AT524623B1 - Fester Träger umfassend einen Satz Proteinarrays - Google Patents

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Abstract

Die vorliegende Erfindung bezieht sich auf einen festen Träger mit einem Satz von Protein- und/ oder Peptid-Arrays zur Bestimmung Allergen-spezifischer Antikörper, wobei die Arrays von einer kreisförmigen Sollbruchstelle umgeben sind, die ein festes Trägerelement definiert.

Description

Beschreibung
FESTER TRÄGER MIT EINEM SATZ VON PROTEIN-ARRAYS
TECHNISCHES GEBIET
[0001] Die vorliegende Erfindung bezieht sich auf das Gebiet der Diagnostik, insbesondere der Allergiediagnostik.
STAND DER TECHNIK
[0002] Die derzeit verfügbaren Protein- und Peptid-Arrays werden in einem vorbestimmten Format hergestellt, wobei es sich typischerweise um einen Chip handelt, der ein oder mehrere identisch hergestellte Protein- und Peptid-Arrays enthält (siehe Fig. 1), die dann im Labor durch manuelles Pipettieren verarbeitet werden müssen. Nachteile bekannter Chips, die mehr als ein Array enthalten, bestehen darin, dass das Spotten der Microarrays direkt auf den Chips erfolgt, die relativ groß sind. Beispiele für derartige nachteilige Chips und Bauelemente umfassen ImmunoCAP ISAC von Thermofisher (Jakob T et al. Allergo J (2015) 24(8):42-56) und den Allergenchip MeDALL (Lupinek C et al. Methods (2014) 66(1):106-119).
[0003] Protein- und Peptid-Arrays werden außerdem typischerweise direkt auf Substraten hergestellt, die danach zur Durchführung spezifischer Analyseverfahren verwendet werden. Diese Substrate besitzen eine vorgegebene Architektur oder sind üblicherweise darin eingebettet. Eine spezifische Architektur ist typischerweise für das Einpassen in entsprechende Analysegeräte erforderlich. Beispiele für derartige nachteilige Chips und Bauelemente umfassen ImmunoCAP ISAC von Thermofisher, den Allergenchip MeDALL und den Makro-Array ALEX (Heffler E et al. World Allergy Organ J (2018) 11(1):7), wobei ImmunoCAP ISAC und MeDALL mehrere Arrays enthalten, während das Makro-Array ALEX nur eines enthält.
[0004] Folglich müssen je nach verwendeter Ausrüstung unterschiedliche Substrate verwendet werden, die Protein- und Peptid-Arrays tragen.
[0005] Ein weiterer Nachteil von Substraten, die mehrere Protein- und Peptid-Arrays enthalten, besteht darin, dass ein Array von schlechter Qualität dazu führt, dass ein komplettes Substrat (z.B. ein Chip) verworfen wird, obwohl andere Arrays, die auf dem Substrat vorhanden sind, die Qualitätskriterien erfüllen könnten.
[0006] Eine Aufgabe der vorliegenden Erfindung besteht darin, ein flexibles System bereitzustellen, das die Anbringung von Protein- und Peptid-Arrays an verschiedenen Substraten ermöglicht.
KURZFASSUNG DER ERFINDUNG
[0007] Somit bezieht sich die vorliegende Erfindung auf einen festen Träger mit einem Satz von Protein- und/oder Nukleinsäure-Peptid-Arrays, wobei die Arrays von einer kreisförmigen Sollbruchstelle umgeben sind, die ein festes Trägerelement definiert.
[0008] Der feste Träger gemäß der vorliegenden Erfindung umfasst ein oder mehrere, vorzugsweise mindestens zwei, Protein- und/oder Peptid-Arrays, wobei jedes dieser Arrays durch eine oder mehrere diese Arrays umgebende Bruchstellen getrennt ist. Die Bruchstellen, welche die Arrays kreisförmig umgeben, werden benötigt, um aus dem festen Träger Elemente, "feste Trägerelemente", herauszubrechen, die auf ihrer Oberfläche die Protein- und/oder Peptid-Arrays aufweisen. Diese festen Trägerelemente können auf entsprechenden Trägern positioniert sein, die danach für Analysezwecke verwendet werden können.
[0009] Ein wesentlicher Vorteil von festen Trägerelementen besteht darin, dass sie für das Spotten in viel kürzerem Abstand nahe beieinander angeordnet werden können, als wenn sie beispielsweise auf Chips vorgeformt wären. Demzufolge führt die Spotting-Maschine (z.B. ein Microarray-Drucker) beim Spotten eng zusammengefügter fester Trägerelemente viel kürzere Bewegungen im Vergleich zu vorgefertigten Chips aus, wodurch die Produktion durch Verkürzung
der Fertigungszeit beschleunigt werden sollte.
[0010] Außerdem trägt ein erfindungsgemäßer fester Träger mit einem Satz von Protein- und/oder Peptid-Arrays dazu bei, den Materialverlust gering zu halten, da einzelne Elemente des festen Trägers, die möglicherweise defekt sind, entfernt werden können, ohne dass es erforderlich ist, ein ganzes Bauelement, z.B. einen Chip, mit Arrays auf dessen Oberfläche zu entsorgen.
[0011] Einer der wichtigsten Vorteile des erfindungsgemäßen festen Trägers, der einzelne feste Trägerelemente umfasst, besteht darin, dass die einzelnen Elemente nach dem Spotten der Arrays in unterschiedlichen Formaten für verschiedene Verwendungen zusammengesetzt werden können. Dies ermöglicht beispielsweise die Herstellung von Vorrichtungen, die nur einen ArrayTyp zum schnellen Testen einzelner Proben enthalten, oder von Vorrichtungen, die mehrere verschiedene Arrays auf festen Trägerelementen zum Testen unterschiedlicher Proben umfassen. Typische Vorrichtungen, die feste Trägerelemente aufweisen können, umfassen Platten (z.B. ELISA-Plattenformat) zum automatisierten Verarbeiten von Proben oder Chips. Somit ermöglichen auf feste Trägerelemente gedruckte Arrays das Zusammenbauen verschiedener Vorrichtungen zum Testen basierend auf einem standardisierten Element.
