KR970707283A - 아스퍼질러스에서 융합 단백질로부터 프로세스된 락토페린과 락토페린 폴리펩티드 단편의 발현 방법(expression of processes recombinant lactoferrin and lactoferrin polypeptide fragments from a fusion product in aspergillus) - Google Patents
아스퍼질러스에서 융합 단백질로부터 프로세스된 락토페린과 락토페린 폴리펩티드 단편의 발현 방법(expression of processes recombinant lactoferrin and lactoferrin polypeptide fragments from a fusion product in aspergillus)Info
- Publication number
- KR970707283A KR970707283A KR1019970702908A KR19970702908A KR970707283A KR 970707283 A KR970707283 A KR 970707283A KR 1019970702908 A KR1019970702908 A KR 1019970702908A KR 19970702908 A KR19970702908 A KR 19970702908A KR 970707283 A KR970707283 A KR 970707283A
- Authority
- KR
- South Korea
- Prior art keywords
- lactoferrin
- gene
- derived
- polypeptide fragment
- recombinant expression
- Prior art date
Links
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 title claims abstract description 15
- 102000010445 Lactoferrin Human genes 0.000 title claims abstract 88
- 108010063045 Lactoferrin Proteins 0.000 title claims abstract 88
- CSSYQJWUGATIHM-IKGCZBKSSA-N l-phenylalanyl-l-lysyl-l-cysteinyl-l-arginyl-l-arginyl-l-tryptophyl-l-glutaminyl-l-tryptophyl-l-arginyl-l-methionyl-l-lysyl-l-lysyl-l-leucylglycyl-l-alanyl-l-prolyl-l-seryl-l-isoleucyl-l-threonyl-l-cysteinyl-l-valyl-l-arginyl-l-arginyl-l-alanyl-l-phenylal Chemical compound C([C@H](N)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](C)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC=1C=CC=CC=1)C(O)=O)C1=CC=CC=C1 CSSYQJWUGATIHM-IKGCZBKSSA-N 0.000 title claims abstract 82
- 229940078795 lactoferrin Drugs 0.000 title claims abstract 82
- 235000021242 lactoferrin Nutrition 0.000 title claims abstract 82
- 239000012634 fragment Substances 0.000 title claims abstract 41
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 title claims abstract 41
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 title claims abstract 41
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 title claims abstract 40
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims 28
- 108020001507 fusion proteins Proteins 0.000 title claims 11
- 230000004927 fusion Effects 0.000 title 1
- 241001513093 Aspergillus awamori Species 0.000 claims abstract description 23
- 239000013598 vector Substances 0.000 claims abstract 35
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 claims abstract 19
- 239000013612 plasmid Substances 0.000 claims abstract 14
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 claims abstract 10
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims abstract 4
- 239000013600 plasmid vector Substances 0.000 claims description 3
- 230000009261 transgenic effect Effects 0.000 claims description 2
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims 42
- 108010073178 Glucan 1,4-alpha-Glucosidase Proteins 0.000 claims 40
- 239000013613 expression plasmid Substances 0.000 claims 27
- 238000003259 recombinant expression Methods 0.000 claims 26
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims 24
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims 24
- 108010076504 Protein Sorting Signals Proteins 0.000 claims 17
- 230000005030 transcription termination Effects 0.000 claims 14
- 239000003550 marker Substances 0.000 claims 13
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 claims 13
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 claims 12
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 claims 12
- 230000007017 scission Effects 0.000 claims 12
- 102100022624 Glucoamylase Human genes 0.000 claims 10
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 claims 10
- 102000037865 fusion proteins Human genes 0.000 claims 10
- 239000002773 nucleotide Substances 0.000 claims 10
- 125000003729 nucleotide group Chemical group 0.000 claims 10
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims 9
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims 9
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 claims 8
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 claims 7
- 238000012258 culturing Methods 0.000 claims 6
- 102000007698 Alcohol dehydrogenase Human genes 0.000 claims 4
- 108010021809 Alcohol dehydrogenase Proteins 0.000 claims 4
- 235000020054 awamori Nutrition 0.000 claims 4
- 230000017854 proteolysis Effects 0.000 claims 3
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 claims 2
- 101100295959 Halobacterium salinarum (strain ATCC 700922 / JCM 11081 / NRC-1) arcB gene Proteins 0.000 claims 2
- 101000798114 Homo sapiens Lactotransferrin Proteins 0.000 claims 2
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims 2
- 101100370749 Streptomyces coelicolor (strain ATCC BAA-471 / A3(2) / M145) trpC1 gene Proteins 0.000 claims 2
- 101150069003 amdS gene Proteins 0.000 claims 2
- 101150008194 argB gene Proteins 0.000 claims 2
- 102000050459 human LTF Human genes 0.000 claims 2
- 101150039489 lysZ gene Proteins 0.000 claims 2
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 claims 2
- 101150089778 pyr-4 gene Proteins 0.000 claims 2
- 101150054232 pyrG gene Proteins 0.000 claims 2
- 101150016309 trpC gene Proteins 0.000 claims 2
- 108700026220 vif Genes Proteins 0.000 claims 2
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 claims 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims 1
- 208000010412 Glaucoma Diseases 0.000 claims 1
- 240000007357 Nauclea orientalis Species 0.000 claims 1
- 241001437951 Orientus Species 0.000 claims 1
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 claims 1
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 claims 1
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 claims 1
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 claims 1
- 238000000576 coating method Methods 0.000 claims 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims 1
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 2
- FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 4-amino-1-[(2r)-6-amino-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]hexanoyl]piperidine-4-carboxylic acid Chemical compound C([C@H](C(=O)N[C@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](CCCCN)C(=O)N1CCC(N)(CC1)C(O)=O)NC(=O)[C@H](N)CC=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 0.000 description 1
- 102000008133 Iron-Binding Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010035210 Iron-Binding Proteins Proteins 0.000 description 1
- 230000000844 anti-bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 239000005441 aurora Substances 0.000 description 1
- 239000002299 complementary DNA Substances 0.000 description 1
- 238000002415 sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis Methods 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
- C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
- C12N15/80—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for fungi
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/11—DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/79—Transferrins, e.g. lactoferrins, ovotransferrins
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/11—DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
- C12N15/62—DNA sequences coding for fusion proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2319/00—Fusion polypeptide
- C07K2319/01—Fusion polypeptide containing a localisation/targetting motif
- C07K2319/02—Fusion polypeptide containing a localisation/targetting motif containing a signal sequence
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Plant Pathology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Mycology (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
본 발명은 숙주 세포 아스퍼질러스(Apergillus)와 신규 플라스미드 구조를 이용하여 락토페린과 락토페린 폴리펩티드 단편 생산을 제공한다. 좀더 구체적으로, 본 발명은 아스퍼질러스 숙주 세포에서 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편을 생산할 수 있는 신규 벡터를 제공한다. 좀더 구체적으로, 본 발명은 아스퍼질러스, 특히 아스퍼질러스 아와모리(awamori), 나이져(niger) 그리고 오리자(oryzae) 숙주세포에 이용하는데 적합한 신규 폴라스미드를 제공한다. 이는 재조합 락토페린과 락토페린 폴리펩티드 단편을 생산하는 것을 특징으로 한다.
