WO2009131052A1 - 脱脂豆乳ペプチドの製造方法 - Google Patents

脱脂豆乳ペプチドの製造方法 Download PDF

Info

Publication number
WO2009131052A1
WO2009131052A1 PCT/JP2009/057648 JP2009057648W WO2009131052A1 WO 2009131052 A1 WO2009131052 A1 WO 2009131052A1 JP 2009057648 W JP2009057648 W JP 2009057648W WO 2009131052 A1 WO2009131052 A1 WO 2009131052A1
Authority
WO
WIPO (PCT)
Prior art keywords
calcium
defatted soymilk
peptide
defatted
soymilk peptide
Prior art date
Application number
PCT/JP2009/057648
Other languages
English (en)
French (fr)
Inventor
芳則 長谷川
Original Assignee
不二製油株式会社
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by 不二製油株式会社 filed Critical 不二製油株式会社
Priority to JP2010509154A priority Critical patent/JP5447372B2/ja
Priority to EP09734552A priority patent/EP2269471A4/en
Priority to US12/988,684 priority patent/US8304005B2/en
Priority to CN200980114208.3A priority patent/CN102014656B/zh
Publication of WO2009131052A1 publication Critical patent/WO2009131052A1/ja

Links

Images

Classifications

    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
    • A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
    • A23J3/346—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of vegetable proteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/14—Vegetable proteins
    • A23J3/16—Vegetable proteins from soybean
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
    • A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
    • A23L33/17—Amino acids, peptides or proteins
    • A23L33/18—Peptides; Protein hydrolysates

