CN109320588B - 一种刺参来源的ace抑制活性肽 - Google Patents
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Abstract
本发明属于海洋生物小分子活性肽领域，具体涉及刺参酶解来源的ACE抑制活性肽，其氨基酸序列为Gly‑Pro‑Ala‑Gly‑Pro‑Thr‑Gly‑Pro‑Thr。本发明将刺参匀浆后通过复合蛋白酶进行酶解，酶解产物经超滤膜进行分离，再通过Sephadex LH‑20柱层析、高效液相色谱分离纯化得到该小分子活性肽。本发明的活性肽具有较好的ACE抑制活性，分子量小，分离纯化步骤简单，易于制备，纯度高，属于食源性降压肽，通过长期食用达到预防、控制、缓解和辅助治疗高血压的目的，用于高血压等相关疾病的治疗和保健，在食品、保健品及医药领域等有广阔的应用前景。
Description
技术领域
本发明属于海洋生物小分子活性肽领域，具体涉及刺参酶解来源的ACE抑制活性肽。
背景技术
ACE抑制肽是一类具有显著降低血压功效的肽，通常为小分子肽，它通过抑制ACE活性而起到降低血压的作用，同化学合成的ACE抑制剂相比，因其毒副作用小而成为研究的热点，并展现了广阔的开发前景，目前已有众多利用动植物资源生产降压肽的报道，如大豆蛋白、乳清蛋白、玉米蛋白等，但大多集中在陆地蛋白资源，我国海域资源丰富，拥有众多优质的蛋白质资源，海洋蛋白来源的多肽是开发研究海洋多肽药物与功能性保健食品的原料宝库，目前已有从不同海洋来源的蛋白生产ACE抑制肽的报道，如虾、牡蛎、海蜇、鳕鱼、海马等。专利CN 102517364 A报道了一种利用海参制备ACE 抑制肽的方法，但是未有海参来源的ACE抑制活性肽分离纯化的报道。
发明内容
本发明针对上述存在问题、现状及发展前景，从刺参低聚肽中分离纯化获得一种刺参来源的ACE抑制活性肽，该抗ACE抑制肽分子量小，易于分离纯化，制备工艺简单，纯度高，活性好，在食品、保健品及医药生物领域有广阔的应用前景。
本发明为实现上述目的所采取的技术方案为：一种刺参来源的ACE抑制活性肽，其特征在于，所述活性肽其氨基酸序列为Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Thr-Gly-Pro-Thr。
以所述活性肽序列为核心，任何对其进行的相应的调整或修饰。
所述活性肽具有ACE抑制活性，可应用于制备具有调节血压作用的保健食品和药物。
所述活性肽的分离纯化方法，包括以下步骤：
S1、刺参酶解产物的制备
新鲜刺参体壁加入2～3 倍质量体积的水制成匀浆液置于酶解罐中，然后加入刺参质量的2～5‰的复合蛋白酶，在40～50℃下酶解4小时，酶反应pH 值控制在8.0～9.0，酶解结束后升温至90℃灭酶10分钟，得到刺参蛋白酶解液；
S2、刺参蛋白酶解液的超滤膜分离
上述获得的刺参蛋白酶解液在8000转/分钟离心10分钟，除去颗粒状物质，然后采用截留分子量为3000 Da的超滤膜进行分子量分离，获得膜分离样品，该样品在60℃温度下真空减压浓缩至一定体积，冷冻干燥得小分子活性肽产品；
S3、小分子活性肽的分离纯化
将S2中的小分子活性肽粗品加水溶解，配制成浓度为100 mg/mL的溶液，采用葡聚糖凝胶Sephadex LH-20柱色谱分进行分离纯化，流动相为30%甲醇，流速为0.3 ～0.5 mL/min，洗脱液280 nm测定吸光度，根据吸光度值收集所需各峰，冷冻干燥得到小分子活性肽粗品；
S4、小分子活性肽的高效液相色谱纯化及氨基酸序列测定
将步骤S3中的小分子活性肽粗品采用高效液相色谱进一步纯化，色谱条件如下：C18色谱柱，流动相A为含体积百分数0.05%～0.1%三氟乙酸水，流动相B为乙腈，梯度洗脱条件为：0～15min，3%B，15～20min，3%～10%B，20～30min，10%B～20%B，30～40min，20%B～35%B，流速为1.0 mL/min，检测波长为220或280 nm，收集保留时间为12-14分钟的色谱峰，浓缩后冷冻干燥得小分子活性肽；
