PL128859B1 - Method of obtaining fermented alcohol products - Google Patents
Method of obtaining fermented alcohol products Download PDFInfo
- Publication number
- PL128859B1 PL128859B1 PL1981232519A PL23251981A PL128859B1 PL 128859 B1 PL128859 B1 PL 128859B1 PL 1981232519 A PL1981232519 A PL 1981232519A PL 23251981 A PL23251981 A PL 23251981A PL 128859 B1 PL128859 B1 PL 128859B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- acetolactate
- enzyme
- fermentation
- diacetyl
- beer
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 75
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 title description 20
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 44
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 44
- 230000008569 process Effects 0.000 claims description 38
- QSJXEFYPDANLFS-UHFFFAOYSA-N Diacetyl Chemical group CC(=O)C(C)=O QSJXEFYPDANLFS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 37
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 claims description 37
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 claims description 37
- WTLNOANVTIKPEE-UHFFFAOYSA-N 2-acetyloxypropanoic acid Chemical compound OC(=O)C(C)OC(C)=O WTLNOANVTIKPEE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 34
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 claims description 22
- 230000035800 maturation Effects 0.000 claims description 17
- 108010084631 acetolactate decarboxylase Proteins 0.000 claims description 15
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 10
- 229910014033 C-OH Inorganic materials 0.000 claims description 8
- 229910014570 C—OH Inorganic materials 0.000 claims description 8
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims description 8
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims description 8
- 102000004195 Isomerases Human genes 0.000 claims description 6
- 108090000769 Isomerases Proteins 0.000 claims description 6
- 241000588915 Klebsiella aerogenes Species 0.000 claims description 6
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 claims description 6
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 6
- 125000000896 monocarboxylic acid group Chemical group 0.000 claims description 6
- 230000001476 alcoholic effect Effects 0.000 claims description 4
- 125000000218 acetic acid group Chemical group C(C)(=O)* 0.000 claims 1
- 235000013405 beer Nutrition 0.000 description 35
- 235000014680 Saccharomyces cerevisiae Nutrition 0.000 description 20
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 16
- ROWKJAVDOGWPAT-UHFFFAOYSA-N Acetoin Chemical compound CC(O)C(C)=O ROWKJAVDOGWPAT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- UHOVQNZJYSORNB-UHFFFAOYSA-N Benzene Chemical compound C1=CC=CC=C1 UHOVQNZJYSORNB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- ZLUOHLNAAZHALG-UHFFFAOYSA-N acetyl 2-hydroxypropanoate Chemical compound CC(O)C(=O)OC(C)=O ZLUOHLNAAZHALG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 9
- 239000000047 product Substances 0.000 description 7
- TZMFJUDUGYTVRY-UHFFFAOYSA-N pentane-2,3-dione Chemical compound CCC(=O)C(C)=O TZMFJUDUGYTVRY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 5
- GFAZHVHNLUBROE-UHFFFAOYSA-N hydroxymethyl propionaldehyde Natural products CCC(=O)CO GFAZHVHNLUBROE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 239000002243 precursor Substances 0.000 description 5
- 230000009466 transformation Effects 0.000 description 5
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 description 4
- 235000003534 Saccharomyces carlsbergensis Nutrition 0.000 description 4
- 241001123227 Saccharomyces pastorianus Species 0.000 description 4
- 238000010533 azeotropic distillation Methods 0.000 description 4
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 4
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 4
- 238000006114 decarboxylation reaction Methods 0.000 description 4
- -1 diols Chemical class 0.000 description 4
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 4
- WFDIJRYMOXRFFG-UHFFFAOYSA-N Acetic anhydride Chemical compound CC(=O)OC(C)=O WFDIJRYMOXRFFG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- WEVYAHXRMPXWCK-UHFFFAOYSA-N Acetonitrile Chemical compound CC#N WEVYAHXRMPXWCK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 108090000489 Carboxy-Lyases Proteins 0.000 description 3
- 102000004031 Carboxy-Lyases Human genes 0.000 description 3
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 3
- OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N Methanol Chemical compound OC OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 238000013124 brewing process Methods 0.000 description 3
- 238000007385 chemical modification Methods 0.000 description 3
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 3
- 238000010586 diagram Methods 0.000 description 3
- 235000019674 grape juice Nutrition 0.000 description 3
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 3
- 230000035802 rapid maturation Effects 0.000 description 3
- 241000894007 species Species 0.000 description 3
- 125000003396 thiol group Chemical group [H]S* 0.000 description 3
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 3
- 210000005253 yeast cell Anatomy 0.000 description 3
- IKHGUXGNUITLKF-UHFFFAOYSA-N Acetaldehyde Chemical compound CC=O IKHGUXGNUITLKF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- CURLTUGMZLYLDI-UHFFFAOYSA-N Carbon dioxide Chemical compound O=C=O CURLTUGMZLYLDI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 description 2
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000192132 Leuconostoc Species 0.000 description 2
- PCLIMKBDDGJMGD-UHFFFAOYSA-N N-bromosuccinimide Chemical compound BrN1C(=O)CCC1=O PCLIMKBDDGJMGD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 230000032683 aging Effects 0.000 description 2
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 2
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 2
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 2
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 2
- CDQSJQSWAWPGKG-UHFFFAOYSA-N butane-1,1-diol Chemical compound CCCC(O)O CDQSJQSWAWPGKG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 2
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 2
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 2
- 238000004821 distillation Methods 0.000 description 2
- LEQAOMBKQFMDFZ-UHFFFAOYSA-N glyoxal Chemical compound O=CC=O LEQAOMBKQFMDFZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 2
