PL114062B1 - Process for preparing novel pentapeptides - Google Patents

Process for preparing novel pentapeptides Download PDF

Info

Publication number
PL114062B1
PL114062B1 PL1977200857A PL20085777A PL114062B1 PL 114062 B1 PL114062 B1 PL 114062B1 PL 1977200857 A PL1977200857 A PL 1977200857A PL 20085777 A PL20085777 A PL 20085777A PL 114062 B1 PL114062 B1 PL 114062B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
gly
group
evaporated
residue
phe
Prior art date
Application number
PL1977200857A
Other languages
English (en)
Other versions
PL200857A1 (pl
Original Assignee
Richter Gedeon Vegyeszet
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Richter Gedeon Vegyeszet filed Critical Richter Gedeon Vegyeszet
Publication of PL200857A1 publication Critical patent/PL200857A1/pl
Publication of PL114062B1 publication Critical patent/PL114062B1/pl

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/665Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans derived from pro-opiomelanocortin, pro-enkephalin or pro-dynorphin
    • C07K14/70Enkephalins
    • C07K14/702Enkephalins with at least 1 amino acid in D-form
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P25/00Drugs for disorders of the nervous system
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P25/00Drugs for disorders of the nervous system
    • A61P25/04Centrally acting analgesics, e.g. opioids
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Neurosurgery (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Neurology (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Pain & Pain Management (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarza¬ nia nowych pieciopeptydów o ogólnym wzorze Tyr-A-Gly-Phe-B-X-Y,w którym A oznacza grupe D-aminokwasu, majaca jako boczny lancuch niz¬ szy rodnik alkilowy lub tioalkilowy, B oznacza gru¬ pe aminokwasu lub grupe cyklicznego iminokwa- su, które to grupy maja nizszy rodnik alkilowy ja¬ ko boczny lancuch, X oznacza atom tlenu albo gru¬ pe NH i Y oznacza atom wodoru lub nizszy rodnik alkilowy, jak równiez pochodnych tych zwiazków i ich soli.Skróty stosowane w opisie i zastrzezeniach dla okreslenia aminokwasów, peptydów, ich pochodnych i ich podstawników, jak równiez dla oznaczenia po¬ lozenia aminokwasów obecnych w peptydach, sa zgodne z zaleceniami IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature [Biochemistry 5,2,485 (1966); 6, 322(1967); J. Biol. Chem. 241, 2491(1966); 242, 555(1967); 247, 977(1972)].Trzyliterowe skróty aminokwasów maja nastepu¬ jace znaczenie: Ala = alanina Gly = glicyna Ile = izoleucyna Leu = leucyna Nie = norleucyna = kwas ksylowy-1 Sam taki skrót oznacza aminokwas w konfigu¬ racji L (za wyjatkiem nieczynnej Gly), podczas gdy aminokwasy w konfiguracji D sa w kazdym wy- Met Phe Pro Tyr = metionina = fenyloalaning = prolina = tyrozyna 2-aminopentanokarbo- 10 15 25 padku oznaczone za pomoca litery D, np. D-Met oznacza D-metionine.Lacznik stojacy przed lub za skrótem oznacza brak atomu wodoru w grupie a-aminowej albo imi- nowej, lub tez brak grupy hydroksylowej w grupie a-karboksylowej. Zgodnie z tym, alanina = Ala = = H-Ala-OH; karbobenzoksyalanina = ZAla, ponie¬ waz Z = karbobenzoksy, a ester metylowy alani¬ ny = Ala-OMe, poniewaz Me = metyl.Zgodnie z tym przyjetym systemem skrótów, za¬ równo Gly-Phe-Nle jak i H-Gly-Phe-Nle-OH ozna¬ czaja glicylo-L-fenyloalanylo-L-norleucyne. Amino- kwasowe skladniki sa numerowane zaczynajac od grupy aminowej w polozeniu koncowym i zgodnie z tym, posrednia grupe Gly trójpeptydu Tyr-Gly- -Gly oznacza sie Gly2, zas grupe Gly w koncowej grupie karboksylowej oznacza sie Gly8.Poza tym w opisie stosuje sie nastepujace skróty: Z = grupa benzyloksykarbonylowa = karbobenzo¬ ksyIowa Boc = grupa Ill-rzed. butyloksykarbonylowa OTCP = grupa 2,4,5-trójchlorofenoksylowa OPCP = grupa pieciochlorofenoksylowa ONP = grupa 4-nitrofenoksylowa Et = rodnik etylowy Wiadomo, ze naturalna Met-encefalina o wzorze Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-OH i Leuencefalina o wzo¬ rze Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-OH, w których Met-en¬ cefalina odpowiada fragmentowi 61-65 p-lipotropi- ny, dzialaja podobnie do morfiny [J. Hughes i wspól- 114062114062 3 4 pracownicy: Nature 258, 577(1975)]. To dzialanie po¬ wyzszych zwiazków podobne do dzialania morfiny przejawia sie w tym, ze oba te zwiazki dzialaja in vitro jak leki makowcowe. Jednakze ich aktywnosc in vivo jest watpliwa.Znieczulajace dzialanie, charakterystyczne dla morfiny, stwierdzono jednoznacznie tylko w przy¬ padku fragmentów 0-lipotropiny majacych wyzsza liczbe czlonów, takich jak fragmenty 61-67 i 61-91 [L. Graf i wspólpracownicy: Nature (1976) w toku publikowania].Do chwili obecnej nie wytworzono zadnych po¬ chodnych pieciopeptydowych albo analogów, któ¬ rych aktywnosc in vitro bylaby wyzsza od aktyw¬ nosci Met-encefaliny czy nawet mniej aktywnej Leu-encefaliny [L. Terenius i wspólpracownicy: Biochem. Biophys. Res. Commun. 