SU1699401A1 - Способ получени белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства - Google Patents

Способ получени белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства Download PDF

Info

Publication number
SU1699401A1
SU1699401A1 SU894697108A SU4697108A SU1699401A1 SU 1699401 A1 SU1699401 A1 SU 1699401A1 SU 894697108 A SU894697108 A SU 894697108A SU 4697108 A SU4697108 A SU 4697108A SU 1699401 A1 SU1699401 A1 SU 1699401A1
Authority
SU
USSR - Soviet Union
Prior art keywords
units
activity
raw material
hydrolysis
stage
Prior art date
Application number
SU894697108A
Other languages
English (en)
Inventor
Рэната Николаевна Гребешова
Нелли Николаевна Патенко
Светлана Львовна Панихина
Галина Борисовна Купцова
Людмила Дмитриевна Ванюшкина
Ирина Михайловна Арендс
Владимир Васильевич Дорохов
Евгений Александрович Симонов
Тамара Петровна Назарова
Борис Севостьянович Григорьев
Валентин Михайлович Решетов
Original Assignee
Всесоюзный Научно-Исследовательский Институт Биотехнологии
Всесоюзный Научно-Исследовательский Институт Меховой Промышленности
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Всесоюзный Научно-Исследовательский Институт Биотехнологии, Всесоюзный Научно-Исследовательский Институт Меховой Промышленности filed Critical Всесоюзный Научно-Исследовательский Институт Биотехнологии
Priority to SU894697108A priority Critical patent/SU1699401A1/ru
Application granted granted Critical
Publication of SU1699401A1 publication Critical patent/SU1699401A1/ru

Links

Landscapes

  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Abstract

Изобретение относитс  к биотехнологии и касаетс  способа получени  белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства. Гидролизат может быть использован дл  приготовлени  питательных сред дл  микробиологических производств и в составе рационов дл  пушных зверей Цель изобретени  - повышение глубины гидролиза Сырье (отходы мехового и кожевенного производства) подвергают термообработке при 75-85 С в щелочной среде, затем провод т ферментативный гидролиз в три стадии: на первой стадии - ферментным препаратом (ФП) из Bacillus licheniforrois, содержащим в единицах активности на 1 кг сырь  щелочной протеазы 16,8-33,6 ед. и коллагеназы 84-168 ец,у на второй стадии ФП из Actinomyces fradiae, содержащим в тех же единицах щелочной протеазы 26-52 ед.коллагеназы 94- 188 ед и B-N-ацетилглюкозаминазы 60- 120 ед..на третьей стадии - ФП из Bacillus subtil is, содержащим в тех же единицах нейтральной протеазы 350- 700 едо Услови  ферментативного гидролиза: t 35-40°С, рН 7,5-10,5. 2 табл. (Л ОЭ СО со hЈ

