CN1295610A - 含有酸性蛋白酶的酸性清洗组合物 - Google Patents
含有酸性蛋白酶的酸性清洗组合物 Download PDFInfo
- Publication number
- CN1295610A CN1295610A CN99804545A CN99804545A CN1295610A CN 1295610 A CN1295610 A CN 1295610A CN 99804545 A CN99804545 A CN 99804545A CN 99804545 A CN99804545 A CN 99804545A CN 1295610 A CN1295610 A CN 1295610A
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- composition
- proteolytic enzyme
- gram
- enzyme
- proteolytic
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 title claims abstract description 87
- 239000000203 mixture Substances 0.000 title claims abstract description 65
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 title claims abstract description 39
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 title abstract description 11
- 239000004365 Protease Substances 0.000 title abstract description 4
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 title abstract 2
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 48
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims abstract description 43
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 claims abstract description 21
- 229950000964 pepstatin Drugs 0.000 claims abstract description 18
- 108010091212 pepstatin Proteins 0.000 claims abstract description 18
- FAXGPCHRFPCXOO-LXTPJMTPSA-N pepstatin A Chemical compound OC(=O)C[C@H](O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)C[C@H](O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](C(C)C)NC(=O)[C@H](C(C)C)NC(=O)CC(C)C FAXGPCHRFPCXOO-LXTPJMTPSA-N 0.000 claims abstract description 18
- YBYRMVIVWMBXKQ-UHFFFAOYSA-N phenylmethanesulfonyl fluoride Chemical compound FS(=O)(=O)CC1=CC=CC=C1 YBYRMVIVWMBXKQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 18
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 claims abstract description 12
- WRDABNWSWOHGMS-UHFFFAOYSA-N AEBSF hydrochloride Chemical compound Cl.NCCC1=CC=C(S(F)(=O)=O)C=C1 WRDABNWSWOHGMS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 10
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 7
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims abstract description 5
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 85
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 40
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 33
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 32
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 32
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 24
- 230000002000 scavenging effect Effects 0.000 claims description 15
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims description 12
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 12
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 12
- 108090000316 Pitrilysin Proteins 0.000 claims description 10
- QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 5,5-dimethyl-2,4-dioxo-1,3-oxazolidine-3-carboxamide Chemical compound CC1(C)OC(=O)N(C(N)=O)C1=O QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 9
- 108091005502 Aspartic proteases Proteins 0.000 claims description 9
- 102000035101 Aspartic proteases Human genes 0.000 claims description 9
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 claims description 9
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 claims description 9
- 235000014103 egg white Nutrition 0.000 claims description 9
- 210000000969 egg white Anatomy 0.000 claims description 9
- 239000004744 fabric Substances 0.000 claims description 9
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 claims description 8
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 claims description 8
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 claims description 8
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 claims description 8
- 241000233866 Fungi Species 0.000 claims description 7
- 235000013405 beer Nutrition 0.000 claims description 7
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 claims description 6
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 claims description 6
- 239000008280 blood Substances 0.000 claims description 6
- -1 blood plasma Substances 0.000 claims description 6
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims description 6
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 claims description 6
- 239000008267 milk Substances 0.000 claims description 6
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 claims description 6
- 239000003352 sequestering agent Substances 0.000 claims description 6
- OBMBUODDCOAJQP-UHFFFAOYSA-N 2-chloro-4-phenylquinoline Chemical compound C=12C=CC=CC2=NC(Cl)=CC=1C1=CC=CC=C1 OBMBUODDCOAJQP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 241000228215 Aspergillus aculeatus Species 0.000 claims description 5
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 claims description 5
- 150000002191 fatty alcohols Chemical class 0.000 claims description 5
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 claims description 5
- 238000012545 processing Methods 0.000 claims description 5
- BHPQYMZQTOCNFJ-UHFFFAOYSA-N Calcium cation Chemical compound [Ca+2] BHPQYMZQTOCNFJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 108010029541 Laccase Proteins 0.000 claims description 4
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 claims description 4
- 229910001424 calcium ion Inorganic materials 0.000 claims description 4
- 230000036541 health Effects 0.000 claims description 4
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 claims description 4
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 claims description 4
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 claims description 3
- 101710130006 Beta-glucanase Proteins 0.000 claims description 3
- 108010059892 Cellulase Proteins 0.000 claims description 3
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 claims description 3
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 claims description 3
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 claims description 3
- 125000003178 carboxy group Chemical group [H]OC(*)=O 0.000 claims description 3
- 229940106157 cellulase Drugs 0.000 claims description 3
