CN110475917A - 高收缩人造丝心蛋白纤维及其制造方法、以及人造丝心蛋白纤维的收缩方法 - Google Patents
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Abstract
本发明涉及一种高收缩人造丝心蛋白纤维，其为包含改造丝心蛋白的收缩后的人造丝心蛋白纤维，其中，由下式定义的收缩率大于7％。收缩率＝{1‑(收缩后的人造丝心蛋白纤维的长度/纺丝后且与水接触前的人造丝心蛋白纤维的长度)}×100(％)。
Description
技术领域
本发明涉及高收缩人造丝心蛋白纤维及其制造方法、以及人造丝心蛋白纤维的收缩方法。
背景技术
通常，服装、床上用品等中使用的纤维要求具有高的皮肤接触性。作为充分满足皮肤接触性且具有高级感的纤维，已知有作为天然的丝心蛋白纤维之一的蚕丝等。
另外，服装、床上用品等中使用的纤维还同时要求柔软性和保温性等。因此，对于服装、床上用品等中使用的蚕丝，有时实施例如收缩加工而提高蓬松性，由此赋予柔软性和保温性。
另一方面，例如在服装、床上用品等中广泛地使用聚酯纤维、聚酰胺纤维和丙烯酸类纤维等合成纤维，这些合成纤维通过与沸水接触而实现了40％以上的收缩率(专利文献1)。
现有技术文献
专利文献
专利文献1：日本特开2009-121003号公报
发明内容
发明所要解决的问题
但是，蚕丝在仅与水接触时收缩率只有百分之几的程度。
另外，专利文献1中记载的收缩方法由于对高温的沸水进行处理，因而伴随着很大的危险。
本发明的目的在于提供具有足够高的收缩率、皮肤接触性和柔软性优良、而且能够安全地制造的高收缩人造丝心蛋白纤维及其制造方法。另外，本发明的目的还在于提供能够以足够高的收缩率安全地得到人造丝心蛋白纤维的人造丝心蛋白纤维的收缩方法。
用于解决问题的方法
本发明例如涉及以下的各发明。
[1]一种高收缩人造丝心蛋白纤维，其为包含改造丝心蛋白的收缩后的人造丝心蛋白纤维，其中，由下式定义的收缩率大于7％，
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白纤维的长度/纺丝后且与水接触前的人造丝心蛋白纤维的长度)}×100(％)。
[2]如[1]所述的高收缩人造丝心蛋白纤维，其中，上述改造丝心蛋白为改造蛛丝丝心蛋白。
[3]如[1]或[2]所述的高收缩人造丝心蛋白纤维，其是通过与低于沸点的水接触而收缩后的高收缩人造丝心蛋白纤维。
[4]如[3]所述的高收缩人造丝心蛋白纤维，其中，上述水的温度为10～90℃。
[5]如[3]或[4]所述的高收缩人造丝心蛋白纤维，其是通过与上述水接触后使其干燥而进一步收缩后的高收缩人造丝心蛋白纤维。
[6]一种高收缩人造丝心蛋白纤维的制造方法，其具备使包含改造丝心蛋白的人造丝心蛋白纤维与低于沸点的水接触而使其收缩的工序，
上述高收缩人造丝心蛋白纤维的由下式定义的收缩率大于7％，
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白纤维的长度/纺丝后且与水接触前的人造丝心蛋白纤维的长度)}×100(％)。
[7]如[6]所述的高收缩人造丝心蛋白纤维的制造方法，其中，上述改造丝心蛋白为改造蛛丝丝心蛋白。
[8]如[6]或[7]所述的高收缩人造丝心蛋白纤维的制造方法，其中，上述水的温度为10～90℃。
[9]如[6]～[8]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白纤维的制造方法，其中，上述收缩的工序进一步包括：使与上述水接触后的人造丝心蛋白纤维干燥。
[10]一种人造丝心蛋白纤维的收缩方法，其具备使包含改造丝心蛋白的人造丝心蛋白纤维与低于沸点的水接触而使其收缩的工序，
上述人造丝心蛋白纤维的由下式定义的收缩率大于7％，
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白纤维的长度/纺丝后且与水接触前的人造丝心蛋白纤维的长度)}×100(％)。
[11]如[10]所述的人造丝心蛋白纤维的收缩方法，其中，上述改造丝心蛋白为改造蛛丝丝心蛋白。
[12]如[10]或[11]所述的人造丝心蛋白纤维的收缩方法，其中，上述水的温度为10～90℃。
[13]如[10]～[12]中任一项所述的人造丝心蛋白纤维的收缩方法，其中，上述收缩的工序进一步包括：使与上述水接触后的人造丝心蛋白纤维干燥。
发明效果
根据本发明，能够提供具有足够高的收缩率、皮肤接触性和柔软性优良、而且能够安全地制造的高收缩人造丝心蛋白纤维及其制造方法。另外，根据本发明，可以提供能够以足够高的收缩率安全地得到人造丝心蛋白纤维的人造丝心蛋白纤维的收缩方法。
附图说明
图1是示出改造丝心蛋白的结构域序列的示意图。
图2是示出天然来源的丝心蛋白的z/w(％)的值的分布的图。
图3是示出天然来源的丝心蛋白的x/y(％)的值的分布的图。
图4是示意性地示出用于制造人造丝心蛋白纤维的纺丝装置的一例的说明图。
图5是示意性地示出用于制造高收缩人造丝心蛋白纤维的制造装置的一例的说明图。
图6是示意性地示出用于制造高收缩人造丝心蛋白纤维的制造装置的一例的说明图。
具体实施方式
以下，详细地对用于实施本发明的方式进行说明。但是，本发明并不限定于以下的实施方式。
[高收缩人造丝心蛋白纤维]
本发明的高收缩人造丝心蛋白纤维为包含改造丝心蛋白的收缩后的人造丝心蛋白纤维。本实施方式的高收缩人造丝心蛋白纤维的由下式定义的收缩率大于7％。
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白纤维的长度/纺丝后且与水接触前的人造丝心蛋白纤维的长度)}×100(％)
<改造丝心蛋白>
本实施方式的改造丝心蛋白为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。改造丝心蛋白可以在结构域序列的N末端侧和C末端侧中的任意一个末端侧或两个末端侧进一步附加有氨基酸序列(N末端序列和C末端序列)。N末端序列和C末端序列典型地为不具有丝心蛋白中特征性的重复氨基酸基序的区域，由约100个残基的氨基酸构成，但不限于此。
本说明书中，“改造丝心蛋白”是指人为地制造的丝心蛋白(人造丝心蛋白)。改造丝心蛋白可以是其结构域序列与天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列不同的丝心蛋白，也可以是氨基酸序列与天然来源的丝心蛋白相同的丝心蛋白。另外，本说明书中所说的“天然来源的丝心蛋白”也是包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。
“改造丝心蛋白”只要具有本发明中指定的氨基酸序列，既可以是直接利用天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列的改造丝心蛋白，也可以是依据天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列对其氨基酸序列进行了改造的丝心蛋白(例如，通过对克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列进行改造而改造了氨基酸序列的丝心蛋白)，另外还可以是不依赖于天然来源的丝心蛋白而人工地设计和合成的改造丝心蛋白(例如，通过化学合成编码所设计的氨基酸序列的核酸而具有所期望的氨基酸序列的丝心蛋白)。
本说明书中，“结构域序列”为生成丝心蛋白特有的结晶区(典型地，相当于氨基酸序列的(A)n基序)和非晶区(典型地，相当于氨基酸序列的REP)的氨基酸序列，是指式1：[(A)n基序-REP]m所示的氨基酸序列。在此，(A)n基序表示以丙氨酸残基为主的氨基酸序列，n可以为2～20、优选为4～20、更优选为8～20、进一步优选为10～20、更进一步优选为4～16、更进一步优选为8～16、特别优选为10～16的整数。另外，(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于总氨基酸残基数的比例为40％以上即可，优选为60％以上、更优选为70％以上、进一步优选80％以上、更进一步优选为90％以上，也可以为100％(意味着仅由丙氨酸残基构成)。REP表示由2～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数。多个存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。多个存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。作为大吐丝管牵引丝来源的蛋白质的具体例，可以列举包含序列号9所示的氨基酸序列(PRT410)的蛋白质。
本实施方式的改造丝心蛋白例如可以通过对克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列进行例如相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列的改造而得到。氨基酸残基的置换、缺失、插入和/或添加可以利用定点诱变法等本领域技术人员公知的方法进行。具体而言，可以依据Nucleic Acid Res.10,6487(1982)；Methods inEnzymology,100,448(1983)等文献中记载的方法进行。
天然来源的丝心蛋白为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质，具体而言，可以列举例如昆虫或蜘蛛类产生的丝心蛋白。
作为昆虫产生的丝心蛋白，可以列举例如家蚕(Bombyx mori)、野桑蚕(Bombyxmandarina)、天蚕(Antheraea yamamai)、柞蚕(Anteraea pernyi)、枫蚕(Eriogynapyretorum)、蓖麻蚕(Pilosamia Cynthia ricini)、樗蚕(Samia cynthia)、双黑目天蚕蛾(Caligura japonica)、印度柞蚕(Antheraea mylitta)、琥珀蚕(Antheraea assama)等蚕产生的蚕丝蛋白、雀蜂(Vespa simillima xanthoptera)的幼虫吐出的蜂丝蛋白。
作为昆虫产生的丝心蛋白的更具体的示例，可以列举例如蚕·丝心蛋白L链(GenBank登录号M76430(碱基序列)、AAA27840.1(氨基酸序列))。
作为蜘蛛类产生的丝心蛋白，可以列举例如鬼蛛、十字园蛛、肥胖园蛛、五纹园蛛和Araneus nojimai(マメオニグモ)等属于园蛛属(Araneus属)的蜘蛛、青新园蛛、嗜水新园蛛、灌木新园蛛和类青新园蛛等属于新园蛛属(Neoscona属)的蜘蛛、棕类岬蛛等属于岬蛛属(Pronus属)的蜘蛛、蟾蜍曲腹蛛和对称曲腹蛛等属于曲腹蛛属(Cyrtarachne属)的蜘蛛、库氏棘腹蛛和乳突棘腹蛛等属于棘腹蛛属(Gasteracantha属)的蜘蛛、何氏瘤腹蛛和六刺瘤腹蛛等属于瘤腹蛛属(Ordgarius属)的蜘蛛、悦目金蛛、小悦目金蛛和横纹金蛛等属于金蛛属(Argiope属)的蜘蛛、双峰尾园蛛等属于尾园蛛属(Arachnura属)的蜘蛛、褐吊叶蛛等属于吊叶蛛属(Acusilas属)的蜘蛛、摩鹿加云斑蛛、方格云斑蛛和全色云斑蛛等属于云斑蛛属(Cytophora属)的蜘蛛、丑锥头蛛等属于锥头蛛属(Poltys属)的蜘蛛、八疣尘蛛、四突尘蛛、圆腹尘蛛和黑尾尘蛛等属于尘蛛属(Cyclosa属)的蜘蛛和日本壮头蛛等属于壮头蛛属(Chorizopes属)的蜘蛛所产生的蛛丝蛋白、以及前齿肖蛸、锥腹肖蛸、直伸肖蛸和鳞纹肖蛸等属于肖蛸属(Tetragnatha属)的蜘蛛、纵条银鳞蛛、肩斑银鳞蛛和小肩斑银鳞蛛等属于银鳞蛛属(Leucauge属)的蜘蛛、棒络新妇和斑络新妇等属于络新妇属(Nephila属)的蜘蛛、美丽麦蛛等属于麦蛛属(Menosira属)的蜘蛛、柔弱粗螯蛛等属于锯螯蛛属(Dyschiriognatha属)的蜘蛛、黑寡妇蜘蛛、红背蜘蛛、几何寇蛛和间斑寇蛛等属于冠蛛属(Latrodectus属)的蜘蛛、以及属于育儿网蛛属(Euprosthenops属)的蜘蛛等属于肖蛸科(Tetragnathidae科)的蜘蛛所产生的蛛丝蛋白。作为蛛丝蛋白，可以列举例如MaSp(MaSp1和MaSp2)、ADF(ADF3和ADF4)等牵引丝蛋白、MiSp(MiSp1和MiSp2)等。
作为蜘蛛类产生的丝心蛋白的更具体的示例，可以列举例如丝心蛋白-3(fibroin-3，adf-3)[十字园蛛(Araneus diadematus)来源](GenBank登录号AAC47010(氨基酸序列)、U47855(碱基序列))、丝心蛋白-4(adf-4)[十字园蛛来源](GenBank登录号AAC47011(氨基酸序列)、U47856(碱基序列))、牵引丝蛋白蛛丝蛋白1(dragline silkprotein spidroin1)[金纺蜘蛛(Nephila clavipes)来源](GenBank登录号AAC04504(氨基酸序列)、U37520(碱基序列))、大壶状腺蛛丝蛋白1(major ampullate spidroin 1)[黑寡妇蜘蛛(Latrodectus hesperus)来源](GenBank登录号ABR68856(氨基酸序列)、EF595246(碱基序列))、牵引丝蛋白蛛丝蛋白2(dragline silk protein spidroin 2)[棒络新妇(Nephila clavata)来源](GenBank登录号AAL32472(氨基酸序列)、AF441245(碱基序列))、大壶状腺蛛丝蛋白1(major ampullate spidroin 1)[非洲育儿网蛛(Euprosthenopsaustralis)来源](GenBank登录号CAJ00428(氨基酸序列)、AJ973155(碱基序列))和大壶状腺蛛丝蛋白2(major ampullate spidroin 2)[非洲育儿网蛛](GenBank登录号CAM32249.1(氨基酸序列)、AM490169(碱基序列))、小壶状腺丝蛋白1(minor ampullate silk protein1)[金纺蜘蛛](GenBank登录号AAC14589.1(氨基酸序列))、小壶状腺丝蛋白2(minorampullate silk protein 2)[金纺蜘蛛](GenBank登录号AAC14591.1(氨基酸序列))、小壶状腺蛛丝蛋白样蛋白质(minor ampullate spidroin-like protein)[Nephilengyscruentata](GenBank登录号ABR37278.1(氨基酸序列)等。