Definitions

  • the present invention relates to a method for producing a defatted soymilk peptide. More specifically, the present invention relates to a method for producing a defatted soymilk peptide with improved productivity.
  • Peptides are hydrolyzed proteins by acid treatment or enzyme treatment, and are known to have excellent digestibility and absorption when taken orally. They are used as dietary supplements and sports drinks as hypoallergenic nitrogen sources. ing. Recently, functions such as an effect of reducing muscle fatigue, an effect of reducing blood cholesterol, an effect of suppressing blood pressure, and an effect of promoting the fermentation of microorganisms have been confirmed and attract attention as functional materials.
  • peptides derived from soy protein are derived from SPI peptides derived from soy protein isolate (Soy Protein Isolate), defatted soymilk peptides derived from soybean milk derived from defatted soybeans, and whole fat soybeans. Soymilk peptides have been developed using soymilk as a raw material. Although soy milk peptides are inferior in nitrogen content to SPI peptides, they contain soy oligosaccharides and minerals in a well-balanced manner, and are widely deployed especially in the culture media market and nutritional supplements.
  • Soy milk peptides are inferior in nitrogen content to SPI peptides, they contain soy oligosaccharides and minerals in a well-balanced manner, and are widely deployed especially in the culture media market and nutritional supplements.
  • Patent Document 1 proposes a method of removing phytic acid by adding calcium to SPI peptides using separated soybean protein (SPI) as a raw material.
  • SPI separated soybean protein
  • Patent Document 2 has a description of calcium content in relation to defatted soymilk peptide. This is a measurement of the amount of calcium inherent in soymilk, and the addition of calcium is actively performed to filter the defatted soymilk peptide. The idea of improving sex is not recognized at all.
  • the present invention has been made in view of the current state of the art described above. That is, it is an object to provide a method for improving the filterability of defatted soymilk peptide and a defatted soymilk peptide with improved filterability.
  • the present invention (1) A method for producing a defatted soymilk peptide, comprising adding 0.6% by weight or more of calcium salt as calcium to the crude protein and filtering once or more. (2) A defatted soymilk peptide comprising 0.4% by weight or more of calcium salt as calcium with respect to the crude protein. It is.
  • the filterability of defatted soymilk peptide can be improved. Furthermore, the productivity of defatted soymilk peptide is improved and the production cost is reduced, so that an inexpensive and clear defatted soymilk peptide can be provided to the market.
  • the defatted soymilk in the present invention is an extract extracted from defatted soybean and separated from an insoluble fraction such as okara and a redissolved solution thereof, and a low molecular fraction obtained by isoelectric point precipitation, ultrafiltration, etc. Is not removed.
  • the crude protein concentration in the solid content of such defatted soymilk is usually 40% to 75% by weight. If the crude protein concentration is too low, the value of the defatted soymilk peptide as a nitrogen source decreases.
  • the solid content concentration of the defatted soymilk solution when decomposing soymilk protein is preferably 1 to 30% by weight, more preferably 5 to 15% by weight. Even if the concentration of defatted soymilk is low, there is no hindrance to degradation, but the productivity is poor, which increases the production cost of defatted soymilk peptide. Moreover, when the density
  • the hydrolysis method is preferably a highly safe protease that can be decomposed under milder conditions.
  • the protease used may be a commercially available product, regardless of animal origin, plant origin, or microbial origin.
  • serine protease animal-derived trypsin, chymotrypsin, microbial-derived subtilisin, carboxypeptidase, etc.
  • thiol peptidase plant-derived papain, bromelain, etc.
  • carboxyprotease animal-derived pepsin, etc.
  • pancreatin derived from animals manufactured by Amano Enzyme
  • PTN manufactured by Novozyme
  • papain W40 derived from plants
  • bromelain F both manufactured by Amano Enzyme
  • alcalase derived from microorganisms Novozyme
  • Sumiteam LP manufactured by Shin Nippon Chemical Co., Ltd.
  • Samoaze manufactured by Yamato Kasei Co., Ltd.
  • protease N manufactured by Amano Enzyme
  • proteases can be used alone or in combination. When protease is used in combination, it can be added simultaneously or stepwise.
  • the reaction pH and reaction temperature for hydrolysis by protease may be set as appropriate within the working pH and working temperature of the protease. However, if the hydrolysis temperature is too low, it will take a long time to reach the target proteolysis rate. Moreover, when the hydrolysis temperature is too high, there is a concern about protease inactivation, coloring of defatted soymilk peptide, generation of flavor, and the like.
  • the hydrolysis time by protease depends on the activity and amount of protease used, but is preferably about 5 minutes to 24 hours, more preferably about 30 minutes to 9 hours. If the hydrolysis time is too long, the risk of spoilage increases.
  • the degree of hydrolysis (decomposition rate) by protease is indicated by the proportion of 15% by weight trichloroacetic acid (TCA) soluble fraction in the crude protein, and is generally called 15% TCA solubility.
  • Hydrolysis with protease is preferably carried out to 25% to 100%, more preferably 50% to 90%, as the 15% TCA solubility of the defatted soymilk peptide reaction solution.
  • the crude protein at this time can be measured by a known method, but it is common for soybean protein to multiply the nitrogen content measured by the Kjeldahl method by a protein coefficient of 6.25.
  • the calcium salt used in the present invention is preferably a readily soluble calcium salt, and examples thereof include inorganic calcium such as calcium chloride and calcium hydroxide, and organic acid calcium such as calcium gluconate and calcium lactate. Naturally derived products do not matter. These calcium can be used alone or in combination.
