RU2009121557A - Применение арилбороновых кислот в мечении белков - Google Patents
Применение арилбороновых кислот в мечении белков Download PDFInfo
- Publication number
- RU2009121557A RU2009121557A RU2009121557/04A RU2009121557A RU2009121557A RU 2009121557 A RU2009121557 A RU 2009121557A RU 2009121557/04 A RU2009121557/04 A RU 2009121557/04A RU 2009121557 A RU2009121557 A RU 2009121557A RU 2009121557 A RU2009121557 A RU 2009121557A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- peptides
- histidine
- protein
- labeling
- compound
- Prior art date
Links
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 title claims abstract 38
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 title claims abstract 38
- 238000002372 labelling Methods 0.000 title claims abstract 22
- 239000002253 acid Substances 0.000 title 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 title 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims abstract 52
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims abstract 38
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 28
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract 26
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 claims abstract 21
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 claims abstract 19
- YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHSA-N (+)-Biotin Chemical compound N1C(=O)N[C@@H]2[C@H](CCCCC(=O)O)SC[C@@H]21 YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHSA-N 0.000 claims abstract 14
- ZOXJGFHDIHLPTG-UHFFFAOYSA-N Boron Chemical group [B] ZOXJGFHDIHLPTG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 9
- 150000001543 aryl boronic acids Chemical class 0.000 claims abstract 9
- 229910052796 boron Inorganic materials 0.000 claims abstract 9
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 claims abstract 8
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 claims abstract 8
- 230000007017 scission Effects 0.000 claims abstract 8
- 229960002685 biotin Drugs 0.000 claims abstract 7
- 235000020958 biotin Nutrition 0.000 claims abstract 7
- 239000011616 biotin Substances 0.000 claims abstract 7
- RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N Copper Chemical compound [Cu] RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 6
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 claims abstract 6
- 229910052802 copper Inorganic materials 0.000 claims abstract 6
- 239000010949 copper Substances 0.000 claims abstract 6
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract 5
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 claims abstract 4
- 125000003545 alkoxy group Chemical group 0.000 claims abstract 3
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 claims abstract 3
- 125000003118 aryl group Chemical group 0.000 claims abstract 3
- 229910052736 halogen Inorganic materials 0.000 claims abstract 3
- 150000002367 halogens Chemical class 0.000 claims abstract 3
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims abstract 2
- 239000003550 marker Substances 0.000 claims abstract 2
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 claims 5
- 238000012986 modification Methods 0.000 claims 3
- 230000004048 modification Effects 0.000 claims 3
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims 3
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims 3
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- YZCKVEUIGOORGS-OUBTZVSYSA-N Deuterium Chemical compound [2H] YZCKVEUIGOORGS-OUBTZVSYSA-N 0.000 claims 2
- 102000004856 Lectins Human genes 0.000 claims 2
- 108090001090 Lectins Proteins 0.000 claims 2
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 claims 2
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 claims 2
- GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N beta-maltose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N 0.000 claims 2
- 150000001615 biotins Chemical class 0.000 claims 2
- 125000004432 carbon atom Chemical group C* 0.000 claims 2
- 229910052805 deuterium Inorganic materials 0.000 claims 2
- RWSXRVCMGQZWBV-WDSKDSINSA-N glutathione Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(=O)N[C@@H](CS)C(=O)NCC(O)=O RWSXRVCMGQZWBV-WDSKDSINSA-N 0.000 claims 2
- 125000004435 hydrogen atom Chemical group [H]* 0.000 claims 2
- 238000000126 in silico method Methods 0.000 claims 2
- 230000000155 isotopic effect Effects 0.000 claims 2
- 239000002523 lectin Substances 0.000 claims 2
- 238000004949 mass spectrometry Methods 0.000 claims 2
- 108010024636 Glutathione Proteins 0.000 claims 1
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 claims 1
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 claims 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 claims 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims 1
- 125000004429 atom Chemical group 0.000 claims 1
- 238000007405 data analysis Methods 0.000 claims 1
- 229960003180 glutathione Drugs 0.000 claims 1
- 230000014759 maintenance of location Effects 0.000 claims 1
- 108010055837 phosphocarrier protein HPr Proteins 0.000 claims 1
- 230000007026 protein scission Effects 0.000 claims 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 claims 1
