WO2021066040A1 - 人工毛髪用繊維及びその製造方法 - Google Patents

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WO2021066040A1
WO2021066040A1 PCT/JP2020/037238 JP2020037238W WO2021066040A1 WO 2021066040 A1 WO2021066040 A1 WO 2021066040A1 JP 2020037238 W JP2020037238 W JP 2020037238W WO 2021066040 A1 WO2021066040 A1 WO 2021066040A1
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WO
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amino acid
particles
seq
gloss
structural protein
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Application number
PCT/JP2020/037238
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English (en)
French (fr)
Inventor
翔太 冨樫
佑之介 安部
正敏 関
高橋　英樹
Original Assignee
Ｓｐｉｂｅｒ株式会社
株式会社アデランス
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
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    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A41—WEARING APPAREL
    • A41G—ARTIFICIAL FLOWERS; WIGS; MASKS; FEATHERS
    • A41G3/00—Wigs
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D01—NATURAL OR MAN-MADE THREADS OR FIBRES; SPINNING
    • D01F—CHEMICAL FEATURES IN THE MANUFACTURE OF ARTIFICIAL FILAMENTS, THREADS, FIBRES, BRISTLES OR RIBBONS; APPARATUS SPECIALLY ADAPTED FOR THE MANUFACTURE OF CARBON FILAMENTS
    • D01F4/00—Monocomponent artificial filaments or the like of proteins; Manufacture thereof
    • D01F4/02—Monocomponent artificial filaments or the like of proteins; Manufacture thereof from fibroin

