KR20200016224A - 암 항원을 포함하는 lamp (리소솜 연관 막 단백질) 구축물 - Google Patents

암 항원을 포함하는 lamp (리소솜 연관 막 단백질) 구축물 Download PDF

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Abstract

본 발명은 강화된 프로세싱을 위해 암 항원을 면역 세포로 전달하기 위한 LAMP 루미날 도메인의 특정 단편을 포함하는 LAMP 구축물을 제공한다. 이러한 LAMP 구축물은 질환, 특히 과다증식성 장애 및/또는 암의 치료에 사용될 수 있다. LAMP 구축물은 대상체에게 투여되었을 때 면역 반응의 생산을 위한 정확하게 형상화된 3차원 에피토프의 제시를 허용한다. LAMP 구축물은 다가 분자일 수 있고/있거나, 2개 이상의 LAMP 구축물을 함유하는 다가 백신의 일부로서 제공될 수 있다. 본원에 기술된 바와 같은 LAMP 구축물은 비-인간 척추동물에게 투여되었을 때 항체를 생성시키는데 사용될 수도 있다.

Description

암 항원을 포함하는 LAMP (리소솜 연관 막 단백질) 구축물
본 발명은 암 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물, 및 과다증식성 장애 및/또는 암을 앓고 있는 대상체를 치료하는 것에서의 이의 용도에 관한 것이다. 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 이용하는 프라이밍 부스팅 프로토콜이 또한 기술된다.
하기 논의에서, 특정 논문 및 방법이 배경 및 소개 목적을 위해 기술될 것이다. 본원에 함유된 어떠한 것도 선행 기술의 "승인"으로서 해석되지 않아야 한다. 출원인은, 적합한 경우에, 적용가능한 법정 조항 하에 본원에서 언급된 논문 및 방법이 선행 기술을 구성하지 않는다는 것을 입증할 권리를 명백하게 보유한다.
DNA 백신은 예방용 및 치료용 백신 둘 다의 개발을 위한 새롭고 유망한 후보이다. 이는 안전한 것으로 증명되었고, 임상 이점을 달성하기 위해 반복적인 사이클의 백신 접종이 요구되는 경우에 벡터 백본에 대한 면역 반응의 결여가 분명한 장점일 수 있다. 그러나, 통상적인 DNA 백신의 한 인지된 단점은 인간에서의 이의 낮은 면역원성이다. 에피토프-기반 DNA 백신의 면역원성에서의 핵심적인 제한 단계는 에피토프가 T 세포로의 MHCII 제시 경로에 접근하는 것일 수 있고, 이는 표적화 기술이 없는 백신의 경우에 확률적 프로세스일 가능성이 있다.
미국 특허 번호 5,633,234는 변형된 인플루엔자 헤마글루티닌 (HA)의 항원성 도메인 및 항원을 엔도솜/리소솜 구획으로 효과적으로 표적화하는 세포질 엔도솜/리소솜 표적화 신호를 포함하는 키메라 단백질을 기술한다. 항원성 도메인이 프로세싱되었고, 이로부터의 펩티드가 주요 조직적합성 (MHC) 클래스 II 분자와 회합되어 세포 표면 상에 제시되었다. LAMP-1의 세포질 꼬리가 키메라 단백질의 엔도솜/리소솜 표적화 도메인을 형성하는데 사용되었다.
미국 특허 번호 8,318,173은 이러한 초기 관찰을 확장시켜, LAMP-1의 전체 루미날 도메인과 막횡단 도메인 사이에 삽입된 HIV-1 Gag 단백질을 포함하는 키메라단백질 (및 이러한 단백질을 코딩하는 상응하는 DNA)를 기술하였다. 이러한 구축물이 수지상 세포 내로 도입되었고, 그 후 이는 MHC II 경로를 표적화하는 것으로 보고되었다.
이러한 접근법은 여러 바이러스 항원, 인간 유두종바이러스 E7, 뎅기 바이러스 막 단백질, HIV-1 gp160 막 단백질, HIV-1 p55 Gag, 웨스트 나일 막 단백질, C형 간염 바이러스 NS3 단백질 및 사이토메갈로바이러스 pp65에 대한 세포성 및 체액성 반응을 증가시키는데 유용한 것으로 증명되었다 (예를 들어, 문헌 [Bonini, et al., J. Immunol. 166: 5250-5257, 2001] 참조). 강화된 면역 반응이 LAMP와 MHC II의 공동-국소화 및 항원성 펩티드의 더욱 효율적인 프로세싱 및 전달에 기인할 수 있다. 추가적으로, LAMP-표적화는 증가된 개수의 면역원성 에피토프의 제시를 초래하고, 따라서 표적화되지 않은 항원에 비교하여 질적으로 확장된 면역 반응을 유도하는 것으로 보고된다. 예를 들어, 문헌 [Fernandes et al., 2000, Eur. J. Immunol. 30(8): 2333-43]은 우두 벡터 내에 코딩된 LAMP-트래피킹된 OVA 항원의 제시된 펩티드의 개수 증가를 입증하였다. 외인성으로 공급된 OVA로부터 생성된 12개의 펩티드 중에서, LAMP가 없는 구축물에 의해서는 2개만 제시된 것에 비교하여, 9개가 OVA/LAMP 키메라에 의해 제시되었다.
LAMP의 세포질 도메인이 (신호 서열 및 막횡단 도메인과 함께) 필수적인 것으로 결정되었지만, 모든 항원의 엔도솜/리소솜 트래피킹을 위해 항상 충분하지는 않다. 그 대신, LAMP의 전체 루미날 도메인이 단백질을 리소솜 소포 경로에 트래피킹하는데 또한 요구되는 것으로 나타났다.
그러나, LAMP의 완전한 루미날 도메인 및 완전한 막횡단/세포질 꼬리의 존재 ("완전한 LAMP 구축물")에도 불구하고, 특정 항원이 면역 반응을 일으키는 효능이 이러한 구축물에서 사용된 특정 서열에 고도로 의존적이라는 것이 점차 밝혀졌다. 실제로, 완전한 LAMP 구축물 내로 삽입되었을 때의 동일한 단백질의 상이한 항원성 단편들이 동일한 면역 반응을 유발하지 않는 것으로 밝혀졌다. 항원 단편이 때로는 면역 반응을 생성시키고, 다른 때에는 그렇지 않다. 이러한 관찰은 관심 단백질로부터의 어떠한 특정 항원성 서열이 면역 반응을 일으킬지를 미리 예측하는 능력을 완전한 LAMP 구축물로는 어렵게 만든다.
또한, 완전한 LAMP 구축물을 생성시키는 것에서, 항원을 정확하게 발현하고 프로세싱하는데 전체 루미날 도메인이 필요하다는 것이 반복적으로 관찰되었다. 예를 들어, 문헌 [Godinho et al., PLoS ONE 9(6): 9(6): e99887. doi:10.1371/journal.pone.0099887]에서, 저자는 완전한 무손상 루미날 도메인이 항원을 리소솜에 표적화하는데 필요한 필수적인 최소 영역이었고, 루미날 도메인의 단편은 작동하지 않았음을 보고하였다. 동일 문헌의 6면을 참조한다.
구체적으로, 고딘호(Godinho) 저자들은 제1 루미날 도메인 및 제2 루미날 도메인의 일부를 제거하는 것에 의해 (즉, T1-Lum/gag 구축물), 단백질 발현 및 항체 반응 둘 다가 감소된다는 것을 나타냈다. 유사하게, 제1 루미날 도메인의 25%를 제거하지만 무손상 제2 루미날 도메인이 있는 것에 의해 (즉, T2-lum/gag), 단백질 발현 및 항체 반응 둘 다가 비교적 증가되었지만, 여전히 완전한 LAMP 구축물로 수득된 결과보다 적었다.
또한, 저자들은 면역 반응을 일으키는 능력이 이러한 완전한 LAMP 구축물에서 사용된 특정 항원 및 에피토프에 의존적이라는 것을 인정하였다. 예를 들어, 9면의 2칸에서, 저자들은 "따라서, 이전의 연구들은 VLP로서 또는 가용성 형태로 분비되는 Gag를 생성시키는 DNA 백신이 상이한 수준의 T 및 B 세포 활성화를 유도하고, 이는 세포질 Gag에 의해 유도된 반응과 또한 상이하였다는 것을 입증하였다"라고 말한다. 또한, 문헌에 기술된 바와 같이 LAMP의 전체 루미날 도메인과 LAMP의 전체 막횡단/세포질 도메인 사이에 항원성 서열을 삽입하는 것은 상업적인 수준으로 생산하기에는 너무 비용이 많이 들거나 또는 과학적 관점에서 비현실적이게 될 수 있는 대형 폴리뉴클레오티드 서열을 초래할 수 있다.
따라서, 예를 들어, 과다증식성 장애 및/또는 암을 효과적으로 치료하기 위해 백신으로서 사용될 수 있는 새로운 개선된 LAMP 구축물을 디자인하는 것이 요구된다. 또한, 일단 개선되면, 이러한 새로운 LAMP 구축물은 항체를 생성시키는데 사용될 수 있다.
이러한 내용란은 하기의 상세한 설명란에서 추가로 기술되는 선택된 개념들을 단순화된 형태로 소개하기 위해 제공된다. 이러한 발명의 내용란은 청구된 주제의 핵심 또는 필수 특색을 확인하도록 의도되지도 않고, 청구된 주제의 범주를 제한하는데 사용되도록 의도되지도 않는다. 첨부 도면에서 도해되고 첨부된 청구범위에서 정의된 측면들을 포함하여, 청구된 주제의 다른 특색, 상세사항, 활용, 및 장점이 하기의 서면 상세한 설명란으로부터 명백할 것이다.
본 발명의 목표는 본원에서 상술된 암 항원을 면역계에 효과적으로 제시하여 강화된 면역 반응을 생성시키는 LAMP 도메인의 특정 단편 및/또는 변이체를 포함하는 신규 구축물 ("개선된 LAMP 구축물")을 제공하는 것이다. 이러한 개선된 LAMP 구축물은 항원을 리소솜/엔도솜 구획으로 효과적으로 지시하고, 여기에서 헬퍼 T 세포가 우선적으로 자극되고/되거나 항체가 생성되도록 항원이 프로세싱되고 주요 조직적합성 복합체 (MHC) 클래스 II 분자에 제시된다.
본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물 및 방법은 대상체에서 면역 반응을 유발할 수 있다. 면역 반응은 개선된 LAMP 구축물 (예를 들어, 백신) 내의 항원의 에피토프에 대한 면역 반응일 수 있다. 백신은 면역계가 대상체에서 백신의 항원을 함유하는 것을 검출하여 파괴할 수 있도록 대상체의 면역계를 무장시킨다. 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물 및 방법은 대상체에서 Th1 면역 반응을 유발할 수 있다. Th1 면역 반응은 면역 세포의 부분집합 (예를 들어, 항원 특이적 T-세포)에 의한 염증성 시토카인 (예를 들어, IFNγ, TNFα)의 분비를 포함할 수 있다. 일부 경우에, 염증성 시토카인은 대상체에서 항원을 함유하는 것을 파괴할 수 있는 또 다른 아유형의 면역 세포 (예를 들어, 세포독성 T-세포)를 활성화시킨다.
일부 경우에, 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물 및 방법에서 사용되는 에피토프 및/또는 항원은 Th1 면역 반응을 유발하고 I형 시토카인을 방출하도록 대상체의 면역계에 의해 인식될 수 있다. 에피토프와 T-세포, 더욱 구체적으로는, T-세포에 의해 발현되는 주요 조직적합성 복합체 (MHC) 사이의 상호작용에 의해 Th1 반응이 개시될 수 있다. 예를 들어, 에피토프가 MHC 수용체에 높은 친화력으로 결합하는 것이 Th1 반응을 자극할 수 있다. MHC 수용체는 복수의 유형의 MHC 수용체 중 적어도 하나일 수 있다. T-세포 상에 고용된 MHC 수용체는 집단 내의 개체들마다 다를 수 있다.
일부 경우에, 면역 반응은 1형 면역 반응이다. 일부 경우에, 면역 반응은 1 초과인 I형 시토카인 생산 대 II형 시토카인 생산의 비를 특징으로 한다. 일부 경우에, 면역 반응은 1 미만인 I형 시토카인 생산 대 II형 시토카인 생산의 비를 특징으로 한다. 일부 경우에, 면역 반응은 1 초과인 IFNγ 생산 대 IL-10 생산의 비를 특징으로 한다. 일부 경우에, 면역 반응은 1 미만인 IFNγ 생산 대 IL-10 생산의 비를 특징으로 한다.
프라이밍 부스팅 프로토콜이 또한 구상된다. 예를 들어, 본 발명은 본원에 기술된 바와 같은 암 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물로 대상체를 프라이밍시킨 후, 항원 또는 관련된 항원 (예를 들어, 동일하거나 고도로 유사한 단백질 서열로부터 유래되는 제2 항원)으로 대상체를 적어도 1회 부스팅하는 것을 포함하는, 대상체에서 암 항원에 대한 면역 반응을 생성시키는 방법을 추가로 제공한다. 항원 혼합물이 프라이밍 및 부스팅 단계 중 어느 하나 또는 둘 다에서 사용될 수 있다. 프라이밍 단계를 위해 개선된 LAMP 구축물을 사용한 후의 항원 부스팅 단계가 유의하게 더 높은 역가를 생산하는 것으로 나타났고, 이는 항체 반응을 강화하는 것에서의 LAMP의 능력을 가리킨다.
본 발명의 또 다른 목표는 헬퍼 T 세포의 자극을 통해 항-종양 면역 반응을 유발하는 것에 의한 암 및/또는 과다증식성 장애에 대한 개선된 치료 방법을 제공하는 것이다.
본 발명은 본원에 기술된 암 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물 중 임의의 것을 코딩하는 핵산 분자를 추가로 제공한다. 본 발명은 항체를 생성시키는 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물을 또한 제공한다. 개선된 LAMP 구축물은 핵산 분자가 발현 제어 서열에 작동가능하게 연결된 핵산을 포함할 수 있다. 한 바람직한 측면에서, 개선된 LAMP 구축물은 환자에 백신 접종하는데 적절한 백신 벡터이다. 또 따른 측면에서, 본 발명은 항원을 코딩하는 핵산 분자를 세포 내로 도입하는 것을 촉진하기 위한 개선된 LAMP 구축물을 포함하는 전달 비히클을 제공한다. 전달 비히클은 지질-기반 (예를 들어, 리포솜 제형), 바이러스-기반 (예를 들어, 핵산 분자를 캡슐화하는 바이러스 단백질을 포함함), 또는 세포-기반일 수 있다.
바람직한 실시양태에서, 본 발명은 포유동물에서 암 항원에 대한 면역 반응 (예를 들어, 항체 생성)을 유발하기 위한 관심 암 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물을 포함하는 주사용 조성물을 제공한다. 바람직한 실시양태에서, 이러한 백신은 Th2 반응에 비해 우선적인 Th1 반응을 생성시킨다. 개선된 LAMP 구축물은 본원에 기술된 바와 같은 암 항원의 적어도 1개의 에피토프를 포함한다.
본 발명은 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물 중 임의의 것을 포함하는 세포를 또한 제공한다. 한 측면에서, 세포는 항원 제시 세포이다. 항원 제시 세포는 전문 항원 제시 세포 (예를 들어, 수지상 세포, 대식세포, B 세포 등) 또는 조작된 항원 제시 세포 (예를 들어, 항원 제시에 요구되는 분자, 예컨대 MHC 클래스 II 분자를 발현하도록 조작된 비-전문 항원 제시 세포)일 수 있다. 항원 제시에 요구되는 분자는 다른 세포로부터 유래될 있고, 예를 들어, 천연 발생일 수 있거나, 또는 자체가 조작될 수 있다 (예를 들어, 원하는 성질, 예컨대 항원성 에피토프에 대한 더 높은 친화력 또는 더 낮은 친화력을 발현하도록 돌연변이되거나 변형됨). 한 측면에서, 항원 제시 세포는 어떠한 공동-자극 신호도 발현하지 않고, 항원은 자가-항원이다.
본 발명은 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물 중 임의의 것을 포함하는 복수의 세포를 포함하는 키트를 추가적으로 제공한다. 세포 중 적어도 2개가 상이한 MHC 클래스 II 분자를 발현하고, 각각의 세포는 동일한 LAMP 구축물을 포함한다. 한 측면에서, 개선된 LAMP 구축물 및 벡터를 수신하기 위한 세포를 포함하는 키트가 제공된다.
본 발명은 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물 중 적어도 하나 및/또는 세포 중 적어도 하나를 포함하는 트랜스제닉 동물을 또한 제공한다. 본 발명은 본원에 기술된 세포 중 적어도 하나를 포함하는 트랜스제닉 동물을 또한 제공한다.
본 발명은 동물에게 상기 기술된 바와 같은 세포를 투여하는 것을 포함하고, 세포가 동물에서 개선된 LAMP 구축물을 발현하거나 또는 이를 발현하도록 유도될 수 있는, 동물 (예를 들어, 인간 또는 비-인간 척추동물)에서 항원에 대한 면역 반응을 생성시키는 방법을 추가로 제공한다. 한 측면에서, 동물이 MHC 클래스 II 분자에 대한 면역 반응을 생성시키지 않도록, 세포는 동물의 MHC 단백질과 상용성인 MHC 클래스 II 분자를 포함한다. 한 바람직한 측면에서, 동물은 인간이다.
한 추가 측면에서, 본 발명은 동물, 예컨대 인간 또는 비-인간 척추동물에게 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물 중 임의의 것을 투여하는 것을 포함하는, 암 항원에 대한 면역 반응을 유발하는 방법을 제공한다. 바람직하게는, 개선된 LAMP 구축물은 동물의 세포에 대해 감염성이다. 예를 들어, 개선된 LAMP 구축물은 바이러스 벡터, 예컨대 우두의 개선된 LAMP 구축물일 수 있다.
예를 들어, 본 발명은 본원에 기술된 바와 같은 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물로 동물을 프라이밍시킨 후, 동물을 적어도 1회 부스팅하는 것을 포함하는, 동물에서 암 항원에 대한 면역 반응을 생성시키는 방법을 추가로 제공한다. 프라이밍 단계를 위해 개선된 LAMP 구축물을 사용한 후의 항원 부스팅 단계가 유의하게 더 높은 역가를 생산하는 것으로 나타났고, 이는 항체 반응을 강화하는 것에서의 LAMP의 능력을 가리킨다.
추가 측면에서, 환자로부터 세포가 수득되고, 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물이 세포 내로 도입되며, 세포 또는 세포의 자손이 환자 내로 재도입된다. 한 측면에서, 세포는 항원 제시 세포로 분화될 수 있는 줄기 세포이다. 인간 환자의 치료, 뿐만 아니라 수의학 용도가 특히 구상된다.
본 발명은 본원에 기술된 바와 같은 관심 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물을 비-인간 척추동물에 주사하는, 비-인간 척추동물에서 항체를 생성시키는 방법을 또한 포함한다. 그 후, 관심 암 항원이 비-인간 척추동물에서 LAMP의 도움으로 면역계에 효율적으로 제시되어 항원에 대한 항체를 생성시킨다.
구체적으로, 관심 항원의 제시를 LAMP와 조합함으로써, 그러면 항원이 세포질 엔도솜/리소솜 구획으로 효과적으로 수송되고, 여기에서 항원이 프로세싱될 수 있으며, 이로부터의 펩티드가 주요 조직적합성 (MHC) 클래스 II 분자외 회합되어 세포 표면 상에 제시될 수 있다.
이러한 생성된 항체를 척추동물의 혈액으로부터 (폴리클로날로서) 단리할 수 있고, 그 후 표준 기술을 사용하여 모노클로날 항체를 생성시키기 위해 추가로 단리할 수 있다.
바람직한 실시양태에서, 비-인간 척추동물의 게놈은 도입된 부분 인간 이뮤노글로불린 영역을 포함하고, 상기 도입된 영역은 비-인간 척추동물의 내인성 이뮤노글로불린 가변 영역 유전자좌를 기초로 인간 이뮤노글로불린 가변 영역 유전자좌 코딩 서열 및 비-코딩 서열을 포함한다. 바람직하게는, 비-인간 척추동물의 게놈은 내인성 이뮤노글로불린 영역의 적어도 일부분 또는 전체가 제거되었다.
추가의 바람직한 실시양태에서, 비-인간 척추동물에서의 인간 모노클로날 항체의 생산은 숙주가 인간 중쇄 이뮤노글로불린 단백질을 발현할 하나의 유전자좌 및 인간 경쇄 이뮤노글로불린 단백질을 발현할 하나의 유전자를 적어도 갖는 것을 필요로 한다.
일부 측면에서, 부분 인간 이뮤노글로불린 가변 영역 유전자좌는 비-인간 척추동물의 내인성 VH 영역을 기초로 인간 VH 코딩 서열 및 비-코딩 VH 서열을 포함한다. 이러한 측면에서, 부분 인간 이뮤노글로불린 가변 영역 유전자좌는 비-인간 척추동물 숙주의 내인성 게놈을 기초로 인간 D 및 J 유전자 코딩 서열 및 비-코딩 D 및 J 유전자를 추가로 포함한다.
다른 측면에서, 이뮤노글로불린 영역은 비-인간 척추동물의 내인성 VL 영역을 기초로 인간 VL 코딩 서열 및 비-코딩 VL 서열을 포함하는 도입된 영역을 포함한다. 더욱 바람직하게는, 인간 VL 코딩 서열을 포함하는 도입된 부분 인간 이뮤노글로불린 영역은 비-인간 척추동물 숙주의 내인성 게놈을 기초로 인간 J 유전자 코딩 서열 및 비-코딩 J 유전자를 추가로 포함한다.
특정 측면에서, 척추동물은 포유동물이고, 바람직하게는 포유동물은 설치류, 예를 들어, 마우스 또는 래트이다. 다른 측면에서, 척추동물은 조류, 예를 들어, 닭이다. 다른 비-인간 척추동물은 토끼, 라마, 낙타, 소, 기니피그, 햄스터, 개, 고양이, 말, 비-인간 영장류, 시미안 (예를 들어 원숭이 또는 유인원), 원숭이 (예를 들어 명주원숭이, 개코원숭이, 붉은털원숭이), 또는 유인원 (예를 들어 고릴라, 침팬지, 오랑우탄, 긴팔원숭이)를 포함한다.
추가 실시양태에서, 부분 인간 이뮤노글로불린 영역은 인간 VH 유전자 코딩 영역을 포함하고, 비-인간 척추동물 숙주의 내인성 게놈을 기초로 i) 인간 D 및 J 유전자 코딩 서열 및 ii) 비-코딩 D 및 J 유전자 및 프리-DJ 서열을 추가로 포함한다. 다른 측면에서, VH 유전자 코딩 영역은 (적어도 부분적으로) 다른 출처로부터 유래된다 - 예를 들어, 이들은 합리적으로 또는 다른 방식으로 디자인된 서열, 인간 및 다른 디자인 서열의 조합물인 서열, 또는 다른 종, 예컨대 비인간 영장류로부터의 서열일 수 있다.
또 다른 특정 측면에서, 부분 인간 이뮤노글로불린 영역은 인간 VL 유전자 코딩 영역을 포함하고, 비-인간 척추동물 숙주의 내인성 게놈을 기초로 i) 인간 J 유전자 코딩 서열 및 ii) 비-코딩 J 유전자 서열을 추가로 포함한다. 특정 측면에서, 부분 인간 이뮤노글로불린 영역은 비-인간 척추동물 숙주의 내인성 게놈을 기초로 인간 VH 코딩 영역, 인간 D 및 J 유전자 코딩 서열, 및 비-코딩 D 및 J 유전자 및 프리-DJ 서열을 포함한다.
본원에 기술된 방법은 진단 및 치료 용도를 위한, 완전 인간 항체, 인간화 항체, 키메라 항체를 포함하는 항체의 생산 및/또는 최적화에 사용될 수 있다. 이같은 항체를 생산하는 하이브리도마 또한 본 발명의 추가 목표이다.
이러한 측면, 목표 및 특색 및 다른 측면, 목표 및 특색이 하기에서 더욱 상세하게 기술된다.
본 발명의 목표 및 특색을 하기의 상세한 설명 및 첨부된 도면을 참조로 더욱 잘 이해할 수 있다.
도 1은 본원에 기술된 바와 같이 사용될 수 있는 여러 유형의 개선된 LAMP 구축물 (ILC-1, ILC-2, ILC-3, ILC-4, ILC-5 및 ILC-6로서 확인됨)의 일반적인 체계를 도해한다.
도 2b는 본원에서 정의된 LAMP 단백질의 도메인들을 도해하는 한편, 도 2a는 인간 LAMP-1 (서열식별번호(SEQ ID NO): 1), 인간 LAMP-2 (서열식별번호: 2), 인간 LAMP-3 (서열식별번호: 3), 인간 LIMP-2 (서열식별번호: 4), 인간 엔돌린 (서열식별번호: 5), 인간 마크로사일린 (서열식별번호: 80), 인간 LAMP-5 (서열식별번호: 93) 및 인간 LIMBIC (서열식별번호: 67)에 대한 이러한 도메인들의 구체적인 아미노산 경계를 규정한다. 본원에 기술된 바와 같이, LAMP 루미날 도메인, 상동성 도메인, 막횡단 도메인, 세포질 꼬리 및 신호 서열이 본원에 기술된 바와 같은 개선된 LAMP 구축물 ILC-1, ILC-2, ILC-3, ILC-4, ILC-5 및 ILC-6을 생성시키는데 사용될 수 있다.
도 3은 인간 LAMP-1 (서열식별번호: 1)에 비교된 바와 같은 다른 종에서 발견된 LAMP-1 단백질의 정렬을 제공한다. 이러한 다른 종의 등가 도메인이 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 구축하는데 사용될 수 있고, 도 2 및 도 3에서 인간 LAMP-1에 대해 확인된 도메인을 도 3에 제시된 정렬에 비교함으로써 쉽게 확인된다.
도 4는 인간 LAMP-2 (서열식별번호: 2)에 비교된 바와 같은 다른 종에서 발견된 LAMP-2 단백질의 정렬을 제공한다. 이러한 다른 종의 등가 도메인이 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 구축하는데 사용될 수 있고, 도 2 및 도 4에서 인간 LAMP-2에 대해 확인된 도메인을 도 4에 제시된 정렬에 비교함으로써 쉽게 확인된다.
도 5는 인간 LAMP-3 (서열식별번호: 3)에 비교된 바와 같은 다른 종에서 발견된 LAMP-3 단백질의 정렬을 제공한다. 이러한 다른 종의 등가 도메인이 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 구축하는데 사용될 수 있고, 도 2 및 도 5에서 인간 LAMP-3에 대해 확인된 도메인을 도 5에 제시된 정렬에 비교함으로써 쉽게 확인된다.
도 6은 인간 LIMP-2 (서열식별번호: 4)에 비교된 바와 같은 다른 종에서 발견된 LIMP-2 단백질의 정렬을 제공한다. 이러한 다른 종의 등가 도메인이 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 구축하는데 사용될 수 있고, 도 2 및 도 6에서 인간 LIMP-2에 대해 확인된 도메인을 도 6에 제시된 정렬에 비교함으로써 쉽게 확인된다.
도 7은 인간 LIMBIC (서열식별번호: 67)에 비교된 바와 같은 다른 종에서 발견된 LIMBIC 단백질의 정렬을 제공한다. 이러한 다른 종의 등가 도메인이 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 구축하는데 사용될 수 있고, 도 2 및 도 7에서 인간 LIMBIC에 대해 확인된 도메인을 도 7에 제시된 정렬에 비교함으로써 쉽게 확인된다.
도 8은 인간 엔돌린 (서열식별번호: 5)에 비교된 바와 같은 다른 종에서 발견된 엔돌린 단백질의 정렬을 제공한다. 이러한 다른 종의 등가 도메인이 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 구축하는데 사용될 수 있고, 도 2 및 도 8에서 인간 엔돌린에 대해 확인된 도메인을 도 8에 제시된 정렬에 비교함으로써 쉽게 확인된다.
도 9는 인간 마크로사일린 (서열식별번호: 80)에 비교된 바와 같은 다른 종에서 발견된 마크로사일린 단백질의 정렬을 제공한다. 이러한 다른 종의 등가 도메인이 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 구축하는데 사용될 수 있고, 도 2 및 도 9에서 인간 마크로사일린에 대해 확인된 도메인을 도 9에 제시된 정렬에 비교함으로써 쉽게 확인된다.
도 10은 인간 LAMP-5 (서열식별번호: 93)에 비교된 바와 같은 다른 종에서 발견된 LAMP-5 단백질의 정렬을 제공한다. 이러한 다른 종의 등가 도메인이 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 구축하는데 사용될 수 있고, 도 2 및 도 10에서 인간 LAMP-5에 대해 확인된 도메인을 도 10에 제시된 정렬에 비교함으로써 쉽게 확인된다.
도 11은 제0일, 제7일 및 제14일에 마우스를 HVEM-LAMP, HVEM, 또는 LAMP로 면역화시켰을 때 수득된 결과를 나타낸다. 제28일에, 마우스에서 채혈하고, 혈청 샘플을 단리하였다. ELISA에 의해 HVEM 특이적 IgG를 검사하였다. 데이터는 항체 역가의 기하 평균 ± 기하 SD, n=6을 나타낸다. ** p 값 <0.01
도 12는 제0일, 제7일 및 제14일에 마우스를 HVEM-LAMP, HVEM, 또는 LAMP로 면역화시켰을 때에 수득된 결과를 나타낸다. 제35일에, 백반 아주반트의 존재 하에 5 μg HVEM 단백질로 마우스를 부스팅시켰다. 제49일에 마우스에서 채혈하고, 혈청 샘플을 단리하였다. ELISA에 의해 HVEM 특이적 IgG를 검사하였다. 데이터는 항체 역가의 기하 평균 ± 기하 SD, n=6을 나타낸다. *** p 값 <0.001; **** p 값 <0.0001.
도 13은 LAMP가 HVEM의 CRD3/4 내의 에피토프의 결합 친화력을 변경시킨다는 것을 나타낸다.
도 14는 테스트된 개선된 LAMP 구축물의 단백질 발현을 확증한다. 도 14-28 각각에서, "완전한 LAMP 구축물", ILC-1, ILC-2, ILC-3 및 ILC-4 표지는 도 1에 도시된 바와 같은 구축물에 상응한다.
도 15는 개선된 LAMP 구축물이 INFγ를 생산하는 Th1 이펙터 T 세포를 유도한다는 것을 나타낸다.
도 16은 특정한 개선된 LAMP 구축물 (예를 들어, 도 1에 제시된 바와 같은 ILC-4)이 모든 서바이빈 펩티드 풀에 대한 유의하게 더 높은 T 세포 반응을 유발하였음을 나타낸다.
도 17은 CD4 T 세포가 IFNγ 생산 세포의 주요 공급원이라는 것과 개선된 LAMP 구축물이 완전한 LAMP 구축물에 비해 CD4 이펙터 기억 세포 집단의 증가를 입증한다는 것을 나타낸다.
도 18은 개선된 LAMP 구축물이 BALB/c 마우스에서 더 강한 서바이빈-특이적 총 IgG 반응을 일으켰음을 나타낸다.
도 19 및 20은 본원 및 도 1-10에 기술된 LAMP 구축물 내로 표 1 및 단락 [150]에 기술된 바와 같이 단독으로 또한 조합되어 클로닝될 수 있는 암 항원의 아미노산 서열을 제공한다. 또한, 도 19는 실시예에서 테스트된 서바이빈-LAMP 구축물의 아미노산 서열을 제공한다. 각각의 구축물의 신호 서열은 밑줄이 그어진 소문자로 도시되고; 서바이빈 서열은 흑색 음영 내의 백색 대문자로 도시되고; 루미날 도메인은 이탤릭체 대문자로 도시되고, 막횡단/세포질 도메인은 회색 음영 내의 대분자로 도시되며, ILC-4에서, 제2 상동성 도메인은 볼드체이다. 추가적인 아미노산 (LE 및 EF)이 클로닝 링커의 일부로서 포함될 수 있다.
도 21은 IGFBP2 (39-328)-ILC-1 구축물이 10 ug IM/EP 면역화의 용량에서 유의하게 더 높은 IFNγ 생산 이펙터 T 세포를 유도하였음을 나타낸다.
도 22는 IGFBP2 (39-328)-ILC-1 구축물이 10 ug IM/EP 면역화의 용량에서 IFNγ 및/또는 TNFα 생산 CD4+ 및 CD8+ 이펙터 기억 T 세포를 유도하였음을 나타낸다.
도 23은 IM/EP 면역화에 의해 IGFBP2 (39-328)-ILC-1 구축물로 면역화된 C57BL/6 알비노 마우스에서의 IGFBP-2-특이적 IgG 생산을 나타낸다.
도 24는 pp65 및 gB 펩티드 둘 다로의 IFNγ 유도를 나타낸다.
도 25는 CMV-형질감염 세포 용해물에 대해 면역화된 마우스의 혈청 내의 총 IgG (왼쪽) 및 IgG2a (오른쪽) 항체 역가를 나타낸다.
도 26은 PSMA-ILC-1 LAMP 구축물이 20 ug ID/EP 면역화의 용량에서 유의하게 더 높은 IFNγ 생산 이펙터 T 세포를 유도하였음을 나타낸다.
도 27은 PSMA-ILC-1 LAMP 구축물이 20 ug ID/EP 면역화의 용량에서 IFNγ 생산 CD4+ 및 CD8+ 이펙터 기억 T 세포를 유도하였음을 나타낸다.
도 28은 ID/EP를 통한 면역화에 의해 PSMA-ILC-1 LAMP 구축물로 면역화된 C57BL/6 마우스에서의 총 IgG 및 IgG2A 생산을 나타낸다.
상세한 설명
본 발명은 백신을 생성시키는데 사용될 수 있고/있거나 항체를 일으키는데 사용될 수 있는 개선된 LAMP 구축물을 제공한다. 개선된 LAMP 구축물은 면역 반응을 조정하거나 또는 강화하는데 사용될 수 있다. 한 바람직한 측면에서, 본 발명은 본원에 기술된 바와 같은 암 항원 중 하나 이상을 포함하는 개선된 LAMP 구축물을 제공함으로써 암 또는 과다증식성 장애 환자를 치료하는 방법을 제공한다. 개선된 LAMP 구축물은 비-인간 척추동물에서, 바람직하게는 비-인간 포유동물에서 항체를 일으키는데 또한 사용될 수 있다.
정의
하기의 서면 설명에서 사용된 특정 용어들에 대해 하기의 정의가 제공된다.
명세서 및 청구범위에서 사용된 바와 같이, 단수형은 문맥이 명확하게 달리 지시하지 않는 한 복수형 지시대상을 포함한다. 예를 들어, 용어 "세포"는 세포 혼합물을 포함하여 복수의 세포를 포함한다. 용어 "핵산 분자"는 복수의 핵산 분자를 포함한다.
본원에서 사용된 바와 같이, 용어 "포함하는"은 개선된 LAMP 구축물 및 방법이 열거된 요소를 포함하지만, 다른 요소를 배제하지 않는다는 것을 의미하도록 의도된다. "로 본질적으로 이루어지는"은, 개선된 LAMP 구축물 및 방법을 정의하는데 사용되는 경우, 조합물에 대한 임의의 본질적인 유의성이 있는 다른 요소를 배제하는 것을 의미하여야 한다. 따라서, 본원에서 정의된 바와 같은 요소로 본질적으로 이루어지는 개선된 LAMP 구축물은 단리 및 정제 방법으로부터의 미량의 오염물 및 제약상 허용되는 담체, 예컨대 포스페이트 완충 염수, 방부제 등을 배제하지 않을 것이다. "로 이루어지는"은 본 발명의 개선된 LAMP 구축물을 투여하기 위한 실질적인 방법 단계 및 다른 성분의 미량을 초과하는 요소를 배제하는 것을 의미하여야 한다. 각각의 이러한 이행 용어에 의해 정의되는 실시양태는 본 발명의 범주 내에 속한다.
용어 "약" 또는 "대략적으로"는 관련 기술분야의 통상의 기술자에 의해 정의되는 바와 같은 특정 값에 대한 허용가능한 범위 내를 의미하고, 이는 어떻게 값이 측정 또는 결정되는지, 예를 들어, 측정 시스템의 한계에 부분적으로 좌우될 것이다. 예를 들어, "약"은 소정의 값의 20% 이하, 바람직하게는 10% 이하, 더욱 바람직하게는 5% 이하, 더욱 바람직하게는 1% 이하의 범위를 의미할 수 있다. 대안적으로, 특히 생물학적 시스템 또는 프로세스와 관련하여, 이러한 용어는 값의 10배 이내, 바람직하게는 5배 이내, 더욱 바람직하게는 2배 이내를 의미할 수 있다. 달리 언급되지 않는 한, 용어 '약'은 특정 값에 대한 허용가능한 오차 범위, 예컨대 ± 1-20%, 바람직하게는 ± 1-10%, 더욱 바람직하게는 ± 1-5% 이내를 의미한다.
값의 범위가 제공되는 경우, 이러한 범위의 상한과 하한 사이의 각각의 개재 값 및 이러한 언급된 범위 내의 임의의 다른 언급되거나 개재되는 값이 본 발명에 포함되는 것으로 이해된다. 이러한 더 작은 범위의 상한 및 하한이 더 작은 범위 내에 독립적으로 포함될 수 있고, 언급된 범위 내의 임의의 구체적으로 배제된 한계를 조건으로 또한 본 발명에 포함된다. 언급된 범위가 한계 중 하나 또는 둘 다를 포함하는 경우, 이러한 포함된 한계 중 어느 하나 또는 양쪽을 배제하는 범위 또한 본 발명에 포함된다.
본원에서 사용된 바와 같이, "리소솜/엔도솜 구획"은 막 내의 LAMP 분자, 항원 프로세싱에서 기능하는 가수분해 효소, 및 항원 인식 및 제시를 위한 MHC 클래스 II 분자를 함유하는 막-결합 산성 액포를 지칭한다. 이러한 구획은 세포내이입, 식세포작용 및 음세포작용을 포함하는 임의의 다양한 메커니즘에 의해 세포 표면으로부터 내재화된 외래 물질 및 특수 자가분해 현상에 의해 이러한 구획으로 전달된 세포내 물질의 분해를 위한 부위로서 기능한다 (de Duve, Eur. J. Biochem. 137: 391, 1983). 본원 및 청구범위에서 사용된 바와 같은 용어 "엔도솜"은 리소솜을 포함한다.
본원에서 사용된 바와 같이, "리소솜-관련 소기관"은 리소솜을 포함하는 임의의 소기관을 지칭하고, MIIC, CIIV, 멜라노솜, 분비 과립, 용해 과립, 혈소판-조밀 과립, 호염기구 과립, 버벡 과립, 포식리소솜, 분비 리소솜 등을 포함하나 이에 제한되지는 않는다. 바람직하게는, 이같은 소기관은 만노스 6-포스페이트 수용체가 결여되고, LAMP를 포함하지만, MHC 클래스 II 분자를 포함할 수 있거나 또는 그렇지 않을 수 있다. 리뷰를 위해, 예를 들어, 문헌 [Blott and Griffiths, Nature Reviews, Molecular Cell Biology, 2002]; [Dell'Angelica, et al., The FASEB Journal 14: 1265-1278, 2000]을 참조한다.