[0012] Ein weiterer Aspekt der vorliegenden Erfindung bezieht sich auf ein Verfahren zur Herstellung einer Vorrichtung mit einem Protein- und/oder Peptid-Array, umfassend die folgenden Schritte: - Bereitstellen eines festen Trägers gemäß der vorliegenden Erfindung, - Aufbrechen einer kreisförmigen Sollbruchstelle des festen Trägers zum Entfernen eines festen Trägerelements mit einem Protein- und/oder Peptid-Array und - Anbringen des festen Trägerelements an einem Chip, einer Microarray-ELISA-Platte oder einem Träger ähnlich einer ELISA-Platte.
[0013] Der erfindungsgemäße feste Träger kann zur Herstellung von Vorrichtungen verwendet werden, die feste Trägerelemente umfassen, welche aus dem festen Träger herausgebrochen sind. Diese Elemente können an/auf Vorrichtungen zusammengefügt/angebracht werden, die dann zur Analyse von Proben verwendet werden.
KURZE BESCHREIBUNG DER FIGUREN
[0014] Fig. 1 zeigt einen Chip, der feste Arrays von Proteinen oder Peptiden umfasst. Solche Chips sind auf dem Fachgebiet bekannt.
[0015] Fig. 2 zeigt ein festes Trägerelement 1, das aus einem erfindungsgemäßen festen Träger 3 herausgebrochen ist. Das feste Trägerelement umfasst ein Array von Proteinund/oder Peptid-Spots 2, die auf seiner Oberfläche immobilisiert/aufgetüpfelt sind.
[0016] Fig. 3 zeigt einen festen Träger 3, der einen Satz von Arrays von Protein- und PeptidSpots 2 umfasst. Die Arrays sind von einer kreisförmigen Sollbruchstelle umgeben, die ein festes Trägerelement definiert, wie in Fig. 2 dargestellt.
[0017] Fig. 4 zeigt einen festen Träger (z.B. einen Siliziumwafer), der eine Vielzahl von Proteinund/oder Peptid-Arrays auf seiner Oberfläche aufweist. Eines oder mehrere der Arrays kann bzw. können herausgebrochen oder -geschnitten und auf verschiedenen Plattformen (z.B. Chips oder Platten) zusammengefügt werden.
BESCHREIBUNG VON AUSFÜHRUNGSFORMEN
[0018] Der feste Träger gemäß der vorliegenden Erfindung weist auf ihn aufgetüpfelte Proteine und/oder Peptide auf, die mindestens zwei, bevorzugter mindestens drei, bevorzugter mindestens fünf, bevorzugter mindestens zehn Arrays bilden. Die Arrays sind durch Bruchstellen voneinander getrennt und von diesen umgeben. Diese Bruchstellen definieren feste Trägerelemente, die aus dem festen Träger herausgebrochen werden können.
[0019] Ein „Protein-Array“ und ein „Peptid-Array“, wie hierin definiert, sind eine räumlich definierte Anordnung von Protein- und Peptideinheiten, sogenannte Protein- oder Peptid-Spots, in einem
Muster auf einer Oberfläche eines erfindungsgemäßen festen Trägers. Ein Protein- oder Peptidtyp bildet einen Spot. Vorzugsweise werden die Protein- und Peptideinheiten entweder direkt oder indirekt an die Oberfläche eines festen Trägers gebunden. Die Bindung kann unspezifisch sein (z.B. durch physikalische Absorption an der Oberfläche oder durch Bildung einer unspezifischen kovalenten Wechselwirkung). Verfahren zur Immobilisierung von Proteinen und Peptiden auf festen Trägern sind auf dem Fachgebiet wohlbekannt.
[0020] Die Anzahl der am festen Träger angebrachten Protein- und Peptid-Spots, die erfindungsgemäße Arrays bilden, ist, wie festgestellt wird, ausreichend für ein experimentelles, kommerzielles oder klinisches Interesse und kann im Bereich von 1 bis 10.000, vorzugsweise 1 bis 1.000, bevorzugter 1 bis 500, bevorzugter 1 bis 400, bevorzugter 1 bis 300, bevorzugter 1 bis 200, bevorzugter 1 bis 100, bevorzugter 1 bis 75, bevorzugter 1 bis 50 liegen.
[0021] Der erfindungsgemäße feste Träger kann ein oder mehrere Protein- und/oder Peptid-Arrays umfassen. Besonders bevorzugt bildet ein Array ein festes Trägerelement, das aus dem festen Träger herausgebrochen werden kann.
[0022] Eine "kreisförmige Sollbruchstelle", wie hierin definiert, kann auf unterschiedliche Art und Weise an dem festen Träger ausgebildet werden, sofern das Aufbringen einer Art von Kraft oder Belastung auf die festen Trägerelemente oder die Bruchstelle(n) zu dem Bruch führt. Beispielsweise kann die Bruchstelle oder können die Bruchstellen durch den festen Träger geschnitten werden, wobei Kontaktpunkte zwischen den einzelnen festen Trägerelementen und/oder dem festen Träger zurückbleiben. Bruchstellen können z.B. durch Materialabtragung mittels Ätzen, Laser etc. als Rille ausgebildet werden, so dass die Materialstärke des festen Trägers an den Bruchstellen um mindestens 50 %, vorzugsweise mindestens 60 %, bevorzugter mindestens 70 %, bevorzugter mindestens 80 %, bevorzugter mindestens 90 %, bevorzugter mindestens 95 %, im Vergleich zur Dicke des festen Trägers verringert ist. Kreisförmige Sollbruchstellen können auch Perforationen sein, welche die festen Trägerelemente des festen Trägers umgeben. Die Perforationen können eine beliebige Form aufweisen (z.B. länglich, als Einstich).
[0023] Die kreisförmige Sollbruchstelle besteht somit vorzugsweise in einer umlaufenden Querschnittsschwächung, einer Rille, umlaufenden Perforationen oder einer Kombination davon.
[0024] Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung umfasst der feste Träger Silizium, ein Kunststoffmaterial oder ein Metall oder besteht daraus.
[0025] Der feste Träger kann verschiedene Materialien umfassen oder daraus bestehen. In einer besonders bevorzugten Ausführungsform besteht der feste Träger aus Silizium, wobei der feste Träger ein Siliziumwafer sein kann. Siliziumoberflächen bieten eine 5- bis 10-fach höhere Empfindlichkeit beispielsweise im Vergleich zu Glas, wodurch auch der Nachweis von niedrigen Allergen-spezifischen Antikörperspiegeln, z.B. IgE-Spiegeln, mit hoher Präzision ermöglicht wird und die Messung mit sehr einfachen und kostengünstigen Erfassungsvorrichtungen durchgeführt werden kann.
