CN108440662A - 一种丝胶的制作工艺及其应用 - Google Patents
一种丝胶的制作工艺及其应用 Download PDFInfo
- Publication number
- CN108440662A CN108440662A CN201810363088.1A CN201810363088A CN108440662A CN 108440662 A CN108440662 A CN 108440662A CN 201810363088 A CN201810363088 A CN 201810363088A CN 108440662 A CN108440662 A CN 108440662A
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- silk gum
- liquid
- silk
- manufacture craft
- sericin
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 108010013296 Sericins Proteins 0.000 title claims abstract description 36
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title abstract description 4
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims abstract description 76
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims abstract description 33
- 238000003756 stirring Methods 0.000 claims abstract description 29
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 12
- 239000003337 fertilizer Substances 0.000 claims abstract description 7
- 235000012055 fruits and vegetables Nutrition 0.000 claims abstract description 7
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 claims abstract description 6
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 claims description 29
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 26
- 238000004064 recycling Methods 0.000 claims description 20
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 18
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 claims description 16
- 238000000605 extraction Methods 0.000 claims description 16
- 238000010612 desalination reaction Methods 0.000 claims description 14
- 239000012263 liquid product Substances 0.000 claims description 14
- 239000012528 membrane Substances 0.000 claims description 13
- 108010022355 Fibroins Proteins 0.000 claims description 12
- 239000000843 powder Substances 0.000 claims description 11
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 11
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 11
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims description 10
- 239000000284 extract Substances 0.000 claims description 9
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 8
- 238000010790 dilution Methods 0.000 claims description 8
- 239000012895 dilution Substances 0.000 claims description 8
- 238000001962 electrophoresis Methods 0.000 claims description 7
- 238000001816 cooling Methods 0.000 claims description 6
- 238000001223 reverse osmosis Methods 0.000 claims description 4
- 239000000654 additive Substances 0.000 claims description 2
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 claims description 2
- 239000003513 alkali Substances 0.000 claims description 2
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 claims description 2
- 238000007710 freezing Methods 0.000 claims description 2
- 230000008014 freezing Effects 0.000 claims description 2
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 claims 1
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 claims 1
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 claims 1
- 125000004435 hydrogen atom Chemical class [H]* 0.000 claims 1
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 claims 1
