JPS593989B2 - チロシン誘導体 - Google Patents
チロシン誘導体Info
- Publication number
- JPS593989B2 JPS593989B2 JP12887277A JP12887277A JPS593989B2 JP S593989 B2 JPS593989 B2 JP S593989B2 JP 12887277 A JP12887277 A JP 12887277A JP 12887277 A JP12887277 A JP 12887277A JP S593989 B2 JPS593989 B2 JP S593989B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- enzyme
- formula
- acetyltyrosine
- substrate
- activity
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired
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- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は式（４）で示されるチロシン誘導体、その製造
法、及びその化合物を基質として酵素活性を測定する方
法に関する。
法、及びその化合物を基質として酵素活性を測定する方
法に関する。
式中、Ｒはナフチル基を示す。
本発明物質（１）は新規な化合物であり、酵素活性を測
定する為の試験薬として有用な化合物である。
定する為の試験薬として有用な化合物である。
本発明物質（１）はアセチルチロシン（ｌ）とナフトー
ルとの通常の脱水縮合反応によつて製造することができ
る。本発明を実施するに当つては、上記アセチルチロシ
ン（ｌ）とナフトールとの通常の脱水縮合反応によつて
発明物質）を得ることができる。
ルとの通常の脱水縮合反応によつて製造することができ
る。本発明を実施するに当つては、上記アセチルチロシ
ン（ｌ）とナフトールとの通常の脱水縮合反応によつて
発明物質）を得ることができる。
本法においてアセチルチロシンの水酸基はカルボベンジ
ルオキシ基等の通常使用される水酸基保護基で保護して
もよく、その場合には脱水縮合反応後、適当な保護基脱
離反応、すなわち、例えば水酸基保護基がカルボベンジ
ルオキシ基の場合にはパラジウム炭素等による接触還元
、または臭化水素酸酢酸溶液による分解反応等を行うこ
とにより本発明物質１）を得ることができる。脱水縮合
反応を行うにあたつては原料物質を適当な溶媒に溶解し
、ＤＣＣ（シンクロヘキシルカーポジイミド）、ＤＰＰ
Ａ（ジフエニルフオスフオリルアジド）、クロル炭酸ア
ルキル等のエステル活性化剤を加え、これにナフトール
を加え、必要に応じトリエチルアミン等の塩基を加え、
攪拌することにより製造することができる。
ルオキシ基等の通常使用される水酸基保護基で保護して
もよく、その場合には脱水縮合反応後、適当な保護基脱
離反応、すなわち、例えば水酸基保護基がカルボベンジ
ルオキシ基の場合にはパラジウム炭素等による接触還元
、または臭化水素酸酢酸溶液による分解反応等を行うこ
とにより本発明物質１）を得ることができる。脱水縮合
反応を行うにあたつては原料物質を適当な溶媒に溶解し
、ＤＣＣ（シンクロヘキシルカーポジイミド）、ＤＰＰ
Ａ（ジフエニルフオスフオリルアジド）、クロル炭酸ア
ルキル等のエステル活性化剤を加え、これにナフトール
を加え、必要に応じトリエチルアミン等の塩基を加え、
攪拌することにより製造することができる。
又、良く知られた酸クロライド法やナフトールのスルフ
イツト体としてよく知られたナフチル化剤（Ｂｅｒ．リ
、２３３９、１９１６）を用いることによつても製造す