본원에서 사용된 바와 같이, 용어 "폴리뉴클레오티드" 및 "핵산 분자"는 임의 길이의 중합체 형태의 뉴클레오티드를 지칭하도록 상호교환가능하게 사용된다. 폴리뉴클레오티드는 데옥시리보뉴클레오티드, 리보뉴클레오티드, 및/또는 이의 유사체를 함유할 수 있다. 뉴클레오티드는 임의의 3차원 구조를 가질 수 있고, 기지 또는 미지의 임의의 기능을 수행할 수 있다. 용어 "폴리뉴클레오티드"는, 예를 들어, 단일-가닥, 이중-가닥 및 3중 나선 분자, 유전자 또는 유전자 단편, 엑소, 인트론, mRNA, tRNA, rRNA, 리보자임, 안티센스 분자, cDNA, 재조합 폴리뉴클레오티드, 분지형 폴리뉴클레오티드, 앱타머, 플라스미드, 벡터, 임의의 서열의 단리된 DNA, 임의의 서열의 단리된 RNA, 핵산 프로브, 및 프라이머를 포함한다. 핵산 분자는 변형된 핵산 분자 (예를 들어, 변형된 염기, 당, 및/또는 뉴클레오티드간 링커를 포함함)를 또한 포함할 수 있다.
본원에서 사용된 바와 같이, 용어 "펩티드"는 2개 이상의 서브유닛 아미노산, 아미노산 유사체, 또는 펩티드모방체의 화합물을 지칭한다. 이러한 서브유닛은 펩티드 결합에 의해 또는 다른 결합 (예를 들어, 에스테르, 에테르 등)에 의해 연결될 수 있다.
본원에서 사용된 바와 같이, 용어 "아미노산"은 글리신 및 D 또는 L 광학 이성질체 둘 다를 포함하는 천연 및/또는 비천연 또는 합성 아미노산, 및 아미노산 유사체 및 펩티드 모방체를 지칭한다. 3개 이상의 아미노산의 펩티드는 펩티드 사슬이 짧은 경우 통상적으로 올리고펩티드로 칭해진다. 펩티드 사슬이 길면 (예를 들어, 약 10개 초과의 아미노산), 펩티드는 통상적으로 폴리펩티드 또는 단백질로 칭해진다. 용어 "단백질"은 용어 "폴리펩티드"를 포함하는 한편, "폴리펩티드"는 전장 미만의 단백질일 수 있다.
본원에서 사용된 바와 같이, "LAMP 폴리펩티드"는 본원에 기술된 바와 같은 포유동물 리소솜 연관 막 단백질인 인간 LAMP-1, 인간 LAMP-2, 인간 LAMP-3, 인간 LIMP-2, 인간 엔돌린, 인간 LIMBIC, 인간 LAMP-5, 또는 인간 마크로사일린, 뿐만 아니라 오르토로그 (예를 들어, 도 3-10에 제시된 LAMP 단백질), 및 대립유전자변이체를 지칭한다.
본원에서 사용된 바와 같이, "발현"은 폴리뉴클레오티드가 mRNA로 전사되고/되거나 펩티드, 폴리펩티드 또는 단백질로 번역되는 프로세스를 지칭한다. 폴리뉴클레오티드가 게놈 DNA로부터 유래되는 경우, 발현은 게놈 DNA로부터 전사된 mRNA의 스플라이싱을 포함할 수 있다.
본원에서 사용된 바와 같이, "전사 제어 하에 있는" 또는 "작동가능하게 연결된"은 발현 제어 요소 및 코딩 서열의 적합한 병치에 의해 제어되는 폴리뉴클레오티드 서열의 발현 (예를 들어, 전사 또는 번역)을 지칭한다. 한 측면에서, DNA 서열은 발현 제어 서열이 이러한 DNA 서열의 전사를 제어 및 조절하는 경우에 발현 제어 서열에 "작동적으로 연결"된다.
본원에서 사용된 바와 같이, "코딩 서열"은 적합한 발현 제어 서열의 제어 하에 놓일 때 폴리펩티드로 전사 및 번역되는 서열이다. 코딩 서열의 경계는 5' (아미노) 말단의 개시 코돈 및 3' (카르복실) 말단의 번역 정지 코돈에 의해 결정된다. 코딩 서열은 원핵생물 서열, 진핵색물 mRNA로부터의 cDNA, 진핵생물 (예를 들어, 포유동물) DNA로부터의 게놈 DNA 서열, 및 심지어 합성 DNA 서열을 포함할 수 있으나 이에 제한되지는 않는다. 일반적으로 폴리아데닐화 신호 및 전사 종결 서열이 코딩 서열의 3'에 위치할 것이다
본원에서 사용된 바와 같이, 2개의 코딩 서열은 서열 또는 이의 상보적인 서열이 동일한 아미노산 서열을 코딩하면 서로에 "상응"한다.
본원에서 사용된 바와 같이, "신호 서열"은 세포질세망 전위 서열을 가리킨다. 이러한 서열은 자신이 (예를 들어, 화학적 결합을 통해) 연결된 폴리펩티드를 세포질세망 소포 구획으로 지시하도록, 세포외유출/세포내이입 소기관에 진입하도록, 세포 소포 구획 또는 세포 표면으로 전달되도록 또는 폴리펩티드를 분비하도록 세포와 소통하는 신호 펩티드를 코딩한다. 때때로 단백질의 성숙에서 세포가 이러한 신호 서열을 잘라낸다. 신호 서열은 원핵생물 및 진핵생물에 고유한 다양한 단백질과 연관되어 발견될 수 있다.
본원에서 사용된 바와 같이, "트래피킹"은 조면 세포질세망에서 항원 프로세싱 또는 MHC II 결합이 일어나는 엔도솜/리소솜 구획 또는 관련 소기관으로의 경로에서의 세포 소기관 또는 구획을 통한 개선된 LAMP 구축물이 코딩하는 폴리펩티드의 이동 또는 진행을 가리킨다.
본원에서 사용된 바와 같이, "개선된 LAMP 구축물" 및 "항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물" 및 "관심 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물"은 상호교환가능하게 사용된다. 개선된 LAMP 구축물의 여러 배열이 ILC1-ILC6으로서 도 1에서 도해된다. 또한, "개선된 LAMP 구축물"의 사용은 개선된 LAMP 구축물의 폴리뉴클레오티드 서열, 뿐만 아니라 개선된 LAMP 구축물의 폴리뉴클레오티드에 의해 코딩되는 단백질 둘 다를 포함한다.
본원에서 사용된 바와 같이, "개선된 LAMP 구축물 전달 비히클"은 개선된 LAMP 구축물을 숙주 세포로 운반할 수 있고 (예를 들어, 유전자 또는 유전자 단편, 안티센스 분자, 리보자임, 앱타머 등), 본원에 기술된 바와 같은 개선된 LAMP 구축물과 회합되어 발생하는 임의의 분자 또는 일군의 분자 또는 거대분자로서 정의된다.
본원에서 사용된 바와 같이, "개선된 LAMP 구축물 운반" 또는 "개선된 LAMP 구축물 전반"은 도입에 사용된 방법과 관계 없이 개선된 LAMP 구축물이 숙주 세포 내로 도입되는 것을 지칭한다. 도입된 개선된 LAMP 구축물은 숙주 세포에서 안정적으로 또는 일시적으로 유지될 수 있다. 안정적인 유지는 도입된 개선된 LAMP 구축물이 숙주 세포와 상용성인 복제 기원을 함유하거나 또는 숙주 세포의 레플리콘 예컨대 염색체외 레플리콘 (예를 들어, 플라스미드) 또는 핵 또는 미토콘드리아 염색체 내로 통합되는 것을 전형적으로 필요로 한다.
본원에서 사용된 바와 같이, "개선된 바이러스 LAMP 구축물"은 생체 내에서, 생체 외에서 또는 시험관 내에서 숙주 세포 내로 전달될 개선된 LAMP 구축물을 포함하는 바이러스 또는 바이러스 입자를 지칭한다. 개선된 바이러스 LAMP 구축물의 예는 아데노바이러스 벡터, 아데노-연관 바이러스 벡터, 레트로바이러스 벡터 등을 포함하나 이에 제한되지는 않는다. 유전자 전달이 아데노바이러스 벡터에 의해 매개되는 측면에서, 개선된 LAMP 구축물은 아데노바이러스 캡시드 단백질과 회합된, 아데노바이러스 게놈 또는 이의 일부분 및 선택된 비-아데노바이러스 유전자를 포함한다.
본원에서 사용된 바와 같이, "아데노바이러스-매개 유전자 전달" 또는 "아데노바이러스 형질도입"은 개선된 LAMP 구축물이 세포에 진입하는 아데노바이러스에 의해 숙주 세포 내로 전달되는 프로세스를 지칭한다. 바람직하게는, 개선된 LAMP 구축물은 세포 내에서 복제 및/또는 통합될 수 있고, 전사될 수 있다.
본원에서 사용된 바와 같이, "아데노바이러스 입자"는 외부 캡시드 및 개선된 LAMP 구축물로 구성되는 개별적인 아데노바이러스 비리온이고, 여기서 캡시드는 추가로 아데노바이러스 외피 단백질로 구성된다. 아데노바이러스 외피 단백질은, 예를 들어, 아데노바이러스 입자를 특정 세포 및/또는 조직 유형으로 표적화하기 위해, 바이러스 단백질에 공유결합으로 부착된 폴리펩티드 리간드를 함유하는 융합 폴리펩티드를 포함하도록 변형될 수 있다.
본원에서 사용된 바와 같이, 개선된 LAMP 구축물의 "투여" 또는 "면역화" 또는 "주사"라는 용어는 개선된 LAMP 구축물을 세포에 형질도입하거나, 형질감염시키거나, 미세주입하거나, 전기천공시키거나 또는 발사하는 것을 지칭한다. 일부 측면에서, 개선된 LAMP 구축물은 표적 세포를 전달 세포와 접촉시킴으로써 (예를 들어, 표적 세포에 근접했을 때 전달 세포를 용해시킴으로써 또는 세포 융합에 의해) 표적 세포 내로 도입된다.
본원에서 사용된 바와 같이, "프라이밍 부스팅"이라는 구절은 T-세포 반응을 프라이밍하도록 사용되는 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 사용한 후, 항원을 포함하는 제2의 개선된 LAMP 구축물, 항원 또는 재조합 항원을 포함하는 DNA 백신을 사용하여 반응을 부스팅시키는 것을 기술한다 (또는 반대의 경우). 이러한 이종성 프라이밍-부스팅 면역화는 동일한 벡터로 프라이밍 및 부스팅하는 것에 의해 달성될 수 있는 것보다 더 큰 높이 및 폭의 면역 반응을 유발한다. 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물로의 프라이밍은 기억 세포를 개시시키고, 부스팅 단계는 기억 반응을 확장시킨다. 바람직하게는, 서로에 대한 반응을 일으키지 않는 2개의 상이한 작용제가 사용되고, 따라서 서로의 활성을 방해하지 않는다. 프라이밍 및/또는 부스팅 단계에서 항원 혼합물이 특히 구상된다. 부스팅은 1회 또는 수회 발생할 수 있다.
본원에서 사용된 바와 같이, "혼성화"는 하나 이상의 폴리뉴클레오티드가 반응하여 뉴클레오티드 잔기의 염기들 사이의 수소 결합을 통해 안정화되는 복합체를 형성하는 반응을 지칭한다. 수소 결합은 왓슨-크릭 염기 쌍 형성에 의해, 후그스타인 결합에 의해, 또는 임의의 다른 서열-특이적 방식으로 일어날 수 있다. 복합체는 듀플렉스 구조를 형성하는 2개의 가닥, 다중-가닥 복합체를 형성하는 3개 이상의 가닥, 단일 자가-혼성화 가닥, 또는 이의 임의의 조합을 포함할 수 있다. 혼성화 반응은 더욱 광범위한 프로세스, 예컨대 PCR 반응의 개시, 또는 리보자임에 의한 폴리뉴클레오티드의 효소 절단 내의 단계를 구성할 수 있다.
본원에서 사용된 바와 같이, 또 다른 서열에 대한 특정한 백분율 (예를 들어, 적어도 약 50%, 적어도 약 60%, 적어도 약 70%, 적어도 약 80%, 적어도 약 85%, 적어도 약 90%, 적어도 약 95%, 적어도 약 99%)의 "서열 동일성"이 있는 폴리뉴클레오티드 또는 폴리뉴클레오티드 영역 (또는 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 영역)은 관련 기술분야에서 일상적인 소프트웨어 프로그램을 사용하여 최적으로 정렬되었을 때, 2개의 서열의 비교에서 이러한 백분율의 염기 (또는 아미노산)가 동일하다는 것을 의미한다.
2개의 서열은 규정된 길이의 DNA 서열에 걸쳐 뉴클레오티드의 적어도 약 50%, 적어도 약 60%, 적어도 약 70%, 적어도 약 75%, 바람직하게는 적어도 약 80%, 가장 바람직하게는 적어도 약 90 또는 95%가 매칭되는 경우에 "실질적으로 상동성"이거나 또는 "실질적으로 유사"하다. 유사하게, 2개의 폴리펩티드 서열은 규정된 길이의 폴리펩티드 서열에 걸쳐 폴리펩티드의 아미노산 잔기의 적어도 약 50%, 적어도 약 60%, 적어도 약 66%, 적어도 약 70%, 적어도 약 75%, 바람직하게는 적어도 약 80%, 가장 바람직하게는 적어도 약 90 또는 95%가 매칭되는 경우에 "실질적으로 상동성"이거나 또는 "실질적으로 유사"하다. 서열 데이터 뱅크에서 이용가능한 표준 소프트웨어를 사용하여 서열을 비교함으로써 실질적으로 상동성인 서열을 확인할 수 있다. 실질적으로 상동성인 핵산 서열은, 예를 들어, 특정 시스템에 대해 정의된 바와 같은 엄격한 조건 하에서, 서던 혼성화 실험에서 확인될 수도 있다. 적합한 혼성화 조건을 정의하는 것은 관련 기술분야의 기술 내이다. 예를 들어, 엄격한 조건은 42℃에서의 5xSSC 및 50% 포름아미드에서의 혼성화 및 60℃에서의 0.1xSSC 및 0.1% 소듐 도데실 술페이트에서의 세정일 수 있다. 엄격한 혼성화 조건의 추가 예는 하기를 포함할 수 있다: 약 25℃ 내지 약 37℃의 인큐베이션 온도; 약 6xSSC 내지 약 10xSSC의 혼성화 완충제 농도; 약 0% 내지 약 25%의 포름아미드 농도; 및 약 6xSSC의 세정 용액. 중등도 혼성화 조건의 예는 하기를 포함한다: 약 40℃ 내지 약 50℃의 인큐베이션 온도; 약 9xSSC 내지 약 2xSSC의 완충제 농도; 약 30% 내지 약 50%의 포름아미드 농도; 및 약 5xSSC 내지 약 2xSSC의 세정 용액. 고도로 엄격한 조건의 예는 하기를 포함한다: 약 55℃ 내지 약 68℃의 인큐베이션 온도; 약 1xSSC 내지 약 0.1xSSC의 완충제 농도; 약 55% 내지 약 75%의 포름아미드 농도; 및 약 1xSSC, 0.1xSSC, 또는 탈이온수의 세정 용액. 일반적으로, 혼성화 인큐베이션 시간은 5분 내지 24시간 + 1회, 2회, 또는 그 초과의 세정 단계이고, 세정 인큐베이션 시간은 약 1, 2, 또는 15분이다. SSC는 0.15 M NaCl 및 15 mM 시트레이트 완충제이다. 다른 완충제 시스템을 사용하는 SSC의 등가물이 사용될 수 있는 것으로 이해된다. 유사성은 시퀀싱에 의해 검증될 수 있지만, 바람직하게는, 특정한 당해 도메인에 대해 적절한 검정법을 사용하여, 기능 (예를 들어, 엔도솜 구획으로 트래피킹하는 능력 등)에 의해서 또한 또는 대안적으로 검증된다.
일반적으로 용어 "퍼센트 (%) 서열 유사성", "퍼센트 (%) 서열 동일성" 등은 공통적인 진화 기원을 공유할 수 있는 또는 공유하지 않을 수 있는 상이한 핵산 분자의 뉴클레오티드 서열 또는 폴리펩티드의 아미노산 서열 사이의 동일성 또는 상응성의 정도를 지칭한다 (상기 문헌 [Reeck et al.] 참조). 다수의 공개적으로 입수가능한 서열 비교 알고리즘, 예컨대 BLAST, FASTA, DNA 스트라이더(DNA Strider), GCG (제네틱스 컴퓨터 그룹(Genetics Computer Group) (위스콘신주 매디슨), 문헌 [Program Manual for the GCG Package, Version 7]) 등 중 임의의 것을 사용하여 서열 동일성을 결정할 수 있다.
2개의 아미노산 서열 또는 2개의 핵산 분자 사이의 퍼센트 동일성을 결정하기 위해, 최적의 비교 목적으로 서열들을 정렬한다. 2개의 서열 사이의 퍼센트 동일성은 동일한 위치의 개수를 서열로 나눈 함수이다 (즉, 퍼센트 동일성 = 동일한 위치의 개수 / 위치 (예를 들어, 중첩 위치)의 총 개수 x 100). 한 실시양태에서, 2개의 서열은 길이가 동일하거나 또는 대략적으로 동일하다. 갭을 허용하면서 또는 허용하지 않으면서 하기 기술된 것과 유사한 기술을 사용하여 2개의 서열 사이의 퍼센트 동일성을 결정할 수 있다. 퍼센트 서열 동일성의 계산에서, 전형적으로 정확한 매칭이 계수된다.
2개의 서열 사이의 퍼센트 동일성을 결정하는 것은 수학적 알고리즘을 사용하여 달성될 수 있다. 2개의 서열의 비교를 위해 이용되는 수학적 알고리즘의 비제한적인 예는 문헌 [Karlin and Altschul, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1993, 90:5873-5877]에서와 같이 변형된 문헌 [Karlin and Altschul, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1990, 87:2264]의 알고리즘이다. 이같은 알고리즘은 문헌 [Altschul et al., J. Mol. Biol. 1990; 215: 403]의 NBLAST 및 XBLAST 프로그램 내로 혼입된다. NBLAST 프로그램, 점수 = 100, 단어 길이 = 12로 BLAST 뉴클레오티드 검색을 수행하여, 본 발명의 서열에 상동성인 뉴클레오티드 서열을 수득할 수 있다. XBLAST 프로그램, 점수 = 50, 단어 길이 = 3으로 BLAST 단백질 검색을 수행하여, 본 발명의 단백질 서열에 상동성인 아미노산 서열을 수득할 수 있다. 비교 목적을 위한 갭이 있는 정렬을 수득하기 위해, 문헌 [Altschul et al., Nucleic Acids Res. 1997, 25:3389]에 기술된 바와 같이 갭 BLAST(Gapped BLAST)를 이용할 수 있다. 대안적으로, PSI-Blast를 사용하여 분자 사이의 원격 관계를 검출하는 반복 검색을 수행할 수 있다. 상기 문헌 [Altschul et al. (1997)]을 참조한다. BLAST, 갭 BLAST, 및 PSI-Blast 프로그램을 사용할 때, 각각의 프로그램 (예를 들어, XBLAST 및 NBLAST)의 디폴트 파라미터를 이용할 수 있다. 월드와이드웹의 ncbi.nlm.nih.gov/BLAST/를 참조한다.
서열 비교에 이용되는 수학적 알고리즘의 또 다른 비제한적인 예는 문헌 [Myers and Miller, CABIOS 1988; 4: 1 1-17]의 알고리즘이다. 이같은 알고리즘은 GCG 서열 정렬 소프트웨어 패키지의 일부분인 ALIGN 프로그램 (버전 2.0) 내로 혼입된다. 아미노산 서열을 비교하기 위해 ALIGN 프로그램을 이용할 때, PAM120 가중 잔기 표, 갭 길이 페널티 12, 및 갭 페널티 4를 사용할 수 있다.
바람직한 실시양태에서, 블로섬(Blossum) 62 행렬 또는 PAM250 행렬, 갭 가중치 16, 14, 12, 10, 8, 6, 또는 4, 및 길이 가중치 1, 2, 3, 4, 5, 또는 6을 사용하여, GCG 소프트웨어 패키지 (액셀리스(Accelrys), 매사추세츠주 벌링턴; 월드와이드웹의 accelrys.com에서 입수가능함) 내의 GAP 프로그램 내로 혼입된 문헌 [Needleman and Wunsch, J. Mol. Biol. 1970, 48:444-453]의 알고리즘을 사용하여 2개의 아미노산 서열 사이의 퍼센트 동일성이 결정된다. 또 다른 바람직한 실시양태에서, NWSgapdna.CMP 행렬, 갭 가중치 40, 50, 60, 70, 또는 80, 및 길이 가중치 1, 2, 3, 4, 5, 또는 6을 사용하여 GCG 소프트웨어 패키지 내의 GAP 프로그램을 사용하여 2개의 뉴클레오티드 서열 사이의 퍼센트 동일성이 결정된다. 특히 바람직한 파라미터 세트 (및 실무자가 분자가 본 발명의 서열 동일성 또는 상동성 한계인지 여부를 결정하기 위해 어떤 파라미터가 적용되어야 하는지에 대한 확신이 없는 경우에 사용될 수 있는 것)는 블로섬 62 채점 행렬 + 갭 페널티 12, 갭 확장 페널티 4, 및 프레임이동 갭 페널티 5를 사용하는 것이다.
퍼센트 동일성이 결정될 수 있는 방법의 또 다른 비제한적인 예는 문헌 [Current Protocols In Molecular Biology (F. M. Ausubel et al., eds., 1987) Supplement 30, section 7.7.18, Table 7.7.1]에 기술된 것과 같은 소프트웨어 프로그램의 사용에 의한 것이다. 바람직하게는, 디폴트 파라미터가 정렬에 사용된다. 바람직한 정렬 프로그램은 디폴트 파라미터를 사용하는 BLAST이다. 특히, 바람직한 프로그램은 하기의 디폴트 파라미터를 사용하는 BLASTN 및 BLASTP이다: 유전자 코드=표준; 필터=없음; 가닥=양쪽; 차단값=60; 기대값=10; 행렬=BLOSUM62; 설명=50개의 서열; 분류 방식=높은 점수; 데이터베이스=비-중복, 진뱅크(GenBank)+EMBL+DDBJ+PDB+진뱅크 CDS 번역+스위스프로테인(SwissProtein)+SP업데이트+PIR. 이러한 프로그램의 상세사항을 하기의 인터넷 주소에서 확인할 수 있다: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/cgi-bin/BLAST.
본원에 기술된 성질들의 통계 분석은 표준 검정, 예를 들어, t-검정, ANOVA, 또는 카이 제곱 검정에 의해 수행될 수 있다. 전형적으로, 통계적 유의성은 p=0.05 (5%), 더욱 바람직하게는 p=0.01, p=0.001, p=0.0001, p=0.000001의 수준에서 측정될 것이다.
도메인 서열의 "보존적으로 변형된 변이체"가 또한 제공될 수 있다. 특정 핵산 서열과 관련하여, 보존적으로 변형된 변이체는 동일하거나 또는 본질적으로 동일한 아미노산 서열을 코딩하는 핵산을 지칭하거나, 또는 핵산이 아미노산 서열을 코딩하지 않는 경우에는 본질적으로 동일한 핵산을 지칭한다. 구체적으로, 하나 이상의 선택된 (또는 모든) 코돈의 세번째 위치가 혼합-염기 및/또는 데옥시오니신 잔기로 치환된 서열을 생성시킴으로써 축퇴성 치환이 달성될 수 있다 (Batzer, et al., 1991, Nucleic Acid Res. 19: 5081; Ohtsuka, et al., 1985, J. Biol. Chem. 260: 2605-2608; Rossolini et al., 1994, Mol. Cell. Probes 8: 91-98).
야생형 단백질의 "생물학적으로 활성인 단편", "생물학적으로 활성인 형태", "생물학적으로 활성인 등가물" 및 "기능성 유도체"라는 용어는 활성 검출에 적절한 검정법을 사용하여 측정 시 야생형 단백질의 생물학적 활성과 적어도 실질적으로 동일한 (예를 들어, 이와 유의하게 상이하지 않은) 생물학적 활성을 보유한다.
본원에서 사용된 바와 같이, "생체내" 핵산 배달, 핵산 전달, 핵산 요법 등은 개선된 LAMP 구축물을 생물, 예컨대 인간 또는 비-인간 포유동물의 신체 내로 직접적으로 도입하고, 이에 의해 개선된 LAMP 구축물이 생체 내에서 이같은 생물의 세포에 도입되는 것을 지칭한다.
본원에서 사용된 바와 같이, 용어 "계내"는 개선된 LAMP 구축물이 표적 세포와 근접하게 되는 생체내 핵산 전달의 유형을 지칭한다 (예를 들어, 핵산이 전신적으로 투여되지 않음). 예를 들어, 계내 전달 방법은 개선된 LAMP 구축물을 부위에 (예를 들어, 조직, 예컨대 종양 또는 심장 근육 내로) 직접 주사하는 것, 개방된 수술 구역을 통해 개선된 LAMP 구축물을 세포(들) 또는 조직과 접촉시키는 것, 또는 개선된 LAMP 구축물을 의학적 접근 장치 예컨대 카테터를 사용하여 부위에 전달하는 것을 포함하나 이에 제한되지는 않는다.
본원에서 사용된 바와 같이, 용어 "단리된" 또는 "정제된"은 폴리뉴클레오티드, 펩티드, 폴리펩티드, 단백질, 항체, 또는 이의 단편이 천연에서 정상적으로 회합되어 있는 세포성 및 그 밖의 구성성분으로부터 분리된 것 (또는 이러한 구성성분이 실질적으로 없는 것)을 의미한다. 예를 들어, 개선된 LAMP 구축물과 관련하여, 단리된 폴리뉴클레오티드는 정상적으로는 자신이 염색체 내에서 회합되어 있는 5' 및 3' 서열로부터 분리된 것이다. 관련 기술분야의 기술자에게 명백한 바와 같이, 비-천연 발생 폴리뉴클레오티드, 펩티드, 폴리펩티드, 단백질, 항체, 또는 이의 단편은 이를 이의 천연 발생 대응물과 구별하기 위해 "단리"를 필요로 하지 않는다. 실질적으로 없는 또는 실질적으로 정제된은 집단의 적어도 50%, 바람직하게는 적어도 70%, 더욱 바람직하게는 적어도 80%, 더욱 더 바람직하게는 적어도 90%가 자신이 천연에서 회합된 성분이 없는 것을 의미한다.
본원에서 사용된 바와 같이, "표적 세포" 또는 "수용자 세포"는 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물의 수용자이기를 원하는 또는 수용자인 개별적인 세포 또는 세포를 지칭한다. 이러한 용어는 또한 단일 세포의 자손을 포함하도록 의도되고, 이러한 자손은 자연적, 우발적 또는 의도적 돌연변이로 인해 (형태학 면에서 또는 게놈 또는 총 DNA 전량 면에서) 원래의 부모 세포와 완전히 동일할 필요가 없을 수 있다. 표적 세포는 (예를 들어, 조직에서와 같이) 다른 세포와 접촉되어 있을 수 있거나, 또는 생물의 신체 내에서 순환 중인 것으로 발견될 수 있다.
본원에서 사용된 바와 같이, "대상체"는 척추동물, 바람직하게는 포유동물, 더욱 바람직하게는 인간이다. 포유동물은 뮤린, 시미안, 인간, 농장 동물, 스포츠 동물, 및 애완동물을 포함하나 이에 제한되지는 않는다. 다른 바람직한 실시양태에서, "대상체"는 설치류 (예를 들어, 래트, 마우스), 토끼, 라마, 낙타, 소, 기니피그, 햄스터, 개, 고양이, 말, 비-인간 영장류, 시미안 (예를 들어 원숭이 또는 유인원), 원숭이 (예를 들어 명주원숭이, 개코원숭이, 붉은털원숭이), 또는 유인원 (예를 들어 고릴라, 침팬지, 오랑우탄, 긴팔원숭이)이다. 다른 실시양태에서, 비-인간 포유동물, 특히 인간에서의 치료 효능을 입증하기 위한 모델로서 편리하게 사용되는 포유동물 (예를 들어 뮤린, 영장류, 돼지, 갯과, 또는 토끼 동물)을 사용할 수 있다.
용어 "암", "신생물", 및 "종양"은 상호교환가능하게 사용되고, 단수 또는 복수 형태로, 이를 숙주 생물에 병적이게 만드는 악성 형질전환을 겪은 세포를 지칭한다. 1차 암 세포 형질전환이 이를 숙주 생물에 병적이게 만든다. 1차 암 세포 (즉, 악성 형질전환 부위 근처에서 수득된 세포)는 잘 확립되어 있는 기술, 특히 조직학적 검사에 의해 비-암성 세포로부터 쉽게 구별될 수 있다. 본원에서 사용된 바와 같이, 암 세포의 정의는 1차 암 세포 뿐만 아니라, 암 세포 선조로부터 유래된 임의의 세포를 포함한다. 이는 전이된 암 세포, 및 암 세포로부터 유래된 시험관내 배양물 및 세포주를 포함한다. 일반적으로 고형 종양으로서 나타내는 암 유형을 지칭할 때, "임상적으로 검출가능한" 종양은 종양 덩어리를 기초로, 예를 들어, CAT 스캔, MR 영상화, X선, 초음파 또는 촉진과 같은 절차에 의해 검출가능하고/하거나, 환자로부터 수득가능한 샘플 내의 하나 이상의 암-특이적 항원의 발현으로 인해 검출가능한 종양이다.
바람직한 실시양태에서, 암 (과다형성을 포함하여, 모든 진행 단계를 포함함)은 선암종, 육종, 피부암, 흑색종, 방광암, 뇌암 (다형성 교모세포종을 포함함), 유방암, 자궁암, 난소암, 전립선암, 폐암 (NSCLC, SCLC, 편평세포암을 포함하나 이에 제한되지는 않음), 결장직장암, 항문암, 직장암, 자궁경부암, 간암, 두경부암, 구강암, 타액선암, 식도암, 췌장암, 췌장관 선암종 (PDA), 신암, 위암, 신장암, 다발성 골수종, 또는 대뇌암이다. 또한, 본원에 기술된 LAMP 구축물로 치료될 바람직한 질환은 사이토메갈로바이러스 (CMV)에 의해 야기되는 과다증식성 장애 또는 암을 포함한다
본원에서 사용된 바와 같이, 용어 "제약상 허용되는 담체"는 표준 제약 담체, 예컨대 포스페이트 완충 염수 용액, 물, 및 에멀션, 예컨대 오일/물 또는 물/오일 에멀션, 및 다양한 유형의 습윤화제 중 임의의 것을 포함한다. 개선된 LAMP 구축물을 포함하는 조성물은 안정화제 및 방부제를 또한 포함할 수 있다. 담체, 안정화제 및 아주반트의 예에 대해, 문헌 [Martin Remington's Pharm. Sci., 15th Ed. (Mack Publ. Co., Easton (1975))]을 참조한다.
세포는 개선된 LAMP 구축물이 세포 내부로 도입되었을 때 이같은 핵산에 의해 "형질전환"되거나, "형질도입"되거나 또는 "형질감염"된 것이다. 형질전환 DNA는 세포의 게놈을 구성하는 염색체 DNA와 통합될 수 있거나 (공유결합으로 연결됨), 또는 통합되지 않을 수 있다. 예를 들어 원핵생물, 효모, 및 포유동물 세포에서, 개선된 LAMP 구축물은 에피솜 요소, 예컨대 플라스미드 상에서 유지될 수 있다. 진핵생물 세포에서, 안정적으로 형질전환된 세포는 개선된 LAMP 구축물이 염색체 내로 통합되어 염색체 복제를 통해 딸 세포에 의해 유전되는 세포이다. 이러한 안정성은 진핵생물 세포가 개선된 LAMP 구축물을 함유하는 딸 세포의 집단으로 구성되는 세포주 또는 클론을 확립하는 능력에 의해 입증된다. "클론"은 유사 분열에 의해 단일 세포 또는 공통 조상으로부터 유래된 세포들의 집단이다. "세포주"는 다수의 세대 (예를 들어, 적어도 약 10 세대) 동안 시험관 내에서 안정적으로 성장할 수 있는 1차 세포의 클론이다.
본원에서 사용된 바와 같이, "유효량"은 이로운 또는 원하는 결과에 영향을 미치는데 충분한 양, 예컨대 개선된 LAMP 구축물 전달 및/또는 발현, 및/또는 원하는 치료 종점의 달성의 유효량이다. 유효량은 1회 이상의 투여, 적용 또는 투여량으로 투여될 수 있다. 한 측면에서, 개선된 LAMP 구축물의 유효량은 적어도 2개의 세포를 포함하는 세포 집단 내의 적어도 1개의 세포를 형질전환/형질도입/형질감염시키는데 충분한 양이다.
본원에서 사용된 바와 같이, "치료적 유효량"은 비정상적인 생리학적 반응을 예방, 수정 및/또는 정상화하는데 충분한 양을 의미하도록 본원에서 사용된다. 한 측면에서, "치료적 유효량"은 병리의 임상적으로 유의한 특색, 예를 들어, 종양 덩어리의 크기, 항체 생산, 시토카인 생산, 열 또는 백혈구 수를 적어도 약 30 퍼센트, 더욱 바람직하게는 적어도 50 퍼센트, 가장 바람직하게는 적어도 90 퍼센트만큼 감소시키는데 충분한 양이다.
"항체"는 특정 항원에 결합하는, 항체 및 이의 단편을 포함하는 임의의 이뮤노글로불린이다. 이러한 용어는 폴리클로날, 모노클로날, 및 키메라 항체 (예를 들어, 이중특이적 항체)를 포괄한다. "항체 결합 부위"는 항원에 특이적으로 결합하는 중쇄 및 경쇄 가변 및 초가변 영역으로 구성된 항체 분자의 구조적 부분이다. 예시적인 항체 분자는 무손상 이뮤노글로불린 분자, 실질적으로 무손상인 이뮤노글로불린 분자, 및 Fab, Fab', F(ab')2 및 F(v) 부분을 포함하는, 파라토프를 함유하는 이뮤노글로불린 분자의 일부분 (이러한 일부분이 본원에 기술된 치료 방법에서 사용하기에 바람직함)이다. 따라서, 항체라는 용어는 전체 항체 분자 뿐만 아니라, 항체 단편, 및 항체 및 항체 단편의 변이체 (유도체 예컨대 융합 단백질을 포함함)를 포괄한다. 본 출원에서 "항체"라는 용어에 의해 기술되는 분자의 예는 하기를 포함하나 이에 제한되지는 않는다: 단일쇄 Fv (scFv), Fab 단편, Fab' 단편, F(ab')2, 디술피드 연결 Fv (sdFv), Fv, 및 VL 또는 VH 도메인을 포함하거나 또는 대안적으로 VL 또는 VH 도메인로 이루어지는 단편. 본원에서 사용된 바와 같은 용어 "단일쇄 Fv" 또는 "scFv"는 항체의 VH 도메인에 연결된 항체의 VL 도메인을 포함하는 폴리펩티드를 지칭한다. 문헌 [Carter (2006) Nature Rev. Immunol. 6:243]을 참조한다.
추가적으로, 본 발명의 항체는 모노클로날, 다중특이적, 이중특이적, 인간, 인간화, 마우스, 또는 키메라 항체, 단일쇄 항체, 낙타류 항체, Fab 단편, F(ab') 단편, 항-이디오타입 (항-Id) 항체 (예를 들어, 본 발명의 항체에 대한 항-Id 항체를 포함함), 도메인 항체, 및 상기 중 임의의 것의 에피토프-결합 단편을 포함하나 이에 제한되지는 않는다. 본 발명의 이뮤노글로불린 분자는 임의 유형 (예를 들어, IgG, IgE, IgM, IgD, IgA 및 IgY), 클래스 (예를 들어, IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1 및 IgA2) 또는 서브클래스의 이뮤노글로불린 분자일 수 있다.
가장 바람직하게는, 항체는 인간 항체이다. 본원에서 사용된 바와 같이, "인간" 항체는 인간 이뮤노글로불린의 아미노산 서열을 갖는 항체를 포함하고, 인간 이뮤노글로불린 라이브러리 및 인간 항체를 생산하도록 유전자 조작된 제노마우스 및 기타 생물로부터 단리된 항체를 포함한다. 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물은 예시된 프로토콜에 기술된 바와 같이 인간 항체 및 인간 모노클로날 항체를 생성시키기 위한 공지된 기술과 조합되어 사용될 수 있고, 예를 들어, PCT 공보 WO 98/24893; WO 92/01047; WO 96/34096; WO 96/33735; 유럽 특허 번호 0598877; 미국 특허 번호 5,413,923; 5,625,126; 5,633,425; 5,569,825; 5,661,016; 5,545,806; 5,814,318; 5,885,793; 5,916,771; 및 5,939,598; 및 문헌 [Lonberg and Huszar, Int. Rev. Immunol. 13:65-93 (1995)]을 참조한다.
본원에 기술되어 있거나 또는 관련 기술분야에 공지되어 있는 기술과 조합하여 개선된 LAMP 구축물을 사용하여 인간 항체 또는 "인간화" 키메라 모노클로날 항체를 생산할 수 있다. 예를 들어, 키메라 항체를 생산하기 위한 표준 방법이 관련 기술분야에 공지되어 있다. 리뷰를 위해 하기 참고문헌을 참조한다: 문헌 [Morrison, Science 229:1202 (1985)]; [Oi et al., BioTechniques 4:214 (1986)]; 캐빌리(Cabilly) 등의 미국 특허 번호 4,816,567; 타니구치(Taniguchi) 등의 EP 171496; 모리슨(Morrison) 등의 EP 173494; 노이버거(Neuberger) 등의 WO 8601533; 로빈슨(Robinson) 등의 WO 8702671; 문헌 [Boulianne et al., Nature 312:643 (1984)]; [Neuberger et al., Nature 314:268 (1985)].
본 발명의 항체는 1가, 2가, 3가 또는 다가일 수 있다. 예를 들어, 1가 scFv가 화학적으로 또는 또 다른 단백질 또는 물질과의 회합에 의해 다량체화될 수 있다. 헥사히스티딘 태그 또는 플래그(Flag) 태그에 융합된 scFv가 Ni-NTA 아가로스 (퀴아젠(Qiagen))를 사용하여 또는 항-플래그 항체 (스트라타진 인크(Stratagene, Inc.))를 사용하여 다량체화될 수 있다. 추가적으로, 개선된 LAMP 구축물을 사용하여 개선된 LAMP 구축물에 함유된 코딩된 항원(들)에 대한 단일특이성, 이중특이성, 삼중특이성 또는 그 초과의 다중특이성을 생성시킬 수 있다. 예를 들어, PCT 공보 WO 93/17715; WO 92/08802; WO 91/00360; WO 92/05793; 문헌 [Tutt, et al., J. Immunol. 147:60-69 (1991)]; 미국 특허 번호 4,474,893; 4,714,681; 4,925,648; 5,573,920; 5,601,819; 문헌 [Kostelny et al., J. Immunol. 148:1547-1553 (1992)]을 참조한다.
