RU2010143039A - Композиции, обогащенные гемицеллюлазой, для ускорения гидролиза биомассы - Google Patents

Композиции, обогащенные гемицеллюлазой, для ускорения гидролиза биомассы Download PDF

Info

Publication number
RU2010143039A
RU2010143039A RU2010143039/10A RU2010143039A RU2010143039A RU 2010143039 A RU2010143039 A RU 2010143039A RU 2010143039/10 A RU2010143039/10 A RU 2010143039/10A RU 2010143039 A RU2010143039 A RU 2010143039A RU 2010143039 A RU2010143039 A RU 2010143039A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
hemicellulase
seq
xylanase
composition
additional
Prior art date
Application number
RU2010143039/10A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2536256C2 (ru
Inventor
Скотт Д. ПАУЭР (US)
Скотт Д. ПАУЭР
Роберт М. КОЛДУЭЛЛ (US)
Роберт М. КОЛДУЭЛЛ
Сьюзанн Е. ЛАНТЦ (US)
Сьюзанн Е. ЛАНТЦ
Эдмунд А. ЛАРЕНАС (US)
Эдмунд А. Ларенас
Original Assignee
ДАНИСКО ЮЭс ИНК. (US)
ДАНИСКО ЮЭс ИНК.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=40810747&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=RU2010143039(A) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Application filed by ДАНИСКО ЮЭс ИНК. (US), ДАНИСКО ЮЭс ИНК. filed Critical ДАНИСКО ЮЭс ИНК. (US)
Publication of RU2010143039A publication Critical patent/RU2010143039A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2536256C2 publication Critical patent/RU2536256C2/ru

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/24Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405Glucanases
    • C12N9/2434Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2437Cellulases (3.2.1.4; 3.2.1.74; 3.2.1.91; 3.2.1.150)
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61NELECTROTHERAPY; MAGNETOTHERAPY; RADIATION THERAPY; ULTRASOUND THERAPY
    • A61N1/00Electrotherapy; Circuits therefor
    • A61N1/18Applying electric currents by contact electrodes
    • A61N1/32Applying electric currents by contact electrodes alternating or intermittent currents
    • A61N1/36Applying electric currents by contact electrodes alternating or intermittent currents for stimulation
    • A61N1/362Heart stimulators
    • A61N1/37Monitoring; Protecting
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/24Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2477Hemicellulases not provided in a preceding group
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/24Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2477Hemicellulases not provided in a preceding group
    • C12N9/248Xylanases
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/02Monosaccharides
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/12Disaccharides
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/14Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a carbohydrase (EC 3.2.x), e.g. by alpha-amylase, e.g. by cellulase, hemicellulase
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y301/00Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
    • C12Y301/01Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
    • C12Y301/01072Acetylxylan esterase (3.1.1.72)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y301/00Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
    • C12Y301/01Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
    • C12Y301/01073Feruloyl esterase (3.1.1.73)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01001Alpha-amylase (3.2.1.1)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01003Glucan 1,4-alpha-glucosidase (3.2.1.3), i.e. glucoamylase
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01004Cellulase (3.2.1.4), i.e. endo-1,4-beta-glucanase
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01008Endo-1,4-beta-xylanase (3.2.1.8)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01021Beta-glucosidase (3.2.1.21)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01022Alpha-galactosidase (3.2.1.22)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01037Xylan 1,4-beta-xylosidase (3.2.1.37)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01055Alpha-N-arabinofuranosidase (3.2.1.55)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01074Glucan 1,4-beta-glucosidase (3.2.1.74)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01078Mannan endo-1,4-beta-mannosidase (3.2.1.78), i.e. endo-beta-mannanase
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01091Cellulose 1,4-beta-cellobiosidase (3.2.1.91)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01131Xylan alpha-1,2-glucuronosidase (3.2.1.131)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01136Glucuronoarabinoxylan endo-1,4-beta-xylanase (3.2.1.136), i.e. feraxanase or feraxan-endoxylanase
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61NELECTROTHERAPY; MAGNETOTHERAPY; RADIATION THERAPY; ULTRASOUND THERAPY
    • A61N1/00Electrotherapy; Circuits therefor
    • A61N1/02Details
    • A61N1/04Electrodes
    • A61N1/05Electrodes for implantation or insertion into the body, e.g. heart electrode
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61NELECTROTHERAPY; MAGNETOTHERAPY; RADIATION THERAPY; ULTRASOUND THERAPY
    • A61N1/00Electrotherapy; Circuits therefor
    • A61N1/02Details
    • A61N1/04Electrodes
    • A61N1/05Electrodes for implantation or insertion into the body, e.g. heart electrode
    • A61N1/056Transvascular endocardial electrode systems
    • A61N1/057Anchoring means; Means for fixing the head inside the heart
    • A61N1/0573Anchoring means; Means for fixing the head inside the heart chacterised by means penetrating the heart tissue, e.g. helix needle or hook
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61NELECTROTHERAPY; MAGNETOTHERAPY; RADIATION THERAPY; ULTRASOUND THERAPY
    • A61N1/00Electrotherapy; Circuits therefor
    • A61N1/02Details
    • A61N1/08Arrangements or circuits for monitoring, protecting, controlling or indicating
    • A61N1/086Magnetic resonance imaging [MRI] compatible leads
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y02TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
    • Y02EREDUCTION OF GREENHOUSE GAS [GHG] EMISSIONS, RELATED TO ENERGY GENERATION, TRANSMISSION OR DISTRIBUTION
    • Y02E50/00Technologies for the production of fuel of non-fossil origin
    • Y02E50/10Biofuels, e.g. bio-diesel
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10TTECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER US CLASSIFICATION
    • Y10T29/00Metal working
    • Y10T29/49Method of mechanical manufacture
    • Y10T29/49002Electrical device making
    • Y10T29/49117Conductor or circuit manufacturing