[0026] Je nach Verwendung kann der feste Träger auch eine Metalloberfläche (z.B. eine Goldoberfläche) umfassen. Der feste Träger kann auch aus einem Körper aus einem Material, z.B. einem Kunststoff, bestehen, der eine modifizierte Oberfläche oder eine Oberfläche aus Metall (z.B. Gold) aufweist.
[0027] Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung umfassen die Protein-Arrays auf dem festen Träger mindestens zwei Arten von immobilisierten Allergenen oder Fragmenten davon.
[0028] Die Allergene auf dem festen Träger können Allergene voller Länge oder reife Allergene sein. Der feste Träger kann auch Fragmente von Allergenen umfassen, wobei diese Fragmente vorzugsweise Regionen von Allergenen umfassen, die IgE-Bindungsmotive aufweisen.
[0029] Gemäß einer weiteren bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung sind die Allergene ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus den mindestens zwei Allergenen, die ausgewählt sind aus der Gruppe bestehend aus Alpha Gal, Act d 1, Act d 2, Act d 3, Act d 4, Act d
5, Act d6, Act d 7, Act d 8, Act d 9, Act d 10, Act d 11, Act d 12, Act d 13, Aed a 1, Aed a 2, Aed a3, Aeda 4, Aed a5, Aed a6, Aed a 7, Aed a 8, Aeda 10, Aed a 11, Aln g 1, Aln g 2, Aln g 4, Alta 1, Alta 2, Alta 3, Alt a4, Alt a5, Alta 6, Alta 7, Alta 8, Alta 9, Alta 10, Alta 12, Alt a 13, Alt a 14, Alt a 15, Amb a 1, Amb a 1.0101, Amb a 1.0201, Amb a 1.0202, Amb a 1.0301, Amb a 1.0302, Amb a 1.0303, Amb a 1.0304, Amb a 1.0305, Amb a 1.0401, Amb a 1.0402, Amb a 1.0501, Amb a 1.0502, Amb a 3, Amb a 4, Amb a 5, Amb a 6, Amb a 7, Amb a 8, Amb a 9, Amb a 10, Amb a 11, Amb a 12, Ana o 1, Ana 02, Ana 0 3, Anis 1, Ani s 2, Ani s 3, Anis 4, Anis 5, Anis 6, Anis 7, Anis 8, Anis 9, Anis 10, Anis 11, Anis 12, Anis 13, Anis 14, Apig 1, Apig 2, Api g 3, Apig 4, Apig 5, Api g 6, Apim 1, Api m 2, Apim 3, Api m 4, Apim 5, Api m 6, Api m 7, Api m 8, Api m 9, Apim 10, Apim 11, Api m 12, Api m 13kD, Arah 1, Ara h 2, Ara h 3, Ara h 5, Ara h 6, Arah 7, Arah 8, Ara h 9, Arah 10, Arah 11, Ara h 12, Ara h 13, Ara h 14, Ara h 15, Ara h 16, Arah 17, Art v 1, Art v2, Art v3, Art v4, Art v5, Art v6, Asp f 1, Asp £ 2, Asp f 3, Asp f 4, Asp f 5, Asp f 6, Asp f 7, Asp f 8, Asp f 9, Asp f 10, Asp f 11, Asp f 12, Asp f 13, Asp f 14, Asp f 15, Asp f 16, Asp f 17, Asp f 18, Asp f 22, Asp f 23, Asp f 26, Asp f 27, Asp f 28, Asp f 29, Asp f 34, Bere 1, Bet v 1, Bet v 2, Bet v 3, Bet v 4, Bet v6, Bet v 7, Bet v8, Bla g 1, Bla g 2, Bla g 3, Bla g 4, Bla g 5, Bla g 6, Bla g 7, Bla g 8, Bla g 9, Bla g 10, Blag 11, Blo t 1, Blo t 2, Blo t 3, Blo t 4, Blo t 5, Blo t 6, Blo t 7, Blo t 8, Blo t 9, Blo t 10, Blo t 11, Blo t 12, Blo t 13, Blo t 14, Blo t 15, Blo t 18, Blo t 19, Blo t 20, Blo t 21, Bos d 1, Bos d 2, Bos d 3, Bos d 4, Bos d 5, Bos d 6, Bos d 7, Bos d Lf, Bos d 8, Bos d 9, Bos d 11, Bos d 12, aS1, aS2, b-Casein, k-Casein, Transferrin, BSA, Bos d 6, Bran 1, Bra n 4, Bran 7, Bran 8, Can f 1, Can f 2, Can f 3, Can f 4, Can f 5, Can f6, Canf 7, Can f 8, Cass 1, Cass 2, Cas s 5, Cas s 8, Cas s 9, Cha o 1, Cha o 2, Cha o 3, Che al, Clah 1, Clah 2, Clah 5, Clah 6, Clah 7, Clah 8, Clah 9, Cla h 10, Clah 12, Cla h 13, Cor a1, Cora 1.0401, Cor a 2, Cor a6, Cor a 8, Cor a 9, Cor a 10, Cor a 11, Cor a 12, Cor a 13, Cor a 14, Cry ] 1, Cry ] 2, Cry] 3, Cry J 4, Cyn d 1, Cup a 1, Cup a 2, Cup a 3, Cup a 4, Cup s 1, Cup s 2, Cups 3, Cyn d 1, Cyn d 2, Cyn d 4, Cyn d 5, Cyn d 6, Cyn d 7, Cyn d 11, Cyn d 12, Cyn d 13, Cyn d 15, Cyn d 22, Cyn d 23, Cyn d 24, Cyp c 1, Dau c 1, Dau c 3, Dau c 4, Dau c 5, Der p 1, Der f 1, Der p 2, Der f 2, Der p 3, Der p 4, Der p 5, Der p 6, Der p 7, Der p 8, Der p 9, Der p 10, Der p 11, Der p 13, Der p 14, Der p 15, Der p 18, Der p 20, Der p 21, Der p 23, Klon 16, Der p 24, Der p 36, Der p 37, Lep d 2, Equ c 1, Equ c 2, Equ c 3, Equ c 4, Equ c 6, Equ c 8, Equ c 9, Equc 10, Equc 11, Fage 1, Fag e 2, Fag e 3, Fag e 4, Fag e 5, Fag s 1, Fag s 2, Fag s 4, Feld 1, Feld 2, Feld 3, Feld 4, Feld 5, Feld 6, Feld 7, Feld 8, Fraa 1, Fra a3, Fra a 4, Fra e 1, Fra e2, Frae 3, Fra e 6, Fra e 7, Fra e 9, Fra e 10, Fra e 11, Fra e 12, Gad c 1, Gad m 1, Gad m 2, Gad m 3, Gad m 4, Gal d 1, Gal d 2, Gal d 3, Gal d 4, Gal d 5, Gal d 6, Gal d 7, Gal d 8, Gal d 9, Gal d 10, Gly m 