JP7340263B2 - 高収縮人造フィブロイン撚糸及びその製造方法、並びに人造フィブロイン撚糸及びその収縮方法 - Google Patents

Description

本発明は、高収縮人造フィブロイン撚糸及びその製造方法、並びに人造フィブロイン撚糸及びその収縮方法に関する。

従来から、化学繊維又は天然繊維等からなる撚糸が各種の編織物の材料等として用いられてきている。そして、そのような撚糸は、編織物の製造に際して、編織物に対する要求を満たし得るものが選定されている。

また、目的とする編織物により多くの特性が要求される場合、材料撚糸に対して所定の加工が施されることがある。例えば、衣料や寝具等において、高い肌触り性に加えて、より高い柔軟性と保温性が望まれる場合には、収縮加工が施されてかさ高性が高められた撚糸が用いられることがある。

例えば、衣料や寝具等に汎用的に使用されるポリエステル繊維、ポリアミド繊維、アクリル繊維等の人造の合成繊維は、沸騰水に接触させることで４０％以上の収縮率を実現している（特許文献１）。

特開２００９－１２１００３号公報

しかしながら、人造タンパク質を含む撚糸の収縮加工については、十分な検討がなされていなかった。また、特許文献１に記載された収縮方法は、高温の沸騰水を取り扱うために大きな危険が伴うものであった。

本発明は、充分に高い収縮率を有する高収縮人造フィブロイン撚糸、及びその安全な製造方法を提供することを目的とする。また、本発明は、上記高収縮人造フィブロイン撚糸を製造し得る人造フィブロイン撚糸及びその安全な収縮方法を提供することを目的とする。

本発明は、例えば、以下の各発明に関する。
［１］
改変フィブロインを含む、収縮された人造フィブロイン撚糸であって、
下記式Ｉで定義される収縮率が２％以上である、高収縮人造フィブロイン撚糸。
収縮率（％）＝｛１－（収縮された人造フィブロイン撚糸の長さ／加撚後、水と接触する前の人造フィブロイン撚糸の長さ）｝×１００ …（式Ｉ）
［２］
上記改変フィブロインが改変クモ糸フィブロインである、［１］に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸。
［３］
沸点未満の水との接触により収縮されたものである、［１］又は［２］に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸。
［４］
上記水の温度が、１０～９０℃である、［３］に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸。
［５］
上記水との接触後に乾燥させることにより更に収縮されたものである、［３］又は［４］に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸。
［６］
改変フィブロインを含む人造フィブロイン撚糸を沸点未満の水と接触させて上記人造フィブロイン撚糸を収縮させる工程を備え、
下記式Ｉで定義される収縮率が２％以上である、高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法。
収縮率（％）＝｛１－（収縮された人造フィブロイン撚糸の長さ／加撚後、水と接触する前の人造フィブロイン撚糸の長さ）｝×１００ …（式Ｉ）
［７］
上記改変フィブロインが改変クモ糸フィブロインである、［６］に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法。
［８］
上記水の温度が、１０～９０℃である、［６］又は［７］に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法。
［９］
上記収縮させる工程が、上記水との接触後の人造フィブロイン撚糸を乾燥させることを更に含む、［６］～［８］のいずれかに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法。
［１０］
改変フィブロインを含む人造フィブロイン撚糸を沸点未満の水と接触させて上記人造フィブロイン撚糸を収縮させる工程を備え、
下記式Ｉで定義される収縮率が２％以上である、人造フィブロイン撚糸の収縮方法。
収縮率（％）＝｛１－（収縮された人造フィブロイン撚糸の長さ／加撚後、水と接触する前の人造フィブロイン撚糸の長さ）｝×１００ …（式Ｉ）
［１１］
上記改変フィブロインが、改変クモ糸フィブロインである、［１０］に記載の人造フィブロイン撚糸の収縮方法。
［１２］
上記水の温度が１０～９０℃である、［１０］又は［１１］に記載の人造フィブロイン撚糸の収縮方法。
［１３］
上記収縮させる工程が、上記水との接触後の人造フィブロイン撚糸を乾燥させることを更に含む、［１０］～［１２］のいずれかに記載の人造フィブロイン撚糸の収縮方法。
［１４］
改変フィブロインを含み、かつ下記式ＩＩで定義される収縮率が２％以上である、人造フィブロイン撚糸。
収縮率（％）＝｛１－（沸点未満の水に接触させることを含む収縮加工を施した人造フィブロイン撚糸の長さ／上記収縮加工を施す前の人造フィブロイン撚糸の長さ）｝×１００ …（式ＩＩ）
［１５］
上記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、
上記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当する、（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減されたアミノ酸配列を有する、
［１］～［５］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、［６］～［９］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、［１０］～［１３］のいずれか一つに記載の人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は［１４］に記載の人造フィブロイン撚糸。
［式１中、（Ａ）_ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８３％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
［１６］
上記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって１～３つの（Ａ）_ｎモチーフ毎に１つの（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有する、［１５］に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は人造フィブロイン撚糸。
［１７］
上記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって２つ連続した（Ａ）_ｎモチーフの欠失、及び１つの（Ａ）_ｎモチーフの欠失がこの順に繰り返されたことに相当するアミノ酸配列を有する、［１５］に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は人造フィブロイン撚糸。
［１８］
上記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、
Ｎ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、上記ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが５０％以上である、［１］～［５］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、［６］～［９］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、［１０］～［１３］のいずれか一つに記載の人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は［１４］に記載の人造フィブロイン撚糸。
［式１中、（Ａ）_ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８３％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
［１９］
上記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、
上記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当する、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する、
［１］～［５］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、［６］～［９］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、［１０］～［１３］のいずれか一つに記載の人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は［１４］に記載の人造フィブロイン撚糸。
［式１中、（Ａ）_ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８３％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
［２０］
上記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中のＧＧＸ及びＧＰＧＸＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）から選ばれる少なくとも一つのモチーフ配列において、少なくとも１又は複数の当該モチーフ配列中の１つのグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有する、［１９］に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は人造フィブロイン撚糸。
［２１］
グリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたモチーフ配列の割合が、全モチーフ配列に対して、１０％以上である、［２０］に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は人造フィブロイン撚糸。
［２２］
上記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、
上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の全ＲＥＰに含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが５０．９％以上である、［１］～［５］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、［６］～［９］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、［１０］～［１３］のいずれか一つに記載の人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は［１４］に記載の人造フィブロイン撚糸。
［式１中、（Ａ）_ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８３％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
［２３］
上記改変フィブロインが、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するのに加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列を有する、［１９］～［２０］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は人造フィブロイン撚糸。
［２４］
上記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、
上記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列を有する、
［１］～［５］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、［６］～［９］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、［１０］～［１３］のいずれか一つに記載の人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は［１４］に記載の人造フィブロイン撚糸。
［式１中、（Ａ）_ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８３％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
［２５］
上記局所的に疎水性指標の大きい領域が、連続する２～４アミノ酸残基で構成されている、［２４］に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は人造フィブロイン撚糸。
［２６］
上記疎水性指標の大きいアミノ酸残基が、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）から選ばれる、［２４］又は［２５］に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は人造フィブロイン撚糸。
［２７］
上記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、
最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上である、［１］～［５］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、［６］～［９］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、［１０］～［１３］のいずれか一つに記載の人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は［１４］に記載の人造フィブロイン撚糸。
［式１中、（Ａ）_ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８３％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
［２８］
上記改変フィブロインが、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当するのに加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列を有する、［２４］～［２５］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は人造フィブロイン撚糸。
［２９］
上記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含み、
上記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、又は他のアミノ酸残基に置換したことに相当する、グルタミン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する、
［１］～［５］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、［６］～［９］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、［１０］～［１３］のいずれか一つに記載の人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は［１４］に記載の人造フィブロイン撚糸。
［式１及び式２中、（Ａ）_ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が８０％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
［３０］
上記改変フィブロインが、ＲＥＰ中にＧＰＧＸＸ（但し、Ｘはグリシン残基以外のアミノ酸残基を示す。）モチーフを含み、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率が１０％以上である、［２９］に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は人造フィブロイン撚糸。
［３１］
上記改変フィブロインのグルタミン残基含有率が９％以下である、［２９］又は［３０］に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は人造フィブロイン撚糸。
［３２］
上記他のアミノ酸残基が、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）、アラニン（Ａ）、グリシン（Ｇ）、スレオニン（Ｔ）、セリン（Ｓ）、トリプトファン（Ｗ）、チロシン（Ｙ）、プロリン（Ｐ）及びヒスチジン（Ｈ）からなる群より選択されるアミノ酸残基である、［２９］～［３１］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は人造フィブロイン撚糸。
［３３］
上記改変フィブロインは、ＲＥＰの疎水性度が－０．８以上である、［２９］～［３２］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は人造フィブロイン撚糸。
［３４］
上記改変フィブロインが、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、又は他のアミノ酸残基に置換したことに相当するのに加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列を有する、［２９］～［３３］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は人造フィブロイン撚糸。
［３５］
上記改変フィブロインが、２６．０以上の限界酸素指数（ＬＯＩ）値を有する、［１］～［５］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、［６］～［９］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、［１０］～［１３］のいずれか一つに記載の人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は［１４］に記載の人造フィブロイン撚糸。
［３６］
上記改変フィブロインの、下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超である、［１］～［５］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸、［６］～［９］のいずれか一つに記載の高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法、［１０］～［１３］のいずれか一つに記載の人造フィブロイン撚糸の収縮方法、又は［１４］に記載の人造フィブロイン撚糸。
式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
［式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。］

本発明によれば、充分に高い収縮率を有する高収縮人造フィブロイン撚糸、及びその安全な製造方法が提供される。かかる高収縮人造フィブロイン撚糸は、優れた肌触り性及び柔軟性を有する。また、本発明によれば、上記高収縮人造フィブロイン撚糸を製造し得る人造フィブロイン撚糸及びその安全な収縮方法が提供される。

一実施形態に係る改変フィブロインのドメイン配列を示す模式図である。 天然由来のフィブロインのｚ／ｗ（％）の値の分布を示す図である。 天然由来のフィブロインのｘ／ｙ（％）の値の分布を示す図である。 一実施形態に係る改変フィブロインのドメイン配列を示す模式図である。 一実施形態に係る改変フィブロインのドメイン配列を示す模式図である。 改変フィブロイン繊維を製造するための紡糸装置の一例を示す概略図である。 人造フィブロイン仮撚り糸を製造するための仮撚機の一例を示す概略図である。 吸湿発熱性試験の結果の一例を示すグラフである。

以下、本発明を実施するための形態について詳細に説明する。ただし、本発明は以下の実施形態に限定されるものではない。

〔高収縮人造フィブロイン撚糸〕
本発明に係る高収縮人造フィブロイン撚糸は、改変フィブロインを含む、収縮された人造フィブロイン撚糸である。一実施形態に係る高収縮人造フィブロイン撚糸は、下記式Ｉで定義される収縮率が２％以上である。
収縮率（％）＝｛１－（収縮された人造フィブロイン撚糸の長さ／加撚後、水と接触する前の人造フィブロイン撚糸の長さ）｝×１００ …（式Ｉ）

＜改変フィブロイン＞
本実施形態に係る改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。改変フィブロインは、ドメイン配列のＮ末端側及びＣ末端側のいずれか一方又は両方に更にアミノ酸配列（Ｎ末端配列及びＣ末端配列）が付加されていてもよい。Ｎ末端配列及びＣ末端配列は、これに限定されるものではないが、典型的には、フィブロインに特徴的なアミノ酸モチーフの反復を有さない領域であり、１００残基程度のアミノ酸からなる。

本明細書において「改変フィブロイン」とは、人為的に製造されたフィブロイン（人造フィブロイン）を意味する。改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列とは異なるフィブロインであってもよく、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列と同一であるフィブロインであってもよい。本明細書でいう「天然由来のフィブロイン」もまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。

「改変フィブロイン」は、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列をそのまま利用したものであってもよく、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列に依拠してそのアミノ酸配列を改変したもの（例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列を改変することによりアミノ酸配列を改変したもの）であってもよく、また天然由来のフィブロインに依らず人工的に設計及び合成したもの（例えば、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより所望のアミノ酸配列を有するもの）であってもよい。

本明細書において「ドメイン配列」とは、フィブロイン特有の結晶領域（典型的には、アミノ酸配列の（Ａ）_ｎモチーフに相当する。）と非晶領域（典型的には、アミノ酸配列のＲＥＰに相当する。）を生じるアミノ酸配列であり、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるアミノ酸配列を意味する。ここで、（Ａ）_ｎモチーフは、アラニン残基を主とするアミノ酸配列を示し、アミノ酸残基数は２～２７である。（Ａ）_ｎモチーフのアミノ酸残基数は、２～２０、４～２７、４～２０、８～２０、１０～２０、４～１６、８～１６、又は１０～１６の整数であってよい。また、（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数の割合は４０％以上であればよく、６０％以上、７０％以上、８０％以上、８３％以上、８５％以上、８６％以上、９０％以上、９５％以上、又は１００％（アラニン残基のみで構成されることを意味する。）であってもよい。ドメイン配列中に複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、少なくとも７つがアラニン残基のみで構成されてもよい。ＲＥＰは２～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ＲＥＰは、１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列であってもよく、１０～４０、１０～６０、１０～８０、１０～１００、１０～１２０、１０～１４０、１０～１６０、又は１０～１８０アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列であってもよい。ｍは２～３００の整数を示し、８～３００、１０～３００、２０～３００、４０～３００、６０～３００、８０～３００、１００～３００、１０～２００、２０～２００、２０～１８０、２０～１６０、２０～１４０、又は２０～１２０の整数であってもよい。複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。

本実施形態に係る改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列に対し、例えば、１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行うことで得ることができる。アミノ酸残基の置換、欠失、挿入及び／又は付加は、部分特異的突然変異誘発法等の当業者に周知の方法により行うことができる。具体的には、Ｎｕｃｌｅｉｃ Ａｃｉｄ Ｒｅｓ．１０，６４８７（１９８２）、Ｍｅｔｈｏｄｓ ｉｎ Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ，１００，４４８（１９８３）等の文献に記載されている方法に準じて行うことができる。

天然由来のフィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質であり、具体的には、例えば、昆虫又はクモ類が産生するフィブロインが挙げられる。

