CN112534090B - 高收缩人造丝心蛋白短纤纱及其制造方法、以及人造丝心蛋白短纤纱及其收缩方法 - Google Patents
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Abstract
本发明涉及一种高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其为包含改造丝心蛋白的、收缩后的人造丝心蛋白短纤纱，其中，下述式I所定义的收缩率超过1％。收缩率＝{1‑(收缩后的人造丝心蛋白短纤纱的长度/纺纱后且与水接触之前的人造丝心蛋白短纤纱的长度)}×100(％)…(式I)
Description
技术领域
本发明涉及高收缩人造丝心蛋白短纤纱及其制造方法、以及人造丝心蛋白短纤纱及其收缩方法。
背景技术
以往，包含合成纤维或天然纤维等的短纤纱被用作各种织物的材料。并且，在制造织物时，选择可满足对织物的要求的短纤纱。例如，在制造具有高皮肤接触性和高级感的衣料和床上用品等时，选择蚕丝短纤纱等作为其材料。
另外，根据织物所要求的特性，有时会对作为材料的短纤纱实施规定的加工。例如，对于衣料和床上用品等而言，在期望高皮肤接触性和高级感的基础上还期望更高的柔软性和保温性的情况下，有时会使用实施收缩加工而使蓬松性得到提高的蚕丝短纤纱。
作为蚕丝的收缩方法，已知例如将蚕丝浸渍于以高浓度溶解有硝酸钙和氯化钙等无机盐的水溶液(盐缩溶液)而使其收缩的、所谓的盐缩加工(例如专利文献1)。
另一方面，例如广泛用于衣料和床上用品等的聚酯纤维、聚酰胺纤维和丙烯酸类纤维等合成纤维通过与沸水接触而实现了40％以上的收缩率(专利文献2)。
现有技术文献
专利文献
专利文献1：日本特开2001-64866号公报
专利文献2：日本特开2009-121003号公报
发明内容
发明所要解决的问题
但是，蚕丝在仅与水接触的情况下收缩率极小。另外，专利文献2中记载的收缩方法是对高温的沸水进行处理，因此伴有较大的危险。
本发明的目的在于，提供具有充分高的收缩率、皮肤接触性和柔软性优良、并且能够安全地制造的高收缩人造丝心蛋白短纤纱及其制造方法。另外，本发明的目的还在于，提供能够以充分高的收缩率安全地制造高收缩人造丝心蛋白短纤纱的人造丝心蛋白短纤纱及其收缩方法。
用于解决问题的方法
本发明涉及例如以下的各发明。
[1]
一种高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其为包含改造丝心蛋白的、收缩后的人造丝心蛋白短纤纱，其中，
下述式I所定义的收缩率超过1％。
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白短纤纱的长度/纺纱后且与水接触之前的人造丝心蛋白短纤纱的长度)}×100(％)…(式I)
[2]
根据[1]所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其中，上述改造丝心蛋白为改造蛛丝丝心蛋白。
[3]
根据[1]或[2]所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其通过与低于沸点的水接触而进行了收缩。
[4]
根据[3]所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其中，上述水的温度为10～90℃。
[5]
根据[3]或[4]所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其通过在与上述水接触后进行干燥而进一步进行了收缩。
[6]
一种高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法，其具备使包含改造丝心蛋白的人造丝心蛋白短纤纱与低于沸点的水接触而使其收缩的工序，
下述式I所定义的收缩率超过1％。
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白短纤纱的长度/纺纱后且与水接触之前的人造丝心蛋白短纤纱的长度)}×100(％)…(式I)
[7]
根据[6]所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法，其中，上述改造丝心蛋白为改造蛛丝丝心蛋白。
[8]
根据[6]或[7]所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法，其中，上述水的温度为10～90℃。
[9]
根据[6]～[8]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法，其中，上述使其收缩的工序进一步包括对与上述水接触后的人造丝心蛋白短纤纱进行干燥的步骤。
[10]
一种人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法，其具备使包含改造丝心蛋白的人造丝心蛋白短纤纱与低于沸点的水接触而使其收缩的工序，
下述式I所定义的收缩率超过1％。
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白短纤纱的长度/纺纱后且与水接触之前的人造丝心蛋白短纤纱的长度)}×100(％)…(式I)
[11]
根据[10]所述的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法，其中，上述改造丝心蛋白为改造蛛丝丝心蛋白。
[12]
根据[10]或[11]所述的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法，其中，上述水的温度为10～90℃。
[13]
根据[10]～[12]中任一项所述的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法，其中，上述使其收缩的工序进一步包括对与上述水接触后的人造丝心蛋白短纤纱进行干燥的步骤。
[14]
一种人造丝心蛋白短纤纱，其包含改造丝心蛋白、并且下述式II所定义的收缩率超过1％。
收缩率＝{1-(实施包括与低于沸点的水接触的步骤的收缩加工后的人造丝心蛋白短纤纱的长度/实施上述收缩加工前的人造丝心蛋白短纤纱的长度)}×100(％)…(式II)
[15]
根据[1]～[5]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、根据[6]～[9]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、根据[10]～[13]中任一项所述的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或根据[14]所述的人造丝心蛋白短纤纱，其中，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，
上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少缺失了一个或两个以上(A)n基序的、降低了(A)n基序的含量的氨基酸序列。
[式1中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为83％以上。REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。]
[16]
根据[15]所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或人造丝心蛋白短纤纱，其中，上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于从N末端侧向C末端侧至少每1～3个(A)n基序中缺失了一个(A)n基序的氨基酸序列。
[17]
根据[15]所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或人造丝心蛋白短纤纱，其中，上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于从N末端侧向C末端侧至少依次重复发生了两个连续的(A)n基序的缺失和一个(A)n基序的缺失的氨基酸序列。
[18]
根据[1]～[5]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、根据[6]～[9]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、根据[10]～[13]中任一项所述的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或根据[14]所述的人造丝心蛋白短纤纱，其中，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，
从N末端侧向C末端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较，将设氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数为1时另一者的REP的氨基酸残基数之比为1.8～11.3的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x、将上述结构域序列的总氨基酸残基数设为y时，x/y为50％以上。
[式1中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为83％以上。REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。]
[19]
根据[1]～[5]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、根据[6]～[9]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、根据[10]～[13]中任一项所述的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或根据[14]所述的人造丝心蛋白短纤纱，其中，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，
上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少REP中的一个或两个以上甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的、降低了甘氨酸残基的含量的氨基酸序列。
[式1中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为83％以上。REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。]
[20]
根据[19]所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或人造丝心蛋白短纤纱，其中，上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于在REP中的选自GGX和GPGXX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基。)中的至少一个基序序列中至少一个或两个以上该基序序列中的一个甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
[21]
根据[20]所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或人造丝心蛋白短纤纱，其中，甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的基序序列的比例相对于全部基序序列为10％以上。
[22]
根据[1]～[5]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、根据[6]～[9]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、根据[10]～[13]中任一项所述的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或根据[14]所述的人造丝心蛋白短纤纱，其中，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，
将从上述结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中的全部REP中含有的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基。)构成的氨基酸序列的总氨基酸残基数设为z，将从上述结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中的总氨基酸残基数设为w时，z/w为50.9％以上。
[式1中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为83％以上。REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。]
[23]
根据[19]～[22]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或人造丝心蛋白短纤纱，其中，上述改造丝心蛋白具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于在REP中的一个或两个以上甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的基础上、进一步置换、缺失、插入和/或添加了一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列。
[24]
根据[1]～[5]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、根据[6]～[9]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、根据[10]～[13]中任一项所述的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或根据[14]所述的人造丝心蛋白短纤纱，其中，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，
上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上氨基酸残基被置换为疏水性指数大的氨基酸残基、和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性指数大的氨基酸残基的、包含局部疏水性指数大的区域的氨基酸序列。
[式1中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为83％以上。REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。]
[25]
根据[24]所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或人造丝心蛋白短纤纱，其中，上述局部疏水性指数大的区域由连续的2～4个氨基酸残基构成。
[26]
根据[24]或[25]所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或人造丝心蛋白短纤纱，其中，上述疏水性指数大的氨基酸残基选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)和丙氨酸(A)。
[27]
根据[1]～[5]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、根据[6]～[9]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、根据[10]～[13]中任一项所述的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或根据[14]所述的人造丝心蛋白短纤纱，其中，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，
将从上述结构域序列除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的全部REP中连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中含有的氨基酸残基的总数设为p、将从上述结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的氨基酸残基的总数设为q时，p/q为6.2％以上。
[式1中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为83％以上。REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。]
[28]
根据[24]～[27]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或人造丝心蛋白短纤纱，其中，上述改造丝心蛋白具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于在REP中的一个或两个以上氨基酸残基被置换为疏水性指数大的氨基酸残基和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性指数大的氨基酸残基的基础上、进一步置换、缺失、插入和/或添加了一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列。
[29]
根据[1]～[5]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、根据[6]～[9]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、根据[10]～[13]中任一项所述的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或根据[14]所述的人造丝心蛋白短纤纱，其中，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列，
上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基发生缺失或被置换为其他氨基酸残基的、降低了谷氨酰胺残基的含量的氨基酸序列。
[式1和式2中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为80％以上。REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。]
[30]
根据[29]所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或人造丝心蛋白短纤纱，其中，上述改造丝心蛋白在REP中包含GPGXX(其中，X表示甘氨酸残基以外的氨基酸残基。)基序，GPGXX基序含有率为10％以上。
[31]
根据[29]或[30]所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或人造丝心蛋白短纤纱，其中，上述改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率为9％以下。
[32]
根据[29]～[31]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或人造丝心蛋白短纤纱，其中，上述其他氨基酸残基为选自由异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)、丙氨酸(A)、甘氨酸(G)、苏氨酸(T)、丝氨酸(S)、色氨酸(W)、酪氨酸(Y)、脯氨酸(P)和组氨酸(H)组成的组中的氨基酸残基。
[33]
根据[29]～[32]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或人造丝心蛋白短纤纱，其中，上述改造丝心蛋白的REP的疏水度为-0.8以上。
[34]
根据[29]～[33]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或人造丝心蛋白短纤纱，其中，上述改造丝心蛋白具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于在REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基发生缺失或被置换为其他氨基酸残基的基础上、进一步置换、缺失、插入和/或添加了一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列。
[35]
根据[1]～[5]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、根据[6]～[9]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、根据[10]～[13]中任一项所述的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或根据[14]所述的人造丝心蛋白短纤纱，其中，上述改造丝心蛋白的极限氧指数(LOI)值为26.0以上。
[36]
根据[1]～[5]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱、根据[6]～[9]中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法、根据[10]～[13]中任一项所述的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法或根据[14]所述的人造丝心蛋白短纤纱，其中，上述改造丝心蛋白的根据下述式A求出的最高吸湿发热度超过0.025℃/g。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下后的试样温度的最高值)-(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
[式A中，低湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为90％的环境。]
发明效果
根据本发明，能够提供具有充分高的收缩率、皮肤接触性和柔软性优良、并且能够安全地制造的高收缩人造丝心蛋白短纤纱及其制造方法。另外，根据本发明，还能够提供能以充分高的收缩率安全地制造高收缩人造丝心蛋白短纤纱的人造丝心蛋白短纤纱及其收缩方法。
附图说明
图1为示出一个实施方式的改造丝心蛋白的结构域序列的示意图。
图2为示出天然来源的丝心蛋白的z/w(％)的值的分布的图。
图3为示出天然来源的丝心蛋白的x/y(％)的值的分布的图。
图4为示出一个实施方式的改造丝心蛋白的结构域序列的示意图。
图5为示出一个实施方式的改造丝心蛋白的结构域序列的示意图。
图6为示意性示出用于制造改造丝心蛋白纤维(长丝)的纺丝装置的一例的说明图。
图7为示出吸湿发热性试验的结果的一例的图。
具体实施方式
以下对用于实施本发明的方式进行详细说明。但是，本发明不受以下的实施方式限定。
[高收缩人造丝心蛋白短纤纱]
本实施方式的高收缩人造丝心蛋白短纤纱为包含改造丝心蛋白的、收缩后的人造丝心蛋白纤维。本实施方式的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的、下述式I所定义的收缩率超过1％。
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白短纤纱的长度/纺纱后且与水接触之前的人造丝心蛋白短纤纱的长度)}×100(％)…(式I)
<改造丝心蛋白>
本实施方式的改造丝心蛋白为包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。改造丝心蛋白可以在结构域序列的N末端侧和C末端侧中的任意一个末端侧或两个末端侧进一步添加有氨基酸序列(N末端序列和C末端序列)。N末端序列和C末端序列典型地为不具有丝心蛋白中特征性的氨基酸基序的重复的区域，由约100个残基的氨基酸构成，但不限于此。
本说明书中，“改造丝心蛋白”是指人为地制造的丝心蛋白(人造丝心蛋白)。改造丝心蛋白可以为其结构域序列与天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列不同的丝心蛋白，也可以为其结构域序列与天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列相同的丝心蛋白。本说明书中所说的“天然来源的丝心蛋白”也为包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。