- 239000011734 sodium Substances 0.000 claims 1
- 238000000034 method Methods 0.000 abstract description 15
- 230000008569 process Effects 0.000 abstract description 7
- 230000008901 benefit Effects 0.000 abstract description 3
- 238000011084 recovery Methods 0.000 abstract description 3
- 238000000746 purification Methods 0.000 abstract description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 13
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 10
- 239000000047 product Substances 0.000 description 8
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 description 6
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 6
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 5
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 5
- 239000003292 glue Substances 0.000 description 5
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 4
- 239000008367 deionised water Substances 0.000 description 4
- 229910021641 deionized water Inorganic materials 0.000 description 4
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 4
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 4
- 239000002351 wastewater Substances 0.000 description 4
- TUSDEZXZIZRFGC-UHFFFAOYSA-N 1-O-galloyl-3,6-(R)-HHDP-beta-D-glucose Natural products OC1C(O2)COC(=O)C3=CC(O)=C(O)C(O)=C3C3=C(O)C(O)=C(O)C=C3C(=O)OC1C(O)C2OC(=O)C1=CC(O)=C(O)C(O)=C1 TUSDEZXZIZRFGC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000001263 FEMA 3042 Substances 0.000 description 3
- LRBQNJMCXXYXIU-PPKXGCFTSA-N Penta-digallate-beta-D-glucose Natural products OC1=C(O)C(O)=CC(C(=O)OC=2C(=C(O)C=C(C=2)C(=O)OC[C@@H]2[C@H]([C@H](OC(=O)C=3C=C(OC(=O)C=4C=C(O)C(O)=C(O)C=4)C(O)=C(O)C=3)[C@@H](OC(=O)C=3C=C(OC(=O)C=4C=C(O)C(O)=C(O)C=4)C(O)=C(O)C=3)[C@H](OC(=O)C=3C=C(OC(=O)C=4C=C(O)C(O)=C(O)C=4)C(O)=C(O)C=3)O2)OC(=O)C=2C=C(OC(=O)C=3C=C(O)C(O)=C(O)C=3)C(O)=C(O)C=2)O)=C1 LRBQNJMCXXYXIU-PPKXGCFTSA-N 0.000 description 3
- 206010052428 Wound Diseases 0.000 description 3
- 208000027418 Wounds and injury Diseases 0.000 description 3
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 3
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 3
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 3
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 3
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 3
- 230000036541 health Effects 0.000 description 3
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 3
- 238000002329 infrared spectrum Methods 0.000 description 3
- LRBQNJMCXXYXIU-NRMVVENXSA-N tannic acid Chemical compound OC1=C(O)C(O)=CC(C(=O)OC=2C(=C(O)C=C(C=2)C(=O)OC[C@@H]2[C@H]([C@H](OC(=O)C=3C=C(OC(=O)C=4C=C(O)C(O)=C(O)C=4)C(O)=C(O)C=3)[C@@H](OC(=O)C=3C=C(OC(=O)C=4C=C(O)C(O)=C(O)C=4)C(O)=C(O)C=3)[C@@H](OC(=O)C=3C=C(OC(=O)C=4C=C(O)C(O)=C(O)C=4)C(O)=C(O)C=3)O2)OC(=O)C=2C=C(OC(=O)C=3C=C(O)C(O)=C(O)C=3)C(O)=C(O)C=2)O)=C1 LRBQNJMCXXYXIU-NRMVVENXSA-N 0.000 description 3
- 229940033123 tannic acid Drugs 0.000 description 3
- 235000015523 tannic acid Nutrition 0.000 description 3
- 229920002258 tannic acid Polymers 0.000 description 3
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N Ammonia Chemical compound N QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000255789 Bombyx mori Species 0.000 description 2