采用液相色谱-质谱测定氨基酸序列，确定其氨基酸序列为：Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Thr-Gly-Pro-Thr。
所述步骤S1中的复合蛋白酶的质量配比为：中性蛋白酶:木瓜蛋白酶:风味蛋白酶=（2~4）:（3~5）:（3~5）。
所述步骤S3中的葡聚糖凝胶Sephadex LH-20柱内径为3.0 cm，柱长100 cm。
所述C18色谱柱内径为4.6 mm，柱长250 mm，粒度5µm。
本发明的有益效果：
（1）选用高营养价值的辽刺参，采用多次筛选获得的特异性复合蛋白酶制剂进行酶解，经过进一步超滤膜分离后，获得高ACE抑制活性的海参低聚肽，该产品相对分子量小于1000Da的蛋白水解物所占比例大于95%，ACE抑制活性强。
（2）利用凝胶柱色谱Sephadex LH-20和高效液相色谱进行分离纯化，最终获得一个高纯度的ACE抑制活性肽，经质谱鉴定氨基酸序列为：Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Thr-Gly-Pro-Thr，经在线数据库BIOPEP及EROP-Moscow检索，所述序列为新的小分子活性肽，该ACE抑制肽的分子量小，分离纯化步骤简单，易于获得，属于食源性的ACE抑制肽，长期食用达到预防、控制、缓解和辅助治疗高血压的目的，可用于开发治疗高血压的相关保健品或者药物，在食品、保健品及医药领域等有广阔的应用前景。
（3）本发明即改善了海参蛋白吸收利用效率较低的问题，也获得一个高活性的ACE抑制肽，为海参资源的进一步精深加工提供了可靠依据。
附图说明
图1为本发明ACE抑制活性肽分析纯化和分析鉴定流程图。
图2为凝胶柱色谱Sephadex LH-20 分离曲线图。
图3 为本发明ACE抑制活性肽的高效液相色谱图。
图4 为ACE抑制活性肽及其分离组分的ACE抑制活性图。
具体实施方式
下面结合附图与实施例对本发明进一步说明，但本发明不局限于具体实施例。
实施例1
一种刺参来源的ACE抑制活性肽，所述活性肽其氨基酸序列为Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Thr-Gly-Pro-Thr。
以所述活性肽序列为核心，任何对其进行的相应的调整或修饰。
所述活性肽具有ACE抑制活性，可应用于制备具有调节血压作用的保健食品和药物。
实施例2
如图1所示，实施例1中所述一种刺参来源的ACE抑制活性肽的分离纯化方法，包括以下步骤：S1、刺参酶解产物的制备
新鲜刺参体壁4 kg共加入 8 L水匀浆后置于酶解罐中，然后加入12.5g的复合蛋白酶制剂，该蛋白酶配比为：中性蛋白酶：木瓜蛋白酶：风味蛋白酶=2:3:3，在50℃下酶解4小时，酶反应pH 值控制在8.5，酶解结束后升温至90℃灭酶10分钟，得到刺参蛋白酶解液。
S2、刺参蛋白酶解液的超滤膜分离
上述获得的刺参蛋白酶解液在8000转/分钟离心10分钟，除去颗粒状物质，然后采用截留分子量为3000 Da的超滤膜进行分子量分离，获得膜分离样品，该样品在60℃温度下真空减压浓缩至一定体积，冷冻干燥得小分子活性肽粗品。
S3、小分子活性肽的分离纯化
将S2中的小分子活性肽粗品0.35g加水溶解，配制成浓度为100 mg/mL的溶液，采用葡聚糖凝胶Sephadex LH-20柱（3.0×100cm）进行分离纯化，流动相为30%甲醇，流速为0.3mL/min，每10分钟收集一试管，洗脱液280 nm测定吸光度，根据吸光度值收集所需分离峰，经葡聚糖凝胶Sephadex LH-20柱色谱分离洗脱后的曲线见图2，共3个峰，其中峰2为目标峰，冷冻干燥得到小分子活性肽。
S4、小分子活性肽的高效液相色谱纯化及氨基酸序列测定
将S3中的小分子活性肽粗品采用高效液相色谱进一步纯化，色谱条件如下：依利特C18色谱柱（4.6 mm× 250 mm，5µm），流动相A为0.05%三氟乙酸水(V/V)，流动相B为乙腈，梯度洗脱条件为：0～15 min，3%B，15～20 min，3%～10%B，20～30 min，10%B～20%B，30～40min，20%B～35%B，流速为1.0 mL/min，检测波长为280 nm，收集保留时间在13分钟的色谱峰，其色谱图见图3，浓缩后冷冻干燥的小分子活性肽纯品。