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Cardiology (AREA)
  • Heart & Thoracic Surgery (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Radiology & Medical Imaging (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

1. Композиция ферментной смеси для гидролиза смеси целлюлозных и гемицеллюлозных материалов, содержащая: ! (a) первую ферментную композицию, содержащую целлюлазу, ! (b) вторую ферментную композицию, содержащую по меньшей мере одну ксиланазу, выбранную из ксиланазы GH10 или GH11, и ! (c) третью ферментную композицию, содержащую по меньшей мере одну дополнительную гемицеллюлазу, которая не представляет собой ксиланазу GH10 или GH11, или не является той же ксиланазой GH10 или GH11 как в пункте (b), ! где композиция ферментной смеси обеспечивает по меньшей мере одно из следующего (i) ускоренную конверсию глюкана или (ii) ускоренную конверсию ксилана по сравнению с эквивалентной композицией ферментной смеси, лишенной по меньшей мере одной дополнительной гемицеллюлазы. ! 2. Композиция по п.1, где первая ферментная композиция представляет собой смесь цельной целлюлазы из нитчатых грибов. ! 3. Композиция по п.1, где первая ферментная композиция представляет собой смесь цельной целлюлазы из нитчатых грибов, дополненную дополнительным количеством β-глюкозидазы. ! 4. Композиция по любому из предыдущих пунктов, где вторая ферментная композиция содержит ксиланазу XYN2 из Trichoderma reesei. ! 5. Композиция по п.1, где вторая ферментная композиция содержит ксиланазу XYN3 из Tnchoderma reesei. ! 6. Композиция по п.1, где по меньшей мере одна ксиланаза имеет аминокислотную последовательность, по меньшей мере на 80% идентичную аминокислотной последовательности, выбранной из SEQ ID NO: 1 или SEQ ID NO: 2. ! 7. Композиция по п.1, где по меньшей мере одна дополнительная гемицеллюлаза выбрана из группы, состоящей из гемицеллюлазы GH54, гемицеллюлазы GH62, гемицеллюлазы GH27, гемицеллюлазы GH36, ге�

Claims (30)

