JPWO2012029727A1 - 光合成産物の生産性を向上させた藻類およびその利用 - Google Patents
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Abstract
Description
藻類の葉緑体内のグルタチオン濃度を増加させる、グルタチオン濃度増加工程を含むことを特徴としている。
本発明に係る藻類は、葉緑体内のグルタチオン濃度が増加したものであればよく、その他の構成は限定されないが、光合成産物の生産性が向上している藻類であることが好ましい。
(a)配列番号1に示されるアミノ酸配列からなるポリペプチドをコードするポリヌクレオチド;
(b)配列番号1に示されるアミノ酸配列において、1または数個のアミノ酸が欠失、置換もしくは付加されたアミノ酸配列からなり、且つγ−グルタミルシステイン合成酵素活性を有するポリペプチドをコードするポリヌクレオチド;
(c)配列番号2に示される塩基配列からなるポリヌクレオチド;
(d)上記(a)〜(c)のポリヌクレオチドのうちいずれかのポリヌクレオチドに相補的な塩基配列からなるポリヌクレオチドとストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、且つγ−グルタミルシステイン合成酵素活性を有するポリペプチドをコードするポリヌクレオチド。上記(a)〜(d)のポリヌクレオチドの詳細については後述する。
本発明に係る藻類の製造方法(以下、「本発明の藻類の製造方法」と称する。)は、上述した、野生型藻類と比較して葉緑体内のグルタチオン濃度および光合成産物の生産性が向上している藻類(本発明の藻類)を製造する方法であって、藻類の葉緑体内のグルタチオン濃度を増加させる、グルタチオン濃度増加工程を少なくとも含んでいればよく、その他の条件、工程等の構成は限定されない。
グルタチオン濃度増加工程は、藻類の葉緑体内のグルタチオン濃度を増加させる工程である。
藻類にランダムに変異を導入する方法は特に限定されず、公知の方法を適宜選択して使用することができる。具体的には、例えば、藻類を化学物質(例えば、EMS、NTGなど)で処理する方法、放射線を利用する方法、トランスポゾンを利用する方法、T−DNAを利用する方法、原核真核細胞間接合を利用する方法、ジーンガンなどで物理的に導入する方法などを挙げることができる。かかる手法により、例えば、GSH1、GSH2、ATPスルフリラーゼ、アデノシン5’−ホスホ硫酸還元酵素、亜硫酸還元酵素、システイン合成酵素、セリンアセチル転移酵素等の葉緑体におけるグルタチオンの生合成系に関与するタンパク質をコードするポリヌクレオチドに変異を導入し、タンパク質の発現量および/または活性を高め、その結果として葉緑体内のグルタチオン濃度が増加した藻類を取得すればよい。
上記「葉緑体内のグルタチオン濃度を増加させる物質」として、例えば、(A)藻類の葉緑体内のグルタチオン濃度を増加させるタンパク質をコードするポリヌクレオチド、(B)藻類の葉緑体内のグルタチオン濃度を低下させるタンパク質の発現量を低下させる機能を有するポリヌクレオチドを導入することにより、葉緑体内のグルタチオン濃度が増加している藻類を取得することができる。上記(A)または(B)のポリヌクレオチドは、単独で用いてもよく、併用してもよい。
(a)配列番号1に示されるアミノ酸配列からなるポリペプチドをコードするポリヌクレオチド;
(b)配列番号1に示されるアミノ酸配列において、1または数個のアミノ酸が欠失、置換もしくは付加されたアミノ酸配列からなり、且つγ−グルタミルシステイン合成酵素活性を有するポリペプチドをコードするポリヌクレオチド;
(c)配列番号2に示される塩基配列からなるポリヌクレオチド;
(d)上記(a)〜(c)のポリヌクレオチドのうちいずれかのポリヌクレオチドに相補的な塩基配列からなるポリヌクレオチドとストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、且つγ−グルタミルシステイン合成酵素活性を有するポリペプチドをコードするポリヌクレオチド。