- 238000004366 reverse phase liquid chromatography Methods 0.000 claims 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 claims 1
- 239000007801 affinity label Substances 0.000 abstract 1
- KNGUWQVNTOBRAY-UHFFFAOYSA-N OB(c1cccc(NC(CCCOCCOCCOCCCNC(CCCCC(C2N3)SCC2NC3=O)=O)=O)c1)O Chemical compound OB(c1cccc(NC(CCCOCCOCCOCCCNC(CCCCC(C2N3)SCC2NC3=O)=O)=O)c1)O KNGUWQVNTOBRAY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Classifications
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/68—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
- G01N33/6803—General methods of protein analysis not limited to specific proteins or families of proteins
- G01N33/6806—Determination of free amino acids
- G01N33/6812—Assays for specific amino acids
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07F—ACYCLIC, CARBOCYCLIC OR HETEROCYCLIC COMPOUNDS CONTAINING ELEMENTS OTHER THAN CARBON, HYDROGEN, HALOGEN, OXYGEN, NITROGEN, SULFUR, SELENIUM OR TELLURIUM
- C07F5/00—Compounds containing elements of Groups 3 or 13 of the Periodic Table
- C07F5/02—Boron compounds
- C07F5/025—Boronic and borinic acid compounds
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
- G01N33/531—Production of immunochemical test materials
- G01N33/532—Production of labelled immunochemicals
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/58—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving labelled substances
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/68—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
- G01N33/6803—General methods of protein analysis not limited to specific proteins or families of proteins
- G01N33/6848—Methods of protein analysis involving mass spectrometry
- G01N33/6851—Methods of protein analysis involving laser desorption ionisation mass spectrometry
-
- G—PHYSICS
- G16—INFORMATION AND COMMUNICATION TECHNOLOGY [ICT] SPECIALLY ADAPTED FOR SPECIFIC APPLICATION FIELDS
- G16B—BIOINFORMATICS, i.e. INFORMATION AND COMMUNICATION TECHNOLOGY [ICT] SPECIALLY ADAPTED FOR GENETIC OR PROTEIN-RELATED DATA PROCESSING IN COMPUTATIONAL MOLECULAR BIOLOGY
- G16B50/00—ICT programming tools or database systems specially adapted for bioinformatics
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10T—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER US CLASSIFICATION
- Y10T436/00—Chemistry: analytical and immunological testing
- Y10T436/13—Tracers or tags
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Immunology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Hematology (AREA)
- Urology & Nephrology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Bioinformatics & Computational Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Pathology (AREA)
- General Physics & Mathematics (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Cell Biology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Spectroscopy & Molecular Physics (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Optics & Photonics (AREA)
- Databases & Information Systems (AREA)
- Bioethics (AREA)
- Evolutionary Biology (AREA)
- Theoretical Computer Science (AREA)
- Medical Informatics (AREA)
- Other Investigation Or Analysis Of Materials By Electrical Means (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
Abstract
1. Способ ковалентного присоединения аффинной метки (маркера) к белку, содержащему гистидин, предусматривающий стадию приведения данного белка в контакт с соединением общей структуры (I): !! где А означает аффинную метку, В означает бор и L означает необязательный линкер, в присутствии содержащего медь катализатора. ! 2. Способ по п.1, где соединение дополнительно замещено в ароматическом кольце галогеном, алкоксигруппой или алкильной группой. ! 3. Способ по п.1, где аффинной меткой А является биотин. ! 4. Способ по п.1, где соединение соответствует молекуле формулы (II): ! ! 5. Способ по п.1, где соединение дополнительно содержит метку. ! 6. Способ по п.5, где метка состоит из изотопов тяжелых атомов. ! 7. Способ по п.1, где соединение соответствует молекуле формулы (III): ! ! 8. Способ выделения гистидинсодержащих пептидов из белкового образца или смеси белковых образцов, предусматривающий стадии: ! а) расщепления интактных белков в белковом образце (образцах) расщепляющим агентом на пептиды, ! b) приведения белкового образца (образцов) в контакт с маркирующим арилбороновой кислотой реагентом, имеющим общую структурную формулу (I): ! ! где А означает аффинную метку, В означает бор и L означает необязательный линкер, в присутствии содержащего медь катализатора таким образом, чтобы дать возможность реакции метящего арилбороновой кислотой реагента с гистидином, где он присутствует в данных пептидах, ! с) связывания маркированных пептидов с аффинным матриксом через указанную аффинную метку и !d) удаления связанных маркированных пептидов из аффинного матрикса, с получением выделенных гистидинсодержащих пептидов. ! 9. Способ по п.8, где
Claims (33)
1. Способ ковалентного присоединения аффинной метки (маркера) к белку, содержащему гистидин, предусматривающий стадию приведения данного белка в контакт с соединением общей структуры (I):
где А означает аффинную метку, В означает бор и L означает необязательный линкер, в присутствии содержащего медь катализатора.