Description

Изобретение относитс  к биотехнологии и касаетс  способа получени  белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства. Гидролизат может быть использован дл  приготовлени  питательный сред дл  микробиологических производств и в составе рационов дл  пушных зверей.
Цепь изобретени  - повышение глубины гипролиза.
Способ осуществл ют следующим образом .
, Сырье подвергают термообработке при 75-85°С в щелочной среде,   затем провод т ферментативный гидролиз в три стадии, На первой стадии используют ферментный препарат, пылепенный из Bacillus lirhenifonnis, сопержагции на 1 кг сырь  16,8-33,6 ел актиш-тгти щелочной протеачы и 84-16Р ;, лк-шн
ности коллагеназы, на второй стадии - препарат, выделенный из Actinomyces fradiae, содержащий на 1 кг сырь  26-52 еде активности щелочной протеазы , 94-188 ед„ активности коллагеназы и 60-120 ед. активности B-N-ацетил- глюкозаминазы, на третьей стадии - препарат, выделенный из Bacillus subtilis, содержащий 350-700 ед0 ак- тивности нейтральной протеазы. Процес ферментативного гидролиза провод т при 35-40°С и рй 7;5-10,5. Продолжительность ферментативного гидролиза зависит от вида сырь с
I Дл  проведени  ферментативного гидролиза используют следующие ферментные препараты: препарат, выделенный из Во licheniformis, содержащий щелочную протеиназу - 5,6 ед/г, и коллагеназу - 28 ед/г, препарат, выделенный из АО fradiae, содержащий щелочную протеиназу - 13,0 ед/г, коллагеназу - 47 ед/г, B-N-ацетилглю- козоаминидазу - 30,0 ед/г, препарат, выделенный из В.subtil is содержащий нейтральную протеиназу - 700 ед/г.
Использование композиции ферментных; препаратов обеспечивает строго определенное соотношение ферментов в реакционной смеси и позвол ет отказатьс  от добавлени  в смесь мочевины и сульфата аммони , а также ферментов животного и растительного происхождени 
Пример 1010кг мездры кара- .кул  загружают в реактор емкостью 100 л, добавл ют воду (жидкостной коэффициент 1:3) и довод т температуру до 75°Сс Процесс термообработки сырь  провод т при посто нном перемешивании в щелочной среде при рН 10,5 в течение 60 мин„ Снижают температуру до С и провод т ферментативный
гидролиз животного субстрата. Дл  этого внос т 30 г ферментного препарата, выделенного из В lichen if ortnis, содержащего в дозах единиц активности ферментов на Т кг сырь ; щелочную про- теазу - 16,8, коллагеназу - 84. Через 15 мин добавл ют препарат, выделенный из A. fradiae в количестве 20 г, содержащий -ацетил глюкозоаминидазу- 60 ед,, щелочную протеазу 26 ед, коллагеназу 94 ед. на 1 кг сырь .
Процесс продолжают в течение 30 мин, после снижени  рН до 7,0-7,5 внос т препарат из В subtil is в количестве
g 5.
0 5
Q
5
0
5
0
50 г, содержащего нейтральную проте-i азу - 350 1 кг сырь , ферментативный гидролиз продолжают еще 2 ч.
Останавливают ферментативный гидролиз добавлением 1 раствора сол ной кислоты до рН 3,5-4,0о Отстаивают 20 мин и провод т грубую фильтрацию. Жидкий гидролизат с содержанием сухих веществ 12% прозрачный, темно-коричневого цвета высушивают на распылительной сушилке. Выход белкового гидроли- зата составл ет 40% от массы сырь .
Пример 2 „ 10 кг краевой обре- зи от шубной овчины загружают в реак- |тор емкостью 100 л, добавл ют воду ((жидкостной коэффициент 1:5), довод т температуру до 80°С. Процесс термообработки сырь  провод т в щелочной среде при рН 10,5 в течение 60 мин„ Снижают температуру до 37+2°С и провод т ферментативный гидролиз. Дл  этого внос т 40 г ферментного препарата, выделенного из В. licheniformis, содержащего щелочной протеазы - 22,4ед. коллагеназы - 112 ед„ на 1 кг сырь , через три часа внос т 30 г препарата из A. fradiae,, содержащего 39,0 ед, щелочной протеиназы, 141 едс коллаге- назы и 90 ед. B-N-ацетилглюкозамини- дазы на 1 кг сырь .
Процесс продолжают в течение 1 ч, после чего внос т препарат, выделенный из В. subtilis в количестве 80 г, содержащий нейтральную протеазу - 560 ед, на 1 кг сырь . Ферментативный гидролиз продолжают еще 4ч. Затем процесс провод т, как в примере 1. Выход белкового продукта составл ет. 65% от массы сырь 
Пример 30 10 кг меховых отходов от шубной овчины загружают в реактор емкостью 100 л, добавл ют воду (жидкостной коэффициент 1:7). Процесс термообработки провод т при посто нном перемешивании в щелочной среде при 85°С и рН 10,5 в течение 60 мин.
После снижени  температуры до 37+2 С провод т ферментативный гидролиз отходов.
Сначала внос т 60 г ферментного препарата, выделенного из Bt licheni- formis, содержащего щелочной протеазы - 33,6 ед., коллагеназы - 168 ед0 на 1 кг сырь „ Через 4 ч добавл ют препарат из A. fradiae в количестве 40 г, содержащий щелочную протеазу - 52 ед.,коллагеназу - 188 ед,. и B-N- ацетилглюкозаминидазу - 120 ед,на 1 кг
сырь . Череч 2 ч добавл ют препарат из В. subtilis в количестве 100 г, содержащий нейтральную протеазу - 700 ед. на 1 кг сырь , и процесс продолжают еще 4 ч о
О глубине гидролиза субстрата - меховых отходов свидетельствует наличие в гидролизате 16 аминокислот: аспарагиновой кислоты, треонина, се- рина, глютаминовой кислоты, глицина, аланина, валина, метионина, лейцина, изолейцина, фенилаланина, пролина, ти розина, гистицина, аргинина, в т0ч. 6 незаменимых: лейцина, изолейцина, валина, Фенилаланина, треонина, метио нина„
Характеристика сухого белкового
ферментативного гидролизата
Цветсветло-бежевый
Влага, %6
Зола, %6-8
Аминный азот,мг% 240-280
Общий азот, % 12
Степень гидролиза,% 0,3-0,4
Углеводы, % 1,04
Жир, %6
Выход БФГ составл ет 69% от массы сырь .
Аминокислотный состав гидролизата представлен в табл. 1„ Он определен на аминокислотном анализаторе.
Вли ние температуры термообработки на степень гидролиза белка показано в табл„ 20
Из данных табл„ 2 следует, что повышение температуры до 85°С способствует подготовке сырь , т.е. частичному переходу коллагена кожевой ткани в растворимое состо ние и воздействию ферментов на белковый субстрат. В результате воздействи  Аерментных препаратов происходит накопление аминно- го азота и повышаетс  степень глубины гидролиза белкао Оптимальна  темпера- тура термообработки 75-85°С„ Снижение температуры до 70°С и ниже не способствует подготовке сырь  к фермента
0
г
5
0
0 5
5
THBHOMV воздействию и в результате не происходит полного и глубокого гидролиза животного сырь . Повышение температуры до 90°С более высокого -эффекта не дает.
Указанное выше соотношение активности ферментов  вл етс  оптимальным, так как позвол ет более полно гидро- лизовать отходы мехового и кожевенного производства,