71, 175(1976)], al¬ bo której dzialanie znieczulajace mozna byloby udo¬ wodnic jednoznacznie.Wynalazek ma na celu umozliwienie wytwarza¬ nia pieciopeptydów i pochodnych pieciopeptydów, które równiez in vivo przejawiaja aktywnosc po¬ dobna do aktywnosci morfiny.Stwierdzono, ze przez przeksztalcenie czasteczki znanych encefalin, polegajace na wymianie grup aminokwasowych Gly2 i Leu5 albo Met5, mozna wy¬ twarzac pieciopeptydy i pochodne pieciopeptydów majace dzialanie znieczulajace równorzedne dzia¬ laniu morfiny.Stwierdzono takze, ze korzystnie jest zastepowac grupe Gly* grupa D-aminokwasu majaca nizszy ro¬ dnik alkilowy albo tioalkilowy jako boczny lancuch, a grupe Leu5 albo Met5 odpowiednio grupa amino¬ kwasu albo cyklicznego iminokwasu, z których ka¬ zda ma jako boczny lancuch nizszy rodnik alkilo¬ wy, lub pochodna estrowa albo amidowa takiej grupy.Zgodnie z tym, przedmiotem wynalazku jest spo¬ sób wytwarzania nowych pieciopeptydów i pocho¬ dnych pieciopeptydów o ogólnym wzorze Tyr-A- -Gly-Phe-B-X-Y, w którym A, B, X i Y maja wy¬ zej podane znaczenie jak równiez ich soli, polega¬ jacy na tym, ze aminokwas majacy jako lancuch boczny nizszy rodnik alkilowy, albo cykliczny imi- nokwas majacy jako lancuch boczny nizszy rodnik alkilowy, lub tez pochodna estrowa albo amidowa jakiegokolwiek z tych aminokwasów, kondensuje sie metoda stosowana w chemii peptydów z kolej¬ no nastepujacymi po sobie fragmentami aminokwa¬ sów i/albo peptydów majacych przy koncowej gru¬ pie aminowej grupe zabezpieczajaca, która mozna odszczepiac i w razie potrzeby, otrzymany jako pro¬ dukt posredni peptyd, zabezpieczony w koncowej grupie aminowej, przeprowadza sie w pochodna estrowa lub aminowa i w razie potrzeby, po usu¬ nieciu grupy zabezpieczajacej, przeprowadza sie otrzymany produkt w sól z kwasem.Dzialanie nowych zwiazków podobne do dziala¬ nia morfiny podano w tabeli I w zestawieniu z dzia¬ laniem Met-encefaliny i morfiny. Próby te prowa¬ dzono metoda D,Amour i Smith [J. Pharm. Ther. 72, 74(1941)] i Chermat i Simon [J. Pharmacol. (Pa¬ ryz) 0, 489(1975)].Badania te wykazaly, ze w przeciwienstwie do Met-encefaliny, dzialanie nowych zwiazków podo¬ bne do dzialania morfiny wystepuje równiez in vi- vo i niektóre z tych zwiazków maja aktywnosc wyz¬ sza nawet od aktywnosci morfiny, stosowanej jako substancja porównawcza i której aktywnosc przy¬ jeto za 100.Tabela I Dzialanie nowych zwiazków podobne do dzialania morfiny Nr przykladu I II III IV .V VIII VII XI VI IX X Substancja porów¬ nawcza 1 » tt Zwiazek Tyr-A--Gly-Phe-B-X-Y -A- -D-Ala- -D-Ala- -D-Met- -D-Ala- -D-Ala- -D-Nle- -D-Met- -D-Ala- -D-Ala- -D-Met- -D-Met- B-X-Y -Nle-O-H -Nle-O-Me -Nle-O-H -Ile-O-H -Pro-O-H -Pro-O-H -Pro-Ó-H -Pro-NH-H -Pro-NH-Et -Pro-NH-Et -Pro-NH-H Tyr—Gly-Gly-Phe- -Met-OH morfina Aktywnosc in vivo 2 ' 2 2 2 i 24 100 133 390 1690 1690 5000 0 100 Sposób wedlug wynalazku zilustrowano w przy¬ kladach, które nie ograniczaja zakresu wynalazku.Podane w przykladach wartosci R* oznaczano metoda chromatografii cienkowarstwowej na zelu krzemionkowym (Kieselgel G, produkcji firmy Re- anol, Budapeszt), stosujac nastepujace mieszaniny rozpuszczalników: 1. chloroform — metanol (9 :1) 2. octan etylu—pirydyna—kwas octowy—woda (240 : 20 : 6 :11) 3. octan etylu—pirydyna—kwas octowy—woda (120 : 20 : 6 :11) 4. octan etylu—pirydyna—kwas octowy—woda (60 :20 : 6 :11) 5. octan etylu—pirydyna—kwas octowy—woda (30 : 20 : 6 :11) Roztwory odparowywano pod zmniejszonym cis¬ nieniem na lazni wodnej o temperaturze 40°C. Ami¬ nokwasy analizowano w peptydach za pomoca ana¬ lizatora typu JLC-SAN, po calkowitej hydrolizie za pomoca 6n HCl w ciagu 24 godzin w temperaturze 110°C.Przyklad I. Wytwarzanie L-tyrozylo-D-alany- loglicylo-L-fenyloalanylo-L-norleucyny.Stadium 1. Ester metylowy benzyloksykarbonylo- -L-fenyloalanylo-L-norleucyny. 4,8 g (10 milimoli) Z-Phe-OTCP [J. Pless i R. A.Boissonas: Helv. Chim. Acta 46, 1609(1963)] i 2 g (11 milimoli) H-Nle-Ome. HCl [H/M. Flowers i W.S. Reith: Biocem. J. 53, 657(1953)] rozpuszcza sie w 10 ml pirydyny, dodaje 1,2 ml (11 milimoli) N- -metylomorfoliny i pozostawia w spokoju na okrfes 3 godzin, po czym mieszanine odparowuje sie, po¬ zostalosc rozpuszcza w 50 ml mieszaniny octanu ety- 10 15 20 25 30 35 40 4» 50 55 60114062 5 6 lu z woda (1 : 1), faze organiczna plucze sie In kwa¬ sem solnym i woda, suszy nad siarczanem sodo¬ wym i odparowuje. Pozostalosc rozciera sie z ete¬ rem, przesacza, przemywa eterem i suszy, otrzymu¬ jac 3,6 g (85% wydajnosci teoretycznej) podanego wyzej estru metylowego o temperaturze topnienia 123—124°C; R\ 0,89—0,93.Stadium 2. Ester metylowy benzyloksykarbonylo- glicylo-L-fenyloalanylo-L-norleucyny. 5,55 g (13 milimoli) Z-Phe-Nle-Ome (stadium 1 przykladu I) rozpuszcza sie w 100 ml metanolu i u- wodornia w obecnosci palladowego katalizatora. Po zakonczeniu reakcji (Rf 0,23—0,25) odsacza sie ka¬ talizator, przesacz odparowuje, pozostalosc rozpu¬ szcza w 25 ml pirydyny, dodaje 4,66 g (12 milimoli) Z-Gly-OTCP [J. Pless i R. A. Boissonas: Helv. Chim.Acta 46, 1609 (1963)] i odstawia mieszanine na okres 3 godzin.Nastepnie mieszanine odparowuje sie, pozostalosc rozciera z eterem, przesacza, plucze eterem i suszy otrzymujac 5,28 g (91% wydajnosci teoretycznej) es¬ tru podanego w tytule, topniejacego w temperatu¬ rze 110—112°C; Rf 0,80^0,90.Stadium 3. Wytwarzanie estru metylowego ben- zyloksykarbonylo-L-tyrozylo-D-alanyloglicylo-L- -fenyloalanylo-L-norleucyny. 1,93 g (4 milimole) Z-Gly-Phe-Nle-OMe (stadium 3 przykladu I) rozpuszcza sie w 30 ml metanolu i uwodornia w obecnosci palladowego katalizatora.Po zakonczeniu reakcji (Rf 0,10—0,20) odsacza sie katalizator, odparowuje przesacz, pozostalosc roz¬ puszcza w 8 ml pirydyny, dodaje 1,6 g (4 milimole) Z-D-Ala-OTCP [synteza tego zwiazku jest identycz¬ na z synteza L-izomeru, podana przez J. Pless i R. A. Boissonas w Helv. Chim. Acta 46, 1609 (1963)] i pozostawia mieszanine na okres 3 godzin.Nastepnie mieszanine odparowuje sie, pozostalosc rozciera z eterem, przesacza, przemywa eterem i su¬ szy. Otrzymany produkt (Rf 0,67—0,70) rozpuszcza sie w 50 ml mieszaniny metanolu z woda i dwu- metyloformamidem (1:1:1) i uwodornia w obec¬ nosci palladowego katalizatora. Po zakonczeniu re¬ akcji (R f 0,24—0,29) odsacza sie katalizator, pozosta¬ losc rozpuszcza w 8 ml pirydyny, dodaje 1,75 g (3,5 milimola) Z-Tyr-OTCP[J. Pless i R. A. Boissonas: Helv. Chim. Acta 46, 1609 (1963)] i pozostawia na okres 5 godzin.Nastepnie mieszanine odparowuje sie, pozostalosc rozpuszcza w 30 ml octanu etylu, plucze woda, su¬ szy nad siarczanem sodowym i odparowuje. Pozo¬ stalosc rozciera sie mieszanina eteru z n-heptanem (1 : 1), przesacza, przemywa taka sama mieszanina i suszy. Otrzymuje sie 2,0 g (80% wydajnosci teo¬ retycznej) estru o temperaturze topnienia 195°C (kurczy sie w temperaturze 190°C); Rf 0,73—0,78.Stadium 4. L-tyrozylo-D-alanyloglicylo-L-fenylo- alanylo-L-norleucyna. 