  • the amount of these calcium salts to be added is determined by the required quality and cost, but is 0.6% by weight or more, preferably 1.2% by weight or more, more preferably 2.0% by weight or more as calcium with respect to the protein contained in the defatted soymilk. .
  • the upper limit of the amount added is 10% by weight or less as calcium relative to the protein contained in the defatted soymilk. If the amount of calcium salt to be added is too small, the effect of improving filterability is not sufficiently exhibited, and if it is too much, the flavor and the like are deteriorated.
  • Calcium can be added before protease decomposition or after protease decomposition, but preferably after protease decomposition.
  • protease decomposition if the amount of calcium added is large, soy protein as a substrate aggregates, and it may be difficult to reach the target protein degradation rate.
  • calcium after protease decomposition disassembly, it is also possible to add calcium, after concentrating and making high concentration the defatted soymilk peptide obtained by protease reaction.
  • insoluble matters are removed by filtration after adding calcium.
  • a filter press diatomaceous earth filtration, microfiltration, ultrafiltration, etc. are used.
  • insoluble matters Prior to filtration, insoluble matters can be roughly removed by centrifugation or the like. By roughly removing the insoluble matter, the filterability can be further improved.
  • diatomaceous earth filtration or the like passes the liquid to be filtered in the vertical direction toward the filtration membrane.
  • a so-called crossflow method is often used in which a target to be filtered is passed in a horizontal direction with respect to the filtration membrane.
  • the object to be filtered is circulated in a circulation line provided with a filtration membrane, and the filtrate is sequentially extracted out of the system. Therefore, the concentration of impurities in the circulating fluid tends to be concentrated over time, and this concentration ratio is called “concentration ratio” and is calculated as “amount of filtration object / (amount of filtration object ⁇ amount of filtrate)”. Is done.
  • concentration ratio concentration ratio
  • Enzyme-treated products generally require inactivation treatment of the enzyme, and protease inactivation treatment is also required in the present invention.
  • Inactivation of protease is generally performed by heating, and the same method can be selected in the present invention.
  • the heating time it can be done at any time after the rate of proteolysis has reached the target, but if it is heated in the presence of insoluble matter generated by protease decomposition, wrinkles are likely to occur in the final product, It is desirable to heat after removing this insoluble matter.
  • heating is generally performed at about 85 ° C. to 145 ° C. for 5 seconds to 30 minutes. Under these conditions, the peptide solution may be sterilized at the same time.
  • the defatted soymilk peptide that has been subjected to protease inactivation and sterilization treatment can be used as it is or after being concentrated to produce a product, and it can also be dried and powdered into a product.
  • the 15% TCA solubility of the defatted soymilk peptide obtained as described above is 40 to 100%, preferably 70% to 99%. Further, in the defatted soymilk peptide, 0.4% by weight or more of calcium remains with respect to the crude protein unless desalting treatment such as electrodialysis is performed, but preferably 0.6% by weight or more, more preferably 1.0% by weight. The above remains. The upper limit of the remaining amount of calcium is preferably 8% by weight or less with respect to the crude protein. If the amount of calcium remaining is too large, the flavor and the like deteriorate.
  • Protease N Protease N; manufactured by Amano Enzyme
  • prote N proteose
  • the supernatant obtained by centrifuging the defatted soymilk peptide reaction solution at 5,000 rpm for 5 minutes was heated at 85 ° C. for 30 minutes to inactivate the enzyme to obtain a defatted soymilk peptide solution.
  • Comparative Example 2 To the defatted soymilk peptide reaction solution obtained in the same manner as in Comparative Example 1, 0.4% by weight of calcium chloride was added as calcium with respect to the amount of crude protein in the defatted soymilk peptide reaction solution. The supernatant obtained by centrifuging this solution at 5,000 rpm for 5 minutes was heated at 85 ° C. for 30 minutes to inactivate the enzyme to obtain a defatted soymilk peptide solution.
  • Examples 1 to 4 The same operation as in Comparative Example 2 was performed to obtain a defatted soymilk peptide. However, as shown in Table 1, 0.9 to 3% by weight of calcium chloride was added as calcium with respect to the amount of crude protein in the defatted soymilk peptide reaction solution.
  • Example 1 When 20 L of the defatted soymilk peptide solution obtained in Comparative Examples 1 and 2 and Examples 1 to 4 is circulated through a circulation line in which a microfiltration module (USP-143, manufactured by Asahi Kasei) is installed and filtered at a filtration pressure of 0.04 MPa. Correlation between the concentration rate of the filter and the filtration rate was confirmed. Further, the obtained filtrate was freeze-dried, and the crude protein mass and 15% TCA solubility were measured by the Kjeldahl method, and the residual amount of calcium relative to the crude protein was measured by fluorescent X-ray analysis.
  • a microfiltration module USP-143, manufactured by Asahi Kasei
  • Examples 5 to 7 The same operation as in Comparative Example 2 was performed to obtain a defatted soymilk peptide. However, instead of calcium chloride, calcium hydroxide (Example 5), calcium lactate (Example 6), and calcium gluconate (Example 7) are each used as calcium relative to the amount of crude protein in the defatted soymilk peptide reaction solution. 2.4 wt% was added.
  • Example 2 For the defatted soymilk peptide solutions obtained in Examples 5 to 7, the filtration rate was measured in the same manner as in Experimental Example 1, and the obtained filtrates were analyzed. These results and the results of Comparative Example 1 and Example 3 in Experimental Example 1 were compared in Table 2.