ることができるが、上記エステル活性化剤による方法が
好ましい。使用し得る溶媒は、クロロホルム、ジクロル
メタン、ジメチルホルムアミド、テトラヒドロフラン等
通常使用されるもので、原料物質を溶解するものであれ
ば良い。反応温度は００〜４０℃で良い。反応終了後、
通常行われる処理方法により、反応液より目的化合物を
得ることができる。すなわち、例えばＤＣＣを縮合剤と
して製造した場合、析出するシンクロヘキシル尿素を▲
取して除き、塩酸水溶液、ＮａＯＨ水溶液、及び飽和食
塩水で洗浄し、無水硫酸マグネシウム等の乾燥剤で乾燥
後、溶媒を留去することにより得ることができる。目的
化合物は、所望により、再結晶、クロマトグラフイ一等
により精製することができる。本発明物質（１）は、酵
素と接触させることにより基質として働き、一定時間後
酵素により水解されて遊離したナフトールを測定するこ
とにより、酵素の活性を測定することが出来る。
イツト体としてよく知られたナフチル化剤（Ｂｅｒ．リ
、２３３９、１９１６）を用いることによつても製造す
ることができるが、上記エステル活性化剤による方法が
好ましい。使用し得る溶媒は、クロロホルム、ジクロル
メタン、ジメチルホルムアミド、テトラヒドロフラン等
通常使用されるもので、原料物質を溶解するものであれ
ば良い。反応温度は００〜４０℃で良い。反応終了後、
通常行われる処理方法により、反応液より目的化合物を
得ることができる。すなわち、例えばＤＣＣを縮合剤と
して製造した場合、析出するシンクロヘキシル尿素を▲
取して除き、塩酸水溶液、ＮａＯＨ水溶液、及び飽和食
塩水で洗浄し、無水硫酸マグネシウム等の乾燥剤で乾燥
後、溶媒を留去することにより得ることができる。目的
化合物は、所望により、再結晶、クロマトグラフイ一等
により精製することができる。本発明物質（１）は、酵
素と接触させることにより基質として働き、一定時間後
酵素により水解されて遊離したナフトールを測定するこ
とにより、酵素の活性を測定することが出来る。
酵素の活性を測定するという事は酵素製剤の規格、血中
酵素パターンの測定による診断、血中酵素濃度の測定等
の為に非常に重要な事である。従来、酵素活性を測定す
るためには種々の方法が知られている。その一つの方法
として、アミノ酸のアルキルエステルを基質として、酵
素と接触させ、そのエステルの水解の程度により活性を
測定するという方法がある。例えば、ヘステリン法とし
て良く知られている方法がその一つである。これは、酵
素とアミノ酸のアルキルエステルを接触させ、一定時間
後に残存するエステル部分をヒドロキシルアミンにより
ヒドロキシサム酸とし、過クロル鉄と反応させ発色させ
、その発色を吸光度として測定し、その結果より、酵素
のエステル水解能、すなわち酵素の活性を測定するとい
う方法である。その他、基質を用いエステルの水解能を
指標とする方法には、クロモトロプ酸法などがあるが、
これらの方法では、ある程度の酵素量を必要とし、酵素
が低濃度である場合、又は低活性の酵素の測定には難が
あつた。そこで、発明者は、酵素に対してアフイニテイ
を持ち、更に定量法が簡便でありかつ検出感度の良い、
という三つの条件を兼ね備えた基質としての化合物を検
索することにより、従来よりも、非常に優れた化合物を
見出すことができた。本発明を実施するに当つては、酵
素と一定量の化合物（１）を、適当な緩衝液中で接触さ
せ、一定温度で、一定時間後に遊離したナフトールを測
定することにより、酵素の活性を測定することができる
。緩衝液はその酵素の至適ＰＨを有する適当な緩衝液で
よい。又、反応温度、反応時間ともに適当な一定条件で
よいが、２５〜３７℃で３０分後に測定するのが望まし
い。ナフトールを測定する方法は従来、良く知られたガ
スクロマトグラフイ一または薄層クロマトグラフイ一等
の物理化学的方法、過クロル鉄反応、ジアゾカツプリン
