KR102191654B1

KR102191654B1 - 신규 폴리펩티드

Info

Publication number: KR102191654B1
Application number: KR1020157028964A
Authority: KR
Inventors: 캐롤린 에크블라드; 엘린 군네리우슨; 말린 린트보르크; 라스 아브람센; 존 뢰프블롬; 도르볘른 그뢰슬룬트; 요한 세이징
Original assignee: 애피바디 에이비
Priority date: 2013-03-15
Filing date: 2014-03-17
Publication date: 2020-12-16
Also published as: RU2015141224A; US20160031967A1; EP2970406B1; IL240606A0; KR20150132349A; EP2970406A1; JP2016511280A; BR112015021730A2; AU2014230018B2; US9975943B2; MY171407A; LT2970406T; HK1216756A1; WO2014140366A1; CA2902657A1; CN105209482B; RU2681428C2; AU2014230018A1; MX366425B; MX2015012215A

Abstract

본 개시는 신생 Fc 수용체(이하에서, FcRn으로 지칭됨)에 결합 친화도를 가지는 조작된 폴리펩티드의 한 부류에 관한 것으로, 서열 EX₂ X₃ X₄ AX₆ X₇EIRWLPNL X₁₆X₁₇ X₁₈ QRX₂₁ AFIX₂₅ X₂₆LX₂₈ X₂₉를 포함하는 FcRn 결합 폴리펩티드를 제공한다. 본 개시는, 또한, 이러한 FcRn 결합 폴리펩티드의, 약물동력학 및 약력학적 성질을 조절하는 제제로서의 용도 및 치료제로서의 용도에 관한 것이다.

Description

신규 폴리펩티드{NEW POLYPEPTIDES}

본 개시는 신생 Fc 수용체(이하에서, FcRn으로 지칭됨)에 결합 친화도를 가지는 한 부류의 조작된 폴리펩티드에 관한 것이다. 본 개시는, 또한, 생물분자, 예컨대, 약물의 약물동력학 및 약력학적 성질을 조절하는 제제 및 치료제로서의 FcRn 결합 폴리펩티드의 용도에 관한 것이다.

신생 Fc 수용체(FcRn)는 막관통 MHC 클래스 I-유사 중쇄(FcRn α-사슬) 및 β2-마이크로글로불린 경쇄로 이루어진 이종이량 단백질로서, 후자는 또한 MHC 클래스 I 분자의 일부를 형성한다( Simister and Mostov(1989) Nature 337:184-7; Burmeister et al.(1994) Nature 372:379-83).

FcRn은 주로 엔도좀 내에 위치하고, 6.5 이하의 pH에서 면역글로불린 G(IgG) 및 혈청 알부민에 결합하고 7.0 이상의 pH에서 이들을 방출할 수 있다(Roopenian(2007) Nat Rev Immunol 7:715-25에 보고됨).

FcRn은 포유동물에서 몇몇 구분되는 역할을 수행한다(Roopenian(상동)에 보고됨). FcRn은 내포작용된 IgG 및 혈청 알부민의 재순환에 관련되어, 리소좀에서의 이들의 분해를 피하게 함으로써, 이들에게 다른 혈청 단백질보다 혈액에서의 더 높은 이용성 및 더 긴 반감기를 제공한다. IgG, 및 혈청 알부민 및 다른 혈청 단백질들이 혈액과 접촉한 세포에 의해 수동적으로 음세포작용되면, 형성된 엔도좀의 pH가 점진적으로 낮아지는데, 이는 IgG 및 혈청 알부민이 FcRn에 결합하도록 한다. 그런 다음, 수용체는, 수용체에 결합된 리간드와 함께, 재순환되는 엔도좀을 통해 혈장막으로 다시 이송된다. 혈장막으로 돌아간 후, pH는 결합된 리간드가 방출되는 시점인 7보다 높아지도록 증가된다.

FcRn은, 또한, IgG를 장벽, 예를 들어, 태반, 상기도 상피, 혈뇌장벽 및 전방부 소장을 가로질러 이송하는 능력으로도 알려져있다.

포유동물에서, FcRn의 이러한 성질은, 태반을 통해 모체로부터 태아로 IgG를 트랜스사이토시스(transcytosis)하고, 모유로부터의 IgG를 아기의 전방부 소장 내 혈류로 트랜스사이토시스하는데 이용된다.

FcRn의 발현 패턴은 종 간에 상이하다. 그러나 FcRn은 대부분의 종에서 혈뇌 장벽, 상기도 상피, 신장 및 혈관 내피 내의 세포 및 항원 제시 세포 및 기타 조혈 기원 세포에서 광범위하게 발현된다(Roopenian (2007, 상동)에 보고됨).

FcRn(Liu et al.(2007) J Immunol 179:2999-3011, Mezo et al.(2008) Proc Natl Acad Sci U S A 105:2337-42) 및 β2-마이크로글로불린(Getman and Balthasar(2005) J Pharm Sci 94:718-29)에 대해 친화도를 가지는 항체 및 펩티드들이 내인성 IgG와 FcRn의 사이의 결합을 저해하기 위한 관점에서 개발되어 왔다. 다른 접근법은 FcRn에 대한 높은 친화도를 얻기 위해 IgG의 Fc 영역을 돌연변이시키는 것이다(Petkova et al.(2006) Int Immunol 18:1759-69, Vaccaro et al.(2005) Nat Biotechnol 23:1283-8).

Fc 도메인 또는 알부민에 대한 융합은 단백질의 생체 내 반감기를 증가시키기 위해 널리 사용되던 전략이다. 그러나 이러한 융합 단백질의 큰 크기는 조직 투과에 부정적인 영향을 미치고, 융합 파트너에 대한 특이성을 감소시킨다(Valles et al.(2011) J Interferon Cytokine Res 32:178-184(2011)). 한편, 반감기를 연장하기 위해, 비인간 영장류에 투여되는 항체의 Fc 단편 내에 돌연변이가 만들어져 왔다(Hinton et al.(2004) J Biol Chem 279:6213-6). 그러나, 이러한 접근법은 단지 치료용 항체에서의 사용으로만 제한되며, 논의되고 있는 단백질이, 또한, 큰 크기의 분자를 야기하는, Fc 단편에 융합되어있지 않는 한, 다른 치료용 단백질로 확대될 수 없다. 페길화 및 IgG의 Fc 도메인 또는 알부민과 단백질의 유전적 융합과 같은 다수의 화학적 및 재조합 방법이 단백질 반감기를 개선하기 위해 고안되어 왔다(Schellenberger et al.(2009) Nat Biotechnol 21:1186-1190에 보고됨). 단백질의 페길화는 단백질의 효능을 감소시키고 단백질에게 면역반응성을 부여하는 것으로 보고되어 있다.

Fc-융합 단백질은 또한 FcRn에 의해 매개되는 경구 및 폐 전달을 위해 사용되어 왔지만(Low et al.,(2005) Human reproduction Jul;20(7):1805-13), 융합 분자의 크기로 인한 조직 투과 및 감소된 특이성에 대한, 유사한 문제들이 여전히 남아있다.

따라서, 이러한 분야에서는 FcRn에 대해 높은 친화도를 가지는 분자에 대한 계속적이 보완이 크게 필요하다. 특히, 융합 파트너로서 존재할 때, 이들이 융합되는 분자의 성질에 부정적인 영향을 미치지 않고, 면역반응성을 부여하지 않는 작은 결합 분자가 필요하다.

본 개시의 목적은 생물분자, 예를 들어, 약제의 약물동력학 및/또는 약력학적 성질을 조절하는 데 사용하기 위한 새로운 FcRn 결합제를 제공하는 것이다.

본 개시의 목적은 또한, 그들 자체 단독으로, 또는 조합 치료에서 치료제로서 사용하기 위한 새로운 FcRn 결합제를 제공하는 것이다.

본 개시의 목적은 위에서 언급된 단점 및 현재의 치료요법의 다른 단점들을 개선하면서 FcRn의 효과적인 표적화를 가능하게 하는 분자를 제공하는 것이다.

당업자에게 명백한, 본 개시로부터의 이러한 목적 및 기타 목적들은 청구범위에서 주장하고 본원에 일반적으로 개시된 본 발명의 상이한 양태들에 의해 충족된다.

따라서, 본 개시의 제1 양태에서, FcRn 결합 모티프인 BM을 포함하는 신생 Fc 수용체(FcRn) 결합 폴리펩티드가 제공되되, BM 모티프는 다음의 아미노산 서열로 이루어진다:

EX₂ X₃ X₄ AX₆ X₇ EIR WLPNLX₁₆ X₁₇ X₁₈ QR X₂₁ AFIX₂₅ X₂₆LX₂₈ X₂₉

여기서, 서로 독립적으로,

X₂는 A, D, E, F, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;

X₃은 A, D, E, F, G, H, I, K, L, M, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;

X₄는 A, D, E, F, G, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;

X₆은 A, D, E, F, G, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;

X₇은 A, F, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;

X₁₆은 N 및 T로부터 선택되고;

X₁₇은 F, W 및 Y로부터 선택되고;

X₁₈은 A, D, E 및 N로부터 선택되고;

X₂₁은 A, S, V 및 W로부터 선택되고;

X₂₅는 A, D, E, F, G, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;

X₂₆은 K 및 S로부터 선택되고;

X₂₈은 A, D, E, F, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;

X₂₉는 D 및 R로부터 선택된다.

하나의 부류의 FcRn 결합 폴리펩티드 관련 서열의 위의 정의는 몇몇 상이한 선택 실험에서 FcRn과 그들의 상호작용에 대하여 선택되었던 모 스캐폴드의 다수의 무작위 폴리펩티드 변이형의 통계적인 분석을 기반으로 한다. 식별된 FcRn 결합 모티프 또는 "BM"은 모 스캐폴드의 표적 결합 영역에 해당하는데, 이러한 영역은 3개의 나선 번들 단백질 도메인 내의 2개의 알파 나선을 구성한다. 모 스캐폴드에서, 2개의 BM 나선의 다양화된 아미노산 잔기가 항체의 불변 Fc 부위와의 상호작용을 위한 결합 표면을 구성한다. 본 개시에서, 결합 표면 잔기의 무작위 변이 및 차후의 변이형 선택은 Fc와 상호작용하는 능력을 FcRn과 상호작용하기 하기 위한 능력으로 대체한다.

상기 FcRn 결합 폴리펩티드의 일 구현예에서, BM은 다음의 아미노산 서열로 이루어진다:

EX₂ X₃ X₄ AX₆ X₇ EIR WLPNLTX₁₇ X₁₈ QR X₂₁ AFIX₂₅ KLX₂₈ D

여기서, 서로 독립적으로,

X₇은 A, F, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;

X₁₇은 F, W 및 Y로부터 선택되고;

X₁₈은 A, D, E 및 N로부터 선택되고;

X₂₁은 A, S, V 및 W로부터 선택되고;

X₂₈은 A, D, E, F, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택된다.

본 개시의 제1 양태의 다른 구현예에서, 상기 신생 Fc 수용체(FcRn) 결합 폴리펩티드는 FcRn 결합 모티프인 BM을 포함하되, BM 모티프는 다음의 아미노산 서열로 이루어진다:

EX₂ X₃ X₄ AX₆ X₇ EIR WLPNLX₁₆X₁₇ X₁₈ QR X₂₁ AFIX₂₅ X₂₆LX₂₈ X₂₉

여기서, 서로 독립적으로,

X_2는 A, D, E, F, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;

X₃는 A, D, E, F, G, H, I, K, L, M, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;

X₆는 A, E, F, G, H, I, K, Q, R, S 및 V로부터 선택되고;

X₇는 A, F, H, K, N, Q, R, S 및 V로부터 선택되고;

X₁₆는 N 및 T로부터 선택되고;

X₁₇은 F, W 및 Y로부터 선택되고;

X₁₈은 A, D, E 및 N로부터 선택되고;

X₂₁은 A, S, V 및 W로부터 선택되고;

X₂₅은 D, E, G, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;

X₂₆은 K 및 S로부터 선택되고;

X₂₉은 D 및 R로부터 선택된다.

제1 양태의 다른 구현예에서, FcRn 결합 폴리펩티드가 제공되되, 서로 독립적으로,

X₃은 A, D, E, F, H, I, K, L, M, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;

X₄는 A, D, E, F, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;

X₆은 A, E, F, G, H, I, K, Q, R 및 S로부터 선택되고;

X₇은 A, F, H, K, N, Q, R, S 및 V로부터 선택되고;

X₁₆은 N 및 T로부터 선택되고;

X₁₇은 F 및 Y로부터 선택되고;

X₁₈은 D이고;

X₂₁은 V이고;

X₂₅는 D, E, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;

X₂₆은 K 및 S로부터 선택되고;

X₂₈은 A, D, E, F, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V 및 W로부터 선택되고;

X₂₉는 D 및 R로부터 선택된다.

제1 양태의 다른 구현예에서, BM은 다음으로부터 선택된 아미노산 서열로 이루어진다:

i) EX₂ X₃ X₄ AX₆ HEIR WLPNLTX₁₇ X₁₈ QR X₂₁ AFIX₂₅ KLX₂₈ D

여기서, 서로 독립적으로,

X₃은 A, D, E, G, H, K, L, M, N, Q, R, S, T, V 및 Y로부터 선택되고;

X₄는 A, D, E, F, G, I, K, L, N, Q, R, S, T, V 및 Y로부터 선택되고;

X₆은 A, G, K, R, S 및 V로부터 선택되고;

X₁₇은 F, W 및 Y로부터 선택되고;

X₁₈은 A, D, E 및 N로부터 선택되고;

X₂₁은 A, S, V 및 W로부터 선택되고;

X₂₅는 D, G, H, K, L, N, R, V 및 W로부터 선택되고;

X₂₈은 A, D, E, H, K, L, N, Q, R, S, T, W 및 Y로부터 선택됨; 및

ii) 상기 서열과 적어도 96% 동일성을 가지는 아미노산 서열.

상기 양태의 또 다른 구현예에서, 서열 i) 내 BM은 다음으로부터 선택된 아미노산 서열로 이루어진다:

EX₂ X₃ X₄ AX₆ HEIR WLPNLTX₁₇ X₁₈ QR X₂₁ AFIX₂₅ KLX₂₈ D

여기서, 서로 독립적으로,

X₂는 A, D, E, F, N, Q, R, S 및 W로부터 선택되고;

X₃은 D, E, G, H, K, M, N, Q, S 및 T로부터 선택되고;

X₄는 A, D, E, G, N, Q, R, S, T, V 및 Y로부터 선택되고;

X₆은 A, G, S 및 V로부터 선택되고;

X₁₇은 F, W 및 Y로부터 선택되고;

X₁₈은 A, D, E 및 N로부터 선택되고;

X₂₁은 A, S, V 및 W로부터 선택되고;

X₂₅는 D, G, H, K, L, N, R 및 V로부터 선택되고; 및

X₂₈은 A, E, H, L, N, Q, R, S, T, W 및 Y로부터 선택된다.

당업자가 이해할 것인 바와 같이, 본 개시의 폴리펩티드의 FcRn 결합능을 포함하는 임의의 폴리펩티드의 기능은 폴리펩티드의 3차 구조에 좌우된다. 따라서, 폴리펩티드의 기능에 영향을 미치지 않으면서 폴리펩티드 내 아미노산 서열에 중요하지 않은 변화를 만드는 것이 가능하다. 따라서, 본 개시는 FcRn 결합 특성을 보유하는 Rn 결합 폴리펩티드의 변형된 변이형도 포괄한다.

따라서, 전술된 바와 같이, i)에 정의된 폴리펩티드와 96% 이상의 동일성을 가지는 아미노산 서열을 포함하는 FcRn 결합 폴리펩티드도 또한 본 개시에 포함된다.

일부 구현예에서, 이러한 변형은 본원에 개시된 바와 같은 FcRn 결합 폴리펩티드의 서열의 모든 위치에 만들어질 수 있다. 다른 구현예에서, 이러한 변형은 스캐폴드 아미노산 잔기라고도 나타내는 불변 위치에만 만들어질 수 있다. 이러한 경우에 변형은 가변 위치, 즉 서열 i) 내 "X"로 나타낸 위치에서는 허용되지 않는다. 예를 들어, 아미노산 잔기의 일정한 기능적 군(예를 들어, 소수성, 친수성, 극성 등)에 속하는 아미노산 잔기가 동일한 기능적 군으로부터의 다른 아미노산 잔기로 교체될 수 있는 것이 가능하다.

본 명세서 전체에 걸쳐 사용되는 "% 동일성"이라는 용어는, 예를 들어 다음과 같이 계산될 수 있다. 쿼리 서열을 CLUSTAL W 알고리즘(Thompson et al.(1994) Nucleic Acids Research 22:4673-4680)을 이용하여 표적 서열에 정렬한다. 가장 짧은 정렬된 서열에 해당하는 창에서 비교를 수행한다. 가장 짧은 정렬된 서열은, 일부 예시에서, 표적 서열일 수 있다. 다른 예시에서, 쿼리 서열이 가장 짧은 정렬된 서열을 구성할 수 있다. 각 위치에서의 아미노산 잔기를 비교하고, 표적 서열과 동일하게 대응하는 쿼리 서열 내 위치의 백분율을 % 동일성으로 보고한다.

아래에는 아미노산 잔기 X_n을 추가적으로 구체화하는 구현예의 목록이 이어지되, n은 본원에 기술된 폴리펩티드 내 상기 잔기의 위치를 나타내는 정수이다. 명확하게 하기 위해, 폴리펩티드 내에 포함된 BM이 주어진 아미노산 서열 또는 상기 주어진 아미노산 서열과 적어도 주어진 % 동일성을 가지는 아미노산 서열로 이루어질 수 있는 경우, 본원에서 사용된 X_n은 상기 주어진 아미노산 서열 내 아미노산 잔기를 지칭한다. 예를 들어, 적용가능하다면, X_n은 위의 서열 i) 내의 아미노산 잔기를 지칭한다.

일 구현예에서, X₂는 A, D, E, F, I, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂는 A, D, F, I, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂는 A, D, F, I, L, N, Q, R, S, V 및 W로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂는 A, I, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂는 A, I, L, N, Q, S, T, V 및 W로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂는 A, I, L, N, Q, V 및 W로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂는 A, I, L, Q, V 및 W로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂는 A, I, L 및 Q로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂는 I, L 및 Q로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂는 I 및 Q로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂는 I이다.

일 구현예에서, X₂는 Q이다.

일 구현예에서, X₃은 A, D, E, G, H, K, L, M, N, Q, R, S, T, V 및 Y로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₃은 A, D, E, H, K, L, M, N, Q, R, S, T, V 및 Y로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₃은 A, D, E, G, H, K, L, M, N, Q, R, S 및 T로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₃은 A, D, E, G, H, K, M, N, Q, S 및 T로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₃은 A, D, E, G, H, M, N, Q, S 및 T로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₃은 A, D, E, K, N, Q, S 및 T로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₃은 A, D, E, K, Q, 및 T로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₃은 A, D, E, Q 및 T로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₃은 D, E 및 T로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₃은 D 및 E로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₃은 D이다.

일 구현예에서, X₃은 E이다.

일 구현예에서, X₄는 A, D, E, F, G, I, K, L, N, Q, R, S, T, V 및 Y로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₄는 A, D, E, G, N, Q, R, S, T 및 V로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₄는 A, D, E, F, I, K, L, N, Q, R, S, T 및 V로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₄는 A, D, E, I, K, N, Q, R, S 및 T로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₄는 A, D, E, I, K, Q, S 및 T로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₄는 A, D, I, K, Q 및 S로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₄는 A, D, E, K 및 S로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₄는 A, D, K 및 S로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₄는 A, D, E 및 K로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₄는 A, D 및 K로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₄는 A 및 D로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₄는 A 및 E로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₄는 A이다.

일 구현예에서, X₄는 D이다.

일 구현예에서, X₄는 E이다.

일 구현예에서, X₆은 A, G, K, Q, R, S 및 V로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₆은 A, G, K, R, S 및 V로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₆은 A, G, K, R 및 S로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₆은 A, G, K, S 및 V로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₆은 A, G, K 및 V로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₆은 A, G, K 및 S로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₆은 A, G 및 K로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₆은 A, G 및 V로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₆은 A 및 G로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₆은 A이다.

일 구현예에서, X₆은 G이다.

일 구현예에서, X₇은 A 및 H로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₇은 H이다.

일 구현예에서, X₁₆은 T이다.

일 구현예에서, X₁₆은 N이다.

일 구현예에서, X₁₇은 F 및 Y로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₁₇은 F이다.

일 구현예에서, X₁₈은 A, D 및 E로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₁₈은 A 및 D로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₁₈은 D이다.

일 구현예에서, X₂₁은 V 및 W로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₁은 V이다.

일 구현예에서, X₂₅는 D, E, G, H, K, L, N, Q, R, V 및 W로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₅는 D, G, H, K, L, N, R, V 및 W로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₅는 D, G, H, K, L, N, R 및 V로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₅는 H, L, R, V 및 W로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₅는 H, R, V 및 W로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₅는 H, R 및 V로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₅는 H, L 및 R로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₅는 H 및 R로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₅는 H 및 V로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₅는 H이다.

일 구현예에서, X₂₆는 K이다.

일 구현예에서, X₂₆는 S이다.

일 구현예에서, X₂₈은 A, D, E, H, K, L, N, Q, R, S, T, W 및 Y로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₈은 A, D, E, K, L, N, Q, R, S, T, W 및 Y로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₈은 A, D, E, L, R, S, T, W 및 Y로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₈은 A, D, K, L, N, Q, R, S, T 및 W로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₈은 A, D 및 R로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₈은 A 및 R로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₈은 D 및 R로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₂₈은 A이다.

일 구현예에서, X₂₈은 R이다.

일 구현예에서, X₂₉은 D이다.

일 구현예에서, X₂₉은 R이다.

일 구현예에서, X₆X₇은 AH 및 GH로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₆X₇은 AH이다.

일 구현예에서, X₆X₇은 GH이다.

일 구현예에서, X₁₇X₁₈은 FD 및 YD로부터 선택된다.

일 구현예에서, X₁₇X₁₈은 FD이다.

FcRn 결합 폴리펩티드의 하위 부류를 정의하는 더욱 구체적인 구현예에서, 서열은 다음의 6가지 조건 I 내지 VI 중 적어도 3가지를 충족한다:

I. X₆은 A, G, K 및 S로부터 선택되고, 예를 들어, 특히 A이다;

II. X₇은 H이다;

III. X₁₇은 F 및 Y로부터 선택되고, 예를 들어, 특히 F이다;

IV. X₁₈은 D이다;

V. X₂₁은 V 및 W로부터 선택되고, 예를 들어, 특히 V이다;

VI. X₂₅는 H 및 R로부터 선택되고, 예를 들어, 특히 H이다.

제1 양태에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드의 일부 예시에서, 상기 서열은 6가지 조건 I 내지 VI 중 적어도 4가지를 충족한다. 더욱 구체적으로, 서열은 6가지 조건 I 내지 VI 중 적어도 5가지, 예를 들어 6개의 조건 I 내지 VI 모두를 충족할 수 있다.

하기의 실험 섹션에서 더욱 상세히 기술된 바와 같이, FcRn 결합 폴리펩티드 변이형의 선택은 다수의 개별적인 FcRn 결합 모티프(BM) 서열의 식별을 야기한다. 이러한 서열들이 본 양태에 따른 개별적인 구현예를 구성한다. 개별적인 FcRn 결합 모티프들의 서열은 도 1 및 SEQ ID NO: 1 내지 353에 제시되어 있다. 따라서, 본 양태에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드의 일 구현예에서, 서열은 SEQ ID NO: 1-353으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열은 SEQ ID NO: 1-15, SEQ ID NO: 17-140 및 SEQ ID NO: 353으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열은 SEQ ID NO: 1-2 및 SEQ ID NO: 17-140으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열은 SEQ ID NO: 1-2, SEQ ID NO: 17-92, SEQ ID NO: 94-103, SEQ ID NO: 105-125 및 SEQ ID NO: 127-140으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열은 SEQ ID NO: 1-8, SEQ ID NO: 13 SEQ ID NO: 19-20, SEQ ID NO: 23, SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 41, SEQ ID NO: 44, SEQ ID NO: 65, SEQ ID NO: 70, SEQ ID NO: 73, SEQ ID NO: 75-77 및 SEQ ID NO: 353으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 다른 구현예에서, 서열은 SEQ ID NO: 1, SEQ ID NO: 23, SEQ ID NO: 28, SEQ ID NO: 41, SEQ ID NO: 44, SEQ ID NO: 65, SEQ ID NO: 73 및 SEQ ID NO: 75-77로 이루어진 군으로부터 선택된다. 또 다른 구현예에서, 서열은 SEQ ID NO: 1, SEQ ID NO: 23, SEQ ID NO: 44, SEQ ID NO: 65, SEQ ID NO: 75 및 SEQ ID NO: 77로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열은 SEQ ID NO: 1, SEQ ID NO: 23 및 SEQ ID NO: 75로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열은 SEQ ID NO:1이다.

본 개시의 일부 구현예에서, 위에 정의된 바와 같은 BM은 3개의 나선 번들 단백질 도메인의 "일부를 형성한다". 이는 BM의 서열이 원래의 3개의 나선 번들 도메인의 서열 내에 "삽입" 또는 "이식"되어 BM이 원래 도메인 내 유사한 구조적 모티프를 대체한다는 것을 의미하는 것으로 이해된다. 예를 들어, 이론에 얽매이길 바라지 않으면서, BM은 3개의 나선 번들의 3개의 나선 중 2개를 구성하는 것으로 생각되고, 이에 따라 임의의 3개의 나선 번들 내 이러한 2개의 나선형 모티프를 대체할 수 있다. 당업자가 이해할 것인 바와 같이, 폴리펩티드의 기본 구조에 영향을 미치지 않도록, 2개의 BM 나선에 의한 3개의 나선 번들 도메인 중 2개의 나선의 대체가 수행된다. 즉, 본 발명의 본 구현예에 따른 폴리펩티드의 Cα 골격의 전체적인 접힘(folding)은 실질적으로 폴리펩티드가 일부분을 형성하는 3개의 나선 번들 단백질 도메인의 접힘과 동일하며, 예를 들어, 동일한 순서로 동일한 구성요소의 2차 구조를 가진다. 따라서, 본 개시에 따른 BM은, 본 양태의 본 구현예에 따른 폴리펩티드가 원래의 도메인과 동일한 접힘을 가진다면, 3개의 나선 번들 도메인의 "일부를 형성"하는데, 이는 기본적인 구조적 성질을 공유한다는 것을 나타내며, 이러한 성질은, 예를 들어, 유사한 CD 스펙트럼을 초래한다. 당업자는 관련 있는 다른 파라미터들을 알고 있다.

특정한 구현예에서, FcRn 결합 모티프(BM)는 따라서 3개의 나선 번들 단백질 도메인의 일부를 형성한다. 예를 들어, BM은, 필수적으로, 상기 3개의 나선 번들 단백질 도메인 내에, 서로 연결된 루프를 가지는 두 개의 알파 나선을 구성한다. 특정한 구현예에서, 상기 3개의 나선 번들 단백질 도메인은 박테리아 수용체 단백질의 도메인들로부터 선택된다. 이러한 도메인들의 비제한적인 예는 스타필로코커스 아우레우스(Staphylococcus aureus)로부터의 단백질 A의 5가지의 상이한 3개의 나선 도메인, 예를 들어 도메인 B 및 이의 유도체이다. 일부 구현예에서, 3개의 나선 번들 단백질 도메인은 연쇄상구균 단백질 A의 도메인 B로부터 유래된 단백질 Z의 변이형이다.

본 발명의 FcRn 결합 폴리펩티드가 3개의 나선 번들 단백질 도메인의 일부를 형성하는 구현예에서, FcRn 결합 폴리펩티드는 다음으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함할 수 있다:

iii) K-[BM]-DPSQS X_aX_bLLX_c EAKKL X_dX_eX_fQ;

여기서,

[BM]은 본원에 정의된 FcRn 결합 모티프로서, 단 X₂₉는 D이고;

X_a는 A 및 S로부터 선택되고;

X_b는 N 및 E로부터 선택되고;

X_c는 A, S 및 C로부터 선택되고;

X_d는 E, N 및 S로부터 선택되고;

X_e는 D, E 및 S로부터 선택되고;

X_f는 A 및 S로부터 선택됨; 및

iv) iii)에 의해 정의된 서열과 적어도 93% 동일성을 가지는 아미노산 서열.

v) K-[BM]-QPEQS X_aX_bLLX_c EAKKL X_dX_eX_fQ

여기서,

[BM]은 본원에 정의된 FcRn 결합 모티프로서, 단 X₂₉는 R이고;

X_a는 A 및 S로부터 선택되고;

X_b는 N 및 E로부터 선택되고;

X_c는 A, S 및 C로부터 선택되고;

X_d는 E, N 및 S로부터 선택되고;

X_e는 D, E 및 S로부터 선택되고;

X_f는 A 및 S로부터 선택됨; 및

vi) v)에 의해 정의된 서열과 적어도 93% 동일성을 가지는 아미노산 서열.

위에서 논의된 바와 같이, 위의 아미노산 서열과 비교하여, 폴리펩티드의 기능 및 3차 구조에 크게 영향을 미치지 않는 중요하지 않은 변화를 포함하는 폴리펩티드도, 또한, 본 개시의 범주 이내이다. 따라서, 일부 구현예에서, 서열 iv) 또는 서열 vi)은, 각각, iii) 및 v)에 의해 정의된 서열과 적어도 95%, 예를 들어 적어도 97% 동일성을 가진다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내에서 X_a는 A이다. 대안적인 일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_a는 S이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_b는 N이다. 대안적인 일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_b는 E이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_c는 A이다. 대안적인 일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_c는 S이다. 또 다른 대안적인 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_c는 C이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_d는 E이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_d는 N이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_d는 S이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_e는 D이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_e는 E이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_e는 S이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_dX_e는 EE, ES, SE 및 SS로부터 선택된다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_dX_e는 ES이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_dX_e는 SE이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_f는 A이다. 대안적인 일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_f는 S이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v)에서, X_a는 A이고; X_b는 N이고; X_c는 A 이고 X_f는 A이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v)에서, X_a는 A이고; X_b는 N이고; X_c는 C이고 X_f는 A이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v)에서, X_a는 S이고; X_b는 E이고; X_c는 S이고 X_f는 S이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v)에서, X_a는 S이고; X_b는 E이고; X_c는 C이고 X_f는 S이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v)에서, X_a는 A이고; X_b는 N이고; X_c는 A이고; X_dX_e는 ND이고 X_f는 A이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v)에서, X_a는 A이고; X_b는 N이고; X_c는 C이고; X_dX_e는 ND이고 X_f는 A이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v)에서, X_a는 S이고; X_b는 E이고; X_c는 S이고; X_dX_e는 ND이고 X_f는 S이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v)에서, X_a는 S이고; X_b는 E이고; X_c는 C이고; X_dX_e는 ND이고 X_f는 S이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v)에서, X_a는 A이고; X_b는 N이고; X_c는 A이고; X_dX_e는 SE이고 X_f는 A이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v)에서, X_a는 A이고; X_b는 N이고; X_c는 C이고; X_dX_e는 SE이고 X_f는 A이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v)에서, X_a는 S이고; X_b는 E이고; X_c는 S이고; X_dX_e는 SE이고 X_f는 S이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v)에서, X_a는 S이고; X_b는 E이고; X_c는 C이고; X_dX_e는 SE이고 X_f는 S이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v)에서, X_a는 A이고; X_b는 N이고; X_c는 A이고; X_dX_e는 ES이고 X_f는 A이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v)에서, X_a는 A이고; X_b는 N이고; X_c는 C이고; X_dX_e는 ES이고 X_f는 A이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v)에서, X_a는 S이고; X_b는 E이고; X_c는 S이고; X_dX_e는 ES이고 X_f는 S이다.

일 구현예에서, 서열 iii) 또는 v)에서, X_a는 S이고; X_b는 E이고; X_c는 C이고; X_dX_e는 ES이고 X_f는 S이다.

추가의 일 구현예에서, 위의 FcRn 결합 폴리펩티드의 정의 내 서열 iii)은 SEQ ID NO: 354-706으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열 iii)은 SEQ ID NO: 354-368, SEQ ID NO: 370-493 및 SEQ ID NO: 706으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열 iii)은 SEQ ID NO: 354-355 및 SEQ ID NO: 370-493으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열 iii)은 SEQ ID NO: 354-355, SEQ ID NO: 370-445, SEQ ID NO: 447-456, SEQ ID NO: 458-478 및 SEQ ID NO: 480-493으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열 iii)은 SEQ ID NO: 354-361, SEQ ID NO: 366, SEQ ID NO: 372-373, SEQ ID NO: 376, SEQ ID NO: 381, SEQ ID NO: 394, SEQ ID NO: 397, SEQ ID NO: 418, SEQ ID NO: 423, SEQ ID NO: 426, SEQ ID NO: 428-430 및 SEQ ID NO: 706으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 다른 구현예에서, 서열 iii)은 SEQ ID NO: 354, SEQ ID NO: 376, SEQ ID NO: 381, SEQ ID NO: 394, SEQ ID NO: 397, SEQ ID NO: 418, SEQ ID NO: 426 및 SEQ ID NO: 428-430으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 또 다른 구현예에서, 서열 iii)은 SEQ ID NO: 354, SEQ ID NO: 376, SEQ ID NO: 397, SEQ ID NO: 418, SEQ ID NO: 428 및 SEQ ID NO: 430으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열 iii)은 SEQ ID NO: 354, SEQ ID NO: 376 및 SEQ ID NO: 428로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열 iii)은 SEQ ID NO: 354이다.