- 230000000737 periodic effect Effects 0.000 description 2
- OJUGVDODNPJEEC-UHFFFAOYSA-N phenylglyoxal Chemical compound O=CC(=O)C1=CC=CC=C1 OJUGVDODNPJEEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000009145 protein modification Effects 0.000 description 2
- 238000004904 shortening Methods 0.000 description 2
- 230000002269 spontaneous effect Effects 0.000 description 2
- LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-L sulfite Chemical class [O-]S([O-])=O LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 238000000844 transformation Methods 0.000 description 2
- NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 1,2-bis(ethenyl)benzene;1-ethenyl-2-ethylbenzene;styrene Chemical compound C=CC1=CC=CC=C1.CCC1=CC=CC=C1C=C.C=CC1=CC=CC=C1C=C NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- IXPNQXFRVYWDDI-UHFFFAOYSA-N 1-methyl-2,4-dioxo-1,3-diazinane-5-carboximidamide Chemical compound CN1CC(C(N)=N)C(=O)NC1=O IXPNQXFRVYWDDI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- NHJVRSWLHSJWIN-UHFFFAOYSA-N 2,4,6-trinitrobenzenesulfonic acid Chemical compound OS(=O)(=O)C1=C([N+]([O-])=O)C=C([N+]([O-])=O)C=C1[N+]([O-])=O NHJVRSWLHSJWIN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KFDPCYZHENQOBV-UHFFFAOYSA-N 2-(bromomethyl)-4-nitrophenol Chemical compound OC1=CC=C([N+]([O-])=O)C=C1CBr KFDPCYZHENQOBV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FALRKNHUBBKYCC-UHFFFAOYSA-N 2-(chloromethyl)pyridine-3-carbonitrile Chemical compound ClCC1=NC=CC=C1C#N FALRKNHUBBKYCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- VUQLHQFKACOHNZ-UHFFFAOYSA-N 2-Aceto-2-hydroxybutanoate Chemical compound CCC(O)(C(C)=O)C(O)=O VUQLHQFKACOHNZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SRVBIVSFLVFSAB-UHFFFAOYSA-N 2-methoxy-5-nitrocyclohepta-2,4,6-trien-1-one Chemical compound COC1=CC=C([N+]([O-])=O)C=CC1=O SRVBIVSFLVFSAB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KIUMMUBSPKGMOY-UHFFFAOYSA-N 3,3'-Dithiobis(6-nitrobenzoic acid) Chemical compound C1=C([N+]([O-])=O)C(C(=O)O)=CC(SSC=2C=C(C(=CC=2)[N+]([O-])=O)C(O)=O)=C1 KIUMMUBSPKGMOY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LJGHYPLBDBRCRZ-UHFFFAOYSA-N 3-(3-aminophenyl)sulfonylaniline Chemical compound NC1=CC=CC(S(=O)(=O)C=2C=C(N)C=CC=2)=C1 LJGHYPLBDBRCRZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- GTLLKMCVRPVGBK-UHFFFAOYSA-N 3-methylbutaneperoxoic acid Chemical compound CC(C)CC(=O)OO GTLLKMCVRPVGBK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000186361 Actinobacteria <class> Species 0.000 description 1
- NOWKCMXCCJGMRR-UHFFFAOYSA-N Aziridine Chemical compound C1CN1 NOWKCMXCCJGMRR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 1
- AFTYNEYEPUMEKR-UHFFFAOYSA-N CC(=O)C(C)C(O)C(O)=O Chemical compound CC(=O)C(C)C(O)C(O)=O AFTYNEYEPUMEKR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L Calcium chloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Ca+2] UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- BWGNESOTFCXPMA-UHFFFAOYSA-N Dihydrogen disulfide Chemical compound SS BWGNESOTFCXPMA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- 241000588914 Enterobacter Species 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 1
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000588748 Klebsiella Species 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 description 1
- 241000186660 Lactobacillus Species 0.000 description 1
- VIHYIVKEECZGOU-UHFFFAOYSA-N N-acetylimidazole Chemical compound CC(=O)N1C=CN=C1 VIHYIVKEECZGOU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- GHAZCVNUKKZTLG-UHFFFAOYSA-N N-ethyl-succinimide Natural products CCN1C(=O)CCC1=O GHAZCVNUKKZTLG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- HDFGOPSGAURCEO-UHFFFAOYSA-N N-ethylmaleimide Chemical compound CCN1C(=O)C=CC1=O HDFGOPSGAURCEO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000221960 Neurospora Species 0.000 description 1
- GRYLNZFGIOXLOG-UHFFFAOYSA-N Nitric acid Chemical compound O[N+]([O-])=O GRYLNZFGIOXLOG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- BXEFQPCKQSTMKA-UHFFFAOYSA-N OC(=O)C=[N+]=[N-] Chemical class OC(=O)C=[N+]=[N-] BXEFQPCKQSTMKA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- 241000192001 Pediococcus Species 0.000 description 1
- LCTONWCANYUPML-UHFFFAOYSA-M Pyruvate Chemical compound CC(=O)C([O-])=O LCTONWCANYUPML-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 241000607142 Salmonella Species 0.000 description 1
- 241000607720 Serratia Species 0.000 description 1
- 241000194017 Streptococcus Species 0.000 description 1
- NYTOUQBROMCLBJ-UHFFFAOYSA-N Tetranitromethane Chemical compound [O-][N+](=O)C([N+]([O-])=O)([N+]([O-])=O)[N+]([O-])=O NYTOUQBROMCLBJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JZRWCGZRTZMZEH-UHFFFAOYSA-N Thiamine Natural products CC1=C(CCO)SC=[N+]1CC1=CN=C(C)N=C1N JZRWCGZRTZMZEH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000005273 aeration Methods 0.000 description 1
- 235000013334 alcoholic beverage Nutrition 0.000 description 1
- 230000037354 amino acid metabolism Effects 0.000 description 1
- 125000003277 amino group Chemical group 0.000 description 1
- 239000001166 ammonium sulphate Substances 0.000 description 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 238000009395 breeding Methods 0.000 description 1
- 230000001488 breeding effect Effects 0.000 description 1
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 1
- OWBTYPJTUOEWEK-UHFFFAOYSA-N butane-2,3-diol Chemical compound CC(O)C(C)O OWBTYPJTUOEWEK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 1
- 235000010410 calcium alginate Nutrition 0.000 description 1
- 239000000648 calcium alginate Substances 0.000 description 1
- 229960002681 calcium alginate Drugs 0.000 description 1
- OKHHGHGGPDJQHR-YMOPUZKJSA-L calcium;(2s,3s,4s,5s,6r)-6-[(2r,3s,4r,5s,6r)-2-carboxy-6-[(2r,3s,4r,5s,6r)-2-carboxylato-4,5,6-trihydroxyoxan-3-yl]oxy-4,5-dihydroxyoxan-3-yl]oxy-3,4,5-trihydroxyoxane-2-carboxylate Chemical compound [Ca+2].O[C@@H]1[C@H](O)[C@H](O)O[C@@H](C([O-])=O)[C@H]1O[C@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O[C@H]2[C@H]([C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O2)C([O-])=O)O)[C@H](C(O)=O)O1 OKHHGHGGPDJQHR-YMOPUZKJSA-L 0.000 description 1
- 229940041514 candida albicans extract Drugs 0.000 description 1
- 150000001718 carbodiimides Chemical class 0.000 description 1
