JPS62134094A - 酵素法によるｌ−トリプトフアンの製造法 - Google Patents
酵素法によるｌ−トリプトフアンの製造法Info
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- JPS62134094A JPS62134094A JP27457185A JP27457185A JPS62134094A JP S62134094 A JPS62134094 A JP S62134094A JP 27457185 A JP27457185 A JP 27457185A JP 27457185 A JP27457185 A JP 27457185A JP S62134094 A JPS62134094 A JP S62134094A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、酵素法によるＬ −） ＩＪブトファン（以
下トリプトファンと略す）の製法に関するものである。
下トリプトファンと略す）の製法に関するものである。
さらに詳しくは、トリプトファナーゼの存在下で、イン
ドール、ピルビン酸およびアンモニアとを反応させてト
リプトファンを製造する方法において、トリプトファナ
ーゼ゛を含む培養菌体を熱処理することによって、該菌
体内に存在する酵素の特にＬ−アラニン副生を抑制しな
がらトリプトファンを製造する方法に関するものである
。
ドール、ピルビン酸およびアンモニアとを反応させてト
リプトファンを製造する方法において、トリプトファナ
ーゼ゛を含む培養菌体を熱処理することによって、該菌
体内に存在する酵素の特にＬ−アラニン副生を抑制しな
がらトリプトファンを製造する方法に関するものである
。
トリプトファンは、輸液成分、精神安定剤などの医薬品
および医療品原料以外にも飼料添加物としての効果が認
められて以来、その工業的規模による安価な製造法が検
討されてきている。
および医療品原料以外にも飼料添加物としての効果が認
められて以来、その工業的規模による安価な製造法が検
討されてきている。
トリシトファンの製造法には、化学合成と生化学的合成
の２種類がある。化学合成法は、触媒の存在下、高温・
高圧といった苛酷な条件が必要であり、また、反応経路
が長く、生成するトリプトファンは、Ｌ体とＤ体との等
全混合物であるラセミ体であり、これより必要なＬ体を
分離するのに光学分割を行なわなければならない。これ
に対して、生化学的合成法は、必要なＬ体のみが得られ
るため、光学分割を行なう必要がない。この生化学的合
成法には、糖類からの直接発酵法あるいは。
の２種類がある。化学合成法は、触媒の存在下、高温・
高圧といった苛酷な条件が必要であり、また、反応経路
が長く、生成するトリプトファンは、Ｌ体とＤ体との等
全混合物であるラセミ体であり、これより必要なＬ体を
分離するのに光学分割を行なわなければならない。これ
に対して、生化学的合成法は、必要なＬ体のみが得られ
るため、光学分割を行なう必要がない。この生化学的合
成法には、糖類からの直接発酵法あるいは。
トリプトファン代謝系中の物質であるアントラニル酸を
原料とする先駆体法があるが、これらの方法では、生菌
体を用いているため、雑菌に対する対策が必要である。
原料とする先駆体法があるが、これらの方法では、生菌
体を用いているため、雑菌に対する対策が必要である。
これに対して、生化学的方法のもう一つの方法である酵
素法は、酵素の融媒機能に注目して、常温・常圧の温和
な条件下で、原料よシ一段階の反応でトリプトファンを
得る方法であシ、エネルギーおよびコストにおいて、他
の方法よシ有利である。
素法は、酵素の融媒機能に注目して、常温・常圧の温和
な条件下で、原料よシ一段階の反応でトリプトファンを
得る方法であシ、エネルギーおよびコストにおいて、他
の方法よシ有利である。
この方法は、「酵素工学」、１２２〜１２３頁、東京化
学同人にも記載され、公知であるが、その反応式は次の
通りである。
学同人にも記載され、公知であるが、その反応式は次の
