KR20210099186A - 펩티드-접합된 입자 - Google Patents

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KR20210099186A
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스테판 디. 밀러
조나단 운 테크 야프
다니엘 알. 게티스
데릭 매카시
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노쓰웨스턴유니버시티
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Abstract

본 발명은 펩티드-결합된 생분해성 폴리(락타이드-코-글리콜라이드)(PLG) 입자를 포함하는 조성물을 제공한다. 상세하게는, PLG 입자는 (예를 들어, 면역학적 관용의 유도를 이끌어내는 데 사용하기 위하여) 입자의 표면에 대한 펩티드 분자의 결합을 가능하게 하도록 표면-작용화된다.

Description

펩티드-접합된 입자{PEPTIDE CONJUGATED PARTICLES}
연방정부 지원
본 발명은 미국 국립보건원(National Institutes of Health)에 의해 허여된 R01 EB013198 하에서 정부 지원으로 이루어졌다. 미국 정부는 본 발명에 대한 일정 권리를 갖는다.
관련 출원
본 출원은 2013년 8월 13일에 출원된 미국 가특허 출원 제61/865,389호, 2013년 8월 23일에 출원된 미국 가특허 출원 제61/869,279호 및 2013년 10월 4일에 출원된 미국 가특허 출원 제61/887,112호에 대한 우선권을 주장한다. 본 출원은 또한, 2012년 6월 21일에 출원된 미국 가특허 출원 제61/662,687호에 대한 우선권을 주장하는 2013년 6월 21일에 출원된 국제 특허 출원 공개 PCT/US2013/047079호에 관한 것이다. 이들 각각의 내용은 본 명세서에 전체적으로 참고로 포함된다.
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염증성 질병 및 장애는 비정상이거나 또는 달리 탈조절된(deregulated) 염증성 반응이 질병의 병인 또는 중증도에 기여하는 질환이다. 예에는 자가면역 질병, 예컨대 제1형 당뇨병 및 셀리악병(Celiac disease)이 포함된다.
이들 질병 중 다수는 조직 손상 또는 다른 상해 부위에서의 단핵 세포 침윤을 특징으로 한다. 이들 침윤에서 관찰된 단핵 세포의 예에는 림프구, 특히 T 림프구, 및 단핵 식세포계의 세포(MPS cell), 예컨대 단핵구, 대식세포, 수지상 세포, 소교세포 및 기타가 포함된다.
단핵 세포 침윤물에서 관찰되는 세포들 중 다수는 이들 비정상 염증성 반응에서 역할을 갖는 것으로 의심된다. 예를 들어, 다발성 경화증과 같은 질병에서, CD4+ T 세포는 병리학적 자가면역 반응에서 중추적인 역할을 하는 것으로 알려져 있다. T 세포 활성화에서의 더 이른 시점에서, 수지상 세포 및 다른 MPS 세포는 CD4+ T 세포의 활성화를 담당할 수 있다. MPS 세포는 또한 식세포작용을 통해 염증에 기여할 수 있지만, 적어도 일부의 염증성 질병에서는, 그러한 세포가 CD4+ T 세포의 부재 시에 이것이 가능할지가 명백하지 않다.
말초 혈액 단핵구는 소정의 세포 표면 분자들의 발현 또는 비발현에 따라 2개의 군 중 하나로 분류될 수 있다. 특히, 인간 "상주(resident) 단핵구" 또는 "성숙 단핵구"는 CD14loCD16+ 표현형(마우스 대응물(counterpart)은 CX3CR1hiCCR2-Gr1-임)을 갖는 것으로 이해된다. 다른 세포군인 "염증성 단핵구" 또는 "미성숙 단핵구"는 CD14+CD16- 표현형(마우스 대응물은 CX3CR1loCCR2+Gr1+임)을 갖는 것으로 이해된다. (문헌[Geissmann F. et al. 2003 Immunity 19: 71-82])
중요한 것은, 후자는 이들이 골수 유래 말초 혈액 세포로부터 염증이 생긴 조직 내로 이주되는 것으로 관찰된다는 의미에서 "염증성"인 것으로 이해되지만, 이들 세포는 직접적으로 또는 다른 세포의 작용을 통해서 이 중 어느 것으로도 염증을 야기하는 것으로 밝혀지지 않았다는 것이다. 나아가, 이들 세포가 분화될 때 형성될 수 있는 다양한 MPS 세포 또한 염증을 야기하는 것으로 밝혀지지 않았다.
원치 않는 면역 반응과 관련된 장애에서 일반적인 장기간의 면역억제를 위한 통상적인 임상 전략은 광범위하게 작용하는 면역억제 약물, 예를 들어 신호 1 차단제, 예컨대 사이클로스포린 A(CsA), FK506(타크로리무스) 및 코르티코스테로이드의 장기간 투여에 기초한다. 이들 약물의 고용량의 장기간 사용은 독성 부작용을 가질 수 있다. 더욱이, 이들 약물을 견딜 수 있는 환자에서조차도, 평생의 면역억제 약물 요법을 위한 요건은 종양, 중증 감염, 신독성 및 대사 장애를 비롯한 심각한 부작용에 대한 상당한 위험을 안게 된다.
항원 또는 펩티드의 세포 결합(coupling)을 비롯한 항원-특이적 관용(antigen-specific tolerance)을 유도하는 방법이 개발되어 왔다. 예를 들어, 한 가지 방법에서, 펩티드 유도된 세포 결합된 관용(peptide induced cell coupled tolerance)은 말초 혈액 세포의 수집, 분리, 및 멸균 조건 하에서의 질병 특이적 자가항원 및 에틸렌 카르보다이이미드(ECDI) 결합 시약에 의한 처리 및 이에 이어지는 공여자/환자 내로의 재주입을 수반하였다. 이러한 과정은 비용이 많이 들며, 숙련된 실무자에 의한 근접 모니터링 조건 하에서 수행되어야 하며, 그러한 절차를 수행할 수 있는 센터의 수가 제한된다. 공여자 세포 유형으로서의 적혈구의 사용은 잠재적인 소스를 확대시켜 동종이형 공여자를 포함하게 되며, 이에 따라 소스 세포의 공급을 증가시켜, 혈액 수혈에 대해 보증된 임의의 환경(setting)에까지 이러한 요법의 전달을 대폭적으로 그리고 잠재적으로 확대시킨다. 이러한 접근법은 공여자 세포에 대한 면역 반응을 최소화하기 위한 조직 유형 매칭에 대한 필요성 및 소스 세포의 공급의 관점에서 상당한 제한을 갖는다. 게다가, EDCI를 통해 자가항원을 결합시키기 위한 세포의 국소 처리는 상당한 품질 제어 문제를 제시한다. 더욱이, 이들 접근법은 또한 면역 관용이 추구되는 병리학적 항원에 대한 적어도 약간의 지식을 필요로 한다.
최근에, 펩티드-결합된 입자가 기재되어 왔는데, 이는 종래 접근법들의 조직-유형 결정 요건을 피하고 소스 세포의 공급에 대한 요건을 없애는 것으로, 본 명세서에 전체적으로 참고로 포함된 국제 특허 출원 공개 WO 2010/085509호를 참조한다. 그럼에도 불구하고, 입자의 외부에 결합된 항원의 사용은 증가된 아나필락시스(anaphylaxis)와 관련되고 화학, 제조 및 제어에 있어서 상당한 문제를 갖는다. 의외로, 항원이 입자 내에 캡슐화될(encapsulated) 때, 이들 유해 사건이 피해진다. 더욱 더 의외로, 특이적 항원에 대한 관용을 향상시키도록 크기 및 전하가 변경될 수 있다.
항원-특이적 관용은 일반적으로 이상적이지 않은데, 특이적 항원/에피토프(epitope)는 인간 질병에서 일반적으로 알려져 있지 않기 때문이다. 더욱이, 항원 특이적 접근법이 효과적이기 위해 항원은 대상체마다 달라질 수 있으며, 이에 따라 각 개별 환자가 어느 항원을 인식하는 지를 결정하는 것이 필요하거나, 또는 투여 전에 가능한 펩티드들의 라이브러리를 입자에 결합시키는 것이 필요할 것이다. 이들 펩티드의 합성 및 개별 결합은 둘 모두 시간 소비적이며 비용이 많이 든다. 따라서, 이들 문제 둘 모두를 해결함으로써 조직 매칭된 세포의 소스에 대한 요구를 없애는 요법에 대한 필요성이 존재한다.
일부 실시 형태에서, 본 발명은 항원성 펩티드에 부착된 캐리어 입자(예를 들어, PLG 입자)를 포함하는 (예를 들어, 항원-특이적 관용을 유도하기 위한) 조성물을 제공한다. 소정 실시 형태에서, 캐리어 입자는 폴리(락타이드-코-글리콜라이드)(PLG) 입자이다. 다른 실시 형태에서, 캐리어 입자는 플루로닉(PLURONIC)® 안정화된 폴리프로필렌 설파이드 입자이다.
일부 실시 형태에서, 본 발명은 음의 제타 전위를 갖는 캐리어 입자에 결합된 항원을 포함하는 조성물을 제공한다. 일부 실시 형태에서, 입자의 제타 전위는 약 -100 ㎷ 내지 약 0 ㎷이다. 일부 실시 형태에서, 입자의 제타 전위는 약 -50 ㎷ 내지 약 -40 ㎷이다. 일부 실시 형태에서, 입자는 몰비가 약 50:50, 80:20 내지 약 100:0인 공중합체이다. 일부 실시 형태에서, 공중합체 비는 폴리스티렌:폴리(비닐 카르복실레이트)/80:20, 폴리스티렌: 폴리(비닐 카르복실레이트)/90:10, 폴리(비닐 카르복실레이트):폴리스티렌/80:20, 폴리(비닐 카르복실레이트):폴리스티렌/90:10, 폴리락트산:폴리글리콜산/80:20, 폴리락트산: 폴리글리콜산/90:10, 또는 폴리락트산:폴리글리콜산/50:50일 수 있지만 이로 한정되지 않는다. 또 다른 실시 형태에서, 입자는 폴리스티렌 입자, 카르복실화 폴리스티렌 입자, 플루로닉® 안정화된 폴리프로필렌 설파이드 입자, 또는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이다. 일부 실시 형태에서, 입자는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이다.
일부 실시 형태에서, 입자는 약 0.1 μm 내지 약 10 μm의 평균 직경을 갖는다. 일부 실시 형태에서, 입자는 0.2 μm 내지 약 2 μm의 평균 직경을 갖는다. 일부 실시 형태에서, 입자는 약 0.3 μm 내지 약 5 μm의 직경을 갖는다. 일부 실시 형태에서, 입자는 약 0.5 μm 내지 약 3 μm의 직경을 갖는다. 일부 실시 형태에서, 입자는 약 0.5 μm 내지 약 1 μm의 직경을 갖는다. 일부 실시 형태에서, 입자는 약 0.5 μm의 직경을 갖는다.
추가 실시 형태에서, 항원은 자가면역 항원, 대상체 내로 이식하고자 하는 조직 상에 발현된 항원, 효소, 또는 알레르겐의 적어도 일부분을 포함한다. 일부 실시 형태에서, 항원은 수초 염기성 단백질, 아세틸콜린 수용체, 내인성 항원, 수초 희소돌기아교세포 당단백질, 췌장 베타-세포 항원, 인슐린, 프로인슐린, 췌도-특이적 글루코스-6-포스파타제 촉매 하위단위-관련 단백질(IGRP), 글루탐산 데카르복실라제(GAD), 11형 콜라겐, 인간 연골 gp39, fp130-RAPS, 단백지질 단백질, 피브릴라린(fibrillarin), 작은 핵소체 단백질, 갑상선 자극 인자 수용체, 히스톤, 당단백질 gp70, 피루베이트 데하이드로게나제 데하이드로리포아미드 아세틸트랜스퍼라제(PCD-E2), 모낭 항원, 아쿠아포린 4, 데스모글레인 1, 데스모글레인 3, 니코틴성 아세틸콜린 수용체, A-글리아덴, 및 인간 트로포미오신 동형(isoform) 5, 바히아그래스 화분(BaGP), 복숭아 알레르겐 Pru p 3, 알파 s 1-카제인 우유 알레르겐, Apig1 셀러리 알레르겐, Bere1 브라질 너트 알레르겐, B-락토글로불린 우유 알레르겐, 소혈청 알부민, Cor a 1.04 헤이즐넛 알레르겐, 난백알부민 달걀 알레르겐, 애드베이트, 항혈우병 인자, 코게네이트, 엘록테이트, 재조합 인자 VIII Fc 융합 단백질, 레팍토, 노보 VIIa, 재조합 인자 VII, 엡타코그 알파(eptacog alfa), 헬릭세이트, 모나닌, 응고 인자 IX, 윌레이트, 세레다제, 알글루세라제, 세레자임, 이미글루세라제, 엘렐소, 탈리글루세라제 알파(taliglucerase alfa), 파브라자임, 아갈시다제 베타, 알두라자임, -I-이두로니다제, 미오자임, 산-글리코시다제, 엘라프라제, 이두로네이트-2-설파타제, 나글라자임 아릴설파타제 B, 또는 N-아세틸갈락토사민-4-설파타제, 효소 또는 응고 인자 대체에 사용되는 단백질성 요법제, 예컨대 미오자임, 알글루세라제, 이미글루세라제, 탈리글루세라제, 아갈시다제 베타, l-이두로니다제, 산 글루코시다제, 이두로네이트-2-설파타제, N-아세틸갈락토사민-4-설파타제, 항혈우병 인자, 인자 VII, 엡타코그 알파, 인자 IX, 미글루스태트, 로미플라스팀, 에포테틴 알파, 단백질 C, 라로니다제, 루미자임 또는 인자 VIII의 적어도 일부분을 포함한다.
추가 실시 형태에서, 항원은 자가면역 항원, 대상체 내로 이식하고자 하는 조직 상에 발현된 항원, 효소, 또는 알레르겐을 포함한다. 비제한적인 실시 형태에서, 항원은, 예를 들어 수초 염기성 단백질, 아세틸콜린 수용체, 내인성 항원, 수초 희소돌기아교세포 당단백질, 췌장 베타-세포 항원, 인슐린, 글루탐산 데카르복실라제(GAD), 11형 콜라겐, 인간 연골 gp39, fp130-RAPS, 단백지질 단백질, 피브릴라린, 작은 핵소체 단백질, 갑상선 자극 인자 수용체, 히스톤, 당단백질 gp70, 피루베이트 데하이드로게나제 데하이드로리포아미드 아세틸트랜스퍼라제(PCD-E2), 모낭 항원, 아쿠아포린 4, 데스모글레인 1, 데스모글레인 3, 니코틴성 아세틸콜린 수용체, A-글리아덴, 및 인간 트로포미오신 동형 5, 바히아그래스 화분(BaGP), 복숭아 알레르겐 Pru p 3, 알파 s 1-카제인 우유 알레르겐, Apig1 셀러리 알레르겐, Bere1 브라질 너트 알레르겐, B-락토글로불린 우유 알레르겐, 소혈청 알부민, Cor a 1.04 헤이즐넛 알레르겐, 프로인슐린, 췌도-특이적 글루코스-6-포스파타제 촉매 하위단위-관련 단백질(IGRP), 효소 또는 응고 인자 대체에 사용되는 단백질성 요법제, 예컨대 미오자임, 알글루세라제, 이미글루세라제, 탈리글루세라제, 아갈시다제 베타, l-이두로니다제, 산 글루코시다제, 이두로네이트-2-설파타제, N-아세틸갈락토사민-4-설파타제, 항혈우병 인자, 인자 VII, 엡타코그 알파, 인자 IX, 미글루스태트, 로미플라스팀, 에포테틴 알파, 단백질 C, 라로니다제, 루미자임 인자 VIII을 포함한다.
추가 실시 형태에서, 입자는 하나 이상의 에피토프를 포함하는 항원에 결합된다. 추가 실시 형태에서, 에피토프는 알레르기, 자가면역 질병, 효소 대체 요법(enzyme replacement therapy)에 사용되는 효소, 리소좀 축적 질병, 또는 염증성 질병 또는 장애와 관련되어 있다. 일 실시 형태에서, 에피토프는 제1형 당뇨병, 다발성 경화증, 전신 루푸스, 시신경 척수염, 특발성 혈소판감소성 자반증, 혈전성 혈소판감소성 자반증, 막성 신경병증, 수포성 유사천포창, 심상성 천포창, 중증 근무력증, 뮤코다당 축적 장애, 강글리오시드증, 알칼리성 저인산증, 콜레스테롤 에스테르 축적 질병, 고뇨산증, 성장 호르몬 결핍, 신장 빈혈, 고셔병(Gaucher's disease), 파브리병(Fabry's disease), 헐러병(Hurler's disease), 헌터병(Hunter's disease), 마로토-라미병(Maroteaux-Lamy disease), A형 혈우병, B형 혈우병, 폰 빌레브란트병(von Wilebrand disease), 정맥 혈전증, 전격성 자반증, 뮤코다당증 VI, 폼페병(Pompe disease), 셀리악병, 또는 크론병(Crohn's disease) 또는 결장염, 예를 들어, 궤양성 결장염을 비롯한 염증성 장 질병과 관련되어 있다. 추가 실시 형태에서, 에피토프는 효소 또는 응고 인자 대체에 사용되는 단백질성 요법제, 예컨대 미오자임, 알글루세라제, 이미글루세라제, 탈리글루세라제, 아갈시다제 베타, l-이두로니다제, 산 글루코시다제, 이두로네이트-2-설파타제, N-아세틸갈락토사민-4-설파타제, 항혈우병 인자, 인자 VII, 엡타코그 알파, 인자 IX, 미글루스태트, 로미플라스팀, 에포테틴 알파, 단백질 C, 라로니다제, 루미자임 인자 VIII 내에서 발견된다. 추가 실시 형태에서, 에피토프는 표 2 또는 표 3에 기재된 에피토프이다. 일 실시 형태에서, 입자는 하나의 질병 및/또는 장애와 관련된 단지 하나의 에피토프를 포함하는 항원에 결합된다. 추가 실시 형태에서, 항원은 동일한 질병 및/또는 장애와 관련된 하나 초과의 에피토프를 포함한다. 추가 실시 형태에서, 항원은 상이한 질병 및/또는 장애와 관련된 하나 초과의 에피토프를 포함한다.
일부 실시 형태에서, 항원은 접합 분자에 의해 상기 입자에 결합된다. 일부 실시 형태에서, 항원은 링커(linker)에 의해 상기 입자에 결합된다. 일부 실시 형태에서, 접합 분자는 에틸렌 카르보다이이미드(ECDI)이다. 소정 실시 형태에서, 항원은 스트렙타비딘-비오틴 복합체에 의해 연결된다. 일부 실시 형태에서, 링커는 다양한 이작용성 단백질 결합제(coupling agent), 예컨대 N-석신이미딜-3-(2-피리딜다이티오)프로피오네이트(SPDP), 석신이미딜-4-(N-말레이미도메틸)사이클로헥산-1-카르복실레이트, 이미노티올란(IT), 이미도에스테르의 이작용성 유도체(예컨대, 다이메틸 아디프이미데이트 HCL), 활성 에스테르(예컨대, 다이석신이미딜 수베레이트), 알데하이드(예컨대, 글루타르알데하이드), 비스-아지도 화합물(예컨대, 비스 (p-아지도벤조일)헥산다이아민), 비스-다이아조늄 유도체(예컨대, 비스-(p-다이아조늄벤조일)-에틸렌다이아민), 다이아이소시아네이트(예컨대, 톨루엔 2,6-다이아이소시아네이트), 및 비스-활성 불소 화합물(예컨대, 1,5-다이플루오로-2,4-다이니트로벤젠)을 포함할 수 있지만 이로 한정되지 않는다. 특정 결합제는 다이설파이드 결합을 제공하기 위한 N-석신이미딜-3-(2-피리딜다이티오)프로피오네이트(SPDP) 및 N-석신이미딜-4-(2-피리딜티오)펜타노에이트(SPP)를 포함한다.
일부 실시 형태에서, 항원은 음의 제타 전위를 갖는 입자의 외부에 결합된다. 일부 실시 형태에서, 항원은 음의 표면 제타 전위를 갖는 입자 내에 캡슐화된다. 일부 실시 형태에서, 입자는 생분해성이다. 일부 실시 형태에서, 입자는 표면-작용화된다. 일부 실시 형태에서, 입자는 카르복실레이트 표면-작용화된다.
일부 실시 형태에서, 본 발명은 대상체에서의 유도 항원-특이적 관용의 방법을 제공하며, 본 방법은 항원-결합된 입자를 포함하는 조성물의 유효량을 상기 대상체에게 투여하는 단계를 포함하며, 여기서 상기 입자는 음의 제타 전위를 갖고, 상기 입자 및 항원은 상기 대상체에서 상기 항원의 관용을 유도한다. 일부 실시 형태에서, 투여하는 단계는 질병 또는 질환을 치료 또는 예방하기 위해 수행된다. 일부 실시 형태에서, 투여하는 단계는 상기 항원에 의해 야기되는 질병 또는 질환의 개시 이전에 또는 개시 이후에 수행된다. 일부 실시 형태에서, 질병 또는 질환은 자가면역 질병, 염증성 질병, 알레르기, 이식 거부반응, 리소좀 축적 질병, 효소 결핍, 염증성 반응 및 고도면역 반응(hyperimmune response)으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일부 실시 형태에서, 질병 또는 질환은 다발성 경화증, 제1형 당뇨병, 천식, 식품 알레르기, 환경 알레르기, 셀리악병, 크론병 또는 궤양성 결장염을 비롯한 염증성 장 질병, 및 상기 항원에 대한 과잉반응(overreaction)을 감소시키기 위해 상기 대상체에서 상기 항원에 의해 야기되는 질환으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일부 실시 형태에서, 방법은 상기 대상체 내로의 상기 조성물의 상기 투여를 반복하는 단계를 추가로 포함한다.
추가 실시 형태에서, 입자의 투여는 효과기(effector) T 세포의 활성화 유도된 사멸을 가져온다.
추가 실시 형태에서, 입자의 투여는 효과기 T 세포의 아네르기(anergy)를 가져온다.
추가 실시 형태에서, 입자의 투여는 효과기 T 세포의 세포자멸사(apoptosis)를 가져온다.
추가 실시 형태에서, 입자의 투여는 효과기 T 세포의 조절성 T 세포로의 변환을 가져온다.
추가 실시 형태에서, 입자의 투여는 항원 특이적 및 비특이적 조절성 T 세포 둘 모두의 유도 및 확대를 가져온다. 추가 실시 형태에서, 입자의 투여는 림프절 및 비장 내의 효과기 T 세포의 고립을 가져와서, 말초 부위를 왕래하여 염증을 야기하는 그의 능력을 억제한다.
추가 실시 형태에서, 입자의 투여는 T 세포 의존성 항체 생성의 하향조절을 가져온다.
소정 실시 형태에서, 본 발명은 대상체에서 셀리악병을 치료하는 방법을 제공하며, 본 방법은 항원-결합된 입자를 포함하는 조성물의 유효량을 대상체에게 투여하는 단계를 포함하며, 여기서 입자는 음의 제타 전위를 갖는다. 소정 실시 형태에서, 항원은 글리아덴 또는 글리아덴 에피토프이다. 일부 실시 형태에서, 항원은 서열번호 1295-1724, 서열번호 1726-1766 및 서열번호 4986-5140으로 이루어진 군으로부터 선택되는 하나 이상의 항원이다. 일부 실시 형태에서, 항원은 글리아덴이고, 항원-결합된 입자는 약 600 내지 1500 나노미터의 합성 후 평균 크기 및 약 -30 내지 약 -80 ㎷의 합성 후 평균 전하를 갖는다. 일부 실시 형태에서, 입자는 약 600 내지 1200 나노미터의 합성 후 평균 크기 및 약 -40 내지 약 -70 ㎷의 합성 후 평균 전하를 갖는다. 소정 실시 형태에서, 입자는 약 600 마이크로미터의 합성 후 평균 크기 및 약 -50 ㎷의 합성 후 평균 전하를 갖는다. 추가 실시 형태에서, 입자는 폴리스티렌 입자, 카르복실화 폴리스티렌 입자, 플루로닉 안정화된 폴리프로필렌 설파이드 입자, 또는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이다.
일부 실시 형태에서, 본 발명은 대상체에서 당뇨병을 치료하는 방법을 제공하며, 본 방법은 항원-결합된 입자를 포함하는 조성물의 유효량을 대상체에게 투여하는 단계를 포함하며, 여기서 입자는 음의 제타 전위를 갖는다. 일부 실시 형태에서, 당뇨병은 제1형 당뇨병이다. 일부 실시 형태에서, 당뇨병은 제2형 당뇨병이다.
일부 실시 형태에서, 항원은 인슐린, 프로인슐린, 췌도-특이적 글루코스-6-포스파타제 촉매 하위단위-관련 단백질(IGRP), 또는 인슐린, 프로인슐린, 또는 IGRP로부터 유래된 에피토프이다. 일부 실시 형태에서, 항원은 서열번호 1767-1840, 서열번호 1842-1962, 서열번호 1964-2027, 서열번호 2029-2073, 서열번호 2075-2113, 서열번호 2115-2197, 서열번호 2199-2248, 서열번호 2250-2259, 서열번호 2261-2420, 서열번호 2422-2486, 및 서열번호 2489-2505로 이루어진 군으로부터 선택되는 하나 이상의 항원이다. 일부 실시 형태에서, 항원은 인슐린이고, 항원-결합된 입자는 약 300 내지 800 나노미터의 합성 후 평균 크기 및 약 -30 내지 약 -70 ㎷의 합성 후 평균 전하를 갖는다. 일부 실시 형태에서, 입자는 약 350 내지 600 나노미터의 합성 후 평균 크기 및 약 -40 내지 약 -60 ㎷의 합성 후 평균 전하를 갖는다. 일부 실시 형태에서, 입자는 약 500 나노미터의 합성 후 평균 크기 및 약 -50 ㎷의 합성 후 평균 전하를 갖는다. 일부 실시 형태에서, 항원은 프로인슐린이고, 항원-결합된 입자는 약 300 내지 800 나노미터의 합성 후 평균 크기 및 약 -30 내지 약 -70 ㎷의 합성 후 평균 전하를 갖는다. 소정 실시 형태에서, 입자는 약 400 내지 600 나노미터의 합성 후 평균 크기 및 약 -40 내지 약 -60 ㎷의 합성 후 평균 전하를 갖는다. 일부 실시 형태에서, 입자는 약 570 나노미터의 합성 후 평균 크기 및 약 -45의 합성 후 평균 전하를 갖는다. 일부 실시 형태에서, 항원은 IGRP이고, 항원-결합된 입자는 약 300 내지 800 나노미터의 합성 후 평균 크기 및 약 -30 내지 약 -70 ㎷의 합성 후 평균 전하를 갖는다. 일부 실시 형태에서, 입자는 약 400 내지 700 나노미터의 합성 후 평균 크기 및 약 -40 내지 약 -60 ㎷의 합성 후 평균 전하를 갖는다. 일부 실시 형태에서, 입자는 약 600 나노미터의 합성 후 평균 크기 및 약 -40의 합성 후 평균 전하를 갖는다. 소정 실시 형태에서, 입자는 폴리스티렌 입자, 카르복실화 폴리스티렌 입자, 플루로닉 안정화된 폴리프로필렌 설파이드 입자, 또는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이다.
일부 실시 형태에서, 본 발명은 효소 대체 요법을 받고 있는 대상체를 치료하는 방법을 제공하며, 본 방법은 항원-결합된 입자를 포함하는 조성물의 유효량을 대상체에게 투여하는 단계를 포함하며, 여기서 입자는 음의 제타 전위를 갖는다. 일부 실시 형태에서, 대상체는 혈우병, A형 혈우병, B형 혈우병, 폰 빌레브란트병, 뮤코다당 축적 장애, 강글리오시드증, 알칼리성 저인산증, 콜레스테롤 에스테르 축적 질병, 고뇨산증, 성장 호르몬 결핍, 신장 빈혈 고셔병, 파브리병, 헐러병, 폼페병, 헌터병, 및 마로토-라미 질병으로 이루어진 군으로부터 선택되는 질병의 치료를 위한 효소 대체 요법을 받고 있다. 일부 실시 형태에서, 항원 결합된 입자는 애드베이트, 항혈우병 인자, 코게네이트, 엘록테이트, 재조합 인자 VIII Fc 융합 단백질, 레팍토, 노보 VIIa, 재조합 인자 VII, 엡타코그 알파, 헬릭세이트, 모나닌, 응고 인자 IX, 윌레이트, 세레다제, 알글루세라제, 세레자임, 이미글루세라제, 엘렐소, 탈리글루세라제 알파, 파브라자임, 아갈시다제 베타, 알두라자임, -I-이두로니다제, 미오자임, 산-글리코시다제, 엘라프라제, 이두로네이트-2-설파타제, 나글라자임 아릴설파타제 B, 및 N-아세틸갈락토사민-4-설파타제로 이루어진 군으로부터 선택되는 하나 이상의 효소를 포함한다. 일부 실시 형태에서, 입자는 폴리스티렌 입자, 카르복실화 폴리스티렌 입자, 플루로닉 안정화된 폴리프로필렌 설파이드 입자, 또는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이다. 소정 실시 형태에서, 입자는 몰비가 약 80:20 내지 약 100:0인 공중합체이다. 소정 실시 형태에서, 입자는 폴리스티렌 입자, 카르복실화 폴리스티렌 입자, 플루로닉 안정화된 폴리프로필렌 설파이드 입자, 또는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이다. 다른 실시 형태에서, 입자는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이고, 약 50:50 폴리락트산:폴리글리콜산의 공중합체 비를 갖는다. 일부 실시 형태에서, 입자는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이고, 약 50:50 폴리락트산:폴리글리콜산의 공중합체 비를 갖는다.
추가 실시 형태에서, 본 발명의 입자의 투여는 대상체에서의 호중구 및 기타 과립구의 축적을 예방한다. 추가 실시 형태에서, 본 발명의 입자는 암을 갖는 대상체에게 투여된다.
일 실시 형태에서, 본 발명의 입자의 투여는 손상된 조직의 재생을 증가시킨다. 추가 실시 형태에서, 입자는 상피 세포의 재생을 증가시킨다. 또 다른 추가의 실시 형태에서, 입자는 신경세포의 수초재생(remyelination)을 증가시킨다. 다른 실시 형태에서, 대상체는 자가면역 질병을 갖는다. 또 다른 실시 형태에서, 대상체는 궤양성 결장염 및/또는 크론병을 비롯한 염증성 장 질병을 갖는다. 또 다른 실시 형태에서, 대상체는 다발성 경화증을 갖는다.
일부 실시 형태에서, 조성물은 정맥내 투여된다. 일부 실시 형태에서, 조성물은 피하, 경구, 근육내, 림프내, 문맥(portally) 투여되거나 에어로졸을 통해 투여된다. 일 실시 형태에서, 음으로 하전된 입자의 투여는 대상체에서 항원-특이적 관용을 유도한다. 일 실시 형태에서, 항원-특이적 관용을 유도하는 입자는 알레르기, 자가면역 질병, 및/또는 염증성 질병과 관련된 하나 이상의 에피토프를 포함한다. 일 실시 형태에서, 에피토프는 표 2 또는 표 3에 기재된 것들로부터 선택된다. 일 실시 형태에서, 음으로 하전된 입자는 폴리스티렌, 다이아몬드, 플루로닉® 안정화된 폴리프로필렌 설파이드, 또는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이다. 일 실시 형태에서, 입자는 카르복실화된다. 일 실시 형태에서, 입자는 약 -100 ㎷ 미만의 제타 전위를 갖는다. 일 실시 형태에서, 입자는 약 -75 ㎷ 내지 0 ㎷, 예를 들어 -50 ㎷ 내지 0 ㎷, 또는 -100 ㎷ 내지 -50 ㎷ 또는 -75 ㎷ 내지 -50 ㎷ 또는 -50 ㎷ 내지 -40 ㎷의 제타 전위를 갖는다. 일 실시 형태에서, 입자는 약 0.1 μm 내지 약 10 μm, 예를 들어 약 0.2 μm 내지 약 2 μm 또는 약 0.3 μm 내지 약 5 μm, 또는 0.5 μm 내지 약 3 μm 또는 약 0.5 μm 내지 약 1 μm의 평균 직경을 갖는다.
일 실시 형태에서, 대상체는 자가면역 질병을 갖는다. 일 실시 형태에서, 자가면역 질병은 다발성 경화증, 피부경화증, 제1형 당뇨병, 류마티스성 관절염, 갑상선염, 전신 홍반성 루푸스, 레이나우드 증후군(Reynaud's syndrome), 쇼그렌 증후군(Sjogren's syndrome), 자가면역 포도막염, 자가면역 심근염, 염증성 장 질병, 근위축성 측삭 경화증(ALS), 전신 루푸스, 시신경 척수염, 특발성 혈소판감소성 자반증, 혈전성 혈소판감소성 자반증, 막성 신장병증, 수포성 유사천포창, 심상성 천포창, 중증 근무력증, 셀리악병, 궤양성 결장염, 또는 크론병이다. 일 실시 형태에서, 입자는 전장(full-length) 폴리펩티드 또는 그의 단편을 포함한다. 일 실시 형태에서, 입자는 하나 이상의 수초 염기성 단백질 에피토프를 포함한다. 일 실시 형태에서, 수초 염기성 단백질 에피토프는 서열번호 4975 또는 서열번호 4976으로부터의 것이다. 일 실시 형태에서, 입자는 하나 이상의 수초 희소돌기아교세포 당단백질 에피토프를 포함한다. 일 실시 형태에서, 수초 희소돌기아교세포 당단백질 에피토프는 서열번호 1 또는 서열번호 4978로부터의 것이다. 일 실시 형태에서, 입자는 하나 이상의 인슐린 에피토프를 함유한다. 일 실시 형태에서, 하나 이상의 인슐린 에피토프는 서열번호 4981로부터의 것이다. 일 실시 형태에서, 입자는 하나 이상의 글루탐산 데카르복실라제 에피토프를 포함한다. 일 실시 형태에서, 글루탐산 데카르복실라제 에피토프는 서열번호 4982로부터의 것이다. 일 실시 형태에서, 입자는 하나 이상의 단백지질 단백질 에피토프를 함유한다. 일 실시 형태에서, 단백지질 단백질 에피토프는 서열번호 4977로부터의 것이다. 일 실시 형태에서, 입자는 하나 이상의 글리아덴 에피토프를 포함한다. 일 실시 형태에서, 글리아덴 에피토프는 서열번호 4983-4985를 포함한다.
일부 실시 형태에서, 본 발명은 음의 제타 전위를 갖는 면역-변형된 입자의 제조 공정을 추가로 제공하며, 상기 공정은 음의 제타 전위를 갖는 면역-변형된 입자를 형성하기에 효과적인 조건 하에서, 면역-변형된 입자 전구체를 완충 용액과 접촉시키는 단계를 포함한다. 일부 실시 형태에서, 면역-변형된 입자 전구체는 공중합에 의해 형성된다. 일부 실시 형태에서, 완충 용액은 염기성 pH를 갖는다. 일부 실시 형태에서, 완충 용액은 중탄산나트륨, 중탄산칼륨, 중탄산리튬, 인산이수소칼륨, 인산이수소나트륨, 또는 인산이수소리튬이다.
일부 실시 형태에서, 본 발명은 표면-작용화된 리포솜의 코어 내에 캡슐화된 항원을 포함하는 조성물을 제공한다. 추가 실시 형태에서, 리포솜은 30:30:40 비의 포스파티딜콜린:포스파티딜글리세롤:콜레스테롤로 구성된다. 또 다른 추가 실시 형태에서, 상기 항원은 자가면역 항원, 대상체 내로 이식하고자 하는 조직 상에 발현된 항원, 또는 알레르겐을 포함한다. 일부 실시 형태에서, 입자는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자이고, 약 50:50 폴리락트산:폴리글리콜산의 공중합체 비를 갖는다. 일부 실시 형태에서, 입자는 PEMA를 포함한다. 일부 실시 형태에서, PEMA는 약 0.1% 내지 약 2.0%로 존재한다.
도 1a는 폴리(락타이드-코-글리콜라이드)(PLG) 입자의 현미경 사진을 보여준다. 도 1b 및 도 1c는 동적 광 산란 분석에 의한, 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 특성화를 보여주는데, 이러한 특성화에는 크기 분포, 평균 크기(nm), ζ 전위(㎷), 및 OVA323-339 및 PLP139-151 펩티드와 PLG-PEMA 입자의 펩티드 결합 효율(%)이 포함된다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 18.2 MΩ 물 중에서 초당 2.5 × 105 카운트의 카운트율로 말버른 제타사이저 나노(Malvern Zetasizer Nano) ZS(미국 매사추세츠주 웨스트보로 소재의 말버른 인스트루먼츠(Malvern Instruments))에서 분석하였다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 집단은 배치(batch)당 5 내지 15%로 변동하였지만, 대체로 567 nm의 Z-평균 직경, 670 nm의 피크 직경 및 0.209의 다분산 지수를 가졌다.
도 2는 PLG 나노입자가 항원-특이적 관용을 유도함을 보여준다. 면역우세 단백지질 단백질 PLP139-151 에피토프(PLG-PLP139-151)를 사용하여 재발성의 실험적 자가면역 뇌염(R-EAE)의 예방을 위한 관용을 유도하였다. 면역화의 시점(일수 0)에 대해 일수 -7에서 PLP139-151-PLGA(N=5), OVA323-339-PLGA(N=5), 또는 비접합된 PLGA(N=5)로 마우스를 처리하였다. 피크 질병이 전형적으로 대략 일수 12 내지 14에서 관찰되었으며, 마우스를 임상 질병에 대해 점수를 매긴다. 펩티드가 없거나, 또는 대조군 펩티드 OVA323-339로 변형된 입자는 질병 유도를 예방하지 못하였다. 그러나, PLP139-151로 변형된 PLGA 입자는, 1 미만의 낮은 임상 점수가 일수 20 내지 30에 나타난 것을 제외하고는, 언제나 0의 임상 점수(질병 없음)를 산출하였다.
