SE446540B - Forfarande for destabilisering av mikrobiellt lope och forfarande for osttillverkning varvid anvendes nemnda lope - Google Patents
Forfarande for destabilisering av mikrobiellt lope och forfarande for osttillverkning varvid anvendes nemnda lopeInfo
- Publication number
- SE446540B SE446540B SE8002643A SE8002643A SE446540B SE 446540 B SE446540 B SE 446540B SE 8002643 A SE8002643 A SE 8002643A SE 8002643 A SE8002643 A SE 8002643A SE 446540 B SE446540 B SE 446540B
- Authority
- SE
- Sweden
- Prior art keywords
- acid
- peroxyacid
- destabilization
- microbial
- procedure
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/99—Enzyme inactivation by chemical treatment
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
- C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
- C12N9/58—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from fungi
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Mycology (AREA)
- Dairy Products (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
Description
10
55
H0
mål.
446 54ø 2
termisk destabilisering. Praktiska försök har visat att den
termiska destabiliseringen av det karbamylerade enzymet är allt-
för liten för att lösa ovannämnda problem med löpets aktivitet
i pastöriserad vassla. En annan lösning omtalas i den belgiska
patentansökningen 6/H70H8 inlämnad den 24 december l979, vari~
det föreslås en acylering av enzymet för destabiliseringsända-
En lösning, som har samband med utövandet av föreliggande
uppfinning, har varit att behandla det míkrobiolla löpet med
väteperoxid, antingen som sådan eller bildad in situ. Denna
teknik beskrivs i den brittiska patentansökningen 2 02H 828 A,
ivilken är publicerad den 16 januari 1980.
Syftet med föreliggande uppfinning är att åstadkomma ett
ekonomiskt användbart förfarande för termisk destabillsering av
mikrobiellt löpe i sådan omfattning att nackdelarna härrörande
från kvarvarande aktivitet av mikrobiellt löpe i pastöriserad
vassla i huvudsak elimineras.
Enligt uppfinningen har det visat sig att det genom använd-
ning av en speciellt utvald kategori av peroxiföreningar, som
uppvisar annan kemisk karaktär än de peroxiföreningar som före-
slås i den ovan omtalade brittiska patentansökningen, är möjligt
att utföra den termiska destabiliseringen med en molär mängd
J peroxiförening i förhållande till den totala mängden närvarande pro-
teín amlär avsevärt lägre än motsvarande mängd av den i den ovan
omtalade brittiska patentansökningen använda väteperoxiden.
Enligt en första aspekt av uppfinningen åstadkommes sålunda
ett förfarande för att reducera den tormiska stabiliteten för
mikrobiellt löpe genom kemisk modifiering därav, varvid förfaran-
det innebär att man behandlar det mikrobiella löpet i vattenba-
serat medium med en peroxisyra vald dr gruppen bestående av oer-
ganiska peroxisyror och lägre alifatiska peroxisyror, eller sal-
ter därav.
I föreliggande beskrivning och krav avser uttrycket "lägre
alifatisk peroxisyra" en peroxisyra härledd från en alifatisk
karboxylsyra med en rak eller grenad alkylgrupp innehållande-
högst 6, ooh företrädesvis högst 4, kolatomer.
9 Som exempel på lägre alifatiska perozisyror kan nämnas:
-ïperoxiättiksyra¿'peroximyrsyra, peroxipropionsyra och peroxi-
smörsyra.
Som exempel på salter av oorganiska peroxisyror kan föl-
IO
20
50
"I
H0
5 Åf46 540 I
jande nämnas: kalíumperoxisulfat och natriumperoxifosfat.
Under det att behandlingen enligt den tidigare omtalade
brittiska patentansökningen utföres med hjälp av H2O2, antingen
som sådan eller bildad in situ, antas det att mekanismen för
reaktionen enligt föreliggande uppfinning icke involverar H2O2.
Vidare.kan man anta att det är denna skillnad som är orsak till
att det enligt föreliggande uppfinning är möjligt att erhålla
tillfredsställande termisk destabilisering genom användning av
en molär mängd av peroxiföreningen i förhållande till den totala
mängden närvarande protein som enbart är en bråkdel, dvs. av stor-
leksordningen ungefär en tiondel av motsvarande molära mängd
H2Ö¿ använd i den tidigare omtalade brittiska patentansökningen.
