CN102387712A - 从大豆蛋白胶束团制备可溶性大豆蛋白产品(“S200Ca”) - Google Patents

从大豆蛋白胶束团制备可溶性大豆蛋白产品(“S200Ca”) Download PDF

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Abstract

从大豆蛋白胶束团沉淀的上清液形成了一种具有至少60％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的大豆蛋白产品，优选形成具有至少约90％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的分离物。在浓缩前、初始浓缩后或最终浓缩后向上清液加入钙盐或其它二价盐，以提供约2至约30mS的电导率。从所得溶液去除沉淀，并任选将澄清大豆蛋白溶液的pH调节到约1.5至约4.4。将任选经pH调节的澄清溶液浓缩到约50至约400g/L浓度，并任选在干燥前渗滤澄清的经浓缩的蛋白溶液。大豆蛋白产品可溶于酸性介质并产生在低pH值透明的热稳定溶液，并因此可用于软饮料和运动饮料的蛋白强化。

Description

从大豆蛋白胶束团制备可溶性大豆蛋白产品(“S200Ca”)
相关申请引用
本申请根据35USC 119(e)要求2009年1月26日提交的61/202,055和2009年9月8日提交的61/272,289号美国临时专利申请的优先权。
发明领域
本发明涉及大豆蛋白产品的生产。
发明背景
在2008年10月21日提交的61/107,112(7865-373)、2008年12月2日提交的61/193,457(7865-374)、2009年1月26日提交的61/202,070(7865-376)、2009年3月12日提交的61/202,553(7865-383)、2009年7月7日提交的61/213,717(7865-389)、2009年9月3日提交的61/272,241号美国临时专利申请和2009年10月21日提交的12/603,087号美国专利申请(它们的公开内容通过引用结合到本文)中，描述了制备大豆蛋白产品，优选大豆蛋白分离物，其完全可溶，并且能够在低pH值提供透明和热稳定的溶液。此大豆蛋白产品可特别用于软饮料和运动饮料及其它酸性含水体系的蛋白强化，而蛋白不沉淀。蛋白产品通过以下而生产：通过在天然pH用氯化钙水溶液萃取大豆蛋白源，任选稀释所得大豆蛋白水溶液，将大豆蛋白水溶液的pH调节到pH约1.5至约4.4，优选约2.0至约4.0，以生产酸化澄清大豆蛋白溶液，其可任选在干燥前经过浓缩和/或渗滤。
发明概述
现已发现，从大豆蛋白胶束团沉淀得到的过程流可经进一步处理，以提供具有至少约60％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的大豆蛋白产品，所述大豆蛋白产品可溶于酸性介质，并在低pH值生产透明的热稳定溶液，并因此可特别用于软饮料和运动饮料以及其它含水体系的蛋白强化，而蛋白不沉淀。大豆蛋白产品优选为具有至少约90％重量，优选至少约100％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的分离物。
根据本发明的一个方面，提供了一种制备大豆蛋白产品的方法，所述大豆蛋白产品具有基于干重至少约60％重量(N×6.25)的蛋白含量，所述方法包括：
向来自大豆蛋白胶束团沉淀的上清液加入钙盐或其它二价盐，优选氯化钙，以提供约2mS至约30mS，优选约8至约15mS的电导率，
从所得溶液去除沉淀的肌醇六磷酸盐材料，以留下澄清溶液，
任选将澄清溶液的pH调节到约1.5至约4.4，优选约2.0至约4.0，例如通过加入盐酸调节，
将任选经pH调节的澄清溶液浓缩到约50至约400g/L，优选约100至约250g/L的蛋白含量，以生产澄清的经浓缩的大豆蛋白溶液，
任选在完全浓缩之前或之后渗滤澄清的大豆蛋白溶液，例如利用约2至约40个体积的水，优选约5至约25个体积的水，
任选进行脱色步骤，例如粒状活性炭处理，和
干燥经浓缩的蛋白溶液。
在加入钙盐前，上清液可部分浓缩到中间浓度。去除形成的沉淀，任选如上所述使所得溶液酸化，进一步浓缩到最终浓度，然后任选渗滤和干燥。
或者，可首先将上清液浓缩到最终浓度，向经浓缩的上清液加入钙盐，去除所得沉淀，任选使溶液酸化，然后任选渗滤和干燥。
在上述过程中的一个选择是省略酸化，并在天然pH进行溶液处理。在此选择中，向上清液、部分浓缩的上清液或浓缩的上清液加入钙盐，以形成被去除的沉淀。然后如上所述处理所得溶液，没有酸化步骤。
当上清液在加入钙盐前部分浓缩和在去除沉淀后完全浓缩时，首先使上清液浓缩到约50g/L或更小的蛋白浓度，然后，在去除沉淀后，浓缩到约50至约400g/L(优选约100至约250g/L)的浓度。
大豆蛋白产品优选为具有至少约90％重量，优选至少约100％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的分离物。
在本发明的另一方面，我们发现，通过处理来自大豆蛋白源材料的钠盐萃取的大豆蛋白溶液，通过浓缩大豆蛋白溶液，任选渗滤经浓缩的大豆蛋白溶液，任选将溶液的pH调节到约2至约4，并使酸化溶液干燥，可从大豆生产等同的产品。根据本发明的这一方面，提供了一种制备大豆蛋白产品的方法，所述大豆蛋白产品具有至少约60％重量(N×6.25)干重的蛋白含量，所述方法包括：
萃取大豆蛋白源，以使源材料中的大豆蛋白溶解，并形成具有约5至约7的pH的大豆蛋白水溶液，
将大豆蛋白水溶液浓缩到约50至约400g/L的浓度，以形成浓缩的大豆蛋白分离物，
任选在完全浓缩之前或之后渗滤大豆蛋白溶液，
任选将经浓缩和渗滤的大豆蛋白溶液的pH调节到约2至约4，以提供澄清的酸化大豆蛋白溶液，和
使大豆蛋白溶液干燥。
大豆蛋白产品优选为具有至少约90％重量，优选至少约100％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的分离物。
也已发现，作为蛋白胶束团形成的大豆蛋白分离物和从来自蛋白胶束团沉淀的上清液得到的大豆蛋白分离物可溶于酸性介质，并且可用于提供可接受澄清度的水溶液。
虽然本发明主要涉及大豆蛋白分离物的生产，但也可以想到可以提供具有和大豆蛋白分离物类似性质的较低纯度的大豆蛋白产品。这种较低纯度产品可具有至少约60％重量(N×6.25)d.b.的蛋白浓度。
本发明的新大豆蛋白产品可与粉末状饮料混合，用于通过将其溶于水中而形成含水软饮料或运动饮料。此混合物可以为粉末状饮料。
本文提供的大豆蛋白产品可作为其水溶液提供，所述溶液在酸pH值具有高澄清度并且在这些pH值热稳定。
在本发明的另一个方面，提供了本文提供的大豆产品的水溶液，它在低pH热稳定。该水溶液可以为饮料，这种饮料可以为其中大豆蛋白产品完全可溶和透明的澄清饮料，或其中大豆蛋白产品不增大不透明性的不透明饮料。
根据本文方法生产的大豆蛋白产品缺乏大豆蛋白分离物的特征性大豆口味，并且不仅适用于酸性介质的蛋白强化，而且可用于蛋白分离物的多种常规应用，包括但不限于加工食品和饮料的蛋白强化、油的乳化，在焙烤食品中作为主体成形剂，和在俘获气体的产品中作为发泡剂。另外，可使大豆蛋白产品形成蛋白纤维，可用于肉类似物，并且在将蛋白用作粘合剂的食品中用作蛋白替代品或补充剂。大豆蛋白产品可用于营养增补。大豆蛋白产品的其它用途为，用于宠物食品、动物饲料、工业和化妆品应用及个人护理产品。
发明详述
提供大豆蛋白产品的方法的最初步骤包括使来自大豆蛋白源的大豆蛋白溶解。大豆蛋白源可以为大豆，或者从大豆加工得到的任何大豆产品或副产品，包括但不限于大豆粉(meal)、大豆片、大豆粉(grits)和大豆粉(flour)。大豆蛋白源可按全脂型、部分脱脂型或完全脱脂型使用。在大豆蛋白源含有可观的脂肪量时，一般在过程中需要除油步骤。从大豆蛋白源回收的大豆蛋白可以为天然存在于大豆的蛋白，或者，似蛋白(proteinaceous)材料可以为通过基因操纵改性但具有天然蛋白的特征疏水性和极性的蛋白。
蛋白溶解可通过使用食品级钠盐溶液(例如食品级氯化钠溶液)进行。在大豆蛋白分离物用于非食品用途时，可使用非食品级化学品。也可使用其它单价盐，如氯化钾。随着盐溶液浓度增大，来自大豆蛋白源的蛋白的溶解度一开始增大，直至达到最大值。盐浓度的任何随后增大均不增大总的溶解蛋白。引起最大蛋白溶解的盐溶液的浓度随着涉及的盐而改变。钠盐溶液的浓度选择也受希望通过胶束途径得到的蛋白的比例影响。较高盐浓度(优选约0.5M至约1.0M)一般在将经浓缩的大豆蛋白溶液稀释到冷水时得到较多蛋白胶束团。可用较高浓度的氯化钠溶液进行萃取，或者，可用小于0.5M氯化钠(例如0.10M或0.15M氯化钠)的溶液进行萃取，然后，在去除大豆蛋白源后，向大豆蛋白溶液加入另外的盐。
在批次过程中，蛋白的盐溶解在约1℃至约100℃(优选约15℃至约35℃)的温度进行，优选伴随搅拌，以减小溶解时间，溶解时间通常约1至约60分钟。优选进行溶解以基本上从大豆蛋白源萃取可行的尽可能多的蛋白，以提供总体高产品产率。
在连续过程中，从大豆蛋白源萃取蛋白按照和从大豆蛋白源进行蛋白的连续萃取一致的任何方式进行。在一个实施方案中，使大豆蛋白源与食品级盐溶液连续混合，通过具有一定长度的管或导管并以一定流速输送混合物足以根据本文所述参数进行期望的萃取的停留时间。在此连续过程中，在最多约10分钟时间内快速进行盐溶解步骤，优选进行溶解以基本上从大豆蛋白源萃取可行的尽可能多的蛋白。在连续过程中的溶解在约1℃和约100℃之间，优选约15℃和约35℃之间的温度进行。
萃取可在大豆蛋白源/盐溶液体系的天然pH(一般约5至约7)进行。或者，为了用于萃取步骤，可根据需要使用任何合适的酸(通常盐酸)或碱(通常氢氧化钠)，将萃取的pH调节到约5至约7范围内的任何期望值。
在溶解步骤期间，在食品级盐溶液中大豆蛋白源的浓度可宽泛地变化。一般浓度值为约5至约15％w/v。
利用盐水溶液的蛋白萃取步骤有使大豆蛋白源中可能存在的脂肪溶解的另外的作用，这又造成脂肪存在于含水相中。
从萃取步骤得到的蛋白溶液一般具有约5至约50g/L，优选约10至约50g/L的浓度。
盐水溶液可含有抗氧化剂。抗氧化剂可以为任何合适的抗氧化剂，如亚硫酸钠或抗坏血酸。所用抗氧化剂的量可以从溶液的约0.01至约1％重量变化，优选约0.05％重量。抗氧化剂用于抑制蛋白溶液中任何酚类的氧化。
