KR20080081201A - 폴리펩티드 항원을 암호화하는 신규한 스트렙토코쿠스뉴모니애 개방형 판독 프레임 및 이를 포함하는 조성물 - Google Patents

폴리펩티드 항원을 암호화하는 신규한 스트렙토코쿠스뉴모니애 개방형 판독 프레임 및 이를 포함하는 조성물 Download PDF

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에이미 와드햄스 마시
브루스 아더 그린
뎁 나라얀 샤크라바르티
데이비드 패리쉬 러쎌
조셉 로렌스 우터스
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와이어쓰 홀딩스 코포레이션
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Abstract

본 발명은, 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 게놈 뉴클레오티드 서열내에 포함되고, 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 표면-국한된 폴리펩티드를 암호화하는 새로이 동정된 개방형 판독 프레임에 관한 것이다. 따라서, 본 발명은 폴리펩티드 항원을 암호화하는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 개방형 판독 프레임, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 개방형 판독 프레임에 의해 암호화된 폴리펩티드, 바람직하게는 항원성 폴리펩티드, 개방형 판독 프레임 서열을 포함하는 벡터, 및 이들 벡터로 형질전환된 세포 또는 동물에 관한 것이다. 또한, 본 발명은 이들 핵산 .또는 폴리펩티드를 검출하는 방법 및 스트렙토코쿠스 뉴모니애 감염을 진단하는 키트에 관한 것이다. 끝으로, 본 발명은 세균 감염, 특히 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 의한 감염의 예방 및/또는 치료를 위한 약제학적 조성물, 특히 면역원성 조성물에 관한 것이다. 특정 태양에서, 면역원성 조성물은, 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 의해 유발되거나 악화되는 전신 질환의 치료 또는 예방에 사용된다. 다른 태양에서, 면역원성 조성물은 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 의해 유발되거나 악화되는 비-전신성 질환, 특히 중이염의 치료 또는 예방에 사용된다.
스트렙토코쿠스 뉴모니애, 개방형 판독 프레임, 면역원성 조성물, 중이염, 표면-국한된 폴리펩티드

Description

폴리펩티드 항원을 암호화하는 신규한 스트렙토코쿠스 뉴모니애 개방형 판독 프레임 및 이를 포함하는 조성물{Novel Streptococcus pneumoniae open reading frames encoding polypeptide antigens and a composition comprising the same}
본 발명은 공동계류중인 2001년 4월 16일에 출원된 임시 특허출원 제60/283,948호 및 2001년 4월 18일에 출원된 임시 특허출원 제60/284,443호를 우선권으로 주장하고 있으며, 상기 두 출원의 전문이 참조로서 본원에 인용된다.
본 발명은 스트렙토코쿠스 뉴모니애(Streptococcus pneumoniae) 게놈 서열 및 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드에 관한 것이다. 보다 상세히, 본 발명은, 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 게놈 뉴클레오티드 서열내에 포함되고, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 바람직하게는 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 표면-국한되거나, 분비되거나, 막-결합되거나 또는 노출된 폴리펩티드를 암호화하는 새로이 동정된 폴리뉴클레오티드 개방형 판독 프레임에 관한 것이다.
스트렙토코쿠스 뉴모니애 감염은 전세계적으로 중이염, 균혈증, 수막염, 패 혈성 관절염 및 태아 폐렴과 같은 사람 질환의 주요 원인이다[참조문헌: Butler et alAL., 1999; James and Thomas, 2000]. 지난 10 내지 20년 동안, 스트렙토코쿠스 뉴모니애는 이의 치료를 위해 사용된 대부분의 항생제에 대해 내성을 나타내었다. 실제로, 스트렙토코쿠스 뉴모니애가 하나 이상의 항생제 부류, 예를 들면 β-락탐, 마크롤리드, 린코사마이드, 트리메토프림-설파메톡사졸, 테트라사이클린(Tauber, 2000)에 대해 내성을 갖게되는 것은 일반적이며, 이는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 치료가 보다 어려워지고 있음을 의미한다.
따라서, 다중-약제 내성의 폐렴구균주가 전세계적으로 급속히 출현함에 따라, 면역화를 이용한 폐렴구균 감염의 예방이 점차 중요하게 되었다[참조문헌: Goldstein and Garau, 1997]. 현재 이용가능한 23가(valent)의 폐렴구균 협막 다당류 백신은, 폐렴구균 감염 위험이 있는 주요 두 집단인 2세 미만의 소아 또는 면역손상된 환자에서 효과적이지 못하다[참조문헌: Douglas et al., 1983]. 최근 미국에서 허가된 7가의 폐렴구균 다당류-단백질 접합체 백신은, 당해 백신 혈청형에 의해 야기된 전신성 폐렴구균 질환 및 교차-반응성 협막 혈청형에 대해 유아 및 소아에서 매우 효과적인 것으로 밝혀졌다[참조문헌: Shinefield and Black, 2000]. 7개의 협막 유형이 미국내에서 소아의 침습성 질환 분리물의 80% 이상을 차지하지만, 다른 국가에서 질환 분리물의 57 내지 60%를 차지한다[참조문헌: Hausdorff et al., 2000]. 따라서, 질환을 유발하는 폐렴구균의 혈청형의 대부분 또는 전부를 극복하기 위한 저렴한 백신을 즉시 필요로 하고 있다. 이는 또 다른 혈청형을 포함하는 접합체를 첨가함으로써 성취될 수 있으며, 모든 폐렴구균 혈청형 중에서 보 존되고 폐렴구균 질환에 대해 효과적인 비-협막 백신 항원을 발견하고자 하는 노력이 지속되었다.
스트렙토코쿠스 뉴모니애의 단백질 항원은 폐렴구균 감염의 동물 모델에서의 보호 효능에 대해 평가되었다. 가장 통상적으로 연구된 후보 항원중 일부는 PspA 단백질, PsaA 지단백질 및 CbpA 단백질을 포함한다. 수 많은 연구를 통해, PspA 단백질이 독성 인자이지만(참조문헌: Crain et al., 1990; McDaniel et al., 1984), 폐렴구균주 중에서 항원이 변화될 수 있다는 것이 밝혀졌다. 최근의 연구는, 재조합 PspA 변이체의 몇몇 항원-보존 영역이 성인에게서 교차반응성 항체를 유도할 수 있음을 보여주었다[참조문헌: Nabors et al., 2000]. 다른 감마-양성 아드헤진(adhesin)과 유사한 37 kD 지단백질인 PsaA는 폐렴구균에서의 Mn+ 수송과 관련이 있고[참조문헌: Sampson et al., 1994; Dintilhac et al., 1997], 전신 질환의 마우스 모델에서 보호적인 것으로 밝혀졌다[참조문헌: Talkington et al., 1996]. 표면 노출된 콜린 결합 단백질 CbpA는 항원-보존되고 폐렴구균 질환의 마우스 모델에서 보호적이다[참조문헌: Rosenow et al., 1997]. 비강인두 전이증식(colonization)은 귀 질환의 전제 조건이기 때문에, 폐렴구균 단백질 및 적당한 점막 애쥬번트를 사용한 마우스의 비내 면역화는 점막 항체 반응 및 이에 따른 후보 항원의 효과를 증가시키는데 사용되어 왔다[참조문헌: Yamamoto et alL., 1998; Briles et al., 2000].
PspA 단백질, PsaA 지단백질 및 CbpA 단백질 항원이 기대되었지만, 어떠한 단백질 항원도 모든 스트렙토코쿠스 뉴모니애 혈청형에 대해 효과적이지 않을 가능 성이 있다. 따라서, 실험실은 항원-보존되고, 전이증식(중이염에 있어서 중요함)을 감소시키고 전신 질환에 대해 보호적인 항체를 유도하는 또 다른 후보에 대한 연구를 지속하였다. 따라서, 질환을 유발하는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 혈청형의 대부분 또는 전부를 감당하는 저렴한 백신 및 스트렙토코쿠스 뉴모니애 감염을 진단하는 방법이 즉시 요구되고 있다. 스트렙토코쿠스 뉴모니애 감염을 유전자 및 분자 수준에서 보다 많이 이해함으로써, 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 특이적인 예방 조치, 치료 조치, 새로운 진단 및 백신 전략을 더욱 개발하기 위한 토대가 제공될 것이다.
본 발명은 광의로 스트렙토코쿠스 뉴모니애 게놈 서열에 관한 것이다. 보다 상세히, 본 발명은 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 게놈 뉴클레오티드 서열내에 포함되고, 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 표면 국한되거나, 막-결합되거나, 분비되거나 또는 노출된 폴리펩티드를 암호화하는 새롭게 동정된 뉴클레오티드 개방형 판독 프레임에 관한 것이다.
따라서, 특정 양상에서, 본 발명은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 개방형 판독 프레임에 관한 것이다. 바람직한 태양에서, 이들 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드는 항원성 폴리펩티드이다. 이후 본원에서 정의되는 바와 같이, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 항원성 폴리펩티드, 항원 또는 면역원은 항체와 면역반응성인 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드 이거나 또는 면역 반응을 유도하는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드이다. 다른 태양에서, 본 발명은 이들 항원성 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드이다. 다른 양상에서, 본 발명은 개방형 판독 프레임 서열을 포함하는 벡터 및 이러한 벡터로 형질전환되거나 형질감염되거나 감염된 세포 또는 동물에 관한 것이다. 또한, 본 발명은 이들 핵산 또는 폴리펩티드를 검출하는 방법 및 스트렙토코쿠스 뉴모니애 감염을 진단하기 위한 키트에 관한 것이다. 또한, 본 발명은 세균 감염, 특히 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 의한 감염의 예방 및/또는 치료를 위한 약제학적 조성물, 특히 면역원성 조성물에 관한 것이다. 바람직한 태양에서, 당해 면역원성 조성물은 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 의해 유발되거나 악화되는 전신 질환의 치료 및 예방에 사용된다. 또 다른 바람직한 태양에서, 면역원성 조성물은 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 의해 유발되거나 악화되는 비-전신 질환, 특히 중이염의 치료 또는 예방에 사용된다.
특정 태양에서, 본 발명의 분리된 폴리뉴클레오티드는, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591로 부터 선택된 뉴클레오티드, 이의 축퇴성(degenerate) 변이체, 또는 이의 단편과 약 95% 이상 동일성을 갖는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 폴리뉴클레오티드이다. 이후 본원에서 정의되는, "축퇴성 변이체"는, 유전 암호의 축퇴성으로 인해 서열번호 1 내지 서열번호 215 및 서열번호 431 내지 서열번호 591( 및 이의 단편)에 제시된 뉴클레오티드 서열과 상이하지만, 여전히 서열번호 1 내지 서열번호 215 및 서열번호 431 내지 서열번호 591에 제시된 뉴클레오티드 서열에 의해 암호화되는 것과 동일한 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드(즉, 서열번호 216 내지 서열번호 430 및 서열번호 592 내지 서열번호 752)를 암호화하는 폴리뉴클레오티드로서 정의된다.
다른 태양에서, 당해 폴리뉴클레오티드는 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591로 부터 선택된 뉴클레오티드, 이의 축퇴성 변이체 또는 이의 단편의 상보체이다. 또 다른 태양에서, 당해 폴리뉴클레오티드는 DNA, 염색체 DNA, cDNA 및 RNA로 이루어진 그룹으로 부터 선택되고 추가로 이종성 뉴클레오티드를 포함할 수 있다.
또 다른 태양에서, 본 발명은 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열, 이의 상보체, 이의 축퇴성 변이체 또는 이의 단편과 고도로 엄격한 하이브리드화 조건하에서 하이브리드를 형성하는 분리된 폴리뉴클레오티드를 포함한다. 또 다른 태양에서, 당해 폴리뉴클레오티드는 중간 정도의 엄격한 하이브리드화 조건하에서 하이브리드를 형성한다.
바람직한 태양에서, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 게놈 서열의 분리된 폴리뉴클레오티드는 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열, 이의 단편 또는 이의 축퇴성 변이체를 포함하고; 0, 1 또는 2개의 막관통(transmembrane) 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 3개 이상의 막관통 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 외막 도메인 또는 원형질막주위공간 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 내막 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, Blastp 분석에 의해 동정된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, Pfam 분석에 의해 동정된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 지단백질, LPXTG 모티프를 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드(당해 폴리펩티드는 펩티도글리칸 층에 공유결합된다), 펩티도글리칸 결합 모티프를 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드(당해 폴리펩티드는 펩티도글리칸 층과 결합된다), 시그날 서열 및 C-말단 티로신 또는 C-말단 페닐알라닌 아미노산을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 트리펩티드 RGD 서열을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 단백체학(proteomics)에 의해 표면 노출된 것으로서 확인된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 및 단백체학에 의해 막-결합된 것으로서 확인된 스트렙토코쿠스 뉴모 니애 폴리펩티드로 이루어진 그룹으로 부터 선택된 폴리펩티드, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 암호화한다.
다른 태양에서, 분리된 폴리뉴클레오티드는, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열, 이의 단편 또는 이의 축퇴성 변이체를 포함하고; 0, 1 또는 2개의 막관통 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 3개 이상의 막관통 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 외막 도메인 또는 원형질막주위공간 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 내막 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, Blastp 분석에 의해 동정된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, Pfam 분석에 의해 동정된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 지단백질, LPXTG 모티프를 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드(당해 폴리펩티드는 펩티도글리칸 층에 공유결합된다), 펩티도글리칸 결합 모티프를 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드(당해 폴리펩티드는 펩티도글리칸 층과 결합된다), 시그날 서열 및 C-말단 티로신 또는 C-말단 페닐알라닌 아미노산을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 트리펩티드 RGD 서열을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 단백체학에 의해 표면 노출된 것으로서 확인된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 및 단백체학에 의해 막-결합된 것으로서 확인된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드로 이루어진 그룹으로 부터 선택된 폴리펩티드, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 암호화하는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 게놈 서열에 대한 상보체이다. 특정 태양에서, 당해 폴리뉴클레오티드는 DNA, 염색체 DNA, cDNA 및 RNA로 이루어진 그룹으로 부터 선택되고 추가로 이종성 뉴클레오티드를 포함할 수 있다. 또 다른 태양에서, 당해 폴리뉴클레오티드는 융합 폴리펩티드를 암호화한다.
바람직한 태양에서, 0, 1 또는 2개의 막관통 도메인을 갖는 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 아래의 서열로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함한다: 서열번호 1, 서열번호 3, 서열번호 4, 서열번호 7, 서열번호 8, 서열번호 9, 서열번호 11, 서열번호 13, 서열번호 16, 서열번호 17, 서열번호 18, 서열번호 19, 서열번호 22, 서열번호 23, 서열번호 24, 서열번호 25, 서열번호 28, 서열번호 29, 서열번호 32, 서열번호 34, 서열번호 36, 서열번호 39, 서열번호 41, 서열번호 42, 서열번호 45, 서열번호 47, 서열번호 49, 서열번호 50, 서열번호 51, 서열번호 53, 서열번호 55, 서열번호 57, 서열번호 58, 서열번호 60, 서열번호 61, 서열번호 62, 서열번호 63, 서열번호 64, 서열번호 66, 서열번호 67, 서열번호 68, 서열번호 69, 서열번호 70, 서열번호 72, 서열번호 73, 서열번호 74, 서열번호 78, 서열번호 79, 서열번호 81, 서열번호 83, 서열번호 85, 서열번호 86, 서열번호 89, 서열번호 91, 서열번호 92, 서열번호 95, 서열번호 96, 서열번호 97, 서열번호 100, 서열번호 104, 서열번호 105, 서열번호 106, 서열번호 109, 서열번호 110, 서열번호 111, 서열번호 113, 서열번호 116, 서열번호 121, 서열번호 122, 서열번호 123, 서열번호 125, 서열번호 126, 서열번호 127, 서열번호 128, 서열번호 131, 서열번호 132, 서열번호 134, 서열번호 136, 서열번호 137, 서열번호 138, 서열번호 141, 서열번호 142, 서열번호 143, 서열번호 144, 서열번호 147, 서열번호 148, 서열번호 149, 서열번호 150, 서열번호 155, 서열번호 156, 서열번호 158, 서열번호 161, 서열번호 162, 서열번호 165, 서열번호 170, 서열번호 171, 서열번호 172, 서열번호 174, 서열번호 176, 서열번호 179, 서열번호 183, 서열번호 185, 서열번호 187, 서열번호 192, 서열번호 195, 서열번호 196, 서열번호 197, 서열번호 199, 서열번호 200, 서열번호 201, 서열번호 202, 서열번호 204, 서열번호 205, 서열번호 207, 서열번호 209 및 서열번호 210.
또 다른 바람직한 태양에서, 3개 이상의 막관통 도메인을 갖는 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 아래의 서열중 하나로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함한다: 서열번호 2, 서열번호 5, 서열번호 6, 서열번호 10, 서열번호 12, 서열번호 14, 서열번호 15, 서열번호 20, 서열번호 21, 서열번호 26, 서열번호 27, 서열번호 30, 서열번호 31, 서열번호 33, 서열번호 35, 서열번호 37, 서열번호 38, 서열번호 40, 서열번호 43, 서열번호 44, 서열번호 46, 서열번호 48, 서열번호 52, 서열번호 54, 서열번호 56, 서열번호 59, 서열번호 65, 서열번호 71, 서열번호 75, 서열번호 76, 서열번호 77, 서열번호 80, 서열번호 82, 서열번호 84, 서열번호 87, 서열번호 88, 서열번호 90, 서열번호 93, 서열번호 94, 서열번호 98, 서열번호 99, 서열번호 101, 서열번호 102, 서열번호 103, 서열번호 107, 서열번호 108, 서열번호 112, 서열번호 114, 서열번호 115, 서열번호 117, 서열번호 118, 서열번호 119, 서열번호 120, 서열번호 124, 서열번호 129, 서열번호 130, 서열번호 133, 서열번호 135, 서열번호 139, 서열번호 140, 서열번호 145, 서열번호 146, 서열번호 151, 서열번호 152, 서열번호 153, 서열번호 154, 서열번호 157, 서열번호 159, 서 열번호 160, 서열번호 163, 서열번호 164, 서열번호 166, 서열번호 167, 서열번호 168, 서열번호 169, 서열번호 173, 서열번호 175, 서열번호 177, 서열번호 178, 서열번호 180, 서열번호 181, 서열번호 182, 서열번호 184, 서열번호 186, 서열번호 188, 서열번호 189, 서열번호 190, 서열번호 191, 서열번호 193, 서열번호 194, 서열번호 198, 서열번호 203, 서열번호 206, 서열번호 208, 서열번호 211, 서열번호 212, 서열번호 213, 서열번호 214 및 서열번호 215.
다른 바람직한 태양에서, 외막 도메인 또는 원형질막주위공간 도메인을 갖는 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 아래의 서열로 부터 선택된 뉴클레오티드를 포함한다: 서열번호 3, 서열번호 8, 서열번호 9, 서열번호 23, 서열번호 39, 서열번호 50, 서열번호 62, 서열번호 67, 서열번호 78, 서열번호 85, 서열번호 125, 서열번호 134, 서열번호 147, 서열번호 165, 서열번호 172 및 서열번호 179.
다른 바람직한 태양에서, 내막 도메인을 갖는 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 아래의 서열로 부터 선택된 뉴클레오티드를 포함한다: 서열번호 2, 서열번호 5, 서열번호 6, 서열번호 7, 서열번호 10, 서열번호 11, 서열번호 12, 서열번호 13, 서열번호 14, 서열번호 15, 서열번호 16, 서열번호 17, 서열번호 19, 서열번호 20, 서열번호 21, 서열번호 22, 서열번호 26, 서열번호 27, 서열번호 28, 서열번호 29, 서열번호 30, 서열번호 31, 서열번호 32, 서열번호 33, 서열번호 34, 서열번호 35, 서열번호 36, 서열번호 37, 서열번호 38, 서열번호 40, 서열번호 43, 서열번호 44, 서열번호 46, 서열번호 47, 서열번호 48, 서열번호 51, 서열번호 52, 서열번호 53, 서열번호 54, 서열번호 56, 서열번호 59, 서열번호 60, 서열번호 61, 서열번호 65, 서열번호 68, 서열번호 69, 서열번호 70, 서열번호 71, 서열번호 73, 서열번호 75, 서열번호 76, 서열번호 77, 서열번호 79, 서열번호 80, 서열번호 81, 서열번호 82, 서열번호 83, 서열번호 84, 서열번호 86 서열번호 87, 서열번호 88, 서열번호 90, 서열번호 91, 서열번호 93, 서열번호 94, 서열번호 95, 서열번호 96, 서열번호 97, 서열번호 98, 서열번호 99, 서열번호 100, 서열번호 101, 서열번호 102, 서열번호 103, 서열번호 105, 서열번호 106, 서열번호 107, 서열번호 108, 서열번호 109, 서열번호 112, 서열번호 113, 서열번호 114, 서열번호 115, 서열번호 117, 서열번호 118, 서열번호 119, 서열번호 120, 서열번호 121, 서열번호 122, 서열번호 123, 서열번호 124, 서열번호 126, 서열번호 127, 서열번호 128, 서열번호 129, 서열번호 130, 서열번호 131, 서열번호 132, 서열번호 133, 서열번호 135, 서열번호 136, 서열번호 139, 서열번호 140, 서열번호 141, 서열번호 142, 서열번호 144, 서열번호 145, 서열번호 146, 서열번호 148, 서열번호 150, 서열번호 151, 서열번호 152, 서열번호 153, 서열번호 154, 서열번호 156, 서열번호 157, 서열번호 158, 서열번호 159, 서열번호 160, 서열번호 162, 서열번호 163, 서열번호 164, 서열번호 166, 서열번호 167, 서열번호 168, 서열번호 169, 서열번호 170, 서열번호 173, 서열번호 175, 서열번호 176, 서열번호 177, 서열번호 178, 서열번호 180, 서열번호 181, 서열번호 182, 서열번호 184, 서열번호 186, 서열번호 187, 서열번호 188, 서열번호 189, 서열번호 190, 서열번호 191, 서열번호 192, 서열번호 193, 서열번호 194, 서열번호 195, 서열번호 198, 서열번호 200, 서열번호 203, 서열번호 206, 서열번호 208, 서열번호 209, 서열번호 211, 서열번호 212, 서열번호 213, 서 열번호 214 및 서열번호 215.
또 다른 바람직한 태양에서, Blastp 분석에 의해 동정된 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 아래의 서열로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함한다: 서열번호 1, 서열번호 2, 서열번호 7, 서열번호 10, 서열번호 12, 서열번호 16, 서열번호 20, 서열번호 24, 서열번호 27, 서열번호 30, 서열번호 31, 서열번호 32, 서열번호 33, 서열번호 34, 서열번호 35, 서열번호 38, 서열번호 40, 서열번호 42, 서열번호 43, 서열번호 44, 서열번호 48, 서열번호 51, 서열번호 53, 서열번호 59, 서열번호 60, 서열번호 61, 서열번호 65, 서열번호 67, 서열번호 68, 서열번호 69, 서열번호 70, 서열번호 71, 서열번호 75, 서열번호 76, 서열번호 77, 서열번호 78, 서열번호 79, 서열번호 80, 서열번호 87, 서열번호 88, 서열번호 90, 서열번호 94, 서열번호 95, 서열번호 96, 서열번호 98, 서열번호 100, 서열번호 103, 서열번호 105, 서열번호 107, 서열번호 108, 서열번호 109, 서열번호 112, 서열번호 113, 서열번호 115, 서열번호 117, 서열번호 118, 서열번호 122, 서열번호 123, 서열번호 124, 서열번호 127, 서열번호 129, 서열번호 131, 서열번호 132, 서열번호 133, 서열번호 134, 서열번호 135, 서열번호 136, 서열번호 138, 서열번호 139, 서열번호 141, 서열번호 144, 서열번호 146, 서열번호 147, 서열번호 151, 서열번호 152, 서열번호 154, 서열번호 155, 서열번호 157, 서열번호 158, 서열번호 159, 서열번호 160, 서열번호 161, 서열번호 162, 서열번호 163, 서열번호 165, 서열번호 166, 서열번호 167, 서열번호 169, 서열번호 172, 서열번호 173, 서열번호 176, 서열번호 177, 서열번호 178, 서열번호 180, 서열번호 181, 서열번호 182, 서열번호 184, 서열번호 185, 서열번호 186, 서열번호 188, 서열번호 189, 서열번호 191, 서열번호 193, 서열번호 196, 서열번호 197, 서열번호 198, 서열번호 199, 서열번호 200, 서열번호 201, 서열번호 202, 서열번호 204, 서열번호 205, 서열번호 206, 서열번호 207, 서열번호 208, 서열번호 210, 서열번호 212, 서열번호 213 및 서열번호 214.
또 다른 바람직한 태양에서, Pfam 분석에 의해 동정된 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 아래의 서열중 하나로 부터 선택된 뉴클레오티드를 포함한다: 서열번호 4, 서열번호 18, 서열번호 19, 서열번호 41, 서열번호 45, 서열번호 55, 서열번호 57, 서열번호 58, 서열번호 63, 서열번호 64, 서열번호 66, 서열번호 72, 서열번호 74, 서열번호 89, 서열번호 92, 서열번호 104, 서열번호 111, 서열번호 116, 서열번호 119, 서열번호 128, 서열번호 137, 서열번호 142, 서열번호 143, 서열번호 149, 서열번호 151, 서열번호 152, 서열번호 153, 서열번호 157, 서열번호 159, 서열번호 160, 서열번호 162, 서열번호 163, 서열번호 164, 서열번호 165, 서열번호 166, 서열번호 169, 서열번호 171, 서열번호 174, 서열번호 176, 서열번호 180, 서열번호 182, 서열번호 183, 서열번호 184, 서열번호 186, 서열번호 188, 서열번호 189, 서열번호 195, 서열번호 198, 서열번호 199, 서열번호 205, 서열번호 212 및 서열번호 213.
또 다른 바람직한 태양에서, 지단백질을 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 아래의 서열중 하나로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함한다: 서열번호 3, 서열번호 8, 서열번호 9, 서열번호 13, 서열번호 21, 서열번호 26, 서열번호 34, 서열 번호 62, 서열번호 67, 서열번호 85, 서열번호 134, 서열번호 147, 서열번호 150, 서열번호 168, 서열번호 170 및 서열번호 173.
다른 바람직한 태양에서, 펩티도글리칸 층에 공유 결합되는, LPXTG 모티프를 갖는 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 서열번호 13, 서열번호 21, 서열번호 34 및 서열번호 170중 하나로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하거나; 또는 펩티도글리칸 층에 결합되는, 펩티도글리칸 결합 모티프를 갖는 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 서열번호 25, 서열번호 49 및 서열번호 110중 하나로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함한다.
또 다른 바람직한 태양에서, 시그날 서열 및 C-말단 티로신 또는 C-말단 페닐알라닌 아미노산을 갖는 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 서열번호 11, 서열번호 39, 서열번호 73, 서열번호 97, 서열번호 106, 서열번호 125 및 서열번호 187로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함한다.
또 다른 바람직한 태양에서, 트리펩티드 RGD 서열을 갖는 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 서열번호 1, 서열번호 21, 서열번호 66 및 서열번호 67로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함한다.
또 다른 바람직한 태양에서, 단백체학에 의해 표면 노출된 것으로서 확인된 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 아래의 서열중 하나로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함한다: 서열번호 14, 서열번호 16, 서열번호 17, 서열번호 46, 서열번호 64, 서열번호 66, 서열번호 67, 서열번호 69, 서열번호 71, 서열번호 74, 서열번호 91, 서열번호 103, 서열번호 116, 서열번호 128, 서열번호 131, 서열 번호 136, 서열번호 151, 서열번호 156, 서열번호 159, 서열번호 162, 서열번호 164, 서열번호 172, 서열번호 176, 서열번호 178, 서열번호 179, 서열번호 180, 서열번호 182 및 서열번호 205.
또 다른 태양에서, 단백체학에 의해 막-결합된 것으로서 확인된 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 서열번호 431 내지 서열번호 591중 하나로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함한다.
특정 양상에서, 본 발명은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드에 관한 것이다. 보다 상세히, 본 발명은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드 개방형 판독 프레임에 의해 암호화된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 보다 바람직하게는 항원성 폴리펩티드에 관한 것이다. 따라서, 특정 태양에서, 분리된 폴리펩티드는 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591로 부터 선택된 뉴클레오티드, 이의 축퇴성 변이체 또는 이의 단편과 약 95% 이상 동일성을 갖는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 폴리뉴클레오티드에 의해 암호화된다. 바람직한 태양에서, 상기 폴리뉴클레오티드 중의 하나에 의해 암호화된 분리된 폴리펩티드는, 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편과 약 95% 이상의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함한다. 다른 태양에서, 당해 폴리펩티드는 융합 폴리펩티드이다. 바람직한 태양에서, 당해 폴리펩티드는 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 감염된 개체의 양성혈청반응의 혈청과 면역반응한다.
바람직한 태양에서, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열, 이의 축퇴성 변이체 또는 이의 단편과 약 95% 이상의 동일성을 갖는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 폴리뉴클레오티드에 의해 암호화되는 분리된 폴리펩티드는, 추가로 0, 1 또는 2개의 막관통 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 3개 이상의 막관통 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 외막 도메인 또는 원형질막주위공간 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 내막 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, Blastp 분석에 의해 동정된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, Pfam 분석에 의해 동정된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 지단백질, LPXTG 모티프를 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드(당해 폴리펩티드는 펩티도글리칸 층에 공유결합된다), 펩티도글리칸 결합 모티프를 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드(당해 폴리펩티드는 펩티도글리칸 층과 결합된다), 시그날 서열 및 C-말단 티로신 또는 C-말단 페닐알라닌 아미노산을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 트리펩티드 RGD 서열을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 단백체학에 의해 표면 노출된 것으로서 확인된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 및 단백체학에 의해 막-결합된 것으로서 확인된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드로서 정의되며, 이 그룹의 각각은 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591 내에서 위에서 동정된 ORF 셋트를 가진다.
특히 바람직한 태양에서, 분리된 폴리펩티드는 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생 물학적 등가물 또는 이의 단편과 약 95% 이상의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 태양에서, 당해 폴리펩티드는 융합 폴리펩티드이다. 특히 바람직한 태양에서, 당해 폴리펩티드는 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 감염된 개체의 양성혈청반응의 혈청과 면역반응한다. 또 다른 바람직한 태양에서, 당해 폴리펩티드는 추가로 0, 1 또는 2개의 막관통 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 3개 이상의 막관통 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 외막 도메인 또는 원형질막주위공간 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 내막 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, Blastp 분석에 의해 동정된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, Pfam 분석에 의해 동정된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 지단백질, LPXTG 모티프를 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드(당해 폴리펩티드는 펩티도글리칸 층에 공유결합된다), 펩티도글리칸 결합 모티프를 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드(당해 폴리펩티드는 펩티도글리칸 층과 결합된다), 시그날 서열 및 C-말단 티로신 또는 C-말단 페닐알라닌 아미노산을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 트리펩티드 RGD 서열을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 단백체학에 의해 표면 노출된 것으로서 확인된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 및 단백체학에 의해 막-결합된 것으로서 확인된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드로서 정의된다.
바람직한 태양에서, 0, 1 또는 2개의 막관통 도메인을 갖는 폴리펩티드는 아래의 서열로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물, 또는 이의 단편을 포함한다: 서열번호 216, 서열번호 218, 서열번호 219, 서열번호 222, 서열번호 223, 서열번호 224, 서열번호 226, 서열번호 228, 서열번호 231, 서열번호 232, 서열번호 233, 서열번호 234, 서열번호 237, 서열번호 238, 서열번호 239, 서열번호 240, 서열번호 243, 서열번호 244, 서열번호 247, 서열번호 249, 서열번호 251, 서열번호 254, 서열번호 256, 서열번호 257, 서열번호 260, 서열번호 262, 서열번호 264, 서열번호 265, 서열번호 266, 서열번호 268, 서열번호 270, 서열번호 272, 서열번호 273, 서열번호 275, 서열번호 276, 서열번호 277, 서열번호 278, 서열번호 279, 서열번호 281, 서열번호 282, 서열번호 283, 서열번호 284, 서열번호 285, 서열번호 286, 서열번호 287, 서열번호 289, 서열번호 293, 서열번호 294, 서열번호 296, 서열번호 298, 서열번호 300, 서열번호 301, 서열번호 304, 서열번호 306, 서열번호 307, 서열번호 310, 서열번호 311, 서열번호 312, 서열번호 315, 서열번호 319, 서열번호 320, 서열번호 321, 서열번호 324, 서열번호 325, 서열번호 326, 서열번호 328, 서열번호 331, 서열번호 336, 서열번호 337, 서열번호 338, 서열번호 340, 서열번호 341, 서열번호 342, 서열번호 343, 서열번호 346, 서열번호 347, 서열번호 349, 서열번호 351, 서열번호 352, 서열번호 353, 서열번호 356, 서열번호 357, 서열번호 358, 서열번호 359, 서열번호 362, 서열번호 363, 서열번호 364, 서열번호 365, 서열번호 370, 서열번호 371, 서열번호 373, 서열번호 376, 서열번호 377, 서열번호 380, 서열번호 385, 서열번호 386, 서열번호 387, 서열번호 389, 서열번호 391, 서열번호 394, 서열번호 398, 서열번호 400, 서열번호 402, 서열번호 407, 서열번호 410, 서열번호 411, 서열번호 412, 서열번호 414, 서열번호 415, 서 열번호 416, 서열번호 417, 서열번호 419, 서열번호 420, 서열번호 422, 서열번호 424 및 서열번호 425.
또 다른 바람직한 태양에서, 3개 이상의 막관통 도메인을 갖는 폴리펩티드는 아래의 서열로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함한다: 서열번호 217, 서열번호 220, 서열번호 221, 서열번호 225, 서열번호 227, 서열번호 229, 서열번호 230, 서열번호 235, 서열번호 236, 서열번호 241, 서열번호 242, 서열번호 245, 서열번호 246, 서열번호 248, 서열번호 250, 서열번호 252, 서열번호 253, 서열번호 255, 서열번호 258, 서열번호 259, 서열번호 261, 서열번호 263, 서열번호 267, 서열번호 269, 서열번호 271, 서열번호 274, 서열번호 280, 서열번호 286, 서열번호 290, 서열번호 291, 서열번호 292, 서열번호 295, 서열번호 297, 서열번호 299, 서열번호 302, 서열번호 303, 서열번호 305, 서열번호 308, 서열번호 309, 서열번호 313, 서열번호 314, 서열번호 316, 서열번호 317, 서열번호 318, 서열번호 322, 서열번호 323, 서열번호 327, 서열번호 329, 서열번호 330, 서열번호 332, 서열번호 333, 서열번호 334, 서열번호 335, 서열번호 339, 서열번호 344, 서열번호 345, 서열번호 348, 서열번호 350, 서열번호 354, 서열번호 355, 서열번호 360, 서열번호 361, 서열번호 366, 서열번호 367, 서열번호 368, 서열번호 369, 서열번호 372, 서열번호 374, 서열번호 375, 서열번호 378, 서열번호 379, 서열번호 381, 서열번호 382, 서열번호 383, 서열번호 384, 서열번호 388, 서열번호 390, 서열번호 392, 서열번호 393, 서열번호 395, 서열번호 396, 서열번호 397, 서열번호 399, 서열번호 401, 서열번호 403, 서열번호 404, 서열번호 405, 서 열번호 406, 서열번호 408, 서열번호 409, 서열번호 413, 서열번호 418, 서열번호 421, 서열번호 423, 서열번호 426, 서열번호 427, 서열번호 428, 서열번호 429 및 서열번호 430.
또 다른 바람직한 태양에서, 외막 도메인 또는 원형질막주위공간 도메인을 갖는 폴리펩티드는 아래의 서열로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함한다: 서열번호 218, 서열번호 223, 서열번호 224, 서열번호 238, 서열번호 254, 서열번호 265, 서열번호 277, 서열번호 282, 서열번호 293, 서열번호 300, 서열번호 340, 서열번호 349, 서열번호 362, 서열번호 380, 서열번호 387 및 서열번호 394.
또 다른 바람직한 태양에서, 내막 도메인을 갖는 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 아래의 서열로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물, 이의 단편을 포함한다: 서열번호 217, 서열번호 220, 서열번호 221, 서열번호 222, 서열번호 225, 서열번호 226, 서열번호 227, 서열번호 228, 서열번호 229, 서열번호 230, 서열번호 231, 서열번호 232, 서열번호 234, 서열번호 235, 서열번호 236, 서열번호 237, 서열번호 241, 서열번호 242, 서열번호 243, 서열번호 244, 서열번호 245, 서열번호 246, 서열번호 247, 서열번호 248, 서열번호 249, 서열번호 250, 서열번호 251, 서열번호 252, 서열번호 253, 서열번호 255, 서열번호 258, 서열번호 259, 서열번호 261, 서열번호 262, 서열번호 263, 서열번호 266, 서열번호 267, 서열번호 268, 서열번호 269, 서열번호 271, 서열번호 274, 서열번호 275, 서열번호 276, 서열번호 280, 서열번호 283, 서열번호 284, 서열번호 285, 서열번 호 286, 서열번호 288, 서열번호 290, 서열번호 291, 서열번호 292, 서열번호 294, 서열번호 295, 서열번호 296, 서열번호 297, 서열번호 298, 서열번호 299, 서열번호 301 서열번호 302, 서열번호 303, 서열번호 305, 서열번호 306, 서열번호 308, 서열번호 309, 서열번호 310, 서열번호 311, 서열번호 312, 서열번호 313, 서열번호 314, 서열번호 315, 서열번호 316, 서열번호 317, 서열번호 318, 서열번호 320, 서열번호 321, 서열번호 322, 서열번호 323, 서열번호 324, 서열번호 327, 서열번호 328, 서열번호 329, 서열번호 330, 서열번호 332, 서열번호 333, 서열번호 334, 서열번호 335, 서열번호 336, 서열번호 337, 서열번호 338, 서열번호 339, 서열번호 341, 서열번호 342, 서열번호 343, 서열번호 344, 서열번호 345, 서열번호 346, 서열번호 347, 서열번호 348, 서열번호 350, 서열번호 351, 서열번호 354, 서열번호 355, 서열번호 356, 서열번호 357, 서열번호 359, 서열번호 360, 서열번호 361, 서열번호 362, 서열번호 365, 서열번호 366, 서열번호 367, 서열번호 368, 서열번호 369, 서열번호 371, 서열번호 372, 서열번호 373, 서열번호 374, 서열번호 375, 서열번호 377, 서열번호 378, 서열번호 379, 서열번호 381, 서열번호 382, 서열번호 383, 서열번호 384, 서열번호 385, 서열번호 388, 서열번호 390, 서열번호 391, 서열번호 392, 서열번호 393, 서열번호 395, 서열번호 396, 서열번호 397, 서열번호 399, 서열번호 401, 서열번호 402, 서열번호 403, 서열번호 404, 서열번호 405, 서열번호 406, 서열번호 407, 서열번호 408, 서열번호 409, 서열번호 410, 서열번호 413, 서열번호 415, 서열번호 418, 서열번호 421, 서열번호 423, 서열번호 424, 서열번호 426, 서열번호 427, 서열번호 428, 서열번호 429 및 서열번호 430.
또 다른 바람직한 태양에서, Blastp 분석에 의해 동정된 폴리펩티드는 아래의 서열로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함한다: 서열번호 216, 서열번호 217, 서열번호 222, 서열번호 225, 서열번호 227, 서열번호 231, 서열번호 235, 서열번호 239, 서열번호 242, 서열번호 245, 서열번호 246, 서열번호 247, 서열번호 248, 서열번호 249, 서열번호 250, 서열번호 253, 서열번호 255, 서열번호 257, 서열번호 258, 서열번호 259, 서열번호 263, 서열번호 266, 서열번호 268, 서열번호 269, 서열번호 275, 서열번호 276, 서열번호 280, 서열번호 282, 서열번호 283, 서열번호 284, 서열번호 285, 서열번호 286, 서열번호 290, 서열번호 291, 서열번호 292, 서열번호 293, 서열번호 294, 서열번호 295, 서열번호 302, 서열번호 303, 서열번호 305, 서열번호 309, 서열번호 310, 서열번호 311, 서열번호 313, 서열번호 315, 서열번호 318, 서열번호 320, 서열번호 322, 서열번호 323, 서열번호 324, 서열번호 327, 서열번호 328, 서열번호 330, 서열번호 332, 서열번호 333, 서열번호 337, 서열번호 338, 서열번호 339, 서열번호 342, 서열번호 344, 서열번호 346, 서열번호 347, 서열번호 348, 서열번호 349, 서열번호 350, 서열번호 351, 서열번호 353, 서열번호 354, 서열번호 356, 서열번호 359, 서열번호 361, 서열번호 362, 서열번호 366, 서열번호 367, 서열번호 369, 서열번호 370, 서열번호 372, 서열번호 373, 서열번호 374, 서열번호 375, 서열번호 376, 서열번호 377, 서열번호 378, 서열번호 380, 서열번호 381, 서열번호 382, 서열번호 384, 서열번호 387, 서열번호 388, 서열번호 391, 서열번호 392, 서열번호 393, 서열번호 395, 서열번호 396, 서열번호 397, 서열번호 399, 서열번호 400, 서열번 호 401, 서열번호 403, 서열번호 404, 서열번호 406, 서열번호 408, 서열번호 411, 서열번호 412, 서열번호 413, 서열번호 414, 서열번호 415, 서열번호 416, 서열번호 417, 서열번호 419, 서열번호 420, 서열번호 421, 서열번호 422, 서열번호 423, 서열번호 425, 서열번호 427, 서열번호 428 및 서열번호 429.
다른 바람직한 태양에서, Pfam 분석에 의해 동정된 폴리펩티드는 아래의 서열로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함한다: 서열번호 219, 서열번호 233, 서열번호 234, 서열번호 255, 서열번호 260, 서열번호 270, 서열번호 272, 서열번호 273, 서열번호 278, 서열번호 279, 서열번호 281, 서열번호 287, 서열번호 289, 서열번호 304, 서열번호 307, 서열번호 319, 서열번호 326, 서열번호 331, 서열번호 334, 서열번호 343, 서열번호 352, 서열번호 357, 서열번호 358, 서열번호 364, 서열번호 366, 서열번호 367, 서열번호 368, 서열번호 372, 서열번호 374, 서열번호 375, 서열번호 377, 서열번호 378, 서열번호 379, 서열번호 380, 서열번호 381, 서열번호 384, 서열번호 386, 서열번호 389, 서열번호 391, 서열번호 395, 서열번호 397, 서열번호 398, 서열번호 399, 서열번호 401, 서열번호 403, 서열번호 404, 서열번호 410, 서열번호 413, 서열번호 414, 서열번호 420, 서열번호 427 및 서열번호 428.
바람직한 일 태양에서, 폴리펩티드는 지단백질이고 아래의 서열로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함한다: 서열번호 218, 서열번호 223, 서열번호 224, 서열번호 228, 서열번호 236, 서열번호 241, 서열번호 249, 서열번호 277, 서열번호 282, 서열번호 300, 서열번호 349, 서열번호 362, 서열번호 365, 서열번호 383, 서열번호 385 및 서열번호 388.
특정한 다른 바람직한 태양에서, LPXTG 모티프를 갖는 폴리펩티드는 펩티도글리칸 층에 공유결합된 폴리펩티드는 서열번호 228, 서열번호 236, 서열번호 249 및 서열번호 385로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물, 또는 이의 단편을 포함하거나; 또는 펩티도글리칸 결합 모티프를 갖고 펩티도글리칸 층과 결합된 폴리펩티드는 서열번호 240, 서열번호 264 및 서열번호 325로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함한다.
또 다른 바람직한 태양에서, 시그날 서열 및 C-말단 티로신 또는 C-말단 페닐알라닌 아미노산을 갖는 폴리펩티드는 서열번호 226, 서열번호 254, 서열번호 289, 서열번호 312, 서열번호 321, 서열번호 340 및 서열번호 402로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함한다.
또 다른 바람직한 태양에서, 세포 부착과 잠재적으로 관련있는 트리펩티드 RGD 서열을 갖는 폴리펩티드는 서열번호 216, 서열번호 236, 서열번호 281 및 서열번호 282로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함한다.