通りである。
・・・・・・（１）
酵素法によるトリプトファン製造に用いられる酵素は、
必ずしも純粋である必要はない。すなわち、培養液から
遠心分離して得られる休止菌体、その乾燥菌体、あるい
は菌体の超音波処理等によって得られる菌体処理液、さ
らにはこれらより得られる酵素の粗製物であっても利用
できる。また、寒天等の天然高分子あるいは合成高分子
：徊固定化した酵素または菌体も反応に用いることがで
きる。
必ずしも純粋である必要はない。すなわち、培養液から
遠心分離して得られる休止菌体、その乾燥菌体、あるい
は菌体の超音波処理等によって得られる菌体処理液、さ
らにはこれらより得られる酵素の粗製物であっても利用
できる。また、寒天等の天然高分子あるいは合成高分子
：徊固定化した酵素または菌体も反応に用いることがで
きる。
しかし、精製した酵素を用いる場合に（″ｉ問題：てな
らないが、特に培養菌体を酵素源として直接用いた場合
には、共存する他の酵素による副反応による影響は無視
できない。
らないが、特に培養菌体を酵素源として直接用いた場合
には、共存する他の酵素による副反応による影響は無視
できない。
ここで言う副反応とは、アラニン生成に関する反応であ
る。アラニン生成に関する反応に関与する酵素には、ア
ラニンデヒドロゲナーゼ、トランスアミナーゼおよびト
リットファンからアントラニル酸に至る酵素群（トリプ
トファンオキシゲナーゼ、ホルミラーゼ、キヌレニナー
ゼ）が−Ｊ、ｔられる。これらの酵素による副反応によ
って、原料または生成物が消費されることは、効率的な
製造を行なう上で不利な点である。
る。アラニン生成に関する反応に関与する酵素には、ア
ラニンデヒドロゲナーゼ、トランスアミナーゼおよびト
リットファンからアントラニル酸に至る酵素群（トリプ
トファンオキシゲナーゼ、ホルミラーゼ、キヌレニナー
ゼ）が−Ｊ、ｔられる。これらの酵素による副反応によ
って、原料または生成物が消費されることは、効率的な
製造を行なう上で不利な点である。
そこで本発明の主たる目的は、副反応を抑制しつつ、し
かもトリプトファン生成量が増加するＬ−トリットファ
ンの製造法を提供することにある。
かもトリプトファン生成量が増加するＬ−トリットファ
ンの製造法を提供することにある。
本発明者らは、トリプトファンの合成活性を低下させる
ことなく、副反応を抑制する方法を種々検討した結果、
菌体懸濁液を熱処理することによって、アラニン生成反
応が抑制されると同時に、トリプトファン生成量が増加
するということを見出し本発明を完成した。
ことなく、副反応を抑制する方法を種々検討した結果、
菌体懸濁液を熱処理することによって、アラニン生成反
応が抑制されると同時に、トリプトファン生成量が増加
するということを見出し本発明を完成した。
すなわち、本発明は、トリプトファナーゼを含む細菌を
用いて、インドール、ピルビン酸およびアンモニアを主
原料としてＬ −ト！Ｊブトファンを製造する方法にお
いて； あらかじめ菌体を４０℃以上に加熱したものを用いて、
主としてＬ−アラニン生成の副反応を抑制することを特
徴とするものである。
用いて、インドール、ピルビン酸およびアンモニアを主
原料としてＬ −ト！Ｊブトファンを製造する方法にお
いて； あらかじめ菌体を４０℃以上に加熱したものを用いて、
主としてＬ−アラニン生成の副反応を抑制することを特
徴とするものである。
本発明に従って、菌体として４０℃以上に熱処理したも
のる用いると、Ｌ−アラニン生成の副反応が抑制され、
したがってその副反応による原料または生成物が消費さ
れることがなく、結果的にトリプトファン生成量の増加
を図ることができる。
のる用いると、Ｌ−アラニン生成の副反応が抑制され、
したがってその副反応による原料または生成物が消費さ
れることがなく、結果的にトリプトファン生成量の増加
を図ることができる。
以下本発明をさらに詳説する。
本発明に使用するトリプトファナーゼの生産菌トシては
、プロテウス・レットケゝす（Ｐｒｏｔｅｕｓｒｅｔｔ
ｇｅｒｉ） ＩＦＯ１３５０１、プロテウス・ブルガリ