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Beans For Foods Or Fodder (AREA)

Abstract

　脱脂豆乳ペプチドの濾過性を改善する方法、および濾過性が改善された脱脂豆乳ペプチドを提供することを課題とする。 　カルシウム塩を粗蛋白質に対して、カルシウムとして0.6重量%以上添加することで、脱脂豆乳ペプチドの濾過性が改善され、これを一度以上濾過することで、濾過性が改善された脱脂豆乳ペプチドを製造することができる。また、本脱脂豆乳ペプチドは、カルシウム塩を粗蛋白質に対して、カルシウムとして0.4重量%以上含むことを特徴とする。

Description

脱脂豆乳ペプチドの製造方法
　本発明は、脱脂豆乳ペプチドの製造方法に関する。更に詳しくは生産性が改善された脱脂豆乳ペプチドの製造方法に関する。
　ペプチドは蛋白質を酸処理や酵素処理などにより加水分解したもので、経口摂取した際の消化吸収性に優れることが知られており、低アレルギー性の窒素源として栄養補助食品やスポーツドリンクに使用されている。また最近では筋疲労軽減効果、血中コレステロール低減効果、血圧抑制効果、微生物の発酵促進効果などの機能が確認され、機能性素材としても注目されている。
　ペプチドを、流動食をはじめとした栄養補助食品やスポーツドリンク、培地市場などに展開する際に求められる品質のひとつとして清澄度の高さが挙げられる。清澄度が低いようだと、食品としての商品価値の低下に繋がったり、培地からの有用成分の単離が困難になったりする。
　ペプチドの原料蛋白質としては、卵白，乳，魚肉などに含まれる動物蛋白質、大豆，小麦などに含まれる植物蛋白質や微生物蛋白質など、様々なものが開発されている。これらのうち、たとえば大豆蛋白質を原料としたペプチドとしては、分離大豆蛋白質（Soy Protein Isolate）を原料としたSPIペプチド、脱脂大豆に由来する豆乳を原料とした脱脂豆乳ペプチドや、全脂大豆に由来する豆乳を原料とした豆乳ペプチドなどが開発されている。豆乳ペプチド類はSPIペプチドと比較して窒素含量は劣るものの、大豆オリゴ糖やミネラルをバランス良く含み、特に培地市場、栄養補助食品に広く展開されている。
　種々の大豆蛋白質を加水分解してペプチドを製造する場合、一旦分解されたペプチド同士の重合物と考えられる不溶物が発生することが知られている。従い、清澄性が高いペプチドを製造する場合は、この不溶物を珪藻土濾過，精密濾過，限外濾過などの濾過により除去することが一般的である。しかし、特に脱脂豆乳ペプチドは、SPIペプチドと比較して濾過性が非常に悪く、製造コストを押し上げる要因となっており、改善が切望されていた。
　一方、カルシウムは反応性の高い二価カチオンとして知られており、その反応性を利用して凝集剤としての利用が数多く提案されている。ペプチドへのカルシウムの利用としては、たとえば特許文献１に分離大豆蛋白質（SPI）を原料としたSPIペプチドにカルシウムを添加し、フィチン酸を除去する方法が提案されている。しかし、その目的はフィチン酸に由来する滓を改善することであり、カルシウムがSPIペプチドの濾過性に及ぼす影響については特に言及されていない。
　また、特許文献２には、脱脂豆乳ペプチドに関連してカルシウム含量の記載があるが、これは豆乳に内在するカルシウム量を測定したもので、積極的にカルシウムを添加し、脱脂豆乳ペプチドの濾過性を向上させるという発想は全く認められない。
特許2750467号公報 特許3470441号公報
　本発明は、上記した技術の現状を鑑みてなされたものである。すなわち、脱脂豆乳ペプチドの濾過性を改善する方法、および濾過性が改善された脱脂豆乳ペプチドを提供することを課題とする。
　本発明者らは、従来技術の問題点を解決するために鋭意研究を重ねた結果、カルシウムを多量に添加することで脱脂豆乳ペプチドの濾過性が向上することを見出し、この知見に基づいて本発明を完成させるに至った。
すなわち本発明は、
（１）カルシウム塩を粗蛋白質に対して、カルシウムとして0.6重量%以上添加し、一度以上濾過することを特徴とする、脱脂豆乳ペプチドの製造方法。
（２）カルシウム塩を粗蛋白質に対して、カルシウムとして0.4重量%以上含むことを特徴とする、脱脂豆乳ペプチド。
である。
　本発明において、脱脂豆乳ペプチドの濾過性を改善することが可能になる。さらには、脱脂豆乳ペプチドの生産性が向上し、製造コストが低下することにより、安価かつ清澄な脱脂豆乳ペプチドを市場に提供することが出来る。
各カルシウム添加脱脂豆乳ペプチドの濾過速度の図である。
（脱脂豆乳）
　本発明における脱脂豆乳とは、脱脂大豆より抽出され、オカラ等の不溶画分を分離した抽出液やその乾燥物の再溶解液であり、等電点沈殿や限外濾過などによる低分子画分の除去を行っていないものである。このような脱脂豆乳の、固形分中の粗蛋白質濃度は通常40重量%～75重量%である。粗蛋白質濃度が低すぎると、脱脂豆乳ペプチドの窒素源としての価値が低下する。
（脱脂豆乳ペプチド）