1. Композиция ферментной смеси для гидролиза смеси целлюлозных и гемицеллюлозных материалов, содержащая:
(a) первую ферментную композицию, содержащую целлюлазу,
(b) вторую ферментную композицию, содержащую по меньшей мере одну ксиланазу, выбранную из ксиланазы GH10 или GH11, и
(c) третью ферментную композицию, содержащую по меньшей мере одну дополнительную гемицеллюлазу, которая не представляет собой ксиланазу GH10 или GH11, или не является той же ксиланазой GH10 или GH11 как в пункте (b),
где композиция ферментной смеси обеспечивает по меньшей мере одно из следующего (i) ускоренную конверсию глюкана или (ii) ускоренную конверсию ксилана по сравнению с эквивалентной композицией ферментной смеси, лишенной по меньшей мере одной дополнительной гемицеллюлазы.
2. Композиция по п.1, где первая ферментная композиция представляет собой смесь цельной целлюлазы из нитчатых грибов.
3. Композиция по п.1, где первая ферментная композиция представляет собой смесь цельной целлюлазы из нитчатых грибов, дополненную дополнительным количеством β-глюкозидазы.
4. Композиция по любому из предыдущих пунктов, где вторая ферментная композиция содержит ксиланазу XYN2 из Trichoderma reesei.
5. Композиция по п.1, где вторая ферментная композиция содержит ксиланазу XYN3 из Tnchoderma reesei.
6. Композиция по п.1, где по меньшей мере одна ксиланаза имеет аминокислотную последовательность, по меньшей мере на 80% идентичную аминокислотной последовательности, выбранной из SEQ ID NO: 1 или SEQ ID NO: 2.
7. Композиция по п.1, где по меньшей мере одна дополнительная гемицеллюлаза выбрана из группы, состоящей из гемицеллюлазы GH54, гемицеллюлазы GH62, гемицеллюлазы GH27, гемицеллюлазы GH36, гемицеллюлазы GH5, гемицеллюлазы GH74, гемицеллюлазы GH67, гемицеллюлазы GH28, гемицеллюлазы GH11, гемицеллюлазы GH10, гемицеллюлазы GH3 и гемицеллюлазы СЕ5.
8. Композиция по п.1, где по меньшей мере одна дополнительная гемицеллюлаза представляет собой β-ксилозидазу или арабинофуранозидазу.
9. Композиция по п.8, где β-ксилозидаза представляет собой BXL1 из Trichoderma reesei, и арабинофуранозидаза представляет собой ABF1, ABF2 или ABF3 из Trichoderma reesei.
10. Композиция по п.1, где по меньшей мере одна дополнительная гемицеллюлаза представляет собой сочетание β-ксилозидазы и арабинофуранозидазы.
11. Композиция по п.10, где β-ксилозидаза представляет собой BXL1 из Trichoderma reesei, и арабинофуранозидаза представляет собой ABF1, ABF2 или ABF3 из Trichoderma reesei.
12. Композиция по п.1, где первая ферментная композиция представляет собой смесь цельной целлюлазы из нитчатых грибов, дополненную дополнительным количеством β-глюкозидазы, вторая ферментная композиция содержит ксиланазу, и по меньшей мере одна дополнительная гемицеллюлаза представляет собой сочетание β-ксилозидазы и арабинофуранозидазы.
13. Композиция по п.1, где по меньшей мере одна дополнительная гемицеллюлаза представляет собой гемицеллюлазу Trichoderma reesei, выбранную из группы, состоящей из α-арабинофуранозидазы I (ABF1), α-арабинофуранозидазы II (ABF2), α-арабинофуранозидазы III (ABF3), α-галактозидазы I (AGLl), α-галактозидазы II (AGL2), α-галактозидазы III (AGL3), ацетилксиланэстеразы I (AXE1), ацетилксиланэстеразы III (AXE3), эндоглюканазы VI (EG6), эндоглюканазы VIII (EG8), α-глюкуронидазы I (GLR1), β-маннаназы (MAN1), полигалактуроназы (РЕС2), ксиланазы I (XYN1), ксиланазы II (XYN2), ксиланазы III (XYN3) и β-ксилозидазы (BXL1).
14. Композиция по п.1, где по меньшей мере одна дополнительная гемицеллюлаза имеет аминокислотную последовательность, по меньшей мере на 80% идентичную аминокислотной последовательности, выбранной из группы, состоящей из SEQ ID NO: 3, SEQ ID NO: 4, SEQ ID NO: 5, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8, SEQ ID NO: 9, SEQ ID NO: 10, SEQ ID NO: 11, SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14, SEQ ID NO: 15, SEQ ID NO: 16 и SEQ ID NO: 17.
15. Способ гидролиза смеси целлюлозных и гемицеллюлозных материалов, предусматривающий контактирование смеси целлюлозных и гемицеллюлозных материалов с:
(a) первой ферментной композицией, содержащей целлюлазу,
(b) второй ферментной композицией, содержащей по меньшей мере одну ксиланазу, выбранную из ксиланазы GH10 или GH11, и
(c) третьей ферментной композицией, содержащей по меньшей мере одну дополнительную гемицеллюлазу, которая не представляет собой ксиланазу GH10 или GH11 или не является той же ксиланазой GH10 или GH11, как в пункте (b),
