NO158164B - Fremgangsmaate for fremstilling av et enzymatisk hydrolysert proteinmateriale. - Google Patents
Fremgangsmaate for fremstilling av et enzymatisk hydrolysert proteinmateriale. Download PDFInfo
- Publication number
- NO158164B NO158164B NO830594A NO830594A NO158164B NO 158164 B NO158164 B NO 158164B NO 830594 A NO830594 A NO 830594A NO 830594 A NO830594 A NO 830594A NO 158164 B NO158164 B NO 158164B
- Authority
- NO
- Norway
- Prior art keywords
- protein
- pancreatin
- hydrolysis
- fungal protease
- solution
- Prior art date
Links
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 title claims description 63
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 title claims description 63
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 27
- 239000000463 material Substances 0.000 title claims description 18
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 title description 2
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 40
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims description 38
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 36
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 34
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 31
- 108010019160 Pancreatin Proteins 0.000 claims description 27
- 229940055695 pancreatin Drugs 0.000 claims description 27
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 25
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 25
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 25
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 claims description 23
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 21
- 108010058846 Ovalbumin Proteins 0.000 claims description 20
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 claims description 7
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 claims description 7
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims description 2
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims 9
- 238000000605 extraction Methods 0.000 claims 2
- 239000002250 absorbent Substances 0.000 claims 1
- 230000002745 absorbent Effects 0.000 claims 1
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 claims 1
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 51
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 25
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 21
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 15
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 14
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 description 13
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 description 13
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 11
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 11
- 239000000047 product Substances 0.000 description 10
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 8
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 8
- 239000005862 Whey Substances 0.000 description 7
- 235000005911 diet Nutrition 0.000 description 7
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 7
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 7
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 7
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 7
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 7
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 6
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 6
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 6
- 235000021119 whey protein Nutrition 0.000 description 6
- 108010028690 Fish Proteins Proteins 0.000 description 5
- 230000037213 diet Effects 0.000 description 5
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 description 5
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 description 5
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 5
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 5
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 5
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 5
- 235000019640 taste Nutrition 0.000 description 5
- 235000001674 Agaricus brunnescens Nutrition 0.000 description 4
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 4
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 4
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 4
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 4
- 229940071440 soy protein isolate Drugs 0.000 description 4
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 4
- 108010082495 Dietary Plant Proteins Proteins 0.000 description 3
- 108010068370 Glutens Proteins 0.000 description 3
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 3
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 3
- 230000001079 digestive effect Effects 0.000 description 3
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 3
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 3
- 235000021312 gluten Nutrition 0.000 description 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 3
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 3
- 238000009928 pasteurization Methods 0.000 description 3
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 3
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 3
- YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N trichloroacetic acid Chemical compound OC(=O)C(Cl)(Cl)Cl YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 description 2
- 108091005658 Basic proteases Proteins 0.000 description 2
- 108010059378 Endopeptidases Proteins 0.000 description 2
- 102000005593 Endopeptidases Human genes 0.000 description 2
- 102000018389 Exopeptidases Human genes 0.000 description 2
- 108010091443 Exopeptidases Proteins 0.000 description 2
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 description 2
- 108091005507 Neutral proteases Proteins 0.000 description 2
- 241000235648 Pichia Species 0.000 description 2
- 108010073771 Soybean Proteins Proteins 0.000 description 2
- 241000209140 Triticum Species 0.000 description 2
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 2
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 2
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 2
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 2
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 2
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 2
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 description 2
- 238000011109 contamination Methods 0.000 description 2
- 235000012343 cottonseed oil Nutrition 0.000 description 2
- 230000000378 dietary effect Effects 0.000 description 2
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 2
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 2
- 239000008101 lactose Substances 0.000 description 2
- 238000010979 pH adjustment Methods 0.000 description 2
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 2
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 2
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 description 2
- 230000035484 reaction time Effects 0.000 description 2
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 2
- 229940001941 soy protein Drugs 0.000 description 2
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- UHPMCKVQTMMPCG-UHFFFAOYSA-N 5,8-dihydroxy-2-methoxy-6-methyl-7-(2-oxopropyl)naphthalene-1,4-dione Chemical compound CC1=C(CC(C)=O)C(O)=C2C(=O)C(OC)=CC(=O)C2=C1O UHPMCKVQTMMPCG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 240000004507 Abelmoschus esculentus Species 0.000 description 1
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 description 1
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 description 1
- 244000105624 Arachis hypogaea Species 0.000 description 1
- 241000186063 Arthrobacter Species 0.000 description 1
- 241000228197 Aspergillus flavus Species 0.000 description 1
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 1
- 235000007319 Avena orientalis Nutrition 0.000 description 1
