PL138313B1 - Method of obtaining hybrid bacteria - Google Patents

Method of obtaining hybrid bacteria

Info

Publication number
PL138313B1
PL138313B1 PL1979214512A PL21451279A PL138313B1 PL 138313 B1 PL138313 B1 PL 138313B1 PL 1979214512 A PL1979214512 A PL 1979214512A PL 21451279 A PL21451279 A PL 21451279A PL 138313 B1 PL138313 B1 PL 138313B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
plasmid
dna
hybrid
plasmids
bacteria
Prior art date
Application number
PL1979214512A
Other languages
English (en)
Other versions
PL214512A1 (pl
Original Assignee
Biotechnolog Forschung Gmbh
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Biotechnolog Forschung Gmbh filed Critical Biotechnolog Forschung Gmbh
Publication of PL214512A1 publication Critical patent/PL214512A1/xx
Publication of PL138313B1 publication Critical patent/PL138313B1/pl

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarza¬ nia hybrydowych bakterii.Mozliwosci stosowania technologii genów w tech¬ nice sa olbrzymie, jezeli wezmie sie pod uwaga mozliwosci wprowadzania do róznych bakterii DNA pochodzacego z dowolnego zródla, np. z innych batoteriii, z drozdzy, gtrzybów, zwierzait i ludzi. Po¬ stepy w chemii DNIA sprawilaja, ze zastosowanie technologii transplantacji DNA w celu wytwarza¬ nia hybrydowych batoteri, które z obcym DINA mo¬ ga dawac produkty o gospodarczym znaczeniu, jest tylko kweistia czasu. Bardzo duze znaczenie tech¬ niczne mia np. wytwarzanie ludzkiego hormonu lub grzybowego antybiotyku przez dajaca sie laflwo hodowac wzglednie fermentowac bakterie, np. ta¬ ka jak Escherichlia coli.(Frzeglajd znanych sposobów transformacji podaje Colinis w publikacji Ourrent Top. Microbiol. Im- munol., 718 (1977) 101^-170, 129. Hohn i Murray opisuja w Proc. Nlat. Acad. Sci. USA, 74 (1977) 3)215*9^30613 upakowywande DNA Iaga lambda i fa¬ gów lambdoidowych. kombinowanych (sprzezonych) z fragmentami obcego DNA, w otoczki faga w celu wyftwarzania in viitre nowych bakterii hybry¬ dowych. Schemait tych znanych sposobów jest na¬ stepujacy: /l. System transformacji dowolny fragment DNA (DNA faga lambda (w skrócie lambda DNA) nosnik = wektor (czyHi lambda DNA „noszacy" fragment obcego DNA) + Ejcoli bakterie 25 30 transformacja hybrydowe 2. System upakowywania/lransdukicji (Hohn i Murray) dowolny fragment DNA (lambda DNA) + otoczka fage produkt ^upakowania + Ejcoli nosnik = wektor upakowanie -?bakterie hybrydowe io transdukcja Te znane sposoby mlaja jednak wady z pumkttu widzenia ich sprawnosci wzglednie wydajnosci, to¬ tez zadaniem wynalazku jest opracowanie proce¬ su przebiegajacego sprawniej: 15 Wedlug wynalazku sposób wyitwarzania bakterii hybrydowych droga upakowania plateimidu hybry¬ dowego z lizatem faga lambda lub larnbdoidowego i tranisdukcjd produktu upakowania do Bscherichda coli, polega na tym, ze stosuje sie hybryidowy plaz- 20 mid otrzymany z bakteryjnego .plazmidu o nie wie¬ cej niz okolo 21 rnegadiaOitonach i tyflko jednej sekwencji cos faga lambda lub lambdoidowego i z fragmentu DNA nadajacego bakterii zadana wla¬ snosc.W sposobie wedlug wynalazku korzyistnie stosuje sie hybrydowy plazmid otrzymany przez decie plazmidu majacego tylko jedno miejsce ciecia dla kazdej endonukleazy restrykcyjnej, w obecnosci Jednej lub dwóch endonukleaiz restrykcyjnych i sprzeglanie w obecnosci ligazy. 138 3133 138 313 4 Pojecie plazmidu jest wyjasnione blizej przez Collinsa w Cutrreart Top. Micsobiol. Immumol., 78 (¦19717) ll2il—il7l0, str. 102 i tam tez podano dalsza li¬ terature. Wytwarzanie plazmidów jest znane fa¬ chowcom. Mozna je wyttwarzac nip. meltoda Olewell i HeOitasky, Blochem. 9 (Ii97i0) 441281 lUM lub w sposób analogiczny. Do oznaczania wielkosci plaz¬ midów mozna, stosowac zwykle metody analitycz¬ ne, pn. metode zelowej elektroforezy, podana np. uprzez OoMiimsAa w Corrent Top. Microbiol. Immiu- nol., 7i8 (1977) lfcl—(170, fig. 3—5 na str. 140-^142.Sekwencja cos oznacza rejon rozpoznawany przez uklad ipakujacy DNA do otoczki. W przypaidku fa- ga*lan«bdaJ sekwencja cos oznacza rejon wykazuja¬ cy polaczone lepkie konce.: W procesie wedlug wynalazku stosuje sie plaz- tófefy/w kftore wbudowano rejon cos tak, ze i te ^lazm^y^^lWiieraija rejon cos. Plaemtiidów nie za¬ wierajajcych tego rejonu nie mozna upakowywac.W celu wytwarzania plazmiidów zawierajacych re¬ jon cos, mozna stosowac metode Collins, Fili, J0r- gansen i Friescen, Oonftrol of Riibosome Syinthesis, Alfred Beinzon Symp. IX, Muimksgaard, str. 3i56»— 3'69, wydawnictwo Maaloe S Kjeldgaard, Kopen¬ haga, 19716, albo metody analogiczne. W publikacji tej sekwencja cos jest oznaczona w tablicy 3 sym¬ bolem m'm. Odnosnie stwierdzenia obecnosci tej sekwencji i ustalania ich liczby patrz np. Michols i Donedson, J. Viirology, 26 (1«W 429^314. Sposób wedlug wynalazku nie jest naturalnie ograniczo¬ ny tylko do stosowania plazmidów otrzymanych wyzej opiisanym sposobem luJb metodami analogi¬ cznymi. Mozna tez np. stosowac pochodne tych plazmidów, a wiec plazmidy zmodyfikowane w stosunku do iplaizmidów wyjisctiowych.Znane enzymy restrykcyjne sa opisane mp. przez Roberta w GRC Crit. Rev. Biochem., 4 (1976) 103—1KJ4. Silosowanie endonukleaz restrykcyjnych jest znane, patrz nip. Cohen, Chang, Boyer i Hell- ing, Proc. Natl. Acad. Scd. USA, 70- (19(713) 31240^- 31244 i Collins, Current Top. Microbiol. Immunol., 78 (J1977) 112)1—OTO, zwlaszcza str. Ii24. Zwyklymi mte-todamd analitycznymi, np. metoda zelowej elek¬ troforezy, -mozna ustalic, czy plazmid ma jedno lub wdeksza liczbe miejsc ciecia w odmies;endu do okreslonego enzymu restrykcyjnego. Na przyklad, w przypadku jednego miejsca ciecia wytwarza sie tylko jeden prodlukt ciecia, podczas gidy przy dwóch miejscach ciecia otrzymuje sie dwa fragmenty.Stwierdzono, ze pewnych plaizmidów nie mozna w ogóle ciac za pomoca okreslonych enzymów re¬ strykcyjnych. W celu umozliwienia stosowania zgodnie z wynalazkiem jednak i takich enzymów