然后，从萃取步骤得到的含水相可以以任何合适的方式从残余大豆蛋白源分离，例如，利用沉降式离心机，随后碟式离心和/或过滤，以去除残余的大豆蛋白源材料。经分离的残余大豆蛋白源可干燥处理掉。或者，可处理经分离的残余大豆蛋白源，以回收一些残余蛋白，例如通过常规等电沉淀过程或任何其它合适的过程，以回收这些残余蛋白。
在大豆蛋白源含有显著量的脂肪时，如转让给本文的受让人的5,844,086和6,005,076号美国专利(其公开内容通过引用结合到本文)所述，则其中所述的脱脂步骤可对经分离的蛋白水溶液进行。或者，可通过任何其它合适的方法完成经分离的蛋白水溶液的脱脂。
大豆蛋白水溶液可用吸附剂(如粉末状活性炭或粒状活性炭)处理，以去除颜色和/或气味化合物。此吸附剂处理可在任何合适的条件下进行，一般在经分离的蛋白水溶液的环境温度下。对于粉末状活性炭，利用约0.025％至约5％w/v，优选约0.05％至约2％w/v的量。可通过任何合适的方法从大豆蛋白溶液去除吸附剂，例如通过过滤。
作为用盐水溶液萃取大豆蛋白源的替代，可只用水进行此萃取。在利用此替代时，则可在从残余大豆蛋白源分离后，以上面讨论的浓度将盐加入到蛋白溶液。在进行第一脂肪去除步骤时，一般在此操作完成后加入盐。
另一个替代过程是用食品级盐溶液在高于约7，一般最高约11的相对高pH值萃取大豆蛋白源。可用任何合适的食品级碱(如氢氧化钠水溶液)将萃取体系的pH调节到期望的碱值。或者，可用盐溶液在低于约pH 5，一般最低约pH 3的相对低pH值萃取大豆蛋白源。可通过使用任何合适的食品级酸(如盐酸或磷酸)将萃取体系的pH调节到期望的酸值。在利用此替代时，则从大豆蛋白源萃取步骤得到的含水相以任何合适的方式从残余大豆蛋白源分离，例如，利用沉降式离心机，随后碟式离心和/或过滤，以去除残余大豆蛋白源。经分离的残余大豆蛋白源可干燥处理掉，或经进一步处理，以回收残余蛋白，如上讨论。
然后，在如下讨论的进一步处理前，将从高或低pH萃取步骤得到的大豆蛋白水溶液调节pH到约5至约7的范围，如上讨论。此pH调节可适当用任何合适的酸(如盐酸)或碱(如氢氧化钠)进行。如果需要，在pH调节后和进一步处理前，可通过任何合适的过程使蛋白溶液澄清，如离心或过滤。
如果纯度足够，可直接干燥所得大豆蛋白水溶液，以生产大豆蛋白产品。为了减小杂质含量，可在干燥前处理大豆蛋白水溶液。
可浓缩大豆蛋白水溶液，以增大其蛋白浓度，同时保持其离子强度基本恒定。一般进行此浓缩，以提供具有约50g/L至约400g/L，优选约100至约250g/L的蛋白浓度的经浓缩的蛋白溶液。
浓缩步骤可以与批次操作或连续操作一致的任何合适的方式进行，例如，通过利用任何合适的选择性膜技术，如使用膜(比如空心纤维膜或螺旋缠绕膜)的超滤或渗滤，所述膜按照不同的膜材料和结构具有适合的截断分子量，比如约3,000至约1,000,000道尔顿，优选约5,000至约100,000道尔顿，并且对于连续操作，将所述膜制成在蛋白水溶液通过膜时允许期望浓度的尺寸。
公知超滤和类似的选择性膜技术允许低分子量物种通过膜，同时防止较高分子量物种通过。低分子量物种不仅包括食品级盐的离子物种，而且包括从源材料萃取的低分子量材料，如碳水化合物、颜料、低分子量蛋白和抗营养因子，如胰蛋白酶抑制剂，这些本身为低分子量蛋白。通常按照不同膜材料和结构选择膜的截断分子量，以保证在溶液中保留显著比例的蛋白，同时允许污染物通过。
可在完全浓缩之前或之后，对蛋白溶液进行渗滤步骤，优选使用和萃取溶液相同摩尔浓度和pH的盐水溶液。如果期望降低保留物的盐含量，所用渗滤溶液可以是相同pH但盐浓度比萃取溶液低的盐水溶液。然而，必须选择渗滤溶液的盐浓度，以便保留物中的盐水平保持足够高，以保持期望的蛋白溶解性。可用约2至约40个体积的渗滤溶液，优选用约5至约25个体积的渗滤溶液进行渗滤。在渗滤操作中，通过用渗透物通过膜，可从蛋白水溶液去除其它量的污染物。可进行渗滤操作直到在渗透物中不存在显著的其它量的污染物或可见颜色。根据本发明的一个方面，如果要将保留物干燥而不进一步处理，则可进行渗滤直到保留物足够纯，以在干燥时提供期望的蛋白浓度，优选提供具有基于干重至少约90％重量(N×6.25)的蛋白含量的分离物。可用与浓缩步骤相同的膜进行此渗滤。然而，如果期望的话，可按照不同膜材料和结构使用具有不同截断分子量的单独的膜进行渗滤步骤，例如具有约3,000至约1,000,000道尔顿，优选约5,000至约100,000道尔顿范围的截断分子量的膜。
浓缩步骤和渗滤步骤可以在本文中按这样的方式进行，即随后通过干燥经浓缩和渗滤的保留物所回收的大豆蛋白产品含有小于约90％重量蛋白(N×6.25)d.b.，例如至少约60％重量蛋白(N×6.25)d.b.。通过部分浓缩和/或部分渗滤大豆蛋白水溶液，可只部分去除污染物。然后，可干燥此蛋白溶液，以提供具有较低纯度水平的大豆蛋白产品。此大豆蛋白产品仍能够在酸性条件下生产澄清蛋白溶液。
在渗滤步骤的至少一部分期间，在渗滤介质中可存在抗氧化剂。抗氧化剂可以为任何合适的抗氧化剂，如亚硫酸钠或抗坏血酸。在渗滤介质中使用的抗氧化剂的量取决于所用的材料，且可以从约0.01至约1％重量变化，优选约0.05％重量。抗氧化剂用于抑制经浓缩的大豆蛋白溶液中存在的任何酚类的氧化。
浓缩步骤和任选的渗滤步骤可在任何合适的温度(一般约2℃至约60℃，优选约20℃至约35℃)进行一段时间，以实现期望的浓缩和渗滤度。在某种程度上，使用的温度和其它条件取决于进行膜处理使用的膜设备、期望的溶液蛋白浓度和去除对于渗透物的污染物的效率。
在大豆中有两种主要的胰蛋白酶抑制剂，即Kunitz抑制剂和Bowman-Birk抑制剂，前者是具有约21,000道尔顿分子量的热不稳定分子，而后者是具有约8,000道尔顿分子量的较热稳定分子。最终大豆蛋白分离物中胰蛋白酶抑制剂活性的水平可通过操纵各种过程变量来控制。
例如，可按有利于随着其它污染物去除渗透物中的胰蛋白酶抑制剂的方式操作浓缩和/或渗滤步骤。通过使用较大孔径(例如约30,000至约1,000,000Da)的膜、在升高的温度(例如约30至约60℃)操作膜和利用较大体积(如约20至约40个体积)的渗滤介质，可促进胰蛋白酶抑制剂的去除。
此外，通过使大豆材料暴露于使抑制剂的二硫化物键破坏或重排的还原剂，可实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。适合的还原剂包括亚硫酸钠、半胱氨酸和N-乙酰基半胱氨酸。
可在整个过程的不同阶段进行此还原剂的加入。还原剂可与大豆蛋白源材料在萃取步骤中加入、可在残余大豆蛋白源材料去除后加入到澄清的大豆蛋白水溶液、可在渗滤之前或之后加入到经浓缩的蛋白溶液或者可与经干燥的大豆蛋白产品干混。还原剂的加入可与上述膜处理步骤组合。
如果期望在经浓缩的蛋白溶液中保留活性胰蛋白酶抑制剂，则这可通过利用具有较小孔径的浓缩和渗滤膜、在较低温度操作膜、利用较小体积的渗滤介质和不利用还原剂而实现。
如果需要，可对经浓缩和任选渗滤的蛋白溶液进行进一步脱脂操作，如5,844,086和6,005,076号美国专利所述。或者，可通过任何其它合适方法实现经浓缩和任选渗滤的蛋白溶液的脱脂。
经浓缩和渗滤的蛋白水溶液可用吸附剂(如粉末状活性炭或粒状活性炭)处理，以去除颜色和/或气味化合物。此吸附剂处理可在任何合适条件下进行，一般在经浓缩的蛋白溶液的环境温度下。对于粉末状活性炭，利用约0.025％至约5％w/v，优选约0.05％至约2％w/v的量。可通过任何合适方法(例如通过过滤)从大豆蛋白溶液去除吸附剂。
可对从任选脱脂和任选吸附剂处理步骤得到的经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液进行巴氏灭菌步骤，以降低微生物负荷。此巴氏灭菌可在任何期望的巴氏灭菌条件下进行。一般将经浓缩和任选渗滤的蛋白溶液加热到约55℃至约70℃，优选约60℃至约65℃的温度约30秒钟至约60分钟，优选约10分钟至约15分钟。然后，可使经巴氏灭菌，浓缩的蛋白溶液优选冷却到约25℃至约40℃温度，用于如下所述进一步处理。
根据本发明的一个方面，使经浓缩和渗滤的大豆蛋白溶液干燥，以得到大豆蛋白产品。或者，可将经浓缩和渗滤的大豆蛋白溶液的pH调节到约2.0至约4.0，优选约2.9至约3.2的pH。pH调节可按任何合适的方式进行，例如通过加入盐酸或磷酸。然后使所得酸化大豆蛋白溶液干燥。作为另一个替代，可对经pH调节的大豆蛋白溶液进行热处理，以使热不稳定抗营养因子(如以上提到的胰蛋白酶抑制剂)失活。此加热步骤也提供降低微生物负荷的另外益处。一般将蛋白溶液加热到约70℃至约100℃，优选约85℃至约95℃的温度约10秒钟至约60分钟，优选约30秒钟至约5分钟。然后，可使经热处理的酸化大豆蛋白溶液冷却到约2℃至约60℃，优选约20℃至约35℃的温度。然后使所得酸化的热处理的大豆蛋白溶液干燥。
如果需要，可通过加盐使经浓缩和任选渗滤的蛋白溶液的离子强度升高，以促进稀释时蛋白胶束团的形成，作为上述离子强度调节操作的替代。
根据在浓缩步骤和任选的渗滤步骤使用的温度和是否进行巴氏灭菌步骤，可将经浓缩的蛋白溶液加热到至少约20℃，最高约60℃，优选约25℃至约40℃的温度，以减小经浓缩的蛋白溶液的粘度，以促进随后稀释步骤和胶束形成的执行。不应将经浓缩的蛋白溶液加热到高于在通过冷却水稀释时不发生胶束形成的温度。
然后，稀释从浓缩步骤、任选的渗滤步骤、任选的离子强度调节步骤、任选的脱脂步骤、任选的吸附剂处理步骤和任选的巴氏灭菌步骤得到的经浓缩的蛋白溶液，以通过混合经浓缩的蛋白溶液与具有达到期望的稀释度的体积的冷却水而形成胶束。根据期望通过胶束途径得到的大豆蛋白的比例和来自上清液的比例，可改变经浓缩的蛋白溶液的稀释度。通常，利用较低的稀释度，较大比例的大豆蛋白保留在含水相中。
在期望通过胶束途径提供最大比例的蛋白时，将经浓缩的蛋白溶液稀释约5倍至约25倍，优选约10倍至约20倍。
与经浓缩的蛋白溶液混合的冷却水具有小于约15℃，一般约1℃至约15℃，优选小于约10℃的温度，因为在所用的稀释因子下，用这些较冷温度达到提高的蛋白胶束团形式的蛋白分离物的产率。