- 244000075850 Avena orientalis Species 0.000 description 1
- 108090000145 Bacillolysin Proteins 0.000 description 1
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- 240000002791 Brassica napus Species 0.000 description 1
- 235000004977 Brassica sinapistrum Nutrition 0.000 description 1
- 102000005367 Carboxypeptidases Human genes 0.000 description 1
- 108010006303 Carboxypeptidases Proteins 0.000 description 1
- 241000186321 Cellulomonas Species 0.000 description 1
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 1
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- 241000223218 Fusarium Species 0.000 description 1
- 241000271815 Hydrogenimonas Species 0.000 description 1
- 239000005905 Hydrolysed protein Substances 0.000 description 1
- 238000007696 Kjeldahl method Methods 0.000 description 1
- 241000186660 Lactobacillus Species 0.000 description 1
- 240000004658 Medicago sativa Species 0.000 description 1
- 235000017587 Medicago sativa ssp. sativa Nutrition 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 241000192041 Micrococcus Species 0.000 description 1
- 241000221960 Neurospora Species 0.000 description 1
- 240000007594 Oryza sativa Species 0.000 description 1
- 235000007164 Oryza sativa Nutrition 0.000 description 1
- 108010067372 Pancreatic elastase Proteins 0.000 description 1
- 102000016387 Pancreatic elastase Human genes 0.000 description 1
- 241001494479 Pecora Species 0.000 description 1
- 241000228143 Penicillium Species 0.000 description 1
- 102000007079 Peptide Fragments Human genes 0.000 description 1
- 108010033276 Peptide Fragments Proteins 0.000 description 1
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 description 1
- 241000235070 Saccharomyces Species 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- 241000657513 Senna surattensis Species 0.000 description 1
- 244000000231 Sesamum indicum Species 0.000 description 1
- 235000003434 Sesamum indicum Nutrition 0.000 description 1
- 244000061456 Solanum tuberosum Species 0.000 description 1
- 235000002595 Solanum tuberosum Nutrition 0.000 description 1
- 235000019764 Soybean Meal Nutrition 0.000 description 1
- 241000194017 Streptococcus Species 0.000 description 1
- 241000282887 Suidae Species 0.000 description 1
- 241000223259 Trichoderma Species 0.000 description 1
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 1
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 1
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 1
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 1
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 1
- 238000005903 acid hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 230000002411 adverse Effects 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 238000005904 alkaline hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000021120 animal protein Nutrition 0.000 description 1
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 description 1
- 239000000440 bentonite Substances 0.000 description 1
- 229910000278 bentonite Inorganic materials 0.000 description 1
- SVPXDRXYRYOSEX-UHFFFAOYSA-N bentoquatam Chemical compound O.O=[Si]=O.O=[Al]O[Al]=O SVPXDRXYRYOSEX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 235000019658 bitter taste Nutrition 0.000 description 1
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 1
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 1
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 1
- 238000005352 clarification Methods 0.000 description 1
- 239000000470 constituent Substances 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 1
- 235000015872 dietary supplement Nutrition 0.000 description 1
- 230000029087 digestion Effects 0.000 description 1
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 description 1
- 229940066758 endopeptidases Drugs 0.000 description 1
- 239000002532 enzyme inhibitor Substances 0.000 description 1
- 239000003797 essential amino acid Substances 0.000 description 1
- 235000020776 essential amino acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000012054 flavored emulsion Substances 0.000 description 1
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- 235000015203 fruit juice Nutrition 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 229940039696 lactobacillus Drugs 0.000 description 1
- 239000007791 liquid phase Substances 0.000 description 1
- 235000012054 meals Nutrition 0.000 description 1
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 1
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 1
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 1
- 235000020166 milkshake Nutrition 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 1
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 1
- 210000000496 pancreas Anatomy 0.000 description 1
- 235000020232 peanut Nutrition 0.000 description 1
- 235000012015 potatoes Nutrition 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 238000007781 pre-processing Methods 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 239000003755 preservative agent Substances 0.000 description 1
- 230000002335 preservative effect Effects 0.000 description 1
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 1
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 1
- 235000009566 rice Nutrition 0.000 description 1
- 235000014214 soft drink Nutrition 0.000 description 1
- 239000004455 soybean meal Substances 0.000 description 1
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 1
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 1
- 235000020238 sunflower seed Nutrition 0.000 description 1
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
- A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
Oppfinnelsen gjelder fremgangsmåte for enzymatisk hydrolyse av proteinmateriale, spesielt for å tilveiebringe organoleptisk ønskelige proteinhydrolysat-blandinger, som kan anvendes for diettformål og spesielt for sykehusdietter.
Oppfinnelsen fremgår forøvrig av de medfølgende krav.
Det er velkjent at proteiner kan hydrolyseres med sterk syre eller alkali eller med enzymer og anvendes i diettnæringsmidler. Hydrolyse av proteinet finner sted med påfølgende dannelse av proteinfragmenter, peptider og aminosyrer. Fragmenterte proteinmaterialer av denne type er ønskelige produkter for administrer-ing til mennesker og dyr med fordøyelsesproblemer. Hovedproblemet når det gjelder anvendelse av disse teknikker er produktets smak.
Av de kjente metoder for hydrolyse av protein er enzymatisk hydrolyse foretrukket siden den ikke ødelegger essensielle aminosyrer i den grad de ødelegges ved sur eller alkalisk hydrolyse. Enzymatisk hydrolyse er imidlertid sjelden fullstendig og produktene fra den enzymatiske hydrolysen kan ikke forutsies og ofte er det hydrolyserte proteinet uegnet fordi det inneholder bittert smakende peptider. For at produkter av denne type skal være effektive som dietter, må de være organoleptisk godtagbare.
(Dietary Enzymatic Hydrolysates of Protein with Reduced Bitterness, Clegg at al., J. Food Tech. (1974) 9, 21-29).
I US-patent 3.857.966 er det beskrevet en metode for fremstilling av et eggalbumin-hydrolysat som ikke inneholder den karakteristiske egg-lukt og -smak. Eggalbumin i en 5%ig løsning (pH 6,3-6,4) oppvarmes for å utfelle proteinet. Etter avkjøling separeres bunnfallet ved sentrifugering, gjensuspenderes i nytt vann, homogeniseres i en Waring-blandemaskin og sentrifugeres igjen. Vasketrinnet gjentas én gang til og det vaskede bunnfallet brukes for å fremstille en 5%ig proteinsuspensjon for hydrolyse.
Etter oppvarming (95-100°C) av proteinsuspensjonen ved alkalisk pH (pH 8-9) i ca. 1 time, gjennomføres så enzymatisk hydrolyse ved å anvende et totrinns enzymsystem av en alkalisk mikrobiell protease i det første trinnet og en blanding av nøytral mikrobiell protease og et plante-enzym i det annet trinn.