또한, 추가의 일 구현예에서, 위에 정의된 바와 같은 FcRn 결합 폴리펩티드가 제공되되, 다음으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함한다:

vii) YAK-[BM]-DPSQS SELLX_c EAKKL NDSQA P;

여기서, [BM]은 위에 정의된 바와 같은 FcRn 결합 모티프이고 X_c는 A, S 및 C로부터 선택됨; 및

viii) vii)에 정의된 서열과 적어도 94% 동일성을 가지는 아미노산 서열.

대안적으로, 위에 정의된 바와 같은 FcRn 결합 폴리펩티드가 제공되되, 다음으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함한다:

ix) FNK-[BM]-DPSQS ANLLX_c EAKKL NDAQA P;

여기서, [BM]은 위에 정의된 바와 같은 FcRn 결합 모티프이고 X_c는 A 및 C로부터 선택됨; 및

x) ix)에 의해 정의된 서열과 적어도 94% 동일성을 가지는 아미노산 서열.

위에서 논의된 바와 같이, 위의 아미노산 서열과 비교하여, 폴리펩티드의 기능 및 3차 구조에 크게 영향을 미치지 않는 중요하지 않은 변화를 포함하는 폴리펩티드들도, 또한, 본 개시의 범주 이내이다. 따라서, 일부 구현예에서, 위에 정의된 FcRn 결합 폴리펩티드는 서열 vii) 또는 ix)에 정의된 서열과 적어도 96%, 예를 들어 적어도 98% 동일한 서열을 포함할 수 있다.

일부 구현예에서, FcRn 결합 모티프는 다음으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드의 일부를 형성할 수 있다:

ADNNFNK-[BM]-DPSQSANLLSEAKKLNESQAPK;

ADNKFNK-[BM]-DPSQSANLLAEAKKLNDAQAPK;

ADNKFNK-[BM]-DPSVSKEILAEAKKLNDAQAPK;

ADAQQNNFNK-[BM]-DPSQSTNVLGEAKKLNESQAPK;

AQHDE-[BM]-DPSQSANVLGEAQKLNDSQAPK;

VDNKFNK-[BM]-DPSQSANLLAEAKKLNDAQAPK;

AEAKYAK-[BM]-DPSESSELLSEAKKLNKSQAPK;

VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLNDAQAPK;

VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLNDSQAPK;

AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK;

AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLSESQAPK

AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLESSQAPK

VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK;

VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLSESQAPK;

VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLESSQAPK;

VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLNKAQAPK; 및

AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLNKAQAPK;

여기서, [BM]은 위에 정의된 바와 같은 FcRn 결합 모티프이다.

일 구현예에서, FcRn 결합 폴리펩티드는 다음으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함한다:

xi) AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK;

여기서, [BM]은 위에 정의된 바와 같은 FcRn 결합 모티프임; 및

xii) xi)에 정의된 서열과 적어도 94% 동일성을 가지는 아미노산 서열.

일 구현예에서, 서열 xi)은 SEQ ID NO: 1060-1062로 이루어진 군으로부터 선택된다.

xiii) VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK;

여기서, [BM]은 위에 정의된 바와 같은 FcRn 결합 모티프임; 및

xiv) xiii)에 정의된 서열과 적어도 94% 동일성을 가지는 아미노산 서열.

이러한 폴리펩티드에서 서열 xiii)은, 예를 들어, SEQ ID NO: 707-1059로 이루어진 군으로부터 선택될 수 있다. 일 구현예에서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO: 707-721, SEQ ID NO: 723-846 및 SEQ ID NO: 1059로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO: 707-708 및 SEQ ID NO: 723-846으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO: 707-708, SEQ ID NO: 723-798, SEQ ID NO: 800-809, SEQ ID NO: 811-831 및 SEQ ID NO: 833-846으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO: 707-714, SEQ ID NO: 719, SEQ ID NO: 725-726, SEQ ID NO: 729, SEQ ID NO: 734, SEQ ID NO: 747, SEQ ID NO: 750, SEQ ID NO: 771, SEQ ID NO: 776, SEQ ID NO: 779, SEQ ID NO: 781-783 및 SEQ ID NO: 1059로 이루어진 군으로부터 선택된다. 다른 구현예에서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO: 707, SEQ ID NO: 729, SEQ ID NO: 734, SEQ ID NO: 747, SEQ ID NO: 750, SEQ ID NO: 771, SEQ ID NO: 779 및 SEQ ID NO: 781-783으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 또 다른 구현예에서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO: 707, SEQ ID NO: 729, SEQ ID NO: 750, SEQ ID NO: 771, SEQ ID NO: 781 및 SEQ ID NO: 783으로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO: 707, SEQ ID NO: 729 및 SEQ ID NO: 781로부터 선택된다. 일 구현예에서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO: 707이다.

다시, 위의 아미노산 서열과 비교하여, 폴리펩티드의 기능 및 3차 구조에 큰 영향을 미치지 않는 중요하지 않은 변화를 포함하는 폴리펩티드들도 본 개시의 범주 이내이다. 따라서, 일부 구현예에서, 위에 정의된 바와 같은 FcRn 결합 폴리펩티드는 xi) 또는 xiii)에 정의된 서열과 적어도 96%, 예를 들어 적어도 98% 동일한 서열을 포함할 수 있다.

본 명세서에서 사용된 ”FcRn 결합” 및 "FcRn에 대한 결합 친화도”라는 용어는 폴리펩티드의 성질을 지칭하는 것으로서, 예를 들어 표면 플라스몬 공명(surface plasmon resonance, SPR) 기술 또는 ELISA의 사용으로 시험할 수 있다.

예를 들어, 아래의 실시예에서 기술된 바와 같이, FcRn 결합 친화도는 FcRn 또는 이의 올바르게 접힌 단편이 기기의 센서 칩 상에 고정되고 시험할 폴리펩티드를 함유하는 시료를 칩 위로 통과시키는 실험에서 시험할 수 있다. 대안적으로, 시험할 폴리펩티드를 기기의 센서 칩 상에 고정시키고, FcRn 또는 이의 올바르게 접힌 단편을 포함하는 시료를 칩 위로 통과시킨다. 그런 다음, 당업자는 이러한 실험으로부터 수득한 결과를 해석하여 적어도 FcRn에 대한 폴리펩티드의 결합 친화도의 정성적인 측정을 확립할 수 있다. 예를 들어, 상호작용에 대한 K_D 값을 결정하기 위한 정량적인 측정을 원하는 경우, 표면 플라스몬 공명 방법이 또한 사용될 수 있다. 결합 값은, 예를 들어, 비아코어(GE Healthcare) 또는 ProteOn XPR 36(Bio-Rad) 기기에서 정의될 수 있다. FcRn을 기기의 센서 칩 상에 적합하게 고정하고, 친화도를 결정할 폴리펩티드의 시료를 계대 희석하여 준비하고, 무작위적인 순서로 주입한다. 그런 다음, 예를 들어, BIAevaluation 4.1 소프트웨어의 1:1 Langmuir 결합 모델 또는 기기 제조자에 의해 제공되는 다른 적합한 소프트웨어를 사용하여, 결과로부터 K_D 값을 계산할 수 있다.

대안적으로, 아래의 실시예에 기술된 바와 같이, FcRn 결합 친화도는, 폴리펩티드의 시료를 항체가 코팅된 ELISA 플레이트 상에서 포획하고, 비오틴화 FcRn을 첨가한 후, 스트렙트아비딘에 접합된 HRP를 첨가하는 실험에서 시험할 수 있다. TMB 기질을 첨가하고, Victor³(Perkin Elmer)과 같은 다중 웰 플레이트 판독기를 사용하여 450 nm에서의 흡광도를 측정한다. 그런 다음, 당업자는 이러한 실험으로부터 수득한 결과를 해석하여 적어도 FcRn에 대한 폴리펩티드의 결합 친화도의 정성적인 측정을 확립할 수 있다. 예를 들어, 상호작용에 대한 K_D 값(반수 유효 농도)을 결정하기 위한 정량적인 측정을 원하는 경우, ELISA도 또한 사용될 수 있다. 비오틴화 FcRn의 희석액 계열에 대한 폴리펩티드의 반응을 전술된 바와 같이 ELISA를 사용하여 측정한다. 그런 다음, 당업자는 이러한 실험으로부터 수득한 결과를 해석할 수 있고, 예를 들어 GraphPad Prism 5 및 비선형 회귀분석을 사용하여 이러한 결과로부터 K_D 값을 계산할 수 있다.

일 구현예에서, 상호작용의 K_D 값이 최대 1 x 10^-6 M, 예를 들어 최대 1 x 10^-7 M, 예를 들어 최대 1 x 10^-8 M, 예를 들어 최대 1 x 10^-9 M, 예를 들어 최대 1 x 10^-10 M가 되도록 pH 6.0에서 FcRn에 결합할 수 있는 FcRn 결합 폴리펩티드가 제공된다. 본 구현예에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드는, 예를 들어 리소좀 내의 산성 pH 조건, 예를 들어 pH 6.0에서 FcRn에 결합하거나 결합한 채로 남아있을 수 있다. 이러한 폴리펩티드가 점점 더 산성이 되는 세포 내 환경으로 유입되면, 폴리펩티드는 FcRn과의 상호작용을 통해 혈장막으로 재순환될 수 있으므로, 분해를 피한다.

일 구현예에서, pH 7.4에서의 FcRn과 FcRn 결합 폴리펩티드 사이의 상호작용의 K_D 값은 pH 6.0에서의 상기 상호작용의 K_D값보다 높다. 따라서, FcRn 결합 폴리펩티드는 pH 7.4에서보다 pH 6.0에서 더 높은 친화도로 FcRn에 결합할 수 있다. 일 구현예에서, pH 7.4에서의 상기 상호작용의 K_D 값은 pH 6.0에서의 상기 상호작용의 K_D 값보다 적어도 2배, 예를 들어 적어도 5배, 예를 들어 적어도 10배, 예를 들어 적어도 50배, 예를 들어 적어도 100배 더 높다.

일 구현예에서, pH 7.4에서 FcRn과 FcRn 결합 폴리펩티드 사이의 상호작용의 K_D 값은 적어도 1 x 10^-8M, 예를 들어 적어도 1 x 10^-7 M, 예를 들어 적어도 1 x 10^-6 M, 예를 들어 적어도 1 x 10^-5 M이다. 일부 구현예에서, pH 7.4에서 FcRn과 FcRn 결합 폴리펩티드 사이의 상호작용의 유일한 규준은, 더욱 산성인 조건에서 FcRn에 결합한 임의의 FcRn 결합 폴리펩티드는 pH 값이 증가하면 FcRn으로부터 더욱 빠르게 방출된다는 것이다.

대안적인 일 구현예에서, pH 7.4에서의 상기 상호작용의 K_D가 pH 6.0에서의 상기 상호작용의 K_D와 같거나 이보다 낮은 FcRn 결합 폴리펩티드가 제공된다. 본 구현예에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드는 중성 또는 약염기 pH 조건, 예를 들어 혈장막뿐만 아니라 산성 pH 조건, 예를 들어 리소좀 내에서 FcRn에 결합된 채로 남아있거나, 결합 수 있다(즉, pH 6.0에서 방출을 피하기 위해 충분히 느린 유출 속도를 가질 것이다). 더욱 구체적인 일 구현예에서, pH 7.4에서의 상기 상호작용의 K_D 값은 pH 6.0에서의 상기 상호작용의 K_D 값보다 적어도 2배, 예를 들어 적어도 5배, 예를 들어 적어도 10배, 예를 들어 적어도 50배, 예를 들어 적어도 100배 더 낮다.

다른 구현예에서, 상호작용의 K_D 값이 최대 1 x 10^-6 M, 예를 들어 최대 1 x 10^-7 M, 예를 들어 최대 1 x 10^-8 M, 예를 들어 최대 1 x 10^-9 M, 예를 들어 최대 1 x 10^-10 M가 되도록 pH 7.4에서 FcRn에 결합할 수 있는 FcRn 결합 폴리펩티드가 제공된다. 본 구현예에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드는 pH 7.4와 같은 중성 또는 약염기 pH 조건, 예를 들어 혈장 막 상에서 연장된 시간 동안 FcRn에 결합하거나 결합한 채로 남아있을 수 있다. “결합된 채로 남아있는”이라는 용어는 주어진 조건에서 느린 해리율을 가지는 상호작용을 의미하는 것으로 이해되어야 한다.

일반적으로, 당업자는 상호작용의 K_D 값이 해리율(k_off) 및 결합률(k_on) 사이의 비로 정의된다는 것을 알고 있다. 따라서, 높은 K_D 값은 높은 k_off, 낮은 k_on 또는 둘 다로부터 기인할 수 있고, 반대로, 낮은 K_D 값은 낮은 k_off, 높은 k_on 또는 둘 다로부터 기인할 수 있다.

당업자는 본 개시의 범주로부터 벗어나지 않으면서 특정한 적용에 폴리펩티드를 맞추기 위해 본원에 개시된 임의의 양태에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드에 다양한 변형 및/또는 첨가가 만들어 질 수 있다는 것을 이해할 것이다.

예를 들어, 일 구현예에서, 본원에 기술된 FcRn 결합 폴리펩티드가 제공되되, 폴리펩티드는 C 말단 및/또는 N 말단부에서의 하나 이상의 아미노산으로 연장된다. 이러한 폴리펩티드는 폴리펩티드 사슬 내 바로 첫 번째 및/또는 바로 마지막 위치에 하나 이상의 추가적인 아미노산 잔기를 가진 폴리펩티드로 이해되어야 한다. 따라서, FcRn 결합 폴리펩티드는 임의의 적합한 수의 추가적인 아미노산 잔기, 예를 들어 적어도 하나의 추가적인 아미노산 잔기를 포함할 수 있다. 각각의 추가적인 아미노산 잔기는 개별적으로 또는 집합적으로 첨가되어, 예를 들어 폴리펩티드의 생성, 정제, 생체 내 또는 시험관 내 안정화, 커플링, 또는 검출을 개선할 수 있다. 이러한 추가적인 아미노산 잔기는 화학적 커플링을 위해 첨가된 하나 이상의 아미노산 잔기를 포함할 수 있다. 하나의 예는 시스테인 잔기의 첨가이다. 이러한 추가적인 아미노산 잔기는, 또한, 폴리펩티드의 정제 또는 검출을 위한 ”태그”, 예를 들어 His₆ 태그 또는 ”myc”(c-myc) 태그 또는”FLAG” 태그를, 예를 들어 태그에 특이적인 항체와의 상호작용 또는 헥사히스티딘 태그의 경우 고정화 금속 친화도 크로마토그래피(immobilized metal affinity chromatography, IMAC)를 위해, 제공할 수 있다.

위에서 논의된 추가적인 아미노산은 (알려진 유기 화학 방법을 이용하는) 화학적 접합 수단 또는 임의의 다른 수단, 예를 들어 융합 단백질로서 또는 직접적 또는 링커, 예를 들어 아미노산 링커를 통한 임의의 다른 방식의 결합에 의한 FcRn 결합 폴리펩티드의 발현과 같은 임의의 다른 방식으로의 결합에 의해 FcRn 결합 폴리펩티드에 커플링될 수 있다.

위에서 논의된 추가적인 아미노산은, 예를 들어 하나 이상의 폴리펩티드 도메인(들)을 포함할 수 있다. 추가적인 폴리펩티드 도메인은 FcRn 결합 폴리펩티드에 다른 기능, 예를 들어 다른 결합 기능, 또는 효소적 기능, 또는 독성 기능 또는 형광 신호 기능 또는 이의 조합을 제공할 수 있다.

추가적인 폴리펩티드 도메인은, 또한, 동일한 FcRn 결합 기능을 가지는 다른 FcRn 결합 모이어티를 제공할 수 있다. 따라서, 추가의 일 구현예에서, 다량체 형태의 FcRn 결합 폴리펩티드가 제공된다. 상기 다량체는 적어도 2개의 본원에 개시된 바와 같은 FcRn 결합 폴리펩티드를 단량체 단위로서 포함하되, 이의 아미노산 서열은 동일하거나 상이할 수 있는 것으로 이해된다. 폴리펩티드의 다량체 형태는 적합한 수의 도메인을 포함할 수 있는데, 각각은 FcRn 결합 모티프를 가지고, 각각은 다량체 내에서 단량체를 형성한다. 이러한 도메인들은 동일한 아미노산 서열을 가질 수 있지만, 대안적으로 도메인들이 상이한 아미노산 서열을 가질 수 있다. 다시 말해, 본 발명의 FcRn 결합 폴리펩티드는 동종다량체 또는 이종다량체, 예를 들어 동종이량체 또는 이종이량체를 형성할 수 있다. 일 구현예에서, FcRn 결합 폴리펩티드가 제공되되, 상기 단량체 단위는 서로 공유결합으로 커플링된다. 다른 구현예에서, 상기 FcRn 결합 폴리펩티드 단량체 단위는 융합 단백질로서 발현된다. 일 구현예에서, 이량체 형태의 FcRn 결합 폴리펩티드가 제공된다.

추가적으로, 본원에 기술된 FcRn 결합 폴리펩티드 또는 이의 다량체가 제1 도메인 또는 제1 모이어티를 구성하고, 제2 및 추가의 모이어티는 FcRn 에 결합하는 것 이외의 다른 기능을 가지는 ”이종(heterogenic)” 융합 폴리펩티드 또는 단백질 또는 접합체가 또한 본 개시에 포함되고 본 개시의 범주 이내이다. 이러한 단백질 내 융합 폴리펩티드 또는 접합체의 제2 및 추가의 모이어티/모이어티들은 적합하게는 원하는 생물학적 활성을 가진다.

따라서, 본 개시의 제2 양태에서, 제1 양태에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드로 이루어진 제1 모이어티 및 원하는 생물학적 활성을 가지는 폴리펩티드로 이루어진 제2 모이어티를 포함하는 융합 단백질 또는 접합체가 제공된다. 다른 구현예에서, 상기 융합 단백질 또는 접합체는, 추가적으로, 제2 모이어티의 생물학적 활성과 동일하거나 상이할 수 있는 원하는 생물학적 활성을 포함하는 추가의 모이어티를 포함할 수 있다.

이러한 이종 융합 폴리펩티드는 또한 더 높은 차수의 이종다량 복합체를 생성하기 위해 사용될 수 있다. 하나의 예는 각각 다른 모이어티에 융합된 본 개시에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드를 포함하는 2개의 융합 폴리펩티드의 이종이량 복합체이다. 이러한 복합체는 예를 들어 생체 내 또는 시험관 내에서 이종이량체를 형성할 수 있고 비공유결합적 및/또는 공유결합적 상호작용에 의해 함께 묶일 수 있다. 이러한 복합체의 구체적인 예는, 경쇄 및 중쇄가 각각 하나의 FcRn 결합 폴리펩티드와 융합되어 생성되고, 도메인간 이황화 결합을 포함할 수 있는 Fab 단편이다. 많은 생물학적으로 관련된, 당업자에게 알려진 이종이량 복합체가 FcRn 결합 융합 단백질을 단량체 단위로 사용하여 제작될 수 있다.

상기 융합 단백질 또는 접합체의 일 구현예에서, 분자의 총 크기는 포유동물 대상체에 투여 시 효율적인 신장 청정(renal clearance)을 위한 임계보다 작다.

상기 융합 단백질 또는 접합체의 다른 구현예에서, 분자의 총 크기는 포유동물 대상체에 투여 시 효율적인 신장 청정을 위한 임계보다 크다.

일 구현예에서, 융합 단백질 또는 접합체가 제공되되, 상기 융합 단백질 또는 접합체의 생체 내 반감기는 원하는 생물학적 활성을 가지는 폴리펩티드 자체의 생체 내 반감기보다 길다.

원하는 생물학적 활성의 비제한적인 예는 치료적 활성, 결합 활성 및 효소적 활성을 포함한다.

일 구현예에서, 상기 원하는 생물학적 활성은 선택된 표적에 대한 결합 활성이다.

이러한 결합 활성의 하나의 예는 융합 단백질 또는 접합체의 생체 내 반감기를 증가시키는 결합 활성이다. 이러한 융합 단백질 또는 접합체는 적어도 하나의 추가적인 모이어티를 포함할 수 있다. 특정한 일 구현예에서, 상기 표적은 알부민으로서, 알부민에 대한 결합은 상기 융합 단백질 또는 접합체의 생체 내 반감기를 증가시킨다. 일 구현예에서, 상기 알부민 결합 활성은 연쇄상구균 단백질 G 또는 이의 유도체의 알부민 결합 도메인(ABD)에 의해 제공된다. 예를 들어, 적어도 하나의 추가적인 모이어티를 포함하는 상기 융합 단백질 또는 접합체는 [FcRn 결합 폴리펩티드 모이어티] - [알부민 결합 모이어티] - [선택된 표적에 대한 친화도를 가지는 모이어티]를 포함할 수 있다. 이러한 예에서 3개의 모이어티는 폴리펩티드의 N-말단에서부터 C-말단으로 임의의 순서로 배열될 수 있다.

일 구현예에서, pH 6.0과 같은 산성 pH에서, 본원에 기술된 바와 같은 융합 단백질 또는 접합체와 표적 간 복합체가 형성(또는 유지)되면, 표적은 리소좀 분해에 의한 제거로부터 구출된다. 따라서, 표적 반감기가 연장된다. 반감기 연장은 상기 융합 단백질 또는 접합체와 상호작용할 때 표적의 제거률이 상기 융합 단백질 또는 접합체의 부재 시 표적 분자의 제거율보다 낮다는 것을 의미한다. 나아가, 본 구현예에서 융합 단백질 또는 접합체에 의한 표적의 결합이 표적의 기능을 실질적으로 방해하지 않아야 하는 것이 바람직하다.

반면, 본원에 기술된 바와 같은 융합 단백질 또는 접합체와 표적 간의 복합체가 산성 pH에서 형성되지 않거나 유지되지 않을 때, 표적은 표적이 분해되는 세포내 리소좀으로 유도된다.

일 구현예에서, 융합 단백질 또는 접합체가 제공되되, 대상체로부터 선택된 원치 않는 표적의 제거율이 증가된다. 원치않는 표적의 증가된 제거는, 표적 분자 자체(즉, 융합 단백질 또는 접합체와의 이전의 상호작용이 없음)의 ”정상적인” 제거율과 비교하여, 다세포 유기체의 신체로부터의 증가된 표적의 제거율을 시사한다.

다른 구현예에서, 선택된 원치 않는 표적의 결합은 표적의 기능을 불활성화시킴으로서, 이것이 바람직한 상황에서 표적의 생물학적 활성을 차단할 수 있다. 이러한 생물학적 활성은 예를 들어 수용체 또는 효소적, 그렇지 않으면 독성 또는 원치 않는 활성의 활성화 또는 차단일 수 있다. 이러한 원치 않는 표적은 내인성 호르몬, 효소, 사이토카인, 케모카인 또는 일부 다른 생물학적 활성을 가지는 표적일 수 있다. 불활성화적 표적 결합을 이용함으로써, 생물학적 활성은, 표적이 분해를 위해 전달되고, 낮은 pH 값에서 방출되고, 표적이 결합된 융합 단백질이 순환계로 재순환될 때까지 차단된다. (FcRn 결합 모이어티를 통한) 표적 결합 융합 단백질의 이러한 재순환은, 표적 결합 융합 단백질이 하나를 초과하는 분자의, 선택된 원치 않는 표적의 제거에 대한 ”촉매작용”을 할 수 있도록 한다.

원치 않는 표적은, 예를 들어, 의학적 상태에 따라 혈장에서 상승된 수준을 나타내고, 상기 단백질의 제거로 치료적 효과를 달성할 수 있는, 외래 단백질 및 화합물, 또는 자연적으로 발현되는 단백질일 수 있다. 원치 않는 표적이 혈장 내에 고르게 분포되어야 할 필요는 없으며, 일정한 영역, 예를 들어 종양의 주위 또는 염증 자리에 농축될 수 있다.

표적의 비제한적인 예는 알러지원, 아밀로이드, 항체, 자가-항원, 혈액 응고 인자, 호르몬, 종양 세포, 약물 분자, 사이토카인, 케모카인, 프로테아제, 과민증 매개인자, 전염증성 인자, 박테리아 독소 및 뱀독과 같은 독소, 오염원, 금속 및 항산화제로 이루어진 군으로부터 선택된 표적이다.

일정한 조건 하에서, 예를 들어 일정한 암 질환에서, 내인성 분자, 예를 들어 VEGF, PDGF, HGF 및 다른 성장 자극 호르몬을 제거하는 것이 바람직하다. 이러한 분자는 또한 상기 융합 단백질 또는 접합체의 결합 기능에 의해 표적화될 수 있다.

다른 조건 하에서, 예를 들어 일정한 면역학적 질환에서, 일시적으로 내인성 분자, 예를 들어 선택된 인터류킨 또는 TNF를 제거하는 것이 바람직할 수 있다. 이러한 분자는 또한 상기 융합 단백질 또는 접합체의 결합 기능에 의해 표적화될 수 있다.

일 구현예에서, 원하는 생물적 활성을 가지는 제2 모이어티는 치료적으로 활성인 폴리펩티드이다. 치료적으로 활성인 폴리펩티드의 비제한적인 예는 생물분자, 예를 들어 효소, 예를 들어 알가시다제(algasidase) α 및 β, 글루코세레브로시다제(glucocerebrosidase), 라로니다제(laronidase), 아릴설파타제(arylsulphatase), 아글루코시다제(aglucosidase)-α, 아스파라기나제(asparaginase), 인자 VII, 인자 VIII, 인자 IX 및 인자 Xa; 호르몬 및 성장 인자, 예를 들어, 성장 호르몬, 전환 성장 인자-β2, 에리트로포이에틴(erythropoietin), 인슐린, 인슐린 유사 성장 인자-1, 미오스타틴, 뼈 유래 성장 인자 및 글루카곤 유사 펩티드-1; 케모카인, 예를 들어 CCL17, CCL19, CCL20, CCL21, CCL22, CCL27, XCL1 및 CXC3CL1; 및 사이토카인, 예를 들어 인터류킨(IL)-2, IL-4, IL-7, IL-10, IL-12, IL-15, IL-18, IL-22, IL-27, 인터페론(IFN)-α, IFN-β, IFN-γ, 종양 괴사 인자, 과립구 콜로니 자극인자(G-CSF), 대식세포-CSF, 및 과립구/대식세포-CSF로 이루어진 군으로부터 선택된 분자이다.

당업자가 이해하는 바와 같이, 제1 양태에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드는 융합 단백질에서 또는 임의의 다른 모이어티에 대한 접합체 파트너로서 유용할 수 있다. 따라서, 위의 치료적으로 활성인 폴리펩티드의 목록은 어떠한 방식으로든 제한하는 것으로 이해되어서는 안 된다.

융합 폴리펩티드 또는 접합체의 생성에 대한 다른 가능성도 또한 고려된다. 따라서, 본 발명의 제1 양태에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드는, 표적 결합에 추가하여 또는 이를 대신하여 다른 기능을 나타내는 제2 또는 추가의 모이어티 또는 모이어티들에 공유결합적으로 커플링될 수 있다. 하나의 예는 하나 이상의 FcRn 결합 폴리펩티드(들)과 리포터 또는 효과기 모이어티의 역할을 하는 효소적으로 활성인 폴리펩티드 사이의 융합이다.

본 개시에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드를 포함하는 위의 융합 단백질 또는 접합체의 기술에 관하여, 제1, 제2 및 추가의 모이어티의 지정은, 한편으로는 본 개시에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드 또는 폴리펩티드들과 다른 한편으로는 다른 기능들을 나타내는 모이어티들간의 구분을 명확하게 하기 위한 이유로 이루지는 것으로 이해한다. 이러한 지정들은 융합 단백질 또는 접합체의 폴리펩티드 사슬 내 상이한 도메인들의 실제 순서를 나타내고자 하는 의도가 아니다. 따라서, 예를 들어, 상기 제1 모이어티는, 제한 없이, 융합 단백질 또는 접합체의 N-말단부, 중간, 또는 C-말단부에 나타날 수 있다.

일 구현예에서, FcRn에 대한 IgG의 결합이 적어도 부분적으로 저해되도록 FcRn에 결합하는 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체가 제공된다. 이러한 저해는 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체의 IgG와 동일하거나 적어도 부분적으로 중첩되는 FcRn의 영역에 대한 결합으로 인한 것일 수 있다. 대안적으로, FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체가 IgG와는 상이한 FcRn의 영역에 결합할 수 있지만, FcRn에 대한 IgG의 결합을 입체적으로 방해할 수 있다. 따라서, 본 개시에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드에 의한 FcRn 결합 자리의 점유로 인해, FcRn로 매개되는 IgG의 재순환이 전체적으로 또는 부분적으로 이용불가능할 수 있기 때문에, 증가된 IgG의 리소좀 분해에 기인하여 순환계로부터의 IgG의 제거 또는 청정률이 증가될 수 있다. 다시 말해, 본 개시에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체 또는 조성물의 투여는 순환 IgG 항체의 이화작용을 증가시키는 작용을 할 것이다.

일 구현예에서, FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체와 FcRn 사이의 상호작용의 K_D값은 IgG와 FcRn 사이의 상호작용의 K_D보다 낮다. 이러한 관계는 pH 6.0 및 pH 7.4 모두에서 사실일 수 있거나, pH 6.0에서만 사실일 수 있다.

위의 양태는, 제1 양태에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드, 또는 제2 양태에 따른 융합 단백질 또는 접합체 내에 포함된 FcRn 결합 폴리펩티드가 표지, 예를 들어 형광 염료 및 금속, 발색단 염료, 화학발광 화합물 및 생물발광 단백질, 효소, 방사성핵종 및 입자로 이루어진 군으로부터 선택된 표지를 더 포함하는, 폴리펩티드를 더 포함한다. 이러한 표지는, 예를 들어 폴리펩티드의 검출을 위해 사용될 수 있다.

다른 구현예에서, 표지된 FcRn 결합 폴리펩티드는, 또한 원하는 생물학적 활성 및/또는 전술된 바와 같은 결합 기능을 포함하는 제2 모이어티를 포함하는 융합 단백질 또는 접합체 내 모이어티로서 존재한다. 표지는, 일부 예시에서, FcRn 결합 폴리펩티드에만, 그리고 일부 예시에서는 FcRn 결합 폴리펩티드 및 접합체 또는 융합 단백질의 제2 모이어티 둘 다에 커플링 될 수 있다. 나아가, 표지가 제2 모이어티에만 커플링되고, FcRn 결합 모이어티에는 커플링되지 않는 것도 가능할 수 있다. 따라서, 또 다른 구현예에서, 상기 표지가 제2 모이어티에만 커플링된, 제2 모이어티를 포함하는 FcRn 결합 폴리펩티드가 제공된다.

표지된 폴리펩티드에 대해 언급할 때, 이러한 언급은, FcRn 결합 폴리펩티드 및 제2 모이어티 및 선택적으로 추가의 모이어티를 포함하는 융합 단백질 및 접합체를 포함하는, 본원에 기술된 폴리펩티드의 모든 양태에 대한 언급인 것으로 이해되어야 한다. 따라서, 표지된 폴리펩티드는 단지 FcRn 결합 폴리펩티드와, 예를 들어 FcRn 결합 폴리펩티드에 킬레이팅되거나 공유결합적으로 커플링된 치료용 방사성핵종만을 함유할 수 있거나, FcRn 결합 폴리펩티드, 치료용 방사성핵종 및 예를 들어 치료적 효능을 야기하는 원하는 생물학적 활성을 가지는 작은 분자와 같은 제2 모이어티를 함유할 수 있다.

FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체가 방사성 표지되는 구현예에서, 이러한 방사성 표지된 폴리펩티드는 방사성핵종을 포함할 수 있다. 방사성핵종의 다수는 금속성 성질을 가지고, 이온 형태로서 사용되고, 통상적으로 단백질들 및 펩티드들 내에 존재하는 원소들과 안정적인 공유 결합을 형성할 수 없다. 이러한 이유로, 방사성 금속들로의 단백질들 및 펩티드들의 표지는, 금속 이온과 킬레이트라고 불리는 비공유결합 화합물들을 형성하는 킬레이트제들, 즉 여러자리 리간드들을 사용하여 수행된다. FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체의 일 구현예에서, 방사성핵종의 통합은 킬레이팅 환경의 제공을 통해 가능해지며, 이를 통해 방사성핵종이 폴리펩티드에 배위되거나, 킬레이팅되거나, 복합체화될 수 있다.

킬레이트제의 하나의 예는 폴리아미노폴리카복실레이트 유형의 킬레이트제이다. 이러한 폴리아미노폴리카복실레이트 킬레이트제의 2가지 부류는 거대환 및 비환 킬레이트제로 구분될 수 있다.

일 구현예에서, FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체는, 시스테인 잔기의 티올기 또는 라이신 잔기의 엡실론 아민기를 통해 FcRn 결합 폴리펩티드에 접합된 폴리아미노폴리카복실레이트 킬레이트제에 의해 제공되는 킬레이팅 환경을 포함한다.

