KR20010084684A - 글루타밀 트랜스펩티다아제를 암호화하는 유전자 및 그염기서열 - Google Patents

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Abstract

본 발명은 글루타밀 트랜스펩티다아제(Glutamyl transpeptidase)를 암호화하는 유전자 및 그 염기서열에 관한 것으로 본 발명은 보리발효물에서 점질물을 다량 생산하는 바실러스 서브틸리스 MJM(Bacillus subtilisMJM;KFCC-11016) 균주에서 글루타밀 트랜스펩티다아제 효소의 유전자를 분리하였으며 분리한 유전자의 발현에 의해 품질이 우수한 감마폴리글루타민산을 대량으로 생합성할 수 있는 뛰어난 효과가 있다.

Description

글루타밀 트랜스펩티다아제를 암호화하는 유전자 및 그 염기서열{Gene coding glutamyl transpeptidase and nucleotide sequence thereof}
본 발명은 글루타밀 트랜스펩티다아제(Glutamyl transpeptidase)를 암호화하는 유전자 및 그 염기서열에 관한 것이다. 더욱 상세하게는, 바실러스 서브틸리스(Bacillus subtilis)로부터 분리한 γ-폴리글루타민산(γ-polyglutamic acid) 생합성 효소 유전자를 암호화하는 유전자 및 그 염기서열에 관한 것이다.
γ-폴리글루타민산(γ-polyglutamic acid)은 특정조건에서 선별한 바실러스 서브틸리스(Bacillus subtilis)를 배양함으로서 대량 생산할 수 있는 아미노산(amino acid) 기반의 고점성 생고분자(biopolymer)로서 바실러스 서브틸리스(Bacillus subtilis)에 존재하는 효소(Glutamyl transpeptidase)의 작용에 의해 생합성된다. 즉, 특정한 바실러스(Bacillus) 균주 배양시에 생산되는 뮤신(mucins)이라 불리는 높은 점성을 가진 생고분자(biopolymer) 물질은 고분자 글라이코프로테인(glycoprotein)으로서 구조상 단일 폴리펩타이드 체인(single polypeptide chain)에 수백개의 이당체가 결합되어 있는 모양이며, 보통 전체 분자량의 50 ~ 60% 정도는 글루타메이트(glutamate)를 중심으로한 아미노산(amino acid)이며 40 ~ 50% 정도를 이당체를 포함하는 당류가 차지하고 있다.
글루타민산(Glutamic acid)는 단백질을 구성하는 20개 아미노산 중 하나로서, 미생물들에 의해 생산된다. 일반적인 아미노산(amino acid) 처럼 글루타민산(glutamic acid)도 L형과 D형으로 나뉘는데, L-글루타민산(L-glutamic acid)은 다시마 등에 분포하는 감칠맛을 내는 아미노산(amino acid)으로서 조미료의 원료가 될 수 있는 형태이다. 반면 D-글루타민산(glutamic acid)은 고유의 감칠맛이 없다(無味하다). Natto 발효시에 형성되는 끈끈한 물질(sticky material)의 성분을 살펴보면, 전체의 50%가 아미노산(amino acid)이고, 그중 1/4이 글루타민산(glutamic acid)이다. 발효 초기엔 D- 와 L-글루타민산(glutamic acid)이 공존하고 있으며, 여기에 프럭탄(fructan)이 상당량 포함되어 있다(Fujii. 1963). 점질물의 D- 와 L- 글루타민산의 비율은 배양한 배지(media)의 질소(nitrogen) 조성에서 많은 영향을 받는다고 한다(Fujii. 1963).
그러나 발효가 진전되어 가면서 D-글루타민산(D-glutamic acid)의 비율이 점점 증가하여, 80% 이상이 되고, 프럭탄(fructan)과 L-글루타민산(L-glutamic acid)의 비율은 적어진다. 프럭탄(Fructan)도 프럭토스(fructose)와 달리 단맛이 나지 않으므로, 발효가 충분히 진행된 natto의 끈끈한 물질(sticky material)은 거의 아무 맛도 없는 상태가 된다.