、Ｘ、 （Ｐｒｏｔｅｕｓ ｖｕｌｇａｒｉｓ ） Ｉ
ＦＯ３０４５，３１６７、プロテウス・ミラビリス（Ｐ
ｒｏｔｅｕｓ ｍ１ｒａｂｉｌｉｓ）ＩＦＯ３８４９、
プロテウス・モルガニイ（Ｐｒｏｔｅｕｓｍｏｒｇａｎ
ｉｆ） ＩＦＯ３８４８、エツシエリヒア、コリ（Ｅｓ
ｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｔ ） ＩＦｏ １３５０
０などを挙げることができる。熱処理に供する菌体は、
菌体培養液でもよいし、集菌して得られる菌体を緩衝液
に懸濁させたものでもよい。
、プロテウス・レットケゝす（Ｐｒｏｔｅｕｓｒｅｔｔ
ｇｅｒｉ） ＩＦＯ１３５０１、プロテウス・ブルガリ
、Ｘ、 （Ｐｒｏｔｅｕｓ ｖｕｌｇａｒｉｓ ） Ｉ
ＦＯ３０４５，３１６７、プロテウス・ミラビリス（Ｐ
ｒｏｔｅｕｓ ｍ１ｒａｂｉｌｉｓ）ＩＦＯ３８４９、
プロテウス・モルガニイ（Ｐｒｏｔｅｕｓｍｏｒｇａｎ
ｉｆ） ＩＦＯ３８４８、エツシエリヒア、コリ（Ｅｓ
ｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｔ ） ＩＦｏ １３５０
０などを挙げることができる。熱処理に供する菌体は、
菌体培養液でもよいし、集菌して得られる菌体を緩衝液
に懸濁させたものでもよい。
本発明の主要点は、かかる菌体を４０℃以上に予め熱処
理したものをトリプトファン製造に用いることにある。
理したものをトリプトファン製造に用いることにある。
酵素の活性は、温度に依存する。本発明に係る酵素では
、はぼ３７〜４０℃にピークをもったほぼ正規分布の活
性カーブを示す。しかるに、熱処理温度が４０℃未満だ
と、反応に必要な酵素の活性エネルギーが得られ難く、
反応速度が遅くなるし、また熱による変成を受けず、本
発明の目的たる副反応を抑制することができない。そこ
で、熱処理温度は４０℃以上とされるか、６０℃特に７
５℃を超える温度だと、アラニン生成量は低くなるもの
の、酵素の活性が低下し、好ましくない。
、はぼ３７〜４０℃にピークをもったほぼ正規分布の活
性カーブを示す。しかるに、熱処理温度が４０℃未満だ
と、反応に必要な酵素の活性エネルギーが得られ難く、
反応速度が遅くなるし、また熱による変成を受けず、本
発明の目的たる副反応を抑制することができない。そこ
で、熱処理温度は４０℃以上とされるか、６０℃特に７
５℃を超える温度だと、アラニン生成量は低くなるもの
の、酵素の活性が低下し、好ましくない。
熱処理時のＰＨは時に制限はないが、５〜１０の範囲が
好ましい。また、熱処理時間は、６０℃では１０〜２０
分間が最適であるが、これは、処理温度に依存している
。低い温度で処理すれば長時間の処理を行ない、処理温
度が高い場合には短時間で処理する方が好ましい。何故
ならば、菌体にトリプトファナーゼと共存している副反
応に関与する酵素は、処理温度が高い程、また処理時間
が長い程失活し易いが、トリプトファナーゼもまた、同
様の傾向を示す。しかし、熱処理におＡて、アンモニウ
ムイオンを共存させた場合、特に処理温度が高い場合に
はトリプトファナーゼに対する保護作用が認められた。
好ましい。また、熱処理時間は、６０℃では１０〜２０
分間が最適であるが、これは、処理温度に依存している
。低い温度で処理すれば長時間の処理を行ない、処理温
度が高い場合には短時間で処理する方が好ましい。何故
ならば、菌体にトリプトファナーゼと共存している副反
応に関与する酵素は、処理温度が高い程、また処理時間
が長い程失活し易いが、トリプトファナーゼもまた、同
様の傾向を示す。しかし、熱処理におＡて、アンモニウ
ムイオンを共存させた場合、特に処理温度が高い場合に
はトリプトファナーゼに対する保護作用が認められた。
さらに、熱処理菌体によるトリットファン合成では、未
処理菌体の場合よりもトリプトファン生成量は多く、こ
れは予想外のことでちった。
処理菌体の場合よりもトリプトファン生成量は多く、こ
れは予想外のことでちった。
トリプトファンの製造には、上記（１）式によるが、本