인듐, 갈륨, 이트륨, 비스무트, 방사성 악티니드류 및 방사성란타니드류의 방사성 동위 원소를 위한 가장 흔하게 사용되는 거대환 킬레이트제는 1,4,7,10-테트라아자사이클로도데칸-1,4,7,10-테트라아세트산(DOTA)의 상이한 유도체들이다. 일 구현예에서, FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체의 킬레이팅 환경은 DOTA 또는 이의 유도체에 의해 제공된다. 보다 구체적으로, 일 구현예에서, 본 개시에 포함되는 킬레이팅 폴리펩티드는 DOTA 유도체인 1,4,7,10-테트라아자사이클로도데칸-1,4,7-트리스-아세트산-10-말레이미도에틸아세트아미드(말레이미도모노아미드-DOTA)를 상기 폴리펩티드와 반응시켜서 얻어진다.

추가적으로, 1,4,7-트리아자사이클로노네인-1,4,7-트리아세트산(NOTA) 및 이의 유도체들이 킬레이트제로서 사용될 수 있다. 따라서, 일 구현예에서, 폴리아미노폴리카복실레이트 킬레이트제가 1,4,7-트리아자사이클로노네인-1,4,7-트리아세트산 또는 이의 유도체인 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 이의 접합체가 제공된다.

가장 흔하게 사용되는 비환 폴리아미노폴리카복실레이트 킬레이트제는 디에틸렌트리아민-펜타아세트산(DTPA)의 상이한 유도체들이다. 따라서, 디에틸렌트리아민 펜타아세트산 또는 이의 유도체들에 의해 제공되는 킬레이팅 환경을 가지는 폴리펩티드들도 또한 본 개시에 의해 포함된다.

추가의 일 구현예에서, 폴리뉴클레오티드의 발현을 통해 재조합적으로 또는 합성적으로 생성된, FcRn 결합 폴리펩티드는, 예를 들어 이의 유체역학 반경을 증가시키기 위해 하나 이상의 합성 폴리머와 접합된다. 폴리에틸렌 글리콜(PEG)이 이러한 목적을 위해 흔히 사용되지만, 당해 분야에서 다른 폴리머들도 또한 사용되어 왔다. 이러한 ”페길화”는 본원에 기술된 임의의 유형의 FcRn 결합 폴리펩티드의 크기를 유효 신장 배출에 대한 임계보다 큰 크기로 증가시키기 위해 사용될 수 있다.

일 구현예에서, 합성 폴리머는 하나 이상의 화학적으로 합성된 단량체 FcRn 결합 폴리펩티드에 접합된다. 다른 기능기들도 또한 동일한 합성 폴리머에 접합될 수 있다. FcRn 결합 폴리펩티드 및 다른 구성성분들이 화학적으로 합성된 경우, 이를 원하지 않는다면, 어떠한 구성성분도 생물학적 시스템 내에서 만들어져야 할 필요가 없을 것이다.

바람직한 일 구현예에서, 하나 이상의 합성적 또는 생물학적으로 제조된 FcRn 결합 폴리펩티드가 합성 폴리머에 접합되어, 효과적인 신장 청정에 관련된 크키를 초과하는 크기를 달성하고, FcRn에 대한 IgG의 결합을 차단하기 위해 사용된다. 각각의 FcRn 결합 폴리펩티드 내 고유의 시스테인은 자리 특이적 접합에 사용될 수 있는데, 예를 들어 C-말단에 위치하는 시스테인이 이러한 목적을 위해 도입된다. 분지된 합성 폴리머에서, 2개 이상의 FcRn 결합 모이어티가, 결합력(avidity)을 증진하고 이에 따라 차단 효능을 증진하기 위해 동일한 폴리머에 접합될 수 있다.

본 개시의 제3 양태에서, 본원에 기술된 바와 같은 FcRn 결합 폴리펩티드 또는 융합 단백질을 암호화하는 폴리뉴클레오티드가 제공된다. 또한, 폴리뉴클레오티드를 발현시키는 단계를 포함하는, 전술된 바와 같은 폴리펩티드 또는 융합 단백질을 생성하는 방법; 이러한 폴리뉴클레오티드를 포함하는 발현 벡터; 및 이러한 발현 벡터를 포함하는 숙주 세포도 본 개시에 포함된다.

또한, 이러한 발현 벡터로부터 상기 폴리펩티드의 발현을 허용하는 조건 하에 상기 숙주 세포를 배양하는 단계; 및 폴리펩티드를 분리하는 단계를 포함하는 폴리펩티드를 생성하는 방법이 포함된다.

본 개시의 FcRn 결합 폴리펩티드는 대안적으로 보호된 반응성 측쇄를 가지는 아미노산 및/또는 아미노산 유도체를 사용한 비생물학적 펩티드 합성에 의해 생성될 수 있으며, 이러한 비생물학적 펩티드 합성은 다음을 포함한다:

제1 양태에 따라 보호된 반응성 측쇄들을 가지는 폴리펩티드를 형성하기 위한 아미노산들 및/또는 아미노산 유도체들의 단계적 커플링,

-폴리펩티드의 반응성 측쇄들로부터의 보호기들의 제거, 및

- 수용액 내에서 폴리펩티드의 접힘.

본 개시의 제4 양태에서, 본원에 기술된 바와 같은 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체 및 적어도 하나의 약학적으로 허용가능한 부형제 또는 담체를 포함하는 조성물이 제공된다. 이의 일 구현예에서, 상기 조성물은 적어도 하나의 추가적인 활성제, 예를 들어 적어도 2개의 추가적인 활성제, 예를 들어 적어도 3개의 추가적인 활성제를 더 포함한다. 이러한 조합에서 유용한 것으로 입증될 수 있는 추가적인 활성제의 비제한적인 예는, 면역억제제, 항염증제, 항미생물제 및 효소이다.

본 양태의 일 구현예에서, 상기 조성물은 경구 투여, 비강내 투여, 폐 투여, 질 투여, 직장 투여, 정맥내 주사, 복강내 주사, 근육내 주사, 피하 주사 및 피내 주사로 이루어진 군으로부터 선택된 투여 경로용으로 조정될 수 있다.

본원에서 사용된 ”전신 투여”라는 용어는 이러한 관심 있는 물질이 순환계로 유입되어 전체 신체가 영향을 받는 투여의 경로를 지칭한다. 당업자는 전신 투여가 장관 투여(위장관을 통한 약물의 흡수) 또는 비경구 투여(일반적으로 주사, 주입 또는 이식)를 통해 일어날 수 있다는 것을 알고 있다.

일 구현예에서, 상기 조성물은 전신 또는 국소 투여용으로 조정된다. 일정한 구현예에서, 상기 화합물의 전신 투여가 사용될 수 있다. 다른 구현예에서, 상기 조성물은 국소 경로에 의해 투여되도록 조정된다. 예를 들어, 국소 투여는 연고, 페이스트, 폼(foam) 또는 크림 내 국소일 수 있다. 다른 구현예에서, 상기 조성물은 내피 또는 표피층을 가로지르는 투여용으로 조정될 수 있다. 여기에서, 조성물은 상기 층을 가로질러 트랜스사이토시스(transcytosis)될 수 있다.

일 구현예에서, 본원에 기술된 바와 같은 융합 단백질 또는 접합체를 포함하는 조성물의 섭취율은 제2 또는 추가의 모이어티에 해당하는 폴리펩티드 자체의 섭취율보다 더 높다. 일 구현예에서, 섭취율은 제2 또는 추가의 모이어티 자체의 섭취율보다 적어도 2배, 예를 들어 적어도 5배, 예를 들어 적어도 10배, 예를 들어 적어도 25배 더 높다.

위의 개시로부터, 본원에 기술된 FcRn 결합 폴리펩티드 융합 단백질 또는 접합체 또는 조성물은 예를 들어 치료제 및/또는 융합 파트너의 생체 내 반감기를 연장하기 위한 수단 및/또는 원치 않는 표적의 제거율을 증가시키기 위한 수단으로서 유용할 수 있다.

따라서, 본 개시의 제5 양태에서, 약제로 사용하기 위한, 본원에 개시된 바와 같은 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 조성물이 제공된다.

본 개시의, 관련된, 제6 양태에서, 본원에 개시된 바와 같은 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 조성물의 치료적으로 활성인 양을 투여하는 단계를 포함하는, 필요로 하는 대상체의 치료 방법이 제공된다.

이러한 2가지 후자의 양태 중 어느 하나의 일 구현예에서, 약제 또는 방법은 FcRn 결합 폴리펩티드의 FcRn에 대한 IgG의 결합을 적어도 부분적으로 차단하는 능력이 이용되는, 즉, IgG 항체의 증가된 이화작용을 원하는 치료를 위해 의도된다. 일 구현예에서, 이러한 치료가 지시될 수 있는 병태는 자가면역 병태이다. 지시된 병태의 비제한적인 예는 다음과 같다: 중증 근무력증, 길랑-바레 증후군(Guillain-Barre syndrome), 자가면역성 변연계 뇌염, 연쇄상구균(streptococca) 감염 관련 소아 자가면역성 신경정신장애(PANDAS), 신경근긴장증(이삭 증후군(Isaac's syndrome)), 모반 증후군(morvan syndrome), 다발성 경화증, 심상성천포창, 낙엽상, 수포성 유천포창, 후천성 표피 수포증, 임신성 천포창, 점막 유사천포창, 경화태선, 항인지질 증후군, 재발성 다발연골염, 자가면역성 빈혈, 특발성 혈소판 자반, 자가면역성 그레이브스병(Grave's disease), 확장성 심근병증, 맥관염, 굿파스처 증후군(Goodpasture's syndrome), 특발성 막성 신증, 류마티스성 관절염 및 전신 홍반성 루푸스.

다른 구현예에서, 순환으로부터 원치 않는 표적을 제거하거나 차단하기 위해 사용되는 본원에 기술된 바와 같은 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질, 접합체 또는 조성물이 제공된다. 일 구현에서, 상기 원치않는 표적은 알러지원, 아밀로이드, 항체, 자가-항원, 혈액 응고 인자, 호르몬, 종양 세포, 약물 분자, 사이토카인, 케모카인, 프로테아제, 과민증 매개인자, 전염증성 인자, 박테리아 독소 및 뱀독과 같은 독소, 오염원, 금속 및 항산화제를 포함하는 군으로부터 선택된다.

본 발명은 다양한 예시적인 양태들 및 구현예들을 참조하여 기술되었지만, 당업자는 본 발명의 범주로부터 벗어나지 않으면서 다양한 변형들이 만들어질 수 있고, 등가물들이 이의 구성요소들을 치환할 수 있다는 것을 이해할 것이다. 또한, 이의 필수적인 범주로부터 벗어나지 않으면서 특정한 상황 또는 분자에 적응하기 위해 본 발명의 교시에 대해 많은 변형이 만들어질 수 있다. 따라서, 본 발명을 고려된 임의의 특정한 구현예로 제한하고자 하는 의도가 아니며, 본 발명은 첨부된 청구범위의 범주 내에 포함되는 모든 구현예들을 포함할 것이다.

도 1은 본 발명의 FcRn 결합 폴리펩티드 내에 포함된 FcRn 결합 모티프의 예(SEQ ID NO: 1-353), 본 개시에 따른 49-머(mer) FcRn 결합 폴리펩티드의 예(SEQ ID NO: 354-706), 본 개시에 따른 58-머 FcRn 결합 폴리펩티드의 예(SEQ ID NO: 707-1062)의 아미노산 서열뿐 아니라 알부민 결합 폴리펩티드 변이형 PP013(SEQ ID NO: 1063), Taq 폴리머라제 결합 Z 변이형 Z03638(SEQ ID NO: 1064), 인간 αFcRn(SEQ ID NO: 1065), 쥐과동물 αFcRn(SEQ ID NO: 1070), 인간 β2-마이크로글로불린(SEQ ID NO: 1066), 쥐과동물 β2-마이크로글로불린(SEQ ID NO: 1067), 및 인간 FcRn-eGFP 내 인간 αFcRn(SEQ ID NO: 1068) 및 쥐과동물 FcRn-eGFP 내 쥐과동물 αFcRn(SEQ ID NO: 1069)의 아미노산 서열의 목록이다.
도 2a 내지 e는, 실시예 3에 기술된 바와 같이, His₆-태그 Z 변이형 및 IgG에 대한, pH 6.0에서의 인간 FcRn에 대한 결합 및 pH 6.0 및 7.4에서의 해리를 보여준다. pH 6.0에서의 주입과 이후 pH 6.0에서의 해리(실선) 및 pH 6.0에서의 주입과 이후 pH 7.4에서의 해리(파선)를 나타내는, 비아코어 기기로부터 수득한 센소그램의 중첩이 (a) Z07918(SEQ ID NO: 707), (b) Z07960(SEQ ID NO: 710), (c) Z10109(SEQ ID NO: 709), (d) Z10193(SEQ ID NO: 708) 및 (e) IgG에 대하여 나타나있다.
도 3은, 실시예 4에 기술된 바와 같이, 인간(상부 패널) 및 마우스(하부 패널) FcRn-eGFP HeLa 세포에 대한 FcRn 결합 Z 변이형의 결합의 유세포 분석으로부터의 점 도포를 보여준다. HeLa 세포에 의한 FcRn-eGFP의 이종유래 발현에 기인하여, 세포를 FcRn-eGFP 발현 수준에 따라 게이팅하였다. 게이트 H 내 세포를 FcRn-eGFP 음성으로 간주하고, 게이트 I 내의 세포를 양성으로 간주한다. Alexa647 표지된 Z 변이형과의 항온배양은 Alexa647 및 eGFP 둘 다에 양성인 군집을 초래하였던 반면, 완충액(완충액 대조군)으로의 항온배양은 그렇지 않았다. 도면은 3가지 변이형 Z07960(SEQ ID NO: 710), Z07930(SEQ ID NO: 712) 및 Z07918(SEQ ID NO: 707)이 인간 FcRn 및 마우스 FcRn에 결합한다는 것을 보여준다. Y 축은 Alexa647 강도를 나타내고, x-축은 eGFP 활성을 나타낸다.
도 4는 실시예 4에 기술된 세포 결합 검정에서 측정된 Alexa647 표지 Z07960(SEQ ID NO: 710), Z07930(SEQ ID NO: 712) 및 Z07918(SEQ ID NO: 707)의 평균 형광 강도(mean fluorescence intensity, MFI) 값을 나타낸다. 도표(a)는 인간 FcRn-eGFP가 형질도입된 HeLa 세포로부터의 MFI를 나타내고, 도표(b)는 마우스 FcRn-eGFP가 형질도입된 HeLa 세포로부터의 MFI를 나타낸다.
도 5는, 실시예 5에 기술된 바와 같이, 인간(상부 패널) 및 마우스(하부 패널) FcRn-eGFP HeLa 세포에 대한 인간 또는 마우스 IgG Alexa647 결합의 유세포 분석으로부터의 점 도포를 보여준다. HeLa 세포에 의한 FcRn-eGFP의 이종유래 발현에 기인하여, 세포 표면 상 FcRn-eGFP의 풍부도(abundance)에 따라 세포를 게이팅하였다. 게이트 M 내 세포를 FcRn-eGFP 음성으로 간주하고 게이트 N 내의 세포를 양성으로 간주한다. FcRn이 형질도입된 HeLa 세포에 대한 100 nM 인간 또는 마우스 IgG-Alexa647의 결합이 좌측 패널(0 nM)에 나타나 있다. 도면은 IgG 결합이 His₆ 태그 Z07918(SEQ ID NO: 707)에 의해 용량 의존적 방식(1, 10, 100 및 1000 nM)으로 차단되었다는 것을 보여준다. Y 축은 Alexa647 강도를 나타내고, x-축은 eGFP 활성을 나타낸다.
도 6은, 실시예 5에 기술된 바와 같이, 상이한 농도의 His₆-태그 Z07918(SEQ ID NO: 707) 존재 하에, (a) 인간 FcRn-eGFP가 형질도입된 HeLa 세포 및 (b) 마우스 FcRn-eGFP가 형질도입된 HeLa 세포 상에서 IgG Alexa647의 FcRn 결합에 기인한 평균 형광 강도(MFI) 값을 나타낸다. 도면은 Z 변이형에 의한 IgG-FcRn 결합의 용량 의존적 차단을 보여준다.
도 7a 내지 c는, 실시예 6에 기술된 바와 같이, 비아코어 기기를 사용하여, pH 6.0에서 3개의 Z 변이형의 인간 FcRn에 대한 결합의 동역학을 나타낸다. 각각, 알부민 결합 폴리펩티드 PP013(SEQ ID NO: 1063) 및 대조군 Z 변이형 분자 Z03638(SEQ ID NO: 1064; FcRn에 특이적이지 않음)에 융합된 (a) Z11948(SEQ ID NO: 1060), (b) Z11946(SEQ ID NO: 1061) 및 (c) Z11947(SEQ ID NO: 1062) 각각의 농도 계열의 센소그램들을 보여준다. 640 nM(파선), 160 nM(점선) 및 40 nM(회색 실선)으로부터의 곡선들을 Langmuir 1:1 결합 모델을 사용하여 동역학 분석하였다. 동역학 파라미터들 및 친화도를 적합 곡선(fitted curve)(검은색 실선)들로부터 계산하였고, 표 5에 나타내었다.
도 8은 실시예 6에 기술된 바와 같이 수득된 알부민 결합 폴리펩티드 PP013에 융합된 3종의 FcRn 결합 Z 변이형에 대한 약력학적 프로파일을 보여준다. Z 변이형 Z11947(SEQ ID NO: 1062, 개방형 사각형), Z11946(SEQ ID NO: 1061, 개방형 삼각형) 및 Z11948(SEQ ID NO: 1060, 개방형 다이아몬드) 모두는 음성 대조군 PP013-Z03638(개방형 원)에 비하여 연장된 반감기를 나타내었다.
도 9는, 각각, 실시예 10에 기술된 바와 같이 검정된, His₆-Z07918(SEQ ID NO: 707; 검은색 원), IVIg(회색 사각형) 및 SCIg(회색 삼각형)에 의한 인간 FcRn에 대한 인간 IgG의 차단을 나타낸다.
도 10은 마우스에서 FcRn 특이적 Z 변이형으로의 IgG-FcRn 상호작용의 차단이 감소된 수준의 IgG를 초래한다는 것을 보여준다. 실시예 11에 더 기술된 바와 같이, 마우스를 비히클(+), ABD가 융합된 Z 변이형 Z07918-PP013(개방형 사각형) 및 Z11948(SEQ ID NO: 1060; 폐쇄형 원)의 매일 주사로 5일간 처리하였다. 내인성 IgG의 농도를 ELISA로 측정하였다. 개별 마우스에서 24, 72, 120 및 168 시간에서의 IgG의 농도는 0 시간에서의 수준과 관련이 있었고, 따라서 결과는 0 사건에서의 IgG의 백분율로서 나타낸다.

실시예

요약

하기의 실시예는 신생 Fc 수용체(FcRn)를 표적으로 하는 신규한 Z 변이형 분자의 개발을 개시한다. Z 변이형은 파지 디스플레이 기술을 이용하여 수득하였다. 본원에 기술된 FcRn 결합 폴리펩티드를 암호화하는 유전자를 시퀀싱하였고, 해당하는 아미노산 서열을 도 1에 나열하고, 식별자 SEQ ID NO:707-1059로 지정하였다. 또한, 이러한 선택된 결합 변이형의 추론된 결합 모티프는 서열 식별자 SEQ ID NO:1-353로 도 1에 나열하였다.

실시예 1

인간 αFcRn 및 인간 β2 -마이크로글로불린( B2M )의 생성

본 실시예에서, 인간 β2-마이크로글로불린(SEQ ID NO:1066)과 복합체를 이룬 인간 αFcRn(SEQ ID NO:1065)의 세포외 도메인(ECD)(FcRn으로 지정된 복합체) 및 복합체 형태가 아닌 및 인간 β2-마이크로글로불린(B2M으로 지정됨)을 가용성 단백질로서 생성하였다. 본 실시예에서 생성된 인간 FcRn 및 B2M은 실시예 2 및 3에서 파지 선택, ELISA 및 비아코어 검정에 사용되었다.

재료 및 방법

공동 발현에 사용될 인간 αFcRn 및 인간 β2 -마이크로글로불린에 대한 유전자를 함유하는 플라스미드들의 제작: 인간 αFcRn(진뱅크(Genback) BC008734.2) 및 인간 β2-마이크로글로불린(B2M)(진뱅크 BC032589.1)을 암호화하는 유전자를 OpenBiosystems으로부터 수득하였다. PCR 중첩 연장을 사용하여, attB1-자리/코작(Kozak) 서열, 이어서 Ig 카파 사슬 리더 서열, hFcRn_ECD, GS-링커 및 flag 태그를 암호화하는 유전자들, 이어서 attB2 자리로 이루어진 컨스트럭트에, 인간 FcRn(αFcRn_ECD)(SEQ ID NO:1065)의 아미노산 24~290을 암호화하는 유전자 단편을 증폭하였다. His₆ 태그가 flag 태그를 대체하였다는 것을 제외하고는 유사한, 인간 B2M(SEQ ID NO:1066)의 아미노산 21~119를 암호화하는 유전자 단편을 함유하는 컨스트럭트를 제조하였다. 제조자의 권고에 따라, 컨스트럭트를 게이트웨이 시스템(Invitrogen, cat. no. 11789020, Gateway® BP Clonase® II Enzyme mix)을 이용한 재조합으로 플라스미드 pDONOR221(Invitrogen, cat. no. 12536-017)에 삽입하였다. 정확한 서열의 검증 후, 인간 αFcRn_ECD 컨스트럭트를 다중 자리 게이트웨이 클로닝과 프로모터 함유 플라스미드 pENTR-CMV(Tai et al.(2012) PLoS One 7(9):e46269)를 함께 사용하여, 2K7_bsd(Suter et al.(2006) Stem cells 24:615-623) 내에 삽입하여, 벡터 2K7_bsd-CMV-hFcRn_ECD를 얻었다. 인간 B2M 유전자 컨스트럭트를, 유사하게, 2K7_neo(Suter et al., 상동)에 삽입하여, 벡터 2K7_neo-CMV-hB2M을 얻었다.

세포 배양, 재조합 렌티바이러스 벡터의 제조 및 SKOV -3 세포주로의 유전자 삽입: ATCC로부터 HEK293T 및 SKOV-3 세포주를 수득하였다. 세포를 5% CO₂ 존재 하에 37℃ 가습 항온배양기 내에서 생장시켰다. HEK293T 세포주에 대한 완전 배지는 10% 우태아 혈청(FBS), 1% 항생제 항진균 용액(AA) 및 1% MEM 비필수 아미노산 용액(NEAA)이 보충된 둘베코 변형 이글 배지(Dulbeccos modified eagle 배지, DMEM)였다. SKOV-3 세포주에 대한 완전 배지는 10% FBS 및 1% AA가 보충된 맥코이 5A(McCoy's 5A) 배지였다.

플라스미드 2K7_bsd-CMV-hFcRn_ECD 및 2K7_neo-CMV-hB2M을, 별도로, VSV-G 외피(envelope) 및 gag/pol 패키징 플라스미드와 함께 염화칼슘 형질감염을 사용하여 HEK293T 세포 내에 공동형질감염시켰다(Zufferey et al.(1997) Nat Biotechnol 15(9):871-5; Jakobsson et al.(2006) J Neurosci Res 84:58-67). 각각, 인간 αFcRn_ECD 및 인간 B2M 이식 유전자와 함께, 형성된 렌티바이러스 입자를 함유하는 HEK293 배양 상등액에서, 원심분리 및 여과로 세포 찌꺼기를 제거하였다. 두 가지 유형의 렌티바이러스 입자가 순차적으로 SKOV-3 세포에 형질도입하기 위해 사용되었다. 2주간 세포를 계대하면서, 인간 αFcRn_ECD 및 B2M 유전자 둘 다를 함유하는 성공적인 이중 삽입체를, 배양 배지에 블라스티시딘(blasticidin, Invitrogen) 및 G418 황산염(Invitrogen)을 첨가함으로써 선택하였다. 얻어진 안정적으로 형질도입된 SKOV-3 세포주를 SKOV-3 hFcRn_ECD/hB2M으로 지정하였다.

재조합 인간 FcRn의 발현: 인간 FcRn이 되는 인간 αFcRn_ECD 및 B2M을 공동 발현하는 SKOV-3 세포를 증식시켰고, 1.5 x 10⁷ 세포를 560 ml 완전 성장 배지 중에서 HYPERFlask(Corning)에 시딩하였다. 5일 후 세포가 정착하고 증식되었을 때, 배지를 FBS가 없는 완전 성장 배지로 교체하였다. 5일 후, 배양을 중단하였고, 상등액을 수집하여 45 μm 필터를 통과시키고, -80℃에서 동결시켰다.

인간 IgG 크로마토그래피를 사용하는 재조합 인간 FcRn의 정제: 단백질 정제를 AKTA Explorer 시스템(GE Healthcare)에서 수행하였다. 제조사의 지시에 따라, 0.2 M NaHCO₃ 중 1 ml 인간 IgG(Pharmacia), 10 mg/ml 농도의 0.5 M NaCl pH 8.3을 1 ml HiTrap NHS-활성화 HP 컬럼(GE Healthcare)에 커플링시켰다. SKOV-3 세포로부터의 재조합 인간 FcRn을 함유하는 상등액을 해동하였고, HCl로 pH를 5.8로 조정하였다. 상등액을 100 ml의 배치로 20 mM Bis-Tris pH 5.8로 사전에 평형화된 컬럼에 순차적으로 로딩하였다. 컬럼을 20 ml의 20 mM Bis-Tris pH 5.8로 세척하고, 50 mM Tris, pH 8.1을 이용하여 1 ml의 분획으로 용리하였다. 투석을 이용하여 인산 완충 염(phosphate buffered saline, PBS, 10 mM 인산염, 137 mM NaCl, 2.68 mM KCl, pH 7.4)으로의 완충액 교환을 수행하였다.

SDS-PAGE 및 웨스턴 블롯: 단백질 정제로 용리된 분획의 순도를 SDS-PAGE 및 GelCode Blue Stain 시약(Pierce) 및 SilverXpress® 실버 염색 키트(invitrogen)로 염색하여 분석하였다. 웨스턴 블롯은 Amersham Hybond™-C Extra 니트로셀룰로스 막(GE Healthcare)을 이용하여 수행하였다. 막을 TBS+T(50 mM Trizma base, 150 mM NaCl, 0.05 % Tween-20, pH 8) 중 5% 탈지유(Semper)로 1시간 동안 차단한 후, TBS+T 중 0.15 μg/ml 농도의 토끼 항-FCGRT 다중 항체(Atlas Antibodies) 및 0.23 μg/ml 농도의 토끼 항-B2M 다중 항체(Atlas Antibodies)의 혼합물로 탐지하였다. 이어서, 막을 TBS+T 중에 1:10,000으로 희석된 호스래디스 페록시다제에 접합된 안정화된 염소 항-토끼 항체(Pierce)와 함께 항온배양하였다. TMB 기질(Pierce)의 첨가 후, 막의 영상을 Amersham Hyperfilm ECL(GE Healthcare) 상에서 획득하였다. Hyperfilm을 GBX 현상액 및 GBX 고정액(Sigma-Aldrich)을 사용하여 처리하였다.

비복합체화 형태의 인간 B2M의 생성: 인간 B2M을 E. 콜라이(E. Coli)에서 생성하였다. 발현 및 정제를 본질적으로 Sandalova 등((2005) Acta Chryst F61:1090-1093) 및 Michaelsson 등((2001) J Immunol 166:7327-7334)에 기술된 바와 같이 수행하였다. 요소 중 인간 B2M의 아미노산 21~119로 이루어진 정제된 단백질을 다음과 같은 아르기닌 재접힘(refolding)을 거치도록 하였다: 0.5 mg의 B2M을 2 ml 재접힘 완충액(20 ml 1 M Tris-HCl pH 8.0, 16.87 g L-아르기닌(HCl로 완충됨), 0.8 ml 0.5 M EDTA, 61 mg GSSG, 307 mg GSH 및 최종 부피가 200 ml이 되도록 하는 milli-Q 물, pH 8.0, 및 프로테아제 저해제(Roche, cat. no. 11 873 580　001)로 보충됨)에 신속하게 첨가하였다. 재접힘 절차를 4℃에서 4시간 동안 수행하였다. 재접힘된 B2M 단백질에 PD-10 컬럼(GE Healthcare)을 사용하여 PBS로의 완충액 교환을 하였다.

결과

공동 발현에 사용될 인간 αFcRn 및 인간 β2 -마이크로글로불린에 대한 유전자들을 함유하는 플라스미드들의 제작: 인간 FcRn의 α-사슬의 세포외 도메인(αFcRn_ECD) 및 인간 B2M을 암호화하는 유전자들을, 각각, 렌티바이러스 전이 플라스미드들인 2K7_bsd 및 2K7_neo에 삽입하였다. 두 경우에서, 삽입된 유전자는 CMV 프로모터에 의해 제어된다. 단백질을 소포체를 통한 배양 배지로의 배출의 표적이 되게 하기 위해, 얻어진 단백질이 N-말단에 Ig 카파 사슬 리더 서열(신호 서열은 분비 시 절단되었음)을 가질 수 있도록 유전자를 연장시켰다. 또한, αFcRn_ECD은 잠재적인 검출을 위한 FLAG-태그가 뒤따르는 C-말단 간격 서열(spacer sequence)을 가졌다. 인간 B2M은 잠재적인 검출을 위한 His₆ 태그가 뒤따르는 C-말단 간격 서열을 가졌다. 간격 서열은 태그의 접근성을 증진하기 위해 첨가되었다. 렌티바이러스 전이 플라스미드는, 또한, 2개의 컨스트럭트가 삽입된 세포의 선택을 가능하게 하는 2개의 상이한 항생제 저항성 유전자를 함유하였다.

재조합 인간 FcRn의 정제 및 발현: αFcRn_ECD 및 B2M을 암호화하는 유전자들을 렌티바이러스에 의해 SKOV-3의 게놈에 삽입하였고, 얻어진 FcRn 단백질을 배양 배지로 분비시켰다. pH-의존성 IgG 결합을 보유하는 FcRn만 포획하기 위해, pH 5.8에서 수용체를 포획하고, pH 8.1에서 용리하는 고정화된 IgG를 이용하는 친화도 크로마토그래피를 사용하였다. 포획된 단백질은 3개의 분획에 용리되었다.

SDS-PAGE 및 웨스턴 블롯: 생성된 FcRn 단백질의 2개의 펩티드 사슬(αFcRn_ECD 및 B2M)의 존재를 확인하고, 용리된 물질의 순도를 분석하기 위해, 용리된 분획에 대한 SDS-PAGE 분석을 수행하였다. GelCode Blue Stain으로 염색된 겔의 경우, 각각 12 및 36 kDa의 분자량을 가지는 2개의 밴드가 검출되었다. 이는, 대략적으로, B2M의 경우 12 kDa, 그리고 αFcRn_ECD의 경우 31 kDa인 비글리코실화 펩티드 사슬의 이론적인 분자량에 해당한다. 단백질의 αFcRn_ECD 부분은 하나의 글리코실화 자리를 함유하며, 따라서 이의 분자 질량은 31 kDa보다 클 것으로 예상되었다. 민감도를 증가시키고 가능하게는 불순물을 검출하기 위해 겔을 실버로도 염색하였다. 대략 66 kDa의 밴드가 제1 용리 분획에서 검출되었는데, 이는 세포 부착물로부터 기원한 소 혈청 알부민(BSA)에 해당할 수 있다. 분획 2 및 3에서 회수된 단백질의 총 양은 1.4 mg/l 배양 배지에 해당한다. 수집된 물질에 대한 웨스턴 블롯 분석을 수행하였는데, 웨스턴 블롯에서는, 본질적으로, 분해 생성물에 해당할 수 있는 12 kDa 미만의 약한 밴드에 더하여 단지 2개의 주요한 밴드만이 나타났다.

실시예 2

FcRn 결합 Z 변이형의 선택 및 ELISA 결합

본 실시예에서, 인간 FcRn을 Z 변이형의 파지 라이브러리를 사용하는 파지 디스플레이 선택에서 표적으로 사용하였다. 선택된 클론을 DNA 시퀀싱하고, E. 콜라이 주변세포질 분획에서 생성하고, 효소 결합 면역흡착 검정(enzyme-linked immunosorbent assay, ELISA)에서 FcRn에 대하여 검정하였다.

재료 및 물질

표적 단백질 FcRn 및 B2M의 비오틴화: 실시예 1에 기술된 바와 같이 생성된 인간 FcRn 및 인간 B2M을, 제조자의 권고에 따라, 각각, 31 x(FcRn) 및 10 x(B2M)의 몰 초과로 No-Weigh EZ-Link Sulfo-NHS-LC-비오틴(Pierce, cat. no. 21327)을 사용하여 비오틴화하였다. 반응은 상온에서(RT) 30분간 수행되었다. 이어서, 제조자의 지시에 따라, Slide-a-lyzer 투석 카세트(FcRn; Pierce, cat. no. 66380, 10,000 MWCO 및 B2M; Pierce, cat. no. 66333, 3,500 MWCO)를 사용하여 PBS로의 완충액 교환을 수행하였다.