　この脱脂豆乳中に含まれる蛋白質成分を、酸または蛋白質分解酵素（プロテアーゼ）によって加水分解することで、脱脂豆乳ペプチドが得られる。豆乳蛋白質を分解する際の脱脂豆乳溶液の固形分濃度は、好ましくは１～30重量%、より好ましくは５～15重量%である。脱脂豆乳の濃度が低くても分解に支障はないが、生産性が悪く、脱脂豆乳ペプチドの製造コストを押し上げる要因となる。また、脱脂豆乳の濃度が高すぎると、分解率が上昇しにくくなる傾向にある。
　加水分解の手法としては、よりマイルドな条件で分解できる、安全性の高いプロテアーゼによる分解が好ましい。プロテアーゼにより分解を行う場合、用いるプロテアーゼは市販のものでよく、動物起源，植物起源，あるいは微生物起源は問わない。具体的にはセリンプロテアーゼ（動物由来のトリプシン，キモトリプシン，微生物由来のズブチリシン，カルボキシペプチダーゼなど）、チオールペプチダーゼ（植物由来のパパイン，ブロメラインなど）、カルボキシプロテアーゼ（動物由来のペプシンなど）を用いることが出来る。より具体的には動物由来であるパンクレアチン（天野エンザイム社製），PTN（ノボザイム社製）、植物由来であるパパインW40，ブロメラインF（ともに天野エンザイム社製）、微生物由来であるアルカラーゼ（ノボザイム社製），スミチームLP（新日本化学社製），サモアーゼ（大和化成社製），プロテアーゼＮ（天野エンザイム社製）などを例示することが出来る。これらプロテアーゼは単独または併用して使用することも出来る。プロテアーゼを併用する場合、同時に添加することも、段階的に添加することも可能である。
　プロテアーゼによる加水分解の反応pHや反応温度は、プロテアーゼの作用pH、および作用温度内で適宜設定すればよい。ただし、加水分解の温度が低すぎると、目標の蛋白質分解率への到達に長時間かかることになる。また加水分解の温度が高すぎると、プロテアーゼの失活や脱脂豆乳ペプチドの着色、風味の発生などが懸念される。
　プロテアーゼによる加水分解の時間は使用するプロテアーゼの活性や量にもよるが、５分～24時間程度が好ましく、30分～９時間程度とすることが更に好ましい。加水分解の時間が長すぎると、腐敗をまねく危険性が高まる。
　プロテアーゼによる加水分解の程度（分解率）は、粗蛋白質中の15重量%トリクロロ酢酸（TCA）可溶画分の割合で示され、一般的に15%TCA可溶率と呼ばれる。プロテアーゼによる加水分解は、脱脂豆乳ペプチド反応液の15%TCA可溶率として、25%～100%まで行なわれることが好ましく、50%～90%になるまで行われることがより好ましい。この際の粗蛋白質は既知の方法により測定が可能であるが、ケルダール法により測定した窒素含量に、蛋白係数として6.25を乗じるのが大豆蛋白質では一般的である。
（カルシウム塩）
　本発明で使用するカルシウム塩は、好ましくは易溶性カルシウム塩であり、例えば塩化カルシウム，水酸化カルシウムなどの無機カルシウムや、グルコン酸カルシウム，乳酸カルシウムなどの有機酸カルシウムが挙げられ、化学合成品，天然由来品は問わない。また、これらカルシウムは単独または併用して使用することが可能である。これらカルシウム塩の添加量は、求める品質とコストにより決定されるが、脱脂豆乳中に含まれる蛋白質に対しカルシウムとして0.6重量%以上、好ましくは1.2重量%以上、より好ましくは2.0重量%以上である。また添加量の上限は、脱脂豆乳中に含まれる蛋白質に対しカルシウムとして10重量%以下で十分である。添加するカルシウム塩の量が少なすぎると濾過性向上の効果が十分には発揮されず、多すぎると風味などが悪化する。
　カルシウムを添加する時期としては、プロテアーゼ分解前、プロテアーゼ分解後のいずれも可能であるが、好ましくはプロテアーゼ分解後である。プロテアーゼ分解前に添加した場合、カルシウムの添加量が多いと基質である大豆蛋白質が凝集してしまい、目標とする蛋白質分解率への到達が難しくなる場合がある。また、プロテアーゼ分解後にカルシウムを添加する場合、プロテアーゼ反応によって得られた脱脂豆乳ペプチドを濃縮、高濃度化したあとにカルシウムを添加することも可能である。
（濾過方法）
　本発明では、清澄性の高い脱脂豆乳ペプチドを得るため、カルシウムを添加したあと不溶物を濾過にて除去することを特徴とする。濾過の種類としては特に制限はないが、通常フィルタープレス，珪藻土濾過，精密濾過，限外濾過などが使用される。また濾過に先立って、遠心分離などにより不溶物を粗取りしておくことも可能である。不溶物を粗取りしておくことで、ろ過性を更に向上させることが可能である。
　通常、珪藻土濾過などは、濾過する対象を濾過膜に向けて垂直方向に通液する。それに対し、精密濾過、限外濾過などは濾過する対象を濾過膜に対して水平方向に通液する、いわゆるクロスフロー方式がよく用いられる。この場合、濾過膜を設置した循環ライン内で濾過対象を循環させ、順次濾液を系外へ抜き出していく。従い、循環液中の不純物濃度は経時的に濃縮されてゆく傾向となるが、この濃縮の割合は「濃縮倍率」と呼ばれ、「濾過対象物量／（濾過対象物量－濾液量）」で算出される。これらは濾過の方式により適宜選択できる。濾過後、必要に応じて電気透析、イオン交換樹脂などにより残存するカルシウムを除去することも可能である。
