KR101126423B1 - 보체 활성화를 억제하는 변형된 프로테아제 - Google Patents

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Abstract

본 발명은 보체 시스템을 조절하는 방법 및 화합물을 제공한다. 특히, 본 발명은 보체 활성화를 억제하는 화합물 및 보체 활성화를 촉진시키는 화합물을 제공한다. 당해 화합물은 보체 시스템에 대한 이의 효과 때문에 치료제이다. 따라서, 보체 활성화를 억제하는 화합물은 심근 경색 및 뇌졸중, 패혈증, 자가면역 질환, 염증 질환, 및 염증 성분을 갖는 질환, 알츠하이머 질환 및 기타 신경퇴행성 장애를 포함하는, 허혈 및 재관류 장애의 치료를 위해 사용될 수 있다.
Figure R1020087011682
보체 시스템, 비-보체 프로테아제, MT-SP1 프로테아제

Description

보체 활성화를 억제하는 변형된 프로테아제{Modified proteases that inhibit complement activation}
관련 출원
본 출원은 에드윈 매디슨에 의해 "보체 활성화를 억제하는 변형된 프로테아제"라는 명칭으로 2005년 10월 21일에 출원된, 미국 특허 가출원번호 60/729,817을 우선권으로 주장하는 출원이다. 당해 출원의 주요 내용은 허용되는 한, 그 전체가 참조 인용된 것이다.
삭제
본 출원은 또한 상기 미국 특허 가출원번호 60/729,817을 우선권으로 주장하는 에드윈 매디슨, 잭 구옌, 산드라 워 루글스 및 크리스토퍼 타노스에 의해 "보체 활성화를 억제하는 변형된 프로테아제"라는 명칭으로 2006년 10월 20일에 출원된 미국 특허 출원 일련번호 (대리인 도켓 번호 19049-003001/4903)와 관련된다.
본 출원은 "특이성이 변경된 프로테아제의 제조 및 선별 방법"이라는 명칭으로 2003년 10월 2일에 출원된 미국 특허출원 일련번호 10/677,977; "야생형 및 돌연변이 MTSP-1에 의한 VEGF 및 VEGF 수용체의 절단"이라는 명칭으로 2005년 4월 12일에 출원된 미국 특허출원 일련번호 11/104,110; 및 "야생형 및 돌연변이 프로테아제에 의한 VEGF 및 VEGF 수용체의 절단"이라는 명칭으로 2005년 4월 12일에 출원된 미국 특허출원 일련번호 11/104,111와 관련된다.
전술한 각 출원의 주요 내용은 허용되는 한, 그 전체가 참조로 인용된다.
본 발명은 보체 시스템을 조절하는 방법 및 화합물을 제공한다. 더 상세하게는, 본 발명은 보체 활성화를 억제하는 화합물 및 보체 활성화를 촉진하는 화합물을 제공한다. 이러한 화합물들은 각각이 보체 시스템에 미치는 효과로 인해 치료제이다. 따라서, 보체 활성화를 억제하는 화합물은 허혈 및 재관류 장애, 예컨대 심근경색 및 뇌졸중, 패혈증, 자가면역 질환, 염증 질환 및 염증 성분 보유 질환, 예컨대 알츠하이머병 및 다른 신경퇴행성 장애 등의 치료에 사용될 수 있다.
보체(C) 시스템은 면역계의 일부로서, 침습 병원체의 제거와 염증 반응을 개시시키는 역할을 한다. 사람 및 다른 포유동물의 보체 시스템은 규칙적인 순서의 반응에 참여하여 보체 활성화를 초래하는 30가지 이상의 용해성 막결합 단백질을 포함한다. 혈액 보체 시스템은 항미생물 및 항바이러스 작용을 비롯한 광범위한 스펙트럼의 숙주 방어 기전과 관련된 다방면의 기능을 갖고 있다. C 성분의 활성화로부터 유도된 산물에는 비자기 인지 분자 C3b, C4b 및 C5b, 뿐만 아니라 다양한 세포 면역 반응에 영향을 미치는 아나필라톡신 C3a, C4a 및 C5a를 수반한다. 또한, 이러한 아나필라톡신은 염증 촉진제(pro-inflammatory agent)로서 작용한다.
이러한 보체 시스템은 일련의 효소 및 비효소 단백질과 수용체로 구성되어 있다. 보체 활성화는 "전형적" 경로, "대체" 경로 및 "렉틴" 경로로 알려진 3가지 기본 방식 중 하나에 의해 일어난다(도 1 참조). 이러한 경로들은 보체 활성화를 개시하는 과정에 의해 구별될 수 있다. 전형적 경로는 항체-항원 복합체 또는 면역글로불린의 응집된 형태에 의해 개시되고; 대체 경로는 미생물 및 세포 표면 위의 구조를 인지함으로써 개시되며; 항체 비의존 경로인 렉틴 경로는 세균이나 바이러스의 표면에서 나타나는 것과 같은 탄수화물에 만난 결합 렉틴(MBL, 만노스 결합 단백질이라고도 불림)의 결합에 의해 개시된다. 이러한 캐스캐이드(cascade)의 활성화는 단백분해작용 또는 세포 용해에 관여하는 복합체 및 옵소닌화, 아나필락시스 및 화학주성에 관여하는 펩타이드의 생산을 유발한다.
동물의 면역 반응에 중심 성분인 보체 캐스캐이드는 비가역성 캐스캐이드이다. 수많은 단백질 보조인자가 이 과정을 조절한다. 이 과정의 부적당한 조절, 통상 부적당한 활성화는 급성 및 만성 염증 질환에서 관찰되는 것과 같은 부적당한 염증 반응을 수반하는 다양한 장애에서 일어날 수 있거나 다양한 장애의 단면이다. 이러한 질환 및 장애에는 자가면역 질환, 예컨대 류마티스양 관절염 및 루푸스, 심장 장애 및 다른 염증 질환, 예컨대 패혈증 및 허혈-재관류 손상이 있다.
다양한 질환과 증상에 보체 경로의 연루로 인하여, 보체 경로의 성분들은 치료 시술을 위한, 특히 그 경로를 억제하기 위한 표적이다. 이러한 치료제의 예에는 합성 및 천연 소분자 치료제, 항체 억제제 및 막 보체 조절인자의 재조합 용해성 형태가 있다. 이러한 치료제를 제조하는 전술에는 한계가 있다. 소분자는 생체내 반감기가 짧고, 보체 억제를 유지하기 위해 지속적으로 주입되어야 하는 바, 그 역할이 특히 만성 질환에서는 제한적이다. 치료요법적 항체는 피검체의 면역 반응을 일으켜, 치료, 특히 면역 반응을 조절하도록 설계된 치료에 합병증을 유발할 수 있다. 즉, 보체 매개의 질환 및 보체 활성화가 역할을 하는 질환을 치료하기 위한 치료제에 대한 요구는 여전히 충족되지 않은 상태이다. 이러한 질환에는 급성 및 만성 염증 질환이 있다. 따라서, 본 발명의 목적 중에는, 보체 캐스캐이드의 활성화를 표적으로 하는 상기 치료제를 제공하고 질환의 치료제 및 치료 방법을 제공하기 위한 목적이 있다.
발명의 개요
본 발명은 보체 캐스캐이드의 활성화를 표적으로 하는 치료제 및 방법, 및 급성 및 만성 염증 질환을 비롯한 질환의 치료 방법을 제공한다. 치료제는 보체 경로 기질을 표적으로 하는 비-보체(non-complement) 프로테아제이다. 비-보체 프로테아제 중에는 천연 기질뿐만 아니라 보체 기질도 절단하는 비변형된 프로테아제, 및 표적 기질에 대한 증가된 기질 특이성이나 선택성을 갖도록 변형된 프로테아제가 있다. 변형된 프로테아제는 이의 천연 기질에 비해 감소되거나 변경된 활성을 나타낼 수 있다.
본 명세서에 제시된 방법 중에는, 보체 경로의 임의의 하나 이상, 예컨대 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 20, 25, 30개 이상의 표적 기질과 비-보체 프로테아제를 접촉시켜, 그 표적 기질을 포함하는 경로의 보체 활성화가 변경되도록 표적 기질 단백질을 절단함으로써, 보체 활성화를 조절하는 방법이 있다. 또한, 치료 및/또는 약물 제형화를 위한 프로테아제의 용도도 제공한다. 이러한 방법 및 본 명세서에 제공된 임의의 방법과 용도들을 위한 표적 기질은 보체 단백질, 예컨대 C1q, C2, C3, iC3, C4, iC4, C5, C6, C7, C8, C9, MBL, B 인자(Factor B), D 인자, P 인자, MASP-1, MASP-2, C1r, C1s, C4b, C4a, C2b, C2a, C3b, C3a, Ba, Bb 및 피콜린(ficolin)이다. 접촉은 생체외, 시험관내 및/또는 생체내에서 실시될 수 있다. 표적의 예에는 서열번호 298, 299, 300, 302, 304, 305, 306, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 326, 328, 330, 332, 334, 335, 338, 340, 344, 660-662에 제시된 아미노산 서열을 보유하는 임의의 표적, 및 보체 경로 활성을 나타내는, 상기 임의의 표적들의 단편, 또는 이의 대립유전자 또는 종 변이체(species variants) 또는 서열 동일성이 60, 70, 80, 85, 90, 95, 96, 97, 98, 99% 또는 그 이상인 폴리펩타이드가 있다.
본 명세서에 제시된 모든 임의의 방법 및 용도들에서, 표적 기질은 체액 또는 조직 샘플에 존재할 수도 있고, 또는 표적 기질의 수집물 또는 이러한 기질을 함유하는 임의의 다른 조성물일 수 있다. 표적 기질(들)에 따라서 보체 활성화는 억제되거나 활성화될 수 있다. 이 방법들은 하나 이상의 임의의 보체 경로를 표적으로 한다. 따라서, 조절되는 보체 경로는 보체의 전형적 경로, 대체 경로 및 렉틴 경로 중 하나 이상에서 선택될 수 있다. 비-보체 프로테아제는 변형되지 않은 프로테아제 또는 스캐폴드(scaffold) 프로테아제와 비교했을 때, 임의의 하나 이상의 아미노산 잔기, 예컨대 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 12, 15, 20, 25, 30, 35 또는 그 이상의 잔기에 변형을 함유한다. 변형된 아미노산 잔기(들)는 표적 기질에 대한 특이성 또는 표적 기질에 대한 활성 중 하나 또는 둘 모두의 성질을 증가시킨다. 비변형된 또는 스캐폴드 프로테아제의 예에는 세린 프로테아제, 시스테인 프로 테아제, 아스파르트산 프로테아제, 트레오닌 프로테아제 및 메탈로프로테아제, 예컨대 그랜자임 B, 그랜자임 A, 그랜자임 M, 카뎁신 G, MT-SP1, 호중구 엘라스타제, 키마제(chymase), 알파-트립타제, 베타-트립타제 I 또는 II, 키모트립신, 콜라게나제, XII 인자, XI 인자, CII 인자, X 인자, 트롬빈, 단백질 C, u-플라스미노겐 활성인자(u-PA), t-플라스미노겐 활성인자(t-PA), 플라스민, 혈장 칼리크레인, 키모트립신, 트립신, a 카뎁신, 파파인, 크루자인, 메탈로프로테아제 및 대립유전자 변이체, 이소형(isoform) 및 이의 촉매적 활성 부분 중 어느 하나가 포함된다. 예를 들어, 스캐폴드 프로테아제는 서열번호 2, 4, 8, 77, 79, 83, 85, 87, 89, 93, 99, 117, 119, 121, 123, 132, 134, 138, 142, 144, 146, 148, 162, 166, 168, 170, 172, 174, 176, 178, 180, 182, 190, 192, 194, 196, 198, 200, 202, 204, 206, 208, 218, 220, 222, 224, 226, 238, 248, 250, 260, 262, 280, 282, 373, 375, 377, 379, 381, 383, 385, 387, 547, 549, 및 551 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열, 및 이의 촉매적 활성 부분; 이의 대립유전자 및 종 변이체; 및 서열 동일성이 60, 70, 80, 85, 90, 95, 96, 97, 98, 99% 또는 그 이상인 폴리펩타이드를 포함한다. MT-SP1 또는 이의 단편, 예컨대 서열번호 2 및 10에 각각 제시된 폴리펩타이드 서열은 스캐폴드 프로테아제의 예이다. 보체 경로(들)의 C2 또는 C3 단백질은 MT-SP1 프로테아제, 변형된 MT-SP1 프로테아제, 또는 이의 촉매적 활성 부분의 예시적인 표적 기질이다.
MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분의 변형에는 키모트립신 번호매김을 기초로 한, 위치 146, 224, 41 및/또는 151에서의 변형(들)이 있다. 이와 같이 변형된 MT-SP1 프로테아제에는 다음과 같은 변형 중 임의의 변형을 보유한 것이 있다: I41T/Y146D/G151L/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224L, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224R, AND I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224N, I41T/Y146D/G151L/K224N, Y146D/G151L/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224N, 및 I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224N(키모트립신 번호매김을 기초로 한다). 특히, 변형된 MT-SP1은 아미노산 변형된 I41T/Y146D/G151L/K224F를 포함한다.
이러한 변형은 기질 특이성의 확대 또는 제2 상호작용 부위에 기여하는 임의의 하나 이상의 아미노산에서 이루어질 수 있고, 예컨대 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분, 즉 키모트립신 번호매김을 기초로 할 때, MT-SP1 프로테아제의 아미노산 위치 97, 146, 192 및 224 중 임의의 하나 이상의 위치에 대응하는 부위의 변형에 기여하는 임의의 하나 이상의 아미노산에서 이루어질 수 있다. 이러한 변형의 예는 키모트립신 번호매김을 기초로 한, MT-SP1 프로테아제의 F97, Y146, Q192 및 K224 중 하나 이상으로서, 예컨대 F97D, F97E, F97A, F97W, Y146N, Y146D, Y146E, Y146A, Y146W, Y146R, Q192R, Q192V, K224A 및 K224F 등이다. 이와 같이 변형된 MT-SP1 프로테아제의 예에는 서열번호 16, 18, 20, 22, 24, 26, 28, 30, 32, 34, 36, 14, 38, 40 및 405-418에 제시된 임의의 아미노산 서열을 보유하는 폴리펩타이드가 있다. 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분의 다른 예에는 아미노산 변형된 Y146D/K224F 또는 Y146E, 예컨대 서열번호 12, 404, 28 또는 412에 제시된 아미노산 서열을 보유하는 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드에 대응하는 것이 있다.
MT-SP1 프로테아제 및 이의 촉매적 활성 부분에는 다음과 같은 변형 중 하나 이상을 포함하는 폴리펩타이드가 있다: 키모트립신 번호매김을 기초로 한 F97N, F97D, F97E, F99Y, F99V, F99W, D217A, D217V, F97A, F97W, F99A, Y146N, Y146D, Y146E, Y146A, Y146W, Y146R, W215F, W215Y, Q192V, Q192R, Q192F, K224A, K224F, M180E, Y146D/K224F, D96A, Y146E/K224N, I41T/Y146E/Q175D/K224R, I41T/Y146D/K224F, I41T/Y146E/Q175D/K224N, I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224L, Y146E/ Q221aE/K224F, I41T/ Y146E/ G151L/Q175D/K224R, I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224N, Q221aD, Y146E/K224R, Y146E/ Q175D/ K224N, Y146D/K224R, I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224F, Y146E/Q175D/K224R, Y146E/L224L, G147E, Y146D/Q175D/K224R, Y146D/Q175L/K224L, Y146D/Q175L/K224L, Y146D/Q175W/K224L, Y146D/K224L, Y146E/Q221aE/K224R, Y146E/ K224A, Y146D/Q175H/K224L, Y146D/Q175Y/K224L, Y146E/K224Y, Y146D/Q175F/K224L, Y146D/Q175F/K225L, Y146D/Q221aL/K224S, I41E/Y146D/K224L, Y146D/D217F/K224L, Y146D/D217F/K224L, H143V/Y146D/K224F, Y146E/K224F, Y146A/K224F, Y146E/K224T, I41T/Y146E/K224L, I41F/Y146D/K224F, I41L/Y146D/K224F, I41T/Y146D/G151L/K224F, I41A/Y146D/K224F, I41E/Y146D/K224F, I41D/Y146D/K224L, I41D/Y146D/K224F, Y146N/K224F, I41T/Y146D/Q175D/K224F, Q192F/K224F, Y146D/Q192A/K224F, Q192V/K224F, I41T/Y146D/Q175D/K224L, I41T/Y146D/Q175D/K224R, I41T/Y146D/Q175D/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224L, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224R, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224N, I41T/Y146E/Q175D/K224F, I41T/Y146E/Q175D/K224L, I41T/Y146D/G151L/K224N, Y146D/Q175D/K224N, Y146D/Q175D/K224N, Y146D/G151L/K224N, Y146D/Q175R/K224N, Y146D/Q175K/K224N, Y146D/Q175H/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224N, 및 I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224N. 이와 같이 변형된 MT-SP1 프로테아제, 또는 이의 촉매적 활성 부분의 예에는 서열번호 12, 14, 16, 18, 20, 22, 24, 26, 28, 30, 32, 34, 36, 38, 40-69, 404-418, 419-447, 524-533, 552-659, 또는 663-710에 제시된 임의의 아미노산 서열을 보유하는 폴리펩타이드가 있다. 구체적으로, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분은 서열번호 596 또는 650에 제시된 아미노산 서열을 보유하는 것이다.
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본 명세서에 제시된 모든 방법과 용도에서, 변형은 MT-SP1과 같은 변형된 프로테아제가 표적 기질의 기질 인지 부위를 절단하도록 선택할 수 있다. 표적 기질은 앞에서 언급되고 당업자에게 공지된 임의의 보체 경로 폴리펩타이드, 예컨대 C2 및/또는 C3이다. 예를 들어, 표적 기질이 C2이면, 기질 인지 부위는 SLGR의 아미노 산 서열(서열번호 392)을 포함한다.
본 명세서에 제시된 방법과 용도에서 표적이 되는 다른 인지 부위에는 I 인자 기질 인지 부위, 예컨대 LPSR(서열번호 388), SLLR(서열번호 389) 또는 HRGR(서열번호 390)이 있다. MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분에서의 변형은 키모트립신 번호매김에 기초한, MT-SP1 프로테아제의 아미노산 위치 174, 217, 96, 192, 146 또는 99중 임의의 하나 이상의 아미노산 위치에 해당하는 변형된, 예컨대 키모트립신 번호매김에 기초한, MT-SP1 프로테아제의 아미노산 Q174, D217, D96, Q192, Y146, 및 F99중 임의의 하나 이상의 변형일 수 있다. 이러한 변형의 예는, Q174H, D217Q, D217N, D217H, D96A, D96V, D96F, D96S, D96T, Q192L, Q192I, Q192F, Y146F, F99A, F99V, F99S, 및 F99G 중 하나 이상에서 선택되는 변형이다(예컨대, 서열번호 41 내지 57 또는 419 내지 435에 제시된 임의의 아미노산 서열을 보유하는 폴리펩타이드).
다른 인지 부위에는 아미노산 LPSR의 서열이 있다. 이러한 인지를 위해 변형된 프로테아제의 예는, 키모트립신 번호매김에 기초한, MT-SP1 프로테아제의 아미노산 위치 174, 180, 215, 192, 또는 99 중 임의의 하나 이상의 위치에 해당하는 부위에 변형된, 예컨대 키모트립신 번호매김에 기초한 MT-SP1 프로테아제의 아미노산 Q174, M180, W215, Q192 또는 F99 중 임의의 하나 이상의 변형을 보유하는 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분이다. 이러한 변형의 구체적 예는 Q174F, Q174V, Q174L, Q174Y, M180E, W215F, W215Y, Q192K, Q192R, Q192Y, 및 F99Y 중 임의의 하나 이상이다(예컨대, 서열번호 36, 58, 59, 61, 62, 69, 416, 436, 437, 439, 440, 447, 또는 524-533에 제시된 임의의 아미노산 서열을 보유하는 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드).
본 발명의 방법에 사용하기 위한 다른 기질 인지 부위는 아미노산 HRGR의 서열을 포함한다. 이러한 부위를 인지하기 위해 변형을 보유하는 프로테아제의 예는, 키모트립신 번호매김에 기초한, MT-SP1 프로테아제의 아미노산 위치 215, 174, 217, 192 및 99 중 임의의 하나 이상의 위치에서의 변형에 해당하는 변형된, 예컨대 키모트립신 번호매김에 기초한, MT-SP1 프로테아제의 W215, Q174, D217, Q192 및 F99와 같은 변형을 보유하는 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분이다. 이의 구체적 예는 W215F, W215Y, Q174A, Q174V, Q174F, Q174R, Q174K, D217A, D217V, Q192E, F99W 및 F99Y 중 임의의 하나 이상에서 선택된 변형된(예컨대, 서열번호 58-69 및 436-447에 제시된 임의의 아미노산 서열을 함유하는 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드에 대응하는, MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분)이다.
본 발명은 전형적 경로, 대체 경로 및 렉틴 경로 중 하나 이상의 경로를 포함하는 보체 경로를 조절함으로써, 증상이 경감되는 장애 및 보체 매개의 장애를 치료하는 방법을 제공한다. 이 방법을 수행할 때, 시험관내, 생체내 또는 생체외 투여 등에 의해 하나 이상의 비-보체 프로테아제가 하나 이상의 표적 기질과 접촉하며, 이로 인해 비-보체 프로테아제는 표적 기질을 포함하는 경로에서 보체 활성화가 변경되도록 보체 경로의 임의의 하나 이상의 표적 기질을 절단한다. 이러한 질환 및 장애의 치료 및/또는 이러한 치료용 약물의 제형화를 위한 비-보체 프로테아제의 용도도 제공된다. 변형에는 보체 활성화의 억제 또는 증강(증가)이 있다. 보체 활성화의 억제는 보체 매개의 장애와 관련된 염증 증상의 감소를 유도할 수 있다. 염증 장애의 예에는 신경퇴행성 장애 및 심혈관 장애, 예컨대 패혈증, 류마티스성 관절염(RA), 막증식 사구체신염(MPGN), 다발성 경화증(MS), 중증근무력증(MG), 천식, 염증장질환, 면역 복합체 (IC)매개 급성 염증 조직 손상, 알츠하이머병(AD), 허혈-재관류 손상 및 길레인-바르(Guillan-Barre) 증후군이 있으나, 이에 국한되는 것은 아니다. 보체 매개의 장애는 피검체의 치료로부터 나타날 수도 있다. 허혈-재관류 손상은 심근경색(MI), 뇌졸중, 혈관성형술, 관상동맥우회이식, 심폐우회(CPB) 및 혈액투석 중에서 선택되는 결과 또는 처치에 의해 유발될 수 있다.
본 명세서에 제시된 치료 방법은 분명한 장애에 대한 피검체의 치료에 앞서서, 유효화된 비-보체 프로테아제를 피검체에게 투여함으로써 실시될 수 있다. 언급한 바와 같이, 투여는 시험관내, 생체외 또는 생체내에서 체액 또는 조직 샘플을 비-보체 프로테아제와 접촉시킴으로써 수행될 수 있다. 보체 매개의 허혈-재관류 손상은 이러한 장애의 예이다. 이러한 장애를 일으키는 치료에는 혈관성형술 또는 관상동색우회이식술이 있다.
전술한 바와 같이, 본 명세서에 제시된 임의의 방법과 용도에서, 표적 기질에는 C1q, C2, C3, iC3, C4, iC4, C5, C6, C7, C8, C9, MBL, B 인자(Factor B), D 인자, P 인자, MASP-1, MASP-2, C1r, C1s, C4b, C4a, C2b, C2a, C3b, C3a, Ba, Bb 및 피콜린(ficolin) 중 하나 이상이 있으며, 그 예로는 서열번호 298, 299, 300, 302, 304, 305, 306, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 326, 328, 330, 332, 334, 335, 338, 340 또는 344에 제시된 임의의 아미노산 서열을 포함하거나, 또는 보체 활성을 나타내는 상기 서열의 단편인 기질이 있다.
이러한 방법과 용도, 및 본 명세서에 제시된 모든 방법과 용도에서, 비-보체 프로테아제는 변형되지 않은 프로테아제 또는 스캐폴드 프로테아제와 비교했을 때, 임의의 하나 이상의 아미노산 잔기에 변형을 포함할 수 있으며, 변형된 아미노산 잔기(들)는 표적 기질에 대한 특이성 또는 표적 기질에 대한 활성 중 하나 또는 둘 모두를 증가시킨다. 비변형된 또는 스캐폴드 프로테아제의 예에는 세린 프로테아제, 시스테인 프로테아제, 아스파르트산 프로테아제, 트레오닌 프로테아제 또는 메탈로프로테아제, 예컨대 그랜자임 B, 그랜자임 A, 그랜자임 M, 카뎁신 G, MT-SP1, 호중구 엘라스타제, 키마제(chymase), 알파-트립타제, 베타-트립타제 I 또는 II, 키모트립신, 콜라게나제, XII 인자, XI 인자, CII 인자, X 인자, 트롬빈, 단백질 C, u-플라스미노겐 활성인자(u-PA), t-플라스미노겐 활성인자(t-PA), 플라스민, 혈장 칼리크레인, 키모트립신, 트립신, a 카뎁신, 파파인, 크루자인, 메탈로프로테아제 및 대립유전자 변이체, 이소형(isoform) 및 이의 촉매적 활성 부분 중 어느 하나가 포함된다. 구체적 예에는 서열번호 2, 4, 8, 77, 79, 83, 85, 87, 89, 93, 99, 117, 119, 121, 123, 132, 134, 138, 142, 144, 146, 148, 162, 166, 168, 170, 172, 174, 176, 178, 180, 182, 190, 192, 194, 196, 198, 200, 202, 204, 206, 208, 218, 220, 222, 224, 226, 238, 248, 250, 260, 262, 280, 282, 373, 375, 377, 379, 381, 383, 385, 387, 547, 549, 및 551 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열, 및 이의 촉매적 활성 부분을 포함하거나 보유하는 서열이 있다. MT- SP1은 본 명세서에서 제시하는 스캐폴드 프로테아제의 일 예이며, 앞에서 설명한 바와 같다. 절단은 전술한 바와 같이 인지 서열을 표적으로 할 수 있다. 본 명세서에 기술된 임의의 변형된 MT-SP1은 전술한 임의의 MT-SP1 등과 같이 치료 방법에 사용될 수 있다. 본 명세서에 제시된 치료에 사용하기 위한 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드 또는 이의 촉매적 활성 부분의 예에는 서열번호 12, 14, 16, 18, 20, 22, 24, 26, 28, 30, 32, 34, 36, 38, 40-69, 404-418, 419-447, 524-533, 552-659, 또는 663-710에 제시된 임의의 아미노산 서열을 보유하는 임의의 폴리펩타이드가 있다. 구체적으로, 본 명세서에 제시된 치료에 사용하기 위한 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분은 서열번호 596 또는 650에 제시된 아미노산 서열을 보유한다.
본 명세서에서 제공된 임의의 또는 모든 방법과 용도에서, 비-보체 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분은 보체 매개의 장애 또는 임의의 다른 장애를 치료하는 제2 제제 또는 치료와 함께 이용될 수 있다. 이러한 제2 제제 또는 치료는 비-보체 프로테아제와 함께 동시에, 순차적으로 또는 간헐적으로 이용될 수 있다. 제2 제제는 별도의 조성물로서 또는 비-보체 프로테아제와 동일한 조성물로서 투여될 수 있다. 제2 제제의 예에는 소염제 및 항응고제, 예컨대 NSAID, 항대사물, 코르티코스테로이드, 진통제, 세포독성제, 염증 촉진 사이토카인 억제제, 소염 사이토카인, B 세포 표적화제, T 항원을 표적으로 하는 화합물, 부착분자 차단제, 케모카인 수용체 길항제, 키나제 억제제, PPAR-γ 리간드, 보체 억제제, 헤파린, 와파린, 아세노쿠마롤, 페닌디온, EDTA, 시트레이트, 옥살레이트, 아가트로반, 레피루딘, 비발리루딘 및 자이멜라가트란(ximelagatran) 중 임의의 하나 또는 그 이상이 있으며, 이에 국한되는 것은 아니다.
또한, 본 발명은 비-보체 프로테아제와 다른 구성요소, 예컨대 시약, 제2 제제의 배합물, 및 상기 프로테아제 및/또는 제제와 임의의 다른 구성요소의 투약용 장치 및 용기도 제공한다. 배합물은 본 명세서에 제시된 방법과 용도의 실시 또는 실행을 위한 것일 수 있다. 따라서, 본 발명은 예컨대 (a) 표적 기질을 포함하는 경로의 보체 활성화가 변경되도록 보체 경로 중의 임의의 하나 이상의 보체 표적 기질을 절단하는 비-보체 프로테아제; 및 (b) 보체 매개의 장애를 치료하기 위한 제2 제제 또는 제제들, 예컨대 소염제(들) 또는 항응고제(들), 구체적으로 NSAID, 항대사물, 코르티코스테로이드, 진통제, 세포독성제, 염증 촉진 사이토카인 억제제, 소염 사이토카인, B 세포 표적화제, T 항원을 표적으로 하는 화합물, 접착분자 차단제, 케모카인 수용체 길항물질, 키나제 억제제, PPAR-γ 리간드, 보체 억제제, 헤파린, 와파린, 아세노쿠마롤, 페닌디온, EDTA, 시트레이트, 옥살레이트, 아가트로반, 레피루딘, 비발리루딘 및 자이멜라가트란(ximelagatran) 중 임의의 하나 또는 그 이상이 있으며, 이에 국한되는 것은 아니다.
언급한 바와 같이, 배합물은 보체 경로를 조절하기 위해, 예컨대 보체의 전형적 경로, 대체 경로 또는 렉틴 경로 중 하나 이상을 조절하기 위해 본 명세서에 제시된 임의의 방법을 실시 또는 실행하기 위한 것이다. 표적 기질 및 스캐폴드 프로테아제에는 전술한 것 중 임의의 것이 포함된다. 예를 들어, 스캐폴드 프로테아제에는 표 14에 제시된 임의의 프로테아제, 및 표 14에 제시된 프로테아제의 대립유전자 변형된, 이소형 및 촉매적 활성 부분이 포함된다. 이러한 프로테아제의 예에는 서열번호 2, 4, 8, 71, 73, 75, 77, 79, 81, 83, 85, 87, 89, 91, 93, 95, 97, 99, 101, 103, 105, 107, 109, 111, 113, 115, 117, 119, 121, 123, 125, 127, 128, 130, 132, 134, 136, 138, 140, 142, 144, 146, 148, 150, 152, 154, 156, 158, 160, 162, 164, 166, 168, 170, 172, 174, 176, 178, 180, 182, 184, 186, 188, 190, 192, 194, 196, 198, 200, 202, 204, 206, 208, 210, 212, 214, 216, 218, 220, 222, 224, 226, 228, 230, 232, 234, 236, 238, 240, 242, 244, 246, 248, 250, 252, 254, 256, 258, 260, 262, 264, 266, 268, 269, 270, 272, 274, 276, 278, 280, 282, 284, 286, 287, 289, 291, 293, 295, 297, 373, 375, 377, 379, 381, 383, 385, 387, 544, 545, 547, 549 및 551 중 임의의 하나에 제시된 아미노산 서열을 보유하거나 함유하는 임의의 폴리펩타이드, 또는 이의 촉매적 활성 부분 또는 이의 대립유전자 또는 종 변이체가 포함된다. 일부 예에서, 배합물에 사용되는 프로테아제는 MT-SP1 또는 이의 촉매적 활성 부분, 예컨대 서열번호 2 또는 10에 제시된 MT-SP1, 및 앞에서 언급한 변이체이다. 앞에서 언급한 바와 같이, MT-SP1 프로테아제 및 이의 촉매적 활성 부분은 다음과 같은 변형 중 하나 이상을 함유하는 폴리펩타이드를 포함한다: 키모트립신 번호매김에 기초한 경우, F97N, F97D, F97E, F99Y, F99V, F99W, D217A, D217V, F97A, F97W, F99A, Y146N, Y146D, Y146E, Y146A, Y146W, Y146R, W215F, W215Y, Q192V, Q192R, Q192F, K224A, K224F, M180E, Y146D/K224F, D96A, Y146E/K224N, I41T/Y146E/Q175D/K224R, I41T/Y146D/K224F, I41T/Y146E/Q175D/K224N, I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224L, Y146E/ Q221aE/K224F, I41T/ Y146E/ G151L/Q175D/K224R, I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224N, Q221aD, Y146E/K224R, Y146E/ Q175D/ K224N, Y146D/K224R, I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224F, Y146E/Q175D/K224R, Y146E/L224L, G147E, Y146D/Q175D/K224R, Y146D/Q175L/K224L, Y146D/Q175L/K224L, Y146D/Q175W/K224L, Y146D/K224L, Y146E/Q221aE/K224R, Y146E/ K224A, Y146D/Q175H/K224L, Y146D/Q175Y/K224L, Y146E/K224Y, Y146D/Q175F/K224L, Y146D/Q175F/K225L, Y146D/Q221aL/K224S, I41E/Y146D/K224L, Y146D/D217F/K224L, Y146D/D217F/K224L, H143V/Y146D/K224F, Y146E/K224F, Y146A/K224F, Y146E/K224T, I41T/Y146E/K224L, I41F/Y146D/K224F, I41L/Y146D/K224F, I41T/Y146D/G151L/K224F, I41A/Y146D/K224F, I41E/Y146D/K224F, I41D/Y146D/K224L, I41D/Y146D/K224F, Y146N/K224F, I41T/Y146D/Q175D/K224F, Q192F/K224F, Y146D/Q192A/K224F, Q192V/K224F, I41T/Y146D/Q175D/K224L, I41T/Y146D/Q175D/K224R, I41T/Y146D/Q175D/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224L, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224R, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224N, I41T/Y146E/Q175D/K224F, I41T/Y146E/Q175D/K224L, I41T/Y146D/G151L/K224N, Y146D/Q175D/K224N, Y146D/Q175D/K224N, Y146D/G151L/K224N, Y146D/Q175R/K224N, Y146D/Q175K/K224N, Y146D/Q175H/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224N, 및 I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224N. 이와 같이 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분의 예에는 서열번호 12, 14, 16, 18, 20, 22, 24, 26, 28, 30, 32, 34, 36, 38, 40-69, 404-418, 419-447, 524- 533, 552-659, 또는 663-710에 제시된 임의의 아미노산 서열을 보유하는 폴리펩타이드가 있다. 특히, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분은 서열번호 596 또는 650에 제시된 아미노산 서열을 보유하는 폴리펩타이드이다. 일부 경우에, MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분에 존재하는 변형에는 기질 특이성 확대 또는 제2 상호작용 부위에 기여하는 임의의 하나 이상의 아미노산의 변형이 포함된다. 이러한 변형의 예에는 키모트립신 번호매김을 기초로 한 경우, MT-SP1 프로테아제의 아미노산 위치 97, 146, 192 및 224 중 임의의 하나 이상의 위치에 해당하는 아미노산의 변형이 포함되나, 이에 국한되는 것은 아니다. 이러한 변형의 예에는 키모트립신 번호매김을 기초로 한 경우, MT-SP1 프로테아제의 아미노산 F97, Y146, Q192 및 K224 중 임의의 하나 이상의 아미노산의 변형이 있으며, 예컨대 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분의 변형(들)은 F97D, F97E, F97A, F97W, Y146N, Y146D, Y146E, Y146A, Y146W, Y146R, Q192R, Q192V, K224A, 및 K224F 중 임의의 하나 이상의 변형 중에서 선택된다(예컨대, MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분은 서열번호 16, 18, 20, 22, 24, 26, 28, 30, 32, 34, 36, 14, 38, 40 및 405-418 중 임의의 서열에 제시된 아미노산 서열을 보유하는 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드 및/또는 Y146D 및 K224F 또는 Y146E 위치에 변형을 보유하는 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분, 예컨대 서열번호 12, 404, 28 또는 412에 제시된 아미노산 서열을 보유하는 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드).
본 명세서에 제시된 배합물, 방법 및 용도에서, 비-보체 프로테아제는 표적 기질의 기질 인지 부위를 절단할 수 있다. 인지 부위의 예는 전술한 바와 같다.
또한, 본 발명은 특정하게 변형된 비-보체 프로테아제도 제공한다. 예를 들어, 본 발명은 스캐폴드 프로테아제의 임의의 하나 이상의 아미노산에 변형을 포함하는 비-보체 프로테아제를 제공하며, 여기서 변형된 아미노산 잔기(들)는 표적 기질을 향한 활성 또는 표적 기질에 대한 특이성 중 하나 또는 두 성질을 모두 증가시키고, 표적 기질이 보체 단백질, 예컨대 임의의 표적 기질 및 이의 혼합물, 및 이의 전술한 임의의 급원이다. 변형된 비-보체 프로테아제에는 앞에서 언급한 임의의 프로테아제를 비롯한 임의의 적당한 스캐폴드, 예컨대 그랜자임 B, 그랜자임 A, 그랜자임 M, 카뎁신 G, MT-SP1, 호중구 엘라스타제, 키마제(chymase), 알파-트립타제, 베타-트립타제 I 또는 II, 키모트립신, 콜라게나제, XII 인자, XI 인자, CII 인자, X 인자, 트롬빈, 단백질 C, u-플라스미노겐 활성인자(u-PA), t-플라스미노겐 활성인자(t-PA), 플라스민, 혈장 칼리크레인, 키모트립신, 트립신, a 카뎁신, 파파인, 크루자인, 메탈로프로테아제 및 대립유전자 변이체, 이소형(isoform) 및 이의 촉매적 활성 부분 중에서 선택되는 스캐폴드 프로테아제가 포함된다. 표적 기질은 전술한 임의의 기질, 예컨대 C2 및/또는 C3이 포함되나, 이에 국한되는 것은 아니다.
변형된 비-보체 프로테아제의 예에는 MT-SP1 스캐폴드(전장 또는 이의 촉매적 활성 부분)를 기초로 한 폴리펩타이드가 있다. MT-SP1 스캐폴드는 하나, 또는 적어도 2개 이상의 변형을 포함할 수 있으며, 여기서 하나의 변형은 키모트립신 번호매김에 기초한 경우 위치 146에서의 변형이고, 제2 변형은 위치 224에서의 변형이나, 단 (i) 프로테아제가 변형을 2개만 포함하는 경우, 이 프로테아제는 그 2개의 변형으로서 Y146D 및 K224F를 포함하지 않아야 하고; (ii) 상기 프로테아제가 3개의 변형을 포함하는 경우, 그 프로테아제는 F99V 또는 I, L 또는 T 및 Y146D와 K224F를 포함하지 않아야 한다. 예를 들어, 이와 같이 변형된 비-보체 프로테아제는 적어도 2개 또는 그 이상의 변형을 포함하는 것으로서, 하나의 변형은 키모트립신 번호매김에 기초한 위치 146에서의 변형이고 제2 변형은 위치 224에서의 변형이나, 단 (i) 프로테아제가 변형을 2개만 포함하는 경우, 이 프로테아제는 그 2개의 변형으로서 Y146D 및 K224F를 포함하지 않아야 하고; (ii) 상기 프로테아제가 3개의 변형을 포함하는 경우, 그 프로테아제는 F99V 또는 I, L 또는 T 및 Y146D와 K224F를 포함하지 않아야 한다. 또한, MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분은 위치 141 및/또는 위치 41에서 하나의 변형, 또는 적어도 2개 이상의 변형을 함유하는 변형된 단백질을 포함한다. 이와 같이 변형된 임의의 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분의 예에는 키모트립신 번호매김에 기초한, I41T/Y146D/G151L/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224L, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224R, 및 I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224N, I41T/Y146D/G151L/K224N, Y146D/G151L/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224N, 및 I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224N 중 임의의 변형을 함유하는 변형된 MT-SP1이 있다.
이와 같이 변형된 프로테아제의 예에는 키모트립신 번호매김에 기초했을 때, D96A, D96V, D96F, D96F, D96S, D96T, F99S, F99G, Q174H, Q174A, Q174V, Q174F, Q174R, Q174K, Q174L, Q174Y, Q192L, Q192I, Q192E, Q192K, Q192Y, D217Q, D217N, D217H, K224A 중에서 선택되는 임의의 하나 이상의 변형을 포함하는 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분을 포함한다. 그 예에는 서열번호 41-51, 56, 57, 60-64, 67, 419-429, 431, 434, 435, 438-442, 또는 445 중 어느 하나에서 제시된 아미노산 서열을 함유하거나 보유하는 MT-SP1 프로테아제가 있다.
또한, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분의 예에는 다음과 같은 임의의 변형을 보유하는 것이 포함된다: 키모트립신 번호매김에 기초했을 때, Y146E/K224N, I41T/Y146E/Q175D/K224R, I41T/Y146D/K224F, I41T/Y146E/Q175D/K224N, I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224L, Y146E/ Q221aE/K224F, I41T/ Y146E/ G151L/Q175D/K224R, I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224N, Q221aD, Y146E/K224R, Y146E/ Q175D/ K224N, Y146D/K224R, I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224F, Y146E/Q175D/K224R, Y146E/L224L, G147E, Y146D/Q175D/K224R, Y146D/Q175L/K224L, Y146D/Q175L/K224L, Y146D/Q175W/K224L, Y146D/K224L, Y146E/Q221aE/K224R, Y146E/ K224A, Y146D/Q175H/K224L, Y146D/Q175Y/K224L, Y146E/K224Y, Y146D/Q175F/K224L, Y146D/Q175F/K225L, Y146D/Q221aL/K224S, I41E/Y146D/K224L, Y146D/D217F/K224L, Y146D/D217F/K224L, H143V/Y146D/K224F, Y146E/K224F, Y146A/K224F, Y146E/K224T, I41T/Y146E/K224L, I41F/Y146D/K224F, I41L/Y146D/K224F, I41T/Y146D/G151L/K224F, I41A/Y146D/K224F, I41E/Y146D/K224F, I41D/Y146D/K224L, I41D/Y146D/K224F, Y146N/K224F, I41T/Y146D/Q175D/K224F, Q192F/K224F, Y146D/Q192A/K224F, Q192V/K224F, I41T/Y146D/Q175D/K224L, I41T/Y146D/Q175D/K224R, I41T/Y146D/Q175D/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224L, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224R, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224N, I41T/Y146E/Q175D/K224F, 및 I41T/Y146E/Q175D/K224L, I41T/Y146D/G151L/K224N, Y146D/Q175D/K224N, Y146D/Q175D/K224N, Y146D/G151L/K224N, Y146D/Q175R/K224N, Y146D/Q175K/K224N, Y146D/Q175H/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224N, 및 I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224N. 이러한 프로테아제의 예는 서열번호 41-51, 56, 57, 60-64, 67, 69, 419-429, 431, 434, 435, 438-442, 445, 524, 525, 527-530, 532, 533, 552-659, 또는 663-710에 제시된 임의의 아미노산 서열을 보유하는 것이다. 특히, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분은 서열번호 596 또는 650에 제시된 아미노산 서열을 보유하는 것이다. 본 명세서에 제시된 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분 중에는, 통상 표적 기질 중의 기질 인지 부위에서 표적 기질을 절단하는 것이 포함된다. 표적 기질의 예에는 C2 또는 C3이 있다. C2의 절단은 C2 중의 기질 인지 부위 SLGR(서열번호 392)에서 이루어질 수 있다.
변형된 아미노산 잔기(들)가 표적 기질에 대한 특이성 또는 표적 기질을 향한 활성 중 하나 또는 두 성질을 모두 증가시키며, 상기 표적 기질이 제시된 보체 단백질인 경우, 스캐폴드 프로테아제의 임의의 하나 이상의 아미노산에 변형을 포함하는 변형된 비-보체 프로테아제 중에는, VEGF 또는 VEGFR을 절단하지 않거나 또는 VEGF 또는 VEGFR의 임의의 절단 활성에 감소를 나타내거나, 또는 변형이 없는 경우에 비해 변형이 있는 경우, VEGF 또는 VEGFR보다 표적 기질에 대해 더 큰 기질 특이성 또는 활성을 나타내는, 변형된 비-보체 프로테아제가 있다. 예를 들어, 비-보체 프로테아제는 VEGF 또는 VEGFR 절단 시보다 적어도 약 1배, 1.5배, 2배, 5배, 10배, 20배, 50배, 100배, 200배, 500배, 1000배 또는 그 이상의 특이성 또는 활성으로 보체 단백질을 절단한다. 표적 기질에는 C1q, C2, C3, iC3, C4, iC4, C5, C6, C7, C8, C9, MBL, B 인자(Factor B), D 인자, P 인자, MASP-1, MASP-2, C1r, C1s, C4b, C4a, C2b, C2a, C3b, C3a, Ba, Bb 및 피콜린 등, 이에 국한되지 않는 보체 단백질이 있다. 표적 기질의 예에는 서열번호 298, 299, 300, 302, 304, 305, 306, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 326, 328, 330, 332, 334, 335, 338, 340 및 344에 제시된 임의의 아미노산 서열 또는 보체 활성을 나타내는 상기 서열의 단편을 함유하는 표적 기질이 있으나, 이에 국한되는 것은 아니다.
스캐폴드 프로테아제에는 임의의 프로테아제, 예컨대 세린 프로테아제, 시스테인 프로테아제, 아스파르트산 프로테아제, 트레오닌 프로테아제 또는 메탈로프로테아제를 포함하는 임의의 프로테아제, 예컨대 표 14에 제시된 임의의 프로테아제 및 이의 대립유전자 및 종 변이체, 이소형(isoform) 및 이의 촉매적 활성 부분, 및 표 또는 그 외 본 명세서에 제시된 임의의 폴리펩타이드와 서열 동일성이 60, 65, 70, 75, 80, 85, 90, 95, 96, 97, 98, 99% 또는 그 이상인 변형된 형태, 예컨대 서열번호 2, 4, 8, 77, 79, 83, 85, 87, 89, 93, 99, 117, 119, 121, 123, 132, 134, 138, 142, 144, 146, 148, 162, 166, 168, 170, 172, 174, 176, 178, 180, 182, 190, 192, 194, 196, 198, 200, 202, 204, 206, 208, 218, 220, 222, 224, 226, 238, 248, 250, 260, 262, 280, 282, 373, 375, 377, 379, 381, 383, 385, 387, 547, 549, 및 551 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열, 및 이의 촉매적 활성 부분을 함유하는 스캐폴드 프로테아제가 포함된다. 이러한 스캐폴드는 본 명세서에 제시된 임의의 방법 또는 용도에, 그리고 변형된 프로테아제의 제조에 사용될 수 있다. 앞에서 논한 바와 같이, MT-SP1 또는 이의 촉매적 활성 단편은 이러한 프로테아제들의 예이다. MT-SP1 프로테아제 또는 이의 일부의 예는, 서열번호 2 또는 10에 제시된 아미노산 서열을 보유하는 것이다. 변형은 기질 특이성 또는 선택성을 변경시키는 임의의 변형을 포함하며, 특히 보체 단백질에 대한 기질 특이성 또는 선택성을 증가시키는 변형을 포함한다. 이러한 변형의 예는 키모트립신 번호매김에 기초할 때, 다음과 같은 변형된, 즉 D96A, D96V, D96F, D96F, D96S, D96T, F97D, F97E, F97A, F97W, F99A, F99S, F99G, F99W, F99Y, Y146N, Y146D, Y146E, Y146A, Y146W, Y146R, Q174H, Q174A, Q174V, Q174F, Q174R, Q174K, Q174L, Q174Y, M180E, Q192R, Q192V, Q192L, Q192I, Q192F, Q192E, Q192K, Q192Y, W215F, W215Y, D217Q, D217N, D217H, D217A, D217V, K224A, Y146E/K224N, I41T/Y146E/Q175D/K224R, I41T/Y146D/K224F, I41T/Y146E/Q175D/K224N, I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224L, Y146E/ Q221aE/K224F, I41T/ Y146E/ G151L/Q175D/K224R, I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224N, Q221aD, Y146E/K224R, Y146E/ Q175D/ K224N, Y146D/K224R, I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224F, Y146E/Q175D/K224R, Y146E/L224L, G147E, Y146D/Q175D/K224R, Y146D/Q175L/K224L, Y146D/Q175L/K224L, Y146D/Q175W/K224L, Y146D/K224L, Y146E/Q221aE/K224R, Y146E/ K224A, Y146D/Q175H/K224L, Y146D/Q175Y/K224L, Y146E/K224Y, Y146D/Q175F/K224L, Y146D/Q175F/K225L, Y146D/Q221aL/K224S, I41E/Y146D/K224L, Y146D/D217F/K224L, Y146D/D217F/K224L, H143V/Y146D/K224F, Y146E/K224F, Y146A/K224F, Y146E/K224T, I41T/Y146E/K224L, I41F/Y146D/K224F, I41L/Y146D/K224F, I41T/Y146D/G151L/K224F, I41A/Y146D/K224F, I41E/Y146D/K224F, I41D/Y146D/K224L, I41D/Y146D/K224F, Y146N/K224F, I41T/Y146D/Q175D/K224F, Q192F/K224F, Y146D/Q192A/K224F, Q192V/K224F, I41T/Y146D/Q175D/K224L, I41T/Y146D/Q175D/K224R, I41T/Y146D/Q175D/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224L, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224R, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224N, I41T/Y146E/Q175D/K224F, 및 I41T/Y146E/Q175D/K224L, I41T/Y146D/G151L/K224N, Y146D/Q175D/K224N, Y146D/Q175D/K224N, Y146D/G151L/K224N, Y146D/Q175R/K224N, Y146D/Q175K/K224N, Y146D/Q175H/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224N, 및 I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224N 중 임의의 변형을 보유하는 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분: 이의 대립유전자 및 종 변이체 및 이소형, 및 서열 동일성이 60, 70, 80, 85, 90, 95, 96, 97, 98, 99% 또는 그 이상이고 대응하는 변형을 포함하는 변이체를 포함한다. 예를 들어, 서열번호 41-51, 56, 57, 60-64, 67, 69, 419-429, 431, 434, 435, 438-442, 445, 524, 525, 527-530, 532, 533, 552-659, 또는 663-710에 제시된 임의의 아미노산 서열을 함유하는 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드가 있다.
또한, 본 발명은 임의의 변형된 비-보체 프로테아제 또는 본 명세서에 제시된 배합물의 구성요소를 함유하는 약제학적 조성물도 제공한다. 이러한 약제학적 조성물은 필요한 경우 약제학적으로 허용되는 부형제 및 다른 성분을 포함한다. 조성물은 임의의 바람직하거나 적당한 투여 경로, 예컨대 전신, 구강, 비측, 폐, 국부 또는 국소 투여 등, 이에 국한되지 않는 경로용으로 제형화된다.
키트도 제공된다. 키트는 방법을 실시하는데 사용될 수 있다. 배합물을 함유하는 키트도 제공된다. 약제학적 조성물을 함유하는 키트도 제공된다. 키트는 또한 조성물 및/또는 프로테아제를 투여하기 위한 장치, 및 경우에 따라 투여 지침서 및 본 방법에 이용되는 다른 시약 및 산물도 포함할 수 있다.
또한, 본 발명은 변형된 비-보체 프로테아제 중 임의의 프로테아제를 암호화하는 핵산 분자도 제공한다. 이 중에는, 서열번호 12, 14, 16, 18, 20, 22, 24, 26, 28, 30, 32, 34, 36, 38, 40-69, 404-418, 419-447, 524-533, 552-659, 또는 663-710에 제시된 임의의 폴리펩타이드를 암호화하는 임의의 핵산에 중간 엄중도 또는 높은 엄중도 하에 하이브리드하거나 암호화하는 핵산 분자가 포함된다. 또한, 핵산 분자 중에는 다음 중에서 선택되는 핵산 분자, 즉
a) 서열번호 11, 13, 15, 17, 19, 21, 23, 25, 27, 29, 31, 33, 35, 37, 451-455, 457-462, 464-479 및 534-538에 제시된 임의의 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 핵산 분자;
b) 서열번호 11, 13, 15, 17, 19, 21, 23, 25, 27, 29, 31, 33, 35, 37, 451-455, 457-462, 464-479, 534-538에 제시된 임의의 서열과 서열 동일성이 적어도 60, 65, 70, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99%인 핵산 분자;
c) 서열번호 11, 13, 15, 17, 19, 21, 23, 25, 27, 29, 31, 33, 35, 37, 451-455, 457-462, 464-479, 534-538에 제시된 임의의 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 핵산 분자와 중간 엄중도 또는 높은 엄중도 조건 하에서 전체 길이 중 적어도 70%를 따라 하이브리드화하는 핵산 분자;
d) 상기 a), b) 또는 c)의 축퇴성 코돈을 포함하는 핵산 분자; 또는
e) 서열번호 11, 13, 15, 17, 19, 21, 23, 25, 27, 29, 31, 33, 35, 37, 451-455, 457-462, 464-479, 534-538에 제시된 임의의 서열 또는 상기 a) 내지 d) 중의 임의의 분자의 스플라이스 변이체 또는 대립유전자 변이체를 포함하는 핵산 분자, 또는
다음 중에서 선택되는 핵산 분자, 즉
a) 서열번호 480-493, 495-499, 501-506, 508-523, 539-543에 제시된 임의의 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 핵산 분자;
b) 서열번호 480-493, 495-499, 501-506, 508-523, 539-543에 제시된 임의의 서열과 서열 동일성이 적어도 60, 65, 70, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99%인 핵산 분자;
c) 서열번호 480-493, 495-499, 501-506, 508-523, 539-543에 제시된 임의의 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 핵산 분자와 중간 엄중도 또는 높은 엄중도 조건 하에서 전체 길이에서 적어도 70%가 하이브리드화하는 핵산 분자;
d) 상기 a), b) 또는 c)의 축퇴성 코돈을 포함하는 핵산 분자; 또는
e) 서열번호 480-493, 495-499, 501-506, 508-523, 539-543에 제시된 임의의 서열 또는 상기 a) 내지 d) 중의 임의의 분자의 스플라이스 변이체 또는 대립유전자 변이체를 포함하는 핵산 분자가 포함된다.
핵산 분자를 포함하는 벡터. 벡터는 진핵생물 및 원핵생물 발현 벡터, 예컨대 포유동물 및 효모 벡터를 포함한다. 핵산 분자 및/또는 벡터를 포함하는 세포도 제공된다. 발현 벡터의 예에는 아데노바이러스 벡터, 아데노관련 바이러스 벡터, EBV, SV40, 사이토메갈로바이러스 벡터, 백시니아 바이러스 벡터, 헤르페스바이러스 벡터, 레트로바이러스 벡터, 렌티바이러스 벡터 및 인공 염색체가 있으나, 이에 국한되는 것은 아니다. 암호화된 비-보체 프로테아제를 생산 또는 제조하는 방법도 제공된다. 벡터 또는 핵산 분자는 세포 내에 도입되어 배양 조건 하에 배양됨으로써 프로테아제가 발현된다. 핵산 분자는 발현된 프로테아제의 이동(trafficking)을 유도하는 시그날 서열, 예컨대 분비를 위한 시그날 서열을 암호화하는 서열을 포함할 수 있다. 발현된 프로테아제는 당업자에게 공지된 통상적인 방법에 의해 정제될 수 있다.
핵산 분자, 벡터 또는 세포를 피검체에 투여하는 치료 방법도 제공된다. 이와 같이 치료되는 질환에는 보체 단백질 또는 보체 경로에 의해 매개되거나 수반하는 임의의 질환, 예컨대 기본적으로 염증 성분 또는 병리를 보유하는 질환이 포함된다. 벡터에는 숙주 세포의 염색체 내로 통합되는 발현 벡터 또는 에피좀으로 남아 있는 벡터가 있다. 투여는 생체내 또는 생체외 투여일 수 있다. 생체외 치료에는 핵산을 시험관내 세포에 투여한 뒤, 이 세포를 피검체에게 투여하는 방법이 있다. 세포는 적당한(화합성) 공여체에서 유래되거나 또는 치료해야 하는 사람과 같은 피검체에서 유래되는 것일 수 있다.
또한, 본 발명은 비프로테아제 폴리펩타이드에 융합된, 임의의 비-보체 프로테아제의 촉매적 활성 부분을 함유하는 융합 단백질도 제공한다. 융합은 비프로테 아제 폴리펩타이드에 삽입하거나 또는 어느 한 말단에 결합시켜 수행할 수 있다.
도 1은 개략적인 보체의 전형적, 렉틴 및 대체 경로, 및 말단 보체 복합체, 막 공격 복합체(MAC)의 활성화를 도시한 것이다. 특히, 이 도면은 보체 캐스캐이드에 관여하는 30개가 넘는 많은 단백질, 이 단백질들의 캐스캐이드 내에서의 작용, 및 해당하는 경우 보체 경로들 간의 수렴 지점에 대해 도시한다. 예를 들어, 3개의 경로는 C3을 절단하여 C5 컨버타제가 되고 MAC 복합체의 형성을 초래하는 C3 컨버타제의 생성 시에 수렴된다. 또한, 이 도면은 많은 보체 절단 산물의 생성에 대해 기술하고 있다. 이 경로들에 기술된 모든 단백질은 기질 표적으로서 작용할 수 있다.
개요
A. 정의
B. 표적: 보체
1. 명명법
2. 보체 개시의 경로
a. 전형적
b. 대체
c. 렉틴
3. 보체-매개 이펙터 기능
a. 보체-매개 용해: 막 공격 복합체
b. 염증
c. 주화성
d. 옵소닌화
e. 체액 면역 반응의 활성화
4. 보체 수용체
5.보체 조절
a. 인자 I
6. 보체-매개 질환
a. 보체 활성화에 의해 매개되는 질병
i. 류마티스 관절염
ii. 패혈증
iii. 다발성 경화증
iv. 알츠하이머병
v. 허혈-재관류 손상
b. 보체 결핍에 매개되는 질병
C. 프로테아제
1. 프로테아제 부류
a. 세린 프로테아제
i. MT-SP1
ii. 그랜자임 B
b. 시스테인 프로테아제
c. 아스파르트산 프로테아제
d. 메탈로프로테아제
e. 트레오닌 프로테아제
D. 스캐폴드 프로테아제
1. 변형된 스캐폴드 프로테아제
a. 이상적 변형
i. 위치 탐색 라이브러리의 합성 및 형광을 이용하는 스크리닝
b. 실험적 변형
2. 특이성 평가법
3. 프로테아제 폴리펩타이드
a. MT-SP1 폴리펩타이드
E. 보체-매개 기능 상의 변형된 프로테아제 활성을 평가하거나 모니터하기 위한 검사
a. 단백질 검출
i. SDS-PAGE
ii. 효소 면역분석법
iii. 원형 면역확산법 (RID)
b. 용혈 분석
F. 변형된 프로테아제를 암호화하는 핵산의 제조법 및 변형된 프로테아제 폴리펩타이드의 제조법
1. 벡터 및 세포
2. 발현
a. 원핵세포
b. 효모
c. 곤충 세포
d. 포유류 세포
e. 식물
3. 정제 기술
4. 융합 단백질
5. 뉴클레오타이드 서열
G. 사용법: 제형화/팩키징/투여
1. 변형된 프로테아제 폴리펩타이드의 투여
2. 변형된 프로테아제 폴리펩타이드를 암호화하는 핵산의 투여 (유전자 치료)
H. 치료적 용도
1. 면역-매개 염증 질병
2. 신경퇴행성 질병
3. 심혈관 질병
I. 복합 치료
J. 예
A. 정의
다른 정의가 없는 한, 본 명세서에 사용된 모든 기술 용어 및 과학 용어는 본 발명이 속하는 기술분야의 당업자가 일반적으로 이해하고 있는 것과 의미가 동일하다. 본 명세서 전반에 언급된 모든 특허, 특허출원, 공개출원 및 문헌, 진뱅크 서열, 데이터베이스, 웹사이트 및 다른 공개자료들은 다른 언급이 없는 한, 본 발명에 전문이 참고인용된 것이다. 본 명세서에서 용어에 대한 정의가 복수개인 경우에는, 이 섹션에 제시된 정의가 우세하다. URL 또는 다른 이와 같은 식별자 또는 주소가 참고되는 경우에, 이러한 식별자는 변할 수 있고, 인터넷 상의 특정 정보는 변화할 수 있지만, 인터넷 조사를 통해 동등한 정보를 얻을 수 있다. 이러한 설명은 그러한 정보의 입수용이성 및 공개 보급을 증명한다.
본 명세서에 사용된 바와 같이, MBL(만노스 결합 렉틴)은 만노스 결합 단백질(MBP)로도 불린다.
본 명세서에 사용된 바와 같이, 보체 활성화는 다양한 활성인자, 예컨대 항원-항체 복합체, 리포폴리사카라이드 또는 미생물 폴리사카라이드에 의해 개시되는 혈청 성분 C1 내지 C9의 순차 활성화 및 임의의 경로를 통한 염증 반응의 생산을 의미한다.
본 명세서에 사용된, "보체 단백질" 또는 "보체 성분"은 감염에 대한 숙주 방어 및 염증 과정에서 기능을 하는 보체 시스템의 단백질이다. 보체 단백질은 본 명세서에 제시된 프로테아제 및 변형된 프로테아제에 대한 표적 기질을 구성한다.
보체 단백질은 모든 척추동물에서 발견되는 일군의 상호작용성 혈액 단백질 및 당단백질이다. 이 단백질에는 보체 반응 산물에 결합하고 염증 세포 및 면역계 세포에서 나타나는 세포 표면 수용체 외에 30가지 이상의 용해성 혈장 단백질이 있다. 또한, 우연한 보체 공격으로부터 숙주 세포를 보호하는 조절 막 단백질도 있다. 보체 단백질에는 전형적 경로에서 기능을 하는 단백질, 예컨대 C2; 대체 경로에서 기능을 하는 단백질, 예컨대 B 인자; 및 렉틴 경로에서 기능을 하는 단백질, 예컨대 MASP-1이 있다. 보체 단백질 중에는 보체 경로들에 관여하는 프로테아제가 있다. 또한, 본 명세서에 사용된 바와 같이, 보체 단백질에는 보체 캐스캐이드의 활성화 시 형성되는 임의의 "절단 산물"(또한, "단편"이라고도 불림)이 포함된다. 또한, 보체 단백질 중에는, 보체 단백질의 비활성 또는 변경된 형태, 예컨대 iC3 및 C3a-desArg도 포함된다.
따라서, 보체 단백질에는 C1q, C1r, C1s, C2, C3, C3a, C3b, C3c, C3dg, C3g, C3d, C3f, iC3, C3a-desArg, C4, C4a, C4b, iC4, C4a-desArg, C5, C5a, C5a-des-Arg, C6, C7, C8, C9, MASP-1, MASP-2, MBL, B 인자, D 인자, H 인자, I 인자, CR1, CR2, CR3, CR4, 프로퍼딘, C1Inh, C4bp, MCP, DAF, CD59 (MIRL), 클러스터린 및 HRF, 및 임의의 보체 단백질의 대립유전자 및 종 변이체가 있으나, 이에 국한되는 것은 아니다.
본 명세서에 사용된 보체 단백질의 "천연" 형태는 보체 활성화의 부재 시에 척추동물과 같은 유기체에서 분리될 수 있고, 실험실에서 사람에 의해 의도적으로 변형되지 않은 보체 단백질이다. 천연 보체 단백질의 예에는 C1q, C1r, C1s, C2, C3, C4, B 인자, D 인자, 프로퍼딘, C5, C6, C7, C6 및 C9가 있다.
일반적으로, 천연 보체 단백질은 비활성이고 활성화시 활성을 획득한다. 활성화는 활성화 절단, 성숙 절단 및/또는 다른 단백질과의 복합체 형성을 필요로 할 수 있다. 예외적으로, I 인자 및 D 인자는 그 천연 형태가 효소적 활성을 갖고 있다. 일부 예에서, 천연 보체 단백질의 활성화는 단백질의 절단 후에 일어난다. 예를 들어, C2 및 B 인자와 같은 보체 자이모겐은, 프로테아제 C1에 의한 C2의 절단이 C2b를 생성하여, 이것이 C4b와 결합하여 단백분해적 활성 C4b2b(C3 컨버타제)를 형성하고 프로테아제 D 인자에 의한 B 인자의 절단이 Bb를 생성하여, 이것이 C3b와 결합하여 단백분해적 활성의 대체 C3 컨버타제인 C3bBb를 형성하도록, 프로테아제 절단에 의해 스스로 활성화되는 프로테아제이다. 다른 예에서, 비활성 천연 보체 단백질의 절단은 단백질의 구조적 안정성에 변화를 초래하여 단백질을 활성화시킨다. 예를 들어, C3 및 C4는 천연 단백질에서는 안정하지만, 단백질의 절단으로부터 초래되는 형태적 변화 이후 높은 반응성이 되어 활성화될 수 있는, 내부 티오에스테르 결합을 포함한다. 즉, C3 및 C4의 절단 산물은 생물학적으로 활성이다. 또한, C3 및 C4의 활성화는 절단 없이도 자발적으로 일어날 수 있다. 천연 C3에서 티오에스테르 결합의 자발적인 전환은 보체의 대체 경로 중의 개시 사건이다. 다른 예에서, 천연 보체 단백질의 활성화는 다른 활성 천연 보체 단백질의 활성을 억제하는 복합체화된 조절 분자의 방출 후에 일어난다. 예를 들어, C1Inh는 C1q와 복합체를 형성하지 않는 한, C1s 및 C1r에 결합하여 C1s 및 C1r을 비활성화시킨다.
본 명세서에 사용된 바와 같이, 성숙 절단은 자이모겐의 활성화에 필요한 임의의 절단을 의미하는 일반적인 용어이다. 이 성숙 절단에는 형태적 변화를 유도하여 활성을 일으키는 절단(즉, 활성화 절단)이 있다. 또한, 중요한 결합 부위가 노출되거나 입체 장애가 노출되거나 또는 억제성 절편이 제거 또는 이동되는 절단도 포함된다.
본 명세서에 사용된, 보체 단백질의 변경된 형태란, 분자 구조의 변형으로부터 나타나는 비천연 형태로 존재하는 보체 단백질을 의미한다. 예를 들어, 물과 티오에스테르의 C3 반응은 컨버타제 절단의 부재 시에 일어날 수 있고, 결과적으로 iC3 및 iC4라고 불리는 C3 및 C4의 가수분해된 비활성 형태를 제공한다. 다른 예에서, C3a, C5a 및 C5a를 비롯한 아나필라톡신은 카르복시펩티다제 N에 의해 더욱 안정하고 덜 활성인 형태로 데스아르기닌화(desarginated)될 수 있다.
본 명세서에 사용된 바와 같이, 보체 단백질이 "단편" 또는 "절단 산물"은 천연 보체 단백질의 폴리펩타이드 서열의 일부를 포함하는 보체 단백질의 아군이다. 보체 단백질의 단편은 보통 보체 캐스캐이드 중 어느 하나 또는 그 이상, 예컨대 1, 2 또는 3가지 캐스캐이드의 활성화 후 나타난다. 일반적으로, 단편은 천연 보체 단백질의 단백분해적 절단으로부터 생성된다. 예를 들어, B 인자는 D 인자에 의해 효소적으로 절단되어 2가지 단편, 즉 B의 N 말단 부위를 구성하는 Ba 및 C 말단 부위를 구성하고 세린 프로테아제 부위를 포함하는 Bb가 된다. 또한, 보체 단백질의 단편은 보체 단백질의 다른 단편의 단백분해적 절단으로부터 생성되기도 한다. 예를 들어, C3의 절단으로부터 생성된 단편인 C3b는 I 인자에 의해 절단되어 단편 iC3b와 C3f가 된다. 일반적으로, 보체 단백질의 절단 산물은 생물학적 활성 산물이며 보체 시스템의 절단 이펙터 분자로서 기능을 한다. 따라서, 보체 단백질의 단편 또는 부분에는 보체 단백질의 절단 산물 뿐 아니라 적어도 하나의 활성을 보유하거나 나타내는 단백질의 부분도 포함된다.
본 명세서에 사용된 "절단 이펙터 분자" 또는 "절단 이펙터 단백질"은 보체 시스템의 촉발된 효소 캐스캐이드의 결과로서 생성된 활성 절단 산물을 의미한다. 보체 활성화 유래의 절단 이펙터 분자, 단편 또는 절단 산물은 보체 매개의 기능 또는 활성, 예컨대 옵소닌화, 아나필락시스, 세포 용해 및 염증 중 임의의 하나 이상의 기능이나 활성에 기여할 수 있다. 절단 또는 이펙터 분자의 예에는 C3a, C3b, C4a, C4b, C5a, C5b-9 및 Bb가 있으나, 이에 국한되는 것은 아니다. 보체 시스템의 절단 이펙터 분자는 캐스캐이드에 관여함으로써, 염증 자극, 항원 포식작용 촉진 및 일부 세포의 직접 용해를 비롯한 활성을 나타낸다. 보체 절단 산물은 보체 경로의 활성화를 촉진하거나 그 활성화에 관여한다.
본 명세서에 사용된 바와 같이, 아나필라톡신(예, C3a, C4a 또는 C5a)은 염증 반응에 관여하는, 특히 기생충에 대한 방어의 일부로서 기능을 하는 비만 세포 또는 호염기구의 탈과립(이 세포들로부터 물질의 방출)을 촉발하는 절단 이펙터 단백질이다. 탈과립이 너무 강하면 알레르기 반응을 일으킬 수 있다. 또한, 아나필라톡신은 평활근 세포의 경련(예컨대, 기관지경련), 모세혈관 투과성 증가 및 화학주성을 간접적으로 매개한다.
본 명세서에 사용된, 화학주성은 아나필락톡신의 농도 증가 방향과 같이, 보통 농도 증가 방향의 화학유인물질쪽으로 유도되는 백혈구의 수용체 매개 이동을 의미한다.
본 명세서에 사용된, 옵소닌화는 병원체 또는 다른 입자의 표면이 포식세포에 의해 소화될 수 있도록 변경되는 것을 의미한다. 병원체의 표면에 결합하거나 표면을 변경시키는 단백질은 옵소닌이라 한다. 항체 및 보체 단백질은 호중구 및 대식세포와 같은 포식세포에 의한 흡수 및 파괴를 위해 세포외 세균을 옵소닌화한다.
본 명세서에 사용된, 세포 용해는 벽이나 막의 파괴에 의한 세포의 붕괴 개방을 의미한다. 적혈구 세포의 용혈은 세포 용해의 척도이다.
본 명세서에 사용된, "프로테아제", "프로테이나제" 및 "펩티다제"는 호환되는 것으로서, 공유 펩타이드 결합의 가수분해를 촉진하는 효소를 의미한다. 이 호칭에는 자이모겐 형태 및 활성화된 단일쇄, 이중쇄 및 다중쇄 형태도 포함된다. 분명히 말하면, 프로테아제란 모든 형태를 의미한다. 프로테아제에는 표적 기질의 펩타이드 결합을 절단하는 기전과 활성 부위의 촉매적 활성에 따라 세린 프로테아제, 시스테인 프로테아제, 아스파르트산 프로테아제 및 트레오닌- 및 메탈로-프로테아제 등이 있다.
본 명세서에 사용된, 자이모겐이란, 활성화 절단과 같은 성숙 절단을 비롯한 단백분해 절단 및/또는 다른 단백질(들) 및/또는 보조인자(들)와의 복합체 형성에 의해 활성화되는 프로테아제를 의미한다. 자이모겐은 단백분해 효소의 비활성 전구체이다. 이러한 전구체는 일반적으로 활성 형태보다 더 크지만, 반드시 클 필요는 없다. 세린 프로테아제란, 자이모겐이 특정 절단, 예컨대 촉매적 및 자가촉매적 절단에 의해, 또는 활성 효소를 생산하는 활성화 보조인자의 결합에 의해 활성 효소로 전환된다. 따라서, 자이모겐은 활성인자의 작용에 의해 단백분해적 효소로 전환되는, 효소적 비활성 단백질이다. 절단은 자가촉매적으로 실시될 수 있다. 다수의 보체 단백질이 자이모겐이다. 즉 이들은 비활성이지만, 감염 후 보체 시스템의 개시 시에 절단되어 활성화된다. 자이모겐은 일반적으로 비활성이며, 자이모겐에서 프로영역(proregion)의 촉매적 또는 자가촉매적 절단에 의해 성숙한 활성 폴리펩타이드로 전환될 수 있다.
본 명세서에 사용된, "프로영역", "프로펩타이드" 또는 "프로 서열"은 성숙 단백질을 생산하기 위해 절단되는 영역 또는 절편을 의미한다. 이것은 촉매 기구를 은폐시켜 촉매 중간체의 형성을 방해함으로써(즉, 기질 결합 부위를 입체적으로 폐쇄함으로써) 효소 활성을 억제하는 기능을 하는 절편을 포함할 수 있다. 프로영역은 성숙한 생물학적 활성 폴리펩타이드의 아미노 말단에 위치한 아미노산 서열이며, 소수의 작은 아미노산이거나 다중도메인 구조일 수도 있다.
본 명세서에 사용된, 활성화 서열은 활성 프로테아제를 형성하기 위해 활성화 절단 또는 성숙 절단을 필요로 하는 부위인 자이모겐 중의 아미노산 서열을 이미한다. 활성화 서열의 절단은 자가촉매적으로 촉진되거나 또는 활성화 파트너에 의해 촉진될 수 있다.
활성화 절단은 활성에 필요한 입체형태적 변화가 일어나는 성숙 절단의 한 종류이다. 이것은 전형적 활성화 경로로서, 예컨대 세린 프로테아제의 경우, 절단이 새로운 N 말단을 생성하고, 이것이 촉매 기구의 보존 영역, 예컨대 촉매 잔기와 상호작용하여 활성에 필요한 입체형태적 변화를 유도한다. 활성화는 프로테아제의 다중쇄 형태를 생성할 수 있다. 일부 경우, 프로테아제의 단일쇄 형태는 단일쇄로서 단백분해 활성을 나타낼 수 있다.
본 명세서에 사용된, 도메인은 분자의 다른 부위와 구조적 및/또는 기능적으로 다르고 식별가능한, 단백질 또는 암호화 핵산과 같은 분자의 일부를 의미한다.
본 명세서에 사용된, 프로테아제 도메인은 프로테아제의 촉매적 활성 부분이다. 프로테아제의 프로테아제 도메인이라고 하면, 이러한 임의의 단백질의 단일쇄, 이중쇄 및 다중쇄 형태를 포함하는 것이다. 단백질의 프로테아제 도메인은 단백분해 활성에 필요한 그 단백질의 모든 필수 성질을 포함하며, 예컨대 촉매적 중심을 포함한다.
본 명세서에 사용된, 프로테아제의 촉매적 활성 부분은 프로테아제 도메인 또는 프로테아제 활성을 보유하는 임의의 단편 또는 일부를 의미한다. 특히, 적어도 시험관내에서 프로테아제, 및 이의 촉매적 도메인 또는 단백분해적 활성 부위(통상, C 말단 절단물)의 단일쇄 형태가 프로테아제 활성을 나타내는 것이 중요하다.
본 명세서에 사용된, "프로테아제 도메인 또는 프로테아제의 촉매적 활성 부분을 암호화하는 핵산"이란, 인접 서열로서 프로테아제의 다른 인접 부위가 아닌, 언급된 단일쇄 프로테아제 도메인 또는 이의 활성 부위를 암호화하는 핵산을 의미한다.
본 명세서에 사용된, 프로테아제 도메인으로 필수적으로 이루어진 폴리펩타이드란, 폴리펩타이드의 일부만이 프로테아제 도메인 또는 이의 촉매적 활성 부분인 것을 의미한다. 이러한 폴리펩타이드는 경우에 따라 추가 비프로테아제 유래의 아미노산 서열을 포함할 수 있으며, 일반적으로 포함할 것이다.
본 명세서에 사용된, "S1-S4"는, 기질의 P1-P4 잔기에 대한 결합 부위를 형성하는 아미노산 잔기를 의미한다(예컨대, Schecter and Berger(1967) Biochem Biophys Res Commun 27: 157-162). S1-S4은 각각 인접하지 않는 것일 수 있는 1개, 2개 또는 그 이상의 잔기를 포함한다. 이들 부위는 인지 부위 N 말단에서부터 절단가능 결합(scissile bond)으로도 불리는 단백분해작용 부위까지 순차적으로 번호가 매겨진다.
본 명세서에 사용된, "P1-P4" 및 "P1'-P4'"는 S1-S4 잔기 및 S1'-S4' 잔기와 각각 특이적으로 상호작용하고 프로테아제에 의해 절단되는, 기질 펩타이드 중의 잔기를 의미한다. P1-P4는 절단 부위의 N 말단측의 잔기 위치를 의미하고; P1'-P4'는 절단 부위의 C 말단측의 잔기 위치를 의미한다. 아미노산 잔기는 폴리펩타이드 기질의 N 말단에서부터 C 말단으로 표지가 붙여진다(Pi,..., P3, P2, P1, P1', P2', P3',...,Pj). 각각의 결합 서브사이트는 (Si,..., S3, S2, S1, S1', S2', S3',..., Sj)로 표지가 붙여진다. 절단은 P1과 P1' 사이에서 촉매된다.
본 명세서에 사용된, "결합 포켓"은 기질 위의 특정 아미노산 또는 아미노산들과 상호작용하는 잔기 또는 잔기들을 의미한다. "특이적 포켓"은 다른 것보다 더 많은 에너지를 제공하는 결합 포켓(가장 중요하거나 지배적인 결합 포켓)이다. 통상, 결합 단계는 촉매 과정이 일어나는데 필요한 전이 상태의 형성이 선행한다. S1-S4 및 S1'-S4' 아미노산은 기질 서열 결합 포켓을 구성하고 펩타이드, 폴리펩타이드 또는 단백질 기질의 P1-P4 및 P1'-P4' 아미노산과의 상호작용에 의해 각각 기질 인지를 용이하게 한다. 프로테아제가 기질과 상호작용하는지의 여부는 S1-S4 및 S1'-S4' 위치에 있는 아미노산의 함수이다. S1, S2, S3, S4, S1', S2', S3' 및 S4' 서브사이트 중 임의의 하나 이상의 부위에 있는 아미노산이 기질의 P1, P2, P3, P4, P1', P2', P3' 및 P4' 부위의 임의의 하나 이상의 아미노산과 상호작용하거나 그 아미노산을 인지한다면, 그 프로테아제는 기질을 절단할 수 있다. 결합 포켓은 펩타이드 결합의 촉매작용 및 기질의 절단이 달성되도록 프로테아제와 표적 아미노산을 위치시킨다. 예를 들어, 세린 프로테아제는 일반적으로 기질의 P4-P2' 부위를 인지하고; 다른 프로테아제는 P4-P2' 이상의 확대된 부위를 인지할 수 있다.
본 명세서에 사용된, "확대된 기질 특이성에 기여하는" 아미노산은 특이성 포켓 외에, 활성 부위 틈에 존재하는 잔기를 의미한다. 이러한 아미노산은 프로테아제의 S1-S4, S1'-S4' 잔기를 포함한다.
본 명세서에 사용된, 상호작용의 제2 부위는 활성 부위 틈의 외측이다. 이 부위는 기질 인지과 촉매작용에 기여할 수 있다. 이러한 아미노산에는 기질과 제2 및 제3 외피 상호작용에 기여할 수 있는 아미노산이 포함된다. 예를 들어, S1-S4, S1'-S4' 아미노산을 둘러싸는, 프로테아제 구조 중의 루프는 기질 중에 P1-P4, P1'-P4' 아미노산의 위치결정에 역할을 하여, 프로테아제 활성 부위에 절단가능 결합을 표시한다.
본 명세서에 사용된, 프로테아제의 활성 부위는, 기질의 촉매작용이 일어나는 기질 결합 부위를 의미한다. 활성 부위의 구조와 화학적 성질로 인해, 기질의 인지 및 결합과 이어서 기질 내의 절단가능 결합의 가수분해 및 절단이 이루어진다. 프로테아제의 활성 부위는 펩타이드 절단이 촉매 기전에 기여하는 아미노산 뿐 아니라 기질 서열 인지에 기여하는 아미노산, 예컨대 확대된 기질 결합 특이성에 기여하는 아미노산을 포함한다.
본 명세서에 사용된, 세린 또는 시스테인 프로테아제의 촉매적 트리아드(triad)는 세린 또는 시스테인 프로테아제의 활성 부위에 존재하고 펩타이드 절단의 촉매적 기전에 기여하는 3개 아미노산의 조합을 의미한다. 일반적으로, 촉매적 트리아드는 세린 프로테아제에서 발견되고 활성 친핵체 및 산/염기 촉매작용을 제공한다. 세린 프로테아제의 촉매적 트리아드는 키모트립신의 경우에 Asp102, His57 및 Ser195인 3개의 아미노산을 포함한다. 이러한 잔기들은 세린 프로테아제의 촉매 효능에 중요하다.
본 명세서에 사용된, "기질 인지 부위" 또는 "절단 서열"은 프로테아제에 의해 절단되는, 프로테아제의 활성 부위에 의해 인지되는 서열을 의미한다. 일반적으로, 예컨대 세린 프로테아제의 경우, 절단 서열은 기질의 P1-Pr 및 P1'-P4' 아미노산으로 구성되며, 여기서 절단은 P1 위치 이후에 일어난다. 일반적으로, 세린 프로테아제의 절단 서열은 많은 프로테아제의 확대된 기질 특이성에 맞추기 위해 길이가 6개인 잔기이지만, 프로테아제에 따라서 더 길거나 더 짧을 수도 있다. 예를 들어, 자가촉매작용에 필요한 MT-SP1의 기질 인지 부위 또는 절단 서열은 RQARVV이며, 여기서 R은 P4 위치이고, Q는 P3 위치이며, A는 P2 위치이고 R은 P1 위치이다. MT-SP1에서의 절단은 서열 VVGG가 후속되는 위치 R 다음에서 일어난다.
본 명세서에 사용된 표적 기질은 프로테아제에 의해 절단되는 기질을 의미한다. 일반적으로, 표적 기질은 그 기질 인지 부위에서 프로테아제에 의해 특이적으로 절단된다. 최소한, 표적 기질은 절단 서열을 구성하는 아미노산을 포함한다. 경우에 따라, 표적 서열은 절단 서열을 함유하는 펩타이드와 임의의 다른 아미노산을 포함한다. 프로테아제에 의해 인지되는 절단 서열을 함유하는 전장 단백질, 대립유전자 변이체, 이소형 또는 이의 임의의 부위는 그 프로테아제의 표적 기질이다. 예를 들어, 보체 비활성화가 의도되는 본 발명의 목적에서, 표적 기질은 임의의 하나 또는 그 이상, 예컨대 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 20, 30, 40개 또는 그 이상의 보체 단백질이거나, 또는 프로테아제에 의해 인지되는 절단 서열을 함유하는, 보체 단백질의 임의의 부위 또는 이의 단편이다. 이러한 표적 기질은 정제된 단백질일 수도 있고, 시험관내 또는 생체내 혼합물과 같은 혼합물에 존재할 수도 있다. 혼합물은 예를 들어, 혈액 또는 혈청, 또는 다른 조직액을 포함할 수 있다. 또한, 표적 기질은 프로테아제에 의한 기질의 절단에 영향을 미치지 않는 추가 잔기(moiety)를 함유하는 펩타이드 또는 단백질을 포함한다. 예를 들어, 표적 기질은 4개의 아미노산 펩타이드 또는 전장의 단백질이 형광 부에 화학적으로 결합된 것을 포함할 수 있다. 프로테아제는 표적 기질에 대한 더 큰 기질 특이성을 나타내도록 변형될 수 있다.
본 명세서에 사용된, 절단은 프로테아제에 의한 펩타이드 결합의 파괴를 의미한다. 프로테아제의 절단 부위 모티프(motif)는 절단가능 결합에 대해 N 말단 및 C 말단의 잔기를 수반한다(프라이밍 처리된 측과 프라이밍 처리되지 않은 측은 각각 P3-P2-P1-P1'-P2'-P3'-...로 정의되는, 프로테아제 절단 부위를 보유하고, 절단은 P1과 P1' 잔기 사이에서 일어난다). 일반적으로, 기질의 절단은 활성화 절단이거나 억제성 절단이다. 활성화 절단은 비활성 형태의 폴리펩타이드를 절단하여 활성 형태를 만드는 것을 의미한다. 이러한 예에는 자이모겐의 활성 효소로의 절단, 및/또는 전구성장 인자의 활성 성장 인자로의 절단이 있다. 예를 들어, MT-SP1은 RQAR의 P1-P4 서열에서 표적 기질을 절단하여 자가활성화할 수 있다. 또한, 활성화 절단은 단백질이 각각 활성을 갖는 하나 이상의 단백질로 절단되는 절단이다. 예를 들어, 보체 시스템은 단백분해적 절단 사건의 비가역적 캐스캐이드로서, 이의 종결 시, 염증을 자극하고, 항원 포식작용을 촉진하며 일부 세포를 직접 용해하는 복수의 이펙터 분자가 형성된다. 즉, 컨버타제에 의한 C3의 C3a 및 C3b로의 절단은 활성화 절단이다.
본 명세서에 사용된, 억제성 절단은 기능성이 아닌 하나 이상의 분해 산물로 단백질을 절단하는 것이다. 억제성 절단은 단백질 활성의 감소 또는 저하를 초래한다. 일반적으로, 단백질 활성 감소는 그 단백질이 수반된 경로 또는 과정을 감소시킨다. 일 예로서, 억제성 절단인 임의의 1 이상의 보체 단백질의 절단은 보체의 전형적, 렉틴 또는 대체 기능성 경로 중 임의의 하나 이상의 경로를 동시에 감소 또는 억제시킨다. 억제성이 되기 위하여, 절단은 단백질의 천연 형태보다 적어도 약 10%, 20%, 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, 90%, 95%, 99.9% 또는 그 이상 활성을 감소시킨다. 절단이 억제성이 되기 위해 필요한 단백질의 절단율은 단백질마다 다르지만, 단백질의 활성을 분석하여 측정할 수 있다.
본 명세서에 사용된, VEGF 또는 VEGFR을 절단하는 프로테아제란, VEGF 또는 VEGFR을 절단하도록 변형된 프로테아제, 또는 그 천연 형태가 VEGF 또는 VEGFR을 절단하여 VEGF 또는 VEGFR 복합체의 시그날 전달, 특히 혈관형성, 특히 불필요한 혈관형성과 같은 생물학적 효과로서 나타날 수 있는 세포 증식 시그날 전달을 감소 또는 비활성화시키는 프로테아제를 의미한다. 프로테아제에 의한 VEGF 또는 VEGFR의 절단은 VEGF 또는 VEGFR의 활성을, VEGF 또는 VEGFR 기능을 평가하는 당업자에게 공지된 임의의 방법 또는 검정법으로 분석하여 측정할 수 있다.
본 명세서에 사용된, VEGF 또는 VEGFR을 절단하지 않는 프로테아제(변형된 형태 또는 변형되지 않은 형태)란, VEGF 또는 VEGFR 복합체의 시그날 전달을 감소 또는 비활성화시키지 않는 프로테아제를 의미한다. 구체적으로, 본 발명의 목적 상, 이러한 프로테아제는 표적 기질(즉, 보체 단백질)에 대해 더 큰 기질 특이성 또는 활성을 보유하며, 예컨대 VEGF 또는 VEGFR 단백질이나, 해당 절단 서열(즉, RRVR)을 함유하는 펩타이드 기질에 대해서보다 약 1배, 1.5배, 2배, 5배, 10배, 20배, 50배, 100배, 200배, 300배, 400배 이상의 기질 특이성 또는 활성을 보유한다. 본 발명의 목적을 위해, 보체 단백질과 VEGF 또는 VEGFR 단백질 또는 펩타이드 기질과의 절단 비교는 프로테아제가 보체 단백질을 절단할 때와 동일한 반응 조건 하에서 수행한다.
본 명세서에 사용된, "스캐폴드" 또는 "프로테아제 스캐폴드"란, 표적 특이성을 변경시키기 위해 변형될 수 있는 원형 프로테아제를 의미한다. 스캐폴드에는 야생형 프로테아제, 대립유전자 변이체 및 이소형이 있다. 이들은 표적이 된 특이성을 보유하는 프로테아제가 되기 위한 변형의 출발 물질로서 작용할 수 있다.
본 명세서에 사용된, "변형된 프로테아제" 또는 "뮤테인 프로테아제"란, 스캐폴드 프로테아제와 비교했을 때 1차 서열에 하나 이상의 변형을 보유하는 프로테아제 폴리펩타이드(단백질)을 의미한다. 하나 이상의 돌연변이는 하나 이상의 아미노산 대체(치환), 삽입, 결실 및 이의 임의의 조합일 수 있다. 변형된 프로테아제 폴리펩타이드에는 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20개 또는 그 이상의 변형된 위치를 보유하는 폴리펩타이드가 포함된다. 변형된 프로테아제는 전장의 스캐폴드 프로테아제이거나 또는 변형된 전장의 스캐폴드 프로테아제의 촉매적 활성 부분일 수 있으나, 단 변형된 프로테아제는 이 프로테아제의 활성 또는 기질 특이성을 변경시키는 영역에 변형을 포함하고 그 프로테아제가 단백분해적 활성이어야 한다. 일반적으로, 이러한 돌연변이는 임의의 하나 이상의 보체 단백질을 절단하는 스캐폴드 프로테아제의 특이성 및 활성을 변화시킨다. 프로테아제의 기질 특이성을 변경시키는 영역에 변형을 포함하는 것 외에도 변형된 프로테아제는 프로테아제의 기질 특이성에 중요하지 않은 영역에 다른 변형을 허용할 수도 있다. 따라서, 변형된 프로테아제는 일반적으로 야생형 또는 스캐폴드 프로테아제의 대응하는 아미노산 서열과 60%, 70%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상의 서열 동일성을 보유한다. 변형된 전장의 프로테아제 또는 변형된 프로테아제의 촉매적 활성 부분은 융합 단백질인 프로테아제를 포함할 수 있지만, 융합 자체가 프로테아제의 기질 특이성을 변경시키지 않아야 한다.
본 명세서에 사용된, 키모트립신 번호매김이란, 서열번호 8의 성숙 키모트립신 폴리펩타이드의 아미노산 번호매김을 의미한다. MT-SP1의 프로테아제 도메인과 같이 다른 프로테아제의 프로테아제 도메인은 키모트립신과 함께 정렬될 수 있다. 이러한 경우에, 키모트립신의 아미노산에 대응하는 MT-SP1의 아미노산은 키모트립신 아미노산의 번호로 매겨진다. 대응하는 위치는 수동 정렬이나 또는 이용할 수 있는 수많은 정렬 프로그램(예, BLASTP)을 이용하는 당업자에 의해 그러한 정렬을 통해 측정될 수 있다. 대응하는 위치는 또한 단백질 구조의 컴퓨터 모의 정렬 등을 이용하여 구조적 정렬에 기초하여 측정될 수도 있다. 폴리펩타이드의 아미노산이 개시된 서열의 아미노산에 대응한다는 것은, GAP 알고리듬과 같은 표준 정렬 알고리듬을 이용하여 동일성 또는 상동성(보존적 아미노산이 정렬되는 경우)이 최대가 되도록 그 폴리펩타이드를 개시된 서열과 정렬시켰을 때 확인되는 아미노산을 의미한다. 예를 들어, MT-SP1의 세린 프로테아제 도메인(서열번호 10)과 성숙 키모트립신의 정렬 시, MT-SP1의 위치 1에 있는 V는 키모트립신 번호매김으로 V16으로 매겨진다. 이에 따라 후속 아미노산도 번호를 매긴다. 일 예에서, 전장의 MT-SP1(서열번호 2)의 아미노산 위치 708번 또는 MT-SP1의 프로테아제 도메인(서열번호 10)의 위치 94번에 있는 F는 키모트립신 번호매김에 기초할 때 F99에 해당한다. 잔기가 프로테아제에는 존재하지만, 키모트립신에는 존재하지 않는 경우에는 그 아미노산 잔기에 문자 표시가 매겨진다. 예를 들어, 키모트립신 번호매김에 기초할 때 아미노산 60인, 루프의 일부이지만 키모트립신과 비교했을 때 MT-SP1 서열에만 삽입되어 있는 키모트립신의 잔기는 예컨대 Asp60b 또는 Arg60c라고 한다.
본 명세서에 사용된, "억제성 보체 활성화" 또는 "보체 비활성화"란, 임의의 하나 이상의 보체 경로의 보체 매개의 기능이나 활성이 프로테아제에 의해 감소 또는 저하되거나, 경로 중의 임의의 단백질의 활성이 감소 또는 저하되는 것을 의미한다. 보체의 기능이나 활성은 시험관내 또는 생체내에서 일어날 수 있다. 분석될 수 있고 본 명세서에 설명된 보체의 기능으로는, 예컨대 용혈 검정법, 및 임의의 하나 이상의 보체 이펙터 분자를, 예컨대 SDS PAGE 후, 웨스턴 블롯 또는 쿠마시 브릴리언트 블루 염색 또는 ELISA 등으로 측정하는 검정법이 있다. 프로테아제는 보체 활성화를 5%, 10%, 20%, 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, 90% 또는 그 이상 억제할 수 있다. 다른 양태에서, 보체 활성화는 프로테아제의 부재 중의 보체의 활성과 비교했을 때 프로테아제에 의해 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, 85%, 90%, 95% 또는 99.9% 정도 억제된다.
본 명세서에 사용된, 표적 기질에 대한 특이성이란, 비표적 기질이라고도 하는 다른 기질과 비교하여, 프로테아제에 의한 표적 기질의 절단이 우선되는 것을 의미한다. 특이성은 기질에 대한 프로테아제의 친화성과 효소의 효능의 척도인 특이성 상수(kcat/Km)로 표시된다.
본 명세서에 사용된, 절단의 특이성 상수는 (kcat/Km)이며, 여기서 Km은 미카엘리스-멘턴 상수(1/2 Vmax에서 [S])이고 kcat는 Vmax/[ET]이며, 여기서 ET는 최종 효소 농도이다. 매개변수 kcat, Km 및 kcat/Km은 기질 농도의 역수 대 기질 절단 속도의 역수를 도표화하고, 라인위버-버크(Lineweaver-Burk)식(1/속도=(Km/Vmax)(1/[S])+1/Vmax; 여기서 Vmax = [ET]kcat)에 대입하여 계산할 수 있다. 다양한 기질 농도의 존재 하에 절단 증가 속도를 경시적으로 측정하는 임의의 방법은 특이성 상수를 계산하는데 사용될 수 있다. 예를 들어, 기질은, 프로테아제에 의해 절단 시 방출되는 형광원성 부에 결합되어 있다. 여러 효소 농도에서 절단 속도를 측정하면 특정 프로테아제에 대한 kcat가 측정될 수 있다. 특이성 상수는 기질에 공존하는 P1-P4 아미노산에 대한 프로테아제의 S1-S4 포켓의 임의의 하나 이상의 아미노산의 부위 특이적 우선성을, 당업계의 표준 방법, 예컨대 위치 스캐닝 조합 라이브러리(PS-SCL)를 사용하여 측정하는데 사용될 수 있다. 또한, 특이성 상수는 다른 기질보다 한 표적 기질에 대한 프로테아제의 우선성을 측정하는데 사용될 수 있다.
본 명세서에 사용된, 기질 특이성이란, 다른 기질보다 한 표적 기질에 대한 프로테아제의 우선성을 의미한다. 기질 특이성은 특이성 상수의 비로서 측정될 수 있다.
본 명세서에 사용된, 기질 특이성 비는 특이성 상수의 비이며, 2 이상의 기질에 대한 2 이상의 프로테아제 또는 하나의 프로테아제의 특이성을 비교하는데 사용될 수 있다. 예를 들어, 경쟁 기질에 대한 하나의 프로테아제의 기질 특이성 또는 하나의 기질에 대한 경쟁 프로테아제의 기질 특이성은 kcat/Km을 비교하여 측정할 수 있다. 예를 들어, 특이성 상수가 표적 기질에 대해서는 2 X 106 M-1sec-1이고, 비표적 기질에 대해서는 2 X 104M-1sec-1인 프로테아제는 표적 기질에 대한 특이성이 더 크다. 이와 같은 특이성 상수를 사용하면, 상기 프로테아제는 표적 프로테아제의 기질 특이성 비가 100이다.
본 명세서에 사용된, 표적 기질에 대한 우선성 또는 기질 특이성은 기질 특이성 비로서 나타낼 수 있다. 우선성을 반영하는 상기 비의 특정 값은 논쟁중인 기질과 프로테아제의 함수이다. 1보다 큰 기질 특이성 비는 표적 기질에 대한 우선성을 의미하고, 1 미만의 기질 특이성은 비표적 기질에 대한 우선성을 의미한다. 일반적으로, 적어도 1 또는 약 1의 비는 프로테아제가 후보 치료제로서 고려되기에 충분한 차이를 반영한다.
본 명세서에 사용된, 변경된 특이성은 출발 스캐폴드 프로테아제와 비교했을 때, 변형된 프로테아제의 기질 특이성에 변화를 의미한다. 일반적으로, 특이성의 변화는 스캐폴드 프로테아제의 야생형 기질(본 명세서에서는 비표적 기질이라고도 함)에 비해, 표적 기질에 대한 변경된 프로테아제의 우선성의 변화를 반영하는 것이다. 일반적으로, 본 명세서에 제시된 변경된 프로테아제는 스캐폴드 프로테아제의 기질 특이성에 비해, 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대해 증가된 기질 특이성을 나타낸다. 예를 들어, 표적 기질 대 비표적 기질에 대한 기질 특이성 비가 100인 변형된 프로테아제는, 기질 특이성 비가 10인 스캐폴드 프로테아제에 비해 10배 증가된 특이성을 나타낸다. 다른 예에서, 기질 특이성 비가 0.1에 비해 1인 변형된 프로테아제는 10배 증가된 기질 특이성을 나타낸다. 스캐폴드 프로테아제에 비해 증가된 특이성을 나타내기 위해, 변형된 프로테아제는 임의의 하나 또는 그 이상의 보체 단백질에 대해 1.5배, 2배, 5배, 10배, 50배, 100배, 200배, 300배, 400배, 500배 또는 그 이상 더 큰 기질 특이성을 나타낸다.
