CN103570827A - 一种促进提取鱼鳞胶原蛋白的方法 - Google Patents
一种促进提取鱼鳞胶原蛋白的方法 Download PDFInfo
- Publication number
- CN103570827A CN103570827A CN201310582128.9A CN201310582128A CN103570827A CN 103570827 A CN103570827 A CN 103570827A CN 201310582128 A CN201310582128 A CN 201310582128A CN 103570827 A CN103570827 A CN 103570827A
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- fish scale
- collagen protein
- extraction
- collagen
- scale collagen
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 title claims abstract description 35
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 title claims abstract description 35
- 238000000605 extraction Methods 0.000 title claims abstract description 29
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 27
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 title claims abstract description 20
- 230000001737 promoting effect Effects 0.000 title abstract 2
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 claims description 16
- 239000000284 extract Substances 0.000 claims description 4
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims 1
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims 1
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 6
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 abstract description 5
- 239000002253 acid Substances 0.000 abstract description 4
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 abstract description 4
- 238000003809 water extraction Methods 0.000 abstract description 4
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 9
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 7
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 6
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 5
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 5
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 4
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 4
- 239000000047 product Substances 0.000 description 4
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 4
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 4
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 4
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 3
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 description 3
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 description 3
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 description 3
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 3
- 238000005507 spraying Methods 0.000 description 3
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 2
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 2
- 210000000845 cartilage Anatomy 0.000 description 2
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 2
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 description 2
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 2
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 2
- 229910052588 hydroxylapatite Inorganic materials 0.000 description 2
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 2
- XYJRXVWERLGGKC-UHFFFAOYSA-D pentacalcium;hydroxide;triphosphate Chemical compound [OH-].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O XYJRXVWERLGGKC-UHFFFAOYSA-D 0.000 description 2
- 238000002203 pretreatment Methods 0.000 description 2
- 210000002784 stomach Anatomy 0.000 description 2
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 2
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 2
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 2
- 102000012422 Collagen Type I Human genes 0.000 description 1
- 108010022452 Collagen Type I Proteins 0.000 description 1
- 206010013786 Dry skin Diseases 0.000 description 1
- 208000007212 Foot-and-Mouth Disease Diseases 0.000 description 1
- 241000710198 Foot-and-mouth disease virus Species 0.000 description 1