일반적인 아미노산(amino acid)의 고분자(polymer)는 α결합으로 연결되는데 반해 natto의 점질물을 구성하는 폴리글루타민산(polyglutamic acid)에서 D-글루타민산(D-glutamic acid)은 γ결합으로 연결되어 있으며 이는 생물계에서 매우 드문 일이다. 이 점질물의 높은 점성은 아마도 이러한 γ결합에서 기인하는 것으로 생각되나 고분자 구조와 품질특성의 관계는 아직 명확히 밝혀지지 않은 상태이다.
포유류 세포(Mammalian cell)에서 γ-GTP는 글루타치온(glutachione)을 분해(degradation)시키는 기능을 갖는 막결합 효소(membrane bound enzyme)이다. 미생물(Bacteria)에서 γ-GTP는 프로테우스 미라빌리스(Proteus mirabilis) 및 이.콜라이(E. coli)등에서 분리되었고, 염기서열이 결정되었다.
바실러스(Bacillus)에 국한하여 본다면, Ogawa 등은(1991) 이 효소(enzyme)에 관한 물리화학적(physiological)인 연구를 행하였다. 이 효소에 관한 분자생물학적 연구로 바실러스 서브틸리스(B. subtilis;natto)에서 γ-GTP 유전자의 염기서열을 밝혀 졌다(Hara 등, 1992).
또, Ke Xu 등은(1996) γ-GTP 유전자의 동정(identification)과 발현(expression)에 대해 발표하였고(1992년의 논문과 동일한 유전자는 아님), Uchida. 등은(1993) 바실러스 안트라시스(B. anthracis)에서 폴리글루타민산 (polyglutamic acid)을 탈폴리메리제이션(depolymerization) 하는 새로운 유전자(gene)에 관한 연구결과를 발표하였다.
Hara 등(1992)에 따르면 바실러스 서브틸리스(B. subtilis;natto)에서 γ-GTP 유전자(gene)는 균주가 가지고 있는 플라스미드(plasmid)인 pUH1에 포함되어 있는 유전자로서, 이 유전자가 발현된 γ-GTP의 작용으로 점질물의 주요성분인 γ-폴리글루타민산(γ-polyglutmic acid)가 생합성 된다. 이 유전자(gene)의 승인번호(accession number)는 S38356이다.
현재까지 γ-폴리글루타민산(γ-Polyglutamic acid)의 생합성에 대한 생리학적 연구는 주로 바실러스 리체니포미스(Bacillus licheniformis)에서 이루어 졌으나 산업적인 응용가능성을 염두에 두고 이루어진 것은 아니며, 생합성 유전자 및 생합성 과정에 대한 깊이 있는 연구개발은 부족한 상태이다. 또한 γ-폴리글루타민산(γ-Polyglutamic acid)은 주로 플라스미드(plasmid) 기반의 생합성 시스템을 통해서 생산됨으로서 지역별로 혹은 국가별로 유전적인 다양성을 가지고 있으므로 우리나라 고유의 경쟁력있는 유전자원을 개발한다는 측면에서 의미를 가지기도 한다.
본 발명자는 한국 전통메주에서 바실러스 서브틸리스 MJM(Bacillus subtillusMJM;KFCC-11016)를 분리하여 이를 보리발효물에서 배양한 후 이 보리발효물을 김치에 첨가하여 김치의 품질 및 보존성을 향상시키는 특허를 1998-5183호로 특허출원한 바 있다. 상기 바실러스 서브틸리스 MJM(Bacillus subtillusMJM;KFCC-11016) 균주를 접종한 보리발효물은 점질물을 다량으로 생산하며 점질물은 이미 설명한 바와 같이 D-글루타민산으로 γ- 결합으로 연결되어 있다.