- 239000001569 carbon dioxide Substances 0.000 description 1
- 229910002092 carbon dioxide Inorganic materials 0.000 description 1
- 125000002915 carbonyl group Chemical group [*:2]C([*:1])=O 0.000 description 1
- 238000001311 chemical methods and process Methods 0.000 description 1
- 239000003638 chemical reducing agent Substances 0.000 description 1
- FOCAUTSVDIKZOP-UHFFFAOYSA-N chloroacetic acid Chemical class OC(=O)CCl FOCAUTSVDIKZOP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 1
- 230000000052 comparative effect Effects 0.000 description 1
- 238000009833 condensation Methods 0.000 description 1
- 230000005494 condensation Effects 0.000 description 1
- 238000010924 continuous production Methods 0.000 description 1
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 1
- 150000001913 cyanates Chemical class 0.000 description 1
- ATDGTVJJHBUTRL-UHFFFAOYSA-N cyanogen bromide Chemical compound BrC#N ATDGTVJJHBUTRL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QSAWQNUELGIYBC-UHFFFAOYSA-N cyclohexane-1,2-dicarboxylic acid Chemical compound OC(=O)C1CCCCC1C(O)=O QSAWQNUELGIYBC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000001419 dependent effect Effects 0.000 description 1
- 239000012954 diazonium Substances 0.000 description 1
- 150000001989 diazonium salts Chemical class 0.000 description 1
- 125000004177 diethyl group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])* 0.000 description 1
- FFYPMLJYZAEMQB-UHFFFAOYSA-N diethyl pyrocarbonate Chemical compound CCOC(=O)OC(=O)OCC FFYPMLJYZAEMQB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000002009 diols Chemical class 0.000 description 1
- XPPKVPWEQAFLFU-UHFFFAOYSA-J diphosphate(4-) Chemical compound [O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O XPPKVPWEQAFLFU-UHFFFAOYSA-J 0.000 description 1
- 235000011180 diphosphates Nutrition 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 1
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 1
- 235000011389 fruit/vegetable juice Nutrition 0.000 description 1
- 239000007789 gas Substances 0.000 description 1
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 1
- 229940015043 glyoxal Drugs 0.000 description 1
- 125000002883 imidazolyl group Chemical group 0.000 description 1
- 238000009776 industrial production Methods 0.000 description 1
- PNDPGZBMCMUPRI-UHFFFAOYSA-N iodine Chemical compound II PNDPGZBMCMUPRI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000003456 ion exchange resin Substances 0.000 description 1
- 229920003303 ion-exchange polymer Polymers 0.000 description 1
- 229940039696 lactobacillus Drugs 0.000 description 1
- 150000002605 large molecules Chemical class 0.000 description 1
- 229940049920 malate Drugs 0.000 description 1
- FPYJFEHAWHCUMM-UHFFFAOYSA-N maleic anhydride Chemical compound O=C1OC(=O)C=C1 FPYJFEHAWHCUMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N malic acid Chemical compound OC(=O)C(O)CC(O)=O BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 230000010198 maturation time Effects 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- RMAHPRNLQIRHIJ-UHFFFAOYSA-N methyl carbamimidate Chemical compound COC(N)=N RMAHPRNLQIRHIJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SJFKGZZCMREBQH-UHFFFAOYSA-N methyl ethanimidate Chemical compound COC(C)=N SJFKGZZCMREBQH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 229910017604 nitric acid Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- IFPHDUVGLXEIOQ-UHFFFAOYSA-N ortho-iodosylbenzoic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=CC=C1I=O IFPHDUVGLXEIOQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000005895 oxidative decarboxylation reaction Methods 0.000 description 1
- FVFZSVRSDNUCGG-UHFFFAOYSA-M p-mercuribenzoate Chemical compound [O-]C(=O)C1=CC=C([Hg])C=C1 FVFZSVRSDNUCGG-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 1
- 239000008188 pellet Substances 0.000 description 1
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N phenol group Chemical group C1(=CC=CC=C1)O ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 239000011347 resin Substances 0.000 description 1
- 229920005989 resin Polymers 0.000 description 1
- 230000005070 ripening Effects 0.000 description 1
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 1
- 235000010413 sodium alginate Nutrition 0.000 description 1
- 239000000661 sodium alginate Substances 0.000 description 1
- 229940005550 sodium alginate Drugs 0.000 description 1
- 239000012279 sodium borohydride Substances 0.000 description 1
- 229910000033 sodium borohydride Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 229940014800 succinic anhydride Drugs 0.000 description 1
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 1
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 1
- HPQYKCJIWQFJMS-UHFFFAOYSA-L tetrathionate(2-) Chemical compound [O-]S(=O)(=O)SSS([O-])(=O)=O HPQYKCJIWQFJMS-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 235000019157 thiamine Nutrition 0.000 description 1
- KYMBYSLLVAOCFI-UHFFFAOYSA-N thiamine Chemical compound CC1=C(CCO)SCN1CC1=CN=C(C)N=C1N KYMBYSLLVAOCFI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960003495 thiamine Drugs 0.000 description 1
- 239000011721 thiamine Substances 0.000 description 1
- 239000013638 trimer Substances 0.000 description 1
- 229940070710 valerate Drugs 0.000 description 1
- NQPDZGIKBAWPEJ-UHFFFAOYSA-N valeric acid Chemical compound CCCCC(O)=O NQPDZGIKBAWPEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000011514 vinification Methods 0.000 description 1
- 239000012138 yeast extract Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12H—PASTEURISATION, STERILISATION, PRESERVATION, PURIFICATION, CLARIFICATION OR AGEING OF ALCOHOLIC BEVERAGES; METHODS FOR ALTERING THE ALCOHOL CONTENT OF FERMENTED SOLUTIONS OR ALCOHOLIC BEVERAGES
- C12H1/00—Pasteurisation, sterilisation, preservation, purification, clarification, or ageing of alcoholic beverages
- C12H1/003—Pasteurisation, sterilisation, preservation, purification, clarification, or ageing of alcoholic beverages by a biochemical process
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12G—WINE; PREPARATION THEREOF; ALCOHOLIC BEVERAGES; PREPARATION OF ALCOHOLIC BEVERAGES NOT PROVIDED FOR IN SUBCLASSES C12C OR C12H
- C12G1/00—Preparation of wine or sparkling wine
- C12G1/02—Preparation of must from grapes; Must treatment and fermentation
