CN1218834A - 一种制备酰胺化合物的方法 - Google Patents

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Abstract

本发明描述了一种制备酰胺化合物的方法,其中通过腈水合酶的作用由腈化合物制备相应的酶胺化合物,其特征在于通过一化学方法降低包含在含有腈化合物的组分中氢氰酸的浓度,然后将腈水合酶作用于腈化合物中。相应于本发明,能够有效地抑制腈水合酶活性的降低,因此可以从腈化合物中有效地制备出酰胺化合物。

Description

一种制备酰胺化合物的方法
本发明涉及一种通过由微生物衍生出的腈水合酶的作用从腈化合物制备酰胺化合物的方法。
酰胺化合物作为一种工业上重要的物质应用于很多领域。例如，丙烯酰胺已用作为废水处理的絮凝剂，纸张强度的增强剂以及石油的回收剂等，异丁烯酰胺用于涂料及粘合剂等。
通常，工业上通过使用还原态的铜作为催化剂水合相应的腈化合物来制备酰胺化合物。然而目前已提出一种使用微生物酶取代铜催化剂的方法，这种方法现在已部分实施。
在使用酶的方法中，反应条件比较温和，基本没有副产物。所以这种方法由于非常简单从而可以实施。因此人们认为使用酶的方法作为工业制备的方法来说是有效的。至今已发现许多微生物具有水解腈化合物形成酰胺化合物的能力。
这样的微生物例如可以由以下的菌属组成，如芽孢杆菌属，无芽孢杆菌属，细球菌属及短杆菌属(JP-B-62-21519，相应于US4001081)(这里使用的“JP-B”指的是“已审查的日本公开专利”)；棒状杆菌属及奴卡氏菌属(JP-B-56-17918，相应于US4248968)；假单孢菌属(JP-B-59-37951，相应于US4637982)；红球菌属及微杆菌属(JP-B-4-4873，相应于US5179014)；红球菌种rhodochrous(JP-B-6-55148，相应于US5334519)；以及红球菌株(JP-B-7-40948，相应于US5200331)。
然而，为了提高酶催活性并且抑制反应过程中酶催活性的降低(减活)，通常进行许多如下的研究：一种在较低温度即冰点至于15℃下进行反应的方法(JP-B-56-38118，相应于US4248968)，一种通过多个进料口连续加入低浓度反应物的方法(JP-B-57-1234，相应于US4248968)，一种用有机溶剂处理微生物及其处理的产物的方法(JP-A-5-308980)(这里使用的“JP-A”指“未审查的公开的日本专利申请”)，一种在高级不饱和脂肪酸存在下进行反应的方法(JP-A-7-265090)，一种通过与例如戊二醛等交联进行处理微生物的方法(JP-A-7-265091和8-154691)等。
在上述的环境下，本发明人进行了许多关于相应于酶催的方法改进生产酰胺化合物的研究。结果发现引起了传统方法无法解决的在反应过程中伴随时间的减活化作用。很自然的是，减活化作用越大，反应需要越多的酶。相应地解决这个问题将非常重要，特别是在工业规模生产中。
为了解决上述问题，本发明人进行了广泛的调查和研究。结果发现包含在含有腈化合物的组分的微量氢氰酸能加快腈水合酶的减活化作用。还进一步发现通过使用含有降低量的氢氰酸这样的组分，降低了酶的减活化作用从而能够有效地从腈化合物制备酰胺化合物，也就是说使用较少量的酶就能够制备出较多量的酰胺化合物，这样即实现了本发明。
本发明提供了一种制备酰胺化合物的方法，其中通过腈水合酶的作用由腈化合物制备相应的酰胺化合物，特征在于通过化学方法降低在含有腈化合物的组分中氢氰酸的浓度，此后再将腈水合酶作用于腈化合物中。
 一种腈化合物，例如丙烯腈工业上是通过将丙烯进行氨氧化作用制备的。反应完全后，通过蒸馏提纯将氢氰酸及其它副产物一起除去。然而用这种方法无法除去的氢氰酸通常在商品中的含量为0.1-5ppm。通过随后分解保留在产品中的氰醇而产生的氢氰酸被认为也包含在商品中。至今也从来未能预计到这样微量的氢氰酸对于减活化作用的影响。
对用于本发明的腈化合物(如丙烯腈)并不特别的限制只要通过腈水合酶作用它能转化为相应的酰胺化合物并且在也含有导致酶减活化的浓度的氢氰酸的组分中为主要成份。组分中腈化合物的含量大约为90％或更高。腈化合物包括脂肪饱和腈如乙腈，丙腈，丁二腈和己二腈；不饱和脂肪腈如丙烯腈和甲基丙烯腈；芳香腈如苄腈，邻苯二甲基二腈；杂环腈如烟腈(nicotinonitrile)。其中典型的包括有2-4个碳原子的腈化合物如乙腈，丙腈，丙烯腈，甲基丙烯腈，N-丁腈和异丁腈。特别优选丙烯腈。