昆虫が産生するフィブロインとしては、例えば、ボンビックス・モリ（Ｂｏｍｂｙｘ ｍｏｒｉ）、クワコ（Ｂｏｍｂｙｘ ｍａｎｄａｒｉｎａ）、天蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ ｙａｍａｍａｉ）、柞蚕（Ａｎｔｅｒａｅａ ｐｅｒｎｙｉ）、楓蚕（Ｅｒｉｏｇｙｎａ ｐｙｒｅｔｏｒｕｍ）、蓖蚕（Ｐｉｌｏｓａｍｉａ Ｃｙｎｔｈｉａ ｒｉｃｉｎｉ）、樗蚕（Ｓａｍｉａ ｃｙｎｔｈｉａ）、栗虫（Ｃａｌｉｇｕｒａ ｊａｐｏｎｉｃａ）、チュッサー蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ ｍｙｌｉｔｔａ）、ムガ蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ ａｓｓａｍａ）等のカイコが産生する絹タンパク質、及びスズメバチ（Ｖｅｓｐａ ｓｉｍｉｌｌｉｍａ ｘａｎｔｈｏｐｔｅｒａ）の幼虫が吐出するホーネットシルクタンパク質が挙げられる。

昆虫が産生するフィブロインのより具体的な例としては、例えば、カイコ・フィブロインＬ鎖（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号Ｍ７６４３０（塩基配列）、及びＡＡＡ２７８４０．１（アミノ酸配列））が挙げられる。

クモ類が産生するフィブロインとしては、例えば、オニグモ、ニワオニグモ、アカオニグモ、アオオニグモ及びマメオニグモ等のオニグモ属（Ａｒａｎｅｕｓ属）に属するクモ、ヤマシロオニグモ、イエオニグモ、ドヨウオニグモ及びサツマノミダマシ等のヒメオニグモ属（Ｎｅｏｓｃｏｎａ属）に属するクモ、コオニグモモドキ等のコオニグモモドキ属（Ｐｒｏｎｕｓ属）に属するクモ、トリノフンダマシ及びオオトリノフンダマシ等のトリノフンダマシ属（Ｃｙｒｔａｒａｃｈｎｅ属）に属するクモ、トゲグモ及びチブサトゲグモ等のトゲグモ属（Ｇａｓｔｅｒａｃａｎｔｈａ属）に属するクモ、マメイタイセキグモ及びムツトゲイセキグモ等のイセキグモ属（Ｏｒｄｇａｒｉｕｓ属）に属するクモ、コガネグモ、コガタコガネグモ及びナガコガネグモ等のコガネグモ属（Ａｒｇｉｏｐｅ属）に属するクモ、キジロオヒキグモ等のオヒキグモ属（Ａｒａｃｈｎｕｒａ属）に属するクモ、ハツリグモ等のハツリグモ属（Ａｃｕｓｉｌａｓ属）に属するクモ、スズミグモ、キヌアミグモ及びハラビロスズミグモ等のスズミグモ属（Ｃｙｔｏｐｈｏｒａ属）に属するクモ、ゲホウグモ等のゲホウグモ属（Ｐｏｌｔｙｓ属）に属するクモ、ゴミグモ、ヨツデゴミグモ、マルゴミグモ及びカラスゴミグモ等のゴミグモ属（Ｃｙｃｌｏｓａ属）に属するクモ、及びヤマトカナエグモ等のカナエグモ属（Ｃｈｏｒｉｚｏｐｅｓ属）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質、並びにアシナガグモ、ヤサガタアシナガグモ、ハラビロアシダカグモ及びウロコアシナガグモ等のアシナガグモ属（Ｔｅｔｒａｇｎａｔｈａ属）に属するクモ、オオシロカネグモ、チュウガタシロカネグモ及びコシロカネグモ等のシロカネグモ属（Ｌｅｕｃａｕｇｅ属）に属するクモ、ジョロウグモ及びオオジョロウグモ等のジョロウグモ属（Ｎｅｐｈｉｌａ属）に属するクモ、キンヨウグモ等のアズミグモ属（Ｍｅｎｏｓｉｒａ属）に属するクモ、ヒメアシナガグモ等のヒメアシナガグモ属（Ｄｙｓｃｈｉｒｉｏｇｎａｔｈａ属）に属するクモ、クロゴケグモ、セアカゴケグモ、ハイイロゴケグモ及びジュウサンボシゴケグモ等のゴケグモ属（Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ属）に属するクモ、及びユープロステノプス属（Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ属）に属するクモ等のアシナガグモ科（Ｔｅｔｒａｇｎａｔｈｉｄａｅ科）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質が挙げられる。スパイダーシルクタンパク質としては、例えば、ＭａＳｐ（ＭａＳｐ１及びＭａＳｐ２）、ＡＤＦ（ＡＤＦ３及びＡＤＦ４）等の牽引糸タンパク質、ＭｉＳｐ（ＭｉＳｐ１及びＭｉＳｐ２）等が挙げられる。

クモ類が産生するスパイダーシルクタンパク質のより具体的な例としては、例えば、ｆｉｂｒｏｉｎ－３（ａｄｆ－３）［Ａｒａｎｅｕｓ ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ４７０１０（アミノ酸配列）、Ｕ４７８５５（塩基配列））、ｆｉｂｒｏｉｎ－４（ａｄｆ－４）［Ａｒａｎｅｕｓ ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ４７０１１（アミノ酸配列）、Ｕ４７８５６（塩基配列））、ｄｒａｇｌｉｎｅ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ ｓｐｉｄｒｏｉｎ １［Ｎｅｐｈｉｌａ ｃｌａｖｉｐｅｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ０４５０４（アミノ酸配列）、Ｕ３７５２０（塩基配列））、ｍａｊｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｐｉｄｒｏｉｎ １［Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ ｈｅｓｐｅｒｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＢＲ６８８５６（アミノ酸配列）、ＥＦ５９５２４６（塩基配列））、ｄｒａｇｌｉｎｅ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ ｓｐｉｄｒｏｉｎ ２［Ｎｅｐｈｉｌａ ｃｌａｖａｔａ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＬ３２４７２（アミノ酸配列）、ＡＦ４４１２４５（塩基配列））、ｍａｊｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｐｉｄｒｏｉｎ １［Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ ａｕｓｔｒａｌｉｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＣＡＪ００４２８（アミノ酸配列）、ＡＪ９７３１５５（塩基配列））、及びｍａｊｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｐｉｄｒｏｉｎ ２［Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ ａｕｓｔｒａｌｉｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＣＡＭ３２２４９．１（アミノ酸配列）、ＡＭ４９０１６９（塩基配列））、ｍｉｎｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ １［Ｎｅｐｈｉｌａ ｃｌａｖｉｐｅｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ１４５８９．１（アミノ酸配列））、ｍｉｎｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ ２［Ｎｅｐｈｉｌａ ｃｌａｖｉｐｅｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ１４５９１．１（アミノ酸配列））、ｍｉｎｏｒ ａｍｐｕｌｌａｔｅ ｓｐｉｄｒｏｉｎ－ｌｉｋｅ ｐｒｏｔｅｉｎ［Ｎｅｐｈｉｌｅｎｇｙｓ ｃｒｕｅｎｔａｔａ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＢＲ３７２７８．１（アミノ酸配列）等が挙げられる。

天然由来のフィブロインのより具体的な例としては、更に、ＮＣＢＩ ＧｅｎＢａｎｋに配列情報が登録されているフィブロインを挙げることができる。例えば、ＮＣＢＩ ＧｅｎＢａｎｋに登録されている配列情報のうちＤＩＶＩＳＩＯＮとしてＩＮＶを含む配列の中から、ＤＥＦＩＮＩＴＩＯＮにｓｐｉｄｒｏｉｎ、ａｍｐｕｌｌａｔｅ、ｆｉｂｒｏｉｎ、「ｓｉｌｋ及びｐｏｌｙｐｅｐｔｉｄｅ」、又は「ｓｉｌｋ及びｐｒｏｔｅｉｎ」がキーワードとして記載されている配列、ＣＤＳから特定のｐｒｏｄｕｃｔの文字列、ＳＯＵＲＣＥからＴＩＳＳＵＥ ＴＹＰＥに特定の文字列の記載された配列を抽出することにより確認することができる。

本実施形態に係る改変フィブロインは、改変絹（シルク）フィブロイン（カイコが産生する絹タンパク質のアミノ酸配列を改変したもの）であってもよく、改変クモ糸フィブロイン（クモ類が産生するスパイダーシルクタンパク質のアミノ酸配列を改変したもの）であってもよい。改変フィブロインとしては、改変クモ糸フィブロインが好ましい。改変クモ糸フィブロインは、保温性、吸湿発熱性及び／又は難燃性にも優れる。

改変フィブロインの具体的な例として、クモの大瓶状腺で産生される大吐糸管しおり糸タンパク質に由来する改変フィブロイン（第１の改変フィブロイン）、グリシン残基の含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第２の改変フィブロイン）、（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第３の改変フィブロイン）、グリシン残基の含有量、及び（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減された改変フィブロイン（第４の改変フィブロイン）、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むドメイン配列を有する改変フィブロイン（第５の改変フィブロイン）、並びにグルタミン残基の含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第６の改変フィブロイン）が挙げられる。

第１の改変フィブロインとしては、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質が挙げられる。第１の改変フィブロインにおいて、（Ａ）_ｎモチーフのアミノ酸残基数は、３～２０の整数が好ましく、４～２０の整数がより好ましく、８～２０の整数が更に好ましく、１０～２０の整数が更により好ましく、４～１６の整数が更によりまた好ましく、８～１６の整数が特に好ましく、１０～１６の整数が最も好ましい。第１の改変フィブロインは、式１中、ＲＥＰを構成するアミノ酸残基の数は、１０～２００残基であることが好ましく、１０～１５０残基であることがより好ましく、２０～１００残基であることが更に好ましく、２０～７５残基であることが更により好ましい。第１の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるアミノ酸配列中に含まれるグリシン残基、セリン残基及びアラニン残基の合計残基数がアミノ酸残基数全体に対して、４０％以上であることが好ましく、６０％以上であることがより好ましく、７０％以上であることが更に好ましい。

第１の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるアミノ酸配列の単位を含み、かつＣ末端配列が配列番号１～３のいずれかに示されるアミノ酸配列又は配列番号１～３のいずれかに示されるアミノ酸配列と９０％以上の相同性を有するアミノ酸配列であるポリペプチドであってもよい。

配列番号１に示されるアミノ酸配列は、ＡＤＦ３（ＧＩ：１２６３２８７、ＮＣＢＩ）のアミノ酸配列のＣ末端の５０残基のアミノ酸からなるアミノ酸配列と同一であり、配列番号２に示されるアミノ酸配列は、配列番号１に示されるアミノ酸配列のＣ末端から２０残基取り除いたアミノ酸配列と同一であり、配列番号３に示されるアミノ酸配列は、配列番号１に示されるアミノ酸配列のＣ末端から２９残基取り除いたアミノ酸配列と同一である。

第１の改変フィブロインのより具体的な例として、（１－ｉ）配列番号４（ｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔ ｓｐｉｄｅｒ ｓｉｌｋ ｐｒｏｔｅｉｎ ＡＤＦ３ＫａｉＬａｒｇｅＮＲＳＨ１）で示されるアミノ酸配列、又は（１－ｉｉ）配列番号４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

配列番号４で示されるアミノ酸配列は、Ｎ末端に開始コドン、Ｈｉｓ１０タグ及びＨＲＶ３Ｃプロテアーゼ（Ｈｕｍａｎ ｒｈｉｎｏｖｉｒｕｓ ３Ｃプロテアーゼ）認識サイトからなるアミノ酸配列（配列番号５）を付加したＡＤＦ３のアミノ酸配列において、第１～１３番目の反復領域をおよそ２倍になるように増やすとともに、翻訳が第１１５４番目アミノ酸残基で終止するように変異させたものである。配列番号４で示されるアミノ酸配列のＣ末端のアミノ酸配列は、配列番号３で示されるアミノ酸配列と同一である。

（１－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

第２の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。第２の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。

第２の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中のＧＧＸ及びＧＰＧＸＸ（但し、Ｇはグリシン残基、Ｐはプロリン残基、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）から選ばれる少なくとも一つのモチーフ配列において、少なくとも１又は複数の当該モチーフ配列中の１つのグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第２の改変フィブロインは、上述のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたモチーフ配列の割合が、全モチーフ配列に対して、１０％以上であってもよい。

第２の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の全ＲＥＰに含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが３０％以上、４０％以上、５０％以上又は５０．９％以上であるアミノ酸配列を有するものであってもよい。（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数は８３％以上であってよいが、８６％以上であることが好ましく、９０％以上であることがより好ましく、９５％以上であることが更に好ましく、１００％であること（アラニン残基のみで構成されることを意味する）が更により好ましい。

第２の改変フィブロインは、ＧＧＸモチーフの１つのグリシン残基を別のアミノ酸残基に置換することにより、ＸＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合を高めたものであることが好ましい。第２の改変フィブロインは、ドメイン配列中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合が３０％以下であることが好ましく、２０％以下であることがより好ましく、１０％以下であることが更に好ましく、６％以下であることが更により好ましく、４％以下であることが更によりまた好ましく、２％以下であることが特に好ましい。ドメイン配列中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合は、下記ＸＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合（ｚ／ｗ）の算出方法と同様の方法で算出することができる。

ｚ／ｗの算出方法を更に詳細に説明する。まず、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列に含まれる全てのＲＥＰから、ＸＧＸからなるアミノ酸配列を抽出する。ＸＧＸを構成するアミノ酸残基の総数がｚである。例えば、ＸＧＸからなるアミノ酸配列が５０個抽出された場合（重複はなし）、ｚは５０×３＝１５０である。また、例えば、ＸＧＸＧＸからなるアミノ酸配列の場合のように２つのＸＧＸに含まれるＸ（中央のＸ）が存在する場合は、重複分を控除して計算する（ＸＧＸＧＸの場合は５アミノ酸残基である）。ｗは、ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列に含まれる総アミノ酸残基数である。例えば、図１に示したドメイン配列の場合、ｗは４＋５０＋４＋１００＋４＋１０＋４＋２０＋４＋３０＝２３０である（最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフは除いている。）。次に、ｚをｗで除すことによって、ｚ／ｗ（％）を算出することができる。

ここで、天然由来のフィブロインにおけるｚ／ｗについて説明する。まず、上述のように、ＮＣＢＩ ＧｅｎＢａｎｋにアミノ酸配列情報が登録されているフィブロインを例示した方法により確認したところ、６６３種類のフィブロイン（このうち、クモ類由来のフィブロインは４１５種類）が抽出された。抽出された全てのフィブロインのうち、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、フィブロイン中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合が６％以下である天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、上述の算出方法により、ｚ／ｗを算出した。その結果を図２に示す。図２の横軸はｚ／ｗ（％）を示し、縦軸は頻度を示す。図２から明らかなとおり、天然由来のフィブロインにおけるｚ／ｗは、いずれも５０．９％未満である（最も高いもので、５０．８６％）。