2. Способ по п.1, где соединение дополнительно замещено в ароматическом кольце галогеном, алкоксигруппой или алкильной группой.
3. Способ по п.1, где аффинной меткой А является биотин.
4. Способ по п.1, где соединение соответствует молекуле формулы (II):
5. Способ по п.1, где соединение дополнительно содержит метку.
6. Способ по п.5, где метка состоит из изотопов тяжелых атомов.
7. Способ по п.1, где соединение соответствует молекуле формулы (III):
8. Способ выделения гистидинсодержащих пептидов из белкового образца или смеси белковых образцов, предусматривающий стадии:
а) расщепления интактных белков в белковом образце (образцах) расщепляющим агентом на пептиды,
b) приведения белкового образца (образцов) в контакт с маркирующим арилбороновой кислотой реагентом, имеющим общую структурную формулу (I):
где А означает аффинную метку, В означает бор и L означает необязательный линкер, в присутствии содержащего медь катализатора таким образом, чтобы дать возможность реакции метящего арилбороновой кислотой реагента с гистидином, где он присутствует в данных пептидах,
с) связывания маркированных пептидов с аффинным матриксом через указанную аффинную метку и
d) удаления связанных маркированных пептидов из аффинного матрикса, с получением выделенных гистидинсодержащих пептидов.
9. Способ по п.8, где стадию b) выполняют перед стадией а) и метящий арилбороновой кислотой реагент приводят в контакт с нерасщепленными белками в образце (образцах), что приводит к маркированию гистидина, где он присутствует в данных белках.
10. Способ одновременного анализа присутствия одного или более гистидинсодержащих белков в различных образцах, предусматривающий стадии:
а) необязательного расщепления интактных белков в образце (образцах) расщепляющим агентом на пептиды,
b) приведения каждого из образцов в контакт с одним реагентом из набора метящих арилбороновой кислотой реагентов в присутствии содержащего медь катализатора, где метящие бороновой кислотой реагенты имеют общую структурную формулу (I):
где А означает аффинную метку, В означает бор и L означает необязательный линкер, и дополнительно содержат метку, которая является изотопной или изобарной меткой, так что структура каждого из данных метящих реагентов является, по существу, одной и той же,
с) объединения данных различных образцов с получением смеси образцов полипептидов или пептидов,
d) селективного выделения меченых полипептидов или пептидов из смеси образцов полипептидов или пептидов посредством аффинной метки и
е) анализа присутствия выделенных меченых полипептидов или пептидов при помощи масс-спектроскопии.