本発明の藻類の製造方法では、上述した「グルタチオン濃度増加工程」に加えて、葉緑体内のグルタチオン濃度が増加している藻類をスクリーニングする、スクリーニング工程をさらに含んでいてもよい。
本発明に係るバイオマスの製造方法は(以下、「本発明のバイオマスの製造方法」と称する。)、上述した、野生型藻類と比較して葉緑体内のグルタチオン濃度が増加している藻類(本発明の藻類)または本発明の藻類の製造方法によって製造された藻類を用いてバイオマスを製造する方法である。
本発明のバイオマスの製造方法では、上述した「光照射工程」に加えて、光合成産物を回収する工程をさらに含んでいてもよい。
(a)配列番号1に示されるアミノ酸配列からなるポリペプチドをコードするポリヌクレオチド;
(b)配列番号1に示されるアミノ酸配列において、1または数個のアミノ酸が欠失、置換もしくは付加されたアミノ酸配列からなり、且つγ−グルタミルシステイン合成酵素活性を有するポリペプチドをコードするポリヌクレオチド;
(c)配列番号2に示される塩基配列からなるポリヌクレオチド;
(d)上記(a)〜(c)のポリヌクレオチドのうちいずれかのポリヌクレオチドに相補的な塩基配列からなるポリヌクレオチドとストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、且つγ−グルタミルシステイン合成酵素活性を有するポリペプチドをコードするポリヌクレオチド。
<GSH1過剰発現株の作製>
クラミドモナス由来のγ−グルタミルシステイン合成酵素(配列番号1)をコードするGSH1遺伝子(配列番号2)を、PsaD遺伝子のプロモーター(PsaDプロモーター)の下流に連結したプラスミドを作製した。
・5’GCTCTCGCCTCAGGCGTT 3’(配列番号5)
・5’GGGGAATTCCTGAGCGAGGGCCTTACAAG 3’(配列番号6)
・5’ATCAGCACACACAGCAGGCTCAC 3’(配列番号7)
・5’TGTTAACCATTTTGGCTTGTTGTGAGTAGC 3'(配列番号8)
上述のごとく作製した、PsaDプロモーター−GSH1のポリヌクレオチドを含むプラスミドを、制限酵素EcoR1により線状化し、エレクトロポレーション法(Funct. Plant Biol. (2002)vol. 29: 231-241を参照)により、クラミドモナス・ラインハルディ(Chlamydomonas reinhardtii)CC503株(以下、「クラミドモナス」と称する。)へ導入した。当該ポリヌクレオチドがゲノムDNAへ挿入され、細胞の複製に伴い子世代へ安定に受け継がれる形質転換株(以下、「GSH1過剰発現株」と称する。)を、CC503株がブレオマシシン耐性を獲得したことを指標に選抜した。当該ポリヌクレオチドを含むプラスミドDNAのゲノムDNAへの挿入はPCR法により確認した。
実施例1で作製したGSH1過剰発現株を、トリス−酢酸−リン酸(TAP)培地、pH7(Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 54, 1665-1669.を参照)を用いて、半従属栄養条件下で培養し、増殖能およびデンプン産生能を評価した。コントロールとして、野生型クラミドモナス株であるCC503株(以下、「親株(野生型株)」と称する)を用いた。それぞれの試料の培養条件を表1および表2に示す。