进一步降低保留在含有用于本发明的腈化合物组分中的氢氰酸可以根据化学方法得以实现。能够使用许多降低氢氰酸的方法。然而理想的方法不会增加副产物及杂质的含量，这些物质也许会引起腈化合物的变性或降低制备出的酰胺化合物的质量。作为这样的方法如在下面提到：一种将含有腈化合物的组分中的氢氰酸转化为金属配合物的方法：一种使用离子交换树脂的方法：当腈化合物为不饱和腈时，一种在碱性条件下将氢氰酸加入到腈化合物中的方法。
转化为金属配合物的方法包括将通过与氢氰酸反应能够形成金属氰配合物的金属，如钒，铬，锰，铅，铜，银，锌，钴或镍以硝酸盐，氯化物，硫酸盐或羧酸盐的形式加入到腈化合物中，使氢氰酸转化为金属氰配合物(参照JP-A-7-228563)。此外，也可以使用金属醇盐代替金属盐(参照US5519162)。加入金属的含量优选约为0.00001-0.01％，尽管它会随着含有腈化合物组分中氢氰酸的浓度而改变。
这种情况下，如果将腈化合物转化为酰胺化合物，酶不受金属离子或金属氰配合物的影响，就不要求除去金属盐。然而考虑到要除去较大量的氢氰酸，金属氰配合物优选用吸附剂等除去。
除去金属氰配合物可以使用例如吸附剂(如活性碳，活性氧化铝，沸石或硅胶)或阴离子交换树脂。
使用离子交换树脂的方法包括将腈化合物与阴离子交换树脂接触以除去化合物中的氢氰酸。作为使用的阴离子交换树脂，优选为多孔的(微网状的)和孔状凝胶型阴离子交换树脂，例如，Amberlyst A-21(Japan Organo Co.,Ltd.生产)，Diaion WA 20,21,30(如三菱化学公司生产等)，因为它们在腈化合物中具有足够的离子交换能力。
离子交换树脂法可以在固定床，移动床或流化床中进行，也可以是间歇的或连续的。其中从成本和操作性能方面考虑优选连续固定床工艺。这种情况下，氰溶液流过离子交换树脂的速率优选为每小时不超过所装树脂体积的100倍，尽管它会随着含有腈化合物组分中氢氰酸的浓度而改变。
然而，这种使用阴离子交换树脂除酸的方法容易伴随腈化合物的变性。因此例如关于接触时间，接触方式等还需要充分的研究。
作为在碱性条件下将氢氰酸加入到不饱和腈化合物中以形成饱和二腈化合物的方法，可以使用将水溶液加入到腈化合物的方法(参照US2481580)及将腈与作为碱性催化剂的阴离子交换树脂接触的方法(JP-B-46-41290)。
用于本发明的碱的水溶液不特别限定，但必须选自不影响酰胺质量及酶活性的碱。合适的碱的水溶液是例如碱金属氢氧化物，碱土金属氢氧化物，氨或胺的水溶液，其中优选碱金属氢氧化物，碱土金属氢氧化物和氨的水溶液，特别优选氢氧化钠和氢氧化钾的水溶液。
用于本发明的碱的水溶液的浓度不特别限定，但必须选自不影响酰胺质量及酶活性的范围。优选0.00001-5N的碱的水溶液，特别优选0.00001-0.5N的碱的水溶液。用于本发明的碱的水溶液的用量不特别限定，大约0.0001-10％(重量)较为合适。
除去较大量的氢氰酸是合乎需要的。通常氢氰酸的含量降低至在腈化合物中的浓度为3ppm或更小，优选为1ppm或更小，更优选为0.5ppm或更小。
腈水合酶是一种金属酶，其活性中心由铁，钴等构成。酶的减活化作用推测是由于活性中心的铁或钴与腈的配位作用而引起的。相应地，本发明中的腈水合酶可以从任何微生物菌种衍生而来。
能制成腈水合酶的微生物在上文中描述过。由这些微生物制成的腈水合酶均可用于本发明。其中具有较强酶催活性的微生物优选为棒状杆菌属，假单孢菌属，红球菌属，奴卡氏菌属和戈登氏菌，特别优选红球菌属。近来进行了许多研究，其中由这些微生物衍生出的腈水合酶经过人工改性，并且使用其它微生物制成腈水合酶，也使用了参照基因重排技术为提高腈水合酶活性而采用的微生物。
正如上文提到的每一篇出版物所描述的那样，腈水合酶与腈化合物的相互作用是通过将腈化合物，与培养得到的微生物细胞或其处理过的产物在含水介质中接触而进行的。微生物细胞处理的产物为破裂的微生物细胞，微生物细胞的提取物，或者是从微生物细胞中提取出的粗的或精制的酶，这些微生物细胞和酶与聚丙烯酰胺，藻酸和角叉菜等在一起。
