RU2010138610A - Стабилизация дегидрогеназ стабильными коферментами - Google Patents

Стабилизация дегидрогеназ стабильными коферментами Download PDF

Info

Publication number
RU2010138610A
RU2010138610A RU2010138610/10A RU2010138610A RU2010138610A RU 2010138610 A RU2010138610 A RU 2010138610A RU 2010138610/10 A RU2010138610/10 A RU 2010138610/10A RU 2010138610 A RU2010138610 A RU 2010138610A RU 2010138610 A RU2010138610 A RU 2010138610A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
dehydrogenase
enzyme
independently
case
stable coenzyme
Prior art date
Application number
RU2010138610/10A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2499834C2 (ru
Inventor
Дитер ХАЙНДЛЬ (DE)
Дитер ХАЙНДЛЬ
Карина ХОРН (DE)
Карина ХОРН
Клаудиа ГЕССЛЕР-ДИЧЕ (DE)
Клаудиа ГЕССЛЕР-ДИЧЕ
Йоахим ХЕНЕС (DE)
Йоахим ХЕНЕС
Original Assignee
Ф.Хоффманн-Ля Рош Аг (Ch)
Ф.Хоффманн-Ля Рош Аг
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Ф.Хоффманн-Ля Рош Аг (Ch), Ф.Хоффманн-Ля Рош Аг filed Critical Ф.Хоффманн-Ля Рош Аг (Ch)
Publication of RU2010138610A publication Critical patent/RU2010138610A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2499834C2 publication Critical patent/RU2499834C2/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
    • C12N9/0006—Oxidoreductases (1.) acting on CH-OH groups as donors (1.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
    • C12N9/0012—Oxidoreductases (1.) acting on nitrogen containing compounds as donors (1.4, 1.5, 1.6, 1.7)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
    • C12N9/0012—Oxidoreductases (1.) acting on nitrogen containing compounds as donors (1.4, 1.5, 1.6, 1.7)
    • C12N9/0014—Oxidoreductases (1.) acting on nitrogen containing compounds as donors (1.4, 1.5, 1.6, 1.7) acting on the CH-NH2 group of donors (1.4)
    • C12N9/0016—Oxidoreductases (1.) acting on nitrogen containing compounds as donors (1.4, 1.5, 1.6, 1.7) acting on the CH-NH2 group of donors (1.4) with NAD or NADP as acceptor (1.4.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/96—Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
    • C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
    • C12Q1/26—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase
    • C12Q1/32—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase involving dehydrogenase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
    • C12Y101/01—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.1.1)
    • C12Y101/01001—Alcohol dehydrogenase (1.1.1.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
    • C12Y101/01—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.1.1)
    • C12Y101/01006—Glycerol dehydrogenase (1.1.1.6)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
    • C12Y101/01—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.1.1)
    • C12Y101/01027—L-Lactate dehydrogenase (1.1.1.27)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
    • C12Y101/01—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.1.1)
    • C12Y101/01028—D-Lactate dehydrogenase (1.1.1.28)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
    • C12Y101/01—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.1.1)
    • C12Y101/01037—Malate dehydrogenase (1.1.1.37)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
    • C12Y101/01—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.1.1)
    • C12Y101/01047—Glucose 1-dehydrogenase (1.1.1.47)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y104/00—Oxidoreductases acting on the CH-NH2 group of donors (1.4)
    • C12Y104/01—Oxidoreductases acting on the CH-NH2 group of donors (1.4) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.4.1)
    • C12Y104/01005—L-Amino-acid dehydrogenase (1.4.1.5)