在批次操作中，将经浓缩的蛋白溶液批次加入到如上讨论具有期望体积的冷却水的静态主体。经浓缩的蛋白溶液的稀释和随后离子强度的减小引起胶束型离散蛋白滴形式的高交联蛋白分子云状团的形成。在批次过程中，使蛋白胶束在冷却水体中沉降，形成聚集的，结合的，浓稠的，无定形的粘性面筋状蛋白胶束团(PMM)。可通过例如离心帮助沉降。此诱导沉降减小蛋白胶束团的液体含量，从而使总胶束团一般约70％重量至约95％重量的水分含量减小到一般约50％重量至约80％重量的数值。以此方式减小胶束团的水分含量也减小胶束团的吸着盐含量，并因此减小经干燥的蛋白产品的盐含量。
或者，可通过将经浓缩的蛋白溶液连续通到T形管的一个入口，同时将稀释水送到T形管的另一个入口，允许管中混合而连续进行稀释操作。稀释水以足以实现期望的经浓缩的蛋白溶液的稀释度的速率送入T形管。
经浓缩的蛋白溶液和稀释水在管中的混合引起蛋白胶束的形成，并且混合物从T形管的出口连续送入沉降容器，在充满时，允许上清液从该沉降容器溢出。混合物优选以使液体主体内的湍流最小的方式送入沉降容器中的液体主体内。
在连续过程中，使蛋白胶束在沉降容器中沉降，以形成聚集的，结合的，浓稠的，无定形的，粘性面筋状蛋白胶束团(PMM)，使此过程继续，直到所需量的PMM已积聚在沉降容器的底部，然后从沉降容器去除积聚的PMM。通过沉淀代替沉积，可通过离心连续分离PMM。
与批次过程相比，通过利用连续过程回收大豆蛋白胶束团，对于相同水平的蛋白萃取，初始蛋白萃取步骤的时间可显著减少，并且可在萃取步骤利用显著更高的温度。另外，在连续操作中，有比批次过程更少的污染机会，引起更高的产品质量，并且可以在更紧凑的设备中进行此过程。
通过例如从沉降的团滗析残余含水相，或者通过离心，从残余含水相或上清液分离沉降的胶束团。PMM可以按润湿形态使用，或者可通过任何合适技术(例如喷雾干燥或冷冻干燥)干燥成干燥形态。干燥的PMM具有超过约90％重量蛋白，优选至少约100％重量(计算为N×6.25)d.b.的高蛋白含量，并且基本上未变性。或者，可将湿PMM调节pH到约2.0至约4.0，优选约2.9至约3.2的pH。pH调节可以按任何合适方式(例如通过加入盐酸或磷酸)进行。然后使所得酸化大豆蛋白溶液干燥。作为另一个替代，可对经pH调节的大豆蛋白溶液进行热处理，以使热不稳定抗营养因子(如以上提到的胰蛋白酶抑制剂)失活。此加热步骤也提供降低微生物负荷的另外益处。一般将蛋白溶液加热到约70℃至约100℃，优选约85℃至约95℃的温度约10秒钟至约60分钟，优选约30秒钟至约5分钟。然后，可使经热处理的酸化大豆蛋白溶液冷却到约2℃至约60℃，优选约20℃至约35℃的温度。然后使所得酸化的，经热处理的大豆蛋白溶液干燥。
在本发明的一个方面，将钙盐或其它二价盐(优选氯化钙)加入到上清液(上清液可首先以下述方式浓缩或部分浓缩)，以提供约2mS至约30mS，优选8mS至约15mS的电导率。加入到上清液的氯化钙可以为任何期望的形式，例如其经浓缩的水溶液。
加入氯化钙具有从上清液以肌醇六磷酸钙的形式沉积肌醇六磷酸的作用。沉积的肌醇六磷酸盐例如通过离心和/或过滤从上清液回收，以留下澄清溶液。
然后，可将澄清溶液的pH调节到约1.5至约4.4，优选约2.0至约4.0的值。pH调节可按任何合适的方式进行，例如加入盐酸或磷酸。如果期望，一旦已去除沉淀的肌醇六磷酸盐材料，可从本文所述不同选项(除以下提到的热处理之外)中省略酸化步骤。
可对经pH调节的澄清酸化大豆蛋白水溶液进行热处理，以使热不稳定抗营养因子(如以上提到的胰蛋白酶抑制剂)失活。此加热步骤也提供降低微生物负荷的另外益处。一般将蛋白溶液加热到约70℃至约100℃温度，优选约85℃至约95℃的温度约10秒钟至约60分钟，优选约30秒钟至约5分钟。然后，为了如下所述进一步处理，可使经热处理的酸化大豆蛋白溶液冷却到约2℃至约60℃，优选约20℃至约35℃的温度。
如果尚未浓缩，将任选经pH调节且任选热处理的澄清溶液浓缩，以增大其蛋白浓度。此浓缩用任何合适的选择性膜技术进行，如使用膜的超滤或渗滤，所述膜具有适合的截断分子量，允许低分子量物种(包括盐、碳水化合物、颜料、胰蛋白酶抑制剂和从蛋白源材料萃取的其它低分子量材料)通过该膜，同时在溶液中保留显著比例的大豆蛋白。可按照不同膜材料和结构使用具有约3,000至1,000,000道尔顿，优选约5,000至约100,000道尔顿的截断分子量的超滤膜。以此方式浓缩蛋白溶液也降低所需液体的体积，所述液体要被干燥以回收蛋白。在干燥前，蛋白溶液一般浓缩到约50g/L至约400g/L，优选约100至约250g/L的蛋白浓度。此浓缩操作可如上所述按批次方式或按连续操作进行。
当上清液在加入钙盐前经部分浓缩和去除沉淀物后完全浓缩时，首先将上清液浓缩到约50g/L或更小的蛋白浓度，然后，在去除沉淀物后，浓缩到约50至约400g/L，优选约100至约250g/L的蛋白浓度。
可在部分或完全浓缩之前或之后，对蛋白溶液进行渗滤步骤，优选使用水或稀释的盐溶液。渗滤溶液可在其天然pH，它是等于正被渗滤的蛋白溶液的pH或其间的任何pH。可用约2至约40个体积的渗滤溶液，优选约5至约25个体积的渗滤溶液进行此渗滤。在渗滤操作中，通过用渗透物通过膜，从水溶液去除其它量的污染物。可进行渗滤操作直到在渗透物中不存在显著的其它量的污染物或可见颜色，或直到蛋白溶液已充分纯化。可用与浓缩步骤相同的膜进行此渗滤。然而，如果期望，可按照不同膜材料和结构使用单独的膜进行渗滤，比如具有约3,000至约1,000,000道尔顿，优选约5,000至约100,000道尔顿范围的截断分子量的膜。
浓缩步骤和渗滤步骤可以在本文中按这样的方式进行，即随后通过干燥经浓缩和渗滤的保留物所回收的大豆蛋白产品含有小于约90％重量蛋白(N×6.25)d.b.，例如至少约60％重量蛋白(N×6.25)d.b.。通过部分浓缩和/或部分渗滤大豆蛋白水溶液，可只部分去除污染物。然后，可干燥此蛋白溶液，以提供具有较低纯度水平的大豆蛋白产品。此大豆蛋白产品仍能够在酸性条件下生产澄清蛋白溶液。
在渗滤步骤的至少一部分期间，在渗滤介质中可存在抗氧化剂。抗氧化剂可以为任何合适的抗氧化剂，如亚硫酸钠或抗坏血酸。在渗滤介质中使用的抗氧化剂的量取决于所用的材料，且可以从约0.01至约1％重量变化，优选约0.05％重量。抗氧化剂用于抑制经浓缩的大豆蛋白分离物溶液中存在的任何酚类的氧化。
浓缩步骤和渗滤步骤可在任何合适的温度(一般约2℃至约60℃，优选约20℃至约35℃)进行一段时间，以实现期望的浓缩和渗滤度。在某种程度上，使用的温度和其它条件取决于进行膜处理使用的膜设备、期望的溶液蛋白浓度和去除对于渗透物的污染物的效率。
如上所述，最终大豆蛋白产品中胰蛋白酶抑制剂活性的水平可通过操纵各种过程变量来控制。
如前提到，可使用酸化的大豆蛋白水溶液的热处理使热不稳定胰蛋白酶抑制剂失活。也可热处理经部分浓缩或完全浓缩的酸化的大豆蛋白溶液，以使热不稳定的胰蛋白酶抑制剂失活。
另外，可按有利于随着其它污染物去除渗透物中的胰蛋白酶抑制剂的方式操作浓缩和/或渗滤步骤。通过使用较大孔径(例如约30,000至1,000,000Da)的膜、在升高的温度(例如约30至约60℃)操作膜和利用较大体积(如约20至约40个体积)的渗滤介质，可促进胰蛋白酶抑制剂的去除。
在较低pH(例如约1.5至约3)酸化和膜处理经稀释的蛋白溶液可相对于在较高pH(例如约3至约4.4)处理溶液降低胰蛋白酶抑制剂活性。当在pH范围的下端浓缩和渗滤蛋白溶液时，可期望在干燥前提高保留物的pH。通过加入任何合适的食品级碱，如氢氧化钠，可使经浓缩和渗滤的蛋白溶液的pH提高到期望的值，例如pH 3。
此外，通过使大豆材料暴露于使抑制剂的二硫化物键破坏或重排的还原剂，可实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。适合的还原剂包括亚硫酸钠、半胱氨酸和N-乙酰基半胱氨酸。
可在整个过程的不同阶段进行此还原剂的加入。还原剂可与大豆蛋白源材料在萃取步骤中加入、可在残余大豆蛋白源材料去除后加入到澄清的大豆蛋白水溶液、可在稀释之前加入到经渗滤的保留物、可加入到上清液、可在干燥之前加入到经浓缩和渗滤的钙改性的上清液或者可与经干燥的大豆蛋白产品干混。还原剂的加入可与上述热处理步骤和膜处理步骤组合。
如果期望在经浓缩的蛋白溶液中保留活性胰蛋白酶抑制剂，则这可通过消除或降低热处理步骤的强度、不利用还原剂、在pH范围的上端(例如约3至约4.4)操作浓缩和渗滤步骤、利用具有较小孔径的浓缩和渗滤膜、在较低温度操作膜和利用较小体积的渗滤介质而实现。
经浓缩和渗滤的蛋白水溶液可用吸附剂(如粉末状活性炭或粒状活性炭)处理，以去除颜色和/或气味化合物。此吸附剂处理可在任何合适条件下进行，一般在经浓缩的蛋白溶液的环境温度下。对于粉末状活性炭，利用约0.025％至约5％w/v，优选约0.05％至约2％w/v的量。可通过任何合适方法(例如通过过滤)从大豆蛋白溶液去除吸附剂。
如果尚未利用pH调节步骤，可将经浓缩和任选渗滤和任选吸附剂处理的蛋白溶液的pH调节到约2.0至约4.0。也可如上所述热处理经pH调节、浓缩和任选渗滤和任选吸附剂处理的蛋白溶液，以降低胰蛋白酶抑制剂活性的水平。
经浓缩和任选渗滤和任选吸附剂处理的蛋白溶液通过任何合适技术(例如喷雾干燥或冷冻干燥)干燥成干燥形态。经干燥的大豆蛋白产品具有至少约60％重量(N×6.25)d.b.，优选超过约90％重量(N×6.25)d.b.，更优选至少约100％重量的蛋白含量。该大豆蛋白产品的肌醇六磷酸含量低，一般小于约1.5％重量。
在本发明的一个实施方案中，可直接处理来自PMM的形成的上清液，以利用上述步骤形成大豆蛋白产品，同时省略氯化钙的加入。如此形成的大豆蛋白产品具有至少约60％重量(N×6.25)d.b.，优选超过约90％重量(N×6.25)d.b.，更优选至少约100％重量的蛋白含量。
本文生产的大豆蛋白产品可溶于酸性含水环境，使产品理想地用于加入饮料(包括充碳酸的饮料和不充碳酸的饮料两者)中，以对其提供蛋白强化。此饮料具有约2.5至约5范围的宽酸性pH值范围。本文提供的大豆蛋白产品可以以任何合适的量加入到此饮料中，以对此饮料提供蛋白强化，例如每份提供至少约5g大豆蛋白。所加的大豆蛋白产品溶于饮料，并且不损害饮料的澄清度，即使在热处理后。在通过溶于水重组饮料之前，可使大豆蛋白产品与经干燥的饮料混合。在某些情况下，在饮料中存在的组分可能不利影响组合物保持溶于饮料的能力时，可能有必要改变正常饮料配方以容许本发明的组合物。