도 3은 투여된 입자의 유형이 마우스 모델에서 EAE의 발생에 영향을 준다는 것을 보여준다. 도 3a는 평균 임상 점수를 보여주고, 도 3b는 EAE 동물들의 평균 누적 점수를 보여준다. 면역화의 시점(일수 0)에 대해 일수 -7에서 OVA323-339-PLS(N=5), OVA323-339-PLGAPHOSPOREX(N=5), OVA323-339-PLGAPEMA(N=5), PLP139-151-PLA(N=5), PLP139-151-PLGAPHOSPOREX(N=5), 또는 PLP139-151-PLGPEMA(N=5)로 마우스를 처리하였다. 피크 질병이 전형적으로 대략 일수 12 내지 14에서 관찰되었으며, 마우스를 임상 질병에 대해 점수를 매긴다. 대조군 펩티드 OVA323-339로 변형된 임의의 조성물의 입자는 질병 유도를 예방하지 못하였다. 그러나, PLP139-151 결합된 PLG 비드는 PLP139-151 결합된 시판되는(포스포렉스(Phosphorex)) PLG 또는 폴리스티렌보다 R-EAE의 유도를 하향-조절하는 데 더 효과적이었다.
도 4는 일수 28에 가용성 OVA로 처리된 마우스는 OVA-PLG 입자로 처리된 동물들과 비교하여 체온에서 감소를 나타내었음을 보여준다. 입자를 전달한 지 1시간 이내에 체온에서 어떠한 감소도 관찰되지 않았다.
도 5는 관해(remission) 동안의 PLP-PLG의 투여가 어떠한 아나필락시스-관련 사망도 초래하지 않음을 보여준다. CFA 중 PLP139-151의 피하 주사에 의해 6 내지 8 주령 암컷 SJL/J 마우스에서 EAE를 유도하였으며, 임상 질병의 발생을 모니터링하고 기록하였다(도 5b). 질병 유도에 대해 일수 21에, 가용성 PLP139-151(빈 사각형), 가용성 OVA323-339(빈 원), 또는 PLG 나노입자에 결합된 동일한 펩티드들(채워진 것들)의 정맥내(i.v.) 주사를 마우스에 제공하였다. 동물들의 체온을 주사 후 1시간 동안 10분마다 모니터링하고 기록하였다(도 5a).
도 6은 PLP139-151-PLG의 최적 투약이 질병 유도 7일 전에 정맥내 투여된 것이었음을 보여준다. OVA323-339 -PLG로 처리된 SJL/J 마우스와 대비하여 임상 질병의 발생을 측정하였다(도 6a). 6 내지 8 주령 암컷 SJL/J 마우스에 PLP139-151(사각형)- 또는 OVA323-339(원)-결합된 PLG 나노입자를 정맥내 주사하였다. 7일(도 6b), 25일(도 6c), 또는 50일(도 6d) 후에, CFA 중 PLP139-151의 피하 주사에 의해 EAE를 유도하였다. 패널(도 6b)로부터의 동물들을 100일 동안 임상 질병에 대해 추적하였다. 질병 유도에 대해 일수 8에서, 패널(도 6b)에 나타낸 마우스의 하위세트에서 지연형 과민증(delayed-type hypersensitivity, DTH) 반응을 수행하였다(도 6e). 패널(도 6b)에서 PLP139-151/CFA 프라이밍된 군(OVA323-339-PLG 및 PLP139-151-PLG)으로부터 선택된 대표적인 동물들에게 프라이밍 PLP139-151 에피토프 및 OVA323-339 대조군 펩티드를 귀-시험투여(ear-challenge)하였다. DTH의 척도로서의 귀 종창을 24시간 후에 결정하였으며, 시험투여 이전의 반응을 감하였다. 6 내지 8 주령 암컷 SJL/J 마우스에 PLP178-191(삼각형)-, OVA323-339(원), 또는 PLP139-151(사각형)―결합된 PLG 나노입자를, 또는 비결합된 입자를 단독으로(윤곽 원) 정맥내 주사하였다(도 6f). 7일 후에 CFA 중 PLP178-191의 피하 주사에 의해 EAE를 유도하였으며, 나타낸 시점들에서 질병을 모니터링하였다.
도 7a 내지 도 7d는 PLG-PLP139-151 입자가 정맥내 또는 복막내 투여될 때 예방적 관용이 가장 효율적임을 보여준다. 정맥내 투여된 PLP139-151-PLG로 처리된 동물들은 질병이 발생되지 않았으며 대부분의 시점에서 0의 평균 임상 점수를 가졌다.
도 8a 내지 도 8f는 OVA323-339-PLG 입자의 투여는 처리된 동물들에서 Th1 및 Th17 반응을 저해하였음을 보여준다.
도 9a 내지 도 9c는 PLP139-151-PLG로 처리된 동물들의 척수 내에서의 면역 세포 침윤의 감소를 보여주는데, 이는 OVA323-339-PLG 처리된 동물들로부터의 조직보다 원래 조직과 더 유사하였다. OVA323-339-PLG 처리된 동물들은 CD45, CD4, 및 CD11b에 대해 양성 염색을 가졌으며; 한편, PLP139-151-PLG 처리된 동물들은 이들 인자에 대해 최소한의 염색을 가졌다.
도 10a 내지 도 10c는 PLP139-151-PLG 입자의 투여가 처리된 마우스의 척수에서 혈액 뇌 장벽(BBB) 교란 및 대식세포 활성화를 저해함을 보여준다. 동물들을 완전 프로인트 애쥬번트(Complete Freund's Adjuvant, CFA), OVA323-339 PLG 입자, 또는 PLP139-151-PLG 입자로 처리하였다. EAE의 임상 점수 및 %발생률을 결정하였으며(도 10b), 척수를 생체내(in vivo) 이미징을 통해 관찰하였다(도 10a 및 도 10c).
도 11a 및 도 11b는 생체내 이미징을 통한 처리된 마우스의 척수를 보여준다. 도 11c 내지 도 11f는 이미지 데이터의 정량화를 나타낸 그래프이다.
도 12는 PLP139-151이 캡슐화된 PLG 입자의 투여가 마우스에서의 R-EAE의 유도를 저해한다는 것을 보여준다. 자가항원을 캡슐화하는 능력은, 표면 결합으로는 불가능한, 단백질 또는 심지어 기관 균질물의 복합 혼합물의 사용을 가능하게 하여, 더 많은 항원 커버리지를 가능하게 하며, 이에 따라 에피토프 확산(epitope spreading)을 더 효과적으로 다룰 수 있게 한다.
도 13은 PLP139-151-PLG 입자와 항-CD25 항체로 처리된 동물들은 때때로, PLP139-151-PLG 입자와 대조군 IgG 항체로 처리된 동물들보다 더 큰 평균 임상 점수를 나타내었음을 보여준다.
도 14는 활동성 및 입양 EAE에서 PLP139-151-PLG 입자에 의해 치료적 관용이 유도되었음을 보여준다. 2.5×106개의 PLP139-151-활성화된 아세포(blast)의 입양 전달(adoptive transfer)에 의해 6 내지 8 주령 암컷 SJL/J 마우스에서 입양 EAE를 유도하였다. 질병 유도 후 2일째(도 14a), 14일째(도 14c), 18일째(도 14e), 또는 21일째(도 14f)에, 500 nm PLG 나노입자에 결합된 PLP139-151(사각형) 또는 OVA323-339(원) 펩티드를 마우스에 정맥내 주사하였다. 임상 질병 점수를 항원-결합된 비장세포로 처리된 후의 것들과 비교하였다(도 14a). 일수 42에 조직학적 분석을 위해 PLP139-151- 또는 OVA323-339-관용화된 마우스로부터 뇌 및 척수를 수집하였다. 패널(도 14a)로부터의 마우스로부터의 절편을 PLP 단백질 및 CD45에 대해 염색하였다(도 14b). 패널(도 14c)로부터의 마우스로부터의 척수 절편을 룩솔 패스트 블루(Luxol Fast Blue)로 염색하였다(도 14d). 탈수초 및 세포 침윤의 영역이 화살표에 의해 나타나 있다.
도 15는 OVA323-339 또는 PLP139-151에 접합된 SP 또는 PLG 입자로 처리한 후, 활동성 EAE 및 입양 EAE를 갖는 마우스의 평균 임상 점수를 묘사하는 그래프를 보여준다. 질병 유도 후 10일째(도 15a) 또는 2일째(도 15b)에, 500 nm 나노입자에 결합된 PLP139-151-SP, PLP139-151-PLG, 또는 OVA323-339-SP, 또는 OVA323-339 ― PLG 펩티드를 마우스에 정맥내 주사하고, 평균 임상 점수를 결정하였다. 두 경우 모두에서, PLP139-151-PLG 입자의 투여는 마우스에서 관용을 유도한다.
도 16은 중추 신경계 면역 세포의 침윤이 또한 PLP-PLG 관용화된 마우스에서 극적으로 감소됨을 보여준다. 입양 전달에 의한 EAE 유도 후 2일째에 PLP139-151(사각형) 또는 OVA323-339(원)와 결합된 500 nm PLG 나노입자를 SJL/J 마우스에 정맥내 주사하였다. 질병의 피크(일수 14)에서, 뇌 및 척수를 제거하고, 림프구의 수(도 16b), APC의 수(도 16c), 소교세포의 수(도 16d), 말초 수지상 세포의 수(도 16e), 골수성 수지상 세포의 수(도 16f) 및 대식세포의 수(도 16g)를 유세포측정법에 의해 계산하였다. 이들 집단에 대한 게이팅(gating) 전략이 (도 16a)에 묘사되어 있다. IL-17A 및 IFN-γ에 대한 세포내 염색 전에 5시간 동안 PMA 및 이오노마이신으로 CNS 세포 조제물을 자극하였다(도 16h).
도 17은 PLG 입자 내에 캡슐화된 PLP139-151 펩티드의 투여는 입자가 PBS와 함께 투여될 때 관용을 유도함을 보여준다. 그러나, 항-PD-1 항체의 투여는 이러한 관용을 감소시킨다.
도 18은 PLG 입자 내에 캡슐화된 PLP139-151 펩티드의 투여는 입자가 PBS와 함께 투여될 때 관용을 유도함을 보여준다. 항-CD40 항체의 투여는 이러한 관용을 감소시키지만, 관용의 이러한 감소는 항-IL-12 항체의 첨가에 의해 반전된다.
도 19a 내지 도 19g는 OVA-PLG의 예방적 투여는 IL-4, IL-5, IL-13 및 IL-10의 분비를 감소시키고, 폐에서의 혈청 OVA IgE 및 호산구의 수준을 감소시켰음을 보여준다.
도 20은 PLG 입자 내에 캡슐화된 OVA는 종격 림프절로부터의 OVA-특이적 시험관내 회상 반응(in vitro recall response)을 예방적으로 저해함을 보여준다. 25 ㎍의 OVA에 의한 재자극 후에 관찰된 림프절 증식은 OVA-PLG로 처리된 동물에서 감소된다(도 20a). 더욱이, OVA-PLG에 의한 처리는 OVA에 의한 재자극 후에 사이토카인의 방출을 감소시킨다. IL-4, IL-5, IL-13, 및 IL-10의 수준이 OVA-PLG로 처리된 마우스에서 감소된다(도 20b).
도 21a 및 도 21b는 OVA-PLG의 치료적 투여는 IL-4, IL-5, IL-13 및 IL-10의 분비를 감소시키고, 폐에서의 혈청 OVA IgE 및 호산구의 수준을 감소시켰음을 보여준다.
도 22는 PLG 입자 내에 캡슐화된 OVA가 OVA-결합된 PLG 입자보다 우수하게, BAL액 중 OVA-특이적 Th2 사이토카인을 치료적으로 하향조절한다는 것을 보여준다. 마우스를 일수 0 및 일수 14에서 10 ㎍/마우스의 용량으로 OVA/백반으로 복막내 치료하였다. 일수 28 및 42에, PLG 입자에 결합된 OVA 또는 PLG 입자 내에 캡슐화된 OVA를 마우스에 정맥내 투여하였다. 일수 56 내지 58에, 마우스를 에어로졸화된 OVA로 3 회 처리하였다. 그래프는 동물들이 PLG 입자에 결합된 OVA(도 22a) 또는 PLG 입자 내에 캡슐화된 OVA(도 22b)로 처리될 때의 사이토카인 분비를 묘사한다.
도 23은 p31-PLG 입자로 처리 후의 제1형 당뇨병 동물들의 혈당 수준을 보여준다. p31 펩티드 결합된 PLG 입자의 투여는 MOG35-55 펩티드 결합된 입자를 투여한 후에 관찰된 것들과 비교하여 더 낮은 혈당 수준을 가져왔다(도 23a 및 도 23b). 동물들에서 관찰된 IFNγ 분비 세포의 퍼센트 또한 MOG35-55 펩티드-PLG 처리된 마우스와 비교하여 p31-PLG 처리된 마우스에서 감소되었다(도 23c).
도 24a 및 도 24b는 p31-PLG 유도된 관용은 Treg를 필요로 함을 보여준다. 입양 전달에 의해 마우스에서 제1형 당뇨병을 유도하였다. 활성화된 세포를 NOD.SCID 마우스로 전달하고 나서 2시간 후에, 마우스를 p31-PLG 또는 MOG35-55 PLG 입자로 관용화하였다. Treg의 고갈은 p31-PLG 입자의 투여에 의해 유도된 관용을 소실시킨다.
도 25는 인슐린 결합된 PLG 입자의 투여는 300일을 초과하여 당뇨병이 발생되지 않은 마우스의 백분율을 유의하게 증가시켰음을 보여준다(22.7%와 비교하여 69.6%; p=0.0027). NOD 마우스를 6, 8, 및 10주째의 경과일에서 정맥내 투여를 통해, BSA(N=22) 또는 인슐린(N=23) 결합된 PLG 입자로 처리하였다. 이어서, 마우스를 당뇨병의 발생에 대해 평가하였다.
도 26은 수령자 마우스에서 관찰된 CD45.1 공여자 세포의 퍼센트를 보여준다. 암컷 CD45.2 마우스를 일수 -7에 OVA-PLG 또는 Dby-PLG로 관용화하였다. 일수 -1에, 마우스에 200 rad를 방사선 조사하고, 이어서 일수 0에 수컷 CD45.1 마우스로부터의 1×106, 5×106, 또는 1×107개의 골수 세포를 이식하였다. 이어서, 수령자 마우스를 일수 1에 OVA-PLG, Dby-SP, 또는 Dby-PLG로 관용화하고, 키메라 현상(chimerism)의 FACS 분석을 위해 혈액을 수거하였다.
도 27은 일수 1에 OVA-PLG, Dby-SP, 또는 Dby-PLG로 관용화한 후에의 수령자 마우스에서의 공여자 CD45.1 세포의 퍼센트를 보여준다. 한 마리의 양성 대조군 마우스는 유의한 생착률(engraftment)(약 10%)을 보여주지 않았다. 모든 음성 대조군 마우스는 공여자 세포를 생착시키지 않았다. 한 마리의 Dby-SP 마우스는 유의한 생착률(약 10%)을 보여주지 않았다. 두 마리의 OVA-PLG 마우스는 공여자 세포를 생착시켰다(약 10%): 한 마리는 주수(week) 16까지 완전히 거부반응을 나타내었다. 한 마리의 Dby-PLG 마우스는 주수 12에 거부반응을 나타내기 시작해서 주수 16까지 10%였다. Dby-PLG 군은 주수 16까지 생착률이 10% 내지 56% 범위였다. OVA-PLG 마우스는 다음을 입증하였다: 1) 자발적 생착, 2) OVA323과 Dby 사이의 서열 상동성, 또는 3) 입자의 관용원성 특성. Dby-PLG는 Dby-SP 및 OVA-PLG보다 더 많은 생착을 가능하게 한다.
도 28은 타이밍 관용(timing tolerance)이 수령자 마우스에서 CD45.1 세포의 퍼센트에 영향을 준다는 것을 보여준다. 양성 대조군은 예상된 것(약 10%)보다 적은 생착률(약 4%)을 보여준다. 한 마리의 음성 대조군 마우스는 5% 생착률을 가졌다. 3개의 모든 OVA-PLG 군 중에서, 일수 -7, 일수 +1 군에서의 한 마리의 마우스가 생착률(12%)을 보였다. 일수 1에서의 관용은 일수 -7에서의 관용보다 더 임상적으로 관련이 있다.
도 29는, 항원에 결합되었거나 항원이 없는 쿠마린-6 PLGA 입자가, 투여 후 3시간째에는 검출가능하였지만 투여 후 24시간째에는 검출가능하지 않았음을 보여준다. 입자는 투여 후 3시간째에는 검출가능하였지만, 투여 후 24시간째에는 검출가능하지 않았다. 주사 후 3시간(중간 행) 및 주사 후 24시간(하측 행)에서 정맥내 형광 PLGA/PEMA 미세입자 주사된 마우스의 비장(좌측 열), 간(중간 열) 및 폐(좌측 열) 절편과 비교하여 나이브(
Figure pat00001
)의 주사되지 않은 마우스(상측 행)는 DAPI로 대비염색(counterstain)되었다.
도 30은 PLGA 입자가 6 및 15시간 후에 간에서 F4/80+ 세포와 공국재화되었음(co-localized)을 보여준다.
도 31은 변연부 대식세포는 정맥내 주입 후 24시간째에 TAMRA-표지 PLP139-151-결합된 입자를 주로 흡수함을 보여준다. PLP139-151 + 세포의 최고의 백분율은 변연부 대식세포이다.
도 32는 PLP139-151/CFA 프라이밍 일수에 대한 일일 평균 임상 점수를 묘사한다. 코어 내에 가용성 PLP139-151을 함유하는 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 사용한 면역학적 관용의 유도에 의해 SJL/J 마우스에서 PLP139-151/CFA-유도된 R-EAE를 저해한다.
도 33은 캡슐화된 OVA-PLG로 처리된 마우스가 호산구 축적에서 최대 감소를 나타내었음을 보여준다.
도 34는, 캡슐화된 OVA-PLG로 처리된 마우스가, 처리되지 않거나 대조 처리된 동물과 비교하여 혈청 IgE 수준에서 최대 감소를 나타내었음을 보여준다.
도 35는 동적 광 산란 분석에 의한, 코어 내에 가용성 PLP139-151을 함유하는 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 특성화를 보여준다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 18.2 MΩ 물 중에서 초당 1.792 × 105 카운트의 카운트율로 말버른 제타사이저 나노 ZS(미국 매사추세츠주 웨스트보로 소재의 말버른 인스트루먼츠)에서 분석하였다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 집단은 584 nm의 Z-평균 직경, 679 nm의 피크 직경 및 0.162의 다분산 지수를 가졌다. 이들 결과는 상기에 기재된 프로토콜에 따라, 합성의 6개 배치를 대표한다.
도 36은 ζ-전위 측정에 의한, 코어 내에 가용성 PLP139-151을 함유하는 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 특성화를 보여준다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 18.2 MΩ 물 중에서 초당 6.67 × 104 카운트의 카운트율로 말버른 제타사이저 나노 ZS(미국 매사추세츠주 웨스트보로 소재의 말버른 인스트루먼츠)에서 분석하였다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 집단은 -48.9 ㎷의 피크 ζ-전위 및 5.14 ㎷의 ζ 편차를 가졌다. 이들 결과는 상기에 기재된 프로토콜에 따라, 합성의 6개 배치를 대표한다.
도 37은 동적 광 산란 분석에 의한, 코어 내에 가용성 난백알부민을 함유하는 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 특성화를 보여준다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 18.2 MΩ 물 중에서 초당 1.822 x 105 카운트의 카운트율로 말버른 제타사이저 나노 ZS(미국 매사추세츠주 웨스트보로 소재의 말버른 인스트루먼츠)에서 분석하였다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 집단은 569.7 nm의 Z-평균 직경, 700.3 nm의 피크 직경 및 0.230의 다분산 지수를 가졌다. 이들 결과는 상기에 기재된 프로토콜에 따라, 합성의 3개 배치를 대표한다.
도 38은 ζ-전위 측정에 의한, 코어 내에 가용성 난백알부민을 함유하는 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 특성화를 보여준다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 18.2 MΩ 물 중에서 초당 2.67 × 104 카운트의 카운트율로 말버른 제타사이저 나노 ZS(미국 매사추세츠주 웨스트보로 소재의 말버른 인스트루먼츠)에서 분석하였다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 집단은 -52.2 ㎷의 피크 ζ-전위 및 5.38 ㎷의 ζ 편차를 가졌다. 이들 결과는 상기에 기재된 프로토콜에 따라, 합성의 3개 배치를 대표한다.
도 39는 코어 내에 가용성 PLP139-151 펩티드를 함유하는 표면-작용화된 리포솜은 다발성 경화증의 뮤린 모델에서 면역학적 관용을 유도하는 것을 입증하는 그래프를 보여준다. 코어 내에 가용성 PLP139-151 펩티드를 함유하는 표면-작용화된 리포솜(원) 또는 가용성 OVA323-339 펩티드를 함유하는 표면-작용화된 리포솜(사각형)으로 동물들을 처리하였다. PLP139-151 펩티드 리포솜을 투여받은 동물들의 평균 임상 점수는 OVA323-339 펩티드 리포솜을 투여받은 동물들의 평균 임상 점수보다 더 낮았다.
도 40은 투여된 입자의 전하가 마우스 모델에서 EAE의 발생에 영향을 준다는 것을 보여준다. 패널(도 40a)은 평균 임상 점수를 보여주고, 패널(도 40b)은 EAE 동물들의 평균 누적 점수를 보여준다. 항원에 접합된, 전하가 -60 ㎷ 또는 -25 ㎷인 TIMP(관용원성 면역-변형 입자)를 마우스에 투여하였다. OVA323-339-TIMP-60mv, OVA323-339-PLGA-25mv, PLP139-151-TIMP-60mv, 또는 PLP139-151-PLGA-25mv로 마우스를 처리하고 임상 질병에 대해 점수를 매겼다. 더 많은 음으로 하전된 입자, TIMP-60mv는 PLGA-25mv 입자보다 더 효과적으로 관용을 유도한다.
도 41은 면역-변형 입자의 전하가 면역-변형 입자를 항원 제시 세포에 대해 표적화하는 데 있어서 중요하다는 것을 보여준다. 야생형 또는 MARCO -/+ 동물들을 PS-IMP 또는 비히클로 처리하였다. 결과는, 감소된 음전하를 갖는 입자가 더 낮은 효능을 갖는다는 것을 나타내는데, 이는 스캐빈저 수용체 MARCO와의 상호작용이 더 적기 때문이다(도 41a). 항-MARCO 항체 단독으로는 PLGA IMP와 유사한 효능을 제공할 수 없다(도 41b).
도 42는 EAE 뮤린 모델에서 관용에 필요한 핵심 입자 파라미터를 보여준다. 패널(도 42a)은 가장 효과적인 평균 입자 크기가 500 nm임을 보여준다. 500 nm OVA323-339-PSB, 100 nm PLP139-151-PSB, 500 nm PLP139-151-PSB, 1.75 μm PLP139-151-PSB, 또는 4.5 μm PLP139-151-PSB로 마우스를 처리하고, 임상 질병에 대해 점수를 매겼다. 패널(도 42b)은, 정맥내 주입 후 24시간째에, 50:50 락타이드:글리콜라이드 비를 갖는 형광 표지된 입자가 비장, 간 및 폐로부터 상당히 청소되었음을 보여준다.
도 43은 캡슐화된 항원을 갖는 TIMP가 펩티드-결합된 입자보다 월등함을 보여준다. 뮤린 알레르기 모델에서, 알레르겐으로서의 OVA에 동물들을 노출시켰으며, 이어서 이들을 sham-PLG, 무처리, OVA가 외부에 결합된 PLGA 입자(도 43a) 또는 OVA가 캡슐화된 PLGA 입자(TIMP)(도 43b)로 처리하였다. 패널(도 43a)은 OVA-PLG 표면 결합된 입자는 Th2 반응을 감소시키지 못함을 보여준다. 패널(도 43b)은 TIMPPEMA-60mv(OVA가 입자 내에 캡슐화됨)는 Th2 반응을 저해함을 보여준다. 패널(도 43c)은 TIMPPEMA-60mv(OVA가 입자 내에 캡슐화됨)가 회상 반응을 저해함을 보여준다.
본 발명자들은 항원에 결합된 나노입자들이 자가면역 질병에 대한 관용을 유도하고 면역 반응을 감소시킬 수 있음을 알아내었다. 이들 입자는 이것이 입자의 표면에 결합되는지 또는 안에 캡슐화되는지의 여부에 관계없이 관용을 유도할 수 있다. 따라서 이들 입자는 과도한 염증성 면역 반응을 특징으로 하는 임의의 질병 또는 질환, 예컨대 자가면역 질병 또는 알레르기의 치료에 유용할 수 있다.
본 명세서에 사용되는 바와 같이, "입자"는 임의의 비-조직 유래 조성물을 지칭하며, 이는 구체(sphere) 또는 구상 실체(sphere-like entity), 비드, 또는 리포솜일 수 있다. 용어 "입자", 용어 "면역-변형(immune modifying) 입자", 용어 "캐리어 입자", 및 용어 "비드"는 맥락에 따라 상호교환 가능하게 사용될 수 있다. 추가적으로, 용어 "입자"는 비드 및 구체를 포괄하는 데 사용될 수 있다.
본 명세서에 사용되는 바와 같이, "음으로 하전된 입자"는 0 미만인 순(net) 표면 전하를 갖도록 개질된 입자를 지칭한다.
"카르복실화된 입자" 또는 "카르복실화된 비드" 또는 "카르복실화된 구체"는 그의 표면 상에 카르복실 기를 함유하도록 개질된 임의의 입자를 포함한다. 일부 실시 형태에서, 카르복실 기의 부가는, 예를 들어 스캐빈저 수용체, 예컨대 MARCO와의 상호작용을 통해, 순환으로부터의 입자의 식세포/단핵구 흡수를 향상시킨다. 입자의 카르복실화는, 폴리(에틸렌-말레산 무수물)(PEMA)을 포함하지만 이로 한정되지 않는, 카르복실 기를 부가하는 임의의 화합물을 사용하여 달성될 수 있다.
본 명세서에 사용되는 바와 같이, "항원성 모이어티(antigenic moiety)"는 숙주의 면역 시스템에 의해 인식되는 임의의 모이어티, 예를 들어 펩티드를 지칭한다. 항원성 모이어티의 예에는 자가항원, 효소, 및/또는 세균성 또는 바이러스성 단백질, 펩티드, 약물 또는 성분이 포함되지만 이로 한정되지 않는다. 이론에 의해 구애되고자 함이 없이, 카르복실화된 비드는 그 자체가 면역 시스템에 의해 인식될 수 있지만, 어떤 것도 그 이상 부착되지 않은 카르복실화된 비드는 본 발명의 목적을 위하여 "항원성 모이어티"로 여겨지지 않는다.
본 명세서에 사용되는 바와 같이, "네이키드(naked) 비드" 또는 "네이키드 입자" 또는 "네이키드 구체"는 카르복실화되지 않은 비드, 입자 또는 구체를 지칭한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같이, "전염증성(pro-inflammatory) 매개체" 또는 "전염증성 폴리펩티드"는 대상체에서 염증을 유도하거나, 유지하거나, 연장시키는 폴리펩티드 또는 그의 단편을 지칭한다. 전염증성 매개체의 예에는 사이토카인 및 케모카인을 포함하지만 이로 한정되지 않는다.
본 명세서에 사용되는 바와 같이, 용어 "염증성 단핵구"는 CD14/CD26과 CCR2의 임의의 조합을 발현하는 임의의 골수성 세포를 지칭한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같이, 용어 "저해성 호중구"는 호중구, 및/또는 단핵구 유래 억제 세포(suppressor cell)를 지칭한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같이, 용어 "Th 세포" 또는 "헬퍼 T 세포"는 CD4+ 세포를 지칭한다. CD4+ T 세포는 형질 세포 및 기억 B 세포로의 B 세포의 성숙, 및 세포독성 T 세포 및 대식세포의 활성화를 비롯한 면역학적 과정으로 다른 백혈구를 돕는다. T 세포는, 항원-제시 세포(APC)의 표면 상에서 발현되는 MHC 클래스 II 분자에 의해 펩티드 항원과 함께 제시될 때 활성화되게 된다.
본 명세서에 사용되는 바와 같이, 용어 "Th1 세포"는 전염증성 매개체를 생성하는 Th 세포들의 하위세트를 지칭한다. Th1 세포는 사이토카인을 분비하여 면역 반응을 촉진시키고 병원체에 대한 숙주 방어에서 역할을 하는데, 이는, 부분적으로는, 감염된 조직으로의 호중구 및 대식세포의 동원을 매개함에 의한다. Th1 세포는 IFN-감마, IL-2, IL-10, 및 TNF 알파/베타를 비롯한 사이토카인을 분비하여 세포내 병원체, 예컨대 바이러스 및 일부 세균에 대한 방어에 협조한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같이, 용어 "Th2 세포"는 세포외 기생충, 세균, 알레르겐, 및 독소에 대한 항체-매개성 면역 반응의 활성화 및 유지를 매개하는 Th 세포들의 하위세트를 지칭한다. Th2 세포는, 항체 생성을 담당하고, 호산구 활성화를 담당하고, 몇몇 대식세포 기능을 저해하여 식세포-비의존성 보호 반응을 제공하는 것을 담당하는 IL-4, IL-5, IL-6, IL-9, IL-13, 및 IL-17E(IL-25)와 같은 다양한 사이토카인을 생성함으로써 이들 기능을 매개한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같이, 용어 "Th17 세포"는 Th 세포들의 하위세트를 지칭한다. Th17 세포는 사이토카인을 분비하여 면역 반응을 촉진시키고 병원체에 대한 숙주 방어에서 역할을 하는데, 이는 감염된 조직으로의 호중구 및 대식세포의 동원을 매개함에 의한다. Th17 세포는 사이토카인, 예컨대 IL17, IL21, IL22, IL24, IL26 및 TNF 알파를 분비하여, 진균 및 세균을 비롯한 세포외 병원체에 대한 방어에 협조한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같이, "결합된"은 입자의 외부에 고정되거나 입자 내에 캡슐화된 항원을 지칭한다. 따라서, 입자에 결합된 항원은 표면 결합 및 입자 내의 캡슐화 둘 모두를 포함한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같이, 용어 "IMP"는 항원에 결합되지 않은 면역-변형 입자를 지칭한다. 본 명세서에 사용되는 바와 같이, 용어 "TIMP"는 항원에 결합된 관용화 면역-변형 입자(tolerizing immune modifying particle)를 지칭한다. 일부 실시 형태에서, 항원은 TIMP의 표면에 부착된다. 다른 실시 형태에서, 항원은 TIMP 내에 캡슐화된다.
입자는 임의의 입자 형상 또는 입체구조(conformation)를 가질 수 있다. 그러나, 일부 실시 형태에서, 생체내에서 덩어리를 형성할 가능성이 더 적은 입자를 사용하는 것이 바람직하다. 이들 실시 형태 내에 있는 입자의 예는 구체 형상을 갖는 것들이다.
본 발명의 다른 태양은, 음의 제타 전위를 갖고 항원성 모이어티가 없는 면역-변형된(immune modified) 입자를 포함하는 조성물에 관한 것이다. 추가 실시 형태에서, 본 발명은 항원에 결합된 음의 제타 전위를 갖는 면역-변형된 입자를 포함하는 조성물을 제공한다. 추가 실시 형태에서, 항원은 입자의 외부에 결합된다. 바람직한 실시 형태에서, 항원은 입자 내에 캡슐화된다.
본 발명의 또 다른 태양은, 음의 제타 전위를 갖고 항원성 모이어티가 없는 면역-변형된 입자를 제조하는 방법에 관한 것이다. 본 방법은 면역-변형된 입자 전구체를 음의 제타 전위를 갖는 면역-변형된 입자를 형성하기에 효과적인 조건 하에서 완충 용액과 접촉시키는 단계를 포함한다. 본 발명의 일부 실시 형태에서, 면역-변형된 입자 전구체는 공중합을 통해 형성된다. 입자 미세구조는 공중합 방법에 좌우될 수 있다.
일부 실시 형태에서, 항원성 펩티드 분자가 접합 분자 및/또는 링커 기에 의해 캐리어 입자(예를 들어, 면역-변형된 입자)에 결합된다. 일부 실시 형태에서, 캐리어(예를 들어, PLG 입자)에 대한 항원성 펩티드 및/또는 세포자멸 신호전달 분자의 결합은 하나 이상의 공유 및/또는 비공유 상호작용을 포함한다. 일부 실시 형태에서, 항원성 펩티드는 음의 제타 전위를 갖는 캐리어 입자의 표면에 부착된다. 일부 실시 형태에서, 항원성 펩티드는 음의 제타 전위를 갖는 캐리어 입자 내에 캡슐화된다.
일 실시 형태에서, 면역-변형된 입자와 접촉하는 완충 용액은 염기성 pH를 가질 수 있다. 염기성 용액에 적합한 염기성 pH는 7.1, 7.5, 8.0, 8.5, 9.5, 10.0 10.5, 11.0, 11.5, 12.0, 12.5, 13.0, 및 13.5를 포함한다. 완충 용액은 또한 임의의 적합한 염기 및 그의 컨쥬게이트로 제조될 수 있다. 본 발명의 일부 실시 형태에서, 완충 용액은 제한 없이, 중탄산나트륨, 중탄산칼륨, 중탄산리튬, 인산이수소칼륨, 인산이수소나트륨, 또는 인산이수소리튬 및 이들의 컨쥬게이트를 포함할 수 있다.
본 발명의 일 실시 형태에서, 면역-변형된 입자는 공중합체를 함유한다. 이러한 공중합체는 다양한 몰비를 가질 수 있다. 본 면역-변형된 입자의 적합한 공중합체 비는 25:75, 30:70, 35:65, 40:60, 45:55, 50:50, 55:45, 60:40, 65:35, 70:30, 75:25, 80:20, 81:19, 82:18, 83:17, 84:16, 85:15, 86:14, 87:13, 88:12, 89:11, 90:10, 91;:9, 92:8, 93:7, 94:6, 95:5, 96:4, 97:3, 98:2, 99:1, 또는 100:0일 수 있다. 다른 실시 형태에서, 공중합체는 주기적, 통계적, 선형, 분지형(별형, 브러시형, 또는 빗살형 공중합체를 포함함) 공중합체일 수 있다. 일부 실시 형태에서, 공중합체 비는 폴리스티렌:폴리(비닐 카르복실레이트)/80:20, 폴리스티렌: 폴리(비닐 카르복실레이트)/90:10, 폴리(비닐 카르복실레이트):폴리스티렌/80:20, 폴리(비닐 카르복실레이트):폴리스티렌/90:10, 폴리락트산:폴리글리콜산/50:50, 폴리락트산: 폴리글리콜산/80:20, 또는 폴리락트산:폴리글리콜산/90:10일 수 있지만 이로 한정되지 않는다.
일 실시 형태에서, 본 발명의 입자는 중합체(예를 들어, PLGA)를 포함하는 조성물을 폴리(에틸렌-말레산 무수물)(PEMA)의 용액에 첨가함으로써 제조된다. 용액 중 PEMA의 농도는 약 0.1% 내지 약 10%일 수 있다. 일 실시 형태에서, 용액 중 PEMA의 농도는 약 0.2% 내지 약 5%이다. 다른 실시 형태에서, 용액 중 PEMA의 농도는 약 0.1% 내지 4%이다. 다른 실시 형태에서, 용액 중 PEMA의 농도는 약 0.1% 내지 2%이다. 다른 실시 형태에서, 용액 중 PEMA의 농도는 약 0.5% 내지 1%이다. 일 실시 형태에서, 용액 중 PEMA의 백분율은 0.1%, 0.2%, 0.3%, 0.4%, 0.5%, 0.6% 0.7%, 0.8%, 0.9%, 1%, 1.5%, 2%, 2.5%, 3%, 3.5%, 4%, 4.5%, 5%, 6%, 6.5%, 7%, 7.5%, 8%, 8.5%, 9%, 9.5% 또는 10%이다. 일 실시 형태에서, 용액 중 PEMA의 백분율은 약 0.5%이다. 다른 실시 형태에서, 용액 중 PEMA의 백분율은 약 1.0%이다. 사용될 수 있는 다른 화합물은 폴리(에틸렌-alt-말레산 무수물), 폴리(아이소부틸렌-코-말레산), 폴리(메틸 비닐 에테르-alt-말레산), 폴리(메틸 비닐 에테르-alt-말레산 모노에틸 에스테르), 폴리(메틸 비닐 에테르-alt-말레산 무수물), 1,9-데카다이엔 분말과 가교결합된 폴리(메틸 비닐 에테르-alt-말레산 무수물), 및/또는 폴리(스티렌-alt-말레산) 나트륨 염을 포함할 수 있지만 이로 한정되지 않는다.
일 실시 형태에서, 입자는 리포솜이다. 추가 실시 형태에서, 입자는 다음 몰비의 다음 지질들로 구성된 리포솜이다 - 30:30:40 포스파티딜콜린:포스파티딜글리세롤:콜레스테롤. 다른 추가 실시 형태에서, 입자는 리포솜 내에 캡슐화된다.