Definitions

  • the present invention relates to fibers for artificial hair and a method for producing the same.
  • Human hair has long been used as hair for headdresses such as wigs, hair for hair growth, and hair substitutes. From the viewpoint of deterioration of human hair quality and stable supply in recent years, synthetic resin fibers such as nylon and polyester and regenerated collagen protein fibers are widely used as artificial hair.
  • the present inventors surprisingly, by using gloss-suppressing particles having a specific particle size and blending ratio, naturally in a structural protein fiber containing an artificial structural protein. It was found that not only a good luster is obtained and the decrease in strength is suppressed, but also the nodular elongation is improved in most of them, although some of them are equivalent.
  • a fiber for artificial hair wherein the gloss-suppressing particles are organic polymer particles or metal oxide particles having an average particle size of more than 0.2 ⁇ m and 10 ⁇ m or less.
  • It contains a recombinant structural protein and a recombinant structural protein fiber containing the recombinant structural protein and incompatible gloss-inhibiting particles.
  • the gloss-suppressing particles are organic polymer particles or metal oxide particles, and the content of the gloss-suppressing particles is more than 1 part by mass and 12 parts by mass or less with respect to 100 parts by mass of the recombinant structural protein.
  • a fiber for artificial hair wherein the ratio of the average particle size of the gloss-suppressing particles to the fiber size of the recombinant structural protein fiber is a value in the range of 0.003 to 0.2.
  • the fibroin is at least one selected from the group consisting of spider silk fibroin (artificial spider fibroin) and silk fibroin (artificial silk fibroin).
  • the artificial structural protein or the recombinant structural protein is at least one selected from the group consisting of spider silk fibroin (artificial spider fibroin or recombinant spider fibroin) and keratin (artificial keratin or recombinant keratin), [1] to [ 6]
  • the artificial hair fiber according to [8] The artificial hair fiber according to [5], wherein the fibroin is spider silk fibroin.
  • the organic polymer particles are particles composed of at least one selected from the group consisting of acrylic resin, urethane resin, acrylic urethane composite resin, polyamide resin and silicone resin, and the metal oxide particles are made of titanium oxide and silicon dioxide.
  • the artificial hair fiber according to any one of [1] to [10], wherein the gloss-suppressing particles are particles composed of at least one selected from the group consisting of an acrylic resin, a urethane resin, and an acrylic urethane composite resin.
  • a dispersion containing an artificial structural protein, gloss-suppressing particles incompatible with the artificial structural protein, and a solvent in which the artificial structural protein can be dissolved is discharged from a spinneret, and then the solvent is removed to form a structural protein fiber.
  • Including the process of The content of the gloss-suppressing particles is more than 1 part by mass and 12 parts by mass or less with respect to 100 parts by mass of the artificial structure protein, and the gloss-suppressing particles have an average particle diameter of 0.2 ⁇ m or more and 10 ⁇ m or less.
  • a production method which is a metal oxide particle [17] A method for manufacturing fibers for artificial hair.
  • a dispersion containing an artificial structural protein, gloss-suppressing particles incompatible with the artificial structural protein, and a solvent in which the artificial structural protein can be dissolved is discharged from a spinneret, and then the solvent is removed to form a structural protein fiber.
  • the gloss-suppressing particles are organic polymer particles or metal oxide particles, and the content of the gloss-suppressing particles is more than 1 part by mass and 12 parts by mass or less with respect to 100 parts by mass of the recombinant structural protein.
  • a production method in which the ratio of the average particle size of the gloss-suppressing particles to the fiber size of the recombinant structural protein fiber is a value in the range of 0.003 to 0.2.
  • a method for manufacturing fibers for artificial hair A dispersion containing the recombinant structural protein, gloss-suppressing particles incompatible with the recombinant structural protein, and a solvent in which the recombinant structural protein can be dissolved is discharged from the spinneret, and then the solvent is removed to form structural protein fibers. Including the process of The content of the gloss-suppressing particles is more than 1 part by mass and 12 parts by mass or less with respect to 100 parts by mass of the recombinant structural protein, and the gloss-suppressing particles have an average particle size of 0.2 ⁇ m or more and 10 ⁇ m or less. Or a production method which is a metal oxide particle. [19] A method for manufacturing fibers for artificial hair.
  • a dispersion containing the recombinant structural protein, gloss-suppressing particles incompatible with the recombinant structural protein, and a solvent in which the recombinant structural protein can be dissolved is discharged from the spinneret, and then the solvent is removed to form structural protein fibers.
  • the gloss-suppressing particles are organic polymer particles or metal oxide particles, and the content of the gloss-suppressing particles is more than 1 part by mass and 12 parts by mass or less with respect to 100 parts by mass of the recombinant structural protein.
  • a production method in which the ratio of the average particle size of the gloss-suppressing particles to the fiber size of the recombinant structural protein fiber is a value in the range of 0.003 to 0.2.
  • [20] The method for producing an artificial hair fiber according to any one of [16] to [19], wherein the solvent is an organic solvent.
  • the artificial structural protein or the recombinant structural protein is at least one selected from the group consisting of fibroin and keratin.
  • the fibroin is at least one selected from the group consisting of spider silk fibroin and silk fibroin.
  • the organic polymer particles are particles composed of at least one selected from the group consisting of acrylic resin, urethane resin, acrylic urethane composite resin, silicone resin and polyamide resin, and the metal oxide particles are made of titanium oxide and silicon dioxide.
  • [34] Artificial hair containing the fiber for artificial hair according to any one of [1] to [15].
  • [35] Artificial hair obtained by using the artificial hair fiber according to any one of [1] to [15].
  • the artificial hair fiber of the present invention it is possible to provide an artificial hair fiber which has a natural luster, can suppress a decrease in strength, and can improve knot elongation. Further, according to the production method of the present invention, fibers for artificial hair having the above characteristics can be easily produced.
  • FIG. 6 is a scanning electron microscope (SEM) image of the sides and cross sections of the recombinant structural protein fibers obtained in Examples 1-6. It is a scanning electron microscope (SEM) image of the side surface and the cross section of the fiber obtained in Comparative Examples 24 to 25. It is explanatory drawing which shows the example of the spinning apparatus schematicly. It is a figure which shows the example of the length change of a raw material fiber by contact with water.
  • the fiber for artificial hair according to the present embodiment contains an artificial structural protein and gloss-suppressing particles that are incompatible with the artificial structural protein, and the content of the gloss-suppressing particles is artificial. It is characterized in that the gloss-suppressing particles are organic polymer particles or metal oxide particles having an average particle diameter of more than 0.2 ⁇ m and 10 ⁇ m or less, which is more than 1 part by mass and 12 parts by mass or less with respect to 100 parts by mass of the structural protein. To do. Further, the artificial hair fiber according to the present embodiment contains an artificial structural protein fiber containing an artificial structural protein and gloss-suppressing particles incompatible with the artificial structural protein, and the gloss-suppressing particles are organic polymers.
  • the fiber for artificial hair means a fiber that can be used for artificial hair, and the fiber for artificial hair may be used as it is as artificial hair, or the fiber for artificial hair may be processed to obtain artificial hair.
  • processing into artificial hair include processing such as coloring (dyeing), giving a curl shape, and giving a straight shape.
  • the artificial hair fiber can be produced by the method for producing an artificial hair fiber described later.
  • the artificial hair fibers according to the present embodiment can be used alone or in combination with other fibers to form industrial hair.
  • the fiber diameter of the artificial hair fiber according to the present embodiment may be 40 ⁇ m to 120 ⁇ m, 45 ⁇ m to 120 ⁇ m, 48 ⁇ m to 120 ⁇ m, 50 ⁇ m to 120 ⁇ m, 55 ⁇ m to 120 ⁇ m. It may be 60 ⁇ m to 120 ⁇ m, 65 ⁇ m to 120 ⁇ m, 60 ⁇ m to 110 ⁇ m, 60 ⁇ m to 100 ⁇ m, 60 ⁇ m to 95 ⁇ m, 60 ⁇ m to 90 ⁇ m.
  • the fibroin according to this embodiment is preferably spider silk fibroin.
  • Spider silk fibroin includes naturally occurring spider silk fibroin and modified spider silk fibroin derived from natural spider silk fibroin. Examples of the natural arachnid fibroin include spider silk proteins produced by arachnids.
  • REP may be an amino acid sequence composed of 10 to 200 amino acid residues, 10 to 40, 10 to 60, 10 to 80, 10 to 100, 10 to 120, 10 to 140, 10 to 160, or It may be an amino acid sequence composed of 10 to 180 amino acid residues.
  • m represents an integer of 2 to 300, 8 to 300, 10 to 300, 20 to 300, 40 to 300, 60 to 300, 80 to 300, 10 to 200, 20 to 200, 20 to 180, 20 to 160, It may be an integer of 20 to 140 or 20 to 120.
  • the plurality of (A) n motifs may have the same amino acid sequence or different amino acid sequences.
  • the plurality of REPs may have the same amino acid sequence or different amino acid sequences.
  • Naturally-derived fibroin is a protein containing a domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m or the formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif.
  • Specific examples include fibroin produced by insects or arachnids.
  • fibroins produced by insects include Bombyx mori, Bombyx mandarina, Antheraea yamamai, Antheraea pyrai, ⁇ ⁇ (Anteraea perni), and tussah. ), Silk moth (Samia cinthia), Chrysanthemum (Caligra japonica), Chusser silk moth (Antheraea mylitta), Muga silk moth (Antheraea assama), etc. Hornet silk protein can be mentioned.
  • insect-produced fibroin include, for example, the silk moth fibroin L chain (GenBank accession number M76430 (base sequence) and AAA27840.1 (amino acid sequence)).
  • Spiders belonging to the genus Long-jawed orchard (Dyschiriognatha), spiders belonging to the genus Long-jawed orchard (Long-jawed orchard), spiders belonging to the genus Latrodectus, spiders belonging to the genus Latrodectus, and spiders belonging to the genus Latrodectus. ), And spider silk proteins produced by spiders belonging to the family Long-jawed orchard (Tetragnathidae family).
  • the spider silk protein include traction thread proteins such as MaSp (MaSp1 and MaSp2) and ADF (ADF3 and ADF4), MiSp (MiSp1 and MiSp2), and the like.
  • spider silk proteins produced by spiders include, for example, fibroin-3 (aff-3) [derived from Araneus diadematus] (GenBank accession numbers AAC47010 (amino acid sequence), U47855 (base sequence)). fibroin-4 (aff-4) [derived from Araneus diadematus] (GenBank accession number AAC47011 (amino acid sequence), U47856 (base sequence)), dragline silk protein spidroin 1 [from Nephila clavipes] (GenBank sequence number AAC4011 (amino acid sequence), U47856 (base sequence)) ), U37520 (base sequence)), major amplifier speedin 1 [derived from Laterectus hesperus] (GenBank accession number ABR68856 (amino acid sequence), EF595246 (base sequence)), dragline silk proteinaspirin Numbers AAL32472 (amino acid sequence), AF441245 (base sequence)), major protein speedin 1 [derived from Europe protein austral
  • fibroin whose sequence information is registered in NCBI GenBank can be mentioned.
  • sequence information registered in NCBI GenBank among the sequences containing INV as DIVISION, spidroin, complete, fibroin, "silk and protein", or “silk and protein” are described as keywords in DEFINITION. It can be confirmed by extracting a sequence, a character string of a specific protein from CDS, and a sequence in which a specific character string is described in TISSUE TYPE from SOURCE.
  • the modified fibroin may be one in which the amino acid sequence of naturally-derived fibroin is used as it is, or one in which the amino acid sequence is modified based on the amino acid sequence of naturally-derived fibroin (for example, cloned naturally-derived fibroin). It may be an amino acid sequence modified by modifying the gene sequence, or it may be artificially designed and synthesized regardless of naturally occurring fibroin (for example, chemically synthesized nucleic acid encoding the designed amino acid sequence). It may have a desired amino acid sequence).
  • the modified fibroin is, for example, modifying the amino acid sequence corresponding to the substitution, deletion, insertion and / or addition of one or more amino acid residues to the cloned naturally occurring fibroin gene sequence. Can be obtained at. Substitution, deletion, insertion and / or addition of amino acid residues can be carried out by methods well known to those skilled in the art such as partial mutagenesis. Specifically, Nucleic Acid Res. It can be carried out according to the method described in the literature such as 10, 6487 (1982), Methods in Enzymology, 100, 448 (1983).
  • the modified fibroin may be, for example, modified fibroin derived from silk protein produced by silkworm (modified silk fibroin), or modified fibroin derived from spider silk protein produced by spiders (modified spider silk fibroin). May be good.
  • modified fibroin examples include modified fibroin (first modified fibroin) derived from the large spitting tube bookmarker thread protein produced in the large bottle-shaped gland of spiders, and a domain sequence with a reduced content of glycine residues.
  • a modified fibroin having a reduced domain sequence can be mentioned.
  • Examples of the first modified fibroin include proteins containing a domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m.
  • n is preferably an integer of 3 to 20, more preferably an integer of 4 to 20, further preferably an integer of 8 to 20, and even more preferably an integer of 10 to 20 in Equation 1.
  • An integer of ⁇ 16 is even more preferred, an integer of 8-16 is particularly preferred, and an integer of 10-16 is most preferred.
  • the number of amino acid residues constituting REP in the formula 1 is preferably 10 to 200 residues, more preferably 10 to 150 residues, and 20 to 100 residues. Is even more preferable, and 20 to 75 residues are even more preferable.
  • the total number of residues of glycine residue, serine residue and alanine residue contained in the amino acid sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m is the amino acid residue. It is preferably 40% or more, more preferably 60% or more, and further preferably 70% or more with respect to the total number.
  • the first modified fibroin contains the unit of the amino acid sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m , and the C-terminal sequence is the amino acid sequence shown in any of SEQ ID NOs: 1 to 3. Alternatively, it may be a polypeptide having an amino acid sequence having 90% or more homology with the amino acid sequence shown in any of SEQ ID NOs: 1 to 3.
  • the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 4 is the first to the amino acid sequence of ADF3 in which the amino acid sequence (SEQ ID NO: 5) consisting of the start codon, His10 tag and HRV3C protease (Human rhinovirus 3C protease) recognition site is added to the N-terminal.
  • the 13th repeat region is increased approximately twice and mutated so that the translation terminates at the 1154th amino acid residue.
  • the amino acid sequence at the C-terminal of the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 4 is the same as the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 3.
  • the modified fibroin of (1-i) may consist of the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 4.
  • the second modified fibroin has an amino acid sequence whose domain sequence has a reduced content of glycine residues as compared to naturally occurring fibroin. It can be said that the second modified fibroin has an amino acid sequence corresponding to at least one or more glycine residues in REP replaced with another amino acid residue as compared with naturally occurring fibroin. ..
  • the second modified fibroin has a domain sequence of GGX and GPGXX in REP as compared with naturally occurring fibroin (where G is a glycine residue, P is a proline residue, and X is an amino acid residue other than glycine. In at least one motif sequence selected from), it has an amino acid sequence corresponding to at least one or a plurality of glycine residues in the motif sequence being replaced with another amino acid residue. You may.
  • the ratio of the motif sequence in which the above-mentioned glycine residue is replaced with another amino acid residue may be 10% or more of the total motif sequence.
  • the second modified fibroin may contain a secretory signal for releasing the protein produced in the recombinant protein production system to the outside of the host.
  • the sequence of the secretory signal can be appropriately set according to the type of host.
  • the third modified fibroin may have an amino acid sequence corresponding to a 10-40% deletion of the (A) n motif from naturally occurring fibroin.
  • the third modification fibroin its domain sequence, compared to the naturally occurring fibroin, at least from the N-terminal side toward the C-terminal one to three (A) n motif every one (A) n motif It may have an amino acid sequence corresponding to the deletion of.
  • the third modified fibroin has a domain sequence of at least two consecutive (A) n- motif deletions and one (A) from the N-terminal side to the C-terminal side as compared to naturally occurring fibroin. ) It may have an amino acid sequence corresponding to the deletion of the n-motif being repeated in this order.
  • the third modified fibroin contains a domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m , and two adjacent [(A) n motifs from the N-terminal side to the C-terminal side.
  • -REP The number of amino acid residues in the REP of the unit is sequentially compared, and when the number of amino acid residues in the REP having a small number of amino acid residues is 1, the ratio of the number of amino acid residues in the other REP is 1.8 to When x is the maximum value of the sum of the number of amino acid residues of two adjacent [(A) n motif-REP] units, which is 11.3, and y is the total number of amino acid residues in the domain sequence.
  • the number of alanine residues with respect to the total number of amino acid residues in the n motif may be 83% or more, preferably 86% or more, more preferably 90% or more, and 95% or more. It is even more preferably 100% (meaning that it is composed only of alanine residues).
  • FIG. 1 shows a domain sequence obtained by removing the N-terminal sequence and the C-terminal sequence from the modified fibroin. From the N-terminal side (left side), the domain sequence consists of (A) n motif-first REP (50 amino acid residues)-(A) n motif-second REP (100 amino acid residues)-(A) n. Motif-Third REP (10 amino acid residues)-(A) n Motif-Fourth REP (20 amino acid residues)-(A) n Motif-Fifth REP (30 amino acid residues)-(A) It has an arrangement called n motifs.
  • Two adjacent [(A) n motif-REP] units are sequentially selected from the N-terminal side toward the C-terminal side so as not to overlap. At this time, there may be a [(A) n motif-REP] unit that is not selected.
  • pattern 1 (comparison between the first REP and the second REP and comparison between the third REP and the fourth REP)
  • pattern 2 (comparison between the first REP and the second REP, and a comparison).
  • 4th REP and 5th REP comparison Pattern 3 (2nd REP and 3rd REP comparison, and 4th REP and 5th REP comparison
  • Pattern 4 (1st REP and (Comparison of the second REP) is shown. There are other selection methods.
  • the number of amino acid residues of each REP in two adjacent [(A) n motif-REP] units selected is compared.
  • the comparison is performed by obtaining the ratio of the number of amino acid residues of the other when the one with the smaller number of amino acid residues is set to 1.
  • each pattern add up the total number of amino acid residues of the two adjacent [(A) n motif-REP] units shown by the solid line (not only REP, but also the number of amino acid residues of (A) n motif. is there.). Then, the total values added are compared, and the total value (maximum value of the total value) of the pattern in which the total value is maximized is defined as x. In the example shown in FIG. 1, the total value of pattern 1 is the maximum.
  • x / y (%) can be calculated by dividing x by the total number of amino acid residues y in the domain sequence.
  • the third modified fibroin may contain the tag sequence described above at either or both of the N-terminus and the C-terminus.
  • the modified fibroin of (3-iii) may consist of the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15.
  • the modified fibroin of (3-iv) comprises an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15.
  • the modified fibroin of (3-iv) is also a protein containing the domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m.
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin of (3-iv) has 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15, and is N-terminal to C-terminal.
  • the number of amino acid residues of REP of two adjacent [(A) n motif-REP] units is sequentially compared and the number of amino acid residues of REP having a small number of amino acid residues is 1, the other Let x be the maximum value of the total value of the sum of the number of amino acid residues of two adjacent [(A) n motif-REP] units in which the ratio of the number of amino acid residues in REP is 1.8 to 11.3.
  • x / y is preferably 64.2% or more.
  • the fourth modified fibroin has an amino acid sequence whose domain sequence has a reduced content of (A) n motifs and a reduced content of glycine residues as compared with naturally occurring fibroin.
  • the domain sequence of the fourth modified fibroin lacked at least one or more (A) n motifs as compared to naturally occurring fibroin, plus at least one or more glycine residues in the REP. It can be said that it has an amino acid sequence corresponding to being substituted with another amino acid residue. That is, the fourth modified fibroin is a modified fibroin having the characteristics of the above-mentioned second modified fibroin and the third modified fibroin. Specific aspects and the like are as described in the second modified fibroin and the third modified fibroin.
  • the amino acid residue having a large hydrophobicity index is an amino acid selected from isoleucine (I), valine (V), leucine (L), phenylalanine (F), cysteine (C), methionine (M) and alanine (A). It is more preferably a residue.
  • one or more amino acid residues in REP were replaced with amino acid residues having a higher hydrophobicity index as compared with naturally occurring fibroin, and / or one or more amino acid residues in REP.
  • one or more amino acid residues were substituted, deleted, inserted and / or added as compared with naturally occurring fibroin.
  • the fifth modified fibroin leaves one or more hydrophilic amino acid residues (for example, amino acid residues having a negative hydrophobicity index) in the REP from the cloned naturally occurring fibroin gene sequence. It can be obtained by substituting for a group (eg, an amino acid residue with a positive hydrophobicity index) and / or inserting one or more hydrophobic amino acid residues in the REP. Also, for example, one or more hydrophilic amino acid residues in the REP have been replaced with hydrophobic amino acid residues from the amino acid sequence of naturally occurring fibroin, and / or one or more hydrophobic amino acid residues in the REP.
  • a group eg, an amino acid residue with a positive hydrophobicity index
  • one or more hydrophilic amino acid residues in the REP have been replaced with hydrophobic amino acid residues from the amino acid sequence of naturally occurring fibroin, and / or one or more hydrophobic amino acid residues in the REP.
  • an amino acid sequence corresponding to the insertion of and chemically synthesizing a nucleic acid encoding the designed amino acid sequence In each case, one or more hydrophilic amino acid residues in the REP were replaced with hydrophobic amino acid residues from the amino acid sequence of naturally occurring fibroin, and / or one or more hydrophobic amino acids in the REP.
  • the amino acid sequence corresponding to the substitution, deletion, insertion and / or addition of one or more amino acid residues may be further modified.
  • the fifth modified fibroin contains a domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m , from the (A) n motif located closest to the C-terminal side to the C-terminal of the above domain sequence.
  • the total number of amino acid residues contained in the region where the average value of the hydrophobicity index of consecutive 4 amino acid residues is 2.6 or more is defined as p.
  • hydrophobicity index For the hydrophobicity index of amino acid residues, a known index (Hydropathic index: Kyte J, & Doolittle R (1982) "A single method for dispensing the hydropathic protein, B. 105-132) is used. Specifically, the hydrophobicity index (hydropathy index, hereinafter also referred to as “HI”) of each amino acid is as shown in Table 1 below.
  • the average value of the hydrophobicity index is obtained for all consecutive 4 amino acid residues (each amino acid residue is used to calculate the average value 1 to 4 times).
  • a region in which the average value of the hydrophobicity index of consecutive four amino acid residues is 2.6 or more is specified. Even if a certain amino acid residue corresponds to a plurality of "consecutive four amino acid residues having an average value of 2.6 or more of the hydrophobicity index", it should be included as one amino acid residue in the region. become.
  • the total number of amino acid residues contained in the region is p. Further, the total number of amino acid residues contained in the sequence A is q.
  • p / q is preferably 6.2% or more, more preferably 7% or more, further preferably 10% or more, and more preferably 20% or more. Even more preferably, it is even more preferably 30% or more.
  • the upper limit of p / q is not particularly limited, but may be, for example, 45% or less.
  • the fifth modified fibroin is, for example, one or more hydrophilic amino acid residues (eg, a hydrophobic index) in the REP so that the amino acid sequence of the cloned naturally occurring fibroin satisfies the above p / q condition.
  • Amino acid residue with a negative value is replaced with a hydrophobic amino acid residue (for example, an amino acid residue with a positive hydrophobicity index), and / or one or more hydrophobic amino acid residues are inserted in the REP.
  • a hydrophobic amino acid residue for example, an amino acid residue with a positive hydrophobicity index
  • an amino acid sequence satisfying the above p / q condition from the amino acid sequence of naturally occurring fibroin and chemically synthesizing a nucleic acid encoding the designed amino acid sequence.
  • one or more amino acid residues in the REP were replaced with amino acid residues with a higher hydrophobicity index compared to naturally occurring fibroin, and / or one or more in the REP.
  • the modification corresponding to the substitution, deletion, insertion and / or addition of one or more amino acid residues may be performed. ..
  • the amino acid residue having a large hydrophobicity index is not particularly limited, but isoleucine (I), valine (V), leucine (L), phenylalanine (F), cysteine (C), methionine (M) and alanine (A). ) Is preferable, and valine (V), leucine (L) and isoleucine (I) are more preferable.
  • the fifth modified fibroin (5-i) the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 19 (Met-PRT720), SEQ ID NO: 20 (Met-PRT665) or SEQ ID NO: 21 (Met-PRT666).
  • a modified fibroin containing (5-ii) an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 or SEQ ID NO: 21 can be mentioned.
  • the modified fibroin of (5-i) will be described.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 19 is an amino acid consisting of 3 amino acid residues every other REP except for the domain sequence of the terminal on the C-terminal side with respect to the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 7 (Met-PRT410).
  • the sequence (VLI) was inserted at two locations, a part of the glutamine (Q) residue was replaced with a serine (S) residue, and a part of the amino acid on the C-terminal side was deleted.
  • the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 20 is the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 8 (Met-PRT525) with one amino acid sequence (VLI) consisting of 3 amino acid residues inserted every other REP. is there.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 21 is the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 8 with two amino acid sequences (VLI) consisting of three amino acid residues inserted every other REP.
  • the modified fibroin of (5-i) may consist of the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 or SEQ ID NO: 21.
  • the modified fibroin of (5-ii) comprises an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 or SEQ ID NO: 21.
  • the modified fibroin of (5-ii) is also a protein containing a domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m.
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin of (5-ii) has 90% or more sequence identity with the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 or SEQ ID NO: 21, and is located most on the C-terminal side (A) n.
  • P / q is preferably 6.2% or more.
  • the fifth modified fibroin may contain a tag sequence at either or both of the N-terminus and the C-terminus.
  • modified fibroin containing a tag sequence the amino acid sequence set forth in (5-iii) SEQ ID NO: 22 (PRT720), SEQ ID NO: 23 (PRT665) or SEQ ID NO: 24 (PRT666), or (5-iv).
  • a modified fibroin containing an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23 or SEQ ID NO: 24 can be mentioned.
  • amino acid sequences shown in SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23 and SEQ ID NO: 24 are the amino acid sequences shown in SEQ ID NO: 11 (His tag) at the N-terminal of the amino acid sequences shown in SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 and SEQ ID NO: 21, respectively. (Including array and hinge array) is added.
  • the modified fibroin of (5-iii) may consist of the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23 or SEQ ID NO: 24.
  • the modified fibroin of (5-iv) comprises an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 22, SEQ ID NO: 23 or SEQ ID NO: 24.
  • the modified fibroin of (5-iv) is also a protein containing the domain sequence represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m.
  • the sequence identity is preferably 95% or more.
  • the sequence obtained by excluding the sequence from the (A) n motif located on the most C-terminal side to the C-terminal of the domain sequence from the domain sequence is targeted at "the most C-terminal side".
  • the sequence from the n motif to the C-terminal of the domain sequence may contain a sequence having a low correlation with the sequence characteristic of fibroin, and m is small. In this case (that is, when the domain sequence is short), it affects the calculation result of the GPGXX motif content, and this effect is eliminated.
  • the "GPGXX motif” is located at the C-terminal of the REP, even if "XX" is, for example, "AA”, it is treated as a "GPGXX motif".
  • FIG. 5 is a schematic diagram showing a domain sequence of fibroin.
  • the calculation method of the GPGXX motif content rate will be specifically described with reference to FIG. First, in the fibroin domain sequence shown in FIG. 5 (“[(A) n motif-REP] m- (A) n motif” type), all REPs are “located closest to the C-terminal side ().
  • glucose residue content is a value calculated by the following method.
  • the "other amino acid residue” may be an amino acid residue other than the glutamine residue, but is preferably an amino acid residue having a larger hydrophobicity index than the glutamine residue.
  • the hydrophobicity index of amino acid residues is as shown in Table 1.
  • amino acid residues having a larger hydrophobicity index than glutamine residues include isoleucine (I), valine (V), leucine (L), phenylalanine (F), cysteine (C), and methionine (M).
  • Amino acid residues selected from alanine (A), glycine (G), threonine (T), serine (S), tryptophan (W), tyrosine (Y), proline (P) and histidine (H). it can.
  • amino acid residues selected from isoleucine (I), valine (V), leucine (L), phenylalanine (F), cysteine (C), methionine (M) and alanine (A) are more preferable.
  • Isoleucine (I), valine (V), leucine (L) and phenylalanine (F) are more preferably amino acid residues.
  • the sixth modified fibroin has a REP hydrophobicity of -0.8 or more, more preferably -0.7 or more, further preferably 0 or more, and 0.3 or more. Is even more preferable, and 0.4 or more is particularly preferable.
  • the upper limit of the hydrophobicity of REP is not particularly limited and may be 1.0 or less, or 0.7 or less.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 28 is one in which all QQs in the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 7 are replaced with VI, and the remaining Qs are replaced with L.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 29 is one in which all QQs in the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 7 are replaced with VF, and the remaining Qs are replaced with I.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 30 is obtained by substituting VL for all QQs in the amino acid sequence (Met-PRT525) shown in SEQ ID NO: 8.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 31 is one in which all QQs in the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 8 are replaced with VL, and the remaining Qs are replaced with I.
  • the modified fibroins of (6-ii) are in SEQ ID NO: 25, SEQ ID NO: 26, SEQ ID NO: 27, SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 31, SEQ ID NO: 32, SEQ ID NO: 41 or SEQ ID NO: 42. It contains an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the indicated amino acid sequence.
  • the modified fibroin of (6-ii) is also a domain represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m or the formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif. It is a protein containing a sequence. The sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin of (6-ii) preferably has a glutamine residue content of 9% or less. Further, the modified fibroin of (6-ii) preferably has a GPGXX motif content of 10% or more.
  • the sixth modified fibroin may contain a tag sequence at either or both of the N-terminus and the C-terminus. This enables isolation, immobilization, detection, visualization and the like of modified fibroin.
  • sixth modified fibroin containing the tag sequence (6-iii) SEQ ID NO: 33 (PRT888), SEQ ID NO: 34 (PRT965), SEQ ID NO: 35 (PRT889), SEQ ID NO: 36 (PRT916), Modified fibroin containing the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 37 (PRT918), SEQ ID NO: 38 (PRT699), SEQ ID NO: 39 (PRT698), SEQ ID NO: 40 (PRT966), SEQ ID NO: 43 (PRT917) or SEQ ID NO: 44 (PRT1028).
  • amino acid sequences shown by SEQ ID NO: 33, SEQ ID NO: 34, SEQ ID NO: 35, SEQ ID NO: 36, SEQ ID NO: 37, SEQ ID NO: 38, SEQ ID NO: 39, SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 43 and SEQ ID NO: 44 are, respectively, SEQ ID NO: 25. , SEQ ID NO: 26, SEQ ID NO: 27, SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 31, SEQ ID NO: 32, SEQ ID NO: 41 and SEQ ID NO: 42 shown by SEQ ID NO: 11 at the N-terminal of the amino acid sequence.
  • the amino acid sequence (including His tag sequence and hinge sequence) is added.
  • the modified fibroins of (6-iii) are in SEQ ID NO: 33, SEQ ID NO: 34, SEQ ID NO: 35, SEQ ID NO: 36, SEQ ID NO: 37, SEQ ID NO: 38, SEQ ID NO: 39, SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 43 or SEQ ID NO: 44. It may consist of the indicated amino acid sequence.
  • the modified fibroins of (6-iv) are in SEQ ID NO: 33, SEQ ID NO: 34, SEQ ID NO: 35, SEQ ID NO: 36, SEQ ID NO: 37, SEQ ID NO: 38, SEQ ID NO: 39, SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 43 or SEQ ID NO: 44. It contains an amino acid sequence having 90% or more sequence identity with the indicated amino acid sequence.
  • the modified fibroin of (6-iv) is also a domain represented by the formula 1: [(A) n motif-REP] m or the formula 2: [(A) n motif-REP] m- (A) n motif. It is a protein containing a sequence. The sequence identity is preferably 95% or more.
  • the modified fibroin of (6-iv) preferably has a glutamine residue content of 9% or less. Further, the modified fibroin of (6-iv) preferably has a GPGXX motif content of 10% or more.
  • the sixth modified fibroin may contain a secretory signal for releasing the protein produced in the recombinant protein production system to the outside of the host.
  • the sequence of the secretory signal can be appropriately set according to the type of host.
  • the modified fibroin is at least two or more of the characteristics of the first modified fibroin, the second modified fibroin, the third modified fibroin, the fourth modified fibroin, the fifth modified fibroin, and the sixth modified fibroin. It may be a modified fibroin having the above-mentioned characteristics.
  • the modified fibroin may be a hydrophilic modified fibroin or a hydrophobic modified fibroin.
  • hydrophobic modified fibroin is a value obtained by obtaining the total hydrophobicity index (HI) of all amino acid residues constituting the modified fibroin, and then dividing the total by the total number of amino acid residues.
  • the hydrophobicity index is as shown in Table 1.
  • the "hydrophilic modified fibroin” is a modified fibroin having an average HI of 0 or less.
  • hydrophilic modified fibroin is preferable from the viewpoint of excellent combustion resistance.
  • hydrophobically modified fibroin examples include the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 27, SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 29, SEQ ID NO: 30, SEQ ID NO: 31, SEQ ID NO: 32, SEQ ID NO: 33 or SEQ ID NO: 43, SEQ ID NO: 35.
  • modified fibroins comprising the amino acid sequences set forth in SEQ ID NO: 37, SEQ ID NO: 38, SEQ ID NO: 39, SEQ ID NO: 40, SEQ ID NO: 41 or SEQ ID NO: 44.
  • hydrophilic modified fibroin examples include the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 4, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 12, and SEQ ID NO: 14. Or the amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 15, SEQ ID NO: 18, SEQ ID NO: 7, amino acid sequence represented by SEQ ID NO: 8 or SEQ ID NO: 9, amino acid represented by SEQ ID NO: 17, SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 14 or SEQ ID NO: 15.
  • modified fibroins comprising the amino acid sequence set forth in the sequence, SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 or SEQ ID NO: 21.
  • the artificial structural protein may be a polypeptide derived from the above-mentioned natural structural protein, that is, a recombinant polypeptide.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 45 corresponds to the repeat portion and motif of a partial sequence of human collagen type 4 (NCBI GenBank accession number: CAA5635.1, GI: 3702452) obtained from the NCBI database.
  • the amino acid sequence (tag sequence and hinge sequence) shown by SEQ ID NO: 11 is added to the N-terminal of the amino acid sequence from the 301st residue to the 540th residue.
  • REP3 As a structural protein derived from resilin, for example, a protein containing a domain sequence represented by the formula 4: [REP3] q (where, in formula 4, q represents an integer of 4 to 300.
  • REP3 is Ser-JJ. It shows an amino acid sequence composed of -Tyr-Gly-U-Pro. J indicates an arbitrary amino acid residue, and it is particularly preferable that it is an amino acid residue selected from the group consisting of Asp, Ser and Thr. U is arbitrary. It is preferable that it is an amino acid residue selected from the group consisting of Pro, Ala, Thr and Ser.
  • the plurality of REP3s may have the same amino acid sequence or different amino acid sequences. ) Can be mentioned.
  • a protein containing the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 46 can be mentioned.
  • the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 46 replaces Thr at residue 87 with Ser and Asn at residue 95 in the amino acid sequence of lecillin (NCBI's GenBank accession number NP 61157, Gl: 24654243).
  • the amino acid sequence (tag sequence and hinge sequence) shown by SEQ ID NO: 49 is added to the N-terminal of the amino acid sequence from the 19th residue to the 321st residue of the sequence in which is replaced with Asp.
  • elastin-derived structural proteins include proteins having amino acid sequences such as NCBI GenBank accession numbers AAC98395 (human), I47076 (sheep), and NP786966 (bovine). Specifically, a protein containing the amino acid sequence shown in SEQ ID NO: 47 can be mentioned.
  • the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 47 is the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 11 at the N-terminal of the amino acid sequence from the 121st residue to the 390th residue of the amino acid sequence of accession number AAC98395 of NCBI GenBank. And hinge arrangement) is added.
  • keratin-derived structural protein examples include Type I keratin of Capra hircus. Specifically, a protein containing the amino acid sequence shown by SEQ ID NO: 48 (amino acid sequence of accession number ACY30466 of GenBank of NCBI) can be mentioned.
  • the recombinant structural protein was transformed with, for example, an expression vector having a nucleic acid sequence encoding the structural protein and one or more regulatory sequences operably linked to the nucleic acid sequence. It can be produced by expressing the nucleic acid by the host.
  • the method for producing the nucleic acid encoding the structural protein is not particularly limited. For example, using a gene encoding a structural protein such as natural fibroin, it is amplified and cloned by polymerase chain reaction (PCR), etc., and modified by genetic engineering techniques as necessary, or chemically synthesized.
  • the nucleic acid can be produced by the method described above.
  • the chemical synthesis method of nucleic acid is not particularly limited, and for example, based on the amino acid sequence information of the protein obtained from the NCBI web database, etc., AKTA oligonucleotide plus 10/100 (GE Healthcare Japan Co., Ltd.), etc.
  • Genes can be chemically synthesized by ligating automatically synthesized oligonucleotides by PCR or the like. At this time, in order to facilitate purification and / or confirmation of the recombinant structural protein, a nucleic acid encoding a structural protein consisting of an amino acid sequence in which an amino acid sequence consisting of a start codon and a His10 tag is added to the N-terminal of the above amino acid sequence is used. It may be synthesized.
  • the regulatory sequence is a sequence that controls the expression of the recombinant structural protein in the host (for example, a promoter, an enhancer, a ribosome binding sequence, a transcription termination sequence, etc.), and can be appropriately selected depending on the type of host.
  • a promoter an inducible promoter that functions in the host cell and can induce the expression of the recombinant structural protein may be used.
  • An inducible promoter is a promoter that can control transcription by the presence of an inducing substance (expression inducer), the absence of a repressor molecule, or physical factors such as an increase or decrease in temperature, osmotic pressure, or pH value.
  • the type of expression vector can be appropriately selected depending on the type of host, such as a plasmid vector, a viral vector, a cosmid vector, a phosmid vector, and an artificial chromosome vector.
  • a vector that can be autonomously replicated in a host cell or can be integrated into the chromosome of the host and contains a promoter at a position where a nucleic acid encoding a recombinant structural protein can be transcribed is preferably used.
  • any of prokaryotes and eukaryotes such as yeast, filamentous fungi, insect cells, animal cells and plant cells can be preferably used.
  • a prokaryote when used as a host, as a vector into which a nucleic acid encoding a structural protein is introduced, for example, pBTrp2 (manufactured by Boehringer Mannheim), pGEX (manufactured by Pharmacia), pUC18, pBluescriptII, pSupex, pET22b, pCold, pUB110, Examples thereof include pNCO2 (Japanese Unexamined Patent Publication No. 2002-238569).
  • Eukaryotic hosts include, for example, yeast and filamentous fungi (molds, etc.).
  • yeast include yeasts belonging to the genus Saccharomyces, Pichia, Schizosaccharomyces and the like.
  • filamentous fungi include filamentous fungi belonging to the genus Aspergillus, the genus Penicillium, the genus Trichoderma, and the like.
  • examples of the vector into which the nucleic acid encoding the structural protein is introduced include YEp13 (ATCC37115) and YEp24 (ATCC37051).
  • a method for introducing an expression vector into the host cell any method for introducing DNA into the host cell can be used. For example, a method using calcium ions [Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 69, 2110 (1972)], electroporation method, spheroplast method, protoplast method, lithium acetate method, competent method and the like.
  • the recombinant structural protein can be produced, for example, by culturing a host transformed with an expression vector in a culture medium, producing and accumulating the protein in the culture medium, and collecting the protein from the culture medium.
  • the method of culturing the host in the culture medium can be carried out according to the method usually used for culturing the host.
  • the culture medium contains a carbon source, a nitrogen source, inorganic salts, etc. that can be assimilated by the host, and the host can be efficiently cultured. If so, either a natural medium or a synthetic medium may be used.
  • Casein hydrolyzate, soybean meal and soybean meal hydrolyzate, various fermented bacterial cells and digested products thereof can be used.
  • the inorganic salts for example, primary potassium phosphate, secondary potassium phosphate, magnesium phosphate, magnesium sulfate, sodium chloride, ferrous sulfate, manganese sulfate, copper sulfate and calcium carbonate can be used.
  • Culturing of prokaryotes such as Escherichia coli or eukaryotes such as yeast can be carried out under aerobic conditions such as shaking culture or deep aeration stirring culture.
  • the culture temperature is, for example, 15-40 ° C.
  • the culture time is usually 16 hours to 7 days.
  • the pH of the culture medium during culturing is preferably maintained at 3.0 to 9.0.
  • the pH of the culture medium can be adjusted using an inorganic acid, an organic acid, an alkaline solution, urea, calcium carbonate, ammonia or the like.
  • antibiotics such as ampicillin and tetracycline may be added to the culture medium during the culture, if necessary.
  • an inducer may be added to the medium as needed.
  • isopropyl- ⁇ -D-thiogalactopyranoside or the like is used when culturing a microorganism transformed with an expression vector using the lac promoter
  • indol acrylic is used when culturing a microorganism transformed with an expression vector using the trp promoter. Acids and the like may be added to the medium.
  • the recombinant structural protein solution is not particularly limited as long as it is a solution in which the recombinant structural protein is dissolved in a dissolving solvent.
  • a dissolving solvent for example, it can be obtained by dissolving the crudely purified preparation of the above-mentioned recombinant structural protein in a dissolving solvent, or the soluble fraction containing the above-mentioned recombinant structural protein is used as it is, or the solvent is substituted or added to the dissolving solvent. It can also be obtained by dissolving a host cell (or a crushed product or a crushed solution of the host cell) expressing the recombinant structural protein in a lysing solvent.
  • the conditions for dissolving the recombinant structural protein in the dissolving solvent can be appropriately set according to the type of the dissolving solvent, the type and concentration of the salt to be added, the type of the recombinant structural protein, and the like.
  • the recombinant structural protein can be dissolved in a lysis solvent by appropriately setting the lysis conditions.
  • the lysis temperature is preferably maintained for a predetermined time by heating to a temperature at which the recombinant structural protein dissolves but the contaminants derived from the host cell expressing the recombinant structural protein do not dissolve.
  • the temperature for dissolution may be determined according to the type of dissolution solvent, the type and concentration of the salt to be added, the type of recombinant structural protein, etc., and examples thereof include temperatures of 30 to 100 ° C. and 40 to 60 ° C. be able to.
  • the upper limit of the temperature for melting may be 100 ° C., 90 ° C., 80 ° C. or 70 ° C.
  • the lower limit of the temperature for melting may be 30 ° C., 40 ° C., 50 ° C.
  • the time for dissolution is not particularly limited as long as the recombinant structural protein is sufficiently dissolved and the contaminants are less dissolved, but 10 to 120 minutes is preferable in consideration of industrial production. It is more preferably about 60 minutes, and even more preferably 10 to 30 minutes.
  • the amount of the dissolving solvent added to the host expressing the structural protein is preferably 100 to 300 times as much as the solvent (vol) / recombinant structural protein weight (wt) ratio per recombinant structural protein weight (wt), preferably 150. It is more preferably about 250 times, more preferably 175 to 225 times.
  • the salt to be added to the dissolving solvent lithium chloride, calcium chloride and sodium trifluoroacetate are preferable, and sodium trifluoroacetate is more preferable.
  • the concentration when the salt is added is preferably more than 0M and 1.0M or less, more preferably more than 0M and 0.6M or less, further preferably more than 0M and 0.5M or less, and more than 0M, based on the total amount of the dissolving solvent. It may be 0.01 M or less.
  • the amount of the lysis solvent added to the host cell expressing the recombinant structural protein is 100 to 300 times as the ratio of the lysis solvent (vol) / recombinant structural protein weight (wt) to the weight of the recombinant structural protein (wt). Is preferable, 150 to 250 times is more preferable, and 175 to 225 times is further preferable.
  • the salt to be added to the dissolving solvent lithium chloride, calcium chloride and sodium trifluoroacetate are preferable, and sodium trifluoroacetate is more preferable.
  • the concentration when the salt is added is preferably more than 0M and 1.0M or less, more preferably more than 0M and 0.6M or less, further preferably more than 0M and 0.5M or less, and more than 0M, based on the total amount of the dissolving solvent. It may be 0.01 M or less.
  • Examples of the temperature condition include temperatures of 30 to 100 ° C. and 40 to 60 ° C. using the above solvent.
  • the upper limit of the temperature for melting may be 100 ° C., 90 ° C., 80 ° C. or 70 ° C.
  • the lower limit of the temperature for melting may be 30 ° C., 40 ° C., 50 ° C.
  • the time for dissolution is preferably, for example, 10 to 120 minutes, more preferably 10 to 60 minutes, still more preferably 10 to 30 minutes.
  • the recombinant structural protein solution is obtained by dissolving a host cell expressing the recombinant structural protein (or a crushed product or crushed solution of the host cell, etc.) in a lysing solvent, the recombinant structural protein solution is recovered and the recombinant structural protein solution is recovered.
  • Insolubles may be separated to remove or reduce host cells and / or impurities derived from host cells.
  • the recovery of the structural protein solution and the separation of the insoluble matter are not particularly limited as long as the solution and the sediment (aggregate) can be separated.
  • the conditions for centrifugation are not particularly limited. For example, it can be carried out at room temperature (20 ⁇ 5 ° C.) at 8000 ⁇ g to 15,000 ⁇ g for 5 to 20 minutes.
  • the insoluble matter may be separated twice
  • the gloss-suppressing particles according to the present embodiment are organic polymer particles that are incompatible with artificial structural proteins such as the recombinant structural protein and have an average particle diameter of more than 0.2 ⁇ m and 10 ⁇ m or less. It is a metal oxide particle.
  • the gloss suppression means that the gloss of the fiber is suppressed (matted) by adding unevenness to the fiber surface by adding the gloss suppressing particles. By appropriately selecting the particle size and the amount of particles to be added according to the intended use of the fiber, the gloss of the fiber can be suppressed (matted) to a desired gloss, and the gloss can be controlled.
  • Incompatible refers to the property of being incompatible with or partially incompatible with artificial structural proteins (recombinant structural proteins, etc .: hereinafter used in the same meaning).
  • any organic polymer particles and metal oxides having a structure that is incompatible with or partially incompatible with the artificial structure protein as the main component can be used.
  • the gloss-suppressing particles may be used in combination of one or more.
  • organic polymer particles examples include acrylic resin (including crosslinked acrylic resin), urethane resin (including crosslinked urethane resin), acrylic urethane composite resin, silicone resin, polyamide resin, crosslinked polystyrene resin, polyarylate, fluororesin and the like.
  • the particles may be at least one selected from the group consisting of cellulose, and may be particles composed of at least one selected from the group consisting of acrylic resin, urethane resin, acrylic urethane composite resin, silicone resin, polyamide resin and cellulose. You can do it.
  • organic polymer particles particles consisting of at least one selected from the group consisting of acrylic resin, urethane resin and acrylic urethane composite resin from the viewpoint of maintaining fiber physical properties more (preventing deterioration of fiber physical properties).
  • particles consisting of at least one selected from the group consisting of urethane resin and acrylic urethane composite resin are more preferable, and urethane resin particles are particularly preferable.
  • the acrylic resin a crosslinked acrylic resin is preferable.
  • the metal oxide particles may be, for example, particles composed of at least one selected from the group consisting of titanium oxide and silicon dioxide, and may be titanium oxide particles.
  • the average particle size is more than 0.2 ⁇ m, the effect of suppressing the gloss of the fiber (matte) can be obtained, and the natural gloss close to that of human hair can be obtained.
  • Glossy-suppressing particles with different average particle sizes may be used in combination.
  • It may be 2.5 ⁇ m or more and 7.5 ⁇ m or less, 2.5 ⁇ m or more and 7.0 ⁇ m or less, 2.5 ⁇ m or more and 6.5 ⁇ m or less, and 2.5 ⁇ m or more and 6 It may be 0.0 ⁇ m or less, 2.5 ⁇ m or more and 5.5 ⁇ m or less, 2.5 ⁇ m or more and 5.0 ⁇ m or less, 2.5 ⁇ m or more and 4.5 ⁇ m or less, 2.5 ⁇ m. It may be 4.0 ⁇ m or less, 3.0 ⁇ m or more and 10 ⁇ m or less, 3.0 ⁇ m or more and 9.0 ⁇ m or less, 3.0 ⁇ m or more and 9.5 ⁇ m or less, 3.0 ⁇ m or more.
  • the content of the gloss-suppressing particles is more than 1 part by mass and 12 parts by mass or less, preferably 2 parts by mass or more and 10 parts by mass or less, based on 100 parts by mass of the artificial structural structure protein. 3 parts by mass or more and 10 parts by mass or less, 3 parts by mass or more and 8 parts by mass or less, 3 parts by mass or more and 7 parts by mass or less, 3 parts by mass or more and 6 parts by mass or less, and 2 parts by mass. It may be up to 8 parts by mass, may be 2 parts by mass to 7.5 parts by mass, may be 2 parts by mass to 7 parts by mass, may be 2 parts by mass to 6.5 parts by mass, and may be 2 parts by mass.
  • the method for producing artificial hair fibers includes artificial structural proteins, gloss-suppressing particles incompatible with the artificial structural proteins, and a solvent in which the artificial structural proteins can be dissolved (A step (spinning step) of removing the solvent to form structural protein fibers after discharging a dispersion containing (organic solvent, etc.) from the spinneret is included, and the content of the gloss-suppressing particles is the artificial structural protein 100.
  • the gloss-suppressing particles are organic polymer particles or metal oxide particles having an average particle diameter of more than 0.2 ⁇ m and 10 ⁇ m or less, which is more than 1 part by mass and 12 parts by mass or less with respect to parts by mass.
  • the artificial structure protein, its production method, and the gloss-suppressing particles are as described above.
  • any solvent can be used as long as it can disperse or dissolve the artificial structural protein.
  • hexafluoroisopropanol HFIP
  • hexafluoroacetone HFA
  • dimethyl sulfoxide DMSO
  • N, N-dimethylformamide DMF
  • N, N-dimethylacetamide DMA
  • 1,3-dimethyl-2-imidazolidone DI
  • NMP N-methyl-2-pyrrolidone
  • acetonitrile N -Methylmorpholine N-oxide (NMO)
  • organic solvents such as formic acid
  • HFIP, DMSO and formic acid are more preferable, HFIP and formic acid are further preferable, and formic acid is particularly preferable as the dissolving solvent of the recombinant structural protein.
  • These organic solvents may contain water. These solvents may be used alone or in combination of two or more.
  • the dispersion may further contain a dissolution accelerator.
  • the dissolution accelerator include the following inorganic salts composed of Lewis acid and Lewis base.
  • the Lewis base include oxoacid ion (nitrate ion, perchlorate ion, etc.), metal oxoacid ion (permanganate ion, etc.), halide ion, thiocyanate ion, cyanate ion, and the like.
  • the Lewis acid include metal ions such as alkali metal ions and alkaline earth metal ions, polyatomic ions such as ammonium ions, and complex ions.
  • Calcium salts such as calcium iodide, calcium nitrate, calcium perchlorate, and calcium thiocyanate, iron chlorides, iron bromide, iron iodide, iron nitrate, iron perchlorate, and iron salts such as iron thiocyanate,
  • Aluminum salts such as aluminum chloride, aluminum bromide, aluminum iodide, aluminum nitrate, aluminum perchlorate, and aluminum thiocyanate, potassium chloride, potassium bromide, potassium iodide, potassium nitrate, potassium perchlorate, and potassium thiocyanate.
  • Potassium salts sodium chloride, sodium bromide, sodium iodide, sodium nitrate, sodium perchlorate, and sodium salts such as zinc chloride, zinc bromide, zinc iodide, zinc nitrate, perchloric acid, etc.
  • Zinc and zinc salts such as zinc thiocyanate, magnesium chloride, magnesium bromide, magnesium iodide, magnesium nitrate, magnesium perchlorate, and magnesium salts such as magnesium thiocyanate, barium chloride, barium bromide, barium iodide, Examples thereof include barium salts such as barium nitrate, barium perchlorate, and barium thiocyanate, and strontium salts such as strontium chloride, strontium bromide, strontium iodide, strontium nitrate, strontium perchlorate, and strontium thiocyanate.
  • the viscosity may be appropriately set according to the spinning method, for example, 1,000 to 35,000 mPa ⁇ sec, 3, at 35 ° C. 000 to 35,000 mPa ⁇ sec, 5,000 to 35,000 mPa ⁇ sec, 7,000 to 35,000 mPa ⁇ sec, 5,000 to 30,000 mPa ⁇ sec, 7,000 to 30,000 mPa ⁇ sec, 10, It may be set to 000 to 30,000 mPa ⁇ sec or the like.
  • the viscosity of the undiluted spinning solution can be measured using, for example, the trade name "EMS viscometer" manufactured by Kyoto Electronics Industry Co., Ltd.
  • the artificial hair fiber or its raw material fiber can be produced by a known spinning method.
  • the above-mentioned artificial structure protein and gloss-suppressing particles are added to the above-mentioned organic solvent or the like at a desired blending ratio together with an inorganic salt as a dissolution accelerator, if necessary, dispersed, and then the above-mentioned dispersion liquid (dope) is added. Liquid) is prepared.
  • the order of adding the artificial structure protein and the gloss-suppressing particles may be the same or before or after. It is preferable to disperse the gloss-suppressing particles in an organic solvent and then dissolve the artificial structure protein.
  • FIG. 9 is an explanatory diagram schematically showing an example of a spinning apparatus for producing raw material fibers.
  • the spinning device 10 shown in FIG. 9 is an example of a spinning device for dry / wet spinning, and includes an extrusion device 1, an undrawn yarn manufacturing device 2, a moist heat drawing device 3, and a drying device 4.
  • the doping liquid 6 stored in the storage tank 7 is pushed out (discharged) from the base (spinning base) 9 by the gear pump 8.
  • the dope solution may be filled into a cylinder and extruded from a nozzle using a syringe pump.
  • the extruded doping liquid 6 is supplied into the coagulating liquid 11 of the coagulating liquid tank 20 through the air gap 19, the solvent is removed, the modified fibroin is coagulated, and a fibrous coagulated body is formed.
  • the fibrous solidified body is supplied into the hot water 12 in the stretching bath 21 and stretched.
  • the draw ratio is determined by the speed ratio between the supply nip roller 13 and the take-up nip roller 14. After that, the stretched fibrous coagulated body is supplied to the drying device 4 and dried in the yarn path 22, and the raw material fiber is obtained as the wound yarn body 5.
  • 18a to 18g are thread guides.
  • the coagulation liquid 11 may be any solvent that can be desolvated, and examples thereof include lower alcohols having 1 to 5 carbon atoms such as methanol, ethanol and 2-propanol, and acetone.
  • the coagulant 11 may contain water as appropriate.
  • the temperature of the coagulating liquid 11 is preferably 0 to 30 ° C.
  • the extrusion speed is preferably 0.2 to 6.0 ml / hour, and 1.4 to 4.0 ml / hour per hole. It can be time.
  • the distance through which the coagulated protein passes through the coagulation liquid 11 may be as long as the solvent can be efficiently removed, for example, 200 to 500 mm. Is.
  • the take-up speed of the undrawn yarn may be, for example, 1 to 20 m / min and may be 1 to 3 m / min.
  • the residence time in the coagulation liquid 11 may be, for example, 0.01 to 3 minutes and may be 0.05 to 0.15 minutes. Further, stretching (pre-stretching) may be performed in the coagulating liquid 11.
  • the coagulation liquid tank 20 may be provided in multiple stages, and stretching may be performed in each stage or in a specific stage, if necessary.
  • Dry heat stretching can be performed using an electric tube furnace, a dry heat plate, or the like.
  • the temperature may be, for example, 140 ° C. to 270 ° C., preferably 160 ° C. to 230 ° C.
  • the undrawn yarn (or the pre-drawn yarn) can be drawn, for example, 0.5 to 8 times, and preferably 1 to 4 times.
  • the lower limit of the final draw ratio is preferably more than 1 time, 2 times or more, 3 times or more, 4 times or more, 5 times or more, and 6 times with respect to the undrawn yarn (or pre-drawn yarn). It is any of the above, 7 times or more, 8 times or more, and 9 times or more, and the upper limit values are preferably 40 times or less, 30 times or less, 20 times or less, 15 times or less, 14 times or less, and 13 times or less. , 12 times or less, 11 times or less, 10 times or less.
  • the method for producing artificial hair fibers according to the present embodiment may further include a shrinkage step of shrinking the raw material fibers obtained above with water.
  • the shrinkage step may include, for example, a step (contact step) in which the above-mentioned raw material fiber (raw material fiber after spinning and before contact with moisture) is brought into contact with moisture and irreversibly contracted.
  • the shrinking step may include a step of drying the fibers and further shrinking them (drying step) after the contact step.
  • FIG. 10 is a diagram showing an example of a change in the length of the raw material fiber due to contact with water.
  • the raw material fiber according to the present embodiment has a property of shrinking when it comes into contact with (wetting) water (change in length shown by "primary shrinkage” in FIG. 10). After the primary contraction, when it is dried, it further contracts (the length change shown by "secondary contraction” in FIG. 10). After the secondary shrinkage, when it is brought into contact with water again, it expands to the same or similar length as before the secondary shrinkage, and when drying and wetting are repeated thereafter, the width is about the same as that of the secondary shrinkage (in FIG. 10, " The width indicated by "stretch ratio") repeats contraction and expansion.
  • the irreversible shrinkage of the raw material fiber in the contact step (“primary shrinkage” in FIG. 10) is considered to occur, for example, for the following reasons. That is, one reason is considered to be due to the secondary structure and tertiary structure of the raw material fiber, and another reason is that water is a fiber in the raw material fiber having residual stress due to stretching in the manufacturing process, for example. It is thought to be caused by the relaxation of residual stress by infiltration into the interstices or fibers. Therefore, it is considered that the shrinkage rate of the raw material fiber in the shrinkage step can be arbitrarily controlled according to, for example, the magnitude of the draw ratio in the above-mentioned production process of the raw material fiber.
  • the temperature of the water brought into contact with the raw material fibers in the contact step may be below the boiling point.
  • the handleability and workability of the shrinkage process are improved.
  • the lower limit of the water temperature is preferably 10 ° C. or higher, more preferably 40 ° C. or higher, and further preferably 70 ° C. or higher. , 80 ° C. or higher, more preferably 90 ° C. or higher, and particularly preferably 95 ° C. or higher.
  • the upper limit of the temperature of water is preferably not more than the boiling point.
  • the drying temperature is not limited as long as it is lower than, for example, a temperature at which the protein contained in the raw material fiber is decomposed or the raw material fiber is thermally damaged, but in general, 20
  • the temperature is in the range of about 150 ° C., and the temperature is preferably in the range of 50 to 100 ° C. The temperature in this range allows the fibers to dry more quickly and efficiently without thermal damage to the fibers or decomposition of the proteins contained in the fibers.
  • the drying time is appropriately set according to the drying temperature and the like, and for example, a time during which the influence of overdrying on the quality and physical properties of the artificial hair fiber can be eliminated as much as possible is adopted.
  • nucleic acid encoding a recombinant structural protein (spider silk fibroin) PRT966 having the designed amino acid sequence of SEQ ID NO: 40 was synthesized.
  • An NdeI site was added to the nucleic acid at the 5'end and an EcoRI site was added downstream of the stop codon.
  • the nucleic acid was cloned into a cloning vector (pUC118). Then, the nucleic acid was cut out by restriction enzyme treatment with NdeI and EcoRI, and then recombined with the protein expression vector pET-22b (+) to obtain an expression vector.
  • the seed culture solution was added to a jar fermenter to which 500 mL of the production medium (Table 5) was added so that the OD 600 was 0.05.
  • the temperature of the culture solution was maintained at 37 ° C., and the cells were cultured under constant pH 6.9. Further, the dissolved oxygen concentration in the culture solution was maintained at 20% of the dissolved oxygen saturation concentration.
  • organic polymer particles and metal oxide particles were used, respectively.
  • the values of the knot strength [gf / D] and the elastic modulus [gf / D] are 100% of the values of the knot strength [gf / D] and the elastic modulus [gf / D] of the fiber containing no particles (Comparative Example 24). It is shown as a relative value when.