осуществляя, таким образом, гидролиз смеси целлюлозных и гемицеллюлозных материалов,
где контактирование в результате приводит по меньшей мере к одному из следующего (i) ускорению конверсии глюкана или (ii) ускорению конверсии ксилана по сравнению с эквивалентным контактированием в отсутствие по меньшей мере одной дополнительной гемицеллюлазы.
16. Способ по п.15, где первая ферментная композиция представляет собой смесь цельной целлюлазы из нитчатых грибов.
17. Способ по п.15, где первая ферментная композиция представляет собой смесь цельной целлюлазы из нитчатых грибов, дополненную дополнительным количеством β-глюкозидазы.
18. Способ по любому из пп.15-17, где вторая ферментная композиция содержит ксиланазу XYN2 из Trichoderma reesei.
19. Способ по любому из пп.15-17, где вторая ферментная композиция содержит ксиланазу XYN3 из Trichoderma reesei.
20. Способ по любому из пп.15-17, где по меньшей мере одна ксиланаза имеет аминокислотную последовательность, по меньшей мере на 80% идентичную аминокислотной последовательности, выбранной из SEQ ID NO: 1 или SEQ ID NO: 2.
21. Способ по любому из пп.15-17, где по меньшей мере одна дополнительная гемицеллюлаза выбрана из группы, состоящей из гемицеллюлазы GH54, гемицеллюлазы GH62, гемицеллюлазы GH27, гемицеллюлазы GH36, гемицеллюлазы GH5, гемицеллюлазы GH74, гемицеллюлазы GH67, гемицеллюлазы GH28, гемицеллюлазы GH11, гемицеллюлазы GH10, гемицеллюлазы GH3 и гемицеллюлазы СЕ5.
22. Способ по любому из пп.15-17, где по меньшей мере одна дополнительная гемицеллюлаза представляет собой β-ксилозидазу или арабинофуранозидазу.
23. Способ по п.22, где β-ксилозидаза представляет собой BXL1 из Trichoderma reesei, и арабинофуранозидаза представляет собой ABF1, ABF2 или ABF3 из Trichoderma reesei.
24. Способ по любому из пп.15-17, где по меньшей мере одна дополнительная гемицеллюлаза представляет собой сочетание β-ксилозидазы и арабинофуранозидазы.
25. Способ по п.24, где β-ксилозидаза представляет собой BXL1 из Trichoderma reesei, и арабинофуранозидаза представляет собой ABF1, ABF2 или ABF3 из Trichoderma reesei.
26. Способ по любому из пп.15-17, где первая ферментная композиция представляет собой смесь цельной целлюлазы из нитчатых грибов, дополненную дополнительным количеством β-глюкозидазы, вторая ферментная композиция содержит ксиланазу, и по меньшей мере одна дополнительная гемицеллюлаза представляет собой сочетание β-ксилозидазы и арабинофуранозидазы.
27. Способ по любому из пп.15-17, где по меньшей мере одна дополнительная гемицеллюлаза представляет собой гемицеллюлазу Trichoderma reesei, выбранную из группы, состоящей из α-арабинофуранозидазы I (ABF1), α-арабинофуранозидазы II (ABF2), α-арабинофуранозидазы III (ABF3), α-галактозидазы I (AGL1), α-галактозидазы II (AGL2), α-галактозидазы III (AGL3), ацетилксиланэстеразы I (AXE1), ацетилксиланэстеразы III (AXE3), эндоглюканазы VI (EG6), эндоглюканазы VIII (EG8), α-глюкуронидазы I (GLR1), β-маннаназы (MAN1), полигалактуроназы (РЕС2), ксиланазы I (XYN1), ксиланазы II (XYN2), ксиланазы III (XYN3) и β-ксилозидазы (BXL1).
28. Способ по любому из пп.15-17, где по меньшей мере одна дополнительная гемицеллюлаза имеет аминокислотную последовательность, по меньшей мере на 80% идентичную аминокислотной последовательности, выбранной из группы, состоящей из SEQ ID NO: 3, SEQ ID NO: 4, SEQ ID NO: 5, SEQ ID NO: 6, SEQ ID NO: 7, SEQ ID NO: 8, SEQ ID NO: 9, SEQ ID NO: 10, SEQ ID NO: 11, SEQ ID NO: 12, SEQ ID NO: 13, SEQ ID NO: 14, SEQ ID NO: 15, SEQ ID NO: 16 и SEQ ID NO: 17.
29. Способ по любому из пп.15-17, в котором контактирование смеси целлюлозных и гемицеллюлозных материалов с первой ферментной композицией, второй ферментной композицией и третьей ферментной композицией проводят одновременно.
30. Способ по любому из пп.15-17, в котором первая ферментная композиция, вторая ферментная композиция и третья ферментная композиция представлены в единой композиции ферментной смеси.
RU2010143039/10A 2008-03-21 2009-03-20 Композиция ферментной смеси для гидролиза смеси целлюлозных и гемицеллюлозных материалов (варианты) и способы ее использования (варианты) RU2536256C2 (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US3852008P 2008-03-21 2008-03-21
US61/038,520 2008-03-21
PCT/US2009/037853 WO2009117689A1 (en) 2008-03-21 2009-03-20 Hemicellulase enriched compositions for enhancing hydrolysis of biomass