Lignende teknikker er angitt i patentet å kunne anvendes på soyaproteinisolat, myse eller myseprotein og fiskeprotein.
US-patent 4.107.334 anvender en lignende utfellingsteknikk for å fremstille det funksjonelle proteinet fra mikrobielt, eller vegetabilsk protein, eller myse ved hydrolyse. Generelt justeres en løsning med lavt faststoff- og protein-innhold fortrinnsvis til en pH på ca. det isoelektriske punktet for proteinet (4-7)
og oppvarmes inntil en stor del av proteinet (minst 50%) er utfelt (for myseproteinkonsentrat 90°C i 2 minutter).
Etter vasking hydrolyseres proteinet ved å anvende en hvilken som helst sur, nøytral eller alkalisk protease (sopp-protease foreslått).
Verdien av et proteinhydrolysat i et spesielt diettprogram avhenger i stor del av hydrolysegraden. Utstrekningen av hydrolysen bestemmer om produktet er en væske eller et faststoff.
For bruk av hydrolysatet for pasienter med fordøyelsesproblemer skal eksempelvis minst 80% av hydrolysatet være i form av peptider med molekylvekt på 500 eller mindre og 9 5% av hydrolysatet skal være i form av peptider med molekylvekt på mindre enn 2000. En slik utstrakt hydrolyse kan ha ulempene med lange uøkonomiske reaksjonstider, organoleptiske problemer og biologiske forurensningsproblemer. I mange fremgangsmåter gjennomføres bare en delvis hydrolysereaksjon for å unngå produksjonen av sterkt smakende midler som er et biprodukt ved utstrakt hydrolyse.
Delvis hydrolyse byr ikke på de samme biologiske kontroll-problemer som utstrakt hydrolyse, som krever tilsetning av et konserveringsmiddel som kan utgjøre både et smaks- og lukt-problem. Det ville være fordelaktig å være i stand til å gjennomføre hydrolysen raskt og mer fullstendig og samtidig unngå smaks-problemer og fortsatt oppnå et produkt som er meget hydrolysert.
Disse trekk kan tilveiebringes ifølge foreliggende oppfinnelse.
Ifølge foreliggende oppfinnelse er det funnet at det kan oppnås et forbedret hydrolysat såvel som hydrolysehastighet ved å hydrolysere et proteinmateriale med sopp-<p>rotease og pankreatin.
Det er funnet at bruken av disse spesielle enzymer ved hydrolyse av et proteinmateriale gir godt utbytte ved kort reak-sjonstid og med begrensede organoleptiske problemer.
Fremgangsmåten ifølge oppfinnelsen kan med hell anvendes
for å hydrolysere proteiner fra en hvilken som helst kilde forut-satt at de er vann-løselige. Animalske proteiner omfatter eggalbumin, kasein, melk, myseprotein, vann-løselig fiskeprotein og lignende.
Myseproteinet kan oppnås fra en hvilken som helst ostekilde og er fortrinnsvis konsentrert, selv om tørket myse også kan anvendes. Mikrobielt protein kan oppnås fra gjær (f.eks. slektene Saccharomyces, Candine, Hansenula og Pichia), bakterier (f.eks. slektene Pseudomonas, Lactobacillus, Streptococcus, Micrococcus, Cellulomonas, Arthrobacter, Bacillus, Hydrogenomonas og Aerobacter) og sopper (f.eks. slektene Trichoderma, Fusarium, Penicillium, Aspergillus, Neurospora og Endomycopsis). Mikrobecellene knuses først og celleprotein-innholdet separeres fra cellerestene ved hjelp av konvensjonelle teknikker før behandling.
Egnede kilder for vegetabilsk protein omfatter eksempelvis soyabønner, hvetegluten, bomullsfrø, okra, maisgluten, peanøtter, poteter, alfalfa, havre, ris, rapsfrø, sesamfrø og solsikkefrø. Foretrukne kilder er.soyabønner, hvetegluten og bomullsfrø. Spesielt foretrukket er soyabønner i slike former som soyagryn, løsningsmiddel-ekstraherte soyabønneflak, soyamel, alkohol-behandlede soyaflak, soyakonsentrat og soyamyse. Proteinkilden oppslemmes vanligvis i vann, eventuelt uoppløst materiale fra-skilles og væskefasen innføres i prosessen. Vegetabilsk protein-myse, lik ostemyse, kan behandles direkte. Foretrukket blant disse er myseprodukter inneholdende minst 30% protein, eggalbumin i enten flytende, frisk eller pulverisert form, myseprotein og soyaproteinkonsentrater såvel som udenaturert fiskeprotein.
Proteinkilden kan velges fra dem som er kommersielt til-gjengelige eller de kan fremstilles ifølge teknikker som er velkjente for fagmannen. Slikt kommersielt tilgjengelig protein omfatter "SUPRO"-soyaisolat, myseproteinkonsentrat (40-90% protein), eggalbumin og fiskeprotein (f.eks. "Atra-Nabisco" EFP-90 sløyet fiskeprotein).
Siden de hydrolysater som anvendes i sykehusdietter skal ha så lavt innhold av laktose og aske som mulig for å unngå fordøyel-sesproblemer, er det foretrukket å anvende som proteinkilde for hydrolyse et materiale som har høyt proteininnhold og lavt laktose-innhold. Av disse grunner er eggalbumin en foretrukken proteinkilde.