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 claims description 3
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 claims description 3
- 125000000524 functional group Chemical group 0.000 claims description 3
- 239000011521 glass Substances 0.000 claims description 3
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 claims description 3
- 108010000416 ovomacroglobulin Proteins 0.000 claims description 3
- 239000012745 toughening agent Substances 0.000 claims description 3
- HVCOBJNICQPDBP-UHFFFAOYSA-N 3-[3-[3,5-dihydroxy-6-methyl-4-(3,4,5-trihydroxy-6-methyloxan-2-yl)oxyoxan-2-yl]oxydecanoyloxy]decanoic acid;hydrate Chemical group O.OC1C(OC(CC(=O)OC(CCCCCCC)CC(O)=O)CCCCCCC)OC(C)C(O)C1OC1C(O)C(O)C(O)C(C)O1 HVCOBJNICQPDBP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 claims description 2
- QDWXBVYRECADHW-UHFFFAOYSA-N CNCC(=O)O.C(C(=O)O)(=O)O Chemical group CNCC(=O)O.C(C(=O)O)(=O)O QDWXBVYRECADHW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 239000004375 Dextrin Substances 0.000 claims description 2
- 229920001353 Dextrin Polymers 0.000 claims description 2
- 229930186217 Glycolipid Natural products 0.000 claims description 2
- 244000046052 Phaseolus vulgaris Species 0.000 claims description 2
- 235000010627 Phaseolus vulgaris Nutrition 0.000 claims description 2
- 108010059820 Polygalacturonase Proteins 0.000 claims description 2
- 241000190932 Rhodopseudomonas Species 0.000 claims description 2
- 241000223255 Scytalidium Species 0.000 claims description 2
- 235000002595 Solanum tuberosum Nutrition 0.000 claims description 2
- 244000061456 Solanum tuberosum Species 0.000 claims description 2
- 235000009754 Vitis X bourquina Nutrition 0.000 claims description 2
- 235000012333 Vitis X labruscana Nutrition 0.000 claims description 2
- 240000006365 Vitis vinifera Species 0.000 claims description 2
- 235000014787 Vitis vinifera Nutrition 0.000 claims description 2
- 241000589634 Xanthomonas Species 0.000 claims description 2
- 230000009471 action Effects 0.000 claims description 2
- 239000000872 buffer Substances 0.000 claims description 2
- 150000001732 carboxylic acid derivatives Chemical class 0.000 claims description 2
- 239000000919 ceramic Substances 0.000 claims description 2
- 235000019425 dextrin Nutrition 0.000 claims description 2
- 238000003745 diagnosis Methods 0.000 claims description 2
- 238000001125 extrusion Methods 0.000 claims description 2
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 claims description 2
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 claims description 2
- 238000002523 gelfiltration Methods 0.000 claims description 2
- 238000012239 gene modification Methods 0.000 claims description 2
- 230000005017 genetic modification Effects 0.000 claims description 2
- 235000013617 genetically modified food Nutrition 0.000 claims description 2
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 claims description 2
- 238000001728 nano-filtration Methods 0.000 claims description 2
- RGHXWDVNBYKJQH-UHFFFAOYSA-N nitroacetic acid Chemical compound OC(=O)C[N+]([O-])=O RGHXWDVNBYKJQH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 238000006384 oligomerization reaction Methods 0.000 claims description 2
- 210000002381 plasma Anatomy 0.000 claims description 2
- CKLJMWTZIZZHCS-UWTATZPHSA-N D-aspartic acid Chemical group OC(=O)[C@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-UWTATZPHSA-N 0.000 claims 1
- 229930182478 glucoside Natural products 0.000 claims 1
- 150000002337 glycosamines Chemical class 0.000 claims 1
- 108010043846 ovoinhibitor Proteins 0.000 claims 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 20
- 239000003599 detergent Substances 0.000 abstract description 6
- 239000002736 nonionic surfactant Substances 0.000 abstract 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 30
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 25
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 11
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 11
- 230000008569 process Effects 0.000 description 10
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 10
- 239000000463 material Substances 0.000 description 9
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 7
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 7
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 7
- 239000008399 tap water Substances 0.000 description 7
- 235000020679 tap water Nutrition 0.000 description 7
- 108010007119 flavourzyme Proteins 0.000 description 6
- 235000004400 serine Nutrition 0.000 description 6
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 6
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 5
- ZWLUXSQADUDCSB-UHFFFAOYSA-N phthalaldehyde Chemical compound O=CC1=CC=CC=C1C=O ZWLUXSQADUDCSB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- NLKNQRATVPKPDG-UHFFFAOYSA-M potassium iodide Substances [K+].[I-] NLKNQRATVPKPDG-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 5
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 5
- 238000004061 bleaching Methods 0.000 description 4
- 230000008859 change Effects 0.000 description 4
- 238000013016 damping Methods 0.000 description 4
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 4
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 4
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 4
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 4
- 229910052740 iodine Inorganic materials 0.000 description 4
- 239000000047 product Substances 0.000 description 4
- 239000010935 stainless steel Substances 0.000 description 4
- 229910001220 stainless steel Inorganic materials 0.000 description 4
- ZCYVEMRRCGMTRW-UHFFFAOYSA-N 7553-56-2 Chemical compound [I] ZCYVEMRRCGMTRW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 3
- 101000925662 Enterobacteria phage PRD1 Endolysin Proteins 0.000 description 3
- XEKOWRVHYACXOJ-UHFFFAOYSA-N Ethyl acetate Chemical compound CCOC(C)=O XEKOWRVHYACXOJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 description 3
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 description 3
- OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N Methanol Chemical compound OC OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 229920002125 Sokalan® Polymers 0.000 description 3
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 3
- 239000011630 iodine Substances 0.000 description 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 3
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 3
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 description 3
- 239000011347 resin Substances 0.000 description 3
- 229920005989 resin Polymers 0.000 description 3
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 3
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 3
- 235000012976 tarts Nutrition 0.000 description 3
- 210000002268 wool Anatomy 0.000 description 3
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 2
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 description 2
- 241000193744 Bacillus amyloliquefaciens Species 0.000 description 2
- 101000898643 Candida albicans Vacuolar aspartic protease Proteins 0.000 description 2
- 241000226677 Myceliophthora Species 0.000 description 2
- 108010064983 Ovomucin Proteins 0.000 description 2
- 241000222640 Polyporus Species 0.000 description 2
- 101000898773 Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) Saccharopepsin Proteins 0.000 description 2
- 244000300264 Spinacia oleracea Species 0.000 description 2
- 235000009337 Spinacia oleracea Nutrition 0.000 description 2
- 244000269722 Thea sinensis Species 0.000 description 2
- 101000621261 Xanthomonas sp. (strain T-22) Xanthomonalisin Proteins 0.000 description 2
- 239000012190 activator Substances 0.000 description 2
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 2
- 239000002585 base Substances 0.000 description 2
- 108090001015 cancer procoagulant Proteins 0.000 description 2
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 2
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 description 2
- 238000004453 electron probe microanalysis Methods 0.000 description 2
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 description 2
- UFZOPKFMKMAWLU-UHFFFAOYSA-N ethoxy(methyl)phosphinic acid Chemical compound CCOP(C)(O)=O UFZOPKFMKMAWLU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000006870 function Effects 0.000 description 2
- 238000012994 industrial processing Methods 0.000 description 2
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 2
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 2
- 230000036963 noncompetitive effect Effects 0.000 description 2
- 230000003287 optical effect Effects 0.000 description 2
- 230000003204 osmotic effect Effects 0.000 description 2
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 2
- 229910052573 porcelain Inorganic materials 0.000 description 2
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 2
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 2
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 2
- DWNBOPVKNPVNQG-LURJTMIESA-N (2s)-4-hydroxy-2-(propylamino)butanoic acid Chemical compound CCCN[C@H](C(O)=O)CCO DWNBOPVKNPVNQG-LURJTMIESA-N 0.000 description 1
- MSWZFWKMSRAUBD-IVMDWMLBSA-N 2-amino-2-deoxy-D-glucopyranose Chemical compound N[C@H]1C(O)O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@@H]1O MSWZFWKMSRAUBD-IVMDWMLBSA-N 0.000 description 1
- 108010022579 ATP dependent 26S protease Proteins 0.000 description 1
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-M Acetate Chemical compound CC([O-])=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 229920002955 Art silk Polymers 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 240000008564 Boehmeria nivea Species 0.000 description 1
- 101000898783 Candida tropicalis Candidapepsin Proteins 0.000 description 1
- 229920000742 Cotton Polymers 0.000 description 1
- 101000898784 Cryphonectria parasitica Endothiapepsin Proteins 0.000 description 1
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N Diethyl ether Natural products CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical group OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 1
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 1
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 description 1
- 101000933133 Rhizopus niveus Rhizopuspepsin-1 Proteins 0.000 description 1
- 101000910082 Rhizopus niveus Rhizopuspepsin-2 Proteins 0.000 description 1
- 101000910079 Rhizopus niveus Rhizopuspepsin-3 Proteins 0.000 description 1
- 101000910086 Rhizopus niveus Rhizopuspepsin-4 Proteins 0.000 description 1
- 101000910088 Rhizopus niveus Rhizopuspepsin-5 Proteins 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- 241000223256 Scytalidium lignicola Species 0.000 description 1
- 102000008847 Serpin Human genes 0.000 description 1
- 108050000761 Serpin Proteins 0.000 description 1
- VMHLLURERBWHNL-UHFFFAOYSA-M Sodium acetate Chemical compound [Na+].CC([O-])=O VMHLLURERBWHNL-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- DBMJMQXJHONAFJ-UHFFFAOYSA-M Sodium laurylsulphate Chemical compound [Na+].CCCCCCCCCCCCOS([O-])(=O)=O DBMJMQXJHONAFJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000004141 Sodium laurylsulphate Substances 0.000 description 1
- OUUQCZGPVNCOIJ-UHFFFAOYSA-M Superoxide Chemical compound [O-][O] OUUQCZGPVNCOIJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 244000223014 Syzygium aromaticum Species 0.000 description 1
- 235000016639 Syzygium aromaticum Nutrition 0.000 description 1
- BGRWYDHXPHLNKA-UHFFFAOYSA-N Tetraacetylethylenediamine Chemical compound CC(=O)N(C(C)=O)CCN(C(C)=O)C(C)=O BGRWYDHXPHLNKA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000589636 Xanthomonas campestris Species 0.000 description 1
- RJPSZGABANUMTR-UHFFFAOYSA-L [Na+].[Na+].[Na+].[O-]C(=O)C([O-])=O Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[O-]C(=O)C([O-])=O RJPSZGABANUMTR-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000008351 acetate buffer Substances 0.000 description 1
- 238000003916 acid precipitation Methods 0.000 description 1
- 238000010306 acid treatment Methods 0.000 description 1
- 238000001042 affinity chromatography Methods 0.000 description 1