作为天然来源的丝心蛋白的更具体的示例，可以进一步列举在NCBI GenBank中登记了序列信息的丝心蛋白。例如，可以通过从NCBI GenBank中登记的序列信息中包含INV作为分类码(DIVISION)的序列中提取出在定义(DEFINITION)中记载了蛛丝蛋白、壶状腺、丝心蛋白、“丝和多肽”或“丝和蛋白质”作为关键词的序列、从CDS中提取出记载了指定产物的字符串的序列、从来源(SOURCE)中提取出在组织类型(TISSUE TYPE)中记载了指定字符串的序列来确认。
本实施方式的改造丝心蛋白可以为改造蚕丝丝心蛋白(对蚕产生的蚕丝蛋白的氨基酸序列进行改造而得到的丝心蛋白)，也可以为改造蛛丝丝心蛋白(对蜘蛛类产生的蛛丝蛋白的氨基酸序列进行改造而得到的丝心蛋白)。
作为本实施方式的改造丝心蛋白的具体例，可以列举来源于蜘蛛的大壶状腺中产生的大吐丝管牵引丝蛋白的改造丝心蛋白(第一实施方式的改造丝心蛋白)、降低了甘氨酸残基的含量的改造丝心蛋白(第二实施方式的改造丝心蛋白)、降低了(A)n基序的含量的改造丝心蛋白(第三实施方式的改造丝心蛋白)、降低了甘氨酸残基的含量和(A)n基序的含量的改造丝心蛋白(第四实施方式的改造丝心蛋白)。
作为第一实施方式的改造丝心蛋白，可以列举包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。第一实施方式的改造丝心蛋白中，式1中n优选为3～20的整数、更优选为4～20的整数、进一步优选为8～20的整数、更进一步优选为10～20的整数、更进一步优选为4～16的整数、特别优选为8～16的整数、最优选为10～16的整数。第一实施方式的改造丝心蛋白中，式1中构成REP的氨基酸残基数优选为10～200个残基、更优选为10～150个残基、进一步优选为20～100个残基、更进一步优选为20～75个残基。第一实施方式的改造丝心蛋白中，式1：[(A)n基序-REP]m所示的氨基酸序列中所含的甘氨酸残基、丝氨酸残基和丙氨酸残基的合计残基数相对于总氨基酸残基数优选为40％以上、更优选为60％以上、进一步优选为70％以上。
第一实施方式的改造丝心蛋白可以为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的氨基酸序列的单元、并且C末端序列为序列号12～14中任一者所示的氨基酸序列或与序列号12～14中任一者所示的氨基酸序列具有90％以上的同源性的氨基酸序列的多肽。
序列号12所示的氨基酸序列与由ADF3(GI：1263287、NCBI)的氨基酸序列的C末端的50个残基的氨基酸构成的氨基酸序列相同，序列号13所示的氨基酸序列与从序列号12所示的氨基酸序列的C末端去除20个残基后的氨基酸序列相同，序列号14所示的氨基酸序列与从序列号12所示的氨基酸序列的C末端去除29个残基后的氨基酸序列相同。
作为第一实施方式的改造丝心蛋白的更具体的示例，可以列举(1-i)包含序列号15所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或(1-ii)包含与序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。上述序列一致性优选为95％以上。
序列号15所示的氨基酸序列是在N末端附加有由起始密码子、His10标签和HRV3C蛋白酶(人鼻病毒(Human rhinovirus)3C蛋白酶)识别位点构成的氨基酸序列(序列号16)的ADF3的氨基酸序列中以使第1～13个重复区域增加为约2倍、并且在第1154位氨基酸残基处终止翻译的方式发生了突变而得到的氨基酸序列。序列号15所示的氨基酸序列的C末端的氨基酸序列与序列号3所示的氨基酸序列相同。
(1-i)的改造丝心蛋白可以由序列号15所示的氨基酸序列构成。
第二实施方式的改造丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比降低了甘氨酸残基的含量的氨基酸序列。该改造丝心蛋白可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少REP中的一个或多个甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
第二实施方式的改造丝心蛋白可以为下述改造丝心蛋白：其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于在REP中的选自GGX和GPGXX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)中的至少一种基序序列中至少一个或多个该基序序列中的一个甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
第二实施方式的改造丝心蛋白中，上述甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的基序序列的比例相对于全部基序序列可以为10％以上。
第二实施方式的改造丝心蛋白可以具有如下氨基酸序列：包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，并且，将从上述结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中的全部REP中含有的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的总氨基酸残基数设为z、将从上述结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中的总氨基酸残基数设为w时，z/w为30％以上，也可以具有上述z/w为50.9％以上的氨基酸序列。(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于总氨基酸残基数只要为83％以上即可，优选为86％以上、更优选为90％以上、进一步优选为95％以上、更进一步优选为100％(意味着仅由丙氨酸残基构成)。
第二实施方式的改造丝心蛋白优选为通过将GGX基序中的一个甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基而提高了由XGX构成的氨基酸序列的含有比例的改造丝心蛋白。第二实施方式的改造丝心蛋白的结构域序列中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例优选为30％以下、更优选为20％以下、进一步优选为10％以下、更进一步优选为6％以下、更进一步优选为4％以下、特别优选为2％以下。结构域序列中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例可以利用与下述由XGX构成的氨基酸序列的含有比例(z/w)的计算方法同样的方法算出。
进一步详细地说明z/w的计算方法。首先，自从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的全部REP中提取出由XGX构成的氨基酸序列。构成XGX的氨基酸残基的总数为z。例如，在提取出50个由XGX构成的氨基酸序列的情况下(无重复)，z为50×3＝150。另外，例如在如由XGXGX构成的氨基酸序列的情况这样存在含有于两个XGX中的X(中央的X)的情况下，扣除重复量来进行计算(XGXGX的情况下为5个氨基酸残基)。w为从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的总氨基酸残基数。例如，在图1所示的结构域序列的情况下，w为4+50+4+100+4+10+4+20+4+30＝230(除去了位于最靠C末端侧的(A)n基序)。接着，将z除以w，由此能够算出z/w(％)。
在此，对天然来源的丝心蛋白中的z/w进行说明。首先，如上所述，利用例示出在NCBI GenBank中登记了氨基酸序列信息的丝心蛋白的方法进行确认，结果提取出663种丝心蛋白(其中，蜘蛛类来源的丝心蛋白为415种)。由所提取的全部丝心蛋白中包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列、且丝心蛋白中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例为6％以下的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列，利用上述计算方法算出z/w。将其结果示于图2。图2的横轴表示z/w(％)，纵轴表示频率。由图2表明，天然来源的丝心蛋白中的z/w均小于50.9％(最高为50.86％)。
第二实施方式的改造丝心蛋白中，z/w优选为50.9％以上、更优选为56.1％以上、进一步优选为58.7％以上、更进一步优选为70％以上、更进一步优选为80％以上。对z/w的上限没有特别限制，例如可以为95％以下。
第二实施方式的改造丝心蛋白例如可以通过以下述方式进行改造而得到：从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中对编码甘氨酸残基的碱基序列的至少一部分进行置换，使其编码其他氨基酸残基。此时，可以选择GGX基序和GPGXX基序中的一个甘氨酸残基作为改造的甘氨酸残基，另外也可以进行置换以使z/w为50.9％以上。另外，例如也可以通过由天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列设计满足上述方式的氨基酸序列，并化学合成编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。在任意一种情况下，都可以在相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、插入和/或添加有一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
作为上述的其他氨基酸残基，只要是甘氨酸残基以外的氨基酸残基则没有特别限制，优选缬氨酸(V)残基、亮氨酸(L)残基、异亮氨酸(I)残基、甲硫氨酸(M)残基、脯氨酸(P)残基、苯丙氨酸(F)残基和色氨酸(W)残基等疏水性氨基酸残基、谷氨酰胺(Q)残基、天冬酰胺(N)残基、丝氨酸(S)残基、赖氨酸(K)残基和谷氨酸(E)残基等亲水性氨基酸残基，更优选缬氨酸(V)残基、亮氨酸(L)残基、异亮氨酸(I)残基和谷氨酰胺(Q)残基，进一步优选谷氨酰胺(Q)残基。
作为第二实施方式的改造丝心蛋白的更具体的示例，可以列举(2-i)包含序列号3、序列号4、序列号10或序列号17所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(2-ii)包含与序列号3、序列号4、序列号10或序列号17所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(2-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号3所示的氨基酸序列是将相当于天然来源的丝心蛋白的序列号1所示的氨基酸序列的REP中的GGX全部置换为GQX而得到的氨基酸序列。序列号4所示的氨基酸序列是从序列号3所示的氨基酸序列中从N末端侧向C末端侧使(A)n基序每隔两个发生了缺失、进一步在C末端序列的近前处插入一个[(A)n基序-REP]而得到的氨基酸序列。序列号10所示的氨基酸序列是在序列号4所示的氨基酸序列的各(A)n基序的C末端侧插入两个丙氨酸残基、进一步将一部分谷氨酰胺(Q)残基置换为丝氨酸(S)残基、并使N末端侧的一部分氨基酸缺失以使其与序列号4的分子量大致相同而得到的氨基酸序列。序列号17所示的氨基酸序列是在将序列号10所示的氨基酸序列中存在的20个结构域序列的区域(其中，该区域的C末端侧的几个氨基酸残基被进行了置换)重复4次而得到的序列的C末端附加His标签而得到的氨基酸序列。
序列号1所示的氨基酸序列(相当于天然来源的丝心蛋白)中的z/w的值为46.8％。序列号3所示的氨基酸序列、序列号4所示的氨基酸序列、序列号10所示的氨基酸序列和序列号17所示的氨基酸序列中的z/w的值分别为58.7％、70.1％、66.1％和70.0％。另外，序列号1、3、4、10和17所示的氨基酸序列的锯齿比率(如后所述)为1:1.8～11.3时的x/y的值分别为15.0％、15.0％、93.4％、92.7％和89.3％。
(2-i)的改造丝心蛋白可以由序列号3、序列号4、序列号10或序列号17所示的氨基酸序列构成。