Description
본 내용은 요부공개 건이므로 전문내용을 수록하지 않았음
제1도에서는 ˝pPLF-19 ˝로 지정한 아스퍼질러스 아와모리에서 발현할 수 있는 hLF cDNA를 포함하는 플라스미드 벡터의 구조를 나타낸다, 제2도에서는 pPLF-19를 포함하는 아스퍼질러스 아와모리의 생장 배지로부터 정제한 재조합 hLF(500ng)의 SDS-PAGE이다, 제3도에서는 pPLF-19를 포함하는 아스퍼질러스 아와모리 형질도입체의 성장 배지로부터 정제한 글리코실화된(1㎍)그리고 탈-글리코실화된 재조합 hLF(1μ㎤) 그리고 탈-글리코실화된 재조합 hLF(1㎍)의 웨스턴 블랏이다, 제5도에서는 표준과 재조합 hLF연구에서 철 결합과 포화 결과를 나타낸 것이다, 제7도는 대장균 0111에 대한 천연과 재조합 hLF의 항균작용을 나타낸 것이다.
Claims (58)
- 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터에 있어서, 다음의 성분들이 5′에서 3′ 방향으로 연결되는데, a) 프로모터; b) 시그날 서열; c) 아스퍼질러스 세포로 부터 분비되는 5 부분에서 발현된 내생 유전자 생성물; d) 링커서열, 이때 링커서열에 특이적인 내성 단백질 분해효소가 있고; e) 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편을 인코드하는 뉴클레오티드 서열로 구성되며 이때 벡터는 융합 단백질로써 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드단편을 인코드하고 프로세스된 단백질로써 발현되는 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제1항에 있어서, 프로모터는 알코올 디하이드로게나제, α-아밀라제, 글로코아밀라제와, ben A에서 선택된 유전자인 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제2항에 있어서, 프로모터는 글로코아밀라제 유전자로부터 기인된 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제3항에 있어서, 글루코아밀라제 유전자는 A. 아와모리(A. awamori) 또는 A. 나이져(niger)에서 기인된 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제2항에 있어서, 프로모터는 α-아밀라제 유전자로 부터 기인된 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제5항에 있어서, α-아밀라제 유전자는 A. 오리자(oryzae)에서 기인된 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미트 벡터.
- 제1항에 있어서, 시그날 서열은 글루코아밀라제와 α-아밀라제에서 선택된 유전자인 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제7항에 있어서, 시그날 서열은 A. 아와모리(A. awamori) 또는 A. 나이져(Niger) 글루코아밀라아제 유전자에서 기인된 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제7항에 있어서, 시그날 서열은 A. 오리자(oryzae) α-아말라제 유전자로부터 기인된 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제1항에 있어서, 바로 발현된 내성 유전자는 α-아밀라제 유전자와 글루코아밀라제 유전자에서 선택되는 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제10항에 있어서, 발현된 내성 유전자는 A. 오리자(oryzae) α-아밀라제 유전자인 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제10항에 있어서, 발현된 내성 유전자는 A. 아와모리(A. awamori) 또는 A. 나이져(niger) 글루코 아밀라아제 유전자인 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제1항에 있어서, 링커서열은 펩티다제 절단부위인 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제13항에 있어서, 링커서열은 Kex2 펩티다제 절단부위를 인코드하는 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제1항에 있어서, 전사 종료 서열과 선택성 표식이 추가로 구성된 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제15항에 있어서, 전사 종료 서열은 α-아밀아제, 글로코아밀라제, 알코올디하이드로게나제와 ben A에서 선택된 유전자인 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제16항에 있어서, 전사종료 서열은 A. 나이져(niger) 글루코아밀라제 유전자로부터 기인된 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제15항에 있어서, 선택성 표식은 pyr4, pyrG. amdS, argB, trpC와 플레오마이신 저항성 유전자에서 선택되는 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제18항에 있어서, 선택성 표식은 플레오마이신 저항성 유전자인 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제1항에 있어서, 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편은 사람, 소 또는 돼지로부터 유도된 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제1항에 따른 벡터가 아스퍼질러스 곰팡이 세포의 형질전환에 사용될 때 생성된 것을 특징으로 하는 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편.