또 다른 바람직한 태양에서, 단백체학에 의해 표면 노출된 것으로서 확인된 폴리펩티드는 아래의 서열중 하나로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함한다: 서열번호 229, 서열번호 231, 서열번호 232, 서열번호 261, 서열번호 279, 서열번호 281, 서열번호 282, 서열번호 284, 서열번호 286, 서열번호 289, 서열번호 306, 서열번호 318, 서열번호 331, 서열번호 343, 서 열번호 346, 서열번호 351, 서열번호 366, 서열번호 371, 서열번호 374, 서열번호 377, 서열번호 379, 서열번호 387, 서열번호 391, 서열번호 393, 서열번호 394, 서열번호 395, 서열번호 397 및 서열번호 420.
또 다른 태양에서, 단백체학에 의해 막-결합된 것으로서 확인된 폴리펩티드는 서열번호 592 내지 서열번호 752로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함한다.
본 발명의 또 다른 양상에서, 당해 폴리펩티드는 재조합 발현 시스템에서 발현되고 정제된다. 따라서, 특정 양태에서, 본 발명은 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591로 부터 선택된 뉴클레오티드, 이의 축퇴성 변이체 또는 이의 단편과 약 95% 이상의 동일성을 갖는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 재조합 발현 벡터를 제공한다. 특정한 다른 양태에서, 당해 폴리펩티드는 DNA, 염색체 DNA, cDNA, RNA 및 안티센스 RNA로 이루어진 그룹으로 부터 선택된다. 또 다른 태양에서, 상기 벡터내에 포함된 당해 폴리뉴클레오티드는 이종성 뉴클레오티드 서열을 추가로 포함한다. 다른 태양에서, 당해 폴리뉴클레오티드는 하나 이상의 유전자 발현 조절 요소에 작동가능하게 연결된다. 또 다른 태양에서, 당해 폴리뉴클레오티드는 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편과 약 95% 이상의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드를 암호화한다. 바람직한 태양에서, 상기 벡터는 플라스미드이다.
본 발명의 또 다른 양상에서, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편과 약 95% 이상의 동일성을 갖는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 재조합 발현 벡터로 형질감염되거나 형질전환되거나 감염된 유전자-조작된 숙주 세포가 제공된다. 바람직한 태양에서, 당해 숙주 세포는 세균 세포이다. 또 다른 태양에서, 당해 폴리뉴클레오티드는 암호화된 폴리펩티드, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 생성할 수 있는 적당한 조건하에서 발현된 후, 회수된다.
다른 태양에서, 본 발명은, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591로 부터 선택된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드, 이의 단편 또는 이의 축퇴성 변이체에 특이적인 항체, 또는 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752로 부터 선택된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편에 특이적인 항체를 제공한다. 특정 태양에서, 당해 항체는 모노클로날, 폴리클로날, 키메라성, 사람화 및 단일 쇄로 이루어진 그룹으로 부터 선택된다. 바람직한 태양에서, 당해 항체는 모노클로날이다. 또 다른 바람직한 태양에서, 항체는 사람화된다.
또한, 본 발명은 세균 감염의 예방 및/또는 치료를 위한 약제학적 조성물, 특히 면역원성 조성물을 제공한다. 따라서, 일 태양에서, 하나 이상의 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 갖는 폴리펩티드를 포함하는 면역원성 조성물이 제공된다. 특정 태양에서, 당해 조성물은 약제학적으로 허용되는 담체를 추가로 포함한다. 다른 태양에서, 면역원성 조성물은 하나 이상의 애쥬 번트를 추가로 포함한다. 바람직한 태양에서, 면역원성 조성물의 폴리펩티드는 추가로 0, 1 또는 2개의 막관통 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 3개 이상의 막관통 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 외막 도메인 또는 원형질막주위공간 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 내막 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, Blastp 분석에 의해 동정된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, Pfam 분석에 의해 동정된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 지단백질, LPXTG 모티프를 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드(당해 폴리펩티드는 펩티도글리칸 층에 공유결합된다), 펩티도글리칸 결합 모티프를 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드(당해 폴리펩티드는 펩티도글리칸 층과 결합된다), 시그날 서열 및 C-말단 티로신 또는 C-말단 페닐알라닌 아미노산을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 트리펩티드 RGD 서열을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 단백체학에 의해 표면 노출된 것으로서 확인된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 및 단백체학에 의해 막-결합된 것으로서 확인된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드로서 정의된다. 특정 다른 태양에서, 면역원성 조성물은 이종성 아미노산 서열을 추가로 포함한다. 특정 태양에서, 당해 폴리펩티드는 융합 폴리펩티드이다.
또 다른 태양에서, 하나 이상의 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열, 이의 축퇴성 변이체 또는 이의 단편을 갖는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 면역원성 조성물이 제공된다. 바람직한 태양에서, 당해 벡터는 플라스미드 DNA이다. 또 다른 태양에서, 당해 폴 리뉴클레오티드는 이종성 뉴클레오티드를 포함한다. 또 다른 태양에서, 당해 폴리뉴클레오티드는 하나 이상의 유전자 조절 요소에 작동가능하게 연결된다. 또 다른 태양에서, 당해 폴리뉴클레오티드는 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 중화 에피토프의 발현을 유도한다. 바람직한 태양에서, 면역원성 조성물은 하나 이상의 애쥬번트를 추가로 포함한다.
또한, 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함하는 폴리펩티드 및 약제학적으로 허용되는 담체를 포함하는 약제학적 조성물이 제공된다. 바람직한 태양에서, 당해 폴리펩티드는 추가로 0, 1 또는 2개의 막관통 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 3개 이상의 막관통 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 외막 도메인 또는 원형질막주위공간 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 내막 도메인을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, Blastp 분석에 의해 동정된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, Pfam 분석에 의해 동정된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 지단백질, LPXTG 모티프를 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드(당해 폴리펩티드는 펩티도글리칸 층에 공유결합된다), 펩티도글리칸 결합 모티프를 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드(당해 폴리펩티드는 펩티도글리칸 층과 결합된다), 시그날 서열 및 C-말단 티로신 또는 C-말단 페닐알라닌 아미노산을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 트리펩티드 RGD 서열을 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 단백체학에 의해 표면 노출된 것으로서 확인된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 및 단백체학에 의해 막-결합된 것으로서 확인된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드로서 정의된다. 특정 태양에서, 당해 폴리펩티드는 이종성 아미노산 서열을 추가로 포함한다. 다른 태양에서, 당해 폴리펩티드는 융합 폴리펩티드이다.
또 다른 태양에서, 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함하는 하나 이상의 폴리펩티드 및 약제학적으로 허용되는 담체를 포함하는 면역원성 조성물의 면역화량을 숙주에게 투여함을 포함하는, 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 대한 면역화 방법이 제공된다. 특정 태양에서, 당해 폴리펩티드는 융합 폴리펩티드이다. 다른 태양에서, 당해 방법은 애쥬번트를 투여함을 추가로 포함한다.
본 발명의 다른 태양은, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중 하나로 부터 선택된 뉴클레오티드, 이의 상보체, 이의 축퇴성 변이체 또는 이의 단편을 포함하는 하나 이상의 폴리뉴클레오티드의 어레이(array)를 포함하는 DNA 칩을 제공한다.
또한, 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중 하나로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함하는 하나 이상의 폴리펩티드의 어레이를 포함하는 단백질 칩이 제공된다.
또한, 본 발명은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드 및 폴리펩티드를 검출하는 방법 및 스트렙토코쿠스 뉴모니애 감염을 진단하는 키트를 제공한다.
다른 태양은, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중 하나로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열, 이의 축퇴성 변이체 또는 이의 단편을 포함하는 폴리뉴클레오티드의 올리고뉴클레오티드 프로브와 생물학적 샘플을 하이브리드화를 허용하는 조건하에서 접촉시키고, 당해 샘플중의 하이브리드화 복합체의 존재(당해 하이브리드화 복합체는 샘플중의 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 존재를 나타낸다)를 검출함을 포함하여, 생물학적 샘플중의 스트렙토코쿠스 뉴모니애를 검출 및/또는 동정하는 방법을 제공한다.
또 다른 태양은, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중 하나로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열, 이의 축퇴성 변이체 또는 이의 단편과 생물학적 샘플을 프라이머 연장을 허용하는 조건하에서 뉴클레오티드 및 폴리머라제 효소의 조건하에 접촉시키고, 당해 샘플중의 프라이머 연장 생성물의 존재(당해 연장 생성물은 샘플중의 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 존재를 나타낸다)를 검출함을 포함하여, 생물학적 샘플중의 스트렙토코쿠스 뉴모니애를 검출 및/또는 동정하는 방법을 제공한다.
또 다른 태양은, 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중 하나로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함하는 폴리펩티드에 특이적인 항체와 생물학적 샘플을 면역 복합체의 형성을 허용하는 조건하에 접촉시키고, 당해 샘플중의 면역 복합체의 존재(당해 면역 복합체는 샘플중의 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 존재를 나타낸다)를 검출함을 포함하여, 생물학적 샘플중의 스트렙토코쿠스 뉴모니애를 검출 및/또는 동정하는 방 법을 제공한다.
특정 태양에서, 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중 하나로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함하는 폴리펩티드와 생물학적 샘플을 면역 복합체의 형성을 허용하는 조건하에 접촉시키고, 당해 샘플중의 면역 복합체의 존재(당해 면역 복합체는 샘플중의 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 존재를 나타낸다)를 검출함을 포함하여, 생물학적 샘플중의 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 대한 항체를 검출 및/또는 동정하는 방법을 제공한다.
본 발명의 다른 태양은, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중 하나로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열, 이의 축퇴성 변이체 또는 이의 단편을 포함하는 분리된 폴리뉴클레오티드를 함유하는 용기를 포함하는 키트를 제공한다. 바람직한 태양에서, 당해 폴리뉴클레오티드는 프라이머 또는 프로브이고, 당해 폴리뉴클레오티드가 프라이머인 경우 당해 키트는 폴리머라제를 함유하는 용기를 추가로 포함한다. 또 다른 태양에서, 당해 키트는 dNTP를 함유하는 용기를 추가로 포함한다.
또한, 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중 하나로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함하는 폴리펩티드에 면역특이적으로 결합하는 항체를 함유하는 용기를 포함하는 키트가 제공된다.
또한, 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중 하나로 부터 선택된 하나 이상의 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 포함하는 융합 폴리펩티드에 면역특이적으로 결합하는 항체를 함유하는 용기를 포함하는 키트가 제공된다.
본 발명의 바람직한 태양에서, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중 하나로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열, 이의 축퇴성 변이체 또는 이의 단편과 약 95% 이상의 동일성을 갖는 뉴클레오티드를 포함하는 재조합 발현 벡터로 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중의 하나의 폴리펩티드를 생성하기에 적합한 조건하에서 형질감염, 형질전환 또는 감염시키고, 당해 폴리펩티드를 회수한 유전자 조작된 숙주 세포가 제공된다.
본 발명의 다른 특징 및 이점은 후술되는 상세한 설명, 이의 바람직한 태양 및 청구범위로 부터 명백할 것이다.
이후 본원에서 기술된 발명은, 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 혈청형에 의해 유발된 질환의 대부분 또는 전부를 효과적으로 예방 또는 치료하는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 면역원성 조성물에 대한 필요성을 설명하고 있다. 또한, 본 발명은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 감염의 진단 방법에 대한 필요성을 설명하고 있다. 본 발명은 항원성 폴리펩티드를 암호화하는 동정된 새로운 스트렙토코쿠스 뉴모니애 개방형 판독 프레임(이후, ORF로 칭함)을 가진다. 보다 상세히, 새롭게 동정된 ORF는 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 분비된, 노출된, 막-결합된 또는 표면-국한된 폴리펩티드를 암호화하므로, 면역원성 조성물에서 잠재적 항원성 폴리펩티드로서 작용한다. 따라서, 특정 태양에서, 본 발명은 표면-국한된, 노출된, 분비된 또는 막-결합된 폴리펩티드 항원을 암호화하는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드 ORF를 포함한다. 따라서, 다른 태양에서 본 발명은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 ORF에 의해 암호화된 이들 폴리펩티드, 바람직하게는 항원성 폴리펩티드를 포함한다.
다른 태양에서, 본 발명은 ORF 서열을 포함하는 벡터 및 이러한 벡터로 형질전환, 형질감염 또는 감염된 숙주 세포 또는 동물을 포함한다. 또한, 본 발명은 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 전사 유전자 생성물, 예를 들면 mRNA, 안티센스 RNA, 안티센스 올리고뉴클레오티드 및 리보자임 분자를 포함하고, 이들을 사용하여 미생물의 성장을 억제하거나 조절할 수 있다. 또한, 본 발명은 이들 핵산 또는 폴리펩티드를 검출하는 방법 및 스트렙토코쿠스 뉴모니애 감염을 진단하기 위한 키트에 관한 것이다. 또한, 본 발명은 세균 감염, 특히 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 의해 유발되거나 악화된 감염의 예방 및/또는 치료를 위한 약제학적 조성물, 특히 면역학적 조성물에 관한 것이다. 특정 태양에서, 당해 면역원성 조성물은 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 의해 발병하거나 악화된 전신 질환의 치료 또는 예방에 사용된다. 다른 태양에서, 당해 면역원성 조성물은 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 의해 발병하거나 악화되는 비-전신성 질환, 특히 중이염의 치료 또는 예방에 사용된다.
A. 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 게놈 서열내에서 ORF 의 동정
본 발명은, 특정 태양에서, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 폴리펩티드, 보다 특히 ORF의 동정에 관한 것이다. 완전한 세균 게놈 서열의 이용가능성은, 생물정보학의 처리 가능 정보와 연계된 게놈학, 전사 프로파일링 및 단백체학을 통해 후보 항원을 동정하는데 있어 중요한 역할을 하기 시작했다[참조문헌: McAtee et al, 1998a; McAtee et al., 1998b; Pizza et al., 2000; Sonnenberg and Belisle, 1997; Welding et al, 1998; McAtee et al., 1998c]. 현재, 세균 게놈내의 모든 ORF의 약 60% 이하는 기능이 판정된 폴리펩티드와 어느정도 일치한다. 게놈 ORF의 약 40%가 특성이 결정되지 않은 채로 남아있다. 따라서, 본 발명자들은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 게놈을 분석하고, 생물정보학 수단을 이용하여 본 발명의 신규한 ORF 암호화 폴리펩티드를 동정했다. 게놈 분석외에, 본 발명자들은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 막 단백체(proteome)성분을 분석하여, 본 발명의 신규한 ORF 암호화 폴리펩티드를 동정 및/또는 확인하였다. 후술되는 바와 같이, ORF는 각종 특징에 대해 분석되었다.
구체적으로, 광범위한 게놈 분석을, 신규한 표면-국한된 폴리펩티드 또는 다른 생물체에서 공지된 목적하는 폴리펩티드와 추정상 유사성을 가진 폴리펩티드를 암호화하는 유전자를 동정하기 위하여 설계된 알고리듬을 사용하여, 연구소[The Institute for Genomic Research (TIGR)]로 부터의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 4형 게놈의 실리코내(in slilico) 분석으로 수행하였다. 따라서, 두 개의 파인더 알고리듬(즉, GLIMMER, Salzberg et al., 1998 및 발명자의 양수인 소유의 프로그램)의 특유 세트를 사용한 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 조합 분석으로 3,799개 ORF를 수득 하였다. ORF 파인더의 최고 엄격도; Glimmer는 2,022개 ORF를 생산하고, 양수인의 ORF 파인더는 그 대부분인 3,798개 ORF를 생산하였다. 두 개의 알고리듬에 의해 동정된 2,021개 ORF가 있다. 상이한 ORF 파인더 사이의 결과에서의 차이는 주로 각 프로그램에 의해 사용된 특정 출발 코돈으로 인한 것이나; Glimmer는 샤인-달가르노(Shine-Dalgarno) 박스 및 보간된(interpolated) Markov 모델에 대한 약간의 평가를 도입하였다. 이러한 목적을 위하여, 공통의 종결 코돈을 가진 모든 ORF에는 동일한 ORF 명칭이 주어지며, 이들이 동일한 ORF인 것 처럼 처리될 것이다. 이후 본원에서 사용되는 ORF는 3개의 잠재적인 개시 부위 코돈, ATG, GTG 또는 TTG중의 하나 및 3개의 잠재적인 종결 코돈, TAA, TAG 또는 TGA중의 하나를 갖는 것으로서 정의된다. 또한, 컷오프로서 선택된 아미노산 길이의 하한치(예: 약 74개 아미노산)로 인해, 당해 알고리듬이 일부 판독 프레임을 간과할 수 있다. 그러나, 이들 "진정한" 판독 프레임은 ORF가 짧아짐에 따라 점차 드물게 나타난다.
스트렙토코쿠스 뉴모니애 ORF의 최초 주석달기를, BLAST(Basic Local Alignment Search Tool; version 2.0) Gapped 검색 알고리듬, Blastp을 사용하여 수행하여, 상동성 서열을 동정하였다[참조문헌: Altschul et al., 1997]. e-10 미만인 모든 것의 컷오프 'e' 값은 유의적인 것으로 여겨졌다. 상동성 탐색에 사용된 비-중복 단백질 서열은 GenBank, SWISS-PROT(Bairoch and Apweiler, 2000), PIR (Barker et al., 2001), 및 TREMBL(Bairoch and Apweiler, 2000)으로 이루어지고; 이의 데이터베이스 서열은 매일 업데이트된다. 본 발명에서, e-10 초과의 Blastp 결과치를 갖는 ORF는 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 있어 특유한 것으로 여겨진다. Balstp 'e' 이외의 또 다른 정량적 표현 값, 예를 들면 동일성%가 본 발명의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 ORF와 데이터베이스 서열을 비교하는데 사용될 수 있다.
전체 BLAST 결과치의 키워드 검색을, 면역원성 조성물에 대해 공지된 또는 의심되는 표적 유전자 뿐 아니라 단백질 또는 기능의 위치를 확인시켜주는 단어를 사용하여 수행하였다.
몇몇 파라미터를 사용하여, 본 발명의 예상된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 분류를 결정하였다. 예를 들면, 세포질 막을 통하여 전위될 폴리펩티드는 리더 서열(또한, 시그날 서열로도 호칭됨)을 암호화하며, 이는 중앙의 소수성 영역과 N-말단 측에 위치하는 양전하로 구성된다[Pugsley, 1993]. 신경망에 의거하여 시그날 펩티드 및 이들의 절단 부위를 식별하는 소프트웨어 프로그램, 소위 SignalP [Nielsen et al., 1997]을 본 발명에 사용하여, 상기와 같은 시그날 펩티드에 대한 ORF의 아미노산 서열을 분석하였다. 각 ORF의 처음 60개 N-말단 아미노산을 그람-양성 소프트웨어 데이터베이스를 사용하여 SiganlP로 분석하였다. 4개의 별개의 값, 최대 C, 최대 Y, 최대 S 및 평균 S가 산출되었다. S-스코어, 또는 시그날 영역은 시그날 펩티드에 속하는 위치의 가능성이다. C-스코어, 또는 절단 부위는 성숙한 단백질에서 제1 위치의 가능성이다. Y-스코어는 C-스코어의 기하학적 평균 및 S-스코어의 간략화된 도함수이다. 예 또는 아니오의 결론이 각 스코어 다음에 주어진다. 4개의 결론이 모두 예이면, 당해 ORF는 'YES'로 기록되고; 3개의 결론이 예이면, 당해 ORF는 'yes'로 기록되고; 2개의 결론이 예이면, 당해 ORF 는 'maybe'로 기록되고; 다른 모든 경우에 대해, 당해 ORF는 'no'로 기록된다.
세균내의 폴리펩티드 위치를 예측하기 위하여, 당해 소프트웨어 프로그램 PSORT이 사용되었다[Nakai, 1991]. PSORT는 그람-양성 세균에 대한 '세포질', '원형질막주위공간' 및/또는 '세포질막' 뿐 아니라, 그람-음성 세균에 대한 '외막'에 대한 폴리펩티드의 위치를 예측한다. 폴리펩티드의 막관통(TM) 도메인을, 소프트웨어 프로그램 TopPred II(Cserzo et al., 1997)을 사용하여 분석하였다.
Hidden Markov Model (HMM) Pfam 데이터베이스 (Bateman, 2000)을 사용하여 기존 단백질계에 속할 수 있는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 단백질을 동정하였다. 이러한 결과의 키워드 검색을 추가로 사용하여, BLAST 검색 기준에 의해 놓칠 수 있는 추가적 후보 항원을 동정하였다.
컴퓨터 알고리듬, 소위 HMM Lipo는, 약 131개의 생물학적으로 입증된 세균 지단백질을 사용하여 지단백질을 예견하기 위하여 발명자의 양수인에 의해 개발되었다. 단백질의 개시부 부터 시스테인 아미노산까지의 단백질 서열, 및 다음 두 개의 추가적 아미노산을 사용하여, HMM을 제조하였다 [Eddy and Markov, 1996].
발명자의 양수인은 또한 LPXTG 세포벽 분류 시그날을 함유하는 약 70개의 공지된 원핵생물 단백질을 사용하여, HMM을 개발하여, 펩티도글리칸 층에 고정된 세포벽 단백질을 예견하였다[Mazmanian et al., 1999; Navarre and Schneewind, 1999]. 사용된 모델은 LPXTG 서열 뿐 아니라, 하류 서열의 두가지 특징, 첫째 소수성 막관통 도메인 및 둘째 양전하 카복시 말단을 포함하였다. 또한, 펩티도글리칸 층과 비-공유적으로 상호작용하고 상기한 LPXTG 단백질 부류와는 구별되는 수 많은 단백질이 존재한다. 이들 단백질은 카복시 말단에 컨센수스 서열을 가지는 것처럼 보인다[Koebnik, 1995]. 따라서, 본 발명자들은 이러한 영역의 HMM을 개발하고 사용하여, 이러한 단백질 부류 속할 수 있는 모든 스트렙토코쿠스 뉴모니애를 동정하였다.
표면-국한된, 노출된 또는 막-결합된 폴리펩티드를 암호화하는 스트렙토코쿠스 뉴모니애는 또한 단백체학에 의해 동정되었다(실시예 3 참조). 이러한 단백체 분석을 통해, 상기 게놈 분석에 의해 동정된 다수의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 ORF가 확인되었으며, 추가로 막-결합 폴리펩티드를 암호화하는 새로운 스트렙토코쿠스 뉴모니애 ORF가 동정되었다.
아래의 표(즉 표 1 내지 12)는, 본 발명의 상기 특징에 따라 동정된 ORF가 분류되어진 12개 그룹을 나타낸다. 따라서, 후술되는 모든 그룹은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 게놈 내에 포함되고, 추정상의 표면-국한된, 노출된, 막-결합된 또는 분비된 폴리펩티드를 암호화하는 것으로서 확인된 ORF이다. 이들 그룹은 본 발명의 범위를 제한하고자 하는 것이 아니며, 추가적 ORF 특징의 분석이 또한 고려된다. 이들 추가적 특징, 예를 들면 RGD 서열을 이용하여, 추가로 ORF 그룹의 총 수를 증가시키거나, 또는 현재 동정된 ORF를 보다 한정된 그룹, 보다 광범위한 그룹, 보다 협소한 그룹 또는 그룹 소집합으로 분석할 수 있다. 또한, 일부 ORF는 하나 이상의 범주의 기준을 충족할 것이고, 따라서 아래의 그룹의 하나 이상에서 나타날 것이다.
TopPred II 프로그램에 의해 규정된 바와 같이, 하나 이하의 막 스패닝 도메 인(MSD)를 갖고 세포질막 시그날 서열(즉, 'YES'의 SignalP 값)을 포함하는 ORF가 표 1에 기재되어 있다. 이들 기준에 일치하고 표면-노출된 것으로 여겨지는 13개의 ORF가 발견되었다.
표면 노출된 폴리펩티드를 암호화하는 ORF, SignalP 값 = 'YES' 및 ≤1MSD
서열번호 ORF
11 190
17 403
23 469
39 790
50 935
70 1143
83 1475
91 1568
97 1724
128 2271
148 2621
179 3212
209 3600
프로그램 Psort를 통해 분석했을 때 외막(OM) 또는 원형질막주위공간(Peri) 예견 값 및 세포질막 시그날 서열(즉, 'YES'의 SignalP 값)을 포함하는 ORF가 표 2에 기재되어 있다. 이들 기준에 일치하고 표면-노출된 것으로 여겨지는 5개의 ORF가 발견되었다.
표면 노출된 폴리펩티드를 암호화하는 ORF, SignalP 값 = 'YES' 및 'OM 또는 Peri'의 Psort 값
서열번호 ORF
23 469
39 790
50 935
125 2228
179 3212
TopPred II 프로그램에 의해 규정된 바와 같이, 2 이상의 막 스패닝 도메인(MSD)를 갖고 세포질막 시그날 서열(즉, 'YES'의 SignalP 값)을 포함하는 ORF가 표 3에 기재되어 있다. 이들 기준에 일치하고 표면-노출된 것으로 여겨지는 22개의 ORF가 발견되었다.
표면 노출된 폴리펩티드를 암호화하는 ORF, SignalP 값 = 'YES' 및 ≤1MSD
서열번호 ORF
11 190
13 339
17 403
23 469
34 640
39 790
50 935
70 1143
73 1207
83 1475
91 1568
97 1724
106 1947
121 2196
125 2228
126 2234
128 2271
148 2621
179 3212
187 3361
192 3384
209 3600
TopPred II 프로그램에 의해 규정된 바와 같이, 2 이상의 막 스패닝 도메인(MSD)를 갖고 3 이상의 4 SignalP 값(즉, 'yes'의 SignalP 값)을 포함하는 ORF가 표 4에 기재되어 있다. 이들 기준에 일치하고 표면-노출된 것으로 여겨지는 49개의 ORF가 발견되었다.
Figure 112008054437634-PAT00001
추정상의 표면 노출된 단백질에 대한 Blastp 데이터의 키워드 검색을 통해 119개 ORF가 발견되었으며, 표 5에 기재되어 있다.
Figure 112008054437634-PAT00002
HMM Pfam 분석은, 기존 단백질 계열에 속하는 단백질과 유사한 도메인 또는 아미노산 패턴을 가진 단백질을 암호화하는 ORF을 동정하는데 유용하다. 잠재적 표면 노출된 단백질에 대한 Pfam 계열 분류의 키워드 검색을 통해 52개 ORF가 발견되었으며, 표 6에 기재되어있다.
Figure 112008054437634-PAT00003
HMM Lipo라고 불리는 알고리듬이 본 발명에 사용하기 위하여 개발되었다. HMM Lipo 프로그램은 약 131개의 생물학적으로 입증된 세균 지단백질을 사용하여 지단백질을 예견하였다. HMM Lipo를 통해, 추정상의 지단백질인 16개 ORF가 동정되었으며, 표 7에 기재되어있다.
표면 노출된 지단백질을 암호화하는 ORF
서열번호 ORF
3 75
8 132
9 140
13 339
21 423
26 502
34 640
62 1059
67 1104
85 1479
134 2352
147 2615
150 2655
168 3072
170 3081
173 3115
본 발명자들은, LPXTG 세포벽 분류 시그날을 함유하는 약 70개의 공지된 원생동물 폴리펩티드를 사용하여 HMM을 개발하였다. 따라서, 이러한 HMM을 사용하여 펩티도글리칸 층에 고정된 세포벽 폴리펩티드를 예견하였다. LPXTG 모티프를 갖는 것으로 예견되고 소르타제(sortase)에 의해 표적화될 수 있는 단백질로서 분류된 4개의 ORF가 표 8에 기재되어있다.
펩티도글리칸 층에 고정된 표면 노출된 폴리펩티드를 암호화하는 ORF
서열번호 ORF
13 339
21 423
34 640
170 3081
추가로, 소르타제와는 독립적으로 펩티도글리칸 층에 잠재적으로 결합하는 폴리펩티드를 암호화하는 HMM PGB 분석에 의해 예견된 3개 ORF가 표 9에 기재되어있다.
펩티도글리칸 층에 비-공유결합으로 고정된 표면 노출된 폴리펩티드를 암호화하는 ORF
서열번호 ORF
25 494
49 927
110 2012
SignalP 값이 'YES'이고 카복시 말단 아미노산이 페닐알라닌 또는 티로신인 ORF가 표면-노출된 것으로 여겨진다. 이들 기준에 일치하는 7개 ORF가 표 10에 기재되어있다.
표면 노출된 폴리펩티드를 암호화하는 ORF, 세포질막 시그날 서열(즉, SignalP 값 = 'YES') 및 C-말단 Phe 또는 Tyr 아미노산
서열번호 ORF
11 190
39 790
73 1207
97 1724
106 1947
125 2228
187 3361
단백체학에 의해 28개 스트렙토코쿠스 뉴모니애 ORF가 추가로 막-결합된 폴리펩티드를 암호화하는 것으로서 동정되었으며, 표 11에 기재되어있다. 표 11에 기재된 ORF는 상기한 게놈 마이닝(mining) 알고리듬에 의해 동정된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 ORF(즉, 표면-국한된, 분비된 또는 노출된 폴리펩티드를 암호화하는 ORF; 표 1 내지 10)를 지지한다.
단백체학에 의해 표면 노출된 것으로 확인된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 ORF
서열번호 ORF
14 356
16 378
17 403
46 885
64 1070
66 1097
67 1104
69 1141
71 1178
74 1220
91 1568
103 1864
116 2129
128 2271
131 2329
136 2385
151 2661
156 2838
159 2894
162 2979
164 2983
172 3107
176 3167
178 3209
179 3212
180 3256
182 3298
205 3576
최종적으로, 161개의 새로운 스트렙토코쿠스 뉴모니애 ORF가 단백체학에 의해 막-결합된 폴리펩티드를 암호화하는 것으로서 확인되었으며, 표 12에 기재되어있다.
Figure 112008054437634-PAT00004
Figure 112008054437634-PAT00005
본 발명에서 추가로 고려된 바와 같이, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 ORF를 탐색하고 다른 중요한 특징에 대해 평가하였다. 예를 들면, Arg-Gly-Asp(RGD) 부착 모티프를 함유하는 단백질은, 이의 수용체로서 작용하는 인테그린과 함께, 세포 부착을 위한 주요 인식 시스템을 구성하므로, 추정상의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드 항원이다. 4개의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 ORF, 즉 ORF 51, ORF 423, ORF 1097 및 ORF 1104는, 잠재적으로 세포 부착과 관련이 있는 트리펩티드 RGD 서열을 갖는 것으로 확인되었다.
ORF RGD 인식은, 미생물이 진핵생물 조직내로 진입하기 위해 사용하는 기전중의 하나이다[참조문헌: Stockbauer et al., 1999 ; Isberg and Nhieu, 1994]. 그러나, 모든 RGD-함유 단백질이 세포 부착을 매개하는 것은 아니다. 카복시 말단에 프롤린을 지닌 RGD-함유 펩티드(RGDP)는 세포 부착 검정[참조문헌: Pierschbacher and Rouslahti, 1987]에서 비활성이어서 배제되었다는 것이 밝혀졌다. MSCRAMM (Foster and Hook, 1998) 및 네이쎄리아 메닌기티디스(Neisseria meningitidis)의 상 변이성 표면 단백질 (Parkhill et al., 2000)에서 발견된 것들과 같이 반복된 DNA 서열을 함유하는 ORF를 동정하는데 사용되었던 것처럼, 탠덤 반복 파인더(Benson, 1999)가 또한 사용될 수 있다.
또한, 본 발명자들은 Geanfammer 소프트웨어를 사용하여, 상동성 계열로 단백질을 모집하였다(Park and Teichmann, 1998). 당해 계열 부류의 예비 분석은 백신 후보 집단내에 신규한 ORF를 제공할 뿐 아니라 잠재적 단백질 기능을 규정한다.
표 13에 기재되어있는 ORF는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 게놈의 분석에 의해 동정되었다. 총 215개 ORF가 상기되고 표 1 내지 10에 기재되어있는 분석 기준을 토대로 동정되었다. 동정된 215개 ORF가 표 13(칼럼 1)에 종렬로 기재되어있다. 뉴클레오티드 서열번호 1 내지 서열번호 215(칼럼 2) 및 암호화된 폴리펩티드 서열번호 216 내지 서열번호 430(칼럼 3)이 이들의 ORF 각각의 옆에 기재되어있다. 예를 들면, 표 13에서, ORF 51은 서열번호 1의 뉴클레오티드 서열을 가지며, 암호화된 폴리펩티드는 서열번호 216의 아미노산 서열을 가지고, ORF 72는 뉴클레오티드 서열번호 2 및 암호화된 폴리펩티드 서열번호 217 등을 가진다.
단백체학 분석을 통해, 이미 표 13에 기재되어있는 28개 ORF(표 11 참조)(예: 서열번호 14, 서열번호 16, 서열번호 27 등)가 동정되었다. 추가로, 단백체학 분석을 통해, 막-결합된 단백질을 암호화하는 161개의 새로운 ORF가 동정되었다(표 12 참조). 단백체학에 의해 막-결합된 것으로 확인된 이들 161개의 신규 ORF는 표 14(칼럼 1)에 종렬로 기재되어있다. 뉴클레오티드 서열번호 431 내지 서열번호 591(칼럼 2) 및 암호화된 폴리펩티드 서열번호 592 내지 752(칼럼 3)은 이들의 ORF 각각의 옆에 기재되어있다.
Figure 112008054437634-PAT00006
Figure 112008054437634-PAT00007
Figure 112008054437634-PAT00008
Figure 112008054437634-PAT00009
Figure 112008054437634-PAT00010
Figure 112008054437634-PAT00011
Figure 112008054437634-PAT00012
Figure 112008054437634-PAT00013
Figure 112008054437634-PAT00014
Figure 112008054437634-PAT00015
Figure 112008054437634-PAT00016
B. 표면-노출된 폴리펩티드를 암호화하는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 ORF 폴리뉴클레오티드
본 발명의 분리 및 정제된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 ORF 폴리뉴클레오티드는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 제조에 사용되는 것으로 여겨진다. 보다 상세히, 특정 태양에서, ORF는 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 표면-국한된, 노출된, 막-결합된 또는 분비된 폴리펩티드, 특히 항원성 폴리펩티드를 암호화한다. 따라서, 일 양상으로, 본 발명은, 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 표면-국한된, 노출된, 막-결합된 또는 분비된 폴리펩티드를 암호화하는 분리 및 정제된 폴리뉴클레오티드(ORF)를 제공한다. 특정 태양에서, 본 발명의 폴리뉴클레오티드는 DNA 분자이며, 당해 DNA는 게놈 DNA, 염색체 DNA, 플라스미드 DNA, 플라스미드 DNA 또는 cDNA일 수 있다. 바람직한 태양에서, 본 발명의 폴리뉴클레오티드는, 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중의 하나의 아미노산 서열 또는 이의 단편과 95% 이상의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 재조합 폴리뉴클레오티드이다. 또 다른 태양에서, 분리 및 정제된 ORF 폴리뉴클레오티드는, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591의 ORF 뉴클레오티드 서열, 이의 축퇴성 변이체 또는 이의 상보체 중의 하나와 95% 이상의 동일성을 갖는 뉴클레오티드 서열을 포함한다. 바람직한 태양에서, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591의 ORF 폴리뉴클레오티드는 플라스미드 벡터내에 포함되고, 원핵생물 숙주 세포에서 발현된다.
이후 본원에서 사용되는 용어 "폴리뉴클레오티드"는 포스포디에스테르 결합에 의해 연결된 뉴클레오티드의 서열을 의미한다. 이후 본원에서는 폴리뉴클레오티드는 5' → 3' 방향으로 제시된다. 본 발명의 폴리뉴클레오티드는 약 10 내지 약 수 십만개의 염기쌍을 포함할 수 있다. 바람직하게는, 폴리뉴클레오티드는 약 10 내지 약 3,000개 염기쌍을 포함한다. 특정 폴리뉴클레오티드의 바람직한 길이는 이후 본원에서 제시된다.
본 발명의 폴리뉴클레오티드는 데옥시리보핵산(DNA) 분자, 리보핵산(RNA) 분자, 또는 뉴클레오티드 동족체를 사용하여 생성된 DNA 또는 RNA 동족체일 수 있다. 핵산 분자는 일본쇄 또는 이본쇄일 수 있으나, 바람직하게는 이본쇄 DNA이다. 폴리뉴클레오티드가 DAN 분자인 경우, 당해 분자는 유전자, cDNA 분자 또는 게놈 DNA 분자일 수 있다. 이후 본원에서는 뉴클레오티드 염기는 일문자 암호: 아데닌(A), 구아닌(G), 티민(T), 시토신(C), 이노신(I) 및 우라실(U)로 표시된다.
"분리된"은 천연 상태로 부터 "사람의 손에 의해" 변화된 것을 의미한다. "분리된" 조성물 또는 물질이 실제로 존재하는 경우, 이는 이의 본래의 환경으로 부터 변화 및/또는 제거된 것이다. 예를 들면, 살아있는 동물에 천연적으로 존재하는 폴리뉴클레오티드 또는 폴리펩티드는 "분리된" 것이 아니지만, 천연 상태의 공존하는 물질로 부터 분리된 동일한 폴리뉴클레오티드 또는 폴리펩티드는 "분리된" 것이고, 이는 당해 용어가 이후 본원에서 사용되는 바와 같다.
바람직하게는, "분리된" 폴리뉴클레오티드는, 당해 핵산이 유래되는 생물체의 게놈 DNA중의 핵산에 천연적으로 플랭킹하는 서열(즉, 핵산의 5' 및 3' 말단에 위치하는 서열)이 존재하지 않는다. 예를 들면, 각종 태양에서, 분리된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 핵산 분자는, 당해 핵산이 유래되는 세포의 게놈 DNA중의 핵산 분자에 천연적으로 플랭킹하는 뉴클레오티드 서열의 약 5kb, 4kb, 3kb, 2kb, 1kb, 0.5kb 또는 0.1kb 미만을 함유할 수 있다. 그러나, 당해 스트렙토코쿠스 뉴모니애 핵산 분자는 다른 단백질 암호화 서열 또는 조절 서열에 융합될 수 있고 여전히 분리된 것으로 간주될 것이다.
본 발명의 ORF 폴리뉴클레오티드는 표준 클로닝 및 스크리닝 기법을 사용하여 mRNA로 부터 유래된 cDNA 라이브러리로 부터 수득할 수 있다. 또한, 본 발명의 폴리뉴클레오티드는 게놈 DNA 라이브러리(예: 스트렙토코쿠스 뉴모니애 라리브러리)와 같은 천연 공급원으로 부터 수득될 수 있거나, 또는 익히 공지되고 상업적으로 이용되고 있는 기법을 사용하여 합성할 수 있다. 본 발명에서 고려되는 ORF 폴리뉴클레오티드는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 3형, 14형 또는 19F형 염색체 DNA를 주형으로서 사용하여 수득한다.
또한, 본 발명은, 유전 암호의 축퇴성으로 인해 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591에 제시된 뉴클레오티드 서열 (및 이의 단편)과 상이하면서, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591에 제시된 뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 것과 동일한 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 핵산 분자를 포함한다.
스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드의 오르토로그(orthologue) 및 대립형질 변이체는 당업계에서 익히 공지된 방법을 사용하여 용이하게 동정할 수 있다. 당해 폴리뉴클레오티드의 대립형질 변이체 및 오르토로그는 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591에 제시된 뉴클레오티드 서열 또는 이들 뉴클레오티드 서열의 단편과 통상적으로 약 70 내지 75% 이상, 보다 통상적으로 약 80 내지 85%, 가장 통상적으로 약 90 내지 95% 이상 상동성인 뉴클레오티드 서열을 포함할 것이다. 이러한 핵산 분자는, 엄격한 조건하에서, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591에 제시된 뉴클레오티드 서열에 제시된 서열 또는 이들 서열의 단편과 하이브리드를 형성할 수 있는 것으로 용이하게 확인될 수 있다.
더우기, 본 발명의 폴리뉴클레오티드는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드 또는 유전자의 암호화 영역의 단편, 예를 들면 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중 하나의 단편만을 포함할 수 있다. 바람직하게는, 이러한 단편은 면역원성 단편이다.
본 발명의 ORF 폴리뉴클레오티드가 본 발명의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 재조합적 제조에 사용되는 경우, 당해 폴리뉴클레오티드는 성숙한 폴리펩티드, 그 자체에 대한 암호화 서열, 또는 다른 암호화 서열, 예를 들면 리더 또는 분비 서열, 프리- 또는 프로- 또는 프리프로- 단백질 서열, 또는 다른 융합 펩티드 부분을 암호화하는 서열들을 포함하는 판독 프레임내의 성숙한 폴리펩티드에 대한 암호화 서열을 포함할 수 있다. 예를 들면, 융합된 폴리펩티드의 정제를 용이하게 하는 마커 서열은 당해 암호화 서열에 연결될 수 있다[본원에 전문이 인용된 Gentz et al., 1989 참조]. 따라서, 발현 산물의 His-태그 정제를 가능케하는 융합 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드의 제조가 본 발명에서 고려된다. 또한, 당해 폴리뉴클레오티드는 비-암호화 영역 5' 및 3' 서열, 예를 들면 전사되지만 해독되지 않는 서열, 스플라이싱 및 폴리아데닐화 시그날을 함유할 수 있다.
따라서, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 이외의 종으로 부터의 동족체 및 오르토로그를 포함하여 본 발명의 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중 하나의 서열 또는 이의 단편을 함유하는 표지된 프로브를 이용하여 엄격한 하이브리드화 조건하에서 적당한 라이브러리를 스크리닝하는 단계 및 전체 길이의 cDNA, 및 당해 폴리뉴클레오티드 서열을 함유하는 게놈 클론을 분리하는 단계를 포함하는 방법에 의해 수득될 수 있다. 이러한 하이브리드화 기법은 당업자에게 익히 공지되어 있다. 당업자는, 많은 경우에, 당해 폴리펩티드의 암호화 영역이 cDNA의 5' 말단의 바로 앞에서 절단되기 때문에 분리된 cDNA가 불완전할 것이라고 생각할 것이다. 이는 본래 낮은 "처리도"(중합 반응 동안 주형에 부착되어 남아있을 수 있는 효소능의 척도)를 지닌 효소인 역전사효소로 인한 것이며, 첫번째 쇄의 cDNA 합성 동안에 mRNA 주형의 DNA 복사체가 완성되지 못한다.
따라서, 특정 태양에서, 본 발명에 의해 제공된 폴리뉴클레오티드 서열 정보를 이용하여, 이후 본원에서 기술된 선택된 폴리뉴클레오티드의 유전자 서열에 특이적으로 하이브리드를 형성할 수 있는 능력을 지닌 비교적 짧은 쇄의 DNA (또는 RNA)를 제조할 수 있다. 이후 본원에서 사용되는 용어 "올리고뉴클레오티드"는 2개 이상, 통상적으로 3개 이상, 전형적으로 10개 이상, 최대 100개까지(바람직하게는 20 내지 30개)의 데옥시리보뉴클레오티드 또는 리보뉴클레오티드로 이루어진 분자로서 정의된다. 정확한 크기는 다수의 인자에 따라 달라지며, 이는 또한 당해 올리고뉴클레오티드의 최종적인 기능 또는 용도에 따라 달라진다. 따라서, 본 발명의 특정 태양에서, 적당한 길이의 핵산 프로브는, 선택된 뉴클레오티드 서열, 예를 들면 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591에 제시된 것과 같은 서열을 고려하여, 제조한다. 이와같은 핵산 프로브가 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드에 특이적으로 하이브리드화할 수 있는 능력 덕택에 이들에게 각종 태양에서의 특정 유용성이 주어진다. 가장 중요하게는, 상기 프로브가 주어진 샘플에서 상보적 서열의 존재를 검출하기 위한 각종 검정에서 사용될 수 있다.
특정 태양에서, 올리고뉴클레오티드 프라이머를 사용하는 것이 유리하다. 이들 프라이머는 화학적 합성, DNA 복제, 역전사, 또는 이의 조합을 포함한 모든 방법으로 제조될 수 있다. 이러한 프라이머의 서열은, 원핵생물로 부터 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 ORF 폴리뉴클레오티드의 한정된 절편을 폴리머라제 연쇄 반응(PCR) 기법을 사용하여 검출하거나, 증폭시키거나 돌연변이시키는데 사용하기 위하여, 본 발명의 폴리뉴클레오티드를 사용하여 디자인한다.
