CN109661403A - 前导序列修饰的葡糖淀粉酶多肽和具有增强的生物产物产生的工程化的酵母菌株 - Google Patents

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Abstract

本发明涉及能够将显著量的葡糖淀粉酶分泌到发酵培养基中的非天然酵母。所述葡糖淀粉酶可以促进淀粉材料的降解，从而产生葡萄糖以用于发酵成所期望的生物产物，如乙醇。所述葡糖淀粉酶可以具有分泌信号的葡糖淀粉酶融合蛋白的形式提供，所述分泌信号衍生自SEQ ID NO:73的至少AA 1‑19；(ii)SEQ ID NO:74的至少AA 1‑19的氨基酸序列；(iii)SEQ ID NO:77(An aa)；(iv)SEQ ID NO:75(Sc IV)；(v)SEQ ID NO:76(Gg LZ)；或(vi)SEQ ID NO:78(Hs SA)。

Description

前导序列修饰的葡糖淀粉酶多肽和具有增强的生物产物产生 的工程化的酵母菌株
相关申请的交叉引用
本申请要求2016年8月05日提交并且名称为“前导序列修饰的葡糖淀粉酶多肽和具有增强的生物产物产生的工程化的酵母菌株(LEADER-MODIFIED GLUCOAMYLASEPOLYPEPTIDES AND ENGINEERED YEAST STRAIN HAVING ENHANCED BIOPRODUCTPRODUCTION)”的美国临时专利申请序列号62/371,681的权益，该申请在此以引用的方式整体并入本文。
序列表
在2017年8月04日创建的名称为“N00485_ST25.txt”并且具有440千字节的大小的ASCII文本文件的全部内容以引用的方式整体并入本文。
技术领域
本发明涉及修饰的葡糖淀粉酶(GA)、表达这些酶的微生物以及用于生产乙醇的发酵方法。
背景技术
通过发酵生产乙醇是公知的工业过程。然而，增加乙醇收率在技术上可能是困难的。有各种因素使得微生物在被设计用于增加乙醇产量的发酵条件下生长具有挑战性。举例来说，发酵培养基可以具有更高的底物浓度以促进乙醇产生，但是这些条件可能对细胞生长具有负面影响。此外，乙醇浓度增加和不期望的副产物的积累也可能对细胞健康有害。已经针对对这些条件的耐受性来选择酵母菌株，这可以引起乙醇收率提高。具体来说，酵母酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)的乙醇耐受性菌株已经在工业环境中用作主力微生物以用于生产乙醇。
分子技术已经使得能够鉴定出与乙醇耐受性有关的基因。举例来说，Kajiwara(Appl Microbiol Biotechnol.2000；53:568-74)报道了参与不饱和脂肪酸(UFA)合成的OLE1基因的过表达引起细胞中不饱和脂肪酸水平更高和更高的乙醇产量。其它研究已经发现，通过破坏海藻糖水解酶酸性海藻糖酶(ATH)来积累海藻糖(Kim等,Appl EnvironMicrobiol.1996；62:1563-1569)或通过携带PRO1γ-谷氨酰激酶突变的菌株来积累脯氨酸L-脯氨酸(Takagi等,Appl Environ Microbiol.2005；71:8656-8662)提高了酵母的乙醇耐受性。麦角固醇与酿酒酵母的乙醇耐受性密切相关(Inoue等,Biosci BiotechnolBiochem.2000；64:229-236)。虽然在该领域中已经取得了进展，但是使用表现出乙醇耐受性的遗传修饰的菌株单独可能不足以在发酵过程期间提供所期望的水平的乙醇。
除了发酵微生物的遗传谱之外，发酵培养基的组分也可能对乙醇产生具有显著的影响。在发酵过程中，在培养基中存在碳水化合物或碳水化合物混合物。淀粉是广泛可用并且廉价的碳水化合物来源。它可从多种植物来源获得，如玉米、小麦、水稻、大麦等。许多生物体不能够直接代谢淀粉，或者缓慢并且低效地代谢淀粉。
因此，通常在将淀粉供给到发酵过程中之前对淀粉进行处理以将它分解成生物体可以容易发酵的单糖。通常，将淀粉水解以形成主要含有葡萄糖(即右旋糖)的混合物。然而，预处理淀粉组合物以为发酵作准备可能是昂贵的和劳动密集的，这是因为它通常涉及将纯化的淀粉降解酶添加到淀粉材料中，并且在进行发酵之前需要另外的步骤。此外，完全水解成葡萄糖会增加显著的成本，因此大部分的可商购获得的葡萄糖产品倾向于含有少量的各种低聚多糖。
生产基于淀粉的乙醇的成本的很大一部分是将淀粉分解成可发酵糖的酶。已经在酿酒酵母中尝试了各种分子技术以减少或消除向发酵培养基中添加淀粉分解酶的需要，但是这些方法已经取得了不同程度的成功。影响工程化的菌株的商业可行性的潜在限制因素是酿酒酵母分泌大量外来蛋白质的能力以及所述蛋白质在它被分泌之后在发酵培养基中以所期望的方式起作用的能力。
发明内容
本发明涉及工程化的酵母和发酵方法，其中所述工程化的酵母能够将修饰的葡糖淀粉酶分泌到发酵培养基中并且对发酵底物提供葡糖淀粉酶活性。本发明还涉及葡糖淀粉酶(E.C.3.2.1.3)，其被修饰以用异源性分泌序列部分或完全置换它们的天然分泌序列。本发明还涉及编码这些分泌序列修饰的葡糖淀粉酶的基因以及表达这些基因的微生物。本发明还涉及用于生产由生物体制造的生物衍生产品(发酵产品)，如乙醇的方法。本发明还涉及发酵副产品，其可以用于其它类型的组合物和方法，如动物饲料组合物和相关方法。
在与本申请相关的实验研究中，已经发现，源自于构巢曲霉(Aspergillusnidulans)α淀粉酶(An AA)、酿酒酵母α交配因子(Sc FAKS、Sc AKS、Sc AK以及Sc MFα1)、酿酒酵母转化酶(Sc IV)、原鸡(Gallus gallus)溶菌酶(Gg LZ)以及智人白蛋白(Hs SA)的N末端氨基酸序列可以用作用于葡糖淀粉酶融合多肽的异源性分泌信号，并且这些异源性分泌信号能够促进所述融合多肽分泌到发酵培养基中。所述融合体对淀粉产品具有酶活性，从而引起葡萄糖形成和发酵成所期望的生物产物，如乙醇。
还已经发现，这些N末端氨基酸序列共有被认为促进所述葡糖淀粉酶融合体的分泌的共同的结构特征，并且不干扰所述融合蛋白具有葡糖淀粉酶活性的能力。具体来说，这些分泌序列包括一段5-8个连续疏水性氨基酸残基。在该段中至少一次发现的共同疏水性氨基酸是亮氨酸。此外，在一些分泌信号中，发现该段通常紧邻一个或两个极性氨基酸残基，如丝氨酸。
因此，本发明的方面提供了一种工程化的多肽，所述工程化的多肽包括(a)包含5-8个连续疏水性氨基酸残基的分泌信号氨基酸序列；以及(b)来自酵母、真菌或细菌葡糖淀粉酶多肽的葡糖淀粉酶氨基酸序列，其中所述分泌信号氨基酸序列与所述葡糖淀粉酶氨基酸序列是异源的，并且所述工程化的多肽具有葡糖淀粉酶活性。举例来说，这段5-8个连续疏水性氨基酸残基可以存在于具有约15个至约30个氨基酸的异源性前导序列内。
因此，在本发明的方面，所述工程化的多肽包括(a)分泌信号氨基酸序列，所述分泌信号氨基酸序列与以下各项具有80％或更大的序列同一性：(i)SEQ ID NO:73的至少AA1-19的氨基酸序列；(ii)SEQ ID NO:74的至少AA 1-19的氨基酸序列；(iii)SEQ ID NO:77(An aa)；(iv)SEQ ID NO:75(Sc IV)；(v)SEQ ID NO:76(Gg LZ)；或(vi)SEQ ID NO:78(HsSA)；以及(b)来自酵母、真菌或细菌葡糖淀粉酶多肽的葡糖淀粉酶氨基酸序列，其中所述多肽具有葡糖淀粉酶活性。
本发明的方面还提供了一种核酸序列，所述核酸序列编码工程化的多肽，所述工程化的多肽包括包含5-8个连续疏水性氨基酸残基的分泌信号氨基酸序列；以及(b)来自酵母、真菌或细菌葡糖淀粉酶多肽的葡糖淀粉酶氨基酸序列，其中所述分泌信号氨基酸序列与所述葡糖淀粉酶氨基酸序列是异源的，并且所述工程化的多肽具有葡糖淀粉酶活性。这些方面包括构建体，其中所述核酸存在于载体构建体上，所述载体构建体可以包括以下序列中的一个或多个：启动子序列、终止子序列、选择标记序列、基因组整合序列和/或复制起点序列。所述核酸可以整合到宿主基因组DNA的一个或多个位置中，或可以存在于细胞内，但是不整合，如在质粒或游离型构建体上。本发明还提供了核酸，如DNA低聚物(例如单链DNA PCR引物或更长的线性DNA片段)，其可以用于检测细胞中具有如所述的分泌序列的葡糖淀粉酶基因。
本发明的方面还提供了宿主细胞，所述宿主细胞包括编码所述分泌信号修饰的葡糖淀粉酶的核酸序列。在一些方面，所述宿主细胞表达所述信号修饰的葡糖淀粉酶并且能够将所述酶分泌到其中存在所述细胞的培养基中。示例性宿主细胞包括酵母，如酵母菌属(Saccharomyces)的菌种(例如酿酒酵母)。所述工程化的酵母可以对所述细胞的生物衍生产物，如乙醇或衍生自由所述酶的淀粉分解活性产生的前体的另外的产物具有耐受性。举例来说，所述宿主细胞可以是可商购获得的菌株或具有一个或多个特定遗传修饰的菌株，所述特定遗传修饰使得对生物衍生产物的耐受性增加，如乙醇耐受性增加，如乙醇耐受性酿酒酵母。
本发明的另一个方面提供了一种工程化的酵母，所述工程化的酵母表达多肽，所述多肽包含(a)分泌信号氨基酸序列，所述分泌信号氨基酸序列与以下各项具有80％或更大的序列同一性：(i)SEQ ID NO:73的至少AA 1-19的氨基酸序列；(ii)SEQ ID NO:74的至少AA 1-19的氨基酸序列；(iii)SEQ ID NO:77(An aa)；(iv)SEQ ID NO:75(Sc IV)；(v)SEQID NO:76(Gg LZ)；或(vi)SEQ ID NO:78(Hs SA)；(vii)SEQ ID NO:80(MFα2)；或(viii)SEQID NO:81(Pho5)；以及(b)葡糖淀粉酶氨基酸序列，所述葡糖淀粉酶氨基酸序列与选自由以下组成的组的葡糖淀粉酶序列具有至少50％的序列同一性：(1)SEQ ID NO:42(米根霉(Rhizopus oryzae)GA)的氨基酸26-604；(ii)SEQ ID NO:43(白宇佐美曲霉(Aspergillusshirousami)GA)的氨基酸19-639；(iii)SEQ ID NO:44(土曲霉(Aspergillus terreus)GA)的氨基酸21-636。
本发明的方面还提供了一种用于通过发酵生产乙醇的方法，其中所述乙醇以90g/L或更大的浓度存在于发酵培养基中。在所述方法中，将包含淀粉材料和如本文所述的工程化的酵母的液体培养基发酵。发酵可以在液体培养基中提供约90g/L或更大的乙醇浓度，如在约90g/L至约170g/L的范围。在一些方面，在发酵期间的至少一个时间点期间，所述发酵培养基具有大于32℃的温度，并且发酵在发酵培养基中提供110g/L或更大量的乙醇。
在另一个方面，本发明提供了可以用于制备饲料组合物的方法和组合物。所述饲料组合物包括从源自于本公开的非天然酵母的发酵培养基中获得的发酵培养基副产品。举例来说，在已经完成发酵过程之后，可以从发酵培养基中去除一些或所有生物产物以提供包含非生物产物固体的精制组合物。所述非生物产物固体可以包括所述非天然酵母、培养基中未被所述酵母利用的原料材料以及发酵副产物。所述精制组合物可以用于形成饲料组合物，如牲畜饲料组合物。所述包含非生物产物固体的精制组合物可以提供碳水化合物和蛋白质补充剂以提高饲料组合物的营养含量。
附图说明
图1是酵母培养板的照片，示出了表达米根霉葡糖淀粉酶的不同型式的菌株的生长。
图2是来自用含有修饰的来自米根霉的葡糖淀粉酶、野生型米根霉葡糖淀粉酶的菌株以及缺乏葡糖淀粉酶的菌株进行发酵的乙醇产量随时间推移的图表。
图3是表达修饰的米根霉葡糖淀粉酶的菌株在最终时间点时的乙醇滴度的图表。
图4是表达分泌信号修饰的葡糖淀粉酶的多个拷贝的菌株的乙醇和葡萄糖谱的图表。
图5是来自玉米醪发酵的乙醇水平的图表，比较了表达分泌信号修饰的葡糖淀粉酶的菌株。
图6是来自玉米醪发酵的乙醇水平的图表，与不表达葡糖淀粉酶的菌株相比，比较了表达分泌信号修饰的葡糖淀粉酶的菌株。
图7是在30℃和33.3℃下来自玉米醪发酵的乙醇滴度的图表，与不表达葡糖淀粉酶的菌株相比，比较了表达修饰的米根霉葡糖淀粉酶或修饰的白宇佐美曲霉葡糖淀粉酶的菌株。
图8是在30℃和33.3℃下玉米醪发酵中残留葡萄糖水平的图表，与不表达葡糖淀粉酶的菌株相比，比较了表达修饰的米根霉葡糖淀粉酶或修饰的白宇佐美曲霉葡糖淀粉酶的菌株。
图9是在33.3℃下来自玉米醪发酵的乙醇水平的图表，比较了突变菌株1-28与亲本菌株1-25。
具体实施方式
下文所述的本发明的方面不意图是穷举性的或将本发明限于以下详细说明中所公开的精确形式。相反，所选择和描述的方面的目的是使得可以促进本领域技术人员对本发明的原理和实施的理解和了解。
本发明的方面涉及葡糖淀粉酶基因，所述葡糖淀粉酶基因被修饰以用异源性分泌序列置换它们的天然分泌序列。通过用基于SEQ ID NO:73-78的异源性前导序列置换葡糖淀粉酶的天然前导序列，异源性前导序列-GA融合体能够被分泌到发酵培养基中并且对淀粉产品具有酶活性，从而引起葡萄糖形成和发酵成所期望的生物产物，如乙醇。能够用作模板以表达这些酶的核酸也是本发明的方面。
本发明的方面还涉及表达这些酶的微生物，特别是真菌生物体，如酵母(例如酿酒酵母)。这些生物体可以表达具有基于衍生自SEQ ID NO:73-78中的一个或多个的序列的分泌信号的葡糖淀粉酶。
所述葡糖淀粉酶可以从细胞分泌到发酵培养基中，其中所述酶可以对发酵培养基中存在的葡萄糖聚合物具有淀粉分解活性。进而，所述酶可以引起葡萄糖聚合物降解成葡萄糖，所述葡萄糖可以进入细胞中并且用作碳源以用于产生目标化合物，如乙醇。
如本文所用的术语“外源性”意指将分子(如核酸)或活性(如酶活性)引入宿主生物体中。外源性核酸可以通过公知技术引入到宿主生物体中并且可以被维持在宿主染色体物质外部(例如维持在非整合载体上)，或可以被整合到宿主的染色体中，如通过重组事件。外源性核酸可以编码与宿主生物体同源或异源的酶或其部分。
术语“异源性”指的是来自不同于所提到的分子或生物体的来源的分子或活性。举例来说，在本公开的上下文中，“异源性信号序列”指的是与所提到的多肽或酶的序列不同的信号序列。举例来说，可以将天然信号序列从葡糖淀粉酶中去除并且用来自不同多肽的信号序列置换，修饰的葡糖淀粉酶具有“异源性信号序列”。因此，与所提到的生物体异源的基因或蛋白质是不存在于该生物体中的基因或蛋白质。举例来说，存在于第一真菌菌种中并且外源引入作为宿主生物体的第二真菌菌种中的特定葡糖淀粉酶基因与第二真菌生物体是“异源的”。
葡糖淀粉酶(E.C.3.2.1.3)是将1,4-连接的a-D-葡糖基残基连续从低聚糖链和多糖链的非还原末端水解，同时释放D-葡萄糖的淀粉分解酶。
葡糖淀粉酶还可以切割支链淀粉分支点上的α-1,6键。如本文所用的术语“淀粉分解活性”涉及这些酶促机制。葡糖淀粉酶多肽可以是天然存在的葡糖淀粉酶的变体或天然存在的葡糖淀粉酶的一部分(如在它的N末端、它的C末端或这两者处被截短的葡糖淀粉酶)，而所述葡糖淀粉酶多肽保留淀粉分解活性。
葡糖淀粉酶的替代名称包括淀粉葡萄糖苷酶；γ-淀粉酶；溶酶体α-葡萄糖苷酶；酸性麦芽糖酶；外切-1,4-α-葡萄糖苷酶；葡萄糖淀粉酶；γ-1,4-葡聚糖葡萄糖水解酶；酸性麦芽糖酶；1,4-α-D-葡聚糖葡萄糖水解酶。
大部分的葡糖淀粉酶是多结构域酶。许多葡糖淀粉酶包括经由O-糖基化接头区与催化结构域连接的淀粉结合结构域。所述淀粉结合结构域可以折叠成反向平行β-桶状结构并且可以具有淀粉或β-环糊精的两个结合位点。然而，一些葡糖淀粉酶不包括淀粉结合结构域(例如参见Hostinova等,Archives of Biochemistry and Biophysics,411:189-195,2003)，或包括非规范淀粉结合结构域。举例来说，米根霉葡糖淀粉酶具有N末端生淀粉结合结构域，并且扣囊复膜孢酵母(Saccharomycopsis fibuligera)IFO 0111葡糖淀粉酶缺乏明确的淀粉结合结构域(Hostinova等(同上))。因此，本发明的一些方面涉及不包括淀粉结合结构域并且具有被异源性分泌信号修饰的N末端的葡糖淀粉酶，并且其它方面涉及包括淀粉结合结构域并且具有被异源性分泌信号修饰的N末端的葡糖淀粉酶。
葡糖淀粉酶还可以具有催化结构域，所述催化结构域具有构造的扭曲(α/α)(6)-桶状结构的构型，其具有中心漏斗形活性位点。葡糖淀粉酶可以具有约450个残基的结构上保守的催化结构域。在一些葡糖淀粉酶中，在催化结构域之后一般是接头区，所述接头区由30个至80个残基组成，所述残基与具有约100个残基的淀粉结合结构域连接。
葡糖淀粉酶特性可以与它们的结构特征有关。使用来自催化结构域和淀粉结合结构域模型的信息来构建基于结构的多序列比对(参见例如Coutinho,P.M.和Reilly,P.J.,1994.Protein Eng.7:393-400和749-760)。已经证实，基于结构-功能关系研究，催化结构域和淀粉结合结构域在功能上是独立的，并且在微生物葡糖淀粉酶中存在结构相似性。根据其它研究，已经证实特定葡糖淀粉酶残基参与引导蛋白质构象变化、底物结合、热稳定性以及催化活性(参见例如Sierks,M.R.等,1993.Protein Eng.6:75-79；以及Sierks,M.R.和Svensson,B.1993.Biochemistry 32:1113-1117)。因此，葡糖淀粉酶序列与蛋白质功能之间的相关性在本领域中是有所了解的，并且本领域技术人员可以设计和表达具有一个或多个氨基酸缺失、取代和/或添加的具有淀粉分解活性的葡糖淀粉酶的变体。举例来说，在一些方面，异源性分泌信号-葡糖淀粉酶的葡糖淀粉酶部分可以含有天然存在的葡糖淀粉酶的截短型式，所述截短型式至少具有催化结构域和任选的淀粉结合结构域而具有如本文所述的淀粉分解活性。
Shibuya,I.等(Agric.Biol.Chem.,58:1905-1914,1990)描述了来自白宇佐美曲霉的葡糖淀粉酶(GAase)基因的核苷酸序列(参见表1中的glaA，登录号P22832)。推导的GAase的氨基酸序列含有639个氨基酸残基，具有约68,000道尔顿的相对分子质量(非糖基化形式)。白宇佐美曲霉GA的氨基酸19-639如SEQ ID NO:43所示。
Ghose,A.等(FEMS Microbiol Lett.54:345-349,1990)描述了具有细胞外淀粉分解活性的来自土曲霉的菌株的葡糖淀粉酶，其在pH 5.0下具有最佳的活性并且在pH 3.0-8.0是稳定的。Ventura,L.等(Appl.Environ.Microbiol.61:399-402 1995)描述了通过与黑曲霉(A.niger)glaA基因的同源性来克隆土曲霉gla1基因。gla1编码序列含有被四个内含子中断的具有2,132bp的开放阅读框(基因库登录号L15383)，从而提供具有推导的67,789的Mr的具有636个氨基酸的长度的多肽(UniProt Q0CPK9)。将Gla1氨基酸序列与其它真菌葡糖淀粉酶进行比较，这鉴定出具有28个氨基酸的推定前导肽、含有酶活性区的N末端催化结构域、具有高Thr和Ser含量的接头区以及C末端淀粉结合结构域。土曲霉GA的氨基酸21-636如SEQ ID NO:44所示。
Ashikari,T等(Agric.Biol.Chem.49:2521-2523,1985)描述了通过确定纯化蛋白的N末端和C末端序列和产生用于鉴定编码具有604个氨基酸长度的蛋白质的cDNA的探针寡核苷酸来克隆根霉属菌种葡糖淀粉酶基因。如由Lin,S.-C.等(BMC Biochemistry 8:9,2007)所综述，米根霉葡糖淀粉酶(Ro GA)被合成为含有具有25个氨基酸的分泌信号的前体，Ro GA的成熟形式由SBD结构域(残基26-131)、富含Thr/Ser的接头区(残基132-167)以及催化结构域(残基168-604)组成。所述SBD结构域属于碳水化合物结合模块(CBM)家族21并且Ro GA的C末端催化结构域水解淀粉并且与其它真菌GA的催化结构域具有高度序列相似性。米根霉GA的氨基酸26-604如SEQ ID NO:42所示。
Hostinova等(Archives of Biochemistry and Biophysics,411:189-195,2003)描述了酵母菌株扣囊复膜孢酵母IFO 0111中的葡糖淀粉酶基因Glm(在本文被称作“Sf GA-1”)的核苷酸序列。根据Hostinova等，扣囊复膜孢酵母Glm基因被转录成1.7kb的RNA转录物，其编码具有515个氨基酸的蛋白质并且由SEQ ID NO:1表示。在515个氨基酸长的多肽链中，26个N末端氨基酸残基构成信号肽并且随后的489个氨基酸残基构成成熟蛋白。缺乏信号序列并且具有489个氨基酸的长度的成熟Glm在脱糖基化形式下具有54,590Da的预测分子量。在与其它葡糖淀粉酶进行比对时，Glm被证实在催化结构域中具有同源性。
Itoh等(J.Bacteriol.169:4171-4176)描述了酵母扣囊复膜孢酵母中的另一种葡糖淀粉酶基因GLU1(在本文被称作“Sf GA-2”)的核苷酸序列。扣囊复膜孢酵母GLU1基因被转录成2.1kb的RNA转录物，其编码具有519个氨基酸的蛋白质并且具有57,000Da的分子量。GLU1具有四个潜在的糖基化位点(对于具有2000Da的分子量的天冬酰胺连接的糖苷)。GLU1具有四个潜在的糖基化位点(对于具有2000Da的分子量的天冬酰胺连接的糖苷)。GLU1具有用于分泌的天然信号序列，其可能在蛋白质输出期间被切除。在切割位点之前是碱性氨基酸Lys-Arg，其被认为是蛋白水解加工信号以产生成熟蛋白。
Itoh等(同上)还描述了来自酵母和真菌的葡糖淀粉酶的氨基酸序列的比对。对扣囊复膜孢酵母、黑曲霉、米根霉和糖化酵母(Saccharomyces diastaticus)以及酿酒酵母进行比对，显示出五个高度同源的片段(S1-S5)。对应的保守片段的这些部分被证实在构象上是彼此相似的。一般位于羧基末端处的S5片段似乎对于淀粉分解活性是非必需的，这是因为来自酵母菌属菌种的葡糖淀粉酶缺乏该区域。
在这方面，本发明还考虑了具有葡糖淀粉酶活性的多肽的变体和部分。表1和表2呈现了各种真菌和细菌葡糖淀粉酶基因的列表，包括葡糖淀粉酶的天然信号序列的氨基酸位置以及在一些序列中前肽的氨基酸位置。
表1：真菌葡糖淀粉酶
表2：细菌葡糖淀粉酶
如本文以及表1和表2中所述，来自各种真菌和细菌菌种的葡糖淀粉酶一般还包括天然“信号序列”。各种其它术语可以用于表示如本领域已知的“信号序列”，如其中词语“信号”被“分泌”或“靶向”或“定位”或“转运”或“前导”替换，并且词语“序列”被“肽”或“信号”替换。一般来说，信号序列是位于新合成的蛋白质的氨基末端处的短氨基酸段(长度通常在5-30个氨基酸的范围内)。大部分的信号肽包括碱性N末端区(n区)、中心疏水区(h区)以及极性C末端区(c区)(例如参见von Heijne,G.(1986)Nucleic Acids Res.14,4683-4690)。信号序列可以将蛋白质靶向到细胞的某个部分，或可以靶向蛋白质以从细胞中分泌。举例来说，已经证实，糖化酵母葡糖淀粉酶STAI基因的天然N末端信号序列可以将它靶向到分泌部的内质网(例如参见Yamashita,I.等,(1985)J.Bacteriol.161,567-573)。
在一个方面，本发明提供了葡糖淀粉酶的天然信号序列被基于An aa、Sc FAKS、ScAKS、Sc MFα1、Sc IV、Gg LZ以及Hs SA的N末端部分处的序列的分泌信号部分或完全置换，所述分泌信号代表葡糖淀粉酶背景下的异源性分泌信号。这些分泌信号可以用作葡糖淀粉酶的天然分泌信号的替代物，或除了天然分泌信号之外还可以使用这些分泌信号。鉴于异源性分泌信号的添加，所述蛋白质可以被称为“融合蛋白”并且如下注释：[An aa-SS]-[GA]、[Sc IV-SS]-[GA]等。
在一些方面，本公开的融合蛋白可以包括信号序列，所述信号序列与SEQ ID NO:73(Sc-FAKS)的至少AA 1-19的氨基酸序列具有80％或更大、85％或更大、90％或更大、95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大或99％或更大的序列同一性。SEQ ID NO:73是源自于酿酒酵母肽交配信息素α-因子的N末端部分的90个氨基酸的序列(例如参见Brake,A.等,Proc.Natl.Acad.Sci.,81:4642-4646,1984；Kurjan,J.和Herskowitz,I.,Cell 30:933-943,1982)，并且所述信号序列可以选自1-x，其中x是19至89范围内的整数。
对于短于SEQ ID NO:73的异源性信号序列，所述信号序列可以选自1-x，其中x是19至88范围内的整数(19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35、36、37、38、39、40、41、42、43、44、45、46、47、48、49、50、51、52、53、54、55、56、57、58、59、60、61、62、63、64、65、66、67、68、69、70、71、72、73、74、75、76、77、78、79、80、81、82、83、84、85、86、87或88)。
可以用作异源性信号序列的SEQ ID NO:73的一部分的实例是酿酒酵母α交配因子(Sc-MFα1)，它是SEQ ID NO:73的氨基酸1-19。
SEQ ID NO:73的氨基酸1-19中的示例性氨基酸取代可以包括位置7(F→L、V、I、A、G；非极性)和10(V→L、F、I、A、G；非极性)处的保守氨基酸取代。
本公开的融合蛋白可以包括信号序列，所述信号序列与包括SEQ ID NO:73(Sc-FAKS)的AA 1-19和AA 20-89的一个或多个部分的氨基酸序列具有80％或更大、85％或更大、90％或更大、95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大或99％或更大的序列同一性。在实施方案中，所述信号序列可以与其中SEQ ID NO:73的AA 20-89的一个或多个部分缺失的SEQ ID NO:73具有同一性。举例来说，所述信号序列可以与没有氨基酸29-33、57-70或这两者的SEQ ID NO:73具有同一性。示例性信号序列是氨基酸SEQ ID NO:74(Sc-AKS；即没有氨基酸29-33和57-70的SEQ ID NO:73)。另一个示例性信号序列是SEQ ID NO:74的一部分(被称为Sc-AK；即没有氨基酸29-33、57-70以及86-89的SEQ ID NO:73)。
本公开的融合蛋白可以包括信号序列，所述信号序列与源自于酿酒酵母转化酶(Sc IV)的N末端的SEQ ID NO:75具有80％或更大、85％或更大、90％或更大或95％或更大的序列同一性。Sc IV是具有532个氨基酸的蔗糖水解酶，其具有具19个氨基酸的N末端信号肽(例如参见Carlson M.等,(1983)Mol.Cell.Biol.3:439-447)。
SEQ ID NO:75中的示例性氨基酸取代可以包括位置6(F→L、V、I、A、G；非极性)和9(L→V、F、I、A、G；非极性)处的保守氨基酸取代。
本公开的融合蛋白可以包括信号序列，所述信号序列与源自于原鸡溶菌酶(GgLZ)的N末端的SEQ ID NO:76具有80％或更大、85％或更大、90％或更大或95％或更大的序列同一性。Gg LZ(也被称为蛋清溶菌酶)是具有129个氨基酸的糖苷水解酶，其具有具18个氨基酸的N末端信号肽(例如参见Jigami等(1986)Gene 43:273-279)。
SEQ ID NO:76中的示例性氨基酸取代可以包括位置10(L→F、V、I、A、G；非极性)和13(V→L、F、I、A、G；非极性)处的保守氨基酸取代。
本公开的融合蛋白可以包括信号序列，所述信号序列与源自于智人白蛋白(HsSA)的N末端的SEQ ID NO:78具有80％或更大、85％或更大、90％或更大或95％或更大的序列同一性。Hs SA是具有609个氨基酸的血清蛋白，其具有具18个氨基酸的N末端信号肽(例如参见Kober等(2013)Biotechnology and Bioengineering；110:1164-1173)。
SEQ ID NO:78中的示例性氨基酸取代可以包括位置6(F→L、V、I、A、G；非极性)和9(L→V、F、I、A、G；非极性)处的保守氨基酸取代。
在一些方面，本公开的融合蛋白可以包括信号序列，所述信号序列与源自于酿酒酵母交配因子α2基因(Sc MFα2)的N末端的SEQ ID NO:80具有80％或更大、85％或更大、90％或更大或95％或更大的序列同一性。Sc MFα2分泌信号修饰的葡糖淀粉酶多肽和表达所述Sc MFα2分泌信号修饰的葡糖淀粉酶多肽的工程化的酵母菌株描述于国际申请序列号PCT/US2016/016822中，并且在2016年2月5日提交(Miller等)。
酿酒酵母交配因子α2(Sc MFα2)分泌信号描述于美国专利号4,546,082(Kurjan等)中。Sc MFα2SS序列如下：MKFISTFLTFILAAVSVTA(SEQ ID NO:80)。Sc MFα2序列来自基因YGL089C(YGL089C)，而MFα1是由基因YPL187W MFα1编码的并且MFα2是由MATa细胞分泌的信息素。
基于SEQ ID NO:73-78和80的比对，鉴定出促进GA分泌和活性的分泌信号中的共同结构特征。该共同的结构特征是分泌信号内的一段5-8个连续疏水性氨基酸残基。该共同的结构特征是分泌信号内的一段5-8个连续疏水性氨基酸残基。举例来说，该段可以具有5个、6个、7个或8个疏水性氨基酸。疏水性氨基酸是丙氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸和苯丙氨酸、甲硫氨酸、色氨酸以及酪氨酸。优选的是，该段包括丙氨酸残基、异亮氨酸残基、亮氨酸残基、苯丙氨酸残基以及缬氨酸残基中的一个或多个。甚至更优选的是，该段包括一个或多个亮氨酸残基。
该段可以存在于具有至少15个、16个、17个、18个或19个或更多个氨基酸残基，如约15个至约30个氨基酸的异源性分泌信号氨基酸序列内。所述异源性分泌信号氨基酸序列具有与和所述异源性序列融合的葡糖淀粉酶序列的天然分泌序列不同的氨基酸序列。
该段通常由不具疏水性的两个氨基酸残基界定。在一些实施方案中，该段疏水性氨基酸残基紧邻一个或两个极性氨基酸残基。在优选的方面，所述极性氨基酸残基是丝氨酸残基。
在一些方面，所述5-8个连续疏水性氨基酸残基包含选自由以下组成的组的序列：AVLFAA(SEQ ID NO:82)、AFLFLL(SEQ ID NO:83)、LVLVLL(SEQ ID NO:84)、LLFLF(SEQ IDNO:85)以及FILAAV(SEQ ID NO:86)。
在其它方面，本公开的融合蛋白可以包括信号序列，所述信号序列与源自于酿酒酵母阻遏酸性磷酸酶(Sc PHO5)的N末端的SEQ ID NO:81具有80％或更大、85％或更大、90％或更大或95％或更大的序列同一性。Sc PHO5分泌信号描述于美国专利号5,521,086(Scott等)和Meyhack等(EMBO J.6:675-680,1982)中。Sc PHO5SS序列如下：MFKSVVYSILAASLANA(SEQ ID NO:81)。Sc PHO5序列来自PHO5，所述PHO5是编码酿酒酵母酸性磷酸酶的结构基因，由培养基中的浓度或无机磷酸盐(Pi)调节。Sc PHO5分泌信号修饰的葡糖淀粉酶多肽和表达所述Sc PHO5分泌信号修饰的葡糖淀粉酶多肽的工程化的酵母菌株描述于国际申请序列号PCT/US2016/016822中，并且在2016年2月5日提交(Miller等)。