본 명세서에 사용된 "선택성"은 경쟁 기질의 혼합물 중에서 하나의 표적 기질을 선택하고 절단하는 프로테아제의 능력을 말할 때, 특이성과 혼용할 수 있는 용어이다. 프로테아제가 임의의 다른 하나 또는 그 이상의 표적 기질에 비해 한 표적 기질에 대해 나타내는 증가된 선택성은 예컨대 프로테아제에 의한 표적 기질의 절단 특이성 상수를 비교하여 측정할 수 있다. 예를 들어, 프로테아제가 표적 기질에 대한 절단 특이성 상수는 2 X 106 M-1sec-1이고 임의의 다른 하나 이상의 기질에 대해서는 2 X 104 M-1sec-1이면, 그 프로테아제는 전자의 표적 기질에 대한 선택성이 더 큰 것이다.
본 명세서에 사용된, 활성이란, 전장(완전) 단백질과 관련된 폴리펩타이드 또는 이의 일부의 기능적 활성 또는 활성들을 의미한다. 기능적 활성에는 생물학적 활성, 촉매적 또는 효소적 활성, 항원성(항폴리펩타이드 항체에 결합하기 위해 폴리펩타이드와 경쟁하거나 결합하는 능력), 면역원성, 다량체 형성능 및 폴리펩타이드의 수용체 또는 리간드에 특이적으로 결합하는 능력이 있으나, 이에 국한되는 것은 아니다.
본 명세서에 사용된, 보체 단백질과 관련된 기능적 활성이란, 보체 매개의 기능, 예컨대 아나필락시스, 옵소닌화, 화학주성 또는 세포 용해 등(이에 국한되지 않는다)을 의미한다. 보체 활성을 검사하는 검정법에는 적혈구 세포의 용혈, 및 ELISA 또는 SDS-PAGE와 같은 보체 이펙터 분자의 검출법이 있으나, 이에 국한되는 것은 아니다.
본 명세서에 사용된, 촉매 활성 또는 절단 활성이란, 선택된 기질의 단백분해작용을 검출하는 시험관내 단백분해 검정법으로 평가된, 프로테아제의 활성을 의미한다. 절단 활성은 프로테아제의 촉매 효능을 평가하여 측정할 수 있다.
본 명세서에 사용된, 표적 기질을 향한 활성이란, 절단 활성 및/또는 기능적 활성, 또는 표적 기질에 또는 표적 기질을 향해 나타내는 프로테아제의 활성을 반영하는 다른 측정법을 의미한다. 프로테아제에 의한 보체 단백질 표적 기질의 기능적 활성은 적혈구 세포 용해와 같은 보체 검정법 또는 보체 활성을 평가하는 것으로 본 명세서에 제시되거나 당업자에게 공지된 여타 검정법으로 IC50을 평가하여 측정할 수 있다. 절단 활성은 프로테아제의 촉매적 효능을 평가하여 측정할 수 있다. 본 발명의 목적에서, 활성은 프로테아제가 표적 기질에 더 큰 단백분해작용 또는 절단을 나타내고(내거나), 프로테아제 부재 시와 비교했을 때 보체 단백질의 기능적 활성을 변경(즉, 활성화 또는 억제)시킨다면 증가된 것이다.
본 명세서에 사용된, 세린 프로테아제 또는 세린 엔도펩티다제는 효소의 활성 중심에 세린 잔기의 존재를 특징으로 하는, 펩티다제의 한 종류를 의미한다. 세린 프로테아제는 체내의 광범위한 기능에 관여하는데, 그 예로는 혈액 응고 및 염증 뿐 아니라 원핵생물 및 진핵생물에서 소화 효소로서의 기능이 있다. 세린 프로테아제에 의한 절단 기전은 표적화된 펩타이드 결합의 세린에 의한 친핵성 공격을 기초로 한다. 아스파테이트 또는 금속과 결합된 시스테인, 트레오닌 또는 물 분자도 이러한 역할을 할 수 있다. 세린, 히스티딘 및 아스파테이트의 정렬된 측쇄는 대부분의 세린 프로테아제에 일반적인 촉매적 트리아드를 형성한다. 세린 프로테아제의 활성 부위는 폴리펩타이드 기질이 결합하는 틈처럼 형성되어 있다.
본 명세서에 사용된, 보체 프로테아제는 임의의 보체 경로 중에서 보체 캐스캐이드 반응의 생성 및 증폭에 관여하는 프로테아제를 의미한다. 이러한 프로테아제에는 세린 프로테아제 I 인자, D 인자, MBL 관련 세린 프로테아제(MASP)-2, MASP-1, C1s, C1r, B 인자, C2 및 컨버타제, 및 보체 경로에서 나타나고 이로 인해 보체 활성화가 실시되는 임의의 다른 프로테아제가 있다. 구체적으로, 보체 프로테아제는 임의의 비변형된 보체 프로테아제, 예컨대 I 인자, D 인자, MASP-2, MASP-1, C1s, C1r, B 인자 및 C2가 있다.
본 명세서에 사용된, 비-보체 프로테아제는 임의의 하나 이상의 보체 경로 중에서 정상적으로 일부분이 아닌 임의의 프로테아제이다.
본 명세서에 사용된, MT-SP1은 Ser, His 및 Lys 활성 부위 잔기의 위치에 기초한 세린 프로테아제의 S1 펩티다제 그룹(트립신과 키모트립신도 포함한다)의 일부인 세린 프로테아제이다. MT-SP1은 경막 도메인, 2개의 CUB 도메인, 4개의 LDLR 반복체 및 키모트립신과 같이 세린 프로테아제의 펩티다제 S1 그룹의 모든 구성원 중에서 매우 보존적인 세린 프로테아제 도메인(펩티다제 S1 도메인)을 특징으로 한다. 일 예인 MT-SP1의 서열은 서열번호 2에 제시했다. 프로테아제 도메인은 아미노산 615-854 사이에 있으며 아미노산 615-854를 포함한다.
MT-SP1 프로테아제는 전장의 MT-SP1 또는 이의 임의의 촉매적 활성 부분, 및 대립유전자 변이체, 종 변이체, 및 스플라이스 변이체에 의해 암호화된 변이체도 포함한다. MT-SP1 프로테아제는 단일쇄 자이모겐으로서, 활성화된 이중쇄 폴리펩타이드로서 나타난다. MT-SP1이란 표현에는 활성 단일쇄 및 2본쇄 형태가 포함된다. 특히 중요한 것은, 사람을 비롯한 포유동물 기원의 MT-SP1 프로테아제이다. MT-SP1 프로테아제는 또한 래트 또는 마우스 기원의 프로테아제도 포함할 수 있다. 당업자라면, 폴리펩타이드의 비필수 영역에서의 단일 아미노산 치환은 일반적으로 생물학적 활성을 거의 변경시키지 않는다는 것을 잘 알고 있다(예컨대, Watson et al. Molecular Biology of the Gene, 4th Edition, 1987, The Benjamin/Cummings, Pub. co. p.224). 사람 기원의 예시적인 MT-SP1 프로테아제 및/또는 이의 촉매적 활성 도메인의 암호화 핵산 분자의 서열 및 암호화된 아미노산 서열은 서열번호 1, 2, 9 및 10에 제시되었다. 비사람 기원의 예시적인 MT-SP1 폴리펩타이드는 마우스(Mus musculus, 서열번호 449) 및 래트(Rattus norvegicus, 서열번호 450)와 같은 기원의 아미노산 서열을 보유하는 것이다. 여기서, MT-SP1 프로테아제는 스캐폴드 MT-SP1일 수 있다.
본 명세서에 사용된, MT-SP1의 "촉매적 활성 부분"란, 프로테아제 활성을 보유하는 프로테아제 도메인, 이의 임의의 단편이나 부위를 의미한다. 예를 들어, MT-SP1의 촉매적 활성 부분은 프로테아제 도메인의 분리된 단일쇄 형태 또는 활성화된 이중쇄 형태를 비롯한 MT-SP1 프로테아제 도메인일 수 있다.
본 명세서에 사용된, 변형된 MT-SP1 프로테아제는 스캐폴드 또는 비변형된 형태와 비교했을 때 변경된 기질 특이성과 같이 변경된 활성을 나타내는 프로테아제를 의미한다. 이러한 프로테아제에는 스캐폴드 MT-SP1에 비해, 보체 단백질을 절단하는 MT-SP1 프로테아제의 활성, 예컨대 기질 특이성 또는 선택성이 변경될 정도로, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20 또는 그 이상의 변형(즉, 아미노산의 변화)을 포함한다. 변형된 MT-SP1은 전장의 스캐폴드 MT-SP1이거나 또는 전장 스캐폴드 프로테아제의 일부일 수 있으나, 단 변형된 프로테아제는 프로테아제의 활성 또는 기질 특이성을 변경시키는 영역의 변형을 포함하고 그 프로테아제는 단백분해적 활성이어야 한다. 변형된 MT-SP1 프로테아제는 또한 프로테아제의 기질 특이성에 영향을 미치지 않는 영역의 다른 변형을 포함할 수 있다. 따라서, 변형된 MT-SP1 프로테아제는 일반적으로 야생형 또는 스캐폴드 MT-SP1의 대응하는 아미노산 서열과 60%, 70%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상의 서열 동일성을 보유한다. 변형된 전장의 MT-SP1 프로테아제 또는 변형된 MT-SP1의 촉매적 활성 부분은 융합 단백질인 프로테아제를 포함할 수 있으나, 단 융합 단백질은 표적 특이성을 보유해야 한다.
본 명세서에 사용된, 사람 단백질은 사람의 게놈에 존재하는 DNA와 같은 핵산 분자에 의해 암호화된 단백질은 물론, 이의 모든 대립유전자 변이체 및 보존적 변형도 포함한다. 단백질의 변이체 또는 변형된 단백질은 이 변형이 사람 단백질의 야생형 또는 주요 서열을 기초로 한다면 사람 단백질이다.
본 명세서에 사용된, 자연 발생의 α-아미노산의 잔기는 자연에서 발견되는 20개의 α-아미노산 잔기로서, 사람의 동족 mRNA 코돈과 하전성 tRNA 분자의 특이적 인지에 의해 단백질에 혼입된다.
본 명세서에 사용된, 비자연 발생의 아미노산은 유전자적으로 암호화되지 않은 아미노산을 의미한다.
본 명세서에 사용된, 핵산에는 DNA, RNA 및 이의 유사체, 예컨대 펩타이드 핵산(PNA) 및 이의 혼합물이 포함된다. 핵산은 일본쇄 또는 이본쇄일 수 있다. 경우에 따라 형광 표지 또는 방사능표지와 같은 검출성 표지 등으로 표지되는, 프로브 또는 프라이머를 언급할 때에는 일본쇄 분자인 것으로 생각해야 한다. 이러한 분자는 보통 라이브러리를 탐침 또는 프라이밍할 때 그 표적이 통계적으로 고유하거나 낮은 카피수(통상 5 미만, 보통 3 미만)일 정도의 길이를 가진 것이다. 일반적으로, 프로브 또는 프라이머는 당해 유전자에 상보적이거나 당해 유전자와 동일한, 적어도 14개, 16개 또는 30개의 인접 뉴클레오타이드 서열을 함유한다. 프로브 및 프라이머는 뉴클레오타이드 길이가 10, 20, 30, 50, 100 또는 그 이상일 수 있다.
본원에 사용된 바와 같이, 펩타이드는 길이가 2 내지 40개 아미노산인 폴리펩타이드를 언급한다.
본원에 사용된 바와 같이, 본원에 제공된 다양한 아미노산 서열중에 존재하는 아미노산은 이들의 공지된 3문자 또는 1문자 약어에 따라 나타낸다(표 1). 다양한 핵산 단편에 존재하는 뉴클레오타이드는 당업계에 통상적으로 사용되는 표준 1문자로 나타낸다.
본원에 사용된 바와 같은 "아미노산"은 아미노 그룹 및 카복실산 그룹을 함유하는 유기 화합물이다. 폴리펩타이드는 2개 이상의 아미노산을 함유한다. 본 발명의 목적을 위해 아미노산은 20개의 천연 아미노산, 비천연 아미노산 및 아미노산 유사체(즉, α-탄소가 측쇄를 갖는 아미노산)를 포함한다.
본원에 사용된 바와 같이, 본원에 제시된 다양한 아미노산 서열중에 존재하는 "아미노산"은 이들의 널리 공지된 3문자 또는 1문자 약어에 따라 나타낸다(표 1 참조). 다양한 DNA 단편중에 존재하는 뉴클레오타이드는 당업계에서 통상적으로 사용되는 표준 1문자로 나타낸다.
본원에 사용된 바와 같이, "아미노산 잔기"는 펩타이드 결합에서 폴리펩타이드의 화학적 분해(가수분해)시 형성되는 아미노산을 언급한다. 본원에 기재된 아미노산 잔기는 "L" 이소형인 것으로 간주한다. 이와 같이 지정된 "D" 이성형의 잔기는 목적하는 기능적 성질이 폴리펩타이드에 의해 보유되는 한 임의의 L-아미노산을 대체할 수 있다. NH2는 폴리펩타이드의 아미노 말단에 존재하는 자유 아미노 그룹을 언급한다. COOH는 폴리펩타이드의 카복실 말단에 존재하는 자유 카복시 그룹을 언급한다. 문헌[참조: J. Biol . Chem., 243: 3552-3559 (1969)]에 기재되고 37 C.F.R.§§1.821-1.822하에 채택된 표준 폴리펩타이드 명명법에 따른 아미노산 잔기에 대한 약어는 표 1에 나타낸다.
상응표
기호
1-문자 3-문자 아미노산
Y Tyr 티로신
G Gly 글리신
F Phe 페닐알라닌
M Met 메티오닌
A Ala 알라닌
S Ser 세린
I Ile 이소류신
L Leu 류신
T Thr 트레오닌
V Val 발린
P Pro 프롤린
K Lys 리신
H His 히스티딘
Q Gln 글루타민
E Glu 글루탐산
Z Glx Glu 및/또는 Gln
W Trp 트립토판
R Arg 아르기닌
D Asp 아스파르트산
N Asn 아스파라긴
B Asx Asn 및/또는 Asp
C Cys 시스테인
X Xaa 공지되는 않거나 다른 것
본원에서 화학식으로 나타낸 모든 아미노산 잔기 서열은 아미노 말단에서 카복시 말단의 통상적인 방향으로 좌측에서 우측 배향을 갖는 것으로 주지되어야만 한다. 또한, 용어 "아미노산 잔기"는 상응하는 표(표 1)에 열거된 아미노산 및 37 C.F.R.§§1.821-1.822에서 언급되고 본원에 참조로서 인용되는 것들과 같은 변형된 아미노산 및 희귀 아미노산을 포함하는 것으로 광범위하게 정의된다. 추가로, 아미노산 잔기 서열의 시작 또는 말단에서의 대시 기호는 하나 이상의 아미노산 잔기의 추가 서열에 대한 펩타이드 결합, NH2와 같은 아미노-말단 그룹에 대한 펩타이드 결합 또는 COOH와 같은 카복실-말단 그룹에 대한 펩타이드 결합을 지적하는 것으로 주지되어야만 한다.
본원에 사용된 바와 같이, "천연 아미노산"은 폴리펩타이드내에 존재하는 20개의 L-아미노산을 언급한다.
본원에 사용된 바와 같이, "비천연 아미노산"은 천연 아미노산과 유사한 구조를 갖지만 천연 아미노산의 구조 및 반응성을 모방하기 위해 변형된 유기 화합물을 언급한다. 따라서, 비천연 아미노산은 예를 들어, 20개의 천연 아미노산 이외의 아미노산 또는 이의 유사체를 포함하고 D-입체이성체의 아미노산을 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 예시적인 비천연 아미노산은 본원에 기재되고 당업자에게 공지되어 있다.
*본원에서 사용된 바와 같이, 유사 역학적 혼합물은 아미노산의 몰비가 이들의 보고된 반응율에 근거하여 조정된 것이다(문헌참조: Ostresh et al., (1994) Biopolymers 34:1681).
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본원에 사용된 바와 같이, DNA 작제물은 천연에서 발견되지 않는 방식으로 조합되고 인접된 DNA 절편을 함유하는, 일본쇄 또는 이본쇄, 선형 또는 환형 DNA 분자이다. DNA 작제물은 사람 조작에 따른 결과이고 조작된 분자의 클론 및 기타 카피물을 포함한다.
본원에 사용된 바와 같이, DNA 절편은 특정 성질을 갖는 대형 DNA 분자의 일부이다. 예를 들어, 특정 폴리펩타이드를 암호화하는 DNA 절편은 플라스미드 또는 플라스미드 단편과 같은 보다 긴 DNA 분자의 일부이고 5'에서 3' 방향으로 판독되는 경우 특정 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 암호화한다.
본원에 사용된 바와 같이, 용어, 오르토로그(ortholog)는 상이한 종 기원의 폴리펩타이드 또는 단백질의 기능적 대응물인, 하나의 종으로부터 유래된 폴리펩타이드 또는 단백질을 의미한다. 오르토로그간의 서열 차이는 종 분화에 따른 결과이다.
본원에 사용된 바와 같이, 용어 폴리뉴클레오타이드는 5'에서 3' 말단으로 판독되는 데옥시리보뉴클레오타이드 또는 리보뉴클레오타이드의 일본쇄 또는 이본쇄 중합체를 의미한다. 폴리뉴클레오타이드는 RNA 및 DNA를 포함하고 천연 공급원으로부터 분리되거나 시험관내에서 합성되거나 천연 및 합성 분자의 조합으로부터 제조될 수 있다. 폴리뉴클레오타이드 분자의 길이는 본원에서 뉴클레오타이드("nt"로 약칭됨) 또는 염기쌍("bp"로 약칭됨)으로 나타낸다. 용어 핵산은 경우에 따라 일본쇄 및 이본쇄 분자에 대해 사용된다. 당해 용어가 이본쇄 분자에 적용되는 경우, 이것은 전체 길이를 나타내는데 사용되고 용어 염기쌍과 동등한 것으로 이해된다. 당업자는 이본쇄 폴리뉴클레오타이드의 2개의 가닥이 길이에 있어서 약간 상이하고 이의 말단이 어긋나서 이본쇄 폴리뉴클레오타이드 분자내에 모든 뉴클레오타이드가 쌍을 형성하지 못할 수 있음을 인지할 것이다. 당해 쌍을 이루지 않은 말단은 일반적으로 길이에 있어서 20개 뉴클레오타이드를 초과하지 않는다.
본원에 사용된 바와 같이, 프로테아제 폴리펩타이드는 본원에 기재된 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제중 어느 하나에 상응하는 아미노산 서열을 갖는 폴리펩타이드이다.
본원에 사용된 바와 같이, 2개의 단백질 또는 핵산간의 "유사성"은 단백질의 아미노산 서열 또는 핵산의 뉴클레오타이드 서열간의 관련성을 언급한다. 유사성은 잔기의 서열 및 여기에 포함되는 잔기의 동일성 정도 및/또는 상동성을 근거로 할 수 있다. 단백질 또는 핵산간의 유사성 정도를 평가하는 방법은 당업자에게 공지되어 있다. 예를 들어, 서열 유사성을 평가하는 하나의 방법에서, 2개의 아미노산 또는 뉴클레오타이드 서열은 서열간의 최대 수준의 동일성을 나타내는 방식으로 정렬된다. "동일성"은 아미노산 또는 뉴클레오타이드 서열이 불변인 정도를 언급한다. 아미노산 서열 및 어느 정도의 뉴클레오타이드 서열의 정렬은 또한 아미노산(또는 뉴클레오타이드)에서 보존적 차이 및/또는 빈번한 치환을 고려할 수 있다. 보존적 차이는 관련 잔기의 물리화학적 성질을 보존하는 것들이다. 정렬은 총체적(모든 잔기를 포함하는 서열의 전체길이에 걸쳐 비교되는 서열의 정렬) 또는 국부적(단지 가장 유사한 영역 또는 영역들을 포함하는 서열 일부의 정렬)일 수 있다.
"동일성" 자체는 당업계에서 인지되는 의미를 갖고 공개된 기술에 따라 계산될 수 있다(문헌참조: Computational Molecular Biology, Lesk, A.M., ed., Oxford University Press, New York, 1988; Biocomputing : Informatics and Genome Projects, Smith, D.W., ed., Academic Press, New York, 1993; Computer Analysis of Sequence Data, Part I, Griffin, A.M., and Griffin, H.G., eds., Humana Press, New Jersey, 1994; Sequence Analysis in Molecular Biology, von Heinje, G., Academic Press, 1987; and Sequence Analysis Primer, Gribskov, M. and Devereux, J., eds., M Stockton Press, New York, 1991]. 2개의 폴리뉴클레오타이드 또는 폴리펩타이드간에 동일성을 측정하는 다수의 방법이 존재하지만 용어 "동일성"은 당업자에게 널리 공지되어 있다(문헌참조: Carrillo, H. & Lipman, D., SIAM J Applied Math 48:1073 (1988)).
본원에 사용된 바와 같은, 상동성(뉴클레오타이드 및/또는 아미노산 서열과 관련하여)이란 약 25% 이상의 서열 상동성, 전형적으로 25%, 40%, 60%, 70%, 80%, 85%, 90% 또는 95% 이상의 서열 상동성을 의미하고; 정확한 %는 경우에 따라 특정될 수 있다. 본원의 목적을 위해, 용어 "상동성" 및 "동일성"은 달리 지적되지 않는 경우 흔히 상호교환적으로 사용된다. 일반적으로, % 상동성 또는 동일성의 측정을 위해, 서열은 최고 정도의 일치가 수득되도록 정렬된다(문헌참조: Computational Molecular Biology, Lesk, A.M., ed., Oxford University Press, New York, 1988; Biocomputing: Informatics and Genome Projects, Smith, D.W., ed., Academic Press, New York, 1993; Computer Analysis of Sequence Data, Part I, Griffin, A.M., and Griffin, H.G., eds., Humana Press, New Jersey, 1994; Sequence Analysis in Molecular Biology, von Heinje, G., Academic Press, 1987; and Sequence Analysis Primer, Gribskov, M. and Devereux, J., eds., M Stockton Press, New York, 1991; Carrillo et al. (1988) SIAM J Applied Math 48:1073). 서열 상동성에서, 보존성 아미노산의 수는 표준 정렬 알고리듬 프로그램에 의해 측정되고 각 공급자에게 의해 확립된 디폴트 갭 페널티와 함께 사용될 수 있다. 실질적으로 상동성 핵산 분자는 목적하는 모든 핵산의 길이를 따라 전형적으로 중간 엄중도 또는 고엄중도에서 하이브리드화한다. 또한 하이브리드화 핵산 분자에서의 코돈 대신에 축퇴성 코돈을 함유하는 핵산 분자가 고려된다.
임의의 2개의 분자가 60%, 70%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98% 또는 99% 이상 "동일성" 또는 "상동성"인 뉴클레오타이드 서열 또는 아미노산 서열을 갖는지의 여부는 예를 들어, 문헌[Pearson et al. (1988) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85:2444 (other programs include the GCG program package (Devereux, J., et al., Nucleic Acids Research 12(I):387 (1984)), BLASTP, BLASTN, FASTA (Altschul, S.F., et al., J Molec Biol 215:403 (1990); Guide to Huge Computers, Martin J. Bishop, ed., Academic Press, San Diego, 1994, and Carrillo et al. (1988) SIAM J Applied Math 48:1073)]에서와 같은 디폴트 계수를 사용하는 "FASTA"와 같은 공지된 컴퓨터 알고리듬을 사용하여 측정될 수 있다. 예를 들어, 생물공학 정보 데이터베이스에 대한 국립 센터의 BLAST 함수를 사용하여 동일성을 측정할 수 있다. 기타 시판되거나 대중에게 유용한 프로그램은 DNAStar "MegAlign" 프로그램(Madison, WI) 및 위스콘신 유전학 컴퓨터 그룹(the University of Wisconsin Genetics Computer Group)(UWG)의 "갭" 프로그램 (Madison WI)을 포함한다. 단백질 및/또는 핵산 분자의 % 상동성 또는 동일성은 예를 들어,GAP 컴퓨터 프로그램을 사용하여 서열 정보를 비교함으로써 측정될 수 있다(문헌참조: Needleman et al. (1970) J. Mol. Biol. 48:443, as revised by Smith and Waterman (1981) Adv. Appl. Math. 2:482). 간략하게, GAP 프로그램은 유사한 정렬된 기호(즉, 뉴클레오타이드 또는 아미노산)의 수를 간략히 2개 서열의 총 기호의 수로 나누어서 유사성을 정의한다. GAP 프로그램에 대한 디폴트 계수는 (1) 한 요소의 비교 매트릭스(동일성은 1의 수치 및 비동일성은 0의 수치를 포함) 및 문헌[Gribskov et al. (1986) Nucl. Acids Res. 14:6745, as described by Schwartz and Dayhoff, eds., ATLAS OF PROTEIN SEQUENCE AND STRUCTURE, National Biomedical Research Foundation, pp. 353358 (1979)]의 가중치 비교 매트릭스; (2) 각각의 갭에 대해 3.0의 페널티 및 추가로 각 갭중의 각 심볼에 대한 0.10의 페널티 및 (3) 말단 갭에 대한 페널티 부재를 포함할 수 있다.
따라서, 본원에 사용된 바와 같은 용어 "동일성" 또는 "상동성" 은 시험 및 표준 폴리펩타이드 또는 폴리뉴클레오타이드간의 비교를 나타낸다. 본원에 사용된 바와 같은 용어 "90% 이상 동일한"은 표준 뉴클레오타이드 또는 폴리펩타이드의 아미노산 서열과 비교하여 90 내지 99.99의 동일성 %를 언급한다. 90% 이상 수준의 동일성은 예시 목적으로, 100개 아미노산의 시험 및 표준 폴리펩타이드 길이가 비교됨을 가정했을때, 시험 폴리펩타이드내 아미노산 10% 이하(즉 100개중 10개)가 표준 폴리펩타이드의 것과 상이하다는 사실을 지적한다. 유사하게 시험 및 표준 폴리뉴클레오타이드간에 비교될 수 있다. 당해 차이는 폴리펩타이드의 전체 길이에 걸쳐 무작위로 분포된 점 돌연변이로서 나타낼 수 있거나 이들은 허용가능한 최대값, 예를 들어 100개중 10개의 아미노산 차이(약 90% 동일성)까지 길이를 변화시키는 하나 이상의 위치에 몰릴 수 있다, 차이는 뉴클레오타이드 또는 아미노산 치환, 삽입 또는 결실로서 정의된다. 약 85 내지 90% 이상의 상동성 또는 동일성 수준에서, 당해 결과는 프로그램 및 갭 계수 세트와는 무관해야만 하고 당해 높은 동일성 수준은 흔히 소프트웨어에 의존하는 것 없이 수동 정렬에 의해 용이하게 평가될 수 있다.
본원에 사용된 바와 같은 정렬된 서열은 뉴클레오타이드 또는 아미노산의 서열에서 상응하는 위치를 정렬시키기 위한 상동성(유사성 및/또는 동일성)의 사용을 언급한다. 전형적으로, 50% 이상의 동일성에 의해 관련되는 2개 이상의 서열이 정렬된다. 정렬된 서열 세트는 상응하는 위치에 정렬되는 2개 이상의 서열을 언급하고 게놈 DNA 서열과 함께 정렬된, RNA로부터 유래된 서열, 예를 들어, EST 및 기타 cDNA를 정렬시킴을 포함할 수 있다.
본원에 사용된 바와 같이, "프라이머"는 적합한 완충액 및 적합한 온도에서 적당한 조건(예를들어, 4개의 상이한 뉴클레오사이드 트리포스페이트 및 중합화제, 예를 들어, DNA 폴리머라제, RNA 폴리머라제 또는 역전사효소의 존재하에)하에 주형 지시된 DNA 합성의 시발점으로서 작용할 수 있는 핵산 분자를 언급한다. 특정 핵산 분자는 "프로브" 및 "프라이머"로서 작용할 수 있는 것으로 평가된다. 그러나, 프라이머는 연장을 위해 3' 하이드록실 그룹을 갖는다. 프라이머는 예를 들어, 폴리머라제 연쇄 반응(PCR), 역전사 효소(RT)-PCR, RNA PCR, LCR, 멀티플렉스 PCR, 팬핸들 PCR, 캡쳐 PCR, 발현 PCR, 3' 및 5'RACE, 동일계 PCR, 연결 매개 PCR 및 기타 증폭 프로토콜을 포함하는 다양한 방법에 사용될 수 있다
본원에 사용된 바와 같이, "프라이머 쌍"은 증폭될(예를 들어, PCR에 의해) 5'말단의 서열과 하이브리드화하는 5'(업스트림) 프라이머 및 증폭될 3' 말단의 서열의 상보체와 하이브리드화하는 3'(다운스트림) 프라이머를 포함하는 프라이머 세트를 언급한다.
본원에 사용된 바와 같은, "특이적으로 하이브리드화하는"은 표적 핵산 분자와의 핵산 분자(예를 들어, 올리고뉴클레오타이드)의 상보적 염기 쌍 형성에 의한 어닐링을 언급한다. 당업자는 특이적 하이브리드화에 영향을 주는 시험관내 및 생체내 계수, 예를 들어, 특정 분자의 길이 및 조성에 친숙하다. 특히 시험관내 하이브리드화와 관련된 계수는 추가로 어닐링 및 세척 온도, 완충액 조성 및 염 농도를 포함한다. 고엄중도에서 비특이적 결합 핵산 분자를 제거하기 위한 예시적 세척 조건은 0.1 x SSPE, 0.1% SDS, 65℃이고 중간 엄중도에서는 0.2 x SSPE, 0.1% SDS, 50℃이다. 동등한 엄중 조건은 당업계에 공지되어 있다. 당업자는 이들 계수를 용이하게 조절하여 특정 적용을 위해 적합한 표적 뉴클레오타이드으로의 핵산 분자의 특이적 하이브리드화를 성취할 수 있다.
본원에 사용된 바와 같은 생성물과 실질적으로 동일한은 목적하는 성질이 실질적으로 변화되지 않아 당해 생성물 대신에 실질적으로 동일한 생성물이 사용될 수 있을 정도로 충분히 유사함을 의미한다.
본원에 사용된 바와 같이, 이것은 또한 용어 "실질적으로 동일한" 또는 "유사한"이 당업자에 의해 이해되는 내용에 따라 다양한 것으로 이해된다.
본원에 사용된 바와 같은, 대립 유전자 변이체 또는 대립 유전자 변이는 동일한 염색체 위치에 존재하는 유전자의 임의의 2개 이상의 또 다른 형태를 언급한다. 대립 유전자 변이는 천연적으로 돌연변이를 통해 발생하고 집단내에서 표현형적 다형태를 유발할 수 있다. 유전자 돌연변이는 사일런트(암호화된 폴리펩타이드내 변화가 없음)일 수 있거나 또 다른 아미노산 서열을 갖는 폴리펩타이드를 암호화할 수 있다. 용어 "대립 유전자 변이체"는 또한 본원에서 유전자의 대립 유전자 변이에 의해 암호화된 단백질을 나타내는데 사용된다. 전형적으로, 유전자 표준 형태는 종의 집단 또는 종의 단일 표준 구성원 기원의 폴리펩타이드의 야생형 형태 및/또는 주요 형태를 암호화한다. 전형적으로 종간 및 종중에서의 변이체를 포함하는 대립 유전자 변이체는 동일 종 기원의 야생형 및/또는 주요 형태와 80% 또는 90% 이상의 아미노산 동일성을 갖고 동일성 정도는 유전자 및 종간에 또는 종중에서 비교되는지에 따라 다양하다. 일반적으로, 종중의 대립 유전자 변이체는 폴리펩타이드의 야생형 및/또는 주요 형태와 96%, 97%, 98% 또는 99%이상의 동일성을 포함하여 야생형 및/또는 주요 형태와 약 80%, 85%, 90% 또는 95% 이상의 동일성을 갖는다.
본원에 사용된 바와 같이, 본원에서 "대립 유전자 변이체"와 상호 교환적으로 사용되는 대립 유전자는 유전자의 또 다른 형태 또는 이의 일부를 언급한다. 대립 유전자는 상동성 염색체상에서 동일한 좌 또는 위치에 존재한다. 피검체가 2개의 동일한 대립 유전자를 갖는 경우, 피검체는 당해 유전자 또는 대립 유전자에 대해 동형접합성인 것으로 호칭된다. 피검체가 상이한 대립 유전자를 갖는 경우, 당해 피검체는 당해 유전자에 대해 이형접합성인 것으로 호칭된다. 특이적 유전자의 대립 유전자는 단일 뉴클레오타이드 또는 여러 뉴클레오타이드에서 서로 차이가 있을 수 있고 뉴클레오타이드의 치환, 결실 및 삽입을 포함할 수 있다. 유전자의 대립 유전자는 돌연변이를 함유하는 유전자 형태일 수 있다.
본원에 사용된 바와 같이, 스플라이스 변이체는 하나 이상 유형의 mRNA를 유도하는 게놈 DNA의 1차 전사체의 차등 프로세싱에 의해 생성되는 변이체를 언급한다.
본원에 사용된 바와 같이, 변형은 폴리펩타이드의 아미노산 서열의 변형 또는 핵산 분자내 뉴클레오타이드 서열의 변형을 언급하고 각각 아미노산 및 뉴클레오타이드의 결실, 삽입 및 치환을 포함한다.
본원의 목적을 위해, 아미노산 치환, 결실 및/또는 삽입은 수득한 단백질이 프로테아제 활성 또는 기타 활성(또는 경우에 따라 당해 변화는 활성을 제거할 수 있다)을 나타내는 경우, 임의의 프로테아제 및 이의 프로테아제 도메인에 적용될 수 있다. 변형은 보존성 아미노산 치환 및 또한 비보존성 아미노산 치환을 수행하여 적용될 수 있다. 예를 들어, 바람직하게 또는 유리하게 단백질의 성질을 변화시키는 아미노산 치환이 수행될 수 있다. 한 양태에서, 폴리펩타이드의 분해를 차단하는 돌연변이가 생성될 수 있다. 많은 프로테아제는 염기성 잔기, 예를 들어, R 및 K 잔기 뒤를 절단하고 당해 절단을 피하기 위해 염기성 잔기가 비염기성 잔기로 대체된다. 억제제와 프로테아제의 상호작용은 프로테아제와 억제제의 상호작용 부위에서 비보존성 변화에 영향을 미침에 의해 촉매 활성을 보유하면서 차단될 수 있다. 기타 활성이 또한 변화될 수 있다. 예를 들어, 수용체 결합은 촉매 활성을 변화시키지 않고 변화될 수 있다.
고려되는 아미노산 치환은 단백질 분해 활성을 제거하지 않는 표 2에 제시된 것들과 같은 보존성 치환을 포함한다. 본원에 기재된 바와 같이, 절단 부위 및 기타 부위의 제거와 같은 단백질의 성질을 변화시키는 치환이 고려되고 당해 치환은 일반적으로 비보존성이지만 당업자에 의해 용이하게 수행될 수 있다.
아미노산의 적합한 보존적 치환은 당업자에게 공지되어 있고 일반적으로 수득한 분자의 생물학적 활성, 예를 들어, 효소적 활성의 변화 없이 수행될 수 있다. 당업자는 일반적으로, 폴리펩타이드의 비필수 영역에서 단일 아미노산 치환이 실질적으로 생물학적 활성을 변화시키지 않음을 인지한다(문헌참조: Watson et al. Molecular Biology of the Gene, 4th Edition, 1987, The Benjamin/Cummings Pub. co., p.224). 또한 세린 프로테아제의 촉매적 활성 단편, 특히 단일쇄 프로테아제 부분이 당해 정의내에 포함된다. 보존적 아미노산 치환은 예를 들어, 하기한 바와 같이 표 2에 제시된 것들에 따라 수행된다.
고유 잔기 보존성 치환
Ala (A) Gly; Ser; Abu
Arg (R) Lys; orn
Asn (N) Gln; His
Cys (C) Ser
Gln (Q) Asn
Glu (E) Asp
Gly (G) Ala; Pro
His (H) Asn; Gln
Ile (I) Leu; Val
Leu (L) Ile; Val
Lys (K) Arg; Gln; Glu
Met (M) Leu; Tyr; Ile
오르니틴 Lys; Arg
Phe (F) Met; Leu; Tyr
Ser (S) Thr
Thr (T) Ser
Trp (W) Tyr
Tyr (Y) Trp; Phe
Val (V) Ile; Leu; Met
기타 치환이 또한 허용되고 경험적으로 또는 공지된 보존적 치환에 따라 측정될 수 있다.
본원에 사용된 바와 같이, 용어 프로모터는 RNA 폴리머라제의 결합 및 전사 개시를 제공하는 DNA 서열을 함유하는 유전자의 일부를 의미한다. 프로모터 서열은 통상적으로 유전자의 5' 비암호화 영역에서 발견되지만 항상 그런 것은 아니다.
본원에 사용된 바와 같이, 분리되거나 정제된 폴리펩타이드 또는 단백질 또는 이의 생물학적 활성 부분은 실질적으로 세포 물질 또는 단백질이 유래하는 조직 샘플의 기타 오염 단백질이 없거나 화학적으로 합성되는 경우 실질적으로 화학적 전구체 또는 기타 화학물질이 없다. 제제는 이들이 분석 표준 방법에 의해 측정되는 바와 같은 용이하게 검출가능한 불순물이 부재인 것으로 나타나는 경우 실질적으로 부재인 것으로 측정될 수 있고, 여기서, 표준 분석 방법은 예를 들어, 순도 를 평가하기 위해 당업자에 의해 사용되는 박층 크로마토그래피, 겔 전기영동 및 고성능 액체 크로마토그래피(HPLC)이고 이에 의한 순도는 추가의 정제가 물질의 효소 활성 및 생물학적 활성과 같은 물리적 및 화학적 성질을 검출가능하게 변화시키지 않을 정도로 충분하다. 실질적으로 화학적으로 순수한 화합물을 제조하기 위한 화합물의 정제 방법은 당업계에 공지되어 있다. 그러나 실질적으로 화학적으로 순수한 화합물은 입체이성체의 혼합물일 수 있다. 당해 경우에, 추가의 정제는 화합물의 특이적 활성을 증가시킬 수 있다.
세포 물질이 실질적으로 없다는 용어는 단백질이 분리되거나 재조합적으로 생산되는 세포 성분으로부터 분리된 단백질의 제제를 포함한다. 한 양태에서, 실질적으로 세포 물질이 없다는 용어는 약 30% 미만(건조 중량)의 비-프로테아제 단백질(또한 본원에서 오염 단백질로서 언급됨), 일반적으로 약 20% 미만의 비-프로테아제 단백질 또는 10% 미만의 비-프로테아제 단백질 또는 약 5% 미만의 비-프로테아제 단백질을 갖는 프로테아제 단백질 제제를 포함한다. 프로테아제 단백질 또는 이의 활성 부분이 재조합적으로 제조되는 경우, 이것은 또한 배양 배지가 실질적으로 없고 즉, 배양 배지는 프로테아제 단백질 제제 용적의 약 20%, 10% 또는 5%이하이다.
본원에 사용된 바와 같이, 화학적 전구체 또는 기타 화학물질이 실질적으로 없다는 용어는 단백질의 합성에 관여하는 화학적 전구체 또는 기타 화학물질로부터 단백질이 분리된 프로테아제 단백질의 제제를 포함한다. 당해 용어는 화학적 전구체 또는 비-프로테아제 화학물질 또는 성분이 약 30%(건조 중량), 20%, 10% 또는 5% 이하인 프로테아제 단백질 제제를 포함한다.
본원에 사용된 바와 같이, 재조합 DNA 방법을 사용하는 재조합 수단에 의한 제조는 클로닝된 DNA에 의해 암호화된 단백질을 발현시키기 위해 널리 공지된 분자 생물학의 방법의 사용을 언급한다.
본원에 사용된 바와 같이, 벡터(또는 플라스미드)는 발현 또는 복제를 위해 이종성 핵산을 세포로 도입하기 위해 사용되는 별개의 요소들을 언급한다. 당해 벡터는 전형적으로 에피좀 상태로 남아있지만 유전자 또는 이의 일부가 게놈의 염색체로 통합되도록 디자인될 수 있다. 또한 효모 인공 염색체 및 포유동물 인공 염색체와 같은 인공 염색체인 벡터가 고려된다. 당해 벡터의 선별 및 용도는 당업자에게 널리 공지되어 있다.
본원에 사용된 바와 같이, 발현 벡터는 당해 DNA 단편을 발현시킬 수 있는 프로모터 영역과 같은 조절 서열과 작동적으로 연결된 DNA를 발현시킬 수 있는 벡터를 포함한다. 당해 추가의 절편은 프로모터 및 터미네이터 서열을 포함할 수 있고 임의로 하나 이상의 복제 오리진, 하나 이상의 선별 마커, 인핸서 및 폴리아데닐화 시그날등을 포함할 수 있다. 발현 벡터는 일반적으로 플라스미드 또는 바이러스 DNA로부터 유래되거나 양 요소를 포함할 수 있다. 따라서, 발현 벡터는 플라스미드, 파아지, 재조합 바이러스 또는 기타 벡터와 같이 적절한 숙주 세포로의 도입시 클로닝된 DNA를 발현시키는 재조합 DNA 또는 RNA 작제물을 언급한다. 적절한 발현 벡터는 당업자에게 널리 공지되어 있고 진핵 세포 및/또는 원핵 세포에서 복제할 수 있는 것들 및 에피좀 형태로 남아있는 것들 또는 숙주 세포 게놈으로 통합하는 것들을 포함한다.
본원에 사용된 바와 같이, 벡터는 또한 "바이러스 벡터" 또는 "바이러스 벡터들"을 포함한다. 바이러스 벡터는 외인성 유전자를 세포로 전달(비히클 또는 셔틀로서)하기 위해 작동적으로 연결된 유전자 조작된 바이러스이다.
본원에 사용된 바와 같이, 아데노바이러스 벡터는 사람에서 결막염 및 상부 호흡기 감염을 유발하는 임의의 그룹의 DNA 함유 바이러스를 언급한다. 본원에 사용된 바와 같이, 누출된 DNA는 백신용 및 유전자 치료용으로 사용될 수 있는 히스톤 부재 DNA를 언급한다. 누출된 DNA는 형질전환으로 불리우는 과정의 유전자 전달동안에 세포에서 세포로 전달되는 유전자 물질이다. 형질전환에서, 정제되거나 누출된 DNA는 수용 세포에 의해 취득되고 이것은 수용 세포에게 새로운 특징적인 표현형을 부여한다.
본원에 사용된 바와 같이, DNA 절편을 언급할때 작동적으로 또는 작동적으로 연결된은 절편이 이들의 의도된 목적을 위해 협력적으로 기능하도록, 예를 들어, 전사가 프로모터에서 개시되고 암호화 절편을 통해 터미네이터로 진행하도록 하기 위해 배열됨을 의미한다.
본원에 사용된 바와 같이, 단백질 결합 서열은 일반적으로 기타 단백질 또는 펩타이드에, 단백질 또는 펩타이드 서열 세트에 또는 특정 단백질 또는 펩타이드 서열에 특이적으로 결합할 수 있는 단백질 또는 펩타이드 서열을 언급한다.
본원에 사용된 바와 같이, 에피토프 태그는 에피토프 태그된 단백질 또는 펩타이드의 후속 생화학적 및 면역학적 분석을 촉진시키는 에피토프에 상응하는 짧은 아미노산 잔기를 언급한다. 에피토프 태그는 에피토프 태그 서열을 적당한 발현 벡터내의 단백질-암호화 서열에 첨가함에 의해 성취된다. 에피토프 태그된 단백질은 태그에 대해 만들어진 고도로 특이적인 항체를 사용하여 친화성으로 정제될 수 있다.
본원에 사용된 바와 같이, 금속 결합 서열은 일반적으로 금속 이온, 금속 이온 세트 또는 특정 금속 이온에 특이적으로 결합할 수 있는 단백질 또는 펩타이드 서열을 언급한다.
본원에 사용된 바와 같이, 용어 평가는 샘플내에 존재하는 프로테아제 또는 이의 도메인의 활성에 대한 절대 수치를 수득하고 또한 지수, 비, %, 활성 수준을 나타내는 가시적인 수치 또는 기타 수치를 수득한다는 관점에서 정량적 및 정성적 측정을 포함하는 것으로 의도된다. 평가는 직접 또는 간접적일 수 있고 실제적으로 검출되는 화학적 종은 물론 단백질 분해 생성물일 필요는 없지만 예를 들어, 이의 유도체 또는 몇몇 추가 물질일 수 있다. 예를 들어, 보체 단백질의 절단 생성물의 검출은 SDS-PAGB에 의해 수행되고 단백질을 쿠마시 블루로 염색시켜 수행된다.
본원에 사용된 바와 같이, 생물학적 활성은 화합물, 조성물 또는 기타 혼합물의 생체내 투여시 생성되는 생체내 화합물의 활성 또는 생리학적 반응을 언급한다. 따라서 생물학적 활성은 당해 화합물, 조성물 및 혼합물의 치료학적 효과 및 약제학적 활성을 포함한다. 생물학적 활성은 당해 첨가제를 시험하거나 사용하기 위해 디자인된 시험관내 시스템에서 관찰될 수 있다. 따라서, 본원의 목적을 위해, 프로테아제의 생물학적 활성은 폴리펩타이드가 가수분해되는 이의 촉매 활성이다.
본원에 사용된 바와 같이, 2개의 핵산 서열을 언급하는 경우 등가물은 미지의 2개의 서열이 동일한 아미노산 또는 등가의 단백질을 암호화하고 있음을 의미한다. 등가물이 2개의 단백질 또는 펩타이드를 언급하는데 사용되는 경우, 이것은 2개의 단백질 또는 펩타이드가 단백질 또는 펩타이드의 활성 또는 기능을 실질적으로 변화시키지 않는 단지 아미노산이 치환된(예를 들어, 상기 표 2에서 제시된 바와 같은 보존성 변화와 같지만 이에 제한되지 않음) 실질적으로 동일한 아미노산 서열을 갖고 있음을 의미한다. 등가물이 특정 성질을 언급하는 경우, 당해 성질은 동일한 정도로 존재할 필요는 없지만(예를 들어, 2개의 펩타이드는 동일 유형의 효소 활성의 상이한 정도를 나타낼 수 있다), 활성은 일반적으로 실질적으로 동일하다. 2개의 핵산 서열을 언급할때 상보적이라 함은 2개의 핵산 서열이 전형적으로 대응 뉴클레오타이드간에 미스매치가 25%, 15% 또는 5% 미만으로 하이브리드화할 수 있음을 의미한다. 경우에 따라, 상보성 %가 특정될 것이다. 전형적으로, 2개의 분자는 이들이 고엄중 조건하에서 하이브리드화하도록 선택된다.
본원에 사용된 바와 같이, 단백질의 활성 또는 유전자 또는 핵산의 발현을 조절하는 제제는 단백질의 활성을 감소시키거나 증가시키거나 달리 변화시키거나 몇몇 방식으로 세포내 핵산의 발현을 상향 또는 하향 조절하거나 달리 변화시킨다.
본원에 사용된 바와 같이, "키메라 단백질" 또는 "융합 단백질" 프로테아제는 상이한 폴리펩타이드에 작동적으로 연결된 폴리펩타이드를 언급한다. 본원에 제공된 키메라 또는 융합 단백질은 하나 이상의 프로테아제 또는 이의 일부, 예를 들어, 이의 단일쇄 프로테아제 도메인 및 임의의 하나 이상의 전사/해독 조절 시그날을 위한 하나 이상의 기타 폴리펩타이드, 국소화를 위한 시그날 서열인 태그, 정제를 위한 태그, 면역글로불린 G 도메인 및/또는 치료제의 일부를 포함한다. 이들 키메라 또는 융합 단백질은 융합 단백질로서 재조합 수단에 의해 제조되는 것들, 예를 들어, 설프하이드릴 그룹에 커플링시킴을 통한 화학적 커플링에 제조되는 것들 및 하나 이상의 프로테아제 또는 이의 일부가 또 다른 폴리펩타이드에 링커를 통해 직간접적으로 연결되는 임의의 다른 방법에 의해 제조되는 것들을 포함한다.
본원에 사용된 바와 같이, 융합 단백질을 언급하는 경우 작동적으로 연결된은 서로 프레임내 융합되는 프로테아제 폴리펩타이드 및 비-프로테아제 폴리펩타이드를 언급한다. 비-프로테아제 폴리펩타이드는 프로테아제 폴리펩타이드의 N-말단 또는 C-말단에 융합될 수 있다.
본원에 사용된 바와 같이, 표적화제는 단백질 또는, 세포 표면 수용체에 접합체의 특이적 결합을 제공하여 몇몇 경우에 결합된 접합체 또는 이의 일부를 중화시킬 수 있는 이의 효과적인 부분이다. 표적화제는 또한 예를 들어, 접합체의 친화성 분리 또는 정제 또는 접합체 또는 접합체를 함유하는 복합체의 검출을 촉진시키거나 용이하게하는 것일 수 있다.
본원에 사용된 바와 같이, 항체 접합체는 표적화제가 항체인 접합체를 언급한다.
본원에 사용된 바와 같이, 분자의 유도체 또는 유사체는 분자의 변형된 버젼으로부터 유래하는 분자 또는 분자의 변형된 버젼을 언급한다.
본원에 사용된 바와 같이, "질환 또는 장애"는 감염, 후천성 증상, 유전학적 증상을 포함하지만 이에 제한되지 않는 원인 또는 증상으로부터 유래하고 동정가능한 증상에 의해 특징화되는 유기체중에서의 병리학적 증상을 언급한다. 본원에서 목적하는 질환 및 장애는 보체 활성화에 의해 매개되는 것들 및 보체 활성화가 원인 또는 병리학에서 주요 역할을 하는 것들을 포함하는 보체 활성화가 관여하는 것들이다. 질환 및 장애는 또한 면역 결핍과 같은 단백질의 부재에 의해 유발되는 것들을 포함하고 이중에서 보체 활성화가 보체 단백질내 결핍으로 인해 발생되지 않는 장애가 관심대상이다.
본원에 사용된 바와 같이, 보체 매개 장애는 보체 단백질의 임의의 하나 이상이 단백질 부재 또는 존재로 인해 질환에 주요 역할을 하는 임의의 장애이다. 보체 매개된 장애는 보체 단백질의 결핍으로 인한 것이다. 보체 매개 장애는 또한 보체 단백질중 임의의 하나 이상의 존재 및 보체 경로의 계속적 활성화로 인한 것이다.
본원에 사용된 바와 같이, 질환 또는 증상을 앓는 환자를 "치료하는"은 환자의 증상이 부분적으로 또는 전체적으로 약화되거나 치료 후 정체된 상태로 유지되는 것을 의미한다. 따라서, 치료는 예방, 치료 및/또는 치유를 포함한다. 예방은 잠재적인 질환의 예방 및/또는 증상의 악화의 예방 또는 질환 진행의 예방을 언급한다. 치료는 또한 변형된 인터페론 및 본원에서 제공되는 조성물의 임의의 약제학적 용도를 포함한다.
본원에 사용된 바와 같이, 치료제, 치료 섭생, 방사선보호제 또는 화학적 치료는 당업자에게 공지된 백신을 포함하는 통상적인 약물 및 약물 치료제를 의미한다. 방사선보호제는 당업계에 널리 공지되어 있다.
본원에 사용된 바와 같이, 치료는 증상, 장애 또는 질환의 증상이 완화되거나 달리 이롭게 변화되는 임의의 방식을 의미한다. 치료는 또한 본원의 조성물의 임의의 약제학적 용도를 포함한다.
본원에 사용된 바와 같이, 약제학적 조성물 또는 기타 치료제의 투여에 의해서와 같이 치료에 의한 특정 질환 또는 장애의 증상의 완화는 조성물 또는 치료제의 투여에 의해 또는 이와 연관된 증상의 영구적 또는 일시적, 지속적 또는 일시적인 임의의 완화를 언급한다.
본원에 사용된 바와 같이, 차단 또는 예방은 질환 또는 증상의 발병 위험이 감소된 방법을 언급한다.
본원에 사용된 바와 같이, 특정 질환을 치료하기 위한 화합물 또는 조성물의 유효량은 질환과 관련된 증상을 완화시키거나 몇몇 방식으로 이를 감소시키기에 충분한 양이다. 당해 양은 단일 투여량으로서 투여될 수 있거나 효과적인 섭생에 따라 투여될 수 있다. 당해 양은 질환을 치유할 수 있지만 전형적으로 질환의 증상을 완화시키기 위해 투여된다. 전형적으로, 반복적인 투여는 증상의 목적하는 완화를 성취하는데 요구된다.
본원에 사용된 바와 같이, "치료학적 유효량" 또는 "치료학적 유효 용량"은 적어도 치료학적 효과를 생성하기에 충분한 제제, 화합물 물질 또는 화합물을 함유하는 조성물을 언급한다. 유효량은 질환 또는 장애의 증상을 예방, 치유, 완화, 억제 또는 부분적으로 억제하는데 필요한 치료학적 제제의 양이다.
본원에서 사용된 바와 같이, 비-보체 프로테아제, 예를 들어, 변형된 비-보체 프로테아제의 투여는 비-보체 프로테아제가 이의 기질과 접촉되는 임의의 방법을 언급한다. 투여는 생체내 또는 생체외 또는 시험관내에서 수행될 수 있다. 예를 들어, 생체 투여를 위해 체액, 예를 들어 혈액은 피검체로 부터 제거되고 체외에서 비변형된 보체 프로테아제와 접촉된다. 생체내 투여를 위해, 변형된 비-보체 프로테아제는 예를 들어 국소, 국부, 전신 및/또는 기타 도입 경로에 의해 체내로 도입될 수 있다. 시험관내 투여는 세포 배양 방법과 같은 방법을 포함한다.
본원에 사용된 바와 같이, 항응고제는 혈액 응고(응집)의 예방을 도와주는 약물이다. 이들 약물은 새로운 응고가 형성되거나 존재하는 응고가 비대해지는 것을 차단하는 경향이 있다.
본원에 사용된 바와 같이, 단위 용량 형태는 사람 및 동물 피검체에 적합한 물리적으로 별개의 단위를 언급하고 당업계에 공지된 바와 같이 개별적으로 팩키징된다.
본원에 사용된 바와 같이, 치료될 "환자" 또는 " 피검체"는 사람들 및 사람 또는 사람외 동물들을 포함한다. 포유동물들은 영장류, 예를 들어, 사람, 침팬지, 고릴라 및 원숭이; 가축 동물, 예를 들어, 개, 말, 고양이, 돼지, 염소, 소; 및 설치류, 예를 들어, 마우스, 랫트, 햄스터 및 게르빌루스쥐를 포함한다.
본원에 사용된 바와 같이, 조합은 2개 또는 보다 많은 항목들간의 임의의 연합을 언급한다. 당해 연합은 공간적일 수 있거나 일반적인 목적을 위해 2개 이상의 항목의 용도를 언급한다.
본원에 사용된 바와 같이, 조성물은 2개 이상의 생성물 또는 화합물(예를 들어, 제제, 조정제, 조절제등)의 임의의 혼합물을 언급한다. 이것은 용제, 현탁제, 액제, 산제, 페이스트 또는 수성 또는 비수성 제제 또는 이의 임의의 배합물일 수 있다.
본원에 사용된 바와 같이, "제품" 은 제조되고 시판되는 생성물이다. 본원 전반에 걸쳐 사용되는 바와 같이 당해 용어는 팩키징 제품에 포함되는 변형된 프로테아제 폴리펩타이드 및 핵산을 포함하는 것으로 의도된다.
본원에 사용된 바와 같이, 유체는 유동할 수 있는 임의의 조성물을 언급한다. 유체는 반고체, 페이스트, 용제, 수성 혼합물, 겔, 로션, 크림 및 기타 조성 형태의 조성물을 포함한다.
본원에 사용된 바와 같이, "키트"는 임의로 배합 요소들을 사용하여 방법을 수행하기 위한 시약 및 기타 생성물 및/또는 성분들을 포함하는 팩키징된 배합물을 언급한다. 예를 들어, 본원에 제공된 변형된 프로테아제 폴리펩타이드 또는 핵산 분자 및 투여, 진단 및 생물학적 활성 또는 성질의 평가를 포함하지만 이에 제한되지 않는 목적을 위한 기타 항목을 함유하는 키트가 제공된다. 키트는 임의로 사용 지침서를 포함한다.
본원에 사용된 바와 같이, 세포 추출물은 가수분해되거나 붕괴된 세포로부터 제조되는 제제 또는 분획물을 언급한다.
본원에 사용된 바와 같이, 제제는 제제가 단독의 단백질 또는 이의 연합된 기질, 결합 파트너 및/또는 기타 성분들과 연합되어 관련된 특정 서열을 고려하는 것 없이 무작위로 선택되는 경우, 무작위로 선택되는 것으로 호칭된다. 무작위로 선택되는 제제의 예는 화학적 라이브러리 또는 펩타이드 조합 라이브러리 또는 유기체의 성장 브로쓰 또는 조건화된 배지의 사용이다.
본원에 사용된 바와 같이, 프로드럭은 생체내 투여시 화합물의 생리학적, 약제학적 또는 치료학적 활성 형태로 대사되거나 달리 전환되는 화합물이다. 프로드럭을 생산하기 위해, 약제학적 활성 화합물은 활성 화합물이 대사 과정에 의해 재생성되는 방식으로 변형된다. 프로드럭은 약물의 대사적 안정성 또는 수송 특성을 변화시키위해, 부작용 또는 독성을 차폐시키기 위해, 약제의 향을 개선시키기 위해 또는 약제의 기타 특성 또는 성질을 변화시키기 위해 디자인될 수 있다. 생체내 약동학적 과정 및 약제 대사에 대한 지식을 바탕으로, 일단 약제학적 활성 화합물이 공지된 경우 화합물의 프로드럭을 디자인할 수 있다(문헌참조: Nogrady (1985) Medicinal Chemistry A Biochemical Approach, Oxford University Press, New York, pages 388-392).
본원에 사용된 바와 같이, 펩타이드모사체는 생물학적 활성 형태의 특정 펩타이드의 형태 및 특정 입체화학적 특성을 모방하는 화합물이다. 일반적으로, 펩타이드모사체는 특정 목적하는 화합물의 성질을 모방하도록 디자인되지만 생물학적 활성 형태의 손실 및 결합 파괴를 유도하는 유연성과 같은 목적지 않은 성질에 대해서는 그렇지 않다. 펩타이드모사체는 목적하지 않은 성질에 기여하는 특정 그룹 또는 결합을 생동등체로 대체함에 의해 생물학적 활성 화합물로부터 제조될 수 있다. 생동등체는 당업자에게 공지되어 있다. 예를 들어, 메틸렌 생동등체 CH2S는 엔케팔린 유사체에서 아미드 대용물로서 사용되어 왔다(문헌참조: Spatola (1983) pp. 267-357 in Chemistry and Biochemistry of Amino Acids, Peptides, and Proteins, Weinstein, Ed. volume 7, Marcel Dekker, New York). 경구적으로 투여될 수 있는 모르핀은 펩타이드 엔도르핀의 펩타이드모사체인 화합물이다. 본원의 목적을 위해, 폴리펩타이드의 스캐폴드를 형성하는 하나 이상의 펩타이드 결합이 생동등체로 대체된 폴리펩타이드는 펩타이드모사체이다.
본원에 사용된 바와 같이, 항체는 경쇄 및 중쇄의 불변 영역으로 이루어진 Fab 단편과 같은 항체 단편을 포함한다.
본원에 사용된 바와 같이, 수용체는 특정 리간드에 대해 친화성을 갖는 분자를 언급한다. 수용체는 천연 또는 합성 분자일 수 있다. 수용체는 또한 당업계에서 항-리간드로서 언급될 수 있다.
본원에 사용된 바와 같이, 프라이머는 이로부터 프라이머 연장 생성물의 합성이 개시될 수 있는 2개 이상의 데옥시리보뉴클레오타이드 또는 리보뉴클레오타이드를 함유하는 올리고뉴클레오타이드를 언급한다. 합성에 도움이 되는 실험적 조건은 뉴클레오사이드 트리포스페이트 및 중합 및 연장을 위한 제제, 예를 들어, DNA 폴리머라제의 존재 및 적합한 완충액, 온도 및 pH를 포함한다.
*본원에 사용된 바와 같이, 동물은 사람, 고릴라 및 원숭이를 포함하는 영장류; 마우스 및 랫트와 같은 설치류, 닭과 같은 가금류, 염소, 소, 사슴, 양과 같은 반추 동물; 돼지 및 기타 동물과 같은 양과를 포함하는 임의의 동물을 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 비-사람 동물은 고려되는 동물로서 사람을 배제한다. 본원에 제공된 프로테아제는 임의의 공급원, 동물, 식물, 원핵 및 진균류 기원이다. 대부분의 프로테아제는 포유동물 기원을 포함하는 동물 기원이다.
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본원에 사용된 바와 같이, 유전학적 치료 또는 유전자 치료는 치료가 요구되는 장애 또는 증상을 앓는 포유동물, 특히 사람의 특정 세포, 표적 세포로의 이종성 핵산, 예를 들어, DNA의 전달을 포함한다. DNA와 같은 핵산은 예를 들어, 직접적으로 또는 벡터 또는 기타 전달 비히클에서 DNA와 같은 이종성 핵산이 발현되고 이에 의해 암호화된 치료학적 생성물이 제조되는 방식으로 선택되는 표적 세포로 도입된다. 또한, DNA와 같은 이종성 핵산은 몇몇 방식으로 치료학적 생성물을 암호화하는 DNA의 발현을 매개하거나 이것은 몇몇 방식으로 직간접적으로 치료학적 생성물의 발현을 매개하는 펩타이드 또는 RNA와 같은 생성물을 암호화할 수 있다. 유전학적 치료를 사용하여 결함 유전자를 대체하거나 이것이 도입된 포유동물 및 세포에 의해 제조된 유전자 생성물을 암호화하는 핵산을 전달할 수 있다. 당해 도입된 핵산은 정상적으로 포유동물 숙주에서 제조되지 않거나 치료학적 유효량으로 제조되지 않거나 치료학적으로 유용한 시간에서 제조되지 않는 프로테아제 또는 변형된 프로테아제와 같은 치료학적 화합물을 암호화할 수 있다. 치료학적 생성물을 암호화하는 DNA와 같은 이종성 핵산은 생성물 또는 이의 발현을 증진시키거나 달리 변화시키기 위해 관련 숙주의 세포로 도입하기 전에 변형될 수 있다. 유전학적 치료는 또한 유전자 발현의 억제제 또는 리프레서 또는 기타 조절제의 전달을 포함할 수 있다.
본원에 사용된 바와 같이, 이종성 핵산은 이것이 발현되는 세포에 의해 생체내에서 정상적으로 생성되지 않거나 세포에 생산되지만 상이한 좌에 있거나 상이하게 발현되거나 전사, 해독 또는 기타 조절가능한 생화학적 과정을 영향을 줌에 의해 DNA와 같은 내인성 핵산의 발현을 변화시키는 조절제를 매개하거나 암호화하는 핵산이다. 이종성 핵산은 일반적으로 이것이 도입되는 세포에 내인성이 아니지만 또 다른 세포로부터 수득되거나 합성적으로 제조된다. 이종성 핵산은 내인성일 수 있지만 상이한 좌로 부터 발현되거나 이의 발현이 변화된 핵산이다. 일반적으로, 필연적이지는 않지만, 당해 핵산은 세포에 의해 정상적으로 생성되지 않거나 이것이 발현되는 세포에서 동일한 방식으로 RNA 및 단백질을 암호화한다. 이종성 핵산, 예를 들어, DNA는 또한 DNA와 같은 외래 핵산으로서 언급될 수 있다. 따라서, 이종성 핵산 또는 외래 핵산은 DNA와 같은 대응 핵산 분자가 게놈에서 발견됨으로써 정확한 배향 또는 위치에 존재하지 않는 핵산 분자를 포함한다. 이것은 또한 다른 유기체 또는 종으로부터의 핵산 분자(즉, 외인성)를 언급할 수 있다.
당업자가 핵산이 발현되는 세포에 대해 이종성 또는 외래물질인 것으로서 인지하고 고려하는, DNA와 같은 임의의 핵산은 본원에서 이종성 핵산에 의해 포함되고 이종성 핵산은 내인성으로 발현되는 외인성으로 첨가된 핵산을 포함한다. 이종성 핵산의 예는 약물 내성을 부여하는 단백질과 같은 추적가능한 마커 단백질을 암호화하는 핵산, 치료학적 유효량의 물질, 예를 들어, 항암제, 효소 및 호르몬과 같은 치료학적 유효량의 물질을 암호화하는 핵산 및 항체와 같은 기타 유형의 단백질을 암호화하는 DNA와 같은 핵산을 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 이종성 핵산에 의해 암호화된 항체는 이종성 핵산이 도입된 세포의 표면상에서 분비되거나 발현될 수 있다.
본원에 사용된 바와 같이, 유전자 치료를 위해 치료학적으로 효과적인 생성물은 핵산의 숙주로의 도입시 증상, 선천성 또는 후천성 질환의 확대를 완화시키거나 제거하고 질환을 치유하는 이종성 핵산, 적형적으로 DNA에 의해 암호화된 생성물이다. RNA 및 안티센스와 같은 생물학적 활성 핵산 분자가 고려된다.
본원에 사용된 바와 같이, 대조군은 시험 샘플과 실질적으로 동일한 샘플을 언급하고 단, 이것은 시험 파라미터로 처리되지 않거나 이것이 혈장 샘플인 경우, 이것은 목적하는 증상을 앓지 않는 정상적인 지원자 기원일 수 있다. 대조군은 또한 내부 대조군일 수 있다.
본원에 사용된 바와 같이, 폴리펩타이드가 필수적으로 언급된 아미노산 서열로 이루어진의 언급은 전장 길이의 폴리펩타이드의 단지 언급된 부분, 또는 이의 단편이 존재함을 의미한다. 폴리펩타이드는 임의로 및 일반적으로 또 다른 기원의 추가의 아미노산을 포함하거나 또 다른 폴리펩타이드로 삽입될 수 있다. 예를 들어, 본원의 목적을 위해, 폴리펩타이드가 프로테아제 도메인으로 필수적으로 이루어진의 언급은 폴리펩타이드의 단지 일부가 프로테아제 도메인 또는 촉매적 활성 부분임을 의미한다. 폴리펩타이드는 임의로 및 일반적으로 아미노산의 추가의 비-프로테아제 유래 서열을 포함한다.
본원에 사용된 바와 같이, 임의의 보호 그룹, 아미노산 및 기타 화합물에 대한 약어는 달리 지적되지 않는다면 이들의 통상의 관용법, 인지된 약어 또는 생화학적 명명법에 대한 IUPAC-IUB 협의에 따른다(문헌참조: (1972) Biochem . 11:1726).
B. 표적: 보체
보체 시스템 및 이의 성분은 본원에서 제공한 바와 같은 변형된 프로테아제에 대한 표적 기질이다. 프로테아제는 시스템의 하나 이상의 성분을 절단하기 위해 변형된, 선별 또는 동정되어서 시스템의 활성을 조절하는 방법을 제공한다. 이러한 프로테아제는 보체 시스템의 활성을 조절하기 위한 치료제 또는 후보 치료제로서 기능할 수 있다.
보체 시스템은 면역계의 일부이고 외래 유기체의 침입을 제거하는 역할을 하고 면역 반응을 개시한다. 이들 단백질은 항체-매개 면역 반응에서뿐만 아니라 선천성 면역 반응에서도 기능하여 세균, 바이러스-감염 세포 및 기생충과 같은 병원체를 인지하고 죽인다. 보체 단백질은 대식세포 및 간세포에 의해 항상 생산되고, 불활성 분자로서 순환계에 존재한다. 몇몇 보체 단백질은 전구-효소 프로테아제 (자이모겐 (zymogen)이라 지칭)이고 단백질 분해성 절단에 의해 스스로 활성화되어 이펙터 프로테아제가 되어 다른 보체 단백질의 펩타이드 결합을 잘라서 연이어 그들을 활성화시킨다. 각 활성화 프로테아제가 다수의 기질 분자를 활성화시킬 수 있으므로, 초기 활성화는 빠르게 증폭되어 수백만의 이펙터 분자를 생산한다 (캐스캐이드 (cascade)). 보체 시스템은 식세포 작용의 비가역적 캐스캐이드로 이루어지고, 이의 종결은 염증을 자극하고, 항원 식세포작용을 용이하게 하고, 몇몇 세포를 직접적으로 용해하는 배수적 이펙터 분자의 형성시키므로, 공통의 병리학을 공유하거나 병인론 또는 병리학에서 이들 시스템을 포함하는 다양한 장애의 치료를 위한 조정의 치료적 기점으로 기능할 수 있다.
어떠한 보체가 병원체의 표면 상에서 활성화될 수 있는가에 따라 3가지의 구분되는 경로가 있다: 전형적 경로, 대체 경로 및 렉틴 경로. 이들 경로는 이들의 개시를 위해 필요로 하는 성분이 상이한 점에서 구분되지만, 이들 경로는 궁극적으로 동일한 이펙터 분자의 세트를 생산시킨다 (예, 도 1 참조). 유사하게, 각 경로의 초기 사건은 유도-효소 캐스캐이드의 유사한 기작에 의해 지배되고, 이때, 불활성 보체 자이모겐은 절단되어 2개의 단편을 제공하고, 이 중 큰 것이 활성 세린 프로테아제이다. 활성 프로테아제는 병원체 표면에 잔존하여 연이어 보체 자이모겐이 절단되고 활성화되어 보체 활성화의 단백질 분해의 캐스캐이드가 유지된다. 자이모겐 절단에 의해 발생된 제2단편은 옵소닌 (opsonin) 또는 전구염증 매개체로서 기능하는 보체의 용해성 매개체로서 기능할 수 있는 더 작은 단편이다.
1. 명명
보체 경로는 30개 이상의 용해성 매개체 (표 3 참조)를 함유하고, 이들 중 몇몇은 2개의 단편을 제공하는 불활성 단백질 자이모겐의 절단으로부터 발생된다. 표 3은 대표적인 원형 보체 단백질을 도시한 것이고 이의 보체 단편을 암호화하는 폴리펩타이드의 위치를 포함하는 폴리펩타이드 서열을 도시한 것이다. 예를 들어, 서열번호 315는 C5 보체 단백질을 암호화하고 또한 C5 컨버타제 (convertase)에 의한 C5의 절단 후에 발생하여 보체 활성을 나타내는 C5의 잔기 678 내지 751에 의해 암호화되는 보체 단백질의 C5a 단편을 암호화한다. 보체의 원형 성분은 C로 나타내고 C1, C2 등과 같은 숫자가 뒤따른다. 보체 성분의 번호매김 (numbering)은 보체 캐스캐이드 내의 반응 서열의 순서보다 이들의 발견 순서에 근거한다. 그러므로, 보체 캐스캐이드의 반응 서열은 C1, C4, C2, C3, C5, C6, C7, C8 및 C9이다. 활성화 이후, 절단 반응의 생성물은 소문자를 첨가하여 나타내고, 큰 단편이 통상 "b", 작은 단편이 "a"가 된다 (즉, C4는 절단되어 C4b 및 C4a를 발생시킨다). 몇몇 예에서, 더욱 일반적으로 C2b가 더 큰 절단 생성물로 생각되지만, C2a를 더 큰 절단 생성물로서 나타낸다. 결론적으로, C3 컨버타제 C3b2b는 때로 C3b2a로서 지칭된다. 불활성 보체 절단 생성물은 "i" (즉, iC3b)로 나타낸다. 보체의 대체 경로에 특이적인 단백질 자이모겐 성분은 C로 나타내지 않고, 절단에 의해 Bb 또는 Ba가 되는 인자 B와 같은 상이한 대문자로 나타낸다. 렉틴 경로의 2개의 개시 프로타제 자이모겐은 MASP-1 및 MASP-2로서 나타낸다.
Figure 112008034649389-pct00001
Figure 112008034649389-pct00002
Figure 112008034649389-pct00003
2. 보체 개시의 경로
보체의 경로는 이들이 이들의 개시를 위한 상이한 분자 및 기작에 의존하는 점에서 구분되지만, 경로는 이들이 수렴하여 동일한 세트의 이펙터 분자를 발생시킨다는 점에서 유사하다. C 경로의 수렴점은 C3 컨버타제 (C3 활성화 효소)에 의한 C3의 절단이다. 컨버타제는 불활성 보체 단백질을 활성 단백질로 전환시키는 보체 효소에 대해 이용되는 통상의 이름이다. 예를 들어, C3 컨버타제는 불활성 C3를 활성 C3a 및 C3b로 전환시킨다. 상이한 효소 복합체는 C3 컨버타제 활성을 갖는다. 예를 들어, 전형적 경로에서, C4b2b는 C3 컨버타제로서 역할을 하고, 대체 경로에서는, C3bBb가 C3 컨버타제이다 (표 4 참조). C3의 절단은 옵소닌 및 연이은 보체 반응에 대한 보체 시스템의 주요 이펙터 분자로서 역하을 하는 C3b 및 염증의 펩타이드 매개체인 C3a를 발생시킨다. 각 C3 컨버타제에 C3b의 첨가는 C5 컨버타제를 형성시켜 C5a 및 C5b를 발생시킨다. C5a는, C3a와 유사하게, 염증의 펩타이드 매개체이다. C5b는 막 공격 복합체 (MAC)의 발생을 종결시키는 반응의 순서를 개시하는 보체 활성화의 "후기" 사건을 매개한다. 3개의 경로가 상이한 C3 및 C5 컨버타제를 생성하지만, 모든 경로는 C3 및 C5의 분리 생성물을 생산하고 MAC를 형성한다.
보체 캐스캐이드
　 대체 경로 전형적 경로 렉틴 경로
활성화제 병원체 표면 분자
LPS, 테이코산, 자이모산		 항원-결합 IgM 및 IgG; 비면역 분자 표면의 탄수화물의 인지에 의한 병원체
C3 컨버타제 C3bBb C4b2b C4b2b
C5 컨버타제 C3bBb3b C4b2b3b C4b2b3b
MAC C5678폴리9 C5678폴리9 C5678폴리9
아나필라톡신 C3a, C5a C3a, C4a, C5a C3a, C4a, C5a
a. 전형적 경로
C1q는 보체의 전형적 경로의 제1 성분이다. C1q는 전체적인 구조적 상동성으로 인한 콜렉틴 (collection) 패밀리 단백질과 연관된 칼슘-의존적 결합 단백질이다 (Malhotra R et al., Clin Exp Immunol. 1994, 97(2):4-9; Holmskov et al., Immunol Today 1994, 15(2):67-74). 렉틴 경로의 제1 성분인 만노스 결합 렉틴 (MBL)은 또한 콜렉틴 패밀리의 구성원이다. 콜렉틴은 이들이 콜라겐-유사 및 렉틴 도메인을 함유하고 있으므로 명명되었다. 콜렉틴 구조의 아미노-말단 콜라겐-유사 영역은 세포 표면 수용체와 상호작용하고 단백질에 구조적 안정성을 부여한다. 콜렉틴 구조의 카복시-말단 영역은 칼슘-의존적 렉틴 활성을 갖는다. 렉틴 도메인은 병원체 표면상의 탄수화물 잔기의 인지에 의한 콜렉틴과 광범위한 병원체의 상호작용을 매개한다. 종종 패턴 인지 분자로 지칭되는 콜렉틴은 통상 면역 세포에 의한 식세포작용을 위한 표적 병원체에 대한 옵소닌으로서 역할을 한다. MBL과 같은 통상의 옵소닌과는 달리, C1q의 카복시-말단 구형 인지 도메인은 렉틴 활성을 갖지는 않지만, 이의 구형 도메인의 정전기적 표면 전하의 현저한 차이에 의해 "전하를 띄는" 패턴 인지 분자로서 역할을 할 수 있다 (Gaboriaud et al. J. Biol . Chem., 2003, 278(47): 46974-46982)
C1q는 2개의 상이한 방식으로 보체의 전형적 경로를 개시한다. 첫째로, 전형적 경로는 C1q와 면역 복합체 (즉, 항원-항체 복합체 또는 응집된 IgG 또는 IgM 항체)의 상호작용에 의해 활성화되므로 항체-매개 체약 면역 반응과 보체 활성화를 연결시킨다. IgM 또는 IgG의 Fab 부분 (가변 영역)이 항원에 결합하면, Fc (불변) 영역의 형태가 바뀌어, Cq1가 결합하게 된다. C1q는 활성화되기 위해 2개 이상의 Fc 영역에 결합해야 하므로, C1q를 활성화시키기 위해 2개의 IgG 분자가 소용된다. 혈청 IgM은 5개의 Fc 영역을 갖는 5개의 IgM 분자의 5량체 (pentamer)이므로, IgM은 가장 효율적으로 보체를 활성화시킨다. 그러나, C1q는 또한 항체의 부재하에서도 보체를 활성화시킬 수 있으므로, 면역에 대한 선천성 또는 즉각적 면역 반응에서 작용한다. 항체 외에도, 보체 활성화는 또한 C1q와 비면역 분자, 예를 들어, 폴리음이온 (세균의 리포폴리사카라이드, DNA 및 RNA), 특정한 작은 폴리사카라이드, 바이러스의 막, C 반응성 단백질 (CRP), 혈정 아밀로이드 P 성분 (SAP) 및 세균, 진균 및 바이러스 막 성분의 반응에 의해 성취될 수 있다.
C1q는 각각 자이모겐 C1r 및 C1s의 2개의 분자에 결합된 단일 C1q 분자를 함유하는 C1 복합체의 일부이다. 하나 이상의 C1q 구형 도메인의 표적 표면 (예, 응집된 항체 또는 병원체)으로의 결합은 (C1r:C1s)2 복합체의 형태적 변화를 일으키므로 C1r 프로테아제를 활성화시켜 C1s를 절단하고 활성 세린 프로테아제를 발생시킨다.
활성 C1s는 연이어 보체 성분 C4 및 C2를 절단하여 C4b 및 C2b를 발생시켜, 함께 전형적 경로의 C3 컨버타제를 형성한다. C3 컨버타제는 C3를 병원체 표면에 공유적으로 부착하고 옵소닌의 역할을 하는 C3b 및 염증을 자극하는 C3a로 절단한다. 몇몇 C3b 분자는 C4b2b 복합체와 결합하여 전형적 캐스캐이드 C5 컨버타제인 C4b2b3b를 제공한다. 표 5는 보체의 전형적 경로에 참여하는 단백질을 요약한 것이다.
전형적 경로의 단백질
원형 성분 활성 형태 활성 형태의 기능
C1 ( C1q :( C1r : C1s ) 2 ) C1q 병원체 표면에 직접적으로 또는 병원체에 결합한 항체에 간접적으로 결합
C1r C1s를 활성 프로테아제로 절단
C1s C4 및 C2 절단

C4 		C4b 병원체에 결합하고 옵소닌으로서 역할; C1s에 의한 절단을 위해 C2에 결합
C4a 염증의 펩티디 매개체

C2 		C2b 전형적 경로 C3/C5 컨버타제의 활성 효소: C3 및 C5의 절단
C2a 혈관활성 C2 키닌의 전구체

C3
C3b		 병원체의 표면에 결합하여 옵소닌으로서 기능; 대체 경로를 통한 증폭을 개시; C2b에 의한 절단을 위해 C5에 결합
C3a 염증의 펩타이드 매개체
b. 대체 경로
대체 경로는 항체의 부재하에서 외래 병원체에 의해 개시된다. 대신에, 대체 경로에 의한 보체의 개시는 C3의 C3b로의 자발적 가수분해를 통해 발생한다. 소량의 C3b는 혈청 및 조직 프로테아제 활성으로 인해 체액에 항상 존재한다. 숙주 자가-세포는 통상 높은 수준의 막 실리카산을 함유하고, 막 실리카산은 C3b와 결합하여 이를 불활성화시키지만 세균은 외부 시알산을 적게 함유하므로 이를 활성화시키지 않고 C3b에 결합한다. 병원체 표면의 C3b는 프로테아제 자이모겐 인자 B에 의해 인지된다. 인자 B는 인자 D에 의해 절단된다. 인자 D는 자이모겐으로서 보다는 활성 효소로서 순환하는 단지 C 시스템의 활성화 프로테아제이지만, 인자 B가 인자 D의 유일한 기질이므로, 정상 혈청에 활성 프로테아제의 낮은 수준의 존재는 통상적으로 숙주에게 안정하다. 인자 D에 의한 인자 B의 절단은 활성 생성물 Bb를 생성시키고, 이는 C3b와 결합하여 대체 경로의 C3 컨버타제인 C3bBb를 형성한다. 전형적 경로와 유사하게, C3 컨버타제는 C3로부터 더 많은 C3b 및 C3a를 생성한다. C3b는 병원체 표면에 공유적으로 부착하여 옵소닌으로서 역할을 하고, C3a는 염증을 자극한다. 몇몇 C3b는 복합체와 결합하여 대체 경로 C5 컨버타제인 C3bBb3b를 형성한다. C3bBb3b는 혈장 단백질인 프로퍼딘 또는 미생물 표면에 결합하고 컨버타제를 안정화시키는 인자 P에 의해 안정화된다. 표 6은 보체의 대체 경로에 참여하는 단백질을 요약한다.
대체 경로의 단백질
원형 성분 활성 형태 활성 형태의 기능
C3 C3b 병원체 표면에 결합, 인자 D에의한 절단을 위해 인자 B에결합

인자 B 		Ba 인자 B의 작은 단편, 기능 공지되지 않음
Bb C3 컨버타제 및 C5 컨버타제의 활성 효소
인자 D D 혈장 세린 프로테아제, C3b에 결합된 인자 B를 Ba 및 Bb로 절단
인자 P ( 프로퍼딘 ) P 세균 세포 상의 C3bBb 컨버타제에 대한 친화성을 갖는 혈장 단백질; 컨버타제를 안정화시킨다
c. 렉틴
렉틴 경로 (MBL 경로로서 또한 지칭됨)는 렉틴 단백질에 의한 병원체-결합 분자적 패턴 (PAMP; 즉, 탄수화물 잔기)의 인지 및 결합 후에 개시된다. 보체의 렉틴 경로를 활성화하는 렉틴 단백질의 예는 만노스 결합 렉틴 (MBL) 및 피콜린 (즉, L-피콜린, M-피콜린 및 H-피콜린)을 포함한다. 상기한 바와 같이, MBL은 단백질의 콜렉틴 패밀리의 성분이므로 각각이 시스테인-풍부, 콜라겐-유사, 병목 및 탄수화물 인지 또는 렉틴 도메인을 함유하는 동일한 폴리펩타이드로 이루어진 서브유닛의 올리고머로서 존재한다. MBL은 패턴 인지 분자로서 작용하여 탄수화물 잔기, 특히, 중성 슈가, 예를들어, 병원체 표면상의 만노스 또는 N-아세틸글루코사민 (GlcNAc)을 구형의 렉틴 도메인을 통해 칼슘-의존적 방식으로 인지한다. 보체 시스템에서의 역할 외에도, MBL은 또한 옵소닌으로서 역할을 하여 세균, 바이러스 및 진균 병원체의 식세포에 의한 식세포 작용을 용이하게 한다. 또한 렉틴 경로의 다른 개시체는 L-피콜린, M-피콜린 및 H-피콜린을 포함하는 피콜린을 포함한다 (Liu et al. (2005) J Immunol., 175:3150-6). MBL과 유사하게, 피콜린은, 예를 들어, N-아세틸 글루코사민 및 만노스 구조와 같은 탄수화물 잔기를 인지한다.
MBL 또는 피콜린에 의한 대체 경로의 활성화는 C1q에 의한 전형적 경로의 활성화와 유사하고, 이로 인해 단일 렉틴 분자가 2개의 프로테아제 자이모겐과 상호작용한다. 렉틴 단백질의 경우에서, 자이모겐은 MBL-연관 세린 프로테아제, MASP-1 및 MASP-2이고, 이들은 전형적 경로의 C1r 및 C1s 자이모겐과 매우 유사하다. 렉틴 단백질에 의한 PAMP의 인지에서, 예를 들어, 병원체 표면에 결합함으로써, MASP-1 및 MASP-2가 활성화되어 C4 및 C2가 절단되어 MBL 캐스캐이드 C3 컨버타제가 형성된다. 그 후, C3b는 복합체와 결합하여 MBL 캐스캐이드 C5 컨버타제를 형성한다. MASP 활성화는 미생물에 대한 반응뿐만 아니라, 제한되지는 않지만, 기관 이식에서 관찰되는 바와 같은 조직 손상을 포함하는 중성 슈가를 노출시키는 것을 포함하는 임의의 반응에 관련된다. 대체 캐스캐이드와 유사하게, MBL 캐스캐이드는 항체와 독립적으로 활성화되고, 전형적 경로와 유사하게, MBL 캐스캐이드는 C4 및 C2를 이용하여 C3 컨버타제를 형성한다. 표 7은 보체의 렉틴 경로에 참여하는 단백질을 요약한 것이다.
렉틴 경로의 단백질
원형 보체 활성 형태 활성 형태의 기능
MBL MBL 병원체 표면과 같은 PAMP 인지(예, 탄수화물의 인지를 통해서)
피콜린 L-피콜린; M-피콜린, 또는 H-피콜린 병원체 표면과 같은 PAMP 인지(예, 탄수화물의 인지를 통해서)
MASP -1 MASP-1 C4 및 C2 절단
MASP -2 MASP-2 C4 및 C2 절단
3. 보체-매개 이펙터 기능
이용되는 개시 경로와 관련없이, 최종 결과는 보체 단백질의 활성화된 단편의 형성이다 (예, C3a, C4a 및 C5a 아나필라톡신 및 C5b-9 막 공격 복합체). 이들 단편은 백혈구 주화성, 대식세포의 활성화, 혈관 투과성 및 세포 용해를 포함하는 몇가지 기능을 매개한다 (Frank, M. and Fries, L. Complement. In Paul, W. (ed.) Fundmental Immunology, Raven Press, 1989). 보체 생성물의 몇몇 이펙터 기능의 개요를 표 8에 기재한다.
보체 이펙터 분자 및 기능
생성물 활성
C2b (프로키닌) 체액의 축적
C3a (아나필라톡신) 호염구 및 비만세포 탈과립화; 혈관 투과성 증강; 평활근 수추축; 억제성 T 세포의 유도
C3b 및 이의 생성물 옵소닌화; 대식세포 활성화
C4a (아나필라톡신) 호염구 및 비만세포 활성화; 평활근 수축; 혈관 투과성 증강
C4b 옵소닌화
C5a (아나필라톡신; 주화성 인자) 호중구 및 비만세포 활성화; 혈관 투과성 증강; 평활근 수숙; 주화성; 호중구 응집; 산화적 대사작용 자극; 류코트리엔 방출 촉진; 도움 T-세포의 유도
C5b67 주화성; 다른 세포막에 부착 및 구경꾼 세포의 용해
C5b6789 (C5b-9) 표적 세포의 용해
a. 보체-매개 용해: 막 공격 복합체
모든 3개의 경로에 의한 보체 캐스캐이드의 최종 단계는 막 공격 복합체 (MAC) (도 1)의 형성이다. C5는 임의의 C5 컨버타제에 의해 C5a 및 C5b로 절단될 수 있다. C5b는 용액 중에서 C6 및 C7과 결합하고, C5b67 복합체는 C7 상의 소수성 부위를 통해 병원체의 지질막과 결합한다. C8 및 소수성 부위를 또한 갖는 C9의 몇몇 분자가 결합하여 소위 C5b6789 또는 C5b-9의 막 공격 복합체를 형성한다. C5b-9은 물 및 용질이 통과할 수 있는 막의 구멍을 형성하여 삼투성 용해 및 세포 사멸을 일으킨다. 보체가 C5b67이 부착할 수 있는 지질막없이 항원 상에서 활성화되면, C5b67 복합체는 세포 부근에 결합할 수 있고 바이스탠더(bystander) 용해를 개시한다. 단일 MAC는 적혈구를 용해시킬 수 있지만, 핵이 있는 세포는 MAC를 내포작용 (endocytosis)하여 다중 MAC가 존재하지 않는다면 손상을 복구한다. 노출된 외부 막을 갖는 그램 (Gram) 음성 세균 및 외피를 갖는 바이러스는 통상 보체-매개 용해에 취약하다. 덜 취약한 것은 원형질 막이 두꺼운 펩티도글리칸 (peptidoglycan)층에 의해 보호되는 그램 양성 세균, 캡슐 또는 세포벽 주위에 점액층을 갖는 세균 또는 지질 외피를 갖지 않는 바이러스이다. 유사하게, MAC는 보체의 연쇄상구균 억제제 (SIC) 및 클러스터린 (clusterin)과 같은 막 삽입 전에 복합체에 결합하는 단백질에 의해 파괴될 수 있다. 통상적으로, MAC는 외부 항원을 나타내는 사람의 세포 (바이러스-감염 세포 및 종양 세포 등) 뿐만 아니라 그램-음성 세균을 파괴하는 것을 이들을 용해시켜서 촉진하고 외피를 갖는 바이러스의 외피를 파괴할 수 있다.
b. 염증
염증은 혈관이 팽창되고 투과성이 더 커져서, 신체 보호 세포 및 보호 화학물질이 혈액을 떠나 조직으로 들어올 수 있게 하는 과정이다. 보체 활성화는 C3a, C4a 및 C5a와 같은 몇몇 염증 촉진 매개체를 형성시킨다. 혈청 또는 혈장 중의 온전한 아나필라톡신은 카복시펩티다제 N에 의해 더욱 안정하고, 덜 활성화된 C3a-desArg, C4a-deaArg 또는 C5a-desArg 형태로 전환된다. C3a, C4a 및 C5a 및 이들적은 정도의 desArg 유도체는 강력한 생활성 폴리펩타이드이고 이들의 염증 활성으로 인해 아나필라톡신으로 불린다. 아니필라톡신은 다양한 종류의 세포 상의 수용체에 결합하여 평활근 수축 촉진, 혈관 투과성 증가 및 염증 매개체의 방출을 위한 비만세포를 활성화시킨다. 아나필라톡신 중, C5a가 가장 강력하다. C5a는 주로 백혈구 세포, 특히 호중구에 작용한다. C5a는 부착 분자의 발현의 증가를 자극하여 감염 부위의 혈관 벽에 백혈구의 부착을 촉진하므로, 백혈구는 혈관 세포로부터 조직으로 유출될 수 있고, 당해 과정을 혈관 외 유출 (diapedesis)이라고 한다. C5a는 또한 호중구를 자극하여 세포외 사멸, 단백질분해 효소 및 류코트리엔을 위한 반응성 산소종을 생산한다. C5a는 또한 케모카인 (chemokine), 사이토카인 및 다른 염증 촉진 매개체의 생산을 유도하여 간접적으로 염증 과정을 추가로 증폭시킬 수 있다. C5a는 또한 비만세포와 상호작용하여 히스타민과 같은 혈관확장제를 방출하여 혈관의 투과성을 증가시킨다. C3a는 또한 백혈구 세포와 상호작용하여, 알레르기 염증에서 C3a에 대한 기능을 나타내는 호산구에 대해 중요한 영향을 준다. C3a는 평활근 수축을 유도하고, 혈관 투과성을 증강시키고, 호염구의 탈과립화를 일으키고 히스타민 및 다른 혈관 활성 물질을 방출시킨다. C2a는 혈관을 확장시켜 혈압을 조절하는 C2 키닌으로 전환된다.
기술적으로 아나필라톡신을 고려하지 않더라도, C3b의 불활성 유도체인 iC3b는 이의 세포 표면 인테그린 수용체에 결합하여 백혈구가 혈관 내벽에 부착하도록 유도하고 염증 촉진 사이토카인 IL-1의 생산을 유도하는 기능을 한다. C5b-9은 또한 E-셀렉틴 (selectin)과 같은 세포 부착 분자의 발현을 유도하고 인터류킨-8의 분비를 유도하여 백혈구의 부착, 활성화 및 주화성을 간접적으로 촉진한다 (Bhole et al. (2003) Crit Care Med 31(1):97-104). C5b-9은 또한 프로스타글란딘 E2, 류코트리엔 B4 및 트롬복산과 같은 염증에 기여하는 2차 매개체의 분비를 촉진한다.
각각의 아나필라톡신 생성물을 제공하기 위한 사람의 보체 성분 C3 및 C5의 전환은 전신 홍반성 낭창, 류마티스 관절염, 악성 종양, 심근경색, 푸르처 (purtscher's) 망막변증, 패혈증 및 성인 호흡 곤란 증후군과 같은 자가면역 장애를 포함하는 자연적으로 발생하는 특정 병리학적 상태에 관여한다. 또한, C3a 및 C5a의 혈중 수준의 증가는 심폐 우회술, 신장 투석 및 나일론 섬유 백혈구 분리 반출술과 같은 의원성 보체 활성화와 관련된 특정 증상에서 검출된다. C4a 아나필라톡신의 증가된 수준은 상기 자가면역 장애와 관련된다.
c. 주화성
주화성은 세포가 주변 환경의 화학물질에 반응하여 이동을 지시하는 방법이다. 면역 반응에서, 다양한 케모카인이 대식세포와 같은 세포가 감염 부위로 이동하도록 지시한다. 예를 들어, C5a는 혈중 호중구에 대한 주요 주화성 인자이지만, 또한 단핵구의 주화성을 유도할 수 있다. 대식세포는 C5a의 농도가 증가하는 쪽으로 이동하고, 연이어 CR1 수용체를 통해 항원에 부착된 C3b 분자에 부착한다. 호염구, 호산구, 호중구 및 단핵 대식세포에서 관찰되는 C5a의 주화성 효과는 10-10M의 낮은 농도에서 활성화된다.
d. 옵소닌화
보체의 중요한 역할은 식세포에 의한 병원체의 수용 및 파괴를 용이하게 하는 것이다. 이는 표적 세균에 결합된 보체 성분이 호중구 또는 대식세포와 같은 식세포의 표면상의 보체 수용체와 상호작용하는 옵소닌화라 지칭되는 과정에 의해 발생한다. 예를 들어, 보체 이펙터 분자를 옵소닌이라 칭한다. 병원체의 옵소닌화는 C3b 및 C4b의 주요 기능이다. iC3b도 또한 옵소닌으로서 역할을 한다. C3a 및 C5a는 식세포 상의 C3b 수용체의 발현을 증가시키고 이들의 대사 활성을 증가시킨다.
C3b 및 더 작은 정도까지의 C4b는 신체로부터 해로운 면역 복합체를 제거하도록 돕는다. C3b 및 C4b는 면역 복합체가 적혈구 상의 CR1 수용체에 부착하도록 한다. 그 후, 적혈구는 췌장 및 간내의 고정된 대식대포에 파괴를 위해 복합체를 전달한다. 면역 복합체는 해로운 제3형 과민증을 유도할 수 있다.
e. 체액 면역 반응의 활성화
B 세포의 활성화는 항원에 의한 B 세포 수용체 (BCR)의 결합을 필요로 한다. 그러나, 보체는 항원에 대한 B 세포 반응의 역치를 1000 이하로 낮추는 역할을 하는 것으로 밝혀졌다. 이는 C3의 절단 단편으로부터 발생된 보체 생성물 C3d 또는 C3dg의 BCR과 동시-결합할 수 있는 B-림프구 상의 CR2 수용체와의 결합에 의해 발생한다. 동시-결합은 C3d로 옵소닌화된 면역 복합체와 같은 항원성 입자가 항원을 통해 BCR 뿐만 아니라 C3d를 통해 CR2 수용체에 결합할 때 발생한다. 항원 복합체의 동시-결합은 또한 C3d가 B 세포에 대해 항원을 제공하여 항체 반응을 증가시킬 수 있는 수지상 세포 (dendritic cell)와 같은 항원 제공 세포에 의해 이들의 수용이 증강되는 항원에 결합할 때 발생할 수 있다. CR2 결핍 마우스는 B 세포 기능에서 결함을 나타내어 천연 항체의 수준이 감소하고 체액 면역 반응이 손상된다.
4. 보체 수용체
주화성 및 옵소닌화와 같은 이펙터 기능의 개시를 위한 세포에 의한 보체 이펙터 분자의 인지는 보체 수용체의 다양한 그룹에 의해 매개된다. 보체 수용체는 적혈구, 대식세포, B 세포, 호중구 및 비만 세포를 포함하는 광범위한 세포 종류에 분포한다. 보체 성분이 수용체에 결합하면, 수용체는 세포 내 시그날 전달 캐스캐이드를 개시하여 세균의 식세포작용 촉진 및 세포로부터 염증 분자의 분비와 같은 세포 반응을 일으킨다. 예를 들어, C3b 및 C4b를 인지하는 보체 수용체 CR1 및 CR2 및 이들의 생성물은 주화성을 자극하는데 중요하다. CR3 (CD11b/CD18) 및 CR4 (CD11c/CD18)은 식세포 반응에서 유사하게 중요하지만 iC3b에대한 반응에서 백혈구의 부착 및 이동에서 역할을 하는 인테그린 (integrin)이다. C5a 및 C3a 수용체는 C5a 및 C3a 아나필라톡신의 다수의 염증 촉진-매개 기능에서 역할을 하는 G 단백질-결합 수용체이다. 예를 들어, C3a에 대한 수용체인 C3aR은 비만 세포, 호산구, 호중구, 호염구 및 단핵구 상에 존재하며 C3a의 염증 촉진 효과에 직접적으로 관여한다.