グ反応、ＦＶＢ（フアーストバイオレツトＢソルト）法
または４−アミノアンチピリン法等の化学的方法のいず
れの方法を使用してもよいが、ナフトールの場合、反応
液にＦＶＢを加え発色させ分光光度計により吸光度とし
て測定する方法がその簡便さおよび検出感度においてよ
り好ましい方法である。本法は単一酵素系における測定
のみならず、種々の酵素が含まれた場合の測定にも使用
できる。すなわち、例えば血清中に含まれる酵素活性を
測定する場合、血清を適当なプレパラートに添加し、こ
れを電気泳動等により酵素を分離し、これを本発明物質
の溶液に浸し適当な時間後、更に上記発色試薬を加える
ことにより、従来見ることができなかつた血中酵素パタ
ーンを見ることができる。この方法によれば、種々の病
態に起因する酵素パターンの変動を見ることができる。
本発明物質は、種々の酵素のうち、特に、炎症系の酵素
として良く知られた、Ｃ１エステラーゼ、又はキモトリ
プシンの優れた基質として作用し、アセチルチロシンナ
フチルエステルを基質として、Ｃ１エステラーゼを測定
した場合、従米、酵素基質として知られたアセチルチロ
シンエチルエステル、又はトシルアルギニンメチルエス
テルを用い、ヘステリン法により測定した場合に比べ、
３０倍及び、１１４倍の検出感度を有していた。
酵素パターンの測定による診断、血中酵素濃度の測定等
の為に非常に重要な事である。従来、酵素活性を測定す
るためには種々の方法が知られている。その一つの方法
として、アミノ酸のアルキルエステルを基質として、酵
素と接触させ、そのエステルの水解の程度により活性を
測定するという方法がある。例えば、ヘステリン法とし
て良く知られている方法がその一つである。これは、酵
素とアミノ酸のアルキルエステルを接触させ、一定時間
後に残存するエステル部分をヒドロキシルアミンにより
ヒドロキシサム酸とし、過クロル鉄と反応させ発色させ
、その発色を吸光度として測定し、その結果より、酵素
のエステル水解能、すなわち酵素の活性を測定するとい
う方法である。その他、基質を用いエステルの水解能を
指標とする方法には、クロモトロプ酸法などがあるが、
これらの方法では、ある程度の酵素量を必要とし、酵素
が低濃度である場合、又は低活性の酵素の測定には難が
あつた。そこで、発明者は、酵素に対してアフイニテイ
を持ち、更に定量法が簡便でありかつ検出感度の良い、
という三つの条件を兼ね備えた基質としての化合物を検
索することにより、従来よりも、非常に優れた化合物を
見出すことができた。本発明を実施するに当つては、酵
素と一定量の化合物（１）を、適当な緩衝液中で接触さ
せ、一定温度で、一定時間後に遊離したナフトールを測
定することにより、酵素の活性を測定することができる
。緩衝液はその酵素の至適ＰＨを有する適当な緩衝液で
よい。又、反応温度、反応時間ともに適当な一定条件で
よいが、２５〜３７℃で３０分後に測定するのが望まし
い。ナフトールを測定する方法は従来、良く知られたガ
スクロマトグラフイ一または薄層クロマトグラフイ一等
の物理化学的方法、過クロル鉄反応、ジアゾカツプリン
グ反応、ＦＶＢ（フアーストバイオレツトＢソルト）法
または４−アミノアンチピリン法等の化学的方法のいず
れの方法を使用してもよいが、ナフトールの場合、反応
液にＦＶＢを加え発色させ分光光度計により吸光度とし
て測定する方法がその簡便さおよび検出感度においてよ
り好ましい方法である。本法は単一酵素系における測定
のみならず、種々の酵素が含まれた場合の測定にも使用
できる。すなわち、例えば血清中に含まれる酵素活性を
測定する場合、血清を適当なプレパラートに添加し、こ
れを電気泳動等により酵素を分離し、これを本発明物質
の溶液に浸し適当な時間後、更に上記発色試薬を加える
ことにより、従来見ることができなかつた血中酵素パタ
