NO129768B - - Google Patents
Download PDFInfo
- Publication number
- NO129768B NO129768B NO00668/70A NO66870A NO129768B NO 129768 B NO129768 B NO 129768B NO 00668/70 A NO00668/70 A NO 00668/70A NO 66870 A NO66870 A NO 66870A NO 129768 B NO129768 B NO 129768B
- Authority
- NO
- Norway
- Prior art keywords
- activity
- kti
- inhibitor
- ldh
- nadh
- Prior art date
Links
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 claims description 12
- 235000002595 Solanum tuberosum Nutrition 0.000 claims description 9
- 244000061456 Solanum tuberosum Species 0.000 claims description 9
- 229940122618 Trypsin inhibitor Drugs 0.000 claims description 6
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims description 6
- 239000002753 trypsin inhibitor Substances 0.000 claims description 6
- 210000001557 animal structure Anatomy 0.000 claims description 3
- 238000004321 preservation Methods 0.000 claims description 3
- 102000001399 Kallikrein Human genes 0.000 claims description 2
- 108060005987 Kallikrein Proteins 0.000 claims description 2
- 101710162629 Trypsin inhibitor Proteins 0.000 claims description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 27
- 102000003855 L-lactate dehydrogenase Human genes 0.000 description 13
- 108700023483 L-lactate dehydrogenases Proteins 0.000 description 13
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 13
- 102000006746 NADH Dehydrogenase Human genes 0.000 description 12
- 108010086428 NADH Dehydrogenase Proteins 0.000 description 12
- 238000010186 staining Methods 0.000 description 11
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 10
- 210000000056 organ Anatomy 0.000 description 8
- 102000000634 Cytochrome c oxidase subunit IV Human genes 0.000 description 6
- 108050008072 Cytochrome c oxidase subunit IV Proteins 0.000 description 6
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 6
- 102000016387 Pancreatic elastase Human genes 0.000 description 5
- 108010067372 Pancreatic elastase Proteins 0.000 description 5
- 210000003734 kidney Anatomy 0.000 description 5
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 5
- 108020004774 Alkaline Phosphatase Proteins 0.000 description 4
- 102000002260 Alkaline Phosphatase Human genes 0.000 description 4
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 4
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 4
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 4
- WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N Formaldehyde Chemical compound O=C WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 210000004185 liver Anatomy 0.000 description 3
- 239000000463 material Substances 0.000 description 3
- 238000000034 method Methods 0.000 description 3
- 239000000137 peptide hydrolase inhibitor Substances 0.000 description 3
- 235000012015 potatoes Nutrition 0.000 description 3
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 3
- 210000005239 tubule Anatomy 0.000 description 3
- 208000035404 Autolysis Diseases 0.000 description 2
- 206010057248 Cell death Diseases 0.000 description 2
- 102000004157 Hydrolases Human genes 0.000 description 2
- 108090000604 Hydrolases Proteins 0.000 description 2
- 241000700159 Rattus Species 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 230000002411 adverse Effects 0.000 description 2
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 2
- 210000001185 bone marrow Anatomy 0.000 description 2
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 2
- 238000001514 detection method Methods 0.000 description 2
- 229940042399 direct acting antivirals protease inhibitors Drugs 0.000 description 2
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 2
- 210000005228 liver tissue Anatomy 0.000 description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 2
- QPJVMBTYPHYUOC-UHFFFAOYSA-N methyl benzoate Chemical compound COC(=O)C1=CC=CC=C1 QPJVMBTYPHYUOC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- VLTRZXGMWDSKGL-UHFFFAOYSA-N perchloric acid Chemical compound OCl(=O)(=O)=O VLTRZXGMWDSKGL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000002504 physiological saline solution Substances 0.000 description 2
- BWHMMNNQKKPAPP-UHFFFAOYSA-L potassium carbonate Chemical compound [K+].[K+].[O-]C([O-])=O BWHMMNNQKKPAPP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 239000003755 preservative agent Substances 0.000 description 2
- 230000028043 self proteolysis Effects 0.000 description 2
- 108010051457 Acid Phosphatase Proteins 0.000 description 1
- 102000013563 Acid Phosphatase Human genes 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 108010051152 Carboxylesterase Proteins 0.000 description 1
- 102000013392 Carboxylesterase Human genes 0.000 description 1
- 101710088194 Dehydrogenase Proteins 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- 229940124158 Protease/peptidase inhibitor Drugs 0.000 description 1
- GLNADSQYFUSGOU-GPTZEZBUSA-J Trypan blue Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[Na+].C1=C(S([O-])(=O)=O)C=C2C=C(S([O-])(=O)=O)C(/N=N/C3=CC=C(C=C3C)C=3C=C(C(=CC=3)\N=N\C=3C(=CC4=CC(=CC(N)=C4C=3O)S([O-])(=O)=O)S([O-])(=O)=O)C)=C(O)C2=C1N GLNADSQYFUSGOU-GPTZEZBUSA-J 0.000 description 1