11. Способ идентификации присутствия белка в белковом образце, предусматривающий стадии:
а) модификации гистидина белков в белковом образце посредством приведения данных белков в контакт с маркирующим реагентом общей структуры (I):
где А означает аффинную метку, В означает бор и L означает необязательный линкер, в присутствии содержащего медь катализатора,
b) расщепления белков в данном белковом образце на пептиды расщепляющим агентом,
с) выделения из указанных белков гистидинсодержащих пептидов посредством аффинной метки,
d) очистки выделенных гистидинсодержащих пептидов посредством одной или более стадий очистки пептидов с получением таким образом очищенных гистидинсодержащих пептидов,
е) определения или расчета по меньшей мере одного физико-химического свойства, очищенных гистидинсодержащих пептидов, отличного от массы,
f) определения массы выделенных и очищенных гистидинсодержащих пептидов на МС, и
g) сравнения для каждого выделенного и очищенного гистидинсодержащего пептида массы и по меньшей мере одного другого физико-химического свойства с базой данных, содержащей массу и одно или более физико-химических свойств всех гистидинсодержащих пептидов, генерированных указанным расщепляющим агентом, для идентификации таким образом соответствующего родительского белка очищенного гистидинсодержащего пептида, посредством чего определяется присутствие родительского белка в данном белковом образце.
12. Способ по п.11, где стадия (g) предусматривает идентификацию для каждого из выделенных и очищенных гистидинсодержащих пептидов одного или более гистидинсодержащих пептидов в базе данных с массой, соответствующей массе данного выделенного и очищенного гистидинсодержащего пептида, и, когда идентифицирован более чем один пептид для каждого одного выделенного и очищенного гистидинсодержащего пептида, сравнение по меньшей мере одного другого физико-химического параметра выделенного и очищенного гистидинсодержащего пептида с физико-химическими параметрами более чем одного из пептидов, идентифицированных в данной базе данных.
13. Способ по п.12, где белковый образец является пробой из некоторого вида, и база данных содержит по меньшей мере массу и по меньшей мере одно другое физико-химическое свойство всех гистидинсодержащих пептидов данного вида, генерируемых указанным расщепляющим агентом.
14. Способ по п.11, где данный белок идентифицируют одновременно в двух или более образцах, где данный способ предусматривает:
в стадии (а) выполнение модификации каждого из образцов одним реагентом из набора маркирующих реагентов, содержащих компонент дифференциальной метки,
дополнительную стадию объединения двух или более образцов перед стадией (d), и
перед стадией (f) стадию идентификации природы данной метки для идентификации таким образом образца, из которого происходит данный пептид.
15. Способ по п.11, где по меньшей мере одно физико-химическое свойство определяют во время одной или более стадий очистки пептидов.
16. Способ по п.11, где по меньшей мере одно физико-химическое свойство выбирают из группы, состоящей из pI, времени удерживания во время хроматографии с обращенной фазой и отношения УФ-поглощения при 280 и 214 нм.
17. Соединение для маркирования гистидина в белке или пептиде, причем соединение имеет общую структуру (I):
где А означает аффинную метку, выбранную из группы, состоящей из биотина или молекулы производного биотина, мальтозы, лектина и гаптена, связывающегося с гаптен-специфическими антителами, В означает бор и L означает необязательный линкер.
18. Соединение по п.17, где ароматическое кольцо дополнительно замещено галогеном, алкоксигруппой или алкильной группой.
19. Соединение по п.17, где аффинной меткой А является биотин.
20. Соединение по п.17 формулы (II):
21. Соединение по п.17, дополнительно содержащее метящий компонент.
22. Соединение по п.21, где указанный метящий компонент состоит из одного или более тяжелых изотопов.
23. Соединение по п.22 формулы (III)
где один или более атомов углерода и/или один или более атомов водорода в линкере между группой биотина и группой арилбороновой кислоты заменены соответственно 13С или дейтерием.
24. Набор метящих реагентов для масс-спектрометрического анализа полипептидов, где все метящие реагенты в данном наборе имеют идентичную химическую структуру по п.17, и где каждый метящий реагент в данном наборе имеет компонент уникальной изотопной метки.
25. Набор реагентов, в котором индивидуальные метящие реагенты указанного набора имеют структуру согласно формуле (III):
где один или более атомов углерода и/или один или более атомов водорода в линкере между группой биотина и группой арилбороновой кислоты заменены соответственно 13С или дейтерием.
26. Применение соединения по п.17 или набора метящих реагентов по п.24 для мечения белков.