- 238000013019 agitation Methods 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 description 1
- 239000000956 alloy Substances 0.000 description 1
- 229910045601 alloy Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 1
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000000845 anti-microbial effect Effects 0.000 description 1
- 150000001491 aromatic compounds Chemical class 0.000 description 1
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 description 1
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 description 1
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000003637 basic solution Substances 0.000 description 1
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 1
- MSWZFWKMSRAUBD-UHFFFAOYSA-N beta-D-galactosamine Natural products NC1C(O)OC(CO)C(O)C1O MSWZFWKMSRAUBD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000013361 beverage Nutrition 0.000 description 1
- 210000001124 body fluid Anatomy 0.000 description 1
- 239000010839 body fluid Substances 0.000 description 1
- 238000011095 buffer preparation Methods 0.000 description 1
- 239000006229 carbon black Substances 0.000 description 1
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 1
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 description 1
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 description 1
- 239000000549 coloured material Substances 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 239000004567 concrete Substances 0.000 description 1
- 238000010276 construction Methods 0.000 description 1
- 239000000356 contaminant Substances 0.000 description 1
- 238000010411 cooking Methods 0.000 description 1
- 238000002425 crystallisation Methods 0.000 description 1
- 230000008025 crystallization Effects 0.000 description 1
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 description 1
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 description 1
- 239000008367 deionised water Substances 0.000 description 1
- 229910021641 deionized water Inorganic materials 0.000 description 1
- 210000003298 dental enamel Anatomy 0.000 description 1
- 230000001066 destructive effect Effects 0.000 description 1
- 238000011161 development Methods 0.000 description 1
- 230000018109 developmental process Effects 0.000 description 1
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 1
- 230000029087 digestion Effects 0.000 description 1
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 1
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 1
- 238000004851 dishwashing Methods 0.000 description 1
- YNPKJCSIKJCODK-UHFFFAOYSA-N disodium boric acid hydrogen borate decahydrate Chemical class O.O.O.O.O.O.O.O.O.O.[Na+].[Na+].OB(O)O.OB(O)O.OB(O)O.OB([O-])[O-] YNPKJCSIKJCODK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 210000002969 egg yolk Anatomy 0.000 description 1
- 230000002708 enhancing effect Effects 0.000 description 1
- 238000001976 enzyme digestion Methods 0.000 description 1
- 235000019439 ethyl acetate Nutrition 0.000 description 1
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 1
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 1
- 238000001641 gel filtration chromatography Methods 0.000 description 1
- 229960002442 glucosamine Drugs 0.000 description 1
- 239000010440 gypsum Substances 0.000 description 1
- 229910052602 gypsum Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000003165 hydrotropic effect Effects 0.000 description 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 238000006317 isomerization reaction Methods 0.000 description 1
- 239000010985 leather Substances 0.000 description 1
- 238000011068 loading method Methods 0.000 description 1
- 239000004579 marble Substances 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 1
- 229940125956 metalloenzyme inhibitor Drugs 0.000 description 1
- 239000011259 mixed solution Substances 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- MGFYIUFZLHCRTH-UHFFFAOYSA-N nitrilotriacetic acid Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CC(O)=O MGFYIUFZLHCRTH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940054441 o-phthalaldehyde Drugs 0.000 description 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 1
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 1
- 239000003973 paint Substances 0.000 description 1
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 1
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 1
- 239000000137 peptide hydrolase inhibitor Substances 0.000 description 1
- 238000011056 performance test Methods 0.000 description 1
- 150000002978 peroxides Chemical class 0.000 description 1
- 239000013612 plasmid Substances 0.000 description 1
- 229920003023 plastic Polymers 0.000 description 1
- 239000004033 plastic Substances 0.000 description 1
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 1
- 229960004839 potassium iodide Drugs 0.000 description 1
- 235000007715 potassium iodide Nutrition 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 1
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 1
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 description 1
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 description 1
- 230000008439 repair process Effects 0.000 description 1
- 230000000452 restraining effect Effects 0.000 description 1
- 239000011435 rock Substances 0.000 description 1
- 239000005060 rubber Substances 0.000 description 1
- 238000005070 sampling Methods 0.000 description 1
- 230000035945 sensitivity Effects 0.000 description 1
- 239000003001 serine protease inhibitor Substances 0.000 description 1
- 150000003355 serines Chemical class 0.000 description 1
- 239000001632 sodium acetate Substances 0.000 description 1
- 235000017281 sodium acetate Nutrition 0.000 description 1
- HLBBKKJFGFRGMU-UHFFFAOYSA-M sodium formate Chemical compound [Na+].[O-]C=O HLBBKKJFGFRGMU-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 235000019333 sodium laurylsulphate Nutrition 0.000 description 1
- MWNQXXOSWHCCOZ-UHFFFAOYSA-L sodium;oxido carbonate Chemical compound [Na+].[O-]OC([O-])=O MWNQXXOSWHCCOZ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- YKLJGMBLPUQQOI-UHFFFAOYSA-M sodium;oxidooxy(oxo)borane Chemical compound [Na+].[O-]OB=O YKLJGMBLPUQQOI-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 1