restrykcyjnych korzystnie mozna postepowac w ten sposób, ze plazmid tnie sie za pomoca enzymu re¬ strykcyjnego w jednym miejscu i równolegle mozna z obcego DNA wycinac fragiment, który moze byc w jednym miejscu oiety przez iirmy enzym restryk¬ cyjny, który nie tnie plazmidu. Nastejpnie frag¬ ment obcego DNA sprzega sie z rozcietym plazmi¬ dem, uzyskujac pflazmid hylbrydowy, który juz mozna cdac w jednym miejscu takze i za pomoca innego enzymu restrykcyjnego.Fragment dbcego DNA, który zgodnie z proce¬ sem wedlug wynalazku sprzega sie z plazmidem, jest fragmentem, który wytwarzanej bakterii hy¬ brydowej nadaje zaidana wlasciwosc.Sprzeganie w obecnosci ligazy mozna prowadzic np. metoda Cohen Chang. Boyer i Helliing, Proc. 5 Natl. Acad. Sci. USA 70 (1973) 321410—321414 luib me¬ todami analogicznymi. Przy wytwarzaniu hybry¬ dowych plazmidów uwzglednia sie tez wszystkie metody zestawione przez Collins'a w Current To- pies Microbiol. Immunol., 718 (1977) U2)l—170, stro¬ na 1126.Do wytwarzania lizatu faga mozna stosowac fa¬ gi laimibdoidowe, np. Phi 80. Do wytwarzania liza¬ tu faga, do uipakowywanaia i do transdukcji mozan stosowac metode Hohn i Murray, Proc. Nat. Acad.Sci. USA, 74 (1977) 3l250^-^3j26l3 lub analogiczne me¬ tody.W celu okreslenia wydajnosci procesu prowadzo¬ nego sposobem wedlug wynalazku stosuje sie zna¬ ne metody analitycz*ie obliczania wytworzonych bakterii hybrydowych. Wybiera sie przy tym jed¬ na ceche hybrydowej bakterii odpowiednia do prze¬ prowadzenia selekcji np. odpornosc na dzialanie antybiotyków, np. talklich jak ryfampdcyna lub am¬ picylina, przy czym korzystnie wybiera sie ceche zakodowana przez plazmid.Sposobem wedlug wynalazku proces prowadzi sie in vitro.Zaleta sposobu wedlug wynalazku w porówna¬ niu ze znanym systemem transformacjli jest to, ze przy transdukcji uzyskuje sie wyzsza wydajnosc procesu i mozna transdukowac wieksze fragmen¬ ty obcego DNA, np. wieksze niz 2 Md, zwlaszcza 3 Md i wieksze, korzystnie 5 Md luib wieksze, przy czym górna granica wielkosci zalezy od systemu upakowywania i systemu transdukowainia. Zgod¬ nie z wynalazkiem mozna hybrydy plazmid — DNA wprowadzac do zywych bakterii co najmniej 100 razy lepiej niz to jest mozliwie przy stosowa¬ niu znanego sposobu transformacji, a w przypad¬ ku wiekszych hyibrydowych plazmidów nawet co najmniej 1 ODO do lWOOO razy Jepiej (patrz Collins, jak wyzej, 170). Te lepsza sprawnosc w przypad¬ ku duzych hyibrydowych plazmidów przypisuje sie bardzo silnej przeciiwseleksgi, wystepujacej przy wprowadzaniu wieklszych czasteczek.Szczególna zailete sposobu wedlug wynalazku w porównaniu ze znanym sposobem uipakowywania i transdukcji z wektorami lambda jest nieznacz¬ na wielkosc wektorów plazmidowych, co umozliwia uipakowywanie duzych fragmentów obcego DNA.Nieoczekiwanie wysoki udzial hybrydowych bak¬ terii uzyskiwanych w procesie prowadzonym spo¬ sobem wedlug wynalazku znacznie ulatwia dalsze zabiegi, podczas gdy w znanych procesach zabie¬ gi selekcjonowania i wyodrebniania sa klopotliwe.Wedlug wynalazku korzystnie stosuje sie plaz¬ mid o nie wiecej niz okolo 13 megadaltonach. W przypadku takich plazmidów, w odróznieniu od plazmidów hybrydowych, sam plazmid uipafcowu- je sie i transdukuje znacznie gorzej, totez wyste¬ puje szczególnie sdUna selekcja na korzysc plaz¬ midów hybrydowych (patrz Oolins i Briiniing, Ge- ne 4 (191718) 85^-107.W sposobie wedlug wynalazku stosuje sie plaz¬ mid o tylko jednej sekwencji cos i moznosc pro- 15 20 25 30 33 40 45 50 55 60138 313 wadzenia procesu wedlug wynalazku w takim wla¬ snie przypadku jest calkowicie nieoczekiwana, gdyz dotychczas uwazano, ze DNA tylko o jednej sek¬ wencji cos nde moze byc upakowany (patrz np.Hohn i Kats-ura, Current Top. Microbiol. Immu- nol., 78 (1977), 92 i dailsze publikacje).W zwiazku z nazewnictwem stosowanym w tej dziedzinie nalezy wskazac nastepujace prace: (1) Bachman, Low i Taylor, Baoteriol. Rev., 40 ' (.1976) 116—1167; (2) Collins, Current Top. Microbiol. Immunol., 78 (19T77) 121^170; (3) Collins i Hohn. Proc. Naft. Acad. Sci. 715 (1-9T76) 4i2i4J2—4i24)6; (4) Emmons, Maccoshau i Baldwin, J. Mol. Biol., 911 (1M5) 13t3—14i6; (5) Hershey, Tihe Baoterophage Lambda, wyd. Cold Spring Barber Lab. (H9T71) 773—77^; (6) Novick, Cloiwes, Cohen, Curtiss, Datta i Fal¬ ków. Bactterdod. Rev., 410 (107)6) 168—1819; (7) Roberts, CRC Crit. Rev. Biochem. 4 (1976) 123—1.64.Stosowane skróty ATP/= 5'trójfosforan adenozyny (lamibda) b2 = bakterio¬ fagi lambda b2 Bacta—Tryptone/= wyciag proteinowy pro¬ dukcji firmy DIFCO Laboratories) 1 Bgl II = enzym restryk¬ cyjny Bgi II z Bacilius megaterium 890 Clts (wrazliwosc na tem- .peraiture represora bak¬ teriofaga lambda) Gol El = gen plazmidowy dla kolicyny Ei 1 D = Gen D bakteriofaga lamlbdia (wspólodpowie- dziaitaiy za tworzenie glówki faga) Dwutiotreitol = 1,4-dwu- merkaptobuitanodiol-S^ E = gen E bakteriofaga lamlbda (wispólodpowie- dteiaflny za tworzenie giówki faga) EcoRI = enzym restryk¬ cyjny Eco RI Hiod III = enzym re¬ strykcyjny Hind III t + hem — = aktywnosc lv modyfikujaca gospodarza 1 (DNA-metylaza Ejcold K) Cytowana wyzej literatura Numer | Strona 1 5 7 5 6 5 5 2 2 1 779 6 778 162 778 778 L30 pozycja 98 | 10 15 20 25 35 40 45 55 Stosowane skróty hsr — = aktywnosc K restrykcyjna gospodarza (endonukleaza E.coOi K) 1 imim434 = odcinek DiNA bakteriofaga lambda wa¬ runkujacy odpornosc, któ¬ rego nde mozna wbudo¬ wac do hybrydu z odpor¬ noscia 4faga 4134 Kpn I — enzym restryk¬ cyjny Kpn I z Klebsiella pneuimoniae OK8 + leu —= gen warunkujacy synteze 1 leucyny pel —= gen warunkujacy synteze | sciany komórkowej |PFU = jednostka infek¬ cyjnosci faga pro —= gen warunkujacy, synteze proliny Putrescyna = dwuami- nobutan [Czynnik R~^DNA wa¬ runkujacy odpornosc na antybiotyki rec A —= gen warunkujacy zdolnosc do genetycznej rekombinacji i reperacji uszkodzen popromiennych red 3 =^ mutacja w genie red (odpowiedzialny