"에피토프"는 면역계의 성분이 특이적으로 인식하거나 또는 특이적으로 결합하는, 일반적으로 짧은 펩티드 서열 또는 올리고당류로 구성된 구조이다. T-세포 에피토프는 일반적으로 선형 올리고펩티드인 것으로 나타났다. 동일한 항체에 의해 특이적으로 결합될 수 있으면 2개의 에피토프가 서로 상응한다. 둘 다가 동일한 B 세포 수용체 또는 동일한 T 세포 수용체에 결합할 수 있으면 2개의 에피토프가 서로 상응하고, 하나의 항체가 이의 에피토프에 결합하는 것은 다른 에피토프에 의한 결합을 실질적으로 방지한다 (예를 들어, 다른 에피토프의 약 30% 미만, 바람직하게는 약 20% 미만, 더욱 바람직하게는 약 10%, 5%, 1%, 또는 약 0.1% 미만이 결합함). 본 발명에서, 다중 에피토프가 항원을 구성할 수 있다.
본원에서 사용된 바와 같은 용어 "항원" 또는 "관심 항원"은 표 1에 제시된 바와 같이 선천 또는 적응 면역 반응을 유발하는데 사용되는 개선된 LAMP 구축물 내로 클로닝된 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 코딩되는 임의의 폴리펩티드 서열을 포함한다. "항원"은 개선된 LAMP 구축물 내로 클로닝된 단일 항원 뿐만 아니라 다중 항원성 서열 (동일하거나 상이한 단백질로부터 유래됨) 둘 다를 포함한다.
본원에서 사용된 바와 같은 용어 "항원 제시 세포"는 자신의 표면에 주요 조직적합성 복합체 분자 또는 이의 일부분, 또는 대안적으로 하나 이상의 비-고전적 MHC 분자 또는 이의 일부분과 회합된 항원을 제시하는 임의의 세포를 포함한다. 적절한 APC의 예가 하기에서 상세하게 논의되고, 전체 세포 예컨대 대식세포, 수지상 세포, B 세포, 하이브리드 APC, 및 위탁 항원 제시 세포를 포함하나 이에 제한되지는 않는다.
본원에서 사용된 바와 같이, "조작된 항원-제시 세포"는 이의 표면 상에 비-천연 분자 모이어티가 있는 항원-제시 세포를 지칭한다. 예를 들어, 이같은 세포는 천연적으로는 이의 표면 상에 공동자극인자가 없을 수 있거나, 또는 이의 표면 상에 천연 공동자극인자에 더하여 추가적인 인공 공동자극인자가 있을 수 있거나, 또는 이의 표면 상에 비-천연 클래스 II 분자를 발현할 수 있다. 바람직한 실시양태에서, 조작된 항원-제시 세포는 이의 표면 상에 개선된 LAMP 구축물로부터 발현된 항원이 있다.
본원에서 사용된 바와 같이, "면역 이펙터 세포"는 항원에 결합할 수 있고 면역 반응을 매개하는 세포를 지칭한다. 이러한 세포는 T 세포, B 세포, 단핵구, 대식세포, NK 세포 및 세포독성 T 림프구 (CTL), 예를 들어 CTL 세포주, CTL 클론, 및 종양, 염증 또는 기타 침윤물로부터의 CTL을 포함하나 이에 제한되지는 않는다.
본원에서 사용된 바와 같이, "부분 인간"은 인간 및 비-인간 척추동물 둘 다로부터의 서열을 갖는 핵산을 지칭한다. 부분 인간 서열의 맥락에서, 부분 인간 핵산은 인간 이뮤노글로불린 코딩 영역의 서열, 및 비-인간 척추동물의 내인성 이뮤노글로불린 영역의 비-코딩 서열을 기초로 하는 서열을 갖는다. 비-인간 척추동물로부터의 내인성 비-코딩 서열과 관련하여 사용될 때의 용어 "기초로 하는"은 비-코딩 서열에 상응하고 숙주 척추 동물, 예를 들어, ES 세포가 유래되는 비-인간 척추동물의 내인성 유전자좌의 비-코딩 서열과 비교적 높은 정도의 상동성을 공유하는 서열을 지칭한다. 바람직하게는, 비-코딩 서열은 비-코딩 서열을 포함하는 부분 인간 분자가 도입된 비-인간 척추동물 숙주 세포의 내인성 유전자좌에서 발견되는 상응하는 비-코딩 서열과 적어도 80%, 더욱 바람직하게는 90% 상동성을 공유한다.
본원에서 사용된 바와 같은 용어 "이뮤노글로불린 가변 영역"은 항체 분자의 가변 영역 전체 또는 이의 일부분 또는 항체 분자의 발현을 제어하는 조절 뉴클레오티드 서열 전체 또는 이의 일부분을 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 지칭하도록 본원에서 사용된다. 중쇄에 대한 이뮤노글로불린 영역은 인트론을 포함하여 V, D, J, 및 스위치 영역 전체 또는 이의 일부분을 포함할 수 있으나 이에 제한되지는 않는다. 경쇄에 대한 이뮤노글로불린 영역은 경쇄 불변 영역 유전자와 회합된 또는 이에 인접한, V 및 J 영역, 이의 상류 플랭킹 서열, 인트론을 포함할 수 있으나 이에 제한되지는 않는다.
"트랜스제닉 동물"은 외인성 핵산 서열이 이의 세포의 일부분 내에 염색체외 요소로서 존재하거나 또는 이의 생식계열 DNA 내로 (즉, 이의 세포 대부분 또는 전체의 게놈 서열 내에) 안정적으로 통합된 비-인간 동물, 일반적으로는 포유동물을 의미한다. 인간 서열을 포함하는 트랜스제닉 동물을 생성시키는 것에서, 부분 인간 핵산이 관련 기술분야에 널리 공지되어 있는 방법에 따라 예를 들어 숙주 동물의 배아 또는 배아 줄기 세포의 유전자 조작에 의해 이같은 트랜스제닉 동물의 생식계열 내로 도입된다.
"벡터"는, 자가-복제 여부와 관계 없이, 세포를 형질전환 또는 형질감염시키는데 사용될 수 있는 플라스미드 및 바이러스 및 임의의 DNA 또는 RNA 분자를 포함한다.
세포의 "단리된" 또는 "정제된" 집단은 천연에서 이와 회합되는 세포 또는 물질이 실질적으로 없다. 실질적으로 없는 또는 실질적으로 정제된 APC는 집단의 적어도 50%가 APC라는 것을 의미하고, 바람직하게는 적어도 70%, 더욱 바람직하게는 적어도 80%, 더욱 더 바람직하게는 적어도 90%가 천연에서 이와 회합되는 비-APC 세포가 없다.
본원에서 사용된 바와 같이, "유전자 변형"은 세포의 정상적인 뉴클레오티드에 대한 임의의 부가, 결실 또는 파괴를 지칭한다. APC의 유전자 변형을 달성할 수 있는 임의의 방법이 본 발명의 취지 및 범주 내에 속한다. 관련 기술분야에서 인정되는 방법은 바이러스 매개 유전자 전달, 리포솜 매개 전달, 형질전환, 형질감염 및 형질도입, 예를 들어, DNA 바이러스 예컨대 아데노바이러스, 아데노-연관 바이러스 및 헤르페스 바이러스, 뿐만 아니라 레트로바이러스 기반 벡터를 기초로 하는 개선된 LAMP 구축물을 사용하는 것과 같은 바이러스-매개 유전자 전달을 포함한다.
본 발명의 실행은, 달리 지시되지 않는 한, 관련 기술분야의 기술 내에 속하는 통상적인 분자 생물학, 미생물학, 및 재조합 DNA 기술을 이용한다. 이같은 기술은 문헌에 충분히 설명되어 있다. 예를 들어, 문헌 [Maniatis, Fritsch & Sambrook, Molecular Cloning: A Laboratory Manual (1982)]; [DNA Cloning: A Practical Approach, Volumes I and II (D. N. Glover, ed., 1985)]; [Oligonucleotide Synthesis (M. J. Gait, ed., 1984)]; [Acid Hybridization (B. D. Hames & S. J. Higgins, eds., 1985)]; [Transcription and Translation (B. D. Hames & S. I. Higgins, eds., 1984)]; [Animal Cell Culture (R. I. Freshney, ed., 1986)]; [Immobilized Cells and Enzymes (IRL Press, 1986)]; [B. Perbal, A Practical Guide to Molecular Cloning (1984)]을 참조한다.
달리 정의되지 않는 한, 본원에서 사용된 모든 기술 용어 및 과학 용어는 본 발명이 속하는 분야의 통상의 기술자가 통상적으로 이해하는 바와 동일한 의미를 갖는다. 본원에서 언급된 모든 간행물은 현재 기술된 발명과 관련하여 사용될 수 있는 장치, 제형 및 방법을 기술하고 개시하기 위한 목적으로 참조로 포함된다.
LAMP 구축물
cDNA 클론으로부터 추정된 바와 같이 (Chen, et al., J. Biol. Chem. 263: 8754, 1988), LAMP-1은 대형 (346개의 잔기) 아미노-말단 루미날 도메인에 이어지는 24개의 잔기의 소수성 막횡단 영역 및 짧은 (12개의 잔기) 카르복실-말단 세포질 꼬리가 있는 아미노산 약 382개의 폴리펩티드 코어로 이루어진다. 도 2a 및 2b를 참조한다. 루미날 도메인은 고도로 글리코실화되어, 약 20개의 아스파라긴 연결 복합체-유형 올리고당류로 치환되고, 프롤린/세린-풍부 힌지 영역에 의해 분리된 2개의 잔기 약 160개의 "상동성 도메인"으로 이루어진다. 각각의 이러한 "상동성 도메인"은 루미날 도메인의 2개의 반쪽 내에 대칭적으로 배치된 4개의 잔기 36-38개의 루프를 형성하도록 디술피드 결합된, 4개의 균일한 간격의 시스테인 잔기를 함유한다 (문헌 [Arterburn, et al., J. Biol. Chem. 265: 7419, 1990]; 또한 문헌 [Chen, et al., J. Biol. Chem. 25: 263(18): 8754-8, 1988] 참조). 도 2a는 LAMP-1, LAMP-2, LAMP-3, 엔돌린, LIMBIC, LAMP5, 또는 마크로사일린 사이의 보존된 도메인을 개략적으로 나타낸다.
이전에 보고된 LAMP 구축물은 하기의 요소를 이러한 특정 배열로 포함한다: (a) LAMP-1 단백질의 전체 루미날 도메인, 항원 및 이어서 LAMP-1 단백질의 전체 막횡단/세포질 꼬리; 또는 (b) 항원 및 LAMP-1 단백질의 전체 막횡단/세포질 꼬리. 예 (a)에서, 항원성 서열은 LAMP-1 단백질의 전체 루미날 도메인과 LAMP-1 전체 막횡단 도메인/세포질 꼬리 사이에 삽입된다. 둘 다의 구축물이 항원성 서열을 리소솜/엔도솜으로 성공적으로 표적화하는 것으로 나타났고, 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물 ILC1-ILC6에 비교하여 도 1에서 제시된 바와 같이 "완전한 LAMP 구축물"로 지칭될 것이다. 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물은 선행 기술에 기술된 완전한 LAMP 구축물을 포함하지 않는다.
LAMP-1의 전체 루미날 도메인보다 작은 단편이 강건한 면역 반응을 생성시키는 것에서 효과적이지 않았다는 것이 문헌에서 널리 보고되었지만 (예를 들어, 문헌 [Godinho et al.] 참조). 대조적으로, 본 발명자들은 특정한 배열의 특정 단편이 실제로 효과적으로 항원을 면역계에 제시하여, 상이한 항체 레퍼토리의 생성을 포함하여, 다수의 경우에 더욱 강건한 면역 반응을 생성시켰다는 것을 뜻밖에 발견하였다. 예를 들어, 본 발명자들은 강건한 면역 반응을 생성시키는데 효과적인 최소 LAMP 루미날 도메인 단편이 (문헌에서 널리 보고된 바와 같이) 전체 루미날 도메인이 아니라, LAMP 단백질의 루미날 도메인의 단일 상동성 도메인이라는 것을 확인하였다.
예를 들어, 구축물은 전체 루미날 도메인이 아니라 LAMP 단백질의 루미날 도메인의 단일 상동성 도메인을 포함할 수 있다. 본원에서 사용된 바와 같이, "상동성 도메인"은 도 3-10에 나타난 적어도 4개의 균일한 간격의 시스테인 잔기를 포함한다. 이러한 시스테인 잔기는 도 3-10에서 제시된 바와 같이 각각의 상동성 도메인에서 1, 2, 3, 및 4로 표지되고 (LIMP-2 및 마크로사일린에서는 5개의 시스테인이 확인되고, LIMBIC에서는 6개의 시스테인이 확인되며, 엔돌린에서는 8개의 시스테인이 확인됨), 본원에서 "시스테인 보존된 단편"으로 정의된다. 추가적인 아미노산이 시스테인 보존된 단편의 N-말단 단부 및/또는 C-말단 단부에 포함되어, LAMP 단백질의 전체 상동성 도메인까지가 생성될 수 있다. 이러한 추가적인 부가된 아미노산은 시스테인 보존된 단편이 유래되는 상동성 도메인으로부터 또는 다른 LAMP 단백질 상동성 도메인으로부터 유래될 수 있다. 따라서, 본원에서 사용된 바와 같이, LAMP 상동성 도메인은 하나의 시스테인 보존된 단편을 포함하고/하거나 이로 이루어진다. 적어도 2개의 LAMP 상동성 도메인이 LAMP-1, LAMP-2, LAMP-3, 또는 엔돌린의 루미날 도메인을 구성한다.
구체적으로, 한 바람직한 실시양태에서, 개선된 LAMP 구축물은 LAMP 단백질의 루미날 도메인, LAMP 단백질의 적어도 1개의 상동성 도메인, 또는 LAMP 단백질의 적어도 1개의 시스테인 보존된 단편의 N-말단에 융합된 표 1에 기술된 적어도 1개의 암 항원 (바람직하게는, 표 1의 4열에 기술된 서열/단편/에피토프) 및/또는 단락 [150]에 기술된 조합물을 포함한다. 예를 들어, 도 1의 ILC-2 및 ILC-6을 참조한다. 바람직한 실시양태에서, 이러한 구축물은 LAMP 단백질의 막횡단 도메인 및/또는 LAMP 단백질의 세포질액 꼬리를 또한 포함한다. 다른 바람직한 실시양태에서, 항원이 막횡단 도메인을 함유하는 경우, LAMP 단백질의 막횡단 도메인 및/또는 LAMP 단백질의 세포질액 꼬리가 불필요하다. 바람직한 실시양태에서, 2개의 상동성 도메인이 개선된 LAMP 구축물 내에 포함된다 (예를 들어, 도 1의 ILC-1). 추가의 바람직한 실시양태에서, 2개의 상동성 도메인은 LAMP-1, LAMP-2, LAMP-3, 또는 엔돌린 단백질로부터 유래된다. 대안적으로, 2개의 상동성 도메인은 상이한 LAMP 단백질로부터 유래된다. 2개의 상동성 도메인을 포함하는 이러한 구축물에서, LAMP 힌지 도메인이 또한 포함될 수 있다. 항원이 항상 전체 루미날 LAMP-1 도메인과 전체 LAMP-1 막횡단/세포질 꼬리 사이에 위치한 바와 같은 선행 기술의 관점에서 이러한 단락에서 기술된 개선된 LAMP 구축물은 뜻밖이었는데, 루미날 도메인의 단편은 강건한 면역 반응을 생성시키는데 효과적인 것으로 보고되지 않았기 때문이다.
또 다른 바람직한 실시양태에서, 개선된 LAMP 구축물은 LAMP 단백질의 단일 상동성 도메인 또는 LAMP의 단일 시스테인 보존된 단편의 C-말단에 융합된 표 1에 기술된 적어도 1개의 암 항원 (바람직하게는, 표 1의 4열에 기술된 서열/단편/에피토프) 및 단락 [150]에 기술된 조합물을 포함한다 (예를 들어, 도 1의 ILC-5). 바람직한 실시양태에서, 이러한 구축물은 LAMP 단백질의 막횡단 도메인, 및/또는 LAMP 단백질의 세포질액 꼬리를 또한 포함한다 (예를 들어, 도 1의 ILC-3). 다른 바람직한 실시양태에서, 항원이 막횡단 도메인을 함유하는 경우, LAMP 단백질의 막횡단 도메인 및/또는 LAMP 단백질의 세포질액 꼬리가 불필요하다. 표 1에 기술된 암 항원은 도 1에 도시된 바와 같은 완전한 LAMP 구축물 내로 또한 삽입될 수 있다. 대안적으로, 2개이 상이한 LAMP 단백질로부터의 2개의 상동성 도메인이 사용될 수 있다. 항원이 항상 전체 루미날 LAMP-1 도메인과 전체 LAMP-1 막횡단/세포질 꼬리 상이에 위치한 바와 같은 선행 기술의 관점에서 이러한 단락에서 기술된 개선된 LAMP 구축물은 뜻밖이었는데, 루미날 도메인의 단편은 강건한 면역 반응을 생성시키는 것에서 효과적인 것으로 보고되지 않았기 때문이다.
따라서, 개선된 LAMP 구축물은 LAMP 단백질의 단일 상동성 도메인 또는 LAMP 단백질의 단일 시스테인 보존된 단편의 C-말단에 융합된 표 1에 기술된 적어도 1개의 암 항원 (바람직하게는, 표 1의 4열에 기술된 서열/단편/에피토프) 및 단락 [150]에 기술된 조합물을 포함한다. 예를 들어, 도 1의 ILC-3 및 ILC-5를 참조한다. 바람직한 실시양태에서, 이러한 구축물은 LAMP 단백질의 막횡단 도메인, 및/또는 LAMP 단백질의 세포질액 꼬리를 또한 포함한다. 다른 바람직한 실시양태에서, 항원이 막횡단 도메인을 함유하는 경우, LAMP 단백질의 막횡단 도메인 및/또는 LAMP 단백질의 세포질액 꼬리가 불필요하다. 이러한 단락에서 기술된 개선된 LAMP 구축물은 상기 기술된 바와 같은 선행 기술의 관점에서 뜻밖이다.
또 다른 바람직한 실시양태에서, 개선된 LAMP 구축물은 LAMP 단백질의 제1 상동성 도메인과 LAMP 단백질의 제2 상동성 도메인 사이에 (또는 적어도 2개의 시스테인 보존된 단편 사이에) 융합된 적어도 1개의 관심 항원을 포함한다. 예를 들어, 도 1의 ILC-4를 참조한다. 바람직한 실시양태에서, 2개의 상동성 도메인은 LAMP-1, LAMP-2, LAMP-3, 또는 엔돌린 단백질로부터 유래된다. 이러한 구축물에서, 항원은 LAMP 힌지 영역 내에 위치할 수 있다. 대안적으로, 2개의 상이한 LAMP 단백질로부터의 2개의 상동성 도메인이 사용될 수 있다. 표 1에 기술된 적어도 1개의 암 항원 (바람직하게는, 표 1의 4열에 기술된 서열/단편/에피토프) 및 단락 [150]에 기술된 조합물이 2개의 LAMP 상동성 도메인 (시스테인 보존된 단편을 포함함) 사이에 융합된 이러한 배열은 상기 기술된 바와 같은 선행 기술의 관점에서 뜻밖이다.
각각의 상기 정의된 개선된 LAMP 구축물은 도면에서 정의된 도메인을 사용하여 생성될 수 있다. 예를 들어, 도 1에 도해된 개선된 LAMP 구축물에 포함된 도메인이, 예를 들어, 오르토로그 서열로부터 유래된 서열로부터 기원할 수 있다는 것이 특히 구상된다. 예를 들어, 도 3-10을 참조한다. 도 2a 및 2b에서 정의된 등가의 도메인이 오르토로그 서열에 대해 도 1에 도해된 개선된 LAMP 구축물을 생성시키는데 사용되는 것이 명백하게 구상된다. 또한, 도 3-10에 제시된 오르토로그 서열은 도메인을 생성시키는데 사용될 수 있는 서열을 대표한다. 다른 오르토로그 서열 및/또는 이소타입을 확인하고, 이를 도 3-10에 제시된 정렬과 비교하는 것은 충분히 관련 기술분야의 기술 내에 속한다. 따라서, 도 3-10에 제시된 정렬로 인간 LAMP 단백질에 대한 도 2a 및 2b에 정의된 등가의 경계를 확인함으로써, 도 1에 도해된 개선된 LAMP 구축물을 생성시킬 수 있다.
숙련된 기술자가 잘 이해할 바와 같이, 각각의 도메인의 경계는 근사값이고, 클로닝 고려사항 및 제한 효소 배치를 기초로 적어도 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 또는 10개의 아미노산이 조정될 수 있다. 따라서, 특정 도메인 (예를 들어, LAMP 상동성 도메인)이 개선된 LAMP 구축물에 포함되는 경우, 도메인의 시작 및 종결 아미노산은 도 2a에 정의된 경계처럼 적어도 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 또는 10개의 아미노산만큼 조정될 수 있다.
각각의 상기 기술된 개선된 LAMP 구축물은 관련 기술분야에 널리 공지된 바와 같이 클로닝 목적을 위해 각각의 도메인 사이에 신호 서열 및/또는 추가적인 아미노산을 추가적으로 포함할 수 있다. 추가적으로, LAMP 상동성 도메인, LAMP 루미날 도메인, LAMP 막횡단 도메인, 및/또는 LAMP 세포질액 꼬리 도메인이 동일한 LAMP 단백질 (예를 들어, 인간 LAMP-1) 또는 상이한 LAMP 단백질 (예를 들어, 인간 LAMP-1로부터의 루미날 도메인 및 인간 LAMP-2로부터의 막횡단 도메인, 및/또는 동일한 유전자 패밀리 (예를 들어, LAMP-1) 또는 상이한 유전자 패밀리 (LAMP-1 및 LAMP-2)내의 오르토로그 도메인의 혼합)에서 기원할 수 있다.
기술된 LAMP 구축물의 폴리펩티드 변이체가 구상된다. 예를 들어, 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물 중 임의의 것에 대해 적어도 약 60%, 적어도 약 70%, 적어도 약 75%, 적어도 약 80%, 적어도 약 85%, 적어도 약 90%, 적어도 약 95%, 96%, 97%, 98% 또는 99% 동일한 폴리펩티드, 뿐만 아니라 이러한 변이체를 코딩하는 폴리뉴클레오티드. 개선된 LAMP 구축물의 변이체는 항원성 서열을 리소솜에 표적화함으로써 기능하는 능력을 유지한다. 예를 들어, 변형된 루미날 서열은 원래의 도메인 서열에 비교하여 적어도 약 50%, 적어도 약 60%, 적어도 70%, 적어도 약 80%, 적어도 약 90%, 또는 적어도 약 100%의 효능으로, 즉 면역 반응을 개시시키기 위해 키메라 서열을 포함하는 세포에 의한 충분한 항원 제시를 초래하는 효능으로 막 및 비-막 항원성 물질 둘 다를 엔도솜 구획으로 트래피킹하는 능력을 유지하여야 한다. 한 측면에서, 오브알부민의 잘 특성화된 항원성 도메인, 막횡단 도메인, 및 추정 리소솜/엔도솜 표적화 신호를 함유하는 단백질의 세포질 도메인을 함유하는 개선된 LAMP 구축물을 구축함으로써 적절한 트래피킹 신호를 함유하는 서열을 확인할 수 있다. 개선된 LAMP 구축물을 발현하는 항원 제시 세포가 HA 에피토프-특이적, MHC 클래스 II 제한 T-세포를 자극하는 능력을 결정함으로써 표적화 효능을 측정할 수 있다 (예를 들어, 미국 특허 번호 5,633,234의 실시예 5 참조).
본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물 폴리뉴클레오티드 중 적어도 임의의 것에 대해 적어도 약 60%, 적어도 약 70%, 적어도 약 75%, 적어도 약 80%, 적어도 약 85%, 적어도 약 90%, 적어도 약 95%, 96%, 97%, 98% 또는 99% 동일한 폴리뉴클레오티드와 함께, 기술된 개선된 LAMP 구축물 중 임의의 것을 코딩하는 폴리뉴클레오티드는 본 발명의 바람직한 실시양태이다. 개선된 LAMP 구축물의 변이체는 항원성 서열을 리소솜에 표적화함으로써 기능하는 능력을 유지한다. 예를 들어, 변형된 루미날 서열은 원래의 도메인 서열에 비교하여 적어도 약 50%, 적어도 약 60%, 적어도 70%, 적어도 약 80%, 적어도 약 90%, 또는 적어도 약 100%의 효능으로, 즉 면역 반응을 개시시키기 위해 키메라 서열을 포함하는 세포에 의한 충분한 항원 제시를 초래하는 효능으로 막 및 비-막 항원성 물질 둘 다를 엔도솜 구획으로 트래피킹하는 능력을 유지하여야 한다. 한 측면에서, 오브알부민의 잘 특성화된 항원성 도메인, 막횡단 도메인, 및 추정 리소솜/엔도솜 표적화 신호를 함유하는 단백질의 세포질 도메인을 함유하는 개선된 LAMP 구축물을 구축함으로써 적절한 트래피킹 신호를 함유하는 서열을 확인할 수 있다. 개선된 LAMP 구축물을 발현하는 항원 제시 세포가 HA 에피토프-특이적, MHC 클래스 II 제한 T-세포를 자극하는 능력을 결정함으로써 표적화 효능을 측정할 수 있다 (예를 들어, 미국 특허 번호 5,633,234의 실시예 5 참조).
암 항원
표 1에 제시된 하기의 항원이 통상의 기술자에게 널리 공지되어 있는 기술을 사용하여 각각의 본원에 기술된 LAMP 구축물 내로 클로닝될 수 있다. 4열에 기술된 서열/단편/에피토프 또한 본원에 기술된 바와 같은 개선된 LAMP 구축물 내로 클로닝될 수 있다. 또한, 표 1에 열거된 암 항원 중 어느 하나가 표 1에 열거된 임의의 다른 항원 (4열에 기술된 서열/단편/에피토프를 포함함)과 조합되어 본원에 기술된 바와 같은 개선된 LAMP 구축물 내로 삽입될 수 있는 것이 구체적으로 구상된다.
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추가적으로, 표 1에 기술된 항원 (4열에 제시된 서열/단편/에피토프를 포함함)은 본원에 기술된 LAMP 구축물 내로 개별적으로 또는 서로 조합되어 클로닝될 수 있다. 예를 들어, pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1, 및/또는 MAGE A3이라는 명칭은 표 1에 기술된 단백질을 지칭하고, 표 1의 1열에 제시된 전장 서열 뿐만 아니라, 바람직하게는, 도 19 및 20 및 표 1의 4열에 기술된 바와 같은 서열/단편/에피토프를 또한 총칭적으로 지칭하도록 명백하게 의도된다. 따라서, 표 1의 4열에 기술된 에피토프/단편을 포함하여 표 1의 1열에 제시된 서열 각각이 LAMP 구축물을 생성시키는데 사용될 수 있다. 상이한 가능한 조합들을 예시하기 위해, 그러나 본 개시내용을 결코 제한하지 않으면서, 하기와 같이 항원 (표 1의 1열에 제시된 서열 및/또는 표 1의 4열에 기술된 서열/단편/에피토프를 포함함)의 조합물이 LAMP 구축물 내로 클로닝될 수 있다: (a) pp65, 및 gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (b) gB, 및 pp65, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (c) IE1, 및 pp65, gB, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1, 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (d) MTRII, 및 pp65, gB, IE1, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (e) US28, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (f) IGFBP2, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (g) IL10, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (h) UL144, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (i) UL141, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (j) US11, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (k) IE2, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (l) TERT, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (m) 서바이빈, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (n) 테타누스, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (o) NY-ESO-1, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (p) HER2, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (q) HER3, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (r) HVEM, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (s) HOS, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (t) HPV16E6, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (u) HPV18E6, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (v) HPV16E7, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (w) HPV18E7, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (x) EBNA1, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (y) EBNA1 말단절단물, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (z) gp350, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (aa) LMP2, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (ab) GCP3, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (ac) 중간 S, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (ad) X 단백질, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (ae) TIGIT, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (af) TEM8, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (ag) TEM1, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (ah) HER2 ECD+TM, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (ai) CEA, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (aj) TARP, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (ak) PROSTEIN, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (al) PSMA, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (am) BIRC4, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (an) MUCIN-1, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (ao) MUCIN-1 이소형, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (ap) CD40-L, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (aq) WT-1, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1 말단절단물, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (ar) WT-1 말단절단물, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, PRAME, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (as) PRAME, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, LAGE-1 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; (at) LAGE-1, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME 및/또는 MAGE A3 중 적어도 하나; 및/또는 (au) MAGE A3, 및 pp65, gB, IE1, MTRII, US28, IGFBP2, IL10, UL144, UL141, US11, HOS, IE2, TERT, 서바이빈, 테타누스, NY-ESO-1, HER2, HER3, HVEM, HPV16E6, HPV18E6, HPV16E7, HPV18E7, EBNA1, EBNA 말단절단물, gp350, LMP2, GCP3, 중간 S, X 단백질, TIGIT, TEM8, TEM1, HER2 ECD+TM, CEA, TARP, PROSTEIN, PSMA, BIRC4, MUCIN-1, MUCIN-1 이소형, CD40-L, WT-1, WT-1 말단절단물, PRAME 및/또는 LAGE-1 중 적어도 하나. 이러한 목록이 LAMP 구축물이 무엇을 포함하는지를 기술하고 특정 구축물 내의 항원의 배열을 필수적으로 기술하지는 않는 바와 같이, 특정 LAMP 구축물 내의 상기 기술된 바와 같은 항원들의 조합 순서는 다양할 수 있다. 또한, 이러한 항원들이 단일 LAMP 구축물 내에서 조합될 수 있거나 또는 다중 LAMP 구축물을 포함하는 조성물에서 전달될 수 있는 것으로 구체적으로 생각된다.
개선된 LAMP 구축물을 코딩하는 서열의 어셈블리
관심 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물을 구축하기 위한 절차가 관련 기술분야에 널리 공지되어 있다 (예를 들어, 문헌 [Williams, et al., J. Cell Biol. 111: 955, 1990] 참조). 원하는 절편을 코딩하는 DNA 서열을 쉽게 입수가능한 재조합 DNA 물질 예컨대 아메리칸 타입 컬처 컬렉션(American Type Culture Collection) (미국 20852 메릴랜드주 록빌 파크론 드라이브 12301)으로부터 입수가능한 것으로부터 또는 원하는 DNA를 함유하는 DNA 라이브러리로부터 수득할 수 있다.
예를 들어, 원하는 도메인 서열에 상응하는 DNA 절편을 재조합 DNA 방법의 일상적인 절차를 사용하여 적합한 제어 및 신호 서열과 어셈블리할 수 있다. 예를 들어, 미국 특허 번호 4,593,002, 및 문헌 [Langford, et al., Molec. Cell. Biol. 6: 3191, 1986]에 기술된 것을 참조한다.
단백질 또는 폴리펩티드를 코딩하는 DNA 서열을 화학적으로 합성할 수 있거나, 또는 여러 접근법 중 하나에 의해 단리할 수 있다. 합성될 DNA 서열은 원하는 아미노산 서열에 대한 적합한 코돈으로 디자인될 수 있다. 일반적으로, 서열이 발현에 사용될 의도되는 숙주에 대한 선호되는 코돈이 선택될 것이다. 표준 방법에 의해 제조된 중첩 올리고뉴클레오티드들로부터 완전한 서열이 어셈블리될 수 있고, 완전한 코딩 서열로 어셈블리될 수 있다. 예를 들어, 문헌 [Edge, Nature 292: 756, 1981]; [Nambair, et al. Science 223: 1299, 1984]; [Jay, et al., J. Biol. Chem. 259: 6311, 1984]을 참조한다.
한 측면에서, 개선된 LAMP 구축물의 도메인 서열을 코딩하는 핵산 중 하나 이상이 중합효소 연쇄 반응을 사용하여 개별적으로 단리된다 (M. A. Innis, et al., PCR Protocols: A Guide to Methods and Applications, Academic Press, 1990). 바람직하게는 도메인은 이를 함유하는 것으로 공지된 공개적으로 입수가능한 클론으로부터 단리되지만, 게놈 DNA 또는 cDNA 라이브러리로부터 단리될 수도 있다. 바람직하게는, 단리된 단편은 암 항원 서열을 코딩하는 개선된 LAMP 구축물이 구축되게 허용하는 상용성 제한 엔도뉴클레아제 부위가 경계를 이룬다. 이러한 기술은 관련 기술분야의 기술자에게 널리 공지되어 있다. 도메인 서열은 (예를 들어, 개재 서열 없이) 서로 직접적으로 융합될 수 있거나, 또는 서로 내로 삽입될 수 있거나 (예를 들어, 도메인 서열이 불연속적인 경우), 또는 개재 서열 (예를 들어, 링커 서열)에 의해 분리될 수 있다.
올리고뉴클레오티드 프라이머, 프로브 및 DNA 라이브러리를 제조하기 위한 기본 전략, 뿐만 아니라 핵산 혼성화에 의한 이의 스크리닝이 관련 기술분야의 통상의 기술자에게 널리 공지되어 있다. 예를 들어, 상기 문헌 [Sambrook, et al., 1989]; 상기 문헌 [Perbal, 1984]을 참조한다. 적합한 DNA 또는 cDNA 라이브러리의 구축은 관련 기술분야의 기술 내에 속한다. 예를 들어, 상기 문헌 [Perbal, 1984]을 참조한다. 대안적으로, 적절한 DNA 라이브러리 또는 공개적으로 입수가능한 클론이 생물학적 연구 재료의 공급업체, 예컨대 클론테크(Clonetech) 및 스트라타진(Stratagene)으로부터, 뿐만 아니라 공공 기탁소 예컨대 아메리칸 타입 컬처 컬렉션으로부터 입수가능하다.
DNA의 발현 라이브러리로부터 서열을 발현하고, 발현된 펩티드를 면역학적으로 검출함으로써, 선택을 달성할 수 있다. MHC II 분자 및 원하는 항체/T 세포 수용체에 결합하는 펩티드를 발현하는 클론이 선택된다. 이러한 선택 절차는 관련 기술분야의 통상의 기술자에게 널리 공지되어 있다 (예를 들어, 상기 문헌 [Sambrook, et al., 1989] 참조).
원하는 폴리펩티드 서열에 대한 코딩 서열을 함유하는 클론이 제조 또는 단리되었으면, 이러한 서열을 임의의 적절한 벡터 내로 클로닝할 수 있고, 이는 바람직하게는 숙주 세포에서 서열을 유지시키기 위한 복제 기원을 포함한다.
핵산 전달 비히클
한 측면에서, 개선된 LAMP 구축물을 포함하는 백신 조성물이 세포 내로 도입된다. 세포는 핵산을 복제하기 위한 또는 개선된 LAMP 구축물을 발현하기 위한 숙주 세포일 수 있다. 바람직하게는, 개선된 LAMP 구축물을 발현하기 위한 숙주 세포는 항원 제시 세포 (하기에서 추가로 기술됨)이다.
바람직한 실시양태에서, 개선된 LAMP 구축물은 표적 세포 내로의 삽입을 위한 폴리뉴클레오티드 서열 및 여기에 작동가능하게 연결되어 세포 내에서 폴리뉴클레오티드 서열의 발현 (예를 들어, 전사 및/또는 번역)을 제어하는 발현 제어 서열을 추가로 포함한다. 예는 플라스미드, 파지, 자가 복제 서열 (ARS), 동원체, 및 시험관 내에서 또는 숙주 세포 (예를 들어, 박테리아, 효모 또는 곤충 세포) 및/또는 표적 세포 (예를 들어, 포유동물 세포, 바람직하게는 항원 제시 세포)에서 복제하거나 또는 복제될 수 있고/있거나 개선된 LAMP 구축물을 코딩하는 서열을 표적 세포 내의 원하는 위치로 운반할 수 있는 기타 서열을 포함한다.
재조합 발현 벡터는 인간, 말, 소, 돼지, 라마, 기린, 개, 고양이 또는 닭을 포함하는 동물을 쉽게 감염시키는 미생물로부터 유래될 수 있다. 바람직한 벡터는 생백신으로서 이미 사용된 것, 예컨대 우두를 포함한다. 이러한 재조합체는 숙주 내로 직접적으로 접종되어, 미생물 벡터에 대한 면역을 부여할 뿐만 아니라, 외래 항원을 발현할 수 있다. 재조합 생백신으로서 본원에서 구상되는 바람직한 벡터는, 예를 들어, 문헌 [Flexner, Adv. Pharmacol. 21: 51, 1990]에 교시된 바와 같이, RNA 바이러스, 아데노바이러스, 헤르페스바이러스, 폴리오바이러스, 및 우두 및 기타 폭스 바이러스를 포함한다.
발현 제어 서열은 RNA 중합효소에 결합하는 프로모터 서열, 각각 전사 활성화제 및 억제인자에 결합하는 인핸서 서열 또는 음성 조절 요소, 및/또는 리보솜 결합을 위한 번역 개시 서열을 포함하나 이에 제한되지는 않는다. 예를 들어, 박테리아 발현 벡터는 프로모터 예컨대 lac 프로모터 및 전사 개시용의 샤인-달가노 서열 및 시작 코돈 AUG를 포함할 수 있다 (상기 문헌 [Sambrook, et al., 1989]). 유사하게, 진핵생물 발현 벡터는 바람직하게는 RNA 중합효소 II에 대한 이종성, 상동성 또는 키메라 프로모터, 하류의 폴리아데닐화 신호, 시작 코돈 AUG, 및 리보솜 분리를 위한 종결 코돈을 포함한다.
발현 제어 서열은 천연 발생 유전자로부터 수득될 수 있거나, 또는 디자인될 수 있다. 디자인된 발현 제어 서열은 돌연변이되고/되거나 키메라인 발현 제어 서열, 또는 합성이거나 클로닝된 컨센서스 서열을 포함하나 이에 제한되지는 않는다. 프로모터 및 폴리뉴클레오티드가 작동적으로 연결될 수 있는 클로닝 부위 둘 다를 함유하는 벡터가 관련 기술분야에 널리 공지되어 있다. 이같은 벡터는 시험관 내에서 또는 생체 내에서 RNA를 전사시킬 수 있고, 스트라타진 (캘리포니아주 라호야) 및 프로메가 바이오테크(Promega Biotech) (위스콘신주 매디슨)와 같은 공급원으로부터 시판된다.
발현 및/또는 전사를 최적화하기 위해, 벡터의 5' 및/또는 3' 비번역 부분을 제거하거나, 부가하거나 또는 변경시켜, 여분이거나 대안적인 번역 개시 코돈 또는 전사 또는 번역 수준에서 발현을 방해하거나 또는 감소시킬 수 있는 기타 서열을 제거하는 것이 필요할 수 있다. 대안적으로, 컨센서스 리보솜 결합 부위가 시작 코돈의 바로 5'에 삽입되어 발현을 강화할 수 있다. 광범위한 발현 제어 서열 - 자신에게 작동적으로 연결된 DNA 서열의 발현을 제어하는 서열 -이 이러한 벡터에서 사용되어 본 발명의 DNA 서열을 발현할 수 있다. 이같은 유용한 발현 제어 서열은, 예를 들어, SV40, CMV, 우두, 폴리오마, 아데노바이러스, 헤르페스 바이러스의 초기 또는 후기 프로모터, 및 포유동물 세포의 유전자의 발현을 제어하는 것으로 공지된 기타 서열, 및 이들의 다양한 조합을 포함한다.