각 입자는 크기가 균일할 필요는 없지만, 입자들은 일반적으로 비장 또는 간 내에 봉쇄되기에, 그리고 내피 세포를 비롯한 항원 제시 세포 또는 기타 MPS 세포에 의한 수용체 또는 비수용체 매개 기전을 통한 식세포작용 또는 흡수를 촉발하기에 충분한 크기를 가져야 한다. 바람직하게는, 입자는 용해도를 향상시키고, 생체내 응집에 의해 야기되는 가능한 합병증을 피하고, 음세포작용(pinocytosis)을 용이하게 하기 위해 마이크로규모 또는 나노규모의 크기이다. 입자 크기는 간질성 공간으로부터 림프구 성숙 영역 내로의 흡수를 위한 인자일 수 있다. 약 0.1 μm 내지 약 10 μm의 직경을 갖는 입자가 식세포작용을 촉발할 수 있다. 따라서, 일 실시 형태에서, 입자는 이들 한계 내에서 직경을 갖는다. 다른 실시 형태에서, 입자는 약 0.3 μm 내지 약 5 μm의 평균 직경을 갖는다. 또 다른 실시 형태에서, 입자는 약 0.5 μm 내지 약 3 μm의 평균 직경을 갖는다. 다른 실시 형태에서, 입자는 약 0.2 μm 내지 약 2 μm의 평균 직경을 갖는다. 추가 실시 형태에서, 입자는 약 0.1 μm, 또는 약 0.2 μm 또는 약 0.3 μm 또는 약 0.4 μm 또는 약 0.5 μm 또는 약 1.0 μm 또는 약 1.5 μm 또는 약 2.0 μm 또는 약 2.5 μm 또는 약 3.0 μm 또는 약 3.5 μm 또는 약 4.0 μm 또는 약 4.5 μm 또는 약 5.0 μm의 평균 크기를 갖는다. 특정 실시 형태에서, 입자는 약 0.5 μm의 평균 크기를 갖는다. 일부 실시 형태에서, 입자의 전체 중량은 약 10,000 kDa 미만, 약 5,000 kDa 미만, 또는 약 1,000 kDa, 500 kDa, 400 kDa, 300 kDa, 200 kDa, 100 kDa, 50 kDa, 20 kDa, 10 kDa 미만이다. 조성물 내의 입자는 균일한 직경을 가질 필요는 없다. 일례로, 약제학적 제형은 복수의 입자들을 함유할 수 있으며, 이들 중 일부는 약 0.5 μm이며, 한편 다른 것은 약 1.0 μm이다. 이들 주어진 범위 내의 입자 크기들의 임의의 조합이 유용할 것이다.
본 발명의 입자는 특정 제타 전위를 가질 수 있다. 소정 실시 형태에서, 제타 전위는 음이다. 일 실시 형태에서, 제타 전위는 약 -100 ㎷ 미만이다. 일 실시 형태에서, 제타 전위는 약 -50 ㎷ 미만이다. 소정 실시 형태에서, 입자는 -100 ㎷ 내지 0 ㎷의 제타 전위를 갖는다. 추가 실시 형태에서, 입자는 -75 ㎷ 내지 0 ㎷의 제타 전위를 갖는다. 추가 실시 형태에서, 입자는 -60 ㎷ 내지 0 ㎷의 제타 전위를 갖는다. 추가 실시 형태에서, 입자는 -50 ㎷ 내지 0 ㎷의 제타 전위를 갖는다. 다른 추가 실시 형태에서, 입자는 -40 ㎷ 내지 0 ㎷의 제타 전위를 갖는다. 추가 실시 형태에서, 입자는 -30 ㎷ 내지 0 ㎷의 제타 전위를 갖는다. 추가 실시 형태에서, 입자는 -20 ㎷ 내지 +0 ㎷의 제타 전위를 갖는다. 추가 실시 형태에서, 입자는 -10 ㎷ 내지 -0 ㎷의 제타 전위를 갖는다. 추가 실시 형태에서, 입자는 -100 ㎷ 내지 -50 ㎷의 제타 전위를 갖는다. 다른 특정 실시 형태에서, 입자는 -75 ㎷ 내지 -50 ㎷의 제타 전위를 갖는다. 특정 실시 형태에서, 입자는 -50 ㎷ 내지 -40 ㎷의 제타 전위를 갖는다.
일부 실시 형태에서, 캐리어의 전하(예를 들어, 양, 음, 중성)는 응용-특이적 이득(예를 들어, 생리적 적합성, 유익한 표면-펩티드 상호작용 등)을 부여하도록 선택된다. 일부 실시 형태에서, 캐리어는 (예를 들어, 일반적으로 순 음전하를 갖는 세포 표면에 대한 비특이적 결합을 감소시키기 위해) 순 중성 전하 또는 순 음전하를 갖는다. 소정 실시 형태에서, 캐리어는 관용이 요구되는 항원(또한 본 명세서에서는 항원-특이적 펩티드, 항원성 펩티드, 자가항원, 유도 항원 또는 관용화 항원으로 지칭됨)에 직접적으로 또는 간접적으로 접합될 수 있다. 일부 경우에, 캐리어는, 다수의 상이한 펩티드, 또는 항원-특이적 펩티드의 다수의 카피를 갖기 위해서, (예를 들어, 관용 반응의 가능성을 증가시키기 위해) 표면 상에 노출된 다수의 결합 부위(예를 들어, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10... 20... 50... 100개, 또는 그 이상)를 갖는다. 일부 실시 형태에서, 캐리어는 단일 유형의 항원성 펩티드를 나타낸다. 일부 실시 형태에서, 캐리어는 표면 상에 다수의 상이한 항원성 펩티드를 나타낸다. 일부 실시 형태에서, 캐리어 표면은 선택된 모이어티(예를 들어, 항원성 펩티드)의 공유 부착을 위한 작용기를 나타낸다. 일부 실시 형태에서, 캐리어 표면 작용기는 선택된 모이어티(예를 들어, 항원성 펩티드)와의 비공유 상호작용을 위한 부위를 제공한다. 일부 실시 형태에서, 캐리어는 접합 모이어티가 화학 결합을 형성하지 않고서 흡착될 수 있는 표면을 갖는다.
입자의 크기 및 전하는 관용 유도에 결정적이다. 입자들은 그들 내에 캡슐화된 항원에 기초하여 크기 및 전하가 상이하겠지만(특정 입자들의 예에 대해서는 표 1 참조), 일반적으로, 본 발명의 입자는, 이것이 약 100 나노미터 내지 약 1500 나노미터이고 0 내지 약 -70 ㎷의 전하를 가질 때 관용을 유도하는 데 있어서 효과적이며, 이것이 400 내지 800 마이크로미터이고 약 -25 ㎷ 내지 -70 ㎷의 전하를 가질 때 관용을 유도하는 데 있어서 가장 효과적이다. 더욱이, 표 1에 나타낸 바와 같이, 부분적으로, 동결건조 공정에서의 수크로스 및 D-만니톨의 존재 및 입자의 농도로 인해, 입자의 평균 입자 크기 및 전하는 동결건조 공정에서 약간 변경될 수 있으며, 이에 따라 합성 후 평균 및 동결건조 후 평균 둘 모두가 하기에 주어져 있다. 본 명세서에 사용되는 바와 같이, 용어 "합성 후 크기" 및 "합성 후 전하"는 동결건조 전의 입자의 크기 및 전하를 지칭한다. 용어 "동결건조 후 크기" 및 "동결건조 후 전하"는 동결건조 후의 입자의 크기 및 전하를 지칭한다.
[표 1]
Figure pat00002
일부 실시 형태에서, 입자는 비금속이다. 이들 실시 형태에서, 입자는 중합체로부터 형성될 수 있다. 바람직한 실시 형태에서, 입자는 개체 내에서 생분해성이다. 이러한 실시 형태에서, 입자는 개체 내에 입자가 축적되지 않으면서 다회 용량에 걸쳐 개체 내에 제공될 수 있다. 적합한 입자의 예에는 폴리스티렌 입자, PLGA 입자, 플루로닉 안정화된 폴리프로필렌 설파이드 입자, 및 다이아몬드 입자가 포함된다.
바람직하게는, 입자 표면은 비특이적 또는 원치 않는 생물학적 상호작용을 최소화하는 물질로 구성된다. 입자 표면과 간질 사이의 상호작용은 림프 흡수에서 역할을 하는 인자일 수 있다. 입자 표면은 비특이적 상호작용을 방지하거나 감소시키기 위해 물질로 코팅될 수 있다. 폴리(에틸렌 글리콜)(PEG) 및 그의 공중합체, 예컨대 플루로닉®(폴리(에틸렌 글리콜)-bl-폴리(프로필렌 글리콜)-bl-폴리(에틸렌 글리콜)의 공중합체를 포함함)과 같은 친수성 층으로 입자를 코팅함에 의한 입체 안정화는 피하 주사 후 개선된 림프 흡수에 의해 입증된 바와 같이 간질의 단백질과의 비특이적 상호작용을 감소시킬 수 있다. 이들 사실 모두는 림프 흡수의 관점에서 입자의 물리적 특성의 중요성을 나타낸다. 중합체 및/또는 입자 및/또는 층의 전부 또는 일부를 제조하는 데 생분해성 중합체가 사용될 수 있다. 생분해성 중합체는, 예를 들어, 용액 중에서 작용기가 물과 반응한 결과에 의한 분해를 거칠 수 있다. 본 명세서에 사용되는 바와 같이, 용어 "분해"는 분자량의 감소에 의해 또는 소수성 기의 친수성 기로의 변환에 의해 가용성으로 되는 것을 지칭한다. 에스테르 기를 갖는 중합체, 예를 들어 폴리락타이드 및 폴리글리콜라이드는 대체로 자발적 가수분해가 일어나기 쉽다.
본 발명의 입자는 또한 추가 성분을 함유할 수 있다. 예를 들어, 캐리어는, 캐리어에 도입되거나 접합된 조영제를 가질 수 있다. 현재 구매가능한 조영제를 갖는 캐리어 나노구체의 일례는 코닥 X-사이트(Kodak X-sight) 나노구체이다. 양자점(quantum dot, QD)으로 알려진, 무기 양자-구속(quantum-confined) 발광성 나노결정은 FRET 적용에서 이상적인 도너(donor)로서 부상되었다: 이의 높은 양자 수율 및 조정가능한 크기-의존적 스토크스 이동(Stokes Shift)은 단일 자외선 파장에서 여기될 때 청색으로부터 적외선으로 상이한 크기가 방출될 수 있게 한다. (문헌[Bruchez, et al., Science, 1998, 281, 2013]; 문헌[Niemeyer, C. M Angew. Chem. Int. Ed. 2003, 42, 5796]; 문헌[Waggoner, A. Methods Enzymol. 1995, 246, 362]; 문헌[Brus, L. E. J. Chem. Phys. 1993, 79, 5566]). 덴드리머로 알려진 중합체들의 부류에 기반한 혼성 유기/무기 양자점과 같은 양자점이 생물학적 표지, 이미징, 및 광학적 바이오센싱 시스템에 사용될 수 있다. (문헌[Lemon, et al., J. Am. Chem. Soc. 2000, 122, 12886]). 무기 양자점의 전통적 합성과는 달리, 이들 혼성 양자점 나노입자의 합성은 고온 또는 고독성의 불안정한 시약을 필요로 하지 않는다. (문헌[Etienne, et al., Appl. Phys. Lett. 87, 181913, 2005]).
입자는 광범위한 물질로부터 형성될 수 있다. 입자는 바람직하게는 생물학적 용도에 적합한 물질로 구성된다. 예를 들어, 입자는 유리, 실리카, 하이드록시 카르복실산의 폴리에스테르, 다이카르복실산의 폴리무수물, 또는 하이드록시 카르복실산과 다이카르복실산의 공중합체로 구성될 수 있다. 더 일반적으로는, 캐리어 입자는 직쇄 또는 분지형, 치환 또는 비치환된, 포화 또는 불포화된, 선형 또는 가교결합된, 알카닐, 할로알킬, 티오알킬, 아미노알킬, 아릴, 아르알킬, 알케닐, 아르알케닐, 헤테로아릴, 또는 알콕시 하이드록시산의 폴리에스테르, 또는 직쇄 또는 분지형, 치환 또는 비치환된, 포화 또는 불포화된, 선형 또는 가교결합된, 알카닐, 할로알킬, 티오알킬, 아미노알킬, 아릴, 아르알킬, 알케닐, 아르알케닐, 헤테로아릴, 또는 알콕시 다이카르복실산의 폴리무수물로 구성될 수 있다. 추가적으로, 캐리어 입자는 양자점일 수 있거나, 또는 양자점 폴리스티렌 입자와 같은 양자점으로 구성될 수 있다(문헌[Joumaa et al. (2006) Langmuir 22: 1810-6]). 에스테르 결합과 무수물 결합의 조합을 포함하는 캐리어 입자(예를 들어, 글리콜산과 세바스산의 공중합체)가 또한 사용될 수 있다. 예를 들어, 캐리어 입자는 폴리글리콜산 중합체(PGA), 폴리락트산 중합체(PLA), 폴리세바스산 중합체(PSA), 폴리(락트-코-글리콜)산 공중합체(PLGA 또는 PLG; 이들 용어는 상호교환 가능함), [로(rho)]올리(락트-코-세바스)산 공중합체(PLSA), 폴리(글리콜-코-세바스)산 공중합체(PGSA), 폴리프로필렌 설파이드 중합체, 폴리(카프로락톤), 키토산 등을 비롯한 물질을 포함할 수 있다. 본 발명에 유용한 다른 생체적합성의 생분해성 중합체는 카프로락톤, 카르보네이트, 아미드, 아미노산, 오르토에스테르, 아세탈, 시아노아크릴레이트 및 분해성 우레탄의 중합체 또는 공중합체뿐만 아니라, 이들과 직쇄 또는 분지형, 치환 또는 비치환된, 알카닐, 할로알킬, 티오알킬, 아미노알킬, 알케닐, 또는 방향족 하이드록시- 또는 다이-카르복실산의 공중합체도 포함한다. 게다가, 반응성 측쇄 기를 갖는 생물학적으로 중요한 아미노산, 예컨대 리신, 아르기닌, 아스파르트산, 글루탐산, 세린, 트레오닌, 티로신 및 시스테인, 또는 이들의 거울상 이성체는 앞서 언급된 물질 중 임의의 것과 함께 공중합체 내에 포함되어, 항원 펩티드 및 단백질 또는 접합 모이어티에 접합하기 위한 반응성 기를 제공할 수 있다. 본 발명에 적합한 생분해성 물질은 다이아몬드, PLA, PGA, 폴리프로필렌 설파이드, 및 PLGA 중합체를 포함한다. 생체적합성이지만 비생분해성인 물질이 또한 본 발명의 캐리어 입자에 사용될 수 있다. 예를 들어, 아크릴레이트, 에틸렌-비닐 아세테이트, 아실 치환된 셀룰로스 아세테이트, 비분해성 우레탄, 스티렌, 비닐 클로라이드, 비닐 플루오라이드, 비닐 이미다졸, 클로로설폰화 올레핀, 에틸렌 옥사이드, 비닐 알코올, 테플론(TEFLON)®(미국 델라웨어주 윌밍턴 소재의 듀폰(DuPont)), 및 나일론의 비생분해성 중합체가 사용될 수 있다.
본 발명의 입자는 당업계에 일반적으로 알려진 임의의 수단에 의해 제조될 수 있다. 입자를 제조하는 예시적인 방법은 마이크로에멀젼 중합, 계면 중합, 침전 중합, 에멀젼 증발, 에멀젼 확산, 용매 치환, 및 염석(salting out)을 포함하지만 이로 한정되지 않는다(문헌[Astete and Sabliov, J. Biomater. Sci. Polymer Edn., 17:247-289(2006)]). PLGA 입자를 제조하는 방법의 조작은 입자 특성(예를 들어, 크기, 크기 분포, 제타 전위, 형태(morphology), 소수성/친수성, 폴리펩티드 포획 등)을 제어할 수 있다. 입자 크기는 PLGA의 농도, 입자의 제조에 사용된 용매, 유기상(organic phase)의 성질, 제조에 사용된 계면활성제, 연속상 및 불연속상의 점도, 사용된 용매의 성질, 사용된 물의 온도, 초음파 처리, 증발 속도, 첨가제, 전단 응력, 멸균, 및 임의의 캡슐화된 항원 또는 폴리펩티드의 성질을 포함하지만 이로 한정되지 않는 다수의 인자들에 의해 영향을 받는다.
입자 크기는 중합체 농도에 영향을 받는데; 더 높은 중합체 농도로부터 더 큰 입자가 형성된다. 예를 들어, 1% (w/v)에서 4% (w/v)로의 PLGA 농도 증가는, 용매 프로필렌 카르보네이트가 사용되는 경우, 약 205 nm에서 약 290 nm로 평균 입자 크기를 증가시킬 수 있다. 대안적으로, 에틸 아세테이트 및 5% 플루로닉 F-127에서는, 1%에서 5% (w/v)로의 PLGA 농도 증가가 120 nm에서 230 nm로 평균 입자 크기를 증가시킨다.
연속상 및 불연속상의 점도 또한 더 작은 입자를 형성하는 데 있어서 주요 단계인 확산 공정에 영향을 미치는 중요한 매개변수이다. 입자 크기는 분산상의 점도가 증가함에 따라 증가하는 반면, 입자 크기는 연속상이 더 점성일수록 감소한다. 일반적으로, 유기 대 수성 용매의 상 비(phase ratio)가 더 낮을수록 입자 크기는 더 작다.
균질기 속도 및 교반 또한 입자 크기에 영향을 미치는데; 일반적으로 더 높은 속도 및 교반은 입자 크기의 감소를 야기하지만, 속도 및 교반의 추가의 증가가 더 이상 입자 크기를 감소시키지 않는 지점이 있다. 단지 높은 교반과 비교하여 고압 균질기를 사용하여 에멀젼을 균질화하는 경우, 크기 감소에 유리한 영향을 미친다. 예를 들어, 5% PVA 중 20%의 상 비에서, 교반에 의한 평균 입자 크기는 288 nm이고 균질화(300 bar의 고압)에 의한 평균 입자 크기는 231 nm이다.
중요한 입자 크기 감소는 용매의 확산을 개선하기 위해 첨가되는 물의 온도를 달리함으로써 달성될 수 있다. 평균 입자 크기는 물 온도가 증가함에 따라 감소한다.
입자 내에 캡슐화된 폴리펩티드의 성질 또한 입자 크기에 영향을 미친다. 일반적으로, 소수성 폴리펩티드의 캡슐화는 더 친수성인 폴리펩티드의 캡슐화와 비교하여 더 작은 입자의 형성을 가져온다. 이중 에멀젼 공정에서, 더 친수성인 폴리펩티드의 포획은 고분자량의 PLGA 및 더 높은 내부상(inner phase) 점도를 야기하는 고분자량의 제1 계면활성제를 사용함으로써 개선된다. 용매, 중합체, 및 폴리펩티드 사이의 상호작용은 입자 내로의 폴리펩티드의 도입 효율에 영향을 미친다.
PLGA 분자량은 최종 평균 입자 크기에 영향을 미친다. 일반적으로, 분자량이 더 높을수록, 평균 입자 크기가 더 크다. 예를 들어, PLGA의 조성 및 분자량이 달라짐에 따라 (예를 들어, 50 : 50 PLGA의 경우 12 내지 48 kDa; 75 : 25 PLGA의 경우 12 내지 98 kDa), 평균 입자 크기도 달라진다(각각 약 102 nm 내지 154 nm; 약 132 nm 내지 152 nm). 입자들이 동일한 분자량일 때에도, 이들의 조성이 평균 입자 크기에 영향을 미칠 수 있는데; 예를 들어, 50 : 50 비를 갖는 입자는 일반적으로 75 : 25 비를 갖는 것보다 더 작은 입자를 형성한다. 중합체 상의 말단기 역시 입자 크기에 영향을 미친다. 예를 들어, 에스테르 말단기를 갖도록 제조된 입자는 740 nm(PI = 0.394)의 평균 크기를 갖는 입자를 형성하는데, 이와 비교하여 산 PLGA 말단기인 경우 평균 크기는 240 nm(PI = 0.225)이다.
사용된 용매 또한 입자 크기에 영향을 미칠 수 있는데; 용액의 표면 장력을 감소시키는 용매가 또한 입자 크기를 감소시킨다.
유기 용매는, 중합체 및 폴리펩티드 손상을 피하고 최종 입자 크기 감소를 촉진하기 위하여 진공 중에서 증발에 의해 제거된다. 진공 하에서의 유기 용매 증발은 더 작은 입자를 형성하는 데 더 효율적이다. 예를 들어, 진공 중의 증발은 정상 증발 속도 하에서 생성된 평균 입자 크기보다 약 30% 더 작은 평균 입자 크기를 생성한다.
초음파 처리 파장의 진폭 또한 입자 특성에 영향을 미친다. 파장의 진폭은 더 이상 액적 크기 변화가 없는 안정한 미니에멀젼을 형성하기 위해 600 내지 800초의 초음파 처리로 20% 초과여야 한다. 그러나, 초음파 처리의 주된 단점은 형성된 에멀젼의 단분산성의 결여이다.
본 발명의 입자의 생성에 사용될 수 있는 유기상은 에틸 아세테이트, 메틸 에틸 케톤, 프로필렌 카르보네이트, 및 벤질 알코올을 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 사용될 수 있는 연속상은 계면활성제 폴록사머(poloxamer) 188을 포함하지만 이로 한정되지 않는다.
다양한 계면활성제가 본 발명의 입자를 제조하는 데 사용될 수 있다. 계면활성제는 음이온성, 양이온성, 또는 비이온성일 수 있다. 폴록사머 및 폴록사민(poloxamine) 패밀리의 계면활성제가 입자 합성에 일반적으로 사용된다. 사용될 수 있는 계면활성제는 PEG, 트윈(Tween)-80, 젤라틴, 덱스트란, 플루로닉 L-63, PVA, 메틸셀룰로스, 레시틴 및 DMAB를 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 추가적으로, 생분해성 및 생체적합성 계면활성제는 비타민 E TPGS(D-α-토코페릴 폴리에틸렌 글리콜 1000 석시네이트)를 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 소정 실시 형태에서, (예를 들어, 이중 에멀젼 증발 방법에서는) 2가지 계면활성제가 필요하다. 이들 2가지 계면활성제는 제1 에멀젼용 소수성 계면활성제 및 제2 에멀젼용 소수성 계면활성제를 포함할 수 있다.
본 발명의 입자 생성에 사용될 수 있는 용매는 아세톤, 테트라하이드로푸란(THF), 클로로포름, 및 염소화물 (chlorinate) 패밀리의 구성원, 메틸 클로라이드를 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 유기 용매의 선택은 다음 2가지 선택 기준을 요구한다: 중합체가 이 용매 중에 가용성이어야 하고, 용매는 수성상과 완전히 불혼화성이어야 한다.
본 발명의 입자 생성에 사용될 수 있는 염은 염화마그네슘 6수화물, 마그네슘 아세테이트 4수화물을 포함하지만 이로 한정되지 않는다.
일반적인 염석제는 전해질(예를 들어, 염화나트륨, 마그네슘 아세테이트, 염화마그네슘), 또는 비전해질(예를 들어, 수크로스)을 포함하지만 이로 한정되지 않는다.
본 발명의 입자의 안정성 및 크기는, 지방산 또는 짧은 탄소 사슬을 포함하지만 이로 한정되지 않는 화합물의 첨가에 의해 향상될 수 있다. 라우르산의 더 긴 탄소 사슬의 첨가는 입자 특성의 개선과 관련된다. 더욱이, 소수성 첨가제의 첨가는 입자 크기, 입자 내로의 폴리펩티드의 도입, 및 방출 프로파일을 개선할 수 있다. 입자의 조제물은 동결건조에 의해 안정화될 수 있다. 트레할로스와 같은 동결방지제의 첨가는 동결건조 시에 입자의 응집을 감소시킬 수 있다.
현재 구매가능한 적합한 비드는 플루오스피어즈(FluoSpheres)(미국 오레곤주 유진 소재의 몰레큘러 프로브즈(Molecular Probes))와 같은 폴리스티렌 비드를 포함한다.
일부 실시 형태에서, 본 발명은 하기를 포함하는 시스템을 제공한다: (a) 대상체에 대한 화학적 및/또는 생물학적 작용제의 전달을 위해 구성된 전달 스캐폴드; 및 (b) 항원-특이적 관용의 유도를 위한 항원-결합된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자. 일부 실시 형태에서, 상기 전달 스캐폴드의 적어도 일부분은 미세다공성이다. 일부 실시 형태에서, 항원-결합된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자는 상기 스캐폴드 내에 캡슐화된다. 일부 실시 형태에서, 화학적 및/또는 생물학적 작용제는 단백질, 펩티드, 소분자, 핵산, 세포, 및 입자로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일부 실시 형태에서, 화학적 및/또는 생물학적 작용제는 세포를 포함하며, 상기 세포는 췌도 세포를 포함한다.
물리적 특성은 또한 미성숙 림프구를 갖는 영역에서의 흡수 및 체류 후의 나노입자의 유용성에 관련되어 있다. 이는 강성 또는 고무상 성질(rubberiness)과 같은 기계적 특성을 포함한다. 일부 실시 형태는, PEG에서와 같이, 전신 전달(그러나 표적화 또는 면역 전달은 아님)을 위해 최근에 개발되고 특성화된 PPS-PEG 시스템에서와 같이, 오버레이어(overlayer), 예를 들어 친수성 오버레이어를 갖는 고무상 코어, 예를 들어 폴리(프로필렌 설파이드)(PPS) 코어에 기반한다. 고무상 코어는 폴리스티렌 또는 금속 나노입자 시스템에서와 같은 실질적으로 강성인 코어와 대조적이다. 고무상이라는 용어는 천연 또는 합성 고무 이외의 소정의 탄성 물질을 지칭하며, 이때 고무상은 중합체 기술분야의 업자들에게 익숙한 용어이다. 예를 들어, 가교결합된 PPS가 소수성 고무상 코어를 형성하기 위하여 사용될 수 있다. PPS는 폴리설폭사이드 및 최종적으로는 폴리설폰에 대한 산화 조건 하에서 분해되는 중합체이며, 소수성 고무로부터 친수성의 수용성 중합체로 전이된다. 다른 설파이드 중합체가 사용에 적합할 수 있고, 용어 설파이드 중합체는 중합체의 골격 내에 황을 갖는 중합체를 지칭한다. 사용될 수 있는 다른 고무상 중합체는 수화 조건 하에서의 유리 전이 온도가 약 37℃ 미만인 폴리에스테르이다. 소수성 코어와 친수성 오버레이어는 섞이지 않게 되는 경향이 있을 것이기 때문에, 소수성 코어는 친수성 오버레이어와 함께 유리하게 사용될 수 있고, 따라서 오버레이어는 코어로부터 떨어져서 입체적으로 확대되는 경향이 있다. 코어는 그 위에 층을 갖는 입자를 지칭한다. 층은 코어의 적어도 일부분을 덮는 물질을 지칭한다. 층은 흡착되거나 또는 공유 결합될 수 있다. 입자 또는 코어는 중실 또는 중공일 수 있다. 고무상 소수성 코어는 강성 소수성 코어, 예컨대 결정질 또는 유리질(폴리스티렌의 경우와 같음) 코어에 비해 유리한데, 이는 소수성 약물의 더 많은 로딩량(loading)이 고무상 소수성 코어를 갖는 입자에 의해 수행될 수 있다는 점에서 그러하다.
다른 물리적 특성은 표면의 친수성이다. 친수성 물질은 이것이 가교결합되지 않을 때 리터당 1 그램 이상의 물 중 용해도를 가질 수 있다. 친수성 중합체에 의한 입자의 입체 안정화는 비특이적 상호작용을 감소시킴으로써 간질로부터의 흡수를 개선할 수 있지만; 그러나, 입자의 증가된 은닉(stealth) 성질이 또한 미성숙 림프구를 갖는 영역에서 식세포에 의한 내재화(internalization)를 감소시킬 수 있다. 그러나, 이들 경쟁적 특징의 균형을 이루는 난제는 만족되었으며, 본 출원은 림프절 내의 DC 및 다른 APC에 대한 효과적인 림프 전달을 위한 나노입자의 생성을 문서로 기재한다. 일부 실시 형태는 친수성 성분, 예를 들어 친수성 물질의 층을 포함한다. 적합한 친수성 물질의 예는 폴리알킬렌 옥사이드, 폴리에틸렌 옥사이드, 다당, 폴리아크릴산, 및 폴리에테르 중 하나 이상이다. 층 내의 중합체의 분자량은 생체내에서의 유용한 입체 장애도(degree of steric hindrance)를 제공하도록 조정되어, 예를 들어 약 1,000 내지 약 100,000 또는 심지어 그 이상일 수 있으며; 당업자는 명확하게 언급된 범위 내의 모든 범위 및 값, 예를 들어 10,000 내지 50,000이 고려된다는 것을 즉시 이해할 것이다.
나노입자에는 추가 반응을 위한 작용기가 도입될 수 있다. 추가 반응을 위한 작용기는 친전자체(electrophile) 또는 친핵체(nucleophile)를 포함하며; 이들은 다른 분자와의 반응에 편리하다. 친핵체의 예는 1차 아민, 티올, 및 하이드록실이다. 친전자체의 예는 석신이미딜 에스테르, 알데하이드, 아이소시아네이트, 및 말레이미드이다.
당업계에 잘 알려진 매우 다양한 수단이 항원성 펩티드 및 단백질을 캐리어에 접합시키는 데 사용될 수 있다. 이들 방법은 항원 펩티드 및 단백질의 생물학적 활성을 파괴하거나 심각하게 제한하지 않고, 항원 펩티드 또는 단백질과 동종 T 세포 수용체의 상호작용을 가능하게 하는 배향으로 캐리어에 접합되기에 충분한 개수의 항원 펩티드 및 단백질을 가능하게 하는 임의의 표준 화학을 포함한다. 일반적으로, 항원 펩티드 또는 단백질의 C-말단 영역, 또는 항원 펩티드 또는 단백질 융합 단백질의 C-말단 영역을 어너(earner)에 접합시키는 방법이 바람직하다. 정확한 화학은, 물론, 어너 물질의 성질, 항원 펩티드 또는 단백질에 대한 C-말단 융합의 존재 또는 부재, 및/또는 접합 모이어티의 존재 또는 부재에 좌우될 것이다.
작용기가, 이용가능성에 대한 필요에 따라 입자 상에 위치될 수 있다. 하나의 위치는 코어 상의 층인 코어 중합체 또는 중합체들 또는 달리 입자에 테더링된(tethered) 중합체들 상에의 측기 또는 말단으로서의 위치일 수 있다. 예를 들어, 특이적 세포 표적화 또는 단백질 및 펩티드 약물 전달을 위해 용이하게 작용화될 수 있는 나노입자를 PEG가 안정화시키는 것을 설명하는 예가 본 명세서에 포함되어 있다.
접합제, 예컨대 에틸렌 카르보다이이미드(ECDI), 헥사메틸렌 다이아이소시아네이트, 프로필렌글리콜 다이-글리시딜에테르 - 이들은 2개의 에폭시 잔기를 함유함 -, 및 에피클로로하이드린이 캐리어 표면에 대한 펩티드 또는 단백질의 고정에 사용될 수 있다. 이론에 의해 구애됨 없이, ECDI는 관용의 유도를 위한 다음 2가지 주요 기능을 수행하는 것으로 여겨진다: (a) 이는 단백질/펩티드를 유리 아미노 기와 유리 카르복실 기 사이의 펩티드 결합 형성의 촉매작용을 통해 세포 표면에 화학적으로 결합시키고; (b) 이는 캐리어가 세포자멸 세포사를 모방하도록 유도하여, 이것이 비장 내의 숙주 항원 제시 세포(이는 내피 세포를 포함할 수 있음)에 의해 픽업되고 관용을 유도하도록 한다. 비면역원성 방식으로의 숙주 T-세포에 대한 이러한 제시는 자가반응성 세포에서의 아네르기의 직접 유도로 이어진다. 게다가, ECDI는 특이적 조절성 T 세포의 유도를 위한 강력한 자극제로서의 역할을 한다.
일련의 실시 형태에서, 항원 펩티드 및 단백질은 공유 화학 결합을 통해 캐리어에 결합된다. 예를 들어, 항원의 C-말단 부근의 반응성 기 또는 모이어티(예를 들어, C-말단 카르복실 기, 또는 아미노산 측쇄로부터의 하이드록실, 티올, 또는 아민 기)가 직접 화학 반응에 의해 캐리어의 표면 상의 반응성 기 또는 모이어티(예를 들어, PLA 또는 PGA 중합체의 하이드록실 또는 카르복실 기, 덴드리머의 말단 아민 또는 카르복실 기, 또는 인지질의 하이드록실, 카르복실 또는 인산 기)에 직접 접합될 수 있다. 대안적으로, 항원 펩티드 및 단백질과 캐리어 둘 모두에 공유 접합됨으로써 이들을 함께 연결시키는 접합 모이어티가 있을 수 있다.
캐리어의 표면 상의 반응성 카르복실 기가 항원 펩티드 또는 단백질 상의 (예를 들어, Lys 잔기로부터의) 유리 아민에 연결될 수 있는데, 이는 이들을, 예를 들어 1 -에틸-3-[3,9-다이메틸 아미노프로필] 카르보다이이미드 하이드로클로라이드(EDC) 또는 N-하이드록시석신이미드 에스테르(NHS)와 함께 반응시킴에 의한다. 유사하게, 동일한 화학이 캐리어의 표면 상의 유리 아민을 항원 펩티드 또는 단백질 상의 (예를 들어, C-말단으로부터의, 또는 Asp 또는 Glu 잔기로부터의) 유리 카르복실과 접합시키는 데 사용될 수 있다. 대안적으로, 캐리어의 표면 상의 유리 아민 기가 설포-SIAB 화학을 사용하여 항원 펩티드 및 단백질, 또는 항원 펩티드 또는 단백질 융합 단백질에 공유 결합될 수 있는데, 이는 본질적으로 문헌[Arano et al. (199I) Chem. 2:71-6]에 기재된 바와 같다.
다른 실시 형태에서, 항원 펩티드 또는 단백질에 결합된 리간드와 캐리어에 부착된 안티-리간드 사이의 비공유 결합이 항원을 캐리어에 접합시킬 수 있다. 예를 들어, 비오틴 리가제 인식 서열 태그가 항원 펩티드 또는 단백질의 C-말단에 연결될 수 있으며, 이러한 태그는 비오틴 리가제에 의해 비오티닐화될 수 있다. 이어서, 비오틴은 리간드로서의 역할을 하여 항원 펩티드 또는 단백질을 아비딘 또는 스트렙타비딘에 비공유 접합시킬 수 있으며, 아비딘 또는 스트렙타비딘은 안티-리간드로서 캐리어의 표면에 흡착되거나 달리 결합된다. 대안적으로, 항원 펩티드 및 단백질이 전술된 바와 같이 Fc 영역을 갖는 면역글로불린 도메인에 융합되는 경우, Fc 도메인은 리간드로서 작용할 수 있고, 캐리어의 표면에 공유 또는 비공유 결합된 단백질 A는 안티-리간드로서의 역할을 하여 항원 펩티드 또는 단백질을 캐리어에 비공유 접합시킬 수 있다. (예를 들어, 항원 펩티드 또는 단백질 또는 항원 펩티드 또는 단백질 융합 단백질의 C-말단에서의 폴리-His 태그, 및 Ni+-코팅된 캐리어를 사용하는) 금속 이온 키랄화 기법을 비롯하여, 항원 펩티드 및 단백질을 캐리어에 비공유 접합시키는 데 사용될 수 있는 다른 수단이 당업계에 잘 알려져 있으며, 이들 방법은 본 명세서에 기재된 것들 대신 사용될 수 있다.
플랫폼 분자에 대한 핵산 모이어티의 접합은 다수의 방법으로 달성될 수 있는데, 이러한 방법들은 전형적으로 하나 이상의 가교결합제 및 핵산 모이어티 및 플랫폼 분자 상의 작용기를 수반한다. 표준 합성 화학 기법을 사용하여 연결기(linking group)가 플랫폼에 부가된다. 표준 합성 기법을 사용하여 연결기가 핵산 모이어티에 부가될 수 있다. 실무자는 본 발명의 결합체(combination)에 사용되는 항원에 대한 다수의 선택을 갖는다. 이러한 결합체에 존재하는 유도 항원은 유도되는 관용원성 반응의 특이성에 기여한다. 이는 표적 항원과 동일할 수 있거나 그렇지 않을 수 있는데, 표적 항원은, 원치 않는 면역학적 반응에 대한 표적이고 관용이 요구되는, 치료되는 대상체에 존재하거나 그 안에 넣고자 하는 항원이다.
본 발명의 유도 항원은 폴리펩티드, 폴리뉴클레오티드, 탄수화물, 당지질, 또는 생물학적 공급원으로부터 단리된 다른 분자일 수 있거나, 또는 이는 생물학적 물질의 화학적으로 합성된 소분자, 중합체, 또는 유도체일 수 있되, 단 이는 점막 결합 성분과 조합될 때 본 설명에 따른 관용을 유도할 능력을 갖는다.
일부 실시 형태에서, 본 발명은 하나 이상의 펩티드, 폴리펩티드, 및/또는 단백질에 결합된 캐리어(예를 들어, 면역-변형 입자)를 제공한다. 일부 실시 형태에서, 캐리어(예를 들어, PLG 캐리어), 예컨대 본 명세서에 기재된 것들은 항원-특이적 관용을 유도하고/하거나 면역 관련 질병(예컨대, 마우스 모델에서의 EAE)의 개시를 예방하고/하거나 기존의 면역 관련 질병의 중증도를 낮추는 데 효과적이다. 일부 실시 형태에서, 본 발명의 조성물 및 방법은 T 세포가 T-세포 활성화와 관련된 사건에 조기에 착수할 수 있게 하지만 T-세포가 효과기 기능을 획득하는 것을 허용하지 않는다. 예를 들어, 본 발명의 조성물의 투여는 T-세포가 준활성화된(quasi-activated) 표현형, 예컨대 CD69 및/또는 CD44 상향조절을 갖게 할 수 있지만, IFN-γ 또는 IL-17 합성의 결여에 의해 나타나는 바와 같이 효과기 기능을 나타내지 않는다. 일부 실시 형태에서, 본 발명의 조성물의 투여는, 나이브 항원-특이적 T-세포의 조절 표현형, 예컨대 CD25+/Foxp3+ 표현형을 갖는 것들로의 변환을 갖지 않고서, T-세포가 준활성화된 표현형을 갖게 한다.
