JPS6196989A - Ｄ‐α‐アミノ酸アミドの相応するＤ‐α‐アミド酸への酵素加水分解法 - Google Patents
Ｄ‐α‐アミノ酸アミドの相応するＤ‐α‐アミド酸への酵素加水分解法Info
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- JPS6196989A JPS6196989A JP60225014A JP22501485A JPS6196989A JP S6196989 A JPS6196989 A JP S6196989A JP 60225014 A JP60225014 A JP 60225014A JP 22501485 A JP22501485 A JP 22501485A JP S6196989 A JPS6196989 A JP S6196989A
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- C12N9/14—Hydrolases (3)
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
産業上の利用分野
本発明は、Ｄ−α−アミノ−アミドの相応するＤ−α−
アミノ酸への酵素加水分解法に関する。
アミノ酸への酵素加水分解法に関する。
従来の技術
アルノベス・オブΦミクロバイオロ）−（Ａ−ｒｃｈｉ
ｖｅｓ ｏｆ Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ、第１３８巻
、第３１５〜３２０頁、１９８４年、スプリンジャ−（
Ｓｐｒ ｉｎｇｅｒ ）版〕には、アミド基を有する基
質に対し加水分解作用を有する酵素の効果が記載されて
いる。酵素は、微生物のブレピノζクテリウム（Ｂｒｅ
ｖｉｂａｃｔｅｒ ｉｕｍ ｓｐ−）から得られる。
ｖｅｓ ｏｆ Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ、第１３８巻
、第３１５〜３２０頁、１９８４年、スプリンジャ−（
Ｓｐｒ ｉｎｇｅｒ ）版〕には、アミド基を有する基
質に対し加水分解作用を有する酵素の効果が記載されて
いる。酵素は、微生物のブレピノζクテリウム（Ｂｒｅ
ｖｉｂａｃｔｅｒ ｉｕｍ ｓｐ−）から得られる。
米国特許第４００ ｔ ｏ ｓ’を号明細書によれば、
この微生物はモ／ペリエ（Ｍｏｎｔｐｅｌｌｉｅｒ）
ｃＤｘコール・ナショナル拳アグロノミック（εｃｏｌ
ｅＮａｔｉｏｎａｌｅ Ａｇｒｏｎｏｍｉｑｕｅ ）の
遺伝学講座の収集物のＡ Ｒ３１２及びデ／Ｌ＝７ ト
（Ｄｅｌｆｔ ＋ ノセントラル・ビューロ俸フール１
１７７メルカルチヤーズ（Ｃｅｎｔｒａａｌ Ｂｕｒｅ
ａｕ ＶＯＯｒ Ｓｃｈｉｍｍｅ−Ｉｃｕｔｔｕｒｅｓ
）でのＡ ＣＢＳ ７１７．７３に登録されている。
この微生物はモ／ペリエ（Ｍｏｎｔｐｅｌｌｉｅｒ）
ｃＤｘコール・ナショナル拳アグロノミック（εｃｏｌ
ｅＮａｔｉｏｎａｌｅ Ａｇｒｏｎｏｍｉｑｕｅ ）の
遺伝学講座の収集物のＡ Ｒ３１２及びデ／Ｌ＝７ ト
（Ｄｅｌｆｔ ＋ ノセントラル・ビューロ俸フール１
１７７メルカルチヤーズ（Ｃｅｎｔｒａａｌ Ｂｕｒｅ
ａｕ ＶＯＯｒ Ｓｃｈｉｍｍｅ−Ｉｃｕｔｔｕｒｅｓ
）でのＡ ＣＢＳ ７１７．７３に登録されている。
基質のプロピオ／アミドに対しそは、酵素の最高相対比
活性度１００が記載されている。更にこの文献には、基
質のＤ−α−アミノプロピオ／アミ）’ＣＤ−アラニン
アミドフに対しては、相対比活性度２．５が記載されて
いる。
活性度１００が記載されている。更にこの文献には、基
質のＤ−α−アミノプロピオ／アミ）’ＣＤ−アラニン
アミドフに対しては、相対比活性度２．５が記載されて
いる。
酵素の立体特異性作用に関しては記載されてはいない。
基質としての他のＤ−α−アミノ−アミドは、前記文献
には記載されていない。酵素はアセトアミダーゼと呼ば
れ、ＥＣ３，５，１，４，に分類されている（アシルア
ミドアミドヒドロラーゼＪ０ ジャーナル・オプ・ジ峻アメリカン・ケミカル・ソサイ
アテイ（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ ｔｈｅ Ａｍｅｒｉ−
ｃａｎ Ｃｈｅｍｉｃａｌ ５ｏｃｉｅｔｙ ）、第７
９巻、第４５３８頁（１９５７年）からは、Ｄ−α−ア
ミノ−アミドを相応するＤ−α−アミノ酸に酸性又は塩
基性加水分解によって変換することは公知である。か−
る方法の欠点は、所望のアミノ酸のラセミ化及び／又は
熱分解が生じることである。化学的加水分解の付加的欠
点は、アミノ酸が生成し、これは酸性又は塩基性の中和
物に容易に溶解する場合に生じる。中和氷解物からの所
望のアミノ酸の有効な分離は極めて困難であることが判
明した。酸性又は塩基性加水分解後にこの分離問題を解
決する１つの方法は、強塩基性又は酸性のイオン交換剤
の使用である。使用し之酸又は塩基は大モルの過剰量で
使用されるので、相応する大モル量の高価なイオン交換
剤が必要である。
には記載されていない。酵素はアセトアミダーゼと呼ば
れ、ＥＣ３，５，１，４，に分類されている（アシルア
ミドアミドヒドロラーゼＪ０ ジャーナル・オプ・ジ峻アメリカン・ケミカル・ソサイ
アテイ（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ ｔｈｅ Ａｍｅｒｉ−
ｃａｎ Ｃｈｅｍｉｃａｌ ５ｏｃｉｅｔｙ ）、第７
９巻、第４５３８頁（１９５７年）からは、Ｄ−α−ア