한 측면에서, 개선된 LAMP 구축물은 벡터를 복제시키기 위한 복제 기원을 포함한다. 바람직하게는, 이러한 기원은 표적 세포로의 전달에서 사용하기 위한 서열의 충분한 개수의 카피를 생성시키도록 사용될 수 있는 적어도 하나의 유형의 숙주 세포에서 기능하다. 따라서, 적절한 기원은 박테리아 세포 (예를 들어, 에스케리키아(Escherichia) 종, 살모넬라(Salmonella) 종, 프로테우스(Proteus) 종, 클로스트리디움(Clostridium) 종, 클레브시엘라(Klebsiella) 종, 바실루스(Bacillus) 종, 스트렙토마이세스(Streptomyces) 종, 및 슈도모나스(Pseudomonas) 종), 효모 (예를 들어, 사카로마이세스(Saccharamyces) 종 또는 피키아(Pichia) 종), 곤충 세포, 및 포유동물 세포에서 기능하는 것을 포함하나 이에 제한되지는 않는다. 한 바람직한 측면에서, 핵산 전달 비히클이 도입되는 표적 세포 (예를 들어, 포유동물 세포, 예컨대 인간 세포)에서 기능하는 복제 기원이 제공된다. 또 다른 측면에서, 하나는 숙주 세포에서 기능하고 하나는 표적 세포에서 기능하는 적어도 2개의 복제 기원이 제공된다.
개선된 LAMP 구축물은, 대안적으로 또는 추가적으로, 핵산 전달 벡터의 적어도 일부분이 표적 세포 염색체 내로 통합되는 것을 용이하게 하는 서열을 포함할 수 있다. 예를 들어, 개선된 LAMP 구축물은 표적 세포 염색체 DNA에 대한 상동성이 있는 영역을 포함할 수 있다. 한 측면에서, 전달 벡터는 개선된 LAMP 구축물을 코딩하는 핵산 서열에 플랭킹된 2개 이상의 재조합 부위를 포함한다.
벡터는 벡터가 표적 세포에 성공적으로 도입되었고/되었거나 표적 세포에 의해 발현될 수 있다는 것을 검증하는 검출가능하고/하거나 선택가능한 마커를 추가적으로 포함할 수 있다. 이러한 마커는 RNA, 펩티드, 또는 단백질의 생산과 같은, 그러나 이에 제한되지는 않는 활성을 코딩할 수 있거나, 또는 RNA, 펩티드, 단백질, 무기 및 유기 화합물 또는 조성물 등에 대한 결합 부위를 제공할 수 있다.
검출가능한/선택가능한 마커 유전자의 예는 하기를 포함하나 이에 제한되지는 않는다: 그렇지 않으면 독성인 화합물 (예를 들어, 항생제)에 대한 저항성을 제공하는 생성물을 코딩하는 DNA 절편; 그렇지 않으면 수용자 세포에서 결여되는 생성 (예를 들어, tRNA 유전자, 영양요구성 마커)을 코딩하는 DNA 절편; 유전자 생성물의 활성을 억제하는 생성물을 코딩하는 DNA 절편; 쉽게 확인될 수 있는 생성물(예를 들어, 표현형 마커 예컨대 베타-갈락토시다제, 형광 단백질 (GFP, CFP, YFG, BFP, RFP, EGFP, EYFP, EBFP, dsRed, 이들의 돌연변이, 변형 또는 강화 형태 등), 및 세포 표면 단백질)을 코딩하는 DNA 절편; 그렇지 않으면 세포 생존 및/또는 기능에 해로운 생성물에 결합하는 DNA 절편; 그렇지 않으면 다른 핵산 절편 (예를 들어, 안티센스 올리고뉴클레오티드)의 활성을 억제하는 DNA 절편; 기질을 변형시키는 생성물 (예를 들어, 제한 엔도뉴클레아제)에 결합하는 DNA 절편; 원하는 분자를 단리 또는 확인하는데 사용될 수 있는 DNA 절편 (예를 들어, 특이적 단백질 결합 부위를 코딩하는 절편); 프라이머 서열; 부재 시에, 특정 화합물에 대한 저항성 또는 감수성을 직접적으로 또는 간접적으로 부여하는 DNA 절편; 및/또는 수용자 세포에서 독성인 생성물을 코딩하는 DNA 절편.
마커 유전자는 성공적인 유전자 전달의 확인을 위한 마커로서 및/또는 전달된 유전자를 발현하는 세포를 단리하고/하거나 전달된 유전자를 세포로부터 회수하는데 사용될 수 있다. 예를 들어, 한 측면에서, 마커 유전자는 개선된 LAMP 구축물을 발현하는 항원 제시 세포를 단리 및 정제하는데 사용된다.
실질적으로 유사한 유전자, 예를 들어, 공지된 유전자에 대한 동일성이 약 50% 초과, 약 70% 초과, 80% 초과, 약 90% 초과, 바람직하게는 약 95% 초과인 유전자가 제공될 수 있다. 실질적으로 유사한 도메인 서열은 엄격한 혼성화 조건 하에 관심 도메인 서열에 특이적으로 혼성화하는 서열을 선택하는 것에 의해 최초로 확인될 수 있다. 상동성, 변이체 또는 변형 도메인 서열의 적절성을 결정하기 위해 검정법을 수행하는 것은 적합한 활성을 발현하는 서열에 대한 스크리닝의 문제일 뿐이다. 이같은 스크리닝은 관련 기술분야에서 일상적이다.
개선된 LAMP 구축물은 네이키드 핵산으로서 또는 핵산이 세포 내로 진입하는 것을 용이하게 하기 위한 하나 이상의 분자와 회합된 전달 비히클에서 제공될 수 있다. 적절한 전달 비히클은 리포솜 제형, 폴리펩티드, 다당류, 지질다당류, 바이러스 제형 (예를 들어, 바이러스, 바이러스 입자, 인공 바이러스 외피 등을 포함함), 세포 전달 비히클 등을 포함하나 이에 제한되지는 않는다.
지질-기반 제형
개선된 LAMP 구축물의 세포내 전달을 용이하게 하기 위해 디자인된 전달 비히클은 (예를 들어, 형질막, 조직액, 세포 내의 구획 등 내 또는 상의) 비-극성 및 극성 환경 둘 다와 상호작용하여야 한다. 따라서, 바람직하게는, 전달 비히클은 개선된 LAMP 구축물을 세포 내로 전위시키기 위한 전위 서열 또는 극성 및 비-극성 도메인 둘 다를 함유하도록 디자인된다.
극성 및 비-극성 도메인이 있는 화합물은 양친매체로 명명된다. 양이온성 양친매체는 음으로 하전된 폴리뉴클레오티드 예컨대 DNA와 상호작용하기 위해 생리학적 pH에서 또는 생리학적 pH 부근에서 양으로 하전될 수 있는 극성 기가 있다.
본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물은 세포막을 가로질러 벡터를 전달하는 것을 용이하게 하기 위해 지질 단층 또는 이중층을 포함하는 제형에서 제공될 수 있다. 리포솜 또는 임의 형태의 지질막, 예컨대 평면 지질막 또는 무손상 세포, 예를 들어, 적혈구의 세포막이 사용될 수 있다. 리포솜 제형은 정맥내 또는 구강 투여를 포함하는 임의의 수단에 의해 투여될 수 있다.
리포솜 및 리포솜 제형은 표준 방법에 따라 제조될 수 있고, 관련 기술분야에 널리 공지되어 있으며, 예를 들어, 문헌 [Remington's]; [Akimaru, 1995, Cytokines Mol. Ther. 1: 197-210]; [Alving, 1995, Immunol. Rev. 145: 5-31]; [Szoka, 1980, Ann. Rev. Biophys. Bioeng. 9: 467]; 미국 특허 번호 4,235,871; 미국 특허 번호 4,501,728; 및 미국 특허 번호 4,837,028을 참조한다. 한 측면에서, 리포솜은 리포솜:개선된 LAMP 구축물 복합체를 특정 세포 유형으로 표적화하기 위한 표적화 분자를 포함한다. 특히 바람직한 측면에서, 표적화 분자는 혈관 또는 표적 조직에서 발견되는 세포의 표면 상의 생체분자 (예를 들어, 수용체 또는 리간드)에 대한 결합 파트너 (예를 들어, 리간드 또는 수용체)를 포함한다.
리포솜 전하는 혈액으로부터의 리포솜 소거에서의 중요한 결정인자이고, 이때 음으로 하전된 리포솜이 망상내피계에 의해 더욱 신속하게 흡수되고 (Juliano, 1975, Biochem. Biophys. Res. Commun. 63: 651), 따라서 혈류 내에서의 반감기가 더 짧다. 포스파티딜에탄올아민 유도체를 혼입하는 것은 리포솜 응집을 방지함으로써 순환 시간을 강화한다. 예를 들어, L-알파-디스테아로일포스파티딜콜린의 대형 단층 소포 내로 N-(오메가-카르복시)아실아미노포스파티딜에탄올아민을 혼입하는 것은 생체내 리포솜 순환 수명을 극적으로 증가시킨다 (예를 들어, 문헌 [Ahl, 1997, Biochim. Biophys. Acta 1329: 370-382] 참조). 순환 반감기가 연장된 리포솜은 전형적으로 치료 및 진단 용도에 바람직하다. 약동학의 일반적인 논의에 대해, 예를 들어, 문헌 [Remington's, Chapters 37-39], [Lee, et al., Pharmacokinetic Analysis: A Practical Approach (Technomic Publishing AG, Basel, Switzerland 1996)]을 참조한다.
전형적으로, 리포솜은 약 5 내지 15 몰 퍼센트의 음으로 하전된 인지질, 예컨대 포스파티딜글리세롤, 포스파티딜세린 또는 포스파티딜-이노시톨로 제조된다. 첨가된 음으로 하전된 인지질, 예컨대 포스파티딜글리세롤은 자발적인 리포솜 응집을 방지하는 역할도 하고, 따라서 소형화된 리포솜 응집체 형성의 위험을 최소화한다. 적어도 약 50 몰 퍼센트의 농도의 막-강직화제, 예컨대 스핑고미엘린 또는 포화 중성 인지질, 및 5 내지 15 몰 퍼센트의 모노시알릴강글리오시드 또한 바람직하게는 리포솜 성질, 예컨대 강직성을 부여할 수 있다 (예를 들어, 미국 특허 번호 4,837,028 참조).
추가적으로, 리포솜 현탁액은 저장 시 자유 라디칼 및 지질-과산화 손상에 대해 지질을 보호하는 지질-보호제를 포함할 수 있다. 친지성 자유 라디칼 켄처, 예컨대 알파-토코페롤 및 수용성 철-특이적 킬레이터, 예컨대 페리옥시아닌이 바람직하다.
본 발명의 개선된 LAMP 구축물은 비균질한 크기의 다층 소포를 포함할 수 있다. 예를 들어, 소포-형성 지질이 적절한 유기 용매 또는 용매 시스템에 용해되고, 진공 또는 불활성 기체 하에 건조되어, 얇은 지질 필름을 형성할 수 있다. 원한다면, 필름을 적절한 용매, 예컨대 3급 부탄올에 재용해시킨 후, 동결건조시켜, 더욱 쉽게 수화되는 분말형 형태인 더욱 균질한 지질 혼합물을 형성시킬 수 있다. 이러한 필름을 펩티드 또는 폴리펩티드 복합체의 수용액으로 덮고, 전형적으로 15 내지 60분 기간에 걸쳐, 교반하면서 수화시킨다. 생성된 다층 소포의 크기 분포는 지질을 더욱 격렬한 진탕 조건 하에 수화시키는 것에 의해 또는 가용화 세제 예컨대 데옥시콜레이트를 첨가하는 것에 의해 더 작은 크기를 향해 이동될 수 있다. 바람직하게는 수화 매질은 최종 리포솜 현탁액 내의 리포솜의 내부 부피에서 원하는 농도의 핵산을 포함한다.
리포솜 제조 후, 원하는 크기 범위 및 비교적 좁은 리포솜 크기 분포를 달성하기 위해 리포솜을 사이징할 수 있다. 한 바람직한 크기 범위는 약 0.2 내지 0.4 마이크로미터이고, 이는 리포솜 현탁액이 통상적인 필터, 전형적으로는 0.22 마이크로미터 필터를 통한 여과에 의해 살균되도록 허용한다. 리포솜이 약 0.2 내지 0.4 마이크로미터로 낮게 사이징되면, 필터 살균이 고처리량 기반으로 수행될 수 있다. 리포솜을 원하는 크기로 사이징하기 위해 여러 기술이 이용가능하다 (예를 들어, 미국 특허 번호 4,737,323 참조).
적절한 지질은 DOTMA (Felgner, et al., 1987, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 84: 7413-7417), DOGS 또는 트랜스펙타인(Transfectain)™ (Behr, et al., 1989, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86: 6982-6986), DNERIE 또는 DORIE (Felgner, et al., Methods 5: 67-75), DC-CHOL (Gao and Huang, 1991, BBRC 179: 280-285), DOTAP™ (McLachlan, et al., 1995, Gene Therapy 2: 674-622), 리포펙타민(Lipofectamine)™. 및 글리세롤지질 화합물 (예를 들어, EP901463 및 WO98/37916 참조)을 포함하나 이에 제한되지는 않는다.
개선된 LAMP 구축물과 복합체를 형성하는데 적절한 다른 분자는 양이온성 분자, 예컨대 폴리아미도아민 (Haensler and Szoka, 1993, Bioconjugate Chem. 4: 372-379), 수지상 폴리신 (WO 95/24221), 폴리에틸렌이민 또는 폴리프로필렌이민 (WO 96/02655), 폴리라이신 (미국 특허 번호 5,595,897; FR 2 719 316), 키토산 (미국 특허 번호 5,744,166), DNA-젤라틴 코아세르베이트 (예를 들어, 미국 특허 번호 6,207,195; 미국 특허 번호 6,025,337; 미국 특허 번호 5,972,707 참조) 또는 DEAE 덱스트란 (Lopata, et al., 1984, Nucleic Acid Res. 12: 5707-5717)을 포함한다.
바이러스-기반 유전자 전달 비히클
한 측면에서, 개선된 LAMP 구축물 전달 비히클은 바이러스 또는 바이러스 입자를 포함한다. 이러한 측면에서, 바람직하게는, 개선된 LAMP 구축물은 바이러스 벡터를 포함한다. 바이러스 벡터, 예컨대 레트로바이러스, 아데노바이러스, 아데노-연관 바이러스 및 헤르페스 바이러스는 종종 2개의 성분인 변형된 바이러스 게놈 및 이를 둘러싸는 코트 구조로 구성되지만 (예를 들어, 문헌 [Smith et al., 1995, Ann. Rev. Microbiol. 49: 807-838] 참조), 때때로 바이러스 벡터는 네이키드 형태로 도입되거나 또는 바이러스 단백질 이외의 단백질로 코팅된다. 대부분의 현재의 벡터는 야생형 바이러스와 유사한 코트 구조를 갖는다. 이러한 구조는 바이러스 핵산을 패키징 및 보호하고, 표적 세포에 결합하여 진입하는 수단을 제공한다.
바람직하게는, 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 포함하는 바이러스 벡터는 야생형 바이러스 게놈으로부터 변형되어 표적 세포 내에서 바이러스가 성장할 수 없도록 하는 한편 감염성 입자를 제조하는데 사용된 숙주 세포 (예를 들어, 패키징 또는 헬퍼 세포)에서는 바이러스가 성장할 수 있게 한다. 일반적으로 벡터 핵산은 헬퍼 세포주에서의 복제 및 패키징을 위한 필수적인 시스-작용 바이러스 핵산 및 표적 세포로 전달되는 폴리뉴클레오티드의 발현을 조절하기 위한 발현 제어 서열을 포함한다. 관련 기술분야에 공지된 바와 같이 다른 바이러스 기능은 특정 패키징 또는 헬퍼 세포주에서 트랜스로 발현된다.
바람직한 개선된 LAMP 구축물은 헤르페스 바이러스, 사이토메갈로바이러스, 포말 바이러스, 렌티바이러스, 셈리키 포레스트 바이러스, AAV (아데노-연관 바이러스), 폭스바이러스, 아데노바이러스 및 레트로바이러스로 이루어진 군으로부터 선택된 바이러스로부터 유래되는 바이러스 벡터이다. 이같은 바이러스 벡터는 관련 기술분야에 널리 공지되어 있다.
한 바람직한 측면에서, 사용된 바이러스 벡터는 아데노바이러스 벡터이다. 아데노바이러스 게놈은 바이러스 복제 주기를 완료하는데 필요한 약 30개 초과의 유전자를 보유하는 약 36 kb의 선형 이중-가닥 DNA 분자로 이루어진다. 초기 유전자는 항-바이러스 숙주 면역 반응을 조정하는 것으로 여겨지는 E3 영역을 제외하고는 바이러스 복제에 필수적인 4개의 영역 (E1 내지 E4)으로 나뉜다. E1 영역 (EIA 및 EIB)은 바이러스 게놈의 전사의 조절을 담당하는 단백질을 코딩한다. E2 영역 유전자 (E2A 및 E2B)의 발현은 바이러스 복제에 필요한 폴리펩티드의 합성에 이른다. E3 영역이 코딩하는 단백질은 세포독성 T 세포 및 종양 괴사 인자에 의한 세포용해를 방지한다 (Wold and Gooding, 1991, Virology 184: 1-8). E4 영역이 코딩하는 단백질은 DNA 복제, 후기 유전자 발현 및 스플라이싱 및 숙주 세포 차단에서 수반된다 (Halbert, et al., 1985, J. Virol. 56: 250-257). 일반적으로 후기 유전자는 바이러스 캡시드에 기여하는 구조 단백질을 코딩한다. 추가적으로, 아데노바이러스 게놈은 DNA 복제에 필수적인 시스-작용 5' 및 3' ITR (역전 말단 반복물) 및 패키징 서열을 보유한다. ITR은 DNA 복제 기원의 거처가 되는 한편, 캡시드화 영역은 아데노바이러스 DNA를 감염성 입자 내로 패키징하는데 요구된다.
아데노바이러스 벡터는 문헌 [Heise and Kim, 2000, J. Clin. Invest. 105: 847-851]에 기술된 바와 같이 특정 세포 (예를 들어, 증식성 세포)에서 선택적으로 복제하기 위하여 조건부로 복제성이도록 조작될 수 있다 (CRAd 벡터). 또 따른 측면에서, 아데노바이러스 벡터는 (예를 들어, E1의 총체적 또는 부분적 결실 또는 돌연변이유발에 의해) E1 기능에 대해 복제-결손이다. 벡터의 아데노바이러스 백본은 추가적인 변형 (하나 이상의 바이러스 유전자에서의 결실, 삽입 또는 돌연변이)을 포함할 수 있다. E2 변형의 예는 DBP (DNA 결합 단백질) 코딩 유전자 상에 위치하는 열감수성 돌연변이에 의해 예시된다 (Ensinger et al., 1972, J. Virol. 10: 328-339). E4 영역 전체 또는 일부분에서 아데노바이러스 서열이 결실될 수도 있다 (예를 들어, EP 974 668; 문헌 [Christ, et al., 2000, Human Gene Ther. 11: 415-427]; [Lusky, et al., 1999, J. Virol. 73: 8308-8319] 참조). 비-필수 E3 영역 내에서의 추가적인 결실은 전달되는 폴리뉴클레오티드의 크기가 증가되는 것을 허용할 수 있다 (Yeh, et al., 1997, FASEB Journal 11: 615 623). 그러나, 바이러스가 면역계 (Gooding, et al., 1990, Critical Review of Immunology 10: 53-71) 또는 염증 반응 (EP 00440267.3)을 탈출하게 허용하는 폴리펩티드 (예를 들어, gp19k)를 코딩하는 E3 서열 전체 또는 이의 일부분을 유지하는 것이 유리할 수 있다.
ITR 및 패키징 서열을 유지하고 나머지 바이러스 항원 합성을 폐지하는 실질적인 유전자 변형을 포함하는 2세대 벡터가 형질도입된 세포에서의 발현된 유전자의 장기 발현을 개선하기 위해 또한 사용될 수 있다 (예를 들어, WO 94/28152; 문헌 [Lusky, et al., 1998, J. Virol 72: 2022-2032] 참조).
세포 내로 도입되는 개선된 LAMP 구축물은 시스-작용 서열을 제외하고 바이러스 게놈의 임의의 위치에서 삽입될 수 있다. 바람직하게는, 이는 결실된 영역 (E1, E3 및/또는 E4)을 교체하여, 바람직하게는 결실된 E1 영역 내에 삽입된다.
아데노바이러스는 임의의 인간 또는 동물 공급원, 특히 갯과동물 (예를 들어 CAV-1 또는 CAV-2 (각각 진뱅크(Genbank) 참조번호 CAVIGENOM 및 CAV77082), 조류 (진뱅크 참조번호 AAVEDSDNA), 소 (예컨대 BAV3; 문헌 [Reddy, et al., 1998, J. Virol. 72: 1394 1402]), 뮤린 (진뱅크 참조번호 ADRMUSMAVI), 양, 고양잇과동물, 돼지 또는 시미안 공급원으로부터 유래될 수 있거나, 또는 대안적으로 하이브리드 바이러스일 수 있다. 임의의 혈청형이 사용될 수 있다. 그러나, C 서브그룹의 인간 아데노바이러스, 특히 아데노바이러스 2 (Ad2) 및 5 (Ad5)가 바람직하다. 예를 들어, ATCC로부터, 이같은 바이러스가 입수가능하다.
아데노바이러스 입자 또는 빈 아데노바이러스 캡시드 또한 미국 특허 번호 5,928,944에 기술된 바와 같이 바이러스-매개 공동내재화 프로세스에 의해 개선된 LAMP 구축물을 전달하는데 사용될 수 있다. 이러한 프로세스는 양이온성 작용제(들) 예컨대 폴리카르벤 또는 하나 이상의 지질 층을 포함하는 지질 소포의 존재 하에 달성될 수 있다.
아데노바이러스 입자는 바이러스 복제에 필요한 결여 바이러스 유전자를 트랜스로 공급하는 보완 세포주 또는 헬퍼 바이러스를 사용하여 관련 기술분야의 임의의 통상적인 기술 (예를 들어, WO 96/17070)에 따라 제조 및 증식될 수 있다. 세포주 293 (Graham et al., 1977, J. Gen. Virol. 36: 59-72) 및 PERC6 (Fallaux et al., 1998, Human Gene Therapy 9: 1909-1917)이 E1 결실을 보완하는데 통상적으로 사용된다. 기타 세포주들이 결손 벡터를 보완하도록 조작되었다 (Yeh, et al., 1996, J. Virol. 70: 559-565; Kroughak and Graham, 1995, Human Gene Ther. 6: 1575-1586; Wang, et al., 1995, Gene Ther. 2: 775-783; Lusky, et al., 1998, J. Virol. 72: 2022-203; EP 919627 및 WO 97/04119). 아데노바이러스 입자는 배양 상청액으로부터 회수될 수 있지만, 용해 후의 세포로부터 또한 회수될 수 있고, 임의적으로, 표준 기술 (예를 들어, WO 96/27677, WO 98/00524 WO 98/26048 및 WO 00/50573에 기술된 바와 같이, 크로마토그래피, 초원심분리)에 따라 추가로 정제될 수 있다.
바이러스 표면 단백질의 변형에 의해 숙주 범위가 광범위한 아데노바이러스로부터 유래된 벡터로 세포-유형 특이적 표적화가 달성될 수 있다. 예를 들어, 허용 세포의 표면에 존재하는 세포 수용체에 부착하는 것에 의해 아데노바이러스 감염의 특이성이 결정된다. 이와 관련하여, 아데노바이러스 캡시드의 표면에 존재하는 섬유 및 펜톤이 세포 부착에서 결정적인 역할을 한다 (Defer, et al., 1990, J. Virol. 64: 3661-3673). 따라서, 특유한 세포 표면 수용체와 특이적으로 상호작용할 수 있는 변형된 섬유 및/또는 펜톤을 생성시키기 위한 섬유 및/또는 펜톤을 코딩하는 바이러스 유전자의 유전 변형에 의해 아데노바이러스의 세포 표적화가 수행될 수 있다. 이같은 변형의 예가 문헌 [Wickarn, et al., 1997, J. Virol. 71: 8221-8229]; [Arriberg, et al., 1997, Virol. Chem 268: 6866-6869]; [Roux, et al., 1989, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86: 9079-9083]; [Miller and Vile, 1995, FASEB J. 9: 190-199; WO 93/09221], 및 WO 95/28494에서 기술된다.
특히 바람직한 측면에서, 아데노-연관 바이러스 서열이 벡터로서 사용된다. 인간 파르보바이러스 AAV-2 (2형 아데노-연관 바이러스)로부터 유래된 벡터는 현재 개발 중인 가장 유망한 유전자 전달 비히클 중 하나이다. 단일-가닥 DNA를 패키징하기 위한 이러한 시스템의 몇가지 특색이 이를 전달하기 위한 네이키드 DNA에 대한 가능한 대안으로서 제안한다. 다른 바이러스 벡터 예컨대 우두 또는 아데노바이러스에 대비된 주요한 매력적인 특색은 AAV 벡터는 어떠한 바이러스 유전자도 발현하지 않는다는 것이다. 백신 구축물 내에 포함된 유일한 바이러스 DNA 서열은 145 bp 역전 말단 반복물 (ITR)이다. 따라서, 네이키드 DNA로의 면역화에서와 같이, 발현되는 유일한 유전자는 항원 또는 항원 키메라의 것이다. 추가적으로, AAV 벡터는, 트랜스진이 지속적으로 발현되고 점막 면역의 생성을 위한 경구 및 비강내 전달의 가능성이 있으면서, 분열 세포 및 비-분열 세포, 예컨대 인간 말초혈 단핵구-유래 수지상 세포 둘 다에 형질도입되는 것으로 공지되어 있다. 또한, 50 ug 또는 약 1015개의 카피의 네이키드 DNA 용량에 대조적으로 1010 내지 1011개의 입자 또는 DNA 카피의 용량에서의 최대 반응으로, 요구되는 DNA의 양이 수십배만큼 훨씬 더 적은 것으로 보인다.
한 측면에서, AAV 벡터는 AAV ITR 키메라 단백질 코딩 구축물 내에 함유된 DNA 및 ITR 없이 AAV 코딩 영역 (AAV rep 및 cap 유전자)을 함유하는 AAV 헬퍼 플라스미드 ACG2로의 적절한 세포주 (예를 들어, 인간 293 세포)의 공동-형질감염에 의해 패키징된다. 이어서 세포가 아데노바이러스 Ad5로 감염된다. 관련 기술분야에 공지된 방법 (예를 들어, 염화세슘 밀도 구배 초원심분리)을 사용하여 세포 용해물로부터 벡터를 정제할 수 있고, (예를 들어, 세포병변 효과 바이오어세이에 의해) 검출가능한 복제-수용성 AAV 또는 아데노바이러스가 없다는 것을 확실히 하도록 확인한다. 프로테이나제 K 소화 후 제조된 바이러스 DNA 샘플로 정량적 PCR에 의해 AAV 역가를 결정할 수 있다. 바람직하게는, 이같은 방법에 의해 생산된 벡터 역가는 약 5x1012 내지 1x1013개의 DNase 저항성 입자/ml이다.
다른 측면에서, 레트로바이러스 벡터가 사용된다. 레트로바이러스는 바이러스 RNA 게놈을 감염된 세포 (예를 들어, 표적 세포)의 염색체 DNA 내로 통합되는 이중 가닥 DNA로 복제하도록 바이러스-코딩 역전사효소를 사용하여 복제되는 일군의 통합성 바이러스이다. 이같은 벡터는 뮤린 백혈병 바이러스, 특히 몰로니(Moloney) (Gilboa, et al., 1988, Adv. Exp. Med. Biol. 241: 29) 또는 프렌드(Friend) FB29 계통 (WO 95/01447)으로부터 유래된 것을 포함한다. 일반적으로, 레트로바이러스 벡터는 바이러스 유전자 gag, pol 및 env 전체 또는 이의 일부분이 결실되고, 5' 및 3' LTR 및 캡시드화 서열을 유지한다. 이러한 요소들은 레트로바이러스 벡터의 발현 수준 또는 안정성을 증가시키도록 변형될 수 있다. 이같은 변형은 레트로바이러스 캡시드화 서열이 레트로트랜스포손 예컨대 VL30 중 하나로 교체되는 것을 포함한다 (예를 들어, 미국 특허 번호 5,747,323 참조). 바람직하게는, 개선된 LAMP 구축물은, 바람직하게는 레트로바이러스 게놈에 대해 반대 방향으로, 캡시드화 서열의 하류에 삽입된다. 관련 기술분야에 공지된 바와 같이 레트로바이러스 외피 단백질에 항체 또는 항체 단편을 접합시키는 것에 의해 세포 특이적 표적화가 달성될 수 있다.
레트로바이러스 입자는 헬퍼 바이러스의 존재 하에 또는 자신의 게놈 내에 통합된 레트로바이러스 벡터에 결손된 레트로바이러스 유전자 (예를 들어 gag/pol 및 env)를 함유하는 적합한 보완 (패키징) 세포주에서 제조된다. 이같은 세포주가 선행 기술에 기술되어 있다 (Miller and Rosman, 1989, BioTechniques 7: 980; Danos and Mulligan, 1988, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85: 6460; Markowitz, et al., 1988, Virol. 167: 400). env 유전자의 생성물은 바이러스 입자가 표적 세포의 표면 상에 존재하는 바이러스 수용체에 결합하는 것을 담당하고, 따라서 레트로바이러스 입자의 숙주 범위를 결정한다. 본 발명의 맥락에서, 인간 및 다른 종의 표적 세포의 감염을 허용하도록, 양쪽성 외피 단백질을 함유하는 PA317 세포 (ATCC CRL 9078) 또는 293EI6 (WO97/35996)과 같은 패키징 세포주를 사용하는 것이 유리하다. 바람직하게는 레트로바이러스 입자는 배양 상청액으로부터 회수되고, 임의적으로 표준 기술 (예를 들어 크로마토그래피, 초원심분리)에 따라 추가로 정제될수 있다.
다른 적절한 바이러스는 폭스바이러스를 포함한다. 폭스바이러스과의 여러 구성원의 게놈이 맵핑 및 시퀀싱되어 있다. 폭스바이러스 벡터는 폭스바이러스과의 임의의 구성원, 특히 카나리폭스, 조류폭스 및 우두 바이러스로부터 수득될 수 있다. 적절한 우두 바이러스는 코페하겐 계통 (Goebel, et al., 1990, Virol. 179: 247-266; Johnson, et al., 1993, Virol. 196: 381-401), 와이어스 계통 및 변형 앙카라 (MVA) 계통 (Antoine, et al., 1998, Virol. 244: 365-396)을 포함하나 이에 제한되지는 않는다. 우두 바이러스 벡터를 구축하기 위한 일반적인 조건이 관련 기술분야에 공지되어 있다 (예를 들어, EP 83 286 및 EP 206 920; 문헌 [Mayr et al., 1975, Infection 3: 6-14]; [Sutter and Moss, 1992, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89: 10847-10851] 참조). 바람직하게는, 관심 폴리뉴클레오티드는 비-필수 유전자좌 예컨대 비-코딩 유전자간 영역 또는 불활성화 또는 결실이 바이러스 성장 및 복제를 유의하게 손상시키지 않는 임의의 유전자 내에 삽입된다.
문헌에 기술된 바와 같이 폭스바이러스 입자가 제조된다 (문헌 [Piccini, et al., 1987, Methods of Enzymology 153: 545-563]; 미국 특허 번호 4,769,330; 미국 특허 번호 4,772,848; 미국 특허 번호 4,603,112; 미국 특허 번호 5,100,587 및 미국 특허 번호 5,179,993). 일반적으로, 공여자 플라스미드를 구축하고, 이. 콜라이(E. coli)에서의 성장에 의해 증폭시키고, 통상적인 절차에 의해 단리한다. 그 후, 이를 폭스바이러스 게놈과 함께 적절한 세포 배양물 (예를 들어, 닭 배아 섬유모세포) 내로 도입하여, 상동 재조합에 의해 폭스바이러스 입자가 생산된다. 이를 배양 상청액으로부터 또는 배양된 세포로부터 용해 단계 (예를 들어, 화학적 용해, 냉동/해동, 삼투압 쇼크, 초음파처리 등) 후에 회수할 수 있다. 연속적인 플라크 정제 라운드를 사용하여 오염성 야생형 바이러스를 제거할 수 있다. 그 후, 바이러스 입자를 관련 기술분야에 공지된 기술 (예를 들어, 염화세슘 또는 수크로스 구배 상에서의 초원심분리 또는 크로마토그래피 방법)을 사용하여 정제할 수 있다.
천연두를 근절시키기 위한 세계적 캠페인에서 우두를 생 바이러스 백신으로서 사용하는 것으로 우두가 생 재조합 백신 벡터로서의 개발을 위한 명백한 선택이 되었다. 100개에 가까운 상이한 외래 단백질을 발현하는 생 재조합 우두 바이러스가 보고되었고, 이들 중 다수는 효과적인 실험 백신이다 (문헌 [Moss and Flexner, 1987]에서 리뷰됨). 우두는 이의 대형 게놈 크기, 적어도 25,000개의 염기쌍의 외래 DNA를 수용하는 용량, 및 곤충 세포를 포함하여 대부분의 진핵생물 세포 유형을 감염시키는 이의 능력으로 인해, 발현 벡터로서 특히 다재다능하다 (상기 문헌). 다른 DNA 바이러스와 달리, 폭스바이러스는 감염된 세포의 세포질에서 배타적으로 복제되어, 재조합 바이러스 DNA와 숙주 염색체의 유전자 교환의 가능성을 감소시킨다. 재조합 우두 벡터는 인간, 다른 포유동물, 기생충, RNA 및 DNA 바이러스, 박테리아 및 박테리오파지를 포함하는 다양한 공급원으로부터의 단백질을 올바르게 프로세싱 및 발현하는 것으로 나타났다.
외래 단백질을 코딩하는 DNA의 발현은 상류 프로모터 서열을 포함하는 숙주 바이러스 조절 요소, 및 필요한 경우 RNA 프로세싱 신호에 의해 제어된다. 외래 DNA가 우두 바이러스 게놈의 비필수 영역 내로 삽입되는 것은 상동 재조합에 의해 수행되었다 (Panicali, et al., Proc. Nat'l. Acad. Sci, USA, 79: 4927, 1982; Mackett, et al., Proc. Nat'l. Acad. Sci. USA, 79: 7415, 1982).
삽입 부위의 또는 삽입 부위 근처의 전사 조절 요소로 인해 또는 더욱 정확한 유전 공학에 의해, 개선된 LAMP 구축물에 의한 암 항원의 발현이 달성될 수 있다. 외래 유전자의 삽입 및 발현을 크게 촉진하는 플라스미드 벡터가 구축되었다 (Mackett, et al., J. Virol, 49: 857, 1982). 이러한 벡터는 우두 전사 프로모터 및 우두 게놈의 비필수 영역으로부터의 DNA가 플랭킹된 외래 코딩 서열의 삽입을 위한 하나 이상의 특유한 제한 엔도뉴클레아제 부위로 구성된 발현 부위를 함유한다. 프로모터의 선택이 발현의 시간 (예를 들어, 초기 또는 후기) 및 수준 둘 다를 결정하는 한편, 플랭킹 DNA 서열은 상동 재조합의 부위를 결정한다.
이러한 절차에 의해 생산된 1000개의 바이러스 입자 중 약 1개만이 재조합체이다. DNA 혼성화에 의해 재조합 바이러스 플라크가 확인될 수 있지만, 효율적인 선택 절차가 개발되었다. 비필수적인 우두 바이러스 티미딘 키나제 (TK) 유전자의 절편을 플랭킹 서열로서 사용함으로써, 외래 유전자가 TK 유전자좌 내로 재조합되고, 삽입에 의해 TK 유전자를 불활성화시킨다. 5-브로모데옥시우리딘의 존재 하에 TK 세포에서 바이러스 플라크 검정법을 수행함으로써 TK 바이러스의 선택이 달성된다. 뉴클레오시드 유사체의 인산화 및 결과적인 바이러스 DNA 내로의 치사성 혼입이 TK+ 모체 바이러스로 감염된 세포에서만 발생한다. 형질감염 및 재조합의 효율에 따라, 최대 80의 플라크가 원하는 재조합체이고, 나머지는 자발적인 TK 돌연변이체이다.
이. 콜라이 베타-갈락토시다제 유전자, 뿐만 아니라 제2 유전자에 대한 발현 부위를 함유하는 플라스미드 벡터는 재조합체를 모체 바이러스로부터 구별하는 대안적인 방법을 허용한다 (Chakrabarti, et al., Mol. Cell. Biol., 5: 3403, 1985). 이같은 재조합체에 의해 형성된 플라크는 적합한 지표물의 첨가 시에 형성되는 청색에 의해 양성으로 확인될 수 있다. TK 선택 및 베타-갈락토시다제 발현 양쪽을 조합함으로써, 재조합 바이러스가 쉽게, 그리고 신속하게 단리된다. 그 후, 재조합체를 적절한 세포주에서의 증식에 의해 증폭시키고, 삽입된 유전자의 발현을 적합한 효소학적, 면역학적 또는 물리적 절차에 의해 점검한다.
우두 바이러스 게놈에 부가될 수 있는 유전 정보의 양의 상한은 아직 미지이다. 그러나, 거의 25,000개의 염기쌍의 외래 DNA의 부가가 바이러스 수율에 대한 명백한 해로운 효과가 없었다 (Smith, et al., Gene, 25:21, 1983). 필요하다면, 추가적인 용량을 제공하도록 우두 바이러스 게놈의 대형 절편이 결실될 수 있었다 (Moss, et al., J. Virol. 40: 387, 1981).
바이러스 캡시드 분자가 표적화 및/또는 세포 내로의 진입을 촉진하기 위한 표적화 모이어티를 포함할 수 있다. 적절한 표적화 분자는 화학적 접합체, 지질, 당지질, 호르몬, 당, 중합체 (예를 들어 PEG, 폴리라이신, PEI 등), 펩티드, 폴리펩티드 (예를 들어, WO 94/40958 참조), 비타민, 항원, 렉틴, 항체 및 이의 단편을 포함하나 이에 제한되지는 않는다. 바람직하게는, 이같은 표적화 분자는 세포-특이적 마커, 조직-특이적 마커, 세포 수용체, 바이러스 항원, 항원성 에피토프 또는 종양-연관 마커를 인식하고 이에 결합한다.
바이러스 입자를 기초로 하는 개선된 LAMP 구축물을 포함하는 조성물은 10 내지 1014 i.u. (감염 단위), 바람직하게는 10 내지 1011 i.u.의 용량의 형태로 제형될 수 있다. 통상적인 기술에 의해 역가를 결정할 수 있다. LAMP 구축물의 용량은 바람직하게는 0.01 내지 10 mg/kg, 더욱 특히 0.1 내지 2 mg/kg으로 포함된다.
자가-복제 RNA
본원에 기술된 바와 같은 개선된 LAMP 구축물을 사용하여 자가-복제 RNA 바이러스 벡터가 또한 구축될 수 있다. 예를 들어, 알파바이러스, 플라비바이러스, 홍역 바이러스 및 랍도바이러스가 자가-복제 RNA 바이러스 백신을 생성시키는데 사용될 수 있다. 자가-복제 RNA 바이러스의 바람직한 계통은 광견병 바이러스 (RABV), 소수포 구내염 바이러스 (VSV), 웨스트 나일 바이러스, 쿤진 바이러스, 셈리키 포레스트 바이러스 (SFV), 신드비스 바이러스 (SIN) 및/또는 베네수엘라 말 뇌염 바이러스 (VEE)를 포함하나 이에 제한되지는 않는다.