Den drastiska minskningen av den använda mängden reagens
innebär åtminstone två fördelar. För det första undvikes den
annars obligatoriska inaktiveringen av överskott av reagens. På
grund av det faktum att det mikrobiella löpet användes i samband
med varor för humankonsumtion, bör för det andra kontaminering
därav med extra reagens hållas på lägsta möjliga nivå. Det har
visat sig, att det enligt uppfinningen modifierade mikrobiella
löpet är signifikant destabiliserat och att destabiliserings-
graden är tillräcklig för att kraven avseende vasslaanvändning
skall vara uppfyllda, utan att det förekommer någon starkt skad-
lig effekt på lagringsstabiliteten vid löpetillverkningen. Det
har överraskande befunnits, att det enligt uppfinningen är möj-
ligt att erhålla en destabiliseringsnivå (vilken kommer att de-
finieras nedan) av minst BOC, företrädesvis 10-1300, vilken inom
det föredragna området gör att den termiska stabiliteten för det
modifierade enzymet motsvarar stabiliteten för kalvlöpe, vari-
genom de gynnsamma egenskaperna hos kalvlöpet kombineras med de
gynnsamma egenskaperna hos mikrobiellt löpe.
_ Löpeaktiviteten mätes enligt British Standard 362H: 1963
(Method for the determination of milk coagulating power of ren-
net). V ' '
Eftersom föreliggande uppfinning hänför sig till reglerad
termisk destabilisering av mikrobiellt löpe, ges nedan vissa
detaljer vad beträffar teknik för mätning av termisk stabili-
iet ouh för kvantifiering av reduktionen av termisk stabilitet,
dvs. destabiliseringen, varvid denna destabilisering uttryckes
i Oc.
Under ideala betingelser kan ett enzym denatureras vid lämp-
Pööxgggggggg
i ÛUALIITIY
10
15
20
35
446 549
lig.(hög) temperaturnivå på ett sådant sätt att den kvarvarande
aktiviteten för enzymet minskar som en funktion av tiden längs
en exponentiellt avtagande kurva, dvs. med en väldefinierad hal-
veringstid, varvid halveringstiden är en funktion av tcmpera- a
. turen (OC). Halveringstiden Tl/2 kan beräknas enligt formeln:
(tg-tl) ln2
Ti/2 :
lnA - lnA2
1
där Al är enzymaktiviteten uppmätt efter upphettning till en
specificerad temperatur för tiden tl, medan A2 är enzymaktivi~
teten uppmätt efter upphettning till samma specificerade tempe-
Halveringstiden är kortare ju högre tempe-
För många
ratur för tiden t2.
raturen är, om alla andra betingelser är desamma.
nnfiymnr pävwrknv vn Förändring I pH-värdet för enzymlösninmnn
och jonstyrkun samt närvaron av vissa salter halveringstiden
väsentligt. Vidare kan en kemisk derivatisering av enzymet för-
ändra halveringstiden avsevärt. Om en kemisk derivatisering
av ett speciellt enzvm förorsakar termisk destabilisering av en-
zymet, sägs graden av destabilisering vara NOC, om det ursprung-
liga (icke derivatiserade) enzymet och det derivafiiserade enzymet
har samma aktiveringstid vid N00 resp. (N-n)°C{
I Det torde emellertid observeras, att destabiliseringsvärdena
i viss grad är approximativa, beroende på den approximativa karak-
tären av värdet för halveringstiden. Samtliga destabiliserings-
värden i föreliggande beskrivning mätes vid pH 6,0, eftersom re-
sultaten av destabiliseringsmätningen är pH-beroende.
Normalt åtföljes behandlingen enligt uppfinningen av en
aktivitetsförlust. Det har visat sig, att destabiliseringsreak-
tionen av ekonomiska skäl inte bör drivas förbi det steg som
motsvarar en därmed sammanhängande aktivitetsförlust av ca 50%,
företrädesvis av ca 30%, ännu hellre mindre än 10%. _
I ett typiskt fall tycks en destabilisering av ca 10 eller
lloC med en aktivitetsförlust_begränsad till mindre än 10% vara
>.:*en lämplig kompromiss mellan ovannämnda motstridiga faktorer.