특정 태양에서, 본 발명의 폴리뉴클레오티드를 하이브리드 형성을 검출하기 위한 적당한 표지와 함께 사용하는 것이 유리하다. 검출가능한 시그날을 제공할 수 있는 방사성 리간드, 효소 리간드 또는 기타 리간드, 예를 들면 아비딘/비오틴을 포함하여, 매우 다양한 적당한 표지가 당업계에 공지되어 있다.
서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591 중의 하나에 함유된 뉴클레오티드 서열 또는 이의 단편에 동일하거나 충분히 동일한 폴리뉴클레오티드를, cDNA 및 게놈 DNA용 하이브리드화 프로브로서 사용하거나 핵산 증폭 (PCR) 반응용 프라이머로서 사용하여, 본 발명의 폴리펩티드를 암호화하는 게놈 클론 및 전체 길이의 cDNA를 분리하고, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591에 제시된 폴리뉴클레오티드 또는 이의 단편과 고도의 서열 유사성을 갖는 기타 유전자(스트렙토코쿠스 뉴모니애 이외의 종으로 부터의 동족체 또는 오르토로그를 암호화하는 유전자를 포함)의 게놈 클론 및 cDNA를 분리할 수 있다. 통상적으로, 이들 뉴클레오티드 서열은 참조 폴리뉴클레오티드 서열과 약 70% 이상 내지 약 95% 이상 동일하다. 당해 프로브 또는 프라이머는 일반적으로 15개 이상의 뉴클레오티드, 바람직하게는 30개 이상의 뉴클레오티드를 포함할 것이고, 50개 이상의 뉴클레오티드를 가질 수도 있다. 특히 바람직한 프로브는 30 내지 50개의 뉴클레오티드를 가질 것이다.
전체 길이의 cDNA를 수득하거나 단쇄 cDNA를 연장하기 위한 당업자에게 익히 공지되고 이용가능한 여러 방법, 예를 들면 cDNA 말단의 신속한 증폭(RACE: Rapid Amplification of cDNA ends)의 방법에 기초로 둔 방법이 있다[참조 문한: Frohman et al., 1988]. 예를 들면, MarathonTM 기술(Clontech Laboratories Inc.)에 의해 예시된 기법을 변형한 최근 기법은은 장쇄 cDNA에 대해 탐색을 상당히 간소화하였다. MarathonTM 기술에서, cDNA는 선택된 조직으로 부터 추출된 mRNA 및 각 말단에 연결되는 "어댑터(adaptor)" 서열로 부터 제조되었다. 유전자 특이적- 및 어댑터 특이적- 올리고뉴클레오티드 프라이머를 사용하여, 핵산 증폭(PCR)을 수행하여 cDNA의 "결여된" 5' 말단을 증폭시킨다. 이어서, "중복(nested)" 프라이머, 즉 증폭된 산물내에서 어닐링되도록 고안된 프라이머(전형적으로 어댑터 서열에서 추가로 3'에 어닐링하는 어댑터 특이적 프라이머 및 공지된 유전자 서열에서 추가로 5'에 어닐링하는 유전자 특이적 프라이머)을 사용하여, PCR 반응을 반복한다. 이후, 이러한 반응의 생성물을 DNA 서열분석으로 분석할 수 있고, 당해 생성물을 직접 현존하는 cDNA에 연결시켜 완전한 서열을 수득하거나 당해 5' 프라이머의 고안을 위한 새로운 서열 정보를 이용하여 별도의 전체 길이 PCR을 수행하여, 전체 길이의 cDNA를 작제할 수 있다.
본 발명에 따른 특정 이점을 제공하기 위하여, 하이브리드화 연구 또는 분석에 사용된 바람직한 핵산 서열은, 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752 중 하나에 제시된 서열과 같은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드의 10 내지 약 70개 뉴클레오티드 길이와 적어도 상보적인 프로브 분자를 포함한다. 10개 이상의 뉴클레오티드 길이를 갖는 크기가, 당해 단편이 안정성 및 선택성을 겸비한 이본쇄(duplex) 분자를 형성하기 위한 충분한 길이를 갖도록 보장하는데 도움이 된다. 일반적으로, 10개 이상의 염기 길이의 서열에 대해 상보적 서열을 갖는 분자가, 당해 하이브리드의 안정성 및 선택성을 증가시키고, 이를 통해 수득된 특이적 하이브리드 분자의 품질 및 등급을 향상시키는데 바람직하다. 일반적으로, 25 내지 40개 뉴클레오티드, 55 내지 70개 뉴클레오티드, 또는 심지어 보다 장쇄의 뉴클레오티드의 유전자-상보적 서열을 갖는 핵산 분자를 고안하는 것이 바람직할 것이다. 이러한 단편은, 예를 들면 화학적 수단에 의해 당해 단편을 직접 합성하거나, 핵산 재생산 기술, 예를 들면 PCR 기술(참조문헌: 미국 특허 제4,683,202호; 참조로서 본원에 인용됨)을 적용하거나, 또는 적당한 삽입체 및 적합한 제한 효소 부위를 함유하는 재조합 플라스미드로 부터 선택된 DNA 단편을 잘라내는 방법으로 용이하게 제조할 수 있다.
또 다른 양상에서, 본 발명은, 서열번호 1 내지 215 또는 서열번호 431 내지 591중의 하나 서열의 10개 이상의 연속 염기의 절편과 동일하거나 상보적인 뉴클레오티드 서열을 포함하고, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드와 하이브리드를 형성하는, 분리 및 정제된 폴리뉴클레오티드를 고려한다. 바람직하게는, 분리 및 정제된 폴리뉴클레오티드는, 서열번호 1 내지 215 또는 서열번호 431 내지 591중의 하나의 서열의 적어도 25 내지 약 70개의 연속 염기의 절편과 동일하거나 상보적인 염기를 서열을 포함한다. 예를 들면, 본 발명의 폴리뉴클레오티드는 상기된 뉴클레오티드 서열의 40 또는 55개의 연속 염기와 동일하거나 상보적인 염기 절편을 포함한다.
따라서, 본 발명의 폴리뉴클레오티드 프로브 분자는 당해 유전자의 상보적 서열과 선택적으로 이본쇄 분자를 형성할 수 있는 이의 능력 덕택에 사용될 수 있다. 고려된 상황에 따라, 표적 서열에 대한 프로브의 다양한 선택능 수준을 수득하기 위하여 다양한 하이브리드화 조건을 사용할 수 있다(아래의 표 15 참조). 고수준의 선택능이 요구되는 경우에, 하이브리드를 형성하는데 비교적 엄격한 조건을 통상적으로 사용할 수 있다. 물론, 어떤 경우, 예를 들면 기본 주형에 하이브리드화되는 돌연변이 프라이머 쇄를 사용하여 돌연변이체를 제조하고자 하는 경우, 또는 다른 세포, 기능적 등가물 등으로 부터 스트렙토코쿠스 뉴모니애 상동성 폴리펩티드 암호화 서열을 분리하고자 하는 경우, 통상적으로 덜 엄격한 하이브리드화 조건이 이종이본쇄를 형성시키는데 요구된다(표 15 참조). 이로써, 교차-하이브리드화 종이 대조군 하이브리드화에 대한 양성 하이브리드화 시그날로서 용이하게 동정될 수 있다. 따라서, 하이브리드화 조건은 쉽게 조작될 수 있으므로, 일반적으로, 목적하는 결과에 따라 방법이 선택될 것이다.
물론, 어떤 경우, 예를 들면 기본 주형에 하이브리드화되는 돌연변이 프라이머 쇄를 사용하여 돌연변이체를 제조하고자 하는 경우, 또는 다른 세포, 기능적 등가물 등으로 부터 상동성 폴리펩티드 암호화 서열을 분리하고자 하는 경우, 통상적으로 덜 엄격한 하이브리드화 조건이 이종이본쇄를 형성시키는데 요구된다. 이로써, 교차-하이브리드화 종이 대조군 하이브리드화에 대한 양성 하이브리드화 시그날로서 용이하게 동정된다. 임의의 경우에, 일반적으로, 온도의 증가와 마찬가지로 하이브리드 이본쇄를 불안정화시키는데 사용되는 포름아미드의 첨가량을 증가시킴에 따라 보다 엄격한 조건이 제공될 수 있다는 것을 생각할 수 있다. 따라서, 하이브리드화 조건은 쉽게 조작될 수 있으므로, 일반적으로, 목적하는 결과에 따라 방법이 선택될 것이다.
또한, 본 발명은 엄격도가 감소한 조건, 보다 바람직하게는 엄격한 조건, 가장 바람직하게는 고도로 엄격한 조건하에서 후술되는 폴리뉴클레오티드와 하이브리드를 형성할 수 있는 폴리뉴클레오티드를 포함한다. 엄격도 조건의 예는 아래의 표에 제시되어있다; 고도로 엄격한 조건은 예를 들면 적어도 조건 A 내지 F와 같이 엄격한 조건이며; 엄격한 조건은 예를 들면 적어도 조건 G 내지 L과 같이 엄격한 조건이며; 엄격도가 감소된 조건은 예를 들면 적어도 조건 M 내지 R과 같이 엄격한 조건이다.
Figure 112008054437634-PAT00017
Figure 112008054437634-PAT00018
(bp)l: 하이브리드 길이는 하이브리드화 폴리뉴클레오티드의 하이브리드화 영역에 대해 기대된 길이이다. 공지되지 않은 서열의 표적 폴리뉴클레오티드에 특정 폴리뉴클레오티드를 하이브리드화시키는 경우, 하이브리드 길이는 하이브리드화 폴리뉴클레오티드의 길이일 것으로 추측된다. 공지된 서열의 폴리뉴클레오티드가 하이브리드화되는 경우, 하이브리드 길이는 폴리뉴클레오티드의 서열을 정렬시키고 최적 서열 상보성의 영역(들)을 동정하는 방법으로 측정할 수 있다.
완충제H: SSPE (1xSSPE는 0.15M NaCl, 10mM NaH2PO4, 및 1.25mM EDTA, pH 7.4이다)는 하이브리드화 및 세척 완충제중에서 SSC (1xSSC는 0.15M NaCl 및 15mM 나트륨 시트레이트이다)로 대체될 수 있다; 하이브리드화 완료 후 15분 동안 세척을 수행한다.
TB 내지 TR: 길이가 50개 염기쌍 미만일 것으로 기대되는 하이브리드에 대한 하이브리드화 조건은 하이브리드의 융점 보다 5 내지 10℃ 낮아야 한다; 여기서 Tm은 아래의 식에 의해 결정된다. 길이가 18개 염기쌍 미만인 하이브리드의 경우, Tm(℃) = 2(A + T 염기의 수) + 4(G + C 염기의 수). 길이가 18 내지 49개 염기쌍인 하이브리드의 경우, Tm(℃) = 81.5 + 16.6(log1O[Na+]) + 0.41(% G+C) - (600/N) 이다; 여기서, N은 하이브리드에서 염기의 수이고, [Na+]는 하이브리드화 완충제중의 나트륨 이온의 농도이다(1xSSC에 대한 [Na+] = 0. 165 M).
폴리뉴클레오티드 하이브리드화에 대한 엄격도 조건의 또 다른 예가 본원에 참조로 인용된 문헌[Sambrook et al., 1989, Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, chapters 9 and 11, and Ausubel et al., 1995, Current Protocols in Molecular Biology, eds., John Wiley & Sons, Inc., sections 2.10 and 6.3-6.4]에 제공된다.
상기한 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 핵산 분자 외에, 본 발명의 또 다른 양상은 상기 핵산 분자에 대해 안티센스인 분리된 핵산 분자에 관한 것이다. "안티센스" 핵산 분자는, 단백질을 암호화하는 "센스" 핵산에 상보적인, 예를 들면 이본쇄 cDNA 분자의 암호 쇄에 상보적이거나 mRNA 서열에 상보적인 뉴클레오티드 서열을 포함한다. 따라서, 안티센스 핵산은 센스 핵산과 수소 결합을 형성할 수 있다. 안티센스 핵산은 전체 스트렙토코쿠스 뉴모니애 암호화 쇄, 또는 단지 이의 단편에 상보적일 수 있다. 일 태양에서, 안티센스 핵산 분자는, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 뉴클레오티드 서열의 암호화 쇄의 "암호화 영역"에 안티센스이다.
용어 "암호화 영역"은 아미노산 잔기로 해독되는 코돈을 포함하는 뉴클레오티드 서열의 영역, 예를 들면 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중의 하나의 전체 암호화 영역을 의미한다. 또 다른 태양에서, 안티센스 핵산 분자는, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 뉴클레오티드 서열의 암호화 쇄의 "비-암호화 영역"에 대해 안티센스이다. 용어 "비-암호화 영역"은 아미노산으로 해독되지 않는 암호화 영역의 양측에 존재하는 5' 및 3' 서열을 의미한다(즉, 5' 및 3' 미해독 영역을 의미한다).
후술되는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 암호화 쇄 서열(예를 들면 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 571중의 하나)이 제공된 경우, 본 발명의 안티센스 핵산은 왓슨과 크릭(Watson and Crick)의 염기쌍 규칙에 따라 고안될 수 있다. 안티센스 핵산 분자는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 mRNA의 전체 암호화 영역에 상보적일 수 있으나, 보다 바람직하게는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 mRNA의 암호화 또는 비-암호화 영역의 단편에만 안티센스인 올리고뉴클레오티드이다. 예를 들면, 안티센스 올리고뉴클레오티드는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 mRNA의 해독 개시 부위 주변의 영역에 상보적일 수 있다.
안티센스 올리고뉴클레오티드는, 예를 들면 약 5, 10, 15, 20, 25, 30, 35, 40, 45 또는 50개 뉴클레오티드 길이를 가질 수 있다. 본 발명의 안티센스 핵산은, 당업계에 공지된 방법으로 화학적 합성 및 효소적 연결 반응을 이용하여 작제할 수 있다. 예를 들면, 안티센스 핵산(예: 안티센스 올리고뉴클레오티드)은 천연의 뉴클레오티드를 사용하여 화학적으로 합성할 수 있거나, 당해 분자의 생물학적 안정성을 증가시키거나 안티센스 및 센스 핵산간에 형성된 이본쇄의 물리적 안정성을 증가시키기 위하여 고안된 다양하게 변형된 뉴클레오티드, 예를 들면 포스포로티오에이트 유도체 및 아크리딘 치환된 뉴클레오티드를 사용할 수 있다. 안티센스 핵산을 제조하는데 사용될 수 있는 변형된 뉴클레오티드의 예로는 5-플루오로우라실, 5-브로모우라실, 5-클로로우라실, 5-요오도우라실, 하이포크산틴, 크산틴, 4-아세틸시토신, 5-(카복시하이드록시메틸)우라실, 5-카복시메틸아미노메틸-2-티오우리딘, 5-카복시메틸아미노메틸우라실, 디하이드로우라실, 베타-D-갈락토실쿠에오신, 이노신, N6-이소펜틸아데닌, I-메틸구아닌, I-메틸이노신, 2,2-디메틸구아닌, 2-메틸아데닌, 2-메틸구아닌, 3-메틸시토신, 5-메틸시토신, N6-아데닌, 7-메틸구아닌, 5-메틸아미노메틸우라실, 5-메토깃아미노메틸-2-티오우라실, 베타-D-만노실쿠에오신, 5'-메톡시카복시메틸우라실, 5-메톡시우라실, 2-메틸티오-N6-이소펜테닐아데닌, 우라실-5-옥시아세트산(v), 위부톡소신, 슈도우라실, 쿠에오신, 2-티오시토신, 5-메틸-2-티오우라실, 2-티오우라실, 4- 티오우라실, 5-메틸우라실, 우라실-5-옥시아세트산 메틸에스테르, 우라실-5-옥시아세트산(v), 5-메틸-2-티오우라실, 3-(3-아미노-3-N-2-카복시프로필)우라실, (acp3)w, 및 2,6-디아미노퓨린이 포함된다.
달리, 안티센스 핵산은, 핵산이 안티센스 배향으로 서브클로닝되어진 발현 벡터를 사용하여 생물학적으로 제조될 수 있다(즉, 삽입된 핵산으로 부터 전사된 RNA는 추가로 후술되는 목적하는 표적 핵산에 대해 안티센스 배향일 것이다).
본 발명의 안티센스 핵산 분자는, 이들이 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 세포 mRNA 및/또는 게놈 DNA에 하이브리드화되거나 결합되어 전사 및/또는 해독을 억제함으로써 당해 폴리펩티드의 발현을 억제하도록, 피험체에 투여괴거나 동일계(in situ)에서 생성될 수 있다. 당해 하이브리드화는 안정한 이본쇄를 형성하는 통상적 뉴클레오티드 상보성에 의해, 또는 예를 들면 DNA 이본쇄에 결합하는 안티센스 핵산 분자의 경우에, 이중 나선의 대홈에서의 특이적 상호작용을 통해 이루어질 수 있다. 본 발명의 안티센스 핵산 분자의 투여 경로의 예로는 조직 부위에의 직접 주사가 포함된다. 달리, 안티센스 핵산 분자는 선택된 세포를 표적으로 삼도록 변형된 다음, 전신으로 투여될 수 있다. 예를 들면, 전신 투여의 경우, 안티센스 분자가 선택된 세포 표면상에 발현된 수용체 또는 항원에, 예를 들면 당해 안티센스 핵산 분자를 세포 표면 수용체 또는 항원에 결합하는 펩티드 또는 항체에 연결시킴으로써, 특이적으로 결합하도록 당해 안티센스 분자를 변형시킬 수 있다. 안티센스 핵산 분자는 또한 후술되는 벡터를 사용하여 세포에 전달할 수 있다.
또 다른 태양에서, 본 발명의 안티센스 핵산 분자는 α-아노머성(anomeric) 핵산 분자이다. α-아노머성 핵산 분자는 상보적 RNA와 특이적 이본쇄 하이브리드를 형성하고, 이때 각 쇄는, 통상의 γ-단위와는 달리, 서로에 대해 평행이다[참조문헌: Gaultier et al., 1987]. 당해 안티센스 핵산 분자는 또한 2'-o-메틸리보뉴클레오티드[참조: Inoue et al., 1987 (a)] 또는 키메라 RNA-DNA 동족체[참조: Inoue et al., 1987 (a)]를 포함한다.
또 다른 태양에서, 본 발명의 안티센스 핵산은 리보자임이다. 리보자임은 일본쇄 핵산, 예를 들면 mRNA를 절단할 수 있는 리보뉴클리아제 활성을 갖는 촉매성 RNA 분자이며, 이들은 이와같이 절단되는 일본쇄에 대해 상보적 영역을 갖는다. 따라서, 리보자임(예: 해머헤드(hammerhead) 리보자임[참조: Haselhoff and Gerlach, 1988]을 사용하여 스트렙토코쿠스 뉴모니애 mRNA 전사체를 촉매적으로 절단하여, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 mRNA의 해독을 억제할 수 있다. 스트렙토코쿠스 뉴모니애-암호화 핵산에 대해 특이성을 갖는 리보자임은, 후술되는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 cDNA의 뉴클레오티드 서열(즉, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591)을 기초로 하여, 설계될 수 있다. 예를 들면, 활성 부위의 뉴클레오티드 서열이 스트렙토코쿠스 뉴모니애-암호화 mRNA에서 절단되어지는 뉴클레오티드 서열에 상보적인 테트라히메나 L-19 IVS RNA의 유도체가 작제될 수 있다[참조문헌: Cech et al., 미국 특허 제4,987,071호, 및 Cech et al., 미국 특허 제5,116,742호; 두 문헌 모두 참조로서 인용됨]. 달리, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 mRNA를 사용하여, RNA 분자의 푸울로 부터 특이적 리보뉴클리아제 활성을 갖는 촉매성 RNA를 선택할 수 있다[참조문헌; Bartel and Szostak, 1993].
달리, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 유전자 발현은, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 유전자의 조절 영역(예: 스트렙토코쿠스 뉴모니애 유전자 프로모터 및/또는 인핸서)에 상보적인 뉴클레오티드 서열을 표적으로 하여 삼중 나선 구조를 형성시켜, 표적 세포에서 스트렙토코쿠스 뉴모니애 유전자의 전사를 방지시킴으로써 억제될 수 있다[참조문헌: Helene, 1991; Helene et al., 1992; and Maher, 1992].
또한, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 유전자 발현은 RNA 간섭(RNAi)을 사용하여 억제할 수 있다. 이는, 표적 유전자 활성을 동족 이본쇄 RNA(dsRNA)를 이용하여 특이적으로 제거하는, 전사후 유전자 사이렌싱(silencing)(PTGS) 기술이다. RNAi는 여러 면에서 식물에서의 PTGS와 흡사하며,트라파노소마, 히드라, 플라나리아, 선충 및 과일파리(Drosophila melangnoster)를 포함한 다수의 무척추동물에서 검출되었다. 이는 전위 요소 이동 및 항바이러스 상태 형성의 조절과 관련이 있을 수 있다. 포유동물계에서 RNAi는 본원에 전문이 참조로 인용된 국제특허 출원 WO 00/63364에 기술되어 있다. 기본적으로, 표적에 상동성인 약 600개 이상의 뉴클레오티드의 dsRNA를 세포에 도입하고, 유전자 활성의 서열-특이적 감소를 관찰한다.
C. 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드
특정 태양에서, 본 발명은 분리 및 정제된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 제공한다. 바람직하게는, 본 발명의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드는 재조합 폴리펩티드이다. 특정 태양에서, 본 발명의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드는 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중의 하나의 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편과 95% 이상의 동일성을 갖는 아미노산 서열을 포함한다.
본 발명에 따른 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드는, 1) 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중의 하나에 제시된 아미노산 서열; 2) 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 기능성 및 비기능성의 천연 변이체 또는 생물학적 등가물; 3) 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 재조합적으로 제조된 변이체 또는 생물학적 등가물; 및 4) 스트렙토코쿠스 뉴모니애 이외의생물체로 부터 분리된 폴리펩티드(스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 오르토로그)를 포함하는 폴리펩티드를 포괄한다.
본 발명에 따른 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 생물학적 등가물 또는 변이체는, 1) 스트렙토코쿠스 뉴모니애로 부터 분리된 폴리펩티드 및 2) 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드에 실질적으로 상동성인 폴리펩티드를 포괄한다.
스트렙토코쿠스 뉴모니애의 생물학적 등가물 또는 변이체는 기능성 및 비-기능성 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 포함한다. 기능성 생물학적 등가물 또는 변이체는, 피험체내에서 면역학적 또는 항원성 반응을 유도할 수 있는 능력을 유지하는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 천연 아미노산 서열 변이체이다. 전형적으로, 기능성 변이체는 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중 하나의 서열에서 하나 이상의 아미노산의 보존적 치환, 또는 당해 폴리펩티드의 비-중요 영역(예를 들면, 항원성 결정기 또는 보호적 에피토피를 함유하는 영역이 아닌 영역)에서 비-중요 잔기의 친환, 결실 또는 삽입을 함유할 것이다.
또한, 본 발명은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 비-스트렙토코쿠스 뉴모니애 오르토로그를 제공한다. 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 오르토로그는 비-스트렙토코쿠스 뉴모니애 생물체로 부터 분리되고 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 항원성 능력을 보유하는 폴리펩티드이다. 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 오르토로그는, 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중의 하나와 실질적으로 상동성인 아미노산 서열을 포함하는 것으로 용이하게 확인될 수 있다.
본 발명의 폴리펩티드의 구조에서 변형 및 변화가 가해질 수 있으나, 여전히 스트렙토코쿠스 뉴모니애 항원성을 가진 분자가 수득된다. 예를 들면, 특정 아미노산이, 항원성의 상당한 손실없이, 서열중에서 다른 아미노산으로 치환될 수 있다. 폴리펩티드의 생물학적 기능 활성을 규정하는 것이 폴리펩티드의 상호작용 능력 및 특성이기 때문에, 특정 아미노산 서열 치환이 폴리펩티드 서열 (또는 이의 기초적인 DNA 암호 서열)에 가해질 수 있으며, 그럼에도 불구하고 유사한 특성을 지닌 폴리펩티드가 수득된다.
이러한 변화를 위해, 아미노산의 하이드로패틱(hydropathic) 지수가 고려될 수 있다. 폴리펩티드에 상호작용성 생물학적 기능을 부여하는 하이드로패틱 아미노산 지수의 중요성은 일반적으로 당업계에서 이해된다[참조문헌: Kyte & Doolittle, 1982]. 특정 아미노산이 유사한 하이드로패틱 지수 또는 스코어를 갖는 다른 아미노산으로 치환될 수 있고, 여전히 유사한 생물학적 활성을 지닌 폴리펩티드가 생성될 수 있다는 것은 공지되어있다. 각 아미노산에 대해 이의 소수성 및 전하 특징을 기준으로 하여 수치료 지수를 부여하였다. 이들 지수는 다음과 같다: 이소루신 (+4.5); 발린 (+4.2); 루신 (+3.8); 페닐알라닌 (+2.8); 시스테인/시스틴 (+2.5); 메티오닌 (+1.9); 알라닌 (+1.8); 글리신 (-0.4); 트레오닌 (-0.7); 세린 (-0.8); 트립토판 (-0.9); 트로신 (-1.3); 프롤린 (-1.6); 히스티틴 (-3.2); 글라타메이트 (-3.5); 글루타민 (-3.5); 아스파르테이트 (-3.5); 아스파라진 (-3.5); 리신 (-3.9); 및 아르기닌 (-4.5).
아미노산 잔기의 상대적인 하이드로패틱 특징이 생성된 폴리펩티드의 2차 및 3차 구조를 결정하고, 이것이 다시 당해 폴리펩티드와 다른 분자, 예를 들면 효소, 기질, 수용체, 항체, 항원 등과의 상호작용를 규정한다고 여겨진다. 아미노산은 유사한 수치료 지수를 갖는 또 다른 아미노산으로 치환될 수 있으며 여전히 기능적으로 동등한 폴리펩티드가 수득된다는 것은 당업계에 공지되어 있다. 이러한 변화에서, 수치료 지수가 +/- 2 이내인 아미노산의 치환이 바람직하고, +/- 이내인 것이 특히 바람직하고, +/- 0.5 이내인 것이 보다 특히 바람직하다.
또한, 유사한 아미노산의 치환은, 특히 치환에 의해 생성된 생물학적으로 기능이 동등한 폴리펩티드 또는 펩티드를 면역학적 태양에서 사용하고자 하는 경우에, 소수성을 기준으로 하여 이루어질 수 있다. 참조로서 본원에 인용된 미국 특허 제4,554,001호에는, 인접 아미노산의 친수성에 의해 결정되는 폴리펩티드의 최대 국소 평균 친수성은 이의 면역원성 및 항원성, 즉 당해 폴리펩티드의 생물학적 특성과 상관관계가 있다고 기술되어 있다.
미국 특허 제4,554,001호에 상세히 기술된 바와 같이, 아래의 친수성 값이 아미노산 잔기에 부여되었다: 아르기닌 (+3.0); 리신 (+3.0); 아스파르테이트 (+3.0 ±1); 글루타메이트 (+3.0 ±1); 세린 (+0.3); 아스파라긴 (+0.2); 글루타민 (+0.2); 글리신 (0); 프롤린 (-0.5 ±1); 트레오닌 (-0.4); 알라닌 (-0.5); 히스티닌 (-0.5); 시스테인 (-1.0); 메티오닌 (-1.3); 발린 (-1.5); 루신 (-1.8); 이소루신 (-1.8); 티로신 (-2.3); 페닐알라닌 (-2.5); 트립토판 (-3.4). 아미노산은 유사한 친수성 값을 갖는 또 다른 아미노산으로 치환될 수 있으며 여전히 기능적으로 동등한, 특히 면역학적으로 동등한 폴리펩티드가 수득된다고 이해된다. 이러한 변화에서, 친수성 값이 +/- 2 이내인 아미노산의 치환이 바람직하고, +/- 1 이내인 것이 특히 바람직하고, +/- 0.5 이내인 것이 보다 특히 바람직하다.
따라서, 위에서 약술된 바와 같이, 일반적으로 아미노산 치환은 아미노산 측쇄 치환체, 예를 들면 이의 친수성, 소수성, 전하, 크기 등의 상대적 유사성을 기준으로 이루어진다. 전술한 다양한 특징을 고려한 전형적인 치환이 당업자에게 익히 공지되어있으며 다음과 같은 치환을 포함한다: 아르기닌과 리신; 글루타메이트와 아스파르테이트; 세린과 트레오닌; 글루타민과 아스파라긴; 및 발린, 루신 및 이소루신 (아래의 표 16 참조). 따라서, 본 발명은 위에서 제시된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 기능적 또는 생물학적 등가물을 고려한다.
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폴리펩티드의 생물학적 또는 기능적 동등물은 부위-특이적 돌연변이유발을 사용하여 제조할 수 있다. 부위-특이적 돌연변이유발은, 2차 생성 폴리펩티드, 또는 고유 DNA의 특이적 돌연변이유발을 통해 당해 서열로 부터 유도되는 생물학적으로 기능이 동등한 폴리펩티드 또는 펩티드의 제조에 사용하는데 유용한 기술이다. 상기한 바와 같이, 아미노산 치환이 바람직한 경우 이러한 변화가 바람직할 수 있다. 또한, 당해 기술은, 예컨대 하나 이상의 전술한 고려사항을 감안하여, 하나 이상의 뉴클레오티드 서열 변화를 DNA에 도입함으로써 서열 변이체를 즉각적으로 제조하고 시험할 수 있는 능력을 제공한다. 부위-특이적 돌연변이유발을 수행하는 경우, 목적하는 돌연변이의 DNA 서열을 암호화하는 특이적 올리고뉴클레오티드 서열의 사용을 통하여 돌연변이체 뿐 아니라 충분한 수의 인접 뉴클레오티드를 제조할 수 있으므로, 종주하는 결실 접합부의 양측면상에 안정한 이본쇄를 형성시키기에 충분한 크기와 서열 복합성을 갖춘 프라이머 서열이 제공된다. 전형적으로 약 17 내지 25개 뉴클레오티드 길이의 프라이머가 바람직하며, 서열 접합부 양측에서 약 5 내지 10개 잔기가 변형된다.
일반적으로, 부위-특이적 돌연변이유발의 기술은 당업계에 익히 공지되어있다. 이해하는 바와 같이, 당해 기술은 통상적으로 일본쇄 및 이본쇄 형태로 모두 존재할 수 있는 파아지 벡터를 사용한다. 통상적으로, 본원에 따른 부위-특이적 돌연변이유발은, 먼저, 분비될 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 전부 또는 일부를 암호화하는 DNA 서열을 자신의 서열 내에 포함하는 일본쇄 벡터를 수득하여 수행한다. 목적하는 돌연변이 서열을 지닌 올리고뉴클레오티드 프라이머를 제조한다(예: 합성에 의해 제조). 이어서, 이 프라이머를 일본쇄 벡터에 어닐링시키고, 이. 콜라이 폴리머라제 I 클레나우(Klenow) 단편과 같은 효소를 사용하여 연장시켜, 돌연변이-보유 쇄의 합성을 완료한다. 이로써, 하나의 쇄는 본래의 비-돌연변이된 서열을 암호화하고 다른 쇄는 목적하는 돌연변이를 보유하는 이종성이본쇄가 형성된다. 이어서, 이러한 이종성이본쇄를 사용하여 이.콜라이와 같은 적당한 세포를 형질전환시키고, 돌연변이를 보유하는 재조합 벡터를 포함하는 클론을 선택한다. 시판되는 키트는 올리고뉴클레오티드 프라이머를 제외하고는 필요한 모든 시약을 포함한다.
본 발명의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 항원은, 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중의 하나의 아미노산 서열을 포함하는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드와 실질적 서열 유사성, 구조 유사성 및/또는 기능 유사성을 포함하는 모든 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드일 것으로 이해된다. 또한, 본 발명의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드 또는 폴리펩티드 항원은 특정 공급원에 한정되지 않는다. 따라서, 본 발명은 각종 공급원으로 부터의 폴리펩티드의 일반적 검출 및 분리를 제공한다.
본 발명에서, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드가 추가적 구조 또는 기능 분석하는데 사용하기 위해, 또는 스트렙토코쿠스 뉴모니애-관련 폴리펩티드 및 스트렙토코쿠스 뉴모니애-특이적 항체와 같은 시약의 제조에 사용하기 위해 유리하게 절단될 수 있다고 생각된다. 이는 정제되거나 정제되지 않은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 펩티다제, 예를 들면 엔도프로테인아제-glu-C (Boehringer, Indianapolis, IN)로 처리함으로써 성취될 수 있다. CNBr을 사용한 처리는, 천연 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드로 부터 펩티드 단편을 수득할 수 있는 또 다른 방법이다. 또한, 재조합 기술을 사용하여 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 특이적 단편을 제조할 수 있다.
추가로, 본원의 발명자들은, 특정한 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드 항원과 입체적으로 유사한 화합물이 펩티드 구조의 주요 부분을 모사(소위 펩티드모사체(peptidomimetics))하도록 제형화할 수 있다고 생각한다. 모사체는 단백질 2차 구조의 요소를 모사하는 펩티드-함유 분자이다[참조문헌: Johnson et al., 1993]. 펩티드 모사체를 사용하는 이면의 근본적인 이유는, 단백질의 펩티드 주쇄가 주로 아미노산 측쇄가 분자 상호작용, 예를 들면 수용체 및 리간드의 상호작용을 용이하게 하는 배향으로 존재한다는 것이다.
펩티드 모사체 개념의 성공적 적용은 주로 단백질내의 β-턴(turn)의 모사에 집중되었다. 아마도, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 내의 β-턴 구조는 상기한 바와 같은 컴퓨터-기반 알고리듬에 의해 예견될 수 있다. 일단, 상기 턴의 아미노산 성분이 결정되면, 모사체를 아미노산 측쇄의 필수 요소의 유사한 공간적 배향을 갖도록 작제할 수 있다[Johnson et al., 1993].
또한, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 단편도 본 발명에 포함된다. 단편은, 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중의 하나의 아미노산 서열의, 예를 들면 적어도 7개 이상(예, 8, 10, 12, 14, 16, 18, 20 또는 그 이상)의 연속 아미노산을 포함할 수 있다. 단편은 "독립적으로 존재"하거나, 또는 이들이 부분 또는 영역, 가장 바람직하게는 단일 연속 영역을 구성하는 대형 폴리펩티드내에 포함될 수 있다. 일 태양에서, 당해 단편은 성숙한 폴리펩티드 서열의 하나 이상의 에피토프를 포함한다.
"융합 단백질"은 종종 관련없는 두 개의 융합된 유전자 이의 단편에 의해 암호화된 단백질 또는 폴리펩티드를 의미한다. 예를 들면, 면역글로불린 분자의 불변 영역의 다양한 부분을 또 다른 사람 단백질 또는 이의 부분과 함께 포함하는 융합 단백질 또는 폴리펩티드가 기술되었다. 많은 경우에, 융합 단백질 또는 폴리펩티드의 일부로서 면역글로불린 Fc 영역을 치료 및 진단을 위해 사용하는 것이 유익하며, 예를 들면 약력학적 특성이 개선된다[참조문헌: 국제 출원 EP-A 0232 2621]. 다른 한편, 어떤 경우에, 융합 단백질 또는 폴리펩티드가 발현되고, 검출되고 정제된 후, Fc 부분을 결실시키는 것이 바람직할 것이다.
D. 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드 및 폴리펩티드 변이체
이후 본원에서 사용되는 용어 "변이체"는 각각 참조 폴리뉴클레오티드 또는 폴리펩티드와 상이하지만, 필수 특성을 보유하는 폴리뉴클레오티드 또는 폴리펩티드이다. 폴리뉴클레오티드의 전형적인 변이체는 또 다른 참조 폴리뉴클레오티드와는 뉴클레오티드 서열에 있어서 상이하다. 변이체의 뉴클레오티드 서열에서의 변화는 참조 폴리뉴클레오티드에 의해 암호화된 폴리펩티드의 아미노산 서열을 변경시키거나 변경시키지 않을 수 있다. 뉴클레오티드 변화로 인해, 후술되는 바와 같이, 참조 서열에 의해 암호화된 폴리펩티드의 아미노산이 치환, 첨가, 결실, 융합 및 절두(truncation)될 수 있다. 폴리펩티드의 전형적인 변이체는 또 다른 참조 폴리펩티드와 아미노산 서열에 있어서 상이하다. 일반적으로, 참조 폴리펩티드와 변이체의 서열이 전반적으로 매우 유사하고, 많은 영역에서 동일하도록 상이성이 제한된다. 변이체와 참조 폴리펩티드는 하나 이상의 치환, 첨가, 결실의 임의의 조합으로 아미노산 서열에 있어서 상이할 것이다. 치환된 또는 삽입된 아미노산 잔기는 유전 암호에 의해 암호화될 수 있는 것이거나 아닐 수 있다. 폴리뉴클레오티드 또는 폴리펩티드의 변이체는 대립형질 변이체와 같이 천연적으로 존재할 수 있거나, 또는 천연적으로 존재하는 것으로 알려지지 않은 변이체일 수 있다. 폴리뉴클레오티드 및 폴리펩티드의 비-천연 변이체는 돌연변이유발 또는 직접적 합성에 의해 제조될 수 있다.
당업계에서 공지된 "동일성"은 서열을 비교함으로서 판정된, 2 이상의 폴리펩티드 서열 또는 2 이상의 폴리뉴클레오티드 서열 사이의 관계이다. 당업계에서, "동일성"은, 폴리펩티드 또는 폴리뉴클레오티드 서열의 열 사이의 일치에 의해 판정될 수 있는 경우에, 폴리펩티드 또는 폴리뉴클레오티드 서열 사이의 서열 관련 정도를 의미한다. "동일성" 및 "유사성"은 다음 문헌에 기재된 방법을 포함하지만, 이에 제한되지 않는 공지된 방법에 의해 쉽게 계산될 수 있다: Computational Molecular Biology, Lesk, A. M., ed., Oxford University Press, New York, 1988; Biocomputing: Informatics and Genome Projects, Smith, D. W., ed., Academic Press, New York, 1993; Computer Analysis of Sequence Data, Part I, Griffin, A.M., and Griffin, H.G., eds., Humana Press, New Jersey, 1994; Sequence Analysis in Molecular Biology, von Heinje, G., Academic Press, 1987; and Sequence Analysis Primer, Gribskov, M. and Devereux, J., eds., M Stockton Press, New York, 1991; and Carillo, H., and Lipman, D., SIAM J. Applied Math., 48: 1073 (1988). 동일성을 판정하는 바람직한 방법은 시험된 서열 사이의 최대 일치를 제공하도록 기획된다. 2개의 서열 사이의 동일성 및 유사성을 판정하는 바람직한 컴퓨터 프로그램 방법은 GCG 프로그램 패키지(Devereux, J., et al 1984), BLASTP, BLASTN, TBLASTN 및 FASTA (Altschul, S. F., et al., 1990)을 포함하나, 이에 제한되지 않는다. BLASTX 프로그램은 NCBI 및 기타 공급원(BLAST Manual, Altschul, S., et al., NCBI NLM NIH Bethesda, Md. 20894; Altschul, S., et al., 1990]으로 부터 공개적으로 이용가능하다. 또한, 익히 공지된 Smith-Waterman 알고리듬을 사용하여 동일성을 판정할 수 있다.
예로써, 본 발명의 폴리뉴클레오티드 서열은 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중의 하나의 참조 서열과 동일, 즉 100% 동일할 수 있거나, 또는 참조 서열과 비교하여 특정 정수 이하의 뉴클레오티드 변형을 포함할 수 있다. 이러한 변형은 하나 이상의 뉴클레오티드 결실, 치환(예: 전이 및 전좌), 또는 삽입으로 이루어진 그룹 중에서 선택되고, 이러한 변형은 참조 뉴클레오티드 서열의 5' 또는 3' 말단 위치, 또는 참조 서열중의 뉴클레오티드 사이에 각각 배치되거나 참조 서열내의 하나 이상의 연속 그룹중에 배치된 이들 말단 위치 사이의 모든 곳에 위치할 수 있다. 뉴클레오티드 변형의 수는, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중의 하나에서의 뉴클레오티드의 총수에 각각의 동일성%(100으로 나눔)의 %수를 곱하고, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중의 하나에서의 뉴클레오티드의 상기 총수에서 상기 곱의 값을 빼는 방법으로 측정한다.
예를 들면, 분리된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드는, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중의 하나의 핵산 서열, 또는 이의 축퇴성 변이체 또는 이의 단편과 70% 이상의 동일성을 갖는 폴리뉴클레오티드 서열을 포함하고, 당해 폴리뉴클레오티드 서열은 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중의 하나의 핵산 서열의 전체 폴리뉴클레오티드 영역에 걸쳐서 nn개 이하의 핵산 변형을 포함할 수 있으며; 이때 nn은 변형의 최대 수이고, 하기 식에 의해 계산된다:
nn ≤xn - (xn·y)
상기식에서, nn은 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중의 하나의 핵산의 총 수이고, y는 0.70 이고, xn과 y 곱의 모든 비-정수치는 잘라내어 가장 근사치 정수로 만든 후, xn에서 이러한 곱의 값을 뺀다. 물론, y 값은 80%의 경우 0.80, 85%의 경우 0.85, 0.90%의 경우 0.90, 95%의 경우 0.95 일 수 있다. 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752의 폴리펩티드중의 하나를 암호화하는 폴리뉴클레오티드 서열의 변형은 암호 서열에서 넌센스(nonsense), 미스센스(missense) 또는 프레임쉬프트(frameshift) 돌연변이를 일으킬 수 있으며, 이에 의해 이러한 변형 후 폴리뉴클레오티드에 의해 암호화된 폴리펩티드가 변형될 수 있다.
유사하게, 본 발명의 폴리펩티드 서열은 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752의 참조 서열과 동일, 즉 100% 동일할 수 있거나, 또는 참조 서열과 비교하여 특정 정수 이하의 아미노산 변형을 포함함으로써 동일성%가 100% 미만일 수 있다. 이러한 변형은 하나 이상의 뉴클레오티드 결실, 치환(예: 보존적 및 비-보존적 치환), 또는 삽입으로 이루어진 그룹 중에서 선택되고, 이러한 변형은 참조 펩티드 서열의 아미노- 또는 카복시- 말단 위치, 또는 참조 서열중의 아미노산 사이에 각각 배치되거나 참조 서열내의 하나 이상의 연속 그룹중에 배치된 이들 말단 위치 사이의 모든 곳에 위치할 수 있다. 아미노산 변형의 수는, 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중의 하나에서의 아미노산의 총수에 각각의 동일성%(100으로 나눔)의 %수를 곱한 다음, 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중의 하나에서의 아미노산의 상기 총수에서 상기 곱의 값을 빼는 방법으로, 또는 하기 식으로 측정한다.
na ≤xa - (xa·y)
상기식에서, na는 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중의 하나의 아미노산의 총 수이고, y는, 예를 들면 70%의 경우 0.70, 80%의 경우 0.80, 85%의 경우 0.85 등 이고; xa와 y 곱의 모든 비-정수치는 잘라내어 가장 근사치 정수로 만든 후, xa에서 이를 뺀다.
E. 벡터, 숙주 세포 및 재조합 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드
바람직한 태양에서, 본 발명은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 ORF 폴리뉴클레오티드를 포함하는 발현 벡터를 제공한다. 바람직하게는, 본 발명의 발현 벡터는 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중의 하나의 아미노산 잔기 서열을 포함하는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 ORF 폴리뉴클레오티드를 포함한다. 보다 바람직하게는, 본 발명의 발현 벡터는 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중의 하나의 뉴클레오티드 염기 서열을 포함하는 폴리뉴클레오티드를 포함한다. 보다 더욱 바람직하게는, 본 발명의 발현 벡터는 인핸서-프로모터에 작동가능하게 연결된 폴리뉴클레오티드를 포함한다. 보다 더욱 바람직하게는, 본 발명의 발현 벡터는 원핵동물의 프로모터에 작동가능하게 연결된 폴리뉴클레오티드를 포함한다. 달리, 본 발명의 발현 벡터는 진핵생물의 프로모터인 인핸서-프로모터에 작동가능하게 연결된 폴리뉴클레오티드 포함하고, 당해 발현 벡터는 카복시 말단 아미노산의 3'에 위치하고 암호화된 폴리펩티드의 전사 단위 내에 존재하는 폴리아데닐화 시그날을 추가로 포함한다.