(2-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号3、序列号4、序列号10或序列号17所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(2-ii)的改造丝心蛋白也是包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(2-ii)的改造丝心蛋白优选：与序列号3、序列号4、序列号10或序列号17所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将REP中含有的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的总氨基酸残基数设为z、将上述结构域序列中的REP的总氨基酸残基数设为w时，z/w为50.9％以上。
上述改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任意一个末端或两个末端包含标签序列。由此，能够进行改造丝心蛋白的分离、固定化、检测和可见化等。
作为标签序列，可以列举例如利用与其他分子的特异性亲和性(结合性、affinity)的亲和性标签。作为亲和性标签的具体例，可以列举组氨酸标签(His标签)。His标签是由约4至10个组氨酸残基排列而成的短肽，具有与镍等的金属离子特异性地结合的性质，因此能够用于通过金属螯合层析(chelating metal chromatography)进行的改造丝心蛋白的分离。作为标签序列的具体例，可以列举例如序列号5所示的氨基酸序列(包含His标签的氨基酸序列)。
另外，也可以利用与谷胱甘肽特异性地结合的谷胱甘肽-S-转移酶(GST)、与麦芽糖特异性地结合的麦芽糖结合蛋白(MBP)等标签序列。
此外，也可以使用利用抗原抗体反应的“表位标签”。通过附加显示抗原性的肽(表位)作为标签序列，能够结合针对该表位的抗体。作为表位标签，可以列举HA(流感病毒的血凝素的肽序列)标签、myc标签、FLAG标签等。通过利用表位标签，能够以高特异性容易地对改造丝心蛋白进行纯化。
也可以使用进一步利用特定的蛋白酶将标签序列切除而得到的改造丝心蛋白。也可以通过对经由该标签序列吸附的蛋白质进行蛋白酶处理而回收切除标签序列后的改造丝心蛋白。
作为包含标签序列的改造丝心蛋白的更具体的示例，可以列举(2-iii)包含序列号8、序列号9、序列号11或序列号18所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(2-iv)包含与序列号8、序列号9、序列号11或序列号18所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号6、7、8、9、11和18所示的氨基酸序列是分别在序列号1、2、3、4、10和17所示的氨基酸序列的N末端附加序列号5所示的氨基酸序列(包含His标签)而得到的氨基酸序列。
(2-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号8、序列号9、序列号11或序列号18所示的氨基酸序列构成。
(2-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号8、序列号9、序列号11或序列号18所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(2-iv)的改造丝心蛋白也是包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(2-iv)的改造丝心蛋白优选：与序列号8、序列号9、序列号11或序列号18所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将REP中含有的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的总氨基酸残基数设为z、将上述结构域序列中的REP的总氨基酸残基数设为w时，z/w为50.9％以上。
上述改造丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白生产系统中生产的蛋白质释放到宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
第三实施方式的改造丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比降低了(A)n基序的含量的氨基酸序列。该改造丝心蛋白的结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少一个或多个(A)n基序发生了缺失的氨基酸序列。
第三实施方式的改造丝心蛋白可以具有相当于从天然来源的丝心蛋白中使10～40％的(A)n基序发生了缺失的氨基酸序列。
第三实施方式的改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于从N末端侧向C末端侧至少每1～3个(A)n基序中一个(A)n基序发生了缺失的氨基酸序列。
第三实施方式的改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于从N末端侧向C末端侧至少依次重复发生了两个连续的(A)n基序的缺失和一个(A)n基序的缺失的氨基酸序列。
第三实施方式的改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有相当于从N末端侧向C末端侧至少使(A)n基序每隔两个发生了缺失的氨基酸序列。
第三实施方式的改造丝心蛋白可以具有如下氨基酸序列：包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，并且，从N末端侧向C末端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较，将在氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数设为1时另一者的REP的氨基酸残基数之比为1.8～11.3的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x、将结构域序列的总氨基酸残基数设为y时，x/y为20％以上，也可以具有上述x/y为50％以上的氨基酸序列。(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于总氨基酸残基数为83％以上即可，优选为86％以上、更优选为90％以上、进一步优选为95％以上、更进一步优选为100％(意味着仅由丙氨酸残基构成)。
参考图1进一步详细地说明x/y的计算方法。图1中示出从改造丝心蛋白中除去N末端序列和C末端序列而得到的结构域序列。该结构域序列从N末端侧(左侧)起具有(A)n基序-第一REP(50个氨基酸残基)-(A)n基序-第二REP(100个氨基酸残基)-(A)n基序-第三REP(10个氨基酸残基)-(A)n基序-第四REP(20个氨基酸残基)-(A)n基序-第五REP(30个氨基酸残基)-(A)n基序这样的序列。
从N末端侧向C末端侧依次选择相邻的两个[(A)n基序-REP]单元，使其不重复。此时，可以存在未被选择的[(A)n基序-REP]单元。图1中示出了方式1(第一REP与第二REP的比较、以及第三REP与第四REP的比较)、方式2(第一REP与第二REP的比较、以及第四REP与第五REP的比较)、方式3(第二REP与第三REP的比较、以及第四REP与第五REP的比较)、方式4(第一REP与第二REP的比较)。需要说明的是，除此以外还存在其他选择方法。
接着，对于各方式，将所选择的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元中的各REP的氨基酸残基数进行比较。比较通过求出将氨基酸残基数更少的一者设为1时的、另一者的氨基酸残基数之比来进行。例如，在第一REP(50个氨基酸残基)与第二REP(100个氨基酸残基)比较的情况下，将氨基酸残基数更少的第一REP设为1时，第二REPP的氨基酸残基数之比为100/50＝2。同样地，在第四REP(20个氨基酸残基)与第五REP(30个氨基酸残基)比较的情况下，将氨基酸残基数更少的第四REP设为1时，第五REP的氨基酸残基数之比为30/20＝1.5。
图1中，用实线示出了将氨基酸残基数更少的一者设为1时、另一者的氨基酸残基数之比为1.8～11.3的[(A)n基序-REP]单元的组。本说明书中，将该比称为锯齿比率。将氨基酸残基数更少的一者设为1时、另一者的氨基酸残基数之比小于1.8或超过11.3的[(A)n基序-REP]单元的组用虚线表示。
在各方式中，将用实线表示的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的全部氨基酸残基数相加(不仅是REP的氨基酸残基数，还有(A)n基序的氨基酸残基数)。并且，对相加得到的合计值进行比较，将该合计值最大的方式的合计值(合计值的最大值)设为x。在图1所示的示例中，方式1的合计值最大。
接着，将x除以结构域序列的总氨基酸残基数y，由此可以算出x/y(％)。
第三实施方式的改造丝心蛋白中，x/y优选为50％以上、更优选为60％以上、进一步优选为65％以上、更进一步优选为70％以上、更进一步优选为75％以上、特别优选为80％以上。x/y的上限没有特别限制，例如可以为100％以下。锯齿比率为1:1.9～11.3的情况下，x/y优选为89.6％以上，锯齿比率为1:1.8～3.4的情况下，x/y优选为77.1％以上，锯齿比率为1:1.9～8.4的情况下，x/y优选为75.9％以上，锯齿比率为1:1.9～4.1的情况下，x/y优选为64.2％以上。
第三实施方式的改造丝心蛋白为在结构域序列中多个存在的(A)n基序中的至少7个仅由丙氨酸残基构成的改造丝心蛋白的情况下，x/y优选为46.4％以上、更优选为50％以上、进一步优选为55％以上、更进一步优选为60％以上、更进一步优选为70％以上、特别优选为80％以上。对x/y的上限没有特别限制，只要为100％以下即可。
在此，对天然来源的丝心蛋白中的x/y进行说明。首先，如上所述，利用例示出在NCBI GenBank中登记了氨基酸序列信息的丝心蛋白的方法进行确认，结果提取出663种丝心蛋白(其中，蜘蛛类来源的丝心蛋白为415种)。由所提取出的全部丝心蛋白中由式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列构成的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列，利用上述计算方法算出x/y。将锯齿比率为1:1.9～4.1的情况的结果示于图3。
图3的横轴表示x/y(％)，纵轴表示频率。由图3表明，天然来源的丝心蛋白中的x/y均小于64.2％(最高为64.14％)。
第三实施方式的改造丝心蛋白例如可以通过从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中使编码(A)n基序的序列中的一个或多个发生了缺失以使x/y为64.2％以上而得到。另外，例如也可以通过设计相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中使一个或多个(A)n基序发生了缺失以使x/y为64.2％以上的氨基酸序列，并化学合成编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。在任意一种情况下，都可以在相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中使(A)n基序发生了缺失的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、插入和/或添加有一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
作为第三实施方式的改造丝心蛋白的更具体的示例，可以列举(3-i)包含序列号2、序列号4、序列号10或序列号17所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(3-ii)包含与序列号2、序列号4、序列号10或序列号17所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(3-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号2所示的氨基酸序列是从相当于天然来源的丝心蛋白的序列号1所示的氨基酸序列中从N末端侧向C末端侧使(A)n基序每隔两个发生了缺失、进一步在C末端序列的近前处插入一个[(A)n基序-REP]而得到的氨基酸序列。序列号4所示的氨基酸序列是将序列号2所示的氨基酸序列的REP中的GGX全部置换为GQX而得到的氨基酸序列。序列号10所示的氨基酸序列是在序列号4所示的氨基酸序列的各(A)n基序的C末端侧插入两个丙氨酸残基、进一步将一部分谷氨酰胺(Q)残基置换为丝氨酸(S)残基、并使N末端侧的一部分氨基酸缺失以使其与序列号4的分子量大致相同而得到的氨基酸序列。序列号17所示的氨基酸序列是在将序列号10所示的氨基酸序列中存在的20个结构域序列的区域(其中，该区域的C末端侧的几个氨基酸残基被进行了置换)重复4次而得到的序列的C末端附加有His标签而得到的氨基酸序列。