实施例
实施例1：
本实施例说明从大豆生产蛋白胶束团(S300)、上清液得到的蛋白分离物(S200)和钙改性的上清液得到的蛋白分离物(S200Ca)。
在环境温度下将′a′kg脱脂的最小限度热处理的大豆粉加入到′b′L的′c′M NaCl溶液，并搅拌60分钟以提供蛋白水溶液。去除残余的大豆粉，将所得蛋白溶液通过离心和过滤澄清，以生产具有′e′％重量的蛋白含量的′d′L经过滤的蛋白溶液。
通过在具有′h′道尔顿的截断分子量的′g′膜上浓缩，使蛋白萃取溶液减少到′f′kg，产生具有′i′％重量的蛋白含量的经浓缩的蛋白溶液。
经浓缩的蛋白溶液的电导率为′j′mS。向保留物加入浓氯化钠溶液，以使电导率提高到′k′mS。然后，将′l′℃的经浓缩的蛋白溶液稀释′m′成具有′n′℃温度的冷RO水。立即生成白色混浊。去除上清液，通过离心回收沉淀的，粘的粘性团(PMM)，产率为经过滤的蛋白溶液的′o′％重量。发现经干燥的PMM得到的蛋白具有′p′％(N×6.25)d.b.的蛋白含量。将产品命名为′q′S300。
参数′a′至′q′列于以下表1中：
表1-生产S300的参数
  q   S005-J27-08A   S005-K19-08A
  a   10   10
  b   200   200
  c   0.15   0.50
  d   185   165
  e   0.70   1.34
  f   5.28   12.06
  g   PES   PES
  h   100,000   100,000
i   21.28   17.51
j   9.45   24.9
  k   21.4   24.9
  l   27.8   30
  m   1∶10   1∶5
  n   1.6   4
  o   18.5   20.8
  p   91.31   99.66
以不同方式处理来自这两个试验的上清液。不用钙改性，处理来自S005-J27-08A试验的上清液。在此试验中，在具有10,000道尔顿截断分子量的PES膜上，将65L上清液浓缩到5L体积，然后，在相同膜上用25L反渗透净化水渗滤。经渗滤的保留物具有12.60％重量的蛋白浓度。利用从上清液回收的另外的蛋白，经过滤的蛋白溶液的总回收率为69.2％。将经渗滤的保留物干燥，以形成具有98.76％(N×6.25)d.b.的蛋白含量的产品。将产品命名为S005-J27-08AS200。
利用钙改性，处理来自试验S005-K19-08A的上清液。向65L上清液加入0.336kg CaCl2，这使溶液的电导率从6.31mS提高到12.65mS。通过离心去除形成的沉淀，然后将离心分离液的pH用稀HCl调节到3。然后，在具有10,000道尔顿截断分子量的PES膜上，将酸化的离心分离液从66L体积浓缩到5L体积。然后，利用以稀HCl调节到pH 3的25L反渗透净化水，在相同的膜上渗滤浓缩物。利用从上清液回收的另外的蛋白，经过滤的蛋白溶液的总回收率为37.1％。将经渗滤的保留物干燥，以生产具有98.01％(N×6.25)d.b.的蛋白含量的产品。将产品命名为S005-K19-08A S200Ca。
干燥粉末状产品的颜色用HunterLab ColorQuest XE仪器以反射模式评价。颜色值列于以下表2中：
表2-干燥产品的HunterLab分数
Figure BPA00001443563700181
可从表2看到，所有产品的干燥颜色很浅。
实施例2：
本实施例包含通过实施例1的方法生产的大豆蛋白分离物(S300，S200，S200Ca)在水中的热稳定性评价。
生产各个产品在水中的2％w/v蛋白溶液，并将pH调节到3。通过用HunterLab ColorQuest XE仪器以透射模式测量浊度，评价这些溶液的澄清度。然后将溶液加热到95℃，在此温度保持30秒钟，然后立即在冰浴中冷却到室温。然后，再次测量经热处理的溶液的澄清度。
在加热前和加热后蛋白溶液的澄清度列于以下表3中：
表3-热处理对不同样品澄清度的影响
可在表3中看到，S200和S200Ca样品在pH 3在水中得到很澄清的溶液。S300样品的溶液则不是那样澄清。所有样品热稳定，并且在加热时浊度水平基本保持恒定，或者实际改善。
实施例3：
本实施例包含通过实施例1的方法生产的大豆蛋白分离物(S300，S200，S200Ca)在水中的溶解度评价。根据蛋白溶解度(称为蛋白法，Morr等人，J.Food Sci.50：1715-1718过程的修改方案)和总产品溶解度(称为粒料法)试验溶解度。
将提供0.5g蛋白的足够的蛋白粉末称入烧杯中，然后加入少量反渗透(RO)净化水，并搅拌混合物，直到形成细腻糊状物。然后加入另外的水，以使体积达到约45ml。然后使用磁搅拌器将烧杯的内容物缓慢搅拌60分钟。在使蛋白分散后立即测定pH，并用稀NaOH或HCl调节到适当水平(2、3、4、5、6或7)。也在中性pH制备样品。对于经pH调节的样品，在60分钟搅拌期间测量并校正pH两次。在搅拌60分钟后，用RO水将样品制成50ml总体积，得到1％w/v蛋白分散体。用LECO FP528氮检测器测量分散体的蛋白含量。然后，将分散体的等分试样(20ml)转移到已于100℃烘箱中干燥然后在干燥器中冷却的预称重的离心管中，并将管盖上。使样品在7800g离心10分钟，沉降不溶性材料，并得到澄清的上清液。通过LECO分析测量上清液的蛋白含量，然后将上清液和管盖弃去，使粒料材料在设置于100℃的烘箱中干燥过夜。第二天早上，将管转移到干燥器，并使之冷却。记录干燥粒料材料的重量。通过所用粉末重量乘以因数((100-粉末的水分含量(％))/100)，计算初始蛋白粉末的干燥重量。然后以两种不同方式计算产品的溶解度：
1)溶解度(蛋白法)(％)＝(％上清液中的蛋白/％初始分散体中的蛋白)×100
2)溶解度(粒料法)(％)＝(1-(干燥的不溶性粒料材料重量/((20ml分散体重量/50ml分散体重量)×干燥蛋白粉末的初始重量)))×100
在实施例1中生产的蛋白分离物在水中(1％蛋白)的天然pH值显示于表4中：
表4-以1％蛋白在水中制备的蛋白溶液的天然pH
  批次   产品   天然pH
  S005-J27-08A   S300   6.67
  S005-K19-08A   S300   6.76
  S005-J27-08A   S200   6.70
  S005-K19-08A   S200Ca   3.29
所得溶解度结果列于以下表5和6中：
表5-基于蛋白法在不同pH值的产品溶解度
Figure BPA00001443563700201
表6-基于粒料法在不同pH值的产品溶解度
Figure BPA00001443563700211
可从表5和6的结果看到，S300产品在pH值2、3和7非常可溶。S200在pH 2至4和7非常可溶。S200Ca在pH 2至4的范围非常可溶。
实施例4：
本实施例包含通过实施例1的方法生产的大豆蛋白分离物(S300，S200，S200Ca)在水中的澄清度评价。
通过在600nm测量吸光率，评价如实施例3所述制备的1％w/v蛋白溶液的澄清度，较低吸光率分数指示较大澄清度。在HunterLabColorQuest XE仪器上以透射模式分析样品也提供浊度百分数读数，这是澄清度的另一种量度。
澄清度结果列于以下表7和8中：
表7-通过A600评价的不同pH值的蛋白溶液澄清度
表8-通过HunterLab分析评价的不同pH值的蛋白溶液澄清度
Figure BPA00001443563700213
Figure BPA00001443563700221
可从表7和8的结果看到，S300的溶液在pH 2澄清，在pH 3略微混浊。此产品的溶液在较高pH值很混浊。S200和S200Ca的溶液在pH 2至4范围澄清，S200溶液在天然pH和pH 7也澄清。
实施例5：
本实施例包含通过实施例1的方法生产的大豆蛋白分离物(S300，S200，S200Ca)在软饮料(Sprite)和运动饮料(Orange Gatorade)中的溶解度评价。没有pH校正用蛋白加到饮料测定溶解度，将蛋白强化饮料的pH调节到初始饮料水平再次测定溶解度。
在没有pH校正评价溶解度时，将提供1g蛋白的足量蛋白粉末称入烧杯中，加入少量饮料并搅拌，直到形成细腻糊状物。加入另外的饮料，以使体积达到50ml，然后在磁搅拌器上缓慢搅拌溶液60分钟，得到2％蛋白w/v分散体。用LECO FP528氮检测器分析样品的蛋白含量，然后使含蛋白的饮料的等分试样在7800g离心10分钟，并测量上清液的蛋白含量。
溶解度(％)＝(％上清液中的蛋白/％初始分散体中的蛋白)×100
在用pH校正评价溶解度时，测量没有蛋白的软饮料(Sprite)(3.39)和运动饮料(Orange Gatorade)(3.19)的pH。将提供1g蛋白的足量蛋白粉末称入烧杯中，加入少量饮料并搅拌，直到形成细腻糊状物。加入另外的饮料，以使体积达到约45ml，然后在磁搅拌器上缓慢搅拌溶液60分钟。测量含蛋白的饮料的pH，然后根据需要用HCl或NaOH调节到初始无蛋白pH。然后用另外的饮料使各溶液的总体积达到50ml，得到2％蛋白w/v分散体。用LECO FP528氮检测器分析样品的蛋白含量，然后使含蛋白的饮料的等分试样在7800g离心10分钟，并测量上清液的蛋白含量。
溶解度(％)＝(％上清液中的蛋白/％初始分散体中的蛋白)×100
所得结果列于以下表9中：
表9-产品在Sprite和Orange Gatorade中的溶解度
Figure BPA00001443563700231
可从表9的结果看到，S200Ca为在Sprite和Orange Gatorade中具有最佳溶解度的产品。这是一种酸化产品，因此对饮料pH几乎没有影响。其余产品未酸化，因此，通过饮料的pH校正提高了它们的溶解度。在pH校正后，S300产品的溶解度很好，但考虑到实施例3中在水中得到的溶解度结果，S200的溶解度意外地低。
实施例6：
本实施例包含通过实施例1的方法生产的大豆蛋白分离物(S300，S200，S200Ca)在软饮料和运动饮料中的澄清度评价。
用实施例4中所述的方法评价在实施例5中软饮料(Sprite)和运动饮料(Orange Gatorade)中制备的2％w/v蛋白分散体的澄清度。对于在600nm的吸光率测量，在进行测量前，用适当饮料作为分光光度计的空白。