5, 보체 조절
보체 시스템이 외부 병원체으로부터 보호하여 숙주에게 이롭지만, 염증 매개체의 생산은 독성이 있고 하기하는 바와 같은 다양한 종류의 염증성 질병 증상을 유도하는 손상이 있을 수 있다. 유사하게, 보체 시스템의 대부분의 활성 프로테아제가 절단되어 국소적으로만 활성화되는 자이모겐이지만, 보체의 거의 모든 성분은 혈청에서 낮은 비율로 자발적으로 활성화되므로, 이들의 활성을 최소화할 필요가 있다. 결과적으로, 보체 시스템의 조절 단백질이 동정되었다. 이들의 기본적인 기능은 과도한 보체의 활성화 및 숙주 조직의 자가용해성 파괴의 억제를 위한 보체 활성화 분자의 활성을 조절하는 것이다. 이들 보체 조절제는 용해성 혈장 단백질 또는 다양한 세포 종류에 발현되는 통합 막 단백질이다. 용해성 혈장 단백질은 C4b 결합 단백질 (C4bp) 및 인자 H를 포함한다. 통합 막 단백질은 C3b/C4b 수용체 (보체 수용체 1, CR1, CD35), 막 조인자 단백질 (MCP, CD46) 및 소멸 촉진 인자 (DAF, CD55)를 포함한다. 이들 단백질은 다수의 구조적 유사성을 갖는다. 각각은 보존된 시스테인, 글린신 및 프롤린 잔기를 갖는 약 60 아미노산 길이의 다중의 짧은 공통 반복 (SCR)으로 이루어진다. 이들 단백질을 암호화하는 유전자는 염색체 1에 위치하고 전체적으로 보체 활성화 (RCA) 유전자 클러스터의 조절제로서 공지되어 있다 (Hourcade et al. (1989) Adv. Immunol. 45:381).
C1 억제제 (C1INH)는 복합체가 활성화되는 시간을 제한하는 C1q로부터 활성화된 C1r 및 C1s를 분리시키는 세린 프로테나제 억제제 또는 서핀 (serpine)이다. C1INH는 또한 혈장 프로테아제에 의한 C1의 자발적 활성화를 차단한다. C1INH의 결핍은 혈관신경 부종으로 불리는 중증 급성 부종 (팽창)과 관련된다. 몇몇 억제성 단백질은 C3 및 C5 컨버타제를 분리시키고 혈장 프로테아제인 인자 I에 의한 C4b 및 C3b의 분해를 촉진한다. 인자 I은 활성 형태로 순환하지만, 이들이 조인자 단백질에 결합했을 때 단지 C3b 및 C4b를 절단할 수 있다. 예를 들어, iC3b가 옵소닌으로 역할을 하므로 분해 산물이 이펙터 분자로서 역할을 하더라도, 인자 I은 C3b를 절단하여 iC3b, C3c, C3d, C3f 및 C3dg의 생성을 유도하므로 C3b를 지속적으로 불활성화시킨다. C4b는 C4c 및 C4d로 절단되어 불활성화된다. 인자 I에 대한 조인자 역할을 하는 억제성 단백질은 전형적 C3 컨버타제를 분리시키는 혈장 단백질 C4 결합 단백질, 대체 C3 컨버타제를 분리시키는 인자 H 및 2개의 경로의 활성을 억제하는 막 단백질 보체 수용체 1 (CR1), 소멸촉진 인자 (DAF) 및 막 조인자 단백질 (MCP)를 포함한다. 인자 1에 대한 조인자는 이의 활성을 조절한다. 예를 들어, 사람의 세포는 C3b에 결합하는 인자 H를 생성하고 인자 I이 C3b를 불활성화시킨다. 한편, 인자 I의 조인자를 발현하지 않는 세균 세포 상의 LPS와 같은 물질은 인자 B의 C3b에 대한 결합을 용이하게 하고, 이는 C3b를 인자 I에 의한 불활성화로부터 보호한다.
다른 막 및 혈장 단백질은 숙주 세포 상의 MAC의 형성을 차단하여 MAC의 막으로의 부적절한 삽입을 억제한다. 몇몇 혈장 단백질, 예를 들어, 용해성 단백질 C8β는 C567 복합체에 결합하고 이의 세포막으로서의 삽입을 억제한다. 숙주 세포 막은 또한 C5678에 C9이 결합하는 것을 억제하여 자가 또는 동종 세포 상의 막 공격 복합체의 형성을 억제하는 HRF (CD59, 프로테틴)이라 불리는 막-결합 단백질을 또한 함유한다.
인자 I
인자 I (fI)은 보체 캐스캐이드 반응의 발생 및 증폭에서 역할을 하는 보체 시스템의 몇몇 세린 프로테아제 (인자 D, MBL-관련 세린 프로테아제 (MASP)-2, C1s, C1r, 인자 B 및 C2를 또한 포함한다) 중 하나이다. 모든 보체 세린 프로테아제는 트립신 패밀리와 도메인 상동성을 공유한다. 인자 I의 C-말단은 다른 세린 프로테아제에 대한 상동성을 기준으로 His-Asp-Ser 촉매적 트리아드를 형성하는 잔기를 함유하는 트립신-유사 세린 프로테아제 경쇄로 이루어진다. 또한, 잔기는 특이성 포켓 (D501) 및 확대된 기질 결합 부위 S527, W528 및 G529 (시그날 펩타이드의 부재하에서 성숙한 단백질의 번호매김에 따라, 예, Tsiftsoglou et al., (2005) Biochemistry 44:6239)를 정의함을 나타낸다.
인자 I은 C3b 및 C4b, 전형적, 대체 및 렉틴 경로의 C3 컨버타제의 성분을 절단하여 경로를 불활성화 시킴으로써 보체 활성화를 조정하는 역할을 한다. fI 기질, C3b 및 C4b의 절단은 티오에스테르 결합의 형성에 의한 발생된 기질의 형태적 변화를 필요로 한다. 예를 들어, 컨버타제에 의한 C3의 C3b로의 단백질분해성 활성화는 후기 형태로부터 C3b로의 형태적 변화를 일으키고, 이는 분자내 티올에스테르와, 물과 같은 친핵체의 반응을 유도하므로 C3b가 fI 절단에 취약하게 한다 (Ogata et al., (1998) J Immunol 161:4785). 물과 티오에스테르의 반응은 컨버타제의 절단의 부재하에서 발생할 수 있고, iC3 및 iC4로 불리는 C3 및 C4의 가수분해된 불활성화 형태를 제공한다. 예를 들어, iC3 종은 C3b의 유사체이다. iC3는 fI 절단에 민감하고 C3 및 C5 컨버타제에서 C3b를 대체할 수 있다. 통상적으로, 인자 I에 의한 C3b 및 C4b 기질의 절단은 인자 H 또는 C4-결합 단백질 및 MCP와 같은 조인자 단백질과의 3중 복합체의 형성을 필요로 한다. 그러나, 인자 I에의한 합성 기질의 절단은 조인자의 존재를 필요로하지 않는다 (Tsiftsoglou et al., (2004) J Immunol 173:367-375). fI에 의한 절단은 기질의 아르기닐 결합의 절단에 제한된다. C3의 fI 절단 부위는 LPSR (서열번호 388) 및 SLLR (서열번호 389)이고 C4의 절단 부위는 HRGR (서열번호 390)이다.
6. 보체-매개 질병 및 장애
질병 및 장애의 병인론에서 보체 시스템의 필수적인 역할로 인해, 당해 시스템은 이러한 질병 또는 장애에서 치료적 조정 지점으로서 역할을 할 수 있다. 본원에서 제공된 프로테아제는 당해 시스템을 목표로 하고 이의 조정을 허용한다.
당업자는 질병 과정에서 보체 시스템의 역할을 이해하고 다양한 당해 질병을 인지한다. 하기에서 예시적인 질병 및 이들의 병인론 및 병리학에서 보체 시스템의 역할을 논의한다. 본원에서 제공된 프로테아제에 의한 보체 시스템의 조정은 이러한 질병을 치료하는 역할을 할 수 있다. 질병은 보체 활성화 또는 억제에 관여할 수 있다.
a. 보체 활성화에 의한 질병 매개
보체 캐스캐이드는 식세포작용 및 염증을 촉진하여 세균 및 바이러스의 침투로부터 보호하는 양날의 검이다. 반면, 보체가 정상적으로 기능하더라도, 보체는 국소 염증 및 조직에 대한 손상을 촉진하여 질병의 발병에 기여할 수 있다. 그러므로, 병리학적 효과는 보체를 보호하는 역할을 하는 동일한 매개체에 의해 매개된다. 예를들어, 아나필락 및 주화성 펩타이드 C5a는 호중구를 취하여 활성화시켜 염증을 구동하고, C3a는 다른 식세포를 병리학적으로 활성화시킬 수 있고, 막 공격 복합체는 세포를 사멸시키거나 손상을 입힐 수 있다. 다수의 자가면역 질병과 같은 일 예에서, 보체는 부적절한 환경, 예를 들어, 숙주 조직에 대한 항체에 의해서 활성화되므로 조직 손상을 일으킨다. 다른 환경에서, 보체는 정상적으로, 예를 들어, 패혈증에 의해 활성화될 수 있지만, 여전히 질병의 진행, 예를 들어, 호흡 곤란 증후군에 기여한다. 병리학적으로, 보체는 적절하게 조절되지 않는다면, 혈관 (혈관염), 신장 기저막 및 부착된 내피 및 상피 세포 (신염), 관절 윤활막 (관절염) 및 적혈구 (용혈)에 실질적인 손상을 일으킬 수 있다.
보체는 류마티스 관절염(예, Wang et al. (1995) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92:8955-8959; Moxley et al. (1987) Arthritis & Rheumatism 30:1097-1104 참조), 홍반성 낭창 (Wang et al. (1996) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90:8563-8568; 및 Buyon et al. (1992) Arthritis Rheum. 35:1028-1037) 및 급성 사구체신염 (Couser et al. (1995) J Am Soc Nephrol. 5:1888-1894)과 같은 자가면역 질병을 포함하는 다수의 면역-병인에서 역할을 갖는다. 보체 시스템의 활성화에 관여하는 다른 병인은 패혈증 (예, Stove et al. (1996) Clin Diag Lab Immunol 3:175-183; Hack et al. (1989) Am.J.Med. 86:20-26 참조), 호흡 곤란 증후군(예, Zilow et al. (1990) Clin.Exp.Immunol. 79:151-157; 및 Stevens et al. (1986) J.Clin.Invest. 77:1812-1816 참조), 다기관 부전 (예, Hecke et al. (1997) Shock 7:74; 및 Heideman et al. (1984) J.Trauma 24:1038-1043 참조) 및 뇌졸중 또는 심근 경색 (Austen WG et al. (2003) Int J Immunopathol Pharm 16(1):1-8)과 같은 심혈관 질병에서 발생하는 것과 같은 허혈-재관류 장애를 포함한다. 보체-매개 질병의 몇몇 대표적인 예를 하기한다.
i. 류마티스 관절염
류마티스 관절염 (RA)는 만성 염증 질병이다. 이는 면역 시스템이 병원체에 침투하는 것과 같이 정상 조직 성분을 공격하는 자가면역 질병이다. 류마티스 관절염과 관련된 염증은 관절막을 1차적으로 공격한다. 혈관, 심장 및 폐를 감싸는 막에서 또한 염증이 발생할 수 있다. RA는 염증이 있는 윤활막 및 확립된 질병의 림프 소포 및 배중심 (germinal center)에서 나타내는 활성화된 B 세포 및 혈장 세포를 특징으로 한다. 이는 높은 수준의 국소 면역글로불린을 생산시키고 윤활막 및 관절 연골의 결합에서 보체 캐스캐이드의 개시제로서 역할을 할 수 있는 면역 복합체를 축적시킨다. C3a, C5a 및 C5b-9과 같은 보체 성분의 상승된 수준이 염증이 있는 류마티스 관절 내에서 밝혀졌다. 이들 보체 성분은 예를들어, 혈관 투과성의 변화, 백혈구 주화성 및 다양한 세포 종류의 활성화 및 용해와 같은 다양한 염증 촉진 활성을 유도하여 RA와 관련된 염증을 악화시킨다.
ii. 패혈증
패혈증은 전신 감염 반응을 유도하는 세균 감염과 같은 중증도의 감염에 의해 발생하는 질병이다. 다른 세균, 바이러스 및 진균 감염이 패혈증의 증상을 자극할 수 있지만, 세균 세포막 성분인 지질다당질은 종종 패혈증과 연관된다. 패혈증 쇼크는 종종 신체의 선천적인 면역 체계가 침투하는 미생물에 대해 방어를 할 수 없어서, 예를 들어, 면역 반응의 염증 촉진 결과는 숙주 조직에 손상을 일으키는 경우 발생한다. 패혈증의 초기 단계는 과도한 보체 활성화가 혈관 투과성을 증가시키고, 호중구로부터 슈퍼옥사이드 (superoxide)의 생산을 촉진하고 히스타민 분비를 촉진하는 C3a, C4a 및 C5a와 같은 보체 아나필라톡신의 생산을 증가시킴을 특징으로 한다. C5a의 작용은 세균 감염에 대한 생산적인 면역 반응에 기여할 수 있지만, 조절되지 않는 상태가 지속되면, C5a는 또한 심각한 손상을 줄 수 있다. 염증의 E. coli-유도 모델에서, C5a의 차단은 호중구-매개의 조직 손상을 유도할 수 있는 C5a-매개의 호중구 활성화를 제한하여 패혈증 동물의 결과를 개선시킨다.
세균 감염에 대한 선천성 면역 반응의 계속적인 손상은 종종 생명을 위협할 수 있는 만성 패혈증 또는 패혈증 쇼크는 유도한다. 후기 패혈증에서, 초기 단계에서 발생하는 과활성과는 반대로, 지속적인 질병에 기여하는 호중구의 "우세한" 활성이다. 후기 단계에서, 주화성, 호흡 폭발 (respiratory burst) 활성 및 세균 사멸 능력을 포함하는 호중구의 주요 기능이 감소된다. 보체, 특히 C5a는 또한 패혈증의 후기 단계에서 역할을 한다. 패혈증 동안에 과도한 C5a의 생산은 호중구 상의 그 자신의 수용체 C5aR의 C5a-유도의 저발현과 관련된 과정인 혈중 호중구의 "탈활성화"와 관련된다 (Guo et al. (2003) FASEB J 13:1889). 호중구 상의 C5aR의 감소된 수준은 C5a에결합하는 혈중 호중구의 능력 감소, 손상된 주화성 반응, 슈퍼옥사이드 생산의 감소 및 손산된 살균 활성과 서로 관련있다. 그러나, C5aR 수준은 패혈증의 후기 단계에서 "회복"되고, 이점이 있는 질병 발병의 경우와 서로 관련된다.
iii. 다발성 경화증
다발성 경화증 (MS) 및 이의 동물 모델의 실험적 알레르기성 뇌척수염 (EAE)은 중추 신경계 (CNS)의 탈수초 질병이다. MS에서, 신경 조직의 염증은 뇌 및 척추의 신경 섬유를 위한 보호적 절연제의 일종으로 역할을 하는 수초 및 지방성 물질의 손실을 일으킨다. 이러한 탈수초화는 신경 세포를 감싸는 다중 지역의 손상 조직 (경화증)을 남기고, 이는 전기적 자극을 뇌로 및 뇌로부터 전달하는 신경의 능력을 파괴하고, MS의 다양한 증상을 생성한다. MS는 활성화된 림프구, 대식세포/미세아교세포 및 보체 시스템에 의해 매개된다. 보체 활성화는 이의 이중 역할: 탈수초화를 촉진시키는 활성화된 최종 복합체 C5b-9의 능력 및 희소돌기아교세포 (OLG)를 아폽토시스로부터 보호하는 하위분해성 C5b-9의 능력을 통해 이들 질병의 발병에 기여한다.
iv. 알츠하이머병
알츠하이머병 (AD)는 뇌의 응집 (정상적으로 미세소관에 결합하는 타우 단백질의 비정상적 쌍의 나선형 필라멘트) 및 플라크 (베타-아밀로이드 단백질로 주로 이루어진 세포외부의 침착물)을 특징으로 한다. AD의 정확한 원인은 불분명하지만, AD 뇌의 영향을 받은 지역의 만성 신경염증은 염증 촉진 매개체가 역할을 함을 나타냈다. AD 뇌의 응집 및 플라크는 C4d 및 C3d와 같은 활성화된 보체 단편과 축적된다. 유사하게, AD 뇌의 이영양성 신경돌기는 이들 신경돌기의 자가촉매성 공격 및 동시에 AD에서의 신경돌기의 소실을 나타낸 MAC에 대해 면역염색될 수 있다. AD에서 보체의 활성화는 응집된 베타-아밀로이드 단백질에 의해 유도되는 항체-의존적 기작에 의해 발생한다. 또한, 보체 캐스캐이드는 AD에서 상승조절되는 펜트락신, C-반응성 단백질 (CRP) 및 아밀로이드 P (AP)에 의해 활성화될 수 있다 (McGeer et al., (2002) Trends Mol Med 8:519). 보체 매개체의 증가에 의해 나타나는 AD에서의 보체의 활성화는 CD59와 같은 보체 조절 단백질의 상보적인 상승조절에 의해 절절하게 조절되지 않는다. 그러므로, 보체 활성화의 염증 촉진 결과는 AD 질병 진행을 악화시키고 유사하게 신경돌기의 파괴에 기여한다.
v. 허혈-재관류 손상
허혈-재관류 손상은 허혈 증상 및 연이은 혈류의 회복 및 저산소성 손상에대한 염증 반응으로부터의 결과 후의 지속된 손상이다. 허혈-재관류 손상은 다음의 개심술 또는 혈관 형성술과 같은 심장 수술 과정 동안에 또는 울혈성 심부전 또는 폐쇄성 심혈관 질병과 같은 만성 질환과 같이 급성이 될 수 있다. 허혈-재관류 손상을 일으킬 수 있는 손상의 예는 심근 경색 (MI) 및 뇌졸중을 포함한다. 염증성 반응은 재관류로 발생하는 조식의 산소 수준의 증가 및 면역자극성인 산소 유리 라디칼을 발생시킬 수 있는 대사 산물의 동시 축적에 의해 개시될 수 있다. 중증도의 심근경색, 뇌허혈 질병, 장 허혈 및 다수의 양태의 혈관 수술, 심장 수술, 외상성 장애 및 이식을 포함하는 다양한 질병과 연관된다. 당해 손상은 비자가로서 새롭게 전환된 조직에 대한 반응으로 선천성 면역 시스템의 염징 질병, 특히 보체 시스템의 활성화에 의해 만연된다. 허혈-재관류 손상은 증가된 혈관 투과성에 의한 조직 부종 및 다형핵 백혈구의 유입으로 인한 급성 염증 세포 침투를 특징으로 한다.
보체 시스템의 활성화는 허혈-재관류 손상의 염증 발병에서 기능을 한다. 허혈 손상은 세포막, 영향을 주는 외부 표면의 지질, 탄수화물 또는 단백질을 변화시키므로 이들 노출된 에피토프 (epitope)는 변화되고 신규-항원 (변형된 자가 항원)으로서 작용할 수 있다. 혈중 IgM은 신규-항원을 인지하고 결합하여 손상된 세포 표면 상에 면역 복합체를 형성한다. 모든 경로는 어떠한 방식으로 손상의 악화 효과에 관여하지만, 형성된 항원-항체 복합체는 보체의 전형적 경로의 전형적 활성화제이다. 허혈-재관류 손상에 대한 전형적 경로의 보체의 참여는 뒷다리의 국소 손상으로부터 동일한 보호를 나타내는 C3 또는 C4가 유전전으로 결핍된 마우스 및 동물의 손상 모델에 의해 증명된다 (Austen et al. (2003) Int J Immunopath Pharm 16:1). 대조적으로, 허혈성 손상의 신장 모델에서, C3-, C5- 및 C6-결핍 마우스는 보호되는 반면 C4-결핍 마우스는 보호되지 않는 것은 대체 보체 경로의 중요성을 나타낸다 (Guo et al. (2005) Ann Rev Immunol 23:821). 보체 활성화로 유도되는 매개체는 국소 손상의 부위에서 세포막을 지시하는 염증 반응을 개시한다.
허혈-재관류 손상에서 보체의 주요 이펙터 기작은 C5a와 같은 보체 성분에 의한 염증이 있는 조직으로의 호중구의 유입 및 활성화이다. 호중구의 활성화는 반응성 산소종의 생산을 증가시키고, 궁극적으로 아폽토시스, 괴사 및 기관 기능의 손실을 일으키는 국소 손상된 기관에서 리보솜 효소를 분비시킨다. 최종 MAC, C5b-9의 발생은 또한 허혈-재관류 손상에서 국소 조직 손상에 기여한다.
b. 보체 결핍에 의한 매개 질병
질병의 발병은 또한 감염을 조절하는데 중요한 보체 성분의 부재에 의해 발생할 수 있다. 보체 결핍은 빈번한 감염 및 면역 복합체 질병과 관련된다. 결핍은 인자 D 및 프로퍼딘을 포함하는 C9을 제외한 모든 보체 인자에서 동정되었다. 결핍은 또한 보체 조절 단백질 C1INH, 인자 I, 인자 H, DAF 및 HRF에서 동정되었다.
일반적으로, 보체 성분의 결핍은 감소된 옵소닌화 및 식세포 작용에 의해 세균 감염을 증가시킨다. 통상적으로, C3b와 같은 옵소닌으로서 작용하는 보체 성분의 결핍은 감염에 대한 취약성을 증가시킨다. 예를 들어, 보체의 임의의 후기 성분이 결핍된 개인은 상대적으로 영향을 받지 않지만, C3 또는 C3b의 축적을 촉매하는 임의의 분자가 결핍된 개인은 광범위한 세포외 세균에 의한 감염에 대한 증가된 취약성을 나타낸다. 유사하게, 전형적인 옵소닌 및 외부 병원체의 인지 후 보체의 렉틴 경로의 개시제로서 일반적으로 작용하는 MBL이 결핍된 사람들은 감염에 대한, 특히, 어린 아이시절에 취약성이 증가된다. 막 공격 복합체를 형성하는데 참여하는 C5 내지 C9을 포함하는 보체의 후기 성분이 결핍되면 세균 감염에 대한 역할은 더욱 제한된다. C5 내지 C9의 결핍은 임질 및 세균 수막염을 일으키는 세균인 네이세리아 (Neisseria) 종에 의한 감염에 대해 취약성이취약성이 단지 나타낸다.
보체 결핍의 다른 결과는 면역 복합체 질병이다. 면역 복합체 질병은 혈액 및 조직에서 지속되는 항원-항체 복합체에 대한 반응으로 보체-매개 염증에 의해 발생한다. 전형적 보체 경로의 초기 성분이 항원-항체 복합체의 인지에 대한 반응으로 보체를 개시하므로, 이들 초기 성분, 예를 들어, C1q의 결핍은 전신 홍반성 낭창과 같은 자가면역 질병에서 중요한 병리를 일으킬 수 있다.
인자 H, DAF 및 HRF와 같은 보체 조절 단백질의 결핍은 또한 보체-매개 질병을 일으킬 수 있다. 예를 들어, 조절되지 않은 보체 활성화는 보체 단백질을 축적시켜 세균, 특히, 보편적인 발열성 세균에 의한 감염을 증가시킬 수 있다. 이는 인자 I이 존재하지 않아 C3 컨버타제의 활성화를 억제할 수 없는 유전적 인자 I 결핍의 경우이다. 다른 예는 정상적으로는 보체 활성화로부터 사람의 자가 세포 표면을 보호하는 역할을 하지만, 결핍이 숙죽의 적혈구를 파괴시키면 질병 야간 뇌졸중성 혈뇨증을 일으키는, 보체 조절 단백질 DAF 또는 HRF를 포함한다. C1-억제제의 결핍은 보체 성분 C1r 및 C1s를 포함하는 세린 프로테나제 뿐만 아니라 인자 XIIa 및 칼리크레인 (kallikrein)과 같은 세린 프로테나제의 조절되지 않은 활성의 결과인 질병 유전적 혈관신경 부종을 일으킨다. 이들 세린 프로테나제의 조절되지 않는 활성의 결과는 C1s 및 C2a의 활성에 의해 생성되는 C2 키닌과 같은 다양한 혈관활성 매개체의 생산이고, 이는 조직에서 체액 축적 또는 질식을 유도할 수 있는 후두 팽창을 일으킨다.
C. 프로테아제
본원은 프로테아제 및 질병 과정에서 관여하는 단백질을 절단 (이로 인한 불활성화)하는 프로테아제를 이용하는 방법에 관한 것이다. 통상적으로, 본원에서 제공된 프로테아제는 정상적으로는 보체 경로에 참여하지 않는 비-보체 프로테아제이다. 본원에서 제공된 대표적인 프로테아제는 보체 경로의 하나 이상의 임의의 단백질 또는 성분 및 이의 대립형 변이를 절단한다. 보체 단백질의 절단은 프로테아제의 활성화된 형태로의 자이모겐의 절단 또는 이의 절단 이펙터 분자로의 보체 단백질의 절단과 같은 보체 경로의 활성을 증강시키는 활성화 절단일 수 있다. 보체 단백질의 절단은 또한 보체 단백질의 활성이 감소되는 억제성 절단일 수 있다. 본원은 억제성 방식으로 보체 단백질을 절단하여 하나 이상의 임의의 보체 경로의 보체 활성화를 억제하는 프로테아제를 제공한다. 본원에서 제공된 프로테아제는 보체 활성화를 조절하는데 이용될 수 있다. 본원에서 제공된 프로테아제는 시험관내 또는 생체내에서 하나 이상의 임의의 보체 단백질을 절단하여 시험관내 또는 생체내 보체 활성화에 영향을 줄 수 있다.
프로테아제는 프로테아제의 부분이 단백질분해 활성을 유지하는 한 전체-길이 프로테아제의 임의의 부분일 수 있다. 예를 들어, 프로테아제는 폴리펩타이드의 프로테아제 도메인 또는 이의 촉매적 활성 부분만을 포함할 수 있다. 프로테아제 도메인은 이의 단일쇄 프로테아제 도메인을 포함할 수 있고 생성되는 융합 단백질 또는 접합체가 단백질분해 화성을 유지하는 한 융합 단백질 또는 접합체일 수 있다.
프로테아제 또는 이의 부분이 표적 단백질 또는 (i) 즉, 펩타이드 결합 가수분해 촉매 작용으로 표적 단백질의 불활성화에 의해 기능을 변화시킬 수 있는 보체 단백질과 같은 단백질 내의 기질 서열을 인지하고, (ii) 표적 단백질이 특정 질병 또는 질병들의 분자적 조정 지점이면, 변형된 프로테아제는 단백질분해-매개의 불활성화 작용을 통해 치료적 효과를 갖는다. 변형될 수 있는 보체 활성은, 제한되지는 않지만, 적혈구의 용혈 및/또는 제한되지는 않지만, C3a, C3b, C4a, C5a, C5b-9 및 Bb와 같은 이펙터 보체 절단 생성물의 발생을 포함한다. 보체의 생물학적 활성은 시험관내 또는 생체내에서 변형될 수 있다. 통상, 보체 활성은 프로테아제의 부재와 비교하여 0.1, 0.5, 1, 2, 3, 4, 5 또는 10배 이상 변형될 수 있다. 통상, 생물학적 활성은 프로테아제의 부재하에서의 활성에 비해 10, 20, 50, 100 또는 1000배 이상 변형된다. 보체 활성에 대한 언급과 함께 본원의 목적을 위해, 프로테아제는 보체 활성화 또는 보체-매개 활성을 조절한다.
본원에서 제공된 프로테아제는 하나 이상의 세린, 시스테인, 아스파르트산, 메탈로 또는 트레오닌 분류 또는 프로테아제로부터 유래된 것일 수 있다. 프로테아제는 하나 이상의 보체 단백질을 절단하고/하거나 표적 기질에 대한 특이성을 조절하고/조절하거나 표적 기질의 활성을 조절하는 하나 이상의 임의의 아미노산 잔기를 변형하는 지지체로서 이용될 수 있는지 결정하는데 시험될 수 있다. 프로테아제 및 기질 특이성에 기여하는 아미노산 결정기의 대표적 분류를 하기한다.
1. 프로테아제 부류
프로테아제 (또한, 프로테이나제 또는 펩티다제로 지칭)는 표적 단백질 내의 아미노산의 서열 또는 폴리펩타이드 기질을 인지하는 단백질-분해 효소이다. 아미노산의 기질 서열을 인지하면서, 프로테아제는 표적 단백질 내의 펩타이드 결합의 가수분해 또는 절단을 촉매한다. 표전 서열의 전체-길이 서열의 환경 내에서 펩타이드 결합의 위치에 의존하는 표적 단백질의 이러한 가수분해는 표적을 불활성화시킬 수 있다.
프로테아제는 이들이 단백질을 공격하는 방식에 근거하여 외부- 또는 내부-프로테아제로 분류된다. 프로테이나제 또는 엔도펩티다제는 단백질의 내부를 공격하여 큰 펩타이드를 생성시킨다. 펩티다제 또는 엑소펩티다제는 단백질의 말단 또는 단편을 공격하여 작은 펩타이드 또는 아미노산을 생성시킨다. 펩티다제는 이들의 작용 패턴에 따라, 아미노 말단부터 아미노산을 절단하는 아미노펩티다제, 카복실 말단부터 아미노산을 절단하는 아미노펩티다제; 카복실 말단부터 아미노산을 절단하는 카복시펩티다제; 2개의 아미노산을 절단하는 디펩티딜 펩티다제; 디펩타이드를 나누는 디펩티다제 및 트리펩타이드로부터 아미노산을 절단하는 트리펩티다제로 분류된다. 대부분의 프로테아제는 21,000 내지 45,000 달톤으로 작다. 다수의 프로테아제는 자이모겐으로 지칭되는 불활성 형태로 합성되고 분비되고 연이어 단백질 분해작용에 의해 활성화된다. 이는 효소의 활성 부위의 구조를 변화시킨다.
촉매적 기작의 몇 가지 구분되는 종류가 프로테아제에 의해 이용된다 (Barret et al. (1994) Meth . Enzymol. 244:18-61; Barret et al. (1994) Meth . Enzymol 244:461-486; Barret et al. (1994) Meth . Enzymol. 248:105-120; Barret et al. (1994) Meth . Enzymol. 248:183-228). 이들의 촉매적 기작에 근거하여, 카복시펩티다제는 세린-, 메탈로 및 시스테인- 형태의 카복시 펩티다제로 하위 분류되고, 에도펩티다아제는 세린-, 시스테인, 아스파르트산-, 트레오닌- 및 메탈로엔도펩티다제이다. 세린 펩티다제는 활성 중심에 참여하는 세린 잔기를 갖고, 아스파르트산은 촉매 중심에 아스파트산을 갖고, 시스테인-형태 펩티다제는 시스테인 잔기를 갖고, 트레오닌-형태의 펩티다제는 트레오닌 잔기를 갖고, 메탈로-펩티다제는 촉매 기작에서 금속 이온을 이용한다. 통상, 프로테아제는 이들의 촉매 활성에 근거하여 분류를 나누어서, 프로테아제의 분류는 세린, 시스테인, 아스파르트산, 트레오닌 또는 메탈로-프로테아제를 포함할 수 있다. 프로테아제의 촉매적 활성은 표적 기질의 절단을 필요로 한다. 그러므로, 프로테아제의 촉매적 활성을 변화시키기 위한 프로테아제의 변형은 기질을 절단하는 프로테아제의 능력에 영향을 줄 수 있다 (즉, 특이성/선별성을 증강시킨다).
각 프로테아제는 활성 부위 포켓이 정렬하고 기질과 직접 접촉하게 하는 연속된 아미노산을 갖는다. 펩티다제의 결정학상 구조는 활성 부위가 통상적으로 인접한 구조적 도메인 사이의 분자 표면상의 홈 (groove)에 위치하고, 기질 특이성은 절단될 수 있는 결합의 가수분해의 원인이 되는 촉매적 부위의 한쪽 또는 양쪽의 홈을 따라 배열된 결합 부위의 특정에 의해 지시됨을 나타낸다. 따라서, 펩티다제의 특이성은 아미노산 잔기의 측쇄에 위치할 수 있는 각 하위 부위의 능력에 의해 기술된다. 당해 부위는 촉매 부위, S1, S2...Sn으로부터 기질의 N-말단으로 및 S1', S2'...Sn'으로부터 C-말단으로 순서를 정한다. 이들에 위치한 잔기는 각각, P1, P2...Pn 및 P1', P2'...Pn'으로 순서를 정한다. 표적 단백질의 절단은 P1 및 P1' 사이에서 촉매되고, 이때, 폴리펩타이드 기질의 N으로부터 C 말단으로의 아미노산 잔기는 (P1,..., 내지 P3, P2, P1, P1', P2', P3',...,Pj)으로 표시하고 프로테아제 상의 이들의 상응하는 결합 인지 포켓은 (S1,...,S3, S2, S1, S1', S2', S3',...,Sj)로 표시한다 (Schecter and Berger (1967) Biochem Biophys Res Commun 27:157-162). 그러므로, P2는 S2, P1은 S1, P1'은 S1'과 상호작용한다. 결론적으로, 프로테아제의 기질 특이성은 활성 부위의 S1 내지 S4 위치에 기인하고, 프로테아제는 펩타이드 기질 서열의 P1 내지 P4 잔기와 접촉한다. 어떤 경우에, 활성 부위의 S1 내지 S4 포켓 사이에 상호작용이 거의 없으므로 (있더라도 매우 조금), 각 포켓은 다른 포켓과는 독립적으로 펩타이드 기질 서열상의 상응하는 잔기를 인지하여 결합하는 것으로 나타난다. 그러므로, 특이성 결정기는 다른 포켓의 특이성에 영향을 주지 않고 하나의 포켓에서 변화될 수 있다.
다수의 구조 및 패밀리 구성원의 모델링에 근거하여, 확대된 기질 특이성에 기여하는 표면 잔기 및 기질과의 다른 2차적 상호작용이 세린, 시스테인, 아스파르트산, 메탈로- 및 트레오닌 패밀리의 프로테아제를 포함하는 다수의 프로테아제에 대해 정의되었다 (예, Wang et al., (2001) Biochemistry 40(34): 10038-46; Hopfner et al., (1999) Structure Fold Des. 7(8):989-96; Friedrich et al. (2002) J Biol Chem. 277(3):2160-8; Waugh et al., (2000) Nat Struct Biol. 7(9):762-5; Cameron et al., (1993) J Biol Chem. 268:11711; Cameron et al., (1994) J Biol Chem. 269: 11170 참조). 프로테아제는 하나 이상의 임의의 보체 단백질을 절단하고/절단하거나 보체 단백질 표적 기질에 대한 특이성을 조정하고/하거나 보체 단백질 표적 기질의 활성을 조절할 수 있는지에 측정하기 위해 시험될 수 있다. 변형된 기질 인지 프로파일을 갖는 변형된 프로테아제를 생성시키기 위해, 기질 선별성 (특이성 결정기)에 기여하는 3차 구조의 아미노산이 돌연변이 생성의 표적이 될 수 있다. 대표적인 프로테아제는, 제한되지는 않지만, 하기하고 본원에서 제공된 세린, 시스테인, 아스파르트산, 메탈로 또는 트레오닌 프로테아제와 같은 임의의 프로테아제를 포함한다.
a. 세린 프로테아제
분비된 효소 및 세포질 저장 기관내에 격리된 효소를 포함하는 세린 프로테아제(SP)는 다양한 생리학적 역할을 갖고 이는 혈액 순환, 상처 치유, 분해, 면역 반응 및 종양 침습 및 전이에서의 역할을 포함한다. 예를 들어, 키모트립신, 트립신 및 엘라스타제는 소화관에서 기능하고; 인자 10, 인자 11, 트롬빈 및 플라스민은 응고 및 상처 치유에 관여하고; C1r, C1s 및 C3 컨버타제는 상기 논의된 바와 같이 보체 활성화에서 특정 역할을 수행한다.
II형 막관통 세린 프로테아제로 지정된 세포 표면 단백질의 부류는 세포외 도메인을 함유하는 막-고정 단백질인 프로테아제이다. 세포 표면 단백질로서, 이들은 세포내 시그날 전달 및 세포 표면 단백질 분해 작용을 매개하는데 작용한다. 다른 세린 프로테아제는 막 결합 프로테아제이고 유사한 방식으로 작용한다. 다른 것들은 분비된다. 다수의 세린 프로테아제는 세포 표면 수용체에 결합하여 이들의 활성을 발휘하므로, 세포 표면에 작용한다. 세포 표면 단백질 분해작용은 다양한 세포 기능을 매개하는 생물학적 활성 단백질의 발생을 위한 기작이다.
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분비형 및 막 관통 세린 프로테아제를 포함하는 세린 프로테아제는 종양 발달 및 진행을 포함하는 과정에 관여한다. 이들 프로테아제의 정확한 역할이 완전히 밝혀졌지만, 세린 프로테아제 및 이의 억제제는 암 세포의 침투 및 전이 확산 및 종양의 신생혈관형성에서 퇴행성 작용을 포함하는 다수의 세포내- 및 세포외 생리학적 과정에 관여한다. 프로테아제는 세포외 매트릭스 (ECM)의 분해 및 리모델링에 관여하고 조직 리모델링에 기여하고, 암 침투 및 전이를 위해 필요하다. 몇몇 프로테아제의 활성 및/또는 발현은 종양 진행 및 발생과 관련됨을 나타낸다.
세린 프로테아제 패밀리의 프로테아제의 활성은 이들의 활성 부위를 형성하는 아미노산의 세트에 의존한다. 잔기 중 하나는 항상 세린이므로, 이들을 세린 프로테아제로 칭한다. 예를 들어, 키모트립신, 트립신 및 엘라스타제는 유사한 구조를 공유하고 이들의 활성 세린 잔기는 3개 모두에서 동일한 위치 (Ser-195)에 있다. 이들의 유사점에도 불구하고, 이들은 상이한 기질 특이성을 갖는다. 이들은 단백질 분해 동안에 상이한 펩타이드 결합을 절단한다. 예를 들어, 키모트립신은 카보닐 그룹이 절단될 펩타이드 결합의 일부인 (R-그룹은 하기에 청색으로 나타냄) 잔기 상의 방향족 측쇄를 선호한다. 트립신은 당해 위치에서 양전하의 Lys 또는 Arg 잔기를 선호한다. 세린 프로테아제는 이들의 기질 인지 특성이 현저히 상이하다. 몇몇은 특이성이 높다 (즉, 프로테아제가 혈액 응집 및 면역 보체 시스템에 관여한다). 몇몇은 단지 일부 특이적이다 (즉, 포유류 분해 프로테아제 트립신 및 키모트립신). 다른 것들은, 서브틸리신과 같은 세균 프로테아제는 완전히 비특이적이다. 특이성의 이러한 차이에도 불구하고, 세린 프로테아제의 촉매 기작은 잘 보존되어 있다.
세린 프로테아제에 의한 표적 단백질의 절단 기작은 세린에 의한 표적 펩타이드 결합의 친핵성 공격에 기초한다. 시스테인, 트레오닌 또는 아스파르테이트 또는 금속과 결합된 물 분자가 또한 이러한 작용을 할 수 있다. 다수의 경우에서, 그룹의 친핵성 특성은 아스파르테이트에 의한 "양성자 수용 상태"에 고정된 히스티딘의 존재에 의해 개선된다. 세린, 히스티딘 및 아스파테이트의 정렬된 측쇄는 대부분의 세린 프로테아제에서 일반적인 촉매적 트리아드를 형성한다. 예를 들어, 키로트립신의 활성 부위 및 MT-SP1과 같은 키모트립신과 같은 동일한 패밀리의 구성원인 세린프로테아제는 Asp102, His57 및 Ser195이다. 세린 프로테아제의 20개 이상의 패밀리 (S1 내지 S27로 지칭)가 동정되었고, 이들은 구조적 유사성 및 다른 기능적 증거에 기초하여 6개의 종 (SA, SB, SC, SE, SF 및 SG)으로 나눌 수 있다 (Rawlings ND et al. (1994) Meth. Enzymol. 244:19-61). 몇몇 세린 펩티다제의 반응 기작에는 유사점이 있다. 키모트립신, 서브틸리신 및 카복시펩티다제 C 종은 통상 세린, 아스파테이트 및 히스티딘의 촉매 트리아드를 갖는다. 세린은 친핵체로서 작용하고, 아스파테이트는 친전자체로서 작용하고, 히스티딘은 염기로서 작용한다. 촉매 잔기의 기하학적 배향은 상이한 단백질 접힘에도 불구하고 패밀리 사이에서 유사하다. 촉매 잔기의 선형 배형을 통상 종의 관계를 반영한다. 예를 들어, 키모트립신 종 (SA)의 촉매적 트리아드는 HDS 순이지만, 서브틸리신 종 (SB)에서는 DHS 순이고, 카복시펩티다제 종 (SC)에서는 SDH 순이다.
세린 프로테아제의 키모트립신 패밀리 전체에서, 기질과 효소 사이의 스캐폴드 상호작용은 완전히 보존되어있지만, 측쇄 상호작용은 상당히 다양하다. 활성 부위의 S1 내지 S4 포켓을 함유하는 아미노산의 특성은 당해 특정 포켓의 기질 특이성을 결정한다. 하나의 세린 프로테아제의 아미노산을 동일한 접힘의 다른 것으로 이식하는 것은 하나의 특이성을 다른 것으로 변형시킨다. 통상적으로, S1 내지 S4 포켓을 함유하는 프로테아제의 아미노산은 기질의 4 내지 5 옹스트롬 내에 측쇄를 갖는 것들이다. 프로테아제 기질을 갖는 이들 아미노산의 상호작용은 이들이 기질과 직접 접촉하므로 통상 "제1 쉘 (shell)" 상호작용이라 불린다. 그러나, 궁극적으로 제1 쉘 아미노산 위치하는 "제2 쉘" 및 "제3 쉘" 상호작용일 수 있다. 제1 쉘 및 제2 쉘 기질 결합 효과는 주로 베타-배럴 (barrel) 도메인 사이의 루프 (loop)에 의해 결정된다. 이들 루프는 단백질의 중심 요소가 아니기 때문에, 접힘의 고유 특성은 유지되고, 신규한 기질 특이성을 갖는 루프 변이체는 분자적 수준에서 필요한 대사 또는 조절 니케 (niche)를 만족시키는 진화적 과정 동안에 선택될 수 있다. 통상적으로, 세린 프로테아제에 대해, 키모트립신 번호매김에 기초한 주요 서열의 다음의 아미노산은 특이성의 결정기이고: 195, 102, 57 (촉매적 트리아드); 189, 190, 191, 192 및 226 (S1); 56, 58 내지 62의 루프 및 99 (S2); 192, 217, 218 (S3); Cys168 내지 Cys 180 사이의 루프, 215 및 97 내지 100 (S4); 및 41 및 151 (S2'), S1 위치 내의 아미노산은 P1 특이성에 영향을 주고, S2 위치 내의 아미노산은 P2 특이성에 영향을 주고, S3 위치 내의 아미노산은 P3 특이성에 영향을 주고, S4 위치 내의 아미노산은 P4 특이성에 영향을 준다. 세린 프로테아제 내의 위치 189는 S1 특이성을 결정하는 포켓의 바닥에 내포된 잔기이다. 다양한 세린 프로테아제에 대한 구조적 결정기는 성숙한 키모트립신의 번호매김을 기준으로 키모트립신의 프로테아제 도메인의 그것과 결합된 각각의 고안된 프로테아제에 대한 프로테아제 도메인과 함께 표 9에 기재된다. Cys168-Cys182 및 60의 루프 컬럼 표제 밑의 번호는 2개의 아미노산 및 루프 사이의 루프의 아미노산 번호를 나타낸다. Cys191-Cys220 컬럼 표제 아래의 yes/no 표시는 이황화 결합이 프로테아제 내에 존재함을 나타낸다. 이들 영역은 키모트립신-유사 세린 프로테아제의 패밀리 내에서 다양하고 이들 자신의 구조적 결정기를 나타낸다. S1 내지 S4 포켓 내의 임의의 하나 이상의 아미노산을 전환하는 프로테아제의 변형은 표적 특이성에 대한 프로테아제의 특이성 또는 선별성에 영향을 준다.
다양한 세린 프로테아제에 대한 구조적 결정기
특이성을 결정하는 잔기
S4 S3 S2 S1
171 174 180 215 Cys168 Cys182 192 218 99 57 60의 루프 189 190 226 Cys19 1
Cys220
그랜자임B Leu Tyr Glu Tyr 14 Arg Asn Ile His 6 Gly Ser Arg No
그랜자임A Asn Val Met Phe 17 Asn Leu Arg His 7 Asp Ser Gly Yes
그랜자임 M Arg Ser Met Phe 15 Lys Arg Leu His 8 Ala Pro Pro Yes
카뎁신G Phe Ser Gln Tyr 13 Lys Ser Ile His 6 Ala Ala Glu No
MT-SP1 Leu Gln Met Trp 13 Gln Asp Phe His 16 Asp Ser Gly Yes
호중구엘라스타제 - - - Tyr 5 Phe Gly Leu His 10 Gly Val Asp Yes
키마제 Phe Arg Gln Tyr 12 Lys Ser Phe His 6 Ser Ala Ala No
알파-트립타제 Tyr Ile Met Trp 22 Lys Glu Ile His 9 Asp Ser Gly Yes
베타-트립타제(I) Tyr Ile Met Trp 22 Gln Glu Val His 9 Asp Ser Gly Yes
베타-트립타제(II) Tyr Ile Met Trp 22 Lys Glu Thr His 9 Asp Ser Gly Yes
키모트립신 Trp Arg Met Trp 13 Met Ser Val His 7 Ser Ser Gly Yes
이스터 Tyr Ser Gln Phe 16 Arg Thr Gln His 14 Asp Ser Gly Yes
콜라게나제

 Tyr Ile - Phe 12 Asn Ala Ile His 8 Gly Thr Asp Yes
인자 Xa Ser Phe Met Trp 13 Gln Glu Tyr His 8 Asp Ala Gly Yes
단백질 C Met asn Met Trp 13 Glu Glu Thr His 8 Asp Ala Gly Yes
혈장 칼리크레인 Tyr Gln Met Tyr 13 Arg Pro Phe His 11 Asp Ala Ala Yes
플라스민 Glu Arg Glu Trp 15 Gln Leu Thr His 11 Asp Ser Gly Yes
트립신 Tyr




 Lys Met Trp 13 Gln Tyr Leu His 6 Asp Ser Gly Yes
트롬빈 Thr Ile Met Trp 13 Glu Glu Leu His 16 Asp Ala Gly Yes
tPA Leu Thr Met Trp 15 Gln Leu Tyr His 11 Asp Ala Gly Yes
uPA His Ser Met Trp 15 Gln Arg His His 11 Asp Ser Gly yes
i.MT-SP1
보체 활성화를 조절하는 이의 용도 또는 보체 경로를 조절하는 이의 활성을 증가시키기 위한 추가적인 변형을 위한 스캐폴드로서 고려되는 스캐폴드 프로테아제의 예는 막-유형 세린 프로테아제 MT-SP2 (또한 매트립타제로 지칭, TADG-15, 종양생성 억제제 15, ST14)이다 (서열번호 1,2 및 GenBank 수탁번호 제AF118225호 및 제AAD42765호; (1999) J. Bio. Chem, 274:18231-18236; 미국 특허 제5,792,616호 참조; 또한, Takeuchi (1999) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96:11054-1161 참조). 대표적인 스캐폴드으로 본원에서 지정된 단백질은 885개의 아미노산 MT-SP1 프로테아제이다 (서열번호1 및 2 참조). 서열번호 1 (Genbank 제AF118224호 참조)에서 상기한 서열의 핵산 분자는 885개의 아미노산 MT-SP1 (서열번호 2, Genbank 제AAD42765호 참조)을 암호화한다.
C-말단 세린 프로테이나제 도메인을 함유한 다중도메인 프로테이나제 (Friedrich et al. (2002) J Biol Chem 277(3): 2160)이다. 프로테아제의 683 아미노산 변이체가 분리되었지만, 이 단백질은 절단된 형태 또는 엑토도메인 (ectodomain) 형태임이 밝혀졌다.
MT-SP1은 전립선, 유방 및 직장암에서 높게 발현되거나 활성이고, 유방암 및 전립선 암의 전이에서 작용할 수 있다. MT-SP1은 또한 다양한 표피 조직에서 높은 활성 수준으로 발현되고/되거나 위장관 및 전립선에서 발현된다. 다른 종의 MT-SP2이 공지되어 있다. 예를들어, 마우스의 MT-SP1 동족체가 동정되어 에피틴 (epthin)이라 불린다.
MT-SP1은 막관통 도메인, 2개의 CUB 도메인, 4개의 LDLR 반복체 및 키모트립신 (서열번호 7 및 8)에서와 같이 세린 프로테아제의 펩티다제 S1 패밀리의 모든 구성원 중 가장 잘 보존된 615 내지 854 내에 (상기 서열 번호: 8 및 9) 세린 프로테아제 도메인 (또는 펩티다제 S1 도메인)을 함유한다. MT-SP1은 자이모겐으로 합성되고 절단에 의해 이중쇄 형태로 활성화된다. 또한 단일쇄 단백질분해 도메인은 단독으로 촉매적 활성이고 작용한다.
MT-SP1은 세린 프로테아제의 펩티다제 S1 패밀리 (또한, 키모트립신 패밀리로 지칭됨)에 속하고, 또한 키모트립신 및 트립신을 포함한다. 통상적으로, 키모트립신 패밀리 구성원은 키모트립신과 서열 및 구조적 상동성을 공유한다. MT-SP1은 성숙한 키모트립신의 번호매김과 같이 키모트립신의 프로테아제 도메인의 그것과 정렬된 프로테아제 도메인의 번호를 정하고 이의 잔기의 번호도 이에 따라 정한다. 키모트립신의 번호매김을 기준으로, 활성 부위 잔기는 Asp102, His57 및 His 195이다. 선형 아미노산 서열은 키모트립신의 그것과 정렬시킬 수 있고, 키모트립신의 β시트 (sheet)에 따라 번호를 정한다. 삽입 및 결실은 베타 시트의 루프 (loop)에서 발생하지만, 구조적 패밀리 전반에서, 코어 시트는 보존된다. 세린 프로테아제는 보존된 베타 시트 방식으로 기질과 상호작용한다. 6개 이하의 보존된 수소 결합이 기질과 효소 사이에서 발생한다. 키모트립신 패밀리의 모든 세린 프로테아제는 촉매 활성을 위해 필요한 이의 프로테아제 도메인의 N-말단에서 보존된 영역을 갖는다 (즉, IIGG, VVGG 또는 IVGG, 이때, 4 요소 중 제1 아미노산은 키모트립신의 번호매김과 같이 번호를 정하고 Ile16으로 나타낸다. 당해 번호는 전구체 서열의 길이를 반영하지 않는다.
프로테아제 도메인의 MT-SP1의 기질 특이성은 위치 탐색 합성 조합 라이브러리 및 기질 파지(phage) 디스플레이를 이용하여 나타낼 수 있다 (Takeuch et al. (2000) J Biol Chem 275:26333). 기질 내의 절단 잔기는 P4에서 Arg/Lys 및염기성 잔기 또는 P3에서 Gln, P1에서 작은 잔기, P1에서 Arg 또는 Lys 및 P1'에서 Ala를 함유하는 MT-SP1에 의해 인지된다. 효과적인 기질은 P4에서 P1 부위로 Lys-Arg- Ser-Arg를 각각 함유한다. 일반적으로, MT-SP1에 대한 기질 특이성은, P3가 염기성이면 P4는 염기성이 아니고, P4가 염기성이면 P3가 염기성이 아닌 경향이 밝혀졌다. 예를 들어, 프로테이나제-활성화된 수용체-2 (PAR-2), 단일쇄 uPA (sc-uPA), MT-SP1의 전구체 및 간세포 성장 인자 (HGF)를 포함하는 MT-SP1에 대한 공지된 기질은 MT-SP1 특이적 기질에 대한 절단 서열에 따른다.
MT-SP1은 트립신만큼 효율적으로 선택된 합성 기질을 절단할 수 있지만, 트립신 이외의 기질에 대해 더욱 제한된 특이성을 나타낸다. MT-SP1의 촉매적 도메인은 (키모)트립신-유사 세린 프로테아제의 전체적인 구조적 접힘을 갖지만, 소수성/산성 S2/S4 하위 부위와 같은 독특한 특성을 나타내고 60의 루프를 노출한다. 유사하게, MT-SP1은 접근할 수 있는 Lys 또는 Arg 잔기에서 펩타이드 기질을 무분별하게 절단하지는 않지만, 절단할 수 있는 펩타이드 결합 주변에 추가적인 잔기의 인지를 필요로한다. 연장된 주요 서열에 대한 이러한 요구 사항은 이의 기질에 대한 MT-SP1의 특이성을 강조한다. 예를 들어, MT-SP1은 프로테이나제 활성 수용체-2 (PAR-2) (P4에서 P1으로의 표적 서열이 Ser-Lys-Gly-Arg임을 나타냄)를 절단하지만, 당해 효소는 절단할 수 있는 결합 근처에서 확대된 MT-SP1 특이성과 일치하는 표적 서열을 나타내지 않는 PAR-1, PAR-3 및 PAR4와 같은 당해 기질과 매우 유사한 단백질을 활성화시키지 않는다 (Friedrich et al. (2002) J Biol Chem 277:2160).
MT-SP1의 프로테아제 도메인 (예, 서열번호 9 및 10 참조)은 전구-영역 및 촉매 도메인으로 이루어진다. 폴리펩타이드의 촉매 활성 부분은 성숙한 단백질의 아미노산 잔기 611의 자가활성화 부위 (예, 서열번호 1 및 2, RQAR 이후에 잔기 VVGG)이후부터 시작된다. MT-SP1의 S1 포켓 및 트립신은 Lys 및 Arg P1 잔기에 대한 우수한 상보성이 유사하므로, 트립신으로의 기질 절단에서 어느 정도의 유사성이 있다고 생각된다. P1-Lys 잔기의 수용은 감춰진 α-암모늄 그룹을 안정화시키는 추가적인 수소 결합 수용기를 제공하는 측쇄를 갖는 Ser190에 의해 매개된다 (Friedrich et al. (2002) J Biol Chem 277:2160). S2 포켓은 P2 아미노산의 작은 크기 내지 중간-크기의 소수성 측쇄를 수용하도록 형성되고 통상적으로 P2 위치에서 광범위한 아미노산을 수용한다. 기질 결합에서, S2 하위-부위는 Phe99 벤질기의 회전에 의한 증거에서와 같은 견고하지 않다. 위치 P3 (Gln 또는 염기성 잔기에 대해) 및 P4 (Arg 또는 Lys 잔기에 대해)에서의 기질 아미노산의 결합은 S3 및 S4 포켓과 효소 활성 부위 틈 (cleft)에 접근함에 따라, 우선적으로 전-배향 특이적 염기성 펩타이드 기질일 수 있는, Asp-217 및/또는 Asp-96의 산성 측쇄를 갖는 S3 및 S4 포켓에서 정전기적 상호작용에 의해 매개되는 것으로 밝혀졌다. P3 잔기의 측쇄는 또한 Gln192의 카복스아미드 그룹과 수소 결합할 수 있거나, 대안적으로, P3 측쇄는 S4 하위-부위로 연장되어 Phe97과 수소 결합을 형성할 수 있으므로, Gly216과의 내부-주요 쇄 수소 결합을 약하게 한다. 각 형태에서, 염기성 P3 측쇄는 MT-SP1 SP4 포켓의 음전하와 우선적으로 상호작용할 수 있다. 상호 전하 보상 및 동일한 S4 위치로부터의 배제는 우수한 MT-SP1 기질의 P3 및 P4에서 Arg/Lys 잔기의 자발적 발생의 가능성이 낮음을 설명한다. 통상적으로, 기질 결합에 대한 확대된 특이성에 기여하는 MT-SP1의 아미노산 위치 (키모트립신의 번호매김에 근거하여)는 146 및 151 (S1'); 189, 190, 191, 192, 216, 226 (S1); 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 99 (S2); 192, 217, 218, 146 (S3); 96, 97, 98, 99, 100, 168, 169, 170, 170A, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 178. 179, 180, 215, 217, 224 (S4)를 포함한다. 표 10은 표적 기질과의 특이적 상호작용에 중요한 몇몇 아미노산 위치에 대해 MT-SP1에서의 잔기를 요약한 것이다. 통상적으로, MT-SP1 프로테아제의 확대된 특이성 결합 포켓 또는 상호작용의 다른 제2의 부위에서 임의의 하나 이상의 아미노산을 전환하는 변형은 표적 기질에 대한 프로테아제의 특이성 또는 선별성에 영향을 준다.
MT- SP1 기질 전단을 위한 구조적 결정기
특이성을 결정하는 잔기
S4 S3 S2 S1
171 174 180 215 Cys168 Cys182 192 218 99 57 60의 루프 (58-64) 189 190 226 Cys191
Cys220
Leu Gln Met Trp 13 Gln Asp Phe His 16 Asp Ser Gly yes
ii. 그랜자임 B
그랜자임 B는 또한 보체 활성화의 조절 또는 보체 경로의 조절에서 이의 활성을 증가시키기 위한 추가적인 변형을 위해 고려되는 스캐폴드 프로테아제의 예이다. 그랜자임 B는 세포-매개 면역 반응에서 표적 세포 용해에 필요한 세린 프로테아제 (S1-형태)이다. 그랜자임 B는 아폽토시스 진행에 관여하는 캐스파제 (caspase) (아스파테이트-특이적 시스테인 프로테아제)의 활성화 캐스캐이드와 연관되고 캐스파제-3, 캐스파제-7, 캐스파제-9 및 캐스파제-10을 절단하여 아폽토시스를 매개하는 활성 효소를 발생시킨다. 그랜자임 B (서열번호 3, GenBank #:M17017)는 247개의 아미노산 폴리펩타이드 (서열번호 4, GenBank #:P10144)를 암호화한다. 전구체 그랜자임 B 폴리펩타이드는 시그날 서열 및 아미노산 1 내지 20에서 전구펩타이드 활성화 펩타이드를 갖는다. 성숙한 그랜자임 B 단백질은 펩티다제 S1 또는 아미노산 21 내지 245에서 프로테아제 도메인을 특징으로 한다.
그랜자임 B는 키모트립신 접힘 세린 프로테아제의 패밀리의 구성원이고, 그랜자임 C 내지 G, 카뎁신 G 및 래트 (rat) 비만 세포 프로테아제 II를 포함하는 그랜자임 패밀리의 다른 구성원과 50% 이상의 동일성을 갖는다. 단백질은 짧은 알파-나선에 의해 연결된 2개의 6개선, 반-병렬 베타-베럴 도메인의 샌드위치형이다.
야생형 그랜자임 B의 기질 절단 부위는 I/V (P4)-E/Q/M (P3)-P/T (P2)-D (P1)의 일치하는 인지 부위를 갖는다. 이들 아미노산은 그랜자임 B에 의한 인지 및 절단을 위한 기질의 P1 내지 P4 포켓에 정렬되어 있다. 통상적으로, 그랜자임 B는 이의 일치하는 인지에서 Asp 이후를 절단하는 것을 선호한다.
그랜자임 B 기질 절단을 위한 구조적 결정기는 기질-유사 결합 루프를 갖는 거대분자 억제제인 에코틴 (ectoin) (IEPD)과의 복합체 중의 래트 그랜자임 B (서열번호 5 및 6)의 3차 구조에 의해 동정되었다 (Waugh et al., (2000) Nature Struct. Biol 7:762). 촉매적 트리아드는 Asp102, His57 및 Ser195로 이루어진다. 표면 루프는 알파-키모트립신에 비해 첨가 및 결실에 따라 번호가 정해지고 당해 구조적 패밀리에서 가장 가변적인 영역을 나타낸다. 특이성의 다른 구조적 결정기는 키모트립신의 번호매김을 기준으로 Lys 41, Ile99, Arg192, Asn218, Tyr215, Tyr174, Leu172, Arg226 및 Tyr151을 포함한다. 세린 프로테아제의 그랜자임 패밀리의 다른 번호는 그랜자임 B와 함께 단지 2개의 이들 아미노산을 공유한다. 이들은 전체적인 구조 패밀리에서 가변성이 매우 적은 2개의 잔기, Tyr215 및 Leu172이다. 이들은 그랜자임의 서열 동일성이 높지만, 이들의 기질 특이성은 매우 상이함을 나타낸다. 그랜자임 B 기질 특이성에 대한 구조적 결정기를 키모트립신 번호매김을 기준으로 표 11에 기재한다. 통상적으로, 확대된 특이성 결합 포켓 또는 상호작용에서 다른 제2의 부위에서 임의의 하나 이상의 아미노산을 전환하기 위한 그랜자임 B의 프로테아제의 변형은 보체 단백질 표적 기질을 포함하는 표적 기질에 대한 프로테아제의 특이성 또는 선별성에 영향을 준다.
그랜자임 B 기질 절단을 위한 구조적 결정기
특이성을 결정하는 잔기
S4 S3 S2 S1
171 174 180 215 Cys168 Cys182 192 218 99 57 60의 루프 189 190 226 Cys191
Cys220
Leu Tyr Glu Tyr 14 Arg Asn Ile His 6 Gly Ser Arg no
특이성에 대한 그랜자임 B 구조 결정기의 중요성은 확대된 특이성에 대한 돌연변이의 효과를 결정하기 위한 조합 기질 라이브러리를 이용하여 프로파일 되었다. Ile99, Arg192, Asn218 및 Tyr174의 아미노산 알라닌으로의 돌연변이는, Ile99가 P2 특이성에 기여하고, Asn218 및 Arg192는 P3 특이성에 기여하고, Tyr174는 P4 특이성에 기여함을 나타낸다. 프로테아제의 P1 특이성이 이의 주요 특이성을 나타내므로, 당해 변형은 P1 아스파르트산 아미노산에 대한 그랜자임 B의 독특한 특이성을 파괴하지는 않지만, 확대된 P2 내지 P4 부위의 특이성을 조절한다. P3 및 P4 하위 부위에 대한, Tyr174, Arg192 및 Asn218에서의 돌연변이는 특이성에 크게 영향을 주지 않는다. Y174A는 P4에서 Leu에 대한 활성을 증가시키지만, 다른 아미노산에 대한 선별성은 여전히 떨어진다. R192A 및 N218A는 모두 P3에서의 특이성을 확장시킨다. 글루탐산에 대한 강한 선호를 대신하여, Ala, Ser, Glu 및 Gln이 변형된 프로테아제로 도입된다. 돌연변이체의 전체적인 활성 (kcat/Km)은 이상적인 야생형 기질, N-아세틸-Ile-Glu-Pro-Asp-AMC (7-아미노-4-메티쿠마린 (Ac-IEPD-AMC)에 대한 야생형 기질 활성 이하로 10% 이하이다. 더 큰 효과가 P2 하위 부위에서 관찰된다. 야생형 그랜자임 B에서, 선호도는 Pro 잔기에 대한 약간의 선호도와 함께 확대된다. I99A는 Phe 및 Try 잔기에 대한 P2 특이성을 낮춘다. Phe는 당해 위치에서 다른 아미노산의 평균 활성의 약 5배 이상 특이성을 낮춘다. 세린 프로테아제의 키모트립신 패밀리 내에서, 12개 이상의 프로테아제는 당해 구조적 부위에서 아스파라긴, 세린, 트레오닌, 알라닌 또는 글리신과 같은 작은 잔기를 갖는다. 당해 그룹으로부터, 2개의 프로테아제는 조합 기질 라이브러리를 이용하여 프로파일 되고, (혈장 칼리크레인 및 플라스민), 2개는 모두 Phe 및 Tyr에 대해 강한 선호도를 나타낸다. 이들 2개의 결과는 위치 99에서 Asn, Ser, Gly 또는 Ala로 돌연변이된 임의의 세린 프로테아제가 혈장 칼리크레인, 플라스민 및 I99A 그랜자임 B 돌연변이체에서 발견된 동일한 소수성 특이성을 나타냄을 제시했다.
P2 특이성 결정기는 대조 돌연변이 및 기질 선호성으로 확장될 수 있다. 예를 들어, 약 24개의 키모트립신-접힘 세린 프로테아제는 위치 99에서 방향족 아미노산을 갖는다. 이들 프로테아제 중 4개는 조합 기질 라이브러리를 이용하여 프로파일되었다: 사람 그랜자임 B, 조직 형 플라스미노겐 활성화제, 유로키나제 형태 플라스미노겐 활성화제 및 막 형태 세린 프로테아제 1. 그러나, 모든 그랜자임 B는 기질 P2 위치에서 세린, 글리신 및 알라닌 아미노산을 선호한다.
b.시스테인 프로테아제
시스테인 프로테아제는 시스테인 설프히드릴기가 관여하는 촉매 기작을 갖는다. 인접 히스티딘 잔기에 의한 시스테인 설프히드릴의 탈양성자화 후, 펩타이드 카보닐 탄소 상의 시스테인의 친핵성 공격이 일어난다. 신규 카복시-말단이 시스테인티올로 결합된 티오에스테르는 반응의 중간체이다 (세린 프로테아제의 아실-효소 중간체와 비교가능함). 시스테인 프로테아제는 파파인, 카뎁신, 캐스파제 및 칼페인을 포함한다.
파파인-유사 시스테인 프로테아제는 파파인에 대한 구조적 유사성에 의해 관련된 티올 의존성 엔도-펩티다제의 패밀리이다. 이들은 R 및 L (오른쪽 및 왼쪽)으로 표시하는 도메인과 함께 2개의 도메인 단백질을 형성하고 2개의 도메인으로부터의 루프는 기질 인지 홈을 형성한다. 이들은 아미노산 Cys25, His159 및 Asn175으로 이루어진 촉매 트리아드를 갖는다. 기질의 베타-시트 형태에 기초하여 표적 펩타이드를 인지하고 단백질분해하는 세린 프로테아제와는 달리, 당해 프로테아제 패밀리는 기질 인지를 위한 포켓이 잘 규명되어있지 않다. 주요 기질 인지는 P2 아미노산에서 발생한다 (세린 프로테아제의 P1 잔기와 비교).
다수의 시스테인 프로테아제 (사람 카페신 L, V, K, S, F, B, 파파인 및 크루자이)의 기질 특이성은 완전 다양한 위치 조사 합성 조합 라이브러리 (PS-SCL)을 이용하여 결정된다. 완전 라이브러리는 P1, P2, P3 및 P4의 테트라펩타이드 기질을 함유하고, 이때, 하나의 위치가 고정된 채로 있으면, 다른 3개의 위치가 20개의 가능한 아미노산의 동일한 몰 혼합물과 함께 자유롭게 존재하여, 전체 약 160,000개의 테트라펩타이드 서열의 다양성을 제공한다..
전체적으로, P1 특이성은 강하게 선호되는 Arg 및 Lys와 함께 카뎁신 사이에서 거의 동일하고, 작은 지방족 아미노산은 용인된다. 상당한 선택성이, 사람 카뎁신이 소수성 아미노산에 대해 엄격하게 선택적인 P2 위치에서 발견된다. 흥미롭게도, 소수성 잔기에 대한 P2 특이성은 Phe, Tyr, 및 Trp (카뎁신 L, V)와 같은 방향족 아미노산과 Val 또는 Leu (카뎁신 K, S, F)과 같은 대형 방향족 아미노산으로 나누어진다. P2 위치에 대해 비교하면, P3 위치에서의 선별성은 현저하게 덜 엄격하다. 그러나, 이들 프로테아제의 몇몇은 프롤린 (카뎁신 V, S 및 파파인), 류신 (카뎁신 B) 또는 아르기닌 (카뎁신 S, 크루자인)을 명백하게 선호한다. 당해 프로테아제는 P4 위치에서 선호되는 아미노산이 없는 넓은 특이성을 나타낸다.
S2 포켓은 가장 선별적이고 프로테아제 기질 인지 부위의 특성이 가장 장 규명되어 있다. 이는 아미노산에 의해 공간 위치 (파파인 번호순) 66, 67, 68, 133, 157, 160 및 205에서 정의된다. 위치 205는 세린 프로테아제에서 특이성을 결정하는 포켓의 바닥에 감춰진 잔기-위치 189와 유사한 역할을 한다. 다른 특이성 결정기는 아미노산 (파파인에 따른 번호매김) 61 및 66 (S3) 19, 20 및 158 (S1)을 포함한다. 다양한 시스테인 프로테아제의 구조적 결정기는 표 12에 기재한다. 통상적으로, 확대된 특이성 결합 포켓 또는 상호작용의 제2의 다른 부위에서의 하나 이상의 아미노산을 전환하기 위한 파파인 프로테아제와 같은 시스테인 프로테아제의 변형은 보체 단백질 표적 기질을 포함하는 표적 기질에 대한 프로테아제의 선별성에 영향을 준다.
다양한 시스테인 프로테아제에 대한 구조적 결정기
특이성을 결정하는 잔기
활성 부위 잔기 S3 S2 S1
25 159 175 61 66 66 133 157 160 205 19 20 158
카뎁신 L Cys His Asn Glu Gly Gly Ala Met Gly Ala Gln Gly Asp
카뎁신 V Cys His Asn Gln Gly Gly Ala Leu Gly Ala Gln Lys Asp
카뎁신 K Cys His Asn Asp Gly Gly Ala Leu Ala Leu Gln Gly Asn
카뎁신 S Cys His Asn Lys Gly Gly Gly Val Gly Phe Gln Gly Asn
카뎁신 F Cys His Asn Lys Gly Gly Ala Ile Ala Met Gln Gly Asp
카뎁신 B Cys His Asn Asp Gly Gly Ala Gly Ala Glu Gln Gly Gly
파파인 Cys His Asn Tyr Gly Gly Val Val Ala Ser Gln Gly Asp
크루자인 Cys His Asn Ser Gly Gly Ala Leu Gly Glu Gln Gly Asp
c. 아스파르트산 프로테아제
아스파르테이트 프로테아제는 분해성 효소 펩신을 포함하고, 몇몇 프로테아제는, 신장 효소 레닌 및 HIV-프로테아제로서 리소좀에서 발견된다. 2개의 아스파테이트 잔기가 활성 부위에서 산/염기 촉매에 참여한다. 초기 반응에서, 하나의 아스파테이트는 펩타이드 결합의 카보닐 탄소를 공격하는 활성 부위 H2O로부터 양성자를 수용한다. 동시에, 다른 아스파테이트는 펩타이드 카보닐 그룹의 산소에 양성자를 제공한다. 이들은 다양한 특이성을 나타낼 수 있지만, 통상적으로 2개의 소수성 아미노산 사이에서 절단된다. 기질의 아미노산 측쇄에 대해 잘 정의된 S4, S3, S2, S1, S1', S2', S3' 및 S4' 하위 부위 포켓은 이들 효소의 특징이다 (예, Brinkworth et al., (2001) J Biol Chem 276:38844 참조).
아스파르트산 프로테아제의 예는 사람 면역 결핍 바이러스, 1형 (HIV-1) PR과 같은 레트로바이러스의 프로테아제 또는 조류 골수아세포종/라우스 살코마 바이러스 (AMV/RSV) PR을 포함한다 (Cameron et al., (1993) J Biol Chem. 268:11711). PR은 기질 (P4 내지 P3')의 7개의 아미노산과 상호작용하는 7개 이상의 하위 위치 (S4 내지 S3')을 함유하는 기질 결합 포켓을 갖는다 (Cameron et al., (1993) J Biol Chem. 268:11711; Cameron et al., (1994) J Biol Chem. 269: 11170). AMV/RSV PR의 기질 특이성에 기여하는 잔기는 P62, I42, M73, R105', H7', Q63, R10', D41, I64 (S4); H65, V104', R105', G106', Q63, R10', L35', D37', G39, D41, G66, I67, I108', R111 (S3); I42, I44, H65, M73, A100, A40, D41, I64, G66, I67', I108 (S2); H65, V104', R105', G106', S107', R10', L35', D37', D37, G39, G66, I67, I108'(S1); H65', V104, R105, G106, S107, R10, L35, D37, D37', G39', G66', I67', I108 (S1'), I42', I44', H65', M73', A100', V104', A40', D41', I64', G66', I67, I108' (S2'); 및 S38', H65', V104, R105, G106, Q63', R10, L35, G39', D41', I64', G66', I67', I108, R111' (S3')을 포함하고, 여기서, 이량체의 제2 서브유닛의 아미노산 잔기는 프라임으로 나타낸다. HIV-1 PR의 특이성에 기여하는 잔기는 D30, V56, P81', R8', D29, I47 (S4); G48, T80', P81', V82', R8', L23', D25', G27, D29, G49, I50, I84', R87 (S3); D30, V32, G48, V56, L76, A28, D29, I47, G49, I50', I84 (S2); G48, T80', P81', V82', N83', R8', L23', D25', D25, G27, G49, I50, I84' (S1); G48', T80, P81, V82, N83, R8, L23, D25, D25', G27', G49', I50', I84 (S1'); D30', V32', G48', V56', L76', T80 (S2'); and R8, L23, G27', D29', I47', G49', I50', I84, R87' (S3')을 포함하고, 이때, 이량체의 제2 서브유닛의 아미노산 잔기는 프라임으로 나타낸다. 통상, 확대된 특이성 결합 포켓 또는 상호작용의 다른 제2의 부위에서 임의의 하나 이상의 아미노산을 전환하기 위한 레트로바이러스 프로테아제와 같은 아스파르트산 프로테아제의 변형은 보체 단백질 표적 기질을 포함하는 표적 기질에 대한 프로테아제의 특이성 또는 선별성에 영향을 준다.
d. 메탈로프로테아제
메탈로프로테아제 (또한, 아연 프로테아제로 지칭)는 분해 효소 카복시펩티다제, 세포에 의해 분비되는 다양한 매트릭스 메탈로프로테아제 (MMP), ADAM (디스인테그린 및 메탈로프로테아제 도메인) 및 리소좀 프로테아제를 포함한다. ADAM 및 MMP를 포함하는 이들 효소는 배야 발달, 세포 성장 및 증식, 염증 반응, 상처 치료, 다발성 경화증, 관절염 및 암의 진행 및 전이에 작용한다 (Manzetti et al., (2003) J of Computer-Aided Mol. Design, 17: 551). 몇몇 MMP (예, 콜라게나제)는 조직 리모델링 동안에 세포외 매트릭스의 분해에 관여한다. 예를 들어, 다수의 이들 효소는 기저막 및 세포외 매트릭스의 성분을 절단할 수 있다. 몇몇 MMP는 막-결합 전구-단백질의 절단에 의한 세포 표면으로부터의 TNF, TGFβ및 인터류킨과 같은 사이토카인 또는 성장 인자를 방출하는 이들의 능력에 대한 세포 시그날 전달에 작용한다.
메탈로프로테아제의 활성 부위에서 아연 결합 모티프는 2개의 히스티딘 잔기를 포함하고, 이들의 이미다졸 측쇄는 Zn++에 대한 리간드이다. 촉매 동안에, Zn++는 활성 부위에서 물 분자의 산소 원자에 의한 카보닐 탄소 상의 친핵성 공격을 촉진한다. 활성 부위 염기 (카복시펩티다제의 글루타메이트 잔기)는 공격하는 물 분자로부터 양성자를 추출하여 당해 반응을 용이하게 한다. 통상적으로, 이들 효소는 이들의 활성 부위에 통상의 아연 결합 모티프 (motif) (HExxHxxGxxH) 를 갖고, 활성 부위 다음에 보존적인 메티오닌 회전을 갖는다. 임의의 하나의 히스티딘의 돌연변이는 촉매 활성을 제거한다. 절단할 수 있는 결합 주변 기질의 상이한 펩타이드 골격을 수용하기 위해 활성 부위 특이성은 메탈로프로테아제 간에 상이하다. MMP 기질 특이성의 중요한 분자적 결정기는 P1' 위치의 아미노산의 측쇄이다. 그러므로, S1' 하위 부위는 절단에 선호되는 펩타이드 결합을 결정하는데 중요하다. 예를 들어, MMP-1 및 MMP-7의 작은 S1' 포켓은 작은 소수성 잔기에 대한 선호를 촉진하고, 다른 MMP는 큰 S1' 포켓을 갖는다 (Overall et al., (2002) Mol Biotech 22:51). S2 위치는 또한 특이성의 분자적 결정기이다. 예를 들어, MMP-2 및 MMP-9 사이에서, S2 하위 부위는 MMP의 촉매 홈 사이에서 적은 차이의 하나이고, MMP-2 중의 Glu412 대 MMP-9 중의 Asp410 의 존재는 기질 특이성을 변화시키는데 중요한 역할을 한다. 실제로, 큰 MMP 패밀리 중에서, Glu412 위치는 매우 다양하고, 산성 잔기, 큰 소수성 잔기 및 심지어 글리신이 차지한다. 반면, S2 하위 부위를 둘러싸는 대부분의 잔기는 모든 MMP 중에서 엄격하게 보존된다 (Chen et al., (2003) J Biol Chem 278:17158). 특이성의 다른 분자적 결정기는 표 13에 하기한다 (Manzetti et al., (2003) J Computer-Aided Mol Design 17:551 참조). 통상적으로, 확대된 특이성 결합 포켓 또는 상호작용의 다른 제2의 부위에서 임의의 하나 이상의 아미노산을 변화시키기 위한 MMP 또는 ADAM 프로테아제와 같은 메탈로프로테아제의 변형은 보체 단백질 표적 기질을 포함하는 표적 기질에 대한 프로테아제의 특이성 또는 선별성에 영향을 준다.
다양한 메탈로프로테아제에 대한 구조적 결정기
S4 S3 S2 S1 S1' S2' S3' S4'
MMP -3 F210
F83		 F210
A169		 H166
H211		 L164
V198
P221		 V163 L164 L164 L222
ADAM9 F317
V318
H357		 V318
M315
 V318
H351
N356		 M315
H357		 I344
A313
N373		 N373
T312
 S374
F333		 G310
ADAM10 P391
V332
W331		 V332
P391
N387		 V332
H392		 L329
H392		 L327
T379
A418		 V326 N366 T421
e. 트레오닌
트레오닌 프로테아제는 프로테아좀 하이드롤라제를 포함한다. 프로테아좀은 알파 및 베타 서브유닛으로 이루어진 대형 배럴-형태의 단백질 복합체이다. 베타 서브유닛은 복합체의 2개의 중앙 환내에서 발견되는 촉매 기구를 제공한다. 통상적으로, 촉매적 활성 베타 서브유닛의 촉매작용의 기작은 각 활성 부위에서 보존된 N-말단 트레오닌이 관여한다. 베타 서브유닛은 N-말단이 절단되면, 트레오닌을 N-말단 잔기로 만들어 촉매적 트레오닌을 내부적 표면에 노출시켜 활성화된다. 가수분해는 촉매 기구 상의 하이드록실 친핵체에 의한 아미드 결합의 공격에 의해 개시된다. 프로테아좀의 베타 서브유닛의 특이성의 구조적 결정체는, 예를 들어, 프로테아좀의 펩타이드-기반 공유 억제제 라이브러리에 의해 결정된다 (예, Groll et al., (2002) Chem Biol 9:655; Zhang et al., (2003) EMBO J, 22:1488 참조).
D. 스캐폴드 단백질
스캐폴드 단백질이 제공된다. 스캐폴드 단백질은 이들이 비-보체 프로테아제이고 또한 대립형질 또는 종 변이체 또는 이의 촉매적 활성 부분을 갖는 한 임의의 야생형 프로테아제를 포함한다. 스캐폴드 프로테아제는 임의의 하나 이상의 보체 경로 기질을 표적 (즉, 절단)으로 이용할 수 있다. 통상적으로, 이러한 절단은 보체 경로를 불활성화시킨다. 어떤 경우에, 이러한 절단은 보체를 활성화시킬 수 있다. 그러므로, 이러한 스캐폴드 프로테아제는, 예를 들어, 다양한 질병 또는 장애의 병인론과 연관된 보체 활성화를 억제하기 위해 보체 경로 기질을 표적으로 하여 치료제로서 이용될 수 있다. 스캐폴드 단백질은 또한 표적 기질을 절단하기 위해 변형될 수 있는 임의의 단백질이다. 이들 중에서는 스캐폴드 프로테아제가 있고, 이들의 표적 기질 특이성이 변형될 수 있다. 프로테아제를 포함하는 스캐폴드 단백질은 임의의 하나 이상의 아미노산에서 변형되어 생성되는 프로테아제는 보체 경로의 하나 이상의 임의의 단백질 성분에 대한 변화된 특이성 및/또는 선별성을 나타내고/내거나 보체 단백질 또는 경로의 활성을 조절한다. 예를 들어, 변형된 프로테아제는 전환된 기질 특이성을 가질 수 있으므로, 변형된 프로테아제는 야생형 스캐폴드 프로테아제의 천연 기질과 같은 비표적 기질과 비교하여 보체 경로의 표적 기질 성분을 선호적으로 절단한다. 일 양태에서, 특이성은 표적 기질에 대한 야생형 또는 스캐폴드 프로테아제와 비교하여 증가될 수 있다. 다른 양태에서, 변형된 프로테아제는 보체 성분에 대한 선별성을 나타낼 수 있으므로 특정 기질을 절단하는 변형된 프로테아제의 능력은 변형된 프로테아제가 또한 특이성을 나타내는 다른 표적 기질 보다 크다. 또한, 변형된 프로테아제는 보체 경로의 임의의 하나 이상의 단백질과 같은 표적 기질을 절단할 수 있고, 보체 경로의 활성을 조절할 수 있다.
하나 이상의 임의의 보체 단백질을 절단하는데 이용될 수 있거나 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대한 특이성 또는 활성을 증가시키는 프로테아제의 변형을 생성하기 위한 주형으로서 이용될 수 있는 스캐폴드 프로테아제의 예를 기술한다. 프로테아제 스캐폴드는 세린, 시스테인, 아스파르트산, 메탈로- 또는 트레오닌 분류의 프로테아제 중 임의의 하나인 임의의 비-상보적 프로테아제를 포함한다. 스캐폴드 프로테아제의 예는 표 14에 기재하고 본원에서 기술한다. 프로테아제 스캐폴드는 대립형질 변이체 및 임의의 서열 번호: 2, 4, 8, 71, 73, 75, 77, 79, 81, 83, 85, 87, 89, 91, 93, 95, 97, 99, 101, 103, 105, 107, 109, 111, 113, 115, 117, 119, 121, 123, 125, 127, 128, 130, 132, 134, 136, 138, 140, 142, 144, 146, 148, 150, 152, 154, 156, 158, 160, 162, 164, 166, 168, 170, 172, 174, 176, 178, 180, 182, 184, 186, 188, 190, 192, 194, 196, 198, 200, 202, 204, 206, 208, 210, 212, 214, 216, 218, 220, 222, 224, 226, 228, 230, 232, 234, 236, 238, 240, 242, 244, 246, 248, 250, 252, 254, 256, 258, 260, 262, 264, 266, 268, 269, 270, 272, 274, 276, 278, 280, 282, 284, 286, 287, 289, 291, 293, 295, 297, 373, 375, 377, 379, 381, 383, 385, 387, 544, 545, 547, 549 및 551에서 예시된 스캐폴드 프로테아제 폴리펩타이드를 포함하는 임의의 하나의 단백질의 이소형을 포함한다.
스캐폴드 단백질 또는 스캐폴드 프로테아제는 천연 자원으로부터의 분리, 세포, 조직 및 유기체에서 재조합으로 생성된 단백질의 분리를 포함하는 당업계에 공지된 임의의 방법에 의해, 재조합 방법에 의해, 가상 단계, 합성 당계 및 당업자에게 공지된 임의의 방법을 포함하는 방법에 의해 생성되거나 분리될 수 있다. 표 14는 스캐폴드 프로테아제의 예를 나타낸다 (예, www.merops.sanger.ac.uk 참조). 핵산 서열 및 각각의 대표적인 후보 프로테아제에 대한 암호화된 아미노산 전구체 서열에 대한 서열 동정기 (서열번호)를 표에서 기술한다. 성숙한 단백질을 제공하기 위한 시그날 펩타이드 또는 프로펩타이드 서열에 상응하는 암호화된 아미노산은 또한 표에서 기재된다. 또한, 예를 들어, 각 프로테아제의 촉매 트리아드로 이루어진 활성 잔기인 프로테아제 도메인 (즉, 펩티다제 단위)을 나타내는 아미노산을 또한 기재한다. 상호작용이 동적이므로, 나타낸 아미노산 위치는 참조 및 예시를 위한 것이다. 나타낸 위치는 2, 3, 4, 5개 이상의 아미노산으로 다양한 위치의 범위를 나타낸다. 당업자는 가시적 비교 또는 쉽게 이용가능한 알고리즘 및 소프트웨어를 포함하는 다른 비교에 의해 상응하는 서열을 동정할 수 있다.
스캐폴드 프로테아제의 예
메롭스 코드 명칭 유전자 Nucl. AC NO: 동의어 단백질
AC NO: 		서열번호 시그날/
전구 펩타이드
서열 		펩티다제 단위
(활성 부위 잔기)
S01.010 그랜자임 B사람-형 GZMB M17016 HLP, CCPI, CGL1, CSPB, SECT, CGL-1, CSP-B, CTLA1, CTSGL1 P10144 3, 4 1-18 / 19-20 21-247
(64, 108, 203)
S01.011 테스티신 PRSS21 NM_006799 (v1)
NM_144956 (v2)
NM_144957 (v3)		 ESP-1, TEST1 NP_006790
NP_659205
NP_659206		 70, 71 (V1); 72, 73 (V2); 74, 75 (V2) 1-19 / 20-41 42-288
(82, 137, 238)
S01.015 트립타제 베타 1 (호모 사피엔스) (III) TPSB1 NM_003294 TPS1, TPS2, TPSAB1, 알파 II NP_003285 76, 77 1-18 / 19-30 31-274
(74, 121, 224)
S01.017 칼리크레인 hk5 KLK5 NM_012427 SCTE, KLKL2, KLK-L2 NP_036559 78, 79 1-22 / 67-292
(108, 153, 245 )
S01.019 코린 NM_006587 CRN, ATC2, Lrp4, TMPRSS10 NP_006578 80, 81 802-1037
(843, 892, 985)
S01.020 칼리크레인 12 KLK12 NM_019598 (v1)
NM_145894 (v2)
NM_145895 (v3)		 KLK-L5 NP_062544
NP_665901
NP_665902		 82, 83 (V1); 84, 85 (V2); 86, 87 (V3) 1-17 / 22-248
(843, 892, 985 )
S01.021 DESC1 오리테아제 AF064819 AAF04328 88, 89 191-422
(231, 276, 372)
S01.028 트립타제 감마1 TPSG1 NM_012467 TMT, trpA, PRSS31 NP_036599 90, 91 1-19 / 38-272
(78, 125, 222)
S01.029 칼리크레인 hK14 KLK14 NM_022046 KLK-L6 NP_071329 92, 93 1-18 / 19-24 25-249
(67, 111, 204)
S01.033 히알우로난-결합 세린 프로테아제 (HGF 활성화제-유사 단백질) HABP2 NM_004132 FSAP, HABP, PHBP, HGFAL NP_004123 94, 95 1-23 / 314-557
(362, 411, 509)
S01.034 막 관통 프로테아제, 세린4 TMPRSS4 NM_019894 (v1)
NM_183247 (v2)		 MT-SP2, TMPRSS3 NP_063947
NP_899070		 96, 97 (V1); 98, 99 (V2) 205-436
(245, 290, 387)
S01.054 트립타제 델타 1 (호모 사피엔스) TPSD1 NM_012217 MCP7L1, MMCP-7L, MGC95428 NP_036349 100, 101 1-18 / 19-30 31-235
(74, 121, 224)
S01.074 마라프신 NM_031948 PRSS27, CAPH2 NP_114154 102, 103 1-22 / 23-34 35-279
(75, 124, 229)
S01.075 트립타제 유사체 2 (호모 사피엔스) BC036846 PRSS33, EOS AAN04055 104, 105 37-281
(77, 126, 231)
S01.076 트립타제 유사체3 (호모 사피엔스) 단지 예상
AC005570 (Cosmid 407D8)		 106, 107 67-304
(107, 213, 259)
S01.077 트립타제 염색체 21 (호모 사피엔스)
S01.079 막 관통 프로타제, 세린 3 TMPRSS3 NM_024022 (vA)
NM_032401 (vB)
NM_032404 (vC)
NM_032405 (vD)		 DFNB8, DFNB10, ECHOS1,
TADG12		 NP_076927
NP_115777
NP_115780
NP_115781		 108, 109 (VA); 110, 111 (vB); 112, 113 (vC); 114, 115 (vD) 217-451
(257, 304, 401)
S01.081 칼리크레인hK15 (호모 사피엔스) NM_023006 (v1)
NM_138563 (v2)
NM_138564 (v3)
NM_017509 (v4)		 ACO, HSRNASPH NP_075382
NP_612630
NP_612631
NP_059979		 116, 117 (v1); 118, 119 (v2); 120, 121 (v3); 122, 123 (v4) 1-16 / 17-21 22-256
(62, 106, 209)
S01.085 머네임 -AA031 펩티다제 (메로프스에 의해EST로 유추) BC035384 FLJ16649, MGC35022, TRYX3,
UNQ2540		 AAH35384 124, 125 1-241
(56, 101, 195)
S01.087 막-형태 모자익 세린 프로테아제 AB048796 BAB39741 126, 127 321-556
(361, 409, 506)
S01.088 머네임 -AA038 펩티다제 단지 예상
AL136097
(RP11-62C3 클론)		 CAC12709 128 10-142
(50,101)
S01.098 머네임-AA128 펩티다제 (메로프스에 의해EST로 유추) 단지 예상
BC041609		 AAH41609 129, 130 33-202
(50,152)
S01.127 양이온 트립신 (호모 사피엔스-1형) (양이온) PRSS1 NM_002769 TRP1, TRY1, TRY4, TRYP1 NP_002760 131, 132 1-15 / 16-23 24-246
(63, 107, 200)
S01.131 호중구 엘라스타제 ELA2 NM_001972 NE, HLE, HNE, PMN-E NP_001963 133, 134 1-27 / 28-29
 30-249
(70, 117, 202)
S01.132 만난-결합 렉틴-관련 세린 프로테아제 -3 AF284421 AAK84071 135, 136 1-19 / 449-710 (497, 553, 664)
S01.133 카뎁신 G CTSG NM_001911 CG, MGC23078 NP_001902 137, 138 1-18 / 19-20 21-245
(64, 108, 201)
S01.134 마이엘로블라스틴 (프로테나제3) PRTN3 NM_002777 MBT, P29, ACPA, AGP7, PR-3, C-ANCA NP_002768 139, 140 1-25 / 26-27 28-250
(71, 118, 203)
S01.135 그랜자임 A GZMA NM_006144 HFSP, CTLA3 NP_006135 141, 142 1-26 / 27-28 29-261
(69, 114, 212)
S01.139 그랜자임M GZMM NM_005317 MET1, LMET1 NP_005308 143, 144 1-23 / 24-25 26-256
(66, 111, 207)
S01.140 키마제 (사람형) CMA1 NM_001836 CYH, MCT1 NP_001827 145, 146 1-19 / 21-21 22-247
(66, 110, 203)
S01.143 트립타제 알파 (1) TPS1 NM_003294 TPS1, TPS2, TPSB1, alpha II NP_003285 147, 148 1-18 / 19-30 31-274
(74, 121, 224)
S01.146 그랜자임 K GZMK NM_002104 TRYP2 NP_002095 149, 150 1-24 / 26-26
 27-261
(67, 116, 214)
S01.147 그랜자임H GZMH NM_033423 CCP-X, CGL-2, CSP-C, CTLA1,
CTSGL2		 NP_219491 151, 152 1-18 / 19-20
 21-246
(64, 108, 202)
S01.152 키모트립신B CTRB1 M24400 CTRB, MGC88037 P17538 7, 8 1-18 34-263
(75, 120, 213)
S01.153 췌장 엘라스타제 ELA1 NM_001971 NP_001962 153, 154 1-8 / 9-18 19-256
(63, 111, 206)
S01.154 췌장 엔도펩티다제 E (A) NM_005747 ELA3 NP_005738 155, 156 1-15 / 16-28 29-270
(73, 123, 217)
S01.155 췌장 엘라스티다제 II (IIA) M16652 AAA52380 157, 158 1-16 / 7-28 29-269
(73, 121, 216)
S01.156 엔도펩티타제 PRSS7 NM_002772 ENTK NP_002763 159, 160 785-1019
(825, 876, 971)
S01.157 키모트립신 C NM_007272 CLCR NP_009203 161, 162 1-16 / 17-29 30-268
(74, 121, 216)
S01.159 프로스타신 PRSS8 NM_002773 NP_002764 163, 164 1-29 / 30-32 45-288
(85, 134, 238)
S01.160 칼리크레인 1 KLK1 NM_002257 hK1, KLKR, Klk6 NP_002248 165, 166 1-18 / 19-24 25-261
(65, 120, 214)
SO1.161 칼리크레인 hK2 (호모 사피엔스) KLK2 NM_005551 (v1)
NM_001002231 (v2)
NM_001002232 (v3)		 hK2, KLK2A2, MGC12201 NP_005542
NP_001002231
NP_001002232		 167, 168 (v1); 169, 170 (v2); 171, 172 (v3) 1-18 / 19-24 25-260
(65, 120, 213)
S01.162 칼리크레인 3 KLK3 NM_001648 (v1)
NM_001030047 (v3)
NM_001030048 (v4)
NM_001030049 (v5)
NM_001030050 (v6)		 APS, PSA, hK3, KLK2A1 NP_001639
NP_001025218
NP_001025219
NP_001025220
NP_001025221		 173, 174 (v1); 175, 176 (v3); 177, 178 (v4); 179, 180 (v5); 181, 182 (v6) 1-17 / 18-24 25-260
(65, 120, 213)
S01.174 메조트립신 PRSS3 NM_002771 MTG, TRY3, TRY4, PRSS4 NP_002762 183, 184 1-24 / 24-246
(63, 107, 200)
S01.205 췌장 엔도펩티다제E B형 (B) ELA3B NM_007352 NP_031378 185, 186 1-15 / 16-28 29-270
(73, 123, 217)
S01.206 췌장 엘라스타제 II B형 (호모 사피엔스) (IIB) NM_015849 MGC97052 NP_056933 187, 188 1-16 / 17-28 29-269
(73, 121, 216)
S01.211 응집 인자 XIIa F12 NM_000505 HAF NP_000496 189, 190 1-19 / 373-615
(412, 461, 563)
S01.212 혈장 칼리크레인 KLKB1 NM_000892 KLK3 NP_000883 191, 192 1-19 / 391-628
(434, 483, 578)
S01.213 응집인자 XIa F11 NM_000128 (v1)
NM_019559 (v2)		 FXI NP_000119
NP_062505		 193, 194 (v1); 195, 196 (v2) 1-18 / 388-625
(431, 480, 575)
S01.214 응집인자 IXa F9 NM_000133 FIX, PTC, HEMB, GLA 도메인 NP_000124 197, 198 1-28 / 29-46 227-461
(267, 315, 411)
S01.215 응집인자 VIIa F7 NM_000131 (v1)
NM_019616 (v2)		 NP_000122
NP_062562		 199, 200 (v1); 201, 202 (v2) 1-20 / 21-60 213-454
(253, 302, 404)
S01.216 응집인자 Xa F10 NM_000504 FX, FXA NP_000495 203, 204 1-31 / 32-40 235-469
(276, 322, 419)
S01.217 트롬빈 F2 NM_000506 PT NP_000497 205, 206 1-24 / 25-43 364-620
(406, 462, 568)
S01.218 단백질C (활성) PROC NM_000312 PROC1, 단백질C NP_000303 207, 208 1-32 / 33-42 212-452
(253, 299, 402)
S01.223 아크로신 ACR NM_001097 NP_001088 209, 210 1-19 43-292
(88, 142, 240)
S01.224 헵신 HPN NM_182983 (v1)
NM_002151 (v2)		 TMPRSS1 NP_892028
NP_002142		 211, 212 (v1); 213, 214 (v2) 163-407
(203, 257, 353)
S01.228 간세포 성장 활성화제 HGFAC NM_001528 HGFA NP_001519 215, 216 1-35 / 36-372 408-648
(447, 497, 598)
S01.231 u-플라스미노겐 활성화제 (uPA) PLAU NM_002658 ATF, UPA, URK, u-PA NP_002649 217, 218 1-20 / 179-426
(224, 275, 376)
S01.232 t-플라스미노겐 활성화제 (tPA) PLAT NM_000930 (v1)
NM_000931 (v2)
NM_033011 (v3)		 TPA, T-PA, DKFZp686I03148 NP_000921
NP_000922
NP_127509		 219, 220 (v1); 221, 222 (V2), 223, 224 (V3) 1-23 / 24-32 and 33-35 311-562
(357, 406, 513)
S01.233 플라스민 PLG NM_000301 DKFZp779M0222 NP_000292 225, 226 1-19 / 20-97 581-810
(622, 665, 760)
S01.236 뉴로신 KLK6 NM_002774 (vA)
NM_001012964 (vB)
NM_001012965 (vC)
NM_001012966 (vD)		 hK6, Bssp, Klk7, SP59, ZYME,
PRSS9, PRSS18, MGC9355,
NEUROSIN		 NP_002765
NP_001012982
NP_001012983
NP_001012984		 227, 228 (vA); 229, 230 (vB); 231, 232 (vC); 233, 234 (vD) 1-16 / 17-21 22-244
(62, 106, 197)
S01.237 뉴로트립신 PRSS12 NM_003619 BSSP3, BSSP-3, MGC12722,
모톱신		 NP_003610 235, 236 1-20 / 631-875
(676, 726, 825)
S01.242 트리타제 베타 2 (호모 사피엔스) (I) TPSB1 NM_024164 TPS2, TPSB1, 트립타제C NP_077078 237, 238 1-30 / 31-268
S01.244 뉴롭신 KLK8 NM_007196 (v1)
NM_144505 (v2)
NM_144506 (v3)
NM_144507 (v4)		 NP, HNP, NRPN, PRSS19, TADG14 NP_009127
NP_653088
NP_653089
NP_653090		 239, 240 (v1); 241, 242 (v2), 243, 244 (v3); 245, 246 (v4) 1-28 / 29-32 33-258
(73, 120, 212)
S01.246 칼리크레인
hK10 (호모사피엔스)		 KLK10 NM_002776 (v1)
NM_145888 (v2)		 NES1, PRSSL1 NP_002767
NP_665895		 247, 248 (v1); 249, 250 (v2) 1-30 / 35-276
(86, 137, 229)
S01.247 에피텔리아신 TMPRSS2 NM_005656 PRSS10 NP_005647 251, 252 256-491
(296, 345, 441)
S01.251 프로스타제 KLK4 NM_004917 ARM1, EMSP, PSTS, EMSP1,
KLK-L1, PRSS17		 NP_004908 253, 254 1-26 / 27-30 31-254
(71, 116, 207)
S01.252 뇌 세린 프로테이나제2 NM_022119 BSSP-4, MGC9599, SP001LA, hBSSP-4 NP_071402 255, 256 1-32 50-292
(90, 141, 242)
S01.256 키모파신 CTRL NM_001907 CTRL1, MGC70821 NP_001898 257, 258 1-18 / 19-33 34-264
(75, 121, 214)
S01.257 칼리크레인11 KLK11 NM_006853 (v1)
NM_144947 (v2)		 TLSP, PRSS20, MGC33060 NP_006844
NP_659196		 259, 260 (v1); 261, 262 (v2)

1-50 /51-53		 22-250
(62, 110, 203)
S01.258 음이온 트립신 (호모 사피엔스) (II) PRSS2 NM_002770 TRY2, TRY8, TRYP2 NP_002761 263, 264 1-15 / 16-23 24-246
(63, 107, 200)
S01.291 LOC144757 peptidase (호모 사피엔스) 예상 BC048112 MGC57341 AAH48112 265, 266 78-319
(122, 171, 268)
S01.292 머네임-AA169 펩티다제 BN000133 CAD67985 267, 268 1-19 175-406
(215, 260, 356)
S01.294 머네임-AA171 펩티다제 예상 DNA 없음 269
S01.298 머네임 -AA174 펩티다제 예상 DNA 서열 없음 TRY6 AAC80208 270 24-246
(63, 107, 200)
S01.299 머네임 -AA175 펩티다제 NM_198464 NP_940866 271, 272 68-302
(108, 156, 250)
S01.300 각질층 키모트립신 효소 KLK7 NM_005046 (v1)
NM_139277 (v2)		 SCCE, PRSS6 NP_005037
NP_644806		 273, 274 (v1); 275, 276 (v2) 1-22 / 23-29 30-250
(70, 112, 205)
S01.301 트립시-유사 효소, 호흡기 (호모 사피엔스) NM_004262 HAT NP_004253 277, 278 187-471
(227, 272, 368)
S01.302 매트리파제 ST14 AF118224 HAI, MTSP1, SNC19, MT-SP1, MTSP-1, PRSS14, TADG-15 AAD42765 1, 2 615-855
(656, 711, 805)
S01.306 칼리크레인 hK13 KLK13 NM_015596 KLKL4, KLK-L4, DKFZP586J1923 NP_056411 279, 280 1-16 / 36-263
(76, 124, 218)
S01.307 칼리크레인 hK9 (사람 번호매김) KLK9 NM_012315 KLKL3, KLK-L3 NP_036447 281, 282 1-15 / 23-250
(63, 111, 204)
S01.308 머네임-AA035 펩티다제 NM_153609 NP_705837 283, 284 49-283
(89, 140, 234)
S01.309 탯줄 혈관 프로테나제 NM_007173 SIG13, SPUVE, ZSIG13, MGC5107 NP_009104 285, 286 1-23 / 95-383
(175, 246, 316)
S01.311 LCLP 프로테나제 (LCLP (N-말단)) 펩타이드 단편
No DNA		 P34168 287 1-26
(0)
S01.313 스피네신 TMPRSS5 NM_030770 NP_110397 288, 289 218-455
(258, 308, 405)
S01.318 머네임-AA178 펩티다제 MPN2 NM_183062 NP_898885 290, 291 1-33 / 53-288
(93, 143, 238)
S01.320 머네임-AA180 펩티다제 OVTN BN000120 CAD66452 292, 293 1-23 / 52-301
(92, 142, 240)
S01.322 머네임 -AA182 펩티다제 OVCH1 BN000128 CAD67579 294, 295 1-17 / 8-298
(87, 139, 237)
S01.414 머네임-AA122 펩티다제(메로프스에 의해EST로 유추) 예상
AK075142		 BAC11431 296, 297 1-177
(12, 64, 168)
C01.032 카뎁신 L CTSL Y14734 P07711 372, 373 1-17 / 18-113 113-333
(132, 138, 276, 300)
C01.009 카뎁신 V CTSL2 U13665 O60911 374, 375 1-17 / 18-113 114-334
(132, 138, 277, 301)
C01.036 카뎁신 K CTSK S93414 P43235 376, 377 1-15 / 16-114 115-329
(133, 139, 276, 296)
C01.034 카뎁신 S CTSS AJ007331 P25774 378, 379 1-16 / 17-114 115-331
(133, 139, 278, 298)
C01.018 카뎁신 F CTSF M14221 Q9UBX1 380, 381 1-19 / 20-270 271-484
(289, 295, 431, 451)
C01.060 카뎁신 B CTSB M15203 P07858 382, 383 1-17 / 18-79
 80-331
(102, 108, 278, 298)
C01.001 파파인 M84342 P00784 384, 385 1-18 / 19-133 135-342
(158, 292, 308)
C01.075 크루자인 (크루자파인) Y14734 P25779 386, 387 123-467 / 124-334
(147, 284, 304,
A02.001 HIV-1 프로테아제 HIV-1 레트롭신; HIV-1 PR P03366
(aa 500-598)		 544
A02.015 RSV 프로테아제 조류 골수아세포종 바이러스 레트로펩신　; 조류 사코마 바이러스 엔도펩티다제　; 레트로펩신 P03322
(aa 578-701)		 545
M10.005 매트릭스 메탈로프로테아제-3 MMP3 X05232
 콜라게나제 활성화 단백질; MMP-3; 스트로멜리신 1; 트란신 CAA28859.1 546, 547
M12.209 ADAM9 엔도펩티다제 ADAM9 NM_003816 MDC9 NP_003807 548, 549
M12.210 ADAM10 엔도펩티다제 ADAM10 NM_003816 MADM NP_001101 550, 551
몇몇 양태에서, 프로테아제 스캐폴드는 그랜자임 B, 그랜자임 A, 그랜자임 M, 카뎁신 G, MT-SP1, 호중구 엘라스타제, 키마제, 알파-트립타제, 베타-트립타제 I 또는 II, 키모트립신, 콜라게나제, 인자 XII, 인자 XI, 인자 CII, 인자 X, 트롬빈, 단백질 C, u-플라스미노겐 활성화제 (u-PA), t-플라스미노겐 활성화제 (t-PA), 플라스민, 혈장 칼리크레인, 키모트립신, 트립신, 카뎁신, 파파인, 크루자인, 메탈로프로테아제 및 이의 대립형질 변이체, 이소형 및 촉매적 활성 부분이다. 이러한 프로테아제는 보체 경로의 하나 이상의 표적 기질을 목적으로 하는 본원에서 제공된 방법에서 이용될 수 있다. 이들 프로테아제는 또한 보체 경로의 임의의 하나 이상의 단백질 성분에 대한 전환된 특이성 또는 선별성을 갖기 위해 및/또는 보체 단백질 또는 경로의 활성을 조절하기 위해 변형될 수 있다. 프로테아제 또는 변형된 프로테아제는 보체 활성화를 조절하기 위해 본원에서 제공된 방법에서 이용될 수 있으므로, 임의의 보체-매개 질병 또는 장애를 치료하는 치료제로서 이용될 수 있다. 몇몇 양태에서, 프로테아제 스캐폴드는 MT-SP1이다. MT-SP1의 아미노산의 변형은 보체 단백질 표적 기질에 대한 특이성 및/또는 선별성을 변형시킬 수 있다.