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Abstract

【課題】本発明は、自然な光沢を有し、かつ強度低下が抑制された人工毛髪用繊維及びその製造方法を提供することを目的とする。【解決手段】本発明の人工毛髪用繊維は、組み換え構造タンパク質と、前記組み換え構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子とを含み、上記光沢抑制粒子の含有量が、上記組み換え構造タンパク質１００質量部に対し、１質量部超１２質量部以下であり、上記光沢抑制粒子が０．２μｍ超１０μｍ以下の平均粒子径を有する有機高分子粒子又は金属酸化物粒子である。

Description

人工毛髪用繊維及びその製造方法
本発明は、人工毛髪用繊維及びその製造方法に関する。
ウィッグ、増毛用毛髪、代用毛髪などの頭飾品用毛髪として人毛が長く使用されている。近年の人毛品質低下及び安定供給の観点から、ナイロン、ポリエステルなどの合成樹脂繊維、再生コラーゲンタンパク質繊維が人工毛髪として広く使用されている。　
人工毛髪に要求される特性は多岐に渡るが、特に人毛に近似した自然な光沢と風合いは、人工毛髪の商品価値において重要な特性である。　
人工毛髪に自然な光沢と風合いを付与するために、人工毛髪材料とは異なる材料を艶消し剤として一定量以上混合することで繊維表面に凹凸を付けて粗面化することが一般的に行われている。　
例えば特許文献１には、ポリエステル樹脂に、シリカ、二酸化チタン又はアパタイトで覆った二酸化チタンの無機物を混合して繊維化した後にアルカリエッジングすること、特許文献２には、熱可塑性樹脂に、天然のコラーゲンを用いて得られる再生コラーゲン、ポリビニルアルコール又はカルボキシルメチルセルロースの有機樹脂を混合して繊維化すること、特許文献３には、天然のコラーゲンを用いて得られる再生コラーゲンに単官能エポキシ化合物と金属アルミニウム塩を混合して繊維化することが開示されている。　
しかしながら、人工毛髪材料とは異なる材料（艶消し剤）を一定量以上に添加すると、特に、それによって製造した繊維自体の強度が低下するという問題があった。
特開２００８－３１５６５号 特開２００９－１３８３１４号 特開２０１０－２４５８６号
本発明は、自然な光沢を有し、かつ強度低下が抑制された人工毛髪用繊維及びその製造方法を提供することを目的とする。
本発明者らは、上記課題を解決するために種々検討した結果、驚くべきことに、特定の粒径及び配合割合の光沢抑制粒子を用いることで、人工の構造タンパク質を含む構造タンパク質繊維において自然な光沢が得られ、かつ強度低下が抑制されるだけでなく、さらに結節伸度が、一部同等のものはあるものの、ほとんどのものにおいて向上することを見出した。　
本発明はこのような新規な知見に基づいて完成されたものであり、例えば、以下の各発明を提供する。

［１］

　人工構造タンパク質と、該人工構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子とを含み、

　上記光沢抑制粒子の含有量が、上記人工構造タンパク質１００質量部に対し、１質量部超１２質量部以下であり、

　上記光沢抑制粒子が０．２μｍ超１０μｍ以下の平均粒子径を有する有機高分子粒子又は金属酸化物粒子である、人工毛髪用繊維。

［２］

　人工構造タンパク質と、該人工構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子とを含有する人工構造タンパク質繊維を含み、

　上記光沢抑制粒子が有機高分子粒子又は金属酸化物粒子であり、且つ上記光沢抑制粒子の含有量が、上記人工構造タンパク質１００質量部に対し、１質量部超１２質量部以下であり、更に、上記人工構造タンパク質繊維の繊維径に対する上記光沢抑制粒子の平均粒子径の比が、０．００３～０．２の範囲内の値である、人工毛髪用繊維。　

［３］

　組み換え構造タンパク質と、該組み換え構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子とを含み、

　上記光沢抑制粒子の含有量が、上記組み換え構造タンパク質１００質量部に対し、１質量部超１２質量部以下であり、

　上記光沢抑制粒子が０．２μｍ超１０μｍ以下の平均粒子径を有する有機高分子粒子又は金属酸化物粒子である、人工毛髪用繊維。

［４］

　組み換え構造タンパク質と、該組み換え構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子とを含有する組み換え構造タンパク質繊維を含み、

　上記光沢抑制粒子が有機高分子粒子又は金属酸化物粒子であり、且つ上記光沢抑制粒子の含有量が、上記組み換え構造タンパク質１００質量部に対し、１質量部超１２質量部以下であり、更に、上記組み換え構造タンパク質繊維の繊維径に対する上記光沢抑制粒子の平均粒子径の比が、０．００３～０．２の範囲内の値である、人工毛髪用繊維。　

［５］

　上記人工構造タンパク質又は上記組み換え構造タンパク質がフィブロイン（人工フィブロイン）及びケラチン（人工ケラチン）からなる群から選ばれる少なくとも１種である、［１］～［４］に記載の人工毛髪用繊維。

［６］

　上記フィブロインがクモ糸フィブロイン（人工クモ糸フィブロイン）及びシルクフィブロイン（人工シルクフィブロイン）からなる群から選ばれる少なくとも１種である、［５］に記載の人工毛髪用繊維。［７］

　上記人工構造タンパク質又は上記組み換え構造タンパク質がクモ糸フィブロイン（人工クモ糸フィブロイン又は組み換えクモ糸フィブロイン）及びケラチン（人工ケラチン又は組み換えケラチン）からなる群から選ばれる少なくとも１種である、［１］～［６］に記載の人工毛髪用繊維。

［８］

　上記フィブロインがクモ糸フィブロインである、［５］に記載の人工毛髪用繊維。

［９］

　上記有機高分子粒子が、アクリル樹脂、ウレタン樹脂、アクリルウレタン複合樹脂、ポリアミド樹脂及びシリコーン樹脂からなる群から選ばれる少なくとも１種からなる粒子であり、上記金属酸化物粒子が酸化チタン及び二酸化ケイ素からなる群から選ばれる少なくとも１種からなる粒子である、［１］～［８］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維。

［１０］

　上記有機高分子粒子が、アクリル樹脂、ウレタン樹脂及びアクリルウレタン複合樹脂からなる群から選ばれる少なくとも１種であり、上記金属酸化物粒子が酸化チタンである、［１］～［９］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維。

［１１］

　上記光沢抑制粒子が、アクリル樹脂、ウレタン樹脂及びアクリルウレタン複合樹脂からなる群から選ばれる少なくとも１種からなる粒子である、［１］～［１０］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維。

［１２］

　上記人工構造タンパク質又は上記組み換え構造タンパク質がクモ糸フィブロインである、［１］～［１１］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維。

［１３］

　上記人工構造タンパク質又は上記組み換え構造タンパク質が改変クモ糸フィブロインである、［１］～［１２］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維。

［１４］

　上記光沢抑制粒子のガラス転移温度が８０℃以下である、［１］～［１３］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維。

［１５］

　上記光沢抑制粒子がウレタン樹脂粒子である、［１］～［１４］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維。

［１６］

　人工毛髪用繊維の製造方法であって、

　人工構造タンパク質、上記人工構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子、及び上記人工構造タンパク質が溶解可能な溶媒を含む分散液を紡糸口金から吐出した後、上記溶媒を除去して構造タンパク質繊維を形成させる工程を含み、

　上記光沢抑制粒子の含有量が、上記人工構造タンパク質１００質量部に対し１質量部超１２質量部以下であり、上記光沢抑制粒子が０．２μｍ以上１０μｍ以下の平均粒子径を有する有機高分子粒子又は金属酸化物粒子である、製造方法。

［１７］

　人工毛髪用繊維の製造方法であって、

　人工構造タンパク質、上記人工構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子、及び上記人工構造タンパク質が溶解可能な溶媒を含む分散液を紡糸口金から吐出した後、上記溶媒を除去して構造タンパク質繊維を形成させる工程を含み、

　上記光沢抑制粒子が有機高分子粒子又は金属酸化物粒子であり、且つ上記光沢抑制粒子の含有量が、上記組み換え構造タンパク質１００質量部に対し、１質量部超１２質量部以下であり、更に、上記組み換え構造タンパク質繊維の繊維径に対する上記光沢抑制粒子の平均粒子径の比が、０．００３～０．２の範囲内の値である、製造方法。［１８］

　人工毛髪用繊維の製造方法であって、

　組み換え構造タンパク質、上記組み換え構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子、及び上記組み換え構造タンパク質が溶解可能な溶媒を含む分散液を紡糸口金から吐出した後、上記溶媒を除去して構造タンパク質繊維を形成させる工程を含み、

　上記光沢抑制粒子の含有量が、上記組み換え構造タンパク質１００質量部に対し１質量部超１２質量部以下であり、上記光沢抑制粒子が０．２μｍ以上１０μｍ以下の平均粒子径を有する有機高分子粒子又は金属酸化物粒子である、製造方法。

［１９］

　人工毛髪用繊維の製造方法であって、

　組み換え構造タンパク質、上記組み換え構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子、及び上記組み換え構造タンパク質が溶解可能な溶媒を含む分散液を紡糸口金から吐出した後、上記溶媒を除去して構造タンパク質繊維を形成させる工程を含み、

　上記光沢抑制粒子が有機高分子粒子又は金属酸化物粒子であり、且つ上記光沢抑制粒子の含有量が、上記組み換え構造タンパク質１００質量部に対し、１質量部超１２質量部以下であり、更に、上記組み換え構造タンパク質繊維の繊維径に対する上記光沢抑制粒子の平均粒子径の比が、０．００３～０．２の範囲内の値である、製造方法。［２０］

　上記溶媒が有機溶媒である、［１６］～［１９］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維の製造方法。［２１］

　上記人工構造タンパク質又は上記組み換え構造タンパク質がフィブロイン及びケラチンからなる群から選ばれる少なくとも１種である、［１６］～［２０］に記載の人工毛髪用繊維の製造方法。

［２２］

　上記フィブロインがクモ糸フィブロイン及びシルクフィブロインからなる群から選ばれる少なくとも１種である、［２１］に記載の人工毛髪用繊維の製造方法。

［２３］

　上記人工構造タンパク質又は上記組み換え構造タンパク質がクモ糸フィブロイン及びケラチンからなる群から選ばれる少なくとも１種である、［１６］～［２２］に記載の人工毛髪用繊維の製造方法。

［２４］

　上記フィブロインがクモ糸フィブロインである、［２１］に記載の人工毛髪用繊維の製造方法。

［２５］

　上記有機高分子粒子が、アクリル樹脂、ウレタン樹脂、アクリルウレタン複合樹脂、シリコーン樹脂及びポリアミド樹脂からなる群から選ばれる少なくとも１種からなる粒子であり、上記金属酸化物粒子が酸化チタン及び二酸化ケイ素からなる群から選ばれる少なくとも１種からなる粒子である、［１６］～［２４］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維の製造方法。

［２６］

　上記有機高分子粒子が、アクリル樹脂、ウレタン樹脂及びアクリルウレタン複合樹脂からなる群から選ばれる少なくとも１種からなる粒子であり、上記金属酸化物粒子が酸化チタンである、［１６］～［２５］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維の製造方法。

［２７］

　上記光沢抑制粒子が、アクリル樹脂、ウレタン樹脂及びアクリルウレタン複合樹脂からなる群から選ばれる少なくとも１種からなる粒子である、［１６］～［２６］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維の製造方法。

［２８］　上記人工構造タンパク質又は上記組み換え構造タンパク質がクモ糸フィブロインである、［１６］～［２７］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維の製造方法。

［２９］

　上記人工構造タンパク質又は上記組み換え構造タンパク質が改変クモ糸フィブロインである、［１６］～［２８］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維の製造方法。

［３０］

　上記光沢抑制粒子のガラス転移温度が８０℃以下である、［１６］～［２９］のいずれか記載の人工毛髪用繊維の製造方法。

［３１］

　上記溶媒がギ酸及びヘキサフルオロイソプロパノールからなる群から選ばれる少なくとも１種である、［１６］～［３０］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維の製造方法。

［３２］

　上記溶媒がギ酸である、［１６］～［３１］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維の製造方法。

［３３］

　上記光沢抑制粒子がウレタン樹脂粒子である、［１６］～［３２］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維の製造方法。