본 발명자는 상기 특허출원한 바 있는 바실러스 서브틸리스 MJM(BacillussubtillusMJM;KFCC-11016) 균주에서 γ-폴리글루타민산(γ-polyglutamic acid) 생합성효소(Glutamyl transpeptidase)유전자를 분리하고 이를 분석하여 γ-폴리글루타민산의 생합성 체제를 분자유전학적 수준에서 연구한 결과를 바탕으로 γ-폴리글루타민산의 대량 생산을 가능하도록 하므로써 본 발명을 완성하였다
따라서, 본 발명의 목적은 바실러스 서브틸리스 MJM(Bacillus subtillusMJM;KFCC-11016) 균주로부터 γ-폴리글루타민산 생합성 효소인 글루타밀 트랜스펩티다아제를 암호화하는 유전자를 분리하여 제공함에 있다. 본 발명의 다른 목적은 상기 유전자 염기서열을 제공함에 있다.
본 발명의 상기 목적은 토양과 대두발효물로부터 글루타밀 트랜스펩티다아제 활성이 우수한 바실러스 서브틸리스 MJM(Bacillus subtillusMJM;KFCC-11016) 균주를 선별하고 이로부터 글루타밀 트랜스펩티다아제를 암호화하는 유전자를 분리하고 공지된 글루타밀 트랜스펩티다아제 효소를 암호화하는 유전자와 염기서열을 비교하여 유사도를 조사하므로써 달성하였다.
이하, 구성 및 작용을 설명한다.
도 1은 PCR 반응으로 얻어진 결과산물을 확인한 전기영동 결과이다.
도 2는 본 발명 글루타밀 트랜스펩티다아제를 암호화하는 유전자 염기서열을 나타낸다.
본 발명은 토양과 대두발효물로부터 바실러스(Bacillus) 속 균주를 수집하는 단계; 상기 수집한 바실러스 속 균주를 증자한 보리에 접종하고 배양하면서 점질물의 생성정도를 측정하여 글루타민산을 다량 생성하는 바실러스 서브틸리스 MJM(Bacillus subtillusMJM;KFCC-11016) 균주를 선별하는 단계; 바실러스 서브틸리스 MJM 균주 배양액의 OD값을 측정하여 글루타밀 트랜스펩티다아제 활성을 확인하는 단계; 유전자 정보 테이터베이스에서 유사 유전자를 검색한 후 이를 바탕으로 프라이머를 제작하여 글루타밀 트랜스펩티다아제를 암호화하는 유전자에 대한 PCR 반응을 실시하는 단계; PCR하여 얻은 글루타밀 트랜스펩티다아제를 암호화하는 유전자를 겔에 전기영동하여 유전자 존재를 확인한 후 염기서열을 결정하는 단계 및; 본 발명 글루타밀 트랜스펩티다아제 유전자 염기서열을 공지된 글루타밀 트랜스펩티다아제 유전자 염기서열과 유사도를 비교하여 글루타밀 트랜스펩티다아제 생성에 유용한 유전자임을 확인하는 단계로 구성된다.
본 발명의 구성에 따르면 먼저 γ-폴리글루타민산의 생합성 체제를 분자유전학적인 수준에서 밝혀 그 결과를 바탕으로 새로운 벡터(vector) 및 발현시스템을 구축하여 플라스미드(plasmid)에 기반하는 γ-폴리글루타민산의 생합성 능 및 품질특성을 개선할 수 있다. 또 많은 유용성이 기대되고 있는 γ-폴리글루타민산을 열을 비롯한 다른 물리화학적 불안정성에도 불구하고 대량 생산할 수 있어 국제적으로도 충분한 경쟁력을 가질 수 있다.
실시예 1: 글루타밀 트랜스펩티다아제 유전자 분리
제 1 공정: 바실러스 균주 수집
생합성 유전자 탐색을 위한 기초작업으로서 전국 각지의 토양과 대두발효물에서 바실러스(Bacillus) 균주를 수집하고, 이를 바탕으로 유용한 균주를 선별하였다. 각각의 균주는 통상의 방법에 의하여 순수분리한 후 글리세롤 저장법(glycerol stock)으로 정리하였으며, 최초 출처(original source)의 라이브러리(library)로 제작하였다. 그 목록은 하기와 같으며 표 1에 정리하였다.