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2010143039A true RU2010143039A (ru) 2012-04-27
RU2536256C2 RU2536256C2 (ru) 2014-12-20

Family

ID=40810747

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2010143039/10A RU2536256C2 (ru) 2008-03-21 2009-03-20 Композиция ферментной смеси для гидролиза смеси целлюлозных и гемицеллюлозных материалов (варианты) и способы ее использования (варианты)

Country Status (14)

Country Link
US (3) US20110086408A1 (ru)
EP (1) EP2268804B2 (ru)
JP (1) JP5690713B2 (ru)
KR (1) KR20100124787A (ru)
CN (2) CN106222150A (ru)
AU (1) AU2009225454B2 (ru)
BR (1) BRPI0908968A8 (ru)
CA (1) CA2719023A1 (ru)
CO (1) CO6300792A2 (ru)
DK (1) DK2268804T3 (ru)
MX (1) MX2010010144A (ru)
MY (1) MY152105A (ru)
RU (1) RU2536256C2 (ru)
WO (1) WO2009117689A1 (ru)

Families Citing this family (57)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
AR053066A1 (es) 2005-04-26 2007-04-18 Novozymes As Arabinofuranosidasas
BRPI0610253B1 (pt) 2005-04-26 2019-08-06 Novozymes A/S Processo para hidrólise enzimática de arabinoxilano, composição para hidrólise de arabinoxilano, e, uso da mesma
US7960139B2 (en) 2007-03-23 2011-06-14 Academia Sinica Alkynyl sugar analogs for the labeling and visualization of glycoconjugates in cells
DE102008024778A1 (de) * 2008-05-23 2009-11-26 Ab Enzymes Gmbh Verwendung von pektinolytischen Enzymen zur Behandlung von Obst- und Gemüsemaische und Enzymsequenzen dazu
EP2318832B1 (en) 2008-07-15 2013-10-09 Academia Sinica Glycan arrays on ptfe-like aluminum coated glass slides and related methods
KR20120115206A (ko) 2009-09-23 2012-10-17 다니스코 유에스 인크. 신규 글리코실 히드롤라제 효소 및 이의 용도
US11377485B2 (en) 2009-12-02 2022-07-05 Academia Sinica Methods for modifying human antibodies by glycan engineering
US10087236B2 (en) 2009-12-02 2018-10-02 Academia Sinica Methods for modifying human antibodies by glycan engineering
AU2010333801B2 (en) * 2009-12-23 2015-12-17 Danisco Us Inc. Methods for improving the efficiency of simultaneous saccharification and fermentation reactions
JP2011182675A (ja) * 2010-03-05 2011-09-22 Toyota Central R&D Labs Inc セルラーゼ組成物及びその利用
WO2011130332A1 (en) 2010-04-12 2011-10-20 Academia Sinica Glycan arrays for high throughput screening of viruses
UY33705A (es) * 2010-11-03 2012-04-30 Yissum Res Dev Co Plantas transgenicas con rendimientos de sacarificacion mejorados y metodos para generarlas
AR085379A1 (es) * 2011-02-23 2013-09-25 Syngenta Participations Ag Potenciacion de sacarificacion enzimatica
US20140106408A1 (en) * 2011-03-17 2014-04-17 Danisco Us Inc. Glycosyl hydrolase enzymes and uses thereof for biomass hydrolysis
RU2013146245A (ru) 2011-03-17 2015-04-27 ДАНИСКО ЮЭс ИНК. Способ уменьшения вязкости в процессе осахаривания
US10130714B2 (en) 2012-04-14 2018-11-20 Academia Sinica Enhanced anti-influenza agents conjugated with anti-inflammatory activity
WO2013176205A1 (ja) * 2012-05-24 2013-11-28 花王株式会社 キシラナーゼおよびそれを用いた糖の製造方法
AU2013306098A1 (en) 2012-08-18 2015-02-12 Academia Sinica Cell-permeable probes for identification and imaging of sialidases
JP2015533292A (ja) * 2012-10-31 2015-11-24 ダニスコ・ユーエス・インク マグナポルテ・グリセア(Magnaporthegrisea)由来のβ−グルコシダーゼ
CA2892054A1 (en) 2012-12-07 2014-06-12 Ling Hua Compositions and methods of use
CA2900140C (en) * 2013-02-04 2022-05-24 Dsm Ip Assets B.V. Carbohydrate degrading polypeptide and uses thereof
US9850512B2 (en) 2013-03-15 2017-12-26 The Research Foundation For The State University Of New York Hydrolysis of cellulosic fines in primary clarified sludge of paper mills and the addition of a surfactant to increase the yield
US10086054B2 (en) 2013-06-26 2018-10-02 Academia Sinica RM2 antigens and use thereof
