CN106053840A - 一种测定α1‑微球蛋白的试剂盒及其制备方法 - Google Patents
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Abstract
本发明公开了一种测定α1‑微球蛋白的试剂盒及其制备方法，包括彼此独立的试剂R1和试剂R2双液体组分：试剂R1：Tris缓冲液、氯化钠、促凝剂、叠氮钠、抗人类风湿因子抗体，试剂R2：Tris缓冲液、牛血清白蛋白、蔗糖、叠氮钠、胶乳包被抗人α1‑微球蛋白抗体、其溶剂为纯化水，制备方法为：按照组分含量配制好试剂；将待测样本与试剂R1和试剂R2混合，使其充分反应；用全自动生化分析仪测定反应后的吸光度差值；根据吸光度变化值计算出样本中的α1‑微球蛋白的浓度。本发明具有准确度高、操作方便等优点。
Description
技术领域
本发明涉及医学及生物化学技术领域，具体来说是一种测定α1-微球蛋白的试剂盒及其制备方法。
背景技术
α1-微球蛋白是由人体的肝脏和淋巴细胞合成，分子量约为33000道尔顿的糖蛋白,它由167个氨基酸组成，α1-微球蛋白(α1-MG)广泛存在于人体各种液体及淋巴细胞膜表面，血液中α1-微球蛋白(α1-MG)以两种形式存在，即游离的α1-微球蛋白(α1-MG)和与IgA结合的α1-微球蛋白(α1-MG),正常情况下，与IgA结合的约占血液中总α1-微球蛋白(α1-MG)的40-70%，血液中免疫球蛋白水平对α1-微球蛋白(α1-MG)及与IgA的α1-微球蛋白(α1-MG)之间的比例有影响，血液中游离的α1-微球蛋白(α1-MG)可自由通过肾小球滤过膜，95-99%在肾近曲小管重吸收和代谢，只有微量从终尿排除，而结合型的α1-微球蛋白(α1-MG)则不能通过肾小球，在尿液中的浓度为零，当α1-微球蛋白升高时，可见于各种肾功能不全，如肾小球损伤早期、原发性肾小球肾炎、间质性肾炎、糖尿病肾病、狼疮肾、急慢性肾功能衰竭等，也可见于IgA型骨髓瘤、肝癌等，降低主要提示重度肝功能损害，常见于肝病患者，
目前临床上使用较为广泛的α1-微球蛋白(α1-MG)的检测方法主要为酶联免疫吸附法、放射免疫法，酶联免疫吸附法操作过程复杂，耗时长，放射免疫法具有放射性物质，可能造成环境污染及人体损害，且需特殊仪器，而其它的一些检测方法也存在准确度低的缺陷。
发明内容
本发明所要解决的技术问题是为了克服现有技术操作复杂、污染环境和损坏人体以及测定准确度低的缺陷，而提供一种测定α1-微球蛋白的试剂盒及其制备方法。
本发明解决上述技术问题提供的技术方案是：本发明公开了一种测定α1-微球蛋白的试剂盒，包括彼此独立的试剂R1和试剂R2双液体组分，包括的成分及相应含量为：
试剂R1：
Tris缓冲液 15~185 mmol/L
氯化钠 150~450 mmol/L
促凝剂 5~25 g/L
叠氮钠 0.6~0.9 g/L
抗人类风湿因子抗体 0.2~0.8 g/L
其溶剂为纯化水
试剂R2：
Tris缓冲液 50~150 mmol/L
牛血清白蛋白 4~18 g/L
蔗糖 5~35 g/L
叠氮钠 0.6~0.9 g/L
胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体 1~4 g/L
其溶剂为纯化水。
作为优选，本发明公开了一种测定α1-微球蛋白的试剂盒，包括彼此独立的试剂R1和试剂R2双液体组分，包括的成分及相应含量为：
试剂R1：
Tris缓冲液 100 mmol/L
氯化钠 300 mmol/L
促凝剂 15 g/L
叠氮钠 0.7 g/L
抗人类风湿因子抗体 0.5 g/L
其溶剂为纯化水
试剂R2：
Tris缓冲液 100 mmol/L
牛血清白蛋白 11 g/L
蔗糖 20 g/L
叠氮钠 0.8 g/L
胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体 3 g/L
其溶剂为纯化水。
作为优选，所述的试剂R1中，所述的促凝剂采用聚乙二醇-2000、聚乙二醇-8000、聚乙烯吡咯烷酮中的一种或多种的组合。