発明にいうピルビン酸はその塩であってもよい。
発明にいうピルビン酸はその塩であってもよい。
また、アンモニアは硫酸や酢酸等のアンモニウム塩であ
ってもよい。その他必要ならば、添加物を用いることが
できる。
ってもよい。その他必要ならば、添加物を用いることが
できる。
以下、実施例によυ本発明を説明する。
（実施例１）
トリプトファナーゼ生産菌であるグロテウス・レットゲ
リ（Ｐｒｏｔｅｕｓ ｒｅｔｔｇｅｒｉ ） ＩＦ
Ｏ１３５０１を３００ ｃｎＩ３の三角フラスコに第１
表に示す組成の培地１００ｃｒｎ３に接種し、３０℃で
２４時間振とう培養した後、５７容量のツヤ−ファーメ
ンタ−に第２表に示す組成の培地３ｔＫ接種し、３０℃
で２０時間通気攪拌培養（通気量： ０．３ Ｖ／Ｖ／
Ｍ ）を行った。培養終了後遠心分離器で集菌し、１０
ｍ９のビリドキサールシん酸（ＰＬＰ）を含む１０１０
０Ｌの生理的食塩水に懸濁し、凍結保存（−８０℃）を
行ない、使用直前に解凍した。解凍した懸濁液を周込て
、第４表に示す処理を行って、トリプトファナーゼ活性
に対する熱の影響を見た。結果を第４表に示す。トリプ
トファナーゼ活性はＥｈｒｌｉｃｈ試薬を用いて、第３
表に示す反応液を用いて生成するインドールを比色定量
した。
リ（Ｐｒｏｔｅｕｓ ｒｅｔｔｇｅｒｉ ） ＩＦ
Ｏ１３５０１を３００ ｃｎＩ３の三角フラスコに第１
表に示す組成の培地１００ｃｒｎ３に接種し、３０℃で
２４時間振とう培養した後、５７容量のツヤ−ファーメ
ンタ−に第２表に示す組成の培地３ｔＫ接種し、３０℃
で２０時間通気攪拌培養（通気量： ０．３ Ｖ／Ｖ／
Ｍ ）を行った。培養終了後遠心分離器で集菌し、１０
ｍ９のビリドキサールシん酸（ＰＬＰ）を含む１０１０
０Ｌの生理的食塩水に懸濁し、凍結保存（−８０℃）を
行ない、使用直前に解凍した。解凍した懸濁液を周込て
、第４表に示す処理を行って、トリプトファナーゼ活性
に対する熱の影響を見た。結果を第４表に示す。トリプ
トファナーゼ活性はＥｈｒｌｉｃｈ試薬を用いて、第３
表に示す反応液を用いて生成するインドールを比色定量
した。
第１表
一ξ；１０ ト ン ｌ
ダ６ＮａＣＡ ０．５ ％ 第２表 ポリペプトン ２％ＮａＣ１０，５
％ ＫＨ２ＰＯ４０，５係 ＭｇＳＯ４・７Ｈ２００，０５係 ト リ ト ン Ｘ−１００５％ （ロームアンドハース社製） トリプトファン ０．５係 （ｐ）−１＝
７． ｓ） ・第３表 トリプトファン（０，０２ｍｏ ｔ／ｌ） ０．１
ｃｍ”ＰＬＰ （１ｍｍｏＡ／ｌ） ０．１ｍ３
菌体懸濁液 ０．１ ｔｙｎ”緩衝液
（０，１ｍｏ４／ＣｐＨ＝８．５） １．２ｃｒｎ
３第４表 トリプトファナーゼの熱安定性＊１３５℃
Ｏ分を基準とする相対値（４）＊２処理１ ０．１Ｍリ
ン酸緩衝１（ｐ）（＝８）中で処理処理Ｈ処理Ｉの緩衝
液に代酸アンモニウム（ＯＩＭ）を溶かして処理 この第４表より、トリプトファナーゼの熱処理において
、アンモニウムイオンが活性の保護に役立っていること
が判る。
ダ６ＮａＣＡ ０．５ ％ 第２表 ポリペプトン ２％ＮａＣ１０，５
％ ＫＨ２ＰＯ４０，５係 ＭｇＳＯ４・７Ｈ２００，０５係 ト リ ト ン Ｘ−１００５％ （ロームアンドハース社製） トリプトファン ０．５係 （ｐ）−１＝
７． ｓ） ・第３表 トリプトファン（０，０２ｍｏ ｔ／ｌ） ０．１
ｃｍ”ＰＬＰ （１ｍｍｏＡ／ｌ） ０．１ｍ３
菌体懸濁液 ０．１ ｔｙｎ”緩衝液
（０，１ｍｏ４／ＣｐＨ＝８．５） １．２ｃｒｎ
３第４表 トリプトファナーゼの熱安定性＊１３５℃
Ｏ分を基準とする相対値（４）＊２処理１ ０．１Ｍリ
ン酸緩衝１（ｐ）（＝８）中で処理処理Ｈ処理Ｉの緩衝
液に代酸アンモニウム（ＯＩＭ）を溶かして処理 この第４表より、トリプトファナーゼの熱処理において
、アンモニウムイオンが活性の保護に役立っていること
が判る。
（実施例２）
プロテウス・レットゲリ（Ｐｒｏｔｅｕｓ ｒｅｔｔｇ
ｅｒｉ）ＩＦＯ１３５０１を用いて、実施例１と同様に
して、菌体懸濁液を得た。これを用いて、第５表に示す
組成でトリプトファン合成を行った。トリットファンお