- 230000002358 autolytic effect Effects 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 210000002798 bone marrow cell Anatomy 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 238000004040 coloring Methods 0.000 description 1
- 210000002808 connective tissue Anatomy 0.000 description 1
- 239000013068 control sample Substances 0.000 description 1
- AXZAYXJCENRGIM-UHFFFAOYSA-J dipotassium;tetrabromoplatinum(2-) Chemical compound [K+].[K+].[Br-].[Br-].[Br-].[Br-].[Pt+2] AXZAYXJCENRGIM-UHFFFAOYSA-J 0.000 description 1
- 238000004043 dyeing Methods 0.000 description 1
- YQGOJNYOYNNSMM-UHFFFAOYSA-N eosin Chemical compound [Na+].OC(=O)C1=CC=CC=C1C1=C2C=C(Br)C(=O)C(Br)=C2OC2=C(Br)C(O)=C(Br)C=C21 YQGOJNYOYNNSMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 1
- 238000003306 harvesting Methods 0.000 description 1
- 210000002216 heart Anatomy 0.000 description 1
- 230000001744 histochemical effect Effects 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- 238000007373 indentation Methods 0.000 description 1
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 1
- 230000001788 irregular Effects 0.000 description 1
- 210000004072 lung Anatomy 0.000 description 1
- BRIWSUHNCSSZKC-UHFFFAOYSA-N methanol;perchloric acid Chemical compound OC.OCl(=O)(=O)=O BRIWSUHNCSSZKC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000000401 methanolic extract Substances 0.000 description 1
- 229940095102 methyl benzoate Drugs 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- 210000000496 pancreas Anatomy 0.000 description 1
- 239000012188 paraffin wax Substances 0.000 description 1
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 1
- 210000003240 portal vein Anatomy 0.000 description 1
- 229910000027 potassium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910001487 potassium perchlorate Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 1
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 1
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
- 210000001562 sternum Anatomy 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 230000008961 swelling Effects 0.000 description 1
- 210000001685 thyroid gland Anatomy 0.000 description 1
- 238000002054 transplantation Methods 0.000 description 1
- 210000005233 tubule cell Anatomy 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A01—AGRICULTURE; FORESTRY; ANIMAL HUSBANDRY; HUNTING; TRAPPING; FISHING
- A01N—PRESERVATION OF BODIES OF HUMANS OR ANIMALS OR PLANTS OR PARTS THEREOF; BIOCIDES, e.g. AS DISINFECTANTS, AS PESTICIDES OR AS HERBICIDES; PEST REPELLANTS OR ATTRACTANTS; PLANT GROWTH REGULATORS
- A01N1/00—Preservation of bodies of humans or animals, or parts thereof
- A01N1/02—Preservation of living parts
- A01N1/0205—Chemical aspects
- A01N1/021—Preservation or perfusion media, liquids, solids or gases used in the preservation of cells, tissue, organs or bodily fluids
- A01N1/0226—Physiologically active agents, i.e. substances affecting physiological processes of cells and tissue to be preserved, e.g. anti-oxidants or nutrients
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L3/00—Preservation of foods or foodstuffs, in general, e.g. pasteurising, sterilising, specially adapted for foods or foodstuffs
- A23L3/34—Preservation of foods or foodstuffs, in general, e.g. pasteurising, sterilising, specially adapted for foods or foodstuffs by treatment with chemicals
- A23L3/3454—Preservation of foods or foodstuffs, in general, e.g. pasteurising, sterilising, specially adapted for foods or foodstuffs by treatment with chemicals in the form of liquids or solids
- A23L3/3463—Organic compounds; Microorganisms; Enzymes
- A23L3/3571—Microorganisms; Enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K35/00—Medicinal preparations containing materials or reaction products thereof with undetermined constitution
- A61K35/12—Materials from mammals; Compositions comprising non-specified tissues or cells; Compositions comprising non-embryonic stem cells; Genetically modified cells
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61L—METHODS OR APPARATUS FOR STERILISING MATERIALS OR OBJECTS IN GENERAL; DISINFECTION, STERILISATION OR DEODORISATION OF AIR; CHEMICAL ASPECTS OF BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES; MATERIALS FOR BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES
- A61L2/00—Methods or apparatus for disinfecting or sterilising materials or objects other than foodstuffs or contact lenses; Accessories therefor
- A61L2/16—Methods or apparatus for disinfecting or sterilising materials or objects other than foodstuffs or contact lenses; Accessories therefor using chemical substances
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Public Health (AREA)
- Zoology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Immunology (AREA)
- Dentistry (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Virology (AREA)
- Developmental Biology & Embryology (AREA)
- Cell Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Physiology (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Environmental Sciences (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Agricultural Chemicals And Associated Chemicals (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
Description
Anvendelse av kallikrein-trypsin-inhibitor
eller potet-inhibitor til konservering av
dyriske organer og vev.