第２の改変フィブロインにおいて、ｚ／ｗは、５０．９％以上であることが好ましく、５６．１％以上であることがより好ましく、５８．７％以上であることが更に好ましく、７０％以上であることが更により好ましく、８０％以上であることが更によりまた好ましい。ｚ／ｗの上限に特に制限はないが、例えば、９５％以下であってもよい。

第２の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列から、グリシン残基をコードする塩基配列の少なくとも一部を置換して別のアミノ酸残基をコードするように改変することにより得ることができる。このとき、改変するグリシン残基として、ＧＧＸモチーフ及びＧＰＧＸＸモチーフにおける１つのグリシン残基を選択してもよいし、またｚ／ｗが５０．９％以上になるように置換してもよい。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から上記態様を満たすアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中のグリシン残基を別のアミノ酸残基に置換したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。

上記の別のアミノ酸残基としては、グリシン残基以外のアミノ酸残基であれば特に制限はないが、バリン（Ｖ）残基、ロイシン（Ｌ）残基、イソロイシン（Ｉ）残基、メチオニン（Ｍ）残基、プロリン（Ｐ）残基、フェニルアラニン（Ｆ）残基及びトリプトファン（Ｗ）残基等の疎水性アミノ酸残基、グルタミン（Ｑ）残基、アスパラギン（Ｎ）残基、セリン（Ｓ）残基、リシン（Ｋ）残基及びグルタミン酸（Ｅ）残基等の親水性アミノ酸残基が好ましく、バリン（Ｖ）残基、ロイシン（Ｌ）残基、イソロイシン（Ｉ）残基、フェニルアラニン（Ｆ）残基及びグルタミン（Ｑ）残基がより好ましく、グルタミン（Ｑ）残基が更に好ましい。

第２の改変フィブロインのより具体的な例として、（２－ｉ）配列番号６（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３８０）、配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（２－ｉｉ）配列番号６、配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

（２－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号６で示されるアミノ酸配列は、天然由来のフィブロインに相当する配列番号１０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３１３）で示されるアミノ酸配列のＲＥＰ中の全てのＧＧＸをＧＱＸに置換したものである。配列番号７で示されるアミノ酸配列は、配列番号６で示されるアミノ酸配列から、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）_ｎモチーフを欠失させ、更にＣ末端配列の手前に［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］を１つ挿入したものである。配列番号８で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列の各（Ａ）_ｎモチーフのＣ末端側に２つのアラニン残基を挿入し、更に一部のグルタミン（Ｑ）残基をセリン（Ｓ）残基に置換し、配列番号７の分子量とほぼ同じとなるようにＣ末端側の一部のアミノ酸を欠失させたものである。配列番号９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中に存在する２０個のドメイン配列の領域（但し、当該領域のＣ末端側の数アミノ酸残基が置換されている。）を４回繰り返した配列のＣ末端に所定のヒンジ配列とＨｉｓタグ配列が付加されたものである。

配列番号１０で示されるアミノ酸配列（天然由来のフィブロインに相当）におけるｚ／ｗの値は、４６．８％である。配列番号６で示されるアミノ酸配列、配列番号７で示されるアミノ酸配列、配列番号８で示されるアミノ酸配列、及び配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｚ／ｗの値は、それぞれ５８．７％、７０．１％、６６．１％及び７０．０％である。また、配列番号１０、配列番号６、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のギザ比率（後述する）１：１．８～１１．３におけるｘ／ｙの値は、それぞれ１５．０％、１５．０％、９３．４％、９２．７％及び８９．８％である。

（２－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（２－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（２－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（２－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＲＥＰ中に含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列中のＲＥＰの総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが５０．９％以上であることが好ましい。

第２の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。これにより、改変フィブロインの単離、固定化、検出及び可視化等が可能となる。

タグ配列として、例えば、他の分子との特異的親和性（結合性、アフィニティ）を利用したアフィニティタグを挙げることができる。アフィニティタグの具体例として、ヒスチジンタグ（Ｈｉｓタグ）を挙げることができる。Ｈｉｓタグは、ヒスチジン残基が４から１０個程度並んだ短いペプチドで、ニッケル等の金属イオンと特異的に結合する性質があるため、金属キレートクロマトグラフィー（ｃｈｅｌａｔｉｎｇ ｍｅｔａｌ ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙ）による改変フィブロインの単離に利用することができる。タグ配列の具体例として、例えば、配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含むアミノ酸配列）が挙げられる。

また、グルタチオンに特異的に結合するグルタチオン－Ｓ－トランスフェラーゼ（ＧＳＴ）、マルトースに特異的に結合するマルトース結合タンパク質（ＭＢＰ）等のタグ配列を利用することもできる。

さらに、抗原抗体反応を利用した「エピトープタグ」を利用することもできる。抗原性を示すペプチド（エピトープ）をタグ配列として付加することにより、当該エピトープに対する抗体を結合させることができる。エピトープタグとして、ＨＡ（インフルエンザウイルスのヘマグルチニンのペプチド配列）タグ、ｍｙｃタグ、ＦＬＡＧタグ等を挙げることができる。エピトープタグを利用することにより、高い特異性で容易に改変フィブロインを精製することができる。

さらにタグ配列を特定のプロテアーゼで切り離せるようにしたものも使用することができる。当該タグ配列を介して吸着したタンパク質をプロテアーゼ処理することにより、タグ配列を切り離した改変フィブロインを回収することもできる。

タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（２－ｉｉｉ）配列番号１２（ＰＲＴ３８０）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（２－ｉｖ）配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

配列番号１６（ＰＲＴ３１３）、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１０、配列番号６、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。

（２－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（２－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（２－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（２－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＲＥＰ中に含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列中のＲＥＰの総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが５０．９％以上であることが好ましい。

第２の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。

第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。第３の改変フィブロインのドメイン配列は、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。

第３の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインから（Ａ）_ｎモチーフを１０～４０％欠失させたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって１～３つの（Ａ）_ｎモチーフ毎に１つの（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって２つ連続した（Ａ）_ｎモチーフの欠失、及び１つの（Ａ）_ｎモチーフの欠失がこの順に繰り返されたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。

第３の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが２０％以上、３０％以上、４０％以上又は５０％以上であるアミノ酸配列を有するものであってもよい。（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数は８３％以上であってよいが、８６％以上であることが好ましく、９０％以上であることがより好ましく、９５％以上であることが更に好ましく、１００％であること（アラニン残基のみで構成されることを意味する）が更により好ましい。

ｘ／ｙの算出方法を図１を参照しながら更に詳細に説明する。図１には、改変フィブロインからＮ末端配列及びＣ末端配列を除いたドメイン配列を示す。当該ドメイン配列は、Ｎ末端側（左側）から（Ａ）_ｎモチーフ－第１のＲＥＰ（５０アミノ酸残基）－（Ａ）_ｎモチーフ－第２のＲＥＰ（１００アミノ酸残基）－（Ａ）_ｎモチーフ－第３のＲＥＰ（１０アミノ酸残基）－（Ａ）_ｎモチーフ－第４のＲＥＰ（２０アミノ酸残基）－（Ａ）_ｎモチーフ－第５のＲＥＰ（３０アミノ酸残基）－（Ａ）_ｎモチーフという配列を有する。

隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットは、重複がないように、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって、順次選択する。このとき、選択されない［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットが存在してもよい。図１には、パターン１（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較、及び第３のＲＥＰと第４のＲＥＰの比較）、パターン２（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較、及び第４のＲＥＰと第５のＲＥＰの比較）、パターン３（第２のＲＥＰと第３のＲＥＰの比較、及び第４のＲＥＰと第５のＲＥＰの比較）、パターン４（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較）を示した。なお、これ以外にも選択方法は存在する。

次に各パターンについて、選択した隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニット中の各ＲＥＰのアミノ酸残基数を比較する。比較は、よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときの、他方のアミノ酸残基数の比を求めることによって行う。例えば、第１のＲＥＰ（５０アミノ酸残基）と第２のＲＥＰ（１００アミノ酸残基）の比較の場合、よりアミノ酸残基数の少ない第１のＲＥＰを１としたとき、第２のＲＥＰのアミノ酸残基数の比は、１００／５０＝２である。同様に、第４のＲＥＰ（２０アミノ酸残基）と第５のＲＥＰ（３０アミノ酸残基）の比較の場合、よりアミノ酸残基数の少ない第４のＲＥＰを１としたとき、第５のＲＥＰのアミノ酸残基数の比は、３０／２０＝１．５である。

図１中、よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときに、他方のアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットの組を実線で示した。本明細書中、この比をギザ比率と呼ぶ。よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときに、他方のアミノ酸残基数の比が１．８未満又は１１．３超となる［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットの組は破線で示した。

各パターンにおいて、実線で示した隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットの全てのアミノ酸残基数を足し合わせる（ＲＥＰのみではなく、（Ａ）_ｎモチーフのアミノ酸残基数もである。）。そして、足し合わせた合計値を比較して、当該合計値が最大となるパターンの合計値（合計値の最大値）をｘとする。図１に示した例では、パターン１の合計値が最大である。

次に、ｘをドメイン配列の総アミノ酸残基数ｙで除すことによって、ｘ／ｙ（％）を算出することができる。

第３の改変フィブロインにおいて、ｘ／ｙは、５０％以上であることが好ましく、６０％以上であることがより好ましく、６５％以上であることが更に好ましく、７０％以上であることが更により好ましく、７５％以上であることが更によりまた好ましく、８０％以上であることが特に好ましい。ｘ／ｙの上限に特に制限はなく、例えば、１００％以下であってよい。ギザ比率が１：１．９～１１．３の場合には、ｘ／ｙは８９．６％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．８～３．４の場合には、ｘ／ｙは７７．１％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．９～８．４の場合には、ｘ／ｙは７５．９％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．９～４．１の場合には、ｘ／ｙは６４．２％以上であることが好ましい。

第３の改変フィブロインが、ドメイン配列中に複数存在する（Ａ）_ｎモチーフの少なくとも７つがアラニン残基のみで構成される改変フィブロインである場合、ｘ／ｙは、４６．４％以上であることが好ましく、５０％以上であることがより好ましく、５５％以上であることが更に好ましく、６０％以上であることが更により好ましく、７０％以上であることが更によりまた好ましく、８０％以上であることが特に好ましい。ｘ／ｙの上限に特に制限はなく、１００％以下であればよい。

ここで、天然由来のフィブロインにおけるｘ／ｙについて説明する。まず、上述のように、ＮＣＢＩ ＧｅｎＢａｎｋにアミノ酸配列情報が登録されているフィブロインを例示した方法により確認したところ、６６３種類のフィブロイン（このうち、クモ類由来のフィブロインは４１５種類）が抽出された。抽出された全てのフィブロインのうち、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列で構成される天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、上述の算出方法により、ｘ／ｙを算出した。ギザ比率が１：１．９～４．１の場合の結果を図３に示す。

図３の横軸はｘ／ｙ（％）を示し、縦軸は頻度を示す。図３から明らかなとおり、天然由来のフィブロインにおけるｘ／ｙは、いずれも６４．２％未満である（最も高いもので、６４．１４％）。

第３の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列から、ｘ／ｙが６４．２％以上になるように（Ａ）_ｎモチーフをコードする配列の１又は複数を欠失させることにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、ｘ／ｙが６４．２％以上になるように１又は複数の（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。

第３の改変フィブロインのより具体的な例として、（３－ｉ）配列番号１７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３９９）、配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（３－ｉｉ）配列番号１７、配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

（３－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号１７で示されるアミノ酸配列は、天然由来のフィブロインに相当する配列番号１０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３１３）で示されるアミノ酸配列から、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）_ｎモチーフを欠失させ、更にＣ末端配列の手前に［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］を１つ挿入したものである。配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列は、第２の改変フィブロインで説明したとおりである。

配列番号１０で示されるアミノ酸配列（天然由来のフィブロインに相当）のギザ比率１：１．８～１１．３におけるｘ／ｙの値は１５．０％である。配列番号１７で示されるアミノ酸配列、及び配列番号７で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、いずれも９３．４％である。配列番号８で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、９２．７％である。配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、８９．８％である。配列番号１０、配列番号１７、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｚ／ｗの値は、それぞれ４６．８％、５６．２％、７０．１％、６６．１％及び７０．０％である。

（３－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（３－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（３－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（３－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＮ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３（ギザ比率が１：１．８～１１．３）となる隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが６４．２％以上であることが好ましい。

第３の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方に上述したタグ配列を含んでいてもよい。

タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（３－ｉｉｉ）配列番号１８（ＰＲＴ３９９）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（３－ｉｖ）配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１７、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。

（３－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（３－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（３－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（３－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＮ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる隣合う２つの［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが６４．２％以上であることが好ましい。

第３の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。

第４の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減されたことに加え、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有するものである。第４の改変フィブロインのドメイン配列は、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに加え、更に少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。すなわち、第４の改変フィブロインは、上述した第２の改変フィブロインと、第３の改変フィブロインの特徴を併せ持つ改変フィブロインである。具体的な態様等は、第２の改変フィブロイン、及び第３の改変フィブロインで説明したとおりである。

第４の改変フィブロインのより具体的な例として、（４－ｉ）配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）、配列番号９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７９９）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（４－ｉｉ）配列番号７、配列番号８、配列番号９、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。配列番号７、配列番号８、配列番号９、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインの具体的な態様は上述のとおりである。

第５の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列を有するものであってよい。

局所的に疎水性指標の大きい領域は、連続する２～４アミノ酸残基で構成されていることが好ましい。

上述の疎水性指標の大きいアミノ酸残基は、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）から選ばれるアミノ酸残基であることがより好ましい。

第５の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する改変に加え、更に、天然由来のフィブロインと比較して、１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変があってもよい。

第５の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がマイナスであるアミノ酸残基）を疎水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がプラスであるアミノ酸残基）に置換すること、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基を疎水性アミノ酸残基に置換したこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基を疎水性アミノ酸残基に置換したこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。

第５の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であるアミノ酸配列を有してもよい。

アミノ酸残基の疎水性指標については、公知の指標（Ｈｙｄｒｏｐａｔｈｙ ｉｎｄｅｘ：Ｋｙｔｅ Ｊ，＆Ｄｏｏｌｉｔｔｌｅ Ｒ（１９８２）“Ａ ｓｉｍｐｌｅ ｍｅｔｈｏｄ ｆｏｒ ｄｉｓｐｌａｙｉｎｇ ｔｈｅ ｈｙｄｒｏｐａｔｈｉｃ ｃｈａｒａｃｔｅｒ ｏｆ ａ ｐｒｏｔｅｉｎ”，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．，１５７，ｐｐ．１０５－１３２）を使用する。具体的には、各アミノ酸の疎水性指標（ハイドロパシー・インデックス、以下「ＨＩ」とも記す。）は、下記表１に示すとおりである。