ミノ−アミドを相応するＤ−α−アミノ酸に酸性又は塩
基性加水分解によって変換することは公知である。か−
る方法の欠点は、所望のアミノ酸のラセミ化及び／又は
熱分解が生じることである。化学的加水分解の付加的欠
点は、アミノ酸が生成し、これは酸性又は塩基性の中和
物に容易に溶解する場合に生じる。中和氷解物からの所
望のアミノ酸の有効な分離は極めて困難であることが判
明した。酸性又は塩基性加水分解後にこの分離問題を解
決する１つの方法は、強塩基性又は酸性のイオン交換剤
の使用である。使用し之酸又は塩基は大モルの過剰量で
使用されるので、相応する大モル量の高価なイオン交換
剤が必要である。
本発明の目的は、Ｄ−α−アミノ−アミドの相応するし
一α−アミノ酸への立体特異性加水分解が可能のα−ア
ミノアシルアミダーゼ活性を有する調製物を見出し、使
用することである。
一α−アミノ酸への立体特異性加水分解が可能のα−ア
ミノアシルアミダーゼ活性を有する調製物を見出し、使
用することである。
α−アミノアシルアミダーゼ活性（アミダーゼ活性とも
呼ばれる）を有する多くの酵素は、クリーンシュタイン
及ヒビイニイソ（Ｇｒｅｅｎｓ−ｔｅｉｎ ＆、 Ｗｉ
ｎｉｔｚ ） ：”ケミ、Ｘトリーーオブ健ジ・アミノ
アシド（Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ｏｆ ｔ、ｈｅ Ａｍ１
ｎ。
呼ばれる）を有する多くの酵素は、クリーンシュタイン
及ヒビイニイソ（Ｇｒｅｅｎｓ−ｔｅｉｎ ＆、 Ｗｉ
ｎｉｔｚ ） ：”ケミ、Ｘトリーーオブ健ジ・アミノ
アシド（Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ｏｆ ｔ、ｈｅ Ａｍ１
ｎ。
Ａｃ１ｄン″、第３巻、第１７７８〜１７８１貞にュー
・Ｂ−り、１９６１年］に記載されている。しかしなが
らこれらの酵素は、Ｌ形のα−アミノ−アミドに対して
だけ加水分解作用を示す。
・Ｂ−り、１９６１年］に記載されている。しかしなが
らこれらの酵素は、Ｌ形のα−アミノ−アミドに対して
だけ加水分解作用を示す。
本発明によるＤ−α−アミノ−アミドの酵素力日永分解
法は、Ｄ−α−アミノはアミド水溶液を、アミノアシル
アミダーゼを含有しロドコクスΦエリトロポリス（Ｒｈ
ｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙｔｈｒ−ｏｐｏｌ ｉｓ
）又はその突然変異体の培養から得られた調製物と接触
させ、Ｄ−α−アミノ酸をこのようにして侍られた氷解
物から回収することを特徴とする。
法は、Ｄ−α−アミノはアミド水溶液を、アミノアシル
アミダーゼを含有しロドコクスΦエリトロポリス（Ｒｈ
ｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙｔｈｒ−ｏｐｏｌ ｉｓ
）又はその突然変異体の培養から得られた調製物と接触
させ、Ｄ−α−アミノ酸をこのようにして侍られた氷解
物から回収することを特徴とする。
この方法でＤ−α−アミノ−アミドの酵素加水分解は立
体特異性で進行し、生成したＤ−α−アミノ酸を氷解物
から簡単な方法で回収することが達成される。回収は公
知方法で、例えば蒸発によるか又はｍ規模では得られた
加水分解混合物のスプレー乾燥によって行なってもよい
。この方法で加水分解で生成したアンモニアは氷解物か
ら除去し、一定の時間後に所望のＤ−α−アミノ酸の結
晶が生成する。
体特異性で進行し、生成したＤ−α−アミノ酸を氷解物
から簡単な方法で回収することが達成される。回収は公
知方法で、例えば蒸発によるか又はｍ規模では得られた
加水分解混合物のスプレー乾燥によって行なってもよい
。この方法で加水分解で生成したアンモニアは氷解物か
ら除去し、一定の時間後に所望のＤ−α−アミノ酸の結
晶が生成する。
Ｄ−α−アミノ酸は、例えは製薬生成物及び除草剤の合
成に使用することができる。
成に使用することができる。
（Ａｂｅｒｄｅｅｎ ）在の例先代ナショナル・コレク
ション・オプ・インダストリアル・ノ々クチリア（Ｎａ
ｔｉｏｎａｌ Ｃｏ１１ｅｃｔｉｏｎ ｏｆ １ｎｄ
ｕｓ−ｔｒｉａｌＢａｃｔｅｒ ｉａ Ｊ ＜ ＮＣ
Ｉ Ｂ ） にＡ １ １５ ３ ８ 、１１５３９及
び１１５４０で登録されたロドコクス・エリトロポリス
（Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙｔｈｒｏｐｏ＋ ｉ
ｓ）から得ることができる。
ション・オプ・インダストリアル・ノ々クチリア（Ｎａ
ｔｉｏｎａｌ Ｃｏ１１ｅｃｔｉｏｎ ｏｆ １ｎｄ
ｕｓ−ｔｒｉａｌＢａｃｔｅｒ ｉａ Ｊ ＜ ＮＣ
Ｉ Ｂ ） にＡ １ １５ ３ ８ 、１１５３９及
び１１５４０で登録されたロドコクス・エリトロポリス
（Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙｔｈｒｏｐｏ＋ ｉ
ｓ）から得ることができる。
不発゛明によるα−アミノアシルアミダーゼ活性を有す
る調製物を製造するための特に適当な微生物は、ロドコ
クス・エリトロポリス（Ｒｈｏ−ｄｏｃｏｃｃｕｓ
ｅｒｙｔｈｒｏｐｏｌ ｉｓ ） ＮＣＩ ＢのＡ １
１５４０の突然変異体＜ ＮＣＩ Ｂの茄１２０１９で
登録）である。
る調製物を製造するための特に適当な微生物は、ロドコ
クス・エリトロポリス（Ｒｈｏ−ｄｏｃｏｃｃｕｓ
ｅｒｙｔｈｒｏｐｏｌ ｉｓ ） ＮＣＩ ＢのＡ １
１５４０の突然変異体＜ ＮＣＩ Ｂの茄１２０１９で
登録）である。