na specyficzny uklad rekom- binacyjny bakteriofaga lamibda) rpo B = gen kodujacy p-podjednostke polime- razy RNA S. (gen) S, S Lysis = S gen bakteriofaga lamlbda odpowiedzialny za lize komórki Sal I = enzym restryk- 1 cyjny Sal I Spermidyna = N-/3-ami- 1 nopropylo-1,4^butano- dwuamina | Cytowana wyzej literatura Numer 1 1 5 7 | 1 1 4 1 6 | 1 5 1 | 6 S Strona 130 pozycja 98 7715 1 11 131 133—146 134 | 172 cytat 19 135 1 778 | 136 778 | V 1138 313 s Stosowane skróty + bu —= supresor Iris = trój/hydiroksyime- tyWnamihometan + thii —= gen wa¬ runkujacy synteza tia- sminy + thr —= gen wa¬ runkujacy synteze tfeoniny Cytowana wyzej literatura Niuimer | Strona 1 1 137 137 137 10 15 Benson Symp. IX, Mumksgaard, str. 3l5r6—<36d, wyd.Maclfle Kjeldgaard, Kopenhaga Ii9f76 i Collins i wsjpólpracownficy, Davis and Novik, Microbiology, Ani. Soc. Mkrobdol., Washington 19T7B.Baikterie Sftosowane baklterie, ich cechy, miejsce zdepono¬ wania i znaki, pod którymi sa zdeponowane po¬ dano w tablicy 1.Upakowywanie metoda Hohn i Murray.Wariant 1.Egzogenny DNA uipakowywano in viltro metoda Hohn i Murray (Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 74 (li977) 3i260—3(2613), stosujac nastepujace, niewielkiie zmiany. Pojedyncze kolonie szczepów N20i5=BHB 2690 i N120f5=BiHIB 2S8B rozsimarowywano na plylt- kach LA i pozostawiano na noc w temperaturze 30°C, umozliwiajac ich wzrost. Plytki LA sa omó- wiione w pracy Hohn i Hohn, Proc. Nat. Acad. Sci.USA, 71 (1974) 231712^2376. Na plytki nanoszono równiez próby porównawcze, w celu zbadania wrazliwosci na cieplo w temperaturze 42°C. Po¬ jedyncze kolonie zaszczepiono w cieplym srodowi- Tablica 1 Szczep i) Gscherichia coli N20&=BHB 2600 N205=BHB 2688 9K | HB 101 GL ipel 31W 3 101 CC 703 CC 720 ii) Piseudomonas spec.| AM i Cechy Szczep K 12 hsrk+, hsmk+, recA-, su-; (ilamlbda imm43^0It^b2 redi3 Eam4 Sam7) (ilamlbda Szczep K 112 hsrk+, hsmk+, recA~, su—; (lambda imm«4CItffo2 re,dj3 DamT5 Sam7) (lambda. hsrk", hsmk+, thr~, thi~ hisTk-, hswik", leu~, pro—, recA+ patrz Emmons i wspólpracownicy J. Mol. Biol., 9(1 (1976), (136^14)6) patrz Collins i wspólpracownicy Control of Riibosome Synthesis, jak wyzej s. 357 Miejisce zdeponowania DSM Gottingen DSM Gottingen DSM Gottingen DSM Gottingen DSM Gottingen DSM G&ttingen DSM GSttingen NCIB Znak, pod którym zdeponowano szczep 1450 1451 14154 1 1452 | 1453 1 1449 1448 9138 Czesc eksperymentalna POazmidy Pirójby prowadzono z dwoma plazmidami o wiel¬ kosci 17,3 i 16 Md, majacymi tyflko po jednej sekwencji cos i oznaczonymi symbolami pJC 703 i pJC 700. Przynajmniej jedna endonukleaza re¬ strykcyjna rozcinala wiekszy plazmid PJC 703 w dwóch miejscach i mniejszy plazmid pJC 720 w Jednym miejscu. Jako wyznaczniik ciezaru czast¬ kowego stosowano takie pdazmid o 25 Md, ozna¬ czony symbolem pJC 802.Wytwarzanie pfla&mddow pJC 7120 i pJC 703 (ta¬ blica 3) opisano w publikacjach: Collins i wspól¬ pracownicy, Oomitrol of Riibosome Synthesis, Alfred 05 sku LB o optycznej gestosci przy 600 miMmiikroaiach (oDeoo) wynoszacej nde wiecej niz 0415 i poddawano wstrzasowej hodowli, az do osiagniecia gestosci optycznej oDeoo wynoszacej 0,3. srodowisko (po¬ zywka) LB jest opisane w wyzej cytowanej pracy Hohn i Hohn. Pobudzanie profagów osiagano pro¬ wadzac hodowle kultur w temperaturze 45°C w oiagu 15 minut, po czym pozostawiono je w spo¬ koju, nastepnie doprowadzono ich temperature do 3T7°C i prowadzono hodowle w ciagu 3 dalszych godzin przy silnym napowietrzaniu. (Mala próbke kazdej kultury, która byla hamowana przez S lysis na skutek mutacji w genie, poddawano próbie na pobudzenie: po dodaniu kropli chloroformu kultu-9 ra stawala sie klarowna). Nastepnie obie kultury mieszano, odwirowywano w ciagu 10 minut przy 5000 obrotówi/iminulte i w temperaturze 0°C ponow¬ nie sporzadzono z nich zawiesine w Vwo pierwotnej objejbosci kultury, ufciulpelniajac roztworem bufo¬ rowym (40 mM Triis-iHlCl, wartosc pH 8,0, 10 mM cMorowodorfeu spermidyny, 10 mM chlorowodorku pultrescyny, 0,la/o merkapttoetanolu, 7% sulfotlenku dwumetylu, przy cizyim roztwór buforowy dopro¬ wadzano do stezenia ATP wynoszacego 1,5 mH).Biologiczna aktywnosc endogennego DNA mozna zniweczyc przez naswietlanie promieniami nadfio¬ letowymi przed zatezeniem. Zawiesine komórek umieszczano porcjami po 20 mikrolitrów w rur¬ kach do odwirowywania, wykonanych ze. sztucz¬ nego tworzywa i majacych pojemnosc 1,5 ml (Ep- pendorf), zamrazano w cieklym azocie i przecho- wywano w temperaturze —60°C. lUpakowywanie prowaidizono w nastepujacy spo¬ sób. W miare potrzeby jedna z wyzej opisanych próbek zawiesiny komórek umieszczano w cieklym azocie i wykladano na lód i bezposrednio po roz- tajianiu (3 do 4 minut na lodzie) dodawano DNA przeznaczony do upakowania (to jest plazmid hy¬ brydowy w ilosci 0,01—0,2 midcrjograma), majacy objetosc 1—15 mdkrolilfcra. DNA (plazmid hybrydo¬ wy) dodawano zwykle w wiazacym roztworze bu¬ forowym, w którym byl on tu)z przed tym sprze¬ gany. W miare tajania roztwory starannie mie¬ szano i usuwano peciherzyfci stosujac killkosekun- dowe odwiiTOwywaffiie w wirówce stolowej (Eppen- dorf). Mieszanine poddawano hodowli w ciagu 30 minut w temjperaturze 3T7°C i po zakonczeniu pro¬ cesu hodowania kazda próbke mieszano z 20 mi- kroliitrami zamrozonej i roatajanej mieszaniny ujpa- kowujacej, zawierajacej Mgda o stezeniu 0,01 m i do której dodano gotowej dezoksyrybonukleazy (10 rndkrograjmów na 1 ml), po czyim kontynuowa¬ no proces hodowania w ciagu 20^h90 minut w 0,5 ml buforu SMC (odnosnie buforu patrz Hohn i Hohn, Proc. Nat. Acad. Sci. USA, T\l (1974) 2372— 28)76), a nastepnie dodano krople chloroformu. Po wymieszaniu odwirowano zdenaturowany material i roztwór stosowano jaiko zawiesine fagów.Proces transdukcji prowadzono w ten sposób, ze 0,4 ml tej zawiesiny fagów dodawano do 1 ml ko¬ mórek N2015 lulb komórek pel~ (wczesna faza sta¬ cjonarna, cDwo=!2,0D w brzeczce maltozowej L (lV§ Bacto-Tryptone, Oy^/o wyciagu drozdzowego firmy Oxoid, 0,5^/t NaO, O^/o maltozy). W próbie z Pseu- damonas- DNA stosowano jaiko czynnik przyjmu¬ jacy HB 101. Pb albsoribowaniu w ciagu 10 minut w temiperattuinze 30°C mieszanine rozcienczano dwu¬ dziestokrotnie w swiezej brzeczce L i prowadzono hodowle w ciagu 2 godzin w temperalturze 30°C, w celu wykazania odpoirnosci na ryflairipdcyne. Ba¬ danie odpornosci na ryfaimjpicyne patrz Morrison, J. Baot. 11312 <1177) 949^351.Wariant 2.