WO2014210564A1 (en) 2013-06-27 2014-12-31 Academia Sinica Glycan conjugates and use thereof
MX2016001315A (es) 2013-07-29 2016-04-07 Danisco Us Inc Variantes de enzimas.
US9782476B2 (en) 2013-09-06 2017-10-10 Academia Sinica Human iNKT cell activation using glycolipids with altered glycosyl groups
FR3014903B1 (fr) * 2013-12-17 2017-12-01 Ifp Energies Now Procede d'hydrolyse enzymatique avec production in situ de glycosides hydrolases par des microorganismes genetiquement modifies (mgm) et non mgm
US10150818B2 (en) 2014-01-16 2018-12-11 Academia Sinica Compositions and methods for treatment and detection of cancers
EP3094352B1 (en) 2014-01-16 2020-09-23 Academia Sinica Compositions and methods for treatment and detection of cancers
US9951363B2 (en) 2014-03-14 2018-04-24 The Research Foundation for the State University of New York College of Environmental Science and Forestry Enzymatic hydrolysis of old corrugated cardboard (OCC) fines from recycled linerboard mill waste rejects
WO2015148915A1 (en) 2014-03-27 2015-10-01 Academia Sinica Reactive labelling compounds and uses thereof
CA2950577A1 (en) 2014-05-27 2015-12-03 Academia Sinica Fucosidase from bacteroides and methods using the same
KR20220151036A (ko) 2014-05-27 2022-11-11 아카데미아 시니카 항-cd20 글리코항체 및 이의 용도
AU2015267045B2 (en) 2014-05-27 2021-02-25 Academia Sinica Anti-HER2 glycoantibodies and uses thereof
US10118969B2 (en) 2014-05-27 2018-11-06 Academia Sinica Compositions and methods relating to universal glycoforms for enhanced antibody efficacy
KR102494193B1 (ko) 2014-05-28 2023-01-31 아카데미아 시니카 항-tnf-알파 글리코항체 및 이의 용도
DK3167055T3 (da) 2014-07-10 2019-11-18 Novozymes As Polypeptider med xylanaseaktivitet og polynukleotider, som koder for dem
US20170114371A1 (en) * 2014-07-10 2017-04-27 Novozymes A/S Process For Producing Ethanol From Starch Using A GH5 Xylanase
EP3191500A4 (en) 2014-09-08 2018-04-11 Academia Sinica HUMAN iNKT CELL ACTIVATION USING GLYCOLIPIDS
WO2016100825A1 (en) * 2014-12-18 2016-06-23 Danisco Us Inc Engineered multifunctional enzymes and methods of use
AU2015366380B2 (en) 2014-12-19 2021-07-22 Novozymes A/S Compositions comprising polypeptides having xylanase activity and polypeptides having arabinofuranosidase activity
US10495645B2 (en) 2015-01-16 2019-12-03 Academia Sinica Cancer markers and methods of use thereof
US9975965B2 (en) 2015-01-16 2018-05-22 Academia Sinica Compositions and methods for treatment and detection of cancers
EP3248005B1 (en) 2015-01-24 2020-12-09 Academia Sinica Novel glycan conjugates and methods of use thereof
TN2017000319A1 (en) * 2015-03-12 2019-01-16 Beta Renewable Spa Enzymatic hydrolysis with hemicellulolytic enzymes
JP6562735B2 (ja) 2015-06-26 2019-08-21 花王株式会社 新規キシラナーゼ
CN108368527B (zh) * 2015-11-26 2023-07-18 诺维信公司 研磨方法
WO2017156192A1 (en) 2016-03-08 2017-09-14 Academia Sinica Methods for modular synthesis of n-glycans and arrays thereof
JP6319515B2 (ja) * 2016-03-31 2018-05-09 東レ株式会社 タンパク質の製造方法
CN109963868B (zh) 2016-08-22 2023-11-14 醣基生医股份有限公司 抗体、结合片段及使用方法
EP3545003A4 (en) 2016-11-25 2020-12-09 Novozymes A/S GH10 XYLANASE, GH62 ARABINOFURANOSIDASE, CRUSHING PROCESS AND OTHER APPLICATION
JP7138505B2 (ja) 2017-08-09 2022-09-16 花王株式会社 改変プロモーター
CN108315313A (zh) * 2018-03-21 2018-07-24 中国农业科学院饲料研究所 多聚半乳糖醛酸酶及其突变体TePG28b_N85E/S86W和应用
CN109679874A (zh) * 2019-01-15 2019-04-26 青岛科信新能源技术有限公司 一种利用微生物菌株处理生物质热解废液的方法
CN113174383A (zh) * 2021-04-16 2021-07-27 山东大学 一种在玉米糖化醪液制备中能提高玉米纤维糖转化率的纤维素酶系及其应用
CN113061597A (zh) * 2021-04-16 2021-07-02 山东大学 一种能提高玉米纤维糖转化率制备糖化液的纤维素酶系及其应用
CN113174382A (zh) * 2021-04-16 2021-07-27 山东大学 一种适于糖化液制备中提高玉米纤维糖转化率的纤维素酶系及其应用