- 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터에 있어서, 다음의 성분들이 5′에서 3′방향으로 연결되는데, a) A.아와모리 글루코아밀라아제 유전자로 부터 기인된 프로모터; b) A. 아와모리 글루코아밀라아제 유전자로부터 기인된 시그날 서열; c) A. 아와모리 글리코아밀라아제 유전자의 5 부분 d) 링커서열, 이때 링커서열에 특이적인 내생 단백질 분해 효소가 있고; e) 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편을 인코드하는 뉴클레오티드 서열 f) 플레오마이신 저항성 표식인자로 구성되며, 이때 벡터는 융합단백질로써 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편은 인코드하고 프로세스된 단백질로써 발현되는 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제22항에 따른 벡터가 아스퍼질러스 곰팡이 세포의 형질 전환에 사용될 때 생성된 것을 특징으로 하는 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편.
- 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터에 있어서, 다음의 성분들이 5′에서 3′방향으로 연결되는데, a) A.나이져 글루코아밀라아제 유전자로 부터 기인된 프로모터; b) A. 나이져 글루코아밀라아제 유전자로부터 기인된 시그날 서열; c) A. 나이져 글리코아밀라아제 유전자의 5′부분 d) Kex2 펩티디아제 절단부위를 인코드하는 링커서열, 이때 링커서열에 특이적인 내성 단백질 분해 효소가 있고; e) 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편을 인코드하는 뉴클레오티드 서열 f) A. 나이져 글루코아밀라아제 유전자로부터 기인된 전사 종료서열; g)플레오마이신 저항성 선택 표식 유전자로 구성되며, 이때 벡터는 융합 단백질로써 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편을 인코드하고 프로세스된 단백질로써 발현되는 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터에 있어서, 다음의 성분들이 5′에서 3′방향으로 연결되는데, a) A.오리자 글루코아밀라아제 유전자로 부터 기인된 프로모터; b) A. 오리자 글루코아밀라아제 유전자로부터 기인된 시그날 서열; c) A. 오리자 α-아밀라아제 유전자의 5′부분 d) Kex2 펩티디아제 절단부위를 인코드하는 링커서열, 이때 링커서열에 특이적인 내생 단백질 분해효소가 있고; e) 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편을 인코드하는 뉴클레오티드 서열 f) A.나이져 글루코아밀라아제 유전자로부터 기인된 전사 종료서열; g) 플레오마이신 저항성 선택 표식 유전자로 구성되며, 이때 벡터는 융합 단백질로써 락토페린 또는락토페린 폴리펩티드 단편을 인코드하고 프로세스된 단백질로써 발현되는 것을 특징으로 하는 신규한 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제25항에 따른 벡터가 아스퍼질러스 곰팡이 세포의 형질전환에 사용될 때 생성된 것을 특징으로 하는 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편.
- 재조합 플라스미드를 포함하는 형질 변환된 아스퍼질러스 곰팡이를 배양하여 락토페린을 생산하는 공정에 있어서, 이때 플라스미드는 다음의 성분들이 5′에서 3′방향으로 연결되는데, a) 프로모터; b) 시그날 서열; c) 아스퍼질러스 세포로부터 분비되는 5′부분에서 발현된 내성 유전자 생성물; d) 링커서열, 이때 링커서열에 특이적인 내성 단백질 분해 효소가 있고; e) 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편을 인코드하는 뉴클레오티드 서열로 구성되며 이때 형질변환된 아스퍼질러스 곰팡이 세포는 적절한 배지에 배양하여, 락토페린 또는락토페린 폴리펩티드 단편은 융합 단백질로 생산되고 링커서열에 특이적인 내성 단백질 분해 효소에 의해 프로세싱되고 이때 프로세싱된 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편은 영양배지로 분리되고 여기에서 회수되는 것을 특징으로 하는 공정.
- 제27항에 있어서, 플라스미드에는 전사 종료서얼과 선택성 표식 유전자로 구성되는 것을 특징으로 하는 공정.
- 제27항에 있어서, 프로모터는 알코올 디하이드로게나제, α-아밀아제, 글루코아밀라제와 ben A에서 선택된 유전자인 것을 특징으로 하는 공정.
- 제29항에 있어서, 프로모터는 글루코아밀라제 유전자로부터 기인된 것을 특징으로 하는 공정.
- 제30항에 있어서, 글루코아밀라제 유전자는 A. 아와모리(A. awamori) 또는A. 나이져(niger)에서 기인된 것을 특징으로 하는 공정.
- 제29하에 있어서, 프로모터는 α-아밀라제 유전자로부터 기인된 것을 특징으로 하는 공정.
- 제32항에 있어서, α-아밀라제 유전자는 유전자는 A.오리자(oryzae)에서 기인된 것을 특징으로 하는 공정.
- 제27항에 있어서, 시그날 서열은 글로코아밀라제와 α-아미라아제에서 선택된 유전자인 것을 특징으로 하는 공정.
- 제34항에 있어서, 시그날 서열은 A. 아와모리(A. awamori)글로코아밀라제 유전자에서 기인된 것을 특징으로 하는 공정.
- 제34항에 있어서, 시그날 서열은 A. 오리자(oryzae) α-아밀라제 유전자로부터 기인된 것을 특징으로 하는 공정.
- 제27항에 있어서, 바로 발현된 내성 유전자는 α-아밀라제 유전자와 글루코아밀라제 유전자에서 선택되는 것을 특징으로 하는 공정.
- 제37항에 있어서, 발현된 내성 유전자는 A. 오리자(oryzae) α-아밀라제 유전자인 것을 특징을 하는 공정.
- 제10항에 있어서, 발현된 내성 유전자는 A. 아와모리(A. awamori)글루코아밀라제 유전자인 것을 특징으로 하는 공정.
- 제27항에 있어서, 링커 서열은 펩티다제 절단부위인 것을 특징으로 하는 공정.