Ved oppbevaring av organer og vev, særlig slike som
ei' bestemt for transplantasjoner, oppstår det ofte vanskeligheter ved at disse organer og vev ved postmortal autolyse ødelegges mer eller mindre, og på denne måten blir ubrukelig for formålet. Også sopp og bakterier som inneholder proteaser kan ha samme uheldige innvirkning.
Nevnte uønskede virkninger kan riktignok forhindres mer eller mindre effektivt ved hjelp av de kjente konserveringsmidler, men ulempen ved slike metoder ligger i at mange av de vanlige konserveringsmidler har uheldige virkninger på organismen.
Man har nå funnet at organer og vev kan konserveres
med biologiske protease-inhibitorer, som den kjente kallikrein-trypsin-inhibitor og med protease-inhibitor fra-poteter.
Disse biologiske protease-inhibitorer har den store fordel at de mottas av organismen praktisk talt uten komplikasjoner. Fremfor alt har de imidlertid den ønskede konserveringsvirkning i utpreget grad.
De typer organer og vev som særlig har interesse for konservering i henhold til oppfinnelsen er lever, nyrer, hjerte, bukspyttkjertel, lunge, hud og benmarg.
Oppfinnelsen vedrører altså anvendelse av kallikrein-trypsin-inhibitor eller potet-inhibitor til konservering av dyriske organer og vev, fortrinnsvis i form av en vandig oppløsning hvori konsentrasjonen av inhibitoren er 1 til 50 mg pr. ml oppløsning.
De kjente inhibitorer benyttes fortrinnsvis i vandige oppløsninger. De organer og vev som skal konserveres kan nedlegges i disse vandige oppløsninger, eller de vandige oppløsninger kan injiseres i organer eller organene kan gjennomstrømmes med oppløs-ningene. Videre kan man benytte inhibitorene i fast form, even-tuelt blandet med bæresubstanser, og bringe inhibitorene i berøring med organene i denne form.
Hvis man benytter vandige oppløsninger for konservering
i henhold til oppfinnelsen, er det tilstrekkelig med små konsentrasjoner for å oppnå den ønskede virkning. I visse tilfeller kan det imidlertid være gunstig å bruke høyere konsentrasjoner.
Eksempel for fremstilling av potet- inhibitor.
Til fremstilling av kartin ekstraheres poteter med metanolisk-vandig perklorsyre. Perklorsyre-metanol-ekstraktet nøytraliseres med kaliumkarbonat, det utfelte kaliumperklorat frafiltreres, og filtratet konsentreres, dialyseres og frysetørkes. Det frysetørkede materiale inneholder rå-kartin med en virkning
på 1500-3000 EIE/mg. Utbyttet utgjør 1.000.000 EIE/kg poteter. Utbyttet er avhengig av potetens kvalitet og innhøstningstid.
1 EIE (uspesifikk elastase-enhet) er den inhibitor-ruengde hvorved 0,5^ug av en elastase-standardtilberedning hemmes 100%. Som elastase-standardtilberedning anvendes et elastase-preparat som har 50% av den proteolytiske aktivitet av renset elastase (bestemmelse med kasein som substrat).
Eksempel 1.