所得结果列于以下表10和11中：
表10-产品在Sprite和Orange Gatorade中的澄清度(A600)
Figure BPA00001443563700232
Figure BPA00001443563700241
表11-产品在Sprite和Orange Gatorade中的HunterLab浊度读数
Figure BPA00001443563700242
可从表10和11的结果看到，S200Ca产品对在Sprite和OrangeGatorade中的澄清度具有最低影响。然而，Sprite中的S200Ca略微混浊，特别在用pH校正试验时。无论是否利用pH校正，含有S300和S200的Sprite和Orange Gatorade很混浊。
实施例7：
本实施例说明从来自氯化钠萃取的浓缩保留物(S500)得到的大豆蛋白分离物的生产。
在环境温度，将12.5kg脱脂的最小限度热处理的大豆粉加入到125L的0.15M NaCl溶液，并搅拌30分钟，以提供蛋白水溶液。去除残余大豆粉，将所得蛋白溶液通过离心和过滤澄清，以产生97L具有1.14％重量的蛋白含量的经过滤的蛋白溶液。
通过在具有5,000道尔顿截断分子量的PVDF膜上浓缩，使蛋白萃取溶液的体积减少到7L，产生具有14.83％重量的蛋白含量的经浓缩的蛋白溶液。
然后用14L 0.075M NaCl溶液渗滤经浓缩的蛋白溶液。经渗滤的保留物具有6.14kg的最终重量和14.16％重量的蛋白含量，产率为经过滤的蛋白溶液的78.4％重量。将经渗滤的保留物干燥，形成具有95.45％(N×6.25)d.b.的蛋白含量的产品。将产品命名为S005-L17-08AS500。
在水中制备S500的3.2％w/v蛋白溶液，并用稀HCl使pH降低到3。然后用以透射模式操作的HunterLab ColorQuest XE仪器评价颜色和澄清度。
颜色和澄清度值列于以下表12中：
表12-S005-L17-08A S500的3.2％蛋白溶液在pH 3的HunterLab分数
  样品   L*   a*   b*   浊度(％)
  S500   94.86   -1.15   15.45   22.0
可从表12看到，S500溶液在pH 3的颜色很浅，但溶液也混浊。
干燥粉末的颜色也用HunterLab ColorQuest XE仪器以反射模式评价。颜色值列于以下表13中：
表13-干燥的S005-L17-08A S500的HunterLab分数
可从表13看到，产品的干燥颜色很浅。
实施例8：
本实施例包含通过实施例7的方法生产的大豆蛋白分离物(S500)在水中的热稳定性评价。
生产产品在水中的2％w/v蛋白溶液，并将pH调节到3。通过用HunterLab ColorQuest XE仪器以透射模式测量浊度，评价此溶液的澄清度。然后将溶液加热到95℃，在此温度保持30秒钟，然后立即在冰浴中冷却到室温。然后，再次测量经热处理的溶液的澄清度。
在加热前和加热后蛋白溶液的澄清度列于以下表14中：
表14-热处理对S005-L17-08A S500溶液的澄清度的影响
Figure BPA00001443563700261
可在表14中看到，S500样品在pH 3在水中得到很澄清的溶液。样品热稳定，并且在加热时浊度只略微改变。
实施例9：
本实施例包含通过实施例7的方法生产的大豆蛋白分离物(S500)在水中的溶解度评价。根据蛋白溶解度(称为蛋白法，Morr等人，J.FoodSci.50：1715-1718过程的修改方案)和总产品溶解度(称为粒料法)试验溶解度。
将提供0.5g蛋白的足够的蛋白粉末称入烧杯中，然后加入少量反渗透(RO)净化水，并搅拌混合物，直到形成细腻糊状物。然后加入另外的水，以使体积达到约45ml。然后使用磁搅拌器将烧杯的内容物缓慢搅拌60分钟。在使蛋白分散后立即测定pH，并用稀NaOH或HCl调节到适当水平(2、3、4、5、6或7)。也在中性pH制备样品。对于经pH调节的样品，在60分钟搅拌期间测量并校正pH两次。在搅拌60分钟后，用RO水将样品制成50ml总体积，得到1％w/v蛋白分散体。用LECO FP528氮检测器测量分散体的蛋白含量。然后，将分散体的等分试样(20ml)转移到已于100℃烘箱中干燥然后在干燥器中冷却的预称重的离心管中，并将管盖上。使样品在7800g离心10分钟，沉降不溶性材料，并得到澄清的上清液。通过LECO分析测量上清液的蛋白含量，然后将上清液和管盖弃去，使粒料材料在设置于100℃的烘箱中干燥过夜。第二天早上，将管转移到干燥器，并使之冷却。记录干燥粒料材料的重量。通过所用粉末重量乘以因数((100-粉末的水分含量(％))/100)，计算初始蛋白粉末的干燥重量。然后以两种不同方式计算产品的溶解度：
1)溶解度(蛋白法)(％)＝(％上清液中的蛋白/％初始分散体中的蛋白)×100
2)溶解度(粒料法)(％)＝(1-(干燥的不溶性粒料材料重量/((20ml分散体重量/50ml分散体重量)×干燥蛋白粉末的初始重量)))×100
在实施例7中生产的蛋白分离物在水中(1％蛋白)的天然pH值显示于表15中：
表15-以1％蛋白在水中制备的S500溶液的天然pH
  批次   产品   天然pH
  S005-L17-08A   S500   6.61
所得溶解度结果列于以下表16和17中：
表16-基于蛋白法在不同pH值的S500溶解度
表17-基于粒料法在不同pH值的S500溶解度
Figure BPA00001443563700272
可从表16和17的结果看到，S500产品在pH 2、3和7和在天然pH非常可溶。
实施例10：
本实施例包含通过实施例7的方法生产的大豆蛋白分离物(S500)在水中的澄清度评价。
通过在600nm测量吸光率，评价如实施例9所述制备的1％w/v蛋白溶液的澄清度，较低吸光率分数指示更大澄清度。在HunterLabColorQuest XE仪器上以透射模式分析样品也提供浊度百分数读数，这是澄清度的另一种量度。
澄清度结果列于以下表18和19中：
表18-通过A600评价的不同pH值的S500溶液澄清度
Figure BPA00001443563700273
Figure BPA00001443563700281
表19-通过HunterLab分析评价的不同pH值的S500溶液澄清度
Figure BPA00001443563700282
可从表18和19的结果看到，S500的溶液在pH 2、3和7和在天然pH具有优良的澄清度。
实施例11：
本实施例包含通过实施例7的方法生产的大豆蛋白分离物(S500)在软饮料(Sprite)和运动饮料(Orange Gatorade)中的溶解度评价。没有pH校正用蛋白加到饮料测定溶解度，将蛋白强化饮料的pH调节到初始饮料水平再次测定溶解度。
在没有pH校正评价溶解度时，将提供1g蛋白的足量蛋白粉末称入烧杯中，加入少量饮料并搅拌，直到形成细腻糊状物。加入另外的饮料，以使体积达到50ml，然后在磁搅拌器上缓慢搅拌溶液60分钟，得到2％蛋白w/v分散体。用LECO FP528氮检测器分析样品的蛋白含量，然后使含蛋白的饮料的等分试样在7800g离心10分钟，并测量上清液的蛋白含量。
溶解度(％)＝(％上清液中的蛋白/％初始分散体中的蛋白)×100
在用pH校正评价溶解度时，测量没有蛋白的软饮料(Sprite)(3.39)和运动饮料(Orange Gatorade)(3.19)的pH。将提供1g蛋白的足量蛋白粉末称入烧杯中，加入少量饮料并搅拌，直到形成细腻糊状物。加入另外的饮料，以使体积达到约45ml，然后在磁搅拌器上缓慢搅拌溶液60分钟。测量含蛋白的饮料的pH，然后根据需要用HCl或NaOH调节到初始无蛋白pH。然后用另外的饮料使各溶液的总体积达到50ml，得到2％蛋白w/v分散体。用LECO FP528氮检测器分析样品的蛋白含量，然后使含蛋白的饮料的等分试样在7800g离心10分钟，并测量上清液的蛋白含量。溶解度(％)＝(％上清液中的蛋白/％初始分散体中的蛋白)×100所得结果列于以下表20中：
表20-S500在Sprite和Orange Gatorade中的溶解度
Figure BPA00001443563700291
可从表20的结果看到，S500在不调节pH下不非常可溶于饮料。这可部分归因于S500不是酸化产品的事实。校正pH确实提高S500在两种饮料中的溶解度，虽然蛋白仍不完全可溶。
实施例12：
本实施例包含通过实施例7的方法生产的大豆蛋白分离物(S500)在软饮料和运动饮料中的澄清度评价。
用实施例10中所述的方法评价在实施例11中软饮料(Sprite)和运动饮料(Orange Gatorade)中制备的2％w/v蛋白分散体的澄清度。对于在600nm的吸光率测量，在进行测量前，用适当饮料作为分光光度计的空白。
所得结果列于以下表21和22中：
表21-S500在Sprite和Orange Gatorade中的澄清度(A600)
Figure BPA00001443563700292
表22-S500在Sprite和Orange Gatorade中的HunterLab浊度读数
Figure BPA00001443563700293
Figure BPA00001443563700301
可从表21和22的结果看到，加S500的Sprite和Orange Gatorade很混浊，通过校正pH可能仅实现略微改善。
本公开概述
在本公开的概述中，生产了可在酸pH值提供热稳定和澄清的水溶液的大豆蛋白分离物。在本发明的范围内，修改是可能的。

Claims (207)

1.一种制备大豆蛋白产品的方法，所述大豆蛋白产品具有基于干重至少约60％重量(N×6.25)的蛋白含量，所述方法包括：
向来自大豆蛋白胶束团沉淀的上清液加入钙盐或其它二价盐，以提供约2mS至约30mS的电导率，
从所得溶液去除沉淀，以留下澄清溶液，
任选将澄清溶液的pH调节到约1.5至约4.4，
将任选经pH调节的澄清溶液浓缩到约50至约400g/L的蛋白含量，以提供澄清的经浓缩的大豆蛋白溶液，
任选渗滤澄清的经浓缩的蛋白溶液，和
干燥经浓缩的溶液。
2.权利要求1的方法，其中所述钙盐为氯化钙。
3.权利要求1的方法，其中将所述钙盐加入到上清液，以提供约8至约15mS的电导率。