ｐ／ｑの算出方法を更に詳細に説明する。算出には、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列（以下、「配列Ａ」とする）を用いる。まず、配列Ａに含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値を算出する。疎水性指標の平均値は、連続する４アミノ酸残基に含まれる各アミノ酸残基のＨＩの総和を４（アミノ酸残基数）で除して求める。疎水性指標の平均値は、全ての連続する４アミノ酸残基について求める（各アミノ酸残基は、１～４回平均値の算出に用いられる。）。次いで、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域を特定する。あるアミノ酸残基が、複数の「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」に該当する場合であっても、領域中には１アミノ酸残基として含まれることになる。そして、当該領域に含まれるアミノ酸残基の総数がｐである。また、配列Ａに含まれるアミノ酸残基の総数がｑである。

例えば、「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が２０カ所抽出された場合（重複はなし）、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域には、連続する４アミノ酸残基（重複はなし）が２０含まれることになり、ｐは２０×４＝８０である。また、例えば、２つの「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が１アミノ酸残基だけ重複して存在する場合、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域には、７アミノ酸残基含まれることになる（ｐ＝２×４－１＝７。「－１」は重複分の控除である。）。例えば、図４に示したドメイン配列の場合、「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が重複せずに７つ存在するため、ｐは７×４＝２８となる。また、例えば、図４に示したドメイン配列の場合、ｑは４＋５０＋４＋４０＋４＋１０＋４＋２０＋４＋３０＝１７０である（Ｃ末端側の最後に存在する（Ａ）_ｎモチーフは含めない）。次に、ｐをｑで除すことによって、ｐ／ｑ（％）を算出することができる。図４の場合２８／１７０＝１６．４７％となる。

第５の改変フィブロインにおいて、ｐ／ｑは、６．２％以上であることが好ましく、７％以上であることがより好ましく、１０％以上であることが更に好ましく、２０％以上であることが更により好ましく、３０％以上であることが更によりまた好ましい。ｐ／ｑの上限は、特に制限されないが、例えば、４５％以下であってもよい。

第５の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインのアミノ酸配列を、上記のｐ／ｑの条件を満たすように、ＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がマイナスであるアミノ酸残基）を疎水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がプラスであるアミノ酸残基）に置換すること、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入することにより、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列に改変することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から上記のｐ／ｑの条件を満たすアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当する改変を行ってもよい。

疎水性指標の大きいアミノ酸残基としては、特に制限はないが、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）が好ましく、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）及びイソロイシン（Ｉ）がより好ましい。

第５の改変フィブロインのより具体的な例として、（５－ｉ）配列番号１９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７２０）、配列番号２０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６６５）若しくは配列番号２１（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６６６）で示されるアミノ酸配列、又は（５－ｉｉ）配列番号１９、配列番号２０若しくは配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

（５－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号１９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）で示されるアミノ酸配列に対し、Ｃ末端側の端末のドメイン配列を除いて、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を２カ所挿入し、更に一部のグルタミン（Ｑ）残基をセリン（Ｓ）残基に置換し、かつＣ末端側の一部のアミノ酸を欠失させたものである。配列番号２０で示されるアミノ酸配列は、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）で示されるアミノ酸配列に対し、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を１カ所挿入したものである。配列番号２１で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列に対し、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を２カ所挿入したものである。

（５－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（５－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（５－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（５－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつ最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であることが好ましい。

第５の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。

タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（５－ｉｉｉ）配列番号２２（ＰＲＴ７２０）、配列番号２３（ＰＲＴ６６５）若しくは配列番号２４（ＰＲＴ６６６）で示されるアミノ酸配列、又は（５－ｉｖ）配列番号２２、配列番号２３若しくは配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。

配列番号２２、配列番号２３及び配列番号２４で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１９、配列番号２０及び配列番号２１で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。

（５－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３又は配列番号２４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（５－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３又は配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（５－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（５－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３又は配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつ最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であることが好ましい。

第５の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。

第６の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、グルタミン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。

第６の改変フィブロインは、ＲＥＰのアミノ酸配列中に、ＧＧＸモチーフ及びＧＰＧＸＸモチーフから選ばれる少なくとも一つのモチーフが含まれていることが好ましい。

第６の改変フィブロインが、ＲＥＰ中にＧＰＧＸＸモチーフを含む場合、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率は、通常１％以上であり、５％以上であってもよく、１０％以上であるのが好ましい。ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の上限に特に制限はなく、５０％以下であってよく、３０％以下であってもよい。

本明細書において、「ＧＰＧＸＸモチーフ含有率」は、以下の方法により算出される値である。
式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域に含まれるＧＰＧＸＸモチーフの個数の総数を３倍した数（即ち、ＧＰＧＸＸモチーフ中のＧ及びＰの総数に相当）をｓとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）_ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率はｓ／ｔとして算出される。

ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としているのは、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列」（ＲＥＰに相当する配列）には、フィブロインに特徴的な配列と相関性の低い配列が含まれることがあり、ｍが小さい場合（つまり、ドメイン配列が短い場合）、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出結果に影響するので、この影響を排除するためである。なお、ＲＥＰのＣ末端に「ＧＰＧＸＸモチーフ」が位置する場合、「ＸＸ」が例えば「ＡＡ」の場合であっても、「ＧＰＧＸＸモチーフ」として扱う。

図５は、改変フィブロインのドメイン配列を示す模式図である。図５を参照しながらＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出方法を具体的に説明する。まず、図５に示した改変フィブロインのドメイン配列（「［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフ」タイプである。）では、全てのＲＥＰが「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」（図５中、「領域Ａ」で示した配列。）に含まれているため、ｓを算出するためのＧＰＧＸＸモチーフの個数は７であり、ｓは７×３＝２１となる。同様に、全てのＲＥＰが「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」（図５中、「領域Ａ」で示した配列。）に含まれているため、当該配列から更に（Ａ）_ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数ｔは５０＋４０＋１０＋２０＋３０＝１５０である。次に、ｓをｔで除すことによって、ｓ／ｔ（％）を算出することができ、図５の改変フィブロインの場合２１／１５０＝１４．０％となる。

第６の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましく、７％以下であることがより好ましく、４％以下であることが更に好ましく、０％であることが特に好ましい。

本明細書において、「グルタミン残基含有率」は、以下の方法により算出される値である。
式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列（図５の「領域Ａ」に相当する配列。）に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域に含まれるグルタミン残基の総数をｕとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）_ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、グルタミン残基含有率はｕ／ｔとして算出される。グルタミン残基含有率の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としている理由は、上述した理由と同様である。

第６の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、又は他のアミノ酸残基に置換したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってよい。

「他のアミノ酸残基」は、グルタミン残基以外のアミノ酸残基であればよいが、グルタミン残基よりも疎水性指標の大きいアミノ酸残基であることが好ましい。アミノ酸残基の疎水性指標は表１に示すとおりである。

表１に示すとおり、グルタミン残基よりも疎水性指標の大きいアミノ酸残基としては、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）アラニン（Ａ）、グリシン（Ｇ）、スレオニン（Ｔ）、セリン（Ｓ）、トリプトファン（Ｗ）、チロシン（Ｙ）、プロリン（Ｐ）及びヒスチジン（Ｈ）から選ばれるアミノ酸残基を挙げることができる。これらの中でも、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）から選ばれるアミノ酸残基であることがより好ましく、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）及びフェニルアラニン（Ｆ）から選ばれるアミノ酸残基であることが更に好ましい。

第６の改変フィブロインは、ＲＥＰの疎水性度が、－０．８以上であることが好ましく、－０．７以上であることがより好ましく、０以上であることが更に好ましく、０．３以上であることが更により好ましく、０．４以上であることが特に好ましい。ＲＥＰの疎水性度の上限に特に制限はなく、１．０以下であってよく、０．７以下であってもよい。

本明細書において、「ＲＥＰの疎水性度」は、以下の方法により算出される値である。
式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列（図５の「領域Ａ」に相当する配列。）に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域の各アミノ酸残基の疎水性指標の総和をｖとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）_ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、ＲＥＰの疎水性度はｖ／ｔとして算出される。ＲＥＰの疎水性度の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）_ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としている理由は、上述した理由と同様である。

第６の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変があってもよい。

第６の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列からＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失させること、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。

第６の改変フィブロインのより具体的な例として、（６－ｉ）配列番号２５（Ｍｅｔ－ＰＲＴ８８８）、配列番号２６（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９６５）、配列番号２７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ８８９）、配列番号２８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１６）、配列番号２９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１８）、配列番号３０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６９９）、配列番号３１（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６９８）若しくは配列番号３２（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９６６）で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロイン、又は（６－ｉｉ）配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１若しくは配列番号３２で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む改変フィブロインを挙げることができる。

（６－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号２５で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）中のＱＱを全てＶＬに置換したものである。配列番号２６で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＴＳに置換し、かつ残りのＱをＡに置換したものである。配列番号２７で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＬに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。配列番号２８で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＩに置換し、かつ残りのＱをＬに置換したものである。配列番号２９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＦに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。

配列番号３０で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）中のＱＱを全てＶＬに置換したものである。配列番号３１で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＬに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。

配列番号３２で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）中に存在する２０個のドメイン配列の領域を２回繰り返した配列中のＱＱを全てＶＦに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。

配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１及び配列番号３２で示されるアミノ酸配列は、いずれもグルタミン残基含有率は９％以下である（表２）。

（６－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１又は配列番号３２で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（６－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１又は配列番号３２で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（６－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（６－ｉｉ）の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましい。また、（６－ｉｉ）の改変フィブロインは、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率が１０％以上であることが好ましい。

第６の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。これにより、改変フィブロインの単離、固定化、検出及び可視化等が可能となる。

タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（６－ｉｉｉ）配列番号３３（ＰＲＴ８８８）、配列番号３４（ＰＲＴ９６５）、配列番号３５（ＰＲＴ８８９）、配列番号３６（ＰＲＴ９１６）、配列番号３７（ＰＲＴ９１８）、配列番号３８（ＰＲＴ６９９）、配列番号３９（ＰＲＴ６９８）若しくは配列番号４０（ＰＲＴ９６６）で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロイン、又は（６－ｉｖ）配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９若しくは配列番号４０で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む改変フィブロインを挙げることができる。

配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９及び配列番号４０で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１及び配列番号３２で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。Ｎ末端にタグ配列を付加しただけであるため、グルタミン残基含有率に変化はなく、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９及び配列番号４０で示されるアミノ酸配列は、いずれもグルタミン残基含有率が９％以下である（表３）。

（６－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９又は配列番号４０で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。

（６－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９又は配列番号４０で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（６－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。

（６－ｉｖ）の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましい。また、（６－ｉｖ）の改変フィブロインは、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率が１０％以上であることが好ましい。

第６の改変フィブロインは、組換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。

改変フィブロインは、第１の改変フィブロイン、第２の改変フィブロイン、第３の改変フィブロイン、第４の改変フィブロイン、第５の改変フィブロイン、及び第６の改変フィブロインが有する特徴のうち、少なくとも２つ以上の特徴を併せ持つ改変フィブロインであってもよい。

一実施形態に係る改変フィブロインの限界酸素指数（ＬＯＩ）値は、１８以上、２０以上、２２以上、２４以上、２６以上、２８以上、２９以上、又は３０以上であってもよい。本明細書において、ＬＯＩ値は、「消防危５０号（平成７年５月３１日付け）」に記載の「粉粒状又は融点の低い合成樹脂の試験方法」に準拠して測定される値である。

一実施形態に係る改変フィブロインは、下記式Ｂに従って求められる保温性指数が０．２０以上であってよい。
式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ^２）
ここで、本明細書において、保温率は、サーモラボＩＩ型試験機（３０ｃｍ／秒の有風下）を用いたドライコンタクト法で測定した保温率を意味し、後述する試験例に記載の方法により測定される値である。

一実施形態に係る改変フィブロインの保温性指数は、０．２２以上であってよく、０．２４以上であってよく、０．２６以上であってよく、０．２８以上であってよく、０．３０以上であってよく、０．３２以上であってよい。保温性指数の上限に特に制限はないが、例えば、０．６０以下、又は０．４０以下であってよい。

一実施形態に係る改変フィブロインの下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度は、０．０２５℃／ｇ超であってよい。
式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
なお、式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。

一実施形態に係る改変フィブロインの最高吸湿発熱度は、０．０２６℃／ｇ以上、０．０２７℃／ｇ以上、０．０２８℃／ｇ以上、０．０２９℃／ｇ以上、０．０３０℃／ｇ以上、０．０３５℃／ｇ以上、又は０．０４０℃／ｇ以上であってもよい。最高吸湿発熱度の上限に特に制限はないが、通常、０．０６０℃／ｇ以下である。

＜改変フィブロインの製造方法＞
上記いずれの実施形態に係る改変フィブロインも、例えば、当該改変フィブロインをコードする核酸配列と、当該核酸配列に作動可能に連結された１又は複数の調節配列とを有する発現ベクターで形質転換された宿主により、当該核酸を発現させることにより生産することができる。

改変フィブロインをコードする核酸の製造方法は、特に制限されない。例えば、天然のフィブロインをコードする遺伝子を利用して、ポリメラーゼ連鎖反応（ＰＣＲ）などで増幅しクローニングし、遺伝子工学的手法により改変する方法、又は、化学的に合成する方法によって、当該核酸を製造することができる。核酸の化学的な合成方法も特に制限されず、例えば、ＮＣＢＩのウェブデータベースなどより入手したフィブロインのアミノ酸配列情報をもとに、ＡＫＴＡ ｏｌｉｇｏｐｉｌｏｔ ｐｌｕｓ １０／１００（ＧＥヘルスケア・ジャパン株式会社）などで自動合成したオリゴヌクレオチドをＰＣＲなどで連結する方法によって遺伝子を化学的に合成することができる。この際に、改変フィブロインの精製及び／又は確認を容易にするため、上記のアミノ酸配列のＮ末端に開始コドン及びＨｉｓ１０タグからなるアミノ酸配列を付加したアミノ酸配列からなる改変フィブロインをコードする核酸を合成してもよい。

調節配列は、宿主における改変フィブロインの発現を制御する配列（例えば、プロモーター、エンハンサー、リボソーム結合配列、転写終結配列等）であり、宿主の種類に応じて適宜選択することができる。プロモーターとして、宿主細胞中で機能し、改変フィブロインを発現誘導可能な誘導性プロモーターを用いてもよい。誘導性プロモーターは、誘導物質（発現誘導剤）の存在、リプレッサー分子の非存在、又は温度、浸透圧若しくはｐＨ値の上昇若しくは低下等の物理的要因により、転写を制御できるプロモーターである。