作为优选，所述的试剂R1中，所述的抗人类风湿因子抗体是含有功能部位的完整抗体或抗体片段。
作为优选，所述的试剂R1中，所述的抗人类风湿因子抗体采用兔抗人多克隆抗体、羊抗人多克隆抗体、兔抗人单克隆抗体、羊抗人单克隆抗体中的一种。
作为优选，所述的试剂R2中，所述的胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体的制备方法为：先用50 mmol/L的MES缓冲液将粒径为80-500nm的聚苯乙烯微球稀释成为所含的聚苯乙烯微球的浓度为5 g/L的溶液，然后每毫升溶液中加入1.0 mg的1-乙基-3-(3-二甲基胺丙基)碳化二亚胺盐酸盐，在20-37℃的条件下反应1小时，使用离心机，在25000 rpm/min转速下离心30分钟，去上清，然后将沉淀悬浮于50 mmol/L的MES缓冲液中，使用超声分散仪超声分散，再使用离心机,在25000rpm/min转速下离心30分钟，弃上清，将沉淀悬浮于50 mmol/L的MES缓冲液中，使得聚苯乙烯微球的浓度为10 g/L，超声分散，然后边搅拌边加入等体积的含8 mg/mL抗人α1-微球蛋白抗体的MES缓冲液，混合搅拌，在20-37℃的条件下反应2小时，直至聚苯乙烯微球的最终浓度为5 g/L，加入牛血清白蛋白，使得牛血清白蛋白的最终浓度为15 g/L，在4℃的条件下封闭8小时，即可制备出胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体。
作为优选，所述的抗人α1-微球蛋白抗体为含有能与人α1-微球蛋白特异性结合的Fab功能部位的单克隆完整抗体或抗体片段。
作为优选，本发明还公开了上述测定α1-微球蛋白的试剂盒的制备方法和使用方法，包括以下步骤：
（a）按照下列组分含量配制好试剂：
试剂R1：
Tris缓冲液 100 mmol/L
氯化钠 300 mmol/L
促凝剂 15 g/L
叠氮钠 0.7 g/L
抗人类风湿因子抗体 0.5 g/L
其溶剂为纯化水
试剂R2：
Tris缓冲液 100 mmol/L
牛血清白蛋白 11 g/L
蔗糖 20 g/L
叠氮钠 0.8 g/L
胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体 3 g/L
其溶剂为纯化水。
（b）将待测样本与试剂R1和试剂R2混合，使其充分反应；
（c）用全自动生化分析仪测定反应后的吸光度差值；
（d）根据吸光度变化值计算出样本中的α1-微球蛋白的浓度。
作为优选，步骤（b）中,所述的试剂R1与试剂R2的体积比为5：1。
作为优选，步骤（b）中,所述的待测样本与试剂R1和试剂R2的总体积的体积比在1：20到1：150之间。
本发明的检测原理是：先将含有抗人类风湿因子抗体和促凝剂的缓冲液即试剂R1与样本相混合，在37℃下孵育5分钟，使得样本中的类风湿因子抗原与试剂R1中的抗人类风湿因子抗体结合形成抗原抗体复合物，并凝集成大颗粒，以达到将类风湿因子抗原清除的目的。再将含有胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体的试剂R2与上述中去除过类风湿因子的样本中相应的α1-微球蛋白抗原发生特异性结合，在促凝剂作用下形成不溶性的聚苯乙烯微球-抗原-聚苯乙烯微球颗粒复合物乳浊液，产生一定的浊度，其浊度高低与样本中的α1-微球蛋白抗原浓度成正比关系，在一定波长下进行浊度测定，即可测得样本中被检测α1-微球蛋白的含量。
样本中α1-微球蛋白的活性（mg/L）= CS × （mg/L）
式中：ΔAT 以空白管吸光度作对照的样品管吸光度值
ΔAS 以空白管吸光度作对照的校准管吸光度值
CS 校准液中α1-微球蛋白的浓度。
与现有技术相比，本发明具有以下有益优点：本发明在R1试剂中添加了抗人类风湿因子抗体，在样本和试剂R1孵育的时候，特异性的去除了人类风湿因子的干扰，试剂R2在悬浮剂的作用下，胶乳颗粒分布更均匀，即使在较低的浓度下，与胶乳颗粒也能很好的结合，在促凝剂的作用下能更快速的发生反应，检测更为灵敏，检测准确度显著提高。。