4.权利要求1的方法，其中将任选经pH调节的澄清溶液浓缩到约100至约250g/L的蛋白浓度。
5.权利要求1的方法，其中用具有约3,000至约1,000,000道尔顿的截断分子量的膜浓缩任选经pH调节的澄清溶液。
6.权利要求5的方法，其中用具有约5,000至约100,000道尔顿的截断分子量的膜浓缩任选经pH调节的澄清溶液。
7.权利要求1的方法，其中在完全浓缩之前或之后用水、酸化水、稀盐溶液或酸化的稀盐溶液对大豆蛋白溶液进行渗滤步骤。
8.权利要求7的方法，其中所述渗滤步骤用约2至约40个体积的渗滤溶液进行。
9.权利要求8的方法，其中所述渗滤步骤用约5至约25个体积的渗滤溶液进行。
10.权利要求7的方法，其中用具有约3,000至约1,000,000道尔顿的截断分子量的膜进行所述渗滤步骤。
11.权利要求10的方法，其中用具有约5,000至约100,000道尔顿的截断分子量的膜进行所述渗滤步骤。
12.权利要求7的方法，其中在渗滤步骤的至少一部分期间存在抗氧化剂。
13.权利要求1的方法，其中在所述干燥步骤前用吸附剂处理经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液，以去除颜色和/或气味化合物。
14.权利要求1的方法，其中所述大豆蛋白产品具有约60％至约90％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量。
15.权利要求1的方法，其中所述大豆蛋白产品为具有至少约90％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的分离物。
16.权利要求1的方法，其中所述大豆蛋白产品为具有至少约100％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的分离物。
17.权利要求1的方法，其中将澄清溶液的pH调节到约2.0至约4.0。
18.权利要求1的方法，其中在干燥前，如果经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液尚未酸化，则将其酸化至约2.0至约4.0的pH。
19.权利要求1或18的方法，其中对所述澄清酸化大豆蛋白溶液进行热处理步骤，以使热不稳定抗营养因子失活。
20.权利要求19的方法，其中抗营养因子为热不稳定胰蛋白酶抑制剂。
21.权利要求19的方法，其中热处理步骤也对酸化澄清蛋白水溶液进行巴氏灭菌。
22.权利要求19的方法，其中所述热处理在约70℃至约100℃的温度进行约10秒钟至约60分钟。
23.权利要求22的方法，其中所述热处理在约85℃至约95℃的温度进行约30秒钟至约5分钟。
24.权利要求19的方法，其中使经热处理的澄清酸化大豆蛋白溶液冷却到约2℃至约60℃的温度，用于进一步处理。
25.权利要求24的方法，其中使经热处理的澄清酸化大豆蛋白溶液冷却到约20℃至约35℃的温度，用于进一步处理。
26.权利要求7的方法，其中浓缩和/或任选的渗滤步骤以有利于去除胰蛋白酶抑制剂的方式操作。
27.权利要求1的方法，其中将还原剂加入到上清液，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
28.权利要求7的方法，其中在浓缩和/或任选的渗滤步骤期间存在还原剂，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
29.权利要求1的方法，其中将还原剂加入干燥前的经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液和/或经干燥的大豆蛋白产品，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
30.一种制备大豆蛋白产品的方法，所述大豆蛋白产品具有基于干重至少约60％重量(N×6.25)的蛋白含量，所述方法包括：
使来自大豆蛋白胶束团沉淀的上清液部分浓缩至小于约50g/L的蛋白浓度，
将钙盐或其它二价盐加入到部分浓缩的上清液，以提供约2mS至约30mS的电导率，
从所得溶液去除沉淀，以留下澄清溶液，
任选将澄清溶液的pH调节到约1.5至约4.4，
进一步将任选经pH调节的澄清溶液浓缩到约50至约400g/L的蛋白含量，以提供澄清的经浓缩的大豆蛋白溶液，
任选渗滤澄清的经浓缩的蛋白溶液，和
干燥经浓缩的溶液。
31.权利要求30的方法，其中所述钙盐为氯化钙。
32.权利要求30的方法，其中将所述钙盐加入到部分浓缩的上清液，以提供约8至约15mS的电导率。
33.权利要求30的方法，其中将所述任选经pH调节的澄清溶液进一步浓缩到约100至约250g/L的蛋白浓度。
34.权利要求30的方法，其中用具有约3,000至约1,000,000道尔顿的截断分子量的膜进行所述浓缩步骤。
35.权利要求34的方法，其中用具有约5,000至约100,000道尔顿的截断分子量的膜进行所述浓缩步骤。
36.权利要求30的方法，其中在部分或完全浓缩之前或之后用水、酸化水、稀盐溶液或酸化的稀盐溶液对大豆蛋白溶液进行渗滤步骤。
37.权利要求36的方法，其中所述渗滤步骤用约2至约40个体积的渗滤溶液进行。
38.权利要求37的方法，其中所述渗滤步骤用约5至约25个体积的渗滤溶液进行。
39.权利要求36的方法，其中所述渗滤步骤用具有约3,000至约1,000,000道尔顿的截断分子量的膜进行。
40.权利要求39的方法，其中用具有约5,000至约100,000道尔顿的截断分子量的膜进行所述渗滤步骤。
41.权利要求36的方法，其中在渗滤步骤的至少一部分期间存在抗氧化剂。
42.权利要求30的方法，其中在所述干燥步骤前用吸附剂处理经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液，以去除颜色和/或气味化合物。
43.权利要求30的方法，其中所述大豆蛋白产品具有约60％至约90％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量。
44.权利要求30的方法，其中所述大豆蛋白产品为具有至少约90％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的分离物。
45.权利要求30的方法，其中所述大豆蛋白产品为具有至少约100％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的分离物。
46.权利要求30的方法，其中将澄清溶液的pH调节到约2.0至约4.0。
47.权利要求30的方法，其中在干燥前，如果经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液尚未酸化，则将其酸化至约2.0至约4.0的pH。
48.权利要求30或47的方法，其中对所述澄清酸化大豆蛋白溶液进行热处理步骤，以使热不稳定抗营养因子失活。
49.权利要求48的方法，其中抗营养因子为热不稳定胰蛋白酶抑制剂。
50.权利要求48的方法，其中热处理步骤也对酸化澄清蛋白水溶液进行巴氏灭菌。
51.权利要求48的方法，其中所述热处理在约70℃至约100℃的温度进行约10秒钟至约60分钟。
52.权利要求51的方法，其中所述热处理在约85℃至约95℃的温度进行约30秒钟至约5分钟。
53.权利要求48的方法，其中使经热处理的澄清酸化大豆蛋白溶液冷却到约2℃至约60℃的温度，用于进一步处理。
54.权利要求53的方法，其中使经热处理的澄清酸化大豆蛋白溶液冷却到约20℃至约35℃的温度，用于进一步处理。
55.权利要求36的方法，其中浓缩和/或任选的渗滤步骤以有利于去除胰蛋白酶抑制剂的方式操作。
56.权利要求30的方法，其中将还原剂加入到上清液，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
57.权利要求36的方法，其中在浓缩和/或任选的渗滤步骤期间存在还原剂，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
58.权利要求30的方法，其中将还原剂加入干燥前的经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液和/或经干燥的大豆蛋白产品，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
59.一种制备大豆蛋白产品的方法，所述大豆蛋白产品具有基于干重至少约60％重量(N×6.25)的蛋白含量，所述方法包括：
使来自大豆蛋白胶束团沉淀的上清液浓缩至约50g/L至约400g/L的蛋白浓度，
将钙盐或其它二价盐加入到经浓缩的上清液，以提供约2mS至约30mS的电导率，
从所得溶液去除沉淀，以留下澄清溶液，
任选将澄清溶液的pH调节到约1.5至约4.4，
任选渗滤澄清的经浓缩的蛋白溶液，和
干燥经浓缩的溶液。
60.权利要求59的方法，其中所述钙盐为氯化钙。
61.权利要求59的方法，其中将所述钙盐加入到经浓缩的上清液，以提供约8至约15mS的电导率。
62.权利要求59的方法，其中用具有约3,000至约1,000,000道尔顿的截断分子量的膜浓缩上清液。
63.权利要求62的方法，其中用具有约5,000至约100,000道尔顿的截断分子量的膜浓缩上清液。
64.权利要求59的方法，其中在完全浓缩之前或之后用水、酸化水、稀盐溶液或酸化的稀盐溶液对大豆蛋白溶液进行渗滤步骤。
65.权利要求64的方法，其中所述渗滤步骤用约2至约40个体积的渗滤溶液进行。
66.权利要求65的方法，其中所述渗滤步骤用约5至约25个体积的渗滤溶液进行。
67.权利要求64的方法，其中用具有约3,000至约1,000,000道尔顿的截断分子量的膜进行所述渗滤步骤。
68.权利要求67的方法，其中用具有约5,000至约100,000道尔顿的截断分子量的膜进行所述渗滤步骤。
69.权利要求64的方法，其中在渗滤步骤的至少一部分期间存在抗氧化剂。
70.权利要求59的方法，其中在所述干燥步骤前用吸附剂处理经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液，以去除颜色和/或气味化合物。