1,15 g (1,6 milimola) estru Z-Tyr-D-Ala-Gly-Phe- -Nle-OMe, otrzymanego w sposób podany w sta¬ dium 3, miesza sie z mieszanina 4 ml metanolu i 2 ml acetonu, po czym zmydla zawiesine za pomoca 0,5n wodorotlenku sodowego w obecnosci ftaleiny tymolowej jako wskaznika.Gdy wiazanie wodorotlenku sodowego ustaje, mieszanine rozciencza sie 10 ml wody i wytrzasa z 3 porcjami po 5 ml octanu etylu. Roztwory w oc¬ tanie etylu odparowuje sie, otrzymujac 0,3 g (26% wydajnosci teoretycznej) zabezpieczonego estru pie- 5 ciopeptydu. Wodna faze zakwasza sie 0,5n kwasem siarkowym, wytracony osad (Rf 0,25—0,35) miesza z 50 ml 80% kwasu octowego i zawiesine uwodor¬ nia w obecnosci palladowego katalizatora, przy czym podczas tej reakcji stala substancja ulega rozpusz- 10 czeniu. Po zakonczeniu uwodorniania odsacza sie katalizator, przesacz odparowuje i pozostalosc roz¬ ciera z okolo 4 ml zimnej wody. Otrzymany kry¬ staliczny produkt odsacza sie, przemywa zimna wo¬ da i suszy, otrzymujac 0,47 g (70% wydajnosci te- 15 oretycznej) . L-tyrozylo-D-alanyloglicylo-L-fenylo- alanylo-L-norleucyny; Rf 0,19—0,23.Analiza aminokwasów: Gly = 1,0, Ala = 1,02, Nie = 1,02, Tyr = 0,98, Phe = 1 (podstawa porów¬ nawcza). 20 Przyklad II. Wytwarzanie chlorowodorku estru metylowego L-tyrozylo-D-alanyloglicylo-L-fe- nyloalanylo-L-norleucyny. 0,36 g (0,5 milimola) Z-Tyr-D-Ala-Gly-Phe-Nle- -OMe (patrz stadium 3 przykladu I) miesza sie z 30 ml 80% kwasu octowego i uwodornia w obecnosci palladowego katalizatora. Po zakonczeniu reakcji odsacza sie katalizator, odparowuje przesacz i po¬ zostalosc rozpuszcza w 1 ml In metanolowego roz¬ tworu kwasu solnego i nastepnie rozciencza eterem.Wytracony osad odsacza sie, przemywa eterem i su¬ szy. Otrzymuje sie 0,3 g (93% wydajnosci teorety¬ cznej) zadanego chlorowodorku estru peptydowego: Rj 0,55—0,60. 35 Przyklad III. Wytwarzanie L-tyrozylo-D-me- tionyloglicylo-L-fenyloalanylo-L-norleucyny. 1,8 g (3,7 milimoli) Z-Gly-Phe-Nle-OMe (patrz stadium 2 przyklad I) rozpuszcza sie w 30 ml meta¬ nolu i uwodornia w obecnosci palladowego katali- 40 zatora. Po zakonczeniu reakcji (R* 0,10—0,20) odsa¬ cza sie katalizator, odparowuje przesacz, pozosta¬ losc rozpuszcza w 4 ml pirydyny, dodaje 1,56 g (3,65 milimoli) Boc-D-Met-OTCP (W. Broadbend i wspólpracownicy: J. Chem. Soc. 1967, 1632) i po- 45 zostawia roztwór na okres 5 godzin.Nastepnie mieszanine odparowuje sie, pozostalosc rozciera z mieszanina eteru i n-heptanu (1 : 1), od¬ sacza, przemywa taka sama mieszanina i suszy.Otrzymany produkt (Rf 0,70—0,75) traktuje sie 5 50 ml 2n roztworu kwasu solnego w octanie etylu i po¬ zostawia na okres 30 minut, po czym rozciencza heptanem, odsacza osad, przemywa go n-heptanem i suszy pod zmniejszonym cisnieniem w obecnosci wodorotlenku potasu. Otrzymany produkt ^1,5 g, 55 Rf 0,17—0,27) miesza sie z mieszanina 2 ml pirydy¬ ny i 2 ml dwumetyloformamidu, do zawiesiny do¬ daje 1,6 g (3 milimole) Boc-Tyr-OTCP [D. A. Jones i wspólpracownicy: J. Org. Chem. 38, 2865 (1973)] i 0,7 ml <6 milimoli) N-metylomorfoliny i miesza 60 az do uzyskania roztworu, który pozostawia sie na noc.Nastepnie steza sie mieszanine pod zmniejszo¬ nym cisnieniem, rozciencza 30 ml octanu etylu i 30 ml 0,5n kwasu siarkowego. Organiczny roztwór plu- 85 cze sie 0,5n kwasem siarkowym i woda, suszy nad114062 7 8 siarczanem sodowym i odparowuje. Pozostalosc roz¬ puszcza sie w 5 ml acetonu i zmydla In wodoro¬ tlenkiem sodowym w obecnosci ftaleiny tymolowej jako wskaznika. Po zakonczeniu reakcji roztwór zakwasza sie 0,5 n kwasem siarkowym i wytrzasa z octanem etylu. Roztwór w octanie etylu odparo¬ wuje sie, do pozostalosci dodaje 10 ml 2n roztworu kwasu solnego w octanie etylu i miesza. Po uply¬ wie 30 minut otrzymana zawiesine rozciencza sie 10 ml wody i wodna faze zobojetnia sie N-metylo- morfolina, a nastepnie chlodzi, odsacza krystalicz¬ ny produkt, przemywa go mala iloscia zimnej wo¬ dy i suszy. Otrzymuje sie 1,13 g (60% wydajnosci teoretycznej) L-tyrozylo-D-metionyloglicylo-L-feny- loalanylo-L-norleucyny; R3 0,3—0,4.Analiza aminokwasów: Gdy = 0,98; Met = 0,98; Nie = 1,0; Tyr= 0,96; Phe = 1 (podstawa porówna¬ wcza).Przyklad IV. Wytwarzanie L-tyrozylo-D-ala- nyloglicylo-L-fenyloalanylo-L-izoleucyny.Stadium 1: Glicylo-L-fenyloalanylo-L-izoleucyna. 1,95 g (7 milimoli) H-Phe-Ile-OH [J. T. Hill i Wl F.Dunn: J. Med. Chem. 12, 737 (1969)] miesza sie w 10 ml pirydyny i do otrzymanej zawiesiny dodaje 0,98 ml (7 milimoli) trójetyloaminy i 2,72 g (7 mili¬ moli) Z-Gly-OTCP, po czym miesza sie az do uzys¬ kania roztworu, który pozostawia sie na noc.Nastepnie mieszanine odparowuje sie, pozostalosc rozpuszcza w 50 ml octanu etylu i dodaje 0,5n kwa¬ su siarkowego tak, aby wartosc pH wodnej fazy wy¬ nosila 2—3. Faze organiczna plucze sie woda i za¬ warty w roztworze peptyd N-benzyloksykarbony- lowy ekstrahuje 3 porcjami po 20 ml 5% roztworu wodoroweglanu sodowego. Polaczone wyciagi za¬ kwasza sie 0,5n kwasem siarkowym, wytracony peptyd ekstrahuje octanem etylu i odparowuje wy¬ ciag. Pozostalosc (R\ 0,5—0,6) rozpuszcza sie w 60 ml metanolu i uwodornia w obecnosci palladowego katalizatora.Po zakonczeniu uwodorniania odsacza sie katali¬ zator, przemywa go kwasem octowym, laczy po¬ pluczyny z przesaczem i odparowuje. Pozostalosc rozciera sie z eterem, odsacza, przemywa eterem i suszy pod zmniejszonym cisnieniem w obecnosci wodorotlenku potasowego. Otrzymuje sie li,87 g (90% wydajnosci teoretycznej) trójpeptydu L-tyro- zylo-D-alanyloglicylo-L-fenyloalanylo-L-izoleucyiny; Rj 0^3a—0,45.Stadium 2: D-alanyloglicylo-L-fenyloalanylo-L- -izoleucyna. ¦ . . • . 