可以进行分子技术以产生核酸序列，所述核酸序列是用于表达具有异源性信号序列的葡糖淀粉酶基因的模板(如果葡糖淀粉酶蛋白质/核苷酸序列是本领域已知的话)。一般来说，制备核酸以编码包含异源性信号序列和葡糖淀粉酶序列的蛋白质。
可以使用编码功能性葡糖淀粉酶多肽的任何序列。在一些方面，所述葡糖淀粉酶序列可以是葡糖淀粉酶基因的天然(“野生型”)序列，其中所述异源性信号序列-葡糖淀粉酶基因的葡糖淀粉酶部分的序列在任何氨基酸位置处与天然序列没有差异。在其它方面，所述异源性信号序列-葡糖淀粉酶基因的葡糖淀粉酶部分的序列在一个或多个氨基酸位置处不同于天然序列。所述差异可以是例如(a)从野生型序列中去除一个或多个氨基酸；(b)将一个或多个氨基酸添加到野生型序列中；(c)取代野生型序列；(a)和(c)的组合；或(b)和(c)的组合。
举例来说，在一个方面，在添加异源性信号序列之前，可以将葡糖淀粉酶的天然序列在它的N末端处进行改变。在一些方面，在连接异源性信号序列之前，去除天然葡糖淀粉酶信号序列的全部或一部分。举例来说，可以通过使天然分泌信号的一个或多个，而非所有的氨基酸缺失(例如天然前导序列的最多50％、60％、70％、80％、90％或95％缺失)来改变葡糖淀粉酶的天然前导序列的一部分。这样的天然前导序列的一部分的缺失可以使得天然葡糖淀粉酶前导序列丧失它的天然功能，它的天然功能被异源性信号序列(基于衍生自SEQID NO:73-78和80的序列的分泌信号)提供的功能替代。在其它方面，全部的天然分泌信号可以从葡糖淀粉酶中去除并且被异源性信号序列置换。
举例来说并且参考表1，在制备融合蛋白构建体时，去除米根霉葡糖淀粉酶(RoGA；P07683)的前25个氨基酸中的一些或全部，其对应于使用CBS预测服务器预测的前导序列(即天然蛋白质的氨基酸1-25)。因此，米根霉葡糖淀粉酶天然分泌信号的全部或一部分被异源性分泌信号序列置换，所述异源性分泌信号序列具有(a)分泌信号氨基酸序列，所述分泌信号氨基酸序列与以下各项具有80％或更大的序列同一性：(i)SEQ ID NO:73的至少AA 1-19的氨基酸序列；(ii)SEQ ID NO:74的至少AA 1-19的氨基酸序列；(iii)SEQ ID NO:77(An aa)；(iv)SEQ ID NO:75(Sc IV)；(v)SEQ ID NO:76(Gg LZ)；或(vi)SEQ ID NO:78(Hs SA)。
所述异源性分泌信号序列可以与Ro GA多肽的其余部分(例如氨基酸26-604；SEQID NO:42)直接或间接连接。当本公开的异源性分泌信号序列与Ro GA多肽的其余部分直接融合时，提供了具有约597个至约668个氨基酸范围内的长度的融合蛋白。
在一些方面，本公开提供了一种多肽，所述多肽与选自由以下组成的组的多肽具有50％或更大、60％或更大、70％或更大、80％或更大、90％或更大、95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大或99％或更大的序列同一性：(i)SEQ ID NO:52(Sc-FAKS)-米根霉GA；(ii)SEQ ID NO:53(Sc-AKS)-米根霉GA；(iii)SEQ ID NO:54(An aa)-米根霉GA；(iv)SEQ ID NO:55(Sc IV)-米根霉GA；(v)SEQ ID NO:56(Gg LZ)-米根霉GA；(vi)SEQ IDNO:57(Hs SA)-米根霉GA；以及(vii)SEQ ID NO:58(Sc MFα1)-米根霉GA。
在一些方面，本公开提供了一种多肽，所述多肽与选自由以下组成的组的多肽具有50％或更大、60％或更大、70％或更大、80％或更大、90％或更大、95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大或99％或更大的序列同一性：(i)SEQ ID NO:45(Sc-FAKS)-扣囊复膜孢酵母GA；(ii)SEQ ID NO:46(Sc-AKS)-扣囊复膜孢酵母GA；(iii)SEQ ID NO:47(Anaa)-扣囊复膜孢酵母GA；(iv)SEQ ID NO:48(ScIV)-扣囊复膜孢酵母GA；(v)SEQ ID NO:49(Gg LZ)-扣囊复膜孢酵母GA；(vi)SEQ ID NO:50(Hs SA)-扣囊复膜孢酵母GA；以及(vii)SEQ ID NO:51(Sc MFα1)-扣囊复膜孢酵母GA。
在一些方面，本公开提供了一种多肽，所述多肽与选自由以下组成的组的多肽具有50％或更大、60％或更大、70％或更大、80％或更大、90％或更大、95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大或99％或更大的序列同一性：(i)SEQ ID NO:59(Sc-FAKS)-白宇佐美曲霉GA；
(i)SEQ ID NO:60(Sc-AKS)-白宇佐美曲霉GA；(ii)SEQ ID NO:61(An aa)-白宇佐美曲霉GA；(iii)SEQ ID NO:62(Sc IV)-白宇佐美曲霉GA；(iv)SEQ ID NO:63(Gg LZ)-白宇佐美曲霉GA；(vi)SEQ ID NO:64(Hs SA)-白宇佐美曲霉GA；以及(vii)SEQ ID NO:65(Sc MFα1)-白宇佐美曲霉GA。
在一些方面，本公开提供了一种多肽，所述多肽与选自由以下组成的组的多肽具有50％或更大、60％或更大、70％或更大、80％或更大、90％或更大、95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大或99％或更大的序列同一性：(i)SEQ ID NO:66(Sc-FAKS)-土曲霉GA；(ii)SEQ ID NO:67(Sc-AKS)-土曲霉GA；(iii)SEQ ID NO:68(An aa)-土曲霉GA；(iv)SEQ ID NO:69(Sc IV)-土曲霉GA；(v)SEQ ID NO:70(Gg LZ)-土曲霉GA；(vi)SEQ IDNO:71(Hs SA)-土曲霉GA；以及(vii)SEQ ID NO:72(Sc MFα1)-土曲霉GA。
作为另一个实例，可以通过取代来改变葡糖淀粉酶的天然前导序列的一个或多个氨基酸，所述取代是用与天然氨基酸不同的氨基酸置换天然葡糖淀粉酶前导序列中特定位置处的天然氨基酸。举例来说，可以通过取代天然分泌信号的一个或多个氨基酸来改变葡糖淀粉酶的天然前导序列的一部分(例如天然前导序列氨基酸的最多50％、60％、70％、80％、90％或95％可以被取代)。一个或多个氨基酸的取代可以使得天然葡糖淀粉酶前导序列丧失它的天然功能，它的天然功能被异源性分泌信号序列提供的功能替代。
在其它方面，包含异源性分泌信号序列和葡糖淀粉酶序列的融合多肽任选地包含天然葡糖淀粉酶多肽或异源性分泌信号序列中不存在的另外的序列。在一些方面，所述另外的序列可以为分泌信号修饰的葡糖淀粉酶提供天然多肽中不存在的功能。另外的功能包括例如其它蛋白质或材料的蛋白酶位点或结合位点或异源性分泌信号与葡糖淀粉酶部分之间的接头区。
天然葡糖淀粉酶多肽或异源性分泌信号序列中可能不存在，但是可以添加的另外的序列的实例是接头或间隔序列。接头序列可以位于异源性分泌序列与葡糖淀粉酶序列之间。这样的融合多肽[分泌信号修饰的多肽]可以如下注释：[SS]-[L]-[GA]，其中“L”表示将信号序列与葡糖淀粉酶连接的一个或多个氨基酸。示例性接头包括一个或多个氨基酸，如最多5个、10个、15个、20个、25个、30个、35个、50个、100个或200个氨基酸。接头可以包括使接头具有刚性并且防止分泌信号与葡糖淀粉酶的其它部分之间的相互作用的氨基酸。刚性接头可以包括诸如Pro、Arg、Phe、Thr、Glu以及Gln的残基，并且经常形成α-螺旋结构。
或者，所述融合多肽可以包括柔性接头。柔性接头可以包括甘氨酸残基并且使信号序列与融合蛋白的葡糖淀粉酶部分连接而不干扰它们对应的功能。在一些接头序列中，大部分(>50％)的氨基酸残基是甘氨酸。示例性接头序列包括一个或多个接头嵌段，每一个嵌段具有一个或多个甘氨酸残基和选自丝氨酸、谷氨酸、天冬氨酸以及赖氨酸的一个氨基酸。举例来说，接头区可以包括式[GaX]n，其中a是1-6范围内的整数，X是S、E、D或K，并且n是1-10范围内的整数。
在一些方面，所述多肽包括具有蛋白酶切割序列的接头。示例性蛋白酶切割序列包括凝血酶、因子Xa、鼻病毒3C、TEV蛋白酶、Ssp DnaB、内含肽、Sce VMA1内含肽、肠激酶以及KEX2的蛋白酶切割序列(参见例如Waugh,D.S.,Protein Expr Purif.80(2):283-293,2011；Zhou等,Microbial Cell Factories 13:44,2014；以及Bourbonnais等,J.Bio.Chem.263(30):15342,1988)。
天然葡糖淀粉酶多肽或异源性分泌信号序列中可能不存在，但是可以添加的另外的序列的另一个实例是标签序列。标签序列可以位于葡糖淀粉酶序列的C末端处，并且这样的蛋白质可以如下注释：[SS]-[GA]-[T]和[SS]-[L]-[GA]-[T]，其中“T”表示提供标签序列的一个或多个氨基酸。示例性肽标签包括最多5个、10个、15个或20个氨基酸。肽标签可以用于多种目的中的任一种或多种。举例来说，所述标签可以允许通过标签结合成员与标签特异性相互作用的能力来从培养基中纯化酶。所述标签还可以允许使用具有可检测标记的标签结合成员来检测或鉴定蛋白质。示例性短肽标签是多聚Arg、FLAG、多聚His、c-myc、S以及Strep II。
本公开的分泌信号修饰的多肽还可以具有天然葡糖淀粉酶多肽中除天然分泌序列以外的一个或多个区域的缺失，其中所述缺失不影响所述多肽的淀粉分解活性。所述缺失可以基于关于天然葡糖淀粉酶的结构和功能的已知信息，包括突变研究和序列比对(例如参见Coutinho(同上)和Sierks(同上))。在一些方面，所述分泌信号修饰的多肽有最多1％、最多2％、最多4％、最多6％、最多8％、最多10％、最多12％、最多14％、最多16％、最多18％、最多20％或最多25％的葡糖淀粉酶多肽的序列缺失。在一些方面，本公开的分泌信号修饰的多肽有对应于天然葡糖淀粉酶多肽的C末端的一部分的缺失。
已经产生了葡糖淀粉酶的截短形式并且已经证实其具有酶活性。举例来说，Evans等(Gene,91:131；1990)产生了葡糖淀粉酶的一系列截短形式以研究O-糖基化区域中有多少是为GAII的活性或稳定性所必需的，所述GAII是缺乏生淀粉结合结构域的酶的完全活性形式。发现C末端的一大部分可以从GAII中缺失而对所述酶的活性、热稳定性或分泌没有显著的影响。
与引起葡糖淀粉酶活性发生变化相关的各种氨基酸取代也是本领域已知的。葡糖淀粉酶序列中各个位置处一个或多个氨基酸的取代已经被证实影响特性，如热稳定性、淀粉水解活性、底物利用以及蛋白酶抗性。因而，本公开考虑将异源性分泌信号与葡糖淀粉酶序列一起使用，所述葡糖淀粉酶序列包括多肽的葡糖淀粉酶部分中的一个或多个氨基酸取代，其中所述取代不同于葡糖淀粉酶的野生型序列。
举例来说，美国专利号8,809,023描述了一种用于降低淀粉水解期间异麦芽糖合成与淀粉水解活性之间的比率(IS/SH比)的方法。具体来说，描述了里氏木霉葡糖淀粉酶(Tr GA)(总长度是632个氨基酸，具有具信号肽的N末端)，其在如下氨基酸位置处被修饰：D44R和A539R；或D44R、N61I以及A539R。据报道，该葡糖淀粉酶变体与所述亲本葡糖淀粉酶相比在淀粉水解期间表现出降低的IS/SH比。举例来说，本公开考虑用本公开的异源性分泌信号置换所期望的葡糖淀粉酶(例如不同的葡糖淀粉酶)的天然前导序列，其中所述所期望的葡糖淀粉酶还具有对应于修饰的Tr GA的D44R和A539R；或D44R、N61I以及A539R取代的氨基酸取代。在更广泛的意义上，所述异源性分泌信号可以与具有以下氨基酸取代的葡糖淀粉酶变体一起使用：D44R和A539R；或D44R、N61I以及A539R，所述位置对应于TrGA序列中的对应位置，其中所述葡糖淀粉酶变体与TrGA序列的整个长度具有至少90％的氨基酸序列同一性。模板葡糖淀粉酶序列与TrGA序列的相应的“对应位置”可以通过将例如已知的葡糖淀粉酶多肽序列(用于构建异源性分泌信号葡糖淀粉酶融合体的模板)与TrGA序列进行序列比对来了解。
作为另一个实例，美国专利号8,592,194描述了与野生型葡糖淀粉酶变体相比具有增加的热稳定性的葡糖淀粉酶变体。在本公开中还描述了里氏木霉葡糖淀粉酶，但是作为替代，在以下位置处存在对天然Tr GA序列的一个或多个氨基酸取代：位置10、14、15、23、42、45、46、59、60、61、67、68、72、73、97、98、99、102、108、110、113、114、122、124、125、133、140、144、145、147、152、153、164、175、182、204、205、214、216、219、228、229、230、231、236、239、240、241、242、244、263、264、265、268、269、276、284、291、300、301、303、310、311、313、316、338、342、344、346、349、359、361、364、379、382、390、391、393、394、408、410、415、417以及418。举例来说，本公开考虑用异源性分泌信号置换所期望的葡糖淀粉酶的天然前导序列，其中所述所期望的葡糖淀粉酶还具有被证实为提供增加的热稳定性的氨基酸取代中的任何一个或多个。在更广泛的意义上，所述异源性分泌信号可以与具有提供增加的热稳定性的氨基酸取代的葡糖淀粉酶变体一起使用，所述位置对应于TrGA序列中的对应位置。
来自两种或更多种葡糖淀粉酶的“相应”氨基酸的确定可以通过比对它们的氨基酸序列的全部或部分来确定。序列比对和序列同一性的产生包括全局比对和局部比对，这通常使用计算方法。为了提供全局比对，使用全局优化，所述全局优化强制跨越所有查询序列的整个长度的序列比对。相比之下，在局部比对中，鉴定长序列内较短的具有相似性的区域。
如本文所用的“等同位置”意指两个序列(例如模板GA序列和具有一个或多个所期望的取代的GA序列)共有的位置，所述位置是基于一种葡糖淀粉酶的氨基酸序列的比对或作为三维结构的比对。因此，序列比对或结构比对或这两者都可以用于确定等同性。
在一些实施方式中，使用BLAST算法来比较和确定序列相似性或同一性。此外，可以确定序列中可以被指定权重或分数的空位的存在或显著性。也可以使用这些算法来确定核苷酸序列相似性或同一性。用于确定相关性的参数是基于用于计算所确定的匹配的统计相似性和显著性的本领域已知的方法来计算的。相关的基因产物预期具有高度相似性，如大于50％的序列同一性。使用BLAST算法确定两个或更多个序列的相关性的示例性参数可以如下。
在一些实施方式中，使用BLAST(国家生物信息中心(National Center forBiological Information，NCBI)基本局部比对搜索工具)2.2.29版软件，使用默认参数进行比对。使用BLAST 2.2.29版算法，使用默认参数，相对于参考序列具有XX％(例如80％)的同一性分数的序列被认为与参考序列是至少XX％同一的或等同地具有XX％的序列同一性。如果使用葡糖淀粉酶变体，那么全局比对可以比对与例如米根霉葡糖淀粉酶具有显著同一性的序列以确定靶序列(例如葡糖淀粉酶直系同源物)中哪个或哪些相应氨基酸位置可以被一个或多个氨基酸取代。
在一些实施方式中，编码异源性分泌信号-葡糖淀粉酶多肽的核酸序列以及任何调节序列(例如终止子、启动子等)和载体序列(例如包括选择标记、整合标记、复制序列等)可以使用已知的分子技术制备。用于制备DNA构建体(例如包括异源性分泌信号-葡糖淀粉酶基因的DNA构建体)的方法的一般指导可以见于Sambrook等,Molecular Cloning,ALaboratory Manual,纽约州冷泉港的冷泉港实验室出版社(Cold Spring HarborLaboratory Press,Cold Spring Harbor,N.Y.),1989；以及Ausubel等,CurrentProtocols in Molecular Biology,纽约州纽约的Greene Publishing and Wiley-Interscience公司(Greene Publishing and Wiley-Interscience,New York,N.Y.),1993中。
当使用少量的葡糖淀粉酶模板DNA作为PCR中的起始材料时，可以使用包括异源性分泌信号序列和葡糖淀粉酶序列的在它的天然信号序列的3'的一部分的引物来产生相对大量的特定DNA片段，所述特定DNA片段包括所述异源性分泌信号序列和所述葡糖淀粉酶基因。
可以使用PCR技术来修饰天然葡糖淀粉酶核酸序列以添加异源性分泌信号序列或在葡糖淀粉酶核酸序列中引入一个或多个突变以提供变体。PCR技术描述于例如Higuchi,(1990),PCR Protocols,第177-183页,学术出版社(Academic Press)；Ito等(1991)Gene102:67-70；Bernhard等(1994)Bioconjugate Chem.5:126-132；以及Vallette等(1989)Nuc.Acids Res.17:723-733中。所述技术可以任选地包括先前制备的编码葡糖淀粉酶多肽的DNA的定点(或寡核苷酸介导的)诱变、PCR诱变以及盒式诱变。
或者，核酸分子可以由定制基因合成提供商，如DNA2.0(加利福尼亚州的门洛帕克(Menlo Park,CA))或GeneArt(Life Technologies公司，Thermo Fisher Scientific公司)产生。
可以构建表达载体以包括与在宿主生物体中具有功能的表达控制序列可操作地连接的异源性分泌信号-葡糖淀粉酶核酸序列。适用于宿主生物体中的表达载体包括例如质粒、游离体以及人工染色体。所述载体可以包括可操作以用于稳定整合到宿主染色体中的选择序列或选择标记。此外，所述载体可以包括一个或多个选择标记基因和适当的表达控制序列。还可以包括选择标记基因，所述选择标记基因例如提供对抗生素或毒素的抗性、补充营养缺陷型缺陷或提供培养基中没有的关键营养素。表达控制序列可以包括本领域公知的组成型和诱导型启动子、转录增强子、转录终止子等。
在一些方面，所述核酸可以是密码子优化的。用于异源性分泌信号序列-葡糖淀粉酶的葡糖淀粉酶部分的核酸模板可以是编码葡糖淀粉酶的天然DNA序列，或所述模板可以是被优化用于在所期望的宿主细胞中表达的密码子优化型式。提供有关在特定宿主生物体中所期望的密码子使用的信息的数据库是本领域已知的。
根据本公开的一个方面，包含异源性分泌信号序列-葡糖淀粉酶的DNA构建体与启动子序列可操作地连接，其中所述启动子序列在所选择的宿主细胞中具有功能。在一些方面，所述启动子在真菌宿主细胞中显示出转录活性并且可以衍生自编码与宿主细胞同源或异源的蛋白质的基因。在一些方面，所述启动子可用于在酿酒酵母中表达。公知的组成型启动子的实例包括但不限于细胞色素c启动子(pCYC)、翻译延伸因子启动子(pTEF)、甘油醛-3-磷酸脱氢酶启动子(pGPD)、磷酸甘油酸激酶启动子(PGK)以及醇脱氢酶启动子(pADH)。任选地，在载体上还可以包括控制表达的另外的因子，如增强子等。
包括异源性分泌信号序列-葡糖淀粉酶基因的表达载体还可以包括在宿主细胞中具有功能的任何终止序列。举例来说，终止序列和启动子序列可以来自相同的细胞，或终止序列与宿主细胞是同源的。终止序列可以对应于使用的任何启动子。
可以使用载体将DNA构建体引入宿主细胞中。所述载体可以是当引入宿主细胞中时被稳定引入的任何载体。在一些方面，所述载体整合到宿主细胞基因组中并且被复制。载体包括克隆载体、表达载体、穿梭载体、质粒、噬菌体颗粒、盒等。在一些方面，所述载体是表达载体，所述表达载体包含与葡糖淀粉酶编码序列可操作地连接的调节序列。如本文所述的SEQ ID NO可以通过总共构成特定SEQ ID NO的具有重叠同源性的多个较小的DNA片段(例如“SEQ ID NO亚片段”)的转化而在细胞中组装。举例来说，所期望的SEQ ID NO或其部分在细胞中的基因座处的整合可以通过两个至五个DNA亚片段的共转化而实现，这些亚片段进行彼此重组并且整合到细胞中与所述亚片段的部分具有同源性的基因座中。
包含异源性分泌信号序列-葡糖淀粉酶基因的DNA构建体还可以包括选择标记，从而促进在宿主细胞中的选择。举例来说，所述选择标记可以用于转化的酵母。酵母选择标记的实例包括通常用于选择转化的酵母细胞的标记。可以使用控制营养缺陷型的基因来使用营养缺陷型标记，这意味着所述基因使得酵母能够产生酵母生长所需的营养素。控制营养缺陷型的基因的实例包括亮氨酸营养缺陷型(LEU2)、组氨酸营养缺陷型(HIS3)、尿嘧啶营养缺陷型(URA3、URA5)以及色氨酸营养缺陷型(TRP1)。
DNA构建体可以是整合到基因组中并且连同当中已经整合有它的一条或多条染色体一起复制的DNA构建体。举例来说，可以将真菌细胞用编码葡糖淀粉酶的DNA构建体转化，并且将所述DNA构建体以一个或多个拷贝整合到一条或多条宿主染色体中。这种整合一般被认为是一个优点，这是因为DNA序列更可能被稳定地维持。DNA构建体向宿主染色体中的整合可以根据常规方法，如通过同源重组或异源重组来进行。
本公开的工程化的酵母可以包括具有多个拷贝(两个或更多个)的具有异源性分泌信号序列的葡糖淀粉酶基因。举例来说，所述工程化的酵母可以是工程化的酵母菌属，其至少具有第一、第二、第三以及第四外源性核酸，所述外源性核酸各自包括编码本公开的至少一种具有异源性分泌信号序列的葡糖淀粉酶多肽的序列。如果所述工程化的酵母包括多个拷贝的编码具有异源性分泌信号序列的葡糖淀粉酶基因的基因，那么所述拷贝的核酸序列可以彼此相同或不同。示例性方法和已经被工程化以包括多个拷贝的葡糖淀粉酶基因的酵母菌株描述于国际申请序列号PCT/US16/24249中，并且在2016年3月25日提交(Miller等)。
工程化的酵母还可以包括与具有异源性信号序列的葡糖淀粉酶的修饰不同的一种或其它遗传修饰。(异源性)修饰可以包括引入外源性核酸序列；上调或下调基因表达的调节元件的变化；基因拷贝数增加；以及消除基因或基因产物的表达、降低其表达或增加其表达或活性的缺失或突变。异源性修饰可以包括以下一种或多种：使用与所期望的基因的天然启动子不同的启动子；使用与所期望的基因的天然终止子不同的终止子；将基因引入基因组中与它的天然位置不同的位置处；引入所期望的基因的多个拷贝。
可以被包括在工程化的酵母中的另外的遗传修饰是改变或引入将低分子量非葡萄糖糖转化成葡萄糖的酶活性。举例来说，一种任选的另外的遗传修饰在工程化的酵母中影响或引入异麦芽糖酶活性。异麦芽糖酶可以通过水解异麦芽糖中的1,6醚键将异麦芽糖转化为葡萄糖。异麦芽糖酶也可以表现出水解麦芽糖中的1,4醚键的交叉活性。所述遗传修饰可以使异麦芽糖酶活性被引入到细胞中、使细胞中的异麦芽糖酶的量增加和/或使异麦芽糖酶活性增加。
在一些实施方案中，除了具有异源性分泌信号序列的葡糖淀粉酶基因之外，所述工程化的细胞还包括异源性异麦芽糖酶基因或在提供增加的在细胞中的表达的异源性启动子控制之下的异麦芽糖酶基因或以多个拷贝存在于细胞中的异麦芽糖酶基因。举例来说，可以将在异源性启动子(如PDC启动子)控制之下的异麦芽糖酶(IMA)基因工程化到酵母中。
可以引入工程化的酵母中的异麦芽糖酶基因的实例包括但不限于酿酒酵母IMA1(P53051)、酿酒酵母IMA2(Q08295)、酿酒酵母IMA3(P0CW40)、酿酒酵母IMA4(P0CW41)、酿酒酵母IMA5(P40884)、枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)malL(O06994)、蜡状芽孢杆菌(Bacillus cereus)malL(P21332)、凝结芽孢杆菌(Bacillus coagulans)malL(Q45101)、芽孢杆菌属菌种(Bacillus sp.)malL(P29093)等。优选的是，所述异麦芽糖酶基因编码与登录号NP 011803.3的氨基酸序列(酿酒酵母IMA1)具有大于80％、85％、90％、95％、98％或99％序列同一性的多肽。
在一些实施方案中，所述工程化的酵母还可以包括遗传修饰，所述遗传修饰提供与具有异源性信号序列的葡糖淀粉酶不同的淀粉降解多肽。举例来说，所述遗传修饰可以是引入编码不同的多糖降解酶的核酸的遗传修饰，如外源性或修饰的α-淀粉酶、β-淀粉酶、支链淀粉酶或异淀粉酶。所述遗传修饰也可以是增加细胞中内源性或外源性淀粉降解多肽的量的遗传修饰，如通过使基因处于强启动子的控制之下或在细胞中提供多个拷贝的基因，如整合到基因组中的多个拷贝的基因或存在于非染色体构建体(例如质粒)上的多个拷贝。
在一些实施方案中，所述工程化的酵母还可以包括遗传修饰，所述遗传修饰提供外源性或修饰的糖转运蛋白基因(如异麦芽糖转运蛋白)；参见例如2015年12月17日提交的名称为“Sugar Transporter-Modified Yeast Strains and Methods for BioproductProduction”的共同转让的美国申请序列号62/268,932。
可以将各种宿主细胞用包括异源性信号序列-葡糖淀粉酶基因的核酸转化。在一些方面，包括异源性信号序列-葡糖淀粉酶基因的核酸存在于细菌细胞中。可以使用所述细菌细胞例如繁殖核酸序列或产生一定量的多肽。
在其它方面，所述宿主细胞是真核细胞，如真菌细胞。
在一些方面，所述宿主细胞对发酵培养基中更高量的生物衍生产物，如乙醇具有耐受性。在一些方面，所述宿主细胞是“工业酵母”，其指的是常规用于乙醇发酵的任何酵母。实例包括清酒酵母、烧酒酵母、葡萄酒酵母、啤酒酵母、面包酵母等。清酒酵母显示出高乙醇发酵能力和高乙醇抗性以及遗传稳定性。通常，工业酵母具有高乙醇抗性并且优选地在10％或更大的乙醇浓度下存活。
在示例性方面，包括异源性信号序列-葡糖淀粉酶基因的酵母是酿酒酵母。一些酿酒酵母菌株对乙醇具有高耐受性。乙醇耐受性酵母的各种菌株是可商购获得的，如RED和ETHANOL酵母(美国的Fermentis/Lesaffre公司)、FALI(美国的Fleischmann's Yeast公司)、SUPERSTART和酵母(美国威斯康星州的Ethanol Technology公司(Ethanol Technology,Wis.,USA))、BIOFERM AFT和XR(美国乔治亚州的NABC-North American Bioproducts公司(NABC-North American BioproductsCorporation,GA,USA))、GERT STRAND(瑞典的Gert Strand公司(Gert Strand AB,Sweden))以及FERMIOL(DSM Specialties公司)。
工业酵母通常是原养型的并且因此没有适用于选择转化体的营养缺陷型标记。如果所述酵母没有将在转化后另外促进异源性信号序列-葡糖淀粉酶基因在细胞内的保留的遗传背景，那么可以将宿主细胞进行工程化以引入一个或多个遗传突变以建立标记基因的使用，所述标记基因与细胞中的异源性信号序列-葡糖淀粉酶基因缔合并且维持所述异源性信号序列-葡糖淀粉酶基因。举例来说，可以在将异源性信号序列-葡糖淀粉酶基因引入细胞中之前对可商购获得的乙醇耐受性酵母细胞进行遗传修饰。
用于不同营养缺陷型的标记可以通过破坏控制营养缺陷型的基因来提供。在一个实施方式中，乙醇耐受性酵母菌株被工程化以破坏控制营养缺陷型的一个或多个基因的拷贝，如LEU2、HIS3、URA3、URA5以及TRP1。在提供尿嘧啶营养缺陷型的情况下，例如，可以用从尿嘧啶营养缺陷型突变株(例如酿酒酵母MT-8菌株)中获得的ura3-片段置换乙醇耐受性酵母的正常ura3基因以破坏正常的ura3基因。在ura3基因被破坏的菌株的情况下，标记的存在/不存在可以容易地通过利用以下事实来鉴定或选择：ura3基因被破坏的菌株能够在含有5-氟乳清酸(5-FOA)的培养基中生长，而正常的ura3菌株(野生型酵母或通常的工业酵母)不能生长。在lys2基因被破坏的菌株的情况下，标记的存在/不存在可以容易地通过利用以下事实来鉴定或选择：lys2基因被破坏的菌株能够在含有α-氨基己二酸的培养基中生长，而正常的lys2菌株(野生型酵母或通常的工业酵母)不能生长。可以使用用于破坏营养缺陷型控制基因和选择性地分离营养缺陷型控制基因突变体的方法，这取决于所使用的营养缺陷型。或者，可以使用显性选择标记，如来自构巢曲霉的amdS(美国专利号5,876,988)，其允许依靠乙酰胺作为唯一的氮源生长；或ARO4-OFP，其允许在氟苯丙氨酸存在下生长(Fukuda等)。这些标记可以使用可再循环的cre-loxP系统重复使用，或可选地可以用于产生允许利用另外的标记的营养缺陷型菌株。
在已经将宿主细胞进行工程化以提供用于引入异源性信号序列-葡糖淀粉酶基因的所期望的遗传背景之后，将基因构建体引入细胞中以允许表达。用于将基因构建体引入宿主细胞中的方法包括转化、转导、转染、共转染、电穿孔。具体来说，可以使用乙酸锂方法、原生质体方法等进行酵母转化。待引入的基因构建体可以质粒的形式或通过插入到宿主的基因中或经由与宿主的基因进行同源重组掺入染色体中。可以使用选择标记(例如如上所述的营养缺陷型标记)选择当中已经引入有基因构建体的转化的酵母。可以通过测量表达的蛋白质的活性来进行进一步确认。
可以使用本领域公知的方法来确认包括异源性信号序列-葡糖淀粉酶基因的外源性核酸序列的转化。这些方法包括例如核酸分析，如mRNA的RNA印迹或聚合酶链反应(PCR)扩增或基因产物表达的免疫印迹法或其它合适的分析方法以测试所引入的核酸序列或它的相应基因产物的表达。本领域技术人员应当了解的是，外源性核酸以足够的量表达以产生所期望的产物，并且进一步了解的是，表达水平可以使用本领域公知和如本文所公开的方法来优化以获得足够的表达。
本公开的工程化的酵母可以任何合适的形式提供。在一些方面，将非天然酵母脱水以形成干酵母组合物。所述干酵母组合物相对于湿组合物可以具有延长的保存期。
使用表达异源性信号序列-葡糖淀粉酶基因的宿主细胞的发酵可以在含有淀粉和/或糖的植物材料存在下进行，所述植物材料指的是可从任何植物和植物部分，如块茎、根、茎、叶以及种子获得的含有淀粉和/或糖的植物材料。包含淀粉和/或糖的植物材料可以从谷物获得，如大麦、小麦、玉米、黑麦、高粱、粟、大麦、马铃薯、木薯或水稻以及其任何组合。包含淀粉和/或糖的植物材料可以经过加工，如通过诸如碾磨、制麦芽或部分制麦芽的方法。在一些方面，所述淀粉材料来自玉米粉、碾磨的玉米胚乳、高粱粉、大豆粉、小麦粉、生物质衍生淀粉、大麦粉以及其组合。
在一些方面，所述发酵培养基包括处理过的淀粉。举例来说，所述发酵培养基可以包括部分水解淀粉。部分水解淀粉可以包括高分子量糊精和高分子量麦芽糊精。在一些实施方式中，在发酵培养基中使用具有约5至约95或更优选地约45至约65范围内的右旋糖当量(“DE”)的部分水解淀粉产品。部分水解淀粉和其制备是本领域公知的。部分水解淀粉可以通过将淀粉与诸如盐酸或硫酸的酸一起在高温下加热，然后用诸如碳酸钠的合适的碱中和水解混合物来制备。或者，部分水解淀粉可以通过酶促方法来制备，如通过将α-淀粉酶添加到淀粉制品中。α淀粉酶可以使含有三个或更多个(1→4)-α-连接的D-葡萄糖单元的多糖中的(1→4)-α-D-糖苷键发生内切水解。可以使用部分水解淀粉产品，其具有所期望的范围内的量的淀粉和淀粉降解产物。