71.权利要求59的方法，其中所述大豆蛋白产品具有约60至约90％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量。
72.权利要求59的方法，其中所述大豆蛋白产品为具有至少约90％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的分离物。
73.权利要求59的方法，其中所述大豆蛋白产品为具有至少约100％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的分离物。
74.权利要求59的方法，其中将澄清溶液的pH调节到约2.0至约4.0。
75.权利要求59的方法，其中对所述澄清酸化大豆蛋白溶液进行热处理步骤，以使热不稳定抗营养因子失活。
76.权利要求75的方法，其中抗营养因子为热不稳定胰蛋白酶抑制剂。
77.权利要求75的方法，其中热处理步骤也对经酸化的澄清蛋白水溶液进行巴氏灭菌。
78.权利要求75的方法，其中所述热处理在约70℃至约100℃的温度进行约10秒钟至约60分钟。
79.权利要求78的方法，其中所述热处理在约85℃至约95℃的温度进行约30秒钟至约5分钟。
80.权利要求75的方法，其中使经热处理的澄清酸化大豆蛋白溶液冷却到约2℃至约60℃的温度，用于进一步处理。
81.权利要求80的方法，其中使经热处理的澄清酸化大豆蛋白溶液冷却到约20℃至约35℃的温度，用于进一步处理。
82.权利要求64的方法，其中浓缩和/或任选的渗滤步骤以有利于去除胰蛋白酶抑制剂的方式操作。
83.权利要求59的方法，其中将还原剂加入到上清液，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
84.权利要求64的方法，其中在浓缩和/或任选的渗滤步骤期间存在还原剂，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
85.权利要求59的方法，其中将还原剂加入干燥前的经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液和/或经干燥的大豆蛋白产品，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
86.一种大豆蛋白产品，所述大豆蛋白产品通过权利要求1、30或59任意一项的方法生产。
87.一种酸性溶液，所述酸性溶液具有溶于其中的权利要求86的大豆蛋白产品。
88.权利要求87的水溶液，所述水溶液为饮料。
89.权利要求86的大豆蛋白产品，所述大豆蛋白产品与水溶性粉末状材料混合，用以生产混合物的水溶液。
90.权利要求89的混合物，所述混合物为粉末状饮料。
91.一种制备大豆蛋白产品的方法，所述大豆蛋白产品具有至少约60％重量(N×6.25)干重的蛋白含量，所述方法包括：
萃取大豆蛋白源，以使源材料中的大豆蛋白溶解，并形成具有约5至约7的pH的大豆蛋白水溶液，
将大豆蛋白水溶液浓缩到约50至约400g/L浓度，以形成经浓缩的大豆蛋白溶液，
任选渗滤经浓缩的大豆蛋白溶液，以形成经浓缩和渗滤的大豆蛋白溶液，
使大豆蛋白溶液干燥。
92.权利要求91的方法，其中萃取步骤用单价盐水溶液如氯化钠溶液进行。
93.权利要求92的方法，其中氯化钠水溶液具有约0.05M至约1.0M的浓度。
94.权利要求91的方法，其中盐水溶液含有抗氧化剂。
95.权利要求91的方法，其中在所述浓缩步骤之前对大豆蛋白水溶液进行脱色步骤。
96.权利要求91的方法，其中所述萃取步骤用水进行，并且将氯化钠加入大豆蛋白水溶液到约0.05M至约1.0M的浓度。
97.权利要求91的方法，其中将大豆蛋白水溶液浓缩到约100至约250g/L的浓度。
98.权利要求91的方法，其中用具有约3,000至约1,000,000道尔顿的截断分子量的膜通过超滤浓缩大豆蛋白水溶液。
99.权利要求98的方法，其中用具有约5,000至约100,000道尔顿的截断分子量的膜通过超滤浓缩大豆蛋白水溶液。
100.权利要求91的方法，其中在完全浓缩之前或之后用约相同pH和约等于或低于萃取盐溶液的摩尔浓度的盐溶液对大豆蛋白溶液进行渗滤步骤。
101.权利要求100的方法，其中所述渗滤用约2至约40个体积的渗滤溶液进行。
102.权利要求101的方法，其中所述渗滤用约5至约25个体积的渗滤溶液进行。
103.权利要求100的方法，其中用具有约3,000至约1,000,000道尔顿的截断分子量的膜进行所述渗滤。
104.权利要求103的方法，其中用具有约5,000至约100,000道尔顿的截断分子量的膜进行所述渗滤。
105.权利要求100的方法，其中在渗滤步骤的至少一部分期间存在抗氧化剂。
106.权利要求91的方法，其中在所述干燥步骤前用吸附剂处理经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液，以去除颜色和/或气味化合物。
107.权利要求91的方法，其中通过在约55℃至约70℃的温度加热溶液约30秒钟至约60分钟对所述经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液进行巴氏灭菌步骤。
108.权利要求107的方法，其中通过在约55℃至约70℃的温度加热溶液约10分钟至约15分钟对所述经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液进行巴氏灭菌步骤。
109.权利要求107的方法，其中使所得经巴氏灭菌，浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液冷却到约25℃至约40℃的温度，用于进一步处理。
110.权利要求91的方法，其中在干燥前将经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液酸化到约2.0至约4.0的pH。
111.权利要求110的方法，其中在干燥前将经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液酸化到约2.9至约3.2的pH。
112.权利要求110的方法，其中在干燥前对所述酸化大豆蛋白溶液进行热处理步骤，以使热不稳定抗营养因子失活。
113.权利要求112的方法，其中抗营养因子为热不稳定胰蛋白酶抑制剂。
114.权利要求112的方法，其中热处理步骤也对蛋白水溶液进行巴氏灭菌。
115.权利要求112的方法，其中所述热处理在约70℃至约100℃的温度进行约10秒钟至约60分钟。
116.权利要求115的方法，其中所述热处理在约85℃至约95℃的温度进行约30秒钟至约5分钟。
117.权利要求112的方法，其中将经热处理的澄清酸化大豆蛋白溶液冷却到约2℃至约60℃的温度，用于进一步处理。
118.权利要求117的方法，其中将经热处理的澄清酸化大豆蛋白溶液冷却到约20℃至约35℃的温度，用于进一步处理。
119.权利要求100的方法，其中浓缩和/或任选的渗滤步骤以有利于去除胰蛋白酶抑制剂的方式操作。
120.权利要求91的方法，其中在萃取步骤期间存在还原剂，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
121.权利要求100的方法，其中在浓缩和/或任选的渗滤步骤期间存在还原剂，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
122.权利要求91的方法，其中将还原剂加入干燥前的经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液和/或经干燥的大豆蛋白产品，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
123.权利要求91的方法，其中所述大豆蛋白产品具有约60％至约90％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量。
124.权利要求91的方法，其中所述大豆蛋白产品为具有至少约90％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的分离物。
125.权利要求91的方法，其中所述大豆蛋白产品为具有至少约100％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的分离物。
126.一种大豆蛋白产品，所述大豆蛋白产品通过权利要求91的方法生产。
127.一种酸性溶液，所述酸性溶液具有溶于其中的权利要求126的大豆蛋白产品。
128.权利要求127的水溶液，所述水溶液为饮料。
129.权利要求126的大豆蛋白产品，所述大豆蛋白产品与水溶性粉末状材料混合，用以生产混合物的水溶液。
130.权利要求129的混合物，所述混合物为粉末状饮料。
131.一种制备大豆蛋白产品的方法，所述大豆蛋白产品具有至少约60％重量(N×6.25)干重的蛋白含量，所述方法包括：
萃取大豆蛋白源，以使源材料中的大豆蛋白溶解，并形成具有约5至约7的pH的大豆蛋白水溶液，
将大豆蛋白水溶液浓缩到约50至约400g/L浓度，以形成经浓缩的大豆蛋白溶液，
任选渗滤经浓缩的大豆蛋白溶液，以形成经浓缩和渗滤的大豆蛋白溶液，
将经浓缩的大豆蛋白溶液稀释到具有小于约15℃温度的冷却水，以引起大豆蛋白胶束的形成，
使大豆蛋白胶束结合成大豆蛋白胶束团，
从上清液分离大豆蛋白胶束团，和
使分离的大豆蛋白胶束团干燥，以提供至少约60％重量(N×6.25)d.b.的大豆蛋白产品。
132.权利要求131的方法，其中萃取步骤用单价盐水溶液如氯化钠溶液进行。
133.权利要求132的方法，其中氯化钠水溶液具有约0.05M至约1.0M的浓度。
134.权利要求131的方法，其中盐水溶液含有抗氧化剂。
135.权利要求131的方法，其中在所述浓缩步骤之前对大豆蛋白水溶液进行脱色步骤。
136.权利要求131的方法，其中所述萃取步骤用水进行，并且将氯化钠加入大豆蛋白水溶液到约0.05M至约1.0M的浓度。
137.权利要求131的方法，其中将大豆蛋白水溶液浓缩到约100至约250g/L的浓度。