1,68 g (5 milimoli) H-Gly-Phe-Ile-OH (patrz sta¬ dium 1 przykladu IV) miesza sie z 5 ml pirydyny, dodaje, 0,7 ml (5 milimoli) trójetyloaminy i 2,02 (5 milimoli) Z-D-Ala-OTCP, miesza az do uzyskania roztworu i pozostawia na noc.Nastepnie mieszanine poddaje sie obróbce opisa¬ nej w stadium 1 i pozostalosc po odparowaniu (R* 0,50—0,55) rozpuszcza sie w 50 ml 80% kwasu oc¬ towego i uwodornia w obecnosci palladowego kata¬ lizatora. Po zakonczeniu reakcji odsacza sie kata¬ lizator, przemywa go kwasem octowym, popluczyny laczy z przesaczem i odparowuje. Pozostalosc roz¬ ciera sie z eterem, odsacza, przemywa eterem i su¬ szy pod zmniejszonym cisnieniem w obecnosci wo¬ dorotlenku potasowego. Otrzymuje sie 1,7 g (84% wydajnosci teoretycznej) czteropeptydu H-D-Ala- -Gly-Phe-Ile-OH; R* 0,10—0,15.Stadium 3: L-tyrozylo-D-alanyloglicylo-L-fenylo- <5 alanylo-L-izoleucyna. l 1,22 g (3 milimole) H-D-Ala-Gly-Phe-Ile-OH (patrz stadium 2 przykladu IV) miesza sie z piry¬ dyna, dodaje 0,42 ml (3 milimole) trójetyloaminy i 1,48 g (3 milimole) Z-Tyr-OTCP i miesza az do 10 uzyskania roztworu, który pozostawia sie na noc.Nastepnie mieszanine poddaje sie obróbce opisa¬ nej w stadium 1 i otrzymana pozostalosc po odpa¬ rowaniu (Rf 0,55—0,60) rozpuszcza sie w 50 ml 80% kwasu octowego i uwodornia w obecnosci pallado- 15 wego katalizatora. Po zakonczeniu reakcji odsacza sie katalizator, przemywa go kwasem octowym, la¬ czy popluczyny z przesaczem, odparowuje, pozosta¬ losc rozciera z eterem, odsacza, przemywa eterem i suszy pod zmniejszonym cisnieniem w obecnosci 20 wodorotlenku potasowego. Otrzymuje sie 1,4 g (60% wydajnosci teoretycznej) zadanego pieciopeptydu; R? 0,08—0,12.Analiza aminokwasów: Gly =* 1,0; Ala *¦ 1,0; Nie =1,02; Tyr= 0,96; Phe = 1 (podstawa porów¬ nawcza).Przyklad V. Wytwarzanie L-tyrozylo-D-ala- nyloglicylo-L-fenyloalanylo-L-proliny.Stadium 1: Glicylo-L-fenyloalanylo-L-prolina. 5,25 g (20 milimoli) H-Phe-Pro-OH [S. Bajusz i T. 20 Lazar: Acta Chim. Acad. Sci. Hung. 48, 111 (1966)] miesza sie z 20 ml pirydyny, dodaje 2,8 ml (20 mili¬ moli) trójetyloaminy i 7,77 g (20 milimoli) Z-Gly- -OTCP, miesza az do uzyskania roztworu i pozo¬ stawia na noc. 35 Nastepnie mieszanine poddaje sie obróbce opisa¬ nej w stadium 1 przykladu IV, pozostalosc po od¬ parowaniu (Rj 0,5—0,6) rozpuszcza w 100 ml meta¬ nolu i uwodornia w obecnosci palladowego katali¬ zatora. Po zakonczeniu reakcji odsacza sie katali¬ zator, przemywa go metanolem, laczy popluczyny z przesaczem i odparowuje. Pozostalosc krystalizu¬ je sie z eteru, odsacza, przemywa eterem i suszy, otrzymujac 5,43 g (85% wydajnosci teoretycznej) za- 45 danego trójpeptydu; Rj 0,31—0,38.Stadium 2: D-alanyloglicylo-L-fenyloalanylo-L.- prolina. 3,2 g (10 milimoli) H-Gly-Phe-Pro-OH (patrz sta¬ dium 1 przykladu V) miesza sie z 10 ml pirydyny M i nastepnie dodaje 1,4 ml (10 milimoli) trójetylo¬ aminy i 4,03 g (10 milimoli) Z-D-Ala-OTCP i mie¬ sza sie az do uzyskania roztworu, który pozosta¬ wia sie na noc. Postepujac dalej w sposób opisany w stadium 1 przykladu IV, otrzymana pozostalosc u po odparowaniu (R3 0,42—0,52) rozpuszcza sie w 80 ml metanolu i uwodornia w obecnosci palladowego katalizatora. Po zakonczeniu reakcji odsacza sie ka¬ talizator, przemywa go metanolem, popluczyjiy la¬ czy z przesaczem i odparowuje. Pozostalosc rozciera 60 sie z eterem, odsacza, przemywa eterem i suszy, o- trzymujac 3,2 (82% wydajnosci teoretycznej) zada¬ nego czteropeptydu; rJ 0,07—0,11.Stadium 3: benzyloksykarbonylo-L-tyrozylo-D- -alanyloglicylo-L-fenyloalanylo-L-prolina. w 3,12 g <8 milimoli) H-D-Ala-Gly-Phe-Pro-OH114062 9 10 (patrz stadium 2 przykladu V) miesza sie z 15 ml pirydyny, dodaje 1,12 ml (8 milimoli) trójetyloami¬ ny i 3,95 g (8 milimoli) Z-Tyr-OTCPi miesza az do uzyskania roztworu, który pozostawia sie na noc l nastepnie poddaje obróbce opisanej w stadium 1 przykladu IV. Pozostalosc po odparowaniu rozcie¬ ra sie z eterem, odsacza, przemywa eterem i suszy otrzymujac 4,4 g (80% wydajnosci teoretycznej) za¬ danego pieciopeptydu; Rj! 0,3—0,4.Stadium 4: L-tyrozylo-D-alanyloglicylo-L-fenylo- alanylo-L-prolina.Roztwór 2,06 g (3 milimole) Z-Tyr-D-Ala-Gly-Phe- -Pro-H (patrz stadium 3 przykladu V) w miesza¬ ninie 40 ml metanolu i 10 ml dwumetyloformami- du uwodornia sie w obecnosci palladowego katali¬ zatora. Po zakonczeniu reakcji odsacza sie katali¬ zator, przemywa go mieszanina metanolu z dwu- metyloformamidem (1 : 1), popluczyny laczy z prze¬ saczem i odparowuje. Pozostalosc rozciera sie z eter rem, odsacza, przemywa i suszy, ponownie rozpu¬ szcza w 4 ml metanolu i wytraca octanem etylu.Osad odsacza sie, przemywa octanem etylu i suszy, otrzymujac 1,16 g (70% wydajnosci teoretycznej) L- tyrozylo-D-alanyloglicylo-L-fenyloalanylo-L-proli- ny; R\ 0,3—0,4.Analiza aminokwasów: Pro = 1,02; Gly = 1,0; Ala = 0,98; Tyr = 1,0; Phe = 1 (podstawa porówna¬ wcza).Przyklad VI. Wytwarzanie etyloamidu L-ty- rozylo-D-alanylo-glicylo-L-fenyloalanylo-L-proliny. 