Peroxisyran bör användes i sådan koncentration att den ön-
'skade graden av destabilisering erhålles på skälig tid, vilket
kan vara någonting från några minuter upp till H8 timmar eller
t.o.m. en vecka. Förhållandet peroxisyra till totalt protein
i enzymprodukten är viktigt för resultaten. Om koncentrationen
i Pound
ïflUALlTL
*i
al)
lO
l5
20
25
50
H0
446 540
av peroxisyran är alltför liten, kommer destabiliseringen ock-
så att vara alltför liten, och om koncentrationen av peroxi-
syran är alltför hög, kommer på motsvarande sätt aktivitetsför-
lusten att bli alltför hög. De optimala koncentrationerna mot-
svarar vanligen ett molärt förhållande mellan medlet och den to-
tala mängden protein i enzympreparatet av från ca 0,1 till 25
mmol peroxisyra per g totalt protein. Om det mikrobiella löpe-
preparatet renas till hög aktivitetsnivå, kan kvantiteten per-
oxisyra reduceras till så liten mängd som 0,05 mmol peroxisyra
per g totalt protein.
_Reaktionstemperaturen är ej kritisk när reaktionstempera-
turerna hålles på sådana nivåer, t.ex. under ca-3000, där enzy-
mets stabilitet är tillfredsställande. Enzymets stabilitet bör
emellertid ökas genom närvaro av kända proteinstabiliserande
medel, t.ex. NaCl i en mängd av 5-20% av enzympreparatet, eller
sorbitol i de vanliga enzymstabiliserande mängderna. Den före-
dragna reaktionstemperaturen ligger inom området 0-3000.
' Destabiliseringsnivån av minst 800, företrädesvis 1000 till
1300, och därav följande aktivitetsförlust av ej mera än 50%,
företrädesvis mindre än l0%, får anses vara gränser för utövan-
det av föreliggande uppfinning.
En föredragen utföringsform av förfarandet enligt uppfin-
ningen innebär att man behandlar det mikrobiella löpet med per-
oxiättiksyra eller peroxipropionsyra.
_ En annanföredragen utföringsform av förfarandet enligt upp-
finningen innebär att det speciella löpet behandlas med monoper-
sulfonsyra. _
Enligt en annan föredragen utföringsform av förfarandet en-
ligt uppfinningen är det mikrobiella löpet Mucor miehei-löpe.
Enligt ännu en annan föredragen utföringsform av förfaran-
det enligt uppfinningen utföres behandlingen med ett molärt för-
hållande i reaktionsblandningen mellan peroxisyran och den to-
tala mängden protein i enzympreparatet av mellan 0,1 och 25 mmol
peroxisyra/g protein, företrädesvis mellan 0,5 och 5 mmol peroxi-
syra7g protein.
Enligt en annan föredragen utföringsform av förfarandet en-
ligt uppfinningen har det vattenbaserade mediet ett pH-värde av
mellan ? och 0.
Enligt ännu on annan föredragen utföringsform av förfaran-
det enligt uppfinningen har det vattenbaserade mediet en tempe-
ratur av mellan 0 och 5000.
Póöñ _____ i
* QUALITY
_10
15
20
25
30
35
ÄO
44e,54o
Den andra aspekten av uppfinningen omfattaršïet destabilise-
rade mikrobiella löpet framställt medelst förfarandet enligt
uppfinningen.
" Den tredje aspekten av uppfinningen innebär ett förfarande
för osttillverkning, där det modifierade löpet enligt uppfin-
ningen-användes för mjölkkoagulation.
I praktiken har det upptäckts, att användningen av termiskt
destabiliserat löpe föredras för framställning av ostar avsedda
för lång lagring.
Destabiliseringsprocessen kan, vilket också är det före-
dragna, utföras som sista steg vid framställning av det mikro-
biella löpet.
I realiteten kan (kommersiellt) rent mikrobiellt
löpe eller löpekoncentrat användas vid utövandet av föreliggan-
de uppfinning.
Sålunda justeras t.ex. pH-värdet för en stabili-
serad mikrobiell löpe-lösning, som i övrigt är färdig för de van-
liga slutbehandlingsoperationerna före leverans, till den förut-
bestämda behandlingsnivån (t.ex. pH 5), varefter lösningen blan-
das under omröring vid rumstemperatur-med en lösning av peroxi-
syran, varvid mängden peroxisyra ligger inom ovannämnda område
mikrobiella löpelösningen.
gera till dess att den önskade destabiliseringsnivån uppnås, t.ex.
Den termiskt destabiliserade enzymprodukten kan ut-
iiü timmar.