如本文所用的“液化物(liquifact)”是已经经历液化的具有约10至约15范围内的右旋糖当量的玉米淀粉。可以使用玉米湿磨工艺来提供玉米浆，其可以用于发酵。可以将玉米粒浸泡，然后碾磨，并且分离成它们的主要成分级分。淡玉米浆是浸泡过程的副产物，并且含有可溶性蛋白质、氨基酸、有机酸、碳水化合物、维生素以及矿物质的混合物。
在本公开的方面，鉴于葡糖淀粉酶从工程化的酵母产生和分泌到发酵培养基中，发酵方法可以省去将纯化或富集的市售葡糖淀粉酶添加到培养基中，或至少允许在发酵方法中使用显著更少的市售葡糖淀粉酶。举例来说，本公开的工程化的酵母可以允许消除市售葡糖淀粉酶的添加或将市售葡糖淀粉酶的添加至少减少约50％、60％、70％、80％、90％或95％。通常，在不使用分泌葡糖淀粉酶的工程化的酵母的发酵方法中将使用每升约7个单位至约50个单位范围内的量的葡糖淀粉酶。
发酵培养基包括水并且优选地包括营养素，如氮源(如蛋白质)、维生素以及盐。在发酵培养基中还可以存在缓冲剂。在发酵一段时间之后在发酵液中还可以存在其它组分，如可以随着发酵进展而积聚的发酵产物和其它代谢物。任选地，发酵液可以用碱，如氢氧化钙或碳酸钙、氨或氢氧化铵、氢氧化钠或氢氧化钾缓冲以维持生物体良好运作的pH值。
本公开的工程化的酵母还可以用工程化的酵母的比生长速率来描述。酵母的生长速率可以由L＝log(数量)定义，其中数量是相对于T(时间)，每单位体积(mL)形成的酵母细胞的数量。
在使得发酵可以发生的条件下进行发酵。尽管条件可以根据特定的生物体和所期望的发酵产物而变化，但是典型的条件包括约20℃或更高，并且更通常在约30℃至约50℃范围内的温度。在发酵期间，可以混合或搅拌反应混合物。在一些实施方式中，混合或搅拌可以通过将气体喷射到发酵液中的机械作用而发生。或者，在发酵期间可以使用直接机械搅拌，如通过叶轮或通过其它手段。
本公开还提供了非天然酵母，所述非天然酵母能够在比其中在发酵过程中通常使用酵母，如酿酒酵母的温度更高的温度下生长和/或可以产生发酵产物。举例来说，酿酒酵母通常在约30℃的温度下具有最佳的生长。在与本公开相关的实验中，已经鉴定出对升高的温度具有更大的耐受性的酵母，如32℃或更高，如在高于32℃至约40℃的范围内。升高的温度的示例性范围是T1至T2，其中T1选自32.2℃、32.4℃、32.6℃、32.8℃、33℃、33.2℃、33.3℃、33.4℃、33.6℃、33.8℃、34℃、34.2℃、34.4℃、34.6℃、34.8℃、35℃以及36℃；并且T2选自36℃、37℃、38℃、39℃以及40℃。出于本公开的目的，如果酵母在暴露于具有升高的温度的发酵培养基期间或之后可以继续生长、繁殖和/或产生发酵产物，那么所述酵母被认为是“耐热的”。
在发酵过程期间，发酵培养基可以在发酵过程期间一段或多段时间期间达到32℃或更高的升高的温度。温度可以在发酵期的一部分期间或在整个发酵期期间升高。温度可以升高5分钟或更长时间、10分钟或更长时间、30分钟或更长时间、1小时或更长时间、2小时或更长时间、5小时或更长时间或10小时或更长时间。升高温度的时间也可以表示为占总发酵期的总和，如占发酵期的约0.1％至100％、约0.1％至约75％、约0.1％至约50％、约0.1％至约25％、约0.1％至约10％、约0.1％至约5％、约0.1％至约2.5％、约0.1％至约1％或约0.1％至约0.5％。
所述工程化的酵母还可以在升高温度的时间段期间或之后提供商业上相关的乙醇滴度。举例来说，在升高温度(例如对应于T1至T2的范围中的任一个)的时间段期间或之后，乙醇滴度可以在约110g/L至约170g/L的范围内、在约125g/L至约170g/L的范围内或在约140g/L至约170g/L的范围内。因此，本文所述的工程化的酵母可以在高温时间段期间或之后以商业上有用的滴度产生乙醇，这在用于产生乙醇的发酵过程中的其它目前可用的酵母菌株中通常将会导致问题。这些问题包括但不限于：显著百分比的酵母细胞死亡；对酵母繁殖能力的有害影响；和/或降低或消除酵母产生发酵产物的能力。
可以将具有异源性信号序列-葡糖淀粉酶基因的工程化的酿酒酵母置于温度选择压力下以选择对在更高温度下生长表现出增加的耐受性的菌株。在施加更高温度选择之前可以对工程化的酵母进行随机诱变(例如UV、化学)以产生可以赋予提高的对在这些更高温度下生长的耐受性的一个或多个突变。举例来说，本公开的工程化的酵母在32℃或更高的范围内的温度下可以具有比参考酵母的生长速率大10％、20％、30％、40％或50％的比生长速率。
在一些情况下，在工业容量发酵罐中进行发酵以实现商业规模的经济效益和控制。在一个方面，在具有约10,000升或更大容量的发酵罐中进行发酵。
可以调节发酵培养基的pH值以为葡糖淀粉酶活性、细胞生长以及发酵活性提供最佳条件以提供所期望的产物，如乙醇。举例来说，可以将溶液的pH值调节到3至5.5的范围内。在一个实施方式中，发酵培养基的pH值在4至4.5的范围内。
如上所述，本发明的发酵方法使用表达异源性信号序列-葡糖淀粉酶基因并且能够将所产生的酶分泌到发酵培养基中的遗传修饰的微生物。这些酶因此直接暴露于发酵液条件并且影响发酵培养基中的碳水化合物组成。在发酵培养基中，葡糖淀粉酶可以通过切割α-(1,4)糖苷键和α-(1,6)糖苷键来引起D-葡萄糖从淀粉或相关低聚糖和多糖分子的非还原末端水解和释放。
淀粉也可能受到发酵培养基中存在的一种或多种其它淀粉酶(例如α-淀粉酶)的作用。举例来说，如果在发酵培养基中存在α-淀粉酶，那么它可以通过水解内部α-(1,4)-键来引起前体淀粉的部分水解并且引起淀粉分子的部分分解。
在一些实施方式中，发酵作为单批进行直到完成为止。在其它实施方式中，发酵作为补料分批发酵过程进行。在该实施方式中，将待发酵的淀粉材料的总量的第一部分添加到发酵培养基中，其中葡糖淀粉酶作用于淀粉以引起用作发酵底物的葡萄糖形成。另外的淀粉材料可以分一个或多个部分添加以为培养基中的葡糖淀粉酶提供更多的底物。可以调节淀粉的添加并且可以监测葡萄糖的形成以提供高效的发酵。
优选的是，发酵以连续操作模式进行。在该模式中，多个发酵罐串联操作，其中在第一发酵罐中供应淀粉水解产物，将其供给到第二发酵罐中，依此类推，直到所述淀粉水解产物被转化成乙醇为止。可以使用2-7个发酵罐操作连续操作。
在一些实施方式中，使用可变速率添加系统将淀粉材料的总量的一部分添加到发酵液中。这样的系统的实例包括变速泵或与泵可操作地连接的计量阀(如节流阀)，所述泵或阀门可以用于随着时间推移改变引入发酵液中的淀粉材料的量。在一些实施方式中，在添加一部分淀粉材料期间，通过实时监测系统监测葡萄糖浓度。
实时监测系统包括直接监测葡萄糖浓度的系统和间接监测葡萄糖浓度的系统。通常直接监测葡萄糖浓度的实时监测系统的实例包括基于红外(IR)光谱法的系统、近红外(NIR)光谱系统、傅里叶变换红外(Fourier transform infrared，FTIR)系统、基于折射率的系统、自动化基于酶的测量系统，如由YSI Life Sciences公司出售的YSI 2950生物化学分析仪系统；基于高效液相色谱法(HPLC)的系统、基于气相色谱法(GC)的系统以及本领域技术人员已知的其它实时监测系统。此外，间接监测/测量发酵过程的葡萄糖浓度的实时监测系统可以通过确定特定发酵过程中典型的碳分布并且将发酵液中存在的葡萄糖浓度与由发酵表现出的另一参数相关联，例如像发酵液中存在的葡萄糖水平与二氧化碳析出速率的测量值和来自发酵容器的废气流中存在的二氧化碳的量的相关性来开发。二氧化碳可以容易地经由使用质谱仪或用于测量废气流的组分的其它合适的仪器技术来测量。在一个优选的方面，通过使用红外光谱法的实时监测系统监测葡萄糖浓度。在另一个方面，通过使用近红外光谱法的实时监测系统监测葡萄糖浓度。实时监测系统与控制淀粉材料向发酵液中的引入以将发酵液中葡萄糖的形成调节到所期望的浓度的设备进行交互。
在发酵过程期间，可以采集发酵培养基的样品以确定培养基中葡糖淀粉酶活性的量。培养基中葡糖淀粉酶活性的量可以被称为细胞外葡糖淀粉酶活性，这是因为它对应于从工程化的酵母中分泌的葡糖淀粉酶。在一些测量模式中，培养基中葡糖淀粉酶活性的量可以通过每单位体积的培养基每单位量的生物质的葡糖淀粉酶活性的量来确定。
如本文所用的“生物质”指的是工程化的酵母的重量，它可以每升培养基的干细胞重量(DCW/L)的克数来测量。
GA活性的单位(U)可以被定义为催化从淀粉中释放1mg葡萄糖/分钟的酶的量。葡糖淀粉酶活性可以在浓缩发酵液中通过在两步终点测定中将淀粉水解与HXK/G6PDH反应混合物(Sigma G3293)相关联来测量。可以将发酵液从使用非葡萄糖碳源(即棉子糖)生长的预定量的细胞浓缩以避免干扰测定。
比活性等于给定体积的发酵液中的活性除以相同体积的发酵液中细胞的湿重。比活性具有以下单位，即每克生物质的GA活性的单位数(U/g生物质)。用于测定的生物质的量可以通过在通过过滤或离心去除发酵液之后确定湿细胞重量来测量。
通过将1.1g的玉米淀粉(S4126，Sigma公司)溶解在50mL近沸水中，然后添加1mL的3M乙酸钠(pH 5.2)来制备淀粉溶液。将通常在1ul-20ul范围内的体积的浓缩发酵液(Vb)(通过使用10Kb Kd截止柱制备，Millipore#UFC901008)添加到淀粉浆(Vs)中，总体积是200ul，并且允许在37℃孵育特定的时间(T)，通常是5分钟-60分钟。选择参数以使得葡萄糖形成在所期望的时间内是线性的。将20μL的每一个样品添加到2μL的0.6N NaOH中并且充分混合。然后添加200μL的HXK/G6PDH混合物并且在30℃孵育30分钟。使用分光光度计(SpectraMaxTM M2)测量在340nm的吸光度。利用使用已知的葡萄糖标准的回归分析来计算每一个样品中释放的葡萄糖的量。每克生物质的比酶活性(U/g生物质)可以通过获得在浓缩之前使用的样品的重量(以克为单位)来计算。活性的单位数＝(葡萄糖的毫克数/T)×((Vb+Vs)/(Vb))×(222/20)。比活性＝活性的单位数/生物质的克数。
在一些方面，在发酵方法中，培养基具有每克生物质2.25U或更大量的葡糖淀粉酶活性。在一些方面，培养基具有以下量的葡糖淀粉酶活性：每克生物质约2.3U或更大、约2.35U或更大、约2.4U或更大、约2.45U或更大、约2.5U或更大、约2.6U或更大、约2.7U或更大、约2.8U或更大、约2.9U或更大、约3U或更大、约3.5U或更大、约4U或更大、约4.5U或更大、约5U或更大、约5.5U或更大、约6U或更大、约6.5U或更大、约7U或更大、约7.5U或更大或约8U或更大。在一些方面，培养基具有以下范围内的量的葡糖淀粉酶活性：每克生物质约2.3U至约15U、约2.4U至约15U、约2.5U至约15U、约3U至约15U、约3.5U至约15U、约4U至约15U、约4.5U至约15U、约5U至约15U、约5.5U至约15U、约6U至约15U、约6.5U至约15U、约7U至约15U、约7.5U至约15U或约8U至约15U。
在其它方面，发酵培养基中由本公开的非天然酵母提供的葡糖淀粉酶活性的量可以相对于参考酵母来描述。举例来说，可以将表达具有异源性信号序列的外源性葡糖淀粉酶(例如与SEQ ID NO:52具有90％或更大的同一性)的非天然酵母的葡糖淀粉酶活性的量与表达具有天然信号序列的外源性葡糖淀粉酶的在其它方面相同的酵母进行比较。
在一些方面，表达具有异源性信号序列的外源性葡糖淀粉酶的非天然酵母在发酵培养基中提供的葡糖淀粉酶活性的量是参考酵母的至少1.125倍(比参考酵母大12.5％)。在一些方面，非天然酵母中葡糖淀粉酶活性的量是参考酵母的至少1.15倍、至少1.175倍、至少1.225倍、至少1.25倍、至少1.3倍、至少1.35倍、至少1.4倍、至少1.45倍、至少1.5倍、至少1.75倍、至少2倍、至少2.25倍、至少2.5倍、至少2.75倍、至少3倍、至少3.25倍、至少3.5倍、至少3.75倍或至少4倍。在一些方面，相对于参考酵母，由非天然酵母提供的葡糖淀粉酶活性的量在以下范围内：所述非天然酵母中葡糖淀粉酶活性的量是参考酵母的约1.15倍至约7.5倍、约1.175倍至约7.5倍、约1.225倍至约7.5倍、约1.25倍至约7.5倍、约1.3倍至约7.5倍、约1.35倍至约7.5倍、约1.4倍至约7.5倍、约1.45倍至约7.5倍、约1.5倍至约7.5倍、约1.75倍至约7.5倍、约2倍至约7.5倍、约2.25倍至约7.5倍、约2.5倍至约7.5倍、约2.75倍至约7.5倍、约3倍至约7.5倍、约3.25倍至约7.5倍、约3.5倍至约7.5倍、约3.75倍至约7.5倍或约4倍至约7.5倍。
可以在发酵期间所期望的时间点对发酵培养基中的葡糖淀粉酶活性进行测量。举例来说，可以在发酵过程的中途约1/10、约2/10、约3/10、约4/10、约5/10、约6/10、约7/10、约8/10、约9/10时或在发酵过程结束时从发酵培养基中采集样品，并且可以测试样品的葡糖淀粉酶活性。
在一些实施方式中，发酵期是约30小时或更长时间、约40小时或更长时间、约50小时或更长时间或约60小时或更长时间，如约40小时至约120小时或50小时至约110小时范围内的时间段。
发酵产物(在本文也被称为“生物衍生产物”或“生物产物”)可以是可以通过葡糖淀粉酶对淀粉材料进行酶促降解，形成葡萄糖并且进行葡萄糖发酵所制备的任何产物。在各方面，在一个实施方案中，发酵产物选自由以下组成的组：氨基酸、有机酸、醇、二醇、多元醇、脂肪酸、脂肪酸烷基酯(如脂肪酸甲酯或乙酯(例如C6至C12脂肪酸甲酯(优选的是C8至C10脂肪酸甲酯)))、单酰基甘油酯、二酰基甘油酯、三酰基甘油酯以及其混合物。优选的发酵产物是有机酸、氨基酸、脂肪酸烷基酯(如脂肪酸甲酯(例如C8至C12脂肪酸甲酯(优选的是C8至C10脂肪酸甲酯)))以及它们的盐，并且特别是其中所述有机酸选自由以下组成的组：羟基羧酸(包括单羟基和二羟基一元羧酸、二元羧酸以及三元羧酸)、一元羧酸、二元羧酸和三元羧酸以及其混合物。通过本发明的方法制备的发酵产物的实例是有机酸或氨基酸，如乳酸、柠檬酸、丙二酸、羟基丁酸、己二酸、赖氨酸、酮戊二酸、戊二酸、3-羟基-丙酸、丁二酸、苹果酸、反丁烯二酸、衣康酸、粘康酸、甲基丙烯酸、乙酸、己酸甲酯、辛酸甲酯、壬酸甲酯、癸酸甲酯、十二烷酸甲酯、己酸乙酯、辛酸乙酯、壬酸乙酯、癸酸乙酯、十二烷酸乙酯以及其混合物和其衍生物和其盐。在一个优选的方面，本公开的发酵方法产生乙醇作为生物产物。
从发酵液中回收发酵产物。实现此目的的方式将取决于特定产物。然而，在一些实施方式中，通常经由过滤步骤或离心步骤将生物体与液相分离，并且经由例如蒸馏、萃取、结晶、膜分离、渗透、反渗透或其它合适的技术来回收产物。
本发明的方法提供了在生产规模水平上以优异的收率和纯度制备发酵产物的能力。在一个方面，在至少25,000加仑的发酵液量中进行所述方法。在一个方面，进行分批方法以产生至少25,000加仑的最终发酵液的批次。在一些方面，所述方法是连续方法，在至少200,000加仑的容器中进行。
包含异源性分泌信号-葡糖淀粉酶的组合物可以任选地与以下与葡糖淀粉酶不同的酶中的任一种或任何组合一起组合使用。示例性的其它酶包括α淀粉酶、β-淀粉酶、肽酶(蛋白酶、朊酶、内肽酶、外肽酶)、支链淀粉酶、异淀粉酶、纤维素酶、半纤维素酶、葡聚糖内切酶和相关的β-葡聚糖水解辅助酶、木聚糖酶和木聚糖酶辅助酶、乙酰乳酸脱羧酶、环糊精糖基转移酶、脂肪酶、植酸酶、漆酶、氧化酶、酯酶、角质酶、颗粒淀粉水解酶以及其它葡糖淀粉酶。
在一些方面，异源性分泌信号-葡糖淀粉酶可以用于淀粉转化过程，诸如以产生用于果糖浆的右旋糖、特种糖以及醇和其它终产物(例如有机酸、抗坏血酸以及氨基酸)。通过使用本公开的葡糖淀粉酶对淀粉底物进行发酵来生产醇可以包括生产燃料酒精或饮用酒精。
与亲本或野生型葡糖淀粉酶相比，当在相同的条件下使用异源性分泌信号-葡糖淀粉酶时，醇的产量可以是更大的。举例来说，使用本公开的葡糖淀粉酶，醇产量可以增加到野生型菌株中的醇产量的1.1倍或更大、1.2倍或更大、1.3倍或更大、1.4倍或更大、1.5倍或更大、1.6倍或更大、1.7倍或更大、1.7倍或更大、1.8倍或更大、1.9倍或更大、2.0倍或更大、2.1倍或更大、2.2倍或更大、2.3倍或更大、2.4倍或更大或2.5倍或更大。
在一些方面，本公开提供了一种用于通过发酵生产乙醇的方法，其中乙醇以90g/L或更大的浓度存在于发酵培养基中。在所述方法中，将包含淀粉材料和包含编码多肽的外源性核酸的非天然酵母的液体培养基发酵，所述多肽包含葡糖淀粉酶部分和与所述葡糖淀粉酶异源的信号序列。发酵可以在液体培养基中提供约90g/L或更大的乙醇浓度，如在约90g/L至约170g/L的范围内、在约110g/L至约170g/L的范围内、在约125g/L至约170g/L的范围内或在约140g/L至约170g/L的范围内。
所述方法包括将包含淀粉材料和包含编码多肽的外源性核酸的非天然酵母的液体培养基发酵，所述多肽包含葡糖淀粉酶部分和与所述葡糖淀粉酶异源的信号序列，其中所述发酵在液体培养基中提供90g/L或更大的乙醇浓度。
乙醇质量收率可以通过用乙醇浓度除以消耗的总葡萄糖来计算。由于葡萄糖可以作为游离葡萄糖存在或被束缚在低聚物中，因此需要考虑这两者。为了确定在发酵开始和结束时存在的总葡萄糖，确定总葡萄糖当量测量值。总葡萄糖当量测量如下。使用HPLC，使用RI检测来测量葡萄糖。使用Bio Rad 87H柱，使用10mM H2SO4流动相完成分离。对于每一个样品，按一式三份测量葡萄糖。在6％(v/v)三氟乙酸中，在121℃按一式三份进行酸水解，持续15分钟。通过相同的HPLC方法测量在水解之后所得的葡萄糖。每一个样品中存在的总葡萄糖当量是在酸水解之后测量的葡萄糖的量。消耗的总葡萄糖是通过将在发酵结束时存在的总葡萄糖当量从在发酵开始时存在的总葡萄糖当量中减去来计算的。
使用本公开的非天然酵母还可以在以下方面提供益处：滴度增加、挥发性有机酸(VOC)减少以及杂醇油化合物(挥发性有机酸、高级醇、醛、酮、脂肪酸以及酯)减少。
可以首先用处理系统的一种或多种试剂处理发酵产物。然后可以将经过处理的发酵产物送到蒸馏系统中。在蒸馏系统中，可以将发酵产物蒸馏并且脱水成乙醇。在一些方面，从发酵培养基中去除的组分包括水、可溶性组分、油以及未发酵的固体。这些组分中的一些可以用于其它目的，如用于动物饲料产品。可以从釜馏物中回收其它副产品，例如糖浆。
本公开还提供了一种用于生产食品、饲料或饮料产品的方法，如酒精饮料或非酒精饮料，如基于谷物或麦芽的饮料，如啤酒或威士忌，如葡萄酒、苹果酒、醋、米酒、酱油或果汁，所述方法包括以下步骤：用如本文所述的组合物处理含有淀粉和/或糖的植物材料。在另一个方面，本发明还涉及一种试剂盒，所述试剂盒包括本公开的葡糖淀粉酶或如本文所考虑的组合物；以及所述葡糖淀粉酶或组合物的使用说明书。本发明还涉及一种通过使用葡糖淀粉酶的方法生产的发酵饮料。
在发酵过程完成后，发酵培养基中存在的物质可以是有用的。在一些方面，在发酵过程已经完成后，或在发酵过程正在进行时，可以从发酵培养基中去除一些或所有生物产物以提供包含非生物产物固体的精制组合物。所述非生物产物固体是非天然酵母、培养基中未被酵母利用的原料材料以及发酵副产物。这些材料可以提供可用作补充剂以提高饲料组合物的营养含量的碳水化合物和蛋白质的来源。所述饲料材料可以是来自发酵过程的副产品，如釜馏物(全釜馏物、稀釜馏物等)或由其制备的组合物，包括干酒糟(DDG)、含有可溶物的干酒糟(DDGS)、湿酒糟(DWG)以及酒糟可溶物(DS)。
可以进一步处理发酵培养基(任选地去除了一些或所有目标生物产物)，诸如以去除水或使得非生物产物固体从培养基中沉淀或分离。在一些情况下，通过冷冻干燥或烘箱干燥处理培养基。在处理之后，精制组合物可以呈例如液体浓缩物、半湿饼或干燥固体的形式。精制组合物可以用作饲料组合物本身或制备饲料组合物的成分。在优选的制品中，饲料组合物是牲畜饲料组合物，如用于羊、牛、猪等。
发酵培养基中的固体可以提供一种或多种氨基酸的来源。通过引入动物饲料中，所述发酵副产品可以提供提高的与一种或多种必需氨基酸相关的氨基酸含量。必需氨基酸可以包括组氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸以及色氨酸。这些氨基酸可以作为游离氨基酸存在于饲料组合物中或可以源自于富含所述氨基酸的蛋白质或肽。发酵培养基中的固体可以提供一种益生元的来源，其是不易消化的食物物质，如不易消化的低聚糖，选择性地刺激肠道中有利的细菌菌种的生长，从而有益于宿主。发酵培养基中的固体可以提供植酸酶、β-葡聚糖酶、蛋白酶以及木聚糖酶的来源。
所述饲料组合物可以用于水产养殖，所述水产养殖是养殖水生生物体，如鱼类、贝类或植物。水产养殖包括养殖海洋物种和淡水物种这两者并且可以从基于陆地的生产到开放式海洋生产不等。
除了从发酵培养基中获得的材料之外，饲料组合物还可以包括一种或多种饲料添加剂。饲料添加剂可以用于例如有助于提供均衡膳食(例如维生素和/或痕量矿物质)、保护动物防止疾病和/或胁迫(例如抗生素、益生菌)和/或刺激或控制生长和行为(例如激素)。添加剂产品成分可以包括例如：生长促进剂、药用物质、缓冲剂、抗氧化剂、酶、防腐剂、球团粘结剂、直接饲喂微生物等。添加剂产品成分还可以包括例如离子载体(例如莫能星(monesin)、拉沙里菌素(lasalocid)、莱特洛霉素(laidlomycin)等)、β-激动剂(齐帕特罗(zilpaterol)、莱克多巴胺(ractompamine)等)、抗生素(例如氯四环素(chlortetracycline，CTC)、氧四环素(oxytetracycline)、杆菌肽(bacitrain)、泰乐菌素(tylosin)、金霉素(aureomycin))、益生菌和酵母培养物、抗球虫剂(例如氨丙啉(amprollium)、癸氧喹酯(decoquinate)、拉沙里菌素、莫能菌素(monensin))以及激素(例如生长激素或抑制发情和/或排卵的激素，如醋酸美伦孕酮(melengestrol acetate))、信息素、营养药物、药物、类黄烷、营养和非营养补充剂、解毒剂等。一些可商购获得的添加剂是以商品名以及出售的。
实施例1：产生酿酒酵母基础菌株
将菌株1用SEQ ID NO 1转化。SEQ ID NO 1含有以下元件：与整合基因座A的5'同源区(1bp-436bp)、loxP重组位点(445bp-478bp)、来自酿酒酵母的3-脱氧-D-阿拉伯-庚酮糖酸-7-磷酸(DAHP)合酶基因的突变型式(ARO4-OFP)的表达盒(479bp-20647bp)、loxP重组位点(2648bp-2681bp)以及与整合基因座A的3'同源区(2691bp-3182bp)。在含有3.5g/L的对氟苯丙氨酸和1g/L的L-酪氨酸的合成完全培养基(ScD-PFP)上选择转化体。在ScD-PFP上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。在单菌落中通过PCR验证SEQ IDNO 1正确整合到基因座A的一个等位基因中。PCR验证的分离株被命名为菌株1-1。
将菌株1-1用SEQ ID NO 2转化。SEQ ID NO 2含有以下元件：与整合基因座A的5'同源区(1bp-435bp)、loxP重组位点(444bp-477bp)、来自构巢曲霉的乙酰胺酶(amdS)基因的表达盒(478bp-2740bp)、loxP重组位点(2741bp-2774bp)、与整合基因座A的3'同源区(2783bp-3275bp)。在含有80mg/L尿嘧啶和作为唯一氮源的1g/L乙酰胺的酵母氮源基础(Yeast Nitrogen Base)(不含硫酸铵或氨基酸)(YNB+乙酰胺+尿嘧啶)上选择转化体。在YNB+乙酰胺+尿嘧啶平板上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。在单菌落中通过PCR验证SEQ ID NO 2正确整合到基因座A的第二等位基因中。PCR验证的分离株被命名为菌株1-2。
将菌株1-2用SEQ ID NO 3和SEQ ID NO 4共转化。SEQ ID NO 3含有以下元件：来自P1噬菌体的cre重组酶的开放阅读框(52bp-1083bp)以及与SEQ ID NO 4同源的侧接DNA。SEQ ID NO 4含有以下元件：来自酿酒酵母的CYC1终止子(10bp-199bp)、2μ复制起点(2195bp-3350bp)、来自酿酒酵母的URA3选择标记(3785bp-4901bp)以及来自酿酒酵母的PGK启动子(5791bp-6376bp)。在缺乏尿嘧啶的合成缺陷型培养基(ScD-Ura)上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。筛选分离的菌落以在ScD-PFP和YNB+乙酰胺+尿嘧啶上生长。通过PCR验证ARO4-OFP和amdS基因的丧失。将PCR验证的分离株划线接种到含有1g/L 5-氟乳清酸的YNB上以针对2μ质粒的丧失进行选择。PCR验证的分离株被命名为菌株1-3。
实施例2：构建表达修饰的真菌葡糖淀粉酶的菌株。
将菌株1-3用SEQ ID NO 5和SEQ ID NO 6共转化。SEQ ID NO 5含有以下元件：含有ScCYC1终止子的线性化质粒(4-227)、ScURA3表达盒(952bp-2049bp)、用于稳定复制的CEN6着丝粒(2308bp-2826bp)、β-内酰胺酶(2958bp-3815bp)以及ScTDH3启动子(5052bp-5734bp)。SEQ ID NO 6含有以下元件：与SEQ ID NO 5的同源区(1bp-44bp)和表达来自白宇佐美曲霉的密码子优化的葡糖淀粉酶的开放阅读框(50bp-1969bp)以及与SEQ ID NO 5的同源区(1975bp-2017bp)。在ScD-Ura上选择转化体。通过将菌落从ScD-Ura转化平板划线接种到相似的培养基上并且在30℃将平板孵育1天-2天直到出现单菌落为止来获得来自每一次单独ScD-Ura转化的单菌落分离株。一个分离株被保存为菌株1-4。
将菌株1-3用SEQ ID NO 5和SEQ ID NO 7共转化。SEQ ID NO 7含有以下元件：与SEQ ID NO 5的同源区(1bp-44bp)和表达具有修饰的分泌信号的来自白宇佐美曲霉的密码子优化的葡糖淀粉酶的开放阅读框(50bp-1966bp)和与SEQ ID NO 5的同源区(1972bp-2014bp)。在ScD-Ura上选择转化体。通过将菌落从ScD-Ura转化平板划线接种到相似的培养基上并且在30℃将平板孵育1天-2天直到出现单菌落为止来获得来自每一次单独ScD-Ura转化的单菌落分离株。一个分离株被保存为菌株1-5。
将菌株1-3用SEQ ID NO 5和SEQ ID NO 8共转化。SEQ ID NO 8含有以下元件：与SEQ ID NO 5的同源区(1bp-44bp)和表达具有修饰的分泌信号的来自白宇佐美曲霉的密码子优化的葡糖淀粉酶的开放阅读框(50bp-1972bp)和与SEQ ID NO 5的同源区(1978bp-2020bp)。在ScD-Ura上选择转化体。通过将菌落从ScD-Ura转化平板划线接种到相似的培养基上并且在30℃将平板孵育1天-2天直到出现单菌落为止来获得来自每一次单独ScD-Ura转化的单菌落分离株。一个分离株被保存为菌株1-6。
将菌株1-3用SEQ ID NO 5和SEQ ID NO 9共转化。SEQ ID NO 9含有以下元件：与SEQ ID NO 5的同源区(1bp-44bp)和表达来自土曲霉的密码子优化的葡糖淀粉酶的开放阅读框(50bp-1960bp)和与SEQ ID NO 5的同源区(1966bp-2008bp)。在ScD-Ura上选择转化体。通过将菌落从ScD-Ura转化平板划线接种到相似的培养基上并且在30℃将平板孵育1天-2天直到出现单菌落为止来获得来自每一次单独ScD-Ura转化的单菌落分离株。一个分离株被保存为菌株1-7。
将菌株1-3用SEQ ID NO 5和SEQ ID NO 10共转化。SEQ ID NO 10含有以下元件：与SEQ ID NO 5的同源区(1bp-44bp)和表达具有修饰的分泌信号的来自土曲霉的密码子优化的葡糖淀粉酶的开放阅读框(50bp-1951bp)和与SEQ ID NO 5的同源区(1957bp-1999bp)。在ScD-Ura上选择转化体。通过将菌落从ScD-Ura转化平板划线接种到相似的培养基上并且在30℃将平板孵育1天-2天直到出现单菌落为止来获得来自每一次单独ScD-Ura转化的单菌落分离株。一个分离株被保存为菌株1-8。
将菌株1-3用SEQ ID NO 5和SEQ ID NO 11共转化。SEQ ID NO 11含有以下元件：与SEQ ID NO 5的同源区(1bp-44bp)和表达具有修饰的分泌信号的来自土曲霉的密码子优化的葡糖淀粉酶的开放阅读框(50bp-1957bp)和与SEQ ID NO 5的同源区(1963bp-2005bp)。在ScD-Ura上选择转化体。通过将菌落从ScD-Ura转化平板划线接种到相似的培养基上并且在30℃将平板孵育1天-2天直到出现单菌落为止来获得来自每一次单独ScD-Ura转化的单菌落分离株。一个分离株被保存为菌株1-9。
将菌株1-3用SEQ ID NO 12共转化。SEQ ID NO 12含有与SEQ ID NO 5中的元件相同的元件，不同的是DNA呈环状形式。在ScD-Ura上选择转化体。通过将菌落从ScD-Ura转化平板划线接种到相似的培养基上并且在30℃将平板孵育1天-2天直到出现单菌落为止来获得来自每一次单独ScD-Ura转化的单菌落分离株。一个分离株被保存为菌株1-10。
实施例3：表达修饰的真菌葡糖淀粉酶的酵母菌株的小规模发酵
将菌株1-4至菌株1-10接种到ScD-Ura平板上并且在30℃孵育直到单菌落可见为止(1天-2天)。将单菌落接种到15ml falcon培养管中所容纳的2ml培养基(由850g液化物、150g过滤灭菌的淡玉米浆、25g葡萄糖、1g尿素组成)中。将每一个管放置在旋转振荡器中，以100rpm搅拌并且温度是30℃。在48小时之后，采集样品并且通过HPLC分析以定量乙醇产量(表3)。表3表明所测试的这两种真菌葡糖淀粉酶都能够比空载体对照发酵更多的乙醇，并且白宇佐美曲霉葡糖淀粉酶和土曲霉葡糖淀粉酶这两者都受益于前导序列修饰。
表3.示出了来自小规模管发酵的乙醇滴度的表。该数据证实了前导序列修饰对乙醇滴度的有益作用。
菌株 基因描述 信号序列 乙醇滴度(g/l)
1-4 白宇佐美曲霉葡糖淀粉酶 天然 58.953
1-5 白宇佐美曲霉葡糖淀粉酶 酿酒酵母Pho5 89.401
1-6 白宇佐美曲霉葡糖淀粉酶 酿酒酵母Mfα2 73.811
1-7 土曲霉葡糖淀粉酶 天然 40.357
1-8 土曲霉葡糖淀粉酶 酿酒酵母Pho5 46.082
1-9 土曲霉葡糖淀粉酶 酿酒酵母Mfα2 73.530
1-10 无葡糖淀粉酶 NA 20.990
实施例4：用表达野生型和信号序列修饰的米根霉葡糖淀粉酶的质粒转化菌株1-3
将菌株1-3用SEQ ID NO 5和SEQ ID NO 13共转化。SEQ ID NO 5含有以下元件：ScCYC1终止子(4-227)、含有ScURA3表达盒的线性化质粒(952bp-2049bp)、用于稳定复制的CEN6着丝粒(2308bp-2826bp)、β-内酰胺酶(2958bp-3815bp)以及ScTDH3启动子(5052bp-5734bp)。SEQ ID NO 13含有以下元件：与SEQ ID NO 5的同源区和表达来自米根霉的密码子优化的葡糖淀粉酶的开放阅读框和与SEQ ID NO 5的同源区。在ScD-Ura上选择转化体并且复制平板接种到ScD-Ura和Sc-Ura 1％淀粉(w/v)上。所得的平板示于图1行A中。