(Mieszanina do upakowywanda zawierala w kaz¬ dym przypadku cieplnie pobudzone E.coli N206= BHB 2690 i NB0|5<=iBiHIB 26818 w roztworze buforo¬ wym zawierajacym 40 mM rDris-(HiCl, wartosc pH 8,0, 10 mM chlorowodorku, spermidyny, 10 mM chlorowodorfcu putrescyny, 0,lf/t meikapAoetanolu 313 10 i 7% sulrotilenku dwuimetyiu. Po 20 mikrolitrów tej mieszaniny umieszczano w zamknietych rur¬ kach do odwirowywania, wykonanych ze sztucz¬ nego tworzywa (1,5 ml, Eppendorf), zamrozono w 5 cieklym azocie i przechowywano w temperaturze —<©5°C w ciagu 2 miesdejcy. Bezposrednio przed uzyciem przeprowadzono próbki przez ciekly azot i umieszczono na lodzie na okres okolo 3 minut.Do jeszcze zamarzonych próbek dodano po 1 mi- 10 krolitrze 38 mMimoloweigo ATP i po uplywie kilku sekund dodano sprzezona próbke DNA (1—15, prze¬ waznie 5 miktrofldtrów) i mieszano podczas tajania, które wystapilo niezwlocznie. Ilosc DNA dodawa¬ nego do 20 rndkrolitrów upakowywanej mieszani-- 15 ny wynosila przewaznie 1 mfikrogram, ale przy zwiekszeniu, tej ilosci do 4,5 mikrograma jeszcze uzyskano w przyblizeniu taka sama wydajnosc hy¬ brydu w przeliczeniu na 1 mikrograirn DNA. Mie- szamiiny hodowano w temperaturze 3f7°C (albo 25°C) 20 w ciagu 30 minut, po czyim dodano dezokisyryfbo- niukaeazy (10 mikrogiramów/mil) i MigClj (10 mtili- moli). Gdy gesta masa stala sie ponownie ciekla d2—H0 minut w temperaturze 37°C dodano 0,5 ml roztworu buforowego opisanego w wariancie lii 25 krople chloroformu. Nastepnie w ciagu 2 minut ciecz odwirowywano przy 5000 obrotacfotoinute i stosowano jako zawiesine bakteriofagów do prze¬ noszenia EjcoM HB 10(1, przy ozym szczep podda¬ wano rozmnazaniu do póznej fazy wykladniczej 30 (oD=il,0) w brzeczce L o zawartosci 0,5Vt maltozy.Plytkowanie i selekcjonowanie prowadzono jak w wariancie 1.Tfransfiorimacja {próba porównawcza) Transformacje prowadzono stosujac szczep 5 K.M Kultury wyhodowane do wartosci oD§oo=0,5 chlo¬ dzono szybko na lodzie, odwirowywano i wytwa¬ rzano z nich na lodzie zawiesine w polowie obje¬ tosci roztworu Na/Cl o stezeniu 10 mM. Po utrzy¬ mywaniu na lodzie w ciagu 30 minut odwirowano 40 komórki i ponownie wykonano z nich zawiesine w polowie objetosci roztworu CaOi o stezeniu 50 mM i ponownie poddawano hodowli w temperatu¬ rze 0°C w ciagu 30 minut. Nastepnie komórki od¬ wirowano i wytworzono iclh zawiesine w 04 oi&JS- *5 tosci 30 mM roztworu Cada i 2(M glicerytny. Otrzy¬ many preparat komórek podzielono na jednakowe próbki po 1 ml i przechowywano w temfeeratuirze —60°C do dalszego uzytku. W celu dctotiania transformacji roztajano na lodzie, dodajac 0,5 ml 60 TEN (0,04 M Tris, wartosc pH 6,0, 0, i 1 mM EDTA), zawderajajcego 30 mM CaCli i DNA do transformacji (0,/l—1 mSkrograima). Mieszanine pozostawiono na okres 30 minut na lodzie, po czym w ciagu 2 minut ognzewano do temperatury 55 42°C i szybko ochlodzono w lodzie. Komórki roz¬ cienczone w stosunku 1:30 w brzeczce L i podda¬ wano hodowli w temiperaturze 37°C w ciagu 2 go¬ dzin, w celu okreslenia odpornosci na ryfampicyne.Okreslenie tej odpornosci opisano w pracy Morri¬ sa son'a, J. Bact, 1I3& fl*77|) 04BM3I51).Odpornosc na dzialanie ryiiampicyny.Odpornosc na dzialanie ryfaim^icyny bada sie na plytkach z brzeczki L, które zawieraja ryfamjpi- cyne w ilosci 100 mlikrogramówi/imil w przypadku «5 stosowania .plazmidu pJC 700 lufo 30 makrogra-? 11 mów/ml przy stosowaniu piaamidu pJC 720. Ko¬ lonie powstajace po transformacji albo transdukcji plalzmidu pJC 712(0 rozwijaja sie powoli na ryfarci- picynie. przy czym do wytworzenia duzych kolo¬ nii potrzeba 2 dni w temperaturze 37°C. Ponie¬ waz ry£aroficynia jeslt wrazliwa na swiatlo, trzeba w czasie trwania procesu hodowania utrzymywac plytki w ciemnosci, w celu zapobiezenia powsta¬ waniu kolonii na dallszym planie.Reakcja ciecia i sprzegania.Restrykcje za pomoca Hlind III prowadzono az do konca w srodowisku zawierajacym 3<0 mM Tris (wartosc pH 7,6), 10 mM Mg02 i 10 mlM NaO.Stosowano Hind in produkcji firmy Boehringer.Traktowanie (wytrawianie) za pomoca Sal I, EcoRI i Bgl II prowadzono w takim samym roztworze buforowym. Sal I i EcoRI otrzymano z firmy H.Mayer und H. Schutte, a Bgl II z firmy R. Eichen- latito. Traktowanie (wyftrawianie) za pomoca Kpn I prowadzono w srodowisku zawierajacym TO Mm Tris (wartosc pH 7,9), 6 mM Mg02, 6 mM NaCl, 10 mM dwuitaotreiibolu i 100 mikrogramów/ml wo¬ lowej albuminy surowiczej. Kpa I otrzymano z firmy Bio-IiaJbis.Zelowa elektroforeze prowadzono w le/o zelach agarowych, jak to opisal np. Collins, Current Top.Mterobtal. Imimunol., 7<8 (177) 121'—llTK).Wytwarzanie dajacego sie upakowywac substra- tu z plazmidu-DN)A.Plazmidy pJC 703 (itabTica 3) przy restrykcji za pomoca Hind III daja 2 fragmenty, mianowicie fragment A, który zawiera sekwencje cos lamlbda i replikon ColEl oraz fragment B, który zawiera gen warunkujacy odpornosc na ryfampicyneCrpoB).Spodziewano sie, ze ciecie i sprzeganie plazmidów pJC 70& prizy uzyciu Hind in i Kgazy DNA spo¬ woduje wytworzenie polimerów, które moglyby imitowac naturalny suibstrat do upakowywania.Wydaje sie, ze cecha istojtna dla upakowywania i ciecia lamlbda DNA jest wystepowanie rejonów cos lezacych w odleglosci miedzy soba wynoszacej okolo 23—3i3iX106 dalttonów (patrz Feiss, Fischer, Grayton i E&mer, Virodogy, 77 (Ii9f77) 2&1^296). Tego nalezaloby oczekiwac w takiej nieregularnie sprze¬ zonej mieszaninie z powodu wytwarzania czaste¬ czek takich jak