0,7 g (1 milimol) Z-Tyr-D-Ala-Gly-Phe-Pro-OH (patrz stadium 3 przykladu V) rozpuszcza sie w 2 ml dwumetyloformamidu, dodaje 0,1 g (1,24 mili- mola)_ chlorowodorku etyloaminy, 0,17 ml (1,24 mili- mola) trój etyloaminy i 0,21 g (1 milimol) dwucyklo- heksylokarbodwuimidu i pozostawia na okres 1 dnia, po czym przesacza, rozciencza 30 ml octanu etylu i plucze roztwór 0,5n roztworem kwasu siarkowego, woda, 5% roztworem wodnym wodoroweglanu so¬ dowego i woda, a nastepnie suszy i odparowuje.Pozostalosc (Rf 0,80—0,85) rozpuszcza sie w 30 ml metanolu i uwodornia w obecnosci palladowego ka¬ talizatora.Po zakonczeniu reakcji odsacza sie katalizator, przesacz odparowuje, pozostalosc rozciera z eterem, odsacza, plucze eterem i suszy. Otrzymuje sie 0,43 g (75% wydajnosci teoretycznej) pieciopeptydu po¬ danego w tytule; R* 0,34^0,44.Przyklad VII. Wytwarzanie chlorowodorku L-tyrozylo-D-metionyloglicylo-L-fenyloalanylo-L- -proliny.Do zawiesiny 0,96 g (3 milimole) H-Gly-Phe-Pro- -OH (patrz stadium 1 przykladu V) w 5 ml pirydy¬ ny dodaje sie 0,42 ml (3 milimole) trójetyloaminy i 1,27 ml (3 milimole) Boc-D-Met-OTCP i miesza do uzyskania roztworu. Roztwór ten pozostawia sie na noc, po czym poddaje obróbce opisanej w stadium 1 przykladu IV i do pozostalosci po odparowaniu (Rf 0,30—0,35) dodaje sie 10 ml 2n kwasu solnego w octanie etylu i miesza. Po uplywie 30 minut mie¬ szanine rozciencza sie n-heptanem, odsacza, prze¬ mywa osad n-heptanem i suszy pod zmniejszonym cisnieniem w obecnosci wodorotlenku potasowego.Otrzymany produkt (Rj 0,1-6^0,24) miesza sie z 5 ml pirydyny, dodaje 0,84 ml (6 milimoli) trójetyloaminy i 1,32 g (2,5 milimole) Boc-Tyr-OPCP i miesza az do uzyskania roztworu. Roztwór ten pozostawia sie na noc, po czym poddaje obróbce w sposób opisa- 5 ny w stadium 1 przykladu IV, pozostalosc po od¬ parowaniu rozpuszcza sie w 10 ml 2n kwasu sol¬ nego w octanie etylu, miesza w ciagu 30 minut, ioz- ciencza 10 ml octanu etylu, odsacza, przemywa oc¬ tanem etylu i suszy. Otrzymuje sie 1,14 g (70% wy- lc dajnosci teoretycznej) chlorowodorku L-tyrozylo-D- -metionyloglicylo-L-fenyloalanylo-L-proliny; R4 od 0,35—0,45.Analiza aminokwasów: Pro = 0,98; Gly = 1,0; Met = 0,95; Tyr = 1,0; Phe = 1 (podstawa porów- 15 nawcza).P r z y k.l a d VIII. Wytwarzanie chlorowodorku L-tyrozylo-D-norleucyloglicylo-L-fenyloalanylo-L- -proliny.Stosujac jako produkt wyjsciowy 0,96 g (3 mili- 20 mole) H-Gly-Phe-Pro-OH (patrz stadium 1 przykla¬ du V) postepuje sie w sposób opisany w przykla¬ dzie VII, lecz stosujac zamiast 1,27 g Boc-D-Met- -OTCP 1,06 g (3 milimole) Boc-D-Nle-ONP [R.-Roc- chi i wspólpracownicy: J. Am, Chem. Soc. 91, 492 25 (1969)]. Otrzymuje sie 1,18 g (75% wydajnosci teore¬ tycznej) chlorowodorku pieciopeptydu podanego w tytule; R4 0,35—0,45.Analiza aminokwasów: Pro -= 1,0; Gly = 1,0; Nie — 1,05; Tyr = 0,98; Phe = 1 (podstawa porów- nawcza). - Przyklad IX. Wytwarzanie etyloamidu L-ty- rozylo-D-metionyloglicylo-L-fenyloalanylo-L-pro- liny.Stadium 1: szczawian etyloamidu glicylo-L-feny- ioalanylo-L-proliny. 3,7 g (13 milimoli) Pro-NH-Et [S. Shinagawa i M.Fujino: Chem. Pharm. Buli. 23, 229 (1975)] rozpusz¬ cza sie w 50 ml metanolu i uwodornia w obecnosci • palladowego katalizatora'. Po zakonczeniu reakcji (RJ 0,2—0,3) odsacza sie katalizator, przemywa go metanolem, popluczyny laczy sie z przesaczem i od¬ parowuje. Pozostalosc rozpuszcza sie w 10 ml dwu¬ metyloformamidu, dodaje 3,9 g (13 milimoli) Z-Phe- 45 -OH, 1,75 g (13 milimoli) 1-hydroksybenzotriazolu i 2,7 g (13 milimoli) dwucykloheksylokarbodwuimidu i mieszanine pozostawia na noc, po czym odparo¬ wuje.Pozostalosc rozpuszcza sie w 50 ml octanu etylu 50 i przemywa kolejno 5% roztworem wodnym wodo¬ roweglanu sodowego, woda, 0,5n kwasem siarko¬ wym i ponownie woda. Faze organiczna suszy sie nad siarczanem sodowym i odparowuje. Otrzymany produkt (R2 0,63—0,68) rozpuszcza sie w 50 ml me- 55 tanolu i uwodornia w obecnosci palladowego kata¬ lizatora. Po odsaczeniu kataliztaora odparowuje sie metanolowy roztwór i pozostalosc (Rj 0,1—0,2) roz¬ puszcza sie w 10 ml pirydyny, dodaje 2,09 g (10 milimoli) Z-Gly-OTCP i pozostawia na noc. 60 Nastepnie mieszanine odparowuje sie, pozostalosc rozpuszcza w 50 ml octanu etylu, plucze 0,5n kwa¬ sem siarkowym, suszy organiczny roztwór nad siar¬ czanem sodowym i odparowuje. Pozostalosc rozpu¬ szcza sie w 50 ml metanolu, uwodornia w obecnosci 65 palladowego katalizatora, odsacza katalizator i od-114062 11 12 parowuje przesacz. Otrzymana pozostalosc rozpusz¬ cza sie w mieszaninie 2 ml etanolu i 2 ml octanu etylu, dodaje 0,9 g (10 milimoli) kwasu szczawio¬ wego i rozciencza mieszanine 50 ml octanu etylu.Wytracony osad odsacza sie, przemywa octanem etylu i suszy, otrzymujac 2,7 g (62% wydajnosci te¬ oretycznej) produktu podanego w tytule, topnieja¬ cego w temperaturze 98—100°C; Rj 0,4—0,5.Stadium 2: etyloamid L-tyrozylo-D-metionylogli- cylo-L-fenyloalanylo-L-proliny. 0,9 g (2 milimole) szczawianu etyloamidu trójpep- tydu otrzymanego w sposób opisany w stadium 1 rozpuszcza sie w 3 ml pirydyny, dodaje 0,86 g (2 milimole) Boc-D-Met-OTCP i 0,56 ml (4 milimole) trójetyloaminy i pozostawia mieszanine na noc, po czym odparowuje, pozostalosc rozpuszcza w 30 ml octanu etylu, przemywa 0,5n kwasem siarkowym, suszy nad siarczanem sodowym i odparowuje. Po¬ zostalosc (Rj t),80—0,85) traktuje sie 10 ml 3n kwasu solnego w octanie etylu i po uplywie 30 minut roz¬ ciencza 30 ml n-heptanu, odsacza wytworzony osad, przemywa go n-heptanem i suszy pod zmniejszonym cisnieniem w obecnosci wodorotlenku potasu. Otrzy¬ many produkt rozpuszcza sie w 5 ml pirydyny, do¬ daje 1,06 g (2 milimole) Boc-Tyr-OFCP i 0,56 ml (4 milimole) trójetyloaminy i pozostawia na noc.Nastepnie mieszanine odparowuje sie, pozostalosc rozpuszcza w 50 ml octanu etylu, plucze 0,5n kwa¬ sem siarkowym, suszy nad siarczanem sodowym