원핵생물에서 단백질의 발현은, 가장 흔히, 융합 또는 비-융합 단백질의 발현을 지시하는 구성적(constitutive) 또는 유도성(inducible) 프로모터를 함유하는 벡터를 이용하여 이.콜라이내에서 수행한다. 융합 벡터는 수 많은 아미노산을 그속에 암호화된 단백질에, 통상적으로 재조합 단백질의 아미노 말단에 첨가시킨다. 이러한 융합 벡터는 통상적으로 3가지 목적으로 이용된다: 즉, 1) 재조합 단백질의 발현을 증가시키기 위하여, 2) 재조합 벡터의 가용성을 증가시키기 위하여, 및 3) 친화성 정제에서 리간드로서 작용하도록 하여 재조합 단백질의 정제를 보조하기 위하여, 이용된다. 종종, 융합 발현 벡터에서, 단백질분해 절단 분위를 융합 잔기와 재조합 단백질의 접합부에 도입함으로써, 재조합 단백질을 융합 잔기로 부터 분리한 후, 융합 단백질을 정제할 수 있다. 이러한 효소, 및 이들의 동족 인식 서열은 인자 Xa, 트롬빈 및 엔테로키나제를 포함한다.
전형적인 융합 발현 벡터에는 pGEX(Pharmacia Biotech Inc; Smith and Johnson, 1988), pMAL(New England Biolabs, Beverly; MA) 및 pRIT5(Pharmacia, Piscataway, NJ)이 있으며, 이들은 글루타티온 S-트랜스퍼라제(GST), 말토즈 E 결합 단백질, 또는 단백질 A를 각각 표적 재조합 단백질에 융합시키다.
일 태양에서, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드의 암호화 서열을 pGEX 발현 벡터속에 클로닝하여, N-말단으로 부터 C-말단의, GST-트롬빈 절단 부위-스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 포함하는 융합 단백질을 암호화하는 벡터를 제조한다. 당해 융합 단백질은 글루타티온-아가로즈 수지를 사용하여 친화성 크로마토그래피로 정제할 수 있다. GST에 융합되지 않은 재조합 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드는 융합단백질을 트롬빈으로 절단함으로써 복귀될 수 있다.
적합한 유도성 비-융합 이.콜라이 발현 벡터의 예로는 pTrc(Amann et al., 1988), pET IId(Studier et al., 1990), pBAD 및 pCRT7이 포함된다. pTrc로 부터의 표적 유전자 발현은, 하이브리드 trp-lac 융합 프로모터로 부터의 숙주 RNA 폴리머라제 전사에 의존한다. pET IId 벡터로 부터의 표적 유전자 발현은, 공동발현된 바이러스 RNA 폴리머라제 J7 gnl에 의해 매개된 T7 gn1 0-lac 융합 프로모터로 부터의 전사에 의존한다. 이러한 바이러스 폴리머라제는, lacUV 5 프로모터의 전사 조절하에 T7 gnl 유전자를 보유하는 고유 프로파아지로 부터의 숙주 종 BL21 (DE3) 또는 HMS I 74 (DE3)에 의해 공급된다.
이.콜라이내에서 재조합 단백질 발현을 최대화하는 한 가지 전략은, 재조합 단백질을 단백질분해에 의해 절단하는 능력이 손상된 숙주 세균내에서 단백질을 발현시키는 것이다. 또 다른 전략은, 발현 벡터속에 삽입될 핵산의 핵산 서열을 변형시켜, 각 아미노산에 대한 개개의 코돈이 이.콜라이에서 우선적으로 이용되는 것이 되도록 하는 것이다. 본 발명의 핵산 서열의 이러한 변형은 표준 DNA 돌연변이유발 또는 합성 기법에 의해 수행될 수 있다.
또 다른 태양에서, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드 발현 벡터는 효모 발현 벡터이다. 효모 에스.세레비지애(S. cerivisae)에서 발현시키기 위한 벡터의 예로는 pYepSec I(Baldari, et al., 1987), pMFa(Kurjan and Herskowitz, 1982), pJRY88(Schultz et al., 1987), 및 pYES2(Invitrogen Corporation, San Diego, CA)가 포함된다.
달리, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드는 곤충 세포에서, 예를 들면 바쿨로바이러스(baculovirus) 발현 벡터를 사용하여 발현시킬 수 있다. 배양된 곤충 세포(예: Sf 9 세포)에서 단백질을 발현시키는데 이용될 수 있는 바쿨로바이러스 벡터로는 pAc 시리즈(Smith et al., 1983) 및 pVL 시리즈(Lucklow and Summers, 1989).
또 다른 태양에서, 본 발명의 핵산은 포유동물 세포에서 포유동물 발현 벡터를 사용하여 발현시킬 수 있다. 포유동물 발현 벡터의 예로는 pCDM8 (Seed, 1987) 및 pMT2PC (Kaufman et al., 1987)이 포함된다. 포유동물 세포에서 사용되는 경우, 발현 벡터의 조절 기능은 종종 바이러스의 조절 요소에 의해 제공된다.
이후 본원에서 사용되는 프로모터는 전사가 시작되는 지점(즉, 전사 개시 부위)의 앞 쪽(상류)에 있는 통상적으로 약 100개의 뉴클레오티드 쌍내의 DNA 분자이다. 이러한 영역은 통상적으로 다른 유전자에서 유사한 상대적 위치에 존재하는 여러 유형의 DNA 서열을 함유한다. 이후 본원에서 사용되는 용어 "프로모터"는 일반화 진핵생물 RNA 폴리머라제 II 전사 단위의 상류 프로모터 영역, 프로모터 영역 또는 프로모터로서 지칭되는 것을 포함한다.
불연속 전사 조절 서열 요소의 또 다른 유형은 인핸서이다. 인핸서는 특정 암호화 영역(예: 유전자)에 대한 시기, 위치 및 발현 수준의 특이성을 제공한다. 인핸서의 주요 기능은, 인핸서에 결합하는 하나 이상의 전사 인자을 함유하는 세포에서 암호 서열의 전사 수준을 증가시키는 것이다. 프로모터와는 달리, 인핸서는, 프로모터가 존재하는 한, 전사 개시 부위로 부터 다양한 거리로 떨어져 있어도 기능을 발휘할 수 있다.
이후 본원에서 사용되는 용어 "인핸서-프로모터"는 인핸서 및 프로모터 요소를 둘다 함유하는 구성 단위를 의미한다. 인핸서-프로모터는 하나 이상의 유전자 산물을 암호화하는 암호 서열에 작동가능하게 연결된다. 이후 본원에서 사용되는 용어 "작동가능하게 연결"은 인핸서-프로모터가 암호 서열의 전사가 인핸서-프로모터에 의해 제어 및 조절되도록 암호 서열에 연결되는 것을 의미한다. 암호 서열에 인핸서-프로모터를 작동가능하게 연결시키는 수단은 당업계에 공지되어있다. 또한, 당업계에 익히 공지된 바와 같이, 전사가 조절되는 암호 서열에 대한 정확한 배향 및 위치는 특히 인핸서-프로모터의 특이적 특성에 좌우된다. 따라서, TATA 박스 최소 프로모터는 통상적으로 전사 개시 부위의 약 25 내지 약 30 염기쌍 상류에 위치하고, 상류 프로모터 요소는 통상적으로 전사 개시 부위의 약 100 내지 약 200 염기쌍 상류에 위치한다. 대조적으로, 인핸서는 개시 부위의 하류에 위치할 수 있고, 개시 부위로 부터 상당한 거리에 위치할 수도 있다.
본 발명의 벡터 작제물에 사용된 인핸서-프로모터는 형질감염된 세포에서 발현을 유도하는 임의의 인핸서-프로모터일 수 있다. 공지된 특성을 지닌 인핸서-프로모터를 사용하여, 유전자 산물 발현의 수준 및 패턴을 최적화할 수 있다.
예를 들면, 통상적으로 사용된 프로모터는 폴리오마, 아데노바이러스 2, 사이토메갈로바이러스 및 원숭이 바이러스 40(Simian Virus 40)으로 부터 유래된다. 원핵세포 및 진핵세포 둘 모두에 대해 기타 적합한 발현 시스템은 다음 문헌의 16장 및 17장을 참조한다[Sambrook et al.,"Molecular Cloning: A Laboratory Manual" 2nd, ed, Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 1989; 본원에 참조로 인용됨].
또 다른 태양에서, 재조합 포유동물 발현 벡터는 특정 세포 유형에서 우선적으로 핵산의 발현을 유도할 수 있다(즉, 조직-특이적 조절 요소가 핵산을 발현시키는데 사용된다). 조직-특이적 조절 요소는 당업계에 공지되어있다. 적합한 조직-특이적 프로모터의 비-제한적 예로는 알부민 프로모터(간-특이적; Pinkert et al., 1987), 림프계-특이적 프로모터(Calame and Eaton, 1988), 특히 T 세포 수용체의 프로모터(Winoto and Baltimore, 1989) 및 면역글로불린(Banerji et al., 1983, Queen and Baltimore 1983), 뉴런-특이적 프로모터(예: 신경세사 프로모터; Byrne and Ruddle, 1989), 췌장-특이적 프로모터(Edlund et al, 1985), 및 포유동물 선-특이적 프로모터(예: 유장 프로모터; 미국 특허 제4,873,316호 및 국제출원 EP 264,166) 등 있다. 발생단계적으로 조절되는 프로모터, 예를 들면 쥐의 hox 프로모터(Kessel and Gruss, 1990) 및 α-태아단백질 프로모터(Campes and Tilghman, 1989)도 또한 포함된다.
또한, 본 발명은 안티센스 배향으로 발현 벡터속에 클로닝된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 DNA 분자를 포함하는 재조합 발현 벡터를 제공한다. 즉, DNA 분자는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 mRNA에 대해 안티센스인 RNA 분자의 (DNA 분자의 전사에 의한) 발현이 가능하도록 조절 서열에 작동가능하게 연결된다. 각종 세포 유형에서 안티센스 RNA 분자의 연속 발현을 유도하는, 안티센스 배향으로 클로닝된 핵산에 작동가능하게 연결된 조절 서열이 선택될 수 있다. 예를 들면, 안티센스 RNA의 구성적, 조직-특이적 또는 세포 유형-특이적 발현을 유도하는 바이러스 프로모터 및/또는 인핸서, 또는 조절 서열이 선택될 수 있다. 안티센스 발현 벡터는 재조합 플라스미드, 파아지미드 또는 약독화된 바이러스의 형태일 수 있으며, 이 속에서 안티센스 핵산은 고효율 조절 영역의 조절하에 생성되며, 이의 활성이 당해 백터가 도입되는 세포 유형에 의해 결정될 수 있다.
본 발명의 또 다른 양상은, 본 발명의 재조합 발현 벡터가 도입되어진 숙주 세포에 관한 것이다. 용어 "숙주 세포" 및 "재조합 숙주 세포"는 이후 본원에서 상호교환적으로 사용된다. 이러한 용어는 특정 피험체 세포 뿐만 아니라, 이러한 세포의 자손 또는 잠재적 자손까지 의미하는 것으로 이해된다. 특정 변형이 돌연변이 또는 환경 영향으로 인해 후속 세대에서 일어날 수 있기 때문에, 이러한 자손은 실제로 모 세포와 동일하지 않을 수도 있으나, 여전히 이후 본원에서 사용되는 당해 용어의 범위내에 포함된다. 숙주 세포는 임의의 원핵새포 또는 진핵세포일 수 있다. 예를 들면, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드는 세균 세포(예: 이.콜라이), 곤충 세포(예: Sf9, Sf21), 효모 또는 포유동물 세포(예: 중국산 햄스터 난소 세포(CHO)), VERO, 계배섬유아세포, BHK 세포 또는 COS 세포)에서 발현될 수 있다. 다른 적합한 숙주 세포는 당업자에게 공지되어있다.
벡터 DNA는 통상의 형질전환, 감염 또는 형질감염 기술에 의해 원핵세포 또는 진핵세포속에 도입된다. 이후 본원에서 사용된 용어 "형질전환" 및 "형질감염"은, 외래 핵산(예: DNA)을 숙주 세포에 도입하기 위한 당업계에 인지된 각종 기법, 예를 들면 인산칼슘 또는 염화칼슘 공동-침전, DEAE-덱스트란-매개된 형질감염, 리포펙션(lipofection), 초음파 또는 전기천공을 지칭하는 것이다. 숙주 세포를 형질전환 또는 형질감염시키기 위한 적합한 방법은 문헌[Sambrook, et al., "Molecular Cloning: A Laboratory Manual "2nd, ed, Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 1989) 및 기타 실험실 매뉴얼에서 찾아볼 수 있다.
배양물중의 원핵 또는 진핵 숙주 세포와 같은 본 발명의 숙주 세포를 사용하여 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 생성(즉, 발현)시킬 수 있다. 따라서, 본 발명은 추가로, 본 발명의 숙주 세포를 사용하여 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 제조하는 방법을 제공한다. 일 태양에서, 당해 방법은, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드가 생성될 때 까지, 본 발명의 숙주 세포(이속에 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 재조합 발현 벡터가 도입된다)를 적합한 배지에서 배양함을 포함한다. 또 다른 태양에서, 당해 방법은 배지 또는 숙주 세포로 부터 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 분리함을 포함한다.
발현 벡터의 암호 서열은 전사 종결 영역에 작동가능하게 연결된다. RNA 폴리머라제는 폴리아데닐화가 일어나는 부위를 통하여 암호화 DNA 서열을 전사한다. 전형적으로, 폴리아데닐화 부위의 수 백 염기쌍 하류에 위치한 DNA 서열이 전사를 종결시키는 작용을 한다. 이들 DNA 서열은 이후 본원에서 전사-종결 영역으로 지칭된다. 이들 영역은 전사된 메신저 RNA(mRNA)의 효율적인 폴리아데닐화에 요구된다. 전사-종결 영역은 당업계에 익히 공지되어 있다. 본 발명의 아데노바이러스 벡터 작제물에 사용된 바람직한 전사-종결 영역은 SV 40의 폴리아데닐화 부위 또는 프로타민 유전자를 포함한다.
발현 벡터는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드를 포함한다. 이러한 폴리펩티드는, 당해 절편을 비-스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드 절편으로 부터 구별하기에 충분한 길이를 갖는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 뉴클레오티드 염기의 서열을 포함한다. 본 발명의 폴리펩티드는, 교체되는 아미노산의 상대적 수치료 스코어와 같은 고려사항을 기초로 하여 선택된 변화를 지닌 변이체 아미노산 서열을 갖는 생물학적 기능성 폴리펩티드 또는 펩티드를 암호화할 수 있다. 이들 변이체 서열은 천연 공급원으로 부터 분리된 것이거나, 또는 부위-지시된 돌연변이유발과 같은 돌연변이유발 방법을 사용하여 후술되는 서열에서 유도시킨 것이다.
바람직하게는, 본 발명의 발현 벡터는 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중의 하나의 아미노산 잔기 서열을 포함하는 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드를 포함한다. 발현 벡터는 상기된 모든 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드 암호화 영역 자체를 포함할 수 있거나, 이는 상기와 같은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 기본적 암호화 영역중에서 선택된 변형 또는 변화를 지닌 암호화 영역을 함유할 수 있다. 달리, 이러한 벡터 또는 단편은 보다 큰 폴리펩티드, 또는 기본 암호 영역을 포함하는 폴리펩티드를 암호화할 수 있다. 어떤 경우든, 코돈 중복성(redundancy) 및 생물학적 기능 동등성으로 인해 본 발명의 이러한 양상은 상기한 폴리펩티드 서열에 상응하는 특정 DNA 분자로 제한된다.
전형적인 벡터로는 pCMV 패밀리, 예를 들면 pCMV6b 및 pCMV6c(Chiron Corp., Emeryville CA.) 등이 있다. 특정 경우에, 특히 이들 개개의 포유동물 발현 벡터의 경우에, 생성된 작제물은 선택가능 마커(예: pSV2neo)를 함유하는 벡터를 이용한 공동-형질감염을 요구할 수 있다. 디하이드로폴레이트 리덕타제-결핍 중국산 햄스터 난소 세포주, 예를 들면 DG44로의 공동-형질감염을 통해, 이러한 발현 벡터속으로 도입된 DNA에 의해 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 발현하는 클론이 검출될 수 있다.
본 발명의 DNA 분자는 당업계에 익히 공지된 수 많은 기법에 의해 벡터속으로 도입될 수 있다. 예를 들면, 벡터 pUC18는 유전자의 클로닝 및 발현에 있어 특히 유용한 것으로 입증되었다. 마찬가지로, 관련 벡터 M13mp18 및 M13mp19는 본 발명의 특정 태양에서, 특히 디데옥시 서열분석을 수행하는데 사용될 수 있다.
본 발명의 발현 벡터는 일정량의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드-암호화 DNA 자체를 제조하기 위한 수단 및 암호화된 폴리펩티드 및 펩티드를 제조하기 위한 수단으로서 유용하다. 본 발명의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드가 재조합 수단에 의해 제조되는 경우, 셔틀 시스템으로서 원핵생물 또는 진핵생물 발현 벡터를 사용할 수 있다고 생각된다.
또 다른 양상에서, 본 발명의 재조합 숙주 세포는 원핵생물 숙주 세포이다. 바람직하게는, 본 발명의 재조합 숙주 세포는 에스체리키아 콜라이의 DH5α주의 세균 세포이다. 일반적으로, 원핵생물은 DNA 서열의 초기 클로닝 및 본 발명에서 유용한 벡터의 작제에 있어 바람직하다. 예를 들면, 이.콜라이 K12주가 특히 유용하다. 사용될 수 있는 다른 미생물 균주로는 이.콜라이 B, 및 and 이.콜라이x1976 (ATCC 제31537호)이 포함된다. 물론, 이들 예들은 제한이 아니라 설명을 위한 것이다.
전술한 균주 뿐 아니라, 이.콜라이 W3110] (ATCC 제273325호), 이.콜라이 BL21(DE3), 이.콜라이 Top10, 바실리(예: 바실루스 서브틸리스(Bacillus subtilis), 또는 기타 장내세균, 예를 들면 살모넬라 티피뮤륨 (또는 미국 특허 제4,837,151호에 기술된 기타 약독화된 살모넬라 균주) 또는 세라티아 마르세산스(Serratia marcesans) 및 다양한 슈도도나스(Pseudomonas) 종이 사용될 수 있다.
일반적으로, 숙주 세포와 적합한 종으로 부터 유래된 레플리콘 및 조절 서열을 함유하는 플라스미드 벡터는 이들 숙주와 함께 사용된다. 당해 벡터는 통상적으로 복제 부위 뿐 아니라, 형질전환된 세포에서 표현형 선별을 제공할 수 있는 마커 서열을 수반한다. 예를 들면, 이.콜라이는 이.콜라이 종으로 부터 유래된 플라스미드인 pBR322 (Bolivar, et al. 1977)를 사용하여 형질전환시킬 수 있다. pBR322는 앰피실린 및 테트라사이클린 내성에 대한 유전자를 함유하므로, 형질전환된 세포를 동정하기 위한 편리한 수단을 제공한다. pBR 플라스미드, 또는 기타 미생물 플라스미드 또는 파아지는 또한 미생물이 그 자신의 폴리펩티드를 발현시키는데 사용될 수 있는 프로모터를 함유하거나, 함유하도록 변형되어야 한다.
재조합 DNA 작제에 가장 통상적으로 사용되는 이들 프로모터는 β-락타마제(페니실린아제) 및 락토즈 프로모터 시스템(Chang, et alL., 1978; Itakura., et al., 1977, Goeddel, et al 1979; Goeddel, et al. 1980) 및 트립토판(TRP) 프로모터 시스템(EP 0036776; Siebwenlist et al. 1980)을 포함한다. 이들이 가장 통상적으로 사용되지만, 다른 미생물 프로모터가 발견되어 사용되었으며, 이들의 뉴클레오티드 서열에 관한 상세한 내용이 공개되어, 당업자가 기능성 프로모터를 플라스미드 벡터속에 도입할 수 있게 되었다(Siebwenlist, etal 1980).
원핵세포 외에, 진핵세포 미생물, 예를 들면 효모가 사용될 수 있다. 삭카로마이세스 세레비지아세(Saccharomyces cerevisiase) 또는 통상의 베이커(baker) 효모가 진핵세포 미생물중에서 가장 통상적으로 사용되지만, 다른 수 많은 균주가 통상적으로 이용될 수 있다. 사카로마이세스에서 발현시키는 경우, 예를 들면 플라스미드 YRp7가 통상적으로 사용된다(Stinchcomb, et al., 1979; Kingsman, et al., 1979; Tschemper, et al., 1980). 이러한 플라스미드는, 트립토판에서 성장할 수 있는 능력이 결여된 돌연변이 효모 균주, 예를 들면 ATCC 제44076호 또는 PEP4-1(Jones, 1977)에 대한 선별 마커를 제공하는 trpI 유전자를 이미 함유한다. 효모 숙주 세포 게놈의 특징으로서 trpI 기능장애를 가지는 경우, 트립토판의 부재하에 성장시키면 형질전환 검출의 효과적인 환경이 제공된다.
효모 벡터에서 적합한 프로모터 서열은 3-포스포글리세레이트 키나제에 대한 프로모터(Hitzeman., et al., 1980) 또는 기타 해당 효소(Hess, et al., 1968; Holland, et al., 1978), 예를 들면 엔올라제, 글리세르알데하이드-3-포스페이트 데하이드로게나제, 헥소키나제, 피루베이트 데카르복실라제, 포스포프럭토키나제, 글루코즈-6-포스페이트 이소머라제, 3-포스포글리세레이트 무타제, 피루베이트 키나제, 트리오스포스페이트 이소머라제, 포스포글루코스 이소머라제 및 글루코키나제를 포함한다. 적합한 발현 플라스미드를 작제함에 있어, 이들 유전자와 결합된 말단 서열을 발현시키고자 하는 서열로 부터 발현 벡터 하류에 도입하여, mRNA의 폴리아데닐화 및 종결을 제공한다. 성장 조건에 의해 조절된 전사의 추가적 이점을 가진 다른 프로모터는 알코올 데하이드로게나제 2, 이소사이토크롬 C, 산 포스파타제, 질소 대사와 관련된 분해 효소, 및 전술한 글리세르알데하이드-3-포스페이트 데하이드로게나제 및 말토스 및 갈락토스 이용에 관여하는 효소에 대한 프로모터 영역이다. 효모-적합 프로모터, 복제 오리진 및 종결 서열을 함유하는 모든 플라스미드 벡터가 적합하다.
미생물외에, 다세포 생물체로 부터 유래된 세포의 배양물이 숙주로서 사용될 수 있다. 원칙적으로, 척추동물 또는 무척추동물 배양물 이든, 모든 이러한 세포 배양물이 사용될 수 있다. 그러나, 척추동물 세포에 대한 관심이 최대였으며, 배양(조직 배양)으로 척추동물 세포를 증식하는 것이 최근 통상의 과정이 되었다. 이러한 유용한 숙주 세포주의 예로는 AtT-20, VERO, HeLa, NSO, PER C6, 중국산 햄스터 난소 (CHO) 세포주, 및 W138, BHK, COSM6, COS-7,293 및 MDCK 세포주가 있다. 이러한 세포를 위한 발현 벡터는 통상적으로 (필요하다면) 복제 오리진, 및 발현시키고자 하는 유전자의 상류에 위치한 프로모터를 모든 필요한 리보좀 결합 부위, RNA 스플라이싱 부위, 폴리아데닐화 부위 및 전사 종결 서열과 함께 포함한다.
재조합 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 발현을 원하고 진핵세포 숙주가 고려되는 경우, 진핵세포 복제 오리진을 도입한 벡터, 예를 들면 플라스미드를 사용하는 것이 가장 바람직하다. 또한, 진핵세포계에서 발현시키고자 하는 경우, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 암호 서열을 효과적인 진핵세포 프로모터, 예를 들면 중국산 햄스터 난소 세포와 함께 사용되는 프로모터에 인접하게 위치시켜 이 프로모터의 조절하에 둔다. 암호 서열을 진핵세포 또는 원핵세포의 프로모터의 조절하에 두기 위하여는, 폴리펩티드의 적당한 해독 판독 프레임의 해독 개시 영역의 5' 말단을 선택된 프로모터의 3' 약 1 내지 약 50 뉴클레오티드 사이 또는 하류에 위치시켜야 한다. 또한, 진핵세포 발현을 기대하는 경우, 통상적으로 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 포함하는 전사 단위 속에 도입시키고자 할 것이다.
DNA 분자와 같은 외인성 폴리뉴클레오티드를 사용하여 세포를 형질전환시키거나 형질감염시키는 수단은 당업계에 익히 공지되어 있으며, 인산칼슘- 또는 DEAE-덱스트란-매개된 형질감염, 원형질체 융합, 전기천공, 리포좀 매개된 형질감염, 직접적 미세주사 및 아데노바이러스 감염 등이 있다[참조문헌: Sambrook, Fritsch and Maniatis, 1989].
가장 널리 사용되는 방법은 인산칼슘 또는 DEAE-덱스트란에 의해 매개되는 형질감염이다. 비록 기전은 아직 불명료하나, 형질감염된 DNA가 세포내이입에 의해 세포의 세포질로 유입된다고 믿어진다. 세포 유형에 따라, 배양된 세포 집단의 90% 이하가 1회에 형질감염된다. 이의 고효율 때문에, 인산칼슘 또는 DEAE-덱스트란에 의해 매개된 형질감염은 다수의 세포에서 외래 DNA의 일시적 발현을 요구하는 실험을 위해 선택된 방법이다. 또한, 인산칼슘-매개된 형질감염은, 통상적으로 숙주 세포 게놈속에 헤드-투-테일 탠덤 배열로 배열되는 외래 DNA의 복사체를 통합시키는 세포주를 확립하는데 사용된다.
원형질체 융합 방법에서, 목적하는 플라스미드의 수 많은 복사체를 보유하는 세균으로 부터 유래된 원형질체를 배양된 포유동물 세포와 직접 혼합한다. 세포막의 융합(통상적으로 폴리에틸렌 글리콜을 사용) 후, 세균의 내용물이 포유동물 세포의 세포질속에 전달되고 플라스미드 DNA는 핵속으로 수송된다. 일시적 발현 검정에 통상적으로 사용되는 원형질체 융합은 다수의 세포주에 대한 형질감염으로서는 효율적이지 않지만, 이는 DNA의 세포내이입이 비효율적으로 일어나는 세포주에서 유용하다. 원형질체 융합을 통해, 종종 숙주 게놈속에 탠덤 방식으로 통합된 플라스미드 DNA의 다수의 복사체가 생성된다.
단시간의 고압 전기 펄스를 각종 포유동물 및 식물 세포에 적용하면, 원형질막에 나노미터-크기의 세공이 형성된다. DNA가 이들 세공을 통해 세포질속으로 직접 취해지거나, 또는 이들 세공의 폐쇄를 수반하는 막성분의 재분포의 결과로서 DNA가 세포질속으로 직접 취해진다. 전기천공은 극히 효율적일 수 있으며, 클로닝된 유전자의 일시적 발현 및 목적하는 유전자의 통합된 복사체를 수반하는 세포주의 확립 모두에 사용될 수 있다. 인산칼슘-매개된 형질감염 및 원형질체 융합과는 달리, 전기천공은 종종 하나 또는 많아야 몇개의 외래 DNA의 통합된 복사체를 수반하는 세포주를 생성시킨다.
리포좀 형질감염은 리포좀내에 DNA 및 RNA를 캡슐화한 후, 당해 리포좀을 세포막과 융합시킴을 포함한다. DNA가 세포속으로 전달되는 방법의 기전은 명확하지 않으나, 형질감염 효율은 90%로 높을 수 있다.
DNA 분자를 핵속에 직접 미세주사하는 것은 DNA가 낮은 pH의 엔도좀과 같은 세포 구획에 노출되지 않는 이점이 있다. 따라서, 미세주사는 목적하는 DNA의 통합된 복사체를 수반하는 세포주를 확립하기 위한 방법으로서 주로 사용될 수 있다.
세포 형질감염용 벡터로서 아데노바이러스를 사용하는 것이 당업계에 익히 공지되어있다. 아데노바이러스 벡터-매개된 세포 형질감염은 다양한 세포에 대해 보고되었다[Stratford--Perricaudet, et al. 1992].
형질감염된 세포는 원핵세포 또는 진핵세포일 수 있다. 바람직하게는, 숙주 세포는 원핵 숙주 세포이다. 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 제조하고자 하는 경우, 배양된 원핵 숙주 세포가 특히 중요하다.
또 다른 태양에서, 본 발명은, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드로 세포를 형질전환, 형질감염 또는 감염시켜 형질전환된 숙주 세포를 수득하고; 형질전환된 숙주 세포를 당해 폴리펩티드의 발현에 충분한 생물학적 조건하에서 유지함을 포함하여, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 제조하는 과정 또는 방법을 고려한다. 바람직하게는, 형질전환된 세포는 원핵세포이다. 달리, 숙주 세포는 진핵세포이다. 보다 바람직하게는, 당해 원핵세포는 에스체리키아 콜라이의 DH5-α주의 세균 세포이다. 보다 더욱 바람직하게는, 형질전환된 세포속으로 형질감염된 폴리뉴클레오티드는 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중 하나의 핵산 서열을 포함한다. 추가로, 형질감염은 상기한 발현 벡터를 사용하여 수행한다. 본 방법에서 사용된 숙주 세포는 기능성 재조합 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 발현할 수 있다.
형질감염 후, 세포를, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 발현시키기에 충분한 시간 동안 배양 조건하에 유지시킨다. 배양 조건은 당업계에 익히 공지되어있고, 이온의 조성 및 농도, 온도, pH 등을 포함한다. 통상적으로, 형질감염된 세포를 배양 배지의 배양 조건하에 유지시킨다. 각종 세포 유형에 대한 적합한 배지는 당업계에 익히 공지되어있다. 바람직한 태양에서, 온도는 약 20℃ 내지 약 50℃, 보다 바람직하게는 약 30℃ 내지 40℃, 보다 더욱 바람직하게는 약 37℃이다.
pH는 바람직하게는 약 6.0 내지 약 8.0의 값이고, 보다 바람직하게는 약 6.8 내지 약 7.8의 값이고, 가장 바람직하게는 약 7.4이다. 삼투압은 바람직하게는 약 200 밀리오스몰/리터(mosm/L) 내지 약 400 mosm/L이고, 보다 바람직하게는 약 290mosm/L 내지 약 310mosm/L 이다. 형질감염 및 암호화된 단백질의 발현에 필요한 다른 생물학적 조건은 당업계에 익히 공지되어 있다.
형질감염된 세포를 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 발현시키기에 충분한 기간 동안 유지시킨다. 적당한 시간은 특히 사용된 세포 유형에 따라 달라지고, 당업자에 의해 쉽게 결정된다. 통상적으로 유지 시간은 약 2 내지 약 14일 이다.
재조합 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드는 형질감염된 세포 또는 이들 세포들이 배양된 배지로 부터 회수되거나 수집된다. 회수는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 분리 및 정제를 포함한다. 폴리펩티드를 분리 및 정제하는 기술은 당업계에 익히 공지되어 있고, 침전, 여과, 크로마토그래피, 전기천공 등과 같은 과정을 포함한다.
F. 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드와 면역반응성인 항체
또 다른 태양에서, 본 발명은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드와 면역반응성인 항체를 제공한다. 바람직하게는, 본 발명의 항체는 모노클로날 항체이다. 추가로, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드는 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중의 하나의 아미노산 잔기 서열을 포함한다. 항체를 제조하고 특성을 규명하는 수단은 당업계에 익히 공지되어 있다[참조문헌: Antibodies "A Laboratory Manual", E. Harlow and D. Lane, Cold Spring Harbor Laboratory, 1988].
요약하면, 본 발명의 폴리펩티드를 또는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 면역원으로 동물을 면역화시키고 면역화된 동물로 부터 항혈청을 수집하는 방법으로 폴리클로날 항체를 수득한다. 광범위한 동물 종이 항혈청을 제조하는데 사용될 수 있다. 통상적으로, 항혈청을 제조하는 사용된 동물은 토끼, 마우스 랫트, 햄스터 또는 기니아 피그이다. 토끼가 비교적 다량의 혈액을 가지고 있으므로, 폴리클로날 항체를 제조하기 위하여 바람직하게는 토끼가 선택된다.
당업계에 익히 공지된 바와 같이, 주어진 폴리펩티드 또는 폴리뉴클레오티드는 이의 면역원성에 있어 다양하다. 따라서, 종종 본 발명의 면역원(예: 폴리펩티드 또는 폴리뉴클레오티드)을 운반체와 결합시키는 것이 필요하다. 전형적이고 바람직한 운반체는 CRM197, 키홀림펫헤모시아닌(KLH) 및 소 혈청 알부민(BSA)이다. 기타 알부민, 예를 들면 난알부민(ovalbumin), 마우스 혈청 알부민 또는 토끼 혈청 알부민이 또한 운반체로서 사용될 수 있다.
폴리펩티드 또는 폴리뉴클레오티드를 운반체 단백질에 결합시키는 수단은 당업계에 익히 공지되어 있으며, 글루타르알데히드, m-말레이미도벤코일-N-하이드록시석신이미드 에스테르, 카보디이미드 및 비스-비아조타이즈화(biazotized) 벤지딘을 포함한다.
폴리클로날 항체의 제조에 사용된 면역원의 양은 특히 면역원의 특성 뿐 아니라 면역화에 사용된 동물에 따라 달라진다. 면역원을 투여하는데 다양한 경로가 사용될 수 있다(피하, 근육내, 피내, 정맥내 및 복강내). 폴리클로날 항체의 제조는, 면역화 후 다양한 시점에 면역화된 동물의 혈액을 채취하여 모니터한다. 목적하는 수준의 면역원성이 수득된 경우, 면역화된 동물을 사혈시켜 혈청을 분리하여 보관한다.
또 다른 양상에서, 본 발명은, (a) 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드로 재조합 숙주 세포를 형질감염시키고; (b) 당해 숙주 세포를 폴리펩티드를 발현시키기에 충분한 조건하에서 배양하고; (c) 당해 폴리펩티드를 회수하고; (d) 당해 폴리펩티드에 대한 항체를 제조하는 단계를 포함하여, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드에 면역반응성인 항체를 제조하는 방법을 고려한다. 바람직하게는, 숙주 세포를 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중의 하나의 폴리뉴클레오티드로 형질감염시킨다. 보다 더욱 바람직하게는, 본 발명은 상기한 방법에 따라 제조된 항체를 제공한다.
본 발명의 모노클로날 항체는 본원에 참조로 인용된 미국 특허 제4,196,265호에 예시된 바와 같은 익히-공지된 기술을 사용하여 용이하게 제조할 수 있다. 전형적으로, 이러한 기술은 우선적으로, 면역원을 제공하기에 충반하도록 적합한 동물을 선택된 항원(예: 본 발명의 폴리펩티드 또는 폴리뉴클레오티드)로 면역화시킴을 포함한다. 설치류, 예를 들면 아무스 및 랫트가 바람직한 동물이다. 이어서, 면역화된 동물로 부터의 비장 세포를 불멸의 골수종 세포의 세포들과 융합시킨다. 면역화된 동물이 마우스인 경우, 바람직한 골수종 세포는 쥐의 NS-1 골수종 세포이다.
융합된 비장/골수종 세포를 선별 배지에서 배양하여, 융합된 비장/골수종 세포를 모 세포로 부터 선별한다. 융합된 세포를, 예를 들면 조직 배양 배지에서 뉴클레오티드의 신생 합성(de novo)을 차단시키는 제제를 첨가하는 방법으로, 비-융합된 모 세포의 혼합물로 부터 분리한다. 전형적이고 바람직한 제제는 아미노프테린, 메토트렉세이트, 및 아자세린이다. 아미노프테린 및 메토트렉세이트는 퓨린 및 피리미딘 둘 모두의 신생 합성을 차단하는 반면에, 아자세린은 퓨린 합성만을 차단한다. 아미노프레린 또는 메토트렉세이트가 사용되는 경우, 하이포크산틴 및 티미딘을 뉴클레오티드의 공급원으로서 배지에 보충한다. 아자세린이 사용되는 경우, 배지에 하이포크산틴을 보충한다.
이러한 배양은 하이브리도마의 집단을 제공하고, 이로 부터 특정 하이브리도마가 선택된다. 통상적으로, 하이브리도마의 선택은, 미세역가 플레이트에서 단일-클론 희석을 수행한 후, 개개의 클론 상청액을 항원-폴리펩티드와의 반응성에 대해 시험하는 방법으로 수행한다. 이어서, 선택된 클론을 무한정으로 증식시켜 모노클로날 항체를 제공한다.
구체적 예로서, 본 발명의 항체를 제조하기 위하여, 본 발명의 폴리펩티드를 포함하는 항원 약 1 내지 200㎍을 마우스에 복강내 주사한다. 애쥬번트, 예를 들면 완전 프로인트(Freund) 애쥬번트(사멸된 미코박테리륨 튜베르쿨로시스를 함유하는 면역 반응의 비-특이적 자극인자)와 결합된 항원을 주사하여, B 림프구 세포를 자극하여 성장시킨다. 제1 주사한지 약간의 시간(예: 2주 이상) 후에, 마우스에게 불완전 프로인트 애쥬번트와 혼합된 항원의 제2 투여량을 부스터 주사한다.
제2 주사한 지 몇 주 후에, 마우스의 꼬리로 부터 사혈시키고, 방사성표지된 항원에 대해 면역침전시켜 혈청의 역가를 측정한다. 바람직하게는, 적당한 역가가 수득될 때까지 부스터 및 역가측정의 과정을 반복한다. 최고의 역가를 지닌 마우스의 비장을 제거하고, 시린지를 사용하여 비장을 균질화시켜 비장 림프구를 수득한다. 통상적으로, 면역화된 마우스로 부터의 비장은 약 5x107 내지 2x108 림프구를 함유한다.
골수종 세포로서 공지된 돌연변이 림프구 세포는, 이러한 세포가 각종 익히 공지된 방법에 의해 유도되어 성장하는 실험실 동물로 부터 수득된다. 골수종 세포는 뉴클레오티드 생합성의 우회(salvage) 경로가 결여되어 있다. 골수종 세포는 종양 세포이기 때문에, 이들은 조직 배양에서 무한정으로 증식할 수 있고, 따라서 불멸이라고 명명된다. 마우스 및 랫트로 부터의 골수종 세포의 수 많은 배양된 세포주, 예를 들면 쥐의 NS-1 골수종 세포가 확립되었다.
골수종 세포를, 본 발명의 항원/폴리펩티드를 주사한 마우스 또는 랫트의 비장으로 부터의 정상적 항체-생성 세포와 융합을 촉진시키기에 적당한 조건하에서 배합한다. 융합 조건은, 예를 들면 폴리에티렌 글리콜의 존재를 포함한다. 생성된 융합 세포는 하이브리도마 세포이다. 골수종 세포와 마찬가지로, 하이브리도마 세포는 배양물에서 무한정으로 성장한다.
하이브리도마 세포를, 선별 배지, 예를 들면 HAT 배지(하이포크산틴, 아미노프테린, 티미딘)에서 배양하여 융합되지 않은 골수종 세포로 부터 분리한다. 융합되지 않은 골수종 세포는, 이들이 아미노프테린, 메토트렉세이트 또는 아자세린의 존재하에 사멸하기 때문에, 회수 경로로 부터 뉴클레오티드를 합성하는데 필요한 효소가 결여되어 있다. 비융합된 림프구 또한 조직 배양에서 계속 성장하지 않는다. 따라서, 성공적으로 융합된 세포(하이브리도마 세포)만이 선별 배지에서 성장할 수 있다.
각각의 생존 하이브리도마 세포는 단일 항체를 생성한다. 이들 세포를, 본 발명의 항원/폴리펩티드와 면역반응성인 특이적 항체의 생성에 대해 스크리닝한다. 단일 세포 하이브리도마를, 당해 하이브리도마의 희석을 제한하여 분리한다. 당해 하이브리도마를 수 회 연속적으로 희석시키고, 성장하도록 희석한 후, 상청액을 모노클로날 항체의 존재에 대해 시험한다. 이어서, 항체를 생성하는 클론을 다량으로 배양하여, 필요한 양의 본 발명의 항체를 수득한다.
본 발명의 모노클로날 항체를 사용하여, 본 발명의 특이적 폴리펩티드 및 폴리뉴클레오티드를 항원으로서 동정한다. 일단 동정되면, 이들 폴리펩티드 및 폴리뉴클레오티드를 항체-친화성 크로마토그래피와 같은 기술로 분리 및 정제한다. 항체-친화성 크로마토그래피에서, 모노클로날 항체는 고체 기질에 결합되고 목적하는 항원을 함유하는 용액에 노출된다. 결합된 항체와의 면역특이적 반응을 통해 당해 항원을 용액으로 제거한다. 이어서, 당해 폴리펩티드 또는 폴리뉴클레오티드를 기질로 부터 쉽게 제거하여 정제한다.
추가로, 항체를 생성하고 스크리닝하는데 사용하기에 특히 적절한 방법 및 시약은 예를 들면, 미국 특허 제5,223,409호; 국제출원 WO 92/18619; 국제출원 WO 91/17271; 국제출원 WO 92/20791; 국제출원 WO 92/15679; 국제출원 WO 93/01288; 국제출원 WO 92/01047; 국제출원 WO 92/09690; 및 국제출원 WO 90/02809에서 찾아볼 수 있다.
추가로, 표준 재조합 DNA 기술을 사용하여 제조할 수 있는, 사람 및 비-사람 단편을 둘다 포함하는 키메라 및 사람화 모노클로날 항체와 같은 재조합 항-스트렙토코쿠스 뉴모니애 항체는 본 발명의 범위에 속한다. 이러한 키메라 및 사람화 모노클로날 항체는 당업계에 공지된 재조합 DNA 기술, 예를 들면 국제 출원 PCT/US86/02269; 국제 출원 EP 184,187; 국제 출원 EP 171,496; 국제 출원 EP 173,494; 국제 출원 WO 86/01533; 미국 특허 제4,816,567호; 및 국제 출원 EP 125,023에 기술된 방법을 사용하여 제조할 수 있다.
항-스트렙토코쿠스 뉴모니애 항체(예: 모노클로날 항체)를, 친화성 크로마토그래피 또는 면역침전과 같은 표준 기술에 의해 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 분리하는데 사용한다. 항-스트렙토코쿠스 뉴모니애 항체는 세포로 부터의 천연 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드 및 숙주 세포에서 발현된 재조합에 의해 생성된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 정제를 용이하게 한다. 또한, 항-스트렙토코쿠스 뉴모니애 항체를 (예를 들면 세포 용해물 또는 세포 상청액중에서) 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 검출하는데 사용하여, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 다량성을 평가한다. 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 혈중 단편의 검출을 이용하여, 피험체에서의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 대사적교체를 확인한다. 항-스트렙토코쿠스 뉴모니애 항체를 진단을 위해 사용하여, 임상 시험 과정의 일부로서 조직중의 단백질 수준을 모니터하고,예를 들면 주어진 치료 방법의 효능을 판정한다. 당해 항체를 검출가능한 물질과 결합(즉, 물리적 연결)시키면 검출이 용이해진다. 검출가능한 물질의 예로는 각종 효소, 보결 그룹, 형광 물질, 발광 물질, 생체발광 물질 및 방사성 물질 등이 있다. 적당한 효소의 예로는 양고추냉이 퍼옥시다제, 알칼린 포스파타제, P-갈락톡시다제 또는 아세틸콜린에스테라제 등이 있으며; 적당한 보결 그룹 복합체로는 스트렙토비딘/비오틴 및 아비딘/비오틴 등이 있으며; 적당한 형광 물질의 예로는 움벨리페론, 플루오레스세인, 플루오레스세인 이소티오시아네이트, 로마민, 디클로로트리아지닐아르닌 플루오레스세인, 단실 클로라이드 또는 피코에리트린 등이 있으며; 발광 물질의 예로는 루미놀 등이 있으며; 생체발광 물질의 예로는 루시페라제, 루시페린 및 아쿠오린 등이 있으며; 적당한 방사성 물질의 예로는 125I, 131I, 15S 또는 3H 등이 있다.