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 1
- 238000010186 staining Methods 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 239000004575 stone Substances 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 1
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 1
- 239000006188 syrup Substances 0.000 description 1
- 235000020357 syrup Nutrition 0.000 description 1
- 239000004753 textile Substances 0.000 description 1
- 238000007669 thermal treatment Methods 0.000 description 1
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 1
- 230000001131 transforming effect Effects 0.000 description 1
- YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N trichloroacetic acid Chemical compound OC(=O)C(Cl)(Cl)Cl YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000009423 ventilation Methods 0.000 description 1
- 239000003643 water by type Substances 0.000 description 1
- 239000002023 wood Substances 0.000 description 1
- 230000003245 working effect Effects 0.000 description 1
- 229910052724 xenon Inorganic materials 0.000 description 1
- FHNFHKCVQCLJFQ-UHFFFAOYSA-N xenon atom Chemical compound [Xe] FHNFHKCVQCLJFQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DGVVWUTYPXICAM-UHFFFAOYSA-N β‐Mercaptoethanol Chemical compound OCCS DGVVWUTYPXICAM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/26—Organic compounds containing nitrogen
- C11D3/32—Amides; Substituted amides
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/34—Organic compounds containing sulfur
- C11D3/3454—Organic compounds containing sulfur containing sulfone groups, e.g. vinyl sulfones
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/36—Organic compounds containing phosphorus
- C11D3/367—Organic compounds containing phosphorus containing halogen
- C11D3/368—Organic compounds containing phosphorus containing halogen containing fluorine
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D2111/00—Cleaning compositions characterised by the objects to be cleaned; Cleaning compositions characterised by non-standard cleaning or washing processes
- C11D2111/10—Objects to be cleaned
- C11D2111/12—Soft surfaces, e.g. textile
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D2111/00—Cleaning compositions characterised by the objects to be cleaned; Cleaning compositions characterised by non-standard cleaning or washing processes
- C11D2111/10—Objects to be cleaned
- C11D2111/14—Hard surfaces
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D2111/00—Cleaning compositions characterised by the objects to be cleaned; Cleaning compositions characterised by non-standard cleaning or washing processes
- C11D2111/10—Objects to be cleaned
- C11D2111/14—Hard surfaces
- C11D2111/20—Industrial or commercial equipment, e.g. reactors, tubes or engines
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Abstract
本发明涉及含有酸性蛋白酶和至少一种非离子表面活性剂的酸性洗涤剂组合物,该蛋白酶在有选自抑胃酶肽、Pefabloc、PMSF或EDTA的抑制剂存在下仍保持蛋白水解活性。组合物还提供了清洗或洗涤坚硬表面或衣物的方法,该方法包含将所述坚硬表面或衣物与根据本发明的以足以提供清洗作用的量溶于水溶液的组合物接触。
Description
发明领域
本发明涉及含有酸性的基本对抑胃酶肽不敏感的蛋白酶和非离子表面活性剂的清洗组合物。组合物适于在酸性pH值下清洗坚硬表面或纤维素和/或羊毛织物。
发明背景
现今在家用和工业中使用的清洗组合物大部分为碱性。
象CIP清洗的工业清洗,例如乳牛场或其他食品加工工业中的薄膜的清洗,通常包括去除矿物沉淀(例如像奶石的粗盐(水垢))的酸处理,以及去除例如脂肪、蛋白质和/或糖类的有机物质的碱性洗涤剂处理。方法通常包含下列步骤:漂洗→碱→漂洗→酸→漂洗
由于缺乏可工业生产的酸性pH下有效的酸性蛋白酶,而阻碍了酸性条件下酶法清洗餐具、衣物和工业和家用坚硬表面方法的发展,虽然需求这样有益的酸性清洗组合物,开发完全酸性洗涤方法却只有很少的尝试。
DE3833047A1公开了含有水解酶的酸性ADW(自动餐具洗涤)洗涤剂组合物,此处水解酶可为淀粉酶、水解酶或脂肪酶。
US 5,698,507公开了pH3-5的胶凝餐具洗涤组合物,其基本上由特定量的非离子表面活性剂、柠檬酸、H2O2、至少一种抗酸性蛋白酶、至少一种淀粉酶、水溶助长剂、CaCl2、甲酸钠、胶凝系统和水组成。特定命名的酶为解淀粉芽孢杆菌(Bacillus amylolique faciens)α-淀粉酶(例如Tenase1200、Tenase L-1200和Tenase L-340)和黑曲霉(Aspergillusniger)或米曲霉(Aspergillus oryzae)蛋白酶。
WO 95/02044公开了用于食物、动物饲料、饮料、皮革生产以及用于接触镜清洁的得自棘孢曲霉(A.aculeatus)的酸性天门氨酸蛋白酶(表示为蛋白酶Ⅰ和蛋白酶Ⅱ)。
WO 96/29978公开了含有酸性蛋白酶的酸性口腔护理组合物,其在正常、微碱性口腔环境下基本上没有活性。
WO 96/23579公开了啤酒过滤工艺中膜的洗涤,至少包括a)用含有β-葡聚糖酶、木聚糖酶和纤维素酶的含酶水溶液处理膜;b)用酸性清洗剂清洗;以及c)用含碱性溶液的过氧化物清洗。
发明概述
我们发现在有选自抑胃酶肽、Pefabloc、PMSF或EDTA的抑制剂存在下可保持蛋白水解活性的蛋白酶,与其他在相似pH活性范围的酸性蛋白酶相比,显示了出人意外的好的清洗和/或活性性能。因此,本发明提供了优于本领域现有碱性洗涤剂组合物的优点,如:a)过氧(peroxygen)/激活剂漂白系统,例如能氧化或漂白存在于污物或污渍中的多聚芳香化合物的过硼酸钠或过碳酸盐和TAED激活物,该系统甚至在低温下变得更有效,b)酶增强剂漂白系统,例如甚至在低温下可以使用的过氧化物酶-PPT或漆酶-PPT。
酸性条件本身对一些类型的污渍(例如咖啡和茶)有漂白效果,c)工业坚硬表面清洗中的碱性清洗步骤和漂洗步骤,例如CIP(原位清洗)可以省略,因为酸性洗涤剂组合物可以去除有机污物以及无机污物或污渍,d)省略碱性清洗步骤将减少坚硬表面的损伤。e)通常存在于碱性洗衣洗涤剂中的助洗剂系统在酸性洗衣洗涤剂中可以减少用量或者甚至于省略,因为在酸性pH时水硬性离子通常不会使表面活性剂沉淀。这意味着在洗涤设备中例如,自动洗衣机中的结垢可以避免。
这样,本发明第一方面提供了用于坚硬表面和衣物清洗的酸性洗涤剂组合物,其中含有酸性蛋白酶和至少一种非离子表面活性剂,该蛋白酶在有选自抑胃酶肽、Pefabloc、PMSF或EDTA的抑制剂存在下仍可保持蛋白水解活性。发明详述定义
此处使用的术语“坚硬表面”涉及水基本上不能渗透的任何表面。坚硬表面的实例有由例如不锈钢或其他合金、塑料/合成多聚物、橡胶、玻璃、木头、混凝土、岩石、大理石、石膏以及陶瓷材料制得的表面,上述所有的表面任选地被例如油漆、釉质、多聚物等等包被。
此处使用的术语“抑制剂”涉及竞争性或非竞争性与蛋白酶相互作用的化合物,因此减少和/或破坏酶对酶底物的活性。
术语“保留蛋白水解活性”解释为在用抑制剂处理蛋白酶后,pH5.5时HPU单位测定蛋白酶仍保留至少75%自身活性(残留活性)的性质,抑制剂可以为1mM抑胃酶肽、0.1%Pefabloc、0.1%PMSF或100mMEDTA。蛋白酶
本发明上下文中的蛋白酶为酸性蛋白酶,在有选自抑胃酶肽、Pefabloc、PMSF或EDTA的抑制剂存在下可保持蛋白水解活性。MuroaS.和Oda K.(1985)描述了抑胃酶肽的抑制剂有下面的结构式:
在WO 95/02044中显示了关于本发明上下文中抑制的蛋白酶的特性。抑制实验显示蛋白酶Ⅰ不被抑胃酶肽所抑制。蛋白酶Ⅱ被抑胃酶肽抑制。根据Oda K.和Murao S.(1991),酸性蛋白酶被描述为两类,对抑胃酶肽敏感的羧基或天门冬氨酸蛋白酶,以及对抑胃酶肽不敏感的羧基蛋白酶。Muroa S.和Oda K.(1995)还提供了参考文献,对于酸性蛋白酶此处引入了这一新的亚类。
而PEFABLOC是有下面结构式的蛋白酶抑制剂:
优选的蛋白酶得自微生物,例如细菌菌株,如芽孢杆菌属(Bacillus)、假单胞菌属(Pseudomonas)或黄单胞菌(Xanthomonas),或者真菌菌株(包括酵母),例如曲霉属(例如棘孢曲霉或黑曲霉)或Scytalidium(例如S.lignicolum)。
在另一个实施方案中蛋白酶可从细菌或真菌得到,通过用含有编码该蛋白酶的DNA质粒/构建体转化该细菌或真菌,对其进行遗传修饰。
在特别优选实施方案中本发明的蛋白酶含有一或多个作为活性中心功能性基团的天门冬氨酸和/或羧基残基。
此外,蛋白酶在肉类、卵清、全血、血浆、奶、啤酒、马铃薯或豆类中的抑制剂存在的条件下仍保留蛋白水解活性。这样的抑制剂可以是卵巨球蛋白(ovomacroglobulin)、卵类粘蛋白(ovomucoid)或卵糖蛋白(ovoglycoprotein)。目前受注视的是,需洗涤的污物中存在的抑制剂(例如竞争性或非竞争性抑制剂-本领域技术人员众所周知的术语)在洗涤方法中扮演重要的角色,因为它们可使水解污物的酶失活或使其活性降低。这可能是之所以很难找到适合用于酸性洗涤组合物中的蛋白酶的原因。而且蛋白酶可具有优选的最佳pH为2-7,更优选为3-6或者最优选4.5-5.5。根据本发明的蛋白酶还可有20-70℃之间的最佳温度,例如20-60℃之间,例如30-50℃之间。
在另一个特别实施方案中,蛋白酶为如WO 95/02044中所述的得自棘孢曲霉的蛋白酶Ⅰ或蛋白酶Ⅱ,此处引入作为参考。最优选的蛋白酶为蛋白酶Ⅰ。非离子表面活性剂
非离子表面活性剂特别适合酸性洗涤剂,因为它们在中度酸性环境中功能不受影响。优选的非离子表面活性剂为糖脂、脂肪醇乙基氧化物、烷基苯酚乙氧基化物、葡萄糖胺、烷基多葡糖苷(Stache&Kosswig,1990年)。其他合适的组合物组分
当用于制备洗涤液的水硬度相当大,即钙离子可能影响蛋白酶性能时,组合物可任选地包含螯合剂。合适的螯合剂应当能在酸性pH时螯合钙离子。优选的螯合剂为甲基甘氨酸二乙酸、硝基乙酸、柠檬酸、源自多聚糖的寡聚和多聚(多)羧酸(Kock等,1993年)、糊精或蛋白质水解物(DE19547730Al)。