序列号1所示的氨基酸序列(相当于天然来源的丝心蛋白)的锯齿比率为1:1.8～11.3时的x/y的值为15.0％。序列号2所示的氨基酸序列和序列号4所示的氨基酸序列中的x/y的值均为93.4％。序列号10所示的氨基酸序列中的x/y的值为92.7％。序列号17所示的氨基酸序列中的x/y的值为89.3％。序列号1、2、4、10和17所示的氨基酸序列中的z/w的值分别为46.8％、56.2％、70.1％、66.1％和70.0％。
(3-i)的改造丝心蛋白可以由序列号2、序列号4、序列号10或序列号17所示的氨基酸序列构成。
(3-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号2、序列号4、序列号10或序列号17所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(3-ii)的改造丝心蛋白也是包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(3-ii)的改造丝心蛋白优选：与序列号2、序列号4、序列号10或序列号17所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且从N末端侧向C末端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较，将在氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数设为1时另一者的REP的氨基酸残基数之比为1.8～11.3(锯齿比率为1:1.8～11.3)的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x、将结构域序列的总氨基酸残基数设为y时，x/y为64.2％以上。
上述改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任意一个末端或两个末端包含上述标签序列。
作为包含标签序列的改造丝心蛋白的更具体的示例，可以列举(3-iii)包含序列号7、序列号9、序列号11或序列号18所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(3-iv)包含与序列号7、序列号9、序列号11或序列号18所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号6、7、8、9、11和18所示的氨基酸序列是分别在序列号1、2、3、4、10和17所示的氨基酸序列的N末端附加序列号5所示的氨基酸序列(包含His标签)而得到的氨基酸序列。
(3-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号7、序列号9、序列号11或序列号18所示的氨基酸序列构成。
(3-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号7、序列号9、序列号11或序列号18所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(3-iv)的改造丝心蛋白也是包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(3-iv)的改造丝心蛋白优选：与序列号7、序列号9、序列号11或序列号18所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且从N末端侧向C末端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较，将在氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数设为1时另一者的REP的氨基酸残基数之比为1.8～11.3的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x、将结构域序列的总氨基酸残基数设为y时，x/y为64.2％以上。
上述改造丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白生产系统中生产的蛋白质释放到宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
第四实施方式的改造丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比在降低了(A)n基序的含量的基础上还降低了甘氨酸残基的含量的氨基酸序列。该改造丝心蛋白的结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于在至少一个或多个(A)n基序发生了缺失的基础上、进一步将REP中的至少一个或多个甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。即，其为兼具上述第二实施方式的改造丝心蛋白和第三实施方式的改造丝心蛋白的特征的改造丝心蛋白。具体方式等如第二实施方式和第三实施方式的改造丝心蛋白中所说明。
作为第四实施方式的改造丝心蛋白的更具体的示例，可以列举(4-i)包含序列号4、序列号10或序列号17所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、(4-ii)包含与序列号4、序列号10或序列号17所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。包含序列号4、序列号10或序列号17所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白的具体方式如上所述。
<改造丝心蛋白的制造方法>
本实施方式的改造丝心蛋白例如可以通过使用利用具有编码该改造丝心蛋白的核酸序列和以可工作的方式与该核酸序列连接的一个或多个调节序列的表达载体进行了转化的宿主，使该核酸进行表达来生产。
编码改造丝心蛋白的核酸的制造方法没有特别限制。例如可以通过下述方法制造该核酸：利用编码天然丝心蛋白的基因，利用聚合酶链式反应(PCR)等进行扩增、克隆并利用基因工程方法进行改造的方法；或者化学合成的方法。核酸的化学合成方法也没有特别限制，例如可以利用基于由NCBI网络数据库等获得的丝心蛋白的氨基酸序列信息、通过PCR等将利用AKTA oligopilot plus 10/100(通用电气医疗日本株式会社)等自动合成的寡核苷酸连接的方法来化学合成基因。此时，为了易于进行改造丝心蛋白的纯化和/或确认，可以合成编码在上述氨基酸序列的N末端附加有由起始密码子和His10标签构成的氨基酸序列的氨基酸序列所构成的改造丝心蛋白的核酸。
调节序列是对宿主中的改造丝心蛋白的表达进行调控的序列(例如启动子、增强子、核糖体结合序列、转录终止序列等)，可以根据宿主的种类适当选择。作为启动子，可以使用在宿主细胞中发挥功能、能够表达诱导改造丝心蛋白的诱导性启动子。诱导性启动子是能够根据诱导物质(表达诱导剂)的存在、阻遏分子的非存在、或者温度、渗透压或pH值的升高或降低等物理性因素对转录进行调控的启动子。
表达载体的种类可以根据宿主的种类适当选择质粒载体、病毒载体、柯斯质粒(cosmid)载体、福斯质粒(fosmid)载体、人工染色体载体等。作为表达载体，优选使用能够在宿主细胞中自主复制、或者能够整合到宿主的染色体中、且在能够对编码改造丝心蛋白的核酸进行转录的位置含有启动子的表达载体。
作为宿主，原核生物、以及酵母、丝状真菌、昆虫细胞、动物细胞和植物细胞等真核生物均可以优选使用。
作为原核生物的宿主的优选例，可以列举属于埃希氏菌属、短芽孢杆菌属、沙雷氏菌属、芽孢杆菌属、微杆菌属、短杆菌属、棒杆菌属和假单胞菌属等的细菌。作为属于埃希氏菌属的微生物，可以列举例如大肠杆菌(Escherichia coli)等。作为属于短芽孢杆菌属的微生物，可以列举例如土壤短芽孢杆菌(Brevibacillus agri)等。作为属于沙雷氏菌属的微生物，可以列举例如液化沙雷氏菌(Serratia liquefacience)等。作为属于芽孢杆菌属的微生物，可以列举例如枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)等。作为属于微杆菌属的微生物，可以列举例如嗜氨微杆菌(Microbacterium ammoniaphilum)等。作为属于短杆菌属的微生物，可以列举例如叉开短杆菌(Brevivacterium divaricatum)等。作为属于棒杆菌属的微生物，可以列举例如产氨棒杆菌(Corynebacterium ammoniagenes)等。作为属于假单胞菌(Pseudomonas)属的微生物，可以列举例如恶臭假单胞菌(Pseudomonas putida)等。
在以原核生物为宿主的情况下，作为导入编码改造丝心蛋白的核酸的载体，可以列举例如pBTrp2(Boehringer Mannheim公司制造)、pGEX(Pharmacia公司制造)、pUC18、pBluescriptII、pSupex、pET22b、pCold、pUB110、pNCO2(日本特开2002-238569号公报)等。
作为真核生物的宿主，可以列举例如酵母和丝状真菌(霉菌等)。作为酵母，可以列举例如属于酵母属、毕赤酵母属、裂殖酵母属等的酵母。作为丝状真菌，可以列举例如属于曲霉属、青霉属、木霉(Trichoderma)属等的丝状真菌。
在以真核生物作为宿主的情况下，作为导入编码改造丝心蛋白的核酸的载体，可以列举例如YEP13(ATCC37115)、YEp24(ATCC37051)等。作为向上述宿主细胞中导入表达载体的方法，只要是将DNA导入上述宿主细胞中的方法则均可以使用。可以列举例如使用钙离子的方法[Proc.Natl.Acad.Sci.USA,69,2110(1972)]、电穿孔法、原生质球法、原生质体法、乙酸锂法、感受态细胞法等。
作为利用以表达载体进行了转化的宿主的核酸的表达方法，除了直接表达以外，还可以依照分子克隆第2版中记载的方法等进行分泌生产、融合蛋白质表达等。
改造丝心蛋白例如可以通过将利用表达载体进行了转化的宿主在培养用培养基中培养，使该改造丝心蛋白在培养用培养基中生成蓄积，并从该培养用培养基中收集来制造。将宿主在培养用培养基中培养的方法可以按照宿主的培养中通常使用的方法进行。
在宿主为大肠杆菌等原核生物或酵母等真核生物的情况下，作为培养用培养基，只要是含有宿主可同化的碳源、氮源和无机盐类等、能够高效地进行宿主的培养的培养基，则可以使用天然培养基、合成培养基中的任意一种。
作为碳源，只要是上述转化微生物可同化的碳源即可，可以使用例如葡萄糖、果糖、蔗糖以及含有这些糖的糖蜜、淀粉和淀粉水解物等碳水化合物、乙酸和丙酸等有机酸、以及乙醇和丙醇等醇类。作为氮源，可以使用例如氨、氯化铵、硫酸铵、乙酸铵和磷酸铵等无机酸或有机酸的铵盐、其他含氮化合物、以及蛋白胨、肉提取物、酵母提取物、玉米浆、酪蛋白水解物、豆粕和豆粕水解物、各种发酵菌体及其消化产物。作为无机盐，可以使用例如磷酸二氢钾、磷酸氢二钾、磷酸镁、硫酸镁、氯化钠、硫酸亚铁、硫酸锰、硫酸铜和碳酸钙。
大肠杆菌等原核生物或酵母等真核生物的培养例如可以在振荡培养或深部通气搅拌培养等需氧条件下进行。培养温度例如为15～40℃。培养时间通常为16小时～7天。培养中的培养用培养基的pH优选保持于3.0～9.0。培养用培养基的pH的调节可以使用无机酸、有机酸、碱溶液、尿素、碳酸钙和氨等进行。
另外，培养中，可以根据需要在培养用培养基中添加氨苄青霉素和四环素等抗生素。在对利用使用诱导性启动子作为启动子的表达载体进行了转化的微生物进行培养时，可以根据需要在培养基中添加诱导剂。例如，在对利用使用lac启动子的表达载体进行了转化的微生物进行培养时，可以在培养基中添加异丙基-β-D-硫代吡喃半乳糖苷等；在对利用使用trp启动子的表达载体进行了转化的微生物进行培养时，可以在培养基中添加吲哚丙烯酸等。
所表达的改造丝心蛋白的分离、纯化可以利用通常使用的方法进行。例如，在该改造丝心蛋白以溶解状态在细胞内进行表达的情况下，在培养结束后，通过离心分离回收宿主细胞，悬浮于水系缓冲液中后，利用超声波破碎机、弗氏压碎器、Manton-Gaulin匀浆器和戴诺研磨机(DYNO-MILL)等将宿主细胞破碎，得到无细胞提取液。从通过将该无细胞提取液离心分离而得到的上清中，单独或组合使用改造丝心蛋白的分离纯化中通常使用的方法、即溶剂提取法、利用硫酸铵等的盐析法、脱盐法、利用有机溶剂的沉淀法、使用二乙基氨基乙基(DEAE)-琼脂糖、DIAION HPA-75(三菱化成公司制)等树脂的阴离子交换层析法、使用S-琼脂糖FF(Pharmacia公司制)等树脂的阳离子交换层析法、使用丁基琼脂糖、苯基琼脂糖等树脂的疏水性层析法、使用分子筛的凝胶过滤法、亲和层析法、聚焦层析法、等电聚焦电泳等电泳法等方法，能够得到纯化制备品。
另外，在改造丝心蛋白在细胞内形成不溶体而进行表达的情况下，同样地回收宿主细胞后将其破碎并进行离心分离，由此以沉淀级分的形式回收改造丝心蛋白的不溶体。回收的改造丝心蛋白的不溶体可以利用蛋白变性剂进行可溶化。该操作后，利用与上述同样的分离纯化法能够得到改造丝心蛋白的纯化制备品。在该改造丝心蛋白被分泌到细胞外的情况下，可以从培养上清中回收该改造丝心蛋白。即，利用离心分离等方法对培养物进行处理，由此获得培养上清，通过使用与上述同样的分离纯化法，能够从该培养上清中得到纯化制备品。
<人造丝心蛋白纤维>
本实施方式的人造丝心蛋白纤维是将上述改造丝心蛋白纺丝而得到的，包含上述改造丝心蛋白作为主要成分。