G. 약제학적 및 면역원성 조성물
특정 태양에서, 본 발명은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드 및 생리학적으로 허용되는 담체를 포함하는 약제학적 및 면역원성 조성물을 제공한다. 보다 바람직하게는, 약제학적 조성물은 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중 하나 이상의 아미노산 잔기 서열을 포함하는 하나 이상의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 포함한다. 다른 태양에서, 본 발명의 약제학적 조성물은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드 및 생리학적으로 허용되는 담체를 포함한다. 바람직하게는, 본 발명의 약제학적 및 면역원성 조성물은 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중 하나의 아미노산 서열을 포함하는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 포함한다. 달리, 당해 약제학적 및 면역원성 조성물은 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중의 하나의 뉴클레오티드 서열을 포함하는 폴리뉴클레오티드를 포함한다.
각종 시험을 사용하여, 본 발명의 폴리펩티드의 시험관내 면역원성을 평가한다. 예를 들면, 시험관내 옵소닌(opsonic) 검정은, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 세포, 목적하는 폴리펩티드에 대한 특이적 항체를 함유하는 가열-불활성화된 사람 혈청 및 외인성 보체 공급원의 혼합물 함께 항온처리하여 수행한다. 새롭게 분리된 사람 다형핵 세포(PMN) 및 항체/보체/폐렴구균 세포 혼합물의 항온처리 동안에 옵소노파고시토시스(opsonophagocytosis)가 진행된다. 항체 및 보체로 피복된 세균 세포는 옵소노파고시토시스시 사멸된다. 옵소노파고시토시스로 부터 벗어난 생존 세균의 콜로니 형성 단위(cfu)는 검정 혼합물을 플레이팅하여 측정한다. 검정 대조군에 대해 비교하여 측정된 바와 같이, 50% 이상의 세균 사멸을 제공하는 최고의 희석도의 역수로서 역가가 보고된다. 시험된 최저 혈청 희석(1:8)에서 50% 미만의 사멸을 입증한 표본은 OPA 역가가 4인 것으로 보고되었다. 시험된 최고의 희석도는 1:2560이다. 최고 희석도에서 50% 이상의 사멸을 가진 샘플을, 보다 높은 개시 희석도를 사용하여 반복하였다. 상기된 방법은 그레이(Gray)(Gray, 1990) 방법의 변형이다.
시험 혈청과 세균 세포 및 가열 불활성화된 보체를 함유하는 시험 혈청 대조군이 개개의 혈청 각각에 대해 포함된다. 이러한 대조군을 사용하여, 항체 또는 다른 혈청 성분의 존재가 세균주를 직접적으로 (즉, 보체 또는 PMN의 부재하에) 사멸시킬 수 있는지의 여부를 평가한다. 공지된 옵소닌 역가를 지닌 사람 혈청을 양성 사람 혈청 대조군으로서 사용한다. 각각의 공지된 혈청에 대한 옵소닌 항체 역가는, 혈청이 부재하는 대조군에 비해 50% cfu 감소를 나타내는 혈청의 개시 희석도의 역수로서 계산될 수 있다.
또한, 전체 세포 ELISA 검정을 사용하여, 시험관내 면역원성 및 당해 폴리펩티드 항원의 표면 노출을 평가하는데, 이때 목적하는 세균주(스트렙토코쿠스 뉴모니애)를 플레이트, 예를 들면 96 웰 플레이트상에 피복하고, 면역화된 동물로 부터의 시험 혈청을 세균 세포와 반응시킨다. 시험 폴리펩티드 항원에 대해 특이적인 임의의 항체가 폴리펩티드 항원의 표면 노출된 에피토프와 반응하는 경우, 이는 당업자에게 공지된 표준 방법에 의해 검출될 수 있다.
목적하는 시험관내 활성이 입증된 임의의 폴리펩티드를 생체내 동물 챌린지 모델에서 시험한다. 특정 태양에서, 면역원성 조성물은 당업자에게 공지된 면역화의 방법 및 경로(예: 비내, 비경구, 경구, 직장, 질, 경피, 복강내, 정맥내, 피하 등)에 의해 동물(예: 마우스)을 면역화하는데 사용된다. 특정 스트렙토코쿠스 뉴모니애 면역원성 조성물로 동물을 면역화한 후, 당해 동물에 스트렙토코쿠스 뉴모니애를 챌린지하고 스트렙토코쿠스 뉴모니애 감염에 대한 내성을 평가한다.
일 태양에서, 6주령의, 병원체-부재 Balb/c 마우스를 면역화시키고, 스트렙토코쿠스 뉴모니애를 챌린지한다. 예를 들면, 그룹당 10마리인, Balb/c 마우스를, 면역원성 조성물중의 목적하는 폴리펩티드를 1회 이상의 투여량으로 (각 마우스의 콧구멍에 서서히 점적하여) 면역화시킨다. 스트렙토코쿠스 뉴모니애가 Balb/c 마우스의 비강인두에 콜로니를 형성하지만, 질환 또는 사망을 일으키지는 않는다. 후속적으로, Balb/c 마우스에 스트렙토마이신-내성 스트렙토코쿠스 뉴모니애를 챌린지한다. Balb/c 마우스를 챌린지 후 희생시키고, 비강을 제거하여, 멸균 염수에서 균질화시킨다. 균질화물을 염수중에 희석시키고, 스트렙토마이신-함유 TSA 플레이트상에 플레이팅한다. 플레이트를 37℃에서 밤새 항온처리한 다음, 콜로니를 계수한다. 비강인두상의 콜로니형성의 통계학적으로 유의적인 감소는, 당해 폴리펩티드가 사람 임상 시험에 사용하기에 적합하다는 것을 나타낸다.
또 다른 태양에서, 6주령의, 병원체-부재 수컷 CBA/CaHN xid/J(CBA/N) 마우스를 비내 또는 비경구로 면역화한 후 스트렙토코쿠스 뉴모니애를 챌린지한다. 그룹당 10마리인 CBA/N 마우스를 시험될 면역원성 조성물중의 목적하는 폴리펩티드의 적당한 양으로 면역화한다. CBA/N 마우스는 면역결핍성(XID)이고, 적당한 스트렙토코쿠스 뉴모니애를 챌린지하면, 비강인두상의 콜로니형성, 균혈증 및 사망이 일어난다.
CBA/N 마우스를, 목적하는 면역원성 조성물의 1회 이상의 투여량으로 비내 또는 피하로 면역화한다. 후속적으로, CBA/N 마우스에 스트렙토마이신-내성 스트렙토코쿠스 뉴모니애를 챌린지한다. 비내 콜로니형성에 미치는 효과를 측정하기 위하여, CBA/N 마우스를 챌린지 후 희생시키고, 비강을 제거하여 염수에서 균질화시킨다. 당해 균질물을 염수에서 연속적으로 희석하고, 스트렙토마이신-함유 TSA 플레이트상에 플레이팅한다. 또한, 챌린지 후, 각 마우스로 부터 수집된 혈액을 또한 스트렙토마이신-함유 TSA 플레이트상에 플레이팅하여 균혈증의 수준을 측정한다. 플레이트를 밤새 37℃에서 항온처리한 다음, 콜로니를 계수한다. 또 다른 태양에서, CBA/N 마우스를 상기와 같이 면역화시키고, 비내 칠랜지한다. CBA/N 마우스를 챌린지 후 매일 관찰하고, 사망율을 14일 동안 모니터한다. 비강인두상의 콜로니형성 및/또는 사망율의 통계학적으로 유의적인 감소는, 당해 폴리펩티드가 사람 임상 시험에 사용하기에 적합하다는 것을 나타낸다.
본 발명의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드, 폴리펩티드, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 조절제, 및 항-스트렙토코쿠스 뉴모니애 항체(이후 본원에서는 "활성 항체"로서 지칭한다)를 피험체, 예를 들면 사람에게 투여하기에 적합한 약제학적 및 면역원성 조성물에 혼입한다. 이러한 조성물은 통상적으로 핵산 분자, 단백질, 조절제, 또는 항체 및 약제학적으로 허용되는 담체를 포함한다. 이후 본원에서 사용되는 용어 "약제학적으로 허용되는 담체"는 약제학적 조성물에 적합한 모든 용매, 분산 매질, 피복제, 항균 및 항진균제, 등장성 및 흡수지연제 등을 포함하는 것을 의미한다. 약제학적 활성 물질에 대한 이러한 매질 및 제제의 사용은 당업계에 익히 공지되어있다. 활성 화합물과 부적합한 임의의 통상의 매질 또는 제제를 제외하고는, 상기와 같은 매질이 본 발명의 조성물에 사용될 수 있다. 보충적 활성 화합물이 또한 당해 조성물에 혼입될 수 있다.
본 발명의 약제학적 조성물 또는 면역원성 조성물은 의도된 투여 경로에 적합하게 제형화된다. 투여 경로의 예로는 비경구(예: 정맥내, 피내, 피하, 복강내), 경점막(예: 경구, 직장, 비내, 질, 호흡기) 및 경피(국소) 등이 있다. 비경구, 피내 또는 피하 적용에 사용되는 용액 또는 현탁액은 다음 성분을 포함할 수 있다: 멸균 희석액, 예를 들면 주사용수, 식염수, 고정액, 폴리에틸렌 글리콜, 글리세린, 프로피렌 글리콜 또는 기타 합성 용액; 항세균제, 예를 들면 벤질 알코올 또는 메틸 파라벤; 항산화제, 예를 들면 아스코르브산 또는 이황산 나트륨; 킬레이트화제, 예를 들면 에틸렌디아민테트라아세트산; 완충제, 예를 들면 아세테이트, 시트레이트 또는 포스페이트; 및 긴장도 조절제, 예를 들면 염화나트륨 또는 덱스트로즈. 염산 또는 수산화나트륨과 같은 산 또는 염기를 사용하여 pH를 조절할 수 있다. 비경구용 제제는 앰플, 1회용 주사, 또는 유리 또는 플라스틱으로 제조된 다중 투여용 바이알속에 봉입될 수 있다.
주사용으로 적합한 약제학적 조성물은 멸균 수용액(수용성인 경우) 또는 분산액, 및 멸균 주사용 용액 또는 분산액의 즉석 제조를 위한 멸균 산제를 포함한다. 정맥내 투여의 경우, 적합한 담체는 생리학적 염수, 정균성 물, Cremophor ELTM(BASF, Parsippary, NJ) 또는 포스페이트 완충된 염수(PBS)를 포함한다. 모든 경우에, 당해 조성물은 멸균성이어야 하며, 용이하게 주사할 수 있을 정도로 유동성이어야 한다. 이는 제조 및 보관의 조건하에 안정해야하고, 미생물, 예를 들어 세균 및 진균의 오염 작용으로 부터 보존되어야 한다. 담체는 예를 들어 물, 에탄올, 폴리올(예: 글리세롤, 프로필렌 글리콜, 및 액체 폴리에틸렌 글리콜 등) 및 적당한 이의 혼합물을 함유하는 용매 또는 분산액일 수 있다. 레시틴과 같은 피복제를 사용하거나, 분산액의 경우 요구된 입자 크기를 유지하거나, 또는 계면활성제를 사용하여 적당한 유동성을 유지할 수 있다. 미생물 작용의 예방은 각종 항균제 및 항진균제, 예를 들면 파라벤, 클로로부탄올, 페놀, 아스코브산, 티메로살 등에 의해 달성될 수 있다. 많은 경우에, 등장제, 예를 들면 당류, 폴리알코올, 예를 들어 만니톨, 소르비톨, 염화나트륨을 조성물중에 포함하는 것이 바람직할 것이다. 주사용 조성물의 지속적 흡수는 조성물중에 흡수를 지연시키는 제제, 예를 들면 알루미늄 모노스테아레이트 및 젤라틴을 포함시킴으로써 이루어질 수 있다.
멸균성 주사용 용액은, 요구된 양의 활성 화합물(예: 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드 또는 항-스트렙토코쿠스 뉴모니애 항체)을 위에서 열거된 성분중 하나 또는 이의 배합물을 포함하는 적당한 용매중에 혼입한 후, 필요한 경우, 필터로 멸균하는 방법으로 제조할 수 있다. 일반적으로, 분산액은, 기본 분산액 매질 및 위에서 열거된 기타 요구된 성분을 함유하는 멸균성 비히클속에 활성 화합물을 혼입하는 방법으로 제조한다. 멸균성 주사용 용액의 제조를 위한 산제의 경우에, 바람직한 제조 방법은, 진공 건조 및 동결-건조하여, 미리 멸균-여과된 용액으로 부터 활성 성분 및 임의의 목적하는 성분의 산제를 수득하는 것이다.
경구용 조성물은 일반적으로 불활성 희석제 또는 식용 담체를 포함한다. 이들은 젤라틴 캡슐속에 봉입되거나 정제속에 압축될 수 있다. 경구 투여 치료를 위하여, 활성 화합물을 부형제와 혼입하고, 정제, 트로치제 또는 캡슐제의 형태로 사용될 수 있다. 또한, 경구용 조성물은 양치제로서 사용하기 위하여 유체 담체를 사용하여 제조할 수 있으며, 이때 유체 담체중의 당해 화합물은 경구 적용되고 스위스되고(swished) 기침으로 뱉어지거나 삼켜질 수 있다. 약제학적으로 적합한 결합제 및/또는 애쥬번트 물질은 본 조성물의 일부로서 포함될 수 있다. 정제, 환제, 캡슐제, 트로키제 등은 아래의 임의의 성분 또는 유사한 특성을 지닌 화합물을 함유할 수 있다: 결합제, 예를 들면 미세결정성 셀룰로즈, 트래거캔스 고무 도는 젤라틴; 부형제, 예를 들면 전분 또는 락토즈; 붕해제, 예를 들면 알긴산, 프리모겔 또는 옥수수 전분; 윤활제, 예를 들면 마그네슘 스테아레이트 또는 스테오테트; 활주제(glidant), 예를 들면 콜로이드성 이산화규소; 감미제, 예를 들면 수크로스 또는 삭카린; 방향제, 예를 들면 박하, 메틸 살리실레이트, 오렌지 향료.
흡입에 의해 투여하는 경우, 본 화합물은 적합한 분사제, 예를 들면 이산화탄소와 같은 기체, 또는 분무제를 함유하는 가압 용기 또는 디스펜서로 부터 에어로졸 스프레이의 형태로 전달된다. 또한, 전신 투여는 경점막 또는 경피 수단에 의해 이루어질 수 있다. 경점막 또는 경피 투여의 경우에, 침투하고자 하는 장벽에 적합한 침투제가 제형중에 사용될 수 있다. 이러한 침투제는 일반적으로 당업계에 공지되어있고, 경점막 투여를 위한 예로는 세제, 담즙 염 및 푸시드산(fusidic) 유도체 등이 있다. 경피 투여의 경우, 활성 화합물은 당업계에 일반적으로 공지된 바와 같이, 연고, 고약, 겔 또는 크림 속에 제형화된다.
또한, 당해 화합물은 직장 투여를 위한 정체 관장제 또는 좌제(예를 들면 코코아 버터 및 기타 글리세리드와 같은 통상의 좌제 기제를 포함)의 형태로 제조될 수 있다.
일 태양에서, 활성 화합물은 신체로 부터의 신속한 제거로 부터 당해 화합물을 보호하는 담체, 예를 들어 임플랜트 및 미세캡슐화 전달 장치를 포함하여 조절된 방출 제형으로 제조된다.
에틸렌 비닐 아세테이트, 중합무수물, 폴리글리콜산, 콜라겐, 폴리오르토에스테르 및 폴리락트산과 같은 폴리생체분해성, 생체적합성 중합체가 사용될 수 있다. 이러한 제형을 제조하는 방법은 당업자에게는 명백하다. 당해 물질은 또한 판매원(Alza Corporation 및 Nova Pharmaceutials, Inc)으로 부터 시판되고 있다. 또한, 리포좀성 현탁액(바이러스 항원에 대해 모노클로날 항체로 감염된 세포에 표적화된 리포좀을 포함)은 약제학적으로 허용되는 담체로서 사용될 수 있다. 이들은 당업자에게 공지된 방법에 따라 제조될 수 있다[참조: 본원에 참조로 인용된 미국 특허 제4,522,811호].
투여의 용이성 및 투여량의 균일성을 위하여, 투여 단위로 경구 또는 비경구 조성물을 제형화하는 것이 특히 유리하다. 이후 본원에서 사용되는 투여량 단위 형은 피험체에 대한 1회 투여량으로서 적합한 물리적으로 분리된 단위를 의미한다; 각 단위는 요구된 약제학적 담체와 관련하여 목적하는 치료학적 효과를 나타낼 것으로 계산된 활성 화합물의 예정된 양을 함유한다. 본 발명의 투여 단위 형에 대한 상세한 내용이 기술되어 있고, 이는 활성 화합물 및 달성하고자 하는 특정 치료 효과의 특유 특징, 및 개체의 치료를 위해 이러한 활성 화합물을 혼합하는데 따른 당업계의 제한에 직접적으로 의존한다.
두 개이상의 본 발명의 폴리펩티드를 포함시킴으로써 혼합 면역원성 조성물이 제공될 뿐 아니라, 하나 이상의 본 발명의 폴리펩티드와 하나 이상의 공지된 에스. 피로게네스(S. pyrogenes) 폴리펩티드, 예를 들어 C5a 펩티다제, M 단백질, 아드헤신(adhesin) 등을 배합함으로써 혼합 면역원성 조성물이 제공된다.
다른 태양에서, 혼합 면역원성 조성물은, 하나 이상의 본 발명의 폴리펩티드와 하나 이상의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 다당류 또는 다당류-단백질 접합체, 예를 들면 현재 이용가능한 23가 폐렴구균 협막 다당류 백신 및 7가 폐렴구균 다당류-단백질 접합체 백신을 배합함으로써 제공된다.
본 발명의 핵산 분자는 각종 벡터 및 발현 시스템 속에 삽입된다. 매우 다양한 발현 시스템이 사용된다. 이러한 시스템에는, 특히 염색체, 에피좀 및 바이러스-유래된 시스템, 예를 들면, 세균 플라스미드, 약독화된 세균(예: 살모넬라 (미국 특허 제4,837,151호))로 부터, 박테리오파아지로 부터, 트랜스포존으로 부터, 효모 에피좀으로 부터, 삽입 요소로 부터, 효모 염색체 요소로 부터, 바이러스, 예를 들면 백시니아 및 기타 폭스바이러스, 신드비스, 아데노바이러스, 바쿨로바이러스, 파포바 바이러스, 예컨대 SV 40, 계두(fowl pox) 바이러스, 슈도레비스(pseudorabies) 바이러스 및 레트로바이러스, 알파바이러스, 예컨대 베네수엘라 말 뇌염 바이러스(미국 특허 제5,643,576호), 비-절편화된 네가티브-가닥 RNA 바이러스, 예컨대 수포성 구내염 바이러스(미국 특허 제6,168,943호)로 부터 유래된 벡터, 및 이의 조합으로 부터 유래된 벡터, 예를 들면 플라스미드 및 박테리오파아지 유전 요소로 부터 유래된 것들(예: 코스미드 및 파아지미드)이 포함된다. 발현 시스템은 발현을 조절할 뿐 아니라 유발하는 조절 영역, 예를 들면 프로모터 및 다른 조절 요소(예: 폴리아데닐화 시그날)을 포함하여야 한다. 일반적으로, 숙주내에서 폴리펩티드를 유지하거나, 증폭시키거나 발현시켜 폴리펩티드를 생성시키는데 적합한 모든 시스템 또는 벡터가 사용될 수 있다. 적당한 뉴클레오티드 서열이 익히 공지되고 통상적인 각종 기술[참조문헌: Sambrook et al., "Molecular Cloning: A Laboratory Manual" 2nd, ed, Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 1989]에 의해 발현 시스템속에 삽입될 수 있다.
약제학적으로 허용되는 비히클은, 약제학적 또는 면역원성 조성물속에 도입되어, 부작용을 일으키지 않으면서, 예를 들면 활성 화합물의 투여를 용이하게 하거나, 신체내에서 이의 수명 및 효능을 증가시키거나, 용액내에서 이의 가용성을 증가시키거나, 또는 이의 보존성을 증가시킬 수 있는 화합물 또는 화합물의 혼합물을 의미한다. 이들 약제학적으로 허용되는 비히클은 익히 공지되어 있고, 선택된 활성 화합물의 특성 및 투여 방식에 따라 당업자에 의해 변형될 수 있다.
이후 본원에서 정의되는 "애쥬번트"는, 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중의 하나로 부터 선택된 아미노산 서열을 가진 폴리펩티드 항원을 포함하는 면역원성 조성물 또는 "항체"의 면역원성을 증가시키기 위하여 사용되는 물질이다. 따라서, 애쥬번트는 종종 면역 반응을 부스터하기 위하여 제공되며, 당업자에게 익히 공지되어있다. 본 발명에서 고려되는 애쥬번트의 예로는 알루미늄 염(명반)(예: 인산알루미늄 및 수산화알루미늄), 미코박테리윰 투베르쿨로시스(Mycobacterium tuberculosis), 보르데텔라 프에르투씨스(Bordetella pertussis), 세균 리포폴리삭카리드, 아미노알킬 글루코스아민 포스페이트 화합물(AGP), 또는 이의 유도체 또는 동족체[이는 Corixa (Hamilton, MT)에서 시판하고, 미국 특허 제6,113,918호 기술되어 있고; 이러한 AGP는 2-[(R)-3-테트라데카노일옥시데타노일아미노]에틸 2-데옥시-4-O-포스포노-3-O-[(R)-3-테트라데카노이옥시테트라데카노일]-2-[(R)-3-테트라데카노이옥시아미노]-b-D-글루코피라노시드이고, 이는 또한 529 (이전에는 RC529로 알려짐)로 공지되었고, 이는 수성 형 또는 안정한 유제로서 제형화된다], MPLTM (3-O-탈아실화된 모노포스포릴 지질 A) (Corixa)[참조: 미국 특허 제4,912,094호], 합성 폴리뉴클레오티드(예: CpG 모티프를 함유하는 올리고뉴클레오티드(미국 특허 제6,207,646호)), 폴리펩티드, 사포닌(예: Quil A 또는 STIMULONTM QS-21 (Antigenics, Framingham, Massachusetts)(참조: 미국 특허 제5,057,540호), 백일해 독소 (PT), 또는 이.콜라이 가열-불안정성 독소 (LT), 특히 LT- K63, LT-R72, CT-S109, PT-K9/G129 (참조: 국제출원 공보 WO 93/13302 및 WO 92/19265), 콜레라 독소 (야생형 또는 돌연변이형, 예를 들면 공개된 국제출원 WO 00/18434에 따르면 아미노산 위치 29의 글루탐산이 다른 아미노산, 바람직하게는 히스티딘으로 치환된다.). 각종 시토킨 및 림포킨이 애쥬번트로서 사용하기에 적합하다. 이러한 애쥬번트는 과립구-대식세포 콜로니 자극 인자(GM-CSF)이고, 이는 미국 특허 제5,078,996호에 기술된 바와 같은 서열을 가진다. GM-CSF cDNA를 함유하는 플라스미드가 이.콜라이 속에 형질전환으로 도입되고, 수탁기관[ American Type Culture Collection (ATCC), 1081 University Boulevard, Manassas, VA 20110-2209]에 수탁번호 제39900호로서 기탁되었다. 사이토킨 인터루킨-12(IL-12)는 또 다른 애쥬번트로서, 미국 특허 제5,723,127호에 기술되어 있다. 인터루킨 1-알파, 1-베타, 2, 4, 5, 6, 7, 8, 10, 13, 14, 15, 16, 17 및 18, 인터페론-알파, 베타 및 감마, 과립구 콜로니 자극 인자, 및 종양 괴사 인자 알파 및 베타 등을 포함한 다른 사이토킨 또는 림포킨이 면역 조절 활성을 갖는다는 것이 밝혀졌으며, 애쥬번트로서 사용하기에 적합하다.
통상적으로, 본 발명의 조성물은 필요에 따라 표준적인 익히 공지된 비-독성의 생리학적으로 허용되는 담체, 애쥬번트, 및 비히클을 함유하는 투여 단위 제형으로 비경구로 투여된다. 이후 본원에서 사용되는 용어 "비경구"는 정맥내, 근육내, 동맥내 주사 또는 주입 기술을 포함한다.
주사용 제제, 예를 들면 멸균 주사용 수성 또는 유성 현탁액은, 적당한 분산제 또는 습윤제 및 현탁제를 사용하여 당업계에 공지된 방법에 따라 제형화된다. 멸균 주사용 제제는 비독성의 비경구로 허용되는 희석액 또는 용매중의 멸균 주사용 용액 또는 현탁액, 예를 들면 1,3-부탄디올중의 용액일 수 있다.
허용되는 비히클 및 용매중에서, 사용될 수 있는 것은 물, 링거액, 및 등장성 염화나트륨 용액이다. 또한, 멸균성 고정 오일이 용매 또는 현탁 매질로서 통상적으로 사용될 수 있다. 이를 위하여, 합성 모노- 또는 디-글리세리드를 포함한 임의의 혼합 고정 오일이 사용될 수 있다. 또한, 지방산, 예를 들면 올레산이 주사제의 제조에서 사용될 수 있다.
바람직한 담체는 포스페이트, 락테이트, Tris 등으로 완충된 중성 염수 용액을 포함한다. 물론, 바이러스 벡터를 투여하는 경우, 당해 벡터를 충분히 정제하여, 바람직하지 않은 오염물질, 예를 들어 결손 간섭성(defective interfering) 아데노바이러스 입자 또는 내독소 및 기타 발열물질이 필수적으로 부재이도록 하여, 당해 벡터 작제물을 수용한 개체에서 어떠한 불리한 반응도 일어나지 않도록 한다. 벡터를 정제하는 바람직한 수단은 부력 밀도 구배, 예를 들면 염화세슘 구배 원심분리의 사용을 포함한다.
담체는 리포좀일 수 있다. 전달 비히클로서 리포좀을 사용하는 수단은 당업계에 익히 공지되어 있다[참조문헌: Gabizon et al., 1990; Ferruti et al., 1986; and Ranade, 1989].
또한, 본 발명의 면역원성 조성물은 유전자 발현을 조절하는 조절 서열과 작동가능하게 결합된 본 발명의 폴리뉴클레오티드 서열을 포함한다. 목적하는 폴리뉴클레오티드 서열은, DNA의 발현을 촉진하는 조절 요소, 즉 프로모터 및/또는 인핸서의 조절하에 발현 벡터, 예를 들면 플라스미드 속에 도입된다. 바람직한 태양에서, 사람 사이토메갈로바이러스 즉각-초기 프로모터/인핸서가 사용된다(미국 특허 제5,168,062). 당해 프로모터는 세포-특이적일 수 있으며, 예정된 세포에서만 폴리뉴클레오티드의 실질적 전사를 허용할 것이다.
당해 폴리뉴클레오티드는 "나출형(naked)" DNA로서 숙주에 직접 도입되거나(미국 특허 제5,580,859호), 면역화를 촉진하는 제제, 예를 들면 부피비카인 및 기타 국소 마취제(미국 특허 제5,593,972호) 및 양이온성 폴리아민(미국 특허 제6,127,170호)과 함께 조성물로 제형화된다.
이러한 폴리뉴클레오티드 면역화 과정에서, 본 발명의 폴리펩티드는 생체내에서 일시적으로 발현되고; 어떠한 유전 물질도 숙주 세포의 염색체속에 삽입되거나 통합되지 않는다. 이러한 과정은, 목적하는 유전 물질을 염색체속에 삽입하거나 통합하는 것이 목표인 유전자 치료와는 구별될 수 있다. 검정을 사용하여, 면역화에 의해 투여된 폴리뉴클레오티드가 숙주에서 형질전환된 표현형을 나타내지 않음을 확인한다(미국 특허 제6,168,918호].
H. 본 발명의 용도 및 방법
본 발명에서 기술된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드, 폴리펩티드, 폴리펩티드 동족체, 조절제, 애쥬번트 및 항체는, 치료 방법, 진단 검정, 특히 질환 인식, 약물 스크리닝 검정 및 임상 시험중의 효과 모니터에서 사용될 수 있다. 본 발명의 분리된 폴리뉴클레오티드를 사용하여, (예를 들면, 숙주 세포 또는 폴리뉴클레오티드 면역화 적용에서 재조합 발현 벡터를 통해) 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 발현시키고, (예를 들면, 생물학적 샘플중의) 스트렙토코쿠스 뉴모니애 mRNA를 검출한다. 또한, 본 발명의 항-스트렙토코쿠스 뉴모니애 항체를 사용하여, 생물학적 샘플중에 존재하는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드, 특히 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 단편을 검출 및 분리하고, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드 활성을 조절할 수 있다.
본 발명은 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중의 하나로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 가진 폴리펩티드를 포함하는 면역원성 조성물을 제공한다. 당해 면역원성 조성물은, 섹션 G에 요약된 바와 같이 약제학적으로 허용되는 담체를 추가로 포함할 수 있다. 특정 바람직한 태양에서, 면역원성 조성물은 하나 이상의 애쥬번트를 포함할 것이다.
또 다른 태양에서, 본 발명은, 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중의 하나로 부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 가지고, 재조합 발현 벡터내에 포함되는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 면역원성 조성물을 제공한다. 바람직하게는, 당해 벡터는 플라스미드 DNA이다. 물론, 당해 폴리뉴클레오티드는 이종성 뉴클레오티드를 추가로 포함할 수 있는데, 예를 들면 당해 폴리뉴클레오티드는 하나 이상의 유전자 발현 조절 요소에 작동가능하게 연결되며, 또한 하나 이상의 애쥬번트를 포함한다. 바람직한 태양에서, 면역원성 폴리뉴클레오티드 조성물은 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 중화성 에피토프의 발현을 유도한다.
또한, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 감염에 대해 숙주를 면역화시키는 방법이 제공된다. 바람직한 태양에서, 숙주는 사람이다. 따라서, 숙주 또는 피험체에 서열번호 216 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752중의 하나로 부터 선택된 아미노산 서열, 이의 생물학적 등가물 또는 이의 단편을 가진 폴리펩티드 및 약제학적으로 허용되는 담체를 포함하는 면역원성 조성물의 면역화량을 투여한다. 면역원성 조성물의 면역화량은, 피험체를 면역원성 조성물의 양을 점차 증가시켜 면역화시키는 투여량 반응 연구을 수행하여 측정할 수 있고, 당해 면역 반응을 분석하여 최적 투여량을 결정한다. 본 연구의 출발점은 동물 모델에서의 면역화 데이터로 부터 추론될 수 있다. 투여량은 개체의 구체적 조건에 따라 달라질 수 있다. 상기 양은 당업자에게 공지된 수단에 의해 통상의 시험에서 결정될 수 있다.
면역원성 조성물의 면역학적 유효량을 적당한 투여 회수로 피험체에 투여하여 면역 반응을 유도한다. 본원에서 사용된 면역학적 유효량은, 적어도 치료될 개체의 면역계가 세균 감염의 임상적 영향을 감소시키는 반응을 일으키기에 충분한, 단일 투여량 또는 일련의 투여량의 일부로서 포유동물(바람직하게는 사람)에게 투여되는 양을 의미한다. 면역원성 조성물 또는 백신의 단일 투여량에 의해 보호가 제공될 수 있거나, 보호를 유지하기 위해 후에 부스터 투여하는 것 외에, 수회의 투여를 필요로 할 수 있다. 이는 세균 부담의 최소 감소로부터 감염의 예방까지의 범위일 것이다. 이상적으로, 치료된 개체는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 감염의 보다 심각한 임상 징후를 나타내지 않을 것이다. 투여량은 개체의 구체적 상태, 예를 들면 연령 및 체중에 따라 달라질 수 있다. 이러한 양은 당업자에게 공지된 수단에 의해 통상의 시험에서 측정될 수 있다.
I. 진단 검정
본 발명은, 생물학적 샘플중에서 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드 또는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드 또는 이의 단편의 존재를 검출하는 방법을 제공한다. 당해 방법은, 당해 생물학적 샘플을 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드 또는 mRNA를 검출할 수 있는 화합물 또는 제제와 접촉시켜, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드/암호화 핵산 분자의 존재를 당해 생물학적 샘플중에서 검출함을 포함한다. 스트렙토코쿠스 뉴모니애 mRNA 또는 DNA을 검출하기 위한 바람직한 제제는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 mRNA 또는 DNA와 하이브리드를 형성할 수 있는 표지된 또는 표지가능한 올리고뉴클레오티드 프로브이다. 핵산 프로브는, 예를 들면 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중 하나의 전체 길이의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 뉴클레오티드, 이의 상보체, 이의 단편, 예를 들면 뉴클레오티드 길이가 적어도 15, 30, 50, 100, 250 또는 500개이고 엄격한 조건하에서 스트렙토코쿠스 뉴모니애 mRNA 또는 DNA에 특이적으로 하이브리드화하기에 충분한 올리고뉴클레오티드이다. 달리, 당해 샘플을, 프라이머 연장을 허용하는 조건하에, 뉴클레오티드 및 폴리머라제의 존재하에 서열번호 1 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중 하나의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드, 이의 상보체 또는 이의 단편의 올리고뉴클레오티드 프라이머와 접촉시킬 수 있다.
스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드를 검출하기 위한 바람직한 제제는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드에 결합할 수 있는 표지된 또는 표지가능한 항체이다. 항체는 폴리클로날, 보다 바람직하게는 모노클로날 일 수 있다. 온전한 항체 또는 이의 단편(예: Fab 또는 F(ab')2)이 사용될 수 있다. 프로브 또는 항체와 관련하여 용어 "표지된 또는 표지가능한"이란 검출가능한 물질을 프로브 또는 항체에 결합(즉, 물리적으로 연결)시켜 프로브 또는 항체를 직접 표지화시키는 것 뿐 아니라, 직접 표지된 또 다른 시약과의 반응에 의해 프로브 또는 항체의 간접적으로 표지화시키는 것을 포함하는 것을 의미한다. 간접 표지화의 예로는 형광-표지된 2차 항체를 사용하여 1차 항체를 검출하는 것, 및 형광-표지된 스트렙토비딘을 사용하여 검출할 수 있도록 비오틴으로 DNA 프로브를 말단-표지화하는 것 등이 있다. 용어 "생물학적 샘플"은 피험체로 부터 분리된 조직, 세포 및 생체액 뿐 아니라, 피험체내에 존재하는 조직, 세포 및 생체액을 포함하는 것을 의미한다. 본 발명의 검출 방법을 사용하여, 시험관내 뿐 아니라 생체내 생물학적 샘플에서 스트렙토코쿠스 뉴모니애 mRNA, DNA 또는 단백질을 검출할 수 있다. 예를 들면, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 mRNA의 검출을 위한 시험관내 기술은 노던 하이브리드화 및 원위치 하이브리드화를 포함한다. 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 검출을 위한 생체내 기술은 효소 연결된 면역흡착 검정(ELISA), 웨스턴 블롯, 면역침전 및 면역형광을 포함한다. 달리, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드는, 항-스트렙토코쿠스 뉴모니애 항체를 피험체에 도입함으로써 피험체의 생체내에서 검출될 수 있다. 예를 들면, 당해 항체는, 피험체내에서 존재 및 위치가 표준 영상화 기법에 의해 검출될 수 있는 방사성 마커로 표지될 수 있다.
또한, 본 발명에 따른 폴리뉴클레오티드는 분석 DNA 칩으로 사용될 수 있으며, 이를 사용하여 서열을 분석하고, 돌연변이 및 유전자 발현을 연구할 수 있으며, 현재 이들의 분석 수의 관점에서 높은 능력과 매우 작은 크기로 인해 중요하다.
이들 칩의 작동 원리는, 일반적으로 몇 cm2의 차원으로 소형화된 표면상에 부착된 분자 프로브, 대부분의 경우 올리고뉴클레오티드를 기본으로 한다. 분석 동안에, 분석하고자 하는 표적 핵산, 예를 들면 표지된 DNA 또는 RNA의 단편을 함유하는 샘플을, 예를 들어 증폭 후, 지지체가 사전에 프로브로 피복되어진 DNA 칩에 침착시킨다. 표지된 표적 서열을 프로브와 접촉시키면, 왓슨과 크릭(J.D Waston and F. Crick)에 의해 정의된 쌍형성 원칙에 따라 하이브리드화를 통해 이본쇄가 형성된다. 세척 단계 후, 당해 칩의 표면을 분석하면, 표지를 붙인 표적에 의해 방출된 시그날에 의해 위치되는 효과적인 하이브리드화가 가능할 것이다. 하이브리드화 핑거프린트는 이러한 분석으로 부터 수득되고, 이를 적당한 컴퓨터 처리하면 샘플중의 특이적 단편의 존재, 서열의 판정 및 돌연변이의 존재와 같은 정보를 측정할 수 있다.
상기 칩은 표면이 소형화된 고체 지지체상에 정확하게 조직화되고 배열된 다수의 분자 프로브로 이루어진다. 이는, 다른 요소(영상화 시스템, 마이크로컴퓨터)가 하이브리드화 핑거프린트의 획득 및 해석을 가능케하는 경우에, 시스템의 중심에 있다.
하이브리드화 지지체는 다양한 물질로 구성된 평편한 또는 다공성 표면(웰에 의해 뚫어짐)의 형태로 제공된다. 지지체의 선택은, 이의 물리화학적 특성, 또는 보다 정확하게는, 합성 중, 또는 프로브의 부착 중, 또는 당해 칩의 사용중에 지지체가 놓여질 조건과 물리화학적 특성간의 관계에 의해 결정될 수 있다. 따라서, 특정 지지체의 사용을 고려하기 전에, pH에 대한 이의 안정성, 이의 물리적 강도, 이의 반응성 및 이의 화학적 안정성 뿐 아니라 핵산에 비-특이적으로 결합할 수 있는 이의 능력을 고려할 필요가 있다. 유리, 실리콘 및 중합체와 같은 물질이 통상적으로 사용된다. 이들의 표면은, "기능화"로 불리는 제1 단계에서, 표면상에 부탁시키고자 하는 그룹에 대해 반응성이 된다. 기능화 후, 소위 스페이서 분자를 활성화된 표면상에 접합시킨다. 표면과 프로브 사이의 중간체로서 사용된, 다양한 크기의 이들 분자는, 합성 또는 프로브의 부착 및 하이브리드화에 있어 문제가 되는 것으로 종종 입증된 지지체의 표면 특성을 중요하지 않게한다.
하이브리드화 지지체 중에서, 예를 들면 회사[Affymetrix (E. L. Sheldon, 1993)]에 의해 개발된 광화학적 어드레싱에 의한 올리고뉴클레오티드의 원위치 합성의 방법에서 사용되는 유리가 언급될 수 있으며, 당해 유리 표면은 염수에 의해 활성화된다. 또한, 게노센서 컨소튬(Genosensor Consortium)(P. Mergel, 1994)은 3mm 간격으로 웰을 보유하는 유리 슬라이드를 사용하며, 이 지지체는 에폭시실란에 의해 활성화된다.
본 발명에 따른 프로브는 DNA 칩의 지지체상에 원위치로 직접 합성될 수 있다. 이러한 원위치 합성은, 광화학적 어드레싱[회사 Affymax(Amsterdam, Holland)에 의해 개발되고 자회사 Affymetrix (United States)에 의해 산업적으로 이용됨]에 의해 수행될 수 있거나, VLSIPS (매우 대규모의 고정된 중합체 합성) 기술(S.P.A. Fodor et al., 1991)(이는 광화학적으로 유도된 조합 합성을 기초로 한다)에 의거해 수행할 수 있다. 이의 원리는 고체상 화학, 광불안정성 보호 그룹 및 사진석판술의 사용을 조합한다.
본 발명에 따른 프로브는, 전기화학적 어드레싱, 자동화된 어드레싱 또는 프로브 프린터의 사용과 같은 다양한 방법에 의해 DNA 칩에 부착될 수 있다[참조문헌: T. Livache et al., 1994; G. Yershov et al., 1996; J. Derisi et al., 1996, and S. Borman, 1996].
DNA 칩의 지지체상에 원위치 합성되거나 침착된 본 발명의 프로브와 분석될 샘플사이의 하이브리드화의 표시는, 예를 들면 형광 시그날의 측정에 의해, 방사성 계수에 의해, 또는 전자 검출에 의해 검출될 수 있다.
형광성 분자, 예를 들면 플루오레스세인의 사용은 샘플을 표지화하는 가장 일반적인 방법을 구성한다. 이에 의해, 하이브리드화를 직접 또는 간접적으로 표시할 수 있고, 각종 형광색소를 사용할 수 있다.
회사(Affymetrix)는 현재 이의 Gene ChipTM 칩을 판독하기 위하여 고안된 장치 또는 스캐너를 제공한다. 이를 사용하여, 공초점의 현미경으로 당해 칩의 표면을 스캐닝하여 하이브리드화를 검출할 수 있다[참조문헌: R. J. Lipshutz et al., 1995].
또한, 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 유전자 발현의 분석을 수행하기 위하여 DNA 칩에 사용될 수 있다. 스트렙토코쿠스 뉴모니애 유전자 발현의 이러한 분석은, 주어진 유전자의 특성을 규명하기 위하여 이들의 특이성에 따라 선택된 본 발명의 프로브가 존재하는 경우, 칩의 사용을 기초로 한다[D. J. Lockhart et al., 1996; D. D. Shoemaker et al., 1996]. DNA 칩을 사용하여 유전자 발현을 분석하는 방법의 경우, 원위치 프로브 합성을 위하여 또는 미리 합성된 프로브의 부착 및 어드레싱을 위하여, 예를 들면 문헌[D.J. Lockhart et al., (1996) and Sosnowsky et al. (1997)]에 기술된 방법을 참조할 수 있다. 분석될 표적 서열을 표지화하고, 일반적으로 칩상에 하이브리드화시키기 전에, 약 50 내지 약 100개 뉴클레오티드의 서열로 단편화한다. 예를 들면 문헌[D. J. Lockhart et al. (1996)]에 기술된 바와 같이 세척하고, 상이한 전기장을 적용[Sosnowsky et al., (1997)]한 후, 표지된 화합물을 검출하고 정량화하고, 하이브리드화를 적어도 2회 반복하여 수행한다. 상이한 샘플에 대한 동일한 샘플 및/또는 동일한 샘플에 대한 상이한 프로브에 대해 수득된 시그날 강도를 비교 분석하여, RNA의 차별적 발현 또는 샘플로 부터 유도된 DNA의 복사체 수를 결정한다.
또한, 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열은, 다른 미생물에 대해 특이적인 다른 뉴클레오티드 프로브가 또한 존재하는 경우, DNA 칩에 사용될 수 있고, 샘플중의 미생물의 존재를 신속하게 확인할 수 있는 일련의 시험을 수행할 수 있다.
따라서, 본 발명의 대상은, DNA 칩의 지지체상에 고정된 것을 특징으로 하는, 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열이다.
DNA 칩의 지지체상에 고정된, 본 발명에 따른 하나 이상의 뉴클레오티드 서열을 함유하는 것을 특징으로 하는 DNA 칩은 또한 본 발명의 일부를 이룬다.
당해 칩은 바람직하게는, 분석하고자 하는 샘플에서 목적하는 돌연변이 또는 표적 서열의 특이성을 보다 확실하게 확인할 수 있도록, 상이한 길이 및/또는 상이한 유전자에 상응하는 본 발명의 뉴클레오티드 서열 또는 프로브를 수개 함유한다.
따라서, DNA 칩과 같은 지지체상에 고정된, 본 발명에 따른 프라이머 및/또는 프로브를 사용하여 수행된 분석을 통해, 예를 들면 종내 변이와 같은 변이와 연관된 돌연변이를 샘플중에서 확인할 수 있다. 이들 변이를 확인된 변이체에 대해 특이적인 병리상태와 상관시키거나 결부시켜 적절한 치료책의 선별이 가능하게 될 것이다.
따라서, 본 발명은, DNA 칩의 지지체상에 고정된, 스트렙토코쿠스 뉴모니애와는 상이한 미생물의 하나 이상의 뉴클레오티드 서열을 추가로 함유하는 것을 특징으로 하는, 본 발명에 따른 DNA 칩을 포함하며; 바람직하게는 당해 상이한 미생물은 관련 미생물인, 스트렙토코쿠스 계열의 세균, 및 스트렙토코쿠스 뉴모니애 종의 변이체로 부터 선택될 것이다.