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Abstract

1. Способ стабилизации фермента, отличающийся тем, что фермент хранят в присутствии стабильного кофермента. ! 2. Способ по п.1, отличающийся тем, что фермент выбран из дегидрогеназ. ! 3. Способ по п.2, отличающийся тем, что фермент представляет собой дегидрогеназу, выбранную из глюкозодегидрогеназы (Е.С.1.1.1.47), лактатдегидрогеназы (Е.С.1.1.1.27, 1.1.1.28), малатдегидрогеназы (Е.С.1.1.1.37), глицериндегидрогеназы (Е.С.1.1.1.6), алкогольдегидрогеназы (Е.С.1.1.1.1), альфа-гидроксибутиратдегидрогеназы, сорбитдегидрогеназы или дегидрогеназы аминокислоты, например дегидрогеназы L-аминокислоты (Е.С.1.4.1.5). ! 4. Способ по любому из пп.1-3, отличающийся тем, что в качестве фермента используют глюкозодегидрогеназу. ! 5. Способ по любому из пп.1-4, отличающийся тем, что стабильный кофермент выбран из стабильных соединений никотинамидадениндинуклеотида (NAD/NADH), и соединений никотинамидадениндинуклеотидфосфата (NADP/NADPH), и соединения формулы (I) ! ! 6. Способ по п.5, отличающийся тем, что стабильный кофермент выбран из соединений, имеющих общую формулу (II) ! ! в которой ! A=аденин или его аналог, ! T=в каждом случае независимо O, S, ! U=в каждом случае независимо OH, SH, BH3 -, BCNH2 -, ! V=в каждом случае независимо OH или фосфатная группа или две группы, образующие циклическую фосфатную группу; ! W=COOR, CON(R)2, COR, CSN(R)2, где R=в каждом случае независимо Н или С1-С2-алкил, ! Х2, Х2=в каждом случае независимо О, СН2, СНСН3, С(СН3)2, NH, NCH3, ! Y=NH, S, O, CH2, ! Z=линейный или циклический органический радикал, при условии, что Z и пиридиновый остаток не связаны посредством гликозидной связи, или его соль, или, где целесообразно, его восстановленная форма. ! 7. Способ по п.6, в котором Z выбран из ! (i) линейного радик

Claims (24)