（酵素失活）
　酵素処理品は一般に、その酵素の失活処理が必要であり、本発明においてもプロテアーゼの失活処理が必要である。プロテアーゼの失活は加熱により行うのが一般的であり、本発明でも同様の方法を選択することが出来る。加熱の時期としては、蛋白質分解率が目標に達した後であればいつでも可能であるが、プロテアーゼ分解により発生する不溶物が存在する状態で加熱すると最終製品で滓が発生しやすくなることから、この不溶物を除去した後で加熱するのが望ましい。加熱の条件としては85℃～145℃程度で５秒～30分加熱するのが一般的である。またこの条件ではペプチド溶液の殺菌も同時に行うことができる場合もある。
　プロテアーゼ失活、殺菌処理をした脱脂豆乳ペプチドは、そのまま若しくは濃縮して商品とすることも可能であり、乾燥、粉末化して商品とすることも可能である。
（脱脂豆乳ペプチドの物性）
　上記のようにして得られた脱脂豆乳ペプチドの15%TCA可溶率は40～100%であり、好ましくは70%～99%である。また脱脂豆乳ペプチド中には、特別に電気透析などの脱塩処理を行わない場合、粗蛋白質に対し0.4重量%以上のカルシウムが残存するが、好ましくは0.6重量%以上、より好ましくは1.0重量%以上が残存する。カルシウム残存量の上限は、好ましくは粗蛋白質に対し８重量%以下である。カルシウム残存量が多すぎると風味などが悪化する。
　以下に本発明の実施例を示し詳細に説明する。なお、例中、%及び部は、いずれも重量基準を意味する。
（比較例１）
　脱脂大豆に10倍量の水を加え、撹拌抽出したのちにオカラを分離して一抽豆乳を得た。分離したオカラに再度10倍量の水を加え、撹拌抽出したのちにオカラを分離して二抽豆乳を得た。一抽豆乳と二抽豆乳を混合したのち凍結乾燥をして脱脂豆乳粉末を得た。この脱脂豆乳粉末の粗蛋白質濃度は62.0重量%であった。この脱脂豆乳粉末を水に溶かして９重量%溶液とし、pHを7.0に調整した。これにプロテアーゼ（プロテアーゼＮ；アマノエンザイム社製）を、脱脂豆乳中の粗蛋白質量に対し２重量%加え、55℃で５時間加水分解して脱脂豆乳ペプチド反応液を得た。この脱脂豆乳ペプチド反応液を5,000rpmで５分間遠心分離して得た上清を、85℃で30分加熱して酵素失活し、脱脂豆乳ペプチド溶液を得た。
（比較例２）
　比較例１と同様にして得た脱脂豆乳ペプチド反応液に対し、塩化カルシウムを脱脂豆乳ペプチド反応液中の粗蛋白質量に対してカルシウムとして0.4重量%添加した。この溶液を5,000rpmで５分間遠心分離して得た上清を、85℃で30分加熱して酵素失活し、脱脂豆乳ペプチド溶液を得た。
（実施例１～４）
　比較例２と同様の操作を行ない、脱脂豆乳ペプチドを得た。但し、表１に示す様に、塩化カルシウムを脱脂豆乳ペプチド反応液中の粗蛋白質量に対してカルシウムとして0.9重量%～３重量%添加した。
（実験例１）
　精密濾過モジュール（USP-143，旭化成製）を設置した循環ラインに、比較例１～２、および実施例１～４で得た脱脂豆乳ペプチド溶液20Lを循環させ、濾過圧0.04MPaで濾過したときの濃縮倍率と濾過速度の相関を確認した。更に、得られた濾液を凍結乾燥後、粗蛋白質量，15%TCA可溶率をケルダール法にて、粗蛋白質に対するカルシウムの残存量を蛍光X線分析にて測定した。
　実験例１の濃縮倍率と濾過速度の結果を図１に示した。さらに、４倍濃縮時の濾過速度、粗蛋白質量、15%TCA可溶率、カルシウム残存量を表１にまとめた。
（表１）各カルシウム添加脱脂豆乳ペプチドの濾過速度
Figure JPOXMLDOC01-appb-I000001
　図１、表１に示したとおり、添加するカルシウム量が0.9重量%以上になると脱脂豆乳ペプチドの濾過速度が優位に向上し、2.4重量%以上になると更に向上することが確認された。またカルシウムを0.9重量%添加した場合の、濾過脱脂豆乳ペプチド中のカルシウム残存量は粗蛋白質に対し0.42重量%、2.4重量%添加した場合の、濾過脱脂豆乳ペプチド中のカルシウム残存量は1.44重量%であった。
（実施例５～７）
　比較例２と同様の操作を行ない、脱脂豆乳ペプチドを得た。但し、塩化カルシウムの代りに、水酸化カルシウム（実施例５）、乳酸カルシウム（実施例６）、グルコン酸カルシウム（実施例７）を脱脂豆乳ペプチド反応液中の粗蛋白質量に対してそれぞれカルシウムとして2.4重量%添加した。
（実験例２）
　実施例５～７で得た脱脂豆乳ペプチド溶液について、実験例１と同様にして濾過速度を測定し、得られた各濾液の分析を行なった。これらの結果と、実験例１における比較例１，実施例３の結果を表２にて比較した。
（表２）各種カルシウム塩添加脱脂豆乳ペプチドの濾過速度
Figure JPOXMLDOC01-appb-I000002
　表２の結果より、水酸化カルシウム、乳酸カルシウム、グルコン酸カルシウムを使用した場合も塩化カルシウムと同様、脱脂豆乳ペプチドの濾過速度が向上することが確認された。