- C12G1/0203—Preparation of must from grapes; Must treatment and fermentation by microbiological or enzymatic treatment
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02E—REDUCTION OF GREENHOUSE GAS [GHG] EMISSIONS, RELATED TO ENERGY GENERATION, TRANSMISSION OR DISTRIBUTION
- Y02E50/00—Technologies for the production of fuel of non-fossil origin
- Y02E50/10—Biofuels, e.g. bio-diesel
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Physiology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Distillation Of Fermentation Liquor, Processing Of Alcohols, Vinegar And Beer (AREA)
Description
Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarzania fermentowanych produktów alkoholowych o malej zawartosci dwuacetylu przez fermentacje substratu zawierajacego weglowodan, pod wplywem mikro¬ organizmów.Podczas fermentacji substratów zawierajacych weglowodan, takich jak brzeczka piwna czy sok winogronowy, pod wplywem drozdzy lub innych mikroorganizmów, zachodzi szereg róznych proce¬ sów, które moga byc zródlem niepozadanych pro¬ duktów ubocznych. Przykladem takim moze byc tworzenie sie dwuacetylu, posiadajacego silny i nie¬ przyjemny zapach nawet przy bardzo malym ste¬ zeniu.Napoje alkoholowe, takie jak piwo czy wino, moga wiec miec zapach i posmak absolutnie nie do zaakceptowania, jezeli zawartosc dwuacetylu przekracza pewne granice, np. w przypadku piwa, okolo 0,1 ppm.Powstawanie dwuacetylu jest równiez niekorzy¬ stne przy przemyslowej produkcji etanolu z uwa¬ gi na trudnosci oddzielenia dwuacetylu od etano¬ lu w procesie destylacji.Problemy wystepuja zwlaszcza przy wytwarzaniu absolutnego etanolu, gdy etanol odwadnia sie przez azeotropowa destylacje z benzenem. Podczas de¬ stylacji azeotropowej dwuacetyl bedzie gromadzil sie w fazie benzenowej, przy czym moga powsta¬ wac mieszaniny dwuacetylu i benzenu, utrudnia¬ lo 25 30 jace odzyskanie benzenu uzytego do destylacji aze¬ otropowej.Konwencjonalny sposób wytwarzania piwa po¬ lega na fermentacji brzeczki piwnej pod wplywem odpowiednich gatunków drozdzy, takich jak Sac- charomyces cerevisiae lub Saccharomyces carlsber- gensis.Fermentacje prowadzi sie zazwyczaj w dwóch etapach, tj. fermentacje glówna, która trwa zaz¬ wyczaj 7 do 10 dni, i fermentacje wtórna, tak zwa¬ ny proces dojrzewania, który moze trwac od 3 do 12 tygodni. Podczas fermentacji glównej, wiekszosc weglowodanów z brzeczki piwnej przeksztalca sie w etanol i dwutlenek wegla. Dojrzewanie prowa¬ dzi sie w niskiej temperaturze i w obecnosci malej resztkowej ilosci drozdzy. Celem dojrzewania jest doprowadzenie do wytracenia sie niepozadanych, wysokoczasteczkowych zwiazków i przeksztalcenie dwuacetylu ,pentanodionu-2,3, a-acetylomleczanu i a-acetylo-a-hydroksymaslanu w zwiazki, takie jak diole, które nie posiadaja smaku ani zapachu. Na przyklad butanodiol, koncowy produkt przemiany a-acetylomleczanu i dwuacetylu w piwie, nie po¬ woduje zmiany smaku ani nie wydziela zapachu przy stezeniu ponizej 500 mg w litrze.Enzymatyczne i chemiczne procesy prowadzace do powstawania dwuacetylu w piwie przedstawio¬ no na schemacie, na którym (1) oznacza przemiane a-acetylomleczanu w dwuacetyl, (2) — przemiane dwuacetylu w acetoine, (3) — przemiane acetoiny 128 8593 128 859 . 4 w "butanodioJr-2,3, (4) — przemiane a-acetylomle- £ czarta w acetoine, (5) — przemiane #-acetylomle- i czanu w c^ff-dwuhydroksyizowalerian, (6) — prze¬ miane a-acetylomleczanu w a-keto-jff-hydroksyizo- 1 walerian, (7) — przemiane «-keto-i/?-hydroksyizo- walerianu w a,£-dwuhydroksyizowalerian i (8) — przemiane «,^-dwuhydroksyizowalerianu w waline.Prekursor dwuacetylu, a-acetylomleczan, wytwa¬ rzany jest w fermentujacych drozdzach przez kata¬ lizowana enzymem kondesacje pirogronianu i pi- rofosforanu tiaminy i acetaldehydu i jest zwiazkiem posrednim w biosyntezie aminokwasowej waliny. rc-Acetylomleczan moze równiez ulegac samorzut¬ nemu rozkladowi przez dekarboksylacje oksydacyj¬ na prowadzaca do powstania dwuacetylu [reakcja (1)], który nastepnie ulega redukcji przez redukta- zy w komórkach drozdzy, obecnych podczas pro¬ cesu dojrzewania piwa. Dekarboksylacja «-acetylo- mleczanowa jest reakcja zalezna od temperatury, która przebiega stosunkowo wolno w niskiej tem- ratujze, podczas gdy kolejna przemiana dwuace¬ tylu do acetoiny i butanodiolu-2,3 przebiega sto¬ sunkowo szybko, tak wiec w rezultacie etapem o- kreslajacym szybkosc usuwania a-acetylomleczanu i dwuacetylu z piwa jest dekarboksylacja prekur¬ sora dwuacetylu. Analogicznie, etapem okreslaja¬ cym szybkosc usuwania pentanodionu-2,3 jest sa¬ morzutna dekarboksylacja prekursora pentanodio¬ nu-2,3.Dla uzyskania masymalnego wytracenia wyso- koczasteczkowych substancji i piwa o dostatecznie wysokiej jakosci, dojrzewanie musi przebiegac w temperaturze najnizszej jaka tylko jest mozliwa, to jest okolo 0°C. W tej temperaturze moze ono prze¬ biegac przez szereg miesiecy zanim nastapi calko¬ wite usuniecie acetylomleczanu, a powstaly dwu- acetyl ulegnie redukcji pod wplywem drozdzy.Czas dojrzewania moze zostac skrócony, o ile umozliwi sie przebieg procesu w wyzszej temperaturze, np. przez 1 lub 2 tygodnie jprzy 10°C, 1 lub 2 tygod¬ nie przy 5°C i 1 lub 2 tygodnie przy -1°C. Taki sposób prowadzenia procesu przyspiesza przemiane acetylomleczanu w dwuacetyl.W zwiazku z takim procesem warzenia piwa zaproponowano przyspieszenie rozkladu acetylo¬ mleczanu i «-acetylo-a-hydroksymaslanu, przez krótkie ogrzewanie piwa do temperatury 60°C lub 80°C, patrz J.Inst.Brew., vol. 79, 1973, str. 43-44.Reakcja (1) moze byc zasadniczo zakonczona w ciagu 4-15 minut w tej temperaturze. Przy prowa¬ dzeniu procesu w tak ostrych warunkach nie ma jednak mozliwosci calkowitego pozbycia sie nie¬ przyjemnego smaku i zapachu. Dla konwencjonal¬ nych procesów warzenia piwa nie nadaje sie zad¬ na obróbka cieplna, a co wiecej, jest niewygodne i niekorzystne ekonomicznie ogrzewanie duzych ilo¬ sci piwa w okresie pomiedzy fermentacja glówna i dojrzewaniem. Zwiazane jest to bowiem miedzy innymi z tym, ze przed ogrzaniem cala ilosc droz¬ dzy musi byc z roztworu usuwana, a po ogrzewa¬ niu i schladzaniu dodane byc musza swieze droz¬ dze w celu przeksztalcenia dwuacetylu w butano- diol.Przedstawiony wynalazek oparty jest na odkry¬ ciu, ze mozna uniknac powolnego rozkladu acety¬ lomleczanu do dwuacetylu (reakcja (1) na sche¬ macie) przez uzycie enzymów do rozkladu acetylo¬ mleczanu. W zasadzie moze byc uzyty w tym celu kazdy enzym, powodujacy przeksztalcenie acety- 5 lomleczanu. Istotna sprawa jest dekarboksylacja acetylomleczanu do acetoiny, patrz reakcja (4) na schemacie.Innym przykladem jest przemiana acetylomlecza¬ nu w ia-keto-/?