For å redusere løselige bestanddeler til et minimum og maksimere proteinet, forhåndsbehandles proteinmaterialet generelt før hydrolysen. Som beskrevet i US-patenter 3.857.966 og 4.107.334, kan en løsning av proteinet, generelt på ca. 5%, oppvarmes ved omtrentlig proteinets isoelektriske punkt for å utfelle proteinet. Det faste proteinet kan separeres fra løse-lig aske og karbohydrater som f.eks. ved sentrifugering, vaskes og væsken separeres. Flere vaskinger kan anvendes for å redusere løselige stoffer selv om det er tendens til å tape protein. Det vaskede bunnfall kan tørkes for lagring (frysetørkes) eller suspenderes i vann for å fremstille en proteinsuspensjon for hydrolyse.
Ytterligere eksempler på forhåndsbehandlingsprosesser er
de som er beskrevet i norske patentsøknader nr. 83.0595 og 83.0553, som begge angår fremstilling av protein for hydrolyse. Disse patentsøknader inntas her som referanser.
Ifølge et eksempel på en fremgangsmåte for forhåndsbehandling av eggalbumin ifølge det som læres i den ovennevnte norske patentsøknad nr. 83.0595 geleres en 14%ig total faststoffløsning av eggalbumin ved nativ pH med ca. 80-85% protein. Under gele-ringen brytes gelen opp med en spatel for å redusere partikkel-størrelsen til ostestoff. Ostestoffet sentrifugeres så for å fjerne løst bundet vann. Partiklene vaskes så med en mengde vann (ekvivalent til det overstående) og i en tidsperiode som er tilstrekkelig til å tillate ikke-proteinsubstansene å diffun-dere fra gelen inn i vaskevannet. Proteinet separeres så ved sentrifugering fra vaskevæsken. Flere vasketrinn kan så utføres om ønsket. Dersom ostestoffet ikke inneholder noe løst bundet vann (som i tilfellet med en soyaproteingel), behøver ikke det opprinnelige sentrifugeringstrinn utføres.
Faststoffene males fortrinnsvis etter separering fra vaskevæsken for å redusere partikkelstørrelsen til materialet til en jevn størrelse for hydrolyse.
Som et eventuelt trekk kan fast stoff underkastes pasteu-riseringsbetingelser, noe som er velkjent for fagmannen. Produktet kan også oppvarmes for å ødelegge eventuelle enzym-inhibitorer, generelt fra 65 til 90°C i et minimum på 1 minutt, men dette er ikke funnet å være essensielt for høye utbytter.
Materialet som oppnås på dette punktet med eller uten pasteurisering, kan så tørkes eller underkastes hydrolyse ved å anvende standard kjente teknikker.
Som et alternativ, som ifølge ovennevnte norske patentsøknad nr. 83.0553, kan pH i en 10%ig faststoffløsning av kommersielt pulverisert eggalbumin justeres til ca. 9,5, oppvarmes til 60°C og straks avkjøles, og pH gjenjusteres til ca. pH 7. På dette punkt kan materialet underkastes hydrolyse.
Det forbehandlede proteinet dispergeres generelt i et vandig medium for hydrolyse. Konsentrasjonen av protein i dispersjonen er ikke kritisk og varierer normalt fra 1% til 20% og fortrinnsvis fra 3 til 9 vekt% basert på totalvekten av dispersjonen. Partikkelstørrelsen skal være tilstrekkelig liten for å være tilpasset til effektiv hydrolyse, idet partikkel-størrelser varierende fra 0,01 til 0,2 cm foretrekkes.
Det er funnet at bruken av en kombinasjon av sopp-protease og pankreatin tilveiebringer et raskt og effektivt enzymsystem for hydrolyse av proteinmaterialer. Hydrolysereaksjonen kan fullføres på kortere tid ved en høyere fordøyelsesgrad og derved unngå smaks- og biologiske forurensnings-problemer. Produktet er spesielt etter en etter-klaringsbehandling, en klar løsning som har stort innhold av peptider, lite innhold av aske og har gode organoleptiske egenskaper.
Sopp-proteasen kan oppnås fra slekten Aspergillus illustrert ved A. oryzae, A. flavus, A. niger og spesielt A. oryzae. Kjente enzympreparater fra A. oryzae er blandinger av sure, nøytrale og alkaliske proteaser som oppviser både eksopeptidase- og endo-peptidåse-aktivitet på proteinmolekyler. Aktiviteten til sopp-protease er generelt innenfor området fra 1.000 til 100.000 og fortrinnsvis fra 8.000 til 20.000 hemoglobinenheter pr. gram protein i startmaterialet slik det er bestemt ved Kjeldahl-nitrogenmetoden. En hemoglobin-enhet er den mengde enzym som vil frigjøre 0,0447 mg ikke-protein-nitrogen på 30 minutter. Den optimale temperatur for effektiv bruk av sopp-protease fra A.oryzae varierer fra 40 til 60°C og fortrinnsvis fra 45 til 55°C.
Pankreatinet er en pankreasekstrakt som kan oppnås fra svin, sau eller okse. De proteolytiske enzymene i pankreatinet er i hovedsak trypsin, chymotrypsin (A, B og C), elastase og karboksypeptidase (A og B). Proteaseaktiviteten for pankreatinet kan variere fra 1.000 til 100.000 og fortrinnsvis fra 8.000 til 20.000 N.F.-enheter pr. gram. En N.F.-enhet proteaseaktivitet inneholdes i den mengde pankreatin som fordøyer 1 milligram kasein under betingelsene for N.F.-forsøket for aktiviteten til det spesielle enzym. Pankreatinet behandles fortrinnsvis slik at i hovedsak alle ekso- og endo-peptidaser som ekstraheres fra pankreas forblir i pankreatinet.
Mens minimumsnivået for proteolytisk aktivitet er kritisk for en vellykket hydrolyse, bestemmes maksimumsnivået bare av økonomiske betraktninger.