Claims (2)

  1. カルシウム塩を粗蛋白質に対して、カルシウムとして0.6重量%以上添加し、一度以上濾過することを特徴とする、脱脂豆乳ペプチドの製造方法。
  2. カルシウム塩を粗蛋白質に対して、カルシウムとして0.4重量%以上含むことを特徴とする、脱脂豆乳ペプチド。
PCT/JP2009/057648 2008-04-21 2009-04-16 脱脂豆乳ペプチドの製造方法 WO2009131052A1 (ja)

Priority Applications (4)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP2010509154A JP5447372B2 (ja) 2008-04-21 2009-04-16 脱脂豆乳ペプチドの製造方法
EP09734552A EP2269471A4 (en) 2008-04-21 2009-04-16 METHOD FOR PRODUCING DEFAMED SOYAMILPEPTIDES
US12/988,684 US8304005B2 (en) 2008-04-21 2009-04-16 Method for production of defatted soymilk peptide
CN200980114208.3A CN102014656B (zh) 2008-04-21 2009-04-16 脱脂豆乳肽的制备方法

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP2008109914 2008-04-21
JP2008-109914 2008-04-21

Publications (1)

Publication Number Publication Date
WO2009131052A1 true WO2009131052A1 (ja) 2009-10-29

Family

ID=41216788

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PCT/JP2009/057648 WO2009131052A1 (ja) 2008-04-21 2009-04-16 脱脂豆乳ペプチドの製造方法

Country Status (6)

Country Link
US (1) US8304005B2 (ja)
EP (1) EP2269471A4 (ja)
JP (1) JP5447372B2 (ja)
KR (1) KR20100134050A (ja)
CN (1) CN102014656B (ja)
WO (1) WO2009131052A1 (ja)

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2013150887A1 (ja) * 2012-04-05 2013-10-10 サッポロホールディングス株式会社 豆乳発酵物及びその製造方法
US10231467B2 (en) 2013-02-04 2019-03-19 Sapporo Holdings Limited Solid fermented soy milk product and process for manufacturing same

Families Citing this family (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CA3141076A1 (en) * 2016-01-07 2017-07-13 Ripple Foods, Pbc Product analogs or components of such analogs and processes for making same

Citations (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPH07227215A (ja) * 1994-02-15 1995-08-29 Morinaga & Co Ltd ミネラル吸収促進効果を有する大豆蛋白質の製造法
JP2750467B2 (ja) 1990-06-14 1998-05-13 不二製油株式会社 ペプチド混合物及び経腸栄養組成物
JP3470441B2 (ja) 1995-03-03 2003-11-25 不二製油株式会社 醗酵促進剤及び醗酵促進剤の製造方法
WO2006034172A2 (en) * 2004-09-16 2006-03-30 Solae Llc GLYCININ-RICH AND β-CONGLYCININ-RICH VEGETABLE PROTEIN FRACTIONS
WO2006066170A1 (en) * 2004-12-17 2006-06-22 Solae, Llc A soy protein isolate and process for its manufacture
WO2007066694A1 (ja) * 2005-12-06 2007-06-14 Fuji Oil Company, Limited 大豆ペプチド混合物の製造法

Family Cites Families (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS62232340A (ja) * 1986-04-02 1987-10-12 Kibun Kk 食品素材の製造法
JPH067105A (ja) * 1992-06-23 1994-01-18 Kibun Food Chemifa Co Ltd 高カルシウム含有豆乳飲料の製造方法
DE69703311T2 (de) * 1996-03-28 2001-03-29 Fuji Oil Co Ltd Sojaproteinhydrolysat, Verfahren zur Herstellung und Fleischprodukte und Getränke unter Verwendung derselben
US6268487B1 (en) * 1996-05-13 2001-07-31 Genzyme Transgenics Corporation Purification of biologically active peptides from milk
JP3417350B2 (ja) * 1998-07-29 2003-06-16 不二製油株式会社 大豆蛋白加水分解物及びその製造法並びにそれを使用した製品
US6465432B1 (en) * 2000-08-28 2002-10-15 Kraft Food Holdings, Inc. Isolated antioxidant peptides form casein and methods for preparing, isolating, and identifying antioxidant peptides
CN101111159A (zh) * 2005-01-27 2008-01-23 不二制油株式会社 制造大豆蛋白质的方法