発現ベクターの種類は、プラスミドベクター、ウイルスベクター、コスミドベクター、フォスミドベクター、人工染色体ベクター等、宿主の種類に応じて適宜選択することができる。発現ベクターとしては、宿主細胞において自立複製が可能、又は宿主の染色体中への組込みが可能で、改変フィブロインをコードする核酸を転写できる位置にプロモーターを含有しているものが好適に用いられる。

宿主として、原核生物、並びに酵母、糸状真菌、昆虫細胞、動物細胞及び植物細胞等の真核生物のいずれも好適に用いることができる。

原核生物の宿主の好ましい例として、エシェリヒア属、ブレビバチルス属、セラチア属、バチルス属、ミクロバクテリウム属、ブレビバクテリウム属、コリネバクテリウム属及びシュードモナス属等に属する細菌を挙げることができる。エシェリヒア属に属する微生物として、例えば、エシェリヒア・コリ等を挙げることができる。ブレビバチルス属に属する微生物として、例えば、ブレビバチルス・アグリ等を挙げることができる。セラチア属に属する微生物として、例えば、セラチア・リクエファシエンス等を挙げることができる。バチルス属に属する微生物として、例えば、バチルス・サチラス等を挙げることができる。ミクロバクテリウム属に属する微生物として、例えば、ミクロバクテリウム・アンモニアフィラム等を挙げることができる。ブレビバクテリウム属に属する微生物として、例えば、ブレビバクテリウム・ディバリカタム等を挙げることができる。コリネバクテリウム属に属する微生物として、例えば、コリネバクテリウム・アンモニアゲネス等を挙げることができる。シュードモナス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）属に属する微生物として、例えば、シュードモナス・プチダ等を挙げることができる。

原核生物を宿主とする場合、改変フィブロインをコードする核酸を導入するベクターとしては、例えば、ｐＢＴｒｐ２（ベーリンガーマンハイム社製）、ｐＧＥＸ（Ｐｈａｒｍａｃｉａ社製）、ｐＵＣ１８、ｐＢｌｕｅｓｃｒｉｐｔＩＩ、ｐＳｕｐｅｘ、ｐＥＴ２２ｂ、ｐＣｏｌｄ、ｐＵＢ１１０、ｐＮＣＯ２（特開２００２－２３８５６９号公報）等を挙げることができる。

真核生物の宿主としては、例えば、酵母及び糸状真菌（カビ等）を挙げることができる。酵母としては、例えば、サッカロマイセス属、ピキア属、シゾサッカロマイセス属等に属する酵母を挙げることができる。糸状真菌としては、例えば、アスペルギルス属、ペニシリウム属、トリコデルマ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）属等に属する糸状真菌を挙げることができる。

真核生物を宿主とする場合、改変フィブロインをコードする核酸を導入するベクターとしては、例えば、ＹＥｐ１３（ＡＴＣＣ３７１１５）、ＹＥｐ２４（ＡＴＣＣ３７０５１）等を挙げることができる。上記宿主細胞への発現ベクターの導入方法としては、上記宿主細胞へＤＮＡを導入する方法であればいずれも用いることができる。例えば、カルシウムイオンを用いる方法〔Ｐｒｏｃ． Ｎａｔｌ． Ａｃａｄ． Ｓｃｉ． ＵＳＡ，６９，２１１０（１９７２）〕、エレクトロポレーション法、スフェロプラスト法、プロトプラスト法、酢酸リチウム法、コンピテント法等を挙げることができる。

発現ベクターで形質転換された宿主による核酸の発現方法としては、直接発現のほか、モレキュラー・クローニング第２版に記載されている方法等に準じて、分泌生産、融合タンパク質発現等を行うことができる。

改変フィブロインは、例えば、発現ベクターで形質転換された宿主を培養培地中で培養し、培養培地中に当該改変フィブロインを生成及び蓄積させ、該培養培地から採取することにより製造することができる。宿主を培養培地中で培養する方法は、宿主の培養に通常用いられる方法に従って行うことができる。

宿主が、大腸菌等の原核生物又は酵母等の真核生物である場合、培養培地として、宿主が資化し得る炭素源、窒素源及び無機塩類等を含有し、宿主の培養を効率的に行える培地であれば天然培地及び合成培地のいずれを用いてもよい。

炭素源としては、上記形質転換微生物が資化し得るものであればよく、例えば、グルコース、フラクトース、スクロース、及びこれらを含有する糖蜜、デンプン及びデンプン加水分解物等の炭水化物、酢酸及びプロピオン酸等の有機酸、並びにエタノール及びプロパノール等のアルコール類を用いることができる。窒素源としては、例えば、アンモニア、塩化アンモニウム、硫酸アンモニウム、酢酸アンモニウム及びリン酸アンモニウム等の無機酸又は有機酸のアンモニウム塩、その他の含窒素化合物、並びにペプトン、肉エキス、酵母エキス、コーンスチープリカー、カゼイン加水分解物、大豆粕及び大豆粕加水分解物、各種発酵菌体及びその消化物を用いることができる。無機塩類としては、例えば、リン酸第一カリウム、リン酸第二カリウム、リン酸マグネシウム、硫酸マグネシウム、塩化ナトリウム、硫酸第一鉄、硫酸マンガン、硫酸銅及び炭酸カルシウムを用いることができる。

大腸菌等の原核生物又は酵母等の真核生物の培養は、例えば、振盪培養又は深部通気攪拌培養等の好気的条件下で行うことができる。培養温度は、例えば、１５～４０℃である。培養時間は、通常１６時間～７日間である。培養中の培養培地のｐＨは３．０～９．０に保持することが好ましい。培養培地のｐＨの調整は、無機酸、有機酸、アルカリ溶液、尿素、炭酸カルシウム及びアンモニア等を用いて行うことができる。

また、培養中、必要に応じて、アンピシリン及びテトラサイクリン等の抗生物質を培養培地に添加してもよい。プロモーターとして誘導性のプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときには、必要に応じてインデューサーを培地に添加してもよい。例えば、ｌａｃプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときにはイソプロピル－β－Ｄ－チオガラクトピラノシド等を、ｔｒｐプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときにはインドールアクリル酸等を培地に添加してもよい。

発現させた改変フィブロインの単離及び精製は通常用いられている方法で行うことができる。例えば、当該改変フィブロインが、細胞内に溶解状態で発現した場合には、培養終了後、宿主細胞を遠心分離により回収し、水系緩衝液に懸濁した後、超音波破砕機、フレンチプレス、マントンガウリンホモゲナイザー及びダイノミル等により宿主細胞を破砕し、無細胞抽出液を得る。該無細胞抽出液を遠心分離することにより得られる上清から、タンパク質の単離精製に通常用いられている方法、すなわち、溶媒抽出法、硫安等による塩析法、脱塩法、有機溶媒による沈殿法、ジエチルアミノエチル（ＤＥＡＥ）－セファロース、ＤＩＡＩＯＮ ＨＰＡ－７５（三菱化成社製）等のレジンを用いた陰イオン交換クロマトグラフィー法、Ｓ－Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ ＦＦ（Ｐｈａｒｍａｃｉａ社製）等のレジンを用いた陽イオン交換クロマトグラフィー法、ブチルセファロース、フェニルセファロース等のレジンを用いた疎水性クロマトグラフィー法、分子篩を用いたゲルろ過法、アフィニティークロマトグラフィー法、クロマトフォーカシング法、等電点電気泳動等の電気泳動法等の方法を単独又は組み合わせて使用し、精製標品を得ることができる。

また、改変フィブロインが細胞内に不溶体を形成して発現した場合は、同様に宿主細胞を回収後、破砕し、遠心分離を行うことにより、沈殿画分として改変フィブロインの不溶体を回収する。回収した改変フィブロインの不溶体はタンパク質変性剤で可溶化することができる。該操作の後、上記と同様の単離精製法により改変フィブロインの精製標品を得ることができる。当該改変フィブロインが細胞外に分泌された場合には、培養上清から当該改変フィブロインを回収することができる。すなわち、培養物を遠心分離等の手法により処理することにより培養上清を取得し、その培養上清から、上記と同様の単離精製法を用いることにより、精製標品を得ることができる。

＜改変フィブロイン繊維及びその製造方法＞
一実施形態に係る改変フィブロイン繊維は、上述した改変フィブロインを紡糸して得られる人造繊維であり、上述した改変フィブロインを主成分として含む。

一実施形態に係る改変フィブロイン繊維は、ＬＯＩ値が、１８以上であってよく、２０以上であってもよく、２２以上であってもよく、２４以上であってもよく、２６以上であってもよく、２８以上であってもよく、２９以上であってもよく、３０以上であってもよい。

一実施形態に係る改変フィブロイン繊維は、下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超であってよい。
式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
なお、式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。

一実施形態に係る改変フィブロイン繊維は、最高吸湿発熱度が０．０２６℃／ｇ以上であってもよく、０．０２７℃／ｇ以上であってもよく、０．０２８℃／ｇ以上であってもよく、０．０２９℃／ｇ以上であってもよく、０．０３０℃／ｇ以上であってもよく、０．０３５℃／ｇ以上であってもよく、０．０４０℃／ｇ以上であってもよい。最高吸湿発熱度の上限に特に制限はないが、通常、０．０６０℃／ｇ以下である。

一実施形態に係る改変フィブロイン繊維は、下記式Ｂに従って求められる保温性指数が０．２０以上であってよい。
式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ^２）

一実施形態に係る改変フィブロイン繊維の保温性指数は、０．２２以上であってよく、０．２４以上であってよく、０．２６以上であってよく、０．２８以上であってよく、０．３０以上であってよく、０．３２以上であってよい。保温性指数の上限に特に制限はないが、例えば、０．６０以下、又は０．４０以下であってよい。

改変フィブロイン繊維は、公知の紡糸方法によって製造することができる。すなわち、例えば、改変フィブロインを主成分として含む改変フィブロイン繊維を製造する際には、まず、上述した方法に準じて製造した改変フィブロインをジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）、Ｎ，Ｎ－ジメチルホルムアミド（ＤＭＦ）、ギ酸、又はヘキサフルオロイソプロパノール（ＨＦＩＰ）等の溶媒に、必要に応じて溶解促進剤としての無機塩と共に添加し、溶解してドープ液を作製する。次いで、このドープ液を用いて、湿式紡糸、乾式紡糸、乾湿式紡糸又は溶融紡糸等の公知の紡糸方法により紡糸して、改変フィブロイン繊維を得ることができる。好ましい紡糸方法としては、湿式紡糸又は乾湿式紡糸を挙げることができる。

図６は、改変フィブロイン繊維を製造するための紡糸装置の一例を概略的に示す説明図である。図６に示す紡糸装置１０は、乾湿式紡糸用の紡糸装置の一例であり、押出し装置１と、未延伸糸製造装置２と、湿熱延伸装置３と、乾燥装置４とを有している。

紡糸装置１０を使用した紡糸方法を説明する。まず、貯槽７に貯蔵されたドープ液６が、ギアポンプ８により口金９から押し出される。ラボスケールにおいては、ドープ液をシリンダーに充填し、シリンジポンプを用いてノズルから押し出してもよい。次いで、押し出されたドープ液６は、エアギャップ１９を経て、凝固液槽２０の凝固液１１内に供給され、溶媒が除去されて、改変フィブロインが凝固し、繊維状凝固体が形成される。次いで、繊維状凝固体が、延伸浴槽２１内の温水１２中に供給されて、延伸される。延伸倍率は供給ニップローラ１３と引き取りニップローラ１４との速度比によって決まる。その後、延伸された繊維状凝固体が、乾燥装置４に供給され、糸道２２内で乾燥されて、改変フィブロイン繊維３６が、巻糸体５として得られる。１８ａ～１８ｇは糸ガイドである。

凝固液１１としては、脱溶媒できる溶媒であればよく、例えば、メタノール、エタノール及び２－プロパノール等の炭素数１～５の低級アルコール、並びにアセトン等を挙げることができる。凝固液１１は、適宜水を含んでいてもよい。凝固液１１の温度は、０～３０℃であることが好ましい。口金９として、直径０．１～０．６ｍｍのノズルを有するシリンジポンプを使用する場合、押出し速度は１ホール当たり、０．２～６．０ｍｌ／時間が好ましく、１．４～４．０ｍｌ／時間であることがより好ましい。凝固した改変フィブロインが凝固液１１中を通過する距離（実質的には、糸ガイド１８ａから糸ガイド１８ｂまでの距離）は、脱溶媒が効率的に行える長さがあればよく、例えば、２００～５００ｍｍである。未延伸糸の引き取り速度は、例えば、１～２０ｍ／分であってよく、１～３ｍ／分であることが好ましい。凝固液１１中での滞留時間は、例えば、０．０１～３分であってよく、０．０５～０．１５分であることが好ましい。また、凝固液１１中で延伸（前延伸）をしてもよい。凝固液槽２０は多段設けてもよく、また延伸は必要に応じて、各段、又は特定の段で行ってもよい。

なお、改変フィブロイン繊維を得る際に実施される延伸は、例えば、上記した凝固液槽２０内で行う前延伸、及び延伸浴槽２１内で行う湿熱延伸の他、乾熱延伸も採用される。

湿熱延伸は、温水中、温水に有機溶剤等を加えた溶液中、又はスチーム加熱中で行うことができる。温度としては、例えば、５０～９０℃であってよく、７５～８５℃が好ましい。湿熱延伸では、未延伸糸（又は前延伸糸）を、例えば、１～１０倍延伸することができ、２～８倍延伸することが好ましい。

乾熱延伸は、電気管状炉、乾熱板等を使用して行うことができる。温度としては、例えば、１４０℃～２７０℃であってよく、１６０℃～２３０℃が好ましい。乾熱延伸では、未延伸糸（又は前延伸糸）を、例えば、０．５～８倍延伸することができ、１～４倍延伸することが好ましい。

湿熱延伸及び乾熱延伸はそれぞれ単独で行ってもよく、またこれらを多段で、又は組み合わせて行ってもよい。すなわち、一段目延伸を湿熱延伸で行い、二段目延伸を乾熱延伸で行う、又は一段目延伸を湿熱延伸行い、二段目延伸を湿熱延伸行い、更に三段目延伸を乾熱延伸で行う等、湿熱延伸及び乾熱延伸を適宜組み合わせて行うことができる。