“改造丝心蛋白”可以为直接利用天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列的改造丝心蛋白，也可以为依据天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列对其氨基酸序列进行了改造的丝心蛋白(例如，通过对克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列进行改造而改造了氨基酸序列的丝心蛋白)，另外还可以为不依赖于天然来源的丝心蛋白而人为地设计和合成的改造丝心蛋白(例如，通过化学合成编码所设计的氨基酸序列的核酸而具有所期望的氨基酸序列的丝心蛋白)。需要说明的是，作为本实施方式的改造丝心蛋白，从保温性、吸湿发热性和/或阻燃性也优良的观点出发，优选使用改造蛛丝丝心蛋白。
本说明书中，“结构域序列”为生成丝心蛋白特有的结晶区(典型地，相当于氨基酸序列的(A)n基序)和非晶区(典型地，相当于氨基酸序列的REP)的氨基酸序列，是指式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的氨基酸序列。在此，(A)n基序表示以丙氨酸残基为主的氨基酸序列，氨基酸残基数为2～27。(A)n基序的氨基酸残基数可以为2～20、4～27、4～20、8～20、10～20、4～16、8～16或10～16的整数。另外，(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数的比例为40％以上即可，可以为60％以上、70％以上、80％以上、83％以上、85％以上、86％以上、90％以上、95％以上或100％(意味着仅由丙氨酸残基构成)。在结构域序列中两个以上存在的(A)n基序中的至少7个可以仅由丙氨酸残基构成。REP表示由2～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。REP可以为由10～200、10～180、10～160、10～140、10～120、10～100、10～80、10～60或10～40个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数，可以为8～300、10～300、20～300、40～300、60～300、80～300、10～200、20～200、20～180、20～160、20～140或20～120的整数。两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。
本实施方式的改造丝心蛋白例如可以通过对克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列进行相当于例如置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上的氨基酸残基的氨基酸序列的改造而得到。氨基酸残基的置换、缺失、插入和/或添加可以利用定点诱变法等本领域技术人员公知的方法进行。具体而言，可以依据Nucleic Acid Res.10,6487(1982)、Methods in Enzymology,100,448(1983)等文献中记载的方法进行。
天然来源的丝心蛋白为包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质，具体而言，可列举例如昆虫或蜘蛛类产生的丝心蛋白。
作为昆虫产生的丝心蛋白，可列举例如家蚕(Bombyx mori)、野桑蚕(Bombyxmandarina)、天蚕(Antheraea yamamai)、柞蚕(Anteraea pernyi)、枫蚕(Eriogynapyretorum)、蓖麻蚕(Pilosamia Cynthia ricini)、樗蚕(Samia cynthia)、樟蚕(Caligurajaponica)、印度柞蚕(Antheraea mylitta)、琥珀蚕(Antheraea assama)等蚕产生的蚕丝蛋白和雀蜂(Vespa simillima xanthoptera)的幼虫吐出的蜂丝蛋白。
作为昆虫产生的丝心蛋白的更具体的例子，可列举例如蚕·丝心蛋白L链(GenBank登录号M76430(碱基序列)和AAA27840.1(氨基酸序列))。
作为蜘蛛类产生的丝心蛋白，可列举例如大腹园蛛、十字园蛛、肥胖园蛛、五纹园蛛和野岛园蛛(Araneus nojimai)等属于园蛛属(Araneus属)的蜘蛛、青新园蛛、嗜水新园蛛、灌木新园蛛和类青新园蛛等属于新园蛛属(Neoscona属)的蜘蛛、小岬蛛等属于岬蛛属(Pronus属)的蜘蛛、蟾蜍曲腹蛛和对称曲腹蛛等属于曲腹蛛属(Cyrtarachne属)的蜘蛛、库氏棘腹蛛和乳突棘腹蛛等属于棘腹蛛属(Gasteracantha属)的蜘蛛、何氏瘤腹蛛和六刺瘤腹蛛等属于瘤腹蛛属(Ordgarius属)的蜘蛛、悦目金蛛、小悦目金蛛和横纹金蛛等属于金蛛属(Argiope属)的蜘蛛、双峰尾园蛛等属于尾园蛛属(Arachnura属)的蜘蛛、褐吊叶蛛等属于吊叶蛛属(Acusilas属)的蜘蛛、红云斑蛛、花云斑蛛和全色云斑蛛等属于云斑蛛属(Cytophora属)的蜘蛛、丑锥头蛛等属于锥头蛛属(Poltys属)的蜘蛛、八瘤艾蛛、四突艾蛛、圆腹艾蛛和黑尾艾蛛等属于艾蛛属(Cyclosa属)的蜘蛛和日本壮头蛛等属于壮头蛛属(Chorizopes属)的蜘蛛所产生的蛛丝蛋白、以及前齿肖蛸、锥腹肖蛸、直伸肖蛸和鳞纹肖蛸等属于肖蛸属(Tetragnatha属)的蜘蛛、纵条银鳞蛛、肩斑银鳞蛛和小肩斑银鳞蛛等属于银鳞蛛属(Leucauge属)的蜘蛛、棒络新妇和斑络新妇等属于络新妇属(Nephila属)的蜘蛛、美丽麦蛛等属于麦蛛属(Menosira属)的蜘蛛、柔弱粗螯蛛等属于锯螯蛛属(Dyschiriognatha属)的蜘蛛、红斑寇蛛、哈氏寇蛛、几何寇蛛和间斑寇蛛等属于冠蛛属(Latrodectus属)的蜘蛛、以及属于育儿网蛛属(Euprosthenops属)的蜘蛛等属于肖蛸科(Tetragnathidae科)的蜘蛛所产生的蛛丝蛋白。作为蛛丝蛋白，可列举例如MaSp(MaSp1和MaSp2)、ADF(ADF3和ADF4)等牵引丝蛋白、MiSp(MiSp1和MiSp2)等。
作为蜘蛛类产生的蛛丝蛋白的更具体的例子，可列举例如丝心蛋白-3(fibroin-3，adf-3)[十字园蛛(Araneus diadematus)来源](GenBank登录号AAC47010(氨基酸序列)、U47855(碱基序列))、丝心蛋白-4(fibroin-4，adf-4)[十字园蛛来源](GenBank登录号AAC47011(氨基酸序列)、U47856(碱基序列))、牵引丝蛋白蛛丝蛋白1(dragline silkprotein spidroin 1)[金纺蜘蛛(Nephila clavipes)来源](GenBank登录号AAC04504(氨基酸序列)、U37520(碱基序列))、大壶状腺蛛丝蛋白1(major ampullate spidroin 1)[黑寡妇蜘蛛(Latrodectus hesperus)来源](GenBank登录号ABR68856(氨基酸序列)、EF595246(碱基序列))、牵引丝蛋白蛛丝蛋白2(dragline silk protein spidroin 2)[棒络新妇(Nephila clavata)来源](GenBank登录号AAL32472(氨基酸序列)、AF441245(碱基序列))、大壶状腺蛛丝蛋白1[非洲育儿网蛛(Euprosthenops australis)来源](GenBank登录号CAJ00428(氨基酸序列)、AJ973155(碱基序列))和大壶状腺蛛丝蛋白2(majorampullate spidroin 2)[非洲育儿网蛛](GenBank登录号CAM32249.1(氨基酸序列)、AM490169(碱基序列))、小壶状腺丝蛋白1(minor ampullate silk protein1)[金纺蜘蛛](GenBank登录号AAC14589.1(氨基酸序列))、小壶状腺丝蛋白2(minor ampullate silkprotein 2)[金纺蜘蛛](GenBank登录号AAC14591.1(氨基酸序列))、小壶状腺蛛丝蛋白样蛋白质(minor ampullate spidroin-like protein)[Nephilengys cruentata](GenBank登录号ABR37278.1(氨基酸序列)等。
作为天然来源的丝心蛋白的更具体的例子，可以进一步列举在NCBI GenBank中登记了序列信息的丝心蛋白。例如，可以通过从NCBI GenBank中登记的序列信息中包含INV作为分类码(DIVISION)的序列中提取出在定义(DEFINITION)中记载了蛛丝蛋白、壶状腺、丝心蛋白、“丝和多肽”或“丝和蛋白质”作为关键词的序列、从CDS中提取出指定产物的字符串、从来源(SOURCE)中提取出在组织类型(TISSUE TYPE)中记载了指定字符串的序列来确认。
本实施方式的改造丝心蛋白可以为改造蚕丝(silk)丝心蛋白(对蚕产生的蚕丝蛋白的氨基酸序列进行改造而得到的丝心蛋白)，也可以为改造蛛丝丝心蛋白(对蜘蛛类产生的蛛丝蛋白的氨基酸序列进行改造而得到的丝心蛋白)。作为改造丝心蛋白，从保温性、吸湿发热性和/或阻燃性也优良的观点出发，优选改造蛛丝丝心蛋白。
作为改造丝心蛋白的具体例，可列举来源于蜘蛛的大壶状腺中产生的大吐丝管牵引丝蛋白的改造丝心蛋白(第一改造丝心蛋白)、具有降低了甘氨酸残基的含量的结构域序列的改造丝心蛋白(第二改造丝心蛋白)、具有降低了(A)n基序的含量的结构域序列的改造丝心蛋白(第三改造丝心蛋白)、降低了甘氨酸残基的含量和(A)n基序的含量的改造丝心蛋白(第四改造丝心蛋白)、具有包含局部疏水性指数大的区域的结构域序列的改造丝心蛋白(第五改造丝心蛋白)、以及具有降低了谷氨酰胺残基的含量的结构域序列的改造丝心蛋白(第六改造丝心蛋白)。
作为第一改造丝心蛋白，可列举包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。在第一改造丝心蛋白中，(A)n基序的氨基酸残基数优选为3～20的整数，更优选为4～20的整数，进一步优选为8～20的整数，进一步更优选为10～20的整数，进一步更优选为4～16的整数，特别优选为8～16的整数，最优选为10～16的整数。第一改造丝心蛋白中，式1中构成REP的氨基酸残基数优选为10～200个残基，更优选为10～150个残基，进一步优选为20～100个残基，进一步更优选为20～75个残基。第一改造丝心蛋白中，式1：[(A)n基序-REP]m所示的氨基酸序列中含有的甘氨酸残基、丝氨酸残基和丙氨酸残基的合计残基数相对于氨基酸残基数总体优选为40％以上，更优选为60％以上，进一步优选为70％以上。
第一改造丝心蛋白可以为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的氨基酸序列的单元、并且C末端序列为序列号1～3中任一者所示的氨基酸序列或与序列号1～3中任一者所示的氨基酸序列具有90％以上的同源性的氨基酸序列的多肽。
序列号1所示的氨基酸序列与由ADF3(GI：1263287、NCBI)的氨基酸序列的C末端的50个残基的氨基酸构成的氨基酸序列相同，序列号2所示的氨基酸序列与从序列号1所示的氨基酸序列的C末端去除20个残基而得到的氨基酸序列相同，序列号3所示的氨基酸序列与从序列号1所示的氨基酸序列的C末端去除29个残基而得到的氨基酸序列相同。
作为第一改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(1-i)包含序列号4(重组蛛丝蛋白ADF3KaiLargeNRSH1)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(1-ii)包含与序列号4所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。序列一致性优选为95％以上。
序列号4所示的氨基酸序列是在N末端添加有由起始密码子、His10标签和HRV3C蛋白酶(人鼻病毒(Human rhinovirus)3C蛋白酶)识别位点构成的氨基酸序列(序列号5)的ADF3的氨基酸序列中以使第1～13个重复区域增加为约2倍、并且在第1154位氨基酸残基处终止翻译的方式发生突变而得到的氨基酸序列。序列号4所示的氨基酸序列的C末端的氨基酸序列与序列号3所示的氨基酸序列相同。
(1-i)的改造丝心蛋白可以由序列号4所示的氨基酸序列构成。
第二改造丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比降低了甘氨酸残基的含量的氨基酸序列。第二改造丝心蛋白可以说具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少REP中的一个或两个以上甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
第二改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于在REP中的选自GGX和GPGXX(其中，G表示甘氨酸残基、P表示脯氨酸残基、X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)中的至少一种基序序列中至少一个或两个以上该基序序列中的一个甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
第二改造丝心蛋白中，上述甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的基序序列的比例相对于全部基序序列可以为10％以上。
第二改造丝心蛋白可以包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，并且具有下述氨基酸序列：将从上述结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中的全部REP中含有的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的总氨基酸残基数设为z，将从上述结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中的总氨基酸残基数设为w时，z/w为30％以上、40％以上、50％以上或50.9％以上。(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数可以为83％以上，优选为86％以上，更优选为90％以上，进一步优选为95％以上，进一步更优选为100％(意味着仅由丙氨酸残基构成)。
第二改造丝心蛋白优选为通过将GGX基序的一个甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基而提高了由XGX构成的氨基酸序列的含有比例的改造丝心蛋白。第二改造丝心蛋白中，结构域序列中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例优选为30％以下，更优选为20％以下，进一步优选为10％以下，进一步更优选为6％以下，进一步更优选为4％以下，特别优选为2％以下。结构域序列中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例可以利用与下述由XGX构成的氨基酸序列的含有比例(z/w)的计算方法同样的方法算出。
进一步详细地说明z/w的计算方法。首先，在包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列，从所得到的序列中含有的全部REP中提取出由XGX构成的氨基酸序列。构成XGX的氨基酸残基的总数为z。例如，在提取出50个由XGX构成的氨基酸序列的情况下(无重复)，z为50×3＝150。另外，例如在如由XGXGX构成的氨基酸序列的情况这样存在包含于两个XGX中的X(中央的X)的情况下，扣除重复量来进行计算(XGXGX的情况下为5个氨基酸残基)。w为从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的总氨基酸残基数。例如，在图1所示的结构域序列的情况下，w为4+50+4+100+4+10+4+20+4+30＝230(除去了位于最靠C末端侧的(A)n基序)。接着，将z除以w，由此能够算出z/w(％)。
在此，对天然来源的丝心蛋白中的z/w进行说明。首先，如上所述，利用例示出在NCBI GenBank中登记了氨基酸序列信息的丝心蛋白的方法进行确认，结果提取出663种丝心蛋白(其中，蜘蛛类来源的丝心蛋白为415种)。由所提取的全部丝心蛋白中包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列且丝心蛋白中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例为6％以下的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列，利用上述计算方法算出z/w。将其结果示于图2中。图2的横轴表示z/w(％)，纵轴表示频率。由图2明确了天然来源的丝心蛋白中的z/w均小于50.9％(最高为50.86％)。
第二改造丝心蛋白中，z/w优选为50.9％以上，更优选为56.1％以上，进一步优选为58.7％以上，进一步更优选为70％以上，进一步更优选为80％以上。对z/w的上限没有特别限制，例如可以为95％以下。
第二改造丝心蛋白例如可以通过以下述方式进行改造而得到：从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中对编码甘氨酸残基的碱基序列的至少一部分进行置换，使其编码其他氨基酸残基。此时，可以选择GGX基序和GPGXX基序中的一个甘氨酸残基作为进行改造的甘氨酸残基，另外也可以进行置换以使z/w为50.9％以上。另外，例如也可以通过由天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列设计出满足上述方式的氨基酸序列、并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。在任何一种情况下，都可以在相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
作为上述的其他氨基酸残基，只要是甘氨酸残基以外的氨基酸残基则没有特别限制，优选缬氨酸(V)残基、亮氨酸(L)残基、异亮氨酸(I)残基、甲硫氨酸(M)残基、脯氨酸(P)残基、苯丙氨酸(F)残基和色氨酸(W)残基等疏水性氨基酸残基、谷氨酰胺(Q)残基、天冬酰胺(N)残基、丝氨酸(S)残基、赖氨酸(K)残基和谷氨酸(E)残基等亲水性氨基酸残基，更优选缬氨酸(V)残基、亮氨酸(L)残基、异亮氨酸(I)残基、苯丙氨酸(F)残基和谷氨酰胺(Q)残基，进一步优选谷氨酰胺(Q)残基。
作为第二改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(2-i)包含序列号6(Met-PRT380)、序列号7(Met-PRT410)、序列号8(Met-PRT525)或序列号9(Met-PRT799)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(2-ii)包含与序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(2-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号6所示的氨基酸序列是将相当于天然来源的丝心蛋白的序列号10(Met-PRT313)所示的氨基酸序列的REP中的GGX全部置换为GQX而得到的氨基酸序列。序列号7所示的氨基酸序列是从序列号6所示的氨基酸序列中从N末端侧向C末端侧使(A)n基序每隔两个发生缺失、进一步在C末端序列的近前处插入一个[(A)n基序-REP]而得到的氨基酸序列。序列号8所示的氨基酸序列是在序列号7所示的氨基酸序列的各(A)n基序的C末端侧插入两个丙氨酸残基、进一步将一部分谷氨酰胺(Q)残基置换为丝氨酸(S)残基、并使C末端侧的一部分氨基酸缺失以使其与序列号7的分子量大致相同而得到的氨基酸序列。序列号9所示的氨基酸序列是在将序列号7所示的氨基酸序列中存在的20个结构域序列的区域(其中，该区域的C末端侧的几个氨基酸残基被进行了置换)重复4次而得到的序列的C末端添加规定的铰链序列和His标签序列而得到的氨基酸序列。
序列号10所示的氨基酸序列(相当于天然来源的丝心蛋白)中的z/w的值为46.8％。序列号6所示的氨基酸序列、序列号7所示的氨基酸序列、序列号8所示的氨基酸序列和序列号9所示的氨基酸序列中的z/w的值分别为58.7％、70.1％、66.1％和70.0％。另外，序列号10、序列号6、序列号7、序列号8和序列号9所示的氨基酸序列的锯齿比率(在下文说明)为1:1.8～11.3时的x/y的值分别为15.0％、15.0％、93.4％、92.7％和89.8％。
(2-i)的改造丝心蛋白可以由序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列构成。
(2-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(2-ii)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(2-ii)的改造丝心蛋白优选：与序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将REP中含有的XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的总氨基酸残基数设为z、将上述结构域序列中的REP的总氨基酸残基数设为w时，z/w为50.9％以上。
第二改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任意一个末端或两个末端包含标签序列。由此，能够进行改造丝心蛋白的分离、固定化、检测和可见化等。
作为标签序列，可列举例如利用与其他分子的特异性亲和性(结合性、affinity)的亲和性标签。作为亲和性标签的具体例，可列举组氨酸标签(His标签)。His标签是由约4至10个组氨酸残基排列而成的短肽，具有与镍等的金属离子特异性地结合的性质，因此能够用于通过金属螯合层析(chelating metal chromatography)进行的改造丝心蛋白的分离。作为标签序列的具体例，可列举例如序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列和铰链序列的氨基酸序列)。
另外，也可以利用与谷胱甘肽特异性地结合的谷胱甘肽-S-转移酶(GST)、与麦芽糖特异性地结合的麦芽糖结合蛋白(MBP)等的标签序列。
此外，也可以使用利用抗原抗体反应的“表位标签”。通过添加显示抗原性的肽(表位)作为标签序列，能够使针对该表位的抗体进行结合。作为表位标签，可列举HA(流感病毒的血凝素的肽序列)标签、myc标签、FLAG标签等。通过利用表位标签，能够以高特异性容易地对改造丝心蛋白进行纯化。
也可以使用进一步利用特定的蛋白酶将标签序列切除而得到的改造丝心蛋白。也可以通过对经由该标签序列吸附的蛋白质进行蛋白酶处理而回收切除标签序列后的改造丝心蛋白。
作为包含标签序列的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(2-iii)包含序列号12(PRT380)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(2-iv)包含与序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号16(PRT313)、序列号12、序列号13、序列号14和序列号15所示的氨基酸序列是分别在序列号10、序列号6、序列号7、序列号8和序列号9所示的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。
(2-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列构成。
(2-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(2-iv)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(2-iv)的改造丝心蛋白优选：与序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将REP中含有的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的总氨基酸残基数设为z、将上述结构域序列中的REP的总氨基酸残基数设为w时，z/w为50.9％以上。
第二改造丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白生产系统中生产的蛋白质释放到宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