- 제40항에 있어서, 링커서열은 Kex2 펩티다제 절단부위를 인코드 하는 것을 특징으로 하는 공정.
- 제28항에 있어서, 전사 종료 서열은 α-아밀라제, 글루코아밀라제, 알코올디하이드로게나제의 ben A에서 선택된 유전자인 것을 특징으로 하는 공정.
- 제42항에 있어서, 전사종료 서열은 A. 나이져(niger) 글루코아밀라제 유전자로부터 기인된 것을 특징으로 하는 공정.
- 제28항에 있어서, 선택성 표식은 pyr4, pyrG. amdS, argB, trpC와 플레오마이신 저항성 유전자에서 선택되는 것을 특징으로 하는 공정.
- 제44항에 있어서, 선택성 표식은 플레오마이신 저항성 유전자인 것을 특징으로 하는 공정.
- 제27항에 따른, 공정에 의해 생산된 것을 특징으로 하는 락토페린 단백질 또는 락토페린 폴립펩티드 단편.
- 제46항에 있어서, 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편은 사람, 소 또는 돼지로부터 유도된 것을 특징으로 하는 락토페린 단백질.
- 제47항에 있어서, 락토페린 단백질은 탈글리코실화된 것을 특징으로 하는 락토페린 단백질.
- 제47항에 있어서, 사람 락토페린 생성물은 탈글리코실화된 것을 특징으로 하는 락토페린 단백질.
- 제27항에 있어서, 아스퍼질러스 곰팡이 세포는 락토페린을 발현하는 것을 특징으로 하는 공정.
- 제조합 발현 플라스미드 벡터에 있어서, 다음의 성분들이 5′에서 3′방향으로 연결되는데, a) A.아와모리 글루코아밀라제 유전자로부터 기인한 프로모터; b) A.아와모리 글루코아밀라아제 유전자로부터 기인한 시그날 서열; c) A.아와모리 글루코아밀라아제 유전자의 5′부분 d) Kex2 펩티다아제 절단부위를 인코드하는 링커서열, 이때 링커서열에 특이적인 내성 단백질 분해효소가 있고; e) 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편을 인코드하는 뉴클레오티드 서열; f) A.나이져 글루코아밀라아제 유전자로부터 기인한 전사종료 서열; 그리고 g) 플레오마이신 저항성 선택 표식인자로 구성되며 이때 플라스미드는 아스퍼질러스 곰팡이 세포에서 사람 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편을 발현하는데 이용되는 것을 특징으로 하는 재조합 발현 플라스미드 벡터.
- 제51항에 있어서, ATCC 기탁번호 74290, Awa LF 24-1으로 정의되는 것을 특징으로 하는 벡터.
- 제51항에 따른, 플라스미드를 포함하는 것을 특징으로 아스퍼질러스 아와모리 곰팡이 세포.
- 제조합 플라스미드를 포함하는 형질 변화된 아스퍼질러스 아와모리 곰팡이를 배양하여 락토레핀을 생산하는 공정에 있어서, 이때 플라스미드는 다음의 성분들이 5′에서 3′방향으로 연결되는데, a) A.아와모리 글루코아밀라제 유전자로부터 기인한 프로모터; b) A.아와모리 글루코아밀라아제 유전자로부터 기인된 시그날 서열; c) A.아와모리 글루코아밀라아제 유전자의 5′부분 d) Kex2 펩티다아제 절단부위를 인코드하는 링커서열, 이때 링커서열에 특이적인 내성 단백질 분해효소가 있고; e) 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편을 인코드하는 뉴클레오티드 서열; f) A.나이져 글루코아밀라아제 유전자로부터 기인한 전사종료 서열; 그리고 g) 플레오마이신 저항성 선택 표식인자로 구성되며, 이때 형질 변환된 아스퍼질러스 아와모리 곰팡이 세포는 적절한 배지에 배양하여, 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편은 융합 단백질로 생산되고 링커서열에 특이적인 내성 단백질 분해 효소에 의해 프로세싱 되고 이때 프로세싱된 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편은 영양배지로 분비되고 여기에서 회수되는 것을 특징으로 하는 공정.
- 제조합 플라스미드를 포함하는 형질 변화된 아스퍼질러스 오리자 곰팡이를 배양하여 락토페린을 생산하는 공정에 있어서, 이때 플라스미드는 다음의 성분들이 5′에서 3′방향으로 연결되는데, a) A.오리자 글루코밀라제 유전자로부터 기인된 프로모터; b) A.오리자 α-아밀라아제 유전자로부터 기인된 시그날 서열; ) A.오리자 α-아밀라아제 유전자의 5′부분 d) Kex2 펩티다아제 절단부위를 인코드하는 링커서열, 이때 링커서열에 특이적인 내성 단백질 분해효소가 있고; e) 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편을 인코드하는 클레오티드 서열로 f) A.나이져 글루코아밀라아제 유전자로부터 기인한 전사 종료인자; 그리고 g) 플레오마이신 저항성 선택 표식인자로 구성되며 이때 형질 변환된 아스퍼질러스 오리자 곰팡이 세포는 적절한 배지에 배양하여, 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편은 융합 단백질로 생산되고 링커서열에 특이적인 내성 단백질 분해 효소에 의해 프로세싱 되고 이때 프로세싱된 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편은 영양배지로 비되고 여기에서 회수되는 것을 특징으로 하는 공정.