よびアラニンの分析は、ＯＰＡ法による高速液体クロマ
トグラフィーによって行ない、結果を第６表に示す。
ｅｒｉ）ＩＦＯ１３５０１を用いて、実施例１と同様に
して、菌体懸濁液を得た。これを用いて、第５表に示す
組成でトリプトファン合成を行った。トリットファンお
よびアラニンの分析は、ＯＰＡ法による高速液体クロマ
トグラフィーによって行ない、結果を第６表に示す。
第５表
インドール ０，５ｇ
ピルビン酸カリウム ０．５１侃酸アンモニウ
ム ０．９９ＰＬＰ
０．５ｍ９リン酸緩衝１（０，１ｍｏｔ／ｌ、８
．０） ５０Ｃｒｎ３菌体；背濁液 （４８，２ｍ？
／ｃｍ３） ４ ｃｍ３第３表 トリプトファ
ン、アラニン生成に対する温度の影響 ＊ ３５℃を基準とする相対生成量（％）第６表によれ
ば、アラニン副生量は４０℃で最大となり、それ以上に
なると減少した。特に６０℃ではその減少度は大きい。
ム ０．９９ＰＬＰ
０．５ｍ９リン酸緩衝１（０，１ｍｏｔ／ｌ、８
．０） ５０Ｃｒｎ３菌体；背濁液 （４８，２ｍ？
／ｃｍ３） ４ ｃｍ３第３表 トリプトファ
ン、アラニン生成に対する温度の影響 ＊ ３５℃を基準とする相対生成量（％）第６表によれ
ば、アラニン副生量は４０℃で最大となり、それ以上に
なると減少した。特に６０℃ではその減少度は大きい。
一方トリプトファン生成は、それほど大きく減少してい
ない。
ない。
（実施例３）
プロテウス・レソトヶ９す（Ｐｒｏｔｅｕｓ ｒｅｔｔ
ｇｅｒｉ）ＩＦＯ１３５０１を用いて実施例１と同様に
して、菌体懸濁液を得た。この菌体を用いて、第５表に
示す合成反応液より、インドールおよびピルビン酸カリ
ウムを除いた反応液を用いて、第７表に示す熱処理を行
った後、インドールおよびピルビン酸カリウムをそｎぞ
れ０．５！９，０．５５Ｆ加えて、トリプトファン合成
を行った。結果を第７表に示す。
ｇｅｒｉ）ＩＦＯ１３５０１を用いて実施例１と同様に
して、菌体懸濁液を得た。この菌体を用いて、第５表に
示す合成反応液より、インドールおよびピルビン酸カリ
ウムを除いた反応液を用いて、第７表に示す熱処理を行
った後、インドールおよびピルビン酸カリウムをそｎぞ
れ０．５！９，０．５５Ｆ加えて、トリプトファン合成
を行った。結果を第７表に示す。
第７表 熱処理菌体を用いた合成反応
この結果から、６０℃の反応温度において、処理時間を
ある程度数ると、アラニン副生が確実に抑制さｎ、トリ
ットファン生成量が確実に増加できることが判る。たと
えば、処理時間２０分では、ｋ ＩＩデにツーｖ Ｂ＝
虐帯は約２０勿増加１−でいる。
ある程度数ると、アラニン副生が確実に抑制さｎ、トリ
ットファン生成量が確実に増加できることが判る。たと
えば、処理時間２０分では、ｋ ＩＩデにツーｖ Ｂ＝
虐帯は約２０勿増加１−でいる。
以上の通り、本発明によ扛ば、トリプトファナーゼの活
性を低下させることなく、アラニン生成に関与する酵素
類の活性を低下させ得るので、本発明に係る菌体をトリ
ットファンの合成に使用す扛ば１反応液中に化学物質を
添加させることなく、トリットファン収量を増加させる
ことができる。
性を低下させることなく、アラニン生成に関与する酵素
類の活性を低下させ得るので、本発明に係る菌体をトリ
ットファンの合成に使用す扛ば１反応液中に化学物質を
添加させることなく、トリットファン収量を増加させる
ことができる。
Claims (1)
- （１）トリプトファナーゼを含む細菌を用いて、インド
ール、ピルビン酸およびアンモニアを主原料としてＬ−
トリプトファンを製造する方法において； あらかじめ菌体を４０℃以上に加熱したものを用いて、
主としてＬ−アラニン生成の副反応を抑制することを特