具体实施方式
以下结合具体实施例进一步说明，但本发明并不仅限于这些实施例。
实施例1
本发明的试剂盒包括彼此独立的试剂R1和试剂R2双液体组分，其中
试剂R1：
Tris缓冲液 100 mmol/L
氯化钠 300 mmol/L
聚乙二醇-2000 15 g/L
叠氮钠 0.7 g/L
兔抗人多克隆抗体 0.5 g/L
其溶剂为纯化水
试剂R2：
Tris缓冲液 100 mmol/L
牛血清白蛋白 11 g/L
蔗糖 20 g/L
叠氮钠 0.8 g/L
胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体 3 g/L
其溶剂为纯化水。
实施例2
本发明的试剂盒包括彼此独立的试剂R1和试剂R2双液体组分，其中
试剂R1：
Tris缓冲液 15 mmol/L
氯化钠 450 mmol/L
聚乙二醇-8000 5 g/L
叠氮钠 0.6 g/L
羊抗人多克隆抗体 0.2 g/L
其溶剂为纯化水
试剂R2：
Tris缓冲液 50 mmol/L
牛血清白蛋白 18 g/L
蔗糖 35 g/L
叠氮钠 0.6 g/L
胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体 1 g/L
其溶剂为纯化水。
实施例3
试剂盒的制备和使用方法
1、胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体的制备：先用50 mmol/L的MES缓冲液将粒径为120nm的聚苯乙烯微球稀释成为所含的聚苯乙烯微球的浓度为5 g/L的溶液，然后每毫升溶液中加入1.0 mg的1-乙基-3-(3-二甲基胺丙基)碳化二亚胺盐酸盐，在30℃的条件下反应1小时，使用离心机，在25000 rpm/min转速下离心30分钟，去上清，然后将沉淀悬浮于50 mmol/L的MES缓冲液中，使用超声分散仪超声分散，再使用离心机,在25000rpm/min转速下离心30分钟，弃上清，将沉淀悬浮于50 mmol/L的MES缓冲液中，使得聚苯乙烯微球的浓度为10 g/L，超声分散，然后边搅拌边加入等体积的含8 mg/mL抗人α1-微球蛋白抗体的MES缓冲液，混合搅拌，在30℃的条件下反应2小时，直至聚苯乙烯微球的最终浓度为5 g/L，加入牛血清白蛋白，使得牛血清白蛋白的最终浓度为15 g/L，在4℃的条件下封闭8小时，即可制备出胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体；
2、按照下列组分含量配制好试剂：
试剂R1：
Tris缓冲液 100 mmol/L
氯化钠 300 mmol/L
聚乙二醇-2000 15 g/L
叠氮钠 0.7 g/L
兔抗人多克隆抗体 0.5 g/L
其溶剂为纯化水
试剂R2：
Tris缓冲液 100 mmol/L
牛血清白蛋白 11 g/L
蔗糖 20 g/L
叠氮钠 0.8 g/L
胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体 3 g/L
其溶剂为纯化水；
3、全自动生化分析仪参数设置
（a）检测温度：37℃；
（b）检测波长：主波长600nm；
（c）反应时间 ：10min，其中，孵育时间 5min，加入试剂 R2 后立即测定读取吸光度A1，5min后读取吸光度 A2，计算吸光度变化 ΔA ＝ A2-A1 ；
(d) 反应方向：正反应；
4、检测步骤
（a）取200μl试剂R1与2μl待测样本混匀；
（b）将混匀后的溶液在37℃的条件下孵育5min；
（c）加入50μl试剂R2，立即测定读取吸光度A1，5min后读取吸光度A2，计算吸光度变化ΔA ＝ A2-A1；
(d) 根据样本中α1-微球蛋白的活性（mg/L）= CS × （mg/L）计算出样本中的α1-微球蛋白的浓度。
实施例4
试剂盒的制备和使用方法