-hydroksyizowalerianian pod wply¬ wem izomerazy, patrz reakcja (6), lub przemiana acetylomleczanu w a, /?-dwuhydroksyizowalerianian pod wplywem redukto-izomerazy (5). Produkty obu reakcji sa prekursorami aminokwasowej waliny.Sposób wedlug wynalazku polega wiec na tym, ze fermentujacy lub sfermentowany substrat trak¬ tuje sie enzymem przeksztalcajacym acetylomle- czan, podczas lub w nastepstwie fermentacji. Jako enzym przeksztalcajacy acetylomleczan korzystnie stosuje sie dekarboksylaze acetylomleczanowa, zwlaszcza woydrebniona z mikroorganizmu Aero- bacter aerogenes, izomeraze lub redukto-izomera- ze. Dekarboksylaza acetylomleczanowa zostala opi¬ sana przez E. Juni w J. Biol. Chem., vol. 195 (1952) str. 715—734, Nie stwierdzono tam jednak, ze en¬ zym ten mozna korzystnie zastosowac w procesach fermentacyjnych, takich jak fermentacja brzeczki piwnej, w celu warzenia piwa o malej zawartosci dwuacetylu.W procesie wytwarzania produktów alkoholo¬ wych, zwlaszcza takich jak piwo i wino, gdy sub¬ strat poddaje sie fermentacji glównej i procesowi dojrzewania, enzym przeksztalcajacy acetylomle¬ czan korzystnie stosuje sie podczas procesu dojrze¬ wania, który w przypadku wytwarzania wina po¬ lega na fermentacji malanowo-mlekowej.Korzystnie stosuje sie enzym przeksztalcajacy a- cetylomleczan unieruchomiony na nosniku, ewen¬ tualnie unieruchomiony wspólnie z drozdzami.Dekarboksyloze acetylomleczanowa korzystnie stosuje sie w chemicznie zmodyfikowanej postaci o stabilnosci i/lub optymalnej aktywnosci w zakre¬ sie wartosci pH pomiedzy 4 i5. \ W wariancie realizacji sposobu wedlug wynalaz¬ ku acetylomleczan poddaje sie enzymatycznej de- karboksylacji do acetoiny, dzieki czemu unika sie powstawania z acetylomleczanu nieprzyjemnego dwuacetylu o przykrym zapachu. Analogicznie, w innych wariantach, unika sie rozkladu «-acetylo- mleczanu do dwuacetylu dzieki przeksztalceniu pre¬ kursora dwuacetylu za pomoca acetylomleczano- wych redukto-izomeraz lub izomeraz (patrz rea¬ kcje 5 i 6).Sposób ten mozna realizowac w powiazaniu z konwencjonalnym procesem warzenia piwa. Na przyklad, dekarboksylaze acetylomleczanowa mozna dodawac podczas fermentacji glównej lub podczas dojrzewania. Uzycie takiego enzymu prowadzi do znacznego skrócenia procesu dojrzewania, poniewaz acetylomleczan ulega szybkiej dekarboksylacji do ulegajacej fermentacji acetoiny, bez tworzenia sie dwuacetylu. Zgodnie ze szczególnym wariantem realizacji sposobu wedlug wynalazku, enzym dodaje sie podczas procesu dojrzewania, przy czym two¬ rzenie acetylomleczanu konczy sie zasadniczo po fermentacji glównej. W razie potrzeby jednakze, 15 20 25 30 35 40 45 50 55 60128 859 5 enzym mozna dodawac przed lub podczas fermen¬ tacji glównej, gdy wartosc pH jest wyzsza niz podczas dojrzewania.Zamiast stosowac enzym w stanie wolnym, mozna go stosowac w stanie unieruchomionym. Unieru¬ chomiony enzym dodaje sie do brzeczki piwnej podczas lub w nastepstwie fermentacji. Unieru¬ chomiony enzym mozna równiez utrzymywac w kolumnie, przez która przepuszcza sie fermentuja¬ ca brzeczke piwna lub piwo. Enzym moze byc unieruchomiony oddzielnie lub mozna zastosowac wspólnie unieruchomione komórki* drozdzy i de- karboksylaze acetylomleczanowa.Zastosowanie unieruchomionego enzymu pozwala na prowadzenie przyspieszonego, ciaglego procesu warzenia piwa, gdyz fermentacja piwa moze za¬ chodzic opdczas przepuszczania brzeczki piwnej przez kolumny zawierajace unieruchomione droz¬ dze i unieruchomione enzymy, ewentualnie we wspólnej nieruchomej postaci. W tym przypadku fermentacja glówna i proces dojrzewania sa pola¬ czone w ciaglym procesie przemiany brzeczki piw¬ nej w piwo, a wydajnosc procesu uzalezniona jest od objetosci i srednicy kolumn. Proces taki poz¬ wala na zmniejszenie nakladu pracy oraz zmniej¬ szenie nakladów na instalacje produkcyjne.Sposób wedlug wynalazku mozna stosowac nie tylko w zwiazku z warzeniem piwa, lecz równiez przy wytwarzaniu wina, przynoszac podobna ko¬ rzysci, w szczególnosci skrócenie okresu dojrzewa¬ nia i uproszczenie procesu. Szczególna korzysc za¬ pewnia uzycie enzymów przeksztalcajacych acety¬ lomleczan w zwiazku z tak zwana fermentacja malonowo-mlekowa. Proces ten, który zachodzi dzieki organizmom z gatunku Leuconostoc, Lac- tobacillus czy Pediococcus, prowadzi sie po glów¬ nej fermentacji wina, w celu podwyzszenia pH produktu oraz zwiekszenia jego biologicznej stabil¬ nosci, a takze dla rozwiniecia, aromatu wina. Pro¬ wadzenie takiej fermentacji jest bardzo pozadane, gdyz pozwala na szybkie butelkowanie produktu, a przez to zwieksza w sposób zasadniczy dochody winiarni.Proces taki moze jednak spowodowac utrate aro¬ matu wina na skutek wplywu dwuacetylu, którego tworzenie sie mozna zahamowac za pomoca enzy¬ mów przeksztalcajacych acetylomleczan. Ponadto, sposób wedlug wynalazku mozna korzystnie stoso¬ wac w przemyslowym procesie wytwarzania eta¬ nolu gdyz otrzymuje produkty fermentacji prakty¬ cznie nie zawierajace dwuacetylu, co znacznie u- praszcza proces destylacji, zwlaszcza w przypadku destylacji azeotropowej prowadzonej w celu otrzy¬ mania absolutnego etanolu, tzn. czystego bezwod¬ nego alkoholu.Jak juz wspomniano, w przedstawionym sposo¬ bie mozna uzyc dekarboksylaze acetylomleczanowa, która np. zostala wyodrebniona z Aerobacter ae- rogenes. Jednak uzyte moga byc równiez enzymy przeksztalcajace acetylomleczan, pochodzace z in¬ nych zródel, np. z gatunków takich jak Bacillus, Enterobacter, Klebsiella, Leuconostoc, Serratia i Streptococcus oraz niektóre gatunki Actinomycetes i grzybów.Odpowiednie acetylomleczanowe redukto-izomera- 6 zy i izomerazy mozna wyodrebnic z takich gatun¬ ków bakterii jak E. coli lub Aerobacter aerogenes, albo z Neurospora orassa, drozdzy, Salmonella czy roslin. Poniewaz omawiane enzymy sa enzymami 5 w aminokwasowej przemianie materii, nalezy sie ich spodziewac we wszystkich niemal zywych ko¬ mórkach.Poniewaz procesy fermentacji alkoholowej zacho¬ dza czesto przy pH roztworu w zakresie od 4 do 10 5, a wiele latwo dostepnych dekarboksylaz acety- lomleczanowych, otrzymanych z mikroorganizmów, posiada optymalna stabilnosc i aktywnosc przy wartosciach pH powyzej 5, korzystne jest, zgod¬ nie ze sposobem wedlug wynalazku, uzycie dekar- 15 boksylazy