De enheter som anvendes her for å uttrykke aktiviteten til de ovennevnte klasser av proteaser er velkjente for fagmannen,
og er klart definert i slike referanser som First Supplement to the Food Chemical Codex, annen utgave, 197 4.
Aktiviteten til enzymene i og for seg styres av praktiske betraktninger. Dersom enzymet er for rått, må det anvendes et overskudd av enzym for å oppnå en brukbar hydrolysehastighet. Dette tilfører mulige uønskede materialer til substratet. Dersom enzymet er for rent, ville dets bruk ikke være økonomisk lønnsomt.
Temperaturen og pH ved hydrolysen vil avhenge av naturen til det protein som hydrolyseres og de proteolytiske enzymer som anvendes, og velges slik at omdannelsen av det denaturerte protein til funksjonelt protein optimeres. Hensiktsmessige temperaturer varierer fra 20 til 65°C. Ved temperaturer under 20°C, går hydrolysen med ganske langsom hastighet, mens enzymet ved temperaturer over 65°C kan inaktiveres. Den optimale temperatur er normalt ca. 50°C, fortrinnsvis 40 til 50°C.
Det optimale pH-området for bruk avhenger av den ønskede enzymaktivitet. Optimal pH-verdi for både sopp-protease og pankreatin varierer fra 6 til 9.
Sopp-proteasen anvendes i et forhold til pankreatinet innenfor området av 1:1 til 1:5 og fortrinnsvis fra 1:3 til 1:4. Dette er forholdet mellom den totale mengde av sopp-protease og pankreatin som brukes ved hydrolysen.
Hydrolysen kan utføres ved å anvende en én- eller to-trinns innføring av enzymene. Proteinmaterialet kan hydrolyseres delvis med sopp-protease og, etter varmeinaktivering, videre hydrolyseres med pankreatin alene eller fortrinnsvis med en kombinasjon av sopp-protease og pankreatin. I dette tilfelle varierte forholdet mellom sopp-protease og pankreatin tilsatt i det annet trinn fra 1:1 til 1:5, idet totalforholdet mellom sopp-protease og pankreatin er som angitt ovenfor. Proteinmaterialet kan også hydrolyseres ved bruk av bare kombinasjonen av sopp-protease og pankreatin. For å unngå at ett enzym skal hydrolysere det annet, tilsettes enzymene vanligvis separat og til-later det første enzymet (sopp-protease) å etablere seg selv i ca. 1 minutt før tilsetning av det annet (pankreatin). Hydrolysegraden står i forhold til inkuberingstiden, jo kortere inkubasjonstiden er/jo lavere er hydrolysegraden.
I to-trinns-hydrolysen får det første trinnet gå i minst
5 timer og fortrinnsvis i 6 til 8 timer, selv om lengre tider kan brukes om ønsket. Det annet trinn får gå i en tidsperiode som er tilstrekkelig til å tilveiebringe den ønskede hydrolysegrad, vanligvis fra 12 til 17 timer. I enkelt-trinns-hydrolysen får reaksjonen gå i minst 6 timer og fortrinnsvis fra 6 til 8 timer. Ved avslutningen av dette første trinnet eller det annet trinn, inaktiveres enzymene ved hjelp av kjente fremgangsmåter. Behandlingsmetoden vil avhenge av enzymets natur, men inaktivering gjennomføres vanligvis ved å op<p>varme reaksjonsløsningen fra 7 5 til 100°C i 1 til 60 minutter. Avhengig av det anvendte enzym kan en slik behandling gjennomføres ved en pH-justering (pH 6-8 foretrekkes). En kombinasjon av pH- og temperatur-justeringer kan anvendes for inaktivering når bruken av høy temperatur er uønsket. Etter avkjøling kan produktet tørkes, brukes som det er eller behandles ytterligere for å forbedre klarheten som f.eks. ved filtrering. Det er også funnet ønskelig å innblande aktivert karbon eller bentonitt i en mengde varierende fra 25 til 200% basert på vekten av det protein som brukes for å fremstille hydrolysatet i væsken for å forbedre farven. Etter separering (filtrering, sentrifugering) kan hydrolysatet tørkes ved hjelp av en hvilken som helst passende metode som f.eks. frysetørking eller forstøvningstørking.
Hydrolysatet kan enten før separering eller etter separering og/eller tørking anvendes i en lang rekke næringsmiddelsubstrater for å øke næringsverdien derav. Hydrolysatene kan eksempelvis anvendes i tørre drikkeblandinger, leskedrikker, frukt-juicer, smakssatte flytende drikker og lignende uten noen uheldig virkning på de organoleptiske egenskapene til drikkene. Den mest direkte anvendelse av hydrolysatet er i en flytende spesial-diett. Denne har generelt formen av en smakstilsatt emulsjon med egenskaper til en "milk shake". Frosne isblandinger kan også anvendes inneholdende hydrolysatene.
Slik de brukes her er alle prosenter i vekt, basert på vekten av den blanding det refereres til om ikke annet er angitt.
Proteinmengder bestemmes ved hjelp av Kjeldahl-metoden.
Oppfinnelsen skal ytterligere illustreres i de eksempler som følger.
Eksempel 1
1200 gram kommersielt, tørket eggalbumin ble oppløst i
vann for å tilveiebringe en løsning med 14 vekt% eggalbumin (pH 7,4). Løsningen ble tilfeldig omrørt og oppvarmet til en indre temperatur på mellom 75 og 80°C i ca. 1 time inntil det ble dannet en gel. Når gelen ble dannet, ble den oppbrutt ved omrøring med en spatel. Etter at hele massen hadde gelert til en konsistens lik eggerøre, ble gelen sentrifugert. Den overstående væske (serum) ble kastet og ostemassen ble blandet med et volum vann ekvivalent med volumet til det kastede serum.