第三改造丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比降低了(A)n基序的含量的氨基酸序列。第三改造丝心蛋白的结构域序列可以说具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少一个或两个以上(A)n基序发生了缺失的氨基酸序列。
第三改造丝心蛋白可以具有相当于从天然来源的丝心蛋白中使10～40％的(A)n基序发生了缺失的氨基酸序列。
第三改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于从N末端侧向C末端侧至少每1～3个(A)n基序中一个(A)n基序发生了缺失的氨基酸序列。
第三改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于从N末端侧向C末端侧至少依次重复发生了两个连续的(A)n基序的缺失和一个(A)n基序的缺失的氨基酸序列。
第三改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有相当于从N末端侧向C末端侧至少使(A)n基序每隔两个发生了缺失的氨基酸序列。
第三改造丝心蛋白可以包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，并且具有下述氨基酸序列：从N末端侧向C末端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较，将设氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数为1时另一者的REP的氨基酸残基数之比为1.8～11.3的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x、将结构域序列的总氨基酸残基数设为y时，x/y为20％以上、30％以上、40％以上或50％以上。(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数可以为83％以上，优选为86％以上，更优选为90％以上，进一步优选为95％以上，进一步更优选为100％(意味着仅由丙氨酸残基构成)。
参考图1进一步详细地说明x/y的计算方法。图1中示出从改造丝心蛋白除去N末端序列和C末端序列后的结构域序列。该结构域序列从N末端侧(左侧)起具有(A)n基序-第一REP(50个氨基酸残基)-(A)n基序-第二REP(100个氨基酸残基)-(A)n基序-第三REP(10个氨基酸残基)-(A)n基序-第四REP(20个氨基酸残基)-(A)n基序-第五REP(30个氨基酸残基)-(A)n基序这样的序列。
从N末端侧向C末端侧按照没有重复的方式依次选择相邻的两个[(A)n基序-REP]单元。此时，可以存在未被选择的[(A)n基序-REP]单元。图1中示出了方式1(第一REP与第二REP的比较、以及第三REP与第四REP的比较)、方式2(第一REP与第二REP的比较、以及第四REP与第五REP的比较)、方式3(第二REP与第三REP的比较、以及第四REP与第五REP的比较)、方式4(第一REP与第二REP的比较)。需要说明的是，也存在除此以外的选择方法。
接着，对于各方式，将所选择的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元中的各REP的氨基酸残基数进行比较。比较通过求出将氨基酸残基数更少的一者设为1时的、另一者的氨基酸残基数之比来进行。例如，在第一REP(50个氨基酸残基)与第二REP(100个氨基酸残基)的比较的情况下，将氨基酸残基数更少的第一REP设为1时，第二REP的氨基酸残基数之比为100/50＝2。同样地，在第四REP(20个氨基酸残基)与第五REP(30个氨基酸残基)的比较的情况下，将氨基酸残基数更少的第四REP设为1时，第五REP的氨基酸残基数之比为30/20＝1.5。
图1中，用实线示出了将氨基酸残基数更少的一者设为1时、另一者的氨基酸残基数之比为1.8～11.3的[(A)n基序-REP]单元的组。本说明书中，将该比称为锯齿比率。将氨基酸残基数更少的一者设为1时、另一者的氨基酸残基数之比小于1.8或大于11.3的[(A)n基序-REP]单元的组用虚线表示。
在各方式中，将用实线表示的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的全部氨基酸残基数相加(不仅是REP的氨基酸残基数，还有(A)n基序的氨基酸残基数)。并且，对相加得到的合计值进行比较，将该合计值最大的方式的合计值(合计值的最大值)设为x。在图1所示的例子中，方式1的合计值最大。
接着，将x除以结构域序列的总氨基酸残基数y，由此可以算出x/y(％)。
第三改造丝心蛋白中，x/y优选为50％以上，更优选为60％以上，进一步优选为65％以上，进一步更优选为70％以上，进一步更优选为75％以上，特别优选为80％以上。对x/y的上限没有特别限制，例如可以为100％以下。锯齿比率为1:1.9～11.3的情况下，x/y优选为89.6％以上，锯齿比率为1:1.8～3.4的情况下，x/y优选为77.1％以上，锯齿比率为1:1.9～8.4的情况下，x/y优选为75.9％以上，锯齿比率为1:1.9～4.1的情况下，x/y优选为64.2％以上。
在第三改造丝心蛋白为在结构域序列中两个以上存在的(A)n基序中的至少7个仅由丙氨酸残基构成的改造丝心蛋白的情况下，x/y优选为46.4％以上，更优选为50％以上，进一步优选为55％以上，进一步更优选为60％以上，进一步更优选为70％以上，特别优选为80％以上。对x/y的上限没有特别限制，只要为100％以下即可。
在此，对天然来源的丝心蛋白中的x/y进行说明。首先，如上所述，利用例示出在NCBI GenBank中登记了氨基酸序列信息的丝心蛋白的方法进行确认，结果提取出663种丝心蛋白(其中，蜘蛛类来源的丝心蛋白为415种)。根据所提取的全部丝心蛋白中由式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列构成的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列，利用上述的计算方法算出x/y。将锯齿比率为1:1.9～4.1的情况下的结果示于图3中。
图3的横轴表示x/y(％)，纵轴表示频率。由图3表明，天然来源的丝心蛋白中的x/y均小于64.2％(最高为64.14％)。
第三改造丝心蛋白例如可以通过从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中使编码(A)n基序的序列中的一个或两个以上发生缺失以使x/y为64.2％以上而得到。另外，例如也可以通过设计出相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中使一个或两个以上(A)n基序发生缺失以使x/y为64.2％以上的氨基酸序列、并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。在任何一种情况下，都可以在相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中使(A)n基序发生了缺失的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
作为第三改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(3-i)包含序列号17(Met-PRT399)、序列号7(Met-PRT410)、序列号8(Met-PRT525)或序列号9(Met-PRT799)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(3-ii)包含与序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(3-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号17所示的氨基酸序列是从相当于天然来源的丝心蛋白的序列号10(Met-PRT313)所示的氨基酸序列中从N末端侧向C末端侧使(A)n基序每隔两个发生缺失、进一步在C末端序列的近前处插入一个[(A)n基序-REP]而得到的氨基酸序列。序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列如第二改造丝心蛋白中所说明的那样。
序列号10所示的氨基酸序列(相当于天然来源的丝心蛋白)的锯齿比率为1:1.8～11.3时的x/y的值为15.0％。序列号17所示的氨基酸序列和序列号7所示的氨基酸序列中的x/y的值均为93.4％。序列号8所示的氨基酸序列中的x/y的值为92.7％。序列号9所示的氨基酸序列中的x/y的值为89.8％。序列号10、序列号17、序列号7、序列号8和序列号9所示的氨基酸序列中的z/w的值分别为46.8％、56.2％、70.1％、66.1％和70.0％。
(3-i)的改造丝心蛋白可以由序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列构成。
(3-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(3-ii)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(3-ii)的改造丝心蛋白优选：与序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且从N末端侧向C末端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较，将设氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数为1时另一者的REP的氨基酸残基数之比为1.8～11.3(锯齿比率为1:1.8～11.3)的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x、将结构域序列的总氨基酸残基数设为y时，x/y为64.2％以上。
第三改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任意一个末端或两个末端包含上述标签序列。
作为包含标签序列的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(3-iii)包含序列号18(PRT399)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(3-iv)包含与序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号18、序列号13、序列号14和序列号15所示的氨基酸序列是分别在序列号17、序列号7、序列号8和序列号9所示的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。
(3-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列构成。
(3-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(3-iv)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(3-iv)的改造丝心蛋白优选：与序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且从N末端侧向C末端侧将相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数依次进行比较，将设氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数为1时另一者的REP的氨基酸残基数之比为1.8～11.3的相邻的两个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x、将结构域序列的总氨基酸残基数设为y时，x/y为64.2％以上。
第三改造丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白生产系统中生产的蛋白质释放到宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
第四改造丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比在降低了(A)n基序的含量的基础上还降低了甘氨酸残基的含量的氨基酸序列。第四改造丝心蛋白的结构域序列可以说具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于在至少一个或两个以上(A)n基序发生了缺失的基础上、进一步至少将REP中的一个或两个以上甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。即，第四改造丝心蛋白为兼具上述第二改造丝心蛋白和第三改造丝心蛋白的特征的改造丝心蛋白。具体方式等如第二改造丝心蛋白和第三改造丝心蛋白中所说明的那样。
作为第四改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(4-i)包含序列号7(Met-PRT410)、序列号8(Met-PRT525)、序列号9(Met-PRT799)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(4-ii)包含与序列号7、序列号8、序列号9、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。包含序列号7、序列号8、序列号9、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白的具体方式如上所述。
第五改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上氨基酸残基被置换为疏水性指数大的氨基酸残基、和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性指数大的氨基酸残基的、包含局部疏水性指数大的区域的氨基酸序列。
局部疏水性指数大的区域优选由连续的2～4个氨基酸残基构成。
上述疏水性指数大的氨基酸残基更优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)和丙氨酸(A)中的氨基酸残基。
第五改造丝心蛋白中，可以在与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上氨基酸残基被置换为疏水性指数大的氨基酸残基、和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性指数大的氨基酸残基的改造的基础上，进一步进行与天然来源的丝心蛋白相比相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
第五改造丝心蛋白例如可以通过从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中将REP中的一个或两个以上亲水性氨基酸残基(例如疏水性指数为负的氨基酸残基)置换为疏水性氨基酸残基(例如疏水性指数为正的氨基酸残基)、和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性氨基酸残基而得到。另外，例如也可以通过设计出相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的一个或两个以上亲水性氨基酸残基置换为疏水性氨基酸残基、和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性氨基酸残基的氨基酸序列、并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。在任何一种情况下，都可以在相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的一个或两个以上亲水性氨基酸残基置换为疏水性氨基酸残基、和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性氨基酸残基的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
第五改造丝心蛋白可以包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，并且具有下述氨基酸序列：将从上述结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的全部REP中连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中含有的氨基酸残基的总数设为p、将从上述结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的氨基酸残基的总数设为q时，p/q为6.2％以上。
关于氨基酸残基的疏水性指数，使用公知的指标(Hydropathy index:Kyte J,&Doolittle R(1982)“A simple method for displaying the hydropathic character ofa protein”,J.Mol.Biol.,157,pp.105-132)。具体而言，各氨基酸的疏水性指数(hydropathy index、以下也记为“HI”)如下述表1所示。
[表1]
| 氨基酸 | HI | 氨基酸 | HI |
| 异亮氨酸(Ile) | 4.5 | 色氨酸(Trp) | -0.9 |
| 缬氨酸(Val) | 4.2 | 酪氨酸(Tyr) | -1.3 |
| 亮氨酸(Leu) | 3.8 | 脯氨酸(Pro) | -1.6 |
| 苯丙氨酸(Phe) | 2.8 | 组氨酸(His) | -3.2 |
| 半胱氨酸(Cys) | 2.5 | 天冬酰胺(Asn) | -3.5 |
| 甲硫氨酸(Met) | 1.9 | 天冬氨酸(Asp) | -3.5 |
| 丙氨酸(Ala) | 1.8 | 谷氨酰胺(Gln) | -3.5 |
| 甘氨酸(Gly) | -0.4 | 谷氨酸(Glu) | -3.5 |
| 苏氨酸(Thr) | -0.7 | 赖氨酸(Lys) | -3.9 |
| 丝氨酸(Ser) | -0.8 | 精氨酸(Arg) | -4.5 |
进一步详细地说明p/q的计算方法。计算中，使用从式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列(以下记为“序列A”)。首先，算出序列A中含有的全部REP中连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值。疏水性指数的平均值用连续的4个氨基酸残基中含有的各氨基酸残基的HI的总和除以4(氨基酸残基数)而求出。对全部的连续的4个氨基酸残基求出疏水性指数的平均值(各氨基酸残基被用于1～4次平均值的计算)。接着，确定出连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域。即使在某一氨基酸残基对应于多个“疏水性指数的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”的情况下，在区域中也作为1个氨基酸残基而含有。并且，该区域中含有的氨基酸残基的总数为p。另外，序列A中含有的氨基酸残基的总数为q。
例如，在提取到20处“疏水性指数的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”的情况下(无重复)，在连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中含有20处连续的4个氨基酸残基(无重复)，p为20×4＝80。另外，例如，在2处“疏水性指数的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”仅有1个氨基酸残基重复存在的情况下，在连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中含有7个氨基酸残基(p＝2×4-1＝7。“-1”为重复部分的扣除)。例如，在图4所示的结构域序列的情况下，“疏水性指数的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”不重复地存在7个，因此p为7×4＝28。另外，例如，在图4所示的结构域序列的情况下，q为4+50+4+40+4+10+4+20+4+30＝170(不包括存在于C末端侧的最后的(A)n基序)。接着，将p除以q，由此能够算出p/q(％)。图4的情况下为28/170＝16.47％。
第五改造丝心蛋白中，p/q优选为6.2％以上，更优选为7％以上，进一步优选为10％以上，进一步更优选为20％以上，进一步更优选为30％以上。p/q的上限没有特别限制，例如可以为45％以下。
第五改造丝心蛋白例如可以通过如下方法得到：对于克隆出的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列，将REP中的一个或两个以上亲水性氨基酸残基(例如疏水性指数为负的氨基酸残基)置换为疏水性氨基酸残基(例如疏水性指数为正的氨基酸残基)、和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性氨基酸残基，以使其满足上述p/q的条件，由此改造成包含局部疏水性指数大的区域的氨基酸序列。另外，例如也可以通过由天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列设计出满足上述p/q的条件的氨基酸序列、并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。在任何一种情况下，都可以在与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上氨基酸残基被置换为疏水性指数大的氨基酸残基、和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性指数大的氨基酸残基的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上氨基酸残基的改造。
作为疏水性指数大的氨基酸残基，没有特别限制，优选异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)和丙氨酸(A)，更优选缬氨酸(V)、亮氨酸(L)和异亮氨酸(I)。
作为第五改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(5-i)包含序列号19(Met-PRT720)、序列号20(Met-PRT665)或序列号21(Met-PRT666)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(5-ii)包含与序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(5-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号19所示的氨基酸序列是对于序列号7(Met-PRT410)所示的氨基酸序列，除C末端侧的末端的结构域序列以外每隔一个REP分别插入2处由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)、进一步将一部分谷氨酰胺(Q)残基置换为丝氨酸(S)残基、并且使C末端侧的一部分氨基酸发生缺失而得到的氨基酸序列。序列号20所示的氨基酸序列是对于序列号8(Met-PRT525)所示的氨基酸序列，每隔一个REP分别插入1处由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)而得到的氨基酸序列。序列号21所示的氨基酸序列是对于序列号8所示的氨基酸序列，每隔一个REP分别插入2处由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)而得到的氨基酸序列。
(5-i)的改造丝心蛋白可以由序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列构成。
(5-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(5-ii)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(5-ii)的改造丝心蛋白优选：与序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的全部REP中连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中含有的氨基酸残基的总数设为p、将从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的氨基酸残基的总数设为q时，p/q为6.2％以上。