acetylomleczanowej w stanie chemicz¬ nie zmodyfikowanym, aby uzyskac odpowiednia stabilnosc i/lub optymalna aktywnosc, w zakresie pH od 4 do 5.Chemiczna modyfikacje dekarboksylaz acetylo- 20 mleczanowych w celu zoptymalizowania wlasciwo¬ sci enzymu w zwiazku z jego wykorzystaniem w sposobie wedlug wynalazku mozna przeprowadzic róznymi sposobami dotyczacymi modyfikacji pro¬ tein, np. sposobem podanym w Biochem, vol. 11, 25 nr 22, 1972.Ugrupowaniami enzymu szczególnie odpowiedni¬ mi dla chemicznej modyfikacji sa grupy aminowe (-NH2), grupy tiolowe (-SH), grupy fenolowe (-Ce HsOH)/ grupy imidazolowe (-C8N2H3), grupy gua- 3ff nidynowe (-NH-C)=NH(-NH2), grupy tryptofanowe, grupy dwusiarczkowe (-S—S-), metylowane grupy tiolowe (-SCHs), lecz równiez inne ugrupowania czasteczki enzymu mozna poddac modyfikacji dla wywolania odpowiedniej biokatalizy. Modyfikacje 35 dekarboksylaz acetylomleczanowych mozna prze¬ prowadzic przy uzyciu wielu reagentów. Najwaz¬ niejszymi z nich sa bezwodnik octowy, N-acetylo- imidazol, acetonitryl, zwiazki zawierajace grupe karbonylowa, borowodorek sodowy, N-bromosuk- 40 cynimid, N-karboksybezwodniki, cyjaniany, bromek cyjanu, 1,2-cykloheksanodion, trimer dwuacetylu, dwuazooctany, sole dwuazoniowe, dwuketeny, dwu- nitrofluorobenzen, 5,5'-ditio-bis-(kwas 2-nitroben- zoesowy), bezwodnik etoksymrówkowy, etylenoimi- 45 na, N-etylomaleimid, tiotrójfluorooctan etylu, for¬ maldehyd, glioksal, chlorowooctany, nadtlenek wo¬ doru, bromek 2-hydroksy-5-nitrobenzylu, jodyna, o-jodozobenzoesan, bezwodnik maleinowy, p-mer- kuribenzoesan, metanol w HC1, 2-metoksy-5-nitro- 50 tropon, acetoimidan metylu, O-metyloizomocznik, kwas azotowy, kwas nadmrówkowy, fenyloglioksal, bezwodnik bursztynowy, halogenki sulfenylowe, siarczyny, czteronitrometan, czterotionian, tiole, kwas trójnitrobenzenosulfonowy, karbodwuimidy 55 oraz wiele innych reagentów mniej powszechnie stosowanych do chemicznej modyfikacji protein.Sposób wedlug wynalazku ilustruja nastepujace przyklady.Przyklad I. Periodyczna fermentacja i szybkie 60 dojrzewanie piwa przy uzyciu dekarboksylazy ace¬ tylomleczanowej. 1 litr sterylnej brzeczki piwnej o mocy 10,7°P, zaszczepiono drozdzami piwnymi (Saccharomyces carlsbergensis) w ilosci 20X10* komórek na ml. Po 65 6 dniach przetrzymywania w temperaturze 10°C,128 859 8 fermentacja glówna byla zakonczona. Wynik po¬ miaru odfermentowania (wyciag pozorny) wynosil 2,0°P. Zmierzona zawartosc wolnego i zwiazanego dwuacetylu (tj. dwuacetylu pochodzacego z «-ace- tylomleczanu) w piwie wynosila 0,12 i 0,71 ppm {porównaj: A.D. Haukeli i S.Kie, Journal of the Institute of Brewing 1971, 77, 538).Piwo nastepnie zdekantowano znad straconych drozdzy i zmieszano ze 100 ml „Kreuzen", tj. gwa¬ ltownie fermentujacego piwa, wytwarzanego z brzeczki zaszczepionej drozdzami 48 godzin wczes¬ niej. Ponadto dodano 25 mg dekarboksylazy ace¬ tylomleczanowej, wyodrebnionej z Aerobacter ae- rogenes, wedlug opisu w European Journal of Biochemistry 1970, 14, 133. Po 24 godzinach stania w temperaturze 10°C w celu zajscia wtórnej fer¬ mentacji i .dojrzewania, okreslono zawartosc wol¬ nego i zwiazanego dwuacetylu. Stwierdzono war¬ tosci odpowiednio 0,05 i 0,10 ppm. Nastepnie piwo ochlodzono do temperatury -1°C i pozostawiono na dalsze dwa dni w tej temperaturze, a nastepnie przefiltrowano.Przyklad II. Ciagla fermentacja i szybkie doj¬ rzewanie piwa. 350 g drozdzy piwnych (Saccharomyces carls- bergensis) wyodrebniono przez odwirowanie, a na¬ stepnie zawieszono w 350 ml sterylnego^ 3% roz¬ tworu alginianu sodowego. Zawiesine wkroplono do 10 litrów sterylnego 0,1 M roztworu CaCl2, za¬ wierajacego drozdze, zelujac alginian wapniowy i tworzac sferyczne, zawierajace drozdze ,czastki o srednicy okolo 3 mm.Zel pozostawiono w roztworze chlorku wapnio¬ wego do odstania przez 12 godzin w temperaturze 4°C, a nastepnie wprowadzono do kolumny o sred¬ nicy 19 cm i wysokosci 5 cm. Sterylna brzeczke pompowano przez ten reaktor w temperaturze 10°C, z szybkoscia 0,15 1 na godzine, przy czym moc brzeczki wynosila 10,7°P. Odfermentowanie w eluacie z reaktora wynosilo 2,1°P, a analiza me¬ toda chromatografii gazowej wykazala zawartosc wolnego i zwiazanego dwuacetylu odpowiednio 0,15 i 2,21 ppm. Do 1 litra piwa z reaktora dodano 25 mg dekarboksylazy acetylomleczanowej, otrzyma¬ nej jak opisano w przykladzie I. Piwo pozosta¬ wiono do odstania w temperaturze 10°C na 24 go¬ dziny, a nastepnie przepompowano go przez inny reaktor z unieruchomionymi drozdzami tak, ze czas przebywania plynu w roztworze wynosil 5 godzin. Zawartosc wolnego i zwiazanego dwuace¬ tylu w eluacie okreslono odpowiednio na 0,05 i 0,10 ppm. Temperature obnizono do -1°C i po od¬ staniu w tej temperaturze przez 2 dni, gotowe piwo zdekantowano znad wytraconego materialu i prze¬ filtrowano.Przyklad III. Periodyczna fermentacja i szyb¬ kie dojrzewanie piwa przy uzyciu acetylomlecza¬ nowej redukto-izomerazy. 1 litr sterylnej brzeczki poddano fermentacji przy uzyciu Saccharomyces carlsbergensis tak jak to o- pisano w przykladzie I. Po 6 dniach fermentacji glównej, stwierdzono zawartosc wolnego i zwiaza¬ nego dwuacetylu odpowiednio 0,10 ppm i 0,61 ppm.Piwo nastepnie zdekantowano znad straconych dro¬ zdzy i dodano do niego 100 ml „Kreuzen", tak jak to opisano w przykladzie I, lacznie ze 100 mg ^-acetylomleczanowej redukto-izomerazy wytwo¬ rzonej z E. coli, wedlug opisu H. E. Umbargera, B. Browna i E. J. Eyringa w Journal of Bio- 5 logical Chemistry, vol. 235, str. 1425—1432. Piwo pozostawiono nastepnie do odstania przez nastepne 24 godziny w temperaturze 10°C, po czym okres¬ lono ilosc zawartego w nim dwuacetylu. Otrzy¬ mano odpowiednio wartosci 0,03 i 0,09 ppm. Piwo !0 oziebiono do temperatury -1°C, pozostawiono na dalsze dwa dni w tej temperaturze i na zakoncze¬ nie przefiltrowano.Przyklad IV. Wytwarzanie enzymu stosowa¬ nego podczas dojrzewania wina. 15 Szczep Bacillus licheniformis hodowano w po¬ zywce zawierajacej 1,5 g KH2PO4, 9 g NagHP04 . 12 H20, 1,5 g Na2S04, 1,5 g NaCl, 0,15 g Mg S04 . 7 H2O, 0,45 g CaCb . 6 H2O, 0,02 g Fe SO3 . 7 H2O, 0,01 g MnCb . 