▶ M~은 전통메주에서 추출
▶ N~은 납두(納頭)에서 추출한 균주
▶ C~는 청국장에서 추출한 균주
수집한 균주
균주 출처 날짜
바실러스 서브틸리스 MJM 전통메주에서 추출 97. 10
바실러스 속 MJ-N1 서울납두 97. 10. 20
바실러스 속 MJ-N5 수호가우아나따(水戶がうあなた) 98. 3. 19
바실러스 속 MJ-N7 평창납두(국산백태)일본정화공업기술제휴 97. 11
바실러스 속 MJ-N8 Osato 유기재배대두사용 98. 3. 23
바실러스 속 MJ-N9 Osato 수호의 납두 98. 3. 20
바실러스 속 MJ-N10 Osato 납두(큰콩) 98. 3. 20
바실러스 속 MJ-N11 아가메 납두(작은 콩) 98. 3. 12
바실러스 속 MJ-C2 풀무원 청국장 97. 12
바실러스 속 MJ-C3 아리랑식품 청국장 97. 12
바실러스 속 MJ-C5 삼대식품가마솥 청국장 98. 4. 28
바실러스 속 MJ-C6 완전식품 뚝배기표 청국장 98. 3. 28
바실러스 속 MJ-C7 광산식품 양념 청국장 98. 3. 25
바실러스 속 MJ-C9 충북지역 일반가정에서 채취 98. 6
바실러스 속 MJ-C10 중북지역 시장에서 구입 98. 7
바실러스 속 MJ-MB1 인공토양에서 분리 99. 12
바실러스 속 MJ-MB2 인공토양에서 분리 99. 12
바실러스 속 MJ-MB3 인공토양에서 분리 99. 12
바실러스 속 MJ-BS-T1 인공토양에서 분리 99. 12
바실러스 속 MJ-BS-T2 인공토양에서 분리 99. 12
제 2 공정: 균주선별
보리 600g을 충분한 물에 15시간 침지한 다음 여분의 물을 제거/세척한 후 121℃, 15분간 오토클래브하였다. 바실러스 균주 접종을 위해 증자한 보리에 dH2O 500mL 혼합(원래양 600g을 기준)하고 바실러스 서브틸리스 MJM액 500㎕를 dH2O 100mL에 희석하였다. 상기와 같은 조건으로 보리를 증자한 경우 보리가 꼬들꼬들 해지고, 여분의 습기가 거의 없으므로 이 상태에서는 바실러스 균주가 생육하여도, 다량의 점질물을 생성하지 못한다. 점질물 생성을 위해 여분의 수분을 첨가하였다. 보리발효는 먼저 납작한 무균 용기에 800g씩 분주하여 깊이 3cm를 넘지 않도록 고른 후 랩을 덥고, 1cm간격으로 구멍낸 후 보리에 밀착하고 40 ~ 45℃에서 24 ~ 30시간 배양하였다. 즉, 발효시 증자한 보리표면에 비닐을 가능한 한 바짝 밀착시켜서 표면이 공기에 노출되지 않도록 유의하였다. 표면이 공기중에 배양기간 동안 노출되면 점질물 생성능이 저하되고 또한 표준적인 조건에서 30시간 이상 배양한 경우 보리의 조직이 붕괴되어 점질물만의 분리가 어려워진다. 상기와 같은 증자 및 발효시험을 통해 높은 생합성 능을 가지는 유용균주로 바실러스 서브틸리스 MJM (Bacillus subtilisMJM;KFCC-11016) 균주를 선별할 수 있었다.
제 3 공정: 선별한 균주의 글루타밀 트랜스펩티다아제 활성 측정
상기 제 2 공정을 통해 선별한 유용 바실러스 서브틸리스 MJM(Bacillus subtilisMJM;KFCC-11016) 균주의 글루타밀펩티다아제 활성을 조사하기 위하여 하기 표 2와 같은 방법으로 활성측정을 실시하였다.