［３４］

　［１］～［１５］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維を含む人工毛髪。

［３５］

　［１］～［１５］のいずれかに記載の人工毛髪用繊維を用いて得られる人工毛髪。

［３６］

　ウィッグ、エクステンション、ヘアーアクセサリー、ブレイド又はドールヘアーである、［３４］又は［３５］に記載の人工毛髪。
本発明の人工毛髪用繊維によれば、自然な光沢を有し、強度の低下が抑制され、且つ結節伸度が向上され得る人工毛髪用繊維を提供することができる。また本発明の製造方法によれば、上記の特徴を有する人工毛髪用繊維を容易に製造することができる。
改変フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。 天然由来のフィブロインのｚ／ｗ（％）の値の分布を示す図である。 天然由来のフィブロインのｘ／ｙ（％）の値の分布を示す図である。 改変フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。 改変フィブロインのドメイン配列の一例を示す模式図である。 試験例１～１２、１５、１６で得られた分散液と、比較例１～１２、１５、１６で得られたギ酸分散液の画像である。 実施例１～６で得られた組み換え構造タンパク質繊維の側面と断面の走査型電子顕微鏡（ＳＥＭ）の画像である。 比較例２４～２５で得られた繊維の側面と断面の走査型電子顕微鏡（ＳＥＭ）の画像である。 紡糸装置の一例を概略的に示す説明図である。 水との接触による原料繊維の長さ変化の例を示す図である。
〔人工毛髪用繊維〕　本実施形態に係る人工毛髪用繊維は、人工構造タンパク質と、該人工構造タンパク質とに対して非相溶性の光沢抑制粒子とを含み、光沢抑制粒子の含有量が、人工構造タンパク質１００質量部に対し、１質量部超１２質量部以下であり、光沢抑制粒子が０．２μｍ超１０μｍ以下の平均粒子径を有する有機高分子粒子又は金属酸化物粒子であることを特徴とする。また、本実施形態に係る人工毛髪用繊維は、人工構造タンパク質と、該人工構造タンパク質に対して非相溶性の光沢抑制粒子とを含有する人工構造タンパク質繊維を含み、光沢抑制粒子が有機高分子粒子又は金属酸化物粒子であり、且つ光沢抑制粒子の含有量が、人工構造タンパク質１００質量部に対し、１質量部超１２質量部以下であり、更に、人工構造タンパク質繊維の繊維径に対する光沢抑制粒子の平均粒子径の比が、０．００３～０．２の範囲内の値であることをも、特徴とする。　
人工毛髪用繊維とは、人工毛髪に使用され得る繊維を意味し、人工毛髪用繊維をそのまま人工毛髪としてもよく、人工毛髪用繊維を加工して人工毛髪を得てもよい。人工毛髪への加工は、例えばカラーリング（染色）、カール形状付与、ストレート形状付与などの加工が挙げられる。人工毛髪用繊維は、後述の人工毛髪用繊維の製造方法によって製造することができる。なお、本実施形態に係る人工毛髪用繊維は、単独で、或いは他の繊維と組み合わされて、用いられて工毛髪を構成することができる。　
本実施形態に係る人工毛髪用繊維の繊維径は、４０μｍ～１２０μｍであってよく、４５μｍ～１２０μｍであってよく、４８μｍ～１２０μｍであってよく、５０μｍ～１２０μｍであってよく、５５μｍ～１２０μｍであってよく、６０μｍ～１２０μｍであってよく、６５μｍ～１２０μｍであってよく、６０μｍ～１１０μｍであってよく、６０μｍ～１００μｍであってよく、６０μｍ～９５μｍであってよく、６０μｍ～９０μｍであってよく、６０μｍ～８５μｍであってよく、６０μｍ～８０μｍであってよく、５５μｍ～１１０μｍであってよく、５５μｍ～１００μｍであってよく、５５μｍ～９５μｍであってよく、５５μｍ～９０μｍであってよく、５５μｍ～８５μｍであってよく、５５μｍ～８０μｍであってよく、５０μｍ～１１０μｍであってよく、５０μｍ～１００μｍであってよく、５０μｍ～９５μｍであってよく、５０μｍ～９０μｍであってよく、５０μｍ～８５μｍであってよく、５０μｍ～８０μｍであってよい。繊維径を４０μｍ以上とすることで、人毛との間に生ずる違和感を低減することができる。繊維径を１２０μｍ以下とすることで、繊維を形成させる際の脱溶媒をより効率的に行うができる。　
（人工構造タンパク質）　構造タンパク質とは、生体内で構造及び形態等を形成又は保持するタンパク質又はそれに由来するタンパク質を示す。人工構造タンパク質とは、人為的に製造した構造タンパク質を意味する。また、人為的に製造した構造タンパク質とは、遺伝子組換え技術により微生物等で製造した組み換え構造タンパク質や、人工的に設計及び合成した合成構造タンパク質を示す。このような人工構造タンパク質は、天然の構造タンパク質のアミノ酸配列をそのまま利用したものであってもよく、天然の構造タンパク質のアミノ酸配列に依拠してそのアミノ酸配列を改変したものであってもよい。　
人工構造タンパク質としては、例えば、工業規模での製造が好ましい任意の構造タンパク質を挙げることができ、具体的には、工業用に利用できる構造タンパク質、医療用に利用できる構造タンパク質等を挙げることができる。工業用又は医療用に利用できる構造タンパク質の具体例としては、フィブロイン（人工フィブロイ）、コラ－ゲン（人工コラーゲン）、レシリン（人工レシリン）、エラスチン（人工エラスチン）及びケラチン（人工ケラチン）、並びにこれら由来のタンパク質（人工構造タンパク質）等を挙げることができる。フィブロインは、例えば、絹フィブロイン（シルクフィブロイン（人工シルクフィブロイン））、クモ糸フィブロイン（クモ糸タンパク質（人工クモ糸フィブロイン））、及びホーネットシルクフィブロイン（人工ホーネットシルクフィブロイン）からなる群より選択される１種以上であってよい。　
本実施形態に係るフィブロインは、天然由来のフィブロインと改変フィブロインとを含む。本明細書において「天然由来のフィブロイン」とは、天然由来のフィブロインと同一のアミノ酸配列を有する人工のフィブロインを意味し、「改変フィブロイン」とは、天然由来のフィブロインとは異なるアミノ酸配列を有する人工のフィブロインを意味する。　
本実施形態に係るフィブロインは、クモ糸フィブロインであることが好ましい。クモ糸フィブロインには、天然由来のクモ糸フィブロイン、及び天然クモ糸フィブロインに由来する改変クモ糸フィブロインが含まれる。天然クモ糸フィブロインとしては、例えば、クモ類が産生するスパイダーシルクタンパク質が挙げられる。　
本実施形態に係るフィブロインは、例えば、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質であってもよい。本実施形態に係るフィブロインは、ドメイン配列のＮ末端側及びＣ末端側のいずれか一方又は両方に更にアミノ酸配列（Ｎ末端配列及びＣ末端配列）が付加されていてもよい。Ｎ末端配列及びＣ末端配列は、これに限定されるものではないが、典型的には、フィブロインに特徴的なアミノ酸モチーフの反復を有さない領域であり、１００残基程度のアミノ酸からなる。ドメイン配列は、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列とは異なるものであってもよく、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列と同一のものであってもよい。　
本明細書において「ドメイン配列」とは、フィブロイン特有の結晶領域（典型的には、アミノ酸配列の（Ａ）ｎモチーフに相当する。）と非晶領域（典型的には、アミノ酸配列のＲＥＰに相当する。）を生じるアミノ酸配列であり、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるアミノ酸配列を意味する。ここで、（Ａ）ｎモチーフは、アラニン残基を主とするアミノ酸配列を示し、アミノ酸残基数は２～２７である。（Ａ）ｎモチーフのアミノ酸残基数は、２～２０、４～２７、４～２０、８～２０、１０～２０、４～１６、８～１６、又は１０～１６の整数であってよい。また、（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数の割合は４０％以上であればよく、６０％以上、７０％以上、８０％以上、８３％以上、８５％以上、８６％以上、９０％以上、９５％以上、又は１００％（アラニン残基のみで構成されることを意味する。）であってもよい。ドメイン配列中に複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、少なくとも７つがアラニン残基のみで構成されてもよい。ＲＥＰは２～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示す。ＲＥＰは、１０～２００アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列であってもよく、１０～４０、１０～６０、１０～８０、１０～１００、１０～１２０、１０～１４０、１０～１６０、又は１０～１８０アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列であってもよい。ｍは２～３００の整数を示し、８～３００、１０～３００、２０～３００、４０～３００、６０～３００、８０～３００、１０～２００、２０～２００、２０～１８０、２０～１６０、２０～１４０又は２０～１２０の整数であってもよい。複数存在する（Ａ）ｎモチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。複数存在するＲＥＰは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。　
天然由来のフィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質であり、具体的には昆虫又はクモ類が産生するフィブロインが挙げられる。　
昆虫が産生するフィブロインとしては、例えば、ボンビックス・モリ（Ｂｏｍｂｙｘ　ｍｏｒｉ）、クワコ（Ｂｏｍｂｙｘ　ｍａｎｄａｒｉｎａ）、天蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ　ｙａｍａｍａｉ）、柞蚕（Ａｎｔｅｒａｅａ　ｐｅｒｎｙｉ）、楓蚕（Ｅｒｉｏｇｙｎａ　ｐｙｒｅｔｏｒｕｍ）、蓖蚕（Ｐｉｌｏｓａｍｉａ　Ｃｙｎｔｈｉａ　ｒｉｃｉｎｉ）、樗蚕（Ｓａｍｉａ　ｃｙｎｔｈｉａ）、栗虫（Ｃａｌｉｇｕｒａ　ｊａｐｏｎｉｃａ）、チュッサー蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ　ｍｙｌｉｔｔａ）、ムガ蚕（Ａｎｔｈｅｒａｅａ　ａｓｓａｍａ）等のカイコが産生する絹タンパク質、及びスズメバチ（Ｖｅｓｐａ　ｓｉｍｉｌｌｉｍａ　ｘａｎｔｈｏｐｔｅｒａ）の幼虫が吐出するホーネットシルクタンパク質が挙げられる。　
昆虫が産生するフィブロインのより具体的な例としては、例えば、カイコ・フィブロインＬ鎖（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号Ｍ７６４３０（塩基配列）、及びＡＡＡ２７８４０．１（アミノ酸配列））が挙げられる。　
クモ類が産生するフィブロインとしては、例えば、オニグモ、ニワオニグモ、アカオニグモ、アオオニグモ及びマメオニグモ等のオニグモ属（Ａｒａｎｅｕｓ属）に属するクモ、ヤマシロオニグモ、イエオニグモ、ドヨウオニグモ及びサツマノミダマシ等のヒメオニグモ属（Ｎｅｏｓｃｏｎａ属）に属するクモ、コオニグモモドキ等のコオニグモモドキ属（Ｐｒｏｎｕｓ属）に属するクモ、トリノフンダマシ及びオオトリノフンダマシ等のトリノフンダマシ属（Ｃｙｒｔａｒａｃｈｎｅ属）に属するクモ、トゲグモ及びチブサトゲグモ等のトゲグモ属（Ｇａｓｔｅｒａｃａｎｔｈａ属）に属するクモ、マメイタイセキグモ及びムツトゲイセキグモ等のイセキグモ属（Ｏｒｄｇａｒｉｕｓ属）に属するクモ、コガネグモ、コガタコガネグモ及びナガコガネグモ等のコガネグモ属（Ａｒｇｉｏｐｅ属）に属するクモ、キジロオヒキグモ等のオヒキグモ属（Ａｒａｃｈｎｕｒａ属）に属するクモ、ハツリグモ等のハツリグモ属（Ａｃｕｓｉｌａｓ属）に属するクモ、スズミグモ、キヌアミグモ及びハラビロスズミグモ等のスズミグモ属（Ｃｙｔｏｐｈｏｒａ属）に属するクモ、ゲホウグモ等のゲホウグモ属（Ｐｏｌｔｙｓ属）に属するクモ、ゴミグモ、ヨツデゴミグモ、マルゴミグモ及びカラスゴミグモ等のゴミグモ属（Ｃｙｃｌ
ｏｓａ属）に属するクモ、及びヤマトカナエグモ等のカナエグモ属（Ｃｈｏｒｉｚｏｐｅｓ属）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質、並びにアシナガグモ、ヤサガタアシナガグモ、ハラビロアシダカグモ及びウロコアシナガグモ等のアシナガグモ属（Ｔｅｔｒａｇｎａｔｈａ属）に属するクモ、オオシロカネグモ、チュウガタシロカネグモ及びコシロカネグモ等のシロカネグモ属（Ｌｅｕｃａｕｇｅ属）に属するクモ、ジョロウグモ及びオオジョロウグモ等のジョロウグモ属（Ｎｅｐｈｉｌａ属）に属するクモ、キンヨウグモ等のアズミグモ属（Ｍｅｎｏｓｉｒａ属）に属するクモ、ヒメアシナガグモ等のヒメアシナガグモ属（Ｄｙｓｃｈｉｒｉｏｇｎａｔｈａ属）に属するクモ、クロゴケグモ、セアカゴケグモ、ハイイロゴケグモ及びジュウサンボシゴケグモ等のゴケグモ属（Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ属）に属するクモ、及びユープロステノプス属（Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ属）に属するクモ等のアシナガグモ科（Ｔｅｔｒａｇｎａｔｈｉｄａｅ科）に属するクモが産生するスパイダーシルクタンパク質が挙げられる。スパイダーシルクタンパク質としては、例えば、ＭａＳｐ（ＭａＳｐ１及びＭａＳｐ２）、ＡＤＦ（ＡＤＦ３及びＡＤＦ４）等の牽引糸タンパク質、ＭｉＳｐ（ＭｉＳｐ１及びＭｉＳｐ２）等が挙げられる。　
クモ類が産生するスパイダーシルクタンパク質のより具体的な例としては、例えば、ｆｉｂｒｏｉｎ－３（ａｄｆ－３）［Ａｒａｎｅｕｓ　ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ４７０１０（アミノ酸配列）、Ｕ４７８５５（塩基配列））、ｆｉｂｒｏｉｎ－４（ａｄｆ－４）［Ａｒａｎｅｕｓ　ｄｉａｄｅｍａｔｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ４７０１１（アミノ酸配列）、Ｕ４７８５６（塩基配列））、ｄｒａｇｌｉｎｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　１［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ０４５０４（アミノ酸配列）、Ｕ３７５２０（塩基配列））、ｍａｊｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　１［Ｌａｔｒｏｄｅｃｔｕｓ　ｈｅｓｐｅｒｕｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＢＲ６８８５６（アミノ酸配列）、ＥＦ５９５２４６（塩基配列））、ｄｒａｇｌｉｎｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　２［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖａｔａ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＬ３２４７２（アミノ酸配列）、ＡＦ４４１２４５（塩基配列））、ｍａｊｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　１［Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ　ａｕｓｔｒａｌｉｓ由来］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＣＡＪ００４２８（アミノ酸配列）、ＡＪ９７３１５５（塩基配列））、及びｍａｊｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ　２［Ｅｕｐｒｏｓｔｈｅｎｏｐｓ　ａｕｓｔｒａｌｉｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＣＡＭ３２２４９．１（アミノ酸配列）、ＡＭ４９０１６９（塩基配列））、ｍｉｎｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　１［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ１４５８９．１（アミノ酸配列））、ｍｉｎｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　２［Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＡＣ１４５９１．１（アミノ酸配列））、ｍｉｎｏｒ　ａｍｐｕｌｌａｔｅ　ｓｐｉｄｒｏｉｎ－ｌｉｋｅ　ｐｒｏｔｅｉｎ［Ｎｅｐｈｉｌｅｎｇｙｓ　ｃｒｕｅｎｔａｔａ］（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号ＡＢＲ３７２７８．１（アミノ酸配列）等が挙げられる。　
天然由来のフィブロインのより具体的な例としては、更に、ＮＣＢＩ　ＧｅｎＢａｎｋに配列情報が登録されているフィブロインを挙げることができる。例えば、ＮＣＢＩ　ＧｅｎＢａｎｋに登録されている配列情報のうちＤＩＶＩＳＩＯＮとしてＩＮＶを含む配列の中から、ＤＥＦＩＮＩＴＩＯＮにｓｐｉｄｒｏｉｎ、ａｍｐｕｌｌａｔｅ、ｆｉｂｒｏｉｎ、「ｓｉｌｋ及びｐｏｌｙｐｅｐｔｉｄｅ」、又は「ｓｉｌｋ及びｐｒｏｔｅｉｎ」がキーワードとして記載されている配列、ＣＤＳから特定のｐｒｏｄｕｃｔの文字列、ＳＯＵＲＣＥからＴＩＳＳＵＥ　ＴＹＰＥに特定の文字列の記載された配列を抽出することにより確認することができる。　
改変フィブロインは、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列をそのまま利用したものであってもよく、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列に依拠してそのアミノ酸配列を改変したもの（例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列を改変することによりアミノ酸配列を改変したもの）であってもよく、また天然由来のフィブロインに依らず人工的に設計及び合成したもの（例えば、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより所望のアミノ酸配列を有するもの）であってもよい。　
改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列に対し、例えば、１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行うことで得ることができる。アミノ酸残基の置換、欠失、挿入及び／又は付加は、部分特異的突然変異誘発法等の当業者に周知の方法により行うことができる。具体的には、Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃｉｄ　Ｒｅｓ．１０，６４８７（１９８２）、Ｍｅｔｈｏｄｓ　ｉｎ　Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ，１００，４４８（１９８３）等の文献に記載されている方法に準じて行うことができる。　
改変フィブロインは、例えば、カイコが産生する絹タンパク質に由来する改変フィブロイン（改変シルクフィブロイン）であってもよく、クモ類が産生するスパイダーシルクタンパク質に由来する改変フィブロイン（改変クモ糸フィブロイン）であってもよい。　
改変フィブロインの具体的な例として、クモの大瓶状腺で産生される大吐糸管しおり糸タンパク質に由来する改変フィブロイン（第１の改変フィブロイン）、グリシン残基の含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第２の改変フィブロイン）、（Ａ）ｎモチーフの含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第３の改変フィブロイン）、グリシン残基の含有量、及び（Ａ）ｎモチーフの含有量が低減された改変フィブロイン（第４の改変フィブロイン）、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むドメイン配列を有する改変フィブロイン（第５の改変フィブロイン）、及びグルタミン残基の含有量が低減されたドメイン配列を有する改変フィブロイン（第６の改変フィブロイン）が挙げられる。　
第１の改変フィブロインとしては、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質が挙げられる。第１の改変フィブロインは、式１中、ｎは３～２０の整数が好ましく、４～２０の整数がより好ましく、８～２０の整数が更に好ましく、１０～２０の整数が更により好ましく、４～１６の整数が更によりまた好ましく、８～１６の整数が特に好ましく、１０～１６の整数が最も好ましい。第１の改変フィブロインは、式１中、ＲＥＰを構成するアミノ酸残基の数は、１０～２００残基であることが好ましく、１０～１５０残基であることがより好ましく、２０～１００残基であることが更に好ましく、２０～７５残基であることが更により好ましい。第１の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるアミノ酸配列中に含まれるグリシン残基、セリン残基及びアラニン残基の合計残基数がアミノ酸残基数全体に対して、４０％以上であることが好ましく、６０％以上であることがより好ましく、７０％以上であることが更に好ましい。　
第１の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるアミノ酸配列の単位を含み、かつＣ末端配列が配列番号１～３のいずれかに示されるアミノ酸配列、又は配列番号１～３のいずれかに示されるアミノ酸配列と９０％以上の相同性を有するアミノ酸配列である、ポリペプチドであってもよい。　
配列番号１に示されるアミノ酸配列は、ＡＤＦ３（ＧＩ：１２６３２８７、ＮＣＢＩ）のアミノ酸配列のＣ末端の５０残基のアミノ酸からなるアミノ酸配列と同一であり、配列番号２に示されるアミノ酸配列は、配列番号１に示されるアミノ酸配列のＣ末端から２０残基取り除いたアミノ酸配列と同一であり、配列番号３に示されるアミノ酸配列は、配列番号１に示されるアミノ酸配列のＣ末端から２９残基取り除いたアミノ酸配列と同一である。　
第１の改変フィブロインのより具体的な例として、（１－ｉ）配列番号４（ｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔ　ｓｐｉｄｅｒ　ｓｉｌｋ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ＡＤＦ３ＫａｉＬａｒｇｅＮＲＳＨ１）で示されるアミノ酸配列、又は（１－ｉｉ）配列番号４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。　
配列番号４で示されるアミノ酸配列は、Ｎ末端に開始コドン、Ｈｉｓ１０タグ及びＨＲＶ３Ｃプロテアーゼ（Ｈｕｍａｎ　ｒｈｉｎｏｖｉｒｕｓ　３Ｃプロテアーゼ）認識サイトからなるアミノ酸配列（配列番号５）を付加したＡＤＦ３のアミノ酸配列において、第１～１３番目の反復領域をおよそ２倍になるように増やすとともに、翻訳が第１１５４番目アミノ酸残基で終止するように変異させたものである。配列番号４で示されるアミノ酸配列のＣ末端のアミノ酸配列は、配列番号３で示されるアミノ酸配列と同一である。　
（１－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。　
第２の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。第２の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。　
第２の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中のＧＧＸ及びＧＰＧＸＸ（但し、Ｇはグリシン残基、Ｐはプロリン残基、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）から選ばれる少なくとも一つのモチーフ配列において、少なくとも１又は複数の当該モチーフ配列中の１つのグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。　
第２の改変フィブロインは、上述のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたモチーフ配列の割合が、全モチーフ配列に対して、１０％以上であってもよい。　
第２の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の全ＲＥＰに含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列中の総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが３０％以上、４０％以上、５０％以上又は５０．９％以上であるアミノ酸配列を有するものであってもよい。（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数は８３％以上であってよいが、８６％以上であることが好ましく、９０％以上であることがより好ましく、９５％以上であることが更に好ましく、１００％であること（アラニン残基のみで構成されることを意味する）が更により好ましい。　
　第２の改変フィブロインは、ＧＧＸモチーフの１つのグリシン残基を別のアミノ酸残基に置換することにより、ＸＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合を高めたものであることが好ましい。第２の改変フィブロインは、ドメイン配列中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合が３０％以下であることが好ましく、２０％以下であることがより好ましく、１０％以下であることが更に好ましく、６％以下であることが更により好ましく、４％以下であることが更によりまた好ましく、２％以下であることが特に好ましい。ドメイン配列中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合は、下記ＸＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合（ｚ／ｗ）の算出方法と同様の方法で算出することができる。　
ｚ／ｗの算出方法を更に詳細に説明する。まず、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列に含まれる全てのＲＥＰから、ＸＧＸからなるアミノ酸配列を抽出する。ＸＧＸを構成するアミノ酸残基の総数がｚである。例えば、ＸＧＸからなるアミノ酸配列が５０個抽出された場合（重複はなし）、ｚは５０×３＝１５０である。また、例えば、ＸＧＸＧＸからなるアミノ酸配列の場合のように２つのＸＧＸに含まれるＸ（中央のＸ）が存在する場合は、重複分を控除して計算する（ＸＧＸＧＸの場合は５アミノ酸残基である）。ｗは、ドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列に含まれる総アミノ酸残基数である。例えば、図１に示したドメイン配列の場合、ｗは４＋５０＋４＋１００＋４＋１０＋４＋２０＋４＋３０＝２３０である（最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフは除いている。）。次に、ｚをｗで除すことによって、ｚ／ｗ（％）を算出することができる。　
ここで、天然由来のフィブロインにおけるｚ／ｗについて説明する。まず、上述のように、ＮＣＢＩ　ＧｅｎＢａｎｋにアミノ酸配列情報が登録されているフィブロインを例示した方法により確認したところ、６６３種類のフィブロイン（このうち、クモ類由来のフィブロインは４１５種類）が抽出された。抽出された全てのフィブロインのうち、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、フィブロイン中のＧＧＸからなるアミノ酸配列の含有割合が６％以下である天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、上述の算出方法により、ｚ／ｗを算出した。その結果を図２に示す。図２の横軸はｚ／ｗ（％）を示し、縦軸は頻度を示す。図２から明らかなとおり、天然由来のフィブロインにおけるｚ／ｗは、いずれも５０．９％未満である（最も高いもので、５０．８６％）。　
第２の改変フィブロインにおいて、ｚ／ｗは、５０．９％以上であることが好ましく、５６．１％以上であることがより好ましく、５８．７％以上であることが更に好ましく、７０％以上であることが更により好ましく、８０％以上であることが更によりまた好ましい。ｚ／ｗの上限に特に制限はないが、例えば、９５％以下であってもよい。　
第２の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列から、グリシン残基をコードする塩基配列の少なくとも一部を置換して別のアミノ酸残基をコードするように改変することにより得ることができる。このとき、改変するグリシン残基として、ＧＧＸモチーフ及びＧＰＧＸＸモチーフにおける１つのグリシン残基を選択してもよいし、またｚ／ｗが５０．９％以上になるように置換してもよい。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から上記態様を満たすアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中のグリシン残基を別のアミノ酸残基に置換したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。　
上記の別のアミノ酸残基としては、グリシン残基以外のアミノ酸残基であれば特に制限はないが、バリン（Ｖ）残基、ロイシン（Ｌ）残基、イソロイシン（Ｉ）残基、メチオニン（Ｍ）残基、プロリン（Ｐ）残基、フェニルアラニン（Ｆ）残基及びトリプトファン（Ｗ）残基等の疎水性アミノ酸残基、グルタミン（Ｑ）残基、アスパラギン（Ｎ）残基、セリン（Ｓ）残基、リシン（Ｋ）残基及びグルタミン酸（Ｅ）残基等の親水性アミノ酸残基が好ましく、バリン（Ｖ）残基、ロイシン（Ｌ）残基、イソロイシン（Ｉ）残基、フェニルアラニン（Ｆ）残基及びグルタミン（Ｑ）残基がより好ましく、グルタミン（Ｑ）残基が更に好ましい。　
第２の改変フィブロインのより具体的な例として、（２－ｉ）配列番号６（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３８０）、配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（２－ｉｉ）配列番号６、配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。　
（２－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号６で示されるアミノ酸配列は、天然由来のフィブロインに相当する配列番号１０で示されるアミノ酸配列のＲＥＰ中の全てのＧＧＸをＧＱＸに置換したものである。配列番号７で示されるアミノ酸配列は、配列番号６で示されるアミノ酸配列から、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）ｎモチーフを欠失させ、更にＣ末端配列の手前に［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］を１つ挿入したものである。配列番号８で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列の各（Ａ）ｎモチーフのＣ末端側に２つのアラニン残基を挿入し、更に一部のグルタミン（Ｑ）残基をセリン（Ｓ）残基に置換し、配列番号７の分子量とほぼ同じとなるようにＣ末端側の一部のアミノ酸を欠失させたものである。配列番号９で示されるアミノ酸配列は、配列番号１１で示されるアミノ酸配列中に存在する２０個のドメイン配列の領域（但し、当該領域のＣ末端側の数アミノ酸残基が置換されている。）を４回繰り返した配列のＣ末端に所定のヒンジ配列とＨｉｓタグ配列が付加されたものである。　
配列番号１０で示されるアミノ酸配列（天然由来のフィブロインに相当）におけるｚ／ｗの値は、４６．８％である。配列番号６で示されるアミノ酸配列、配列番号７で示されるアミノ酸配列、配列番号８で示されるアミノ酸配列、及び配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｚ／ｗの値は、それぞれ５８．７％、７０．１％、６６．１％及び７０．０％である。また、配列番号１０、配列番号６、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のギザ比率（後述する）１：１．８～１１．３におけるｘ／ｙの値は、それぞれ１５．０％、１５．０％、９３．４％、９２．７％及び８９．８％である。　
（２－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。　
（２－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（２－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。　
（２－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＲＥＰ中に含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列中のＲＥＰの総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが５０．９％以上であることが好ましい。　
第２の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。これにより、改変フィブロインの単離、固定化、検出及び可視化等が可能となる。　
タグ配列として、例えば、他の分子との特異的親和性（結合性、アフィニティ）を利用したアフィニティタグを挙げることができる。アフィニティタグの具体例として、ヒスチジンタグ（Ｈｉｓタグ）を挙げることができる。Ｈｉｓタグは、ヒスチジン残基が４から１０個程度並んだ短いペプチドで、ニッケル等の金属イオンと特異的に結合する性質があるため、金属キレートクロマトグラフィー（ｃｈｅｌａｔｉｎｇ　ｍｅｔａｌ　ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙ）による改変フィブロインの単離に利用することができる。タグ配列の具体例として、例えば、配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含むアミノ酸配列）が挙げられる。　
また、グルタチオンに特異的に結合するグルタチオン－Ｓ－トランスフェラーゼ（ＧＳＴ）、マルトースに特異的に結合するマルトース結合タンパク質（ＭＢＰ）等のタグ配列を利用することもできる。　
さらに、抗原抗体反応を利用した「エピトープタグ」を利用することもできる。抗原性を示すペプチド（エピトープ）をタグ配列として付加することにより、当該エピトープに対する抗体を結合させることができる。エピトープタグとして、ＨＡ（インフルエンザウイルスのヘマグルチニンのペプチド配列）タグ、ｍｙｃタグ、ＦＬＡＧタグ等を挙げることができる。エピトープタグを利用することにより、高い特異性で容易に改変フィブロインを精製することができる。　
さらにタグ配列を特定のプロテアーゼで切り離せるようにしたものも使用することができる。当該タグ配列を介して吸着したタンパク質をプロテアーゼ処理することにより、タグ配列を切り離した改変フィブロインを回収することもできる。　
タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（２－ｉｉｉ）配列番号１２（ＰＲＴ３８０）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（２－ｉｖ）配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。　
配列番号１６（ＰＲＴ３１３）、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１０、配列番号６、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。　
（２－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。　
（２－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（２－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。　
（２－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以
上の配列同一性を有し、かつＲＥＰ中に含まれるＸＧＸ（但し、Ｘはグリシン以外のアミノ酸残基を示す。）からなるアミノ酸配列の総アミノ酸残基数をｚとし、上記ドメイン配列中のＲＥＰの総アミノ酸残基数をｗとしたときに、ｚ／ｗが５０．９％以上であることが好ましい。　
第２の改変フィブロインは、組み換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。　
第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、（Ａ）ｎモチーフの含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。第３の改変フィブロインのドメイン配列は、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。　
第３の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインから（Ａ）ｎモチーフを１０～４０％欠失させたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。　
第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって１～３つの（Ａ）ｎモチーフ毎に１つの（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。　
第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって２つ連続した（Ａ）ｎモチーフの欠失、及び１つの（Ａ）ｎモチーフの欠失がこの順に繰り返されたことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。　
第３の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、少なくともＮ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってもよい。　
第３の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが２０％以上、３０％以上、４０％以上又は５０％以上であるアミノ酸配列を有するものであってもよい。（Ａ）ｎモチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数は８３％以上であってよいが、８６％以上であることが好ましく、９０％以上であることがより好ましく、９５％以上であることが更に好ましく、１００％であること（アラニン残基のみで構成されることを意味する）が更により好ましい。　
ｘ／ｙの算出方法を図１を参照しながら更に詳細に説明する。図１には、改変フィブロインからＮ末端配列及びＣ末端配列を除いたドメイン配列を示す。当該ドメイン配列は、Ｎ末端側（左側）から（Ａ）ｎモチーフ－第１のＲＥＰ（５０アミノ酸残基）－（Ａ）ｎモチーフ－第２のＲＥＰ（１００アミノ酸残基）－（Ａ）ｎモチーフ－第３のＲＥＰ（１０アミノ酸残基）－（Ａ）ｎモチーフ－第４のＲＥＰ（２０アミノ酸残基）－（Ａ）ｎモチーフ－第５のＲＥＰ（３０アミノ酸残基）－（Ａ）ｎモチーフという配列を有する。　
隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットは、重複がないように、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって、順次選択する。このとき、選択されない［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットが存在してもよい。図１には、パターン１（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較、及び第３のＲＥＰと第４のＲＥＰの比較）、パターン２（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較、及び第４のＲＥＰと第５のＲＥＰの比較）、パターン３（第２のＲＥＰと第３のＲＥＰの比較、及び第４のＲＥＰと第５のＲＥＰの比較）、パターン４（第１のＲＥＰと第２のＲＥＰの比較）を示した。なお、これ以外にも選択方法は存在する。　
次に各パターンについて、選択した隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニット中の各ＲＥＰのアミノ酸残基数を比較する。比較は、よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときの、他方のアミノ酸残基数の比を求めることによって行う。例えば、第１のＲＥＰ（５０アミノ酸残基）と第２のＲＥＰ（１００アミノ酸残基）の比較の場合、よりアミノ酸残基数の少ない第１のＲＥＰを１としたとき、第２のＲＥＰのアミノ酸残基数の比は、１００／５０＝２である。同様に、第４のＲＥＰ（２０アミノ酸残基）と第５のＲＥＰ（３０アミノ酸残基）の比較の場合、よりアミノ酸残基数の少ない第４のＲＥＰを１としたとき、第５のＲＥＰのアミノ酸残基数の比は、３０／２０＝１．５である。　
図１中、よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときに、他方のアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットの組を実線で示した。以下このような比をギザ比率と呼ぶ。よりアミノ酸残基数の少ない方を１としたときに、他方のアミノ酸残基数の比が１．８未満又は１１．３超となる［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットの組は破線で示した。　