第五改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任意一个末端或两个末端包含标签序列。
作为包含标签序列的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(5-iii)包含序列号22(PRT720)、序列号23(PRT665)或序列号24(PRT666)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(5-iv)包含与序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号22、序列号23和序列号24所示的氨基酸序列是分别在序列号19、序列号20和序列号21所示的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。
(5-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列构成。
(5-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(5-iv)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(5-iv)的改造丝心蛋白优选：与序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的全部REP中连续的4个氨基酸残基的疏水性指数的平均值为2.6以上的区域中含有的氨基酸残基的总数设为p、将从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的氨基酸残基的总数设为q时，p/q为6.2％以上。
第五改造丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白生产系统中生产的蛋白质释放到宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
第六改造丝心蛋白具有与天然来源的丝心蛋白相比降低了谷氨酰胺残基的含量的氨基酸序列。
第六改造丝心蛋白优选在REP的氨基酸序列中包含选自GGX基序和GPGXX基序中的至少一种基序。
第六改造丝心蛋白在REP中包含GPGXX基序的情况下，GPGXX基序含有率通常为1％以上，可以为5％以上，优选为10％以上。对GPGXX基序含有率的上限没有特别限制，可以为50％以下，也可以为30％以下。
本说明书中，“GPGXX基序含有率”为利用下述方法算出的值。
在包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列中含有的全部REP中，将该区域中含有的GPGXX基序的个数的总数的3倍的数(即，相当于GPGXX基序中的G和P的总数)设为s，将从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列、进一步除去(A)n基序而得到的全部REP的氨基酸残基的总数设为t时，以s/t算出GPGXX基序含有率。
GPGXX基序含有率的计算中，将“从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列”作为对象的原因在于，在“位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列”(相当于REP的序列)中有时含有与丝心蛋白的特征性序列的相关性低的序列，在m小的情况下(即，结构域序列短的情况下)，会影响GPGXX基序含有率的计算结果，因此要排除该影响。需要说明的是，在“GPGXX基序”位于REP的C末端的情况下，即使在“XX”为例如“AA”的情况下，也作为“GPGXX基序”来处理。
图5是示出改造丝心蛋白的结构域序列的示意图。参考图5对GPGXX基序含有率的计算方法具体地进行说明。首先，在图5所示的改造丝心蛋白的结构域序列(为“[(A)n基序-REP]m-(A)n基序”型)中，全部REP都包含在“从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列”(图5中“区域A”所示的序列)中，因此，用于计算s的GPGXX基序的个数为7，s为7×3＝21。同样地，由于全部REP都包含在“从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列”(图5中“区域A”所示的序列)中，因此，从该序列中进一步除去(A)n基序而得到的全部REP的氨基酸残基的总数t为50+40+10+20+30＝150。接着，将s除以t，由此能够算出s/t(％)，在图5的改造丝心蛋白的情况下为21/150＝14.0％。
第六改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下，更优选为7％以下，进一步优选为4％以下，特别优选为0％。
本说明书中，“谷氨酰胺残基含有率”为利用下述方法算出的值。
在包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列(相当于图5的“区域A”的序列)中含有的全部REP中，将该区域中含有的谷氨酰胺残基的总数设为u，将从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列、进一步除去(A)n基序而得到的全部REP的氨基酸残基的总数设为t时，以u/t算出谷氨酰胺残基含有率。谷氨酰胺残基含有率的计算中，将“从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列”作为对象的原因与上述原因相同。
第六改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于使REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基发生缺失、或者将REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
“其他氨基酸残基”只要是谷氨酰胺残基以外的氨基酸残基即可，优选为疏水性指数比谷氨酰胺残基大的氨基酸残基。氨基酸残基的疏水性指数如表1所示。
如表1所示，作为疏水性指数比谷氨酰胺残基大的氨基酸残基，可列举选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)、丙氨酸(A)、甘氨酸(G)、苏氨酸(T)、丝氨酸(S)、色氨酸(W)、酪氨酸(Y)、脯氨酸(P)和组氨酸(H)中的氨基酸残基。这些之中，更优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)和丙氨酸(A)中的氨基酸残基，进一步优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)和苯丙氨酸(F)中的氨基酸残基。
第六改造丝心蛋白中，REP的疏水度优选为-0.8以上，更优选为-0.7以上，进一步优选为0以上，进一步更优选为0.3以上，特别优选为0.4以上。对REP的疏水度的上限没有特别限制，可以为1.0以下，也可以为0.7以下。
本说明书中，“REP的疏水度”为利用下述方法算出的值。
在包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列(相当于图5的“区域A”的序列)中含有的全部REP中，将该区域的各氨基酸残基的疏水性指数的总和设为v，将从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列、进一步除去(A)n基序而得到的全部REP的氨基酸残基的总数设为t时，以v/t算出REP的疏水度。REP的疏水度的计算中，将“从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列而得到的序列”作为对象的原因与上述原因相同。
第六改造丝心蛋白中，其结构域序列可以在与天然来源的丝心蛋白相比相当于使REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基发生缺失、和/或将REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列的改造的基础上，进一步具有相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
第六改造丝心蛋白例如可以通过从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中使REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基发生缺失、和/或将REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基而得到。另外，例如也可以通过设计出相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中使REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基发生缺失、和/或将REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列、并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。
作为第六改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(6-i)包含序列号25(Met-PRT888)、序列号26(Met-PRT965)、序列号27(Met-PRT889)、序列号28(Met-PRT916)、序列号29(Met-PRT918)、序列号30(Met-PRT699)、序列号31(Met-PRT698)或序列号32(Met-PRT966)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(6-ii)包含与序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31或序列号32所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(6-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号25所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列(Met-PRT410)中的QQ全部置换为VL而得到的氨基酸序列。序列号26所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为TS、并且将其余的Q置换为A而得到的氨基酸序列。序列号27所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VL、并且将其余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。序列号28所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VI、并且将其余的Q置换为L而得到的氨基酸序列。序列号29所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VF、并且将其余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号30所示的氨基酸序列是将序列号8所示的氨基酸序列(Met-PRT468)中的QQ全部置换为VL而得到的氨基酸序列。序列号31所示的氨基酸序列是将序列号8所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VL、并且将其余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号32所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列(Met-PRT410)中存在的20个结构域序列的区域重复2次而得到的序列中的QQ全部置换为VF、并且将其余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31和序列号32所示的氨基酸序列的谷氨酰胺残基含有率均为9％以下(表2)。
[表2]
| 改造丝心蛋白 | 谷氨酰胺残基含有率 | GPGXX基序含有率 | REP的疏水度 |
| Met-PRT410(序列号7) | 17.7％ | 27.9％ | -1.52 |
| Met-PRT888(序列号25) | 6.3％ | 27.9％ | -0.07 |
| Met-PRT965(序列号26) | 0.0％ | 27.9％ | -0.65 |
| Met-PRT889(序列号27) | 0.0％ | 27.9％ | 0.35 |
| Met-PRT916(序列号28) | 0.0％ | 27.9％ | 0.47 |
| Met-PRT918(序列号29) | 0.0％ | 27.9％ | 0.45 |
| Met-PRT699(序列号30) | 3.6％ | 26.4％ | -0.78 |
| Met-PRT698(序列号31) | 0.0％ | 26.4％ | -0.03 |
| Met-PRT966(序列号32) | 0.0％ | 28.0％ | 0.35 |
(6-i)的改造丝心蛋白可以由序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31或序列号32所示的氨基酸序列构成。
(6-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31或序列号32所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(6-ii)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(6-ii)的改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下。另外，(6-ii)的改造丝心蛋白的GPGXX基序含有率优选为10％以上。
第六改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任意一个末端或两个末端包含标签序列。由此，能够进行改造丝心蛋白的分离、固定化、检测和可见化等。
作为包含标签序列的改造丝心蛋白的更具体的例子，可列举(6-iii)包含序列号33(PRT888)、序列号34(PRT965)、序列号35(PRT889)、序列号36(PRT916)、序列号37(PRT918)、序列号38(PRT699)、序列号39(PRT698)或序列号40(PRT966)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(6-iv)包含与序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39或序列号40所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39和序列号40所示的氨基酸序列是分别在序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31和序列号32所示的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。由于仅是在N末端添加了标签序列，因此谷氨酰胺残基含有率没有变化，序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39和序列号40所示的氨基酸序列的谷氨酰胺残基含有率均为9％以下(表3)。
[表3]
| 改造丝心蛋白 | 谷氨酰胺残基含有率 | GPGXX基序含有率 | REP的疏水度 |
| PRT888(序列号33) | 6.3％ | 27.9％ | -0.07 |
| PRT965(序列号34) | 0.0％ | 27.9％ | -0.65 |
| PRT889(序列号35) | 0.0％ | 27.9％ | 0.35 |
| PRT916(序列号36) | 0.0％ | 27.9％ | 0.47 |
| PRT918(序列号37) | 0.0％ | 27.9％ | 0.45 |
| PRT699(序列号38) | 3.6％ | 26.4％ | -0.78 |
| PRT698(序列号39) | 0.0％ | 26.4％ | -0.03 |
| PRT966(序列号40) | 0.0％ | 28.0％ | 0.35 |
(6-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39或序列号40所示的氨基酸序列构成。
(6-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39或序列号40所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(6-iv)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(6-iv)的改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下。另外，(6-iv)的改造丝心蛋白的GPGXX基序含有率优选为10％以上。
第六改造丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白生产系统中生产的蛋白质释放到宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
改造丝心蛋白可以为兼具第一改造丝心蛋白、第二改造丝心蛋白、第三改造丝心蛋白、第四改造丝心蛋白、第五改造丝心蛋白和第六改造丝心蛋白所具有的特征中的至少两个以上特征的改造丝心蛋白。
本实施方式的改造丝心蛋白的极限氧指数(LOI)值可以为18以上，可以为20以上，可以为22以上，可以为24以上，可以为26以上，可以为28以上，可以为29以上，可以为30以上。本说明书中，LOI值为基于消防厅危险物限制课长消防危50号1995年5月31日的粉粒状或熔点低的合成树脂的试验方法测得的值。
本实施方式的改造丝心蛋白的根据下述式A求出的最高吸湿发热度可以超过0.025℃/g。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下后的试样温度的最高值)-(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
需要说明的是，式A中，低湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为90％的环境。
本实施方式的改造丝心蛋白的最高吸湿发热度可以为0.026℃/g以上，可以为0.027℃/g以上，可以为0.028℃/g以上，可以为0.029℃/g以上，可以为0.030℃/g以上，可以为0.035℃/g以上，可以为0.040℃/g以上。最高吸湿发热度的上限没有特别限制，通常为0.060℃/g以下。
本实施方式的改造丝心蛋白的根据下述式B求出的保温性指数可以为0.20以上。
式B：保温性指数＝保温率(％)/试样的基重(g/m2)
在此，本说明书中，保温率是指通过使用Thermo-Labo II型试验机(30cm/秒的有风下)的干接触法测得的保温率，是通过后述的实施例栏记载的方法测得的值。
本实施方式的改造丝心蛋白的保温性指数可以为0.22以上，可以为0.24以上，可以为0.26以上，可以为0.28以上，可以为0.30以上，可以为0.32以上。保温性指数的上限没有特别限制，例如可以为0.60以下或0.40以下。
＜改造丝心蛋白的制造方法＞
本实施方式的改造丝心蛋白例如可以通过下述方法进行生产：利用具有编码该改造丝心蛋白的核酸序列和以能够工作的方式与该核酸序列连接的一个或两个以上调节序列的表达载体对宿主进行转化，利用转化后的宿主来表达该核酸。
编码改造丝心蛋白的核酸的制造方法没有特别限制。例如可以通过利用编码天然丝心蛋白的基因，利用聚合酶链式反应(PCR)等进行扩增而进行克隆，利用基因工程方法进行改造的方法；或者进行化学合成的方法来制造该核酸。核酸的化学合成方法也没有特别限制，例如可以利用下述方法化学合成基因：基于由NCBI网络数据库等获得的丝心蛋白的氨基酸序列信息，利用AKTA oligopilot plus 10/100(通用电气医疗日本株式会社)等自动合成寡核苷酸，将所合成的寡核苷酸通过PCR等进行连接。此时，为了易于进行改造丝心蛋白的纯化和/或确认，可以合成编码由在上述氨基酸序列的N末端添加由起始密码子和His10标签构成的氨基酸序列而得到的氨基酸序列构成的改造丝心蛋白的核酸。
调节序列是对宿主中的改造丝心蛋白的表达进行调控的序列(例如，启动子、增强子、核糖体结合序列、转录终止序列等)，可以根据宿主的种类适当选择。作为启动子，可以使用在宿主细胞中发挥功能、能够表达诱导改造丝心蛋白的诱导性启动子。诱导性启动子是能够根据诱导物质(表达诱导剂)的存在、阻遏物分子的不存在、或者温度、渗透压或pH值的上升或降低等物理因素对转录进行调控的启动子。
表达载体的种类可以根据宿主的种类适当选择质粒载体、病毒载体、柯斯质粒(cosmid)载体、福斯质粒(fosmid)载体、人工染色体载体等。作为表达载体，优选使用在宿主细胞中能够自主复制、或者能够整合到宿主的染色体中、且在能够对编码改造丝心蛋白的核酸进行转录的位置含有启动子的表达载体。
作为宿主，原核生物、以及酵母、丝状真菌、昆虫细胞、动物细胞和植物细胞等真核生物均可以优选使用。
作为原核生物的宿主的优选例，可列举属于埃希氏菌属、短芽孢杆菌属、沙雷氏菌属、芽孢杆菌属、微杆菌属、短杆菌属、棒杆菌属和假单胞菌属等的细菌。作为属于埃希氏菌属的微生物，可列举例如大肠杆菌(Escherichia coli)等。作为属于短芽孢杆菌属的微生物，可列举例如土壤短芽孢杆菌(Brevibacillus agri)等。作为属于沙雷氏菌属的微生物，可列举例如液化沙雷氏菌(Serratia liquefacience)等。作为属于芽孢杆菌属的微生物，可列举例如枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)等。作为属于微杆菌属的微生物，可列举例如嗜氨微杆菌(Microbacterium ammoniaphilum)等。作为属于短杆菌属的微生物，可列举例如叉开短杆菌(Brevivacterium divaricatum)等。作为属于棒杆菌属的微生物，可列举例如产氨棒杆菌(Corynebacterium ammoniagenes)等。作为属于假单胞菌(Pseudomonas)属的微生物，可列举例如恶臭假单胞菌(Pseudomonas putida)等。
在以原核生物作为宿主的情况下，作为导入编码改造丝心蛋白的核酸的载体，可列举例如pBTrp2(Boehringer Mannheim公司制)、pGEX(Pharmacia公司制)、pUC18、pBluescriptII、pSupex、pET22b、pCold、pUB110、pNCO2(日本特开2002-238569号公报)等。
作为真核生物的宿主，可列举例如酵母和丝状真菌(霉菌等)。作为酵母，可列举例如属于酵母属、毕赤酵母属、裂殖酵母属等的酵母。作为丝状真菌，可列举例如属于曲霉属、青霉属、木霉(Trichoderma)属等的丝状真菌。
在以真核生物作为宿主的情况下，作为导入编码改造丝心蛋白的核酸的载体，可列举例如YEP13(ATCC37115)、YEp24(ATCC37051)等。作为向上述宿主细胞中导入表达载体的方法，只要是将DNA导入上述宿主细胞中的方法则均可以使用。可列举例如使用钙离子的方法[Proc.Natl.Acad.Sci.USA,69,2110(1972)]、电穿孔法、原生质球法、原生质体法、乙酸锂法、感受态细胞法等。
作为利用以表达载体进行了转化的宿主的核酸的表达方法，除了直接表达以外，还可以依照分子克隆第二版中记载的方法等进行分泌生产、融合蛋白表达等。
改造丝心蛋白例如可以通过将利用表达载体进行了转化的宿主在培养用培养基中培养，使该改造丝心蛋白在培养用培养基中生成蓄积，并从该培养用培养基中采集来制造。将宿主在培养用培养基中培养的方法可以按照宿主的培养中通常使用的方法进行。
在宿主为大肠杆菌等原核生物或酵母等真核生物的情况下，作为培养用培养基，只要是含有宿主可同化的碳源、氮源和无机盐类等、能够高效地进行宿主的培养的培养基，则可以使用天然培养基、合成培养基中的任意一种。
作为碳源，只要是上述转化微生物可同化的碳源即可，可以使用例如葡萄糖、果糖、蔗糖以及含有这些糖的糖蜜、淀粉和淀粉水解物等碳水化合物、乙酸和丙酸等有机酸、以及乙醇和丙醇等醇类。作为氮源，可以使用例如氨、氯化铵、硫酸铵、乙酸铵和磷酸铵等无机酸或有机酸的铵盐、其他含氮化合物、以及蛋白胨、肉提取物、酵母提取物、玉米浆、酪蛋白水解物、豆粕和豆粕水解物、各种发酵菌体及其消化产物。作为无机盐，可以使用例如磷酸二氢钾、磷酸氢二钾、磷酸镁、硫酸镁、氯化钠、硫酸亚铁、硫酸锰、硫酸铜和碳酸钙。