将菌株1-3用SEQ ID NO 5和SEQ ID NO 14共转化。SEQ ID NO 14含有以下元件：与SEQ ID NO 5的同源区、和表达具有修饰的分泌信号的来自米根霉的密码子优化的葡糖淀粉酶的开放阅读框和与SEQ ID NO 5的同源区。在ScD-Ura上选择转化体并且复制平板接种到ScD-Ura和Sc-Ura 1％淀粉(w/v)上。所得的平板示于图1行B中。
将菌株1-3用SEQ ID NO 5和SEQ ID NO 15共转化。SEQ ID NO 15含有以下元件：与SEQ ID NO 5的同源区、和表达具有修饰的分泌信号的来自米根霉的密码子优化的葡糖淀粉酶的开放阅读框和与SEQ ID NO 5的同源区。在ScD-Ura上选择转化体并且复制平板接种到ScD-Ura和Sc-Ura 1％淀粉(w/v)上。所得的平板示于图1行C中。
将菌株1-3用SEQ ID NO 5和SEQ ID NO 16共转化。SEQ ID NO 16含有以下元件：与SEQ ID NO 5的同源区、和表达具有修饰的分泌信号的来自米根霉的密码子优化的葡糖淀粉酶的开放阅读框和与SEQ ID NO 5的同源区。在ScD-Ura上选择转化体并且复制平板接种到ScD-Ura和Sc-Ura 1％淀粉(w/v)上。所得的平板示于图1行D中。
结果示于图1中。该结果表明由前导序列修饰引起生长的改良。
实施例5：表达野生型或修饰的米根霉葡糖淀粉酶的菌株
将菌株1-3用SEQ ID NO 17转化。SEQ ID NO 17含有：ScTDH3启动子(6bp-688bp)、具有修饰的分泌信号的来自米根霉的密码子优化的葡糖淀粉酶(695bp-2491bp)、ScCYC1终止子(2500bp-2723bp)、ScURA3表达盒(3448bp-4545bp)、用于稳定复制的着丝粒CEN6(4804bp-5322bp)以及β-内酰胺酶(5454bp-6311bp)。在缺乏尿嘧啶的合成缺陷型培养基(ScD-Ura)上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。PCR验证的分离株被保存为菌株1-4。
将菌株1-3用SEQ ID NO 18转化。SEQ ID NO 18含有：ScTDH3启动子(1bp-683bp)、具有天然分泌信号的来自米根霉的密码子优化的葡糖淀粉酶(685bp-2509bp)、ScCYC1终止子(2513bp-2736bp)、ScURA3表达盒(3461bp-4558bp)、用于稳定复制的着丝粒CEN6(4817bp-5335bp)以及β-内酰胺酶(5467bp-6324bp)。在缺乏尿嘧啶的合成缺陷型培养基(ScD-Ura)上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。PCR验证的分离株被保存为菌株1-5。
将菌株1-3用SEQ ID NO 12转化。在缺乏尿嘧啶的合成缺陷型培养基(ScD-Ura)上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。PCR验证的分离株被保存为菌株1-6。
实施例6：比较表达野生型或修饰的米根霉葡糖淀粉酶的菌株1-4和菌株1-5的SSF发酵
将菌株1-4、菌株1-5以及菌株1-6接种到ScD-Ura平板上并且在30℃孵育直到单菌落可见为止(1天-2天)。将来自ScD-Ura平板的细胞刮到无菌摇瓶培养基中并且测量光密度(OD600)。使用型号Genesys20分光光度计(Thermo Scientific公司)用1cm光程长度在600nm的波长下测量光密度。将摇瓶用细胞浆液接种以达到0.1-0.3的初始OD600。在即将接种之前，将50mL摇瓶培养基添加到250mL无挡板的摇瓶(Corning 4995-250)中，所述摇瓶装有含有透气密封件的螺旋盖(corning 1395-45LTMC)。摇瓶培养基由725g呈液化物形式的部分水解玉米淀粉、150g过滤的淡玉米浆、50g水、25g葡萄糖以及1g尿素组成。将用于每一种菌株的一式两份烧瓶在30℃在轨道式振荡器中以100rpm振荡下孵育69小时。在发酵期间采集样品并且通过HPLC分析发酵液中的相关代谢物浓度。乙醇产生曲线示于图2中。这表明野生型米根霉葡糖淀粉酶不具功能，这是因为它与缺乏葡糖淀粉酶的对照菌株产生相当的乙醇。这还表明分泌信号修饰显著提高乙醇产生。
实施例7：评价对米根霉葡糖淀粉酶的另外的前导序列修饰
将菌株1-3用SEQ ID NO 19转化。SEQ ID NO 19含有以下元件：对应于核苷酸695-2701的含有来自α交配因子(FAKS)的N末端分泌前导序列的来自米根霉的修饰的葡糖淀粉酶基因的表达盒，包括对应于核苷酸6-668的TDH3启动子和对应于核苷酸2710-2933的CYC1终止子；对应于核苷酸5014-5532的允许稳定复制的着丝粒(CEN6)以及对应于核苷酸4755-3739的乳清酸核苷-5'-磷酸脱羧酶(URA3)的表达盒。SEQ ID NO 19还包括对应于核苷酸5664-6521的氨苄西林抗性基因。在ScD-Ura上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。通过PCR验证质粒的存在。PCR验证的分离株被命名为菌株1-7。
将菌株1-3用SEQ ID NO 20转化。SEQ ID NO 20含有以下元件：对应于核苷酸695-2617的含有来自α交配因子(AKS)的N末端分泌前导序列的来自米根霉的修饰的葡糖淀粉酶基因的表达盒，包括对应于核苷酸6-668的TDH3启动子和对应于核苷酸2626-2849的CYC1终止子；对应于核苷酸4930-5448的允许稳定复制的着丝粒(CEN6)以及对应于核苷酸4671-3655的乳清酸核苷-5'-磷酸脱羧酶(URA3)的表达盒。SEQ ID NO 20还包括对应于核苷酸5580-6437的氨苄西林抗性基因。在ScD-Ura上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。通过PCR验证质粒的存在。PCR验证的分离株被命名为菌株1-8。
将菌株1-3用SEQ ID NO 21转化。SEQ ID NO 21含有以下元件：对应于核苷酸695-2605的含有来自α交配因子(AK)的N末端分泌前导序列的来自米根霉的修饰的葡糖淀粉酶基因的表达盒，包括对应于核苷酸6-668的TDH3启动子和对应于核苷酸2614-2837的CYC1终止子；对应于核苷酸4918-5436的允许稳定复制的着丝粒(CEN6)以及对应于核苷酸4659-3643的乳清酸核苷-5'-磷酸脱羧酶(URA3)的表达盒。SEQ ID NO 21还包括对应于核苷酸5568-6425的氨苄西林抗性基因。在ScD-Ura上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。通过PCR验证质粒的存在。PCR验证的分离株被命名为菌株1-9。
将菌株1-3用SEQ ID NO 22转化。SEQ ID NO 22含有以下元件：对应于核苷酸695-2491的含有来自α因子T(AT)的N末端分泌前导序列的来自米根霉的修饰的葡糖淀粉酶基因的表达盒，包括对应于核苷酸6-668的TDH3启动子和对应于核苷酸2500-2723的CYC1终止子；对应于核苷酸4804-3522的允许稳定复制的着丝粒(CEN6)以及对应于核苷酸4545-3529的乳清酸核苷-5'-磷酸脱羧酶(URA3)的表达盒。SEQ ID NO 22还包括对应于核苷酸5454-6311的氨苄西林抗性基因。在ScD-Ura上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。通过PCR验证质粒的存在。PCR验证的分离株被命名为菌株1-10。
将菌株1-3用SEQ ID NO 23转化。SEQ ID NO 23含有以下元件：对应于核苷酸695-2494的含有来自α淀粉酶(AA)的N末端分泌前导序列的来自米根霉的修饰的葡糖淀粉酶基因的表达盒，包括对应于核苷酸6-668的TDH3启动子和对应于核苷酸2503-2726的CYC1终止子；对应于核苷酸4807-5325的允许稳定复制的着丝粒(CEN6)以及对应于核苷酸4548-3532的乳清酸核苷-5'-磷酸脱羧酶(URA3)的表达盒。SEQ ID NO 23还包括对应于核苷酸5457-6314的氨苄西林抗性基因。在ScD-Ura上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。通过PCR验证质粒的存在。PCR验证的分离株被命名为菌株1-11。
将菌株1-3用SEQ ID NO 24转化。SEQ ID NO 24含有以下元件：对应于核苷酸695-2488的含有来自泡盛曲霉葡糖淀粉酶(GA)的N末端分泌前导序列的来自米根霉的修饰的葡糖淀粉酶基因的表达盒，包括对应于核苷酸6-668的TDH3启动子和对应于核苷酸2497-3720的CYC1终止子；对应于核苷酸4801-5319的允许稳定复制的着丝粒(CEN6)以及对应于核苷酸4542-3526的乳清酸核苷-5'-磷酸脱羧酶(URA3)的表达盒。SEQ ID NO 24还包括对应于核苷酸5451-6308的氨苄西林抗性基因。在ScD-Ura上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。通过PCR验证质粒的存在。PCR验证的分离株被命名为菌株1-12。
将菌株1-3用SEQ ID NO 25转化。SEQ ID NO 25含有以下元件：对应于核苷酸695-2482的含有来自菊粉酶(IN)的N末端分泌前导序列的来自米根霉的修饰的葡糖淀粉酶基因的表达盒，包括对应于核苷酸6-668的TDH3启动子和对应于核苷酸2491-2714的CYC1终止子；对应于核苷酸4795-5313的允许稳定复制的着丝粒(CEN6)以及对应于核苷酸4536-3520的乳清酸核苷-5'-磷酸脱羧酶(URA3)的表达盒。SEQ ID NO 25还包括对应于核苷酸5445-6302的氨苄西林抗性基因。在ScD-Ura上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。通过PCR验证质粒的存在。PCR验证的分离株被命名为菌株1-13。
将菌株1-3用SEQ ID NO 26转化。SEQ ID NO 26含有以下元件：对应于核苷酸695-2491的含有来自转化酶(IV)的N末端分泌前导序列的来自米根霉的修饰的葡糖淀粉酶基因的表达盒，包括对应于核苷酸6-668的TDH3启动子和对应于核苷酸2500-2723的CYC1终止子；对应于核苷酸4804-5322的允许稳定复制的着丝粒(CEN6)以及对应于核苷酸4545-3529的乳清酸核苷-5'-磷酸脱羧酶(URA3)的表达盒。SEQ ID NO 26还包括对应于核苷酸5454-6311的氨苄西林抗性基因。在ScD-Ura上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。通过PCR验证质粒的存在。PCR验证的分离株被命名为菌株1-14。
将菌株1-3用SEQ ID NO 27转化。SEQ ID NO 27含有以下元件：对应于核苷酸695-2512的含有来自溶菌酶(LZ)的N末端分泌前导序列的来自米根霉的修饰的葡糖淀粉酶基因的表达盒，包括对应于核苷酸6-668的TDH3启动子和对应于核苷酸2521-2744的CYC1终止子；对应于核苷酸4825-5343的允许稳定复制的着丝粒(CEN6)以及对应于核苷酸4566-3550的乳清酸核苷-5'-磷酸脱羧酶(URA3)的表达盒。SEQ ID NO 27还包括对应于核苷酸5475-6332的氨苄西林抗性基因。在ScD-Ura上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。通过PCR验证质粒的存在。PCR验证的分离株被命名为菌株1-15。
将菌株1-3用SEQ ID NO 28转化。SEQ ID NO 28含有以下元件：对应于核苷酸695-2488的含有来自白蛋白(SA)的N末端分泌前导序列的来自米根霉的修饰的葡糖淀粉酶基因的表达盒，包括对应于核苷酸6-668的TDH3启动子和对应于核苷酸2497-2720的CYC1终止子；对应于核苷酸4801-5319的允许稳定复制的着丝粒(CEN6)以及对应于核苷酸4542-3526的乳清酸核苷-5'-磷酸脱羧酶(URA3)的表达盒。SEQ ID NO 28还包括对应于核苷酸5451-6308的氨苄西林抗性基因。在ScD-Ura上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。通过PCR验证质粒的存在。PCR验证的分离株被命名为菌株1-16。
实施例8：测试对米根霉葡糖淀粉酶的另外的前导序列修饰的SSF发酵
将菌株1-6至菌株1-16接种到ScD-Ura平板上并且在30℃孵育直到单菌落可见为止(1天-2天)。将来自ScD-Ura平板的细胞刮到无菌摇瓶培养基中并且测量光密度(OD600)。使用型号Genesys20分光光度计(Thermo Scientific公司)用1cm光程长度在600nm的波长下测量光密度。
将摇瓶用细胞浆液接种以达到0.1-0.3的初始OD600。在即将接种之前，将50g摇瓶培养基添加到250mL无挡板的摇瓶(Corning 4995-250)中，所述摇瓶装有含有透气密封件的螺旋盖(corning 1395-45LTMC)。摇瓶培养基由725g呈液化物形式的部分水解玉米淀粉、150g过滤的淡玉米浆、25g葡萄糖以及1g尿素(Sigma U6504)组成。在填充培养基和接种之前和之后将摇瓶称重。将填充/接种前重量从填充/接种后重量中减去以确定起始摇瓶重量。
将接种的烧瓶在33.3℃孵育，同时在轨道式振荡器中以100rpm振荡74小时。采用最终时间点并且通过高效液相色谱法，使用折射率检测器分析发酵液中的乙醇浓度。摇瓶实验的结果示于图3中。这些结果表明了对米根霉葡糖淀粉酶的另外的前导序列修饰的有效性，除了GA前导序列和IN前导序列之外，所有修饰都使得菌株能够在给定的时间范围内产生大于120g/L的乙醇。
实施例9：构建含有内源性异麦芽糖酶的过表达和异源性麦芽糖转运蛋白的菌株
将菌株1-3用SEQ ID NO 29转化。SEQ ID NO 29含有以下元件：与整合基因座B的同源区(1bp-303bp)、ScPGK1启动子(309bp-895bp)、密码子优化的酿酒酵母异麦芽糖(902bp-2671bp)、ScGAL10终止子(2680bp-2935bp)、loxP重组位点(2978bp-3011bp)、ScURA3表达盒(3012bp-4641bp)、loxP重组位点(4642bp-4675bp)、ScADH1启动子(4690bp-5435bp)、米氏酵母(Saccharomyces mikatae)麦芽糖转运蛋白(5436bp-7289bp)、ScCYC1终止子(7299bp-7521bp)以及与整合基因座B的同源区。在缺乏尿嘧啶的合成完全培养基(ScD-Ura)上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。在单菌落中通过PCR验证SEQ ID NO 29正确整合到整合基因座B的一个等位基因中。PCR验证的分离株被命名为菌株1-17。
将菌株1-17用SEQ ID NO 30转化。SEQ ID NO 30含有以下元件：与整合基因座B的同源区(2bp-303bp)、ScPGK1启动子(309bp-895bp)、密码子优化的酿酒酵母异麦芽糖酶(902bp-2671bp)、ScGAL10终止子(2680bp-2935bp)、loxP重组位点(2985bp-3018bp)、ScTEF1终止子(3019bp-3178bp)、构巢曲霉乙酰胺酶(3179bp-4825bp)、ScTEF1启动子(4826bp-5281bp)、loxP重组位点(5282bp-5315bp)、ScCYC1终止子(5324bp-5547bp)、米氏酵母麦芽糖转运蛋白(5556bp-7409bp)、ScADH1启动子(7410bp-8148bp)以及与整合基因座B的同源区(8155bp-8685bp)。在含有20g/L葡萄糖和作为唯一氮源的1g/L乙酰胺的酵母氮源基础(不含硫酸铵或氨基酸)(YNB+乙酰胺)上选择转化体。在YNB+乙酰胺上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。在单菌落中通过PCR验证SEQ ID NO 30正确整合到整合基因座B的第二等位基因中。PCR验证的分离株被命名为菌株1-18。
将菌株1-18用SEQ ID NO 31转化。SEQ ID NO 31含有以下元件：1)来自酿酒酵母的3-脱氧-D-阿拉伯-庚酮糖酸-7-磷酸(DAHP)合酶基因的突变型式(ARO4-OFP)的表达盒；2)来自P1噬菌体的cre重组酶的表达盒；3)含有天然URA3的表达盒；以及4)酿酒酵母CEN6着丝粒。在含有3.5g/L的对氟苯丙氨酸和1g/L的L-酪氨酸的合成完全培养基(ScD-PFP)上选择转化体。在ScD-PFP上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。PCR验证的分离株被命名为菌株1-19。
实施例10：在菌株1-19中构建含有具有修饰的分泌信号的白宇佐美曲霉葡糖淀粉酶的多个拷贝的菌株
将菌株1-19用SEQ ID NO 32和SEQ ID NO 33转化。SEQ ID NO 32含有以下元件：与整合基因座C的同源区(2bp-1003bp)、ScTDH3启动子(1010bp-1691bp)、含有修饰的信号序列的白宇佐美曲霉葡糖淀粉酶(1698bp-3614bp)、ScCYC1终止子(3623bp-3846bp)、loxP重组位点(3855bp-3888bp)、ScURA3启动子(3889bp-4395bp)以及ScURA3基因的上游部分(4396bp-4999bp)。SEQ ID NO 33含有以下元件：ScURA3基因的下游部分(7bp-606bp)、URA3终止子(607bp-927bp)、loxP重组位点(928bp-961bp)、ADH1启动子(968bp-1714bp)、含有修饰的信号序列的白宇佐美曲霉葡糖淀粉酶(1721bp-3637bp)、GAL10终止子(3646bp-4116bp)以及与整合基因座C的同源区(4125bp-5124bp)。在缺乏尿嘧啶的合成完全培养基(ScD-Ura)上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。在单菌落中通过PCR验证SEQ ID NO 32和SEQ ID NO 33正确整合到整合基因座C的一个等位基因中。PCR验证的分离株被命名为菌株1-20。
将菌株1-20用SEQ ID NO 34和SEQ ID NO 35转化。SEQ ID NO 34含有以下元件：与整合基因座C的同源区(2bp-1003bp)、ScTDH3启动子(1010bp-1691bp)、含有修饰的信号序列的白宇佐美曲霉葡糖淀粉酶(1698bp-3614bp)、ScCYC1终止子(3623bp-3846bp)、loxP重组位点(3855bp-3888bp)、ScTEF1启动子(3889bp-4344bp)以及构巢曲霉乙酰胺酶的上游部分(4345bp-5384bp)。SEQ ID NO 35含有以下元件：构巢曲霉amdS的下游部分(7bp-1032bp)、ScADH1终止子(1033bp-1335bp)、loxP重组位点(1336bp-1369bp)、ScADH1启动子(1376bp-2123bp)、具有修饰的信号序列的白宇佐美曲霉葡糖淀粉酶(2129bp-4045bp)、ScGAL10终止子(4054bp-4524bp)以及与整合基因座C的同源区(4533bp-5532bp)。在含有20g/L葡萄糖和作为唯一氮源的1g/L乙酰胺的酵母氮源基础(不含硫酸铵或氨基酸)上选择转化体。在含有20g/l葡萄糖和作为唯一氮源的1g/L乙酰胺的酵母氮源基础(不含硫酸铵或氨基酸)上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。在单菌落中通过PCR验证SEQ ID NO 35和SEQ ID NO 57正确整合到整合基因座C的第二等位基因中。PCR验证的分离株被命名为菌株1-21。
实施例11：在菌株1-19和菌株1-3中构建含有具有修饰的分泌信号的米根霉葡糖淀粉酶的多个拷贝的菌株
将菌株1-3用SEQ ID NO 36和SEQ ID NO 37转化。SEQ ID NO 36含有以下元件：与整合基因座C的同源区(2bp-1003bp)、ScTDH3启动子(1010bp-1691bp)、具有修饰的信号序列的米根霉葡糖淀粉酶(1698bp-3494bp)、ScCYC1终止子(3503bp-3726bp)、loxP重组位点(3735bp-3768bp)、ScURA3启动子(3769bp-4275bp)、ScURA3的上游部分(4276bp-4879bp)。SEQ ID NO 37含有以下元件：ScURA3的下游部分(7bp-606bp)、ScURA3终止子(607bp-927bp)、loxP重组位点(928bp-961bp)、ScADH1启动子(968bp-1714bp)、具有修饰的信号序列的米根霉葡糖淀粉酶(1720bp-3516bp)、ScGAL10终止子(3525bp-3995bp)以及与整合基因座C的同源区。在缺乏尿嘧啶的合成完全培养基(ScD-Ura)上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。在单菌落中通过PCR验证SEQ IDNO 36和SEQ ID NO 37正确整合到整合基因座C的一个等位基因中。PCR验证的分离株被命名为菌株1-22。
将菌株1-22用SEQ ID NO 38和SEQ ID NO 39转化。SEQ ID NO 38含有以下元件：与整合基因座C的同源区(2bp-1003bp)、ScTDH3启动子(1010bp-1691bp)、具有修饰的信号序列的米根霉葡糖淀粉酶(1698bp-3494bp)、ScCYC1终止子(3503bp-3726bp)、loxP重组位点(3735bp-3768bp)、ScTEF1启动子(3769bp-4224bp)以及构巢曲霉乙酰胺酶的上游部分(4225bp-5264bp)。SEQ ID NO 39含有以下元件：构巢曲霉乙酰胺酶的下游部分(7bp-1032bp)、ScADH1终止子(1033bp-1335bp)、loxP重组位点(1336bp-1369bp)、ScADH1启动子(1376bp-2123bp)、具有修饰的信号序列的米根霉葡糖淀粉酶(2129bp-3925bp)、ScGAL10终止子(3934bp-4404bp)以及与整合基因座C的同源区。在含有20g/L葡萄糖和作为唯一氮源的1g/L乙酰胺的酵母氮源基础(不含硫酸铵或氨基酸)上选择转化体。在含有20g/l葡萄糖和作为唯一氮源的1g/L乙酰胺的酵母氮源基础(不含硫酸铵或氨基酸)上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。在单菌落中通过PCR验证SEQ ID NO 38和SEQ IDNO 39正确整合到第二等位基因中。PCR验证的分离株被命名为菌株1-23。
将菌株1-19用SEQ ID NO 36和SEQ ID NO 37转化。在缺乏尿嘧啶的合成完全培养基(ScD-Ura)上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。在单菌落中通过PCR验证SEQ ID NO 36和SEQ ID NO 37正确整合到整合基因座C的一个等位基因中。PCR验证的分离株被命名为菌株1-24。将菌株1-24用SEQ ID NO 38和SEQ ID NO 39转化。在YNB+乙酰胺平板上选择转化体。在YNB+乙酰胺上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。在单菌落中通过PCR验证SEQ ID NO 38和SEQ IDNO 39正确整合到整合基因座C的第二等位基因中。PCR验证的分离株被命名为菌株1-25。
实施例12：含有Pho5-As GA和Mfα2-Ro GA或Sf GA的多个拷贝的菌株的SSF发酵
将菌株1-25和菌株1-21接种到YPD平板上并且在30℃孵育直到单菌落可见为止(1天-2天)。将来自YPD平板的细胞刮到无菌摇瓶培养基中并且测量光密度(OD600)。使用型号Genesys20分光光度计(Thermo Scientific公司)用1cm光程长度在600nm的波长下测量光密度。将摇瓶用细胞浆液接种以达到0.1-0.3的初始OD600。在即将接种之前，将50mL摇瓶培养基添加到250mL无挡板的摇瓶(Corning 4995-250)中，所述摇瓶装有含有透气密封件的螺旋盖(corning 1395-45LTMC)。摇瓶培养基由800g呈液化物形式的部分水解玉米淀粉、150g过滤的淡玉米浆、50g水、25g葡萄糖以及1g尿素组成。将用于每一种菌株的一式两份烧瓶在30℃在轨道式振荡器中以100rpm振荡下孵育67小时。在发酵期间采集样品并且通过HPLC分析发酵液中的相关代谢物浓度。图4示出了乙醇产生曲线。该结果表明了工程化的表达GA的菌株在不需要补充GA的情况下产生高乙醇滴度的能力。使用补充有市售葡糖淀粉酶的市售野生型菌株的类似发酵将在相似的时间范围内达到类似的滴度。
实施例13：在30℃和33.3℃使用透气膜盖的玉米醪发酵
将菌株1、菌株1-18、菌株1-25以及菌株1-23接种到YPD平板上并且在30℃孵育直到单菌落可见为止(1天-2天)。将来自每一种菌株的单菌落接种到容纳50ml YPD(10g/L酵母提取物、20g/L蛋白胨、100g/L葡萄糖)的250ml接种瓶中并且在30℃和250RPM下培养过夜。将50克液化的玉米醪称取到预称重的250ml带挡板的螺旋盖摇瓶(Corning 4995-250)中，所述摇瓶装有含有透气密封件的螺旋盖(Corning 1395-45LTMC)。将0.190ml的50％(w/v)尿素溶液添加到每一个烧瓶中。将25ul的10mg/ml氨苄西林溶液添加到每一个烧瓶中。将70μl的SpirizymeTM的1:10稀释液添加到容纳菌株1和菌株1-18的烧瓶中。最终，添加来自过夜培养物的适量的种子接种物以达到0.1的初始OD600的目标。记录烧瓶的重量。在100RPM搅拌下将烧瓶在30℃和33.3℃下孵育。按一式两份运行每一种菌株。将烧瓶定期称重以计算重量损失，可以使用本领域已知的方法将所述重量损失转换成乙醇。提交在67.75小时的时间最终样品进行HPLC。图5显示了在30℃下ScIMA1和SmMAL11的益处，菌株1-18比菌株1多产生2.4g/L的乙醇。图5显示表达分泌信号修饰的米根霉葡糖淀粉酶的菌株实现了与补充有市售葡糖淀粉酶的菌株1至少同样多的乙醇。图5还显示在所有背景中将温度升高到33.3℃时乙醇滴度降低。在表达葡糖淀粉酶的菌株中，所述影响是更明显的。在该温度下，表达分泌信号修饰的米根霉GA的菌株比菌株1少产生8.8％(菌株1-25)或10.5％(菌株1-21)的乙醇。
玉米醪(或液化玉米醪)可以如下制备：碾磨预定量的黄色臼齿形2号玉米并且使其通过US 20号筛。将筛渣(在US 20号筛上保留的经过两次研磨的玉米)以X:Y的筛渣与过筛玉米的比率(0.020的筛渣/总玉米质量比)添加回。通过卤素水分平衡法测量水分含量以确定碾磨的玉米的干重。添加水以产生32％的浆液(w/w，以干重为基础)。添加浓硫酸以达到5.7-5.9的pH值。添加二水合氯化钙粉末以实现35ppm的钙浓度。基于玉米干淀粉重量，以每吨干基淀粉剂量2.84kg的剂量比添加淀粉酶(LiquozymeTM Novozymes Liquozyme Supra2.2X)，并且将浆液转移到配备有预设在120℃的油浴的Buchi Rotovapor R-220烧瓶中。使反应进行2小时，一旦右旋糖当量(DE)达到30+/-2，就通过将温度降低到34℃-36℃来停止。使用另外的浓硫酸将pH值调节到5.0。可以通过使用渗透压计(AdvancedTM型号3D3和Precion系统型号Osmette XLTM)来确定DE。使用HPLC，使用Aminex HPX-87H柱(300mm×7.8mm)在60C(0.01N硫酸流动相，0.6mL/min流速)确定糖和低聚碳水化合物含量。
实施例14：在30℃和33.3℃使用装有气锁塞的烧瓶的玉米醪发酵
将菌株1、菌株1-18、菌株1-25以及菌株1-23接种到YPD平板上并且在30℃孵育直到单菌落可见为止(1天-2天)。将来自每一种菌株的单菌落接种到容纳50ml YPD(10g/L酵母提取物、20g/L蛋白胨、100g/L葡萄糖)的250ml接种瓶中并且在30℃和250RPM下培养过夜。将50克液化的玉米醪称取到预称重的250ml带挡板的摇瓶中，所述摇瓶装有含有5ml低芥酸菜籽油的气锁和塞。将0.190ml的50％(w/v)尿素溶液添加到每一个烧瓶中。将25ul的10mg/ml氨苄西林溶液添加到每一个烧瓶中。将70μl的SpirizymeTM的1:10稀释液添加到容纳菌株1和菌株1-18的烧瓶中。最终，添加来自过夜培养物的适量的种子接种物以达到0.1的初始OD600的目标。记录烧瓶的重量。在100RPM搅拌下将烧瓶在30℃和33.3C下孵育。按一式两份运行每一种菌株。将烧瓶定期称重以计算重量损失，可以使用本领域已知的方法将所述重量损失转换成乙醇。提交时间最终样品进行HPLC。图6显示在30℃表达分泌信号修饰的米根霉葡糖淀粉酶的菌株实现了与补充有市售葡糖淀粉酶的菌株1相似的乙醇。图6还显示在所有背景中将温度升高到33.3℃时乙醇滴度降低。在该温度下，表达分泌信号修饰的米根霉GA的菌株比菌株1少产生16.9％(菌株1-25)或20.3％(菌株1-21)的乙醇。
实施例15：在30℃和33.3℃使用装有气锁塞的烧瓶的玉米醪发酵
将菌株1、菌株1-25、菌株1-21以及菌株1-23接种到YPD平板上并且在30℃孵育直到单菌落可见为止(1天-2天)。将来自每一种菌株的单菌落接种到容纳50ml YM发酵液(3g/L酵母提取物、3g/L麦芽提取物、5g/l酵母蛋白胨、10g/L葡萄糖)的250ml接种瓶中并且在30℃和250RPM下培养过夜。将50克液化的玉米醪称取到预称重的250ml带挡板的摇瓶中，所述摇瓶装有含有5ml低芥酸菜籽油的气锁和塞。将0.190ml的50％(w/v)尿素溶液添加到每一个烧瓶中。将25ul的10mg/ml氨苄西林溶液添加到每一个烧瓶中。将70μl的SpirizymeTM的1:10稀释液添加到容纳菌株1的烧瓶中。最终，添加来自过夜培养物的适量的种子接种物以达到0.1的初始OD600的目标。记录烧瓶的重量。在100RPM搅拌下将烧瓶在30℃和33.3℃孵育。按一式两份运行每一种菌株。将烧瓶定期称重以计算重量损失，可以使用本领域已知的方法将所述重量损失转换成乙醇。在发酵72小时之后提交时间最终样品进行HPLC。图7显示在30℃表达分泌信号修饰的米根霉葡糖淀粉酶或修饰的白宇佐美曲霉葡糖淀粉酶的菌株实现了与补充有市售葡糖淀粉酶的菌株1相似的乙醇。图7还显示在所有背景中将温度升高到33.3℃时乙醇滴度降低。图8显示了在发酵结束时留下的残余葡萄糖。
实施例16：菌株1-25中URA3的恢复