4 Hi20, 90 g glukozy, 10 g 20 wyciagu drozdzowego i 10 g tryptozy w jednym lit¬ rze pozywki. Fermentacje prowadzono w fermen- torze o pojemnosci 20 litrów w temperaturze 37°C, skutecznie napowietrzajac. Komórki wyodrebniono przez odwirowanie i nastepnie przemyto dwukrot- 25 nie buforem fosforanowym przy pH 6,8. Biomase zawieszono w 20 mM buforze fosforanowym przy pH 6,8 i homogenizowano w homogenizatorze Man- ton-Gaulin pod cisnieniem 60,8 MPa.Rozerwane komórki usunieto przez odwirowanie, 30 a do cieczy otrzymanej podczas odwirowywania dodano zywice jonowymienna DE-52. Zywice umie¬ szczono w kolumnie i eluowano enzym fosforanem o stezeniu zmieniajacym sie od 20 mM do 0,6 M przy pH 6,8. Frakcje analizowano oznaczajac ak- 35 tywnosc enzymu, frakcje aktywne zebrano i do¬ dano do nioh siarczan amonowy w ilosci 0,6 g/ml, Przed uzyciem enzymu w procesie . dojrzewania odwirowano odpowiednia ilosc tej zawiesiny w siar¬ czanie amonowym, a otrzymany osad rozpuszczono 40 w 20 mM buforze 'fosforanowym przy pH 6,8 i poddano dializie wobec tego samego buforu.Dojrzewanie fermentujacego soku winogronowe¬ go. Do soku winogronowego zawierajacego okolo 10% ulegajacych fermentacji weglowodanów doda- 45 no * komórki drozdzy Saccharomyces cerevisiae. Po dwóch dniach fermentacji do fermentujacego soku dodano swiezo przygotowany roztwór dekarboksy¬ lazy acetylomleczanowej w ilosci 40 kilojednostek na litr. Fermentacje prowadzono w ciagu dalszych 50 pieciu dni. Okreslono zawartosc acetylomleczanu i wolnego dwuacetylu w roztworze zawierajacym enzym. Stwierdzono, ze wynosi ona 0,10 ppm, na¬ tomiast zawartosc acetylomleczanu i wolnego dwu¬ acetylu w próbie porównawczej (bez enzymu) wy- 55 nosi 1,9 ppm.Zastrzezenia patentowe 60 1. Sposób wytwarzania fermentowanych produk¬ tów alkoholowych o malej zawartosci dwuacetylu, przez fermentacje substratu zawierajacego weglo¬ wodan, pod wplywem mikroorganizmów, znamien¬ ny tym, ze fermentujacy lub sfermentowany sub- 65 strat traktuje sie enzymem przeksztalcajacym ace-9 128 859 10 tylomleczan, podczas badz w nastepstwie fermen¬ tacji. 2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako enzym przeksztalcajacy acetylomleczan stosu¬ je sie dekarboksylaze acetylomleczanowa. 3. Sposób wedlug zastrz. 2, znamienny tym, ze stosuje sie dekarboksylaze acetylomleczanowa wy- odrebiona z mikroorganizmu Aerobacter aeroge- nes. 4. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako enzym przeksztalcajacy acetylomleczan stosu¬ je sie izomeraze. 5. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako enzym przeksztalcajacy acetylomleczan stosu¬ je sie redukto-izomeraze. 6. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze enzym przeksztalcajacy acetylomleczan stosuje sie podczas procesu dojrzewania. 7. Sposób wedlug zastrz. 6, znamienny tym, ze enzymem traktuje sie brzeczke. 8. Sposób wedlug zastrz. 6, znamienny tym, ze w przypadku wytwarzania wina enzym przeksztal¬ cajacy acetylomleczan stosuje sie podczas fermen¬ tacji malonowo-mlekowej. 9. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosuje sie enzym przeksztalcajacy acetylomleczan unieruchomiony na nosniku. 10. Sposób wedlug zastrz. 9, znamienny tym, ze stosuje sie enzym unieruchomiony wspólnie z droz¬ dzami. 11. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosuje sie dekarboksylaze acetylomleczanowa w zmodyfikowanej chemicznie postaci o wysokiej sta¬ bilnosci i/lub optymalnej aktywnosci w zakresie zawartosci pH pomiedzy 4 i 5. 10128 859 H3C-O0 H3OC-OH COOH 5) (6) CK Hf-C-OH / COOH CH3 H3C-C-OH H-C-OH COOH (*) CH3 H3C-6-H H-C-NHZ COOH Schemat -H3C-C=0 H3C-C=0 I W H3C- C-OH H3C-C=0 ' ;3) H Hp-C-OH h£-c-oh n DN-8 z. 912/85 Cena 100 zl PL
Claims (5)
1. Zastrzezenia patentowe 60 1. Sposób wytwarzania fermentowanych produk¬ tów alkoholowych o malej zawartosci dwuacetylu, przez fermentacje substratu zawierajacego weglo¬ wodan, pod wplywem mikroorganizmów, znamien¬ ny tym, ze fermentujacy lub sfermentowany sub- 65 strat traktuje sie enzymem przeksztalcajacym ace-9 128 859 10 tylomleczan, podczas badz w nastepstwie fermen¬ tacji.
2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako enzym przeksztalcajacy acetylomleczan stosu¬ je sie dekarboksylaze acetylomleczanowa.
3. Sposób wedlug zastrz. 2, znamienny tym, ze stosuje sie dekarboksylaze acetylomleczanowa wy- odrebiona z mikroorganizmu Aerobacter aeroge- nes.
4. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako enzym przeksztalcajacy acetylomleczan stosu¬ je sie izomeraze. 5. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako enzym przeksztalcajacy acetylomleczan stosu¬ je sie redukto-izomeraze. 6. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze enzym przeksztalcajacy acetylomleczan stosuje sie podczas procesu dojrzewania. 7. Sposób wedlug zastrz. 6, znamienny tym, ze enzymem traktuje sie brzeczke. 8. Sposób wedlug zastrz. 6, znamienny tym, ze w przypadku wytwarzania wina enzym przeksztal¬ cajacy acetylomleczan stosuje sie podczas fermen¬ tacji malonowo-mlekowej. 9. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosuje sie enzym przeksztalcajacy acetylomleczan unieruchomiony na nosniku. 10. Sposób wedlug zastrz. 9, znamienny tym, ze stosuje sie enzym unieruchomiony wspólnie z droz¬ dzami. 11. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosuje sie dekarboksylaze acetylomleczanowa w zmodyfikowanej chemicznie postaci o wysokiej sta¬ bilnosci i/lub optymalnej aktywnosci w zakresie zawartosci pH pomiedzy 4 i
5. 10128 859 H3C-O0 H3OC-OH COOH 5) (6) CK Hf-C-OH / COOH CH3 H3C-C-OH H-C-OH COOH (*) CH3 H3C-6-H H-C-NHZ COOH Schemat -H3C-C=0 H3C-C=0 I W H3C- C-OH H3C-C=0 ' ;3) H Hp-C-OH h£-c-oh n DN-8 z. 912/85 Cena 100 zl PL
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DK339880A DK145502C (da) | 1980-08-07 | 1980-08-07 | Fremgangsmaade til fremstilling af fermenterede alkoholiske produkter |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL232519A1 PL232519A1 (pl) | 1982-03-01 |
| PL128859B1 true PL128859B1 (en) | 1984-03-31 |
Family
ID=8122433
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL1981232519A PL128859B1 (en) | 1980-08-07 | 1981-08-06 | Method of obtaining fermented alcohol products |
Country Status (25)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4708875A (pl) |
| EP (1) | EP0046066B1 (pl) |
| JP (1) | JPH0141306B2 (pl) |
| AU (1) | AU546150B2 (pl) |
| BR (1) | BR8108727A (pl) |
| CA (1) | CA1184135A (pl) |
| DD (1) | DD201606A5 (pl) |
| DE (1) | DE3162805D1 (pl) |
| DK (1) | DK145502C (pl) |
| ES (1) | ES8204466A1 (pl) |
| FI (1) | FI69095C (pl) |
| GR (1) | GR74987B (pl) |
| HK (1) | HK40387A (pl) |
| HU (1) | HU185471B (pl) |
| IE (1) | IE52093B1 (pl) |
| IL (1) | IL63431A (pl) |
| NZ (1) | NZ197930A (pl) |
| PL (1) | PL128859B1 (pl) |
| PT (1) | PT73469B (pl) |