일부 실시 형태에서, 캐리어(예를 들어, 입자)의 표면은 캐리어에 대한 항원성 펩티드 및/또는 다른 기능적 요소의 (예를 들어, 공유, 비공유) 부착을 가능하게 하는 화학적 모이어티 및/또는 작용기를 포함한다. 일부 실시 형태에서, 캐리어(예를 들어, 입자) 상의 화학적 모이어티 및/또는 작용기의 수, 배향, 간격 등은 캐리어의 화학적 성질, 원하는 응용 등에 따라 달라진다.
일부 실시 형태에서, 캐리어는 캐리어에 접착되고/되거나, 그 위에 흡착되고/되거나, 그 안에 캡슐화되고/되거나 그 전체에 걸쳐 함유되는 하나 이상의 생물학적 또는 화학적 작용제를 포함한다. 일부 실시 형태에서, 화학적 또는 생물학적 작용제는 입자 내에 캡슐화되고/되거나 그 전체에 걸쳐 함유된다. 본 발명은 화학적 또는 생물학적 작용제의 성질에 의해 제한되지 않는다. 그러한 작용제는 단백질, 핵산 분자, 소분자 약물, 지질, 탄수화물, 세포, 세포 성분 등을 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 일부 실시 형태에서, 둘 이상(예를 들어, 3, 4, 5 등)의 상이한 화학적 또는 생물학적 작용제가 캐리어 상에 또는 내에 포함된다. 일부 실시 형태에서, 작용제는 특정 방출 속도용으로 구성된다. 일부 실시 형태에서, 다수의 작용제들이 상이한 방출 속도용으로 구성된다. 예를 들어, 제1 작용제는 수 시간의 기간에 걸쳐 방출될 수 있으며, 한편 제2 작용제는 더 긴 기간(예를 들어, 수 일, 수 주, 수 개월 등)에 걸쳐 방출된다. 일부 실시 형태에서, 캐리어 또는 그의 일부분은 생물학적 또는 화학적 작용제의 저속-방출용으로 구성된다. 일부 실시 형태에서, 저속 방출은 30일 이상(예를 들어, 40일, 50일, 60일, 70일, 80일, 90일, 100일, 180일 등)의 기간에 걸쳐 작용제의 생물학적 활성량의 방출을 제공한다. 일부 실시 형태에서, 캐리어 또는 그의 일부분은 기공 내로의 세포의 내성장(ingrowth)을 가능하게 하기에 충분히 다공성이도록 구성된다. 기공의 크기는 관심 특정 세포 유형에 적합하게 그리고/또는 원하는 내성장의 양에 적합하게 선택될 수 있다. 일부 실시 형태에서, 입자는 약물 또는 면역조절제와 같은 다른 비펩티드 활성제 없이 관심 항원을 포함한다. 더욱이, 일부 실시 형태에서, 본 발명의 입자는 관심 항원에 더하여 면역자극 또는 면역억제 펩티드를 함유하지 않는다. 더욱이, 일부 실시 형태에서, 입자는 표면 상에 존재하거나 입자 내에 캡슐화된 다른 단백질 또는 펩티드(예를 들어, 공자극 분자, MHC 분자, 면역자극 펩티드 또는 면역억제 펩티드)를 함유하지 않는다.
본 발명의 입자 내에의 항원, 생물학적, 및/또는 화학적 작용제의 캡슐화는 의외로 면역학적 관용을 유도하는 것으로 밝혀졌으며 몇 가지 이점을 갖는다. 첫째, 캡슐화된 입자는 더 느린 사이토카인 반응을 갖는다. 둘째, 다수의 항원, 생물학적, 및/또는 화학적 작용제를 사용하는 경우, 캡슐화는 이들 작용제가 입자의 표면에 부착되었을 경우에 일어날 수 있는 이들 다양한 분자들 사이의 경쟁을 제거한다. 셋째, 캡슐화는 더 많은 항원, 생물학적, 및/또는 화학적 작용제가 입자에 도입될 수 있게 한다. 넷째, 캡슐화는 복합 단백질 항원 또는 기관 균질물(예를 들어, 제1형 당뇨병에 대한 췌장 균질물 또는 땅콩 알레르기에서의 땅콩 추출물)의 더 용이한 사용을 가능하게 한다. 마지막으로, 입자의 표면에 대한 접합 대신에 입자 내에의 항원, 생물학적, 및/또는 화학적 작용제의 캡슐화는 입자의 표면 상에 순 음전하를 유지하게 한다. 본 발명의 입자 내에의 항원, 생물학적, 및/또는 화학적 작용제의 캡슐화는 당업계에 알려진 임의의 방법에 의해 수행될 수 있다. 일 실시 형태에서, 폴리펩티드 항원은 이중-에멀젼 공정에 의해 입자 내에 캡슐화된다. 추가 실시 형태에서, 폴리펩티드 항원은 수용성이다.
다른 실시 형태에서, 폴리펩티드 항원은 단일-에멀젼 공정에 의해 입자 내에 캡슐화된다. 추가 실시 형태에서, 폴리펩티드 항원은 더 소수성이다. 때때로, 이중 에멀젼 공정은 큰 입자의 형성으로 이어지며, 이는 친수성 활성 성분의 누설 및 낮은 포획 효율을 초래할 수 있다. 합체(coalescence) 및 오스트발트 숙성(Ostwald ripening)은 이중-에멀젼 액적을 탈안정화할 수 있는 2가지 메커니즘인데, 친수성 활성 성분의 유기상을 통한 확산은 낮은 수준의 포획된 활성 성분의 원인이 되는 주요 메커니즘이다. 일부 실시 형태에서, 나노입자 크기를 감소시키는 것이 유익할 수 있다. 이를 달성하기 위한 한 가지 전략은 제2의 강한 전단율을 적용하는 것이다. 누설 효과는 높은 중합체 농도 및 높은 중합체 분자량을 사용함으로써 감소될 수 있는데, 이러한 농도 및 분자량에는 내부 수상의 점도의 증가 및 계면활성제 분자량의 증가가 동반된다.
소정 실시 형태에서, 본 발명은 세포 또는 다른 생물학적 또는 화학적 작용제가 위에(또는 안에) 있는 캐리어를 제공한다. 세포가 사용되는 경우, 캐리어는 특정 유형의 세포로 제한되지 않는다. 일부 실시 형태에서, 캐리어는 그 위에 췌도 세포를 갖는다. 일부 실시 형태에서, 미세다공성 캐리어는 추가로 그 위에 ECM 단백질 및/또는 엑센딘(exendin)-4를 갖는다. 캐리어는 특정 유형으로 제한되지 않는다. 일부 실시 형태에서, 캐리어는 다양한 다공성(예를 들어, 다양한 기공 크기, 기공 심도, 및/또는 기공 밀도)의 영역들을 갖는다. 일부 실시 형태에서, 캐리어는 그 위에(또는 그 안에) 약제, DNA, RNA, 세포외 기질 단백질, 엑센딘-4 등을 갖는다. 소정 실시 형태에서, 본 발명은 그러한 캐리어와 함께 췌도 세포를 이식하기 위한 방법을 제공한다. 본 발명의 소정 실시 형태에서, 유도 항원은 단리된 또는 재조합으로 생성된 단일 분자이다. 표적 항원이 숙주 내의 다양한 위치에 산재되어 있는 질환을 치료하는 데 있어서, 유도 항원은 표적 항원과 동일하거나 그와 면역학적으로 관련되어야 하는 것이 일반적으로 필요하다. 그러한 항원의 예는 대부분의 폴리뉴클레오티드 항원, 및 일부의 탄수화물 항원(예컨대, 혈액형 항원)이다.
임의의 적합한 항원이 본 발명의 범주 내에서 사용될 수 있다. 일부 실시 형태에서, 유도 항원은 유도되는 관용원성 반응의 특이성에 기여한다. 유도 항원은 표적 항원과 동일할 수 있거나 그렇지 않을 수 있는데, 표적 항원은, 원치 않는 면역학적 반응에 대한 표적이고 관용이 요구되는, 치료되는 대상체에 존재하거나 그 안에 넣고자 하는 항원이다.
표적 항원이 특정 기관, 세포, 또는 조직 유형 상에 우선적으로 발현되는 경우에, 실무자는 역시 표적 항원과 동일하거나 그와 면역학적으로 관련된 유도 항원을 사용하는 선택지를 갖는다. 그러나, 또한 표적에 대한 방관자(bystander)인 항원을 사용하는 추가적인 선택지가 있다. 이는, 표적 항원과 면역학적으로 관련되지 않을 수 있지만 표적 항원이 발현되는 조직 내에 우선적으로 발현되는 항원이다. 방관자 억제의 유효성에 대한 잠정적 이론(working theory)은, 억제가 표적 세포에서의 면역 반응의 효과기 아암(effector arm)을 하향조절하는 활성 세포-매개성 과정이라는 것이다. 억제 세포는 점막 표면에서 유도 항원에 의해 특이적으로 자극되고, 방관자 항원이 우선적으로 발현되는 조직 부위를 향해 나아간다. 이어서, 상호작용 기전 또는 사이토카인-매개성 기전을 통하여, 국소화된 억제 세포는 이웃하고 있는 효과기 세포(또는 효과기 세포의 유도인자)들을, 이들이 무엇에 대해 반응성인지에 관계없이, 하향조절한다. 효과기 세포가 유도 항원과 상이한 표적에 특이적인 경우, 그 결과는 방관자 효과이다. 방관자 반응 및 이러한 효과를 갖는 관용원성 펩티드들의 목록에 대한 추가의 상세한 설명을 위하여, 독자는 국제 특허 출원 공개 WO 93/16724호를 참조한다. 방관자 이론이 암시하는 것은 당업자가 본 발명을 실시하기 위하여 관용이 요구되는 특정 표적 항원을 확인하거나 단리할 필요가 없다는 것이다. 실무자는 단지, 유도 항원으로서의 사용을 위하여 표적 부위에서 우선적으로 발현되는 적어도 하나의 분자를 얻을 수 있기만 하면 된다.
본 발명의 소정 실시 형태에서, 유도 항원은 치료되는 개체 내에서 발현되는 것과 동일한 형태가 아니라 그의 단편 또는 유도체이다. 본 발명의 유도 항원은, 적절한 특이성의 분자를 기반으로 하지만 단편화, 잔기 치환, 표지화, 접합, 및/또는 다른 기능적 특성을 갖는 펩티드와의 융합에 의해 개조된 펩티드를 포함한다. 개조는 임의의 바람직한 목적을 위해 수행될 수 있는데, 이러한 목적에는 독성 또는 면역원성과 같은 임의의 바람직하지 않은 특성의 제거; 또는 점막 결합, 점막 침투, 또는 면역 반응의 관용원성 아암의 자극과 같은 임의의 바람직한 특성을 향상시키는 것이 포함되지만 이로 한정되지 않는다. 본 명세서에 사용되는 바와 같이, 인슐린 펩티드, 콜라겐 펩티드, 및 수초 염기성 단백질 펩티드와 같은 용어는 온전한 하위단위를 지칭할 뿐만 아니라, 소정 영역을 포함하는 동종이형 및 합성 변이체, 단편, 융합 펩티드, 접합체, 및 다른 유도체도 지칭하는데, 상기 소정 영역은 그와 유사체인 각각의 분자의 연속된 아미노산이 적어도 10개 그리고 바람직하게는 20개가 상동이며(바람직하게는 아미노산 수준이 70% 동일하며, 더 바람직하게는 80% 동일하며, 심지어 더 바람직하게는 90% 동일하며), 여기서 유도체의 상동 영역은 표적 항원에 대해 관용을 유도하는 능력을 각각의 모분자(parent molecule)와 공유한다.
유도 항원의 관용원성 영역은 종종 항체 반응의 자극에 대한 면역우세 에피토프와 상이한 것으로 인식된다. 관용원성 영역은 일반적으로 T 세포가 관여하는 특정 세포 상호작용에서 제시될 수 있는 영역이다. 관용원성 영역이 존재할 있고 이는 온전한 항원의 제시 시에 관용을 유도가능할 수 있다. 일부 항원은 잠재(cryptic) 관용원성 영역을 포함하는데, 이는 천연 항원의 처리 및 제시가 관용을 정상적으로 촉발하지 않는다는 점에서 그러하다. 잠재 항원들 및 그들의 확인에 대한 상세한 설명은 국제 특허 출원 공개 WO 94/27634호에서 찾아볼 수 있다.
본 발명의 소정 실시 형태에서, 2개, 3개, 또는 더 많은 복수의 유도 항원이 사용된다. 복수의 표적 항원이 존재하는 경우에, 또는 표적에 대한 복수의 방관자를 제공하기 위하여, 이러한 실시 형태를 구현하는 것이 바람직할 수 있다. 예를 들어, 인슐린 및 글루카곤 둘 모두가 당뇨병의 치료에서 점막 결합 성분과 혼합될 수 있다. 몇몇 가능한 대체 표적들을 커버하기 위하여 항원들의 칵테일(cocktail)을 제공하는 것이 또한 바람직할 수 있다. 예를 들어, 앞으로 이식이 예상되는 대상체를 미지의 표현형의 동종이식편으로 관용화하기 위하여 조직적합성 항원 단편들의 칵테일이 사용될 수 있다. 인간 백혈구 항원의 동종변이 영역(allovariant region)이 당업계에, 예를 들어 문헌[Immunogenetics 29:231, 1989]에 알려져 있다. 다른 예에서, 알레르겐들의 혼합물이 아토피의 치료를 위한 유도 항원으로서의 역할을 할 수 있다.
유도 항원은, 분자의 성질에 따라, 당업계에 알려진 다수의 기법에 의해 제조될 수 있다. 폴리뉴클레오티드, 폴리펩티드, 및 탄수화물 항원이, 이들이 농축된(enriched) 처리하고자 하는 종의 세포로부터 단리될 수 있다. 짧은 펩티드가 아미노산 합성에 의해 편리하게 제조된다. 천연 공급원 또는 벡터로부터 인코딩 서열을 PCR-증폭시키거나 인코딩 서열을 합성하고, 이어서 적합한 세균성 또는 진핵생물성 숙주 세포 내에서 인코딩 서열을 발현함으로써 기지의 서열의 더 긴 단백질이 제조될 수 있다.
본 발명의 소정 실시 형태에서, 결합체는 세포 또는 조직으로부터 얻어진 항원들의 복합 혼합물을 포함하며, 이들 항원 중 하나 이상은 유도 항원의 역할을 한다. 항원들은, 포름알데하이드, 글루타르알데하이드, 또는 알코올과 같은 고정제로 처리되거나 온전한 전세포(whole cell)의 형태일 수 있다. 항원들은 세포 용해물의 형태일 수 있는데, 세포 용해물은 세포 또는 조직의 계면활성제 가용화(detergent solubilization) 또는 기계적 파열 후의 청징화에 의해 생성된다. 항원들은 또한 하위세포 분획화(subcellular fractionation), 특히 분별 원심분리(differential centrifugation)와 같은 기법에 의한 혈장 막의 농축, 및 선택적으로 이에 이어지는 계면활성제 가용화 및 투석에 의해 얻어질 수 있다. 다른 분리 기법, 예컨대 가용화된 막 단백질의 친화성 또는 이온 교환 크로마토그래피가 또한 적합하다.
일 실시 형태에서, 항원성 펩티드 또는 단백질은 자가항원, 동종항원 또는 이식 항원이다. 또 다른 특정 실시 형태에서, 자가항원은 수초 염기성 단백질, 콜라겐 또는 이들의 단편, DNA, 핵 및 핵소체 단백질, 미토콘드리아 단백질 및 췌장 β-세포 단백질로 이루어진 군으로부터 선택된다.
본 발명은 관용이 요구되는 항원을 투여함으로써 자가면역 질병의 치료를 위한 자가항원에 대한 관용의 유도를 제공한다. 예를 들어, 수초 염기성 단백질(MBP)에 대해 유도된 자가항체가 다발성 경화증을 갖는 환자에서 관찰되며, 이에 따라, 다발성 경화증을 치료 및 예방하기 위해 본 발명의 조성물을 사용하여 MBP 항원성 펩티드 또는 단백질이 전달되도록 본 발명에 사용될 수 있다.
다른 비제한적인 예로서, 이란성 쌍생아로부터의 이식물에 대한 후보인 개체가 생착된 세포, 조직 또는 기관의 거부반응이 문제가 될 수 있는데, 생착된 항원이 수령자에 대해 이물질이기 때문이다. 의도된 이식편에 대한 수령자 개체의 사전 관용은 추후의 거부반응을 소실 또는 감소시킨다. 본 발명의 실시에 의해 만성 항-거부반응 요법(anti-rejection therapy)의 감소 또는 제거가 달성될 수 있다. 다른 예에서, 많은 자가면역 질병은 내인성 또는 자가항원에 대한 세포 면역 반응을 특징으로 한다. 내인성 항원에 대한 면역 시스템의 관용이 질병을 제어하는 데 바람직하다.
추가 예에서, 직장에서 접할 수 있는 것과 같은 산업 오염물 또는 화학물질에 대한 개체의 감작이 면역 반응의 위험을 제시한다. 화학물질, 특히 개체의 내인성 단백질과 반응된 화학물질의 형태의 것에 대한 개체의 면역 시스템의 사전 관용이 면역 반응의 추후의 직업성 발생(occupational development)을 예방하는 데 바람직할 수 있다.
알레르겐은 면역 반응의 관용이 또한 바람직한 다른 항원이다. 일 실시 형태에서, 항원은 글리아덴이다. 추가 실시 형태에서, 항원은 A-글리아덴이다.
특히, 병원성 자가항원이 알려지지 않은 질병에서조차도, 해부학적 부근에 존재하는 항원을 사용하여 방관자 억제가 유도될 수 있다. 예를 들어, 콜라겐에 대한 자가항체가 류마티스성 관절염에서 관찰되며, 이에 따라 류마티스성 관절염을 치료하기 위하여 콜라겐-인코딩 유전자가 항원-발현 유전자 모듈로서 이용될 수 있다(예를 들어, 문헌[Choy (2000) Curr Opin Investig Drugs 1 : 58-62] 참조). 더욱이, 제1형 당뇨병의 발생을 예방하기 위해 베타 세포 자가항원에 대한 관용이 이용될 수 있다(예를 들어, 문헌[Bach and Chatenoud (2001) Ann Rev Immunol 19: 131-161] 참조).
다른 예로서, 수초 희소돌기아교세포 당단백질(MOG)에 대해 유도된 자가항체가 자가면역 뇌척수염에서 그리고 많은 다른 CNS 질병뿐만 아니라 다발성 경화증에서도 관찰된다(예를 들어, 문헌[Iglesias et al. (2001) Glia 36: 22-34] 참조). 따라서, 본 발명에서의 MOG 항원 발현 작제물의 사용은 다발성 경화증뿐만 아니라 중추 신경계의 관련 자가면역 장애의 치료도 가능하게 한다.
자가면역 질병의 치료에 사용하기 위한 후보 자가항원의 또 다른 예에는 하기가 포함된다: 인슐린-의존성 진성 당뇨병을 치료하기 위한 췌장 베타-세포 항원, 인슐린 및 GAD; 류마티스성 관절염의 치료에 사용하기 위한 11형 콜라겐, 인간 연골 gp 39(HCgp39) 및 gpl30-RAPS; 다발성 경화증의 치료를 위한 수초 염기성 단백질(MBP), 단백지질 단백질(PLP) 및 수초 희소돌기아교세포 당단백질(MOG, 상기 참조); 피부경화증의 치료를 위한 피브릴라린, 및 작은 핵소체 단백질(snoRNP); 그레이브스병(Graves' disease)의 치료에 사용하기 위한 갑상선 자극 인자 수용체(TSH-R); 전신 홍반성 루푸스의 치료에 사용하기 위한 핵 항원, 히스톤, 당단백질 gp70 및 리보솜 단백질; 원발성 담즙성 간경변증의 치료에 사용하기 위한 피루베이트 데하이드로게나제 데하이드로리포아미드 아세틸트랜스퍼라제(PCD-E2); 원형 탈모증의 치료에 사용하기 위한 모낭 항원; 및 궤양성 결장염의 치료에 사용하기 위한 인간 트로포미오신 동형 5(hTM5).
일 실시 형태에서, 본 발명의 입자는 알레르기, 자가면역 질병 및/또는 염증성 질병 또는 장애와 관련된 하나 이상의 에피토프를 포함하는 항원에 결합된다. 항원은 에피토프의 하나 이상의 카피를 포함할 수 있다. 일 실시 형태에서, 항원은 하나의 질병 또는 장애와 관련된 단일 에피토프를 포함한다. 추가 실시 형태에서, 항원은 동일한 질병 또는 장애와 관련된 하나 초과의 에피토프를 포함한다. 또 다른 추가 실시 형태에서, 항원은 상이한 질병들 또는 장애들과 관련된 하나 초과의 에피토프를 포함한다. 추가 실시 형태에서, 항원은 하나 이상의 알레르기와 관련된 하나 이상의 에피토프를 포함한다. 추가 실시 형태에서, 항원은 다발성 경화증, 제1형 당뇨병, 셀리악병, 및/또는 크론병 또는 궤양성 결장염을 비롯한 염증성 장 질병과 관련된 하나 이상의 에피토프를 포함한다. 일 실시 형태에서, 에피토프는 수초 염기성 단백질(예를 들어, 서열번호 4975 및 4976), 단백지질 단백질(예를 들어, 서열번호 4977), 수초 희소돌기아교세포 당단백질(예를 들어, 서열번호 1 및 4978), 아쿠아포린(예를 들어, 서열번호 4979), 수초 관련 당단백질(예를 들어, 서열번호 4980), 인슐린(예를 들어, 서열번호 4981), 글루탐산 데카르복실라제(예를 들어, 서열번호 4982), 글리아딘(예를 들어, 서열번호 4983-4985, 또는 5136-5140), IV형 콜라겐의 α3 사슬(예를 들어, 서열번호 5017), 또는 이들의 단편, 상동체, 또는 동형으로부터 유래한다. 추가 실시 형태에서, 에피토프는 글루텐으로부터 유래하며, 이에는 글리아딘 및/또는 글루테닌으로부터 유래하는 것이 포함된다. 일 실시 형태에서, 에피토프는 미국 특허 제8,476,228호에 기재된 것들과 같은 인슐린 상동체로부터 유래하며, 상기 특허는 모든 목적을 위하여 전체적으로 본 명세서에 포함된다. 일 실시 형태에서, 글리아덴 에피토프는 미국 특허 출원 공개 제20110293644호에 있는 서열번호 13, 14, 16, 320, 또는 321이며, 상기 출원은 모든 목적을 위하여 전체적으로 본 명세서에 포함된다.
본 발명에 의해 고려되는 다양한 자가면역 질병 및/또는 염증성 질병 또는 장애와 관련된 에피토프의 추가의 비제한적인 예가 표 2 및 표 3에 기재되어 있다.
[표 2]
Figure pat00003
모든 에피토프가 선형 에피토프는 아니며; 에피토프는 또한 불연속의 입체구조 에피토프일 수 있다. 자가면역 질병 또는 염증성 질병 및/또는 장애와 관련된 다수의 불연속 에피토프가 공지되어 있다. 불연속 에피토프의 비제한적인 예가 표 3에 기재되어 있다.
[표 3]
Figure pat00004
Figure pat00005
항원 및/또는 에피토프의 조합들이, 단리된 세포를 사용하여 또는 동물 모델에서 실험을 수행함으로써 관용을 촉진하는 그들의 능력에 대해, 시험될 수 있다.
일부 실시 형태에서, 본 발명의 관용 유도 조성물은 (예를 들어, 항원성 펩티드 또는 다른 항원성 분자에 더하여) 세포자멸 신호전달 분자를 함유한다. 일부 실시 형태에서, 세포자멸 신호전달 분자는 캐리어의 표면과 결합 및/또는 회합된다. 일부 실시 형태에서, 세포자멸 신호전달 분자는 캐리어가 숙주의 항원 제시 세포, 예컨대 숙주 세망내피계의 세포에 의해 세포자멸체(apoptotic body)로서 인지될 수 있게 하며; 이는 관용-유도 방식으로 관련 펩티드 에피토프의 제시를 가능하게 한다. 이론에 의해 구애됨 없이, 이는 면역 세포 자극에 관여하는 분자, 예컨대 MHC 클래스 I/II, 및 공자극 분자의 상향조절을 방지하는 것으로 추정된다. 이들 세포자멸 신호전달 분자는 또한 식세포 마커로서의 역할을 할 수 있다. 예를 들어, 본 발명에 적합한 세포자멸 신호전달 분자는 미국 특허 출원 공개 제20050113297호에 기재되어 있으며, 이는 전체적으로 본 명세서에 참고로 포함된다. 본 발명에 적합한 분자는 식세포를 표적으로 하는 분자를 포함하는데, 이러한 식세포에는 대식세포, 수지상 세포, 단핵구, 과립구 및 호중구가 포함된다.
일부 실시 형태에서, 세포자멸 신호전달 분자로서 적합한 분자는 관련 펩티드의 관용을 향상시키도록 작용한다. 추가적으로, 세포자멸 신호전달 분자에 결합된 캐리어가 세포자멸 세포 인식에서 Clq에 의해 결합될 수 있다(문헌[Paidassi et al., (2008) J. Immunol. 180:2329-2338]; 전체적으로 본 명세서에 참고로 포함됨). 예를 들어, 세포자멸 신호전달 분자로서 유용할 수 있는 분자는 포스파티딜 세린, 아넥신-1, 아넥신-5, 유지방구-EGF-인자 8(MFG-E8), 또는 트롬보스폰딘들의 패밀리(예를 들어, 트롬보스폰딘-1(TSP-1))를 포함한다. 본 발명과 함께 세포자멸 신호전달 분자로서 사용하기에 적합한 다양한 분자는, 예를 들어 미국 특허 출원 공개 제2012/0076831호에 논의되어 있으며; 이는 전체적으로 본 명세서에 참고로 포함된다.
일부 실시 형태에서, 세포자멸 신호전달 분자는 항원-특이적 펩티드에 접합될 수 있다. 일부 경우에, 세포자멸 신호전달 분자와 항원-특이적 펩티드는 융합 단백질의 생성에 의해 접합된다. 예를 들어, 융합 단백질은 세포자멸 신호전달 분자(또는 그의 단편 또는 변이체)의 적어도 하나의 분자에 결합된 적어도 하나의 항원-특이적 펩티드(또는 그의 단편 또는 변이체)를 포함할 수 있다. 융합 단백질의 생성에 대하여, 용어 "융합 단백질", "융합 펩티드", "융합 폴리펩티드", 및 "키메라 펩티드"가 상호교환 가능하게 사용된다. 항원-특이적 펩티드의 적합한 단편은 본 발명의 원하는 항원-특이적 관용 기능을 발생시키는 기능을 유지하는 전장 펩티드의 임의의 단편을 포함한다. 융합 단백질은 당업계에서 이해되는 다양한 수단(예를 들어, 유전자 융합, 화학적 접합 등)에 의해 생성될 수 있다. 이들 두 단백질은 직접적으로 또는 아미노산 링커를 통해 융합될 수 있다. 융합 단백질을 형성하는 폴리펩티드들은 전형적으로 C-말단에서 N-말단으로 연결되지만, 이들은 또한 C-말단에서 C-말단으로, N-말단에서 N-말단으로, 또는 N-말단에서 C-말단으로 연결될 수 있다. 융합 단백질의 폴리펩티드들은 임의의 순서대로 존재할 수 있다. 각 폴리펩티드가 그의 2차 및 3차 구조로 접히는 것을 보장하기에 충분한 거리에 의해 제1 폴리펩티드 성분과 제2 폴리펩티드 성분을 분리하기 위하여 펩티드 링커 서열이 사용될 수 있다. 링커로서 유용하게 사용될 수 있는 아미노산 서열은 문헌[Maratea et. al., Gene 40:39-46 (1985)]; 문헌[Murphy et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 83:8258-8262 (1986)]; 미국 특허 제4,935,233호 및 미국 특허 제4,751,180호에 개시된 것들을 포함하며; 이들은 전체적으로 본 명세서에 참고로 포함된다. 링커 서열은 일반적으로 1 내지 약 50개 아미노산 길이일 수 있다. 일부 실시 형태에서, 예를 들어 제1 및 제2 폴리펩티드가 기능적 도메인들을 분리하고 입체 간섭(steric interference)을 방지하는 데 사용될 수 있는 비필수 N-말단 아미노산 영역들을 갖는 경우, 링커 서열은 필요하지 않고/않거나 이용되지 않는다.
관용원성 활성에 대한 프록시(proxy)는 온전한 항원 또는 단편이 표적 부위에서 적절한 사이토카인의 생성을 자극하는 능력이다. 표적 부위에서 T 억제 세포에 의해 방출된 면역조절 사이토카인은 TGF-β인 것으로 생각된다(문헌[Miller et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89:421, 1992]). 관용 동안 생성될 수 있는 다른 인자는 사이토카인 IL-4 및 IL-10, 및 매개체 PGE이다. 대조적으로, 능동 면역 파괴를 겪고 있는 조직 내의 림프구는 IL-1, IL-2, IL-6 및 γ-IFN과 같은 사이토카인을 분비한다. 따라서, 후보 유도 항원의 효능은 적절한 유형의 사이토카인을 자극하는 그의 능력을 측정함으로써 평가될 수 있다.
이러한 점을 고려하여, 유도 항원의 관용원성 에피토프에 대한 신속한 스크리닝 검사, 효과적인 점막 결합 성분, 효과적인 조합, 또는 점막 투여의 효과적인 방식 및 일정이, 시험관내 세포 검정에서 공여자로서 동계 동물(syngeneic animal)을 사용하여 수행될 수 있다. 동물을 점막 표면에서 시험 조성물로 처리하고, 일정 시점에서 완전 프로인트 애쥬번트 중 표적 항원의 비경구 투여로 시험투여한다. 비장 세포를 단리하고, 약 50 ㎍/mL 농도의 표적 항원의 존재 하에서 시험관내 배양한다. 관용원성 에피토프의 위치를 맵핑하기 위하여, 표적 항원이 후보 단백질 또는 하위-단편으로 치환될 수 있다. 배지 내로의 사이토카인 분비는 표준 면역검정에 의해 정량화될 수 있다.
세포가 다른 세포의 활성을 억제하는 능력은, 표적 항원으로 면역화된 동물로부터 단리된 세포를 사용하거나, 또는 표적 항원에 반응하는 세포주를 생성함으로써 결정될 수 있다(문헌[Ben-Nun et al., Eur. J. Immunol. 11:1951981], 전체적으로 본 명세서에 참고로 포함됨). 이 실험의 하나의 변형에서, 억제 세포 집단에 약하게 방사선 조사하여(약 1000 내지 1250 rad) 증식을 방지하고, 그 억제인자를 반응 세포(responder cell)와 공배양한 후, 삼중수소 티미딘 도입(또는 MTT)을 사용하여 그 반응인자의 증식 활성을 정량화한다. 다른 변형에서는, 억제 세포 집단 및 반응 세포 집단을, 폴리카르보네이트 막에 의해 분리된 이중 챔버 트랜스웰 배양 시스템(미국 매사추세츠주 케임브리지 소재의 코스타(Costar))의 상부 레벨 및 하부 레벨에서 배양하는데, 이는 이들 집단이 1 mm 이내에서 서로 동시 인큐베이팅될 수 있게 한다(국제 특허 출원 공개 WO 93/16724호). 이 접근법에서는, 반응인자의 증식 활성이 별도로 측정될 수 있기 때문에, 억제 세포 집단의 방사선 조사가 불필요하다.
표적 항원이 개체 내에 이미 존재하는 본 발명의 실시 형태에서는, 항원을 단리하거나 그것을 점막 결합 성분과 미리 배합할 필요가 없다. 예를 들어, 항원은 병리학적 질환(예컨대, 염증성 장 질병 또는 셀리악병)의 결과로서 또는 식품 알레르겐의 소화를 통해 소정의 방식으로 개체에서 발현될 수 있다. 1회 이상의 용량 또는 제형으로 점막 결합 성분을 제공하고, 계내(in situ)에서 항원에 대한 관용화를 촉진하는 그의 능력을 결정함으로써 검사가 수행된다.
특정 질병의 치료를 위한 조성물 및 투여 방식의 유효성이 또한 상응하는 동물 질병 모델에서 상세히 설명될 수 있다. 치료가 질병의 증상을 감소 또는 지연시키는 능력은 질병의 순환 생화학적 및 면역학적 홀마크(hallmark), 영향받은 조직의 면역조직학, 및 사용되는 모델에 적절한 경우에 육안상의 임상적 특징의 수준에서 모니터링된다. 검사에 사용될 수 있는 동물 모델의 비제한적 예가 하기 부분에 포함되어 있다.
본 발명은 Th1 반응, Th2 반응, Th17 반응, 또는 이들 반응의 조합을 조절함으로써 관용의 조절을 고려한다. Th1 반응을 조절하는 것은, 예를 들어 인터페론-감마의 발현을 변화시키는 것을 포함한다. Th2 반응을 조절하는 것은, 예를 들어 IL-4, IL-5, IL-10, 및 IL-13의 임의의 조합의 발현을 변화시키는 것을 포함한다. 전형적으로 Th2 반응의 증가(감소)는 IL-4, IL-5, IL-10, 또는 IL-13 중 적어도 하나의 발현의 증가(감소)를 포함할 것이며; 더 전형적으로는 Th2 반응의 증가(감소)는 IL-4, IL-5, IL-10, 또는 IL-13 중 적어도 2개의 발현의 증가를 포함할 것이며, 가장 전형적으로는 Th2 반응의 증가(감소)는 DL-4, IL-5, IL-10, 또는 IL-13 중 적어도 3개의 증가를 포함할 것이며, 한편 이상적으로는 Th2 반응의 증가(감소)는 IL-4, IL-5, IL-10, 및 IL-13 모두의 발현의 증가(감소)를 포함할 것이다. Th17을 조절하는 것은, 예를 들어 TGF-베타, IL-6, IL-21 및 IL23의 발현을 변화시키는 것을 포함하며, IL-17, IL-21 및 IL-22의 수준을 달성한다.
본 발명의 조성물 및 방법의 유효성을 평가하기 위한 다른 적합한 방법이 당업계에서 이해되고 있으며, 이는, 예를 들어 미국 특허 출원 공개 제2012/0076831호(전체적으로 본 명세서에 참고로 포함됨)에 논의된 바와 같다.
본 발명의 소정 실시 형태는 치료적 중재에 의해 이전에 관용화되지 않은 개체에서의 면역 관용의 프라이밍(priming)에 관한 것이다. 이들 실시 형태는 일반적으로 항원과 점막 결합 성분의 배합물을 복수회 투여하는 것을 포함한다. 전형적으로, 장기간 지속되는 결과를 달성하기 위하여 프라이밍 동안에 적어도 3회 투여, 빈번하게는 적어도 4회 투여, 그리고 때때로 적어도 6회 투여가 수행되지만, 대상체는 치료 과정에서 초기에 관용의 소견을 보여줄 수 있다. 가장 흔하게는, 각 용량이 볼루스 투여로 제공되지만, 점막 방출이 가능한 지속성 제형이 또한 적합하다. 다수회의 투여가 수행되는 경우에, 투여 사이의 시간은 일반적으로 1일 내지 3주, 그리고 전형적으로는 약 3일 내지 2주이다. 일반적으로, 동일한 항원 및 점막 결합 성분이 동일한 농도로 존재하고, 투여가 동일한 점막 표면에 제공되지만, 치료 과정 동안 이들 변수 중 임의의 것의 변화가 받아들여질 수 있다.
본 발명의 다른 실시 형태는 이전에 확립된 면역 관용의 지속성을 부스팅(boosting) 또는 연장시키는 것에 관한 것이다. 이들 실시 형태는 일반적으로 확립된 관용이 하강하고 있거나 하강할 위험이 있을 때의 짧은 치료 과정 또는 1회 투여를 포함한다. 부스팅은 일반적으로 프라이밍 또는 이전 부스팅 후에 1개월 내지 1년, 그리고 전형적으로는 2 내지 6개월로 수행된다. 본 발명은 또한 주 2회, 매주, 격주로 일어나는 투여의 일정으로, 또는 임의의 다른 정기적인 일정으로 관용의 정기적 유지를 수반하는 실시 형태를 포함한다.
본 발명의 입자는 염증성 면역 반응의 둔화를 필요로 하는 대상체에서 염증성 면역 반응을 둔화시키기에, 또는 세균성 또는 바이러스성 감염의 치료를 필요로 하는 대상체에서 세균성 또는 바이러스성 감염을 치료하기에 유효한 임의의 용량으로 제공될 수 있다. 소정 실시 형태에서, 약 102 내지 약 1020개 입자가 개체에 제공된다. 추가 실시 형태에서, 약 103 내지 약 1015개 입자가 제공된다. 또 다른 추가 실시 형태에서, 약 106 내지 약 1012개 입자가 제공된다. 또 다른 추가 실시 형태에서, 약 108 내지 약 1010개 입자가 제공된다. 바람직한 실시 형태에서, 바람직한 용량은 0.1% 고형물/ml이다. 따라서, 0.5 μm 비드의 경우, 바람직한 용량은 대략 4 × 109개 비드이고, 0.05μm 비드의 경우, 바람직한 용량은 대략 4 × 1012개 비드이고, 3μm 비드의 경우, 바람직한 용량은 2 × 107개 비드이다. 그러나, 치료하고자 하는 특정 질환을 치료하는 데 유효한 임의의 용량이 본 발명에 의해 포함된다.
본 발명은 자가면역 질병, 이식 거부반응, 효소 결핍 및 알레르기 반응과 같은 면역 관련 장애의 치료에 유용하다. 면역 관용을 유도하기 위한 합성의 생체적합성 입자 시스템의 대체는 제조 용이성으로 이어지고, 치료제의 광범위한 이용가능성으로 이어지고, 샘플들 사이의 균일성을 증가시키고, 잠재적 치료 부위의 수를 증가시키고, 캐리어 세포에 대한 알레르기 반응의 잠재성을 현저히 감소시킬 수 있다.