Claims (1)

  1. Уменьшение активности того или иного сЬермента приводит к снижению амин- ного азота и неоднородности гидроли- зуемого субстрата Увеличение активности ферментов не вли ет на получаемый результат. Формула изобретени 
    Способ получени  белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства, включающий термообработку сырь  в щелочной среде и гидролиз сЬерментными препаратами, выделенными из Bacillus subtilis и Bacillus licheniformis, при температуре 35-40°С и рН 7,5-10,5, отличающийс  тем, что, с целью повышени  глубины гидролиза, термообработку сырь  провод т при температуре 75-85 С, а Ферментативный гидролиз осуществл ют в три стадии: на первой стадии - ферментным препаратом, выделенным из Bacillus licheniformis и содержащим на 1 кг сырь  16,8- 33,6 ед.активности щелочной протеазы и 84-168 ед,активности коллагеназы, на второй стадии - ферментным препаратом , выделенным из Actinomyces fradiae и содержащим на 1 кг сырь  26-52 ед„ активности щелочной протеазы, 94- 188 ед„ активности коллагеназы и 60- 120 ед. активности B-N-ацетилглюкоз- аминазы, на третьей стадии - ферментным препаратом, выделенным из Bacillus subtilis и содержащим на 1 кг сырь  350-700 ед. активности нейтральной протеазы.
    716994018
    Таблица 1 Аминокислотый состав гидролизэта
    Аминокислоты
    Аспарагинов
    Треонин
    Серии
    Глютаминова
    Глицин
    Алании
    Валин
    Метионин
    Лейцин
    Изолейцин
    Фенилаланин
    Пролин
    Тирозин
    Гистидин
    Аргинин
    124,9
    0,22 Кожева  ткань прогид- ролизована неполно, встречаютс  кусочки мездры, жира и т.д.
    Содержание аминокислоты в гидролизате, % от массы сухого вещества
    0,8-1,0 Q,68-0,78 0,81-1,01 0,68-1,5 1,23-4,13 2,45-2,73 2,65-2,19 0,61-1,01 2,05-2,66 1,84-1,72 0,15-0,30
    Следы
    Следы 0,34-0,59
    Следы
    Таблица 2
SU894697108A 1989-04-13 1989-04-13 Способ получени белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства SU1699401A1 (ru)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU894697108A SU1699401A1 (ru) 1989-04-13 1989-04-13 Способ получени белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SU894697108A SU1699401A1 (ru) 1989-04-13 1989-04-13 Способ получени белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства

Publications (1)

Publication Number Publication Date
SU1699401A1 true SU1699401A1 (ru) 1991-12-23

Family

ID=21450300

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
SU894697108A SU1699401A1 (ru) 1989-04-13 1989-04-13 Способ получени белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства

Country Status (1)

Country Link
SU (1) SU1699401A1 (ru)

Cited By (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO1994024885A1 (en) * 1993-05-05 1994-11-10 Nauchno-Proizvodstvennoe Predpriyatie 'biotekhinvest' Biologically active compound rial and method of feeding animal livestock, poultry and bees
GB2284137A (en) * 1993-05-05 1995-05-31 N Proizv Biotekhinvest Biologically active coupound rial and method of feeding animal livestock,poultry and bees
DE4439732A1 (de) * 1994-11-09 1996-05-15 Akcionernoe Obscestvo Zakrytog Biologisches Präparat und Verfahren zum Füttern von Säugetieren, Geflügel und Bienen
CN109750020A (zh) * 2019-03-08 2019-05-14 武汉新华扬生物股份有限公司 一种碱性蛋白酶的生产方法

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
Патент DE № 264312, кл. С 09 Н 1/00, 1982. Авторское свидетельство СССР № 1142919, кл. А 23 J 1/10, 1983. *

Cited By (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO1994024885A1 (en) * 1993-05-05 1994-11-10 Nauchno-Proizvodstvennoe Predpriyatie 'biotekhinvest' Biologically active compound rial and method of feeding animal livestock, poultry and bees
GB2284137A (en) * 1993-05-05 1995-05-31 N Proizv Biotekhinvest Biologically active coupound rial and method of feeding animal livestock,poultry and bees
LT3547B (en) 1993-05-05 1995-11-27 N Proizv Biotekhinvest Biopreparation with biostimulating activity when incerted into various animals food, fodder for feeding various domestic animals, birds and bees
GB2284137B (en) * 1993-05-05 1996-03-27 N Proizv Biotekhinvest Biopreparation rial and method for feeding various groups of animals, poultry and bees
DE4439732A1 (de) * 1994-11-09 1996-05-15 Akcionernoe Obscestvo Zakrytog Biologisches Präparat und Verfahren zum Füttern von Säugetieren, Geflügel und Bienen
CN109750020A (zh) * 2019-03-08 2019-05-14 武汉新华扬生物股份有限公司 一种碱性蛋白酶的生产方法

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US4220723A (en) Enzymatic treatment of proteinaceous animal waste products
Yamashita et al. Plastein reaction for food protein improvement
MX9602397A (es) Tratamiento enzimatico del cacao.
FR2751333A1 (fr) Composition nutritive amelioree resultant de la trempe du mais et son procede d'obtention
DE69922301T2 (de) D-aminoacylasen aus Pilzen und Verfahren zur Herstellung von D-Aminosäuren
US3963573A (en) Process for producing N-acyl-L-methionine
CA1108542A (en) Hydrolysis process
SU1699401A1 (ru) Способ получени белкового гидролизата из отходов мехового и кожевенного производства
US6544791B2 (en) Nitrogenous composition resulting from the hydrolysis of maize gluten and a process for the preparation thereof
FR2485036A1 (fr) Perfectionnements relatifs a un agent proteolytique, procede d'hydrolyse de proteines et produits obtenus
DE2417265A1 (de) Traegergebundene enzyme
JP2799352B2 (ja) コーングルテンミール加水分解物の製造方法
CN100535121C (zh) 酶水解蛋白质的方法
KR20000066281A (ko) 실크펩타이드 및 그 제조방법
JP2022102874A (ja) エラスチンペプチド
GB2083828A (en) Process for preparing modified protein compositions
WO1998017127A1 (en) Method of using enzymes and yeast fermentation for production of a fermentation-type savory flavored product
DE60130494D1 (de) Verfahren zur herstellung von proteinhydrolysate aus sojamehl
JP4167736B2 (ja) グルタミン酸の産生方法及びこの方法にたん白質加水分解物を使用する方法
KR19980061479A (ko) 미생물 배양용 효모 엑기스의 제조방법
FR2625651A1 (fr) Procede d'elimination de l'amertume d'hydrolysats de proteines et produit obtenu
KR100406171B1 (ko) 건조혈분으로부터 아미노산 제조방법
US5693503A (en) Process for preparation of amino acid
RU1609153C (ru) Способ получения пептона
JP4071876B2 (ja) 新規なセリンプロテアーゼ及びその製造法