WO1995014783A1 - Gene de lipase et lipase variante - Google Patents
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- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
- C12N9/18—Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
- C12N9/20—Triglyceride splitting, e.g. by means of lipase
Definitions
- the present invention relates to a gene encoding a novel lipase useful in the fields of detergents, food processing, papermaking industry and the like, a nucleotide sequence thereof, and a mutation of a gene that changes the physical or chemical properties of the lipase and a mutant gene thereof It relates to the encoded variant lipase.
- Lipase a lipolytic enzyme
- a lipolytic enzyme is an enzyme for food processing for flavor formation in dairy products, a medical enzyme as a digestive agent, a diagnostic enzyme for measuring blood lipids, and the hydrolysis and modification of fats and oils. O It is widely used as an industrial enzyme for decomposing and removing lipid stains, especially as a component of detergent compositions.
- Known lipase-producing microorganisms include the genus Eudomonas, the genus Alcaligenes, the genus Mucor, the genus Candida, and the genus Humicola. Among these, several have obtained lipase genes. Among them, a large number of lipase genes of microorganisms belonging to the genus Pseudomonas have been obtained.
- Lipases secreted and produced by bacteria of the genus Pseudomonas are used in industrial fields such as detergents, food processing, and paper manufacturing. Lipases used in these fields need to be stable to operating conditions such as temperature, pH, oxygen, solvent, and pressure.
- lipase as an adjuvant to be added to detergents to enhance its cleaning effect has high pH, temperature, oxygen, oxidizing agents and other additives in detergents in the alkaline region. Stability is required.
- lipase LP novel lipase having excellent properties used in industrial fields such as detergents and having the amino acid sequence described in SEQ ID NO: 1, and has previously filed a patent.
- An application has been filed (JP-A-6-38746). Purpose of the invention
- An object of the present invention is to change the gene encoding the lipase LP, its nucleotide sequence, and the physical or chemical properties of the lipase LP to those more suitable for industrial use and the like.
- An object of the present invention is to provide a mutant lipase and a gene whose nucleotide sequence has been changed so as to encode the mutant lipase. Disclosure of the invention
- the present inventors are one of the bacteria belonging to the genus Pseudomonas which produces lipase LP. Obtained lipase gene from Pseudomonas mendocina SD702 deposited with National Institute of Bioscience and Human-Technology, Agency of Industrial Science and Technology did. The Pseudomonas mendocina SD702 strain was deposited on May 1, 1992, at the depositary institution as described above, and has a deposit number of FERMP-129244.
- the nucleotide sequence is changed so as to encode a mutant lipase in which one or more amino acids in the amino acid sequence of lipase LP have been substituted with another amino acid.
- the modified gene was obtained.
- various lipases were obtained by a usual separation method. Among these lipases, it was confirmed that the physical or chemical properties of lipase LP changed, and that mutant lipase more useful in industrial fields such as detergent applications could be obtained.
- the present invention has been completed.
- FIG. 1 shows a restriction map of plasmid pSDL23. Arrows in the figure indicate the positions of lipase structural genes. Detailed description of the invention
- the amino acid substitution and the amino acid substituted mutant lipase are represented as follows. That is, the name of the original amino acid residue to be replaced by the mutation (three-letter notation), the position of substitution in the amino acid sequence, and the name of the amino acid residue after the substitution (three-letter notation). It is indicated by notation.
- a mutant in which the glycine at position 18 has been replaced with alanine is denoted Gly18Ala.
- a lipase-encoding gene can be isolated from chromosomal DNA by a known method such as colony hybridization method or formation of a clear zone on a plate medium.
- a chromosomal DNA library is prepared.
- a homologous oligonucleotide probe is prepared, and colony hybridization is carried out using the probe to obtain a gene encoding lipase. Can be isolated.
- a chromosomal DNA library is prepared using a lipase-producing bacterium and cultured on agar containing a lipase substrate. Bacteria that have a chromosomal DNA fragment containing the lipase gene form a clear zone around the colony where the lipase is degraded by the substrate, and use that to encode the lipase. Can be isolated.
- the amino acid sequence of lipase LP represented by SEQ ID NO: 1
- Nucleotide sequence has been modified to encode lipase.
- a gene containing a nucleotide sequence encoding lipase LP may be substituted with a nucleotide sequence that causes amino acid substitution at a target site in the amino acid sequence of lipase LP. Any method can be used as long as it can cause mutation.