본 명세서에 사용되는 바와 같이, 용어 "면역 반응"은 T 세포 매개성 및/또는 B 세포 매개성 면역 반응을 포함한다. 예시적인 면역 반응은 T 세포 반응, 예를 들어 사이토카인 생성 및 세포성 세포독성을 포함한다. 게다가, 용어 면역 반응은 T 세포 활성화, 예를 들어 항체 생성에 의해 간접적으로 영향을 받은 면역 반응(체액성 반응) 및 사이토카인 반응성 세포, 예를 들어 대식세포의 활성화에 의해 간접적으로 영향을 받은 면역 반응을 포함한다. 면역 반응에 관여하는 면역 세포는 림프구, 예컨대 B 세포 및 T 세포(CD4+, CD8+, Th1 및 Th2 세포); 항원 제시 세포(예를 들어, 전문 항원 제시 세포, 예컨대 수지상 세포, 대식세포, B 림프구, 랑게르한스 세포(Langerhans cell), 및 비전문 항원 제시 세포, 예컨대 각질세포, 내피 세포, 성상세포, 섬유아세포, 희소돌기아교세포); 자연 살해 세포; 골수성 세포, 예컨대 대식세포, 호산구, 비만 세포, 호염기구, 및 과립구를 포함한다. 일부 실시 형태에서, 본 발명의 변형된 입자는 염증 부위를 왕래하는 염증성 세포를 감소시키는 데 효과적이다.
본 명세서에 사용되는 바와 같이, 용어 "아네르기", "관용", 또는 "항원-특이적 관용"은 T 세포 수용체-매개성 자극에 대한 T 세포의 무감응(insensitivity)을 지칭한다. 그러한 무감응은 대체로 항원-특이적이며, 항원성 펩티드에 대한 노출이 중단된 후에 지속된다. 예를 들어, T 세포에서의 아네르기는 사이토카인, 예를 들어 IL-2의 생성의 결여를 특징으로 한다. T-세포 아네르기는, T 세포가 항원에 노출되고, 제2 신호(공자극 신호)의 부재 하에서 제1 신호(T 세포 수용체 또는 CD-3 매개성 신호)를 수용할 때 일어난다. 이들 조건 하에서, 동일한 항원에 대한 세포의 재노출은 (설령 재노출이 공자극 분자의 존재 하에서 일어난다고 하더라도) 사이토카인 생성의 실패에 이어서 증식의 실패로 이어진다. 따라서, 사이토카인의 생성 실패는 증식을 방지한다. 그러나, 사이토카인(예를 들어, IL-2)과 배양된다면, 아네르기성 T 세포가 증식될 수 있다. 예를 들어, T 세포 아네르기가 또한, ELISA에 의해 또는 지표 세포주(indicator cell line)를 사용한 증식 검정에 의해 측정되는 바와 같이, T 림프구에 의한 IL-2 생성의 결여에 의해 관찰될 수 있다. 대안적으로, 리포터 유전자 작제물이 사용될 수 있다. 예를 들어, 아네르기성 T 세포는 5' IL-2 유전자 인핸서의 제어 하에서 이종 프로모터에 의해 유도되거나, 또는 인핸서 내에서 발견될 수 있는 API 서열의 다량체에 의해 유도된 DL-2 유전자 전사의 개시에 실패한다(문헌[Kang et al. 1992 Science. 257:1134]).
본 명세서에 사용되는 바와 같이, 용어 "면역학적 관용"은 치료되지 않은 대상체와 비교하여 치료된 대상체의 일정 비율에서 하기가 수행되는 방법을 지칭한다: a) (항원-특이적 효과기 T 림프구, B 림프구, 항체, 또는 이들의 등가물에 의해 적어도 부분적으로 매개되는 것으로 생각되는) 특이적 면역학적 반응의 감소된 수준; b) 특이적 면역학적 반응의 개시 또는 진행의 지연; 또는 c) 특이적 면역학적 반응의 개시 또는 진행의 감소된 위험. "특이적" 면역학적 관용은, 면역학적 관용이 다른 것과 비교하여 소정 항원에 대해 우선적으로 발동될 때 일어난다. "비특이적" 면역학적 관용은, 면역학적 관용이 염증성 면역 반응을 유발하는 항원에 대해 무차별적으로 발동될 때 일어난다. "준특이적" 면역학적 관용은, 면역학적 관용이 병원성 면역 반응을 유발하는 항원에 대해서는 반-차별적으로 발동되지만, 보호 면역 반응을 유발하는 다른 것들에 대해서는 그렇지 않을 때 일어난다.
자가항원 및 자가면역 질병에 대한 관용은, 흉선에서의 자가반응성 T 세포의 음성 선택을 비롯한 다양한 기전, 및 흉선 결핍을 벗어나서 말초에서 발견되는 자가반응성 T 세포에 대한 말초 관용의 기전에 의해 달성된다. 말초 T 세포 관용을 제공하는 기전의 예에는 자가항원의 "무시(ignorance)", 아네르기 또는 자가항원에 대한 무반응, 사이토카인 면역 이탈, 및 자가반응성 T 세포의 활성화-유도된 세포사를 포함한다. 게다가, 조절성 T 세포는 말초 관용을 매개하는 데 관여하는 것으로 밝혀졌다. 예를 들어, 문헌[Walker et al. (2002) Nat. Rev. Immunol. 2: 11-19]; 문헌[Shevach et al. (2001) Immunol. Rev. 182:58-67]을 참조한다. 일부 상황에서, 자가항원에 대한 말초 관용은 상실되고(또는 파괴되고) 자가면역 반응이 뒤따른다. 예를 들어, EAE에 대한 동물 모델에서, TLR 선천성 면역 수용체를 통한 항원 제시 세포(APC)의 활성화는 자가관용을 파괴하고, EAE의 유도를 가져오는 것으로 밝혀졌다(문헌[Waldner et al. (2004) J. Clin. Invest. 113:990-997]).
따라서, 일부 실시 형태에서, 본 발명은 TLR7/8, TLR9 및/또는 TLR 7/8/9 의존성 세포 자극을 억제하거나 감소시키면서 항원 제시를 증가시키는 방법을 제공한다. 본 명세서에 기재된 바와 같이, 특정 변형된 입자의 투여는 면역자극 폴리뉴클레오티드와 관련된 TLR 7/8, TLR9, 및/또는 TLR7/8/9 의존성 세포 반응을 억제하면서 DC 또는 APC에 의한 항원 제시를 가져온다. 그러한 억제는 하나 이상의 TLR-관련 사이토카인의 감소된 수준을 포함할 수 있다.
상기에 논의된 바와 같이, 본 발명은 Mac-1 및 LFA-1 매개성 장애의 치료에 유용한 생물학적 특성을 갖는 신규 화합물을 제공한다.
따라서, 본 발명의 다른 태양에서는 약제학적 조성물이 제공되며, 본 약제학적 조성물은 면역-변형 입자를 포함하고, 선택적으로 약제학적으로 허용되는 담체를 포함한다. 소정 실시 형태에서, 이들 조성물은 선택적으로 하나 이상의 추가 치료제를 추가로 포함한다. 대안적으로, 본 발명의 변형된 입자는 하나 이상의 다른 치료제의 투여와 병용하여 이를 필요로 하는 환자에게 투여될 수 있다. 예를 들어, 본 발명의 화합물과 함께 약제학적 조성물 내에의 포함 또는 그와의 공동 투여(conjoint administration)를 위한 추가 치료제는 승인된 항염증제일 수 있거나, 또는 이는 제어되지 않은 염증성 면역 반응 또는 세균성 또는 바이러스성 감염을 특징으로 하는 임의의 장애의 치료에 대한 승인을 궁극적으로 획득한 미국 식품의약품국(Food and Drug Administration)에서 승인을 거친 다수의 작용제 중 어느 하나일 수 있다. 또한, 본 발명의 소정의 변형된 입자는 치료를 위해 유리된 형태로, 또는 적절하다면, 그의 약제학적으로 허용되는 유도체로 존재할 수 있음이 이해될 것이다.
본 발명의 약제학적 조성물은 약제학적으로 허용되는 담체를 추가로 포함하는데, 이에는 본 명세서에 사용되는 바와 같이, 원하는 특정 투여형에 따라, 임의의 및 모든 용매, 희석제, 또는 다른 액체 비히클, 분산 또는 현탁 보조제, 표면 활성제, 등장제, 증점제 또는 유화제, 방부제, 고형 결합제, 윤활제 등이 포함된다. 문헌[Remington's Pharmaceutical Sciences, Sixteenth Edition, E. W. Martin (Mack Publishing Co., Easton, Pa., 1980)]은 약제학적 조성물을 제형화하는 데 사용되는 다양한 담체 및 그의 제조를 위한 공지된 기법을 개시한다. 예컨대 임의의 바람직하지 않은 생물학적 효과를 생성하거나 달리 약제학적 조성물의 임의의 다른 성분(들)과 유해한 방식으로 상호작용함으로써, 임의의 통상적인 담체 매체가 본 발명의 화합물과 양립가능하지 않은 경우를 제외하고는, 그의 사용은 본 발명의 범주 내에 있는 것으로 고려된다. 약제학적으로 허용되는 담체로서의 역할을 할 수 있는 물질의 일부 예에는 락토스, 글루코스 및 수크로스와 같은 당; 옥수수 전분 및 감자 전분과 같은 전분; 셀룰로스 및 그의 유도체, 예컨대 소듐 카르복시메틸 셀룰로스, 에틸 셀룰로스 및 셀룰로스 아세테이트; 분말상 트래거캔스; 맥아; 젤라틴; 활석; 코코아 버터 및 좌제 왁스와 같은 부형제; 땅콩유, 면실유, 잇꽃유, 참깨유, 올리브유, 옥수수유 및 대두유와 같은 오일; 프로필렌 글리콜과 같은 글리콜; 에틸 올레에이트 및 에틸 라우레이트와 같은 에스테르; 한천; 수산화마그네슘 및 수산화알루미늄과 같은 완충제; 알긴산; 무발열원수(pyrogenfree water); 등장성 식염수; 링거액; 에틸 알코올, 및 인산염 완충 용액뿐만 아니라, 소듐 라우릴 설페이트 및 마그네슘 스테아레이트와 같은 기타 비독성의 상용성 윤활제가 포함되지만 이로 한정되지 않으며, 또한 착색제, 방출제(releasing agent), 코팅제, 감미제, 향미제 및 방향제, 방부제 및 산화방지제가 또한 조제자의 판단에 따라 본 조성물에 존재할 수 있다.
경구 투여를 위한 액체 투여형은 약제학적으로 허용되는 에멀젼, 마이크로에멀젼, 용액, 현탁액, 시럽 및 엘릭시르(elixir)를 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 활성 화합물에 더하여, 액체 투여형은 당업계에서 일반적으로 사용되는, 예를 들어 다음과 같은 불활성 희석제를 함유할 수 있다: 물 또는 다른 용매, 가용화제 및 유화제, 예컨대 에틸 알코올, 아이소프로필 알코올, 에틸 카르보네이트, 에틸 아세테이트, 벤질 알코올, 벤질 벤조에이트, 프로필렌 글리콜, 1,3-부틸렌 글리콜, 다이메틸포름아미드, 오일(특히, 면실유, 땅콩유, 옥수수유, 배아유, 올리브유, 피마자유, 및 참깨유), 글리세롤, 테트라하이드로푸르푸릴 알코올, 폴리에틸렌 글리콜 및 소르비탄의 지방산 에스테르, 및 이들의 혼합물. 불활성 희석제 이외에, 경구 조성물은 또한 습윤제, 유화제 및 현탁화제, 감미제, 향미제, 및 방향제와 같은 애쥬번트를 포함할 수 있다.
본 발명의 입자는 경구, 비강, 정맥내, 근육내, 안내(ocularly), 경진피, 복막내, 또는 피하 투여될 수 있다. 일 실시 형태에서, 본 발명의 입자는 정맥내 투여된다.
면역 반응의 조절을 위한 본 발명의 유효량 및 투여 방법은 개체, 치료하고자 하는 질환 및 당업자에게 명백한 기타 요인에 따라 달라질 수 있다. 고려해야 하는 요인은 투여 경로 및 용량의 투여 횟수를 포함한다. 그러한 요인들은 당업계에 알려져 있으며, 과도한 실험 없이 그러한 결정을 하는 것은 당업자의 기술 내에서 충분하다. 적합한 투여량 범위는 원하는 면역 조절을 제공하는 것이다. 전달된 캐리어의 양으로 주어진 캐리어의 유용한 투여량 범위는, 예를 들어 대략 하기 중 임의의 것일 수 있다: 0.5 내지 10 mg/㎏, 1 내지 9 mg/㎏, 2 내지 8 mg/㎏, 3 내지 7 mg/㎏, 4 내지 6 mg/㎏, 5 mg/㎏, 1 내지 10 mg/㎏, 5 내지 10 mg/㎏. 대안적으로, 투여량은 입자의 수를 기준으로 투여될 수 있다. 예를 들어, 전달된 캐리어의 양으로 주어진 캐리어의 유용한 투여량은, 예를 들어 용량당 약 106, 107, 108, 109, 1010개, 또는 그 초과 개수의 입자일 수 있다. 각 환자에게 주어진 절대량은 생체이용률, 클리어런스율(clearance rate) 및 투여 경로와 같은 약리학적 특성에 좌우된다. 약제학적으로 허용되는 담체, 희석제 및 부형제와 약제학적 조성물 및 제형의 제조 방법의 상세한 설명이 문헌[Remmingtons Pharmaceutical Sciences 18th Edition, 1990, Mack Publishing Co., Easton, Pa., USA.]에 제공되어 있으며, 이는 전체적으로 본 명세서에 참고로 포함된다.
특정 캐리어 제형의 유효량 및 투여 방법은 개별 환자, 원하는 결과 및/또는 장애 유형, 질병 단계 및 당업자에게 명백한 다른 요인에 따라 달라질 수 있다. 특정 응용에 유용한 투여 경로(들)가 당업자에게 명백하다. 투여 경로는 국소, 진피, 경진피, 경점막, 표피, 비경구, 위장, 및 비인두, 그리고 경기관지 및 경폐포를 비롯한 폐를 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 적합한 투여량 범위는 혈중 수준에 의해 측정될 때 약 1 내지 50 μM의 조직 농도를 달성하기에 충분한 IRP-함유 조성물을 제공하는 것이다. 각 환자에게 주어진 절대량은 생체이용률, 클리어런스율 및 투여 경로와 같은 약리학적 특성에 좌우된다.
본 발명은 생리학적으로 허용되는 삽입물, 연고, 크림, 린스 및 겔을 포함하지만 이로 한정되지 않는 국소 적용에 적합한 캐리어 제형을 제공한다. 진피 투여의 예시적인 경로는 경진피 전달, 표피 투여 및 피하 주사와 같은 최소로 침습성인 것들이다.
경진피 투여는, 캐리어가 피부를 침투하여 혈류로 들어가게 할 수 있는 크림, 린스, 겔 등을 적용함으로써 달성된다. 경진피 투여에 적합한 조성물은 피부에 직접 적용되거나 보호 캐리어, 예컨대 경진피 장치(이른바 "패치") 내로 도입된 약제학적으로 허용되는 현탁액, 오일, 크림 및 연고를 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 적합한 크림, 연고 등의 예는, 예를 들어 물리학자의 책상 참고서에서 찾아볼 수 있다. 경진피 전달은 또한, 예를 들어 수 일 또는 그 이상의 기간 동안 손상되지 않은 피부를 통해 연속적으로 생성물을 전달하는 구매가능한 패치를 사용하여, 이온영동요법(iontophoresis)에 의해 달성될 수 있다. 이러한 방법의 사용은 비교적 큰 농도로 약제학적 조성물의 제어된 전달을 가능하게 하고, 병용 약물의 주입을 가능하게 하고, 흡수 촉진제의 동시 사용을 가능하게 한다.
비경구 투여 경로는 전기적(이온영동요법) 또는 직접 주사, 예컨대 중심 정맥관 내로의 직접 주사, 정맥내, 근육내, 복막내, 진피내, 또는 피하 주사를 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 비경구 투여에 적합한 캐리어의 제형은 일반적으로 USP 물 또는 주사용수 중에 제형화되고, pH 완충제, 염 벌킹제, 방부제, 및 기타 약제학적으로 허용되는 부형제를 추가로 포함할 수 있다. 비경구 주사를 위한 면역조절 폴리뉴클레오티드가 약제학적으로 허용되는 멸균 등장성 용액, 예컨대 주사용 식염수 및 인산염 완충 식염수 중에 제형화될 수 있다.
위장 투여 경로는 섭취 및 직장 경로를 포함하지만 이로 한정되지 않으며, 예를 들어 섭취를 위한 약제학적으로 허용되는 분말, 환제 또는 액체 및 직장 투여를 위한 좌제의 사용을 포함할 수 있다.
비인두 및 폐 투여는 흡입에 의해 달성되고, 비강내, 경기관지 및 경폐포 경로와 같은 전달 경로를 포함한다. 본 발명은 흡입에 의한 투여에 적합한 캐리어의 제형을 포함하며, 이러한 제형에는 에어로졸을 형성하기 위한 액체 현탁액뿐만 아니라 건조 분말 흡입 전달 시스템을 위한 분말 형태도 포함되지만 이로 한정되지 않는다. 캐리어 제형의 흡입에 의한 투여에 적합한 장치는 무화기(atomizer), 기화기, 네뷸라이저, 및 건조 분말 흡입 전달 장치를 포함하지만 이로 한정되지 않는다.
주사용 제제, 예를 들어 멸균 주사용 수성 또는 유성 현탁액은 적합한 분산제 또는 습윤제 및 현탁화제를 사용하여 공지된 기술에 따라 제형화될 수 있다. 멸균 주사용 제제는 또한 비독성의 비경구적으로 허용되는 희석제 또는 용매 중 멸균 주사용 용액, 현탁액 또는 에멀젼, 예를 들어 1,3-부탄다이올 중 용액일 수 있다. 사용될 수 있는 허용되는 비히클 및 용매 중에는 물, 링거액, U.S.P. 및 등장성 염화나트륨 용액이 있다. 게다가, 멸균 고정유(fixed oil)가 용매 또는 현탁화 매체로서 통상적으로 사용된다. 이 목적을 위하여, 합성 모노- 또는 다이글리세라이드를 비롯한 임의의 무자극성(bland) 고정유가 사용될 수 있다. 게다가, 올레산과 같은 지방산이 주사제의 제조에 사용된다.
주사용 제형은, 예를 들어 세균-보유 필터를 통한 여과에 의해 멸균되거나, 또는 사용 전에 멸균수 또는 다른 멸균 주사용 매체 중에서 용해되거나 분산될 수 있는 멸균 고형 조성물 형태로 멸균제를 혼입시킴으로써 멸균될 수 있다.
약물의 효과를 연장시키기 위하여, 피하 또는 근육내 주사로부터 약물의 흡수를 감속시키는 것이 종종 바람직하다. 이는 난수용성을 갖는 결정질 또는 비정질 물질 또는 액체 현탁액의 사용에 의해 달성될 수 있다. 이때, 약물의 흡수 속도는 그의 용해 속도에 좌우되며, 용해 속도는 다시 결정 크기 및 결정질 형태에 좌우될 수 있다. 대안적으로, 비경구 투여 약물 형태의 지연 흡수는 오일 비히클 중에 약물을 용해시키거나 현탁시킴으로써 달성된다. 폴리락타이드-폴리글리콜라이드와 같은 생분해성 중합체 중 약물의 마이크로인캡슐(microencapsule) 매트릭스를 형성함으로써 주사용 데포(depot) 형태가 제조될 수 있다. 약물 대 중합체의 비 및 사용되는 특정 중합체의 성질에 따라, 약물 방출의 속도가 제어될 수 있다. 다른 생분해성 중합체의 예에는 폴리(오르토에스테르) 및 폴리(무수물)이 포함된다. 데포 주사용 제형은 또한 신체 조직에 적합한 리포솜 또는 마이크로에멀젼 내에 약물을 포획함으로써 제조된다.
일부 실시 형태에서, 본 발명의 합성 생분해성 입자는 제조 용이성, 치료제의 광범위한 이용가능성, 및 증가된 치료 부위를 제공한다. 특정 실시 형태에서, 계면활성제 폴리(에틸렌-alt-말레산 무수물)을 사용하여 합성된, 고밀도의 표면 카르복실레이트 기를 갖는 표면-작용화된 생분해성 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자는 다른 캐리어 입자 및/또는 표면에 비하여 다수의 이점을 갖는 캐리어를 제공한다. 본 발명의 실시 형태의 개발 동안 수행된 실험은 이들 입자에 대한 펩티드(예를 들어, PLP139-151 펩티드)의 접합을 입증하였다. 그러한 펩티드-결합된 입자들은, 이들이 (예를 들어, 다발성 경화증의 SJL/J PLP139-151/CFA-유도된 R-EAE 뮤린 모델에서) 질병 발생의 예방 및 면역학적 관용의 유도에 효과적임을 보여주었다. 본 발명의 펩티드-결합된 캐리어는 다른 관용 유도 구조체에 비하여 다수의 이점을 제공한다. 일부 실시 형태에서, 입자는 생분해성이며, 이에 따라 체내에서 장시간 동안 지속되지 않을 것이다. 완전한 분해를 위한 시간은 제어될 수 있다. 일부 실시 형태에서, 입자는 세포 활성화 없이 내재화를 촉진하도록 작용화된다(예를 들어, 포스파티딜세린이 PLG 미소구체 내로 로딩됨). 일부 실시 형태에서, 입자에는 특정 세포 집단에 대한 표적화 리간드가 도입된다. 일부 실시 형태에서, 항염증성 사이토카인, 예컨대 IL-10 및 TGF-β를 입자 상에 또는 내에 포함시켜, 입자를 내재화하고 있는 세포 유형의 활성화를 제한하고 에네르기 및/또는 결핍을 통한 관용의 유도 및 조절성 T 세포의 활성화를 촉진시킨다. 입자의 조성이, 입자가 체내에서 지속되는 시간 길이에 영향을 주는 것으로 밝혀졌으며, 관용은 신속한 입자 흡수 및 클리어런스/분해를 필요로 한다. 50:50 초과의 락타이드:글리콜라이드의 비가 분해 속도를 감속시키기 때문에, 본 발명의 입자는 약 50:50 이하의 락타이드:글리콜라이드 비를 갖는다. 일 실시 형태에서, 본 발명의 입자는 약 50:50 D,L-락타이드:글리콜라이드 비를 갖는다.
경구 투여를 위한 고체 투여형은 캡슐, 정제, 환제, 분말, 및 과립을 포함한다. 그러한 고체 투여형에서, 변형된 입자는 적어도 하나의 불활성의 약제학적으로 허용되는 부형제 또는 담체, 예컨대 소듐 시트레이트 또는 인산이칼슘 및/또는 a) 충전제 또는 증량제, 예컨대 전분, 락토스, 수크로스, 글루코스, 만니톨 및 규산, b) 결합제, 예컨대 카르복시메틸셀룰로스, 알기네이트, 젤라틴, 폴리비닐피롤리디논, 수크로스 및 아카시아, c) 습윤제, 예컨대 글리세롤, d) 붕해제, 예컨대 한천-한천, 탄산칼슘, 감자 전분 또는 타피오카 전분, 알긴산, 소정 규산염 및 탄산나트륨, e) 파라핀과 같은 용해 지연제, f) 흡수 가속화제, 예컨대 4차 암모늄 화합물, g) 습윤제, 예컨대 세틸 알코올 및 글리세롤 모노스테아레이트, h) 흡수제, 예컨대 카올린 및 벤토나이트 점토, 및 i) 윤활제, 예컨대 활석, 칼슘 스테아레이트, 마그네슘 스테아레이트, 고체 폴리에틸렌 글리콜, 소듐 라우릴 설페이트 및 이들의 혼합물과 혼합된다. 캡슐, 정제 및 환제의 경우에, 투여형은 또한 완충제를 포함할 수 있다.
유사한 유형의 고체 조성물이 또한, 락토스 또는 유당뿐만 아니라 고분자량 폴리에틸렌 글리콜 등과 같은 부형제를 사용하여, 연질 및 경질-충전형 젤라틴 캡슐에 충전제로서 사용될 수 있다. 정제, 당의정(dragee), 캡슐, 환제 및 과립의 고체 투여형에는 코팅 및 셸(shell), 예컨대 장용 코팅 및 약제학적 제형화 분야에 잘 알려진 다른 코팅이 준비될 수 있다. 이들은 선택적으로 불투명화제를 함유할 수 있으며, 또한 장관의 소정 부분에서, 선택적으로 지연된 방식으로, 활성 성분(들)만을 또는 이를 우선적으로 방출하는 조성을 가질 수 있다. 사용될 수 있는 포매(embedding) 조성물의 예에는 중합체 물질 및 왁스가 포함된다. 유사한 유형의 고체 조성물이 또한, 락토스 또는 유당뿐만 아니라 고분자량 폴리에틸렌 글리콜 등과 같은 부형제를 사용하여, 연질 및 경질-충전형 젤라틴 캡슐에 충전제로서 사용될 수 있다.
변형된 입자는 또한 상기에 언급된 바와 같은 하나 이상의 부형제와 함께 마이크로-캡슐화된 형태로 존재할 수 있다. 정제, 당의정, 캡슐, 환제 및 과립의 고체 투여형에는 코팅 및 셸, 예컨대 장용 코팅, 방출 제어 코팅 및 약제학적 제형화 기술분야에 잘 알려진 다른 코팅이 준비될 수 있다. 그러한 고체 투여형에서, 활성 화합물은 수크로스, 락토스 및 전분과 같은 적어도 하나의 불활성 희석제와 혼합될 수 있다. 그러한 투여형은 또한, 통상의 실무에서와 같이, 불활성 희석제 이외의 추가 물질, 예를 들어 정제화(tableting) 윤활제 및 다른 정제화 보조제, 예컨대 마그네슘 스테아레이트 및 미세결정질 셀룰로스를 포함할 수 있다. 캡슐, 정제 및 환제의 경우에, 투여형은 또한 완충제를 포함할 수 있다. 이들은 선택적으로 불투명화제를 함유할 수 있으며, 또한 장관의 소정 부분에서, 선택적으로 지연된 방식으로, 변형된 입자만을 또는 이를 우선적으로 방출하는 조성을 가질 수 있다. 사용될 수 있는 포매 조성물의 예에는 중합체 물질 및 왁스가 포함된다.
본 발명은 본 발명의 변형된 입자의 약제학적으로 허용되는 국소 제형을 포함한다. 본 명세서에 사용되는 바와 같이, 용어 "약제학적으로 허용되는 국소 제형"은 표피에 대한 제형의 적용에 의한 본 발명의 변형된 미세입자의 진피내 투여를 위해 약제학적으로 허용되는 임의의 제형을 의미한다. 본 발명의 소정 실시 형태에서, 국소 제형은 담체 시스템을 포함한다. 약제학적으로 허용되는 담체는 용매(예를 들어, 알코올, 다가알코올, 물), 크림, 로션, 연고, 오일, 플라스터, 리포솜, 분말, 에멀젼, 마이크로에멀젼, 및 완충 용액(예를 들어, 저장성 식염수 또는 완충 식염수) 또는 국소 투여 의약품용으로 당업계에 공지된 임의의 다른 담체를 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 당업계에 공지된 담체의 더 완전한 목록이 당업계에서 표준이 되는 참고문헌 교재, 예를 들어 문헌[Remington's Pharmaceutical Sciences, 16th Edition, 1980 및 17th Edition, 1985; 둘 모두는 펜실베이니아주 이스턴 소재의 맥 퍼블리싱 컴퍼니(Mack Publishing Company)에 의해 간행됨]에 제공되어 있으며, 이의 개시 내용은 전체적으로 본 명세서에 참조로 포함된다. 소정의 다른 실시 형태에서, 본 발명의 국소 제형은 부형제를 포함할 수 있다. 당업계에 공지된 임의의 약제학적으로 허용되는 부형제가 본 발명의 약제학적으로 허용되는 국소 제형을 제조하는 데 사용될 수 있다. 본 발명의 국소 제형 내에 포함될 수 있는 부형제의 예에는 방부제, 산화방지제, 보습제, 연화제, 완충제, 가용화제, 다른 침투제, 피부 보호제, 계면활성제 및 추진제, 및/또는 변형된 입자와 병용하여 사용되는 추가 치료제를 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 적합한 방부제는 알코올, 4차 아민, 유기산, 파라벤 및 페놀을 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 적합한 산화방지제는 아스코르브산 및 그의 에스테르, 중아황산나트륨, 부틸화 하이드록시톨루엔, 부틸화 하이드록시아니솔, 토코페롤, 및 EDTA 및 시트르산과 같은 킬레이트제를 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 적합한 보습제는 글리세린, 소르비톨, 폴리에틸렌 글리콜, 우레아 및 프로필렌 글리콜을 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 본 발명과 함께 사용하기에 적합한 완충제는 시트르산, 염산 및 락트산 완충제를 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 적합한 가용화제는 4차 암모늄 염화물, 사이클로덱스트린, 벤질 벤조에이트, 레시틴 및 폴리소르베이트를 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 본 발명의 국소 제형에 사용될 수 있는 적합한 피부 보호제는 비타민 E 오일, 알라토인, 다이메티콘, 글리세린, 바셀린 및 산화아연을 포함하지만 이로 한정되지 않는다.
소정 실시 형태에서, 본 발명의 약제학적으로 허용되는 국소 제형은 적어도 본 발명의 변형된 입자 및 침투 향상제를 포함한다. 국소 제형의 선택은 치료하고자 하는 질환, 본 발명의 화합물 및 존재하는 다른 부형제의 물리화학적 특성, 제형에서의 이들의 안정성, 이용가능한 제조 설비 및 비용 상의 제약을 비롯한 몇몇 요인에 좌우될 것이다. 본 명세서에 사용되는 바와 같이, 용어 "침투 향상제"는 각질층을 통해 표피 또는 진피 내로, 바람직하게는 거의 또는 전혀 전신 흡수 없이, 약리학적으로 활성인 화합물을 수송할 수 있는 작용제를 의미한다. 매우 다양한 화합물이 피부를 통한 약물 침투율을 향상시키는 데 있어서의 이들의 유효성에 대해 평가되었다. 예를 들어, 문헌[Percutaneous Penetration Enhancers, Maibach H. I. and Smith H. E. (eds.), CRC Press, Inc., Boca Raton, Fla. (1995)](이 문헌은 다양한 피부 침투 향상제의 사용 및 검사를 조사함), 및 문헌[Buyuktimkin et al., Chemical Means of Transdermal Drug Permeation Enhancement in Transdermal and Topical Drug Delivery Systems, Gosh T. K., Pfister W. R., Yum S. I. (Eds.), Interpharm Press Inc., Buffalo Grove, Ill. (1997)]을 참조한다. 소정의 예시적인 실시 형태에서, 본 발명과 함께 사용하기 위한 침투제는 트라이글리세라이드(예를 들어, 대두유), 알로에 조성물(예를 들어, 알로에-베라 겔), 에틸 알코올, 아이소프로필 알코올, 옥틸페닐폴리에틸렌 글리콜, 올레산, 폴리에틸렌 글리콜 400, 프로필렌 글리콜, N-데실메틸설폭사이드, 지방산 에스테르(예를 들어, 아이소프로필 미리스테이트, 메틸 라우레이트, 글리세롤 모노올레에이트 및 프로필렌 글리콜 모노올레에이트) 및 N-메틸피롤리돈을 포함하지만 이로 한정되지 않는다.
소정 실시 형태에서, 본 조성물은 연고, 페이스트, 크림, 로션, 겔, 분말, 용액, 스프레이, 흡입제 또는 패치의 형태일 수 있다. 소정의 예시적인 실시 형태에서, 본 발명에 따른 조성물의 제형은 크림인데, 이는 스테아르산, 팔미트산, 올레산, 팔미토-올레산, 세틸 또는 올레일 알코올과 같은 포화 또는 불포화 지방산을 추가로 함유할 수 있으며, 스테아르산이 특히 바람직하다. 본 발명의 크림은 또한 비이온성 계면활성제, 예를 들어 폴리옥시-40-스테아레이트를 함유할 수 있다. 소정 실시 형태에서, 활성 성분은 약제학적으로 허용되는 담체, 및 요구에 따라 임의의 필요한 방부제 또는 완충제와 함께 멸균 조건 하에서 혼합된다. 안과 제형, 점이제 및 점안제가 또한 본 발명의 범주 내인 것으로 고려된다. 추가적으로, 본 발명은 경진피 패치의 사용을 고려하는데, 이는 신체에 대한 화합물의 제어된 전달을 제공한다는 추가 이점을 가진다. 그러한 투여형은 적절한 매체 중에 화합물을 용해시키거나 분배함으로써 제조된다. 상기에 논의된 바와 같이, 침투 향상제는 또한 피부를 가로지르는 화합물의 플럭스(flux)를 증가시키기 위해 사용될 수 있다. 속도 제어 막(rate controlling membrane)을 제공하거나 또는 중합체 매트릭스 또는 겔 중에 화합물을 분산시킴으로써 속도는 제어될 수 있다.
변형된 입자는 에어로졸에 의해 투여될 수 있다. 이것은 변형된 입자를 함유하는 수성 에어로졸, 리포솜 제제 또는 고체 입자를 제조함으로써 수행된다. 비수성(예를 들어, 플루오로카본 추진제) 현탁액이 사용될 수 있다.
통상적으로, 수성 에어로졸은 작용제의 수용액 또는 현탁액을 통상적인 약제학적으로 허용되는 담체 및 안정제와 함께 제형화함으로써 제조된다. 담체 및 안정제는 특정 화합물의 요건에 따라 달라지지만, 전형적으로 비이온성 계면활성제(트윈, 플루로닉®, 또는 폴리에틸렌 글리콜), 혈청 알부민과 같은 무해한 단백질, 소르비탄 에스테르, 올레산, 레시틴, 아미노산, 예컨대 글리신, 완충액, 염, 당 또는 당 알코올을 포함한다. 에어로졸은 일반적으로, 등장성 용액으로부터 제조된다.
본 발명의 변형된 입자 및 약제학적 조성물은 병용 요법으로 제형화되고 사용될 수 있는 것으로 또한 이해될 것이며, 즉 본 화합물 및 약제학적 조성물은 하나 이상의 다른 원하는 치료제 또는 의학적 절차와 동시에, 그 이전에, 또는 그 이후에, 그들과 함께 제형화되거나 투여될 수 있다. 병용 계획에서 사용하기 위한 요법(치료제 또는 절차)들의 특정 조합은 원하는 치료제 및/또는 절차의 적합성 및 달성하고자 하는 원하는 치료적 효과를 고려할 것이다. 사용된 요법들은 동일한 장애에 대해 원하는 효과를 달성하거나(예를 들어, 본 발명의 화합물이 다른 항염증제와 동시에 투여될 수 있거나), 또는 이들은 상이한 효과(예를 들어, 임의의 유해 효과의 제어)를 달성할 수 있는 것으로 또한 이해될 것이다.
소정 실시 형태에서, 본 발명의 변형된 입자를 함유하는 약제학적 조성물은 하나 이상의 추가의 치료적으로 활성인 성분(예를 들어, 항염증제 및/또는 고식제(palliative))을 추가로 포함한다. 본 발명을 위하여, 용어 "고식제"는 질병의 증상 및/또는 치료 계획의 부작용의 완화에 초점을 맞추지만, 치유적이지 않은 치료를 지칭한다. 예를 들어, 고식적 치료는 진통제, 항구역 약제 및 항멀미 약물을 포함한다.
본 발명은 개체, 바람직하게는 포유동물, 더 바람직하게는 인간에서 면역 반응을 조절하는 방법을 제공하며, 본 방법은 본 명세서에 기재된 변형된 입자를 개체에게 투여하는 단계를 포함한다. 본 발명에 의해 제공된 면역조절의 방법은 면역자극 폴리펩티드 또는 바이러스 또는 세균 성분에 의해 자극된 면역 반응이 포함되지만 이로 한정되지 않는 선천성 면역 반응 또는 적응성 면역 반응을 억제 및/또는 저해하는 것들을 포함한다.
변형된 입자는 면역 반응을 조절하기에 충분한 양으로 투여된다. 본 명세서에 기재된 바와 같이, 면역 반응의 조절은 체액성 및/또는 세포성일 수 있고, 당업계에서의 표준 기법을 사용하여 측정되거나 본 명세서에 기재된 바와 같이 측정된다.
일부 실시 형태에서, 본 명세서에 기재된 조성물은 삽입물(예를 들어, 장치) 및/또는 이식물(예를 들어, 조직, 세포, 기관)과 함께(예를 들어, 동시에, 이전에, 또는 이후에) 투여되어, 그와 관련된 면역 반응을 매개하고/하거나, 무효화하고/하거나, 조절하고/하거나 감소시킨다.
소정 실시 형태에서, 개체는 원치 않는 면역 활성화와 관련된 장애, 예컨대 알레르기성 질병 또는 질환, 알레르기 및 천식을 앓고 있다. 알레르기성 질병 또는 천식을 갖는 개체는 현존하는 알레르기성 질병 또는 천식의 인식가능한 증상을 갖는 개체이다. 관용은 그러한 개체에서, 예를 들어 알레르기 반응을 이끌어내는 특정 식품(예를 들어, 땅콩 단백질 등), 주사된 물질(예를 들어, 벌 독액 단백질 등), 또는 흡입된 물질(예를 들어, 돼지풀 화분 단백질, 애완동물 비듬 단백질 등)과 복합화된 입자에 의해 유도될 수 있다.
소정 실시 형태에서, 개체는 원치 않는 면역 활성화와 관련된 장애, 예컨대 자가면역 질병 및 염증성 질병을 앓고 있다. 자가면역 질병 또는 염증성 질병을 갖는 개체는 현존하는 자가면역 질병 또는 염증성 질병의 인식가능한 증상을 갖는 개체이다. 관용은 그러한 개체에서, 예를 들어 특정 자가면역 질병을 주도하는 관련 자가항원과 복합화된 입자에 의해 유도될 수 있다.