Patent Citations (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2750467B2 (ja) 1990-06-14 1998-05-13 不二製油株式会社 ペプチド混合物及び経腸栄養組成物
JPH07227215A (ja) * 1994-02-15 1995-08-29 Morinaga & Co Ltd ミネラル吸収促進効果を有する大豆蛋白質の製造法
JP3470441B2 (ja) 1995-03-03 2003-11-25 不二製油株式会社 醗酵促進剤及び醗酵促進剤の製造方法
WO2006034172A2 (en) * 2004-09-16 2006-03-30 Solae Llc GLYCININ-RICH AND β-CONGLYCININ-RICH VEGETABLE PROTEIN FRACTIONS
WO2006066170A1 (en) * 2004-12-17 2006-06-22 Solae, Llc A soy protein isolate and process for its manufacture
WO2007066694A1 (ja) * 2005-12-06 2007-06-14 Fuji Oil Company, Limited 大豆ペプチド混合物の製造法

Cited By (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2013150887A1 (ja) * 2012-04-05 2013-10-10 サッポロホールディングス株式会社 豆乳発酵物及びその製造方法
US10299490B2 (en) 2012-04-05 2019-05-28 Sapporo Holdings Limited Soy milk fermentation product and method for producing same
US10231467B2 (en) 2013-02-04 2019-03-19 Sapporo Holdings Limited Solid fermented soy milk product and process for manufacturing same

Also Published As

Publication number Publication date
JPWO2009131052A1 (ja) 2011-08-18
EP2269471A1 (en) 2011-01-05
CN102014656A (zh) 2011-04-13
KR20100134050A (ko) 2010-12-22
EP2269471A4 (en) 2012-12-26
CN102014656B (zh) 2014-07-23
US20110059212A1 (en) 2011-03-10
JP5447372B2 (ja) 2014-03-19
US8304005B2 (en) 2012-11-06

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CN1205873C (zh) 大豆蛋白水解物的生产方法
JP6306197B2 (ja) 動物性タンパク加水分解物、その製造方法及びその用途
JPH05505304A (ja) 酵素加水分解物の製造方法
JP5447372B2 (ja) 脱脂豆乳ペプチドの製造方法
WO2005120244A1 (ja) 大豆蛋白加水分解物の製造法
JP4619730B2 (ja) 風味に優れたアミノ酸・ペプチド混合物及びその製造方法
Hu et al. Potato proteins for technical applications: Nutrition, isolation, modification and functional properties-a review
US6589574B2 (en) Process for preparation of protein-hydrolysate from milk protein
JP4227984B2 (ja) 食品の香味・呈味改善用組成物
Yao et al. Mooncake production waste: Nutritional value and comprehensive utilization of salted duck egg white
JP4436961B2 (ja) 蛋白質加水分解物の製造方法
JP4839040B2 (ja) 清澄性の高い卵白加水分解物の製造方法
JP7252733B2 (ja) 乳蛋白質加水分解物の製造方法
Álvarez García et al. Meat proteins as a potential source of bioactive ingredients for food and pharmaceutical use
Ge et al. Release of Leu‐Pro‐Pro from corn gluten meal by fermentation with a Lactobacillus helveticus strain
JP6935180B2 (ja) 乳由来リン脂質含有粉末、およびその製造方法
JPH0581219B2 (ja)
KR20120102600A (ko) 지방 축적 억제제
KR101079030B1 (ko) 글루탐산 함량이 높은 미강 유래 단백질 가수분해물의 제조방법
JP3289770B2 (ja) 蛋白分解物及びその製造方法
JP2006271286A (ja) 蛋白質加水分解物のマスキング機能低減方法
JP5365515B2 (ja) 分岐鎖アミノ酸高含有の蛋白質分解物の製造法
Bhattarai WHEY PROTEIN HYDROLYSIS ABILITY OF PROTEASE EXTRACTED FROM KIWI (Actinidia deliciosa) FRUIT
RU2197834C2 (ru) Способ переработки молочной сыворотки в основу для напитков с профилактическими свойствами
JPH10279595A (ja) 卵黄低分子ペプチド

Legal Events

Date Code Title Description
WWE Wipo information: entry into national phase

Ref document number: 200980114208.3

Country of ref document: CN

121 Ep: the epo has been informed by wipo that ep was designated in this application

Ref document number: 09734552

Country of ref document: EP

Kind code of ref document: A1

WWE Wipo information: entry into national phase

Ref document number: 2010509154

Country of ref document: JP

WWE Wipo information: entry into national phase

Ref document number: 2009734552

Country of ref document: EP

ENP Entry into the national phase

Ref document number: 20107023396

Country of ref document: KR

Kind code of ref document: A

NENP Non-entry into the national phase

Ref country code: DE

WWE Wipo information: entry into national phase

Ref document number: 12988684

Country of ref document: US