1.변형된 스캐폴드 프로테아제
실질적으로, 프로테아제의 모든 양태는 효소 서열 특이성, 열안정성, pH 프로파일, 촉매적 효율, 산화성 안정성 및 촉매적 기능을 포함하여 재-가공될 수 있다. 본원에서는 스캐폴드 프로테아제에 비하여 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대한 증가된 특이성 및/또는 선별성을 나타내는 변형된 프로테아제를 제공한다. 프로테아제는 단백질의 변형에 대해 당업계에 공지된 임의의 방법을 이용하여 변형될 수 있다. 본원에서 제공되고 당업계에 공지된 보체 활성화의 생물학적 기능에 대한 검사와 같은 검사는 변형된 프로테아제가 절단 및 불활성화를 위한 기질을 표적으로 하는지 측정하기 위해 변형된 프로테아제의 생물학적 기능을 평가하기 위해 이용될 수 있다. 프로테아제 및 변형된 프로테아제를 동정하는 예시적 방법이 본원에서 제공된다.
예를 들어, 돌연변이 생성법에 기초한 단백질-지시 진화를 위한 임의의 다양한 일반적 접근이 이용될 수 있다. 이들 중 임의의 방법은 표적 기질에 대한 전환된 특이성 및/또는 선별성을 성취하기 위해 프로테아제와 같은 폴리펩타이드를 변형하는데 단독으로 또는 병용되어 이용될 수 있다. 이러한 방법은 무작위 돌연변이 생성을 포함하고, 여기서, 개시 단백질 서열에서 아미노산은 동일한 분자 상에서 상이한 아미노산 위치에서 단일 또는 다중 치환으로 20개의 아미노산 모두 (또는 그룹)에 의해 동시에 치환된다. 다른 방법, 제한된 무작위 돌연변이 생성법은 20개의 아미노산의 전체 또는 일부 또는 DNA-편향된 잔기를 도입한다. 당해 편향은 DNA의 서열에 기초하고, "진화"하는 생물학적 활성에 관여하는 것으로 미리 공지된 단백질의 제한된 또는 이미 정의된 영역 내에서 각각 확률적 또는 반-확률적 방식으로단백질에 의존하지 않는다. 변형된 프로테아제를 생성하는 방법의 예는 전체가 본원의 참조로서 이용된 미국 특허 출원 제10/677,977호에서 기술된다. 또한, 당업계에 공지된 임의의 방법은 프로테아제 폴리펩타이드 서열을 변형시키거나 변화시키는데 이용될 수 있다.
본원에서 제공된 폴리펩타이드 중 일부는 스캐폴드 프로테아제에 비해 하나 이상의 변형을 갖는 프로테아제이다. 변형된 프로테아제 폴리펩타이드는 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20개 이상의 변형된 위치를 함유하는 것들을 포함한다. 본원에서 제공된 변형된 프로테아제는 이들의 프로테아제 능력을 보유하지만, 프로테아제의 천연 기질과 비교하여 임의의 하나 이상의 보체 단백질 표적 기질에 대해 변화된 (즉, 증강된) 특이성을 나타내고/내거나 임의의 하나 이상의 보체 시스템에 대해 전환된 선별성을 나타낸다. 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대해 특이적인 변형된 프로테아제는 (a) 이상적으로, 보체 인자 I과 같은 공지된 프로테아제에 의해 인지되는 표적 보체 기질의 절단 서열에 상보적인 서열을 표적으로 하여 또는 (b) 실험적으로, 보체 캐스캐이드의 불활성화를 위한 기능 검사에서 변형된 프로테아제의 라이브러리를 실험하여 이상적으로 또는 실험적으로 생성될 수 있다.
a. 이상적 변형
임의의 하나 이상의 보체 단백질과 같은 표적 기질에 대한 특이성 및/또는 선택성을 증가시키기 위한 프로테아제를 이상적으로 변형시키는 방법을 제공한다. 이러한 방법에서, 표적 기질의 절단 서열이 공지되어 있다. 표적 단백질 내의 절단 부위는 다음의 기준에 의해 동정된다. 1) 절단 부위는 단백질의 노출된 표면상에 위치하고; 2) 절단 부위는 원자적 구조 또는 구조 예측 알고리즘에 의해 측정된 바와 같은 2차 구조 (즉, P 시트 또는 나선)가 결여된 영역에 존재한다 (이들 영역은 단백질 표면상의 루프 또는 세포 표면 수용체 상의 줄기인 경향이 있고; 3) 절단 부위는 공지된 기능에 기초하여 단백질을 불활성화시키기 쉬운 부위에 위치한다. 절단 서열은, 예를 들어, 다수의 프로테아제의 확대된 기질 특이성과 일치하는 길이의 4개의 잔기이고, 더 길거나 짧을 수 있다.
인자 I은 C3b 및 C4b를 절단하여 보체 활성화의 천연 조절제로서 작용하는 세린 프로테아제이다. 인자 I은 각각 C3 및 C4 상의 컨버타제에 의한 활성화 이후 C3b 및 C4b를 절단하고 불활성화시키고, C3a 및 C4a를 방출한다. 펩타이드 절단 서열은 C3의 LPSR (서열번호 338) 및 SLLR (서열번호 389) 및 C4의 HRGR (서열번호 390)을 포함하는 인자 I에 의해 인지된다 (예, e.g., Davis et al., (1982) Biochemistry 21:5745); Harrison et al., (1980) Mol. Immunology 17:9; Kai et al., (1980) J Immunol. 125:2409 참조). 본원에서 C3 및 C4 뿐만 아니라 iC3, C3b, iC4 및 C4b를 포함하는 인자 I의 기질은 인지하고 특이적으로 절단하여 보체 활성화를 억제하는 프로테아제의 특이성 결합 포켓을 이상적으로 고안하는 방법을 제공한다. 인자 I 기질을 절단하는 생성물이 제공된다.
예를 들어, 인자 I 표적 서열에 대해 변화된 특이성을 갖는 변형된 프로테아제는 구조-근거 고안 접근에 의해 생성된다. 각 프로테아제는 활성 부위 포켓에 정렬되어 있고 기질과 직접적인 접촉을 하는 일련의 아미노산을 갖는다. 프로테아제의 활성 부위 포켓에 정렬되어 있는 아미노산은 S1 내지 S4로 나타내고 각각의 기질 접촉 부위는 P1 내지 P4로 나타낸다. 활성 부위의 S1 내지 S4 포켓을 함유하는 아미노산의 실체는 당해 특정 포켓의 기질 특이성을 결정한다. 대표적인 프로테아제의 기질 결합 포켓을 형성하는 아미노산을 본원에서 기재한다. 통상적으로, 프로테아제의 기질 특이성은 공지되어있고 예를 들어, 프로테아제 및 기질의 복합체의 3차원 구조에 근거하여 분자적 모델링에 의해 측정될 수 있다 (예, Wang et al., (2001) Biochemistry 40(34):10038; Hopfner et al., Structure Fold Des. 1999 7(8):989; Friedrich et al., (2002) J Biol Chem 277(3):2160; Waugh et al., (2000) Nat Struct Biol. 7(9):762 참조). 일 예에서, MT-SP1의 S1 내지 S4 기질 결합 포켓에 참여하는 아미노산은 (키모트립신 번호매김법에 근거하여) 189, 190, 191, 192, 216 및 226 (S1); 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 99 (S2); 146, 192, 217, 218 (S3); 96, 97, 98, 99, 100, 168, 169, 170, 170A, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 178, 179, 180, 215, 217, 224 (S4)이다. 다른 예에서, P2 특이성에 기여하는 파파인 패밀리 프로테아제의 아미노산은 (표준 파파인 번호매김) 66 내지 68, 133, 157, 160 및/또는 215를 포함한다. 프로테아제의 S1 내지 S4 활성 부위를 이루는 하나 이상의 아미노산을 변형시키는 것은 프로테아제의 기질 특이성을 변화시킬 수 있다. 예를 들어, MT-SP1 프로테아제와 같은 세린 프로테아제의 S2 포켓에서, 위치 99에서의 더 작은 아미노산으로의 돌연변이는 P2 기질 위치에서 더 큰 소수성 잔기에 대한 선호성을 부여한다. 선택적 돌연변이 생성법의 당해 방법을 이용하여, 인자 I 절단 서열에 대한 기질 특이성을 갖는 프로테아제를 생성시킬 수 있다.
일 양태에서, 점 돌연변이는 프로테아제의 특이성 결합 포켓에 기여하는, 특히, P1 내지 P4 기질 특이성에 기여하는 임의의 하나 이상의 S1 내지 S4 아미노산 잔기에서 생성될 수 있다. 통상, 프로테아제의 P1 내지 P4 특이성에 기여하는 아미노산 잔기는 이상적으로 대체될 수 있으므로, 인자 I에 의해 인지되는 표적 기질 절단 부위가 생성될 수 있다. 일 예에서, 프로테아제가 변형되어 표적 절단 서열 LPSR/KI를 인지할 수 있고, 이때, S4 위치의 임의의 하나 이상의 아미노산이 변형되어 P4 위치의 류신을 인지할 수 있고, S3 위치의 임의의 하나 이상의 아미노산이 변형되어 P3 위치의 프롤린을 인지할 수 있고, S2 위치의 임의의 하나 이상의 아미노산이 변형되어 P2 위치의 세린을 인지할 수 있고, S1 위치의 임의의 하나 이상의 아미노산이 변형되어 P1 위치의 아르기닌을 인지할 수 있다. 다른 예에서, 프로테아제는 표적 절단 서열 SLLR/SE를 인지하도록 변형될 수 있고, 이때, S4 위치의 임의의 하나 이상의 아미노산이 변형되어 P4 위치의 세린을 인지할 수 있고, S3 위치의 임의의 하나 이상의 아미노산이 변형되어 P3 위치의 류신을 인지할 수 있고, S2 위치의 임의의 하나 이상의 아미노산이 변형되어 P2 위치의 류신을 인지할 수 있고, S1 위치의 임의의 하나 이상의 아미노산이 변형되어 P1 위치의 아르기닌을 인지할 수 있다. 추가적인 예에서, 프로테아제는 표적 절단 서열 HRGR/TL을 인지하도록 변형될 수 있고, 이때, 이때, S4 위치의 임의의 하나 이상의 아미노산이 변형되어 P4 위치의 히스티딘을 인지할 수 있고, S3 위치의 임의의 하나 이상의 아미노산이 변형되어 P3 위치의 아르기닌을 인지할 수 있고, S2 위치의 임의의 하나 이상의 아미노산이 변형되어 P2 위치의 글리신을 인지할 수 있고, S1 위치의 임의의 하나 이상의 아미노산이 변형되어 P1 위치의 아르기닌을 인지할 수 있다. 몇몇 경우에, 세린 프로테아제의 돌여변이는 활성 부위 (S1 내지 S4)를 형성하는 하위-부위의 각각이 서로 독립적으로 작용하므로, 하나의 하위-부위의 특이성의 변형이 인접한 하위-부위의 특이성에 적은 영향을 주는 것으로 밝혀졌다. 그러므로, 확대된 결합 부위 전체에 걸쳐 가공된 기질 특이성 및/또는 선별성은 단계별 방식으로 성취될 수 있다.
예를 들어, 특정 결합 부위의 잔기 또는 특정 서열에 대해 낮은 특이성을 갖는 프로테아제는 기질 서열 결합 포켓에서 점 돌연변이를 생성하여 이의 특이성을 변화시킨다. 몇몇 경우에서, 생성되는 돌연변이체는 야생형에 비해 특정 서열에 대한 부위에서 특이성이 1.5, 2, 5, 8, 10-배 이상 증가한다. 다른 양태에서, 생성되는 돌연변이체는 야생형보다 특정 서열에 대한 부위에서 특이성이 100배 이상 증가한다. 다른 양태에서, 생성되는 돌연변이체는 야생형보다 부위 또는 특성 서열에 대한 특이성이 1000배 이상 증가한다.
하나의 대표적인 양태에서, P4에서 Arg/Lys, P3에서 염기성 잔기 또는 Gln, P2에서 작은 잔기, P1에서 Arg 또는 Lys의 표적 절단 서열에 대한 P1 내지 P4 선호도를 갖는 야생형 MT-SP1 프로테아제는 변형되어 LPSR, SLLR 또는 HRGR의 인자 I 절단 서열이 MT-SP1 프로테아제에 의해 인지된다 (표 15 참조). 이러한 예에서, P1 부위의 아르기닌 잔기가 MT-SP1의 표적 기질 절단 부위 및 인자 I 절단 부위 사이에서 보존되므로, 변형된 MT-SP1의 S1 위치는 변하지 않는다. MT-SP1의 하나 이상의 S2 내지 S4 하위-부위의 아미노산 잔기는 단독으로 또는 복합적으로 변형되어 인자 I 절단 서열에 대한 특이성 및/또는 선별성을 증가시킬 수 있다. 예를 들어, 서열번호 2 또는 10에서 나타낸 MT-SP1을 C3b의 SLLR 인자 I 절단 서열에 대한 특이성 및/또는 선별성이 증가되도록 변형시키기 위해, 기질의 P4 위치에서의 세린을 인지하기 위한 키모트립신 번호매김에 기초한 MT-SP1의 S4 위치에서의 변형은 Q174H, D217Q, D217N, D217H, D96A, D96V, D96F, D96S 및/또는 D96T을 포함할 수 있다. 기질의 P3 위치의 류신을 인지하기 위한 MT-SP1의 S3 위치에서의 변형은 키모트립신 번호매김에 기초한 아미노산 변형된 Q192L, Q192I, Q192F 및/또는 Y146F를 포함할 수 있다. 기질의 P2 위치의 류신을 인지하기 위한 MT-SP1의 S2 위치에서의 변형은 키모트립신 번호매김에 기초한 아미노산 변형된 F99A, F99V, F99S 및/또는 F99G를 포함할 수 있다. 다른 예에서, C3b의 LPSR 인자 I 절단 서열에 대한 특이성 및/또는 선별성을 증가시키기 위한 서열번호 2 또는 10으로 나타낸 MT-SP1을 변형시키기 위해, 기질의 P4 위치의 류신을 인지하기 위한 MT-SP1의 S4 위치에서의 변형은 키모트립신 번호매김에 기초한 아미노산 변형된 W215F, W215Y, Q174F, Q174V, Q174L, Q174Y 및/또는 M180E를 포함할 수 있다. 기질의 P3 위치의 프롤린을 인지하기 위한 MT-SP1의 S3 위치에서의 변형은 키모트립신 번호매김에 기초한 아미노산 변형된 Q192K, Q192R, Q192R을 포함할 수 있다. 기질의 P2 위치의 세린을 인지하기 위한 MT-SP1의 S2 위치에서의 변형은 키모트립신 번호매김에 기초한 아미노산 변형된 F99Y를 포함할 수 있다. 추가적인 예에서, C4b의 HRGR 인자 I 절단 서열에 대한 특이성 및/또는 선별성을 증가시키기 위한 서열번호 2 또는 10으로 나타낸 MT-SP1을 변형시키기 위해, 기질의 P4 위치의 히스티딘을 인지하기 위한 MT-SP1의 S4 위치에서의 변형은 키모트립신 번호매김에 기초한 아미노산 변형된 W215F, W215Y, Q174A, Q174V, Q174F, Q174R 및/또는 Q174K를 포함할 수 있다. 기질의 P3 위치의 아르기닌을 인지하기 위한 MT-SP1의 S3 위치에서의 변형은 키모트립신 번호매김에 기초한 아미노산 변형된 D217A, D217V 및/또는 Q192E를 포함할 수 있다. 기질의 P2 위치의 글리신을 인지하기 위한 MT-SP1의 S2 위치에서의 변형은 키모트립신 번호매김에 기초한 아미노산 변형된 F99W, F99Y 및/또는 F99D를 포함할 수 있다. MT-SP1 프로테아제 스캐폴드의 대표적인 변형의 예는 표 15에서 요약한다. 나타낸 위치의 변형의 병용이 또한 고려된다. 표적 단백질의 하나 이상의 아미노산의 돌연변이에 영향을 주는 당업계에 공지된 임의의 방법이 이용될 수 있다. 방법은 핵산 분자를 암호화하는 표준 위치-지시 돌연변이 생성법 (예, 제조원 [Straagene]으로부터 이용가능한 제품명 [QuikChange]와 같은 키트의 이용) 또는 고체상 폴립펩타이드 합성 방법을 포함한다.
인자 I 절단 서열에 대한 표적 특이성을 변화시키기 위한 MT-SP1의 대표적 변형
S4 S3 S2
D96 Q174 M180 W215 D217 Y146 Q192 F99
SLLR A,V, F, S, T H Q, N, H F L, I, F A, V, S, G
LPSR F,V, L,Y
 E
 F, Y K, R, Y
 Y
HRGR A, V, F, R, K F, Y A, V E W, Y
i. 위치 탐색 라이브러리의 합성 및 형광을 이용한 선별
임의의 하나 이상의 S1 내지 S4 하위부위에서 변형된 프로테아제는 조합 형광발생 기질 라이브러리를 함유하는 위치 탐색 합성 조합 라이브러리 (PS-SCL)를 이용하여 임의의 주어진 하위-부위에서 P1 내지 P4 기질 특이성에 대해 증명할 수 있다 (Harris et al., (2000) PNAS 97:7754; US 2004/0175777; US 2004/0146938). PS-SCL 전략은 하나 이상의 S1 내지 S4 활성 부위 하위-부위에서 단백질 분해성 기질 특이성의 빠르고 편리한 결정을 가능하게 한다. PS-SCL 전략은 라이브러리의 하나의 위치는 일정하게 유지되고, 나머지 위치는 라이브러리를 제조하는데 이용되는 아미노산의 모든 조합으로 이루어진 펩타이드의 라이브러리의 이용을 포함한다. 7-아미노-4-메틸쿠마린 (AMC) 형광발생 펩타이드 기질 또는 7-아미노-4-카바모일메틸쿠마린 (ACC) 형광발생 펩타이드 기질과 같은 조합적인 형광발생 펩타이드 기질 라이브러리의 이용은 형광발생기가 프로테아제의 반응으로 펩타이드 기질로부터 방출되는 변형된 프로테아제의 활성에 대한 검사에 이용될 수 있다. 당업자는 이들 방법이 매우 다양한 대안적 라이브러리 포맷을 제공함을 이해할 것이다. 일 예에서, 프로테아제는 P1-다양한 라이브러리로 프로파일될 수 있다. P1-다양한 테트라펩타이드 라이브러리는 P1 위치가 전체적으로 일정하게 고정된 반면, P2, P3 및P4 위치는 동일한 등몰의 임의의 하나 이상의 20개의 아미노산의 혼합물을 합유하는 ACC- 또는 AMC-형광발생 테트라펩타이드를 함유한다. ACC P1-고정 라이브러리는 임의의 하나 이상의 변형된 프로테아제의 P4, P3 및 P2 특이성을 입증할 수 있게 한다. 다른 예에서, 큰 소수성 아미노산으로서 P2-위치를 고정하는 것은 파파인-접힙 프로테아제에 의해 선호되는 내부 절단을 우회할 수 있고, 기질 서열의 바람직한 등록을 유도한다. 임의의 특정 효소와 관련된 특정 제한 또는 기질 서열 특이성의 결정 방법의 측정 및 고려는 당업자의 능력에 속한다.
당업자는 펩타이드를 제조하는 다수의 방법이 존재함을 인지할 수 있다. 대표적인 양태에서, 기질 라이브러리는 고체 지지체에 형광발생 태그된 기질을 부착하여 선별된다. 일 예에서, 기질 펩타이드로부터의 형광발생 이탈 그룹은 N-Fmoc 쿠마린 유도체를 산-민감성 링크 (Rink) 링커 (linker)로 응축함으로써 합성되어 ACC 수지를 제공한다 (Backes et al., (2000) Nat Biotechnol. 18:187). Fmoc-제거는 유리 아민을 발생시킨다. 천연, 인공 및 변형된 아미노산은 아민과 결합시킬 수 있고, 이는 추가적인 아미노산의 결합에 의해 명백해진다. 대안적인 양태에서, 형광발생 이탈 그룹은 7-아미노-4-메틸쿠마린 (AMC)일 수 있다 (Harris et al., (2000) PNAS 97:7754). 펩타이드의 합성이 완료된 후, 펩타이드-형광발생기 접합체는 고체 지지체로부터 절단될 수 있거나, 대안적으로, 접합체는 고체 지지체에 결합된 체로 잔류할 수 있다.
통상, 형광발생 펩타이드를 포함하는 형광발생 펩타이드 또는 물질의 제조법은 (a) 고체 지지체에 공유적으로 결합된 형광발생기를 함유하는 제1 접합체를 제공하고, (b) 제1 접합체를 제1 보호된 아미노산기 및 활성화제와 접촉시켜서, 제1 접합체의 카복실기 및 아민 질소 사이에 펩타이드 결합을 형성하고, (c) 탈보호시켜서, 반응성 아민기를 갖는 제2의 접합체를 형성하고, (d) 제2 접합체를 제2 보호된 아미노산 및 활성화제와 접촉시켜서, 카복실기 및 반응성 아민기 사이에 펩타이드 결합을 형성하고, (e) 탈보호시켜서, 반응성 아민기를 갖는 제3 접합체를 형성시키는 것을 포함한다. 대표적인 양태에서, 당해 방법은 (f) 제3 접합체를 제3 보호된 아미노산 및 활성화제와 접촉시켜서 카복실기 및 반응성 아민기 사이에 펩타이드 결합을 형성시키고, (e) 탈보호시켜, 반응성 아민기를 갖는 제4 접합체를 형성하는 것을 추가로 포함한다.
결합하기 어려운 아미노산 (예, Ile, Val 등)에 대해서, 유리된 반응하지 않은 아민은 지지체 상에 잔존하여 연이은 합성 및 검사 과정을 복잡하게 할 수 있다. DMF 중의 아세트산의 3-니트로트리아졸 활성 에스테르를 이용하는 특화된 캡핑 단계는 잔류하는 아닐린을 효과적으로 아실화한다. 정제되지 않은 기질 서열 용액 중에 존재할 수 있는 생성되는 아세트산 캡핑된 쿠마린은 통상 프로테아제 기질 서열이 아니다.
서열의 C-말단 아미노산을 불용성 지지체에 부착한 후, 서열 내에 잔류하는 아미노산을 순차적으로 첨가하는 고체상 펩타이드 합성이 폴리펩타이드의 펩타이드 스캐폴드를 제조하는 대표적 방법이다. 고체상 합성을 위한 기술은 문헌[Narany and Merrifield, Solid-Phase Peptide Synthesis; pp.3-284 in The Peptides: Analysis, Synthesis, Biology. Vol. 2; Special Methods in Peptide Synthesis, Part A., Gross and Meienhofer, eds. Academic press, N.Y., (1980); 및 Stewart et al., (1984) Solid Phase Peptide Synthesis, 2nd etd Pierce Chem. Co., Rockford, Ill]에 기술되어 있다. 고체상은 Fmoc 또는 t-Boc 화학을 이용하는 시판되는 펩타이드 합성기로 가장 쉽게 성취될 수 있다.
예를 들어, 펩타이드 합성은 잘 공지된 Fmoc 합성 화학을 이용하여 수행될 수 있다. 예를 들어, Asp, Ser, Thr 및 Tyr의 측쇄는 t-부틸을 이용하여 보호되고 Cys 잔기의 측쇄는 S-트리틸 및 S-t-부틸티오를 이용하여 보호되고, Lys 잔기는 t-Boc, Fmoc 및 4-메틸트리틸을 이용하여 보호된다. 적절하게 보호된 아미노산 시약은 시판되거나, 업계에 인지된 방법을 이용하여 제조될 수 있다. 다중 보호 그룹의 이용은 선택적 탈차단 및 형광단 (fluorophore)의 임의의 특정 원하는 측쇄에 결합이 가능하게 한다. 그러므로, 예를 들어, t-Boc 탈보호는 디클로로메탄 중의 TFA를 이용하여 성취된다. Fmoc 탈보호는, 예를 들어, DMF 또는 N-메틸피롤리돈 중의 20% (v/v) 피페리딘에 의해 성취되고, 4-메틸트리틸 탈보호는 물 중의 1 내지 5%(v/v) TFA 또는 DCM 중의 1% TFA 및 5% 트리이소프로필실란을 이용하여 성취된다. A-t-부틸티오 탈보호는, 예를 들어, 수성 머캅토에탄올 (10%)을 이용하여 성취된다. t-부틸, t-Boc 및 S-트리틸 그룹의 제거는, 예를 들어, TFA:페놀:물:티오아니소:에탄디티오 (85:5:5:2.5:2.5) 또는 TFA:페놀:물 (95:5:5)을 이용하여 성취된다.
임의의 특정 위치 또는 위치의 배합의 다양성은 2, 6, 12 또는 20개 이상의 아미노산의 혼합물을 이용하여 펩타이드 쇄를 연장시킴으로써 도입될 수 있다. 아미노산의 혼합물은 하나 이상의 상이한 아미노산의 임의의 유용한 양과 배합되어 특정 아미노산의 임의의 유용한 양을 포함할 수 있다. 일 양태에서, 당해 혼합물은 아미노산의 등역학적 혼합물이다 (모든 성분의 동일한 몰 반응성을 허용하는 적절한 비율의 혼합물).
변형된 프로테아제는 다중 변형된 프로테아제의 특이성을 획득하기 위해 조합될 수 있다. 하나의 위치에서 특이성을 생성하는 스캐폴드의 하나의 잔기에서의 돌연변이는 스캐폴드 상의 다른 부위에서 다른 돌연변이를 갖는 동일한 프로테아제에서 조합되어 조합된 특이성을 프로테아제를 생성한다. 동일한 스캐폴드 상의 개별 부위에서의 임의의 수의 돌연변이는 조합 특이성 프로테아제를 생성하기 위해 이용될 수 있다.
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이후에, 바람직한 특이성 프로파일과 일치하는 변형된 MT-SP1 프로테아제와 같은 변형된 프로테아제는 바람직한 절단 서열에 상응하는 개별 형광발생 펩타이드 기질을 이용하여 검사될 수 있다. 임의의 하나 이상의 인자 I 절단 서열을 절단할 수 있는 변형된 프로테아제에 대한 검사 방법은 (a) 프로테아제와 펩타이드 형광발생 샘플 (인자 I 절단 부위를 함유)를 접촉시켜, 형광발생 잔기가 프로테아제의 작용으로 펩타이드 기질 서열로부터 방출되도록 하여 형광기를 생성시키고, (b) 샘플이 샘플 내에 효소적으로 활성 프로테아제의 존재의 지표인 검출될 만한 형광의 변화를 진행하는지 관찰함을 포함한다. 이러한 예에서, Ac-SLLR-AMC 또는 Ac-HRGR-AMC와 같은 ACC- 또는 AMC-테트라펩타이드가 제조될 수 있고 변형된 프로테아제와 항온처리하여 프로테아제의 활성은 형광발생기의 방출을 검사함으로써 평가될 수 있다.
용액 중의 프로테아제에 대한 검사는 형광발생 프로테아제 표시자 펩타이드에 프로테아제의 스톡 (stock) 용액의 양을 첨가하고 연이은 형광의 증가 또는 흡수 스펙트럼에서 여기 밴드의 감소를 측정하는 것이 필요하다. 당해 용액 및 형광발생 표시자는 또한 병용될 수 있고 프로테아제의 활성을 최적화하는 "분해 완충액"에서 검사된다. 프로테아제 활성을 검사하기 위해 적합한 완충액은 당업자에게 잘 공지되어 있다. 통상, 완충액은 특정 프로테아제의 Ph 최적에 상응하는 Ph로 선택된다. 예를들어, 엘라스타제 활성을 검사하기에 특히 적합한 완충액은 특히 pH 8.9로서 50mM 인산나트륨, 1mM EDTA을 함유한다. 당해 측정은 "여기" 광원을 형광단에 제공한 후 특정 파장에서 연이어 방출하는 빛을 측정하는 기구인 형광측정기에서 가장 용이하게 이루어질 수 있다. 프로테아제가 결여된 대조군 지시자 용액과 비교하여 프로테아세 활성의 측정을 제공한다. 활성 수준은 프로테아제/지시자 배합물에 대한 표준 곡성을 발생시킴으로써 정확하게 정량될 수 있고, 이때, 공지된 활성의 프로테아제 용액에 의해 발생된 형광의 변화 속도가 결정된다.
형광발생 화합물의 검출은 형광측정기를 이용하여 성취될 수 있고, 검출은 또한 당업자에게 잘 공지된 다른 다양한 방법에 의해 성취될 수 있다. 그러므로, 예를 들어, 형광단이 가시광선을 방출하면, 검출은 단순히 광원에 의한 여기에 대해 반응하는 형광의 가시적 검사에 의해 수행될 수 있다. 또한 디지털화를 위한 비디오 카메라를 인터페이스로 이용하는 이미지 분석 시스템 또는 다른 이미지 획득 시스템에 의해 검출될 수 있다. 검출은 또한 형광 현미경 하에서 필터를 통한 가시화에 의해 수득될 수 있다. 현미경은 수행자에 의해 간단히 가시화된 시그날을 제공할 수 있다. 대안적으로, 시그날은 사진 필름상에서 또는 비디오 분석 시스템을 이용하여 기록될 수 있다. 시그날은 또한 이미지 분석 시스템 또는 광도계를 이용하여 실시간으로 간단히 정량될 수 있다.
그러므로, 예를 들어, 샘플의 프로테아제 활성의 기본 검사는, 예를 들어, 문헌[Harris et al., (1998) J Biol Chem 273:27364]에서 나타낸 바와 같이 완충액 중에 샘플을 현탁 또는 용해시키고 (검사할 특정 프로테아제의 최적 pH에서), 완충액에 형광발생 프로테아제 펩타이드 지시기를 첨가하고 분광형광계를 이용하여 생성되는 형광의 변화를 관찰하는 것을 포함한다. 분광형광계는 형광단의 여기 파장에서 형광단을 여기시키도록 설정된다. 형광발생 프로테아제 지시기는 지시기를 절단하는 프로테아제로 인해 형광을 변화시키는 프로테아제의 기질 서열이다.
변형된 프로테아제는 또한 이들이 전체-길이 단백질의 환경에 존재할 때, 원하는 서열을 절단할 수 있는지 확인하기 위해 검사된다. 인자 I 절단 부위를 함유하는 표적 기질 단백질은 C3 및 C4 서열, 특히, 컨버타제의 활성화 이후 각각 C3 및 C4로부터 발생된 C3b 및 C4b에 있다. 인자 I는 또한 C3 및 C4의 변화된 종 형태인 iC3 및 iC4를 절단한다. 표적 단백질의 절단을 평가하는 방법은 본원에 기술되어있고/있거나 당업계에 잘 공지되어 있다. 다른 예에서, 정제된 보체 단백질, C3b, C4b, iC3 또는 iC4는 변형된 프로테아제의 존재 또는 부재하에서 항온처리될 수 있고, 절단 사건은 SDS-PAGE 후의 단백질에 대한 시약 [Coomassie Brilliant Blue] 염색 및 밀도계측법을 이용한 절단 생성물의 분석에 의해 모니터될 수 있 다. 표적 단백질의 활성은 또한, 예를 들어, 절단 사건에 의해 파괴된 이의 기능을 입증하기 위해, 본원에서 기술하거나 당업계에 잘 공지된 방법을 이용하여 용혈 분석에서와 같이 검사될 수 있다.
b. 실험적 변형
변형된 프로테아제의 라이브러리는 당업계에 통상 공지된 임의의 방법을 이용하는 프로테아제의 임의의 하나 이상의 잔기를 돌연변이시켜 발생시킬 수 있다 (미국출원 제2004/0146938호). 변형된 프로테아제의 라이브러리는 보체 활성화 억제를 위해 "히트(Hit)"하는지 측정하기 위해 보체 활성화의 기능 검사에서 실험될 수 있다. 변형된 프로테아제의 표적 보체 기질이 동정될 수 있고, 펩타이드 절단 서열이 결정될 수 있다.
일 예에서, 프로테아제의 임의의 하나 이상의 아미노산이, 예를 들어, 상품명 [QuikChange] (Stratagene)과 같은 임의의 표준 부위-지시 돌연변이 생성 키트를 이용하여 돌연변이 될 수 있다. 다른 예에서, 프로테아제의 임의의 하나 이상의 아미노산은 활성 부위 잔기의 포화 돌연변이 생성법에 의해 돌연변이 될 수 있다. 당해 예에서, 프로테아제의 S1 내지 S4 포켓 (프로테아제가 펩타이드 기질의 P1 내지 P4 잔기와 접촉하는 곳)을 형성하고/하거나 특이성의 중요한 결정기로 나타난 잔기는 모든 가능한 아미노산으로 단독으로 또는 복합적으로 돌연변이된다. 몇몇 경우에서, 활성 부위의 S1 내지 S4 포켓 사이에서 상호작용이 거의 없으므로 (있어도 매우 약간), 각 포켓은 다른 포켓에 독립적으로 펩타이드 기질 서열상의 상응하는 잔기를 인지하고 결합한다. 그러므로, 특이성 결정기는 통상 다른 포켓의 특이성에 영향을 주지 않으면서 하나의 포켓에서 변화될 수 있다. 하나의 대표적인 양태에서, 포화 돌연변이 생성 기술이 이용되고, 포켓에 정렬되어 있는 잔기가 각각 20개의 가능한 아미노산으로 돌연변이된다 (예, Kunkle method, Current Protocols in Molecular Biology, John Wiley and Sons, Inc., Media Pa 참조). 이러한 기술에서, 돌연변이 생성 올리고뉴클레오티드 프라이머 (primer)가 합성되고, 이는 원하는 코돈에서 NNS 또는 NNK-무작위화를 함유한다. 프라이머는 일본쇄 DNA 주형에 어닐링하고, DNA 폴리머라제가 첨가되어 주형에 상보적 쇄를 합성한다. 연결 이후에, 이본쇄 DNA 주형은 증폭을 위해 이. 콜리에 도입시킨다.
대표적인 프로테아제의 확대된 기질 결합 포켓을 형성하는 아미노산이 본원에서 기재된다. 통상, 프로테아제의 기질 특이성은, 예를 들어, 프로테아제 및 기질의 복합체의 3차원 구조에 기초한 분자적 모델링에 의해 공지된다 (예, Wang et al., (2001) Biochemistry 40(34):10038; Hopfner et al., Structure Fold Des. 1999 7(8):989; Friedrich et al., (2002) J Biol Chem 277(3):2160; Waugh et al., (2000) Nat Struct Biol. 7(9):762 참조). 일 예에서, MT-SP1의 돌연변이는 195, 102, 57 (촉매적 트리아드); 189, 190, 191, 192, 216 및 226 (S1); 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 99 (S2); 146, 192, 217, 218 (S3); 96, 97, 98, 99, 100, 168, 169, 170, 170A, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 178, 179, 180, 215, 217, 224 (S4)를 포함하는 기질 특이성에 기여하는 임의의 하나 이상의 잔기일 수 있다 (키모트립신의 번호매김에 근거). 다른 예에서, 파파인 패밀리 프로테아제에서 아미노산 잔기의 돌연변이는 66 내지 68, 133, 157, 160 및/또는 215를 포함하는 P2 특이성 (표준 파파인 번호매김)에 영향을 주는 임의의 하나 이상의 잔기일 수 있다. 또한, 프로테아제 기질과 직접적으로 접촉하지는 않지만, 접촉 잔기의 위치 및/또는 배향에 영향을 주는 잔기는 또한 프로테아제의 스캐폴드의 특이성을 변화시키기 위해 돌연변이될 수 있다.
임의의 하나 이상의 보체 단백질을 표적으로 하는 이들 변형된 프로테아제를 동정하기 위해, 예를 들어, MT-SP1 스캐폴드과 같은 프로테아제 스캐폴드으로부터 발생된 변형된 프로테아제의 라이브러리가 보체 활성화의 기능적 분석에서 시험된다. 보체 활성화에 대한 검사는 본원에서 기술되고 임의의 하나 이상의 용혈 분석 및/또는 하나 이상의 보체 캐스캐이드의 활성화 생성물을 검출하는 검사를 포함할 수 있다. 예를 들어, 효소 면역검사 및 ELISA는 C4a, C5a, C3b, C3d 및 C5-b9과 같은 보체 활성화의 절단 생성물의 존재를 검출하는데 이용될 수 있다. 보체의 활성화를 억제하는 (예를 들어, 용혈 분석에 의해 측정된 CH50 수준을 증가시키거나 보체 절단 생성물의 검출을 감소시킴으로써)변형된 프로테아제는 "히트 (Hit)"로서 동정될 수 있다. 일 양태에서, "히트"는 보체의 활성화를 억제하기 위한 프로테아제의 특이성 및/또는 선별성을 추가로 증가시키기 위해 조합될 수 있다.
기능 분석에서 보체 활성화를 억제하는 "히트"로서 동정된 변형된 MT-SP1과 같은 변형된 프로테아제는 보체 단백질 표적 기질을 결정하기 위해 선별될 수 있다. 보체 단밸질의 절단에 대한 검출을 위한 검사가 본원에서 기재된다. 일 예에서, 정제된 보체 단백질은 변형된 프로테아제의 존재 또는 부재하에서 항온처리되고, 분석되고 SDS-PAGE 겔 상에서 분리되고, 단백질 절단 생성물이 시약 [Coomassie Brilliant Blue]과 같은 단백질 염색제로 염색된 후 검출될 수 있다. 절단 생성물을 잘라내어, 펩타이드 절단 서열이 N-말단 서열분석법에 의해 결정될 수 있다. 실험적으로 시험된 변형된 프로테아제의 라이브러리에 의해 결정된 것과 같은 동정된 절단 서열을 이용하여, 추가적인 변형된 프로테아제가 인자 I 절단 서열에 대해 상기 이상적 접근법을 이용하여 동정되고 생성될 수 있다.
2. 특이성을 평가하는 방법
생성되는 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제의 기질 특이성을 평가하는 방법을 본원에서 제공한다. 일 양태에서, 임의의 하나 이상의 S1 내지 S4 하위-부위의 특이성은 상기 ACC 또는 AMC 위치 탐색 라이브러리를 이용하여 측정될 수 있다. 다른 양태에서, 비-표적 기질과 비교되는 표적 기질에 대한 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제의 특이성은 단일 기질 역학 검사를 이용하여 측정될 수 있다 (예, Harris, et al. (2000) PNAS, 97:7754 참조). 특정 양태에서, 표적 프로테아제 및 스캐폴드 프로테아제의 특이성의 비교는 변형된 프로테아제가 스캐폴드 프로테아제에 비하여 변화된, 예를 들어, 증가된 특이성을 나타내는지 측정하는데 이용될 수 있다.
표적 기질에 대한 프로테아제의 특이성은 얼마나 많은 개별 서열을 스캐폴드 프로테아제에 비해 변형된 프로테아제가 특정 활성에서 절단하는가를 관찰하여 측정될 수 있다. 변형된 프로테아제가 야생형 프로테아제에 비해 더 적은 표적 기질을 절단하면, 변형된 프로테아제는 이들 표적 기질에 대해 스캐폴드 프로테아제보다 높은 특이성을 갖는다. 표적 기질에 대한 프로테아제의 특이성은 비-표적 기질 (즉, 프로테아제의 천연 야생형 기질 서열)과 비교하여 표적 기질의 절단의 특이성 상수로부터 측정될 수 있다. 표적 기질 대 비-표적 기질에 대한 변형된 프로테아제의 특이성 상수의 비율은 프로테아제의 절단의 효율성의 비율을 결정하기 위해 발생될 수 있다. 변형된 프로테아제 및 스캐폴드 프로테아제 사이의 절단의 효율의 비율의 비교는 표적 기질에 대한 특이성의 배수 변화를 평가하기 위해 이용될 수 있다. 배수 변화는 미리 결정된 보체 활성화 또는 보체-매개 활성의 변화를 성취하기에 충분한 스캐폴드 프로테아제와 비교되는 표적 기질에 대한 변형된 프로테아제의 특이성의 증가이다. 특이성은 표적 기질 대 비-표적 기질에 대한 스캐폴드 단백질의 특이성과 비교했을 때, 2배 이상, 4배 이상, 5배 이상, 6배 이상, 7배 이상, 8, 9, 10, 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, 100, 200, 300, 400, 500, 600, 700, 800, 900, 1000배 이상일 수 있다.
일 예에서, 위치 탐색 기질 라이브러리를 이용하여 결정된 원하는 특이성 프로파일에 적합한 변형된 프로테아제는 특이성의 정도 및 변화를 측정하기 위해 비-표적 기질 절단 서열에 비교되는 원하는 표적 절단 서열에 상응하는 개별 펩타이드 기질을 이용하여 검사될 수 있다. 다른 양태에서, 개별 펩타이드 절단 서열은, 예를 들어, 본원에서 기술된 바와 같은 ACC 또는 AMC 형광발생 잔류기와 같은 형광발생 태그된 기질에 부착될 수 있고, 형광발생기의 방출은 펩타이드 절단 서열에 대한 프로테아제의 특이성의 측정으로 결정될 수 있다. 비-표적 기질 절단 서열 또는 표적 절단 서열의 형광의 증가 비율은 형광 분광계를 이용하여 측정될 수 있다. 형광의 증가 비율은 시간에 따라 측정될 수 있다. 마이클리스-멘톤 역학적 상수는 표준 역학 방법에 의해 측정될 수 있다. 역학 상수 kcat, Km 및 kcat/Km은 기질 농도의 역수 대 기질 절단의 속도의 역수를 그래프로 그리고, 라인위버-버크 (Lineweaver-Burk) 방정식 (1/속도=(Km/Vmax)(1/[S]) + 1/Vmax; 이때, Vmax=[ET]kcat)에 적용하여 계산할 수 있다. 특이성 상수 (kcat/Km)는 기질이 특정 프로테아제에 의해 얼마나 잘리는가의 측정이다.
일 양태에서, 비-표적 기질 절단 서열은 야생형 MT-SP1에 의해 인지되는 절단 서열과 같이 천연 기질 절단 서열일 수 있다. 예를들어, MT-SP1의 효과적인 자가-활성화는 Arg-Gln-Ala-Arg P4-P1 표적 서열의 인지 및 절단을 수반한다. MT-SP1은 또한 프로테나아제-활성화 수용체-2 (PAR2), 단일쇄 uPA 및 간세포 성장 인자/분산인자를 효과적으로 활성화시킬 수 있다. 이들 세포외 표면-위치 단백질은 P4에서 P1으로의 표적 서열 Ser-Lys-Gly-Arg, Pro-Arg-Phe-Lys 및 Lys-Gln-Gly-Arg을 각각 나타내고, 이들은 작은 펩타이드성 기질에 대해 관찰된 MT-SP1 절단 특이성 요구조건에 근접하게 일치힌다. 일 양태에서, RQAR (서열번호 401), SLGR (서열번호 392), PRFK (서열번호 402) 또는 KQGR (서열번호 403)의 형광발생 태그된 테트라펩타이드는 비-표적 기질 절단 서열로서 이용될 수 있다.
다른 양태에서, 보체 단백질의 임의의 하나 이상의 절단 서열이 원하는 표적 절단 서열로서 결정되고 이용될 수 있다. 예를 들어, SLLR (서열번호 389), LPSR (서열번호 388) 및 HRGR (서열번호 390) 과 같은 하나 이상의 인자 I 절단 서열이 형광발생 태그된 테트라펩타이드 표적 절단 서열로서 이용될 수 있다. 다른 예에서, 하나 이상의 야생형 또는 변형된 프로테아제에 의해 표적이 되는 보체 단백질의 원하는 절단 서열은 프로테아제에 의한 임의의 하나 이상의 보체 단백질의 절단시 N-말단 서열분석 절단 생성물에 의해 실험적으로 결정될 수 있다. 이러한 예에서, 실시예 3에서 기술된 것들을 포함하는 본원에서 제공된 프로테아제의 표적 절단 서열로서 동정된 임의의 하나 이상의 절단 서열이 이용될 수 있다. 그러므로, 예를 들어, GATR (서열번호 391), SLGR (서열번호 392), VFAK (서열번호 393), REFK (서열번호 394), QHAR (서열번호 398), GLAR (서열번호 395), RLGR (서열번호 396), AEGK (서열번호 397), 또는 HRGR (서열번호 390)의 형광발생 태그된 테트라펩타이드는 표적 기질 절단 서열로서 이용될 수 있다.
다른 양태에서, 전체 길이 보체 단백질은 프로테아제의 전체 길이 천연 표적 기질과 비교하여 프로테아제의 특이성에 대한 검사를 위한 표적 기질로서 이용될 수 있다. 또한, 전체 길이 보체 단백질은 기질 특이성과 전체 길이 표적 기질의 대 표적 기질 내에 함유된 4개의 아미노산 P1 내지 P4 기질 절단 서열의 프로테아제에 의한 절단 사이의 관계를 평가하는데 이용될 수 있다. 일 예에서, 전체 길이 C2 단백질은 특이성을 평가하기 위해 임의의 하나 이상의 프로테아제의 원하는 절단 표적으로서 이용될 수 있다. 당해 예에서, 변형된 또는 스캐폴드 프로테아제에 의한 C2의 절단은 다른 전체-길이 기질의 절단과 비교될 수 있거나, 당해 절단은 실시예 11에서 기술된 것들과 같은 C2의 형광발생 테트라펩타이드 절단 서열 (즉, GATR, SLGR 또는 VFAK)과 비교될 수 있다. 프로테아제에 의한 전체 길이 단백질의 절단의 특이성 상수는 프로테아제의 존재하에서 항온처리된 전체-길이 표적 기질의 시간에 따른 농도계에서의 변화를 평가하는 겔 농도계를 사용하여 측정될 수 있다.
3. 프로테아제 폴리펩타이드
본원에서 기술된 방법을 이용하여, 임의의 하나 이상의 보체 단백질을 절단하여 보체 활성화를 억제하는 프로테아제가 제조된다. 본원에서 제공된 바와 같이, 임의의 하나 이상의 보체 단백질을 절단하는 프로테아제 폴리펩타이드는 비-보체 프로테아제이다. 프로테아제 폴리펩타이드는 본원에서 제공되는 서열을 갖는 스캐폴드 프로테아제의 아미노산 서열, 예를 들어, 서열번호 2, 4, 8, 71, 73, 75, 77, 79, 81, 83, 85, 87, 89, 91, 93, 95, 97, 99, 101, 103, 105, 107, 109, 111, 113, 115, 117, 119, 121, 123, 125, 127, 128, 130, 132, 134, 136, 138, 140, 142, 144, 146, 148, 150, 152, 154, 156, 158, 160, 162, 164, 166, 168, 170, 172, 174, 176, 178, 180, 182, 184, 186, 188, 190, 192, 194, 196, 198, 200, 202, 204, 206, 208, 210, 212, 214, 216, 218, 220, 222, 224, 226, 228, 230, 232, 234, 236, 238, 240, 242, 244, 246, 248, 250, 252, 254, 256, 258, 260, 262, 264, 266, 268, 269, 270, 272, 274, 276, 278, 280, 282, 284, 286, 287, 289, 291, 293, 295, 297, 373, 375, 377, 379, 381, 383, 385, 387, 544, 545, 547, 549 및 551의 임의의 하나 또는 이의 촉매적 활성 부분을 포함할 수 있다. 예를 들어, 스캐폴드 프로테아제는 프로테아제의 야생형 또는 우세한 형태일 수 있다. 다른 양태에서, 스캐폴드 프로테아제는 프로테아제의 대립형질 변이체일 수 있다. 스캐폴드 프로테아제 폴리펩타이드 서열이 또한 임의의 하나 이상의 햄스터, 마우스, 래트, 소, 원숭이, 오랑우탄, 개코원숭이, 침팬지, 짧은 꼬리 원숭이, 긴팔원숭이 또는 고릴라 기원으로부터의 프로테아제일 수 있지만, 당해 스캐폴드 프로테아제는 포유류 기원, 특히 사람 기원의 프로테아제이다. 다른 양태에서, 스캐폴드 프로테아제는 식물 또는 기생충과 같은 비-포유류로부터 유래된 것일 수 있다.
일 양태에서, 프로테아제 스캐폴드는 스캐폴드 프로테아제와 비교하여 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대한 증가된 특이성 및/또는 선별성을 갖도록 변형되지만, 여전히 이의 프로테아제 활성은 유지되는 단백질을 암호화한다. 변형된 프로테아제 폴리펩타이드는 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20개 이상의 변형된 위치를 갖는 것들을 포함한다. 통상, 변형된 프로테아제는 서열 내의 특정 위치의 잔기는 다른 아미노산에 의해 치환된 임의의 변이를 포함하고, 추가로 야생형 프로테아제 단백질의 2개의 잔기 사이에서 추가적인 잔기 또는 잔기들을 삽입하는 가능성 및 야생형 프로테아제 서열을 형성하는 하나 이상의 잔기를 결실시키는 가능성을 포함한다. 야생형 프로테아제 서열의 임의의 아미노산 치환, 삽입 또는 결실을 본원에서 제공한다.
본원에서 스캐폴드 프로테아제의 전체 길이 서열을 함유하지만, 기질 특이성 및/또는 선별성에 기여하는 임의의 하나 이상의 아미노산의 변형을 함유하는 변형된 폴리펩타이드를 제공한다. 일 양태에서, 본원에서 제공된 변형된 프로테아제 폴리펩타이드는 스캐폴드 프로테아제와 비교하여 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대한 증가된 기질 특이성 및/또는 선별성을 갖고, 보체 단백질의 절단은 보체 활성화를 억제한다. 다른 양태에서, 변형된 프로테아제 폴리펩타이드는 VEGF 또는 VEGFR과 비교하여 보체 단백질의 절단에 대한 큰 특이성을 갖는다. 추가적인 양태에서, 본원에서 제공된 변형된 프로테아제는 VEGF 또는 VEGFR을 절단하지 않는다. 또한, 기질 특이성 및/또는 선별성에 기여하는 임의의 하나 이상의 아미노산의 변형을 함유하는 본원에서 제공된 변형된 프로테아제 폴리펩타이드는 또한 프로테아제의 기질 특이성에 필수적이지 않은 영역에 다른 변형을 함유한다.
본원에서 제공된 변형된 프로테아제 폴리펩타이드는 또한 전체-길이 스캐폴드 또는 비변형된 프로테아제의 촉매적 활성 부분을 함유할 수 있다. 폴리펩타이드가 촉매적 활성 부분을 포함하면, 생성되는 폴리펩타이드가 전체-길이 폴리펩타이드의 1%, 2%, 5%, 10%, 20%, 50%, 100% 이상의 프로테아제 활성을 나타내는 한 촉매적 활성 부분 외에 다른 비-프로테아제 부분을 포함할 수 있다. 또한, 촉매적 활성 부분은 적어도 하나의 아미노산에 의해 전체-길이보다 짧고, 프로테아제의 활성이 유지되는 한 전체-길이 프로테아제 도메인보다 짧을 수 있다. 기질 특이성에 기여하는 임의의 하나 이상의 아미노산의 변형을 함유하는 프로테아제의 촉매적 활성 부분은 스캐폴드 프로테아제의 활성 단일쇄 또는 이중쇄 형태일 수 있다. 몇몇 양태에서, 변형된 프로테아제는 융합 단백질과 같이 N- 또는 C-말단에서 다른 폴리펩타이드로 치환될 수 있다. 추가적인 양태에서, 변형된 프로테아제, 예를 들어, 이의 촉매적 활성 부분은 다른 프로테아제 기원의 프로테아제 도메인을 대체하기 위해 삽입될 수 있다.
본원에서 서열번호 298, 299, 300, 302, 304, 305, 306, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 326, 328, 330, 332, 334, 335, 338, 340, 344, 660-662의 임의의 하나에 포함되는 아미노산 서열 또는 보체 활성을 나타내는 이의 단편을 갖는 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대한 증가된 특이성 및/또는 선별성을 나타내는 프로테아제를 제공한다.
a. MT-SP1 폴리펩타이드
본원에서 임의의 하나 이상의 보체 단백질을 절단하는 MT-SP1 폴리펩타이드를 제공하고, 보체 단백질의 절단은 보체 활성화를 억제한다. 본원에서 제공되는 MT-SP1 폴리펩타이드는 전체-길이 MT-SP1 폴리펩타이드 (서열번호 2)일 수 있거나 촉매적 활성을 나타내는 전체-길이 MT-SP1의 단편 또는 부분 서열일 수 있다. 일 예에서, MT-SP1 폴리펩타이드는 MT-SP1 (서열번호 10)의 단일쇄 프로테아제 도메인일 수 있다. 다른 양태에서, MT-SP1 폴리펩타이드는 서열번호 448에서 나타낸 MT-SP1의 임의의 하나 이상의 대립형질 변이체일 수 있다.
또한, 본원에서 제공된 임의의 하나의 방법을 이용하는 스캐폴드 MT-SP1 폴리펩타이드의 임의의 하나 이상의 아미노산의 변형을 함유하는 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드를 본원에서 제공한다. 다른 양태에서, 당해 변형은 서열번호 2에서 나타낸 스캐폴드 MT-SP1에서 생성될 수 있거나, 서열번호 488에 나타낸 임의의 하나의 대립형질 변이체와 같은 야생형 MT-SP1의 임의의 대립형질 변이체에서 생성될 수 있다. 본원에서 제공된 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드는 MT-SP1 스캐폴드의 전체-길이를 이룰 수 있거나, 전체-길이 MT-SP1 스캐폴드 프로테아제의 촉매적 활성 부분을 이룰 수 있다. 변형된 MT-SP1은 MT-SP1 스캐폴드과 비교하여 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대한 특이성 및/또는 선별성의 증가를 나타내고, 단백질의 절단은 보체 활성화를 억제한다.
본원에서 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20개 이상의 변형된 부분을 갖는 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드를 제공한다. 일 양태에서, 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드는, 예를 들어, 키모트립신의 번호매김에 기초하여, 195, 102, 57 (촉매적 트리아드); 189, 190, 191, 192, 216 및 226 (S1); 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 99 (S2); 146, 192, 217, 218 (S3); 96, 97, 98, 99, 100, 168, 169, 170, 170A, 171, 172, 173, 174, 175, 176, 178, 179, 180, 215, 217, 224 (S4)의 임의의 아미노산 잔기의 변형을 포함하는 MT-SP1의 확대된 기질 결합 포켓에서 임의의 하나 이상의 아미노산의 돌연변이를 포함한다. 기질 특이성 및/또는 선별성을 변화시키기 위한 MT-SP1의 프로테아제 도메인에서의 변형은 또한 키모트립신의 번호매김에 기초하여 41, 60c, 143, 147, 151 또는 221a의 임의의 하나 이상의 아미노산 잔기의 변형을 포함한다.
본원에서는 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드를 제공하고, 키모트립신의 번호매김에 기초하여, 아미노산 잔기 41, 60c, 97, 143, 146, 147, 151, 172, 175, 192, 217, 221a 및 224 는 임의의 하나 이상의 보체 단백질의 절단의 특이성 및/또는 선별성을 증가시켜 보체 활성화를 억제하고 MT-SP1의 프로테아제 도메인에서 동정되었다. 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드는 서열번호 2의 MT-SP1 또는 서열번호 10에서 나타낸 이의 촉매적 활성 부분과 비교하여 임의의 하나 이상의 보체 성분에 대해 증가된 특이성 및/또는 선별성을 나타낸다. 그러므로, 본원에서는 키모트립신 번호매김에 기초하여 서열번호 2 또는 서열번호 10에서 나타낸 MT-SP1의 I41, R60C, F97, H143, Y146, G147, G151, L172, Q175, Q192, D217, Q221a 또는 K224 로부터 선택된 임의의 하나 이상의 아미노산에 상응하는 아미노산 위치에서 변형을 함유하는 임의의 하나 이상의 보체 성분에 대해 증가된 특이성 및/또는 선별성을 나타내는 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드를 제공한다. 일 양태에서, 아미노산의 치환 또는 치환들은 키모트립신 번호매김에 기초하여, MT-SP1의 프로테아제 도메인의 임의의 위치 I41T, I41A, I41L, I41F, I41D, I41E, R60CD, R60CW, F97D, F97E, F97A, F97W, H143V, Y146N, Y146D, Y146E, Y146A, Y146W, Y146R, Y146F, G147E, G151L, L172N, Q175D, Q175E, Q175H, Q175L, Q175F, Q175W, Q175Y, Q175R, Q175K, Q192A, Q192R, Q192V, Q192F, D217F, Q221aD, Q221aL, Q221aE, K224A, K224L, K224R, K224N, K224T, K224Y, K224S 및 K224F에 상응한다. 표 16은 대표적인 폴리펩타이드 서열 및 암호화 핵산 서열에 대한 서열 번호를 포함하고 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대한 특이성 및/또는 선별성을 증가시키는 아미노산 치환의 제한되지 않는 예를 제공한다.
ID # 변형된 전체 길이 서열 번호:
(aa, nt) 		촉매적 활성 부분 서열 번호:
(aa, nt)
CB200 양생형 1, 2 10, 9
CB12 F97D 406, 482 16, 15
CB13 F97E 407, 483 18, 17
CB16 Y146F 646 592
CB17 L172N 647 593
CB20 Q175D 636 582
CB21 Q175E 635 581
CB31 F97A 408, 484 20, 19
CB32 F97W 409, 485 22, 21
CB40 Y146N 410, 486 24, 23
CB41 Y146D 411, 487 26, 25
CB42 Y146E 412, 488 28, 27
CB43 Y146A 413, 489 30, 29
CB44 Y146W 414, 490 32, 31
CB45 Y146R 415, 491 34, 33
CB62 Q192V 405, 481 14, 13
CB64 Q192R 416, 492 36, 35
CB66 K224A 417, 493 38, 37
CB67 K224F 418, 494 40, 39
CB80 R60CD 623 569
CB82 R60CW 621 567
CB268 Q221aD 614 560
CB274 G147E 622 568
또한, 본원에서는 키모트립신 번호매김을 기초로, 아미노산 잔기 96, 174, 217, 146, 192, 및 99가 SLLR/SE 인자 I 절단 서열을 함유하는 임의의 하나 이상의 보체 단백질의 절단의 특이성 및/또는 선별성이 증가하므로 보체 활성화를 억제하는 MT-SP1의 기질 결합 부위 S1 내지 S4에서 동정되는 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드를 제공한다. 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드는 서열번호 2의 야생형 MT-SP1의 천연 표적 기질 또는 서열번호 10에 나타낸 이의 촉매적 활성 부분과 비교하여 C3b 또는 iC3 보체 단백질 기질에 대해 증가된 특이성 및/또는 선별성을 나타낸다. 일 양태에서, 아미노산 치환 또는 치환들은 키모트립신 번호매김에 기초하여 MT-SP1의 프로테아제 도메인의 임의의 위치 D96A, D96V, D96F, D96S, D96T, Q174H, D217Q, D217N, D217H, Q192L, Q192I, Q192F, F99A, F99V, F99S 또는 F99G에 상응한다. 표 17은 대표적인 폴리펩타이드 서열 및 암호화 핵산 서열에 대한 서열 번호를 포함하고 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대한 특이성 및/또는 선별성을 증가시키는 아미노산 치환의 제한되지 않는 예를 제공한다.
변형된 전체-길이 서열번호 촉매적 활성 부분
서열번호
D96A 423, 499 45, 455
D96V 424, 500 46, 456
D96F 425, 501 47, 457
D96S 426, 502 48, 458
D96T 427, 503 49, 459
Q174H 419, 495 41, 451
D217Q 420, 496 42, 452
D217N 421, 497 43, 453
D217H 422, 498 44, 454
Q192L 428, 504 50, 460
Q192I 429, 505 51, 461
Q192F 430, 506 52, 462
Y146F 431, 507 53, 463
F99A 432, 508 54, 464
F99V 433, 509 55, 465
F99S 434, 510 56, 466
F99G 435, 511 57, 467
또한, 본원에서는 키모트립신 번호매김을 기초로, 아미노산 잔기 174, 180, 215, 192 및 99가 LPSR/KI 인자 I 절단 서열을 함유하는 임의의 하나 이상의 보체 단백질의 절단의 특이성 및/또는 선별성이 증가하므로 보체 활성화를 억제하는 MT-SP1의 기질 결합 부위 S1 내지 S4에서 동정되는 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드를 제공한다. 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드는 서열번호 2의 야생형 MT-SP1의 천연 표적 기질 또는 서열번호 10에 나타낸 이의 촉매적 활성 부분과 비교하여 C3b 또는 iC3 보체 단백질 기질에 대해 증가된 특이성 및/또는 선별성을 나타낸다. 일 양태에서, 아미노산 치환 또는 치환들은 키모트립신 번호매김에 기초하여 MT-SP1의 프로테아제 도메인의 임의의 위치 Q174F, Q174V, Q174L, Q174Y, M180E, W215F, W215Y, Q192K, Q192R, Q192Y 또는 F99Y 에 상응한다. 표 18은 대표적인 폴리펩타이드 서열 및 핵산 서열에 대한 서열 번호를 포함하고 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대한 특이성 및/또는 선별성을 증가시키는 아미노산 치환의 제한되지 않는 예를 제공한다.
변형된 전체-길이
서열번호 		촉매적 활성 부분
서열번호
Q174F 440, 516 62, 472
Q174V 439, 515 61, 471
Q174L 529, 539 524, 534
Q174Y 530, 540 525, 535
M180E 531, 541 526, 536
W215F 436, 512 58, 468
W215Y 437, 513 59, 469
Q192K 532, 542 527, 537
Q192R 416, 492 35, 36
Q192Y 533, 543 528, 538
F99Y 447, 523 69, 479
또한, 본원에서는 키모트립신 번호매김을 기초로, 아미노산 잔기 174, 215, 192, 217 및 99가 HRGR/TL 인자 I 절단 서열을 함유하는 임의의 하나 이상의 보체 단백질의 절단의 특이성 및/또는 선별성을 증가시켜 보체 활성화를 억제하고 MT-SP1의 기질 결합 부위 S1 내지 S4에서 동정되는 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드를 제공한다. 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드는 서열번호 2의 야생형 MT-SP1의 천연 표적 기질 또는 서열번호 10에 나타낸 이의 촉매적 활성 부분과 비교하여 C4b 또는 iC4 보체 단백질 기질에 대해 증가된 특이성 및/또는 선별성을 나타낸다. 일 양태에서, 아미노산 치환 또는 치환들은 키모트립신 번호매김에 기초하여 MT-SP1의 프로테아제 도메인의 임의의 위치 W215F, W215Y, Q174A, Q174V, Q174F, Q174R, Q174K, D217A, D217V, Q192E, F99W 또는 F99Y 에 상응한다. 표 19는 대표적인 폴리펩타이드 서열 및 암호화 핵산 서열에 대한 서열 번호를 포함하고 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대한 특이성 및/또는 선별성을 증가시키는 아미노산 치환의 제한되지 않는 예를 제공한다.
변형된 전체-길이
서열번호 		촉매적 활성 부분
서열번호
W215F 436, 512 58, 468
W215Y 437, 513 59, 469
Q174A 438, 514 60, 470
Q174V 439, 515 61, 471
Q174F 440, 516 62, 472
Q174R 441, 517 63, 473
Q174K 442, 518 64, 474
D217A 443, 519 65, 475
D217V 444, 520 66, 476
Q192E 445, 521 67, 477
F99W 446, 522 68, 478
F99Y 447, 523 69, 479
일 양태에서, 변형된 프로테아제는, 예를 들어, 다중 프로테아제의 특이성을 획득하기 위해서 배합될 수 있다. 기질 서열의 하나의 위치에서 특이성을 생성하는 프로테아제 스캐폴드의 하나의 잔기에서의 돌연변이는 조합 특이성 프로테아제를 제조하기 위해 프로테아제 스캐폴드 서열의 다른 부위에서 다른 돌연변이를 갖는 동일한 프로테아제와 조합될 수 있다. 동일한 프로테아제 스캐폴드 상의 구별되는 부위에서의 임의의 돌연변이 수는 조합 특이성 프로테아제를 제조하기 위해 이용될 수 있다. 변형된 프로테아제는 프로테아제의 특이성 및/또는 선별성에 기여하는 것으로 동정된 2개 이상의 임의의 돌연변이를 조합함에 의해 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20개 이상의 돌연변이를 함유할 수 있다.
예를 들어, 변형된 MT-SP1 프로테아제는 상기 제시된 2개 이상의 돌연변이와 같은 임의의 2개 이상의 돌연변이를 함유하여 조합된 프로테아제를 생성할 수 있다. 본원에서는 키모트립신 번호매김을 기초로 41, 60c, 96, 97, 99, 143, 146, 147, 151, 172, 174, 175, 192, 215, 217, 221a 및 224번의 임의의 위치에 상응하는 위치에서 2개 이상이 변형된 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드가 제공된다. 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드는 서열번호2의 스캐폴드 또는 야생형 MT-SP1 또는 서열번호10에서 나타낸 이의 촉매적 활성 부분에 비해 증가된 특이성 및/또는 선별성을 나타낸다. 그러므로, 본원에서는 키모트립신의 번호매김에 기초하여 서열번호 2 또는 서열번호10에서 나타낸 I41, R60C, D96, F97, F99, H143, Y146, G147, G151, L172, Q174, Q175, Q192, W215, D217, Q221a 또는 K22로부터 선택된 임의의 2개 이상의 아미노산 잔기에 상응하는 아미노산 위치에서의 2개 이상의 변형을 함유하는 임의의 하나 이상에 대한 보체 성분에 대한 증가된 특이성 및/또는 선별성을 나타내는 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드를 제공한다. 몇몇 예에서, 2개 이상의 변형을 함유하는 변형된 MT-SP1은 Y146 및 K224 위치의 하나 또는 둘 다에서 변형을 함유한다. 다른 예에서, 2개 이상의 변형을 함유하는 변형된 MT-SP1은 G151 위치에서 변형을 함유한다. 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드는 본원에서 기재한 임의의 방법을 이용하여 제조될 수 있다. 표 20은 대표적인 폴리펩타이드 서열 및 핵산 서열에 대한 서열 번호를 포함하고 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대한 특이성 및/또는 선별성을 증가시키는 아미노산 치환의 제한되지 않는 예를 제공한다.
ID # 변형된 전체-길이
서열번호 : 		촉매적 활성
부분 서열번호
CB155 Y146D/K224F 404, 480 11, 12
CB212 Y146N/K224F 655 601
CB213 Y146E/K224F 642 588
CB214 Y146A/K224F 643 589
CB216 Q192V/K224F 659 605
CB218 Q192F/K224F 657 603
CB219 Y146D/Q192A/K224F 658 604
CB232 Y146E/K224L 620 566
CB235 Y146E/K224A 630 576
CB238 Y146D/K224L 628 574
CB244 Y146D/K224R 617 563
CB245 Y146D/K224N 637 583
CB251 Y146E/K224R 615 561
CB252 Y146E/K224N 606 552
CB255 Y146E/K224T 644 590
CB257 Y146E/K224Y 633 579
CB331 I41D/Y146D/K224L 653 599
CB332 I41E/Y146D/K224L 639 585
CB349 I41D/Y146D/K224F 654 600
CB350 I41E/Y146D/K224F 652 598
CB351 I41T/Y146D/K224F 608 554
CB353 H143V/Y146D/K224F 641 587
CB357 I41T/Y146D/K224L 626 572
CB367 Y146D/Q175D/K224R 624 570
CB373 Y146E/Q175D/K224R 619 565
CB377 Y146E/Q175D/K224N 616 562
CB381 Y146D/Q175H/K224L 631 577
CB383 Y146D/Q175L/K224L 625 571
CB385 Y146D/Q175F/K224L 634 580
CB387 Y146D/Q175W/K224L 627 573
CB388 Y146D/Q175Y/K224L 632 578
CB403 Y146D/D217F/K224L 640 586
CB409 I41A/Y146D/K224F 651 597
CB412 I41L/Y146D/K224F 649 595
CB413 I41F/Y146D/K224F 648 594
CB421 I41T/Y146D/Q175D/K224F 656 602
CB422 I41T/Y146E/Q175D/K224N 609 555
CB423 I41T/Y146E/K224L 645 591
CB450 I41T/I46D/G151L/K224F 650 596
CB451 Y146D/Q221aL/K224S 638 584
CB458 Y146E/Q221aE/K224R 629 575
CB464 Y146E/Q221aE/k224F 611 557
CB476 I41T/Y146D/Q175D/K224L 663 672
CB477 I41T/Y146D/Q175D/K224R 664 673
CB478 I41T/Y146D/Q175D/K224N 665 674
CB480 I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224F 666 675
CB481 I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224L 667 676
CB482 I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224R 668 677
CB483 I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224N 669 678
CB484 I41T/Y146E/Q175D/K224F 670 679
CB485 I41T/Y146E/Q175D/K224L 671 680
CB486 I41T/Y146E/Q175D/K224R 607 553
CB487 I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224N 613 559
CB488 I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224F 618 564
CB489 I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224L 610 556
CB490 I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224R 612 558
I41T/Y146D/G151L/K224N 681 696
Y146D/Q175D/K224N 682 697
I41T/Y146D/K224N 683 698
Y146D/G151L/K224N 684 699
Y146D/Q175R/K224N 685 700
Y146D/Q175K/K224N 686 701
Y146D/Q175H/K224N 687 702
I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224F 688 703
I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224F 689 704
I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224F 690 705
I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224F 691 706
I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224N 692 707
I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224N 693 708
I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224N 694 709
I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224N 695 710
본원에서는 치환이 서열번호 2에 나타낸 아미노산의 서열을 갖는 MT-SP1 폴리펩타이드 스캐폴드에서 만들어지는 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드를 제공하고, 이때, 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드는 비변형된 단백질에 비해 임의의 하나 이상의 보체 성분에 대해 증가된 특이성 및/또는 선별성을 나타낸다. 또한, 본원에서는 서열번호 10에서 나타낸 아미노산의 서열을 갖는 MT-SP1 스캐폴드에서 치환을 함유하는 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드를 제공하고, 당해 변형된 폴리펩타이드는 비변형된 단백질에 비해 임의의 하나 이상의 성분에 대해 증가된 특이성 및/또는 선별성을 나타낸다. 이러한 MT-SP1 스캐폴드 폴리펩타이드는 MT-SP1 폴리펩타이드의 촉매적 활성 부분이다. 전체-길이 MT-SP 스캐폴드의 촉매적 활성 부분의 변형을 함유하는 본원에서 제공되는 대표적인 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드는 임의의 하나의 서열번호 12, 14, 16, 18, 20, 22, 24, 26, 28, 30, 32, 34, 36, 38, 40-69, 524-528, 552-605, 672-680 또는 696-710에서 나타낸 아미노산 서열을 갖는다. 전체 길이 MT-SP1 스캐폴드의 변형을 함유하는 본원에서 제공되는 대표적인 변형된 MT-SP1의 폴리펩타이드는 임의의 하나의 서열번호 404-418-447, 529-533, 606-659, 663-671 또는 681-695에서 나타낸 아미노산의 서열을 갖는다.
E. 보체-매개 기능상의 변형된 프로테아제 활성을 평가 또는 모니터하는 분석
변형된 프로테아제는 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대한 특이성 및/또는 선별성의 변화를 나타내므로 상응하는 전체-길이, 스캐폴드 또는 야생형 형태의 보체 단백질에 비해 임의의 하나 이상의 보체 단백질을 불활성화시킬 수 있다. 변형된 프로테아제는 이들의 프로테아제 활성을 유지하지만, 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대한 증가된 특이성 및/또는 선별성을 나타낼 수 있다. 대표적인 프로테아제는 임의의 하나 이상의 보체 단백질을 특이적으로 절단하므로 보체 단백질의 활성을 변화시킨다. 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대한 증가된 특이성 및/또는 선별성을 갖는 이러한 모든 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제는 치료제의 후보이다.
프로테아제가 임의의 하나 이상의 보체 단백질에 대해 특이성 및/또는 선별성을 증가시키는, 시험관내 및 생체내 검사는 프로테아제의 보체-매개 기능에 대한 효과를 모니터 또는 스크리닝하기 위해 이용될 수 있다. 이러한 검사는 당업자에게 잘 공지되어 있다. 당업자는 임의의 하나 이상의 보체 단백질의 절단을 위한 특정 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제를 시험할 수 있고/있거나 프로테아제의 부재에서와 비교하여 프로테아제의 보체-매개 활성에 대한 효과를 시험할 수 있다. 이러한 몇몇 검사가 본원에 예시되어 있다.
대표적인 시험관내 및 생체내 검사가 임의의 하나 이상의 표적 보체 단백질의 기능에 대한 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제의 활성의 비교를 위해 본원에서 제공된다. 다수의 검사가 다른 프로테아제 및 변형된 프로테아제에 적용될 수 있다. 또한, 다수의 검사, 예를 들어, 보체 활성화를 측정하기 위한 검사는 당업자에게 공지되어 있다. 보체의 활성에 대한 검사는, 제한되지는 않지만, 예를 들어, C5b-9 MAC 복합체와 같은 보체 활성화의 생성물 및 C4a, C5a, C3b 및 C3d와 같은 임의의 하나 이상의 보체 절단 생성물의 발생을 측정하는 검사를 포함한다. 보체 활성화를 측정하는 검사는 또한 보체 경로의 특정 성분의 기능적 활성을 측정하는 기능적 검사, 예를 들어, 임의의 하나의 전형적, 렉틴 또는 대체 경로의 활성화를 측정하기 위해 이용되는 용혈 분석을 포함할 수 있다. 보체 단백질 및/또는 보체-매개 기능 상의 프로테아제 및 변형된 프로테아제의 효과를 측정하는 검사는, 제한되지는 않지만, SDS-분석 후 웨스턴 블롯 (Western Blot) 또는 시약 [Copmassie Brilliant Blue] 염색, 효소 면역검사법 및 용혈 분석을 포함한다. 일 예에서, 시험관내 검사는 정제된 보체 단백질을 이용하여 수행될 수 있다. 다른 예에서, 생체내 검사는 보체의 기능적 활성화를 위한 포유류 또는 사람 종을 포함하는 종의 혈청을 시험하여 수행될 수 있다.
a. 단백질 검출
단백질 검출은 샘플내에서 개별 보체 성분을 측정하는 수단이다. 보체 단백질은 단백질의 절단에 대한 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제의 효과를 직접적으로 평가하여 검출될 수 있거나, 대안적으로, 보체 단백질은 보체 활성화를 평가하여 측정될 수 있다. 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제의 존재 또는 부재하에서 처리된 보체 단백질은 SDS-PAGE 이후의 시약 [Copmassie] 염색 또는 웨스턴 블롯, 효소 면역검사법 및 면역조직화학, 유세포측정법, 혼탁측정법, 한천 겔 확산 또는 원형 면역확산법을 포함하는 임의의 하나 이상의 검사에 의해 분석될 수 있다. 단백질 검풀을 위한 대표적인 검사를 하기한다.
i. SDS-PAGE 분석
증가하는 농도의 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제의 유무하에 보체 단백질의 분석은 SDS-PAGE 상에서 단백질 분석 후 당해 단백질 검출에 의해 수행될 수 있다. 이러한 실시예에서, 보체 단백질은 쿠마시 브릴리언트 블루 염색, 실버 염색 또는 당업자에게 공지된 기타 임의의 방법, 또는 특정화된 단백질에 대해 특이적인 폴리클로날 또는 모노클로날 항체를 사용하는 웨스턴 블롯과 같은 방법에 의해, 전체 단백질에 대한 염색으로 검출될 수 있다. 일반적으로, 예를 들면 보체 경로에 관여하는 임의의 하나 이상의 단백질과 같은 정제된 보체 단백질은 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제의 유무하에 항온배양될 수 있다. 처리된 보체 단백질은 SDS-PAGE 겔 상에서 분리되고 이후 겔 내 단백질을 검출하는 방법, 예를 들면 쿠마시 브릴리언트 블루 염색으로 검출될 수 있다. 처리된 단백질은 이의 동족성 전장 단백질과 비교하여 당해 단백질의 프로테아제 절단에 의해 형성되는 분해 산물이 측정될 수 있다.
또다른 양태에서, 예를 들면 사람 혈청 또는 혈장과 같은 샘플은 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제의 유무하에 처리되거나 프로테아제로 또는 이의 부재하에 동물 또는 사람을 처리한 후에 수거될 수 있다. 프로테아제-처리된 샘플은 SDS-PAGE 상에서 분석되어, 예를 들면, Clq, MBL, C2, C3, C4, C5, 또는 인자 B와 같은 특이적 단백질이, 단백질에 대한 모노클로날 또는 폴리클로날 항체를 사용하는 웨스턴 블롯에 의해 검출될 수 있다. 보체 단백질의 절단은 프로테아제로 처리되지 않은 샘플과 비교할 수 있다. 추가로 샘플은, 전통적 경로의 활성화를 자극하는 IgG와의 항온배양에 의해, 또는 또다른 경로의 활성화를 자극하는 LPS에 의한 것과 같이, 보체 활성화를 개시하기 위해 자극될 수 있다. 샘플은, 임의의 하나 이상의 비감작 보체 단백질의 검출을 위해 SDS-PAGE로 분리하여, 프로테아제 처리되지 않은 단백질의 샘플과 비교하여 특정화된 단백질의 절단 산물의 유무를 측정할 수 있다. 이러한 실시예에서, 비고유 보체 단백질의 절단 이펙터 분자는 모노클로날 및 폴리클로날 항체를 사용한 웨스턴 블롯으로 분석하여 하나 이상의 보체 경로의 활성화를 평가할 수 있다. 보체 이펙터 분자의 예는 C3a, C3d, iC3b, C4d, Bb 및 C5-b9를 포함하나 이에 제한되지는 않는다. 예를 들면, C4d의 샘플중의 감소된 발현은 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제가 보체의 전통적 또는 렉틴 경로 하나 이상의 활성화를 억제하였음을 지시할 수 있다. 또다른 실시예에서, Bb의 샘플내 감소된 발현은 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제가 보체의 또다른 경로의 활성화를 억제하였음을 나타낼 수 있다. 이펙터 분자의 절단 산물은 또한 보체 이펙터 분자 자체의 절단에 대한 증가하는 농도의 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제의 효과를 평가하기 위해 측정될 수 있다.
ii. 효소 면역분석
효소 면역분석 (EIA: 효소 결합된 면역흡착 분석; ELISA로도 지칭됨)은 샘플내 단백질 존재를 측정하기 위해 사용되는 분석법이다. 전형적으로, 단백질의 측정은, 효소 또는 형광 화합물과 같은 검출성 기질로 화학적으로 자체표지된 항체에 대한 단백질 결합의 비간접적인 측정이다. EIA 분석은, 보체 활성화 이후 생성되는 보체 이펙터 분자의 존재에 대해 측정함으로써 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제의 보체 활성화에 대한 효과를 측정하는데 사용될 수 있다. 이러한 실시예에서, 사람 혈청 또는 혈장과 같은 샘플은, 증가되는 농도의 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제의 유무하에 예비처리된 후 활성화되어 초기 분자와의 항온배양에 의해 보체 활성화를 유도하거나, 프로테아제를 사용한 동물 또는 사람의 처리 이후 수거될 수 있다. 예를 들면, 전형적인 경로는 IgG와의 항온배양에 의해 활성화될 수 있고, 또다른 경로는 LPS와 샘플의 항온배양에 의해 활성화될 수 있다. 렉틴 경로에 대해 특이적인 보체 활성화 분석은, 렉틴 경로의 C4/C2 절단 활성이 보체의 전형적 경로와 공유되기 때문에, 보체의 전형적 경로가 억제될 것을 필요로 한다. 전형적 경로의 억제는, 면역 복합체로의 C1q의 결합을 억제하여 Clq를 파괴하는 고 이온 농도의 완충액을 사용하여 성취될 수 있는데, 이때 고 이온 농도의 완충액은 MBL의 탄수화물 결합 활성에 영향을 주지 않는다 결과적으로, 렉틴 경로의 활성화는 사람 혈청 또는 혈장과 같은 샘플을 만난-피복된 표면과 함께 1M NaCl의 존재하에 항온배양함으로써 유도될 수 있다.
활성화 이후, 샘플은 Pefabloc (Roche) 및 EDTA를 부가하여 켄칭하여 경로의 연속 활성화를 최소화할 수 있다. 샘플은 EIA 또는 ELISA 분석에 의해 보체 이펙터 분자의 존재에 대해 분석할 수 있다. 보체 단백질을 측정하기 위한 EIA 또는 ELISA 분석은 당업자에게 널리 공지되어 있다. 임의의 보체 활성화 산물이 평가될 수 있다. 보체 활성화의 측정을 위한 보체 활성화 산물의 예는 iC3b, Bb, C4d, C5b-9, C3a, C3a-desArg, C4a-desArg, 및 C5a-desArg을 포함한다. 활성화된 보체 경로는 측정된 보체 활성화 산물에 따라 결정될 수 있다. 예를 들면, Bb 절단 산물의 측정은 또다른 경로의 독특한 마커이다.
몇몇 실시예에서 EIA를, 프로테아제-처리된, 보체-자극된 샘플의 검출을 SDS-PAGE 이후 특이적 보체 성분의 동정을 위한 웨스턴 블롯 분석에 의해 분석함으로써 결부시킬 수 있다. 밀도계 소프트웨어를 사용하여, 보체 산물의 절단을 분석 내내 절단된 전장 보체 성분과 비교할 수 있고 모든 주요 분해 산물의 출현과 절단%를 측정할 수 있다.
iii. 방사 면역확산법 (RID)
방사 면역확산법 (RID)은 아가로스 겔내로 부었을 때 그 속에 혼입되는 항체와 시험 샘플내 존재하는 항원간에 형성되어 샘플 웰 주위로 원형의 침강소(precipitin) 선으로 나타나는, 면역 복합체의 침전에 의존하는 기술이다. 침강소 고리의 직경은 시험 샘플내 존재하는 항체 (또는 항원)의 농도에 비례한다. 시험 표본의 침강소 고리의 직경을 공지된 표준과 비교함으로써, 특이적 항원 또는 항체의 농도의 비교적 비민감성인 측정이 달성될 수 있다. RID는 샘플내 보체 단백질의 양을 측정하는데 사용될 수 있다. 예를 들면, 사람 혈청 또는 혈장과 같은 샘플을 증가되는 농도의 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제의 유무하에 처리할 수 있다. 프로테아제-처리된 샘플은, C1q, C1r, C1s, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C9, 또는 인자 B를 포함하나 이로써 제한되지 않는 임의의 보체 단백질중 어느 하나에 대한 폴리클로날 또는 모노클로날 항체를 혼입하도록 준비된 아가로스 겔의 웰 내로 부가될 수 있다. 비침전 단백질을 0.15 M NaCl로 노출시켜 제거한 후, 침전된 단백질 고리를, 예를 들면 쿠마시 브릴리언트 블루 또는 크로울스 이중 염색과 같은 단백질 염색으로 염색하여 평가할 수 있다.
b. 용혈 분석
기능성 용혈 분석은 전반적인 보체 기능에 대한 정보를 제공한다. 이러한 유형의 분석은 항체-감작된 또는 비감작된 양 적혈구를 사용한다. 용혈 분석은 총 용혈성 보체 분석(CH50)을 포함하는데, 이것은 양의 RBC를 용해하는 MAC 및 전형적 경로의 능력을 측정한다. 이는, 세포 항원-항체 복합체를 제조하기 위해 래빗 항-양 적혈구 항체의 최적량으로 감작화된 양 적혈구를 용해하는 전형적 경로 성분 (C1 내지 C9)의 연속적 활성화에 의존한다. 용혈 분석은 또한 또다른 경로 CH50 분석을 포함할 수 있는데(래빗 CH50 또는 APCH50), 이는 래빗 RBC를 용해하는 MAC 및 또다른 경로의 능력을 측정하는 것이다. 하나의 CH50 및/또는 APCH50 단위는 시험중에 적혈구 세포의 50%를 용해하는데 필요한 혈청의 양 또는 희석도로서 정의된 다. 전형적으로, 보체 활성화를 평가하기 위하여, 예를 들면 사람 혈청 또는 사람 혈장과 같은 샘플을 증가 농도의 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제의 유무하에 처리할 수 있거나, 프로테아제의 유무하에 동물 또는 사람을 처리한 후 수거할 수 있다. 프로테아제-처리된 샘플을 이어서 IgG로 감작화되거나 활성화된 양의 적혈구 세포와 함께 혼합할 수 있다. 양 적혈구 세포와 혼합된 물만을 함유하는 샘플은, 분석된 샘플의 용해%를 정확히 평가하기 위한 총 용해 대조군으로 작용할 수 있다. 샘플로 0.15M NaCl의 부가는 용해 반응을 중단시킨다. 보체 경로의 말단 성분의 활성화에 의해 유도된 적혈구 세포의 용해는 헤모글로빈의 방출을 측정하여 평가할 수 있다. 측정은 415nm의 OD에서 분광계를 사용하여 샘플의 광학 밀도(OD)를 판독하여 이루어질 수 있다.
하나의 양태에 있어, 제한 희석 용혈 분석을 사용하여 경로의 특이적 성분의 기능적 활성을 측정할 수 있다. 이러한 분석에서, 모든 보체 성분 과량을 함유하지만 샘플중에서 측정되는 것에서는 결핍된 혈청 공급원이 사용되는데, 즉, 배지 또는 혈청 공급원은 특정 단백질에 있어 보체-고갈된 것이다. 따라서, 용혈의 정도는 시험 샘플내 측정된 성분의 존재에 의존한다. 이러한 분석에서, C1q, MBL, C2, C3, C4, 또는 C5 를 포함하나 이에 제한되지 않는 비감작된 보체 단백질중 어느 하나와 같은 정제된 보체 단백질을 증가되는 농도의 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제의 유무하에 항온배양할 수 있다. 이어서, 프로테아제-처리된 정제된 보체 단백질을 보체-고갈 배지 또는 혈장과 함께 혼합하고, IgG-활성화된 양 적혈구 세포 및 샘플의 용혈을 상기한 바와 같이 평가할 수 있다. 또다른 양태에서, 프로테아제 절단은 프로테아제-처리된 샘플의 용혈 활성을 분석하고, 이어서 SDS-PAGE 겔 상에서 샘플 분석후 쿠마시 블루와 같은 단백질 염색으로 염색함으로써, 보체 활성화와 상관지을 수 있다. 프로테아제로 처리된 정제된 보체 단백질을 절단에 대해 평가하고 분석 내내 절단된 전장 보체 성분의 %와 모든 주요 분해 산물의 출현을 계산할 수 있다. 다른 방편으로, 프로테아제-처리된 보체 단백질의 분석은 웨스턴 블롯에 의해 수행될 수 있다.
용혈 분석의 대안으로, 리포좀 면역분석(LIA)를 사용하여 전형적 경로의 활성화를 평가할 수 있다. LIA(Waco Chemicals USA, Richmond, Va.)는 효소 글루코스-6-포스페이트 데하이드로게나제를 함유하는 디니트로페닐(DNP)-피복된 리포좀을 사용한다. 혈청을 당해 리포좀 및 항-DNP 항체를 함유하는 기질, 글루코스-6-포스페이트 및 니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오타이드와 혼합하는 경우, 활성화된 리포좀은 용해되고, 총 전형적 보체 활성에 비례하는 효소적 발색 반응이 발생한다.
F. 프로테아제 암호화 핵산의 생산 방법 및 프로테아제 폴리펩타이드 생산 방법
변형된 MT-SP1 폴리펩타이드 또는 이의 도메인을 포함한 프로테아제 폴리펩타이드를 단백질 정제 및 재조합 단백질 발현 분야에 널리 공지된 방법을 사용하여 수득할 수 있다. 목적하는 유전자를 암호화하는 핵산의 동정에 대해 당업자에게 공지된 임의의 방법을 사용할 수 있다. 당업계에서 이용가능한 임의의 방법을 사용하여 전장(전체 암호화 영역) cDNA 또는 세포 또는 조직 공급원으로 부터의 프로테아제 단백질을 암호화하는 게놈성 DNA 클론을 수득할 수 있다. 변형된 프로테아제를, 부위-지시된 돌연변이유발과 같은 방법으로, 스캐폴드 또는 야생형 프로테아제로 부터, 본원중 기재된 바와 같이 유전자조작할 수 있다.
프로테아제를, 핵산 분자 클로닝 및 분리에 대해 당업계에 공지된 임의의 이용가능한 방법을 사용하여 클로닝 또는 분리시킬 수 있다. 이같은 방법에는 핵산의 PCR 증폭, 및 핵산 하이브리드화 스크리닝, 항체-기본 스크리닝 및 활성-기본 스크리닝을 포함한 라이브러리 스크리닝을 포함한다.
폴리머라제 연쇄 반응(PCR) 방법을 포함한 핵산 증폭 방법을 사용하여, 프로테아제 암호화 핵산 분자를 분리할 수 있다. 핵산 함유 물질을 출발물질로서 사용하여, 이로 부터 프로테아제-암호화 핵산 분자를 분리할 수 있다. 예를 들면, DNA 및 mRNA 제제, 세포 추출물, 조직 추출물, 유액 샘플(예, 혈액, 혈청, 타액), 건강한 및/또는 질환에 걸린 대상체로 부터의 샘플을 사용하여 증폭 방법에 사용할 수 있다. 핵산 라이브러리를 출발 물질의 공급원으로서 사용할 수도 있다. 프로테아제 증폭을 위해 프라이머를 디자인할 수 있다. 예를 들면, 프라이머는 프로테아제가 생성되는 발현된 서열을 기본으로 하여 디자인된다. 프라이머는 프로테아제 아미노산 서열의 역-해독에 근거하여 디자인될 수 있다. 증폭으로 생성되는 핵산 분자를 서열측정하여 프로테아제를 암호화하는지를 확인할 수 있다.
합성 유전자를 벡터, 예를 들면, 단백질 발현 벡터 또는 코어 단백질 암호화 DNA 서열의 증폭을 위해 디자인된 벡터 내로 클로닝할 목적으로 제한 엔도뉴클레아제 부위를 함유하는 링커 서열을 포함한 추가의 핵산 서열을 프로테아제-암호화 핵산 분자내로 연결시킬 수 있다. 또한, 기능성 DNA 요소를 특정화하는 추가의 핵산 서열을 프로테아제-암호화 핵산 분자로 작동적으로 연결시킬 수 있다. 이러한 서열의 예로는, 세포내 단백질 발현을 촉진시키도록 디자인되는 프로모터 서열, 및 단백질 분리를 촉진시키기 위해 디자인되는 분비 서열을 포함하나 이로써 제한되지 않는다. 단백질 결합 영역을 특정화하는 서열과 같은 추가의 핵산 서열을 또한 프로테아제 암호화 핵산 분자로 결합시킬 수 있다. 이러한 영역은, 특이적 표적 세포내로 프로테아제의 흡수를 촉진시키거나 합성 유전자의 약동학을 증강시키기 위한 서열을 포함하나 이로써 제한되지 않는다.