现结合下面实施例对本发明作更详细地描述。然而本发明并不局限于这些实施例。除非另外说明，下面实施例和对照实施例中的百分数均按重量计算。实施例1和对照实施例1(1)微生物细胞的制备
具有腈水合酶活性的紫红红球菌种J-1(FERM BP-1478)(JP-B-6-55148)在培养基(pH7.0)中进行有氧培养，其培养基中包括2％的葡萄糖，1％的尿素，0.5％的胨，0.3％的酵母提取物和0.05％的氯化钴。培养后的产物用50mM的磷酸盐的缓冲液(pH7.0)洗涤，得到微生物细胞的悬浮液(20％，按干细胞计)。在500g的悬浮液中加入500g混合单体溶液，其中包含20％的丙烯酰胺，2％亚甲基双丙烯酰胺和2％的2-二甲氨基-丙基异丁烯酰胺，然后将得到的混合物充分地悬浮。接着又加入2g 5％过硫酸胺和2g 50％四甲基乙二胺，以引起聚合和凝胶化作用。得到的凝胶切为1mm3，再用1升0.5％的硫酸钠溶液洗涤5次。这样获得了固定的微生物细胞的颗粒，即丙烯酰胺制备催化剂。(2)降低氢氰酸的处理
在10升工业使用的丙烯腈中加入100g 0.1N的氢氧化钠，将此混合物充分搅拌和溶解，然后将所得的溶液保持30mins(碱处理)。此后，向其中加入20g浓度为1mol/L的丙烯酸水溶液进行中和。经过这种处理后，丙烯腈组分中的氢氰酸的浓度降至1.0ppm。(3)酰胺形成反应
在一内体积为5升的可分离的烧瓶中加入3200g浓度为0.2g/L的丙烯酸钠水溶液。然后向其中加入3g上述的固定的微生物细胞，并进行搅拌同时控制pH为7.0，温度为10℃。
然后向其中连续加入丙烯腈使得丙烯腈浓度恒定为2％，并继续进行聚集反应直至丙烯酰胺浓度达至48％。
为了比较，使用未经过碱处理的丙烯腈同样地进行聚集反应，直至丙烯酰胺浓度达至48％。
结果是，两种情况下初反应速率相同，在使用经过碱处理的丙烯腈中，减活化作用得到抑制，并且同使用未经过碱处理的丙烯腈的情况进行比较，生产出丙烯酰胺只花费一半的时间。
结果见表1。
表1反应序号       碱处理    丙烯腈中氢氰酸的浓度    反应时间实施例1          +              1.0ppm            120hrs对照实施例1      -              5.0ppm            220hrs实施例2-4和对照实施例2
在200g 50％的丙烯酰胺水溶液中加入0.1g实施例1中制备出的固定的微生物细胞，接着在15℃下进行搅拌。在与实施例1同样的用于工业使用的丙烯腈中加入表2中的金属盐，用于除去氢氰酸，使得其中的金属浓度为10ppm，然后用活性氧化铝从中除去形成的金属氰配合物。将每份丙烯腈加入到上述得到的4g的丙烯酰胺溶液中。开始反应60小时后，测定丙烯腈的浓度。
为了比较，对未加入金属盐的丙烯腈进行了同样的处理。
结果是，初反应速率相同。然而在未加入金属盐的丙烯腈中，观察到丙烯腈含量减少的速率在降低，这是由于酶的减活化作用。
结果见表2。
表2反应序号   金属盐    丙烯腈中氢氰酸的浓度(ppm)  丙烯腈的浓度(％)(60hrs后)实施例2    氯化锌            1.0                       0.03实施例3    氯化镍            0.7                       0.02实施例4    乙酸钴            1.9                       0.2对照实施例2 -                3.1                       0.7实施例5-7和对照实施例3(1)降低氢氰酸的处理
将与实施例1同样的用于工业使用的丙烯腈装入三个塑料容器中，其中每个容器中含量为5升。然后在每个容器中加入50ml 0.1N的氢氧化钠水溶液并充分混合。加入氢氧化钠2分钟后，再在一个容器中加入1mol/L的丙烯酸水溶液，加入10分钟后，在另一个容器中加入1mol/L的丙烯酸水溶液，加入20分钟后，再在另一个烧瓶中加入1mol/L的丙烯酸水溶液。每次加入5ml 1mol/L的丙烯酸水溶液。这样，所有都得到中和。(2)酰胺形成反应