大肠杆菌等原核生物或酵母等真核生物的培养例如可以在振荡培养或深部通气搅拌培养等需氧条件下进行。培养温度例如为15～40℃。培养时间通常为16小时～7天。培养中的培养用培养基的pH优选保持于3.0～9.0。培养用培养基的pH的调节可以使用无机酸、有机酸、碱溶液、尿素、碳酸钙和氨等进行。
另外，培养中，可以根据需要在培养用培养基中添加氨苄青霉素和四环素等抗生素。在对利用使用诱导性启动子作为启动子的表达载体进行了转化的微生物进行培养时，可以根据需要在培养基中添加诱导剂。例如，在对利用使用lac启动子的表达载体进行了转化的微生物进行培养时，可以在培养基中添加异丙基-β-D-硫代吡喃半乳糖苷等；在对利用使用trp启动子的表达载体进行了转化的微生物进行培养时，可以在培养基中添加吲哚丙烯酸等。
所表达的改造丝心蛋白的分离、纯化可以利用通常使用的方法进行。例如，在该改造丝心蛋白以溶解状态在细胞内进行表达的情况下，在培养结束后，通过离心分离回收宿主细胞，悬浮于水系缓冲液中后，利用超声波破碎机、弗氏压碎器、Manton-Gaulin匀浆器和戴诺研磨机(DYNO-MILL)等将宿主细胞破碎，得到无细胞提取液。从通过将该无细胞提取液离心分离而得到的上清中，单独或组合使用改造丝心蛋白的分离纯化中通常使用的方法、即溶剂提取法、利用硫酸铵等的盐析法、脱盐法、利用有机溶剂的沉淀法、使用二乙基氨基乙基(DEAE)-琼脂糖、DIAION HPA-75(三菱化成公司制)等树脂的阴离子交换层析法、使用S-琼脂糖FF(Pharmacia公司制)等树脂的阳离子交换层析法、使用丁基琼脂糖、苯基琼脂糖等树脂的疏水性层析法、使用分子筛的凝胶过滤法、亲和层析法、聚焦层析法、等电聚焦电泳等电泳法等方法，能够得到纯化制备品。
另外，在改造丝心蛋白在细胞内形成不溶体而进行表达的情况下，同样地回收宿主细胞后将其破碎并进行离心分离，由此以沉淀级分的形式回收改造丝心蛋白的不溶体。回收的改造丝心蛋白的不溶体可以利用蛋白变性剂进行可溶化。该操作后，利用与上述同样的分离纯化法能够得到改造丝心蛋白的纯化制备品。在该改造丝心蛋白被分泌到细胞外的情况下，可以从培养上清中回收该改造丝心蛋白。即，利用离心分离等方法对培养物进行处理，由此获得培养上清，通过使用与上述同样的分离纯化法，能够从该培养上清中得到纯化制备品。
＜改造丝心蛋白纤维(长丝)的制造方法＞
本实施方式的改造丝心蛋白纤维(长丝)为对上述的改造丝心蛋白进行纺丝而得的，包含上述的改造丝心蛋白作为主要成分。改造丝心蛋白纤维可以利用公知的纺丝方法进行制造。即，例如在制造包含改造丝心蛋白作为主要成分的改造丝心蛋白纤维时，首先，将依照上述方法制造的改造丝心蛋白根据需要与作为溶解促进剂的无机盐一起添加到二甲基亚砜(DMSO)、N,N-二甲基甲酰胺(DMF)、甲酸或六氟异丙醇(HFIP)等溶剂中，进行溶解而制作纺丝原液。接着，使用该纺丝原液，利用湿式纺丝、干式纺丝、干湿式纺丝或熔融纺丝等公知的纺丝方法进行纺丝，能够得到改造丝心蛋白纤维。作为优选的纺丝方法，可列举湿式纺丝或干湿式纺丝。
图6是示意性地示出用于制造改造丝心蛋白纤维的纺丝装置的一例的说明图。图6所示的纺丝装置10为干湿式纺丝用的纺丝装置的一例，具有挤出装置1、未拉伸丝制造装置2、湿热拉伸装置3和干燥装置4。
对使用纺丝装置10的纺丝方法进行说明。首先，利用齿轮泵8将储藏于储槽7中的纺丝原液6从喷头9挤出。在实验室规模上，可以将纺丝原液填充至注射器中，使用注射泵从喷嘴挤出。接着，挤出的纺丝原液6经过气隙19被供给至凝固液槽20的凝固液11内，溶剂被除去，改造丝心蛋白发生凝固，形成纤维状凝固体。接着，纤维状凝固体被供给至拉伸浴槽21内的温水12中，进行拉伸。拉伸倍率由供给夹持辊13与引离夹持辊14的速度比决定。然后，拉伸后的纤维状凝固体被供给至干燥装置4，在丝路22内被干燥，以卷丝体5的形式得到改造丝心蛋白纤维36。18a～18g为导丝器。
作为凝固液11，只要是能够脱溶剂的溶液即可，可列举例如甲醇、乙醇和2-丙醇等碳原子数1～5的低级醇、以及丙酮等。凝固液11可以适当含有水。凝固液11的温度优选为0～30℃。在使用具有直径0.1～0.6mm的喷嘴作为喷头9的注射泵的情况下，挤出速度优选为每一孔0.2～6.0ml/小时，更优选为每一孔1.4～4.0ml/小时。凝固后的改造丝心蛋白在凝固液11中通过的距离(实质上为从导丝器18a至导丝器18b的距离)只要是能够高效地进行脱溶剂的长度即可，例如为200～500mm。未拉伸丝的引离速度例如可以为1～20m/分钟，优选为1～3m/分钟。在凝固液11中的停留时间例如可以为0.01～3分钟，优选为0.05～0.15分钟。另外，可以在凝固液11中进行拉伸(预拉伸)。凝固液槽20可以设置多段，并且可以根据需要在各段或特定的段中进行拉伸。
需要说明的是，关于得到改造丝心蛋白纤维时实施的拉伸，除了例如上述的在凝固液槽20内进行的预拉伸和在拉伸浴槽21内进行的湿热拉伸以外，还可以采用干热拉伸。
湿热拉伸可以在温水中、向温水中添加有机溶剂等而得到的溶液中或蒸汽加热中进行。作为温度，例如可以为50～90℃，优选为75～85℃。在湿热拉伸中，可以将未拉伸丝(或预拉伸丝)拉伸例如1～10倍，优选拉伸2～8倍。
干热拉伸可以使用管式电热炉、干热板等来进行。作为温度，例如可以为140℃～270℃，优选为160℃～230℃。在干热拉伸中，可以将未拉伸丝(或预拉伸丝)拉伸例如0.5～8倍，优选拉伸1～4倍。
湿热拉伸和干热拉伸可以分别单独进行，另外也可以将它们以多步或组合进行。即，可以以湿热拉伸进行第一步拉伸，以干热拉伸进行第二步拉伸；或者第一步拉伸进行湿热拉伸，第二步拉伸进行湿热拉伸，进一步以干热拉伸进行第三步拉伸等，可以将湿热拉伸和干热拉伸适当组合进行。
关于最终拉伸倍率，其下限值相对于未拉伸丝(或预拉伸丝)优选为大于1倍、2倍以上、3倍以上、4倍以上、5倍以上、6倍以上、7倍以上、8倍以上、9倍以上中的任意一种，上限值优选为40倍以下、30倍以下、20倍以下、15倍以下、14倍以下、13倍以下、12倍以下、11倍以下、10倍以下。
＜人造丝心蛋白短纤纱的制造方法＞
人造丝心蛋白短纤纱可以通过下述方法得到，所述方法包含将上述的改造丝心蛋白纤维(长丝)切成适当的长度而得到改造丝心蛋白短纤维的切断工序、和对得到的改造丝心蛋白短纤维进行纺纱的纺纱工序。
切断工序可以使用可切断改造丝心蛋白纤维的任意装置来使用。作为这样的装置，可列举例如台式纤维切断机(s/NO.IT-160201-NP-300)。
改造丝心蛋白短纤维的长度没有特别限定，例如为20mm以上，可以为20～140mm，可以为70～140mm，可以为20～70mm。
纺纱工序可以通过公知的纺纱方法来实施。作为纺纱方法，可列举例如棉纺式、梳毛式和纺毛式等方法。这些纺纱方法所使用的装置没有特别限制，可以使用通常所用的装置。另外，在纺纱工序中，首先利用开松机(opener)或解纤机(breaker)等对改造丝心蛋白短纤维进行开松或解纤。
人造丝心蛋白短纤纱的制造方法中，可以在切断工序之前或之后具有卷曲工序。卷曲工序例如可以为实施压入法等机械卷曲方法的工序，也可以为使改造丝心蛋白纤维(长丝)或改造丝心蛋白短纤维与水性介质接触而使其卷曲(以下有时称为“水卷曲”)的工序。
水性介质为包含水(包括水蒸汽)的液体或气体(蒸汽)的介质。水性介质可以为水，也可以为水与亲水性溶剂的混合液。另外，作为亲水性溶剂，还能使用例如乙醇和甲醇等挥发性溶剂或其蒸气。水性介质可以为水与乙醇、甲醇等挥发性溶剂的混合液体，优选为水或水与乙醇的混合液体。通过使用包含挥发性溶剂或其蒸气的水性介质，可以提高水卷曲后的干燥速度，而且具有能够对最终得到的卷曲短纤维赋予柔软的手感的可能性。水与挥发性溶剂或其蒸气的比率没有特别限制，例如水：挥发性溶剂或其蒸气以质量比计可以为10：90～90：10。水的比例优选为30质量％以上，可以为40质量％或50质量％以上。
水性介质优选包含水(包括水蒸汽)的10～230℃的液体或气体。水性介质的温度可以为10℃以上、25℃以上、40℃以上、60℃以上或100℃以上，可以为230℃以下、120℃以下或100℃以下。更具体而言，在水性介质为气体(蒸汽)时，水性介质的温度优选为100～230℃，更优选为100～120℃。若水性介质的蒸汽为230℃以下，则可以防止改造丝心蛋白长丝的热变性。在水性介质为液体时，从高效地赋予卷曲的观点出发，水性介质的温度优选为10℃以上、25℃以上或40℃以上，从使改造丝心蛋白长丝的纤维强度保持较高的观点出发，优选为60℃以下。
与水性介质进行接触的时间没有特别限制，为30秒以上即可，可以为1分钟以上或2分钟以上，从生产率的观点出发，优选为10分钟以下。另外认为，在蒸汽的情况下，与液体相比可在短时间内得到大的收缩率。与水性介质的接触可以在常压下进行，也可以在减压下(例如真空)进行。
作为与水性介质接触的方法，可列举：将改造丝心蛋白长丝或改造丝心蛋白短纤维浸渍在水性介质中的方法、对改造丝心蛋白长丝或改造丝心蛋白短纤维喷射水性介质的蒸汽的方法、使改造丝心蛋白长丝或改造丝心蛋白短纤维暴露于充满水性介质的蒸汽的环境中的方法等。在水性介质为蒸汽的情况下，水性介质与改造丝心蛋白长丝或改造丝心蛋白短纤维的接触可以使用常规的蒸汽定型装置来进行。作为蒸汽定型装置的具体例，可列举产品名：FMSA型蒸汽机(福伸工业株式会社制)、产品名：EPS-400(辻井染机工业株式会社制)等装置。作为利用水性介质的蒸汽使改造丝心蛋白长丝或改造丝心蛋白短纤维卷曲的方法的具体例，可列举：一面在规定的收容室内收容改造丝心蛋白长丝或改造丝心蛋白短纤维，一面向收容室内导入水性介质的蒸汽而将收容室内的温度调整为上述规定温度(例如100℃～230℃)且使蒸汽与改造丝心蛋白长丝或改造丝心蛋白短纤维接触。
需要说明的是，通过与水性介质接触而进行的、改造丝心蛋白长丝或改造丝心蛋白短纤维的卷曲工序优选在不对改造丝心蛋白长丝和改造丝心蛋白短纤维的单纤维和束(桄线等)施加任何拉伸力(在纤维轴向上完全不绷紧)的状态或仅施加规定大小的力(在纤维轴向上以规定量绷紧)的状态下实施。此时，能够通过调整施加于改造丝心蛋白长丝或改造丝心蛋白短纤维的拉伸力来控制卷曲的程度。作为施加于改造丝心蛋白长丝和改造丝心蛋白短纤维的拉伸力的调整方法，可列举例如：对改造丝心蛋白长丝和改造丝心蛋白短纤维悬吊各种重量的重物等，从而调整对这些长丝和短纤维负载的载荷的方法；在使长丝和短纤维松弛的状态下固定两末端、并且对其松弛量进行各种变更的方法；将长丝卷绕于纸管或线轴等被卷绕体上、并且适当变更此时的卷绕力(对纸管、线轴的缠绕力)的方法等。
在使改造丝心蛋白长丝或改造丝心蛋白短纤维与水性介质接触后，可以进一步进行干燥。干燥方法没有特别限制，干燥可以为自然干燥，也可以用热风、热辊进行干燥。作为干燥温度，没有特别限制，例如可以为20～150℃，优选为40～120℃，更优选为60～100℃。
需要说明的是，从进一步提高人造丝心蛋白短纤纱的收缩率的观点出发，优选不实施卷曲工序(特别是水卷曲工序)。另外，在实施卷曲工序的情况下，也可以在纺纱工序中使用将卷曲短纤维和未卷曲短纤维混合而成的短纤维进行纺纱来进一步提高人造丝心蛋白短纤纱的收缩率。
人造丝心蛋白短纤纱可以为单丝，也可以为双丝等混纺纱。作为人造丝心蛋白短纤纱，可列举例如：改造丝心蛋白100％的短纤纱、改造丝心蛋白100％的短纤维与选自其他蛋白质短纤维和化学纤维短纤维等中的至少一种的混纺纱、使用包含改造丝心蛋白和其以外的成分的短纤维的短纤纱、包含改造丝心蛋白和其以外的成分的短纤维与选自其他蛋白质短纤维和化学纤维短纤维等中的至少一种的混纺纱。
为了使改造丝心蛋白短纤维容易松散，可以在纺纱工序之前预先附着油剂。油剂附着可以在制造工序中的任意阶段实施。例如，可以在切断工序之前、与切断工序同时、或在切断工序后实施油剂附着。油剂没有特别限制，用于防静电、用于减轻摩擦、用于赋予柔软性或用于赋予斥水性等为了赋予工序通过性、功能性等常规目的而使用的公知油剂均可使用。
＜人造丝心蛋白短纤纱＞
本实施方式的人造丝心蛋白短纤纱包含上述的改造丝心蛋白，并且仅通过与水分(水、水蒸汽等)接触就能够进行高收缩。能够进行高收缩是指下述式II所定义的收缩率超过1％。
收缩率＝{1-(实施包括与低于沸点的水接触的步骤的收缩加工后的人造丝心蛋白短纤纱的长度/实施上述收缩加工前的人造丝心蛋白短纤纱的长度)}×100(％)…(式II)
本实施方式的人造丝心蛋白短纤纱由于包含上述的改造丝心蛋白、并且式II所定义的收缩率超过1％，因此可以以高于以往已知的蛋白质短纤纱的收缩率进行收缩，另外可以在与以往已知的由合成纤维形成的短纤纱相比更温和的条件下以高收缩率进行收缩。
本实施方式的人造丝心蛋白短纤纱的收缩率可以为2％以上、3％以上、4％以上、5％以上、6％以上、7％以上、8％以上、9％以上、10％以上、15％以上、20％以上、25％以上、30％以上。收缩率的上限没有特别限定，可以为80％以下、70％以下、60％以下、50％以下、40％以下、30％以下、20％以下。
另外，本实施方式的人造丝心蛋白短纤纱包含作为原料的改造丝心蛋白纤维(指短纤纱后的长丝。)，在无与水分(水、水蒸汽等)的接触史时更能够高收缩。即，在无与水分的接触史的情况下，本实施方式的人造丝心蛋白短纤纱的收缩率例如可以为超过7％，优选为15％以上，更优选为超过25％，进一步优选为32％以上，进一步更优选为40％以上，进一步更优选为48％以上，特别优选为56％以上，特别更优选为64％以上，最优选为72％以上。收缩率的上限通常为80％以下。
本实施方式的人造丝心蛋白短纤纱的极限氧指数(LOI)值可以为18以上，可以为20以上，可以为22以上，可以为24以上，可以为26以上，可以为28以上，可以为29以上，可以为30以上。
本实施方式的人造丝心蛋白短纤纱的根据下述式A求出的最高吸湿发热度可以为超过0.025℃/g。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下后的试样温度的最高值)-(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
需要说明的是，式A中，低湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为90％的环境。
本实施方式的人造丝心蛋白短纤纱的最高吸湿发热度可以为0.026℃/g以上，可以为0.027℃/g以上，可以为0.028℃/g以上，可以为0.029℃/g以上，可以为0.030℃/g以上，可以为0.035℃/g以上，可以为0.040℃/g以上。最高吸湿发热度的上限没有特别限制，通常为0.060℃/g以下。
本实施方式的人造丝心蛋白短纤纱的根据下述式B求出的保温性指数可以为0.20以上。
式B：保温性指数＝保温率(％)/试样的基重(g/m2)
本实施方式的人造丝心蛋白短纤纱的保温性指数可以为0.22以上，可以为0.24以上，可以为0.26以上，可以为0.28以上，可以为0.30以上，可以为0.32以上。保温性指数的上限没有特别限制，例如可以为0.60以下或0.40以下。
(收缩加工)
收缩加工包括使人造丝心蛋白短纤纱与低于沸点的水接触的步骤(以下也称为“接触步骤”。)。收缩加工可以还包括对与水接触后(接触步骤后)的人造丝心蛋白短纤纱进行干燥的步骤(以下也称为“干燥步骤”。)。
接触步骤中与人造丝心蛋白短纤纱接触的水的温度低于沸点即可。由此，处理性和收缩加工的操作性等提高。另外，从充分缩短收缩时间的观点出发，水的温度的下限值优选为10℃以上，更优选为40℃以上，进一步优选为70℃以上。水的温度的上限值优选为90℃以下。
接触步骤中，使水与人造丝心蛋白短纤纱接触的方法没有特别限定。作为该方法，可列举例如：将人造丝心蛋白短纤纱浸渍在水中的方法、对人造丝心蛋白短纤纱以常温或以加温后的蒸汽等状态喷射水的方法、和使人造丝心蛋白短纤纱暴露于充满水蒸汽的高湿度环境下的方法等。这些方法中，从可以有效地实现收缩时间的缩短、并且可以简化加工设备等观点出发，接触步骤中，优选将人造丝心蛋白短纤纱浸渍在水中的方法。
干燥步骤为对经过接触步骤后的人造丝心蛋白短纤纱进行干燥的步骤。干燥例如可以为自然干燥，也可以使用干燥设备强制进行干燥。作为干燥设备，接触型或非接触型的公知的干燥设备均可使用。另外，干燥温度例如只要为低于人造丝心蛋白短纤纱中含有的蛋白质(改造丝心蛋白等)发生分解或会使人造丝心蛋白短纤纱受到热损伤的温度的温度就没有任何限定，通常为20～150℃的范围内的温度，优选为50～100℃的范围内的温度。通过使温度处于该范围，不会发生人造丝心蛋白短纤纱的热损伤或人造丝心蛋白短纤纱中含有的蛋白质的分解，可更迅速且有效地干燥人造丝心蛋白短纤纱。干燥时间可根据干燥温度等适宜地设定，例如可采用能尽量排除过度干燥对人造丝心蛋白短纤纱的品质和物性等造成的影响的时间等。
本实施方式的人造丝心蛋白短纤纱的收缩率例如可通过控制所接触的水的温度、与水的接触时间、与水接触时的拉伸力来进行控制。
＜高收缩人造丝心蛋白短纤纱及其制造方法＞
本实施方式的人造丝心蛋白短纤纱能够高收缩，因此例如可以经过上述的收缩加工(接触步骤和根据需要进行的干燥步骤)来得到高收缩人造丝心蛋白短纤纱。
本实施方式的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的、下述式I所定义的收缩率超过1％。
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白短纤纱的长度/纺纱后且与水接触之前的人造丝心蛋白短纤纱的长度)}×100(％)…(式I)
本实施方式的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的收缩率可以为2％以上、3％以上、4％以上、5％以上、6％以上、7％以上、8％以上、9％以上、10％以上、15％以上、20％以上、25％以上、30％以上。收缩率的上限没有特别限定，可以为80％以下、70％以下、60％以下、50％以下、40％以下、30％以下、20％以下。
另外，本实施方式的人造丝心蛋白短纤纱、包括作为原料的改造丝心蛋白纤维(指纺丝后的长丝。)在内，在无与水分(水、水蒸汽等)的接触史的情况下更能高收缩。即，在无与水分的接触史的情况下，本实施方式的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的收缩率例如可以为超过7％，优选为15％以上，更优选为超过25％，进一步优选为32％以上，进一步更优选为40％以上，进一步更优选为48％以上，特别优选为56％以上，特别更优选为64％以上，最优选为72％以上。收缩率的上限通常为80％以下。
本实施方式的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的极限氧指数(LOI)值可以为18以上，可以为20以上，可以为22以上，可以为24以上，可以为26以上，可以为28以上，可以为29以上，可以为30以上。
本实施方式的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的根据下述式A求出的最高吸湿发热度可以为超过0.025℃/g。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下后的试样温度的最高值)-(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
需要说明的是，式A中，低湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为90％的环境。
本实施方式的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的最高吸湿发热度可以为0.026℃/g以上，可以为0.027℃/g以上，可以为0.028℃/g以上，可以为0.029℃/g以上，可以为0.030℃/g以上，可以为0.035℃/g以上，可以为0.040℃/g以上。最高吸湿发热度的上限没有特别限制，通常为0.060℃/g以下。
本实施方式的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的根据下述式B求出的保温性指数可以为0.20以上。
式B：保温性指数＝保温率(％)/试样的基重(g/m2)
本实施方式的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的保温性指数可以为0.22以上，可以为0.24以上，可以为0.26以上，可以为0.28以上，可以为0.30以上，可以为0.32以上。保温性指数的上限没有特别限制，例如可以为0.60以下或0.40以下。
[人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法]
本实施方式的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法具备使包含改造丝心蛋白的人造丝心蛋白短纤纱与低于沸点的水接触而使其收缩的工序。使其收缩的工序可以还包括对与水接触后的人造丝心蛋白短纤纱进行干燥的步骤。即，可以通过与上述的收缩加工同样的方式来实施本实施方式的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法。
实施例
以下基于实施例等更具体地说明本发明。但是，本发明不受以下的实施例限定。
[试验例1：改造丝心蛋白(改造蛛丝丝心蛋白)的制造]
(1)改造丝心蛋白表达载体的制作
设计出具有序列号18所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白(PRT399)、具有序列号12所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白(PRT380)、具有序列号13所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白(PRT410)、具有序列号15所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白(PRT799)和具有序列号37所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白(PRT918)。
分别合成编码具有所设计的氨基酸序列的蛋白质的核酸。该核酸中，在5’末端添加有NdeI位点、在终止密码子下游添加有EcoRI位点。将这5种核酸克隆到克隆载体(pUC118)中。然后，分别用NdeI和EcoRI进行限制酶处理而切出该核酸后，重组到蛋白质表达载体pET-22b(+)中，得到表达载体。
(2)改造丝心蛋白的表达
用得到的表达载体分别转化大肠杆菌BLR(DE3)。将该转化大肠杆菌在包含氨苄青霉素的2mL的LB培养基中培养15小时。将该培养液添加到包含氨苄青霉素的100mL的种子培养用培养基(表4)中，使得OD600达到0.005。使培养液温度保持在30℃，进行烧瓶培养直至OD600达到5为止(约15小时)，得到种子培养液。
[表4]
种子培养用培养基
将该种子培养液添加到添加有500ml的生产培养基(表5)的发酵罐中，使得OD600达到0.05。将培养液温度保持在37℃，在pH6.9下控制恒定而进行培养。另外，使培养液中的溶解氧浓度维持在溶解氧饱和浓度的20％。
[表5]
生产培养基
在生产培养基中的葡萄糖被完全消耗后，立即以1mL/分钟的速度添加补料液(葡萄糖455g/1L、酵母提取物120g/1L)。将培养液温度保持在37℃，在pH6.9下控制恒定而进行培养。一边使培养液中的溶解氧浓度维持于溶解氧饱和浓度的20％，一边进行20小时培养。然后，向培养液中添加1M的异丙基-β-硫代吡喃半乳糖苷(IPTG)以使终浓度达到1mM，诱导表达目标改造丝心蛋白。在添加IPTG后经过20小时的时刻，离心分离培养液，回收菌体。使用由添加IPTG前和添加IPTG后的培养液制备的菌体进行SDS-PAGE，根据依赖于IPTG添加的相当于目标改造丝心蛋白的大小的条带的出现，确认到目标改造丝心蛋白的表达。
(3)改造丝心蛋白的纯化
将添加IPTG起2小时后回收的菌体用20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)清洗。使清洗后的菌体悬浮于包含约1mM的PMSF的20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)，利用高压均质器(GEANiro Soavi公司)将细胞破碎。将破碎后的细胞离心分离，得到沉淀物。将得到的沉淀物用20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)清洗，直至达到高纯度为止。将清洗后的沉淀物以达到100mg/mL的浓度的方式悬浮在8M胍缓冲液(8M胍盐酸盐、10mM磷酸二氢钠、20mM NaCl、1mMTris-HCl、pH7.0)中，在60℃下用搅拌器搅拌30分钟，使其溶解。溶解后，使用透析管(三光纯药株式会社制的纤维素管36/32)在水中进行透析。通过离心分离来回收透析后得到的白色凝集蛋白质。利用冷冻干燥机从回收的凝集蛋白质中除去水分，分别得到目标改造丝心蛋白(PRT399、PRT380、PRT410、PRT799和PRT918)的冻干粉末。
[参考例1：改造丝心蛋白纤维(长丝)的制造和收缩性评价]
准备以达到4.0质量％的方式溶解有LiCl的二甲基亚砜(DMSO)作为溶剂，向其中添加试验例1中得到的改造丝心蛋白(PRT399、PRT380、PRT410或PRT799)的冻干粉末，使得浓度达到18质量％或24质量％(参照表6)，使用摇床使其溶解3小时。然后，除去不溶物和气泡，得到改造丝心蛋白溶液。