将菌株1-25用SEQ ID NO 31转化。在含有3.5g/L的对氟苯丙氨酸和1g/L的L-酪氨酸的合成完全培养基(ScD-PFP)上选择转化体。在ScD-PFP上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。PCR验证的分离株被命名为菌株1-26。将菌株1-26用SEQ ID NO40转化。SEQ ID NO 40含有与菌株1-3中被破坏的基因座具有同源性的ScURA3表达盒。在缺乏尿嘧啶的合成完全培养基(ScD-Ura)上选择转化体。在ScD-Ura上将所得的转化体划线接种以用于单菌落分离。选择单菌落。在单菌落中通过PCR验证SEQ ID NO 40正确整合到整合基因座A的一个等位基因中。PCR验证的分离株被命名为菌株1-27。
实施例17：菌株1-27的诱变
将菌株1-27接种到YPD平板上并且在30℃孵育过夜。将细胞接种到9ml的巴特菲尔德缓冲液(butterfields buffer)中达到4.0的OD600。将100μl等分并且平铺到YNB 1％淀粉平板(6.7g/L不含氨基酸或硫酸铵的酵母氮源基础、20g/l琼脂、10g/l淀粉)上。将平板在没有盖子的情况下按琼脂尺寸递降的顺序放置到UV交联仪(Stratalinker，Stratagene公司)中并且使用300J/cm2的能量设定进行诱变。将平板在30℃孵育七天。将突变株接种到类似的平板上并且在30℃再孵育3天。将单菌落接种到YPD，并且保存为菌株1-28。
将菌株1-28接种到YPD平板上并且在30℃孵育过夜。将细胞接种到9ml的巴特菲尔德缓冲液中达到4.0的OD600。将100μl等分并且平铺到YNB 1％淀粉平板(6.7g/L不含氨基酸或硫酸铵的酵母氮源基础、20g/l琼脂、10g/l淀粉)上。将平板在没有盖子的情况下按琼脂尺寸递降的顺序放置到UV交联仪(Stratalinker，Stratagene公司)中并且使用200J/cm2的能量设定进行诱变。将平板在37℃孵育七天。将突变株接种到类似的平板上并且在37℃再孵育3天。将单菌落接种到YPD，并且保存为菌株1-29。
实施例18：比较菌株1-25和菌株1-28的玉米醪发酵
将菌株1-25和菌株1-28接种到YPD平板上并且在30℃孵育直到单菌落可见为止(1天-2天)。将来自每一种菌株的单菌落接种到容纳50ml YPD(10g/L酵母提取物、20g/L蛋白胨、100g/L葡萄糖)的250ml接种瓶中并且在30℃和250RPM下培养过夜。将50克液化的玉米醪称取到预称重的250ml带挡板的摇瓶中，所述摇瓶装有含有5ml低芥酸菜籽油的气锁和塞。将0.190ml的50％(w/v)尿素溶液添加到每一个烧瓶中。将25ul的10mg/ml氨苄西林溶液添加到每一个烧瓶中。最终，添加来自过夜培养物的适量的种子接种物以达到0.1的初始OD600的目标。记录烧瓶的重量。在100RPM搅拌下将烧瓶在33.3℃孵育。按一式两份运行每一种菌株。将烧瓶定期称重以计算重量损失，可以使用本领域已知的方法将所述重量损失转换成乙醇。提交在69小时的时间最终样品进行HPLC。图9显示与菌株1-25相比菌株1-28中的乙醇产量提高。在33.3℃，菌株1-28中的乙醇产量与亲本菌株1-25相比高了18.2％。
实施例19：在37℃比较菌株1和菌株1-28的玉米醪发酵
使用Nexcelcom Bioscience细胞计数器测量活细胞计数。将细胞在Nexcelcom酵母缓冲液(产品编号CSO-0110)中1:40稀释；将其在ViaStain酵母活/死AO/PI染色剂(Nexcelom编号CS0-0102-10ML，来自试剂盒编号CSK-0102)中进一步1:1稀释。在稀释之后并且在加入细胞计数器载片中之前将样品涡旋混合5秒-10秒。将样品在暗处孵育2分钟-5分钟，之后对活CFU/ml进行计数。
将菌株1-28和菌株1从原种培养物接种到玉米醪接种瓶中，从而使这两种菌株达到5.0e7至1.e8的活细胞的初始CFU/ml的目标。种子培养基由每个250ml带挡板的烧瓶50g液化的玉米醪组成。将种子在30C、250rpm下孵育15小时-18小时。从这些接种瓶对生产烧瓶进行接种，从而使这两种菌株达到1.95e7的活细胞的初始CFU/ml的目标。在该时间点使用细胞计数器法再次获取细胞计数以正确地将从接种瓶转移到生产烧瓶中的接种物水平标准化。
对于生产烧瓶，将50g液化的玉米醪称取到预称重的250ml带挡板的摇瓶中，所述摇瓶装有含有5ml低芥酸菜籽油的气锁和塞。将0.315ml的50％(w/v)尿素溶液添加到每一个烧瓶中。将25ul的10mg/ml氨苄西林溶液添加到每一个烧瓶中。将100μl的DistillaseTM的1:10稀释液添加到容纳菌株1的烧瓶中，将75uL的DistillaseTM的1:100稀释液添加到菌株1-28烧瓶中(0.075×剂量)。对于这两种菌株，如上文所详述添加种子达到每个烧瓶1.95e7CFU/ml。记录烧瓶的重量。使用Infors Multitron振荡器在37℃和100RPM搅拌下孵育烧瓶，在24小时，将振荡器中的温度降低到32.5℃。按一式两份运行每一种菌株。将烧瓶定期称重以计算重量损失，可以使用本领域已知的方法将所述重量损失转换成乙醇。提交在75小时的样品以使用本领域已知的方法进行HPLC。表4和表5显示当经受高初始温度时，菌株1-28显示出与菌株1至少相当的性能。
表4.玉米醪发酵中的最终乙醇滴度。
表5.玉米醪发酵中乙醇的收率
示例性实施方案
A.一种工程化的多肽，所述工程化的多肽包含：
(a)包含5-8个连续疏水性氨基酸残基的分泌信号氨基酸序列；以及
(b)来自酵母、真菌或细菌葡糖淀粉酶多肽的葡糖淀粉酶氨基酸序列，其中所述分泌信号氨基酸序列与所述葡糖淀粉酶氨基酸序列是异源的，并且所述工程化的多肽具有葡糖淀粉酶活性。
B.实施方案A的工程化的多肽，其中所述分泌信号氨基酸序列包含5个或6个连续疏水性氨基酸残基。
C.实施方案A的工程化的多肽，其中所述5-8个连续疏水性氨基酸残基的氨基酸选自由以下组成的组：丙氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸以及缬氨酸。
D.实施方案C的工程化的多肽，其中所述5-8个连续的疏水性氨基酸残基包含一个或多个亮氨酸残基。
E.实施方案A的工程化的多肽，其中所述5-8个连续疏水性氨基酸残基紧邻一个或两个极性氨基酸残基。
F.实施方案E的工程化的多肽，其中所述极性氨基酸残基是丝氨酸残基。
G.实施方案A的工程化的多肽，其中所述5-8个连续疏水性氨基酸残基包含选自由以下组成的组的序列：AVLFAA、AFLFLL、LVLVLL、LLFLF以及FILAAV。
H.实施方案A的工程化的多肽，其中所述分泌信号氨基酸序列包含至少15个、16个、17个、18个或19个氨基酸残基。
I.实施方案A的工程化的多肽，所述工程化的多肽包含：
(a)分泌信号氨基酸序列，所述分泌信号氨基酸序列与以下各项具有80％或更大的序列同一性：(i)SEQ ID NO:73的至少AA 1-19的氨基酸序列；(ii)SEQ ID NO:74的至少AA 1-19的氨基酸序列；(iii)SEQ ID NO:77(An aa)；(iv)SEQ ID NO:75(Sc IV)；(v)SEQID NO:76(Gg LZ)；或(vi)SEQ ID NO:78(Hs SA)；以及
(b)来自酵母、真菌或细菌葡糖淀粉酶多肽的葡糖淀粉酶氨基酸序列，其中所述多肽具有葡糖淀粉酶活性。
J.实施方案I的工程化的多肽，其中所述(a)分泌信号氨基酸序列与以下各项具有90％或更大的序列同一性：
(i)SEQ ID NO:73的至少AA 1-19的氨基酸序列；(ii)SEQ ID NO:74的至少AA 1-19的氨基酸序列；(iii)SEQ ID NO:77(An aa)；(iv)SEQ ID NO:75(Sc IV)；(v)SEQ ID NO:76(Gg LZ)；或(vi)SEQ ID NO:78(Hs SA)。
K.实施方案J的工程化的多肽，其中所述(a)分泌信号氨基酸序列是：
i)SEQ ID NO:73的至少AA 1-19的氨基酸序列；(ii)SEQ ID NO:74的至少AA 1-19的氨基酸序列；(iii)SEQ ID NO:77(An aa)；(iv)SEQ ID NO:75(Sc IV)；(v)SEQ ID NO:76(Gg LZ)；或(vi)SEQ ID NO:78(Hs SA)。
L.实施方案A-K中任一个的工程化的多肽，其中所述葡糖淀粉酶氨基酸序列来自酵母或真菌葡糖淀粉酶。
M.实施方案A-L中任一个的工程化的多肽，其中所述葡糖淀粉酶氨基酸序列是酵母或真菌葡糖淀粉酶多肽的酶活性部分。
N.实施方案A-M中任一个的工程化的多肽，其中所述葡糖淀粉酶氨基酸序列来自选自由以下组成的组的酵母或真菌生物体：树脂枝孢霉菌、黑曲霉、泡盛曲霉、米曲霉、川地曲霉、白宇佐美曲霉、土曲霉、出芽短梗霉(Aureobasidium pullulans)、食腺嘌呤芽生葡萄孢酵母、布鲁塞尔酒香酵母、白色念珠菌、产朊假丝酵母、草酸青霉(Penicilliumoxalicum)、米根霉、粟酒裂殖酵母、酿酒酵母、扣囊复膜孢酵母、埃默森踝节菌(Talaromyces emersonii)、瓣环栓菌(Trametes cingulate)以及里氏木霉。
O.实施方案N的工程化的多肽，其中所述葡糖淀粉酶氨基酸序列与SEQ ID NO:42(米根霉GA的氨基酸26-604)具有95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大或99％或更大的序列同一性。
P.实施方案N的工程化的多肽，其中所述葡糖淀粉酶氨基酸序列与SEQ ID NO:43(白宇佐美曲霉GA的氨基酸19-639)具有95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大或99％或更大的序列同一性。
Q.实施方案N的工程化的多肽，其中所述葡糖淀粉酶氨基酸序列与SEQ ID NO:44(土曲霉GA的氨基酸21-636)具有95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大或99％或更大的序列同一性。
R.实施方案A的工程化的多肽，其中所述葡糖淀粉酶氨基酸序列与选自由以下各项组成的组的多肽的氨基酸具有95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大或99％或更大的序列同一性：
(i)SEQ ID NO:45(Sc-FAKS)-扣囊复膜孢酵母GA；
(ii)SEQ ID NO:46(Sc-AKS)-扣囊复膜孢酵母GA；
(iii)SEQ ID NO:47(An aa)-扣囊复膜孢酵母GA；
(iv)SEQ ID NO:48(Sc IV)-扣囊复膜孢酵母GA；
(v)SEQ ID NO:49(Gg LZ)-扣囊复膜孢酵母GA；
(vi)SEQ ID NO:50(Hs SA)-扣囊复膜孢酵母GA；以及
(vii)SEQ ID NO:51(Sc MFα1)-扣囊复膜孢酵母GA。
S.实施方案A的工程化的多肽，其中所述葡糖淀粉酶氨基酸序列与选自由以下各项组成的组的多肽的氨基酸具有95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大或99％或更大的序列同一性：
(i)SEQ ID NO:52(Sc-FAKS)-米根霉GA；
(ii)SEQ ID NO:53(Sc-AKS)-米根霉GA；
(iii)SEQ ID NO:54(An aa)-米根霉GA；
(iv)SEQ ID NO:55(Sc IV)-米根霉GA；
(v)SEQ ID NO:56(Gg LZ)-米根霉GA；
(vi)SEQ ID NO:57(Hs SA)-米根霉GA；以及
(vii)SEQ ID NO:58(Sc MFα1)-米根霉GA。
T.实施方案A的工程化的多肽，其中所述葡糖淀粉酶氨基酸序列与选自由以下各项组成的组的多肽的氨基酸具有95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大或99％或更大的序列同一性：
(i)SEQ ID NO:59(Sc-FAKS)-白宇佐美曲霉GA；
(i)SEQ ID NO:60(Sc-AKS)-白宇佐美曲霉GA；
(ii)SEQ ID NO:61(An aa)-白宇佐美曲霉GA；
(iii)SEQ ID NO:62(Sc IV)-白宇佐美曲霉GA；
(iv)SEQ ID NO:63(Gg LZ)-白宇佐美曲霉GA；
(vi)SEQ ID NO:64(Hs SA)-白宇佐美曲霉GA；以及
(vii)SEQ ID NO:65(Sc MFα1)-白宇佐美曲霉GA。
U.实施方案A的工程化的多肽，其中所述葡糖淀粉酶氨基酸序列与选自由以下各项组成的组的多肽的氨基酸具有95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大或99％或更大的序列同一性：
(i)SEQ ID NO:66(Sc-FAKS)-土曲霉GA；
(ii)SEQ ID NO:67(Sc-AKS)-土曲霉GA；
(iii)SEQ ID NO:68(An aa)-土曲霉GA；
(iv)SEQ ID NO:69(Sc IV)-土曲霉GA；
(v)SEQ ID NO:70(Gg LZ)-土曲霉GA；
(vi)SEQ ID NO:71(Hs SA)-土曲霉GA；以及
(vii)SEQ ID NO:72(Sc MFα1)-土曲霉GA。
V.实施方案A-U中任一个的工程化的多肽，所述工程化的多肽还包含第三序列，所述第三序列不同于所述(a)分泌信号氨基酸序列和所述(b)葡糖淀粉酶氨基酸，其中所述第三序列被定位于(a)与(b)之间或处于(b)的C末端处。
W.一种核酸，所述核酸包含编码实施方案A-V中任一个的多肽的核酸序列。
X.实施方案W的核酸，所述核酸还包含转录调节序列。
Y.实施方案X的核酸，其中所述转录调节序列包含ADH启动子或TDH3启动子。
Z.一种载体，所述载体包含实施方案W-Y中任一个的核酸。
AA.实施方案Z的载体，所述载体包含用于在酵母中选择的营养缺陷型基因标记。
AB.一种工程化的细胞，所述工程化的细胞表达实施方案A-V中任一个的多肽。
AC.一种工程化的细胞，所述工程化的细胞包含实施方案W-AB中任一个(即W-Z、AA或AB中的任一个)的核酸或载体。
AD.实施方案AC的工程化的宿主细胞，所述工程化的宿主细胞是工程化的酵母。
AE.实施方案AD的工程化的酵母，所述工程化的酵母是酵母菌属的菌种。
AF.实施方案AE的工程化的酵母，所述工程化的酵母是酿酒酵母。
AG.实施方案AE-AF中任一个的工程化的酵母，所述工程化的酵母还包含(i)异源性异麦芽糖酶或以比未修饰的酵母中的水平更高的水平表达的内源性异麦芽糖酶；(ii)异源性糖转运蛋白多肽；(iii)不同于葡糖淀粉酶的异源性淀粉降解酶；或(i)-(iii)中的任一种的组合。
AH.实施方案AG的工程化的酵母，其中所述内源性异麦芽糖酶选自由以下组成的组：IMA1、IMA2、IMA3、IMA4以及IMA5；或所述异源性糖转运蛋白多肽与SEQ ID NO:79(SmMAL11)具有90％或更大的同一性。
AI.实施方案AE-AH中任一个的工程化的酵母，所述工程化的酵母(a)能够以大于90g/L、100g/L、110g/L、120g/L、130g/L或140g/L的滴度产生乙醇；(b)在33℃至40℃、33℃至39℃、33℃至38℃、33℃至37℃、34℃至37℃、35℃至37℃或36℃至38℃范围内的温度下具有耐热性；或(a)和(b)这两者。
AJ.一种发酵培养基，所述发酵培养基包含实施方案A-V中任一个的多肽或实施方案AE-AH中任一个的工程化的酵母。
AK.实施方案A-V中任一个的多肽、实施方案AE-AI中任一个的工程化的酵母或实施方案AJ的发酵培养基用于制备生物产物或饲料组合物的用途。
AL.实施方案AJ的发酵培养基，所述发酵培养基包含约90g/L或更大浓度的乙醇。
AM.实施方案AL的发酵培养基，所述发酵培养基包含90g/L至170g/L范围内的浓度的乙醇。
AN.一种饲料组合物，所述饲料组合物是由实施方案AJ、AL或AM中任一个的发酵培养基制备的。
AO.实施方案AN的饲料组合物，所述饲料组合物是通过包括以下步骤的方法制备的：(a)从所述发酵培养基中去除一些或所有生物产物以提供包含非生物产物固体的精制组合物；以及(b)使用所述精制组合物形成饲料组合物。
AP.一种用于产生发酵产物的发酵方法，所述发酵方法包括以下步骤：
将包含淀粉材料和实施方案A-V中任一个的多肽或实施方案AE-AI中任一个的工程化的酵母的液体培养基发酵以提供发酵产物。
AQ.实施方案AP的发酵方法，其中所述发酵产物是乙醇。
AR.实施方案AQ的发酵方法，其中在所述培养基中产生乙醇达到90g/L或更大的浓度。
AS.实施方案AR的发酵方法，其中所述发酵提供90g/L至170g/L范围内的乙醇。
AT.实施方案AS的发酵方法，其中所述发酵提供110g/L至170g/L范围内的乙醇。
AU.实施方案AT的发酵方法，其中所述发酵提供125g/L至170g/L范围内的乙醇。
AV.实施方案AP-AU中任一个的方法，其中所述发酵培养基在所述发酵期间至少一个时间点期间是至少33℃、至少34℃、至少35℃、至少36℃或至少37℃。
AW.实施方案AP-AV中任一个的方法，其中所述发酵在所述发酵培养基中提供120g/L或更大、130g/L或更大或140g/L或更大量的乙醇。
序列表
<110> 嘉吉公司
克里斯·米勒
<120> 前导序列修饰的葡糖淀粉酶多肽和具有增强的生物产物产生的工程化的酵母菌株
<130> N00485-WO-PCT
<150> 62/371,681
<151> 2016-08-05
<160> 86
<170> PatentIn 版本3.5
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tttttcaagt tcttagatgc tttctttttc tcttttttac agatcatcaa ggaagtaatt 6360
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<210> 5
<211> 5735
<212> DNA
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 5
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<210> 6
<211> 2017
<212> DNA
<213> 白宇佐美曲霉(Aspergillus shirousami)
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<212> DNA
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<400> 7
cactaagaac ttagtttcga ataaacacac ataaacaaac aaatctagaa tgttcaagtc 60
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<210> 8
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<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 8
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<211> 2008
<212> DNA
<213> 土曲霉(Aspergillus terreus)
<400> 9
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cggatcgtta agtaccggtg gtttggctga accaaaatac tacgtagatg aaactgcgta 480
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cgaccctaat gcgggttgtg acgacacgac tttccagcca tgctcaccac gtgcgttggc 960
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tcctttgtcg atatcatgta attagtta 2008
<210> 10
<211> 1999
<212> DNA
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 10
cactaagaac ttagtttcga ataaacacac ataaacaaac aaatctagaa tgttcaagtc 60
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<210> 11
<211> 2005
<212> DNA
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 11
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<212> DNA
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 12
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<220>
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<400> 13
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<220>
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<212> DNA
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
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<210> 23
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<220>
<223> *
<400> 23
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<223> *
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aagcataaga gaccagttgg tccattacac ggtttaccaa tctctttaaa ggaccaattg 4620
cgtgttaagg gttacgaaac ctccatgggt tacatttcct ggttaaacaa atacgatgaa 4680
ggtgattccg tcttaaccac catgttgaga aaagctggtg ctgttttcta cgttaagacc 4740
tctgtcccac aaaccttgat ggtctgtgaa accgtcaaca acatcattgg tagaactgtc 4800
aatccaagaa acaaaaattg gtcctgtggt ggttcttctg gtggtgaagg tgctattgtt 4860
ggtattagag gtggtgttat tggtgtcggt actgacattg gtggttccat tagagtccca 4920
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<210> 39
<211> 5337
<212> DNA
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 39
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<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 44
Ala Pro Gln Leu Ala Pro Arg Ala Thr Thr Ser Leu Asp Ala Trp Leu
1 5 10 15
Ala Ser Glu Thr Thr Val Ala Leu Asp Gly Ile Leu Asp Asn Val Gly
20 25 30
Ser Ser Gly Ala Tyr Ala Lys Ser Ala Lys Ser Gly Ile Val Ile Ala
35 40 45
Ser Pro Ser Thr Ser Asp Pro Asp Tyr Tyr Tyr Thr Trp Thr Arg Asp
50 55 60
Ala Ala Leu Thr Val Lys Ala Leu Ile Asp Leu Phe Arg Asn Gly Glu
65 70 75 80
Thr Ser Leu Gln Thr Val Ile Met Glu Tyr Ile Ser Ser Gln Ala Tyr
85 90 95
Leu Gln Thr Val Ser Asn Pro Ser Gly Ser Leu Ser Thr Gly Gly Leu
100 105 110
Ala Glu Pro Lys Tyr Tyr Val Asp Glu Thr Ala Tyr Thr Gly Ser Trp
115 120 125
Gly Arg Pro Gln Arg Asp Gly Pro Ala Leu Arg Ala Thr Ala Met Ile
130 135 140
Asp Phe Gly Asn Trp Leu Ile Asp Asn Gly Tyr Ser Thr Tyr Ala Ser
145 150 155 160
Ser Ile Val Trp Pro Ile Val Arg Asn Asp Leu Ser Tyr Val Ala Gln
165 170 175
Tyr Trp Asn Gln Thr Gly Tyr Asp Leu Trp Glu Glu Val Asn Gly Ser
180 185 190
Ser Phe Phe Thr Ile Ala Val Gln His Arg Ala Leu Val Glu Gly Ser
195 200 205
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210 215 220
Ala Pro Gln Val Leu Cys Phe Leu Gln Arg Phe Trp Thr Gly Ser Tyr
225 230 235 240
Ile Met Ala Asn Phe Gly Gly Gly Arg Ser Gly Lys Asp Ala Asn Thr
245 250 255
Val Leu Gly Ser Ile His Thr Phe Asp Pro Asn Ala Gly Cys Asp Asp
260 265 270
Thr Thr Phe Gln Pro Cys Ser Pro Arg Ala Leu Ala Asn His Lys Val
275 280 285
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290 295 300
Ser Gly Lys Ala Val Ala Val Gly Arg Tyr Pro Glu Asp Ser Tyr Tyr
305 310 315 320
Asn Gly Asn Pro Trp Phe Leu Thr Thr Leu Ala Ala Ala Glu Gln Leu
325 330 335
Tyr Asp Ala Ile Tyr Gln Trp Gln Lys Ile Gly Ser Ile Thr Ile Thr
340 345 350
Asp Val Ser Leu Ala Phe Phe Lys Asp Leu Tyr Ser Ser Ala Ala Val
355 360 365
Gly Thr Tyr Ala Ser Ser Ser Ser Ala Phe Thr Ser Ile Val Ser Ala
370 375 380
Val Lys Thr Tyr Ala Asp Gly Tyr Met Ser Ile Val Gln Thr His Ala
385 390 395 400
Met Thr Asn Gly Ser Leu Ser Glu Gln Phe Gly Lys Ser Asp Gly Phe
405 410 415
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420 425 430
Ala Asn Leu Arg Arg Asn Ser Val Val Pro Pro Ser Trp Gly Glu Thr
435 440 445
Thr Ala Thr Ser Val Pro Ser Val Cys Ser Ala Thr Ser Ala Thr Gly
450 455 460
Thr Tyr Ser Thr Ala Thr Asn Thr Ala Trp Pro Ser Thr Leu Thr Ser
465 470 475 480
Gly Thr Gly Ala Thr Thr Thr Thr Ser Lys Ala Thr Ser Ser Ser Thr
485 490 495
Thr Thr Thr Ser Ser Ala Ser Ser Thr Thr Val Glu Cys Val Val Pro
500 505 510
Thr Ala Val Ala Val Thr Phe Asp Glu Val Ala Thr Thr Thr Tyr Gly
515 520 525
Glu Asn Val Tyr Val Val Gly Ser Ile Ser Gln Leu Gly Ser Trp Asp
530 535 540
Thr Ser Lys Ala Val Ala Leu Ser Ala Ser Lys Tyr Thr Ser Ser Asn
545 550 555 560
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595 600 605
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610 615
<210> 45
<211> 586
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 45
Met Arg Phe Pro Ser Ile Phe Thr Ala Val Leu Phe Ala Ala Ser Ser
1 5 10 15
Ala Leu Ala Ala Pro Val Asn Thr Thr Thr Glu Asp Glu Thr Ala Gln
20 25 30
Ile Pro Ala Glu Ala Val Ile Gly Tyr Ser Asp Leu Glu Gly Asp Phe
35 40 45