组合物还可包含其他增强组合物去污力的成分,例如软化剂、淀粉酶(如源自Novo Nordisk A/S的Fungamyl_,丹麦)、脂肪酶(如源自NovoNordisk A/S的Novocor_AD,丹麦)、纤维素酶(例如Celluzyme_、Carezyme_、和/或Celluclast_,均源自Novo Nordisk A/S,丹麦)、木聚糖酶(例如源自Novo Nordisk A/S的Biofeed_PLUS或ShearzymeTM,丹麦)、β-葡聚糖酶(例如源自Novo NordiskA/S的Viscozyme_或UltrafloTM,丹麦)、果胶酶(例如源自Novo Nordisk A/S的PectinexTMUltra,丹麦)、过氧化物酶(例如源自Novo Nordisk A/S的GuardzymeTM,丹麦)、漆酶(例如得自毁丝霉属(Myceliophthora)或多孔菌属(Polyporus))、过氧化物酶/漆酶的增强剂(例如PPT或甲基丁香酸甲基丁香酯或其衍生物)和/或缓冲剂(例如柠檬酸)。
最后,组合物可以是液体或粉末。在后一情况下,蛋白酶可适当地制成稳定化颗粒。使用常规方法可以得到该制剂。组合物的用途
根据本发明的组合物可适用于清洗或洗涤坚硬表面或衣物的方法中。方法可优选地包括将溶于水性溶液的其量足以达到洗涤效果的组合物与上述坚硬表面或衣物接触。蛋白酶和其他组合物成分可以选择性地分别加入溶液中。
溶解的组合物的量优选地以足以提供500-3000HUT/L清洗液的酶剂量,优选地500-1500HUT/L清洗液,更优选地750-1250HUT/L清洗液,例如1000HUT/L清洗液。
待用该方法清洗或洗涤坚硬表面在一个实施方案中优选地为工业加工设备或家用设备。
特别优选的工业加工设备可以为热交换器、罐(tank)、管道、离心机、蒸发机、过滤器、挤压机、绞肉机、蒸煮罐(cooking jar)、啤酒和葡萄酒发酵罐、啤酒和葡萄酒过滤器、废过滤器辅助器(spent filter aids)、冷却器、储存罐、筛网、水力旋流器、超滤装置、纳米过滤装置、超过滤装置(hyperfiltration unit)、微孔过滤装置以及挤奶器。
特别合适的实施方案是保健或动物照料设备或产品的洗涤。保健设备包含诊断/分析性(例如内窥镜、血液分析仪)、处理的(例如透析或血液处理设备)或手术设备(例如医生、兽医或牙医为治疗患者使用的解剖刀、锤子、夹子或镊子、钳子等),它们会与源自人或动物的血液、其他体液或组织接触。
关于工艺加工设备清洗,在特殊实施方案中方法可以为“原位清洗”(CIP)方法。
特别优选的家用设备可以为食具、盘子、杯子、烧杯、玻璃、罐(pots)、盆、电器、抽水马桶、盥洗间(lavatories)或瓷砖。
本发明的另一合适的实施方案为用于大规模糖生产的工业离子交换柱的清洗,以去除盐、带电糖类残渣、蛋白质和氨基酸,以及结晶前的着色材料。还可以使用本发明的组合物清洗在异构化工艺之前和之后用于淀粉基糖浆生产中的离子交换柱。
本发明的另一优选实施方案为,用于制造工艺的离子交换器的清洗,在交换器中蛋白质或多肽可能通过蛋白质材料包被和/或堵塞树脂材料。通常如此堵塞离子交换器需要基于过量碱和热条件的清洗过程,这会降低树脂的寿命,并且降低再生过程的效率(例如通过使用85℃热碱,在pH=13-14再循环大约1小时)。然而,本发明组合物的使用提供了温和的清洗过程,这可以保证有效去除会阻碍这类离子交换器有效再生过程的污物。
本发明的另一特别适合的实施方案是,清洗用于蛋白质分离中进行凝胶过滤或亲和层析时使用的柱子。这样的柱子常含有相当昂贵的分离和/或层析材料/树脂,如果用于规模按比例增加的过程就需要有效的清洗。通常使用苛刻的条件以去除沉积在该材料中的粘稠的物质,例如蛋白质和糖类的联合产物,而且这些苛刻的条件常常降低材料的使用寿命。本发明组合物的使用还提供了温和的清洗过程,这保证了柱材料的有效清洗和寿命的延长。用于清洗含凝胶过滤和亲和层析材料的柱的优选清洗过程可包括:包含有500-3000HUT/L清洗液的酶剂量的清洗液再循环,优选的500-1500HUT/L清洗液,更优选地750-1250HUT/L清洗液,例如1000HUT/L清洗液,pH值2-7之间,优选3-6,例如4-5,而且温度应当保持在10-65℃,优选地30-50℃,例如40℃。清洗或洗涤时间在优选实施方案中根据方法的类型保持在2分钟至20小时之间。
关于家用设备的清洗,在特殊实施方案中可在自动洗碗机中实施该方法。
当使用用于清洗或洗涤衣物的组合物时,可以优选在工业规模或家用规模洗涤机中实施该方法。优选的衣物为纤维素织物和/或非结构化(non-structured)服装,例如丝绸、乙酸酯、羊毛、苎麻或人造丝服装。特别是羊毛和丝绸的清洗根据本发明很有用,因为酸性的清洗条件不仅软化衣物,还有抗微生物的作用(即杀死或抑制微生物细胞)。
在一个实施方案中,在pH2-7之间,优选3-6,例如4-5,实施用于清洗或洗涤坚硬表面或衣物的方法,而且温度应当保持在10-65℃之间,优选地30-50℃,例如40℃。清洗或洗涤时间在优选实施方案中根据方法的类型保持在2分钟至20小时之间。例如,工业膜的清洗可规定浸在组合物的(循环)溶液中过夜(长达20小时),然而工业化洗碟应当在2-10分钟之内完成。材料和方法蛋白酶HUT活性的测定:
根据Novo Nordisk A/S,丹麦发表的AF92/2方法测定HUT活性。1HUT为在40℃和pH4.7下30分钟时间从消化的变性血红蛋白形成一定量水解物的酶量,所述水解物的量相当于275纳米处溶于0.006N盐酸中1.10微克/ml酪氨酸溶液的吸光度为0.0084。在给定条件下用0.5M乙酸盐缓冲液中的酶消化变性的血红蛋白底物。用三氯乙酸沉淀未消化的血红蛋白,在275nm测定上清液中水解物的吸光度。蛋白酶蛋白水解的HUP活性:
1血红蛋白蛋白酶单位(hpu)定义为:如下所述在标准条件下每分钟释放1毫摩尔伯氨基(通过与丝氨酸标准比较来测定)所需的酶量:
如Britton和Robison,化学协会杂志(J.Chem.Soc.),1931年,1451页所述,用广域缓冲液制备2%(w/v)血红蛋白溶液(牛,Sigma提供),pH调为5.5。2ml底物溶液在25℃水浴中预孵育10分钟。加入相当于约0.2-0.3hpu/ml广域缓冲液(pH5.5)的含bg/ml酶制品的1ml酶液。25℃孵育30分钟后,加入淬灭剂(5ml溶液,含17.9g三氯乙酸、29.9g乙酸钠和19.8g乙酸,去离子水加到500ml)终止反应。除了在酶溶液之前加入淬灭剂以外,用与受试溶液相同的方式制备空白对照。反应混合物在水浴中保持20分钟,之后用Whatman 42滤纸的滤器将其过滤。
通过伯氨基与邻苯二甲醛(OPA)反应产生颜色变化来测定伯氨基含量,方法如下:7.62克四硼酸二钠十水合物和2.0克十二烷基硫酸钠溶解到150ml水中。然后将溶于4ml甲醇中的160毫克OPA与400mlβ-巯基乙醇一起加入,之后用水将溶液加到200ml。将3mlOPA试剂加到400ml如上得到的过滤物中,混合。大约5分钟后测定340nm处的光密度(OD)。用100ml广域缓冲液(pH5.5)中含10毫克丝氨酸的丝氨酸标准液进行OPA实验。缓冲液单独用作空白。通过下列公式从OD测定值计算蛋白酶活性:hpu/ml酶溶液:
hpu/克酶制=hpu/ml:b
其中ODt、ODb、ODSER和ODB分别是受试溶液、空白、丝氨酸标准和缓冲液的光密度,CSER是标准液中丝氨酸的浓度(毫克/ml)(在该情况下0.1毫克/ml),MWSER是丝氨酸的分子量(105.09)。Q是酶溶液的稀释因子(在该情况下是8),ti是以分钟为单位的孵育时间(在该情况下是30分钟)。评估自动洗碗机(ADW)中组合物的方法
不锈钢盘子和瓷碟在污染之前预先在75℃高碱性pH进行洗涤。用标准实验室程序测试蛋白酶的效率,其中按如下方法将不锈钢盘子弄脏:在Braun UK 20厨房混合器中将15只鸡蛋(卵清+卵黄)和255ml全奶在最低速混合2分钟。之后混合液通过0.5mm孔径的筛网。将5只不锈钢盘子浸没在鸡蛋/奶混合物中并将其置于干燥架子上。室温过夜晾干后,盘子在通风恒温烘箱中于120℃烘烤1小时。为了测试淀粉酶,用凝胶化淀粉溶液的2%悬浮液将5只瓷盘弄脏,室温过夜晾干。
对于自动洗碗机程序,使用6人的770型Cylinda Excellence Kompakt机器。该机器有安装了结合来自进水口的水中钙离子的离子交换器。在4号程序时温度设定在55℃。该程序执行如下:a)主洗涤以7分钟将清洗液从25℃加热到55℃开始,洗涤10分钟结束。b)引入冷漂洗水。漂洗需要5分钟,漂洗过程中的温度根据装载情况从35到45℃变化。c)用引入的冷水进行第二次漂洗。在第二次漂洗过程中用8分钟将水从20℃加热到55℃,然后泵出。d)在55℃烘干约5分钟。
在洗涤之前和之后,对于蛋白膜或用碘(KI/I2)染色的淀粉膜直接测定光反射值。用标准液制备染色液,制备方法如下:称20.0克Merck目录号5043的碘化钾(KI)和1.27克Merck目录号4763的碘(I2)于2升的烧杯里,用离子交换水加到1.0升。溶液在室温搅拌大约10分钟。
将盘子缓缓地推过碘液,然后置于晾干架上。
使用Minolta Chroma计量仪(CR-300型)进行测定。使用每只盘子的6个单独值计算平均R值。用公式:
RPF(%)[或RSF(%)]=[R洗涤后-R洗涤前]/[R清洗盘子-R洗涤前]*100%计算去除的薄膜百分比的计算值一蛋白质为RPF%,淀粉为RSF%。
下述实施例所属的每张表中显示了用于一个机器的洗涤剂组合物以及得到的清洗结果。
通过加入2-7ml 4N HCl改变pH。评估洗衣组合物的方法
用2.0千克压舱衣物和人为弄脏的织物在商品化的欧洲洗衣机(AEG型_KO-LAVAMAT JUBILEUM 40)进行洗涤洗性能测试。将10片(5×5厘米)被奶、血和炭黑(EMPA 116)弄脏的商品化的“标准”样本(标准棉织物)以及10片用菠菜叶抽提物浸透并且随后在70℃热处理30分钟的样本,固定在压舱布料上。根据卖主的说明,使用所谓的“Klarvask”程序在40℃进行无预洗洗涤过程,最后在1400转/分离心。洗涤过程中,取一份洗涤液的样品,用Acilit_pH 0-6型pH试纸测定pH值。洗涤过程之后用400转/分的中等离心漂洗2次。整个过程中共使用50升水。
通过使用配备了CLX75W氙气灯和纤维光学的J&M Tidas MMS/16光度计在460nm处测定从样本释放的反射光的密度%R(%释放),完成已洗涤的受试样本的评估。每个样本在有3或4个样本的架子的顶部进行测定(为了减少可能穿透纺织品结构而不被吸收或反射的光的量)。
数值ΔRENz=R洗涤的-R无酶洗涤的,反映了酶对每种类型的样本所做的贡献。结果表示为平均值和置信区间,例如[%R洗涤的-W;%R洗涤的+W],此处W为95%信度。使用的化学品/酶:a)得自Fluka Chemika号72560的NTA(次氮基三乙酸)。b)得自BASF-德国的TriIon_A(NTA-Na3)-次氮基三乙酸三钠盐。c)得自BASF-德国的TriIon_M(MGDA-Na3)-甲基甘氨酸二乙酸三钠盐。d)得自Henkel KGaA-德国的Dehyphon_LS 54(非离子型脂肪醇乙氧基化物)。e)得自BASF-德国的Lutensol_AO 3(非离子型脂肪醇乙氧基化物)。f)得自BASF-德国的Lutensol_AO 7(非离子型脂肪醇乙氧基化物)。g)得自BASF-德国的Sokalan_HP25(改性多聚羧酸酯(盐));用作抗再沉淀剂。h)如WO 95/02044中所述得到的蛋白酶Ⅰ(1.05kHUT/克)。i)如WO 95/02044中所述得到的蛋白酶Ⅱ(5.22kHUT/克)。j)得自Novo Nordisk A/S,丹麦的Flavourzyme_(65.2kHUT/克)。k)得自Novo NordiskA/S,丹麦的Fungamyl_。
实施例实施例1:本实施例中证明了ADW中蛋白酶样品的作用。数据列于表1.表1
洗涤剂 | 试验1.1 | 试验1.2 | 试验1.3 | 试验1.4 |
柠檬酸 | 3.0克 | 3.0克 | 3.0克 | 3.0克 |
NTA-Na3(Trilon A) | 5.0克 | 5.0克 | 5.0克 | 5.0克 |
DehyphonLS 54 | 1.6克 | 1.6克 | 1.6克 | 1.6克 |
Na2SO4 | 10克 | 10克 | 10克 | 10克 |
水:在机器中离子交换达到2-3°dH | 体积:4升 | 体积:4升 | 体积:4升 | 体积:4升 |
4N HCl | 0(pH值为4.5) | 0(pH值为4.5) | 0(pH值为4.5) | 0(pH值为4.5) |
蛋白酶:活性剂量及酶类型 | 2.1kHUT来自蛋白酶Ⅰ | 130.4kHUT来自Flavourzyme | 10.44kHUT来自蛋白酶Ⅱ | 无酶 |
%RPF: | 60 | 16 | 20 | 12 |
表1显示,尽管给予的蛋白酶Ⅰ的剂量HUT-活性显著低于Flavourzyme和蛋白酶Ⅱ,蛋白酶Ⅰ给出了最高的清洗值(RPF%)。实施例2
本实施例中证明了不同pH值对ADW中的蛋白酶Ⅰ的性能的影响。通过给予不同剂量的4N HCl来改变pH值,数据列于表2。表2
洗涤剂 | 试验2.1 | 试验2.2 | 试验2.3 |
柠檬酸 | 3.5克 | 3.5克 | 3.5克 |
NTA-Na3(Trilon A) | 3.0克 | 3.0克 | 3.0克 |
Dehyphon LS 54 | 1.6克 | 1.6克 | 1.6克 |
Na2SO4 | 10克 | 10克 | 10克 |
水:在机器中离子交换达到2-3°dH | 4升 | 4升 | 4升 |
4N HCl的量 | 1.64克 | 3.48克 | 6.88克 |
pH | 4.5 | 4.0 | 3.2 |
蛋白酶:活性剂量及酶类型 | 4.2kHUT来自蛋白酶Ⅰ | 4.2kHUT来自蛋白酶Ⅰ | 无酶 |
%RPF: | 88 | 85 | 12 |
表2显示,在pH4和pH4.5时,蛋白酶Ⅰ给出了几乎相同的清洗值(RPF%)。没有酶时,即使更酸的条件(pH3.2)也不能将盘子清洗到任何可见的程度。实施例3
本实施例中,测试了在洗涤剂中额外加入Fungamyl的作用并使用涂布了淀粉的瓷盘。数据列于表3。表3
洗涤剂 | 试验3.1 | 试验3.2 | 试验3.3 | 试验3.4 |