将得到的改造丝心蛋白溶液作为纺丝原液(dope liquid，纺丝原液)，通过使用基于图6所示的纺丝装置10的纺丝装置的干湿式纺丝，制造经纺丝和拉伸的改造丝心蛋白纤维(长丝)。使用的纺丝装置为在图6所示的纺丝装置10中在未拉伸丝制造装置2(第一浴)和湿热拉伸装置3(第三浴)之间还具备第二未拉伸丝制造装置(第二浴)的纺丝装置。干湿式纺丝的条件如下所述。
挤出喷嘴直径：0.2mm
第一浴～第三浴中的液体和温度：参照表6
总拉伸倍率：参照表6
干燥温度：60℃
[表6]
(收缩性评价)
对于制造例1～19中得到的各改造丝心蛋白纤维(长丝)评价收缩率。即，对于各改造丝心蛋白纤维，评价实施包括与低于沸点的水接触的步骤的收缩加工1时的收缩率(以下有时称为“一次收缩率”。)和实施包括在接触低于沸点的水之后在室温下进行干燥的步骤的收缩加工2时的收缩率(以下有时称为“二次收缩率”。)。
＜一次收缩率＞
从制造例1～19中得到的改造丝心蛋白纤维的卷绕物中分别切出长度30cm的多条试验用的改造丝心蛋白纤维。将上述多条改造丝心蛋白纤维捆扎，得到纤度为150旦尼尔的改造丝心蛋白纤维束。在各改造丝心蛋白纤维束上安装0.8g的铅锤，在该状态下将各改造丝心蛋白纤维束在表7～10所示的温度的水中浸渍10分钟(收缩加工1)。然后，在水中测定各改造丝心蛋白纤维束的长度。为了消除改造丝心蛋白纤维束的打卷，在改造丝心蛋白纤维束上安装有0.8g的铅锤的状态下实施水中的改造丝心蛋白纤维束的长度测定。接着，按照下述式III算出各改造丝心蛋白纤维的一次收缩率(％)。式III中，L0表示实施收缩加工前的改造丝心蛋白纤维束的长度(这里为30cm)，Lw表示实施收缩加工1后的改造丝心蛋白纤维束的长度。
式III：收缩率(一次收缩率)＝{1-(Lw/L0)}×100(％)
＜二次收缩率＞
在用于评价一次收缩率的在水中浸渍之后，将改造丝心蛋白纤维束从水中取出。对于取出的改造丝心蛋白纤维束，在安装有0.8g的铅锤的状态下在室温下干燥2小时(收缩加工2)。干燥后测定各改造丝心蛋白纤维束的长度。接着，按照下述式IV算出各改造丝心蛋白纤维的二次收缩率(％)。式IV中，L0表示实施收缩加工前的改造丝心蛋白纤维束的长度(这里为30cm)，Lwd表示实施收缩加工2后的改造丝心蛋白纤维束的长度。
式IV：收缩率(二次收缩率)＝{1-(Lwd/L0)}×100(％)
将结果示于表7～10。
[表7]
[表8]
[表9]
[表10]
由以上的结果可知，本发明的改造丝心蛋白纤维(长丝)具有充分高的收缩率。因此，可认识到由本发明的改造丝心蛋白纤维(长丝)纺出的人造丝心蛋白短纤纱也具有充分高的收缩率。另外还可以理解，本发明的改造丝心蛋白纤维(长丝)和人造丝心蛋白短纤纱的收缩率例如可以通过控制所接触的水的温度、与水的接触时间、与水接触时的拉伸力来控制。
[实施例1：人造丝心蛋白短纤纱的制造和评价]
(1)改造丝心蛋白纤维(长丝)的制造
准备以达到4.0质量％的方式溶解有LiCl的二甲基亚砜(DMSO)作为溶剂，向其中添加试验例1中得到的改造丝心蛋白(PRT799)的冻干粉末，使得达到浓度24质量％，使用摇床使其溶解3小时。然后，除去不溶物和气泡，得到改造丝心蛋白溶液。
将得到的改造丝心蛋白溶液作为纺丝原液(纺丝原液)，使用基于图6所示的纺丝装置10的纺丝装置进行干湿式纺丝，得到改造丝心蛋白长丝(24条多股长丝)。将得到的改造丝心蛋白长丝卷取到线轴上。干湿式纺丝的条件如下所述。
凝固液(甲醇)的温度：5～10℃
拉伸倍率：5倍
干燥温度：80℃
(2)人造丝心蛋白短纤纱的制造
将改造丝心蛋白长丝(24条多股长丝)用台式纤维切断机切成40mm的长度，得到改造丝心蛋白短纤维。将得到的短纤维的一部分在40℃的水中浸渍1分钟而使其打卷，由此进行卷曲后，在40℃下干燥18小时，得到卷曲短纤维。接着，将以7：3(重量比)的比例包含卷曲短纤维与未卷曲短纤维的短纤维利用公知的纺纱装置进行纺纱，得到人造丝心蛋白短纤纱1。人造丝心蛋白短纤纱1的纤度(支数)为30Nm。
(3)人造丝心蛋白短纤纱的评价(水收缩试验)
将人造丝心蛋白短纤纱1切成60cm的长度，在40℃的水中浸渍1分钟后风干。测定风干后的短纤纱的长度，按照下述式V求出收缩率。将结果示于表11。
收缩率＝{1-(风干后的短纤纱的长度/在水中浸渍前的短纤纱的长度)}×100(％)…(式V)
需要说明的是，“在水中浸渍前的短纤纱的长度”为60cm。
[实施例2：人造丝心蛋白短纤纱的制造和评价]
(1)改造丝心蛋白纤维(长丝)的制造
通过与实施例1相同的方法得到改造丝心蛋白长丝。
(2)人造丝心蛋白短纤纱的制造
将改造丝心蛋白长丝(24条多股长丝)用台式纤维切断机切成40mm的长度，得到改造丝心蛋白短纤维。将得到的短纤维(未卷曲短纤维)利用公知的纺纱装置进行纺纱，得到人造丝心蛋白短纤纱2。人造丝心蛋白短纤纱2的纤度(支数)为48Nm。
(3)人造丝心蛋白短纤纱的评价(水收缩试验)
通过与实施例1相同的方法求出人造丝心蛋白短纤纱2的收缩率。将结果示于表11。
[比较例1：人造丝心蛋白短纤纱的制造和评价]
(1)改造丝心蛋白纤维(长丝)的制造
使用以6：4(重量比)的比例将试验例1中得到的改造丝心蛋白(PRT918)的冻干粉末与改造丝心蛋白(PRT799)的冻干粉末混合而成的冻干粉末代替改造丝心蛋白(PRT799)的冻干粉末，除此以外与实施例1同样地制造改造丝心蛋白长丝。
(2)人造丝心蛋白短纤纱的制造
将改造丝心蛋白长丝(24条多股长丝)用台式纤维切断机切成40mm的长度，得到改造丝心蛋白短纤维。将得到的短纤维在40℃的水中浸渍1分钟而使其打卷，由此进行卷曲后，在40℃下干燥18小时，得到卷曲短纤维。接着，将卷曲短纤维利用公知的纺纱装置进行纺纱，得到人造丝心蛋白短纤纱3。人造丝心蛋白短纤纱3的纤度(支数)为3Nm。
(3)人造丝心蛋白短纤纱的评价(水收缩试验)
通过与实施例1相同的方法求出人造丝心蛋白短纤纱3的收缩率。将结果示于表11。
[比较例2：PET短纤纱的评价]
为了比较，购入市售的由100％PET构成的纤度为30Nm的单丝的短纤纱(PET短纤纱)。通过与实施例1相同的方法实施水收缩试验，求出PET短纤纱的收缩率。将结果示于表11。
[表11]
| 纤度(Nm) | 单丝/双丝 | 收缩前(cm) | 收缩后(cm) | 收缩率 | 备注 | |
| 实施例1 | 30 | 单丝 | 60 | 50 | 16.7％ | 卷曲短纤维/未卷曲短纤维＝7/3 |
| 实施例2 | 48 | 双丝 | 60 | 40.2 | 33.0％ | 未卷曲短纤维100％ |
| 比较例1 | 3 | 单丝 | 60 | 59.4 | 1％ | 卷曲短纤维100％ |
| 比较例2 | 30 | 单丝 | 60 | 59.5 | 0.8％ | - |
本发明的人造丝心蛋白短纤纱具有充分高的收缩率，另外，收缩后的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的皮肤接触性和柔软性优良。而且，本发明的高收缩人造丝心蛋白短纤纱可以通过使人造丝心蛋白短纤纱与低于沸点的水接触、并根据需要在与水接触后进行干燥来制造，因此能够安全地制造。
[试验例2：改造丝心蛋白的制造]
设计出具有序列号37所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白(PRT918)、具有序列号40所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白(PRT966)和具有序列号15所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白(PRT799)。合成编码所设计的改造丝心蛋白的核酸。该核酸中，在5’末端添加有NdeI位点、在终止密码子下游添加有EcoRI位点。将该核酸克隆到克隆载体(pUC118)中。然后，用NdeI和EcoRI进行限制酶处理而切出该核酸后，重组到蛋白质表达载体pET-22b(+)中，得到表达载体。
用得到的表达载体转化大肠杆菌BLR(DE3)。将该转化大肠杆菌在包含氨苄青霉素的2mL的LB培养基中培养15小时。将该培养液添加到包含氨苄青霉素的100mL的种子培养用培养基(表12)中，使得OD600达到0.005。使培养液温度保持在30℃，进行烧瓶培养直至OD600达到5为止(约15小时)，得到种子培养液。
[表12]
种子培养用培养基
将该种子培养液添加到添加有500mL的生产培养基(表13)的发酵罐中，使得OD600达到0.05。将培养液温度保持在37℃，在pH6.9下控制恒定而进行培养。另外，使培养液中的溶解氧浓度维持在溶解氧饱和浓度的20％。
[表13]
生产培养基
在生产培养基中的葡萄糖被完全消耗后，立即以1mL/分钟的速度添加补料液(葡萄糖455g/1L、酵母提取物120g/1L)。将培养液温度保持在37℃，在pH6.9下控制恒定而进行培养。另外，以使培养液中的溶解氧浓度维持于溶解氧饱和浓度的20％的方式进行20小时培养。然后，向培养液中添加1M的异丙基-β-硫代吡喃半乳糖苷(IPTG)以使终浓度达到1mM，诱导表达改造丝心蛋白。在添加IPTG后经过20小时的时刻，离心分离培养液，回收菌体。使用由添加IPTG前和添加IPTG后的培养液制备的菌体进行SDS-PAGE，根据依赖于IPTG添加的目标改造丝心蛋白的大小的条带的出现，确认到目标改造丝心蛋白的表达。
将添加IPTG起2小时后回收的菌体用20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)清洗。使清洗后的菌体悬浮于包含约1mM的PMSF的20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)，利用高压均质器(GEANiro Soavi公司制)将细胞破碎。将破碎后的细胞离心分离，得到沉淀物。将得到的沉淀物用20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)清洗，直至达到高纯度为止。将清洗后的沉淀物以达到100mg/mL的浓度的方式悬浮在8M胍缓冲液(8M胍盐酸盐、10mM磷酸二氢钠、20mM NaCl、1mMTris-HCl、pH7.0)中，在60℃下用搅拌器搅拌30分钟，使其溶解。溶解后，使用透析管(三光纯药株式会社制的纤维素管36/32)在水中进行透析。通过离心分离来回收透析后得到的白色凝集蛋白质，利用冷冻干燥机除去水分，回收冷干粉末，由此得到改造丝心蛋白(PRT918、PRT966和PRT799)。
PRT918和PRT966为平均HI超过0的疏水性改造丝心蛋白。PRT799是平均HI为0以下的亲水性改造丝心蛋白。
[参考例2：改造丝心蛋白的阻燃性评价]
准备以达到4.0质量％的方式溶解有LiCl的二甲基亚砜(DMSO)作为溶剂，向其中添加试验例2中得到的改造丝心蛋白(PRT799)的冻干粉末，使得达到浓度24质量％，使用摇床使其溶解3小时。然后，除去不溶物和气泡，得到改造丝心蛋白溶液(纺丝原液)。
将制备的纺丝原液在90℃下用网眼为5μm的金属过滤器过滤，接着在30mL的不锈钢注射器内静置而脱泡后，从针直径为0.2mm的实心喷嘴向100质量％甲醇凝固浴槽中吐出。吐出温度为90℃。凝固后，将得到的原丝卷取，自然干燥，得到改造丝心蛋白纤维(原料纤维)。
使用将得到的原料纤维加捻而得到的加捻纱，通过使用圆编机的圆编制造针织物。针织物的粗度为180旦尼尔、机号为18。从得到的针织物切出20g作为试验片。
燃烧性试验基于日本消防厅危险物限制课长消防危50号1995年5月31日的粉粒状或熔点低的合成树脂的试验方法。试验在温度22℃、相对湿度45％、气压1021hPa的条件下下实施。将测定结果(氧浓度(％)、燃烧率(％)、换算燃烧率(％))示于表14。
[表14]
| 氧浓度(％) | 燃烧率(％) | 换算燃烧率(％) |
| 20.0 | 39.1 | 40.1 |
| 27.0 | 48.1 | 49.3 |
| 28.0 | 51.9 | 53.2 |
| 30.0 | 53.6 | 54.9 |
| 50.0 | 61.2 | 62.7 |
| 70.0 | 91.1 | 93.3 |
| 100.0 | 97.6 | 100.0 |
燃烧性试验的结果是，用改造丝心蛋白(PRT799)纤维编织得到的针织物的极限氧指数(LOI)值为27.2。通常，若LOI值为26以上，则视为有阻燃性。可知改造丝心蛋白的阻燃性优良。
[参考例3：改造丝心蛋白的吸湿发热性评价]
准备以达到4.0质量％的方式溶解有LiCl的二甲基亚砜(DMSO)作为溶剂，向其中添加试验例2中得到的改造丝心蛋白的冻干粉末，使得达到浓度24质量％，使用摇床使其溶解3小时。然后，除去不溶物和气泡，得到改造丝心蛋白溶液(纺丝原液)。
将制备的纺丝原液在60℃下用网眼为5μm的金属过滤器过滤，接着在30mL的不锈钢注射器内静置而脱泡后，从针直径为0.2mm的实心喷嘴向100质量％甲醇凝固浴槽中吐出。吐出温度为60℃。凝固后，将得到的原丝卷取，自然干燥，得到改造丝心蛋白纤维(原料纤维)。
为了比较，作为原料纤维，准备市售的羊毛纤维、棉纤维、天丝纤维、人造丝纤维和聚酯纤维。
使用各原料纤维，通过使用横编机的横编制造针织物。使用PRT918纤维作为原料纤维的针织物设为粗度：1/30N(毛支数单丝)、机号：18。使用PRT799纤维作为原料纤维的针织物设为粗度：1/30N(毛支数单丝)、机号：16。调整使用其他原料纤维的针织物的粗度和机号，使得与使用PRT918纤维和PRT799纤维的针织物达到大致相同的覆盖系数。具体如下所述。
羊毛粗度：2/30N(双丝)、机号：14
棉粗度：2/34N(双丝)、机号：14
天丝粗度：2/30N(双丝)、机号：15
人造丝粗度：1/38N(单丝)、机号：14
聚酯粗度：1/60N(单丝)、机号：14
将2片切成10cm×10cm的针织物重叠，将四条边缝合，制成试验片(试样)。将试验片在低湿度环境(温度20±2℃、相对湿度40±5％)下放置4小时以上后，转移到高湿度环境(温度20±2℃、相对湿度90±5％)下，利用安装在试验片内部中央的温度传感器以1分钟的间隔测定温度，测定30分钟。
由测定结果按照下述式A求出最高吸湿发热度。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下后的试样温度的最高值)-(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
图7为示出吸湿发热性试验的结果的一例的图。图的横轴是以将试样从低湿度环境转移到高湿度环境的时刻设为0来示出在高湿度环境下的放置时间(分钟)。图的纵轴表示用温度传感器测得的温度(试样温度)。图7所示的图中，M所表示的点对应于试样温度的最高值。
将最高吸湿发热度的计算结果示于表15。
[表15]
| 原料纤维 | 最高吸湿发热度(℃/g) |
| PRT918 | 0.040 |
| PRT799 | 0.031 |
| 羊毛 | 0.020 |
| 棉 | 0.021 |
| 天丝 | 0.018 |
| 人造丝 | 0.025 |
| 聚酯 | 0.010 |
如表15所示，可知：改造丝心蛋白(PRT918和PRT799)与现有的材料相比，最高吸湿发热度高，吸湿发热性优良。
[参考例4：改造丝心蛋白的保温性评价]
准备以达到4.0质量％的方式溶解有LiCl的二甲基亚砜(DMSO)作为溶剂，向其中添加试验例2中得到的改造丝心蛋白的冻干粉末，使得达到浓度24质量％，使用摇床使其溶解3小时。然后，除去不溶物和气泡，得到改造丝心蛋白溶液(纺丝原液)。
将制备的纺丝原液在60℃下用网眼为5μm的金属过滤器过滤，接着在30mL的不锈钢注射器内静置而脱泡后，从针直径为0.2mm的实心喷嘴向100质量％甲醇凝固浴槽中吐出。吐出温度为60℃。凝固后，将得到的原丝卷取，自然干燥，得到改造丝心蛋白纤维(原料纤维)。
为了比较，作为原料纤维，准备市售的羊毛纤维、蚕丝纤维、棉纤维、人造丝纤维和聚酯纤维。
使用各原料纤维，通过使用横编机的横编制造针织物。使用PRT966纤维作为原料纤维的针织物设为支数：30Nm、加捻根数：1、机号：18GG、基重：90.1g/m2。使用PRT799纤维作为原料纤维的针织物设为支数：30Nm、加捻根数：1、机号GG：16、基重：111.0g/m2。调整使用其他原料纤维的针织物的粗度和机号，使得达到与使用PRT966纤维和PRT799纤维的针织物大致相同的覆盖系数。具体如下所述。
羊毛支数：30Nm、加捻根数：2、机号：14GG、基重：242.6g/m2
蚕丝支数：60Nm、加捻根数：2、机号：14GG、基重：225.2g/m2
棉支数：34Nm、加捻根数：2、机号：14GG、基重：194.1g/m2
人造丝支数：38Nm、加捻根数：1、机号：14GG、基重：181.8g/m2
聚酯支数：60Nm、加捻根数：1、机号：14GG、基重：184.7g/m2
使用KATO TECH株式会社制的KES-F7Thermo-Labo II试验机，用干接触法(设定使皮肤与衣服在干燥状态下直接接触时的方法)评价保温性。将1片切成20cm×20cm的针织物作为试验片(试样)。将试验片在设为恒定温度(30℃)的热板上定型，在风洞内风速为30cm/秒的条件下求出隔着试验片而发散的热量(a)。在未对试验片进行定型的状态下，以与上述相同的条件求出发散的热量(b)，按照下式算出保温率(％)。
保温率(％)＝(1-a/b)×100
由测定结果按照下述式B求出保温性指数。
式B：保温性指数＝保温率(％)/试样的基重(g/m2)
将保温性指数的计算结果示于表16。保温性指数越高，则可以评价为保温性越优良的材料。
[表16]
| 原料纤维 | 保温性指数 |
| PRT966 | 0.33 |
| PRT799 | 0.22 |
| 羊毛 | 0.16 |
| 蚕丝 | 0.11 |
| 棉 | 0.13 |
| 人造丝 | 0.02 |
| 聚酯 | 0.18 |
如表16所示，可知：改造丝心蛋白(PRT966和PRT799)与现有的材料相比，保温性指数高，保温性优良。
符号说明
1…挤出装置、2…未拉伸丝制造装置、3…湿热拉伸装置、4…干燥装置、6…纺丝原液、10…纺丝装置、20…凝固液槽、21…拉伸浴槽、36…改造丝心蛋白纤维(长丝)。
序列表
<110> 丝芭博株式会社
<120> 高收缩人造丝心蛋白短纤纱及其制造方法、以及人造丝心蛋白短纤纱及其收缩方法
<130> FP19-0341-00
<150> JP2018-071893
<151> 2018-04-03
<160> 40
<170> PatentIn version 3.5
<210> 1
<211> 50
<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 1
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 10 15
Leu Val Ser Ile Leu Gly Ser Ser Ser Ile Gly Gln Ile Asn Tyr Gly
20 25 30
Ala Ser Ala Gln Tyr Thr Gln Met Val Gly Gln Ser Val Ala Gln Ala
35 40 45
Leu Ala
50
<210> 2
<211> 30
<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 2
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 10 15
Leu Val Ser Ile Leu Gly Ser Ser Ser Ile Gly Gln Ile Asn
20 25 30
<210> 3
<211> 21
<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 3
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 10 15
Leu Val Ser Ile Leu
20
<210> 4
<211> 1154
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> 重组蛛丝蛋白ADF3KaiLargeNRSH1
<400> 4
Met His His His His His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser
1 5 10 15
Leu Glu Val Leu Phe Gln Gly Pro Ala Arg Ala Gly Ser Gly Gln Gln
20 25 30
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
35 40 45
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr
50 55 60
Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Ser Gln Gln Gly Pro Gly Gln
65 70 75 80
Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
85 90 95
Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro
100 105 110
Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala
115 120 125
Ala Gly Gly Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Ala Gly Gln Gln
130 135 140
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala
145 150 155 160
Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
165 170 175
Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala
180 185 190
Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gly Pro Gly Gln Gln
195 200 205
Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
225 230 235 240
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly
245 250 255
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly
260 265 270
Tyr Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro
275 280 285
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ser Ala Ala Ser Gly Gly Tyr Gly
290 295 300
Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln
305 310 315 320
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly
325 330 335
Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
340 345 350
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly
355 360 365
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly
370 375 380
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
385 390 395 400
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
405 410 415
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly
420 425 430
Gln Gly Ala Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Gly Ala Ala Gly
435 440 445
Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
450 455 460
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
465 470 475 480
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly
485 490 495
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly
500 505 510
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
515 520 525
Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ala Ser Ala Ala Val Ser
530 535 540
Val Ser Arg Ala Arg Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln
545 550 555 560
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
565 570 575
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly
580 585 590
Gln Gln Gly Pro Ser Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly
595 600 605
Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly
610 615 620
Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro
625 630 635 640
Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Asn Gly
645 650 655
Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Ala Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln
660 665 670
Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro
675 680 685
Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly
690 695 700
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr
705 710 715 720
Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln
725 730 735
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly
740 745 750
Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
755 760 765
Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
770 775 780
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Tyr Gly Gln Gln Gly
785 790 795 800
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
805 810 815
Ser Ala Ala Ser Ala Ala Ser Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln
820 825 830
Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro
835 840 845
Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser
850 855 860
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
865 870 875 880
Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
885 890 895
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly
900 905 910
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
915 920 925
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
930 935 940
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Ala Tyr Gly
945 950 955 960
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Gly Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly
965 970 975
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
980 985 990
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
995 1000 1005
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser
1010 1015 1020
Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln
1025 1030 1035
Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly
1040 1045 1050
Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ala Ser Ala Ala Val Ser Val
1055 1060 1065
Gly Gly Tyr Gly Pro Gln Ser Ser Ser Val Pro Val Ala Ser Ala
1070 1075 1080
Val Ala Ser Arg Leu Ser Ser Pro Ala Ala Ser Ser Arg Val Ser
1085 1090 1095
Ser Ala Val Ser Ser Leu Val Ser Ser Gly Pro Thr Lys His Ala
1100 1105 1110
Ala Leu Ser Asn Thr Ile Ser Ser Val Val Ser Gln Val Ser Ala
1115 1120 1125
Ser Asn Pro Gly Leu Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu
1130 1135 1140
Leu Glu Val Val Ser Ala Leu Val Ser Ile Leu
1145 1150
<210> 5
<211> 24
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> His标签和起始密码子
<400> 5
Met His His His His His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser
1 5 10 15
Leu Glu Val Leu Phe Gln Gly Pro
20
<210> 6
<211> 597
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT380
<400> 6
Met Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
20 25 30
Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
35 40 45
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
50 55 60
Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala
65 70 75 80
Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
85 90 95
Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln
100 105 110
Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Ser Gly
115 120 125
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
130 135 140
Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
145 150 155 160
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
165 170 175
Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
180 185 190
Gln Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly
195 200 205
Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr
225 230 235 240
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly
245 250 255
Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Tyr Gly Pro
260 265 270
Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala
275 280 285
Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
290 295 300
Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
305 310 315 320
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro
325 330 335
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala
340 345 350
Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala
355 360 365
Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly
370 375 380
Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gln Gln Gly Pro
385 390 395 400
Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala
405 410 415
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala
420 425 430
Ala Ala Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala
435 440 445
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Gln Tyr
450 455 460
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
465 470 475 480
Ser Gly Gln Gln Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
485 490 495
Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro
500 505 510
Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly
515 520 525
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser
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Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala
545 550 555 560
Ala Ala Gly Gln Tyr Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly
565 570 575
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln
580 585 590
Gly Pro Gly Ala Ser
595
<210> 7
<211> 590
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT410
<400> 7
Met Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
20 25 30
Gln Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
35 40 45
Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro
50 55 60
Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
65 70 75 80
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln
85 90 95
Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala
100 105 110
Gly Gln Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Ser Ala
115 120 125
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Gln Gly Pro Tyr
130 135 140
Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
145 150 155 160
Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro
165 170 175
Gly Gln Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr
180 185 190
Gly Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Gly
195 200 205
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser
225 230 235 240
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
245 250 255
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln
260 265 270
Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala
275 280 285
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala
290 295 300
Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Tyr Gly
305 310 315 320
Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser
325 330 335
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
340 345 350
Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gln Gln
355 360 365
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly
370 375 380
Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
385 390 395 400
Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala
405 410 415
Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Tyr
420 425 430
Gly Pro Gly Gln Ser Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Gln Gly Pro
435 440 445
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro
450 455 460
Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala
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Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gln Asn Gly
485 490 495
Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Ser
500 505 510
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
515 520 525
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly
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Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Gly Pro Gly
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Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Leu Tyr Gly Leu Gly Pro Tyr
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Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Leu Tyr Gly Pro Gly Val Ile Gly
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Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Val Ile Gly Pro
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Gly Leu Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Leu Tyr
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Ala Ala Ala Ala Ala Gly Leu Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Val Ile Gly
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Ala Ala Ala Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser
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<223> PRT888
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145 150 155 160
Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Val Leu Gly Pro Ser Ala Ser Ala
165 170 175
Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Val Leu Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro
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195 200 205
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Pro Gly Val Leu Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
225 230 235 240
Gly Val Leu Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala
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Gly Gln Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Val Leu Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
260 265 270
Ala Ser Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Val
275 280 285
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Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr
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325 330 335
Pro Gly Val Leu Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala
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65 70 75 80
Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly
85 90 95
Pro Gly Ala Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Val
100 105 110
Phe Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser
115 120 125
Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
130 135 140
Pro Gly Ser Gly Ile Tyr Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser
145 150 155 160
Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala
165 170 175
Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro
180 185 190
Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly
195 200 205
Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ser Gly Val Phe Gly
210 215 220
Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
225 230 235 240
Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala
245 250 255
Gly Ile Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
260 265 270
Ala Ser Gly Ile Asn Gly Pro Gly Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val
275 280 285
Phe Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Val Phe
290 295 300
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr
305 310 315 320
Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Gly
325 330 335
Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala
340 345 350
Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile
355 360 365
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe
370 375 380
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr
385 390 395 400
Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly
405 410 415
Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile
420 425 430
Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser
435 440 445
Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
450 455 460
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
465 470 475 480
Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly
485 490 495
Ile Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Ile Asn Gly Pro Gly Ser Gly Ile
500 505 510
Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala
515 520 525
Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
530 535 540
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Val
545 550 555 560
Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro
565 570 575
Gly Val Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
580 585 590
Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
595 600 605
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Asn Gly Pro
610 615 620
Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly
625 630 635 640
Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala
645 650 655
Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser
660 665 670
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ala
675 680 685
Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
690 695 700
Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly
705 710 715 720
Val Phe Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser
725 730 735
Gly Ile Tyr Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly
740 745 750
Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala
755 760 765
Ala Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser
770 775 780
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly
785 790 795 800
Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Val
805 810 815
Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Val Phe
820 825 830
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr
835 840 845
Gly Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly
850 855 860
Ile Asn Gly Pro Gly Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
865 870 875 880
Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr
885 890 895
Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly
900 905 910
Val Phe Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly Val
915 920 925
Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile
930 935 940
Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala
945 950 955 960
Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr
965 970 975
Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
980 985 990
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val
995 1000 1005
Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly
1010 1015 1020
Ser Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly
1025 1030 1035
Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
1040 1045 1050
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly
1055 1060 1065
Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
1070 1075 1080
Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Ile Asn Gly Pro Gly
1085 1090 1095
Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser Ala
1100 1105 1110
Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly
1115 1120 1125
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr
1130 1135 1140
Gly Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser
1145 1150 1155
Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Ala Ser
1160 1165 1170
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly
1175 1180 1185
Ala Ser
1190
Claims (20)
1.一种高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其为由包含改造丝心蛋白的改造丝心蛋白纤维得到的、收缩后的人造丝心蛋白短纤纱，其中，
所述改造丝心蛋白为包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质，
式1和式2中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数的比例为40％以上；REP表示由2～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列；m表示2～300的整数；两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列；两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列，
所述结构域序列与天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列不同，
所述改造丝心蛋白纤维通过湿式纺丝、干式纺丝、干湿式纺丝或熔融纺丝得到，
下述式I所定义的收缩率超过1％，
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白短纤纱的长度/纺纱后且与水接触之前的人造丝心蛋白短纤纱的长度)}×100(％)…(式I)。
2.根据权利要求1所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其中，所述改造丝心蛋白为改造蛛丝丝心蛋白。
3.根据权利要求1或2所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其通过与低于沸点的水接触而进行了收缩。
4.根据权利要求3所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其中，所述水的温度为10～90℃。
5.根据权利要求3或4所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其通过在与所述水接触后进行干燥而进一步进行了收缩。
6.一种高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法，其具备使由包含改造丝心蛋白的改造丝心蛋白纤维得到的人造丝心蛋白短纤纱与低于沸点的水接触而使其收缩的工序，
所述改造丝心蛋白为包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质，
式1和式2中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数的比例为40％以上；REP表示由2～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列；m表示2～300的整数；两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列；两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列，
所述结构域序列与天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列不同，
所述改造丝心蛋白纤维通过湿式纺丝、干式纺丝、干湿式纺丝或熔融纺丝得到，
下述式I所定义的收缩率超过1％，
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白短纤纱的长度/纺纱后且与水接触之前的人造丝心蛋白短纤纱的长度)}×100(％)…(式I)。
7.根据权利要求6所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法，其中，所述改造丝心蛋白为改造蛛丝丝心蛋白。
8.根据权利要求6或7所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法，其中，所述水的温度为10～90℃。
9.根据权利要求6～8中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱的制造方法，其中，
所述使其收缩的工序进一步包括对与所述水接触后的人造丝心蛋白短纤纱进行干燥的步骤。
10.一种人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法，其具备使由包含改造丝心蛋白的改造丝心蛋白纤维得到的人造丝心蛋白短纤纱与低于沸点的水接触而使其收缩的工序，
所述改造丝心蛋白为包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质，
式1和式2中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数的比例为40％以上；REP表示由2～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列；m表示2～300的整数；两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列；两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列，
所述结构域序列与天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列不同，
所述改造丝心蛋白纤维通过湿式纺丝、干式纺丝、干湿式纺丝或熔融纺丝得到，
下述式I所定义的收缩率超过1％，
收缩率＝{1-(收缩后的人造丝心蛋白短纤纱的长度/纺纱后且与水接触之前的人造丝心蛋白短纤纱的长度)}×100(％)…(式I)。
11.根据权利要求10所述的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法，其中，所述改造丝心蛋白为改造蛛丝丝心蛋白。
12.根据权利要求10或11所述的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法，其中，所述水的温度为10～90℃。
13.根据权利要求10～12中任一项所述的人造丝心蛋白短纤纱的收缩方法，其中，
所述使其收缩的工序进一步包括对与所述水接触后的人造丝心蛋白短纤纱进行干燥的步骤。
14.一种人造丝心蛋白短纤纱，其由包含改造丝心蛋白的改造丝心蛋白纤维得到、并且下述式II所定义的收缩率超过1％，
收缩率＝{1-(实施包括与低于沸点的水接触的步骤的收缩加工后的人造丝心蛋白短纤纱的长度/实施所述收缩加工前的人造丝心蛋白短纤纱的长度)}×100(％)…(式II)，
所述改造丝心蛋白为包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质，
式1和式2中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数的比例为40％以上；REP表示由2～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列；m表示2～300的整数；两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列；两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列，
所述结构域序列与天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列不同，
所述改造丝心蛋白纤维通过湿式纺丝、干式纺丝、干湿式纺丝或熔融纺丝得到。
15.根据权利要求1～5中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其中，
所述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，
所述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少缺失了一个或两个以上(A)n基序的、降低了(A)n基序的含量的氨基酸序列，
式1中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为83％以上；REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列；m表示2～300的整数；两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列；两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。
16.根据权利要求1～5中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其中，
所述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，
所述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少REP中的一个或两个以上甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的、降低了甘氨酸残基的含量的氨基酸序列，
式1中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为83％以上；REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列；m表示2～300的整数；两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列；两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。
17.根据权利要求1～5中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其中，
所述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，
所述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上氨基酸残基被置换为疏水性指数大的氨基酸残基和/或在REP中插入一个或两个以上疏水性指数大的氨基酸残基的、包含局部疏水性指数大的区域的氨基酸序列，
式1中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为83％以上；REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列；m表示2～300的整数；两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列；两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。
18.根据权利要求1～5中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其中，
所述改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列，
所述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基发生缺失或被置换为其他氨基酸残基的、降低了谷氨酰胺残基的含量的氨基酸序列，
式1和式2中，(A)n基序表示由2～27个氨基酸残基构成的氨基酸序列，且(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于全部氨基酸残基数为80％以上；REP表示由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列；m表示2～300的整数；两个以上存在的(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列；两个以上存在的REP彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。
19.根据权利要求1～5中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其中，所述改造丝心蛋白的极限氧指数(LOI)值为26.0以上。
20.根据权利要求1～5中任一项所述的高收缩人造丝心蛋白短纤纱，其中，
所述改造丝心蛋白的根据下述式A求出的最高吸湿发热度超过0.025℃/g，
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下后的试样温度的最高值)-(将试样置于低湿度环境下直至试样温度达到平衡后转移到高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
式A中，低湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃和相对湿度为90％的环境。
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Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PB01 | Publication | ||
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| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
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| GR01 | Patent grant | ||
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| PE01 | Entry into force of the registration of the contract for pledge of patent right | ||
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Denomination of invention: High shrinkage artificial silk heart protein short fiber yarn and its manufacturing method, as well as artificial silk heart protein short fiber yarn and its shrinkage method Effective date of registration: 20231116 Granted publication date: 20230711 Pledgee: Contract Club Eve Pledgor: SPIBER Inc. Registration number: Y2021990001112 |