ロドコクスΦエリトロホリス＜ Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕ
ｓｅｒｙｔｈｒｏｐｏｌ ｉｓ ）は、酵母−マルトグ
ルツースを含有しなかんずく痕跡量の元素を添加した培
地で培養することができる。
ｓｅｒｙｔｈｒｏｐｏｌ ｉｓ ）は、酵母−マルトグ
ルツースを含有しなかんずく痕跡量の元素を添加した培
地で培養することができる。
α−アミノアフルアミダーゼ活性を有する酵素は、細胞
内である。酵素を使用するためには、冷凍されていても
いなくても全細胞全使用することができる。その上、細
胞壁は、常法で加水分解が有効に進行するように浸透性
にすることができる。更に、細胞を有しない抽出物を使
用することができる。所望により、酵素は公知方法で細
胞を有しない抽出物から精製形で回収することができる
。酵素の前述の使用の場合には、例えばアプライド・ビ
オケミストリー・アミド・ビオエンジ＝ ７１Ｊ ７グ
（Ａｐｐｌ ｉｅｄ Ｂｉｏｃｈｅ−ｍｉｓｔｒｙ ａ
ｎｄ Ｂｉｏｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ ） （第１巻（
１９７６年〕及び第４巻（１９８３年）、アカデミ−プ
レス〕に記載されている公知固定技術を使用することが
できる。微生物又は精製酵素を固定形で使用する場合に
は、生触媒の回収は、例えば濾過によって比較的簡単で
ある。
内である。酵素を使用するためには、冷凍されていても
いなくても全細胞全使用することができる。その上、細
胞壁は、常法で加水分解が有効に進行するように浸透性
にすることができる。更に、細胞を有しない抽出物を使
用することができる。所望により、酵素は公知方法で細
胞を有しない抽出物から精製形で回収することができる
。酵素の前述の使用の場合には、例えばアプライド・ビ
オケミストリー・アミド・ビオエンジ＝ ７１Ｊ ７グ
（Ａｐｐｌ ｉｅｄ Ｂｉｏｃｈｅ−ｍｉｓｔｒｙ ａ
ｎｄ Ｂｉｏｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ ） （第１巻（
１９７６年〕及び第４巻（１９８３年）、アカデミ−プ
レス〕に記載されている公知固定技術を使用することが
できる。微生物又は精製酵素を固定形で使用する場合に
は、生触媒の回収は、例えば濾過によって比較的簡単で
ある。
加水分解は温度０〜６０℃、好ましくは２０〜４５℃及
びｐＨ６〜１０で行なうことができる。
びｐＨ６〜１０で行なうことができる。
それというのもこの条件下で加水分解が最も迅速に進行
するからである。
するからである。
加水分解の時間は、例えば１〜２４時間で変動してもよ
い。
い。
基質としては、好ましくはＣ原子３〜６個を有するＤ−
α−アミノ−アミド、特にＤ−アラニンアミド、Ｄ−バ
リンアミド、Ｄ−アミノ酪酸アミド、Ｄ−ロイシンアミ
ド、Ｄ−セリンアミド及びＤ−スレオニンアミドを使用
する。
α−アミノ−アミド、特にＤ−アラニンアミド、Ｄ−バ
リンアミド、Ｄ−アミノ酪酸アミド、Ｄ−ロイシンアミ
ド、Ｄ−セリンアミド及びＤ−スレオニンアミドを使用
する。
実施例
本発明に使用した微生物は、地及び廃物から富化作用に
よって得られた。次の性質全測定した。
よって得られた。次の性質全測定した。
形態：
１次菌糸体は、ＧＹＥＡ（グルコース−酵母−抽出物−
寒天）上で直ちに杆状体とコックス（Ｃ０Ｃ５）とに分
離する。
寒天）上で直ちに杆状体とコックス（Ｃ０Ｃ５）とに分
離する。
ジｘ７（ＧＹＥＡ ）及びソート／ズ（５ａｕｔｏｎｓ
＋寒天培地上のコロニーは形状が不規則で、色は橙赤色
である。微生物は好気性、不動性及び１部分耐酸性であ
り、内部胞子金肩しない。
＋寒天培地上のコロニーは形状が不規則で、色は橙赤色
である。微生物は好気性、不動性及び１部分耐酸性であ
り、内部胞子金肩しない。
温度の必要条件：
４−４０℃で生長。最適３０℃。
酵素活性：
ウレアーゼ、ホスファターゼ、カタラーゼ、硝酸塩還元
、ニドｌ）ラーゼ陽性。更に、微生物はアミノアシルア
ミダーゼ活性を有する。
、ニドｌ）ラーゼ陽性。更に、微生物はアミノアシルア
ミダーゼ活性を有する。
退化試１験：
アデニ：ｙ （０，５％重量／容量（Ｗ／ＶＪ）及びＬ
−チロシン（０，５係Ｗ／Ｖｌ陽性。
−チロシン（０，５係Ｗ／Ｖｌ陽性。
発酵試験：
クリセロール、ノルピット、トレノ・ロース及びシュク
ロースから酸が生成するが、アドニノト、アラビノース
、セロビオース、ガラクトース、グリコーゲン、イヌリ
ン、メレジトース、ラムノース又はキシロースから酸は
生成しない。
ロースから酸が生成するが、アドニノト、アラビノース
、セロビオース、ガラクトース、グリコーゲン、イヌリ
ン、メレジトース、ラムノース又はキシロースから酸は
生成しない。
ゾルのＣ−源（１チＷ／ＶＪ：
エネルギー及び生長のためのゾルのＣ−源としてのグル
コース、グリセロール、メゾーイノジット、ソルビット
、トレハロース、イヌリン、マルトース、マンニット、
アシヘート、クルコ不−ト、ラクテート、マレエート、
ピルベート、セハ／／酸、サクンネート及びテストステ
ロンで生長するが、グリコーゲン、イノジット、ラムノ
ース、ベンズアミド、ｍ−０Ｈ−安息香酸、マロ、ｔ−
一ト又はタルトレートで生長アしない。
コース、グリセロール、メゾーイノジット、ソルビット
、トレハロース、イヌリン、マルトース、マンニット、
アシヘート、クルコ不−ト、ラクテート、マレエート、
ピルベート、セハ／／酸、サクンネート及びテストステ