1、胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体的制备：先用50 mmol/L的MES缓冲液将粒径为80nm的聚苯乙烯微球稀释成为所含的聚苯乙烯微球的浓度为5 g/L的溶液，然后每毫升溶液中加入1.0 mg的1-乙基-3-(3-二甲基胺丙基)碳化二亚胺盐酸盐，在25℃的条件下反应1小时，使用离心机，在25000 rpm/min转速下离心30分钟，去上清，然后将沉淀悬浮于50 mmol/L的MES缓冲液中，使用超声分散仪超声分散，再使用离心机,在25000rpm/min转速下离心30分钟，弃上清，将沉淀悬浮于50 mmol/L的MES缓冲液中，使得聚苯乙烯微球的浓度为10 g/L，超声分散，然后边搅拌边加入等体积的含8 mg/mL抗人α1-微球蛋白抗体的MES缓冲液，混合搅拌，在25℃的条件下反应2小时，直至聚苯乙烯微球的最终浓度为5 g/L，加入牛血清白蛋白，使得牛血清白蛋白的最终浓度为15 g/L，在4℃的条件下封闭8小时，即可制备出胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体；
2、按照下列组分含量配制好试剂：
试剂R1：
Tris缓冲液 15 mmol/L
氯化钠 450 mmol/L
聚乙二醇-8000 5 g/L
叠氮钠 0.6 g/L
羊抗人多克隆抗体 0.2 g/L
其溶剂为纯化水
试剂R2：
Tris缓冲液 50 mmol/L
牛血清白蛋白 18 g/L
蔗糖 35 g/L
叠氮钠 0.6 g/L
胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体 1 g/L
其溶剂为纯化水；
3、全自动生化分析仪参数设置
（a）检测温度：37℃；
（b）检测波长：主波长600nm；
（c）反应时间 ：10min，其中，孵育时间 5min，加入试剂 R2 后立即测定读取吸光度A1，5min后读取吸光度 A2，计算吸光度变化 ΔA ＝ A2-A1 ；
(d) 反应方向：正反应；
4、检测步骤
（a）取200μl试剂R1与2μl待测样本混匀；
（b）将混匀后的溶液在37℃的条件下孵育5min；
（c）加入50μl试剂R2，立即测定读取吸光度A1，5min后读取吸光度A2，计算吸光度变化ΔA ＝ A2-A1；
(d) 根据样本中α1-微球蛋白的活性（mg/L）= CS × （mg/L）计算出样本中的α1-微球蛋白的浓度。
表1为实施例1所制得的测定α1-微球蛋白的试剂盒以及实施例2所制得的测定α1-微球蛋白的试剂盒分别对质控品1进行测定的结果，其中质控品1中的α1-微球蛋白的浓度为 30 mg/L，测定结果见表1：
表1
| 第1次（mg/L） | 第2次（mg/L） | 第3次（mg/L） | 均值（mg/L） | 偏差（%） | |
| 实施例1 | 29.1 | 29.9 | 29.9 | 29.6 | 1.33 |
| 实施例2 | 29.3 | 29.0 | 30.2 | 29.4 | 2.00 |
由表1可知，本发明所制得的测定α1-微球蛋白的试剂盒对质控品1的测定结果偏差较小，因此测定准确度高，而且实施例1为最优的选择。
表2为实施例1所制得的测定α1-微球蛋白的试剂盒以及实施例2所制得的测定α1-微球蛋白的试剂盒分别对质控品2进行测定的结果，其中质控品2中的α1-微球蛋白的浓度为 65 mg/L，测定结果见表2：
表2
| 第1次（mg/L） | 第2次（mg/L） | 第3次（mg/L） | 均值（mg/L） | 偏差（%） | |
| 实施例1 | 62.8 | 62.9 | 62.8 | 62.8 | 3.38 |
| 实施例2 | 61.6 | 62.6 | 61.9 | 62.0 | 4.62 |
由表2可知，本发明所制得的测定α1-微球蛋白的试剂盒对质控品2的测定结果偏差较小，因此测定准确度高，而且实施例1为最优的选择。
表3为实施例3所制得的测定α1-微球蛋白的试剂盒对同一待测样本进行的多次反复测定以及实施例4所制得的测定α1-微球蛋白的试剂盒对同一待测样本进行的多次反复测定，对所得的结果进行SD和CV的计算，结果如下：
