JPS5869230A - 水に不溶の蛋白質物 - Google Patents
水に不溶の蛋白質物Info
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- JPS5869230A JPS5869230A JP57165122A JP16512282A JPS5869230A JP S5869230 A JPS5869230 A JP S5869230A JP 57165122 A JP57165122 A JP 57165122A JP 16512282 A JP16512282 A JP 16512282A JP S5869230 A JPS5869230 A JP S5869230A
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- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/02—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
- C12N11/08—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer
- C12N11/082—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer obtained by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
- C12N11/087—Acrylic polymers
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
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- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
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- Compositions Of Macromolecular Compounds (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、水に不溶の蛋白質物、その製法及び酵素反応
を行うためこの物質の使用に関する。
を行うためこの物質の使用に関する。
酵素を結合し又は酵素を固定するための担体は既知であ
る（デヘマ・モノグラフィ８４巻、フェルシークヘミ−
１９フ９年版１４５頁以下；「イムモビライズド・エン
ザイムス」ジョン・ウィリー・アンドサンズ社１９７８
年版参照）。
る（デヘマ・モノグラフィ８４巻、フェルシークヘミ−
１９フ９年版１４５頁以下；「イムモビライズド・エン
ザイムス」ジョン・ウィリー・アンドサンズ社１９７８
年版参照）。
従来酵素の吸着のため実際には、生体高分子又は変性生
体高分子を基礎と、する担体、たとえばＤＥＡＥ−セル
ロース又はＤＥＡＥ−セファロースが用いられた（エン
ツイモロギア３１巻、２１４頁１９６９年；バイオテク
ノロジー・アンド・バイオエンジニアリング９巻、６０
６頁１９６７年参照）。しかしこれらの担体は、機械的
安定性が低く流体力学上の性質も悪く、さらにその製造
は多額の費用を要しかつ煩緒である。これらは結局容易
に微生物に侵されて変質する。
体高分子を基礎と、する担体、たとえばＤＥＡＥ−セル
ロース又はＤＥＡＥ−セファロースが用いられた（エン
ツイモロギア３１巻、２１４頁１９６９年；バイオテク
ノロジー・アンド・バイオエンジニアリング９巻、６０
６頁１９６７年参照）。しかしこれらの担体は、機械的
安定性が低く流体力学上の性質も悪く、さらにその製造
は多額の費用を要しかつ煩緒である。これらは結局容易
に微生物に侵されて変質する。
したがって本発明の課題は、前記の欠点をほとんど除か
れた重合物と活性蛋白質とからの結合体を提供すること