1. Способ стабилизации фермента, отличающийся тем, что фермент хранят в присутствии стабильного кофермента.
2. Способ по п.1, отличающийся тем, что фермент выбран из дегидрогеназ.
3. Способ по п.2, отличающийся тем, что фермент представляет собой дегидрогеназу, выбранную из глюкозодегидрогеназы (Е.С.1.1.1.47), лактатдегидрогеназы (Е.С.1.1.1.27, 1.1.1.28), малатдегидрогеназы (Е.С.1.1.1.37), глицериндегидрогеназы (Е.С.1.1.1.6), алкогольдегидрогеназы (Е.С.1.1.1.1), альфа-гидроксибутиратдегидрогеназы, сорбитдегидрогеназы или дегидрогеназы аминокислоты, например дегидрогеназы L-аминокислоты (Е.С.1.4.1.5).
4. Способ по любому из пп.1-3, отличающийся тем, что в качестве фермента используют глюкозодегидрогеназу.
5. Способ по любому из пп.1-4, отличающийся тем, что стабильный кофермент выбран из стабильных соединений никотинамидадениндинуклеотида (NAD/NADH), и соединений никотинамидадениндинуклеотидфосфата (NADP/NADPH), и соединения формулы (I)
Figure 00000001
6. Способ по п.5, отличающийся тем, что стабильный кофермент выбран из соединений, имеющих общую формулу (II)
Figure 00000002
в которой
A=аденин или его аналог,
T=в каждом случае независимо O, S,
U=в каждом случае независимо OH, SH, BH3 -, BCNH2 -,
V=в каждом случае независимо OH или фосфатная группа или две группы, образующие циклическую фосфатную группу;
W=COOR, CON(R)2, COR, CSN(R)2, где R=в каждом случае независимо Н или С1-С2-алкил,
Х2, Х2=в каждом случае независимо О, СН2, СНСН3, С(СН3)2, NH, NCH3,
Y=NH, S, O, CH2,
Z=линейный или циклический органический радикал, при условии, что Z и пиридиновый остаток не связаны посредством гликозидной связи, или его соль, или, где целесообразно, его восстановленная форма.
7. Способ по п.6, в котором Z выбран из
(i) линейного радикала, имеющего 4-6 атомов C, в которых 1 или 2 атома C необязательно замещены одним или несколькими гетероатомами, выбранными из O, S и N, и
(ii) радикала, включающего циклическую группу, которая имеет 5 или 6 атомов C, которая необязательно содержит гетероатом, выбранный из O, S и N, и необязательно один или несколько заместителей, и радикала CR4 2, где CR4 2 связан с циклической группой и с Х2, где R4=в каждом случае независимо H, F, Cl, CH3.
8. Способ по п.7, в котором Z представляет собой соединение общей формулы (III)
Figure 00000003
в которой одинарная или двойная связь может присутствовать между R5' и R5”, где
R4=в каждом случае независимо H, F, Cl, CH3,
R5=CR4 2,
где R5'=O, S, NH, NC1-C2-алкил, CR4 2, СНОН, СНОСН3, и
R5”=CR4 2, СНОН, СНОСН3, если существует одинарная связь между R5' и R5”,
где R5'=R5”=CR4, если существует двойная связь между R5' и R5”, и
R6, R6'=в каждом случае независимо СН или ССН3.
9. Способ по п.6, в котором W=CONH2 или COCH3.
10. Способ по п.8 или 9, в котором R5 представляет собой СН2.
11. Способ по п.8, в котором R5' выбран из CH2, CHOH и NH.
12. Способ по п.8, в котором R5' и R5” каждый представляет собой СНОН.
13. Способ по п.8, в котором R5' представляет собой NH и R5” представляет собой СН2.
14. Способ по п.1, отличающийся тем, что стабильный кофермент представляет собой карбаNAD.
15. Способ по п.1, отличающийся тем, что фермент, стабилизированный стабильным коферментом, хранят в течение периода по меньшей мере 2 недель.
16. Способ по п.1, отличающийся тем, что фермент, стабилизированный стабильным коферментом, хранят при температуре по меньшей мере 20°C.
17. Способ по п.1, отличающийся тем, что фермент, стабилизированный стабильным коферментом, хранят без осушающего реагента.
18. Способ по п.1, отличающийся тем, что фермент, стабилизированный стабильным коферментом, хранят при относительной влажности, составляющей по меньшей мере 50%.
19. Способ по п.1, отличающийся тем, что хранение фермента, стабилизированного стабильным коферментом, происходит в виде сухого вещества.
20. Способ по п.1, отличающийся тем, что хранение фермента, стабилизированного стабильным коферментом, происходит в жидкой фазе.
21. Способ по п.1, отличающийся тем, что хранение фермента, стабилизированного стабильным коферментом, происходит в тестовом элементе.
22. Фермент, который стабилизирован стабильным коферментом, отличающийся тем, что показывает при хранении в течение по меньшей мере 2 недель, при температуре по меньшей мере 20°C, где необходимо, при высокой влажности и без осушающего реагента, снижение ферментативной активности, составляющее менее чем 50%, по сравнению с начальным уровнем, где фермент представляет собой подвергнутую мутации глюкозодегидрогеназу, и подвергнутая мутации глюкозодегидрогеназа имеет увеличенную термическую или гидролитическую стабильность по сравнению с соответствующей глюкозодегидрогеназой дикого типа.
23. Детекторный реагент для обнаружения анализируемого вещества, который содержит стабилизированный фермент по п.22.
24. Тестовый элемент, отличающийся тем, что содержит стабилизированный фермент по п.22 или детекторный реагент по п.23.
RU2010138610/10A 2008-02-19 2009-02-19 Стабилизация дегидрогеназ стабильными коферментами RU2499834C2 (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP08003054A EP2093284A1 (de) 2008-02-19 2008-02-19 Stabilisierung von Dehydrogenasen mit stabilen Coenzymen
EP08003054.7 2008-02-19
PCT/EP2009/001206 WO2009103540A1 (de) 2008-02-19 2009-02-19 Stabilisierung von dehydrogenasen mit stabilen coenzymen