表3
由表3可知本发明所制得的测定α1-微球蛋白的试剂盒的精密度比较好，而且由表3可知，实施例3为最优的选择。
上述实施例仅例示性说明本发明的原理及其功效，而非用于限制本发明。任何熟悉此技术的人士皆可在不违背本发明的精神及范畴下，对上述实施例进行修饰或改变。因此，举凡所属技术领域中具有通常知识者在未脱离本发明所揭示的精神与技术思想下所完成的一切等效修饰或改变，仍应由本发明的权利要求所涵盖。
Claims (10)
1.一种测定α1-微球蛋白的试剂盒，其特征在于：包括彼此独立的试剂R1和试剂R2双液体组分，包括的成分及相应含量为：
试剂R1：
Tris缓冲液 15~185 mmol/L
氯化钠 150~450 mmol/L
促凝剂 5~25 g/L
叠氮钠 0.6~0.9 g/L
抗人类风湿因子抗体 0.2~0.8 g/L
其溶剂为纯化水
试剂R2：
Tris缓冲液 50~150 mmol/L
牛血清白蛋白 4~18 g/L
蔗糖 5~35 g/L
叠氮钠 0.6~0.9 g/L
胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体 1~4 g/L
其溶剂为纯化水。
2.根据权利要求1所述的一种测定α1-微球蛋白的试剂盒，其特征在于：包括彼此独立的试剂R1和试剂R2双液体组分，包括的成分及相应含量为：
试剂R1：
Tris缓冲液 100 mmol/L
氯化钠 300 mmol/L
促凝剂 15 g/L
叠氮钠 0.7 g/L
抗人类风湿因子抗体 0.5 g/L
其溶剂为纯化水
试剂R2：
Tris缓冲液 100 mmol/L
牛血清白蛋白 11 g/L
蔗糖 20 g/L
叠氮钠 0.8 g/L
胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体 3 g/L
其溶剂为纯化水。
3.根据权利要求1或2所述的一种测定α1-微球蛋白的试剂盒，其特征在于：所述的试剂R1中，所述的促凝剂采用聚乙二醇-2000、聚乙二醇-8000、聚乙烯吡咯烷酮中的一种或多种的组合。
4.根据权利要求1或2所述的一种测定α1-微球蛋白的试剂盒，其特征在于：所述的试剂R1中，所述的抗人类风湿因子抗体是含有功能部位的完整抗体或抗体片段。
5.根据权利要求1或2所述的一种测定α1-微球蛋白的试剂盒，其特征在于：所述的试剂R1中，所述的抗人类风湿因子抗体采用兔抗人多克隆抗体、羊抗人多克隆抗体、兔抗人单克隆抗体、羊抗人单克隆抗体中的一种。
6.根据权利要求1或2所述的一种测定α1-微球蛋白的试剂盒，其特征在于：所述的试剂R2中，所述的胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体的制备方法为：先用50 mmol/L的MES缓冲液将粒径为80-500nm的聚苯乙烯微球稀释成为所含的聚苯乙烯微球的浓度为5 g/L的溶液，然后每毫升溶液中加入1.0 mg的1-乙基-3-(3-二甲基胺丙基)碳化二亚胺盐酸盐，在20-37℃的条件下反应1小时，使用离心机，在25000 rpm/min转速下离心30分钟，去上清，然后将沉淀悬浮于50 mmol/L的MES缓冲液中，使用超声分散仪超声分散，再使用离心机,在25000rpm/min转速下离心30分钟，弃上清，将沉淀悬浮于50 mmol/L的MES缓冲液中，使得聚苯乙烯微球的浓度为10 g/L，超声分散，然后边搅拌边加入等体积的含8 mg/mL抗人α1-微球蛋白抗体的MES缓冲液，混合搅拌，在20-37℃的条件下反应2小时，直至聚苯乙烯微球的最终浓度为5 g/L，加入牛血清白蛋白，使得牛血清白蛋白的最终浓度为15 g/L，在4℃的条件下封闭8小时，即可制备出胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体。
7.根据权利要求6所述的一种测定α1-微球蛋白的试剂盒，其特征在于：所述的抗人α1-微球蛋白抗体为含有能与人α1-微球蛋白特异性结合的Fab功能部位的单克隆完整抗体或抗体片段。