であった。
れた重合物と活性蛋白質とからの結合体を提供すること
であった。
本発明者らは、Ｎ−ビニルイミダゾール及び／又は置換
Ｎ−ビニルイミダゾール及びこれと共重合しうる単量体
からの共重合物を基礎とする水に不溶で水中で膨潤する
共重合物に、蛋白質を結合して含有させるとき、水に不
溶の担体上の生物学的に活性の蛋白質から成る、水に不
溶で膨潤可能な蛋白質物により、前記の課題が解決され
ることを見出した。
Ｎ−ビニルイミダゾール及びこれと共重合しうる単量体
からの共重合物を基礎とする水に不溶で水中で膨潤する
共重合物に、蛋白質を結合して含有させるとき、水に不
溶の担体上の生物学的に活性の蛋白質から成る、水に不
溶で膨潤可能な蛋白質物により、前記の課題が解決され
ることを見出した。
％以上のＮ−ビニルイミダゾール又は置換Ｎ−ビニルイ
ミダゾールを含有する。置換Ｎ−ビニルイミダゾールと
しては、特に２−メチル−１４−メチル−１２−エチル
−１２−プロピル−１２−イソプロピル−及び２−７エ
ニルー１−ビニルイミダゾールが用いられる。
ミダゾールを含有する。置換Ｎ−ビニルイミダゾールと
しては、特に２−メチル−１４−メチル−１２−エチル
−１２−プロピル−１２−イソプロピル−及び２−７エ
ニルー１−ビニルイミダゾールが用いられる。
一重合体の水不溶性は特に、Ｎ−ビニルイミダゾールの
又は対応する誘導体のビニル基と共重合し、うるオレフ
ィン性不飽和結合を２個以上有する単量体を、１〜７０
重量％好ましくは６〜２０重量％添加することにより達
成される。下記の単量体が特に適している。２個又はそ
れ以上のビニル基を含有するペンゾール誘導体好ましく
はジビニルペンゾール、アクリル酸又はメタクリル酸の
多機能エステルたとえばブタンジジ オールｌクリレート、２個以上の不飽和基を有する尿素
誘導体たとえばジビニルエチレン尿素又ハシビニルプロ
ピレン尿素、又はビスアクリルアミドたとえばメチレン
ビスアクリルアミド又はエチレンビスアクリルアミド。
又は対応する誘導体のビニル基と共重合し、うるオレフ
ィン性不飽和結合を２個以上有する単量体を、１〜７０
重量％好ましくは６〜２０重量％添加することにより達
成される。下記の単量体が特に適している。２個又はそ
れ以上のビニル基を含有するペンゾール誘導体好ましく
はジビニルペンゾール、アクリル酸又はメタクリル酸の
多機能エステルたとえばブタンジジ オールｌクリレート、２個以上の不飽和基を有する尿素
誘導体たとえばジビニルエチレン尿素又ハシビニルプロ
ピレン尿素、又はビスアクリルアミドたとえばメチレン
ビスアクリルアミド又はエチレンビスアクリルアミド。
Ｎ−ビニルイミダゾール及びジビニルペンゾールと共重
合しうる他の単量体を、８９重量％までの量で重合含有
させることも可能である。
合しうる他の単量体を、８９重量％までの量で重合含有
させることも可能である。
これらは場合により架橋しないでも実際上の目的に役立
つ充分な水不溶性（水に不溶であるだけで、他の溶剤に
不溶ではない）を与えうる。
つ充分な水不溶性（水に不溶であるだけで、他の溶剤に
不溶ではない）を与えうる。
この種の単量体は、たとえばスチロール、（Ｃ。
〜Ｃａ フルキル）−スチロール、アクリル酸モしく
はメタクリル酸、それらのアルキルエステル、特に親水
性エステルたとえばヒドロキシアルキルエステル又はア
ミノアルキルエステル、他のビニル複素環化合物たとえ
ばＮ−ビニルピロリドン及びビニルピリジンである。も
ちろん２０％を越える量でのコモノマーの添加は、多（
の場合に吸着性の減少を来たす。ジビニルペンゾールを
他の架橋剤たとえばブタンジオールジアクリレート、ジ
ビニルエチレン尿素又はメチレ蛋白質を吸着するため好
適な前記種類の担体は、ラジカル重合により入手できる
。たとえば単量体の混合物を、多孔質にするが重合しな
い添加物質を場合により添加し、好適なラジカル生成剤
たとえばアゾ化合物又は過酸化物により、高められた温
度で重合させる。この種の重合はたとえば西ドイツ特許