FcRn 결합 Z 변이형의 파지 디스플레이 선택: 본질적으로 Gronwall 등((2007) J Biotechnol, 128:162-183)에 기술된 바와 같이, 파지미드 pAY02592 내에 제작된 박테리오파지 상에 디스플레이된 단백질 Z의 무작위 변이형의 라이브러리를 FcRn 결합 Z 변이형을 선택하기 위해 사용하였다. 이러한 라이브러리에서, 알부민 결합 도메인(ABD, GA3 연쇄상구균 균주 G148로부터의 단백질 G의 GA3)이 Z 변이형에 대한 융합 파트너로서 사용된다. 라이브러리는 Zlib006Naive.II로 지정되고, 1.5　x　10¹⁰ 크기의 라이브러리 구성원(Z 변이형)을 가진다. 파지미드 라이브러리 Zlib006Naive.II를 함유하는 글리세롤 스톡으로부터의 E. 콜라이 RRIΔM15 세포(Ruther et al.,(1982) Nucleic Acids Res 10:5765-5772)를 100 μg/ml의 암피실린이 보충된 20 l의 정의된 무 프롤린 배지[인산수소 이칼슘 7 g/l, 시트르산 이수소 삼나트륨 1　g/l, 우라실 0.02 g/l, YNB(Difco™ 아미노산이 없는 효모 질소 베이스, Becton Dickinson) 6.7 g/l, 글루코스 일수화물 5.5 g/l, L-알라닌 0.3 g/l, L-아르기닌 일염화물 0.24 g/l, L-아스파라긴 일수화물 0.11 g/l, L-시스테인 0.1 g/l, L-글루탐산 0.3 g/l, L-글루타민 0.1 g/l, 글리신 0.2 g/l, L-히스티딘 0.05 g/l, L-이소류신 0.1 g/l, L-류신 0.1 g/l, L-라이신 일염화물 0.25 g/l, L-메티오닌 0.1 g/l, L-페닐알라닌 0.2 g/l, L-세린 0.3 g/l, L-트레오닌 0.2 g/l, L-트립토판 0.1 g/l, L-티로신 0.05　g/l, L-발린 0.1 g/l]에 접종하였다. 배양물을 37℃ 발효조(Belach Bioteknik, BR20) 내에서 생장시켰다. 세포가 0.75의 600 nm에서 흡광도(OD₆₀₀)에 도달하였을 때, 대략 2.6 l의 배양물을 10 x 몰 초과의 M13K07 헬퍼 파지(New England Biolabs, cat. no. N0315S)를 이용하여 감염시켰다. 세포를 30분간 항온배양하고, 발효조를, 발현의 유도를 위한 100 μM 이소프로필-β-D-1-티오갈락토피라노시드(IPTG) 및 25 μg/ml 카나마이신 및 12.5 μg/ml 카베니실린이 보충된 트립틱 소이 브루스 효모 추출물(Tryptic Soy Broth-yeast extract(TSB-YE); 30　g/l TSB, 5　g/l 효모 추출물)로 20 l까지 채웠고, 30℃에서 22시간 동안 생장시켰다. 배양물 내에 세포를 15,900 g에서 원심분리하여 펠렛화하였다. Gronwall 등(상동)에 기술된 바와 같이, 파지 입자를 상등액으로부터 폴리에틸렌 글리콜/염화 나트륨(PEG/NaCl) 중에 2회 침전시키고, 여과하고 PBS 및 글리세롤에 용해하였다. 파지 스톡을 사용 전까지 -80℃에 저장하였다.

2가지 상이한 트랙으로 나눠진 4회의 사이클로 비오틴화 인간 FcRn에 대한 선택을 수행하였다. 파지 스톡 제조 및 선택 절차를 본질적으로 WO2009/077175에서 다른 비오틴화 표적에 대한 선택에 대하여 기술된 바와 같이 수행하였다. 선택 사이클 사이의 파지의 증폭은 E. 콜라이 RRIΔM15를 파지로 감염시킨 후, 다음과 같이 용액 내에서 배양함으로써 수행하였다. 용리된 파지 및 박테리아에 비해 10　x 초과의 M13K07 헬퍼 파지를 동시에 회전 없이 30분간 37℃에서 로그기의 박테리아를 감염시키도록 한 후, 30분간 천천히 회전시켰다. 감염에 앞서, 박테리아를 전술된 정의된 무 프롤린 배지에서 로그기까지 생장시켰다. 파지 생성을 위해, 감염된 박테리아를 4,300 g로 10분간 원심분리하여 펠렛화하고, 0.1 mM IPTG, 25 μg/ml 카나마이신 및 100 μg/ml 암피실린이 보충된 200 ml TSB+YE 배지에 재현탁하고, 30℃에서 밤새 배양하였다.

염산으로 pH 5.5로 조정되고, 0.1% 겔라틴 및 0.1% Tween-20이 보충된 선택 완충액은 100 mM 인산 나트륨 및 150 mM 염화 나트륨으로 이루어졌다. 선택시, 인간 혈청 알부민(HSA, Albucult, Novozymes)을 1.5 μM의 최종 농도로 선택 완충액에 첨가하였다. 배경 결합의 양을 줄이기 위해, 파지 스톡을 Dynabeads^® M-280 스트렙트아비딘(SA-비드, Dynal, cat. no. 112.06)과 함께 RT에서 1시간 동안 항온배양함으로써 예비 선택을 수행하였다. 제2 예비 선택을 면역튜브(Nunc, cat. no. 444474)에 고정화된 인간 B2M에 대하여 RT에서 30분간 수행하였다. 탄산 완충액(Sigma, cat. no. 068K8214) 중 5 μg/ml의 인간 B2M를 7℃에서 1 시간을 초과하여 튜브에 고정화하였다. 수돗물로 2회 세척한 후, 사용 전에, 튜브를 RT에서 30분간 PBS　+　0.5% 카제인(Sigma, cat. no. C8654)으로 차단하였다. 선택에 사용된 모든 튜브 및 비드는 PBS　+　0.1% 겔라틴으로 예비 차단되었다. 선택은 RT에서 용액 중에서 수행되었고, SA-비드(2.9 μg의 비오틴화 FcRn 당 1 mg의 비드가 사용되었음) 상의 표적 파지 복합체의 포획이 이어졌다. 선택의 사이클 1에서, 100 nM 비오틴화 FcRn이 사용되었고, 선택 완충액을 사용하여 각각 2분간 2회의 세척이 수행되었다. 낮은 표적 농도 및 증가된 횟수의 세척을 사용하는 증가된 엄격도(stringency)를 이어지는 사이클에 적용하였다: 50 nM/5회 세척, 25 nM/8회 세척 및 10 nM/12회 세척을 사이클 2, 3 및 4에 각각 적용하였다. 세척 후, 결합된 파지를 2가지의 상이한 절차를 사용하여 2종의 선택 트랙으로부터 용리하였다; 1) 500 μl 0.1 M 글리신-HCl, pH 2.2, 50 μl 1 M Tris-HCl, pH 8.0 및 450 μl PBS로의 즉각적인 중화가 이어짐; 또는 2) 500 μl의 100 mM 인산 나트륨 및 150 mM 염화 나트륨, pH 8.0 및 500 μl PBS로의 중화.

시퀀싱: PCR 단편을, 단일 콜로니로부터, 표준 PCR 프로그램 및 프라이머 AFFI-21(5'-tgcttccggctcgtatgttgtgtg(SEQ ID NO:1071)) 및 AFFI-22(5'-cggaaccagagccaccaccgg(SEQ ID NO:1072))을 이용하여 증폭하였다. 증폭된 단편의 시퀀싱을, 제조자의 프로토콜에 따라 이용하는, 비오틴화 올리고뉴클레오티드 AFFI-72(5'-비오틴-cggaaccagagccaccaccgg(SEQ ID NO:1073)) 및 BigDye^® Terminator v3.1 사이클 시퀀싱 키트(Applied Biosystems)를 이용하여 수행하였다. 시퀀싱 반응물을 Magnatrix 8000(Magnetic Biosolution)을 이용하여 자성 스트렙트아비딘이 코팅된 비드(탈착 스트렙트아비딘 비드, Nordiag, cat. no. 2012-01)에 결합시킴으로써 정제하였고, ABI PRISM^® 3130xl 유전자 분석기(PE Applied Biosystems)에서 분석하였다.

ELISA를 위한 Z 변이형의 생성: 시퀀싱된 Z 변이형을 선택물로부터의 단일 콜로니를 100　μg/ml 암피실린 및 0.1 mM IPTG가 보충된 10 ml TSB-YE 배지에 접종하고, 37℃에서 24시간 동안 항온배양함으로써 생성하였다. 세포를 원심분리에 의해 펠렛화하고, 2 ml PBST(0.05% Tween-20으로 보충된 PBS)에 재현탁하고, -80℃에서 동결하고, 수조에서 해동하여 세포의 주변세포질 분획을 방출t시켰다. 동결-해동 절차를 7회 반복하였고, 그런 다음 세포를 원심분리로 펠렛화하였다. 주변세포질 추출물의 상등액은, ABD에 융합되어, AQHDEALE-[Z#####]-VDYV-[ABD]-YVPG로 발현되는, Z 변이형을 함유하였다(Gronwall et al., 상동). Z#####은 개별적인 58개 아미노산 잔기 Z 변이형을 지칭한다.

Z 변이형의 ELISA K _D 분석: FcRn에 대한 Z 변이형의 결합을 ELISA 검정에서 분석하였다. 반-면적 96-웰 ELISA 플레이트를 코팅 완충액(50 mM 탄산 나트륨, pH 9.6)에 희석된 2 μg/ml의 항-ABD 염소 항체(자체적으로 생산됨)으로 4℃에서 밤새 코팅하였다. 항체 용액을 따라 버렸고, 웰을 100 μl의 PBSC(0.5% 카제인이 보충된 PBS)로 RT에서 1.5시간 동안 차단하였다. 차단 용액을 버렸고, 1:4로 희석된 50 μl 주변세포질 용액을 웰에 첨가하였고, 천천히 진탕하면서 RT에서 1.5시간 동안 항온배양하였다. 용액을 따라 버렸고, 웰을 0.05% PCT 완충액, pH 6.0(0.05% Tween-20이 보충된 McIlvaines 포스페이트-시트레이트 완충액, pH 6.0) 또는 0.05% PCT 완충액, pH 7.4(0.05% Tween-20이 보충된 McIlvaines 포스페이트-시트레이트 완충액, pH 7.4) 중 하나로 4회 세척하였다. 표적 단백질, 비오틴화 인간 FcRn을, 각각, PCC 완충액, pH 6.0 또는 pH 7.4(0.5% 카제인이 보충된 McIlvaines 포스페이트-시트레이트 완충액, pH 6.0 또는 pH 7.4)에 희석된 2 μg/ml(45 nM)로부터 0.3 ng/ml(6.9 pM)까지의 1:3 희석 농도 계열로 웰에 첨가하였다. 플레이트를 RT에서 1.5시간 동안 항온배양한 후, 전술된 바와 같은 세척이 이어졌다. 스트렙트아비딘이 접합된 HRP(Thermo Scientific, cat. no. N100)를 PCC 완충액, pH 6.0 또는 pH 7.4에, 각각, 1:30 000으로 희석하였고, 웰에 첨가하였고, 45분간의 항온배양이 이어졌다. 전술한 바와 같은 세척 후, 50 μl ImmunoPure TMB 기질(Thermo Scientific, cat. no. 34021)을 웰에 첨가하였고, 플레이트를 제조자의 권고에 따라 처리하였다. 다중-웰 플레이트 판독기인, Victor³(Perkin Elmer)를 사용하여 450 nm에서의 흡광도를 측정하였다. 관계없는 단백질에 결합한 Z 변이형을 음성 대조군으로 사용하였고, 주변세포질 단계를 생략함으로써 블랭크를 생성하였다. 예비 실험에서 FcRn에 결합한 Z 변이형(Z07918, SEQ ID NO:707)을 양성 대조군으로 사용하였다. 상호작용의 친화도(K_D)를 결정하기 위해 측정된 값을 GraphPad Prism 5(GraphPad 소프트웨어, LaJolla, CA, USA) 및 비선형회귀분석을 사용하여 분석하였다.

Z 변이형의 ELISA 특이적 분석: 다른 ELISA 실험에서, Z 변이형의 특이성을, Z 변이형들을 각각 2 μg/ml 비오틴화 인간 단백질 B2M, PSMA(자체적으로 생산됨) 및 IgG(다중, Pharmacia, 스웨덴) 및 PCC 완충액 pH 6.0 또는 pH 7.4에 대하여 검정함으로써 시험하였다. 전술된 바와 같이, 검정을, 각각, pH 6.0 및 pH 7.4에서 수행하였다. 비오틴화 단백질 또는 완충액을 표적 단백질 단계에서 FcRn을 대신하여 웰에 첨가하였다.

결과

FcRn 결합 Z 변이형의 파지 디스플레이 선택: 개별적인 클론을 비오틴화 인간 FcRn에 대한 4 사이클의 파지 디스플레이 선택 후에 수득하였다.

시퀀싱: 선택 회차 4에서 무작위로 고른 클론에 대하여 시퀀싱을 수행하였다. 각 Z 변이형에는 고유의 식별 번호 #####가 주어졌고, 개별적인 변이형은 Z#####로 지칭된다. 58개의 아미노산 잔기 길이의 Z 변이형의 아미노산 서열이 SEQ ID NO:707-722 및 SEQ ID NO:1059로 도 1에 나열되어 있다.

이러한 Z 변이형의 추론된 FcRn 결합 모티프는 SEQ ID NO:1-16 및 SEQ ID NO:353로 도 1에 나열되어 있다. 각각의 Z 변이형 내에서 완전한 3개의 나선 번들을 구성할 것으로 예상되는 49개의 아미노산 잔기 길이의 폴리펩티드의 아미노산 서열이 SEQ ID NO:354-369 및 SEQ ID NO:706으로 도 1에 나열되어 있다.

Z 변이형으로의 ELISA 검정: E. 콜라이에서 16개의 클론을 ABD 융합 단백질로서 생성하였다. 주변세포질 분획이 인간 FcRn의 희석 계열에 대한 ELISA에 사용되었다. 클론은 다음과 같다: Z07909(SEQ ID NO:719), Z07918(SEQ ID NO:707), Z07930(SEQ ID NO:712), Z07960(SEQ ID NO:710), Z10109(SEQ ID NO:709), Z10111(SEQ ID NO:714), Z10127(SEQ ID NO:718), Z10129(SEQ ID NO:715), Z10140(SEQ ID NO:711), Z10141(SEQ ID NO:716), Z10145(SEQ ID NO:721), Z10152(SEQ ID NO:720), Z10156(SEQ ID NO:717), Z10161(SEQ ID NO:722), Z10183(SEQ ID NO:713) 및 Z10193(SEQ ID NO:708). pH 6.0에서는 모든 변이형에 대해 그리고 pH 7.4에서의 3개의 변이형에 대한 K_D 값을 결정하였다(표 1). pH 7.4에서는 13개의 변이형에 대한 K_D 분석에 대한 데이터를 얻지 못했다. 16개의 변이형 중 어떤 것도 인간 B2M, IgG 또는 PSMA에 대하여 검정할 때 비특이적인 결합을 나타내지 않았다.

E. 콜라이 주변세포질 분획에서 Z-ABD 변이형의 ELISA K_D 분석
Z 변이형	SEQ ID NO:	K _D pH 6.0(M)	K _D pH 7.4(M)
Z07909	719	24.5 x 10^-9	n.d.
Z07918	707	2.0 x 10^-9	10.9 x 10^-9
Z07930	712	10.4 x 10^-9	n.d.
Z07960	710	6.0 x 10^-9	n.d.
Z10109	709	3.9 x 10^-9	23.9 x 10^-9
Z10111	714	11.4 x 10^-9	n.d.
Z10127	718	21.3 x 10^-9	n.d.
Z10129	715	17.6 x 10^-9	n.d.
Z10140	711	8.8 x 10^-9	n.d.
Z10141	716	21.2 x 10^-9	n.d.
Z10145	721	42.0 x 10^-9	n.d.
Z10152	720	24.6 x 10^-9	n.d.
Z10156	717	21.3 x 10^-9	n.d.
Z10161	722	163.0 x 10^-9	n.d.
Z10183	713	10.9 x 10^-9	n.d.
Z10193	708	2.3 x 10^-9	25.9 x 10^-9

n.d.= 결정되지 않음

실시예 3

FcRn 결합 Z 변이형의 생성 및 특성분석

본 실시예에서, 17개의 Z 변이형을 E. 콜라이에서 생성하고, 정제하고, 비아코어에서 인간 FcRn에 대하여 검정하였다. 상기 변이형의 하위세트도 또한 마우스 FcRn에 대하여 검정하였다. Z 변이형의 하위세트의 2차 구조를 확인하기 위해 Z 변이형의 하위세트에 대한 원편광 이색성(CD) 분광분석을 수행하였다.

재료 및 물질

Z 변이형의 서브클로닝: 17개의 FcRn 결합 Z 변이형(SEQ ID NO:707-722 및 SEQ ID NO:1059)의 DNA를 라이브러리 벡터 pAY02592로부터 증폭하였다. N-말단 His₆ 태그를 가지는 단량체 Z 변이형 분자의 제작을 위한 서브클로닝 전략을 표준 분자 생물학 기술(본질적으로, WO2009/077175에서 다른 표적에 결합하는 Z 변이형에 대하여 상술된 바와 같음)을 이용하여 적용하였다. Z 유전자 단편을 발현 벡터 pAY01448내로 서브클로닝하여 암호화된 서열 MGSSHHHHHHLQ-[Z#####]-VD가 얻어졌다.

또한, VD 대신에 아미노산 AE로 시작하고, Z11948(SEQ ID NO:1060)로 지정된 FcRn 결합 변이형 Z07918(SEQ ID NO:707)을, Z 변이형들 사이에 2개의 상이한 링커를 가지고 C-말단 His₆ 태그가 이어지는 동종이량체 컨스트럭트로 클로닝하였다. 클로닝은 DNA 증폭, 적합한 제한 효소로의 절개 및 DNA의 라이게이션을 포함하는 통상적인 분자생물학 방법을 이용하여 수행하였다. 2개의 링커는 Thermo Fisher Scientific으로부터 수득하였다. Z 유전자 단편들을 발현 벡터(pET-26 기원, Novagen) 내로 서브클로닝하여 암호화된 서열 [Z#####]-GT-(G₄S)-PR-[Z#####]-LEHHHHHH 및 [Z#####]-GT-(G₄S)₃-[Z#####]-LEHHHHHH를, 각각, 얻었다.

배양 및 정제: E. 콜라이 BL21(DE3) 세포(Novagen)를 각각의 FcRn 결합 Z 변이형의 유전자 단편을 함유하는 플라스미드로 형질전환하고, 50 μg/ml 카나마이신이 보충된 800 또는 1000 ml의 TSB-YE 배지에서 37℃로 배양하였다. OD₆₀₀ = 2에서, 발현을 유도하기 위해 IPTG를 0.17 또는 0.2 mM의 최종농도로 첨가하였고, 배양물을 추가의 5시간 동안 37℃로 항온배양하였다. 세포를 원심분리로 수확하였다.

대략 2~5 g의 각각의 세포 펠렛을 Benzonase^®(Merck, cat. no. 1.01654.0001)이 15 U/ml의 농도까지, 그리고 리소자임(Sigma, cat. no. L-7651)이 0.5 mg/ml의 농도까지 보충된 10~25 ml 결합 완충액(20 mM 인산 나트륨, 0.5 M NaCl, 20 mM 이미다졸, pH 7.4)에 재현탁하였다. 3회의 동결-해동 사이클 또는 초음파처리에 의한 세포 파괴 후, 세포 찌꺼기를 원심분리로 제거하였고, 각각의 상등액을 1 ml His GraviTrap IMAC 컬럼(GE Healthcare, cat. no. 11-0033-99)에 적용하였다. 오염물을 세척 완충액(20 mM 인산 나트륨, 0.5 M NaCl, 20 또는 60 mM 이미다졸, pH 7.4)으로의 세척으로 제거하였고, 다음으로, FcRn 결합 Z 변이형을 용리 완충액 1(20 mM 인산 나트륨, 0.5 M 염화 나트륨, 250 mM 이미다졸, pH 7.4) 또는 용리 완충액 2(0.1 M 아세트산, 0.5 M 염화 나트륨, pH 4.5)으로 용리하였다. 정제된 Z 변이형을, 제조자의 프로토콜에 따라, PD-10 컬럼(GE Healthcare)을 사용하여 PBS로 완충액 교환하였다. 단백질 농도를, NanoDrop^® ND-1000 분광광도계 및 각각의 단백질의 흡광 계수를 사용하여, 280 nm에서의 흡광도를 측정하여 결정하였다. FcRn 결합 Z 변이형의 순도를 코마시 블루(Coomassie Blue)로 염색한 SDS-PAGE로 분석하였다. 각각의 정제된 FcRn 결합 Z 변이형의 식별은 LC/MS 분석을 이용하여 확인하였다.

CD 분석: 정제된 His₆-태그 Z 변이형을 PBS 중에 0.5 mg/ml까지 희석하였다. 각각의 희석된 Z 변이형에 대해, 250-195 nm 또는 250-190 nm에서의 CD 스펙트럼을 20℃에서 수득하였다. 또한, 용융 온도(Tm)를 결정하기 위해 가변 온도 측정(variable temperature measurement, VTM)을 수행하였다. VTM에서, 5℃/분의 온도 기울기로 온도를 20에서부터 90℃까지 증가시키면서, 221 nm에서의 흡광도를 측정하였다. Z 변이형의 재접힘능을 연구하기 위한 가열 절차 후, 20℃에서의 새로운 CD 스펙트럼을 수득하였다. CD 측정은, 1 mm의 광경로 길이로 세포를 이용하는 Jasco J-810 분광편광계(Jasco Scandinavia AB)에서 수행하였다.

비아코어 결합 및 동역학 분석: FcRn 결합 His₆-태그 Z 변이형과 인간 FcRn의 상호작용을 비아코어 2000 기기(GE Healthcare)에서 분석하였다. 인간 FcRn을 유세포 중에서 CM5 칩 표면(GE Healthcare)의 카복실화 덱스트란 층 상에 고정화하였다. 고정화는 제조자의 프로토콜에 따라 아민 커플링 화학을 사용하고, 러닝 완충액으로서 HBS-EP(GE Healthcare)를 사용하여 수행하였다. 분석물 주입 중 블랭크로 사용하기 위해 칩 상의 하나의 유세포 표면을 활성화시키고 불활성화시켰다. 아래에 제시된 2회의 결합 실험에서, 0.005% Tween-20(0.005% PCT)이 보충된 McIlvaines 포스페이트-시트레이트 완충액 pH 6.0를 러닝 완충액으로 사용하였다. 모든 실험에서, 50 μl/분의 유속이 사용되었다.

하나의 실험에서, pH 6.0에서의 해리를 pH 7.4에서의 해리와 비교하였다. His₆-태그 Z 변이형 및 인간 단일클론 IgG1를, 각각, 250 nM 또는 2.5 nM의 최종 농도로 러닝 완충액에 희석하고, 공동 주입 절차를 이용하여 FcRn 칩 위에 1분간 주입하였다. 상호작용의 해리기를 나타내는, 공동 주입 절차의 제2 주입은, 러닝 완충액(pH 6.0) 또는 0.005% PCT pH 7.4를 포함하였다. 러닝 완충액 중에서의 5분간의 표면 평형화 이전에, 4분간 해리되도록 하는 Z07918 및 Z10193를 제외한 Z 변이형들은 1분간 해리되도록 한다. IgG는 평형화 전에 4분간 해리되도록 한다. 완충액 주입을 유사한 방식으로 수행하였다; 완충액 pH 6.0 뒤이은 pH 6.0의 공동 주입 또는 완충액 pH 6.0 뒤이은 pH 7.4의 공동 주입. 결과는 BiaEvaluation 소프트웨어 4.1(GE Healthcare)로 분석하였다. 블랭크 표면의 곡선을 리간드 표면의 곡선으로부터 감산하였다. 또한, 완충액 효과를 조정하기 위해, 완충액 주입의 곡선을 Z 변이형 곡선 및 IgG 곡선으로부터 감산하였다.

다른 실험에서, His₆-태그 Z 변이형의 하위세트에 대한 근사 속도 상수(approximate kinetic constant, k_on 및 k_off) 및 친화도(K_D)를 결정하였다. 3가지 농도의 Z 변이형을 1분간 주입한 후, 러닝 완충액 중에서 1분간 해리하였다. 다음 사이클을 시작하기 전에, 표면을 러닝 완충액으로 7.5 분간 평형화하였다. 주입된 농도는 675 nM, 225 nM 및 75 nM(Z10140, Z10156 및 Z10183) 또는 225 nM, 75 nM 및 25 nM(Z07918 및 Z10193) 중 하나였다. 속도 상수를 BiaEvaluation 소프트웨어 4.1(GE Healthcare)의 Langmuir 1:1 모델을 이용한 센소그램으로부터 계산하였다.

별도의 실험에서, hFcRn(SEQ ID NO:1065) 및 mFcRn(SEQ ID NO:1070)에 대한 Z 변이형의 상호작용의 각각의 친화도를 pH 6.0 및 pH 7.4에서 비아코어 3000 기기(GE Healthcare)로 측정하였다. hFcRn 및 mFcRn을, 본질적으로, 실시예 1에 기술된 바와 같이 생성하였지만, mFcRn의 생성을 위해 인간 SKOV-3 세포 대신 마우스 3T3 세포를 사용하였고, pH 4.65에서 아세테이트 완충액 중 CM5 칩 상의 별도의 유세포에 고정화하였다. 두 가지의 수용체에 대한 고정화 수준은 대략 1000 RU였다. 활성화 및 불활성화로 참조 유세포를 생성하였다. 0.005% PCT pH 6.0 또는 7.4를 러닝 완충액으로서 그리고 분석물의 희석을 위해서 사용하였다. 모든 분석은 25℃에서 수행하였다. His₆-태그 Z 변이형 Z07918(SEQ ID NO:707), Z07960(SEQ ID NO:710) 및 Z10193(SEQ ID NO:708)에 대한 친화도 상수를 1024 nM 내지 0.5 nM(pH 6.0) 또는 10240 nM 내지 5 nM(pH 7.4)의 희석액 계열을 주입함으로써 결정하였다. 친화도를 한 자리 결합 포화 모델을 이용한 GraphPad Prism 5 소프트웨어를 사용하여 얻었다.

알파리자 ( AlphaLISA ) 차단 검정: Z 변이형의 FcRn에 대한 IgG의 결합 저해 가능성을 EnSpire 다중플레이트 리더 2300(Perkin Elmer)로 알파리자(AlphaLISA) 검정에서 분석하였다. 인간 IgG(Roactemra)를, 제조자의 권고에 따라 알파리자 수여자 비드(Perkin Elmer, cat. no. 6772002)에 고정하였다. His-태그 Z 변이형의 1:3의 단계별 희석액을 250 nM 내지 38 pM의 최종 농도까지 384-웰 플레이트(Perkin Elmer, cat. no. G6005350)에 제조하였고, HCl을 이용하여 pH 6.0으로 조정된 알파리자 완충액(Perkin Elmer, cat. no. AL000F) 중에서 10 nM 비오틴화 인간 FcRn(Biorbyt, cat. no. orb84388; 본질적으로, 실시예 2에 기술된 바와 같이 비오틴화됨)과 함께 45분간 항온배양하였다. IgG로 코팅된 수여자 비드를 10 μM의 최종 농도까지 첨가하였고, 45분간 항온배양하였다. 최종적으로, 스트렙트아비딘으로 코팅된 공여자 비드(Perkin Elmer, cat. no. 6772002)를 40 μg/ml의 최종 농도까지 첨가하였고, 30분간 항온배양하였다. 모든 항온배양은 RT로 어둠 속에서 수행하였다. 플레이트를 EnSpire 기기로 분석하였고, GraphPad Prism 5을 사용하여 IC50 값을 계산하였다.

결과

배양 및 정제: N-말단 His₆ 태그를 가지도록 제작된, 17개의 FcRn 결합 Z 변이형(SEQ ID NO: 707-722 및 SEQ ID NO:1059)을 E. 콜라이에서 생성하였다. 280 nm에서의 흡광도를 측정함으로써 분광분석학적으로 결정된, 대략 2~5 g 박테리아 펠렛으로부터 IMAC-정제된 단백질의 양은 상이한 FcRn 결합 Z 변이형에 대해 대략 10 mg 내지 20 mg 범위였다. 각각의 최종 단백질 제조물의 SDS-PAGE 분석은 이들이 FcRn 결합 Z 변이형을 우세하게 함유하였다는 것을 보여주었다. 각 FcRn 결합 Z 변이형의 정확한 식별 및 분자량을 HPLC-MS 분석으로 확인하였다.

CD 분석: 6개의 Z 변이형에 대해 결정된 CD 스펙트럼은 각각이 20℃에서 α-나선 구조를 가졌다는 것을 보여주었다. 이러한 결과는, 또한, 용융 온도(Tm)가 결정되는, 다양한 온도에서 입증되었다(표 2). 90℃까지 가열하기 전후에 측정된 스펙트럼들을 중첩하면, 6개의 Z 변이형에 대한 가역적인 접힘이 보여졌다.

Z 변이형의 선택물에 대한 용융 온도
Z 변이형	SEQ ID NO:	Tm(℃ )
Z07909	719	56
Z07918	707	49
Z07930	712	56
Z07960	710	58
Z10109	709	61
Z10193	708	59

비아코어 결합 및 동역학 분석: 인간 FcRn에 대한 17개의 Z 변이형의 결합 및 상이한 pH에서의 해리를 비아코어 기기에서 FcRn을 함유하는 칩 표면 위에 pH 6.0에서 Z 변이형 각각 및 완충액 pH 6.0 또는 pH 7.4 중 하나를 순차적으로 주입함으로써 시험하였다. 표면의 리간드 고정화 수준은 1668 RU 인간 FcRn이었다. 17개의 Z 변이형은 pH 6.0에서 FcRn에 대한 결합을 나타냈고, 모든 변이형의 경우, pH 6.0에 비해 pH 7.4에서 빠른 해리 속도가 나타났다. IgG에 대한 결과도 유사하였는데, pH 7.4에서 더 빠른 해리 속도를 나타내었다. 변이형 Z07918 및 Z10193는 가장 느린 해리 곡선을 나타내었다. 변이형의 하위세트 및 IgG에 대한 센소그램이 도 2a 내지 e에 나타나 있다.

pH 6.0에서의 hFcRn 결합에 대한 비아코어 속도 상수 및 친화도
Z 변이형	SEQ ID NO:	k _on( M ^-1 s ^-1 )	k _off( s ^-1 )	K _D( M)
Z07918	707	1.4 x 10⁶	0.022	1.6 x 10^-8
Z10140	711	1.4 x 10⁶	0.12	8.6 x 10^-8
Z10156	717	7.6 x 10⁵	0.28	3.7 x 10^-7
Z10183	713	1.0 x 10⁶	0.13	1.3 x 10^-7
Z10193	708	1.5 x 10⁶	0.033	2.2 x 10^-8

pH 6.0에서 FcRn과 상호작용하는 5개의 Z 변이형의 속도 상수를 결정하였다(표 3 참조). 표면의 고정화 수준은 2015 RU 인간 FcRn이었다. 각각의 Z 변이형에 대한, 속도 상수는 3가지 주입 농도의 곡선 세트를 사용하여 계산하였다.

pH 6.0 및 pH pH 7.4에서 인간 및 마우스 FcRn과 상호작용하는 His₆-태그 Z 변이형 Z07918(SEQ ID NO:707), Z07960(SEQ ID NO:710) 및 Z10193(SEQ ID NO:708)에 대한 친화도(K_D) 상수도 또한 결정하였다(표 4). 3가지 변이형 모두, pH 7.4와 비교하여 pH 6.0에서의 K_D값이 낮았다.

pH 6.0 및 pH 7.4에서의 hFcRn 및 mFcRn에 대한 비아코어 친화도
Z 변이형	SEQ ID NO:	K _D( M) hFcRn		K _D( M) mFcRn
Z 변이형	SEQ ID NO:	pH 6.0	pH 7.4	pH 6.0	pH 7.4
Z07918	707	1.2 x 10^-8	>5 x 10^-7	9.0 x 10^-8	>5 x 10^-7
Z07960	710	5.0 x 10^-8	>1 x 10^-6	3.5 x 10^-7	>5 x 10^-6
Z10193	708	1.4 x 10^-8	>5 x 10^-7	9.5 x 10^-8	>5 x 10^-7

알파리자 차단 검정으로부터 계산된 IC50 값
Z 변이형	Z 변이형의 SEQ ID NO	IC50(M)
Z07909	719	4.6 x 10^-8
Z07918	707	2.1 x 10^-9
Z07930	712	4.2 x 10^-8
Z07960	710	4.2 x 10^-8
Z10109	709	5.7 x 10^-8
Z10111	714	4.6 x 10^-8
Z10140	711	5.6 x 10^-8
Z10183	713	3.9 x 10^-8
Z10193	708	1.2 x 10^-8
Z13993	1059	1.3 x 10^-7
Z11948-G4S-Z11948	1060	3.8 x 10^-10
Z11948-(G4S)3-Z11948	1060	4.1 x 10^-10

알파리자 차단 검정: 17개의 His₆-태그 단량체 Z 변이형(SEQ ID NO:707-722 및 SEQ ID NO:1059) 및 2개의 이량체 변이형, Z11948-G₄S-Z11948 및 Z11948-(G₄S)₃-Z11948의 FcRn에 대한 IgG 결합을 저해하는 능력을 알파리자 차단 검정으로 시험하였다. Z 변이형의 계대 희석액을 비오틴화 인간 FcRn과 함께 항온배양하였고, 각각의 변이형의 차단능을 IgG로 코팅된 수여자 비드 그리고 이어서 스트렙트아비딘으로 코팅된 공여자 비드의 첨가 후 측정하였다. 저해는 양성 Z 변이형에 대한 알파리자 계수에서의 감소로 측정할 수 있다. 본 검정에서, FcRn에 대한 IgG 결합을 차단하는 것으로 나타났던 10개의 단량체 변이형 및 2개의 이량체 변이형에 대한 계산된 IC50 값이 표 5에 나타나 있다.