ABBA, ABBBA i AABA. Ciecie takich czasteczek w sekwencjach cos i nastepu¬ jace dalej zaimykanie pierscienia doprowadziloby do calkowitej straty fragftnentu A tak, ze wytwa¬ rzalyby sie pdaemiidy AHB, ABBB i AAB.Analiza plazmidów utworzonych po upakowaniu i transdukcji.Po upakowaniu potraktowanych ligaiza fragmen¬ tów Hind III pJC 703 i po trarisdukejfi do szczepu NS2f0l5 otrzymuje sie wiele tysiecy kolonii odpor¬ nych na dzialanie rytfampicyny dpróba I w talb&icy 2). Wydajnosc klonów odpornych na dzialanie ry- fempdcyiny zalezy w znacznej mierze od stezenia wektora — DNA przy taktowaniu ligaiza. Potwier¬ dza to hipoteze, ze przez wytwarzanie dlugich pofójmerów upakowywanie staje sie wydajniejsze, jak to opisano wyzej. W przeciwienstwie do tego, wytwartzanie takich dlugflch lancuchów poliimery- cztiych wplywa bardzo ujeittnie na wydajnosc pró- cesu trsrartorimacjii jak to podawano poprzednio i 313 12 (patrz Ool/linis, Current Top. Microbiol. Immiunol.r 78 (1I9T77) 1.21—/17«0.Do dalszych badan wybrano przypadkowo 52 ko¬ lonie. Stwierdzono, ze wszystkie one sa odporne 5 na dzialanie koiicyny El i wrazliwe na dzialanie kolicyny E2. Dowodzi to, ze zakodowana w plaz¬ midzie odpornosc na El byla w fragmencie A Hind III. Z wszystkich próbek wyiwarzaino male klarowne ilosci lizatu w celu stwierdzenia obec¬ nosci i okreslenia przyblizonej wielkosci plazmidu DNA. W tym celu, próbki (5 mtikroliltrów+SDS do 0,1%) na zelach Tris-Boran-Agarotea ("0,8^/o boranu) poddawano elektroforezie (patrz Collins, Current Top. Microbiol. Immunol., 78 (1977) 121—170.» Z pierwszych 12 próbek, a nastepnie z tych pró¬ bek z pozostalych 40, w których stwierdzono obec¬ nosc plazmidów wiekszych niz pJC 703, wytwa¬ rzano silnie spiralne kwaisy DNA. Kwasy te, a w niektórych przypadkach produkty drugiego stopnia 20 upakowywania, badano starannie, stosujac naste¬ pujace enzymy restrykcyjne: Bgl II, Kpn I, Sal Ir EcoRI i Hind III.Wiekszosc plazmidów nailezala do jednej z trzech nastepujacych klais wielkosci: 17,3 Md, okolo 24 Md 25 i okolo 29 Md .(po elektroforezie wysoce spiral¬ nych czaistek w zelach agarozowych z pJC TOB i pJC 8012 (J25 Md) jako miernikach ciezaru czastecz¬ kowego). Przy cieciu za pomoca specjalnej nukle- azy z tych Wiekszych plazmidów otrzymywano pas- 30 ma o wielkosci takiej samej jak plazmidów wyj¬ sciowych i jedno dodatkowe pasmo. Pomijajac te nowe .pasma stwierdzono, ze pasma otrzymane z fragmentów B Hind IIIb sa intensywniejsze od . pochodzacych z fragimemtów A Hind IIIa. 35 Wplyw wielkosci na sprawnosc upakowywania hybrydowych pdaamidów Jest rzecza oczywista, ze plazmidy pJC 706 (lO Md) sa in vitro o wiele rzadziej upakowywane niz ich wieksze pocMbdne hybrydowe. Ten wysoki od- 40 setek upakowywainia duzych hybrydów jest uza¬ sadnieniem faktu, ze selekcja wedlug wie/ikosci wystepuje równiez w przypadku DNA rozcietego za pomoca endonukleazy restrykcyjnej i ponownie sprzezonego. Te zaleznosc qd wielkosci badano 45 równiez przy uzyciu pttaamidów pJC 7120 (16 Md) zawierajacych jedno tylko miejsce Hind III (fig. 1), a to w celu klonowania (rozmnazania wegetatyw¬ nego) fragmentów czynnika R Rildrd-19 (pr6ba $ w tablicy 2). so Fragmenty Hind III tych plazmidów maja na¬ stepujace wielkosci wyrazone w megadaltonach: 42J8, 111,5, 2,9, 2,0, 1,95, 1,8, 0,15 i 0,1 (Biohm, Proc. 2-nd Iht. Symp. Microbiol. Drug Resist., tom 2r Tokio 1977). Fragmenty o wielkosci -1)1,5- Md niosa w gen warunkujacy odpornosc wzgfledem ampicyliny.Stwierdzono, ze 9*0^/o klonów badanych z punktu widzenia ich odpornosci na dzialanie ryfamlpicynjr wykazywalo takze odpornosc na dzialanie ampi¬ cyliny i zawieralo co najmniej 11,5 Md fragment w Htind III z Rldrd-119, ponownie wprowadzony.Z tego wynika, ze w porównaniu z hybrydami o 17-^16 Md nastapila bardzo sillna selekcja od¬ nosnie wielkosci przy upakowywaniu i tranisdukcji na korzysc hybrydów o wielkosci 27,5—89,5 Md.•* W przeciwienstwie do tego, transformacja przjr %13 138 313 Tablica 2 14 1 Numer próby 1 23 4 DNA ipjc Toax Hindlll (i2 miejsca ciecia) sprzezony ipJC 720X Hindlll + m Hindlll pJC 720X Hindlll + Pseudo- monas AM1X Hindlll sprze¬ zone sprze¬ zone Ciezar czas¬ teczko¬ wy kos- mida (meg^- daltony) 17,3 16 16 Stezenie DNA podczas etapu sprze- giria 300 i90 146 17 330 75 Transformacja Liczba kolonii odpornych na dzialanie ryfampicyny na 1 (JUg DNA (to jelslt wszy¬ stkie kolonie hyibrydy i niehybrydy) 3)0 1,4X108 4,1X10* nie badano hybryd nie badano 10,15 Upakowanie i transdukcja Dfczba kolonii odpor¬ nych na dzialanie ry- famipiicyny na 1 |ig DNA (to jest wszystkie kolonie hybrydy i niie- nybrydy) 1,0X10*; 12,4X10* jl,0XM* 1#X10*; 4X10* 5X10* •/o hybryd okolo 1 m okolo 90 okolo 90 uzyciu takiego sarniego DNA dawala niewiele hy¬ brydów odpornych na dzialanie ryfampicyny i am¬ picyliny.W próbie 4 (tablica 2) badano takze pJC 720, w celu klonowania fragmentów chromosomalnego DNA z Pseuidomonas AM1, czesciowo rozcietych za pomoca Hind III. Wiekszosc pierwszych 3(2 ba¬ danych klonów miala nowe fragmenty DNA o wielkosci 4—U4 Md, przy czym przewaznie byly to fragmenty o wielkosci przekraczajacej 7 Md.Na tej .podstawie kilkaset' otrzymanych klonów •moze stanowic bank genów z chromosomalnych Pseuidomonas AM1 — DNA w Escherichia coli (patrz Clarfcs i Garbom, Ooia, 9 (197i6), 91—95).W przypadku szczepu pel~ jako odbiorcy wy-s dajnosc procesu injekcji DNA zalezy od wielkosci lamibda DNA (patrz Emmons, J. Molec. Biol. 9S (1974) 511—5215). Gdy jako szczep przyjmujacy roz¬ cieto za pomoca Hind III i ponownie zlaczone i upakowane pJC 703 stosowano ^szczep pel^, to stwierdzono jeszcze wieksza zaleznosc od wielko¬ sci. Z 28 badanych klonów 19 mialo plazmidy o wielkosci 124—25 Md i 8 mialo plazmidy o wiel¬ kosci 29-^30 Md, co oznaczono metoda zelowej elektroforezy klarownych lizatow. Jeden tylko plazmid mial poczatkowa wlielkosc 17 Md. Sltwier- dzono, ze wszystkie wieksze plazmliidy (23,6 i 29.9 35 Md) mialy postac ABB lub ABBB (ciecie za pomoca Sal I i BcoRI), jak to wykazaly badania przy uzyciu N20I5 jako szczepu przyjmujacego.Uipakowywamie hybrydowych pdaizniidów z rejo¬ nem cos jako bardzo wydajny system klonowania 50 55 60 dla duzych fragmentów DNA (porównanie z syste¬ mem transformacji i systemem transdukcji wedlug Hohn i Murray).