ロンで生長するが、グリコーゲン、イノジット、ラムノ
ース、ベンズアミド、ｍ−０Ｈ−安息香酸、マロ、ｔ−
一ト又はタルトレートで生長アしない。
ゾルのＣ−及びＮ−源二
セリン又はトリメチレンジアミンで生長しない。
次のものべ存在で生長：
クリスタルノ々イオレット（１ｐｐｍ Ｗ／Ｖ Ｊ及び
アジ化、ナトリウム（０，０２％Ｗ／Ｖ）陽性。
アジ化、ナトリウム（０，０２％Ｗ／Ｖ）陽性。
脂質の性質：
微生物はＣ原子３６〜４８個を有する遊離ミコリン酸を
有し、イソプレン単位８個及び水素添加二重結合１個を
有するメナキノンを有する。
有し、イソプレン単位８個及び水素添加二重結合１個を
有するメナキノンを有する。
ミコノ々クチン又はノコノζクチンは存在しない。
ＤＮＡのＧ十Ｃ組成：
Ｇ＋Ｃは、Ｔｍで６１〜６７モルチである。
存在：
地及び廃物。
前述の特性に基づいて、単離菌株はグウドフエＯウ＜
Ｍ、 Ｇｏｏｄｆｅｌ ＩＯＷ Ｊ及びアルダ／ｌｚ
７７（Ｇ 、 Ａｌｄｅｒｓｏｎ ） （：ジャーナル
・オブ・ゼネラル・アンド・アプライド・ミクロバイオ
ロジー（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｇｅｎｅｒａｌ
ａｎｄ Ａｐｐｌ ｉｅｄ Ｍｉｃ−ｒＯｂ！ＯｌＯｇ
）／Ｊｓ第１００巻（１９７７年）、第９９〜１２２頁
〕のロドコクス・エリトロポリス属 （Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙｔｈｒｏｐｏｌ ｉ
ｓ）に屈する。単１離菌株は、ＮＣｌＢで屋ＮＣｌ８１
１５３８．１１５３９及び１１５４０によって登録され
ている。
Ｍ、 Ｇｏｏｄｆｅｌ ＩＯＷ Ｊ及びアルダ／ｌｚ
７７（Ｇ 、 Ａｌｄｅｒｓｏｎ ） （：ジャーナル
・オブ・ゼネラル・アンド・アプライド・ミクロバイオ
ロジー（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｇｅｎｅｒａｌ
ａｎｄ Ａｐｐｌ ｉｅｄ Ｍｉｃ−ｒＯｂ！ＯｌＯｇ
）／Ｊｓ第１００巻（１９７７年）、第９９〜１２２頁
〕のロドコクス・エリトロポリス属 （Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙｔｈｒｏｐｏｌ ｉ
ｓ）に屈する。単１離菌株は、ＮＣｌＢで屋ＮＣｌ８１
１５３８．１１５３９及び１１５４０によって登録され
ている。
高アミノアシルアミダーゼ活性を有するロドコクス・エ
リトロポリｙ、 （Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙ−
ｔｈｒｏｐｏｌｉｓ）ＮＣｌＢ １１５４０の突然変
異体菌株は、突然変異処理によって得られる。このため
に、Ｎ−メチル−Ｎ′−二トローＮ−ニトロソグアニジ
／（ＮＭＧ）の結晶を、グラフトプレート（酵母−炭素
基質で寒天１．５係を添加した１００ゴ当りＫＮＯ３０
，７８１を有する培地）の中心に置き、３０℃で６時間
培養した。このプレートからのコロニーを、自然のま＼
の系に記載したのと同じ特性に対して試験した。突然変
異体は、自然のまＸの系ＮＣｌ３ １１５４０と同じ特
性を有するが、著しく大きいアミノア・／ルアミダーゼ
活性を有していた。この突然変異体は、ＮＣｌＢでＡ
１２０ ｔ ９で登録されている。
リトロポリｙ、 （Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙ−
ｔｈｒｏｐｏｌｉｓ）ＮＣｌＢ １１５４０の突然変
異体菌株は、突然変異処理によって得られる。このため
に、Ｎ−メチル−Ｎ′−二トローＮ−ニトロソグアニジ
／（ＮＭＧ）の結晶を、グラフトプレート（酵母−炭素
基質で寒天１．５係を添加した１００ゴ当りＫＮＯ３０
，７８１を有する培地）の中心に置き、３０℃で６時間
培養した。このプレートからのコロニーを、自然のま＼
の系に記載したのと同じ特性に対して試験した。突然変
異体は、自然のまＸの系ＮＣｌ３ １１５４０と同じ特
性を有するが、著しく大きいアミノア・／ルアミダーゼ
活性を有していた。この突然変異体は、ＮＣｌＢでＡ
１２０ ｔ ９で登録されている。
ロドコクスーエリトロポリス（Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ
ｅｒｙｔｈｒｏｐｏ＋ １ｓ）ＮＣＩ Ｂ １１５４
０の培養物の調製。
ｅｒｙｔｈｒｏｐｏ＋ １ｓ）ＮＣＩ Ｂ １１５４
０の培養物の調製。
本発明で使用した微生物は、傾斜管でいわゆる酵母−炭
素を基質〔ディフコ（ＤｉｆｃｏＪ）とし、１００ｍ１
当りにＮｏ３０．７８ ｒ ’に添加した寒天培地で１
０℃で保存した。
素を基質〔ディフコ（ＤｉｆｃｏＪ）とし、１００ｍ１
当りにＮｏ３０．７８ ｒ ’に添加した寒天培地で１
０℃で保存した。
微生物を有する前記培地から予培養物２００ｍを、同じ
であるが、寒天を有しない培地にうえた。これを３０℃
で７２時間培養した。培地のｐＨは７．２であった。
であるが、寒天を有しない培地にうえた。これを３０℃
で７２時間培養した。培地のｐＨは７．２であった。
１０Ｌの醗酵器を次のようにして満たした：（１） ２
ｔの蒸溜水（ｐＨ７，２）にとがした酷母抽出物５０
ｆｔｌ ２０℃で２０分間滅菌し、冷却した。
ｔの蒸溜水（ｐＨ７，２）にとがした酷母抽出物５０
ｆｔｌ ２０℃で２０分間滅菌し、冷却した。
（２）麦芽抽出物ｔｏｏｒ、バクトペプトンｓｏｙ。
ＫＮＯｓｙ、グルコース４０？及び痕跡元素〔ハントナ