- 241000287828 Gallus gallus Species 0.000 description 1
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 1
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 1
- 101710093813 Scale keratin Proteins 0.000 description 1
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L Sulfate Chemical compound [O-]S([O-])(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- -1 and wherein Proteins 0.000 description 1
- 230000003712 anti-aging effect Effects 0.000 description 1
- 230000005875 antibody response Effects 0.000 description 1
- 229910052586 apatite Inorganic materials 0.000 description 1
- 210000004204 blood vessel Anatomy 0.000 description 1
- 239000000084 colloidal system Substances 0.000 description 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 239000004744 fabric Substances 0.000 description 1
- 102000034240 fibrous proteins Human genes 0.000 description 1
- 108091005899 fibrous proteins Proteins 0.000 description 1
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 1
- 239000003292 glue Substances 0.000 description 1
- 238000009499 grossing Methods 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 230000028993 immune response Effects 0.000 description 1
- 238000001727 in vivo Methods 0.000 description 1
- 238000002386 leaching Methods 0.000 description 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- 230000003020 moisturizing effect Effects 0.000 description 1
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 1
- 230000035764 nutrition Effects 0.000 description 1
- VSIIXMUUUJUKCM-UHFFFAOYSA-D pentacalcium;fluoride;triphosphate Chemical compound [F-].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O VSIIXMUUUJUKCM-UHFFFAOYSA-D 0.000 description 1
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 1
- 230000001105 regulatory effect Effects 0.000 description 1
- 239000011435 rock Substances 0.000 description 1
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 1
- 150000003384 small molecules Chemical class 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 1
- 230000002087 whitening effect Effects 0.000 description 1
- 230000037303 wrinkles Effects 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/78—Connective tissue peptides, e.g. collagen, elastin, laminin, fibronectin, vitronectin or cold insoluble globulin [CIG]
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
鱼鳞胶原蛋白制备方法主要有四种:酸法、盐法、酶法和热水抽提法,本发明进一步用超声波作用,提高胶原蛋白的得率,缩短了提取时间。
Description
技术领域
鱼鳞胶原蛋白制备方法主要有四种:酸法、盐法、酶法和热水抽提法,本发明进一步用超声波作用,提高胶原蛋白的得率,缩短了提取时间,使其得到更好的利用于食品、化妆品、医药和保健品等领域。
背景技术
胶原蛋白(Co1lagen)属于硬蛋白类,是人体皮肤的主要成分,占皮肤干重的70%~80%,以不溶纤维形式存在于所有多细胞动物体内,是体内含量最多的一类蛋白质,具有高度抗张能力,对动物和人体皮肤、血管、骨骼、筋骨、软骨的形成十分重要,在动物细胞中扮演结缔组织的角色。食物中的胶原蛋白一般都是大分子结构(分子量为5×104~10×104Da),人体不能有效吸收和利用;只有小分子胶原蛋白(分子量<3000Da),才能被人体有效吸收利用;一些含胶质的食物,如牛蹄筋、猪蹄、鸡翅、鸡皮、鱼皮及软骨,都含有胶原蛋白,但由于疯牛病、口蹄疫等缘故,以陆生动物为原料制备胶原蛋白受到很大限制,原料转向以水生动物为主,而鱼类的组成结构与人体最接近,是最为人体组织所辨识吸收的胶原蛋白来源。胶原蛋白在鱼类的真皮、骨和鳞片中含量丰富,其分子有着独一无二的“三螺旋”结构(由3个α-2肽链互相拧成的三股螺旋构型,每个肽链约含1200个氨基酸,其中包括独特的羟脯氨酸),现已发现18~19种,各种间的结构差异主要在于多肽链的初级结构即氨基酸顺序的不同。鱼胶原蛋白属于I型胶原,分子量为30×104Da,纤维长280nm、直径115nm,是细长型针状刚体,由3条分子量约为10×104Da的α-2肽链形成螺旋结构。
鱼鳞是鱼皮真皮层的变形物,约占鱼体质量的1%~5%。有关研究表明,鱼鳞主要由蛋白质和羟基磷灰石组成,其中,蛋白质占鱼鳞总质量的50%~70%,主要为胶原蛋白和鱼鳞角蛋白,还有少量的鱼鳞球蛋白。鱼鳞中的胶原蛋白纤维与磷灰石互相交联,因此,只要在提取胶原蛋白时进行脱钙,使羟基磷灰石变成可溶性盐,就可以使胶原蛋白脱离磷灰石晶格的束缚溶出。鱼鳞的这些组成特点十分有利于胶原蛋白的提取制备以及工业化生产。由鱼鳞中胶原蛋白制得的多肽分子量大部分在1000Da以下,分子量小于1000Da的胶原蛋白多肽不含细胞及组织相容性胶原,不会诱发抗体和免疫反应,而且对皮肤的渗透性非常强,可迅速补充肌肤流失的胶原质,同时小分子量的胶原蛋白多肽更易被人体吸收,其保湿、营养、抗衰、除皱、美白、修复肌肤等功效更为明显。
鱼鳞胶原蛋白制备方法主要有以下四种:酸法、碱法、酶法和热水抽提法,其基本原理都是根据胶原蛋白的特性改变蛋白质所在的外界环境,把胶原蛋白从其它蛋白质中分离出来,同时,在实际提取过程中,不同提取方法之间往往相互结合,以取得较好的提取效果。
发明内容
鱼鳞胶原蛋白制备方法主要有四种:酸法、盐法、酶法和热水抽提法,本发明进一步用超声波作用,提高胶原蛋白的得率,缩短了提取时间。
具体实施方式
实施例一
对照组:碱法提取
鱼鳞和液比1:10,NaOH碱浓度1.0mol/L,50℃反应6h,中和至中性,过滤,滤液浓缩,喷雾干燥,得到胶原蛋白产品,并计算提取率。
超声波组:碱法提取过程中,同时用超声波发生器施加20kHz超声波,提取时间缩短为对照组的一半。