最終的な延伸倍率は、その下限値が、未延伸糸（又は前延伸糸）に対して、好ましくは、１倍超、２倍以上、３倍以上、４倍以上、５倍以上、６倍以上、７倍以上、８倍以上、９倍以上のうちのいずれかであり、上限値が、好ましくは４０倍以下、３０倍以下、２０倍以下、１５倍以下、１４倍以下、１３倍以下、１２倍以下、１１倍以下、１０倍以下である。

＜人造フィブロイン撚糸の製造方法＞
人造フィブロイン撚糸は、例えば、上述した改変フィブロイン繊維を含む糸を撚る工程（加撚工程）と、糸の撚りを維持した状態で糸を加熱して人造フィブロイン撚糸を得る工程（加熱工程）と、を含む方法により得ることができる。

（加撚工程）
加撚工程では、改変フィブロイン繊維を含む糸に撚りを加える。改変フィブロイン繊維を含む糸は、改変フィブロイン繊維のみからなる単独糸、又は改変フィブロイン繊維と他の繊維とを組み合わせてなる複合糸のいずれであってもよい。他の繊維とは、改変フィブロインを含まない繊維をいい、例えば、ナイロン、ポリエステル等の合成繊維、キュプラ、レーヨン等の再生繊維、及び、綿、麻等の天然繊維が挙げられる。改変フィブロイン繊維を含む糸における改変フィブロイン繊維の割合は、例えば、５質量％以上、２０質量％以上、又は５０質量％以上であってよい。改変フィブロイン繊維の割合を上記のような範囲とすることにより、人造フィブロイン撚糸の収縮加工における収縮率を調整できる。改変フィブロイン繊維を含む糸は、ステープル（短繊維）、フィラメント（長繊維）、又はこれらの混合物のいずれであってもよいが、フィラメントが好適である。

撚りを加える手段としては公知の手段を用いることができ、例えば、撚糸機を使用できる。撚糸機としては、公知の各種の撚糸形式（アップ形式、ダウン形式、特殊桟形式、エア桟形式、リワイダ等）に対応した撚糸機、例えば、イタリー式撚糸機、ダブルツイスター、リング撚糸機、複合撚糸機、インタレス、パーンワインダ等が挙げられる。目的とする人造フィブロイン撚糸が人造フィブロイン仮撚り糸である場合、撚りを加える手段として、ピン仮撚機、フリクション仮撚機、ベルト仮撚機等の仮撚機を使用することもできる。撚り方向は、Ｓ撚り（右撚）であってよく、Ｚ撚り（左撚）であってもよい。

付与する撚数は、例えば、２００Ｔ／ｍ以上、６００Ｔ／ｍ以上、又は８００Ｔ／ｍ以上であってよい。加撚工程において糸に付与する撚数を２００Ｔ／ｍ以上とすることにより、糸により効率的に撚りを付与することができる。また付与する撚数は、例えば、１２００Ｔ／ｍ以下又は１０００Ｔ／ｍ以下であってもよい。ここで、撚数とは、糸１ｍあたりに糸が何回回転したか（すなわち、撚りを何回かけたか）を意味する。撚数を調整することにより、いわゆる甘撚糸、中撚糸、強撚糸又は極強撚糸を製造することができる。撚数は、通常、撚糸機の設定値を変更することにより調整することができる。目的とする人造フィブロイン撚糸が人造フィブロイン仮撚り糸である場合、付与する撚数は、例えば、８００Ｔ／ｍ以上、１０００Ｔ／ｍ以上、又は１２００Ｔ／ｍ以上であってよい。加撚工程における撚数を８００Ｔ／ｍ以上とすることにより、糸により効率的に撚りを付与することができる。また、目的とする人造フィブロイン撚糸が人造フィブロイン仮撚り糸である場合、撚数は、例えば、１８００Ｔ／ｍ以下又は１６００Ｔ／ｍ以下であってもよい。

（加熱工程）
加熱工程は、任意に実施されるもので、加撚工程にて撚りを付与した糸を、撚りを維持した状態で加熱する工程である。加撚工程と、加熱工程とは、互いに独立した工程であってもよく、同時に行われる工程であってもよいが、好ましくは同時に行われる。

加熱工程において、糸の撚りを維持する方法は、特に制限されるものでなく、例えば、紙管等に糸を巻きつけた状態で、全体をネットなどでたるみなく拘束してもよい。または、撚糸機で撚りを付与している状態で（インラインで）、加熱工程を実施してもよい。

加熱の手段は、特に限定されるものでなく、ヒーター、オーブン、恒温槽等を用いることができる。

加熱温度は、好ましくは５０℃超であり、より好ましくは１００℃以上であり、更に好ましくは１１５℃以上であり、更により好ましくは１３０℃以上である。加熱温度が、５０℃以上であると、糸に加えた撚りの固定をより充分なものとすることができる。加熱温度は、改変フィブロインの分解等を抑制する観点から、好ましくは２４０℃以下であり、より好ましくは１８０℃以下であり、更に好ましくは１５０℃以下である。例えば、加熱工程は、５０℃超の雰囲気下で上記糸を加熱する工程であってよく、２４０℃以下の雰囲気下で上記糸を加熱する工程であってよい。加熱温度は、一定であってもよく、又は段階的に昇温するように調整されてもよい。加熱温度は、好ましくは一定となるように調整される。本明細書において、加熱温度とは、糸が曝される環境温度を意味し、通常は、対象とする糸の加熱手段（例えば、ヒーター）における設定温度を意味する。

加熱時間は、糸の状態や加熱温度等によって適宜に変更され、例えば、撚糸機で撚りを付与している状態（インライン）では、０．１秒以上であってもよく、1秒以上であってもよく、３秒以上であってもよい。また、紙管等に糸を巻きつけた状態では、加熱時間は、０．５時間以上であってもよく、１時間以上であってもよく、３時間以上であってもよく、６時間以上であってもよく、１２時間以上であってもよい。加熱時間が０．５時間以上であることにより、糸に撚りをより確実に付与することができる。加熱時間はまた、例えば、改変フィブロイン繊維の劣化を充分に低減する観点から、２４時間以下又は１８時間以下であってよい。

（解撚工程）
目的とする人造フィブロイン撚糸が人造フィブロイン仮撚り糸である場合、任意で、加熱工程により得られた人造フィブロイン撚糸を加撚工程とは逆の方向へ撚ることにより、人造フィブロイン仮撚り糸を得ることができる（解撚工程）。

解撚手段として、例えば、図７に示すような仮撚機１００を用いることができる。仮撚機１００は、送り出しローラー４０と、第一フィードローラー４２と、第一ヒーター５０と、加撚部６０と、第二フィードローラー４４と、第二ヒーター５２と、第三フィードローラー４６と、巻取りローラー４８とを、上流側から順に有している。改変フィブロイン繊維３６（改変フィブロイン繊維を含む糸であってもよい）は、巻糸体５から送り出しローラー４０を介して仮撚機内部へと送り出される。送り出された改変フィブロイン繊維３６は、第一ヒーター５０において加熱され、温度を保ったままの状態で、加撚部６０の上部において撚りが加えられる。加熱された状態で糸に撚りが加えられることにより、糸に付与した撚りが固定される。次いで、加撚部６０の下部において、初めに加えた撚り方向とは逆の方向に、糸に撚りが加えられる。これにより、解撚される。解撚された糸は、第二フィードローラー４４により第二ヒーター５２に送り出され、さらに、第三フィードローラー４６及び巻取りローラーを介して、紙管に巻き取られ、最終的に、目的とする人造フィブロイン仮撚り糸が巻回物７０として得られる。この間、複数のフィードローラーの駆動速度を調整することで、ヒーター内における糸の滞在時間などを変更することができる。

＜人造フィブロイン撚糸＞
一実施形態に係る人造フィブロイン撚糸は、上述した改変フィブロインを含み、かつ水と接触させるだけで高収縮が可能なものである。高収縮が可能とは、下記式ＩＩで定義される収縮率が２％以上であることを意味する。
収縮率（％）＝｛１－（沸点未満の水に接触させることを含む収縮加工を施した人造フィブロイン撚糸の長さ／上記収縮加工を施す前の人造フィブロイン撚糸の長さ）｝×１００ …（式ＩＩ）

一実施形態に係る人造フィブロイン撚糸の収縮率は、３％以上、４％以上、５％以上、７％以上、８％以上、１０％以上、２０％以上、３０％以上、３５％以上、３７％以上、３８％以上、又は３９％以上であってよい。収縮率の上限は特に限定されないが、８０％以下、７０％以下、６０％以下、５０％以下、又は４０％以下であってよい。

また、一実施形態に係る人造フィブロイン撚糸は、原料である改変フィブロイン繊維（紡糸後且つ加撚前の繊維を意味する。）を含めて、水との接触履歴がない場合は、より高収縮が可能である。すなわち、水との接触履歴がない場合、人造フィブロイン撚糸の収縮率は、例えば、１０％以上、２０％以上、３０％以上、３７％以上、３８％以上、３９％以上、４０％以上、４８％以上、５６％以上、６４％以上、又は７２％以上であってよい。収縮率の上限は、通常、８０％以下である。

一実施形態に係る人造フィブロイン撚糸は、ＬＯＩ値が、１８以上であってよく、２０以上であってもよく、２２以上であってもよく、２４以上であってもよく、２６以上であってもよく、２８以上であってもよく、２９以上であってもよく、３０以上であってもよい。

一実施形態に係る人造フィブロイン撚糸は、下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超であってよい。
式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
なお、式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。

一実施形態に係る人造フィブロイン撚糸は、最高吸湿発熱度が０．０２６℃／ｇ以上であってもよく、０．０２７℃／ｇ以上であってもよく、０．０２８℃／ｇ以上であってもよく、０．０２９℃／ｇ以上であってもよく、０．０３０℃／ｇ以上であってもよく、０．０３５℃／ｇ以上であってもよく、０．０４０℃／ｇ以上であってもよい。最高吸湿発熱度の上限に特に制限はないが、通常、０．０６０℃／ｇ以下である。

一実施形態に係る人造フィブロイン撚糸は、下記式Ｂに従って求められる保温性指数が０．２０以上であってよい。
式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ^２）

一実施形態に係る人造フィブロイン撚糸の保温性指数は、０．２２以上であってよく、０．２４以上であってよく、０．２６以上であってよく、０．２８以上であってよく、０．３０以上であってよく、０．３２以上であってよい。保温性指数の上限に特に制限はないが、例えば、０．６０以下、又は０．４０以下であってよい。

人造フィブロイン撚糸の組成は、上述した改変フィブロイン繊維を含む糸の組成と同様である。また、人造フィブロイン撚糸は、ステープル、フィラメント、又はこれらの混合物のいずれであってもよいが、フィラメントが好適である。

人造フィブロイン撚糸の撚数は、例えば、２００Ｔ／ｍ以上、６００Ｔ／ｍ以上、又は８００Ｔ／ｍ以上であってよく、１２００Ｔ／ｍ以下又は１０００Ｔ／ｍ以下であってよい。人造フィブロイン撚糸は、その撚数に応じて、いわゆる甘撚糸、中撚糸、強撚糸又は極強撚糸に分類することができる。

一実施形態において、人造フィブロイン撚糸は人造フィブロイン仮撚り糸であってもよい。この場合、人造フィブロイン仮撚り糸の撚数は、例えば、１８００Ｔ／ｍ以下又は１６００Ｔ／ｍ以下であってよく、人造フィブロイン仮撚り糸は撚りを有さなくてもよい（すなわち、撚数が０Ｔ／ｍであってもよい）。

（収縮加工）
収縮加工は、人造フィブロイン撚糸を沸点未満の水と接触させること（以下、「接触ステップ」ともいう。）を含む。人造フィブロイン撚糸を沸点未満の水と接触させることにより、外力によらずに人造フィブロイン撚糸を収縮させることができる。接触ステップにおいて、人造フィブロイン撚糸の収縮は、例えば、以下の理由により生ずると考えられる。すなわち、一つの理由は、人造フィブロイン撚糸に含まれる改変フィブロインの二次構造や三次構造に起因すると考えられる。また別の理由は、例えば、製造工程での延伸等による残留応力を有する改変フィブロイン繊維において、水が繊維間又は繊維内へ浸入することにより、残留応力が緩和されることに起因すると考えられる。したがって、収縮加工での人造フィブロイン撚糸の収縮率は、例えば、改変フィブロイン繊維の製造過程における延伸倍率を調整することによりコントロールすることができると考えられる。

接触ステップで人造フィブロイン撚糸に接触させる水の温度は、沸点未満である。これにより、取扱い性及び収縮加工の作業性等が向上する。また、収縮時間を充分に短縮するという観点からは、水の温度の下限値が、１０℃以上であることが好ましく、４０℃以上であることがより好ましく、７０℃以上であることが更に好ましい。水の温度の上限値は９０℃以下であることが好ましい。

接触ステップにおいて、水を人造フィブロイン撚糸に接触させる方法は、特に限定されない。当該方法として、例えば、人造フィブロイン撚糸を水中に浸漬する方法、人造フィブロイン撚糸に対して水を常温で又は加温したスチーム等の状態で噴霧する方法、及び人造フィブロイン撚糸を水蒸気が充満した高湿度環境下に暴露する方法等が挙げられる。これらの方法の中でも、接触ステップにおいては、収縮時間の短縮化が効果的に図れるとともに、加工設備の簡素化等が実現できることから、人造フィブロイン撚糸を水中に浸漬する方法が好ましい。

収縮加工は、接触ステップに加え、水と接触後の人造フィブロイン撚糸を乾燥させること（以下、「乾燥ステップ」ともいう。）を更に含むものであってもよい。

乾燥は、例えば、自然乾燥でもよく、乾燥設備を使用して強制的に乾燥させてもよい。乾燥設備としては、接触型又は非接触型の公知の乾燥設備がいずれも使用可能である。乾燥温度は、人造フィブロイン撚糸に含まれるタンパク質が分解したり、改変フィブロインが熱的損傷を受けたりする温度よりも低い温度であれば何ら限定されるものではないが、一般には、２０～１５０℃の範囲内の温度であり、５０～１００℃の範囲内の温度であることが好ましい。温度がこの範囲にあることにより、改変フィブロインの熱的損傷、又は人造フィブロイン撚糸に含まれるタンパク質の分解が生ずることなく、人造フィブロイン撚糸が、より迅速且つ効率的に乾燥される。乾燥時間は、乾燥温度等に応じて適宜に設定され、例えば、過乾燥による高収縮人造フィブロイン撚糸の品質及び物性等への影響が可及的に排除され得る時間等が採用される。