実施例1で作製したGSH1過剰発現株を、窒素飢餓条件下で培養し、増殖能およびデンプン粒の産生能を評価した。具体的には、GSH1過剰発現株を、実施例2と同じTAP培地を用いて、光量17μE/m2/秒の連続光、24℃にて8日間、旋回台上で振とう培養した。その後、培養液を交換するために遠心分離(2000g、5分間)により細胞を沈降物として回収し、回収した細胞を2等分し、一方の細胞を、窒素源を含まないTAP N−free培地(GormanおよびLevine(Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 54, 1665-1669.を参照)考案のTAP培地の組成のうち、塩化アンモニウムを同量の塩化カリウムで置換した培地)を用いて再懸濁し、他方の細胞を、アンモニウムを含む通常のTAP培地を用いて再懸濁した。再懸濁したときの細胞密度は、TAP培地を用いた前培養終了時の細胞密度の約1.1倍となるように調整した。すなわち、前培養90mLに含まれる細胞を、100mLの新しい培地で再懸濁した。光量80μE/m2/秒にて、旋回台上で振とう培養し、一日毎に培養物の一部を分取し、増殖能およびデンプン産生能を評価した。コントロールとして、親株(野生型株、CC503株)を用いた。それぞれの試料の培養条件を表5および6に示す。
実施例1で作製したGSH1過剰発現株を独立栄養条件下で培養し、増殖能およびデンプン粒の産生能を評価した。具体的には、GSH1過剰発現株を、TAP培地で前培養した後、HSM培地(Proc. Natl. Acad. Sci. USA (1960) 46, 83-91.を参照)へ植え継ぎ、培養容器底付近へ挿入したガラス管を介して無菌の空気を送気しながら、光照射した。培養液の攪拌には、マグネチック・スターラーを使用した。詳しい培養条件は表7のとおりである。コントロールとして、同条件にて、親株(野生型株)を培養し、増殖能およびデンプン粒の産生能を評価した。
100mlのTAP培地に実施例1で作製したGSH1過剰発現株を接種し、80μE/m2/秒の連続光下で培養した。赤外線(950nm)の透過光量に基づいてOD値を連続的にモニターし、対数増殖期または定常期に、培養液を5mL抜き取り、抜き取った培養液を新しい100mLのTAP培地へ移植(継代)し、同様に培養を継続した。
実施例1で作製したGSH1過剰発現株において、細胞外へ放出されたデンプン粒の形状を観察した。具体的には、細胞外へ放出されたデンプン粒を1mLの0.01%のTween20(登録商標、シグマ社製、型番P1379)に懸濁し、さらに9mLのPercoll(登録商標、シグマ社製、型番P1644)加えて分散させ、遠心分離(9,100×g、30分間)して精製し、得られたデンプン粒を、走査型電子顕微鏡を用いて観察した。
GSH1過剰発現株における油脂産生能について検討した。具体的には、実施例1で作製したGSH1過剰発現株を、200mLのTAP培地(窒素源を含む)中で、17μE/m2/秒の連続光下で4日間にわたり前培養した。次に、90mLの培養物に含まれる細胞を遠心分離(2,000g、5分)により回収し、集めた細胞を、新しい窒素源を含むTAP培地(100mL)または新しい窒素源を含まないTAP培地(100mL)に再懸濁することで培地交換を行った。その後、80μE/m2/秒の連続光下で6日間にわたり培養した。前培養終了時および培地交換後6日目の細胞をナイルレッドで染色し、染色した細胞をフローサイトメトリーへ供した。
(i)窒素存在下で培養した親株(野生型株)
(ii)窒素飢餓条件下で培養した親株(野生型株)
(iii)窒素存在下で培養したGSH1過剰発現株
(iv)窒素飢餓条件下で培養したGSH1過剰発現株。
クラミドモナス・ラインハルディsta6欠損変異株(「sta6変異株」ともいう。)は、野生型(クラミドモナス・ラインハルディSTA6)株に比べて油脂の含量が多いことが報告されている。細胞内油脂の貯蔵体であるオイルボディをナイルレッドで染色すると、sta6変異株は、野生型と比べて、より大きく、より多くのオイルボディを含むことが報告されている(Wang et al. (2009) Eukaryotic Cell Vol. 8 (12): 1856-1868.(非特許文献1)を参照)。