Etter omrøring ble blandingen av vann og ostemasse sentrifugert igjen. Den overstående væske (vaskevann) ble kastet. Ostemassen ble rekonstituert i vann til et nivå på 6% faststoffer og homogenisert. Den homogeniserte eggalbuminløsning med 6% faststoffer ble pasteurisert ved oppvarming til 65°C og avkjølt til ca. 50°C. Til løsningen ble det tilsatt 0,15% (vekt/volum) kommersiell sopp-protease og 0,4 5% (vekt/volum) kommersielt pankreatin. Sopp-proteasen hadde en aktivitet på 384.000 hemoglobinenheter pr. gram eller en aktivitet på ca. 11.700 hemoglobinenheter pr. gram start-protein, mens pankreatinet inneholdt 100 N.F.-enheter pr. milligram og hadde en aktivitet på ca. 9000 N.F.-enheter pr. gram start-protein. Løsningen som inneholdt begge enzymene, ble inkubert i 7 timer ved 50°C med omrøring. Ingen pH-justering ble utført før eller under hydrolysen. Under hydrolysen ble alikvoter av hydrolysatet fjernet fra hver løsning for analyse. 10 milliliter av hver alikvot ble blandet med 10 milliliter 30%ig trikloreddiksyreløsning. Etter fullstendig blanding ble blandingen sentrifugert ved ca. 900 g i 30 minutter. Den overstående væske ble kastet og det utfelte materiale ble tørket i en ovn ved 100-110°C i ca. 15 timer. Mengden av det tørkede utfelte materiale ble veiet. Mengden av utfelt represen-terer mengden av uhydrolyserte proteiner og ufullstendig hydrolyserte peptider med større molekylvekt enn ca. 1400. Etter 4 timers inkubering var det igjen 23 vekt% uhydrolysert protein basert på vekten av start-eggalbumin-faststoffene, etter 5 timer 17% og etter 7 timer 16%. Etter 7 timers inkubering ble eggalbumin-løsningen oppvarmet til 90°C for enzyminaktivering. Løsningen var relativt klar og etter å ha holdt hydrolysat-løsningen i 24 timer i et kjøleskap, var høyden av bunnfallet bare 1,2 cm av 10 centimeters løsning.
For kontrollformål ble pulverformig eggalbumin fra samme kilde hydrolysert uten forbehandling. Etter 4 timers inkubering var det igjen 84 vekt% av start-eggalbumin-faststoffet uhydrolysert eller ufullstendig hydrolysert, 59% etter 6 timer og 30% etter 7 timer. Løsningen var uklar, bunnfallet var hvitt og pasta-lignende og hadde en høyde av 4,9 cm.
Eksempel 2
Et soyaproteinisolat (pulver) ble fremstilt fra et kommersielt soyamel ved å følge den kommersielle isoleringsprosessen som er angitt i J. of Am. Oil Chemisfs Society, vol. 58(3),
1981, s. 334, fig. 2. 108 gram av soyaproteinisolatet ble dispergert i vann for å tilveiebringe en løsning med 18 vekt% faststoffer. Løsningen ble oppvarmet i et vannbad med en temperatur på 97°C med tilfeldig omrøring inntil det ble dannet en hård gel. Gelen ble brutt i små stykker og ble blandet med 300 milliliter vann. Denne løsning ble sentrifugert ved ca. 900 g i 30 minutter. Etter sentrifugering ble det overstående (vaskevannet) kastet og massen ble rekonstituert i vann til 6% faststoffer. Løsningen som inneholdt 6% soyaproteinisolatmasse,
ble homogenisert for å bryte massen i små partikler ved bruk av
en "Polytron"-honiogenisator.
Den forbehandlede løsning (6% faststoffer) ble hydrolysert enzymatisk ved å følge fremgangsmåten beskrevet i eksempel 1.
Under hydrolysen ble alikvoter av hydrolysatet fjernet fra hver løsning for analyse. 10 milliliter av hver alikvot ble tilsatt 10 milliliter 30%ig trikloreddiksyreløsning. Mengden av utfelling fra hver alikvot ble bestemt ved å følge den fremgangsmåte som er beskrevet i eksempel 1. Etter 2 timer var bare 22 vekt%
av det opprinnelige soyaisolatet uhydrolysert eller ufullstendig hydrolysert, etter 4 timer bare 10% og etter 7 timer bare 7%.
Eksempel 3
Et kommersielt oppnådd tørket eggalbumin ble oppløst i en vandig løsning for å tilveiebringe ca. 10% totale faststoffer i løsning ved romtemperatur. Løsningens pH var ca. 7. pH ble justert til ca. pH 9,5 ved langsom tilsetning av natriumhydroksyd med rask omrøring. Den alkaliske eggalbuminløsning ble oppvarmet til 65°C og st,raks raskt avkjølt til under ca.
50°C. Etter å ha nådd romtemperatur ble pH i løsningen justert til ca. 7 ved langsom tilsetning av saltsyre.
Til denne løsning ble det tilsatt 0,25% (vekt/volum) kommersiell sopp-protease med en aktivitet på 384.000 hemoglobinenheter pr. gram. Løsningen ble inkubert i 6 timer ved 50°C med omrøring. pH ble så justert til pH 9,5 ved langsom tilsetning av natriumhydroksyd med omrøring. Etter oppvarming til ca. 7 5-80°C, ble løsningen straks avkjølt og pH justert til pH 8.