- 재조합 플라스미드를 포함하는 형질 변화된 아스퍼질러스 오리자 곰팡이를 배양하여 락토페린을 생산하는 공정에 의해 생산된 락토페린 단백질 또는 락토페린 폴리펩티드 단편에 있어서, 이때 플라스미드는 다음의 성분들이 5′에서 3′방향으로 연결되는데, a) A.오리자 α-아밀라제 유전자로부터 기인한 프로모터; b) A.오리자 α-아밀라아제 유전자로부터 기인한 시그날 서열; c) A.오리자 α-아밀라아제 유전자의 5′부분 d) Kex2 펩티다아제 절단부위를 인코드하는 링커서열, 이때 링커서열에 특이적인 내성 단백질 분해효소가 있고; e) 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편을 인코드하는 뉴클레오티드 서열; f) A.나이져 글루코아밀라아제 유전자로부터 기인한 전사 종료인자; 그리고 g) 플레오마이신 저항성 선택 표식인자로 구성되며, 이때 형질 변환된 아스퍼질러스 아와모리 곰팡이 세포는 적절한 배지에 배양하여, 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편은 융합 단백질로 생산되고 링커서열에 특이적인 내성 단백질 분해 효소에 의해 프로세싱 되고 이때 프로세싱된 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편은 영양배지로 분비되고 여기에서 회수되는 것을 특징으로 하는 공정.
- 재조합 플라스미드 벡터를 포함하는 형질 변화된 아스퍼질러스 아와모리 곰팡이 세포를 배양하는 것으로 구성된 곰팡이 영양배지로부터 락토페린 폴리펩티드 단편을 분리하는 방법에 있어서, 플라스미드 벡터는 A.아와모리글루코아밀라아제 유전자로부터 기인된 프로모터, A. 아와모리 글루코아밀라아제로 부터 기인된 시그날 서열, A. 아와모리 글루코아밀라아제의 5′부분, Kex2 펩티다아제 절단부위를 코팅하는 링커서열로 링커서열에 특이적인 내생 단백질 분해효소가 있고, 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편을 인코드하는 뉴클레오티드 서열로, A. 나이져 글루코아밀라아제 유전자로부터 기인된 전사 종료 서열, 플레오마이신 선택성 표식을 포함하고 이때, 형질도입된 아스퍼질러스 아와모리 곰팡이 세포는 적절한 영양 배지에 배양되고 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편이 융합 단백질로 생산되고, 링커서열에 특이적인 내성 단백질로 생산되고, 링커서열에 특이적인 내성 단백질 효소에 의해 프로세싱되고, 이때프로세싱된 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편인 영양배지로 분비되고 이로부터 분리되는 것을 특징으로 하는 방법.
- 재조합 플라스미드를 포함하는 형질 변화된 아스퍼질러스 나이져 곰팡이를 배양하여 락토페린을 생산하는 공정에 있어서, 이때 플라스미드는 다음의 성분들이 5′에서 3′방향으로 연결되는데, a) A.나이져 글루코아밀라제 유전자로부터 기인한 프로모터; b) A.나이져 글루코아밀라제 유전자로부터 기인된 시그날 서열; c) A.나이져 글루코아밀라아제 유전자의 5′부분 d) Kex2 펩티다아제 절단부위를 인코드하는 링커서열, 이때링커서열에 특이적인 내성 단백질 분해효소가 있고; e) 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편을 인코드하는 뉴클레오티드 서열 f) A.나이져 글루코아밀라아제 유전자로부터 기인된 전사 종료인자; 그리고 g) 플레오마이신 저항성 선택 표식인자로 구성되며 이때, 형질 변환된 아스퍼질러스 나이져 곰팡이 세포는 적절한 배지에 배양하여, 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편은 융합 단백질로 생산되고 링커서열에 특이적인 내생 단백질 분해 효소에 의해 프로세싱 되고 이때 프로세싱된 락토페린 또는 락토페린 폴리펩티드 단편은 영양배지로 분비되고 여기에서 회수되는 것을 특징으로 하는 공정.※ 참고사항 : 최초출원 내용에 의하여 공개하는 것임.
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US08303,009 | 1994-11-02 | ||
US08/303,009 | 1994-11-02 | ||
US08/303,009 US5571697A (en) | 1989-05-05 | 1994-11-02 | Expression of processed recombinant lactoferrin and lactoferrin polypeptide fragments from a fusion product in Aspergillus |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
KR970707283A true KR970707283A (ko) | 1997-12-01 |
KR100443307B1 KR100443307B1 (ko) | 2004-11-08 |
Family
ID=23170177
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
KR1019970702908A KR100443307B1 (ko) | 1994-11-02 | 1995-11-01 | 아스퍼질러스에서융합단백질로부터프로세스된락토페린과락토페린폴리펩티드단편의발현방법 |
Country Status (11)
Country | Link |
---|---|
US (3) | US5571697A (ko) |
EP (1) | EP0871724A1 (ko) |
JP (1) | JPH10509317A (ko) |
KR (1) | KR100443307B1 (ko) |
CN (1) | CN1230537C (ko) |
AU (1) | AU4279896A (ko) |
CA (1) | CA2204246A1 (ko) |
DE (1) | DE871724T1 (ko) |
ES (1) | ES2127164T1 (ko) |
MX (1) | MX9703244A (ko) |
WO (1) | WO1996014413A1 (ko) |
Families Citing this family (50)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
IL94183A (en) * | 1989-05-05 | 2003-09-17 | Baylor College Medicine | cDNA SEQUENCE CODING FOR HUMAN LACTOFERRIN PROTEIN OR PORTION THEREOF AND LACTOFERRIN PROTEIN PRODUCED FROM SAID SEQUENCE |
US5571697A (en) * | 1989-05-05 | 1996-11-05 | Baylor College Of Medicine Texas Medical Center | Expression of processed recombinant lactoferrin and lactoferrin polypeptide fragments from a fusion product in Aspergillus |
US6066469A (en) * | 1990-03-08 | 2000-05-23 | Ferro Dynamics, Inc. | Cloning, expression, and uses of human lactoferrin |
AT404838B (de) * | 1995-11-24 | 1999-03-25 | Immuno Ag | Herstellung von proteinen aus pro-proteinen durch fusionsproteine abgeleitet von furin oder furinanalogen |
US6111081A (en) * | 1996-05-31 | 2000-08-29 | Baylor College Of Medicine | Lactoferrin variants and uses thereof |
US7883872B2 (en) * | 1996-10-10 | 2011-02-08 | Dyadic International (Usa), Inc. | Construction of highly efficient cellulase compositions for enzymatic hydrolysis of cellulose |
US5811381A (en) * | 1996-10-10 | 1998-09-22 | Mark A. Emalfarb | Cellulase compositions and methods of use |
CZ301915B6 (cs) * | 1998-08-19 | 2010-07-28 | Monsanto Technology Llc | Rekombinantní molekula DNA, transformovaná bunka, rostlina a zpusob zlepšení genové exprese |