Asp Val Ala Val Leu Pro Phe Ser Asn Ser Thr Asn Asn Gly Leu Leu
50 55 60
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65 70 75 80
Ser Leu Glu Lys Arg Glu Ala Glu Ala Val Pro Val Glu Leu Asp Lys
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100 105 110
Ser Asn Phe Thr Gln Trp Ile His Glu Gln Pro Ala Val Ser Trp Tyr
115 120 125
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130 135 140
Lys Pro Gly Val Val Val Ala Ser Pro Ser Thr Ser Glu Pro Asp Tyr
145 150 155 160
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165 170 175
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210 215 220
Lys Phe Asn Val Asp Asp Thr Ala Tyr Thr Ala Ser Trp Gly Arg Pro
225 230 235 240
Gln Asn Asp Gly Pro Ala Leu Arg Ala Tyr Ala Ile Ser Arg Tyr Leu
245 250 255
Asn Ala Val Ala Lys His Asn Asn Gly Lys Leu Leu Leu Ala Gly Gln
260 265 270
Asn Gly Ile Pro Tyr Ser Ser Ala Ser Asp Ile Tyr Trp Lys Ile Ile
275 280 285
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290 295 300
Asp Leu Trp Glu Glu Asn Gln Gly Thr His Phe Phe Thr Ala Leu Val
305 310 315 320
Gln Leu Lys Ala Leu Ser Tyr Gly Ile Pro Leu Ser Lys Thr Tyr Asn
325 330 335
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340 345 350
Ser Tyr Ile Asn Ser Ser Gly Phe Val Asn Ser Gly Lys Lys His Ile
355 360 365
Val Glu Ser Pro Gln Leu Ser Ser Arg Gly Gly Leu Asp Ser Ala Thr
370 375 380
Tyr Ile Ala Ala Leu Ile Thr His Asp Ile Gly Asp Asp Asp Thr Tyr
385 390 395 400
Thr Pro Phe Asn Val Asp Asn Ser Tyr Val Leu Asn Ser Leu Tyr Tyr
405 410 415
Leu Leu Val Asp Asn Lys Asn Arg Tyr Lys Ile Asn Gly Asn Tyr Lys
420 425 430
Ala Gly Ala Ala Val Gly Arg Tyr Pro Glu Asp Val Tyr Asn Gly Val
435 440 445
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450 455 460
Gln Thr Phe Tyr Thr Leu Ala Tyr Asn Ser Leu Lys Asn Lys Lys Asn
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Arg Ala Arg Asn Lys Leu Ile Glu Leu Leu
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<210> 46
<211> 558
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 46
Met Arg Phe Pro Ser Ile Phe Thr Ala Val Leu Phe Ala Ala Ser Ser
1 5 10 15
Ala Leu Ala Ala Pro Val Asn Thr Thr Thr Glu Asp Glu Leu Glu Gly
20 25 30
Asp Phe Asp Val Ala Val Leu Pro Phe Ser Ala Ser Ile Ala Ala Lys
35 40 45
Glu Glu Gly Val Ser Leu Glu Lys Arg Glu Ala Glu Ala Val Pro Val
50 55 60
Glu Leu Asp Lys Arg Asn Thr Gly His Phe Gln Ala Tyr Ser Gly Tyr
65 70 75 80
Thr Val Ala Arg Ser Asn Phe Thr Gln Trp Ile His Glu Gln Pro Ala
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100 105 110
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115 120 125
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130 135 140
Leu Ser Leu Ile Ala Glu Val Glu Asp His Ser Phe Ser Asn Thr Thr
145 150 155 160
Leu Ala Lys Val Val Glu Tyr Tyr Ile Ser Asn Thr Tyr Thr Leu Gln
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Ser Arg Tyr Leu Asn Ala Val Ala Lys His Asn Asn Gly Lys Leu Leu
225 230 235 240
Leu Ala Gly Gln Asn Gly Ile Pro Tyr Ser Ser Ala Ser Asp Ile Tyr
245 250 255
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260 265 270
Thr Ser Gly Phe Asp Leu Trp Glu Glu Asn Gln Gly Thr His Phe Phe
275 280 285
Thr Ala Leu Val Gln Leu Lys Ala Leu Ser Tyr Gly Ile Pro Leu Ser
290 295 300
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305 310 315 320
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325 330 335
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340 345 350
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355 360 365
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370 375 380
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Gly Asn Tyr Lys Ala Gly Ala Ala Val Gly Arg Tyr Pro Glu Asp Val
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420 425 430
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435 440 445
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450 455 460
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465 470 475 480
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485 490 495
Lys Ser Leu Leu Gln Phe Gly Asp Ser Phe Leu Lys Val Leu Leu Asp
500 505 510
His Ile Asp Asp Asn Gly Gln Leu Thr Glu Glu Ile Asn Arg Tyr Thr
515 520 525
Gly Phe Gln Ala Gly Ala Val Ser Leu Thr Trp Ser Ser Gly Ser Leu
530 535 540
Leu Ser Ala Asn Arg Ala Arg Asn Lys Leu Ile Glu Leu Leu
545 550 555
<210> 47
<211> 516
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 47
Met Arg Phe Pro Ser Ile Phe Thr Ala Val Leu Phe Ala Ala Ser Ser
1 5 10 15
Ala Leu Ala Val Pro Val Glu Leu Asp Lys Arg Asn Thr Gly His Phe
20 25 30
Gln Ala Tyr Ser Gly Tyr Thr Val Ala Arg Ser Asn Phe Thr Gln Trp
35 40 45
Ile His Glu Gln Pro Ala Val Ser Trp Tyr Tyr Leu Leu Gln Asn Ile
50 55 60
Asp Tyr Pro Glu Gly Gln Phe Lys Ser Ala Lys Pro Gly Val Val Val
65 70 75 80
Ala Ser Pro Ser Thr Ser Glu Pro Asp Tyr Phe Tyr Gln Trp Thr Arg
85 90 95
Asp Thr Ala Ile Thr Phe Leu Ser Leu Ile Ala Glu Val Glu Asp His
100 105 110
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115 120 125
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130 135 140
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145 150 155 160
Thr Ala Tyr Thr Ala Ser Trp Gly Arg Pro Gln Asn Asp Gly Pro Ala
165 170 175
Leu Arg Ala Tyr Ala Ile Ser Arg Tyr Leu Asn Ala Val Ala Lys His
180 185 190
Asn Asn Gly Lys Leu Leu Leu Ala Gly Gln Asn Gly Ile Pro Tyr Ser
195 200 205
Ser Ala Ser Asp Ile Tyr Trp Lys Ile Ile Lys Pro Asp Leu Gln His
210 215 220
Val Ser Thr His Trp Ser Thr Ser Gly Phe Asp Leu Trp Glu Glu Asn
225 230 235 240
Gln Gly Thr His Phe Phe Thr Ala Leu Val Gln Leu Lys Ala Leu Ser
245 250 255
Tyr Gly Ile Pro Leu Ser Lys Thr Tyr Asn Asp Pro Gly Phe Thr Ser
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Trp Leu Glu Lys Gln Lys Asp Ala Leu Asn Ser Tyr Ile Asn Ser Ser
275 280 285
Gly Phe Val Asn Ser Gly Lys Lys His Ile Val Glu Ser Pro Gln Leu
290 295 300
Ser Ser Arg Gly Gly Leu Asp Ser Ala Thr Tyr Ile Ala Ala Leu Ile
305 310 315 320
Thr His Asp Ile Gly Asp Asp Asp Thr Tyr Thr Pro Phe Asn Val Asp
325 330 335
Asn Ser Tyr Val Leu Asn Ser Leu Tyr Tyr Leu Leu Val Asp Asn Lys
340 345 350
Asn Arg Tyr Lys Ile Asn Gly Asn Tyr Lys Ala Gly Ala Ala Val Gly
355 360 365
Arg Tyr Pro Glu Asp Val Tyr Asn Gly Val Gly Thr Ser Glu Gly Asn
370 375 380
Pro Trp Gln Leu Ala Thr Ala Tyr Ala Gly Gln Thr Phe Tyr Thr Leu
385 390 395 400
Ala Tyr Asn Ser Leu Lys Asn Lys Lys Asn Leu Val Ile Glu Lys Leu
405 410 415
Asn Tyr Asp Leu Tyr Asn Ser Phe Ile Ala Asp Leu Ser Lys Ile Asp
420 425 430
Ser Ser Tyr Ala Ser Lys Asp Ser Leu Thr Leu Thr Tyr Gly Ser Asp
435 440 445
Asn Tyr Lys Asn Val Ile Lys Ser Leu Leu Gln Phe Gly Asp Ser Phe
450 455 460
Leu Lys Val Leu Leu Asp His Ile Asp Asp Asn Gly Gln Leu Thr Glu
465 470 475 480
Glu Ile Asn Arg Tyr Thr Gly Phe Gln Ala Gly Ala Val Ser Leu Thr
485 490 495
Trp Ser Ser Gly Ser Leu Leu Ser Ala Asn Arg Ala Arg Asn Lys Leu
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Ile Glu Leu Leu
515
<210> 48
<211> 516
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 48
Met Leu Leu Gln Ala Phe Leu Phe Leu Leu Ala Gly Phe Ala Ala Lys
1 5 10 15
Ile Ser Ala Val Pro Val Glu Leu Asp Lys Arg Asn Thr Gly His Phe
20 25 30
Gln Ala Tyr Ser Gly Tyr Thr Val Ala Arg Ser Asn Phe Thr Gln Trp
35 40 45
Ile His Glu Gln Pro Ala Val Ser Trp Tyr Tyr Leu Leu Gln Asn Ile
50 55 60
Asp Tyr Pro Glu Gly Gln Phe Lys Ser Ala Lys Pro Gly Val Val Val
65 70 75 80
Ala Ser Pro Ser Thr Ser Glu Pro Asp Tyr Phe Tyr Gln Trp Thr Arg
85 90 95
Asp Thr Ala Ile Thr Phe Leu Ser Leu Ile Ala Glu Val Glu Asp His
100 105 110
Ser Phe Ser Asn Thr Thr Leu Ala Lys Val Val Glu Tyr Tyr Ile Ser
115 120 125
Asn Thr Tyr Thr Leu Gln Arg Val Ser Asn Pro Ser Gly Asn Phe Asp
130 135 140
Ser Pro Asn His Asp Gly Leu Gly Glu Pro Lys Phe Asn Val Asp Asp
145 150 155 160
Thr Ala Tyr Thr Ala Ser Trp Gly Arg Pro Gln Asn Asp Gly Pro Ala
165 170 175
Leu Arg Ala Tyr Ala Ile Ser Arg Tyr Leu Asn Ala Val Ala Lys His
180 185 190
Asn Asn Gly Lys Leu Leu Leu Ala Gly Gln Asn Gly Ile Pro Tyr Ser
195 200 205
Ser Ala Ser Asp Ile Tyr Trp Lys Ile Ile Lys Pro Asp Leu Gln His
210 215 220
Val Ser Thr His Trp Ser Thr Ser Gly Phe Asp Leu Trp Glu Glu Asn
225 230 235 240
Gln Gly Thr His Phe Phe Thr Ala Leu Val Gln Leu Lys Ala Leu Ser
245 250 255
Tyr Gly Ile Pro Leu Ser Lys Thr Tyr Asn Asp Pro Gly Phe Thr Ser
260 265 270
Trp Leu Glu Lys Gln Lys Asp Ala Leu Asn Ser Tyr Ile Asn Ser Ser
275 280 285
Gly Phe Val Asn Ser Gly Lys Lys His Ile Val Glu Ser Pro Gln Leu
290 295 300
Ser Ser Arg Gly Gly Leu Asp Ser Ala Thr Tyr Ile Ala Ala Leu Ile
305 310 315 320
Thr His Asp Ile Gly Asp Asp Asp Thr Tyr Thr Pro Phe Asn Val Asp
325 330 335
Asn Ser Tyr Val Leu Asn Ser Leu Tyr Tyr Leu Leu Val Asp Asn Lys
340 345 350
Asn Arg Tyr Lys Ile Asn Gly Asn Tyr Lys Ala Gly Ala Ala Val Gly
355 360 365
Arg Tyr Pro Glu Asp Val Tyr Asn Gly Val Gly Thr Ser Glu Gly Asn
370 375 380
Pro Trp Gln Leu Ala Thr Ala Tyr Ala Gly Gln Thr Phe Tyr Thr Leu
385 390 395 400
Ala Tyr Asn Ser Leu Lys Asn Lys Lys Asn Leu Val Ile Glu Lys Leu
405 410 415
Asn Tyr Asp Leu Tyr Asn Ser Phe Ile Ala Asp Leu Ser Lys Ile Asp
420 425 430
Ser Ser Tyr Ala Ser Lys Asp Ser Leu Thr Leu Thr Tyr Gly Ser Asp
435 440 445
Asn Tyr Lys Asn Val Ile Lys Ser Leu Leu Gln Phe Gly Asp Ser Phe
450 455 460
Leu Lys Val Leu Leu Asp His Ile Asp Asp Asn Gly Gln Leu Thr Glu
465 470 475 480
Glu Ile Asn Arg Tyr Thr Gly Phe Gln Ala Gly Ala Val Ser Leu Thr
485 490 495
Trp Ser Ser Gly Ser Leu Leu Ser Ala Asn Arg Ala Arg Asn Lys Leu
500 505 510
Ile Glu Leu Leu
515
<210> 49
<211> 523
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 49
Met Leu Gly Lys Asn Asp Pro Met Cys Leu Val Leu Val Leu Leu Gly
1 5 10 15
Leu Thr Ala Leu Leu Gly Ile Cys Gln Gly Val Pro Val Glu Leu Asp
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Lys Arg Asn Thr Gly His Phe Gln Ala Tyr Ser Gly Tyr Thr Val Ala
35 40 45
Arg Ser Asn Phe Thr Gln Trp Ile His Glu Gln Pro Ala Val Ser Trp
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Tyr Tyr Leu Leu Gln Asn Ile Asp Tyr Pro Glu Gly Gln Phe Lys Ser
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Ala Lys Pro Gly Val Val Val Ala Ser Pro Ser Thr Ser Glu Pro Asp
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Tyr Phe Tyr Gln Trp Thr Arg Asp Thr Ala Ile Thr Phe Leu Ser Leu
100 105 110
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130 135 140
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Pro Lys Phe Asn Val Asp Asp Thr Ala Tyr Thr Ala Ser Trp Gly Arg
165 170 175
Pro Gln Asn Asp Gly Pro Ala Leu Arg Ala Tyr Ala Ile Ser Arg Tyr
180 185 190
Leu Asn Ala Val Ala Lys His Asn Asn Gly Lys Leu Leu Leu Ala Gly
195 200 205
Gln Asn Gly Ile Pro Tyr Ser Ser Ala Ser Asp Ile Tyr Trp Lys Ile
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Ile Lys Pro Asp Leu Gln His Val Ser Thr His Trp Ser Thr Ser Gly
225 230 235 240
Phe Asp Leu Trp Glu Glu Asn Gln Gly Thr His Phe Phe Thr Ala Leu
245 250 255
Val Gln Leu Lys Ala Leu Ser Tyr Gly Ile Pro Leu Ser Lys Thr Tyr
260 265 270
Asn Asp Pro Gly Phe Thr Ser Trp Leu Glu Lys Gln Lys Asp Ala Leu
275 280 285
Asn Ser Tyr Ile Asn Ser Ser Gly Phe Val Asn Ser Gly Lys Lys His
290 295 300
Ile Val Glu Ser Pro Gln Leu Ser Ser Arg Gly Gly Leu Asp Ser Ala
305 310 315 320
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325 330 335
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340 345 350
Tyr Leu Leu Val Asp Asn Lys Asn Arg Tyr Lys Ile Asn Gly Asn Tyr
355 360 365
Lys Ala Gly Ala Ala Val Gly Arg Tyr Pro Glu Asp Val Tyr Asn Gly
370 375 380
Val Gly Thr Ser Glu Gly Asn Pro Trp Gln Leu Ala Thr Ala Tyr Ala
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Gly Gln Thr Phe Tyr Thr Leu Ala Tyr Asn Ser Leu Lys Asn Lys Lys
405 410 415
Asn Leu Val Ile Glu Lys Leu Asn Tyr Asp Leu Tyr Asn Ser Phe Ile
420 425 430
Ala Asp Leu Ser Lys Ile Asp Ser Ser Tyr Ala Ser Lys Asp Ser Leu
435 440 445
Thr Leu Thr Tyr Gly Ser Asp Asn Tyr Lys Asn Val Ile Lys Ser Leu
450 455 460
Leu Gln Phe Gly Asp Ser Phe Leu Lys Val Leu Leu Asp His Ile Asp
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<211> 515
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 50
Met Lys Trp Val Thr Phe Ile Ser Leu Leu Phe Leu Phe Ser Ser Ala
1 5 10 15
Tyr Ser Val Pro Val Glu Leu Asp Lys Arg Asn Thr Gly His Phe Gln
20 25 30
Ala Tyr Ser Gly Tyr Thr Val Ala Arg Ser Asn Phe Thr Gln Trp Ile
35 40 45
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50 55 60
Tyr Pro Glu Gly Gln Phe Lys Ser Ala Lys Pro Gly Val Val Val Ala
65 70 75 80
Ser Pro Ser Thr Ser Glu Pro Asp Tyr Phe Tyr Gln Trp Thr Arg Asp
85 90 95
Thr Ala Ile Thr Phe Leu Ser Leu Ile Ala Glu Val Glu Asp His Ser
100 105 110
Phe Ser Asn Thr Thr Leu Ala Lys Val Val Glu Tyr Tyr Ile Ser Asn
115 120 125
Thr Tyr Thr Leu Gln Arg Val Ser Asn Pro Ser Gly Asn Phe Asp Ser
130 135 140
Pro Asn His Asp Gly Leu Gly Glu Pro Lys Phe Asn Val Asp Asp Thr
145 150 155 160
Ala Tyr Thr Ala Ser Trp Gly Arg Pro Gln Asn Asp Gly Pro Ala Leu
165 170 175
Arg Ala Tyr Ala Ile Ser Arg Tyr Leu Asn Ala Val Ala Lys His Asn
180 185 190
Asn Gly Lys Leu Leu Leu Ala Gly Gln Asn Gly Ile Pro Tyr Ser Ser
195 200 205
Ala Ser Asp Ile Tyr Trp Lys Ile Ile Lys Pro Asp Leu Gln His Val
210 215 220
Ser Thr His Trp Ser Thr Ser Gly Phe Asp Leu Trp Glu Glu Asn Gln
225 230 235 240
Gly Thr His Phe Phe Thr Ala Leu Val Gln Leu Lys Ala Leu Ser Tyr
245 250 255
Gly Ile Pro Leu Ser Lys Thr Tyr Asn Asp Pro Gly Phe Thr Ser Trp
260 265 270
Leu Glu Lys Gln Lys Asp Ala Leu Asn Ser Tyr Ile Asn Ser Ser Gly
275 280 285
Phe Val Asn Ser Gly Lys Lys His Ile Val Glu Ser Pro Gln Leu Ser
290 295 300
Ser Arg Gly Gly Leu Asp Ser Ala Thr Tyr Ile Ala Ala Leu Ile Thr
305 310 315 320
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325 330 335