이어서 동정되어 분리된 핵산을 적절한 클로닝 벡터 내로 삽입할 수 있다. 당업계에 공지된 다수의 벡터-숙주 시스템이 사용될 수 있다. 가능한 벡터로는, 플라스미드 또는 변형된 바이러스를 포함하나 이로써 제한되지 않지만, 벡터 시스템은 사용되는 숙주 세포와 적합성이어야 한다. 이러한 벡터로는 람다 유도체와 같은 박테리오파아지, 또는 pBR322 또는 pUC 플라스미드 유도체와 같은 플라스미드 또는 블루스크립트 벡터 (Stratagene, La Jolla, CA)를 포함하나 이로써 제한되지 않는다. 클로닝 벡터로의 삽입은 예를 들면, DNA 단편을 상보성 접착 말단을 갖는 클로닝 벡터 내로 연결시켜 성취될 수 있다. 삽입은 TOPO 클로닝 벡터 (INVITROGEN, Carlsbad, CA)를 사용하여 수행될 수 있다. DNA를 단편화하는데 사용되는 상보성 제한 부위가 클로닝 벡터내에 존재하지 않는 경우, DNA 분자의 말단을 효소적으로 변형시킬 수 있다. 대안적으로, 바람직한 임의의 부위를, DNA 말단으로 핵산 서열 (링커)을 연결시켜 생성할 수 있다; 이들 연결된 링커는 제한 엔도뉴클레아제 인지 서열을 암호화하는 특이적 화학적으로 합성된 올리고뉴클레오타이드를 함유할 수 있다. 대안적 방법에서, 절단 벡터 및 프로테아제 단백질 유전자를 호모중합성 테일링에 의해 변형시킬 수 있다. 재조합 분자는, 예를 들면, 형질전환, 형질감염, 감염, 전기영동 및 소노포레이션을 통해 숙주 세포로 도입하여, 유전자 서열의 다중 카피를 생성시킬 수 있다.
특이적 양태에서, 분리된 프로테아제 단백질 유전자, cDNA, 또는 합성 DNA 서열을 혼입한 재조합 DNA 분자를 사용한 숙주세포의 형질전환으로 유전자의 다중 카피가 가능하게 된다. 따라서, 형질전환체를 성장시키고, 재조합 DNA 분자를 형질전환체로 부터 분리하고, 경우에 따라, 분리된 재조합 DNA로 부터 삽입된 유전자를 회복시켜, 다량의 유전자를 수득할 수 있다.
1. 벡터 및 세포
하나 이상의 프로테아제 단백질의 재조합 발현을 위해, 프로테아제 단백질을 암호화하는 핵산 서열 모두 또는 일부를 함유하는 핵산을 적절한 발현 벡터, 예를 들면, 삽입된 단백질 암호화 서열의 전사 및 해독에 필요한 요소를 함유하는 벡터내로 삽입할 수 있다. 필요한 전사 및 해독 시그날이 또한 프로테아제 유전자에 대한 천연 프로모터 및/또는 이의 플랭킹 영역에 의해 제공될 수 있다.
삭제
또한 프로테아제 또는 변형된 프로테아제를 암호화하는 핵산을 함유하는 벡터가 제공된다. 벡터 함유 세포가 또한 제공된다. 세포는 진핵성 및 원핵성 세포를 포함하고, 벡터는 당해 세포에 사용되기에 적합한 임의의 벡터이다.
벡터를 함유하는, 내피 세포를 포함한 원핵 및 진핵 세포가 제공된다. 이러한 세포는 세균 세포, 효모 세포, 진균 세포, 아르키아(Archea), 식물 세포, 곤충 세포 및 동물 세포를 포함한다. 상기 세포를, 암호화된 프로테아제 단백질이 세포에 의해 발현되는 조건하에 성장시키고, 발현된 프로테아제 단백질을 수거함으로써, 프로테아제 또는 이의 변형된 프로테아제 단백질을 생산하는데 사용한다. 본원의 목적하에, 당해 프로테아제는 배지내로 분비될 수 있다.
하나의 양태에서, 프로테아제 활성을 갖고, 프로테아제 도메인의 모두 또는 일부를 함유하는 폴리펩타이드를 암호화하는 핵산의 서열 또는 이의 다중 카피를 함유하는 벡터가 제공된다. 또한, 프로테아제 도메인을 암호화하는 핵산 서열 및 전장 프로테아제 단백질을 포함하거나 이에 이르는 프로테아제 단백질의 추가의 부분, 및 이의 다중 카피를 함유하는 벡터가 제공된다. 당해 벡터는 세포 내에서 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제 단백질 또는 이의 프로테아제 도메인의 발현을 위해 선택되거나, 프로테아제 단백질이 분비된 단백질로서 발현되도록 선택될 수 있다. 프로테아제 도메인이 발현되는 경우 핵산은 분비 시그날, 예를 들면 사카로마이세스 세레비지애(Saccharomyces cerevisiae) α-메이팅 인자 시그날 서열 또는 이의 일부, 또는 천연 시그날 서열을 암호화하는 핵산과 연결된다.
다양한 숙주-벡터 시스템을 사용하여 단백질 암호화 서열을 발현시킬 수 있다. 이들은 바이러스(예, 백시니아 바이러스, 아데노바이러스 및 기타 바이러스)로 감염된 포유동물 세포 시스템; 바이러스(예, 바쿨로바이러스)로 감염된 곤충 세포 시스템; 효모 벡터 함유 효모와 같은 미생물; 또는 박테리오파아지, DNA, 플라스미드 DNA 또는 코스미드 DNA로 형질전환된 세균을 포함하나 이에 제한되지 않는다. 벡터의 발현 요소는 이들의 강도 및 특이성에 있어 다양하다. 사용된 숙주-벡터 시스템에 따라, 다수의 적합한 전사 및 해독 요소중 어느 하나의 것이 사용될 수 있다.
벡터 내로의 DNA 단편 삽입에 대해 당업계에 공지된 임의의 방법을 사용하여 적절한 전사/해독 조절 시그날 및 단백질 암호화 서열을 함유하는 키메라 유전자를 함유하는 발현 벡터를 작제할 수 있다. 이들 방법은 시험관내 재조합 DNA 및 합성 기술 및 생체내 재조합 (유전자 재조합)을 포함할 수 있다. 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제 단백질, 또는 이의 도메인, 유도체, 단편 또는 동족체를 암호화하는 핵산 서열의 발현을 제2의 핵산 서열에 의해 조절함으로써, 유전자 또는 이의 단편을 재조합 DNA 분자(들)로 형질전환된 숙주내에서 발현시킨다. 예를 들면, 단백질의 발현은 당업계에 공지된 임의의 프로모터/인핸서에 의해 조절할 수 있다. 특정의 양태에서, 프로모터는 프로테아제 단백질에 대한 유전자에 대해 천연적이지 않다. 사용될 수 있는 프로모터는 SV40 얼리 프로모터 (Bernoist and Chambon, Nature 290: 304-310(1981)), 라우스 육종 바이러스의 3' 장쇄 말단 반복체 내에 함유된 프로모터 (Yamamoto et al. Cell 22:787-797 (1980)), 헤르페스 티미딘 키나제 프로모터 (Wagner et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78:1441-1445 (1981)), 메탈로티오네인 유전자의 조절 서열 (Brinster et al., Nature 296:39-42 (1982)); 원핵 발현 벡터, 즉, 베타-락타마제 프로모터 (Jay et al., (1981) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78:5543) 또는 tac 프로모터 (DeBoer et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 80:21-25 (1983)); 문헌 "Useful Proteins from Recombinant Bacteria": in Scientific American 242:79-94 (1980)에 기재된 것들; 노팔린 신타제 프로모터를 함유하는 식물 발현 벡터 (Herrar-Estrella et al., Nature 303:209-213 (1984)) 또는 컬리플라워 모자이크 바이러스 35S RNA 프로모터 (Garder et al., Nucleic Acids Res. 9:2871 (1981)), 및 광합성 효소 리불로스 비스포스페이트 카복실라제의 프로모터 (Herrera-Estrella et al., Nature 310:115-120 (1984)); 효모 및 기타 진균류로 부터의 프로모터 요소, 즉 Gal4 프로모터, 알콜 데하이드로게나제 프로모터, 포스포글리세롤 키나제 프로모터, 알칼린 포스파타제 프로모터, 및 조직 특이성을 나타내고 형질전환 동물내에서 사용되어온 하기 동물 전사 조절 영역: 췌장 선포 세포내에서 활성인 엘라스타제 I 유전자 조절 영역 (Swift et al., Cell 38:639-646 (1984); Ornitz et al., Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 50:399-409 (1986); MacDonald, Hepatology 7:425-515 (1987)); 췌장 베타 세포에서 활성인 인슐린 유전자 조절 영역 (Hanahan et al., Nature 315:115-122 (1985)), 림프양세포에서 활성인 면역글로불린 유전자 조절 영역 (Grosschedl et al., Cell 38:647-658 (1984); Adams et al., Nature 318:533-538 (1985); Alexander et al., Mol. Cell Biol. 7:1436-1444 (1987)), 고환, 유방, 림프양세포 및 비만 세포에서 활성인 마우스 유방암 바이러스 조절 영역 (Leder et al., Cell 45:485-495 (1986)), 간에서 활성인 알부민 유전자 조절 영역 (Pinckert et al., Genes and Devel. 1:268-276 (1987)), 간에서 활성인 알파-페토단백질 유전자 조절 영역 (Krumlauf et al., Mol. Cell. Biol. 5:1639-1648 (1985); Hammer et al., Science 235:53-58 1987)), 간에서 활성인 알파-1 안티트립신 유전자 조절 영역 (Kelsey et al., Genes and Devel. 1:161-171 (1987)), 골수 세포에서 활성인 베타 글로빈 유전자 조절 영역 (Mogram et al., Nature 315:338-340 (1985); Kollias et al., Cell 46:89-94 (1986)), 뇌의 희소돌기아교세포에서 활성인 미엘린 염기성 단백질 유전자 조절 영역 (Readhead et al., Cell 48:703-712 (1987)), 근섬유에서 활성인 미오신 경쇄-2 유전자 조절 영역 (Sani, Nature 314:283-286 (1985)), 및 시상하부의 고나도트로프에서 활성인 고나도트로핀 방출 호르몬 유전자 조절 영역 (Mason et al., Science 234:1372-1378 (1986))을 포함하나 이에 제한되지 않는다.
특정의 양태에서, 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제 단백질, 또는 이의 도메인, 단편, 유도체 또는 동족체를 암호화하는 핵산에 작동적으로 연결된 프로모터, 하나 이상의 복제기원, 및 임의로, 하나 이상의 선별성 마커(예, 항생제 내성 유전자)를 함유하는 벡터가 사용될 수 있다. 프로테아제 단백질의 프로테아제 도메인의 발현을 위한 벡터 및 시스템은 널리 공지된 피치아 벡터(예를 들면, Invitrogen, San Diego, CA에서 입수가능), 특히 암호화된 단백질의 분비를 위해 디자인된 것들을 포함한다. 이.콜라이 세포의 형질전환을 위한 예시적 플라스미드 벡터로는, 예를 들면, pQE 발현 벡터 (Qiagen, Valencia, CA; 당해 시스템을 설명하는 Qiagen 발간된 문헌 참조)를 포함한다. pQE 벡터는, 이.콜라이 내에서 재조합 단백질의 엄격하게 조절된 고수준 발현을 제공하는 파아지 T5 프로모터 (이.콜라이 RNA 폴리머라제에 의해 인지됨) 및 이중 lac 오퍼레이터 억제 모듈, 효율적 해독을 위한 합성 리보솜 결합 부위(RBS II), 6XHis 태그 암호화 서열, t0 및 T1 전사 터미네이터, 복제의 ColE1 오리진, 및 앰피실린 내성을 부여하기 위한 베타-락타마제 유전자를 갖는다. pQE 벡터는 재조합 단백질의 N- 또는 C- 말단 어느 하나에 6xHis 태그의 배치를 가능케 한다. 이러한 플라스미드에는 pQE 32(서열번호 345), pQE 30, 및 pQE 31을 포함하며, 이는 모든 세개의 판독 프레임에 대한 다중 클로닝 부위를 제공하고 N-말단 6xHis-태그된 단백질의 발현을 위해 제공된다. 이.콜라이 세포의 형질전환을 위한 다른 예시적 플라스미드 벡터에는, 예를 들면, pET 발현 벡터 (참조, 미국 특허 제4,952,496호; NOVAGEN, Madison, WI에서 입수가능; 당해 시스템을 설명하는 Novagen 간행 문헌 참조)를 포함한다. 이러한 플라스미드에는, T7lac 프로모터, T7 터미네이터, 유도성 이.콜라이 lac 오퍼레이터, 및 lac 리프레서 유전자를 함유하는 pET 11a; T7 프로모터, T7 터미네이터, 및 이.콜라이 ompT 분비 시그날을 함유하는 pET 12a-c; 및 His 컬럼으로 정제하는데 사용하기 위한 His-TagTM 리더 서열, 컬럼 상에서 정제 후 절단시킬 수 있는 트롬빈 절단 부위, T7-lac 프로모터 영역 및 T7 터미네이터를 함유하는, pET15b 및 pET19b (NOVAGEN, Madison, WI)를 포함한다.
2. 발현
변형된 프로테아제는 생체내 및 시험관내 방법을 포함하여 당업자에게 공지된 임의의 방법에 의해 제조할 수 있다. 변형된 프로테아제는 투여 및 치료를 위해 필요한 변형된 프로테아제의 요구량과 형태를 제조하기에 적합한 임의의 유기체 내에서 발현시킬 수 있다. 발현 숙주에는 이.콜라이, 효모, 식물, 곤충 세포, 사람 세포주 및 형질전환 동물을 포함한 포유동물 세포와 같은 원핵 및 진핵 유기체를 포함한다. 발현 숙주는 이들의 단백질 생산 수준 및 발현 단백질 상에 존재하는 해독후 변형의 유형에 있어 상이할 수 있다. 발현 숙주의 선택은 이들 및 기타 인자, 즉 조절 및 안전성 관점, 제조 비용 및 필요성 및 정제 방법을 근거로 하여 이루어질 수 있다.
많은 발현 벡터가 당업자에게 이용가능하고 공지되어 있으며, 변형된 프로테아제의 발현을 위해 사용될 수 있다. 발현 벡터의 선택은 숙주 발현 시스템의 선택에 의해 영향받을 수 있다. 일반적으로, 발현 벡터는 전사 프로모터 및 임의로 인핸서, 해독 시그날, 및 전사 및 해독 종결 시그날을 포함할 수 있다. 안정적 형질전환을 위해 사용되는 발현 벡터는 형질전환된 세포의 선별 및 유지를 허용하는 선별성 마커를 갖는다. 몇몇 경우, 복제 오리진이 사용되어 벡터의 카피수를 증폭시킬 수 있다.
변형된 프로테아제가 또한 사용되어 단백질 융합물로서 발현될 수 있다. 예를 들면, 프로테아제 기능이 생성되어 프로테아제에 추가의 기능성을 부가할 수 있다. 프로테아제 기능 단백질의 예는 시그날 서열의 융합체, 국재화를 위한 태그, 즉 his6 태그 또는 myc 태그, 또는 정제용 태그, 예를 들면, GST 융합체, 및 단백질 분비 및/또는 막 결합을 지시하기 위한 서열을 포함하지만 이에 제한되지는 않는다.
하나의 양태에서, 프로테아제는 활성형으로 발현될 수 있다 또다른 양태에서, 프로테아제는 불활성, 자이모겐 형태로 발현된다.
a. 원핵생물
특히 이.콜라이와 같은 원핵생물은 프로테아제 또는 변형된 프로테아제와 같은 다량의 단백질을 생산하기 위한 시스템을 제공한다. 이.콜라이의 형질전환은 당업자에게 널리 공지된 간단하고 신속한 기법이다. 이.콜라이용 발현 벡터는 유도성 프로모터, 즉, 고수준의 단백질 발현을 유도하고 숙주 세포에 대해 어느정도의 독성을 나타내는 단백질을 발현하는데 유용한 프로모터를 함유할 수 있다. 유도성 프로모터의 예로는 lac 프로모터, trp 프로모터, 하이브리드 tac 프로모터, T7 및 SP6 RNA 프로모터 및 온도 조절된 λPL 프로모터를 포함한다.
변형된 프로테아제는 이.콜라이의 세포질 환경에서 발현될 수 있다. 세포질은 환원성 환경으로, 몇몇 분자에 대해, 이는 불용성 봉입체의 형성을 초래한다. 디티오트레이톨 및 베타-머캅토에탄올 및 변성제, 즉 구아니딘-HCl 및 우레아와 같은 환원제를 사용하여 단백질을 재가용화시킬 수 있다. 대안적 접근법은, 산화성 환경 및 샤프로닌-유사성 및 디설파이드 이소머라제를 제공하여 가용성 단백질의 생산을 초래하는 세균의 주변세포질 공간 내에서 변형된 단백질을 발현시키는 것이다. 전형적으로, 리더 서열을 발현시키고자 하는 단백질에 융합시켜 단백질을 주변세포질로 이동시킨다. 리더는 이후 주변세포질 내의 시그날 펩티다제에 의해 제거된다. 주변세포질-표적화 리더 서열의 예는 펙테이트 리아제 유전자로 부터의 pelB 리더 및 알칼린 포스파타제 유전자로 부터 유도된 리더를 포함한다. 몇몇 경우, 주변세포질 발현은 발현된 단백질의 배양 배지로의 유출을 허용한다. 단백질의 분비는 배양 상등액으로 부터 신속하고 단순한 정제를 허용한다. 분비되지 않는 단백질은 삼투성 용해에 의해 주변세포질로 부터 수득될 수 있다. 세포질 발현과 유사하게, 몇몇 경우 단백질들은 불용성이 되어 변성제 및 환원제를 사용하여 가용화와 재폴딩을 가속화시킬 수 있다. 유도 및 성장 온도는 발현 수준 및 가용성에 영향을 줄 수 있는데, 일반적으로 25 내지 37°C의 온도가 사용된다. 일반적으로, 세균은 비당화 단백질을 생산한다. 따라서, 단백질이 기능을 위해 당화를 필요로 하는 경우, 당화는 숙주 세포로 부터의 정제 후 시험관내에서 가해질 수 있다.
b. 효모
사카로마이세스 세레비지애(Saccharomyces cerevisae), 쉬조사카로마이세스 폼페 (Schizosaccharomyces pombe), 야로위아 리폴리티카 (Yarrowia lipolytica), 클루이베로마이세스 락티스 (Kluyveromyces lactis) 및 피치아 파스토리스(Pichia pastoris)와 같은 효모는 널리 공지된 효모 발현 숙주로서, 변형된 프로테아제의 생산에 사용될 수 있다. 효모는 에피좀성 복제 벡터로 형질전환되거나 상동성 재조합에 의한 안정적 염색체 통합으로 형질전환될 수 있다. 일반적으로, 유도성 프로모터를 사용하여 유전자 발현을 조절한다. 이러한 프로모터의 예로는 GAL1, GAL7 및 GAL5와 CUP1, AOX 또는 기타 피치아 또는 기타 효모 프로모터와 같은 메탈로티오네인 프로모터를 포함한다. 발현 벡터는 종종 형질전환된 DNA의 선별 및 유지를 위해 LEU2, TRP1, HIS3 및 URA3과 같은 선별성 마커를 포함한다. 효모내에서 발현되는 단백질은 종종 가용성이다. Bip와 같은 샤프로닌 및 단백질 디설파이드 이소머라제와의 공동-발현은 발현 수율 및 가용성을 개선시킬 수 있다. 추가로, 효모내에서 발현되는 단백질은, 사카로마이세스 세레비지애로 부터의 효모 메이팅 유형 알파-인자 분비 시그날과 같은 분비 시그날 펩타이드 융합 및 Aga2p 메이팅 접착 수용체 또는 아륵설라 아데닌보란스 글루코아밀라제와 같은 효모 세포 표면 단백질과의 융합을 사용하여 분비에 대해 지시될 수 있다. Kex-2 프로테아제와 같은 프로테아제 절단 부위를 유전자 조작하여 분비 경로를 벗어남에 따라 발현된 폴리펩타이드로 부터 융합 서열을 제거할 수 있다. 효모는 Asn-X-Ser/Thr 모티프에서 당화시킬 수 있다.
c. 곤충 세포
삭제
곤충 세포, 특히 바쿨로바이러스 발현을 사용한 곤충 세포는 변형된 프로테아제와 같은 폴리펩타이드의 발현에 유용하다. 곤충 세포는 고수준의 단백질을 발현하고 고등 진핵생물에 의해 사용되는 해독후 변형의 대부분이 가능하다. 바쿨로바이러스는 안전성을 개선시키고 진핵성 발현의 조절 우려를 감소시키는 제한적 숙주 범위를 갖는다. 일반적인 발현 벡터는 바쿨로바이러스의 폴리헤드린 프로모터와 같은 고수준 발현을 위한 프로모터를 사용한다. 공통적으로 사용되는 바쿨로바이러스 시스템은 오토그래프 캘리포니카 (Autographa californica) 핵 폴리헤드로시스 바이러스 (AcNPV) 및 봄빅스 모리 (Bombyx mori) 핵 폴리헤드로시스 바이러스 (BmNPV)와 같은 바쿨로바이러스 및 스포돕테라 프루지퍼다(Spodoptera frugiperda), 슈달레티아 유니펀타 (Pseudaletia unipuncta) (A7S) 및 다나우스 플렉시푸스(Danaus plexippus) (DpN1)로 부터 유도된 Sf9과 같은 곤충 세포주를 포함한다. 고수준 발현을 위해, 발현시키고자 하는 분자의 핵산 서열을 바이러스의 폴리헤드린 개시 코돈의 바로 하류에 융합한다. 포유동물의 분비 시그날을, 곤충 세포 내에서 정확하게 프로세싱하여 발현된 단백질을 배양 배지 내로 분비시키는데 사용한다. 추가로, 세포주 슈달레티아 유니펀타(Pseudaletia unipuncta) (A7S) 및 다우누스 플렉시푸스(Danaus plexippus) (DpN1)는 포유동물 세포 시스템과 유사한 당화 패턴을 갖는 단백질을 생산한다.
곤충 세포 내에서 대안적 발현 시스템은 안정적으로 형질전환된 세포의 사용이다. 슈니더 2 (S2) 및 Kc 세포 (Drosophila melanogaster) 및 C7 세포 (Aedes albopictus)와 같은 세포주를 발현을 위해 사용한다. 드로소필라 메탈로티오네인 프로모터를 사용하여 카드뮴 또는 구리를 사용한 중금속 유도의 존재하에 고수준 발현을 유도할 수 있다. 발현 벡터는 일반적으로 네오마이신 및 하이그로마이신과 같은 선별성 마커의 사용에 의해 유지된다.
d. 포유동물 세포
포유동물 발현 시스템을 사용하여 변형된 프로테아제를 발현시킬 수 있다. 발현 작제물을 아데노바이러스와 같은 바이러스 감염에 의해 또는 리포좀, 인산칼슘, DEAE-덱스트란과 같은 직접적인 DNA 전달에 의해, 및 전기천공 및 미세주입과 같은 물리적 수단에 의해 포유동물 세포로 전달시킬 수 있다. 포유동물 세포를 위한 발현 벡터는 일반적으로 mRNA 캡 부위, TATA 박스, 해독 개시 서열 (코작 컨센서스 서열) 및 폴리아데닐화 요소를 포함한다. 이러한 벡터는 종종 고수준 발현을 위한 전사 프로모터-인핸서, 예를 들면, SV40 프로모터-인핸서, 사람 사이토메갈로바이러스 (CMV) 프로모터 및 라우스 육종 바이러스 (RSV)의 장쇄 말단 반복체를 포함한다. 이들 프로모터-인핸서는 많은 세포 유형에서 활성이다. 조직 및 세포-유형 프로모터 및 인핸서 영역이 또한 발현을 위해 사용될 수 있다. 예시적 프로모터/인핸서 영역은, 엘라스타제 I, 인슐린, 면역글로불린, 마우스 유방암 바이러스, 알부민, 알파 페토단백질, 알파-1 안티트립신, 베타 글로빈, 미엘린 염기성 단백질, 미오신 경쇄 2, 및 고나도트로핀 방출성 호르몬 유전자 조절과 같은 유전자로 부터의 것들을 포함하나 이에 제한되지 않는다. 선별성 마커는 발현 작제물을 갖는 세포를 선별하고 유지하는데 사용될 수 있다. 선별성 마커 유전자의 예는, 하이그로마이신 B 포스포트랜스퍼라제, 아데노신 데아미나제, 크산틴-구아닌 포스포리보실 트랜스퍼라제, 아미노글리코사이드 포스포트랜스퍼라제, 디하이드로폴레이트 리덕타제 및 티미딘 키나제를 포함하나 이에 제한되지 않는다. TCR-ζ및 FcεRI-γ와 같은 세포 표면 시그날링 분자와의 융합은 세포 표면 상에서 활성화 상태로 단백질의 발현을 지시할 수 있다.
마우스, 랫트, 사람, 원숭이, 닭 및 햄스터 세포를 포함한 많은 세포주가 포유동물 발현을 위해 이용가능하다. 예시적 세포주로는 CHO, Balb/3T3, HeLa, MT2, 마우스 NS0 (비분비성) 및 기타 골수종 세포주, 하이브리도마 및 이종성하이브리도마 세포주, 림프구, 섬유아세포, Sp2/0, COS, NIH3T3, HEK293, 293S, 2B8, 및 HKB세포를 포함하나 이로써 제한되지는 않는다. 세포주는 또한 세포 배양 배지로 부터의 분비된 단백질 정제를 수월하게 하는 무혈청 배지에 이용가능하도록 적응된다. 이러한 예중 하나는 혈청 비함유 EBNA-1 세포주 (Pham et al., (2003) Biotechnol. Bioeng. 84:332-42)이다.
e. 식물
유전자 이식된 식물 세포 및 식물은 변형된 프로테아제를 발현시킬 수 있다. 발현 작제물은 일반적으로 마이크로프로젝타일 충돌법 (microjectile bombardment) 및 원형질체로의 PEG-매개된 전달, 및 아그로박테리움 매개된 형질전환과 같은 직접적인 DNA 전달을 사용하여 식물내로 전달된다. 발현 벡터는 프로모터 및 인핸서 서열, 전사 종결 요소 및 해독 조절 요소를 포함할 수 있다. 발현 벡터 및 형질전환 기술은 아라비돕시스 및 담배류와 같은 쌍자엽 식물 숙주와 옥수수 및 벼와 같은 단자엽 식물 숙주간에 보통 나누어진다. 발현을 위해 사용되는 식물 프로모터의 예로는 컬리플라워 모자이크 바이러스 프로모터, 노팔린 신타제 프로모터, 리보스 비스포스페이트 카복실라제 프로모터 및 유비퀴틴 및 UBQ3 프로모터를 포함한다. 하이그로마이신, 포스포만노스 이소머라제 및 네오마이신 포스포트랜스퍼라제와 같은 선별성 마커가 종종 사용되어 형질전환 세포의 선별 및 유지를 수월케 한다. 형질전환된 식물 세포는 배양물 중에서 세포, 응집체 (캘러스 조직)로 유지되거나 또는 전체 식물로 재생될 수 있다. 유전자이식된 식물 세포는 또한 프로테아제 또는 변형된 프로테아제를 생산하도록 조작된 조류를 포함할 수 있다(예, Mayfield et al. (2003) PNAS 100:438-442). 식물은 포유동물에 비해 상이한 당화 패턴을 갖기 때문에, 이같은 숙주 내에서 생산되는 프로테아제 또는 변형된 프로테아제의 선택에 영향을 줄 수 있다.
3. 정제 기술
숙주 세포로부터 프로테아제 폴리펩타이드의 정제 방법은 선택된 숙주 세포 및 발현 시스템에 의존될 수 있다. 분비된 분자의 경우, 단백질은 일반적으로 세포를 제거한 후 배양 매질로부터 정제된다. 세포내 발현의 경우, 세포는 용해될 수 있고, 단백질은 추출물로부터 정제된다. 유전자도입 유기체, 예를 들면, 유전자도입 식물 및 동물이 발현을 위해 사용되는 경우, 조직 또는 기관은 용해된 세포 추출물을 생성하는 출발 물질로서 사용될 수 있다. 추가로, 유전자도입 동물 제조는 우유 또는 달걀에서 폴리펩타이드의 생산을 포함할 수 있고, 이들은 수집될 수 있고, 필요한 경우, 단백질은 추출되고 당해 기술 분야의 표준 방법을 사용하여 추가로 정제될 수 있다.
프로테아제는 비활성 형태(자이모겐 형태)에서 존재하도록 발현되고 정제될 수 있고, 또는 대안적으로 발현된 프로테아제는 전영역을 제거하는 자가촉매작용에 의해 활성 형태로 정제될 수 있다. 통상적으로, 자가활성화는 예를 들면, 실온에서 24-72시간 동안 항온함에 의해 정제 공정 동안 일어난다. 활성 속도 및 정도는 단백질 농도 및 특이 변형된 프로테아제에 의존하고, 이에 따라 예를 들면, 보다 희석된 샘플이 실온에서 장기간 동안 항온처리하는데 필요할 수 있다. 활성은 SDS-PAGE(3킬로달톤 변환) 및 효소 활성(형광 기질의 분해)에 의해 모니터링될 수 있다. 통상적으로, 프로테아제는 정제하기 전에 >75% 활성화가 성취되도록 한다.
프로테아제는, 이에 제한되는 것은 아니지만, SDS-PAGE5, 크기 분획 및 크기 배제 크로마토그래피, 암모늄 설페이트 침전 및 이온성 교환 크로마토그래피, 예를 들면, 음이온 교환을 포함하는 공지된 표준 단백질 정제 기술을 사용하여 정제될 수 있다. 친화도 정제 기술은 또한 제형의 유효성 및 순도를 개선하기 위해 사용될 수 있다. 예를 들면, 항체, 수용체 및 프로테아제를 결합하는 다른 분자는 친화도 정제에 사용될 수 있다. 발현 작제물은 또한 친화도 태그를 단백질, 예를 들면, myc 에피토프, GST 융합 또는 myc 항체로 정제된 His6 및 친화도, 글루타티온 수지 및 Ni-수지에 각각 추가하여 조작될 수 있다. 순도는 겔 전기영동 및 염색 및 분광광도 기술을 포함하는 당해 기술분야에 공지된 방법으로 평가될 수 있다.
4. 융합 프로테아제
프로테아제 및 하나 이상의 다른 폴리펩타이드를 포함하는 융합 단백질이 제공된다. 적합한 경로에 의한 투여용으로 제형화된 이러한 융합 단백질을 포함하는 약제학적 조성물이 제공된다. 융합 단백질은 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제 및 다른 폴리펩타이드, 예를 들면, 항체 또는 이의 단편, 성장 인자, 수용체, 리간드 및 프로테아제의 정제를 용이하게 하기 위한 목적의 다른 제제를 임의의 순서로 결합하고, 표적화된 세포 또는 조직에 프로테아제를 지시함에 의한 프로테아제의 약동학적 특성을 변형시키거나/시키고 프로테아제의 발현 또는 분비를 증가시킨다. 프로테아제 융합 단백질 내에, 프로테아제 폴리펩타이드는 야생형 또는 스캐폴드 프로테아제 단백질의 이의 촉매적 활성 부분 또는 전부에 상응할 수 있다. 몇몇의 양태에서, 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분은 변형된 프로테아제이다. 본원에 제공된 융합 단백질은 실질적으로 하나 이상의 보체 단백질에 대한 특이성 및/또는 선택도의 전부를 유지한다. 일반적으로, 프로테아제 융합 폴리펩타이드는 비-융합 프로테아제와 비교하여 96%, 97%, 98%, 99% 이상의 기질 특이성을 포함하는 비-융합 프로테아제와 비교하여 적어도 약 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, 85%, 90% 또는 95% 기질 특이성 및/또는 선택도를 유지한다.
프로테아제 폴리펩타이드 및 다른 폴리펩타이드의 결합은 링커를 통해 직접 또는 간접적으로 효과적일 수 있다. 하나의 예에서, 결합은 화학적 결합, 예를 들면, 헤테로이관능성 제제 또는 티올 결합 또는 다른 이러한 결합를 통해 존재할 수 있다. 프로테아제의 다른 폴리펩타이드로의 융합은 프로테아제 폴리펩타이드의 N- 또는 C- 말단에 존재할 수 있다. 본원에 제공된 프로테아제와 함께 융합 단백질에 사용될 수 있는 폴리펩타이드의 비제한적인 예는, 예를 들면, GST(글루타티온 S-트랜스퍼라제) 폴리펩타이드, 면역글로불린 G로부터의 Fc 도메인, 또는 이종 시그날 서열을 포함한다. 융합 단백질은 세포에 의해 단백질의 흡수를 돕는 추가의 성분, 예를 들면, 이 콜라이(E. coli) 말토스 결합 단백질(MBP)을 포함할 수 있다(참조: 국제 PCT 출원 WO 01/32711).
프로테아제 융합 단백질은 표준 재조합 기술에 의해 제조될 수 있다. 예를 들면, 상이한 폴리펩타이드 서열을 암호화하는 DNA 단편은, 예를 들면, 연결을 위한 평활-말단 또는 점착성-말단, 적합한 말단을 제공하기 위한 제한 효소 분해, 바람직하지 않은 접합, 및 효소 연결을 피하기 위해 적합한, 알카리성 포스파타제 처리로서 점착성 말단의 충전을 사용하여 통상적인 기술에 따라 프레임내로 함께 연결될 수 있다. 또다른 양태에서, 융합 유전자는 자동 DNA 합성기를 포함하는 통상적인 기술로 합성될 수 있다. 대안적으로, 유전자 단편의 PCR 증폭은 후속적으로 어닐링되고 재증폭되어 키메라 유전자 서열을 생성할 수 있는 2개의 연속적인 유전자 단편 사이에 상보적 오버행을 생성시키는 앵커 프라이머를 사용하여 수행될 수 있다(참조: Ausubel et al. (eds.) CURRENT PROTOCOLS IN MOLECULAR BIOLOGY, John Wiley & Sons, 1992). 또한, 융합 잔기(예를 들면, GST 폴리펩타이드)를 이미 암호화하고 있는 다수의 발현 벡터는 시판되고 있다. 프로테아제-암호화 핵산은 이러한 발현 벡터로 클로닝될 수 있어서 융합 잔기는 프로테아제 단백질에 인프레임으로 결합된다.
5. 뉴클레오티드 서열
스캐폴드 또는 변형된 프로테아제를 암호화하는 핵산 분자는 본원에 제공된다. 핵산 분자는 암호화된 스캐폴드 프로테아제, 또는 이의 촉매적 활성 부분의 대립 형질 변이체 또는 스플라이스 변이체를 포함한다. 하나의 양태에서, 본원에 제공된 핵산 분자는 적어도 50, 60, 65, 70, 75, 80, 85, 90, 91, 92, 93, 94, 95, 또는 99% 서열 동일성을 갖거나, 중간 또는 높은 엄중 조건하에서 핵산 암호화된 스캐폴드 프로테아제, 또는 이의 촉매적 활성 부분을 암호화하는 임의의 핵산의 완전한 길이의 적어도 70%와 하이브리드화한다. 또다른 양태에서, 핵산 분자는 임의의 스캐폴드 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분의 축퇴성 코돈 서열을 갖는 것들, 예를 들어, 본원에 제공된 것들을 포함할 수 있다. 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분을 암호화하는 예시적인 핵산 분자는 서열번호 11, 13, 15, 17, 19, 21, 23, 25, 27, 29, 31, 33, 35, 37, 39, 451- 523, 및 534-543으로 기재된 뉴클레오티드의 서열을 갖는다.
핵산 분자, 또는 포유동물 세포에서 발현을 위해 프로모터, 예를 들면, 유도 프로모터에 실시가능하게 결합된 핵산 분자의 촉매적 활성 부분을 함유하는 융합 단백질이 또한 제공된다. 이러한 프로모터는, 이에 제한되지 않지만, CMV 및 SV40 프로모터; 아데노바이러스 프로모터, 예를 들면, HPV E7 발암단백질에 반응하는 E2 유전자 프로모터; PV 프로모터, 예를 들면, PV E2 단백질에 반응하는 PBV p89 프로모터; 및 HIV 또는 PV 또는 발암 유전자에 의해 활성화되는 다른 프로모터를 포함한다.
본원에 제공된 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제는 또한 유전자 전달 벡터로 세포에 전달될 수 있다. 전달 벡터는 또한 프로테아제가 투여되는 질환 또는 장애, 예를 들면, 류마티스 관절염 또는 심혈관 질환의 치료를 위해 추가의 다른 치료학적 제제(들)을 암호화할 수 있다. 프로테아제를 암호화하는 전달 벡터는 핵산을 환자에게 투여하여 전신에 사용될 수 있다. 예를 들면, 전달 벡터는 바이러스성 벡터, 예를 들면, 아데노바이러스 벡터일 수 있다. 프로테아제를 암호화하는 벡터는 또한 줄기 세포로 도입되고, 이러한 줄기 세포는 환자에게, 예를 들면, 줄기 세포를 치료 위치에 이식하거나 접목시켜 투여될 수 있다. 예를 들면, 중간엽 줄기 세포(MSC)는 프로테아제를 발현하도록 조작되고, 이러한 MSC는 치료를 위해 종양 위치에 접목시킬 수 있다.
G. 사용 방법: 제형/팩키징/투여
MT-SP1 (변형된) 폴리펩타이드, 변형된 프로테아제 융합 단백질 또는 암호화 핵산 분자를 포함하는, 본원에 제조된 프로테아제 또는 변형된 프로테아제를 함유하는 약제학적 조성물은 통상적인 방법으로 폴리펩타이드의 선택된 양을 하나 이상의 생리학적으로 허용되는 담체 또는 부형제와 함께 혼합하여 제형화될 수 있다. 담체 또는 부형제의 선택은 투여 전문 기술 내에 있고, 다수의 파라미터에 의존될 수 있다. 이들은, 예를 들면, 투여법(즉, 전신, 경구, 비강, 폐, 국부, 국소 또는 다른 수단) 및 치료될 장애를 포함한다. 본원에 제공된 약제학적 조성물은 단일 용량(직접) 투여형 또는 희석물 또는 다른 변형된물로 제형화될 수 있다. 제형에서 화합물의 농도는 투여시 의도된 치료에 효과적인 양으로 전달하기 위해 효과적이다. 통상적으로, 조성물은 단일 용량 투여형으로 제형화될 수 있다. 조성물을 제형화하기 위해, 화합물 또는 이의 혼합물의 중량 분획을 용해, 현탁, 분배하거나 그외에 선택된 비히클에 치료될 상태가 회복되거나 완화되는데 효과적인 농도로 혼합한다. 본원에 제공된 화합물의 투여에 적합한 약제학적 담체 또는 비히클은 특정한 투여법에 적합한 당해 기술분야에 공지된 담체를 포함한다.
1. 변형된 프로테아제 폴리펩타이드의 투여
폴리펩타이드는 조성물 중 단일 약제학적 활성 성분으로서 제형화될 수 있거나, 다른 활성 성분과 배합될 수 있다. 폴리펩타이드는, 예를 들면, 표적화제, 예를 들면, 항체에 접합하여 전달을 위해 표적화될 수 있다. 조직-표적화된 리포좀을 포함하는 리포좀 현탁제는 또한 약제학적으로 허용되는 담체로서 적합할 수 있다. 이들은 당해 기술분야에 공지된 방법에 따라 제조될 수 있다. 예를 들면, 리포좀 제형은 미국 특허 제4,522,811호에 기재된 바와 같이 제조될 수 있다. 리포좀 전달은 또한 약제학적 매트릭스, 예를 들면, 콜라겐 겔 및 피브로넥틴으로 변형된 리포좀을 포함하는 서방출 제형을 포함할 수 있다(참조: Weiner et al. (1985) J Pharm Sci. 74(9): 922-5).
활성 화합물은 치료될 환자에 대한 바람직하지 않은 부작용 없이 약제학적으로 허용되는 담체내에 치료학적으로 유용한 효과를 나타내는 충분한 양으로 포함된다. 치료학적으로 효과적인 농도는 공지된 시험관내 및 생체내 시스템에서 화합물을 시험하여, 예를 들면, 본원에 제공된 검정으로 실험적으로 결정할 수 있다.
본원에 제공된 폴리펩타이드(즉, 활성 화합물)는 시험관내, 생체외, 또는 생체내에서 혼합물, 예를 들면, 체액 또는 다른 조직 샘플을 본원에 제공된 변형된 MT-SP1 프로테아제를 포함하는 본원에 제공된 프로테아제 폴리펩타이드와 접촉시킴에 의해 투여될 수 있다. 예를 들면, 화합물을 생체외 투여하는 경우, 환자로부터의 체액 또는 조직 샘플은 관 또는 필터, 예를 들면, 우회술 기계에서 관 또는 필터에 피복된 프로테아제 폴리펩타이드와 접촉될 수 있다. 생체내로 투여되는 경우, 활성 화합물은 적합한 경로, 예를 들면, 경구, 비내, 폐, 비경구, 정맥내, 진피내, 피하, 또는 국소로, 액체, 반-액체 또는 고체 형태로 투여될 수 있고, 각 투여 경로에 적합한 방법으로 제형화된다.
변형된 프로테아제 및 생리학적으로 허용되는 염 및 용매화물은 흡입(입 또는 코를 통해), 경구, 경피, 폐, 비경구 또는 직장 투여를 위해 제형화될 수 있다. 흡입 투여용으로, 변형된 프로테아제는 가압된 팩으로부터의 에어로졸 스프레이 형태 또는 적합한 추진제, 예를 들면, 디클로로디플루오로메탄, 트리클로로플루오로메탄, 디클로로테트라플루오로에탄, 이산화탄소 또는 다른 적합한 기체를 사용하는 분무기의 형태로 전달될 수 있다. 가압된 에어로졸의 경우, 용량 단위는 계량된 양을 전달하기 위한 밸브를 제공하여 결정될 수 있다. 예를 들면, 흡입제 또는 취입기에 사용하기 위한 젤라틴의 캡슐 및 카트리지는 치료학적 화합물의 분말 혼합물 및 적합한 분말 기재, 예를 들면, 락토스 또는 전분을 포함하여 제형화될 수 있다.
폐에 폐 투여용으로, 변형된 프로테아제는 적합한 추진제를 사용하는 분무기, 터보분무기, 또는 미세프로세서-조절 계량 용량 경구 흡입기로부터 에어로졸 분무 형태로 전달될 수 있다. 일반적으로, 에어로졸의 입자 크기는, 예를 들면, 0.5 내지 5㎛의 범위로 작다. 폐 투여용으로 제형화되는 약제학적 조성물의 경우, 세제 계면활성화제는 통상적으로 사용되지 않는다. 폐 약물 전달은 전신 투여의 전망있는 비-침입 방법이다. 폐는 주로 넓은 흡수 표면적, 얇은 폐포 상피, 광범위한 혈관형성, 간 제1-통과 대사의 결핍, 및 상대적으로 낮은 대사 활성 때문에 약물 전달을 위한 매력적인 경로이다.
경구 투여용으로, 약제학적 조성물은, 예를 들면, 정제, 환제, 액체 현탁제, 또는 캡슐 형태일 수 있고, 약제학적으로 허용되는 부형제, 예를 들면, 결합제(예를 들면, 예비젤라틴화된 옥수수 전분, 폴리비닐피롤리돈 또는 하이드록시프로필 메틸셀룰로스); 충전제(예를 들면, 락토스, 미세결정성 셀룰로스 또는 인산수소칼슘); 윤활제(예를 들면, 마그네슘 스테아레이트, 탈크 또는 실리카); 붕해제(예를 들면, 감자 전분 또는 나트륨 전분 글리콜레이트); 또는 습윤제(예를 들면, 나트륨 라우릴 설페이트)를 사용하여 통상적인 방법으로 제조된다. 정제는 당해 기술분야에 공지된 방법으로 피복될 수 있다. 경구 투여용 액체 제형은, 예를 들면, 용제, 시럽제 또는 현탁제 형태일 수 있거나, 이들은 사용전에 물 또는 다른 적합한 비히클로 구성하기 위한 건조 생성물로서 존재할 수 있다. 이러한 액체 제형은 약제학적으로 허용되는 첨가제, 예를 들면, 현탁제(예를 들면, 소르비톨 시럽, 셀룰로스 유도체 또는 수소화 식용 지방); 유화제(예를 들면, 레시틴 또는 아카시아); 비수성 비히클(예를 들면, 아몬드 오일, 오일성 에스테르, 에틸 알콜 또는 분획된 식물성 오일); 및 방부제(예를 들면, 메틸 또는 프로필-p-하이드록시벤조에이트 또는 소르브산)를 사용한 통상적인 수단으로 제조될 수 있다. 제형은 또한 적합한 경우 완충 염, 향미제, 착색제 및 감미제를 포함할 수 있다.
경구 투여용 제형은 활성 화합물의 조절된 방출을 위해 제형화화될 수 있다. 협측 투여용으로 조성물은 통상적 방법으로 제형화된 정제 또는 로젠지제 형태를 취할 수 있다.
변형된 프로테아제 폴리펩타이드는 데폿 제제로서 제형화될 수 있다. 이러한 장기-활성 제형은 이식(예를 들면, 피하 또는 근육내) 또는 근육내 주사로 투여될 수 있다. 따라서, 예를 들면, 치료학적 화합물은 적합한 중합체성 또는 소수성 물질(예를 들면, 허용되는 오일 중 에멀젼으로서) 또는 이온 교환 수지, 또는 거의 불용성인 유도체, 예를 들면, 거의 불용성인 염을 사용하여 제형화 될 수 있다.
변형된 프로테아제는 주사(예를 들면, 덩어리 주사 또는 연속 주입)에 의해 비경구 투여용으로 제형화될 수 있다. 주사용 제형은 첨가된 보존제와 함께 단위 투여형(예를 들면, 앰풀 또는 다중 투여 용기 중)으로 제공될 수 있다. 조성물은 현탁액, 용액 또는 유성 또는 수성 비히클 중에 에멀젼으로서 이러한 형태일 수 있고, 예를 들면, 현탁제, 안정화제 및/또는 분산제를 포함할 수 있다. 대안적으로, 활성 성분은 사용전에 적합한 비히클, 예를 들면, 멸균 발열원이 없는 물로 구성하기 위한 분말-동결건조 형태일 수 있다.
약제학적 조성물은 국부 또는 국소 적용, 예를 들면, 피부(경피) 또는 점막, 예를 들면, 눈에 국소 적용을 위해 겔, 크림, 및 로션 형태로 눈에 적용 또는 수조내(intracisternal) 또는 척수강내 적용을 위해 제형화될 수 있다. 이러한 용제, 특히 안과용도로 의도되는 용제는 0.01% - 10% 등장성 용액으로서 및 pH 약 5-7로 적합한 염을 사용하여 제형화될 수 있다. 화합물은 국소 적용을 위해, 예를 들면, 흡입에 의한 에어로졸(참조: 미국 특허 제4,044,126호, 제4,414,209호 및 제4,364,923호는 염증성 질환, 특히 천식의 치료에 유용한 스테로이드의 전달용 에어로졸을 기술하고 있다)로 제형화될 수 있다.
약물 조성물에서 활성 화합물의 농도는 활성 화합물의 흡수, 불활성화 및 분비 속도, 용량 스케줄, 및 투여되는 양 뿐만 아니라 당해 기술분야에 공지된 다른 인자에 의존한다. 본원에 기재된 바와 같이, 용량은 변형되지 않고/않거나 천연 프로테아제와 비교하여 변형된 프로테아제의 특성 및 활성(예를 들면, 하나 이상의 보체 단백질의 절단)을 비교하여 실험적으로 측정될 수 있다.
조성물은, 목적하는 경우, 활성 성분을 함유하는 하나 이상의 단위 투여형을 함유할 수 있는 팩키지, 키트 또는 분배 장치에 제공될 수 있다. 몇몇의 예에서, 조성물은 예를 들면, 우회술 기계에서, 장치, 예를 들면, 관 또는 필터상에 피복될 수 있다. 팩키지는, 예를 들면, 금속 또는 플라스틱 호일, 예를 들면, 블러스터 팩을 포함한다. 팩 또는 계량기 장치는 투여용으로 지시에 따라 수행될 수 있다. 활성화제를 함유하는 조성물은 팩키징 물질, 본원에 제공된 제제 및 제제가 제공되는 질환을 지시하는 라벨을 포함하는 제품으로서 팩키징될 수 있다.
또한 유전자 요법에 적합한 프로테아제 폴리펩타이드를 암호화하는 핵산 분자 및 이들을 암호화하는 발현 벡터의 조성물이 제공된다. 단백질을 전달하는 것 보다, 핵산은 생체내, 예를 들면, 전신 또는 다른 경로, 또는 생체외로, 예를 들면, 림프구를 포함하는 세포의 제거, 핵산의 도입 및 숙주 또는 화합적 수용자로 재도입에 의해 투여될 수 있다.
2. 변형된 프로테아제 폴리펩타이드를 암호화하는 핵산의 투여(유전자 요법)
프로테아제 폴리펩타이드는 핵산 분자의 발현에 의해 세포 및 조직에 전달될 수 있다. 프로테아제 폴리펩타이드는 생체외 기술 및 직접적 생체내 발현을 포함하는 프로테아제 폴리펩타이드를 암호화하는 핵산 분자로서 투여될 수 있다. 핵산은 당해 기술분야에 공지된 방법에 의해 세포 및 조직에 전달될 수 있다. 분리된 핵산은 추가의 조작을 위해 벡터로 도입될 수 있다. 예시적인 핵산은 서열번호 12, 14, 16, 18, 20, 22, 24, 26, 28, 30, 32, 34, 36, 38, 40-69, 404-418, 419-447, 524-533, 552-659, 또는 663-710에 기재된 아미노산의 서열을 갖는 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제, 또는 이의 촉매적 활성 부분을 암호화하거나 이를 암호화하는 핵산과 중간 내지 높은 엄중성하에 하이브리드화하는 임의의 핵산일 수 있 다. 예시적인 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제를 암호화하는 핵산 분자, 또는 이의 촉매적 활성 부분은 서열번호 11, 13, 15, 17, 19, 21, 23, 25, 27, 29, 31, 33, 35, 37, 39, 451-523, 및 534-543로 기재된 뉴클레오티드의 서열을 갖는다.
암호화 핵산 분자의 발현에 의해 프로테아제 폴리펩타이드를 투여하는 방법은 재조합 벡터의 투여를 포함한다. 벡터는, 예를 들면, 복제 오리진을 포함하여 에피좀으로 고안될 수 있거나, 세포에서 염색체로 통합되도록 고안될 수 있다. 프로테아제 폴리펩타이드는 또한 벡터를 사용하는 생체외 유전자 발현 요법에서 사용된다. 예를 들면, 세포는 프로테아제 폴리펩타이드를 발현하도록, 예를 들면, 프로테아제 폴리펩타이드 암호화-핵산의 게놈 위치로의 통합에 의해, 조절 서열에 작동적으로 결합되거나 게놈 위치에서 조절 서열에 작동적으로 결합되어 위치하도록 조작될 수 있다. 이어서, 이러한 세포는 국부 또는 전신으로 환자에게, 예를 들면, 치료가 필요한 환자에게 투여될 수 있다. 생체내 및 생체외 유전자 요법을 위한 예시적인 벡터는 바이러스성 벡터, 및 비-바이러스성 벡터, 예를 들면, 리포좀 또는 인공 염색체를 포함한다.
바이러스성 벡터, 예를 들면, 아데노바이러스, 헤르페스 바이러스, 레트로바이러스 EBV, SV40, 사이토메갈로바이러스 벡터, 백시니아 바이러스 벡터, 및 유전자 요법용으로 설계된 것을 사용할 수 있다. 벡터는 에피좀을 유지할 수 있거나, 치료될 환자의 염색체로 통합될 수 있다. 프로테아제 폴리펩타이드는 바이러스에 의해 발현될 수 있고, 이때, 바이러스는 치료가 필요한 환자에게 투여된다. 유전자 요법에 적합한 바이러스 벡터는 아데노바이러스, 아데노-관련 바이러스, 레트로바이러스, 렌티바이러스속 및 다른 상기 언급된 것을 포함한다. 예를 들면, 아데노바이러스 발현 기술은 당해 기술분야에 공지되어 있고, 아데노바이러스 제조 및 투여 방법이 또한 잘 공지되어 있다. 아데노바이러스 혈청형이 시판된다(제조원: American Type Culture Collection; ATCC, Rockville, MD). 아데노바이러스는 생체외에서 사용될 수 있고, 예를 들면, 세포는 치료가 필요한 환자로부터 분리되고, 프로테아제 폴리펩타이드-발현 아데노바이러스 벡터로 형질도입된다. 적합한 배양 기간 후, 형질도입된 세포는 환자에게 국부 및/또는 전신으로 투여된다. 대안적으로, 프로테아제 폴리펩타이드-발현 아데노바이러스 입자는 분리되거나, 환자의 질환 또는 상태를 예방하거나 치료하거나 완화시키기 위한 치료학적으로 효과적인 양의 전달을 위해 약제학적으로 허용되는 담체에 제형화된다. 하나의 양태에서, 치료될 질환은 보체 활성에 의해 야기된다. 통상적으로, 아데노바이러스 입자는 환자 체중 1kg당 1개 입자 내지 1014개 입자의 범위인 용량으로 전달되고, 일반적으로 환자 체중 1kg당 106 또는 108개 입자 내지 1012개 입자의 용량으로 전달된다.
핵산 분자는 인공 염색체 및 다른 비-바이러스성 벡터로 도입될 수 있다. 인공 염색체, 예를 들면, ACES(참조: Lindenbaum et al. Nucleic Acids Res. 2004 Dec 7;32(21):el72)는 프로테아제 또는 변형된 프로테아제를 암호화하고 발현하기 위해 조작될 수 있다. 간단히, 포유동물 인공 염색체(MAC)는 자율적 복제, 비-통합 형태로 세포로 대량의 유전자 정보를 도입하기 위한 수단을 제공한다. MAC 중에서 유일하게 포유동물 위성 DNA-계 인공 염색체 발현 시스템(ACES)은 재생적으로 상이한 종의 세포주에서 드 노보(de novo)로 생성될 수 있고, 용이하게 숙주 세포 염색체로부터 정제될 수 있다. 이어서, 정제된 포유동물 ACEs을 다수의 수령자 세포주로 재도입될 수 있고, 여기서, 이들은 장기간 동안 ACE 시스템을 사용하는 선택적 압력의 부재하에 안정하게 유지되어 왔다. 이러한 접근법을 사용하여, 하나 또는 2개의 유전자 표적의 특이 적재는 LMTK(-) 및 CHO 세포에서 성취되어 왔다.
변형된 프로테아제 폴리펩타이드를 암호화하는 핵산을 도입하기 위한 다른 방법은 효모에서 2-단계 유전자 대체 기술이고, 인공 효모 염색체(YAC)에서 클로닝된 완전한 아데노바이러스 게놈(Ad2; Ketner et al. (1994) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91: 6186-6190) 및 YAC에서 중요한 유전자의 발현 카세트 및 포지티브 및 네가티브 선택성 마커에서 특정 영역을 표적하는 아데노바이러스 서열을 함유하는 플라스미드로 시작한다. YAC는 보다 큰 유전자의 도입을 허용하기 때문에 매우 중요하다. 포유동물 세포 또는 전체 동물에 유전자 전달을 위해 기재된 변형된 임의의 프로테아제 폴리펩타이드를 암호화하는 핵산을 포함하는 아데노바이러스-계 벡터의 작제에 사용될 수 있다.
핵산은 비히클, 예를 들면, 리포좀으로 캡슐화되거나, 세포, 예를 들면, 세균 세포, 특히 약독화된 세균으로 도입되거나, 바이러스성 벡터로 도입될 수 있다. 예를 들면, 리포좀이 사용되는 경우, 세포내이입에 관련된 세포 표면 막 단백질에 결합하는 단백질은, 예를 들면, 특정한 세포 형태에 대한 캡시드 단백질 또는 이의 단편, 순환에서 내부화를 겪는 단백질에 대한 항체, 및 세포내 국부화를 표적화하고 세포내 반감기를 증진시키는 단백질을 표적화하거나/하고 흡수를 촉진시키는데 사용될 수 있다.
세포를 표적화하는 제제, 예를 들면, 세포 표면 막 단백질 또는 표적 세포에 대해 특이적인 항체, 또는 표적 세포상의 수용체에 대한 리간드와 함께 핵산 공급원을 제공하는 것이 바람직하다. 본원에 제공된 폴리뉴클레오타이드 및 발현 벡터는 적합한 방법에 의해 제조될 수 있다. 추가로 상기 핵산 분자를 함유하는 핵산 벡터가 제공된다. 추가로 상기한 핵산 분자를 함유하는 핵산 벡터 및 이들 벡터를 함유하는 세포가 제공된다.
생체외 및 생체내 방법에서, 프로테아제 폴리펩타이드를 암호화하는 핵산 분자는 적합한 공여자 또는 치료될 환자 기원의 세포로 도입된다. 핵산이 치료 목적을 위해 도입될 수 있는 세포는, 예를 들면, 목적하는 경우, 이에 제한되는 것은 아니지만, 상피 세포, 내피 세포, 각질세포, 섬유모세포, 근육 세포, 간세포; 혈액 세포, 예를 들면, T 림프구, B 림프구, 단핵세포, 대식세포, 중성구, 호산구, 거대핵세포, 과립구; 다양한 줄기 또는 전구세포, 특히 조혈 줄기 또는 전구세포, 예를 들면, 골수, 제대혈, 말초혈액, 태아간, 및 다른 공급원으로부터 입수한 줄기 세포를 포함하는 치료될 질환 또는 상태에 적합한 이용가능한 세포 형태를 포함할 수 있다.
생체외 처리의 경우, 치료될 환자에 상용되는 공여자로부터의 세포 또는 치료될 환자로부터의 세포는 제거되고, 핵산은 이들 분리된 세포에 도입되고, 변형된 세포는 환자에게 투여된다. 처리는, 예를 들면, 환자에게 이식되는 다공성 막 내에 캡슐화되는 직접 투여를 포함한다[참조: 미국 특허 제4,892,538호 및 제5,283,187호]. 포유동물 세포로 핵산을 전달하는데 적합한 시험관내 기술은 리포좀 및 양이온성 지질(예를 들면, DOTMA, DOPE 및 DC-Chol) 전기천공, 미세주사, 세포 융합, DEAE-덱스트란, 및 인산칼슘 침전 방법의 사용을 포함한다. DNA 전달 방법은 생체내 프로테아제 폴리펩타이드를 발현하는데 사용될 수 있다. 이러한 방법은 핵산의 리포좀 전달 및 노출된 DNA 전달을 포함하고, 이는 예를 들면, 전기천공, 초음파 및 인산칼슘 전달을 사용하는 국부 및 전신 전달을 포함한다. 다른 기술은 미세주사, 세포 융합, 염색체-매개된 유전자 전이, 마이크로셀-매개된 유전자 전이 및 스페로플라스트 융합을 포함한다.
프로테아제 폴리펩타이드의 생체내 발현은 추가적 분자의 발현에 결합될 수 있다. 예를 들면, 프로테아제 폴리펩타이드의 발현은, 예를 들면, 조작된 바이러스에서 세포독성 생성물의 발현과 관련될 수 있거나 세포독성 바이러스에서 발현될 수 있다. 이러한 바이러스는 치료학적 효과를 위한 표적인 특정 세포 형태에 표적화될 수 있다. 발현된 프로테아제 폴리펩타이드는 바이러스의 세포독성을 증진시키는데 사용될 수 있다.
프로테아제 폴리펩타이드의 생체내 발현은 프로테아제 폴리펩타이드를 암호화하는 핵산 분자를 특정 조절 서열, 예를 들면, 세포-특이 또는 조직-특이 프로모터에 작동적으로 결합시키는 것을 포함할 수 있다. 프로테아제 폴리펩타이드는 또한 특이적으로 감염되거나/되고 표적 세포 형태 및/또는 조직 내에서 복제되는 벡터로부터 발현될 수 있다. 유도 프로모터를 프로테아제 폴리펩타이드 발현을 선택적으로 조절하는데 사용할 수 있다.
노출된 핵산으로서 또는 벡터, 인공 염색체, 리포좀 및 다른 비히클에서의 핵산 분자는 환자에게 전신 투여, 국소, 국부 및 다른 경로의 투여로 투여될 수 있다. 전신 및 생체내의 경우, 핵산 분자 또는 핵산 분자를 함유하는 비히클은 세포에 표적될 수 있다.
투여는 또한, 예를 들면, 직접적으로 세포 또는 조직을 전형적으로 표적화화는 벡터 또는 세포의 투여에 의해 수행될 수 있다. 예를 들면, 종양 세포 및 증식 세포는 프로테아제 폴리펩타이드의 생체내 발현에 대한 세포에 대한 표적화된 세포일 수 있다. 프로테아제 폴리펩타이드의 생체내 발현에 사용되는 세포는 또한 환자에 자가조직 세포를 포함한다. 이러한 세포는 환자로부터 제거될 수 있고, 프로테아제 폴리펩타이드의 발현을 위한 핵산은 도입되고, 이어서 환자에게 예를 들면, 주사 또는 주입으로 투여된다.
H. 치료학적 용도
치료학적 프로테아제는 통상적인 치료학적 접근을 통한 잠재적 잇점을 갖는다. 이들 중에서 중요한 것은 촉매적 방법(즉, 1 내지 다량의 화학양론)으로 질환 표적을 비활성화시키는 능력이다. 추가의 구별되는 잇점은 (1) 비가역적 불활성화; (2) 낮은 용량; (3) 소 분자 크기; (4) 해독후 변형물을 표적화하는 능력; (5) 높은 표적 농도를 중화시키는 능력; (6) 활성 위치로부터 원거리에서 표적화하는 능력을 포함한다. 치료제로서, 프로테아제는 다음 특징을 나타내어야 한다: (1) 분자 표적(세포외)에 접근하고, (2) 질환 상태에 중요한 표적에 대해 충분한 엄격한 특이성을 갖는다. 본원에 제공된 프로테아제 폴리펩타이드는 질환을 치료하는데 사용될 수 있다.
본원에 제공된 프로테아제 폴리펩타이드 및 핵산 분자는 보체 경로의 활성화가 관련된 상태의 치료, 특히 급성 염증성 상태, 예를 들면, 패혈증 쇼크, 및 만성 염증성 상태, 예를 들면, 류마티스관절염(RA)을 포함하는 특정한 염증성 상태에 사용될 수 있다. 급성 및 염증성 상태는 면역-매개된 질환, 예를 들면, 자가면역 질환 또는 면역-복합-매개된 염증에 의해 야기된 조직 손상으로서 나타날 수 있다. 보체-매개된 염증성 상태는 또한 염증성 성분을 갖는 신경퇴행성 또는 심혈관 질환으로 나타날 수 있다. 이러한 부분은 프로테아제의 예시적인 용도 및 투여 방법을 제공한다. 이들 기재된 치료법은 예시적이고, 프로테아제의 적용이 제한되지 않는다. 이러한 방법은, 이에 제한되는 것은 아니지만, 상기한 생리학적 및 의학적 상태의 치료방법을 포함한다. 이러한 방법은, 이에 제한되는 바와 같이, 패혈증, 류마티스관절염(RA), 막증식사구체신염(MPGN), 홍반루푸스, 다발경화증(MS), 중증근육무력증(MG), 천식, 염증성 장 질환, 호흡 곤란 증후군, 면역 복합체(IC)-매개된 급성 염증성 조직 손상, 다기관 손상, 알츠하이머 질환(AD), 사건 또는 치료에 의해 야기되는 허혈-재관류 손상, 예를 들면, 심근경색증(MI), 뇌졸중, 심폐 우회술(CPB) 또는 심장동맥우회술, 혈관형성술, 또는 혈액투석, 또는 길랑-바레 증후군의 치료방법을 포함한다.
프로테아제를 사용하는 질환 및 상태의 치료는 본원에 기재된 적합한 제형을 사용하는 적합한 투여 경로에 의해 유효할 수 있고, 이에 제한되는 것은 아니지만, 피하 주사, 경구 및 경피 투여를 포함한다. 필요한 경우, 특정 용량 및 기간 및 치료 프로토콜은 실험적으로 결정하거나, 외삽법으로 추정된다. 예를 들면, 예시적인 재조합 및 천연 프로테아제 폴리펩타이드의 용량은 적합한 용량을 결정하기 위한 시작점으로서 사용될 수 있다. 야생형 또는 스캐폴드 프로테아제와 비교하여 보다 우수한 특이성 및/또는 선택도를 갖는 변형된 프로테아제는 감소된 용량 또는 횟수로 효과적일 수 있다. 용량 수준은 다양한 인자, 예를 들면, 개체의 체중, 일반적인 건강, 연령, 사용되는 특정 화합물에 대한 활성, 성별, 식이, 투여시간, 분비속도, 약물 조합, 질환의 중증도 및 경과, 및 질환에 대한 환자의 소인 및 치료 담당의사의 판단을 기준으로 하여 결정될 수 있다. 단일 투여형을 제조하기 위한 담체 물질과 배합될 수 있는 활성 성분의 양은 치료될 환자 및 특정 투여법에 따라 가변적일 수 있다.
환자의 상태가 개선되면, 화합물 또는 조성물의 지속적인 용량을 투여할 수 있고, 필요한 경우; 용량, 투여형, 또는 투여 회수, 또는 이의 조합은 변경될 수 있다. 몇몇의 경우, 환자는 질환 증상이 재발되는 경우 장기간 기준으로 간헐적 치료가 필요할 수 있다.
1. 면역-매개 염증 질환
변형된 MT-SP1 프로테아제를 포함하나 이에 제한되지 않는 프로테아제 및 변형된 프로테아제를 사용하여 염증 질환을 치료할 수 있다. 프로테아제에 의해 치료될 수 있는 염증 질환은 급성 및 만성 염증 질환을 포함한다. 염증 질환의 예로는 중추신경계 질환(CNS), 자가면역 질환, 천식과 같은 기도 과반응성 상태, 류마티스 관절염, 염증성 장 질환 및 면역 복합체(IC)-매개 급성 염증 조직 손상이 포함된다.
실험적 자가면역 뇌척수염(EAE)을 다발성 경화증(MS)에 대한 모델로서 사용할 수 있다[참조: Piddlesden et al., (1994) J Immunol 152:5477]. EAE는 미엘린 및 미엘린 성분, 예를 들면, 미엘린 염기성 단백질, 단백지질 단백질 및 미엘린 희소돌기아교세포 당단백질(MOG)을 이용한 면역화에 의해 유전학으로 감수성인 종에서 유도할 수 있다. 예를 들면, MOG-유도 EAE는 만성, 재발성 임상 질환 과정, 염증, 반응성 신경아교증 및 거대 컨플루언트 탈수초성 플라크의 형성의 병리조직학적 3요소를 포함하는 사람 MS의 필수적 특징을 요약한 것이다. 프로테아제 및 변형된 프로테아제는 EAE 동물 모델에서 평가할 수 있다. 프로테아제는 예를 들면, 1일 복강내 주사에 의해 투여되며, 증상의 과정 및 진행은 대조군 동물과 비교하여 모니터링된다. 또한, 질환을 악화시킬 수 있는 염증 보체 성분을, 혈청 보체 활성을 용혈 검정으로 검정하고 예를 들면, C1, C3 및 C9과 같은 보체 성분의 침착을 검정함으로써 측정할 수 있다.
보체 활성화는 류마티스 관절염(RA)과 같은 질환에서의 염증을 조절한다[참조: Wang et al., (1995) PNAS 92:8955]. 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드를 포함하는 프로테아제 및 변형된 프로테아제를 사용하여 RA를 치료할 수 있다. 예를 들면, 프로테아제를 국소 또는 전신 주사할 수 있다. 프로테아제는 매일 또는 매주 투여할 수 있다. 페길화(PEGylated) 프로테아제를 사용하여 면역원성을 감소시킬 수 있다. 하나의 예로서, II형 콜라겐-유도 관절염(CIA)을, 염증성 활막, 판누스 형성 및 연골과 골의 미란을 특징으로 하는 RA와 조직학적으로 유사한 자가면역 염증성 관절 질환의 모델로서 마우스에서 유도할 수 있다. CIA를 유도하기 위해, 완전 프로인트 보조제의 존재하에 소 II형 콜라겐(B-CII)를 꼬리의 기저부에 피내 주사한다. 21일 후, 마우스를 동일한 프로토코콜을 사용하여 재면역화시킨다. MT-SP1 폴리펩타이드를 포함하는 프로테아제 또는 변형된 프로테아제의 효과를 검사하기 위해, B-CII로 초기 시험감염(challenge)한 후 3주째에 프로테아제 또는 대조군을 3주 동안 주 2회 복강내 투여한다. 마우스를 초기 면역화 후 7주째에 조직학적 분석을 위해서 희생시킨다. 확립된 질환에 대한 프로테아제의 치료학적 효과를 평가하기 위해, 프로테아제를 하나 이상의 다리에서의 임상적 관절염의 개시 후 총 10일 동안 매일 투여한다. 초기에 질환에 걸린 관절에서의 종창 정도를, 캘리퍼를 사용하여 발 두께를 측정하여 모니터링한다. 두 모델 모두에서, 혈청을 용혈 검정 및 예를 들면, C5a 및 C5b-9와 같은 보체 활성화 마커의 측정을 위해 마우스로부터 취한다. 다른 예에서는, RA 치료를 위해 영장류 모델을 이용할 수 있다. 취약하고 종창 관절의 반응을 프로테아제 폴리펩타이드로 처리된 피험체 및 대조군에서 모니터링하여 프로테아제 치료를 평가할 수 있다.
MT-SP1 폴리펩타이드를 포함하나 이에 제한되지 않는 프로테아제 또는 변형된 프로테아제를 사용하여 면역 복합체(IC)-매개 급성 염증성 조직 손상을 치료할 수 있다. IC-매개 손상은 조직내 IC 침착에 대한 국소적 염증 반응에 의해 유발된다. 발생한 염증 반응은 부종, 호중구증가증, 출혈 및 마지막으로 조직 괴사를 특징으로 한다. IC-매개 조직 손상은 생체내 아르투스(Arthus)(RPA) 반응으로 연구할 수 있다. 간략하게 언급하면, RPA 반응에서, 과량의 항체(예를 들면, 토끼 IgG 항-계란 알부민)을 예를 들면, 상응하는 항원(즉, 계란 알부민)이 이미 정맥내 주입된, 랫트 또는 기니아 피그와 같은 동물의 피부 내로 주사한다[참조: Szalai et al., (2000) J Immunol 164:463]. RPA 반응에서의 개시 직전, 프로테아제 또는 일시주사(bolus) 대조군을 상응하는 항원과 동시에 정맥내 주사에 의해 우측 대퇴 정맥을 통해 투여한다. 대안으로, 프로테아제는 항원의 주사 직후부터 항체의 진피 주사 직전까지의 RPA 반응의 초기 시간 동안 투여할 수 있다. 보체-의존성 IC-매개 조직 손상의 발생에 대한 프로테아제의 효과는 혈청 용혈 활성을 측정하기 위해 혈액을 수집하고 병변 크기의 정량을 위해 피부의 감염 부위를 수거함으로써 RPA의 개시 후 다양한 시점에서 평가할 수 있다.
T-SP1 폴리펩타이드를 포함하여 본원에 기술된 프로테아제와 같은 치료학적 프로테아제를 사용하여, 치사성 쇼크를 초래할 수 있는 패혈증 및 중증 패혈증을 치료할 수 있다. 보체-매개 치사성 쇼크의 모델을 사용하여 치료제로서의 프로테아제의 효과를 시험할 수 있다. 이러한 한 예에서는, 랫트를 미량의 지질다당류(LPS)로 초기항원자극(prime)시킨 후, 보체의 막 억제제에 대한 모노클로날 항체(항-Crry)를 투여할 수 있다[참조: Mizuno M et al., (2002) Int Arch Allergy Immunol 127:55]. 프로테아제 또는 대조군은 치사성 쇼크의 개시 과정 동안 임의의 시점, 예를 들면, LPS 초기항원자극 전, LPS 초기항원자극 후 또는 항-Crry 투여 후에 투여할 수 있으며, 치사성 쇼크로부터 랫트가 구제되었는지를 평가할 수 있다.
2. 신경퇴행성 질환
보체 활성화는 알츠하이머병(AD)의 진행을 악화시키며 AD 뇌의 신경돌기 손실에 기여한다. 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드를 포함하나 이에 제한되지 않는 본원에 기술된 프로테아제 및 변형된 프로테아제를 사용하여 AD를 치료할 수 있다. AD의 신경병리학적 특징 및 행동상의 특징을 모사하는 마우스 모델을 사용하여 프로테아제의 치료학적 효과를 평가할 수 있다. 유전자전이된(transgenic) 마우스 모델의 예는, 사람 아밀로이드 전구체 단백질(APP) 또는 프레세닐린 1(PS1) 단백질과 함께 질환-생성 돌연변이를 공격적 프로모터의 제어하여 마우스 내로 도입시킴을 포함한다. 이러한 마우스는 베타-아밀로이드 플라크 및 비정상 신경돌기의 증가를 포함하는 AD의 특징을 나타낸다. APP 및 PS1 돌연변이 단백질에 대한 이중 유전자전이된 마우스는 보다 많은 수의 원섬유 베타-아밀로이드 플라크를 나타내며, 플라크와 연관된 활성화된 아교세포 및 보체 인자를 나타낸다. 프로테아제는 예를 들면, 복강내 또는 정맥내 주사로 투여할 수 있으며, 증상의 과정 및 진행은 대조군 동물과 비교하여 모니터링한다.
3. 심혈관 질환
변형된 MT-SP1 폴리펩타이드를 포함하나 이에 제한되지 않는 프로테아제 또는 변형된 프로테아제를 사용하여 심혈관 질환을 치료할 수 있다. 프로테아제는 졸중, 심근 경색증, 심폐 우회(bypass), 관상동맥 우회 이식, 혈관성형술 또는 혈액투석으로부터 초래되는 허혈성 재관류 손상을 포함하는 심혈관 질환의 치료에서 사용될 수 있다. 프로테아제는 또한 조직 손상에 기여할 수 있는 심폐 바이패스와 연관된 염증 반응의 치료에서도 사용될 수 있다. 일반적으로, 프로테아제는 보체-매개 허혈성 재관류 손상을 유도하는 치료 또는 사건 전, 이와 동시에 또는 이후에 투여할 수 있다. 한 예에서는, 프로테아제는 보체-매개, 허혈-손상 유도 사건, 예를 들면, 혈관성형술의 관상동맥 바이패스 이식에 의한 피험체 치료 전에 피험체에게 투여할 수 있다.
허혈성 재관류 손상의 치료에 대한 프로테아제의 효과는 손상의 동물 모델에서 평가할 수 있다. 이러한 한 모델에서는, 심근 허혈을 전방 심장막이 절개된 래빗에서 좌측 전방 하행(LAD) 관상동맥의 근원부로부터 5 내지 8mm 떨어진 좌측 전방 하행(LAD) 관상동맥의 주변에 3-0 실크 봉합사를 위치시키고 결찰을 단단히 죄어서 혈관이 완전히 폐색되도록 함으로써 유도한다[참조: Buerke et al., (2001) J Immunol 167:5375]. 예를 들면, 변형된 MT-SP1 폴리펩타이드와 같은 프로테아제 또는 염수와 같은 대조군 비히클을 관상동맥 폐색 55분 후(즉, 재관류 5분 전)에 용량을 증가시키면서 일시주사로서 정맥내 투여할 수 있다. 5분 후(즉, 허혈의 총 60분 후), LAD 결찰을 풀고, 허혈성 심근을 3시간 동안 재관류시킨다. 재관류 기간 말기에, LAD 주변의 결찰을 단단히 죈다. 허혈성 손상에 대한 프로테아제의 효과는 심근 괴사, 혈장 크레아틴 키나제 수준 및 호중구 활성화 마커, 예를 들면, 미엘로퍼옥시다제 활성 및 슈퍼옥사이드 라디칼 방출에 대한 효과를 평가하여 분석할 수 있다.
분리된 마우스 심장을 6% 사람 혈장을 함유하는 Krebs-Henseleit 완충액으로 관류시킬 때에 지속되는 보체-매개 심근 손상의 다른 모델에서, 프로테아제 또는 변형된 프로테아제에 의한 치료를 사용하여 심장에 대한 조직 손상을 제한할 수 있다. 이러한 예에서는, 심장을 관류시키기 위해 사용되는 완충액에 MT-SP1 폴리펩타이드를 포함하는, 변형된 프로테아제로 제한되지 않는 프로테아제의 다양한 용량을 보충시킨다. 관류된 심장을 사람 C3 및 C5b-9의 침착, 관상동맥 관류압, 말기-이완기압 및 심박수에 대해 평가한다.
예를 들면, MT-SP1 폴리펩타이드와 같은 프로테아제 및 변형된 프로테아제는, 바이패스 후에 빈번하게 초래되고 조직 손상에 기여하는 염증성 면역반응을 억제하기 위해 심폐 바이패스(CPB) 또는 관상동맥 바이패스 이식 후에 치료제로서 사용될 수 있다. 체외 바이패스 회로 내의 전혈의 시험관내 재순환을 사용하여, CPB에 의해 유도된 혈소판과 백혈구 변화 및 보체 활성화를 자극할 수 있다[참조: Rinder et al. (1995) J. Clin. Invest. 96:1564]. 이러한 모델에서는, 프로테아제 또는 변형된 프로테아제 또는 대조군 완충액을, 체외 회로에 혈액을 부가하기 직전에, 건강한 공여자로부터의 혈액 및 돼지 헤파린을 이미 함유하는 전달 팩(transfer pack)에 다양한 용량으로 부가할 수 있다. 혈액 샘플을 재순환 후 5, 15, 30, 45, 60, 75 및 90분 째에 취하고 용혈 검정 및/또는 보체 활성화 검정과 같은 보체 연구를 위해 검정하여 C5a, C3a, 및/또는 sC5b-9를 측정할 수 있다. 체외 회로에 부가하기 전에 취해진 혈액의 전처리 샘플은 대조군으로서 사용할 수 있다. 혈액 샘플의 유세포분석을 실시하여 혈중 순환 백혈구 집단(즉, 호중구)에 대한 부착 분자의 수준, 예를 들면, CD11b 및 P-셀렉틴 수준을 측정할 수 있다.
I. 병용 치료법
야생형 프로테아제 및 변형된 프로테아제는 서로 함께 사용될 수 있으며, 질환 및 상태를 치료하는 기타 기존의 약물 및 치료제와 병용될 수 있다. 예를 들면, 본원에 기술된 바와 같은 다수의 프로테아제를 사용하여 급성 및 만성 염증 상태 및 질환을 치료할 수 있다. 이러한 치료는 기타 소염 약물 및/또는 치료제와 병용하여 수행할 수 있다. 병용 치료법에 유용한 소염 약물 및 소염제의 예로는 아스피린과 같은 살리실레이트를 포함하는 비스테로이드성 소염 약물(NSAID), 이부프로펜, 나프록센, 케트로프로펜, 나부메톤, 피록시캄, 디클로페낙 또는 인도메타신과 같은 종래의 NSAID 및 셀레콕시브(Celebrex®) 또는 로테콕신(Vioxx®)과 같은 Cox-2 선택성 억제제가 포함된다. 병용 치료법에서 유용한 기타 화합물은 메토트렉세이트 및 레플루노미드와 같은 항대사물, 코르티코스테로이드 또는 코르티손과 같은 기타 스테로이드, 덱사메타손, 또는 프레드니손, 아세트아미노펜과 같은 진통제, 메살라민과 같은 아미노살리실레이트, 및 아자티오프린(Imuran®), 사이클로포스파미드(Cytoxan®) 및 사이클로스포린 A와 같은 세포독성제를 포함한다. 병용 치료법에서 사용될 수 있는 부가적 제제는 생물학적 반응 변형제를 포함한다. 생물학적 반응 변형제는 에타네르셉트(Enbrel®), 인플릭시마브(Remicade®) 또는 아달리무마드(Humira®)와 같은 TNF-알파 억제제 또는 아나킨라(Kineret®)와 같은 IL-1 억제제를 포함하는 염증 촉진(pro-inflammatory) 사이토카인 억제제를 포함할 수 있다. 생물학적 반응 변형제는 또한 IL-10과 같은 소염 사이토카인, 항-CD20 항체(Rituxmab®)와 같은 B 세포 표적화제, T 항원을 표적화하는 화합물, 부착 분자 차단제, 케모킨 수용체 길항제, MAP 키나제 또는 JNK에 대한 억제제와 같은 키나제 억제제 또는 NFκB 및 PPAR-γ리간드를 포함할 수 있다.
야생형 프로테아제 및 변형된 프로테아제는 또한, 심혈관 질환을 치료하기 위해 투여되고/되거나 보체-매개 허혈-재관류 손상과 연관된 염증성 상태에 기여하는, 예를 들면 본원에서 기술한 바와 같은 심혈관 질환을 치료하는 과정 동안에 투여되는 제제와 병용될 수 있다. 예를 들면, 본원에 제공된 프로테아제, 예를 들면, 스캐폴드 프로테아제 또는 변형된 프로테아제는 항응고제와 병용하여 투여될 수 있다. 예시적 항응고제의 예로는 헤파린, 와파린, 아세노코우마롤, 페닌디온, EDTA, 시트레이트, 옥살레이트 및 직접적 트롬빈 억제제, 예를 들면, 아르가트로반, 레피루딘, 비발리루딘, 크시멜라가트란이 포함되나 이에 제한되지 않는다.
기타 보체 억제제와 같은 부가적 제제를 본원에서 기술하는 프로테아제 및 변형된 프로테아제를 이용한 병용 치료법에서 소염 약물로서 사용할 수 있다. 이러한 기타 보체 억제제의 예로는 코브라 독 인자(CVF), 폴리음이온성 분자, 예를 들면, 헤파린, 덱스트란 설페이트, 폴리비닐 설페이트, 폴리리신 또는 수라민, 천연 분자, 예를 들면, K-76COOH, 로스마린산 또는 중국 약초 에페드라(Ephedra) 추출물, 합성 분자, 예를 들면, 아파마스타트 메실레이트(FUT-175), C1s의 억제제(C1s-INH-248), 또는 C1s 및 fD에 대한 억제제 (BCX-1470), 펩타이드 억제제, 에를 들면, 콤프스타틴, 보체의 항체 억제제, 예를 들면, 항-C5(N19-8), 사람화 항-C5 (h5G1.1), 항-C6 또는 항-C8 항체 및 가용성 형태의 막 보체 조절제, 예를 들면, 가용성 CR1 (sCR1), 가용성 DAF (sDAF), 가용성 MCP (sMCF) 또는 가용성 CD59 (sCD59)[참조: Morgan et al., (2003) Mol Immunol . 40:159]이 포함된다.
본원에서 기술되는 프로테아제 또는 변형된 프로테아제를 함유하는 약제학적 조성물을 사용하여 보체 활성화에 의해 매개되는 염증 질환 또는 상태를 치료할 수 있다. 또한, 프로테아제 또는 변형된 프로테아제와 염증 질환 또는 상태의 치료를 위한 기타 치료제 또는 화합물와의 병용물이 제공된다. 프로테아제 또는 변형된 프로테아제와 소염제는 함께 또는 순차적 또는 간혈적으로 투여하기 위한 개별적 조성물로서 팩키징될 수 있다. 대안으로, 이들은 투여용 단일 조성물로서 또는 단일 조성물로서 투여하기 위한 2종의 조성물로서 제공될 수 있다. 병용물은 임으로 부가적 시약, 사용 지첨서, 바이알 및 기타 용기, 주사기 및 변형된 프로테아제의 사용을 위한 기타 항목과 함께 키트로서 팩키징될 수 있다.
J. 실시예
하기 실시예는 예시 목적으로 포함되며 본원에 제공된 양태의 범주를 제한하기 위함이 아니다.
실시예 1
MT-SP1의 클로닝 및 돌연변이유발
야생형 MT-SP1를 BamH1 및 HindIII 제한 부위를 사용하여 6개의 히스티딘 태그에 대해 C-말단에서 pQE32 세균 발현 벡터(Qiagen, 서열번호 345) 내로 클로닝시켰다. 당해 작제물은 프로-영역, 활성화 서열 및 프로테아제 도메인을 포함하며 문헌[참조: Takeuchi et al. (1999) PNAS 96:11054]에 의해 공개된 서열의 C-말단에 대해 598번 잔기 및 서열번호 2를 함유한다(즉, 서열번호 2에 제시된 아미노산 서열의 598번 내지 855번 잔기에 상응함). Quikchange 부위 지시된 돌연변이유발(Stratagene)을 사용하여 돌연변이체를 생성시켰다. 간략하게 언급하면, 주형으로서의 야생형 MT-SP1 및 목적 돌연변이를 함유하도록 고안된 올리고뉴클레오타이드 프라이머(표 21 참조)를 함유하는 PCR 샘플 반응을 설정하였다. PCR 반응을 다음과 같이 50 μl의 총 반응 용적으로 수행하였다: 5 μl 10X 반응 완충액, 1 μl MT-SP1 DNA 주형(100 ng/㎕), 0.5㎕ 50 μM 전방향 프라이머, 0.5㎕ 50 μM 역방향 프라이머, 1.0㎕ dNTPs, 41.0㎕ H20, 및 1.0㎕ Pfu Ultra (2.5 유니트/ml). 전방향 또는 역방향 프라이머의 부재하에 대조군 반응을 또한 수행하였다. PCR 반응 조건은 다음과 같았다: 30초 동안 95℃, 이어서 30초 동안 95℃에서 18회의 사이클, 60초 동안 55℃, 및 8분 24초 동안 72℃. 72℃에서 10분 동안 신장 단계를 수행하고 4℃에서 항온처리하여 반응을 종결시켰다. 각각의 반응 생성물을 37℃에서 1 내지 2시간 동안 DpnI을 이용하여 분해시켰다. 1.0 ml의 생성물을 XL-1 블루 슈퍼컴피턴트(Blue Supercompetent) 세포로 형질전환시키고 50㎍/ml 카르베니실린을 함유하는 선택성 한천에 2.0㎕ 및 20.0㎕로 플레이팅하였다.
돌연변이유발 프라이머
프라이머 서열 서열번호
F97D전방향 5'-CACCCCTTCTTCAATGACGACACCTTCGACTATGACATCG-3' 346
F97D역방향 5'-CGATGTCATAGTCGAAGGTGTCGTCATTGAAGAAGGGGTG-3' 347
F97E전방향 5'-CCACCCCTTCTTCAATGACGAGACCTTCGACTATGACATCGC-3' 348
F97E역방향 5'-GCGATGTCATAGTCGAAGGTCTCGTCATTGAAGAAGGGGTGG-3' 349
F97A전방향 5'-CACCCCTTCTTCAATGACGCCACCTTCGACTATGACATC-3' 350
F97A역방향 5'-GATGTCATAGTCGAAGGTGGCGTCATTGAAGAAGGGGTG-3' 351
F97W전방향 5'-CACCCCTTCTTCAATGACTGGACCTTCGACTATGACATC-3' 352
F97W역방향 5'-GATGTCATAGTCGAAGGTCCAGTCATTGAAGAAGGGGTG-3' 353
Y146N전방향 5'-GGACACACCCAGAACGGAGGCACTGGC-3' 354
Y146N역방향 5'-GCCAGTGCCTCCGTTCTGGGTGTGTCC-3' 355
Y146D전방향 5'-GGACACACCCAGGACGGAGGCACTGGC-3' 356
Y146D역방향 5'-GCCAGTGCCTCCGTCCTGGGTGTGTCC-3' 357
Y146E전방향 5'-GGGACACACCCAGGAGGGAGGCACTGGCG-3 358
Y146E역방향 5'-CGCCAGTGCCTCCCTCCTGGGTGTGTCCC-3' 359
Y146A전방향 5'-GGGACACACCCAGGCCGGAGGCACTGGCG-3' 360
Y146A역방향 5'-CGCCAGTGCCTCCGGCCTGGGTGTGTCCC-3' 361
Y146W전방향 5'-GGGACACACCCAGTGGGGAGGCACTGGCG-3' 362
Y146W역방향 5'-CGCCAGTGCCTCCCCACTGGGTGTGTCCC-3' 363
Y146R전방향 5'-GGGGACACACCCAGAGGGGAGGCACTGGCGC-3' 364
Y146R역방향 5'-GCGCCAGTGCCTCCCCTCTGGGTGTGTCCCC-3' 365
Q192R전방향 5'-TGGACTCCTGCCGGGGTGATTCCGG-3' 366
Q192R역방향 5'-CCGGAATCACCCCGGCAGGAGTCCA-3' 367
K224A전방향 5'-CGCTCAGAGGAACGCGCCAGGCGTGTACA-3' 368
K224A역방향 5'-TGTACACGCCTGGCGCGTTCCTCTGAGCG-3' 369
K224F전방향 5'-GCTGCGCTCAGAGGAACTTCCCAGGCGTGTACACAAG-3' 370
K224F역방향 5'-CTTGTGTACACGCCTGGGAAGTTCCTCTGAGCGCAGC-3' 371
CB 번호매김으로 지정한 클로닝된 프로테아제 도메인 MT-SP1 돌연변이체 각각의 서열은 서열번호 10, 12, 14, 16, 18, 20, 22, 24, 26, 28, 30, 32, 34, 36, 38, 40, 552 내지 605 또는 672 내지 680 중 어느 하나에 제시되어 있다.
실시예 2
MT-SP1의 발현 및 정제
야생형 및 변형된 MT-SP1을 상기 실시예 1에서 논의한 바와 같이 N-말단 6개 히스티딘 태그, 프로도메인 및 프로테아제 도메인을 함유하는 pQE32 세균성 발현 벡터 (Qiagen, 서열번호 345)내로 클로닝시키고, 수득된 작제물을 BL-21 이. 콜라이 세포내로 형질전환시켰다. 세포를 100 mL 배양물 중에서 0.6의 OD까지 성장시키고, IPTG를 최종 농도 1 mM까지 부가하여 봉입체에서의 프로테아제의 발현을 유도하였다. 4 내지 6시간 후, 세균을 원심분리하여 펠렛화시키고, 당해 펠렛을 50 mM Tris pH 8, 500 mM KCl 및 10% 글리세롤(완충액 A)에 재현탁시켰다. 세포를 초음파처리하여 용해시키고 6000x g로 원심분리하여 펠렛화시켰다. 펠렛을 50 mM Tris pH 8, 6 M 우레아, 100 mM NaCl 및 1% 2-머캅토에탄올(완충액 B)에 재현탁시켰다. 막 및 소기관을 10,000x g로 원심분리하여 펠렛화시키고, 상청액을 니켈 NTA 컬럼(Qiagen)상에 통과시켰다. 상기 컬럼을 50 mM Tris pH8, 6 M 우레아, 100 mM NaCl, 20 mM 이미다졸, 1% 2-머캅토에탄올 및 0.01% Tween 20 (완충액 D)로 세척하였다. 컬럼을 Tween 20을 함유하지 않는 완충액 D로 다시 세척하였다. 이어서, 프로테아제를 50 mM Tris pH 8, 6 M 우레아, 100 mM NaCl, 1% 2-머캅토에탄올 및 250 mM 이미다졸 (완충액 E)를 이용하여 컬럼으로부터 용출시켰다. 이어서, 프로테아제를 약 1 mL의 용적으로 농축시킨 다음, 1 L의 50 mM Tris pH8, 3 M 우레아, 100 mM NaCl, 1% 2-머캅토에탄올 및 10% 글리세롤 중에서 4℃에서 밤새 투석하였다. 마지막으로, 프로테아제를 50 mM Tris pH 8, 100 mM NaCl 및 10% 글리세롤 내로 4℃에서 밤새 투석하였다. 마지막 투석 단계 동안, 프로테아제는 서열 RQAR/VVGG에서 프로도메인과 프로테아제 도메인 간의 접합부에서의 자가 분해에 의해 자가활성화되어 6개의 히스티딘 태그와 프로도메인이 제거되었다.
실시예 3
진탕 플라스크 내에서의 변형된 MT-SP1 CB155의 발현 및 정제
CB155 및 관련 재조합 사람 세린 프로테아제 돌연변이체 뿐만 아니라 야생형 MT-SP1 프로테아제를 상기 실시예 1 및 2에서 기술한 바와 같이 봉입체로서 이. 콜라이에서 클로닝시키고 발현시켰다. MT-SP1 또는 돌여변이체의 생산은, 가용화 및 재폴딩을 위한 봉입체 펠렛의 후속적 분리를 위해 최대 30 X 1 L 진탕 플라스크를 풀링(pooling)함으로써 실험실 규모에 맞게 조정하였다. 간략하게 언급하면, MT-SP1 돌연변이체 CB155 플라스미드 작제물을 XL-1 블루 슈퍼컴피턴트 세포 내로 형질전화시키고, 새로운 단일 콜로니를 선별하여 50㎍/ml 카르베네실린을 함유하는 25 ml의 루리아 브로쓰(LB; Difco LB Broth Lennox, 리터당 대략적 조성: 10.0 g 트립톤, 10.0 g 효모 추출물, 5.0 g 염화나트륨)에서 37℃에서 밤새 성장시켰다. 밤새 성장시킨 10 mL의 배양물을 Ultra Yield Flask (2.5L) 내의 1 L의 LB 중에 희석시키고 37℃에서 약 0.6 내지 약 0.7의 OD600까지 진탕시켰다(즉, 약 2시간 동안 37℃에서 진탕시킴). 1.0 M의 IPTG(디옥산 부재; Calbiochem)를 1 mM의 최종 농도로 배양물에 부가하여 봉입체내에서의 프로테아제의 발현을 유도하고, 배양물을 37℃에서 추가로 4시간 동안 진탕시켰다. 배양물을 Sorvall 로터 # SLC4000에서 20분 동안 6000 rpm으로 원심분리하여 수거하였다.
1 L 배양물로부터의 세포 펠렛을 50 ml의 세척 완충액 II(300 mM 염화나트륨, 50 mM 인산나트륨 pH 7.4)에 재현탁시키고 초음파처리를 위해 로제트 세포로 옮겼다. 세포를 다음과 같이 초음파 처리하여 용해시켰다: 빙상에서 2분 동안 20 내지 50 ml 용액, 30% 작업량 사이클(duty cycle), 출력 = 5 내지 6, 3회 반복; 빙상에서 2분 동안 100+ ml 용액, 60% 작업량 사이클, 출력 = 8, 6회 반복. 초음파 처리된 용해물을 4℃에서 20분 동안 7000 rpm으로 원심분리하였다. 상청액을 폐기하고, 펠렛을 스파튤라 및 와동(vortexing)을 사용하여 봉입체 약 2.0g당 40 ml 세척 완충액 I (300 mM 염화나트륨, 50 mM 인산칼륨 pH 7.4, 0.5% LDAO)에 재현탁시켰다. 봉입체를 4℃에서 15분 동안 9000 rpm으로 원심분리하고, 세척 완충액 I로 총 3회 세척하였다. 원심분리 및 세척 단계는 세척 완충액 II에서 2회 추가로 반복하였다. 세척된 봉입체를 스파튤라를 사용하여 봉입체 약 2.0g당 20 ml의 변성 완충액(6 M 구아니딘 하이드로클로라이드, 100 mM Tris HCL pH 8.0, 20 mM 디티오트레이톨)에 현탁시켜 펠렛을 분쇄시키고, 펠렛이 용해되거나 완전히 용해될 때까지 실온에서 30분 동안 진탕시켰다. Sorvall SLA600TC 로터에서 9000 rpm로 원심분리한 다음, 20 ml 완충액에 재현탁시켜 모든 불용성 물질을 제거하였다.
샘플을 100X 용적의 재폴딩 완충액(100 mM Tris HCL pH 8.0, 150 mM NaCl, 5 mM 환원성 글루타티온, 0.05M 산화성 글루타티온, 1.5 M L-아르기닌 모노 하이드로클로라이드)을 함유하는 비커에 천천히 적가하고 4℃에서 72시간 동안 천천히 교반하였다. 샘플을 50 mM Tris pH 8.0/ 50 mM NaCl 중에 아르기닌-HCl의 1 M 최종 농도까지 희석시킨 다음, 직교류여과(Sartorius, Edgewood NY)를 사용하여 약 700 ml까지 농축시키고, 약 300 ml의 최종 용적까지 추가로 농축시켰다. 샘플을 50 mM Tris pH 8.0/50 mM NaCl (8L) 내로 밤새 투석하였다. 샘플의 일부가 침전되었다. 샘플을 9000 rpm로 원심분리하여 침전을 제거하였다.
프로영역의 분해에 의해 프로테아제의 자가-활성화가 발생하여 성숙한 효소가 방출될 때까지 샘플을 실온에서 항온처리하였다. 자가활성화는 정제 과정 동안에 발생한다. 활성은 SDS-PAGE(3 kDa 이동)로 모니터링하였다. 활성은 또한 형광성 기질의 분해로 측정한 바에 따라서 효소 활성에 의해서도 모니터링하였다. 효소 활성을 측정하기 위해, 프로테아제를 50 mM Tris pH 8.0, 50 mM NaCl 및 0.01% Tween-20을 함유하는 검정 완충액에 1:20배 내지 1:100배 희석시켰다. 5㎕의 희석된 프로테아제를 50㎕의 100μM Ac-RQAR-AMC 기질과 혼합하고, 형광을 형광 분광광도계(Moleculare Devices Gemini XPS)에서 380 nm의 여기 파장, 450 nm의 방출 파장에서 435 nm로 설정된 컷-오프 필터를 사용하여 측정하였다. 샘플을 활성이 안정화될 때까지 약 24 내지 72시간 동안 실온에서 항온처리하였기 때문에 활성을 시간에 따라 평가하였다. 보다 희석된 샘플의 경우, 보다 많은 시간이 요구될 수 있다. 전형적으로, 프로테아제를 음이온 교환에 의해 정제하기 전에 75% 초과 활성화를 달성하도록 하였다.