Family Cites Families (17)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4797361A (en) * 1983-10-24 1989-01-10 Lehigh University Microorganism and process
CA1333777C (en) * 1988-07-01 1995-01-03 Randy M. Berka Aspartic proteinase deficient filamentous fungi
DK0507369T3 (da) * 1991-03-18 1999-03-08 Gist Brocades Nv Kloning og ekspression af acetylxylanesteraser af fungal oprindelse
DK81293D0 (da) * 1993-07-06 1993-07-06 Novo Nordisk As Enzym
DK83993D0 (ru) * 1993-07-13 1993-07-13 Novo Nordisk As
US5437992A (en) * 1994-04-28 1995-08-01 Genencor International, Inc. Five thermostable xylanases from microtetraspora flexuosa for use in delignification and/or bleaching of pulp
US6099844A (en) * 1994-08-22 2000-08-08 Triarco Industries, Inc. Increasing yield of extractable substances from botanicals with an enzyme composition
EP0976838A1 (en) * 1998-05-06 2000-02-02 Rhone-Poulenc Nutrition Animale Enzymes mixture
US20020084046A1 (en) * 1998-09-29 2002-07-04 Jay Chiehlung Hsu Enzymatic paper and process of making thereof
KR20020073491A (ko) * 1999-12-30 2002-09-26 제넨코 인터내셔날 인코포레이티드 트리코데르마 레제이 자일란 분해효소
DE10043662A1 (de) * 2000-08-30 2001-02-22 Saechsisches Inst Fuer Angewan Verfahren zur enzymatischen Aktivierung von lignocellulosen Faserstoffen zur Herstellung von Werkstoffen
US20040005674A1 (en) * 2002-04-30 2004-01-08 Athenix Corporation Methods for enzymatic hydrolysis of lignocellulose
JP4403374B2 (ja) * 2003-09-30 2010-01-27 Dic株式会社 印刷インキ組成物
RU2277345C1 (ru) * 2005-04-01 2006-06-10 Некоммерческое партнерство Научно-технический центр "Лекарства и биотехнология" Полиферментная композиция для консервирования многолетних высокобелковых трав
WO2006110902A1 (en) * 2005-04-12 2006-10-19 E. I. Du Pont De Nemours And Company System and process for biomass treatment
BRPI0610253B1 (pt) * 2005-04-26 2019-08-06 Novozymes A/S Processo para hidrólise enzimática de arabinoxilano, composição para hidrólise de arabinoxilano, e, uso da mesma
US8017373B2 (en) * 2006-08-31 2011-09-13 Iogen Energy Corporation Process for enzymatic hydrolysis of pretreated lignocellulosic feedstocks