実施例1で作製したGSH1過剰発現株を、トリス−酢酸−リン酸(TAP)培地、pH7(Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 54, 1665-1669.を参照)に接種し、24℃の培養チャンバー内に置き、振とうを与え、100μE/m2/秒の連続光を照射するという半従属栄養条件下において、培養した。2日毎に、1mLの培養物に含まれる細胞を集め、組成が80%アセトン/20%水から成る溶媒を用いて、クロロフィルaおよびクロロフィルbを抽出した。分光光度計を使い、波長645nm、663nmにける吸光度を測定し、これらの値からPorraらが提唱する計算式(Biochim. Biophys. Acta (1989)、975巻、384-394を参照)によって、クロロフィルaおよびクロロフィルbの量を算出した。
藍藻(ラン藻)Synechococcusにおいて大腸菌由来のγグルタミルシステイン合成酵素遺伝子であるgshAを発現させることを目的に、以下の手順によって組換えDNA分子を作成した。
Claims (10)
- 葉緑体内のグルタチオン濃度が増加していることを特徴とする、藻類。
- 葉緑体において、γ−グルタミルシステイン合成酵素、グルタチオン合成酵素、ATPスルフリラーゼ、アデノシン5’−ホスホ硫酸還元酵素、亜硫酸還元酵素、システイン合成酵素およびセリンアセチル転移酵素からなる群より選択される少なくとも1種のタンパク質の発現量および/または活性が増加していることを特徴とする、請求項1に記載の藻類。
- 上記γ−グルタミルシステイン合成酵素、グルタチオン合成酵素、ATPスルフリラーゼ、アデノシン5’−ホスホ硫酸還元酵素、亜硫酸還元酵素、システイン合成酵素およびセリンアセチル転移酵素からなる群より選択される少なくとも1種のタンパク質をコードする外因性ポリヌクレオチドが導入されていることを特徴とする、請求項1または2に記載の藻類。
- 上記γ−グルタミルシステイン合成酵素をコードするポリヌクレオチドが、以下の(a)〜(d)からなる群より選択されることを特徴とする、請求項3に記載の藻類:
(a)配列番号1に示されるアミノ酸配列からなるポリペプチドをコードするポリヌクレオチド;
(b)配列番号1に示されるアミノ酸配列において、1または数個のアミノ酸が欠失、置換もしくは付加されたアミノ酸配列からなり、且つγ−グルタミルシステイン合成酵素活性を有するポリペプチドをコードするポリヌクレオチド;
(c)配列番号2に示される塩基配列からなるポリヌクレオチド;
(d)上記(a)〜(c)のポリヌクレオチドのうちいずれかのポリヌクレオチドに相補的な塩基配列からなるポリヌクレオチドとストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、且つγ−グルタミルシステイン合成酵素活性を有するポリペプチドをコードするポリヌクレオチド。 - 請求項1〜4のいずれか1項に記載の藻類を製造する方法であって、
藻類の葉緑体内のグルタチオン濃度を増加させる、グルタチオン濃度増加工程を含むことを特徴とする、藻類の製造方法。 - 上記グルタチオン濃度増加工程は、γ−グルタミルシステイン合成酵素、グルタチオン合成酵素、ATPスルフリラーゼ、アデノシン5’−ホスホ硫酸還元酵素、亜硫酸還元酵素、システイン合成酵素およびセリンアセチル転移酵素からなる群より選択される少なくとも1種のタンパク質をコードする外因性ポリヌクレオチドを藻類に導入する工程であることを特徴とする、請求項5に記載の藻類の製造方法。
- 請求項1〜4のいずれか1項に記載の藻類、または請求項5または6に記載の藻類の製造方法によって製造された藻類を用いることを特徴とする、バイオマスの製造方法。
- 上記藻類に対して光を照射する、光照射工程を含むことを特徴とする、請求項7に記載のバイオマスの製造方法。
- 上記光照射工程は、実質的に窒素飢餓ではない条件において行うことを特徴とする、請求項8に記載のバイオマスの製造方法。
- 藻類の葉緑体内のグルタチオン濃度を増加させる物質の存在下にて、藻類を培養する工程を含むことを特徴とするバイオマスの製造方法。
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