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 description 2
- LEVWYRKDKASIDU-IMJSIDKUSA-N L-cystine Chemical compound [O-]C(=O)[C@@H]([NH3+])CSSC[C@H]([NH3+])C([O-])=O LEVWYRKDKASIDU-IMJSIDKUSA-N 0.000 description 2
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 2
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 2
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 2
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 2
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M Sodium bicarbonate Chemical compound [Na+].OC([O-])=O UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 2
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 2
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 description 2
- 239000002585 base Substances 0.000 description 2
- 229960003067 cystine Drugs 0.000 description 2
- 235000013402 health food Nutrition 0.000 description 2
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 2
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 2
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 2
- 230000001681 protective effect Effects 0.000 description 2
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 2
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 2
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 2
- KUNFMZSTKSLIEY-GRHHLOCNSA-N (2s)-2-azanyl-3-phenyl-propanoic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1.OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 KUNFMZSTKSLIEY-GRHHLOCNSA-N 0.000 description 1
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 description 1
- 101100048435 Caenorhabditis elegans unc-18 gene Proteins 0.000 description 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 238000001157 Fourier transform infrared spectrum Methods 0.000 description 1
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 240000000249 Morus alba Species 0.000 description 1
- 235000008708 Morus alba Nutrition 0.000 description 1
- FEWJPZIEWOKRBE-UHFFFAOYSA-N Tartaric acid Natural products [H+].[H+].[O-]C(=O)C(O)C(O)C([O-])=O FEWJPZIEWOKRBE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000003425 Tyrosinase Human genes 0.000 description 1
- 108060008724 Tyrosinase Proteins 0.000 description 1
- 238000003916 acid precipitation Methods 0.000 description 1
- 229910021529 ammonia Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000001450 anions Chemical class 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000003796 beauty Effects 0.000 description 1
- 239000012620 biological material Substances 0.000 description 1
- 230000036772 blood pressure Effects 0.000 description 1
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 description 1
- 238000005345 coagulation Methods 0.000 description 1
- 230000015271 coagulation Effects 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- 230000007797 corrosion Effects 0.000 description 1
- 238000005260 corrosion Methods 0.000 description 1
- GICLSALZHXCILJ-UHFFFAOYSA-N ctk5a5089 Chemical compound NCC(O)=O.NCC(O)=O GICLSALZHXCILJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 1