실시예 4

인간 또는 마우스 FcRn / eGFP로 형질감염된 HeLa 세포에 대한 FcRn 결합 Z 변이형의 결합

본 실시예에서는, FcRn 결합 Z 변이형의 결합능을 확인하였다. 인간 및 쥐과동물 FcRn-eGFP 유전자 이식유전자를 발현하는 HeLa 세포의 생성 및 Alexa647로 표지된 Z 변이형을 이용하는 유세포 분석을 위한 이러한 세포의 용도가 기술된다.

재료 및 물질

FcRn - eGFP 및 B2M 바이러스 벡터의 클로닝: 쥐과동물 FcRn(mFcRn, 진뱅크 BC003786.1, OpenBiosystems) 및 쥐과동물 B2M(mB2M, 진뱅크 BC085164.1, OpenBiosystems)을 암호화하는 유전자들을, 실시예 1에 기술된 바와 같은 인간 FcRn 및 인간 B2M에 대한 유전자들과 유사한 방식으로 증폭하였다. 인간 및 쥐과동물 FcRn 및 B2M 유전자들을 다음과 같이 증폭하였다: hFcRn의 경우, 아미노산 1~365(SEQ ID NO:1068)를 암호화하는 서열을 증폭하였고; hB2M의 경우, 아미노산 21~119(SEQ ID NO:1066)를 암호화하는 서열을 증폭하였고; mFcRn의 경우, 아미노산 1~369(SEQ ID NO:1069)를 암호화하는 서열을 증폭하였고; mB2M의 경우, 아미노산 21~119(SEQ ID NO:1067)를 암호화하는 서열을 증폭하였다. 벡터 pHR-cPPT-CMV-EGFP(Jakobsson et al.(2003) J Neurosci Res 73:876-85) 및 FcRn PCR 암플리콘(인간 및 쥐과동물)을 제한 효소 BamHI(인간) 또는 BclI(쥐과동물) 및 MluI(New England Biolabs, 각각, cat. nos. R0136M, R0160L 및 R0198L)을 사용하여 절단하고, 및 T4 DNA 라이가제(New England Biolabs, cat. no. M0202M)를 사용하여 라이게이션하였다. 라이게이션 혼합물을 E. 콜라이 RRIΔM15에 화학적으로 형질전환시켰고, 암피실린 플레이트에 도말하였다. 콜로니를 선택하여 적합한 프라이머 쌍으로 스크리닝하였다. 세포질 꼬리에 원래의 신호 서열, 인간 또는 쥐과동물 FcRn 및 eGFP를 암호화하는 컨스트럭트를 시퀀싱으로 확인하였고, 각각, pHR-cPPT-CMV-hFcRn-eGFP 및 pHR-cPPT-CMV-mFcRn-eGFP로 지정하였다.

인간 및 쥐과동물 B2M PCR 암플리콘을, 제조자의 권고에 따라, 플라스미드 pDONOR221(Invitrogen, cat. no. 12536-017)에 게이트웨이 시스템(Invitrogen, cat. no. 11789020, Gateway^® BP Clonase^® II 효소 혼합물)을 사용한 재조합에 의해 삽입하였다. 정확한 서열의 확인 후, 인간 또는 쥐과동물 B2M을 프로모터를 함유하는 플라스미드 pENTR-CMV(Tai et al. 상동)와 함께 다중자리 게이트웨이 클로닝 시스템(invitrogen, cat. no. 11791020, Gateway^® LR Clonase^® II Enzyme mix)을 이용하여 p2k7_gtc(Suter et al., 상동)에 삽입하여, 각각, 벡터 2k7_neo-CMV-hB2M 및 2k7_neo-CMV-mB2M를 얻었다.

HeLa 세포의 렌티바이러스 형질도입: 벡터 쌍 2k7_neo-CMV-hB2M 및 pHR-cPPT-CMV-hFcRn-eGFP 또는 2k7_neo-CMV-mB2M 및 pHR-cPPT-CMV-mFcRn-eGFP를 VSV-G 외피(envelope) 및 gag/pol 패키징 플라스미드와 함께 염화칼슘 형질감염(Zufferey et al., 상동; Jakobsson et al.(2006) 위와 동일)을 사용하여 HEK293T 세포 내에 공동형질전환시켰다. 각각 FcRn 및 B2M 이식유전자와 함께, 형성된 렌티바이러스 입자를 함유하는 HEK293T 배양 상등액을 낮은 계대 수를 가지는 HeLa 자궁경부 선암종 세포(Cell line Service)에 순차적으로 형질도입하기 위해 사용하였다. 얻어진 2종의 안정적으로 형질도입된 HeLa 세포주를 이하에서 hFcRn-eGFP(인간 FcRn-eGFP 및 hB2M에 대한 유전자로 형질도입됨) 및 mFcRn-eGFP(마우스 FcRn-eGFP 및 mB2M에 대한 유전자로 형질도입됨)로 지정한다.

FcRn 결합 Z 변이형의 Alexa647 표지: 3개의 His₆-태그 Z 변이형인 Z07918, Z07930 및 Z07960을 Alexa Fluor^® 647 카복실산 숙신이미딜 에스테르(Invitrogen cat. no. A20106)로 표지하였다. 표지 전에, 완충액을 10,000 g 로 회전하는 Vivaspin500 원심분리 필터 유닛(10 kDa MWCO, Vivaproducts cat. no. 512-2838)을 사용하여 0.2 M 탄산염 완충액, pH 8.3으로 교환하였다. 표지를 Vivaspin500 내에서 수행하였고, 1 μl의 Alexa647 숙신이미딜 에스테르 염료(DMSO 중 40 μg/μl 1.3 x 몰 초과에 해당함)를 200 μg/25 μl Z 변이형에 첨가하였다. 혼합물을 위글링 로타 믹서(wiggling rota mixer)에서 RT로 어둠 속에서 40분간 항온배양하였다. 이어서, 반응물을 얼음에 3.5시간 동안 놓아두었고, 유리 염료를 Vivaspin500에서 15 x 100 μl PBS로 세척하여 제거하였다.

FcRn 결합 Z 변이형을 가지는 인간 및 마우스 FcRn - eGFP로 형질감염된 HeLa-세포의 면역형광 염색: hFcRn-eGFP 및 mFcRn-eGFP HeLa 세포를 트립신처리(trypsination)로 수확하고, 계수 전에 pH 6.0에서 PBS로 2회 세척하였다. v-바닥 96 웰 플레이트(Nunc, cat no 277143)의 웰 당 100,000개의 세포를 피펫팅한 다음, 플레이트 내 세포를 4℃, 1,700 rpm에서 4분간 펠렛화하였다. 상등액을 제거하였고, 세포를 pH 6.0에서 RT로 PBS 중 50 μl의 2% 포름알데히드(Sigma Aldrich, cat. no. F8775)로 10분간 고정하였다. 그런 다음, 세포를 2 x 100 μl PBS pH 6.0으로 세척하고, 카제인(PBSC)으로 포화시키고, 620 nM의 Alexa647로 표지된 His₆-태그 Z 변이형; Z07960, Z07930 및 Z07918를 함유하는, 0.1% 사포닌(AppliChem, cat no A4518.0100)이 추가된 PBSC에 재현탁하였다. 완충액 단독으로 항온배양된, 형질도입된 HeLa 세포를 대조군으로 사용하였다. 세포를 진탕기 상에서 8℃로 1시간 동안 어둠 속에서 항온배양하고, 2 x 100 μl PBSC로 세척하고, 1% BSA(분획 V, Merck, cat. no. 1.12018.0100)가 추가된 180 μl의 PBS pH 6.0에 재현탁하였다. 10,000 세포/웰을 Gallios 유세포분석기(Bveckman Coulter)에서 분석하였고, 데이터를 Kaluza 소프트웨어(Beckman Coulter)를 사용하여 분석하였다.

결과

유세포 분석을 활용하여 FcRn 결합 Z 변이형이 인간 또는 마우스 FcRn/eGFP가 형질도입된 HeLa 세포 상의 인간 및/또는 마우스 FcRn에 결합할 수 있는지를 결정하였다. 실험은 pH 6.0에서 Alexa647로 표지된 Z07960, Z07930 및 Z07918(각각, SEQ ID NO:710, 712 및 707)로 수행하였다. 점 도표 분석(y-축: Alexa647, x-축: eGFP)은 형질도입된 세포 군집이 FcRn-eGFP 음성 및 양성 군집(도 3, 각각 게이트 H 및 I)으로 나눠질 수 있다는 것을 보여주는데, 이는 HeLa 세포에 의한 FcRn-eGFP 융합 단백질의 이종유래 발현을 나타낸다(도 3). 따라서, 게이트 I에서 Alexa647에 대한 평균 형광 강도(MFI) 값에서 게이트 H에서의 Alexa647의 배경 MFI 값을 감산하였다. 계산된 MFI 값은 도 4에 제시된다. 결과는 Z07960, Z07930 및 Z07918이 인간(도 4a) 또는 쥐과동물(도 4b) FcRn-eGFP을 나타내는 HeLa 세포에 결합할 수 있다는 것을 보여준다.

실시예 5

FcRn 결합 Z 변이형 Z07918로의 FcRn에 대한 IgG 결합의 차단

본 실시예에서, FcRn에 대한 결합에 대한 FcRn 결합 Z 변이형과 IgG의 잠재적인 경쟁을 세포 기반 검정에서 확인하였다. 이러한 결합은 IgG-FcRn 상호작용의 차단을 야기할 것이다.

재료 및 물질

IgG - FcRn 면역형광 염색의 차단: 인간 또는 쥐과동물 FcRn-eGFP가 형질도입된 HeLa 세포를 실시예 4에 기술된 바와 같이 제조하였다. 고정된 세포를 100 nM Alexa647-접합 인간 또는 마우스 IgG(Jackson laboratories, 각각, cat. no. 009-600-003 및 015-600-003) 및 0.1% 사포닌(AppliChem)이 추가된, PBS-카제인, pH 6.0에 희석된 1000, 100, 10, 1 또는 0(완충액 대조군) nM His₆-태그 Z07918의 50 μl의 혼합물에 재현탁하였다. 세포를 진탕기 상에서 37℃로 1시간 동안 어둠 속에서 항온배양하고, 2 x 100 μl PBS-카제인 pH 6.0로 세척하고, 1% BSA가 추가된 180 μl의 PBS, pH 6.0에 재현탁하였다. 10,000 세포/웰(마우스 100 nM mIgG-Alexa647에 대한 세포보다 적은 것은 제외)로부터의 데이터를 Gallios 유세포 분석기(Beckman Coulter)를 사용하여 수득하였고, 데이터를 Kaluza 소프트웨어(Beckman Coulter)를 사용하여 분석하였다.

결과

FcRn 결합 Z 변이형 Z07918(SEQ ID NO:707)이 IgG-FcRn 상호작용을 차단하는지를 결정하기 위한 실험을 수행하였다. 인간 또는 쥐과동물 FcRn-eGFP가 형질도입된 HeLa 세포를 인간 또는 마우스 Alexa647-접합 IgG와 함께 항온배양하였다. 결합을 상이한 농도의 미표지 Z07918로 차단하였다. 형질도입된 HeLa 세포에 의한 이종유래의 FcRn의 발현(실시예 4에 기술됨)으로 인해, 게이트 N에서의 각 시료의 Alexa647에 대한 MFI 값에서 게이트 M에서의 해당하는 MFI 값을 감산하였다(도 5). IgG Alexa647 결합 백분율은 상이한 MFI 값들을 블랭크 대조군에 대한 MFI로 나누어서 계산하였다. 결과는 Z07918이 효과적으로 hFcRn에 대한 hIgG 결합을 용량 의존적 방식으로 차단하였다는 것을 보여주었다(도 6a). 나아가, Z07918은, hIgG-결합에 비하여 덜 효율적이지만, mFcRn에 대한 mIgG 결합(도 6b)도 차단하였다.

실시예 6

3개의 FcRn 결합 Z 변이형에 대한 약력학적 연구

본 실시예에서, FcRn 결합 Z 변이형의 비특이적 Z 변이형의 혈청 반감기를 연장하는 능력을 마우스에서 수행된 약력학적 연구에 의해 확인하였다.

재료 및 물질

Z 변이형의 서브클로닝: Z 변이형의 하위세트(Z07918, Z07960 및 Z10193)에 제2 서브클로닝을 수행하였다. 실시예 3에서 서브클로닝된 His₆-태그 변이형으로부터의 DNA를 주형으로 사용하였다. 우선, 적합한 프라이머 쌍을 사용한 PCR 증폭을 수행하여, VD 대신에 아미노산 AE로 시작하는 Z 변이형을 암호화하는 유전자를 생성하였다. 돌연변이 Z 변이형은 도 1에 나열되어 있고, Z11948(SEQ ID NO:1060), Z11946(SEQ ID NO:1061) 및 Z11947(SEQ ID NO:1062)로 지정되었는데, 각각 돌연변이 Z07918, Z07960 및 Z10193에 해당한다. 새로운 Z 변이형을 암호화하는 유전자들을 제한효소 절단하였고, 간격 서열과 함께 알부민 결합 변이형 PP013(SEQ ID NO:1063) 및 Z03638(SEQ ID NO:1064)을 암호화하는 유전자들을 보유하는 벡터 내로 라이게이션하여, [Z#####]-GAP(G₄S)₄TS-[PP013]-GT(G₄S)₄PR-[Z03638](또한 "Z#####-PP013-Z03638" 또는 "PP013-Z03638과 융합된 Z 변이형"으로도 지정됨)을 암호화하는 유전자 융합을 얻었다. 음성 대조군 분자 [Z03638]-GAP(G₄S)₄TS-[PP013]을, 유사한 방식으로, Z03638을 (G₄S)₄ 링커 및 PP013에 대한 서열을 함유하는 벡터 내에 라이게이션함으로써 서브클로닝하였다. E. 콜라이로의 벡터 형질전환을 위한 이어지는 단계는 실시예 3에서와같이 수행하였다.

배양 및 정제: PP013-Z03638에 융합된 Z 변이형을, 실시예 3에 기술된 바와 같이, E. 콜라이에서 생성하였다. 대략 3 g의 각각의 세포 펠렛을 Benzonase^®(Merck)가 보충된 30 ml TST-완충액(25 mM Tris-HCl, 1 mM EDTA, 200 mM NaCl, 0.05% Tween20, pH 8.0)에 재현탁하였다. 초음파분쇄에 의한 세포 파괴 및 원심분리에 의한 정화 후, 각각의 상등액을 항-ABD 리간드(자체적으로 생산됨)로 고정화된 5 ml 아가로스를 이용하는 중력식 유동 컬럼에 적용하였다. TST-완충액 및 5 mM NH₄Ac 완충액, pH 5.5으로의 세척 후, Z 변이형을 0.1 M HAc로 용리하였다. 아세토니트릴(ACN)을 10%의 최종 농도로 항-ABD 아가로스 친화도 크로마토그래피 정제 단계로부터의 용리 분획에 첨가하였고, 시료를 RPC 용매 A(0.1% 트리플루오로 아세트산(TFA), 10% ACN, 90% 물)로 사전에 평형화된 Resource 15RPC 컬럼(GE Healthcare)에 로딩하였다. RPC 용매 A로 컬럼 세척 후, 결합된 단백질을 60 ml 중의 0~50% 선형 구배 RPC 용매 B(0.1% TFA, 80% ACN, 20% 물)로 용리하였다. 순수한 Z 변이형을 함유하는 분획을 SDS-PAGE 분석에 의해 식별하였고, 수집하였다. RPC 정제 후, 수집물의 완충액을 HiPrep 26/10 탈염 컬럼(GE Healthcare)을 사용하여 PBS로 교체하였다. 마지막으로, Z 변이형을 1 ml EndoTrap red 컬럼(Hyglos, cat. no. 321063)에서 정제하여, 낮은 내독소 함량을 확실히 하였다.

단백질 농도, 순도 및 각각의 정제된 Z 변이형의 식별은 실시예 3에 기술된 바와 같이 분석하였다.

비아코어 분석: 발현 및 정제된, PP013-Z03638에 융합된 Z 변이형을, 본질적으로, 실시예 3에서의 동역학 분석에 대해 기술된 바와 같이 pH 6.0에서 인간 FcRn에 대하여 검정하였다. Z 변이형 및 음성 대조군 Z03638-PP013을 1분간 40 nM, 160 nM 및 640 nM로 주입하고, 2.5분간 해리하였고, 1분간 평형화시켰다. Z 변이형에 대한 속도 상수 및 친화도를 BiaEvaluation 소프트웨어를 사용하여 결정하였다.

약력학적 연구: PP013-Z03638에 융합된 Z11947, Z11946 및 Z11948을 수컷 NMRI 마우스(Charles River, 독일)에 92 nmol/kg(체중)의 용량으로 정맥내 투여(i.v.)하였다. 3마리의 마우스의 군으로부터의 혈청을 0.08, 6, 18, 78, 120, 168 및 240 시간에 수득하였다. 각각의 Z 변이형의 농도를 ELISA로 결정하였다.

ELISA: 반면적(Half-area) 96-웰 ELISA 플레이트를 코팅 완충액(50 mM 탄산 나트륨, pH 9.6) 중에 4 μg/ml로 희석된, 50 μl/웰의 Z 특이적 염소 항체(자체적으로 생산됨)로 4℃에서 밤새 코팅하였다. 항체 용액을 따라 버렸고, 웰을 100 μl의 PBSC로 1.5시간 동안 RT에서 차단하였다. 혈청을 1% 마우스 혈청(마트릭스(matrix))이 첨가된 PBSC에 1:100에서부터 1:51,200까지 2배 희석 계열로 희석 플레이트 내에 희석하였다. 마트릭스에 희석된 4종의 품질 대조군(매우 낮음, 낮음, 중간 및 높은 대조군) 및 각각의 Z 변이형에 대한 표준 역가를 각 플레이트에 포함시켰다. 웰 당 50 μl의 희석액을 옮기고, ELISA 플레이트를 RT에서 1.5시간 동안 항온배양하였다. 플레이트 PBST로 4회 세척하였다. 결합된 Z 변이형을 PBSC 중에 4 μg/ml으로 희석된 50 μl/웰의 토끼 항-PP013 Ig(자체적으로 생산됨)로 검출하였다. 이어서, 플레이트를 RT에서 1.5시간 동안 항온배양하고, 전술된 바와 같이 세척하였다. Jackson laboratories(cat. no. 711-035-152)로부터 수득하고, PBSC 중에 1:20,000으로 희석된 HRP 접합 당나귀 항-토끼 HRP를 첨가하고, 플레이트를 1시간 동안 항온배양하였다. 전술된 바와 같이 세척한 후, 50 μl의 ImmunoPure TMB 기질을 웰에 첨가하였고, 플레이트를 제조자의 권고에 따라 현상하였다. 현상 15분 후, 다중-웰 플레이트 판독기(Victor³)를 사용하여 450 nm에서 흡광도를 측정하였다. 흡광도 값을 GraphPad Prism 5를 이용하여 분석하여 농도(큐빅 스플라인 곡선 적합) 및 곡선하 면적(area under curve, AUC)을 결정하였다. 그런 다음, 농도를 시간에 대한 자연로그로 도표화 하였다. 얻어진 곡선은 2구획 모델을 따랐고, 종말 반감기를, 마지막 3개의 시점에 기반한 기울기로 나눈 ln2로 계산하였다.

결과

배양 및 정제: Z#####-PP013-Z03638, 및 음성 대조군 Z03638-PP013으로 제작된 3개의 FcRn 결합 Z 변이형 Z11947, Z11946 및 Z11948(SEQ ID NO:1062, 1061 및 1060)을 E. 콜라이에서 생성하였다. 280 nm에서의 흡광도를 측정하여 분광분석학적으로 결정된, 대략 3 g 박테리아 펠렛으로부터 정제된 단백질의 양은, 상이한 FcRn 결합 Z 변이형에 대하여 대략 10 내지 25 mg의 범위였다. 각각의 최종 단백질 제조물에 대한 SDS-PAGE 분석은 이들이 각각의 FcRn 결합 Z 변이형을 우세하게 함유한다는 것을 보여주었다. 각각의 FcRn 결합 Z 변이형에 대한 정확한 분자량은 LC/MS 분석에 의해 확인하였다.

PP013-Z03638에 대한 융합으로 생성된 Z 변이형의 pH 6.0에서의 FcRn에 대한 친화도 및 속도 상수
Z 변이형	SEQ ID NO:	k _on( M ^-1 s ^-1 )	k _off( s ^-1 )	K _D( M)
Z11948	1060	7.73 x 10⁵	0.047	6.2 x 10^-8
Z11946	1061	3.35 x 10⁵	0.275	8.2 x 10^-7
Z11947	1062	6.54 x 10⁵	0.064	9.8 x 10^-8

비아코어 분석: FcRn에 대한 결합을 3종의 Z 변이형에 융합된 PP013-Z03638에 대해 분석하였다. 표면의 고정화 수준은 인간 FcRn의 548 RU였다. 표적 결합에 대한 pH 6.0에서의 얻어진 대략적인 속도 상수 및 친화도는 표 6에 나타나있다. 적합 곡선은 도 7a 내지 c에 나타나있다. 음성 대조군 Z03638-PP013은 FcRn에 대하여 음성이었다.

약력학적 연구: 마우스 약력학적 연구에서, PP013-Z03638에 융합된 Z 변이형의 전술된 컨스트럭트의 약력학적 프로파일을 음성 대조군 Z03638-PP013에 비교하였다. 예를 들어, PCT 출원 WO2009/016043에 기술된 바와 같은 이전의 연구에서는, 혈청 알부민에 대한 ABD의 결합으로 인해, ABD 융합 단백질이 혈청에서 긴 반감기를 가진다는 것을 보여주고 있다. 이전의 결과에 따르면, ABD가 융합된 Z 변이형 분자(Z03638-PP013)의 종말 반감기는 대략 43시간이었는데, 이는 마우스 알부민(35 시간)의 반감기에 필적한다. ABD에 추가하여 FcRn 결합 Z 변이형 분자를 함유하는 컨스트럭트의 종말 반감기는 2 내지 3배 더 길었다(도 8). 계산된 종말 반감기는 99시간(Z11947), 69시간(Z11946) 및 58시간(Z11948)이었는데, 이는 Z 변이형의 FcRn 결합이 연장된 반감기에 기여하였다는 것을 시사한다.

실시예 7

FcRn 결합 Z 변이형의 성숙 라이브러리의 설계 및 제작

본 실시예에서, 성숙 라이브러리를 제작하였다. 라이브러리는 FcRn 결합 Z 변이형의 선택을 위해 사용하였다. 성숙 라이브러리로부터의 선택은 대개 증가된 친화도(Orlova et al.,(2006) Cancer Res 66(8):4339-48)를 가지는 결합인자를 초래하는 것으로 기대된다. 본 연구에서는, 합성 중 원하는 위치에 정의된 코돈의 삽입을 가능하게 하는 혼합 분리 합성(split-pool synthesis)을 사용하여 무작위화 단일 표준 링커를 생성하였다.

재료 및 물질

라이브러리 설계: 라이브러리는 표 1 및 실시예 2 내지 6에 추가로 기술된 인간 FcRn 결합 Z 변이형의 16개의 서열을 기반으로 하였다. 새로운 라이브러리에서, Z 분자 스캐폴드 내 13개의 가변 위치가 주로 SEQ ID NO:707-722에 정의된 Z 변이형의 결합 모티프에 기반한 전략에 따라 일정한 아미노산 잔기로 편향되었다. 다음의 아미노산 서열의 147 bp의 부분적으로 무작위화된 나선 1 및 2를 함유하는 DNA 링커를 혼합 분리 합성을 사용하여 제조하였다: 제한효소 자리 XhoI 및 SacI이 측면에 위치하는 5'- AA ATA AAT CTC GAG GTA GAT GCC AAA TAC GCC AAA GAA NNN NNN NNN GCG NNN NNN GAG ATC NNN NNN TTA CCT AAC TTA ACC NNN NNN CAA NNN NNN GCC TTC ATC NNN AAA TTA NNN GAT GAC CCA AGC CAG AGC TCA TTA TTT A -3'(SEQ ID NO:1074; NNN에 도시된 바와 같이 무작위화된 코돈)을 DNA 2.0(Menlo Park, CA, 미국)에 주문하였다. Z 분자 스캐폴드 내에 8개의 가변 아미노산 위치(9, 10, 11, 13, 14, 24, 32 및 35) 및 5개의 불변 아미노산 위치(17, 18, 25, 27 및 28)를 포함하는, 새로운 라이브러리 내 아미노산 잔기의 이론적인 분포가 표 8에 제공된다. 얻어진 이론적인 라이브러리 크기는 5.3 x 10⁸ 변이형이다.

성숙을 위한 라이브러리의 설계
Z 변이형 내 아미노산 위치	무작위화 (아미노산 약자)	아미노산의 수	비율
9	A,D,E,F,H,I,K,L,N,Q,R,S,T,V,W,Y	16	1/16
10	A,D,E,F,H,I,K,L,M,N,Q,R,S,T,V,W,Y	17	1/17
11	A,D,E,F,H,I,K,L,N,Q,R,S,T,V,W,Y	16	1/16
13	A,D,E,F,G,H,I,K,L,N,Q,R,S,T,V,W,Y	17	1/17
14	A,F,H(25 %),I,K,L,N,Q,R,S,T,V,W,Y	14	3/52, 13/52(H)
17	R	1	1
18	W	1	1
24	F,Y	2	1/2
25	D	1	1
27	R	1	1
28	V	1	1
32	A,D,E,F,H,I,K,L,N,Q,R,S,T,V,W,Y	16	1/16
35	A,D,E,F,H,I,K,L,N,Q,R,S,T,V,W,Y	16	1/16

라이브러리 제작: 라이브러리를 12 사이클의 PCR 중 AmpliTaq Gold 폴리머라제(Applied Biosystems, cat. no. 4311816)를 사용하여 증폭하였고, 수집된 생성물을 공급자의 권고에 따라 QIAquick PCR 정제 키트(QIAGEN, cat. no. 28106)로 정제하였다. 정제된 수집물의 무작위화 라이브러리 단편을 제한 효소 XhoI 및 SacI-HF(New England Biolabs, cat. no. R0146L, 및 cat. no. R3156M)로 절단하였고, PCR 정제 키트를 사용하여 농축하였다. 이어서, 생성물은 분취 2.5% 아가로스(Nuisieve GTC agarose, Cambrex, Invitrogen) 겔 전기영동을 거쳤고, 공급자의 권고에 따라, QIAGEN 겔 추출 키트(QIAGEN, cat. no. 28706)를 사용하여 정제하였다.

파지미드 벡터 pAY02592(본질적으로, Gronwall 등(상동)에 기술된 pAffi1와 같음)를 동일한 효소로 절단하였고, 페놀/클로로폼 추출 및 에탄올 침전을 이용하여 정제하였다. 절단된 단편 및 절단된 벡터를 5:1의 몰비로 T4 DNA 라이가제(Fermentas, cat. no. EL0011)로 RT에서 2시간 동안 라이게이션한 후, 밤새 4℃에서 항온배양하였다. 라이게이션된 DNA를 페놀/클로로폼 추출 및 에탄올 침전으로 회수한 후, 10 mM Tris-HCl, pH 8.5에 용해하였다. 따라서, 벡터 pAY02592 내의 결과적인 라이브러리는 각각이 연쇄상구균 단백질 G로부터 유래된 알부민 결합 도메인(ABD)에 융합된 Z 변이형을 암호화하였다.

라이게이션 반응물(대략 160 ng DNA/형질전환체)을 전기감응성(electrocompetent) E. 콜라이 ER2738 세포(50 μl, Lucigen, Middleton, WI, 미국)에 전기천공하였다. 전기천공 직후, 대략 1 μl의 회수 배지(ER2738 세포가 보충됨)를 첨가하였다. 형질전환된 세포를 37℃에서 60분간 항온배양하였다. 역가 및 형질전환체의 수를 결정하기 위해 시료를 취하였다. 세포를, 그런 다음, 수집하였고, 2% 글루코스, 10 μg/ml 테트라사이클린 및 100 μg/ml 암피실린이 보충된 1 l의 TSB-YE 배지에서 37℃로 밤새 배양하였다. 세포를 4,000　g에서 7분간 펠렛화한 후, PBS/글리세롤 용액(대략 40% 글리세롤)에 재현탁하였다. 세포를 분주하고, -80℃에 저장하였다. 라이브러리 설계에 대한 제작된 라이브러리의 결과를 평가하고 내용물을 확인하기 위해, Z 변이형의 라이브러리로부터의 클론을 시퀀싱하였다. 시퀀싱은 실시예 1에 기술된 바와 같이 수행하였고, 아미노산 분포를 확인하였다

파지 스톡의 제조: 파지미드 라이브러리를 함유하는 파지 스톡을 20 l 발효조(Belach Bioteknik)에 제조하였다. 파지미드 라이브러리를 함유하는 글리세롤로부터의 세포를 1 g/l 글루코스, 100 mg/l 암피실린 및 10 mg/l 테트라사이클린이 보충된 10 l의 트립틱 소이 브루스-효모 추출물(Tryptic Soy Broth-yeast extract, TSB-YE; 30 g/l TSB, 5 g/l 효모 추출물)에 접종하였다. 세포가 0.6의 600 nm의 광학 흡광도(OD600)에 도달하면, 대략 1.5 l의 배양물을 5　x 몰 초과의 M13K07 헬퍼 파지를 이용하여 감염시켰다. 세포를 30분간 항온배양하되, 발효조를 10 l까지 복합 발효 배지[2.5 g/l(NH₄)₂SO₄; 5.0 g/l 효모 추출물; 30 g/l 트립톤, 2 g/l K₂HPO₄; 3 g/l KH₂PO₄, 1.25 g/l; Na₃C₆H₅O₇ㆍ2H₂O; Breox FMT30 소포제 0.1 ml/l]로 충전하였다. 다음의 구성성분들을 첨가하였다: 10 ml 카베니실린 25 mg/ml; 5 ml 카나마이신 50 mg/ml; 1 ml 1 M 이소프로필-β-D-1-티오갈락토피라노시드(IPTG); 17.5 ml/l의 300 g/l MgSO₄, 및 5 ml의 미량 원소 용액[35 g/l FeCl₃ㆍ6 H₂O; 10.56 g/l ZnSO₄ㆍ7 H₂O; 2.64 g/l CuSO₄ㆍ5 H₂O; 13.2 g/l MnSO₄ ㆍH₂O; 13.84 g/l CaCl₂ㆍ2 H₂O, 1.2 M HCl에 용해됨]. 600 g/l 글루코스 용액을 반응조(시작 시 3.5 g/h, 20 시간 이후부터 배양의 종료시까지 37.5 g/h)에 공급하는 글루코스 제한 회분식 배양을 시작하였다. pH를 25% NH₄OH의 자동화된 첨가를 통해 pH 7로 제어하였고, 공기를 공급하였고(5 l/분), 교반을 500 rpm으로 설정하였다. 24 시간의 회분식 배양 후, OD600은 33.2였다. 배양물 내 세포를 15,900 g에서의 원심분리로 펠렛화하였다. 파지 입자를, 실시예 2에 기술된 바와 같이, 상등액으로부터 PEG/NaCl 내에 2회 침전시켰고, 여과하고, PBS 및 글리세롤에 용해하였다. 파지 스톡을 선택에서 사용할 때까지 -80℃에 저장하였다.

결과

라이브러리 제작: 새로운 라이브러리를 확인된 결합 성질(실시예 2~6)을 가지는 16개의 FcRn 결합 Z 변이형의 세트에 기반하여 설계하였다. 설계된 라이브러리의 이론적인 크기는 5.3 x 10⁸ Z 변이형이었다. E. 콜라이 ER2738 세포로의 형질전환 후 역가에 의해 결정된, 라이브러리의 실제 크기는 4.5 x 10⁹ 형질전환체였다.

96개의 형질전환체를 시퀀싱하고, 그들의 실제 서열을 이론적인 설계와 비교함으로써 라이브러리 품질을 시험하였다. 설계된 라이브러리와 비교한 실제 라이브러리의 내용물은 만족스러운 것으로 나타났다. 따라서, FcRn에 대한 잠재적인 결합인자의 성숙 라이브러리가 성공적으로 제작되었다.