1, Gly m 2, Gly m 3, Gly m 4, Gly m 5, Gly m 6, Gly m 7, Gly m 8, Hel a 1, Hel a 2, Hel a 3, Hel a 4, Hel a 6, Hev b 1, Hev b 2, Hev b 3, Hev b 4, Hev b 5, Hev b 6, Hev b 6.01, Hevb 7, Hevb 8, Hevb 9, Hevb 10, Hevb 11, Hevb 12, Hev b 13, Hev b 14, Hev b 15, Hom a 1, Hom a3, Hom a 4, Hom a 6, Hum j 1, Hum j 2, Hum } 3, Jug n 1, Jug n 2, Jug n 4, Jug r 1, Jug r2, Jug r 3, Jug r 4, Jug r 5, Jug r 6, Jug r 7, Jug r 8, Jun a 1, Jun a 2, Jun a 3, Len c 1, Len c 2, Lenc3, Lepd 2, Lep d 3, Lep d 5, Lep d 7, Lep d 8, Lep d 10, Lep d 12, Lep d 13, Lep d 33, Mal d 1, Mal d 2, Mal d 3, Mal d 4, Mala s 1, Mala s 4, Mala s 5, Mala s 6, Mala s 7, Mala s 8, Mala s 9, Mala s 10, Mala s 11, Mala s 12, Mala s 13, Mer a 1, Mus m 1, Mus m 2, Mus m 4, Mus m 7, MUXF3, Ole e 1, Ole e 2, Ole e 3, Ole e 4, Ole e 5, Ole e 6, Ole e 7, Ole e 8, Ole e 9, Ole e 10, Ole e 11, Ole e 12, Ole e 13, Ole e 14, Ole e 15, Ory c 1, Ory c 3, Ory c 4, Ory c 6, Ory c 8, Ory s 1, Orys 2, Orys 3, Orys 7, Orys 11, Orys 12, Ory s 13, Ory s 14, Par j 1, Par j 2, Par ] 3, Par ]4, Penc 1, Penc2, Pen c 3, Pen c6, Pen c 13, Pen c 18, Pen c 19, Pen c 22, Pen c 24, Pen c 30, Pen c 32, Pen m 1, Penm 2, Pen m 3, Pen m 4, Pen m 6, Pen m 8, Per a 1, Per a2, Per a 3, Per a4, Per a5, Per a6, Per a 7, Per a 8, Per a 9, Per a 10, Per a 11, Per a 12, Phlp 1, Philip 2, Phlp 3, Phil p 4, Phl p 5, Phlp 5b, Phl p 6, Phi p 7, Phlp 11, Phlp 12, Phlp 13, Piss 1, Piss 2, Pis s 3, Piss 5, Pis s 6, Pis v 3, Plaa 1, Pla a 2, Pla a 3, Pla a 8, Plal 1, Pol d 5, Pru av 1, Pru av 2, Pru av 3, Pru av 4, Pru du 1, Pru du 2, Pru du 3, Pru du 4, Pru du 5, Pru du 6, Pru du 6.01, Pru du 6.02, Pru p 1, Pru p 2, Pru p 3, Prup 4, Prup 7, Que a 1, Que a 2, Que a 4, Rat n 1, Rat n 4, Ratn 7, Ratn 8, Salk 1, Salk 2, Salk 3, Salk 4, Salk 5, Salk 6, Salk 7, Ses i 1, Ses i2, Ses 13, Ses 14, Sesi5, Sesi6, Sesi7, Sesi8, Sina 1, Sin a 2, Sin a 3, Sin a 4, Sol i 1, Sol i 2, Sol 13, Sol i 4, Sola I 1, Sola I 2, Sola I 3, Sola I 4, Sola I 5, Sola I 6, Sola I 7, Sola t 1, Sola t 2, Sola t 3, Sola t 4, Solat 8, Tria 1, Tria 2, Tria3, Tria4, Triaß5, Tria 7, Tria 12, Tria 13, Tria
14, Tria 15, Tria 17, Tria 18, Tria 19, Tria 19.0101, Tri a 20, Tria 21, Tria 25, Tria 26, Tria 27, Tria 28, Tria 29, Tria 30, Tr a31, Tria 32, Tria33, Tria 34, Tria 35, Tria 36, Tria 37, Tri a 39, Tri a 40, Tri a 41, Tri a 42, Tri a 43, Tri a 44, Tri a 45, Tri a Gliadin, Tria aA_TI, Tria 191_369, Tri a 36, m43, m82, 10/Serin, 37/Thiore, 38/GTT, 112/1-Cys, 126/Dehy, Purothionin, Ves v 1, Ves v 2, Ves v 3, Ves v5, Ves v6, Zeam 1, Zea m 2, Zea m 3, Zea m 4, Zea m 5, Zea m 6, Zeam 7, Zeam 8, Zea m 11, Zea m 12, Zea m 13, Zea m 14, Zea m 22, Zea m 25, Zea m 32, Beta-Amylase, Avenin und GG1, vorzugsweise aus der Gruppe bestehend aus Alpha Gal, Act d 1, Act d 2, Act d’5, Act d 8, Aln g 1, Alta 1, Alt a 6, Amb a 1, Amb a 4, Amb a 5, Amb a 6, Amb a 9, Amb a 10, Ana o 1, Ana o 2, Ana 03, Anis 1, Anis 3, Apig 1, Api m 1, Apim 2, Api m 4, Ara h 1, Arah 2, Arah 3, Ara h 6, Arah 8, Ara h 9, Art v 1, Art v3, Asp f 1, Asp f 3, Asp f 6, Bere1,Betv 1, Bet v 2, Bet v 4, Bla g 1, Bla g 2, Bla g 5, Bla g 7, Blo t 5, Bos d 4, Bos d 5, Bos d Lf, Bos d 8, aS1, aS2, b-Casein, k- Casein, Transferrin, BSA, Bos d 6, Can f 1, Can f 2, Can f 3, Can f 4, Can f 5, Can f 6, Che a 1, Clah 8, Cor a 1.0401, Cor a 8, Cor a 9, Cor a 14, Cry ] 1, Cynd 1, Cup a 1, Der p 1, Derf 1, Der p 2, Der f 2, Der p 4, Der p 5, Der p 7, Der p 10, Der p 11, Der p 14, Der p 15, Der p 18, Der p 21, Der p 23, Der p 37, Lep d 2, Equ c 1, Equ c 3, Fag e 2, Feld 1, Feld 2, Feld 4, Gad c 1, Gal d 1, Gal d 2, Gal d 3, Gal d 5, Gly m 4, Gly m 5, Gly m 6, Hev b 1, Hev b 3, Hev b 5, Hev b 6.01, Jug r 1, Jug r 2, Jug r 3, Mal d 1, Mer a 1, Mus m 1, MUXF3, Ole e 1, Ole e 5, Ole e 6, Ole e 7, Ole e 8, Ole e 9, Ole e 10, Par j 2, Penm 1, Penm2, Pen m 4, Phlp 1, Phil p 2, Phi p 4, Phi p 5b, Phl p 6, Phil p 7, Phil p 11, Phil p 12, Pis v 3, Pla a 1, Pla a 2, Pla a 3, Pla 11, Pol d 5, Pru du 3, Pru du 4, Pru du 6, Pru du 6.01, Pru du 6.02, Pru p 1, Prup3, Salk 1, Sesi 1, Tria 14, Tria 19.0101, Tria aA_TI, Tri a 191_369, Tri a 36, m43, m82, 10/Serin, 37/Thiore, 38/GTT, 112/1-Cys, 126/Dehy, Purothionin, Ves v 1, Ves v 5, BetaAmylase, Avenin und GG1.