ー金属（Ｈｕｎｔｎｅｒｓ ｍｅｔａｌｓ）］１０−を
有する蒸溜水８ｔｆ添加した。最大ｐＨは７．２であっ
た。全体を更に１１０℃で３０分間滅菌した。
ー金属（Ｈｕｎｔｎｅｒｓ ｍｅｔａｌｓ）］１０−を
有する蒸溜水８ｔｆ添加した。最大ｐＨは７．２であっ
た。全体を更に１１０℃で３０分間滅菌した。
（３）予培養物全部を添加した。
（４） アセトニトリ＃ （０，０２％Ｗ／Ｖ）ｆ、
滅菌条件下に添加した。
滅菌条件下に添加した。
醗酵器の培養物を、一定のｐＨ７，２で３０℃で４０時
間維持した。培養後の湿性細胞の収量は約２７０１であ
った。この細胞から、細胞懸濁液をセーレンセ／燐酸塩
緩衝液（ｐＨ７，２１で調製し、これに７０容量係のグ
リセロールを添加し、全体を一２０℃で保存した。
間維持した。培養後の湿性細胞の収量は約２７０１であ
った。この細胞から、細胞懸濁液をセーレンセ／燐酸塩
緩衝液（ｐＨ７，２１で調製し、これに７０容量係のグ
リセロールを添加し、全体を一２０℃で保存した。
例１
グリセロール細胞懸濁液の遠心分離後に、細胞’ｉ ｐ
）−１７，２の燐酸塩緩衝液（セーレノセン）で洗浄し
、次いで再び遠心分離した。ロドコクス＋＋ｊｌ−リト
ロポリス（Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙｔｈｒｏｐ
ｏ−ｌｉｓ）に’）菌＃、Ｎｃ＋８ １１５４０から、
湿性細胞２００ｍｙ”ｋ、Ｄ−バリンアミド２ｐＨ７，
２の燐酸塩緩衝液（セーレ／セ／ンにとかした２０．０
重量係の溶液５ｒｎｌに加えた。６０分間の間培養を恒
温反応器中で３０℃で行なった。反応のｐＨ（７，２）
は殆んど変化しなかった。反応時間が経過した後に、反
応混合物からｔ、ｏ ｒ ’ｉ取出し、蒸溜水ｔｏｏｙ
に添加した。ｌ０Ｎ−ＮａＯＨ１−の添加後、生成した
アノモニアの量を、オリオン（Ｏｒｉｏｎ＞アノモニア
選択電極で測定した。
）−１７，２の燐酸塩緩衝液（セーレノセン）で洗浄し
、次いで再び遠心分離した。ロドコクス＋＋ｊｌ−リト
ロポリス（Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙｔｈｒｏｐ
ｏ−ｌｉｓ）に’）菌＃、Ｎｃ＋８ １１５４０から、
湿性細胞２００ｍｙ”ｋ、Ｄ−バリンアミド２ｐＨ７，
２の燐酸塩緩衝液（セーレ／セ／ンにとかした２０．０
重量係の溶液５ｒｎｌに加えた。６０分間の間培養を恒
温反応器中で３０℃で行なった。反応のｐＨ（７，２）
は殆んど変化しなかった。反応時間が経過した後に、反
応混合物からｔ、ｏ ｒ ’ｉ取出し、蒸溜水ｔｏｏｙ
に添加した。ｌ０Ｎ−ＮａＯＨ１−の添加後、生成した
アノモニアの量を、オリオン（Ｏｒｉｏｎ＞アノモニア
選択電極で測定した。
アミダーゼ活性度（生成したアノモニアの量で表わされ
る）は、変換した基質の量に等しく、乾燥基質の２当り
９０単位（毎分のミクロ七ル）であった。
る）は、変換した基質の量に等しく、乾燥基質の２当り
９０単位（毎分のミクロ七ル）であった。
列２
０ドコクス・エリトロ−リス（Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ
ｅｒｙｔｈｒｏｐｏｌ ｉｓ ） ｔＤ突然変異体菌株
ＮＧＩ８１２０１９の洗浄細胞を、列１のようにして試
験した。この突然変異体のＤ−パリノアミドの変換のア
ミダーゼ活性度は、乾燥基質１７当り２５０単位（毎分
のミクロモルノであった。
ｅｒｙｔｈｒｏｐｏｌ ｉｓ ） ｔＤ突然変異体菌株
ＮＧＩ８１２０１９の洗浄細胞を、列１のようにして試
験した。この突然変異体のＤ−パリノアミドの変換のア
ミダーゼ活性度は、乾燥基質１７当り２５０単位（毎分
のミクロモルノであった。
汐１］３
Ｄ−ノζす／アミド（比旋光度〔α）Ｄ＝−１１，５゜
（Ｃ＝＝ ２．０ ； Ｈ２Ｏ） ） ４．Ｏ重ｔ％（
ｒ含有ｆ ろ水溶液２００Ｐｅ、ロドコクス・エリトロ
ポリス（Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙｔｈｒｏｐｏ
ｌｉｓ ）ＮＣｌＢ １１５４０の遠心分離した洗浄
細胞１０２と室温て１５分間攪拌した。
（Ｃ＝＝ ２．０ ； Ｈ２Ｏ） ） ４．Ｏ重ｔ％（
ｒ含有ｆ ろ水溶液２００Ｐｅ、ロドコクス・エリトロ
ポリス（Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙｔｈｒｏｐｏ
ｌｉｓ ）ＮＣｌＢ １１５４０の遠心分離した洗浄
細胞１０２と室温て１５分間攪拌した。
次いで細胞を遠心分離し、水で洗浄し、再び遠心分離し
た。水層を合し、活囲炭０．５２で５０℃で脱色し、真
空下に４０℃で蒸発させた。
た。水層を合し、活囲炭０．５２で５０℃で脱色し、真
空下に４０℃で蒸発させた。
残渣を、真空乾燥オーブン中で４０℃で乾燥した。
純粋Ｄ−バリンの収量は、（薄層クロマトグラフィー（
ＴＬＣＩによって測定） ７．６ ？であった。収率は
９５％であった。Ｄ−パリ／：〔α〕Ｄ＝ −２８，
０° （Ｃ＝８．Ｏ； ６ Ｎ −ＨＣｚ ン
。
ＴＬＣＩによって測定） ７．６ ？であった。収率は
９５％であった。Ｄ−パリ／：〔α〕Ｄ＝ −２８，
０° （Ｃ＝８．Ｏ； ６ Ｎ −ＨＣｚ ン
。
囮ｊ４
０トコクス・エリトロポリス（Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ
ｅｒｙｔｈｒｏｐｏｌｉｓ） ＮＧＩＢ １１５４０
ｔＤ細胞１０ｒ’ｉ、フルギン酸カルシウムに固定し、