자가-복제 RNA 바이러스는 조직 내로의 전달 시 본래의 항원을 발현하고, 따라서 병원성으로 복귀하는 위험이 없으면서 생 약독화 백신을 모방한다. 이는 또한 선천 면역계를 자극하고, 따라서 반응을 강화시킨다. 예를 들어, 문헌 [Ljungberg, K. "Self-replicating alphavirus RNA vaccines," Expert Rev Vaccines (2):177-94 (2015)]; [Lundstrom, K., "Oncolytic Alphaviruses in Cancer Immunotherapy", Vaccines 5:9 (2017)]; [Lundstrom, K. "Replicon RNA Viral Vectors as Vaccines," Vaccines 4:39 (2016)]을 참조한다 (이에 의해 전문이 참조로 포함됨). 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 포함하는 자가-복제 백신의 사용은 프라이밍-부스팅 프로토콜에서 또한 사용될 수 있다.
또한, 전달 및 표적화를 개선하기 위해, 자가-복제 RNA 바이러스는, 본원에 기술된 바와 같이, 리포솜에 의해 캡슐화될 수도 있다. 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 포함하는 자가-복제 RNA 바이러스로의 면역화는 더 높은 일시적인 발현 수준의 항원을 제공하여, 중화 항체 반응의 생성 및 안전한 조건 하에서의 치사성 챌린지에 대한 보호를 초래할 수 있다.
세포-기반 전달 비히클
본 발명에 따른 개선된 LAMP 구축물은 구축물을 포함하는 다른 세포 ("전달 세포)에 의해 표적 세포로 전달될 수 있다. 세포 내로 구축물을 도입하는 방법이 관련 기술분야에 공지되어 있고, 세포의 핵 내로의 DNA의 미세주입 (Capechi, et al., 1980, Cell 22: 479-488); CaP04로의 형질감염 (Chen and Okayama, 1987, Mol. Cell Biol. 7: 2745 2752), 전기천공 (Chu, et al., 1987, 핵산 Res. 15: 1311-1326); 리포펙션/리포솜 융합 (Feigner, et al., 1987, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 84: 7413-7417) 및 입자 포격 (Yang, et al., 1990, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 87: 9568-9572)을 포함한다. 적절한 세포는 자가 및 비-자가 세포를 포함하고, 이계 세포를 포함할 수 있다. 전달 세포는 이의 사망을 유도함으로써 (예를 들어, 유도성 자살 유전자를 이러한 세포에 제공함으로써) 이의 내용물을 표적 세포로 전달하도록 유도될 수 있다.
보조 분자
본 발명에 따른 개선된 LAMP 구축물을 포함하는 조성물은 세포 내로의 개선된 LAMP 구축물의 도입을 용이하게 하기 위해 및/또는 특정한 치료 효과를 강화하고/하거나 항체 생산을 강화하기 위해 하나 이상의 보조 분자를 포함할 수 있다.
추가적으로, 본 발명에 따른 개선된 LAMP 구축물을 포함하는 조성물은 동물/인간 신체 내에서의 분해를 억제하고/하거나 표적 세포 내로의 벡터의 형질감염/감염을 개선하기 위해 하나 이상의 안정화 물질(들), 예컨대 지질, 뉴클레아제 억제제, 히드로겔, 히알루로니다제 (WO 98/53853), 콜라게나제, 중합체, 킬레이팅제 (EP 890362)를 포함할 수 있다. 이같은 물질들은 단독으로 또는 조합되어 (예를 들어, 양이온성 및 중성 지질) 사용될 수 있다.
아데노바이러스 단백질이 엔도솜을 불안정화시킬 수 있고 세포 내로의 DNA의 흡수를 강화할 수 있는 것으로 또한 나타났다. 지질과 복합체를 형성한 DNA 벡터를 함유하는 용액에 아데노바이러스를 혼합하는 것 또는 단백질 가교제를 사용하여 아데노바이러스에 공유결합으로 부착된 폴리라이신에 DNA를 결합시키는 것이 개선된 LAMP 구축물의 흡수 및 발현을 실질적으로 개선시킬 수 있다 (예를 들어, 문헌 [Curiel, et al., 1992, Am. I. Respir. Cell. Mol. Biol. 6: 247-252] 참조).
숙주 세포
본 발명에 따른 개선된 LAMP 구축물은 원핵생물 세포 (예를 들어, 이. 콜라이, 스타필로코쿠스(Staphylococcus) 종, 바실루스 종); 효모 세포 (예를 들어, 사카로마이세스 종); 곤충 세포; 선충류 세포; 식물 세포; 양서류 세포 (예를 들어, 제노푸스(Xenopus)); 조류 세포; 및 포유동물 세포 (예를 들어, 인간 세포, 마우스 세포, 포유동물 세포주, 1차 배양 포유동물 세포, 예컨대 절개 조직으로부터의 것)를 포함하나 이에 제한되지는 않는 다양한 숙주 세포에서 발현될 수 있다.
분자는 생물로부터 단리된 숙주 세포, 생물의 일부분인 숙주 세포, 또는 생물 내로 도입되는 숙주 세포에서 발현될 수 있다. 한 측면에서, 개선된 LAMP 구축물은 시험관 내의, 예를 들어, 배양 중인 숙주 세포에서 발현된다. 또 따른 측면에서, 개선된 LAMP 구축물은 개선된 LAMP 구축물을 코딩하는 핵산을 포함하는 체세포 및/또는 생식계열 세포를 포함하는 트랜스제닉 생물 (예를 들어, 트랜스제닉 마우스, 래트, 토끼, 돼지, 영장류 등)에서 발현된다. 트랜스제닉 동물을 구축하는 방법이 관련 기술분야에 널리 공지되어 있고, 일상적이다.
또한 개선된 LAMP 구축물이 시험관 내에서 세포 내로 도입될 수 있고, 세포 (예를 들어, 줄기 세포, 조혈 세포, 림프구 등)가 숙주 생물 내로 도입될 수 있다. 세포는 숙주 생물과 관련하여 이종성 또는 자가성일 수 있다. 예를 들어, 숙주 생물로부터 세포를 수득하고, 개선된 LAMP 구축물을 시험관 내에서 세포 내로 도입한 후, 숙주 생물 내로 세포를 재도입할 수 있다.
항원 제시 세포
본 발명의 바람직한 측면에서, 본원에 기술된 바와 같은 개선된 LAMP 구축물은 천연 항원 제시 세포 또는 조작된 항원 제시 세포 내로 도입된다.
본원에서 사용된 바와 같은 용어 "항원 제시 세포" (APC)는 주요 조직적합성 복합체 분자, 바람직하게는 클래스 II 분자, 또는 이의 일부분과 회합된 항원을 자신의 표면 상에 제시하는 임의의 세포를 의미한다. 적절한 APC의 예가 하기에서 상세하게 논의되고, 전체 세포 예컨대 대식세포, 수지상 세포, B 세포, 하이브리드 APC, 및 양자 항원 제시 세포를 포함하나 이에 제한되지는 않는다. 하이브리드 APC를 제조하는 방법이 관련 기술분야에 기술 및 공지되어 있다.
수지상 세포 (DC)는 강력한 항원-제시 세포이다. DC는 T 세포 활성화 및 증식에 필요한 모든 신호를 제공하는 것으로 나타났다. 이러한 신호는 2가지 유형으로 분류될 수 있다. 면역 반응에 특이성을 제공하는 제1 유형은 T-세포 수용체/CD3 ("TCR/CD3") 복합체와 APC의 표면 상의 주요 조직적합성 복합체 (상기 정의된 "MHC") 클래스 I 또는 II 단백질에 의해 제시되는 항원성 펩티드 사이의 상호작용을 통해 매개된다. 이러한 상호작용은 T 세포 활성화가 일어나는데 필수적이지만, 충분하지는 않다. 실제로, 제2 유형의 신호가 없으면, 제1 유형의 신호는 T 세포 아네르기를 초래할 수 있다. 공동-자극 신호로 칭해지는 제2 유형의 신호는 항원-특이적이거나 MHC-제한적이지 않고, 제1 유형의 신호의 존재 하에 T 세포의 완전한 증식 반응 및 T 세포 이펙터 기능의 유도에 이를 수 있다.
여러 분자가 공동-자극 활성을 강화하는 것으로 나타났다. 이는 열 안정적 항원 (HSA), 콘드로이틴 술페이트-변형 MHC 불변 사슬 (Ii-CS), 세포내 부착 분자 I (ICAM-1), 및 APC의 표면 상의 B7 공동-자극 분자 및 T 세포 상의 이의 카운터-수용체 CD28 또는 CTLA-4를 포함하나 이에 제한되지는 않는다.
다른 중요한 공동-자극 분자는 CD40, CD54, CD80, CD86이다. 본원에서 사용된 바와 같이, 용어 "공동-자극 분자"는 T 세포의 표면 상의 TCR에 의해 결합된 펩티드/MHC 복합체와 함께 작용할 때 펩티드에 결합하는 T 세포의 활성화를 달성하는 공동-자극 효과를 제공하는 임의의 단일 분자 또는 분자 조합물을 포함한다. 따라서, 이러한 용어는 T 세포의 표면 상의 TCR이 펩티드에 특이적으로 결합할 때, 펩티드/MHC 복합체와 함께, 동족 리간드에 결합하여 T 세포의 활성화를 초래하는 B7, 또는 APC 상의 다른 공동-자극 분자(들), 이의 단편 (단독이거나, 또 다른 분자(들)과 복합체를 이루거나, 또는 융합 단백질의 일부분으로서임)을 포함한다. 예를 들어, 베크만 쿨터(Beckman Coulter)를 포함하여, 다양한 공급원으로부터 공동-자극 분자가 시판된다.
본 발명의 한 측면에서, 문헌 [Romani et al., J. Immunol. Methods 196: 135-151, 1996], 및 [Bender et al., J. Immunol. Methods 196: 121-135, 1996]에 기술된 방법이 포유동물, 예컨대 뮤린, 시미안 또는 인간의 말초혈 단핵 세포 (PBMC)로부터 미성숙 및 성숙 수지상 세포 둘 다를 생성시키는데 사용된다. 간략하게, 단리된 PBMC를 면역자기 기술에 의해 T- 및 B-세포를 고갈시키도록 예비-처리한다. 그 후, 림프구-고갈 PBMC를 인간 혈장 (바람직하게는 자가 혈장) 및 GM-CSF/IL-4가 보충된 RPMI 배지에서 (예를 들어, 약 7일 동안) 배양하여 수지상 세포를 생성시킨다. 수지상 세포는 이의 단핵구 전구체에 비교했을 때 비-부착성이다. 따라서, 대략 제7일에, 비-부착성 세포를 추가 프로세싱을 위해 수확한다.
GM-CSF 및 IL-4의 존재 하에 PBMC로부터 유래된 수지상 세포는 비-부착성 성질을 상실할 수 있고 시토카인 자극이 배양물로부터 제거되면 대식세포로 되돌아갈 수 있다는 점에서 미성숙이다. 미성숙 상태의 수지상 세포는 천연 단백질 항원을 MHC 클래스 II 제한 경로용으로 프로세싱하는데 매우 효과적이다 (Romani, et al., J. Exp. Med. 169:1169, 1989). 필요한 성숙 인자를 함유하는 대식세포-컨디셔닝 배지 (CM)에서 3일 동안 배양함으로써, 배양된 수지상 세포의 추가 성숙이 달성된다. 성숙된 수지상 세포는 제시용으로 새로운 단백질을 포획하는 능력이 떨어지지만, 휴지 중인 T 세포 (CD4 및 CD8 둘 다)를 자극하여 성장 및 분화시키는 것에서 훨씬 더 양호하다.
성숙한 수지상 세포는 형태의 변화, 예컨대 더욱 운동성인 세포질 프로세스에 의해; 이의 비-부착성에 의해; CD83, CD68, HLA-DR 또는 CD86 마커 중 적어도 하나의 발현에 의해; 또는 Fc 수용체 예컨대 CD 115의 상실에 의해 확인될 수 있다 (문헌 [Steinman, Annu. Rev. Immunol. 9: 271, 1991]에서 리뷰됨). 전형적인 세포형광사진법 및 세포 분류 기술 및 장치, 예컨대 FACScan 및 FACStar를 사용하여 성숙한 수지상 세포를 수집 및 분석할 수 있다. 유동 세포측정법에 사용되는 1차 항체는 성숙한 수지상 세포의 세포 표면 항원에 대해 특이적인 것이고, 시판된다. 2차 항체는 비오틴화 Ig에 이어지는 FITC- 또는 PE-접합 스트렙타비딘일 수 있다.
대안적으로, 수지상 세포를 상향조절 (활성화)시키고 단핵구를 활성화된 수지상 세포 포현형으로 전환시키는 방법이 보고되었다. 이러한 방법은 배양 배지로의 칼슘 이온운반체 첨가가 단핵구를 활성화된 수지상 세포로 전환시키는 것을 수반한다. 예를 들어, 24-48시간 배양 기간의 초기에, 칼슘 21 이온운반체 A23187을 첨가하는 것이 풀링된 "단핵구 플러스 DC" 분획의 균일한 활성화 및 수지상 세포 표현형 전환을 초래하였다: 특징적으로, 활성화된 집단이 균일하게 CD 14 (Leu M3) 음성이 되고, HLA-DR, HLA-DQ, ICAM-1,137.1, 및 137.2를 상향조절한다. 또한, 이러한 활성화된 벌크 집단이 추가 정제물로서 소수 기반으로도 기능한다. 시토카인의 특정한 조합물(들)이 칼슘 이온운반체로 달성된 활성화/전환을 증폭시키는데 (또는 부분적으로 이를 대체하는데) 성공적으로 사용되었다: 이러한 시토카인은 G-CSF, GM-CSF, IL-2, 및 IL-4를 포함하나 이에 제한되지는 않는다. 단독으로 제공되었을 때의 각각의 시토카인은 최적의 상향조절에 부적합하다.
APC를 단리하기 위한 두번째 접근법은 혈액에서 이미 순환 중인 비교적 많은 수의 예비수임 APC를 수집하는 것이다. 인간 말초혈로부터 수임 APC를 단리하기 위한 이전 기술은 물리적 절차 예컨대 메트리즈아미드 구배 및 부착/비-부착 단계 (Freudenthal et al. PNAS 87: 7698-7702, 1990); 퍼콜(Percoll) 구배 분리 (Mehta-Damani, et al., J. Immunol. 153: 996-1003, 1994); 및 형광 활성화 세포 분류 기술 (Thomas et al., J. Immunol. 151: 6840-52, 1993)의 조합을 수반하였다.
전문 항원 제시 세포 (또는 이의 전구체)를 단리하기 위한 다수의 다른 방법이 관련 기술분야에서 일상적이고, 이같은 방법 및 개발될 수 있는 다른 방법은 비제한적이고, 본 발명의 범주 내에 포함된다.
한 실시양태에서, APC, 및 따라서 하나 이상의 항원을 제시하는 세포는 자가성이다. 또 다른 실시양태에서, 항원을 제시하는 APC는 동종이계이고, 즉, 상이한 대상체로부터 유래된다.
본원에서 논의된 바와 같이, 개선된 LAMP 구축물은 상기 기술된 방법, 또는 형질감염, 전기천공, 융합, 미세주입, 바이러스-기반 전달 또는 세포 기반 전달을 포함하나 이에 제한되지는 않는 관련 기술분야에 공지된 다른 방법을 사용하여 APC 내로 도입될 수 있다. 문헌 [Arthur et al., Cancer Gene Therapy 4(1): 17-25, 1997]은 인간 수지상 세포에서의 유전자 전달 방법의 비교를 보고한다.
공지된 부분적 추정 인간 백혈구 항원 (HLA), 인간 MHC에 대한 유전자 명칭, 아미노산 및 뉴클레오티드 서열 (컨센서스 서열 포함)이 공개되어 있고 (예를 들어, 문헌 [Zemmour and Parham, Immunogenetics 33: 310-320, 1991] 참조), HLA 변이체를 발현하는 세포주가 또한 공지되어 있고, 일반적으로 입수가능하며, 아메리칸 타입 컬처 컬렉션 ("ATCC")로부터 다수가 입수가능하다. 따라서, PCR을 사용하여, MHC 클래스 II-코딩 뉴클레오티드 서열이 쉽게 본 발명의 발현 벡터에 작동가능하게 연결되고, 그 후 이를 세포 내에서의 발현에 적합한 세포를 형질전환시키는데 사용한다.
전문 APC, 예컨대 대식세포, B 세포, 단핵구, 수지상 세포, 및 랑게르한스 세포를 사용할 수 있다. 이들은 표준 절차 (Coligan, et al., Current Protocols in Immunology, sections 3 and 14, 1994)를 사용하여 1) 자가 공여자; 2) 치료될 숙주와 상이한 HLA 특이성을 갖는 이종성 공여자; 또는 3) 상이한 종의 이계 공여자의 혈액 또는 조직으로부터 수집된다. 세포는 정상 숙주 또는 감염성 질환, 암, 자가면역 질환 또는 알레르기 환자로부터 단리될 수 있다.
백혈구성분채집술 및 "FICOLL/HYPAQUE" 밀도 구배 원심분리 (피콜 및 불연속 퍼콜 밀도 구배를 통해 단계적 원심분리)를 사용하여 말초혈로부터 전문 APC를 수득할 수 있다. APC에 의해 내재화되어 관심 항원에 대해 특이적이지 않은 T 세포의 활성화에 이를 수 있는 항원에 대한 APC의 노출을 피하는 절차가 사용된다.
천연적으로 항원을 제시하지 않는 세포가 적합한 분자를 코딩하는 서열을 도입하는 것에 의해 항원 제시이도록 조작될 수 있다. 예를 들어, MHC 클래스 II 분자, 보조 분자, 공동-자극 분자 및 항원 프로세싱 보조 분자를 코딩하는 핵산 서열이 직접적인 합성, 클로닝, 이같은 유전자를 세포로부터의 DNA의 정제 등 후에 도입될 수 있다. 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물 및 방법에서 사용되는 분자를 코딩하기 위한 유전자를 수득하는 한 편리한 수단은 선택된 올리고뉴클레오티드 프라이머 쌍으로의 선택된 핵산 주형 상에서의 중합효소 연쇄 반응 (PCR) 증폭에 의한 것이다. 예를 들어, 상피 세포, 내피 세포, 종양 세포, 섬유모세포, 활성화된 T 세포, 호산구, 각질세포, 성상세포, 미세아교 세포, 흉선 피질 상피 세포, 슈반 세포, 망막 색소 상피 세포, 근육모세포, 혈관 평활근 세포, 연골 세포, 장세포 , 갑상선 세포 및 신장 세관 세포가 사용될 수 있다. 이들은 최근에 숙주로부터 외식되고 확립된 세포주를 형성하도록 세포 배양에서 광범위하게 계대되지 않은 1차 세포, 또는 비교적 균질하고 다수의 세대 동안 또는 무한적으로 증식될 수 있는 확립된 세포주일 수 있다.
전문 APC가 아닌 세포가 다양한 분리 기술을 사용하여 이들이 거주하는 자가 공여자; 이종 공여자 또는 이계 공여자의 임의의 조직으로부터 단리된다 (Darling, Animal Cells: Culture and Media. J. Wiley, New York, 1994; Freshney, Culture of Animal Cells. Alan R. Liss, Inc., New York, 1987). 비-자가 세포, 예를 들어, 이종 또는 이계 세포가 공지된 인간 HLA 특이성에 매칭되는 HLA 클래스 I 및 클래스 II 분자를 발현하도록 생체 외에서 조작될 수 있다. 그 후, 이러한 세포가 조작된 세포의 HLA 특이성과 매칭되는 인간 대상체 내로 도입될 수 있다. 세포는 하나 이상의 본 발명에 따른 LAMP 구축물을 발현하도록 생체 외에서 추가로 조작된다.
조작된 세포는 표준 세포 배양 방법에 의해 세포 배양물에서 유지된다 (Darling, Animal Cells: Culture and Media". J. Wiley, New York, 1994; Freshney, Culture of Animal Cells". Alan R. Liss, Inc., New York, 1987). 본 발명에서 사용하기 위한 세포주는 다양한 공급원으로부터 수득되거나 (예를 들어, 문헌 [ATCC Catalogue of Cell Lines & Hybidomas, American Type Culture Collection, 8th edition, 1995]), 또는 표준 방법을 사용하여 생산된다 (Freshney, Culture of Immortalized Cells, Wiley-Liss, New York, 1996). 형질전환되지 않은 세포주가 인간 대상체에서 사용하기에 바람직하다.
한 측면에서, GM-CSF의 영향 하에 수지상 세포로 분화 중인 CD34+ 전구체가 대상체의 신체로부터 수득되고, 본 발명에 따른 LAMP 구축물을 코딩하는 핵산이 세포 내로 도입된 후, 세포가 대상체 내로 주사된다. 본원에 기술된 바와 같은 개선된 LAMP 구축물을 이용하는 것은 특정 항원으로부터 유래된 펩티드와 형질도입된 항원 제시 세포 상의 MHC 클래스 II 분자의 회합을 강화하여, 유의하게 더 강력한 전신 T 세포 의존적 면역 반응 및/또는 항체 생산을 초래할 것이다. 이러한 전략에서 형질감염된 항원 제시 세포는 바람직하게는 자가 세포이지만, 숙주에서 효과적으로 항원을 제시하는 임의의 MHC 클래스 II 세포가 상기 기술된 바와 같이 사용될 수 있다.
펩티드 백신
개선된 LAMP 구축물에 의해 코딩되는 펩티드 백신 또한 본 발명의 범주 내이다. 바람직하게는, 면역 반응을 조정할 수 있는 MHC 클래스 II 분자에 결합된 에피토프가 생성되도록 구획/소기관 (또는 전달되는 후속 구획/소기관) 내에서 항원이 프로세싱된다.
개선된 LAMP 구축물에 의해 코딩되는 펩티드 백신은 생물의 신체로 투여되는 것을 용이하게 하기 위해 막 구조 내에 결합될 수도 있다. 예를 들어, 미국 특허 번호 4,448,765에 기술된 바와 같이, 개선된 LAMP 구축물에 의해 코딩되는 펩티드 백신은 리포솜 내로 혼입될 수 있다.
단백질 또는 폴리펩티드가 면역원으로서 사용될 경우, 이는 재조합 세포 내에서 임의의 하나 이상의 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물의 발현에 의해 생산될 수 있거나, 또는 화학적 합성에 의해 제조될 수 있다. 예를 들어, 메리필드(Merrifield) 기술 (Journal of American Chemical Society, vol. 85, pp. 2149-2154, 1968)을 사용할 수 있다.
LAMP 구축물을 사용하여 항체를 생산하는 방법
폴리뉴클레오티드로서의 개선된 LAMP 구축물, 개선된 LAMP 구축물의 코딩된 단백질, 및/또는 세포 (예컨대 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 발현하는 항원 제시 세포)가 통상의 기술자에게 널리 공지된 방법, 예를 들어, 관련 기술 분야에 기술된 방법에 의해 항체를 생성시키는데 사용될 수 있다. 예를 들어, 상기 문헌 [Sutcliffe et al.]; 상기 문헌 [Wilson et al.]; 문헌 [Chow et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 82:910-914 (1985)]; 및 [Bittle et al., J. Gen. Virol. 66:2347-2354 (1985)]을 참조한다. 생체내 면역화가 사용되는 경우, 개선된 LAMP 구축물에 의해 코딩되는 단백질 및/또는 본원에 기술된 바와 같은 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물을 포함하는 폴리뉴클레오티드로 동물이 면역화될 수 있다. 폴리뉴클레오티드로서의 개선된 LAMP 구축물, 개선된 LAMP 구축물의 코딩된 단백질, 및/또는 세포 (예컨대 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 발현하는 항원 제시 세포)로 프라이밍한 후 항원으로 부스팅하는 것이 본 발명의 바람직한 실시양태이다. 추가의 바람직한 실시양태에서, 본원에 기술된 바와 같은 개선된 LAMP 구축물로 프라이밍한 후 항원으로 부스팅하는 것이 특히 구상되고, 특히 항체 레퍼토리의 관점 다양성 및 역가 면에서, 더욱 강건한 면역 반응을 생성시키는데 사용될 수 있다.
항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물이 항체를 생성시키도록 비-인간 척추동물 내로 주사될 수 있다. LAMP 구축물의 제조 및 비-인간 척추동물 내로의 주사는 관련 기술분야의 통상의 기술자에게 공지되어 있는 동물 면역화의 원리에 따라 달성될 수 있다.
개선된 LAMP 구축물을 사용하여 효과적으로 항원을 제시하는 것은, 한 측면에서, 세포내이입 및 엔도솜과 리소솜의 융합 후 항원이 항원 제시 세포에서 LAMP에 의해 프로세싱되는 것을 수반한다. 그 후, 엔도솜이 클래스 II MHC 분자를 함유하는 골지체로부터의 세포외배출 소포와 병합되고, 상기 분자에 생성된 펩티드가 결합한다. 그 후, MHC-펩티드 복합체가 항원이 CD4+ T 세포를 디스플레이하도록 이용가능한 형질 막으로 트래피킹된다.
동물 예컨대 토끼, 래트, 마우스, 라마, 낙타 및/또는 소를 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물 및/또는 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물을 코딩하는 폴리뉴클레오티드로 면역화시킬 수 있다. 면역화에 적절한 추가적인 동물은 비-인간 포유동물, 예컨대 설치류 (예를 들어, 기니피그, 햄스터, 래트, 마우스), 뮤린 (예를 들어, 마우스), 갯과동물 (예를 들어, 개), 고양잇과동물 (예를 들어, 고양이), 말과동물 (예를 들어, 말), 영장류, 시미안 (예를 들어, 원숭이 또는 유인원), 원숭이 (예를 들어 명주원숭이, 개코원숭이, 붉은털원숭이), 유인원 (예를 들어 고릴라, 침팬지, 오랑우탄, 긴팔원숭이)을 포함한다.
예를 들어, 약 100 마이크로그램의 항원 또는 담체 단백질을 포함하는 개선된 LAMP 구축물 및 프로인트 아주반트 또는 면역 반응을 자극하는 것으로 공지된 임의의 기타 아주반트를 함유하는 에멀션의 복막내 및/또는 피내 주사를 사용할 수 있다. 유용한 역가의 항-항원 항체를 제공하도록, 예를 들어, 약 2주의 간격으로, 수회의 부스터 주사 (예컨대 재조합 항원 단백질로의 주사)가 필요할 수 있고, 상기 역가는, 예를 들어, 고체 표면에서 직접적으로 또는 간접적으로 (예를 들어, 비오틴화 AviTag를 통해) 흡착된 유리 항원을 사용하는 ELISA 검정법에 의해 검출될 수 있다. 항-항체의 선택에 의해, 예를 들어, 관련 기술분야에 널리 공지되어 있는 방법에 따라 항원을 고체 지지체 상에 흡착시키고 선택된 항체를 용출시키는 것에 의해, 면역화된 동물로부터의 혈청 내의 항-항원 항체의 역가가 증가될 수 있다.
대안적으로, 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물을 코딩하는 폴리뉴클레오티드가 동물 내로 직접적으로 도입될 수도 있다. 예를 들어, 미국 특허 번호 5,676,954; 6,875,748; 5,661,133; 문헌 [Sahin et al., Nat Rev Drug Discov, 2014 Oct;13(10):759-80]; [Kariko et al., Mol Ther, 2008 Nov;16(11):1833-40]; [Kariko et al., Nucleic Acid Res, 2011, Nov;39(21):e142]; 미국 특허 번호 6,511,832를 참조한다. 한 예에서, 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물이 비-인간 척추동물 내로 직접적으로 주사된다. 동물 내로의 주사는 근육내, 피내, 비강내, 피하, 정맥내, 기관내, 및 경막내 전달을 통해 일어날 수 있다. 재조합 항원으로의 후속 부스팅이 항체 생성에 또한 포함될 수 있다.
추가적으로, 개시된 방법에 의해 생성된 항체가 디스플레이 기술, 예를 들어, 파지 디스플레이, 효모 디스플레이 또는 리보솜 디스플레이를 사용하여 친화력 성숙될 수 있다. 한 예에서, 파지 입자의 표면 상에 디스플레이된 단일쇄 항체 분자 ("scFv")를 스크리닝하여 항원 및/또는 출발 단백질에 면역특이적으로 결합하는 scFv를 확인한다. 본 발명은 항원 및/또는 출발 단백질에 면역특이적으로 결합하는 것으로 확인된 scFv 및 이의 일부분 둘 다를 포함한다. 예를 들어, scFv의 VH 및/또는 VL 도메인을 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 불변 도메인 서열을 함유하고 이뮤노글로불린 분자의 발현을 지시하도록 조작된 발현 벡터 내로 삽입함으로써 이같은 scFv가 일상적으로 이뮤노글로불린 분자로 "전환"될 수 있다.
본 발명의 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물 및/또는 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물을 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 사용하는 생성된 항체 (항체 단편 또는 이의 변이체 (예를 들어, 본 발명의 항체 또는 이의 일부분 또는 본 발명의 단일쇄 항체의 중쇄 또는 경쇄)를 포함하거나 또는 대안적으로 이로 이루어지는 scFv 및 다른 분자를 포함함)의 재조합 발현은 항체 또는 단편 또는 이의 변이체를 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 함유하는 발현 벡터(들)의 구축을 필요로 한다. 본 발명의 항체 분자 (예를 들어, 전체 항체, 항체의 중쇄 또는 경쇄, 또는 이의 변이체 또는 일부분 (바람직하게는 중쇄 또는 경쇄 가변 도메인을 함유하지만 필수적이지는 않음))를 코딩하는 폴리뉴클레오티드가 수득되었으면, 항체 분자의 생산을 위한 벡터(들)가 관련 기술분야에 널리 공지된 기술을 사용하여 재조합 DNA 기술에 의해 생산될 수 있다. 따라서, 항체 코딩 뉴클레오티드 서열을 함유하는 폴리뉴클레오티드의 발현에 의해 항체를 제조하는 방법이 본원에서 기술된다. 관련 기술분야의 기술자에게 널리 공지되어 있는 방법을 사용하여, 항체 코딩 서열 및 적합한 전사 및 번역 제어 신호를 함유하는 발현 벡터를 구축할 수 있다. 이러한 방법은, 예를 들어, 시험관내 재조합 DNA 기술, 합성 기술, 및 생체내 유전자 재조합을 포함하고, 본원에서 기술된다. 따라서, 본 발명은 프로모터에 작동가능하게 연결된, 본원에 기술된 바와 같이 수득 및 단리된 항-항원 항체 (예를 들어, 전체 항체, 항체의 중쇄 또는 경쇄, 항체 또는 이의 일부분의 중쇄 또는 경쇄 가변 도메인, 또는 중쇄 또는 경쇄 CDR, 단일쇄 Fv, 또는 이의 단편 또는 변이체)를 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 복제가능한 벡터를 제공한다. 이같은 벡터는 항체 분자의 불변 영역을 코딩하는 뉴클레오티드 서열을 포함할 수 있고 (예를 들어, PCT 공개 WO 86/05807; PCT 공개 WO 89/01036; 및 미국 특허 번호 5,122,464 참조), 전체 중쇄, 전체 경쇄, 또는 전체 중쇄 및 경쇄 둘 다의 발현을 위해 항체의 가변 도메인이 이같은 벡터 내로 클로닝될 수 있다.
발현 벡터(들)가 통상적인 기술에 의해 숙주 세포로 전달될 수 있고, 그 후 형질감염된 세포가 통상적인 기술에 의해 배양되어 항-항원 항체가 생산된다. 따라서, 본 발명은 이종성 프로모터에 작동가능하게 연결된, 항-항원 항체 (예를 들어, 전체 항체, 이의 중쇄 또는 경쇄, 또는 이의 일부분, 또는 본 발명의 단일쇄 항체, 또는 이의 단편 또는 변이체)를 코딩하는 폴리뉴클레오티드(들)를 함유하는 숙주 세포를 포함한다. 바람직한 실시양태에서, 전체 항체 분자의 발현을 위해, 하기에 상술된 바와 같이, 중쇄 및 경쇄 둘 다를 코딩하는 벡터들이 전체 이뮤노글로불린 분자의 발현을 위해 숙주 세포에서 공동-발현될 수 있다.
다양한 숙주-발현 벡터 시스템이 항-항원 항체를 발현하는데 사용될 수 있다. 이같은 숙주-발현 시스템은 관심 코딩 서열이 생산되고 이어서 정제될 수 있는 비히클을 나타내지만, 적합한 뉴클레오티드 코딩 서열로 형질전환 또는 형질감염되었을 때 항-항원 항체를 발현할 수 있는 세포를 또한 나타낸다. 이는 서열을 함유하는 재조합 박테리오파지 DNA, 플라스미드 DNA 또는 코스미드 DNA 발현 벡터로 형질전환된 미생물 예컨대 박테리아 (예를 들어, 이. 콜라이, 비. 서브틸리스(B. subtilis)); 코딩 서열을 함유하는 재조합 효모 발현 벡터로 형질전환된 효모 (예를 들어, 사카로마이세스, 피키아); 코딩 서열을 함유하는 재조합 바이러스 발현 벡터 (예를 들어, 바큘로바이러스)로 감염된 곤충 세포 시스템; 코딩 서열을 함유하는 재조합 플라스미드 발현 벡터 (예를 들어, Ti 플라스미드)로 형질전환되거나 또는 재조합 바이러스 발현 벡터 (예를 들어, 컬리플라워 모자이크 바이러스, CaMV; 담배 모자이크 바이러스, TMV)로 감염된 식물 세포 시스템; 또는 포유동물 세포의 게놈으로부터 유래된 프로모터 (예를 들어, 메탈로티오네인 프로모터) 또는 포유동물 바이러스로부터 유래된 프로모터 (예를 들어, 아데노바이러스 후기 프로모터; 우두 바이러스 7.5K 프로모터)를 함유하는 재조합 발현 구축물을 보유하는 포유동물 세포 시스템 (예를 들어, COS, CHO, BHK, 293, 3T3 세포)을 포함하나 이에 제한되지는 않는다. 바람직하게는, 박테리아 세포 예컨대 에스케리키아 콜라이(Escherichia coli), 더욱 바람직하게는, 진핵생물 세포가 항-항원 항체의 발현에 사용된다. 예를 들어, 인간 사이토메갈로바이러스로부터의 주요 중초기 유전자 프로모터 요소와 같은 벡터와 연계된 포유동물 세포 예컨대 차이니즈 햄스터 난소 세포 (CHO)가 효과적인 발현 시스템이다 (Foecking et al., Gene 45:101 (1986); Cockett et al., Bio/Technology 8:2 (1990)).
박테리아 시스템에서, 의도되는 용도에 따라 다수의 발현 벡터가 유리하게 선택될 수 있다. 예를 들어, (항체 생산 또는 개선된 LAMP 구축물의 코딩된 폴리펩티드를 위해) 다량의 단백질이 생산되어야 하는 경우, 쉽게 정제되는 융합 단백질 생성물이 높은 수준으로 발현되게 지시하는 벡터가 바람직할 수 있다. 이같은 벡터는 코딩 서열이 융합 단백질이 생산되도록 lac Z 코딩 영역과 인-프레임으로 벡터 내로 개별적으로 결찰될 수 있는 이. 콜라이 발현 벡터 pUR278 (Ruther et al., EMBO 1. 2:1791 (1983)); pIN 벡터 (Inouye & Inouye, Nucleic Acids Res. 13:3101-3109 (1985); Van Heeke & Schuster, J. Biol. Chem. 24:5503-5509 (1989))등을 포함하나 이에 제한되지는 않는다. pGEX 벡터 또한 글루타티온 5-트랜스퍼라제 (GST)와의 융합 단백질로서 외래 폴리펩티드를 발현하는데 사용될 수 있다. 일반적으로, 이같은 융합 단백질은 가용성이고, 흡착 및 매트릭스 글루타티온-아가로스 비드에 결합하는 것에 이어지는 유리 글루타티온의 존재 하에서의 용출에 의해, 용해된 세포로부터 쉽게 정제될 수 있다. pGEX 벡터는 클로닝된 표적 유전자 생성물이 GST 모이어티로부터 방출될 수 있도록 트롬빈 또는 Xa 인자 프로테아제 절단 부위를 포함하도록 디자인된다.
곤충 시스템에서, 오토그라파 캘리포니아(Autographa californica) 핵 다면체형성 바이러스 (AcNPV)가 개선된 LAMP 구축물의 코딩된 폴리펩티드 또는 항-항원 항체를 발현하도록 벡터로서 사용된다. 이러한 바이러스는 스포돕테라 프루기페르다(Spodoptera frugiperda) 세포에서 성장한다. 코딩 서열이 바이러스의 비-필수 영역 (예를 들어, 폴리헤드린 유전자) 내로 개별적으로 클로닝될 수 있고, AcNPV 프로모터 (예를 들어, 폴리헤드린 프로모터)의 제어 하에 놓일 수 있다.
포유동물 숙주 세포에서, 다수의 바이러스-기반 발현 시스템이 개선된 LAMP 구축물의 코딩된 폴리펩티드 또는 항-항원 항체를 발현하도록 사용될 수 있다. 아데노바이러스가 발현 벡터로서 사용되는 경우, 관심 코딩 서열이 아데노바이러스 전사/번역 제어 복합체, 예를 들어, 후기 프로모터 및 3부 리더 서열에 결찰될 수 있다. 그 후, 이러한 키메라 유전자가 시험관내 또는 생체내 재조합에 의해 아데노바이러스 게놈에 삽입될 수 있다.
바이러스 게놈의 비-필수 영역 (예를 들어, 영역 E1 또는 E3) 내의 삽입은 생육성이고, 감염된 숙주에서 개선된 LAMP 구축물의 코딩된 폴리펩티드 또는 항-항원 항체를 발현할 수 있는 재조합 바이러스를 초래할 것이다 (예를 들어, 문헌 [Logan & Shenk, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 8 1:355-359 (1984)] 참조).
삽입된 코딩 서열의 효율적인 번역을 위해 특이적인 개시 신호가 또한 필요할 수 있다. 이러한 신호는 ATG 개시 코돈 및 인접한 서열을 포함한다. 또한, 이러한 개시 코돈은 전체 삽입물의 번역을 확실히 하기 위해 원하는 코딩 서열의 리딩 프레임과 동위 상에 있어야 한다. 이러한 외인성 번역 제어 신호 및 개시 코돈은 천연 및 합성 둘 다로 기원이 다양할 수 있다. 적합한 전사 인핸서 요소, 전사 종결인자 등의 포함에 의해 발현 효율이 강화될 수 있다 (예를 들어, 문헌 [Bittner et al., Methods in Enzymol. 153:51-544 (1987)] 참조).