出願公開２５０６０８５号明細書に記載されている。重
合を溶剤中で（ビニルイミダゾールの場合は特に水中で
）同時に水溶性の開始剤を使用して行なうと、重合物が
ゲルとして得られる（米国特許２８７８１８６号明細書
）。溶剤に単量体のみが可溶で重合体は可溶でない溶液
中の重合（沈殿重合）も用いられる。粒状重合又は懸濁
重合は、この方法により重合物が使用に特に適する小粒
状で得られるので、好適である。この場合は単量体混合
物を好ましくは有機添加物質と一緒に、適当な助剤（た
とえば高分子のポリビニルピロリドン）を用いて水中で
乳化し、単量体混合物中に溶存するラジカル生成剤によ
り重合させる。ビニルイミダゾ−、ルが部分的に水に可
溶であるため、水相への塩の添加が好ましい（西ドイツ
特許出願公告１９２９５０１号明細書）。水性単量体相
が不活性の外相たとえば炭化水素の中で懸濁されている
逆転懸濁液による方法も、効果的に適用できる（西ドイ
ツ特許出願公開２５２４２０４号明細書）。
はメタクリル酸、それらのアルキルエステル、特に親水
性エステルたとえばヒドロキシアルキルエステル又はア
ミノアルキルエステル、他のビニル複素環化合物たとえ
ばＮ−ビニルピロリドン及びビニルピリジンである。も
ちろん２０％を越える量でのコモノマーの添加は、多（
の場合に吸着性の減少を来たす。ジビニルペンゾールを
他の架橋剤たとえばブタンジオールジアクリレート、ジ
ビニルエチレン尿素又はメチレ蛋白質を吸着するため好
適な前記種類の担体は、ラジカル重合により入手できる
。たとえば単量体の混合物を、多孔質にするが重合しな
い添加物質を場合により添加し、好適なラジカル生成剤
たとえばアゾ化合物又は過酸化物により、高められた温
度で重合させる。この種の重合はたとえば西ドイツ特許
出願公開２５０６０８５号明細書に記載されている。重
合を溶剤中で（ビニルイミダゾールの場合は特に水中で
）同時に水溶性の開始剤を使用して行なうと、重合物が
ゲルとして得られる（米国特許２８７８１８６号明細書
）。溶剤に単量体のみが可溶で重合体は可溶でない溶液
中の重合（沈殿重合）も用いられる。粒状重合又は懸濁
重合は、この方法により重合物が使用に特に適する小粒
状で得られるので、好適である。この場合は単量体混合
物を好ましくは有機添加物質と一緒に、適当な助剤（た
とえば高分子のポリビニルピロリドン）を用いて水中で
乳化し、単量体混合物中に溶存するラジカル生成剤によ
り重合させる。ビニルイミダゾ−、ルが部分的に水に可
溶であるため、水相への塩の添加が好ましい（西ドイツ
特許出願公告１９２９５０１号明細書）。水性単量体相
が不活性の外相たとえば炭化水素の中で懸濁されている
逆転懸濁液による方法も、効果的に適用できる（西ドイ
ツ特許出願公開２５２４２０４号明細書）。
□ゝ 下記の実施例Ａ −）（は、好適な重合体の製
造を説明するものである。
造を説明するものである。
実施例Ａ
ラウロイルパーオキシド１２部が溶解されている、２−
メチル−１−ビニルイミダゾール２ｏｏ部、工業用ジビ
ニルペンゾール（ジビニルペンゾール５０％、エチルビ
ニルペンゾール５０％から成る）１００部及び酢酸ブチ
ル６００部からの混合物を、ポリビニルピロリドンＣＭ
＝１０’）３部を含有する、水２５００部中のＮａ２Ｓ
Ｏ４＠ １０Ｈ２０５００部の溶液に分散させ、８時間
攪拌しながら８０℃に加熱する。小粒状の重合物をｒ別
し、水及びアセトンで洗浄したのち真空乾燥する。
メチル−１−ビニルイミダゾール２ｏｏ部、工業用ジビ
ニルペンゾール（ジビニルペンゾール５０％、エチルビ
ニルペンゾール５０％から成る）１００部及び酢酸ブチ
ル６００部からの混合物を、ポリビニルピロリドンＣＭ
＝１０’）３部を含有する、水２５００部中のＮａ２Ｓ
Ｏ４＠ １０Ｈ２０５００部の溶液に分散させ、８時間
攪拌しながら８０℃に加熱する。小粒状の重合物をｒ別
し、水及びアセトンで洗浄したのち真空乾燥する。
実施例Ｂ
アゾイソブチロニトリル６部が溶解されているＮ−ビニ
ルイミダゾール１００部、工業用ジビニルペン−ゾール