このようにして得られた小球体（ｉ７、Ｄ−アラニノア
ミ ド （〔α ）ｐ＝−７，１°（Ｑ＝２！、Ｑ
； ）−１２０ン ノの５．咳量係の水溶液２５０
グと室温で攪拌した。
ｅｒｙｔｈｒｏｐｏｌｉｓ） ＮＧＩＢ １１５４０
ｔＤ細胞１０ｒ’ｉ、フルギン酸カルシウムに固定し、
このようにして得られた小球体（ｉ７、Ｄ−アラニノア
ミ ド （〔α ）ｐ＝−７，１°（Ｑ＝２！、Ｑ
； ）−１２０ン ノの５．咳量係の水溶液２５０
グと室温で攪拌した。
２４時間後に、アルギン酸塩小球体を戸数し、水で洗浄
した。２つの水相を合し、次いで列３のようにして処理
した。得られた純粋のＤ−アラニ／の量（ＴＬＣで測定
）は、１１．９１ （収率＝９５．２係）であった。
した。２つの水相を合し、次いで列３のようにして処理
した。得られた純粋のＤ−アラニ／の量（ＴＬＣで測定
）は、１１．９１ （収率＝９５．２係）であった。
比旋光度は〔α）Ｄ ＝ −１４，８°（Ｃ二１０：６
Ｎ−ＨＣＡＩであった。
Ｎ−ＨＣＡＩであった。
例５
砂に固定化したロドコクス・エリトロポリス（Ｒｈｏｄ
ｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙｔｈｒｏｐｏｌｉｓ）ＮＣｌＢ
ｔ ｔ５４０の細胞５２をカラムに装入し、Ｄ−ロ
イシンアミド（〔α’）０＝−７，５°（Ｃ＝２．０
：Ｈ２Ｏ））の２．５重量係の水溶液３００？を、カラ
ムに室温で２０時間循環させた。その後に、溶液中には
Ｔ Ｌ Ｃ１ｇ１ｌ定によれば原料は存在していなかっ
た１、列３のようにして処理した後に、純粋のｌ） −
。
ｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙｔｈｒｏｐｏｌｉｓ）ＮＣｌＢ
ｔ ｔ５４０の細胞５２をカラムに装入し、Ｄ−ロ
イシンアミド（〔α’）０＝−７，５°（Ｃ＝２．０
：Ｈ２Ｏ））の２．５重量係の水溶液３００？を、カラ
ムに室温で２０時間循環させた。その後に、溶液中には
Ｔ Ｌ Ｃ１ｇ１ｌ定によれば原料は存在していなかっ
た１、列３のようにして処理した後に、純粋のｌ） −
。
イ／７７．０２（収率＝ ９３．３係）（ＴＬＣにより
測定）が得られた。〔α〕υ””１５．０°（Ｃ＝４．
０； ５ ＋’Ｊ −＋ｃｚ ）。
測定）が得られた。〔α〕υ””１５．０°（Ｃ＝４．
０； ５ ＋’Ｊ −＋ｃｚ ）。
比較列
Ｄ−パリ／アミド１１．６ ｉｉ’ （０，１モル）を
、水３６ｒｎｌにとかした溶液に９６重量係の硫酸２０
ゴを攪拌しながら添加し、溶液を攪拌しながら４時間加
熱（１００℃）した。４０℃に冷却後、酸性加水分解混
合吻全２５重量係のアノモニアで中和してｐＨ＝５．ｏ
の酸性度にすると共に、攪拌し、冷却した。中和後に、
水溶液の硫酸アンモニウム含量は４重量係であった。
、水３６ｒｎｌにとかした溶液に９６重量係の硫酸２０
ゴを攪拌しながら添加し、溶液を攪拌しながら４時間加
熱（１００℃）した。４０℃に冷却後、酸性加水分解混
合吻全２５重量係のアノモニアで中和してｐＨ＝５．ｏ
の酸性度にすると共に、攪拌し、冷却した。中和後に、
水溶液の硫酸アンモニウム含量は４重量係であった。
このようにして東成した結晶性Ｄ −Ａ ＩＪンを、ガ
ラスフィルターで４０℃で濾過して単離した。
ラスフィルターで４０℃で濾過して単離した。
（洗液：水５ｒｎｌＸ３及びアセトン５ｍ１Ｘ３Ｊ。
乾燥（０，０１６パール；５０℃；８時間）後のＤ−バ
リンの収量＜ＴＬＣにより純粋；硫液塩を含まないノは
、７．９７（収率６７．５％）であった。Ｄ−バリンの
比旋光度：〔α：ｌ □ ＝ −２７，９゜（Ｃ＝８．
Ｏ： ６Ｎ−ＨＣＡ）。
リンの収量＜ＴＬＣにより純粋；硫液塩を含まないノは
、７．９７（収率６７．５％）であった。Ｄ−バリンの
比旋光度：〔α：ｌ □ ＝ −２７，９゜（Ｃ＝８．
Ｏ： ６Ｎ−ＨＣＡ）。
ＴＬＣ測定によれば、９９チ以上のＤ−・々リンアミド
が加水分解してＤ−バリンが得られた。
が加水分解してＤ−バリンが得られた。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、Ｄ−α−アミノ酸アミドの相応するＤ−α−アミノ
酸への酵素加水分解法において、Ｄ−α−アミノ戚アミ
ド水溶液を、アミノアシルアミダーゼを含有しロドコク
ス・エリトロポリス（Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙ
ｔｈｒｏｐｏｌｉｓ）又はその突然変異体の培養から得
られた調製物と接触させ、Ｄ−α−アミノ酸をこのよう
にして得られた水解物から回収することを特徴とする、
Ｄ−α−アミノ酸アミドの相応するＤ−α−アミノ酸へ
の酵素加水分解法。 ２、加水分解を、ｐＨ６〜１０及び温度２０〜４５℃で
行なう、特許請求の範囲第１項記載の方法。 ３、ロドコクス・エリトロポリス（Ｒｈｏｄｏｃｏｃ−
ｃｕｓ ｅｒｙｔｈｒｏｐｏｌｉｓ）又はその突然変異
体を湿性細胞の形で使用する、特許請求の範囲第１項又
は第２項記載の方法。 ４、適当なキャリアーに固定したロドコクス・エリトロ
ポリス（Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙｔｈｒｏｐ−
ｏｌｉｓ）又はその突然変異体を使用する、特許請求の
範囲第１項又は第２項記載の方法。 ５、ＮＣｌＢのＮｏ．１１５３８、１１５３９又は１１
５４０で登録したロドコクス・エリトロポリス（Ｒｈｏ
ｄｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙｔｈｒｏｐｏｌｉｓ）を使用