[0030] Die festen Trägerelemente gemäß der vorliegenden Erfindung können auf Vorrichtungen zusammengefügt oder angebracht werden, die danach für Analyseverfahren verwendet werden können. In einer bevorzugten Ausführungsform der vorliegenden Erfindung werden die festen Trägerelemente verwendet, um das Vorhandensein oder die Menge von Antikörpern zu bestimmen, insbesondere von IgA-, IgE-, 19G-, 19G1-, 19G2-, 19G3-, 1gG4- und IgM-Immunglobulinen, die an ein Allergen oder Fragment davon binden, das in einer Probe (z.B. Blut, Plasma, Serum, Sputum) vorhanden ist. Die Bestimmung des Vorhandenseins dieser Antikörper ist bei der Allergiediagnose nützlich, um festzustellen, ob ein Individuum an einer Allergie leidet.
[0031] Ein weiterer Aspekt der vorliegenden Erfindung bezieht sich auf ein Verfahren zur Herstellung einer Vorrichtung mit mindestens einem Protein- und/oder Peptid-Array, umfassend die folgenden Schritte: - Bereitstellen eines festen Trägers gemäß der vorliegenden Erfindung, - Aufbrechen einer kreisförmigen Sollbruchstelle des festen Trägers zum Entfernen eines festen Trägerelements mit einem Protein- und/oder Nukleinsäure-Peptid-Array und - Anbringen des festen Trägerelements an einem Chip, einer Microarray-ELISA-Platte oder einem Träger ähnlich einer ELISA-Platte.
[0032] Ein oder mehrere feste Trägerelemente kann bzw. können aus dem erfindungsgemäßen festen Träger, der ein oder mehrere, vorzugsweise mehr als zwei, Protein- und/oder Peptid-Arrays umfasst, herausgebrochen oder -geschnitten werden, indem eine Kraft ausgeübt oder ein Mittel zum Schneiden (z.B. eine Klinge) verwendet wird. Danach werden diese festen Trägerelemente reversibel oder irreversibel an Vorrichtungen angebracht, die bei Analyseverfahren verwendet werden (z.B. Chips, Microarray-ELISA- Platten oder Träger ähnlich einer ELISA-Platte). Eine reversible Anbringung der festen Trägerelemente ist besonders vorteilhaft, da dadurch die Wiederverwendung der Vorrichtung, an der die festen Trägerelemente angebracht wurden, ermöglicht wird.
[0033] Die festen Trägerelemente werden an der obenstehend erwähnten Vorrichtung angebracht, indem Klebstoff, magnetische Mittel oder beliebige andere mechanische Mittel verwendet werden, um die festen Trägerelemente an der Vorrichtung zu befestigen. Solche Befestigungsmittel sind auf dem Fachgebiet wohlbekannt.
[0034] Die vorliegende Erfindung wird in den folgenden Beispielen näher veranschaulicht, ohne darauf beschränkt zu sein.
BEISPIELE
Beispiel 1: Herstellung von Objektträgerelementen, Objektträgerelement-Beschichtung und Allergen-Spotting
[0035] Siliziumchips von 8 x 17 mm mit 90 nm Siliziumdioxid (SiO») können von Silicon Valley Microelectronics, Inc. (USA) bezogen und in Rahmen (Ing. Prägler Ges.m.b.H., Österreich) befestigt werden. Siliziumchips und Glasobjektträger (Paul Marienfeld GmbH & Co. KG, Deutschland) werden mit MCP-2 (Lucidant Polymers, USA) beschichtet, das in einer Wasserlösung von 0,9 M (NH4)2SO«4 1:100 verdünnt wurde. Nach 15-minütiger Inkubation der Objektträger mit MCP2 im Dunkeln bei Raumtemperatur wurden die Objektträger mit destilliertem H2;O gespült und unter Verwendung einer Tischzentrifuge (200 g, 2 min) getrocknet. Beschichtete Objektträger werden unter Vakuum bei 4°C gelagert. Allergene werden beispielsweise in dreifacher Ausführung unter Verwendung eines SciFlex-Array-Spotters (Scienion, Deutschland) auf MCP-2-beschichtete Silizium- und Glasobjektträger getüpfelt. 300 pl jedes Allergens (c = 1 mg/ml) werden in einem gegenseitigen Abstand von 500 um aufgetüpfelt. Der pH-Wert der Allergenproben wird mit 750 mM NazHPO+4-Puffer auf pH 8,4 eingestellt. Nach dem Spotten wurden die Objektträger über Nacht im Dunkeln in einer Kammer mit 75 % Feuchtigkeit inkubiert, um die Allergene zu immobilisieren. Nach über Nacht erfolgender Inkubation wurden die Chips mit Blockierungspuffer (30 mmol/l Ethanolamin in PBS, enthaltend 0,1 % Tween-20) besprüht und bei Raumtemperatur 30 Minuten lang inkubiert. Nach 30-minütiger Inkubation wurden die Objektträger für 15 Minuten in Liquid Plate Sealer (CANDOR Bioscience GmbH, Deutschland) getaucht. Die Objektträger werden durch Zentrifugation (200 g, 2 min) getrocknet und bis zur Verwendung unter Vakuum bei 4°C gelagert.