<人造丝心蛋白纤维的制造方法>
本实施方式的人造丝心蛋白纤维可以利用公知的纺丝方法进行制造。即，例如，在制造包含改造丝心蛋白作为主要成分的人造丝心蛋白纤维时，首先，将依照上述方法制造的改造丝心蛋白与作为溶解促进剂的无机盐一起添加到二甲基亚砜(DMSO)、N,N-二甲基甲酰胺(DMF)或六氟异丙醇(HFIP)等溶剂中，将其溶解而制作纺丝原液。接着，使用该纺丝原液，利用湿式纺丝、干式纺丝、干湿式纺丝或熔融纺丝等公知的纺丝方法进行纺丝，能够得到目标人造丝心蛋白纤维。作为优选的纺丝方法，可以列举湿式纺丝或干湿式纺丝。
图4是示意性地示出用于制造人造丝心蛋白纤维的纺丝装置的一例的说明图。图4所示的纺丝装置10为干湿式纺丝用纺丝装置的一例，具有挤出装置1、未拉伸丝制造装置2、湿热拉伸装置3和干燥装置4。
对使用纺丝装置10的纺丝方法进行说明。首先，利用齿轮泵8将储存于储槽7中的纺丝原液6从管头9挤出。在实验室规模的情况下，可以将纺丝原液填充至料筒中，使用注射泵从喷嘴挤出。接着，挤出的纺丝原液6经由气隙19被供给至凝固液槽20的凝固液11内，除去溶剂，改造丝心蛋白凝固，形成纤维状凝固体。接着，将纤维状凝固体供给至拉伸浴槽21内的温水12中，进行拉伸。拉伸倍率由供给夹持辊13与引离夹持辊14的速度比决定。然后，将拉伸后的纤维状凝固体供给至干燥装置4，在丝路22内干燥，以卷丝体5的形式得到人造丝心蛋白纤维。18a～18g为导丝器。
作为凝固液11，只要是能够脱溶剂的溶液即可，可以列举例如甲醇、乙醇和2-丙醇等碳原子数1～5的低级醇、以及丙酮等。凝固液11可以适当含有水。凝固液11的温度优选为0～30℃。在使用具有直径0.1～0.6mm的喷嘴的注射泵作为管头9的情况下，挤出速度优选为每孔0.2～6.0ml/小时、更优选为1.4～4.0ml/小时。凝固的蛋白质在凝固液11中通过的距离(实质上为从导丝器18a至导丝器18b的距离)只要是能够高效地进行脱溶剂的长度即可，例如为200～500mm。未拉伸丝的引离速度例如可以为1～20m/分钟、优选为1～3m/分钟。在凝固液11中的停留时间例如可以为0.01～3分钟、优选为0.05～0.15分钟。另外，可以在凝固液11中进行拉伸(预拉伸)。凝固液槽20可以设置多段，并且可以根据需要在各段或特定的段中进行拉伸。
需要说明的是，关于得到人造丝心蛋白纤维时所实施的拉伸，除了例如上述的在凝固液槽20内进行的预拉伸和在拉伸浴槽21内进行的湿热拉伸以外，还可以采用干热拉伸。
湿热拉伸可以在温水中、向温水中添加有机溶剂等而得到的溶液中、蒸气加热中进行。作为温度，例如可以为50～90℃、优选为75～85℃。在湿热拉伸中，可以将未拉伸丝(或预拉伸丝)拉伸例如1～10倍、优选拉伸2～8倍。
干热拉伸可以使用管式电热炉、干热板等进行。作为温度，例如可以为140℃～270℃、优选为160℃～230℃。在干热拉伸中，可以将未拉伸丝(或预拉伸丝)拉伸例如0.5～8倍、优选拉伸1～4倍。
湿热拉伸和干热拉伸可以分别单独进行，另外也可以将它们以多步或组合进行。即，可以以湿热拉伸进行第一步拉伸，以干热拉伸进行第二步拉伸；或者第一步拉伸进行湿热拉伸，第二步拉伸进行湿热拉伸，进一步以干热拉伸进行第三步拉伸等，可以将湿热拉伸和干热拉伸适当组合进行。
关于最终拉伸倍率，其下限值相对于未拉伸丝(或预拉伸丝)优选为大于1倍、2倍以上、3倍以上、4倍以上、5倍以上、6倍以上、7倍以上、8倍以上、9倍以上中的任一种，上限值优选为40倍以下、30倍以下、20倍以下、15倍以下、14倍以下、13倍以下、12倍以下、11倍以下、10倍以下。
<高收缩人造丝心蛋白纤维>
本实施方式的高收缩人造丝心蛋白纤维是上述人造丝心蛋白纤维经收缩而成的。上述人造丝心蛋白纤维能够以比以往已知的蛋白质纤维更高的收缩率进行收缩，并且能够在比以往已知的合成纤维更温和的条件下以高收缩率进行收缩。
因此，对于本实施方式的高收缩人造丝心蛋白纤维而言，由下式定义的收缩率大于7％。
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白纤维的长度/纺丝后且与水接触前的人造丝心蛋白纤维的长度)}×100(％)
本实施方式的高收缩人造丝心蛋白纤维的收缩率优选为15％以上、更优选大于25％、进一步优选为32％以上、更进一步优选为40％以上、更进一步优选为48％以上、特别优选为56％以上、特别更优选为64％以上、最优选为72％以上。收缩率的上限通常为80％以下。
<高收缩人造丝心蛋白纤维的制造方法>
本实施方式的高收缩人造丝心蛋白纤维的制造方法具备使包含改造丝心蛋白的人造丝心蛋白纤维与低于沸点的水接触而使其收缩的工序(以下也称为“收缩工序”)。
在收缩工序中，使人造丝心蛋白纤维与低于沸点的水接触(以下也称为“接触步骤”)。由此，能够不依靠外力而使人造丝心蛋白纤维收缩。接触步骤中的人造丝心蛋白纤维的不依靠外力的收缩被认为是由于例如以下的原因而产生的。即，认为一个原因是起因于人造丝心蛋白的二级结构、三级结构，另外认为另一个原因是由于例如在因制造工序中的拉伸等而具有残余应力的人造丝心蛋白纤维中通过水向纤维间或纤维内的渗入使残余应力得到缓和而产生的。因此，认为收缩工序中的人造丝心蛋白纤维的收缩率也可以根据例如上述人造丝心蛋白纤维的制造过程中的拉伸倍率的大小而任意地进行控制。
在接触步骤中与人造丝心蛋白纤维接触的水的温度只要低于沸点即可。由此，处理性和收缩工序的作业性等提高。另外，从充分缩短收缩时间的观点出发，水的温度的下限值优选为10℃以上、更优选为40℃以上、进一步优选为70℃以上。水的温度的上限值优选为90℃以下。
接触步骤中，使水与人造丝心蛋白纤维接触的方法没有特别限定。作为该方法，可以列举例如将人造丝心蛋白纤维浸渍于水中的方法、将水以常温或加热的蒸气等的状态对人造丝心蛋白纤维进行喷雾的方法、以及将人造丝心蛋白纤维暴露于充满水蒸气的高湿度环境下的方法等。这些方法之中，出于在接触步骤中有效地谋求收缩时间的缩短、并且能够实现加工设备的简化等原因，优选将人造丝心蛋白纤维浸渍于水中的方法。
接触步骤中，使人造丝心蛋白纤维以松弛的状态与水接触时，人造丝心蛋白纤维不仅是单纯地收缩，有时还会以起伏的方式打卷。为了防止产生这样的打卷，例如可以在一边使人造丝心蛋白纤维在纤维轴向上张紧(牵拉)一边与低于沸点的水接触等使人造丝心蛋白纤维不会松弛的状态下实施接触步骤。
收缩工序中，可以在接触步骤的基础上进一步包括使与水接触后的人造丝心蛋白纤维干燥的步骤(以下也称为“干燥步骤”)。
干燥步骤是对经过接触步骤后的人造丝心蛋白纤维进行干燥的步骤。干燥例如可以为自然干燥，也可以使用干燥设备强制地进行干燥。作为干燥设备，接触型或非接触型的公知的干燥设备均可以使用。另外，干燥温度只要是例如比人造丝心蛋白纤维中含有的蛋白质发生分解、或者人造丝心蛋白纤维受到热损伤的温度低的温度，也没有任何限定，通常为20～150℃的范围内的温度，优选为50～100℃的范围内的温度。通过使温度为该范围，在不产生人造丝心蛋白纤维的热损伤、或人造丝心蛋白纤维中含有的蛋白质的分解的情况下更迅速且高效地对人造丝心蛋白纤维进行干燥。干燥时间根据干燥温度等适当设定，例如采用尽可能排除过度干燥对人造丝心蛋白纤维的品质和物性等的影响的时间等。
在本实施方式的高收缩人造丝心蛋白纤维的制造方法中，通过经过收缩工序(接触步骤和根据需要的干燥步骤)，能够得到收缩率大于7％的高收缩人造丝心蛋白纤维。所得到的高收缩人造丝心蛋白纤维的收缩率优选为15％以上、更优选大于25％、进一步优选为32％以上、更进一步优选为40％以上、更进一步优选为48％以上、特别优选为56％以上、特别更优选为64％以上、最优选为72％以上。收缩率的上限通常为80％以下。
图5是示意性地示出用于制造高收缩人造丝心蛋白纤维的制造装置的一例的说明图。图5所示的制造装置40具有送出人造丝心蛋白纤维的喂料辊42、卷取高收缩人造丝心蛋白纤维38的卷绕头44、实施接触步骤的水浴46和实施干燥步骤的干燥机48而构成。
更详细而言，喂料辊42能够安装人造丝心蛋白纤维36的卷绕物，通过未图示的电动马达等的旋转，能够将人造丝心蛋白纤维36从人造丝心蛋白纤维36的卷绕物中连续地且自动地送出。卷绕头44通过未图示的电动马达的旋转能够连续地且自动地卷取从喂料辊42送出后经过接触步骤和干燥步骤而制造的高收缩人造丝心蛋白纤维38。需要说明的是，在此，喂料辊42对人造丝心蛋白纤维36的送出速度和卷绕头44对高收缩人造丝心蛋白纤维38的卷取速度可以相互独立地进行控制。
水浴46和干燥机48在喂料辊42与卷绕头44之间分别排列配置于人造丝心蛋白纤维36的输送方向的上游侧和下游侧。需要说明的是，图5所示的制造装置40具有对从喂料辊42向卷绕头44移动的人造丝心蛋白纤维36进行中继的中继辊50和52。
水浴46具有加热器54，被该加热器54加热的热水47容纳于水浴46内。另外，在水浴46内，以浸渍于热水47中的状态设置有张力辊56。由此，从喂料辊42送出的人造丝心蛋白纤维36在水浴46内以被张力辊56卷起的状态浸渍于热水47中，同时向卷绕头44侧移动。需要说明的是，人造丝心蛋白纤维36在热水47中的浸渍时间根据人造丝心蛋白纤维36的移动速度而适当控制。
干燥机48具有一对加热辊58。一对加热辊58能够将从水浴46内离开而向卷绕头44侧移动的人造丝心蛋白纤维36卷起。由此，在水浴46内浸渍于热水47中的人造丝心蛋白纤维36在干燥机48内被一对加热辊58加热、干燥后，进一步向卷绕头44送出。
使用具有这样的结构的制造装置40制造高收缩人造丝心蛋白纤维38时，首先，将使用例如图4所示的纺丝装置10纺丝得到的人造丝心蛋白纤维36的卷绕物安装于喂料辊42上。接着，从喂料辊42上连续地送出人造丝心蛋白纤维36，使其在水浴46内浸渍于热水47中。此时，例如预先使卷绕头44的卷取速度慢于喂料辊42的送出速度。由此，人造丝心蛋白纤维36在喂料辊42与卷绕头44之间不产生松弛而张紧的状态下通过与热水47接触而发生收缩，因此能够防止打卷的产生。
接着，利用干燥机48的一对加热辊58对在水浴46内的热水47中收缩后的人造丝心蛋白纤维36进行加热。由此，使收缩后的人造丝心蛋白纤维36干燥，制成高收缩人造丝心蛋白纤维38。此时，通过控制喂料辊42的送出速度与卷绕头44的卷取速度的比率，既可以使人造丝心蛋白纤维36进一步收缩，也可以使长度不发生变化。然后，利用卷绕头44卷取所得到的高收缩人造丝心蛋白纤维38，得到高收缩人造丝心蛋白纤维38的卷绕物。
需要说明的是，代替一对加热辊58，也可以使用图6所示那样的干热板64等仅由热源构成的干燥设备使人造丝心蛋白纤维36干燥。这种情况下，通过与使用一对加热辊58作为干燥设备的情况同样地对喂料辊42的送出速度与卷绕头44的卷取速度彼此的相对速度进行调节，既可以使人造丝心蛋白纤维36进一步收缩，也可以使长度不发生变化。在此，干燥装置由干热板64构成。
如上所述，通过使用制造装置40，能够自动地且连续地、而且极其容易地制造目标高收缩人造丝心蛋白纤维38。
图6是示意性地示出用于制造高收缩人造丝心蛋白纤维的制造装置的其他例的说明图。图6(a)示出该制造装置中具备的实施接触步骤的加工装置，图6(b)示出该制造装置中具备的实施干燥步骤的干燥装置。图6所示的制造装置具有实施对人造丝心蛋白纤维36的接触步骤的加工装置60和使利用加工装置60实施了接触步骤的人造丝心蛋白纤维36干燥的干燥装置62，它们为相互独立的结构。
更具体而言，图6(a)所示的加工装置60具有下述结构：从图5所示的制造装置40中省略了干燥机48，从人造丝心蛋白纤维36的移动方向的上游向下游侧依次排列配置有喂料辊42、水浴46和卷绕头44。这样的加工装置60以下述方式构成：使从喂料辊42送出的人造丝心蛋白纤维36在用卷绕头44卷取前浸渍于水浴46内的热水47中而发生收缩。然后，利用卷绕头44卷取在热水47中收缩后的人造丝心蛋白纤维36。
图6(b)所示的干燥装置62具有喂料辊42、卷绕头44和干热板64。干热板64以干热面66与人造丝心蛋白纤维36接触、并且沿着其移动方向延伸的方式配置于喂料辊42与卷绕头44之间。在该干燥装置62中，如上所述，例如通过控制喂料辊42的送出速度与卷绕头44的卷取速度的比率，可以使人造丝心蛋白纤维36进一步收缩，也可以使长度不发生变化。
在使用具有这样的结构的制造装置的情况下，例如可以通过首先利用加工装置60使人造丝心蛋白纤维36收缩、然后利用干燥装置62使人造丝心蛋白纤维36干燥而制造目标高收缩人造丝心蛋白纤维38。
需要说明的是，也可以从图6(a)所示的加工装置60中省略喂料辊42和卷绕头44而仅由水浴46构成加工装置。在使用具有这样的加工装置的制造装置的情况下，例如以所谓的间歇式制造高收缩人造丝心蛋白纤维。
<高收缩人造丝心蛋白纤维的用途>
本发明的高收缩人造丝心蛋白纤维以高收缩率进行收缩，因此皮肤接触性和柔软性优良，适合作为例如服装和床上用品等中使用的纤维。
[人造丝心蛋白纤维的收缩方法]
以上说明的本发明的高收缩人造丝心蛋白纤维的制造方法也可以作为下述的人造丝心蛋白纤维的收缩方法来把握，该人造丝心蛋白纤维的收缩方法具备使包含改造丝心蛋白的人造丝心蛋白纤维与低于沸点的水接触而使其收缩的工序，该人造丝心蛋白纤维的由下式定义的收缩率大于7％。
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白纤维的长度/纺丝后且与水接触前的人造丝心蛋白纤维的长度)}×100(％)
实施例
以下，基于实施例等更具体地对本发明进行说明。但是，本发明并不限定于以下的实施例。
[(1)改造丝心蛋白(人造丝心蛋白)的制造]
(编码改造丝心蛋白的核酸的合成和表达载体的构建)