- 230000007812 deficiency Effects 0.000 description 1
- 238000011033 desalting Methods 0.000 description 1
- 238000010494 dissociation reaction Methods 0.000 description 1
- 230000005593 dissociations Effects 0.000 description 1
- 238000004821 distillation Methods 0.000 description 1
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 1
- 210000001339 epidermal cell Anatomy 0.000 description 1
- 238000009313 farming Methods 0.000 description 1
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 235000011389 fruit/vegetable juice Nutrition 0.000 description 1
- 239000007789 gas Substances 0.000 description 1
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 1
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 description 1
- 229940094952 green tea extract Drugs 0.000 description 1
- 235000020688 green tea extract Nutrition 0.000 description 1
- 230000035876 healing Effects 0.000 description 1
- 206010020718 hyperplasia Diseases 0.000 description 1
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 description 1
- 235000015110 jellies Nutrition 0.000 description 1
- 239000008274 jelly Substances 0.000 description 1
- 210000004962 mammalian cell Anatomy 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 230000003020 moisturizing effect Effects 0.000 description 1
- 238000013365 molecular weight analysis method Methods 0.000 description 1
- LPUQAYUQRXPFSQ-DFWYDOINSA-M monosodium L-glutamate Chemical compound [Na+].[O-]C(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O LPUQAYUQRXPFSQ-DFWYDOINSA-M 0.000 description 1
- 239000012452 mother liquor Substances 0.000 description 1
- 239000010705 motor oil Substances 0.000 description 1
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 1
- 150000004965 peroxy acids Chemical class 0.000 description 1
- 238000003672 processing method Methods 0.000 description 1
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 150000003384 small molecules Chemical class 0.000 description 1
- 235000017557 sodium bicarbonate Nutrition 0.000 description 1
- 229910000030 sodium bicarbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002689 soil Substances 0.000 description 1
- 229910001220 stainless steel Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010935 stainless steel Substances 0.000 description 1
- 239000011975 tartaric acid Substances 0.000 description 1
- 235000002906 tartaric acid Nutrition 0.000 description 1
- 230000007704 transition Effects 0.000 description 1
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 1
- 230000029663 wound healing Effects 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/43504—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates
- C07K14/43563—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates from insects
- C07K14/43586—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates from insects from silkworms
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C05—FERTILISERS; MANUFACTURE THEREOF
- C05F—ORGANIC FERTILISERS NOT COVERED BY SUBCLASSES C05B, C05C, e.g. FERTILISERS FROM WASTE OR REFUSE
- C05F7/00—Fertilisers from waste water, sewage sludge, sea slime, ooze or similar masses