실시예 8

성숙 라이브러리로부터 Z 변이형의 선택 및 스크리닝

재료 및 물질

성숙 FcRn 결합 Z 변이형의 파지 디스플레이 선택: 표적 단백질인 인간 FcRn(Biorbyt, cat. no. orb84388) 및 쥐과동물 FcRn(Biorbyt, cat. no. orb99076)을, 본질적으로 실시예 2에 기술된 바와 같이 10x 몰 초과로 비오틴을 사용하여 비오틴화하였다. 실시예 7에 기술된 Z 변이형 분자의 새로운 라이브러리를 사용한 파지 디스플레이 선택을 본질적으로는 실시예 2에 기술된 바와 같지만 다음과 같은 예외를 가지고, 인간 FcRn 또는 쥐과동물 FcRn에 대한 4회의 사이클로 수행하였다. 선택 완충액은, 각각, 0.1% PCTG 완충액, pH 5.5(0.1% Tween-20 및 0.1% 겔라틴이 보충된 McIlvaines 포스페이트-시트레이트 완충액, pH 5.5) 또는 0.1% PCTG 완충액, pH 7.4(0.1% Tween-20 및 0.1% 겔라틴이 보충된 McIlvaines 포스페이트-시트레이트 완충액, pH 7.4)이었다. 선택에 앞서, HSA를 선택 완충액에 1.5 μM의 최종 농도까지 첨가하였다. 선택에 사용되는 모든 튜브 및 비드를 2종의 상이한 선택 완충액 중 하나로 예비 차단하였다. SA-비드로 45분간의 파지 스톡의 항온배양에 의한 예비 선택 단계를 사이클 1에서 수행하였다. 파지 표적 복합체의 포획을 위해, 1.1 μg 비오틴화 인간 FcRn 또는 1.6 μg 비오틴화 쥐과동물 FcRn 당 1 mg 비드가 사용되었다. 각각, 표 7에 개략된 바와 같이 25 nM IgG(Herceptin^®) 또는 10 nM IgG가 보충된 0.1% PCT를 사용하는 트랙 2-1-2-1 및 2-1-2-2를 제외하고는, 0.1% PCT 완충액 pH 5.5 또는 pH 7.4로 세척을 수행하였다.

사이클 1에서의 5개의 트랙(1-5)을 제2 내지 제4 사이클에서 나누어서, 사이클 2에서의 총 7개 트랙(1-1 내지 5-1), 사이클 3에서의 11개 트랙(1-1-1 내지 5-1-1) 및 사이클 4에서의 14개 트랙(1-1-1-1 내지 5-1-1-1)이 얻어졌다. 결합된 파지 입자를 실시예 2에 기술된 바와 같이 용리하였다.

이어지는 사이클에서 증가되는 엄격도(낮아지는 표적 농도 및 증가된 세척 횟수를 이용함)를 기술하는 선택 전략의 개요가 표 8에 나타나있다.

성숙 선택 데이터의 개략
사이클	선택 트랙	라이브러리 또는 선택 트랙으로부터의 파지 스톡	표적 종	표적 농도(nM)	선택 pH	세척 pH	세척 횟수
1	1	Zlib006FcRn.I	인간	100	7.4	7.4	2
1	2	Zlib006FcRn.I	인간	100	7.4	5.5	2
1	3	Zlib006FcRn.I	인간	25	5.5	5.5	4
1	4	Zlib006FcRn.I	쥐과동물	100	7.4	7.4	2
1	5	Zlib006FcRn.I	쥐과동물	100	5.5	5.5	2
2	1-1	1	인간	50	7.4	7.4	4
2	2-1	2	인간	50	7.4	5.5	4
2	2-2	2	인간	25	5.5	7.4	6
2	3-1	3	인간	5	5.5	7.4	4
2	3-2	3	인간	5	5.5	5.5	8
2	4-1	4	쥐과동물	50	7.4	5.5	2
2	5-1	5	쥐과동물	100	5.5	5.5	2
3	1-1-1	1-1	인간	10	7.4	7.4	8
3	1-1-2	1-1	인간	5	5.5	7.4	8
3	2-1-1	2-1	인간	10	7.4	5.5	8
3	2-1-2	2-1	인간	5	7.4	5.5	12
3	2-2-1	2-2	인간	10	7.4	5.5	12
3	2-2-2	2-2	인간	5	7.4	5.5	15
3	3-1-1	3-1	인간	1	5.5	7.4	8
3	3-2-1	3-2	인간	0.5	5.5	5.5	12
3	3-2-2	3-2	인간	0.25	5.5	5.5	16
3	4-1-1	4-1	쥐과동물	10	7.4	5.5	6
3	5-1-1	5-1	쥐과동물	5	5.5	5.5	8
4	1-1-1-1	1-1-1	인간	1	7.4	7.4	12
4	1-1-1-2	1-1-1	인간	0.25	7.4	7.4	15
4	1-1-2-1	1-1-2	인간	0.5	7.4	5.5	15
4	1-1-2-2	1-1-2	인간	0.1	5.5	7.4	15
4	2-1-1-1	2-1-1	인간	1	7.4	5.5	15
4	2-1-1-2	2-1-1	인간	0.5	7.4	5.5	15
4	2-1-2-1	2-1-2	인간	0.25	7.4	5.5	20(+IgG)
4	2-1-2-2	2-1-2	인간	0.1	7.4	5.5	20(+IgG)
4	2-2-1-1	2-2-1 및 2-2-2	인간	0.5	5.5	7.4	15
4	2-2-2-1	2-2-1 및 2-2-2	인간	0.5	7.4	5.5	20
4	3-1-1-1	3-1-1	인간	1	5.5	7.4	12
4	3-2-1-1	3-2-1 및 3-2-2	인간	0.5	5.5	5.5	16
4	4-1-1-1	4-1-1	쥐과동물	1	7.4	5.5	12
4	5-1-1-1	5-1-1	쥐과동물	0.5	5.5	5.5	15

파지 입자의 증폭: 파지 증폭을 위해 E. 콜라이 ER2738를 사용하였고, 5 x 초과로 M13K07 헬퍼 파지를 사용하였다는 것을 제외하고는 본질적으로 실시예 2에 기술된 바와 같이 선택 사이클 1과 2 사이에서 파지 입자의 증폭을 수행하였다. 선택 사이클 2 및 4 사이의 파지 입자의 증폭을 다음과 같이 용액 중 박테리아의 감염을 수행함으로써 이루었다. 파지 입자로의 로그기 E. 콜라이 ER2738의 감염 후, 2% 글루코스, 10 μg/ml 테트라사이클린 및 100 μg/ml 암피실린이 보충된 TSB를 첨가하였고, 37℃에서 30분간 회전하면서 항온배양하였다. 그 후에, 박테리아를 5 x 초과 M13K07 헬퍼 파지로 감염시켜다. 감염된 박테리아를 원심분리로 펠렛화하였고, 100 μM IPTG, 25 μg/ml 카나마이신 및 100 μg/ml 암피실린이 보충된 TSB-YE 배지에 재현탁하였고, 30℃에서 밤새 생장시켰다. 밤새 배양한 물질을 원심분리에서 펠렛화하였고, 상등액 내 파지 입자를 PEG/NaCl 완충액 내에 2회 침전시켰다. 마지막으로, 다음 선택 사이클에 들어가기 전에, 파지 입자를 선택 완충액 내에 재현탁하였다.

마지막 선택 사이클에서, 로그기 박테리아를 용리액으로 감염시켰고, 0.2 g/l 암피실린이 보충된 TBAB 플레이트(30 g/l 트립토스 혈액 아가 베이스, Oxoid cat. no. CMO233B) 상에 도말하기 전에 희석하여, ELISA 스크리닝에서 사용하기 위한 단일 콜로니들을 형성하였다.

잠재적인 결합인자의 시퀀싱: 상이한 선택 트랙으로부터 시퀀싱을 위한 개별적인 클론을 골랐다. ELISA 스크리닝에 적용된 모든 클론을 시퀀싱하였다. 유전자 단편의 증폭 및 유전자 단편의 서열 분석을, 본질적으로, 실시예 2에 기술된 바와 같이 수행하였다.

Z 변이형의 ELISA 스크리닝: Z 변이형(실시예 2에 기술된 바와 같은 Z 변이형 ABD 융합 단백질로서 발현됨)을 함유하는 단일 콜로니를 FcRn 성숙 라이브러리의 선택된 클론들로부터 무작위로 골랐고, 본질적으로 실시예 2에 기술된 바와 같이 1 ml 배양물에서 생장시켰다. 실시예 2에서와 같이, 8회의 동결 해동 사이클로 주변세포질 상등액의 제조를 수행하였고, 주변세포질 분획을 ELISA 스크리닝에서 희석하지 않고 사용하였다. 각 웰에서 2 nM의 농도로 비오틴화 인간 FcRn을 사용하여, 본질적으로 실시예 2에 기술된 바와 같이, pH 6.0 및 pH 7.4에서 ELISA 스크리닝을 수행하였다. 일차 FcRn 결합인자 Z10193(SEQ ID NO:708; 전술된 실험에서 검정됨)의 주변세포질 분획을 양성 대조군으로 사용하였다. ABD 모이어티만 함유하는 주변세포질 분획을 음성 대조군으로 사용하였다.

FcRn 결합 Z 변이형의 ELISA K _D 분석: 전술된 바와 같이, pH 6.0 및 pH 7.4에서 ELISA를 사용하여 비오틴화 인간 FcRn의 희석액 계열에 대한 FcRn 결합인자의 선택물의 반응을 분석하였다. 비오틴화 인간 FcRn을 30 nM의 농도로 첨가하였고, 14 pM까지 1:3 감소로 단계적 희석하였다. 배경 대조군으로서, 모든 Z 변이형을 또한 첨가된 표적 단백질 없이 검정하였다. 일차 FcRn 결합인자 Z07918(SEQ ID.NO:707)을 함유하는 주변세포질 시료를 포함시켰고, 양성 대조군으로 분석하였다. ABD 모이어티만 함유하는 주변세포질을 음성 대조군으로 사용하였다. 데이터를 GraphPad Prism 5 및 비선형 회귀분석을 사용하여 분석하였고, K_D 값(반수 최대 유효 농도)을 계산하였다.

결과

성숙 FcRn 결합 Z 변이형의 파지 디스플레이 선택: 선택을, 각 4회의 사이클을 포함하는 총 14개 병렬 트랙에서 수행하였다. 상이한 선택 트랙은 표적 농도, 표적 유형(인간 FcRn 또는 쥐과동물 FcRn), 선택 시간, 및 세척 조건에서 차이가 있었다.

잠재적인 결합인자의 시퀀싱: 무작위로 고른 클론을 시퀀싱하였다. 실시예 2에 기술된 바와 같이 각각의 개별적인 Z 변이형에게 식별 번호 Z#####이 주어졌다. 총 445개의 새로운 고유한 Z 변이형 분자가 식별되었다.

58개의 아미노산 잔기 길이 Z 변이형의 아미노산 서열이 SEQ ID NO:723-1058로 서열 목록 내 및 도 1에 나열되어 있다. 이들 Z 변이형의 추정 FcRn 결합 모티프는 SEQ ID NO:17-352로 서열 목록 내 및 도 1에 나열되어 있다. 이들 Z 변이형 각각 내 완전한 3개 나선 번들을 구성하는 것으로 예측된 49개 아미노산 잔기 길이의 폴리펩티드의 아미노산 서열이 SEQ ID NO:370-705로 서열 목록 내 및 도 1에 나열되어 있다.

Z 변이형의 ELISA 스크리닝: 4회의 선택 사이클 후 수득된 클론을 96-웰 플레이트에서 생성하였고, ELISA를 사용하여 FcRn 결합 활성에 대하여 스크리닝하였다. 무작위적으로 고른 모든 클론을 분석하였다. pH 6.0에서, 445개의 고유한 Z 변이형 중 333개가 2 nM의 농도에서 인간 FcRn에 대해 0.3 AU 이상(적어도 3x 음성 대조군에 해당함)의 반응을 제공하는 것으로 밝혀졌다. pH 7.4에서, 445개의 고유한 Z 변이형 중 278개가 2 nM의 농도에서 인간 FcRn에 대해 0.3 AU 이상(적어도 3x 음성 대조군에 해당함)의 반응을 제공하는 것으로 확인되었다. 인간 FcRn에 대하여 양성 신호를 가지는 클론들을 1-1-1-1을 제외한 모든 트랙(쥐과동물 표적을 가지는 것들을 포함함)에서 발견하였다. 음성 대조군은, 각각, 0.070~0.096 AU(pH 6.0) 및 0.060~0.112 AU(pH 7.4)의 흡광도를 가졌다. 블랭크 대조군의 평균 반응은 0.070 AU(pH 6.0) 및 0.062(pH 7.4)였다.

FcRn 결합 Z 변이형의 ELISA K _D 분석: Z 변이형의 하위세트를 전술된 ELISA 실험에서의 결과(pH 6.0 및/또는 pH 7.4에서의 가장 높은 ELISA 값)에 기반하여 선택하였고, ELISA 형식에서 표적 역가의 대상이 되었다. 주변세포질 시료를 비오틴화 인간 FcRn의 계대 희석액과 함께 항온배양하였다. 일차 결합인자 Z07918(SEQ ID NO:707)을 포함하는 주변세포질 시료도 또한 양성 대조군으로서 검정하였다. 수득된 값들을 분석하였고, 그들 각각의 K_D 값을 계산하였다(표 9).

성숙으로부터의 Z-ABD 변이형의 ELISA 역가 분석으로부터 계산된 K_D 값
Z 변이형	SEQ ID NO:	K _D pH 6.0 (M)	K _D pH 7.4 (M)	Z 변이형	SEQ ID NO:	K _D pH 6.0 (M)	K _D pH 7.4 (M)
Z13573	723	1.1 x 10^-9	3.8 x 10^-9	Z13684	785	1.0 x 10^-9	2.2 x 10^-9
Z13574	724	1.2 x 10^-9	5.0 x 10^-9	Z13688	786	1.3 x 10^-9	2.1 x 10^-9
Z13577	725	9.9 x 10^-10	1.4 x 10^-9	Z13691	787	1.8 x 10^-9	2.7 x 10^-9
Z13578	726	1.0 x 10^-9	2.5 x 10^-9	Z13692	788	1.3 x 10^-9	3.7 x 10^-9
Z13579	727	1.2 x 10^-9	5.3 x 10^-9	Z13694	789	9.8 x 10^-10	3.6 x 10^-9
Z13581	728	1.1 x 10^-9	3.3 x 10^-9	Z13695	790	1.8 x 10^-9	5.3 x 10^-9
Z13583	729	8.0 x 10^-10	1.5 x 10^-9	Z13697	791	1.2 x 10^-9	2.4 x 10^-9
Z13585	730	1.2 x 10^-9	1.7 x 10^-9	Z13706	792	2.0 x 10^-9	6.4 x 10^-9
Z13586	731	1.2 x 10^-9	2.3 x 10^-9	Z13708	793	1.9 x 10^-9	4.4 x 10^-9
Z13587	732	1.4 x 10^-9	6.9 x 10^-9	Z13710	794	1.6 x 10^-9	2.6 x 10^-9
Z13588	733	1.0 x 10^-9	2.3 x 10^-9	Z13711	795	2.1 x 10^-9	4.9 x 10^-9
Z13592	734	9.5 x 10^-10	1.8 x 10^-9	Z13714	796	2.1 x 10^-9	6.0 x 10^-9
Z13594	735	1.3 x 10^-9	6.3 x 10^-9	Z13716	797	1.8 x 10^-9	5.8 x 10^-9
Z13596	736	1.5 x 10^-9	3.6 x 10^-9	Z13719	798	2.6 x 10^-9	7.3 x 10^-9
Z13597	737	1.4 x 10^-9	6.0 x 10^-9	Z13720	799	2.5 x 10^-9	4.5 x 10^-7
Z13598	738	1.1 x 10^-9	1.7 x 10^-9	Z13721	800	1.9 x 10^-9	2.9 x 10^-9
Z13600	739	1.4 x 10^-9	4.0 x 10^-9	Z13725	801	1.8 x 10^-9	4.9 x 10^-9
Z13604	740	1.3 x 10^-9	4.1 x 10^-9	Z13727	802	2.1 x 10^-9	5.9 x 10^-9
Z13605	741	1.3 x 10^-9	3.8 x 10^-9	Z13728	803	2.6 x 10^-9	6.7 x 10^-9
Z13609	742	1.3 x 10^-9	2.7 x 10^-9	Z13732	804	2.1 x 10^-9	9.4 x 10^-9
Z13611	743	1.3 x 10^-9	2.5 x 10^-9	Z13735	805	1.6 x 10^-9	9.1 x 10^-9
Z13612	744	1.2 x 10^-9	8.6 x 10^-9	Z13736	806	1.7 x 10^-9	3.0 x 10^-9
Z13613	745	1.2 x 10^-9	4.3 x 10^-9	Z13740	807	2.0 x 10^-9	5.0 x 10^-9
Z13615	746	1.2 x 10^-9	3.1 x 10^-9	Z13742	808	2.4 x 10^-9	7.6 x 10^-9
Z13616	747	9.6 x 10^-10	1.7 x 10^-9	Z13747	809	1.3 x 10^-9	2.3 x 10^-9
Z13617	748	1.2 x 10^-9	1.9 x 10^-9	Z13749	810	2.8 x 10^-9	1.2 x 10^-8
Z13620	749	1.4 x 10^-9	3.3 x 10^-9	Z13750	811	2.7 x 10^-9	8.4 x 10^-9
Z13621	750	8.6 x 10^-10	1.4 x 10^-9	Z13751	812	2.0 x 10^-9	3.8 x 10^-9
Z13622	751	1.1 x 10^-9	2.1 x 10^-9	Z13752	813	2.0 x 10^-9	5.8 x 10^-9
Z13624	752	1.3 x 10^-9	3.4 x 10^-9	Z13758	814	1.9 x 10^-9	6.5 x 10^-9
Z13625	753	1.3 x 10^-9	2.8 x 10^-9	Z13759	815	2.1 x 10^-9	5.6 x 10^-9
Z13626	754	1.2 x 10^-9	2.7 x 10^-9	Z13760	816	2.1 x 10^-9	5.8 x 10^-9
Z13627	755	1.2 x 10^-9	2.9 x 10^-9	Z13761	817	1.9 x 10^-9	3.7 x 10^-9
Z13628	756	1.3 x 10^-9	5.5 x 10^-9	Z13771	818	1.5 x 10^-9	2.0 x 10^-9
Z13629	757	1.2 x 10^-9	8.5 x 10^-9	Z13773	819	2.5 x 10^-9	4.9 x 10^-9
Z13633	758	1.5 x 10^-9	6.2 x 10^-9	Z13776	820	2.2 x 10^-9	5.5 x 10^-9
Z13634	759	1.1 x 10^-9	2.3 x 10^-9	Z13777	821	2.4 x 10^-9	4.6 x 10^-9
Z13635	760	1.0 x 10^-9	1.7 x 10^-9	Z13780	822	2.1 x 10^-9	4.0 x 10^-9
Z13637	761	1.3 x 10^-9	4.8 x 10^-9	Z13782	823	2.2 x 10^-9	4.2 x 10^-9
Z13638	762	1.2 x 10^-9	2.9 x 10^-9	Z13783	824	1.4 x 10^-9	2.2 x 10^-9
Z13639	763	1.3 x 10^-9	3.0 x 10^-9	Z13786	825	2.3 x 10^-9	4.7 x 10^-9
Z13640	764	1.1 x 10^-9	1.9 x 10^-9	Z13792	826	2.0 x 10^-9	2.9 x 10^-9
Z13641	765	1.1 x 10^-9	1.8 x 10^-9	Z13796	827	2.3 x 10^-9	4.2 x 10^-9
Z13644	766	1.3 x 10^-9	2.8 x 10^-9	Z13799	828	1.9 x 10^-9	5.6 x 10^-9
Z13645	767	1.2 x 10^-9	2.5 x 10^-9	Z13806	829	1.6 x 10^-9	3.1 x 10^-9
Z13648	768	1.6 x 10^-9	3.3 x 10^-9	Z13808	830	2.4 x 10^-9	5.5 x 10^-9
Z13651	769	1.2 x 10^-9	2.7 x 10^-9	Z13811	831	2.0 x 10^-9	3.1 x 10^-9
Z13652	770	1.4 x 10^-9	2.9 x 10^-9	Z13812	832	2.3 x 10^-9	1.1 x 10^-8
Z13654	771	9.5 x 10^-10	2.9 x 10^-9	Z13823	833	2.9 x 10^-9	3.8 x 10^-9
Z13655	772	1.1 x 10^-9	2.4 x 10^-9	Z13824	834	1.9 x 10^-9	3.8 x 10^-9
Z13656	773	1.1 x 10^-9	3.7 x 10^-9	Z13838	835	2.6 x 10^-9	5.4 x 10^-9
Z13657	774	2.1 x 10^-9	3.9 x 10^-9	Z13840	836	2.2 x 10^-9	4.1 x 10^-9
Z13659	775	2.2 x 10^-9	3.1 x 10^-9	Z13842	837	2.2 x 10^-9	5.5 x 10^-9
Z13663	776	9.3 x 10^-10	1.5 x 10^-9	Z13845	838	2.6 x 10^-9	4.2 x 10^-9
Z13664	777	2.4 x 10^-9	4.2 x 10^-9	Z13846	839	2.3 x 10^-9	4.3 x 10^-9
Z13667	778	1.2 x 10^-9	2.3 x 10^-9	Z13848	840	2.1 x 10^-9	3.1 x 10^-9
Z13669	779	9.2 x 10^-10	1.7 x 10^-9	Z13849	841	2.1 x 10^-9	3.0 x 10^-9
Z13672	780	2.5 x 10^-9	5.6 x 10^-9	Z13860	842	2.3 x 10^-9	8.7 x 10^-9
Z13674	781	9.2 x 10^-10	1.3 x 10^-9	Z13865	843	2.5 x 10^-9	5.6 x 10^-9
Z13675	782	9.6 x 10^-10	2.2 x 10^-9	Z13866	844	2.0 x 10^-9	2.8 x 10^-9
Z13676	783	9.4 x 10^-10	3.1 x 10^-9	Z13875	845	2.0 x 10^-9	3.4 x 10^-9
Z13678	784	2.0 x 10^-9	3.3 x 10^-9	Z13879	846	2.1 x 10^-9	3.0 x 10^-9

실시예 9

성숙 라이브러리로부터의 Z 변이형의 생성 및 특성분석

본 실시예에서, 12개의 Z 변이형을 E. 콜라이에서 생성하고, 정제하고 FcRn에 대한 결합 뿐 아니라 FcRn에 대한 IgG 결합의 저해에 대해 검정하였다.

재료 및 물질

발현 벡터로의 Z 변이형의 서브클로닝: 12개의 FcRn 결합 Z 변이형(Z13577(SEQ ID NO:725), Z13578(SEQ ID NO:726), Z13583(SEQ ID NO:729), Z13592(SEQ ID NO:734), Z13616(SEQ ID NO:747), Z13621(SEQ ID NO:750), Z13654(SEQ ID NO:771), Z13663(SEQ ID NO:776), Z13669(SEQ ID NO:779), Z13674(SEQ ID NO:781), Z13675(SEQ ID NO:782) 및 Z13676(SEQ ID NO:783))의 DNA를 라이브러리 벡터 pAY02592로부터 증폭하였다. 실시예 3에 기술된 바와 같이 서브클로닝을 수행하였다. Z 유전자 단편을 발현 벡터 pAY01448 내로 서브클로닝하여 암호화된 서열 MGSSHHHHHHLQ-[Z#####]-VD를 얻었다.

Z 변이형의 생성: His₆-태그 Z 변이형의 배양 및 정제를 본질적으로 실시예 3에 기술된 바와 같이 수행하였다.

비아코어 결합 및 동역학 분석: FcRn 결합 His₆-태그 Z 변이형의 인간 FcRn과의 상호작용을 비아코어 2000 기기에서 본질적으로 실시예 3에 기술된 바와 같이 분석하였다. Biorbyt(cat. no. orb84388)으로부터 구매한 인간 FcRn을 표적 단백질로 사용하였다. 분석물을 2분 동안 30 μl/분으로 주입하였다. 해리기는 4분이었고, 분석물 주입 사이의 평형화 시간은 30분이었다.

하나의 실험에서, 공동 주입 절차를 사용하여, Z 변이형을 pH 6.0에서 주입한 후, 각각, pH 6.0 또는 pH 7.4의 완충액 내에 해리하였다. Z 변이형의 농도는 100 nM였다.

다른 실험에서, 근사 속도 상수(k_on 및 k_off) 및 친화도(K_D)를 Z 변이형의 하위세트에 대하여 결정하였다. 주입된 농도는 540 nM, 180 nM, 60 nM, 20 nM 및 6.7 nM였다.

알파리자 차단 검정: FcRn에 대한 IgG의 결합을 저해하는 잠재적인 Z 변이형을 실시예 3에 기술된 알파리자 검정에서 분석하였다.

결과

Z 변이형의 생성: N-말단 His₆ 태그를 가지도록 제작된 12개의 FcRn 결합 Z 변이형을 E. 콜라이에서 생성하였다. 각각의 최종 단백질 제조물의 SDS-PAGE 분석은 이들이 FcRn 결합 Z 변이형에 우세하게 함유되었다는 것을 보여주었다. 각 FcRn 결합 Z 변이형의 분자량 및 정확한 식별을 HPLC-MS 분석으로 확인하였다.

비아코어 결합 및 동역학 분석: 인간 FcRn에 대한 12개의 Z 변이형의 결합 및 상이한 pH에서의 해리를, FcRn을 함유하는 칩 표면 위에 완충액 pH 6.0 또는 pH 7.4 중 하나 및 각각의 Z 변이형을 pH 6.0에서 순차적으로 주입하여 비아코어 기기에서 시험하였다. 표면의 리간드 고정화 수준은 890 RU 인간 FcRn였다. 12개의 Z 변이형은 pH 6.0에서 FcRn에 대한 결합을 나타냈고, 모든 변이형의 경우, pH 6.0에 비해 pH 7.4에서 더 빠른 해리 속도를 나타내었다.

pH 6.0에서 FcRn과 상호작용하는 Z 변이형 Z13577(SEQ ID NO:725) 및 Z13621(SEQ ID NO:750)의 속도 상수를 결정하였다(표 10 참조). 속도 상수를 각각 2 또는 4종의 주입 농도의 Z13577 및 Z13621의 곡선 세트를 사용하여 계산하였다.

pH 6.0에서 FcRn 결합에 대한 비아코어 속도 상수 및 친화도
Z 변이형	SEQ ID NO:	k _on( M ^-1 s ^-1 )	k _off( s ^-1 )	K _D( M)
Z13577	725	3.0 x 10⁵	4.0 x 10^-3	13 x 10^-9
Z13621	750	6.4 x 10⁵	3.7 x 10^-3	6 x 10^-9

알파리자 차단 분석: FcRn에 대한 IgG 결합을 저해하는 12개의 성숙 His₆-태그 단량체 Z 변이형의 능력을 AlphaLISA 차단 검정에서 시험하였다. Z 변이형의 계대 희석액을 비오틴화 인간 FcRn과 함께 항온배양하였고, 각각의 변이형의 차단능을 IgG 코팅된 수여자 비드 및 이어서 스트렙트아비딘 코팅된 공여자 비드의 첨가 후 측정하였다. 저해는 양성 Z 변이형에 대한 알파리자 계수에서의 감소로 측정할 수 있다. 시험된 12개의 Z 변이형 모두는 FcRn에 대한 IgG 결합을 차단하는 것으로 나타났고, 계산된 IC50 값은 표 11에 나타냈다.

알파리자 차단 검정으로부터 계산된 IC50 값
Z 변이형	SEQ ID NO:	IC50 (M)
Z13577	725	1.2 x 10^-8
Z13578	726	1.2 x 10^-8
Z13583	729	2.7 x 10^-9
Z13592	734	6.4 x 10^-9
Z13616	747	7.4 x 10^-9
Z13621	750	3.2 x 10^-9
Z13654	771	3.5 x 10^-9
Z13663	776	1.1 x 10^-8
Z13669	779	5.2 x 10^-9
Z13674	781	2.5 x 10^-9
Z13675	782	8.2 x 10^-9
Z13676	783	3.9 x 10^-9

실시예 10

FcRn에 대한 IgG 결합 차단능의 비교

본 실시예에서, FcRn 결합 Z 변이형 His₆-Z07918(SEQ ID NO:707)의 IgG 차단능을, 일부 자가면역 장애의 치료에 현재 사용되는 정맥내 면역글로불린(IVIg) 및 피하 면역글로불린(SCIg)과 비교하였다.

재료 및 물질

IgG - FcRn 면역형광 염색의 차단: 인간 또는 쥐과동물 FcRn-eGFP가 형질도입된 HeLa 세포를 실시예 4에 기술된 바와 같이 제조하였다. 고정된 세포를 2.5% FCS(매우 낮은 IgG, Life technologies) 및 0.1% 사포닌(AppliChem)에 더하여, McIlvanes, pH 6.0 중에 각각 1000, 100, 10, 1, 0.1 또는 0(완충액 대조군) nM로 희석된, 50 μl의 50 nM Alexa647-접합 인간 IgG(Jackson laboratories, cat. no. 009-600-003) 및 His₆-태그 Z07918, IVIg(Octagam^®, Octapharma) 또는 SCIg(Gammanorm^®, Octapharma)의 혼합물에 재현탁하였다. 세포를 37℃에서 1시간 동안 어둠 속에서 항온배양하였고, 2.5% FCS(매우 낮은 IgG) pH 6.0가 추가된 2 x 100 μl McIlvanes, pH 6.0에 세척하였고, 1% BSA가 추가된 180 μl의 McIlvanes, pH 6.0에 재현탁하였다. 10,000개의 GFP/FcRn 양성 세포로부터의 데이터를 FACS Calibur(Beckman Coulter)를 사용하여 수득하였고, 데이터를 Flowing 소프트웨어 2.5.0(Turku University)를 사용하여 분석하였다.

결과

FcRn 결합 Z 변이형 His₆-Z07918(SEQ ID NO:707)이 IgG-FcRn 상호작용을 차단하는지를 결정하고, 차단 효과를 IVIg 및 SCIg와 비교하기 위한 실험을 수행하였다. 인간 또는 쥐과동물 FcRn-eGFP가 형질도입된 HeLa 세포를 인간 Alexa647-접합 IgG와 함께 항온배양하였다. 결합을 상이한 농도의 미표지 His₆-Z07918, IVIg 또는 SCIg로 차단하였다. 결과는 His₆-Z07918이 hFcRn에 대한 hIgG 결합을 IVIg 또는 SCIg와 유사한 정도로 효과적으로 차단한다는 것을 보여주었다(도 9).

실시예 11

마우스에서 FcRn 결합 Z 변이형에 의한 증가된 IgG 이화작용

FcRn 결합 Z 변이형 Z07918의 FcRn에 대한 IgG 결합의 시험관 내 차단능을 실시예 10에 나타내었다. 본 실시예에서는, 동일한 Z 변이형의 차단능을 생체 내에서 평가하였다. IgG-FcRn 상호작용의 생체 내 차단은 증가된 IgG 이화작용 및 수반되는 감소된 수준의 IgG(Mezo 2008, 상동)를 초래할 것이다.

재료 및 물질

동물 연구: Z11948과 동일하지만 AE 대신 아미노산 VD로 시작하는 N-말단을 가지는, ABD 변이형 PP013(SEQ ID NO:1063)에 융합된 FcRn-결합 Z 변이형 Z11948(SEQ ID NO:1060) 및 Z07918-PP013(Z07918(SEQ ID NO:707)) 또는 비히클(PBS 완충액)을 수컷 NMRI(Charles River)에 16.3 μmol/kg의 용량으로 투여하였다. 마우스를 0, 24, 48, 72 및 96시간에 주어지는 5회의 정맥내 주사로 처리하였다. 혈청 시료를 0, 72, 120 및 168시간(연구의 종료)에 채취하였고, -20℃에 저장하였다. 혈청 내 마우스 IgG의 농도를 ELISA로 정량하였다.

마우스 IgG ELISA: 마우스 혈청 시료 내 마우스 IgG의 농도를 마우스 IgG ELISA 키트(Mabtech 3825-1AD-6)로 분석하였고 제조자에 의해 기술된 바와 같이 수행하였다. mIgG의 농도를 비선형 회귀분석식을 사용하여 제공된 표준 곡선 및 GraphPad prism5로부터 계산하였다. 24, 72, 120 및 168시간에서의 개별적인 마우스 내 IgG의 농도는 0시간에서의 수준과 관련이 있었고, 따라서 결과는 IgG(0 h)의 백분율로 제시된다.

결과

결과는 FcRn-특이적 Z 변이형으로 처리된 마우스에서 마우스 IgG 농도의 감소를 보여주었다. Z11948 및 ABD-융합 변이형 Z07918-PP013 모두 마우스에서 생체 내 내인성 IgG의 농도를 저하시켰다. 가장 눈에 띄는 효과는 ABD-융합된 변이형에서 120시간 후에 얻어졌다. 따라서, 결과는 FcRn-특이적 Z 변이형이 IgG의 재순환을 차단하였고, 마우스에서 증가된 IgG 이화작용 및 이어서 더 낮은 수준의 IgG가 초래되었다는 것을 나타내었다.

실시예 12

FcRn 결합 Z 변이형의 시험관 내 트랜스사이토시스

본 실시예에서는, 시험관 내에서, FcRn 결합 Z 변이형을 표피 또는 내피 세포를 통해 수송되거나 FcRn에 의해 재순환되는 그들의 능력에 대해 평가하였다. 트랜스사이토시스능을 가지는 Z 변이형을 함유하는 약물은, 예를 들어 경구 또는 폐 투여 후 약물 섭취를 용이하게 할 것이다.