^ vad beträffar det molära förhållandet till totalt protein i den
Blandningen lämnas därefter att rea-
sättas för de vanliga slutbehandlingsoperationerna, t.ex. fil-
trering, justering av pH och enhetsenzymaktivitet till standar-
diserade nivåer etc.
3
Uppfinningen kommer nu att beskrivas mera i detalj genom
följande exempel.
Utgångsmaterialet i följande exempel är ett löpekoncentrat
framställt i enlighet med "2. Pilot plant experiment" i den
brittiska patentskriften l 108 287, varvid dock kulturvätskan
koncentrerades till en aktivitet som approximativt motsvarar en
1%-ig lösning av det rena enzymet (Comptes Rendus des Travauz
du Laboratoire Carlsberg, (1970) Vol. 37, No. lä, 301-325).
För enkelhets skull kommer detta koncentrat i fortsättningen
att benämnas "RENNILASE ÄÖÜ.
approximativt 50.000 löpe-enheter/ml (eller 50.000 S-enheter/ml).
EXEMPEL l
Aktiviteten för koncentratet är
5 ml RENNILASE 46 spädes till 15 ml under tillsats av NaCl
till en koncentration av 12% i blandningen.
Därefter tillsättes
xíl
10
20
7 446 540
50 /ul 57% peroxiättiksyra (innehållande 5,8% H2O2), varigenom
samtidigt pH-värdet justeras till 2,5 med Ä N HCl.
reaktionstid på l timme vid 2500 neutraliseras blandningen till
pH 7,0 med U.N NaOH. -Aktivitetsutbytet ligger kring 20%, och
halveringstiden vid 5500 och vid de tidigare omtalade betingel-
Efter en
serna ligger under 5 minuter, vilket motsvarar en destabilise-
ring av minst 1300.
EXEMPEL 2
150 ml RENNILASE H6 späddes med 150 ml vatten och uppdela-
des i tre 100 ml portioner, vars pH-värden justerades till 3, 5
resp. 7. Vid rumstemperatur och under kraftig omröring sattes
500 /ul av en kommersiell 25%-lg peroxiättiksyra (l mmol) till
var och en av tre portionerna, och pH-värdet justerades samti-
digt på nytt genom tillnatn av H N Na0H. Proverna lagrades
över natten vid H00 innan de analyserades. Försöket upprepades,
men denna gång mínskades doseringen av peroxiättiksyran till
0,5 mmol genom tillsats av 750 /ul av en 5%-ig peroxiättiksyra-
lösning.
Resultaten framgår av följande tabell.
pH íi Dosering I Ahtivitets- Halveršngs- Dçstabilíse-
; mmol _ [_ utbyte % tid 55 C, ring
3 peroxi- 1 pd 6,0 oc
! attiksyra 1 š minuter
'. ' l
5 f 0,5 É 105 4,9 15
5 § 0,5 106 5,6 15
7 i 0,5 É 84 7,4 12
3 i i 86 3,0 14
5 l 1 å 105 3,0 . 14
7 1 ';_ 84 5,7 14
- 1
EXEMPEL B
150 ml RENNILASE H6 späddes med l50 ml vatten och uppdela-
des i tre 100 ml portioner, vars pH-värden justerades till 3, 5
resp. 7. Vid rumstemperatur och under omröring tillsattes l ml
l M kaliummonoporsulfat till var och en av de tre portionerna,
och pH-värdet justerades på nytt. Proverna lagrades över
natt vid HOC innan de analyserades.
Försöket upprepades, men denna gång sattes 2 ml av l M ka-
liummonopersulfatlösningen till varje portion.
“ïä
Püíï
f QUALÉY
10
046 500 8
Resultaten framgår av följande tabell.
pH Dosering Aktivitets-_ ,Halverings- Destabili-
mmol utbyte % tig vid . sering
KHS05 55 C, pH 1 2 oc
- 6,0, minuter
3 l -105 _ 53 8
5 -1 112 58 8
-7 1 103 H1 8
5 2 102 - 32 9
'5 2 106 ' 50 g 9
7 2 , 97 16 ' 2 ' 10
EXEMPEL U
Sex portioner om 50 ml RENNILASÉ 06 späddes med 50 ml vat~
ten, och pH-värdet justerades till 5. Därefter tillsattes 75,
150, 300, 050, 600 resp. 750 /01 ev en 5%-ig perätniksyre (med
O,6% HZO2) till de ovan angivna sex portionerna under kraftig
omröring, och samtidigt justerades pH-värdet på_nytt till 5 med
0 N Na0H.
för analys.