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2010138610A true RU2010138610A (ru) 2012-03-27
RU2499834C2 RU2499834C2 (ru) 2013-11-27

Family

ID=39768713

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2010138610/10A RU2499834C2 (ru) 2008-02-19 2009-02-19 Стабилизация дегидрогеназ стабильными коферментами

Country Status (15)

Country Link
US (2) US9896666B2 (ru)
EP (2) EP2093284A1 (ru)
JP (2) JP5758128B2 (ru)
KR (3) KR20120134142A (ru)
CN (3) CN101945999B (ru)
AR (1) AR070436A1 (ru)
AU (1) AU2009216908B9 (ru)
BR (1) BRPI0907839A2 (ru)
CA (1) CA2721718C (ru)
HK (1) HK1208703A1 (ru)
MX (1) MX2010008920A (ru)
RU (1) RU2499834C2 (ru)
TW (1) TWI482860B (ru)
WO (1) WO2009103540A1 (ru)
ZA (1) ZA201006638B (ru)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2652888C2 (ru) * 2012-11-02 2018-05-03 Ф. Хоффманн-Ля Рош Аг Реагентные материалы и соответствующие тестовые элементы

Families Citing this family (26)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP4786451B2 (ja) * 2005-07-28 2011-10-05 エフ ホフマン−ラ ロッシュ アクチェン ゲゼルシャフト Ｎａｄ／ｎａｄｈの安定化
EP2093284A1 (de) 2008-02-19 2009-08-26 F.Hoffmann-La Roche Ag Stabilisierung von Dehydrogenasen mit stabilen Coenzymen
WO2010094427A2 (de) 2009-02-19 2010-08-26 Roche Diagnostics Gmbh Platzsparende magazinierung analytischer hilfsmittel
EP2226007A1 (de) 2009-02-19 2010-09-08 Roche Diagnostics GmbH Testelementmagazin mit abgedeckten Testfeldern
KR20130127555A (ko) * 2009-02-19 2013-11-22 에프. 호프만-라 로슈 아게 건식 화학 층에서 낮은 활성을 갖는 효소의 고속 반응 속도
EP2226008A1 (de) 2009-02-19 2010-09-08 Roche Diagnostics GmbH Verfahren zur Herstellung eines analytischen Magazins
EP2398909B1 (de) 2009-02-19 2015-07-22 F. Hoffmann-La Roche AG Schnelle reaktionskinetik von enzymen mit niedriger aktivität in trockenen chemieschichten
EP2292751A1 (de) * 2009-08-20 2011-03-09 Roche Diagnostics GmbH Stabilisierung von Enzymen mit stabilen Coenzymen
EP2513648B1 (de) * 2009-12-16 2015-05-27 F.Hoffmann-La Roche Ag Detektion der zersetzung von enzymen in einem testelement durch kontrollierte freisetzung von geschütztem analyt
EP2636750A1 (en) * 2012-03-06 2013-09-11 Roche Diagniostics GmbH Compatible solute ectoine as well as derivatives thereof for enzyme stabilization
RU2604166C2 (ru) 2012-06-22 2016-12-10 Ф.Хоффманн-Ля Рош Аг Способ и устройство для определения аналита в физиологической жидкости
US8920628B2 (en) 2012-11-02 2014-12-30 Roche Diagnostics Operations, Inc. Systems and methods for multiple analyte analysis
WO2014096184A1 (en) 2012-12-20 2014-06-26 Roche Diagnostics Gmbh Method for analyzing a sample of a body fluid
PL2936124T3 (pl) 2012-12-20 2017-08-31 F.Hoffmann-La Roche Ag Sposoby oceniania medycznych krzywych pomiarowych
EP2781919A1 (en) 2013-03-19 2014-09-24 Roche Diagniostics GmbH Method / device for generating a corrected value of an analyte concentration in a sample of a body fluid
EP2994536B1 (en) 2013-05-08 2017-06-14 Roche Diabetes Care GmbH Stabilization of enzymes by nicotinic acid
CA2910757A1 (en) * 2013-06-04 2014-12-11 F. Hoffmann-La Roche Ag Novel compounds useful for fret and methods related thereto
WO2015063025A1 (en) 2013-10-29 2015-05-07 F. Hoffmann-La Roche Ag Nano-enzyme containers for test elements
EP3074524B1 (en) 2013-11-27 2019-11-06 Roche Diabetes Care GmbH Composition comprising up-converting phosphors for detecting an analyte
EP2927319A1 (en) 2014-03-31 2015-10-07 Roche Diagnostics GmbH High load enzyme immobilization by crosslinking
CN106164054B (zh) 2014-04-14 2019-05-07 豪夫迈·罗氏有限公司 吩嗪介导剂
CN106573910B (zh) 2014-08-22 2020-08-28 豪夫迈·罗氏有限公司 氧化还原指示剂
CN107779459B (zh) * 2016-08-31 2021-06-08 安琪酵母股份有限公司 葡萄糖脱氢酶dna分子、载体和菌株及应用
EP3523639A4 (en) 2016-10-05 2020-06-03 H. Hoffnabb-La Roche Ag DETECTION REAGENTS AND ELECTRODE ARRANGEMENTS FOR DIAGNOSTIC MULTIANALYTE TEST ELEMENTS AND METHOD FOR USE THEREOF
EP3339431A1 (en) 2016-12-22 2018-06-27 Roche Diabetes Care GmbH Glucose dehydrogenase variants with improved properties
ES2966036T3 (es) 2018-02-28 2024-04-18 Hoffmann La Roche Recubrimiento de biocompatibilidad para la medición continua de analitos