위에서 설명된 바와 같은 DNA 칩의 원리는, DNA 대신, 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 항체로 지지체가 피복되어진 단백질 "칩" 또는 이의 어레이를 제조하는데 이용될 수 있다. 이들 단백질 "칩"을 이용하여, 예컨대, 표면 플라즈마 공명(SPR)에 의해, 예를 들어 단백질로 피복된 지지체상에 표적 분석물을 친화성으로 포획함으로써 유도되는 생체분자 상호작용(BIA)을 분석할 수 있다. 예를 들어, 고형 지지체상에 단백질을 결합시키는 기술[참조: 국제 출원 EP 524 800] 또는 바이오센서 형 단백질 칩, 예를 들어 BLAcore-형 기술(Pharmacia)의 사용을 기술하는 방법[참조: Arlinghaus et al., 1997, Krone et al., 1997, Chatelier et al., 1995]을 참조할 수 있다. 따라서, 분석하고자 하는 샘풀로 부터 유래된 항체 또는 폴리펩티드와 특이적으로 결합할 수 있는 본 발명에 따른 이들 폴리펩티드 또는 항체는, 샘플중의 단백질의 검출 및/또는 확인을 위한 단백질 칩에 사용될 수 있다. 상기 단백질 칩은 특히 감염 진단에 사용될 수 있고, 바람직하게는 하나의 칩당 상이한 특이성을 가진 본 발명의 폴리펩티드 및/또는 항체, 및/또는 스트렙토코쿠스 뉴모니애와 상이한 미생물을 인식할 수 있는 폴리펩티드 및/또는 항체를 수 개 함유할 수 있다.
따라서, 본 발명의 대상은, 지지체 특히 단백질 칩상에 고정된 것을 특징으로 하는, 본 발명에 따른 폴리펩티드 및 항체이다.
상기 칩의 지지체상에 고정된 본 발명에 따른 하나 이상의 폴리펩티드 또는 하나 이상의 항체를 함유하는 것을 특징으로 하는 단백질 칩은 또한 본 발명의 일부를 이룬다.
또한, 본 발명은, 상기 칩의 지지체상에 고정된, 스트렙토코쿠스 뉴모니애와 상이한 미생물의 하나 이상의 폴리펩티드, 또는 스트렙토코쿠스 뉴모니애와 상이한 미생물의 화합물에 대해 유도된 하나 이상의 항체를 추가로 함유하는 것을 특징으로 하는, 본 발명에 따른 단백질 칩을 포함한다.
또한, 본 발명은, 본 발명에 따른 단백질 칩을 포함하는 것을 특징으로 하는 미생물의 검출 및/또는 동정을 위한, 또는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 종 또는 관련 미생물에 속하는 세균의 검출 및/또는 동정을 위한 키트 또는 세트에 관한 것이다.
또한, 본 발명은, 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열을 사용하는 것을 특징으로 하는, 생물학적 샘플중에서 스트렙토코쿠스 뉴모니애 종 또는 관련 미생물에 속하는 세균을 검출 및/또는 동정하는 방법을 제공한다.
또한, 본 발명은 생물학적 샘플에서 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 존재를 검출하기 위한 키트를 포함한다. 예를 들면, 당해 키트는, 생물학적 샘플에서 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드 또는 mRNA를 검출할 수 있는 표지된 또는 표지가능한 화합물 또는 제제와 같은 시약; 당해 샘플중의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 양을 측정하기 위한 수단; 및 당해 샘플중의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드의 양을 표준물과 비교하기 위한 수단을 포함한다. 당해 화합물 또는 제제는 적당한 용기속에 패키징된다. 당해 키트는, 당해 키트를 스트렙토코쿠스 뉴모니애 mRNA 또는 단백질을 검출하는데 사용하기 위한 지침서를 추가로 포함한다.
특정 태양에서, 검출과정은, 폴리머라제 연쇄 반응(PCR)[참조: 미국 특허 제4,683,195호 및 미국 특허 제4,683,202호](예: 앵커 PCR 또는 RACE PCR), 또는 달리, 연결 연쇄 반응(LCR)에서의 프로브/프라이머의 사용을 포함한다. 이러한 방법은, 환자로 부터 세포 샘플을 수집하는 단계; 당해 샘플의 세포로 부터 핵산(예: 게놈, mRNA 또는 둘다)을 분리하는 단계; 당해 핵산 샘플을, 스트렙토코쿠스 뉴모니애(존재하는 경우)의 하이브리드화 및 증폭이 일어날 수 있는 조건하에서 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드에 특이적으로 하이브리드화되는 하나 이상의 프라이머와 접촉시키는 단계; 및 증폭 산물의 존재 또는 부재를 검출하거나, 또는 증폭 산물의 크기를 검출하고 대조군 샘플과 길이를 비교하는 단계를 포함한다.
본원에서 인용된 모든 특허 및 공보는 참조로서 본원에 인용된다.
스트렙토코쿠스 뉴모니애의 게놈 뉴클레오티드 서열내에 포함되고, 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 표면-국한된 폴리펩티드를 암호화하는 새로이 동정된 개방형 판독 프레임에 관한 본 발명의 폴리펩티드를 이용하여 스트렙토코쿠스 뉴모니애 감염을 진단하는 키트를 제조할 수 있으며, 또한, 본 발명의 폴리펩티드를 이용하여 세균 감염, 특히 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 의한 감염을 예방 및/또는 치료하거나, 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 의해 유발되거나 악화되는 전신 질환을 치료 또는 예방하거나, 또는 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 의해 유발되거나 악화되는 비-전신성 질환, 특히 중이염을 치료 또는 예방할 수 있습니다.
하기 실시예는 달리 상세히 기술된 것을 제외하고 당해 기술분야 숙련가에게 익히 공지되고 통상적인 표준 기술을 사용하여 수행된다. 하기 실시예는 예시적 목적으로 제시되고, 본 발명의 범위를 어떠한 식으로든 제한하는 것으로 해석되어서는 안된다.
실시예 1
스트렙토코쿠스 뉴모니애의 생물정보학 및 유전자 마이닝( gene mining )
스트렙토코쿠스 뉴모니애의 게놈 서열을 게놈연구소(TIGR) 웹사이트로부터 다운로드받았고, 신규한 개방형 판독 프레임(ORF)을 하기 방법으로 결정하였다. ORF는 3개의 잠재적 개시 부위 코돈 ATG, GTG 또는 TTG중 하나 및 3개의 잠재적 종결 코돈 TAA, TAG 또는 TGA중 하나를 갖는 것으로서 정의되었다. 본 발명자들은 "모든" ORF를 발견하기 위한 효율을 높이기 위해서, 2개의 ORF 파인더 알고리듬인 GLIMMER(Salzberg et al., 1998) 및 발명자들 양수인의 프로그램의 독자적인 셋트를 사용하였다. 결정된 ORF의 정확성을 평가하기 위해서, 각각의 ORF에 대하여 스코어를 지정하는 이산 수학 코사인 함수를 사용하는 DiCTion으로 불리는 발명자들 양수인에 의해 개발된 프로그램을 사용하였다. DiCTion 스코어가 1.5 초과인 ORF를 단백질 생성물을 암호화할 확률이 높은 것으로 간주한다. 2개의 ORF 파인딩 알고리듬에 의해 예측되는 ORF의 최소 길이는 74개 아미노산의 단백질을 암호화하는 225개 뉴클레오티드(종결 코돈 포함)로 제시되었다. ORF의 나머지에 대한 최종 검색으로서, 75개 뉴클레오티드 초과의 모든 비암호화 영역을, tBLASTn을 사용하여 공개 단백질 데이타베이스(하기 기재됨)에 대하여 검색하였다. 이는 프레임쉬프트[참조문헌: Mejlhede et al., 1999] 또는 항원성 변이를 야기하는 역할을 할 수 있는 유전자의 단편[참조문헌: Fraser et al., 1997]을 함유하는 유전자 영역을 동정하는데 도움이 된다. 또한, 발명자들 양수인에 의해 개발된 그래픽 분석 프로그램은 본 발명자들이 추가의 검색을 위해 모두 6개의 판독 프레임 및 게놈 서열에 대한 예측된 ORF의 위치를 볼 수 있게 하였다. 이는 다른 ORF내에 완전히 포함되는 ORF의 공지된 경우가 있다고 해도, 다른 ORF와 많이 겹치는 ORF를 제거하는데 도움이 되었다[참조문헌: Loessner et al., 1999; Hernandez-Sanchez et al., 1998].
스트렙토코쿠스 뉴모니애 ORF의 최초 주석달기를, BLAST(버젼 2.0) Gapped 검색 알고리듬, Blastp를 사용하여 수행하여 상동성 서열을 동정하였다[참조문헌: Altschul et al., 1997]. e-10 미만인 것의 컷오프 'e'값은 유의적인 것으로 여겨졌다. FASTA 또는 PSI-BLAST와 같은 다른 검색 알고리듬을 필요한 경우 사용하였다. 상동성 탐색에 사용되는 비-중복 단백질 서열 데이타베이스는 매일 업데이트되는, GenBank, SWISS-PROT(Bairoch and Apweiler, 2000), PIR(Barker et al., 2001), 및 TREMBL(Bairoch and Apweiler, 2000) 데이타베이스 서열로 이루어진다. e-10 초과의 Blastp 결과치를 갖는 ORF는 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 특이적인 것으로 여겨졌다.
전체 BLAST 결과의 키워드 검색을 면역원성 조성물에 대한 공지되거나 짐작되는 표적 유전자 뿐만 아니라 단백질의 위치 또는 기능을 확인하는 워드를 사용하여 수행하였다.
수개의 파라미터를 사용하여, 예측된 단백질의 분류를 결정하였다. 세포질막을 통과하여 전위될 단백질은 리더 시그날(또한 시그날 서열로도 호칭됨)을 암호화하고, 이는 중앙에 소수성 영역 몇 N-말단 측에 위치하는 양전하 잔기로 구성된다[참조문헌: Pugsley, 1993]. SignalP로 불리는 프로그램은 시그날 펩티드 및 이의 절단 부위를 동정한다[참조문헌: Nielsen et al., 1997]. 세균내 단백질 위치를 예측하기 위해서, 소프트웨어 PSORT를 사용하였다[참조문헌: Nakai and Kanehisa, 1991]. 이 프로그램은 신경망 알고리듬을 사용하여, 그람-양성 세균에 있어서 "세포질", "원형질막" 및 "세포질막"에 대한 단백질의 위치 뿐만 아니라 그람-음성 세균에 있어서 "외막"에 대한 단백질의 위치를 예측한다. 단백질의 막관통(TM) 도메인을 소프트웨어 프로그램 TopPred II를 사용하여 분석하였다[참조문헌: Cserzo et al., 1997].
단백질 도메인 또는 보존 단백질 영역의 다중 배열의 Hidden Markov Model(HMM) Pfam 데이타베이스[참조문헌: Sonnhammer et al., 1997]를 사용하여, 기존의 단백질계에 속할 수 있는 스트렙토코쿠스 뉴모니애 단백질을 동정하였다. 이러한 결과의 키워드 검색의 사용은 BLAST 검색 기준에 의해 놓칠 수 있었던 추가의 후보자 ORF를 동정하는데 도움이 되었다. 컴퓨터 알고리듬, 소위 HMM Lipo이, 약 131개의 생물학적으로 입증된 세균성 지단백질을 사용하여 지단백질을 예측하기 위하여 발명자들 양수인에 의해 개발되었다. 이러한 트레이닝 셋트를 실험적으로 입증된 원핵세포 지단백질로부터 생성하였다. 단백질 개시부로부터 시스테인 아미노산까지의 단백질 서열 및 다음 2개의 추가적인 아미노산을 사용하여 HMM을 제조 하였다. LPXTG 세포벽 분류 시그날을 함유하는 약 70개의 공지된 원핵생물 단백질을 사용하여, HMM(Eddy, 1996)을 개발하여, 펩티도글리칸 층에 고정된 세포벽 단백질을 예측하였다[참조문헌: Mazmanian et al., 1999; Navarre and Schneewind, 1999]. 사용된 모델은 LPXTG 서열 뿐만 아니라 하류 서열의 두가지 특징, 첫째 소수성 막관통 도메인, 둘째 양전하 카복시 말단을 포함하였다.. 또한, 펩티도글리칸 층과 비-공유적으로 상호작용하고, 위에서 기재된 LPXTG 단백질 부류와 구별되는 다수의 단백질이 있다. 이들 단백질은 이들의 카복시 말단에 컨센서스 서열을 갖는 것처럼 보인다[참조문헌: Koebnik, 1995]. 또한, 발명자들 양수인은 이러한 영역의 HMM을 개발하고 사용하여, 이러한 단백질 부류에 속할 수 있는 모든 스트렙토코쿠스 뉴모니애를 동정하였다.
스트렙토코쿠스 뉴모니애 동정된 ORF에 의해 암호화된 단백질을 또한 다른 유용한 특성에 대하여 평가하였다. 탠덤 반복체 파인더(Benson, 1999)는 MSCRAMM(Foster and Hook, 1998)에서 발견되는 것과 같은 반복된 DNA 서열을 함유하는 ORF 및 네이쎄리아 메닌기티디스의 상 변이성 표면 단백질(Parkhill et al., 2000)을 동정하였다. Arg-Gly-Asp(RGD) 부착 모티프를, 이의 수용체로서 작용하는 인테그린과 함께, 함유하는 단백질은 세포 부착을 위한 주요한 인식 시스템을 구성한다. RGD 인식은, 미생물이 진핵생물 조직내로 진입하기 위해 사용하는 기전중의 하나이다[참조문헌: Stockbauer et al., 1999; Isberg and Tran Van Nhieu, 1994]. 그러나, 모든 RGD 함유 단백질이 세포 부착을 매개하는 것은 아니다. 카복시 말단에 프롤린을 지닌 RGD-함유 단백질(RGDP)은 세포 부착 검정[참조문헌: Pierschbacher and Ruoslahti, 1987]에서 비활성이어서, 배제되었다. Geanfammer 소프트웨어를 사용하여, 상동성 계열로 단백질을 모았다[참조문헌: Park and Teichmann, 1988]. 당해 계열 부류의 예비 분석은 후보 집단내의 신규한 ORF를 제공할 뿐만 아니라 잠재적 단백질 기능을 규정한다.
실시예 2
예측된 ORF 단백질의 클로닝 , 발현 및 분석
재료 및 방법
스트렙토코쿠스 뉴모니애의 증식. 스트렙토코쿠스 뉴모니애를 0.5% 효모 추출물로 보충된 Todd Hewitt 배양액(Difco)에서 증식시켰다. 세균을 진탕하지 않으면서 5% CO2중에서 35℃로 항온처리하였다. 중기-로그(Mid-log) 상 배양물(OD550 약 0.3)을 대략 4시간 항온처리후 수거하였고, 세포를 4℃에서 원심분리(5,000 ×g)로 펠렛화하였다.
예측된 ORF 의 클로닝 및 발현. 예측된 ORF를 이. 콜라이 Top10 또는 BLR(DE3)에서 클로닝하여 발현시켰다. 각각의 ORF의 발현을 pBAD/티오-TOPO(아라비노스 유도성 프로모터 함유) 및 pCR-T7/NT-TOPO 발현 시스템(Invitrogen, Carlsbad, CA) 모두에서 시험하였다. 유전자 특이적 프라이머를 폴리머라제 연쇄 반응(PCR)에 의해, Wizard 게놈 정제 키트(Promega, Madison, WI)를 사용하여 정제한 스트렙토코쿠스 뉴모니애 CP1200(Morrison et al., 1983) 게놈 DNA로부터 각각의 선택된 ORF가 증폭되도록 설계하였다. 5' 프라이머는 예측된 시그날 서 열(SignalP에 의해 예측된 바와 같이)이 배제되도록 설계하고, 3' 프라이머는 종결 코돈(pCR-T7)을 포함하거나 종결 코돈(pBAD)이 배제되도록 설계하였다. ORF를 표준 폴리머라제 연쇄 반응(각각의 dNTP(Invitrogen) 200μM, 각각의 5' 및 3' 유전자 특이적 프라이머 200μM, 염색체 DNA의 1μL 스톡, Turbo 폴리머라제(Stratagene, LaJolla, CA) 2.5U Pfu 및 전체 용적 50μL중의 Turbo 반응 완충액 1×Pfu)에서 증폭시켰다. Taq DNA 폴리머라제(Roche Diagnostics, Indianpolis, IN) 1U와 함께 72℃에서 10분 동안 항온처리에 의해 연장부 A가 PCR 생성물에 부가되었다. PCR 생성물을 발현 벡터내로 클로닝하고, 제조자의 TOPO-TA 클로닝 프로토콜(Invitrogen)에 따라 이. 콜라이 TOP10내로 형절전환시켰다. 양성 클론을 유전자 특이적 프라이머 및 하나의 벡터 특이적 프라이머를 사용하여 PCR에 의해 동정하여, 정확한 배향을 확인하였다.
pCR-T7내로 클로닝된 ORF를 T7 프로모터를 사용하는 단백질 발현을 위하여 여 이. 콜라이 BL21(DE3)내로 형질전환시키고, pBAD내로 클로닝된 것들을 TOP10에서 유지시켰다. 단백질 발현을 100㎍/mL 암피실린으로 보충된 2mL HySoy 브로쓰(DMV International Nutritional, Fraser, NY)에서 양성 클론의 배양물을 밤새 증식시켜 측정하였다. 이어서, 이들 배양물을 신선 배지내로 1:100 희석시키고, OD600 = 1.0까지 증식시켰다. 단백질 발현을 2% 아라비노스(pBAD) 또는 0.1mM IPTG(pCRT7)로 유도하였다. 유도 3시간 후, 세포를 수거하고, 항-발현 에피토프(pCRT7) 또는 항-티오(pBAD) 항체를 사용하여 전-세포 용해물을 웨스턴 블롯 분석하여 단백질 발현을 측정하였다. 최고의 발현 클론(pBAD 또는 pCRT7)을 단백질 생산 및 정제에 사용하였다.
pCRT7 또는 pBAD에서 발현하지 않았던 14개의 ORF를 pET27b(+)(Novagon, Madison, WI)내에 클로닝하였다. ORF를 PCR에 의해 다시 증폭시켰고, 표준 분자 생물학 기술을 사용하여 pET27b(+)의 NcoI 및 XhoI 부위내로 클로닝하였다. 클론을 PCR로 다시 스크리닝하고, 정확한 삽입체를 갖는 플라스미드를 BL21(DE3)로 형질전환시켜, pCR-T7에 대하여 기재된 바와 같이 발현을 시험하였다. 단백질 발현을 항-HSV 에피토프 항체를 사용하여 웨스턴 블롯 분석으로 측정하였다.
가용성 His -태그 ORF 단백질의 정제. 단백질을 위에서 기재된 바와 같이 배지 4 ×1L에서 양성 클론으로부터 발현시켰다. 세포를 원심분리로 수거하였고, Ni 완충액 A(20mM 트리스, pH 7.5, 150mM NaCl) 100mL중에 재현탁시키고 16,000psi에서 고압력 세포 파쇄기(French Pressure Cell)(SLM Instruments, Inc., Rochester, NY)에 2회 통과시켜 용해시켰다.
가용성 단백질에 있어서, 세포 잔사를 ~9,000 ×g에서 원심분리하여 펠렛화하였고, 상청액을 Ni2 +로 충전된 이미노디아세트산 세파로스 6B(Sigma Chemical, St. Louis, MO) 칼럼상에 로딩하였다. 용출액의 A280이 기저선에 이를때까지 비결합된 단백질을 칼럼으로부터 Ni 완충액 A로 세척하였다. 이어서, 결합된 단백질을 300mM 이미다졸을 함유하는 Ni 완충액 A(Sigma Chemical)로 용출시켰다. 순도를 SDS-PAGE로 추정하였다.
추가의 정제를 필요로 하는 샘플을 농축시키고, 완충액을 완충액 A(20mM 트 리스, pH 8.0)로 평형화된 PD-10 칼럼(Amersham-Pharmacia Biotech, Piscataway, NJ)에 대해 교환하였다. 용출액을 Q-세파로스 고성능(Amersham-Pharmacia Biotech) 칼럼상에 로딩하고, 0 내지 35%의 완충액 B(20mM 트리스, pH 8.0, 1M NaCl) 구배로 용출시켰다. 단백질-함유 분획물을 SDS-PAGE로 측정하였다. 모든 단백질 정제를 AKTA 익스플로러(Explorer)(Amersham-Pharmacia Biotech)를 사용하여 수행하였다.
불용성 His -태그 융합 단백질의 분리 및 가용화. 세균성 세포 펠렛을 EDTA(Roche Diagnostics GmbH, Mannheim, Germany)를 함유하는 완전한 프로테아제 억제제 칵테일(Complete Protease Inhibitor Cocktail)을 갖는 10mM NaPO4/150mM NaCl/pH 7.0중에 5:1(완충액 용적: 펠렛 습윤 중량)의 비로 현탁시켰다. 상기 세포를 미세유동화기(Microfluidizer)(Microfluidics Corp., Newton, MA)를 사용하여 분쇄하고, 4℃로 30분 동안 21,900 ×g로 원심분리하였다. 불용성 His-태그 단백질을 함유하는 펠렛을 일련의 세제 추출에 적용시킨 다음 6M 요소를 사용하여 최종 가용화 단계를 수행하였다. 펠렛을 위에서 기재된 5:1의 동일한 비를 사용하여 완전한 프로테아제 억제제 칵테일 및 1.0% Triton X-100(TX-100)을 함유하는 10mM NaPO4/150mM NaCl/pH 7.0중에 재현탁시켰다. 현탁액을 4℃에서 30분 동안 교반하였고, 4℃로 20분 동안 21,900 ×g로 원심분리하였다. 상청액을 제거하고, 추가의 분석을 위해 4℃에서 보관하였다. 펠렛을 기재된 바와 같이 2차 TX-100 추출물에 적용시켰고, 상청액을 제거하여 추가의 분석을 위해 4℃에서 보관하였다. 이어서, TX-100 펠렛을 완전한 프로테아제 억제제 칵테일 및 1.0% Zwittergent 3-14(Z3-14)를 함유하는 10mM NaPO4/150mM NaCl/pH 7.0중에 재현탁시키고, 4℃에서 최소 1시간 동안 교반하였다. 현탁액을 21,900 ×g에서 4℃로 20분 동안 원심분리하였다. 상청액을 제거하고, 추가의 분석을 위해 4℃에서 보관하였다. Z3-14 펠렛을 100mM 트리스-HCl/6M 요소/pH 8.0중에 재현탁시키고, 실온에서 최소 4시간 동안 교반하였다. 현탁액을 4℃로 20분 동안 21,900 ×g로 원심분리하였고, 상청액을 추가의 분석을 위해 4℃에서 보관하였다.
가용화된 His -태그 융합 단백질의 정제. His-태그 융합 단백질을 함유하는 분리된 추출물을 SDS-PAGE 및/또는 웨스턴 블롯 분석에 의해 기재된 바와 같이 동정하였다. 제조자에 따라 제조된 POROS MC 20마이크론 금속 킬레이트 Ni2 + 매질(Perseptive Biosystems, Framingham, MA)을 사용하여 크로마토그래피를 수행하였다. 단백질 추출물은 칼럼 매질의 mL당 총 단백질의 약 5 내지 10mg으로 로딩되었다.
His-태그 단백질이 시토졸 분획물 또는 TX-100 또는 Z3-14에 의한 세제 추출물에 가용성인 제제의 경우에, 상기 물질을, 시토졸 단백질에 있어서는 10mM NaPO4/150mM NaCl/pH 7.0, 또는 각각 TX-100 및 Z3-14 추출물에서 분리된 단백질에 있어서는 1.0% TX-100 또는 1.0% Z3-14를 함유하는 동일한 완충액의 최소 3 칼럼 용적으로 평형화된 MC 20 칼럼에 직접 적용시켰다. 시토졸 물질에 있어서, 비결합된 단백질을 최소 5 칼럼 용적의 평형 완충액으로 칼럼을 통하여 세척하였다. 추 출물을 함유하는 TX-100 또는 Z3-14의 경우에, 비결합된 단백질을 특정 단백질의 용해도 특성에 따라서 0.05% TX-100 또는 Z3-14를 함유하는 평형 완충액으로 칼럼을 통하여 세척하였다. His-태그 융합 단백질을, 0.05% TX-100 또는 0.05% Z3-14를 함유하는 10mM NaPO4/150mM NaCl/pH 7.0중의 각각 25mM, 50mM, 125mM 및 250mM 이미다졸의 2 칼럼 용적의 단계 구배를 사용하여 용출시켰다. His-태그 단백질을 함유하는 분획물을 SDS-PAGE로 동정하여 모았다. 이미다졸을 적절한 완충액내로 투석에 의해 제거하였다. 단백질 농도를 BCA 분석(Pierce)에 의해 측정하였고, 경우에 따라서 제제를 Centriprep YM-10 막(Millipore, Bedford, MA)을 사용하는 한외여과에 의해서, 또는 기재된 조건하에서 상기 물질을 보다 작은 MC 20 칼럼에 적용시킴으로써 농축시켰고, 250mM 이미다졸로 용출시킨 후 투석하셨다. 단백질 순도를 SDS-PAGE 및 스캐닝 밀도측정기로 추정하였다.
요소가 단백질을 변성시키고 용해시키는데 사용된 제제의 경우에, 상기 물질을 100mM 트리스-HCl/0.05% TX-100/pH 7.5로 3배 희석하여 2M의 최종 요소 농도를 제공하였다. 상기 물질을 100mM 트리스-HCl/0.05% TX-100/2M 요소/pH 7.5의 최소 3 칼럼 용적으로 평형화된 MC 20 칼럼에 적용시키고, 비결합된 단백질을 최소 5 칼럼 용적의 평형 완충액으로 칼럼을 통하여 세척하였다. His-태그 융합 단백질을 100mM 트리스-HCl/0.05% TX-100/2M 요소/pH 7.5중의 각각 25mM, 50mM, 125mM 및 250mM의 이미다졸의 2 칼럼 용적의 단계 구배를 사용하여 용출시켰다. His-태그 단백질을 함유하는 분획물을 SDS-PAGE로 동정하여 모았다. 이미다졸 및 요소를 제거하고, 단백질을 0.05% TX-100을 함유하는 적절한 완충액내로 투석에 의해 재폴딩 하였다. 경우에 따라서, 제제를 Centriprep YM-10 막(Millipore, Bedford, MA)을 사용하는 한외여과에 의해서, 또는 기재된 조건하에서 상기 물질을 보다 작은 MC 20 칼럼에 적용시킴으로써 농축시켰고, 250mM 이미다졸로 용출시킨 후 투석하였다. 단백질 순도를 SDS-PAGE 및 스캐닝 밀도측정기로 추정하였다.
SDS - PAGE & 웨스턴 분석. SDS-PAGE를, 10 내지 20%(wt/vol) 구배의 아크릴아미드 겔(Zaxis, Hudson, OH)을 사용하여 문헌[참조문헌: Laemmli, 1970]에 기재된 바와 같이 수행하였다. 단백질을 Simply Blue Safestain(Invitrogen Life Technologies, Carlsbad, CA)으로 겔을 착색시킴으로써 가시화시켰다. 겔을 Personal Densitometer SI(Molecular Dynamics Ins., Sunnyvale, CA)로 스캐닝하였고, 순도를 Image Quant 소프트웨어(Molecular Dynamics Inc.)를 사용하여 추정하였다.
단백질의 폴리비닐리딘 디플루오라이드(PVDF) 막으로의 이동은 반건조 전기블롯터 및 전기블롯 완충액(Owl Separation Systems, Portsmouth, NH)을 사용하여 이루어졌다. 이동된 단백질을 함유하는 PVDF 막을 PBS(Blotto)에서 제조된 5% 탈지유로 30분 동안 차단하였다. 이어서, 상기 막을 각각의 단백질 발현 시스템에 특이적인 지시된 희석에서 하기 1차 항체 제제 중의 하나로 프로브하였다: Invitrogen 항-Xpress(1:5000), Invitrogen 항-티오레독신(1:2000), Novagen 항-HSV 에피토프(1:5000), Qiagen 항-4X His(1:5000). 이어서, 상기 막을 Blotto 다음 2차 항체(Biosource International, Camarillo, CA)로서 염소 항-마우스 알칼리 포스파타제 접합체(1:1500)로 세척하였다. 웨스턴 블롯을 5-브로모-4-클로로-인돌 릴포스페이트-니트로블루 테트라졸리움(BCIP/NBT) 포스파타제 기질 시스템(Kirkegaard and Perry Laboratories, Gaithersburg, MD)으로 전개하였다.
단백질 정량화. 단백질 농도를 표준으로서 소혈청 알부민을 사용하는 빅신코닌산 분석(Pierce, Rockford, IL)으로 추정하였다.
마우스에서 항- ORF 혈청의 생산. 6주 내지 8주령의 암컷 Swiss Webster 마우스(Taconic Farms, Germantown, NY)를 정제된 His-태그 단백질로 0, 4 및 6주에 목에 피하로 면역시켰다. 별개의 면역원성 조성물 2개를 각각의 His-태그 단백질로 제조하였다. 하나의 면역원성 조성물은 STIMULONTM QS-21로 제형화된 단백질로 제조하였고, 두번째 조성물은 MPLTM으로 제형화된 단백질로 제조하였다. 제1 그룹의 마우스에 대한 각각의 투여량은 정제된 단백질 10㎍ 및 STIMULONTM QS-21 20㎍을 함유하는 반면, 제2 그룹의 마우스에 대한 각각의 투여량은 동일한 단백질 10㎍ 및 MPLTM 50㎍을 함유하였다. 혈청 샘플을 0, 4, 6 및 8주에 수거하였다. 마우스를 특이적-병원체가 부재인 시설에서 사육하였고, 물 및 음식물을 임의로 제공하였다.
폐렴구균 전세포 ELISA. 3형 또는 14형의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 균주를 100㎍/ml의 스트렙토마이신을 함유하는 Todd Hewitt 배양액(Difco)에서 35℃로 진탕하지 않으면서 증식시켰다. 상기 세균을 중기-로그 상((OD55O <1.0)까지 증식시키고, 60℃에서 1시간 동안 열 불활성화시켰다. 세균을 10,000 ×g로 펠렛화하였고, OD55O = 0.1까지 PBS중에 재현탁시켰다. 이어서, 이 현탁액 55㎕를 96-웰 Nunc 플레이트의 각각의 웰에 부가하여 실온에서 공기 건조시켰다. 플레이트를 사용할 때까지 4℃에서 보관하였다.
웰을 5%(wt/vol)의 건조유를 함유하는 PBS(차단 완충액) 150㎕/웰로 1시간 동안 차단하였다. 웰을 Skantron 세척기에서 PBS로 5회 세척하였고, 마우스 혈청을 부가된 차단 완충액(100㎕/웰)중에 희석시켰다. 플레이트를 실온에서 2시간 동안 항온처리하였고, 비결합된 항체를 Skantron 세척기에서 PBS로 5회 세척하여 제거하였다. 결합된 단백질을 퍼옥시다제-표지된 염소 항-마우스 IgG(PBS중의 1:1,000 희석물 1mg/ml; KPL) 100㎕/웰로 실온에서 2시간 동안 검출하였다. 플레이트를 상기와 같이 PBS로 세척하였고, 실온에서 25분 동안 100㎕/웰의 ABTS(KPL)로 전개시켰다. 반응을 100㎕/웰의 1% SDS로 종결시키고, 각 웰의 OD405를 VERSAmax 미세플레이트 판독기(Molecular Devices Corp., Sunnyvale, Calif.)상에서 판독하였다. 각 시험 혈청의 종결점 역가를 OD405=0.1을 제공하는 가장 높은 평균 희석의 역수로서 계산하였다.
스트렙토코쿠스 뉴모니애의 FACS 분석. 3형 및 19F형 균주를 Todd-Hewitt 브로쓰 + OD600~1.0세포의 동결 스톡으로부터의 0.5% 효모 추출물에서 증식시켰다. 진탕하지 않으면서 37℃에서 3 내지 4시간 동안 항온처리하였다. 3형의 경우에 OD600=0.5의 100㎕ 및 19F형의 경우 50㎕의 2 내지 3 ×107세포를 96-웰 미세역가 플레이트내로 피펫팅하였고, Eppendorf 테이블용 원심분리기로 400rpm으로 5분 동안 회전시켰다. 상청액을 흡인시키고, 세포를 95㎕의 PBS-0.5% BSA-0.1% 젤라틴중에 재현탁시켰다. 5㎕의 1차 항체를 부가하고, 혼합하여 1시간 동안 빙상에서 항온처리를 유지하였다. 세포를 상기와 같이 펠렛화하여 100㎕의 완충액으로 2회 세척하고, 99㎕ 완충액중에 재현탁시켰다. Alexa Fluor 488(Molecular Probes, Eugene, OR)에 융합된 1㎕의 염소 항-마우스 2차 항체를 샘플에 부가하여 혼합하고, 30분 동안 빙상에서 항온처리를 유지하였다. 세포를 상기와 같이 세척하고 100㎕ 완충액중에 재현탁하였다. FACSVantageSE 단위를 분석하기 전에 샘플을 완충액으로 1㎖로 희석시켰다. 샘플을 Enterprise II 레이저를 사용하여 Becton Dickinson FACSVantage 단위로 판독하였다. 488nm로 여기하여 530/30 필터를 사용하여 광전자증배관 튜브로 발광을 검출하였다. 0주의 항혈청을 8주 항혈청에 대한 백그라운드 대조군으로서 사용하였다.
시험관내 및 생체내 증식된 세포로부터의 메시지 비교. 특이적 전사체에 대한 메신저 RNA(mRNA) 수준을 역전사효소를 사용하여 mRNA로부터 이본쇄 cDNA를 생성시킴으로써 조사하였다. 이어서, 이 cDNA를 표준 PCR 조건을 사용하여 증폭시켰다. 따라서, 수득한 증폭 생성물은 생성된 메시지를 나타낸다. 이 기술은 다양한 환경적 조건, 예를 들어 배양 플라스크내 증식 대 생체내 증식 조건하의 특이적 전사체의 발현을 비교하는데 유용하다.
시험관내 증식된 세포로부터 RNA 제조. 시험관내 증식된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 혈청형을 60㎖ THB-0.5% YE에서 5% CO2하에 37℃로 로그 상까지 증식시켰다. 세균성 세포를 4℃에서 15분 동안 1000 ×g로 원심분리하여 수거하였다. 상청액을 흡인시키고, 세포를 1㎖ RNAlater(Ambion, Austin, TX)중에 재현탁시켜 4℃에서 1시간 이상 동안 보관하였다. 이어서, 상기 세포를 5분 동안 마이크로퓨지(Microfuge)에서 8000 ×g로 원심분리하였다. 상청액을 흡인시키고, 세포를 100㎕의 10% 데옥시콜레이트(DOC)중에 재현탁시켰다. 이어서, 1100㎕의 RNAZOL B(Tel-Test, Inc)를 부가하고, 현탁액을 뒤집어서 간단하게 혼합하였다. 이어서, 120㎕의 CHCl3를 부가하고, 샘플을 뒤집어서 혼합한 다음, 4℃에서 10분 동안 최대 속도로 마이크로퓨지에서 원심분리하였다. 수성층을 제거하고, RNA를 동일 용적의 2-프로판올을 부가하여 침전시켰다. RNA를 4℃에서 1시간 이상 항온처리한 후, 실온에서 10분 동안 최대 속도로 마이크로퓨지에서 원심분리하였다. 상청액을 흡인시키고, RNA를 75% ETOH로 세척하여 5분 동안 재원심분리하였다. 상청액을 흡인시키고, RNA를 50 내지 100㎕의 뉴클레아제가 부재인 물중에 재현탁시켰다. 샘플을 RNAse-부재 DNAase(DNA FREE, Ambion)로 37℃에서 20분 동안 처리하여 RNA로부터 DNA를 제거한 후, DNA FREE 킬레이터를 부가하여 효소를 불활성화시켰다. RNA의 순도 및 수율을 260nm 및 280nm에서의 흡광도를 측정함으로써 평가하였다. 전형적으로 흡광도 비는 1.9 내지 2.0이었다. RNA를 -70℃에서 보관하였다.
생체내 증식된 세포로부터 RNA 의 제조. 생체내 증식된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 혈청형을 문헌[참조문헌: Orihuela et al. 2000]에 기재된 바와 같이 Sprague-Dawley 랫트의 복강에서 항온처리된 밀봉 투석 튜브로부터 수거하였다. 로그상 스트렙토코쿠스 뉴모니애 세포를 위에서 기재된 바와 같이 수득하였고, 0.4% 글루코스로 보충된 RPMI 배지(Celltech)중에 108cfu/㎖로 재현탁하였다. 1㎖의 세포 현탁액을 80,000Mw 컷오프(SprectraPor)를 갖는 PVDF 투석 막으로 밀봉시켰다. 2개의 상기 백을 400g의 Sprague-Dawley 랫트(Taconic)에게 복막내 이식하였다. 상기 백을 랫트에서 22시간 동안 유지시킨 후, 랫트를 희생시켜 백을 수거하였다. RNA를 위에서 기재된 바와 같이 복강에서 증식된 세포로부터 수득하였다.
메시지 수준을 조사하는 RT - PCR. 각각의 후보자 유전자에 대한 특이적 메시지를 RT-PCR을 사용하여 시험관내 및 생체내 증식된 세포로부터 수득된 RNA로부터 증폭시켰다. 각각의 반응에 있어서, 0.5㎍의 RNA를 75℃에서 3분 동안 0.25μM의 역방향 마이닝 프라이머와 함께 항온처리한 후, 빙상에서 냉각시키고, 44℃로 이동시켰다. 메시지를 제조자의 지시에 따라 RETROscript(Ambion) 키트를 사용하여 역전사시켰다. ReddyMix(ABgene)를 제조자의 지시에 따라 사용하면서 0.25μM의 상기 역방향 프라이머 및 정방향 마이닝 프라이머를 사용하여, 2 내지 5㎕의 샘플로부터 각각의 메시지를 증폭시켰다. 증폭후, 10㎕의 증폭된 생성물을 1% 아가로스 겔상에 전기영동시켰다.
결과
발현 벡터내로의 ORF 클로닝 . 위에서 기재된 바와 같이 게놈 분석으로부터 표면 노출의 예측을 근거로 한 클로닝 및 발현을 위하여 59개의 ORF를 선택하였다. 이들 ORF를 PCR로 증폭시키고, 재료 및 방법란에 기재된 바와 같이 발현 벡 터내로 클로닝하였다. ORF를 pBAD/티오-TOPO 및 pCR-T7/NT-TOPO내로 클로닝하였다. 두개의 벡터 모두는 헥사히스티딘 태그 및 특이적 에피토프를 융합시켜 각각 웨스턴 블롯에 의한 정제 및 동정을 용이하게 한다. 또한, pBAD 벡터는 티오레독신 잔기를 클로닝된 단백질에 융합시켜 용해도를 증가시킨다.
이. 콜라이에서 ORF 의 발현. 모든 59개 ORF를 암호화하는 유전자를 적절한 숙주 이. 콜라이 균주에서 유도하고, 전세포 추출물의 SDS-PAGE 및 웨스턴 블롯 분석에 의해 발현에 대하여 조사하였다. 59개 ORF중에서, 총 24개(41%)가 검출가능한 수준으로 발현되었다. 두개의 발현 벡터중 어느 곳에서도 발현되지 않은 14개의 ORF를, 헥사히스티딘 태그를 단백질의 C-말단에 융합시키고 PelB 리더 서열을 단백질의 N-말단에 융합시킨 pET27b(+)내로 클로닝하였다. pET27b(+) 내로 클로닝된 14개 ORF중 하나는 단백질을 발현시켰다.
발현된 ORF 단백질의 정제. 모든 발현된 ORF는 정제에서 도움이 되도록 6X His 모티프를 함유하였다. 모든 단백질의 초기 정제를 제조자의 지시에 따라 Ni 함유 수지를 사용하여 수행하였다. 발현된 20개의 ORF 단백질을, 이러한 친화성 정제를 사용하여 면역화 연구를 위해 허용되는 수준의 동질성으로 정제하였다(표 17). 사용된 특이적 정제 조건은 재료 및 방법란 및 표 17에 상세히 기재하고 있다. 20개 ORF 단백질중 13개를 사용하여 마우스를 면역화하고 발현된 단백질에 특이적인 항혈청을 수득하였다.
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Figure 112008054437634-PAT00021
스트렙토코쿠스 뉴모니애 전세포 용해물에서 ORF 단백질의 발현. ORF가 스트렙토코쿠스 뉴모니애에서 발현되는지를 결정하기 위해서, 시험관내 증식된 세포의 전세포 용해물을 웨스턴 블롯 분석에서 항혈청으로 프로브하였다. 각각의 항혈청은 양성 대조군으로서 정제된 재조합 단백질과 반응성이었다(데이타는 제시되지 않음). 스트렙토코쿠스 뉴모니애 균주 3형, 14형 및 19F형으로부터의 전세포 용해물을 웨스턴 블롯으로 조사하였고, 결과를 표 18에 요약하였다. 3개의 ORF로부터의 단백질은 시험된 모든 균주에서 검출할 수 없거나, 거의 검출할 수 없었다. 8개 ORF로부터의 단백질이 2개 이상의 균주에서 발현된 반면, 2개의 ORF로부터의 단백질은 조사된 3개의 균주중 하나에서만 검출되었다. 이 결과는 이들 ORF로부터의 대부분의 단백질이 후기 로그, 초기 정지상 스트렙토코쿠스 뉴모니애에서 발현된다는 것과 몇몇 균주가 조사된 시점에서 각각의 ORF의 검출가능한 양을 발현시킬 수 없다는 것을 증명한다.
Figure 112008054437634-PAT00022
ORF 단백질의 표면 노출: 전세포 ELISA . 재조합 ORF 단백질에 대한 13개 항혈청을, 2개의 균주 스트렙토코쿠스 뉴모니애 3형 및 14형에 대한 전세포 ELISA에 의해 표면 활성에 대해 시험하였다. 결과를 표 18에 제시하였다. 13개 항혈청중 7개는 3형 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 대한 검출가능한 전세포 역가를 제공한 반면, 이들 중 어떠한 것도 14형 균주에 대한 검출가능한 역가를 제공하지 않았다. 항협막 혈청을 동종 협막 혈청형에 대하여 시험한 경우, 14형 균주에 대한 역가는 3형 균주에 대한 역가보다 훨씬 작았다(표 18에서 "표준"으로 표지된 열 참조). 웨스턴 블롯 데이타는 14형 스트렙토코쿠스 뉴모니애가 대부분의 ORF 단백질을 발현시킨다는 것을 명백하게 증명하므로(표 18), 상기 결과는 14형 전세포 ELISA에 있어서 민감성이 문제될 수 있다는 것을 나타낸다. ORF 75(서열번호 218), ORF 1104(서열번호 282), ORF 2621(서열번호 363), ORF 1568(서열번호 306), ORF 1143(서열번호 285), ORF 2271(서열번호 343), 및 ORF 1835(서열번호 315)의 단백질에 대한 항혈청의 전세포 ELISA 역가의 범위는 백그라운드 바로 위에서 백그라운드의 20배 위까지였다. 이들 결과는 이들 항혈청이 ORF에 있어서 적어도 몇몇 표면 노출된 에피토프를 검출한다는 것을 나타낸다.
ORF 단백질의 표면 노출: FACS 분석. ORF 2615, 3039, 75, 1568, 1143, 1835, 2271, 2621, 1104, 339, 2322, 3361 및 935로부터의 단백질에 대한 폴리클로날 항혈청을 위에서 기재된 바와 같이 FACS 분석에 의하여 전세포 스트렙토코쿠스 뉴모니애와의 표면 반응성에 대하여 분석하였다. 분석 결과를 표 18에 나타낸다. 스트렙토코쿠스 뉴모니애 3형 세포는 ORF 2621(서열번호 363)을 항혈청으로 표지한 경우, 기하학적 평균 형광 세기에서 9배 증가를 나타냈다. 보다 덜 강한 형광 세기는 ORF 1835(서열번호 315), ORF 2271(서열번호 343), ORF 75(서열번호 218), ORF 1143(서열번호 285), 및 ORF 1104(서열번호 282)의 단백질에 대하여 유도된 항혈청으로 검출되었다. 시험된 9개의 항혈청은 스트렙토코쿠스 뉴모니애 19F형 균주와 어떠한 검출가능한 표면 반응성도 나타내지 않았다. 이는 기술의 민감성 수준 또는 시험된 조건하에서 보다 완전하게 표면 노출된 단백질을 포함하는 19F의 협막때문일 수 있다.