Friske nyrer fjernes fra friske rotter og deles ved et middelsnitt i to deler. Den ene gruppen av nyrehalvparter legges i fysiologisk koksaltoppløsning og den andre i koksaltoppløsning som er tilsatt kallikrein-trypsin-inhibitor'(KTI) i en konsentra-sjon på 8 mg/ml. Nyrehalvdelene oppbevares ved værelsetemperatur i disse oppløsninger under sterile forhold, tas ut sterilt etter forskjellige tidsrom fra forsøkets begynnelse og undersøkes ved hjelp av histologiske rutinemetoder og metoder innen fermenthisto-kjemien for å fastlegge forandringer og bedømme oppbevaringen. Vevstykkene skjæres enten med kryostat til bruk for den spesielle fermenthistokjemi eller fikseres med nøytral puffret formaldehyd eller etter Wolman. Det Wolman-fikserte materiale legges i para-fin over metylbenzoat og brukes til rutinehistologi. Det formaldehyd-fikserte materiale fryseskjæres og tjener til fremstilling av hydrolaser.
Følgende fermenter fremstilles: NADH-cytokrom-c-reduktase (NADH-C-R), laktatdehydrogenase (LDH), glukose-6-fos fat-dehydrogenase (G6PDH), succinodehydrogenase (SDH), cytokromoksy-dase (CO), uspesifikke esteraser (UE), alkaliske fosfataser (AP)
og sure fosfataser (SP). De histokjemiske påvisninger av hydrola-sene gjennomføres i henhold til A.G.E. PEARSE /f"Histochemistry ; Theoretical and Applied", 3. utgave, J.a.A. Chruchill Ltd. (London 19682/j og de øvrige enzymer påvises etter T. Barka og P.J. Anderson /"""Histochemistry , Teory , Practice, and Bibliography" , Harper and Row, Publishers, Inc., New York (196327. Preparatene farges med hematoxylin-eosin-farging (HE) eller Goldner-farging, når dette er aktuelt.
Etter 6 timers inkubering i fysiologisk koksalt-oppløsning ble plasmaet vesentlig svakere farget med HE, og tubuluscellene synes oppsvellet. Hele vevet var blitt betraktelig løsere i konsistens. Aktiviteten av LDH, NADH-C-R og SDH hadde ikke tydelig avtatt ennå, men man kan allerede se uregelmessig-heter i kornenes form og tetthet. For G6PDH finner man lignende forandringer, særlig i den uixtamedulære sone. CO-påvirkningen gir en flekket farging. For UE-typene får man i det tubulære apparat uregelmessig fargestoff-fordeling og klumpdannelse, og aktiviteten har avtatt. Farging av SP gir en redusert aktivitet og grovere korndannelse. Etter 6 timers oppbevaring i KTI-oppløsning, har man bare fått svært lite tap av fargingsevnen med HE, idet man får et klart bilde, og noen oppsvelling kan praktisk talt ikke iakttas. Lumina i tubuli er skarpere avgrenset. Fargingen for de nevnte enzymer gir generelt ingen forandring fra normalbildet. Aktiviteten er sterk og regelmessig fordelt. Fargestoffkornene
er generelt i god behold.
Etter 24 timer finner man uten KTI en videre utvikling av autolysen. Kjernene flyter ut og er for størstedelen, særlig i vevenes indre deler, ikke lenger fargbare. Tubuli har nå bare tynne vegger. Lumen er ikke lenger lukket. Hele vevområdet viser begynnende oppløsningstendenser, også det mellomliggende binde-vev er vidtgående oppløst. Etter farging for LDH, NADH-C-R, SDH og CO er fargestoffpartiklene sammenleiret til homogene masser,
og kjernene er ikke lenger tydelig avgrenset i fargestoffområdet. Aktiviteten av G6PDH er sunket sterkt. UE er forsvunnet helt.
AP er riktignok fremdeles tilstede delvis i sterk aktivitet, men bare i sammenklumpet, flekket form. SP viser en homogen farging med sterkt nedsatt aktivitet. Under KTI-innvirkning er kjerne-strukturene etter 24 timer i god behold. Man kan riktignok merke, de første tegn på autolyse, men vevet viser seg lukket og tett,
og interstitium i god behold. Fargestoff-fordelingen hos de fargede enzymer er generelt regelmessigere. Aktiviteten er vesentlig bedre. Riktignok har man ved G6PDH en fallende tendens, og UE kan ikke lenger påvises. Forskjellen i forhold til kontroll-prøve uten KTI er særlig tydelig ved SP, som fremdeles foreligger med god aktivitet og struktur.