추가적으로, 삽입된 서열의 발현을 조정하거나 또는 원하는 특정 방식으로 유전자 생성물을 변형시키고 프로세싱하는 숙주 세포 균주가 선택될 수 있다. 단백질 생성물의 이같은 변형 (예를 들어, 글리코실화) 및 프로세싱 (예를 들어, 절단)이 단백질의 기능에 중요할 수 있다. 상이한 숙주 세포들이 단백질 및 유전자 생성물의 번역후 프로세싱 및 변형을 위한 특징적이고 특이적인 메커니즘을 갖는다. 발현되는 외래 단백질의 정확한 변형 및 프로세싱을 확실히 하도록 적합한 세포주 또는 숙주 시스템이 선택될 수 있고, 이를 위해, 유전자 생성물의 1차 전사체의 올바른 프로세싱, 글리코실화, 및 인산화를 위한 세포 기구를 보유하는 진핵생물 숙주 세포가 사용될 수 있다. 이같은 포유동물 숙주 세포는 CHO, VERY, BHK, Hela, COS, NSO, MDCK, 293, 3T3, W138, 특히 유방암 세포주, 예를 들어, BT483, Hs578T, HTB2, BT2O 및 T47D, 및 정상적인 유선 세포주, 예를 들어, CRL7O3O 및 HsS78Bst를 포함하나 이에 제한되지는 않는다.
재조합 단백질의 장기적인 고수율 생산을 위해, 안정적인 발현이 바람직하다. 예를 들어, 개선된 LAMP 구축물의 코딩된 폴리펩티드 또는 항-항원 항체를 안정적으로 발현하는 세포주가 조작될 수 있다. 바이러스성 복제 기원을 함유하는 발현 벡터를 사용하기보다는, 숙주 세포가 적합한 발현 제어 요소 (예를 들어, 프로모터, 인핸서, 서열, 전사 종결인자, 폴리아데닐화 부위 등)에 의해 제어되는 폴리뉴클레오티드 및 선택가능한 마커로 형질전환될 수 있다. 외래 폴리뉴클레오티드의 도입 후, 조작된 세포를 1-2일 동안 강화 배지에서 성장하게 허용할 수 있고, 그 후 선택 매질로 전환한다. 재조합 플라스미드 내의 선택가능한 마커는 선택에 대한 저항성을 부여하고, 세포가 플라스미드를 자신의 염색체 내로 안정적으로 통합하여 포커스를 형성하도록 성장하게 허용하며, 차례로 이러한 포커스가 클로닝되어 세포주로 확장될 수 있다. 이러한 방법은 개선된 LAMP 구축물의 코딩된 폴리펩티드 또는 항-항원 항체를 발현하는 세포주를 조작하는데 유리하게 사용될 수 있다.
각각 tk-, hgprt- 또는 aprt- 세포에서 사용될 수 있는 헤르페스 심플렉스 바이러스 티미딘 키나제 (Wigler et al., Cell 11:223 (1977)), 하이포크산틴구아닌 포스포리보실트랜스퍼라제 (Szybalska & Szybalski, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 48:202 (1992)), 및 아데닌 포스포리보실트랜스퍼라제 (Lowy et al., Cell 22:8 17 (1980)) 유전자를 포함하나 이에 제한되지는 않는 다수의 선택 시스템이 사용될 수 있다. 또한, 항대사물질 저항성이 하기 유전자에 대한 선택의 기초로서 사용될 수 있다: 메토트렉세이트에 대한 저항성을 부여하는 dhfr (Wigler et al., Natl. Acad. Sci. USA 77:357 (1980); O'Hare et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78:1527 (1981)); 미코페놀산에 대한 저항성을 부여하는 gpt (Mulligan & Berg, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78:2072 (1981)); 아미노글리코시드 G-418에 대한 저항성을 부여하는 neo (문헌 [Goldspiel et al., Clinical Pharmacy, 12: 488-505 (1993)]; [Wu and Wu, Biotherapy 3:87-95 (1991)]; [Tolstoshev, Ann. Rev. Pharmacol. Toxicol. 32:573-596 (1993)]; [Mulligan, Science 260:926-932 (1993)]; 및 [Morgan and Anderson, Ann. Rev. Biochem. 62: 191-217 (1993)]; [TIB TECH 11(5):155-2 15 (May; 1993)]); 및 히그로마이신에 대한 저항성을 부여하는 hygro (Santerre et al., Gene 30:147 (1984)). 재조합 DNA 기술 분야에 통상적으로 공지되어 있는 방법이 원하는 재조합 클론을 선택하는데 일상적으로 적용될 수 있고, 예를 들어, 이같은 방법이 문헌 [Ausubel et al. (eds.), Current Protocols in Molecular Biology, John Wiley & Sons, NY (1993)]; [Kriegler, Gene Transfer and Expression, A Laboratory Manual, Stockton Press, NY (1990)]; 및 [Chapters 12 and 13, Dracopoli et al. (eds), Current Protocols in Human Genetics, John Wiley & Sons, NY (1994)]; [Colberre-Garapin et al., J. Mol. Biol. 150:1 (1981)]에 기술되어 있다.
개선된 LAMP 구축물의 코딩된 폴리펩티드 또는 항-항원 항체의 발현 수준이 벡터 증폭에 의해 증가될 수 있다 (리뷰를 위해, 문헌 [Bebbington and Hentschel, The Use Of Vectors Based On Gene Amplification For The Expression Of Cloned Genes In Mammalian Cells In DNA Cloning, Vol.3. (Academic Press, New York, 1987)] 참조). 개선된 LAMP 구축물의 코딩된 폴리펩티드 또는 항-항원 항체를 발현하는 벡터 시스템 내의 마커가 증폭가능한 경우, 숙주 세포 배양물 내에 존재하는 억제제 수준의 증가가 마커 유전자의 카피수를 증가시킬 것이다. 증폭된 영역이 코딩 서열과 연관되기 때문에, 개선된 LAMP 구축물의 코딩된 폴리펩티드 또는 항-항원 항체 발현물의 생산 또한 증가될 것이다 (Crouse et al., Mol. Cell. Biol. 3:257 (1983)).
벡터 서열 내에 포함될 수 있는 다른 요소는 이종성 신호 펩티드 (분비 신호), 막 고정 서열, 인트론, 대안적인 스플라이스 부위, 번역 시작 및 정지 신호, 인테인, 비오틴화 부위 및 번역 후 변형을 촉진하는 기타 부위, 정제 태그, 다른 단백질 또는 펩티드에 대한 융합물을 코딩하는 서열, 내부 리보솜 진입 부위에 의해 분리된 별개의 코딩 영역, "마커" 단백질 (예를 들어, 선택가능성 (예를 들어, 항생제 저항성) 또는 분류가능성 (예를 들어, 형광)을 부여함)을 코딩하는 서열, 변형된 뉴클레오티드, 및 다른 공지된 폴리뉴클레오티드 시스-작용 특색물을 포함하지만, 이러한 예에 제한되지 않는다.
숙주 세포는 2개의 본 발명의 발현 벡터, 예를 들어, 중쇄 유래 폴리펩티드를 코딩하는 제1 벡터 및 경쇄 유래 폴리펩티드를 코딩하는 제2 벡터로 공동-형질감염될 수 있다. 2개의 벡터는 중쇄 및 경쇄 폴리펩티드의 동일한 발현을 가능하게 하는 동일한 선택가능성 마커를 함유할 수 있다. 대안적으로, 중쇄 및 경쇄 폴리펩티드 둘 다를 코딩하고 발현할 수 있는 단일 벡터가 사용될 수 있다. 이같은 상황에서, 과량의 독성인 유리 중쇄를 피하도록 바람직하게는 경쇄가 중쇄 앞에 놓인다 (Proudfoot, Nature 322:52 (1986); Kohler, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77:2 197 (1980)). 중쇄 및 경쇄에 대한 코딩 서열은 cDNA 또는 게놈 DNA 또는 합성 DNA 서열을 포함할 수 있다.
개선된 LAMP 구축물의 코딩된 폴리펩티드 또는 항-항원 항체가 재조합 발현에 의해 생산되었으면, 단백질 정제용으로 관련 기술분야에 공지된 임의의 방법, 예를 들어, 크로마토그래피 (예를 들어, 이온 교환, 친화력 (특히, 단백질 A 친화력 및 특정 항원에 대한 면역친화력에 의한 것), 및 사이징 칼럼 크로마토그래피), 원심분리, 차등 용해도, 또는 단백질 정제를 위한 임의의 다른 표준 기술에 의해 이를 정제할 수 있다. 추가로, 개선된 LAMP 구축물의 코딩된 폴리펩티드 또는 항-항원 항체는 정제를 용이하게 하기 위해 본원에 기술되거나 또는 다르게는 관련 기술분야에 공지된 이종 폴리펩티드 서열에 융합될 수 있다.
한 예에서, 개선된 LAMP 구축물의 코딩된 폴리펩티드 또는 항-항원 항체는 이뮤노글로불린의 불변 도메인 (IgA, IgE, IgG, IgM), 또는 이의 일부분 (CH1, CH2, CH3, 또는 이들 및 이의 일부분의 임의의 조합), 또는 알부민 (재조합 인간 알부빈 또는 이의 단편 또는 변이체를 포함하나 이에 제한되지는 않음 (예를 들어, 미국 특허 번호 5,876,969 (1999년 3월 2일에 허여됨), EP 특허 0 413 622, 및 미국 특허 번호 5,766,883 (1998년 6월 16일에 허여됨) 참조)에 융합되어, 키메라 폴리펩티드를 초래할 수 있다. 이같은 융합 단백질은 정제를 용이하게 할 수 있고, 생체 내에서 반감기를 증가시킬 수 있다. 이는 인간 CD4-폴리펩티드의 처음 2개의 도메인 및 포유동물 이뮤노글로불린의 중쇄 또는 경쇄의 불변 영역의 다양한 도메인으로 이루어지는 키메라 단백질에 대해 나타났다. 예를 들어, EP 394,827; 문헌 [Traunecker et al., Nature, 331:84-86 (1988)]을 참조한다. 면역계에 대한 상피 장벽을 가로지는 항원의 전달 강화가 FcRn 결합 파트너 예컨대 IgG 또는 Fe 단편에 접합된 항원 (예를 들어, 인슐린)에 대해 입증되었다 (예를 들어, PCT 공개 WO 96/22024 및 WO 99/04813 참조). IgG 부분 디술피드 결합으로 인해 디술피드-연결 이량체 구조를 갖는 IgG 융합 단백질 또한 단량체성 폴리펩티드 또는 이의 단편 단독보다 다른 분자에 결합하여 이를 중화시키는 것에서 더욱 효율적인 것으로 발견되었다. 예를 들어, 문헌 [Fountoulakis et al., J. Biochem., 270:3958-3964 (1995)]을 참조한다. 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물의 코딩된 폴리펩티드 또는 항-항원 항체를 코딩하는 핵산은 또한 에피토프 태그 (예를 들어, 헤마글루티닌 ("HA") 태그 또는 플래그 태그)로서의 관심 유전자와 재조합되어 발현된 폴리펩티드의 검출 및 정제를 보조할 수 있다. 예를 들어, 문헌 [Janknecht et al.]에 기술된 시스템은 인간 세포주에서 발현된 비-변성 유합 단백질의 즉각적인 정제를 허용한다 (Janknecht et al., 1991, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88:8972- 897). 이러한 시스템에서, 관심 유전자는 유전자의 오픈 리딩 프레임이 6개의 히스티딘 잔기로 이루어지는 아미노-말단 태그에 번역적으로 융합되도록 우두 재조합 플라스미드 내로 서브클로닝된다. 이러한 태그는 융합 단백질에 대한 매트릭스-결합 도메인으로서의 역할을 한다. 재조합 우두 바이러스로 감염된 세포로부터의 추출물이 Ni2+ 니트릴로아세트산-아가로스 칼럼 상에 로딩되고, 히스티딘 태그가 부착된 단백질이 이미다졸-함유 완충제로 선택적으로 용출될 수 있다.
투여
본 발명에 따른 백신 물질은 본원에 기술된 면역 자극성의 개선된 LAMP 구축물을 함유할 수 있거나, 또는 면역 자극성의 개선된 LAMP 구축물을 발현하는 재조합 미생물 또는 항원 제시 세포일 수 있다. 개선된 LAMP 구축물을 함유하는 본 발명에 따른 백신 물질의 제조, 및 개체의 면역화를 위한 이같은 개선된 LAMP 구축물의 투여는 관련 기술분야의 기술자에게 널리 공지되어 있는 면역화의 원리에 따라 달성된다.
본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 발현하는 레플리콘을 함유하는 재조합 또는 형질전환 세포를 배양함으로써 다량의 이러한 물질을 수득할 수 있다. 배양 방법은 관련 기술분야의 기술자에게 널리 공지되어 있고, 상기 인용된 문서 중 하나 이상에 교시되어 있다. 예를 들어, 본원에 참조로 포함된 미국 특허 번호 4,446,128에 기술된 바와 같이, 개선된 LAMP 구축물 백신은 일반적으로 재조합 또는 형질전환 세포의 배양에 의해 생산되고, 약리학상 허용되는 용액 또는 현탁액 (일반적으로 생리학상 상용성인 수성 용액임) 내에, 또는 코팅 정제, 정제, 캡슐, 좌약, 또는 앰풀 내에 제형된다. 투여는 경구, 직장, 비강내 또는 주사를 포함하는 임의의 적절한 경로일 수 있고, 주사는, 예를 들어, 경피, 피하, 근육내 또는 정맥내일 수 있다.
개선된 LAMP 구축물은 포유동물에서 면역 반응을 유도하는데 충분한 양으로 포유동물에게 투여된다. 투여하기 위한 최소의 바람직한 양은 투여 전에 존재한 것의 적어도 4배인 농도로 항체 형성을 유발하는데 요구되는 양이다. 전형적인 초기 투여 용량은 정맥내, 근육내 또는 피하 투여되는 경우의 10-5000 마이크로그램, 또는 105 내지 1011 플라크 형성 단위의 재조합 벡터일 것이지만, 이러한 양은 백신 및 면역 반응을 유도하는 기타 작용제의 투여에서 통상적으로 발생하는 바와 같이 투여를 수행하는 임상의에 의해 조정될 수 있다. 단일 투여가 일반적으로 면역을 유도하는데 충분할 수 있지만, 반응을 보장하거나 또는 부스팅하기 위해 다중 투여가 수행될 수 있다.
개선된 LAMP 구축물 백신을 먼저 비-인간 포유동물 (예를 들어, 마우스 또는 영장류)에서 테스트할 수 있다. 예를 들어, 접종된 마우스의 면역 반응의 검정법을 사용하여, 야생형 항원에 대한 것보다 개선된 LAMP 구축물에 대해 더 큰 항체, T 세포 증식 및 세포독성 T 세포 반응을 입증할 수 있다. 마우스에서 고도로 효과적인 백신 제형이 적합한 원숭이 면역 반응을 또한 유발할 것인지를 결정하기 위해 개선된 LAMP 구축물을 붉은털원숭이에서 평가할 수 있다. 한 측면에서, 각각의 원숭이에게 면역화당 총 5 mg의 DNA를 제공하고, 이는 IM 전달되고, 2개의 부위로 나뉘며, 제0일, 제4주, 제8주 및 제20주에 면역화되고, 추가 용량은 임의적이다. 항체 반응, ADCC, CD4+ 및 CD8+ T-세포 시토카인 생산, CD4+ 및 CD8+ T-세포 항원-특이적 시토카인 염색을 측정하여 백신에 대한 면역 반응을 모니터링할 수 있다.
본 발명에 따른 적절한 제형 및 투여 방법에 대한 추가 기술을 미국 특허 번호 4,454,116 (구축물), 미국 특허 번호 4,681,762 (재조합 박테리아), 및 미국 특허 4,592,002 및 4,920,209 (재조합 바이러스)에서 확인할 수 있다.
암 면역요법: 예방 및 치료를 위한 후보
표 1에 기술된 적어도 1개의 암 항원을 포함하는 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물은 암 및/또는 과다증식성 장애에 걸린 환자를 치료하는데 사용될 수 있다. 예는 문서화된 엡스타인-바 바이러스 연관 림프종 환자, HPV 연관 자궁경부암종 환자, 만성 HCV 환자, 또는 종양유전자 또는 종양 억제 유전자에 규정된 재배열 또는 돌연변이가 있는 환자를 포함한다. 추가의 바람직한 실시양태는 CMV 감염으로부터 초래되는, 암을 포함하는 과다증식성 장애에 걸린 환자를 포함한다.
바람직한 실시양태에서, 본원에 기술된 개선된 LAMP 구축물을 사용하여 치료될 수 있는 암은 선암종, 육종, 피부암, 흑색종, 방광암, 뇌암 (다형성 교모세포종을 포함함), 유방암, 자궁암, 난소암, 전립선암, 폐암 (NSCLC, SCLC, 편평세포암을 포함하나 이에 제한되지는 않음), 결장직장암, 항문암, 직장암, 자궁경부암, 간암, 두경부암, 구강암, 타액선암, 식도암, 췌장암, 췌장관 선암종 (PDA), 신암, 위암, 신장암, 다발성 골수종 또는 대뇌암의 모든 진행 단계 (과다형성을 포함함)를 포함하나 이에 제한되지는 않는다.
개체의 암이 확인되면, 개선된 LAMP 구축물을 포함하는 백신 조성물의 경우에서와 같은 개선된 LAMP 구축물로의 요법이 개체의 암의 과정 동안 임의의 기간에 사용될 수 있는 것으로 생각된다. 고위험 환자에서, 암의 후속 출현을 예방하기 위해 백신 접종이 가능할 수도 있다. 단백질 기반 LAMP 구축물 백신, 뿐만 아니라 세포 요법 (예를 들어, LAMP 구축물을 포함하는 수지상 세포 요법)이 또한 구상된다.
요법을 위한 절차
한 실시양태에서, 개선된 LAMP 구축물은 환자의 악성 종양의 과정 동안 임의의 적절한 시간에 환자에게 주사될 수 있다. 예를 들어, 표 1에 기술된 적어도 1개의 암 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물은 종양 부하가 낮은 단계에 주사될 것이다. 개선된 LAMP 구축물이 개체의 항원 제시 세포 (예를 들어, 수지상 세포) 내로 도입되는 대안적인 실시양태에서, 항원 제시 세포의 전구체 또는 성숙한 항원 제시 세포를 정맥 천자에 의해 개체의 골수 또는 말초혈로부터 뽑는다. 이러한 세포가 배양에서 확립된 후, 개선된 LAMP 구축물을 형질도입한다. 형질도입이 일어났으면, 이러한 항원 제시 세포를 다시 환자 내로 주사한다.
특히 바람직한 실시양태에서, 본 발명은 종양 부하가 낮은 암 환자, 예컨대 질환 초기, 신생물 종양의 절제 후, 또는 종양 세포의 부하가 다른 방식으로 감소되었을 때의 환자를 치료하는 방법을 제공한다. 이러한 방법에서, MHC 클래스 II 분자를 발현할 항원 제시 세포로 분화될 수 있는 자가 줄기 세포를 함유하는 세포 집단이 환자로부터 수득된다. 이러한 세포를 배양하고, 개선된 LAMP 구축물을 도입함으로써 형질전환시켜, 구획/소기관 또는 항원이 전달되는 또 다른 구획/소기관 내에서 MHC 클래스 II 분자와 회합될 암 항원을 전달한다.
그 후, 형질감염된 줄기 세포 집단을 환자 내로 재도입하고, 여기에서 줄기 세포가 항원으로부터의 Th 에피토프와 복합체를 형성한 MHC 클래스 II 분자를 발현하는 항원 제시 세포로 분화된다. 헬퍼 T 세포 집단의 강화된 자극에 의해 항원에 대한 면역 반응이 강화될 것이다.
더욱 일반적으로, 한 실시양태에서, 본 발명은 포유동물에서 항원에 대한 면역 반응을 조정하기 위한 (즉, 이같은 반응을 자극하거나, 강화하거나 또는 감소시키기 위한) 개선된 LAMP 구축물을 포함하는 백신 조성물을 제공한다.
키트
본 발명은 본원에 기술된 방법을 수행하는 것을 용이하게 하는 키트를 추가로 포함한다. 한 측면에서, 키트는 본원에 기술된 바와 같은 개선된 LAMP 구축물 및 개선된 LAMP 구축물을 수용하기 위한 세포를 포함한다. 키트는 세포를 전문 APC로 조작하기 위한 하나 이상의 핵산을 추가적으로 포함할 수 있다. 그러나, 한 측면에서, 세포는 전문 APC이다. 세포는 공동-자극 분자를 발현할 수 있거나 또는 발현하지 않을 수 있다. 바람직한 측면에서, 세포가 공동-자극 분자를 발현하지 않을 때, 개선된 LAMP 구축물이 코딩하는 항원은 자가항원이다. 또 따른 측면에서, 상이한 MHC 분자들 (예를 들어, 인간에서 발현되는 것으로 공지됨)을 발현하는 세포 패널이 제공된다. 추가 측면에서, 키트는 개선된 LAMP 구축물의 세포 내로의 진입을 용이하게 하는 시약 (예를 들어, 지질-기반 제형, 바이러스 패키징 물질, 세포 등)을 포함한다. 추가 측면에서, 개선된 LAMP 구축물이 면역 반응을 유발, 조정 또는 강화하는 능력을 검증하기 위해, 개선된 LAMP 구축물이 코딩하는 항원에 대해 특이적인 하나 이상의 T 세포주가 제공된다.
실시예
이제 본 발명이 하기 실시예를 참조로 추가로 예시될 것이다. 하기의 것은 예로서만 제공되고, 여전히 본 발명의 범주 내에 속하면서 상세사항에 대한 변형이 이루어질 수 있다는 것이 이해될 것이다.
실시예 1 - LAMP 구축물의 구축
도 1에 도해된 개선된 LAMP 구축물을 숙련된 기술자에게 널리 공지되어 있는 표준 분자생물학 기술을 사용하여 구축할 수 있다. 예를 들어, 도 1에 제시된 여러 구축물 ILC-1 내지 ILC-6이 생성되도록 폴리뉴클레오티드를 포함하는 플라스미드를 디자인할 수 있다. 도 1에 도해된 LAMP 도메인은 도 3-10에 제시된 아미노산 서열로부터 유래될 수 있다. 바람직하게는, LAMP 도메인은 도 3-10에 제시된 인간 LAMP 단백질로부터 유래된다. 각각의 도메인의 경계는 도 2a 및 도 2b에서 유래될 수 있다. 인간 서열에 비교했을 때 등가의 도메인을 확인함으로써 오르토로그 서열로부터 상응하는 도메인이 클로닝될 수도 있는 것으로 생각된다. 표 1에 기술된 바와 같이 암 항원이 개별적으로 또는 조합되어 기술된 LAMP 구축물 내로 클로닝될 수 있다.
실시예 2 - LAMP 구축물에 대한 마우스의 면역 반응 평가
실시예 1에서 기술된 바와 같은 개선된 LAMP 구축물의 능력을 면역 반응을 조정하는 이의 능력에 대해 테스트할 수 있다. 예를 들어, 암컷 BALB/c 마우스를 제0일, 제14일 및 제28일에 나노패스를 사용하여 100 ul PBS 내의 50 ug의 개선된 LAMP 구축물 및 5 ug의 GMCSF로 i.d 면역화시킬 수 있다. 이어서 실험은 최종 용량 후 4주째에 종료될 것이다.
비장세포 (3x105개/웰)를 T 세포 배지 (RPMI + 10% 열 불활성화 FBS, 1% 페니실린/스트렙토마이신, 및 1X 2-ME) 내의 항원성 단백질 (10 ug/ml)로 자극하고, 72시간 후에 상청액을 수집한다. 상청액을 희석하고 (400 ul 상청액 + 200 ul T 세포 배지), 시토카인을 ELISA에 의해 평가한다. IL-10 또는 IL-4 생산을 ELISPOT 검정법을 통해 측정할 수 있다.
실시예 3 - LAMP 구축물을 사용한 개선된 항원 제시
서바이빈은 아팝토시스 억제 및 세포 주기 조절에서 수반되는, 아팝토시스 억제제 (IAP) 패밀리 단백질의 가장 작은 구성원이다. 이러한 기능적 속성은 서바이빈을 분기성 기능을 나타내는, 즉 세포 증식 및 세포 사망을 조절하는 특유한 단백질로 만든다. 종양에서의 서바이빈 발현은 아팝토시스의 억제 및 세포 사망률 감소 뿐만 아니라 화학요법에 대한 저항성 및 종양의 공격성과 또한 상호관련된다 [1-6]. 따라서, 서바이빈은 암 백신 및 치료제의 중요한 표적이다 [7-9]. 서바이빈은 또한 인간 및 배아 줄기 세포 및 다수의 체세포 줄기 세포 유형 둘 다에서 우세하게 발현되는 것으로 발견되었고, 이는 줄기 세포 생성 및 유지에서의 아직 탐구되지 않은 서바이빈의 역할을 지시한다.
암은 다른 신체 부분을 침범하는 잠재력이 있는 비정상적인 세포 성장이 정상적인 항상성을 제어하고, 적시에 올바르게 치료되지 않으면 치명적이게 되는 이종성 질환 그룹이다. 면역요법은 종양 세포를 특이적으로 표적화하고, 이에 의해 비-종양 세포에 대한 부수적인 손상을 피하고 항-종양 반응을 유도한다. 이러한 항-종양 반응은 수술에 의한 절제로는 가능하지 않을 수 있는 신체의 원격 부위에서 종양을 근절하는 잠재력도 있다. 종양 세포는 다중 회피 전략을 사용하고, 면역 세포에 의해 검출 또는 제거되는 것을 피하기 때문에 항-종양 면역 반응의 유도 또는 강화는 암에서 엄청난 난제이다.
이러한 프로젝트의 목표는 BALB/c 마우스에서 I.D.에 의해 주사된 모든 새로운 세대의 LAMP 구축물의 생체내 면역 반응을 평가하는 것이다. 구체적으로, 마우스에 피내 주사에 의해 도 1의 범례에서 정의된 테스트 구축물 50 μg을 면역화시켰다. 이러한 실험에서 아주반트가 첨가되지 않았다. 그룹당 6마리 마우스에 1개월에 총 3회의 용량으로 7일마다 백신을 투여하였다. 최종 면역화 14일 후에 면역 반응을 모니터링하였다.
테스트된 LAMP 구축물은 본원에 기술된 바와 같이 생성되었고, 각각의 테스트된 구축물의 서열이 도 19에서 제시된다. 서바이빈 단백질은 마이바이오소스(MyBiosource) (캘리포니아주 샌디에고)에서 구입하였다. 서바이빈 펩티드는 진스크립트(GenScript) (뉴저지주 피츠카타웨이)로부터의 것이었다. 항-서바이빈 및 m-IgGk-BP-HRP는 산타 크루즈 바이오테크놀러지(Santa Cruz Biotechnology) (텍사스주 달라스)에서 가져왔고, 마우스 모노클로날 항-LAMP-1/CD107a는 오리진 테크놀러지즈(OriGene Technologies) (메릴랜드주 록빌)로부터의 것이었다. IFNγ에 대한 ELISPOT 항체 쌍은 바이오레전드(Biolegend)로부터의 것이었다. 형광 커플링 CD3, CD4, CD8, CD44, CD62L, IFNγ, TNFα, 그랜자임 B, CD69 모노클로날 항체 및 좀비 아쿠아(Zombie aqua) 고정성 생육력 키트는 바이오레전드 (캘리포니아주 샌디에고)에서 구입하였다. 염소 항-마우스 IgG2a-HRP 및 염소 항-마우스 IgG-HRP는 서던 바이오테크놀러지즈(Southern Biotechnologies) (앨라배마주 버밍엄)에서 구입하였다. 스트렙타비딘-HRP는 써모 피셔(Thermo Fisher) (매사추세츠주 월섬)에서 구입하였다. 슈어블루(SureBlue) TMB 마이크로웰 퍼옥시다제 기질 및 TMB 정지 용액은 KPL (메릴랜드주 게이더스버그)에서 구입하였다.
50 μg의 각각의 구축물이 파마젯(Pharmajet)용으로 용량당 100 ul/마우스의 총 부피로 사용되었다. 제0일, 제7일 및 제14일에 i.d. 전달에 의해 마우스를 백신으로 면역화시켰다. 혈청 수집을 위해 제28일에 마우스에서 채혈하였다. 혈청을 수집하고, -30℃에서 보관하였다. 실험을 종료할 때 제28일에 비장을 수집하고, 서바이빈 특이적 T 세포 반응을 평가하기 위해 ELISPOT 및 FACS용으로 프로세싱하였다.
ELISA에 의한 혈장 서바이빈-특이적 총 IgG의 측정. 서바이빈에 대한 뮤린 항체 반응을 간접 ELISA에 의해 평가하였다. 카르보네이트-비카르보네이트 완충제 내의 2 μg/ml 서바이빈 (1-142) 단백질로 ELISA 플레이트 (맥시소프(MaxiSorp))를 철야로 코팅한 후, PBS 내의 2% BSA로 차단하였다. 혈장 샘플을 차단 완충제에서 1:100 희석하였다. 염소 항-마우스 IgG-HRP (서던 바이오테크, 앨라배마주 버밍엄)로 샘플을 검출하였다. KPL (메릴랜드주 게이더스버그)로부터의 슈어블루 TMB 기질로 반응을 발색시키고, TMB 정지 용액으로 정지시켰다. 에포크(Epoch) ELISA 판독기 (바이오텍(BioTek), 버몬트주 위누스키)를 사용함으로써 플레이트를 판독하였다 (OD450).
항원-특이적 T 세포 반응의 평가. 백신접종 마우스에서 항원-특이적 T 세포 반응을 평가하기 위해, 백신접종 마우스로부터의 비장세포를 효소-결합 이뮤노스팟 (ELISPOT)에 의해 항원-특이적 IFNγ 생산에 대해 평가하였다. ELISPOT 검정법을 위해, 96-웰 니트로셀룰로스 플레이트 (밀리포어(Millipore))를 철야로 4℃에서 100 μl/웰의 PBS 내의 포획 모노클로날 항체로 코팅하였다. 플레이트를 200 μl/웰 PBS로 3회 세정하고, 적어도 2시간 동안 실온에서 200 μl/웰 T 세포 배지로 차단하였다. 비장세포를 3x105개의 세포/웰로 플레이팅하고, 3x105개의 세포/웰로 48시간 동안 37℃, 5% CO2에서 200 μl/웰 T 세포 배지 (RPMI-1640 + L-글루타민 및 HEPES (ATCC), 1% 페니실린, 1% 스트렙토마이신, 및 5x10-5M β-ME)의 총 부피로 2 μg/ml의 서바이빈의 풀링된 펩티드 (표 2) 또는 콘카나발린 A (0.125 μg/ml) 또는 배지 단독과 함께 공동-배양하였다. 플레이트를 200 μl/웰 PBS로 2회, 200 μl/웰 PBS-T (0.05% 트윈/PBS)로 2회 세정하였다. 희석된 검출 항체 (PBS-T/0.5% BSA 내의 50 μl/웰)를 첨가하고, 플레이트를 2시간 동안 진탕하면서 실온에서 인큐베이션하였다. 플레이트를 PBS로 4회 세정하였다. PBS에 희석된 스트렙타비딘-알칼리성 포스파타제 (50 μl/웰)를 첨가하고, 2시간 동안 인큐베이션하였다. 플레이트를 PBS로 4회 세정하고, 50 μl/웰의 3-아미노-9-에틸카르바졸 (AEC, BD 바이오사이언스(BD Bioscience)) 기질로 10분 동안 발색시켰다. 흐르는 수돗물로 세정하여 발색을 정지시켰다. 암실에서 72시간 동안 실온으로 건조시킨 후, 발색 스팟을 AID ELISPOT 고해상도 판독기 시스템 및 AID ELISPOT 소프트웨어 버전 3.5 (오토이뮨 디아그노스티카 게엠베하(Autoimmun Diagnostika GmbH))를 사용하여 계수하였다.
표 2. 진스크립트로부터의 풀링된 펩티드
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웨스턴 블롯. 293T 세포를 리포펙타민 2000 시약 (인비트로젠(Invitrogen))을 사용하여 테스트 구축물로 형질감염시켰다. 형질감염된 세포를 PBS로 세정하고, 200 μl의 RIPA 용해 완충제 + 홀트 프로테이나제 억제제 (써모 사이언티픽(Thermo Scientific), 매사추체스추 월섬)에 현탁시켰다. 용해물을 원심분리한 후 (4℃에서 15분 동안 700 g), 정화된 상청액 내의 단백질 농도를 피어스(Pierce) BCA 단백질 검정법 키트 (써모피셔 사이언티픽(ThermoFisher Scientific), 매사추체스추 월섬)를 사용하여 측정하였다. 10 μg의 단백질을 미리 성형된 (4-20%) SDS-PAGE 겔 (바이오라드(BioRad), 캘리포니아주 에르쿨레스)에서 전기영동하고, 니트로셀룰로스 막 (바이오라드) 상으로 옮기고, hLAMP에 대한 mAb로 면역블롯팅하였다. 막을 디텍션(Detection)™ 차단 완충제 (KPL)로 차단하고, 토끼 항-인간 LAMP (시노 바이올로지컬 인크(Sino Biological Inc.), 중국 북경) 또는 항-서바이빈 항체 및 염소 항-토끼-HRP 항체를 프로빙시킨 후, TMB (KPL)로 발색시켰다.
유동 세포측정법. 먼저 세포를 PBS 내의 좀비 아쿠아 고정성 생육력 염료 (1:500 희석)에 이어서 염색 완충제 (PBS 내의 4% FBS, 2% 래트 혈청, 2% 마우스 혈청) 내의 표면 항체 (1:100 희석)로 표지하였다. 세포내 염색을 위해, 세포를 좀비 아쿠아로 염색한 후, 표면 염색, 4% 파라포름알데히드로의 고정 및 투과 완충제 (PBS + 1% FCS 0.1% 사포닌) 내의 세포내 항체로의 염색이 이어졌다. 샘플을 사이토플렉스(CytoFlex) 유동 세포측정기 (베크만 쿨터) 상에서 분석하였고, 칼루자(Kaluza) 소프트웨어 (베크만 쿨터)를 사용하여 분석하였다.
통계. 통계 유의성을 평가하기 위해 2원 ANOVA 검정을 그래프패드 프리즘(GraphPad Prism) 6.0 소프트웨어 또는 R 파일을 사용하여 수행하였다. 각각의 마우스의 RPMI 결과가 항원 활성화의 결과로부터 차감되었다.
백신, 및 면역화. 대조군, 서바이빈+완전한 LAMP, 서바이빈-ILC-1 구축물, 서바이빈-ILC-2, 서바이빈-ILC-3, 및 서바이빈-ILC-4 구축물 백신이 용량당 25 μl/마우스의 총 부피로 사용되었다. 제0일, 제7일 및 제14일에 ID 전달에 의해 마우스를 백신으로 면역화시켰다. 혈청 수집을 위해 제-13일 및 제28일에 마우스에서 채혈하였다. 혈청을 수집하고, -30℃에서 보관하였다. 제28일에 비장을 수집하고, ELISPOT/ELISA 검정법용으로 프로세싱하였다.
도 14: 플라스미드 검증: 293T 세포를 3일 동안 플라스미드로 형질감염시켰다. 형질감염된 세포를 용해시킨 후, 미리 성형된 SDS-PAGE 겔에서 전기영동시켰다. 단백질을 니트로셀룰로스 막으로 옮기고, 인간 LAMP (오리진(OriGene), #TA337108) 또는 서바이빈 (산타 크루즈(Santa Cruz) #17779)에 대한 mAb로 면역블롯팅하였다. 분자량: LAMP = 100KD, 서바이빈 = 16KD. 도 13은 모든 테스트 LAMP 구축물이 적합한 크기의 단백질을 생산하였음을 나타낸다.
도 15 및 16: 테스트 LAMP 구축물이 IFNγ를 생산하는 Th1 이펙터 T 세포를 유도한다. 암컷 BALB/c 마우스를 제0일, 제7일 및 제14일에 파마젯 장치를 통해 100 μl PBS 내의 50 μg의 지시된 구축물로 i.d 면역화시켰다. 최종 용량 14일 후에 실험을 종결시켰다. 비장세포 (3x105개/웰)를 T 세포 배지 (RPMI + 10% 열 불활성화 FBS, 1% 페니실린/스트렙토마이신, 및 1X β-ME) 내의 서바이빈 풀링된 펩티드 (4 μg/ml)로 48시간 동안 자극하였다. A. 스팟에 의한 IFNγ 생산. B. 모든 풀링된 펩티드에 의해 유도된 IFNγ 생산 (A로부터의 막대 도면). n = 6/그룹. 2원 ANOVA (R 파일)를 통계 분석에 사용하였다. 도 14는 모든 테스트 LAMP 구축물이 IFNγ 생산에 의해 나타나는 바와 같은 강건한 T 세포 반응을 유도하였음을 나타낸다.
본 발명자들은 3회 용량의 개선된 LAMP 구축물 (1주일 간격) 후에, 강건한 Th1 유형 반응이 테스트 LAMP 구축물, 특히 힌지 서열이 서바이빈 유전자로 교체된 ILC-4에 의해 유발되었음을 뜻밖에 발견하였다. 더욱 흥미롭게, 개선된 LAMP 구축물 ILC-4는 N-말단부터 C-말단까지의 서바이빈 에피토프를 인식하고, 마우스에 100% 동일한 인간 서바이빈 펩티드 서열에 대한 T 세포 반응을 유도하는 것으로 보인다. 본 발명자들은 냉동-해동 비장세포를 서바이빈 펩티드로 더 길게 (72시간) 자극하면, ILC-4가 1세대 LAMP-서바이빈보다 유의하게 더 높은 IFNγ 생산을 나타냈다는 것을 또한 발견하였다 (도 19 참조). 구체적으로, 도 16은 테스트된 모든 개선된 LAMP 구축물이 더 높은 T 세포 반응을 나타냈다는 것을 나타내고, 이때 ILC-4의 활성이 최상이었는데, 이러한 구축물이 모든 서바이빈 펩티드 풀에 대해 유의하게 더 높은 T 세포 반응을 유발하였기 때문이다. 또한, 관련 기술분야에 공지된 것과 반대로, 개선된 LAMP 구축물 상에서 생성된 루미날 도메인의 제2 상동성 도메인의 제거가 완전한 LAMP 구축물에 비교하여 더욱 강건한 면역 반응을 유발하였다 (ILC-2 및 ILC-3에 대한 결과 참조). 냉동 비장세포 (4x105개/웰)를 T 세포 배지 (RPMI + 10% 열 불활성화 FBS, 1% 페니실린/스트렙토마이신, 및 1X β-ME) 내의 풀링된 펩티드 4 (4 μg/ml)로 48시간 동안 자극하였다. n = 6/그룹. 2원 ANOVA를 통계 분석에 사용하였다. *p<0.05, **p<0.01, ***p<0.005, ****p<0.0001
도 17. CD4 T 세포가 IFNγ 생산 세포의 주요 공급원이다. 암컷 BALB/c 마우스를 제0일, 제7일 및 제14일에 파마젯 장치를 통해 100 μl PBS 내의 50 μg의 지시된 백신으로 i.d 면역화시켰다. 최종 용량 14일 후에 실험을 종결시켰다. 비장세포 (1x106개/웰)를 T 세포 배지 (RPMI + 10% 열 불활성화 FBS, 1% 페니실린/스트렙토마이신, 및 1X β-ME) 내의 풀링된 펩티드 1 (4 μg/ml)로 철야로 자극한 후, 모네신 및 브레펠딘 A를 첨가하고, 추가로 5시간 동안 배양하였다. 세포를 수확하고, 좀비, 표면 마커 및 세포내 염색으로 ITI 염색 프로토콜에 따라 염색하였다. 기억 CD4 T 세포 (CD4+CD44+CD62L-) 또는 CD8 T 세포 (CD8+CD44+CD62L-)에 대해 세포를 게이팅하였다. 데이터는 각각의 그룹 내의 1마리 마우스를 대표한다. 다양한 구축물로 백신접종 마우스 내의 CD8 이펙터 기억 세포의 증가가 있는 한편, CD4 T 세포 집단에서 IFNγ 생산이 더욱 뚜렷하다.