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02A—TECHNOLOGIES FOR ADAPTATION TO CLIMATE CHANGE
- Y02A40/00—Adaptation technologies in agriculture, forestry, livestock or agroalimentary production
- Y02A40/10—Adaptation technologies in agriculture, forestry, livestock or agroalimentary production in agriculture
- Y02A40/20—Fertilizers of biological origin, e.g. guano or fertilizers made from animal corpses
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Insects & Arthropods (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Environmental & Geological Engineering (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Separation Using Semi-Permeable Membranes (AREA)
- Cosmetics (AREA)
Abstract
一种丝胶的制作工艺及其应用，工艺为加热萃取‑初步过滤‑粗虑‑细虑‑搅拌、调节pH‑脱盐‑纯化；制作工艺的应用即工艺中分子量小于10K的回收液可作为果蔬的氮源液态肥料。本发明具有如下的优点：回收的丝胶纯度高，生产效率高，绿色环保，可工业化生产。
Description
技术领域
本发明涉及生物化学技术，具体涉及一种丝胶的制作工艺及其应用。
背景技术
蚕茧中的组成含有将近70％的丝素、25～28％的丝胶和少量蜡质，传统蚕茧抽丝都是将蚕茧至于碱液内加热脱胶，脱胶的液体即为丝胶，目前的做法大部是将废液直接排放，其高pH值与臭味会造成环境的污染，长发展会导致土壤pH值达10以上，不利于经济作物的耕作。
近年来丝胶的应用与价值大幅的提升，丝胶经由纯化后可以作为保健食品促进微量元素的吸收；在美容保养品方面的研究发现，丝胶还具有抗自由基、抑制酪氨酸酶(美白)、抑制弹力酶(肌肤弹性)、高度保湿等显著的特性；在生物材料丝胶蛋白能有效地促进伤口的愈合，也能促进哺乳动物细胞增生。因此，丝胶具有广泛的应用，具有很高的潜在经济价值。
现有的丝胶废液回收技术中，有化学混凝法、机溶剂沉淀法、过滤法和冻融法。在2016年《浙江农业学报》中第57页中有记载，名称为《缫丝废水中丝胶蛋白的回收工艺》，该工艺采用鞣酸有与机溶剂结合等电点沉淀法对缫丝废水进行处理，处理所用的药剂量少、操作简便，得到的蛋白质品质和纯度都有极大的改善，适于规模化的处理；专利号为CN201410839067.4的专利中是以酸析法初步的分离丝素与丝胶粗液，丝胶的粗液经由去离子水稀释后在上超过滤膜过滤回收丝胶溶液最后进行冷冻干燥成粉末，得到丝胶蛋白粉末。
然而，上述的处理方法存在如下问题:1、利用鞣酸与有机溶剂的回收废水中的丝胶，其有机溶剂仍需要更多的回收设备来回收有机溶剂，且鞣酸排放至环境中对环境都是危害，有机溶剂的使用对于操作人员也具有潜在的风险；2、利用柠檬酸进行酸析废水中的丝胶的方法中，整体处理时，丝胶的pH维持在3.8左右，过滤浓缩完的丝胶液冻干成粉末，其产生了两个严重的问题，a、丝胶有等电点问题，即在某一pH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH值称为该氨基酸或蛋白质的等电点；b、胶态-液态转换态问题，如果丝胶的pH值维持在3～4之间提取，丝胶液会逐渐变为凝胶或胶冻状态，无法进行实际的应用，又必须通过物理的特性，比如加热让它成为液体的状态，这个是非常有名的丝胶特性“溶液—凝胶”过渡状态；c、在pH值3.8浓缩后即进行冻干，因为酸气会侵蚀真空油槽，造成腐蚀，真空度下降等严重问题，对冻干机的真空马达具有相当大的危害；d、冻干的粉末pH值在4以下，因为肌肤的pH值约5.5左右，在肌肤上应用具有侵蚀性，因而应用在美容保养品是几乎不可能的；e、应用在食品，过酸也无法作为日常食用之产品；f、在回收过程中全程以去离子水作为稀释母液再进行浓缩，在习知的技术中了解，在工业界也仅在积体电路与应刷电路板需要高纯度的去离子水，而制造去离子水成本当高，因此上述的程序仅为实验室程序，无法实现工业化生产。
可见，现有丝胶的制作工艺仍因为其制备工艺上存在着危害环境、应用局限且不可工业化生产的不足。
发明内容
本发明的目的就是提供一种丝胶的制作工艺，其回收的丝胶纯度高，生产效率高，绿色环保。
本发明的另一目的是提供丝胶制作工艺的应用，为果蔬提供氮源液态肥料。
本发明的目的是通过这样的技术方案实现的，一种丝胶的制作工艺，包括以下步骤：
S1，加热萃取：将蚕丝或平面茧加入碱水中加热萃取；
S2，初步过滤：使用滤网对冷却后的萃取液进行过滤分离成丝素与丝胶液；
S3，粗虑：使用滤纸对丝胶液进行粗虑；
S4，细虑：丝胶液依次使用滤芯过滤器和超滤膜进行过滤；
S5，搅拌、调节pH：得到的回收的丝胶液均匀搅拌，加入盐酸调整pH值至7.0；
S6，脱盐：调整好pH的丝胶液加入丝胶液体积的1～2倍蒸馏水稀释后均匀搅拌，并以1K dalton的超滤膜过滤脱盐并回收大于1K dalton之丝胶蛋白，回收至原来体积；
S7，纯化：将上述丝胶液加入丝胶液体积的1～2倍蒸馏水稀释后均匀搅拌再以5～10K Dalton超滤膜过滤纯化回收5～200K dalton丝胶蛋白，回收至原来体积；经由蛋白质电泳分析可以得到7K、18K、25K、36K、50K等不同分子量的高纯度丝胶蛋白。
进一步地，将丝胶蛋白液贮存于-65℃～-95℃超低冷冻24～72小时后进行冻干成为白色粉末。
进一步地，S1中碱水是浓度为0.1～1％的碳酸氢钠或氢氧化钠，蚕丝或平面茧与碱水的添加量为每1g蚕丝或平面茧添加30～60ml碱水；加热萃取是在97～145℃恒温条件下进行10～60min后完成的。
进一步地，滤网规格为50～300筛目。
进一步地，S3中滤纸为直径80～185mm的工业化滤纸。
进一步地，S4中滤芯过滤器的孔径为1～5μm，超滤膜孔径为0.2～0.45μm。
进一步地，S5中盐酸的浓度为1N～6N。
进一步地，S6和S7中加蒸馏水稀释1～2倍。
进一步地，S7中分子量小于10Kdalton的回收液应用为果蔬的氮源液态肥料。
本发明的另一目的是这样实现的，丝胶制作工艺S7中分子量小于10K的回收液可作为果蔬的氮源液态肥料。
在本发明中，将蚕丝或平面茧放入碱水中进行加热萃取，进行初步的丝素和丝胶的萃取；使用滤网，一般为不锈钢滤网对冷却后的萃取液进行过滤，将丝素和丝胶进行完全分离；使用滤纸对丝胶液进行粗虑，一般使用工业滤纸，以除去可见的杂质，杂质主要来自进行平面织茧时家蚕吃的桑叶屑与家蚕所产生之大便，重复过滤两次至丝胶液颜色呈深黄色浑浊液体；之后，使用滤芯过滤器和超滤膜对丝胶液进行过滤，一般过滤两次，至丝胶液呈现黄色透明；缓慢的搅拌均匀并调节pH值调节至7.0；调整好pH的丝胶液加入丝胶液体积的1～2倍蒸馏水稀释后均匀搅拌，并以1K dalton的超滤膜过滤脱盐并回收大于1K dalton之丝胶蛋白，回收至原来体积，进行脱盐处理；将上述丝胶液加入丝胶液体积的1～2倍蒸馏水稀释后均匀搅拌再以5～10K Dalton超滤膜过滤纯化回收5～200K dalton丝胶蛋白，回收至原来体积，便进行了纯化。