Etter 5 dager er strukturene uten KTI i fullstendig oppløsning. Preparatet kan nesten ikke farges med HE, bare enkelte kjerner kommer til syne. Konturer kan ikke lenger fastlås. Farging med hensyn på LDH og NADH-C-R gir bare homogene masser.
CO og AP kan ikke lenger påvises. SP oppviser fremdeles aktivitet, men uten strukturering. Etter 5 dagers oppbevaring med KTI kan man fremdeles gjenfinne tydelige nyrestrukturer. Tubuli har for størstedelen fremdeles opprettholdt formen. Fargingen for LDH og NADH-C-R oppviser tydelige korn fremdeles. Ved LDH-fargingen er glomeruli fremdeles avgrenset ved dens negativitet. CO kan fremdeles tydelig påvises. Aktiviteten hos SP er sterkere og bedre fordelt enn hos kontrollprøvene.
Eksempel 2.
Levervev fra friske rotter skjæres i terninger med 5 mm kantlengde og oppbevares som i eksempel 1 i koksaltoppløsninger med eller uten tilsetning av KTI. Dens videre opparbeidelse og under-søkelse skjer som beskrevet i eksempel 1.
Etter 6 timer finner man ved LDH, NADH-C-R og SDH flekkformede aktivitetsfall. G6PDH har avtatt vesentlig i de fleste celler, struktureringen og kjernenes negativitet er imidlertid opprettholdt. Hos UE finner man flekkevis utfall. Hos SP er begrensningen av kapillarene uskarp og aktiviteten er uregelmessig fordelt. Etter 6 timers oppbevaring i KTI-holdig oppløsning oppviser hverken LDH, NADH-C-R, SDH eller G6PDH noen forandringer.
UE vise.r mindre bortfall. SP er skarpere begrenset og regelmessigere fordelt enn hos kontrollprøvene.
Etter 24 timer skjer det i vev uten KTI en struktur-oppløsning. Lappene er ikke lender tydelig avgrenset, sinus er uregelmessig begrenset og har dype innbuktninger. Aktiviteten av LDH, NADH-C-R, SDH og særlig G6PDH har avtatt. Ved fargepåvisnin; av SP finner man ved siden av en sterk aktivitetsminskning en begynnende oppløsning av kanalsystemene. Etter 24 timers oppbevaring i KTI-oppløsning er begrensningen av lappene og sinus regelmessigere. Aktiviteten av LDH, NADH-C-R, SDH og G6PDH er generelt sett fremdeles temmelig sterk. Også etter farging for SP er aktiviteten tydelig sterkere, og kanalsyternene bedre beholdt.
Etter 5 dager finner man uten KTI bare minimale homogene eller flekkvise aktivitetstegn av LDH, NADH-C-R og SDH. Bare SP viser fremdeles middels fargestoffopptak. Også ved oppbevaring i KTI-oppløsning har det nå inntrådt en viss strukturoppløs-ning. Imidlertid viser LDH, NADH-C-R og SDH fremdeles tydelig aktivitet. Aktiviteten hos SP er vesentlig sterkere enn hos kontrollprøvene.
E ksempel 3.
Fra den menneskelige sternum tar man med en punks jons-kanyle 2 - t ml benmarg. Denne suspenderes i det dobbelte volum tyrodeoppløsning som pr. ml er tilsatt 15 mg kallikrein-trypsin-inhibitor. Man oppbevarer suspensjonen ved ca. -20°C. Hvis man sammenligner suspensjonen etter 1 år med en tilsvarende suspensjon av benmargceller uten inhibitor tilsetning, men fremstilt på samme måten, finner man etter farging med-trypanblått eller eosin flere døde celler enn i preparatet som anvendes ifølge oppfinnelsen. Eksempel U.
En menneskelever som er beregnet for transplantasjon perfunderes gjennom portåren og Arteria heptatica med tyrodeoppløs-ning som er tilsatt 10 mg potet-inhibitor pr. ml. Levervevet holder seg bedre enn en annen lever som er ubehandlet. De histologisk synlige autolytiske forandringer holdes tydelig tilbake.