Ser Tyr Val Leu Asn Ser Leu Tyr Tyr Leu Leu Val Asp Asn Lys Asn
340 345 350
Arg Tyr Lys Ile Asn Gly Asn Tyr Lys Ala Gly Ala Ala Val Gly Arg
355 360 365
Tyr Pro Glu Asp Val Tyr Asn Gly Val Gly Thr Ser Glu Gly Asn Pro
370 375 380
Trp Gln Leu Ala Thr Ala Tyr Ala Gly Gln Thr Phe Tyr Thr Leu Ala
385 390 395 400
Tyr Asn Ser Leu Lys Asn Lys Lys Asn Leu Val Ile Glu Lys Leu Asn
405 410 415
Tyr Asp Leu Tyr Asn Ser Phe Ile Ala Asp Leu Ser Lys Ile Asp Ser
420 425 430
Ser Tyr Ala Ser Lys Asp Ser Leu Thr Leu Thr Tyr Gly Ser Asp Asn
435 440 445
Tyr Lys Asn Val Ile Lys Ser Leu Leu Gln Phe Gly Asp Ser Phe Leu
450 455 460
Lys Val Leu Leu Asp His Ile Asp Asp Asn Gly Gln Leu Thr Glu Glu
465 470 475 480
Ile Asn Arg Tyr Thr Gly Phe Gln Ala Gly Ala Val Ser Leu Thr Trp
485 490 495
Ser Ser Gly Ser Leu Leu Ser Ala Asn Arg Ala Arg Asn Lys Leu Ile
500 505 510
Glu Leu Leu
515
<210> 51
<211> 516
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 51
Met Arg Phe Pro Ser Ile Phe Thr Ala Val Leu Phe Ala Ala Ser Ser
1 5 10 15
Ala Leu Ala Val Pro Val Glu Leu Asp Lys Arg Asn Thr Gly His Phe
20 25 30
Gln Ala Tyr Ser Gly Tyr Thr Val Ala Arg Ser Asn Phe Thr Gln Trp
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Ile His Glu Gln Pro Ala Val Ser Trp Tyr Tyr Leu Leu Gln Asn Ile
50 55 60
Asp Tyr Pro Glu Gly Gln Phe Lys Ser Ala Lys Pro Gly Val Val Val
65 70 75 80
Ala Ser Pro Ser Thr Ser Glu Pro Asp Tyr Phe Tyr Gln Trp Thr Arg
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Asp Thr Ala Ile Thr Phe Leu Ser Leu Ile Ala Glu Val Glu Asp His
100 105 110
Ser Phe Ser Asn Thr Thr Leu Ala Lys Val Val Glu Tyr Tyr Ile Ser
115 120 125
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130 135 140
Ser Pro Asn His Asp Gly Leu Gly Glu Pro Lys Phe Asn Val Asp Asp
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Thr Ala Tyr Thr Ala Ser Trp Gly Arg Pro Gln Asn Asp Gly Pro Ala
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Asn Arg Tyr Lys Ile Asn Gly Asn Tyr Lys Ala Gly Ala Ala Val Gly
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Ser Ser Tyr Ala Ser Lys Asp Ser Leu Thr Leu Thr Tyr Gly Ser Asp
435 440 445
Asn Tyr Lys Asn Val Ile Lys Ser Leu Leu Gln Phe Gly Asp Ser Phe
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Leu Lys Val Leu Leu Asp His Ile Asp Asp Asn Gly Gln Leu Thr Glu
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485 490 495
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515
<210> 52
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<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 52
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100 105 110
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130 135 140
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245 250 255
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275 280 285
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305 310 315 320
Ser Thr Val Cys Asn Cys Leu Gly Glu Pro Lys Phe Asn Pro Asp Gly
325 330 335
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340 345 350
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435 440 445
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450 455 460
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Leu Leu Ala Ala Asn Leu Gly Ser Val Asp Asp Gly Phe Phe Thr Pro
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Gly Ser Glu Lys Ile Leu Ala Thr Ala Val Ala Val Glu Asp Ser Phe
500 505 510
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<220>
<223> *
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<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 54
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Ala Leu Ala Ala Ser Ile Pro Ser Ser Ala Ser Val Gln Leu Asp Ser
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Val Leu Phe Ala Asp Ser Tyr Leu Thr Gln Thr Lys Asp Ala Ser Tyr
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Val Thr Gly Thr Leu Lys Pro Ala Ile Phe Lys Asp Leu Asp Tyr Val
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435 440 445
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515 520 525
Gly Thr Ser Asp Phe Asn Asn Leu Ala Gln Asn Ile Ala Leu Ala Ala
530 535 540
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545 550 555 560
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565 570 575
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Ala Gly Ala Pro Ala Ala
595
<210> 55
<211> 598
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 55
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Ile Ser Ala Ala Ser Ile Pro Ser Ser Ala Ser Val Gln Leu Asp Ser
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Ile Ala Tyr Ser Lys Lys Val Thr Val Val Tyr Ala Asp Gly Ser Asp
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Thr Thr Thr Arg Pro Ser Ser Ser Glu Pro Ala Thr Phe Pro Thr Gly
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Val Leu Phe Ala Asp Ser Tyr Leu Thr Gln Thr Lys Asp Ala Ser Tyr
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Val Thr Gly Thr Leu Lys Pro Ala Ile Phe Lys Asp Leu Asp Tyr Val
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325 330 335
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595
<210> 56
<211> 605
<212> PRT
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<220>
<223> *
<400> 56
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<211> 597
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<220>
<223> *
<400> 57
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Arg Asp Ala Ala Leu Thr Ser Asn Val Ile Val Tyr Glu Tyr Asn Thr
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Thr Leu Ser Gly Asn Lys Thr Ile Leu Asn Val Leu Lys Asp Tyr Val
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Thr Phe Ser Val Lys Thr Gln Ser Thr Ser Thr Val Cys Asn Cys Leu
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Gly Glu Pro Lys Phe Asn Pro Asp Gly Ser Gly Tyr Thr Gly Ala Trp
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Gly Arg Pro Gln Asn Asp Gly Pro Ala Glu Arg Ala Thr Thr Phe Val
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Leu Phe Ala Asp Ser Tyr Leu Thr Gln Thr Lys Asp Ala Ser Tyr Val
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Asn Val Trp Ser Asn Gly Cys Phe Asp Leu Trp Glu Glu Val Asn Gly
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Ser Lys Lys Gly Leu Asp Val Ser Thr Leu Leu Ala Ala Asn Leu Gly
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Ser Val Asp Asp Gly Phe Phe Thr Pro Gly Ser Glu Lys Ile Leu Ala
420 425 430
Thr Ala Val Ala Val Glu Asp Ser Phe Ala Ser Leu Tyr Pro Ile Asn
435 440 445
Lys Asn Leu Pro Ser Tyr Leu Gly Asn Ala Ile Gly Arg Tyr Pro Glu
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Gly Ala Pro Ala Ala
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<220>
<223> *
<400> 58
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65 70 75 80
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<220>
<223> *
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<220>
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580 585 590
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<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 63
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Arg Ala Leu Val Glu Gly Ser Ala Phe Ala Thr Ala Val Gly Ser Ser
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Ile Ser Ala Ala Pro Gln Leu Ala Pro Arg Ala Thr Thr Ser Leu Asp
20 25 30
Ala Trp Leu Ala Ser Glu Thr Thr Val Ala Leu Asp Gly Ile Leu Asp
35 40 45
Asn Val Gly Ser Ser Gly Ala Tyr Ala Lys Ser Ala Lys Ser Gly Ile
50 55 60
Val Ile Ala Ser Pro Ser Thr Ser Asp Pro Asp Tyr Tyr Tyr Thr Trp
65 70 75 80
Thr Arg Asp Ala Ala Leu Thr Val Lys Ala Leu Ile Asp Leu Phe Arg
85 90 95
Asn Gly Glu Thr Ser Leu Gln Thr Val Ile Met Glu Tyr Ile Ser Ser
100 105 110
Gln Ala Tyr Leu Gln Thr Val Ser Asn Pro Ser Gly Ser Leu Ser Thr
115 120 125
Gly Gly Leu Ala Glu Pro Lys Tyr Tyr Val Asp Glu Thr Ala Tyr Thr
130 135 140
Gly Ser Trp Gly Arg Pro Gln Arg Asp Gly Pro Ala Leu Arg Ala Thr
145 150 155 160
Ala Met Ile Asp Phe Gly Asn Trp Leu Ile Asp Asn Gly Tyr Ser Thr
165 170 175
Tyr Ala Ser Ser Ile Val Trp Pro Ile Val Arg Asn Asp Leu Ser Tyr
180 185 190
Val Ala Gln Tyr Trp Asn Gln Thr Gly Tyr Asp Leu Trp Glu Glu Val
195 200 205
Asn Gly Ser Ser Phe Phe Thr Ile Ala Val Gln His Arg Ala Leu Val
210 215 220
Glu Gly Ser Thr Phe Ala Ser Lys Val Gly Ala Ser Cys Ser Trp Cys
225 230 235 240
Asp Ser Gln Ala Pro Gln Val Leu Cys Phe Leu Gln Arg Phe Trp Thr
245 250 255
Gly Ser Tyr Ile Met Ala Asn Phe Gly Gly Gly Arg Ser Gly Lys Asp
260 265 270
Ala Asn Thr Val Leu Gly Ser Ile His Thr Phe Asp Pro Asn Ala Gly
275 280 285
Cys Asp Asp Thr Thr Phe Gln Pro Cys Ser Pro Arg Ala Leu Ala Asn
290 295 300
His Lys Val Tyr Thr Asp Ser Phe Arg Ser Ile Tyr Ser Ile Asn Ser
305 310 315 320
Gly Ile Ser Ser Gly Lys Ala Val Ala Val Gly Arg Tyr Pro Glu Asp
325 330 335
Ser Tyr Tyr Asn Gly Asn Pro Trp Phe Leu Thr Thr Leu Ala Ala Ala
340 345 350
Glu Gln Leu Tyr Asp Ala Ile Tyr Gln Trp Gln Lys Ile Gly Ser Ile
355 360 365
Thr Ile Thr Asp Val Ser Leu Ala Phe Phe Lys Asp Leu Tyr Ser Ser
370 375 380
Ala Ala Val Gly Thr Tyr Ala Ser Ser Ser Ser Ala Phe Thr Ser Ile
385 390 395 400
Val Ser Ala Val Lys Thr Tyr Ala Asp Gly Tyr Met Ser Ile Val Gln
405 410 415
Thr His Ala Met Thr Asn Gly Ser Leu Ser Glu Gln Phe Gly Lys Ser
420 425 430
Asp Gly Phe Ser Leu Ser Ala Arg Asp Leu Thr Trp Ser Tyr Ala Ala
435 440 445
Leu Leu Thr Ala Asn Leu Arg Arg Asn Ser Val Val Pro Pro Ser Trp
450 455 460
Gly Glu Thr Thr Ala Thr Ser Val Pro Ser Val Cys Ser Ala Thr Ser
465 470 475 480
Ala Thr Gly Thr Tyr Ser Thr Ala Thr Asn Thr Ala Trp Pro Ser Thr
485 490 495
Leu Thr Ser Gly Thr Gly Ala Thr Thr Thr Thr Ser Lys Ala Thr Ser
500 505 510
Ser Ser Thr Thr Thr Thr Ser Ser Ala Ser Ser Thr Thr Val Glu Cys
515 520 525
Val Val Pro Thr Ala Val Ala Val Thr Phe Asp Glu Val Ala Thr Thr
530 535 540
Thr Tyr Gly Glu Asn Val Tyr Val Val Gly Ser Ile Ser Gln Leu Gly
545 550 555 560
Ser Trp Asp Thr Ser Lys Ala Val Ala Leu Ser Ala Ser Lys Tyr Thr
565 570 575
Ser Ser Asn Asn Leu Trp Tyr Val Thr Val Thr Leu Pro Ala Gly Thr
580 585 590
Thr Phe Gln Tyr Lys Phe Ile Arg Val Ser Ser Ser Gly Ser Val Thr
595 600 605
Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Ser Tyr Thr Val Pro Ser Ala Cys Gly
610 615 620
Thr Ser Thr Ala Val Val Asn Thr Thr Trp Arg
625 630 635
<210> 70
<211> 642
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 70
Met Leu Gly Lys Asn Asp Pro Met Cys Leu Val Leu Val Leu Leu Gly
1 5 10 15
Leu Thr Ala Leu Leu Gly Ile Cys Gln Gly Ala Pro Gln Leu Ala Pro
20 25 30
Arg Ala Thr Thr Ser Leu Asp Ala Trp Leu Ala Ser Glu Thr Thr Val
35 40 45
Ala Leu Asp Gly Ile Leu Asp Asn Val Gly Ser Ser Gly Ala Tyr Ala
50 55 60
Lys Ser Ala Lys Ser Gly Ile Val Ile Ala Ser Pro Ser Thr Ser Asp
65 70 75 80
Pro Asp Tyr Tyr Tyr Thr Trp Thr Arg Asp Ala Ala Leu Thr Val Lys
85 90 95
Ala Leu Ile Asp Leu Phe Arg Asn Gly Glu Thr Ser Leu Gln Thr Val
100 105 110
Ile Met Glu Tyr Ile Ser Ser Gln Ala Tyr Leu Gln Thr Val Ser Asn
115 120 125
Pro Ser Gly Ser Leu Ser Thr Gly Gly Leu Ala Glu Pro Lys Tyr Tyr
130 135 140
Val Asp Glu Thr Ala Tyr Thr Gly Ser Trp Gly Arg Pro Gln Arg Asp
145 150 155 160
Gly Pro Ala Leu Arg Ala Thr Ala Met Ile Asp Phe Gly Asn Trp Leu
165 170 175
Ile Asp Asn Gly Tyr Ser Thr Tyr Ala Ser Ser Ile Val Trp Pro Ile
180 185 190
Val Arg Asn Asp Leu Ser Tyr Val Ala Gln Tyr Trp Asn Gln Thr Gly
195 200 205
Tyr Asp Leu Trp Glu Glu Val Asn Gly Ser Ser Phe Phe Thr Ile Ala
210 215 220
Val Gln His Arg Ala Leu Val Glu Gly Ser Thr Phe Ala Ser Lys Val
225 230 235 240
Gly Ala Ser Cys Ser Trp Cys Asp Ser Gln Ala Pro Gln Val Leu Cys
245 250 255
Phe Leu Gln Arg Phe Trp Thr Gly Ser Tyr Ile Met Ala Asn Phe Gly
260 265 270
Gly Gly Arg Ser Gly Lys Asp Ala Asn Thr Val Leu Gly Ser Ile His
275 280 285
Thr Phe Asp Pro Asn Ala Gly Cys Asp Asp Thr Thr Phe Gln Pro Cys
290 295 300
Ser Pro Arg Ala Leu Ala Asn His Lys Val Tyr Thr Asp Ser Phe Arg
305 310 315 320
Ser Ile Tyr Ser Ile Asn Ser Gly Ile Ser Ser Gly Lys Ala Val Ala
325 330 335
Val Gly Arg Tyr Pro Glu Asp Ser Tyr Tyr Asn Gly Asn Pro Trp Phe
340 345 350
Leu Thr Thr Leu Ala Ala Ala Glu Gln Leu Tyr Asp Ala Ile Tyr Gln
355 360 365
Trp Gln Lys Ile Gly Ser Ile Thr Ile Thr Asp Val Ser Leu Ala Phe
370 375 380
Phe Lys Asp Leu Tyr Ser Ser Ala Ala Val Gly Thr Tyr Ala Ser Ser
385 390 395 400
Ser Ser Ala Phe Thr Ser Ile Val Ser Ala Val Lys Thr Tyr Ala Asp
405 410 415
Gly Tyr Met Ser Ile Val Gln Thr His Ala Met Thr Asn Gly Ser Leu
420 425 430
Ser Glu Gln Phe Gly Lys Ser Asp Gly Phe Ser Leu Ser Ala Arg Asp
435 440 445
Leu Thr Trp Ser Tyr Ala Ala Leu Leu Thr Ala Asn Leu Arg Arg Asn
450 455 460
Ser Val Val Pro Pro Ser Trp Gly Glu Thr Thr Ala Thr Ser Val Pro
465 470 475 480
Ser Val Cys Ser Ala Thr Ser Ala Thr Gly Thr Tyr Ser Thr Ala Thr
485 490 495
Asn Thr Ala Trp Pro Ser Thr Leu Thr Ser Gly Thr Gly Ala Thr Thr
500 505 510
Thr Thr Ser Lys Ala Thr Ser Ser Ser Thr Thr Thr Thr Ser Ser Ala
515 520 525
Ser Ser Thr Thr Val Glu Cys Val Val Pro Thr Ala Val Ala Val Thr
530 535 540
Phe Asp Glu Val Ala Thr Thr Thr Tyr Gly Glu Asn Val Tyr Val Val
545 550 555 560
Gly Ser Ile Ser Gln Leu Gly Ser Trp Asp Thr Ser Lys Ala Val Ala
565 570 575
Leu Ser Ala Ser Lys Tyr Thr Ser Ser Asn Asn Leu Trp Tyr Val Thr
580 585 590
Val Thr Leu Pro Ala Gly Thr Thr Phe Gln Tyr Lys Phe Ile Arg Val
595 600 605
Ser Ser Ser Gly Ser Val Thr Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Ser Tyr
610 615 620
Thr Val Pro Ser Ala Cys Gly Thr Ser Thr Ala Val Val Asn Thr Thr
625 630 635 640
Trp Arg
<210> 71
<211> 634
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 71
Met Lys Trp Val Thr Phe Ile Ser Leu Leu Phe Leu Phe Ser Ser Ala
1 5 10 15