５０部及び酢酸エチル１５０部からの混合物を、ポリビ
ニルピロリドン（Ｍ＝１０’）３部を含有する、水１５
００部中のＮａ２５ｏ、・１０Ｈρ２５０部の溶液に分
散させ、実施例Ａと同様に重合を行う。
ルイミダゾール１００部、工業用ジビニルペン−ゾール
５０部及び酢酸エチル１５０部からの混合物を、ポリビ
ニルピロリドン（Ｍ＝１０’）３部を含有する、水１５
００部中のＮａ２５ｏ、・１０Ｈρ２５０部の溶液に分
散させ、実施例Ａと同様に重合を行う。
実施例Ｃ
アゾイソブチロニトリル３部を含有する、Ｎ−ビニルイ
ミダゾール５０部、工業用ジビニルペンゾール６１部及
び酢酸エチル７５部からの混合物を、Ｎａ２５ｏ４・１
０Ｈ２０１２５部及びポリ“ビニルピロリドン（Ｍ＝１
０’）２部が溶解された水１５００部に分散させ、実施
例Ａと同様に重合を行う。
ミダゾール５０部、工業用ジビニルペンゾール６１部及
び酢酸エチル７５部からの混合物を、Ｎａ２５ｏ４・１
０Ｈ２０１２５部及びポリ“ビニルピロリドン（Ｍ＝１
０’）２部が溶解された水１５００部に分散させ、実施
例Ａと同様に重合を行う。
実施例Ｄ
ベンゾイルパーオキシド１０部を含有する、２−メチル
７１−ビニルイミダゾール１００部、Ｎ−ビニルピロリ
ドン１００部、工業用シヒニルベンゾール１００部及び
ドルオール４００部からの混合物を、水２５００部中の
食塩５００部及びポリビニルピロリドンＣＭ＝１０６）
３部の溶液に分散させ、実施例Ａと同様に重合を行う。
７１−ビニルイミダゾール１００部、Ｎ−ビニルピロリ
ドン１００部、工業用シヒニルベンゾール１００部及び
ドルオール４００部からの混合物を、水２５００部中の
食塩５００部及びポリビニルピロリドンＣＭ＝１０６）
３部の溶液に分散させ、実施例Ａと同様に重合を行う。
実施例Ｅ
ペンソイルパーオキシド４部を含有する、２−メチル−
１−ビニルイミダゾール４５部、２−ヒドロキシエチル
メタクリレート４５部、工業用ジビニルペンゾール１０
部及びｎ−オクタ７１００部からの混合物を、水７５０
部中の食塩２００部及びポリビニルピロリ）’７（Ｍ＝
１０’）１部の溶液に分散させ、実施例Ａと同様に重合
を行う。
１−ビニルイミダゾール４５部、２−ヒドロキシエチル
メタクリレート４５部、工業用ジビニルペンゾール１０
部及びｎ−オクタ７１００部からの混合物を、水７５０
部中の食塩２００部及びポリビニルピロリ）’７（Ｍ＝
１０’）１部の溶液に分散させ、実施例Ａと同様に重合
を行う。
実施例Ｆ
ラウロイルパーオキシド４部を含有する、２−メチル−
１−ビニルイミダゾール９０部、Ｎ、Ｎ’−ジビニルエ
チレン尿素１０部及び酢酸エチル中 １００部からの混合物を、水７５０部へのキサンタン１
部及び食塩２００部の溶液に分散させ。
１−ビニルイミダゾール９０部、Ｎ、Ｎ’−ジビニルエ
チレン尿素１０部及び酢酸エチル中 １００部からの混合物を、水７５０部へのキサンタン１
部及び食塩２００部の溶液に分散させ。
実施例Ａと同様に重合を行う。
実施例Ｇ
水４０部中のＮ−ビニルイミダゾール４０部、メチレン
ビスアクリルアミド２０部及びカリウムパーオキフジス
ルフアート５部の溶液を、窒素雰囲気下で７０℃に７時
間加熱する。得られたゲルを粉砕し、アセトンで洗浄し
たのち真空乾燥する。
ビスアクリルアミド２０部及びカリウムパーオキフジス
ルフアート５部の溶液を、窒素雰囲気下で７０℃に７時
間加熱する。得られたゲルを粉砕し、アセトンで洗浄し
たのち真空乾燥する。
実施例Ｈ
アゾイソブチロニトリル１部を含有する、Ｎ−ビニルイ
ミダゾール１００部、工業局用ジビニルペンゾール５０
部及び酢酸エチル１５０部からの混合物を、窒素中で７
０℃に３時間加熱する。得られた重合物を粉砕し、アセ
トンで洗浄したのち真空乾燥する。
ミダゾール１００部、工業局用ジビニルペンゾール５０
部及び酢酸エチル１５０部からの混合物を、窒素中で７
０℃に３時間加熱する。得られた重合物を粉砕し、アセ
トンで洗浄したのち真空乾燥する。
重合物は、乾燥物１１１当り約２ないし２５ｍ１以上の