Resultaten framgår av följande tabell.
Efter l timma vid rumstemperatur uttogs l ml prover
iDosering Utbyte Halverings- -Destabili- I 2
lperättiksyra 7 tig vid ^ sering
¿mmol ” 55 , pH °C
É minuter I
š . E
š 0,05 100 1.005
§ 0,1 106 6 513 ~- 0 I
f 0,2 0 105 05 ~ 8 ¿
§ "0,5 §- 0106 10 . 711 š
§ 0,0 f 102 8 ' _'12 §
0 0,5 102 § 6 - 13 ;
i ' | f
!É9¶fl¥fi;_2
Tre portioner om 50 ml RENNILASE H6 späddes med 50 ml vat-
ten, och pH+värdet justerades till 5. Till en portion sattes
0,55 ml, och till den andra portionen sattes l,lO ml av en approx-
imativt 0,06 M permyrsyra (0,1 M_H O) under kraftig omröring och
2
Puon e
% .fl.UA1LITl\f._.e
L".
10
15
i
Reagens Dosering Utbyte T¿_vid Destabili-
mmol % -o sering
approx 55 C” PH o
' 6,0 c
minuter ¿
l
i
'perpropionsyra l 88 < 5 >lH i
pwvprnpïwnnyrn _
neutral l lut <,5 ylü ä
persmörsyra ¿ l 82 <3 >lH i
'persmörsyra i I §
neutral å 1 102 I < 5 >1l4 I
9 446 540
samtidig justering av pH-värdet till 5 med U N NaOH. Till den
tredje portionen sattes 2,2 ml av en approximativt 0,H5 M per-
myrsyra, som neutraliserats med kall H N NaOH.
Efter 2 l/2 timmar vid rumstemperatur uttogs l ml prover
för analys.
Resultaten visas i följande tabell.
!Dosering Utbyte Halverings- É Destabili-
¿permyrsyra % gšgcvid sering
lmmo o
j pH 6:0 ! C
; minuter i
ï . g
ä 0,25 (sur) 86 8,8 § 12
§ 0,5 (sur) 70 3,4 I lü ,
: - 1
É 1,0 (neutralfl 9? ä 15 i
EXEMPEL 6
Två portioner 50 ml RENNILASE H6 späddes med 50 ml vatten
och pH-värdet justerades till 5. Till en portion sattes 5 ml
av en approximativt 0,2 M perpropionsyra (0,1 M H2O2) med sam-
tidig pH-justering med H N NaOH.
tes 5 ml av den approximativt 0,2 M perpropionsyran, vilken
hade neutraliserats i förväg.
Försöket upprepades, varvid dock 5 ml portioner av en
approximativt 0,2 M persmörsyra (0,1 M HQO2) användes som rea-
gens.
5 Efter 2 timmar vid rumstemperatur uttogs l ml prover för
analys.
Resultaten framgår av följande tabell.
.ï/FÖOR
uuAuw
Till den andra portionen sat-
.._ -_._...._<.
Claims (6)
1. Förfarande för att reducera den termiska stabiliteten för mikrobiellt löpe genom kemisk modifikation därav, k ä n-n e t e c k n a t av att man behandlar det mikro- biella löpet i ett vattenbaserat medium vid ett pH-värde av_mellan 2 och 9 med en oorganisk peroxisyra eller en peroxi- syra härledd från en alifatisk karboxylsyra med en rak eller grenad alkylgrupp, som innehåller högst 6 kolatomer, eller ett salt därav, med användning av mellan 0,1 och 25 mmol peroxísyru per g totalprotein i enzympreparntet. 7
2. Förfarande av att peroxisyran är
3. Förfarande 1 av att peroxisyran är
4. Förfarande t e'c k n a t av att
5. Pörfarande t"e c k n a t av att enligt krav 1, k ä n n e t e c k n a t peroxiättiksyrn eller poroxipropionsyra. enligt krav 1, k ä n n e t e c k n a t monopersvavelsyra. ' enligt något av kraven 1-3, k ä n n e - det mikrobiella löpet är Mucor mieheilöpe. enligt något av kraven IF4, k ä n n e - man använder mellan 0,5-och 5 mmol peroxisyra per g totalprotein i enzympreparatet.