소정 실시 형태에서, 개체는 효소 대체 요법과 관련된 장애를 앓고 있다. 관용은 그러한 개체에서, 예를 들어 특정 결핍을 치료하기 위해 투여된 재조합적으로-생성된 효소에 대해 중화 항체 반응이 만들어지는 것을 방지하기 위해, 유전적 결핍을 갖는 환자가 생성하지 못하는 효소와 복합화된 입자에 의해 유도될 수 있으며, 예를 들어 인간 인자 VIII을 만드는 능력에 있어서의 유전적 결함에 기인한 혈우병을 갖는 환자에서 인자 VIII에 대해 관용이 유도될 수 있다. 다른 예는 뮤코다당 축적 장애, 강글리오시드증, 알칼리성 저인산증, 콜레스테롤 에스테르 축적 질병, 고뇨산혈증, 성장 호르몬 결핍, 신장 빈혈, 또는 파브리병, 고셔병, 헐러병, 헌터 증후군, 마로토-라미병, 니만-픽병, 테이-삭스병, 및 폼페병을 비롯한 리소좀 축적 장애와 같은 질환에서의 효소 대체를 포함할 수 있다.
소정 실시 형태에서, 개체는, 환자 건강 또는 치료를 실제로 또는 잠재적으로 위협하는, 질병의 치료를 위해 투여되는 작용제에 대한 강력하거나 달리 유해한 면역 반응을 앓고 있다. 추가적으로, 본 발명에 의해 제공되는 신규 화합물은 작용제에 대해 면역 반응을 나타내지 않지만 잠재적으로 앞으로 그렇게 할 가능성이 있는 개체에게 제공될 수 있다. 소정 실시 형태에서, 개체는 효소 대체 요법을 받고 있는 중이다. 소정 실시 형태에서, 치료제는 펩티드 또는 단백질-기반 작용제, DNA 백신, siRNA, 스플라이스-부위 스위칭 올리고머, 및 RNA-기반 나노입자를 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 일부 실시 형태에서, 치료제는 애드베이트, 항혈우병 인자, 코게네이트, 엘록테이트, 재조합 인자 VIII Fc 융합 단백질, 레팍토, 노보 VIIa, 재조합 인자 VII, 엡타코그 알파, 헬릭세이트, 모나닌, 응고 인자 IX, 윌레이트, 세레다제, 알글루세라제, 세레자임, 이미글루세라제, 엘렐소, 탈리글루세라제 알파, 파브라자임, 아갈시다제 베타, 알두라자임, -I-이두로니다제, 미오자임, 산-글리코시다제, 엘라프라제, 이두로네이트-2-설파타제, 나글라자임 아릴설파타제 B, 및 N-아세틸갈락토사민-4-설파타제를 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 일부 실시 형태에서는, 하기를 포함하지만 이로 한정되지 않는 질병을 치료하기 위해 투여된 치료제가 개체에게 투여된다: 혈우병, A형 혈우병, B형 혈우병, 폰 빌레브란트병, 고셔병, 파브리병, 헐러병, 폼페병, 헌터병, 뮤코다당 축적 장애, 강글리오시드증, 알칼리성 저인산증, 콜레스테롤 에스테르 축적 질병, 고뇨산증, 성장 호르몬 결핍, 신장 빈혈 및 마로토-라미병.
소정 실시 형태에서, 개체는 희귀성 자가면역 질환을 앓고 있다. 그러한 질환은 특발성 혈소판감소성 자반증, 막성 신장병증, 수포성 유사천포창, 심상성 천포창, 및 중증 근무력증을 포함하지만 이로 한정되지 않는다.
소정 실시 형태에서, 개체는 질병 요법과 관련된 장애를 앓고 있다. 재조합 항체의 경우에, 관용은, 예를 들어, 환자에서 항체 치료제에 대한 중화 항체가 만들어지는 것을 방지하기 위한 치료적 배경에서 사용되는 인간화 항체에 대해 유도되며, 예를 들어 자가면역 질병에 대한 치료제로서 사용되는 인간화 면역 하위세트 고갈성 항체 또는 항-사이토카인 항체에 대하여 관용이 유도된다.
자가면역 질병은 2가지 광범위한 범주, 즉 기관-특이적 및 전신 자가면역 질병으로 나누어질 수 있다. 자가면역 질병은 제한 없이, 류마티스성 관절염(RA), 전신 홍반성 루푸스(SLE), 제1형 진성 당뇨병, 제2형 진성 당뇨병, 다발성 경화증(MS), 면역-매개성 불임, 예컨대 조기 난소 부전, 피부경화증, 쇼그렌병, 백반증, 탈모증(대머리), 다선성 부전, 그레이브스병, 갑상선 기능저하증, 다발성 근염, 심상성 천포창, 낙엽성 천포창, 크론병 및 궤양성 결장염을 비롯한 염증성 장 질병, B형 간염 바이러스(HBV) 및 C형 간염 바이러스(HCV)와 관련된 것을 비롯한 자가면역 간염, 뇌하수체 저하증, 이식편-대-숙주 질병(GvHD), 심근염, 애디슨병(Addison's disease), 자가면역 피부 질병, 포도막염, 악성 빈혈, 셀리악병, 부갑상선 기능저하증, 시신경 척수염, 막성 신경병증, 수포성 유사천포창, 심상성 천포창, 중증 근무력증을 포함한다.
자가면역 질병은 또한, 제한 없이, 하시모토 갑상선염, 제1형 및 제2형 자가면역 다선성 증후군, 부신생물 천포창, 수포성 유사천포창, 포진성 피부염, 선형 IgA 질병, 후천성 수포성 표피박리증, 결절성 홍반, 천포창양 임신, 흉터성 유사천포창, 혼합성 본태성 한랭글로불린혈증, 아동기의 만성 수포성 질병, 용혈성 빈혈, 혈소판감소성 자반증, 굿 파스처 증후군, 자가면역 호중구감소증, 중증 근무력증, 이튼-람베르트 근무력 증후군(Eaton-Lambert myasthenic syndrome), 근강직 증후군(stiff-man syndrome), 급성 파종성 뇌척수염, 길랑-바레 증후군(Guillain-Barre syndrome), 만성 염증성 탈수초성 다발신경근병증, 전도 차단을 갖는 다병소성 운동 신경병증, 단일클론성 감마글로불린병증을 갖는 만성 신경병증, 안구간대경련-근간대경련 증후군, 소뇌 변성, 뇌척수염, 망막병증, 원발성 담도 경화증, 경화성 담관염, 글루텐-민감성 장병증, 강직성 척추염, 반응성 관절염, 다발성 근염/피부근염, 혼합성 결합 조직 질병, 베체트 증후군(Bechet's syndrome), 건선, 결절성 다발성 동맥염, 알레르기성 혈관염 및 육아종증(처그-스트라우스병(Churg-Strauss disease)), 다발성 혈관염 중첩 증후군, 과민성 혈관염, 베게너 육아종증(Wegener's granulomatosis), 측두 동맥염, 타카야수 동맥염(Takayasu's arteritis), 가와사키병(Kawasaki's disease), 중추신경계의 고립 맥관염, 폐색성 혈전혈관염, 사르코이드증, 사구체신염, 및 한랭병증을 포함한다. 이들 질환은 의학계에 널리 공지되어 있으며, 예를 들어 문헌[Harrison's Principles of Internal Medicine, 14th ed., Fauci A S et al., eds., New York: McGraw-Hill, 1998]에 기재되어 있다.
자가면역 질병의 연구를 위한 동물 모델은 당업계에 공지되어 있다. 예를 들어, 인간 자가면역 질병과 가장 유사하게 보이는 동물 모델은 고발병률의 특정 질병을 자발적으로 발생시키는 동물 균주를 포함한다. 그러한 모델의 예에는 제1형 당뇨병과 유사한 질병을 발생시키는 비비만성 당뇨병(nonobese diabetic, NOD) 마우스, 및 루푸스-유사 질병 취약성 동물, 예컨대 뉴질랜드 하이브리드, MRL-Faslpr 및 BXSB 마우스가 포함되지만 이로 한정되지 않는다. 자가면역 질병이 유도된 동물 모델은 다발성 경화증에 대한 모델인 실험적 자가면역 뇌척수염(EAE), 류마티스성 관절염에 대한 모델인 콜라겐-유도된 관절염(CIA), 심상성 천포창의 실험 모델로서 사용될 수 있는 데스모글레인 3 유전자도입 T 세포 마우스, 및 포도막염에 대한 모델인 실험적 자가면역 포도막염(EAU)을 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 자가면역 질병에 대한 동물 모델은 또한 유전자 조작에 의해 창출되었으며, 예를 들어 염증성 장 질병에 대한 IL-2/IL-10 녹아웃(knockout) 마우스, SLE에 대한 Fas 또는 Fas 리간드 녹아웃, 및 류마티스성 관절염에 대한 IL-1 수용체 길항제 녹아웃을 포함한다.
소정 실시 형태에서, 개체는 세균성 또는 바이러스성 감염을 앓고 있다. 세균성 또는 바이러스성 감염을 갖는 개체는 현존하는 세균성 또는 바이러스성 감염의 인식가능한 증상을 갖는 개체이다.
본 발명의 변형된 입자로 치료가능한 바이러스성 감염의 비제한적 목록은 헤르페스 바이러스 감염, 간염 바이러스 감염, 웨스트 나일 바이러스 감염, 플라비바이러스 감염, 인플루엔자 바이러스 감염, 리노바이러스 감염, 유두종 바이러스 감염, 파라믹소바이러스 감염, 파라인플루엔자 바이러스 감염, 및 레트로바이러스 감염을 포함한다. 바람직한 바이러스는 대상체의 중추신경계를 감염시키는 바이러스이다. 가장 바람직한 바이러스는 출혈열, 뇌염 또는 수막염을 야기하는 바이러스이다.
본 발명의 변형된 입자로 치료가능한 세균성 감염의 비제한적 목록은 스타필로코쿠스(Staphlococcus) 감염, 스트렙토코쿠스(Streptococcus) 감염, 미코박테리아 감염, 바실루스 감염, 살모넬라(Salmonella) 감염, 비브리오(Vibrio) 감염, 스피로헤타(spirochete) 감염, 및 나이세리아(Neisseria) 감염을 포함한다. 대상체의 중추신경계를 감염시키는 세균이 바람직하다. 뇌염 또는 수막염을 야기하는 세균이 가장 바람직하다.
일부 실시 형태에서, 본 발명은 질병의 개시 전에 있어서의 본 발명의 조성물의 용도에 관한 것이다. 일부 실시 형태에서, 본 발명은 진행 중인 질병을 저해하기 위한 본 발명의 조성물의 용도에 관한 것이다. 일부 실시 형태에서, 본 발명은 대상체에서 질병을 개선하는 것에 관한 것이다. 대상체에서 질병을 개선한다는 것은 대상체에서 질병을 치료하거나, 예방하거나 또는 억제하는 것을 포함하는 것으로 의미된다.
일부 실시 형태에서, 본 발명은 질병의 재발을 예방하는 것에 관한 것이다. 예를 들어, 원치 않는 면역 반응이 펩티드의 한 영역(예컨대, 항원 결정기)에서 일어날 수 있다. 원치 않는 면역 반응과 관련된 질병의 재발은 펩티드의 상이한 영역에서 면역 반응 공격을 받음으로써 일어날 수 있다. 본 발명의 면역-변형 입자는 부착된 펩티드 또는 항원성 모이어티가 없기 때문에, 이들 입자는 다수의 에피토프에 대해 효과적일 것이다. MS 및 기타 Th1/17-매개성 자가면역 질병을 비롯한 일부 면역 반응 장애에서의 T-세포 반응은 동적이고 재발-관해성 및/또는 만성-진행성 질병의 과정 동안 진전될 수 있다. T-세포 레퍼토리의 동적 성질은 소정 질병의 치료에 대한 암시를 갖는데, 표적이 질병이 진행됨에 따라 변할 수 있기 때문이다. 이전에는, 반응의 패턴에 관한 기존 지식이 질병의 진행을 예측하는 데 필요하였다. 본 발명은 "에피토프 확산"의 기능인 동적 변화 질병의 효과를 예방할 수 있는 조성물을 제공한다. 재발에 대해 알려진 모델은 다발성 경화증(MS)에 대한 모델로서 단백지질 단백질(PLP)에 대한 면역 반응이다. 초기 면역 반응이 PLP139-15에 대한 반응에 의해 일어날 수 있다. 이후의 질병 개시는 PLP[pi]s-iβi에 대한 재발 면역 반응에 의해 일어날 수 있다.
본 발명의 다른 실시 형태는 이식에 관한 것이다. 이것은 공여자 개체로부터 수령자 개체로의 조직 샘플 또는 이식편의 전달을 지칭하고, 조직에 의해 제공되는 생리학적 기능을 복원하기 위해 이러한 조직을 필요로 하는 인간 수령자에서 빈번하게 수행된다. 이식되는 조직은 전체 기관, 예컨대 신장, 간, 심장, 폐; 기관 성분, 예컨대 피부 이식편 및 눈의 각막; 그리고 세포 현탁액, 예컨대 골수 세포 및 골수 또는 순환 혈액으로부터 선택되고 확대된 세포의 배양액, 그리고 전혈 수혈을 포함한다(하지만 이로 한정되지 않는다).
임의의 이식의 심각한 잠재적 합병증은 숙주 수령자와 생착된 조직 사이의 항원성 차이의 결과로서 일어난다. 그러한 차이의 성질 및 정도에 따라, 숙주에 의한 이식편의 면역학적 공격 또는 이식편에 의한 숙주의 면역학적 공격의 위험이 있을 수 있거나 또는 둘 모두가 일어날 수 있다. 위험의 정도는 유사한 표현형을 갖는 유사하게 치료된 대상체들의 집단에서 반응 패턴을 추적하고, 충분히 인정되는 임상적 절차에 따라 다양한 가능한 기여 인자를 상관시킴으로써 결정된다. 면역학적 공격은 기존 면역학적 반응(예컨대, 미리 형성된 항체)의 결과이거나, 또는 대략 이식의 시기(예컨대, Th 세포의 발생)에 개시되는 것이다. 항체, Th 세포, 또는 Tc 세포는 서로의 임의의 조합으로, 그리고 다양한 효과기 분자 및 세포와의 임의의 조합으로 관여할 수 있다. 그러나, 면역 반응에 관여하는 항원은 일반적으로 알려져 있지 않으며, 이에 따라 항원-특이적 요법을 설계하거나 또는 항원-특이적 관용을 유도하는 데 있어서 어려움을 제기한다.
본 발명의 소정 실시 형태는 수령자에 의한 조직 이식편의 거부반응을 야기하는 숙주 대 이식편 질병의 위험을 감소시키는 것에 관한 것이다. 치료는 초급성, 급성, 또는 만성 거부반응의 효과를 예방하거나 감소시키기 위해 수행될 수 있다. 치료는, 이식편을 자리에 앉힐 때 관용이 일어날 준비가 되도록, 이식보다 충분히 훨씬 앞서 우선적으로 개시되지만; 이것이 가능하지 않은 경우에, 치료는 이식과 동시에 또는 이식 후에 개시될 수 있다. 개시 시기에 상관없이, 치료는 일반적으로, 이식 후에 최소한 처음 1개월 동안은 규칙적인 간격으로 계속될 것이다. 후속 투여는 이식편의 충분한 적응이 일어나면 필요하지 않을 수도 있지만, 이식편의 거부반응 또는 염증의 어떠한 증거라도 있으면 재개될 수 있다. 물론, 본 발명의 관용화 절차는 훨씬 낮은 수준의 위험을 달성하기 위해 다른 형태의 면역억제와 병용될 수 있다.
본 발명의 소정 실시 형태는 수술에 대한 반응으로서 유도되는 염증성 반응을 감소시키거나 달리 개선시키는 것에 관한 것이다. 본 발명의 일 실시 형태에서, 면역-변형 입자는 수술 전에 투여된다. 본 발명의 추가 실시 형태에서, 면역-변형 입자는 수술과 동시에 또는 수술 도중에 투여된다. 본 발명의 또 다른 추가 실시 형태에서, 면역-변형 입자는 수술 후에 투여된다.
본 발명의 입자는 세균 또는 기생충과 같은 감염성 인자에 노출된 후 대상체에서 생성된 염증성 반응을 감소시키도록 농양 또는 축농을 치료하는 데 사용될 수 있다. 본 발명의 일 실시 형태에서, 면역-변형 입자는 당업계에 공지된 항세균 및/또는 항기생충 치료제와 병용 투여된다.
본 발명의 입자는 또한 스포츠 부상, 상처, 척수 손상, 뇌 손상, 및/또는 연조직 손상을 포함하지만 이로 한정되지 않는 신체적 외상 또는 부상에 대한 반응으로서 유도된 염증성 반응을 감소시키거나 달리 개선시키기 위해 사용될 수 있다. 본 발명의 일 실시 형태에서, 면역-변형된 입자는 대상체가 외상 또는 부상을 경험한 후에 투여된다.
본 발명의 입자는 또한 암세포의 발달 및/또는 성장과 관련된 염증성 반응을 감소시키는 데 사용될 수 있다. 치료될 수 있는 암은 중추 신경계 암, 기저 세포 암종, 암성 뇌종양, 버킷 림프종(Burkitt's lymphoma), 림프종, 자궁경부암, 난소암, 정소암, 간암, 비-소세포 및 소세포 폐암, 흑색종, 방광암, 유방암, 결장 및 직장암, 자궁내막암, 신장(신세포)암, 백혈병, 비-호지킨 림프종, 췌장암, 전립선암, 흑색종, 및 갑상선암을 포함하지만 이로 한정되지 않는다. 일 실시 형태에서, 본 발명의 입자의 피하 주사는 저해성 호중구의 축적을 방지하고, 그럼으로써 암 환자의 염증을 감소시킨다.
본 발명의 입자는 또한 손상된 조직의 재생에 유용하다. 일 실시 형태에서, 환자에 대한 입자의 투여는 소화관에서의 손상된 상피 세포의 재생을 증가시킨다. 추가 실시 형태에서, 환자는 결장염, 크론병, 또는 염증성 장 질병을 앓고 있다. 다른 실시 형태에서, 환자에 대한 본 발명의 입자의 투여는 신경세포의 수초재생(remyelination)을 증가시킨다. 추가 실시 형태에서, 환자는 다발성 경화증을 앓고 있다.
일부 실시 형태에서, 본 발명의 조성물(예를 들어, 항원성 분자에 결합된 PLG 캐리어)은 하나 이상의 스캐폴드, 매트릭스, 및/또는 전달 시스템과 함께 사용된다(예를 들어 미국 특허 출원 공개 제2009/0238879호; 미국 특허 제7,846,466호; 미국 특허 제7,427,602호; 미국 특허 제7,029,697호; 미국 특허 제6,890,556호; 미국 특허 제6,797,738호; 미국 특허 제6,281,256호를 참조하며; 이들은 전체적으로 본 명세서에 참고로 포함됨). 일부 실시 형태에서, 입자(예를 들어, 항원-결합된 PLG 입자)는 (예를 들어, 대상체에 화학적/생물학적 물질, 세포, 조직, 및/또는 기관의 전달을 위한) 스캐폴드, 매트릭스, 및/또는 전달 시스템과 회합되거나, 그 위에 흡착되거나, 그 안에 포매되거나, 그에 접합되거나, 기타 등등이다. 일부 실시 형태에서, (예를 들어, 대상체에 대한 화학적/생물학적 물질, 세포, 조직, 및/또는 기관의 전달을 위한) 스캐폴드, 매트릭스, 및/또는 전달 시스템은 본 명세서에 기재된 물질(예를 들어, 하나 이상의 항원성 펩티드에 접합된 PLG)을 포함하고/하거나 이로부터 제조된다.
일부 실시 형태에서, (예를 들어, 생물학적 물질(예를 들어, 세포, 조직 등)을 대상체 내로 이식하기 위한) 미세다공성 스캐폴드가 제공된다. 일부 실시 형태에서, 작용제(예를 들어, 세포외 기질 단백질, 엑센딘-4) 및 생물학적 물질(예를 들어, 췌도 세포)을 위에 갖는 미세다공성 골격이 제공된다. 일부 실시 형태에서, 스캐폴드는 질병(예를 들어, 제1형 당뇨병)의 치료, 및 관련 방법(예를 들어, 진단 방법, 연구 방법, 약물 스크리닝)에서 사용된다. 일부 실시 형태에서, 스캐폴드에는 스캐폴드 상에 및/또는 내에 본 명세서에 기재된 항원-접합된 캐리어가 제공된다. 일부 실시 형태에서, 스캐폴드는 항원-접합된 물질(예를 들어, 항원-접합된 PLG)로부터 생성된다.
일부 실시 형태에서, 스캐폴드 및/또는 전달 시스템은 하나 이상의 층을 포함하고/하거나 하나 이상의 화학적 및/또는 생물학적 실체/작용제(예를 들어, 단백질, 펩티드-접합된 입자, 소분자, 세포, 조직 등)를 가지며, 예를 들어 미국 특허 출원 공개 제2009/0238879호를 참조하며; 이는 전체적으로 본 명세서에 참고로 포함된다. 일부 실시 형태에서, 항원-결합된 입자는 스캐폴드 및 관련 물질에 대한 면역학적 관용의 유도를 이끌어내기 위해 스캐폴드 전달 시스템과 병용-투여된다. 일부 실시 형태에서, 미세다공성 스캐폴드 상에 또는 내에 본 명세서에 기재된 입자가 있는 상태로 스캐폴드가 대상체에게 투여된다. 일부 실시 형태에서, 항원-결합된 입자는 스캐폴드 전달 시스템에 결합된다. 일부 실시 형태에서, 스캐폴드 전달 시스템은 항원-결합된 입자를 포함한다.
설명된 특징 및 실시 형태의 다양한 변경, 재조합, 및 변형은 본 발명의 범주 및 사상을 벗어나지 않으면서 당업자에게 명백할 것이다. 비록 특정 실시 형태가 설명되어 있지만, 청구된 발명은 그러한 특정 실시 형태로 부당하게 제한되지 않아야 하는 것으로 이해되어야 한다. 실제로, 당업자에게 명백한, 설명된 방식 및 실시 형태의 다양한 변경은 하기 청구범위의 범주 내에 있는 것으로 의도된다. 예를 들어, 미국 특허 출원 공개 제2012/0076831호, 제2002/0045672호, 제2005/0090008호, 제2006/0002978호, 및 제2009/0238879호(이들 각각은 전체적으로 본 명세서에 참고로 포함됨) 및 미국 특허 제7,846,466호; 제7,427,602호; 제7,029,697호; 제6,890,556호; 제6,797,738호; 및 제6,281,256호(이들 각각은 전체적으로 본 명세서에 참고로 포함됨)는 본 명세서에 설명된 다양한 실시 형태에서 사용될 수 있는 세부사항, 변경, 및 변형을 제공한다.
본 출원에서 언급되고/되거나 하기에 열거된 모든 간행물 및 특허는 전체적으로 본 명세서에 참고로 포함된다.
실시예
하기 실시예는 본 발명의 이점 및 특징을 추가로 예시하기 위해 제공되지만, 본 발명의 범주를 제한하는 것으로 의도되지 않는다.
재료 및 방법
키메라 마우스의 발생
6 내지 8 주령 B6.SJL-PtprcaPep3b/BoyJ(CD45.1) 마우스에 950 rad의 1회 선량을 방사선 조사하였다. 12시간 후, C57BL/6-7.2fms-EGFP 공여자로부터의 107개 골수 세포로 마우스를 재구성하였다. 방사선 조사 후, 마우스에 10일 동안 음용수 중 설파메톡사졸(시그마 알드리치(Sigma Aldrich)) 및 트라이메토프림(시그마 알드리치)을 제공하였다. 전술된 바와 같이, 마우스를 방사선 조사 후 6주째에 WNV로 감염시켰다. 키메라 현상을 유세포측정법(flow cytometry)을 사용하여 확인하였으며, 이는 이전에 입증된 바와 같이 공여자 기원의 96 내지 99%인 것으로 변함없이 밝혀졌다(문헌[Getts et al., J Neurochem. 103: 1019, 2007]).
면역조직학
마우스를 마취시키고 50 mL의 멸균 PBS로 관류시켰다. 심장을 파라핀 블록 중에 처리한(문헌[Getts et al., J. Neurochem 103:10919-1030, 2007]) 것을 제외하고는, 모든 기관을 단리하고 최적 절단 온도 화합물(Optimum Cutting Temperature Compound)(OCT; 일본 도쿄 소재의 티슈-텍(Tissue-Tek)) 중에서 즉시 냉동시켰다(snap frozen). 8 마이크로미터 조직 절편을 저온조 마이크로톰(cryostat microtome)에서 절단하고, 하룻밤 공기-건조시키고, 이어서 필요할 때까지 -80℃에서 보관하였다. 냉동된 절편을 해동시키고, 조직학(표준 헤마톡실린 및 에오신 염색) 또는 면역조직화학을 수행하였다(문헌[Getts et al., J. Exp Med 205:2319-2337, 2008]). MARCO, SIGN-R1 및 SIGLEC-1(미국 미네소타주 소재의 알앤디 시스템즈(R&D systems)), CD68(미국 매사추세츠주 소재의 아브캄(Abcam)) 및 Ki67(아브캄)에 대한 항체를 지시된 바와 같이 사용하였다. DP-70 카메라 및 DP 매니저 2.2.1 소프트웨어(일본 도쿄 소재의 올림푸스(Olympus))를 사용하여 올림푸스 BX-51 현미경에서 이미지를 획득되었다.
현미경 및 이미지 획득
DP-70 카메라 및 DP 매니저 2.2.1 소프트웨어(일본 소재의 올림푸스)를 사용하여 올림푸스 BX-51 현미경(올림푸스)에서 이미지를 획득되었다.
뇌 및 간으로부터의 백혈구의 단리
이전에 설명된 바와 같이(문헌[Getts et al, J Exp Med. 29: 2319, 2007]), 데옥시-리보뉴클레아제(0.005 g/ml; 시그마 알드리치) 및 콜라게나제 IV(0.05 g/ml; 시그마 알드리치)로 PBS 중에서 37℃에서 60분 동안 뇌를 효소분해(digest)시킴으로써 PBS-관류된 마우스의 뇌로부터 백혈구를 획득하였다. 10% FCS로 효소분해를 중지시키고, 균질액을 70 μm 나일론 셀 스트레이너(미국 뉴저지주 소재의 벡톤 딕킨슨(Becton Dickinson))에 통과시켰다. 340 × g로 10분 원심분리 후 획득된 펠릿을 30% 퍼콜(Percoll)(노르웨이 소재의 아머샴(Amersham)) 중에 재현탁시켰으며, 80% 퍼콜 위로 층화시켰다. 실온에서 25분 동안 1140 × g로 원심분리 후 30%/80% 계면으로부터 백혈구를 수집하였다. 동일한 프로토콜을 간으로부터 백혈구를 얻는 데에도 사용하며, 이때 조직은 처리 전에 칭량한다.
비장, 혈액 및 골수로부터의 백혈구의 단리
유세포측정 분석을 위하여, 우측 대퇴골을 절개하고, 골수 세포를 PBS 로딩된 주사기를 사용하여 플러싱하였다(flush). 골수 전구체 단리를 위하여, 적어도 4마리의 마우스로부터의 대퇴골 및 경골을 이용하였다. 플러싱 후 달성된 세포 현탁액을 70 μm 셀 스트레이너를 통해 여과하고 340 g로 5분 동안 원심분리하였다. 생성된 펠릿 내의 적혈구를 NH4Cl-기반 적혈구 용해 완충액(비디 팜 라이스(BD Pharm Lyse)™; 비디 파밍겐(BD Pharmingen)) 중에 용해시킨 후, 340 × g로 5분 동안 원심분리하였다. 말초 혈액의 경우에, 혈액을 심장 천자를 통해 수집하고 시트르산염 완충액(mMol, 시그마 알드리치) 중에 즉시 옮겼다. 생성된 현탁액을 70% 퍼콜 위로 층화시켰으며, 브레이크 오프(brake off)로 실온에서 20분 동안 1140 × g로 원심분리하였다. 계면을 수집하고, 세포를 PBS 중에서 1회 세척하고, 340 × g로 원심분리하였다. 비장 백혈구의 단리를 위하여, 비장을 7070 μm 셀 스트레이너에 통과시키고 340 g로 5분 동안 원심분리하였다. 생성된 펠릿 내의 적혈구를 NH4Cl-기반 적혈구 용해 완충액(비디 팜 라이스™; 비디 파밍겐) 중에 용해시킨 후, 340 × g로 5분 동안 원심분리하였다.
유세포측정법
뇌, 간, 혈액, 및 골수로부터 (전술된 바와 같이) 수집된 세포를 PBS 중에서 세척하고, 항-CD16/CD32 항체(바이오레전드(Biolegend))로 차단하였다. 생존 세포(viable cell)를 트리판 블루 배제(trypan blue exclusion)를 사용하여 카운팅하였으며, 이는 일상적으로 95% 초과의 세포 생존력을 보여주었다.
세포 표면 분자 발현을 측정하고, 아르곤 이온 및 HeNe 레이저가 장비된 FACS ARIA(벡톤 딕킨슨)에서 세포 분류(cell sort)를 수행하였다. 생존 집단들을 전방 및 측방 산란에 의해 게이팅하고, 그 후에 전방-게이팅에 의해 결정하여 형광 집단들을 확인하였다. 관심 집단을 확인시켜 주는 특정 형광 및 산란 파라미터를 사용하여 분류를 수행하였다. 분류 엄밀성은 골수 집단에 대해 98% 초과의 순도를 달성하는 순도로 설정되었다.
획득된 FACS 데이터 파일을 유세포측정 프로그램인 플로우 조(Flow Jo)(미국 오레곤주 애시랜드 소재의 플로우조(FlowJo))를 사용하여 분석하였다. 분석 결과의 유세포측정 백분율 및 각 기관으로부터의 절대 세포 카운트에 기초하여 관심 세포 집단의 정량을 계산하였다.
입양 전달
입양 전달로 명명된 활동성 질병의 두 번째 모델을 조사하기 위하여 본 발명의 실시 형태를 개발하는 동안 실험을 수행하였다. 동물들을 펩티드로 면역화하기보다는, 활동성 질병을 갖는 마우스의 비장으로부터의 림프구를 수령자에게 전달하였는데, 이후에 수령자는 질병이 발생될 것이다. PLG 나노입자가 입양 전달된 활성화된 효과기 세포를 비활성화시키는 능력을 특징짓기 위해 본 발명의 실시 형태를 개발하는 동안 실험을 수행하였다. 대조군 펩티드와 결합된 비장세포 또는 입자로 처리된 마우스는 일수 4에서 시작하여 임상 점수에서 증가를 가졌다. 일수 2에 PLG-PLP139-151 입자로 처리된 마우스는 일수 40까지 2개 시점을 제외한 모든 시점에 대해 0의 평균 임상 점수를 가졌으며, 그러한 다른 시점에 대한 평균 임상 점수는 0.25였다.
다중(multiplex) ELISA
다중화 플레이트(multiplexed plate) ELISA를 제조업체 사용설명서(미국 유타주 로간 소재의 퀀시스 바이오사이언시즈(Quansys Biosciences))에 따라 수행하였다. 간략히 말하면, 뇌, 비장, 및 간 조직을 PBS 중에 균질화하고, 1000 × g 스핀에 의해 청징화하고, 검정이 수행될 때까지 -20℃에서 보관하였다. 혈청 샘플 또한 사용하였다. 해동된 샘플 및 표준물을 제공된 완충액 중에 희석시키고, 각각 30μl를 각 웰에서 평판배양하였는데, 이때 각 웰에는 16개 스폿이 들어 있고 각 스폿에는 특정 가용성 단백질에 대한 포획 항체가 들어 있다. 이어서, 플레이트를 120 r.p.m으로 회전식 진탕기에서 1 시간 동안 인큐베이팅하였다. 플레이트를 3회 세척하고, 30 μl의 검출 항체를 각 웰에 첨가하고 추가 1시간 동안 인큐베이팅하였다. 3회 세척 후, 스트렙타비딘-HRP를 첨가하고 추가 15분 동안 인큐베이팅하였다. 이어서, 플레이트를 6회 세척되고, 기질 믹스(substrate mix)를 첨가하였다. 플레이트를 CCD 이미저(미국 뉴욕주 로체스터 소재의 코닥(Kodak))에서 즉시 판독하였다. 플레이트 이미지를 퀀시스 Q-뷰 소프트웨어(퀀시스 바이오사이언시즈)를 사용하여 분석하였다.
실험적 자가면역 뇌염(EAE)의 유도 및 평가
0.1 mg의 MOG 펩티드(MEVGWYRSPFSRVVHLYRNGK(서열 번호 1); 오스트레일리아 빅토리아주 파크빌 소재의 오스펩(Auspep); 95% 초과로 HPLC 정제됨)를 함유하는 에멀젼 및 2 mg/mL의 미코박테리움 투베르쿨로시스(Mycobacterium tuberculosis)(시그마 알드리치)를 함유하는 완전 프로인트 애쥬번트를 마우스에 피하 주사하였다. 2일 후, 마우스에 500 μl의 백일해 독소(시그마 알드리치)를 복막내(i.p) 투여하였다. 마우스를 질병 진행에 대해 모니터링하고, 하기 척도로 등급을 매겼다: 1, 축 처진 꼬리 및/또는 한쪽 뒷다리의 쇠약; 2, 한쪽 초과의 다리에서의 쇠약, 보행 장애; 3, 한쪽 다리에서의 마비; 4, 한쪽 초과의 다리에서의 마비, 실금; 5, 빈사.
통계학
그래프를 만들고, 컴퓨터를 이용한 통계학적 분석을 그래프패드 프리즘(GraphPad Prism), 및 인스태트(InStat)(둘 모두 그래프패드 소프트웨어로부터의 프로그램; 미국 캘리포니아주 샌디에고 소재) 각각에서 수행하였다. 데이터에 따라, 비대응 양측 스튜던트 t-검정(unpaired, two-tailed Student t-test), 또는 터키-크래머 사후 검정(Tukey-Kramer post test)에 의한 일원분산분석(one way ANOVA)을 수행하였으며, P < 0.05가 유의한 것으로 고려되었다.
체중 손실, 침윤, 및 바이러스 역가와 같은 파라미터들 사이의 상관 분석을 위하여, 비선형 회귀(곡선 적합)가 이차 다항식(Y=A + B*X + C*X^2)과 함께 사용되었다.
실시예 1
음으로 하전된 면역-변형 입자(IMP)의 제조
D2O 중 폴리(에틸렌-말레산 무수물)(PEMA)의 용액(4 mL, 1% w/v)에 다이클로로메탄(DCM) 중 폴리(락타이드-코-글리콜산)(PLG)의 용액(2 mL, 20% w/v)을 적가하였다. VC 30 초음파 가공기(Ultrasonic Processor)를 사용하여, 16 와트에서 30초 동안 얼음 상에서 혼합물이 초음파 처리되게 하였다. 이어서, 생성된 균질화된 조물질(crude)을 D2O 용액(0.5% w/v의 PEMA를 함유하는 200 mL) 내로 부었다. 균질화된 슬러리를 벨코 글라스, 인크.(Bellco Glass, Inc.)의 벨스터 멀티-스터(Bellstir Multi-stir) 9 자기 교반기(10초 동안 10 W, 10초 동안 16 W, 30초 동안 16 W)를 사용하여 3.5의 속도 설정에서 하룻밤 교반되게 하였다.
결과
3시간의 교반 후, 일회용 폴리스티렌 큐벳에서 동적 광 산란을 사용하여 입자 크기 분석을 수행하였다:
a. 10 W, 10 s ― Z-평균 = 499.9 nm ― PdI = 0.23, 피크 = 634.5 nm
b. 16 W, 10 s ― Z-평균 = 528.9 nm ― PdI = 0.227, 피크 = 657.5 nm
c. 16 W, 30 s ― Z-평균 = 471.6 nm ― PdI = 0.228, 피크 = 580.5 nm
d. 16 W, 60 s ― Z-평균 = 491.1 nm ― PdI = 0.275, 피크 = 600.8 nm
반응이 완결된 후, 이어서, 생성된 조 현탁액을 정제하였다.
정제
새로운 D2O 및 10x 중탄산나트륨 완충액을 하룻밤 4℃로 냉각시켰다. 40 μm 셀 스트레이너를 사용하여, 36 mL의 입자 현탁액을, 각 배치(batch)로부터, 4 mL의 냉각된 10x 중탄산나트륨 완충액이 들어 있는 적절하게 라벨링된 50 mL 원심분리 튜브 내로 여과하였다. 각 비커는 대략 6개의 그러한 튜브를 생성하였다. 모든 튜브를 4℃에서 약 15분 동안 7000 g로 원심분리하고 상청액을 흡인하였다. 현탁액의 제조를 상기 언급된 절차를 사용하여 반복하였으며, 입자 펠릿들 중 다수를 1 mL의 냉각된 D2O 중에 가능한 만큼 현탁시켰다.
재현탁된 입자를 4 mL의 냉각된 10x 중탄산나트륨 완충액을 갖는 새로운 튜브 내로 옮겼다. (단계 1)
전체 입자 펠릿을 성공적으로 재현탁시킬 때까지 입자의 재현탁을 반복하였다. (단계 2)
이어서, 6개의 원심분리 튜브를 1개의 원심분리 튜브(50 mL 튜브)로 합하고, 이 튜브를 잔여 용적으로 40 mL의 냉각된 D2O에 충전하였다(세척 1).
튜브를 4℃에서 20분 동안 7000 g로 원심분리하고 상청액을 흡인하였다.
생성된 입자의 단계 1 및 2와 세척 1을 매번 적어도 2회 더 반복하였다. 마지막으로, 이어서, 생성된 입자 펠릿을 액체 질소 중에서 급속-냉동(flash-freeze)시키고, 매니폴드 내에서 동결건조시켜 음으로의 IMP를 얻었다.