Family Cites Families (16)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
SU1043568A1 (ru) * 1981-06-11 1983-09-23 Московский Ордена Ленина,Ордена Октябрьской Революции И Ордена Трудового Красного Знамени Государственный Университет Им.М.В.Ломоносова Способ определени активности дегидрогеназ крови
DE19543493A1 (de) * 1995-11-22 1997-05-28 Boehringer Mannheim Gmbh Stabilisierte Coenzym-Lösungen und deren Verwendung zur Bestimmung von Dehydrogenasen bzw. deren Substrate im alkalischen Milieu
US5801006A (en) 1997-02-04 1998-09-01 Specialty Assays, Inc. Use of NADPH and NADH analogs in the measurement of enzyme activities and metabolites
US6380380B1 (en) 1999-01-04 2002-04-30 Specialty Assays, Inc. Use of nicotinamide adenine dinucleotide (NAD) and nicotinamide adenine dinucliotide phosphate (NADP) analogs to measure enzyme activities metabolites and substrates
WO2001094370A1 (fr) 2000-06-07 2001-12-13 Wako Pure Chemical Industries, Ltd. Derives de coenzymes et enzymes appropries
EP1331272B1 (en) 2000-10-31 2007-06-06 Koji Sode Novel glucose dehydrogenase and process for producing the dehydrogenase
JP2003310274A (ja) * 2002-04-30 2003-11-05 Amano Enzyme Inc グルコース脱水素酵素およびそれをコードする遺伝子
WO2003097863A1 (de) 2002-05-16 2003-11-27 F. Hoffmann-La Roche Ag Verfahren und reagenzsystem mit inaktiviertem enzym
KR20060064620A (ko) 2003-08-11 2006-06-13 코덱시스, 인코포레이티드 개선된 글루코스 데히드로게나제 폴리펩티드 및 관련폴리뉴클레오티드
PT1722670E (pt) 2004-03-06 2013-11-27 Hoffmann La Roche Dispositivo de amostragem de fluido corporal
US7172890B2 (en) * 2004-10-28 2007-02-06 Roche Diagnostics Gmbh Inactivated enzyme variants and associated process and reagent system
JP4786451B2 (ja) 2005-07-28 2011-10-05 エフ ホフマン−ラ ロッシュ アクチェン ゲゼルシャフト Ｎａｄ／ｎａｄｈの安定化
DE102005035461A1 (de) * 2005-07-28 2007-02-15 Roche Diagnostics Gmbh Stabile NAD/NADH-Derivate
EP2093284A1 (de) * 2008-02-19 2009-08-26 F.Hoffmann-La Roche Ag Stabilisierung von Dehydrogenasen mit stabilen Coenzymen
US20110313009A1 (en) 2008-07-17 2011-12-22 Horizon Pharma Usa, Inc. Nsaid dose unit formulations with h2-receptor antagonists and methods of use
EP2398909B1 (de) 2009-02-19 2015-07-22 F. Hoffmann-La Roche AG Schnelle reaktionskinetik von enzymen mit niedriger aktivität in trockenen chemieschichten