设计出具有序列号7所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白(PRT399)、具有序列号8所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白(PRT380)、具有序列号9所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白(PRT410)、具有序列号18所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白(PRT799)。
序列号7所示的氨基酸序列是对于从相当于天然来源的丝心蛋白的序列号1所示的氨基酸序列中从N末端侧向C末端侧使(A)n基序每隔两个发生了缺失、进一步在C末端序列的近前处插入一个[(A)n基序-REP]而得到的氨基酸序列，在N末端附加序列号5所示的氨基酸序列(包含His标签)而得到的氨基酸序列。
序列号8所示的氨基酸序列是对于将相当于天然来源的丝心蛋白的序列号1所示的氨基酸序列的REP中的GGX全部置换为GQX而得到的氨基酸序列，在N末端附加序列号5所示的氨基酸序列(包含His标签)而得到的氨基酸序列。
序列号9所示的氨基酸序列是对于将序列号2所示的氨基酸序列的REP中的GGX全部置换为GQX而得到的氨基酸序列，在N末端附加序列号5所示的氨基酸序列(包含His标签)而得到的氨基酸序列。
序列号18所示的氨基酸序列是对于在将序列号9所示的氨基酸序列中存在的20个结构域序列的区域(其中，该区域的C末端侧的几个氨基酸残基被进行了置换)重复4次而得到的序列的C末端附加His标签而得到的氨基酸序列，在N末端附加序列号5所示的氨基酸序列(包含His标签)而得到的氨基酸序列。
分别合成编码所设计的4种改造丝心蛋白的核酸。该核酸中，在5’末端附加有NdeI位点、在终止密码子下游附加有EcoRI位点。将这四种核酸克隆至克隆载体(pUC118)中。然后，利用NdeI和EcoRI对该核酸进行限制酶处理并将其切出后，重组到蛋白质表达载体pET-22b(+)中，得到表达载体。
(改造丝心蛋白的表达)
利用所得到的pET-22b(+)表达载体对大肠杆菌BLR(DE3)进行转化。将该转化大肠杆菌在含有氨苄青霉素的2mL的LB培养基中培养15小时。将该培养液以使OD600达到0.005的方式添加到含有氨苄青霉素的100mL的种子培养用培养基(表1)中。将培养液温度保持于30℃，进行烧瓶培养直至OD600达到5为止(约15小时)，得到种子培养液。
表1
种子培养用培养基
将该种子培养液以使OD600达到0.05的方式添加到添加有500ml的生产培养基(下述表2)的发酵罐中。将培养液温度保持于37℃，在pH6.9下控制恒定而进行培养。另外，将培养液中的溶解氧浓度维持于溶解氧饱和浓度的20％。
表2
生产培养基
在生产培养基中的葡萄糖被完全消耗后，立即以1ml/分钟的速度添加补料液(葡萄糖455g/1L、酵母提取物120g/1L)。将培养液温度保持于37℃，在pH6.9下控制恒定而进行培养。在将培养液中的溶解氧浓度维持于溶解氧饱和浓度的20％的同时，进行20小时培养。然后，向培养液中添加1M的异丙基-β-硫代吡喃半乳糖苷(IPTG)以使终浓度达到1mM，诱导表达目标改造丝心蛋白。在添加IPTG后经过20小时的时刻，离心分离培养液，回收菌体。使用由添加IPTG前和添加IPTG后的培养液制备的菌体进行SDS-PAGE，根据依赖于IPTG添加的相当于目标改造丝心蛋白大小的条带的出现，确认到目标改造丝心蛋白的表达。
(改造丝心蛋白的纯化)
将添加IPTG后2小时后回收的菌体用20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)进行清洗。使清洗后的菌体悬浮在包含约1mM的PMSF的20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)中，利用高压均质器(GEA Niro Soavi公司)将细胞破碎。将破碎的细胞离心分离，得到沉淀物。利用20mMTris-HCl缓冲液(pH7.4)清洗所得到的沉淀物，直至达到高纯度为止。将清洗后的沉淀物以达到100mg/mL的浓度的方式悬浮在8M胍缓冲液(8M胍盐酸盐、10mM磷酸二氢钠、20mM NaCl、1mM Tris-HCl、pH7.0)中，在60℃下用搅拌器搅拌30分钟，使其溶解。溶解后，使用透析管(三光纯药株式会社制造的纤维素管36/32)在水中进行透析。通过离心分离来回收透析后得到的白色凝集蛋白质，利用冷冻干燥机从回收的凝集蛋白质中除去水分，得到目标改造丝心蛋白的冷冻干燥粉末。
所得到的冷冻干燥粉末中的目标改造丝心蛋白的纯化度通过使用Totallab(nonlinear dynamics ltd.)对粉末的聚丙烯酰胺凝胶电泳的结果进行图像分析来确认。其结果是，任一改造丝心蛋白的纯化度均为约85％。
[(2)人造丝心蛋白纤维的制造]
(纺丝原液的制备)
准备以达到4.0质量％的方式溶解有LiCl的二甲基亚砜(DMSO)作为溶剂，向其中添加改造丝心蛋白的冷冻干燥粉末，使浓度达到18质量％或24质量％(参考表3)，使用振荡器溶解3小时。然后，去除不溶物和气泡，得到改造丝心蛋白溶液。
(纺丝)
将所得到的改造丝心蛋白溶液作为纺丝原液(dope liquid，纺丝原液)，通过使用依照图4所示的纺丝装置10的纺丝装置的干湿式纺丝来制造进行了纺丝和拉伸的人造丝心蛋白纤维。所使用的纺丝装置在图1所示的纺丝装置10中在未拉伸丝制造装置2(第一浴)与湿热拉伸装置3(第三浴)之间进一步具备第二未拉伸丝制造装置(第二浴)。干湿式纺丝的条件如下所述。
挤出喷嘴直径：0.2mm
挤出速度(喷出量)：参考表3
第一浴～第三浴中的液体和温度：参考表3
卷取速度：参考表3
总拉伸倍率：参考表3
干燥温度：60℃
气隙长度：参考表3
[(3)高收缩人造丝心蛋白纤维的制造和评价]
(收缩工序)
对于制造例1～19中得到的各人造丝心蛋白纤维，实施与低于沸点的水接触的接触步骤(以下有时称为“一次收缩”)、或者在实施该接触步骤后实施在室温下使其干燥的干燥步骤(以下有时称为“二次收缩”)，由此制造高收缩人造丝心蛋白纤维。
<一次收缩>
从制造例1～19中得到的人造丝心蛋白纤维的卷绕物上分别切下长度30cm的多根人造丝心蛋白纤维。将该多根人造丝心蛋白纤维捆束，得到纤度150旦尼尔的人造丝心蛋白纤维束。在各人造丝心蛋白纤维束上安装0.8g的铅锤，在该状态下将各人造丝心蛋白纤维束在表4～7所示的温度的水中浸渍10分钟(接触步骤)。然后，在水中测定各人造丝心蛋白纤维束的长度。关于在水中的人造丝心蛋白纤维束的长度测定，为了消除人造丝心蛋白纤维束的打卷，在人造丝心蛋白纤维束上安装有0.8g的铅锤的状态下实施。接着，按照下述式I算出各人造丝心蛋白纤维的收缩率(％)。式I中，L0表示纺丝后、与水接触前的人造丝心蛋白纤维束的长度(在此为30cm)，Lw表示经过一次收缩后的人造丝心蛋白纤维束的长度。
式I：收缩率(一次收缩率)＝{1-(Lw/L0)}×100(％)
<二次收缩>
在一次收缩中在水中浸渍(接触步骤)后，将人造丝心蛋白纤维束从水中取出。将取出的人造丝心蛋白纤维束在安装有0.8g的铅锤的状态下在室温下干燥2小时(干燥步骤)。干燥后测定各人造丝心蛋白纤维束的长度。接着，按照下述式II算出各人造丝心蛋白纤维的收缩率(％)。式II中，L0表示纺丝后、与水接触前的人造丝心蛋白纤维束的长度(在此为30cm)，Lwd表示经过二次收缩后的人造丝心蛋白纤维束的长度。
式II：收缩率(二次收缩率)＝{1-(Lwd/L0)}×100(％)将结果示于表4～7。
表4
表5
表6
表7
本发明的高收缩人造丝心蛋白纤维具有足够高的收缩率，皮肤接触性和柔软性优良。此外，能够通过与低于沸点的水接触的接触步骤和根据需要在接触步骤后使人造丝心蛋白纤维干燥的干燥步骤来制造，因此能够安全地制造。
标号说明
1…挤出装置、2…未拉伸丝制造装置、3…湿热拉伸装置、4…干燥装置、6…纺丝原液、10…纺丝装置、20…凝固液槽、21…拉伸浴槽、36…人造丝心蛋白纤维、38…高收缩人造丝心蛋白纤维、40…制造装置、42…喂料辊、44…卷绕头、46…水浴、48…干燥机、54…加热器、56…张力辊、58…加热辊、60…加工装置、62…干燥装置、64…干热板。
序列表
<110> 丝芭博株式会社（SPIBER INC.）
小岛冲压工业株式会社（KOJIMA INDUSTRIES CORPORATION）
<120> 高收缩人造丝心蛋白纤维及其制造方法、以及人造丝心蛋白纤维的收缩方法（Ahighly-constricted spun fiber of artificial fibroin and a
method for producing the same）
<130> FP18-0188-00
<150> JP2017-046524
<151> 2017-03-10
<160> 18
<170> PatentIn version 3.5
<210> 1
<211> 597
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT313
<400> 1
Met Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Gly Gly Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
20 25 30
Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly
35 40 45
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
50 55 60
Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala
65 70 75 80
Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
85 90 95
Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Gly Gln Gln
100 105 110
Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Ser Gly
115 120 125
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
130 135 140
Gly Ser Gly Gly Tyr Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
145 150 155 160
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro
165 170 175
Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
180 185 190
Gly Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly
195 200 205
Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gly Ser Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr
225 230 235 240
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly
245 250 255
Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Tyr Gly Pro
260 265 270
Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala
275 280 285
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Pro Gly Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro
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Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro
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Gly Gly Gln Gly Pro Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala
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Pro Gly Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gln Gln Gly Pro
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Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala
405 410 415
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Ala Ala Gly Pro Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Ser Ala