도 1은 동적 광 산란 분석에 의한, 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 특성화를 보여준다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 18.2 MΩ 물 중에서 초당 2.5 × 105 카운트의 카운트율로 말버른 제타사이저 나노 ZS(미국 매사추세츠주 웨스트보로 소재의 말버른 인스트루먼츠)에서 분석하였다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 집단은 567 nm의 Z-평균 직경, 670 nm의 피크 직경 및 0.209의 다분산 지수를 가졌다.
표 4는 표면-작용화된 PLG-PEMA 입자에 대한 측정치를 나타낸다. 이 표에서의 데이터는 대표적인데, 각 배치가 약간 상이하기 때문이다. 그렇지만, 이 표에서의 숫자는 몇몇 배치의 입자들을 합한 것에 기초하였다. 이중 에멀젼 입자에 대한 측정치는 표 2에서의 치수와 유사하다.
[표 4]
Figure pat00006
실시예 2
항원-결합된 PLGA 비드의 투여는 재발성의 실험적 자가면역 뇌염을 예방한다
재발성의 실험적 자가면역 뇌염(R-EAE)의 예방을 위한 관용을 유도하기 위하여, PLG 나노입자를 면역우세 단백지질 단백질 PLP139-151 에피토프(PLG-PLP139-151)로 조사하였다. R-EAE 마우스를 전술된 바와 같이 발생시켰다.
동물들에게 투여된 펩티드를 평균 직경이 500 nm인 입자에 결합하였다. 면역화의 시점(일수 0)에 대해 일수 -7에서 PLP139-151-PLGA(N=5), OVA323-339-PLGA(N=5), 또는 비접합된 PLGA(N=5)로 마우스를 처리하였다. 피크 질병이 전형적으로 대략 일수 12 내지 14에서 관찰되었으며, 마우스를 임상 질병에 대해 점수를 매긴다. 펩티드가 없거나, 또는 대조군 펩티드 OVA323-339로 변형된 입자는 질병 유도를 예방하지 못하였다. 그러나, PLP139-151로 변형된 PLGA 입자는, 1 미만의 낮은 임상 점수가 일수 20 내지 30에 나타난 것을 제외하고는, 언제나 0의 임상 점수(질병 없음)를 산출하였다(도 2). 비변형된 PLG를 이용하거나 폴리스티렌 입자를 사용한 이전 연구는 이러한 효과적인 질병 감소를 야기하지 못하였으며, 폴리스티렌 결합된 입자는 일반적으로 아나필락시스를 촉발하였다.
더욱이, 수초-특이적 CD4+T 세포의 특이적 불활성화가 양쪽 면역화 PLP139-151 에피토프에 대한 지연형 과민증(DTH) 반응의 결여에 의해 입증되었다. 종합하면, 일수 -7에서의 PLG-PLP139-151에 의한 예방적 처리는 EAE 발생을 특이적으로 예방하였으며, 질병을 예방하는 입자의 능력에서 개선을 나타낸다. 이들 입자에 대해 산출된 점수는 항원-결합된 비장세포에 대해 산출된 점수만큼 우수하며, 아마도 더 우수할 것이다.
투여된 입자의 유형 또한 마우스 모델에서 EAE의 발생에 영향을 준다. 면역화의 시점(일수 0)에 대해 일수 -7에서 OVA323-339-PLS(N=5), OVA323-339-PLGAPHOSPOREX(N=5), OVA323-339-PLGAPEMA(N=5), PLP139-151-PLA(N=5), PLP139-151-PLGAPHOSPOREX(N=5), 또는 PLP139-151-PLGPEMA(N=5)로 마우스를 처리하였다. 피크 질병이 전형적으로 대략 일수 12 내지 14에서 관찰되었으며, 마우스를 임상 질병에 대해 점수를 매긴다. 대조군 펩티드 OVA323-339로 변형된 임의의 조성물의 입자는 질병 유도를 예방하지 못하였다. 그러나, PLP139-151 결합된 PLG 비드는 PLP139-151 결합된 시판되는(포스포렉스) PLG 또는 폴리스티렌보다 R-EAE의 유도를 하향-조절하는 데 더 효과적이었다(도 3a 및 도 3b).
실시예 3
항원-결합된 PLG 입자의 정맥내 주입은 OVA/백반 전감작화된(pre-sensitized) 동물들에서 아나필락시스-유도된 체온 강하를 유도하지 않는다
활동성 질병의 존재로 인해, 이들 항원에 대한 아나필락시스가 우려되는데, 이는 즉각적인 사망을 초래할 수 있으며, 폴리스티렌 결합된 입자에 대해 기재되어 왔다. 아나필락시스는 체온에서의 상당한 강하와 관련된다. OVA-PLG의 정맥내 투여가 전감작화된 동물들에서 아나필락시스-유도된 체온 강하를 유도하는 지의 여부를 시험하기 위하여, 일수 0에 복막내 주사를 통해 10 ㎍의 OVA/백반으로 마우스를 면역화하였다. 일수 14에, 마우스를 복막내 주사를 통해 10 ㎍의 OVA/백반으로 다시 면역화하고, 이어서 일수 21에 정맥내 투여된 OVA-PLG로 관용화하였다. 이어서, 일수 28에, 마우스를 정맥내 투여를 통해 OVA-PLG 입자 또는 OVA로 관용화하였다.
도 4에 나타낸 바와 같이, 일수 28에 가용성 OVA로 처리된 마우스는 OVA-PLG 입자로 처리된 동물들과 비교하여 체온에서 감소를 나타내었다. 입자를 전달한 지 1시간 이내에 체온에서 어떠한 감소도 관찰되지 않았다.
도 5는 관해 동안의 PLP-PLG의 투여가 어떠한 아나필락시스-관련 사망도 초래하지 않음을 보여준다. CFA 중 PLP139-151의 피하 주사에 의해 6 내지 8 주령 암컷 SJL/J 마우스에서 EAE를 유도하였으며, 임상 질병의 발생을 모니터링하고 기록하였다(도 5b). 질병 유도에 대해 일수 21에, 가용성 PLP139-151(빈 사각형), 가용성 OVA323-339(빈 원), 또는 PLG 나노입자에 결합된 동일한 펩티드들(채워진 것들)의 정맥내 주사를 마우스에 제공하였다. 동물들의 체온을, 주사 후 1시간 동안 10분마다 모니터링하고 기록하였다(도 5a).
실시예 4
PLP-PLG 입자에 의한 예방적 처리는 장기간의 항원-특이적 관용을 유도한다
최적 투약은 질병을 유도하기 7일 전에, 증가하는 농도의 PLP139-151-PLG의 정맥내 투여에 의해 결정하였으며, OVA323-339 -PLG로 처리된 SJL/J 마우스와 비교하여 임상 질병의 발생에 대해 모니터링하였다(도 6a). 6 내지 8 주령 암컷 SJL/J 마우스에 PLP139-151(사각형)- 또는 OVA323-339(원)-결합된 PLG 나노입자를 정맥내 주사하였다. 7일(도 6b), 25일(도 6c), 또는 50일(도 6d) 후에, CFA 중 PLP139-151의 피하 주사에 의해 EAE를 유도하였다. 패널(도 6b)로부터의 동물들을 100일 동안 임상 질병에 대해 추적하였다. 도 6e는 질병 유도에 대해 일수 8에, 지연형 과민증(DTH) 반응을 패널(도 6b)에 나타낸 마우스의 하위세트에서 수행하였음을 보여준다. 패널(도 6b)(OVA323-339-PLG 및 PLP139-151-PLG)에서의 PLP139-151/CFA 프라이밍된 군으로부터 선택된 대표적인 동물들을 프라이밍 PLP139-151 에피토프 및 OVA323-339 대조군 펩티드로 귀-시험 투여하였다. DTH의 척도로서의 귀 종창을 24시간 후에 결정하였으며, 시험투여 이전의 반응을 감하였다. 도 6f는 6 내지 8 주령 암컷 SJL/J 마우스에 PLP178-191(삼각형)-, OVA323-339(원), 또는 PLP139-151(사각형)―결합된 PLG 나노입자를, 또는 비결합된 입자를 단독으로(윤곽 원) 정맥내 주사하였음을 보여준다. 7일 후에 CFA 중 PLP178-191의 피하 주사에 의해 EAE를 유도하였으며, 나타낸 시점들에서 질병을 모니터링하였다.
실시예 5
항원-결합된 입자로 재발성의 실험적 자가면역 뇌염의 치료
PLG-PLP139-151 입자가 질병을 예방하기보다는 질병을 치료하는 능력을 조사하고, 투여 경로가 질병의 발생에 영향을 주는지의 여부를 결정하기 위해, 본 발명의 실시 형태를 개발하는 동안 실험을 수행하였다. 마우스를 일수 0에 PLP139-151 및 애쥬번트로 면역화하였다. 마우스는 통상 일수 12 내지 14에 최대 임상 점수를 갖는다. 이 모델에서는, 일수 10에 정맥내(i.v.) 투여, 복막내(i.p.) 투여, 피하(s.c.) 투여, 또는 경구 투여를 통해 PLG-PLP139-151 입자 또는 대조군 PLG-OVA323-339 입자로 마우스를 처리하였다. 도 7에 나타낸 바와 같이, PLG-PLP139-151 입자가 정맥내 또는 복막내 투여될 때 예방적 관용이 가장 효율적이다. 정맥내 투여된 PLP139-151-PLG로 처리된 동물들은 질병이 발생되지 않았으며 대부분의 시점에서 0의 평균 임상 점수를 가졌다. 이는 PLP139-151 폴리스티렌 입자로 처리된 동물들과는 대조적인데, 여기서는 동물들의 70% 초과가 아나필락시스로 인해 사망하는 것으로 관찰되었다.
실시예 6
항원-결합된 입자 관용은 활동성인 재발성의 실험적 자가면역 뇌염에서 항원-특이적 Th1 및 Th17 반응의 유도를 저해한다
항원-결합된 입자의 투여가 T-헬퍼 세포의 유도를 저해하는지의 여부를 결정하기 위하여, MOG35-55-PLG 또는 OVA323-339-PLG 입자를 일수 -7에 BALB/c 마우스에 정맥내 투여하였다. 일수 0에, OVA323-339-PLG 입자 및 완전 프로인트 애쥬번트(CFA)를 마우스에 피하 투여하였다. 동물들을 일수 10에 MOG35-55-PLG 또는 OVA323-339-PLG 입자로 재자극하였으며, 배출 림프절 세포를 단리하였다. IL-17, GM-CSF, IFN-γ, IL-10, 및 IL-4의 CPM 및 수준을 일수 10에 측정하였다. 도 8에 나타낸 바와 같이, OVA323-339-PLG 입자의 투여는 처리된 동물들에서 Th1 및 Th17 반응을 저해하였다.
실시예 7
PLP- 139-151 결합된 PLGA 입자에 의해 관용을 유도한다
PLP139-151-PLG 또는 OVA323-339 PLG를 마우스에 전달함으로써 추가의 치료적 관용 전략을 수행하였다. 조직학적 분석은 PLP139-151-PLG 입자의 투여가 경부 척수 염증 및 탈수초를 저해한다는 것을 보여주었다. 마우스를 PLP-PLG 또는 OVA323-339-PLG로 처리하고, 조직을 일수 40에 회수하였다. R-EAE와 다발성 경화증의 병리의 기초가 되는 CNS 내에서의 면역 반응을 조사하기 위해 경부 척수를 단리하고 절개하였다. 도 9는 PLP139-151-PLG로 처리된 동물들의 척수 내에서의 면역 세포 침윤의 감소를 보여주는데, 이는 OVA323-339-PLG 처리된 동물들로부터의 조직보다 원래 조직과 더 유사하였다. OVA323-339-PLG 처리된 동물들은 CD45, CD4, 및 CD11b에 대해 양성 염색을 가졌으며; 한편, PLP139-151-PLG 처리된 동물들은 이들 인자에 대해 최소한의 염색을 가졌다.
PLP139-151-PLG 입자의 투여는 또한, 처리된 마우스의 척수에서 혈액 뇌 장벽(BBB) 교란 및 대식세포 활성화를 저해한다. 동물들을 완전 프로인트 애쥬번트(CFA), OVA323-339 PLG 입자, 또는 PLP139-151-PLG 입자로 처리하였다. EAE의 임상 점수 및 %발생률을 결정하였으며(도 10b), 척수를 생체내 이미징을 통해 관찰하였다(도 10a 및 도 11). 안지오센스(angiosense)는 CNS에서의 맥관 누출을 측정하고, 프로센스(prosense)는 활성화된 대식세포를 보고한다(카텝신 활성화는 리포터를 절단하여 형광 신호를 보이게 한다). 막대 그래프는 뇌 및 SC 스캔에 나타낸 신호 강도에 대해 수치를 제공한다.
관용은 또한 항원이 캡슐화된 입자에 의해 유도될 수 있다. 도 12는 PLP139-151이 캡슐화된 PLG 입자의 투여가 마우스에서의 R-EAE의 유도를 저해한다는 것을 보여준다. 자가항원을 캡슐화하는 능력은 단백질 또는 심지어 기관 균질물의 복합 혼합물의 사용을 가능하게 하여, 더 많은 항원 커버리지를 달성하게 하고 이에 따라 에피토프 확산을 더 효과적으로 다룰 수 있게 한다.
실시예 8
PLP- 139-151 결합된 PLGA 입자에 의해 유도된 관용은 조절성 T-세포의 확대/활성화에 부분적으로 의존한다
일수 -9에 조절성 T 세포(Treg)에 대한 통상적인 마커인 항-CD25 항체로 SJL/J 마우스를 처리하고, 이어서 일수 -7에 OVA323-339 PLG 입자와 항-CD25 항체, OVA323-339 PLG 입자와 대조군 IgG 항체, PLP139-151-PLG 입자와 항-CD25 항체, 또는 PLP139-151-PLG 입자와 대조군 IgG 항체로 처리하였다. 도 13에 나타낸 바와 같이, PLP139-151-PLG 입자와 항-CD25 항체로 처리된 동물들은 때때로, PLP139-151-PLG 입자와 대조군 IgG 항체로 처리된 동물들보다 더 큰 평균 임상 점수를 보여주었다. 이는 Treg, 또는 적어도 CD25를 발현하는 T 세포가 관용의 개시에서 역할을 한다는 것을 확인시켜 준다.
실시예 9
활동성 및 입양 EAE에서 PLP 139-151 -PLG 입자에 의해 치료적 관용이 유도된다
PLP139-151-PLG 입자에 의해 유도된 치료적 관용을 활동성 및 입양 EAE에서 비교하였다. 2.5×106개의 PLP139-151-활성화된 아세포의 입양 전달에 의해 6 내지 8 주령 암컷 SJL/J 마우스에서 입양 EAE를 유도하였다. 질병 유도 후 2일째(도 14a), 14일째(도 14c), 18일째(도 14e), 또는 21일째(도 14f)에, 500 nm PLG 나노입자에 결합된 PLP139-151(사각형) 또는 OVA323-339(원) 펩티드를 마우스에 정맥내 주사하였다. 임상 질병 점수를 항원-결합된 비장세포로 처리된 후의 것들과 비교하였다(도 14a). 일수 42에 조직학적 분석을 위해 PLP139-151- 또는 OVA323-339-관용화된 마우스로부터 뇌 및 척수를 수집하였다. 패널(도 14a)로부터의 마우스로부터의 절편을 PLP 단백질 및 CD45에 대해 염색하였다(도 14b). 패널(도 14c)로부터의 마우스로부터의 척수 절편을 룩솔 패스트 블루로 염색하였다(도 14d). 탈수초 및 세포 침윤의 영역이 화살표에 의해 나타나 있다. 이들 결과는 입양 EAE를 갖는 마우스에서 PLP139-151-PLG 입자에 의해 관용이 유도됨을 보여된다.
도 15는 OVA323-339 또는 PLP139-151에 접합된 SP 또는 PLG 입자로 처리한 후, 활동성 EAE 및 입양 EAE를 갖는 마우스의 평균 임상 점수를 묘사하는 그래프를 보여준다. 질병 유도 후 10일째(도 15a) 또는 2일째(도 15b)에, 500 nm 나노입자에 결합된 PLP139-151-SP, PLP139-151-PLG, 또는 OVA323-339-SP, 또는 OVA323-339 ― PLG 펩티드를 마우스에 정맥내 주사하고, 평균 임상 점수를 결정하였다. 두 경우 모두에서, PLP139-151-PLG 입자의 투여는 질병을 감소시켰는데, 이는 관용 유도의 표시이다.
중추 신경계 면역 세포의 침윤이 또한 PLP-PLG 관용화된 마우스에서 극적으로 감소된다. 입양 전달에 의한 EAE 유도 후 2일째에 PLP139-151(사각형) 또는 OVA323-339(원)와 결합된 500 nm PLG 나노입자를 SJL/J 마우스에 정맥내 주사하였다. 질병의 피크(일수 14)에서, 뇌 및 척수를 제거하고, 림프구의 수(도 16b), APC의 수(도 16c), 소교세포의 수(도 16d), 말초 수지상 세포의 수(도 16e), 골수성 수지상 세포의 수(도 16f) 및 대식세포의 수(도 16g)를 유세포측정법에 의해 계산하였다. 이들 집단에 대한 게이팅 전략이 (도 16a)에 묘사되어 있다. IL-17A 및 IFN-γ에 대한 세포내 염색 전에 5시간 동안 PMA 및 이오노마이신으로 CNS 세포 조제물을 자극하였다(도 16h).
실시예 10
항-PD-1 단일클론 항체에 의한 처리는 입양 전달 EAE에서 PLP 139-151 을 캡슐화하는 PLG 나노입자에 의한 관용 유도를 소실시킨다
입양 EAE를 갖는 마우스에서 PLP139-151 유도된 관용에 대한 항-PD-1 항체에 의한 처리의 효과를 시험하기 위해, 일수 0에, 마우스는 정맥내 투여를 통해 3×106개의 PLP139-151 활성화된 T-세포 아세포를 투여받았다. 일수 2에, 이들은 PBS 또는 항-PD-1 항체에 의한 정맥내 투여를 통해, PLG 입자 내에 캡슐화된 PLP139-151 또는 OVA323-339를 투여받았다. 일수 4, 6, 8, 10, 및 12에, 모든 동물들은 250 ㎍의 항-PD-1 항체 또는 PBS를 투여받았다.
도 17에 나타낸 바와 같이, PLG 입자 내에 캡슐화된 PLP139-151 펩티드의 투여는 입자가 PBS와 함께 투여될 때 관용을 유도한다. 그러나, 항-PD-1 항체의 투여는 이러한 관용을 감소시킨다.
실시예 11
효능적(agonistic) 항-CD40 단일클론 항체에 의한 처리는 IL-12 의존적 방식으로 입양 전달 EAE에서 PLP 139-151 을 캡슐화하는 PLG 나노입자에 의한 관용 유도를 소실시킨다
입양 EAE를 갖는 마우스에서 PLP139-151 유도된 관용에 대한 효능적 항-CD40 항체에 의한 처리의 효과를 시험하기 위해, 일수 0에, 마우스는 정맥내 투여를 통해 3×106개의 PLP139-151 활성화된 T-세포 아세포를 투여받았다. 일수 2에, 마우스는 정맥내 투여를 통해, PLG 입자 내에 캡슐화된 PLP139-151 또는 OVA323-339를 투여받았다. 일수 3에, 동물들은 대조군 IgG2a 항체, 항-CD40 항체, 또는 항-CD40 항체 및 항-IL-12 항체를 투여받았다.
도 18에 나타낸 바와 같이, PLG 입자 내에 캡슐화된 PLP139-151 펩티드의 투여는 입자가 PBS와 함께 투여될 때 관용을 유도한다. 효능적 항-CD40 항체의 투여는 이러한 관용을 감소시키지만, 관용의 이러한 감소는 항-IL-12 항체의 첨가에 의해 반전된다.
실시예 12
PLG 입자 내에 캡슐화된 OVA는 알레르기성 기도 염증 및 생체내 OVA-특이적 Th2 반응을 예방적으로 저해한다
기도 염증에 대한 PLG 입자 내에 캡슐화된 OVA의 예방적 효과를 시험하기 위하여, 마우스를 일수 -7에 OVA-PLG로 정맥내 처리하였다. 일수 0에, 마우스는 10 ㎍/마우스의 용량으로 OVA/백반의 복막내 주사를 투여받았다. 일수 7에, 마우스를 다시 OVA-PLG로 정맥내 처리하고, 일수 14에 마우스는 OVA/백반의 추가 10 ㎍/마우스 복막내 주사를 투여받았다. 일수 28 내지 30에, 마우스를 에어로졸화된 OVA로 3 회 처리하였다.
도 19에 나타낸 바와 같이, OVA-PLG의 예방적 투여는 IL-4, IL-5, IL-13 및 IL-10의 분비를 감소시키고, 폐에서의 혈청 OVA IgE 및 호산구의 수준을 감소시켰다.
PLG 입자 내에 캡슐화된 OVA는 종격 림프절로부터의 OVA-특이적 시험관내 회상 반응을 예방적으로 저해한다. 도 20a에 나타낸 바와 같이, 25 ㎍의 OVA에 의한 재자극 후에 관찰된 림프절 증식은 OVA-PLG로 처리된 동물에서 감소된다. 더욱이, OVA-PLG에 의한 처리는 OVA에 의한 재자극 후에 사이토카인의 방출을 감소시킨다. 도 20b는 IL-4, IL-5, IL-13, 및 IL-10의 수준이 OVA-PLG로 처리된 마우스에서 감소된다는 것을 보여준다.
실시예 13
PLG 입자 내에 캡슐화된 OVA는 알레르기성 기도 염증 및 생체내 OVA-특이적 Th2 반응을 치료적으로 저해한다
기도 염증에 대한 PLG 입자 내에 캡슐화된 OVA의 치료적 효과를 시험하기 위해, 마우스를 일수 0 및 일수 14에 10 ㎍/마우스의 용량으로 OVA/백반으로 복막내 처리하였다. 마우스에 일수 28 및 42에 OVA-PLG를 정맥내 투여하였다. 일수 56 내지 58에, 마우스를 에어로졸화된 OVA로 3 회 처리하였다.
도 21에 나타낸 바와 같이, OVA-PLG의 치료적 투여는 IL-4, IL-5, IL-13 및 IL-10의 분비를 감소시키고, 폐에서의 혈청 OVA IgE 및 호산구의 수준을 감소시켰다.
도 22는 PLG 입자 내에 캡슐화된 OVA가 OVA-결합된 PLG 입자보다 우수하게, BAL액 중 OVA-특이적 Th2 사이토카인을 치료적으로 하향조절한다는 것을 보여준다. 일수 28 및 42에, 마우스를 PLG 입자 내에 캡슐화된 OVA, 또는 PLG 입자에 결합된 OVA로 처리한 것을 제외하고는, 동물들을 전술된 바와 같이 처리하였다. 의외로, 캡슐화된 OVA는 PLG 입자의 표면에 결합된 OVA 펩티드보다 더 많이 Th2 사이토카인의 분비를 저해하였다.
실시예 14
크로모그라니스 A p31 펩티드-PLG 입자에 의해 유도된 관용은 제1형 당뇨병을 저해한다
3주째에 마우스로부터 비장, 액와, 상완, 서혜부, 및 췌장 림프절 세포를 단리함으로써 BDC2.5 마우스에서 제1형 당뇨병을 유도하였다. 단리된 세포를 0.5 μM p31 펩티드와 함께 2×106개 세포/mL로 96시간 동안 인큐베이팅함으로써 시험관내에서 배양하고 활성화하였다. 5×106개 세포를 시간 0에서 정맥내 투여를 통해 NOD.SCID 마우스(6 내지 8 주령)로 전달하였다. 2시간 내지 3일 후에, SP 또는 PLG에 결합된 p31 또는 MOG35-55 펩티드로 정맥내 투여를 통해 마우스를 관용화하였다.
도 23a 및 도 23b는 치료 후 동물에서의 혈당 수준을 보여준다. p31 펩티드 결합된 PLG의 투여는 MOG35-55 펩티드 결합된 입자를 투여한 후에 관찰된 것들과 비교하여 더 낮은 혈당 수준을 가져왔다. 도 23c는 동물들에서 관찰된 IFNγ 분비 세포의 퍼센트 또한 MOG35-55 펩티드-PLG 처리된 마우스와 비교하여 p31-PLG 처리된 마우스에서 감소되었음을 보여준다.
p31-PLG 유도된 관용은 Treg를 필요로 한다. 제1형 당뇨병을 전술된 바와 같이 마우스에서 유도하였으며, 활성화된 세포를 NOD.SCID 마우스로 전달하고 나서 2시간 후에, 마우스를 p31-PLG 또는 MOG35-55 PLG 입자로 관용화하였다. 도 24에 나타낸 바와 같이, Treg의 고갈은 p31-PLG 입자의 투여에 의해 유도된 관용을 소실시킨다.
실시예 15
인슐린-결합된 PLG 입자에 의해 유도된 관용은 NOD 마우스에서 자발성 제1형 당뇨병의 발생을 저해한다
NOD 마우스를 6, 8, 및 10주째의 경과일에 정맥내 투여를 통해, BSA(N=22) 또는 인슐린(N=23) 결합된 PLG 입자로 처리하였다. 이어서, 마우스를 혈당이 250 mg/dL 초과인 것으로서 정의된 당뇨병의 발생에 대해 검정하였다. 도 25에 나타낸 바와 같이, 인슐린 결합된 PLG 입자의 투여는 300일을 초과하여 당뇨병이 발생되지 않은 마우스의 백분율을 유의하게 증가시켰다(22.7%와 비교하여 69.6%; p=0.0027).
실시예 16
생착 동력학
암컷 CD45.2 마우스를 일수 -7에 OVA-PLG 또는 대조군 펩티드 Dby-PLG(수컷 C57BL/6 마우스에 의해 발현된 주요 H-Y 항원)로 관용화하였다. 일수 -1에, 마우스에 200 rad를 방사선 조사하고, 이어서 일수 0에 수컷 CD45.1 마우스로부터의 1×106, 5×106, 또는 1×107개의 골수 세포를 이식하였다. 이어서, 수령자 마우스를 일수 1에 OVA-PLG, Dby-SP, 또는 Dby-PLG로 관용화하고, 키메라 현상의 FACS 분석을 위해 혈액을 수거하였다. 도 26은 수령자 마우스에서 관찰된 CD45.1 공여자 세포의 퍼센트를 보여준다.
도 27은 일수 1에 OVA-PLG, Dby-SP, 또는 Dby-PLG로 관용화한 후에의 수령자 마우스에서의 공여자 CD45.1 세포의 퍼센트를 보여준다. 한 마리의 양성 대조군 마우스는 유의한 생착률(약 10%)을 보여주지 않았다. 모든 음성 대조군 마우스는 공여자 세포를 생착시키지 않았다. 한 마리의 Dby-SP 마우스는 유의한 생착률(약 10%)을 보여주지 않았다. 두 마리의 OVA-PLG 마우스는 공여자 세포를 생착시켰다(약 10%): 한 마리는 주수 16까지 완전히 거부반응을 나타내었다. 한 마리의 Dby-PLG 마우스는 주수 12에 거부반응을 나타내기 시작해서 주수 16까지 10%였다. Dby-PLG 군은 주수 16까지 생착률이 10% 내지 56% 범위였다. OVA-PLG 마우스는 다음을 입증하였다: 1) 자발적 생착, 2) OVA323과 Dby 사이의 서열 상동성, 또는 3) 입자의 관용원성 특성. Dby-PLG는 Dby-SP 및 OVA-PLG보다 더 많은 생착을 가능하게 한다.
도 28은 타이밍 관용이 수령자 마우스에서 CD45.1 세포의 퍼센트에 영향을 준다는 것을 보여준다. 양성 대조군은 예상된 것(약 10%)보다 적은 생착률(약 4%)을 보여준다. 한 마리의 음성 대조군 마우스는 5% 생착률을 가졌다. 3개의 모든 OVA-PLG 군 중에서, 일수 -7, 일수 +1 군에서의 한 마리의 마우스는 생착률(12%)을 보였다. 일수 1에서의 관용은 일수 -7에서의 관용보다 더 임상적으로 관련이 있다.
실시예 17
쿠마린-6 PLGA 입자는 투여한 지 24시간 후에 검출가능하지 않다
항원에 결합되었거나 항원이 없는 쿠마린-6 PLGA 입자로 마우스를 처리하였다. 도 29에 나타낸 바와 같이, 입자는 투여 후 3시간째에는 검출가능하였지만, 투여 후 24시간째에는 검출가능하지 않았다. 주사 후 3시간(중간 행) 및 주사 후 24시간(하측 행)에서 정맥내 형광 PLGA/PEMA 미세입자 주사된 마우스의 비장(좌측 열), 간(중간 열) 및 폐(좌측 열) 절편과 비교하여 나이브의 주사되지 않은 마우스(상측 행)는 DAPI로 대비염색되었다.
실시예 18
나노입자는 생체내에서 대식세포와 회합된다
투여 후 6시간 및 15시간째에의 간의 분석은 PLGA 입자가 간에서 F4/80+ 세포와 공국재화되었음을 보여준다(도 30).
변연부 대식세포는 정맥내 주입 후 24시간째에 TAMRA-표지 PLP139-151-결합된 입자를 주로 흡수한다. 도 31에 나타낸 바와 같이, PLP139-151 + 세포의 최고의 백분율은 변연부 대식세포이다.
실시예 19
코어 내에 가용성 PLP 139-151 을 함유하는 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 사용한 SJL/J 마우스에서의 R-EAE의 저해.
일수 0에서의 PLP139-151/CFA에 의한 프라이밍에 상대적으로 앞서 일수 -7 및 일수 -1에, 코어 내에 가용성 PLP139-151 펩티드를 갖는 2.5 mg의 500 nm 내지 700 nm 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 SJL/J 마우스의 군에 정맥내 주사하였다. 대조군 마우스는 일수 0에 프라이밍하였지만 일수 -7 또는 일수 -1에 입자 처리를 받지 않았다. 마우스는 추가 20일 동안 R-EAE의 임상 징후에 대해 관찰되었다.
도 32에 묘사된 결과는 PLP139-151/CFA 프라이밍 일수에 대한 일일 평균 임상 점수를 묘사한다. 코어 내에 가용성 PLP139-151을 함유하는 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 사용한 면역학적 관용의 유도에 의해 SJL/J 마우스에서 PLP139-151/CFA-유도된 R-EAE를 저해한다.
실시예 20
가용성 난백알부민을 함유하는 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자에 의한 알레르기성 기도 염증의 저해
알레르기성 기도 염증(AIA)을 마우스에서 유도하였다. 일수 0 및 +14에 난백알부민/백반으로 프라이밍하기에 앞서 일수 -7 및 일수 +7에, 코어 내에 가용성 난백알부민 또는 가용성 소혈청 알부민(대조군)을 갖는 2.5 mg의 500 nm 내지 700 nm 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 Balb/c 마우스의 군에 정맥내 주사하였다. 일수 +28 내지 30에, 에어로졸화된 난백알부민을 마우스에 시험투여하였다. 이어서, 마우스를 희생시키고, 기관지폐포 세척액을 획득하였다. 난백알부민 특이적 IgE의 혈청 수준을 또한 측정하였다.
기관지폐포 세척액 내의 호산구 카운트는 AAI의 중증도를 나타낸다 - 더 높은 카운트는 더 나쁜 질병을 나타내었다. IgE의 혈청 수준은 AAI의 중증도를 나타낸다 - 더 높은 수준은 더 나쁜 질병을 나타내었다.
도 33은 캡슐화된 OVA-PLG로 처리된 마우스가 호산구 축적에서 최대 감소를 나타내었음을 보여준다. 도 34는, 캡슐화된 OVA-PLG로 처리된 마우스가, 처리되지 않거나 대조 처리된 동물과 비교하여 혈청 IgE 수준에서 최대 감소를 나타내었음을 보여준다.
Balb/c 마우스에서 난백알부민/백반-유도된 알레르기성 기도 염증은 코어 내에 가용성 난백알부민을 함유하는 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 사용한 면역학적 관용의 유도에 의해 저해되었다.
실시예 21
항원을 캡슐화하는 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 합성
본 실시예는, 고밀도의 카르복실레이트 기로 표면-작용화되어 있고, 자가면역 질병에서의 관용 유도 및 알레르기의 치료를 위한 폴리(락타이드-코-글리콜라이드)의 셸에 의해 둘러싸인 코어 내에 가용성 항원을 함유하는 생분해성 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 제형 및 부분적인 특성화를 상세히 기술한다.
고밀도의 카르복실레이트 기는, 카르복실레이트 기가 골격 내로 도입된 중합체인 폴리(에틸렌-alt-말레산 무수물)(PEMA)을 유화 공정을 위한 계면활성제로서 사용함으로써 달성되었다.
전술된 바와 같이, 코어 내에 가용성 PLP139-151을 함유하고 고밀도의 카르복실레이트 기로 표면-작용화된 생분해성 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자는 다발성 경화증의 SJL/J PLP139-151/CFA-유도된 R-EAE 뮤린 모델에서 면역학적 관용의 유도에 효과적이다. 더욱이, 코어 내에 가용성 난백알부민을 함유하고 고밀도의 카르복실레이트 기로 표면-작용화된 생분해성 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자는 알레르기성 천식의 Balb/c 난백알부민/백반-유도된 AAI 뮤린 모델에서 면역학적 관용의 유도에 효과적이다.
코어 내에 가용성 난백알부민 또는 소혈청 알부민을 함유하고 고밀도의 카르복실레이트 기로 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 다음과 같이 이중 에멀젼-용매 증발 방법을 사용하여 합성하였다:
1. 내독소가 없는 물(endotoxin-free water) 중 200 mg/mL의 난백알부민 또는 소혈청 알부민 150 μL를 20 mL 섬광 바이알에서 다이클로로메탄 중 20% w/v 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 2 mL에 적가하였다.
2. 생성된 혼합물을 얼음 상에 놓고, 프로브 초음파 처리기를 사용하여 10 와트에서 30초 동안 초음파 처리하였다.
3. 물 중 1% w/v 폴리(에틸렌-alt-말레산 무수물) 10 mL를 첨가하였다.
4. 생성된 혼합물을 얼음 상에 놓고, 프로브 초음파 처리기를 사용하여 16 와트에서 30초 동안 초음파 처리하였다.
5. 생성된 에멀젼을 600 mL 비커에서 200 mL의 0.5% w/v 폴리(에틸렌-alt-말레산 무수물) 중으로 붓고, 하룻밤 교반하여 입자 경화를 가능하게 하였다.
6. 이어서, 경화된 입자를 원심분리에 의해 정제하고, 중탄산염 완충액(pH 9.6)으로 3회 세척하였다.
7. 정제된 입자를 물 중 4% w/v 수크로스 및 3% w/v D-만니톨 중에 재현탁하고, 액체 질소 중에서 급속-냉동시키고, 동결건조시켰다.
도 35는 동적 광 산란 분석에 의한, 코어 내에 가용성 PLP139-151을 함유하는 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 특성화를 보여준다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 18.2 MΩ 물 중에서 초당 1.792 × 105 카운트의 카운트율로 말버른 제타사이저 나노 ZS(미국 매사추세츠주 웨스트보로 소재의 말버른 인스트루먼츠)에서 분석하였다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 집단은 584 nm의 Z-평균 직경, 679 nm의 피크 직경 및 0.162의 다분산 지수를 가졌다. 이들 결과는 상기에 기재된 프로토콜에 따라, 합성의 6개 배치를 대표한다.
도 36은 ζ-전위 측정에 의한, 코어 내에 가용성 PLP139-151을 함유하는 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 특성화를 보여준다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 18.2 MΩ 물 중에서 초당 6.67 × 104 카운트의 카운트율로 말버른 제타사이저 나노 ZS(미국 매사추세츠주 웨스트보로 소재의 말버른 인스트루먼츠)에서 분석하였다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 집단은 -48.9 ㎷의 피크 ζ-전위 및 5.14 ㎷의 ζ 편차를 가졌다. 이들 결과는 상기에 기재된 프로토콜에 따라, 합성의 6개 배치를 대표한다.
도 37은 동적 광 산란 분석에 의한, 코어 내에 가용성 난백알부민을 함유하는 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 특성화를 보여준다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 18.2 MΩ 물 중에서 초당 1.822 × 105 카운트의 카운트율로 말버른 제타사이저 나노 ZS(미국 매사추세츠주 웨스트보로 소재의 말버른 인스트루먼츠)에서 분석하였다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 집단은 569.7 nm의 Z-평균 직경, 700.3 nm의 피크 직경 및 0.230의 다분산 지수를 가졌다. 이들 결과는 상기에 기재된 프로토콜에 따라, 합성의 3개 배치를 대표한다.
도 38은 ζ-전위 측정에 의한, 코어 내에 가용성 난백알부민을 함유하는 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 특성화를 보여준다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 18.2 MΩ 물 중에서 초당 2.67 × 104 카운트의 카운트율로 말버른 제타사이저 나노 ZS(미국 매사추세츠주 웨스트보로 소재의 말버른 인스트루먼츠)에서 분석하였다. 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 집단은 -52.2 ㎷의 피크 ζ-전위 및 5.38 ㎷의 ζ 편차를 가졌다. 이들 결과는 상기에 기재된 프로토콜에 따라, 합성의 3개 배치를 대표한다.
실시예 22
코어 내에 가용성 PLP 139-151 을 함유하는 표면-작용화된 리포솜은 다발성 경화증의 뮤린 R-EAE 모델에서 면역학적 관용을 유도한다
본 발명자들은 또한, 고밀도의 음으로 하전된 기로 표면-작용화되어 있고 코어 내에 가용성 항원을 함유하는 생분해성 리포솜 전달 비히클이 다발성 경화증의 R-EAE 뮤린 모델에서 면역학적 관용을 유도한다는 것을 알아내었다.