一実施形態に係る人造フィブロイン撚糸の収縮率は、上述したように、改変フィブロイン繊維の製造過程における延伸倍率及び人造フィブロイン撚糸に含まれる改変フィブロイン繊維の量を調整することにより、コントロールすることができる。また、人造フィブロイン撚糸の撚数、人造フィブロイン撚糸と接触させる水の温度、水と接触させる時間、及び収縮加工において人造フィブロイン撚糸に任意で加えてもよい引張力の度合いを調整することによっても、人造フィブロイン撚糸の収縮率をコントロールすることができる。収縮加工をバッチ式で行う場合、引張力は、例えば、人造フィブロイン撚糸を水と接触させる際又は人造フィブロイン撚糸を乾燥させる際に、人造フィブロイン撚糸を糸軸方向に引っ張るか、人造フィブロイン撚糸の両端を所定の枠体に固定しておくことで加えることができる。収縮加工における接触ステップと乾燥ステップを連続的に行う場合、より具体的には、人造フィブロイン撚糸を送出しローラと巻取りローラとの間で走行させながら連続的に水に接触させ、乾燥させる場合、送出し速度と巻取り速度を調整することにより、人造フィブロイン撚糸に加わる引張力をコントロールすることができる。送出し速度よりも巻取り速度を遅くすることでより高い収縮率を得ることができる。

＜高収縮人造フィブロイン撚糸及びその製造方法＞
一実施形態に係る人造フィブロイン撚糸は、高収縮が可能なため、例えば、上述した収縮加工（接触ステップ、及び必要に応じて乾燥ステップ）を経て、高収縮人造フィブロイン撚糸を得ることができる。したがって、一実施形態において、高収縮人造フィブロイン撚糸は、改変フィブロインを含む人造フィブロイン撚糸を水と接触させて人造フィブロイン撚糸を収縮させる工程を備える方法により製造することができる。収縮させる工程は、上述した収縮加工と同様に行うことができる。

一実施形態に係る高収縮人造フィブロイン撚糸では、下記式Ｉで定義される収縮率が２％以上である。
収縮率（％）＝｛１－（収縮された人造フィブロイン撚糸の長さ／加撚後、水と接触する前の人造フィブロイン撚糸の長さ）｝×１００ …（式Ｉ）

一実施形態に係る高収縮人造フィブロイン撚糸の収縮率は、３％以上、４％以上、５％以上、７％以上、８％以上、１０％以上、２０％以上、３０％以上、３５％以上、３７％以上、３８％以上、又は３９％以上であってよい。収縮率の上限は特に限定されないが、８０％以下、７０％以下、６０％以下、５０％以下、又は４０％以下であってよい。

また、一実施形態に係る撚糸は、原料である改変フィブロイン繊維（紡糸後且つ加撚前の繊維を意味する。）を含めて、水との接触履歴がない場合は、より高収縮が可能である。すなわち、水との接触履歴がない場合、人造フィブロイン撚糸の収縮率は、例えば、１０％以上、２０％以上、３０％以上、３７％以上、３８％以上、３９％以上、４０％以上、４８％以上、５６％以上、６４％以上、又は７２％以上であってよい。収縮率の上限は、通常、８０％以下である。

一実施形態に係る高収縮人造フィブロイン撚糸は、ＬＯＩ値が、１８以上であってよく、２０以上であってもよく、２２以上であってもよく、２４以上であってもよく、２６以上であってもよく、２８以上であってもよく、２９以上であってもよく、３０以上であってもよい。

一実施形態に係る高収縮人造フィブロイン撚糸は、下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超であってよい。
式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
なお、式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。

一実施形態に係る高収縮人造フィブロイン撚糸は、最高吸湿発熱度が０．０２６℃／ｇ以上であってもよく、０．０２７℃／ｇ以上であってもよく、０．０２８℃／ｇ以上であってもよく、０．０２９℃／ｇ以上であってもよく、０．０３０℃／ｇ以上であってもよく、０．０３５℃／ｇ以上であってもよく、０．０４０℃／ｇ以上であってもよい。最高吸湿発熱度の上限に特に制限はないが、通常、０．０６０℃／ｇ以下である。

一実施形態に係る高収縮人造フィブロイン撚糸は、下記式Ｂに従って求められる保温性指数が０．２０以上であってよい。
式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ^２）

一実施形態に係る高収縮人造フィブロイン撚糸の保温性指数は、０．２２以上であってよく、０．２４以上であってよく、０．２６以上であってよく、０．２８以上であってよく、０．３０以上であってよく、０．３２以上であってよい。保温性指数の上限に特に制限はないが、例えば、０．６０以下、又は０．４０以下であってよい。

〔人造フィブロイン撚糸の収縮方法〕
一実施形態に係る人造フィブロイン撚糸の収縮方法は、改変フィブロインを含む人造フィブロイン撚糸を水と接触させて人造フィブロイン撚糸を収縮させる工程を備えるものである。収縮させる工程は、水との接触後の人造フィブロイン撚糸を乾燥させることを更に含むものであってよい。すなわち、上述した収縮加工と同様の態様で、人造フィブロイン撚糸の収縮方法を実施することができる。

以下、実施例等に基づいて本発明をより具体的に説明する。ただし、本発明は以下の実施例に限定されるものではない。

〔試験例１：改変フィブロイン（改変クモ糸フィブロイン）の製造〕
（１）改変フィブロイン発現ベクターの作製
配列番号１８で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン（ＰＲＴ３９９）、配列番号１２で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン（ＰＲＴ３８０）、配列番号１３で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン（ＰＲＴ４１０）、及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）を設計した。

設計したアミノ酸配列を有するタンパク質をコードする核酸をそれぞれ合成した。当該核酸には、５’末端にＮｄｅＩサイト、終止コドン下流にＥｃｏＲＩサイトを付加した。これら５種類の核酸をクローニングベクター（ｐＵＣ１１８）にクローニングした。その後、同核酸をそれぞれＮｄｅＩ及びＥｃｏＲＩで制限酵素処理して切り出した後、タンパク質発現ベクターｐＥＴ－２２ｂ（＋）に組換えて発現ベクターを得た。

（２）改変フィブロインの発現
得られた発現ベクターで、それぞれ大腸菌ＢＬＲ（ＤＥ３）を形質転換した。当該形質転換大腸菌を、アンピシリンを含む２ｍＬのＬＢ培地で１５時間培養した。当該培養液を、アンピシリンを含む１００ｍＬのシード培養用培地（表４）にＯＤ_６００が０．００５となるように添加した。培養液温度を３０℃に保ち、ＯＤ_６００が５になるまでフラスコ培養を行い（約１５時間）、シード培養液を得た。

当該シード培養液を５００ｍＬの生産培地（表５）を添加したジャーファーメンターにＯＤ_６００が０．０５となるように添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持した。

生産培地中のグルコースが完全に消費された直後に、フィード液（グルコース４５５ｇ／１Ｌ、Ｙｅａｓｔ Ｅｘｔｒａｃｔ １２０ｇ／１Ｌ）を１ｍＬ／分の速度で添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持しながら、２０時間培養を行った。その後、１Ｍのイソプロピル－β－チオガラクトピラノシド（ＩＰＴＧ）を培養液に対して終濃度１ｍＭになるよう添加し、目的とする改変フィブロインを発現誘導させた。ＩＰＴＧ添加後２０時間経過した時点で、培養液を遠心分離し、菌体を回収した。ＩＰＴＧ添加前とＩＰＴＧ添加後の培養液から調製した菌体を用いてＳＤＳ－ＰＡＧＥを行い、ＩＰＴＧ添加に依存した目的とする改変フィブロインに相当するサイズのバンドの出現により、目的とする改変フィブロインの発現を確認した。

（３）改変フィブロインの精製
ＩＰＴＧを添加してから２時間後に回収した菌体を２０ｍＭ Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ ｂｕｆｆｅｒ（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の菌体を約１ｍＭのＰＭＳＦを含む２０ｍＭ Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）に懸濁させ、高圧ホモジナイザー（ＧＥＡ Ｎｉｒｏ Ｓｏａｖｉ社）で細胞を破砕した。破砕した細胞を遠心分離し、沈殿物を得た。得られた沈殿物を、高純度になるまで２０ｍＭ Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の沈殿物を１００ｍｇ／ｍＬの濃度になるように８Ｍ グアニジン緩衝液（８Ｍ グアニジン塩酸塩、１０ｍＭ リン酸二水素ナトリウム、２０ｍＭ ＮａＣｌ、１ｍＭ Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ、ｐＨ７．０）で懸濁し、６０℃で３０分間、スターラーで撹拌し、溶解させた。溶解後、透析チューブ（三光純薬株式会社製のセルロースチューブ３６／３２）を用いて水で透析を行った。透析後に得られた白色の凝集タンパク質を遠心分離により回収した。回収した凝集タンパク質から凍結乾燥機で水分を除き、目的とする改変フィブロイン（ＰＲＴ３９９、ＰＲＴ３８０、ＰＲＴ４１０、及びＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末をそれぞれ得た。

〔試験例２：改変フィブロイン繊維の製造及び収縮性の評価〕
試験例１と同様にして、改変フィブロイン（ＰＲＴ３９９、ＰＲＴ３８０、ＰＲＴ４１０及びＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を得た。濃度が４．０質量％になるようにＬｉＣｌを溶解させたジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）を溶媒として用意し、そこに改変フィブロイン（ＰＲＴ３９９、ＰＲＴ３８０、ＰＲＴ４１０又はＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を、濃度１８質量％又は２４質量％となるよう添加し（表６参照）、シェーカーを使用して３時間溶解させた。その後、不溶物と泡を取り除き、改変フィブロイン溶液を得た。

得られた改変フィブロイン溶液をドープ液（紡糸原液）とし、図６に示す紡糸装置１０に準じた紡糸装置を用いた乾湿式紡糸によって、紡糸及び延伸された改変フィブロイン繊維を製造した。用いた紡糸装置は、図６に示す紡糸装置１０において、未延伸糸製造装置２（第１浴）及び湿熱延伸装置３（第３浴）の間に、更に第２の未延伸糸製造装置（第２浴）を備えるものである。乾湿式紡糸の条件は以下のとおりである。
押出しノズル直径：０．２ｍｍ
第１浴～第３浴中の液体及び温度：表６参照
総延伸倍率：表６参照
乾燥温度：６０℃

（収縮性評価）
製造例１～１９で得た各改変フィブロイン繊維について、収縮率を評価した。すなわち、各改変フィブロイン繊維に対して、沸点未満の水に接触させることからなる収縮加工１を施した場合の収縮率（以下、「一次収縮率」ということがある。）、及び沸点未満の水に接触させた後、室温で乾燥させることからなる収縮加工２を施した場合の収縮率（以下、「二次収縮率」ということがある。）を評価した。

＜一次収縮率＞
製造例１～１９で得た改変フィブロイン繊維の巻回物から、それぞれ、長さ３０ｃｍの複数本の試験用の改変フィブロイン繊維を切り出した。それら複数本の改変フィブロイン繊維を束ねて、繊度１５０デニールの改変フィブロイン繊維束を得た。各改変フィブロイン繊維束に０．８ｇの鉛錘を取り付け、その状態で各改変フィブロイン繊維束を表７～１０に示す温度の水に１０分間浸漬した（収縮加工１）。その後、水中で各改変フィブロイン繊維束の長さを測定した。水中での改変フィブロイン繊維束の長さ測定は、改変フィブロイン繊維束の縮れを無くすために、改変フィブロイン繊維束に０．８ｇの鉛錘を取り付けたまま実施した。次いで、各改変フィブロイン繊維の一次収縮率（％）を、下記式ＩＩＩに従って算出した。式ＩＩＩ中、Ｌ０は収縮加工を施す前の改変フィブロイン繊維束の長さ（ここでは３０ｃｍ）を示し、Ｌｗは収縮加工１を施した改変フィブロイン繊維束の長さを示す。
収縮率（一次収縮率）（％）＝｛１－（Ｌｗ／Ｌ０）｝×１００ …（式ＩＩＩ）

＜二次収縮率＞
一次収縮率の評価のための水への浸漬の後、改変フィブロイン繊維束を水中から取り出した。取り出した改変フィブロイン繊維束を、０．８ｇの鉛錘を取り付けたまま、室温で２時間おいて乾燥させた（収縮加工２）。乾燥後、各改変フィブロイン繊維束の長さを測定した。次いで、各改変フィブロイン繊維の二次収縮率（％）を、下記式ＩＶに従って算出した。式ＩＶ中、Ｌ０は収縮加工を施す前の改変フィブロイン繊維束の長さ（ここでは３０ｃｍ）を示し、Ｌｗｄは収縮加工２を施した改変フィブロイン繊維束の長さを示す。
収縮率（二次収縮率）（％）＝｛１－（Ｌｗｄ／Ｌ０）｝×１００ …（式ＩＶ）

結果を表７～１０に示す。

以上の結果から、本発明に係る改変フィブロイン繊維は、充分に高い収縮率を有することが分かる。したがって、本発明に係る改変フィブロイン繊維を含む糸から得られる人造フィブロイン撚糸も充分に高い収縮率を有することが認識される。また、本発明に係る改変フィブロイン繊維及び人造フィブロイン撚糸の収縮率は、例えば、改変フィブロイン繊維の製造過程における延伸倍率、接触させる水の温度、水と接触させる時間、及び収縮加工において人造フィブロイン撚糸に任意で加えてもよい引張力の度合いを制御することでコントロールすることができることも理解できる。

〔試験例３：撚糸の製造及び評価〕
（１）実施例：高収縮撚糸
試験例１と同様にして、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を得た。濃度が４．０質量％になるようにＬｉＣｌを溶解させたＤＭＳＯを溶媒として用意し、そこに改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるよう添加し、シェーカーを使用して３時間溶解させた。その後、不溶物と泡を取り除き、改変フィブロイン溶液を得た。紡糸装置１０に準じた紡糸装置を用いて乾湿式紡糸を行い、改変クモ糸フィブロイン繊維（２４本のマルチフィラメント）を得た。乾湿式紡糸の条件は以下のとおりである。
凝固液（メタノール）の温度：５～１０℃
延伸倍率：５倍
乾燥温度：８０℃

公知のイタリー撚糸機を用いて、改変クモ糸フィブロイン繊維から撚糸１～４を得た。なお、撚糸４（実施例４）は、紡糸後の改変フィブロイン繊維を２４０℃で２秒間加熱処理してから撚ったものである。各撚糸の撚数及び繊度を表１１に示す。

６０ｃｍの長さに切り出した撚糸１～４をそれぞれ４０℃の水に１分間浸漬した後、風乾した。その後、撚糸１～４の長さを測定し、下記式Ｖに従って収縮率を求めた。
収縮率（％）＝｛１－（風乾後の撚糸の長さ／水に浸漬する前の撚糸の長さ）｝×１００ …（式Ｖ）
結果を表１１に示す。実施例の高収縮人造フィブロイン撚糸は、肌触り性及び柔軟性に優れていた。