湿潤容積の水中膨潤能を有する。蛋白質受容は一般によ
りよく膨潤しうる共重合物では、比較可能な膨潤能の劣
るものより高い。しかし蛋白質受容と膨潤能との間に直
接の関係はない。
湿潤容積の水中膨潤能を有する。蛋白質受容は一般によ
りよく膨潤しうる共重合物では、比較可能な膨潤能の劣
るものより高い。しかし蛋白質受容と膨潤能との間に直
接の関係はない。
ビニルイミダゾール含有共重合物の蛋白質受容能力は、
組成と架橋密度によって変わる。そのほかそれは蛋白質
の種類によって種々異なる。
組成と架橋密度によって変わる。そのほかそれは蛋白質
の種類によって種々異なる。
蛋白質によって重合体の製造に際して、単量体が可溶で
重合体が不溶である不活性有機溶剤、たとえばリグロイ
ン、オクタン、ドルオール、酢酸エチル又は酢酸ブチル
を重合混合物に添加することができ、それは吸着能力を
改善する。
重合体が不溶である不活性有機溶剤、たとえばリグロイ
ン、オクタン、ドルオール、酢酸エチル又は酢酸ブチル
を重合混合物に添加することができ、それは吸着能力を
改善する。
この種の好適な添加物質は、任意選択試験により容易に
求めることができる。特に有利な場合には、乾燥重合物
１ｇ当り結合蛋白質５ｇ以上の吸着値に到達しうる。
求めることができる。特に有利な場合には、乾燥重合物
１ｇ当り結合蛋白質５ｇ以上の吸着値に到達しうる。
蛋白質による重合体吸着物質の負荷又は溶液からの蛋白
質の除去は、蛋白質溶液に重合体を攪拌混合すること又
はたとえばカラム内で重合体に蛋白質溶液を連続導通す
ることにより行われる。吸着された蛋白質−ｍが酵素で あると、これは吸着された状態で一般に少なくとも最初
の活性の一部を保持する。このことは、対応する酵素反
応を行うためにそれを不均一系触媒として用いることを
可能にする。たとえば酵素インベルターゼは、ビニルイ
ミダゾール含有重合体に吸着されたのち、約２０％の残
留活性を有する。吸着された酵素の安定性を高めるため
に、担体上の酵素を架橋することが有利である。この目
的に適合する試薬はたとえばグルタルジアルデヒドであ
る。生物学的に活性な蛋白質とは主として酵素を意味す
る。
質の除去は、蛋白質溶液に重合体を攪拌混合すること又
はたとえばカラム内で重合体に蛋白質溶液を連続導通す
ることにより行われる。吸着された蛋白質−ｍが酵素で あると、これは吸着された状態で一般に少なくとも最初
の活性の一部を保持する。このことは、対応する酵素反
応を行うためにそれを不均一系触媒として用いることを
可能にする。たとえば酵素インベルターゼは、ビニルイ
ミダゾール含有重合体に吸着されたのち、約２０％の残
留活性を有する。吸着された酵素の安定性を高めるため
に、担体上の酵素を架橋することが有利である。この目
的に適合する試薬はたとえばグルタルジアルデヒドであ
る。生物学的に活性な蛋白質とは主として酵素を意味す
る。
ビニル、イミダゾールを含有する重合体に吸着されうる
酵素は、好ましくはインベルターゼ、グルコースイソメ
ラーゼ、アミログルコシダーゼ、α−及びβ−アミラー
ゼ、アミノ酸アシラーゼ、ペニシリンアシラーゼ及びヒ
ダントインアーゼである。さらに下記のものも適する。
酵素は、好ましくはインベルターゼ、グルコースイソメ
ラーゼ、アミログルコシダーゼ、α−及びβ−アミラー
ゼ、アミノ酸アシラーゼ、ペニシリンアシラーゼ及びヒ
ダントインアーゼである。さらに下記のものも適する。
オキシドレダクターゼ類たとえばアルコールデヒドロゲ
ナーゼ、ラクテートデヒドロゲナーゼ、アミノ酸オキシ
ダーゼ、パーオキシダーゼ、カタラーゼ、グルコースオ
キシダーゼ、ア化コールオキシダー、ゼ、サクシネート
デヒドロゲナーゼ、グルタメートデヒドロゲナーゼ、ウ
リカーゼ、フェノールオキシダーゼ′、カテコールオキ
シダーゼ、モノアミノオキシダーゼ、リポキシゲナーゼ
、ルシフエラーゼ、ニドラードレダクターゼ、ニトリッ
トレグクターゼ、クロルパーオキシダーゼ、アセトアル
デヒドデヒドロゲナーゼ、アルデヒードオキシゲナーゼ
、ジアホラーゼ、コレステリンオキシダーゼ、グルタル