시험관내 대 생체내 ORF mRNA 발현 분석. 정방향 및 역방향 마이닝 프라이머를 사용하여, 잠재적 백신 항원(실시예 1)으로서 마이닝 알고리듬에 의해 동정된 수개의 ORF에 대한 전체 길이 메시지를 시험관내 및 생체내 조건하에서 증식된 3형 및 14형 세포로부터 증폭시켰다. 조사된 4개의 ORF중 3개에서, 메시지는 시험관내 및 생체내 증식된 세포 모두에서 검출되었다. ORF 1104(서열번호 282) 및 1568(서열번호 306)의 경우, 메시지의 검출은 동일한 혈청형에 대한 전세포 용해물의 웨스턴 블롯상의 면역반응성 밴드의 존재와 관련있다. 그러나, ORF 2322(서열번호 345)의 경우, 메시지는 혈청형 3 및 14 모두에서 검출되었지만, 이들 혈청형에 있어서 어떠한 면역반응성 밴드도 존재하지 않았고, 이는 두개의 단백질중 하나가 분비되거나, 재조합 단백질에 의해 생성된 항체가 고유 단백질을 인식하지 않았다는 것을 나타낸다. 어떠한 증식 조건에서도 ORF 935(서열번호 265)에 대한 메시지가 검출되지 않았고, 이는 웨스턴 블롯상의 면역반응성 밴드의 부재와 관련있다. 각각의 실험에서, 예상되는 크기의 메시지가, ORF 1143(서열번호 285), 1475(서열번호 298), 3039(서열번호 380), 2271(서열번호 343), 3115(서열번호 388) 및 3361(서열번호 402)에 대해 시험관내 증식된 혈청형 14로부터 제조된 RNA로부터 검출되었다(데이타는 제시되지 않음).
논의
표면 노출의 예측은 후보자 항원을 동정하기 위한 게놈 마이닝 노력의 결정적 단계이다. 본원에 사용된 알고리듬은 조사할 후보자 ORF를 선택하기 위한 예측값을 갖는 것으로 지금까지 나타났다. 본원에 제시된 결과는 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 대한 알고리듬의 유용성을 증명하고, 이들은 이전에 사용된 알고리듬 이상의 향상을 나타낸다. 본원에서, 시험된 ORF로부터의 13개의 단백질중 7개는 2개 이상의 기술을 사용하여 표면이 노출되는 것으로 나타났다. 전세포 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 전세포 ELISA 및 FACS 분석을 포함하는 이들 기술은 단백질의 표면 노출된 에피토프의 검출에 있어서 상이한 효과를 갖는다. 전세포 ELISA는 고체상 지지체에 결합된 고정된 세포를 사용하는 반면, FACS 분석은 액체 현탁액중 생존한 스트렙토코쿠스 뉴모니애를 사용한다. 그러나, 전세포 ELISA는 FACS 분석보다 민감하므로, 낮은 수준의 항체 결합으로 표면 노출된 에피토프의 보다 정량적 측정을 제공할 수 있다. ORF 2621의 단백질이 FACS 분석에서 상당히 양성이지만, 비교적 낮은 전세포 ELISA 역가(표 18)를 가지는 이유는 공지되어 있지 않다. 이는 각각의 분석에서 사용된 상이한 증식 조건 또는 상이한 검출 조건의 결과일 수 있다. 그러나, 상기 데이타는, 표면 노출된 모든 에피토프를 갖는 것으로 주지된 6개의 ORF로부터의 단백질이 사용된 두가지 모든 분석에서 양성인 것과 일치하였다.
FACS에 의한 19F 균주내 표면 노출의 검출 부족은 명확하지 않다. 어떠한 ORF도 사용된 FACS 기술에서 19F 균주의 표면상에 검출가능한 에피토프를 갖지 않지만, 이들 대부분은 상기 균주로부터의 전세포 용해물에서 잘 발현되었다(표 18). 이는 표면 노출된 단백질을 파복하는 19F의 특유 협막 물질 때문일 수 있거나, FACS 기술이 19F형 세포에 대하여 보다 덜 민감하기 때문일 수 있다. 또한, 시험된 어떠한 단백질도 19F형에서 표면 노출된 에피토프를 갖지 않을 수 있지만, 이는 표면 노출된 또다른 공지된 후보자(PhpA 단백질)[참조문헌: Zhang et al., 2001]에 대한 항혈청조차 3형 세포와 비교하여 FACS 분석에서 상당히 보다 적은 검출가능한 표면 항체 결합을 생산하므로, 거의 있을 수 없다(데이타는 제시되지 않음).
14형 전세포 ELISA(표 18)에서 표면 반응성 항체의 검출 실패는 또한 세포의 증식 또는 분석 조건 때문이거나, 사용된 표준 혈청이 정상적으로 관찰되는 것보다 상당히 작은 역가를 제공하기 때문이다.
RT-PCR 데이타는 이들 ORF로부터 후보자 단백질의 잠재성을 증강시키는 작용을 한다. 상기 데이타는 시험관내 또는 생체내 증식된 스트렙토코쿠스 뉴모니애가 조사된 ORF에 특이적인 mRNA를 생산한다는 것을 나타낸다. ORF가 시험관내에서 발현된다는 것은 공지되어 있으므로, 이들은 또한 생체내에서 발현될 것이다. 생체내 증식된 세포로부터의 전세포 용해물을 사용하여 이를 확인하기 위한 실험을 진행한다.
분석된 모든 ORF가 스트렙토코쿠스 뉴모니애에서 발현된다고 할 수는 없었다. 예를 들면, ORF 935으로부터의 단백질은 웨스턴 블롯 분석, 전세포 ELISA(표 18) 또는 RT-PCR(데이타 제시되지 않음)에 의해 검출되지 않았다. ORF 935는 생체내 "실제" 조건하에서만 발현되거나, 영역의 서열화가 부정확하며 발현된 단백질은 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 의해 생산되는 실제 단백질과 프레임이 일치하지 않을 수 있다.
실시예 3
스트렙토코쿠스 뉴모니애 단백체 분석
재료 및 방법
세균 및 배지. 에스. 뉴모니애 III형(ATCC #6303)을 미국 버지니아주 마나사스 소재의 아메리칸 타입 컬쳐 콜렉션으로부터 수득하였고, 에스. 뉴모니애 19F형은 미국 뉴욕주 브룩클린 뉴욕주립대학교의 Dr. Gerald Schiffman으로부터 수득하였다. Tryptic Soy Agar II(TSA II)상의 글리세롤 스톡 플레이트/5.0% 양의 혈액 플레이트(Becton Dickinson Microbiology Systems, Cockeyville, MD)를 제조하였고, 5.0% CO2의 존재하에 37℃에서 밤새 항온처리하였다. 각각의 플레이트로부터의 세포를 20㎖의 Todd-Hewitt 브로쓰/0.5% 효모 추출물(THY)에 옮기고, 5.0% CO2의 존재하에 37℃에서 부드럽게 진탕(10rpm)시키면서 밤새 배양하였다. 이후, 3형의 경우에, 배양물을 100㎖의 THY로 10배 희석하였다. 19F형의 경우에, 배양물을 200㎖의 THY로 40배 희석하였다. 이들 희석된 배양액 모두를 후속적으로 상기 조건하에서 항온처리하였다. 19F형은 1 ×109세포/㎖의 농도에 이르는데 9시간의 항온처리시간을 필요로 하였다. 3형을 밤새 항온처리하였고, 이의 농도는 측정되지 않았다.
막 분획물의 분리. 세균 배양물을 회전 침전시키고, PBS/MgSO4(30mM 인산나트륨/150mM NaCl/1mM MgSO4, pH 6.8)로 세척하였다. 펠렛을 5㎍의 리소자임(Sigma Chemical Co., St. Louis, MO) 및 400㎍의 뮤타노라이신(Mutanolysin)(Sigma)을 함유하는 PBS/MgSO4 4㎖에 재현탁시켰다. 상기 샘플을 37℃에서 1시간 동안 진탕하면서 항온처리하였다. 항온처리후, RNAse CocktailTM(Ambion Inc., Austin, TX) ~300단위를 각각의 샘플에 부가하였다. 샘플을 탁상용 원심분리기(2.5k rpm, 10분, 4℃)를 사용하여 저속으로 원심분리하였다. 이어서 상청액을 고속으로 회전시켜, Beckman(Beckman Instruments, Inc., Palo Alto, CA) 모델 L8-70M 제조용 한외여과기(60Ti rotor, 40k rpm, 4℃, 1시간)를 사용하여 막 분획물을 펠렛화하였다. 상청액을 제거하고, 막 펠렛을 PBS/MgSO4로 세척하였다.
잘라낸 SDS - PAGE 겔 밴드의 트립신 분해. 미니 SDS-PAGE 겔(10cm ×10cm)을 200V에서 미리제조한 10 내지 20%(w/v, 아크릴아미드) 구배 겔(Zaxis, Hudson, OH)로 전개시켰다. 사용된 See Blue 분자량 표준을 Invitrogen(Carlsbad, CA)사로부터 수득하였다. 겔을 Simply Blue Safestain, a colloidal Commassie Blue G250 착색제(Invitrogen)로 제조자의 지시대로 착색하였다. 각각의 샘플 래인을 전체적으로 15개의 상이한 밴드로 절단하였다. 각각의 샘플에 있어서, 3개의 샘플 래인으로부터의 겔과 동일한 분자량 영역을 나타내는 밴드를 서로 나란히 전개시켜 추가의 공정을 위해 함께 수거하였다. 겔 슬라이스를 부드럽게 진탕하면서 50%(v/v) 수성 HPLC 급 아세토니트릴(Burdick & Jackson, Muskegon, MI) 0.5㎖로 5분 동안 2회 세척하였고, 세척액을 제거한 후 -20℃로 동결 보관하였다. 동결된 겔 밴드를 해동시키고, 1mm3로 절단하여 DigestPto 로봇(ABIMED Analysen-Technik GmbH, Langenfeld, Germany)을 사용하여 겔내 트립신 분해를 수행하였다. 사용된 배열에서, 30개 이하의 샘플을 동시에 처리할 수 있었다. 자동화 프로토콜은 하기 순서의 단계로 이루어져있다: 디티오트레이톨을 사용한 겔 밴드내 단백질의 환원 단계, 인도아세트아미드를 사용한 알킬화 단계, 트립신을 사용한 분해 단계 및 펩티드의 용출 단계. Promega Corporation사(Madison, WI)로부터 수득된 Sequencing Grade Modified Trypsin을 사용하였다. 이 트립신은 라이신 및 아르기닌 잔기의 카복실 부위에서 펩티드 결합의 가수분해에 상당히 특이적이다. 환원적 메틸화에 의해 변형되어, 자가분해에 대한 상당한 내성을 만들고, 이는 키모트립신-유사 특이성을 갖는 슈도트립신을 생성할 수 있다. 특이성은 L-1-클로로-3-토실아미도-4-페닐부탄-2-온(TPCK)로의 처리후 친화성 정제에 의해 보다 더 향상된다. 펩티드 분해물을 수거하고, SpeedVac(Thermo Savant, Holbrook, NY)를 사용하여 ~10㎕까지 건조시킨 후, 0.1M의 아세트산으로 50㎕로 희석시켰다. 샘플을 플라스틱 자동샘플러 바이얼에 옮기고, 밀봉하여 5㎕의 샘플 루프를 사용하여 주사하였다.
미세모세관 LC -질량 분광계. 질량 스펙트럼 데이타를 미세모세관 역상 HPLC/미세-전자분무 인터페이스가 장착된 Thermo Finnigan LCQ DECA 사중극자 이온 트랩 질량 분광계(Thermo Finnigan, San Jose, CA)상에서 수득하였다. 펩티드 추출물을 자동화 미세전자분무 역상 HPLC상에서 분석하였다. 미세전자분무 인터페이스는 10㎛ C18 역상 비드(YMC, Wilmington, North Carolina)가 10cm 길이까지 충전되고, 75㎛ ID, 15㎛ 오리피스 직경, 10cm 길이의 실리카 분무 바늘(New Objective, Cambridge, Massachusetts)로 결합된 피코프릿으로 구성된다. 피코프릿 바늘은 질량 분광계 검출기의 앞에 위치된 기저면상에 놓인 광섬유 홀더내 장착되어 있다. 칼럼의 뒷부분은 전자분무 인터페이스에 대한 전기 연결을 공급하기 위해 티타늄 유니온을 통하여 수직으로 되어 있다. 유니온은 HPLC 용매 펌프(ABI 140C, Perkin-Elmer, Norwalk, Connecticut)에 연결된 FAMOS 자동샘플러(LC-Packings, San Francisco, California)에 튜브화시킨 일정 길이의 결합된 실리카 모세관(FSC)으로 연결되어 있다. HPLC 용매 펌프는 PEEK 마이크로타이트 스플릿팅 티(microtight splitting tee)(Upchurch Scientific, Oak Harbor, Washington)를 사용하여 250nl/분으로 감소된 50μL/분의 유속으로 전달한 후, FSC 이동선을 사용하여 자동샘플러로 전달하였다. HPLC 펌프 및 자동샘플러를 이들의 내부 사용자 프로그램을 사용하여 각각 조절하였다.
질량 분광계의 오리피스내로 직접 용출시키는 C18 미세모세관 HPLC 칼럼을 사용하여 5㎕의 트립신 분해물을 분리하였다. 0.1M 아세트산중의 4 내지 65%(v/v) 아세토니트릴의 50분 구배를 사용하여 250nl/분의 유속으로 펩티드를 분리하였다. 펩티드를 1.5kV의 분산 전압으로 작동하고, 140℃의 가열된 모세관 온도를 사용하는 LCQ-DECA 이온 트랩 질량 분광계상에서 분석하였다. 상기 장치와 제공된 데이타 획득 소프트웨어를 사용하여 자동화 MS/MS 모드에서 데이타를 수득하였다. 펩티드를 HPLC로부터 질량 분광계내로 용출하는 경우, 이들은 "동력 배제"를 사용하는 데이타 의존적 방식으로 검출되고 단편화된다. 이 기술에서, 이온 트랩은 전체 스캔과 충돌 유도된 분해(CID) 모드 사이를 순환하고, 먼저 후보자 이온을 검출한 후, 단편화를 위해 수거한다. 어느 이온이 단편화될 지에 대한 결정은 "온 더 플라이(on the fly)" 장치에 의해 이루어진다. 일단 수거된 이온은 이어서 배제 리스트에 부가되고, 2분의 윈도우에 대해서 거부된다. 상당히 고도의 복잡한 분석을 제공할 경우, 이 기술은 상기 장치가 효율적으로 시간을 분배하도록 할 수 있다. 상기 조작으로 단일 전개에서 1000 내지 2000개 단편(CID) 스펙트럼 만큼을 수거할 수 있다. 획득 방법은 MS 스캔에서 1MS 스캔(375-600m/z) 다음 최대 2개의 풍부한 이온의 MS/MS 스캔을 포함하였다. 이어서, 상기 장치를 상기 스캔에서 2차 MS 스캔(600 내지 1000m/z) 다음 최대 2 풍부한 이온의 MS/MS 스캔을 행하였다. 동력 배제 및 동위원소 배제 함수를 사용하여 분석된 펩티드 이온수를 증가시켰다(셋팅: 3amu = 배제 폭, 3분 = 배제 지속성, 30분 = 배제전 지속성, 3amu = 동위원소 배제 폭). 30개 샘플을 포함하는 현재 실험에 있어서, 데이타를 자동샘플러를 사용하여 48시간에 걸쳐 완전하게 자동화 방식으로 수거하였다.
CID 스펙트럼으로부터 단백질 동정을 위한 서열 데이타베이스 검색.
MS/MS 데이타의 자동화 분석을 하기 기재된 단백질 서열 데이타베이스를 사용하는 Finnigan Bioworks 데이타 분석 팩키지(ThermoFinnigan, San Jose, California)내로 혼입된 SEQUEST 컴퓨터 알고리듬(Eng, McCormack and Yates, 1994)을 사용하여 수행하였다. SEQUEST는 고도로 컴퓨터 집약적이고, 이 연구를 위한 검색을 제공된 12 ×600MHz PC 클러스터상에서 수행하였다. 2.0보다 큰 Xcorr 값과 짝을 이루는 펩티드를 추가의 컴퓨터 분석후, 경우에 따라서(하기 기재된 바와 같이) 데이타의 수동 확인을 위하여 데이타베이스로 로딩하였다.
결과 및 논의
단백체학에 의거한 접근
용어 "단백체"는 기관 또는 조직의 게놈에 의해 발현된 단백질로서 정의되었다. 단백체 또는 단백체학 분석의 1차 목표중의 하나는 대규모의 고도-작업처리량 형식의 단백질 동정과 관련있다. 세균성 막 제제는 표면 위치된 단백질에 있어서 상당히 중요한 공급원을 구성하고, 이는 후보자 항원과 유사하다. 단백체 근거의 접근은 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 막 분획물내 함유된 단백질의 복합 혼합물중 단백질 성분을 동정하기 위해 이루어졌다. 막 결합된 단백질 연구는 단백체학에 있어서 상당히 특이적이고 현저한 챌린지를 제공한다. 이들 단백질을 수용액중에 유지시키는데 필요한 세제는 일반적으로 분석 방법과 대립된다. 2차원(2-D) 겔 전기영동 동안, 이는 가용성 단백질의 분석을 위해 광범위하게 사용되었고, 막 단백질의 어느정도의 정량적 손실이 종종 관찰된다. 고정된 pH 구배가 1차원에서 사용되는 경우 상기 문제는 보다 더 심각하다. 몇몇 다른 세균으로부터의 막 제제와 관련된 상기 수용성 문제점을 최소화하기 위해서, 수개의 샘플 제제 뿐만 아니라 몇몇 신규한 양쪽성 이온 세제가 시험되었다; 이들 모두는 2-D 겔 전기영동에 의한 막 단백질 분석을 향상시키는 것으로 나타났다. 그러나, 출원인은 외막 단백질의 주요 셋트를 동정하는데 이들의 성공이 상당히 제한적이라고 믿는다. 이러한 관점에서, 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 막 단백체 성분의 동정을 위한 상당히 간단하고, 상당히 복잡한 방법의 신규한 배합이 하기 기재된 바와 같이 적용되었다.
이러한 접근에서, 막 제제를 미니 겔 형식을 사용하는 나트륨 도데실 설페이트 폴리아크릴아미드 겔 전기영동(SDS-PAGE)에 의해 우선 분리한 후, 콜로이드성 쿠마시 블루 착색제로 겔을 착색하였다. 전체 샘플 래인을 함유하는 15개의 겔 밴드를 잘라내고, 상기 밴드를 트립신으로 개별적으로 분해하였다. 트립틱 펩티드를 Finnigan LCQ Deca 사중극자 이온 트랩 질량 분광계상의 미세모세관 역상 액체 크로마토그래피-미세-전기분무 탠덤 분광계(LC-MS/MS)를 사용하여 분석하였다. 탠덤 질량 분광계(MS/MS)는 단백질 분석에 대한 효과적인 접근인 것으로 나타났다[참조문헌: Eng, McCormack and Yates, 1994]. 제1 단계에서, MS/MS는 이온 혼합물로부터 펩티드 이온을 분리하기 위한 질량 분석기를 사용한 후, 목적하는 이온을 활성화하고 분해하기 위한 제2 단계 또는 질량 분석기를 사용한다. 충돌-유도된 분해(CID)로 공지된 상기 공정은 아미노산 사이의 펩티드 결합에서 펩티드를 단편으로 야기하고, 펩티드의 단편화 패턴을 사용하여 이의 아미노산 서열을 결정한다. SEQUEST 컴퓨터 알고리듬[참조문헌: Eng, McCormack and Yates, 1994]을 사용하여 단백질에 대한 비해독된 실험적 단편 스펙트럼을 검색하거나, 각각의 겔 밴드내 존재하는 단백질을 동정하기 위한 뉴클레오티드 서열 데이타베이스를 해독하였다. SEQUEST는 데이타베이스내 단백질 서열을 트립틱 펩티드로 개념적으로 분해한 후, 이들을 펩티드 단편화의 공지된 방법을 사용하여 시뮬레이트된 CID 스펙트럼내로 맞춘다. 이어서 SEQUEST는 실험적 스펙트럼에 대한 이들의 시뮬레이트된 CID 스펙트럼을 비교하고, 짝지음의 적합성을 나타내는 상이한 매개변수를 따라 원래의 데이타를 매치시키는 가능한 펩티드 서열의 리스트를 회복시킨다. 상기 대략 800 내지 900달톤 크기의 펩티드에 있어서, 단일 스펙트럼은 유일하게 단백질을 동정할 수 있다.
SDS-PAGE 겔 밴드의 트립신 분해에 의해 생성된 복합 혼합물로부터 다중 펩티드상의 서열 정보를 수득하기 위해서, 역상 크로마토그래피 시스템을 전기분무 이온 트랩 질량 분광계와 연결시켰다. 이 시스템에서, 고도의 민감성(아-펨토몰 수준 이하까지)은 용출 용적을 농축시키고, 칼럼 방출을 질량 분광계의 오리피스내로 가능한 한 많이 유도하는 유속 및 칼럼 직경 모두를 최소화함으로써 달성될 수 있다. 샘플내 존재하는 단백질의 적용범위를 최대화하기 위해서, 이온 트랩의 데이타-의존적 획득 특성을 사용하였다. 일단 스펙트럼이 특정 m/z 값을 획득하면, 동력 배제를 사용하여 이온의 탠덤 질량 스펙트럼의 재획득을 예방하였다. 이들 데이타-의존적 특성을 사용하여 CID 분석을 위해 선택된 펩티드 이온의 수를 상당히 증가시켰다.
위에서 기재된 LC-MS/MS 데이타 획득 조건은 전형적으로 각각의 전개에 있어서 2000개 이상의 펩티드 이온의 단편화 데이타를 야기하였다. SEQUEST 알고리듬을 사용하여, 이 데이타를 2개의 단백질 서열 데이타베이스에 대하여 관련시켰다. 첫번째 SnA6F6은 6개의 아미노산 잔기를 함유하는 가장 작은 펩티드를 갖는 모든 6개의 판독 프레임내에 스트렙토코쿠스 뉴모니애 4형 게놈 서열(TIGR4)의 해독으로부터 수득된 개방형 판독 프레임을 함유하였다. 두번째 nr은 비-중복성 진뱅크 단백질 서열 데이타베이스이다. SEQUEST 검색 조건은 두개의 모든 검색에 대한 트립신 선택성을 사용하였다. SnA6F6 검색으로 메티오닌 잔기에 대한 +16달톤의 상이한 검색이 메티오닌의 산화를 나타내는 펩티드를 설명할 수 있게 하였다.
SEQUEST에 의해 동정된 후보자 짝을 하기 과정을 사용하여 확인하였다. 각각의 펩티드에 있어서, SEQUEST는 서열 데이타베이스내 후보자 펩티드를 갖는 실험적 MS/MS 스펙트럼의 교차 상관성으로부터 Xcorr 값을 계산한다. Xcorr은 서열 데이타베이스로부터 생성된 실험적 MS/MS 데이타의 유사성의 측정값이다. 2.0 이상의 Xcorr 값과 짝을 이루는 펩티드를 추가의 분석을 위해 선택하고, 시판중인 Oracle
Figure 112008054437634-PAT00023
상관 데이타베이스 시스템을 사용하여 SEQUEST 데이타 분석을 위해 사내 개발된 시스템상에 로딩하였다. SEQUEST 출력이 상당히 복잡하므로, 출원인은 하기와 같이 동정된 각각의 단백질에 있어서 짝 스코어를 계산하기 위해 Oracle
Figure 112008054437634-PAT00024
에 신규한 스코어링 알고리듬을 혼입하였다:
단백질 스코어 = n∑(Xcorr/랭크)
여기서, 랭크는 데이타베이스에서 특이적 단백질 서열로부터 동정된 각각의 펩티드 서열에 있어서 SEQUEST에 의해 지정된 것이고, n은 동일한 펩티드가 LC-MS/MS 실험에서 다회 동정될 수 있으므로, 상기 단백질에 있어서 동정된 특이한 펩티드의 수이다. 사용된 소프트웨어에 의한 모든 적당하거나 약한 지정값에 대한 단편 스펙트럼을 적당한 시그날/노이즈 비율에 대한 CID 스펙트럼의 직접 조사에 의해 수동으로 체크하였고, 짝지워진 이온의 리스트를 또한 적당한 연속성에 대하여 조사하였다. 단일 데이타베이스 엔트리상의 적당한 단백질 스코어(일반적으로 〉25) 또는 Xcorr 값(일반적으로 〉2.5)을 포함하는 일반적으로 3개 이상의 스펙트럼이 타당한 동정을 구성한다.
스트렙토코쿠스 뉴모니애의 단백질과 관련된 막 특성화를 위한 실험적 단백체학 접근뒤의 이론적 해석은 단일 SDS-PAGE 단계가 2-D 겔 전기영동에서 등전 집속과 관련된 용해성 복잡성을 회피한다는 것이었다. 또한, 이는 분자량에 따라 막 제제의 간단한 분획화를 제공하여 LC-MS/MS 분석에 적용되는 샘플의 복잡성을 감소시킨다. 이들 분석적 기술의 배합으로 고농도의 범위에 걸쳐 높은 민감성을 갖는 다수의 펩티드의 서열 정보를 분리하고 수득하며, 데이타베이스내 서열과의 상호관계에 의한 상응하는 단백질을 동정할 수 되었다. 이러한 연구의 일부로서, 스트렙토코쿠스 뉴모니애로부터의 막 제제의 분리를 위한 방법이 또한 개발되었다. 이는 저장성 완충액중의 뮤타놀라이신 및 리소자임을 사용하여 스트렙토코쿠스 뉴모니애 세포벽을 효소적으로 분해한 다음 상이한 원심분리하는 것을 포함하였다. 표면 노출된 단백질을 나타내는 28개의 ORF를 또한 단백체학 접근으로 동정하였고, 표 11에 나타낸다. 막 결합 단백질을 나타내고, 단백체학 접근으로 동정된 ORF를 표 12에 나타낸다. 표 14는 TIGR4 게놈성 서열을 나타내는 SnA6F6 데이타베이스로부터 동정된 모든 개방형 판독 프레임을 함유한다. 표 14는 또한 TIGR4 게놈으로부터 기원하지 않은 nr 데이타베이스 검색으로부터 동정된 단백질을 함유한다.
유전체학 및 단백체학 접근의 배합
단백체학에 의해 동정된 ORF는 국지된 표면, 노출된 표면 또는 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 단백질과 관련된 막을 나타낸다. 유전체학 접근(즉, 표 1 내지 10)에 의해 동정된 추정의 표면 노출된 ORF를 지지하는 28개의 ORF를 표 11에 나열하고, 이들 후보자의 표면 국지화의 추가의 증거를 제공한다. 관련된 막으로서 단백체학에 의해 동정된 161개의 신규한 ORF를 표 12에 나열한다.
실시예 4
스트렙토코쿠스 뉴모니애의 면역골드 ( immunogold ) 표지화 및 저전압 스캐닝 전자 현미경
스트렙토코쿠스 뉴모니애상의 단백질의 표면 노출을 또한 전세균의 면역골드 표지화 및 전자 현미경에 의해 평가할 수 있다. 세균성 세포를 위에서 기재된 바와 같이 표지화한다[참조문헌: Olmsted et al., 1993]. 간단하게, 후기-로그 상 세균 배양물을 2회 세척하고, 10mM 포스페이트 완충화된 염수(PBS)(pH 7.4)중에 1 ×108세포/㎖의 농도로 재현탁시켜 폴리-L-라이신 피복된 유리 커버슬립상에 놓는다. 과잉 세균을 커버슬립으로부터 부드럽게 세척하고, 비표지된 샘플을 고정액(7.5%의 슈크로스를 함유하는 0.1M 나트륨 카코딜레이트 완충액중의 2.0% 글루타르알데하이드)내에 30분 동안 위치시킨다. 콜로이드성 골드로 표지된 세균을 0.5% 소혈청 알부민을 함유하는 PBS로 세척하고, 상기 제조된 면역-전 또는 과잉-면역 마우스 폴리클로날 항체를 1시간 동안 실온에서 적용시킨다. 이어서, 세균을 부드럽게 세척하고, 18nm 콜로이드성 골드 입자[참조문헌: Jackson ImmunoResearch Laboratories, Inc., West Grove, PA]와 결합된 염소 항-마우스의 1:6 희석액을 10분 동안 실온에서 적용시킨다. 마지막으로, 모든 샘플을 PBS로 부드럽게 세척하고, 위에서 기재된 고정액내로 위치시킨다. 고정액을 0.1M 나트륨 카코딜레이트 완충액에서 10분 동안 샘플로부터 2회 세척하고, 1% 오스뮴 테트록사이드를 함유하는 0.1M 나트륨 카코딜레이트에서 30분 동안 마지막으로 부가한다. 이어서, 샘플을 0.1M 나트륨 카코딜레이트로 2회 세척하고, 연속적인 농도의 에탄올로 탈수시켜, Samdri-780A(Tousimis, Rockville, MD)를 사용하여 Anderson의 CO2 방법(Anderson, 1951)에 의해 임계점까지 건조시킨 후, 1 내지 2nm 비연속층의 백금으로 피복시킨다. 스트렙토코쿠스 뉴모니애 세포를 통상적인 지형학적 이미지용 2차 전자 검출기 및 원자 번호 대조에 의한 콜로이드성 골드의 시각화를 향상시키기 위한 고분해능 로빈슨 후방산란 검출기를 사용하여 저 가속화 전압(1 내지 4.5keV)로 작동되는 LEO 1550 필드 방출 스캐닝 전자 현미경으로 관찰한다.
실시예 5
시험관내 옵소노파고시토시스 분석
생체내 반응을 모사할 수 있는 시험관내 옵소닌 반응을 스트렙토코쿠스 뉴모니애 세포, 폐렴구균 균주에 특이적 항체를 함유하는 열 비활성화된 사람 혈청 및 외인성 보체 공급원의 혼합물과 함께 배양함으로써 수행하였다. 옵소노파고시토시스는 신선 분리된 사람 다형핵 세포(PMN) 및 항체-보체-폐렴구균 세포 혼합물의 배양 동안 진행된다. 항체 및 보체로 피복된 세균 세포를 옵소노파고시토시스로 사멸시킨다. 옵소노파고시토시스로부터 벗어난 생존 세균의 군집 형성 단위(cfu)를 분석 혼합물을 플레이팅함으로써 측정한다. 역가는 대조군 분석과 비교하여 측정된 바와 같이 50% 이상의 세균 사멸을 제공하는 가장 높은 희석의 역수로서 보고된다. 시험된 가장 낮은 혈청 희석(1:8)에서 50% 이하의 사멸을 증명하는 표본은 4의 OPA 역가를 갖는 것으로서 보고된다. 시험된 가장 높은 희석은 1:2560이다. 가장 높은 희석에서 50% 이상의 사멸을 갖는 샘플은 보다 높은 초기 희석으로 개시하면서 반복된다.
본 방법은 Gray 방법(Gray, B. M. 1990)의 변형이다. 분석 혼합물을 실온에서 96-웰 미세역가 조직 배양 플레이트에 모은다. 분석 혼합물은 시험에 앞서 30분 동안 56℃로 가열된 시험 혈청(일련의 2배 희석물) 10μL, 세균성 시험 균주에 대하여 어떠한 옵소닌 활성을 갖지 않는 프리클로스트랄 태아 혈청(보체 공급원) 10μL 및 2000 생육가능한 스트렙토코쿠스 뉴모니애 생물을 함유하는 완충액 20μL로 구성된다. 이 혼합물을 진탕하면서 37℃에서 CO2 없이 30분 동안 항온처리한다. 다음, 1 ×106/mL의 농도로 완충액중에 현탁된, 덱스트란 혈침 및 Percoll 밀도 원심분리에 의한 헤파린화 말초 혈액으로부터 신선 제조된 사람 PMN의 40μL를 부가한다. 이어서, 분석 플레이트를 격렬히 진탕하면서 90분 더 37℃에서 항온처리한다. 각각의 웰로부터의 분취액을 15 ×100mm 혈액 한천 플레이트의 1/4 상층부에 투여한다. 혈액 한천 플레이트를 플레이트 아래로 액체 현탁액이 "전개"되도록 피펫팅함으로써 기울인다. 플레이트를 5% CO2에서 37℃로 밤새 항온처리한다. 생균 cfu를 다음날 아침 계수한다. 음성 대조 웰, 부족 세균 세포, 시험 혈청, 보체 및/또는 포식세포를 적절한 배합으로 각각의 분석에 포함시킨다. 시험 혈청과 세균 세포 및 열 분활성화 보체를 함유하는 시험 혈청 대조군을 각각의 개별 혈청에 포함시킨다. 이 대조군을 사용하여 항생제의 존재 또는 다른 혈청 성분의 존재가 세균성 균주를 직접적으로 사멸시킬 수 있는지를 평가할 수 있다(즉. 보체 또는 PMN의 부재하에). 공지된 옵소닌 역가를 갖는 사람 혈청을 양성 사람 혈청 대조군으로서 사용한다. 각각의 비공지된 혈청에 대한 옵소닌 항체 역가를 혈청 부재 대조군과 비교하여 50% cfu 감소를 제공하는 혈청의 초기 희석의 역수로서 계산한다.
실시예 6
챌린지 전 CBA / C A HN 마우스의 비강내 또는 비경구 면역화
6주령의 병원체-부재 숫컷 CBA/CaHN xid/J(CBA/N)마우스를 Jackson Laboratories(Bar Harbor, Maine)으로부터 구입하고, 표준 온도, 습도 및 빛 조건하에 우리에 수용한다. 그룹당 10마리의 CBA/N 마우스를 시험될 적절량의 단백질로 면역화시킨다. 비경구 면역화에 있어서, 단백질을 염수중에 200㎕의 최종 용적으로 용량당 100㎍의 MPLTM과 혼합한 후, 마우스내로 피하 주사한다. 모든 그룹은 동일한 용량 및 1차 면역화 3 및 5주후 동일한 경로로 부스터를 받는다. 대조군 마우스에게 MPLTM 단독으로 주사한다. 모든 마우스를 마지막 부스터 2주후 채혈한다; 혈청을 분리한 후 -20℃로 보관한다. 비강내(IN) 면역화에 있어서, 마우스는 1주 따로 3개의 비강내 면역화를 받는다. 각각의 경우에 있어서, 시험될 단백질의 적절한 용량을 0.1㎍의 CT-E29H로 제형화하고, 효소적 활성 및 독성이 감소된 콜레라 독소를 유전적으로 변형시키고(Tebbey et AL, 2000), 10㎕의 용적으로 각각의 마우스의 콧구멍내로 서서히 주입한다. CT-E29H 단독으로 면역화된 마우스를 대조군으로서 사용한다. 혈청 샘플을 마지막 면역화 1주 후 수거한다.
실시예 7
LD 50 측정
6주 또는 12주령의 CBA/N 마우스(그룹당 10마리)를 PBS중에 5 ×109CFU/㎖로 희석된 스트렙토마이신 내성의 3형 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 현탁액 10㎕로 비강내(IN)로 챌린지시킨다. 또한, 상기 현탁액의 2배 연속적 희석액을 시험한다. 투여된 세균의 실제 용량을 스트렙토마이신을 함유하는 트립신 처리 대두 한천 플레이트상에 접종물의 희석액을 플레이팅함으로써 측정한다. LD50을 문헌[참조문헌: Lennette, 1995]에 기재된 바와 같이 Reed-Muench 방법으로 계산한다. 3형 균주를 갖는 13주령 CBA/N 마우스의 LD50은 1 ×105CFU인 것으로 상기 제시되었지만, 6주령의 CBA/N 마우스의 LD50은 1 ×104CFU였다.
실시예 8
CBA / C A HN XID 마우스 비강내 챌린지 모델
마우스를 혈청형 3 또는 혈청형 14의 스트렙토마이신 내성의 스트렙토코쿠스 뉴모니애로 챌린지한다. 폐렴구균을 100㎍/㎖의 스트렙토마이신을 함유하는 Todd-Hewitt 배양액 3㎖중에 접종한다. 배양물을 중기-로그 상까지 37℃로 증식시킨 후, Todd-Hewitt 배양액으로 목적하는 농도까지 희석시켜 사용할 때까지 빙상에 보관한다. 각각의 마우스를 복강내 주사로 케타민 HCl((Fort Dodge Laboratory, Ft. Dodge, lowa) 1.2mg으로 마취시킨다. 세균 현탁액을 마취된 마우스의 콧구멍에 접종한다(마우스당 10㎕). 투여된 세균의 실제 용량을 플레이트 계수로 확인한다. 챌린지 2일 또는 3일 후, 마우스를 희생시키고, 코를 제거하여 조직 균질기(Ultra-Turax T25, Janke & Kunkel Ika-Labortechnik, Staufen, Germany)로 3-㎖ 멸균 염수내 균질화한다. 균질물을 염수중에 10배 연속적으로 희석시키고, 스트렙토마이신을 함유하는 TSA 플레이트상에 플레이팅한다. 또한, 각각의 마우스로부터 챌린지 2일 후 수집된 혈액 50㎕를 동일한 종류의 플레이트상에 플레이팅한다. 플레이트를 37℃에서 밤새 항온처리한 후, 콜로니를 계수한다. CBA/N 마우스를 챌린지후 매일 관찰하고, 사망률을 14일 동안 모니터링한다.
실시예 9
챌린지 전 B ALB / C 마우스의 비강내 면역화
6주령, 병원체-부재 Balb/c 마우스를 Jackson Laboratories(Bar Harbor, Maine)로부터 구입하고, 표준 온도, 습도 및 빛 조건하에 우리에 수용하였다. 그룹당 10마리의 BALB/C 마우스를 0, 2 및 4주에 시험될 적절량의 단백질로 면역화시킨다. 각각의 경우에 있어서, 시험될 단백질을 0.1㎍의 CT-E29H로 제형화하고, 각각의 마우스의 콧구멍내로 10㎕의 용적으로 서서히 주입한다. 키홀 림펫 헤모시아닌 (KLH)-CT-E29H으로 면역화된 마우스를 대조군으로서 사용한다. 혈청 샘플을 마지막 면역화 4일 후 수거한다.
실시예 10
마우스 비강내 챌린지 모델
Balb/c 마우스를 혈청형 3 스트렙토마이신 내성의 스트렙토코쿠스 뉴모니애 1 ×105 CFU로 4주의 6번째 날에 챌린지한다. 폐렴구균을 100㎍/㎖의 스트렙토마이신을 함유하는 Todd-Hewitt 배양액 3㎖중에 접종한다. 배양물을 중기-로그 상까지 37℃에서 증식시킨 후, Todd-Hewitt 배양액으로 목적하는 농도까지 희석시켜 사용할 때까지 보관한다. 각각의 마우스를 복강내 주사로 케타민 HCl(Fort Didge Laboratory, Ft. Dodge, lowa) 1.2mg으로 마취시킨다. 세균 현탁액을 마취된 마우스의 콧구멍으로 접종한다(마우스당 10㎕). 투여된 세균의 실제 용량을 플레이트 계수로 확인한다. 챌린지 4일 후, 마우스를 희생시키고, 코를 제거하여 조직 균질기(Ultra-Turax T25, Janke & Kunkel Ika-Labortechnik, Staufen, Germany)로 3-㎖ 멸균 염수내 균질화한다. 균질물을 염수중에 10배 연속적으로 희석시키고, 스트렙토마이신을 함유하는 TSA 플레이트상에 플레이팅한다. 또한, 각각의 마우스로부터 챌린지 2일 후 수집된 혈액 50㎕를 동일한 종류의 플레이트상에 플레이팅한다. 플레이트를 37℃에서 밤새 항온처리한 후, 콜로니를 계수한다.