435 440 445
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Gly Tyr
450 455 460
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
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Ser Gly Gln Gln Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
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Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro
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Gly Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gly Tyr Gly
515 520 525
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530 535 540
Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Ser Ala Ala Ala
545 550 555 560
Ala Ala Gly Gly Tyr Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly
565 570 575
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln
580 585 590
Gly Pro Gly Ala Ser
595
<210> 2
<211> 590
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT399
<400> 2
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1 5 10 15
Ala Ala Ala Gly Gly Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
20 25 30
Gly Ser Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
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Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gly Tyr Gly Pro
50 55 60
Gly Gly Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
65 70 75 80
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly
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Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gly Tyr Gly Gln Gly Pro Tyr
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Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly
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Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro
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Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser
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Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Gln Gly
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<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
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<400> 4
Met Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
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20 25 30
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195 200 205
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Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
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Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser
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<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
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50
<210> 13
<211> 30
<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 13
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1 5 10 15
Leu Val Ser Ile Leu Gly Ser Ser Ser Ile Gly Gln Ile Asn
20 25 30
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<211> 21
<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 14
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20
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<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> 重组蛛丝蛋白ADF3KaiLargeNRSH1
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<220>
<223> His标签和起始密码子
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<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
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2375
Claims (13)
1.一种高收缩人造丝心蛋白纤维，其为包含改造丝心蛋白的收缩后的人造丝心蛋白纤维，其中，由下式定义的收缩率大于7％，
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白纤维的长度/纺丝后且与水接触前的人造丝心蛋白纤维的长度)}×100(％)。
2.如权利要求1所述的高收缩人造丝心蛋白纤维，其中，所述改造丝心蛋白为改造蛛丝丝心蛋白。
3.如权利要求1或2所述的高收缩人造丝心蛋白纤维，其是通过与低于沸点的水接触而收缩后的高收缩人造丝心蛋白纤维。
4.如权利要求3所述的高收缩人造丝心蛋白纤维，其中，所述水的温度为10～90℃。
5.如权利要求3或4所述的高收缩人造丝心蛋白纤维，其是通过与所述水接触后使其干燥而进一步收缩后的高收缩人造丝心蛋白纤维。
6.一种高收缩人造丝心蛋白纤维的制造方法，其具备使包含改造丝心蛋白的人造丝心蛋白纤维与低于沸点的水接触而使其收缩的工序，
所述高收缩人造丝心蛋白纤维的由下式定义的收缩率大于7％，
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白纤维的长度/纺丝后且与水接触前的人造丝心蛋白纤维的长度)}×100(％)。
7.如权利要求6所述的高收缩人造丝心蛋白纤维的制造方法，其中，所述改造丝心蛋白为改造蛛丝丝心蛋白。
8.如权利要求6或7所述的高收缩人造丝心蛋白纤维的制造方法，其中，所述水的温度为10～90℃。
9.如权利要求6～8中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白纤维的制造方法，其中，所述收缩的工序进一步包括：使与所述水接触后的人造丝心蛋白纤维干燥。
10.一种人造丝心蛋白纤维的收缩方法，其具备使包含改造丝心蛋白的人造丝心蛋白纤维与低于沸点的水接触而使其收缩的工序，
所述人造丝心蛋白纤维的由下式定义的收缩率大于7％，
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白纤维的长度/纺丝后且与水接触前的人造丝心蛋白纤维的长度)}×100(％)。
11.如权利要求10所述的人造丝心蛋白纤维的收缩方法，其中，所述改造丝心蛋白为改造蛛丝丝心蛋白。
12.如权利要求10或11所述的人造丝心蛋白纤维的收缩方法，其中，所述水的温度为10～90℃。
13.如权利要求10～12中任一项所述的人造丝心蛋白纤维的收缩方法，其中，所述收缩的工序进一步包括：使与所述水接触后的人造丝心蛋白纤维干燥。
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Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN112771216A (zh) * | 2018-09-28 | 2021-05-07 | 株式会社岛精机制作所 | 蛋白质纺纱的制造方法 |
Families Citing this family (21)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP7340263B2 (ja) | 2018-04-03 | 2023-09-07 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 高収縮人造フィブロイン撚糸及びその製造方法、並びに人造フィブロイン撚糸及びその収縮方法 |
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| JP7287621B2 (ja) * | 2018-07-31 | 2023-06-06 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 改変フィブロイン繊維及びその製造方法 |
| JP2022024194A (ja) * | 2018-09-28 | 2022-02-09 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 複合糸、及びその製造方法、並びに布地 |
| JP2022024195A (ja) * | 2018-09-28 | 2022-02-09 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 植毛品及び植毛用パイル |
| CN112714813A (zh) * | 2018-09-28 | 2021-04-27 | 丝芭博株式会社 | 改性丝心蛋白纤维 |
| JP2022024192A (ja) * | 2018-09-28 | 2022-02-09 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 複合糸、及びその製造方法、並びに布地 |
| JP7228220B2 (ja) * | 2018-09-28 | 2023-02-24 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 吸湿発熱性付与剤、及び吸湿発熱性を付与する方法 |
| JP7446578B2 (ja) * | 2018-09-28 | 2024-03-11 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 人造繊維綿 |
| JP2020080727A (ja) * | 2018-11-26 | 2020-06-04 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 目的タンパク質の製造方法 |