将上述的丙烯腈及水连续地加入到1升可分离的烧瓶中，其中含有10g实施例1制备出的固定的微生物细胞，同时控制pH为8，温度为20℃。为了控制丙烯酰胺的浓度为50％及丙烯腈的浓度为2％，再加入上述的丙烯腈及蒸馏水。从丙烯腈的消耗速率计算出反应速率，再从反应速率的变化计算出减活化作用的速率。相应于这些值计算出丙烯酰胺的产量。
为了比较，对未经过碱处理的丙烯腈也进行同样的方法。
结果是，丙烯腈中的氢氰酸浓度越低，减活化作用的速率就越低。使用处理过的丙烯腈，每1g微生物细胞的丙烯酰胺的产量为未反应的丙烯腈的两倍。
结果见表3。
表3反应序号   碱处理(min)   丙烯腈中氢氰酸的浓度(ppm)   丙烯酰胺产量/微生物细胞(g/g)实施例5        2                 3                       1200实施例6        10                1                       1800实施例7        20                0.5                     2000对照实施例3    -                 5                       1000
相应于本发明，能够有效地抑制腈水合酶活性的降低，因此可以从腈化合物中有效地制备出酰胺化合物。
尽管结合上述特定的实施例已对本发明作了详细地描述，对于本领域的技术人员来说，很明显可以对本发明作许多改变和修饰，而不超出其构思和范围。

Claims (7)

1．一种通过腈水合酶的作用由腈化合物制备酰胺化合物的方法，其中包括通过一化学方法降低包含在含有腈化合物的组分中氢氰酸的浓度，然后将腈水合酶作用于所述的腈化合物中。
2．一种根据权利要求1制备酰胺化合物的方法，其中在含有腈化合物的组分中氢氰酸的浓度降低至3ppm或更低。
3．一种根据权利要求2制备酰胺化合物的方法，其中氢氰酸的浓度降低至1ppm或更低。
4．一种根据权利要求3制备酰胺化合物的方法，其中氢氰酸的浓度降低至0.5ppm或更低。
5．一种根据权利要求1制备酰胺化合物的方法，其中腈化合物为丙烯腈。
6．一种根据权利要求1制备酰胺化合物的方法，其中的化学方法为，在碱性条件下，将氢氰酸和不饱和的腈化合物转变为饱和的二腈化合物。
7．一种根据权利要求6制备酰胺化合物的方法，其中不饱和的腈化合物为丙烯腈。
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Cited By (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US7300784B2 (en) 2001-03-02 2007-11-27 Daicel Chemical Industries, Ltd. Nitrile hydratase and a method for producing amides
CN100375787C (zh) * 2003-04-10 2008-03-19 大野绿水株式会社 使用了酶的高品质丙烯酰胺系聚合物的制造方法
US7700330B2 (en) 2000-01-17 2010-04-20 Mitsui Chemicals, Inc. Method of purifying amide compound
CN110157751A (zh) * 2019-06-05 2019-08-23 英德市云超聚合材料有限公司 一种低电导率酰胺化合物水溶液的合成方法

Families Citing this family (23)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP4668444B2 (ja) * 2001-03-27 2011-04-13 ダイヤニトリックス株式会社 アクリル酸水溶液で洗浄した微生物触媒によるアクリルアミドの製造方法。
JP4672914B2 (ja) 2001-06-15 2011-04-20 ダイセル化学工業株式会社 アミド化合物の製造方法
WO2003033716A1 (fr) * 2001-10-12 2003-04-24 Dia-Nitrix Co., Ltd. Procede de production d'acrylamide et/ou de methacrylamide au moyen d'un catalyseur de micro-organismes