일단 활성이 안정화되면, 샘플을 50 mM Hepes pH 6.5 (8 L)내로 밤새 투석하였다. 샘플을 여과하고 SourceQ 컬럼에 부하하였다. SourceQ에 부하한 후, 샘플을 3개 컬럼 용적의 완충액 A(50 mM Hepes pH 6.5)으로 세척하고 10개 컬럼 용적에 걸쳐서 0 내지 20% 완충액 B(50 mM Hepes pH 6.5/ 1 M NaCl)의 구배를 이용하여 용출시켰다. 각 분획의 활성을 측정하고, 활성 분획을 합하고 밤새 PBS 내로 투석하였다. 단백질 샘플을 약 5ml까지 농축시키고 벤즈아미딘을 20 mM의 최종 농도로 부가하여 CB155의 자가용해를 억제하였다. CB155의 전체 수율은 전형적으로 약 15 내지 20 mg CB155/1L 세포 배양물이다. 22 mg/1L 세포 배양물의 수율이 진탕 플라크 규모의 CB155 생산에 의해 달성되엇다. 봉입체로부터 천연 단백질로의 전체 수율은 전형적으로 10% 미만이었다. 3g/L 이하의 발효 역가는 진탕 플라스크에서 달성되었다.
정제된 단백질을 특이적 활성, 순도 및 내독소 수준에 대해 검정하였다. 각 제제 중의 활성 프로테아제의 특이적 활성 또는 양은, 다양한 농도의 작용성 프로테아제의 활성 부위 내에서 결합하는 억제제와 함께 항온처리한 다음, 기질 단백질분해 측정용 형광성 기질에 부가하여 활성 부위를 적정함으로써 측정하였다. 활성 효소의 양은 억제제 농도에 대한 잔류 프로테아제 활성의 플롯으로부터 계산하였으며, 이때 플롯에서 절편(截片)은 활성 프로테아제의 농도에 상응한다. 간략하게 언급하면, 정제된 단백질을 트립신의 스톡을 4-메틸움벨리페릴 p-구안디노벤조에이트(MUGB)을 적정함으로써 문헌[참조: Harris et al. (JBC, 1988, 273:27354-73)]의 방법을 사용하여 에코틴 M84R으로 적정한 다음, M84R 에코틴의 스톡을 트립신으로 적정하였다. 마지막으로, 정제된 프로테아제를 M84R 에코틴 스톡으로 적정하였다. 각 경우에, 프로테아제는 예상되는 프로테아제 농도의 0.1 내지 2배의 억제제 농도를 이용하여 30℃에서 30분 동안 항온처리하였다. 억제되지 않은 프로테아제 활성의 30% 내지 90%의 잔류 활성을 사용하여 데이타를 플롯팅하였다. 효소 활성을 Gemini XPS 형광 분광계(여기: 380 nm; 방출: 450 nm; 컷-오프: 435 mn)상에서 50 mM Tris pH 8.0, 50 mM NaCl 및 0.01% Tween-20(트립신 활성의 경우, 10 mM CaCl2를 부가함)을 함유하는 검정 완충액 중에서 40μM Ac-RQAR-AMC의 존재하에 30℃에서 모니터링하였다. 단백질 제제의 순도는 SDS-PAGE에서 단백질 생성물을 분해시킨 다음 쿠마시 블루로 염색하여 평가하였다. 성숙한 프로테아제는 25 kD에서 단일 밴드로서 이동하였다. 각 제제 중의 내독소 수준을 다음과 같이 변형시킨 제조업자의 프로토콜에 따라서 Liumlus Amebocyte Lysate Chromo-LAL 검정(Associated of Cape Cod)으로 측정하였다. 프로테아제를 LAL Reagent Water(LRW)에 100배 희석시키고 2개의 튜브 내로 분할해 넣었다. 100 내독소 단위(EU)/mL의 시험감염물을 1개의 튜브에 부가하고 나머지 튜브에는 LRW를 부가하였다. 이어서, 샘플을 모액에 2배 희석시켜 반응물이 최종 농도의 5 mM 토실-리실-클로로메틸케톤(TLCK) 및 10 mM Tris(pH 8.0)를 함유하도록 하였다. 각 샘플을 37℃에서 2시간 동안 항온처리하여 프로테아제 활성을 불활성화시켰다. 샘플을 추가로 50배 희석시키고 제조업자의 지침에 따라서 검정하였다. 내독소 시험감염물의 회수율이 이상치의 50 내지 150%인 경우에 결과를 유효한 것으로 고려하였다. 최종 정제된 CB155는 전형적으로 SDS-PAGE에 의한 순도가 95% 초과이고 특이적 활성이 90% 초과였으며, 약 50 내지 500 EU/ml의 내독소를 함유하였다.
실시예 4
MT-SP1 및 돌연변이체의 대규모 발효
실시예 3에 기술된 프로토콜에 근거한 MT-SP1 돌연변이체의 대규모 발효를 실시하였다. 돌연변이체 MT-SP1로 형질전환된 선별된 이. 콜라이 콜로니의 2L 배양물을 LB 배지(Difco)에서 밤새 성장시켰다. 밤새 성장시킨 배양물을 50 L 발효조에 접종시키고 OD600에서의 흡광도가 대수기에 도달할 때까지 37℃에서 진탕하면서 약 5시간 동안 성장시켰다. IPTG를 700μM의 최종 농도까지 부가하여 봉입체 내에서의 프로테아제의 발현을 유도하고, 발효를 유가(fed-batch)식으로 추가로 4시간 동안 지속하였다. 배양물을 원심분리하여 수거하여 약 750g 내지 1680g의 습식 중량 세포 펠렛을 수득하였다. 세포 펠렛을 세포 펠렛 1g당 10 ml 완충액에서 50 mM Tris, pH 8.0, 0.5 M KCl, 10% 글리세롤, 1 mM 베타-머캅토에탄올에 재현탁시키고 초음파 처리하였다. 초음파 처리 조건은 다음과 같았다: 펄스 개시 4s, 펄스 중단: 6s, 700W, 30분. 초음파 처리된 용해물을 4℃에서 30분 동안 7000 rpm으로 원심분리하였다. 상청액을 폐기하고, 펠렛을 스파튤라 및 와동을 사용하여 봉입체 1g당 10 ml 완충액에서 세척 완충액 I(50 mM Tris pH 8.0, 0.5 M KCl, 10% 글리세롤, 1 mM 베타-머캅토에탄올, 0.01% Tween 20)에 재현탁시켰다. 봉입체를 원심분리하고 2회 세척하였다. 봉입체 수율은 약 176 내지 506g이였다.
실시예 5
피치아 파스토리스(Pichia pastoris)에서의 MT-SP1의 생산
MT-SP1의 프로테아제 도메인의 수 밀리그램 양의 생산을 SMD1168/ pPIC9K:MTSP1 Sac SCI 클론을 사용하여 3.3L 용량 생물반응기가 장착된 BioFlo 3000 발효조(New Brunswick Scientific, NJ)에서의 발효에 의해 수행하였다[참조: Friedrich et al. (2002) J. Biol . Chem., 277:2160-2168]. ZA001 복합 배지(10g/L 효모 추출물, 20 g/L 펩톤, 40 g/L 글리세롤, 5 g/L 황산알루미늄, 0.2 g/L 황산칼슘 탈수물, 2 g/L 황산마그네슘 7수화물, 2 g/L 황산칼륨, 25 g/L 헥사메타인산나트륨, 4.35 ml/L PTM1)에 밤새 배양한 피. 파스토리스 형질전환체 배양물 100 ml를 접종시켰다. 배양물에 유가식 배양기에 의해 50% 글리세롤을 보충하고 0.025%에서 제어된 메탄올을 사용하여 18 내지 24시간 동안 유도하였다.
배양 배지로 분비된 재조합 MT-SP1를 정제하기 위해, 세포 및 세포 파편을 30분 동안 5000g로 원심분리하여 제거하였다. 수득된 상청액을 경사 분리하고, 10 N NaOH를 이용하여 pH 8.0로 조정하고 SartoBran 300 0.45 + 0.2μM 캡슐(Sartorius)을 통해 여과하였다. 상청액을 10 kDa 한외여과 카트리지(AG/Technologies UFP-10-C-5A 필터를 갖는 NC SRT UF 시스템)를 이용한 한외여과로 1 L까지 농축시키고, 완충액을 직교류 여과에 의해 완충액 A(50 mM tris-HCl, 50 mM NaCl, 0.05% tween-80, pH 8.0)로 교환하였다. 여과 단위를 1 L 완충액 A로 1회 세정하고, 이를 농축물과 합하였다.
농축된 MT-SP1-함유 용액을, 완충액 A로 평형화시킨 150 ml 벤즈아미딘 컬럼에 8 ml/분의 유속으로 적용하였다. 컬럼을 3개 컬럼 용적의 완충액 B(50 mM tris-HCl, 1.0 M NaCl, 0.05% tween-80, pH 8.0)로 세척하고 3개 컬럼 용적의 완충액 C (50 mM tris-HCl, 1.0M L-아르기닌, 0.05% tween-80, pH 8.0)으로 용출시켰다. MT-SP1 활성을 함유하는 분획을 모으고 JumboSep 농축기(Pall Gelman) 및 10 kDa 컷오프 막을 사용하여 10 ml까지 농축시켰다. 일단 10 ml까지 농축시키면, 완충액을 완충액 D(50 mM Na2HPO4, 125 mM NaCl, pH 5.5)로 교환하고, 용적을 5 내지 10 ml로 조정하였다. 보유물을 제거하고, 농축기를 완충액 D로 세척하고, 이를 농축물에 부가하였다. 전체 샘플 용적을 15 ml로 조정하였다.
벤즈아미딘 컬럼으로부터 부분적으로 정제된 MT-SP1을 15 ml의 완충액 D로 사전 평형화된 5 ml Q-세파로스 Fast Flow HiTrap 컬럼(Amersham-Pharmacia Biotech)에 통과시켰다. 통류물을 수집하고, OD280를 측정하여(2.012mg/OD280의 흡광계수를 사용함) 단백질 농도를 측정하였다. 이어서, 정제된 MT-SP1을 단배질 1mg당 0.1㎕의 엔도글리코시다제 H(ProZyme, 5 U/ml)를 부가하여 탈글리코실화시키고 천천히 스워링(swirling)하면서 4℃에서 밤새 항온처리 한 다음, 후속적으로 음이온 교환 정제 단계(CB155 MT-SP1 돌연변이체의 경우에는 요구되지 않음)를 수행하였다.
탈글리코실화된 풀(pool)의 전도도를 Nanopure H2O를 이용하여 2.0 내지 3.0 mS/cm로 조정하고, pH를 6.5로 조정하였다(약 200 내지 300 ml 최종 용적). 이어서, MT-SP1을 7 ml Source 15Q 음이온 교환 컬럼(Amersham-Pharmacia Biotech)을 이용한 Pharmacia Akta Explorer 시스템에 직접 부하함으로써 음이온 교환 크로마토그래피로 추가 정제하였다. 단백질을 10개 컬럼 용적에 걸쳐서 0 내지 0.33M NaCl 구배를 갖는 50 mM HEPES(pH 6.5)을 함유하는 완충액으로 6 ml/분의 유속으로 용출시켰다. 단백질을 함유하는 분획을 모으고, 벤즈아미딘을 OD280 측정 및 2.012mg/OD280의 이론치 흡광계수의 사용에 의해 측정된 최종 농도까지 부가하였다.
실시예 6
혈장 활성의 평가
야생형 또는 변형된 프로테아제의 혈장중 활성을 MT-SP1 자가-활성화 부위를 포함하는 펩타이드 기질 Ac-RQAR-AMC의 분해에 의해 측정하였다. 1㎕의 10μM 프로테아제 스톡을 9㎕ PBST 또는 9㎕의 풀링된, 시트르산 처리된 사람 혈장(Innovative Research; Sarasota, Florida)에 희석시켰다(1μM 최종 농도). 반응물을 37℃에서 5분 동안 항온처리하였다. 항온처리 말기에, 1㎕의 항온처리된 프로테아제 혼합물을 250㎕ 검정 완충액(50 mM Tris, pH 8.0, 50 mM NaCl, 0.01% Tween-20)에 희석시켰다. 1㎕의 Ac-RQAR-AMC 기질(DMSO 중 6.25 mM)을 Nunc 블랙 미세역가 플레이트의 각 웰에 부가하고 50㎕의 희석된 항온처리된 프로테아제 혼합물을 웰에 부가하였다. 기질의 분해를 Spectromax 형광 플레이트 판독기를 사용하여, 380 nm의 여기 파장 및 450 nm의 방출 파장을 이용한 동역학 측정을 수행함으로써 모니터링하였다. 프로테아제의 활성의 분수를 혈장중 프로테아제의 활성을 PBST중 활성으로 나눈 비율로서 계산하였다.
야생형 MT-SP1의 혈장 활성 또는 MT-SP1 돌연변이체의 패널의 혈장 활성을 프로테아제의 평가(하기 실시예 6 참조)와 병행하여 용혈 검정으로 측정하였다. 결과는 하기 표 23에 제시한다.
실시예 7
적혈구의 보체-유도 용혈현상의 검출에 의한 프로테아제 활성의 스크리닝 및 적정을 위한 용혈 분석
보체 시스템의 기능적 활성은 전통적인 용혈 분석을 이용하여 평가될 수 있고, 적혈구의 용혈시키기 위한 샘플의 능력을 측정함으로써 전체 보체 경로의 기능에 대해 스크리닝한다. 분석을 휘한 샘플의 연속 희석물은 정의된 온도에서 항체-감작 양의 적혈구와 함께 정해진 온도에 항온처리한다. 용혈된 적혈구의 수는 50% 용혈 범위에서 보체 단백질의 수준과 선형 관계를 갖는 방출된 헤모글로빈의 분광 광도계 흡수도에 의해 결정된다. 당해 결과는 통상 50%의 용혈이 발생에 필요한 샘플의 상호 희석으로서 표현된다. 그러므로, 전형적 경로의 성분의 활성을 평가할 때, CH50 수치가 측정된다. AH50 (50%의 용혈현상이 발생하는 역가)을 결정하기 위한 대안 결로의 기능적 활성을 평가하는 시험은 기니아 피그, 토끼 또는 닭의 적혈구를 표적 세로포서 이용한다. 전형적 경로의 활성화는 EGTA 및 Mg를 용혈 분석의 대안적 경로에 첨가하여 차단된다.
용혈 분석은 보체 활성화에 대한 특정 프로테아제의 효과를 측정하기 위해 변형될 수 있다. 프로테아제는 적혈구와 함께 항온처리 하기 전에 혈장과 함께 항온처리한다. 프로테아제에 의한 보체 생성물의 절단은 보체 활성을 감소시킨다. 프로테아제의 연속 희석물과 함께 혈장을 항온처리하여, 보체 활성의 50% 억제가 성취되는 프로테아제의 농도인 IC50을 측정한다.
A. 전형적 용혈 분석
1. 전형적 용혈 분석: 20% 혈장과 예비 항온처리
a. 프로테아제의 처리 후 보체 활성화를 평가하기 위해, 항응집제 (Innovative Research, Inc.)로서 나트륨 시트레이트와 함께 사람 혈장을 PBST로 최종 농도 20%로 희석한 후 (40㎕의 PBST 중의 10㎕ 혈장), 최종 농도 0 내지 1μM로 희석된 야생형 MT-SP1, CB155 또는 CB42를 첨가했다. 반응물은 37℃에서 1시간 동안 항온처리했다. 혈장 용액을 IgG로 활성화된 양의 적혈구의 용액 중의 0.5%의 최종 농도로 추가로 희석했다 (250㎕의 양의 적혈구 용액 중의 6.25㎕의 혈장 용액, Diamedis (Miami, FL)). 용액을 45분 동안 실온에서 진탕하여 교반했다. 세포를 2000rpm에서 2분 동안 원심분리하고, 100㎕의 상청액을 제거하고 투명한 96-웰 (well) 미세역가 플레이트에 넣었다. 용혈된 적혈구로부터의 헤모글로빈의 방출은 415nm에서의 광학 밀도 (OD)를 판독하여 모니터한다. 야생형 MT-SP1, CB155 또는 CB42에 의한 용혈현상의 IC50 (nM)은 각각 131nM, 94nM 및 67nM이었다.
MT-SP1의 변형된 프로테아제의 패널은 용혈현상의 억제에 대해 시험되었다. 항응집제로서 나트륨 시트레이트를 함유하는 희석된 사람 혈장은 200nM의 야생형 MT-SP1, CB12, CB13, CB31, CB32, CB40, CB41, CB42, CB43, CB44, CB45, CB64, CB66, CB67 및 CB155로 항온처리했다. 당해 반응물을 37℃에서 1시간 동안 항온처리했다. 혈장 용액을 IgG로 활성화시킨 양의 적혈구 세포의 용액 중의 0.5%의 최종 농도로 추가로 희석하고 용혈현상은 상기한 바와 같이 검사했다. CH50 수치를 결정했다. 용혈현상의 분획을 추가된 프로테아제를 함유하지 않는 샘플 (양성 대조군)과 야생형 또는 변형된 프로테아제의 IC50 수치를 비교하여 측정하였고, 이때, 양성 대조군의 용혈현상의 분획을 1.00으로 설정했다. 표 22는 용혈현상의 수치의 원료 분획을 나타낸다. 데이터는 CB42의 존재하에서 완전히 억제된 용혈현상과의 양성 대조군과 비교하여 시험된 프로테아제가 50% 이상의 용혈현상을 억제함을 보인다.
MT- SP1 변이의 패널에 의한 용혈현상의 억제
프로테아제 용혈현상의 분획
야생형 0.14
CB12 0.22
CB13 0.50
CB31 0.51
CB32 0.38
CB40 0.48
CB41 0.32
CB42 0.00
CB43 0.23
CB44 0.48
CB45 0.27
CB64 0.34
CB66 0.44
CB67 0.33
CB155 0.09
음성 대조군 0.00
양성대조군 1.00
b. 다른 실험에서, 프로테아제의 처리 후 전형적 보체 활성화를 평가하기 위해, 프로테아제를 스크리닝 프로토콜을 위해 5.0μM의 농도로 초기에 PBST에서 희석하고, 50μM 내지 0.390μM의 프로테아제의 연속 희석을 IC50을 측정하기 위한 프로토콜을 위해 이용했다. MT-SP1 또는 변형된 프로테아제는 2㎕의 희석된 프로테아제 용액, 10㎕의 사람 혈장 (항응집제로서 나트륨 시트레이트 함유; Innovative Research, Inc.) 및 38㎕의 PBST를 배합하여 0.2mL 튜브 중에서 최종 농도 20% 혈장과 함께 예비 항온처리했다. 이는 프로테아제를 추가로 희석시켜 스크리닝 프로토콜을 위한 최종 농도 200nM의 프로테아제를 제공하고, IC50 프로토콜을 위한 2.0μM 내지 0.0156μM의 프로테아제를 제공했다. 프로테아제가 없는 대조군 (10㎕ 혈장 및 40㎕ PBST) 및 백그라운드 대조군 (단지, 50㎕ PBST)을 당해 검사에서 또한 포함했다. 반응물을 37℃에서 1시간 동안 항온처리했다. 감작된 양의 적혈구 (Diamdex, Miami, FL)를 웰 당 120㎕의 용적으로 폴리프로필렌 96-웰 플레이트에 첨가하고, 3㎕의 혈장/프로테아제 용액을 각 웰로 혼합하여 최종 혈장 농도 0.5%를 제공했다. 용액을 실온에서 45분 동안 진탕하여 항온처리 했다. 세포를 원심분리기 [Sorvall table top centrifug]에서 2000rpm에서 5분 동안 원심분리하여 용혈되지 않은 세포를 침전시키고, 100㎕의 상청액을 제거하고 투명한 96-웰 미세역가 플레이트에 넣었다. 용혈된 적혈구로부터의 헤모글로빈의 방출을 광학 밀도 (OD)를 415nm에서 판독하여 모니터했다. 분획 용혈현상을 모든 웰로부터의 백그라운드 대조군을 감하고, 프로테아제가 없는 대조군 (양성 대조군)으로 실험군 샘플을 나누어 계산하고, 이때, 양성 대조군의 용혈현상 분획을 1.00으로 설정한다. 프로테아제에 의한 용혈현상의 IC50 (nM)을 분획 용혈현상 대 프로테아제 농도를 4 매개변수 논리 곡선 피트 (SoftMax Pro software, Molecular Devices, CA)상에 플롯팅하여 측정했다.
MT-SP1 변형된 프로테아제의 패널을 전형적 보체 경로의 하나 이상의 성분의 절단을 통해 용혈현상의 억제에 대해 시험했다. 항응고제로서 나트륨 시트레이트를 함유하는 희석된 사람 혈장을 야생형 MT-SP1 (CB200), CB12, CB16, CB17, CB20, CB21, CB42, CB43, CB44, CB45, CB66, CB80, CB82, CB155, CB212, CB213, CB214, CB216, CB218, CB219, CB232, CB235, CB238, CB244, CB245, CB251, CB252, CB255, CB257, CB268, CB274, CB331, CB332, CB349, CB350, CB351, CB353, CB357, CB367, CB373, CB377, CB381, CB383, CB385, CB387, CB388, CB403, CB409, CB412, CB413, CB421, CB422, CB423, CB450, CB451, CB458, CB464, CB486, CB487, CB488, CB489 및 CB490의 200nM 또는 2.0μM 내지 0.0156μM의 연속 희석물과 함께 항온처리했다. 반응물을 37℃에서 1시간 동안 항온처리했다. 프로테아제/혈장 용액을 감작된 양 적혈구 중에서 추가로 희석하고, 용혈현상을 상기한 바와 같이 검사했다. 분획 용혈현상 및 ID50을 측정했다. 표 23은 200nM (전형적 200nM 용혈현상)에서의 분획 용혈현상 및 각 프로테아제에 대한 IC50 (20% 혈장 예비-항온처리)을 나타낸 것이다.
2. 전형적 용혈 분석: 90%의 혈장과 예비-항온처리
변형된 전형적 용혈 분석은 더욱 생리학적인 조건하에서 혈장 및 프로테아제의 농도를 조절하여 프로테아제의 억제적 활성을 추가로 측정하는데 적용될 수 있다. 프로테아제는 스크리닝 프로토콜을 위해 50μM의 농도까지 PBST 중에 초기에 희석하고, 200μM 내지 1.56μM의 프로테아제의 연속 희석물을 IC50을 측정하는 프로토콜을 위해 이용한다. MT-SP1 또는 변형된 프로테아제를 0.2㎕의 희석된 프로테아제 용액, 18㎕의 사람 혈장 (항응집제로서 나트륨 시트레이트 함유: Innovative Research, Inc.)을 배합하여 0.2mL 튜브 중의 최종 농도 90% 혈장을 함께 예비 항온처리한다. 이는 프로테아제를 추가로 희석시켜 최종 농도 5.0μM의 프로테아제를 스크리닝 프로토콜을 위해 제공하고, IC50 프로토콜을 위해 20μM 내지 0.156μM의 프로테아제를 제공했다. 프로테아제를 함유하지 않는 대조군 (18㎕ 혈장 및 2㎕ PBST) 및 백그라운드 대조군 (단지, 20㎕ PBST)을 또한 당해 검사에서 포함한다. 반응물을 37℃에서 1시간 동안 항온처리한다. 반응 혼합물을 70㎕의 PBST를 첨가하여 20% 혈장으로 추가로 희석했다. 감작된 양의 적혈구 (Diamdex, Miami, FL)를 3.0mL 분취량을 펠렛팅 (pelleting)하고, 2.7mL의 완충액을 제거하고 잔여 0.3mL의 완충액 중에 세포 펠렛을 재현탁하여 10X까지 농축했다. 농축된 감작된 적혈구를 각 웰 당 12㎕의 용적으로 폴리프로필렌 96-웰 플레이트에 첨가했다. 6㎕ 또는 60㎕의 예비 배양된 프로테아제/혈장 혼합물을 적혈구에 첨가하여 120㎕의 최종 용적 중에 각각 최종 농도 1% 혈장 또는 10% 혈장을 제공했다 (최종 용적까지 PBST를 첨가). 당해 용액을 실온에서 45분 동안 진탕하여 교반했다. 세포는 2000rpm에서 5분 동안 원심분리하여 용혈되지 않은 세포를 침전시키고, 100㎕의 상청액을 제거하고 투명한 96-웰 플레이트에 넣었다. 용혈된 적혈구 세포로부터의 헤모글로빈의 방출은 415nm에서 광학 밀도 (415nm)를 판독하여 모니터했다. 분획 용혈작용을 모든 웰로부터 백그라운드 대조군을 감한 후, 실험적 샘플을 프로테아제를 함유하지 않은 대조군 (양성 대조군)으로 나누어 계산하고, 이때, 양성 대조군의 용혈작용의 분획을 1.00으로 설정했다. 프로테아제에 의한 용혈현상의 IC50 (nM)을 분획 용혈현상 대 프로테아제 농도를 4 매개변수 논리 곡선 피트 (SoftMax Pro software, Molecular Devices, CA)상에 플로팅하여 측정했다.
야생형 MT-SP1 (CB200) 및 MT-SP1 돌연변이체 CB252 및 CB377을 90% 혈장과 예비 항온처리한 후의 용혈현상의 억제제에 대해 시험했다. 예비 항온처리된 프로테아제/혈장 혼합물 (20nM 내지 2000nM의 프로테아제의 최종 농도로)을 10%의 최장 혈장 농도의 감작된 적혈구와 함께 항온처리하고 용혈현상을 상기한 바와 같이 평가했다. 용혈 현상의 IC50을 상기한 바와 같이 측정했다. CB200, CB252 및 CB373의 IC50은 각각 967nM, 379nM 및 205nM이었다.
변형된 MT-SP1 CB450을 또한 90% 혈장과 함께 배양한 후 시험관내 전형적 경로-유도 용혈현상에 대해 평가했다. 예비 배양된 프로테아제/혈장 혼합물 (20nM 내지 2000nM 프로테아제의 최종 농도)을 최종 혈장 농도가 1% 및 10%인 감작된 적혈구와 항온처리하고 용혈현상을 상기한 바와 같이 평가했다. 결과는 CB450 용량-의존적으로 감소된 용혈현상이 1% 또는 10% 혈장에 의해 유도되고, 1% 혈장에 의한 유도에서 관찰된 용혈현상의 약간 더 크게 억제됨을 나타냈다. 예를 들어, 100nM 이상의 CB450의 존재하에서 1% 혈장에서의 유도는 검출할 만한 용혈현상이 관찰되지 않은 반면, 10% 혈장에서의 유도는 용혈 현상의 억제의 완료를 성취하기 위해 프로테아제의 더 높은 수율을 필요로 했다 (즉, 약 750nM 이상의 CB450 프로테아제).
B. 대안적 용혈 분석
1. 대안적 용혈 분석: 20% 혈장과의 예비 배양
프로테아제의 처리 후 대안적 보체 활성화를 평가하기 위해, 프로테아제를 10mM MgCl2 및8mM EGTA와 함께 젤라틴 베로날 완충액 (GCV; Comptech)을 함유하는 GVB/Mg/EGTA 완충액 중에 초기에 희석했다. 당해 프로테아제를 스크리닝 프로토콜을 위해 7.5μM의 농도까지 희석하고, 30μM 내지 0.2344μM의 프로테아제의 연속 희석물을 IC50을 측정하기 위한 프로토콜을 위해 이용했다. MT-SP1 또는 변형된 프로테아제를 5㎕의 희석된 프로테아제 용액, 15㎕의 사람 혈장 (항응집제로서 나트륨 시트레이트; Innovative Research, Inc.) 및 55㎕의 GVB/Mg/EGTA 완충액을 배합하여 96-웰 폴리프로필렌 플레이트의 웰에서 최종 농도 20% 혈장과 함께 예비 항온처리 했다. 이는 프로테아제를 추가로 희석시켜 스크리닝 프로토콜을 위한 최농 농도 500nM의 프로테아제를 제공하고, IC50을 위한 2.0μM 내지 0.0156μM의 프로테아제를 제공했다. 프로테아제를 함유하지 않은 대조군 (15㎕ 혈장 및 60㎕ GVB/Mg/EGTA) 및 백그라운드 대조군 (단지, 75㎕ GVB/Mg/EGTA)을 또한 당해 검사에서 포함한다. 당해 반응물을 실온에서 1시간 동안 항온처리했다. 항온처리 후, 5㎕ GVB/Mg/EGTA를 항온처리된 혼합물에 첨가한 후, 20㎕의 세척된 닭 알서버(Alsever) (항응집제를 함유하는, 닭의 전혈 및 알서버 용액의 50% 혼합물; Colorado Serum Company, CO)을 첨가하여 15%의 최종 혈장 농도를 제공했다. 첨가 전에, 닭 알서버를 하기 실시예 19에서 기술된 바와 같이 감작시키고 세포를 원심분리하고 냉 PBS로 3회 제척하고 10mL GVB/Mg/EGTA 중에 현탁시키고, 이용할 때까지 얼음에서 보관한다. 당해 플레이트를 37℃에서 1시간 동안 진탕한다. 세포를 2000rpm에서 5분 동안 원심분리하여 용혈되지 않은 세포를 침전시키고, 100㎕의 상청액을 제거하고 투명한 96-웰 미세역가 플레이트에 넣었다. 용혈된 적혈구로부터의 헤모글로빈의 방출을 415nm에서 광학 밀도 (OD)를 판독하여 모니터했다. 분획 용혈작용을 다른 모든 웰로부터 백그라운드 대조군을 감한 후, 실험적 샘플을 프로테아제를 함유하지 않은 대조군 (양성 대조군)으로 나누어 계산하고, 이때, 양성 대조군의 용혈현상의 분획을 1.00으로 설정했다. 프로테아제에 의한 용혈현상의 IC50 (nM)을 분획 용혈현상 대 프로테아제 농도를 4 매개변수 논리 곡선 피트 (SoftMax Pro software, Molecular Devices, CA)상에 플로팅하여 측정했다.
MT-SP1 변형된 프로테아제의 패널을 대체 보체 경로의 하나 이상의 성분의 절단을 통해 용혈현상의 억제에 대해 시험했다. 항응고제로서 나트륨 시트레이트를 함유하는 사람 혈장을 야생형 MT-SP1 (CB200), CB12, CB16, CB17, CB20, CB21, CB42, CB43, CB44, CB45, CB66, CB80, CB82, CB155, CB212, CB213, CB214, CB216, CB218, CB219, CB232, CB235, CB238, CB244, CB245, CB251, CB252, CB255, CB257, CB268, CB274, CB331, CB332, CB349, CB350, CB351, CB353, CB0357, CB367, CB373, CB377, CB381, CB383, CB385, CB387, CB388, CB403, CB409, CB412, CB413, CB421, CB422, CB423, CB450, CB451, CB458, CB464, CB486, CB487, CB488, CB489 및 CB490의 500nM 또는 2.0μM 내지 0.0156μM의 연속 희석물과 함께 항온처리했다. 반응물을 37℃에서 1시간 동안 항온처리했다. 프로테아제/혈장 용액을 닭 적혈구 중에서 추가로 희석하고, 용혈현상을 상기한 바와 같이 검사했다. 분획 용혈현상 및 ID50을 측정했다. 표 23은 500nM (대체 200nM 용혈현상)에서의 분획 용혈현상 및 각 프로테아제에 대한 IC50 (20% 혈장 예비-항온처리)을 나타낸 것이다.
MT- SP1 돌연변이의 패널에 의한 용혈현상 및 혈장 활성의 측정
CB# 돌연변이 전형적
200nM 용혈현 상 		대체
500 nM 용혈현 상 		전형적 IC 50
용혈현상 (nM) 		대체 IC 50
용혈현상 (nM) 		혈장 활성
CB200 wt 0.14 0.14 131 545 0.2
CB12 F97D 0.109 0.229 127.15 0.2
CB16 Y146F 0.058 0.049 182.6 204.95 0.23
CB17 L172N 0.198 0.044 211.7 180 0.19
CB20 Q175D 0.106 0.071 125.4 138.4 0.13
CB21 Q175E 0.156 0.047 123.7 81.7 0.16
CB42 Y146E 0.072 0.088 91.6 117.5 0.19
CB43 Y146A 0.195 0.226 160.2 0.07
CB44 Y146W 0.229 0.114 157.33 0.14
CB45 Y146R 0.195 0.297 170.42 0.07
CB66 K224A 0.236 0.097 166.3 102.2 0.24
CB80 R60cD 0.085 0.463 82 367 0.23
CB82 R60cW 0.147 0.48 74.8 283 0.29
CB155 Y146D/K224F 0.09 0.29 94 221 0.36
CB212 Y146N/K224F 0.477 0.538 371.5 0.47
CB213 Y146E/K224F 0.188 0.21 168.5 0.29
CB214 Y146A/K224F 0.197 0.32 171.25 0.42
CB216 Q192V/K224F 0.892 0.866 1200 0.47
CB0218 Q192F/K224F 0.975 0.947 1000 0.09
CB219 Y146D/Q192A/K224F 0.929 0.887 1100 0.63
CB232 Y146E/K224L 0.024 0.082 74.8 94.2 0.23
CB235 Y146E/K224A 0.035 0.126 96.7 89.8 0.26
CB238 Y146D/K224L 0.023 0.105 91.4 149.3 0.53
CB244 Y146D/K224R 0.046 0.562 66.08 617.5 0.18
CB245 Y146D/K224N 0.05 0.51 127.84 421.5 0.32
CB251 Y146E/K224R 0.052 0.47 57.57 625 0.19
CB252 Y146E/K224N 0.025 0.405 38.98 451.5 0.27
CB255 Y146E/K224T 0.115 0.84 179.46 580.1 0.55
CB257 Y146E/K224Y 0.032 0.548 118.65 158 0.44
CB268 Q221aD 0.049 0.359 55.3 512 0.2
CB274 G147E 0.102 0.441 80.7 311.5 0.23
CB331 I41D/Y146D/K224L 0.8 0.19 325.15 76.4 0.34
CB332 I41E/Y146D/K224L 0.254 0.124 150.05 52.3 0.53
CB349 I41D/Y146D/K224F 0.775 0.188 359.28 110.17 0.61
CB350 I41E/Y146D/K224F 0.729 0.24 284.14 177.07 0.69
CB351 I41T/Y146D/K224F 0.144 0.245 50.31 71.25 0.71
CB353 H143V/Y146D/K224F 0.278 0.193 160.85 461.4 0.26
CB357 I41T/Y146D/K224L 0.068 0.203 88.58 126.26 0.41
CB367 Y146D/Q175D/K224R 0.1 0.219 86 146.92 0.31
CB373 Y146E/Q175D/K224R 0.093 0.268 73.48 123.2 0.34
CB377 Y146E/Q175D/K224N 0.052 0.284 58.7 102.87 0.61
CB381 Y146D/Q175H/K224L 0.169 0.219 111.55 291.86 0.25
CB383 Y146D/Q175L/K224L 0.153 0.137 88.03 266.25 0.14
CB385 Y146D/Q175F/K224L 0.184 0.207 123.13 472.11 0.18
CB387 Y146D/Q175W/K224L 0.147 0.115 91.2 224.69 0.25
CB388 Y146D/Q175Y/K224L 0.272 0.194 114.83 317.21 0.23
CB403 Y146D/D217F/K224L 0.262 0.406 152.37 221.09 0.054
CB409 I41A/Y146D/K224F 0.22 0.174 281.2 0.498
CB412 I41L/Y146D/K224F 0.165 0.247 262.5 0.547
CB413 I41F/Y146D/K224F 0.222 0.215 251.11 0.446
CB421 I41T/Y146D/Q175D/K224F 0.714 0.271 478.9 0.585
CB422 I41T/Y146E/Q175D/K224N 0.05 0.15 50.35 0.511
CB423 I41T/Y146E/K224L 0.061 0.176 180.19 0.221
CB450 I41T/Y146D/G151L/K224F 0.255 0.223 269.14 0.287
CB451 Y146D/Q221aL/K224S 0.147 0.416 130.46 173.07 0.12
CB458 Y146E/Q221aE/K224R 0.136 0.58 93.25 332.95 0.21
CB464 Y146E/Q221aE/K224F 0.02 0.124 52.3 91.15 0.54
CB486 I41T/Y146E/Q175D/K224R 0.014 0.128 43.36
CB487 I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224N 0.026 0.173 52.87 0
CB488 I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224F 0.086 0.195 72.61
CB489 I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224L 0.038 0.143 50.56
CB490 I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224R 0.031 0.125 52.63
대안적 용혈 분석: 90% 혈장과의 예비 배양
변형된 대안적 용혈 분석은 혈장 및 프로테아제 농도를 조절함으로써, 낮은 활성을 갖는 것들과 같은 프로테아제의 억제적 활성을 추가로 측정하기 위해 적용될 수 있다. 프로테아제는 스크리닝 프로토콜을 위해 50μM의 농도까지 GVB/Mg/EGTA 중에 초기에 희석되고, 200μM 내지 1.56μM의 프로테아제의 연속 희석물은 IC50을 측정하기 위한 프로토콜을 위해 이용된다. MT-SP1 또는 변형된 프로테아제를 2㎕의 희석된 프로테아제 용액을 18㎕의 사람 혈장과 배합하여 (나트륨 시트레이트를 항응집제로 함유; Innovative Research, Inc.) 96-웰 폴리프로필렌 플레이트의 웰에서 최종 농도 90%의 혈장과 함께 예비 배양했다. 이는 스크리닝 프로토콜을 위해 최종 농도 5.0μM의 프로테아제를 제공하고, IC50 프로토콜을 위해 20μM 내지 0.156μM 의 프로테아제를 제공한다. 프로테아제 비함유 대조군(18㎕ 혈장 및 2ml GVB/Mg/EGTA) 및 백그라운드 대조군(균일하게 20㎕ GVB/Mg/EGTA)를 또한 분석에 포함시켰다. 반응물을 실온에서 1시간 동안 항온처리했다. 항온처리 후, 80㎕의 GVB/Mg/EGTA를 항온처리된 혈장/프로테아제 혼합물에 첨가한 후, 20㎕의 세척된 닭의 세포 (상기 기술)를 첨가하여, 15%의 최종 혈장 농도를 제공했다. 플레이트를 37℃에서 1시간 동안 진탕했다. 세포를 2000rpm에서 5분 동안 원심분리하여 용혈되지 않은 세포를 펠렛화하고, 100㎕의 상청액을 제거하고 투명한 96-웰 미세역가 플레이트에 넣었다. 용혈된 적혈구로부터의 헤모글로빈의 방출을 415nm에서 광학 밀도 (OD)를 판독하여 모니터했다. 분획 용혈작용을 다른 모든 웰로부터 백그라운드 대조군을 감한 후, 실험적 샘플을 프로테아제를 함유하지 않은 대조군 (양성 대조군)으로 나누어 계산하고, 이때, 양성 대조군의 용혈현상의 분획을 1.00으로 설정했다. 프로테아제에 의한 용혈현상의 IC50 (nM)을 분획 용혈현상 대 프로테아제 농도를 4 매개변수 논리 곡선 피트 (SoftMax Pro software, Molecular Devices, CA)상에 플롯팅하여 측정했다.
변형된 MT-SP1 CB450을 시험관내에서 90% 혈장과 예비 항온처리 후 대체 경로-유도 용혈현상에 대해 평가했다. 예비 항온처리된 프로테아제/혈장 혼합물 (20nM 내지 2000nM 프로테아제의 최종 농도)을 최종 혈장 농도 15%의 닭의 세포와 항온처리하고 용혈현상을 상기한 바와 같이 평가했다. 당해 결과는 CB450 용량-의존적으로 감소된 용혈현상이 15% 혈장에 의해 유도되고, 약 500nM 이상의 CB450 프로테아제에서 관찰된 적혈구 세포의 용혈작용이 검출되지 않음을 나타냈다.
실시예 8
보체-고갈 혈청을 이용하는 적혈구의 보체-유도 용혈작용의 검출
a. 야생형 MT-SP1, CB155 또는 CB42 프로테아제의 존재 또는 부재하에서 처리된 정제된 보체 인자에 의한 보체 활성화를 평가하기 위해, 정제된 보체 인자 C2, C3, C4 및 C5 및 C2-, C3-, C4- 및 C5-보체 결핍 배지를 제조원 [Quidel]로부터 구매했다. 정제된 보체 단백질 (C2, C3, C4 또는 C5)을 100nM 야생형 MT-SP1, CB155 또는 CB42 프로테아제와 함께 37℃에서 3시간 동안 항온처리했다. 반응에서 이용된 정제된 단백질의 농도는 5μM이었다. 1㎕의 적절한 보체 결핍된 혈청과 함께 1㎕의 반응물을 100㎕의 감작된 양의 적혈구에 첨가하고 상기 실시예 7에서 기재된 용혈현상의 활성에 대해 검사했다. 용혈현상의 CH50 수치를 측정했다. 샘플의 용혈현산의 분획을 1.00으로 설정된 프로테아제를 첨가하지 않은 샘플을 함유하지 않은 C2-혈청과 샘플의 CH50 수치를 비교하여 측정했다. 표 24는 용혈현상의 미처리 분획값을 나타낸다. 야생형 MT-SP1, CB155 및 CB24 프로테아제는 용혈현상의 억제에 의해 측정된 바와 같이 C2 및 C3를 불활성화시키지만 C4 및 C5는 불활성화시키지 않는다.
보체 -결핍 혈청에 다시 첨가된 프로테아제-항온처리된 보체 단백질에 의한 용혈현상
프로테아제 용혈현상의 분획
C2 1
C2 + WT 0
C2 + CB155 -0.00104
C2 + CB42 0.071429
C3 1.032325
C3 + WT 0.008342
C3 + CB155 0.07195
C3 + CB42 0.122449
C4 0.957766
C4 + WT 0.970027
C4 + CB155 0.944142
C4 + CB42 1.040816
C5 0.983651
C5 + WT 0.888283
C5 + CB155 0.942779
CB + CB42 1.020408
b. 다른 실험에서, 보체 단백질의 패널을 프로테아제에 의한 정제된 보체 단백질의 불활성화에 대한 결과를 평가하기 위해 MT-SP1 (CB200), CB252 및 CB377의 존재하에서 처리했다. 정제된 보체 단백질 (모두 제조원 [Quidel]로부터; San Diego, CA)을 PBST 중의 이들의 생리학적 혈청 농도(C1q: 180㎍/ml; C2: 25㎍/ml; C3: 1000㎍/ml; C4: 500㎍/ml; C5: 75㎍/ml; C6: 70㎍/ml; C8: 80㎍/ml; C9: 60㎍/ml)에서 CB200, CB252 또는 CB377 프로테아제로 항온처리했다. 1㎕의 반응물을 상응하는 보체 인자를 결핍시킨 1㎕의 혈청 (모든 결핍된 혈청은 제조원 [Quidel]으로부터 구매했다)의 존재하에서 100㎕의 감작된 양의 적혈구 세포에 첨가했다. 대조군으로서, 프로테아제를 함유하지 않은 대조군, 혈청만 결핍된 대조군 및 정상 혈청만 있는 대조군이 반응에 포함되었다. 당해 샘플을 1시간 동안 실온에서 진탕하면서 96웰 플레이트의 웰에서 항온처리했다. 세포를 원심분리에 의해 가라앉혀서 용혈되지 않은 세포를 펠렛화하고, 85㎕의 상청액을 제거하고 투명한 96-웰 미세역가 플레이트에 옮겼다. 용혈된 적혈구로부터의 헤모글로빈의 방출을 광학 밀도 (OD)를 415nm에서 판독하여 모니터했다. 당해 결과는 첨가된 상응하는 보체 단백질의 부재하에서 대조군 결핍된 혈정은 OD415 판독에 의해 평가된 바와 같이 용혈현상이 거의 없는 반면, 대조군 정상 혈청은 약 0.4의 0D415에 의한 평가와 같이 용혈현상을 나타냄을 보였다. 상응하는 보체 단백질이 결핍된 혈청 (프로테아제를 함유하지 않는 대조군)에 다시 첨가된 각 반응에 대해, OD415 판독은 정상 혈정으로 관찰된 판독과 유사하다. CB200, CB252 또는 CB377과 보체 단백질 C1q, C3, C4, C5, C6, C7, C8 또는 C9의 에비 항온처리는 정상 혈청 또는 프로테아제를 함유하지 않는 대조군에 비해 용혈현상이 감소되지 않았다. 반대로, CB200, CB252 또는 CB377 과 C2의 예비 항온처리는 결핍된 혈청 대조군의 수준에 비해 감소된 OD415 흡광도에 의해 평가된 바와 같이 용혈현상의 감소를 나타냈다.
실시예 9
웨스턴 블롯팅에 의한 사람 혈장 중의 보체 성분 C2의 단백질분해성 절단의 가시화
단백질 분해성 절단 생성물을 가시화하기 위해, 사람 혈장을 40 ml PBST에서 5%까지 희석하고 정제된 CB155, CB200 또는 CB42를 0 내지 500nM의 최종 농도까지 첨가했다. 샘플을 1시간 동안 37℃에서 항온처리했다. 20㎕의 반응물 또는 대조군으로서 정제된 보체 C2 (CompTech)를 기구 [Novex Mini-Cell Surelock apparatus (Invitrogen)]를 이용하여 4 내지 12% 트리신-글리신 겔 상에서 200V에서 35분 동안 SDS-PAGE에 의해 분리한 후, 기구 [Bio-Rad Transblot SD semi-dry transfer cell]를 이용하여 PVDF 막 (Invitrogen)에 옮겼다. 막을 1시간 동안 TBST (1% 트윈 20을 함유하는 트리스-완충 염수)중의 5% 탈지유로 차단한 후 세척하고, 5% 탈지유/TBST 중의 염소 항-사람 C2 항혈청의 1:3000 희석물과 4℃에서 밤새 배양했다. 당해 막을 각 세척시 10분동안 TBST에서 다시 3회 세척하고 실온에서 1시가동안 5% 무수 밀크/TBST에서 1:10,000HRP 접합된 래빗 항-염소 항체(Invitrogen, Carlsbad, CA)와 항온처리하였다. 필터를 TBST로 다시 10분 동안 3회 세척하고, 혈장 중의 C2 및 이의 절단 생성물을 제조사의 지시에 따라 시스템 [ECL Plus Western Blotting Detection System (Amersham Biosciences)]에서 전개하였다. 밀도측정을 소프트웨어 [AlphaEase FC Fluorchem 8800 software, version 3.1.2 (Alpha Innotech Corp.)]를 이용하는 시스템 [FluorChem imaging system (Alpha Innotech Corp.)]상에서 수행했다. 밀도측정을 사용하여 절단되지 않은 생성물 대 절단된 생성물의 비율을 측정하였다. C2 절단을 위한 프로테아제의 IC50을 다음과 같이 측정하였다: CB200: 15.7 nM; CB155: 18.4 nM; 및 CB42:11.9nM.
b. 다른 실험에서, 야생형 MT-SP1 (CB200) 및 돌연변이체 MT-SP1 CB252 및 CB377C에 의한 C2 및 C3의 절단을 비교했다. 9㎕의 사람의 시트레이트화 혈장 (Innovative Research)을 1㎕의 프로테아제와 항온처리하여 0 내지 2000nM 범위의 프로테아제의 최종 농도를 제공했다. 항온처리는 37℃에서 1시간동안 수행하였다. 1㎕의 예비 항온처리된 프로테아제/혈장 반응을 10㎕ (C2에 대한 평가를 위해) 또는 1000㎕ (C3의 평가를 위해) NuPAGE LDS 동일 완충액 및 샘플 환원 시약 (Invitrogen, Carlsbad, CA)과 배합하고 5분간 비등시켰다. 연이어, 10㎕의 비등시킨 샘플을 4 내지 12%의 NuPAGE 비스-트리스 농도구배 겔 (Invitrogen)에 로딩하고 단백질 분리를 위해 기구 [Novex Mini-Cell Surelock apparatus (Invitrogen)]를 이용하여 200V에서 35분 동안 전개한 후, 기구 [Biorad Transblot SD semi-dry transfer cell]를 이용하여 PVDF 막 필터 (Invitrogen)에 옮겼다. 막을 TBST (1% 트윈 20을 함유한 트리스-완충 염수)중의 5% 탈지유 (Biorad, Hercules, CA)로 1시간 동안 차단했다. 막을 5% 탈지유/TBST 중의 1:2000의 염소 항-사람 C2 (Quidel) 또는 염소 항-사람 C3와 4℃에서 밤새 항온처리했다. 막을 TBST로 10분 동안 3회 세척한 후, 5% 탈지유/TBST 중의 1:2000의 HRP-접합 항-염소 2차 항체 (Zymed: San Francisco, CA)와 실온에서 1시간 동안 항온처리했다. 막을 TBST로 10분 동안 3회 세척한 후, 시스템 [ECL Plus Western Blotting Detection System (Amersham Biosciences; Piscataway, NJ)]으로 전개했다. 밀도측정은 소프트웨어 [Alpha Ease FC Fluorchem 8800 software, version 3.1.2 (Alpha Innotech Corp)]를 이용하여 시스템 [FluorChem imaging system (Alpha Innotech Corp; San Leandro, CA)]으로 수행했다. 결과는 각각의 CB200, CB252 및 CB377가 사람 혈장 내의 C2를 용량-의존적 방식으로 절단하는 반면, 시험된 프로테아제는 사람 혈장의 C3를 심지어 프로테아제의 높은 농도 (2000nM)에서 프로테아제를 함유하지 않는 대조군과 비교하여 절단하지 않음을 나타낸다. C2의 분해는 500nM의 각 시험된 프로테아제에서 웨스턴 블롯에 의해 검출될 수 있고, 1000nM에서는 검출할 수 있는 C2가 거의 관찰되지 않았고, 시험된 프로테아제의 2000nM에서 C2의 완전한 분해가 명백했다.
실시예 10
대안적 및 전형적 용혈현상의 평가 및 사람 혈장에서의 보체 성분 C3의 단백질 분해성 절단과의 관련
프로테아제의 패널은 상기한 바와 같은 실시예 7, A.1 및 B.1에서 나타낸 사람 혈장과 예비 항온처리 후, 각각 전형적 용혈현상 또는 대안적 용혈현상에 대한 이들의 효과를 위한 최종 농도 200 nM (전형적) 또는 500 nM (대안적)에서 탐색했다. 시험된 프로테아제의 패널은 다양한 정도로 전형적 및 대안적 용혈현상 모두를 억제하는 야생형 (CB200), CB238, CB331, CB349, CB357, CB367, CB377, and CB387. CB200, CB357, CB367 및 CB387을 포함한다. CB238 및 CB377은 대안적 용혈현상의 억제를 거의 나타내지 않고, 전형적 용혈현상의 상당한 억제를 나타냈다. CB331 및 CB349는 전형적 용혈현상의 억제를 거의 나타내지 않았지만, 대안적 용혈현상의 억제를 나타냈다. 결과는 CB331, CB349 및 CB387이 전형적 경로에 비해 대안적 경로의 절단에 대해 선별적임을 보였다.
용혈현상 결과는 프로테아제의 존재 또는 부재에서 C3의 가시화에 의해 평가된 바와 같이 혈장내 C3의 절단과 관련된다. 대체 용혈현상 검사로부터의 샘플은 또한 상기 실시예 9에서 기재된 C3에 대한 웨스턴 블롯에 의해 시험된다. 대체 용혈현상 결과에 따라서, 당해 결과는 CB331, CB349 및 CB387이 프로테아제가 처리되지 않은 혈장 샘플과의 비교와 같이 감소된 C3 생성물에 의해 평가된 바와 같이 C3를 절단한다.
실시예 11
정제된 보체 성분의 절단 및 절단 부위의 동정
스캐폴드 또는 야생형 프로테아제와 비교하여 표적 단백질에 대한 변형된 프로테아제의 증가된 특이성을 측정하기 위해, 정제된 보체 인자 C2, iC3 및 iC4를 제조원 [Quidel Corporation (San Diego, CA)]으로부터 구입했다. 5㎍의 각각의 단백질을 PBST 중의 5μM의 최종 농도까지 희석했다. MT-SP1, CB155 또는 인자 I를 100nM의 최종 농도에 첨가하고, 반응물을 37℃에서 5시간 동안 항온처리했다. N-결합 글리코실화를 단백질을 변성시키고 제조업자의 프로토콜에 따라 PNGaseF (New England BioLabs, Ipswich, MA)를 처리하여 제거했다. 표적 단백질을 4 내지 12% 트리스-글리신 농도구배 겔 (Invitrogen, Carlsbad, CA) 상에서 SDS-PAGE에 의해 분리한 후 PVDF 막으로 옮겼다. 생성되는 막을 시약 [Coomassie Brilliant Blue R-250 (TekNova, Hollister, CA)]으로 염색하고, 50% 메탄올로 단백질 밴드가 분리될 때까지 세정하고, 공기 중에서 건조시켰다. 단백질 분해 단편을 시설 [UC Davis Molecular Structure Facility]에 의해 에드만[Edman's] 프로토콜에 따라 서열분석하여 절단 서열을 결정했다. 하기 표 25는 사람의 C2, C3 및 C4의 프로테아제 절단 서열을 기재한다. 절단이 발생하는, C2, C3 및 C4 상의 각 절단 부위를 절단 생성물의 서열분석으로부터 동정에 따라 천연 프로테아제 인자 I, 카뎁신 K, MT-SP1 및 변형된 MT-SP1 (CB155)에 대해 나타냈다. 각 서열번호는 서열 다음의 괄호에서 나타냈다.
프로테아제 절단 서열
MT-SP1 CB155 카뎁신 K 인자 I
사람 C2 GATR (391)
SLGR (392)
VFAK (393)		 GATR (391)
SLGR (392)
사람 C3 베타 쇄 REFK (394)
알파 쇄 GLAR (395)
RLGR (396)
AEGK (397)		 QHAR (398) LGLA (399)
LSVV (400)
 LPSR (388)
SLLR (389)
사람 C4 베타 쇄
알파 쇄 HRGR (390) HRGR (390)
감마 쇄
실시예 12
보체 불활성화와 C2 절단의 관계: C3 컨버타제의 형성 및 용혈현상의 평가
C3 컨버타제는 C1 복합체와 C4 및 C2의 상호작용에 의해 형성된다. C1 복합체에서 C1r 프로테아제의 활성화는 C1s를 절단하여 활성 C1s 프로테아제를 제공한다. C4는 C1s에 대해 민감한 기질이므로, C4의 절단으로 C4a 및 C4b가 생성된다. 활성 C4b의 발생은 C2에 대한 결합 부위 및 C1s에대한 제2의 기질을 제공한다. C2의 절단은 단편 C2a 및 C2b를 형성시킨다. C1s에 의한 절단에서, C4b 및 C2b 단편은 결합되고, 함께 전형적 경로의 C3 컨버타제를 형성한다. C2에 존재하는 SLGR 절단 부위는 C2 절단에 대한 천연 활성화 부위이고 C2a 및 C2b를 제공하는 반면, C2의 VFAK 절단 서열은 분자의 C2a 부분의 C2의 프로테아제 도메인 내에 존재한다. 야생형 또는 변형된 MT-SP1에 의한 C2의 절단 서열의 절단이 C2의 활성화 및 C3 컨버타제의 형성에 영향을 주는지 평가하기 위해, 절단을 평가하고 절단의 기능적 결과를 시험관내에서 재구성된 세포 표면 용혈현상 모델을 측정했다.
A. C2 절단
C2a 및 C2b 절단 생성물의 존재를 야생형 MT-SP1 (CB200), CB252 또는 CB377에 의한 정제된 C2의 절단 후에 평가했다. 정제된 C2를 프로테아제와 항온처리한 절단 생성물을 평가하기 위해, 5㎍의 정제된 C2 (Quidel)를 단독으로 또는 최종 농도 100 nM의 CB200, CB252 또는 CB377 프로테아제와 함께 37도℃에서 1시간 동안 항온처리했다. 전체 반응물을 4 내지 12% 트리스-글리신 농도구배 겔 (Invitrogen, Carlsbad, CA) 상에서 SDS-PAGE에 의해 분리한 후 PVDF 막으로 옮겼다. 생성되는 막을 시약 [Coomassie Brilliant Blue R-250 (TekNova, Hollister, CA)]으로 염색하고, 50% 메탄올로 단백질 밴드가 분리될 때까지 세정하고, 공기 중에서 건조시켰다. 결과는 100 nM CB200, CB252 또는 CB377의 존재하에서, C2가 거의 완전히 분해되어 각각 C2a 및 C2b에 상응하는 약 70 kD 및 23 kD의 절단 생성물을 제공함을 보였다. 또한, CB200의 존재하에서, 약 35kD의 제3의 절단 생성물이 관찰되었다.
B. 세포 표면 용혈현상 모델
C2 단백질 상의 MT-SP1 또는 변형된 프로테아제의 활성은 특히 보체 활성화의 중간 단계에서 세포를 분리하고 이들을 혈장 또는 프로테아제로 처리한 단백질에 노출시켜서 검사했다. 간단히, 활성화된 적혈구는 나가키 등의 방법(1974, A New Method for the Preparation of EAC14 cell with Human or Guinea-Pig Serum. Journal of Immunological Methods 5:307-317.)을 이용하여 C1/C4b 복합체 단계에서 정지시켰다. 시판하는 활성화 적혈구 (Diamedix Corp)를 2000rpm에서 세포를 펠렛화한 후 GGVB-TTHA (50% GVB0 (Diamedix Corp.) + 5% 글루코스 + 5 mM Ca-TTHA (100 mM TTHA (Sigma)를 함유하는 100 mM CaCl2의 동일 부분)로 재현탁시켜서 3회 세척하고, 최종 세척 후 5 X 108 세포/mL로 재현탁하고 빙상에서 보관한다. 세포를 10% 정상 사람 혈청 (NHS; GGVB-TTHA 중에서 제조하고Mg2+의 제거를 확실히하기 위헤 30℃에서 15분동안 항온처리했다)을 30℃에서 5분동안 항온처리 했다. 혼합물을 GGVB-TTHA로 2회 세척하고, GGVB-Ca (50% GVB0 + 5% 글루코스 + 0.3 mM CaCl2)로 2회, GGVB++ (50% GVB0 + 5% 글루코스 + 1 mM MgCl2 + 0.15 mM CaCl2)로 2회 세척했다. 최종 세척 후, 세포 혼합물을 과도한 세포의 침강을 피하기 위해 매 30분마다 혼합하면서 37℃에서 2시간 동안 항온처리했다. 항온처리된 세포 혼합물을 GGVB++로 1회 세척하고, 1.5 X 108 세포/mL로 재현탁했다. 현택액을 4℃에서 최대 1주일 동안 보관했다.
보체 활성화 동안에, C1/C4b 복합체가 C3 컨버타제를 생성시키는 C2를 절단하기 위해 필요하고 결과적인 보체 잔류물의 활성화 캐스캐이드는 막 공격 복합체 (MAC)를 형성하고 세포를 용해시킨다. 프로테아제에 의한 C2 절단의 결과를 평가하기 위해, 임의의 CB200, CB252, CB377의 2X 프로테아제 용액을 프로테아제 스톡 용액을 GGVB++ 중의 2μM로 희석하고 연이어 당해 스톡을 불투명한 96 웰 검사 플레이트 (Nunc)의 11개의 웰에 걸쳐 최종 프로테아제에 대해 1:2로 연속적으로 희석했다. GGVB++ 완충액을 단독으로 12번째 웰에 백그라운 대조군으로서 첨가했다. C3 결핍 혈청 (Sigma)의 40% 용액을 GGVB++와 희석하여 제조했다. 5㎕의 연속 희석 2X 프로테아제 (상기로부터)를 5㎕의 희석된 C3-결핍 혈청과 혼합하고 37℃에서 1시간 동안 배양했다. 반응을 GGVB++로 50㎕로 희석하고 50㎕ EAC14b 세포 (1.5 X 108 세포/mL)를 첨가했다. 당해 혼합물을 30℃에서 6분 동안 항온처리 하여 C2 복합체를 미리 형성시켰다. GGVB-EDTA (50% GVB0 + 5% 글루코스 + 10 mM EDTA) 중에 1:100으로 희석된 150㎕의 C2 결핍 혈청을 각 웰에 첨가했다. 샘플을 가볍게 진탕하면서 37℃에서 1시간 동안 항온처리 했다. 플레이트를 2000rpm에서 회전시켜 세포를 펠렛화하고 100㎕의 상청액을 투명한 96웰 검사 플레이트에 옮겼다. 용혈된 적혈구로부터 헤모글로빈의 방출을 광학 밀도 (OD)를 415 nm에서 판독하여 모니터했다.
결과는 증가된 농도의 프로테아제 (CB200, CB252 또는 CB377)와 C3 결핍 혈청의 예비 항온처리가 C2 결핍 혈청에 첨가했을 때 미리 형성된 C1/C4b를 함유하는 적혈구의 용혈현상을 감소시킴을 나타냈다. 각 시험된 프로테아제의 영향은 용량 의존적이고 0.2nM 내지 10nM의 농도 범위에서 명백하게 억제가 거의 없고, 증가되는 프로테아제의 농도에서 연속적인 억제가 발생하고, 800nM 이상의 프로테아제의 농도에서 관찰된 용혈현상이 거의 없었다. 이들 결과는 프로테아제의 존재하에서 C2를 함유하는 혈정의 예비 항온처리가 보체 활성화 및 세포 용해를 위해 필요한 C1/C4b에의한 C2의 절단을 모방하지 않음을 나타낸다.
실시예 13
쌍을 이룬 SDS-PAGE 및 용혈 분석에 의한 억제성 절단 부위의 측정
보체 활성화의 억제와 보체 성분의 프로테아제 절단의 관련성을 규명하기 위해, 정제된 보체 인자를 제조원 [Quidel 및 CompTech]으로부터 구매했다. 5㎍의 각 단백질을 PBST 중에서 5μM의 최종 농도까지 희석했다. 스캐폴드 또는 변형된 프로테아제를 0 내지 500nM의 최종 농도까지 희석했다. 샘플을 37℃에서 1시간 동안 항온처리 했다. 0.5 내지 1㎍의 처리된 보체 성분을 제거하고 PBST로 총 용적 10㎕까지 희석했다. 당해 반응물을 250㎕의 IgG-활성화 양의 적혈구 및 5㎕의 검사될 상응하는 보체 인자가 결핍된 배지와 혼합했다. 당해 용액을 5000rmp에서 2분 동안 원심분리하고, 200㎕의 상청액을 96-웰 미세역가 플레이트에 옮기고 415nm에서의 흡광도를 측정하여 용혈된 적혈구로부터의 헤모글로빈의 방출을 측정했다.
잔여 4 내지 4.5㎍의 반응 샘플을 PNGaseF (New England BioLabs)를 위해 제조원의 프로토콜에 따라 탈글리코실화했다. 샘플을 4 내지 12%의 트리스-글리신 농도 구배 겔 상의 SDS-PAGE에 의해 분리한 후 염료 [Coomassie Brilliant blue]로 염색했다. 제조원 [Alpha Innotech Imager] 상의 밀도측정을 이용하여, 각 밴드의 영역을 결정하고 검사 전체를 통해 절단된 보체 성분의 전체 길이 및 모든 주요 분해 생성물의 출현 비율을 계산했다.
실시예 14
C2 결핍된 혈청에서의 용혈에 의해 평가된 바와 같은 보체 활성화와 C2 절단의 관계
보체-매개 용혈현상의 C2 절단의 기능적 결과를 실시예 13에서 기재한 SDS-PAGE 및 용혈 분석 쌍에서 평가했다. 정제된 보체 인자에 의해 보체 활성화를 평가하기 위해, 정제된 C2 및 C2-결핍 배지를 제조원 [Quidel]로부터 구매했다. 0.5 내지 1㎍의 정제된 C2를 10㎕ PBST 중의 10 내지 500 nM의 CB155 프로테아제와 37℃에서 1시간 동안 항온처리 했다. 전체 반응물을 5㎕의 검사될 C2 보체 인자가 결핍된 혈장과 함께 250㎕의 IgG-활성 양의 적혈구에 첨가했다. 당해 용액을 실온에서 45분동안 두었다. 세포를 5000rpm에서 2분 동안 원심분리하고 200㎕의 상청액을 96-웰 미세역가 플레이트에 옮기고 415nm에서의 흡광도를 측정하여 용혈된 적혈구로부터의 헤모글로빈의 방출을 측정했다.
단백질분해성 절단 생성물을 가시화하기 위해, 20㎕의 반응물 또는 대조군으로서 정제된 보체 C2 (CompTech)를 4-12% 트리스-글리신 겔 상에서 SDS-PAGE에 의해 분리하고 전체 단백질을 제조원의 프로토콜에 따라 염료 [Coomassie Blue]로 염색하여 가시화했다. C2의 절단을 겔 밀도계를 이용하여 비교했다. C2의 절단은 용량-의존적으로 발생하고, 500nM의 프로테아제에서 거의 모든 C2의 절단이 발생했다. 또한, 용혈현상의 퍼센트는 프로테아제의 농도가 증가되면 감소했다. C2 절단 생성물의 겔 밀도계에 기초한 CB155의 IC50은 2.2nM이었다. 프로테아제-처리 C2가 첨가된 C2 결핍 혈청에서의 용혈현상을 위한 CB155의 IC50은 17nM이었다. 시험관내에서, 정제된 C2의 완전한 분해는 용혈현상의 기능적 감소를 위해 필요하다.
실시예 15
ELISA에 의한 C5b-9 (막 공격 복합체)의 검출 및 보체 활성화에 대한 MT-SP1 또는 돌연변이의 효과
A. C5b-9 ELISA
C5b-9을 위한 ELISA를 제조원 [Quidel]의 프로토콜에 따라 수행했다. 간략히, 포획된 항체로 피복된 미세역가 플레이트를 상품명 [SuperBlock (Pierce, Rockford, IL)]으로 실온에서 30분동안 재수화했다. 플레이트를 PBST로 세척하고 상기 80㎕의 SuperBlock으로 희석된 상기로부터의 20㎕의 프로테아제-처리된 보체 자극 혈청 용액을 미세역가 플레이트의 웰에 첨가했다. 플레이트를 실온에서 1시간동안 항온처리한 후, PBST로 세척했다. 100㎕의 검출 항체-HRP 접합 용액을 첨가하고 플레이트를 1시간 동안 항온처리한 후 PBST로 세척했다. 최종적으로, 100㎕의 기질 용액을 첨가하고 플레이트를 전개하기 위해 약 15분 동안 실온에서 항온처리했다. 전개 반응을 위해, 100㎕의 정지 용액을 각 웰에 첨가하고 450/650nm의 흡광도를 제조원의 프로토콜에 따라 측정했다.
B. 보체 활성화에 대한 야생형 MT-SP1 (CB200), CB155 또는 CB42의 효과
보체 활성화를 검출하기 위해, 항응고제로서 나트륨 시트레이트 (Innovative Research, Inc., Southfield, MI)를 함유한 사람 혈장을 0.05% 트윈 20을 함유한 PBS (PBST)로 20% 최종 농도까지 희석하고 (40μL PBST 중의 10μL 혈청), 여기에, MT-SP1, CB155 또는 CB42를 0 내지 5μM의 최종 농도까지 첨가했다. 당해 용액을 37℃에서 15분동안 항온처리했다. 전형적 경로의 활성화 및 대체 경로의 활성화는 리포폴리사카라이드 (각각, IgG 또는 LPS, 최종 농도 1mg/mL, Sigma)의 첨가에 의해 개시된다. 반응물을 37℃에서 30분 동안 항온처리했다. 반응물을 최종 농도 1mg/mL의 페파블록 (Roche) 및 최종 농도 50mM의 EDTA에 첨가하여 켄칭했다. ELISA는 상기 부분 A에서 기술한 바와 같이 수행했다.
각 프로테아제에 대한 C5b-9 발생의 IC50을 측정했다. 야생형 MT-SP1, CB155 및 CB42에 대한 전형적 경로의 활성화 후의 IC50은 103nm, 47nm 및 23nm에서 각각 측정되었다. 야생형 MT-SP1, CB155 및 CB42에 대한 대체 경로의 활성화 후의 IC50은 195nm, 84nm 및 41nm에서 각각 측정되었다.
실시예 16
전체 보체 시스템 스크린에서 보체 활성화에 대한 야생형 MT-SP1 (CB200), CB252 또는 CB377의 효과
MT-SP1 또는 돌여변이 MT-SP1 프로에아제의 전형적, MBL 또는 대체 보체 경로에 대한 영향을 평가하기 위해, 9㎕ 사람 시트레이트화 혈장 (Innovative Research)을 1㎕의 CB200, CB252 또는 CB377 프로테아제와 함께 37℃에서 1시간 동안 항온처리하여 최종 농도 1μM의 프로테아제를 제공했다. 각 반응을 스크린 [Total Complement System Screen Classical, Lectin, Alternative Pathways]을 이용하여 제조원 (WiesLab; Sweden)의 지시에 따라 평가했다. 당해 검사에서, 제조원이 제공하는 미세역가 스트립 (strip)의 웰을 전형적, 대체 또는 MBL (렉틴) 경로의 특이적 활성화제로 피복한다. 반응물을 제조원에 의해 제공된 적절한 완충액으로 희석하여 각 경로를 위한 혈장의 농도를 제공하고 반응물을 제조원에 의해 정의된 바와 같이 항온처리했다. 전형적 경로를 위해서, 혈장 샘플을 희석제 [Dilutent CP]로 희석하고 실온에서 분석전에 최대 60분 동안 두었다. 렉틴 경로를 위해 혈장 샘플을 희석제 [Diluent LP]로 희석하고 분석 전에 15분 이상 60분 이하로 실온에 두었다. 대체 경로를 위해 혈장 샘플을 희석제 [Diluent AP]중에서 항온처리하고 분석 전에 최대 60분 동안 두었다. 미세역가 플레이트에, 샘플을 이중으로 100㎕/웰로 첨가했다. 플레이트를 37℃에서 60 내지 70분 동안 항온처리했다. 혈청 항온처리 후, 미세역가 플레이트의 웰을 300㎕의 세척액을 이용하여 3회 세척했다. 최종 세척 후, 과량의 세척 완충액을 흡습 티슈 상에서 플레이트를 두드려서 제거했다. 보체 활성화를 C5b-9의 검출에 의해 각 샘플에서 평가했다. C5b-9에 대한 알칼린 포스파타제-표지 항체를 함유하는 100㎕의 접합체를 각 웰에 첨가하고 플레이트를 실온에서 30분동안 항온처리했다. 반응물을 전개하기 위해, 100㎕의 기질 요액을 각 웰에 첨가하고 플레이트를 실온에서 30분 동안 항온처리했다. 반응을 100㎕/웰에서 5mM EDTA를 첨가하여 정지시켰다. 흡광도를 미세역가 플레이트 판독기를 이용하여 405nm에서 판독했다. 발생된 sC5b-9의 분획을 프로테아제를 함유하지 않은 샘플에 대해 샘플의 OD450을 비교하여 측정했다
결과는 전형적 및 MBL 경로에 의해 유도된 보체 활성화로 발생된 분획 C5b-9이 각 시험된 프로테아제 (CB200, CB252 또는 CB377)의 존재하에서 거의 완전히 억제됨을 나타낸다. 반대로, 보체 활성화가 대체 경로에 의해 유도되면, C5b-9 발생의 억제가 임의의 시험된 프로테아제에 의해 관찰되지 않았다. 전형적 및 MBL 경로는 C2를 필요로 하고, 대체 경로는 필요로 하지 않으므로, 이들 결과는 전형적 및 MBL 경로의 억제가 C2의 절단에 의한 것임을 나타낸다. 당해 결과는 C2와의 예비 배양시 각 시험된 프로테아제 (CB200, CB252 및 CB377)가 용혈 현상을 억제 (상기 실시예 8.b 참조)하는 관찰과 일치한다.
실시예 17
SLGR 또는 GLAR 대 RQAR 기질의 선호 절단에 대한 스크리닝
기질 라이브러리에 의해 결정된 바람직한 특이성 프로파일과 일치하는 변형된 프로테아제를 특이성의 변화 정도를 측정하기 위해 바람직한 절단 서열에 상응하는 개별 펩타이드 기질을 이용하여 검사했다. 하나의 천연 표적 기질을 MT-SP1 자가 활성화 부위를 포함하는 Ac-RQAR-AMC로 고안하고, 2개의 바람직한 기질 절단 서열을 Ac-SLGR-AMC (C2 절단 부위) 및 Ac-GLAR-AMC (C3 절단 부위)로 고안했다.
기질을 코스타 96 웰 흑색 반-영역 검사 플레이트의 웰에서 MT-SP1 활성 완충액의 50㎕의 총 용적 중에 1mM 내지 2μM의 연속된 12개의 농도로 희석했다. 용액을 30℃에서 5분 동안 가온하고, 50㎕의 프로테아제 용액 (야생형 MT-SP1, CB42 또는 CB155)를 검사 웰에 첨가했다. 형광을 435nm에서 컷-오프 필터 세트를 이용하는 380nm의 여기 파장, 450nm의 방출 파장에서 형광 분광계 (Molecular Devices Gemini XPS)에서 측정했다. 형광의 증가율을 30초 간격으로 판독하여 30분 동안 측정했다. 역학 상수 kcat, Km 및 kcat/Km (특이성 상수)를 기질 농도의 역수 대 기지질 절단 속도의 역수에 의해 그래프를 그리고, 리네위버-버트 방정식에 적용하여 계산했다 (1/속도=(Km/Vmax)(1/[S]) + 1/Vmax; 이때, Vmax=[E]*kcat). 프로테아제 야생형 MT-SP1 (CB200), CB42 및 CB155는 각각 1.9 X 106, 1.8 X 106 및 9.1 X 104 M-1s-1에서 Ac-RQAR-AMC 기질을 절단한다. 프로테아제 야생형 MT-SP1 (CB200), CB42 및 CB155는 각각 2.0 X 104, 5.9 X 104, 3.7 X 103 M-1s-1에서 Ac-SLGR-AMC 기질을 절단한다. 프로테아제 야생형 MT-SP1 (CB200), CB42 및 CB155는 각각 6.4 X 104, 6.3 X 104 및 3.5 X 103 M-1s-1에서 Ac-GLAR-AMC 기질을 절단한다.
실시예 18
개별 기질 대 전장 단백질의 절단에 대한 스크리닝
기질 절단 서열 대 전장 보체 단백질에 대한 야생형 또는 변형된 프로테아제의 특이성을, 기질이 특정의 단백질에 의해 얼마나 잘 절단되는지를 측정하기 위한 특이성 상수(kcat/km)를 비교하여 측정하였다. 펩타이드 기질 절단 서열을 C2 절단 서열 Ac-SLGR-AMC를 함유하도록 디자인하였다. 절단의 특이성 상수(kcat/km)를, 기질 절단 서열을 프로테아제(야생형 MT-SP1 (CB200), CB42 또는 CB155)와 항온배양함으로써 실시예 17에서와 같이 측정하고 형광성 증가율을 측정하였다.
겔 역학을 사용하여 표적 보체 단백질 C2의 특이성 상수를 측정하였다. C2 표적 단백질의 절단 역학은 SDS-PAGE에 의해 시간에 따른 소량의 프로테아제 존재하에 표적 고갈을 분석하여 검정하였다. 이러한 검정을 위해, 5mM C2를 10nM 프로테아제(야생형 MT-SP1 (CB200), CB42, 또는 CB155)와 함께 MTSP 활성 완충액 중에서 37℃에서 5시간 항온배양하였다. 분취량을 0, 10, 20, 40, 60, 100, 200, 및 300분에 제거하고, 즉시 희석후 환원제 내에서 비등시켰다. 샘플을 PNGase F(New England BioLabs)로 처리하고 SDS-PAGE로 분리한 후 쿠마시 브릴리언트 블루로 염색하였다. 전장 단백질 밴드의 밀도를 알파 겔 이미저로 측정하였다. 특이성 상수 (kcat/km)를 시간에 대해 통합된 밀도치를 플롯팅함으로써 생긴 곡선의 비-선형 핏팅에 의해 다음 식으로 측정하였다:
밀도 = exp(-1*시간*[효소]*kcat/Km)
이러한 결과는 프로테아제에 의한 정장 단백질에 대한 기질 펩타이드 서열의 절단의 특이성 상수가 유사한 패턴을 보임을 나타낸다. CB200 야생형 MT-SP1은 기질 펩타이드 서열 대 C2 전장 단백질의 절단에 대해 거의 동일한 특이성 상수를 나타낸 반면, CB42 및 CB155는 이들의 특이성 상수에서 약간 편차를 보였다. CB200, CB42, 및 CB155에 의한 Ac-SLGR-AMC 기질 서열의 특이성 상수는 각각 2.0 X 104, 5.9 X 104, 및 3.7 X 103 M-1s-1 였다. CB200, CB42, 및 CB155에 의한 C2 단백질의 절단에 대한 특이성 상수는 각각 1.95 X 104, 3.60 X 104, 및 7.20 X 104 M-1s-1 였다.
실시예 19
사이노몰구스 용혈 프로토콜
프로테아제 처리 이후 사이노몰구스 원숭이 보체 시스템의 기능적 활성을 또한 변형된 용혈 분석을 사용하여 평가할 수 있다.
A. 닭 적혈구 세포의 감작화
닭의 적혈구 세포를 Chicken Alsevers로 부터 분리하였다(닭으로 부터의 전혈 및 응집억제제를 함유하는 알저버스 용액의 50% 혼합물; Colorado Serum Company, CO). 세포 펠렛이 보이지 않을 때까지 가볍게 상하로 피펫팅하여 세포를 재현탁시키고 세포 50ul를 1ml GVB++완충액 내로 희석하였다. 세포 용적을 각각의 실험에서 필요한 만큼 칭량하는데, 최종 1ml 현탁액의 웰당 10ul를 각각의 웰내로 부가하여, 한개의 플레이트에 대해 50ul 세포의 충분한 희석액이 되도록 한다. 세포를 테이블탑 원심분리기에서 2500rpm에서 4℃에서 1분간 펠렛팅하여 세척하고, 상등액을 따라버리고, 세포를 가볍게 상하로 피펫팅하여 1ml GVB++ 중에 재현탁시킨다. 세척단계를 2회 더 반복하거나 상등액이 마지막 회전시 완전히 청명해질 때까지 반복하였다. 1ul의 항-닭 적혈구 항체(Fitzgerald industries)를 세포를 감작하기 위해 부가하였다. 항체-세포 현탁액을 혼합한 후, 용액을 얼음상에서 최소 15분간 항온배양하고 테이블탑 원심분리기에서 2000rpm에서 4℃에서 2분간 원심분리하였다. 상등액을 따라버리고 감작된 세포를 1mL GVB++중에서 재현탁시키고 상등액이 청명해질 때까지 2000rpm에서 1분간 2회 더 원심분리하였다. 최종 세척 후, 세포 펠렛을 최종 용적의 1mL GVB++중에 재현탁시키고 세포를 GVB++중에 10:50으로 희석하였다(총 용적 6ml에 대해 5mL GVB++ 중 1mL의 재현탁된 감작된 세포). 항체를 이용한 닭 세포의 감작은 실험 당일 신선한 상태로 수행하였다. 감작된 세포는 밤새 방치하지 않았다.
B. 생체내 약동학(PD) 실험으로 부터의 용혈 분석
감작된 적혈구 존재하여 비히클 대조군(프로테아제 없음) 처리된 동물 또는 프로테아제 처리된 동물로 부터 수득된 각각의 혈장 샘플에 대해 1%, 2.5% 및 10% 혈장의 최종 농도에서 용혈 반응을 설정하였다. 농축된 감작된 적혈구가 부가되지 않은 흡광 대조군을 또한 각각의 샘플에 대해 병행하여 설정하였다. 모든 반응은 포인트 디봇을 갖는 불투명 플레이트 내에서 설정하였다. 1% 혈장 샘플에 대해, 용혈 샘플(2중)을 10ul 감작된 적혈구, 89ul GVB++ 및 프로테아제 처리된 또는 프로테아제 처리되지 않은 동물로 부터의 1ul 혈장과 함께 설정하고; 상응하는 흡광 대조군을 99ul GVB++ 및 프로테아제 처리된 동물로 부터의 1ul 혈장과 함께 설정하였다. 2.5% 혈장 샘플에 대해, 용혈 샘플(2중)을 10ul 감작된 적혈구, 87ul GVB++ 및 프로테아제 처리된 또는 프로테아제 처리되지 않은 동물로 부터의 2.5ul 혈장과 함께 설정하고; 상응하는 흡광 대조군을 97ul GVB++ 및 프로테아제 처리된 동물로 부터의 2.5ul 혈장과 함께 설정하였다. 10% 혈장 샘플에 대해, 용혈 샘플(2중)을 10ul 감작된 적혈구, 80ul GVB++ 및 프로테아제 처리된 또는 프로테아제 처리되지 않은 동물로 부터의 10ul 혈장과 함께 설정하고; 상응하는 흡광 대조군을 90ul GVB++ 및 프로테아제 처리된 동물로 부터의 10ul 혈장과 함께 설정하였다. 플레이트를 37℃에서 30분동안 진탕시켜 항온배양하였다. 세포를 2000rpm에서 5분간 원심분리하여 미파괴 세포를 펠렛화시키고, 상등액 80ul를 제거하여 투명한 96웰 환저 미세역가 플레이트에 넣었다. 샘플이 때로는 젤라틴성이므로 이러한 과정은 조심스럽게 수행하였다. 젤란틴성이된 샘플을 주시하였다. 상등액이 옮겨진 플레이트를 2500rpm에서 5분간 원심분리하여 기포를 제거하였다. 기포가 잔류하지 않을 때까지 또는 남아있는 기포가 18G 니들로 터질때까지 원심분리를 반복하였다. 용해된 적혈구 세포로 부터의 헤모글로빈 방출을 Bio-Rad 마이크로플레이트 판독기 모델 680 상에서 425nm에서 흡광도를 판독하여 광학적으로 분석하였다. 흡광도가 1 초과인 경우, 샘플을 GVB++ 중에서 1:3으로 희석하고 다시 판독하였다(예, 40ul GVB++ 내로 20ul 샘플). 분획 용혈은 상응하는 용혈 웰로 부터의 흡광도 대조군 샘플로 부터 흡광도를 공제하고, 프로테아제 비함유 비히클 대조군 샘플에 의해 실험 샘플을 나누어 계산하였다. ED50값을 프로테아제 농도의 함수로써 OD415nm 값을 그래프화하여 측정하였다.
C. 시험관내 적정 용혈 분석
사이노몰구스 원숭이 혈장을 사용한 프로테아제의 시험관내 적정을 위해, 최종 반응 용적 10%의 프로테아제를 구입한 사이노몰구스 원숭이 혈장(예, 폴리프로필렌 96-웰 플레이트 내에 2ul의 프로테아제 용액을 18ul 사이노몰구스 원숭이 혈장에 부가하였다)과 함께 항온배양하여, IC50 적정 프로토콜에 대해 20uM 내지 0.156uM 범위의 프로테아제의 최종 프로테아제 농도와 90%의 혈장 농도를 수득하였다. 프로테아제 비함유(18ul 혈장 및 2ul GVB/Mg/EGTA) 및 백그라운드 (20ul GVB/Mg/EGTA 만) 대조군을 또한 당해 분석에 포함시켰다. 반응물을 실온에서 1시간 항온배양하였다. 90% 혈장과 함께 프로테아제의 예비항온배양 후, 항목 B에 기재한 바와 같이 용혈을 수행하였다. 어떠한 흡광 대조군도 시험관내 용혈 적정에 포함시키지 않았다.
실시예 20
마우스 용혈 프로토콜
A. 생체내 약동학 (PD) 실험으로 부터의 용혈 분석
프로테아제 처리 이후 마우스 보체 시스템의 기능적 활성을 또한 변형된 용혈 분석을 사용하여 평가하였다. 마우스 용혈 프로토콜에서 사용된 적혈구는 또한 실시예 19, 파트 A,에서 기술된 바와 같이 감작화된 닭 적혈구 세포이다. 용혈반응을 감작된 적혈구의 존재하에 비히클 대조(프로테아제 비함유) 처리된 동물 또는 프로테아제 처리된 동물로 부터 수득된 각각의 혈장 샘플에 대해 40% 최종 혈장 농도로 설정하였다. 농축된 감작 적혈구가 부가되지 않은 흡광 대조군을 혈장 농도의 절반(20% 혈장)에서 각각의 샘플에 병행하여 설정함으로써, 하기하는 분석동안 용혈 값으로 부터 흡광 대조값이 2번 공제되도록 하였다. 용혈 샘플을, 프로테아제 처리된 또는 처리되지 않은 동물로 부터의 40ul 혈장과 농축된 감작 적혈구 60ul를 각각의 웰로 부가함으로써 디봇이 있는 불투명 플레이트 내에서 2회 (충분한 혈장이 허용되는 경우) 설정하였다. 상응하는 흡광 대조군을, 프로테아제 처리된 또는 처리되지 않은 동물로 부터의 20ul 마우스 혈장과 80ul GVB++를 각각의 웰에 부가함으로써 설정하였다. 당해 플레이트를 1시간동안 37℃에서 진탕시켜 항온배양하였다. 세포를 2000rpm에서 5분간 원심분리하여 미파괴 세포를 펠렛화하고, 50ul 상등액을 제거하여 투명한 96웰 환저 미세역가 플레이트 내에 넣었다. 샘플이 때로는 젤라틴성이므로 이러한 과정은 조심스럽게 수행하였다. 젤란틴성이된 샘플을 주시하였다. 상등액이 옮겨진 플레이트를 2500rpm에서 5분간 원심분리하여 기포를 제거하였다. 기포가 잔류하지 않을 때까지 또는 남아있는 기포가 18G 니들로 터질때까지 원심분리를 반복하였다. 용해된 적혈구 세포로 부터의 헤모글로빈 방출을 415nm에서 흡광도를 판독하여 모니터했다. 흡광도가 1 초과인 경우, 샘플을 GVB++ 중에서 1:3으로 희석하고 다시 판독하였다(예, 40ul GVB++ 내로 20ul 샘플). 분획 용혈은 상응하는 용혈 웰로 부터의 흡광도 대조군 샘플로 부터 2x 흡광도를 공제하고, 프로테아제 비함유 비히클 대조군 샘플에 의해 실험 샘플을 나누어 계산하였다. ED50값을 프로테아제 농도의 함수로써 OD415nm 값을 그래프화하여 측정하였다.
B. 시험관내 적정 용혈 분석
마우스 혈장을 사용한 프로테아제의 시험관내 적정을 위해, 최종 반응 용적 10%의 프로테아제를 구입한 마우스 혈장 또는 인-하우스 대조군 혈장 (예, 폴리프로필렌 96-웰 플레이트 내에 2ul의 프로테아제 용액을 18ul 혈장에 부가하였다)과 함께 항온배양하여, IC50 적정 프로토콜에 대해 20uM 내지 0.156uM 범위의 프로테아제의 최종 프로테아제 농도와 90%의 혈장 농도를 수득하였다. 프로테아제 비함유(18ul 혈장 및 2ul GVB/Mg/EGTA) 및 백그라운드 (20ul GVB/Mg/EGTA 만) 대조군을 또한 당해 분석에 포함시켰다. 반응물을 실온에서 1시간 항온배양하였다. 90% 혈장과 함께 프로테아제의 예비항온배양 후, 항목 A에 기재한 바와 같이 용혈을 수행하였다. 어떠한 흡광 대조군도 시험관내 용혈 적정에 포함시키지 않았다.
실시예 21
전형적 C3b 침착 ELISA
C3b 침착을 검출 및 정량화하기 위하여, 96웰 맥시소프 플레이트(Nunc)를 웰당 100μl 0.5% 난알부민과 37oC에서 2시간 또는 4oC에서 밤새 피복하였다. 플레이트를 Molecular Devices SkanWasher 300 Version B를 사용하여 250 ul PBST로 3회 세척하였다. 플레이트를 PBS 중에 1:1000으로 희석된 래빗 항-닭 난 알부민 항체 (MP Biomedicals)로 웰당 100ul로 피복하였다. 플레이트를 실온에서 1시간 또는 4oC에서 밤새 항온배양한 후 PBST로 3회 세척하였다. 플레이트를 200ul 차단 완충액(30% BSA 용액; Serologicals)으로 차단시키고 실온에서 1시간 진탕시켰다. PBST로 3회 세척 후, GVB++ (베로날 (바비탈)-완충 염수, pH 7.4, 142 mM NaCl, 4.9 mM 나트륨 베로날, 0.1% 젤라틴, 0.15 mM CaCl2, 및 1 mM MgCl2함유; Comptech 함)중에서 목적하는 퍼센트(i.e. 1%, 10%)로 희석된 100 ml 혈장 샘플을 각각의 웰에 부가하고, 플레이트를 실온에서 30분 진탕시켰다. 웰을 PBST로 3회 세척하였다. 차단 완충액 중 1:4000으로 희석된 염소 항-사람 C3b 항체 (Quidel)을 100 μl의 용적으로 웰에 가하고 플레이트를 실온에서 1시간 동안 진탕하였다. PBST로 세척 후, 차단 완충액 중에서 1:8000으로 희석된 100 μl HRP-래빗 항-염소 접합된 항체 (Zymed)를 웰에 부가하고 실온에서 진탕하면서 1시간 동안 항온배양한다. 웰을 PBST로 세척하고 100 μl TMB 기질(Pierce)을 부가함으로써 제조업자의 지침에 따라 ELISA을 수행하였다. 100 μl 2M H2SO4 를 부가하여 반응을 중단시키고, 405 nm에서의 흡광도를 SpectraMax M5 플레이트 판독기(Molecular Devices)상에서 판독하였다.
실시예 22
프로테아제의 마우스 약동학(PD) 분석
A. CB450의 약동학
마우스 (각 투여량당 n=6)을 다양한 투여량 범위 (0 mg/kg, 2.5 mg/kg, 5 mg/kg, 10 mg/kg, and 15 mg/kg)에서 CB450을 일시주사 함으로써 정맥내 주사하였다. 주사한지 5분 후 심장천공에 의해 처리된 마우스로 부터 혈장을 수거하였다. 상이한 처리 그룹으로 부터의 혈장 샘플의 보체 활성을 실시예 20에 기재된 용혈 분석 또는 실시예 21에 기재된 C3b ELISA로 측정된 C3b 침착에 의해 시험하였다.
용혈 실험 결과는 415nm의 흡광도 수준에서 평가된 바와 같이 CB450 처리된 마우스로 부터의 마우스 혈장에 의해 유도된 적혈구의 용량-의존적 감소된 용혈이었다. 프로테아제 처리되지 않은 마우스로 부터의 혈장 샘플은 이러한 검정에서 415nm에서 약 0.23의 흡광도로 평가되는 바와 같이 용혈을 유도하였고, 이는 2.5mg/kg CB450 처리된 그룹에서 약 0.1로 감소하였는데, 5, 20, 또는 15 mg/kg 의 CB450으로 처리된 마우스로 부터의 샘플에서 측정된 흡광도 시그날은 거의 또는 전혀 검출될 수 없었다.
각각의 처리 그룹으로 부터 1% 또는 10% 혈장을 사용하여 C3b ELISA를 수행하였다. 프로테아제 처리되지 않은 샘플로 부터의 분획 용혈(fraction hemolysis)은 1.0으로 설정하고 모든 실험 샘플의 분획 용혈은 상응하게 측정하였다. 즉, 프로테아제 비처리 마우스로 부터의 1% 및 10% 혈장 샘플 모두에 있어, C3b 침착 분획은 1로 측정되었다. 10% 혈장 샘플 상에서 C3b ELISA의 결과는 증가된 용량의 CB450으로 처리된 마우스로 부터의 혈장이 CB450의 2.5, 5 또는 10mg/kg의 용량에서 프로테아제 비처리된 샘플과 비교하여 C3b 수준에서 측정가능할 만한 차이가 없는 것으로 나타났으나, 15 mg/kg 으로 처리된 마우스는 약 0.40으로 측정된 C3b 침착의 감소된 분획을 보였다. 1% 혈장 샘플 상에서 C3b ELISA의 결과는 CB450으로 처리된 마우스로 부터의 혈장이 프로테아제 처리되지 않은 혈장 샘플에 비해 분획 C3b 침착이 용량 의존적으로 감소했음을 나타냈고, 이는 용혈 실험에서 관측된 결과와 일치했다. 2.5 mg/kg CB450으로 처리된 마우스로 부터의 혈장 샘플은 약 0.40으로 측정되는 감소된 C3b 침착을 나타낸 반면, 5, 20, 또는 15 mg/kg CB450으로 처리된 마우스로 부터의 혈장은 검출가능한 C3b를 거의 또는 전혀 나타내지 않았다.
B. MT-SP1 프로테아제 돌연변이체 패널의 약동학
마우스를 CB200 (야생형), CB238, CB245, CB252, CB255, CB257, CB268, CB351, CB377, CB409, CB422, CB450, CB464, 및 CB473을 포함한 MT-SP1 돌연변이체의 패녈의 증가 농도의 일시주사로 정맥내 주사하였다. 주사한지 5분 후 심장천공에 의해 처리된 마우스로 부터 혈장을 수거하였다. 상이한 처리 그룹으로 부터의 혈장 샘플의 보체 활성을 실시예 19에 기재된 용혈 분석 또는 실시예 20에 기재된 C3b ELISA로 측정된 C3b 침착에 의해 시험하였다. 결과는 ED50값을 측정하기 위한 프로테아제 농도의 함수로서 그래프화 하였다. 결과의 요약은 하기 표 26에 나타나있다. 당해 표는 프로테아제의 최대 허용량(MTD) 및 ED50에 대한 MTD의 비로서 계산된 치료지수(TI)를 나타내고 있다. 당해 결과는 몇몇 시험된 프로테아제의 생체내 효능에서의 차이점을 나타낸다.
마우스 약동학
프로테아제 MTD (mg/kg) 용혈현상 (ED50; mg/kg) 용혈현상
TI 		1% 혈장 중의 C3b (ED50; mg/kg) C3b TI (1 % 혈장) 10 % 혈장 중의 C3b (ED50; mg/kg) C3b TI (10% 혈장)
CB200 10 6.4 1.56 2.7 3.7 13.5 0.74
CB238 15 9.4 1.6 6.1 2.46 16.2 0.92
CB245 10 2.4 4.1 2.63 3.8 >10 0
CB252 12.5 5.7 2.19 3.8 3.29 9.9 1.26
CB255 7 5 1.4 2.78 2.52 >7 0
CB257 5 3.1 1.6 4.86 1.03 >5 0
CB268 10 9.9 1 5.45 1.8 >10 0
CB351 10 6.6 1.52 5.8 1.72 10.8 0.93
CB377 15 8.6 1.75 2.6 5.77 6.2 2.42
CB409 15 8.2 1.8 3.2 4.65 17.99 0.83
CB422 12.5 10.25 1.22 3.82 3.27 20.36 0.61
CB450 15 1.8 8.5 3.5 4.3 15.9 0.9
CB464 15 7.72 1.94 5.07 2.96 33.1 0.45
CB473 12.5 14.25 0.86 1.95 6.41 8.01 1.56
실시예 23
프로테아제의 랫트 약동학 (PD) 분석
A. CB252 및 CB377
랫트에, CB252 (23 mg/kg)의 일시주사 이후 3.3 mg/kg/hr으로 1시간 또는 CB377 (18 mg/kg)의 일시주사 이후 1.8 mg/kg/hr 1시간 동안 주입하여 정맥내 주사한다. 비히클 대조군으로 처리된 랫트를 또한 연구중에 포함시켰다. 주사 후 다양한 시점에 (여기서 t=0 란 주사 전을 일컫는다; 즉, 0, 5, 15, 30, 60, 또는 120분) 혈장을 수거하고 실시예 9(1.5ul의 혈장이 사용된 점을 제외하고)에 설명된 웨스턴 블롯에 의한 C2 절단 및 실시예 19에서 설명한 사이노몰구스 용혈 프로토콜을 사용한 용혈에 대해 1% 또는 10% 랫트 혈장을 사용하여 분석하였다.
결과는 CB252 및 CB377 처리된 랫트로 부터의 혈장에서 C2의 증가된 절단을 보였다. 주사 후 5분에서도 웨스턴 블롯에 의해 평가시 혈장 샘플내 검출가능한 C2가 거의 존재하지 않았고 주사후 60 또는 120분에 C2가 전혀 검출되지 않은 점으로 부터, CB252은 C2의 보다 큰 절단을 나타냈다. CB377은 이른 시점에서는 비히클 대조군에 비해 감소된 C2 수준을 보이지만 60분 및 120분 까지 C2의 수준은 비히클 대조군 샘플로 부터의 값과 필적할 만 하였다.
처리된 랫트로 부터의 10% 혈장에 의해 유도된 용혈 결과는 CB377로 부터의 혈장이 비히클 대조군에 비해 용혈 억제에 대해 어떠한 작용도 하지 않으나 CB252로 부터의 혈장은 용혈의 현저한 억제를 나타냄을 보였다. 주사 후 5, 15, 30, 및 60분에 수거한 CB252로 처리된 랫트로 부터의 혈장 샘플은 검출가능한 용혈을 거의 또는 전혀 나타내지 않았다. CB252 처리된 마우스로 부터의 혈장에 의해 비히클 대조에 필적할 만한 수준까지의 용혈 증가는 보다 나중 시점에 나타났다 (예, 90분 및 120 분 까지). 처리된 랫트 각각으로 부터의 1% 혈장에 의해 용혈이 일어나는 경우 CB252 및 CB377의 효과는 보다 현저하였다. 비히클 대조군 랫트로 부터의 1% 혈장에 의해 유도된 분획 용혈 (t-=0 시점 비히클 대조 샘플에 대해 1.0으로 설정)은 시험된 시점에서 변하지 않았고 항상 약 1.0 정도였다. CB252로 처리된 랫트로 부터의 혈장은 수거된 시점 어디에서도 검출가능한 용혈을 유도하지 않았다. CB377 처리된 랫트로 부터의 혈장은 또한 모든 시점에서 비히클 대조군 처리된 동물에 비해 감소된 용혈을 보였으나, CB252 처리된 랫트로 부터의 혈장 보다는 더 낮은 정도이다. 혈장 대조 처리된 마우스에 비해 약 0.2의 용혈 분획으로 보고된 CB377의 주사 후 15분에 수거된 혈장 내에서 용혈은 보다 큰 정도로 감소되었고, 이후 꾸준히 증가하여 주사 후 120분에 약 0.6까지 되었다.