- Site-directed mutagenesis refers to a method in which a wild-type enzyme gene is transformed into type II and a synthetic oligonucleotide having a base substitution at the target site of mutation is used as a mutagen (. J. Zoller, M. Smith, "Method in Enzymology”). vol.100, R. Wu, L. Grossmann, K. Moldave ed., P468, Academic Press (1983)) and the Kunkel method (Kunkel, TA (1985) Proc. Natl. Acad. USA., 82, 488) and improved methods such as the gapped duplex method (Karmer, W.
- a random mutation method in which amino acid substitution is performed without particularly specifying the target site of the mutation.
- Several methods are known for this. For example, there is a method of introducing a plasmid into which a lipase gene has been incorporated into a mutagenized strain of Escherichia coli. For example, a method of performing a polymerase chain reaction (PCR) reaction in the presence of magnesium ions, manganese ions, etc.
- PCR polymerase chain reaction
- a mutagen such as nitrous acid, formic acid, hydrazine or the like
- Myers, RM, Lerman, L.S., Maniatis, T. (1985) Science 229, 242-247 a mutagen
- the method of causing mutation is not limited to these, and any other method may be used.
- a method for obtaining the gene according to the present invention from a strain in which a desired mutation has occurred due to a natural or artificial mutation such as ultraviolet light or the like can be considered.
- a lipase gene obtained by incorporating a lipase gene into an Escherichia coli vector such as a pUC system can be used.
- the mutant lipase gene obtained as described above is introduced into a host bacterium.
- a host bacterium For example, when a genus Pseudomonas is used as a host, a method for stably maintaining the gene outside the chromosome by using a broad host range plasmid such as RSF11010, or a method for replicating a gene that cannot be replicated in the host bacterium. And integrate it into the chromosome.
- mutant lipase is secreted into the culture medium. Separation and purification of the mutant lipase from the culture can be performed according to a conventional method. For example, ammonium sulfate is added to the culture solution, the mutant lipase is roughly fractionated, ammonium sulfate is removed by dialysis, and then fractionated on a CM cellulose column until it becomes a single band by SDS polyacrylamide gel electrophoresis. Purify the mutant lipase.
- the method for producing and purifying the mutant lipase is not limited to the above-mentioned method, but may be other methods.
- the mutant lipase of the present invention can have a stable structure, enhanced Z or function, and improved properties such as thermostability and specific activity by changing its physical or chemical properties.
- Structural stabilization involves changing amino acid residues in a direction that enhances hydrophobic interactions inside the structure, that reduces the positive charge of the surface layer, that stabilizes the secondary structure, and that stabilizes the loop structure. Is achieved by
- Preferred positions of the amino acid sequence for stabilizing the structure are: 18, 31, 60, 79, 93, 104, 125, 145, 155, 164, 183, 20 3, 2 16, 2 23, 242, 246, 267, and 292.
- substitutions include: Glyl8Ala; Asn31Asp; A1a60Va1; Gly79Pro; Thr93Val; le; Glyl25Gln; Glyl45Ser; Glyl55Ser; Alal64Ser; Phel83Tyr; Arg203Ser; Val216 Phe; Leu223Phe; Arg242Thr; Arg246His; Leu267Phe, Gly292Ser where at least one of the substitutions is made Is mentioned.
- the enhancement of the function is to increase the positive charge near the active center, to reduce the height of the amino acid residue, to prevent modification of the loop structure, and to reduce the interaction of the loop structure. Achieved by changing the acid residue.
- Preferred amino acid sequence positions for enhanced function are: 21, 25, 43, 75, 107, 142, 148, 156, 159, 198, 2110, 22 2, 2 24, 2 47, 2 57, 2 66, and 2 76.
- substitutions include: Met21Leu; Asp25Leu; Asp25Arg; Asp43Asn; Ile75Leu; Val107Ala ; I lel 42 Leu; T hrl 48 Ala; Serl 56 Gly; Thrl 59 Gly; Serl 98 Lys; Thr 2 10 Ser; Leu 22 2 A la Met224Leu; Met247Leu; Met257Leu; Thr2666Val; Asp2776Ser substitution; At least one of them has been done.
- substitution position is as follows.
- amino acid sequence of the lipase having homology with the amino acid sequence described in SEQ ID NO: 1 is juxtaposed, while providing a deletion position as necessary so that the homology of the two amino acid sequences is maximized.