Claims (1)
- Anvendelse av kallikrein-trypsin-inhibitor eller potet-inhibitor til konservering av dyriske organer og vev, fortrinnsvis i form av en vandig oppløsning hvori konsentrasjonen av inhibitoren er 1 til 50 mg pr. ml. oppløsning.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE19691909965 DE1909965C3 (de) | 1969-02-27 | Verwendung von biologischen Proteasen-Inhibitoren zur Konservierung von Organen, Geweben und Nahrungsmitteln |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| NO129768B true NO129768B (no) | 1974-05-27 |
Family
ID=5726561
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| NO00668/70A NO129768B (no) | 1969-02-27 | 1970-02-25 |
Country Status (16)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US3682776A (no) |
| JP (1) | JPS5133995B1 (no) |
| AT (1) | AT297395B (no) |
| BE (1) | BE746644A (no) |
| BR (1) | BR6915369D0 (no) |
| CA (1) | CA932664A (no) |
| CH (1) | CH557138A (no) |
| DK (1) | DK126895B (no) |
| ES (1) | ES376974A1 (no) |
| FR (1) | FR2032476B1 (no) |
| GB (1) | GB1233876A (no) |
| IE (1) | IE34180B1 (no) |
| IL (1) | IL33870A (no) |
| NL (1) | NL7002860A (no) |
| NO (1) | NO129768B (no) |
| SE (1) | SE376710B (no) |
Families Citing this family (15)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| NO166836C (no) * | 1985-03-14 | 1991-09-11 | Univ California | Fremgangsmaate for behandling av et organtransplantat. |
| US4919889A (en) * | 1988-09-15 | 1990-04-24 | Aspen Diagnostics Corporation | Sample collection and transport fluid composition |
| US5478722A (en) * | 1991-02-17 | 1995-12-26 | The Curators Of The University Of Missouri | Preserved cell preparations for flow cytometry and immunology |
| US5328821A (en) * | 1991-12-12 | 1994-07-12 | Robyn Fisher | Cold and cryo-preservation methods for human tissue slices |
| US6057287A (en) * | 1994-01-11 | 2000-05-02 | Dyax Corp. | Kallikrein-binding "Kunitz domain" proteins and analogues thereof |
| US7153829B2 (en) | 2002-06-07 | 2006-12-26 | Dyax Corp. | Kallikrein-inhibitor therapies |
| ES2372978T3 (es) | 2002-06-07 | 2012-01-30 | Dyax Corp. | Polipéptido con dominio de kunitz modificado. |
| HUE042899T2 (hu) * | 2002-08-28 | 2019-07-29 | Dyax Corp | Eljárás szervek és szövetek tartósítására |
| US7235530B2 (en) | 2004-09-27 | 2007-06-26 | Dyax Corporation | Kallikrein inhibitors and anti-thrombolytic agents and uses thereof |
| US8637454B2 (en) * | 2009-01-06 | 2014-01-28 | Dyax Corp. | Treatment of mucositis with kallikrein inhibitors |
| CA2750661A1 (en) * | 2009-01-30 | 2010-08-05 | L'air Liquide Societe Anonyme Pour L'etude Et L'exploitation Des Procede S Georges Claude | Process for preserving biological materials for extended periods of time |
| PT2521568T (pt) | 2010-01-06 | 2018-10-26 | Dyax Corp | Proteínas de ligação à calicreína plasmática |
| AU2012204202A1 (en) | 2011-01-06 | 2013-07-11 | Dyax Corp. | Plasma kallikrein binding proteins |
| IL295414A (en) | 2014-03-27 | 2022-10-01 | Takeda Pharmaceuticals Co | Compositions and methods for treating macular edema as a result of diabetes |
| KR20180094028A (ko) | 2015-12-11 | 2018-08-22 | 다이액스 코포레이션 | 혈장 칼리크레인 저해제 및 유전성 혈관부종 발작을 치료하기 위한 이의 용도 |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| NL288028A (no) * | 1962-01-22 |
-
1969
- 1969-12-19 BR BR215369/69A patent/BR6915369D0/pt unknown
-
1970
- 1970-02-09 CH CH183470A patent/CH557138A/xx not_active IP Right Cessation
- 1970-02-10 IL IL33870A patent/IL33870A/en unknown
- 1970-02-16 CA CA074916A patent/CA932664A/en not_active Expired