Tyr Ser Ala Pro Gln Leu Ala Pro Arg Ala Thr Thr Ser Leu Asp Ala
20 25 30
Trp Leu Ala Ser Glu Thr Thr Val Ala Leu Asp Gly Ile Leu Asp Asn
35 40 45
Val Gly Ser Ser Gly Ala Tyr Ala Lys Ser Ala Lys Ser Gly Ile Val
50 55 60
Ile Ala Ser Pro Ser Thr Ser Asp Pro Asp Tyr Tyr Tyr Thr Trp Thr
65 70 75 80
Arg Asp Ala Ala Leu Thr Val Lys Ala Leu Ile Asp Leu Phe Arg Asn
85 90 95
Gly Glu Thr Ser Leu Gln Thr Val Ile Met Glu Tyr Ile Ser Ser Gln
100 105 110
Ala Tyr Leu Gln Thr Val Ser Asn Pro Ser Gly Ser Leu Ser Thr Gly
115 120 125
Gly Leu Ala Glu Pro Lys Tyr Tyr Val Asp Glu Thr Ala Tyr Thr Gly
130 135 140
Ser Trp Gly Arg Pro Gln Arg Asp Gly Pro Ala Leu Arg Ala Thr Ala
145 150 155 160
Met Ile Asp Phe Gly Asn Trp Leu Ile Asp Asn Gly Tyr Ser Thr Tyr
165 170 175
Ala Ser Ser Ile Val Trp Pro Ile Val Arg Asn Asp Leu Ser Tyr Val
180 185 190
Ala Gln Tyr Trp Asn Gln Thr Gly Tyr Asp Leu Trp Glu Glu Val Asn
195 200 205
Gly Ser Ser Phe Phe Thr Ile Ala Val Gln His Arg Ala Leu Val Glu
210 215 220
Gly Ser Thr Phe Ala Ser Lys Val Gly Ala Ser Cys Ser Trp Cys Asp
225 230 235 240
Ser Gln Ala Pro Gln Val Leu Cys Phe Leu Gln Arg Phe Trp Thr Gly
245 250 255
Ser Tyr Ile Met Ala Asn Phe Gly Gly Gly Arg Ser Gly Lys Asp Ala
260 265 270
Asn Thr Val Leu Gly Ser Ile His Thr Phe Asp Pro Asn Ala Gly Cys
275 280 285
Asp Asp Thr Thr Phe Gln Pro Cys Ser Pro Arg Ala Leu Ala Asn His
290 295 300
Lys Val Tyr Thr Asp Ser Phe Arg Ser Ile Tyr Ser Ile Asn Ser Gly
305 310 315 320
Ile Ser Ser Gly Lys Ala Val Ala Val Gly Arg Tyr Pro Glu Asp Ser
325 330 335
Tyr Tyr Asn Gly Asn Pro Trp Phe Leu Thr Thr Leu Ala Ala Ala Glu
340 345 350
Gln Leu Tyr Asp Ala Ile Tyr Gln Trp Gln Lys Ile Gly Ser Ile Thr
355 360 365
Ile Thr Asp Val Ser Leu Ala Phe Phe Lys Asp Leu Tyr Ser Ser Ala
370 375 380
Ala Val Gly Thr Tyr Ala Ser Ser Ser Ser Ala Phe Thr Ser Ile Val
385 390 395 400
Ser Ala Val Lys Thr Tyr Ala Asp Gly Tyr Met Ser Ile Val Gln Thr
405 410 415
His Ala Met Thr Asn Gly Ser Leu Ser Glu Gln Phe Gly Lys Ser Asp
420 425 430
Gly Phe Ser Leu Ser Ala Arg Asp Leu Thr Trp Ser Tyr Ala Ala Leu
435 440 445
Leu Thr Ala Asn Leu Arg Arg Asn Ser Val Val Pro Pro Ser Trp Gly
450 455 460
Glu Thr Thr Ala Thr Ser Val Pro Ser Val Cys Ser Ala Thr Ser Ala
465 470 475 480
Thr Gly Thr Tyr Ser Thr Ala Thr Asn Thr Ala Trp Pro Ser Thr Leu
485 490 495
Thr Ser Gly Thr Gly Ala Thr Thr Thr Thr Ser Lys Ala Thr Ser Ser
500 505 510
Ser Thr Thr Thr Thr Ser Ser Ala Ser Ser Thr Thr Val Glu Cys Val
515 520 525
Val Pro Thr Ala Val Ala Val Thr Phe Asp Glu Val Ala Thr Thr Thr
530 535 540
Tyr Gly Glu Asn Val Tyr Val Val Gly Ser Ile Ser Gln Leu Gly Ser
545 550 555 560
Trp Asp Thr Ser Lys Ala Val Ala Leu Ser Ala Ser Lys Tyr Thr Ser
565 570 575
Ser Asn Asn Leu Trp Tyr Val Thr Val Thr Leu Pro Ala Gly Thr Thr
580 585 590
Phe Gln Tyr Lys Phe Ile Arg Val Ser Ser Ser Gly Ser Val Thr Trp
595 600 605
Glu Ser Asp Pro Asn Arg Ser Tyr Thr Val Pro Ser Ala Cys Gly Thr
610 615 620
Ser Thr Ala Val Val Asn Thr Thr Trp Arg
625 630
<210> 72
<211> 635
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 72
Met Arg Phe Pro Ser Ile Phe Thr Ala Val Leu Phe Ala Ala Ser Ser
1 5 10 15
Ala Leu Ala Ala Pro Gln Leu Ala Pro Arg Ala Thr Thr Ser Leu Asp
20 25 30
Ala Trp Leu Ala Ser Glu Thr Thr Val Ala Leu Asp Gly Ile Leu Asp
35 40 45
Asn Val Gly Ser Ser Gly Ala Tyr Ala Lys Ser Ala Lys Ser Gly Ile
50 55 60
Val Ile Ala Ser Pro Ser Thr Ser Asp Pro Asp Tyr Tyr Tyr Thr Trp
65 70 75 80
Thr Arg Asp Ala Ala Leu Thr Val Lys Ala Leu Ile Asp Leu Phe Arg
85 90 95
Asn Gly Glu Thr Ser Leu Gln Thr Val Ile Met Glu Tyr Ile Ser Ser
100 105 110
Gln Ala Tyr Leu Gln Thr Val Ser Asn Pro Ser Gly Ser Leu Ser Thr
115 120 125
Gly Gly Leu Ala Glu Pro Lys Tyr Tyr Val Asp Glu Thr Ala Tyr Thr
130 135 140
Gly Ser Trp Gly Arg Pro Gln Arg Asp Gly Pro Ala Leu Arg Ala Thr
145 150 155 160
Ala Met Ile Asp Phe Gly Asn Trp Leu Ile Asp Asn Gly Tyr Ser Thr
165 170 175
Tyr Ala Ser Ser Ile Val Trp Pro Ile Val Arg Asn Asp Leu Ser Tyr
180 185 190
Val Ala Gln Tyr Trp Asn Gln Thr Gly Tyr Asp Leu Trp Glu Glu Val
195 200 205
Asn Gly Ser Ser Phe Phe Thr Ile Ala Val Gln His Arg Ala Leu Val
210 215 220
Glu Gly Ser Thr Phe Ala Ser Lys Val Gly Ala Ser Cys Ser Trp Cys
225 230 235 240
Asp Ser Gln Ala Pro Gln Val Leu Cys Phe Leu Gln Arg Phe Trp Thr
245 250 255
Gly Ser Tyr Ile Met Ala Asn Phe Gly Gly Gly Arg Ser Gly Lys Asp
260 265 270
Ala Asn Thr Val Leu Gly Ser Ile His Thr Phe Asp Pro Asn Ala Gly
275 280 285
Cys Asp Asp Thr Thr Phe Gln Pro Cys Ser Pro Arg Ala Leu Ala Asn
290 295 300
His Lys Val Tyr Thr Asp Ser Phe Arg Ser Ile Tyr Ser Ile Asn Ser
305 310 315 320
Gly Ile Ser Ser Gly Lys Ala Val Ala Val Gly Arg Tyr Pro Glu Asp
325 330 335
Ser Tyr Tyr Asn Gly Asn Pro Trp Phe Leu Thr Thr Leu Ala Ala Ala
340 345 350
Glu Gln Leu Tyr Asp Ala Ile Tyr Gln Trp Gln Lys Ile Gly Ser Ile
355 360 365
Thr Ile Thr Asp Val Ser Leu Ala Phe Phe Lys Asp Leu Tyr Ser Ser
370 375 380
Ala Ala Val Gly Thr Tyr Ala Ser Ser Ser Ser Ala Phe Thr Ser Ile
385 390 395 400
Val Ser Ala Val Lys Thr Tyr Ala Asp Gly Tyr Met Ser Ile Val Gln
405 410 415
Thr His Ala Met Thr Asn Gly Ser Leu Ser Glu Gln Phe Gly Lys Ser
420 425 430
Asp Gly Phe Ser Leu Ser Ala Arg Asp Leu Thr Trp Ser Tyr Ala Ala
435 440 445
Leu Leu Thr Ala Asn Leu Arg Arg Asn Ser Val Val Pro Pro Ser Trp
450 455 460
Gly Glu Thr Thr Ala Thr Ser Val Pro Ser Val Cys Ser Ala Thr Ser
465 470 475 480
Ala Thr Gly Thr Tyr Ser Thr Ala Thr Asn Thr Ala Trp Pro Ser Thr
485 490 495
Leu Thr Ser Gly Thr Gly Ala Thr Thr Thr Thr Ser Lys Ala Thr Ser
500 505 510
Ser Ser Thr Thr Thr Thr Ser Ser Ala Ser Ser Thr Thr Val Glu Cys
515 520 525
Val Val Pro Thr Ala Val Ala Val Thr Phe Asp Glu Val Ala Thr Thr
530 535 540
Thr Tyr Gly Glu Asn Val Tyr Val Val Gly Ser Ile Ser Gln Leu Gly
545 550 555 560
Ser Trp Asp Thr Ser Lys Ala Val Ala Leu Ser Ala Ser Lys Tyr Thr
565 570 575
Ser Ser Asn Asn Leu Trp Tyr Val Thr Val Thr Leu Pro Ala Gly Thr
580 585 590
Thr Phe Gln Tyr Lys Phe Ile Arg Val Ser Ser Ser Gly Ser Val Thr
595 600 605
Trp Glu Ser Asp Pro Asn Arg Ser Tyr Thr Val Pro Ser Ala Cys Gly
610 615 620
Thr Ser Thr Ala Val Val Asn Thr Thr Trp Arg
625 630 635
<210> 73
<211> 90
<212> PRT
<213> 酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)
<400> 73
Met Arg Phe Pro Ser Ile Phe Thr Ala Val Leu Phe Ala Ala Ser Ser
1 5 10 15
Ala Leu Ala Ala Pro Val Asn Thr Thr Thr Glu Asp Glu Thr Ala Gln
20 25 30
Ile Pro Ala Glu Ala Val Ile Gly Tyr Ser Asp Leu Glu Gly Asp Phe
35 40 45
Asp Val Ala Val Leu Pro Phe Ser Asn Ser Thr Asn Asn Gly Leu Leu
50 55 60
Phe Ile Asn Thr Thr Ile Ala Ser Ile Ala Ala Lys Glu Glu Gly Val
65 70 75 80
Ser Leu Glu Lys Arg Glu Ala Glu Ala Ser
85 90
<210> 74
<211> 61
<212> PRT
<213> 酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)
<400> 74
Met Arg Phe Pro Ser Ile Phe Thr Ala Val Leu Phe Ala Ala Ser Ser
1 5 10 15
Ala Leu Ala Ala Pro Val Asn Thr Thr Thr Glu Asp Glu Leu Glu Gly
20 25 30
Asp Phe Asp Val Ala Val Leu Pro Phe Ser Ala Ser Ile Ala Ala Lys
35 40 45
Glu Glu Gly Val Ser Leu Glu Lys Arg Glu Ala Glu Ala
50 55 60
<210> 75
<211> 19
<212> PRT
<213> 酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)
<400> 75
Met Leu Leu Gln Ala Phe Leu Phe Leu Leu Ala Gly Phe Ala Ala Lys
1 5 10 15
Ile Ser Ala
<210> 76
<211> 26
<212> PRT
<213> 原鸡(Gallus gallus)
<400> 76
Met Leu Gly Lys Asn Asp Pro Met Cys Leu Val Leu Val Leu Leu Gly
1 5 10 15
Leu Thr Ala Leu Leu Gly Ile Cys Gln Gly
20 25
<210> 77
<211> 20
<212> PRT
<213> 酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)
<400> 77
Met Val Ala Trp Trp Ser Leu Phe Leu Tyr Gly Leu Gln Val Ala Ala
1 5 10 15
Pro Ala Leu Ala
20
<210> 78
<211> 18
<212> PRT
<213> 智人(Homo sapiens)
<400> 78
Met Lys Trp Val Thr Phe Ile Ser Leu Leu Phe Leu Phe Ser Ser Ala
1 5 10 15
Tyr Ser
<210> 79
<211> 617
<212> PRT
<213> 米氏酵母(Saccharomyces mikatae)
<400> 79
Met Lys Asn Phe Ile Ser Leu Val Asn Lys Lys Lys Gly Thr Leu Asp
1 5 10 15
Asp Arg Asn Ser Ser Val Pro Glu Ser Ser Ser Gly Ile Ile His Gln
20 25 30
Arg Gly Ala Leu Asn Thr Glu Asp Phe Glu Glu Gly Lys Lys Asp Gly
35 40 45
Ala Phe Glu Leu Gly His Leu Glu Phe Thr Thr Asn Ser Ala Gln Leu
50 55 60
Gly Asp Ser Asp Asp Asp Asn Asp Asn Ala Ile Lys Ile Ala Asn Ala
65 70 75 80
Ala Thr Asp Glu Ala Asn Glu Ala Asn Ser Glu Glu Lys Ser Met Thr
85 90 95
Leu Arg Gln Ala Leu Arg Lys Tyr Pro Lys Ala Ala Leu Trp Ser Ile
100 105 110
Leu Val Ser Thr Thr Leu Val Met Glu Gly Tyr Asp Thr Ala Leu Leu
115 120 125
Ser Ala Leu Tyr Ala Leu Pro Val Phe Gln Arg Lys Phe Gly Thr Met
130 135 140
Asn Ala Glu Gly Ser Tyr Glu Ile Thr Ser Gln Trp Gln Ile Gly Leu
145 150 155 160
Asn Met Cys Val Leu Cys Gly Glu Met Ile Gly Leu Gln Met Thr Thr
165 170 175
Tyr Met Val Glu Phe Met Gly Asn Arg Tyr Thr Met Ile Thr Ala Leu
180 185 190
Gly Leu Leu Thr Ala Tyr Ile Phe Ile Leu Tyr Tyr Cys Lys Ser Leu
195 200 205
Ala Met Ile Ala Val Gly Gln Ile Leu Ser Ala Met Pro Trp Gly Cys
210 215 220
Phe Gln Ser Leu Ala Val Thr Tyr Ala Ser Glu Val Cys Pro Leu Ala
225 230 235 240
Leu Arg Tyr Tyr Met Thr Ser Tyr Ser Asn Ile Cys Trp Leu Phe Gly
245 250 255
Gln Ile Phe Ala Ser Gly Ile Met Lys Asn Ser Gln Glu Asn Leu Gly
260 265 270
Asp Ser Asp Leu Gly Tyr Lys Leu Pro Phe Ala Leu Gln Trp Ile Trp
275 280 285
Pro Ala Pro Leu Ile Ile Gly Ile Phe Phe Ala Pro Glu Ser Pro Trp
290 295 300
Trp Leu Val Arg Lys Asn Lys Ile Ala Glu Ala Lys Lys Ser Leu Asn
305 310 315 320
Arg Ile Leu Ser Gly Thr Ala Ala Glu Arg Glu Ile Gln Val Asp Ile
325 330 335
Thr Leu Lys Gln Ile Glu Met Thr Ile Glu Lys Glu Arg Leu Leu Ala
340 345 350
Ser Lys Ser Gly Ser Phe Phe Asn Cys Phe Lys Gly Val Asp Gly Arg
355 360 365
Arg Thr Arg Leu Ala Cys Leu Thr Trp Val Ala Gln Asn Ser Ser Gly
370 375 380
Ala Val Leu Leu Gly Tyr Ser Thr Tyr Phe Phe Glu Arg Ala Gly Met
385 390 395 400
Ala Thr Asp Lys Ala Phe Thr Phe Ser Leu Ile Gln Tyr Cys Leu Gly
405 410 415
Leu Ala Gly Thr Leu Cys Ser Trp Val Ile Ser Gly Arg Val Gly Arg
420 425 430
Trp Ser Ile Leu Ala Tyr Gly Leu Ala Phe Gln Met Val Cys Leu Phe
435 440 445
Ile Ile Gly Gly Met Gly Phe Ala Ser Gly Ser Asn Ala Ser Asn Gly
450 455 460
Ala Gly Gly Leu Leu Leu Ala Leu Ser Phe Phe Tyr Asn Ala Gly Ile
465 470 475 480
Gly Ala Val Val Tyr Cys Ile Val Ala Glu Ile Pro Ser Ala Glu Leu
485 490 495
Arg Thr Lys Thr Ile Val Met Ala Arg Ile Cys Tyr Asn Leu Met Ala
500 505 510
Val Ile Asn Ala Ile Leu Thr Pro Tyr Met Leu Asn Val Ser Asp Trp
515 520 525
Asn Trp Gly Ala Lys Thr Gly Leu Tyr Trp Gly Gly Phe Thr Ala Val
530 535 540
Thr Leu Ala Trp Val Ile Ile Asp Leu Pro Glu Thr Thr Gly Arg Thr
545 550 555 560
Phe Ser Glu Ile Asn Glu Leu Phe Asn Gln Gly Val Pro Ala Arg Lys
565 570 575
Phe Ala Ser Thr Val Val Asp Pro Phe Gly Lys Gly Gln Arg Gln Asn
580 585 590
Asp Ser Gln Val Asp Asn Val Ile Asp Gln Ser Ser Ser Ala Met Gln
595 600 605
Gln Glu Leu Asn Glu Ala Asn Glu Phe
610 615
<210> 80
<211> 19
<212> PRT
<213> 酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)
<400> 80
Met Lys Phe Ile Ser Thr Phe Leu Thr Phe Ile Leu Ala Ala Val Ser
1 5 10 15
Val Thr Ala
<210> 81
<211> 17
<212> PRT
<213> 酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)
<400> 81
Met Phe Lys Ser Val Val Tyr Ser Ile Leu Ala Ala Ser Leu Ala Asn
1 5 10 15
Ala
<210> 82
<211> 6
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 82
Ala Val Leu Phe Ala Ala
1 5
<210> 83
<211> 6
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 83
Ala Phe Leu Phe Leu Leu
1 5
<210> 84
<211> 6
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 84
Leu Val Leu Val Leu Leu
1 5
<210> 85
<211> 5
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 85
Leu Leu Phe Leu Phe
1 5
<210> 86
<211> 6
<212> PRT
<213> 人工序列(Artificial Sequence)
<220>
<223> *
<400> 86
Phe Ile Leu Ala Ala Val
1 5

Claims (15)

1.一种工程化的多肽，所述工程化的多肽包含：
(a)包含5-8个连续疏水性氨基酸残基的分泌信号氨基酸序列；以及
(b)来自酵母、真菌或细菌葡糖淀粉酶多肽的葡糖淀粉酶氨基酸序列，其中所述分泌信号氨基酸序列与所述葡糖淀粉酶氨基酸序列是异源的，并且
其中所述工程化的多肽具有葡糖淀粉酶活性。
2.根据权利要求1所述的工程化的多肽，其中所述5-8个连续疏水性氨基酸残基的氨基酸选自丙氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸和/或缬氨酸。
3.根据权利要求1所述的工程化的多肽，其中所述5-8个连续疏水性氨基酸残基包含选自以下的序列：AVLFAA、AFLFLL、LVLVLL、LLFLF或FILAAV。
4.根据权利要求1-3中任一项所述的工程化的多肽，所述工程化的多肽包含：
(a)分泌信号氨基酸序列，所述分泌信号氨基酸序列与以下各项具有80％或更大的序列同一性：(i)SEQ ID NO:73的至少AA 1-19的氨基酸序列；(ii)SEQ ID NO:74的至少AA 1-19的氨基酸序列；(iii)SEQ ID NO:77；(iv)SEQ ID NO:75；(v)SEQ ID NO:76；或(vi)SEQID NO:78；以及
(b)来自酵母、真菌或细菌葡糖淀粉酶多肽的葡糖淀粉酶氨基酸序列，其中所述多肽具有葡糖淀粉酶活性。
5.根据权利要求1所述的工程化的多肽，其中所述(a)分泌信号氨基酸序列与以下各项具有90％或更大的序列同一性：
(i)SEQ ID NO:73的至少AA1-19的氨基酸序列；(ii)SEQ ID NO:74的至少AA1-19的氨基酸序列；(iii)SEQ ID NO:77；(iv)SEQ ID NO:75；(v)SEQ ID NO:76；或(vi)SEQ ID NO:78。
6.根据前述权利要求中任一项所述的工程化的多肽，其中所述葡糖淀粉酶氨基酸序列来自选自由以下组成的组的酵母或真菌生物体：树脂枝孢霉菌、黑曲霉、泡盛曲霉、米曲霉、川地曲霉、白宇佐美曲霉、土曲霉、出芽短梗霉、食腺嘌呤芽生葡萄孢酵母、布鲁塞尔酒香酵母、白色念珠菌、产朊假丝酵母、草酸青霉、米根霉、粟酒裂殖酵母、酿酒酵母、扣囊复膜孢酵母、埃默森踝节菌、瓣环栓菌以及里氏木霉。
7.根据权利要求6所述的工程化的多肽，其中所述葡糖淀粉酶氨基酸序列与SEQ IDNO:42具有95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大或99％或更大的序列同一性。
8.根据权利要求6所述的工程化的多肽，其中所述葡糖淀粉酶氨基酸序列与SEQ IDNO:43具有95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大或99％或更大的序列同一性。
9.根据权利要求6所述的工程化的多肽，其中所述葡糖淀粉酶氨基酸序列与SEQ IDNO:44具有95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大或99％或更大的序列同一性。
10.根据权利要求1所述的工程化的多肽，其中所述葡糖淀粉酶氨基酸序列与来自选自以下的多肽的氨基酸具有95％或更大、96％或更大、97％或更大、98％或更大、或99％或更大的序列同一性：
(i)SEQ ID NO:45；(ii)SEQ ID NO:46；(iii)SEQ ID NO:47；(iv)SEQ ID NO:48；(v)SEQ ID NO:49；(vi)SEQ ID NO:50；或(vii)SEQ ID NO:51。
11.一种工程化的细胞，所述工程化的细胞表达根据权利要求1-10中任一项所述的工程化的多肽。
12.根据权利要求11所述的工程化的细胞，其中所述工程化的细胞是从菌种酿酒酵母的宿主细胞工程化的。
13.根据权利要求11-12中任一项所述的工程化的细胞，所述工程化的细胞(a)能够以大于90g/L、100g/L、110g/L、120g/L、130g/L或140g/L的滴度产生乙醇；(b)在33℃至40℃、33℃至39℃、33℃至38℃、33℃至37℃、34℃至37℃、35℃至37℃或36℃至38℃范围内的温度下具有耐热性；或(a)和(b)这两者。
14.一种用于产生发酵产物的发酵方法，所述发酵方法包括以下步骤：
将包含淀粉材料和根据权利要求11-13中任一项所述的工程化的细胞的液体培养基发酵以提供发酵产物。
15.根据权利要求14所述的发酵方法，其中所述发酵提供90g/L至170g/L范围内的滴度的乙醇。
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