徴とする酵素法によるＬ−トリプトファン製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP27457185A JPS62134094A (ja) | 1985-12-06 | 1985-12-06 | 酵素法によるｌ−トリプトフアンの製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP27457185A JPS62134094A (ja) | 1985-12-06 | 1985-12-06 | 酵素法によるｌ−トリプトフアンの製造法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS62134094A true JPS62134094A (ja) | 1987-06-17 |
Family
ID=17543592
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP27457185A Pending JPS62134094A (ja) | 1985-12-06 | 1985-12-06 | 酵素法によるｌ−トリプトフアンの製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS62134094A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5256551A (en) * | 1987-04-08 | 1993-10-26 | Research Association For Utilization Of Light Oil | Method of treating microorganism cells containing tryptophanase or treated product thereof |
| US5629202A (en) * | 1994-07-19 | 1997-05-13 | Development Center For Biotechnology | Computer-controlled bioreactor system for enzymatic synthesis of L-tryptophan |
| EP1132480A1 (en) * | 2000-03-09 | 2001-09-12 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for producing halo-L-tryptophan |
-
1985
- 1985-12-06 JP JP27457185A patent/JPS62134094A/ja active Pending
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5256551A (en) * | 1987-04-08 | 1993-10-26 | Research Association For Utilization Of Light Oil | Method of treating microorganism cells containing tryptophanase or treated product thereof |
| US5629202A (en) * | 1994-07-19 | 1997-05-13 | Development Center For Biotechnology | Computer-controlled bioreactor system for enzymatic synthesis of L-tryptophan |
| EP1132480A1 (en) * | 2000-03-09 | 2001-09-12 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for producing halo-L-tryptophan |
| US6338957B2 (en) | 2000-03-09 | 2002-01-15 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for producing halo-L-tryptophan |
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