JP2003277416A (ja) * 2002-03-22 2003-10-02 Daiyanitorikkusu Kk 糖類を含むアクリルアミド水溶液
DE10347888A1 (de) * 2003-10-10 2005-06-30 Degussa Ag Verfahren zur Herstellung von enantiomerenangereicherten alpha-Hydroxycarbonsäuren bzw. -amide
GB0327906D0 (en) * 2003-12-02 2004-01-07 Ciba Spec Chem Water Treat Ltd Biocatalyst composition
EP1689875B2 (en) * 2003-12-02 2017-02-22 Ciba Specialty Chemicals Water Treatments Limited Manufacture of amides
KR20080056261A (ko) * 2005-10-07 2008-06-20 미쓰이 가가쿠 가부시키가이샤 아미드 화합물의 제조방법
AU2011239258B2 (en) * 2005-10-07 2012-09-27 Mitsui Chemicals, Inc. Method for producing amide compound
KR101162810B1 (ko) 2006-04-06 2012-07-05 미쓰이 가가쿠 가부시키가이샤 아크릴아미드의 제조방법
JP2008067626A (ja) * 2006-09-13 2008-03-27 Mitsubishi Rayon Co Ltd ４−ハロ−３−ヒドロキシブチルアミドの製造方法
JP2008148637A (ja) * 2006-12-19 2008-07-03 Mitsubishi Rayon Co Ltd ４−ハロ−３−ヒドロキシブチルアミドの製造方法
JP2009000097A (ja) * 2007-05-23 2009-01-08 Mitsubishi Rayon Co Ltd ４−ハロ−３−ヒドロキシブチルアミドおよびその誘導体の製造方法
JP2009142199A (ja) * 2007-12-13 2009-07-02 Mitsubishi Rayon Co Ltd 光学活性４−ハロ−３−ヒドロキシブチルアミド及び光学活性４−ハロ−３−ヒドロキシブチロニトリル、並びに光学活性カルニチンアミドの製造方法
JP2009233653A (ja) 2008-03-06 2009-10-15 Daicel Chem Ind Ltd 表面銀固定化ハイドロキシアパタイト
JP2010119357A (ja) * 2008-11-21 2010-06-03 Mitsubishi Rayon Co Ltd 光学活性４−ハロ−３−ヒドロキシブチルアミド及び光学活性カルニチンアミドの製造方法
EP2518154B1 (en) 2009-12-25 2019-08-14 Mitsubishi Chemical Corporation Method for producing acrylamide using microbial catalyst
WO2012039407A1 (ja) * 2010-09-24 2012-03-29 三井化学株式会社 アミド化合物の製造方法およびアミド化合物の製造装置
US9221749B2 (en) 2012-03-02 2015-12-29 Council Of Scientific & Industrial Research Process for producing amide compounds
JP6149731B2 (ja) * 2012-12-10 2017-06-21 三菱ケミカル株式会社 アクリルアミドの製造方法
US9382560B2 (en) 2013-02-19 2016-07-05 Mitsubishi Rayon Co., Ltd. Method for producing amide compound