138.权利要求131的方法，其中用具有约3,000至约1,000,000道尔顿的截断分子量的膜通过超滤浓缩大豆蛋白水溶液。
139.权利要求138的方法，其中用具有约5,000至约100,000道尔顿的截断分子量的膜通过超滤浓缩大豆蛋白水溶液。
140.权利要求131的方法，其中在完全浓缩之前或之后用约相同pH和约等于或低于萃取盐溶液的摩尔浓度的盐溶液对大豆蛋白溶液进行渗滤步骤。
141.权利要求140的方法，其中所述渗滤用约2至约40个体积的渗滤溶液进行。
142.权利要求141的方法，其中所述渗滤用约5至约25个体积的渗滤溶液进行。
143.权利要求140的方法，其中用具有约3,000至约1,000,000道尔顿的截断分子量的膜进行所述渗滤。
144.权利要求143的方法，其中用具有约5,000至约100,000道尔顿的截断分子量的膜进行所述渗滤。
145.权利要求140的方法，其中在渗滤步骤的至少一部分期间存在抗氧化剂。
146.权利要求131的方法，其中用吸附剂处理经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液，以去除颜色和/或气味化合物。
147.权利要求131的方法，其中通过在约55℃至约70℃的温度加热溶液约30秒钟至约60分钟对所述经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液进行巴氏灭菌步骤。
148.权利要求147的方法，其中通过在约55℃至约70℃的温度加热溶液约10分钟至约15分钟对所述经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液进行巴氏灭菌步骤。
149.权利要求147的方法，其中使所得经巴氏灭菌，浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液冷却到约25℃至约40℃的温度，用于进一步处理。
150.权利要求131的方法，其中所述经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液用冷却水稀释约5至约25倍。
151.权利要求150的方法，其中经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液用冷却水稀释约10至约20倍。
152.权利要求131的方法，其中冷却水具有低于约10℃的温度。
153.权利要求131的方法，其中在干燥前将蛋白胶束团酸化到约2.0至约4.0的pH。
154.权利要求153的方法，其中在干燥前将蛋白胶束团酸化到约2.9至约3.2的pH。
155.权利要求153的方法，其中在干燥前对所述酸化蛋白胶束团溶液进行热处理步骤，以使热不稳定抗营养因子失活。
156.权利要求155的方法，其中抗营养因子为热不稳定胰蛋白酶抑制剂。
157.权利要求155的方法，其中热处理步骤也对经酸化的蛋白胶束团溶液进行巴氏灭菌。
158.权利要求155的方法，其中所述热处理在约70℃至约100℃的温度进行约10秒钟至约60分钟。
159.权利要求158的方法，其中所述热处理在约85℃至约95℃的温度进行约30秒钟至约5分钟。
160.权利要求155的方法，其中使经热处理的酸化大豆蛋白胶束团溶液冷却到约2℃至约60℃的温度，用于进一步处理。
161.权利要求160的方法，其中使经热处理的酸化大豆蛋白胶束团溶液冷却到约20℃至约35℃的温度，用于进一步处理。
162.权利要求140的方法，其中浓缩和/或任选的渗滤步骤以有利于去除胰蛋白酶抑制剂的方式操作。
163.权利要求131的方法，其中在萃取步骤期间存在还原剂，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
164.权利要求140的方法，其中在浓缩和/或任选的渗滤步骤期间存在还原剂，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
165.权利要求131的方法，其中将还原剂加入干燥前的大豆蛋白胶束团和/或经干燥的大豆蛋白产品，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
166.权利要求131的方法，其中所述大豆蛋白产品为具有至少约90％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的分离物。
167.权利要求131的方法，其中所述大豆蛋白产品为具有至少约100％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的分离物。
168.权利要求131的方法，其中所述大豆蛋白产品具有约60％至约90％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量。
169.一种大豆蛋白产品，所述大豆蛋白产品通过权利要求131的方法生产。
170.一种酸性溶液，所述酸性溶液具有溶于其中的权利要求169的大豆蛋白产品。
171.权利要求170的水溶液，所述水溶液为饮料。
172.权利要求169的大豆蛋白产品，所述大豆蛋白产品与水溶性粉末状材料混合，用以生产混合物的水溶液。
173.权利要求172的混合物，所述混合物为粉末状饮料。
174.权利要求131的方法，其中上清液经处理以形成具有至少约60％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的大豆蛋白产品。
175.权利要求174的方法，其中将上清液的pH调节到约1.5至约4.4。
176.权利要求175的方法，其中将上清液的pH调节到约2.0至约4.0。
177.权利要求174的方法，其中将所述任选经pH调节的上清液浓缩到约50至约400g/L的浓度，以形成经浓缩的上清液，所述上清液经干燥以提供大豆蛋白产品。
178.权利要求177的方法，其中将所述任选经pH调节的上清液浓缩到约100至约250g/L的浓度。
179.权利要求174的方法，其中用具有约3,000至约1,000,000道尔顿的截断分子量的膜通过超滤浓缩任选经pH调节的上清液。
180.权利要求179的方法，其中用具有约5,000至约100,000道尔顿的截断分子量的膜通过超滤浓缩任选经pH调节的上清液。
181.权利要求174的方法，其中在完全浓缩之前或之后用水、酸化水、稀盐溶液或酸化的稀盐溶液对任选经pH调节的大豆蛋白溶液进行渗滤步骤。
182.权利要求181的方法，其中所述渗滤用约2至约40个体积的渗滤溶液进行。
183.权利要求182的方法，其中所述渗滤用约5至约25个体积的渗滤溶液进行。
184.权利要求181的方法，其中用具有约3,000至约1,000,000道尔顿的截断分子量的膜进行所述渗滤。
185.权利要求184的方法，其中用具有约5,000至约100,000道尔顿的截断分子量的膜进行所述渗滤。
186.权利要求181的方法，其中在渗滤步骤的至少一部分期间存在抗氧化剂。
187.权利要求174的方法，其中在所述干燥步骤前用吸附剂处理经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液，以去除颜色和/或气味化合物。
188.权利要求174的方法，其中在干燥前，如果经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液尚未酸化，则将其酸化至约2.0至约4.0的pH。
189.权利要求175或188的方法，其中对所述酸化大豆蛋白水溶液进行热处理步骤，以使热不稳定抗营养因子失活。
190.权利要求189的方法，其中抗营养因子为热不稳定胰蛋白酶抑制剂。
191.权利要求189的方法，其中热处理步骤也对酸化蛋白水溶液进行巴氏灭菌。
192.权利要求189的方法，其中所述热处理在约70℃至约100℃的温度进行约10秒钟至约60分钟。
193.权利要求192的方法，其中所述热处理在约85℃至约95℃的温度进行约30秒钟至约5分钟。
194.权利要求189的方法，其中使经热处理的酸化大豆蛋白溶液冷却到约2℃至约60℃的温度，用于进一步处理。
195.权利要求194的方法，其中使经热处理的酸化大豆蛋白溶液冷却到约20℃至约35℃的温度，用于进一步处理。
196.权利要求181的方法，其中浓缩和/或任选的渗滤步骤以有利于去除胰蛋白酶抑制剂的方式操作。
197.权利要求174的方法，其中将还原剂加入到上清液，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
198.权利要求181的方法，其中在浓缩和/或任选的渗滤步骤期间存在还原剂，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
199.权利要求174的方法，其中将还原剂加入干燥前的经浓缩和任选渗滤的大豆蛋白溶液和/或经干燥的大豆蛋白产品，以使胰蛋白酶抑制剂的二硫化物键破坏或重排，以实现胰蛋白酶抑制剂活性的降低。
200.权利要求174的方法，其中从上清液回收的所述大豆蛋白产品为具有至少约90％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的分离物。
201.权利要求174的方法，其中从上清液回收的所述大豆蛋白产品为具有至少约100％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量的分离物。
202.权利要求174的方法，其中从上清液回收的所述大豆蛋白产品具有约60％至约90％重量(N×6.25)d.b.的蛋白含量。
203.一种大豆蛋白产品，所述大豆蛋白产品通过权利要求174的方法生产。
204.一种酸性溶液，所述酸性溶液具有溶于其中的权利要求203的大豆蛋白产品。
205.权利要求204的水溶液，所述水溶液为饮料。
206.权利要求203的大豆蛋白产品，所述大豆蛋白产品与水溶性粉末状材料混合，用以生产混合物的水溶液。
207.权利要求206的混合物，所述混合物为粉末状饮料。
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