三次过滤之丝胶液以超滤膜进行过滤，过滤完的丝胶液呈现黄色完全透明状液体，前三道的过滤是希望能将主要在生产丝胶液的杂质完全去除后再以超滤膜过滤，因为超滤膜效率高且昂贵，若造成阻塞，则降低了过滤效率与使用寿命；加入丝胶液体积的1～2倍蒸馏水稀释后均匀搅拌可提高过滤效率，过滤的目的主要是收到分子量10000以上的丝胶蛋白分子，此外以分子量10K dalton作为最后个过滤手段主要还能淡化丝胶液的颜色，最终为淡黄色液体的丝胶液；10K dalton以下的滤液还含有一定的胺基酸与小分子丝胶，可以做农蔬果汁液态肥料，整体纯化的程序在8小时完成，此发明程序是具有工业化量产与效率的绿色制程，在整体的制造过程未使用有机溶剂，而使用有机溶剂必须进行回收增加制造成本；此外，也没有使用特殊的化学药品，在整体制程中仅使用少量低浓度碱液进行脱胶与少量盐酸进行调整pH值，因此这种回收丝胶的工艺绿色环保。
由于采用了上述技术方案，本发明具有如下的优点：丝胶纯度高，生产效率高，绿色环保，可工业化生产。
附图说明
图1为本发明中生产丝胶进行电泳分子量分析图。
图2为本发明中生产丝胶蛋白粉末进行红外线光谱分析图。
具体实施方式
为使本发明的目的、技术方案和优点更加清楚，下面将结合具体实施方式作进一步地详细描述。
实施例1
一种丝胶的制作工艺，包括以下步骤：
S1，加热萃取：将蚕丝或平面茧加入浓度为0.1～1％的碱水在97～145℃恒温条件下加热萃取10～60min，蚕丝或平面茧与碱水的添加比例为1:(30～60)；
S2，初步过滤：使用规格为50～300筛目的滤网对冷却后的萃取液进行过滤分离成丝素与丝胶液；
S3，粗虑：使用直径80～185mm的滤纸对丝胶液进行粗虑；
S4，细虑：丝胶液依次使用孔径为1～5μm的滤芯过滤器和孔径为0.2～0.45μm的超滤膜进行过滤；
S5，搅拌、调节pH：得到的回收的丝胶液均匀搅拌，加入浓度为1N～6N的盐酸调整pH值至7.0；
S6，脱盐：调整好pH的丝胶液加入丝胶液体积的1～2倍蒸馏水后均匀搅拌，并以1Kdalton的超滤膜过滤脱盐并回收大于1K dalton之丝胶蛋白，回收至原来体积；
S7，纯化：将上述丝胶液加入丝胶液体积的1～2倍蒸馏水后均匀搅拌再以5～10KDalton超滤膜过滤纯化回收5～200K dalton丝胶蛋白，回收至原来体积；经由蛋白质电泳分析可以得到7K、18K、25K、36K、50K等不同分子量的高纯度丝胶蛋白。
实施例2
一种丝胶的制作工艺，包括以下步骤：
S1，加热萃取：将蚕丝或平面茧加入浓度为0.1％的碱水在97℃恒温条件下加热萃取10min，蚕丝或平面茧与碱水的添加比例为1:30；
S2，初步过滤：使用规格为50筛目的滤网对冷却后的萃取液进行过滤分离成丝素与丝胶液；
S3，粗虑：使用直径80mm的滤纸对丝胶液进行粗虑；
S4，细虑：丝胶液依次使用孔径为1μm的滤芯过滤器和孔径为0.2μm的超滤膜进行过滤；
S5，搅拌、调节pH：得到的回收的丝胶液均匀搅拌，加入浓度为1N的盐酸调整pH值至7.0；
S6，脱盐：调整好pH的丝胶液加入丝胶液体积的1倍蒸馏水后均匀搅拌，并以1Kdalton的超滤膜过滤脱盐并回收大于1K dalton之丝胶蛋白，回收至原来体积；
S7，纯化：将上述丝胶液加入丝胶液体积的1倍蒸馏水后均匀搅拌再以5K Dalton超滤膜过滤纯化回收5K dalton丝胶蛋白，回收至原来体积；经由蛋白质电泳分析可以得到7K、18K、25K、36K、50K等不同分子量的高纯度丝胶蛋白。
实施例3
一种丝胶的制作工艺，包括以下步骤：
S1，加热萃取：将蚕丝或平面茧加入浓度为1％的碱水在145℃恒温条件下加热萃取60min，蚕丝或平面茧与碱水的添加比例为1:60；
S2，初步过滤：使用规格为300筛目的滤网对冷却后的萃取液进行过滤分离成丝素与丝胶液；
S3，粗虑：使用直径185mm的滤纸对丝胶液进行粗虑；
S4，细虑：丝胶液依次使用孔径为5μm的滤芯过滤器和孔径为0.45μm的超滤膜进行过滤；
S5，搅拌、调节pH：得到的回收的丝胶液均匀搅拌，加入浓度为6N的盐酸调整pH值至7.0；
S6，脱盐：调整好pH的丝胶液加入丝胶液体积的2倍蒸馏水后均匀搅拌，并以1Kdalton的超滤膜过滤脱盐并回收大于1K dalton之丝胶蛋白，回收至原来体积；
S7，纯化：将上述丝胶液加入丝胶液体积的2倍蒸馏水后均匀搅拌再以5～10KDalton超滤膜过滤纯化回收200K dalton丝胶蛋白，回收至原来体积；经由蛋白质电泳分析可以得到7K、18K、25K、36K、50K等不同分子量的高纯度丝胶蛋白。
实施例4
一种丝胶的制作工艺，包括以下步骤：
S1，加热萃取：将600g平面茧加入浓度为0.5％的30L碱水在121℃恒温条件下加热萃取30min；
S2，初步过滤：使用规格为100筛目的滤网对冷却至40℃的萃取液进行过滤分离成丝素与丝胶液，测pH值为11.2；
S3，粗虑：使用ADVANTEC 5C直径185mm的滤纸对丝胶液进行粗虑，重复过滤两次；
S4，细虑：丝胶液依次使用孔径为5μm的滤芯过滤器和孔径为0.45μm的超滤膜进行过滤；
S5，搅拌、调节pH：得到的回收的丝胶液均匀搅拌，加入浓度为1N的盐酸调整pH值至7.0；
S6，脱盐：调整好pH的丝胶液加入丝胶液体积的1.5倍蒸馏水后均匀搅拌，并以1Kdalton的超滤膜过滤脱盐并回收大于1K dalton之丝胶蛋白，回收至原来体积，重复三次；
S7，纯化：将上述丝胶液加入丝胶液体积的1.5倍蒸馏水后均匀搅拌再以5Kdalton超滤膜过滤纯化回收5K dalton丝胶蛋白，回收至原来体积；经由蛋白质电泳分析可以得到7K、18K、25K、36K、50K等不同分子量的高纯度丝胶蛋白。
实施例5
在实施例1至4中，分子量小于10K dalton的回收液应用为果蔬的氮源液态肥料。
在整体工艺中，关键在于调整pH值至7.0与脱盐的两个过程，丝胶的制作的成品需要符合人体，以CN201410839067.4专利为对比，其丝胶的pH值低于4，就进行冻结干燥成粉末对工业化的设备来说是具有相当伤害性的，酸性的物质在冻干时除了对环境会造成腐蚀外，对于抽真空之真空马达具有相当危害，其会造成马达油槽腐蚀外也会降低真空度，延长冻结干燥的时间；另外pH3.8的丝胶应用在美容保养品是不可行的，pH3.8对人体肌肤来说算是强酸，不能常用，如同果酸换肤对于表皮细胞是具有一定程度伤害，在一些专利试着将回收的丝胶液pH值调整至7.0，但因为调整pH值会产生盐类，若未去除盐类，应用在美容保养品恐会有疑虑，因为如果有细微伤口的消费者使用到含有盐类之丝胶保养品可能会引起伤口的敏感性，也有可能延缓伤口愈合的现象发生，而应用在品或保健食品因为含有盐类可能会导致血压上升的现象发生，这也是本发明具有相当重要的两项重点。
同时，0.45μm与10K dalton超滤膜过滤的丝胶蛋白液30毫升至于80毫升玻璃样品瓶置于-80℃超低温冷冻柜48小时，再放入冻干机进行冻干，经由37小时后冻干成白色粉末；蒸馏水可以替换为反渗透水。