B. CB200, CB155 및 CB42의 비교
랫트를 CB200 (야생형), CB155, 및 CB42의 2 mg/kg, 10 mg/kg, 및 25 mg/kg의 일시주사로 정맥내 주사하였다. 주사 후 혈장을 약 1380분에 이르기까지다양한 시간에서 수거하여 (여기서 t=0은 주사 전을 일컫는다) 1% 혈장을 사용하여 실시예 19에 설명한 사이노몰구스 용혈 프로토콜에 대해 분석하여 보체 활성을 분석하였다. 결과는 2 mg/kg 및 10 mg/kg의 CB200 또는 CB42로 처리된 랫트로 부터의 혈장이 프로테아제의 주사 전 t=0에서 관측된 수준과 필적할 만한 용혈 수준을 나타냄을 보였다. 25 mg/kg의 CB200 또는 CB42으로 처리한 랫트로 부터의 혈장은 초기 시점에서는 적혈구의 감소된 용혈을 유도하고, 프로테아제의 주사 후 약 60분에 이르기까지의 시점에서 용혈이 거의 또는 전혀 관측되지 않았다. CB200 또는 CB42의 주사 후 1380분 까지 수거된 혈장 샘플로 부터 프로테아제의 주사 전 t=0에서의 용혈에 필적할 만한 수준까지 용혈이 증가되었다. 하지만, CB155 처리된 랫트로 부터의 혈장은 시험된 모든 용량에서 감소된 용혈을 나타냈다. 2 mg/kg 또는 10 mg/kg으로 처리된 랫트는 프로테아제의 주사 전 t=0과 비교하여 이른 시점에서 수거된 혈장에 의해 유도된 약간의 재현적으로 감소된 용혈을 나타냈다. 2 mg/kg 또는 10 mg/kg의 CB155의 투여량을 받은 지 약 30분 후 랫트에서 수거된 혈장 샘플은 t=0 (프로테아제 비함유) 혈장 샘플에 대해 약 0.45인 것과 비교하여 관찰된 용혈의 OD415가 약 0.3 또는 약 0.25로 각각 나타났다. 2 mg/kg 및 10 mg/kg의 CB155를 사전주사한지 240분 또는 더 늦은 시간에 수거한 혈장은 t=0 처리된 동물로 부터 관측되는 것과 비견될 만한 수준까지 용혈을 유발하였다. 25 mg/kg의 CB155로 처리된 랫트로 부터의 혈장은 이른 시점에서 감소된 용혈을 유도하였고 프로테아제 주사 후 약 240분 이르기까지 용혈이 거의 또는 전혀 관측되지 않았다. CB155의 주사 후 1380분 까지 수거된 혈장 샘플로 부터 프로테아제의 주사 전 t=0에서의 용혈에 필적할 만한 수준까지 용혈이 증가되었다. 이들 결과는 CB155가 당해 실험에서 평가된 CB200 및 CB42에 비해 보체 불활성화에 대한 보다 큰 생체내 약동학 효능을 가짐을 나타낸다.
실시예 24
프로테아제의 사이노몰구스 원숭이 약동학(PD) 분석
A. CB252 사이노몰구스 생체외 보체 억제
두마리 비감작 암컷 및 숫컷 사이노몰구스 원숭이 (처리 개시시 2 내지 4세, 약 2.2-4.4kg)을 단일 처리 그룹으로 할당하였다. 각각의 동물을 독특한 식별번호로 영구문신처리하고 투약전 14일 환경적응 기간에 적용시켰다. 연구 동물은 1 및 3mg/ml의 용량의 CB252를 5mg/kg으로 정맥내 투여하였다. 생체외 약동학 분석을 위한 혈액 샘플을 계획된 시점에 수거하였다 (주사 전, 예, t=0; 주사 후 5분, 30분 및 60분, 주사후). 혈액을 구속된 의식있는 동물의 말초 정맥으로 부터 정맥천자에 의해 수거하였다. 여분의 동물로 부터 혈액 샘플을 취하여 기저선 값으로 사용하였다. 혈액 약 1ml를 리튬 헤파린 처리된 튜브로 옮기고, 빙상에 놓아둔 후, 2000g에서 15분간 4℃에서 30분의 수거기간 내에 원심분리하였다. 수득된 혈장을 두개의 대략적 등량으로 나누고, 드라이아이스 동결된 사이로바이알로 옮겼다. 샘플을 약 -60℃ 이하에서 저장한 후 해동시켜 분석하였다. 웨스턴 블롯, 1% 및 10% 혈장 농도에서 ELISA에 의한 C3b 침착, 1%, 2.5%, 및 10% 혈장에서 감작된 닭 적혈구 세포의 용혈을 통한 C2 절단에 대해 분석함으로써 보체 활성화에 대한 혈장 샘플의 효과를 시험하였다.
1. C2 절단
혈장 샘플 내 C2 절단을 다음을 변형시킨 실시예 9의 웨스턴 블롯으로 평가하였다: NuPAGE LDS 샘플 완충액 및 샘플 환원제(Invitrogen)와 함께 5분간 비등시킨 1ul 혈장을 분석에 사용하였다; 염소 항-사람 C2를 1:2000으로 5% 건조유/TBST중에 희석하였다; HRP-접합된 항-염소 2차 항체를 1:4000으로 5% 건조유/TBST 중에 희석하였다. 결과는, 1 또는 3 mg/kg CB252를 일시 정맥내 주사로 투약받은 사이노몰구스 원숭이로부터의 생체외 혈장이 3 mg/kg의 용량으로도 C2의 부분적 절단이 나타났음을 보여주었다. 1 mg/kg CB252로 처리된 원숭이로 부터의 혈장은 인지될 만한 C2 절단을 보이지 않았다. 3 mg/kg CB252로 처리된 원숭이로 부터 수거된 혈장에 있어, 혈장 샘플이 취해진 모든 세 마리 동물에 있어 유의적인 C2 절단이 관측되었다. C2 웨스턴 블롯의 밀도계로 측정된 C2의 평균 분해도는 5분에 60% 분해, 30분에 50% 분해, 및 60분에 40% 분해로 나타났다. 3 mg/kg CB252로 처리된 모든 동물로 부터의 혈장 내 C2 절단에 의해 평가되는 바와 같이 보체의 억제%는 하기 표 27에 요약되어 있다.
CB252 생체 외 보체 억제: C2 절단
동물
시간 지점 2 4 5
5 분 62% 55% 65%
30 분 55% 45% 50%
60 분 50% 37% 38%
2. C3b 침적
혈장 샘플에서 C3b 침적은 실시예 21에서 기재한 바와 같이 ELISA에 의해 평가된다. C3b 침적 검사에서, 보체의 현저한 억제는 검사된 임의의 시간 지점에서 임의의 동물에 대해 1 mg/kg CB252으로 투여된 원숭이로부터 혈장샘플에서 관찰되지 않았다. CB252의 3 mg/kg 용량 및 10% 혈장에서, C3b 침적은 5분 시간 지점에서 평균 약 50%, 30분 시간 지점에서 약 30% 및 60분에서 약 15% 억제되었다. CB252에 의한 억제의 수준은 1%의 혈장에서 측정될 때 증가되는 것으로 나타났다. CB252의 3 mg/kg 용량에 대해, C3b 침적은 5분에서 평균 약 70&, 30분에서 55% 및 60분에서 50% 억제되었다. 3 mg/kg CB252로 처리된 모든 동물로부터의 혈장에서의 C3b에 의해 평가된 바와 같은 보체의 퍼센트 억제는 하기 표 28에 요약한다.
CB252 생체외 보체 억제: C3b 축적
10% 혈장 1% 혈장
동물 동물
시간 지점 2 4 5 2 4 5
5 분 52% 45% 50% 50% 74% 77%
30 분 37% 38% 13% 25% 60% 40%
60 분 40% 10% 3% 82% 16% 78%
3. 용혈현상
용혈현상을 감작된 닭의 적혈구 (RBC) 용혈현상에서 실시예 19에서 기재한 바와 같이 평가했다. 결과는 1mg/kg 용량의 CB252로 처리된 원숭이로부터의 혈장이 검사된 임의의 시간에서 임의의 동물에 대한 감작된 닭의 RBC의 용혈현상에 대해 관찰할 수 있는 효과를 나타내지 않음을 보였다. 3mg/kg CB252로 처리된 원숭이로부터의 혈장 샘플은 검사된 다양한 시간 지점에서 용혈현상의 현저한 억제를 보였고, 억제는 1%, 2.5% 및 10% 혈장에서 관찰되었다. 10% 혈장에서, 3 mg/kg CB252로 처리된 원숭이로부터의 혈장은 5분에서 평균 80%의 용혈현상 억제, 30분에서 45%, 60분에서 25% 억제를 보였다. 2.5% 혈장에서, 3mg/kg CB252로 처리된 원숭이 기원의 혈장은 5분에서 평균 92%의 용혈현상 억제, 30분에서 평균 80% 용혈 현상 억제 및 60분에서 평균 65% 용혈현상 억제를 나타내었다. 1% 혈장에서, 3 mg/kg CB252로 처리된 원숭이로부터의 혈장은 5분에서 평균 99%의 용혈현상 억제, 30분에서 98%, 60분에서 90% 억제를 보였다. 3 mg/kg CB252로 처리된 모든 동물로부터의 혈장에 의한 닭 RBC의 용혈현상에 의해 평가된 바와 같은 보체의 퍼센트 억제를 하기 표 29에서 요약한다.
Figure 112008034649389-pct00004
요약하면, 1mg/kg CB252의 1회 일시(bolus) 정맥내 주사로 처리된 원숭이로부터의 사이노몰구스 혈장은 감작된 닭의 적혈구의 C2 분해, C3b 침적 ELISA 또는 용혈현상에 의해 측정된 바와 같이 보체의 현저한 억제를 보이지 않았다. 3mg/kg CB252의 1회 일시 정맥내 주사로 처리된 원숭이로부터의 사이노몰구스 혈장은 5분 및 30분 시간 지점에서 모든 생체외 보체의 검사에서 현저한 억제를 나타냈다. 최소 엄격한 검사 수준에서, C3b 침적 ELISA 및 1% 용혈현상의 1% 혈장은 60분 시간 지점까지 현저한 억제를 유지했다.
B.사이노몰구스에서 다른 MT-SP1 돌연변이체와 비교되는 CB252의 약동학 효과
원숭이에게 1mg/kg 및 3mg/kg의 CB252 또는 CB377를 일시에 정맥내로 주사했다. 혈장을 주사 후의 다양한 시간 지점에서 수집하고 (이때, t=은 투여전; 즉, 0, 5, 30 및 60분) 1%, 2.5% 또는 10% 원숭이 혈장을 이용하여 실시예 9에서 나타낸 웨스턴 블롯에 의해 C2 절단 및 실시예 19에서 나타낸 사이노몰구스 용혈현상 프로토콜을 이용하는 용혈현상에 대하 검사하여 보체 활성에 대해 분석했다.
결과는 1mg/kg의 프로테아제의 처리 후가 아닌 3mg/kg의 프로테아제의 처리 후 CB252 및 CB377 처리 원숭이로부터의 혈장의 증가된 C2 절단을 보였다. 3mg/kg CB252 및 CB377 프로테아제로 처리된 원숭이로부터 수집된 혈장은 시간 의존적 C2의 절단을 보였고, 가장 많은 C2의 절단은 프로테아제 처리 5분 후에 원숭이로부터 수집된 혈장에서 발생했고 감소된 절단은 증간된 시간 지점에서 발생했다. 결과는 또한 C2의 절단은 시험될 모든 시간 지점에서 CB377 처리 원숭이보다 CB252 처리 원숭이로부터 수집된 혈장에서 더 많이 발생했다.
C2 절단과 관련된 용혈현상 실험의 결과는 프로테아제를 처리하지 않은 (즉, t=0) 원숭이로부터의 혈장에 의해 유도된 용혈현상과 비교하여, 임의의 수집된 시간 지점에서 1mg/kg의 CB252 또는 CB377 프로테아제로 처리된 원숭이로부터의 5% 혈장 또는 10% 혈장에 의해 유도된 용혈현상에 차이가 없음을 보였다. 결과는 또한, 3mg/kg의 CB252 또는 CB377로 처리된 원숭이로부터의 2.5% 또는 10% 혈장을 이용하여 관찰된 용혈현상이 유사함을 보였다. 2개 모두의 검사 조건하에서, 3mg/kg의 CB377로 처리된 원숭이로부터의 혈장이 t=0으로부터의 혈장과 비교하여 적혈구의 용혈현상이 단지 약간 감소함을 보였다. t=0에서의 용혈현상의 분획은 1.0으로 설정되고 CB377로 처리된 원숭이의 혈장으로부터 관찰된 분획 용혈현상은 시험된 모든 시간 지점에서 약 0.7이었다. CB252는 당해 실험에서 CB377보다 현저하게 더 강력했다. 3mg/kg의 CB252로 처리된 원숭이로부터의 혈장을 주사 5분 후에 수집하였고 0에 가까운 관찰된 분획 용혈현상과 함께 적혈구의 검출할 수 있는 용혈현상은 유도되지 않았다. 3mg/kg의 CB252로 처리된 원숭이의 혈장으로부터 유도된 분획 용혈현상이 CB252 처리 원숭이로부터 각각 30분 및 60분에서 수집된 혈장에서 약 0.4 및 약 0.7까지 증가하였으므로, 용혈현상에 대한 CB252의 효과는 시간-의존적이다.
다른 실험에서, 프로테아제 CB238, CB252 및 CB377의 약동학 효과를 사이노몰구스에 대해 투여로 비교했다. 원숭이에게 프로테아제 CB238, CB252 또는 CB377를 각 프로테아제에 대한 최대 내성 용량 (MTD)으로 (즉, 각각, 2mg/kg, 3mg/kg 및 3mg/kg) 일시 정맥내 주사했다. 혈장을 주사 후 다양한 시간 시점에서 수집하고 (이때, t=0은 주사전이다; 즉, 0, 5, 30 및 60분) 2.5% 또는 10% 원숭이 혈장을 이용하는 실시예 19에서 나타낸 사이노몰구스 용혈 프로토콜을 이용하여 닭 적혈구의 용혈현상을 지지하는 능력에 대해 검사하여 보체 활성에 대해 분석했다. 용혈현상의 %억제는 t=0의 원숭이로부터 수집된 2.5% 또는 10% 혈장에 의해 유도된 용혈현상과 비교하여 측정했다. 결과는 하기 표 30에서 요약한다.
사이노몰구스 약동학
프로테아제 원숭이 MTD (mg/kg) % inhib hemol (2.5% 혈장) @ 5 분 % inhib hemol (2.5% 혈장)
@ 30 분 		% inhib hemol (10% 혈장) @ 5분 % inhib hemol (10% 혈장) @ 30 분
CB238 2 24 15 20 11
CB252 3 92 79 75 46
CB377 3 18 8 14 7
실시예 25
토끼 심장에서 생체외 프로테아제의 보체-매개 심혈관 효과에 대한 조사
보체-매개 손상에 대한 프로테아제의 효과를 토끼 심장에서 심장 손상을 조사하기 위한 란겐도르프 검사를 이용하여 생체외에서 평가했다. 분리된 심장에 대한 연구는 화합물의 혈류역학, 심전계적 및 전기생리학적 효과의 동시 관찰을 가능하게 한다. 뉴질랜드 흰색 토끼의 Iκr 채널이 사람의 Iκr 채널 서열과 99% 상동성을 공유하므로 뉴질랜드 흰색 토끼를 본 연구에 사용하였다(Wymore et al. (1997) Circ Res., 80: 261-268). 당해 토끼는 심혈관 연구를 위해 광범위하게 이용되고, 토끼의 심장에 대한 활동 전위 (사람의 심장 활동 전위와 유사)가 Iκr에 의해 강하게 유도되므로 사람 심장에 대한 모델 전위 효과에 대해 적절한 종이다 (Weirich et al. (1998) Basic Res Cardiol., 93:125-132; Carmeliet et al. (1992) J Pharmacol Exp Ther., 262:809-817). 또한, 사람 혈장 및 토끼 심장 조직 사이의 상호작용은 이전에 특성이 규명되었고 기본적으로 보체 매개인 것으로 밝혀졌다 (Kilgore et al. (1998) J Pharmacol Exp. Ther., 285: 987-94). 예를 들어, 사람 혈장 및 토끼 심장의 외부 표면의 접촉은 보체를 활성화시킨 후, 심근에 대한 손상을 매개하고 궁극적으로 수축시킨다. 그러므로, 당해 모델은 하나 이상의 보체 성분을 표적으로 하는 프로테아제 또는 변형된 프로테아제와 같은 보체 억제제의 효과를 측정하는데 적절한다.
A. 실험 고안 및 방법
토끼를 기절시켜 안락사한 후 심장을 적출했다. 심장을 빠르게 제거하고 란겐도르프 기구상에 올리고, 변형되고 산화된 크렙스-헨셀레이트 완충액 (37℃; 크렙스-헨셀레이트 완충액: 118.1 mM NaCl, 4.7 mM KCl, 1.17 mM MgSO4, 1.18 mM KH2PO4, 11.1 mM d-글루코스, 2.5 mM CaCl2, 24.8 mM NaHCO3 및 2.0 mM 피루베이트; 2.5g의 소혈청 알부민/1000 ml의 관류 배지의 첨가에 의해 변형시키고; 압축 산소/이산화탄소 (95%/5%)를 통해 산소를 공급했다)을 관류시켰다. 심실 드래인 (drain) 및 액체가 채워진 라텍스 풍선을 좌심방이에서 건착봉합으로 좌심실에 매듭을 묵었다. 폐동맥 드레인을 묶었다. 심장을 우심방 상에 위치된 박동조율 전극을 통해 조율했다. 심장은, 이들이 평형 기간 전체에서 허용할만한 혈류동력 매개변수 (예, dP/dT > 1000mm Hg/초)를 나타내면 연구에 허용할 수 있다고 생각된다.
프로테아제 시험 화합물 (1μM의 최종 농도에서)을 항온처리 배지 (관류 완축액 중에 50%로 희석된 사람 혈장 함유; 예, 12mL의 사람 혈청을 12mL 관류 배지로 희석했다)와 37℃에서 1시간 동안 항온처리했다. 항온처리 후, 시험 화합물 혼합물을 실험적 관류 배지에 첨가하고, 300ml 최종 용적으로 약 4-6% 최종 혈청 농도를 제공하기 위해 재순환시켰다. 관류 배지로 10-15분 동안 미리 평형화시키고 기저선 측정치를 10분 동안 수집한 분리된 래빗 심장을 배양된 시험 화합물 혼합물을 함유하는 관류 배지에 약 1시간 동안 노출시키고, 하기한 바와 같이 연속으로 측정치를 수집하였다. 비가역 심실 세동이 일어나면 실험을 중지한다. 심실 세동은 심장이 자발적으로 개시한지 90초 내에 복귀하지 않으면 비가역으로 간주된다. 시험 화합물에 노출한 후, 심장을 O.C.T.에 고정시키고, 무수얼음에 냉동시키고, 이어서, 면역조직화학 평가를 위해 -80℃의 냉동고에 보관하였다.
1. 혈류역학 측정치
좌심실(LV)에서 라텍스 풍선은 LV 말단-확장 압력(LVEDP) 약 5 mmHg를 성취하기 위해 물로 팽창시켰다. 풍선을 LEPD, LV 확장 압력(LVDP) 및 LV 수축 압력(LVSP)을 측정하기 위한 압력 변환기에 관으로 연결하였다. 심장동맥 관류를 대동맥 캐뉼라의 사이드-암 포트로 연결된 압력 변환기로 측정하였다. 혈류역학 측정치를 노토코드(Notocord) HEM(Kalamazoo, MI) v3.5 데이타 획득 시스템으로 연속적으로 모니터링하였다. 디지탈 마커를 시험 화합물 노출 기간을 나타내는데 사용하였다. LVDP를 LVEDP 및 LVSP 사이의 차이로서 정의하였다. LV 압력(+dP/dt)에서 최대 증가율 및 LV 압력(-dP/dt)에서 최소 감소율 둘 다를 LVEDP에서 LVSP로 및 LVSP에서 LVEDP 각각으로 시간의 제1 추이로서 측정하였다. 또한 심장동맥 관류 압력(CPP)을 측정하였다.
시험 화합물 노출 기간 내에 평형 기간의 최종 시간(0분)으로부터 및 각 15분 기간의 마지막 분 동안(즉, 15분, 30분, 45분, 60분) 혈류역학 측정치는 시험 화합물의 효과를 측정하는데 평가되고 사용되었다. 이소성 박동 간섭에 의해 방해되지 않는 5개의 연속 심장 주기로부터의 평균 값은 혈류역학 파라미터 분석에 사용된다. 각각 개별적인 심장으로부터의 값은 풀링되어 개별적인 농도에서 각 변수에 대해 평균을 측정한다. 기저선 및 각 농도 사이의 각 변수의 평균 퍼센트 변화가 또한 측정된다. 혈류역학 파라미터에서 각 시험 화합물의 효과는 변화의 반복되는 측정치 분석(ANOVA)을 사용하는 통계적 유의에 이어 보증되는 경우 그룹 비교를 위한 후속 시험을 수행하였다. p < 0.05의 값은 통계적으로 유의한 것으로 고려된다. 데이타는 평균 ± SEM 또는 적합한 경우 기저선에서부터 퍼센트 변화로서 존재한다.
2. 크레아틴 키나제 농도 분석
약 2.0ml의 관류 배지를 폐 동맥 배출로부터 각 15분 시험 시간의 말기 직전에 수집하였다. 실험(예를 들면, 심실 세동에 의해)의 조기 종결 전에, 샘플을 분석을 위해 수집하였다. 샘플을 무수 얼음에서 냉동시키고, 분석을 위해 -80℃에서 냉동고에서 보관된다.
B. 실험적 결과
1마이크로몰의 CB200, CB 155, 또는 CB42를 1시간 동안 37℃에서 관류 배지에 50%로 희석된 사람 혈장으로 미리 항온처리하였다. 이어서, 프로테아제 시험 화합물 혼합물을 최종 농도의 6% 혈장로 희석시키고, 분리된 래빗 심장에서 관류시켜 보체 활성화를 유도하고, 보체 활성화에서 프로테아제의 효과는 혈류역학 측정치를 기준으로 하여 측정되었다. 열-불활성화된 혈장을 갖는 심장의 관류는 음성 대조군으로서 사용된다. LV 압력의 최대 증가율(+dP/dt)을 시험 화합물 프로테아제를 사용한 관류후 기저선(0분), 및 15, 30, 45, 및 60분에서 측정하였다. 결과는 혈장 단독이 LV 압력의 감소된 증가율을 유도하고 이는 심근의 손상을 나타낸다. +dP/dt 값은 기저선 값으로부터 약 5-배 감소되고, 시험된 모든 시간 지점과 유사하다. 대조적으로, 먼저 열-불활성화된 혈장은 기저선에서 관찰된 것과 비교하여 +dP/dt 값의 변화가 없다는 것을 나타내고, 이는 보체 활성화가 없음을 나타낸다. 프로테아제 시험 화합물을 사용한 래빗 심장의 관류는 보체-매개된 손상으로부터 심장을 보호한다. CB42 및 CB 155 둘 다는 심장 기능의 완전한 보호를 제공하고, 모든 측정 시간 지점에서 기저선 수준과 필적하는 +dP/dt 값을 나타낸다. 그러나, CB200(야생형)은 단지 이 모델에서 심장 기능의 부분적 보호를 제공한다. 15분에서, CB200를 사용하여 관류한 후, 관찰된 심장 기능은 기저선 수준과 필적하는 +dP/dt 값의 거의 완전한 보호를 나타낸다. 30분까지, CB200는 측정된 감소된 값의 +dP/dt보다 3-배 더 크게 심장 기능의 보호가 약하거나 거의 없음을 나타내고, 혈장 단독을 사용한 래빗 심장의 치료에 의해 관찰되는 수준에 근접한다. CB200의 존재하에 관류된 래빗에서 LV 압력 수준의 증가율은 45 및 60분에서 낮게 유지되고, 이들 시간 지점에 심장 손상을 나타낸다.
실시예 26
진탕 플라스크에서 변형된 MT-SP1 CB238의 발현 및 정제
CB238 및 관련 재조합 MT-SP1 돌연변이 또는 야생형 MT-SP1은 상기한 실시예 1 및 2에서 기재된 바와 같이 봉입체로서 이 콜라이에서 클로닝되고 발현된다. MT-SP1 또는 돌연변이의 제조는 가용화 및 재폴딩을 위한 봉입체 펠렛의 후속적인 분리를 위해 약 44 X 1L 진탕 플라스크에 풀링하고 MT-SP1 돌연변이 CB238의 제조에 최적화시켜 실험실 규모에 적응시킨다. 간단히, 1㎕의 플라스미드 DNA(DNA 미니예비 정제로부터)를 50㎕의 BL-21 세포와 혼합하였다. 세포를 플라스미드 DNA와 얼음에서 30분 동안 항온처리하고, 이어서, 42℃에서 45초 동안 가열 쇼크하였다. 이어서, 세포를 얼음에서 2분 동안 회수를 위해 배양하였다. 500㎕의 LB(LB; Difco LB Broth Lennox, 1리터당 대략적 제형: 10.0g 트립톤, 10.0g 효모 추출물, 5.0g 염화나트륨)를 세포에 첨가하고, 배양물을 37℃에서 1시간 동안 진탕하여 항온처리한다. 이어서, 50㎕의 세포를 선택을 위한 50μg/ml 카베니실린을 포함하는 한천 플레이트에 플레이팅한다. 플레이트를 37℃에서 16 내지 18시간 동안 항온처리하였다.
50μg/ml 카베니실린를 함유하는 25ml의 LB에 단일 콜로니를 접종하고, 완전히 합류 할때까지 성장시켰다. 0.5ml의 종자 배양물을 10μg/ml의 카베니실린을 함유하는 800ml의 2XYT에 첨가하고, 밤새 성장시켰다(약 12-16시간; 약 44 플라스크). 세포를 6,000 x g에서 Sorvall 회전기 # SLC4000내 원심분리에 의해 수득하였다. 세포 펠렛을 풀링하고, 칭량하였다. 35.2L의 이. 콜라이 배양물로부터, 320g의 습윤 세포 펠렛을 수득하였다. 50mM 인산칼륨(KPO4) pH 7.4 및 300mM 염화나트륨(NaCl)을 함유하는 600ml의 완충액을 세포 펠렛에 첨가하였다. 세포를 완전히 재현탁시킨 후, 배취를 2개로 분리하고, 각 부분을 얼음에서 유리 용기에서 초음파 처리하였다. 초음파처리기를 4분 동안 60% 작업량 사이클, 출력 수준 8로 설정하였다. 초음파처리 과정을 각 샘플마다 2회 반복하였다. 수득된, 초음파 처리된 샘플을 4℃에서 20분 동안 16,900 x g로 원심분리하였다. 상청액을 붓고 50 mM KPO4 pH 7.4, 300 mM NaCl 및 0.5% 라우릴디메틸아민 옥사이드(LDAO) 용적/용적을 함유하는 새로운 완충액 약 300 ml으로 교체하였다. 봉입체를 스파튤라를 사용하여 재현탁시키고, 용액을 균질해질 때까지 교반하였다. 이어서, 교반된 샘플을 다시 원심분리하고, 상청액을 경사 분리하였다. LDAO 세척을 총 3회 수행한 다음, LDAO를 함유하지 않는 50 mM KPO4 pH 7.4, 300 mM NaCl을 함유하는 완충액을 이용한 세척을 3회 수행한다.
정제된 습윤한 봉입체 70 g에 700 ml의 변성 완충액(100 mM Tris(pH 8.0) 중의 6 M 구아니딘 HCl, 20 mM 디티오트레이톨(DTT))을 부가하고, 단백질을 가용화시켰다. 이어서, 샘플을 22℃에서 30분 동안 20,400 x g로 원심분리하고, 상청액을 수집하였다. 이어서, 단백질 용액을 격렬하게 교반하면서 35 L의 재폴딩 용액(100 mM Tris pH 8.0, 150 mM NaCl, 1.5 M 아르기닌, 5 mM 환원성 글루타티온, 0.05 mM 산화성 글루타티온)에 천천히 적가하였다. 단백질 용액을 4℃에서 72시간 동안 정치시켰다.
수득된 단백질 용액을 중공 여과에 의해 약 1 내지 2L로 농축시킨 다음, 4℃에서 50 mM Tris pH 8.0, 50 mM NaCl를 함유하는 완충액 16L로 밤새 투석하였다. 다음날 아침에 완충액을 새로운 완충액으로 교체하고, 샘플을 추가로 8시간 동안 투석하였다. 이어서, 프로테아제 샘플을 투석 튜빙으로부터 제거하고, 프로영역의 분해에 의해 프로테아제의 자가-활성화가 발생하여 성숙한 효소가 방출될 때까지 실온에서 항온처리하였다. 활성을 형광성 RQAR-AMC 기질 및 SDS-PAGE를 사용하여 상기 실시예 3에서 기술한 바와 같이 모니터링하였다. 이어서, 완전한 활성화시, 샘플을 4℃에서 50 mM HEPES(pH 6.5)를 함유하는 완충액으로 밤새 투석하였다.
이어서, 단백질 용액을 Source 15S 컬럼(Amersham)에 부하하고 0.15 M NaCl를 함유하는 50 mM HEPES(pH 6.5) 내지 50 mM HEPES(pH 6.5)의 완충액 구배를 이용하여 용출시켰다. 모든 크로마토그래피 단계 전에, 각 컬럼을 뒤집어서 0.5 N NaOH로 세척한 다음, 물로 세정한다. 활성 분획을 모은다. 50 mM PO4 (pH 7.0) 중의 2 M (NH4)2SO4를 함유하는 동일한 용적의 완충액을 부가하고, 수득된 용액을 50 mM PO4 pH 7.0, 1 M (NH4)2SO4를 함유하는 완충액으로 사전 평형화된 페닐 세파로스 HP 컬럼에 부하하였다. 활성 단백질을 50 mM PO4(pH 7.0), 1 M (NH4)2SO4 내지 50 mM PO4(pH 7.0)의 완충액 구배를 이용하여 용출시켰다. 활성 분획을 모으고, 완충액을 50 mM HEPES(pH 6.5)으로 교환하였다. 이어서, 샘플을 재부하하고, 첫번째 크로마토그래피 단계에서와 같이 Source 15Q에서 정제하였다. 이어서, 활성 분획을 모으고, 완충액을 교반된 세포를 사용하여 PBS로 교환하고 약 10 mg/ml까지 농축시켰다. 샘플을 제거하여 단백질 농도(A280)를 측정하였다. 이어서, 벤즈아미딘을, 단백질 샘플을 0.2 uM 시린지 필터를 통해 여과하기 전에 나머지 샘플에 20 mM의 최종 농도까지 부가하였다. 단백질 용액을 액체 질소 중에서 동결시키고 -80℃에서 저장하였다. 최종 수율은 순수한 단백질 약 800 mg(프로테아제 약 20 mg /배양물 1L)이었다. 정제된 단백질을 상기 실시예 3에서 기술한 바와 같이 특이적 활성, 순도 및 내독소 수준에 대해 검정하였다.
다른 MT-SP1 돌연변이체 또는 야생형 MT-SP1에 대해서 유사한 전략을 사용하였다. 프로토콜은 특정 돌연변이체에 따라서 변경된다. 페닐 세파로스상에서 잘 정제되지 않은 돌연변이체의 경우에는, 벤즈아미딘 세파로스를 대신 사용하였다. 예를 들면, MT-SP1 돌연변이 CB450를 벤즈아미딘 컬럼에서 정제한다.
실시예 27
MT-SP1 돌연변이체의 패널의 용혈 및 혈장 활성의 평가
프로테아제의 패널을 상기 실시예 7, A.1.b 단락 및 실시예 7, B.1 단락에서 기술한 바와 같이 20% 혈장과 함께 예비항온처리한 후에 통상의 용혈 또는 대안적 용혈을 지지하는 이의 능력에 대해 시험하였다. 또한, 프로테아제를 실시예 6에서 기술한 바와 같이 혈장 활성에 대해서도 시험하였다. 표 31은 200 nM에서의 분획 통상의 용혈, 500 nM에서의 분획 대안적 용혈 및 통상의 및 대안적 용혈 둘다에 대한 각 프로테아제의 IC50을 도시한 것이다.
또한, 알파-2 마크로글로불린(a2M)에 의해 결합되지 않은 프로테아제%를 측정하였다. 알파-2 마크로글로불린에 의한 프로테아제의 불활성화는 복합체 중에 프로테아제를 포획하는데, 이때 상기 프로테아제는 소형의 형광성 기질을 전환시킬 수 있지만 거대 단백질 기질에는 접근할 수 없다. 이러한 알파-2 마크로글로불린의 특성은 혈장중 프로테아제 활성의 평가를 어렵게 만든다. 혈장중의 유리된 비복합체화 프로테아제의 실제 활성을 측정하기 위해, 2단계 측정이 요구된다. 첫째, 형광 기질에 대한 샘플의 활성을 측정한다. 둘째, 거대분자 억제제를 부가하여 모든 유리 프로테아제(ATIII 또는 M84R 에코틴)를 결합시키고, 알파-2 마크로글로불린 중에 포획된(이에 따라 억제로부터 보호된) 프로테아제 활성을 측정한다. 알파-2 마크로글로불린 활성에 의해 결합되지 않은 %는 에코틴의 부가에 의해 억제되는 혈장 잔류 활성의 %이다. 간략하게, 0.2 mL PCR 튜브 내에서, 1㎕ 10X 프로테아제를 시트레이트 중의 9㎕ 사람 혈장(Innovative Research)과 혼합하였다. 9㎕ PBST와 혼합된 1㎕ 10X 프로테아제를 함유하는 비억제된 대조군을 또한 제조하였다. 혼합물을 37℃에서 5분 동안 항온처리하였다. 샘플을 PBST에 250배 희석시키고 빙상에서 저장하였다. 각 샘플에 대해 2종의 50㎕ 분취액을 2㎕ PBST 또는 2㎕ 520 nM M84R 에코틴을 함유하는 불투명 검정 플레이트(Costar #3694)로 옮겼다. 플레이트를 실온에서 10분 동안 항온처리하였다. 5㎕ 0.4 mM Ac-RQAR-AMC 기질을 부가하고, 형광을 30℃에서 30분 동안 매 20초 마다 판독하도록 설정된 SpectraMax M5 형광 분광광도계(Molecular Devices)(Ex: 380 nm, EM: 450 nm, 컷-오프: 435 nm)를 이용하여 시간에 따라 측정하였다. 알파-2 마크로글로불린에 의해 결합되지 않은 %를 다음 식으로 계산하였다: (1-([(혈장중 프로테아제/PBST중 프로테아제)-(혈장중 프로테아제 + 에코틴/PBST중 프로테아제)]/(혈장중 프로테아제/PBST중 프로테아제)))*100. 시험된 프로테아제의 패널에 대한 결합되지 않은 알파-2 마크로글로불린%의 결과를 하기 표 31에 제시한다.
프로테아제의 패널의 용혈현상 및 활성의 평가
CB# 돌연변이 전형적 200nM 용혈현상 대체 500 nM 용혈현상 전형적 IC 50 용혈현상 (nM) 대체 IC 50 용혈현상 (nM) 혈장활성 a2M 에 의한 %비결합
CB421 I41T/Y146D/Q175D/K224F 0.714 478.90 0.271 　 0.585 84%
CB422 I41T/Y146E/Q175D/K224N 0.050 50.35 0.150 111.8 0.511 83%
CB450 I41T/I46D/G151L/K224F 0.255 269.14 0.223 262.4 0.287
CB476 I41T/Y146D/Q175D/K224L 0.111 87.26 0.217 162.3 0.595 89%
CB477 I41T/Y146D/Q175D/K224R 0.016 53.43 0.140 116.2 0.346 67%
CB478 I41T/Y146D/Q175D/K224N 0.254 86.48 0.316 230.3 0.550 89%
CB480 I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224F 0.272 131.01 0.367 268.1 0.670 88%
CB481 I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224L 0.050 143.19 0.169 154.3 0.687 72%
CB482 I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224R 0.042 57.39 0.255 296.2 0.306 10%
CB483 I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224N 0.076 57.39 0.425 257.3 0.642 73%
CB484 I41T/Y146E/Q175D/K224F 0.235 67.21 0.365 268.5 0.649 94%
CB485 I41T/Y146E/Q175D/K224L 0.072 103.78 0.184 160.4 0.593 82%
CB486 I41T/Y146E/Q175D/K224R 0.014 43.36 0.128 125.4 0.326 44%
CB487 I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224N 0.026 52.87 0.173 169.2 0.548 53%
CB488 I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224F 0.086 72.61 0.195 179.3 0.658 85%
CB489 I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224L 0.038 50.56 0.143 140.8 0.526 58%
CB490 I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224R 0.031 52.63 0.125 193.8 0.288 0%
실시예 28
추가 돌연변이를 본원에서 기술한 바와 같이 제조했다. 이러한 돌연변이는, 제한되지는 않지만 하기 표 32에서 나타낸 것들을 포함한다.
추가 돌연변이 SEQ ID SEQ ID
I41T/Y146D/G151L/K224N 681 696
Y146D/Q175D/K224N 682 697
I41T/Y146D/K224N 683 698
Y146D/G151L/K224N 684 699
Y146D/Q175R/K224N 685 700
Y146D/Q175K/K224N 686 701
Y146D/Q175H/K224N 687 702
I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224F 688 703
I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224F 689 704
I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224F 690 705
I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224F 691 706
I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224N 692 707
I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224N 693 708
I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224N 694 709
I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224N 695 710
<110> Catalyst Biosciences, Inc. <120> Modified proteases that inhibit complement activation <130> 119357-00074/4903KR <150> US 60/729,817 <151> 2005-10-21 <160> 710 <170> KopatentIn 1.71 <210> 1 <211> 3149 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 1 gacgcctgtg agacccgcga gcggcctcgg ggaccatggg gagcgatcgg gcccgcaagg 60 gcggaggggg cccgaaggac ttcggcgcgg gactcaagta caactcccgg cacgagaaag 120 tgaatggctt ggaggaaggc gtggagttcc tgccagtcaa caacgtcaag aaggtggaaa 180 agcatggccc ggggcgctgg gtggtgctgg cagccgtgct gatcggcctc ctcttggtct 240 tgctggggat cggcttcctg gtgtggcatt tgcagtaccg ggacgtgcgt gtccagaagg 300 tcttcaatgg ctacatgagg atcacaaatg agaattttgt ggatgcctac gagaactcca 360 actccactga gtttgtaagc ctggccagca aggtgaagga cgcgctgaag ctgctgtaca 420 gcggagtccc attcctgggc ccctaccaca aggagtcggc tgtgacggcc ttcagcgagg 480 gcagcgtcat cgcctactac tggtctgagt tcagcatccc gcagcacctg gtggaggagg 540 ccgagcgcgt catggccgag gagcgcgtag tcatgctgcc cccgcgggcg cgctccctga 600 agtcctttgt ggtcacctca gtggtggctt tccccacgga ctccaaaaca gtacagagga 660 cccaggacaa cagctgcagc tttggcctgc acgcccgcgg tgtggagctg atgcgcttca 720 ccacgcccgg cttccctgac agcccctacc ccgctcatgc ccgctgccag tgggccctgc 780 ggggggacgc cgactcagtg ctgagcctca ccttccgcag ctttgacctt gcgtcctgcg 840 acgagcgcgg cagcgacctg gtgacggtgt acaacaccct gagccccatg gagccccacg 900 ccctggtgca gttgtgtggc acctaccctc cctcctacaa cctgaccttc cactcctccc 960 agaacgtcct gctcatcaca ctgataacca acactgagcg gcggcatccc ggctttgagg 1020 ccaccttctt ccagctgcct aggatgagca gctgtggagg ccgcttacgt aaagcccagg 1080 ggacattcaa cagcccctac tacccaggcc actacccacc caacattgac tgcacatgga 1140 acattgaggt gcccaacaac cagcatgtga aggtgcgctt caaattcttc tacctgctgg 1200 agcccggcgt gcctgcgggc acctgcccca aggactacgt ggagatcaat ggggagaaat 1260 actgcggaga gaggtcccag ttcgtcgtca ccagcaacag caacaagatc acagttcgct 1320 tccactcaga tcagtcctac accgacaccg gcttcttagc tgaatacctc tcctacgact 1380 ccagtgaccc atgcccgggg cagttcacgt gccgcacggg gcggtgtatc cggaaggagc 1440 tgcgctgtga tggctgggcc gactgcaccg accacagcga tgagctcaac tgcagttgcg 1500 acgccggcca ccagttcacg tgcaagaaca agttctgcaa gcccctcttc tgggtctgcg 1560 acagtgtgaa cgactgcgga gacaacagcg acgagcaggg gtgcagttgt ccggcccaga 1620 ccttcaggtg ttccaatggg aagtgcctct cgaaaagcca gcagtgcaat gggaaggacg 1680 actgtgggga cgggtccgac gaggcctcct gccccaaggt gaacgtcgtc acttgtacca 1740 aacacaccta ccgctgcctc aatgggctct gcttgagcaa gggcaaccct gagtgtgacg 1800 ggaaggagga ctgtagcgac ggctcagatg agaaggactg cgactgtggg ctgcggtcat 1860 tcacgagaca ggctcgtgtt gttgggggca cggatgcgga tgagggcgag tggccctggc 1920 aggtaagcct gcatgctctg ggccagggcc acatctgcgg tgcttccctc atctctccca 1980 actggctggt ctctgccgca cactgctaca tcgatgacag aggattcagg tactcagacc 2040 ccacgcagtg gacggccttc ctgggcttgc acgaccagag ccagcgcagc gcccctgggg 2100 tgcaggagcg caggctcaag cgcatcatct cccacccctt cttcaatgac ttcaccttcg 2160 actatgacat cgcgctgctg gagctggaga aaccggcaga gtacagctcc atggtgcggc 2220 ccatctgcct gccggacgcc tcccatgtct tccctgccgg caaggccatc tgggtcacgg 2280 gctggggaca cacccagtat ggaggcactg gcgcgctgat cctgcaaaag ggtgagatcc 2340 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sapiens <400> 2 Met Gly Ser Asp Arg Ala Arg Lys Gly Gly Gly Gly Pro Lys Asp Phe 1 5 10 15 Gly Ala Gly Leu Lys Tyr Asn Ser Arg His Glu Lys Val Asn Gly Leu 20 25 30 Glu Glu Gly Val Glu Phe Leu Pro Val Asn Asn Val Lys Lys Val Glu 35 40 45 Lys His Gly Pro Gly Arg Trp Val Val Leu Ala Ala Val Leu Ile Gly 50 55 60 Leu Leu Leu Val Leu Leu Gly Ile Gly Phe Leu Val Trp His Leu Gln 65 70 75 80 Tyr Arg Asp Val Arg Val Gln Lys Val Phe Asn Gly Tyr Met Arg Ile 85 90 95 Thr Asn Glu Asn Phe Val Asp Ala Tyr Glu Asn Ser Asn Ser Thr Glu 100 105 110 Phe Val Ser Leu Ala Ser Lys Val Lys Asp Ala Leu Lys Leu Leu Tyr 115 120 125 Ser Gly Val Pro Phe Leu Gly Pro Tyr His Lys Glu Ser Ala Val Thr 130 135 140 Ala Phe Ser Glu Gly Ser Val Ile Ala Tyr Tyr Trp Ser Glu Phe Ser 145 150 155 160 Ile Pro Gln His Leu Val Glu Glu Ala Glu Arg Val Met Ala Glu Glu 165 170 175 Arg Val Val Met Leu Pro Pro Arg Ala Arg Ser Leu Lys Ser Phe Val 180 185 190 Val Thr Ser Val Val Ala Phe Pro Thr Asp Ser Lys Thr Val Gln Arg 195 200 205 Thr 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ctcattggta attaaaattt tagaaatgat ttttagctct aggccacttt 4440 acgcaactca atttctgaag caattagtgg taaaaagtat ttttccccac taaaaaactt 4500 taaaacacaa atcttcatat atacttaatt taattagtca ggcatccatt ttgcctttta 4560 aacaactagg attccctact aacctccacc agcaacctgg actgcctcag cattccaaat 4620 agatactacc tgcaatttta tacatgtatt tttgtatctt ttctgtgtgt aaacatagtt 4680 gaaattcaaa aagttgtagc aatttctata ctattcatct cctgtccttc agtttgtata 4740 aacctaagga gagtgtgaaa tccagcaact gaattgtggt cacgattgta tgaaagttca 4800 agaacatatg tcagttttgt tacagttgta gctacatact caatgtatca acttttagcc 4860 tgctcaactt aggctcagtg aaatatatat attatactta ttttaaataa ttcttaatac 4920 aaataaaatg gtaatggtct aa 4942 <210> 81 <211> 1042 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 81 Met Lys Gln Ser Pro Ala Leu Ala Pro Glu Glu Arg Cys Arg Arg Ala 1 5 10 15 Gly Ser Pro Lys Pro Val Leu Arg Ala Asp Asp Asn Asn Met Gly Asn 20 25 30 Gly Cys Ser Gln Lys Leu Ala Thr Ala Asn Leu Leu Arg Phe Leu Leu 35 40 45 Leu Val Leu Ile Pro Cys Ile Cys Ala Leu Val Leu Leu Leu Val Ile 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cctttactgg aactcccacc tcctcttgca ggagaattac 780 aacatgttta tggaggatgc tgaaacccat gggattgggg aacacaattt ctgcagaaac 840 ccagatgcgg acgaaaagcc ctggtgcttt attaaagtta ccaatgacaa ggtgaaatgg 900 gaatactgtg atgtctcagc ctgctcagcc caggacgttg cctacccaga ggaaagcccc 960 actgagccat caaccaagct tccggggttt gactcctgtg gaaagactga gatagcagag 1020 aggaagatca agagaatcta tggaggcttt aagagcacgg cgggcaagca cccatggcag 1080 gcgtccctcc agtcctcgct gcctctgacc atctccatgc cccagggcca cttctgtggt 1140 ggggcgctga tccacccctg ctgggtgctc actgctgccc actgcaccga cataaaaacc 1200 agacatctaa aggtggtgct aggggaccag gacctgaaga aagaagaatt tcatgagcag 1260 agctttaggg tggagaagat attcaagtac agccactaca atgaaagaga tgagattccc 1320 cacaatgata ttgcattgct caagttaaag ccagtggatg gtcactgtgc tctagaatcc 1380 aaatacgtga agactgtgtg cttgcctgat gggtcctttc cctctgggag tgagtgccac 1440 atctctggct ggggtgttac agaaacagga aaagggtccc gccagctcct ggatgccaaa 1500 gtcaagctga ttgccaacac tttgtgcaac tcccgccaac tctatgacca catgattgat 1560 gacagtatga tctgtgcagg aaatcttcag 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catctgggtt cacctcccca ctctgatgat 2460 ctccagcctc cactgcttct gccccccgct gctgaaatca aacatacccc aagttaaaat 2520 gaagctcccc cacccccact cccggccccg gttcccacag gacacgctaa gaagcacagg 2580 gagcatttaa caggctcacc ctccctttcc ttttcccctc ttctaccctc cccaagaaaa 2640 agggccttca aggcaggaat gagaaagcaa agccaatctc tcatttagac ctggcttctt 2700 tcttctgaac aaagtagggt tcaaaatgca gactgtcata tccagcgagt ccctgaccct 2760 ttctgcgaat gtaacgagca agcagtcagc acagcctggg ctgccctggc ccgggattga 2820 tgtagccccg gtaggtttgc ctctgcagaa ctaatggctg tgacttcaga gaaagccctg 2880 caggaagttt aacctgcgtg tcatctgcct ggtcatctca gacccatgaa attaggcgcc 2940 ttgtttgagc tgcgtttcac acttctttag agctagctga cctttggcca aaaataaact 3000 ttgaaaag 3008 <210> 95 <211> 560 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 95 Met Phe Ala Arg Met Ser Asp Leu His Val Leu Leu Leu Met Ala Leu 1 5 10 15 Val Gly Lys Thr Ala Cys Gly Phe Ser Leu Met Ser Leu Leu Glu Ser 20 25 30 Leu Asp Pro Asp Trp Thr Pro Asp Gln Tyr Asp Tyr Ser Tyr Glu Asp 35 40 45 Tyr Asn Gln Glu Glu Asn Thr Ser 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tcattgacag cacacggtgc 1320 aatgcagacg atgcgtacca gggggaagtc accgagaaga tgatgtgtgc aggcatcccg 1380 gaagggggtg tggacacctg ccagggtgac agtggtgggc ccctgatgta ccaatctgac 1440 cagtggcatg tggtgggcat cgttagctgg ggctatggct gcgggggccc gagcacccca 1500 ggagtataca ccaaggtctc agcctatctc aactggatct acaatgtctg gaaggctgag 1560 ctgtaatgct gctgcccctt tgcagtgctg ggagccgctt ccttcctgcc ctgcccacct 1620 ggggatcccc caaagtcaga cacagagcaa gagtcccctt gggtacaccc ctctgcccac 1680 agcctcagca tttcttggag cagcaaaggg cctcaattcc tgtaagagac cctcgcagcc 1740 cagaggcgcc cagaggaagt cagcagccct agctcggcca cacttggtgc tcccagcatc 1800 ccagggagag acacagccca ctgaacaagg tctcaggggt attgctaagc caagaaggaa 1860 ctttcccaca ctactgaatg gaagcaggct gtcttgtaaa agcccagatc actgtgggct 1920 ggagaggaga aggaaagggt ctgcgccagc cctgtccgtc ttcacccatc cccaagccta 1980 ctagagcaag aaaccagttg taatataaaa tgcactgccc tactgttggt atgactaccg 2040 ttacctactg ttgtcattgt tattacagct atggccacta ttattaaaga gctgtgtaac 2100 atctctggaa aaaaaaaaaa aaaa 2124 <210> 97 <211> 437 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ctcagagggc caaggcagca acagcctgtg gtcgccccag 480 gatgctgaac cgaatggtgg gcgggcagga cacgcaggag ggcgagtggc cctggcaagt 540 cagcatccag cgcaacggaa gccacttctg cgggggcagc ctcatcgcgg agcagtgggt 600 cctgacggct gcgcactgct tccgcaacac ctctgagacg tccctgtacc aggtcctgct 660 gggggcaagg cagctagtgc agccgggacc acacgctatg tatgcccggg tgaggcaggt 720 ggagagcaac cccctgtacc agggcacggc ctccagcgct gacgtggccc tggtggagct 780 ggaggcacca gtgcccttca ccaattacat cctccccgtg tgcctgcctg acccctcggt 840 gatctttgag acgggcatga actgctgggt cactggctgg ggcagcccca gtgaggaaga 900 cctcctgccc gaaccgcgga tcctgcagaa actcgctgtg cccatcatcg acacacccaa 960 gtgcaacctg ctctacagca aagacaccga gtttggctac caacccaaaa ccatcaagaa 1020 tgacatgctg tgcgccggct tcgaggaggg caagaaggat gcctgcaagg gcgactcggg 1080 cggccccctg gtgtgcctcg tgggtcagtc gtggctgcag gcgggggtga tcagctgggg 1140 tgagggctgt gcccgccaga accgcccagg tgtctacatc cgtgtcaccg cccaccacaa 1200 ctggatccat cggatcatcc ccaaactgca gttccagcca gcgaggttgg gcggccagaa 1260 gtgagacccc cggggccagg agccccttga 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cgatgactgg 600 aagggtcact acgcaaatgt tgcctgtgcc caactgggtt tcccaagcta tgtgagttca 660 gataacctca gagtgagctc gctggagggg cagttccggg aggagtttgt gtccatcgat 720 cacctcttgc cagatgacaa ggtgactgca ttacaccact cagtatatgt gagggaggga 780 tgtgcctctg gccacgtggt taccttgcag tgcacagcct gtggtcatag aaggggctac 840 agctcacgca tcgtgggtgg aaacatgtcc ttgctctcgc agtggccctg gcaggccagc 900 cttcagttcc agggctacca cctgtgcggg ggctctgtca tcacgcccct gtggatcatc 960 actgctgcac actgtgttta tgacttgtac ctccccaagt catggaccat ccaggtgggt 1020 ctagtttccc tgttggacaa tccagcccca tcccacttgg tggagaagat tgtctaccac 1080 agcaagtaca agccaaagag gctgggcaat gacatcgccc ttatgaagct ggccgggcca 1140 ctcacgttca atggtacatc tgggtctcta tgtggttctg cagctcttcc tttgtttcaa 1200 gaggatttgc aattgctcat tgaagcattc ttatgatggc tgctttataa tccttgtcag 1260 atattaataa ttccaactcc tgattcatgt tggtgttggc atcagttgat tatcttttct 1320 cattaaaatt gtgatgctcc taaaaaaaaa aaaaaaaaa 1359 <210> 115 <211> 344 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 115 Met Gly Glu Asn Asp Pro Pro Ala 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cacagctgtc accagaatgc tccctgagaa ctaccattct 2280 ttccctttcc cacttaaaat atttcatcag aacctcacca ctatcataaa agagtataaa 2340 gtaataaaat aataaaaagc gaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaa 2393 <210> 127 <211> 581 <212> PRT <213> Homo Sapiens <400> 127 Met Glu Arg Asp Ser His Gly Asn Ala Ser Pro Ala Arg Thr Pro Ser 1 5 10 15 Ala Gly Ala Ser Pro Ala Gln Ala Ser Pro Ala Gly Thr Pro Pro Gly 20 25 30 Arg Ala Ser Pro Ala Gln Ala Ser Pro Ala Gln Ala Ser Pro Ala Gly 35 40 45 Thr Pro Pro Gly Arg Ala Ser Pro Ala Gln Ala Ser Pro Ala Gly Thr 50 55 60 Pro Pro Gly Arg Ala Ser Pro Gly Arg Ala Ser Pro Ala Gln Ala Ser 65 70 75 80 Pro Ala Arg Ala Ser Pro Ala Leu Ala Ser Leu Ser Arg Ser Ser Ser 85 90 95 Gly Arg Ser Ser Ser Ala Arg Ser Ala Ser Val Thr Thr Ser Pro Thr 100 105 110 Arg Val Tyr Leu Val Arg Ala Thr Pro Val Gly Ala Val Pro Ile Arg 115 120 125 Ser Ser Pro Ala Arg Ser Ala Pro Ala Thr Arg Ala Thr Arg Glu Ser 130 135 140 Pro Gly Thr Ser Leu Pro Lys Phe Thr Trp Arg Glu Gly Gln Lys Gln 145 150 155 160 Leu Pro 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tccccataat 600 ggaaaaccac atttgtgacg caaaatacca ccttggcgcc tacacgggag acgacgtccg 660 catcgtccgt gacgacatgc tgtgtgccgg gaacacccgg agggactcat gccagggcga 720 ctccggaggg cccctggtgt gcaaggtgaa tggcacctgg ctgcaggcgg gcgtggtcag 780 ctggggcgag ggctgtgccc agcccaaccg gcctggcatc tacacccgtg tcacctacta 840 cttggactgg atccaccact atgtccccaa aaagccgtga gtcaggcctg ggttggccac 900 ctgggtcact ggaggaccaa cccctgctgt ccaaaacacc actgcttcct acccaggtgg 960 cgactgcccc ccacaccttc cctgccccgt cctgagtgcc ccttcctgtc ctaagccccc 1020 tgctctcttc tgagcccctt cccctgtcct gaggaccctt ccctatcctg agcccccttc 1080 cctgtcctaa gcctgacgcc tgcaccgggc cctccagccc tcccctgccc agatagctgg 1140 tggtgggcgc taatcctcct gagtgctgga cctcattaaa gtgcatggaa atca 1194 <210> 148 <211> 275 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 148 Met Leu Asn Leu Leu Leu Leu Ala Leu Pro Val Leu Ala Ser Arg Ala 1 5 10 15 Tyr Ala Ala Pro Ala Pro Gly Gln Ala Leu Gln Arg Val Gly Ile Val 20 25 30 Gly Gly Gln Glu Ala Pro Arg Ser Lys Trp Pro Trp Gln Val Ser Leu 35 40 45 Arg Val 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gaatgtggtg ttgccacaaa gcctggaatc tacaccctgt 780 taaccaagaa ataccagact tggatcaaaa gcaaccttgt cccgcctcat acaaattaag 840 ttacaaataa ttttattgga tgcacttgct tcttttttcc taatatgctc gcaggttaga 900 gttgggtgta agtaaagcag agcacatatg gggtccattt ttgcacttgt aagtcatttt 960 attaaggaat caagttcttt ttcacttgta tcactgatgt atttctacca tgctggtttt 1020 attctaaata aaatttagaa gactcaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaa 1074 <210> 150 <211> 264 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 150 Met Thr Lys Phe Ser Ser Phe Ser Leu Phe Phe Leu Ile Val Gly Ala 1 5 10 15 Tyr Met Thr His Val Cys Phe Asn Met Glu Ile Ile Gly Gly Lys Glu 20 25 30 Val Ser Pro His Ser Arg Pro Phe Met Ala Ser Ile Gln Tyr Gly Gly 35 40 45 His His Val Cys Gly Gly Val Leu Ile Asp Pro Gln Trp Val Leu Thr 50 55 60 Ala Ala His Cys Gln Tyr Arg Phe Thr Lys Gly Gln Ser Pro Thr Val 65 70 75 80 Val Leu Gly Ala His Ser Leu Ser Lys Asn Glu Ala Ser Lys Gln Thr 85 90 95 Leu Glu Ile Lys Lys Phe Ile Pro Phe Ser Arg Val Thr Ser Asp Pro 100 105 110 Gln Ser Asn Asp Ile Met Leu 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cctagtgaga aaggactttg tgctgacagc tgctcactgc 240 cagggaagct ccataaatgt caccttgggg gcccacaata tcaaggaaca ggagcggacc 300 cagcagttta tccctgtgaa aagacccatc ccccatccag cctataatcc taagaacttc 360 tccaacgaca tcatgctact gcagctggag agaaaggcca agtggaccac agctgtgcgg 420 cctctcaggc tacctagcag caaggcccag gtgaagccag ggcagctgtg cagtgtggct 480 ggctggggtt atgtctcaat gagcacttta gcaaccacac tgcaggaagt gttgctgaca 540 gtgcagaagg actgccagtg tgaacgtctc ttccatggca attacagcag agccactgag 600 atttgtgtgg gggatccaaa gaagacacag accggtttca agggggactc cggggggccc 660 ctcgtgtgta aggacgtagc ccaaggtatt ctctcctatg gaaacaaaaa agggacacct 720 ccaggagtct acatcaaggt ctcacacttc ctgccctgga taaagagaac aatgaagcgc 780 ctctaacagc aggcatgaga ctaaccttcc tctgggcctg accatctctg ggacagaggc 840 aagaatcccc aaggggtggg cagtcagggt tgcaggactg taataaatgg atctctggtg 900 tagaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa 960 aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa 1020 aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaa 1047 <210> 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ggtggagatg gagttcgctc tggatgccag ggtgactctg 660 ggggccccct ccattgcttg gtgaatggca agtattctgt ccatggagtg accagctttg 720 tgtccagccg gggctgtaat gtctccagga agcctacagt cttcacccag gtctctgctt 780 acatctcctg gataaataat gtcatcgcct ccaactgaac attttcctga gtccaacgac 840 cttcccaaaa tggttcttag atctgcaata ggacttgcga tcaaaaagta aaacacattc 900 tgaaagacta ttgagccatt gatagaaaag caaataaaac tagatataca tt 952 <210> 154 <211> 258 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 154 Met Leu Val Leu Tyr Gly His Ser Thr Gln Asp Leu Pro Glu Thr Asn 1 5 10 15 Ala Arg Val Val Gly Gly Thr Glu Ala Gly Arg Asn Ser Trp Pro Ser 20 25 30 Gln Ile Ser Leu Gln Tyr Arg Ser Gly Gly Ser Arg Tyr His Thr Cys 35 40 45 Gly Gly Thr Leu Ile Arg Gln Asn Trp Val Met Thr Ala Ala His Cys 50 55 60 Val Asp Tyr Gln Lys Thr Phe Arg Val Val Ala Gly Asp His Asn Leu 65 70 75 80 Ser Gln Asn Asp Gly Thr Glu Gln Tyr Val Ser Val Gln Lys Ile Val 85 90 95 Val His Pro Tyr Trp Asn Ser Asp Asn Val Ala Ala Gly Tyr Asp Ile 100 105 110 Ala Leu Leu Arg Leu Ala Gln Ser 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ccggccactg 240 catctcgagg gatctgacct accaggtggt gttgggtgag tacaaccttg ctgtgaagga 300 gggccccgag caggtgatcc ccatcaactc tgaggagctg tttgtgcatc cactctggaa 360 ccgctcgtgt gtggcctgtg gcaatgacat cgccctcatc aagctctcac gcagcgccca 420 gctgggagat gccgtccagc tcgcctcact ccctcccgct ggtgacatcc ttcccaacaa 480 gacaccctgc tacatcaccg gctggggccg tctctatacc aatgggccac tcccagacaa 540 gctgcagcag gcccggctgc ccgtggtgga ctataagcac tgctccaggt ggaactggtg 600 gggttccacc gtgaagaaaa ccatggtgtg tgctggaggg tacatccgct ccggctgcaa 660 cggtgactct ggaggacccc tcaactgccc cacagaggat ggtggctggc aggtccacgg 720 tgtgaccagc tttgtttctg gctttggctg caacttcatc tggaagccca cggtgttcac 780 tcgagtctcc gccttcatcg actggattga ggagaccata gcaagccact agaaccaagg 840 cccagctggc agtgctgatc gatcccacat cctgaataaa gaataaagat ctctcagaaa 900 attccaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa 960 aaa 963 <210> 156 <211> 270 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 156 Met Met Leu Arg Leu Leu Ser Ser Leu Leu Leu Val Ala Val Ala Ser 1 5 10 15 Gly 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taacatccgg 240 agttacatat aatcctaatt tgcaagacaa actctcagtg gatttcaaag ttcttgcttt 300 tgaccttcag caaatgatag atgagatctt tctatcaagc aatctgaaga atgaatataa 360 gaactcaaga gttttacaat ttgaaaatgg cagcattata gtcgtatttg accttttctt 420 tgcccagtgg gtgtcagatc aaaatgtaaa agaagaactg attcaaggcc ttgaagcaaa 480 taaatccagc caactggtca ctttccatat tgatttgaac agcgttgata tcctagacaa 540 gctaacaacc accagtcatc tggcaactcc aggaaatgtc tcaatagagt gcctgcctgg 600 ttcaagtcct tgtactgatg ctctaacgtg tataaaagct gatttatttt gtgatggaga 660 agtaaactgt ccagatggtt ctgacgaaga caataaaatg tgtgccacag tttgtgatgg 720 aagatttttg ttaactggat catctgggtc tttccaggct actcattatc caaaaccttc 780 tgaaacaagt gttgtctgcc agtggatcat acgtgtaaac caaggacttt ccattaaact 840 gagcttcgat gattttaata catattatac agatatatta gatatttatg aaggtgtagg 900 atcaagcaag attttaagag cttctatttg ggaaactaat cctggcacaa taagaatttt 960 ttccaaccaa gttactgcca cctttcttat agaatctgat gaaagtgatt atgttggctt 1020 taatgcaaca tatactgcat ttaacagcag tgagcttaat aattatgaga aaattaattg 1080 taactttgag gatggctttt gtttctgggt ccaggatcta aatgatgata atgaatggga 1140 aaggattcag ggaagcacct tttctccttt tactggaccc aattttgacc acacttttgg 1200 caatgcttca ggattttaca tttctacccc aactggacca ggagggagac aagaacgagt 1260 ggggctttta agcctccctt tggaccccac tttggagcca gcttgcctta gtttctggta 1320 tcatatgtat ggtgaaaatg tccataaatt aagcattaat atcagcaatg accaaaatat 1380 ggagaagaca gttttccaaa aggaaggaaa ttatggagac aattggaatt atggacaagt 1440 aaccctaaat gaaacagtta aatttaaggt tgcttttaat gcttttaaaa acaagatcct 1500 gagtgatatt gcgttggatg acattagcct aacatatggg atttgcaatg ggagtcttta 1560 tccagaacca actttggtgc caactcctcc accagaactt cctacggact gtggaggacc 1620 ttttgagctg tgggagccaa atacaacatt cagttctacg aactttccaa acagctaccc 1680 taatctggct ttctgtgttt ggattttaaa tgcacaaaaa ggaaagaata tacaacttca 1740 ttttcaagaa tttgacttag aaaatattaa cgatgtagtt gaaataagag atggtgaaga 1800 agctgattcc ttgctcttag ctgtgtacac agggcctggc ccagtaaagg atgtgttctc 1860 taccaccaac agaatgactg tgcttctcat cactaacgat gtgttggcaa gaggagggtt 1920 taaagcaaac tttactactg gctatcactt ggggattcca gagccatgca aggcagacca 1980 ttttcaatgt aaaaatggag agtgtgttcc actggtgaat ctctgtgacg gtcatctgca 2040 ctgtgaggat ggctcagatg aagcagattg tgtgcgtttt ttcaatggca caacgaacaa 2100 caatggttta gtgcggttca gaatccagag catatggcat acagcttgtg ctgagaactg 2160 gaccacccag atttcaaatg atgtttgtca actgctggga ctagggagtg gaaactcatc 2220 aaagccaatc ttctctaccg atggtggacc atttgtcaaa ttaaacacag cacctgatgg 2280 ccacttaata ctaacaccca gtcaacagtg tttacaggat tccttgattc ggttacagtg 2340 taaccataaa tcttgtggaa aaaaactggc agctcaagac atcaccccaa agattgttgg 2400 aggaagtaat gccaaagaag gggcctggcc ctgggttgtg ggtctgtatt atggcggccg 2460 actgctctgc ggcgcatctc tcgtcagcag tgactggctg gtgtccgccg cacactgcgt 2520 gtatgggaga aacttagagc catccaagtg gacagcaatc ctaggcctgc atatgaaatc 2580 aaatctgacc tctcctcaaa cagtccctcg attaatagat gaaattgtca taaaccctca 2640 ttacaatagg cgaagaaagg acaacgacat tgccatgatg catctggaat ttaaagtgaa 2700 ttacacagat tacatacaac ctatttgttt accggaagaa aatcaagttt ttcctccagg 2760 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gggtataatt tcgtcctctc cttcggaaca ctggctgtct ctgaagactt ctcgctcagt 1140 ttcagtgagg acacacacaa agacgtgggt gaccatgttg tttgtggggt gcagagatgg 1200 gaggggtggg gcccaccctg gaagagtgga cagtgacaca aggtggacac tctctacaga 1260 tcactgagga taagctggag ccacaatgca tgaggcacac acacagcaag gatgacgctg 1320 taaacatagc ccacgctgtc ctgggggcac tgggaagcct agataaggcc gtgagcagaa 1380 agaaggggag gatcctccta tgttgttgaa ggagggacta gggggagaaa ctgaaagctg 1440 attaattaca ggaggtttgt tcaggtcccc caaaccaccg tcagatttga tgatttccta 1500 gcaggactta cagaaataaa gagctatcat gctgtggttt attatggttt gttacattga 1560 tgggatacat actgaaatca gcaaacaaaa cagatgtata gattagagtg tggagaaaac 1620 agaggaaaac ttgcagttac gaagactggc aacttggctt tactaagttt tcagactggc 1680 aggaagtcaa acctattagg ctgaggacct tgtggagtgt agctgatcca gctgatagag 1740 gaactagcca ggtgggggcc tttccctttg gatggggggc atatctgaca gttattctct 1800 ccaagtggag acttacggac agcatataat tctccctgca aggatgtatg ataatatgta 1860 caaagtaatt ccaactgagg aagctcacct gatccttagt gtccaaggtt tttactgggg 1920 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ccaaagaatc tcaaagaaat ctttgtctcc 780 ttaaaacatc tgagagtgga ttgcccagta cacgcattaa aaagagcaaa gctctttctg 840 gtttcagtct acaaagctgc aggcacagca tcccagtgtt ctgccattct tcattttacc 900 atgacactga tttcttggga gaagaactgg atattgttgc tgcaaaaagt cacgaggcct 960 gccagaaact gtgcaccaat gccgtccgct gccagttttt tacctatacc ccagcccaag 1020 catcctgcaa cgaagggaag ggcaagtgtt acttaaagct ttcttcaaac ggatctccaa 1080 ctaaaatact tcacgggaga ggaggcatct ctggatacac attaaggttg tgtaaaatgg 1140 ataatgagtg taccaccaaa atcaagccca ggatcgttgg aggaactgcg tctgttcgtg 1200 gtgagtggcc gtggcaggtg accctgcaca caacctcacc cactcagaga cacctgtgtg 1260 gaggctccat cattggaaac cagtggatat taacagccgc tcactgtttc tatggggtag 1320 agtcacctaa gattttgcgt gtctacagtg gcattttaaa tcaatctgaa ataaaagagg 1380 acacatcttt ctttggggtt caagaaataa taatccatga tcagtataaa atggcagaaa 1440 gcgggtatga tattgccttg ttgaaactgg aaaccacagt gaattacaca gattctcaac 1500 gacccatatg cctgccttcc aaaggagata gaaatgtaat atacactgat tgctgggtga 1560 ctggatgggg gtacagaaaa ctaagagaca aaatacaaaa 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cctatcactg cagctgcccc cgggccttca ccggcaagga ctgcggcaca 600 gagaaatgct ttgatgagac ccgctacgag tacctggagg ggggcgaccg ctgggcccgc 660 gtgcgccagg gccacgtgga acagtgcgag tgcttcgggg gccggacctg gtgcgaaggc 720 acccgacata cagcttgtct gagcagccct tgcctgaacg ggggcacctg ccacctgatc 780 gtggccaccg ggaccaccgt gtgtgcctgc ccaccaggct tcgctggacg gctctgcaac 840 atcgagcctg atgagcgctg cttcttgggg aacggcactg ggtaccgtgg cgtggccagc 900 acctcagcct cgggcctcag ctgcctggcc tggaactccg atctgctcta ccaggagctg 960 cacgtggact ccgtgggcgc cgcggccctg ctgggcctgg gcccccatgc ctactgccgg 1020 aatccggaca atgacgagag gccctggtgc tacgtggtga aggacagcgc gctctcctgg 1080 gagtactgcc gcctggaggc ctgcgaatcc ctcaccagag tccaactgtc accggatctc 1140 ctggcgaccc tgcctgagcc agcctccccg gggcgccagg cctgcggcag gaggcacaag 1200 aagaggacgt tcctgcggcc acgtatcatc ggcggctcct cctcgctgcc cggctcgcac 1260 ccctggctgg ccgccatcta catcggggac agcttctgcg ccgggagcct ggtccacacc 1320 tgctgggtgg tgtcggccgc ccactgcttc tcccacagcc cccccaggga cagcgtctcc 1380 gtggtgctgg gccagcactt cttcaaccgc acgacggacg tgacgcagac cttcggcatc 1440 gagaagtaca tcccgtacac cctgtactcg gtgttcaacc ccagcgacca cgacctcgtc 1500 ctgatccggc tgaagaagaa aggggaccgc tgtgccacac gctcgcagtt cgtgcagccc 1560 atctgcctgc ccgagcccgg cagcaccttc cccgcaggac acaagtgcca gattgcgggc 1620 tggggccact tggatgagaa cgtgagcggc tactccagct ccctgcggga ggccctggtc 1680 cccctggtcg ccgaccacaa gtgcagcagc cctgaggtct acggcgccga catcagcccc 1740 aacatgctct gtgccggcta cttcgactgc aagtccgacg cctgccaggg ggactcaggg 1800 gggcccctgg cctgcgagaa gaacggcgtg gcttacctct acggcatcat cagctggggt 1860 gacggctgcg ggcggctcca caagccgggg gtctacaccc gcgtggccaa ctatgtggac 1920 tggatcaacg accggatacg gcctcccagg cggcttgtgg ctccctcctg accctccagc 1980 gggacaccct ggttcccacc attccctgcc ttgctgacaa taaagatatt tccaagaa 2038 <210> 216 <211> 655 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 216 Met Gly Arg Trp Ala Trp Val Pro Ser Pro Trp Pro Pro Pro Gly Leu 1 5 10 15 Gly Pro Phe Leu Leu Leu Leu Leu Leu Leu Leu Leu Leu Pro Arg Gly 20 25 30 Phe Gln Pro Gln Pro Gly Gly Asn Arg 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aactccaaca cgcaagggga gatgaagttt gaggtggaaa acctcatcct 900 acacaaggac tacagcgctg acacgcttgc tcaccacaac gacattgcct tgctgaagat 960 ccgttccaag gagggcaggt gtgcgcagcc atcccggact atacagacca tctgcctgcc 1020 ctcgatgtat aacgatcccc agtttggcac aagctgtgag atcactggct ttggaaaaga 1080 gaattctacc gactatctct atccggagca gctgaaaatg actgttgtga agctgatttc 1140 ccaccgggag tgtcagcagc cccactacta cggctctgaa gtcaccacca aaatgctgtg 1200 tgctgctgac ccacagtgga aaacagattc ctgccaggga gactcagggg gacccctcgt 1260 ctgttccctc caaggccgca tgactttgac tggaattgtg agctggggcc gtggatgtgc 1320 cctgaaggac aagccaggcg tctacacgag agtctcacac ttcttaccct ggatccgcag 1380 tcacaccaag gaagagaatg gcctggccct ctgagggtcc ccagggagga aacgggcacc 1440 acccgctttc ttgctggttg tcatttttgc agtagagtca tctccatcag ctgtaagaag 1500 agactgggaa gataggctct gcacagatgg atttgcctgt gccacccacc agggcgaacg 1560 acaatagctt taccctcagg cataggcctg ggtgctggct gcccagaccc ctctggccag 1620 gatggagggg tggtcctgac tcaacatgtt actgaccagc aacttgtctt tttctggact 1680 gaagcctgca 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cgctgccaag gtgcttctca ttgagacaca gagatgcaac agcagatatg tctatgacaa 1380 cctgatcaca ccagccatga tctgtgccgg cttcctgcag gggaacgtcg attcttgcca 1440 gggtgacagt ggagggcctc tggtcacttc gaagaacaat atctggtggc tgatagggga 1500 tacaagctgg ggttctggct gtgccaaagc ttacagacca ggagtgtacg ggaatgtgat 1560 ggtattcacg gactggattt atcgacaaat gagggcagac ggctaatcca catggtcttc 1620 gtccttgacg tcgttttaca agaaaacaat ggggctggtt ttgcttcccc gtgcatgatt 1680 tactcttaga gatgattcag aggtcacttc atttttatta aacagtgaac ttgtctggct 1740 ttggcactct ctgccattct gtgcaggctg cagtggctcc cctgcccagc ctgctctccc 1800 taaccccttg tccgcaaggg gtgatggccg gctggttgtg ggcactggcg gtcaagtgtg 1860 gaggagaggg gtggaggctg ccccattgag atcttcctgc tgagtccttt ccaggggcca 1920 attttggatg agcatggagc tgtcacctct cagctgctgg atgacttgag atgaaaaagg 1980 agagacatgg aaagggagac agccaggtgg cacctgcagc ggctgccctc tggggccact 2040 tggtagtgtc cccagcctac ctctccacaa ggggattttg ctgatgggtt cttagagcct 2100 tagcagccct ggatggtggc cagaaataaa gggaccagcc cttcatgggt ggtgacgtgg 2160 tagtcacttg taaggggaac agaaacattt ttgttcttat ggggtgagaa tatagacagt 2220 gcccttggtg cgagggaagc aattgaaaag gaacttgccc tgagcactcc tggtgcaggt 2280 ctccacctgc acattgggtg gggctcctgg gagggagact cagccttcct cctcatcctc 2340 cctgaccctg ctcctagcac cctggagagt gcacatgccc cttggtcctg gcagggcgcc 2400 aagtctggca ccatgttggc ctcttcaggc ctgctagtca ctggaaattg aggtccatgg 2460 gggaaatcaa ggatgctcag tttaaggtac actgtttcca tgttatgttt ctacacattg 2520 ctacctcagt gctcctggaa acttagcttt tgatgtctcc aagtagtcca ccttcattta 2580 actctttgaa actgtatcac ctttgccaag taagagtggt ggcctatttc agctgctttg 2640 acaaaatgac tggctcctga cttaacgttc tataaatgaa tgtgctgaag caaagtgccc 2700 atggtggcgg cgaagaagag aaagatgtgt tttgttttgg actctctgtg gtcccttcca 2760 atgctgtggg tttccaacca ggggaagggt cccttttgca ttgccaagtg ccataaccat 2820 gagcactact ctaccatggt tctgcctcct ggccaagcag gctggtttgc aagaatgaaa 2880 tgaatgattc tacagctagg acttaacctt gaaatggaaa gtcttgcaat cccatttgca 2940 ggatccgtct gtgcacatgc ctctgtagag agcagcattc ccagggacct tggaaacagt 3000 tggcactgta aggtgcttgc tccccaagac acatcctaaa aggtgttgta atggtgaaaa 3060 cgtcttcctt ctttattgcc ccttcttatt tatgtgaaca actgtttgtc tttttttgta 3120 tcttttttaa actgtaaagt tcaattgtga aaatgaatat catgcaaata aattatgcga 3180 tttttttttc aaagcaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaa 3226 <210> 252 <211> 492 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 252 Met Ala Leu Asn Ser Gly Ser Pro Pro Ala Ile Gly Pro Tyr Tyr Glu 1 5 10 15 Asn His Gly Tyr Gln Pro Glu Asn Pro Tyr Pro Ala Gln Pro Thr Val 20 25 30 Val Pro Thr Val Tyr Glu Val His Pro Ala Gln Tyr Tyr Pro Ser Pro 35 40 45 Val Pro Gln Tyr Ala Pro Arg Val Leu Thr Gln Ala Ser Asn Pro Val 50 55 60 Val Cys Thr Gln Pro Lys Ser Pro Ser Gly Thr Val Cys Thr Ser Lys 65 70 75 80 Thr Lys Lys Ala Leu Cys Ile Thr Leu Thr Leu Gly Thr Phe Leu Val 85 90 95 Gly Ala Ala Leu Ala Ala Gly Leu Leu Trp Lys Phe Met Gly Ser Lys 100 105 110 Cys Ser Asn Ser Gly Ile Glu Cys Asp Ser Ser Gly Thr Cys Ile Asn 115 120 125 Pro Ser Asn Trp Cys Asp Gly Val Ser His Cys Pro Gly Gly Glu Asp 130 135 140 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gcaggtgtcc ctgcaggaca gcagcggctt 180 ccacttctgc ggtggttctc tcatcagcca gtcctgggtg gtcactgctg cccactgcaa 240 tgtcagccct ggccgccatt ttgttgtcct gggcgagtat gaccgatcat caaacgcaga 300 gcccttgcag gttctgtccg tctctcgggc cattacacac cctagctgga actctaccac 360 catgaacaat gacgtgacgc tgctgaagct cgcctcgcca gcccagtaca caacacgcat 420 ctcgccagtt tgcctggcat cctcaaacga ggctctgact gaaggcctca cgtgtgtcac 480 caccggctgg ggtcgcctca gtggcgtggg caatgtgaca ccagcacatc tgcagcaggt 540 ggctttgccc ctggtcactg tgaatcagtg ccggcagtac tggggctcaa gtatcactga 600 ctccatgatc tgtgcaggtg gcgcaggtgc ctcctcgtgc cagggtgact ccggaggccc 660 tcttgtctgc cagaagggaa acacatgggt gcttattggt attgtctcct ggggcaccaa 720 aaactgcaat gtgcgcgcac ctgctgtgta tactcgagtt agcaagttca gcacctggat 780 caaccaggtc atagcctaca actgagctca ccacaggccc tccccagctc aacccattaa 840 agacccaggc cctgtcccat catgcattca tgtctgtctt cctggctcag gagaaagaag 900 aggctgttga gggtccgact ccctacttgg acttctggca cagaaggggc tgagtgactc 960 cttgagtagc agtggctctt cctagagtag ccatgccgag 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cgccccatgt gcaagaggct cccacccatg gcaggtggcc 240 ctgctcagtg gcaatcagct ccactgcgga ggcgtcctgg tcaatgagcg ctgggtgctc 300 actgccgccc actgcaagat gaatgagtac accgtgcacc tgggcagtga tacgctgggc 360 gacaggagag ctcagaggat caaggcctcg aagtcattcc gccaccccgg ctactccaca 420 cagacccatg ttaatgacct catgctcgtg aagctcaata gccaggccag gctgtcatcc 480 atggtgaaga aagtcaggct gccctcccgc tgcgaacccc ctggaaccac ctgtactgtc 540 tccggctggg gcactaccac gagcccagat gtgacctttc cctctgacct catgtgcgtg 600 gatgtcaagc tcatctcccc ccaggactgc acgaaggttt acaaggactt actggaaaat 660 tccatgctgt gcgctggcat ccccgactcc aagaaaaacg cctgcaatgg tgactcaggg 720 ggaccgttgg tgtgcagagg taccctgcaa ggtctggtgt cctggggaac tttcccttgc 780 ggccaaccca atgacccagg agtctacact caagtgtgca agttcaccaa gtggataaat 840 gacaccatga aaaagcatcg ctaacgccac actgagttaa ttaactgtgt gcttccaaca 900 gaaaatgcac aggagtgagg acgccgatga cctatgaagt caaatttgac tttacctttc 960 ctcaaagata tatttaaacc aacctcatgc cctgttgata aaccaatcaa attggtaaag 1020 acctaaaacc aaaacaaata aagaaacaca aaaccctcag tgctggagaa gagtcagtga 1080 gaccagcact ctcaaacact ggaactggac gttcgtacag tctttacgga agacacttgg 1140 tcaacgtaca ccgagaccct tattcaccac ctttgaccca gtaactctaa tcttaggaag 1200 aacctactga aacaaaaaaa atccaaaatg tagaacaaga cttgaattta ccatgatatt 1260 atttatcaca gaaatgaagt gaaaccatca aacatgttcc aaaagtacca gatggcttaa 1320 ataatagtct ggcttggcac aacgatgttt tttttctttg agacagagtc tctgttgctt 1380 gggctgcaat gcagtgatgc aatcttggct cactgcaacc tccgcctcct gggttcaagt 1440 gattctcgtg cttcagcctc ccaagtacct gggactacag gtgtgcacca ccacaccagg 1500 ctaatttttt gtgtattttt actagagaca gggtttcacc atgttggcca gcgtggtctt 1560 gaacgcctga cctcagatga tccacccacc ttggcctccc aaagtgctgg gattacaggc 1620 atgagccacc acggccagcc cacaatgata ttacaaacct attaaaaatg atacttagac 1680 agaattgtca gtattattca agaacattta ggctatagga tgttaaatga caaaaggaag 1740 gacaaaaata tatatgtatg tgaccctacc cataaaaaat gaaatattca cagaatcaga 1800 tctgaaaaca catgtcccag actgcatact ggggtcgtca tgaggtgtct ccttccttct 1860 gtgtactttt ccttgaatgt gcacttttat aacatgaaaa ataaaggtgg ggaaaaaagt 1920 ctgaaga 1927 <210> 274 <211> 253 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 274 Met Ala Arg Ser Leu Leu Leu Pro Leu Gln Ile Leu Leu Leu Ser Leu 1 5 10 15 Ala Leu Glu Thr Ala Gly Glu Glu Ala Gln Gly Asp Lys Ile Ile Asp 20 25 30 Gly Ala Pro Cys Ala Arg Gly Ser His Pro Trp Gln Val Ala Leu Leu 35 40 45 Ser Gly Asn Gln Leu His Cys Gly Gly Val Leu Val Asn Glu Arg Trp 50 55 60 Val Leu Thr Ala Ala His Cys Lys Met Asn Glu Tyr Thr Val His Leu 65 70 75 80 Gly Ser Asp Thr Leu Gly Asp Arg Arg Ala Gln Arg Ile Lys Ala Ser 85 90 95 Lys Ser Phe Arg His Pro Gly Tyr Ser Thr Gln Thr His Val Asn Asp 100 105 110 Leu Met Leu Val Lys Leu Asn Ser Gln Ala Arg Leu Ser Ser Met Val 115 120 125 Lys Lys Val Arg Leu Pro Ser Arg Cys Glu Pro Pro Gly Thr Thr Cys 130 135 140 Thr Val Ser Gly Trp Gly Thr Thr Thr Ser Pro Asp Val Thr Phe Pro 145 150 155 160 Ser Asp Leu Met Cys Val Asp Val Lys Leu Ile Ser Pro Gln Asp Cys 165 170 175 Thr Lys Val Tyr Lys Asp Leu Leu Glu Asn Ser Met Leu Cys Ala Gly 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tccggctggg gcactaccac gagcccagat gtgacctttc cctctgacct catgtgcgtg 600 gatgtcaagc tcatctcccc ccaggactgc acgaaggttt acaaggactt actggaaaat 660 tccatgctgt gcgctggcat ccccgactcc aagaaaaacg cctgcaatgg tgactcaggg 720 ggaccgttgg tgtgcagagg taccctgcaa ggtctggtgt cctggggaac tttcccttgc 780 ggccaaccca atgacccagg agtctacact caagtgtgca agttcaccaa gtggataaat 840 gacaccatga aaaagcatcg ctaacgccac actgagttaa ttaactgtgt gcttccaaca 900 gaaaatgcac aggagtgagg acgccgatga cctatgaagt caaatttgac tttacctttc 960 ctcaaagata tatttaaacc aacctcatgc cctgttgata aaccaatcaa attggtaaag 1020 acctaaaacc aaaacaaata aagaaacaca aaaccctcag tgctggagaa gagtcagtga 1080 gaccagcact ctcaaacact ggaactggac gttcgtacag tctttacgga agacacttgg 1140 tcaacgtaca ccgagaccct tattcaccac ctttgaccca gtaactctaa tcttaggaag 1200 aacctactga aacaaaaaaa atccaaaatg tagaacaaga cttgaattta ccatgatatt 1260 atttatcaca gaaatgaagt gaaaccatca aacatgttcc aaaagtacca gatggcttaa 1320 ataatagtct ggcttggcac aacgatgttt tttttctttg agacagagtc tctgttgctt 1380 gggctgcaat gcagtgatgc aatcttggct cactgcaacc tccgcctcct gggttcaagt 1440 gattctcgtg cttcagcctc ccaagtacct gggactacag gtgtgcacca ccacaccagg 1500 ctaatttttt gtgtattttt actagagaca gggtttcacc atgttggcca gcgtggtctt 1560 gaacgcctga cctcagatga tccacccacc ttggcctccc aaagtgctgg gattacaggc 1620 atgagccacc acggccagcc cacaatgata ttacaaacct attaaaaatg atacttagac 1680 agaattgtca gtattattca agaacattta ggctatagga tgttaaatga caaaaggaag 1740 gacaaaaata tatatgtatg tgaccctacc cataaaaaat gaaatattca cagaatcaga 1800 tctgaaaaca catgtcccag actgcatact ggggtcgtca tgaggtgtct ccttccttct 1860 gtgtactttt ccttgaatgt gcacttttat aacatgaaaa ataaaggtgg ggaaaaaagt 1920 ctgaaga 1927 <210> 276 <211> 253 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 276 Met Ala Arg Ser Leu Leu Leu Pro Leu Gln Ile Leu Leu Leu Ser Leu 1 5 10 15 Ala Leu Glu Thr Ala Gly Glu Glu Ala Gln Gly Asp Lys Ile Ile Asp 20 25 30 Gly Ala Pro Cys Ala Arg Gly Ser His Pro Trp Gln Val Ala Leu Leu 35 40 45 Ser Gly Asn Gln Leu His Cys Gly Gly Val Leu Val Asn Glu Arg Trp 50 55 60 Val Leu 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ctaactccct gcatctgggc atcaggactg ctccatacat ttgctgaaaa cttcttgtat 2640 ttcctgatgt aaaattgtgc aaacacctac aataaagcca tctactttta gggaaaggga 2700 gttgaaaatg caaccaactc ttggcgaact gtacaaacaa atctttgcta tactttattt 2760 caaataaatt ctttttaaaa taaaaaaaaa aaaaaaaaaa 2800 <210> 278 <211> 418 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 278 Met Tyr Arg Pro Ala Arg Val Thr Ser Thr Ser Arg Phe Leu Asn Pro 1 5 10 15 Tyr Val Val Cys Phe Ile Val Val Ala Gly Val Val Ile Leu Ala Val 20 25 30 Thr Ile Ala Leu Leu Val Tyr Phe Leu Ala Phe Asp Gln Lys Ser Tyr 35 40 45 Phe Tyr Arg Ser Ser Phe Gln Leu Leu Asn Val Glu Tyr Asn Ser Gln 50 55 60 Leu Asn Ser Pro Ala Thr Gln Glu Tyr Arg Thr Leu Ser Gly Arg Ile 65 70 75 80 Glu Ser Leu Ile Thr Lys Thr Phe Lys Glu Ser Asn Leu Arg Asn Gln 85 90 95 Phe Ile Arg Ala His Val Ala Lys Leu Arg Gln Asp Gly Ser Gly Val 100 105 110 Arg Ala Asp Val Val Met Lys Phe Gln Phe Thr Arg Asn Asn Asn Gly 115 120 125 Ala Ser Met Lys Ser Arg Ile Glu Ser Val Leu Arg Gln Met Leu Asn 130 135 140 Asn Ser 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cagcccccag gtgaattacc ccaaaactct acaatgtgcc aacatccaac ttcgctcaga 600 tgaggagtgt cgtcaagtct acccaggaaa gatcactgac aacatgttgt gtgccggcac 660 aaaagagggt ggcaaagact cctgtgaggg tgactctggg ggccccctgg tctgtaacag 720 aacactgtat ggcatcgtct cctggggaga cttcccatgt gggcaacctg accggcctgg 780 tgtctacacc cgtgtctcaa gatacgtcct gtggatccgt gaaacaatcc gaaaatatga 840 aacccagcag caaaaatggt tgaagggccc acaataaaag ttgagaaatg taccggcttc 900 catcctgtca ccatgacttc ctcacatggt ctgcttagcc cttctctgct ccttattccc 960 agtgttccat ttgaaccagt gatccatgtc ctgaaaaatg ctcaatctca gctaacattc 1020 catgtttcag aagcattcag gcactgccag gcttgcagtc tcccagatgt tgcatccctg 1080 aaacatctca acaacctgaa tgtcccaacc cagacaatgg cccaggtctc tcaacttcat 1140 cagtgtggct tctatgagcc cagatcacca cctgaacgtt ctgtctgtgg cacattctta 1200 aatatttcca tcagcccatc tcaacaatat atgtcctata aatggaccat ccttgaca 1258 <210> 280 <211> 277 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 280 Met Trp Pro Leu Ala Leu Val Ile Ala Ser Leu Thr Leu Ala Leu Ser 1 5 10 15 Gly Gly Val Ser Gln Glu 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ataccctgga cacatctcgg acagcatgct ctgtgcgggc 660 ctgtgggagg ggggccgagg ttcctgccag ggtgactctg ggggccccct ggtttgcaat 720 ggaaccttgg caggcgtggt gtctgggggt gctgagccct gctccagacc ccggcgcccc 780 gcagtctaca ccagcgtatg ccactacctt gactggatcc aagaaatcat ggagaactga 840 gcccgcgcgc cacgggggca ccttggaaga ccaagagagg ccgaagggca cggggtaggg 900 ggttctcgta gggtcccagc ctcaatggtt cccgccctgg acctccagct gccctgactc 960 ccctctggac actaagactc cgcccctgag gctccgcccc ctcacgaggt caagcaagac 1020 acagtcgcgc cccctcggaa cggagcaggg acacgccctt cagagcccgt ctctatgacg 1080 tcaccgacag ccatcacctc cttcttggaa cagcacagcc tgtggctccg ccccaaggaa 1140 ccacttacac aaaatagctc cgcccctcgg aactttgccc agtgggactt cccctcggga 1200 ctccacccct tgtggccccg cctccttcac cagagatctc gcccctcgtg atgtcagggg 1260 cgcagtagct ccgcccacgt ggagctcggg cggtgtagag ctcagcccct tgtggccccg 1320 tcctgggcgt gtgctgggtt tgaatcctgg cggagacctg gggggaaatt gagggagggt 1380 ctggatacct ttagagccaa tgcaacggat gatttttcag taaacgcggg aaacctca 1438 <210> 282 <211> 250 <212> PRT <213> 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agatttatat taaatatttg gcatacaaga gatatgaatt 1680 cttatatgtg tgcatgtgtg ttttcttctg agattcatct tggtggtggg tttttttgtt 1740 tttttaattc agtgcctgat ctttaatgct tccataaggc agtgttccca tttaggaact 1800 ttgacagcat ttgttaggca gaatattttg gatttggagg catttgcatg gtagtctttg 1860 aacagtaaaa tgatgtgttg actatactga tacacatatt aaactatacc ttatagtaaa 1920 ccagtatccc aagctgcttt tagttccaaa aatagtttct tttccaaagg ttgttgctct 1980 actttgtagg aagtctttgc atatggccct cccaacttta aagtcatacc agagtggcca 2040 agagtgttta tcccaaccct tccatttaac aggatttcac tcacatttct ggaactagct 2100 atttttcaga agacaataat cagggcttaa ttagaacagg ctgtatttcc tcccagcaaa 2160 cagttgtggc cacactaaaa acaatcatag cattttaccc ctggattata gcacatctca 2220 tgttttatca tttggatgga gtaatttaaa atgaattaaa ttccagagaa caatggaagc 2280 attgcctggc agatgtcaca acagaataac cacttgtttg gagcctggca cagtcctcca 2340 gcctgatcaa aaattattct gcatagtttt cagtgtgctt tctgggagct atgtacttct 2400 tcaatttgga aacttttctc tctcatttat agtgaaaata cttggaagtt actttaagaa 2460 aaccagtgtg gcctttttcc 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taaaagaaaa ttataaaata attcaacatg tccatctttt 3360 tagtgataat aaaagaaagc atggtattaa actatcatag aagtagacag aaaaagaaaa 3420 aaggactcat ggcattatta atataattag tgctttacat gtgttagtta tacatattag 3480 aagcatattt gcctagtaag gctagtagaa ccacatttcc caaagtgtgc tccttaaaca 3540 ctcatgcctt atgattttct accaaaagta aaaagggttg tattaagtca gaggaagatg 3600 cctctccatt ttccctctct ttatcagagg ttcacatgcc tgtctgcaca ttaaaagctc 3660 tgggaagacc tgttgtaaag ggacaagttg aggttgtaaa atctgcattt aaataaacat 3720 ctttgatcac aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa 3750 <210> 286 <211> 383 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 286 Met Ala Gly Ile Pro Gly Leu Leu Phe Leu Leu Phe Phe Leu Leu Cys 1 5 10 15 Ala Val Gly Gln Val Ser Pro Tyr Ser Ala Pro Trp Lys Pro Thr Trp 20 25 30 Pro Ala Tyr Arg Leu Pro Val Val Leu Pro Gln Ser Thr Leu Asn Leu 35 40 45 Ala Lys Pro Asp Phe Gly Ala Glu Ala Lys Leu Glu Val Ser Ser Ser 50 55 60 Cys Gly Pro Gln Cys His Lys Gly Thr Pro Leu Pro Thr Tyr Glu Glu 65 70 75 80 Ala Lys Gln Tyr Leu Ser Tyr Glu Thr Leu Tyr Ala Asn Gly Ser 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tctgctgttc ttcacagatg agtcggggga cagccggggc tggaagctgc 960 gctacaccac cgagatcatc aagtgccccc agcccaagac cctagacgag ttcaccatca 1020 tccagaacct gcagcctcag taccagttcc gtgactactt cattgctacc tgcaagcaag 1080 gctaccagct catagagggg aaccaggtgc tgcattcctt cacagctgtc tgccaggatg 1140 atggcacgtg gcatcgtgcc atgcccagat gcaagatcaa ggactgtggg cagccccgaa 1200 acctgcctaa tggtgacttc cgttacacca ccacaatggg agtgaacacc tacaaggccc 1260 gtatccagta ctactgccat gagccatatt acaagatgca gaccagagct ggcagcaggg 1320 agtctgagca aggggtgtac acctgcacag cacagggcat ttggaagaat gaacagaagg 1380 gagagaagat tcctcggtgc ttgccagtgt gtgggaagcc cgtgaacccc gtggaacaga 1440 ggcagcgcat catcggaggg caaaaagcca agatgggcaa cttcccctgg caggtgttca 1500 ccaacatcca cgggcgcggg ggcggggccc tgctgggcga ccgctggatc ctcacagctg 1560 cccacaccct gtatcccaag gaacacgaag cgcaaagcaa cgcctctttg gatgtgttcc 1620 tgggccacac aaatgtggaa gagctcatga agctaggaaa tcaccccatc cgcagggtca 1680 gcgtccaccc ggactaccgt caggatgagt cctacaattt tgagggggac atcgccctgc 1740 tggagctgga 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aacagcatct cggcgtcaaa cacaccactc tccaccccca gtatgatccc aacacattcg 1980 agaatgacgt ggctctggtg gagctgttgg agagcccagt gctgaatgcc ttcgtgatgc 2040 ccatctgtct gcctgaggga ccccagcagg aaggagccat ggtcatcgtc agcggctggg 2100 ggaagcagtt cttgcaaagg ttcccagaga ccctgatgga gattgaaatc ccgattgttg 2160 accacagcac ctgccagaag gcttatgccc cgctgaagaa gaaagtgacc agggacatga 2220 tctgtgctgg ggagaaggaa gggggaaagg acgcctgtgc gggtgactct ggaggcccca 2280 tggtgaccct gaatagagaa agaggccagt ggtacctggt gggcactgtg tcctggggtg 2340 atgactgtgg gaagaaggac cgctacggag tatactctta catccaccac aacaaggact 2400 ggatccagag ggtcaccgga gtgaggaact gaatttggct cctcagcccc agcaccacca 2460 gctgtgggca gtcagtagca gaggacgatc ctccgatgaa agcagccatt tctcctttcc 2520 ttcctcccat cccccctcct tcggcctatc cattactggg caatagagca ggtatcttca 2580 cccccttttc actctcttta aagagatgga gcaagagagt ggtcagaaca caggccgaat 2640 ccaggctcta tcacttacta gtttgcagtg ctgggcaggt gacttcatct cttcgaactt 2700 cagtttcttc ataagatgga aatgctatac cttacctacc tcgtaaaagt ctgatgagga 2760 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tatgtgaagg tagaaactga ggaccaggtg ctggcaacct 600 tctgtggcag ggagaccaca gacacagagc agactcccgg ccaggaggtg gtcctctccc 660 ctggctcctt catgtccatc actttccggt cagatttctc caatgaggag cgtttcacag 720 gctttgatgc ccactacatg gctgtggatg tggacgagtg caaggagagg gaggacgagg 780 agctgtcctg tgaccactac tgccacaact acattggcgg ctactactgc tcctgccgct 840 tcggctacat cctccacaca gacaacagga cctgccgagt ggagtgcagt gacaacctct 900 tcactcaaag gactggggtg atcaccagcc ctgacttccc aaacccttac cccaagagct 960 ctgaatgcct gtataccatc gagctggagg agggtttcat ggtcaacctg cagtttgagg 1020 acatatttga cattgaggac catcctgagg tgccctgccc ctatgactac atcaagatca 1080 aagttggtcc aaaagttttg gggcctttct gtggagagaa agccccagaa cccatcagca 1140 cccagagcca cagtgtcctg atcctgttcc atagtgacaa ctcgggagag aaccggggct 1200 ggaggctctc atacagggct gcaggaaatg agtgcccaga gctacagcct cctgtccatg 1260 ggaaaatcga gccctcccaa gccaagtatt tcttcaaaga ccaagtgctc gtcagctgtg 1320 acacaggcta caaagtgctg aaggataatg tggagatgga cacattccag attgagtgtc 1380 tgaaggatgg gacgtggagt aacaagattc 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accagatcaa agtggtttct aatccattct 1860 acatgtcaag tttaaatgaa ccagactgcc tgtgacttta tgaatctgaa ggtattacct 1920 gttgctgctt tcttaaccac catgagtagg taaagcaaat aataactcac agagtgtgga 1980 tttttgagaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa 2040 aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aa 2072 <210> 330 <211> 380 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 330 Met Arg Trp Leu Leu Leu Tyr Tyr Ala Leu Cys Phe Ser Leu Ser Lys 1 5 10 15 Ala Ser Ala His Thr Val Glu Leu Asn Asn Met Phe Gly Gln Ile Gln 20 25 30 Ser Pro Gly Tyr Pro Asp Ser Tyr Pro Ser Asp Ser Glu Val Thr Trp 35 40 45 Asn Ile Thr Val Pro Asp Gly Phe Arg Ile Lys Leu Tyr Phe Met His 50 55 60 Phe Asn Leu Glu Ser Ser Tyr Leu Cys Glu Tyr Asp Tyr Val Lys Val 65 70 75 80 Glu Thr Glu Asp Gln Val Leu Ala Thr Phe Cys Gly Arg Glu Thr Thr 85 90 95 Asp Thr Glu Gln Thr Pro Gly Gln Glu Val Val Leu Ser Pro Gly Ser 100 105 110 Phe Met Ser Ile Thr Phe Arg Ser Asp Phe Ser Asn Glu Glu Arg Phe 115 120 125 Thr Gly Phe Asp Ala His Tyr Met Ala Val Asp Val Asp Glu 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ctacgtgacg ccagtgaaga atcagaaaca gtgtggttct 480 tgttgggctt ttagtgcgac tggtgctctt gaaggacaga tgttccggaa aactgggaaa 540 cttgtctcac tgagcgagca gaatctggtg gactgttcgc gtcctcaagg caatcagggc 600 tgcaatggtg gcttcatggc tagggccttc cagtatgtca aggagaacgg aggcctggac 660 tctgaggaat cctatccata tgtagcagtg gatgaaatct gtaagtacag acctgagaat 720 tctgttgcta atgacactgg cttcacagtg gtcgcacctg gaaaggagaa ggccctgatg 780 aaagcagtcg caactgtggg gcccatctcc gttgctatgg atgcaggcca ttcgtccttc 840 cagttctaca aatcaggcat ttattttgaa ccagactgca gcagcaaaaa cctggatcat 900 ggtgttctgg tggttggcta cggctttgaa ggagcaaatt cgaataacag caagtattgg 960 ctcgtcaaaa acagctgggg tccagaatgg ggctcgaatg gctatgtaaa aatagccaaa 1020 gacaagaaca accactgtgg aatcgccaca gcagccagct accccaatgt gtgagctgat 1080 ggatggtgag gaggaaggac ttaaggacag catgtctggg gaaattttat cttgaaactg 1140 accaaacgct tattgtgtaa gataaaccag ttgaatcatt gaggatccaa gttgagattt 1200 taattctgtg acatttttac aagggtaaaa tgttaccact actttaatta ttgttataca 1260 cagctttatg atatcaaaga ctcattgctt aattctaaga cttttgaatt ttcatttttt 1320 aaaaagatgt acaaaacagt tt 1342 <210> 375 <211> 334 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 375 Met Asn Leu Ser Leu Val Leu Ala Ala Phe Cys Leu Gly Ile Ala Ser 1 5 10 15 Ala Val Pro Lys Phe Asp Gln Asn Leu Asp Thr Lys Trp Tyr Gln Trp 20 25 30 Lys Ala Thr His Arg Arg Leu Tyr Gly Ala Asn Glu Glu Gly Trp Arg 35 40 45 Arg Ala Val Trp Glu Lys Asn Met Lys Met Ile Glu Leu His Asn Gly 50 55 60 