各パターンにおいて、実線で示した隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットの全てのアミノ酸残基数を足し合わせる（ＲＥＰのみではなく、（Ａ）ｎモチーフのアミノ酸残基数もである。）。そして、足し合わせた合計値を比較して、当該合計値が最大となるパターンの合計値（合計値の最大値）をｘとする。図１に示した例では、パターン１の合計値が最大である。　
次に、ｘをドメイン配列の総アミノ酸残基数ｙで除すことによって、ｘ／ｙ（％）を算出することができる。　
第３の改変フィブロインにおいて、ｘ／ｙは、５０％以上であることが好ましく、６０％以上であることがより好ましく、６５％以上であることが更に好ましく、７０％以上であることが更により好ましく、７５％以上であることが更によりまた好ましく、８０％以上であることが特に好ましい。ｘ／ｙの上限に特に制限はなく、例えば、１００％以下であってよい。ギザ比率が１：１．９～１１．３の場合には、ｘ／ｙは８９．６％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．８～３．４の場合には、ｘ／ｙは７７．１％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．９～８．４の場合には、ｘ／ｙは７５．９％以上であることが好ましく、ギザ比率が１：１．９～４．１の場合には、ｘ／ｙは６４．２％以上であることが好ましい。　
第３の改変フィブロインが、ドメイン配列中に複数存在する（Ａ）ｎモチーフの少なくとも７つがアラニン残基のみで構成される改変フィブロインである場合、ｘ／ｙは、４６．４％以上であることが好ましく、５０％以上であることがより好ましく、５５％以上であることが更に好ましく、６０％以上であることが更により好ましく、７０％以上であることが更によりまた好ましく、８０％以上であることが特に好ましい。ｘ／ｙの上限に特に制限はなく、１００％以下であればよい。　
ここで、天然由来のフィブロインにおけるｘ／ｙについて説明する。まず、上述のように、ＮＣＢＩ　ＧｅｎＢａｎｋにアミノ酸配列情報が登録されているフィブロインを例示した方法により確認したところ、６６３種類のフィブロイン（このうち、クモ類由来のフィブロインは４１５種類）が抽出された。抽出された全てのフィブロインのうち、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列で構成される天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、上述の算出方法により、ｘ／ｙを算出した。ギザ比率が１：１．９～４．１の場合の結果を図３に示す。　
図３の横軸はｘ／ｙ（％）を示し、縦軸は頻度を示す。図３から明らかなとおり、天然由来のフィブロインにおけるｘ／ｙは、いずれも６４．２％未満である（最も高いもので、６４．１４％）。　
第３の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列から、ｘ／ｙが６４．２％以上になるように（Ａ）ｎモチーフをコードする配列の１又は複数を欠失させることにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から、ｘ／ｙが６４．２％以上になるように１又は複数の（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。　
第３の改変フィブロインのより具体的な例として、（３－ｉ）配列番号１７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３９９）、配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（３－ｉｉ）配列番号１７、配列番号７、配列番号８若しくは配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。　
（３－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号１７で示されるアミノ酸配列は、天然由来のフィブロインに相当する配列番号１０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ３１３）で示されるアミノ酸配列から、Ｎ末端側からＣ末端側に向かって２つおきに（Ａ）ｎモチーフを欠失させ、更にＣ末端配列の手前に［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］を１つ挿入したものである。配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列は、第２の改変フィブロインで説明したとおりである。　
配列番号１０で示されるアミノ酸配列（天然由来のフィブロインに相当）のギザ比率１：１．８～１１．３におけるｘ／ｙの値は１５．０％である。配列番号１７で示されるアミノ酸配列、及び配列番号７で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、いずれも９３．４％である。配列番号８で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、９２．７％である。配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｘ／ｙの値は、８９．８％である。配列番号１０、配列番号１７、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列におけるｚ／ｗの値は、それぞれ４６．８％、５６．２％、７０．１％、６６．１％及び７０．０％である。　
（３－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。　
（３－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（３－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。　
（３－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１７、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＮ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの
［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３（ギザ比率が１：１．８～１１．３）となる隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが６４．２％以上であることが好ましい。　
第３の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方に上述したタグ配列を含んでいてもよい。　
タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（３－ｉｉｉ）配列番号１８（ＰＲＴ３９９）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（３－ｉｖ）配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。　
配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４及び配列番号１５で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１７、配列番号７、配列番号８及び配列番号９で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。　
（３－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。　
（３－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（３－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。　
（３－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号１８、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつＮ末端側からＣ末端側に向かって、隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのＲＥＰのアミノ酸残基数を順次比較して、アミノ酸残基数が少ないＲＥＰのアミノ酸残基数を１としたとき、他方のＲＥＰのアミノ酸残基数の比が１．８～１１．３となる隣合う２つの［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ユニットのアミノ酸残基数を足し合わせた合計値の最大値をｘとし、ドメイン配列の総アミノ酸残基数をｙとしたときに、ｘ／ｙが６４．２％以上であることが好ましい。　
第３の改変フィブロインは、組み換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。　
第４の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、（Ａ）ｎモチーフの含有量が低減されたことに加え、グリシン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有するものである。第４の改変フィブロインのドメイン配列は、天然由来のフィブロインと比較して、少なくとも１又は複数の（Ａ）ｎモチーフが欠失したことに加え、更に少なくともＲＥＰ中の１又は複数のグリシン残基が別のアミノ酸残基に置換されたことに相当するアミノ酸配列を有するものということができる。すなわち、第４の改変フィブロインは、上述した第２の改変フィブロインと、第３の改変フィブロインの特徴を併せ持つ改変フィブロインである。具体的な態様等は、第２の改変フィブロイン、及び第３の改変フィブロインで説明したとおりである。　
第４の改変フィブロインのより具体的な例として、（４－ｉ）配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）、配列番号９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７９９）、配列番号１３（ＰＲＴ４１０）、配列番号１４（ＰＲＴ５２５）若しくは配列番号１５（ＰＲＴ７９９）で示されるアミノ酸配列、又は（４－ｉｉ）配列番号７、配列番号８、配列番号９、配列番号１３、配列番号１４若しくは配列番号１５で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。配列番号７、配列番号８、配列番号９、配列番号１３、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインの具体的な態様は上述のとおりである。　
第５の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列を有するものであってよい。　
局所的に疎水性指標の大きい領域は、連続する２～４アミノ酸残基で構成されていることが好ましい。　
上述の疎水性指標の大きいアミノ酸残基は、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）から選ばれるアミノ酸残基であることがより好ましい。　
第５の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する改変に加え、更に、天然由来のフィブロインと比較して、１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変があってもよい。　
第５の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がマイナスであるアミノ酸残基）を疎水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がプラスであるアミノ酸残基）に置換すること、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基を疎水性アミノ酸残基に置換したこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基を疎水性アミノ酸残基に置換したこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変を行ってもよい。　
第５の改変フィブロインは、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含み、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフから上記ドメイン配列のＣ末端までの配列を上記ドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であるアミノ酸配列を有してもよい。　
アミノ酸残基の疎水性指標については、公知の指標（Ｈｙｄｒｏｐａｔｈｙ　ｉｎｄｅｘ：Ｋｙｔｅ　Ｊ，＆Ｄｏｏｌｉｔｔｌｅ　Ｒ（１９８２）“Ａ　ｓｉｍｐｌｅ　ｍｅｔｈｏｄ　ｆｏｒ　ｄｉｓｐｌａｙｉｎｇ　ｔｈｅ　ｈｙｄｒｏｐａｔｈｉｃ　ｃｈａｒａｃｔｅｒ　ｏｆ　ａ　ｐｒｏｔｅｉｎ”，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．，１５７，ｐｐ．１０５－１３２）を使用する。具体的には、各アミノ酸の疎水性指標（ハイドロパシー・インデックス、以下「ＨＩ」とも記す。）は、下記表１に示すとおりである。　　
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000001
ｐ／ｑの算出方法を更に詳細に説明する。算出には、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列から、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列を除いた配列（以下、「配列Ａ」とする）を用いる。まず、配列Ａに含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値を算出する。疎水性指標の平均値は、連続する４アミノ酸残基に含まれる各アミノ酸残基のＨＩの総和を４（アミノ酸残基数）で除して求める。疎水性指標の平均値は、全ての連続する４アミノ酸残基について求める（各アミノ酸残基は、１～４回平均値の算出に用いられる。）。次いで、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域を特定する。あるアミノ酸残基が、複数の「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」に該当する場合であっても、領域中には１アミノ酸残基として含まれることになる。そして、当該領域に含まれるアミノ酸残基の総数がｐである。また、配列Ａに含まれるアミノ酸残基の総数がｑである。　
例えば、「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が２０カ所抽出された場合（重複はなし）、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域には、連続する４アミノ酸残基（重複はなし）が２０含まれることになり、ｐは２０×４＝８０である。また、例えば、２つの「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が１アミノ酸残基だけ重複して存在する場合、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域には、７アミノ酸残基含まれることになる（ｐ＝２×４－１＝７。「－１」は重複分の控除である。）。例えば、図４に示したドメイン配列の場合、「疎水性指標の平均値が２．６以上となる連続する４アミノ酸残基」が重複せずに７つ存在するため、ｐは７×４＝２８となる。また、例えば、図４に示したドメイン配列の場合、ｑは４＋５０＋４＋４０＋４＋１０＋４＋２０＋４＋３０＝１７０である（Ｃ末端側の最後に存在する（Ａ）ｎモチーフは含めない）。次に、ｐをｑで除すことによって、ｐ／ｑ（％）を算出することができる。図４の場合２８／１７０＝１６．４７％となる。　
第５の改変フィブロインにおいて、ｐ／ｑは、６．２％以上であることが好ましく、７％以上であることがより好ましく、１０％以上であることが更に好ましく、２０％以上であることが更により好ましく、３０％以上であることが更によりまた好ましい。ｐ／ｑの上限は、特に制限されないが、例えば、４５％以下であってもよい。　
第５の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインのアミノ酸配列を、上記のｐ／ｑの条件を満たすように、ＲＥＰ中の１又は複数の親水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がマイナスであるアミノ酸残基）を疎水性アミノ酸残基（例えば、疎水性指標がプラスであるアミノ酸残基）に置換すること、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性アミノ酸残基を挿入することにより、局所的に疎水性指標の大きい領域を含むアミノ酸配列に改変することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列から上記のｐ／ｑの条件を満たすアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。いずれの場合においても、天然由来のフィブロイ
ンと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のアミノ酸残基が疎水性指標の大きいアミノ酸残基に置換されたこと、及び／又はＲＥＰ中に１又は複数の疎水性指標の大きいアミノ酸残基が挿入されたことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当する改変を行ってもよい。　
疎水性指標の大きいアミノ酸残基としては、特に制限はないが、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）が好ましく、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）及びイソロイシン（Ｉ）がより好ましい。　
第５の改変フィブロインのより具体的な例として、（５－ｉ）配列番号１９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ７２０）、配列番号２０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６６５）若しくは配列番号２１（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６６６）で示されるアミノ酸配列、又は（５－ｉｉ）配列番号１９、配列番号２０若しくは配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。　
（５－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号１９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）で示されるアミノ酸配列に対し、Ｃ末端側の端末のドメイン配列を除いてＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を２カ所挿入し、更に一部のグルタミン（Ｑ）残基をセリン（Ｓ）残基に置換し、かつＣ末端側の一部のアミノ酸を欠失させたものである。配列番号２０で示されるアミノ酸配列は、配列番号８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）で示されるアミノ酸配列に対し、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を１カ所挿入したものである。配列番号２１で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列に対し、ＲＥＰ一つ置きにそれぞれ３アミノ酸残基からなるアミノ酸配列（ＶＬＩ）を２カ所挿入したものである。　
（５－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。　
（５－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（５－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。　
（５－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつ最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であることが好ましい。　
第５の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。　
タグ配列を含む改変フィブロインのより具体的な例として、（５－ｉｉｉ）配列番号２２（ＰＲＴ７２０）、配列番号２３（ＰＲＴ６６５）若しくは配列番号２４（ＰＲＴ６６６）で示されるアミノ酸配列、又は（５－ｉｖ）配列番号２２、配列番号２３若しくは配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。　
配列番号２２、配列番号２３及び配列番号２４で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号１９、配列番号２０及び配列番号２１で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。　
（５－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３若しくは配列番号２４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。　
（５－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３若しくは配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（５－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。　
（５－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号２２、配列番号２３若しくは配列番号２４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有し、かつ最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、連続する４アミノ酸残基の疎水性指標の平均値が２．６以上となる領域に含まれるアミノ酸残基の総数をｐとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれるアミノ酸残基の総数をｑとしたときに、ｐ／ｑが６．２％以上であることが好ましい。　
第５の改変フィブロインは、組み換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。　
第６の改変フィブロインは、天然由来のフィブロインと比較して、グルタミン残基の含有量が低減されたアミノ酸配列を有する。　
第６の改変フィブロインは、ＲＥＰのアミノ酸配列中に、ＧＧＸモチーフ及びＧＰＧＸＸモチーフから選ばれる少なくとも一つのモチーフが含まれていることが好ましい。　
第６の改変フィブロインが、ＲＥＰ中にＧＰＧＸＸモチーフを含む場合、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率は、通常１％以上であり、５％以上であってもよく、１０％以上であるのが好ましい。ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の上限に特に制限はなく、５０％以下であってよく、３０％以下であってもよい。　
本明細書において、「ＧＰＧＸＸモチーフ含有率」は、以下の方法により算出される値である。　
式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域に含まれるＧＰＧＸＸモチーフの個数の総数を３倍した数（即ち、ＧＰＧＸＸモチーフ中のＧ及びＰの総数に相当）をｓとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率はｓ／ｔとして算出される。　
ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としているのは、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列」（ＲＥＰに相当する配列）には、フィブロインに特徴的な配列と相関性の低い配列が含まれることがあり、ｍが小さい場合（つまり、ドメイン配列が短い場合）、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出結果に影響するので、この影響を排除するためである。なお、ＲＥＰのＣ末端に「ＧＰＧＸＸモチーフ」が位置する場合、「ＸＸ」が例えば「ＡＡ」の場合であっても、「ＧＰＧＸＸモチーフ」として扱う。　
図５は、フィブロインのドメイン配列を示す模式図である。図５を参照しながらＧＰＧＸＸモチーフ含有率の算出方法を具体的に説明する。まず、図５に示したフィブロインのドメイン配列（「［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフ」タイプである。）では、全てのＲＥＰが「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」（図５中、「領域Ａ」で示した配列。）に含まれているため、ｓを算出するためのＧＰＧＸＸモチーフの個数は７であり、ｓは７×３＝２１となる。同様に、全てのＲＥＰが「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」（図５中、「領域Ａ」で示した配列。）に含まれているため、当該配列から更に（Ａ）ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数ｔは５０＋４０＋１０＋２０＋３０＝１５０である。次に、ｓをｔで除すことによって、ｓ／ｔ（％）を算出することができ、図５のフィブロインの場合２１／１５０＝１４．０％となる。　
第６の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましく、７％以下であることがより好ましく、４％以下であることが更に好ましく、０％であることが特に好ましい。　
本明細書において、「グルタミン残基含有率」は、以下の方法により算出される値である。　
式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列（図５の「領域Ａ」に相当する配列。）に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域に含まれるグルタミン残基の総数をｕとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、グルタミン残基含有率はｕ／ｔとして算出される。グルタミン残基含有率の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としている理由は、上述した理由と同様である。　
第６の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、又は他のアミノ酸残基に置換したことに相当するアミノ酸配列を有するものであってよい。　
「他のアミノ酸残基」は、グルタミン残基以外のアミノ酸残基であればよいが、グルタミン残基よりも疎水性指標の大きいアミノ酸残基であることが好ましい。アミノ酸残基の疎水性指標は表１に示すとおりである。　
表１に示すとおり、グルタミン残基よりも疎水性指標の大きいアミノ酸残基としては、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）アラニン（Ａ）、グリシン（Ｇ）、スレオニン（Ｔ）、セリン（Ｓ）、トリプトファン（Ｗ）、チロシン（Ｙ）、プロリン（Ｐ）及びヒスチジン（Ｈ）から選ばれるアミノ酸残基を挙げることができる。これらの中でも、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）、フェニルアラニン（Ｆ）、システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）及びアラニン（Ａ）から選ばれるアミノ酸残基であることがより好ま
しく、イソロイシン（Ｉ）、バリン（Ｖ）、ロイシン（Ｌ）及びフェニルアラニン（Ｆ）から選ばれるアミノ酸残基であることが更に好ましい。　
第６の改変フィブロインは、ＲＥＰの疎水性度が、－０．８以上であることが好ましく、－０．７以上であることがより好ましく、０以上であることが更に好ましく、０．３以上であることが更により好ましく、０．４以上であることが特に好ましい。ＲＥＰの疎水性度の上限に特に制限はなく、１．０以下であってよく、０．７以下であってもよい。　
本明細書において、「ＲＥＰの疎水性度」は、以下の方法により算出される値である。　
式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン（改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン）において、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列（図５の「領域Ａ」に相当する配列。）に含まれる全てのＲＥＰにおいて、その領域の各アミノ酸残基の疎水性指標の総和をｖとし、最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除き、更に（Ａ）ｎモチーフを除いた全ＲＥＰのアミノ酸残基の総数をｔとしたときに、ＲＥＰの疎水性度はｖ／ｔとして算出される。ＲＥＰの疎水性度の算出において、「最もＣ末端側に位置する（Ａ）ｎモチーフからドメイン配列のＣ末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としている理由は、上述した理由と同様である。　
第６の改変フィブロインは、そのドメイン配列が、天然由来のフィブロインと比較して、ＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換したことに相当する改変に加え、更に１又は複数のアミノ酸残基を置換、欠失、挿入及び／又は付加したことに相当するアミノ酸配列の改変があってもよい。　
第６の改変フィブロインは、例えば、クローニングした天然由来のフィブロインの遺伝子配列からＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失させること、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換することにより得ることができる。また、例えば、天然由来のフィブロインのアミノ酸配列からＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を欠失したこと、及び／又はＲＥＰ中の１又は複数のグルタミン残基を他のアミノ酸残基に置換したことに相当するアミノ酸配列を設計し、設計したアミノ酸配列をコードする核酸を化学合成することにより得ることもできる。　
第６の改変フィブロインのより具体的な例として、（６－ｉ）配列番号２５（Ｍｅｔ－ＰＲＴ８８８）、配列番号２６（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９６５）、配列番号２７（Ｍｅｔ－ＰＲＴ８８９）、配列番号２８（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１６）、配列番号２９（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１８）、配列番号３０（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６９９）、配列番号３１（Ｍｅｔ－ＰＲＴ６９８）、配列番号３２（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９６６）、配列番号４１（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１７）若しくは配列番号４２（Ｍｅｔ－ＰＲＴ１０２８）で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロイン、又は（６－ｉｉ）配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１若しくは配列番号４２で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、改変フィブロインを挙げることができる。　
（６－ｉ）の改変フィブロインについて説明する。配列番号２５で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）中のＱＱを全てＶＬに置換したものである。配列番号２６で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＴＳに置換し、かつ残りのＱをＡに置換したものである。配列番号２７で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＬに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。配列番号２８で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＩに置換し、かつ残りのＱをＬに置換したものである。配列番号２９で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＦに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。　
配列番号３０で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ５２５）中のＱＱを全てＶＬに置換したものである。配列番号３１で示されるアミノ酸配列は、配列番号８で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＬに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。　
配列番号３２で示されるアミノ酸配列は、配列番号７で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ４１０）中に存在する２０個のドメイン配列の領域を２回繰り返した配列中のＱＱを全てＶＦに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したものである。　
配列番号４１で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ９１７）は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＬＩに置換し、かつ残りのＱをＶに置換したものである。配列番号４２で示されるアミノ酸配列（Ｍｅｔ－ＰＲＴ１０２８）は、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＩＦに置換し、かつ残りのＱをＴに置換したものである。　
配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１及び配列番号４２で示されるアミノ酸配列は、いずれもグルタミン残基含有率は９％以下である（表２）。　　
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000002
（６－ｉ）の改変フィブロインは、配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１又は配列番号４２で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。　
（６－ｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１又は配列番号４２で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（６－ｉｉ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。　
（６－ｉｉ）の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましい。また、（６－ｉｉ）の改変フィブロインは、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率が１０％以上であることが好ましい。　
第６の改変フィブロインは、Ｎ末端及びＣ末端のいずれか一方又は両方にタグ配列を含んでいてもよい。これにより、改変フィブロインの単離、固定化、検出及び可視化等が可能となる。　
タグ配列を含む第６の改変フィブロインのより具体的な例として、（６－ｉｉｉ）配列番号３３（ＰＲＴ８８８）、配列番号３４（ＰＲＴ９６５）、配列番号３５（ＰＲＴ８８９）、配列番号３６（ＰＲＴ９１６）、配列番号３７（ＰＲＴ９１８）、配列番号３８（ＰＲＴ６９９）、配列番号３９（ＰＲＴ６９８）、配列番号４０（ＰＲＴ９６６）、配列番号４３（ＰＲＴ９１７）若しくは配列番号４４（ＰＲＴ１０２８）で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロイン、又は（６－ｉｖ）配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３若しくは配列番号４４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む改変フィブロインを挙げることができる。　
配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３及び配列番号４４で示されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号２５、配列番号２６、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号４１及び配列番号４２で示されるアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（Ｈｉｓタグ配列及びヒンジ配列を含む）を付加したものである。Ｎ末端にタグ配列を付加しただけであるため、グルタミン残基含有率に変化はなく、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３及び配列番号４４で示されるアミノ酸配列は、いずれもグルタミン残基含有率が９％以下である（表３）。　　
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000003
（６－ｉｉｉ）の改変フィブロインは、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列からなるものであってもよい。　
（６－ｉｖ）の改変フィブロインは、配列番号３３、配列番号３４、配列番号３５、配列番号３６、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４３又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列と９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むものである。（６－ｉｖ）の改変フィブロインもまた、式１：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ、又は式２：［（Ａ）ｎモチーフ－ＲＥＰ］ｍ－（Ａ）ｎモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。上記配列同一性は、９５％以上であることが好ましい。　
（６－ｉｖ）の改変フィブロインは、グルタミン残基含有率が９％以下であることが好ましい。また、（６－ｉｖ）の改変フィブロインは、ＧＰＧＸＸモチーフ含有率が１０％以上であることが好ましい。　
第６の改変フィブロインは、組み換えタンパク質生産系において生産されたタンパク質を宿主の外部に放出するための分泌シグナルを含んでいてもよい。分泌シグナルの配列は、宿主の種類に応じて適宜設定することができる。　
改変フィブロインは、第１の改変フィブロイン、第２の改変フィブロイン、第３の改変フィブロイン、第４の改変フィブロイン、第５の改変フィブロイン、及び第６の改変フィブロインが有する特徴のうち、少なくとも２つ以上の特徴を併せ持つ改変フィブロインであってもよい。　
改変フィブロインは、親水性改変フィブロインであってもよく、疎水性改変フィブロインであってもよい。本明細書において、「疎水性改変フィブロイン」とは、改変フィブロインを構成する全てのアミノ酸残基の疎水性指標（ＨＩ）の総和を求め、次にその総和を全アミノ酸残基数で除した値（平均ＨＩ）が０超である改変フィブロインである。疎水性指標は表１に示したとおりである。また、「親水性改変フィブロイン」とは、平均ＨＩが０以下である改変フィブロインである。改変フィブロインとしては、耐燃焼性に優れるという観点から、親水性改変フィブロインが好ましい。　
疎水性改変フィブロインとしては、例えば、配列番号２７、配列番号２８、配列番号２９、配列番号３０、配列番号３１、配列番号３２、配列番号３３又は配列番号４３で示されるアミノ酸配列、配列番号３５、配列番号３７、配列番号３８、配列番号３９、配列番号４０、配列番号４１又は配列番号４４で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインが挙げられる。　
親水性改変フィブロインとしては、例えば、配列番号４で示されるアミノ酸配列、配列番号６、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるア
ミノ酸配列、配列番号１３、配列番号１２、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列、配列番号１８、配列番号７、配列番号８又は配列番号９で示されるアミノ酸配列、配列番号１７、配列番号１２、配列番号１４又は配列番号１５で示されるアミノ酸配列、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１で示されるアミノ酸配列を含む改変フィブロインが挙げられる。　