| SG (1) | SG1787G (pl) |
| SU (1) | SU1303033A3 (pl) |
| TR (1) | TR21236A (pl) |
| WO (1) | WO1982000474A1 (pl) |
| YU (1) | YU43129B (pl) |
| ZA (1) | ZA815065B (pl) |
Families Citing this family (15)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DK252483D0 (da) * | 1983-06-03 | 1983-06-03 | Novo Industri As | Alpha-acetolactate decarboxylaseemzymprodukt og fremstilling deraf |
| US5191071A (en) * | 1987-08-21 | 1993-03-02 | Novo Nordisk A/S | Monoesters of glycosides and a process for enzymatic preparation thereof |
| JPH01240179A (ja) * | 1987-12-11 | 1989-09-25 | Takeda Chem Ind Ltd | 酒類の品質改良法 |
| US4915959A (en) * | 1988-05-09 | 1990-04-10 | Suomen Kokeri Oy | Method for the continuous maturation of fermented beer |
| DK194990D0 (da) * | 1990-08-16 | 1990-08-16 | Novo Nordisk As | Aldc-derivat og anvendelse deraf |
| US5612072A (en) * | 1990-10-23 | 1997-03-18 | Cultor Ltd. | Process for the production of non-alcoholic or low alcohol malt beverage |
| CA2246889A1 (en) * | 1997-09-09 | 1999-03-09 | Rafael Rangel-Aldao | Malt beverage having stabilized flavor and methods of production thereof |
| US20030008340A1 (en) * | 2001-06-07 | 2003-01-09 | John Sheppard | Metabolic biosensor and uses thereof |
| US20060154326A1 (en) * | 2001-06-07 | 2006-07-13 | Mcgill University | Metabolic biosensor and uses thereof |
| EP1570041A1 (en) * | 2002-12-05 | 2005-09-07 | Novozymes A/S | Beer mashing process |
| JP4109701B2 (ja) * | 2004-03-22 | 2008-07-02 | 株式会社エディーエンタープライズ | ワイン熟成型貯蔵装置 |
| US8545908B2 (en) | 2006-05-19 | 2013-10-01 | Heineken Supply Chain B.V. | Method of producing yeast fermented beverages |
| WO2007136251A1 (en) * | 2006-05-19 | 2007-11-29 | Heineken Supply Chain B.V. | Method of fermenting wort |
| EP3868855A1 (en) * | 2006-07-13 | 2021-08-25 | DSM IP Assets B.V. | Improved brewing process |
| WO2014097313A2 (en) * | 2012-12-18 | 2014-06-26 | Dr Prasanna Belur Devarbhatta | A process for production of an alcoholic beverage from cashew apple and raisins and the alcoholic beverage produced thereof |
Family Cites Families (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3130055A (en) * | 1962-10-30 | 1964-04-21 | J E Siebel Sons Company Inc | Flavor control of malt beverages |
| DK133308C (da) * | 1969-07-16 | 1976-09-27 | Intermag Ag | Fremgangsmade til enzymbehandling serlig til alkoholisk gering af en veske samt apparat til brug ved fremgangsmadens gennemforelse |
| US3733205A (en) * | 1970-08-07 | 1973-05-15 | Pfizer | Enzymatic removal of diacetyl from fermented beverages |
| JPS4844494A (pl) * | 1971-10-11 | 1973-06-26 | ||
| GB1445083A (en) * | 1972-10-20 | 1976-08-04 | Brewing Patents Ltd | Brewing of beer |
| JPS5294487A (en) * | 1976-01-31 | 1977-08-09 | Japan Atom Energy Res Inst | Production of compositions containing enzyme or microbial cells |
-
1980
- 1980-08-07 DK DK339880A patent/DK145502C/da not_active IP Right Cessation
-
1981
- 1981-07-23 CA CA000382327A patent/CA1184135A/en not_active Expired
- 1981-07-23 ZA ZA815065A patent/ZA815065B/xx unknown
- 1981-07-27 IL IL63431A patent/IL63431A/xx not_active IP Right Cessation
- 1981-08-03 PT PT73469A patent/PT73469B/pt not_active IP Right Cessation
- 1981-08-04 IE IE1772/81A patent/IE52093B1/en not_active IP Right Cessation
- 1981-08-04 NZ NZ197930A patent/NZ197930A/en unknown
- 1981-08-04 GR GR65715A patent/GR74987B/el unknown
- 1981-08-04 ES ES504521A patent/ES8204466A1/es not_active Expired
- 1981-08-05 YU YU1916/81A patent/YU43129B/xx unknown
- 1981-08-06 BR BR8108727A patent/BR8108727A/pt unknown
- 1981-08-06 US US06/361,930 patent/US4708875A/en not_active Expired - Fee Related
- 1981-08-06 EP EP81303606A patent/EP0046066B1/en not_active Expired
- 1981-08-06 PL PL1981232519A patent/PL128859B1/pl unknown
- 1981-08-06 WO PCT/DK1981/000076 patent/WO1982000474A1/en not_active Ceased
- 1981-08-06 TR TR21236A patent/TR21236A/xx unknown
- 1981-08-06 AU AU74600/81A patent/AU546150B2/en not_active Ceased
- 1981-08-06 DE DE8181303606T patent/DE3162805D1/de not_active Expired
- 1981-08-06 JP JP56502772A patent/JPH0141306B2/ja not_active Expired
- 1981-08-06 HU HU813204A patent/HU185471B/hu unknown
- 1981-08-07 DD DD81232478A patent/DD201606A5/de unknown
-
1982
- 1982-03-30 FI FI821100A patent/FI69095C/fi not_active IP Right Cessation
- 1982-04-06 SU SU823420528A patent/SU1303033A3/ru active
-
1987
- 1987-01-09 SG SG17/87A patent/SG1787G/en unknown
- 1987-05-21 HK HK403/87A patent/HK40387A/en not_active IP Right Cessation
Also Published As
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| PL128859B1 (en) | Method of obtaining fermented alcohol products | |
| Lonvaud-Funel | Microbiology of the malolactic fermentation: molecular aspects | |
| US10619148B2 (en) | Immobilized cell and preparation method thereof | |
| JPS6137919B2 (pl) | ||
| US4698224A (en) | Production of alcoholic beverages | |
| KR950006812B1 (ko) | 알콜성 음료의 품질 향상 방법 | |
| Martynenko et al. | Physiological and biochemical characteristics of immobilized champagne yeasts and their participation in champagnizing processes: A review | |
| Jung et al. | Metabolism of D (+)-carnitine by Escherichia coli | |
| EP0242007B1 (en) | Process for preparing a catalase-free oxidase and a catalase-free oxidase-containing yeast, and use thereof | |
| CA2089498C (en) | Soluble aldc derivative and use thereof | |
| US5234827A (en) | Enzymatic process for manufacturing formaldehyde and hydrogen peroxide | |
| JPH0239886A (ja) | 固定化ウレアーゼとそれを用いた酒類の製造方法 | |
| SI8111916A8 (sl) | Postopek za proizvodnjo fermentiranih alkoholnih proizvodov | |
| Divies | On the utilisation of entrapped microorganisms in the industry of fermented beverages | |
| JPS63500912A (ja) | 炭水化物の加水分解および分解生成物の微生物による同時再加工のための生命工学的連続方法 | |
| JPS6196986A (ja) | アルコ−ルオキシダ−ゼ及びその製造方法 | |
| Rossi et al. | L-Malic acid production by polyacrylamide gel entrapped Pichia membranaefaciens | |
| Hartmeier | Preparation, properties and possible application of coimmobilized biocatalysts | |
| Gao | Novel bioreactor technology for conducting rapid malic acid degradation in wine | |
| NO159940B (no) | Fremgangsmaate for fremstilling av fermenterte alkoholiskeprodukter. | |
| JPS6170967A (ja) | 酒類の製造法 | |
| JPH0297394A (ja) | 酵素触媒の処理方法 | |
| JPS63207399A (ja) | Ｄ−α−アミノ酸の製造方法 | |
| Pack | Double-stage Batch Fermentation of Beer Part II. Trials under Plant Fermention Conditions | |
| JPH04325079A (ja) | 酒類の品質改良方法 |