이 연구에서 사용된 리포솜은 다음 몰비의 다음 지질들로 구성되었다 - 30:30:40 포스파티딜콜린:포스파티딜글리세롤:콜레스테롤. 일수 0에서의 PLP139-151/CFA에 의한 프라이밍에 대하여 일수 -7에 코어 내에 가용성 PLP139-151 펩티드를 갖는 200 nm 표면-작용화된 리포솜(마우스당 10 μmol의 총 지질)을 SJL/J 마우스의 군에 정맥내 주사하였다. 대조군 마우스를 일수 0에 프라이밍하였으며, 일수 -7에 코어 내에 가용성 OVA323-339 펩티드를 갖는 500 nm 내지 700 nm 표면-작용화된 리포솜(마우스당 10 μmol의 총 지질)을 투여받았다. 마우스는 추가 17일 동안 R-EAE의 임상 징후에 대해 관찰되었다.
결과는 PLP139-151/CFA 프라이밍 일수에 대한 일일 평균 임상 점수를 묘사한다. 도 39에 나타낸 바와 같이, 코어 내에 가용성 PLP139-151 펩티드를 갖는 표면-작용화된 리포솜으로 처리된 동물들은 가용성 OVA323-339 펩티드를 함유하는 표면-작용화된 리포솜으로 처리된 동물들보다 더 낮은 임상 점수를 가졌다.
본 연구의 결과는 코어 내에 가용성 PLP139-151을 함유하고 고밀도의 음으로 하전된 기로 표면-작용화된 생분해성 리포솜이 다발성 경화증의 SJL/J PLP139-151/CFA-유도된 R-EAE 뮤린 모델에서 면역학적 관용의 유도에 효과적이라는 것을 입증한다.
항원-결합된 또는 항원-캡슐화된 입자에 의해 유도된 관용은 항원-특이적이고, 용량 의존성이고, 오래 지속된다(150일 초과). 관용은 제타 전위가 -5 ㎷ 이하이고 직경이 500 nm 내지 1 μm인 결합된 입자의 정맥내 투여에 의해 최상으로 유도된다. 관용의 유도는 다가음이온 표면을 갖는 입자(예를 들어, 카르복실화된 PS/PLG 입자)의 MARCO 스캐빈저 수용체에 의한 흡수에 의존한다. 관용은 아네르기(항-PD-1 및 효능적 항-CD40 항체에 의해 부분적으로 반전됨)와 iTreg(항-CD25 항체에 의해 부분적으로 반전됨)의 조합에 의해 유도되고 유지된다. 본 발명의 입자는 주로 간 및 비장 변연부 대식세포(CD11bhi CD11clo MARCO+ Sign-R1+ Siglec-1-)에서 축적된다.
항원-펄스된(antigen-pulsed) 또는 항원-주도된(antigen-directed) 미성숙 관용원성 수지상 세포를 사용하거나 또는 항원-특이적 Treg를 가공하는(engineering) 것과 비교하여, 자가면역 질병의 치료를 위해 항원-결합된 입자를 사용하는 것에는 다수의 이점이 있다. GMP 제조가능한, 재고품의 만능적 관용원성 캐리어(off-the-shelf universal tolerogenic carrier)를 사용한 관용원 제조 및 유도의 신속성 및 간소함; 미성숙 수지상 세포 또는 Treg를 생체외(ex vivo)에서 단리하여 확대할 필요가 없고; 미성숙 수지상 세포가 생체외 조작 시에 활성화되어 관용원성보다 자극성이 되거나 또는 전달 후 Treg가 Th1/17로 변환되는 것을 우려할 필요가 없고; 숙주 미성숙 변연부 APC가 진행되고 항원을 관용원성 방식으로 나타내기 때문에, 숙주 APC는 온전한 자가항원 또는 조직 추출물을 캡슐화하는 PLG 입자로부터 관련 면역우세 자가 에피토프를 선택할 수 있고(예를 들어, OVA 캡슐화된 PLG 입자는 OVA/백반-유도된 AAD를 예방함); 상기 프로토콜은 방관자 억제 없이 항원-특이적이고, 안전하고, 고도로 효율적이고, 에피토프 확산에 관여하는 효과기 T 세포(Th1, Th2, Th17, 및 CD8) 및 나이브 T 세포 둘 모두에서 무반응을 유도할 수 있다.
합성 생분해성 입자 및 리포솜이 제조 용이성으로 이어지고, 치료제의 광범위한 이용가능성으로 이어지고, 잠재적 치료 부위의 수를 증가시킬 수 있다. 이를 위하여, 본 발명자들은 계면활성제 폴리(에틸렌-alt-말레산 무수물)을 사용하여, 고밀도의 표면 카르복실레이트 기를 갖는 표면-작용화된 생분해성 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 특별히 가공하였다.
또한, 본 발명자들은 30:30:40 비의 포스파티딜콜린:포스파티딜글리세롤:콜레스테롤을 사용하여, 표면-작용화된 리포솜을 개발하였다.
본 발명자들은 펩티드 또는 단백질의 표면-접합을 둘러싼 화학적 오염 및 순도 문제를 피하기 위해, 코어 내에 가용성 난백알부민을 함유하도록 이들 입자를 추가로 가공하였다. 코어 내에 가용성 난백알부민을 함유하는 이들 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자는 알레르기성 천식의 Balb/c 난백알부민/백반-유도된 AAI 뮤린 모델에서의 질병 발생의 예방 및 이에 따른 면역학적 관용의 유도에 효과적이다. EDC를 사용하여 카르복실레이트-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자에 접합된 펩티드 또는 단백질은 무차별적인 방식으로 부착되어, 그 결과 항원 응집체 및 입자-항원-입자 응집체를 생성하는데, 이들은 균질 집단으로 특징짓고 정제하기가 어렵다.
본 발명자들은 코어 내에 가용성 난백알부민을 함유하고 항원의 표면 접합을 필요로 하지 않는 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 균질 집단을 생성하였다.
본 발명자들은 코어 내에 가용성 PLP139-151을 함유하고 고밀도의 음으로 하전된 기로 표면-작용화된 생분해성 리포솜이 다발성 경화증의 SJL/J PLP139-151/CFA-유도된 R-EAE 뮤린 모델에서 면역학적 관용의 유도에 효과적이라는 것을 추가로 입증하였다.
본 발명의 리포솜 및 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자는 다수의 이점을 제공한다. 이들 이점은 하기를 포함한다:
1) 생분해성 입자는 체내에서 오랜 시간 동안 지속되지 않을 것이며, 완전한 분해를 위한 시간이 제어될 수 있다.
2) 입자 및 리포솜은 세포 활성화 없이 내재화를 촉진하도록 작용화될 수 있다. 이러한 목적을 위하여, 본 발명자들은 포스파티딜세린을 PLG 미소구체 내로 로딩하였다.
3) 입자 및 리포솜은 또한, 특정 세포 집단에 대한 표적화 리간드가 도입되도록 설계될 수 있다.
4) 항염증성 사이토카인, 예컨대 IL-10 및 TGF-β를 또한 포함시켜, 입자를 내재화하고 있는 세포 유형의 활성화를 제한하고 아네르기 및/또는 결핍을 통한 관용의 유도 및 조절성 T 세포의 활성화를 촉진시킨다.
입자 또는 리포솜의 이러한 조합 기능은 다수의 관점에서 관용 유도를 표적으로 할 수 있으며, 이에 따라 고안된 입자는 폴리스티렌 입자에 비하여 유의한 진보이다. 이러한 관용 유도 기술의 잠재적인 임상 응용은 하기를 포함한다:
(1) T 세포- 및 항체-매개성 자가면역 질병(예컨대, 다발성 경화증, 제1형 당뇨병, 류마티스성 관절염, 전신 루푸스 등) - 관용은 특정 자가면역 질병을 주도하는 관련 자가항원과 복합화된 입자에 의해 유도될 것이다.
(2) 식품 및 폐 알레르기, 피부 알레르기, 및 천식 - 관용은 알레르기 반응을 이끌어내는 특정 식품(예를 들어, 땅콩 단백질 등), 주사된 물질(벌 독액 단백질 등), 또는 흡입된 물질(예를 들어, 돼지풀 화분 단백질, 애완동물 비듬 단백질 등)과 복합화된 입자에 의해 유도될 것이다.
(3) 이식 거부반응 - 관용은 수령자에 의한 거부반응을 예방하기 위해 기관 이식에 앞서, 공여자 기관 또는 세포 상에서 이식 항원에 대해 유도될 것이다.
(4) 효소 대체 요법 - 관용은 유전적 결함을 갖는 환자가 생성하지 못하는 효소에 대해 유도되어, 환자가 그들의 특정 결함을 치료하기 위해 투여된 재조합적으로 생성된 효소에 대한 중화 항체 반응을 만드는 것을 방지할 것이다.
실시예 23
관용을 유도하는 데 가장 효과적인 입자는 음으로 하전되고 평균 직경이 500 nm인 것이다
관용을 유도하기 위한 핵심 입자 파라미터는 조성물의 크기 및 전하이다. 도 40a 및 도 40b에 나타낸 바와 같이, 입자의 전하는 관용 유도의 효능에 영향을 준다. -25 ㎷ 또는 -60 ㎷ 전하를 갖는 OVA 접합된 입자로 처리된 EAE 마우스의 비교는 전하가 -60 ㎷인 입자를 포함하는 조성물이 -25 ㎷ 전하를 갖는 것보다 더 효과적으로 관용을 유도한다는 것을 확인시켜 주었다. 전하가 -60 ㎷ 또는 -25 ㎷인 TIMP(관용원성 면역-변형 입자)로 마우스를 처리하였다. OVA323-339-TIMP-60mv, OVA323-339-PLGA-25mv, PLP139-151-TIMP-60mv, 또는 PLP139-151-PLGA-25mv(모든 항원은 캡슐화됨)로 마우스를 처리하고 임상 질병에 대해 점수를 매겼다. 패널(도 40a)은 평균 임상 점수를 보여주고, 패널(도 40b)은 EAE 동물들의 평균 누적 점수를 보여준다.
입자 상의 음전하는 입자가 MARCO 스캐빈저 수용체와 상호작용하는 능력에 영향을 준다. 도 41은 면역-변형 입자의 전하가 면역-변형 입자를 항원 제시 세포에 대해 표적화하는 데 있어서 중요하다는 것을 보여준다. 야생형 또는 MARCO -/+ 동물들을 PS-IMP 또는 비히클로 처리하였다. 결과는, 감소된 음전하를 갖는 입자가 더 낮은 효능을 갖는다는 것을 나타내는데, 이는 양으로 하전된 콜라겐-유사 도메인을 갖는 MARCO와 같은 스캐빈저 수용체와의 상호작용이 더 적기 때문이다.
전하에 더하여, 생분해성 TIMP의 크기 및 조성이 관용의 유도에 영향을 준다. 도 42a에 나타낸 바와 같이, EAE 모델에서 관용을 유도하는 데 가장 효과적인 입자는 평균 직경이 약 500 nm인 것들이다. 500 nm OVA323-339-PSB, 100 nm PLP139-151-PSB, 500 nm PLP139-151-PSB, 1.75 μm PLP139-151-PSB, 또는 4.5 μm PLP139-151-PSB로 마우스를 처리하고, 임상 질병에 대해 점수를 매겼다. PLGA 캐리어는 1개월 초과 동안에 느린 방출 속도론을 가지며, 중합체 비의 변화는 입자의 방출에 영향을 줄 수 있다. 관용은 신속한 입자 흡수 및 클리어런스/분해를 필요로 한다. 50:50 초과의 락타이드:글리콜라이드의 비가 분해 속도를 감속시키기 때문에, 일 실시 형태에서 본 발명의 입자는 50:50 락타이드:글리콜라이드이다. 도 42b는 입자가 신속히 파괴됨을 보여준다.
TIMP의 전하 및 산술 평균 직경에 더하여, 입자 내에 캡슐화된 항원이 알레르기 모델에서 항원에 결합된 입자보다 월등하다. 알레르기 모델에서, 결합된 나노입자는 아나필락시스를 야기하는 경향을 가지며 효과적인 요법이 아니다. 역으로, 도 43에 나타낸 바와 같이, -60 ㎷의 전하를 갖는 TIMP는 뮤린 알레르기 모델에서 치료적으로 유효하다. 동물들을 알레르겐으로서의 OVA에 노출시키고, 이어서 sham-PLG 또는 TIMP 입자, OVA를 갖는 PLG 또는 TIMP 입자, 또는 무처리로 처리하였다. 패널(도 43a)은 OVA-PLG 입자가 알레르기에서 Th2 반응을 감소시키지 못함을 보여준다. 패널(도 43b)은 TIMPPEMA-60mv가 이러한 Th2 반응을 저해함을 보여준다. 패널(도 43c)은 TIMPPEMA-60mv가 회상 반응을 저해함을 보여준다.
실시예 24
항원을 캡슐화하는 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자의 단일-에멀젼 합성
이중-에멀젼 공정(실시예 21 참조)을 사용하여 폴리펩티드 항원을 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자 내로 도입시킬 수 있지만, 본 발명자들은 더 소수성인 폴리펩티드, 예컨대 글리아덴을 도입시킬 때, 용매를 사용하여 단일-에멀젼 공정으로 항원을 입자 내로 도입시키는 것이 더 우수하다는 것을 알아내었다.
카르복실레이트 말단 기를 갖고, 50:50 D,L-락타이드:글리콜라이드 비를 갖고, 헥사플루오로-2-프로판올 중에서의 고유 점도가 0.18 dl/g인 폴리(락타이드-코-글리콜라이드)를 사용하여 글리아덴을 함유하는 입자를 생성하였다. 코어 내에 글리아덴을 함유하고 고밀도의 카르복실레이트 기로 표면-작용화된 폴리(락타이드-코-글리콜라이드) 입자를 다음과 같이 단일 에멀젼-용매 증발 방법을 사용하여 합성하였다:
1. 5 mg의 글리아덴 및 200 mg의 PLG를 50 μL의 트라이플루오로아세트산(TFA) 및 700 μL의 다이메틸설폭사이드 및 1250 μL의 다이클로로메탄(DCM) 중에 용해시켰다.
2. 생성된 혼합물을 4 mL의 1% w/v 수성 PEMA에 적가하고, 100% 진폭으로 30초 동안 초음파 처리하였다.
3. 생성된 에멀젼을 12시간 동안의 교반 하에서 200 mL의 0.5% w/v 수성 PEMA 중으로 부어서 DCM이 완전히 증발될 수 있게 하였다.
4. 이어서, 입자를 0.1M 탄산나트륨-중탄산나트륨 완충액(pH 9.6) 중에서 3회 세척하였다. 대안적으로, ddH2O를 사용하여 입자를 세척하였다.
5. 정제된 입자를 물 중 4% w/v 수크로스 및 3% w/v D-만니톨 중에 재현탁하고, -80℃로 서서히 냉동시키고, 동결건조시켰다.
본 발명의 특정 실시 형태가 설명되고 예시되어 있지만, 그러한 실시 형태는 단지 본 발명의 실례에 불과한 것으로 여겨지며, 첨부된 청구범위에 따라 해석되는 본 발명을 제한하는 것으로 여겨져서는 안 된다.
본 명세서에 인용된 모든 특허, 출원 및 기타 참고문헌은 전체적으로 참고로 포함된다.
SEQUENCE LISTING <110> Cour Pharmaceuticals <120> Peptide Conjugated Particles <130> COUR-002/01US <160> 5140 <170> PatentIn version 3.5 <210> 1 <211> 21 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 1 Met Glu Val Gly Trp Tyr Arg Ser Pro Phe Ser Arg Val Val His Leu 1 5 10 15 Tyr Arg Asn Gly Lys 20 <210> 2 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2 Ala Ser Phe Asp Lys Ala Lys Leu Lys 1 5 <210> 3 <211> 14 <212> PRT <213> Oryctolagus cuniculus <400> 3 Ala Ser Gln Lys Arg Pro Ser Gln Arg His Gly Ser Lys Tyr 1 5 10 <210> 4 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4 Ala Ser Gln Lys Arg Pro Ser Gln Arg His Gly Ser Lys Tyr Leu Ala 1 5 10 15 Thr Ala Ser Thr 20 <210> 5 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 5 Ala Thr Gly Leu Cys Phe Phe Gly Val Ala Leu Phe Cys Gly Cys Gly 1 5 10 15 His Glu Ala Leu 20 <210> 6 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 6 Ala Val Pro Val Tyr Ile Tyr Phe Asn Thr Trp Thr Thr Cys Gln Ser 1 5 10 15 Ile Ala Phe Pro 20 <210> 7 <211> 9 <212> PRT <213> Human herpesvirus 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involved in celiac disease <400> 1352 Pro Gln Pro Glu Leu Pro Tyr Pro Gln Pro Glu Leu Pro Tyr 1 5 10 <210> 1353 <211> 14 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> epitope involved in celiac disease <400> 1353 Pro Gln Pro Glu Leu Pro Tyr Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr 1 5 10 <210> 1354 <211> 9 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1354 Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr Pro Gln 1 5 <210> 1355 <211> 12 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1355 Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr Pro Gln Pro Gln Leu 1 5 10 <210> 1356 <211> 14 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1356 Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr 1 5 10 <210> 1357 <211> 14 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1357 Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr 1 5 10 <210> 1358 <211> 14 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1358 Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr 1 5 10 <210> 1359 <211> 20 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1359 Pro Gln Pro Gln Gln Pro Gln Leu Pro Phe Pro Gln Gln Pro Gln 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Triticum aestivum <400> 1375 Pro Tyr Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr 1 5 <210> 1376 <211> 15 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1376 Gln Ala Gln Gly Ser Val Gln Pro Gln Gln Leu Pro Gln Phe Glu 1 5 10 15 <210> 1377 <211> 20 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1377 Gln Phe Pro Gln Pro Gln Gln Pro Gln Gln Ser Phe Pro Gln Gln Gln 1 5 10 15 Gln Pro Ala Ile 20 <210> 1378 <211> 20 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1378 Gln Phe Pro Gln Thr Gln Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln 1 5 10 15 Gln Thr Phe Pro 20 <210> 1379 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1379 Gln Phe Gln Gly Gln Gln Gln Pro Phe Pro 1 5 10 <210> 1380 <211> 15 <212> PRT <213> Aegilops markgrafii <400> 1380 Gln Gly Gln Gln Gly Tyr Tyr Pro Thr Ser Pro Gln Gln Ser Gly 1 5 10 15 <210> 1381 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1381 Gln Gly Gln Gln Gln Pro Phe Pro Pro Gln 1 5 10 <210> 1382 <211> 10 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1382 Gln Leu Ile Pro Cys Met Asp Val Val Leu 1 5 10 <210> 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Triticum aestivum <400> 1548 Ser Gln Cys Gln Ala Ile His Asn Val Val His Ala Ile Ile Leu His 1 5 10 15 Gln Gln Gln Gln Gln 20 <210> 1549 <211> 21 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1549 Ser Gln Gln Asn Pro Gln Ala Gln Gly Ser Val Gln Pro Gln Gln Leu 1 5 10 15 Pro Gln Phe Glu Glu 20 <210> 1550 <211> 21 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1550 Thr Ala Val Arg Val Pro Val Pro Gln Leu Gln Pro Gln Asn Pro Ser 1 5 10 15 Gln Gln Gln Pro Gln 20 <210> 1551 <211> 21 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1551 Val Leu Gln Gln Ser Thr Tyr Gln Leu Leu Gln Glu Leu Cys Cys Gln 1 5 10 15 His Leu Trp Gln Ile 20 <210> 1552 <211> 21 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1552 Val Pro Gln Leu Gln Pro Gln Asn Pro Ser Gln Gln Gln Pro Gln Glu 1 5 10 15 Gln Val Pro Leu Val 20 <210> 1553 <211> 21 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1553 Tyr Gln Leu Leu Gln Glu Leu Cys Cys Gln His Leu Trp Gln Ile Pro 1 5 10 15 Glu Gln Ser Gln Cys 20 <210> 1554 <211> 12 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1554 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celiac disease <400> 1609 Gln Tyr Pro Ser Gly Glu Gly Ser Phe Gln Pro Ser Gln Glu Asn Pro 1 5 10 15 Gln Ala <210> 1610 <211> 6 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1610 Gln Gln Gln Pro Phe Pro 1 5 <210> 1611 <211> 8 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 1611 Ala Ser Phe Glu Pro Phe Ser Asn 1 5 <210> 1612 <211> 8 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 1612 Phe Glu Pro Phe Ser Asn Lys Gly 1 5 <210> 1613 <211> 9 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1613 Pro Gln Pro Gln Leu Pro Tyr Pro Gln 1 5 <210> 1614 <211> 9 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1614 Gln Gly Ser Phe Gln Pro Ser Gln Gln 1 5 <210> 1615 <211> 18 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1615 Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Trp Gln 1 5 10 15 Pro Gln <210> 1616 <211> 9 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1616 Gln Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln 1 5 <210> 1617 <211> 9 <212> PRT <213> Triticum aestivum <400> 1617 Gln Gln Pro Gln Gln Pro Tyr Pro Gln 1 5 <210> 1618 <211> 13 <212> PRT <213> Triticum 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musculus <400> 2171 Ser Phe Leu Trp Ser Val Phe Trp Leu 1 5 <210> 2172 <211> 9 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 2172 Ser Arg Met Glu Glu Ser Ser Val Thr 1 5 <210> 2173 <211> 9 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 2173 Ser Arg Val Phe Ile Ala Thr His Phe 1 5 <210> 2174 <211> 9 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 2174 Thr His Ala Glu Pro Leu Phe Tyr Leu 1 5 <210> 2175 <211> 9 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 2175 Thr His Phe Pro His Gln Val Ile Leu 1 5 <210> 2176 <211> 9 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 2176 Thr Ser Leu Thr Thr Met Gln Leu Tyr 1 5 <210> 2177 <211> 9 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 2177 Thr Tyr Tyr Gly Phe Leu Asn Phe Met 1 5 <210> 2178 <211> 30 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2178 Val Cys Gly Glu Arg Gly Phe Phe Tyr Thr Pro Lys Thr Arg Arg Glu 1 5 10 15 Ala Glu Asp Leu Gln Val Gly Gln Val Glu Leu Gly Gly Gly 20 25 30 <210> 2179 <211> 9 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 2179 Val Phe Trp Leu Ile Gln Ile Ser Val 1 5 <210> 2180 <211> 9 <212> PRT <213> Mus musculus 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<220> <223> epitope involved in diabetes <400> 2329 Tyr Leu Gly Arg Gly Asp Lys 1 5 <210> 2330 <211> 12 <212> PRT <213> Photobacterium phosphoreum <400> 2330 Ala Lys Val Ala Ile Val Ile Ala Arg Phe Asn Ser 1 5 10 <210> 2331 <211> 12 <212> PRT <213> Human herpesvirus <400> 2331 Gly Gly Val Ala Val Val Ile Gly Arg Phe Phe Gly 1 5 10 <210> 2332 <211> 12 <212> PRT <213> Synechocystis sp. <400> 2332 Ser Ala Ile Gly Ile Tyr Leu Gly Arg Phe Leu Arg 1 5 10 <210> 2333 <211> 10 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 2333 His Leu Cys Gly Pro His Leu Val Glu Ala 1 5 10 <210> 2334 <211> 9 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 2334 Ile Val Asp Gln Cys Cys Thr Ser Ile 1 5 <210> 2335 <211> 9 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 2335 Leu Leu Val His Phe Leu Pro Leu Leu 1 5 <210> 2336 <211> 13 <212> PRT <213> Streptococcus pneumoniae <400> 2336 Asp Asp Ile Met Met Ser Tyr Ala Ala Lys Gly Phe Val 1 5 10 <210> 2337 <211> 13 <212> PRT <213> Rickettsia prowazekii <400> 2337 Glu Leu Val Leu Met Ser Tyr Arg Asp Lys 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Mus musculus <400> 3729 Met Glu Arg Glu Lys Glu Gln Phe Arg Lys Leu Phe Ile Gly Gly Leu 1 5 10 15 Ser Phe Glu Thr Thr 20 <210> 3730 <211> 16 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 3730 Gln Pro Leu Lys Glu Gln Pro Ala Leu Asn Asp Ser Arg Tyr Cys Leu 1 5 10 15 <210> 3731 <211> 21 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 3731 Arg Gly Phe Gly Phe Val Thr Phe Ser Ser Met Ala Glu Val Asp Ala 1 5 10 15 Ala Met Ala Ala Arg 20 <210> 3732 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 3732 Arg Ser Leu Asp Phe Gln Ala Thr Thr Met Phe 1 5 10 <210> 3733 <211> 27 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 3733 Ser Gly Lys Pro Gly Ala His Val Thr Val Lys Lys Leu Phe Val Gly 1 5 10 15 Gly Ile Lys Glu Asp Thr Glu Glu His His Leu 20 25 <210> 3734 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 3734 Ser Pro Arg Ser Gly Asp Leu Ser Val Tyr 1 5 10 <210> 3735 <211> 25 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 3735 Ala Gln Gly Thr Leu Ser Lys Ile Phe Lys Leu Gly Gly Arg Asp Ser 1 5 10 15 Arg Ser Gly Ser Pro Met Ala Arg Arg 20 25 <210> 3736 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franciscana <400> 3750 Glu Glu Glu Asp Glu Asp Met Gly Phe Gly Leu Phe Asp 1 5 10 <210> 3751 <211> 22 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 3751 Glu Leu Tyr Lys Glu Lys Ala Leu Ser Val Glu Thr Glu Lys Leu Leu 1 5 10 15 Lys Tyr Leu Glu Ala Val 20 <210> 3752 <211> 24 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 3752 Glu Pro Ala Val Tyr Phe Lys Glu Gln Phe Leu Asp Gly Asp Gly Trp 1 5 10 15 Thr Ser Arg Trp Ile Glu Ser Lys 20 <210> 3753 <211> 15 <212> PRT <213> Bos taurus <400> 3753 Gly Ile Thr Lys Pro Ala Ile Arg Arg Leu Ala Arg Arg Gly Gly 1 5 10 15 <210> 3754 <211> 23 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 3754 Gly Arg Gly Arg Gly Arg Gly Arg Gly Arg Gly Arg Gly Arg Gly Arg 1 5 10 15 Gly Arg Gly Gly Pro Arg Arg 20 <210> 3755 <211> 16 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 3755 Gly Ser Gly Lys Gly Lys Val Gln Phe Gln Gly Lys Lys Thr Lys Phe 1 5 10 15 <210> 3756 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 3756 Lys Ala Leu Ser Val Glu Thr Glu Lys Leu Leu Lys Tyr Leu Glu Ala 1 5 10 15 Val <210> 3757 <211> 24 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musculus <400> 4155 Gln Lys Lys Asp Gly Lys Lys Arg Lys Arg Ser Arg Lys Glu Ser 1 5 10 15 <210> 4156 <211> 15 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 4156 Arg Asp Ala Val Thr Tyr Thr Glu His Ala Lys Arg Lys Thr Val 1 5 10 15 <210> 4157 <211> 15 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 4157 Arg Gly Val Leu Lys Val Phe Leu Glu Asn Val Ile Arg Asp Ala 1 5 10 15 <210> 4158 <211> 15 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4158 Ser Gly Arg Gly Lys Gly Gly Lys Gly Leu Gly Lys Gly Gly Ala 1 5 10 15 <210> 4159 <211> 15 <212> PRT <213> Mus musculus <400> 4159 Ser Arg Glu Ile Gln Thr Ala Val Arg Leu Leu Leu Pro Gly Glu 1 5 10 15 <210> 4160 <211> 15 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4160 Tyr Ala Leu Lys Arg Gln Gly Arg Thr Leu Tyr Gly Phe Gly Gly 1 5 10 15 <210> 4161 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4161 Ala Ala Phe Gln Gln Gly Lys Ile Pro Pro 1 5 10 <210> 4162 <211> 8 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4162 Ala Met Pro Pro Gln Gln Leu Met 1 5 <210> 4163 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 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<223> epitope involved in systemic lupus <400> 4466 His Thr Tyr Thr Ser His Leu Arg Tyr Val Pro Pro Ile Ser Leu 1 5 10 15 <210> 4467 <211> 15 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> epitope involved in systemic lupus <400> 4467 Lys Leu Thr Ser Ser Leu Arg Cys Asn Cys Pro Pro Leu Arg Phe 1 5 10 15 <210> 4468 <211> 15 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> epitope involved in systemic lupus <400> 4468 Lys Leu Thr Ser Ser Leu Arg Tyr Asn Ser Pro Pro Leu Cys Phe 1 5 10 15 <210> 4469 <211> 15 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> epitope involved in systemic lupus <400> 4469 Lys Ser Thr Ser Ser Leu Arg Asp Asn Ser Pro Pro Val Cys Phe 1 5 10 15 <210> 4470 <211> 15 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> epitope involved in systemic lupus <400> 4470 Gln Ala Pro Arg Leu Met Ser Ser Leu Ser Tyr Phe Pro Gln Ser 1 5 10 15 <210> 4471 <211> 15 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> epitope involved in systemic lupus <400> 4471 Arg Asp Gly Gln Arg Leu Thr Ser Ser Lys Thr Met Leu Pro Tyr 1 5 10 15 <210> 4472 <211> 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sapiens <400> 4751 Tyr Glu Leu Gln Gly Arg Glu Gln Leu Thr Cys Thr Gln Glu Gly Trp 1 5 10 15 Asp Phe Gln Pro 20 <210> 4752 <211> 15 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4752 Ala Leu Lys Ala Leu Asn Ala His Trp Ser Ala Asp Ala Val Tyr 1 5 10 15 <210> 4753 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4753 Ala Met Lys Arg Lys Val Asn Leu Lys Thr Gln Gln Ser Gln His Pro 1 5 10 15 Thr Asp Ala Leu 20 <210> 4754 <211> 18 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4754 Gly Leu Pro Arg Leu Glu Thr Pro Ala Asp Leu Ser Thr Ala Ile Ala 1 5 10 15 Ser Arg <210> 4755 <211> 13 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4755 His Pro Thr Asp Ala Leu Ser Glu Asp Leu Leu Ser Ile 1 5 10 <210> 4756 <211> 13 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4756 His Val Ile Gln Val Ser Asn Glu Val Val Thr Asp Asp 1 5 10 <210> 4757 <211> 15 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4757 Ile Ala Ser Arg Ser Val Ala Asp Lys Ile Leu Asp Leu Tyr Lys 1 5 10 15 <210> 4758 <211> 20 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4758 Leu Tyr Lys His Pro Asp Asn Ile Asp 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involved in Crohn's disease <400> 4926 Arg Gln Ser Asp Gly Gln Tyr Gln Met 1 5 <210> 4927 <211> 9 <212> PRT <213> Unknown <220> <223> epitope involved in Crohn's disease <400> 4927 Tyr Arg Trp Leu Pro Pro Ser Ser Ala 1 5 <210> 4928 <211> 15 <212> PRT <213> Mycobacterium avium <400> 4928 Ala Gly Asp Leu Ser Lys Val Asp Ala Lys Gln Pro Gly Asp Tyr 1 5 10 15 <210> 4929 <211> 15 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4929 Cys Gln Ala Leu Val Arg Met Leu Ala Lys Lys Pro Gly Trp Lys 1 5 10 15 <210> 4930 <211> 15 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4930 Asp Phe Thr Tyr Asp Gln Val Ala Phe Asn Gly Leu Pro Gln Phe 1 5 10 15 <210> 4931 <211> 15 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4931 Asp Lys Ile Arg Gly Glu Gly Met Arg Tyr Ile Ile Ile Leu Asp 1 5 10 15 <210> 4932 <211> 15 <212> PRT <213> Mycobacterium avium <400> 4932 Glu Arg Pro Leu Lys Gln Ile Ala Phe Asn Gly Gly Leu Glu Pro 1 5 10 15 <210> 4933 <211> 15 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 4933 Gly Arg Gly Asn Gly Asp Pro Gly Gly Gly Met Glu Lys Asp 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<400> 5102 Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Leu Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Trp 1 5 10 15 Gln Pro Gln Gln 20 <210> 5103 <211> 20 <212> PRT <213> Hordeum vulgare <400> 5103 Thr Phe Pro Pro Ser Gln Gln Pro Asn Pro Leu Gln Pro Gln Gln Pro 1 5 10 15 Phe Pro Leu Gln 20 <210> 5104 <211> 20 <212> PRT <213> Hordeum vulgare <400> 5104 Pro Gln Gln Thr Ile Pro Gln Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Leu Gln 1 5 10 15 Pro Gln Gln Pro 20 <210> 5105 <211> 20 <212> PRT <213> Hordeum vulgare <400> 5105 Gln Pro Gln Gln Pro Phe Ser Phe Ser Gln Gln Pro Gln Gln Pro Phe 1 5 10 15 Pro Leu Gln Pro 20 <210> 5106 <211> 20 <212> PRT <213> Hordeum vulgare <400> 5106 Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln Pro Gln Pro Tyr 1 5 10 15 Pro Gln Gln Pro 20 <210> 5107 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5107 Gln Gln Leu Pro Leu Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Ile Pro Gln 20 <210> 5108 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5108 Ser Ile Pro Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln Pro Phe 1 5 10 15 Pro Gln Ser Gln 20 <210> 5109 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5109 Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln Pro Thr Pro Ile Gln Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Phe Pro Gln 20 <210> 5110 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5110 Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln Pro Thr Pro Ile Gln Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Phe Pro Gln 20 <210> 5111 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5111 Pro Ala Pro Ile Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Phe Pro Gln 20 <210> 5112 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5112 Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln Pro Glu Gln Ile Ile Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Gln Gln Pro 20 <210> 5113 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5113 Gln Tyr Ser Pro Tyr Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Thr Pro Ile 20 <210> 5114 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5114 Ser Gln Gln Pro Gln Arg Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln Pro Gln 1 5 10 15 Gln Ile Ile Pro 20 <210> 5115 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5115 Gln Gln Leu Pro Leu Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Ile Pro Gln 20 <210> 5116 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5116 Phe Pro Leu Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln Pro Glu Gln Ile 1 5 10 15 Ile Ser Gln Gln 20 <210> 5117 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5117 Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln Pro Glu Gln Ile Ile Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Gln Gln Pro 20 <210> 5118 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5118 Phe Pro Gln Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln Gln Leu 1 5 10 15 Pro Leu Gln Pro 20 <210> 5119 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5119 Ser Pro Gln Pro Gln Gln Pro Tyr Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Gln Gln Pro 20 <210> 5120 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5120 Gln Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Leu Gln Pro Gln Gln Pro Val Pro 1 5 10 15 Gln Gln Pro Gln 20 <210> 5121 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5121 Gln Pro Gln Gln Ile Ile Pro Gln Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Leu 1 5 10 15 Gln Pro Gln Gln 20 <210> 5122 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5122 Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln Pro Glu Gln Ile Ile Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Gln Gln Pro 20 <210> 5123 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5123 Gln Thr Gln Gln Ser Ile Pro Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro 1 5 10 15 Gln Gln Pro Phe 20 <210> 5124 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5124 Gln Gln Pro Phe Leu Leu Gln Pro Gln Gln Pro Phe Ser Gln Pro Gln 1 5 10 15 Gln Pro Phe Leu 20 <210> 5125 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5125 Gln Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Leu Gln Pro Gln Gln Pro Val Pro 1 5 10 15 Gln Gln Pro Gln 20 <210> 5126 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5126 Glu Gln Ile Ile Ser Gln Gln Pro Phe Pro Leu Gln Pro Gln Gln Pro 1 5 10 15 Phe Ser Gln Pro 20 <210> 5127 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5127 Asn Met Gln Val Gly Pro Ser Gly Gln Val Glu Trp Pro Gln Gln Gln 1 5 10 15 Pro Leu Pro Gln 20 <210> 5128 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5128 Pro Gln Gln Leu Phe Pro Leu Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln 1 5 10 15 Gln Pro Phe Pro 20 <210> 5129 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5129 Pro Gln Thr Gln Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln Pro 1 5 10 15 Gln Gln Leu Phe 20 <210> 5130 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5130 Ser Pro Gln Gln Pro Gln Leu Pro Phe Pro Gln Pro Gln Gln Pro Phe 1 5 10 15 Val Val Val Val 20 <210> 5131 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5131 Phe Pro Gln Gln Pro Glu Gln Ile Ile Ser Gln Gln Pro Gln Gln Pro 1 5 10 15 Phe Pro Leu Gln 20 <210> 5132 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5132 Pro Ala Pro Ile Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Phe Pro Gln 20 <210> 5133 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5133 Pro Gln Glu Pro Gln Gln Leu Phe Pro Gln Ser Gln Gln Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Phe Pro Gln 20 <210> 5134 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5134 Ser Pro Gln Pro Gln Gln Pro Tyr Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Gln Gln Pro 20 <210> 5135 <211> 20 <212> PRT <213> Secale cereale <400> 5135 Pro Thr Pro Ile Gln Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Arg Pro Gln Gln 1 5 10 15 Pro Phe Pro Gln 20 <210> 5136 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> NPL033 <400> 5136 Leu Gln Pro Phe Pro Gln Pro Glu Leu Pro Tyr Pro Gln Pro Gln 1 5 10 15 <210> 5137 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> NPL038 <400> 5137 Gln Pro Phe Pro Gln Pro Glu Gln Pro Phe Pro Trp Gln Pro 1 5 10 <210> 5138 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> NPL034 <400> 5138 Pro Glu Gln Pro Ile Pro Glu Gln Pro Gln Pro Tyr Pro Gln Gln 1 5 10 15 <210> 5139 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> gluten derived peptide <400> 5139 Pro Gln Gln Pro Phe Pro Gln Pro Glu Gln Pro Phe Pro Trp Gln Pro 1 5 10 15 <210> 5140 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> gluten derived peptide <400> 5140 Phe Pro Glu Gln Pro Ile Pro Glu Gln Pro Gln Pro Tyr Pro Gln Gln 1 5 10 15

Claims (1)

  1. 항원을 캡슐화하는 음으로 하전된 캐리어 입자의 용도로서, 여기서 음으로 하전된 캐리어 입자는 폴리(락트산-코-글리콜산) 입자, 폴리(락트산) 입자, 폴리(글리콜산) 입자 또는 리포솜이고, 음으로 하전된 캐리어 입자는 -30 ㎷ 내지 -80 ㎷의 제타 전위를 가지며, 항원은 제1형 당뇨병과 관련된 것인, 음으로 하전된 캐리어 입자의 용도.
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