i odparowuje. Pozostalosc (Rj 0,85—0,90) rozpusz¬ cza sie w 3 ml kwasu trójfluorooctowego i po uply¬ wie 30 minut roztwór zawierajacy osad odparowuje sie, pozostalosc rozciera z mieszanina octanu etylu i benzenu (1 :1). Otrzymany produkt rozpuszcza sie w mieszaninie 5 ml 10% wodnego roztworu weglanu sodowego i 50 ml octanu etylu. Wodna faze wytrza¬ sa sie z 3 porcjami po 10 ml octanu etylu, polaczo¬ ne roztwory w octanie etylu suszy sie nad siarcza¬ nem sodowym i odparowuje.Pozostalosc rozciera sie z mieszanina n-heptanu i octanu etylu (1: 1), odsacza, przemywa osad taka sama mieszanina i nastepnie samym n-heptanem i Suszy. Otrzymuje sie 1,02 g (80% wydajnosci teo¬ retycznej) podanego w tytule etyloamidu pieciopep- tydu Rj M&—0,55.Analiza aminokwasów: Pro — 1,0; Gly = 1,0; Met =0,98; Tyr = 1,02; Phe = 1 (podstawa porów¬ nawcza).Przyklad X. Wytwarzanie amidu L-tyrozylo- -D-metionyloglicylo-L-fenyloalanylo-L-proliny.Do zawiesiny 0,96 g (3 milimole) H-Gly-Phe-Pro- -OH (patrz stadium 1 przykladu V) w 5 ml pirydy¬ ny dodaje sie 0,42 ml (3 milimole) trójetyloaminy i 1,27 g (3 milimole) Boc-D-Met-OTCP i miesza sie az do uzyskania roztworu. Roztwór ten pozostawia sie na noc i nastepnie poddaje obróbce opisanej w stadium 1 przykladu IV.Do pozostalosci po odparowaniu (Rf 0,30—0,35) do¬ daje sie 10 ml 2n roztworu kwasu solnego w octa¬ nie etylu i miesza w ciagu 30 minut, po czym roz¬ ciencza n-heptanem, odsacza, przemywa osad n- -heptanem i suszy pod zmniejszonym cisnieniem w obecnosci wodorotlenku potasowego. Otrzymany produkt (Rf 0,16—0,24) miesza sie z 5 ml pirydyny, dodaje 0,84 g (6 milimoli) trójetyloaminy i 1,32 g (2,5 milimola) Boc-Tyr-OPCP i miesza az do uzys¬ kania roztworu. Roztwór ten pozostawia sie na noc, po czym poddaje obróbce opisanej w stadium 1 . 5 przykladu IV.Pozostalosc po odparowaniu rozciera sie z n-hep¬ tanem, Odsacza, przemywa n-heptanem i suszy. O- trzymany Boc-Tyr-D-Met-Gly-Phe-Pro-OH (Rj od 0,60—0,66) rozpuszcza sie w 5 ml dwumetyloforma- 10 midu, dodaje 0,52 g (2,5 milimola) dwucykloheksylo- karbodwuimidu i 0,4 g (2,5 milimola) soli amonowej 1-hydroksybenzotriazolu, otrzymanej przez sporza¬ dzenie roztworu 1-hydroksybenzotriazolu w stezo¬ nym roztworu wodnym amoniaku (0*5 g/ml), roz- !5 cienczenie go acetonem, odsaczenie otrzymanych krysztalów, przemycie ich acetonem i wysuszenie.Mieszanine reakcyjna pozostawia sie na noc, po czym przesacza, odparowuje, pozostalosc rozpusz¬ cza w chlorku metylenu, plucze 5% roztworem wo- 20 doroweglanu sodowego, suszy nad siarczanem so¬ dowym i odparowuje.Pozostalosc (Rj 0,53—0,58) rozpuszcza sie w 10 ml kwasu trójfluorooctowego, pozostawia na okres 30 minut w temperaturze pokojowej, po czym od¬ parowuje i pozostalosc (R\ 0,50—0,60) suszy pod zmniejszonym cisnieniem w obecnosci wodorotlen¬ ku potasowego. Otrzymany produkt rozpuszcza sie w 30—40 ml mieszaniny chloroformu i n-butanolu (3:1) z dodatkiem 5—7 ml wody, wodna faze zobo¬ jetnia stalym wodoroweglanem sodowym, ekstrahu¬ je podana wyzej mieszanina chloroformu z n-buta- nolem, po czym laczy organiczne fazy i odparowu¬ je.Pozostalosc rozciera sie z n-heptanem, otrzymujac 1,25 g amidu L-tyrozylo-D-metionyloglicylo-L-feny- loalanylo-L-proliny. Produkt ten, badany metoda D* 'Amour i Smith [J. Pharm. Ther. 72, 74 (1941)] i me¬ toda Cherma i Simon [J. Pharmacol. (Paryz) 6, 489 (1975)] wykazuje in vivo aktywnosc 50 razy wiek- 40 sza od aktywnosci morfiny.Analiza aminokwasów: Pro = 1,0; Gly = 1,0; Met = 1,0; Tyr = 0,98; Phe = 1 (podstawa porów¬ nawcza). 45 Przyklad XI. Wytwarzanie amidu L-tyrozy- lo-D-alanyloglicylq-L-fenyloalanylo-L-proliny.Do roztworu 2,06 g (3 milimole) Z-Tyr-D-Ala-Gly- -Phe-Pró-ÓH (patrz stadium 3 przykladu V) w 5 ml dwumetyloformamidu dodaje sie 0,46 g (3 milimole) M soli amonowej 1-hydroksybenzotriazolu i 0,62 g (3 milimole) dwucykloheksylokarbodwuimidu i pozo¬ stawia mieszanine na noc, po czym przesacza i od¬ parowuje. Pozostalosc po odparowaniu rozpuszcza sie w 5% roztworze wodoroweglanu sodowego, su- M szy nad siarczanem sodowym i odparowuje.Pozostalosc (Rj 0,60-^0,65) rozpuszcza sie w 40—50 ml metanolu i uwodornia w obecnosci palla¬ dowego katalizatora. Po zakonczeniu reakcji (R* 0,33—0,38) odsacza sie katalizator, przesacz odparo- 60 wuje i pozostalosc rozciera z eterem. Otrzymuje sie 1,2 g (70% wydajnosci teoretycznej) amidu L»-tyró* zylo-D-alanyloglicylo-Ln-fenyloalanylo-L-proliny. .Analiza aminokwasów: Pro = 1,0; Gly =* 1,0; Ala = 1,0; Tyr= 0,97; Phe = 1 (podstawa porówna- « wcza).114062 1S 14 Zastrzezenie patentowe Sposób wytwarzania nowych pieciopeptydów o ogólnym wzorze Tyr-A-Gly-Phe-B-X-Y,w którym A oznacza grupe D-aminokwasu majaca jako bocz¬ ny lancuch nizszy rodnik alkilowy lub tioalkilowy, B oznacza grupe aminokwasu lub cyklicznego imi- nokwasu, z których kazda ma jako boczny lancuch nizszy rodnik alkilowy, X oznacza atom tlenu lub grupe NH, a Y oznacza atom wodoru lub nizszy rodnik alkilowy, lub ich pochodnych estrowych lub aminowych lub soli, znamienny tym, ze aminokwas majacy jako lancuch boczny nizszy rodnik alkilo-^ wy, albo cykliczny iminokwas majacy jako boczny lancuch nizszy rodnik alkilowy, albo pochodna es¬ trowa lub amidowa któregokolwiek z takich kwa¬ sów, kontiensuje sie metodami stosowanymi w che¬ mii peptydów kolejno z fragmentami aminokwasów i/albo peptydów zawierajacymi przy koncowej gru¬ pie aminowej grupe zabezpieczajaca, która moze byc odszczepiana i ewentualnie peptyd zabezpie¬ czony przy koncowej grupie aminowej, przeprowa¬ dza sie w jego pochodna estrowa albo aminowa i e- wentualnie, po usunieciu grupy zabezpieczajacej, wytwarza sie sól otrzymanego zwiazku z kwasem. PL