する、特許請求の範囲第１項から第４項までのいずれか
１項記載の方法。 ６、ＮＣｌＢのＮｏ．１２０１９で登録したロドコクス
・エリトロポリス（Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｅｒｙｔ
−ｈｒｏｐｏｌｉｓ）の突然変異体を使用する、特許請
求の範囲第１項から第４項までのいずれか１項記載の方
法。 ７、原子３〜６個を有するＤ−α−アミノ酸アミドを出
発化合物として使用する、特許請求の範囲第１項から第
６項までのいずれか１項記載の方法。 ８、Ｄ−α−アミノ−アミドとして、Ｄ−アラニンアミ
ド、Ｄ−バリンアミド、Ｄ−アミノ酪酸アミド、Ｄ−ロ
イシンアミド、Ｄ−セリンアミド又はＤ−スレオニンア
ミドを使用する、特許請求の範囲第１項から第７項まで
のいずれか１項記載の方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| NL8403093 | 1984-10-11 | ||
| NL8403093A NL8403093A (nl) | 1984-10-11 | 1984-10-11 | Werkwijze voor de enzymatische hydrolyse van d-alfa-aminozuuramiden. |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6196989A true JPS6196989A (ja) | 1986-05-15 |
Family
ID=19844596
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP60225014A Pending JPS6196989A (ja) | 1984-10-11 | 1985-10-11 | Ｄ‐α‐アミノ酸アミドの相応するＤ‐α‐アミド酸への酵素加水分解法 |
Country Status (10)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4705752A (ja) |
| EP (1) | EP0179523B1 (ja) |
| JP (1) | JPS6196989A (ja) |
| AT (1) | ATE51022T1 (ja) |
| CA (1) | CA1245590A (ja) |
| DE (1) | DE3576522D1 (ja) |
| DK (1) | DK461985A (ja) |
| ES (1) | ES8605581A1 (ja) |
| IL (1) | IL76649A0 (ja) |
| NL (1) | NL8403093A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2002253294A (ja) * | 2001-03-02 | 2002-09-10 | Mitsubishi Gas Chem Co Inc | 光学活性脂肪族アミノ酸アミドの製造法 |
Families Citing this family (10)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB8618559D0 (en) * | 1986-07-30 | 1986-09-10 | Genetics Int Inc | Rhodococcus bacterium |
| DE3719872A1 (de) * | 1987-06-13 | 1988-12-29 | Basf Ag | Verfahren zur herstellung von d-alanin aus l-chlorpropionsaeure |
| CA1336414C (en) * | 1988-03-24 | 1995-07-25 | Hideki Kawasaki | D-amidase and process for producing d--alanine and/or l--alanineamide |
| US5252470A (en) * | 1988-03-24 | 1993-10-12 | Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd. | D-amidase and process for producing D-α-alanine and/or L-α-alanineamide |
| DE3816063A1 (de) * | 1988-05-06 | 1989-11-23 | Schering Ag | Verfahren zur herstellung von l-aminosaeuren und aminosaeure-amiden |
| EP0383403A1 (en) * | 1989-02-16 | 1990-08-22 | Stamicarbon B.V. | Process for preparation of organic chemicals |
| JP3009421B2 (ja) * | 1990-02-28 | 2000-02-14 | 秀明 山田 | 有機酸の生物学的製造法 |
| US5593871A (en) * | 1990-09-20 | 1997-01-14 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Process for the preparation of enantiometric 2-alkanoic acid amides from nitriles |