ーンを見ることができる。この方法によれば、種々の病
態に起因する酵素パターンの変動を見ることができる。
本発明物質は、種々の酵素のうち、特に、炎症系の酵素
として良く知られた、Ｃ１エステラーゼ、又はキモトリ
プシンの優れた基質として作用し、アセチルチロシンナ
フチルエステルを基質として、Ｃ１エステラーゼを測定
した場合、従米、酵素基質として知られたアセチルチロ
シンエチルエステル、又はトシルアルギニンメチルエス
テルを用い、ヘステリン法により測定した場合に比べ、
３０倍及び、１１４倍の検出感度を有していた。
又同様にアセチルチロシンナフチルエステルを基質とし
てキモトリプシンを測定した場合、従来、酵素基質とし
て知られたアセチルチロシンエチルエステルを用い、ヘ
ステリン法により測定した場合に比べ、３２倍の検出感
度を有していた。次に本発明の実施例をあげ、更に詳細
に説明する。
てキモトリプシンを測定した場合、従来、酵素基質とし
て知られたアセチルチロシンエチルエステルを用い、ヘ
ステリン法により測定した場合に比べ、３２倍の検出感
度を有していた。次に本発明の実施例をあげ、更に詳細
に説明する。
実施例 １
Ｎ−アセチルチロシン−α−ナフチルエステルの合成Ｎ
−アセチルチロシン３．３ｙを、Ｎ−Ｎ−ジメチルホル
ムアミド１５ｍ１に溶かし氷冷攪拌下αナフトール２．
２７、Ｎ−Ｎ′シンクロヘキシルカーポジイミド３．６
７、トリエチルアミン１．６ｍ１を加え、１時間攪拌し
た後、室温にもどし、さらに一昼夜撹拌する。
−アセチルチロシン３．３ｙを、Ｎ−Ｎ−ジメチルホル
ムアミド１５ｍ１に溶かし氷冷攪拌下αナフトール２．
２７、Ｎ−Ｎ′シンクロヘキシルカーポジイミド３．６
７、トリエチルアミン１．６ｍ１を加え、１時間攪拌し
た後、室温にもどし、さらに一昼夜撹拌する。
反応後、析出するＮ−Ｎ′−ジシクロヘキシル尿素をろ
過して除き、母液に酢酸エチルを加え、１０％クエン酸
溶液、飽和重そう水、飽和食塩水で洗浄した後、無水硫
酸マグネシウムで乾燥溶媒を留去、残渣をシリカゲルに
吸着させ５％メタノール含有クロロホルムで溶出してく
るフラクシヨンを集め、クロロホルムより再結晶する。
収量２．３７、収率４４％、融点１５５〜１５７℃ＩＲ
（ＫＢｒ）？−１；３３５０、３２５０、１７３０、元
素分析 Ｃ２ｌＨｌ９ＮＯ４（３４９．３７）として理
論値 Ｃ、７２．１９Ｈ、５．４８Ｎ、４．０１実測値
Ｃｌ７２．２ｌＨｌ５．５８Ｎｌ４．Ｏ３参考例 １
Ｎ−アセチルチロシンエチルエステルを基質としたＣ１
エステラーゼの活性測定法。
過して除き、母液に酢酸エチルを加え、１０％クエン酸
溶液、飽和重そう水、飽和食塩水で洗浄した後、無水硫
酸マグネシウムで乾燥溶媒を留去、残渣をシリカゲルに
吸着させ５％メタノール含有クロロホルムで溶出してく
るフラクシヨンを集め、クロロホルムより再結晶する。
収量２．３７、収率４４％、融点１５５〜１５７℃ＩＲ
（ＫＢｒ）？−１；３３５０、３２５０、１７３０、元
素分析 Ｃ２ｌＨｌ９ＮＯ４（３４９．３７）として理
論値 Ｃ、７２．１９Ｈ、５．４８Ｎ、４．０１実測値
Ｃｌ７２．２ｌＨｌ５．５８Ｎｌ４．Ｏ３参考例 １
Ｎ−アセチルチロシンエチルエステルを基質としたＣ１
エステラーゼの活性測定法。
（ヘステリン法）Ｃ１エステラーゼの希釈液０．５ｍ１
にＮ−アセチルチロシンエチルエステル溶液（１０μＭ
ＯｌｅＶＯ．４ｍｌ５％ＤＭＳＯ）０．４ｍ１、及びリ
ン酸緩衝液（ＰＨ７．４）０．１ｍ１を加える。
にＮ−アセチルチロシンエチルエステル溶液（１０μＭ
ＯｌｅＶＯ．４ｍｌ５％ＤＭＳＯ）０．４ｍ１、及びリ
ン酸緩衝液（ＰＨ７．４）０．１ｍ１を加える。
３７℃で３０分間インキユベーシヨンした後、ヒドロキ
シルアミン溶液（２Ｍ−ＮＨ２ＯＨ−ＨＣｌおよび３．
５ＭＮａ０Ｈの等量混合物）１．５１ｔ１を加え室温で
１５分間放置する。