도 18: 개선된 LAMP 구축물이 BALB/c 마우스에서 더 강한 서바이빈-특이적 총 IgG 반응을 일으켰다. 암컷 BALB/c 마우스를 제0일, 제7일 및 제14일에 파마젯 장치를 통해 100 μl PBS 내의 50 μg의 지시된 백신으로 i.d 면역화시켰다. 최종 용량 14일 후에 실험을 종결시켰다. 제28일에 마우스에서 채혈하였다. 혈청을 분리하고, -30℃에서 보관하였다. 혈청에서 ELISA에 의해 총 IgG 및 IgG2a를 결정하였다. 간략하게, ELISA 플레이트를 2 μg/ml 서바이빈 (1-142aa)로 코팅하고, PBS/2% BSA로 차단하고, 혈청 (차단 완충제 내의 1:100 희석)을 HRP-접합 염소 항 마우스 IgG (1:6000) 및 IgG2a (1:11000)로 평가하였다. n = 6마리 마우스/그룹. **p<0.01, ***p<0.005, ****p<0.0001. 중요하게, 그리고 관련 기술분야에 공지된 것과 대조적으로, 도 18은 루미날 도메인의 단편이 완전한 루미날 도메인을 사용하는 것보다 더 양호하게 작동하였음을 나타낸다 (즉, 완전한 LAMP 구축물과 구축물 ILC-2 및 IL-3을 비교함). 예상밖으로, 루미날 도메인의 2개의 상동성 도메인 사이에 항원을 삽입하는 것이 가장 강한 항체 반응을 생성시켰다 (ILC-4 참조).
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실시예 4: LAMP 구축물의 치료 처치
암컷 BALB/c 마우스에 제0일에 동계 7000 4T1 유방 암종 세포를 접종할 수 있다. 종양이 촉진가능해지면 100 ul PBS 내의 백신 50 ug 및 5 ug의 GMCSF를 나노패스를 사용하여 i.d 제공한다. 1차 종양을 캘리퍼로 측정하고, 종양 부피를 p/6 (길이 x 폭)3/2를 사용하여 계산한다. 종양 접종 후 일수의 함수로서의 평균 종양 부피를 측정할 수 있다. 카플란-마이어 플롯을 사용하여 종결 시점의 전체 생존을 나타낼 수 있다.
실시예 5 - 프라이밍/부스팅 프로토콜
헤르페스바이러스 진입 매개물 (HVEM), 일명 종양 괴사 인자 수용체 수퍼패밀리 구성원 14 (TNFRSF14) 또는 CD270은 TNF-수용체 수퍼패밀리의 인간 세포 표면 수용체이다. 최근, HVEM은 조혈 세포 및 다양한 실질 세포, 예컨대 유방, 흑색종, 결장직장 및 난소 암 세포, 뿐만 아니라 장 상피에서 고도로 발현되는 것으로 밝혀졌다. HVEM은 BTLA 또는 LIGHT (TNFSF14)에 결합하는 것을 통해 T 세포를 억제 또는 자극하는 2방향성 단백질이다.
본 발명자들은 종양 치료 용도를 위해 HVEM의 억제 기능을 차단할 수 있는 항체를 생성시키기 위해 HVEM-LAMP를 코딩하는 DNA 백신을 생성시켰다. 본 발명자들은 HVEM 특이적 항체의 친화력을 강화하고/하거나 HVEM 단백질 내의 B 세포 에피토프의 레퍼토리를 확장시키는 것에 의해 LAMP가 항체 반응을 촉진할 것으로 가정하였다. 이러한 연구에서, 본 발명자들은 LAMP의 존재 및 부재 하의 HVEM 코딩 플라스미드의 면역원성을 비교하였다 (서열식별번호: 158 및 서열식별번호: 159). HVEM-LAMP 및 HVEM을 코딩하는 플라스미드 및 재조합 HVEM 단백질이 본원에 기술된 바와 같이 디자인되었다.
염소 항-마우스 IgG-HRP는 서던 바이오테크놀러지 (앨라배마주 버밍엄)에서 구입하였다. 슈어블루 TMB 마이크로웰 퍼옥시다제 기질 및 TMB 정지 용액은 KPL (메릴랜드주 게이더스버그)에서 구입하였다. ELISPOT 플레이트는 EMD 밀리포어(EMD Millipore) (매사추세츠주 빌레리카, 카탈로그 번호 MAIPS4510)에서 주문하였다. ELISPOT에서 사용된 IFN-γ 항체 쌍은 바이오레전드 (캘리포니아주 샌디에고)에서 구입하였고, 클론 AN18 및 R46A2가 코팅 및 검출로서 각각 사용되었다. 스트렙타비딘-HRP 및 AEC 기질은 BD 바이오사이언스 (캘리포니아주 산호세)에서 구입하였다.
6 내지 8주령 암컷 Balb/c 마우스를 할란 래버러토리즈(Harlan Laboratories) (매사추세츠주 프레데릭)에서 구입하고, 이뮤노믹 테라퓨틱스 인크(Immunomic Therapeutics, Inc.) (매사추세츠주 록빌)의 동물 시설에서 유지시켰다. 제0일, 제7일 및 제14일에 마우스 (n=6)를 전기천공 IM 전달에 의해 10 μg/용량의 HVEM-LAMP, HVEM, 또는 LAMP 벡터 대조군으로 처리하였다. 제35일에, i.p. 주사에 의해 마우스를 백반의 존재 하에 5 μg HVEM 단백질로 부스팅하였다. 제28일 및 제49일에, 마우스에서 채혈하고, 항체 검출을 위해 혈청을 단리하였다. 제56일에 마우스를 희생시키고, 비장세포를 ELISPOT에 의해 IFN-γ 생산에 대해 테스트하였다.
ELISA 절차는 문헌 [Su et al., J of Immunol Res; (10):1-15 (2016)]을 따랐다. 플레이트를 5 μg/ml HVEM 단백질로 코팅하였다. 마이크로소프트 엑셀 및 프리즘 6 소프트웨어를 사용하여 데이터를 분석하였다.
이러한 연구의 1차 목표는 HVEM-LAMP와 HVEM 사이에서 항체 프로파일을 비교하는 것이었다. 제28일에, HVEM-LAMP 백신접종 마우스는 HVEM 그룹의 것보다 유의하게 더 높은 수준의 HVEM 특이적 IgG 항체를 생산하였다 (도 11). 단백질 부스팅 후, HVEM 특이적 항체가 HVEM 면역화 마우스에서 약 1000배 증가하였고, 평균 역가가 100에서 108000으로 변화하였다. 이러한 결과는 HVEM DNA 플라스미드에 의해 면역 기억이 유도되었음을 가리킨다. HVEM DNA 단독은 최소의 항체 반응을 유도하였을 뿐이지만, 단백질 부스팅이 면역 기억을 신속하게 회상시켰다. 반면에, HVEM-LAMP 그룹은 또 다시 HVEM 및 LAMP 그룹보다 유의하게 더 높은 역가를 나타냈고, 평균 역가가 HVEM 그룹의 5배이며, 이는 항체 반응을 강화하는 것에서의 LAMP의 능력을 가리킨다 (도 12).
추가적으로, HVEM+LAMP 또는 HVEM 단독 면역화/HVEM 단백질 부스팅 마우스로부터의 혈청 샘플 (제49일)을 풀링하고, 펩티드 맵핑에 대해 테스트하였다. 12개의 펩티드가 풀링된 혈청에 결합된 것으로 발견되었고 (마우스 IgG 반응), 12개 중 7개의 펩티드가 강한 결합 친화력을 나타냈다. HVEM+LAMP는 도 13에 나타난 바와 같이 HVEM 단독에 비교하여 펩티드 17, 24, 25, 및 28의 결합 친화력을 변경시킨다. 이러한 변화는 종양 성장을 보호하는 것에서 생리학적 효과가 있을 수 있다.
결론적으로, 이러한 연구로부터의 데이터는 2개의 구축물이 생체 내에서 발현되었고, LAMP가 체액성 면역 반응을 유의하게 개선하였음을 시사한다.
실시예 6: 폴리펩티드로부터의 항체 생산
동물 주사를 사용하여 항체를 생성시키는 다양한 표준 방법에 의해 항-항원 항체가 제조될 수 있다. (문헌 [Current Protocols, Chapter 2]를 참조한다.) 예를 들어, 본원에 기술된 암 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물을 발현하는 세포를 비-인간 척추동물에 투여하여 폴리클로날 항체를 함유하는 혈청의 생산을 유도한다. 바람직한 방법에서, LAMP/항원 단백질의 제제가 제조되고, 실질적으로 천연 오염물이 없도록 정제된다. 그 후, 이같은 제제를 비-인간 척추동물 내로 도입하여 더 큰 특이적 활성의 폴리클로날 항혈청이 생산된다.
가장 바람직한 방법에서, 본 발명의 항-항원 항체는 모노클로날 항체 (또는 이의 단백질 결합 단편)이다. 하이브리도마 기술을 사용하여 이같은 모노클로날 항체를 제조할 수 있다. (Kohler et al., Nature 256:495 (1975); Kohler et al., Eur. J. Immunol. 6:511 (1976); Kohler et al., Eur. J. Immunol. 6:292 (1976); Hammerling et al., Monoclonal Antibodies and T-Cell Hybridomas, Elsevier, N.Y., pp. 563-681 (1981).) 일반적으로, 이같은 절차는 비-인간 척추 동물 (바람직하게는 토끼, 마우스, 소, 낙타, 라마)에 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물, 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물의 코딩된 폴리펩티드, 또는, 더욱 바람직하게는 개선된 LAMP 구축물-발현 세포를 면역화시키는 것을 수반한다. 이같은 세포를 임의의 적절한 조직 배양 배지에서 배양할 수 있다; 그러나, 10% 소 태아 혈청 (약 56℃에서 불활성화됨)이 보충되고, 약 10 g/l의 비필수 아미노산, 약 1,000 U/ml의 페니실린, 및 약 100 ug/ml의 스트렙토마이신이 보충된 얼 변형 이글 배지에서 세포를 배양하는 것이 바람직하다.
이같은 비-인간 척추동물 숙주 (예를 들어, 마우스)의 비장세포를 추출하고, 적절한 골수종 세포주와 융합시킨다. 임의의 적절한 골수종 세포주가 본 발명에 따라 사용될 수 있다; 그러나, ATCC™로부터 입수가능한 모체 골수종 세포주 (SP20)를 사용하는 것이 바람직하다. 융합 후, 생성된 하이브리도마 세포를 HAT 배지에서 선택적으로 유지시키고, 이어서 문헌 [Wands et al. Gastroenterology 80:225-232 (1981)]에 기술된 바와 같이 제한 희석에 의해 클로닝한다. 그 후, 이같은 선택을 통해 수득된 하이브리도마 세포를 검정하여, 항원에 결합할 수 있는 항체를 분비하는 클론을 확인한다.
항-항원 항체의 Fab 및 F(ab')2 및 기타 단편이 본원에 개시된 방법에 따라 사용될 수 있다는 것이 이해될 것이다. 전형적으로 이같은 단편은 효소 예컨대 파파인 (Fab 단편 생산용) 또는 펩신 (F(ab')2 단편 생산용)을 사용하여 단백질분해성 절단에 의해 생산된다. 대안적으로, 분비된 단백질-결합 단편이 재조합 DNA 기술의 적용을 통해 또는 합성 화학을 통해 생산될 수 있다.
인간에서의 항체의 생체내 용도를 위해, "인간화" 키메라 모노클로날 항체를 사용하는 것이 바람직할 수 있다. 상기 기술된 모노클로날 항체를 생산하는 하이브리도마 세포로부터 유래된 유전자 구축물을 사용하여 이같은 항체를 생산할 수 있다. 키메라 항체를 생산하는 방법이 관련 기술분야에 공지되어 있다. (리뷰를 위해, 문헌 [Morrison, Science 229:1202 (1985)]; [Oi et al., BioTechniques 4:214 (1986)]; 캐빌리 등의 미국 특허 번호 4,816,567; 타니구치 등의 EP 171496; 모리슨 등의 EP 173494; 노이버거 등의 WO 8601533; 로빈슨 등의 WO 8702671; 문헌 [Boulianne et al., Nature 312:643 (1984)]; [Neuberger et al., Nature 314:268 (1985)]을 참조한다.)
실시예 7: 폴리클로날 및 모노클로날 항체를 생성시키기 위한 폴리뉴클레오티드의 용도
폴리뉴클레오티드를 동물 내로 직접 주사하는 방법이 또한 관련 기술분야에 널리 기술되어 있다. 예를 들어, 미국 특허 번호 5,676,954; 6,875,748; 5,661,133을 참조한다. 예를 들어, 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물을 코딩하는 폴리뉴클레오티드를 구속된 깨어 있는 마우스 (할란 스프라그 돌리(Harlan Sprague Dawley) (인디애나주 인디애나폴리스)로부터의 6-12주령 암컷 BALB/c 또는 누드, nu/nu)의 사두근 내로 주사할 수 있다. 한 실시양태에서, 문헌 [Hartikka, J., et al., Hum. Gene Ther. 7:1205-1217 (1996)]에 기술된 바와 같이, 마이크로피펫 팁으로부터 절단된 플라스틱 칼라가 장착된 1회용 멸균 플라스틱 인슐린 주사기 및 28G ½ 바늘 (벡톤-디킨슨(Becton-Dickinson), 뉴저지주 프랭클린 레이크스, 카탈로그 번호 329430)을 사용하는 50 μl 용액 내의 50 μg의 폴리뉴클레오티드가 마우스 주사에 사용될 수 있다.
대안적으로, 주사 24시간 전에 시작하여 6주령 스프라그 돌리 암컷 마우스 (체중 20-25 그램)에게 이의 식수에 5000 ppm ZnOSO4를 제공할 수 있다. 이러한 양의 아연은 메탈로티오네인 프로모터를 활성화시킬 수 있는 것으로 나타났다. 그 후, 각각의 마우스에 25 게이지 바늘로의 꼬리 정맥 천자를 통해 총 부피 30 μl로 150 μg 리포솜 (리포펙션(Lipofection)™)과 복합체를 형성한 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물을 코딩하는 폴리뉴클레오티드 30 μg을 정맥내 주사하였다. 동물 관리가 연구 전반에 걸쳐 유지되어야 하고, 문헌 ["Guide for the Use and Care of Laboratory Animals", Institute of Laboratory Animal Resources, Commission on Life Sciences, National Research Council, National Academy Press]에 따라 수행되어야 한다.
항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물을 코딩하는 주사된 폴리뉴클레오티드가 동물 내의 세포 내로 전달된 후, 항원이 엔도솜/리소솜으로 전달되고, 프로세싱되어, 면역계에 제시된다. 그 후, 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물이 항원에 대해 특이적인 항체의 생산을 자극할 수 있다. 이러한 항체를 단리하여 폴리클로날 혼합물로서 사용할 수 있거나, 또는 단일 종 또는 모노클로날로 추가로 단리할 수 있다. 면역 반응의 프로세스 및 생체 내에서의 외래 항원에 대한 항체 생산은 관련 기술분야에 널리 공지되어 있다.
세번째 동물 모델에서, Balb/c 3T3 A31 세포가 전기천공에 의해 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물을 코딩하는 폴리뉴클레오티드로 형질감염된다. 항원을 포함하는 LAMP 구축물을 발현하는 G418 저항성 클론이 인간 RBC에 결합하는 이의 능력에 의해 확인된다. 폴리클로날 항체를 생성시키기 위해, Balb/c 마우스를 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물을 포함하는 107개의 세포로 14일 간격으로 2회 복막내 면역화시킨다. 최종 부스팅 후, 면역 혈청을 수집하고, IgG를 단백질 G 세파로스로 정제하고, 1.0 mg의 정제된 항원을 브롬화시아노겐-활성화 세파로스 CL-4B에 커플링시킴으로써 제조된 항원 칼럼에 통과시킨다. 결합된 IgG를 0.1 M 글리신 완충제 pH 2.5로 용출시키고, 0.1 부피의 0.1 M 트리스 pH 8.0으로 중화시킬 수 있다. 모노클로날 항체 (mAb)를 생성시키기 위해, Balb/c 마우스를 항원을 포함하는 LAMP 구축물로 면역화시키고, 표준 방법 (28)에 따라 면역 비장 세포를 SP2 골수종과 융합시킴으로써 하이브리도마를 생성시킨다. 항원과 특이적으로 반응하는 양성 웰을 관련 기술분야에 기술된 바와 같은 효소-결합 면역흡착 검정법에 의해 확인할 수 있다. 하이브리도마를 제한 희석에 의해 3회 클로닝함으로써 항체가 생산된다.
실시예 8: 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물의 면역화
포유동물에서 항체를 생성시키는 방법이 관련 기술분야에 널리 공지되어 있다. 한 예에서, 병원체가 없는 토끼를 2개월의 기간에 걸쳐 총 500 μg의 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물로 면역화시킴으로써 항원을 포함하는 LAMP 구축물에 대한 폴리클로날 항혈청이 생성된다. 예를 들어, 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물이 PBS 내에 용해되어 동일한 부피의 프로인트 아주반트와 함께 에멀션화될 수 있다. 최종 부스터 후, 토끼의 혈청을 분리하여, 폴리클로날 항혈청의 역가를 결정할 수 있다.
추가적인 동물 모델에서, 5마리 마우스 (C57BL/6J; 잭슨 랩스(Jackson Labs))의 그룹을 내독소가 없는, 항원을 포함하는 LAMP 구축물 (백반 내에 유화됨) 5 μg로 피하 면역화시킬 수 있다. 3주 후, 마우스에서 채혈하고, ELISA (직접적으로 또는 간접적으로 (비오틴화 태그 및 스트렙타비딘을 통해) 웰에 코팅된 야생형 BPTI 또는 APP-KI에 대한 혈청 내의 항체의 직접적인 결합)에 의해 혈청을 적정함으로써 항-항원 특이적 항체의 존재를 결정할 수 있다.
모노클로날 항체를 수득하기 위해, 4-6주령 Balb/c 마우스를 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물로 면역화시킬 수 있다 (예를 들어, 1차 주사를 위한 프로인트 완전 아주반트 및 후속 면역화를 위한 프로인트 불완전 아주반트에 용해된 10-100 μg/주사로의 2주 간격의 4회). 비장세포를 단리하고, 융합 세포주 예컨대 Sp2/0 골수종 세포와 융합시킨 후, 제한 희석이 이어진다. 성장 중인 클론을 예를 들어 효소-결합 면역흡착 검정법 (ELISA)을 사용하여 스크리닝한다. 96 세포 플레이트를 항원을 포함하는 개선된 LAMP 구축물 또는 대조군 단백질로 코팅한다. 배양 상청액을 첨가한 후, 세정하고, 검출용의 표지된 항-마우스 항체를 첨가한다. 항-항원 항체를 생산하는 하이브리도마의 제한 희석 클로닝 후, 안정적인 하이브리도마가 수득된다. 각각의 세포로부터, 상청액을 수집하고, 단백질 A 세파로스 칼럼을 사용하는 친화력 크로마토그래피에 의해 모노클로날 항체를 정제할 수 있다.
실시예 9 - IGFBP-2가 있는 LAMP 구축물
40년 넘는 동안 암 백신 개발이 추구되어 왔다. 그러나, 다양한 암 백신 제형의 수많은 임상 연구에도 불구하고, 치료적 암 백신접종은 전체적인 임상 이점이 약 20%였다1, 2, 3, 4, 5. 효능 개선에 대한 장애는 a) 암 연관 항원인 자가-단백질의 불량한 면역원성, b) 조절 T 세포의 유도6, 및 c) 백신접종에 의해 수득되는 낮은 면역 반응을 포함하였다. 최근의 보고는 다수의 종양에서 종양 미세환경 내의 백신-유도 Th1 면역침윤물과 개선된 임상 반응의 상관관계를 시사한다7, 8, 9, 10, 11.
인슐린-유사 성장 인자 결합 단백질 2 (IGFBP-2)는 다수의 인간 종양의 진행 동안 상승되는 자가-단백질이다. IGFBP-2 과발현은 예후가 불량한 고등급 신경아교종과 상호관련되고12, 유방암 환자에서 악성종양의 독립적인 지표물이다13. IGFBP2는 폐암 환자에서 전이 및 불량한 생존과 연관된다14. IGFBP2 과발현은 부신암15, 방광암16, 위암17, 난소암18, 19, 및 전립선암20, 21에서 진행 질환과 또한 상호관련된다.
물질 및 방법
마우스. 6 내지 8주령 암컷 C57BL/6 알비노 마우스를 엔비고(Envigo)에서 구입하고, 이뮤노믹 테라퓨틱스 인크 (매사추세츠주 록빌)의 동물 시설에서 유지시켰다.
시약 및 항체. 대조군 벡터 대조군, IGFBP2 (1-328)-LAMP 부재, 및 IGFBP2 (39-328)-ILC-1 구축물을 표준 프로토콜을 사용하여 본원에 기술된 바와 같이 제조하였다. 항-마우스 토끼 IGFBP2 PoAb는 마이바이오소스 (캘리포니아주 샌디에고)로부터의 것이었고, 염소 항-토끼 IgG-FITC는 이-바이오사이언시즈(e-biosciences) (캘리포니아주 샌디에고)로부터의 것이었으며, 토끼 항-인간 LAMP는 시노 바이올로지컬 (중국 북경)로부터의 것이었다. 염소 항-토끼-HRP, 염소 항-마우스 IgG1-HRP 및 염소 항-마우스 IgG2a-HRP는 서던 바이오테크놀러지즈 (앨라배마주 버밍엄)에서 구입하였다. 스트렙타비딘-HRP는 써모 피셔 (매사추세츠주 월섬)에서 구입하였다. 슈어블루 TMB 마이크로웰 퍼옥시다제 기질 및 TMB 정지 용액은 KPL (메릴랜드주 게이더스버그)에서 구입하였다. IL-10, 및 IFNγ에 대한 ELISPOT 항체 쌍은 바이오레전드로부터의 것이었다. 시토카인 ELISA 키트는 R&D 시스템즈(R&D systems)로부터의 것이었다.
백신, 및 면역화. 대조군, IGFBP2 (39-328)-ILC-1 구축물, 및 IGFBP2 (1-328)-LAMP 부재 백신이 용량당 20 μl/마우스의 총 부피로 사용되었다. 제0일, 제7일 및 제14일에 전기천공을 통한 IM 전달에 의해 마우스를 백신으로 면역화시켰다. 혈청 수집을 위해 제-13일 및 제28일에 마우스에서 채혈하였다. 혈청을 수집하고, -30℃에서 보관하였다. 제28일에 비장을 수집하고, ELISPOT/ELISA 검정법용으로 프로세싱하였다.
ELISA에 의한 혈청 IGFBP-2-특이적 IgG의 측정. IGFBP-2에 대한 뮤린 항체 반응을 간접 ELISA에 의해 평가하였다. 카르보네이트 비카르보네이트 완충제 내의 5 ug/ml IGFBP2 (39-328) 단백질로 ELISA 플레이트 (맥시소프)를 철야로 코팅한 후, PBS 내의 2% BSA로 차단하였다. 혈청 샘플을 PBS-T에서 희석하였다 (1:100, 1:300, 1:900, 1:2700, 1:8100, 1:24300, 1:72900, 1:218700). 샘플을 1:6000 염소 항-마우스 IgG-HRP (서던 바이오테크, 앨라배마주 버밍엄)에 이어서 스트렙타비딘-HRP (써모 피셔 사이언티픽(Thermo Fisher Scientific), 일리노이주 록포드)로 검출하였다. KPL (메릴랜드주 게이더스버그)로부터의 슈어블루 TMB 기질로 반응을 발색시키고, TMB 정지 용액으로 정지시켰다. 에포크 ELISA 판독기 (바이오텍, 버몬트주 위누스키)를 사용함으로써 플레이트를 판독하였다 (OD450). 평균 배경 (PBS 단독)을 계산하였고, OD450 값이 2 * 평균 배경을 초과하는 샘플이 양성으로 간주되었다. 이같은 샘플의 희석물이 종점 역가로서 결정되었다.
항원-특이적 T 세포 반응의 평가. 백신접종 마우스에서 항원-특이적 T 세포 반응을 평가하기 위해, 백신접종 마우스로부터의 비장세포를 효소-결합 이뮤노스팟 (ELISPOT)에 의해 항원-특이적 IFNγ, 및 IL-10에 대해 평가하였다.
비장세포에서 RBC를 고갈시키고, 편평바닥 96웰 플레이트에서 200 μl/웰 T 세포 배지 (RPMI-1640 + L-글루타민 및 HEPES (ATCC), 1% 페니실린, 1% 스트렙토마이신, 및 5 x 10-5M 2-ME)로 4x105개의 세포/웰 및 10 μg/ml IGFBP2 (39-328) 단백질 또는 콘카나발린 A (0.25 μg/ml) 또는 배지 단독으로 72시간 동안 37℃, 5% CO2에서 공동-배양하였다. 플레이트를 1600 rpm에서 6분 동안 원심분리하고, 상청액을 수집하고, -30℃에서 보관하였다.
ELISPOT 검정법을 본원에 기술된 바와 같이 수행하였다. 간략하게, 96-웰 니트로셀룰로스 플레이트 (밀리포어)를 30 ul의 35% 에탄올로 1분 동안 활성화시키고, PBS로 2회 세정하고, 철야로 4℃에서 50 μl/웰의 PBS 내의 포획 모노클로날 항체로 코팅하였다. 플레이트를 200 μl/웰 PBS로 3회 세정하고, 적어도 2시간 동안 실온에서 200 μl/웰 T 세포 배지로 차단하였다. 비장세포를 4x105개의 세포/웰로 플레이팅하고, 48시간 동안 37℃, 5% CO2에서 200 μl/웰 T 세포 배지의 총 부피로 10 μg/ml IGFBP2 (39-328) 단백질 또는 10 ug/ml 펩티드 풀 또는 콘카나발린 A (0.25 μg/ml) 또는 배지 단독과 함께 공동-배양하였다. 플레이트를 세정하고, 희석된 검출 항체 (50 μl/웰)를 첨가하고, 플레이트를 진탕기 상에서 2시간 동안 실온에서 인큐베이션하였다. 플레이트를 PBS로 4회 세정하였다. PBS에 희석된 스트렙타비딘-HRP (50 μl/웰)를 첨가하고, 1시간 동안 인큐베이션하였다. 플레이트를 PBS로 세정하고, 50 μl/웰의 AEC 발색 용액으로 최대 30분 동안 발색시켰다. 흐르는 수돗물로 세정하여 발색을 정지시켰다. 암실에서 24-72시간 동안 실온으로 건조시킨 후, 발색 스팟을 AID ELISPOT 고해상도 판독기 시스템 및 AID ELISPOT 소프트웨어 버전 3.5 (오토이뮨 디아그노스티카 게엠베하)를 사용하여 계수하였다.
세포내 시토카인의 평가. 시토카인 생산을 담당하는 세포를 결정하기 위해, 세포내 염색을 수행하였다. 비장세포에서 RBC를 고갈시키고, 냉장고에서 24시간 동안 보관하였다. 다음날, 비장세포를 편평바닥 96웰 플레이트에서 200 ul/웰 T 세포 배지 (RPMI-1640 + L-글루타민 및 HEPES (ATCC), 1% 페니실린, 1% 스트렙토마이신, 및 5x10-5M 2-ME)로 3x106개의 세포/웰 및 20 ug/ml IGFBP2 (39-328) 단백질 또는 펩티드 풀 또는 배지 단독으로 공동-배양하였다. 1시간 후에 브라펠딘 A 및 모넨신 (X1000)의 혼합물을 20 ul 부피로 각각의 웰에 첨가하였다 (20 ul 부피에 대해 웰당 0.22 ul; 모든 웰에 대해 모액을 제조함). PMA/이오노마이신 활성화 칵테일을 양성 대조군 웰에 BFA 및 모넨신과 함께 첨가하였다 (2개의 웰을 설정하였다; IgG 대조군에 대한 1개 및 시토카인 염색에 대한 다른 1개). 세포를 총 6시간 동안 37℃, 5% CO2에서 인큐베이션하였다.
세포를 200 μl PBS로 세정하였다. 세포를 50 ul의 희석된 좀비 아쿠아 염료 (PBS 내의 좀비 아쿠아의 1:500 희석물)로 염색하고, 빛으로부터 보호된 실온에서 20분 동안 인큐베이션하였다. 세포를 PBS 내의 2% 혈청으로 1회 세정하였다. 20 ul의 정제된 항-마우스 CD16/32mAb (클론 2.4G2; 1 ug/20 ul)를 세포에 첨가하고, 세포를 4℃에서 10분 동안 인큐베이션하였다. 세포를 원심분리하고 (2000 rpm, 6분), 상청액을 따라내고, 2% 혈청이 보충된 PBS 내의 세포외 항체를 첨가하였다. 항체는 각각 0.3 ul/웰이었다. Ab를 50 μl/웰의 부피로 첨가하고, 30분 동안 4℃에서 인큐베이션하였다 (CD3 클론 17A2가 T 세포를 활성화시킬 수 있고, 따라서 4℃ 온도가 중요함).
세포를 PBS + 단백질 (2% FCS)로 세정하고, 고정시키고, 4℃에서 30분 동안 100 μl의 사이토픽스(CytoFix)/사이토펌(CytoPerm) 용액으로 투과화시켰다 (고정 완충제를 첨가할 때 멀티채널로 철저하게 혼합하여, 응집물 및 더블릿 형성을 감소시켰음). 세포를 200 μl 펌(Perm)/워시(Wash) 완충제 (1X)로 2회 세정하였다 (2000 rpm, 6분). 세포를 펌 완충제 내의 0.5 μl Ab/웰의 세포내 염색 Ab로 염색하였다. PMA/이오노마이신 웰 중 하나를 이소타입 대조군으로 염색하였다. 1시간 (또는 철야) 인큐베이션 후, 세포를 펌 완충제로 2회 세정하고, 유동 세포측정기로 세포를 획득하였다. 획득 동안, 이벤트/초는 8000 미만이었다. >106개의 세포/샘플을 획득하였다. 획득된 데이터를 칼루자 분석 소프트웨어를 사용하여 분석하였다. 죽은 세포 및 더블릿은 게이팅으로 제거하였다.
통계. 프리즘 6 소프트웨어 (그래프패드 소프트웨어(GraphPad Software), 캘리포니아주 라호야)를 사용하여 통계 분석을 수행하였다. 데이터를 1원 ANOVA에 이어서 다중 비교를 위한 튜키 검정에 의해 분석하였다. 0.05 미만의 p 값이 통계적으로 유의한 차이를 가리키는 것으로 간주되었다.
결과. 도 21: IGFBP2 (39-328)-ILC-1 구축물이 10 ug IM/EP 면역화의 용량에서 유의하게 더 높은 IFNγ 생산 이펙터 T 세포를 유도하였다. 펩티드 풀 1이 IGFBP-2 전장 단백질과 유사한 IFNγ 반응을 유도하였고, 이는 펩티드 풀 1 내의 우세한 에피토프를 가리킨다. 비장세포 (4x105개/웰)를 T 세포 배지 (RPMI + 10% 열 불활성화 FBS, 1% 페니실린/스트렙토마이신, 및 1X 2-ME) 내의 IGFBP-2 단백질 (10 ug/ml) 또는 펩티드 풀 (10 ug/ml)로 48시간 동안 자극하였다. 도트 플롯 내의 값은 각각의 마우스에 대한 실험 - 배지이다. N = 7 마리 마우스/그룹. 도 21a: IGFBP2 전장 (10 ug/ml)으로의 회상을 나타내는 도트 플롯 및 도 21b: 펩티드 풀 1 (10 ug/ml)로의 회상을 나타내는 도트 플롯. *는 p<0.05를 가리킨다.
도 22. IGFBP2 (39-328)-ILC-1 구축물이 10 ug IM/EP 면역화의 용량에서 IFNγ 및/또는 TNFα 생산 CD4+ 및 CD8+ 이펙터 기억 T 세포를 유도하였다. 비장세포 (4x105개/웰)를 T 세포 배지 (RPMI + 10% 열 불활성화 FBS, 1% 페니실린/스트렙토마이신, 및 1X 2-ME) 내의 IGFBP-2 단백질 (10 ug/ml) 또는 펩티드 풀 1 (5ug/ml)로 6시간 동안 자극하였다. 세포를 기술된 바와 같이 세포내 시토카인에 대해 염색하고, 하기 제시된 바와 같이 분석하였다. 각각의 그룹으로부터의 대표 데이터.
도 23: IM/EP에 의해 IGFBP2 (39-328)-ILC-1 구축물로 면혁화된 C57BL/6 알비노 마우스에서의 IGFBP-2-특이적 IgG 생산. 암컷 C57BL/6 알비노 마우스를 제0일, 제7일 및 제14일에 20 μl PBS 내의 10 ug의 지시된 백신으로 IM/EP 면역화시켰다. 마우스에서 제-6일, 제28일에 채혈하였다. 혈청을 분리하고, -30℃에서 보관하였다. ELISA에 의해 IgG를 결정하였다. 간략하게, 카르보네이트 비카르보네이트 완충제 내의 5 μg/ml IGFBP-2 (39-328)로 ELISA 플레이트를 코팅한 후, 2% BSA로 차단하고, 혈청 (PBS-T 내의 1:100 희석물)을 HRP-접합 염소 항 마우스 IgG (1:6000)에 의해 평가하였다. 평균 배경 (PBS 단독)을 계산하였고, OD450 값이 2 * 평균 배경을 초과하는 샘플이 양성으로 간주되었다. 이같은 샘플의 희석물이 종점 역가로서 결정되었다.
이러한 실시예에서 의존된 참고문헌.
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실시예 10: CMV pp65 및 gB를 포함하는 LAMP 구축물
다형성 교모세포종 (GBM) 뇌암은 5년 생존율이 10% 미만인 공격적인 인간 뇌암이다 (Schuessler A et al. 2014). 현재의 치료는 외과 수술에 의한 종양 제거 및 방사선을 포함하지만, 성공적인 치료는 중앙값 생존을 약 15개월로 증가시킬 뿐이다. 면역요법을 포함하여 여러 임상 시도가 GBM에 대해 현재 평가 중이다. 흥미롭게도, GBM 종양이 항원 pp65를 포함하는 CMV 항원을 발현한다는 것이 최근에 발견되었다. CMV는 종양발생 바이러스가 아니기 때문에 GBM에서의 CMV의 역할은 불분명하지만, 치료적 관점에서, CMV 항원의 존재는 면역-기반 GBM 치료를 위해 기존의 항바이러스 면역을 활용할 특유한 기회를 제공한다. 최근의 보고는 특유한 프로토콜로 LAMP-pp65 mRNA로 형질감염된 DC를 이용하는 자가 면역요법이 GBM 환자의 생존을 상당히 개선시켰음을 나타냈다. 구체적으로, 유니버시티 오브 플로리다(University of Florida)의 듀안 에이 밋첼(Duane A. Mitchell) 박사는 생체 외에서 생성되어, LAMP-pp65 mRNA로 펄싱되고, 다시 GBM 환자 내로 주사된 자가 DC가 GBM 환자의 생존을 상당히 개선시켰음을 나타냈다. pp65-형질감염 DC에 대한 프로토콜은 DC 주사 24시간 전의 테타누스/디프테리아 백신의 주사에 의한 주사 부위의 예비-컨디셔닝을 또한 요구하였다 (Mitchell DA et al., 2015).
여기에서, 본 발명자들은 파마젯 및 ID/EP를 사용하여 pp65+ILC-1 LAMP 구축물과 gB+ ILC-1 LAMP 백신을 비교한다.
물질 및 방법
시약. 플라스미드 구축물 대조군, pp65+ILC-1 LAMP 구축물, 및 gB+ ILC-1 LAMP를 본원에 기술된 바와 같이 구축하였다. ELISPOT용 pp65 및 gB 펩티드는 JPT에서 구입하였다 (70% 순도). 톤보바이오(TonboBio)에서 RBC 용해 완충제를 구입하고, 0.22 μm 필터에 여과시켰다. ConA (시그마(Sigma))는 2.5 ug/ml로 사용되었다. IFNγ ELISPOT용 항체는 이바비오사이언스(eBioscience) 또는 바이오레전드에서 구입하였다. IL-10 ELISPTO 시약, SA-ALP 및 BCIP/NBT 플러스는 맵테크(MabTech)에서 구입하였다. 서던 바이오테크로부터의 HRP 항-마우스 항체를 사용하여 Ab 역가를 평가하였다. CMV로 감염된 세포의 용해물은 바이러시스(Virusys)에서 구입하였다. 용해물은 제조사에 의해 비-감염성인 것으로 확인되었다.
면역화 및 혈장 수집. 이뮤노믹 테라퓨틱스 인크의 동물 시설에서 번식 및 유지된 6 내지 8주령 수컷 BALB/C 마우스. 제0일, 제7일 및 제14일에 ID (파마젯) 또는 전기천공을 통한 ID에 의해 마우스를 백신으로 면역화시켰다. 제26일에 마우스를 희생시켰다.
ELISPOT. ELISPOT을 세포수를 제외하고는 본원에 기술된 바와 같이 수행하였다: 세포를 웰당 2*105개의 비장세포로 시딩하였다. 희생된 마우스로부터의 비장에 배지를 플러싱하고, 적혈구를 용해시킨 후, 세포계산기를 사용하여 세포를 계수하였다. ELISPOT 웰당 2*105개의 비장세포를 시딩하고, 배지 (RPMI + HEPES + 10% HI 이퀄 페탈(Fetal) + NaP + βME + P/S), 이중 PP65 및 gB 펩티드 (1 μg/ml의 각각의 펩티드) 또는 ConA (2.5 ug/ml)와 함께 인큐베이션하였다. 각각의 마우스에 대해 이중물을 평균하고 RPMI 웰로부터의 값을 감소시킨 후 결과가 제시된다.
항체 역가. CMV로 감염된 세포의 용해물을 사용하여 항체 역가를 평가하였다. 총 IgG 및 IgG2a를 평가하였다. 총 IgG에 대해서만 결과가 계산되었고, 1:100 OD 결과만 비교되었다.