참조문헌
국제 출원 EP A02323621
국제 출원 EP 0036776
국제 출원 EP 0859055
국제 출원 EP 125,023
국제 출원 EP 171,496
국제 출원 EP 171,496
국제 출원 EP 184,187
국제 출원 EP 264166
국제 출원 PCT/US86/02269
미국 특허 제4,196,265호
미국 특허 제4,522,811호
미국 특허 제4,554,101호
미국 특허 제4,683,195호
미국 특허 제4,683,202호
미국 특허 제4,736,866호
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미국 특허 제4,873,191호
미국 특허 제4,873,316호
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미국 특허 제5,272,057호
미국 특허 제5,283,317호
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미국 특허 제5,498,531호
미국 특허 제5,766,844호
미국 특허 제5,789,654호
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미국 SIR 제H1,892호
국제 출원 WO 86/01533
국제 출원 WO 90/02809
국제 출원 WO 90/11354
국제 출원 WO 91/01140
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국제 출원 WO 92/01047
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국제 출원 WO 92/15679
국제 출원 WO 92/18619
국제 출원 WO 92/20791
국제 출원 WO 93/01288
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국제 출원 W094/10300
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국제 출원 WO 97/07668
국제 출원 WO 97/07669
국제 출원 WO 00/63364
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<110> Wyeth Holdings Corporation <120> Novel Streptococcus pneumoniae open reading frames encoding polypeptide antigens and uses thereof <130> AM100649-PCT-Div <150> US 60/283,948 <151> 2001-04-16 <150> US 60/284,443 <151> 2001-04-18 <160> 752 <170> KopatentIn 1.71 <210> 1 <211> 684 <212> DNA <213> Streptococcus pneumoniae <400> 1 gctcgggcta aatcagtcca ctggactgat ttactacacc agtatagctt caagctctgt 60 cagaaacgat tctatcagcc cacgtttcga atgcacttaa cccatcggga agtacgagat 120 aagctgcttt cttactctga gggattacag gttcactacg aactctatca actcctgctc 180 tttcattttc aagagaagaa tgccgaccat ttctttggat tgattgagca agaactgcca 240 acggttcatc cgctttttca aacggtcttt tggacttttt taagggatag agataagatt 300 atcaacgcac ttaagctgcc ttattccaac gctaaacttg aagcgaccaa taatttgatt 360 aagattatca agcgcaaagc ctttggtttc cggaacttta acaattttaa aaaacggatt 420 ttgatgactt tgaacatcaa aaaagagagt acgaatttcg tactctccag attgcagctt 480 ttcgcctacc cactacactt gacaaagagc cactctttat tccatggtat caaaggcaag 540 acttggtttg gcattgaggt cccagcctgc 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3 <211> 864 <212> DNA <213> Streptococcus pneumoniae <400> 3 gattataagg tattctattt tggaggaaat gacatgaaaa aaatcgttaa atactcatct 60 cttgcagccc ttgctcttgt tgctgcaggt gtgcttgcgg cttgctcagg gggtgctaag 120 aaagaaggag aagcagctag caagaaagaa atcatcgttg caaccaatgg atcaccaaag 180 ccatttatct atgaagaaaa tggcgaattg actggttacg agattgaagt cgttcgcgct 240 atctttaaag attctgacaa atatgatgtc aagtttgaaa agacagaatg gtcaggtgtc 300 tttgctggtc ttgacgctga tcgttacaat atggctgtca acaatcttag ctacactaaa 360 gaacgtgcgg agaaatacct ctatgccgca ccaattgccc aaaatcctaa tgtccttgtc 420 gtgaagaaag atgactctag tatcaagtct ctcgatgata tcggtggaaa atcgacggaa 480 gtcgttcaag ccactacatc agctaagcag ttagaagcat acaatgctga acacacggac 540 aacccaacta tccttaacta tactaaggca gacttgcaac aaatcatggt acgtttgagc 600 gatggacaat ttgactataa gatttttgat aaaatcggtg ttgaaacagt gatcaagaac 660 caaggtttgg acaacttgaa agttatcgaa cttccaagcg accaacaacc gtacgtttac 720 ccacttcttg ctcagggtca agatgagttg aaatcgtttg tagacaaacg catcaaagaa 780 ctttataaag atggaactct 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caagacggag 240 atggaggaat tcaaccgtgt gcttggaggc ggagtggtac caggaagtct cgtccttatc 300 ggtggggatc ctgggattgg gaaatcaact cttctcctac aagtctcaac ccagttgtcc 360 caagtgggga cagttctcta tgtcagtggg gaggagtctg cccagcagat taaactacgt 420 gcagagcgct taggtgatat tgatagtgag ttttatctct atgcagagac caatatgcag 480 agtgttcgtg cagaagtgga gcgtatccag ccagactttc tcattattga ttccatccag 540 accatcatgt ctcctgagat ttcaggggtg caggggtctg tttctcaggt gcgtgaagtg 600 accgctgaac tcatgcagtt ggccaagacc aataacattg ccatctttat cgtaggtcat 660 gtgaccaaag aaggaacctt ggctgggcct cgtatgttgg agcatatggt ggatacggtg 720 ctttactttg aaggggagcg tcaccacacc tttcgtattt tgagagcggt caaaaatcgt 780 tttggttcca ctaatgagat tgggattttt gagatgcagt cgggcggctt ggttgaggta 840 ctcaatccga gtcaagtttt cctagaagag cgtttggatg gggcgactgg ttcctccatc 900 gttgtaacca tggaagggac gcgtccgatt ttggcggagg ttcaggcttt ggtaacaccg 960 accatgtttg gaaatgccaa gcgtactacg acaggacttg attttaaccg tgctagcttg 1020 attatggctg ttttggaaaa acgggcaggg cttctcttgc aaaatcagga tgcctatctc 1080 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atctcaggaa ttgcctctca ctggactttt tcaggtctag ctgtagtagg tgtttacttg 540 ctttacagag cctataaagg acagaaggtt ggcaagaaac agggccttat ttttctaggt 600 ttagccttgg gaactcactt cttgtttaac tctccttttg tggagttgga aacagagttg 660 cctttagcga ttccagtggt tacggctatt gctctctatg gtttttatca tgcttattgc 720 tttgttgaga aacacaatga gttgatgacc tag 753 <210> 212 <211> 2187 <212> DNA <213> Streptococcus pneumoniae <400> 212 ttttcattga gtattaggga aaaggagatg aatatgaaat ttgggaaacg tcattatcgt 60 ccgcaggtgg atcagatgga ctgcggtgta gcttcattag ccatggtttt tggctactat 120 ggtagttatt attttttggc tcacttgcga gaattggcta agacgaccat ggatgggacg 180 acggctttgg gcttggtcaa ggtggcagag gagattggtt ttgagacgcg agccattaag 240 gcagatatga cgctttttga cttgccggat ttaacttttc cttttgttgc ccatgtgctt 300 aaggaaggga aattgctcca ctactatgtg gtgactgggc aggataagga tagcattcat 360 attgccgatc cagatcccgg ggtgaagttg actaaactgc cacgtgagcg ttttgaggaa 420 gaatggacag gagtgactct ttttatggca cctagtccag actataagcc tcataaggaa 480 caaaaaaatg gtctgctctc ttttatccct atattagtga 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DNA <213> Streptococcus pneumoniae <400> 213 atggatatca aaataaaaag ggaggaaatt atgaaaaagt tttcaaaaac attgagagac 60 aactggatct ttctcttgat ggttttgcca ggggcactct ggttgattct attcttttac 120 attccagtat ttgggaacgt ggttgccttc aaagactacc acatgaccag taatggtttc 180 atagatagta tcataaatag taaatgggtc ggactcgata attttagatt cttatttagt 240 tcaagagacg cctttattat cacacgaaat actgtcctct acaatcttgg ctttatcttt 300 ctaggtttag ttgtatctgt agggattgcc attatcctca gcgagctccg ttctaagaga 360 atggtgaaga tttttcaaac ttctatgttg ttcccttact tcttgtcttg ggttatcatc 420 agtttcttta cagatgcctt cctaaatatt gataaagggg tgttcaatca tctattggaa 480 agtcttggtc tcaaagaagt caatttctac gctgacctgg gcatctggcc ctatctccta 540 cttttcctag gtatttggaa aggctttgga tatagcagtg tcatgtacta tgcgacgatc 600 atgggaattg atccaaccta ctacgaagca gcgacagtgg acggagctag caagtggcaa 660 cgtattcgca acgtaaccat tcctcagttg actccgcttg taactgtatt gaccatcctt 720 gcagtcggaa atatcttccg cgcagacttc ggtctcttct atcaaatccc acacaatgct 780 ggtcagcttt acaatgtaac caacgttttg gacgtatatg 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ttcaaacaaa ttaaaaaggc tgtttgatac aaaaaatatc 420 atttttgtcc ctgaattttt gagagaaggt tgttctatat atgataattt atatccaagt 480 cgcatagttg ttggagatga gacagttgaa ggaagaaaaa ttgcagagtt gttcctttcg 540 attagtactc atagtactgc caatattaaa aatgttatgt tagtttctcc tactgaagca 600 gaagcaatta agcttttttc taacacattc ttagctctcc gtgttgcttt tttaatgaac 660 tag 663 <210> 432 <211> 708 <212> DNA <213> Streptococcus pneumoniae <400> 432 aaaatggttc taagaggagt tcctatgtct caaattgatc tacaaaaatt aactaagaaa 60 aaccaagagt ttgtccacat tgctacccaa caattcatca aagatgggaa aacagacgct 120 gaaatccaga ctatttttga ggaagtcatt ccccaaatcc ttgaggagca atctaaaggt 180 acaactgccc gttccctata cggcgcacca actcattggg ctcatagctt cactgtcaaa 240 gagcagtacg aaaaagagca tccaaaagaa aatgatgacc caaaactgat gattatggac 300 tcagctcttt tcatcactag cctctttgcc cttgtcagcg ccctcacaac cttctttgcg 360 gcagaccaag ctttcggcta tggattgatt actcttctat tagttggact ggttggtgga 420 tttgccttct acttgatgta ctactttgtt taccaatact atggaccaga tatggatcgc 480 agtcaacgtc cacctttctg gaaatctgta 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Streptococcus pneumoniae <400> 550 aatgaagaat atagagatag agtaatgagt gaattaatta gtgttgtggt accgatatac 60 aatacgggaa aatatttagt ggagtgtgtc gagcatattc tgaagcaaac ctatcaaaat 120 atagaaatta ttttagttga tgacggttct acggataatt ctggggaaat ttgtgatgct 180 tttatgatgc aagataatcg tgtgcgagta ttgcatcaag aaaataaggg gggggcagca 240 caagctaaaa atatggggat tagtgtagct aagggagagt acatcacgat tgttgattca 300 gatgatatcg taaaagaaaa tatgattgaa actctttatc agcaagtcca agaaaaggat 360 gcagatgttg ttatagggaa ttactataat tatgacgaaa gtgacgggaa tttttatttt 420 tatgtaacag ggcaagattt ttgcgtcgaa gaattagcta tacaagaaat tatgaaccgt 480 caagcaggag attggaaatt caatagctcg gcctttatat tgccgacatt taagttgatt 540 aaaaaagaat tattcaatga agttcacttt tcaaatggtc gccgctttga tgatgaagca 600 actatgcatc gcttttatct tttagcctct aaaatcgtct ttataaacga taatctctat 660 ctgtatagaa gacgttcagg aagcatcatg agaacggaat ttgatctttc ctgggcaaga 720 gatattgttg aagtgttttc taagaaaata tcggattgtg tcttggctgg tttggatgtc 780 tccgttctgc gtattcgatt tgtcaatctt ttaaaagatt ataagcaaac 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Val Glu Ala 290 295 300 Tyr Leu Glu Ser Val Asn Ala Ser Val Val Glu Phe Ala Arg Phe Glu 305 310 315 320 Val Gly Glu Gly Ile Glu Lys Ala Ala Asn Asp Phe Glu Ala Glu Val 325 330 335 Ala Ala Thr Met Ala Ala Ala Leu Asn Asn 340 345 <210> 741 <211> 286 <212> PRT <213> Streptococcus pneumoniae <400> 741 Met Asn Cys Glu Ala Val Ala Leu Gly Ser Phe Cys Glu Leu Lys Ser 1 5 10 15 Arg Arg Gly Lys Lys Gln Lys Gly Glu Ile Leu Met Ala Val Ile Ser 20 25 30 Met Lys Gln Leu Leu Glu Ala Gly Val His Phe Gly His Gln Thr Arg 35 40 45 Arg Trp Asn Pro Lys Met Ala Lys Tyr Ile Phe Thr Glu Arg Asn Gly 50 55 60 Ile His Val Ile Asp Leu Gln Gln Thr Val Lys Tyr Ala Asp Gln Ala 65 70 75 80 Tyr Asp Phe Met Arg Asp Ala Ala Ala Asn Asp Ala Val Val Leu Phe 85 90 95 Val Gly Thr Lys Lys Gln Ala Ala Asp Ala Val Ala Glu Glu Ala Val 100 105 110 Arg Ser Gly Gln Tyr Phe Ile Asn His Arg Trp Leu Gly Gly Thr Leu 115 120 125 Thr Asn Trp Gly Thr Ile Gln Lys Arg Ile Ala Arg Leu Lys Glu Ile 130 135 140 Lys Arg Met Glu Glu Asp Gly Thr Phe Glu Val Leu Pro Lys Lys Glu 145 150 155 160 Val Ala Leu Leu Asn Lys Gln Arg Ala Arg Leu Glu Lys Phe Leu Gly 165 170 175 Gly Ile Glu Asp Met Pro Arg Ile Pro Asp Val Met Tyr Val Val Asp 180 185 190 Pro His Lys Glu Gln Ile Ala Val Lys Glu Ala Lys Lys Leu Gly Ile 195 200 205 Pro Val Val Ala Met Val Asp Thr Asn Thr Asp Pro Asp Asp Ile Asp 210 215 220 Val Ile Ile Pro Ala Asn Asp Asp Ala Ile Arg Ala Val Lys Leu Ile 225 230 235 240 Thr Ala Lys Leu Ala Asp Ala Ile Ile Glu Gly Arg Gln Gly Glu Asp 245 250 255 Ala Val Ala Val Glu Ala Glu Phe Ala Ala Leu Glu Thr Gln Ala Asp 260 265 270 Ser Ile Glu Glu Ile Val Glu Val Val Glu Gly Asp Asn Ala 275 280 285 <210> 742 <211> 272 <212> PRT <213> Streptococcus pneumoniae <400> 742 Met Asn Arg Phe Lys Lys Ser Lys Tyr Val Ile Ile Val Phe Val Thr 1 5 10 15 Val Leu Leu Val Ser Ala Leu Leu Ala Thr Thr Tyr Ser Ser Thr Ile 20 25 30 Val Thr Lys Leu Gly Asp Gly Ile Ser Leu Val Asp Arg Val Val Gln 35 40 45 Lys Pro Phe Gln Trp Phe Asp Ser Val Lys Ser Asp Leu Ala 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260 265 270 <210> 743 <211> 275 <212> PRT <213> Streptococcus pneumoniae <400> 743 Met Lys Ser Ile Ile Asp Val Lys Asn Leu Ser Phe Arg Tyr Lys Glu 1 5 10 15 Asn Gln Asn Tyr Tyr Asp Val Lys Asp Ile Thr Phe His Val Lys Arg 20 25 30 Gly Glu Trp Leu Ser Ile Val Gly His Asn Gly Ser Gly Lys Ser Thr 35 40 45 Thr Val Arg Leu Ile Asp Gly Leu Leu Glu Ala Glu Ser Gly Glu Ile 50 55 60 Val Ile Asp Gly Gln Arg Leu Thr Glu Glu Asn Val Trp Asn Ile Arg 65 70 75 80 Arg Gln Ile Gly Met Val Phe Gln Asn Pro Asp Asn Gln Phe Val Gly 85 90 95 Ala Thr Val Glu Asp Asp Val Ala Phe Gly Leu Glu Asn Gln Gly Leu 100 105 110 Ser Arg Gln Glu Met Lys Lys Arg Val Glu Glu Ala Leu Ala Leu Val 115 120 125 Gly Met Leu Asp Phe Lys Lys Arg Glu Pro Ala Arg Leu Ser Gly Gly 130 135 140 Gln Lys Gln Arg Val Ala Ile Ala Gly Val Val Ala Leu Arg Pro Ala 145 150 155 160 Ile Leu Ile Leu Asp Glu Ala Thr Ser Met Leu Asp Pro Glu Gly Arg 165 170 175 Arg Glu Leu Ile Gly Thr Val Lys Gly Ile Arg Lys Asp Tyr Asp Met 180 185 190 Thr Val Ile Ser Ile Thr His Asp Leu Glu Glu Val Ala Met Ser Asp 195 200 205 Arg Val Leu Val Met Lys Lys Gly Glu Ile Glu Ser Thr Ser Ser Pro 210 215 220 Arg Glu Leu Phe Ser Arg Asn Asp Leu Asp Gln Ile Gly Leu Asp Asp 225 230 235 240 Pro Phe Ala Asn Gln Leu Lys Lys Ser Leu Ser Gln Asn Gly Tyr Asp 245 250 255 Leu Pro Glu Asn Tyr Leu Thr Glu Ser Glu Leu Glu Asp Lys Leu Trp 260 265 270 Glu Leu Leu 275 <210> 744 <211> 276 <212> PRT <213> Streptococcus pneumoniae <400> 744 Met Thr Ser Met Arg Lys Lys Thr Ile Gly Glu Val Leu Arg Leu Ala 1 5 10 15 Arg Ile Asn Gln Gly Leu Ser Leu Asp Glu Leu Gln Lys Lys Thr Glu 20 25 30 Ile Gln Leu Asp Met Leu Glu Ala Met Glu Ala Asp Asp Phe Asp Gln 35 40 45 Leu Pro Ser Pro Phe Tyr Thr Arg Ser Phe Leu Lys Lys Tyr Ala Trp 50 55 60 Ala Val Glu Leu Asp Asp Gln Ile Val Leu Asp Ala Tyr Asp Ser Gly 65 70 75 80 Ser Met Ile Thr Tyr Glu Glu Val Asp Val Asp Glu Asp Glu Leu Thr 85 90 95 Gly Arg Arg Arg Ser Ser Lys Lys Lys Lys Lys Lys Thr Ser Phe Leu 100 105 110 Pro Leu Phe Tyr Phe Ile Leu Phe Ala Leu Ser Ile Leu Ile Phe Val 115 120 125 Thr Tyr Tyr Val Trp Asn Tyr Ile Gln Thr Gln Pro Glu Glu Pro Ser 130 135 140 Leu Ser Asn Tyr Ser Val Val Gln Ser Thr Ser Ser Thr Ser Ser Val 145 150 155 160 Pro His Ser Ser Ser Ser Ser Ser Ser Ser Ile Glu Ser Ala Ile Ser 165 170 175 Val Ser Gly Glu Gly Asn His Val Glu Ile Ala Tyr Lys Thr Ser Lys 180 185 190 Glu Thr Val Lys Leu Gln Leu Ala Val Ser Asp Val Thr Ser Trp Val 195 200 205 Ser Val Ser Glu Ser Glu Leu Glu Gly Gly Val Thr Leu Ser Pro Lys 210 215 220 Lys Lys Ser Ala Glu Ala Thr Val Ala Thr Lys Ser Pro Val Thr Ile 225 230 235 240 Thr Leu Gly Val Val Lys Gly Val Asp Leu Thr Val Asp Asn Gln Thr 245 250 255 Val Asp Leu Ser Lys Leu Thr Ala Gln Thr Gly Gln Ile Thr Val Thr 260 265 270 Phe Thr Lys Asn 275 <210> 745 <211> 339 <212> PRT <213> Streptococcus pneumoniae <400> 745 Met Glu Asn Leu Val Lys Ser Thr Ser Tyr Thr Tyr Ile Pro Glu Glu 1 5 10 15 Ile Met Ser Phe Ser Asp Leu Lys Leu Phe Ala Leu Ser Ser Asn Lys 20 25 30 Glu Leu Ala Glu Arg Val Ala Gln Glu Ile Gly Ile Glu Leu Gly Lys 35 40 45 Ser Ser Val Arg Gln Phe Ser Asp Gly Glu Ile Gln Val Asn Ile Glu 50 55 60 Glu Ser Ile Arg Gly Lys His Val Phe Ile Leu Gln Ser Thr Ser Ser 65 70 75 80 Pro Val Asn Asp Asn Leu Leu Glu Ile Leu Ile Met Val Asp Ala Leu 85 90 95 Lys Arg Ala Ser Ala Glu Ser Val Asn Val Val Met Pro Tyr Tyr Gly 100 105 110 Tyr Ala Arg Gln Asp Arg Lys Ala Arg Ala Arg Glu Pro Ile Thr Ser 115 120 125 Lys Leu Val Ala Asn Met Leu Glu Val Ala Gly Val Asp Arg Leu Leu 130 135 140 Thr Ile Asp Leu His Ala Ala Gln Ile Gln Gly Phe Phe Asp Ile Pro 145 150 155 160 Val Asp His Leu Met Gly Ala Pro Leu Ile Ala Asp Tyr Phe Glu Arg 165 170 175 Arg Gly Met Val Gly Ser Asp Tyr Val Val Val Ser Pro Asp His Gly 180 185 190 Gly Val Thr Arg Ala Arg Lys Leu Ala Glu Phe Leu Lys Thr Ser Ile 195 200 205 Ala Ile Ile Asp Lys Arg Arg Ser Val Asp Lys Met Asn Thr Ser Glu 210 215 220 Val Met Asn Ile Ile Gly Lys Val Glu Gly Lys Thr Cys Ile Leu Ile 225 230 235 240 Asp Asp Met Ile Asp Thr Ala Gly 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Thr Ala Ile Leu 100 105 110 Glu Glu Gly Asp Lys Val Leu Leu Pro Ala Pro Ala Tyr Pro Gly Tyr 115 120 125 Glu Pro Ile Val Asn Leu Val Gly Ala Glu Ile Val Glu Ile Asp Thr 130 135 140 Thr Glu Asn Gly Phe Val Leu Thr Pro Glu Met Leu Glu Lys Ala Ile 145 150 155 160 Leu Glu Gln Gly Asp Lys Leu Lys Ala Val Ile Leu Asn Tyr Pro Ala 165 170 175 Asn Pro Thr Gly Ile Thr Tyr Ser Arg Glu Gln Leu Glu Ala Leu Ala 180 185 190 Ala Val Leu Arg Lys Tyr Glu Ile Phe Val Val Cys Asp Glu Val Tyr 195 200 205 Ser Glu Leu Thr Tyr Thr Gly Glu Ala Met Cys Leu 210 215 220 <210> 747 <211> 432 <212> PRT <213> Streptococcus pneumoniae <400> 747 Met Ile Asn Arg Tyr Ser Arg Pro Glu Met Ala Asn Ile Trp Ser Glu 1 5 10 15 Glu Asn Lys Tyr Arg Ala Trp Leu Glu Val Glu Ile Leu Ser Asp Glu 20 25 30 Ala Trp Ala Glu Leu Gly Glu Ile Pro Lys Glu Asp Val Ala Leu Ile 35 40 45 Arg Lys Lys Ala Asp Phe Asp Ile Asp Arg Ile Leu Glu Ile Glu Gln 50 55 60 Glu Thr Arg His Asp Val Val Ala Phe Thr Arg Ala Val Ser Glu Thr 65 70 75 80 Leu Gly Glu Glu Arg Lys Trp Val His Tyr Gly Leu Thr Ser Thr Asp 85 90 95 Val Val Asp Thr Ala Tyr Gly Tyr Leu Tyr Lys Gln Ala Asn Asp Ile 100 105 110 Ile Arg Arg Asp Leu Glu Asn Phe Thr Asn Ile Ile Ala Asp Lys Ala 115 120 125 Lys Glu His Lys Phe Thr Ile Met Met Gly Arg Thr His Gly Val His 130 135 140 Ala Glu Pro Thr Thr Phe Gly Leu Lys Leu Ala Thr Trp Tyr Ser Glu 145 150 155 160 Met Lys Arg Asn Ile Glu Arg Phe Glu His Ala Ala Ala Gly Val Glu 165 170 175 Ala Gly Lys Ile Ser Gly Ala Val Gly Asn Phe Ala Asn Ile Pro Pro 180 185 190 Phe Val Glu Glu Tyr Val Cys Asp Lys Leu Gly Ile Arg Ala Gln Glu 195 200 205 Ile Ser Thr Gln Val Leu Pro Arg Asp Leu His Ala Glu Tyr Phe Ala 210 215 220 Val Leu Ala Ser Ile Ala Thr Ser Ile Glu Arg Met Ala Thr Glu Ile 225 230 235 240 Arg Gly Leu Gln Lys Ser Glu Gln Arg Glu Val Glu Glu Phe Phe Ala 245 250 255 Lys Gly Gln Lys Gly Ser Ser Ala Met Pro His Lys Arg Asn Pro Ile 260 265 270 Gly Ser Glu Asn Met Thr Gly Leu Ala Arg Val Ile Arg Gly His Met 275 280 285 Ile Thr Ala Tyr Glu Asn Val Ala Leu Trp His Glu Arg Asp Ile Ser 290 295 300 His Ser Ser Ala Glu Arg Ile Ile Thr Pro Asp Thr Thr Ile Leu Ile 305 310 315 320 Asp Tyr Met Leu Asn Arg Phe Gly Asn Ile Val Lys Asn Leu Thr Val 325 330 335 Phe Pro Glu Asn Met Ile Arg Asn Met Asn Ser Thr Phe Gly Leu Ile 340 345 350 Phe Ser Gln Arg Ala Met Leu Thr Leu Ile Glu Lys Gly Met Thr Arg 355 360 365 Glu Gln Ala Tyr Asp Leu Val Gln Pro Lys Thr Ala Tyr Ser Trp Asp 370 375 380 Asn Gln Val Asp Phe Lys Pro Leu Leu Glu Ala Asp Ser Glu Val Thr 385 390 395 400 Ser Arg Leu Thr Gln Glu Glu Ile Asp Glu Ile Phe Asn Pro Val Tyr 405 410 415 Tyr Thr Lys Arg Val Asp Asp Ile Phe Glu Arg Leu Gly Leu Gly Asp 420 425 430 <210> 748 <211> 301 <212> PRT <213> Streptococcus pneumoniae <400> 748 Met Ile Gln Trp Trp Gln Ile Leu Leu Leu Thr Leu Tyr Ser Ala Tyr 1 5 10 15 Gln Ile Cys Asp Glu Leu Thr Ile Val Ser Ser Ala Gly Ser Pro Val 20 25 30 Phe Ala Gly Phe Ile Thr Gly Leu Ile Met Gly Asp Val Thr Thr Gly 35 40 45 Leu Leu Ile Gly Gly Asn Leu Gln Leu Phe Val Leu Gly Val Gly Thr 50 55 60 Phe Gly Gly Ala Ser Arg Ile Asp Ala Thr Ser Gly Ala Val Leu Ala 65 70 75 80 Thr Ala Phe Ser Val Ser Gln Gly Ile Asp Ala Pro Leu Ala Ile Thr 85 90 95 Thr Ile Ala Val Pro Val Ala Ala Leu Leu Thr Tyr Phe Asp Val Leu 100 105 110 Gly Arg Met Thr Thr Thr Phe Phe Ala His Arg Val Asp Ala Ala Ile 115 120 125 Glu Arg Phe Asp Tyr Lys Gly Ile Glu Arg Asn Tyr Leu Leu Gly Ala 130 135 140 Ile Pro Trp Ala Leu Ser Arg Ala Leu Pro Val Phe Phe Ala Leu Ala 145 150 155 160 Phe Gly Gly Ala Phe Val Gln Ser Val Val Asp Phe Val Glu Ala Tyr 165 170 175 Lys Trp Val Ala Asp Gly Leu Thr Leu Ala Gly Arg Met Leu Pro Gly 180 185 190 Leu Gly Phe Ala Ile Leu Leu Arg Tyr Leu Pro Val Lys Arg Asn Leu 195 200 205 His Tyr Leu Ala Met Gly Phe Gly Leu Thr Ala Met Leu Thr Val Leu 210 215 220 Tyr Ser Tyr Val Thr Gly Leu Gly Gly Ala Val Ala Gly Ile Val Gly 225 230 235 240 Thr Leu Pro Ala Glu Val Ala Glu Lys Ile Gly Phe Val Asn Asn Phe 245 250 255 Lys Gly Leu Ser Met Ile Gly Ile Ser Ile Val Gly Ile Phe Leu Ala 260 265 270 Val Leu His Phe Lys Asn Ser Gln Lys Val Ala Val Ala Ala Pro Ser 275 280 285 Thr Pro Ser Glu Ser Gly Glu Ile Glu Asp Asp Glu Phe 290 295 300 <210> 749 <211> 276 <212> PRT <213> Streptococcus pneumoniae <400> 749 Met Gly Lys Ser Lys Met Thr Asn Ser Asn Tyr Lys Leu Thr Lys Glu 1 5 10 15 Asp Phe Asn Gln Ile Asn Lys Arg Ser Leu Phe Thr Phe Gln Leu Gly 20 25 30 Trp Asn Tyr Glu Arg Met Gln Ala Ser Gly Tyr Leu Tyr Met Ile Leu 35 40 45 Pro Gln Leu Arg Lys Met Tyr Gly Asp Gly Thr Pro Glu Leu Lys Glu 50 55 60 Met Met Lys Val His Thr Gln Phe Phe Asn Thr Ser Pro Phe Phe His 65 70 75 80 Thr Ile Ile Ala Gly Phe Asp Leu Ala Met Glu Glu Lys Asp Gly Val 85 90 95 Gly Ser Lys Asp Ala Val Asn Gly Ile Lys Thr Gly Leu Met Gly Pro 100 105 110 Phe Ala Pro Leu Gly Asp Thr Ile Phe Gly Ser Leu Val Pro Ala Ile 115 120 125 Met Gly Ser Val Ala Ala Thr Met Ala Ile Ala Gly Gln Pro Trp Gly 130 135 140 Ile Phe Leu Trp Ile Ala Val Ala Val Ala Tyr Asp Ile Phe Arg Trp 145 150 155 160 Lys Gln Leu Glu Phe Ala Tyr Lys Glu Gly Val Asn Leu Ile Asn Asn 165 170 175 Met Gln Ser Thr Leu Thr Ala Leu Ile Asp Ala Ala Ser Val Leu Gly 180 185 190 Val Phe Met Met Gly Ala Leu Val Ala Thr Val Ile Asn Phe Glu Ile 195 200 205 Ser Tyr Lys Leu Pro Ile Gly Glu Lys Met Ile Asp Phe Gln Asp Ile 210 215 220 Leu Asn Gln Ile Phe Pro Arg Leu Leu Pro Ala Ile Phe Thr Ala Phe 225 230 235 240 Ile Phe Trp Leu Leu Gly Lys Lys Gly Met Asn Ser Thr Lys Ala Ile 245 250 255 Gly Ile Ile Ile Val Leu Ala Leu Ala Leu Ser Ala Leu Gly His Phe 260 265 270 Ala Leu Gly Met 275 <210> 750 <211> 388 <212> PRT <213> Streptococcus pneumoniae <400> 750 Met Leu His Tyr Thr Lys Glu Asp Leu Leu Glu Leu Gly Ala Glu Ile 1 5 10 15 Thr Thr Arg Glu Ile Tyr Gln Gln Pro Asp Val Trp Arg Glu Ala Phe 20 25 30 Glu Phe Tyr Gln Ala Lys Arg Glu Glu Ile Ala Ala Phe Leu Gln Glu 35 40 45 Ile Ala Asp Lys His Asp Tyr Ile Lys Val Ile Leu Thr Gly Ala Gly 50 55 60 Thr Ser Ala Tyr Val Gly Asp Thr Leu Leu Pro Tyr Phe Lys Glu Val 65 70 75 80 Tyr Asp Glu Arg Lys Trp Asn Phe Asn Ala Ile Ala Thr Thr Asp Ile 85 90 95 Val Ala Asn Pro Ala Thr Tyr Leu Lys Lys Asp Val Ala Thr Val Leu 100 105 110 Val Ser Phe Ala Arg Ser Gly Asn Ser Pro Glu Ser Leu Ala Thr Val 115 120 125 Asp Leu Ala Lys Ser Leu Val Asp Glu Leu Tyr Gln Val Thr Ile Thr 130 135 140 Cys Ala Ala Asp Gly Lys Leu Ala Leu Gln Ala His Gly Asp Asp Arg 145 150 155 160 Asn Leu Leu Leu Leu Gln Pro Ala Val Ser Asn Asp Ala Gly Phe Ala 165 170 175 Met Thr Ser Ser Phe Thr Ser Met Met Leu Thr Thr Leu Leu Val Phe 180 185 190 Asp Pro Thr Glu Phe Ala Val Lys Ser Glu Arg Phe Glu Val Val Ser 195 200 205 Ser Leu Ala Arg Lys Val Leu Asp Lys Ala Glu Asp Val Lys Glu Leu 210 215 220 Val Asp Leu Asp Phe Asn Arg Val Ile Tyr Leu Gly Ala Gly Pro Phe 225 230 235 240 Phe Gly Leu Ala His Glu Ala Gln Leu Lys Ile Leu Glu Leu Thr Ala 245 250 255 Gly Gln Val Ala Thr Met Tyr Glu Ser Pro Val Gly Phe Arg His Gly 260 265 270 Pro Lys Ser Leu Ile Asn Asp Asn Thr Val Val Leu Val Phe Gly Thr 275 280 285 Thr Thr Asp Tyr Thr Arg Lys Tyr Asp Leu Asp Leu Val Arg Glu Val 290 295 300 Ala Gly Asp Gln Ile Ala Arg Arg Val Val Leu Leu Ser Asp Gln Ala 305 310 315 320 Phe Gly Leu Glu Asn Val Lys Glu Val Ala Leu Gly Cys Gly Gly Val 325 330 335 Leu Asn Asp Ile Tyr Arg Val Phe Pro Tyr Ile Val Tyr Ala Gln Leu 340 345 350 Phe Ala Leu Leu Thr Ser Leu Lys Val Glu Asn Lys Pro Asp Thr Pro 355 360 365 Ser Pro Thr Gly Thr Val Asn Arg Val Val Gln Gly Val Ile Ile His 370 375 380 Glu Tyr Gln Lys 385 <210> 751 <211> 203 <212> PRT <213> Streptococcus pneumoniae <400> 751 Met Ser Arg Tyr Thr Gly Pro Ser Trp Lys Gln Ala Arg Arg Leu Gly 1 5 10 15 Leu Ser Leu Thr Gly Thr Gly Lys Glu Leu Ala Arg Arg Asn Tyr Val 20 25 30 Pro Gly Gln His Gly Pro Asn Asn Arg Ser Lys Leu Ser Glu Tyr Gly 35 40 45 Leu Gln Leu Ala Glu Lys Gln Lys Leu Arg Phe Thr Tyr Gly Val Gly 50 55 60 Glu Lys Gln Phe Arg Asn Leu Phe Val Gln Ala Thr Lys Ile Lys Gly 65 70 75 80 Gly Ile Leu Gly Phe Asn Phe Met Leu Leu Leu Glu Arg Arg Leu Asp 85 90 95 Asn Val Val Tyr Arg Leu Gly Leu Ala Thr Thr Arg Arg Gln Ala Arg 100 105 110 Gln Phe Val Asn His Gly His Ile Leu Val Asp Gly Lys Arg Val Asp 115 120 125 Ile Pro Ser Tyr Arg Val Thr Pro Gly Gln Val Ile Ser Val Arg Glu 130 135 140 Lys Ser Leu Lys Val Pro Ala Ile Leu Glu Ala Val Glu Ala Thr Leu 145 150 155 160 Gly Arg Pro Ala Phe Val Ser Phe Asp Ala Glu Lys Leu Glu Gly Ser 165 170 175 Leu Thr Arg Leu Pro Glu Arg Asp Glu Ile Asn Pro Glu Ile Asn Glu 180 185 190 Ala Leu Val Val Glu Phe Tyr Asn Lys Met Leu 195 200 <210> 752 <211> 328 <212> PRT <213> Streptococcus pneumoniae <400> 752 Met Ala Lys Asp Ile Arg Val Leu Leu Tyr Tyr Leu Tyr Thr Pro Ile 1 5 10 15 Glu Asn Ala Glu Gln Phe Ala Ala Asp His Leu Ala Phe Cys Lys Ser 20 25 30 Ile Gly Leu Lys Gly Arg Ile Leu Val Ala Asp Glu Gly Ile Asn Gly 35 40 45 Thr Val Ser Gly Asp Tyr Glu Thr Thr Gln Lys Tyr Met Asp Tyr Val 50 55 60 His Ser Leu Pro Gly Met Glu Glu Leu Trp Phe Lys Ile Asp Glu Glu 65 70 75 80 Asn Glu Gln Ala Phe Lys Lys Met Phe Val Arg Tyr Lys Lys Glu Ile 85 90 95 Val His Leu Gly Leu Glu Asp Asn Asp Phe Asp Asn Asp Ile Asn Pro 100 105 110 Leu Glu Thr Thr Gly Ala Tyr Leu Ser Pro Lys Glu Phe Lys Glu Ala 115 120 125 Leu Leu Asp Lys Asp Thr Val Val Leu Asp Thr Arg Asn Asp Tyr Glu 130 135 140 Tyr Asp Leu Gly His Phe Arg Gly Ala Ile Arg Pro Asp Ile Arg Asn 145 150 155 160 Phe Arg Glu Leu Pro Gln Trp Val Arg Asp Asn Lys Glu Lys Phe Met 165 170 175 Asp Lys Arg Val Val Val Tyr Cys Thr Gly Gly Val Arg Cys Glu Lys 180 185 190 Phe Ser Gly Trp Met Val Arg Glu Gly Tyr Lys Asp Val Gly Gln Leu 195 200 205 His Gly Gly Ile Ala Thr Tyr Gly Lys Asp Pro Glu Val Gln Gly Glu 210 215 220 Leu Trp Asp Gly Lys Met Tyr Val Phe Asp Glu Arg Ile Ala Val Asp 225 230 235 240 Val Asn His Val Asn Pro Thr Ile Val Gly Lys Asp Trp Phe Asp Gly 245 250 255 Thr Pro Cys Glu Arg Tyr Val Asn Cys Gly Asn Pro Phe Cys Asn Arg 260 265 270 Arg Ile Leu Thr Ser Glu Glu Asn Glu Asp Lys Tyr Leu Arg Gly Cys 275 280 285 Ser His Glu Cys Arg Val His Pro Arg Asn Arg Tyr Val Ser Lys Asn 290 295 300 Glu Leu Thr Gln Ala Glu Val Ile Glu Arg Leu Ala Ala Ile Gly Glu 305 310 315 320 Ser Leu Asp Gln Ala Ala Thr Val 325

Claims (37)

  1. 서열번호 1 내지 서열번호 66 및 서열번호 68 내지 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591 중의 하나로부터 선택된 뉴클레오티드 서열 또는 이와 동등한 기능을 갖는 축퇴성(degenerate) 변이체로 이루어진, 스트렙토코쿠스 뉴모니애(Streptococcus pneumoniae) 게놈 서열의 분리된 폴리뉴클레오티드.
  2. 제1항에 있어서, 서열번호 1 내지 서열번호 66 및 서열번호 68 내지 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591 중의 하나로부터 선택된 뉴클레오티드 서열 또는 이와 동등한 기능을 갖는 축퇴성 변이체에 대한 상보체인 폴리뉴클레오티드.
  3. 제1항에 있어서, 융합 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드.
  4. 서열번호 1 내지 서열번호 66 및 서열번호 68 내지 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591 중 하나로부터 선택된 뉴클레오티드 서열 또는 이와 동등한 기능을 갖는 축퇴성 변이체로 이루어진, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 게놈 서열의 폴리뉴클레오티드에 의해 암호화되는 분리된 폴리펩티드.
  5. 제4항에 있어서, 융합 폴리펩티드인 폴리펩티드.
  6. 제4항에 있어서, 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 감염된 개체의 양성혈청반응의 혈청과 면역반응하는 폴리펩티드.
  7. 서열번호 216 내지 서열번호 281 및 서열번호 283 내지 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752 중 하나로부터 선택된 아미노산 서열로 이루어진 분리된 폴리펩티드.
  8. 제7항에 있어서, 융합 폴리펩티드인 폴리펩티드.
  9. 제7항에 있어서, 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 감염된 개체의 양성혈청반응의 혈청과 면역반응하는 폴리펩티드.
  10. 서열번호 1 내지 서열번호 66 및 서열번호 68 내지 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591 중 하나로부터 선택된 뉴클레오티드 서열 또는 이와 동등한 기능을 갖는 축퇴성 변이체를 갖는 뉴클레오티드 서열을 포함하는, 재조합 발현 벡터.
  11. 제10항에 있어서, 폴리뉴클레오티드가 DNA, 염색체 DNA, cDNA, RNA 및 안티센스 RNA로 이루어진 그룹으로 부터 선택된 벡터.
  12. 제11항에 있어서, 폴리뉴클레오티드가 하나 이상의 유전자 발현 조절 요소에 작동가능하게 연결된 벡터.
  13. 제12항에 있어서, 폴리뉴클레오티드가 서열번호 216 내지 서열번호 281 및 서열번호 283 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752 중 하나로부터 선택된 아미노산 서열로 이루어진 폴리펩티드를 암호화하는 벡터.
  14. 제10항에 있어서, 플라스미드인 벡터.
  15. 제10항의 벡터로 형질감염되거나, 형질전환되거나 또는 감염된 유전자 조작된 숙주 세포.
  16. 서열번호 1 내지 서열번호 66 및 서열번호 68 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591 중 하나로부터 선택된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리뉴클레오티드 또는 이와 동등한 기능을 갖는 축퇴성 변이체, 또는 서열번호 216 내지 서열번호 281 및 서열번호 283 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752 중 하나로부터 선택된 스트렙토코쿠스 뉴모니애 폴리펩티드에 대해 특이적인 항체.
  17. 제16항에 있어서, 모노클로날, 폴리클로날, 키메라, 사람화 및 단일 쇄 항체 로 이루어진 그룹으로 부터 선택되는 항체.
  18. 제17항에 있어서, 모노클로날인 항체.
  19. 제18항에 있어서, 사람화된 항체.
  20. 서열번호 216 내지 서열번호 281 및 서열번호 283 내지 서열번호 430 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752 중의 하나 이상으로 부터 선택된 아미노산 서열을 가진 폴리펩티드를 포함하는, 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 대해 면역화시키는 면역원성 조성물.
  21. 제20항에 있어서, 약제학적으로 허용되는 담체, 하나 이상의 애쥬번트, 또는 이들 둘 모두를 추가로 포함하는 면역원성 조성물.
  22. 제20항에 있어서, 폴리펩티드가 융합 폴리펩티드인 면역원성 조성물.
  23. 제20항에 있어서, 폴리펩티드가, 서열번호 1 내지 서열번호 66 및 서열번호 68 내지 서열번호 215 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591 중 하나로부터 선택되는 뉴클레오티드 서열 또는 이와 동등한 기능을 갖는 축퇴성 변이체을 갖는 뉴클레오티드 서열로 이루어진 폴리뉴클레오티드에 의해 암호화되는 면역원성 조성물.
  24. 발현 벡터내에 포함된 서열번호 1 내지 서열번호 66 및 서열번호 68 내지 서열번호 215, 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591중 하나로부터 선택된 뉴클레오티드 서열 또는 이와 동등한 기능을 갖는 축퇴성 변이체를 갖는 폴리뉴클레오티드를 포함하는, 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 대해 면역화시키는 면역원성 조성물.
  25. 제24항에 있어서, 벡터가 플라스미드 DNA인 면역원성 조성물.
  26. 제25항에 있어서, 폴리뉴클레오티드가 하나 이상의 유전자 발현 조절 요소에 작동가능하게 연결된 면역원성 조성물.
  27. 제26항에 있어서, 폴리뉴클레오티드가 스트렙토코쿠스 뉴모니애의 중화 에피토프의 발현을 유도하는 면역원성 조성물.
  28. 제27항에 있어서, 하나 이상의 애쥬번트를 추가로 포함하는 면역원성 조성물.
  29. 서열번호 216 내지 서열번호 281 및 서열번호 283 내지 서열번호 430, 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752 중의 하나로부터 선택된 아미노산으로 이루어진 폴리펩티드 및 약제학적으로 허용되는 담체를 포함하는, 스트렙토코쿠스 뉴모니애 감염증을 치료하기 위한 약제학적 조성물.
  30. 제29항에 있어서, 폴리펩티드가 융합 폴리펩티드인 약제학적 조성물.
  31. 서열번호 1 내지 서열번호 66 및 서열번호 68 내지 서열번호 215, 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591 중 하나로부터 선택된 뉴클레오티드 서열, 이의 상보체, 이와 동등한 기능을 갖는 축퇴성 변이체로 이루어진 하나 이상의 폴리뉴클레오티드의 어레이를 포함하는 DNA 칩.
  32. 서열번호 216 내지 서열번호 281 및 서열번호 283 내지 서열번호 430, 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752 중의 하나로부터 선택된 아미노산 서열로 이루어진 하나 이상의 폴리펩티드의 어레이를 포함하는 단백질 칩.
  33. (a) 서열번호 1 내지 서열번호 66 및 서열번호 68 내지 서열번호 215, 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591 중 하나로부터 선택된 뉴클레오티드 서열 또는 이와 동등한 기능을 갖는 축퇴성 변이체를 포함하는 폴리뉴클레오티드의 올리고뉴클레오티드 프로브와 생물학적 샘플을 접촉시키는 단계, 및
    (b) 스트렙토코쿠스 뉴모니애가 샘플중에 존재함을 나타내는 하이브리드화 복합체의 존재를 상기 샘플에서 검출하는 단계를 포함하여, 생물학적 샘플중의 스트렙토코쿠스 뉴모니애를 검출 또는 동정하는 방법.
  34. (a) 서열번호 1 내지 서열번호 66 및 서열번호 68 내지 서열번호 215, 또는 서열번호 431 내지 서열번호 591 중 하나로부터 선택된 뉴클레오티드 서열 또는 이와 동등한 기능을 갖는 축퇴성 변이체를 포함하는 폴리뉴클레오티드의 올리고뉴클레오티드 프라이머와 생물학적 샘플을 뉴클레오티드 및 폴리머라제 효소의 존재하에 접촉시키는 단계, 및
    (b) 스트렙토코쿠스 뉴모니애가 샘플중에 존재함을 나타내는 프라이머 연장 생성물의 존재를 상기 샘플에서 검출하는 단계를 포함하여, 생물학적 샘플중의 스트렙토코쿠스 뉴모니애를 검출 또는 동정하는 방법.
  35. (a) 서열번호 216 내지 서열번호 281 및 서열번호 283 내지 서열번호 430, 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752 중 하나로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드에 특이적인 항체와 생물학적 샘플을 접촉시키는 단계, 및
    (b) 스트렙토코쿠스 뉴모니애가 샘플중에 존재함을 나타내는 면역 복합체의 존재를 상기 샘플에서 검출하는 단계를 포함하여, 생물학적 샘플중의 스트렙토코쿠스 뉴모니애를 검출 또는 동정하는 방법.
  36. (a) 서열번호 216 내지 서열번호 281 및 서열번호 283 내지 서열번호 430, 또는 서열번호 592 내지 서열번호 752 중 하나로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드와 생물학적 샘플을 접촉시키는 단계, 및
    (b) 스트렙토코쿠스 뉴모니애가 샘플중에 존재함을 나타내는 면역 복합체의 존재를 상기 샘플에서 검출하는 단계를 포함하여, 생물학적 샘플중의 스트렙토코쿠스 뉴모니애에 대한 항체를 검출 또는 동정하는 방법.
  37. 제15항의 유전자 조작된 숙주 세포를 배양하고, 배양물로부터 폴리펩티드를 회수함을 포함하여, 폴리펩티드를 제조하는 방법.
KR1020087018595A 2001-04-16 2002-04-12 폴리펩티드 항원을 암호화하는 신규한 스트렙토코쿠스뉴모니애 개방형 판독 프레임 및 이를 포함하는 조성물 KR20080081201A (ko)

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