¦Stwierdzono, ze jezeli stosuje sie zespól pdazimi- dów-DNA sprzezony* in viitro z fragmentami ob¬ cego DNA, to upakowywanie takiego zespolu w czastkach bakteriofagów lambda moze byc stoso¬ wane do wytwarzania plazmildów hybrydowych o wielkosci 20-^30 Md. Wydajnosc klonów zawiera¬ jacych te hybrydy, zwlaszcza w klasie o wiek¬ szych wymiarach, jest kilkaset a nawet kilka ty¬ siecy razy wieksza niz to ma miejsce przy znanej transformacji. Poza tym, przy stosowaniu malych plazmidów, które same nie moga byc wydajnie trainsdukowane, obecne równoczesnie nie zhybry- dyzowane klony sa w ramach jednego zabiegu skutecznie usuwane, bez koniecznosci modyfnko- wainia substratów DNA luib stosowania selekcjono¬ wania czy wyodrebniania, które to zabiegi sa nie¬ zbedne w znanych próbach klonowania.Stosowanie plazmidów z rejonem cos w tym systemie mozna korzystnie porównac z prowadzo¬ nym in viitro upakowywaniem wektorów klonuja¬ cych lambda, co jak stwierdzono nie zalezy od wielkosci DNA w granicach 24—(28 Md (Hohn i Murray, Proc. Nat.^Acad. Sci. USA, 74 Cl'977) 3250— 3203) i w którym to procesie nie trzeba stosowac zwyklej selekcji hybrydów lamibda w zaleznosci od wielkosci, jezeli nie prowadzi sie drugiego cyklu infekcyjnego. Zwykla selekcja stosownie do wiel¬ kosci jest opisana np. przez: Thomas, Cameron i Davis, Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 71 (1974) 49719^138 313 15 16 4583, Misrray i Murray, Nature, 251 (1074) 4716— 481, Murray, Braimmar i Murray, Molec. gen. Ge- net, 15)0 (19717) 58h-61. Blattner, Williams, Blehl, Denniston-Ttompeon, Faiber. Furlomg, Grundwald, Ksefer, Moore, Schuman, SheUdon i SmAthies, Scien- 5 ce 196 (10771) 161—160. Tego rodzaju drugi cykl niesie niebezpieczenstwo wytwarzania klonów bliz¬ niaczych i selektywnej abraty niektórych hybry¬ dów (patrz Cameron, Panosenko, Dohman i Davis, Proc. Nat. Acad, Scd. USA 72 (1976) 3416—0400). »¦ Dla wielkosci 24—&L megadaltonów jest jednak pewna zaleznosc od wielkosci w przypadku ukladu do upakowywania in viitro (Sterniberg, Tiemeier i Enaudst, Gene, 1 (1977) 256—280), ale w ukladzie tym warunkiem jest nizsza granica wielkosci, a to ^ ze wzgledu na konieczna zdolnosc bakteriofagów do wytwarzania lytsinek. Ta zaleznosc od wielkosci umozliwila wytwarzanie transdukowanej jopulacji, w której 5—ilOP/a wszystkilch lysdnek zawieralo hy- brydofagi (patrz Stermfoerg, Tiemeier i Enauist., 2° Gene, 1 (11977) 2661—12900. W odwróznieniu od tego, w próbach 3 i 4 Ctaibdiioa 2) zgodnie z wynalazkiem otrzymano zasadnicze tylko hybrydy.Tablica 2 ((porównanie z systemem transforma¬ cji). Wydajnosc procesu transformacji i upakowy- 25 wamia plazmidów z rejonem cos okreslano przed i po rozcinaniu za pomoca Hind III i sprzeganiu z ligaza DNA. Material przeznaczony do transdu- kowania luib (po upakowaniu) do transformacji do¬ bierano dla srodowiska zawierajacego ryfampdcy- 80 ne. Wydajnosc podano jako liczbe kolonii odpor¬ nych na dzialanie ryfamipdcyny na 1 mikrogram uzytego DNA. W próbie 1 procentowa zawartosc hybrydoklonów odnosi sie do kflonów zawieraja- cych wiecej niz jedna kopie fragmentu Hind IIIb. ^ W próbie 3 okolo 90i/t kotami odpornych na dzia¬ lanie ryfampicyny zawieralo równiez fragment Hind III (11 M|d) z BI dnd-40, fetory równiez la- daje odpornosc na dzialanie ampicyliny.Wydajnosc upakowywania lambda — b2 DNA *o w równolegle prowadzonych próbach wynosila okolo 1XF—lfO8 piFU/mitarogram uzytego DNA.Fig. 1 przedstawia schemat rozcinania pJC 703 i pJC 720 przez endonukleaze. Fragmenty otrzy¬ mane przy uzyciu kazdego z tych enzymów poda¬ no alfabetycznie wedlug wielkosci Linie przery¬ wane pokazuja wzgledne polozenie miejsca ciecia EcoRi w kazdej z czesci schematu, a ciagle linie pionowe pokazuja polozenie miejsc ciecia Hind III.Odleglosc miejsc ciecia Hind III do najblizszego miejsca ciecia jest dla kazdego z enzymów po¬ dana w megiadialtonach. Wartosci te wykorzystuje sie, przy analizie plazmidów zawierajacych poli- meryczne fragmenty Hflmd UL Czesc Col El tych plazmidów pochodzi od niezwyklego produktu wy¬ osobnionego (pJC 309), który wykazuje miejsce ciecia Sal I a Col El brak.Zastrzezenia patentowe 1. Sposób wytwarzania hybrydowych bakterii, polegajacy na upakowywaniu plazmidu hybrydo¬ wego z lizatem faga lambda lub lambdoidowego i transdukcji protiukftu upakowania do Escherichia coli, inamienny tym, ze stosuje sie hybrydowy plazmid otrzymany z bakteryjnego plazmidu o nie wiecej niz okolo 21 megadaltonach i tylko jednej sekwencji cos faga lambda lub lambdoidowego i z fragmentu DNA nadajacego bakterii zajdana wlas¬ nosc. 2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosuje sie hybrydowy plazmid otrzymany przez ciecie plazmidu majacego tylko jedno miejsce cie¬ cia dla kazdej endonuMeazy restrykcyjnej, w obec¬ nosci jednej lub dwóch endonukleaz restrykcyj¬ nych i sprzeganie w obecnosci ligazy. 3. Sposób wedlug zastrz. 1, inamienny tym, ze stosuje sie plazmid o nie, wiecej niz okolo 16 me¬ gadaltonach. 4. Sposób wedlug zastrz. 1, inamienny tym, ze stosuje sie plazmid rozciety tyflko w jednym miej¬ scu w obecnosci endonukleazy restrykcyjnej i sprzezony z fragmentem DNA, który daje sie ciac w obecnosci innej endonuklealzy restrykcyjnej tyl¬ ko w jednym miejscu.138 313 r i "A -A -A ' -A rt A " 5-6 1.2 I ' 3.1 c 11,0 1 1,37 1.67 c ^0,02 E I r 4 0,8 D r -j _ |F l ' 1 Di I D i i i i 1 ii i i i : ib C703 0,15, C |G| 1 E If !0/^ n ¦ 3J4; Bi ; B |0,7 i rpoB ^ A I1'2 E ^ 2,75 B 0,9, 11,0 t 1 r B i A" A- A- A- C olE1 EcoRI Sali Bglll Kpnl Hind III usuniete w pJC720 FiG. 1 PL PL PL