- 1970-02-18 US US12429A patent/US3682776A/en not_active Expired - Lifetime
- 1970-02-23 IE IE222/70A patent/IE34180B1/xx unknown
- 1970-02-25 NO NO00668/70A patent/NO129768B/no unknown
- 1970-02-25 JP JP45015616A patent/JPS5133995B1/ja active Pending
- 1970-02-26 SE SE7002526A patent/SE376710B/xx unknown
- 1970-02-26 DK DK97470AA patent/DK126895B/da unknown
- 1970-02-26 GB GB1233876D patent/GB1233876A/en not_active Expired
- 1970-02-27 AT AT181770A patent/AT297395B/de not_active IP Right Cessation
- 1970-02-27 NL NL7002860A patent/NL7002860A/xx not_active Application Discontinuation
- 1970-02-27 BE BE746644D patent/BE746644A/xx unknown
- 1970-02-27 FR FR7007284A patent/FR2032476B1/fr not_active Expired
- 1970-02-27 ES ES376974A patent/ES376974A1/es not_active Expired
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| IE34180B1 (en) | 1975-03-05 |
| GB1233876A (no) | 1971-06-03 |
| DE1909965A1 (de) | 1970-09-17 |
| DK126895B (da) | 1973-09-03 |
| FR2032476B1 (no) | 1974-05-03 |
| SE376710B (no) | 1975-06-09 |
| FR2032476A1 (no) | 1970-11-27 |
| IE34180L (en) | 1970-08-27 |
| NL7002860A (no) | 1970-08-31 |
| IL33870A (en) | 1973-03-30 |
| CA932664A (en) | 1973-08-28 |
| BE746644A (fr) | 1970-08-27 |
| ES376974A1 (es) | 1973-04-16 |
| JPS5133995B1 (no) | 1976-09-22 |
| BR6915369D0 (pt) | 1973-03-13 |
| DE1909965B2 (de) | 1976-09-16 |
| AT297395B (de) | 1972-03-27 |
| IL33870A0 (en) | 1970-04-20 |
| US3682776A (en) | 1972-08-08 |
| CH557138A (de) | 1974-12-31 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| NO129768B (no) | ||
| DE60122896T2 (de) | Konservierungs- und lagerungsmedium für biologische materialien | |
| US5998483A (en) | Glyoxal-containing preservative compositions | |
| DE69929071T2 (de) | Verbesserte kälteschutzlösungen | |
| Hayat | Fixation for electron microscopy | |
| Keeler et al. | THE PROBLEM OF RENAL PRESERVATION 1 | |
| Marsh et al. | Hypothermic preservation of hepatocytes: I. Role of cell swelling | |
| Todd | Water deficits and enzymatic activity | |
| CA2119554C (en) | Method and compositions with aldehyde stabilizing solution | |
| Becker | Physiological studies on Antarctic Prasiola crispa and Nostoc commune at low temperatures | |
| DE60213990T2 (de) | Lösungen für die lagerung und perfusion von organen für transplantationen | |
| CA1335723C (en) | Method and composition for cryopreservation of tissue | |
| Robertson et al. | A study of the hydrogen ion concentration of the potato tuber | |
| Schultz | Laboratory evaluation of cryopreserved corneal tissue. | |
| EHWALD et al. | Solute leakage from the isolated parenchyma of Allium cepa and Kalanchoe daigremontiana | |
| CN111972397A (zh) | 一种皮肤冷藏保存液及其应用 | |
| DE60120658T2 (de) | Verfahren zum gefrierkonservieren von oozyten | |
| JPH08325101A (ja) | 動物組織保存方法 | |
| DE1909965C3 (de) | Verwendung von biologischen Proteasen-Inhibitoren zur Konservierung von Organen, Geweben und Nahrungsmitteln | |
| CN116649330B (zh) | 一种液基脱落细胞保存液、试剂盒及应用 | |
| Løkkegaard et al. | THE EFFECT OF CHLORPROMAZINE ON PRESERVATION OF KIDNEYS WITH ONE HOUR OF WARM ISCHAEMIA: Renal Clearances in Pigs with Auto trans planted 24‐hour Preserved Kidneys | |
| Davis et al. | Effects of aprotinin of organ cultures of the rat’s kidney | |
| Stocker et al. | A comparison of two principles for evaluating corneal endothelial viability | |
| DE69634090T2 (de) | Verfahren zur verhinderung der aktivität des chymopapain- und ppainenzyms mit tierischen polysacchariden | |
| Atkins | The hydrogen ion concentration of the cells of some marine algae |