27. База данных гистидинсодержащих пептидов белков организма, расщепленных in silico расщепляющим агентом, где каждый пептид характеризуется:
идентификатором белка,
его аминокислотным составом,
его массой,
где данная масса является массой немодифицированного пептида или массой пептида после модификации или мечения.
28. База данных по п.27, где пептиды с различающейся последовательностью и одной и той же массой дополнительно характеризуются по меньшей мере одним физико-химическим параметром указанного пептида, отличным от массы.
29. База данных по п.27, где расщепляющим агентом является трипсин.
30. Применение базы данных по п.27 для идентификации белков.
31. Устройство (100) для мультиплексного мечения и анализа белковых образцов, содержащее по меньшей мере один источник образцов (101), узел мечения (103) и соответствующие источники метящих арилбороновой кислотой реагентов (104), узел расщепления белка (105), узел аффинного разделения (106), узел разделения (107), узел масс-спектрометра (109) и узел анализа данных (110), присоединенные к аннотированной базе данных (112) расщепленных in silico гистидинсодержащих пептидов.
32. Устройство по п.31, дополнительно содержащее узел получения образцов (102) и/или узел анализа (108) для определения одного или более физико-химических свойств пептидов, очищенных в узле разделения (107).
33. Применение соединения для маркирования гистидина в белке или пептиде, где соединение имеет общую структуру (I):
где А означает аффинную метку, выбранную из группы, состоящей из биотина или молекулы производного биотина, мальтозы, лектина, гаптена, связывающегося с гаптен-специфическими антителами, и глутатиона, В означает бор, и L означает необязательный линкер.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| EP06123496.9 | 2006-11-06 | ||
| EP06123496A EP1921081A1 (en) | 2006-11-06 | 2006-11-06 | Use of arylboronic acids in protein labelling |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2009121557A true RU2009121557A (ru) | 2010-12-20 |
Family
ID=37909740
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2009121557/04A RU2009121557A (ru) | 2006-11-06 | 2007-10-26 | Применение арилбороновых кислот в мечении белков |
Country Status (7)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US8097463B2 (ru) |
| EP (2) | EP1921081A1 (ru) |
| JP (1) | JP2010509569A (ru) |
| CN (1) | CN101535316A (ru) |
| BR (1) | BRPI0717854A2 (ru) |
| RU (1) | RU2009121557A (ru) |
| WO (1) | WO2008056290A1 (ru) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP2108957A1 (en) * | 2008-04-07 | 2009-10-14 | Koninklijke Philips Electronics N.V. | Compounds and methods for the labelling and affinity-selection of proteins |
| KR101061601B1 (ko) | 2009-07-01 | 2011-09-02 | 주식회사 올메디쿠스 | 보론산이 수식된 전극을 이용한 당화단백질의 전기화학적 측정방법 |
| CN113304708B (zh) * | 2021-06-11 | 2023-03-21 | 天津医科大学 | 介孔分子筛硼亲和表面印迹的糖蛋白微反应器的制备方法 |
Family Cites Families (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0310361A3 (en) * | 1987-09-30 | 1989-05-24 | Beckman Instruments, Inc. | Tridentate conjugate and method of use thereof |
| SK98996A3 (en) * | 1994-01-28 | 1997-02-05 | Prolinx Inc | Bioconjugate complexes |
| ATE536422T1 (de) * | 1998-08-25 | 2011-12-15 | Univ Washington | Schnelle quantitative analyse von proteinen oder proteinfunktionen in komplexen gemischen |
| US20050158708A1 (en) * | 2001-06-06 | 2005-07-21 | Iris Alroy | Methods and compositions related to tagging of membrane surface proteins |
| EP1456227B1 (en) * | 2001-07-16 | 2005-10-05 | President And Fellows Of Harvard College | Non-affinity based isotope tagged peptides and methods for using the same |