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2652888C2 (ru) * 2012-11-02 2018-05-03 Ф. Хоффманн-Ля Рош Аг Реагентные материалы и соответствующие тестовые элементы

Also Published As

Publication number Publication date
EP2093284A1 (de) 2009-08-26
US11220674B2 (en) 2022-01-11
KR20120134142A (ko) 2012-12-11
CN101945999A (zh) 2011-01-12
JP6113405B2 (ja) 2017-04-12
BRPI0907839A2 (pt) 2015-08-11
US20110143416A1 (en) 2011-06-16
RU2499834C2 (ru) 2013-11-27
JP2011514153A (ja) 2011-05-06
AU2009216908B9 (en) 2012-07-05
JP2012517816A (ja) 2012-08-09
TWI482860B (zh) 2015-05-01
CN102325896A (zh) 2012-01-18
MX2010008920A (es) 2010-09-07
JP5758128B2 (ja) 2015-08-05
AR070436A1 (es) 2010-04-07
US20180265849A1 (en) 2018-09-20
KR20100118995A (ko) 2010-11-08
EP2245152A1 (de) 2010-11-03
HK1208703A1 (en) 2016-03-11
EP2245152B1 (de) 2019-05-01
AU2009216908A1 (en) 2009-08-27
AU2009216908B2 (en) 2012-04-19
WO2009103540A1 (de) 2009-08-27
CN104450659A (zh) 2015-03-25
CN101945999B (zh) 2016-06-08
TW200951222A (en) 2009-12-16
KR20130081300A (ko) 2013-07-16
CA2721718A1 (en) 2009-08-27
ZA201006638B (en) 2011-06-29
US9896666B2 (en) 2018-02-20
KR101381004B1 (ko) 2014-04-08
CA2721718C (en) 2017-11-28

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2010138610A (ru) Стабилизация дегидрогеназ стабильными коферментами
JP2011514153A5 (ru)
CA2614792A1 (en) Stable nad/nadh derivatives
JP5851401B2 (ja) 安定な補酵素による酵素の安定化
JP2013502212A5 (ru)
RU2015120693A (ru) Реагентные материалы и соответствующие тестовые элементы
JP2012517816A5 (ru)
JP2007054052A5 (ru)
JP2009502844A5 (ru)
JP2014150777A (ja) 凍結保護剤
JP2022037877A (ja) スーパーオキシドアニオン検出系における増感剤
AU2012203453B2 (en) Stabilization of dehydrogenases using stable coenzymes
Pretorius et al. Deuterium isotope effects for the oxidation of 1-methyl-3-phenyl-3-pyrrolinyl analogues by monoamine oxidase B

Legal Events

Date Code Title Description
MM4A The patent is invalid due to non-payment of fees

Effective date: 20170220