재료 및 물질

내인성 또는 재조합 발현 FcRn을 가지거나 가지지 않는, 세포, 예를 들어, T84, MDCK, HeLa, CaCo2, CaLu-1 및/또는 CaLu-3 세포를 트랜스웰 내 막의 각각의 성장 배지 내에서 생장시켜 단일층을 형성하였다. 단일층의 온전성(integrity)은 전기 저항도를 측정하거나 세포 단일층을 투과할 수 없거나 세포 단일층 너머로 능동적으로 수송될 수 없는 프로브를 첨가함으로써 평가할 수 있다. 세포의 규정된 단일층을 정단부(apical) 또는 기저(basolateral) 측으로부터 완충액, 예를 들어 행크스 균형 염 용액(Hanks' Balanced Salt Solution, HBSS, SigmaAldrich, cat. no. H9269) 또는 성장 배지 내 FcRn 결합 Z 변이형, HSA 또는 IgG와 같은 리간드로 적합한 pH 및 온도에서 펄스하고, 완충액, 예를 들어 HBSS 또는 성장 배지로 적합한 pH 및 온도에서 반대쪽에서 추적하였다.

이러한 검정의 변형에서, 리간드를 완충액 예를 들어 HBSS 또는 성장 배지로 적합한 pH 및 온도에서 투여와 동일한 측에서 추적하여 재순환된 리간드도 측정할 수 있다. 이는 트랜스웰 또는 세포 배양 접시에서 수행될 수 있다. 세포는 트랜스웰 또는 세포 배양 접시에 시딩되고, FcRn 결합 Z 변이형, HSA 또는 IgG와 같은 리간드로 펄스된다. 내세포작용된 리간드는 FcRn에 결합하고, 그들이 로딩된 곳과 동일하거나 반대쪽인 세포 표면으로 복귀할 것이다. 펄싱 후, 유리 리간드는 세포를 차가운 완충액으로 세척함으로써 제거한다. 리간드를 추적하기 위해, 따듯한 완충액 또는 배지를 세포에 첨가하고, 10분 내지 수 시간의 범위의 기간 후에, 완충액 또는 배지를 제거하고, 리간드의 존재에 대해 검정한다.

이러한 검정의 변이형에서, FcRn 결합 Z 변이형, HSA 또는 IgG와 같은 리간드는, 이들을 동시에 또는 순차적으로 세포에 투여함으로써, 다른 FcRn 결합 Z 변이형, HSA 또는 IgG와 같은 리간드에 의한 FcRn에 대한 결합을 차단하기 위해 사용될 수 있다.

리간드의 양은 ELISA, HPLC-MS, 형광 염료 또는 방사성 표지와 같은 방법으로 정량할 수 있다.

전술된 실험의 결과는 FcRn-특이적 Z 변이형이 시험관 내에서 트랜스사이토시스될 수 있고/있거나 재순환될 수 있다는 것을 보여줄 것으로 예상된다.

구현예의 항목별 분류 목록

1. 다음의 아미노산 서열로 이루어진, FcRn 결합 모티프인 BM을 포함하는 FcRn 결합 폴리펩티드:

여기서, 서로 독립적으로,

X₆은 A, E, F, G, H, I, K, Q, R, S 및 V로부터 선택되고;

X₇은 A, F, H, K, N, Q, R, S 및 V로부터 선택되고;

X₁₆은 N 및 T로부터 선택되고;

X₁₇은 F, W 및 Y로부터 선택되고;

X₁₈은 A, D, E 및 N로부터 선택되고;

X₂₁은 A, S, V 및 W로부터 선택되고;

X₂₅는 D, E, G, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;

X₂₆은 K 및 S로부터 선택되고;

X₂₉는 D 및 R로부터 선택된다.

2. 항목 1의 FcRn 결합 폴리펩티드로서, 서로 독립적으로,

X₆은 A, E, F, G, H, I, K, Q, R 및 S로부터 선택되고;

X₇은 A, F, H, K, N, Q, R, S 및 V로부터 선택되고;

X₁₆은 N 및 T로부터 선택되고;

X₁₇은 F 및 Y로부터 선택되고;

X₁₈은 D이고;

X₂₁은 V이고;

X₂₅는 D, E, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;

X₂₆은 K 및 S로부터 선택되고;

X₂₉는 D 및 R로부터 선택된다.

3. 항목 1에 있어서, BM이 다음으로부터 선택된 아미노산 서열로 이루어진 FcRn 결합 폴리펩티드:

여기서, 서로 독립적으로,

X₃은 A, D, E, G, H, K, L, M, N, Q, R, S, T, V 및 Y로부터 선택되고;

X₄는 A, D, E, F, G, I, K, L, N, Q, R, S, T, V 및 Y로부터 선택되고;

X₆은 A, G, K, R, S 및 V로부터 선택되고;

X₁₇은 F, W 및 Y로부터 선택되고;

X₁₈은 A, D, E 및 N로부터 선택되고;

X₂₁은 A, S, V 및 W로부터 선택되고;

X₂₅는 D, G, H, K, L, N, R, V 및 W로부터 선택되고;

X₂₈은 A, D, E, H, K, L, N, Q, R, S, T, W 및 Y로부터 선택됨; 및

ii) i)에 의해 정의된 서열과 적어도 96% 동일성을 가지는 아미노산 서열.

4. 항목 1 내지 3 중 어느 하나에 있어서, X₂가 A, D, E, F, I, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택된, FcRn 결합 폴리펩티드.

5. 항목 4에 있어서, X₂가 A, D, F, I, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택된, FcRn 결합 폴리펩티드.

6. 항목 5에 있어서, X₂가 A, D, F, I, L, N, Q, R, S, V 및 W로부터 선택된, FcRn 결합 폴리펩티드.

7. 항목 5에 있어서, X₂가 A, I, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택된, FcRn 결합 폴리펩티드.

8. 항목 7에 있어서, X₂가 A, I, L, N, Q, S, T, V 및 W로부터 선택된, FcRn 결합 폴리펩티드.

9. 항목 6 또는 8에 있어서, X₂가 A, I, L, N, Q, V 및 W로부터 선택된, FcRn 결합 폴리펩티드.

10. 항목 9에 있어서, X₂가 A, I, L, Q, V 및 W로부터 선택된, FcRn 결합 폴리펩티드.

11. 항목 10에 있어서, X₂가 A, I, L 및 Q로부터 선택된, FcRn 결합 폴리펩티드.

12. 항목 11에 있어서, X₂가 I, L 및 Q로부터 선택된, FcRn 결합 폴리펩티드.

13. 항목 12에 있어서, X₂가 I 및 Q로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

14. 항목 13에 있어서, X₂가 I인, FcRn 결합 폴리펩티드.

15. 항목 13에 있어서, X₂가 Q인, FcRn 결합 폴리펩티드.

16. 항목 1 및 3 내지 15중 어느 하나에 있어서, X₃이 A, D, E, G, H, K, L, M, N, Q, R, S, T, V 및 Y로부터 선택된, FcRn 결합 폴리펩티드.

17. 항목 2 또는 16에 있어서, X₃이 A, D, E, H, K, L, M, N, Q, R, S, T, V 및 Y로부터 선택된, FcRn 결합 폴리펩티드.

18. 항목 16에 있어서, X₃이 A, D, E, G, H, K, L, M, N, Q, R, S 및 T로부터 선택된, FcRn 결합 폴리펩티드.

19. 항목 18에 있어서, X₃이 A, D, E, G, H, K, M, N, Q, S 및 T로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

20. 항목 19에 있어서, X₃이 A, D, E, G, H, M, N, Q, S 및 T로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

21. 항목 19에 있어서, X₃이 A, D, E, K, N, Q, S 및 T로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드 .

22. 항목 21에 있어서, X₃이 A, D, E, K, Q 및 T로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

23. 항목 22에 있어서, X₃이 A, D, E, Q 및 T로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

24. 항목 23에 있어서, X₃이 D, E 및 T로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

25. 항목 24에 있어서, X₃이 D 및 E로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

26. 항목 25에 있어서, X₃이 D인 FcRn 결합 폴리펩티드.

27. 항목 25에 있어서, X₃이 E인 FcRn 결합 폴리펩티드.

28. 항목 1 및 3 내지 27 중 어느 하나에 있어서, X₄가 A, D, E, F, G, I, K, L, N, Q, R, S, T, V 및 Y로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

29. 항목 28에 있어서, X₄가 A, D, E, G, N, Q, R, S, T 및 V로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

30. 항목 2 또는 28에 있어서, X₄가 A, D, E, F, I, K, L, N, Q, R, S, T 및 V로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

31. 항목 30에 있어서, X₄가 A, D, E, I, K, N, Q, R, S 및 T로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

32. 항목 31에 있어서, X₄가 A, D, E, I, K, Q, S 및 T로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

33. 항목 32에 있어서, X₄가 A, D, I, K, Q 및 S로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

34. 항목 32에 있어서, X₄가 A, D, E, K 및 S로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

35. 항목 33 또는 34에 있어서, X₄가 A, D, K 및 S로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

36. 항목 34에 있어서, X₄가 A, D, E 및 K로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

37. 항목 35 또는 36에 있어서, X₄가 A, D 및 K로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

38. 항목 37에 있어서, X₄가 A 및 D로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

39. 항목 36에 있어서, X₄가 A 및 E로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

40. 항목 38 또는 39에 있어서, X₄가 A인 FcRn 결합 폴리펩티드.

41. 항목 38에 있어서, X₄가D인 FcRn 결합 폴리펩티드.

42. 항목 39에 있어서, X₄가 E인 FcRn 결합 폴리펩티드.

43. 항목 1 및 4 내지 42에 있어서, X₆이 A, G, K, Q, R, S 및 V로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

44. 항목 3 또는 43에 있어서, X₆이 A, G, K, R, S 및 V로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

45. 항목 2 또는 44에 있어서, X₆이 A, G, K, R 및 S로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

46. 항목 44에 있어서, X₆이 A, G, K, S 및 V로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

47. 항목 46에 있어서, X₆이 A, G, K 및 V로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

48. 항목 45 또는 46에 있어서, X₆이 A, G, K 및 S로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

49. 항목 47 또는 48에 있어서, X₆이 A, G 및 K로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

50. 항목 47에 있어서, X₆이 A, G 및 V로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

51. 항목 49 또는 50에 있어서, X₆이 A 및 G로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

52. 항목 51에 있어서, X₆이 A인 FcRn 결합 폴리펩티드.

53. 항목 51에 있어서, X₆이 G인 FcRn 결합 폴리펩티드.

54. 항목 1, 2 및 4 내지 53 중 어느 하나에 있어서, X₇이 A 및 H로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

55. 항목 54에 있어서, X₇이 H인 FcRn 결합 폴리펩티드.

56. 항목 1, 2 및 4 내지 55 중 어느 하나에 있어서, X₁₆이 T인, FcRn 결합 폴리펩티드.

57. 항목 1, 2 및 4 내지 55 중 어느 하나에 있어서, X₁₆이 N인, FcRn 결합 폴리펩티드.

58. 항목 1 및 3 내지 57 중 어느 하나에 있어서, X₁₇이 F 및 Y로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

59. 항목 1 내지 58 중 어느 하나에 있어서, X₁₇이 F인 FcRn 결합 폴리펩티드.

60. 항목 1 및 3 내지 59 중 어느 하나에 있어서, X₁₈이 A, D 및 E로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

61. 항목 60에 있어서, X₁₈이 A 및 D로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

62. 항목 61에 있어서, X₁₈이 D인 FcRn 결합 폴리펩티드.

63. 항목 1 및 3 내지 62 중 어느 하나에 있어서, X₂₁이 V 및 W로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

64. 항목 63에 있어서, X₂₁이 V인 FcRn 결합 폴리펩티드.

65. 항목 1 및 4 내지 64 중 어느 하나에 있어서, X₂₅가 D, E, G, H, K, L, N, Q, R, V 및 W로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

66. 항목 65에 있어서, X₂₅가 D, G, H, K, L, N, R, V 및 W로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

67. 항목 2, 3 및 66 중 어느 하나에 있어서, X₂₅가 H, L, R, V 및 W로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

68. 항목 67에 있어서, X₂₅가 H, R, V 및 W로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

69. 항목 68에 있어서, X₂₅가 H, R 및 V로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

70. 항목 67에 있어서, X₂₅가 H, L 및 R로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

71. 항목 69 또는 70에 있어서, X₂₅가 H 및 R로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

72. 항목 69에 있어서, X₂₅가 H 및 V로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

73. 항목 71 또는 72에 있어서, X₂₅가 H인 FcRn 결합 폴리펩티드.

74. 항목 1, 2 및 4 내지 73 중 어느 하나에 있어서, X₂₆이 K인 FcRn 결합 폴리펩티드.

75. 항목 1, 2 및 4 내지 73 중 어느 하나에 있어서, X₂₆이 S인 FcRn 결합 폴리펩티드.

76. 항목 1 및 3 내지 75 중 어느 하나에 있어서, X₂₈이 A, D, E, H, K, L, N, Q, R, S, T, W 및 Y로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

77. 항목 76에 있어서, X₂₈이 A, D, E, K, L, N, Q, R, S, T, W 및 Y로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

78. 항목 77에 있어서, X₂₈이 A, D, E, L, R, S, T, W 및 Y로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

79. 항목 2 또는 77에 있어서, X₂₈이 A, D, K, L, N, Q, R, S, T 및 W로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

80. 항목 78 또는 79에 있어서, X₂₈이 A, D 및 R로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

81. 항목 80에 있어서, X₂₈이 A 및 R로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

82. 항목 80에 있어서, X₂₈이 D 및 R로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

83. 항목 81에 있어서, X₂₈이 A인 FcRn 결합 폴리펩티드.

84. 항목 81 또는 82에 있어서, X₂₈이 R인 FcRn 결합 폴리펩티드.

85. 항목 82에 있어서, X₂₈이 D인 FcRn 결합 폴리펩티드.

86. 항목 1, 2, 및 4 내지 85 중 어느 하나에 있어서, X₂₉가 D인 FcRn 결합 폴리펩티드.

87. 항목 1, 2, 및 4 내지 85 중 어느 하나에 있어서, X₂₉가 R인 FcRn 결합 폴리펩티드.

88. 항목 1, 2 및 4 내지 87 중 어느 하나에 있어서, X₆X₇이 AH 및 GH로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

89. 항목 88에 있어서, X₆X₇이 AH인 FcRn 결합 폴리펩티드.

90. 항목 88에 있어서, X₆X₇이 GH인 FcRn 결합 폴리펩티드.

91. 항목 1 내지 90 중 어느 하나에 있어서, X₁₇X₁₈이 FD 및 YD로부터 선택된, FcRn 결합 폴리펩티드.

92. 항목 91에 있어서, X₁₇X₁₈이 FD인, FcRn 결합 폴리펩티드.

93. 항목 1 내지 92 중 어느 하나에 있어서, 서열이 다음의 6가지 조건 I 내지 VI 중 적어도 3가지를 충족하는 FcRn 결합 폴리펩티드:

I. X₆는 A, G, K 및 S로부터 선택되고, 예를 들어 특히 A이다;

II. X₇는 H이다;

III. X₁₇은 F 및 Y로부터 선택되고, 예를 들어 특히 F이다;

IV. X₁₈은 D이다;

V. X₂₁은 V 및 W로부터 선택되고, 예를 들어 특히 V이다;

VI. X₂₅는 H 및 R로부터 선택되고, 예를 들어 특히 H이다.

94. 항목 93에 있어서, 서열이 6가지 조건 I 내지 VI 중 적어도 4가지를 충족하는, FcRn 결합 폴리펩티드.

95. 항목 94에 있어서, 서열이 6가지 조건 I 내지 VI 중 적어도 5가지를 충족하는 FcRn 결합 폴리펩티드.

96. 항목 95에 있어서, 서열이 6가지 조건 I 내지 VI 모두를 충족하는, FcRn 결합 폴리펩티드.

97. 항목 1 내지 96 중 어느 하나에 있어서, 서열이 SEQ ID NO:1-353으로 이루어진 군으로부터 선택되는 FcRn 결합 폴리펩티드.

98. 항목 97에 있어서, 서열이 SEQ ID NO:1-15, SEQ ID NO:17-140 및 SEQ ID NO:353으로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

99. 항목 98에 있어서, 서열이 SEQ ID NO:1-2 및 SEQ ID NO:17-140으로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

100. 항목 99에 있어서, 서열이 SEQ ID NO:1-2, SEQ ID NO:17-92, SEQ ID NO:94-103, SEQ ID NO:105-125 및 SEQ ID NO:127-140으로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

101. 항목 98에 있어서, 서열이 SEQ ID NO:1-8, SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:19-20, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:28, SEQ ID NO:41, SEQ ID NO:44, SEQ ID NO:65, SEQ ID NO:70, SEQ ID NO:73, SEQ ID NO:75-77 및 SEQ ID NO:353으로 이루어진 군으로부터 선택되는 FcRn 결합 폴리펩티드.

102. 항목 100 또는 101에 있어서, 서열이 SEQ ID NO:1, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:28, SEQ ID NO:41, SEQ ID NO:44, SEQ ID NO:65, SEQ ID NO:73 및 SEQ ID NO:75-77로 이루어진 군으로부터 선택되는 FcRn 결합 폴리펩티드.

103. 항목 102에 있어서, 서열이 SEQ ID NO:1, SEQ ID NO:23, SEQ ID NO:44, SEQ ID NO:65, SEQ ID NO:75 및 SEQ ID NO:77로 이루어진 군으로부터 선택되는 FcRn 결합 폴리펩티드.

104. 항목 103에 있어서, 서열이 SEQ ID NO:1, SEQ ID NO:23 및 SEQ ID NO:75로 이루어진 군으로부터 선택되는 FcRn 결합 폴리펩티드.

105. 항목 104에 있어서, 서열이 SEQ ID NO:1인 FcRn 결합 폴리펩티드.

106. 항목 1 내지 105 중 어느 하나에 있어서, 상기 FcRn 결합 모티프가 3개 나선 번들 단백질 도메인의 일부를 형성하는 FcRn 결합 폴리펩티드.

107. 항목 106에 있어서, 상기 FcRn 결합 모티프는 본질적으로 상기 3개의 나선 번들 단백질 도메인 내의 상호연결 루프와 2개의 나선의 일부를 형성하는 FcRn 결합 폴리펩티드.

108. 항목 107에서, 상기 3개의 나선 번들 단백질 도메인은 박테리아 수용체 도메인들로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

109. 항목 108에 있어서, 상기 3개의 나선 번들 단백질 도메인은 스타필로코커스 아우레우스(Staphylococcus aureus) 또는 이의 유도체들의 단백질 A의 도메인들로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

110. 항목 1 내지 109에 있어서, FcRn 결합 폴리펩티드가 다음으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는 FcRn 결합 폴리펩티드 :

iii) K-[BM]-DPSQS X_aX_bLLX_c EAKKL X_dX_eX_fQ;

여기서

X_a는 A 및 S로부터 선택되고;

X_b는 N 및 E로부터 선택되고;

X_c는 A, S 및 C로부터 선택되고;

X_d는 E, N 및 S로부터 선택되고;

X_e는 D, E 및 S로부터 선택되고;

X_f는 A 및 S로부터 선택됨; 및

111. 항목 1 내지 109 중 어느 하나에 있어서, 다음으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는 FcRn 결합 폴리펩티드:

v) K-[BM]-QPEQS X_aX_bLLX_c EAKKL X_dX_eX_fQ;

여기서

[BM]은 본원에 정의된 바와 같은 FcRn 결합 모티프로서, 단 X₂₉는 R이고;

X_a는 A 및 S로부터 선택되고;

X_b는 N 및 E로부터 선택되고;

X_c는 A, S 및 C로부터 선택되고;

X_d는 E, N 및 S로부터 선택되고;

X_e는 D, E 및 S로부터 선택되고;

X_f는 A 및 S로부터 선택됨; 및

112. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_a가 A인 FcRn 결합 폴리펩티드.

113. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_a가 S인 FcRn 결합 폴리펩티드.

114. 항목 110 내지 113 중 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_b가 N인 FcRn 결합 폴리펩티드.

115. 항목 110 내지 113 중 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_b가 E인 FcRn 결합 폴리펩티드.

116. 항목 110 내지 115 중 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_c가 A인 FcRn 결합 폴리펩티드.

117. 항목 110 내지 115 중 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_c가 S인 FcRn 결합 폴리펩티드.

118. 항목 110 내지 115 중 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_c가 C인 FcRn 결합 폴리펩티드.

119. 항목 110 내지 118 중 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_d가 E인 FcRn 결합 폴리펩티드.

120. 항목 110 내지 118 중 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_d가 N인 FcRn 결합 폴리펩티드.

121. 항목 110 내지 118 중 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_d가 S인 FcRn 결합 폴리펩티드.

122. 항목 110 내지 121 중 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_e가 D인 FcRn 결합 폴리펩티드.

123. 항목 110 내지 121 중 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_e가 E인 FcRn 결합 폴리펩티드.

124. 항목 110 내지 121 중 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_e가 S인 FcRn 결합 폴리펩티드.

125. 항목 110 내지 119, 121, 123 및 124 중 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_dX_e 가 EE, ES, SE 및 SS로부터 선택되는 FcRn 결합 폴리펩티드.

126. 항목 125에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_dX_e가 ES인 FcRn 결합 폴리펩티드.

127. 항목 125에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_dX_e이 SE인 FcRn 결합 폴리펩티드.

128. 항목 110 내지 127 중 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_f가 A인 FcRn 결합 폴리펩티드.

129. 항목 110 내지 127 중 어느 하나에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내 X_f가 S인 FcRn 결합 폴리펩티드.

130. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내에서, X_a는 A이고; X_b는 N이고; X_c는 A이고; X_f는 A인 FcRn 결합 폴리펩티드.

131. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내에서 X_a는 A이고; X_b는 N이고; X_c는 C이고 X_f는 A인 FcRn 결합 폴리펩티드.

132. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내에서, X_a는 S이고; X_b는 E이고; X_c는 S이고; X_f는 S인 FcRn 결합 폴리펩티드.

133. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내에서, X_a는 S이고; X_b는 E이고; X_c는 C이고; X_f는 S인 FcRn 결합 폴리펩티드.

134. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내에서, X_a는 A이고; X_b는 N이고; X_c는 A이고; X_dX_e는 ND이고; X_f는 A인 FcRn 결합 폴리펩티드.

135. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내에서, X_a는 A이고; X_b는 N이고; X_c는 C이고; X_dX_e는 ND이고; X_f는 A인 FcRn 결합 폴리펩티드.

136. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내에서, X_a는 S이고; X_b는 E이고; X_c는 S이고; X_dX_e는 ND이고; X_f는 S인 FcRn 결합 폴리펩티드.

137. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내에서, X_a는 S이고; X_b는 E이고; X_c는 C이고; X_dX_e는 ND이고; X_f는 S인 FcRn 결합 폴리펩티드.

138. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내에서, X_a는 A이고; X_b는 N이고; X_c는 A이고; X_dX_e는 SE이고; X_f는 A인 FcRn 결합 폴리펩티드.

139. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내에서, X_a는 A이고; X_b는 N이고; X_c는 C이고; X_dX_e는 SE이고; X_f는 A인 FcRn 결합 폴리펩티드.

140. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내에서, X_a는 S이고; X_b는 E이고; X_c는 S이고; X_dX_e는 SE이고; X_f는 S인 FcRn 결합 폴리펩티드.

141. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내에서, X_a는 S이고; X_b는 E이고; X_c는 C이고; X_dX_e는 SE이고 X_f는 S인 FcRn 결합 폴리펩티드.

142. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내에서, X_a는 A이고; X_b는 N이고; X_c는 A이고; X_dX_e는 ES이고 X_f는 A인 FcRn 결합 폴리펩티드.

143. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내에서, X_a는 A이고; X_b는 N이고; X_c는 C이고; X_dX_e는 ES이고; X_f는 A인 FcRn 결합 폴리펩티드.

144. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내에서, X_a는 S이고; X_b는 E이고; X_c는 S이고; X_dX_e는 ES이고; X_f는 S인 FcRn 결합 폴리펩티드.

145. 항목 110 또는 111에 있어서, 서열 iii) 또는 v) 내에서, X_a는 S이고; X_b는 E이고; X_c는 C이고; X_dX_e는 ES이고; X_f는 S인 FcRn 결합 폴리펩티드.

146. 항목 110 및 112 내지 145중 어느 하나에 있어서, 서열 iii)은 SEQ ID NO:354-706로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

147. 항목 146에 있어서, 서열 iii)은 SEQ ID NO:354-368, SEQ ID NO:370-493 및 SEQ ID NO:706으로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

148. 항목 147에 있어서, 서열 iii)은 SEQ ID NO:354-355 및 SEQ ID NO:370-493으로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

149. 항목 148에 있어서, 서열 iii)은 SEQ ID NO:354-355, SEQ ID NO:370-445, SEQ ID NO:447-456, SEQ ID NO:458-478 및 SEQ ID NO:480-493으로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

150. 항목 147에 있어서, 서열 iii)은 SEQ ID NO:354-361, SEQ ID NO:366, SEQ ID NO:372-373, SEQ ID NO:376, SEQ ID NO:381, SEQ ID NO:394, SEQ ID NO:397, SEQ ID NO:418, SEQ ID NO:423, SEQ ID NO:426, SEQ ID NO:428-430 및 SEQ ID NO:706으로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

151. 항목 149 또는 150에 있어서, 서열 iii)은 SEQ ID NO:354, SEQ ID NO:376, SEQ ID NO:381, SEQ ID NO:394, SEQ ID NO:397, SEQ ID NO:418, SEQ ID NO:426 및 SEQ ID NO:428-430으로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

152. 항목 151에 있어서, 서열 iii)은 SEQ ID NO:354, SEQ ID NO:376, SEQ ID NO:397, SEQ ID NO:418, SEQ ID NO:428 및 SEQ ID NO:430으로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

153. 항목 152에 있어서, 서열 iii)은 SEQ ID NO:354, SEQ ID NO:376 및 SEQ ID NO:428로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

154. 항목 153에 있어서, 서열 iii)은 SEQ ID NO:354인 FcRn 결합 폴리펩티드.

155. 항목 1 내지 109 중 어느 하나에 있어서, 다음으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는 FcRn 결합 폴리펩티드:

vii) YAK-[BM]-DPSQS SELLX_c EAKKL NDSQA P;

여기서 [BM]은 항목 1 내지 105 중 어느 하나에 정의된 FcRn 결합 모티프이고, X_c는 A, S 및 C로부터 선택됨; 및

viii) vii)에 의해 정의된 서열과 적어도 94% 동일성을 가지는 아미노산 서열.

156. 항목 1 내지 109 중 어느 하나에 있어서, 다음으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는 FcRn 결합 폴리펩티드:

ix) FNK-[BM]-DPSQS ANLLX_c EAKKL NDAQA P;

여기서 [BM]은 항목 1 내지 105 중 어느 하나에 정의된 FcRn 결합 모티프이고, X_c는 A 및 C로부터 선택됨; 및

x) ix)에 의해 정의된 서열과 적어도 94% 동일성을 가진 아미노산 서열.

157. 항목 109에 있어서, 다음으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는 FcRn 결합 폴리펩티드:

ADNNFNK-[BM]-DPSQSANLLSEAKKLNESQAPK;

ADNKFNK-[BM]-DPSQSANLLAEAKKLNDAQAPK;

ADNKFNK-[BM]-DPSVSKEILAEAKKLNDAQAPK;

ADAQQNNFNK-[BM]-DPSQSTNVLGEAKKLNESQAPK;

AQHDE-[BM]-DPSQSANVLGEAQKLNDSQAPK;

VDNKFNK-[BM]-DPSQSANLLAEAKKLNDAQAPK;

AEAKYAK-[BM]-DPSESSELLSEAKKLNKSQAPK;

VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLNDAQAPK;

VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLNDSQAPK;

AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK;

AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLSESQAPK

AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLESSQAPK

VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK;

VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLSESQAPK;

VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLESSQAPK;

VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLNKAQAPK; 및

AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLAEAKKLNKAQAPK;

여기서 [BM]은 항목 1 내지 105 중 어느 하나에 정의된 FcRn 결합 모티프이다.

158. 항목 1 내지 157 중 어느 하나에 있어서, 다음으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는 FcRn 결합 폴리펩티드:

xi) AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK;

여기서 [BM]은 항목 1 내지 105 중 어느 하나에 정의된 FcRn 결합 모티프임; 및

159. 항목 158에 있어서, 서열 xi)은 SEQ ID NO:1060-1062로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

160. 항목 1 내지 159 중 어느 하나에 있어서, 다음으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는 FcRn 결합 폴리펩티드:

xiii) VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK;

여기서 [BM]은 항목 1 내지 105 중 어느 하나에 정의된 FcRn 결합 모티프; 및

161. 항목 160에 있어서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO: 707-1059로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

162. 항목 161에 있어서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO:707-721, SEQ ID NO:723-846 및 SEQ ID NO:1059로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

163. 항목 162에 있어서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO:707-708 및 SEQ ID NO:723-846으로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

164. 항목 163에 있어서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO:707-708, SEQ ID NO:723-798, SEQ ID NO:800-809, SEQ ID NO:811-831 및 SEQ ID NO:833-846으로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

165. 항목 162에 있어서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO:707-714, SEQ ID NO:719, SEQ ID NO:725-726, SEQ ID NO:729, SEQ ID NO:734, SEQ ID NO:747, SEQ ID NO:750, SEQ ID NO:771, SEQ ID NO:776, SEQ ID NO:779, SEQ ID NO:781-783 및 SEQ ID NO:1059로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

166. 항목 163 또는 165에 있어서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO:707, SEQ ID NO:729, SEQ ID NO:734, SEQ ID NO:747, SEQ ID NO:750, SEQ ID NO:771, SEQ ID NO:779 및 SEQ ID NO:781-783으로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

167. 항목 166에 있어서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO:707, SEQ ID NO:729, SEQ ID NO:750, SEQ ID NO:771, SEQ ID NO:781 및 SEQ ID NO:783으로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

168. 항목 167에 있어서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO:707, SEQ ID NO:729 및 SEQ ID NO:781로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드.

169. 항목 168에 있어서, 서열 xiii)은 SEQ ID NO:707인 FcRn 결합 폴리펩티드.

170. 항목 1 내지 169 중 어느 하나의 FcRn 결합 폴리펩티드로서 상호작용의 K_D값이 최대 1 x 10^-6 M, 예를 들어 최대 1 x 10^-7 M, 예를 들어 최대 1 x 10^-8 M, 예를 들어 최대 1 x 10^-9 M, 예를 들어 최대 1 x 10^-10 M이 되도록 pH 6.0에서 FcRn에 결합할 수 있는 FcRn 결합 폴리펩티드.

171. 항목 1 내지 170 중 어느 하나의 FcRn 결합 폴리펩티드로서, pH 7.4에서 FcRn 결합 폴리펩티드와 FcRn 사이의 상호작용의 K_D 값이 pH 6.0에서의 상기 상호작용의 K_D 값보다 높은, 예를 들어 pH 6.0에서의 상기 상호작용의 K_D 값보다 적어도 2배, 예를 들어 적어도 5배, 예를 들어 적어도 10배, 예를 들어 적어도 50배, 예를 들어 적어도 100배 더 높은 FcRn 결합 폴리펩티드.

172. 항목 1 내지 171 중 어느 하나의 FcRn 결합 폴리펩티드로서, pH 7.4 에서의 상기 상호작용의 K_D 값은 적어도 1　x　10^-8 M, 예를 들어 적어도 1　x　10^-7 M, 예를 들어 적어도 1　x　10^-6 M, 예를 들어 적어도 1　x　10^-5 M인 FcRn 결합 폴리펩티드.

173. 항목 1 내지 170 중 어느 하나의 FcRn 결합 폴리펩티드로서 pH 7.4 에서의 상기 상호작용의 K_D 값은 pH 6.0에서의 상기 상호작용의 K_D 값과 같거나 이보다 낮은 FcRn 결합 폴리펩티드.

174. 항목 1 내지 170 중 어느 하나의 FcRn 결합 폴리펩티드로서 pH 7.4 에서의 상기 상호작용의 K_D 값은 최대 1 x 10^-6 M, 예를 들어 최대 1 x 10^-7 M, 예를 들어 최대 1 x 10^-8 M, 예를 들어 최대 1 x 10^-9 M, 예를 들어 최대 1 x 10^-10 M인 FcRn 결합 폴리펩티드.

175. 항목 1 내지 174 중 어느 하나에 있어서, C-말단 및/또는 N-말단부에 적어도 하나의 추가적인 아미노산을 포함하는 FcRn 결합 폴리펩티드.

176. 항목 175에 있어서, 상기 적어도 하나의 추가적인 아미노산 연장이 폴리펩티드의 생성, 정제, 생체 내 또는 시험관 내 안정화, 커플링 또는 검출을 개선하는 FcRn 결합 폴리펩티드.

177. 항목 1 내지 176 중 어느 하나에 따른 다량체 형태인 FcRn 결합 폴리펩티드로서 아미노산 서열이 동일하거나 상이할 수 있는 적어도 2개의 FcRn 결합 폴리펩티드 단량체 단위를 포함하는 FcRn 결합 폴리펩티드.

178. 항목 177에 있어서, 상기 FcRn 결합 폴리펩티드 단량체 단위가 서로 공유적으로 커플링된 FcRn 결합 폴리펩티드.

179. 항목 177에 있어서, FcRn 결합 폴리펩티드 단량체 단위가 융합 단백질로 발현되는 FcRn 결합 폴리펩티드.

180. 항목 177 내지 179 중 어느 하나에 있어서, 이량체 형태인 FcRn 결합 폴리펩티드.

181. - 항목 1 내지 180 중 어느 하나에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드로 이루어진 제1 모이어티; 및

- 원하는 생물학적 활성을 가지는 폴리펩티드로 이루어진 제2 모이어티를 포함하는 융합 단백질 또는 접합체.