Claims (1)

Zastrzezenia patentowe 1. Sposób wytwarzania hybrydowych bakterii, polegajacy na upakowywaniu plazmidu hybrydo¬ wego z lizatem faga lambda lub lambdoidowego i transdukcji protiukftu upakowania do Escherichia coli, inamienny tym, ze stosuje sie hybrydowy plazmid otrzymany z bakteryjnego plazmidu o nie wiecej niz okolo 21 megadaltonach i tylko jednej sekwencji cos faga lambda lub lambdoidowego i z fragmentu DNA nadajacego bakterii zajdana wlas¬ nosc. 2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosuje sie hybrydowy plazmid otrzymany przez ciecie plazmidu majacego tylko jedno miejsce cie¬ cia dla kazdej endonuMeazy restrykcyjnej, w obec¬ nosci jednej lub dwóch endonukleaz restrykcyj¬ nych i sprzeganie w obecnosci ligazy. 3. Sposób wedlug zastrz. 1, inamienny tym, ze stosuje sie plazmid o nie, wiecej niz okolo 16 me¬ gadaltonach. 4. Sposób wedlug zastrz. 1, inamienny tym, ze stosuje sie plazmid rozciety tyflko w jednym miej¬ scu w obecnosci endonukleazy restrykcyjnej i sprzezony z fragmentem DNA, który daje sie ciac w obecnosci innej endonuklealzy restrykcyjnej tyl¬ ko w jednym miejscu.138 313 r i "A -A -A ' -A rt A " 5-6 1.2 I ' 3.1 c 11,0 1 1,37
1.67 c ^0,02 E I r 4 0,8 D r -j _ |F l ' 1 Di I D i i i i 1 ii i i i : ib C703 0,15, C |G| 1 E If !0/^ n ¦ 3J4; Bi ; B |0,7 i rpoB ^ A I1'2 E ^ 2,75 B 0,9, 11,0 t 1 r B i A" A- A- A- C olE1 EcoRI Sali Bglll Kpnl Hind III usuniete w pJC720 FiG. 1 PL PL PL
PL1979214512A 1978-03-31 1979-03-30 Method of obtaining hybrid bacteria PL138313B1 (en)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE2814039A DE2814039C3 (de) 1978-03-31 1978-03-31 Verfahren zur Herstellung von Hybrid-Bakterien