8.根据权利要求1或2所述的一种测定α1-微球蛋白的试剂盒的制备方法和使用方法，其特征在于：包括以下步骤：
（a）按照下列组分含量配制好试剂：
试剂R1：
Tris缓冲液 100 mmol/L
氯化钠 300 mmol/L
促凝剂 15 g/L
叠氮钠 0.7 g/L
抗人类风湿因子抗体 0.5 g/L
其溶剂为纯化水
试剂R2：
Tris缓冲液 100 mmol/L
牛血清白蛋白 11 g/L
蔗糖 20 g/L
叠氮钠 0.8 g/L
胶乳包被抗人α1-微球蛋白抗体 3 g/L
其溶剂为纯化水，
（b）将待测样本与试剂R1和试剂R2混合，使其充分反应；
（c）用全自动生化分析仪测定反应后的吸光度差值；
（d）根据吸光度变化值计算出样本中的α1-微球蛋白的浓度。
9.根据权利要求8所述的一种测定α1-微球蛋白的试剂盒的制备方法和使用方法，其特征在于：步骤（b）中,所述的试剂R1与试剂R2的体积比为5：1。
10.根据权利要求8所述的一种测定α1-微球蛋白的试剂盒的制备方法和使用方法，其特征在于：步骤（b）中,所述的待测样本与试剂R1和试剂R2的总体积的体积比在1：20到1：150之间。
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| CN201610544882.7A Pending CN106053840A (zh) | 2016-07-12 | 2016-07-12 | 一种测定α1‑微球蛋白的试剂盒及其制备方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CN (1) | CN106053840A (zh) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN106771247A (zh) * | 2016-12-30 | 2017-05-31 | 广州华弘生物科技有限公司 | 一种β2‑微球蛋白的诊断试剂盒 |
| CN109633166A (zh) * | 2018-12-20 | 2019-04-16 | 北京贝尔生物工程股份有限公司 | 一种高灵敏度、宽检测范围的人α1-微球蛋白测定试剂盒 |
| CN109867717A (zh) * | 2019-04-01 | 2019-06-11 | 山西瑞亚力生物技术有限公司 | 一种血浆中α1微球蛋白的提取方法 |
| CN111999501A (zh) * | 2020-08-20 | 2020-11-27 | 安徽伊普诺康生物技术股份有限公司 | 一种测定人血清脂蛋白磷脂酶a2试剂盒及其制备和使用方法 |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP1170593A2 (de) * | 2000-06-19 | 2002-01-09 | Felix Levine | Feste Reagenzmischung, Testkit und Verfahren zur Bestimmung von Gesamteiweiss und Globulinen sowie von Hämoglobin in biologischen Flüssigkeitsproben |
| CN104483475A (zh) * | 2014-12-22 | 2015-04-01 | 宁波美康生物科技股份有限公司 | 纤维结合蛋白检测试剂盒 |
| CN105699655A (zh) * | 2016-01-26 | 2016-06-22 | 宁波天康生物科技有限公司 | α1-微球蛋白检测试剂盒 |
-
2016
- 2016-07-12 CN CN201610544882.7A patent/CN106053840A/zh active Pending
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Application publication date: 20161026 |