0,25% (vekt/volum) av kommersielt pankreatin inneholdende 100 N.F.-enheter pr. milligram ble tilsatt og løsningen inkubert i 17
timer ved 45°C. Enzymene ble inaktivert ved oppvarming til 85-100°C i en tilstrekkelig tid til å gjennomføre inaktivering og pateurisering. Løsningen ble sentrifugert ved 650 gil time og filtrert. Den overstående væske ble frysetørket. Utbyttet som ble beregnet etter oppvarming til 85°C, sentrifugering og filtrering var 77% etter bare 23 timers inkubering. Prosent løselig nitrogen i 15%ig trikloreddiksyre var 69% av start-eggalbumin-nitrogenet.
Den foranstående fremgangsmåte ble sammenlignet med en lignende fremgangsmåte uten de to første oppvarmingstrinn
(oppvarming før og etter det første inkuberingstrinnet). Eggalbumin-hydrolysen var ufullstendig selv etter 48 timer og så ut som en pasta når den ble oppvarmet til 85°C. Det koagulerte hydrolysatet kunne ikke filtreres og viste dårlig separasjon ved sentrifugering.
Claims (5)
1. Fremgangsmåte for fremstilling av et enzymatisk hydrolysert proteinmateriale ved hydrolyse av et protein, fortrinnsvis eggalbumin, med enzymer, karakterisert ved at det som enzymer anvendes sopp-protease og pankreatin, hvorved forholdet mellom sopp-protease og pankreatin varierer fra 1:1 til 1:5, hvoretter hydrolyseproduktet eventuelt behandles med et absorpsjonsmiddel, fortrinnsvis aktivert karbon, for å rense produktet.
2. Fremgangsmåte ifølge krav 1, karakterisert ved at proteinet ekstraheres med vann, etter ekstraksjonen hydrolyseres proteinet i vannløsning med sopp-protease, reaksjonsblandingen oppvarmes for å inaktivere sopp-proteasen og proteinet hydrolyseres med sopp-protease i kombinasjon med pankreatin, idet sopp-protease og pankreatin anvendes i et totalforhold i området fra 1:1 til 1:5.
3. Fremgangsmåte ifølge krav 1, karakterisert ved at proteinet ekstraheres med vann og proteinet hydrolyseres i vannløsning etter ekstraksjonen med sopp-protease i kombinasjon med pankreatin.
4. Fremgangsmåte ifølge krav 1, karakterisert ved at sopp-proteasen anvendes i en mengde som er tilstrekkelig til å tilveiebringe fra 1000 til 100.000 hemoglobinenheter pr. gram av opprinnelig protein og pankreatin anvendes i en mengde som er tilstrekkelig til å tilveiebringe fra 1000 til 100.000 N.F.-enheter pr. gram opprinnelig protein.
5. Fremgangsmåte ifølge krav 4,karakterisert ved at sopp-proteasen anvendes i en mengde som tilveiebringer fra 8.000 til 20.000 hemoglobinenheter pr. gram av opprinnelig protein og nevnte pankreatin anvendes i en mengde som tilveiebringer fra 8.000 til 20.000 N.F.-enheter pr. gram opprinnelig protein.
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US35080082A | 1982-02-22 | 1982-02-22 |
Publications (3)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
NO830594L NO830594L (no) | 1983-08-23 |
NO158164B true NO158164B (no) | 1988-04-18 |
NO158164C NO158164C (no) | 1988-07-27 |
Family
ID=23378229
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
NO830594A NO158164C (no) | 1982-02-22 | 1983-02-21 | Fremgangsmaate for fremstilling av et enzymatisk hydrolysert proteinmateriale. |
Country Status (8)
Country | Link |
---|---|
EP (1) | EP0087247B2 (no) |
JP (1) | JPS58158136A (no) |
AU (1) | AU553654B2 (no) |
CA (1) | CA1198072A (no) |
DE (1) | DE3363642D1 (no) |
IE (1) | IE54353B1 (no) |
NO (1) | NO158164C (no) |
NZ (1) | NZ203349A (no) |
Families Citing this family (23)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
GB8528100D0 (en) * | 1985-11-14 | 1985-12-18 | Imp Biotechnology | Zenymatic hydrolysis of proteins |
JP2645989B2 (ja) * | 1985-12-17 | 1997-08-25 | マルサンアイ 株式会社 | 改質豆腐並びにその製造法 |
JPH0732676B2 (ja) * | 1986-01-22 | 1995-04-12 | 雪印乳業株式会社 | 乳蛋白加水分解物を有効成分とする栄養剤 |
JPH0622446B2 (ja) * | 1986-03-25 | 1994-03-30 | 雪印乳業株式会社 | 不快味のない易溶性乳蛋白加水分解物の製造方法 |
JPH0693820B2 (ja) * | 1987-11-16 | 1994-11-24 | 不二製油株式会社 | 蛋白含有食品の製造方法 |
EP0322589B1 (fr) * | 1987-12-23 | 1993-01-20 | Societe Des Produits Nestle S.A. | Procédé de préparation d'un hydrolysat de protéines de lactosérum et d'un aliment hypoallergéniques |
EP0321603A1 (fr) * | 1987-12-23 | 1989-06-28 | Societe Des Produits Nestle S.A. | Procédé de préparation d'un hydrolysat de protéines de lactosérum et d'un aliment hypoallergéniques |
EP0325986A3 (en) * | 1988-01-28 | 1989-10-11 | Miles Inc. | Enzymatic hydrolysis of proteins |