US6592814B2 (en) * | 1998-10-02 | 2003-07-15 | Johnson & Johnson Vision Care, Inc. | Biomedical devices with antimicrobial coatings |
CA2345356C (en) * | 1998-10-06 | 2012-10-02 | Mark Aaron Emalfarb | Transformation system in the field of filamentous fungal hosts |
US6399570B1 (en) | 1999-02-05 | 2002-06-04 | Agennix, Inc. | Antimicrobial/endotoxin neutralizing polypeptide |
US20080050503A1 (en) * | 2000-05-02 | 2008-02-28 | Ning Huang | Expression of human milk proteins in transgenic plants |
US7138150B2 (en) * | 2000-05-02 | 2006-11-21 | Ventria Bioscience | Method of making an anti-infective composition for treating oral infections |
US7417178B2 (en) * | 2000-05-02 | 2008-08-26 | Ventria Bioscience | Expression of human milk proteins in transgenic plants |
US20030229011A1 (en) * | 2001-12-28 | 2003-12-11 | Braun Steven O. | Humanized lactoferrin and uses thereof |
JP2006503545A (ja) * | 2002-02-14 | 2006-02-02 | ラター, ウィリアム ジェイ. | 処置される宿主における切断についてのキメラ分子 |
US20040082504A1 (en) | 2002-05-10 | 2004-04-29 | Atul Varadhachary | Intratumorally administered lactoferrin in the treatment of malignant neoplasms and other hyperproliferative diseases |
WO2003094849A2 (en) * | 2002-05-10 | 2003-11-20 | New Century Pharmaceuticals, Inc. | Ferritin fusion proteins for use in vaccines and other applications |
AU2003233583A1 (en) * | 2002-05-24 | 2003-12-12 | Agennix Incorporated | Oral lactoferrin in the treatment of respiratory disorders |
ES2224792B1 (es) * | 2002-06-28 | 2007-02-16 | Era Plantech, S.L. | Produccion de peptidos y proteinas por acumulacion de cuerpos proteicos derivados de reticulos endoplasmico en plantas. |
ES2358645T3 (es) | 2002-09-16 | 2011-05-12 | Agennix Incorporated | Composiciones de lactoferrina y métodos de tratamiento de la úlcera diabética. |
EP1581243A4 (en) * | 2002-12-06 | 2008-01-02 | Agennix Inc | ORAL LACTOFERRINE FOR THE TREATMENT OF SEPSIES |
US7592306B2 (en) * | 2002-12-10 | 2009-09-22 | Agennix, Inc. | Lactoferrin as an agent in the prevention of organ transplant rejection and graft-versus-host-disease |
AU2003293500A1 (en) * | 2002-12-12 | 2004-07-09 | Agennix Incorporated | Lactoferrin in the reduction of pain |
US7034126B2 (en) * | 2003-05-14 | 2006-04-25 | Agennix, Inc. | Lactoferrin in the treatment of diabetes mellitus |
US8105615B2 (en) * | 2003-06-06 | 2012-01-31 | Agennix Incorporated | Lactoferrin as an adjuvant in cancer vaccines |
US20040259770A1 (en) * | 2003-06-19 | 2004-12-23 | Rush University Medical Center | Method for determining leukocyte activation |
WO2005018542A2 (en) * | 2003-07-10 | 2005-03-03 | Agennix Incorporated | Use of lactoferrin in prophylaxis against infection and/or inflammation in immunosuppressed subjects |
US7935501B2 (en) * | 2003-09-11 | 2011-05-03 | Novozymes Pharma Biotec A/S | Recombinant production of antimicrobial peptides |
US20070274988A1 (en) * | 2003-10-10 | 2007-11-29 | Five Prime Therapeautics, Inc. | Kiaa0779, Splice Variants Thereof, and Methods of Their Use |
EP1691822A4 (en) * | 2003-12-09 | 2008-01-02 | Ventria Bioscience | HIGH-LEVEL EXPRESSION OF FUSION POLYPEPTIDES IN VEGETABLE SEEDS USING SEED PRESERVATION PROTEINS AS FUSION PROTEIN MEDIA |
US7125963B2 (en) * | 2004-03-03 | 2006-10-24 | En N Tech Inc | Treatments for contaminant reduction in lactoferrin preparations and lactoferrin containing compositions |
US7183381B2 (en) | 2004-10-26 | 2007-02-27 | Agennix, Inc. | Composition of lactoferrin related peptides and uses thereof |
JP4634809B2 (ja) * | 2005-01-05 | 2011-02-16 | 株式会社アップウェル | アポタンパク質の製造方法 |
US20060211089A1 (en) * | 2005-03-16 | 2006-09-21 | Novozymes A/S | Expression of defensins in filamentous fungi |
CA2655331A1 (en) | 2006-06-22 | 2007-12-27 | Agennix Incorporated | Lactoferrin as a radioprotective agent |
US9862956B2 (en) | 2006-12-10 | 2018-01-09 | Danisco Us Inc. | Expression and high-throughput screening of complex expressed DNA libraries in filamentous fungi |
EP2505651A3 (en) | 2006-12-10 | 2013-01-09 | Dyadic International, Inc. | Isolated fungus with reduced protease activity |
NZ555163A (en) | 2007-05-14 | 2010-05-28 | Fonterra Co Operative Group | Methods of immune or hematological enhancement, inhibiting tumour formation or growth, and treating or preventing cancer, cancer symptoms, or the symptoms of cancer treatments |