（２）参考例：無撚糸
撚糸に代えて、実施例と同様して得られた改変クモ糸フィブロイン繊維の２４本の束からなる無撚糸の収縮率を、実施例と同様にして求めた。結果を表１１に示す。

（３）比較例：ポリエステル撚糸
改変クモ糸フィブロイン繊維の撚糸に代えてポリエステル繊維製の市販の撚糸の収縮率を、実施例と同様にして求めた。結果を表１１に示す。

〔試験例４：改変フィブロインの難燃性の評価〕
試験例１と同様にして、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を得た。ＰＲＴ７９９は、０以下の平均ＨＩを有する親水性改変フィブロインである。

ＬｉＣｌのＤＭＳＯ溶液（濃度：４．０質量％）に、改変フィブロイン（ＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるよう添加し、シェーカーを使用して３時間混合することにより、溶解させた。その後、不溶物と泡を取り除き、改変フィブロイン溶液（紡糸原液）を得た。

紡糸原液を９０℃にて目開き５μｍの金属フィルターで濾過し、次いで３０ｍＬのステンレスシリンジ内で静置し、脱泡させた後に、ニードル径０．２ｍｍのソリッドノズルから１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出温度は９０℃であった。凝固後、得られた原糸を巻き取り、自然乾燥させて改変クモ糸フィブロイン繊維（原料繊維）を得た。

原料繊維を撚り合せた撚糸を使用して、丸編機を使用した丸編みで、編地（太さ：１８０デニール、ゲージ数：１８）を製造した。得られた編地を２０ｇ切り出して、試験片として使用した。

燃焼性試験を、「消防危５０号（平成７年５月３１日付け）」に記載の「粉粒状又は融点の低い合成樹脂の試験方法」に準拠して行った。試験は、温度２２℃、相対湿度４５％、気圧１０２１ｈＰａの条件下で実施した。測定結果（酸素濃度（％）、燃焼率（％）、及び換算燃焼率（％））を表１２に示す。

燃焼性試験の結果、改変クモ糸フィブロイン（ＰＲＴ７９９）繊維で編んだ編地の限界酸素指数（ＬＯＩ）値は２７．２であった。一般にＬＯＩ値が２６以上であれば、難燃性であるとされる。改変クモ糸フィブロインは、難燃性に優れていることが分かる。

〔試験例５：改変フィブロインの吸湿発熱性の評価〕
試験例１と同様にして、改変フィブロイン（ＰＲＴ９１８及びＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を得た。ＰＲＴ９１８は、配列番号３７で示されるアミノ酸配列を有し、０超の平均ＨＩを有する、疎水性改変フィブロインである。

ＬｉＣｌのＤＭＳＯ溶液（濃度：４．０質量％）に、改変フィブロイン（ＰＲＴ９１８及びＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるよう添加し、シェーカーを使用して３時間混合することにより、溶解させた。その後、不溶物と泡を取り除き、改変フィブロイン溶液（紡糸原液）を得た。

紡糸原液を６０℃にて目開き５μｍの金属フィルターで濾過し、次いで３０ｍＬのステンレスシリンジ内で静置し、脱泡させた後に、ニードル径０．２ｍｍのソリッドノズルから１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出温度は６０℃であった。凝固後、得られた原糸を巻き取り、自然乾燥させて改変クモ糸フィブロイン繊維（原料繊維）を得た。

比較のため、原料繊維として、市販されているウール繊維、コットン繊維、テンセル繊維、レーヨン繊維及びポリエステル繊維を用意した。

各原料繊維を使用して、横編機を使用した横編みで編地をそれぞれ製造した。ＰＲＴ９１８繊維又はＰＲＴ７９９繊維を使用した編地の太さ及びゲージ数を表１３に示す。その他の原料繊維を使用した編地の太さ及びゲージ数は、カバーファクターが改変フィブロイン繊維の編地のカバーファクターとほぼ同一となるように調整した。具体的には、表１３に示すとおりである。

１０ｃｍ×１０ｃｍに裁断した編地を２枚合わせにし、四辺を縫い合わせて試験片（試料）とした。試験片を低湿度環境（温度２０±２℃、相対湿度４０±５％）で４時間以上放置した後、高湿度環境（温度２０±２℃、相対湿度９０±５％）に移し、試験片内部中央に取り付けた温度センサーにより３０分間、１分間隔で温度の測定を行った。

測定結果から、下記式Ａに従って、最高吸湿発熱度を求めた。
式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）

図８は、吸湿発熱性試験の結果の一例を示すグラフである。グラフの横軸は、試料を低湿度環境から高湿度環境に移した時点を０とし、高湿度環境での放置時間（分）を示す。グラフの縦軸は、温度センサーで測定した温度（試料温度）を示す。図８に示したグラフ中、Ｍで示した点が、試料温度の最高値に対応している。

最高吸湿発熱度の算出結果を表１４に示す。

表１４に示すとおり、改変クモ糸フィブロイン（ＰＲＴ９１８及びＰＲＴ７９９）繊維は、既存の材料と比べて、最高吸湿発熱度が高く、吸湿発熱性に優れていることが分かる。

〔試験例６：改変フィブロインの保温性の評価〕
試験例１と同様にして、改変フィブロイン（ＰＲＴ９６６及びＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を得た。ＰＲＴ９６６は、配列番号４０で示されるアミノ酸配列を有し、０超の平均ＨＩを有する、疎水性改変フィブロインである。

ＬｉＣｌのＤＭＳＯ溶液（濃度：４．０質量％）に、改変フィブロイン（ＰＲＴ９６６及びＰＲＴ７９９）の凍結乾燥粉末を、濃度２４質量％となるよう添加し、シェーカーを使用して３時間混合することにより、溶解させた。その後、不溶物と泡を取り除き、改変フィブロイン溶液（紡糸原液）を得た。

紡糸原液を６０℃にて目開き５μｍの金属フィルターで濾過し、次いで３０ｍＬのステンレスシリンジ内で静置し、脱泡させた後に、ニードル径０．２ｍｍのソリッドノズルから１００質量％メタノール凝固浴槽中へ吐出させた。吐出温度は６０℃であった。凝固後、得られた原糸を巻き取り、自然乾燥させて改変クモ糸フィブロイン繊維（原料繊維）を得た。

比較のため、原料繊維として、市販されているウール繊維、シルク繊維、綿繊維、レーヨン繊維及びポリエステル繊維を用意した。

各原料繊維を使用して、横編機を使用した横編みで編地をそれぞれ製造した。ＰＲＴ９６６繊維及びＰＲＴ７９９繊維を使用した編地の、番手、撚り本数、ゲージ数、及び目付けを表１５に示す。その他の原料繊維を使用した編地の太さ及びゲージ数は、カバーファクターが改変フィブロイン繊維の編地のカバーファクターとほぼ同一となるように調整した。具体的には、表１５に示すとおりである。

保温性を、カトーテック株式会社製のＫＥＳ－Ｆ７サーモラボＩＩ試験機を使用し、ドライコンタクト法を用いて評価した。ドライコンタクト法とは、皮膚と衣服が乾燥状態で直接触れたときを想定した方法である。２０ｃｍ×２０ｃｍの矩形に裁断した編地１枚を試験片（試料）として使用した。試験片を、一定温度（３０℃）に設定した熱板にセットし、風洞内風速３０ｃｍ／秒の条件で、試験片を介して放散された熱量（ａ）を求めた。試験片をセットしない状態で、上記同様の条件で放散された熱量（ｂ）を求め、下記の式に従い保温率（％）を算出した。
保温率（％）＝（１－ａ／ｂ）×１００

測定結果から、下記式Ｂに従って、保温性指数を求めた。
式Ｂ：保温性指数＝保温率（％）／試料の目付け（ｇ／ｍ^２）

保温性指数の算出結果を表１６に示す。保温性指数が高いほど、保温性に優れる材料と評価することができる。

表１６に示すとおり、改変クモ糸フィブロイン（ＰＲＴ９６６及びＰＲＴ７９９）繊維は、既存の材料と比べて、保温性指数が高く、保温性に優れていることが分かる。

１…押出し装置、２…未延伸糸製造装置、３…湿熱延伸装置、４…乾燥装置、６…ドープ液、１０…紡糸装置、２０…凝固液槽、２１…延伸浴槽、３６…改変フィブロイン繊維、１００…仮撚機。

Claims (17)

1. 改変フィブロインを含む、収縮された人造フィブロイン撚糸であって、
   前記改変フィブロインは、式１：［（Ａ） _ｎ モチーフ－ＲＥＰ］ _ｍ 、又は式２：［（Ａ） _ｎ モチーフ－ＲＥＰ］ _ｍ －（Ａ） _ｎ モチーフで表されるドメイン配列を含み、
   ［式１及び式２中、（Ａ） _ｎ モチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ） _ｎ モチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が４０％以上である。ＲＥＰは２～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ） _ｎ モチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
   前記ドメイン配列は、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列とは異なり、
   下記式Ｉで定義される収縮率が２％以上である、高収縮人造フィブロイン撚糸。
   収縮率（％）＝｛１－（収縮された人造フィブロイン撚糸の長さ／加撚後、水と接触する前の人造フィブロイン撚糸の長さ）｝×１００ …（式Ｉ）
2. 前記改変フィブロインが改変クモ糸フィブロインである、請求項１に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸。
3. 改変フィブロインを含む人造フィブロイン撚糸を沸点未満の水と接触させて前記人造フィブロイン撚糸を収縮させる工程を備え、
   前記改変フィブロインは、式１：［（Ａ） _ｎ モチーフ－ＲＥＰ］ _ｍ 、又は式２：［（Ａ） _ｎ モチーフ－ＲＥＰ］ _ｍ －（Ａ） _ｎ モチーフで表されるドメイン配列を含み、
   ［式１及び式２中、（Ａ） _ｎ モチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ） _ｎ モチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が４０％以上である。ＲＥＰは２～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ） _ｎ モチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
   前記ドメイン配列は、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列とは異なり、
   下記式Ｉで定義される収縮率が２％以上である、高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法。
   収縮率（％）＝｛１－（収縮された人造フィブロイン撚糸の長さ／加撚後、水と接触する前の人造フィブロイン撚糸の長さ）｝×１００ …（式Ｉ）
4. 前記改変フィブロインが改変クモ糸フィブロインである、請求項３に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法。
5. 前記水の温度が、１０～９０℃である、請求項３又は４に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法。
6. 前記収縮させる工程が、前記水との接触後の人造フィブロイン撚糸を乾燥させることを更に含む、請求項３～５のいずれか一項に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸の製造方法。
7. 改変フィブロインを含む人造フィブロイン撚糸を沸点未満の水と接触させて前記人造フィブロイン撚糸を収縮させる工程を備え、
   前記改変フィブロインは、式１：［（Ａ） _ｎ モチーフ－ＲＥＰ］ _ｍ 、又は式２：［（Ａ） _ｎ モチーフ－ＲＥＰ］ _ｍ －（Ａ） _ｎ モチーフで表されるドメイン配列を含み、
   ［式１及び式２中、（Ａ） _ｎ モチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ） _ｎ モチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が４０％以上である。ＲＥＰは２～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ） _ｎ モチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
   前記ドメイン配列は、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列とは異なり、
   下記式Ｉで定義される収縮率が２％以上である、人造フィブロイン撚糸の収縮方法。
   収縮率（％）＝｛１－（収縮された人造フィブロイン撚糸の長さ／加撚後、水と接触する前の人造フィブロイン撚糸の長さ）｝×１００ …（式Ｉ）
8. 前記改変フィブロインが、改変クモ糸フィブロインである、請求項７に記載の人造フィブロイン撚糸の収縮方法。
9. 前記水の温度が１０～９０℃である、請求項７又は８に記載の人造フィブロイン撚糸の収縮方法。
10. 前記収縮させる工程が、前記水との接触後の人造フィブロイン撚糸を乾燥させることを更に含む、請求項７～９のいずれか一項に記載の人造フィブロイン撚糸の収縮方法。
11. 改変フィブロインを含み、
    前記改変フィブロインは、式１：［（Ａ） _ｎ モチーフ－ＲＥＰ］ _ｍ 、又は式２：［（Ａ） _ｎ モチーフ－ＲＥＰ］ _ｍ －（Ａ） _ｎ モチーフで表されるドメイン配列を含み、
    ［式１及び式２中、（Ａ） _ｎ モチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ） _ｎ モチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が４０％以上である。ＲＥＰは２～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ） _ｎ モチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
    前記ドメイン配列は、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列とは異なり、
    下記式ＩＩで定義される収縮率が２％以上である、人造フィブロイン撚糸。
    収縮率（％）＝｛１－（沸点未満の水に接触させることを含む収縮加工を施した人造フィブロイン撚糸の長さ／前記収縮加工を施す前の人造フィブロイン撚糸の長さ）｝×１００ …（式ＩＩ）
12. 前記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、
    前記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）_ｎモチーフが欠失したことに相当する、（Ａ）_ｎモチーフの含有量が低減されたアミノ酸配列を有する、
    請求項１又は２に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸。
    ［式１中、（Ａ）_ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が４０％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
13. 前記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、
    前記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当する、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する、
    請求項１又は２に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸。
    ［式１中、（Ａ）_ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が４０％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
14. 前記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍで表されるドメイン配列を含み、
    前記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列を有する、
    請求項１又は２に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸。
    ［式１中、（Ａ）_ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が４０％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
15. 前記改変フィブロインが、式１：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ、又は式２：［（Ａ）_ｎモチーフ－ＲＥＰ］_ｍ－（Ａ）_ｎモチーフで表されるドメイン配列を含み、
    前記ドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、又は他のアミノ酸残基に置換したことに相当する、グルタミン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する、
    請求項１又は２に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸。
    ［式１及び式２中、（Ａ）_ｎモチーフは２～２７アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、かつ（Ａ）_ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が４０％以上である。ＲＥＰは１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ｍは２～３００の整数を示す。複数存在する（Ａ）_ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。］
16. 前記改変フィブロインが、２６．０以上の限界酸素指数（ＬＯＩ）値を有する、請求項１又は２に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸。
17. 前記改変フィブロインの下記式Ａに従って求められる最高吸湿発熱度が０．０２５℃／ｇ超である、請求項１又は２に記載の高収縮人造フィブロイン撚糸。
    式Ａ：最高吸湿発熱度＝｛（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移したときの試料温度の最高値）－（試料を、試料温度が平衡に達するまで低湿度環境下に置いた後、高湿度環境下に移すときの試料温度）｝（℃）／試料重量（ｇ）
    ［式Ａ中、低湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度４０％の環境を意味し、高湿度環境は、温度２０℃及び相対湿度９０％の環境を意味する。］

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