- Pseudomonas mendocina SD702 strain was inoculated into 3 Oml of L medium (1% polypeptone, 0.5% yeast extract, 0.5% sodium chloride) and incubated at 37. After culturing for 1 ⁇ , the supernatant was removed by centrifugation to obtain bacterial cells. This was suspended in 5 ml of a 50 mM Tris-HCl buffer (pH 8) containing 0.4 M sodium chloride and 10 mM EDTA. To this, 2.5 mg of lysozyme and 0.25 mg of RNase A were added, and the cells were lysed by gently shaking at 37 ° C for 30 minutes. Thereafter, the mixture was heated at 60 ° C. for 10 minutes to completely solubilize.
- L medium 1% polypeptone, 0.5% yeast extract, 0.5% sodium chloride
- the N-terminal amino acid sequence of the purified lipase was analyzed using an amino acid sequencer, and the result shown in SEQ ID NO: 3 was obtained. Based on this, an oligonucleotide probe represented by SEQ ID NO: 4 was synthesized using a DNA synthesizer. Thereto, ⁇ - 32 ⁇ - A ⁇ ⁇ and T 4 Porinuku Reochi Dokinaze was added, reacted at at 37, was radiolabeled.
- n XSSC means sodium chloride / sodium citrate solution with a concentration of n times that of 1 XSSC.
- the bacterial residue was washed in.
- SDS sodium dodecyl sulfate
- 5X Denhardts solution 0.1% icoico11, 0.1% polyvinylpyrrolidone, 0.1% BSA
- One shot was performed at 37 ° C for 1 hour.
- the above-mentioned radiolabeled oligonucleotide probe was added to the same solution, and the filter was subjected to hybridization for 1 hour at 37 ° C. Thereafter, the filter was washed with 4 XSSC for 10 minutes, 2 XSSC twice for 20 minutes, and 1
- This fragment was recovered, ligated to the EcoRI site of plasmid PUC119, and transformed into E. coli JMl01. This plasmid was recovered, digested with the restriction enzyme SacI, and subjected to Southern hybridization in the same manner. As a result, a 2.3 kbp fragment was obtained.
- FIG. 1 shows a restriction map of plasmid PSDL23.
- the Sanger dideoxy method (Sanger, F., Nicklen, S., Coulson, AR (1977) Pro Natl. Acad. Sci. USA., 74, 5463) Determined the nucleotide sequence of the lipase gene DNA. That is, the nucleotide sequence was analyzed by a DNA sequencer using ADI's didoxytermine overnight-sequencing kit. As a result, a nucleotide sequence encoding lipase such as SEQ ID NO: 2 was obtained. The amino acid sequence deduced from this sequence is shown in SEQ ID NO: 1.
- the V a1 or Le u 223 Phe gene was constructed as follows. In order to convert amino acids in a partially specific manner, the oligonucleotides shown in SEQ ID NO: 5 and SEQ ID NO: 6 were chemically synthesized and phosphorylated at the 5 'end using T4 polynucleotide kinase before use. On the other hand, for the type I mutation, a plasmid pSDL23 (FIG. 1) was used. E.
- Annealing buffer (2 OmM Tris-HCl buffer (pH 8), 10 mM magnesium chloride, 5 OmM sodium chloride, ImM DTT) was prepared by annealing the mutagenic oligonucleotide and type I DNA prepared as described above. The mixture was allowed to stand at 65 ° C for 15 minutes and then at 37 ° C for 15 minutes to allow the mutagenic oligonucleotide to anneal to the target site of the mutation.
- the DN A mixture of 2.5 volumes of Extension buffer (50 mM T ris HC l, pH8.0, 6 OmM CHgCOONH ,. 5 mM M g C l 2, 5 m MD TT, I mM NAD, 0.5 m M dATP, 0.5 mM dCTP, 0.5 mM dGTP, 0.5 mM dTTP), and E. coli DNA ligase and T4 DNA polymerase.
- Escherichia coli BMH71-18 mut S was transformed with the DNA, and ampicillin-resistant colonies were selected. Plasmid DNA was prepared from several of the above transformants, the nucleotide sequence was determined by the dideoxy method as in Example 5, and converted to codons corresponding to the target amino acid residues. It was confirmed.
- the DNA fragment containing the mutant lipase gene portion was fractionated by agarose gel electrophoresis, and extracted and purified from agarose gel.
- pM FY42 which is a broad host range vector, is completely digested with SacI, it is mixed with the DNA fragment containing the mutant lipase gene portion purified as described above, and mixed with T4 DNA ligase.
- a ligation reaction was performed to transform Escherichia coli JMl01 strain, and a kanamycin-resistant colony was selected.