柠檬酸 | 3.2克 | 3.2克 | 3.2克 | 3.2克 |
NTA-Na3(Trilon A) | 3.0克 | 3.0克 | 3.0克 | 3.0克 |
Dehyphon LS 54 | 1.6克 | 1.6克 | 1.6克 | 1.6克 |
Na2SO4 | 10克 | 10克 | 10克 | 10克 |
水:在机器中离子交换达到2-3°dH | 4升 | 4升 | 4升 | 4升 |
4N HCl的量 | 3.5克 | 3.5克 | 3.5克 | 3.5克 |
pH | 4.0 | 4.0 | 4.0 | 4.0 |
蛋白酶:活性剂量及酶类型 | 4.2kHUT来自蛋白酶Ⅰ | 4.2kHUT来自蛋白酶Ⅰ | 无 | 无 |
淀粉酶:Fungamyl的量800升 | 0.12克 | 0 | 0.12克 | 0 |
%RPF | 76 | 75 | 3 | 9 |
%RSF: | 55 | 14 | 17 | 12 |
表3显示了在有或无淀粉酶存在时,蛋白酶Ⅰ去除蛋白质的清洗作用。当不包括蛋白酶Ⅰ时,淀粉酶显示了很小的作用。实施例4:
本实施例中,测试了在有或无蛋白时,含有酸性对抑胃酶肽不敏感的蛋白酶之洗涤液的水解作用。还测试了使用自来水(轻微硬度的)和离子交换水的作用。数据列于表4。
冷冻干燥的血红蛋白(Novo Nordisk-丹麦)溶于自来水(18°dH(德国等级水硬度)),或者在软化水中配成20克/升溶液。
将下列成分悬浮/溶解于1000ml软化水中,配制成1000ml洗涤液:a)12克NTAb)20克Lutensol_A07c)62克Na2SO4
采用磁力搅拌,将Erlenmeyer烧瓶中的5克洗涤液加到100ml血红蛋白溶液中。用NaOH将pH调到4.5。烧瓶置于40℃恒温水浴。加入1000μl蛋白酶Ⅰ,在t=1分钟和t=30分钟时间点取样品,用渗透压力计上测定渗透压(mOSM/kg水),类型:从高级仪器(Advanced Instruments)上宽度范围渗透压3W2。测定结果表示为两次测定值之差,以ΔmOSM/kg水表示。
为了测试例如卵清的抑制作用,在加入酶之前,将5ml温和搅匀的卵清加到反应混合物中。表4
洗涤剂 | 试验4.1 | 试验4.2 | 试验4.3 |
NTA(Fluka) | 0.06克 | 0.06克 | 0.06克 |
Lutensol_AO 7 | 0.10克 | 0.10克 | 0.10克 |
Na2SO4 | 0.31克 | 0.31克 | 0.31克 |
水:离子交换的 | 4.53克 | 4.53克 | 4.53克 |
底物:1)血红蛋白2)卵清 | 2.0克0 | 2.0克0 | 2.0克5ml |
底物-水:来自自来水 | 0克 | 95.0克 | 0克 |
离子交换水 | 95.0克 | 0 | 95.0克 |
pH | 4.5 | 4.5 | 4.5 |
蛋白酶:活性剂量及酶类型 | 3.0kHUT来自蛋白酶Ⅰ | 3.0kHUT来自蛋白酶Ⅰ | 3.0kHUT来自蛋白酶Ⅰ |
mOSM/kg水在t=1分钟在t=30分钟 | 5666 | 6775 | 6378 |
ΔmOSM/kg水 | 10 | 8 | 15 |
表4显示,无论使用自来水还是离子交换水,蛋白酶Ⅰ有效地水解血红蛋白。还清楚显示了,卵清不能使蛋白酶Ⅰ有任何程度的失活。实际上,因为当有卵清存在时,有更高的ΔmOSM/kg水值,所以蛋白酶Ⅰ也可以水解这种蛋白质。5ml卵清加入后有大约0.6克的蛋白质被进一步水解。实施例5:
本实施例中,使用自来水(轻微硬度的)和离子交换水,采用实施例4中的方法测试含不同的酸性的对抑胃酶肽不敏感的蛋白酶之洗涤液的水解作用。数据列于表5。表5
洗涤剂 | 试验5.1 | 试验5.2 | 试验5.3 | 试验5.4 |
NTA-Na3(Trilon_A) | 0.04克 | 0.04克 | 0.04克 | 0.04克 |
NTA(Fluka) | 0.02克 | 0.02克 | 0.02克 | 0.02克 |
Lutensol_AO 3 | 0.03克 | 0.03克 | 0.03克 | 0.03克 |
Lutensol_AO 7 | 0.07克 | 0.07克 | 0.07克 | 0.07克 |
Sokalan_HP 25 | 0.07克 | 0.07克 | 0.07克 | 0.07克 |
水:离子交换的 | 4.77克 | 4.77克 | 4.77克 | 4.77克 |
底物:1)血红蛋白 | 2.0克 | 2.0克 | 2.0克 | 2.0克 |
底物-水:来自自来水 | 0 | 0 | 95.0克 | 95.0克 |
底物-水:离子交换的 | 95.0克 | 95.0克 | 0 | 0 |
pH | 4.5 | 4.5 | 4.5 | 4.5 |
蛋白酶:活性剂量及酶类型 | 3.0kHUT来自蛋白酶Ⅰ | 65.2kHUT来自Flavourzyme_ | 3.0kHUT来自蛋白酶Ⅰ | 65.2kHUT来自Flavoruzyme_ |
mOSM/kg水在t=1分钟在t=30分钟 | 5680 | 4056 | 5874 | 6079 |
ΔmOSM/kg水 | 24 | 16 | 16 | 19 |
表5显示,即使蛋白酶Ⅰ的HUT活性剂量显著低于采用Flavourzyme时,蛋白酶Ⅰ在离子交换水中导致水解作用更高。在硬度稍大的自来水中,即使HUT活性剂量显著低于Flavourzyme,水解作用还是相当的。实施例6:
本实施例中,测试了在合适的微酸性洗衣洗涤剂组合物中蛋白酶Ⅰ的洗衣性能。表6
洗涤剂 | 试验6.1 | 试验6.2 |
MGDA-Na3(Trilon_M) | 13.8克 | 13.8克 |
Lutensol_AO 3 | 3.3克 | 3.3克 |
Lutensol_AO 7 | 6.4克 | 6.4克 |
Sokalan_HP 25 | 6.3克 | 6.3克 |
柠檬酸 | 11.6克 | 11.6克 |
Na2SO4 | 28.6克 | 28.6克 |
具有测试布片的衣服 | 2kg | 2kg |
每次洗涤所用水量 | 15升 | 15升 |
洗涤用水的pH | 约4 | 3.5-4 |
蛋白酶:活性剂量及酶类型 | 无 | 300kHUT来自蛋白酶Ⅰ |
菠菜:测定数:平均值%R(i)W(95%)[%R(i)-W;%R(i)+W]ΔRENZ | 1218.70.5[18.2;19.2] | 1820.80.6[20.2;21.4]2.1 |
EMPA 116:测定数:平均值%R(i)W(95%)[%R(i)-W;%R(i)+W]ΔRENZ | 1216.10.9[15.2;17.0] | 2420.20.7[19.6;20.9]4.1 |
表6显示,在这些温和条件下蛋白酶Ⅰ明显有利于两种不同样本的清洗。可见得到的ΔRenz值。实施例7:
本实施例中,测定了蛋白酶Ⅰ和蛋白酶Ⅱ对4种不同的可能抑制剂的敏感性,所有的抑制剂除PEFABLOC得自Pentapharm,Basel,瑞士以外,均得自Sigma。EDTA是金属酶抑制剂,而PEFABLOC和PMSF是丝氨酸蛋白酶抑制剂。在用抑制剂处理之前和之后,在pH5.5时以HPU/I测定蛋白酶溶液的蛋白水解活性。抑制实验得出下列结果:
%残余活性 | ||||
EDTA100mM | 抑胃酶肽1mM | PEFABLOC0.1% | PMSF0.1% | |
蛋白酶Ⅰ | 104 | 91 | 83 | 92 |
蛋白酶Ⅱ | 97 | 9 | 90 | 108 |
实验表明,蛋白酶Ⅰ在任何一种抑制剂存在下仍保持活性,而蛋白酶Ⅱ在EDTA、PEFABLOC和PMSF存在下可保持活性,但抑胃酶肽可抑制其活性。
参考文献Muroa S.和Oda K.抑胃酶肽不敏感的酸性蛋白酶天冬氨酸蛋白酶及其抑制剂,Kostka V.(编辑)379-399页,(1985年)Walter de Gruyter,柏林Kock H.,Beck R.,R_per H.,用于洗涤剂的淀粉衍生的产物,Starch/St_rke,45卷,2-7页,1993年。Stache H.,Kosswig K.,(编辑)Tensid-Taschenbuch,第3版,CarlHanser Verlag,München,1990年。Oda K.,Murao S.;抑胃酶肽不敏感的羧基蛋白酶;天冬氨酸蛋白酶的结构和功能;Dunn B.M.(编辑),Plenum出版社,纽约,1991年。
Claims (33)
1.一种包含酸性蛋白酶和至少一种非离子表面活性剂的酸性洗涤剂组合物,该蛋白酶在有选自抑胃酶肽、Pefabloc、PMSF或EDTA的抑制剂存在下保持蛋白水解活性。
2.根据权利要求1的组合物,其中所述蛋白酶可从细菌或包括酵母的真菌中获得。
3.根据权利要求2的组合物,其中所述细菌为芽孢杆菌属、假单胞菌属、或黄单胞菌属。
4.根据权利要求2的组合物,其中所述的真菌为曲霉属或Scytalidium。
5.根据权利要求4的组合物,其中所述真菌为棘孢曲霉。
6.根据权利要求2-5的组合物,其中所述细菌或真菌是用包含编码所述蛋白酶的DNA之DNA载体转化所述细菌或真菌而进行遗传修饰的。
7.根据权利要求1的组合物,其中蛋白酶包含作为活性中心中功能性基团的天冬氨酸残基。
8.根据权利要求1的组合物,其中蛋白酶包含作为活性中心中功能性基团的羧基残基。
9.根据权利要求1的组合物,其中蛋白酶在有卵巨球蛋白抑制剂存在下还保持蛋白水解活性。
10.根据权利要求1的组合物,其中蛋白酶在有卵类粘蛋白抑制剂存在下还保持蛋白水解活性。
11.根据权利要求1的组合物,其中蛋白酶在有卵糖蛋白抑制剂存在下还保持蛋白水解活性。
12.根据权利要求1的组合物,其中所述蛋白酶在选自肉、卵清、全血、血浆、奶、啤酒、马铃薯或豆类的产品之中存在的抑制剂存在时还保持蛋白水解活性。
13.根据任一前述权利要求的组合物,其中所述蛋白酶为蛋白酶Ⅰ或蛋白酶Ⅱ。
14.根据权利要求13的组合物,其中所述蛋白酶为蛋白酶Ⅰ。
15.根据权利要求1的组合物,其中所述组合物还包含螯合剂。
16.根据权利要求1的组合物,其中所述非离子表面活性剂为糖脂、脂肪醇乙氧基化物、烷基酚-乙氧基化物、葡糖胺或烷基多聚葡糖苷。
17.根据权利要求15的组合物,其中所述螯合剂在酸性pH时能结合钙离子。
18.根据权利要求17的组合物,其中所述螯合剂为甲基甘氨酸二乙酸、硝基乙酸、柠檬酸、源自多聚糖的寡聚和多聚(多)羧酸、糊精或蛋白质水解物。
19.根据权利要求1的组合物,其还包含软化剂、淀粉酶、脂酶、纤维素酶、木聚糖酶、β-葡聚糖酶、果胶酶、过氧化物酶、漆酶、过氧化物酶/漆酶的增强剂和/或缓冲剂。
20.一种用于清洗或洗涤坚硬表面或衣物的方法,包括将根据任一前述权利要求的组合物与所述坚硬表面或衣物接触,该组合物以足以提供清洗作用的量溶于水性溶液。
21.根据权利要求20的方法,其中蛋白酶以选自500-3000HUT/升清洗液、500-1500HUT/升清洗液,优选750-1250HUT/升清洗液和1000HUT/升清洗液的范围存在于水性溶液中。
22.根据权利要求20的方法,其中坚硬表面包含在工业工艺设备或家用设备中。
23.根据权利要求22的方法,其中所述工业工艺设备为热交换器、罐、管道、离心机、蒸发机、过滤器、挤压机、绞肉机、蒸煮罐、啤酒和葡萄酒发酵罐、啤酒和葡萄酒过滤器、废过滤器辅助器、冷却器、储存罐、筛网、水力旋流器、超滤装置、纳米过滤装置、超过滤装置、微孔过滤装置、离子交换柱、凝胶过滤柱或挤奶器。
24.根据权利要求22的方法,其中所述家用工艺设备为食具、盘子、杯子、烧杯、玻璃、罐、盆、电器、抽水马桶、盥洗间或瓷砖。
25.根据权利要求23的方法,其中所述方法为原位清洗(CIP)法。
26.根据权利要求24的方法,其中在自动洗碗机中清洗所述家用加工设备。
27.根据权利要求20的方法,其中所述坚硬表面包含在保健或动物照料设备之中。
28.根据权利要求27的方法,其中所述保健或动物照料设备选自诊断、分析、处理和手术设备。
29.根据权利要求20的方法,其中在工业规模或家用规模的洗涤机中清洗所述衣物。
30.根据权利要求20-29的方法,其中清洗溶液的pH在2-7之间,优选3-6,例如4-5。
31.根据权利要求20-29的方法,其中清洗溶液的温度在10-65℃之间,优选30-50℃,例如40℃。
32.根据权利要求20-29的方法,其中清洗时间在2分钟至20小时之间。
33.根据权利要求20的方法,其中衣物包含毛或丝绸。
Applications Claiming Priority (9)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DK43498 | 1998-03-27 | ||
DK0434/1998 | 1998-03-27 | ||
DK0434/98 | 1998-03-27 | ||
DK63598 | 1998-05-11 | ||
DK0635/1998 | 1998-05-11 | ||
DK0635/98 | 1998-05-11 | ||
DKPA199801637 | 1998-12-11 | ||
DKPA199801637 | 1998-12-11 | ||
PCT/DK1999/000162 WO1999050380A1 (en) | 1998-03-27 | 1999-03-25 | An acidic cleaning composition comprising an acidic protease |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
CN1295610A true CN1295610A (zh) | 2001-05-16 |
CN100360651C CN100360651C (zh) | 2008-01-09 |
Family
ID=27220676
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
CNB998045454A Expired - Fee Related CN100360651C (zh) | 1998-03-27 | 1999-03-25 | 含有酸性蛋白酶的酸性清洗组合物 |
Country Status (5)
Country | Link |
---|---|