IE61827B1 (en) * | 1988-07-20 | 1994-11-30 | Meiji Milk Prod Co Ltd | Selective enzymatic degradation of beta-lactoglobulin contained in cow's milk-serum protein |
JP2794305B2 (ja) * | 1988-07-20 | 1998-09-03 | 明治乳業株式会社 | 牛乳乳清蛋白質中のβ―ラクトログロブリンの選択的酵素分解方法 |
ES2063882T5 (es) * | 1989-10-02 | 2001-12-01 | Novartis Nutrition Ag | Hidrolizados de proteinas. |
CH679542A5 (no) * | 1989-11-27 | 1992-03-13 | Nestle Sa | |
DK0677249T3 (da) * | 1994-04-15 | 2001-07-16 | Nestle Sa | Saltforstærkede fødevarer |
US5618689A (en) * | 1995-05-25 | 1997-04-08 | Nestec S.A. | Enhanced procedures for preparing food hydrolysates |
CN1234288C (zh) * | 2001-03-05 | 2006-01-04 | 科学与工业研究委员会 | 从大豆粉中制备蛋白质水解产物的方法 |
JP4227984B2 (ja) * | 2004-11-15 | 2009-02-18 | コスモ食品株式会社 | 食品の香味・呈味改善用組成物 |
WO2006068191A1 (ja) * | 2004-12-21 | 2006-06-29 | Fuji Oil Company, Limited | ビール類の製造方法及びビール類製造用大豆ペプチド |
WO2012121611A2 (en) * | 2011-03-04 | 2012-09-13 | Meat Biologics Research Limited | Edible composition and method of manufacture |
WO2014153217A1 (en) * | 2013-03-14 | 2014-09-25 | University Of Central Florida Research Foundation, Inc. | Amino acids produced according to a process of mechanocatalytic hydrolysis of proteins |
US20170150737A1 (en) * | 2014-05-28 | 2017-06-01 | Hajime Hatta | Highly emulsifiable albumen hydrolysate |
JP6309367B2 (ja) * | 2014-06-30 | 2018-04-11 | 森永乳業株式会社 | カゼイン加水分解物の製造方法 |
CN109864134A (zh) * | 2019-03-22 | 2019-06-11 | 长春大学 | 大豆和花生或单种物质为原料生产小分子肽奶及粉的方法 |
KR102009731B1 (ko) * | 2019-04-15 | 2019-08-12 | 주식회사 쎌바이오텍 | 단백질 가수분해물을 이용한 단백질-다당류 이중코팅 유산균의 제조방법 |
Family Cites Families (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CH415510A (fr) * | 1964-02-18 | 1966-06-30 | Maggi Ag | Procédé de fabrication d'un hydrolysat de levures |
US4107334A (en) * | 1976-10-13 | 1978-08-15 | Pfizer Inc. | Modified protein |
-
1983
- 1983-02-07 CA CA000420995A patent/CA1198072A/en not_active Expired
- 1983-02-08 IE IE252/83A patent/IE54353B1/en unknown
- 1983-02-09 EP EP83300644A patent/EP0087247B2/en not_active Expired
- 1983-02-09 DE DE8383300644T patent/DE3363642D1/de not_active Expired
- 1983-02-21 AU AU11685/83A patent/AU553654B2/en not_active Ceased
- 1983-02-21 NO NO830594A patent/NO158164C/no unknown
- 1983-02-21 NZ NZ203349A patent/NZ203349A/en unknown
- 1983-02-22 JP JP58027108A patent/JPS58158136A/ja active Pending
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
AU1168583A (en) | 1983-09-01 |
IE54353B1 (en) | 1989-08-30 |
NO830594L (no) | 1983-08-23 |
NZ203349A (en) | 1986-11-12 |
NO158164C (no) | 1988-07-27 |
EP0087247A2 (en) | 1983-08-31 |
AU553654B2 (en) | 1986-07-24 |
EP0087247A3 (en) | 1983-11-30 |
CA1198072A (en) | 1985-12-17 |
DE3363642D1 (en) | 1986-07-03 |
EP0087247B2 (en) | 1989-12-06 |
IE830252L (en) | 1983-08-22 |
JPS58158136A (ja) | 1983-09-20 |
EP0087247B1 (en) | 1986-05-28 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
NO158164B (no) | Fremgangsmaate for fremstilling av et enzymatisk hydrolysert proteinmateriale. | |
US4482574A (en) | Process for the preparation of protein for hydrolysis | |
US3857966A (en) | Process for bland, soluble protein | |
US6221423B1 (en) | Short-chained peptide material | |
US3966971A (en) | Separation of protein from vegetable sources | |
JP3466189B2 (ja) | 米ぬかの安定化方法及び米ぬか生成物 | |
US4409256A (en) | Soymilk process | |
Petersen | The impact of the enzymic hydrolysis process on recovery and use of proteins | |
EP0223560A2 (en) | Flavour control of protein hydrolysates | |
JPH025830A (ja) | 蛋白質の酵素加水分解 | |
US4636388A (en) | Preparing protein for hydrolysis and product | |
WO2003041510A2 (en) | Soy protein products & methods for producing soy protein | |
JP3325892B2 (ja) | 肉加水分解産物の製造方法及び肉加水分解産物の使用 | |
US3843802A (en) | Proteinaceous material for beverage use and method | |
US4600588A (en) | Milk protein hydrolysate and process of preparation | |
CA1197485A (en) | Process for the preparation of protein for hydrolysis | |
US6214585B1 (en) | Protein hydrolysis | |
WO2005120244A1 (ja) | 大豆蛋白加水分解物の製造法 | |
US5427921A (en) | Method of preparing yeast extract containing hydrolyzed non-yeast protein with yeast autolytic enzymes | |
NO178077B (no) | Fremgangsmåte for avbitring av et enzymatisk hydrolysert protein inneholdende bittertsmakende polypeptider | |
EP0087245B1 (en) | Process for the preparation of protein for hydrolysis | |
JPS6234379B2 (no) | ||
Wang | Optimization and modeling of enzymatic hydrolysis of Atlantic salmon (Salmo salar) tissue |