本実施形態に係る改変フィブロインは、１種のみの改変フィブロインを含有するものであってもよく、２種以上の改変フィブロインを組み合わせて含有するものであってもよい。また、改変フィブロインと改変フィブロイン以外の構造タンパク質を組み合わせて含有するものであってもよい。　
人工構造タンパク質は、上記天然型構造タンパク質に由来するポリペプチド、すなわち組換えポリペプチドであってもよい。　
コラーゲン由来の構造タンパク質として、例えば、式３：［ＲＥＰ２］ｐで表されるドメイン配列を含むタンパク質（ここで、式３中、ｐは５～３００の整数を示す。ＲＥＰ２は、Ｇｌｙ－Ｘ－Ｙから構成されるアミノ酸配列を示し、Ｘ及びＹはＧｌｙ以外の任意のアミノ酸残基を示す。複数存在するＲＥＰ２は、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。）を挙げることができる。具体的には、配列番号４５で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質を挙げることができる。配列番号４５で示されるアミノ酸配列は、ＮＣＢＩデータベースから入手したヒトのコラーゲンタイプ４の部分的な配列（ＮＣＢＩのＧｅｎＢａｎｋのアクセッション番号：ＣＡＡ５６３３５．１、ＧＩ：３７０２４５２）のリピート部分及びモチーフに該当する３０１残基目から５４０残基目までのアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（タグ配列及びヒンジ配列）が付加されたものである。　
レシリン由来の構造タンパク質として、例えば、式４：［ＲＥＰ３］ｑで表されるドメイン配列を含むタンパク質（ここで、式４中、ｑは４～３００の整数を示す。ＲＥＰ３はＳｅｒ－Ｊ－Ｊ－Ｔｙｒ－Ｇｌｙ－Ｕ－Ｐｒｏから構成されるアミノ酸配列を示す。Ｊは任意アミノ酸残基を示し、特にＡｓｐ、Ｓｅｒ及びＴｈｒからなる群から選ばれるアミノ酸残基であることが好ましい。Ｕは任意のアミノ酸残基を示し、特にＰｒｏ、Ａｌａ、Ｔｈｒ及びＳｅｒからなる群から選ばれるアミノ酸残基であることが好ましい。複数存在するＲＥＰ３は、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい。）を挙げることができる。具体的には、配列番号４６で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質を挙げることができる。配列番号４６で示されるアミノ酸配列は、レシリン（ＮＣＢＩのＧｅｎＢａｎｋのアクセッション番号ＮＰ　６１１１５７、Ｇｌ：２４６５４２４３）のアミノ酸配列において、８７残基目のＴｈｒをＳｅｒに置換し、かつ９５残基目のＡｓｎをＡｓｐに置換した配列の１９残基目から３２１残基目までのアミノ酸配列のＮ末端に配列番号４９で示されるアミノ酸配列（タグ配列及びヒンジ配列）が付加されたものである。　
エラスチン由来の構造タンパク質として、例えば、ＮＣＢＩのＧｅｎＢａｎｋのアクセッション番号ＡＡＣ９８３９５（ヒト）、Ｉ４７０７６（ヒツジ）、ＮＰ７８６９６６（ウシ）等のアミノ酸配列を有するタンパク質を挙げることができる。具体的には、配列番号４７で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質を挙げることができる。配列番号４７で示されるアミノ酸配列は、ＮＣＢＩのＧｅｎＢａｎｋのアクセッション番号ＡＡＣ９８３９５のアミノ酸配列の１２１残基目から３９０残基目までのアミノ酸配列のＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列（タグ配列及びヒンジ配列）が付加されたものである。　
ケラチン由来の構造タンパク質として、例えば、カプラ・ヒルクス（Ｃａｐｒａ　ｈｉｒｃｕｓ）のタイプＩケラチン等を挙げることができる。具体的には、配列番号４８で示されるアミノ酸配列（ＮＣＢＩのＧｅｎＢａｎｋのアクセッション番号ＡＣＹ３０４６６のアミノ酸配列）を含むタンパク質を挙げることができる。　
（構造タンパク質の組み換え発現）　組み換え構造タンパク質は、例えば、当該構造タンパク質をコードする核酸配列と、当該核酸配列に作動可能に連結された１又は複数の調節配列とを有する発現ベクターで形質転換された宿主により、当該核酸を発現させることにより生産することができる。　
構造タンパク質をコードする核酸の製造方法は、特に制限されない。例えば、天然のフィブロイン等の構造タンパク質をコードする遺伝子を利用して、ポリメラーゼ連鎖反応（ＰＣＲ）などで増幅しクローニングし、必要に応じて遺伝子工学的手法により改変する方法、又は、化学的に合成する方法によって、当該核酸を製造することができる。核酸の化学的な合成方法も特に制限されず、例えば、ＮＣＢＩのウェブデータベースなどより入手したタンパク質のアミノ酸配列情報をもとに、ＡＫＴＡ　ｏｌｉｇｏｐｉｌｏｔ　ｐｌｕｓ　１０／１００（ＧＥヘルスケア・ジャパン株式会社）などで自動合成したオリゴヌクレオチドをＰＣＲなどで連結する方法によって遺伝子を化学的に合成することができる。この際に、組み換え構造タンパク質の精製及び／又は確認を容易にするため、上記のアミノ酸配列のＮ末端に開始コドン及びＨｉｓ１０タグからなるアミノ酸配列を付加したアミノ酸配列からなる構造タンパク質をコードする核酸を合成してもよい。　
調節配列は、宿主における組み換え構造タンパク質の発現を制御する配列（例えば、プロモーター、エンハンサー、リボソーム結合配列、転写終結配列等）であり、宿主の種類に応じて適宜選択することができる。プロモーターとして、宿主細胞中で機能し、組み換え構造タンパク質を発現誘導可能な誘導性プロモーターを用いてもよい。誘導性プロモーターは、誘導物質（発現誘導剤）の存在、リプレッサー分子の非存在、又は温度、浸透圧若しくはｐＨ値の上昇若しくは低下等の物理的要因により、転写を制御できるプロモーターである。　
発現ベクターの種類は、プラスミドベクター、ウイルスベクター、コスミドベクター、フォスミドベクター、人工染色体ベクター等、宿主の種類に応じて適宜選択することができる。発現ベクターとしては、宿主細胞において自立複製が可能、又は宿主の染色体中への組込みが可能で、組み換え構造タンパク質をコードする核酸を転写できる位置にプロモーターを含有しているものが好適に用いられる。　
宿主として、原核生物、並びに酵母、糸状真菌、昆虫細胞、動物細胞及び植物細胞等の真核生物のいずれも好適に用いることができる。　
原核生物の宿主の好ましい例として、エシェリヒア属、ブレビバチルス属、セラチア属、バチルス属、ミクロバクテリウム属、ブレビバクテリウム属、コリネバクテリウム属及びシュードモナス属等に属する細菌を挙げることができる。エシェリヒア属に属する微生物として、例えば、エシェリヒア・コリ等を挙げることができる。ブレビバチルス属に属する微生物として、例えば、ブレビバチルス・アグリ等を挙げることができる。セラチア属に属する微生物として、例えば、セラチア・リクエファシエンス等を挙げることができる。バチルス属に属する微生物として、例えば、バチルス・サチラス等を挙げることができる。ミクロバクテリウム属に属する微生物として、例えば、ミクロバクテリウム・アンモニアフィラム等を挙げることができる。ブレビバクテリウム属に属する微生物として、例えば、ブレビバクテリウム・ディバリカタム等を挙げることができる。コリネバクテリウム属に属する微生物として、例えば、コリネバクテリウム・アンモニアゲネス等を挙げることができる。シュードモナス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）属に属する微生物として、例えば、シュードモナス・プチダ等を挙げることができる。　
原核生物を宿主とする場合、構造タンパク質をコードする核酸を導入するベクターとしては、例えば、ｐＢＴｒｐ２（ベーリンガーマンハイム社製）、ｐＧＥＸ（Ｐｈａｒｍａｃｉａ社製）、ｐＵＣ１８、ｐＢｌｕｅｓｃｒｉｐｔＩＩ、ｐＳｕｐｅｘ、ｐＥＴ２２ｂ、ｐＣｏｌｄ、ｐＵＢ１１０、ｐＮＣＯ２（特開２００２－２３８５６９号公報）等を挙げることができる。　
真核生物の宿主としては、例えば、酵母及び糸状真菌（カビ等）を挙げることができる。酵母としては、例えば、サッカロマイセス属、ピキア属、シゾサッカロマイセス属等に属する酵母を挙げることができる。糸状真菌としては、例えば、アスペルギルス属、ペニシリウム属、トリコデルマ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）属等に属する糸状真菌を挙げることができる。　
真核生物を宿主とする場合、構造タンパク質をコードする核酸を導入するベクターとしては、例えば、ＹＥｐ１３（ＡＴＣＣ３７１１５）、ＹＥｐ２４（ＡＴＣＣ３７０５１）等を挙げることができる。上記宿主細胞への発現ベクターの導入方法としては、上記宿主細胞へＤＮＡを導入する方法であればいずれも用いることができる。例えば、カルシウムイオンを用いる方法〔Ｐｒｏｃ．　Ｎａｔｌ．　Ａｃａｄ．　Ｓｃｉ．　ＵＳＡ，６９，２１１０（１９７２）〕、エレクトロポレーション法、スフェロプラスト法、プロトプラスト法、酢酸リチウム法、コンピテント法等を挙げることができる。　
発現ベクターで形質転換された宿主による核酸の発現方法としては、直接発現のほか、モレキュラー・クローニング第２版に記載されている方法等に準じて、分泌生産、融合タンパク質発現等を行うことができる。　
組み換え構造タンパク質は、例えば、発現ベクターで形質転換された宿主を培養培地中で培養し、培養培地中に当該タンパク質を生成蓄積させ、該培養培地から採取することにより製造することができる。宿主を培養培地中で培養する方法は、宿主の培養に通常用いられる方法に従って行うことができる。　
宿主が、大腸菌等の原核生物又は酵母等の真核生物である場合、培養培地として、宿主が資化し得る炭素源、窒素源及び無機塩類等を含有し、宿主の培養を効率的に行える培地であれば天然培地、合成培地のいずれを用いてもよい。　
炭素源としては、上記形質転換微生物が資化し得るものであればよく、例えば、グルコース、フラクトース、スクロース、及びこれらを含有する糖蜜、デンプン及びデンプン加水分解物等の炭水化物、酢酸及びプロピオン酸等の有機酸、並びにエタノール及びプロパノール等のアルコール類を用いることができる。窒素源としては、例えば、アンモニア、塩化アンモニウム、硫酸アンモニウム、酢酸アンモニウム及びリン酸アンモニウム等の無機酸又は有機酸のアンモニウム塩、その他の含窒素化合物、並びにペプトン、肉エキス、酵母エキス、コーンスチープリカー、カゼイン加水分解物、大豆粕及び大豆粕加水分解物、各種発酵菌体及びその消化物を用いることができる。無機塩類としては、例えば、リン酸第一カリウム、リン酸第二カリウム、リン酸マグネシウム、硫酸マグネシウム、塩化ナトリウム、硫酸第一鉄、硫酸マンガン、硫酸銅及び炭酸カルシウムを用いることができる。　
大腸菌等の原核生物又は酵母等の真核生物の培養は、例えば、振盪培養又は深部通気攪拌培養等の好気的条件下で行うことができる。培養温度は、例えば、１５～４０℃である。培養時間は、通常１６時間～７日間である。培養中の培養培地のｐＨは３．０～９．０に保持することが好ましい。培養培地のｐＨの調整は、無機酸、有機酸、アルカリ溶液、尿素、炭酸カルシウム及びアンモニア等を用いて行うことができる。　
また、培養中、必要に応じて、アンピシリン及びテトラサイクリン等の抗生物質を培養培地に添加してもよい。プロモーターとして誘導性のプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときには、必要に応じてインデューサーを培地に添加してもよい。例えば、ｌａｃプロモーター
を用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときにはイソプロピル－β－Ｄ－チオガラクトピラノシド等を、ｔｒｐプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときにはインドールアクリル酸等を培地に添加してもよい。　
（組み換え構造タンパク質を含む可溶化画分の回収方法）　発現させた組み換え構造タンパク質は、可溶化画分として回収することができる。可溶化画分として回収することにより、宿主細胞及び／又は宿主細胞由来の夾雑物を除去又は低減することができるため、工程（Ａ）の前に実施することが好ましい。　
可溶化画分の回収方法は、例えば、当該組み換え構造タンパク質が、宿主細胞内に溶解状態で発現した場合には、まず物理的処理又は化学的処理により宿主細胞を破壊して宿主細胞の破砕液を得る。物理的処理としては、超音波処理、ホモジナイザーによる破砕処理などが挙げられ、化学的処理としては主に目的とする組み換え構造タンパク質は溶解するが、宿主細胞は溶解しない溶媒で処理する方法が挙げられ、溶媒としてヘキサフルオロイソプロパノール（ＨＦＩＰ）などが挙げられる。次いで、宿主細胞の破砕液から目的とする組み換え構造タンパク質を含む可溶化画分を回収する。目的とする組み換え構造タンパク質を含む可溶化画分を回収する方法としては、遠心分離、並びにドラムフィルター及びプレスフィルター等のフィルターろ過等の一般的な方法が挙げられる。フィルターろ過による場合、テフロンフィルターを用いる方法、セライト、珪藻土等のろ過助剤及びプリコート剤等を併用する方法により、目的とする組み換え構造タンパク質を含む可溶性画分をより効率的に回収することができる。　
また、組み換え構造タンパク質が細胞内に不溶体を形成して発現した場合は、同様に物理的処理又は化学的処理により宿主細胞を破壊した後、遠心分離を行うことにより、沈殿画分として組み換え構造タンパク質の不溶体を回収する。回収した組み換え構造タンパク質の不溶体は、タンパク質変性剤で可溶化することができる。該操作の後、上記と同様の方法により組み換え構造タンパク質を含む可溶化画分を得ることができる。当該組み換え構造タンパク質が細胞外に分泌された場合には、培養上清から当該組み換え構造タンパク質を含む可溶化画分を回収することができる。すなわち、培養物を遠心分離、ドラムフィルター及びプレスフィルター等のフィルターろ過等の手法により処理することにより組み換え構造タンパク質を含む可溶化画分を取得することができる。フィルターろ過による場合、テフロンフィルターを用いる方法、セライト、珪藻土等のろ過助剤及びプリコート剤等を併用する方法により、組み換え構造タンパク質を含む可溶性画分をより効率的に回収することができる。　
（組み換え構造タンパク質の粗精製）　組み換え構造タンパク質を含む可溶性画分から、タンパク質の単離精製に通常用いられている方法、すなわち、溶媒抽出法、硫安等による塩析法、脱塩法、有機溶媒による沈殿法、ジエチルアミノエチル（ＤＥＡＥ）－セファロース、ＤＩＡＩＯＮ　ＨＰＡ－７５（三菱化成社製）等のレジンを用いた陰イオン交換クロマトグラフィー法、Ｓ－Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ　ＦＦ（Ｐｈａｒｍａｃｉａ社製）等のレジンを用いた陽イオン交換クロマトグラフィー法、ブチルセファロース、フェニルセファロース等のレジンを用いた疎水性クロマトグラフィー法、分子篩を用いたゲルろ過法、アフィニティークロマトグラフィー法、クロマトフォーカシング法、等電点電気泳動等の電気泳動法等の方法を単独又は組み合わせて使用し、組み換え構造タンパク質の粗精製標品を得ることができる。　
（組み換え構造タンパク質溶液の調製方法）　組み換え構造タンパク質溶液は、溶解用溶媒に組み換え構造タンパク質が溶解された溶液であれば特に限定されない。例えば、上述の組み換え構造タンパク質の粗精製標品を溶解用溶媒に溶解させることで得ることもできるし、上述の組み換え構造タンパク質を含む可溶性画分をそのまま、又は溶解用溶媒に溶媒置換若しくは溶媒添加することで得ることもできるし、組み換え構造タンパク質を発現した宿主細胞（又は宿主細胞の破砕物若しくは破砕液等）を溶解用溶媒に溶解させることで得ることもできる。組み換え構造タンパク質として使用する宿主細胞又は宿主細胞の破砕物若しくは破砕液等に、溶解用溶媒を添加して組み換え構造タンパク質を溶解した後に、組み換え構造タンパク質溶液を可溶化画分として回収するともに、宿主細胞及び／又は宿主細胞由来の夾雑物を除去又は低減するのが好ましい。可溶化画分の回収方法、上述の通りである。　
組み換え構造タンパク質を溶解用溶媒に溶解させる条件は、溶解用溶媒の種類、添加する塩の種類及び濃度、並びに組み換え構造タンパク質の種類等に応じて適宜設定できる。一般的には、溶解条件を適切に設定することで、組み換え構造タンパク質を溶解用溶媒に溶解させることができる。　
溶解温度は、組み換え構造タンパク質が溶解するが、組み換え構造タンパク質を発現した宿主細胞由来の夾雑物が溶解しない温度まで加温して、所定時間維持することが好ましい。溶解させるための温度は、溶解用溶媒の種類、添加する塩の種類及び濃度、並びに組み換え構造タンパク質の種類等に応じて決めればよいが、例えば３０～１００℃及び４０～６０℃の温度を挙げることができる。例えば、溶解させるための温度の上限値は、１００℃、９０℃、８０℃又は７０℃であってよく、溶解させるための温度の下限値は３０℃、４０℃、５０℃であってよい。溶解させるための時間は、組み換え構造タンパク質が充分溶解し、且つ夾雑物の溶解が少ない時間であれば、特に限定する必要はないが、工業的生産を考慮すると、１０～１２０分が好ましく、１０～６０分がより好ましく、１０～３０分が更に好ましい。　
組み換え構造タンパク質が、フィブロイン、コラ－ゲン、レシリン、エラスチン及びケラチン、並びにこれら由来のタンパク質等である場合には、例えば、以下の条件を挙げることができる。上記構造タンパク質を発現した宿主に添加する溶解用溶媒の添加量は、組み換え構造タンパク質重量（ｗｔ）当たり、溶媒（ｖｏｌ）／組み換え構造タンパク質重量（ｗｔ）比として、１００～３００倍が好ましく、１５０～２５０倍がより好ましく、１７５～２２５倍が更に好ましい。溶解用溶媒に添加する塩としては、塩化リチウム、塩化カルシウム及びトリフルオロ酢酸ナトリウムが好ましく、トリフルオロ酢酸ナトリウムがより好ましい。また、塩を添加する場合の濃度は、溶解用溶媒全量を基準として、０Ｍ超１．０Ｍ以下が好ましく、０Ｍ超０．６Ｍ以下がより好ましく、０Ｍ超０．５Ｍ以下が更に好ましく、０Ｍ超０．０１Ｍ以下であってもよい。　
組み換え構造タンパク質が、フィブロイン（改変フィブロインを含む）である場合には、例えば、以下の条件を挙げることができる。上記組み換え構造タンパク質を発現した宿主細胞に添加する溶解用溶媒の添加量は、組み換え構造タンパク質重量（ｗｔ）当たり、溶解用溶媒（ｖｏｌ）／組み換え構造タンパク質重量（ｗｔ）比として、１００～３００倍が好ましく、１５０～２５０倍がより好ましく、１７５～２２５倍が更に好ましい。溶解用溶媒に添加する塩としては、塩化リチウム、塩化カルシウム及びトリフルオロ酢酸ナトリウムが好ましく、トリフルオロ酢酸ナトリウムがより好ましい。また、塩を添加する場合の濃度は、溶解用溶媒全量を基準として、０Ｍ超１．０Ｍ以下が好ましく、０Ｍ超０．６Ｍ以下がより好ましく、０Ｍ超０．５Ｍ以下が更に好ましく、０Ｍ超０．０１Ｍ以下であってもよい。温度条件としては、上記の溶媒を用いて、３０～１００℃及び４０～６０℃の温度を挙げることができる。例えば、溶解させるための温度の上限値は、１００℃、９０℃、８０℃又は７０℃であってよく、溶解させるための温度の下限値は３０℃、４０℃、５０℃であってよい。溶解するための時間としては例えば１０～１２０分が好ましく、１０～６０分がより好ましく、１０～３０分が更に好ましい。　
組み換え構造タンパク質溶液は、組み換え構造タンパク質を発現した宿主細胞（又は宿主細胞の破砕物若しくは破砕液等）を溶解用溶媒に溶解させることで得られた場合は、組み換え構造タンパク質溶液を回収するともに、不溶物を分離し、宿主細胞及び／又は宿主細胞由来の夾雑物を除去又は低減してもよい。構造タンパク質溶液を回収及び不溶物の分離は、溶液と沈降物（凝集物）とを分離できればよく、特に限定されない。取扱いの簡便性から、濾過による分離及び／又は遠心分離により行うことが好ましい。濾過による分離は、例えば、ろ紙、ろ過膜等を用いて行うことができる。遠心分離の条件は、特に限定されない。例えば、室温（２０±５℃）、８０００×ｇ～１５０００×ｇで５～２０分間行うことができる。上記不溶物の分離は２回以上行ってもよい。　
（光沢抑制粒子）　本実施形態に係る光沢抑制粒子は、上記組み換え構造タンパク質等の人工構造タンパク質と非相溶性であり、かつ、０．２μｍ超１０μｍ以下の平均粒子径を有する有機高分子粒子又は金属酸化物粒子である。光沢抑制とは、光沢抑制粒子を添加することで、繊維表面に凹凸を付与することにより、繊維の光沢を抑制（艶消し）することをいう。繊維の用途に応じて用いる粒子の粒子径及び添加量を適宜選択することで、繊維の光沢を所望の光沢まで抑制（艶消し）することができ、光沢をコントロールすることができる。非相溶性とは、人工構造タンパク質（組み換え構造タンパク質等：以下、同様の意味において使用する）と相溶しないか、部分的に相溶しない性質をいう。　
光沢抑制粒子としては、主成分である人工構造タンパク質と相溶しないか、部分的に相溶しない構造を有する有機高分子粒子及び金属酸化物であればいずれも使用することができる。光沢抑制粒子は１種以上を組みわせて使用してもよい。　
有機高分子粒子としては、例えば、アクリル樹脂（架橋アクリル樹脂を含む）、ウレタン樹脂（架橋ウレタン樹脂を含む）、アクリルウレタン複合樹脂、シリコーン樹脂、ポリアミド樹脂、架橋ポリスチレン樹脂、ポリアリレート、フッ素樹脂及びセルロースからなる群から選ばれる少なくとも１種からなる粒子であってよく、アクリル樹脂、ウレタン樹脂、アクリルウレタン複合樹脂、シリコーン樹脂、ポリアミド樹脂及びセルロースからなる群から選ばれる少なくとも１種からなる粒子であってよい。　
有機高分子粒子としては、繊維物性がより維持される（繊維物性の低下をより防ぐ）という観点からは、アクリル樹脂、ウレタン樹脂及びアクリルウレタン複合樹脂からなる群から選ばれる少なくとも１種からなる粒子が好ましく、ウレタン樹脂及びアクリルウレタン複合樹脂からなる群から選ばれる少なくとも１種からなる粒子がより好ましく、ウレタン樹脂粒子が特に好ましい。アクリル樹脂としては架橋アクリル樹脂が好ましい。　
金属酸化物粒子としては、例えば、酸化チタン及び二酸化ケイ素からなる群から選ばれる少なくとも１種からなる粒子であってよく、酸化チタン粒子であってよい。　
上述の粒子は、公知の方法によって製造することができるが、市販で入手することもできる。例えば、アクリル樹脂粒子（アイカ工業株式会社製ＧＭ－０４４９Ｓ－２及びＧＭ－０６３０Ｈ）、ウレタン粒子（アイカ工業株式会社製ＧＵ－０７００Ｐ、並びに根上工業株株式会社製Ｃ－８００透明（Ｔｇ＝－１３℃）、Ｂ－８００Ｔ、ＢＰ－８９２Ｔ、ＢＰ－１０９２Ｔ、ＢＰ－１５９２Ｔ、ＣＥ－８００Ｔ、ＭＭ－１２０Ｔ及びＲＶ－６００Ｔ）、アクリルウレタン複合粒子（根上工業株株式会社製ＴＥ－８１２Ｔ）セルロース粒子（根上工業株株式会社製セルロースビーズ）、シルク粒子（一丸ファルコス株式会社製シルクゲンＧパウダー）、大豆たんぱく質粒子（不二製油株式会社製ニューフジプロＳＨＥ及びフジプロＥ）、酸化チタン粒子（堺化学工業株式会社製ＳＡ－１）などが挙げられる。これらは
１種単独で用いてもよく、２種以上を組み合わせて用いてもよい。　
本実施形態に係る光沢抑制粒子の平均粒子径は０．２μｍ超１０μｍ以下である。平均粒子径とは、粒子が球状粒子と仮定した場合の直径の平均値である。平均粒子径は、レーザー回折・散乱法、コールターカウンター法等によって測定し、メジアン径や算術平均径として算出することができる。本実施形態で規定する「平均粒子径」は、レーザー回折式粒度分布測定装置を用いて粒度分布を測定した際の、そのメジアン径を平均粒子径としたものである。平均粒子径が１０μｍ以下であると、繊維中の粒子界面に生じる空隙をより低減することができる。平均粒子径が０．２μｍ超であると、より繊維の光沢抑制（艶消し）効果を得ることができ、人毛に近い自然な光沢に近づけることができ得る。異なる平均粒子径を有する光沢抑制粒子を組み合わせて使用してもよい。　
光沢抑制粒子の平均粒子径は、１．５μｍ以上１０μｍ以下であってよく、１．５μｍ以上９．０μｍ以下であってよく、１．５μｍ以上９．５μｍ以下であってよく、１．５μｍ以上８．５μｍ以下であってよく、１．５μｍ以上８．０μｍ以下であってよく、１．５μｍ以上７．５μｍ以下であってよく、１．５μｍ以上７．０μｍ以下であってよく、１．５μｍ以上６．５μｍ以下であってよく、１．５μｍ以上６．０μｍ以下であってよく、１．５μｍ以上５．５μｍ以下であってよく、１．５μｍ以上５．０μｍ以下であってよく、１．５μｍ以上４．５μｍ以下であってよく、１．５μｍ以上４．０μｍ以下であってよく、２．０μｍ以上１０μｍ以下であってよく、２．０μｍ以上９．０μｍ以下であってよく、２．０μｍ以上９．５μｍ以下であってよく、２．０μｍ以上８．５μｍ以下であってよく、２．０μｍ以上８．０μｍ以下であってよく、２．０μｍ以上７．５μｍ以下であってよく、２．０μｍ以上７．０μｍ以下であってよく、２．０μｍ以上６．５μｍ以下であってよく、２．０μｍ以上６．０μｍ以下であってよく、２．０μｍ以上５．５μｍ以下であってよく、２．０μｍ以上５．０μｍ以下であってよく、２．０μｍ以上４．５μｍ以下であってよく、２．０μｍ以上４．０μｍ以下であってよく、２．５μｍ以上１０μｍ以下であってよく、２．５μｍ以上９．０μｍ以下であってよく、２．５μｍ以上９．５μｍ以下であってよく、２．５μｍ以上８．５μｍ以下であってよく、２．５μｍ以上８．０μｍ以下であってよく、２．５μｍ以上７．５μｍ以下であってよく、２．５μｍ以上７．０μｍ以下であってよく、２．５μｍ以上６．５μｍ以下であってよく、２．５μｍ以上６．０μｍ以下であってよく、２．５μｍ以上５．５μｍ以下であってよく、２．５μｍ以上５．０μｍ以下であってよく、２．５μｍ以上４．５μｍ以下であってよく、２．５μｍ以上４．０μｍ以下であってよく、３．０μｍ以上１０μｍ以下であってよく、３．０μｍ以上９．０μｍ以下であってよく、３．０μｍ以上９．５μｍ以下であってよく、３．０μｍ以上８．５μｍ以下であってよく、３．０μｍ以上８．０μｍ以下であってよく、３．０μｍ以上７．５μｍ以下であってよく、３．０μｍ以上７．０μｍ以下であってよく、３．０μｍ以上６．５μｍ以下であってよく、３．０μｍ以上６．０μｍ以下であってよく、３．０μｍ以上５．５μｍ以下であってよく、３．０μｍ以上５．０μｍ以下であってよく、３．０μｍ以上４．５μｍ以下であってよく、３．０μｍ以上４．０μｍ以下であってよい。なお、前述したように、本実施形態の人工毛髪用繊維においては、上記のような平均粒子径を有する光沢抑制粒子が、人工毛髪用繊維に含まれる人工構造タンパク質に対して、特定の範囲内の割合で含有されている。そして、それにより、十分な強度と自然な光沢が得られ、しかも結節伸度が高められることとなるが、それらの効果をより十分に確保する上で、人工毛髪用繊維の繊維径に対する光沢抑制粒子の平均粒子径の比も、所定の範囲内の値とされていることが望ましい。この人工毛髪用繊維の繊維径に対する光沢抑制粒子の平均粒子径の比は、特に限定されるものではないものの、０．００３～０．２とされていることが好ましい。また、かかる比は、０．００５～０．１８であってもよく、０．０１～０．１５であってもよく、０．０２～０、１であってもよく、０．０３～０．０８であってもよく、０．０４～０．０７であってもよく、０．０５～０．０６であってもよい。　
本実施形態に係る光沢抑制粒子のガラス転移温度は、２００℃以下であってよく、１５０℃以下であってよく、１００℃以下であってよく、８０℃以下であることが好ましく、７０℃以下であることがより好ましく、６０℃以下であることがより好ましく、５０℃以下であることがさらに好ましく、４０℃以下がさらに好ましく、３０℃以下であることが特に好ましい。ガラス転移温度がより低い程、粒子が軟化しやすく、繊維の延伸時に粒子界面に生じる空隙（ボイド）をより低減することができる。　
本実施形態の人工毛髪用繊維において、光沢抑制粒子の含有量が、人工構造構造タンパク質１００質量部に対し、１質量部超１２質量部以下であり、好ましくは、２質量部以上１０質量部以下であり、３質量部以上１０質量部以下であり、３質量部以上８質量部以下であり、３質量部以上７質量部以下であり、３質量部以上６質量部以下であり、２質量部～８質量部であってよく、２質量部～７．５質量部であってよく、２質量部～７質量部であってよく、２質量部～６．５質量部であってよく、２質量部～６質量部であってよく、２質量部～５．５質量部であってよく、２．５質量部～５．５質量部であってよく、４質量部～６質量部であってよく、４質量部～５質量部であってよい。組み換え構造タンパク質１００質量部に対し、光沢抑制粒子の含有量を１質量部超とすることで、光沢抑制効果をより高めることができる。組み換え構造タンパク質１００質量部に対し、光沢抑制粒子の含有量を１２質量部以下とすることで、繊維に触れた際に異物感が生じるのをより低減することができる。　
〔人工毛髪用繊維の製造方法〕　本実施形態に係る人工毛髪用繊維の製造方法は、人工構造タンパク質、上記人工構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子、及び人工構造タンパク質が溶解可能な溶媒（有機溶媒等）を含む分散液を紡糸口金から吐出した後、上記溶媒を除去して構造タンパク質繊維を形成させる工程（紡糸工程）を含み、上記光沢抑制粒子の含有量が、上記人工構造タンパク質１００質量部に対し１質量部超１２質量部以下であり、上記光沢抑制粒子が０．２μｍ超１０μｍ以下の平均粒子径を有する有機高分子粒子又は金属酸化物粒子であることを特徴とする。人工構造タンパク質及びその製造方法、並びに光沢抑制粒子は上述のとおりである。　
（分散液）　本実施形態に係る分散液は、人工構造タンパク質、人工構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子、及び有機溶媒を含み、光沢抑制粒子の含有量が、人工構造タンパク質１００質量部に対し、１質量部超１２質量部であり、光沢抑制粒子が０．２μｍ超１０μｍ以下の平均粒子径を有する有機高分子粒子又は金属酸化物粒子である。分散液は、紡糸のためのドープ液（紡糸原液）として用いる。　
本実施形態に係る有機溶媒としては、人工構造タンパク質を分散又は溶解し得るものであればいずれも使用することができ、例えば、ヘキサフルオロイソプロパノール（ＨＦＩＰ）、ヘキサフルオロアセトン（ＨＦＡ）、ジメチルスルホキシド（ＤＭＳＯ）、Ｎ，Ｎ－ジメチルホルムアミド（ＤＭＦ）、Ｎ，Ｎ－ジメチルアセトアミド（ＤＭＡ）、１，３－ジメチル－２－イミダゾリドン（ＤＭＩ）、Ｎ－メチル－２－ピロリドン（ＮＭＰ）、アセトニトリル、Ｎ－メチルモルホリンＮ－オキシド（ＮＭＯ）及びギ酸等の有機溶媒が挙げられる。人工構造タンパク質の溶解性がより良好であるとの観点から、組み換え構造タンパク質の溶解溶媒としては、ＨＦＩＰ、ＤＭＳＯ及びギ酸がより好ましく、ＨＦＩＰ及びギ酸がさらに好ましく、ギ酸が特に好ましい。これらの有機溶媒は、水を含んでいてもよい。これらの溶媒は、１種単独で使用してもよく、２種以上を混合して使用してもよい。　
分散液はさらに溶解促進剤を含んでもよい。溶解促進剤としては、例えば、以下に示すルイス酸とルイス塩基とからなる無機塩が挙げられる。ルイス塩基としては、例えば、オキソ酸イオン（硝酸イオン、過塩素酸イオン等）、金属オキソ酸イオン（過マンガン酸イオン等）、ハロゲン化物イオン、チオシアン酸イオン、シアン酸イオン等が挙げられる。ルイス酸としては、例えば、アルカリ金属イオン、アルカリ土類金属イオン等の金属イオン、アンモニウムイオン等の多原子イオン、錯イオン等が挙げられる。ルイス酸とルイス塩基とからなる無機塩の具体例としては、塩化リチウム、臭化リチウム、ヨウ化リチウム、硝酸リチウム、過塩素酸リチウム、及びチオシアン酸リチウム等のリチウム塩、塩化カルシウム、臭化カルシウム、ヨウ化カルシウム、硝酸カルシウム、過塩素酸カルシウム、及びチオシアン酸カルシウム等のカルシウム塩、塩化鉄、臭化鉄、ヨウ化鉄、硝酸鉄、過塩素酸鉄、及びチオシアン酸鉄等の鉄塩、塩化アルミニウム、臭化アルミニウム、ヨウ化アルミニウム、硝酸アルミニウム、過塩素酸アルミニウム、及びチオシアン酸アルミニウム等のアルミニウム塩、塩化カリウム、臭化カリウム、ヨウ化カリウム、硝酸カリウム、過塩素酸カリウム、及びチオシアン酸カリウム等のカリウム塩、塩化ナトリウム、臭化ナトリウム、ヨウ化ナトリウム、硝酸ナトリウム、過塩素酸ナトリウム、及びチオシアン酸ナトリウム等のナトリウム塩、塩化亜鉛、臭化亜鉛、ヨウ化亜鉛、硝酸亜鉛、過塩素酸亜鉛、及びチオシアン酸亜鉛等の亜鉛塩、塩化マグネシウム、臭化マグネシウム、ヨウ化マグネシウム、硝酸マグネシウム、過塩素酸マグネシウム、及びチオシアン酸マグネシウム等のマグネシウム塩、塩化バリウム、臭化バリウム、ヨウ化バリウム、硝酸バリウム、過塩素酸バリウム、及びチオシアン酸バリウム等のバリウム塩、並びに塩化ストロンチウム、臭化ストロンチウム、ヨウ化ストロンチウム、硝酸ストロンチウム、過塩素酸ストロンチウム、及びチオシアン酸ストロンチウム等のストロンチウム塩が挙げられる。　
溶解促進剤の含有量は、タンパク質の全量１００質量部に対して、１．０質量部以上、１．５質量部以上、２．０質量部以上、２．５質量部以上又は３．０質量部以上であってよい。溶解促進剤の含有量は、タンパク質の全量１００質量部に対して、１０質量部以下、７．０質量部以下又は５．０質量部以下であってよい。　
本実施形態に係る分散液の粘度は、紡糸原液として使用する場合、その粘度は、紡糸方法に応じて適宜設定してよく、例えば、３５℃において１，０００～３５，０００ｍＰａ・ｓｅｃ、３，０００～３５，０００ｍＰａ・ｓｅｃ、５，０００～３５，０００ｍＰａ・ｓｅｃ、７，０００～３５，０００ｍＰａ・ｓｅｃ、５，０００～３０，０００ｍＰａ・ｓｅｃ、７，０００～３０，０００ｍＰａ・ｓｅｃ、１０，０００～３０，０００ｍＰａ・ｓｅｃ等に設定すればよい。紡糸原液の粘度は、例えば京都電子工業社製の商品名“ＥＭＳ粘度計”を使用して測定することができる。　
（紡糸工程）　人工毛髪用繊維又はその原料繊維は、公知の紡糸方法によって製造することができる。例えば、まず、上述した人工構造タンパク質及び光沢抑制粒子を所望の配合割合で上述した有機溶媒等に、必要に応じて溶解促進剤としての無機塩と共に添加し、分散し、上述した分散液（ドープ液）を準備する。人工構造タンパク質及び光沢抑制粒子の添加順番は同時でもよく前後でもよい。好ましくは有機溶媒に光沢抑制粒子を分散してから、人工構造タンパク質を溶解させることが好ましい。次いで、このドープ液を用いて、湿式紡糸、乾式紡糸、乾湿式紡糸又は溶融紡糸等の公知の紡糸方法により紡糸して、目的とする原料繊維を得ることができる。好ましい紡糸方法としては、湿式紡糸又は乾湿
式紡糸を挙げることができる。ここで、原料繊維とは、紡糸工程直後の構造タンパク質繊維を意味し、原料繊維をそのまま人工毛髪用繊維としてもよく、例えば水と接触させて水収縮させてから人工毛髪用繊維としてもよい。　
図９は、原料繊維を製造するための紡糸装置の一例を概略的に示す説明図である。図９に示す紡糸装置１０は、乾湿式紡糸用の紡糸装置の一例であり、押出し装置１と、未延伸糸製造装置２と、湿熱延伸装置３と、乾燥装置４とを有している。　
紡糸装置１０を使用した紡糸方法を説明する。まず、貯槽７に貯蔵されたドープ液６が、ギアポンプ８により口金（紡糸口金）９から押し出される（吐出される）。ラボスケールにおいては、ドープ液をシリンダーに充填し、シリンジポンプを用いてノズルから押し出してもよい。次いで、押し出されたドープ液６は、エアギャップ１９を経て、凝固液槽２０の凝固液１１内に供給され、溶媒が除去されて、改変フィブロインが凝固し、繊維状凝固体が形成される。次いで、繊維状凝固体が、延伸浴槽２１内の温水１２中に供給されて、延伸される。延伸倍率は供給ニップローラ１３と引き取りニップローラ１４との速度比によって決まる。その後、延伸された繊維状凝固体が、乾燥装置４に供給され、糸道２２内で乾燥されて、原料繊維が、巻糸体５として得られる。１８ａ～１８ｇは糸ガイドである。　
凝固液１１としては、脱溶媒できる溶媒であればよく、例えば、メタノール、エタノール及び２－プロパノール等の炭素数１～５の低級アルコール、並びにアセトン等を挙げることができる。凝固液１１は、適宜水を含んでいてもよい。凝固液１１の温度は、０～３０℃であることが好ましい。口金９として、直径０．１～０．６ｍｍのノズルを有するシリンジポンプを使用する場合、押出し速度は１ホール当たり、０．２～６．０ｍｌ／時間が好ましく、１．４～４．０ｍｌ／時間であってよい。凝固したタンパク質が凝固液１１中を通過する距離（実質的には、糸ガイド１８ａから糸ガイド１８ｂまでの距離）は、脱溶媒が効率的に行える長さがあればよく、例えば、２００～５００ｍｍである。未延伸糸の引き取り速度は、例えば、１～２０ｍ／分であってよく、１～３ｍ／分であってよい。凝固液１１中での滞留時間は、例えば、０．０１～３分であってよく、０．０５～０．１５分であってよい。また、凝固液１１中で延伸（前延伸）をしてもよい。凝固液槽２０は多段設けてもよく、また延伸は必要に応じて、各段、又は特定の段で行ってもよい。　
なお、原料繊維を得る際に実施される延伸は、例えば、上記した凝固液槽２０内で行う前延伸、及び延伸浴槽２１内で行う湿熱延伸の他、乾熱延伸も採用される。　
湿熱延伸は、温水中、温水に有機溶剤等を加えた溶液中、又はスチーム加熱中で行うことができる。温度としては、例えば、５０～９０℃であってよく、７５～８５℃が好ましい。湿熱延伸では、未延伸糸（又は前延伸糸）を、例えば、１～１０倍延伸することができ、２～８倍延伸することが好ましい。　
乾熱延伸は、電気管状炉、乾熱板等を使用して行うことができる。温度としては、例えば、１４０℃～２７０℃であってよく、１６０℃～２３０℃が好ましい。乾熱延伸では、未延伸糸（又は前延伸糸）を、例えば、０．５～８倍延伸することができ、１～４倍延伸することが好ましい。　
湿熱延伸及び乾熱延伸はそれぞれ単独で行ってもよく、またこれらを多段で、又は組み合わせて行ってもよい。すなわち、一段目延伸を湿熱延伸で行い、二段目延伸を乾熱延伸で行う、又は一段目延伸を湿熱延伸行い、二段目延伸を湿熱延伸行い、更に三段目延伸を乾熱延伸で行う等、湿熱延伸及び乾熱延伸を適宜組み合わせて行うことができる。　
最終的な延伸倍率は、その下限値が、未延伸糸（又は前延伸糸）に対して、好ましくは、１倍超、２倍以上、３倍以上、４倍以上、５倍以上、６倍以上、７倍以上、８倍以上、９倍以上のうちのいずれかであり、上限値が、好ましくは４０倍以下、３０倍以下、２０倍以下、１５倍以下、１４倍以下、１３倍以下、１２倍以下、１１倍以下、１０倍以下である。原料繊維が２倍以上の延伸倍率で紡糸された繊維であると、原料繊維を水に接触させて湿潤状態にした際の収縮率は、より高くなる。　
本実施形態に係る人工毛髪用繊維の製造方法は、上記で得られた原料繊維を水分により収縮させる収縮工程をさらに備えてもよい。収縮工程は、例えば、上述した原料繊維（紡糸後、水分と接触する前の原料繊維）を、水分と接触させて不可逆的に収縮させるステップ（接触ステップ）を備えるものであってよい。収縮工程は、接触ステップの後、繊維を乾燥させて更に収縮させるステップ（乾燥ステップ）を備えるものであってもよい。　
図１０は、水との接触による原料繊維の長さ変化の例を示す図である。本実施形態に係る原料繊維は、水に接触（湿潤）させることにより収縮する（図１０中、「一次収縮」で示した長さ変化）特性を有する。一次収縮後、乾燥させると更に収縮する（図１０中、「二次収縮」で示した長さ変化）。二次収縮後、再度水に接触させると二次収縮前と同一又はそれに近似した長さにまで伸長し、以後乾燥と湿潤を繰り返すと、二次収縮と同程度の幅（図１０中、「伸縮率」で示した幅）で、収縮と伸長を繰り返す。　
接触ステップでの原料繊維の不可逆的な収縮（図１０中の「一次収縮」）は、例えば、以下の理由により生ずると考えられる。すなわち、一つの理由は、原料繊維の二次構造や三次構造に起因すると考えられ、また別の一つの理由は、例えば、製造工程での延伸等によって残留応力を有する原料繊維において、水が繊維間又は繊維内へ浸入することにより、残留応力が緩和されることで生ずると考えられる。したがって、収縮工程での原料繊維の収縮率は、例えば、上記した原料繊維の製造過程での延伸倍率の大きさに応じて任意にコントロールすることもできると考えられる。　
接触ステップでは、紡糸後、水と接触する前の原料繊維を水と接触させて、原料繊維を湿潤状態にする。湿潤状態とは、原料繊維の少なくとも一部が水で濡れた状態を意味する。これにより、外力によらずに原料繊維を収縮させることができる。この収縮は不可逆的なものである（図１０の「一次収縮」に相当する）。　
接触ステップで原料繊維に接触させる水の温度は、沸点未満であってよい。これにより、取扱い性及び収縮工程の作業性等が向上する。また、収縮時間を充分に短縮するという観点からは、水の温度の下限値が、１０℃以上であることが好ましく、４０℃以上であることがより好ましく、７０℃以上であることが更に好ましく、８０℃以上であることが更に好ましく、９０℃以上であることが更に好ましく、９５℃以上であることが特に好ましい。水の温度の上限値は沸点以下であることが好ましい。　
接触ステップにおいて、水を原料繊維に接触させる方法は、特に限定されない。当該方法として、例えば、原料繊維を水中に浸漬する方法、原料繊維に対して水を常温で又は加温したスチーム等の状態で噴霧する方法、及び原料繊維を水蒸気が充満した高湿度環境下に暴露する方法等が挙げられる。これらの方法の中でも、接触ステップにおいては、収縮時間の短縮化が効果的に図れるとともに、加工設備の簡素化等が実現できることから、原料繊維を水中に浸漬する方法が好ましい。　
接触ステップにおいて、原料繊維を弛緩させた状態で水に接触させると、原料繊維が、単に収縮するだけでなく、波打つように縮れてしまうことがある。このような縮れの発生を防止するために、例えば、原料繊維を繊維軸方向に緊張させ（引っ張り）ながら水と接触させるなど、原料繊維を弛緩させない状態で接触ステップを実施してもよい。　
本実施形態に係る人工毛髪用繊維の製造方法は、乾燥ステップを更に備えるものであってもよい。乾燥ステップは、接触ステップを経た原料繊維（又は接触ステップを経て得られた人工毛髪用繊維）を乾燥させて更に収縮させる工程である（図１０の「二次収縮」に相当する）。乾燥は、例えば、自然乾燥でもよく、乾燥設備を使用して強制的に乾燥させてもよい。乾燥設備としては、接触型又は非接触型の公知の乾燥設備がいずれも使用可能である。また、乾燥温度も、例えば、原料繊維に含まれるタンパク質が分解したり、原料繊維が熱的損傷を受けたりする温度よりも低い温度であれば何ら限定されるものではないが、一般には、２０～１５０℃の範囲内の温度であり、５０～１００℃の範囲内の温度であることが好ましい。温度がこの範囲にあることにより、繊維の熱的損傷、又は繊維に含まれるタンパク質の分解が生ずることなく、繊維が、より迅速且つ効率的に乾燥される。乾燥時間は、乾燥温度等に応じて適宜に設定され、例えば、過乾燥による人工毛髪用繊維の品質及び物性等への影響が可及的に排除され得る時間等が採用される。　
本実施形態に係る人工毛髪用繊維は、安定供給が可能で、且つ人毛との間で違和感が生ずることを抑制し得るため、人工毛髪として好適に用いられる。〔人工毛髪〕　
本実施形態における人工毛髪は特に限定されないが、例えば、ウィッグ（かつら、ヘアーピース）、エクステンション、ヘアーアクセサリー、ブレイド又はドールヘアー（人形用ヘアー）等の頭飾製品が挙げられる。ウィッグは、フルウィッグ、ハーフウィッグ、部分ウィッグ、キューブウィッグ、トップカバー、前髪ウィッグ、ポイントウィッグ等であってよい。
以下、実施例に基づいて本発明をより具体的に説明する。ただし、本発明は以下の実施例に限定されるものではない。　
〔組み換え構造タンパク質（人工構造タンパク質）の製造〕