Beispiel 2: Assays
[0036] Objektträger, die aufgetüpfelte Allergene enthalten, werden in Waschpuffer (PBS, enthaltend 1% Tween-20) getaucht und durch Zentrifugation (200 g, 1 min) getrocknet, bevor das Serum aufgetragen wird. 30 Mikroliter unverdünnte (IgE-Nachweis) und verdünnte Proben (Serum und monoklonaler IgE-Antikörper) wurden auf Microarray-Chips 2 Stunden lang inkubiert. Zu Kontrollzwecken wurden Objektträger nur mit Probenverdünnungsmittel (Thermo Fisher Scientific/ Phadia, Schweden) inkubiert. Nach der Inkubation werden die Objektträger mit Waschpuffer gewaschen und durch Zentrifugation (200 g, 1 min) getrocknet. 30 Mikroliter eines monoklonalen Maus-Anti-Human-IgE- Antikörpers (Roche, Basel, Schweiz) und eines Ziegen-Anti-Human-IgGAntikörpers (Fab’)2 (Jackson ImmunoResearch, USA) (c = 1 mg/ml), konjugiert mit DyLight7M 550- 2xPEG-NHS-Ester (Thermo Fisher Scientific, USA), wurden hinzugefügt, und es wurde bei Raumtemperatur im Dunkeln 30 Minuten lang inkubiert. Die Konjugation der Detektionsantikörper mit DyLight'M 550-2xPEG-NHS-Ester erfolgte nach Herstellerangaben. Ungebundene Antikörper wurden mit Waschpuffer und dann mit destilliertem H2:O weggewaschen. Die Objektträger wurden durch Zentrifugation (200 g, 2 min) getrocknet. Fluoreszenzsignale wurden durch einen TECANPower-Scanner (Österreich) mit einer Laserleistung von 25 % und einer Photomultiplier (PMT)Verstärkung von 50 % für die IgE-Messung und mit einer Laserleistung von 10 % und einer PMTVerstärkung von 10 % für die IgG-Messung erfasst. Fluoreszenzintensitäten werden beispielsweise mittels der Luxscan-Software (China) analysiert. Die Pufferkontrolle (d.h., das nur mit Puffer und Detektionsantikörpern erzielte Ergebnis) wurde von jedem der Ergebnisse subtrahiert, und die mittlere Fluoreszenzintensität (Fl) aus dreifachen Daten wurde analysiert. Die Cut-offWerte für den IgE- und den IgG-Nachweis, die 0,1 IU/ml entsprachen, betrugen für IgE und I9G 100 bzw. 10 Fluoreszenzintensitäten (FIs).

Claims (5)

Patentansprüche
1. Fester Träger mit einem Satz von Protein- und/oder Peptid-Arrays zur Bestimmung Allergenspezifischer Antikörper, wobei die Arrays von einer kreisförmigen Sollbruchstelle umgeben sind, die ein festes Trägerelement definiert, wobei die Protein-Arrays mindestens zwei immobilisierte Allergene oder Fragmente davon umfassen, wobei die Allergene ausgewählt sind aus der Gruppe bestehend aus den mindestens zwei Allergenen, die ausgewählt sind aus der Gruppe bestehend aus Alpha Gal, Act d 1, Act d 2, Act d 3, Act d 4, Act d 5, Act d6, Act d 7, Act d 8, Act d 9, Act d 10, Act d 11, Act d 12, Act d 13, Aed a 1, Aed a2, Aed a3, Aed a 4, Aed a5, Aed a6, Aeda 7, Aed a 8, Aed a 10, Aeda 11, Aln g 1, Aln g 2, Aln g 4, Alta 1, Alta 2, Alta 3, Alta 4, Alta 5, Alta6, Alta 7, Alta 8, Alta 9, Alt a 10, Alta 12, Alta 13, Alta 14, Alt a 15, Amb a 1, Amb a 1.0101, Amb a 1.0201, Amb a 1.0202, Amb a 1.0301, Amb a 1.0302, Amb a 1.0303, Amb a 1.0304, Amb a 1.0305, Amb a 1.0401, Amb a 1.0402, Amb a 1.0501, Amb a 1.0502, Amb a 3, Amb a 4, Amb a 5, Amb a 6, Amb a 7, Amb a 8, Amb a 9, Amb a 10, Amb a 11, Amb a 12, Ana o 1, Ana 0 2, Ana 0 3, Anis 1, Anis 2, Anis 3, Anis 4, Anis 5, Anis 6, Anis 7, Anis 8, Anis 9, Anis 10, Anis 11, Anis 12, Anis 13, Ani s 14, Apig 1, Apig 2, Apig 3, Api g 4, Api g 5, Apig 6, Apim 1, Apim 2, Apim 3, Api m 4, Api m 5, Apim 6, Api m 7, Api m 8, Apim 9, Api m 10, Api m 11, Api m 12, Api m 13kD, Ara h 1, Ara h 2, Ara h 3, Ara h 5, Ara h 6, Ara h 7, Ara h 8, Arah 9, Ara h 10, Arah 11, Arah 12, Ara h 13, Ara h 14, Ara h 15, Arah 16, Arah 17, Art v 1, Art v2, Art v3, Art v4, Art v5, Art v6, Asp f 1, Asp £ 2, Asp £ 3, Asp f 4, Asp 1 5, Asp f 6, Asp f 7, Asp f 8, Asp £ 9, Asp f 10, Asp f 11, Asp f 12, Asp f 13, Asp f 14, Asp f 15, Asp f 16, Asp f 17, Asp f 18, Asp f 22, Asp f 23, Asp f 26, Asp f 27, Asp f 28, Asp f 29, Asp f 34, Bere 1, Bet v 1, Bet v 2, Bet v 3, Bet v 4, Bet v 6, Bet v 7, Bet v 8, Bla g 1, Bla g 2, Bla g 3, Bla g 4, Bla g 5, Bla g 6, Bla g 7, Bla g 8, Bla g 9, Bla g 10, Bla g 11, Blo t 1, Blo t 2, Blo t 3, Blo t 4, Blo t 5, Blo t 6, Blo t 7, Blo t 8, Blo t 9, Blo t 10, Blo t 11, Blo t 12, Blo t 13, Blo t 14, Blo t 15, Blo t 18, Blo t 19, Blo t 20, Blo t21, Bos d 1, Bos d 2, Bos d 3, Bos d 4, Bos d 5, Bos d 6, Bos d 7, Bos d Lf, Bos d 8, Bos d 9, Bos d 11, Bos d 12, aS1, aS2, b- Casein, k-Casein, Transferrin, BSA, Bos d 6, Bran 1, Bran 4, Bran 7, Bran 8, Can f 1, Can f 2, Can f 3, Can f 4, Can f 5, Can 6, Can f 7, Can f 8, Cass 1, Cas s 2, Cas s 5, Cas s 8, Cas s 9, Cha o 1, Cha o 2, Cha o 3, Che a 1, Cla h 1, Clah 2, Clah 5, Clah 6, Clah 7, Clah 8, Clah 9, Clah 10, Clah 12, Clah 13, Cor a 1, Cor a 1.0401, Cor a 2, Cor a 6, Cor a 8, Cor a 9, Cor a 10, Cor a 11, Cor a 12, Cor a 13, Cor a 14, Cry ] 1, Cry ] 2, Cry J 3, Cry ] 4, Cyn d 1, Cup a 1, Cup a 2, Cup a 3, Cup a4, Cups 1, Cups 2, Cups 3, Cyn d 1, Cyn d 2, Cyn d 4, Cyn d 5, Cyn d 6, Cyn d 7, Cyn d 11, Cyn d 12, Cyn d 13, Cyn d 15, Cyn d 22, Cyn d 23, Cyn d 24, Cyp c 1, Dau c 1, Dau c 3, Dau c 4, Dau c 5, Der p 1, Der f 1, Der p 2, Der f 2, Der p 3, Der p 4, Der p 5, Der p 6, Der p 7, Der p 8, Der p 9, Der p 10, Der p 11, Der p 13, Der p 14, Der p 15, Der p 18, Der p 20, Der p 21, Der p 23, Klon 16, Der p 24, Der p 36, Der p 37, Lep d 2, Equ c 1, Equ c 2, Equ c 3, Equ c 4, Equ c6,Equc 8, Equc 9, Equ c 10, Equ c 11, Fag e 1, Fag e 2, Fag e 3, Fag e 4, Fag e 5, Fag s 1, Fags 2, Fag s 4, Feld 1, Feld 2, Feld 3, Feld 4, Feld 5, Fel d6, Feld 7, Fel d 8, Fra al, Fraa3, Fraa4, Frae 1, Frae 2, Frae 3, Fra e 6, Frae 7, Fra e 9, Fra e 10, Fra e 11, Frae 12, Gad c 1, Gad m 1, Gad m 2, Gad m 3, Gad m 4, Gal d 1, Gal d 2, Gal d 3, Gal d 4, Gald 5, Gal d 6, Gal d 7, Gal d 8, Gal d 9, Gal d 10, Gly m 1, Gly m 2, Gly m 3, Gly m 4, Gly m 5, Gly m 6, Gly m 7, Gly m 8, Hel a 1, Hel a 2, Hel a 3, Hel a 4, Hel a 6, Hevb 1, Hevb 2, Hevb 3, Hev b 4, Hev b 5, Hev b 6, Hev b 6.01, Hev b 7, Hev b 8, Hev b 9, Hev b 10, Hev b 11, Hevb 12, Hev b 13, Hev b 14, Hev b 15, Hom a 1, Hom a 3, Hom a 4, Hom a 6, Hum j 1, Hum j 2, Hum j 3, Jugn 1, Jug n 2, Jug n 4, Jug r 1, Jug r 2, Jug r 3, Jug r 4, Jug r 5, Jug r6, Jugr 7, Jug r 8, Jun a 1, Jun a 2, Jun a 3, Lenc 1, Len c 2, Len c 3, Lep d 2, Lep d 3, Lepd5,Lepd 7, Lep d 8, Lep d 10, Lep d 12, Lep d 13, Lep d 33, Mal d 1, Mal d 2, Mal d 3, Mal d 4, Mala s 1, Mala s 4, Mala s 5, Mala s 6, Mala s 7, Mala s 8, Mala s 9, Mala s 10, Mala s 11, Mala s 12, Mala s 13, Mer a 1, Mus m 1, Mus m 2, Mus m 4, Mus m 7, MUXF3, Ole e 1, Ole e 2, Ole e 3, Ole e 4, Ole e 5, Ole e 6, Ole e 7, Ole e 8, Ole e 9, Ole e 10, Ole e 11, Ole e 12, Ole e 13, Ole e 14, Ole e 15, Ory c 1, Ory c 3, Ory c 4, Ory c 6, Ory c 8, Orys 1, Orys 2, Orys 3, Orys 7, Orys 11, Orys 12, Ory s 13, Ory s 14, Par j 1, Par j 2, Par ] 3, Par ] 4, Penc 1, Pen c 2, Pen c 3, Pen c 6, Pen c 13, Pen c 18, Pen c 19, Pen c 22, Pen c 24,