6. Förfarande enligt något av kraven 1-5, k ä n - nde t e c k n a t av att det vattenbaserade mediet har en temperatur av mellan O och 3006. 7; Förfarande för osttillverkníng,. k ä n noe t e c k - n a t av att ett löpe framställt medelst förfarandet enligt något av kraven 1-6 användes för mjölkkoagulation. ;PO0R r auAuTv :x
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DK145779A DK145779A (da) | 1979-04-09 | 1979-04-09 | Fremgangsmaade til termisk destabilisering af mikrobiel osteloebe |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
SE8002643L SE8002643L (sv) | 1980-10-10 |
SE446540B true SE446540B (sv) | 1986-09-22 |
Family
ID=8105039
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
SE8002643A SE446540B (sv) | 1979-04-09 | 1980-04-08 | Forfarande for destabilisering av mikrobiellt lope och forfarande for osttillverkning varvid anvendes nemnda lope |
Country Status (16)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US4591565A (sv) |
AR (1) | AR219449A1 (sv) |
AU (1) | AU525581B2 (sv) |
BE (1) | BE882690A (sv) |
CA (1) | CA1135639A (sv) |
CH (1) | CH648347A5 (sv) |
DE (1) | DE3013207C2 (sv) |
DK (1) | DK145779A (sv) |
ES (1) | ES490362A0 (sv) |
FI (1) | FI66727C (sv) |
FR (1) | FR2453896A1 (sv) |
GB (1) | GB2045773B (sv) |
IT (1) | IT1148253B (sv) |
NL (1) | NL191024C (sv) |
NZ (1) | NZ193350A (sv) |
SE (1) | SE446540B (sv) |
Families Citing this family (31)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0027834A1 (en) * | 1979-10-24 | 1981-05-06 | Rapidase B.V. | Thermally sensitive microbial rennet, a process for its preparation and its application for cheese preparation |
US4722900A (en) * | 1986-01-17 | 1988-02-02 | Miles Laboratories, Inc. | Method for increasing the milk clotting activity of thermolabile rhizomucor pusillus rennet |
US4946786A (en) * | 1987-01-14 | 1990-08-07 | President And Fellows Of Harvard College | T7 DNA polymerase |
US4942130A (en) * | 1987-01-14 | 1990-07-17 | President & Fellows Of Harvard College | T7 DNA polymerase |
US4994372A (en) * | 1987-01-14 | 1991-02-19 | President And Fellows Of Harvard College | DNA sequencing |
US4795699A (en) * | 1987-01-14 | 1989-01-03 | President And Fellows Of Harvard College | T7 DNA polymerase |
US5145776A (en) * | 1987-01-14 | 1992-09-08 | President & Fellows Of Harvard College | Method of using T7 DNA polymerase to mutagenize and fill-in DNA |
US5266466A (en) * | 1987-01-14 | 1993-11-30 | President And Fellows Of Harvard College | Method of using T7 DNA polymerase to label the 3' end of a DNA molecule |
US4853329A (en) * | 1988-06-27 | 1989-08-01 | Miles Inc. | Stabilization of microbial rennet |
US6010729A (en) * | 1998-08-20 | 2000-01-04 | Ecolab Inc. | Treatment of animal carcasses |
US20040043112A1 (en) * | 2002-04-18 | 2004-03-04 | Novozymes North America, Inc. | Meat tenderization |
US6149950A (en) * | 1999-07-22 | 2000-11-21 | Novo Norolisk A/S | Meat tenderization |
US7150884B1 (en) * | 2000-07-12 | 2006-12-19 | Ecolab Inc. | Composition for inhibition of microbial growth |
US7316824B2 (en) * | 2000-12-15 | 2008-01-08 | Ecolab Inc. | Method and composition for washing poultry during processing |
US6514556B2 (en) * | 2000-12-15 | 2003-02-04 | Ecolab Inc. | Method and composition for washing poultry during processing |
US6635286B2 (en) * | 2001-06-29 | 2003-10-21 | Ecolab Inc. | Peroxy acid treatment to control pathogenic organisms on growing plants |
EP1448768B1 (en) | 2001-12-19 | 2006-03-08 | DSM IP Assets B.V. | Method for the inactivation of amylase in the presence of protease |
WO2005004641A1 (en) * | 2003-07-01 | 2005-01-20 | Novozymes A/S | Compositions and methods for tenderizing meat |