取冻干粉末200毫克加1毫升去离子水于1.5ml离心管，并加入电泳蛋白质染剂0.05毫升95℃加热10分钟，以1.0％SDS浓度的电泳胶进行电泳，结果如附图1，我们比较0.45μm与10K dalton超滤膜过滤的丝胶蛋白结果显示以分子量10K Dalton(lan2)超滤膜过滤回收的丝胶蛋白同时可以在SDS胶片上清晰地看见有分子量7K、18K、25K、36K、50K等五个分布之不同分子量之丝胶蛋白，而在lan1几乎看不到有显著的丝胶蛋白分子量band，以10K dalton进行回收丝胶蛋白能有效浓缩丝胶液，证明在量产的工业化程序是有效率可行的。
取以10Kdalton回收的丝胶液进行蛋白质水解胺基酸分析如下表，纯化之丝胶蛋白液其指标丝氨酸占总体重量达到23％以上，显然这种工业化回收程序能有效的回收丝胶，而丝胶中的丝氨酸占的比例与诸多文献上说明的比例是相符的。
| 天门冬氨酸(Aspargine) | 115.3mg/100g |
| 麸胺酸(Glutamic acid) | 41mg/100g |
| 丝氨酸(Serine) | 133.7mg/100g |
| 组氨酸(Histidine) | 8,9mg/100g |
| 甘氨酸(Glycine) | 75.4mg/100g |
| 苏氨酸(Threonine) | 20.6mg/100g |
| 精氨酸(Arginie) | 26.5mg/100g |
| 丙氨酸(Alanine) | 45.7mg/100g |
| 络氨酸(Tyrosine) | 19.6mg/100g |
| 胱氨酸(Cystine) | N.D(未检出) |
| 缬氨酸(Valine) | 18.5mg/100g |
| 甲硫氨酸(Methionine) | ND(未检出) |
| 苯丙氨酸(Phenylalanine) | 8.5mg/100g |
| 异亮氨酸(Isoleusine) | 6.6mg/100g |
| 亮氨酸(Leusine) | 10.7mg/100g |
| 赖氨酸(Lysine) | 11.1mg/100g |
| 脯氨酸(Proline) | 8.5mg/100g |
| 总和 | 567.7mg/100g |
取以10Kdalton回收的丝胶液冻干粉末进行红外线光谱(IR)分析，分析结果如图2所示，提取的丝胶蛋白以傅立叶转换红外线光谱分析其结构，在波长1637cm-1(C＝O)，1510厘米-1(NH)，1236厘米-1(CN)以及在3100～3200厘米-1(-OH)之间有强烈的吸收波，与文献的比较后确认萃取的物质为蚕丝蛋白结构，其中-OH基吸收波非常强烈也显示蚕丝蛋白的氨基酸结构多含有亲水基。
以上所述仅为本发明的较佳实施例，并不用以限制本发明，凡在本发明的精神和原则之内，所作的任何修改、等同替换、改进等，均应包含在本发明的保护范围之内。
Claims (9)
1.一种丝胶的制作工艺，其特征在于，包括以下步骤：
S1，加热萃取：将蚕丝或平面茧加入碱水中加热萃取；
S2，初步过滤：使用滤网对冷却后的萃取液进行过滤分离成丝素与丝胶液；
S3，粗虑：使用滤纸对丝胶液进行粗虑；
S4，细虑：经S3过滤后的丝胶液依次使用滤芯过滤器和超滤膜进行过滤；
S5，搅拌、调节pH：将S4中得到的丝胶液均匀搅拌，加入盐酸调整pH值至7.0；
S6，脱盐：向S5中得到的丝胶液中加入丝胶液体积的1~2倍蒸馏水稀释后均匀搅拌，并以1K dalton的超滤膜过滤脱盐并回收大于1K dalton的丝胶蛋白，浓缩至原来未加反渗透水时的体积；
S7，纯化：将S6中过滤后得到的丝胶液加入丝胶液体积的1~2倍蒸馏水稀释后均匀搅拌再以5~10K Dalton超滤膜过滤纯化回收5～200K dalton的丝胶蛋白，浓缩至原来未加反渗透水时的体积；经由蛋白质电泳分析可以得到7K、18K 、25K、36K、50K等不同分子量的高纯度丝胶蛋白。
2.根据权利要求1所述的丝胶的制作工艺，其特征在于，将丝胶蛋白液贮存于-65℃～-95℃超低冷冻24～72小时后进行冻干成为白色粉末。
3.根据权利要求1所述的丝胶的制作工艺，其特征在于，S1中碱水是浓度为0.1~1%的碳酸氢钠或氢氧化钠，蚕丝或平面茧与碱水的添加量为每1g蚕丝或平面茧添加30～60ml碱水；加热萃取是在97～145℃恒温条件下进行10~60min后完成的。
4.根据权利要求1所述的丝胶的制作工艺，其特征在于，滤网规格为50～300筛目。
5.根据权利要求1所述的丝胶的制作工艺，其特征在于，S3中滤纸为直径80～185mm的工业化滤纸。
6.根据权利要求1所述的丝胶的制作工艺，其特征在于，S4中滤芯过滤器的孔径为1～5μm，超滤膜孔径为0.2～0.45μm。
7.根据权利要求1所述的丝胶的制作工艺，其特征在于，S5中盐酸的浓度为1N～6N。
8.根据权利要求1所述的丝胶的制作工艺，其特征在于，S6和S7中加反渗透水稀释1～2倍。
9.根据权利要求1所述的丝胶制作工艺的应用，其特征在于，S7中分子量小于10Kdalton的回收液应用为果蔬的氮源液态肥料。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| TW106218789U TWM559329U (zh) | 2017-12-14 | 2017-12-14 | 平面繭回收絲膠之裝置 |
| TW106218789 | 2017-12-14 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CN108440662A true CN108440662A (zh) | 2018-08-24 |
Family
ID=62950834
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CN201810363088.1A Pending CN108440662A (zh) | 2017-12-14 | 2018-04-21 | 一种丝胶的制作工艺及其应用 |
Country Status (2)
| Country | Link |
|---|---|
| CN (1) | CN108440662A (zh) |
| TW (1) | TWM559329U (zh) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN110433103A (zh) * | 2019-09-09 | 2019-11-12 | 嘉兴学院 | 一种基于天然丝胶蛋白的身体乳及其制备方法 |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN110746018A (zh) * | 2019-09-17 | 2020-02-04 | 湛江半岛丝绸制品有限公司 | 一种缫丝废水的处理方法 |
Citations (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN101041486A (zh) * | 2007-04-24 | 2007-09-26 | 无锡迪威勒普科技有限公司 | 一种丝绸生产废水处理及综合利用方法 |
| CN101348821A (zh) * | 2008-08-29 | 2009-01-21 | 湖州南方生物科技有限公司 | 用蚕茧茧衣制备的高纯丝胶粉及其制造方法 |