| JP2020121958A (ja) * | 2019-01-31 | 2020-08-13 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | タンパク質成形体の製造方法 |
| JP7308507B2 (ja) * | 2019-01-31 | 2023-07-14 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 組換え構造タンパク質の製造方法及び分析方法、並びにタンパク質成形体の製造方法 |
| JP2020120643A (ja) * | 2019-01-31 | 2020-08-13 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 改変フィブロイン繊維の製造方法及びタンパク質溶液 |
| WO2020158897A1 (ja) * | 2019-01-31 | 2020-08-06 | 株式会社アデランス | 人工毛髪用繊維、人工毛髪、人工毛髪用繊維を製造する方法、及び人工毛髪を製造する方法 |
| JP2020120642A (ja) * | 2019-01-31 | 2020-08-13 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 改変フィブロイン繊維の製造方法及びタンパク質溶液 |
| JP7503842B2 (ja) * | 2019-02-07 | 2024-06-21 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 人造構造タンパク質繊維の製造方法 |
| CN114341412A (zh) * | 2019-06-28 | 2022-04-12 | 丝芭博株式会社 | 布料、立体造型布料及其制造方法 |
| JP2021008681A (ja) * | 2019-06-28 | 2021-01-28 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | 人工タンパク質繊維綿 |
| JPWO2021066078A1 (zh) * | 2019-09-30 | 2021-04-08 | ||
| WO2023080164A1 (ja) | 2021-11-02 | 2023-05-11 | Ｓｐｉｂｅｒ株式会社 | エステル化タンパク質及びその製造方法 |
Citations (12)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN1364948A (zh) * | 2001-05-14 | 2002-08-21 | 胡宗善 | 蛋白质合成纤维纺丝原液及其生产方法 |
| US20050010035A1 (en) * | 2001-08-29 | 2005-01-13 | Lewis Randolph V | Spider silk protein encoding nucleic acids, polypeptides, antibodies and methods of use thereof |
| CN1566422A (zh) * | 2003-06-16 | 2005-01-19 | 中国华源集团有限公司 | 一种立体卷曲蛋白质纤维及其制备方法 |
| CN101395178A (zh) * | 2005-12-30 | 2009-03-25 | 思百博技术股份公司 | 蜘蛛丝蛋白和用于产生蜘蛛丝蛋白的方法 |
| WO2011038401A2 (en) * | 2009-09-28 | 2011-03-31 | Trustees Of Tufts College | Drawn silk egel fibers and methods of making same |
| WO2011113592A1 (en) * | 2010-03-17 | 2011-09-22 | Amsilk Gmbh | Method for production of polymer containing fibres |
| CN102906107A (zh) * | 2010-03-11 | 2013-01-30 | 韩国科学技术院 | 高分子量重组丝或类丝蛋白、以及使用它们制造的微米或纳米级蜘蛛丝或者类蜘蛛丝纤维 |
| WO2013065651A1 (ja) * | 2011-11-02 | 2013-05-10 | スパイバー株式会社 | タンパク質溶液及びこれを用いたタンパク質繊維の製造方法 |
| CN103502516A (zh) * | 2011-06-01 | 2014-01-08 | 丝芭博株式会社 | 人造多肽纤维及其制造方法 |
| WO2014062134A1 (en) * | 2012-10-17 | 2014-04-24 | Nanyang Technological University | Compounds and methods for the production of suckerin and uses thereof |
| CN104395511A (zh) * | 2012-06-28 | 2015-03-04 | 丝芭博株式会社 | 纺前染色蛋白纤维及其制造方法 |
| CN111712514A (zh) * | 2017-09-27 | 2020-09-25 | 自然进化公司 | 丝涂布织物和产品及其制备方法 |
Family Cites Families (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0452925B1 (en) | 1990-04-20 | 2000-02-09 | The University Of Wyoming | Isolated DNA coding for spider silk protein, a replicable vector and a transformed cell containing the isolated DNA, and products thereof |
| JP3753945B2 (ja) | 2001-02-14 | 2006-03-08 | ヒゲタ醤油株式会社 | 大腸菌とブレビバチルス属細菌間のプラスミドシャトルベクター |
| RU2323282C1 (ru) | 2007-01-09 | 2008-04-27 | Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Санкт-Петербургский государственный университет технологии и дизайна" (СПГУТД) | Способ получения материала из смеси целлюлозы и фиброина |
| JP2009121003A (ja) | 2007-11-19 | 2009-06-04 | Toray Ind Inc | 高収縮性分割可能型ポリエステル仮撚糸およびその製造方法 |
| BR112018067895A2 (pt) * | 2016-04-28 | 2019-09-03 | Kojima Ind Corp | fibroína modificada, ácido nucléico, vetor de expressão, hospedeiro, e, produto. |
| US20190275193A1 (en) | 2016-11-11 | 2019-09-12 | Amsilk Gmbh | Use of a shrinkable biopolymer fiber as a sensor |
| DE102016222480B4 (de) | 2016-11-16 | 2020-02-13 | Adidas Ag | Bekleidungsstück, das Spinnenseide aufweist oder Schuh, der Spinnenseide aufweist, und ein entsprechendes Herstellungsverfahren |
| CA3071073A1 (en) * | 2017-07-26 | 2019-01-31 | Spiber Inc. | Modified fibroin |
-
2017
- 2017-03-10 JP JP2017046524A patent/JP6337252B1/ja active Active
-
2018
- 2018-03-05 KR KR1020197029419A patent/KR102387662B1/ko active IP Right Grant
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- 2018-03-05 US US16/491,640 patent/US12018056B2/en active Active
-
2023
- 2023-10-06 US US18/482,262 patent/US20240083955A1/en active Pending
Patent Citations (12)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN1364948A (zh) * | 2001-05-14 | 2002-08-21 | 胡宗善 | 蛋白质合成纤维纺丝原液及其生产方法 |
| US20050010035A1 (en) * | 2001-08-29 | 2005-01-13 | Lewis Randolph V | Spider silk protein encoding nucleic acids, polypeptides, antibodies and methods of use thereof |
| CN1566422A (zh) * | 2003-06-16 | 2005-01-19 | 中国华源集团有限公司 | 一种立体卷曲蛋白质纤维及其制备方法 |
| CN101395178A (zh) * | 2005-12-30 | 2009-03-25 | 思百博技术股份公司 | 蜘蛛丝蛋白和用于产生蜘蛛丝蛋白的方法 |
| WO2011038401A2 (en) * | 2009-09-28 | 2011-03-31 | Trustees Of Tufts College | Drawn silk egel fibers and methods of making same |
| CN102906107A (zh) * | 2010-03-11 | 2013-01-30 | 韩国科学技术院 | 高分子量重组丝或类丝蛋白、以及使用它们制造的微米或纳米级蜘蛛丝或者类蜘蛛丝纤维 |
| WO2011113592A1 (en) * | 2010-03-17 | 2011-09-22 | Amsilk Gmbh | Method for production of polymer containing fibres |
| CN103502516A (zh) * | 2011-06-01 | 2014-01-08 | 丝芭博株式会社 | 人造多肽纤维及其制造方法 |
| WO2013065651A1 (ja) * | 2011-11-02 | 2013-05-10 | スパイバー株式会社 | タンパク質溶液及びこれを用いたタンパク質繊維の製造方法 |
| CN104395511A (zh) * | 2012-06-28 | 2015-03-04 | 丝芭博株式会社 | 纺前染色蛋白纤维及其制造方法 |
| WO2014062134A1 (en) * | 2012-10-17 | 2014-04-24 | Nanyang Technological University | Compounds and methods for the production of suckerin and uses thereof |
| CN111712514A (zh) * | 2017-09-27 | 2020-09-25 | 自然进化公司 | 丝涂布织物和产品及其制备方法 |
Non-Patent Citations (2)
| Title |
|---|
| DAVID PORTER等: "Two Mechanisms for Supercontraction in Nephila Spider Dragline Silk", 《BIOMACROMOLECULES》 * |
| Z. SHAO等: "Analysis of spider silk in native and supercontracted states usingRaman spectroscopy", 《POLYMER》 * |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN112771216A (zh) * | 2018-09-28 | 2021-05-07 | 株式会社岛精机制作所 | 蛋白质纺纱的制造方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
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