US20050161636A1 (en) * | 2004-01-09 | 2005-07-28 | Ecolab Inc. | Methods for washing and processing fruits, vegetables, and other produce with medium chain peroxycarboxylic acid compositions |
JP2007520479A (ja) * | 2004-01-09 | 2007-07-26 | イーコラブ インコーポレイティド | 中鎖ペルオキシカルボン酸組成物 |
US7507429B2 (en) * | 2004-01-09 | 2009-03-24 | Ecolab Inc. | Methods for washing carcasses, meat, or meat products with medium chain peroxycarboxylic acid compositions |
US8999175B2 (en) * | 2004-01-09 | 2015-04-07 | Ecolab Usa Inc. | Methods for washing and processing fruits, vegetables, and other produce with medium chain peroxycarboxylic acid compositions |
US7887641B2 (en) * | 2004-01-09 | 2011-02-15 | Ecolab Usa Inc. | Neutral or alkaline medium chain peroxycarboxylic acid compositions and methods employing them |
US7504123B2 (en) | 2004-01-09 | 2009-03-17 | Ecolab Inc. | Methods for washing poultry during processing with medium chain peroxycarboxylic acid compositions |
US7771737B2 (en) | 2004-01-09 | 2010-08-10 | Ecolab Inc. | Medium chain peroxycarboxylic acid compositions |
US7754670B2 (en) | 2005-07-06 | 2010-07-13 | Ecolab Inc. | Surfactant peroxycarboxylic acid compositions |
US8075857B2 (en) | 2006-10-18 | 2011-12-13 | Ecolab Usa Inc. | Apparatus and method for making a peroxycarboxylic acid |
US7547421B2 (en) | 2006-10-18 | 2009-06-16 | Ecolab Inc. | Apparatus and method for making a peroxycarboxylic acid |
US20140308162A1 (en) | 2013-04-15 | 2014-10-16 | Ecolab Usa Inc. | Peroxycarboxylic acid based sanitizing rinse additives for use in ware washing |
US9752105B2 (en) | 2012-09-13 | 2017-09-05 | Ecolab Usa Inc. | Two step method of cleaning, sanitizing, and rinsing a surface |
AU2019222696B2 (en) | 2018-02-14 | 2024-02-29 | Ecolab Usa Inc. | Compositions and methods for the reduction of biofilm and spores from membranes |
Family Cites Families (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
FR793098A (fr) * | 1934-10-26 | 1936-01-15 | Dansk Gaerings Industri As | Procédé pour diminuer ou supprimer l'action des enzymes protéolytiques |
US4348482A (en) * | 1978-05-22 | 1982-09-07 | Miles Laboratories, Inc. | Process for decreasing the thermal stability of microbial rennet |
NL176478C (nl) * | 1978-05-22 | 1985-04-16 | Miles Lab | Werkwijze voor het verlagen van de thermische stabiliteit van uit mucor-organismen verkregen lebferment, alsmede het bereiden van kaas onder toepassing van een aldus behandeld lebferment. |
DK145679A (da) * | 1979-04-09 | 1980-10-10 | Novo Industri As | Fremgangsmaade til termisk destabilisering af mikrobiel osteloebe |
JPS56500520A (sv) * | 1979-04-25 | 1981-04-23 |
-
1979
- 1979-04-09 DK DK145779A patent/DK145779A/da not_active IP Right Cessation
-
1980
- 1980-04-01 FI FI801029A patent/FI66727C/fi not_active IP Right Cessation
- 1980-04-03 DE DE3013207A patent/DE3013207C2/de not_active Expired
- 1980-04-03 NZ NZ193350A patent/NZ193350A/xx unknown
- 1980-04-08 GB GB8011485A patent/GB2045773B/en not_active Expired
- 1980-04-08 BE BE6/47131A patent/BE882690A/fr not_active IP Right Cessation
- 1980-04-08 CA CA000349497A patent/CA1135639A/en not_active Expired
- 1980-04-08 ES ES490362A patent/ES490362A0/es active Granted
- 1980-04-08 AR AR280597A patent/AR219449A1/es active
- 1980-04-08 IT IT48359/80A patent/IT1148253B/it active
- 1980-04-08 SE SE8002643A patent/SE446540B/sv not_active IP Right Cessation
- 1980-04-08 AU AU57210/80A patent/AU525581B2/en not_active Expired
- 1980-04-09 NL NL8002082A patent/NL191024C/xx not_active IP Right Cessation
- 1980-04-09 CH CH2725/80A patent/CH648347A5/de not_active IP Right Cessation
- 1980-04-09 FR FR8008006A patent/FR2453896A1/fr active Granted