Also Published As

Publication number Publication date
CN106222150A (zh) 2016-12-14
KR20100124787A (ko) 2010-11-29
BRPI0908968A8 (pt) 2016-06-28
US20110086408A1 (en) 2011-04-14
EP2268804B1 (en) 2017-09-13
CA2719023A1 (en) 2009-09-24
AU2009225454A1 (en) 2009-09-24
JP2011515089A (ja) 2011-05-19
JP5690713B2 (ja) 2015-03-25
WO2009117689A1 (en) 2009-09-24
CN101978050A (zh) 2011-02-16
BRPI0908968A2 (pt) 2015-07-28
CO6300792A2 (es) 2011-07-21
US20160060665A1 (en) 2016-03-03
EP2268804A1 (en) 2011-01-05
DK2268804T3 (en) 2017-12-11
MX2010010144A (es) 2010-10-20
RU2536256C2 (ru) 2014-12-20
MY152105A (en) 2014-08-15
US20190048378A1 (en) 2019-02-14
AU2009225454B2 (en) 2013-08-22
EP2268804B2 (en) 2023-08-09

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2010143039A (ru) Композиции, обогащенные гемицеллюлазой, для ускорения гидролиза биомассы
Woodward Synergism in cellulase systems
US10676751B2 (en) Production and use of plant degrading materials
Boisset et al. Optimized mixtures of recombinant Humicola insolens cellulases for the biodegradation of crystalline cellulose
Segato et al. Genomics review of holocellulose deconstruction by aspergilli
Karnaouri et al. Genomic insights into the fungal lignocellulolytic system of Myceliophthora thermophila
JP2011515089A5 (ru)
van den Brink et al. Fungal enzyme sets for plant polysaccharide degradation
Yang et al. The composition of accessory enzymes of Penicillium chrysogenum P33 revealed by secretome and synergistic effects with commercial cellulase on lignocellulose hydrolysis
Yeoman et al. Thermostable enzymes as biocatalysts in the biofuel industry
EP2519630B1 (en) Method for treating cellulosic material and cbhii/cel6a enzymes useful therein
Bagnara-Tardif et al. Sequence analysis of a gene cluster encoding cellulases from Clostridium cellulolyticum
Javier et al. Xylanases: molecular properties and applications
Cai et al. Comparative secretomic analysis of lignocellulose degradation by Lentinula edodes grown on microcrystalline cellulose, lignosulfonate and glucose
RU2013146240A (ru) Ферменты гликозил-гидролазы и их применение для гидролиза биомассы
Liu et al. Comparative characterization of extracellular enzymes secreted by Phanerochaete chrysosporium during solid-state and submerged fermentation
US20100129880A1 (en) Hosts and fermentation processes for cellulase production
Fu et al. Bio-processing of bamboo fibres for textile applications: a mini review
Rai et al. Evaluation of secretome of highly efficient lignocellulolytic Penicillium sp. Dal 5 isolated from rhizosphere of conifers
WO2012104239A1 (en) Mutant cellobiohydrolase
Kishishita et al. Cellulose-inducible xylanase Xyl10A from Acremonium cellulolyticus: purification, cloning and homologous expression
Niderhaus et al. Heterologous production and characterization of a thermostable GH10 family endo-xylanase from Pycnoporus sanguineus BAFC 2126
Huy et al. Putative endoglucanase PcGH5 from Phanerochaete chrysosporium is a β-xylosidase that cleaves xylans in synergistic action with endo-xylanase
De Figueiredo et al. Multi-omics analysis provides insights into lignocellulosic biomass degradation by Laetiporus sulphureus ATCC 52600
Miao et al. Effect of CBM1 and linker region on enzymatic properties of a novel thermostable dimeric GH10 xylanase (Xyn10A) from filamentous fungus Aspergillus fumigatus Z5

Legal Events

Date Code Title Description
MM4A The patent is invalid due to non-payment of fees

Effective date: 20160321