Glu Tyr Ser Gln Gly Lys His Gly Phe Thr Met Ala Met Asn Ala Phe 65 70 75 80 Gly Asp Met Thr Asn Glu Glu Phe Arg Gln Met Met Gly Cys Phe Arg 85 90 95 Asn Gln Lys Phe Arg Lys Gly Lys Val Phe Arg Glu Pro Leu Phe Leu 100 105 110 Asp Leu Pro Lys Ser Val Asp Trp Arg Lys Lys Gly Tyr Val Thr Pro 115 120 125 Val Lys Asn Gln Lys Gln Cys Gly Ser Cys Trp Ala Phe Ser Ala Thr 130 135 140 Gly Ala Leu Glu Gly Gln Met Phe Arg Lys Thr Gly Lys Leu Val Ser 145 150 155 160 Leu Ser Glu Gln Asn Leu Val Asp Cys Ser Arg Pro Gln Gly Asn Gln 165 170 175 Gly Cys Asn Gly Gly Phe Met Ala Arg Ala Phe Gln 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ccacaggaag caatataaca acaaggtgga tgaaatctct 240 cggcgtttaa tttgggaaaa aaacctgaag tatatttcca tccataacct tgaggcttct 300 cttggtgtcc atacatatga actggctatg aaccacctgg gggacatgac cagtgaagag 360 gtggttcaga agatgactgg actcaaagta cccctgtctc attcccgcag taatgacacc 420 ctttatatcc cagaatggga aggtagagcc ccagactctg tcgactatcg aaagaaagga 480 tatgttactc ctgtcaaaaa tcagggtcag tgtggttcct gttgggcttt tagctctgtg 540 ggtgccctgg agggccaact caagaagaaa actggcaaac tcttaaatct gagtccccag 600 aacctagtgg attgtgtgtc tgagaatgat ggctgtggag ggggctacat gaccaatgcc 660 ttccaatatg tgcagaagaa ccggggtatt gactctgaag atgcctaccc atatgtggga 720 caggaagaga gttgtatgta caacccaaca ggcaaggcag ctaaatgcag agggtacaga 780 gagatccccg aggggaatga gaaagccctg aagagggcag tggcccgagt gggacctgtc 840 tctgtggcca ttgatgcaag cctgacctcc ttccagtttt acagcaaagg tgtgtattat 900 gatgaaagct gcaatagcga taatctgaac catgcggttt tggcagtggg atatggaatc 960 cagaagggaa acaagcactg gataattaaa aacagctggg gagaaaactg gggaaacaaa 1020 ggatatatcc tcatggctcg aaataagaac aacgcctgtg gcattgccaa cctggccagc 1080 ttccccaaga tgtgactcca gccagccaaa tccatcctgc tcttccattt cttccacgat 1140 ggtgcagtgt aacgatgcac tttggaaggg agttggtgtg ctatttttga agcagatgtg 1200 gtgatactga gattgtctgt tcagtttccc catttgtttg tgcttcaaat gatccttcct 1260 actttggttc tctcctccca tgaccttttt cactgtggcc atcaggactt tccctgacag 1320 ctgtgtactc ttaggctaag agatgtgact acagcctgcc cctgactgtg ttgtcccagg 1380 gctgatgctg tacaggtaca ggctggagat tttcacatag gttagattct cattcacggg 1440 actagttagc tttaagcacc ctagaggact agggtaatct gacttctcac ttcctaagtt 1500 cccttcaata tcctcaaggt agaaatgtct atgttttcta ctccaattca taaatctatt 1560 cataagtctt tggtacaagt ttacatgata aaaagaaatg tgatttgtct tcccttcttt 1620 gcacttttga aataaagtat ttatctcctg tctacagttt a 1661 <210> 377 <211> 329 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 377 Met Trp Gly Leu Lys Val Leu Leu Leu Pro Val Val Ser Phe Ala Leu 1 5 10 15 Tyr Pro Glu Glu Ile Leu Asp Thr His Trp Glu Leu Trp Lys Lys Thr 20 25 30 His Arg Lys Gln Tyr Asn Asn Lys Val Asp Glu Ile Ser Arg Arg Leu 35 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ctctactacc acaaggaaaa tagtttagga gaaaccagct 1920 tttactgttt ttgaaaaatt acagcttcac cctgtcaagt taacaaggaa tgcctgtgcc 1980 aataaaaggt ttctccaact tg 2002 <210> 383 <211> 339 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 383 Met Trp Gln Leu Trp Ala Ser Leu Cys Cys Leu Leu Val Leu Ala Asn 1 5 10 15 Ala Arg Ser Arg Pro Ser Phe His Pro Leu Ser Asp Glu Leu Val Asn 20 25 30 Tyr Val Asn Lys Arg Asn Thr Thr Trp Gln Ala Gly His Asn Phe Tyr 35 40 45 Asn Val Asp Met Ser Tyr Leu Lys Arg Leu Cys Gly Thr Phe Leu Gly 50 55 60 Gly Pro Lys Pro Pro Gln Arg Val Met Phe Thr Glu Asp Leu Lys Leu 65 70 75 80 Pro Ala Ser Phe Asp Ala Arg Glu Gln Trp Pro Gln Cys Pro Thr Ile 85 90 95 Lys Glu Ile Arg Asp Gln Gly Ser Cys Gly Ser Cys Trp Ala Phe Gly 100 105 110 Ala Val Glu Ala Ile Ser Asp Arg Ile Cys Ile His Thr Asn Ala His 115 120 125 Val Ser Val Glu Val Ser Ala Glu Asp Leu Leu Thr Cys Cys Gly Ser 130 135 140 Met Cys Gly Asp Gly Cys Asn Gly Gly Tyr Pro Ala Glu Ala Trp Asn 145 150 155 160 Phe Trp Thr Arg Lys Gly Leu Val Ser Gly 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ttgtcatttg 120 gtgatttttc tattgtgggt tattctcaaa atgacttgac atccactgaa agacttattc 180 agctatttga atcgtggatg ttgaagcaca ataagattta taagaatatt gatgaaaaaa 240 tctacagatt tgaaattttt aaagataatc ttaaatatat tgatgagaca aataagaaaa 300 ataacagtta ttggcttgga ttaaatgtgt ttgctgatat gagcaatgat gaattcaaag 360 aaaagtatac tggttctatt gctggaaatt atacaacaac cgaactatca tacgaagaag 420 tgcttaatga tggtgatgta aatatcccgg agtatgtcga ttggagacaa aaaggagctg 480 tcactcctgt aaaaaatcag ggttcttgtg gtagttgttg ggcattctca gctgttgtaa 540 ctatagaggg aataattaag attagaactg ggaacttaaa tgaatactca gagcaagaac 600 tgcttgactg cgacagacgt agctacgggt gcaatggagg ttacccttgg agtgcacttc 660 aattagtggc tcaatatggt attcactaca gaaatactta cccatatgag ggagtgcaac 720 gttattgtcg ctcaagggag aaaggtcctt atgcagccaa aaccgatggg gttcgacaag 780 tgcaaccata taatgaaggg gctctcttat attcaattgc aaaccaacct gtgagcgttg 840 tccttgaagc tgctggaaaa gatttccaat tatatagagg gggaatattt gtggggccat 900 gcggaaacaa agtagatcat gcagtcgcag cagttgggta tggaccaaat tacatactca 960 taaagaattc atggggtaca ggatggggtg aaaatggata tataagaatc aaaagaggca 1020 ctggaaactc ctatggagta tgtggacttt atacaagctc attctatcct gttaaaaact 1080 gatgagatca cggctttcat aaaatccctt atatatatat atatatatag aacttgtata 1140 ctcatcgtgt gttgaaataa taaatgagag gattaataat ttgtgtaatc ctatatatca 1200 cagtttgttg tgacaaactt ttgcatcgct tgttatatta tttgtaataa tgtttgtttt 1260 gattgaataa acttttacat atacttttat gc 1292 <210> 385 <211> 345 <212> PRT <213> Carica papaya <400> 385 Met Ala Met Ile Pro Ser Ile Ser Lys Leu Leu Phe Val Ala Ile Cys 1 5 10 15 Leu Phe Val Tyr Met Gly Leu Ser Phe Gly Asp Phe Ser Ile Val Gly 20 25 30 Tyr Ser Gln Asn Asp Leu Thr Ser Thr Glu Arg Leu Ile Gln Leu Phe 35 40 45 Glu Ser Trp Met Leu Lys His Asn Lys Ile Tyr Lys Asn Ile Asp Glu 50 55 60 Lys Ile Tyr Arg Phe Glu Ile Phe Lys Asp Asn Leu Lys Tyr Ile Asp 65 70 75 80 Glu Thr Asn Lys Lys Asn Asn Ser Tyr Trp Leu Gly Leu Asn Val Phe 85 90 95 Ala Asp Met Ser Asn Asp Glu Phe Lys Glu Lys Tyr Thr Gly Ser Ile 100 105 110 Ala Gly Asn Tyr Thr Thr 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cttccctgac agcccctacc ccgctcatgc ccgctgccag tgggccctgc 780 ggggggacgc cgactcagtg ctgagcctca ccttccgcag ctttgacctt gcgtcctgcg 840 acgagcgcgg cagcgacctg gtgacggtgt acaacaccct gagccccatg gagccccacg 900 ccctggtgca gttgtgtggc acctaccctc cctcctacaa cctgaccttc cactcctccc 960 agaacgtcct gctcatcaca ctgataacca acactgagcg gcggcatccc ggctttgagg 1020 ccaccttctt ccagctgcct aggatgagca gctgtggagg ccgcttacgt aaagcccagg 1080 ggacattcaa cagcccctac tacccaggcc actacccacc caacattgac tgcacatgga 1140 acattgaggt gcccaacaac cagcatgtga aggtgcgctt caaattcttc tacctgctgg 1200 agcccggcgt gcctgcgggc acctgcccca aggactacgt ggagatcaat ggggagaaat 1260 actgcggaga gaggtcccag ttcgtcgtca ccagcaacag caacaagatc acagttcgct 1320 tccactcaga tcagtcctac accgacaccg gcttcttagc tgaatacctc tcctacgact 1380 ccagtgaccc atgcccgggg cagttcacgt gccgcacggg gcggtgtatc cggaaggagc 1440 tgcgctgtga tggctgggcc gactgcaccg accacagcga tgagctcaac tgcagttgcg 1500 acgccggcca ccagttcacg tgcaagaaca agttctgcaa gcccctcttc tgggtctgcg 1560 acagtgtgaa cgactgcgga 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aatctaatac ctgtgaaaac tgactaatca gctgccaata atatctaata 3000 tttttcatca tgcacgaatt aataatcatc atactctaga atcttgtctg tcactcacta 3060 catgaataag caaatattgt cttcaaaaga atgcacaaga accacaatta agatgtcata 3120 ttattttgaa agtacaaaat atactaaaag agtgtgtgtg tattcacgca gttactcgct 3180 tccattttta tgacctttca actataggta ataactctta gagaaattaa tttaatatta 3240 gaatttctat tatgaatcat gtgaaagcat gacattcgtt cacaatagca ctattttaaa 3300 taaattataa gctttaaggt acgaagtatt taatagatct aatcaaatat gttgattcat 3360 ggctataata aagcaggagc aattataaaa tcttcaatca attgaacttt tacaaaacca 3420 cttgagaatt tcatgagcac tttaaaatct gaactttcaa agcttgctat taaatcattt 3480 agaatgttta catttactaa ggtgtgctgg gtcatgtaaa atattagaca ctaatatttt 3540 catagaaatt aggctggaga aagaaggaag aaatggtttt cttaaatacc tacaaaaaag 3600 ttactgtggt atctatgagt tatcatctta gctgtgttaa aaatgaattt ttactatggc 3660 agatatggta tggatcgtaa aattttaagc actaaaaatt ttttcataac ctttcataat 3720 aaagtttaat aataggttta ttaactgaat ttcattagtt ttttaaaagt gtttttggtt 3780 tgtgtatata tacatataca aatacaacat ttacaataaa taaaatactt gaaattctct 3840 tttgtgtctc ctagtagctt cctactcaac tatttataat ctcattaatt aaaaagttat 3900 aattttagat aaaaattcta gtcaaatttt tacagatatt atctcactaa ttttcagact 3960 tttgccaaag tgtgcacaat ggctttttgt taataaagaa cagattagtt ttgaagaagg 4020 caaaaatttc agttttctga agacagcatg ttattttaac aatcaagtat acatattaaa 4080 aattgtgagc aatctcaaaa aaaaaaaaaa a 4111 <210> 549 <211> 819 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 549 Met Gly Ser Gly Ala Arg Phe Pro Ser Gly Thr Leu Arg Val Arg Trp 1 5 10 15 Leu Leu Leu Leu Gly Leu Val Gly Pro Val Leu Gly Ala Ala Arg Pro 20 25 30 Gly Phe Gln Gln Thr Ser His Leu Ser Ser Tyr Glu Ile Ile Thr Pro 35 40 45 Trp Arg Leu Thr Arg Glu Arg Arg Glu Ala Pro Arg Pro Tyr Ser Lys 50 55 60 Gln Val Ser Tyr Val Ile Gln Ala Glu Gly Lys Glu His Ile Ile His 65 70 75 80 Leu Glu Arg Asn Lys Asp Leu Leu Pro Glu Asp Phe Val Val Tyr Thr 85 90 95 Tyr Asn Lys Glu Gly Thr Leu Ile Thr Asp His Pro Asn Ile Gln Asn 100 105 110 His Cys His Tyr Arg Gly Tyr Val Glu Gly 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ttgaattctg agcagaatca tgatgactac 1380 tgtttggcct atgtcttcac agaccgagat tttgatgatg gcgtacttgg tctggcttgg 1440 gttggagcac cttcaggaag ctctggagga atatgtgaaa aaagtaaact ctattcagat 1500 ggtaagaaga agtccttaaa cactggaatt attactgttc agaactatgg gtctcatgta 1560 cctcccaaag tctctcacat tacttttgct cacgaagttg gacataactt tggatcccca 1620 catgattctg gaacagagtg cacaccagga gaatctaaga atttgggtca aaaagaaaat 1680 ggcaattaca tcatgtatgc aagagcaaca tctggggaca aacttaacaa caataaattc 1740 tcactctgta gtattagaaa tataagccaa gttcttgaga agaagagaaa caactgtttt 1800 gttgaatctg gccaacctat ttgtggaaat ggaatggtag aacaaggtga agaatgtgat 1860 tgtggctata gtgaccagtg taaagatgaa tgctgcttcg atgcaaatca accagaggga 1920 agaaaatgca aactgaaacc tgggaaacag tgcagtccaa gtcaaggtcc ttgttgtaca 1980 gcacagtgtg cattcaagtc aaagtctgag aagtgtcggg atgattcaga ctgtgcaagg 2040 gaaggaatat gtaatggctt cacagctctc tgcccagcat ctgaccctaa accaaacttc 2100 acagactgta ataggcatac acaagtgtgc attaatgggc aatgtgcagg ttctatctgt 2160 gagaaatatg gcttagagga gtgtacgtgt 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atctccatta agggaagaat ttgtcaagtc 360 tcaggttatc aagttcagtc aacagaagca tggagtgttg gctcatatgc tgttgatttg 420 tagatttcac tctactgagg atcctgaaac tgtagataaa attgttcaac ttgttttaca 480 tgaaaagctg caagatgctg taggaccccc taaagtagat cctcactcag ttaaaattaa 540 aaaaatcaac aagacagaaa cagacagcta tctaaaccat tgctgcggaa cacgaagaag 600 taaaactcta ggtcagagtc tcaggatcgt tggtgggaca gaagtagaag agggtgaatg 660 gccctggcag gctagcctgc agtgggatgg gagtcatcgc tgtggagcaa ccttaattaa 720 tgccacatgg cttgtgagtg ctgctcactg ttttacaaca tataagaacc ctgccagatg 780 gactgcttcc tttggagtaa caataaaacc ttcgaaaatg aaacggggtc tccggagaat 840 aattgtccat gaaaaataca aacacccatc acatgactat gatatttctc ttgcagagct 900 ttctagccct gttccctaca caaatgcagt acatagagtt tgtctccctg atgcatccta 960 tgagtttcaa ccaggtgatg tgatgtttgt gacaggattt ggagcactga aaaatgatgg 1020 ttacagtcaa aatcatcttc gacaagcaca ggtgactctc atagacgcta caacttgcaa 1080 tgaacctcaa gcttacaatg acgccataac tcctagaatg ttatgtgctg gctccttaga 1140 aggaaaaaca gatgcatgcc agggtgactc tggaggacca 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Ala Gly Gly Arg Ile Val Gly Gly His Ala Ala Pro Ala Gly Ala 35 40 45 Trp Pro Trp Gln Ala Ser Leu Arg Leu Arg Arg Met His Val Cys Gly 50 55 60 Gly Ser Leu Leu Ser Pro Gln Trp Val Leu Thr Ala Ala His Cys Phe 65 70 75 80 Ser Gly Ser Leu Asn Ser Ser Asp Tyr Gln Val His Leu Gly Glu Leu 85 90 95 Glu Ile Thr Leu Ser Pro His Phe Ser Thr Val Arg Gln Ile Ile Leu 100 105 110 His Ser Ser Pro Ser Gly Gln Pro Gly Thr Ser Gly Asp Ile Ala Leu 115 120 125 Val Glu Leu Ser Val Pro Val Thr Leu Ser Ser Arg Ile Leu Pro Val 130 135 140 Cys Leu Pro Glu Ala Ser Asp Asp Phe Cys Pro Gly Ile Arg Cys Trp 145 150 155 160 Val Thr Gly Trp Gly Tyr Thr Arg Glu Gly Glu Pro Leu Pro Pro Pro 165 170 175 Tyr Ser Leu Arg Glu Val Lys Val Ser Val Val Asp Thr Glu Thr Cys 180 185 190 Arg Arg Asp Tyr Pro Gly Pro Gly Gly Ser Ile Leu Gln Pro Asp Met 195 200 205 Leu Cys Ala Arg Gly Pro Gly Asp Ala Cys Gln Asp Asp Ser Gly Gly 210 215 220 Pro Leu Val Cys Gln Val Asn Gly Ala Trp Val Gln Ala Gly Ile Val 225 230 235 240 Ser Trp Gly Glu 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caggagcaca gaccccttaa accggcattg tattccaaag 1380 acgacaattt ttaacacgct tagtgtctct aaaaaccgaa taaataatga caataaaaat 1440 ggaatcatcc taaattgta 1459 <210> 93 <211> 251 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 93 Met Phe Leu Leu Leu Thr Ala Leu Gln Val Leu Ala Ile Ala Met Thr 1 5 10 15 Gln Ser Gln Glu Asp Glu Asn Lys Ile Ile Gly Gly His Thr Cys Thr 20 25 30 Arg Ser Ser Gln Pro Trp Gln Ala Ala Leu Leu Ala Gly Pro Arg Arg 35 40 45 Arg Phe Leu Cys Gly Gly Ala Leu Leu Ser Gly Gln Trp Val Ile Thr 50 55 60 Ala Ala His Cys Gly Arg Pro Ile Leu Gln Val Ala Leu Gly Lys His 65 70 75 80 Asn Leu Arg Arg Trp Glu Ala Thr Gln Gln Val Leu Arg Val Val Arg 85 90 95 Gln Val Thr His Pro Asn Tyr Asn Ser Arg Thr His Asp Asn Asp Leu 100 105 110 Met Leu Leu Gln Leu Gln Gln Pro Ala Arg Ile Gly Arg Ala Val Arg 115 120 125 Pro Ile Glu Val Thr Gln Ala Cys Ala Ser Pro Gly Thr Ser Cys Arg 130 135 140 Val Ser Gly Trp Gly Thr Ile Ser Ser Pro Ile Ala Arg Tyr Pro Ala 145 150 155 160 Ser Leu Gln Cys Val Asn Ile Asn Ile Ser Pro Asp 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ttgcattgct caagttaaag ccagtggatg gtcactgtgc tctagaatcc 1380 aaatacgtga agactgtgtg cttgcctgat gggtcctttc cctctgggag tgagtgccac 1440 atctctggct ggggtgttac agaaacagga aaagggtccc gccagctcct ggatgccaaa 1500 gtcaagctga ttgccaacac tttgtgcaac tcccgccaac tctatgacca catgattgat 1560 gacagtatga tctgtgcagg aaatcttcag aaacctgggc aagacacctg ccagggtgac 1620 tctggaggcc ccctgacctg tgagaaggac ggcacctact acgtctatgg gatagtgagc 1680 tggggcctgg agtgtgggaa gaggccaggg gtctacaccc aagttaccaa attcctgaat 1740 tggatcaaag ccaccatcaa aagtgaaagt ggcttctaag gtactgtctt ctggacctca 1800 gagcccactc tccttggcac cctgacaccg ggaggcctca tggccaacaa tggacacctc 1860 cagagcctcc aggggaccac acagtagact atccctactc taagcagaga caactgccac 1920 ccagcctggg ccttcccaga ccagcatttg cacaatatca ccaggcttct tctgcctccc 1980 ttggtaaccc aaggaatgat ggaatcaaca caacatagta tgtttgcttt ccttacccaa 2040 ttgtaccttc tagaaaatca gtgttcacag agactgcctc caccacaggc atcctgcaaa 2100 tgcagactcc agaatcccca gcatcagcgg gaaccaccat cacatcttta ttcctcagcc 2160 cagacactcg 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ctactgaatg gaagcaggct gtcttgtaaa agcccagatc actgtgggct 1920 ggagaggaga aggaaagggt ctgcgccagc cctgtccgtc ttcacccatc cccaagccta 1980 ctagagcaag aaaccagttg taatataaaa tgcactgccc tactgttggt atgactaccg 2040 ttacctactg ttgtcattgt tattacagct atggccacta ttattaaaga gctgtgtaac 2100 atctctggaa aaaaaaaaaa aaaa 2124 <210> 97 <211> 437 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 97 Met Leu Gln Asp Pro Asp Ser Asp Gln Pro Leu Asn Ser Leu Asp Val 1 5 10 15 Lys Pro Leu Arg Lys Pro Arg Ile Pro Met Glu Thr Phe Arg Lys Val 20 25 30 Gly Ile Pro Ile Ile Ile Ala Leu Leu Ser Leu Ala Ser Ile Ile Ile 35 40 45 Val Val Val Leu Ile Lys Val Ile Leu Asp Lys Tyr Tyr Phe Leu Cys 50 55 60 Gly Gln Pro Leu His Phe Ile Pro Arg Lys Gln Leu Cys Asp Gly Glu 65 70 75 80 Leu Asp Cys Pro Leu Gly Glu Asp Glu Glu His Cys Val Lys Ser Phe 85 90 95 Pro Glu Gly Pro Ala Val Ala Val Arg Leu Ser Lys Asp Arg Ser Thr 100 105 110 Leu Gln Val Leu Asp Ser Ala Thr Gly Asn Trp Phe Ser Ala Cys Phe 115 120 125 Asp Asn Phe Thr Glu Ala Leu Ala Glu Thr Ala 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gtgtgctttg aacccaaaaa 1680 aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa 1740 aaaaaaaaaa aaaaa 1755 <210> 105 <211> 284 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 105 Met Arg Gly Val Ser Cys Leu Gln Val Leu Leu Leu Leu Val Leu Gly 1 5 10 15 Ala Ala Gly Thr Gln Gly Arg Lys Ser Ala Ala Cys Gly Gln Pro Arg 20 25 30 Met Ser Ser Arg Ile Val Gly Gly Arg Asp Gly Arg Asp Gly Glu Trp 35 40 45 Pro Trp Gln Ala Ser Ile Gln His Pro Gly Ala His Val Cys Gly Gly 50 55 60 Ser Leu Ile Ala Pro Gln Trp Val Leu Thr Ala Ala His Cys Phe Pro 65 70 75 80 Arg Arg Ala Leu Pro Ala Glu Tyr Arg Val Arg Leu Gly Ala Leu Arg 85 90 95 Leu Gly Ser Thr Ser Pro Arg Thr Leu Ser Val Pro Val Arg Arg Val 100 105 110 Leu Leu Pro Pro Asp Tyr Ser Glu Asp Gly Ala Arg Gly Asp Leu Ala 115 120 125 Leu Leu Gln Leu Arg Arg Pro Val Pro Leu Ser Ala Arg Val Gln Pro 130 135 140 Val Cys Leu Pro Val Pro Gly Ala Arg Pro Pro Pro Gly Thr Pro Cys 145 150 155 160 Arg Val Thr Gly Trp Gly Ser Leu Arg Pro Gly Val Pro Leu Pro Glu 165 170 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ctcacgttca atggtacatc tgggtctcta tgtggttctg cagctcttcc tttgtttcaa 1200 gaggatttgc aattgctcat tgaagcattc ttatgatggc tgctttataa tccttgtcag 1260 atattaataa ttccaactcc tgattcatgt tggtgttggc atcagttgat tatcttttct 1320 cattaaaatt gtgatgctcc taaaaaaaaa aaaaaaaaa 1359 <210> 115 <211> 344 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 115 Met Gly Glu Asn Asp Pro Pro Ala Val Glu Ala Pro Phe Ser Phe Arg 1 5 10 15 Ser Leu Phe Gly Leu Asp Asp Leu Lys Ile Ser Pro Val Ala Pro Asp 20 25 30 Ala Asp Ala Val Ala Ala Gln Ile Leu Ser Leu Leu Pro Leu Lys Phe 35 40 45 Phe Pro Ile Ile Val Ile Gly Ile Ile Ala Leu Ile Leu Ala Leu Ala 50 55 60 Ile Gly Leu Gly Ile His Phe Asp Cys Ser Gly Lys Tyr Arg Cys Arg 65 70 75 80 Ser Ser Phe Lys Cys Ile Glu Leu Ile Ala Arg Cys Asp Gly Val Ser 85 90 95 Asp Cys Lys Asp Gly Glu Asp Glu Tyr Arg Cys Val Arg Val Gly Gly 100 105 110 Gln Asn Ala Val Leu Gln Val Phe Thr Ala Ala Ser Trp Lys Thr Met 115 120 125 Cys Ser Asp Asp Trp Lys Gly His Tyr Ala Asn Val Ala Cys Ala Gln 130 135 140 Leu Gly 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780 agatgttagc caaggacttg tcccacctga ggacaaagct ggcgctcaag gtcacctgtt 840 taatgccaag ataacaaagc gctgatccaa gttgctctgt aggaatttct gtgacttttt 900 tctggggtca aagagaaacc ccgagacact gtacactgtt ccttttcacc caccaccccg 960 atccctaggt gaggagaagc ggcttgaagc agggctccat tcattcaaca cacatgacca 1020 cccgtgtgat cttgaacaag aggcccaatc tcacttcgcc ttggtttcct tatctgtaaa 1080 atgagaccat cttattgctg acttcaaagg gctgttgtga ggattaaatg agatgattcg 1140 tctgaactga ttaaaatcgt gtctggcact ga 1172 <210> 119 <211> 161 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 119 Met Trp Leu Leu Leu Thr Leu Ser Phe Leu Leu Ala Ser Thr Ala Ala 1 5 10 15 Gln Asp Gly Asp Lys Leu Leu Glu Gly Asp Glu Cys Ala Pro His Ser 20 25 30 Gln Pro Trp Gln Val Ala Leu Tyr Glu Arg Gly Arg Phe Asn Cys Gly 35 40 45 Ala Ser Leu Ile Ser Pro His Trp Val Leu Ser Ala Ala His Cys Gln 50 55 60 Ser Arg Phe Met Arg Val Arg Leu Gly Glu His Asn Leu Arg Lys Arg 65 70 75 80 Asp Gly Pro Glu Gln Leu Arg Thr Thr Ser Arg Val Ile Pro His Pro 85 90 95 Arg Tyr Glu Ala Arg Ser His Arg 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ttgcccccac ccgggggagg cctgtgtggt gtctggctgg ggcctggtgt cccacaacga 480 gcctgggacc gctgggagcc cccggtcaca agtgagtctc ccagatacgt tgcattgtgc 540 caacatcagc attatctcgg acacatcttg tgacaagagc tacccagggc gcctgacaaa 600 caccatggtg tgtgcaggcg cggagggcag aggcgcagaa tcctgtgagg gtgactctgg 660 gggacccctg gtctgtgggg gcatcctgca gggcattgtg tcctggggtg acgtcccttg 720 tgacaacacc accaagcctg gtgtctatac caaagtctgc cactacttgg agtggatcag 780 ggaaaccatg aagaggaact gactattcta gcctatctcc tgtgcccctg actgagcaga 840 agcccccaca gctggccagc agccccgcct gacatggaac agaacggagc catcccccaa 900 gaccctgtcc aaggcccaga tgttagccaa ggacttgtcc cacctgagga caaagctggc 960 gctcaaggtc acctgtttaa tgccaagata acaaagcgct gatccaagtt gctctgtagg 1020 aatttctgtg acttttttct ggggtcaaag agaaaccccg agacactgta cactgttcct 1080 tttcacccac caccccgatc cctaggtgag gagaagcggc ttgaagcagg gctccattca 1140 ttcaacacac atgaccaccc gtgtgatctt gaacaagagg cccaatctca cttcgccttg 1200 gtttccttat ctgtaaaatg agaccatctt attgctgact tcaaagggct gttgtgagga 1260 ttaaatgaga 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ctccagccca ggcatctcca gctggtacac ctccaggccg ggcatctcca 300 ggccgggcat ctccagccca ggcatctcca gcccgggcat ctccggctct ggcatcactt 360 tccaggtcct catccggcag gtcatcatcc gccaggtcag cctcggtgac aacctcccca 420 accagagtgt accttgttag agcaacacca gtgggggctg tacccatccg atcatctcct 480 gccaggtcag caccagcaac cagggccacc agggagagcc caggtacgag cctgcccaag 540 ttcacctggc gggagggcca gaagcagcta ccgctcatcg ggtgcgtgct cctcctcatt 600 gccctggtgg tttcgctcat catcctcttc cagttctggc agggccacac agggatcagg 660 cacaaggagc agagggagag ctgtcccaag cacgctgttc gctgtgacgg ggtggtggac 720 tgcaagctga agagtgacga gctgggctgc gtgaggtttg actgggacaa gtctctgctt 780 aaaatctact ctgggtcctc ccatcagtgg cttcccatct gtagcagcaa ctggaatgac 840 tcctactcag agaagacctg ccagcagctg ggtttcgaga gtgctcaccg gacaaccgag 900 gttgcccaca gggattttgc caacagcttc tcaatcttga gatacaactc caccatccag 960 gaaagcctcc acaggtctga atgcccttcc cagcggtata tctccctcca gtgttcccac 1020 tgcggactga gggccatgac cgggcggatc gtgggagggg cgctggcctc ggatagcaag 1080 tggccttggc aagtgagtct 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tggagctgaa 1680 aacataaccc actctgtcct ggaggcactg ggaagcctag agaaggctgt gagccaagga 1740 gggagggtct tcctttggca tgggatgggg atgaagtaag gagagggact ggaccccctg 1800 gaagctgatt cactatgggg ggaggtgtat tgaagtcctc cagacaaccc tcagatttga 1860 tgatttccta gtagaactca cagaaataaa gagctgttat actgtg 1906 <210> 176 <211> 238 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 176 Met Trp Val Pro Val Val Phe Leu Thr Leu Ser Val Thr Trp Ile Gly 1 5 10 15 Ala Ala Pro Leu Ile Leu Ser Arg Ile Val Gly Gly Trp Glu Cys Glu 20 25 30 Lys His Ser Gln Pro Trp Gln Val Leu Val Ala Ser Arg Gly Arg Ala 35 40 45 Val Cys Gly Gly Val Leu Val His Pro Gln Trp Val Leu Thr Ala Ala 50 55 60 His Cys Ile Arg Asn Lys Ser Val Ile Leu Leu Gly Arg His Ser Leu 65 70 75 80 Phe His Pro Glu Asp Thr Gly Gln Val Phe Gln Val Ser His Ser Phe 85 90 95 Pro His Pro Leu Tyr Asp Met Ser Leu Leu Lys Asn Arg Phe Leu Arg 100 105 110 Pro Gly Asp Asp Ser Ser His Asp Leu Met Leu Leu Arg Leu Ser Glu 115 120 125 Pro Ala Glu Leu Thr Asp Ala Val Lys Val Met Asp Leu Pro Thr 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gaggtgtatt 1260 gaagtcctcc agacaaccct cagatttgat gatttcctag tagaactcac agaaataaag 1320 agctgttata ctgtg 1335 <210> 178 <211> 218 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 178 Met Trp Val Pro Val Val Phe Leu Thr Leu Ser Val Thr Trp Ile Gly 1 5 10 15 Ala Ala Pro Leu Ile Leu Ser Arg Ile Val Gly Gly Trp Glu Cys Glu 20 25 30 Lys His Ser Gln Pro Trp Gln Val Leu Val Ala Ser Arg Gly Arg Ala 35 40 45 Val Cys Gly Gly Val Leu Val His Pro Gln Trp Val Leu Thr Ala Ala 50 55 60 His Cys Ile Arg Lys Pro Gly Asp Asp Ser Ser His Asp Leu Met Leu 65 70 75 80 Leu Arg Leu Ser Glu Pro Ala Glu Leu Thr Asp Ala Val Lys Val Met 85 90 95 Asp Leu Pro Thr Gln Glu Pro Ala Leu Gly Thr Thr Cys Tyr Ala Ser 100 105 110 Gly Trp Gly Ser Ile Glu Pro Glu Glu Phe Leu Thr Pro Lys Lys Leu 115 120 125 Gln Cys Val Asp Leu His Val Ile Ser Asn Asp Val Cys Ala Gln Val 130 135 140 His Pro Gln Lys Val Thr Lys Phe Met Leu Cys Ala Gly Arg Trp Thr 145 150 155 160 Gly Gly Lys Ser Thr Cys Ser Gly Asp Ser Gly Gly Pro Leu Val Cys 165 170 175 Asn 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cctgtacacc aaggtggtgc 660 attaccggaa gtggatcaag gacaccatcg tggccaaccc ctgagcaccc ctatcaaccc 720 cctattgtag taaacttgga accttggaaa tgaccaggcc aagactcaag cctccccagt 780 tctactgacc tttgtcctta ggtgtgaggt ccagggttgc taggaaaaga aatcagcaga 840 cacaggtgta gaccagagtg tttcttaaat ggtgtaattt tgtcctctct gtgtcctggg 900 gaatactggc catgcctgga gacatatcac tcaatttctc tgaggacaca gataggatgg 960 ggtgtctgtg ttatttgtgg ggtacagaga tgaaagaggg gtgggatcca cactgagaga 1020 gtggagagtg acatgtgctg gacactgtcc atgaagcact gagcagaagc tggaggcaca 1080 acgcaccaga cactcacagc aaggatggag ctgaaaacat aacccactct gtcctggagg 1140 cactgggaag cctagagaag gctgtgagcc aaggagggag ggtcttcctt tggcatggga 1200 tggggatgaa gtaaggagag ggactggacc ccctggaagc tgattcacta tggggggagg 1260 tgtattgaag tcctccagac aaccctcaga tttgatgatt tcctagtaga actcacagaa 1320 ataaagagct gttatactgt g 1341 <210> 180 <211> 220 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 180 Met Trp Val Pro Val Val Phe Leu Thr Leu Ser Val Thr Trp Ile Gly 1 5 10 15 Ala Ala Pro Leu Ile Leu Ser Arg Ile 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480 ccacaagaat gagatatggt atagaactga gcaagcagct gtggccagat gccagtgcaa 540 gggtcctgat gcccactgcc agcggctggc cagccaggcc tgccgcacca acccgtgcct 600 ccatgggggt cgctgcctag aggtggaggg ccaccgcctg tgccactgcc cggtgggcta 660 caccggaccc ttctgcgacg tggacaccaa ggcaagctgc tatgatggcc gcgggctcag 720 ctaccgcggc ctggccagga ccacgctctc gggtgcgccc tgtcagccgt gggcctcgga 780 ggccacctac cggaacgtga ctgccgagca agcgcggaac tggggactgg gcggccacgc 840 cttctgccgg aacccggaca acgacatccg cccgtggtgc ttcgtgctga accgcgaccg 900 gctgagctgg gagtactgcg acctggcaca gtgccagacc ccaacccagg cggcgcctcc 960 gaccccggtg tcccctaggc ttcatgtccc actcatgccc gcgcagccgg caccgccgaa 1020 gcctcagccc acgacccgga ccccgcctca gtcccagacc ccgggagcct tgccggcgaa 1080 gcgggagcag ccgccttccc tgaccaggaa cggcccactg agctgcgggc agcggctccg 1140 caagagtctg tcttcgatga cccgcgtcgt tggcgggctg gtggcgctac gcggggcgca 1200 cccctacatc gccgcgctgt actggggcca cagtttctgc gccggcagcc tcatcgcccc 1260 ctgctgggtg ctgacggccg ctcactgcct gcaggaccgg cccgcacccg aggatctgac 1320 ggtggtgctc ggccaggaac gccgtaacca cagctgtgag ccgtgccaga cgttggccgt 1380 gcgctcctac cgcttgcacg aggccttctc gcccgtcagc taccagcacg acctggctct 1440 gttgcgcctt caggaggatg cggacggcag ctgcgcgctc ctgtcgcctt acgttcagcc 1500 ggtgtgcctg ccaagcggcg ccgcgcgacc ctccgagacc acgctctgcc aggtggccgg 1560 ctggggccac cagttcgagg gggcggagga atatgccagc ttcctgcagg aggcgcaggt 1620 accgttcctc tccctggagc gctgctcagc cccggacgtg cacggatcct ccatcctccc 1680 cggcatgctc tgcgcagggt tcctcgaggg cggcaccgat gcgtgccagg gtgattccgg 1740 aggcccgctg gtgtgtgagg accaagctgc agagcgccgg ctcaccctgc aaggcatcat 1800 cagctgggga tcgggctgtg gtgaccgcaa caagccaggc gtctacaccg atgtggccta 1860 ctacctggcc tggatccggg agcacaccgt ttcctgattg ctcagggact catctttccc 1920 tccttggtga ttccgcagtg agagagtggc tggggcatgg aaggcaagat tgtgtcccat 1980 tcccccagtg cggccagctc cgcgccagga tggcgaggaa ctcaataaag tgctttgaaa 2040 atgctgag 2048 <210> 190 <211> 615 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 190 Met Arg Ala Leu Leu Leu Leu Gly Phe Leu Leu Val Ser Leu Glu Ser 1 5 10 15 Thr Leu Ser 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tgtgggttac ggttcaggca 120 aaacccacag ggtggtgtcc gcatcgtcgg cgggaaggct gcacagcatg gggcctggcc 180 ctggatggtc agcctccaga tcttcacgta caacagccac aggtaccaca catgtggagg 240 cagcttgctg aattcacgat gggtgctcac tgctgctcac tgcttcgtcg gcaaaaataa 300 tgtgcatgac tggagactgg ttttcggagc aaaggaaatt acatatggga acaataaacc 360 agtaaaggcg cctgtgcaag agagatatgt ggagaaaatc atcattcatg aaaaatacaa 420 ctctgcgaca gagggaaatg acattgccct cgtggagatc acccctccca tttcgtgtgg 480 gcgcttcatt gggccgggct gcctgcccca cttgaaggca ggcctcccca gaggctccca 540 gagctgctgg gtggccggct ggggatatat agaagagaaa gcccccaggc catcatctat 600 actgatggag gcacgtgtgg atctcatcga cctggacttg tgtaactcga cccagtggta 660 caatgggcgc gttcagccaa ccaatgtgtg cgcggggtat cctgtaggca agatcgacac 720 ctgccaggga gacagcggcg ggcctctcat gtgcaaagac agcaaggaaa gcgcctatgt 780 ggtcgtggga atcacaagct ggggggtagg ctgtgcccgt gccaagcgcc ccggaatcta 840 cacggccacc tggccttatc tgaactggat cgcctccaag attggttcta acgctttgcg 900 tatgattcaa tcggccaccc ctccaccgcc caccactcga ccgcccccga 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tctacaccaa agtcagtgac ttccgggagt ggatcttcca ggccataaag 2040 actcactccg aagccagcgg catggtgacc cagctctgac cggtggcttc tcgctgcgca 2100 gcctccaggg cccgaggtga tcccggtggt gggatccacg ctgggccgag gatgggacgt 2160 ttttcttctt gggcccggtc cacaggtcca aggacaccct ccctccaggg tcctctcttc 2220 cacagtggcg ggcccactca gccccgagac cacccaacct caccctcctg acccccatgt 2280 aaatattgtt ctgctgtctg ggactcctgt ctaggtgccc ctgatgatgg gatgctcttt 2340 aaataataaa gatggttttg att 2363 <210> 212 <211> 417 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 212 Met Ala Gln Lys Glu Gly Gly Arg Thr Val Pro Cys Cys Ser Arg Pro 1 5 10 15 Lys Val Ala Ala Leu Thr Ala Gly Thr Leu Leu Leu Leu Thr Ala Ile 20 25 30 Gly Ala Ala Ser Trp Ala Ile Val Ala Val Leu Leu Arg Ser Asp Gln 35 40 45 Glu Pro Leu Tyr Pro Val Gln Val Ser Ser Ala Asp Ala Arg Leu Met 50 55 60 Val Phe Asp Lys Thr Glu Gly Thr Trp Arg Leu Leu Cys Ser Ser Arg 65 70 75 80 Ser Asn Ala Arg Val Ala Gly Leu Ser Cys Glu Glu Met Gly Phe Leu 85 90 95 Arg Ala Leu Thr His Ser Glu Leu Asp Val Arg Thr Ala 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cccttccttt tagcctagtt 2220 catccaatcc tcactgggtg gggtgaggac cactcctgta cactgaatat ttatatttca 2280 ctatttttat ttatattttt gtaattttaa ataaaagtga tcaataaaat gtgatttttc 2340 tgatgaaaaa aaaaaaaaaa 2360 <210> 218 <211> 431 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 218 Met Arg Ala Leu Leu Ala Arg Leu Leu Leu Cys Val Leu Val Val Ser 1 5 10 15 Asp Ser Lys Gly Ser Asn Glu Leu His Gln Val Pro Ser Asn Cys Asp 20 25 30 Cys Leu Asn Gly Gly Thr Cys Val Ser Asn Lys Tyr Phe Ser Asn Ile 35 40 45 His Trp Cys Asn Cys Pro Lys Lys Phe Gly Gly Gln His Cys Glu Ile 50 55 60 Asp Lys Ser Lys Thr Cys Tyr Glu Gly Asn Gly His Phe Tyr Arg Gly 65 70 75 80 Lys Ala Ser Thr Asp Thr Met Gly Arg Pro Cys Leu Pro Trp Asn Ser 85 90 95 Ala Thr Val Leu Gln Gln Thr Tyr His Ala His Arg Ser Asp Ala Leu 100 105 110 Gln Leu Gly Leu Gly Lys His Asn Tyr Cys Arg Asn Pro Asp Asn Arg 115 120 125 Arg Arg Pro Trp Cys Tyr Val Gln Val Gly Leu Lys Pro Leu Val Gln 130 135 140 Glu Cys Met Val His Asp Cys Ala Asp Gly Lys Lys Pro Ser Ser Pro 145 150 155 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ggaggccaga cgccatcagg ctgggcctgg ggaaccacaa 600 ctactgcaga aacccagatc gagactcaaa gccctggtgc tacgtcttta aggcggggaa 660 gtacagctca gagttctgca gcacccctgc ctgctctgag ggaaacagtg actgctactt 720 tgggaatggg tcagcctacc gtggcacgca cagcctcacc gagtcgggtg cctcctgcct 780 cccgtggaat tccatgatcc tgataggcaa ggtttacaca gcacagaacc ccagtgccca 840 ggcactgggc ctgggcaaac ataattactg ccggaatcct gatggggatg ccaagccctg 900 gtgccacgtg ctgaagaacc gcaggctgac gtgggagtac tgtgatgtgc cctcctgctc 960 cacctgcggc ctgagacagt acagccagcc tcagtttcgc atcaaaggag ggctcttcgc 1020 cgacatcgcc tcccacccct ggcaggctgc catctttgcc aagcacagga ggtcgcccgg 1080 agagcggttc ctgtgcgggg gcatactcat cagctcctgc tggattctct ctgccgccca 1140 ctgcttccag gagaggtttc cgccccacca cctgacggtg atcttgggca gaacataccg 1200 ggtggtccct ggcgaggagg agcagaaatt tgaagtcgaa aaatacattg tccataagga 1260 attcgatgat gacacttacg acaatgacat tgcgctgctg cagctgaaat cggattcgtc 1320 ccgctgtgcc caggagagca gcgtggtccg cactgtgtgc cttcccccgg cggacctgca 1380 gctgccggac tggacggagt gtgagctctc 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taccgtttcc gggcacacct gtcagcactg gagtgcacag 960 acccctcaca cacataacag gacaccagaa aacttcccct gcaaaaattt ggatgaaaac 1020 tactgccgca atcctgacgg aaaaagggcc ccatggtgcc atacaaccaa cagccaagtg 1080 cggtgggagt actgtaagat accgtcctgt gactcctccc cagtatccac ggaacaattg 1140 gctcccacag caccacctga gctaacccct gtggtccagg actgctacca tggtgatgga 1200 cagagctacc gaggcacatc ctccaccacc accacaggaa agaagtgtca gtcttggtca 1260 tctatgacac cacaccggca ccagaagacc ccagaaaact acccaaatgc tggcctgaca 1320 atgaactact gcaggaatcc agatgccgat aaaggcccct ggtgttttac cacagacccc 1380 agcgtcaggt gggagtactg caacctgaaa aaatgctcag gaacagaagc gagtgttgta 1440 gcacctccgc ctgttgtcct gcttccagat gtagagactc cttccgaaga agactgtatg 1500 tttgggaatg ggaaaggata ccgaggcaag agggcgacca ctgttactgg gacgccatgc 1560 caggactggg ctgcccagga gccccataga cacagcattt tcactccaga gacaaatcca 1620 cgggcgggtc tggaaaaaaa ttactgccgt aaccctgatg gtgatgtagg tggtccctgg 1680 tgctacacga caaatccaag aaaactttac gactactgtg atgtccctca gtgtgcggcc 1740 ccttcatttg attgtgggaa 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catccacctg gtgtcccgtg aggagtgtga gcatgcctac cctggccaga tcacccagaa 780 catgttgtgt gctggggatg agaagtacgg gaaggattcc tgccagggtg attctggggg 840 tccgctggta tgtggagacc acctccgagg ccttgtgtca tggggtaaca tcccctgtgg 900 atcaaaggag aagccaggag tctacaccaa cgtctgcaga tacacgaact ggatccaaaa 960 aaccattcag gccaagtgac cctgacatgt gacatctacc tcccgaccta ccaccccact 1020 ggctggttcc agaacgtctc tcacctagac cttgcctccc ctcctctcct gcccagctct 1080 gaccctgatg cttaataaac gcagcgacgt gagggtcctg attctccctg gttttacccc 1140 agctccatcc ttgcatcact ggggaggacg tgatgagtga ggacttgggt cctcggtctt 1200 acccccacca ctaagagaat acaggaaaat cccttctagg catctcctct ccccaaccct 1260 tccacacgtt tgatttcttc ctgcagaggc ccagccacgt gtctggaatc ccagctccgc 1320 tgcttactgt cggtgtcccc ttgggatgta cctttcttca ctgcagattt ctcacctgta 1380 agatgaagat aaggatgata cagtctccat aaggcagtgg ctgttggaaa gatttaaggt 1440 ttcacaccta tgacatacat ggaatagcac ctgggccacc atgcactcaa taaagaatga 1500 attttattat gaaaaaaaaa aaaaaaa 1527 <210> 228 <211> 244 <212> PRT <213> Homo 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Cys Ala Gly Ser Ser Lys Gly Ala Asp Thr Cys 195 200 205 Gln Gly Asp Ser Gly Gly Pro Leu Val Cys Asp Gly Ala Leu Gln Gly 210 215 220 Ile Thr Ser Trp Gly Ser Asp Pro Cys Gly Arg Ser Asp Lys Pro Gly 225 230 235 240 Val Tyr Thr Asn Ile Cys Arg Tyr Leu Asp Trp Ile Lys Lys Ile Ile 245 250 255 Gly Ser Lys Gly 260 <210> 241 <211> 1148 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 241 gttcccagaa gctccccagg ctctagtgca ggaggagaag gaggaggagc aggaggtgga 60 gattcccagt taaaaggctc cagaatcgtg taccaggcag agaactgaag tactggggcc 120 tcctccactg ggtccgaatc agtaggtgac cccgcccctg gattctggaa gacctcacca 180 tgggacgccc ccgacctcgt gcggccaaga cgtggatgtt cctgctcttg ctggggggag 240 cctgggcagc gtgtggaagc ctggacctcc tcactaagtt gtatgcggag aacttgccgt 300 gtgtccattt gaacccacag tggccttccc agccctcgca ctgccccaga gggtggcgat 360 ccaaccctct ccctcctgct gcaggacact ccagggcaca ggaggacaag gtgctggggg 420 gtcatgagtg ccaaccccat tcgcagcctt ggcaggcggc cttgttccag ggccagcaac 480 tactctgtgg cggtgtcctt gtaggtggca actgggtcct tacagctgcc cactgtaaaa 540 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ccaccccaaa 300 tacaacagcc ggactctgga caatgacatc ctgctgatca agctctcctc acctgccgtc 360 atcaattccc gcgtgtccgc catctctctg cccactgccc ctccagctgc tggcaccgag 420 tccctcatct ccggctgggg caacactctg agttctggtg ccgactaccc agacgagctg 480 cagtgcctgg atgctcctgt gctgagccag gctgagtgtg aagcctccta ccctggaaag 540 attaccaaca acatgttctg tgtgggcttc ctcgagggag gcaaggattc ctgccagggt 600 gattctggtg gccctgtggt ctccaatgga gagctccaag gaattgtctc ctggggctat 660 ggctgtgccc agaagaacag gcctggagtc tacaccaagg tctacaacta tgtggactgg 720 attaaggaca ccatagctgc caacagctaa agcccctggt ccctctgcag tctctatacc 780 aataaagtga ccctgctctc ac 802 <210> 264 <211> 247 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 264 Met Asn Leu Leu Leu Ile Leu Thr Phe Val Ala Ala Ala Val Ala Ala 1 5 10 15 Pro Phe Asp Asp Asp Asp Lys Ile Val Gly Gly Tyr Ile Cys Glu Glu 20 25 30 Asn Ser Val Pro Tyr Gln Val Ser Leu Asn Ser Gly Tyr His Phe Cys 35 40 45 Gly Gly Ser Leu Ile Ser Glu Gln Trp Val Val Ser Ala Gly His Cys 50 55 60 Tyr Lys Ser Arg Ile Gln Val Arg Leu Gly Glu 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ggaccgttgg tgtgcagagg taccctgcaa ggtctggtgt cctggggaac tttcccttgc 780 ggccaaccca atgacccagg agtctacact caagtgtgca agttcaccaa gtggataaat 840 gacaccatga aaaagcatcg ctaacgccac actgagttaa ttaactgtgt gcttccaaca 900 gaaaatgcac aggagtgagg acgccgatga cctatgaagt caaatttgac tttacctttc 960 ctcaaagata tatttaaacc aacctcatgc cctgttgata aaccaatcaa attggtaaag 1020 acctaaaacc aaaacaaata aagaaacaca aaaccctcag tgctggagaa gagtcagtga 1080 gaccagcact ctcaaacact ggaactggac gttcgtacag tctttacgga agacacttgg 1140 tcaacgtaca ccgagaccct tattcaccac ctttgaccca gtaactctaa tcttaggaag 1200 aacctactga aacaaaaaaa atccaaaatg tagaacaaga cttgaattta ccatgatatt 1260 atttatcaca gaaatgaagt gaaaccatca aacatgttcc aaaagtacca gatggcttaa 1320 ataatagtct ggcttggcac aacgatgttt tttttctttg agacagagtc tctgttgctt 1380 gggctgcaat gcagtgatgc aatcttggct cactgcaacc tccgcctcct gggttcaagt 1440 gattctcgtg cttcagcctc ccaagtacct gggactacag gtgtgcacca ccacaccagg 1500 ctaatttttt gtgtattttt actagagaca gggtttcacc atgttggcca gcgtggtctt 1560 gaacgcctga 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actgtgtgtg aggaacagtc actacccact 1680 ggccagccac ccagccaaca ggtctctcct cttgggccct gatttcagag tcctctttct 1740 cactagagac tcaatgacag aagagaggct gggacttggt tgggcatgct gtggttgctg 1800 agggatgagg gggaggagag aggtaggagc tggagatgaa gagactgcta gaagcagcag 1860 gaagcctgcc cttctgccct ctcccctccc tgcccctgtg tgagtctttt agggagggtg 1920 actgggaggt gccccccgtc ccaccttttt cctgtgctct aggtgggcta agtgcctccc 1980 tagaggactc catggctgag aggctcctgg gcagatgggg tcaaggctgg gccagtccca 2040 gatgaagcct atgggagtca ggaccctctc cactctccct ctccactccc cttcctgttc 2100 tcacctggct gtggctggcc ctgtgtgggg tgggtacact ggaaaacaag aaggttggag 2160 ttggtctagg acattggttt taaatgacag ttctgtgaac tggtccaagg aggttctgtt 2220 attaaagtga tatatggtct tgaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaa 2265 <210> 289 <211> 457 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 289 Met Ser Leu Met Leu Asp Asp Gln Pro Pro Met Glu Ala Gln Tyr Ala 1 5 10 15 Glu Glu Gly Pro Gly Pro Gly Ile Phe Arg Ala Glu Pro Gly Asp Gln 20 25 30 Gln His Pro Ile Ser Gln Ala Val Cys Trp Arg Ser Met Arg Arg 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aggggaagaa 1740 gcctgccccc actgttggcc atggcaggtg ggtctgaggt ttctaggcga ttaccaatgt 1800 ggaggtgcca tcatcaaccc agtgtggatt ctgaccgcag cccactgtgt gcaattgaag 1860 aataatccac tctcctggac tattattgct ggggaccatg acagaaacct gaaggaatca 1920 acagagcagg tgagaagggc caaacacata atagtgcatg aagactttaa cacactaagt 1980 tatgactctg acattgccct aatacaacta agctctcctc tggagtacaa ctcggtggtg 2040 aggccagtat gtctcccaca cagcgcagag cctctatttt cctcggagat ctgtgctgtg 2100 accggatggg gaagcatcag tgcagatggt ggcctagcaa gtcgcctaca gcagattcaa 2160 gtgcatgtgt tagaaagaga ggtctgtgaa cacacttact attctgccca tccaggaggg 2220 atcacagaga agatgatctg tgctggcttt gcagcatctg gagagaaaga tttctgccag 2280 ggagactctg gtgggccact agtatgtaga catgaaaatg gtccctttgt cctctatggc 2340 attgtcagct ggggagctgg ctgtgtccag ccatggaagc cgggtgtatt tgccagagtg 2400 atgatcttct tggactggat ccaatcaaaa atcaatggtc ctgcttcact tcagacaaat 2460 aataaatgca aaaccttaaa acaacaattg ccaccaccca caccttcacc agacagtgca 2520 tcttggccag gttgttgctc tgaagcagag ctagaaaagc ctagaggctt 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ttgccagtgt gtgggaagcc cgtgaacccc gtggaacaga 1440 ggcagcgcat catcggaggg caaaaagcca agatgggcaa cttcccctgg caggtgttca 1500 ccaacatcca cgggcgcggg ggcggggccc tgctgggcga ccgctggatc ctcacagctg 1560 cccacaccct gtatcccaag gaacacgaag cgcaaagcaa cgcctctttg gatgtgttcc 1620 tgggccacac aaatgtggaa gagctcatga agctaggaaa tcaccccatc cgcagggtca 1680 gcgtccaccc ggactaccgt caggatgagt cctacaattt tgagggggac atcgccctgc 1740 tggagctgga aaatagtgtc accctgggtc ccaacctcct ccccatctgc ctccctgaca 1800 acgatacctt ctacgacctg ggcttgatgg gctatgtcag tggcttcggg gtcatggagg 1860 agaagattgc tcatgacctc aggtttgtcc gtctgcccgt agctaatcca caggcctgtg 1920 agaactggct ccggggaaag aataggatgg atgtgttctc tcaaaacatg ttctgtgctg 1980 gacacccatc tctaaagcag gacgcctgcc agggggatag tgggggcgtt tttgcagtaa 2040 gggacccgaa cactgatcgc tgggtggcca cgggcatcgt gtcctggggc atcgggtgca 2100 gcaggggcta tggcttctac accaaagtgc tcaactacgt ggactggatc aagaaagaga 2160 tggaggagga ggactgagcc cagaattcac taggttcgaa tccagagagc agtgtggaaa 2220 aaaaaaaaca aaaaacaact gaccagttgt tgataaccac taagagtctc tattaaaatt 2280 actgatgcag aaagaccgtg tgtgaaattc tctttcctgt agtcccattg atgtacttta 2340 cctgaaacaa cccaaagggc ccctttcttt cttctgagga ttgcagagga tatagttatc 2400 aatctctagt tgtcactttc ctcttccact ttgataccat tgggtcattg aatataactt 2460 tttccaaata aagttttatg agaaatgcca gtgtgcaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa 2520 aaaaaa 2526 <210> 302 <211> 705 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 302 Met Trp Leu Leu Tyr Leu Leu Val Pro Ala Leu Phe Cys Arg Ala Gly 1 5 10 15 Gly Ser Ile Pro Ile Pro Gln Lys Leu Phe Gly Glu Val Thr Ser Pro 20 25 30 Leu Phe Pro Lys Pro Tyr Pro Asn Asn Phe Glu Thr Thr Thr Val Ile 35 40 45 Thr Val Pro Thr Gly Tyr Arg Val Lys Leu Val Phe Gln Gln Phe Asp 50 55 60 Leu Glu Pro Ser Glu Gly Cys Phe Tyr Asp Tyr Val Lys Ile Ser Ala 65 70 75 80 Asp Lys Lys Ser Leu Gly Arg Phe Cys Gly Gln Leu Gly Ser Pro Leu 85 90 95 Gly Asn Pro Pro Gly Lys Lys Glu Phe Met Ser Gln Gly Asn Lys Met 100 105 110 Leu Leu Thr Phe His Thr Asp Phe Ser Asn Glu Glu Asn Gly Thr Ile 115 120 125 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tcatggattc cctgggcctc taaatattga 1020 aaccaagagt aatgctcttg atatcatctt ccaaactgat ctaacagggc aaaaaaaggg 1080 ctggaaactt cgctatcatg gagatccaat gccctgccct aaggaagaca ctcccaattc 1140 tgtttgggag cctgcgaagg caaaatatgt ctttagagat gtggtgcaga taacctgtct 1200 ggatgggttt gaagttgtgg agggacgtgt tggtgcaaca tctttctatt cgacttgtca 1260 aagcaatgga aagtggagta attccaaact gaaatgtcaa cctgtggact gtggcattcc 1320 tgaatccatt gagaatggta aagttgaaga cccagagagc actttgtttg gttctgtcat 1380 ccgctacact tgtgaggagc catattacta catggaaaat ggaggaggtg gggagtatca 1440 ctgtgctggt aacgggagct gggtgaatga ggtgctgggc ccggagctgc cgaaatgtgt 1500 tccagtctgt ggagtcccca gagaaccctt tgaagaaaaa cagaggataa ttggaggatc 1560 cgatgcagat attaaaaact tcccctggca agtcttcttt gacaacccat gggctggtgg 1620 agcgctcatt aatgagtact gggtgctgac ggctgctcat gttgtggagg gaaacaggga 1680 gccaacaatg tatgttgggt ccacctcagt gcagacctca cggctggcaa aatccaagat 1740 gctcactcct gagcatgtgt ttattcatcc gggatggaag ctgctggaag tcccagaagg 1800 acgaaccaat tttgataatg acattgcact 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gtttataagc aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa 2700 aaaaaaaaaa aaaa 2714 <210> 304 <211> 688 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 304 Met Trp Cys Ile Val Leu Phe Ser Leu Leu Ala Trp Val Tyr Ala Glu 1 5 10 15 Pro Thr Met Tyr Gly Glu Ile Leu Ser Pro Asn Tyr Pro Gln Ala Tyr 20 25 30 Pro Ser Glu Val Glu Lys Ser Trp Asp Ile Glu Val Pro Glu Gly Tyr 35 40 45 Gly Ile His Leu Tyr Phe Thr His Leu Asp Ile Glu Leu Ser Glu Asn 50 55 60 Cys Ala Tyr Asp Ser Val Gln Ile Ile Ser Gly Asp Thr Glu Glu Gly 65 70 75 80 Arg Leu Cys Gly Gln Arg Ser Ser Asn Asn Pro His Ser Pro Ile Val 85 90 95 Glu Glu Phe Gln Val Pro Tyr Asn Lys Leu Gln Val Ile Phe Lys Ser 100 105 110 Asp Phe Ser Asn Glu Glu Arg Phe Thr Gly Phe Ala Ala Tyr Tyr Val 115 120 125 Ala Thr Asp Ile Asn Glu Cys Thr Asp Phe Val Asp Val Pro Cys Ser 130 135 140 His Phe Cys Asn Asn Phe Ile Gly Gly Tyr Phe Cys Ser Cys Pro Pro 145 150 155 160 Glu Tyr Phe Leu His Asp Asp Met Lys Asn Cys Gly Val Asn Cys Ser 165 170 175 Gly Asp Val Phe Thr Ala Leu Ile Gly Glu Ile Ala Ser Pro 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cagatttctc caatgaggag cgtttcacag 720 gctttgatgc ccactacatg gctgtggatg tggacgagtg caaggagagg gaggacgagg 780 agctgtcctg tgaccactac tgccacaact acattggcgg ctactactgc tcctgccgct 840 tcggctacat cctccacaca gacaacagga cctgccgagt ggagtgcagt gacaacctct 900 tcactcaaag gactggggtg atcaccagcc ctgacttccc aaacccttac cccaagagct 960 ctgaatgcct gtataccatc gagctggagg agggtttcat ggtcaacctg cagtttgagg 1020 acatatttga cattgaggac catcctgagg tgccctgccc ctatgactac atcaagatca 1080 aagttggtcc aaaagttttg gggcctttct gtggagagaa agccccagaa cccatcagca 1140 cccagagcca cagtgtcctg atcctgttcc atagtgacaa ctcgggagag aaccggggct 1200 ggaggctctc atacagggct gcaggaaatg agtgcccaga gctacagcct cctgtccatg 1260 ggaaaatcga gccctcccaa gccaagtatt tcttcaaaga ccaagtgctc gtcagctgtg 1320 acacaggcta caaagtgctg aaggataatg tggagatgga cacattccag attgagtgtc 1380 tgaaggatgg gacgtggagt aacaagattc ccacctgtaa aattgtagac tgtagagccc 1440 caggagagct ggaacacggg ctgatcacct tctctacaag gaacaacctc accacataca 1500 agtctgagat caaatactcc tgtcaggagc cctattacaa 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catccaccac aacaaggact 2400 ggatccagag ggtcaccgga gtgaggaact gaatttggct cctcagcccc agcaccacca 2460 gctgtgggca gtcagtagca gaggacgatc ctccgatgaa agcagccatt tctcctttcc 2520 ttcctcccat cccccctcct tcggcctatc cattactggg caatagagca ggtatcttca 2580 cccccttttc actctcttta aagagatgga gcaagagagt ggtcagaaca caggccgaat 2640 ccaggctcta tcacttacta gtttgcagtg ctgggcaggt gacttcatct cttcgaactt 2700 cagtttcttc ataagatgga aatgctatac cttacctacc tcgtaaaagt ctgatgagga 2760 aaagattaac taatagatgc atagcactta acagagtgca tagcatacac tgttttcaat 2820 aaatgcacct tagcagaagg tcgatgtgtc taccaggcag acgaagctct cttacaaacc 2880 cctgcctggg tcttagcatt gatcagtgac acacctctcc cctcaacctt gaccatctcc 2940 atctgccctt aaatgctgta tgcttttttg ccaccgtgca acttgcccaa catcaatctt 3000 caccctcatc cctaaaaaag taaaacagac aaggttctga gtcctgtggt atgtccccta 3060 gcaaatgtaa ctaggaacat gcactagatg acagattgcg ggagggcctg agagaagcag 3120 ggacaggagg gagcctgggg attgtggttt gggaaggcag acacctggtt ctagaactag 3180 ctctgccctt agccccctgt atgaccctat gcaagtcctc 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cagtttgagg 1020 acatatttga cattgaggac catcctgagg tgccctgccc ctatgactac atcaagatca 1080 aagttggtcc aaaagttttg gggcctttct gtggagagaa agccccagaa cccatcagca 1140 cccagagcca cagtgtcctg atcctgttcc atagtgacaa ctcgggagag aaccggggct 1200 ggaggctctc atacagggct gcaggaaatg agtgcccaga gctacagcct cctgtccatg 1260 ggaaaatcga gccctcccaa gccaagtatt tcttcaaaga ccaagtgctc gtcagctgtg 1320 acacaggcta caaagtgctg aaggataatg tggagatgga cacattccag attgagtgtc 1380 tgaaggatgg gacgtggagt aacaagattc ccacctgtaa aattgtagac tgtagagccc 1440 caggagagct ggaacacggg ctgatcacct tctctacaag gaacaacctc accacataca 1500 agtctgagat caaatactcc tgtcaggagc cctattacaa gatgctcaac aataacacag 1560 gtatatatac ctgttctgcc caaggagtct ggatgaataa agtattgggg agaagcctac 1620 ccacctgcct tccagagtgt ggtcagccct cccgctccct gccaagcctg gtcaagagga 1680 tcattggggg ccgaaatgct gagcctggcc tcttcccgtg gcaggccctg atagtggtgg 1740 aggacacttc gagagtgcca aatgacaagt ggtttgggag tggggccctg ctctctgcgt 1800 cctggatcct cacagcagct catgtgctgc gctcccagcg tagagacacc 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ctggcaacct 600 tctgtggcag ggagaccaca gacacagagc agactcccgg ccaggaggtg gtcctctccc 660 ctggctcctt catgtccatc actttccggt cagatttctc caatgaggag cgtttcacag 720 gctttgatgc ccactacatg gctgtggatg tggacgagtg caaggagagg gaggacgagg 780 agctgtcctg tgaccactac tgccacaact acattggcgg ctactactgc tcctgccgct 840 tcggctacat cctccacaca gacaacagga cctgccgagt ggagtgcagt gacaacctct 900 tcactcaaag gactggggtg atcaccagcc ctgacttccc aaacccttac cccaagagct 960 ctgaatgcct gtataccatc gagctggagg agggtttcat ggtcaacctg cagtttgagg 1020 acatatttga cattgaggac catcctgagg tgccctgccc ctatgactac atcaagatca 1080 aagttggtcc aaaagttttg gggcctttct gtggagagaa agccccagaa cccatcagca 1140 cccagagcca cagtgtcctg atcctgttcc atagtgacaa ctcgggagag aaccggggct 1200 ggaggctctc atacagggct gcaggaaatg agtgcccaga gctacagcct cctgtccatg 1260 ggaaaatcga gccctcccaa gccaagtatt tcttcaaaga ccaagtgctc gtcagctgtg 1320 acacaggcta caaagtgctg aaggataatg tggagatgga cacattccag attgagtgtc 1380 tgaaggatgg gacgtggagt aacaagattc ccacctgtaa aaaaaatgaa atcgatctgg 1440 agagcgaact caagtcagag caagtgacag agtgaatgac gggaccccac acaatgcaga 1500 catccagaaa tggatcactc ccaagacccc tggggcccag agctgcacca cccctcccca 1560 cccacaacac ccccgtgccc ctttccatgt ggattagaat gggtgctgaa caacatgatc 1620 tcagcagttg aagctgctac gtgtgtgaaa gcaaattctc cacttgaggg tttgcccatc 1680 attcaaacac tattccagaa aataatgaaa aaaaaatgtg ggatttattt tagcacctct 1740 gagtggactg tacttttctc aacggaaaaa aaaaatgccc ttggtccttg agacaaaaga 1800 tttaatatac aaccatgtgg cctcaggctg accagatcaa agtggtttct aatccattct 1860 acatgtcaag tttaaatgaa ccagactgcc tgtgacttta tgaatctgaa ggtattacct 1920 gttgctgctt tcttaaccac catgagtagg taaagcaaat aataactcac agagtgtgga 1980 tttttgagaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa 2040 aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aa 2072 <210> 330 <211> 380 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 330 Met Arg Trp Leu Leu Leu Tyr Tyr Ala Leu Cys Phe Ser Leu Ser Lys 1 5 10 15 Ala Ser Ala His Thr Val Glu Leu Asn Asn Met Phe Gly Gln Ile Gln 20 25 30 Ser Pro Gly Tyr Pro Asp Ser Tyr Pro 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catctctgga agaaaaccta tggcaaacaa 120 tacaaggaaa agaatgaaga agcagtacga cgtctcatct gggaaaagaa tctaaagttt 180 gtgatgcttc acaacctgga gcattcaatg ggaatgcact catacgatct gggcatgaac 240 cacctgggag acatgaccag tgaagaagtg atgtctttga cgagttccct gagagttccc 300 agccagtggc agagaaatat cacatataag tcaaacccta atcggatatt gcctgattct 360 gtggactgga gagagaaagg gtgtgttact gaagtgaaat atcaaggttc ttgtggtgct 420 tgctgggctt tcagtgctgt gggggccctg gaagcacagc tgaagctgaa aacaggaaag 480 ctggtgactc tcagtgccca gaacctggtg gattgctcaa ctgaaaaata tggaaacaaa 540 ggctgcaatg gtggcttcat gacaacggct ttccagtaca tcattgataa caagggcatc 600 gactcagacg cttcctatcc ctacaaagcc atggatcaga aatgtcaata tgactcaaaa 660 tatcgtgctg ccacatgttc aaagtacact gaacttcctt atgggagaga agatgtcctg 720 aaagaagctg tggccaataa aggcccagtg tctgttggtg tagatgcgcg tcatccttct 780 ttcttcctct acagaagtgg tgtctactat gaaccatcct gtactcagaa tgtgaatcat 840 ggtgtacttg tggttggcta tggtgatctt aatgggaaag aatactggct tgtgaaaaac 900 agctggggcc acaactttgg tgaagaagga tatattcgga 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gaccaccagc ggcgtctctg ccattgtcac gtgcggtgct 1200 gagactctca cagaagaagt cttccttacg agtacgcact gcagcggccc atcggtgagg 1260 tcctctgttc ctctcaacaa atgcaaccgg cttttaagag gctccgttga gttcttctgc 1320 ggctccagct ccagtggccg actggccgac gtggacaggc agcgtcgcca tcagccatac 1380 cacagccgtc atcgccgcct ctgagggcac tctttgtttc tgatgctgcc ttttctctca 1440 ttttactttt ttattattat tgagcgagcg tcggtgctgc ggcacactgg gcaaataagt 1500 cccagtggag tggattgttt attgatttgc tccatgtatg tgttttcttt tttgtgcaca 1560 actgcaaata tgtgtccgcg atcgacgtct cagccacgcg tgtgtttttt ctattatatg 1620 cttctgttga gcgcccgagc attccccact gtggctgaac ccaccgccgt ccccgactgt 1680 cacccgacca tgcggggcgg ggtggcgtgg caacgctcct ttgccgcggc gtgcacatac 1740 acgcgcgcat gcttcttctc tccacgtcaa cgccgacacc accacagtct gaaggtgacg 1800 ctgttgaagg cacacaagga aggaaacaca cccacacaag cagta 1845 <210> 387 <211> 467 <212> PRT <213> Trypanosoma cruzi <400> 387 Met Ser Gly Trp Ala Arg Ala Leu Leu Leu Ala Ala Val Leu Val Val 1 5 10 15 Met Ala Cys Leu Val Pro Ala Ala Thr Ala Ser Leu 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ccaagcaaat 1320 agctgaagac tttccaggga ttgactcaaa gattgatgct gtttttgaag aatttgggtt 1380 cttttatttc tttactggat cttcacagtt ggagtttgac ccaaatgcaa agaaagtgac 1440 acacactttg aagagtaaca gctggcttaa ttgttgaaag agatatgtag aaggcacaat 1500 atgggcactt taaatgaagc taataattct tcacctaagt ctctgtgaat tgaaatgttc 1560 gttttctcct gcctgtgctg tgactcgagt cacactcaag ggaacttgag cgtgaatctg 1620 tatcttgccg gtcattttta tgttattaca gggcattcaa atgggctgct gcttagcttg 1680 caccttgtca catagagtga tctttcccaa gagaagggga agcactcgtg tgcaacagac 1740 aagtgactgt atctgtgtag actatttgct tatttaataa agacgatttg tcagttgttt 1800 t 1801 <210> 547 <211> 477 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 547 Met Lys Ser Leu Pro Ile Leu Leu Leu Leu Cys Val Ala Val Cys Ser 1 5 10 15 Ala Tyr Pro Leu Asp Gly Ala Ala Arg Gly Glu Asp Thr Ser Met Asn 20 25 30 Leu Val Gln Lys Tyr Leu Glu Asn Tyr Tyr Asp Leu Lys Lys Asp Val 35 40 45 Lys Gln Phe Val Arg Arg Lys Asp Ser Gly Pro Val Val Lys Lys Ile 50 55 60 Arg Glu Met Gln Lys Phe Leu Gly Leu Glu Val Thr Gly Lys 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ggaaaatgat ggaagaggcg gaggtggagg cgaccgagtg ctgagaggaa 60 cctgcggaat cggccgagat ggggtctggc gcgcgctttc cctcggggac ccttcgtgtc 120 cggtggttgc tgttgcttgg cctggtgggc ccagtcctcg gtgcggcgcg gccaggcttt 180 caacagacct cacatctttc ttcttatgaa attataactc cttggagatt aactagagaa 240 agaagagaag cccctaggcc ctattcaaaa caagtatctt atgttattca ggctgaagga 300 aaagagcata ttattcactt ggaaaggaac aaagaccttt tgcctgaaga ttttgtggtt 360 tatacttaca acaaggaagg gactttaatc actgaccatc ccaatataca gaatcattgt 420 cattatcggg gctatgtgga gggagttcat aattcatcca ttgctcttag cgactgtttt 480 ggactcagag gattgctgca tttagagaat gcgagttatg ggattgaacc cctgcagaac 540 agctctcatt ttgagcacat catttatcga atggatgatg tctacaaaga gcctctgaaa 600 tgtggagttt ccaacaagga tatagagaaa gaaactgcaa aggatgaaga ggaagagcct 660 cccagcatga ctcagctact tcgaagaaga agagctgtct tgccacagac ccggtatgtg 720 gagctgttca ttgtcgtaga caaggaaagg tatgacatga tgggaagaaa tcagactgct 780 gtgagagaag agatgattct cctggcaaac tacttggata gtatgtatat tatgttaaat 840 attcgaattg tgctagttgg actggagatt tggaccaatg gaaacctgat caacatagtt 900 gggggtgctg gtgatgtgct ggggaacttc gtgcagtggc gggaaaagtt tcttatcaca 960 cgtcggagac atgacagtgc acagctagtt ctaaagaaag gttttggtgg aactgcagga 1020 atggcatttg tgggaacagt gtgttcaagg agccacgcag gcgggattaa tgtgtttgga 1080 caaatcactg tggagacatt tgcttccatt gttgctcatg aattgggtca taatcttgga 1140 atgaatcacg atgatgggag agattgttcc tgtggagcaa agagctgcat catgaattca 1200 ggagcatcgg gttccagaaa ctttagcagt tgcagtgcag aggactttga gaagttaact 1260 ttaaataaag gaggaaactg ccttcttaat attccaaagc ctgatgaagc ctatagtgct 1320 ccctcctgtg gtaataagtt ggtggacgct ggggaagagt gtgactgtgg tactccaaag 1380 gaatgtgaat tggacccttg ctgcgaagga agtacctgta agcttaaatc atttgctgag 1440 tgtgcatatg gtgactgttg taaagactgt cggttccttc caggaggtac tttatgccga 1500 ggaaaaacca gtgagtgtga tgttccagag tactgcaatg gttcttctca gttctgtcag 1560 ccagatgttt ttattcagaa tggatatcct tgccagaata acaaagccta ttgctacaac 1620 ggcatgtgcc agtattatga tgctcaatgt caagtcatct ttggctcaaa agccaaggct 1680 gcccccaaag attgtttcat tgaagtgaat tctaaaggtg acagatttgg caattgtggt 1740 ttctctggca atgaatacaa gaagtgtgcc actgggaatg ctttgtgtgg aaagcttcag 1800 tgtgagaatg tacaagagat acctgtattt ggaattgtgc ctgctattat tcaaacgcct 1860 agtcgaggca ccaaatgttg gggtgtggat ttccagctag gatcagatgt tccagatcct 1920 gggatggtta acgaaggcac aaaatgtggt gctggaaaga tctgtagaaa cttccagtgt 1980 gtagatgctt ctgttctgaa ttatgactgt gatgttcaga aaaagtgtca tggacatggg 2040 gtatgtaata gcaataagaa ttgtcactgt gaaaatggct gggctccccc aaattgtgag 2100 actaaaggat acggaggaag tgtggacagt ggacctacat acaatgaaat gaatactgca 2160 ttgagggacg gacttctggt cttcttcttc ctaattgttc cccttattgt ctgtgctatt 2220 tttatcttca tcaagaggga tcaactgtgg agaagctact tcagaaagaa gagatcacaa 2280 acatatgagt cagatggcaa aaatcaagca aacccttcta gacagccggg gagtgttcct 2340 cgacatgttt ctccagtgac acctcccaga gaagttccta tatatgcaaa cagatttgca 2400 gtaccaacct atgcagccaa gcaacctcag cagttcccat caaggccacc tccaccacaa 2460 ccgaaagtat catctcaggg aaacttaatt cctgcccgtc ctgctcctgc acctccttta 2520 tatagttccc tcacttgatt tttttaacct tctttttgca aatgtcttca gggaactgag 2580 ctaatacttt ttttttttct tgatgttttc ttgaaaagcc tttctgttgc aactatgaat 2640 gaaaacaaaa caccacaaaa cagacttcac taacacagaa aaacagaaac tgagtgtgag 2700 agttgtgaaa tacaaggaaa tgcagtaaag ccagggaatt tacaataaca tttccgtttc 2760 catcattgaa taagtcttat tcagtcatcg gtgaggttaa tgcactaatc atggattttt 2820 tgaacatgtt attgcagtga ttctcaaatt aactgtattg gtgtaagatt tttgtcatta 2880 agtgtttaag tgttattctg aattttctac cttagttatc attaatgtag ttcctcattg 2940 aacatgtgat aatctaatac ctgtgaaaac tgactaatca gctgccaata atatctaata 3000 tttttcatca tgcacgaatt aataatcatc atactctaga atcttgtctg tcactcacta 3060 catgaataag caaatattgt cttcaaaaga atgcacaaga accacaatta agatgtcata 3120 ttattttgaa agtacaaaat atactaaaag agtgtgtgtg tattcacgca gttactcgct 3180 tccattttta tgacctttca actataggta ataactctta gagaaattaa tttaatatta 3240 gaatttctat tatgaatcat gtgaaagcat gacattcgtt cacaatagca ctattttaaa 3300 taaattataa gctttaaggt acgaagtatt taatagatct aatcaaatat gttgattcat 3360 ggctataata aagcaggagc aattataaaa 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Trp Gly Asp Gly Cys Ala Gln Arg Asn Asn Pro Gly Val 210 215 220 Tyr Thr Arg Leu Pro Leu Phe Arg Asp Trp Ile Lys Glu Asn Thr Gly 225 230 235 240 Val <210> 708 <211> 241 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224N protease domain <400> 708 Val Val Gly Gly Thr Asp Ala Asp Glu Gly Glu Trp Pro Trp Gln Val 1 5 10 15 Ser Leu His Ala Leu Gly Gln Gly His Thr Cys Gly Ala Ser Leu Ile 20 25 30 Ser Pro Asn Trp Leu Val Ser Ala Ala His Cys Tyr Ile Asp Asp Arg 35 40 45 Gly Phe Arg Tyr Ser Asp Pro Thr Gln Trp Thr Ala Phe Leu Gly Leu 50 55 60 His Asp Gln Ser Gln Arg Ser Ala Pro Gly Val Gln Glu Arg Arg Leu 65 70 75 80 Lys Arg Ile Ile Ser His Pro Phe Phe Asn Asp Phe Thr Phe Asp Tyr 85 90 95 Asp Ile Ala Leu Leu Glu Leu Glu Lys Pro Ala Glu Tyr Ser Ser Met 100 105 110 Val Arg Pro Ile Cys Leu Pro Asp Ala Ser His Val Phe Pro Ala Gly 115 120 125 Lys Ala Ile Trp Val Thr Gly Trp Gly His Thr Gln Asp Gly Gly Thr 130 135 140 Leu Ala Leu Ile Leu Gln Lys Gly Glu Ile Arg Val Ile Asn Gln 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  44. 스캐폴드 MT-SP1 프로테아제 또는 스캐폴드 MT-SP1 프로테아제의 촉매적 활성 부분에 2개 이상의 변형을 포함하고,
    키모트립신 번호매김을 기준으로, 하나의 변형은 146번에 위치하고 제2 변형은 224번에 위치하며, 유일한 변형이 Y146D/K224F, F99V/Y146D/K224F, F99I/Y146D/K224F, F99L/Y146D/K224F 또는 F99T/Y146D/K224F는 아니고,
    변형된 아미노산 잔기(들)가 보체 단백질인 표적 기질에 대한 특이성 및 상기 기질에 대한 활성 중 하나 또는 둘 다를 증가시키는, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분.
  45. 제44항에 있어서, 키모트립신 번호매김을 기준으로 151번 위치에 변형을 포함하는, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분.
  46. 제44항에 있어서, 키모트립신 번호매김을 기준으로, D96A, D96V, D96F, D96S, D96T, F99S, F99G, Q174H, Q174A, Q174V, Q174F, Q174R, Q174K, Q174L, Q174Y, Q192L, Q192I, Q192E, Q192K, Q192Y, D217Q, D217N 및 D217H 중 하나 이상으로부터 선택되는 변형을 포함하는, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분.
  47. 제44항에 있어서, MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분에서의 변형(들)이, 키모트립신 번호매김을 기준으로, Y146E/K224N, I41T/Y146E/Q175D/K224R, I41T/Y146D/K224F, I41T/Y146E/Q175D/K224N, I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224L, Y146E/Q221aE/K224F, I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224R, I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224N, Y146E/K224R, Y146E/Q175D/K224N, Y146D/K224R, I41T/Y146E/G151L/Q175D/K224F, Y146E/Q175D/K224R, Y146E/K224L, Y146D/Q175D/K224R, Y146D/Q175L/K224L, Y146D/Q175W/K224L, Y146D/K224L, Y146E/Q221aE/K224R, Y146E/K224A, Y146D/Q175H/K224L, Y146D/Q175Y/K224L, Y146E/K224Y, Y146D/Q175F/K224L, Y146D/Q221aL/K224S, I41E/Y146D/K224L, Y146D/D217F/K224L, H143V/Y146D/K224F, Y146E/K224F, Y146A/K224F, Y146E/K224T, I41T/Y146E/K224L, I41F/Y146D/K224F, I41L/Y146D/K224F, I41T/Y146D/G151L/K224F, I41A/Y146D/K224F, I41E/Y146D/K224F, I41D/Y146D/K224L, I41D/Y146D/K224F, Y146N/K224F, I41T/Y146D/Q175D/K224F, Y146D/Q192A/K224F, I41T/Y146D/Q175D/K224L, I41T/Y146D/Q175D/K224R, I41T/Y146D/Q175D/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224L, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224R, I41T/Y146D/G151L/Q175D/K224N, I41T/Y146E/Q175D/K224F, I41T/Y146E/Q175D/K224L, I41T/Y146D/G151L/K224N, Y146D/Q175D/K224N, Y146D/G151L/K224N, Y146D/Q175R/K224N, Y146D/Q175K/K224N, Y146D/Q175H/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224F, I41T/Y146D/G151L/Q175K/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175R/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175H/K224N, I41T/Y146D/G151L/Q175Y/K224N, Y146D/K224N, I41T/Y146D/K224L 및 I41T/Y146D/K224N 중으로부터 선택되는, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분.
  48. 제44항에 있어서, 서열번호 552-559, 561-566, 570-580, 583-591, 594-602, 604, 606-613, 615-620, 624-634, 637-645, 648-656, 658, 659 또는 663-710 중 어느 하나에 제시된 바와 같은 아미노산 서열을 갖는, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분.
  49. 제46항에 있어서, 서열번호 596 또는 650에 제시된 바와 같은 아미노산 서열을 포함하는, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분.
  50. 제44항에 있어서, 키모트립신 번호매김을 기준으로, 41번 위치에 변형을 포함하는, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분.
  51. 제44항에 있어서, MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분이 변형되어 표적 기질의 기질 인지 부위를 절단하는, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분.
  52. 제44항에 있어서, MT-SP1 프로테아제인 스캐폴드 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분이 서열번호 2 또는 10으로 제시된 아미노산 서열을 포함하는, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분.
  53. 제44항에 있어서, 표적 기질이 C2 또는 C3인, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분.
  54. 제53항에 있어서, 표적 기질이 C2이고 기질 인지 부위가 SLGR(서열번호 392)의 아미노산 서열을 포함하는, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분.
  55. 제44항에 있어서, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분이 VEGF 또는 VEGFR에 대한 것 보다 보체 단백질에 대한 더 큰 특이성 및/또는 절단 활성을 갖거나, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분이 VEGF 또는 VEGFR을 절단하지 않는, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분.
  56. 제44항에 있어서, 표적 기질이 C1q, C2, C3, iC3, C4, iC4, C5, C6, C7, C8, C9, MBL, 인자 B, 인자 D, 인자 P, MASP-1, MASP-2, C1r, C1s, C4b, C4a, C2b, C2a, C3b, C3a, Ba 및 Bb 중 하나 이상인, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분.
  57. 제44항에 있어서, 표적 기질이 서열번호 298, 299, 300, 302, 304, 305, 306, 311, 312, 313, 314, 315, 316, 317, 318, 319, 320, 321, 322, 326, 328, 330, 332, 334, 335, 338, 340 및 344 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열을 포함하거나 보체 활성을 나타내는 이의 단편을 포함하는, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분.
  58. 제44항에 있어서, 표적 기질이 피콜린인, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분.
  59. 제58항에 있어서, 표적 기질이 서열번호 660 내지 662중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열을 포함하는, 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분.
  60. 제44항 내지 제59항 중 어느 한 항에 따른 변형된 MT-SP1 프로테아제 중 어느 하나 또는 이의 촉매적 활성 부분을 암호화하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 핵산 분자.
  61. 제60항에 따른 핵산 분자를 포함하는 벡터.
  62. 제61항에 따른 벡터를 포함하는 세포.
  63. 제44항 내지 제59항 중 어느 한 항에 따른 변형된 MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분을 포함하는, 염증 장애, 신경퇴행성 장애 및 심혈관 장애 중에서 선택되는 보체 매개 질환 또는 장애 치료용 약제학적 조성물.
  64. 제63항에 있어서, MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분이 보체 경로의 하나 이상의 표적 기질을 절단하여, 표적 기질을 포함하는 경로의 보체 활성화를 변화시키는 약제학적 조성물.
  65. 제64항에 있어서, 보체 활성화가 억제되는 약제학적 조성물.
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  67. 제63항에 있어서, 보체 매개 장애가 패혈증, 류마티스 관절염(RA), 막증식성 사구체신염(MPGN), 다발성 경화증(MS), 중증근무력증(MG), 천식, 염증 장 질환, 면역 복합체(IC) 매개 급성 염증 조직 손상, 알츠하이머 질환(AD) 및 허혈 재관류 손상 중에서 선택되는 약제학적 조성물.
  68. 제63항에 있어서, 보체 매개 장애가 길레인-바르 증후군인 약제학적 조성물.
  69. 제67항에 있어서, 보체 매개 장애가 허혈 재관류 손상이고, 허혈 재관류 손상이 심근 경색(MI), 뇌졸중, 혈관성형술, 관상동맥 우회 이식, 심폐 우회(CPB) 및 혈액투석 중에서 선택되는 사건 또는 처치에 의해 유발되는 약제학적 조성물.
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  72. 삭제
  73. 제63항에 있어서, MT-SP1 프로테아제 또는 이의 촉매적 활성 부분이 염증 장애, 신경퇴행성 장애 및 심혈관 장애 중에서 선택되는 보체 매개 질환 또는 장애를 치료하기 위한 제2 제제와 병용 투여용으로 제형화되는 약제학적 조성물.
  74. 제73항에 있어서, 제2 제제가 소염제인 약제학적 조성물.
  75. 제74항에 있어서, 제2 제제가 항대사물, 코르티코스테로이드, 진통제, 세포독성제, 염증 촉진 사이토카인 억제제, 소염 사이토카인, 보체 억제제 및 항응고제 중 하나 이상으로부터 선택되는 약제학적 조성물.
  76. 제75항에 있어서, 진통제가 NSAID이고, 소염제가 B 세포 표적화제, T 항원 표적 화합물, 접착 분자 차단제, 케모카인 수용체 길항제, 키나제 억제제 또는 PPAR-γ 리간드이며, 항응고제가 헤파린, 와파린, 아세노코우마롤, 페닌디온, EDTA, 시트레이트, 옥살레이트, 아가트로반, 레피루딘, 비발디루딘 또는 크시멜라트란인 약제학적 조성물.
  77. 제60항에 따른 핵산 분자를 포함하는, 염증 장애, 신경퇴행성 장애 및 심혈관 장애 중에서 선택되는 보체 매개 질환 또는 장애를 치료하는데 사용하기 위한 약제학적 조성물.
  78. 제77항에 있어서, 핵산 분자가 투여용 벡터로 제형화되는 약제학적 조성물.
  79. 제78항에 있어서, 벡터가 발현 벡터인 약제학적 조성물.
  80. 제79항에 있어서, 벡터가 에피좀성인 약제학적 조성물.
  81. 제79항에 있어서, 발현 벡터가 아데노바이러스 벡터, 아데노-관련 바이러스 벡터, EBV, SV40, 사이토메갈로바이러스 벡터, 백시니아 바이러스 벡터, 헤르페스바이러스 벡터, 레트로바이러스 벡터, 렌티바이러스 벡터 또는 인공 염색체 중에서 선택되는 약제학적 조성물.
  82. 제77항에 있어서, 핵산이 생체내 또는 생체외 투여용으로 제형화되는 약제학적 조성물.
  83. 제82항에 있어서, 핵산이 생체외 투여용으로 제형화되고, 이때, 생체외 투여용으로의 핵산의 제형화가 핵산을 시험관내에서 세포에 투여함에 의해 피검체 투여용으로 핵산을 제형화함을 포함하는, 약제학적 조성물.
  84. 제83항에 있어서, 세포가 적합한 공여자 기원이거나 치료될 피검체로부터 기원하는 약제학적 조성물.
  85. 제83항에 있어서, 피검체가 사람인 약제학적 조성물.
  86. (a) 제44항에 따른 변형된 MT-SP1 프로테아제 및
    (b) 염증 장애, 신경퇴행성 장애 및 심혈관 장애 중에서 선택되는 보체 매개 질환 또는 장애를 치료하기 위한 제2 제제 또는 제제들을 포함하는 병용 제제.
  87. 제86항에 있어서, 제2 제제 또는 제제들이 소염제(들)인 병용 제제.
  88. 제86항에 있어서, 제2 제제가 항대사물, 코르티코스테로이드, 진통제, 세포독성제, 염증 촉진 사이토카인 억제제, 소염 사이토킨, 보체 억제제 및 항응고제 중 하나 이상으로부터 선택되는 병용 제제.
  89. 제88항에 있어서, 진통제가 NSAID이고, 소염제가 B 세포 표적화제, T 항원 표적 화합물, 접착 분자 차단제, 케모카인 수용체 길항제, 키나제 억제제 또는 PPAR-γ 리간드이며, 항응고제가 헤파린, 와파린, 아세노코우마롤, 페닌디온, EDTA, 시트레이트, 옥살레이트, 아가트로반, 레피루딘, 비발디루딘 또는 크시멜라트란인 병용 제제.
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