シルアミン溶液（２Ｍ−ＮＨ２ＯＨ−ＨＣｌおよび３．
５ＭＮａ０Ｈの等量混合物）１．５１ｔ１を加え室温で
１５分間放置する。
これに１８％トリクロル酢酸１ｍ１１４Ｎ塩酸１ｍ１１
及び１０％塩化第二鉄１ｄを加え充分にかくはんした後
３０００ｒ．ｐ．ｍ．で１０分間遠心分離する。上澄液
の発色を分光光度計により吸光度（５３０ｎｍ）として
漁定する。この値はＣ１エステラーゼによつて水解され
ずに残つた基質の量に相関するもので酵素の活性は基質
のみの値（対照）から酵素反応を行なつた後に得られる
値を引いた値に相当する。Ｃ１エステラーゼの各濃度段
階における結果を第１図に示す。第１図はこの方法によ
る標準曲線を示す。実施例 ２ Ｎ−アセチルチロシンナフチルエステルを基質としたキ
モトリプシンの活性測定法リン酸緩衝液にとかしたキモ
トリプシン０．５ｍ１にＮ−アセチルチロシンナフチル
エステル溶液（０，５μＭＯｌｅｓ／０．５Ｔｎ１５％
ＤＭＳＯ）０．５ｍＩ！加え２５℃で３０分間インキユ
ベートする。
及び１０％塩化第二鉄１ｄを加え充分にかくはんした後
３０００ｒ．ｐ．ｍ．で１０分間遠心分離する。上澄液
の発色を分光光度計により吸光度（５３０ｎｍ）として
漁定する。この値はＣ１エステラーゼによつて水解され
ずに残つた基質の量に相関するもので酵素の活性は基質
のみの値（対照）から酵素反応を行なつた後に得られる
値を引いた値に相当する。Ｃ１エステラーゼの各濃度段
階における結果を第１図に示す。第１図はこの方法によ
る標準曲線を示す。実施例 ２ Ｎ−アセチルチロシンナフチルエステルを基質としたキ
モトリプシンの活性測定法リン酸緩衝液にとかしたキモ
トリプシン０．５ｍ１にＮ−アセチルチロシンナフチル
エステル溶液（０，５μＭＯｌｅｓ／０．５Ｔｎ１５％
ＤＭＳＯ）０．５ｍＩ！加え２５℃で３０分間インキユ
ベートする。
これに１％フアーストバイオレツトＢソルト（ＦＶＢ）
０．１ｍ１を加え０℃で３０分間放置し更に氷酢酸１ｍ
１を加え発色を吸光光度計により吸光度（５１５ｎｍ）
として測定し、酵素により水解されて遊離したナフトー
ルを定着する。この遊離したナフトール量が酵素の活性
度である。実施例２、及び参考例１の方法によつて測定
したキモトリプシンの各濃度段階における結果を第２図
に示すが前者の方法は後者の方法に比べ３２，５倍の感
度を有していることが分る。
０．１ｍ１を加え０℃で３０分間放置し更に氷酢酸１ｍ
１を加え発色を吸光光度計により吸光度（５１５ｎｍ）
として測定し、酵素により水解されて遊離したナフトー
ルを定着する。この遊離したナフトール量が酵素の活性
度である。実施例２、及び参考例１の方法によつて測定
したキモトリプシンの各濃度段階における結果を第２図
に示すが前者の方法は後者の方法に比べ３２，５倍の感
度を有していることが分る。
第２図においてＯ印は実施例２の方法による標準曲線を
、Ｘ印は参考例１の方によつた場合の標準曲線を示す。
実施例 ３ 電気泳動による血中酵素パターンの測定方法。
、Ｘ印は参考例１の方によつた場合の標準曲線を示す。
実施例 ３ 電気泳動による血中酵素パターンの測定方法。
内径４ｍｍ１長さ７ｃｍ、のガラス管を用いポリアクリ
ルアミドゲルカラムを調製する。これに血清４０μｌを
添加し２ｍＡで約５０分間泳動した後、ゲルを取り出す
。このゲルを基質溶液（アセチルチロシンナフチルエス
テル０．５μＭＯｌｅｓ／ｍｌ）１０ｍ１に浸し、２５
℃で３０分間インキユベーシヨンし、０℃に冷却した後
１％ＦＶＢ（フアーストバイオレツトＢソルト）溶液１
ｍ１を加え０℃で３０分間放置し、染色する。以上の方
法により血中酵素パターンを桃色ないし紫色の帯状とし
て観察することができる。第３図に正常人血清を用いた
場合の結果を示す。
ルアミドゲルカラムを調製する。これに血清４０μｌを
添加し２ｍＡで約５０分間泳動した後、ゲルを取り出す