| DE60223696T2 (de) * | 2001-09-14 | 2009-01-29 | Electrophoretics Ltd., Cobham | Massenmarker |
| WO2004070352A2 (en) | 2003-01-30 | 2004-08-19 | Applera Corporation | Methods, mixtures, kits and compositions pertaining to analyte determination |
| RU2007127314A (ru) * | 2004-12-17 | 2009-01-27 | Конинклейке Филипс Электроникс Н.В. (Nl) | Контрастные средства или терапевтические средства направленной доставки для молекулярной визуализации и терапии |
-
2006
- 2006-11-06 EP EP06123496A patent/EP1921081A1/en not_active Ceased
-
2007
- 2007-10-26 WO PCT/IB2007/054354 patent/WO2008056290A1/en active Application Filing
- 2007-10-26 CN CNA2007800412067A patent/CN101535316A/zh active Pending
- 2007-10-26 JP JP2009535163A patent/JP2010509569A/ja active Pending
- 2007-10-26 EP EP07826875A patent/EP2086984A1/en not_active Withdrawn
- 2007-10-26 BR BRPI0717854-9A patent/BRPI0717854A2/pt not_active IP Right Cessation
- 2007-10-26 US US12/513,403 patent/US8097463B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2007-10-26 RU RU2009121557/04A patent/RU2009121557A/ru unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP2010509569A (ja) | 2010-03-25 |
| EP1921081A1 (en) | 2008-05-14 |
| EP2086984A1 (en) | 2009-08-12 |
| US8097463B2 (en) | 2012-01-17 |
| WO2008056290A1 (en) | 2008-05-15 |
| US20100041162A1 (en) | 2010-02-18 |
| WO2008056290A9 (en) | 2008-09-12 |
| CN101535316A (zh) | 2009-09-16 |
| BRPI0717854A2 (pt) | 2013-10-29 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Zhou et al. | Quantitative proteome analysis by solid-phase isotope tagging and mass spectrometry | |
| JP4188701B2 (ja) | タンパク質サンプルを分析するためのプロセス | |
| Arora et al. | Chemical crosslinking: Role in protein and peptide science | |
| US20060275842A1 (en) | Methods and kits useful for the simplification of complex peptide mixtures | |
| Clifford-Nunn et al. | Quaternary diamines as mass spectrometry cleavable crosslinkers for protein interactions | |
| JP2005503540A5 (ru) | ||
| JP2009543069A (ja) | 検体の決定に関する方法、混合物、キットおよび組成物 | |
| CN101511844A (zh) | 利用包含非编码可检测标记的质量标签试剂进行的分析物测定 | |
| JP2009543069A5 (ru) | ||
| WO2004019000A3 (en) | Chemical reagents and methods for detection and quantification of proteins in complex mixtures | |
| JP2003529059A (ja) | 質量ラベル | |
| JP2010156706A (ja) | 結合特性に基づく分析物の特徴の決定 | |
| RU2009120683A (ru) | Соединения и способы двойного мечения полипептидов, предоставляющие возможность мультиплексирования при масс-спектрометрическом анализе | |
| RU2009121557A (ru) | Применение арилбороновых кислот в мечении белков | |
| CN105659078A (zh) | 使用氨基吡唑鉴别和/或定量儿茶酚胺的质谱法 | |
| AU2003242721A1 (en) | Method and reagent for specifically identifying and quantifying one or more proteins in a sample | |
| RU2009113801A (ru) | Способы анализа образцов белков на основе идентификации с-концевых пептидов | |
| US20080050736A1 (en) | Fluorescent Affinity Tag to Enhance Phosphoprotein Detection and Characterization | |
| EP1589341A2 (en) | Method of selective peptide isolation for the identification and quantitative analysis of proteins in complex mixtures | |
| JP2010078455A (ja) | プロテオミクス解析におけるペプチド分離・同定方法 | |
| EP1799845B1 (en) | In-gel tagging and in-gel digestion for phosphoproteins analysis and phosphorylation site identification | |
| JP4679368B2 (ja) | 発現微量タンパク質／ペプチドの検出・分離・同定法 | |
| JP2006515674A (ja) | リン酸化タンパク質の質量分析及びリン酸化位置分析用標識物質 | |
| WO2017050947A1 (en) | Protease-resistant streptavidin | |
| Goodlett et al. | Stable isotopic labeling and mass spectrometry as a means to determine differences in protein expression |