- Plasmid DNA was extracted, purified, and analyzed from these transformants to obtain a plasmid in which a SacI DNA fragment containing a mutant lipase gene was inserted into the SacI cleavage site of PMFY42.
- Example 7 Preparation of lipase
- the lipase-deficient strain LD9 (Pseudomonas mendocina) SD702 was used.
- a mutant strain obtained by reacting with N-methyl-N, mono-nitro-N-nitrosoguanidine, culturing on a plate medium containing a lipase substrate, and selecting a strain that does not form a clear zone) was obtained. Transformation was carried out by the kanamycin method, and kanamycin-resistant colonies were selected. That is, first, 9 strains of LD were grown in 5 ml of L medium until OD 0.7.
- This transformant was shaken at 35 ° C for 14 hours in 30 Om1 of a lipase production medium containing 1% Tween 80 and adjusted to PH9 with sodium carbonate. After culturing, the mutant lipase was secreted and produced in the medium. The culture was centrifuged, and the supernatant was taken to prepare a crude enzyme solution. This was subjected to ammonium sulfate fractionation, and after removing ammonium sulfate by dialysis, treated with a CM cellulose column and purified by SDS polyacrylamide gel electrophoresis until a single band was obtained.
- the number of molecules of the mutant lipase due to the site-specific mutation purified in Example 7 was determined.
- Activity was measured at a constant absorbance of 280 nm and compared to wild-type lipase. The activity was measured by the following method.
- p NPP p-nitrophenyl palmitate
- isopropyl alcohol a concentration of 2 mgZm1.
- This pNPP solution and 100 mM Bicine buffer (pH 8.0) are mixed at a ratio of 1:10 to prepare a substrate solution.
- Enzyme solution 201 in 500 ⁇ l substrate solution After reacting at room temperature for 1 to 10 minutes, add 1N hydrochloric acid (200 1) to stop the reaction, and measure the absorbance at 405 nm using a spectrophotometer.
- Table 1 shows specific activity values when the activity of the wild-type enzyme is 100.
- Example 9 Thermostability of mutant lipase
- thermostability of the wild-type lipase and the mutants (Ala60Val and Leu223Phe) produced by the site-specific mutation prepared above were measured as follows.
- the mutant lipase solution and the wild-type lipase solution having the same activity value were incubated in a 5 OmM borate buffer (pHIO) at 60 ° C for 10 minutes, and then the lipase activity was measured.
- Table 1 shows the results when the activity of the wild-type enzyme before heat treatment was set to 100.
- the gene of the present invention facilitates the production and modification of the lipase according to the present invention, that is, the wild-type lipase LP or its mutant lipase.
- the modified lipase LP according to the present invention has a novel amino acid sequence, and its physical properties or chemical properties, such as an increase in heat stability or specific activity, are different from those of lipase LP depending on the field of use. It is possible to obtain a mutant lipase which has been changed so as to be compatible, and it is possible to provide a lipase useful in industrial fields such as detergents, food processing, and papermaking. Sequence Listing SEQ ID NO: 1
- Organism name Pseudomonas mendocina; strain name: SD 7 0 2
- Trp Tyr Gly lie Pro Ala Ala Leu Arg Arg Asp Gly Ala Ser Val Tyr
- Sequence type nucleic acid
- Organism name Pseudomonas mendocina Stock Name: SD 7 0 2
- I9S J3S usy an nsq • iqi naq ⁇
- Organism Shootmonas mendocina (Pseudomonas mendocina).
- Sequence type nucleic acid
- Sequence type nucleic acid
- Sequence type nucleic acid
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Abstract
Gène de lipase isolé à partir d'un ADN chromosomique de Pseudomonas mendocian SD702; gène de lipase variante obtenu par modification du gène précité; et lipase variante pour laquelle code ledit gène variant, et dont les propriétés physiques ou chimiques sont modifiées par celui-ci. Ce gène sert à faciliter la production et la modification de la lipase LP ou d'une lipase variante de celle-ci. La modification de la lipase LP permet la production d'une lipase variante présentant une nouvelle séquence d'acides aminés et étant plus adaptée que la lipase LP aux applications industrielles ou autres. Par conséquent, on dispose d'une lipase utilisable dans les domaines des produits détersifs, de la transformation des produits alimentaires, de la papeterie, et ainsi de suite.
Applications Claiming Priority (2)
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JP5293631A JPH07143883A (ja) | 1993-11-24 | 1993-11-24 | リパーゼ遺伝子及び変異体リパーゼ |
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WO (1) | WO1995014783A1 (fr) |
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