采用质谱测定氨基酸序列，分析条件如下：
Waters NanoACQUITY高效液相色谱仪，C18色谱柱（3µm, 100Å ,75µm x 15 cm），流动相A为0.1%甲酸水（v/v），流动相B为含0.1%甲酸的乙腈（v/v），梯度洗脱条件为：0～15min，5%B～10%B，15～90min，10%B～30%B，90～103min，30%B～45%B，流速为600 nL/min。上样量：2 ug。
Thermo Scientific Q Exactive质谱仪，喷雾电压：2.0 kV，毛细管温度：320℃，S-lens RF Level: 55，分辨率设置：一级70,000@m/z 200，二级17,500@m/z 20，母离子扫描范围：m/z 300～1500，MS1 AGC: 3e6，离子注入时间：60ms，MS2 AGC: 5e4，离子注入时间：50ms，离子筛选窗口：2.2 m/z，碎裂模式：HCD，Data-dependent MS/MS：Top 20，动态排除时间：30 s
经过分析鉴定，确定其氨基酸序列为：Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Thr-Gly-Pro-Thr。
小分子活性肽的ACE抑制活性测定：
预先把冷冻干燥后的小分子活性肽用蒸馏水配制成浓度为3 mg/mL的溶液，水浴锅温度调至37 ℃，在0.5 mL EP管中加入5 μL小分子活性肽溶液和15 μL ACE（60 mU/mL），同时用超纯水做空白，保温5 min后，加入25 μL HHL（7.6 mmol/L），反应25 min，最后加10μL 10%三氟乙酸水溶液（v/v）用来终止反应，反应液用高效液相色谱进行检测，
色谱检测条件如下：
色谱柱：大连依利特Hypersil BDS C18色谱柱，检测波长为228 nm，进样量30 μL，流速1 mL /min；流动相为30 %甲醇(含 0.1%三氟乙酸TFA 和0.05%冰醋酸，pH为 3-3.3) ，柱温：25 ℃。
ACE活性的抑制率计算公式是：
ACE抑制率/% =（空白峰面积－样品峰面积）/空白峰面积×100
检测结果如图4所示，显示此时ACE抑制率为72.8%，具有较强的ACE抑制活性。
实施例3
本实施例中所述的一种刺参来源的ACE抑制活性肽的分离纯化方法的各步骤均与实施例2中相同，不同点为:
（1）步骤S1中新鲜刺参体壁加入2.5倍质量体积的水制成匀浆液置于酶解罐中，然后加入刺参质量的2‰的复合蛋白酶，复合蛋白酶的质量配比为：中性蛋白酶:木瓜蛋白酶:风味蛋白酶=3:4:4，在45℃下酶解4小时，酶反应pH 值控制在8.0；
（2）步骤S3中流动相为30%甲醇，流速为0.4 mL/min；
（3）步骤S4中流动相A为0.75%三氟乙酸水(V/V)；
（4）步骤S4中检测波长为220nm。
实施例4
本实施例中所述的一种刺参来源的ACE抑制活性肽的分离纯化方法的各步骤均与实施例2中相同，不同点为:
（1）步骤S1中新鲜刺参体壁加入3 倍质量体积的水制成匀浆液置于酶解罐中，然后加入刺参质量的5‰的复合蛋白酶，复合蛋白酶的质量配比为：中性蛋白酶:木瓜蛋白酶:风味蛋白酶=4:5:5，在40℃下酶解4小时，酶反应pH 值控制在9.0；
（2）步骤S3中流动相为30%甲醇，流速为0.5 mL/min；
（3）步骤S4中流动相A为0.1%三氟乙酸水(V/V)。
以上所述，仅为本发明较佳的具体实施方式，但本发明的保护范围并不局限于此，任何熟悉本技术领域的技术人员在本发明披露的技术范围内，根据本发明的技术方案及其发明构思加以等同替换或改变，都应涵盖在本发明的保护范围之内。
序列表
SEQUENCE LISTING
<110>大连深蓝肽科技研发有限公司
<120>一种刺参来源的ACE抑制活性肽