（１）発現ベクターの作製

　ネフィラ・クラビペス（Ｎｅｐｈｉｌａ　ｃｌａｖｉｐｅｓ）由来のフィブロイン（ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号：Ｐ４６８０４．１、ＧＩ：１１７４４１５）の塩基配列及びアミノ酸配列に基づき、配列番号４０を有する組み換え構造タンパク質（以下、「ＰＲＴ９６６」を設計した。なお、配列番号４０で示されるアミノ酸配列は、疎水度の向上を目的として、配列番号７で示されるアミノ酸配列中のＱＱを全てＶＦに置換し、かつ残りのＱをＩに置換したアミノ酸配列を有し、さらにＮ末端に配列番号１１で示されるアミノ酸配列が付加されたものである。　
次に、設計した配列番号４０のアミノ酸配列を有する組み換え構造タンパク質（クモ糸フィブロイン）ＰＲＴ９６６をコードする核酸を合成した。当該核酸には、５’末端にＮｄｅＩサイト及び終止コドン下流にＥｃｏＲＩサイトを付加した。当該核酸をクローニングベクター（ｐＵＣ１１８）にクローニングした。その後、同核酸をＮｄｅＩ及びＥｃｏＲＩで制限酵素処理して切り出した後、それぞれタンパク質発現ベクターｐＥＴ－２２ｂ（＋）に組み換えて発現ベクターを得た。　
（２）組み換え構造タンパク質の発現