Pen c 30, Pen c 32, Pen m 1, Penm 2, Pen m 3, Pen m 4, Pen m 6, Pen m 8, Per a 1, Per a 2, Per a 3, Per a 4, Per a5, Per a6, Per a 7, Per a 8, Per a 9, Per a 10, Per a 11, Per a 12, Phlp 1, Phl p 2, Phl p 3, Phl p 4, Phi p 5, Phl p 5b, Phlp 6, Phlp 7, Phlp 11, Phlp 12, Phlp 13, Pis s 1, Pis s 2, Pis s 3, Pis s 5, Pis s 6, Pis v 3, Pla a 1, Pla a 2, Pla a 3, Pla a 8, Plal 1, Pol d 5, Pru av 1, Pru av 2, Pru av 3, Pru av 4, Pru du 1, Pru du 2, Pru du 3, Pru du 4, Pru du 5, Pru du 6, Pru du 6.01, Pru du 6.02, Pru p 1, Pru p 2, Pru p 3, Pru p 4, Pru p 7, Que a 1, Que a2, Que a4, Rat n 1, Rat n 4, Ratn 7, Ratn 8, Salk 1, Salk 2, Salk 3, Salk 4, Sal k 5, Salk 6, Salk 7, Sesi 1, Ses 12, Ses 13, Ses 14, Sesi5, Sesi6, Ses i7, Ses 18, Sin a 1, Sin a 2, Sin a 3, Sin a 4, Sol i 1, Sol 12, Sol 13, Sol i 4, Sola Il 1, Sola 1 2, Sola 13, Sola I 4, Sola 15, Sola | 6, Sola 1 7, Sola t 1, Sola t 2, Sola t 3, Sola t 4, Solat 8, Tria 1, Tria 2, Trna3, Tria4, Triab5, Tria 7, Tria 12, Tria 13, Tria 14, Tria 15, Tria 17, Tria 18, Tria 19, Tria 19.0101, Tri a 20, Tri a21, Tria 25, Tria 26, Tria 27, Tria 28, Tria 29, Tria 30, Tri a31, Tria 32, Tria 33, Tria 34, Tria 35, Tria 36, Tria 37, Tria 39, Tria 40, Tria41, Tria 42, Tria 43, Tri a 44, Tri a 45, Tri a Gliadin, TriaaA_TI, Tria 191_369, Tri a 36, m43, m82, 10/Serin, 37/Thiore, 38/GTT, 112/1-Cys, 126/Dehy, Purothionin, Ves v 1, Ves v 2, Ves v 3, Ves v5, Ves v6, Zeam 1, Zeam 2, Zea m 3, Zea m 4, Zea m 5, Zeam 6, Zeam 7, Zea m 8, Zeam 11, Zeam 12, Zea m 13, Zeam 14, Zeam 22, Zea m 25, Zea m 32, Beta-Amylase, Avenin und GG1, vorzugsweise aus der Gruppe bestehend aus Alpha Gal, Act d 1, Act d 2, Act d5, Act d 8, Alng 1, Alt a 1, Alt a 6, Amb a 1, Amb a 4, Amb a 5, Amb a 6, Amb a 9, Amb a 10, Anao 1, Ana 02, Ana 03, Anis 1, Anis 3, Apig 1, Apim 1, Apim 2, Api m 4, Ara hh 1, Arah 2, Arah 3, Arah 6, Arah 8, Arah 9, Art v 1, Art v3, Asp f 1, Asp £ 3, Asp f 6, Ber e 1, Bet v 1, Bet v2, Bet v 4, Blag 1, Bla g 2, Bla g 5, Bla g 7, Blo t 5, Bos d 4, Bos d 5, Bos d Lf, Bos d 8, aS1, aS2, b-Casein, k-Casein, Transferrin, BSA, Bos d 6, Can f 1, Can f 2, Can f 3, Can f 4, Can f5, Can f 6, Che a 1, Clah 8, Cor a 1.0401, Cor a 8, Cor a 9, Cor a 14, Cry j 1, Cynd 1, Cup a 1, Der p 1, Der f 1, Der p 2, Der f 2, Der p 4, Der p 5, Der p 7, Der p 10, Der p 11, Der p 14, Der p 15, Der p 18, Der p 21, Der p 23, Der p 37, Lep d 2, Equ c 1, Equ c 3, Fage2, Feld 1, Feld 2, Feld 4, Gad c 1, Gal d 1, Gal d 2, Gal d 3, Gal d 5, Gly m 4, Gly m 5, Gly m 6, Hev b 1, Hev b 3, Hevb 5, Hev b 6.01, Jug r 1, Jug r 2, Jug r 3, Mal d 1, Mer a 1, Mus m 1, MUXF3, Ole e 1, Ole e 5, Ole e 6, Ole e 7, Ole e 8, Ole e 9, Ole e 10, Par j 2, Pen m 1, Penm 2, Pen m 4, Phlp 1, Phlp 2, Phl p 4, Phi p 5b, Phl p 6, Phl p 7, Phi p 11, Phlp 12, Pis v 3, Pla a 1, Pla a 2, Pla a 3, Plal 1, Pol d 5, Pru du 3, Pru du 4, Pru du 6, Pru du 6.01, Pru du 6.02, Pru p 1, Prup 3, Salk 1, Ses i 1, Tri a 14, Tri a 19.0101, Tri a aA_TI, Tri a 191_369, Tri a 36, m43, m82, 10/Serine, 37/Thiore, 38/GTT, 112/1-Cys, 126/Dehy, Purothionin, Ves v 1, Ves v 5, Beta-Amylase, Avenin und GG1.
2. Fester Träger gemäß Anspruch 1, wobei der feste Träger Silizium, ein Kunststoffmaterial oder ein Metall umfasst oder daraus besteht.
3. Fester Träger gemäß Anspruch 1 oder 2, wobei der feste Träger ein Siliziumwafer ist.
4. Fester Träger gemäß einem der Ansprüche 1 bis 3, wobei die kreisförmige Sollbruchstelle in einer umlaufenden Querschnittsschwächung, einer Rille, umlaufenden Perforationen oder einer Kombination davon besteht.
5. Verfahren zur Herstellung einer Vorrichtung mit einem Protein- und/oder Peptid-Array, umfassend die folgenden Schritte: - Bereitstellen eines festen Trägers gemäß einem der Ansprüche 1 bis 4, - Aufbrechen einer kreisförmigen Sollbruchstelle des festen Trägers zum Entfernen eines festen Trägerelements mit einem Protein- und/oder Peptid-Array und - Anbringen des festen Trägerelements an einem Chip, einer Microarray-ELISA-Platte oder einem Träger ähnlich einer ELISA-Platte.
Hierzu 2 Blatt Zeichnungen
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