| US6133002A (en) | 1997-09-25 | 2000-10-17 | Dsm N.V. | Process for preparing optically active 2-amino-ω-oxoalkanoic acid derivatives |
| AT412092B (de) * | 2003-02-27 | 2004-09-27 | Dsm Fine Chem Austria Gmbh | Verfahren zur herstellung chiraler alpha-hydroxycarbonsäuren durch enzymatische hydrolyse von chiralen cyanhydrinen |
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| LU74142A1 (ja) * | 1976-01-08 | 1977-07-22 | ||
| US4211840A (en) * | 1977-06-08 | 1980-07-08 | Ajinomoto Company, Incorporated | Method for producing D-α-amino acid |
| CA1215924A (en) * | 1983-07-27 | 1986-12-30 | David W. Bewick | Process for producing optically active aryloxypropionic acids and derivatives thereof useful as herbicides |
| NL8400312A (nl) * | 1984-02-02 | 1985-09-02 | Stamicarbon | Optisch aktief gesubstitueerd boterzuuramide alsmede werkwijze voor de optische scheiding van gesubstitueerd boterzuuramide. |
-
1984
- 1984-10-11 NL NL8403093A patent/NL8403093A/nl not_active Application Discontinuation
-
1985
- 1985-09-25 US US06/779,851 patent/US4705752A/en not_active Expired - Fee Related
- 1985-10-09 AT AT85201638T patent/ATE51022T1/de not_active IP Right Cessation
- 1985-10-09 DE DE8585201638T patent/DE3576522D1/de not_active Expired - Lifetime
- 1985-10-09 EP EP85201638A patent/EP0179523B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1985-10-09 DK DK461985A patent/DK461985A/da not_active Application Discontinuation
- 1985-10-09 CA CA000492594A patent/CA1245590A/en not_active Expired
- 1985-10-10 IL IL76649A patent/IL76649A0/xx unknown
- 1985-10-10 ES ES547765A patent/ES8605581A1/es not_active Expired
- 1985-10-11 JP JP60225014A patent/JPS6196989A/ja active Pending
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2002253294A (ja) * | 2001-03-02 | 2002-09-10 | Mitsubishi Gas Chem Co Inc | 光学活性脂肪族アミノ酸アミドの製造法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0179523B1 (en) | 1990-03-14 |
| ES547765A0 (es) | 1986-03-16 |
| CA1245590A (en) | 1988-11-29 |
| DK461985A (da) | 1986-04-12 |
| EP0179523A1 (en) | 1986-04-30 |
| NL8403093A (nl) | 1986-05-01 |
| US4705752A (en) | 1987-11-10 |
| DE3576522D1 (de) | 1990-04-19 |
| ATE51022T1 (de) | 1990-03-15 |
| DK461985D0 (da) | 1985-10-09 |
| IL76649A0 (en) | 1986-02-28 |
| ES8605581A1 (es) | 1986-03-16 |
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