CN116888269A (zh) 2021-02-10 2023-10-13 三菱化学株式会社 用醛提高腈水合酶的反应性
FR3125064A1 (fr) 2021-07-09 2023-01-13 Snf Sa Procédé biologique d’obtention de monomères comprenant une insaturation éthylénique par bioconversion d’un composé biosourcé comprenant au moins une fonction nitrile

Family Cites Families (10)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US2481580A (en) * 1944-06-07 1949-09-13 Claude Bonard Manufacture of aliphatic dinitriles
GB714385A (en) * 1951-07-20 1954-08-25 Monsanto Chemicals Purification of acrylonitrile
DD274631A5 (de) * 1987-09-18 1989-12-27 Kk Verfahren zur biologischen herstellung von amiden
JPH07228563A (ja) * 1994-02-16 1995-08-29 Wako Pure Chem Ind Ltd 高純度アセトニトリルの製造法
US5519162A (en) * 1994-08-23 1996-05-21 Rohm And Haas Company Method for removing a hydrogen cyanide contaminant from an organic liquid
JP3119468B2 (ja) * 1994-11-09 2000-12-18 三菱レイヨン株式会社 光学活性なα−ヒドロキシ酸またはα−ヒドロキシアミドの製造法
JPH09131195A (ja) * 1995-11-10 1997-05-20 Nitto Chem Ind Co Ltd 微生物によるα−ヒドロキシ酸またはα−ヒドロキシアミドの製造法
KR0169215B1 (ko) * 1996-04-23 1999-01-15 조상진 아크릴아미드에 대한 니트릴 히드라타제의 내성을 증가시키는 방법
US5866379A (en) * 1997-01-28 1999-02-02 Novus International Enzymatic conversion of α-hydroxynitriles to the corresponding .alpha.
JP4389064B2 (ja) * 2003-05-28 2009-12-24 三井化学株式会社 ニトリルヒドラターゼ活性を維持または向上させる方法

Cited By (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US7700330B2 (en) 2000-01-17 2010-04-20 Mitsui Chemicals, Inc. Method of purifying amide compound
US7300784B2 (en) 2001-03-02 2007-11-27 Daicel Chemical Industries, Ltd. Nitrile hydratase and a method for producing amides
CN100375787C (zh) * 2003-04-10 2008-03-19 大野绿水株式会社 使用了酶的高品质丙烯酰胺系聚合物的制造方法
CN110157751A (zh) * 2019-06-05 2019-08-23 英德市云超聚合材料有限公司 一种低电导率酰胺化合物水溶液的合成方法

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