Claims (1)

1. Zastrzezenie patentowe Sposób wytwarzania nowych pieciopeptydów o ogólnym wzorze Tyr-A-Gly-Phe-B-X-Y,w którym A oznacza grupe D-aminokwasu majaca jako bocz¬ ny lancuch nizszy rodnik alkilowy lub tioalkilowy, B oznacza grupe aminokwasu lub cyklicznego imi- nokwasu, z których kazda ma jako boczny lancuch nizszy rodnik alkilowy, X oznacza atom tlenu lub grupe NH, a Y oznacza atom wodoru lub nizszy rodnik alkilowy, lub ich pochodnych estrowych lub aminowych lub soli, znamienny tym, ze aminokwas majacy jako lancuch boczny nizszy rodnik alkilo-^ wy, albo cykliczny iminokwas majacy jako boczny lancuch nizszy rodnik alkilowy, albo pochodna es¬ trowa lub amidowa któregokolwiek z takich kwa¬ sów, kontiensuje sie metodami stosowanymi w che¬ mii peptydów kolejno z fragmentami aminokwasów i/albo peptydów zawierajacymi przy koncowej gru¬ pie aminowej grupe zabezpieczajaca, która moze byc odszczepiana i ewentualnie peptyd zabezpie¬ czony przy koncowej grupie aminowej, przeprowa¬ dza sie w jego pochodna estrowa albo aminowa i e- wentualnie, po usunieciu grupy zabezpieczajacej, wytwarza sie sól otrzymanego zwiazku z kwasem. PL
PL1977200857A 1976-09-16 1977-09-15 Process for preparing novel pentapeptides PL114062B1 (en)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
HU76GO1350A HU178001B (en) 1976-09-16 1976-09-16 Process for preparing new pentapeptides with morphine-like activity and derivatives thereof