　（１）で得られた発現ベクターで、大腸菌ＢＬＲ（ＤＥ３）を形質転換した。当該形質転換大腸菌を、アンピシリンを含む２ｍＬのＬＢ培地で１５時間培養した。当該培養液を、アンピシリンを含む１００ｍＬのシード培養用培地（表４）にＯＤ６００が０．００５となるように添加した。培養液温度を３０℃に保ち、ＯＤ６００が５になるまでフラスコ培養を行い（約１５時間）、シード培養液を得た。　　
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000004
当該シード培養液を５００ｍＬの生産培地（表５）を添加したジャーファーメンターにＯＤ６００が０．０５となるように添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持するようにした。　　
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000005
生産培地中のグルコースが完全に消費された直後に、フィード液（グルコース４５５ｇ／１Ｌ、Ｙｅａｓｔ　Ｅｘｔｒａｃｔ　１２０ｇ／１Ｌ）を１ｍＬ／分の速度で添加した。培養液温度を３７℃に保ち、ｐＨ６．９で一定に制御して培養した。また培養液中の溶存酸素濃度を、溶存酸素飽和濃度の２０％に維持するようにし、２０時間培養を行った。その後、１Ｍのイソプロピル－β－チオガラクトピラノシド（ＩＰＴＧ）を培養液に対して終濃度１ｍＭになるよう添加し、改変フィブロインを発現誘導させた。ＩＰＴＧ添加後２０時間経過した時点で、培養液を遠心分離し、菌体を回収した。ＩＰＴＧ添加前とＩＰＴＧ添加後の培養液から調製した菌体を用いてＳＤＳ－ＰＡＧＥを行い、ＩＰＴＧ添加に依存した目的とする組み換え構造タンパク質のバンドの出現により、目的とする組み換え構造タンパク質（クモ糸フィブロイン）の発現を確認した。　
（３）組み換え構造タンパク質の精製

　ＩＰＴＧを添加してから２時間後に回収した菌体を２０ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ　ｂｕｆｆｅｒ（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の菌体を約１ｍＭのＰＭＳＦを含む２０ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）に懸濁させ、高圧ホモジナイザー（ＧＥＡ　Ｎｉｒｏ　Ｓｏａｖｉ社製）で細胞を破砕した。破砕した細胞を遠心分離し、沈殿物を得た。得られた沈殿物を、高純度になるまで２０ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ７．４）で洗浄した。洗浄後の沈殿物を１００ｍｇ／ｍＬの濃度になるように８Ｍ　グアニジン緩衝液（８Ｍ　グアニジン塩酸塩、１０ｍＭ　リン酸二水素ナトリウム、２０ｍＭ　ＮａＣｌ、１ｍＭ　Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ、ｐＨ７．０）で懸濁し、６０℃で３０分間、スターラーで撹拌し、溶解させた。溶解後、透析チューブ（三光純薬株式会社製のセルロースチューブ３６／３２）を用いて水で透析を行った。透析後に得られた白色の凝集タンパク質を遠心分離により回収し、凍結乾燥機で水分を除き、凍結乾燥粉末を回収することにより、組み換え構造タンパク質（クモ糸フィブロイン、ＰＲＴ９６６）を得た。　
（４）光沢抑制粒子の分散性評価

（４－１）有機溶媒に対する光沢抑制粒子の分散性評価

　表６に示した各光沢抑制粒子の有機溶媒への分散性を評価した。有機高分子粒子として、アクリル樹脂粒子（アイカ工業株式会社製ＧＭ－０４４９Ｓ－２及びＧＭ－０６３０Ｈ）、ウレタン粒子（アイカ工業株式会社製ＧＵ－０７００Ｐ、並びに根上工業株株式会社製Ｃ－８００透明（Ｔｇ＝―１３℃）、Ｂ－８００Ｔ、ＢＰ－８９２Ｔ、ＢＰ－１０９２Ｔ、ＢＰ－１５９２Ｔ及びＣＥ－８００Ｔ）、アクリルウレタン複合粒子（根上工業株株式会社製ＴＥ－８１２Ｔ）セルロース粒子（根上工業株株式会社製セルロースビーズ）、シルク粒子（一丸ファルコス株式会社製シルクゲンＧパウダー）、及び大豆たんぱく質粒子（不二製油株式会社製ニューフジプロＳＨＥ及びフジプロＥ）を用いた。金属酸化物粒子としては、酸化チタン粒子（堺化学工業株式会社製ＳＡ－１）を用いた。　
有機溶媒としてのギ酸と、各粒子と、をそれぞれ室温で攪拌し、ギ酸分散液を調製した。ギ酸分散液全量に対するギ酸の含有量は９７質量％とし、各粒子の含有量は３質量％とした。調製したギ酸分散液を３時間静置後、ギ酸分散液中の粒子の分散性を目視で評価した。評価結果を表６に示した。また、各ギ酸分散液の写真を図６に示した。分散性の評価基準は以下に示すとおりである。

◎：粒子が均一に分散

○：粒子が一部沈降又は凝集し、不均一に分散

△：相分離が生じるも、粒子が一部分散

×：相分離（粒子が底部に沈降又は上部に分離）

溶解：粒子が溶解　
（４－２）ドープ液の光沢抑制粒子の分散性評価

　（４－１）で調製したギ酸分散液に、上記精製工程で得られた組み換えクモ糸フィブロイン（ＰＲＴ９６６）を添加し、室温で撹拌して溶解させ、ドープ液を調製した。ドープ液全量に対するクモ糸フィブロインの含有量は３０質量％とした。調製したドープ液を８時間静置した後、ドープ液中の粒子の分散性を目視で評価した。分散性の評価結果を表６に、各分散液の写真を図６に示した。分散性の評価基準は以下に示すとおりである。

◎：粒子が均一に分散

○：粒子が一部沈降又は凝集し、不均一に分散

△：相分離が生じるも、粒子が一部分散

×：相分離（粒子が底部に沈降又は上部に分離）

溶解：粒子が溶解　　
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000006
表６と図６に示したとおり、アクリル樹脂粒子、ウレタン粒子、アクリルウレタン複合粒子、シリコーン樹脂粒子、セルロース粒子、酸化チタン粒子及びシリコーン粒子が添加されたギ酸分散液では、粒子の沈降、凝集や相分離が生じた（比較例１～１７）。シルク粒子及び大豆タンパク質粒子が添加されたギ酸溶液では、いずれの粒子もギ酸に溶解し、溶液を呈した（比較例１８～２３）。一方で、クモ糸フィブロインを添加したドープ液では、アクリル樹脂粒子、ウレタン粒子、アクリルウレタン複合粒子、セルロース粒子、酸化チタン粒子及びシリコーン粒子を用いたいずれの場合においても、８時間経過後も粒子がドープ液中で均一に分散していた（試験例１～１７）。クモ糸フィブロインが分散補助剤としての役割を果たしたことが示された。　
［構造タンパク質繊維（人工毛髪用繊維）の製造］

（１）ドープ液（分散液）の調製

　表７、表８及び表９に示した各粒子と、ギ酸（純度９９％）と、を室温で混合撹拌した。上記精製工程で得られた組み換え構造タンパク質粉末（クモ糸フィブロイン、ＰＲＴ９６６）をさらに添加し、室温で撹拌して溶解させ、ドープ液（分散液）を調製した。　
光沢抑制粒子は、有機高分子粒子と金属酸化物粒子をそれぞれ用いた。有機高分子粒子としては、アクリル樹脂粒子（アイカ工業株式会社製、ＧＭ－０４４９Ｓ－２）、ウレタン粒子（根上工業株株式会社製、ＣＥ－８００Ｔ（Ｔｇ＝３４℃）、ＢＰ－８９２Ｔ（Ｔｇ＝－３７℃）、ＢＰ－１０９２Ｔ（Ｔｇ＝－３７℃）、ＢＰ－１５９２Ｔ（Ｔｇ＝－３７℃））及びアクリルウレタン複合粒子（根上工業株株式会社製、ＴＥ－８１２Ｔ）、架橋ウレタン粒子（根上工業株株式会社製、ＭＭ－１２０Ｔ（Ｔｇ＝２２℃）、ＲＶ－６００Ｔ（解離温度１５０℃のブロックイソシアネート基付与）を用いた。金属酸化物粒子としては、酸化チタン粒子（堺化学工業株式会社製、ＳＡ－１）を用いた。　
ドープ液中のギ酸とクモ糸フィブロインの含有量は、ギ酸とクモ糸フィブロインの合計を１００質量％として、それぞれ７０質量％（ギ酸）、３０質量％（クモ糸フィブロイン）とした。ドープ液中の粒子の含有量は、クモ糸フィブロインに対して０．１質量％、１．０質量％、３．０質量％、３．５質量％、５．３質量％及び７．０質量％とした。比較用として、粒子を添加しなかった他は、上記と同様にして比較用のドープ液を調製した。　
（２）構造タンパク質繊維（人工毛髪用繊維）の製造

（２－１）湿式紡糸

　公知の紡糸装置を使用し、上記（１）で調製したドープ液（分散液）を、ギアポンプで凝固液中へ吐出させ、湿式紡糸を行なった。紡糸条件は下記に示すとおりとした。これにより、構造タンパク質繊維（クモ糸フィブロイン繊維）を得た（実施例１～１６及び比較例２５～２７）。得られた構造タンパク質繊維の繊維径は７０µｍ程度であった。実施例１～６と実施例１５と実施例１６の各構造タンパク質繊維中の光沢抑制粒子の含有量は、約３．４質量％（ドープ液への添加量３．５質量％）であった。比較用として、上記（１）で調製した粒子を含まないドープ液を用いて、上記と同様に繊維（繊維径：７０µｍ程度）を得た（比較例２４）。かくして得られた各構造タンパク質繊維の繊維径に対する光沢抑制粒子の平均粒子径の比は、実施例１～１６が０．０３～０．１４の範囲内の値であり、比較例２５が０．００２９であり、比較例２６と比較例２７は０．０５７であった。

（紡糸条件）

紡糸ノズル孔径：０．３ｍｍ

凝固液：１８質量％硫酸ナトリウム水溶液

凝固液の温度：４０℃

水洗浄浴の温度：９０℃

水洗浄浴における延伸倍率：３．４倍

ホットローラー温度：６０℃　
（２－２）収縮処理

　（２－１）で得られた構造タンパク質繊維の防縮処理を以下の手順で行なった。繊維を長さ約６０ｃｍにカットして複数本束ねて繊維束とした。この繊維束を９０℃の水に１時間浸漬（湿潤）させ、紡糸工程由来の繊維中の残留応力を除去し、室温で１晩静置して乾燥させた。　
（３）物性評価

　上記（２）で得られた構造タンパク質繊維の結節強度［ｇｆ／Ｄ］、結節伸度［％］及び弾性率［ｇｆ／Ｄ］の測定は、ＪＩＳ　Ｌ１０１３に基づき、インストロン社製３３４５シリーズの引張試験機を用いて行なった。試験条件は、温度２０℃、相対湿度６５％の環境下、試験長５０ｍｍ、試験速度５０ｍｍ／分とし、ロードセル容量１０Ｎを用いて測定した。構造タンパク質繊維の各測定値は、マルチフィラメントの束から無作為に５本のモノフィラメントを抜き取った、サンプル数ｎ＝５の平均値として算出した。物性の評価結果を表７、表８及び表９に示した。結節強度［ｇｆ／Ｄ］と弾性率［ｇｆ／Ｄ］の値は、粒子を含まない繊維（比較例２４）の結節強度［ｇｆ／Ｄ］と弾性率［ｇｆ／Ｄ］の値を１００％とした時の、相対値として示した。　
（４）光沢評価

　上記（２）で得られた繊維の光沢を、蛍光灯下と太陽光下で目視評価した。評価結果を表７、表８及び表９に示した。光沢評価の基準は以下に示すとおりである。

Ａ：対比して注意深く比較しても、人毛との差を認めることができない程度の光沢

Ｂ：対比して注意深く比較した場合に、人毛よりも光沢が多い、または、少ないと判断できる光沢

Ｃ：対比して通常の注意力で比較した場合に、人毛よりも光沢が多い、または、少ないと判断できる光沢

Ｄ：対比を要することなく、明らかに人毛よりも光沢が多すぎる、または、少なすぎると判断できる光沢　　
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000007
表７に示したとおり、光沢抑制粒子を含まない繊維（比較例２４）および平均粒子径が０．２μｍの光沢抑制粒子を含む繊維（比較例２５）と比較すると、（２）で得られた構造タンパク質繊維（実施例１～６、１５及び１６）では、アクリル樹脂粒子、ウレタン粒子、架橋ウレタン粒子及びアクリルウレタン複合粒子（有機高分子粒子）のいずれの光沢抑制粒子を用いた場合も、結節強度の低下が抑制され、弾性率が維持され、かつ自然な光沢を呈した。加えて、実施例１～６及び１６は結節伸度が向上したという、予想されない秀逸な結果が得られた。特に、実施例４及び実施例１５の構造タンパク質繊維では、人毛と比較して遜色ない光沢を得ることができた。加えて、光沢抑制粒子に高植物化ウレタンを用いた実施例４～６の構造タンパク質繊維と、平均粒子径が２．３µｍの比較的小さな架橋ウレタン粒子を用いた実施例１５の構造タンパク質繊維には、紡糸安定性も得られた。　　
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000008
表８に示したとおり、（２）で得られた１．０質量％越のアクリル樹脂粒子を含む構造タンパク質繊維（実施例７～８）は、光沢抑制粒子を含まない繊維（比較例２４）及び光沢抑制粒子の添加量を０．１～１．０質量％とした繊維（比較例２６～２７）と比較すると、結節強度と弾性率の低下が同程度に抑制され、かつ、自然な光沢を呈した。加えて、結節伸度が向上したという、予想されない秀逸な結果が得られた。光沢抑制粒子の添加量を１．０質量％超とすることで、光沢抑制（つや消し）効果が得られることが確認された。　　
Figure JPOXMLDOC01-appb-T000009
表９に示したとおり、（２）で得られたウレタン粒子を含む構造タンパク質繊維（実施例９～１４）は、光沢抑制粒子を含まない繊維（比較例２４）と比較すると、結節強度と弾性率の低下が抑制され、かつ自然な光沢を呈した。加えて、結節伸度が向上したという、予想されない秀逸な結果が得られた。さらに、紡糸安定性にも優れていたことが確認された。　
（５）繊維の表面と断面の観察

　上記（２）で得られた繊維の表面と断面をＳＥＭ（Ｐｈｅｎｏｍｅ　ＰｒｏＸ　Ｄｅｓｋｔｏｐ　ＳＥＭ、Ｔｈｅｒｍｏ　Ｆｉｓｈｅｒ　Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ社製）を用い、倍率１０００倍、加速電圧１５ｋＶの条件で観察した。実施例１～６で得られた構造タンパク質繊維（クモ糸フィブロイン繊維）の側面と断面のＳＥＭ画像を図７に示した。比較用として、粒子を含まない繊維（比較例２４）の側面と断面のＳＥＭ画像を図８に示した。　
図７及び図８に示したとおり、（２）で得られた、光沢抑制粒子を添加した組み換え構造タンパク質繊維（実施例１～６）では、アクリル樹脂粒子、ウレタン粒子及びアクリルウレタン複合粒子（有機高分子粒子）、並びに酸化チタン粒子（金属酸化物粒子）（比較例２５）のいずれの粒子を用いた場合にも、粒子が局在することなく、繊維表面と繊維内部に分散していることが確認された。なお、繊維断面の画像に観察される穴部は、ＳＥＭ試料作成時（断面カット時）に、粒子が繊維内部から脱落したもの、又は粒子と組み換え構造タンパク質間の界面に延伸時に生じたボイド（空隙）と考えられる。　
以上のとおり、本発明の構造タンパク質繊維は、人工毛髪用繊維として好適に用いることができることが示された。
１…押出し装置、２…未延伸糸製造装置、３…湿熱延伸装置、４…乾燥装置、６…ドープ液、１０…紡糸装置、２０…凝固液槽、２１…延伸浴槽、３６…原料繊維。

Claims (22)

  1. 組み換え構造タンパク質と、前記組み換え構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子とを含み、

    　前記光沢抑制粒子の含有量が、前記組み換え構造タンパク質１００質量部に対し、１質量部超１２質量部以下であり、

    　前記光沢抑制粒子が０．２μｍ超１０μｍ以下の平均粒子径を有する有機高分子粒子又は金属酸化物粒子である、人工毛髪用繊維。
  2. 前記組み換え構造タンパク質がフィブロイン及びケラチンからなる群から選ばれる少なくとも１種である、請求項１に記載の人工毛髪用繊維。
  3. 前記フィブロインがクモ糸フィブロイン、シルクフィブロインからなる群から選ばれる少なくとも１種である、請求項２に記載の人工毛髪用繊維。
  4. 前記有機高分子粒子が、アクリル樹脂、ウレタン樹脂、アクリルウレタン複合樹脂、ポリアミド樹脂及びシリコーン樹脂からなる群から選ばれる少なくとも１種からなる粒子であり、前記金属酸化物粒子が酸化チタン及び二酸化ケイ素からなる群から選ばれる少なくとも１種からなる粒子である、請求項１～３のいずれか一項に記載の人工毛髪用繊維。
  5. 前記光沢抑制粒子が、アクリル樹脂、ウレタン樹脂及びアクリルウレタン複合樹脂からなる群から選ばれる少なくとも１種からなる粒子である、請求項１～４のいずれか一項に記載の人工毛髪用繊維。
  6. 前記組み換え構造タンパク質がクモ糸フィブロインである、請求項１～５のいずれか一項に記載の人工毛髪用繊維。
  7. 前記組み換え構造タンパク質が改変クモ糸フィブロインである、請求項１～６のいずれか一項に記載の人工毛髪用繊維。
  8. 前記光沢抑制粒子のガラス転移温度が８０℃以下である、請求項１～７のいずれか一項に記載の人工毛髪用繊維。
  9. 前記光沢抑制粒子がウレタン樹脂粒子である、請求項１～８のいずれか一項に記載の人工毛髪用繊維。
  10. 人工構造タンパク質と、前記人工構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子とを含み、

    　前記光沢抑制粒子の含有量が、前記人工構造タンパク質１００質量部に対し、１質量部超１２質量部以下であり、

    　前記光沢抑制粒子が０．２μｍ超１０μｍ以下の平均粒子径を有する有機高分子粒子又は金属酸化物粒子である、人工毛髪用繊維。
  11. 人工構造タンパク質と、該人工構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子とを含有する人工構造タンパク質繊維を含み、

    　前記光沢抑制粒子が有機高分子粒子又は金属酸化物粒子であり、且つ前記光沢抑制粒子の含有量が、前記人工構造タンパク質１００質量部に対し、１質量部超１２質量部以下であり、更に、前記人工構造タンパク質繊維の繊維径に対する前記光沢抑制粒子の平均粒子径の比が、０．００３～０．２の範囲内の値である、人工毛髪用繊維。　
  12. 請求項１～１１のいずれか一項に記載の人工毛髪用繊維を含む人工毛髪。
  13. 人工毛髪用繊維の製造方法であって、

    　組み換え構造タンパク質、前記組み換え構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子、及び前記組み換え構造タンパク質が溶解可能な溶媒を含む分散液を紡糸口金から吐出した後、前記溶媒を除去して構造タンパク質繊維を形成させる工程を含み、

    　前記光沢抑制粒子の含有量が、前記組み換え構造タンパク質１００質量部に対し１質量部超１２質量部以下であり、前記光沢抑制粒子が０．２μｍ超１０μｍ以下の平均粒子径を有する有機高分子粒子又は金属酸化物粒子である、製造方法。
  14. 前記溶媒が有機溶媒である請求項１３に記載の人工毛髪用繊維の製造方法。
  15. 前記組み換え構造タンパク質がフィブロイン及びケラチンからなる群から選ばれる少なくとも１種である、請求項１３又は１４に記載の人工毛髪用繊維の製造方法。
  16. 前記フィブロインがクモ糸フィブロイン、シルクフィブロインからなる群から選ばれる少なくとも１種である、請求項１５に記載の人工毛髪用繊維の製造方法。
  17. 前記有機高分子粒子が、アクリル樹脂、ウレタン樹脂及びアクリルウレタン複合樹脂からなる群から選ばれる少なくとも１種からなる粒子であり、前記金属酸化物粒子が酸化チタン粒子である、請求項１３～１６のいずれか一項に記載の人工毛髪用繊維の製造方法。
  18. 前記組み換え構造タンパク質がクモ糸フィブロインである、請求項１３～１７のいずれか一項に記載の人工毛髪用繊維の製造方法。
  19. 前記光沢抑制粒子のガラス転移温度が８０℃以下である、請求項１３～１８のいずれか一項に記載の人工毛髪用繊維の製造方法。
  20. 前記光沢抑制粒子がウレタン樹脂粒子である、請求項１３～１９のいずれか一項に記載の人工毛髪用繊維の製造方法。
  21. 人工毛髪用繊維の製造方法であって、

    　人工構造タンパク質、前記人工構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子、及び前記人工タンパク質が溶解可能な溶媒を含む分散液を紡糸口金から吐出した後、前記溶媒を除去して構造タンパク質繊維を形成させる工程を含み、

    　前記光沢抑制粒子の含有量が、前記人工構造タンパク質１００質量部に対し１質量部超１２質量部以下であり、前記光沢抑制粒子が０．２μｍ超１０μｍ以下の平均粒子径を有する有機高分子粒子又は金属酸化物粒子である、製造方法。
  22. 人工毛髪用繊維の製造方法であって、

    　人工構造タンパク質、前記人工構造タンパク質と非相溶性の光沢抑制粒子、及び前記人工構造タンパク質が溶解可能な溶媒を含む分散液を紡糸口金から吐出した後、前記溶媒を除去して構造タンパク質繊維を形成させる工程を含み、

    　前記光沢抑制粒子が有機高分子粒子又は金属酸化物粒子であり、且つ前記光沢抑制粒子の含有量が、前記人工構造タンパク質１００質量部に対し、１質量部超１２質量部以下であり、更に、前記人工構造タンパク質繊維の繊維径に対する前記光沢抑制粒子の平均粒子径の比が、０．００３～０．２の範囲内の値である、製造方法。
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