<130>0003S
<160>1
<170>PatentIn version 3.5
<210>1
<211>9
<212>PRT
<213>Apostichopus japonicus
<400>1
Gly Pro Ala Gly Pro Thr Gly Pro Thr
1 5
SEQUENCE LISTING
<110> 大连深蓝肽科技研发有限公司
<120> 一种刺参来源的ACE抑制活性肽
<130> 0003S
<160> 1
<170> PatentIn version 3.5
<210> 1
<211> 9
<212> PRT
<213> Apostichopus japonicus
<400> 1
Gly Pro Ala Gly Pro Thr Gly Pro Thr
1 5
Claims (5)
1.一种刺参来源的ACE抑制活性肽，其特征在于，所述活性肽其氨基酸序列为Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Thr-Gly-Pro-Thr。
2.根据权利要求1所述的刺参来源的ACE抑制活性肽在制备具有调节血压作用药物的应用。
3.根据权利要求1所述的一种刺参来源的ACE抑制活性肽，其特征在于，所述活性肽的分离纯化方法，包括以下步骤：
S1、刺参酶解产物的制备
新鲜刺参体壁加入2～3 倍质量体积的水制成匀浆液置于酶解罐中，然后加入刺参质量的2～5‰的复合蛋白酶，在40～50℃下酶解4小时，酶反应pH 值控制在8.0～9.0，酶解结束后升温至90℃灭酶10分钟，得到刺参蛋白酶解液；所述复合蛋白酶的质量配比为：中性蛋白酶:木瓜蛋白酶:风味蛋白酶=（2~4）:（3~5）:（3~5）；
S2、刺参蛋白酶解液的超滤膜分离
上述获得的刺参蛋白酶解液在8000转/分钟离心10分钟，除去颗粒状物质，然后采用截留分子量为3000 Da的超滤膜进行分子量分离，获得膜分离样品，该样品在60℃温度下真空减压浓缩至一定体积，冷冻干燥得小分子活性肽产品；
S3、小分子活性肽的分离纯化
将S2中的小分子活性肽粗品加水溶解，配制成浓度为100 mg/mL的溶液，采用葡聚糖凝胶Sephadex LH-20柱色谱分进行分离纯化，流动相为30%甲醇，流速为0.3 ～0.5 mL/min，洗脱液280 nm测定吸光度，根据吸光度值收集所需各峰，冷冻干燥得到小分子活性肽粗品；
S4、小分子活性肽的高效液相色谱纯化及氨基酸序列测定
将步骤S3中的小分子活性肽粗品采用高效液相色谱进一步纯化，色谱条件如下：C18色谱柱，流动相A为含体积百分数0.05%～0.1%三氟乙酸水，流动相B为乙腈，梯度洗脱条件为：0～15min，3%B，15～20min，3%～10%B，20～30min，10%B～20%B，30～40min，20%B～35%B，流速为1.0 mL/min，检测波长为220或280 nm，收集保留时间为12-14分钟的色谱峰，浓缩后冷冻干燥得小分子活性肽；
采用液相色谱-质谱测定氨基酸序列，确定其氨基酸序列为：Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Thr-Gly-Pro-Thr。
4.根据权利要求3所述的一种刺参来源的ACE抑制活性肽，其特征在于，所述步骤S3中的葡聚糖凝胶Sephadex LH-20柱内径为3.0 cm，柱长100 cm。
5.根据权利要求3所述的一种刺参来源的ACE抑制活性肽，其特征在于，所述C18色谱柱内径为4.6 mm，柱长250 mm，粒度5µm。
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| PB01 | Publication | ||
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| GR01 | Patent grant | ||
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