결과. 도 24는 pp65 및 gB 펩티드 둘 다로 IFNγ가 유도되었음을 나타낸다. 추가적으로, 최종 채혈물로부터 혈청 Ab를 테스트하였다. CMV-형질감염 세포로부터의 용해물이 사용된 경우, 양쪽 면역화에 대해 유사한 IgG 역가가 보인다. 구체적으로, 도 25는 CMV-형질감염 세포 용해물에 대해 면역화된 마우스의 혈청 내의 총 IgG (왼쪽) 및 IgG2a (오른쪽) 항체 역가를 나타낸다. 통계 분석은 맨 휘트니 검정을 사용하여 그래프패드 프리즘에서 행해졌다. IgG2a CMV-용해물 Ag - P = 0.041
실시예 11. PSMA를 포함하는 LAMP 구축물
전립선암은 남성에서 가장 빈번하게 진단된 암이고, 미국에서 남성의 암 사망의 두번째로 가장 통상적인 원인이다1. 국소화된 질환의 경우, 수술 및 방사선이 계속해서 치유 치료이지만, 삶의 질에 부정적으로 영향을 미칠 수 있는 소변 증상 및 성 기능장애와 같은 유해 효과가 있다. 전이성 질환의 경우, 초기 치료로서의 화학요법이 현재 안드로겐 박탈 치료 단독 (ADT)에 비교하여 생존을 연장시키는 것으로 보인다2. ADT는 a) 골 무기질 밀도 감소 및 골다공증 취약성 골절의 위험 증가, b) 거세 저항성 전립선암 (CRPC)의 발달과 연관된다. 전립선암 세포를 인식하여 사망시키도록 면역계를 이용하는 방법이 개발 중이다. 한 이같은 시도는 무증상 또는 최소 증상 전이성 CRPC (mCRPC)의 치료를 위한 전립선 산 포스파타제 (PAP)를 표적화하는 FDA 승인 자가 세포 면역요법인 시푸류셀-T로 이어졌다3. 다수의 백신 후보, 뿐만 아니라 표적화된 모노클로날 항체를 사용하는 접근법을 포함하여 전립선암에 대한 추가적인 면역요법이 개발 중이다4, 5.
T 세포- 또는 항체-기반 면역요법에 대한 유망한 표적을 나타내는 여러 종양-연관 항원 (TAA)이 확인되었다. 정상 및 악성 전립선 조직에서 우선적으로 발현되는 일군의 분자는 전립선-특이적 막 항원 (PSMA), 프로스테인, 전립선-특이적 항원 (PSA), 전립선 산 포스파타제 (PAP), 전립선 줄기 세포 항원 (PSCA), T 세포 수용체 감마 교대 판독 프레임 단백질 (TARP), 일시적 수용체 전위 (trp)-p8 및 전립선의 6-막횡단 상피 항원 1 (STEAP1)을 포함한다.
인간 전립선 특이적 막 항원 (PSMA), 일명 폴레이트 히드롤라제 I (FOLH1)은 아미노산 750개의 II형 막 당단백질이고, 이는 정상적인 인간 전립선 상피에서 주로 발현되고, 전이성 질환을 포함하는 전립선암에서 상향조절된다. PSMA (Folh1)의 마우스 호모로그는 마우스 전립선에서 발현되는 것이 아니라, 뇌 및 신장에서 주로 발현된다. 마우스 Folh1은 인간 PSMA 아미노산 서열에 대한 86% 동일성 및 91% 유사성으로 아미노산 752개의 단백질을 코딩한다6. PSMA는 전립선의 중요한 임상 바이오마커로 간주되는데, 다른 조직의 세포보다 전립선 세포에서 많은 배수로 더 높게 발현되기 때문이다7, 8, 9. PSMA 발현 증가와 전립선암 진행 사이의 강한 상관관계가 지시되었다10. PSMA 발현 상승은 신장 및 방광 암을 포함하는 다른 악성종양과 또한 연관된다11. PSMA 발현 상승이 종양 신생혈관구조에서 관찰되었지만, 정상 혈관구조에서는 그렇지 않았고, 이는 혈관생성에서의 PSMA의 역할을 시사한다12. 막 단백질인 PMSA는 진단 및 치료 목적을 위해 이에 대한 항체를 개발하기 위한 매력적인 표적이다13. 여러 치료용 항-PSMA mAb가 개발되었고, 이들 중 다수가 세포독성 방사성 뉴클레오티드를 PSMA 발현 세포로 특이적으로 표적화하기 위해 방사선면역요법에서 사용되었다14. 일부 항-PSMA mAb는 전립선암 세포를 사망시키는 항체-의존적 세포성 세포독성 (ADCC) 효과를 촉진함으로써 치료 효과를 매개하는 것으로 입증되었다4, 14, 15.
물질 및 방법
마우스. 6 내지 8주령 암컷 C57BL/6 알비노 마우스를 엔비고에서 구입하고, 이뮤노믹 테라퓨틱스 인크 (매사추세츠주 록빌)의 동물 시설에서 유지시켰다.
시약 및 항체. 대조군 및 PSMA-ILC-1 LAMP 구축물을 본원에 기술된 바와 같이 제조하였다. 인간 PSMA PepMix (185개의 펩티드, 11aa가 중첩된 15량체)는 JPT (매사추세츠주 액튼)로부터의 것이었다. 마우스 항-인간 PSMA 알렉사 플루오르(Alexa Flour) 488, 염소 (Fab)2 항-마우스 IgG-Fc PE는 압캠(abcam) (매사추세츠주 캠브리지)으로부터의 것이고, 토끼 항-인간 LAMP는 시노 바이올로지컬 (중국 북경)로부터의 것이었다. 염소 항-토끼-HRP, 염소 항-마우스 IgG1-HRP 및 염소 항-마우스 IgG2a-HRP는 서던 바이오테크놀러지즈 (앨라배마주 버밍엄)에서 구입하였다. 스트렙타비딘-HRP는 써모 피셔 (매사추세츠주 월섬)에서 구입하였다. 슈어블루 TMB 마이크로웰 퍼옥시다제 기질 및 TMB 정지 용액은 KPL (메릴랜드주 게이더스버그)에서 구입하였다. IFNg에 대한 ELISPOT 항체 쌍은 바이오레전드로부터의 것이었다.
백신, 및 면역화. 대조군 벡터, PSMA-ILC-1 LAMP 구축물이 용량당 20 μl/마우스의 총 부피로 사용되었다. 제0일, 제21일에 전기천공을 통해 ID에 의해 마우스를 백신으로 면역화시켰다. 혈청을 수집하고, -30℃에서 보관하였다. 제34일에 ELISPOT/ELISA 검정법용으로 비장을 수집하였다.
항원-특이적 T 세포 반응의 평가. 백신접종 마우스에서 항원-특이적 T 세포 반응을 평가하기 위해, 백신접종 마우스로부터의 비장세포를 효소-결합 이뮤노스팟 (ELISPOT)에 의해 항원-특이적 IFNγ 및 IL-10에 대해 평가하였다. 비장세포에서 RBC를 고갈시키고, 편평바닥 96웰 플레이트에서 200 μl/웰 T 세포 배지 (RPMI-1640 + L-글루타민 및 HEPES (ATCC), 1% 페니실린, 1% 스트렙토마이신, 및 5 x 10-5M 2-ME)로 4x105개의 세포/웰 및 10 μg/ml IGFBP2 (39-328) 단백질 또는 콘카나발린 A (0.25 μg/ml) 또는 배지 단독으로 72시간 동안 37℃, 5% CO2에서 공동-배양하였다. 플레이트를 1600 rpm에서 6분 동안 원심분리하고, 상청액을 수집하고, -30℃에서 보관하였다.
ELISPOT 검정법을 본원에 기술된 바와 같이 수행하였다. 간략하게, 96-웰 니트로셀룰로스 플레이트 (밀리포어)를 30 ul의 35% 에탄올로 1분 동안 활성화시키고, PBS로 2회 세정하고, 철야로 4℃에서 50 μl/웰의 PBS 내의 포획 모노클로날 항체로 코팅하였다. 플레이트를 200 μl/웰 PBS로 3회 세정하고, 적어도 2시간 동안 실온에서 200 μl/웰 T 세포 배지로 차단하였다. 비장세포를 3x105개의 세포/웰로 플레이팅하고, 48시간 동안 37℃, 5% CO2에서 200 μl/웰 T 세포 배지의 총 부피로 PSMA에 대한 10, 5, 2, 1, 0.1, 0.01 μg/ml PSMA JPT 펩티드 믹스 또는 콘카나발린 A (0.25 μg/ml) 또는 배지 단독과 함께 공동-배양하였다. 플레이트를 세정하고, 희석된 검출 항체 (50 μl/웰)를 첨가하고, 플레이트를 진탕기 상에서 2시간 동안 실온에서 인큐베이션하였다. 플레이트를 PBS로 4회 세정하였다. PBS에 희석된 스트렙타비딘-HRP (50 μl/웰)를 첨가하고, 1시간 동안 인큐베이션하였다. 플레이트를 PBS로 세정하고, 50 μl/웰의 AEC 발색 용액으로 최대 30분 동안 발색시켰다. 흐르는 수돗물로 세정하여 발색을 정지시켰다. 암실에서 24-72시간 동안 실온으로 건조시킨 후, 발색 스팟을 AID ELISPOT 고해상도 판독기 시스템 및 AID ELISPOT 소프트웨어 버전 3.5 (오토이뮨 디아그노스티카 게엠베하)를 사용하여 계수하였다.
ELISA에 의한 혈청 PSMA-특이적 IgG/IgG2a 및 프로스테인-특이적 IgG/IgG2a의 측정. PSMA에 대한 뮤린 항체 반응을 간접 ELISA에 의해 평가하였다. 카르보네이트 비카르보네이트 완충제 내의 5 ug/ml의 PSMA 단백질로 ELISA 플레이트 (맥시소프)를 철야로 코팅한 후, PBS 내의 2% BSA로 차단하였다. 혈청 샘플을 PBS-T에서 희석하였다 (1:100, 1:300, 1:900, 1:2700, 1:8100, 1:24300, 1:72900, 1:218700). 샘플을 1:6000 염소 항-마우스 IgG-HRP 또는 1:11000 염소 항 마우스 IgG2a-HRP (서던 바이오테크, 앨라배마주 버밍엄)에 이어서 스트렙타비딘-HRP (써모 피셔 사이언티픽, 일리노이주 록포드)로 검출하였다. KPL (메릴랜드주 게이더스버그)로부터의 슈어블루 TMB 기질로 반응을 발색시키고, TMB 정지 용액으로 정지시켰다. 에포크 ELISA 판독기 (바이오텍, 버몬트주 위누스키)를 사용함으로써 플레이트를 판독하였다 (OD450). 평균 배경 (PBS 단독)을 계산하였고, OD450 값이 2 * 평균 배경을 초과하는 샘플이 양성으로 간주되었다. 이같은 샘플의 희석물이 종점 역가로서 결정되었다.
세포내 시토카인의 평가. 시토카인 생산을 담당하는 세포를 결정하기 위해, 세포내 염색을 수행하였다. 비장세포에서 RBC를 고갈시키고, 냉장고에서 24시간 동안 보관하였다. 다음날, 비장세포를 편평바닥 96웰 플레이트에서 200 ul/웰 T 세포 배지 (RPMI-1640 + L-글루타민 및 HEPES (ATCC), 1% 페니실린, 1% 스트렙토마이신, 및 5x10-5M 2-ME)로 3x106개의 세포/웰 및 2 ug/ml PSMA (JPT 펩티드 믹스) 또는 배지 단독으로 공동-배양하였다. 1시간 후에 브라펠딘 A 및 모넨신 (X1000)의 혼합물을 20 ul 부피로 각각의 웰에 첨가하였다 (20 ul 부피에 대해 웰당 0.22 ul; 모든 웰에 대해 모액을 제조함). PMA/이오노마이신 활성화 칵테일을 양성 대조군 웰에 BFA 및 모넨신과 함께 첨가하였다 (2개의 웰을 설정하였다; IgG 대조군에 대한 1개 및 시토카인 염색에 대한 다른 1개). 세포를 총 6시간 동안 37℃, 5% CO2에서 인큐베이션하였다.
라이브/데드 염색 (이러한 단계에서 단백질 없음): 세포를 200 μl PBS로 세정하였다 (이러한 세정에 단백질 없음). 세포를 50 ul의 희석된 좀비 아쿠아 염료 (PBS 내의 좀비 아쿠아의 1:500 희석물)로 염색하고, 빛으로부터 보호된 실온에서 20분 동안 인큐베이션하였다 (이러한 단계에서 단백질 없음). 세포를 PBS 내의 2% 혈청으로 1회 세정하였다.
Fc 차단: 20 ul의 정제된 항-마우스 CD16/32mAb (클론 2.4G2; 1 ug/20 ul)를 세포에 첨가하고, 세포를 4℃에서 10분 동안 인큐베이션하였다.
표면 염색: 세포를 원심분리하고 (2000 rpm, 6분), 상청액을 따라내고, 2% 혈청이 보충된 PBS 내의 세포외 항체를 첨가하였다. 항체는 각각 0.3 ul/웰이었다. Ab를 50 μl/웰의 부피로 첨가하고, 30분 동안 4℃에서 인큐베이션하였다 (CD3 클론 17A2가 T 세포를 활성화시킬 수 있고, 따라서 4℃ 온도가 중요함).
고정 및 투과화: 세포를 PBS + 단백질 (2% FCS)로 세정하고, 고정시키고, 4℃에서 30분 동안 100 μl의 사이토픽스/사이토펌 용액으로 투과화시켰다 (고정 완충제를 첨가할 때 멀티채널로 철저하게 혼합하여, 응집물 및 더블릿 형성을 감소시켰음). 세포를 200 μl 펌/워시 완충제 (1X)로 2회 세정하였다 (2000 rpm, 6분).
세포내 염색: 세포를 펌 완충제 내의 0.5 μl Ab/웰의 세포내 염색 Ab로 염색하였다. PMA/이오노마이신 웰 중 하나를 이소타입 대조군으로 염색하였다. 1시간 (또는 철야) 인큐베이션 후, 세포를 펌 완충제로 2회 세정하고, 유동 세포측정기로 세포를 획득하였다. 획득 동안, 이벤트/초는 8000 미만이었다. >106개의 세포/샘플을 획득하였다.
획득된 데이터를 칼루자 분석 소프트웨어를 사용하여 분석하였다. 죽은 세포 및 이중선은 게이팅으로 제거하였다.
통계. 프리즘 6 소프트웨어 (그래프패드 소프트웨어, 캘리포니아주 라호야)를 사용하여 통계 분석을 수행하였다. 데이터를 1원 ANOVA에 이어서 다중 비교를 위한 튜키 검정에 의해 분석하였다. 0.05 미만의 p 값이 통계적으로 유의한 차이를 가리키는 것으로 간주되었다.
도 26은 PSMA-ILC-1 LAMP 구축물이 20 ug ID/EP 면역화의 용량에서 유의하게 더 높은 IFNγ 생산 이펙터 T 세포를 유도하였음을 나타낸다. 비장세포 (3x105개/웰)를 T 세포 배지 (RPMI + 10% 열 불활성화 FBS, 1% 페니실린/스트렙토마이신, 및 1X 2-ME) 내의 JPT로부터의 PSMA 펩티드 믹스 (2, 1, 0.1, 0.01, 0.001 ug/ml)로 48시간 동안 자극하였다. 도트 플롯 내의 값은 각각의 마우스에 대한 실험 - 배지이다. N = 7 마리 마우스/그룹. 도트 플롯은 PSMA로의 회상을 나타낸다.
도 27은 PSMA-ILC-1 LAMP 구축물이 20 ug ID/EP 면역화의 용량에서 IFNγ 생산 CD4+ 및 CD8+ 이펙터 기억 T 세포를 유도하였음을 나타낸다. 비장세포 (3x105개/웰)를 T 세포 배지 (RPMI + 10% 열 불활성화 FBS, 1% 페니실린/스트렙토마이신, 및 1X 2-ME) 내의 PSMA 펩티드 (JPT; 2 ug/ml)로 6시간 동안 자극하였다. 세포를 기술된 바와 같이 세포내 시토카인에 대해 염색하고, 하기 제시된 바와 같이 분석하였다. 개별적인 마우스로부터의 데이터가 제시된다.
도 28은 ID/EP를 통한 면역화에 의해 PSMA-ILC-1 LAMP 구축물로 면역화된 C57BL/6 마우스에서의 총 IgG 및 IgG2A 생산을 나타낸다. ELISA에 의해 혈장에서 IgG를 결정하였다. 간략하게, 카르보네이트 비카르보네이트 완충제 내의 5 μg/ml의 PSMA로 ELISA 플레이트를 코팅한 후, 2% BSA로 차단하고, 혈청 (PBS-T 내의 1:100 희석물)을 HRP-접합 염소 항 마우스 IgG (1:6000)에 의해 평가하였다.
본원에서 기술된 것의 변동, 변형 및 기타 실행이 본 발명 및 청구범위의 취지 및 범주를 벗어나지 않으면서 관련 기술분야의 통상의 기술자에게 일어날 것이다. 모든 특허, 특허 출원, 국제 출원 및 확인된 참고문헌은 이의 전문이 명백하게 본원에 참조로 포함된다.
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guttata <400> 19 Met Ala Arg Gly Leu Leu Ala Ala Ala Ala Leu Leu Gly Phe Leu Gln 1 5 10 15 Ala Ser Ser Ser Phe Glu Val Lys Asp Ser Ser Gly Lys Val Cys Ile 20 25 30 Leu Ala Asp Leu Thr Val Ala Phe Ser Val Glu Tyr Lys Thr Asn Val 35 40 45 Gln Lys Glu Phe Val His Phe Phe Leu Pro Gln Asn Ala Ser Val Asp 50 55 60 Ser Gln Ser Ser Cys Gly Lys Asp Asn Ala Ser His Pro Ile Leu Val 65 70 75 80 Leu Asp Phe Gly Gly Gly His Ser Leu Ser Leu Asn Phe Ser Glu Ser 85 90 95 Ala Asp Lys Tyr Gln Val Glu Glu Leu Val Phe His Tyr Asn Leu Ser 100 105 110 Asp Ala Thr Leu Phe Pro Asn Ser Ser Thr Gly Gly Met Lys Thr Val 115 120 125 Ser His Lys Ser Ile Ile Gln Ala His Met Gly Thr Gln Tyr Arg Cys 130 135 140 Ile Asn Ser Lys His Ile Asn Met Lys Asn Val Asn Val Thr Phe Ser 145 150 155 160 Asn Val Thr Leu Glu Ala Tyr Leu Thr Asn Gly Thr Leu Ser Val Asn 165 170 175 Lys Thr Glu Cys Ala Glu Asp Arg Val Ser Thr Thr Thr Met Val Pro 180 185 190 Thr Thr Pro Lys Gln Thr Thr Ser Gln Ser Pro Thr Thr Gly Pro Ala 195 200 205 Pro 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tropicalis <400> 55 Met Asp Arg Val Ser Leu Leu Ser Thr Ile Leu Leu Leu Tyr Gly Leu 1 5 10 15 Leu Tyr Ile Asn Asp Ala Tyr Ser Glu Asn Thr Phe Ala Gln Pro Ser 20 25 30 Asn Thr Thr Thr Pro Ala Pro Asn Thr Thr Thr Thr His Val Thr Ser 35 40 45 Asn Thr Thr Thr Leu Ala Pro Asn Thr Thr Thr Thr His Val Thr Ser 50 55 60 Asn Thr Thr Thr Leu Ala Pro Asn Thr Thr Thr Thr His Ile Thr Ser 65 70 75 80 Asn Thr Thr Thr Leu Ala Pro Asn Thr Thr Thr Thr Leu Ala Pro Asn 85 90 95 Thr Thr Thr Thr His Ser Val Thr Thr Thr Lys Thr Ala Ser Thr Thr 100 105 110 Thr Pro Thr Pro Thr Leu Glu Pro Lys Pro Ser Pro Pro Glu Thr Gly 115 120 125 Asn Tyr Thr Val Lys Ile Lys Asn Glu Phe Cys Ile Glu Ala Leu Met 130 135 140 Gly Leu Glu Leu Glu Leu Thr Asn Ser Thr Lys Thr Gln Gln Tyr Phe 145 150 155 160 Asn Ile Val Pro Ser Gln Ile Asn Ser Asn Gly Thr Cys Glu Lys Ser 165 170 175 Lys Ala Asn Leu Asn Leu Thr Phe Ala Asn Ser Tyr Ile Asn Phe Val 180 185 190 Phe Ala Gln Asp Asp Asn Ser Tyr Tyr Leu Asp Asn Val Thr Val Tyr 195 200 205 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Ornithorhynchus anatinus <400> 92 Met Gly Leu Thr Leu Pro Leu Pro Ala Gln Gly Ser Gln Cys Arg Ala 1 5 10 15 Asn Cys Pro His Lys Lys Ser Ala Thr Leu Val Pro Ser Phe Thr Val 20 25 30 Thr Pro Thr Ala Thr Ser Gly Pro Thr Thr Thr Ala His Gln Thr Thr 35 40 45 Thr Asp His Gly Thr Thr Thr Ser His Glu Thr Thr Thr Ser Gln Gly 50 55 60 Thr Ser Thr His Gly Thr Ser Thr Pro His Thr Thr Thr Thr Gly His 65 70 75 80 Gly Thr Thr Thr Gly His Gln Asn Thr Ser His Ser Thr Thr Thr Ser 85 90 95 His Gly Thr Ser Thr Pro His Lys Thr Thr Thr Arg His Pro Thr Thr 100 105 110 Ser His Gly Thr Thr Thr Ser His Gly Thr Ser Thr Gly His Trp Thr 115 120 125 Ala Arg Pro Thr Ile Arg Pro Gly Pro Pro Pro Pro Pro Pro Ser Pro 130 135 140 Gly Lys Ala Val Gly Asn Tyr Thr Val Phe Asn Gly Ser Gln Pro Cys 145 150 155 160 Leu Arg Leu Arg Ala Glu Ile Arg Leu Trp Val Leu Tyr Gln Ala Gln 165 170 175 Glu Glu Gly Glu Ala Pro Pro Val Ser Gly Ala Ala Ser Phe Pro Pro 180 185 190 Pro Arg Pro Arg Pro Val Ala Gly Glu Gly Asp Gly Glu Arg Ser Arg 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Val Arg Ser Val 20 25 30 Asp Phe Asn Arg Gly Thr Asp Asn Ile Thr Val Arg Gln Gly Asp Thr 35 40 45 Ala Ile Leu Arg Cys Val Val Glu Asp Lys Asn Ser Lys Val Ala Trp 50 55 60 Leu Asn Arg Ser Gly Ile Ile Phe Ala Gly His Asp Lys Trp Ser Leu 65 70 75 80 Asp Pro Arg Val Glu Leu Glu Lys Arg His Ser Leu Glu Tyr Ser Leu 85 90 95 Arg Ile Gln Lys Val Asp Val Tyr Asp Glu Gly Ser Tyr Thr Cys Ser 100 105 110 Val Gln Thr Gln His Glu Pro Lys Thr Ser Gln Val Tyr Leu Ile Val 115 120 125 Gln Val Pro Pro Lys Ile Ser Asn Ile Ser Ser Asp Val Thr Val Asn 130 135 140 Glu Gly Ser Asn Val Thr Leu Val Cys Met Ala Asn Gly Arg Pro Glu 145 150 155 160 Pro Val Ile Thr Trp Arg His Leu Thr Pro Thr Gly Arg Glu Phe Glu 165 170 175 Gly Glu Glu Glu Tyr Leu Glu Ile Leu Gly Ile Thr Arg Glu Gln Ser 180 185 190 Gly Lys Tyr Glu Cys Lys Ala Ala Asn Glu Val Ser Ser Ala Asp Val 195 200 205 Lys Gln Val Lys Val Thr Val Asn Tyr Pro Pro Thr Ile Thr Glu Ser 210 215 220 Lys Ser Asn Glu Ala Thr Thr Gly Arg Lys Ala Ser Leu Lys Cys Glu 225 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PEST <400> 106 Met Ser Phe Ala Gly Glu Ala Ala Ser Gln Ile Leu Asn Lys Ala Glu 1 5 10 15 Pro Leu Phe Ile Ser Arg Ser Glu Ala Phe Lys Phe Ala Val Gly Asp 20 25 30 Thr Ile Thr Leu Pro Cys Glu Val Ala Ser Pro Gly Thr Tyr Val Leu 35 40 45 Ala Trp Lys Arg Gly Ile Ala Ile Leu Thr Ala Gly Ser Val Lys Val 50 55 60 Thr Pro Asp Pro Arg Val Arg Leu Val Asn Gly Tyr Ser Leu Gln Ile 65 70 75 80 Arg Asp Ala Val Pro Gln Asp Ala Gly Asp Tyr Ile Cys Gln Ile Ala 85 90 95 Met Leu Asp Pro Arg Glu Ile Thr His Ser Val Glu Ile Leu Val Pro 100 105 110 Pro Lys Ile Thr His Val Thr Ser Gly Gly His Leu Gln Val Arg Lys 115 120 125 Gly Ser Pro Val Arg Leu Glu Cys Ser Ala Thr Gly Asn Pro Met Pro 130 135 140 Asn Ile Thr Trp Thr Arg Lys Asn Asn Leu Leu Pro Asn Gly Glu Glu 145 150 155 160 Gln Phe Thr Asn Pro Val Tyr Val Ile Glu Asn Met Asp Arg His Lys 165 170 175 Gly Gly Thr Tyr Ile Cys Thr Ala Asn Asn Gly Val Gly Gln Val Ala 180 185 190 Thr Ser Gln Ile Ile Leu His Val Leu Tyr Pro Pro Glu Ile Ser Val 195 200 205 Glu Asn 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110 <211> 338 <212> PRT <213> Gallus gallus <400> 110 Met Val Ala Arg Ala Gln Pro Asp Arg Lys Gln Leu Pro Leu Val Leu 1 5 10 15 Leu Arg Leu Leu Cys Leu Leu Pro Thr Gly Leu Pro Val Arg Ser Val 20 25 30 Asp Phe Thr Arg Gly Thr Asp Asn Ile Thr Val Arg Gln Gly Asp Thr 35 40 45 Ala Ile Leu Arg Cys Phe Val Glu Asp Arg Ser Ser Lys Val Ala Trp 50 55 60 Leu Asn Arg Ser Gly Ile Ile Phe Ala Gly Glu Asp Lys Trp Ser Leu 65 70 75 80 Asp Pro Arg Val Glu Leu Glu Lys Arg Ser Pro Leu Glu Tyr Ser Leu 85 90 95 Arg Ile Gln Lys Val Asp Val Tyr Asp Glu Gly Ser Tyr Thr Cys Ser 100 105 110 Val Gln Thr Gln His His Pro Lys Thr Ser Gln Val Tyr Leu Ile Val 115 120 125 Gln Val Pro Pro Lys Ile Ser Asn Ile Ser Ser Asp Ile Thr Val Asn 130 135 140 Glu Gly Ser Asn Val Thr Leu Val Cys Met Ala Asn Gly Arg Pro Glu 145 150 155 160 Pro Val Ile Thr Trp Arg His Leu Thr Pro Thr Gly Lys Glu Phe Glu 165 170 175 Gly Glu Glu Glu Tyr Leu Glu Ile Leu Gly Ile Thr Arg Glu Gln Ser 180 185 190 Gly Lys Tyr Glu Cys Lys Ala Ala Asn Glu Val 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Oreochromis niloticus <400> 113 Met Gln Val Gly Arg Lys Ser Cys Trp Arg Gln Leu Gln Ala Ser Phe 1 5 10 15 Phe Arg Leu Leu Cys Leu Ile Pro Thr Gly Phe Pro Val Arg Ser Val 20 25 30 Asp Met Gln Arg Ala Thr Asp Asn Ile Thr Ile Arg Gln Gly Asp Thr 35 40 45 Ala Ile Ile Arg Cys Tyr Val Asp Asp Lys Val Ser Lys Val Ala Trp 50 55 60 Leu Asn Arg Ser Asn Ile Ile Phe Ala Gly Gln Asp Lys Trp Ser Leu 65 70 75 80 Asp Pro Arg Val Asp Leu Val Thr Lys Gly Gln Leu Glu Tyr Ser Leu 85 90 95 Arg Ile Gln Lys Val Asp Val Tyr Asp Glu Gly Ser Tyr Thr Cys Ser 100 105 110 Ile Gln Thr Lys Gln Gln Pro Lys Thr Ser Gln Val Tyr Leu Ile Val 115 120 125 Gln Val Pro Ala Ser Ile Tyr Gln Val Ser Asn Asp Ile Thr Val Asn 130 135 140 Glu Gly Ser Asn Val Thr Leu Ser Cys Leu Ala Asn Gly Arg Pro Asp 145 150 155 160 Pro Ala Ile Thr Trp Arg Leu Leu Asn Pro Ser Ala Glu Pro Leu Asp 165 170 175 Gly Glu Glu Tyr Leu Asp Ile Ile Gly Ile Met Arg Thr Gln Ala Gly 180 185 190 Arg Tyr Glu Cys Lys Ala Ser Asn Asp Val Ala Thr Pro Asp Val Lys 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185 190 Ser Gly Ser Leu Glu Asp Asp Trp Asp Phe Leu Pro Pro Lys Lys Ile 195 200 205 Lys Asp Pro Asp Ala Ser Lys Pro Glu Asp Trp Asp Glu Arg Ala Lys 210 215 220 Ile Asp Asp Pro Thr Asp Ser Lys Pro Glu Asp Trp Asp Lys Pro Glu 225 230 235 240 His Ile Pro Asp Pro Asp Ala Lys Lys Pro Glu Asp Trp Asp Glu Glu 245 250 255 Met Asp Gly Glu Trp Glu Pro Pro Val Ile Gln Asn Pro Glu Tyr Lys 260 265 270 Gly Glu Trp Lys Pro Arg Gln Ile Asp Asn Pro Asp Tyr Lys Gly Thr 275 280 285 Trp Ile His Pro Glu Ile Asp Asn Pro Glu Tyr Ser Pro Asp Pro Ser 290 295 300 Ile Tyr Ala Tyr Asp Asn Phe Gly Val Leu Gly Leu Asp Leu Trp Gln 305 310 315 320 Val Lys Ser Gly Thr Ile Phe Asp Asn Phe Leu Ile Thr Asn Asp Glu 325 330 335 Ala Tyr Ala Glu Glu Phe Gly Asn Glu Thr Trp Gly Val Thr Lys Ala 340 345 350 Ala Glu Lys Gln Met Lys Asp Lys Gln Asp Glu Glu Gln Arg Leu Lys 355 360 365 Glu Glu Glu Glu Asp Lys Lys Arg Lys Glu Glu Glu Glu Ala Glu Asp 370 375 380 Lys Glu Asp Asp Glu Asp Lys Asp Glu Asp Glu Glu Asp Glu Glu Asp 385 390 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Thr Leu Ile Leu 165 170 175 Arg Pro Asp Leu Ser Tyr Asp Val Lys Ile Asp Gly Gln Ser Ile Glu 180 185 190 Ser Gly Ser Ile Glu Tyr Asp Trp Asn Leu Thr Ser Leu Lys Lys Glu 195 200 205 Thr Ser Pro Ala Glu Ser Lys Asp Trp Glu Gln Thr Lys Asp Asn Lys 210 215 220 Ala Gln Asp Trp Glu Lys His Phe Leu Asp Ala Ser Thr Ser Lys Gln 225 230 235 240 Ser Asp Trp Asn Gly Asp Leu Asp Gly Asp Trp Pro Ala Pro Met Leu 245 250 255 Gln Lys Pro Pro Tyr Gln Asp Gly Leu Lys Pro Glu Gly Ile His Lys 260 265 270 Asp Val Trp Leu His Arg Lys Met Lys Asn Thr Asp Tyr Leu Thr Gln 275 280 285 Tyr Asp Leu Ser Glu Phe Glu Asn Ile Gly Ala Ile Gly Leu Glu Leu 290 295 300 Trp Gln Val Arg Ser Gly Thr Ile Phe Asp Asn Phe Leu Ile Thr Asp 305 310 315 320 Asp Glu Glu Tyr Ala Asp Asn Phe Gly Lys Ala Thr Trp Gly Glu Thr 325 330 335 Lys Gly Pro Glu Arg Glu Met Asp Ala Ile Gln Ala Lys Glu Glu Met 340 345 350 Lys Lys Ala Arg Glu Glu Glu Glu Glu Glu Leu Leu Ser Gly Lys Ile 355 360 365 Asn Arg His Glu His Tyr Phe Asn Gln Phe His Arg Arg 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Asp Pro Ala Val Val 180 185 190 Phe Pro Phe Pro Val Asn Lys Arg Glu Pro Ala Pro Val Pro Ala Ala 195 200 205 Pro Ala Ser Ala Pro Ala Ala Gly Pro Ala Val Ala Ser Gly Ala Gly 210 215 220 Ile Ala Ala Pro Ala Gly Ala Pro Gly Val Ala Pro Pro Arg Pro Gly 225 230 235 240 Gly Arg Gln Thr Ser Gly Gly Asp His Lys Ala Leu Ser Thr Ser Gly 245 250 255 Glu Asp Thr Leu Ser Asp Ser Asp Asp Glu Asp Asp Glu Glu Glu Asp 260 265 270 Glu Glu Glu Glu Ile Asp Val Val Thr Val Glu Lys Arg Arg Ser Ser 275 280 285 Ser Asn Thr Lys Ala Val Thr Thr Phe Thr Ile Thr Val Arg Pro Lys 290 295 300 Asn Ala Ala Leu Gly Pro Gly Arg Ala Gln Ser Ser Glu Leu Ile Leu 305 310 315 320 Lys Arg Cys Leu Pro Ile His Gln Gln His Asn Tyr Ala Ala Pro Ser 325 330 335 Pro Tyr Val Glu Ser Glu Asp Ala Pro Pro Gln Lys Lys Ile Lys Ser 340 345 350 Glu Ala Ser Pro Arg Pro Leu Lys Ser Val Ile Pro Pro Lys Ala Lys 355 360 365 Ser Leu Ser Pro Arg Asn Ser Asp Ser Glu Asp Ser Glu Arg Arg Arg 370 375 380 Asn His Asn Ile Leu Glu Arg Gln Arg Arg Asn Asp Leu Arg Ser Ser 385 390 395 400 Phe Leu Thr Leu Arg Asp His Val Pro Glu Leu Val Lys Asn Glu Lys 405 410 415 Ala Ala Lys Val Val Ile Leu Lys Lys Ala Thr Glu Tyr Val His Ser 420 425 430 Leu Gln Ala Glu Glu His Gln Leu Leu Leu Glu Lys Glu Lys Leu Gln 435 440 445 Ala Arg Gln Gln Gln Leu Leu Lys Lys Ile Glu His Ala Arg Thr Cys 450 455 460

Claims (23)

  1. a. LAMP 단백질의 시스테인 보존된 단편; 및
    b. 적어도 1개의 암 항원
    을 포함하는, 개선된 LAMP 구축물.
  2. 제1항에 있어서,
    a. 항원이 시스테인 보존된 단편의 N-말단에 위치하거나;
    b. 항원이 단일 시스테인 보존된 단편의 C-말단에 위치하거나;
    c. 항원이 2개의 시스테인 보존된 단편 사이에 위치하는 것인
    개선된 LAMP 구축물.
  3. 제1항 또는 제2항에 있어서, 개선된 LAMP 구축물이 표 1의 1열 또는 4열에 기술된 적어도 1개의 단편/에피토프를 포함하고, 바람직하게는 ILC-1, ILC-2, ILC-3, ILC-4, ILC-5 또는 ILC-6으로서 도시된 바와 같이 구축되는 것인 LAMP 구축물.
  4. 제3항에 있어서, 각각의 항원이 링커에 의해 분리된 것인 개선된 LAMP 구축물.
  5. 제4항에 있어서, 링커가 아미노산 서열 GPGPG 또는 PMGLP로부터 선택되는 것인 개선된 LAMP 구축물.
  6. 제1항 내지 제5항 중 어느 한 항에 있어서, 개선된 LAMP 구축물이 1개 초과의 시스테인 보존된 단편을 포함하는 것인 개선된 LAMP 구축물.
  7. 제1항 내지 제6항 중 어느 한 항에 있어서, 시스테인 보존된 단편이 LAMP 단백질의 상동성 도메인을 포함하는 것인 개선된 LAMP 구축물.
  8. 제1항 내지 제7항 중 어느 한 항에 있어서, 개선된 LAMP 구축물이 LAMP 단백질의 막횡단 도메인을 추가로 포함하는 것인 개선된 LAMP 구축물.
  9. 제1항 내지 제8항 중 어느 한 항에 있어서, 개선된 LAMP 구축물이 신호 서열을 추가로 포함하는 것인 개선된 LAMP 구축물.
  10. 제9항에 있어서, 신호 서열이 LAMP 단백질로부터 유래되는 것인 개선된 LAMP 구축물.
  11. 제1항 내지 제10항 중 어느 한 항에 있어서, LAMP 단백질이 LAMP-1, LAMP2, LAMP-3, LIMP 2, 마크로사일린, 엔돌린, LAMP5 또는 LIMBIC로부터 선택되는 것인 개선된 LAMP 구축물.
  12. 제11항에 있어서, LAMP 단백질이 서열식별번호: 1-113 중 어느 하나로부터 선택되고/되거나 암 항원이 서열식별번호: 114-197 중 어느 하나로부터 선택되는 것인 개선된 LAMP 구축물.
  13. 제12항에 있어서, LAMP 단백질이 서열식별번호: 1-113에 대해 적어도 약 70%, 적어도 약 75%, 적어도 약 80%, 적어도 약 85%, 적어도 약 90%, 적어도 약 95%, 96%, 97%, 98% 또는 99% 동일하고/하거나 암 항원이 서열식별번호: 114-197에 대해 적어도 약 70%, 적어도 약 75%, 적어도 약 80%, 적어도 약 85%, 적어도 약 90%, 적어도 약 95%, 96%, 97%, 98% 또는 99% 동일한 것인 개선된 LAMP 구축물.
  14. 제1항 내지 제13항 중 어느 한 항의 개선된 LAMP 구축물을 코딩하는 폴리뉴클레오티드.
  15. 제14항의 폴리뉴클레오티드를 포함하는 숙주 세포.
  16. 제1항 내지 제13항 중 어느 한 항의 개선된 LAMP 구축물, 제14항의 폴리뉴클레오티드, 또는 제15항의 숙주 세포를 포함하는 조성물.
  17. 질환 또는 장애의 치료를 필요로 하는 대상체에게 제1항 내지 제13항 중 어느 한 항의 개선된 LAMP 구축물, 제14항의 폴리뉴클레오티드, 제15항의 숙주 세포, 또는 제16항의 조성물을 질환 또는 장애를 감소시키거나 치료하는데 충분한 양으로 투여하는 것을 포함하는, 질환 또는 장애에 걸린 대상체를 치료하는 방법.
  18. 제17항에 있어서, 방법이 프라이밍 단계 및 적어도 1회의 부스팅 단계를 포함하는 것인 방법.
  19. 제18항에 있어서, 제1항 내지 제13항 중 어느 한 항의 개선된 LAMP 구축물, 제14항의 폴리뉴클레오티드, 제15항의 숙주 세포, 또는 제16항의 조성물이 프라이밍 단계에서 사용되는 것인 방법.
  20. 제18항 또는 제19항에 있어서, 부스팅 단계가 항원, 개선된 LAMP 구축물, 개선된 LAMP 구축물에 의해 코딩되는 폴리펩티드, 또는 개선된 LAMP 구축물을 포함하는 세포의 투여를 포함하는 것인 방법.
  21. 제17항 내지 제20항 중 어느 한 항에 있어서, 프라이밍에 사용된 항원이 부스팅에 사용되는 것과 동일한 것인 방법.
  22. 제17항 내지 제21항 중 어느 한 항에 있어서, 프라이밍에 사용된 항원이 부스팅에 사용된 제2 항원과 동일한 단백질로부터 유래되는 것인 방법.
  23. 제17항 내지 제22항 중 어느 한 항에 있어서, 1개 초과의 항원이 프라이밍 및/또는 부스팅에 사용되는 것인 방법.
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