EP (1) | EP1075505A1 (zh) |
JP (1) | JP2002509981A (zh) |
CN (1) | CN100360651C (zh) |
AU (1) | AU3326999A (zh) |
WO (1) | WO1999050380A1 (zh) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN107057874A (zh) * | 2017-01-04 | 2017-08-18 | 长沙协浩吉生物工程有限公司 | 一种毛衫蓬松机洗专用洗液的配制方法 |
CN109603562A (zh) * | 2018-12-20 | 2019-04-12 | 武汉新华扬生物股份有限公司 | 一种用于纯生啤酒过滤膜清洗的酶制剂及其使用方法 |
Families Citing this family (19)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
GB0004130D0 (en) * | 2000-02-23 | 2000-04-12 | Procter & Gamble | Detergent tablet |
JP5008805B2 (ja) * | 2001-08-03 | 2012-08-22 | 株式会社Adeka | Cip洗浄用脱臭剤組成物 |
US7442679B2 (en) | 2004-04-15 | 2008-10-28 | Ecolab Inc. | Binding agent for solidification matrix comprising MGDA |
US7494963B2 (en) | 2004-08-11 | 2009-02-24 | Delaval Holding Ab | Non-chlorinated concentrated all-in-one acid detergent and method for using the same |
GB0524009D0 (en) | 2005-11-25 | 2006-01-04 | Reckitt Benckiser Nv | Composition and method |
US7998278B2 (en) | 2006-08-21 | 2011-08-16 | Ecolab Usa Inc. | Acidic composition based on surfactant blend |
JP5515017B2 (ja) * | 2008-02-19 | 2014-06-11 | 国立大学法人神戸大学 | 脱色用プロテアーゼを用いる着色成分の脱色方法 |
US8691743B2 (en) | 2008-05-14 | 2014-04-08 | Novozymes A/S | Liquid detergent compositions |
EP2346324A4 (en) * | 2008-10-06 | 2012-10-10 | Microbial Defense Systems Llc | ANTIMICROBIAL COMPOSITION AND METHODS OF MAKING AND USING |
US20140014137A1 (en) | 2009-09-18 | 2014-01-16 | Ecolab Usa Inc. | Treatment of non-trans fats with acidic tetra sodium l-glutamic acid, n, n-diacetic acid (glda) |
JP5706152B2 (ja) * | 2010-12-28 | 2015-04-22 | 花王株式会社 | 内視鏡洗浄機用洗浄剤組成物 |
US10253281B2 (en) | 2012-08-20 | 2019-04-09 | Ecolab Usa Inc. | Method of washing textile articles |
CN105745316B (zh) * | 2013-12-27 | 2018-09-11 | 花王株式会社 | 粉末清洁剂组合物 |
ES2795009T3 (es) * | 2015-01-29 | 2020-11-20 | Ecolab Usa Inc | Método para el tratamiento de manchas en textiles |
DE102015201698A1 (de) | 2015-01-30 | 2016-08-04 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Saures Flüssigkompaktwaschmittel enthaltend Hydroxycarbonsäure, Niotensid und a-Amylase |
DE102015201702A1 (de) * | 2015-01-30 | 2016-08-04 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Saures Flüssigkompaktwaschmittel enthaltend Hydroxycarbonsäure, Niotensid und Enzym |
US9890350B2 (en) | 2015-10-28 | 2018-02-13 | Ecolab Usa Inc. | Methods of using a soil release polymer in a neutral or low alkaline prewash |
CN110023474A (zh) * | 2016-09-29 | 2019-07-16 | 诺维信公司 | 酶用于洗涤的用途、洗涤方法和器皿洗涤组合物 |
US11529588B2 (en) | 2017-06-30 | 2022-12-20 | Diversey, Inc. | Membrane cleaning solution and method of accelerated membrane cleaning using the same |
Family Cites Families (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
DE3149457A1 (de) * | 1981-12-14 | 1983-06-23 | Henkel KGaA, 4000 Düsseldorf | Verfahren zur herstellung saurer protease und diese bildende mutanten von pilzen der gattung aspergillus |
US5173403A (en) * | 1989-02-24 | 1992-12-22 | Oklahoma Medical Research Foundation | Thermostable acid protease from sulfolobus acidocaldarius and gene |
DK81193D0 (da) * | 1993-07-06 | 1993-07-06 | Novo Nordisk As | Enzym |
US5698507A (en) * | 1996-09-10 | 1997-12-16 | Colgate-Palmolive Co. | Nonaqueous gelled automatic dishwashing composition |
-
1999
- 1999-03-25 WO PCT/DK1999/000162 patent/WO1999050380A1/en not_active Application Discontinuation
- 1999-03-25 CN CNB998045454A patent/CN100360651C/zh not_active Expired - Fee Related
- 1999-03-25 JP JP2000541269A patent/JP2002509981A/ja active Pending
- 1999-03-25 AU AU33269/99A patent/AU3326999A/en not_active Abandoned
- 1999-03-25 EP EP99914445A patent/EP1075505A1/en not_active Ceased
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN107057874A (zh) * | 2017-01-04 | 2017-08-18 | 长沙协浩吉生物工程有限公司 | 一种毛衫蓬松机洗专用洗液的配制方法 |
CN109603562A (zh) * | 2018-12-20 | 2019-04-12 | 武汉新华扬生物股份有限公司 | 一种用于纯生啤酒过滤膜清洗的酶制剂及其使用方法 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
WO1999050380A1 (en) | 1999-10-07 |
AU3326999A (en) | 1999-10-18 |
JP2002509981A (ja) | 2002-04-02 |
CN100360651C (zh) | 2008-01-09 |
EP1075505A1 (en) | 2001-02-14 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
CN100360651C (zh) | 含有酸性蛋白酶的酸性清洗组合物 | |
US6376449B2 (en) | Acidic cleaning composition comprising an acidic protease I | |
Olsen et al. | The role of enzymes in modern detergency | |
CN1062906C (zh) | 液化碱性α-淀粉酶、其制备方法及含有它的洗涤剂组合物 | |
JP2003524067A (ja) | 錠剤型洗剤 | |
CN106396126A (zh) | 用于持续应用的洗涤水维护 | |
CN103620013A (zh) | 用于除去茶叶和咖啡污渍的非漂白程序 | |
CN108676629A (zh) | 去血渍清洗剂及其制备方法 | |
CN112760313B (zh) | 复合酶稳定体系及其在医疗器械清洗中的应用 | |
KR20130102537A (ko) | 두 번 불림 세탁 | |
KR100894491B1 (ko) | 계면활성제계 | |
WO2014107111A1 (en) | Mechanical dishwashing agent and method of mechanical dishwashing | |
JP5670783B2 (ja) | バイオフィルムの除去方法 | |
AU701937B2 (en) | Enzymatic bleach booster compositions | |
JP2009052006A (ja) | 酵素含有洗浄剤組成物 | |
CN100389659C (zh) | 消毒方法,消毒/洗涤剂,以及洗涤方法 | |
JP2620384B2 (ja) | 自動食器洗浄機用食器洗浄剤組成物 | |
EP1063281A2 (en) | Rinse aid composition and method for using the same | |
JPH05279700A (ja) | 洗浄剤組成物 | |
JP2002180096A (ja) | 食器洗浄用液状組成物および洗浄方法 | |
AU2001285579B2 (en) | Surfactant system | |
JPH0749594B2 (ja) | 洗浄剤組成物 | |
JP4012607B2 (ja) | 風呂釜用洗浄剤組成物 | |
SU1097664A1 (ru) | Моющее средство "РОМ-СП-1" дл очистки молочного оборудовани | |
CN116855319A (zh) | 含酶清洗剂及其制备方法 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
C06 | Publication | ||
PB01 | Publication | ||
C10 | Entry into substantive examination | ||
SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
C53 | Correction of patent of invention or patent application | ||
CB02 | Change of applicant information |
Applicant after: Novo Jymes A/S Applicant before: Novo Nordisk A/S |
|
COR | Change of bibliographic data |
Free format text: CORRECT: APPLICANT; FROM: NOVO NORDISK A/S TO: NUOWOQIMEIZI CO.,LTD. |
|
C14 | Grant of patent or utility model | ||
GR01 | Patent grant | ||
CF01 | Termination of patent right due to non-payment of annual fee | ||
CF01 | Termination of patent right due to non-payment of annual fee |
Granted publication date: 20080109 Termination date: 20160325 |