글루타밀펩티다아제 활성측정
용출혼합물(총 1.0mL) 1.0mL L-r-GpNA20mM 글리실글라이신(glycylglycine)50mM Tris-HCl(pH 8.0)효소액
배양 37℃에서 10분 동안 배양
반응정지 0.5mL, 3.5M 아세트산을 추가하여 반응을 정지시킴
OD값 측정 정상 반응된 반응 혼합물과 글리실글라이신 없이 반응시킨 혼합물을비교하여 410nm에서 OD값의 차이로 활성을 측정
[주] 1 단위: 1분에 1μmol의 γ-글루타밀 절반을 글리실글라이신으로 전환하는 활성r-GpNA:r-글루타밀-p-니트로아닐리드효소용액은 배양액을 원심분리한 후 상층액을 사용
제 4 공정: PCR 반응
제 2 공정을 통해 선별한 바실러스 서브틸리스 MJM(Bacillus subtilisMJM;KFCC-11016) 균주에서 γ-글루타밀펩티다아제(γ-Glutamyl transpeptidase) 유전자를 분리하기 위하여 유전자정보 데이터베이스에서 유사 유전자를 검색한 후 이를 바탕으로 PCR을 디자인 하였으며 그 방법은 하기과 같다.
상기 방법에 의해 PCR을 실시한 결과 도 1에 나타낸 바와 같이 1.1kb의 유전자 산물을 확인할 수 있었다.
제 5 공정: 유전자 분리
상기 제 4 공정의 방법을 통해 해당 유전자의 존재를 확인한 후 이를 통상의 방법에 의하여 분리하고 염기서열을 결정하였으며 그 결과 확보한 글루타밀기트랜스펩티다아제(γ-Glutamyl transpeptidase) 유전자의 전체길이는 1426base pair임을 알 수 있었다. 이는 도 2에 나타낸 바와 같으며 서열목록 1에 기재하였다.
제 6 공정: 유전자 염기서열의 유전정보 분석
상기 제 5 공정에서 확보한 유전자 및 그 염기서열의 유전정보를 분석하기 위하여 유전정보 분석도구인 BlastX homology search 실시하였다, 실험결과, 하기에 나타낸 바와 같이 상동성(Homology)은 플라스미드 pTA1015와 가장 높은 상동성(coding resion에서 identity 90%정도)를 보이고 있다.
또한 크러스탈W 복합 얼라인먼트(ClustalW multiple alignment) 방법을 통해 주요한 세가지 유전자의 아미노산 서열과 복합 얼라인(multople align)해 본 결과는 하기와 같았다. pUH1은 일본에서 발표된 글루타밀 트랜스펩티다아제 암호화 유전자로서 이 것과의 유사도는 약 80% 였다.
이상, 상기 실시예를 들어 설명한 바와 같이 보리발효물에서 점질물을 다량 생산하는 바실러스 서브틸리스 MJM(Bacillus subtilisMJM;KFCC-11016) 균주에서 글루타밀 트랜스펩티다아제 효소의 유전자를 분리하였으며 분리한 유전자의 발현에 의해 품질이 우수한 감마폴리글루타민산을 다량으로 생합성할 수 있는 뛰어난 효과가 있으므로 식품산업상 매우 유용한 발명인 것이다.

Claims (2)

  1. 바실러스 서브틸리스 MJM(Bacilius subtilisMJM;기탁번호 KFCC 11016)으로부터 유래되며 서열목록 1에 기재된 염기서열을 갖고 γ-글루타민산을 생합성하는 효소인 글루타밀 트랜스펩티다아제를 암호화하는 유전자.
  2. 제 1 항 기재의 상기 유전자 발현에 의해 생산되는 글루타밀 트랜스펩티다아제.
KR1020000009885A 2000-02-28 2000-02-28 글루타밀 트랜스펩티다아제를 암호화하는 유전자 및 그염기서열 KR20010084684A (ko)

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