US8551751B2 (en) * | 2007-09-07 | 2013-10-08 | Dyadic International, Inc. | BX11 enzymes having xylosidase activity |
JP2010535484A (ja) | 2007-08-08 | 2010-11-25 | ノボザイムス バイオファーマ デーコー アクティーゼルスカブ | トランスフェリン変異体と複合体 |
EP2391225B1 (en) * | 2009-01-28 | 2020-05-06 | Jean-Paul Perraudin | Method for production of lactoferrin |
EP2617733A1 (en) | 2009-02-06 | 2013-07-24 | Novozymes Biopharma DK A/S | Purification process |
EP2396347B1 (en) | 2009-02-11 | 2017-04-12 | Albumedix A/S | Albumin variants and conjugates |
US20120041171A1 (en) * | 2009-04-22 | 2012-02-16 | Dsm Ip Assets B.V. | Process for the production of a recombinant polypeptide of interest |
US20130225477A1 (en) | 2010-02-25 | 2013-08-29 | Agennix Ag | Oral Lactoferrin in the Treatment of Severe Sepsis |
CN104379729B (zh) | 2012-07-03 | 2020-07-21 | 花王株式会社 | 有用微生物和目标物质的制备方法 |
CN103421794B (zh) * | 2013-08-08 | 2014-07-02 | 华南理工大学 | 一种黑曲霉组成型表达元件、表达载体、重组黑曲霉及其构建方法和应用 |
CN108893415B (zh) * | 2018-07-31 | 2022-12-27 | 上海凯圣生物科技有限公司 | 曲霉菌株及利用曲霉菌株发酵生产人乳铁蛋白的方法 |
WO2024056643A1 (en) * | 2022-09-15 | 2024-03-21 | Novozymes A/S | Fungal signal peptides |
Family Cites Families (20)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4766075A (en) * | 1982-07-14 | 1988-08-23 | Genentech, Inc. | Human tissue plasminogen activator |
US4652639A (en) * | 1982-05-06 | 1987-03-24 | Amgen | Manufacture and expression of structural genes |
US4703008A (en) * | 1983-12-13 | 1987-10-27 | Kiren-Amgen, Inc. | DNA sequences encoding erythropoietin |
US4710465A (en) * | 1984-04-19 | 1987-12-01 | Yale University | Junction-fragment DNA probes and probe clusters |
US4886747A (en) * | 1985-03-22 | 1989-12-12 | Genentech, Inc. | Nucleic acid encoding TGF-β and its uses |
US4959318A (en) * | 1985-06-27 | 1990-09-25 | Zymogenetics, Inc. | Expression of protein C |
US4965190A (en) * | 1986-07-31 | 1990-10-23 | Howard Hughes Medical Institute | Methods for the identification of mutations in the human phenylalanine hydroxylase gene using DNA probes |
US5019508A (en) * | 1987-08-27 | 1991-05-28 | Biotechnology Research Partners, Ltd. | Synovial phospholipases |
US5081227A (en) * | 1988-03-04 | 1992-01-14 | La Jolla Cancer Research Foundation | Germ cell alkaline phosphatase |
US5571697A (en) * | 1989-05-05 | 1996-11-05 | Baylor College Of Medicine Texas Medical Center | Expression of processed recombinant lactoferrin and lactoferrin polypeptide fragments from a fusion product in Aspergillus |
US5571691A (en) * | 1989-05-05 | 1996-11-05 | Baylor College Of Medicine | Production of recombinant lactoferrin and lactoferrin polypeptides using CDNA sequences in various organisms |
IL94183A (en) * | 1989-05-05 | 2003-09-17 | Baylor College Medicine | cDNA SEQUENCE CODING FOR HUMAN LACTOFERRIN PROTEIN OR PORTION THEREOF AND LACTOFERRIN PROTEIN PRODUCED FROM SAID SEQUENCE |
CA2034487C (en) * | 1989-06-16 | 2000-08-29 | Virgil B. Lawlis | Dna sequences, vectors, and fusion polypeptides to increase secretion of desired polypeptides from filamentous fungi |
UA27702C2 (uk) * | 1989-09-27 | 2000-10-16 | Гіст-Брокейдс Н.В. | Фрагмент геномної днк, що кодує фітазу aspergillus niger,фрагмент кднк, що кодує фітазу aspergillus niger, рекомбінантна плазмідна днк для експресії фітази в aspergillus (варіанти), штам aspergillus-продуцент фітази aspergillus (варіанти), спосіб одержання фітази, рекомбінанта фітаза aspergillus niger |
WO1991005045A1 (en) * | 1989-09-28 | 1991-04-18 | Granada Biosciences, Inc. | PORCINE LACTOFERRIN AMINO ACID AND cDNA SEQUENCE |
WO1991013982A1 (en) * | 1990-03-08 | 1991-09-19 | Ferrodynamics, Inc. | Genetically engineered human lactoferrin |
JP2818056B2 (ja) * | 1990-09-07 | 1998-10-30 | 森永乳業株式会社 | 抗菌性ペプチドおよび抗菌剤 |
WO1992013550A1 (en) * | 1991-02-08 | 1992-08-20 | The University Of Vermont And State Agricultural College | Recombinant transferrins, transferrin half-molecules and mutants thereof |
DE69231995T2 (de) * | 1991-12-09 | 2002-04-04 | Unilever Plc | Verfahren zur Herstellung/Sekretion eines Proteins durch einen transformiertenSchimmelpilz unter Verwendung von Expressions-/Sekretions- Regulationsregionenaus Aspergillus |
ZA932568B (en) * | 1992-04-24 | 1993-11-12 | Baylor College Midecine A Non | Production of recombinant human lactoferrin |