结果:对照组提取率为57.1%,而超声波组为73.5%,超声波组取得了更好的提取效果,且缩短了提取时间。
实施例二
对照组:Alcalase蛋白酶提取法
原料的预处理:鱼鳞→清洗、去除鱼皮和鱼肉→加入15倍体积的0.3mol/L盐酸,室温反应3h→水洗→干燥备用。
Alcalase蛋白酶提取:料比10倍,分别于100℃和121℃加热10min,然后按照加Alcalase蛋白酶量0.06AU/g,,在50℃条件下反应4h,在酶解过程中,保证恒定的温度和pH9.0,酶解完成后在沸水浴中灭活10min,冷却后用0.1M NaOH调pH至7.0,离心(20000×g,4℃,40min),上清液取出,浓缩,喷雾干燥,得到胶原蛋白产品,并计算提取率。
超声波组:酶法提取过程中,同时用超声波发生器施加20kHz超声波,提取时间缩短为对照组的一半。
结果:对照组提取率为54.5%,而超声波组为71.5%,超声波组取得了更好的提取效果,且缩短了提取时间。
实施例三
对照组:胃蛋白酶提取法
原料的预处理:鱼鳞→清洗、去除鱼皮和鱼肉→加入15倍体积的0.3mol/L盐酸,室温反应3h→水洗→干燥备用。
胃蛋白酶法提取:将底物与水1:20(W/W)的比例于酶解反应器中,调温度65℃和pH4.0至酶最适反应条件,然后将胃蛋白酶酶按酶量140U/g加入反应器中反应,酶解6h。在酶解过程中,保证恒定的温度和pH,酶解完成后在沸水浴中灭活10min,冷却后用0.1M NaOH调pH至5.0,离心(20000×g,4℃,40min),上清液取出,浓缩,喷雾干燥,得到胶原蛋白产品,并计算提取率。
超声波组:酶解提取过程中,同时用超声波发生器施加20kHz超声波,提取时间缩短为对照组的一半。
结果:对照组提取率为56.3%,而超声波组为74.2%,超声波组取得了更好的提取效果,且缩短了提取时间。
Claims (5)
1.选择合适的方法提取鱼鳞胶原蛋白。
2.选择合适的权利1中的碱法提取条件。
3.选择合适的蛋白酶种类。
4.选择合适权利3中的酶解条件。
5.在权利1-4的方法中,同时用超声波发生器施加20kHz超声波以提高提取鱼鳞胶原蛋白的得率和缩短提取时间。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CN201310582128.9A CN103570827A (zh) | 2013-11-15 | 2013-11-15 | 一种促进提取鱼鳞胶原蛋白的方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CN201310582128.9A CN103570827A (zh) | 2013-11-15 | 2013-11-15 | 一种促进提取鱼鳞胶原蛋白的方法 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
CN103570827A true CN103570827A (zh) | 2014-02-12 |
Family
ID=50043601
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
CN201310582128.9A Pending CN103570827A (zh) | 2013-11-15 | 2013-11-15 | 一种促进提取鱼鳞胶原蛋白的方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
CN (1) | CN103570827A (zh) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN105054132A (zh) * | 2015-08-13 | 2015-11-18 | 江苏省农业科学院 | 一种鱼鳞冻的生产工艺 |
US10421777B2 (en) | 2016-01-14 | 2019-09-24 | Amnivor Medicare Private Limited | Process for extraction of fish collagen and formulations of 3D matrices of collagen for biomedical and therapeutic applications thereof |
-
2013
- 2013-11-15 CN CN201310582128.9A patent/CN103570827A/zh active Pending
Cited By (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN105054132A (zh) * | 2015-08-13 | 2015-11-18 | 江苏省农业科学院 | 一种鱼鳞冻的生产工艺 |
CN105054132B (zh) * | 2015-08-13 | 2018-08-07 | 江苏省农业科学院 | 一种鱼鳞冻的生产工艺 |
US10421777B2 (en) | 2016-01-14 | 2019-09-24 | Amnivor Medicare Private Limited | Process for extraction of fish collagen and formulations of 3D matrices of collagen for biomedical and therapeutic applications thereof |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
CN104958756B (zh) | 一种鳄鱼骨胶原螯合钙的制备方法 | |
CN103601802A (zh) | 一种促进鱼骨水解利用的方法 | |
CN101407834A (zh) | 一种利用鳕鱼皮制备胶原蛋白肽的方法 | |
US8344106B1 (en) | Collagen mixture and method of making the same | |
US9481737B2 (en) | Hybrid vegetable protein and method for obtaining same | |
CN103060406B (zh) | 从牲畜骨中提取低分子量胶原蛋白的方法 | |
CN103609832A (zh) | 一种大鲵活性蛋白粉及其制备方法 | |
CN108752466A (zh) | 一种金枪鱼骨胶原蛋白肽螯合钙的制备方法 | |
CN102871146A (zh) | 一种易消化鸡胚蛋保健品的生产工艺 | |
CN105166959A (zh) | 一种胶原蛋白肉及其制备方法 | |
CN105325734A (zh) | 一种宠物狗的诱食剂及其制备方法 | |
CN104738650A (zh) | 一种水解蛋白肽制品 | |
CN102321719A (zh) | 一种鱼鳞中酶法制取胶原蛋白的工业生产方法 | |
CN110693034A (zh) | 一种具有纤体、美肤、抗糖化的水解胶原蛋白肽 | |
CN103601801A (zh) | 一种促进提取鱼皮胶原蛋白的方法 | |
CN104706561A (zh) | 一种洁面乳 | |
CN103570827A (zh) | 一种促进提取鱼鳞胶原蛋白的方法 | |
CN103789382A (zh) | 一种酶解法快速提取鱼胶原蛋白的方法 | |
CN101711568A (zh) | 海鲜调味品及其制备方法 | |
CN108634296A (zh) | 一种雪峰乌鸡肽营养粉及其制备方法 | |
JP2014031354A (ja) | 魚皮由来コラーゲンの製造法およびそれを含有する化粧料組成物。 | |
CN109275917A (zh) | 一种含有海洋鱼皮胶原低聚肽的多肽组合物 | |
CN102719345A (zh) | 一种蛇肽酒的制造方法 | |
CN105002246A (zh) | 一种分子量分布均一的鱼多肽及其制备方法 | |
CN102210455B (zh) | 一种复合天然胶原蛋白的保健食品及其制造方法 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
C06 | Publication | ||
PB01 | Publication | ||
WD01 | Invention patent application deemed withdrawn after publication |
Application publication date: 20140212 |
|
WD01 | Invention patent application deemed withdrawn after publication |