Publications (2)

Publication Number Publication Date
PL214512A1 PL214512A1 (pl) 1980-02-25
PL138313B1 true PL138313B1 (en) 1986-09-30

Family

ID=6035887

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1979214512A PL138313B1 (en) 1978-03-31 1979-03-30 Method of obtaining hybrid bacteria

Country Status (9)

Country Link
US (1) US4304863A (pl)
JP (1) JPS5922512B2 (pl)
AT (1) AT368548B (pl)
CH (1) CH642396A5 (pl)
DE (1) DE2814039C3 (pl)
DK (1) DK159121C (pl)
FR (1) FR2421214A1 (pl)
GB (1) GB2017754B (pl)
PL (1) PL138313B1 (pl)

Families Citing this family (30)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6270955B1 (en) 1978-12-22 2001-08-07 Biogen, Inc. Pharmaceutical compositions and methods for producing antibodies to hepatitis b virus and kits and methods for detecting antibodies to hepatitis b virus
JPS55156591A (en) * 1979-05-23 1980-12-05 Ajinomoto Co Inc Method for stabilizing property of bacteria containing plasmid
JPS57146571A (en) * 1981-03-09 1982-09-10 Mitsubishi Chem Ind Ltd Killer yeast
US5236831A (en) * 1981-12-29 1993-08-17 Kiowa Hakko Kogyo Co., Ltd. Amino acid synthesis in corynebacteria using E. coli genes
US4476227A (en) * 1982-10-06 1984-10-09 Smithkline Beckman Corporation Cosmid cloning vectors
US4634678A (en) * 1982-12-13 1987-01-06 Molecular Genetics Research And Development Limited Partnership Plasmid cloning and expression vectors for use in microorganisms
US4661450A (en) * 1983-05-03 1987-04-28 Molecular Genetics Research And Development Limited Partnership Molecular cloning of RNA using RNA ligase and synthetic oligonucleotides
US4735800A (en) * 1983-09-09 1988-04-05 Molecular Genetics, Inc. Vaccines against rift valley fever virus
US4808700A (en) * 1984-07-09 1989-02-28 Praxis Biologics, Inc. Immunogenic conjugates of non-toxic E. coli LT-B enterotoxin subunit and capsular polymers
US5308835A (en) * 1984-07-09 1994-05-03 Praxis Biologics, Inc. Production of the E. coli LT-B enterotoxin subunit
DE3572510D1 (de) * 1984-09-27 1989-09-28 Lilly Co Eli Recombinant dna cosmid shuttle vectors
US4921801A (en) * 1984-09-27 1990-05-01 Eli Lilly And Company Novel recombinant DNA cosmid shuttle vectors
DK171119B1 (da) * 1985-04-19 1996-06-17 Hoffmann La Roche AIDS-viruskappeprotein, ekspressionsvektor bærende viruskappeproteinet, transformanter transformeret med ekspressionsvektoren, fremgangsmåde til fremstilling af viruskappeproteinet, fremgangsmåde til detektion af AIDS-antistoffer, fremgangsmåde til bestemmelse af AIDS-virus, vaccine mod AIDS, antistoffer mod viruskappeproteinet samt anvendelse af dette til fremstilling af en vaccine og til testnin
US5773210A (en) * 1985-04-19 1998-06-30 The United States Of America As Represented By The Department Of Health And Human Services Acquired immune deficiency syndrome (AIDS) viral envelope protein and method of testing for AIDS
US4925784A (en) * 1986-04-04 1990-05-15 Hoffmann-La Roche Inc. Expression and purification of an HTLV-III gag/env gene protein
US4992367A (en) * 1986-05-12 1991-02-12 Hoffmann-La Roche Inc. Enhanced expression of human interleukin-2 in mammalian cells
US5306493A (en) * 1986-10-03 1994-04-26 Miles Inc. FeLV-infected feline cell line
US6348332B1 (en) 1987-11-24 2002-02-19 The University Of North Carolina At Chapel Hill DNA molecule encoding gonorrhoeal hybrid PIA/PIB protein
CA1340506C (en) * 1987-11-24 1999-04-20 Nicholas H. Carbonetti Production of gonorrheal pi proteins and vaccines
ZA893740B (en) 1988-06-03 1990-02-28 Hoffmann La Roche Recombinant coccidiosis vaccines
US5079165A (en) * 1988-06-29 1992-01-07 Praxis Biologics, Inc. Production of the E. coli LT-B enterotoxin subunit in S. typhi
US5223409A (en) * 1988-09-02 1993-06-29 Protein Engineering Corp. Directed evolution of novel binding proteins
CA2000878C (en) 1988-10-18 1999-06-29 Jean-Pierre Kinet Cdnas coding for the subunit of the high-affinity receptor for immunoglobulin e
US7413537B2 (en) * 1989-09-01 2008-08-19 Dyax Corp. Directed evolution of disulfide-bonded micro-proteins
AU8740491A (en) * 1990-09-28 1992-04-28 Protein Engineering Corporation Proteinaceous anti-dental plaque agents
DE69233769D1 (de) * 1991-03-01 2009-09-24 Dyax Corp Chimäres Protein mit Mikroprotein mit zwei oder mehr Disulfidbindungen und Ausgestaltungen davon
DE19542051C2 (de) 1995-11-10 2000-03-23 Asta Medica Ag Gentechnisch veränderte tumorigene Zellinien und Verwendung derselben für die Testung von Antitumor-Wirkstoffen
WO1999001387A1 (en) 1997-07-04 1999-01-14 Krüger A/S Method for biological purification of waste water by the activated sludge method and apparatus for carrying out the method
EP1027293B1 (en) 1997-09-16 2001-07-25 Krüger A/S A process for biological purification of waste water with reversing operation
CN107072963B (zh) 2014-09-03 2020-07-07 吉倪塞思公司 治疗性纳米粒子和相关的组合物、方法和系统

Also Published As

Publication number Publication date
DK159121C (da) 1991-02-11
DK131279A (da) 1979-10-01
DK159121B (da) 1990-09-03
CH642396A5 (de) 1984-04-13
JPS5558091A (en) 1980-04-30
ATA234379A (de) 1982-02-15
FR2421214B1 (pl) 1984-07-20
FR2421214A1 (fr) 1979-10-26
DE2814039B2 (de) 1980-05-29
PL214512A1 (pl) 1980-02-25
GB2017754A (en) 1979-10-10
AT368548B (de) 1982-10-25
JPS5922512B2 (ja) 1984-05-26
DE2814039A1 (de) 1979-10-11
US4304863A (en) 1981-12-08
GB2017754B (en) 1982-07-07
DE2814039C3 (de) 1981-02-19

Similar Documents

Publication Publication Date Title
PL138313B1 (en) Method of obtaining hybrid bacteria
Neal et al. Nucleotide sequence analysis reveals similarities between proteins determining methylenomycin A resistance in Streptomyces and tetracycline resistance in eubacteria
Kaneko et al. Panton-valentine leukocidin genes in a phage-like particle isolated from mitomycin C-treated Staphylococcus aureus V8 (ATCC 49775)
US5300431A (en) Positive selection vector for the bacteriophage P1 cloning system
EP0449770B1 (en) Bacterial vectors
Derbyshire et al. Mobilization of the non-conjugative plasmid RSF1010: a genetic analysis of its origin of transfer
US4695546A (en) Transforming Bacillus stearothermophilus with plasmid vector pTB 19
US6964861B1 (en) Enhanced in vitro recombinational cloning of using ribosomal proteins
JP2022524043A (ja) 微生物の反復ゲノム編集
CN113755517B (zh) 一种slcg_5407基因改造型林可链霉菌的构建方法与应用
SE462046C (sv) Hybrid-DNA-vektor innehållande DNA-sekvens från Staphylococcus aureus, förfarande för dess framställning och bakterie innehållande densamma
JP2022524044A (ja) 微生物のプール型ゲノム編集
WO2000029000A9 (en) Compositions and methods for recombinational cloning of nucleic acid molecules
AU658145B2 (en) Bacteriophage resistant recombinant bacteria
CN110229839B (zh) 一种提升大肠杆菌dsRNA表达产率的方法
CN108165551A (zh) 一种改进的启动子及其组成的t载体和应用
Koper et al. RepB proteins of the multipartite Rhizobium leguminosarum bv. trifolii genome discriminate between centromere‐like parS sequences for plasmid segregational stability
CN109929788A (zh) 一种具有ccdB负筛作用的菌株及其构建方法
CN109825531B (zh) 去除炭疽芽胞杆菌中pXO2质粒的方法
WO1995017415A1 (en) In vitro phage lambda dna packaging extract
JPH08103278A (ja) 活性型ヒトaltの製造方法
KR100377953B1 (ko) 숙주 독성 유전자를 선택마커로 포함하는 플라스미드 및그것에 의한 형질전환체 선발 방법
CN121344019A (zh) 一种优化密码子的麦芽四糖淀粉酶基因、表达盒、重组载体与基因工程菌及其构建方法与应用
JP3653345B2 (ja) ラクトバチラス・カゼイ菌用ベクター
EP0471514A2 (en) Improved bacteriophage lambda pL promoters