-
1994
- 1994-11-02 US US08/303,009 patent/US5571697A/en not_active Expired - Lifetime
-
1995
- 1995-11-01 AU AU42798/96A patent/AU4279896A/en not_active Abandoned
- 1995-11-01 WO PCT/US1995/014174 patent/WO1996014413A1/en not_active Application Discontinuation
- 1995-11-01 EP EP95941350A patent/EP0871724A1/en not_active Withdrawn
- 1995-11-01 DE DE0871724T patent/DE871724T1/de active Pending
- 1995-11-01 CN CNB951971158A patent/CN1230537C/zh not_active Expired - Fee Related
- 1995-11-01 JP JP8515400A patent/JPH10509317A/ja active Pending
- 1995-11-01 ES ES95941350T patent/ES2127164T1/es active Pending
- 1995-11-01 CA CA002204246A patent/CA2204246A1/en not_active Abandoned
- 1995-11-01 KR KR1019970702908A patent/KR100443307B1/ko not_active IP Right Cessation
-
1996
- 1996-08-01 US US08/691,123 patent/US5955316A/en not_active Expired - Fee Related
-
1997
- 1997-05-02 MX MX9703244A patent/MX9703244A/es not_active IP Right Cessation
-
1998
- 1998-06-29 US US09/107,075 patent/US6080559A/en not_active Expired - Lifetime
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
CA2204246A1 (en) | 1996-05-17 |
JPH10509317A (ja) | 1998-09-14 |
US5571697A (en) | 1996-11-05 |
US5955316A (en) | 1999-09-21 |
DE871724T1 (de) | 1999-06-02 |
EP0871724A4 (ko) | 1998-10-21 |
CN1171815A (zh) | 1998-01-28 |
EP0871724A1 (en) | 1998-10-21 |
KR100443307B1 (ko) | 2004-11-08 |
AU4279896A (en) | 1996-05-31 |
CN1230537C (zh) | 2005-12-07 |
ES2127164T1 (es) | 1999-04-16 |
US6080559A (en) | 2000-06-27 |
WO1996014413A1 (en) | 1996-05-17 |
MX9703244A (es) | 1998-07-31 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
KR970707283A (ko) | 아스퍼질러스에서 융합 단백질로부터 프로세스된 락토페린과 락토페린 폴리펩티드 단편의 발현 방법(expression of processes recombinant lactoferrin and lactoferrin polypeptide fragments from a fusion product in aspergillus) | |
ES2257774T3 (es) | Hongos filamentosos carentes de proteasa alcalina. | |
EP0770139B1 (en) | A FUNGUS WHEREIN THE areA GENE HAS BEEN MODIFIED AND AN areA GENE FROM ASPERGILLUS ORYZAE | |
Kang et al. | Proteolytic stability of recombinant human serum albumin secreted in the yeast Saccharomyces cerevisiae | |
US5728547A (en) | Vectors for use in filamentous fungi | |
Li et al. | Expression of Aureobasidium pullulans xynA in, and secretion of the xylanase from, Saccharomyces cerevisiae | |
KR950701348A (ko) | 재조합 사람 락토페린 생산방법 | |
JPH0630586B2 (ja) | グルコアミラ−ゼ遺伝子 | |
US20070148733A1 (en) | Yeast expression vectors for production of ITF | |
CN109415735B (zh) | 高效表达重组人血清白蛋白工程菌的构建 | |
US20050124036A1 (en) | Method for producing recombinant proteins in micro-organisms | |
JP3153234B2 (ja) | 糸状菌からの目的とするポリペプチドの分泌を増幅するdna配列、ベクター、及び融合ポリペプチド | |
US5218093A (en) | EGF variants and pharmaceutical use thereof | |
KR970065558A (ko) | 분비형 Kex2 유도체의 제조방법 | |
CA2229204A1 (en) | Deubiquitinating enzymes that regulate cell growth | |
CA2169377C (en) | Glucoamylase promoter obtained from neurospora crassa and its use in the production of heterologous polypeptides | |
Bergquist et al. | Recombinant enzymes from thermophilic micro-organisms expressed in fungal hosts | |
EP0208706A1 (en) | Dna sequence useful for the production and secretion from yeast of peptides and proteins | |
Bartling et al. | Expression of an Erwinia pectate lyase in three species of Aspergillus | |
Morita et al. | Cloning and Nucleotide Sequence of the Alkaline Protease Gene from Fusarium sp. S-19-5 and Expression in Sacchavomyces cerevisiae | |
JPH11507207A (ja) | トリプシン(トリプシノーゲン)の製造法 | |
Baron et al. | Efficient secretion of human lysozyme fused to the Sh ble phleomycin resistance protein by the fungus Tolypocladium geodes | |
CN111087475B (zh) | Fgf21融合蛋白及抑制其降解的方法 | |
JP3556965B2 (ja) | 糸状菌および酵母で使用可能なポリペプチド分泌発現用プラスミドおよびそれを用いたポリペプチドの製造法 | |
Kohno et al. | Thermal stability of Rhizopus niveus lipase expressed in a kex2 mutant yeast |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A201 | Request for examination | ||
E902 | Notification of reason for refusal | ||
E701 | Decision to grant or registration of patent right | ||
GRNT | Written decision to grant | ||
FPAY | Annual fee payment |
Payment date: 20120628 Year of fee payment: 9 |
|
FPAY | Annual fee payment |
Payment date: 20130701 Year of fee payment: 10 |
|
LAPS | Lapse due to unpaid annual fee |