。このゲルを基質溶液（アセチルチロシンナフチルエス
テル０．５μＭＯｌｅｓ／ｍｌ）１０ｍ１に浸し、２５
℃で３０分間インキユベーシヨンし、０℃に冷却した後
１％ＦＶＢ（フアーストバイオレツトＢソルト）溶液１
ｍ１を加え０℃で３０分間放置し、染色する。以上の方
法により血中酵素パターンを桃色ないし紫色の帯状とし
て観察することができる。第３図に正常人血清を用いた
場合の結果を示す。
第１図はＣ１エスラーゼ活性の標準曲線を、第２図はキ
モトリプシン活性の標準曲線を、そして第３図は血中酵
素パターンを示す。
モトリプシン活性の標準曲線を、そして第３図は血中酵
素パターンを示す。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 式（ I ） ▲数式、化学式、表等があります▼（ I ）（式中Ｒは
ナフチル基を示す） で示されるアセチルチロシン誘導体。 ２ 式（II） ▲数式、化学式、表等があります▼（II）で示されるア
セチルチロシンとナフトールを脱水縮合反応させること
を特徴とする式（ I ）▲数式、化学式、表等がありま
す▼（ I ）（式中Ｒはナフチル基を示す）で示される
アセチルチロシン誘導体の製造方法。 ３ 式（ I ） ▲数式、化学式、表等があります▼（ I ）（式中Ｒは
ナフチル基を示す）で示されるアセチルチロシン誘導体
を基質として酵素と接触させることを特徴とする酵素活
性の測定方法。 ４ 式（ I ）で示されるアセチルチロシン誘導体を基
質として酵素と接触させ、一定時間後、酵素により水解
されて遊離したナフトールを測定することを特徴とする
特許請求の範囲第３項に記載の酵素活性の測定方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP12887277A JPS593989B2 (ja) | 1977-10-27 | 1977-10-27 | チロシン誘導体 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP12887277A JPS593989B2 (ja) | 1977-10-27 | 1977-10-27 | チロシン誘導体 |
Related Child Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP12343883A Division JPS5925363A (ja) | 1983-07-08 | 1983-07-08 | チロシン誘導体 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5463043A JPS5463043A (en) | 1979-05-21 |
| JPS593989B2 true JPS593989B2 (ja) | 1984-01-27 |
Family
ID=14995438
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP12887277A Expired JPS593989B2 (ja) | 1977-10-27 | 1977-10-27 | チロシン誘導体 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS593989B2 (ja) |
-
1977
- 1977-10-27 JP JP12887277A patent/JPS593989B2/ja not_active Expired
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS5463043A (en) | 1979-05-21 |
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