| US20090176965A1 (en) * | 2008-01-04 | 2009-07-09 | Korean Atomic Energy Research Institute | Sericin Having Improved Antioxidant and Tyrosinase Inhibitive Abilities by Irradiation, and Methods of Making and Using the Same |
| CN102199650A (zh) * | 2008-10-15 | 2011-09-28 | 沈新琦 | 速溶性丝胶粉及其制造方法 |
| CN106480152A (zh) * | 2016-11-24 | 2017-03-08 | 江苏爱西施科技服务咨询股份有限公司 | 一种用于敷料的丝胶蛋白的提取方法 |
| CN107603241A (zh) * | 2017-09-25 | 2018-01-19 | 中原工学院 | 一种梭形纳米胶束的制备方法 |
-
2017
- 2017-12-14 TW TW106218789U patent/TWM559329U/zh unknown
-
2018
- 2018-04-21 CN CN201810363088.1A patent/CN108440662A/zh active Pending
Patent Citations (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN101041486A (zh) * | 2007-04-24 | 2007-09-26 | 无锡迪威勒普科技有限公司 | 一种丝绸生产废水处理及综合利用方法 |
| US20090176965A1 (en) * | 2008-01-04 | 2009-07-09 | Korean Atomic Energy Research Institute | Sericin Having Improved Antioxidant and Tyrosinase Inhibitive Abilities by Irradiation, and Methods of Making and Using the Same |
| CN101348821A (zh) * | 2008-08-29 | 2009-01-21 | 湖州南方生物科技有限公司 | 用蚕茧茧衣制备的高纯丝胶粉及其制造方法 |
| CN102199650A (zh) * | 2008-10-15 | 2011-09-28 | 沈新琦 | 速溶性丝胶粉及其制造方法 |
| CN106480152A (zh) * | 2016-11-24 | 2017-03-08 | 江苏爱西施科技服务咨询股份有限公司 | 一种用于敷料的丝胶蛋白的提取方法 |
| CN107603241A (zh) * | 2017-09-25 | 2018-01-19 | 中原工学院 | 一种梭形纳米胶束的制备方法 |
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| 梁长俭，段传章: "废蚕丝和丝厂废水综合利用", 《栽桑养蚕实用技术》 * |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN110433103A (zh) * | 2019-09-09 | 2019-11-12 | 嘉兴学院 | 一种基于天然丝胶蛋白的身体乳及其制备方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| TWM559329U (zh) | 2018-05-01 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CN103805665B (zh) | 一种深海鱼皮胶原多肽的制备方法 | |
| BE1028096B1 (fr) | Procédé pour extraire des peptides antimicrobiens et l'albumine à partir de l'eau usée du traitement de pois | |
| CN101603038B (zh) | 一种溶菌酶的制备方法 | |
| CN101041486A (zh) | 一种丝绸生产废水处理及综合利用方法 | |
| CN108440662A (zh) | 一种丝胶的制作工艺及其应用 | |
| CN102010460A (zh) | 一种油茶籽多肽及其制备方法 | |
| CN107532157B (zh) | 制备胶原酶的方法以及利用其制备胶原三肽的方法 | |
| CN103194518A (zh) | 一种窄分子量范围的鱼胶原蛋白肽的制备方法 | |
| EP4240838A1 (en) | Method of obtaining hyaluronidase from bovine testes | |
| CN109385414B (zh) | 菠萝蛋白酶的纯化方法 | |
| CN1233841C (zh) | 一种生物活性肽－丝素肽的制备方法 | |
| CN104774827A (zh) | 一种以鲍鱼内脏为原料制备褐藻胶裂解酶的方法 | |
| KR100492371B1 (ko) | 마일드한 수용성 콜라겐의 제조방법 | |
| KR102287437B1 (ko) | 보툴리눔 독소의 제조방법 | |
| CN106350547A (zh) | 一种l‑精氨酸‑α‑酮戊二酸的制备方法 | |
| CN105061575B (zh) | 一种金枪鱼肝脏抗菌肽及其制备方法和用途 | |
| CN101704887A (zh) | 基于珠母贝外套膜分泌物的珍珠质基质蛋白及其制备方法 | |
| KR101473861B1 (ko) | 물리적 처리에 의한 알로에 겔 분획 방법 | |
| CN107325016A (zh) | 一种高质量的鸟氨酸提取方法 | |
| CN106518699A (zh) | 一种鸟氨酸提取工艺 | |
| CN116949121A (zh) | 一种昆虫多肽制备工艺 | |
| KR20240063245A (ko) | 다시마 유래 펩타이드 분획물을 포함하는 항산화용 조성물 | |
| CN103626844A (zh) | 一种人工合成的麦胚肽及其制备方法与应用 | |
| CN112480394A (zh) | 一种从高黏发酵液中分离纯化超高分子量聚γ-谷氨酸的方法 | |
| KR101620543B1 (ko) | 가축혈액을 이용한 아미노산-키토산 복합액비 및 이의 제조방법 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PB01 | Publication | ||
| PB01 | Publication | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| RJ01 | Rejection of invention patent application after publication |
Application publication date: 20180824 |
|
| RJ01 | Rejection of invention patent application after publication |