182. 항목 181에 있어서, 상기 융합 단백질 또는 접합체의 생체 내 반감기가 원하는 생물학적 활성을 가지는 폴리펩티드 자체의 생체 내 반감기보다 더 긴 융합 단백질 또는 접합체.

183. 항목 181 또는 182에 있어서, 상기 원하는 생물학적 활성이 치료적 활성인 융합 단백질 또는 접합체.

184. 항목 181 또는 182에 있어서, 상기 원하는 생물학적 활성이 선택된 표적에 대한 결합 활성인 융합 단백질 또는 접합체.

185. 항목 184에 있어서, 상기 선택된 표적이 알부민인 융합 단백질 또는 접합체.

186. 항목 185에 있어서, 상기 알부민 결합 활성이 연쇄상구균 단백질 G의 알부민 결합 도메인, 또는 이의 유도체에 의해 제공되는 융합 단백질 또는 접합체.

187. 항목 185 내지 189 중 어느 하나에 있어서, 상기 알부민 결합 활성이 융합 단백질 또는 접합체의 생체 내 반감기를 증가시키는 융합 단백질 또는 접합체.

188. 항목 181 또는 182에 있어서, 상기 원하는 생물학적 활성이 효소 활성인 융합 단백질 또는 접합체.

189. 항목 181 내지 183 중 어느 하나에 있어서, 원하는 생물학적 활성을 가진 제2 모이어티가 치료적으로 활성인 폴리펩티드인 융합 단백질 또는 접합체.

190. 항목 181 내지 183 및 188 내지 189 중 어느 하나에 있어서, 원하는 생물학적 활성을 가지는 제2 모이어티는 효소, 호르몬, 성장 인자, 케모카인 및 사이토카인으로 이루어진 군으로부터 선택되는 융합 단백질 또는 접합체.

191. 항목 1 내지 190 중 어느 하나에 있어서, FcRn에 대한 IgG의 결합을 저해하는 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체.

192. 항목 191에 있어서, 상기 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체와 FcRn 사이의 상호작용의 K_D 값이 IgG와 FcRn 사이의 상호작용의 K_D 값보다 낮은, FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체.

193. 항목 1 내지 192 중 어느 하나에 있어서, 표지를 더 포함하는 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체.

194. 항목 193에 있어서, 상기 표지가 형광 염료 및 금속, 발색단 염료, 화학발광 화합물 및 생물발광 단백질, 효소, 방사성핵종 및 입자로 이루어진 군으로부터 선택된 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체.

195. 항목 1 내지 194 중 어느 하나에 있어서, 시스테인 잔기의 티올기 또는 라이신 잔기의 아미노기를 통해 FcRn 결합 폴리펩티드에 접합된 폴리아미노폴리카복실레이트 킬레이트제에 의해 제공되는 킬레이팅 환경을 포함하는, FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체.

196. 항목 195에 있어서, 폴리아미노폴리카복실레이트 킬레이트제는 1,4,7,10-테트라아자사이클로도데칸-1,4,7,10-테트라아세트산 또는 이의 유도체인 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체.

197. 항목 196에 있어서, 1,4,7,10-테트라아자사이클로도데칸-1,4,7,10-테트라아세트산 유도체는 1,4,7,10-테트라아자사이클로도데칸-1,4,7-트리스-아세트산-10-말레이미도에틸아세트아미드인 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체.

198. 항목 195에 있어서, 폴리아미노폴리카복실레이트 킬레이트제는 1,4,7-트리아자사이클로노네인-1,4,7-트리아세트산 또는 이의 유도체인 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체.

199. 항목 195에 있어서, 폴리아미노폴리카복실레이트 킬레이트제는 디에틸렌트리아민펜타아세트산 또는 이의 유도체인 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체.

200. 항목 1 내지 192 중 어느 하나에 따른 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드.

201. 항목 200에 따른 폴리뉴클레오티드를 암호화하는 발현 벡터.

202. 항목 201에 따른 발현 벡터를 포함하는 숙주 세포.

203. 항목 1 내지 192 중 어느 하나에 따른 폴리펩티드를 생성하는 방법으로서,

- 상기 발현 벡터로부터 상기 폴리펩티드의 발현을 허용하는 조건 하에 항목 202에 따른 숙주 세포를 배양하는 단계, 및

- 상기 폴리펩티드를 분리하는 단계를 포함하는 방법.

204. 항목 1 내지 199 중 어느 하나에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체 및 적어도 하나의 약학적으로 허용가능한 담체 또는 부형제를 포함하는 조성물.

205. 항목 204에 있어서, 적어도 하나의 추가적인 활성제를 더 포함하는 조성물.

206. 항목 204 또는 205에 있어서, 경구 투여, 비강내 투여, 폐 투여, 질 투여, 직장 투여, 정맥내 주사, 복강내 주사, 근육내 주사, 피하 주사 및 피내 주사로 이루어진 군으로부터 선택된 경로에 의한 투여에 적응된 조성물.

207. 약제로 사용하기 위한, 항목 1 내지 199 중 어느 하나에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체, 또는 항목 204 내지 206 중 어느 하나에 따른 조성물.

208. 항목 207에 있어서, 상기 약제가 자가 면역 병태의 치료를 위해 의도된 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체.

209. 항목 207 또는 208에 있어서, 상기 약제가 중증 근무력증, 길랑-바레 증후군(Guillain-Barre syndrome), 자가면역성 변연계 뇌염, 연쇄상구균(streptococca) 감염 관련 소아 자가면역성 신경정신장애(PANDAS), 신경근긴장증(이삭 증후군(Isaac's syndrome)), 모반 증후군(morvan syndrome), 다발성 경화증, 심상성천포창, 낙엽상, 수포성 유천포창, 후천성 표피 수포증, 임신성 천포창, 점막 유사천포창, 경화태선, 항인지질 증후군, 재발성 다발연골염, 자가면역성 빈혈, 특발성 혈소판 자반, 자가면역성 그레이브스병(Grave's disease), 확장성 심근병증, 맥관염, 굿파스처 증후군(Goodpasture's syndrome), 특발성 막성 신증, 류마티스성 관절염 및 전신 홍반성 루푸스로 이루어진 군으로부터 선택된 병태의 치료를 위해 의도된 FcRn 결합 폴리펩티드, fusion 단백질, 접합체.

210. 대상체에게 항목 1 내지 199 중 어느 하나에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드, 융합 단백질 또는 접합체 또는 항목 204 내지 206 중 어느 하나에 따른 조성물의 치료적 활성량을 투여하는 단계를 포함하는, 필요로 하는 대상체의 치료 방법.

211. 항목 210에 있어서, 자가 면역 병태의 치료를 위한, 방법.

212. 항목 210 또는 211에 있어서, 상기 대상체는 중증 근무력증, 길랑-바레 증후군, 자가면역성 변연계 뇌염, 연쇄상구균(streptococca) 감염 관련 소아 자가면역성 신경정신장애(PANDAS), 신경근긴장증(이삭 증후군), 모반 증후군, 다발성 경화증, 심상성천포창, 낙엽상, 수포성 유천포창, 후천성 표피 수포증, 임신성 천포창, 점막 유사천포창, 경화태선, 항인지질 증후군, 재발성 다발연골염, 자가면역성 빈혈, 특발성 혈소판 자반, 자가면역성 그레이브스병, 확장성 심근병증, 맥관염, 굿파스처 증후군, 특발성 막성 신증, 류마티스성 관절염 및 전신 홍반성 루푸스로 이루어진 군으로부터 선택된 병태로 고통받고 있는 방법.

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Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1053 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered FcRn binding polypeptide <400> 1053 Val Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Thr Asp Glu Ala Ser His Glu Ile 1 5 10 15 Arg Trp Leu Pro Asn Leu Thr Phe Asp Gln Arg Val Ala Phe Ile Arg 20 25 30 Lys Leu Arg Asp Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1054 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered FcRn binding polypeptide <400> 1054 Val Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Asn Ala Asp Ala Gly His Glu Ile 1 5 10 15 Arg Trp Leu Pro Asn Leu Thr Phe Asp Gln Arg Val Ala Phe Ile Gln 20 25 30 Lys Leu Arg Asp Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1055 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered FcRn binding polypeptide <400> 1055 Val Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Ser Thr Gln Ala Ala His Glu Ile 1 5 10 15 Arg Trp Leu Pro Asn Leu Thr Phe Asp Gln Arg Val Ala Phe Ile His 20 25 30 Lys Leu Gln Asp Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1056 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered FcRn binding polypeptide <400> 1056 Val Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Gln Ala Leu Ala Ala His Glu Ile 1 5 10 15 Arg Trp Leu Pro Asn Leu Thr Phe Asp Gln Arg Val Ala Phe Ile His 20 25 30 Lys Leu Asn Asp Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1057 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered FcRn binding polypeptide <400> 1057 Val Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Ala His Ala Ala Ser His Glu Ile 1 5 10 15 Arg Trp Leu Pro Asn Leu Thr Phe Asp Gln Arg Val Ala Phe Ile His 20 25 30 Lys Leu Asp Asp Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1058 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered FcRn binding polypeptide <400> 1058 Val Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Val Asp Asn Ala Gly His Glu Ile 1 5 10 15 Arg Trp Leu Pro Asn Leu Thr Phe Asp Gln Arg Val Ala Phe Ile Gln 20 25 30 Lys Leu Arg Asp Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1059 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered FcRn binding polypeptide <400> 1059 Val Asp Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Ala Gly Arg Ala Ala His Glu Ile 1 5 10 15 Arg Trp Leu Pro Asn Leu Thr Trp Asp Gln Arg Val Ala Phe Ile Trp 20 25 30 Lys Leu Arg Asp Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1060 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered FcRn binding polypeptide <400> 1060 Ala Glu Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Gln Asp Ala Ala Ala His Glu Ile 1 5 10 15 Arg Trp Leu Pro Asn Leu Thr Phe Asp Gln Arg Val Ala Phe Ile His 20 25 30 Lys Leu Ala Asp Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1061 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered FcRn binding polypeptide <400> 1061 Ala Glu Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Phe Glu Ser Ala Ala His Glu Ile 1 5 10 15 Arg Trp Leu Pro Asn Leu Thr Tyr Asp Gln Arg Val Ala Phe Ile His 20 25 30 Lys Leu Ser Asp Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1062 <211> 58 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered FcRn binding polypeptide <400> 1062 Ala Glu Ala Lys Tyr Ala Lys Glu Trp Met Arg Ala Ala His Glu Ile 1 5 10 15 Arg Trp Leu Pro Asn Leu Thr Phe Asp Gln Arg Val Ala Phe Ile His 20 25 30 Lys Leu Glu Asp Asp Pro Ser Gln Ser Ser Glu Leu Leu Ser Glu Ala 35 40 45 Lys Lys Leu Asn Asp Ser Gln Ala Pro Lys 50 55 <210> 1063 <211> 46 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Engineered albumin binding polypeptide <400> 1063 Leu Ala Glu Ala Lys Glu Ala Ala Asn 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Lys Gly Pro Tyr Thr Leu Gln Gly Leu Leu Gly Cys 85 90 95 Glu Leu Gly Pro Asp Asn Thr Ser Val Pro Thr Ala Lys Phe Ala Leu 100 105 110 Asn Gly Glu Glu Phe Met Asn Phe Asp Leu Lys Gln Gly Thr Trp Gly 115 120 125 Gly Asp Trp Pro Glu Ala Leu Ala Ile Ser Gln Arg Trp Gln Gln Gln 130 135 140 Asp Lys Ala Ala Asn Lys Glu Leu Thr Phe Leu Leu Phe Ser Cys Pro 145 150 155 160 His Arg Leu Arg Glu His Leu Glu Arg Gly Arg Gly Asn Leu Glu Trp 165 170 175 Lys Glu Pro Pro Ser Met Arg Leu Lys Ala Arg Pro Ser Ser Pro Gly 180 185 190 Phe Ser Val Leu Thr Cys Ser Ala Phe Ser Phe Tyr Pro Pro Glu Leu 195 200 205 Gln Leu Arg Phe Leu Arg Asn Gly Leu Ala Ala Gly Thr Gly Gln Gly 210 215 220 Asp Phe Gly Pro Asn Ser Asp Gly Ser Phe His Ala Ser Ser Ser Leu 225 230 235 240 Thr Val Lys Ser Gly Asp Glu His His Tyr Cys Cys Ile Val Gln His 245 250 255 Ala Gly Leu Ala Gln Pro Leu Arg Val Glu Leu 260 265 <210> 1066 <211> 99 <212> PRT <213> HOMO SAPIENS <400> 1066 Ile Gln Arg Thr Pro Lys Ile Gln Val Tyr Ser Arg His Pro Ala Glu 1 5 10 15 Asn Gly Lys Ser Asn Phe Leu Asn Cys Tyr Val Ser Gly Phe His Pro 20 25 30 Ser Asp Ile Glu Val Asp Leu Leu Lys Asn Gly Glu Arg Ile Glu Lys 35 40 45 Val Glu His Ser Asp Leu Ser Phe Ser Lys Asp Trp Ser Phe Tyr Leu 50 55 60 Leu Tyr Tyr Thr Glu Phe Thr Pro Thr Glu Lys Asp Glu Tyr Ala Cys 65 70 75 80 Arg Val Asn His Val Thr Leu Ser Gln Pro Lys Ile Val Lys Trp Asp 85 90 95 Arg Asp Met <210> 1067 <211> 99 <212> PRT <213> MUS MUSCULUS <400> 1067 Ile Gln Lys Thr Pro Gln Ile Gln Val Tyr Ser Arg His Pro Pro Glu 1 5 10 15 Asn Gly Lys Pro Asn Ile Leu Asn Cys Tyr Val Thr Gln Phe His Pro 20 25 30 Pro His Ile Glu Ile Gln Met Leu Lys Asn Gly Lys Lys Ile Pro Lys 35 40 45 Val Glu Met Ser Asp Met Ser Phe Ser Lys Asp Trp Ser Phe Tyr Ile 50 55 60 Leu Ala His Thr Glu Phe Thr Pro Thr Glu Thr Asp Thr Tyr Ala Cys 65 70 75 80 Arg Val Lys His Ala Ser Met Ala Glu Pro Lys Thr Val Tyr Trp Asp 85 90 95 Arg Asp Met <210> 1068 <211> 365 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> hFcRn - eGFP fusion protein <400> 1068 Met Gly Val Pro Arg Pro Gln Pro Trp Ala Leu Gly Leu Leu Leu Phe 1 5 10 15 Leu Leu Pro Gly Ser Leu Gly Ala Glu Ser His Leu Ser Leu Leu Tyr 20 25 30 His Leu Thr Ala Val Ser Ser Pro Ala Pro Gly Thr Pro Ala Phe Trp 35 40 45 Val Ser Gly Trp Leu Gly Pro Gln Gln Tyr Leu Ser Tyr Asn Ser Leu 50 55 60 Arg Gly Glu Ala Glu Pro Cys Gly Ala Trp Val Trp Glu Asn Gln Val 65 70 75 80 Ser Trp Tyr Trp Glu Lys Glu Thr Thr Asp Leu Arg Ile Lys Glu Lys 85 90 95 Leu Phe Leu Glu Ala Phe Lys Ala Leu Gly Gly Lys Gly Pro Tyr Thr 100 105 110 Leu Gln Gly Leu Leu Gly Cys Glu Leu Gly Pro Asp Asn Thr Ser Val 115 120 125 Pro Thr Ala Lys Phe Ala Leu Asn Gly Glu Glu Phe Met Asn Phe Asp 130 135 140 Leu Lys Gln Gly Thr Trp Gly Gly Asp Trp Pro Glu Ala Leu Ala Ile 145 150 155 160 Ser Gln Arg Trp Gln Gln Gln Asp Lys Ala Ala Asn Lys Glu Leu Thr 165 170 175 Phe Leu Leu Phe Ser Cys Pro His Arg Leu Arg Glu His Leu Glu Arg 180 185 190 Gly Arg Gly Asn Leu Glu Trp Lys Glu Pro Pro Ser Met Arg Leu Lys 195 200 205 Ala Arg Pro Ser Ser Pro Gly Phe Ser Val Leu Thr Cys Ser Ala Phe 210 215 220 Ser Phe Tyr Pro Pro Glu Leu Gln Leu Arg Phe Leu Arg Asn Gly Leu 225 230 235 240 Ala Ala Gly Thr Gly Gln Gly Asp Phe Gly Pro Asn Ser Asp Gly Ser 245 250 255 Phe His Ala Ser Ser Ser Leu Thr Val Lys Ser Gly Asp Glu His His 260 265 270 Tyr Cys Cys Ile Val Gln His Ala Gly Leu Ala Gln Pro Leu Arg Val 275 280 285 Glu Leu Glu Ser Pro Ala Lys Ser Ser Val Leu Val Val Gly Ile Val 290 295 300 Ile Gly Val Leu Leu Leu Thr Ala Ala Ala Val Gly Gly Ala Leu Leu 305 310 315 320 Trp Arg Arg Met Arg Ser Gly Leu Pro Ala Pro Trp Ile Ser Leu Arg 325 330 335 Gly Asp Asp Thr Gly Val Leu Leu Pro Thr Pro Gly Glu Ala Gln Asp 340 345 350 Ala Asp Leu Lys Asp Val Asn Val Ile Pro Ala Thr Ala 355 360 365 <210> 1069 <211> 369 <212> PRT <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> mFcRn - eGFP fusion protein <400> 1069 Met Gly Met Pro Leu Pro Trp Ala Leu Ser Leu Leu Leu Val Leu Leu 1 5 10 15 Pro Gln Thr Trp Gly Ser Glu Thr Arg Pro Pro Leu Met Tyr His Leu 20 25 30 Thr Ala Val Ser Asn Pro Ser Thr Gly Leu Pro Ser Phe Trp Ala Thr 35 40 45 Gly Trp Leu Gly Pro Gln Gln Tyr Leu Thr Tyr Asn Ser Leu Arg Gln 50 55 60 Glu Ala Asp Pro Cys Gly Ala Trp Met Trp Glu Asn Gln Val Ser Trp 65 70 75 80 Tyr Trp Glu Lys Glu Thr Thr Asp Leu Lys Ser Lys Glu Gln Leu Phe 85 90 95 Leu Glu Ala Leu Lys Thr Leu Glu Lys Ile Leu Asn Gly Gln Lys Arg 100 105 110 Gly Thr Tyr Thr Leu Gln Gly Leu Leu Gly Cys Glu Leu Ala Ser Asp 115 120 125 Asn Ser Ser Val Pro Thr Ala Val Phe Ala Leu Asn Gly Glu Glu Phe 130 135 140 Met Lys Phe Asn Pro Arg Ile Gly Asn Trp Thr Gly Glu Trp Pro Glu 145 150 155 160 Thr Glu Ile Val Ala Asn Leu Trp Met Lys Gln Pro Asp Ala Ala Arg 165 170 175 Lys Glu Ser Glu Phe Leu Leu Asn Ser Cys Pro Glu Arg Leu Leu Gly 180 185 190 His Leu Glu Arg Gly Arg Arg Asn Leu Glu Trp Lys Glu Pro Pro Ser 195 200 205 Met Arg Leu Lys Ala Arg Pro Gly Asn Ser Gly Ser Ser Val Leu Thr 210 215 220 Cys Ala Ala Phe Ser Phe Tyr Pro Pro Glu Leu Lys Phe Arg Phe Leu 225 230 235 240 Arg Asn Gly Leu Ala Ser Gly Ser Gly Asn Cys Ser Thr Gly Pro Asn 245 250 255 Gly Asp Gly Ser Phe His Ala Trp Ser Leu Leu Glu Val Lys Arg Gly 260 265 270 Asp Glu His His Tyr Gln Cys Gln Val Glu His Glu Gly Leu Ala Gln 275 280 285 Pro Leu Thr Val Asp Leu Asp Ser Ser Ala Arg Ser Ser Val Pro Val 290 295 300 Val Gly Ile Val Leu Gly Leu Leu Leu Val Val Val Ala Ile Ala Gly 305 310 315 320 Gly Val Leu Leu Trp Gly Arg Met Arg Ser Gly Leu Pro Ala Pro Trp 325 330 335 Leu Ser Leu Ser Gly Asp Asp Ser Gly Asp Leu Leu Pro Gly Gly Asn 340 345 350 Leu Pro Pro Glu Ala Glu Pro Gln Gly Ala Asn Ala Phe Pro Ala Thr 355 360 365 Ser <210> 1070 <211> 273 <212> PRT <213> MUS MUSCULUS <400> 1070 Ser Glu Thr Arg Pro Pro Leu Met Tyr His Leu Thr Ala Val Ser Asn 1 5 10 15 Pro Ser Thr Gly Leu Pro Ser Phe Trp Ala Thr Gly Trp Leu Gly Pro 20 25 30 Gln Gln Tyr Leu Thr Tyr Asn Ser Leu Arg Gln Glu Ala Asp Pro Cys 35 40 45 Gly Ala Trp Met Trp Glu Asn Gln Val Ser Trp Tyr Trp Glu Lys Glu 50 55 60 Thr Thr Asp Leu Lys Ser Lys Glu Gln Leu Phe Leu Glu Ala Leu Lys 65 70 75 80 Thr Leu Glu Lys Ile Leu Asn Gly Gln Lys Arg Gly Thr Tyr Thr Leu 85 90 95 Gln Gly Leu Leu Gly Cys Glu Leu Ala Ser Asp Asn Ser Ser Val Pro 100 105 110 Thr Ala Val Phe Ala Leu Asn Gly Glu Glu Phe Met Lys Phe Asn Pro 115 120 125 Arg Ile Gly Asn Trp Thr Gly Glu Trp Pro Glu Thr Glu Ile Val Ala 130 135 140 Asn Leu Trp Met Lys Gln Pro Asp Ala Ala Arg Lys Glu Ser Glu Phe 145 150 155 160 Leu Leu Asn Ser Cys Pro Glu Arg Leu Leu Gly His Leu Glu Arg Gly 165 170 175 Arg Arg Asn Leu Glu Trp Lys Glu Pro Pro Ser Met Arg Leu Lys Ala 180 185 190 Arg Pro Gly Asn Ser Gly Ser Ser Val Leu Thr Cys Ala Ala Phe Ser 195 200 205 Phe Tyr Pro Pro Glu Leu Lys Phe Arg Phe Leu Arg Asn Gly Leu Ala 210 215 220 Ser Gly Ser Gly Asn Cys Ser Thr Gly Pro Asn Gly Asp Gly Ser Phe 225 230 235 240 His Ala Trp Ser Leu Leu Glu Val Lys Arg Gly Asp Glu His His Tyr 245 250 255 Gln Cys Gln Val Glu His Glu Gly Leu Ala Gln Pro Leu Thr Val Asp 260 265 270 Leu <210> 1071 <211> 24 <212> DNA <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> PCR primer <400> 1071 tgcttccggc tcgtatgttg tgtg 24 <210> 1072 <211> 21 <212> DNA <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> PCR primer <400> 1072 cggaaccaga gccaccaccg g 21 <210> 1073 <211> 21 <212> DNA <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Sequencing primer <400> 1073 cggaaccaga gccaccaccg g 21 <210> 1074 <211> 147 <212> DNA <213> ARTIFICIAL SEQUENCE <220> <223> Library polynucleotide <220> <221> misc_feature <222> (39)..(47) <223> n is a, c, g, or t <220> <221> misc_feature <222> (51)..(56) <223> n is a, c, g, or t <220> <221> misc_feature <222> (63)..(68) <223> n is a, c, g, or t <220> <221> misc_feature <222> (84)..(89) <223> n is a, c, g, or t <220> <221> misc_feature <222> (93)..(98) <223> n is a, c, g, or t <220> <221> misc_feature <222> (108)..(110) <223> n is a, c, g, or t <220> <221> misc_feature <222> (117)..(119) <223> n is a, c, g, or t <400> 1074 aaataaatct cgaggtagat gccaaatacg ccaaagaann nnnnnnngcg nnnnnngaga 60 tcnnnnnntt acctaactta accnnnnnnc aannnnnngc cttcatcnnn aaattannng 120 atgacccaag ccagagctca ttattta 147

Claims

FcRn 결합 모티프 BM을 포함하는, FcRn 결합 폴리펩티드로서, 모티프는 다음의 아미노산 서열로 이루어지는, FcRn 결합 폴리펩티드:
EX₂ X₃ X₄ AX₆ X₇ EIR WLPNLX₁₆X₁₇ X₁₈ QR X₂₁ AFIX₂₅ X₂₆LX₂₈ X₂₉
(여기서, 서로 독립적으로,
X₂는 A, D, E, F, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;
X₃은 A, D, E, F, G, H, I, K, L, M, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;
X₄는 A, D, E, F, G, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;
X₆는 A, E, F, G, H, I, K, Q, R, S 및 V로부터 선택되고;
X₇은 A, F, H, K, N, Q, R, S 및 V로부터 선택되고;
X₁₆은 N 및 T로부터 선택되고;
X₁₇은 F, W 및 Y로부터 선택되고;
X₁₈은 A, D, E 및 N으로부터 선택되고;
X₂₁은 A, S, V 및 W로부터 선택되고;
X₂₅는 D, E, G, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;
X₂₆은 K 및 S로부터 선택되고;
X₂₈은 A, D, E, F, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;
X₂₉는 D 및 R로부터 선택됨).
제1항에 있어서, 상기 BM이 다음으로부터 선택된 아미노산 서열로 이루어지는, FcRn 결합 폴리펩티드:
i) EX₂ X₃ X₄ AX₆ HEIR WLPNLTX₁₇ X₁₈ QR X₂₁ AFIX₂₅ KLX₂₈ D
(여기서, 서로 독립적으로,
X₂는 A, D, E, F, H, I, K, L, N, Q, R, S, T, V, W 및 Y로부터 선택되고;
X₃은 A, D, E, G, H, K, L, M, N, Q, R, S, T, V 및 Y로부터 선택되고;
X₄는 A, D, E, F, G, I, K, L, N, Q, R, S, T, V 및 Y로부터 선택되고;
X₆은 A, G, K, R, S 및 V로부터 선택되고;
X₁₇은 F, W 및 Y로부터 선택되고;
X₁₈은 A, D, E 및 N으로부터 선택되고;
X₂₁은 A, S, V 및 W로부터 선택되고;
X₂₅는 D, G, H, K, L, N, R, V 및 W로부터 선택되고;
X₂₈은 A, D, E, H, K, L, N, Q, R, S, T, W 및 Y로부터 선택됨); 및
ii) 상기 서열과 적어도 96% 동일성을 가지는 아미노산 서열.
제1항에 있어서, 상기 서열이 다음의 6가지 조건 I 내지 VI 중 적어도 3가지를 충족하는 것인, FcRn 결합 폴리펩티드:
I. X₆는 A, G, K 및 S로부터 선택됨;
II. X₇은 H임;
III. X₁₇은 F 및 Y로부터 선택됨;
IV. X₁₈은 D임;
V. X₂₁은 V 및 W로부터 선택됨;
VI. X₂₅는 H 및 R로부터 선택됨.
제1항에 있어서, 상기 서열이 서열번호: 1-353으로 이루어진 군으로부터 선택되는, FcRn 결합 폴리펩티드.
제1항에 있어서, 상기 FcRn 결합 모티프가 3개의 나선 번들 단백질 도메인의 일부를 형성하는, FcRn 결합 폴리펩티드.
제1항에 있어서, 다음으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는, FcRn 결합 폴리펩티드:
iii) K-[BM]-DPSQS X_aX_bLLX_c EAKKL X_dX_eX_fQ
(여기서, [BM]은 본원에 정의된 바와 같은 FcRn 결합 모티프로서, 단 X₂₉는 D이고;
X_a는 A 및 S로부터 선택되고;
X_b는 N 및 E로부터 선택되고;
X_c는 A, S 및 C로부터 선택되고;
X_d는 E, N 및 S로부터 선택되고;
X_e는 D, E 및 S로부터 선택되고;
X_f는 A 및 S로부터 선택됨); 및
iv) iii)에 의해 정의된 서열과 적어도 93% 동일성을 가지는 아미노산 서열.
제6항에 있어서, 서열 iii)은 서열번호: 354-706으로 이루어진 군으로부터 선택되는, FcRn 결합 폴리펩티드.
제1항에 있어서, 다음으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는, FcRn 결합 폴리펩티드:
xi) AEAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK
(여기서, [BM]은 제1항에 정의된 바와 같은 FcRn 결합 모티프임); 및
xii) xi)에 정의된 서열과 적어도 94% 동일성을 가지는 아미노산 서열.
제8항에 있어서, 서열 xi)은 서열번호: 1060-1062로 이루어진 군으로부터 선택된, FcRn 결합 폴리펩티드.
제1항에 있어서, 다음으로부터 선택된 아미노산 서열을 포함하는, FcRn 결합 폴리펩티드:
xiii) VDAKYAK-[BM]-DPSQSSELLSEAKKLNDSQAPK
(여기서, [BM]은 제1항에 정의된 바와 같은 FcRn 결합 모티프임); 및
xiv) xiii)에 정의된 서열과 적어도 94% 동일성을 가지는 아미노산 서열.
제10항에 있어서, 서열 xiii)이 서열번호: 707-1059로 이루어진 군으로부터 선택되는, FcRn 결합 폴리펩티드.
제1항에 있어서, 상호작용의 K_D 값이 최대 1 x 10^-6 M, 최대 1 x 10^-7 M, 최대 1 x 10^-8 M, 최대 1 x 10^-9 M, 또는 최대 1 x 10^-10 M이 되도록 pH 6.0에서 FcRn에 결합할 수 있는, FcRn 결합 폴리펩티드.
제1항에 있어서, pH 7.4에서의 FcRn 결합 폴리펩티드와 FcRn 사이의 상호작용의 K_D값은 pH 6.0에서의 상기 상호작용의 K_D값보다 높거나, pH 6.0에서의 상기 상호작용의 K_D값보다 적어도 2배 높거나, 적어도 5배 높거나, 적어도 10배 높거나, 적어도 50배 높거나, 또는 적어도 100배 높은, FcRn 결합 폴리펩티드.
제1항에 있어서, pH 7.4에서의 FcRn 결합 폴리펩티드와 FcRn 사이의 상호작용의 K_D값은 적어도 1　x　10^-8 M, 적어도 1　x　10^-7 M, 적어도 1　x　10^-6 M, 또는 적어도 1　x　10^-5 M인, FcRn 결합 폴리펩티드.
제1항에 있어서, pH 7.4에서의 FcRn 결합 폴리펩티드와 FcRn 사이의 상호작용의 K_D값은 최대 1 x 10^-6 M, 최대 1 x 10^-7 M, 최대 1 x 10^-8 M, 최대 1 x 10^-9 M, 또는 최대 1 x 10^-10 M인, FcRn 결합 폴리펩티드.
- 제1항 내지 제15항 중 어느 한 항에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드로 이루어진 제1 모이어티; 및
- 원하는 생물학적 활성을 가지는 폴리펩티드로 이루어진 제2 모이어티를 포함하는 융합 단백질 또는 접합체.
제1항 내지 제15항 중 어느 한 항에 있어서, IgG의 FcRn에 대한 결합을 저해하거나, 약제로서 사용되는, FcRn 결합 폴리펩티드.
제16항에 있어서, IgG의 FcRn에 대한 결합을 저해하거나, 약제로서 사용되는, 융합 단백질 또는 접합체.
제1항 내지 제15항 중 어느 한 항에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드, 또는
상기 FcRn 결합 폴리펩티드로 이루어진 제1 모이어티 및 원하는 생물학적 활성을 가지는 폴리펩티드로 이루어진 제2 모이어티를 포함하는 융합 단백질
을 암호화하는 폴리뉴클레오티드.
(i) 제1항 내지 제15항 중 어느 한 항에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드; 또는 상기 FcRn 결합 폴리펩티드로 이루어진 제1 모이어티 및 원하는 생물학적 활성을 가지는 폴리펩티드로 이루어진 제2 모이어티를 포함하는 융합 단백질 또는 접합체, 및 (ii) 적어도 하나의 약학적으로 허용가능한 부형제 또는 담체를 포함하는,
자가 면역 병태의 치료를 위한 조성물.
(i) 제1항 내지 제15항 중 어느 한 항에 따른 FcRn 결합 폴리펩티드; 또는 상기 FcRn 결합 폴리펩티드로 이루어진 제1 모이어티 및 원하는 생물학적 활성을 가지는 폴리펩티드로 이루어진 제2 모이어티를 포함하는 융합 단백질 또는 접합체, 및 (ii) 적어도 하나의 약학적으로 허용가능한 부형제 또는 담체를 포함하는,
중증 근무력증, 길랑-바레 증후군(Guillain-Barre syndrome), 자가면역성 변연계 뇌염 (autoimmune limbic encephalitis), 연쇄상구균(streptococcal) 감염 관련 소아 자가면역성 신경정신장애(PANDAS), 신경근긴장증(이삭 증후군(Isaac's syndrome)), 모반 증후군(morvan syndrome), 다발성 경화증, 심상성천포창, 낙엽상천포창, 수포성 유천포창, 후천성 표피 수포증, 임신성 천포창, 점막 유사천포창, 경화태선 (lichen sclerosus), 항인지질 증후군, 재발성 다발연골염, 자가면역성 빈혈, 특발성 혈소판 자반, 자가면역성 그레이브스병(Grave's disease), 확장성 심근병증, 맥관염, 굿파스처 증후군(Goodpasture's syndrome), 특발성 막성 신증, 류마티스성 관절염 및 전신 홍반성 루푸스로 이루어진 군으로부터 선택된 병태의 치료를 위한, 조성물.
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