-
1982
- 1982-05-03 US US06/374,493 patent/US4591565A/en not_active Expired - Lifetime
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
FI66727B (fi) | 1984-08-31 |
IT1148253B (it) | 1986-11-26 |
CH648347A5 (de) | 1985-03-15 |
DE3013207A1 (de) | 1980-10-23 |
CA1135639A (en) | 1982-11-16 |
AR219449A1 (es) | 1980-08-15 |
ES8103932A1 (es) | 1981-03-16 |
FR2453896A1 (fr) | 1980-11-07 |
GB2045773A (en) | 1980-11-05 |
DE3013207C2 (de) | 1982-11-04 |
FI66727C (fi) | 1984-12-10 |
IT8048359A0 (it) | 1980-04-08 |
FI801029A (fi) | 1980-10-10 |
SE8002643L (sv) | 1980-10-10 |
GB2045773B (en) | 1983-02-23 |
NZ193350A (en) | 1982-05-31 |
NL191024C (nl) | 1994-12-16 |
NL191024B (nl) | 1994-07-18 |
FR2453896B1 (sv) | 1983-10-14 |
US4591565A (en) | 1986-05-27 |
AU5721080A (en) | 1980-10-16 |
BE882690A (fr) | 1980-10-08 |
ES490362A0 (es) | 1981-03-16 |
DK145779A (da) | 1980-10-10 |
AU525581B2 (en) | 1982-11-11 |
NL8002082A (nl) | 1980-10-13 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
SE446540B (sv) | Forfarande for destabilisering av mikrobiellt lope och forfarande for osttillverkning varvid anvendes nemnda lope | |
Massey | [122] Fumarase: Fumarate+ Water⇆ l-Malate | |
Glick | Properties of choline esterase in human serum | |
Wagner | A role for active oxygen species as second messengers in the induction of alternative oxidase gene expression in Petunia hybrida cells | |
Krebs | Dismutation of pyruvic acid in Gonococcus and Staphylococcus | |
Shau et al. | Cloning and sequence analysis of candidate human natural killer-enhancing factor genes | |
Schaffenburg et al. | Concentration of renin in kidneys and angiotensinogen in serum of various species | |
US4255454A (en) | Thermal destabilization of microbial rennet | |
US4357357A (en) | Thermal destabilization of microbial rennet | |
Lee et al. | Molecular cloning of cDNA for trehalase from the European honeybee, Apis mellifera L., and its heterologous expression in Pichia pastoris | |
Firestine et al. | Biochemical Role of theCryptococcus neoformansADE2 Protein in Fungalde novoPurine Biosynthesis | |
Wyse et al. | Functional role of a novel cis-acting element (GAGA box) in human type-1 angiotensin II receptor gene transcription | |
Kuwae et al. | Production of recombinant human antithrombin by Pichia pastoris | |
Rothstein et al. | Effect of aging on enolase from rat muscle, liver and heart | |
Jacobsen et al. | Kinetics of the neutral transition of human serum albumin | |
GB2024828A (en) | Process for decreasing the thermal stability of microbial rennet | |
US5824496A (en) | Control of aberrant expression vector accumulation during fermentation procedures | |
Auerbach et al. | [89] l-Kynurenine and N1-formyl-l-kynurenine | |
Fan et al. | Effects of temperature on diphosphopyridine nucleotide-linked isocitrate dehydrogenase from bovine heart. Aspects of the kinetics, stability, and quarternary structure of the enzyme. | |
RU2027164C1 (ru) | Способ стабилизации концентрации аскорбиновой кислоты | |
Solano et al. | Comparison of AMP deaminase from skeletal muscle of acidotic and normal rats | |
Gentry et al. | Ovine platelet function and its inhibition by T-2 toxin | |
JP2001505773A (ja) | トリパレドキシン発現プラスミド、産生方法、使用、試験系および薬剤 | |
Rausch et al. | 1-Naphthaleneacetic acid stimulates active 3-O-methyl-d-glucose uptake in sections of 5-day-old coleoptiles of Zea mays L. | |
SU108686A1 (ru) | Способ пикелевани меховых шкурок |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
NAL | Patent in force |
Ref document number: 8002643-8 Format of ref document f/p: F |
|
NUG | Patent has lapsed |
Ref document number: 8002643-8 Format of ref document f/p: F |