Publications (2)

Publication Number Publication Date
PL200857A1 PL200857A1 (pl) 1979-06-04
PL114062B1 true PL114062B1 (en) 1981-01-31

Family

ID=10996820

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1977200857A PL114062B1 (en) 1976-09-16 1977-09-15 Process for preparing novel pentapeptides

Country Status (16)

Country Link
US (1) US4465625A (pl)
JP (1) JPS602319B2 (pl)
AT (1) AT360184B (pl)
BE (1) BE858453A (pl)
CH (1) CH636599A5 (pl)
CS (1) CS199708B2 (pl)
DD (1) DD132127A5 (pl)
DE (1) DE2740699A1 (pl)
DK (1) DK149077C (pl)
FR (1) FR2364890A1 (pl)
GB (1) GB1584968A (pl)
HU (1) HU178001B (pl)
NL (1) NL7709636A (pl)
PL (1) PL114062B1 (pl)
SE (1) SE440658B (pl)
SU (1) SU772481A3 (pl)

Families Citing this family (11)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
FR2353040A1 (fr) * 1976-05-25 1977-12-23 Europ Propulsion Allumeur pour bloc de poudres propulsives
FR2359817A1 (fr) * 1976-07-27 1978-02-24 Reckitt & Colmann Prod Ltd Nouveaux peptides, leur procede de preparation et composition therapeutique les contenant
US4259234A (en) * 1976-09-27 1981-03-31 Eli Lilly And Company Analgesic compounds
GB2000784B (en) * 1977-07-05 1982-01-20 American Home Prod Analgesic polypetide
JPS5424850A (en) * 1977-07-22 1979-02-24 Wellcome Found Peptide compound
GB1604850A (en) * 1977-11-24 1981-12-16 Wellcome Found Biologically active peptides
FR2424253A1 (fr) * 1978-04-27 1979-11-23 Brun Lab Sa Le Nouveaux derives de peptides analogues des enkephalines, leur procede de preparation et leur application therapeutique
NL8005121A (nl) * 1979-09-20 1981-03-24 Erba Farmitalia Biologisch actieve peptiden.
HU181013B (en) * 1980-01-25 1983-05-30 Gyogyszerkutato Intezet Process for preparing new enkephalin analogues
WO1982000640A1 (fr) * 1980-08-18 1982-03-04 Akita T Derives de tripeptides alkylamide
DE3333752A1 (de) * 1983-09-19 1985-04-11 Victor Dipl.- Chem. 8000 München Brantl Pharmakologisch aktive peptide

Family Cites Families (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2703109A1 (de) * 1976-01-26 1977-08-04 Wellcome Found Biologisch wirksame amide
GB1532181A (en) * 1976-02-02 1978-11-15 Beckman Instruments Inc Pentapetides and a method of preparing them
NZ183712A (en) * 1976-04-08 1979-10-25 Ici Ltd Polypeptide analogues of enkephalins, and pharmaceutical compositions
DE2732451A1 (de) * 1976-07-27 1978-02-02 Reckitt & Colmann Prod Ltd Peptidverbindungen, verfahren zu ihrer herstellung und diese verbindungen enthaltende arzneipraeparate
US4259234A (en) * 1976-09-27 1981-03-31 Eli Lilly And Company Analgesic compounds
JPS5424850A (en) * 1977-07-22 1979-02-24 Wellcome Found Peptide compound

Also Published As

Publication number Publication date
CS199708B2 (en) 1980-07-31
HU178001B (en) 1982-02-28
GB1584968A (en) 1981-02-18
DK409277A (da) 1978-03-17
BE858453A (fr) 1978-03-07
JPS5340735A (en) 1978-04-13
DK149077C (da) 1986-06-16
ATA632377A (de) 1980-05-15
CH636599A5 (en) 1983-06-15
FR2364890B1 (pl) 1984-03-23
DK149077B (da) 1986-01-13
AT360184B (de) 1980-12-29
JPS602319B2 (ja) 1985-01-21
DE2740699A1 (de) 1978-03-23
PL200857A1 (pl) 1979-06-04
SE7709913L (sv) 1978-03-17
DD132127A5 (de) 1978-08-30
DE2740699C2 (pl) 1987-10-01
NL7709636A (nl) 1978-03-20
SE440658B (sv) 1985-08-12
FR2364890A1 (fr) 1978-04-14
US4465625A (en) 1984-08-14
SU772481A3 (ru) 1980-10-15

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US5110797A (en) Peptide compound and a pharmaceutically acceptable salt thereof
DE2438350A1 (de) Peptide mit starker lh-rh/fsh-rhwirkung und verfahren zu ihrer herstellung
NO139560B (no) Analogifremgangsmaate til fremstilling av terapeutisk virksomme nonapeptidamid-derivater
NZ199911A (en) N-acyl-polypeptides and pharmaceutical compositions
JPS62161799A (ja) ウンデカペプチド及びその製造方法
DE2616399A1 (de) Polypeptid und verfahren zu seiner herstellung
PL114062B1 (en) Process for preparing novel pentapeptides
JPS63165374A (ja) 2,3−ジ置換イソオキサゾリジン類
US4696913A (en) Novel peptides which are active on the central nervous system and have an action on the cholinergic system
DD200799A5 (de) Verfahren zur herstellung von peptiden
CS235072B2 (en) Method of l-tyrosyl-d-alanyl-glycyl-l-phenylalanylamide&#39;s new derivatives production
EP0228625B1 (de) Peptid-Derivate mit inhibitorischer Wirkung auf hydroxylierende Enzyme, Verfahren zu ihrer Herstellung, diese enthaltende Mittel und ihre Verwendung
CH650518A5 (de) Tripeptidamide und verfahren zur herstellung derselben.
LU85710A1 (fr) Nouveaux derives de la gonadoliberine et procede pour leur preparation
PL111979B1 (en) Process for preparing novel peptides
US4001199A (en) Novel polypeptides useful for treating diabetes and hypercholesteremia
DE3340208A1 (de) Neue biologisch aktive peptide, verfahren zu deren herstellung und veterinaerpraeparate, welche diese enthalten
US3801561A (en) Derivatives of salmon thyrocalcitonin
US4256736A (en) Psychopharmacological peptides
US4339440A (en) Enkephalin analogs and a process for the preparation thereof
US3280098A (en) Process of producing peptides and products obtained thereby
US6767992B1 (en) Method for producing L-prolyl-L-M-sarcolysyl-L-p-fluorophenylalanine and derivatives thereof
CA1131217A (en) Psycho-pharmacological peptides
CA1090785A (en) Peptide derivatives and process for the preparation thereof
US4288432A (en) Novel enkephalin analogs and process for the preparation thereof