チオレダクターゼ、ヒドロキシステロイドデヒドロゲナ
ーゼ、キサンチンオキシダーゼ、ドパミンヒドロキシラ
ーゼ、チトクロームオキシダーゼ、モノアミノオキシダ
ーゼ、ジアセチルレダクターゼ、スーパオキシドジスム
ターゼ、リモナートデヒドロゲナーゼ；トランスフェラ
ーゼ類たとえばポリヌクレオシドホスホラーゼ、デキス
トランスクラーゼ、ホスホリラーゼ、カルバメートキナ
ーゼ、アミノトランスフェラーゼ、トランスアルドラー
ゼ、メチルトランスフェラーゼ、ビルバートキナーゼ、
カルバモイルトランスフェラーゼ、ホスホフルクトキナ
ーゼ、テキストランシンテターゼ；ヒドロラーゼ類たと
えばリパーゼ、エステラーゼ、ラクターゼ、リゾチーム
、セルラーゼ、ウレアーゼ、トリプシン、キモトリプシ
ン、グルタミナーゼ、アスパラギナーゼ、ハハイン、フ
ィチン、ペプシン、ロイシンアミノペプチダーゼ、カル
ボキシペプチダーゼＡ７）−Ｂ、ナリンギナーゼ、プロ
メライン、Ａｆチリシン、ホスホリフアーゼ、イソアミ
ラーゼ８、セファロスポリンアミダーゼ、アデノシンデ
アミナーゼ、ペニシリナーゼ、マルターゼ、リ デキストラナーゼ、デソ篤キシ、ボヌクレアーゼ、スル
ファターゼ、プルラナーゼ、ホスファターゼ、α−ガラ
クトシダーゼ、デキストラナーゼ、β−グルカナーゼ；
リアーゼ類たとえばトリプトファナーゼ、チロシンデカ
ルボキシラーゼ、オキシニトリルラーゼ、フェニルアラ
ニンデカルボキシラーゼ、フェニルアラニンアンモニウ
ムラーゼ、アミノ酸デカルボキシラーゼ、ビルバートデ
カルボキシラーゼ、フマラーゼ、エノラーゼ、アスパル
ターゼ、アミ′ルブリンデヒア ドラターゼ、カルボ＾ンヒドラターゼ；イソメラーゼ類
たとえばアミノ酸ラセマーゼ、トリオースフォスフアト
イソメラーゼ；リガーゼ類たとえばグルタチオンシンセ
ターゼ。
ナーゼ、ラクテートデヒドロゲナーゼ、アミノ酸オキシ
ダーゼ、パーオキシダーゼ、カタラーゼ、グルコースオ
キシダーゼ、ア化コールオキシダー、ゼ、サクシネート
デヒドロゲナーゼ、グルタメートデヒドロゲナーゼ、ウ
リカーゼ、フェノールオキシダーゼ′、カテコールオキ
シダーゼ、モノアミノオキシダーゼ、リポキシゲナーゼ
、ルシフエラーゼ、ニドラードレダクターゼ、ニトリッ
トレグクターゼ、クロルパーオキシダーゼ、アセトアル
デヒドデヒドロゲナーゼ、アルデヒードオキシゲナーゼ
、ジアホラーゼ、コレステリンオキシダーゼ、グルタル
チオレダクターゼ、ヒドロキシステロイドデヒドロゲナ
ーゼ、キサンチンオキシダーゼ、ドパミンヒドロキシラ
ーゼ、チトクロームオキシダーゼ、モノアミノオキシダ
ーゼ、ジアセチルレダクターゼ、スーパオキシドジスム
ターゼ、リモナートデヒドロゲナーゼ；トランスフェラ
ーゼ類たとえばポリヌクレオシドホスホラーゼ、デキス
トランスクラーゼ、ホスホリラーゼ、カルバメートキナ
ーゼ、アミノトランスフェラーゼ、トランスアルドラー
ゼ、メチルトランスフェラーゼ、ビルバートキナーゼ、
カルバモイルトランスフェラーゼ、ホスホフルクトキナ
ーゼ、テキストランシンテターゼ；ヒドロラーゼ類たと
えばリパーゼ、エステラーゼ、ラクターゼ、リゾチーム
、セルラーゼ、ウレアーゼ、トリプシン、キモトリプシ
ン、グルタミナーゼ、アスパラギナーゼ、ハハイン、フ
ィチン、ペプシン、ロイシンアミノペプチダーゼ、カル
ボキシペプチダーゼＡ７）−Ｂ、ナリンギナーゼ、プロ
メライン、Ａｆチリシン、ホスホリフアーゼ、イソアミ
ラーゼ８、セファロスポリンアミダーゼ、アデノシンデ
アミナーゼ、ペニシリナーゼ、マルターゼ、リ デキストラナーゼ、デソ篤キシ、ボヌクレアーゼ、スル
ファターゼ、プルラナーゼ、ホスファターゼ、α−ガラ
クトシダーゼ、デキストラナーゼ、β−グルカナーゼ；
リアーゼ類たとえばトリプトファナーゼ、チロシンデカ
ルボキシラーゼ、オキシニトリルラーゼ、フェニルアラ
ニンデカルボキシラーゼ、フェニルアラニンアンモニウ
ムラーゼ、アミノ酸デカルボキシラーゼ、ビルバートデ
カルボキシラーゼ、フマラーゼ、エノラーゼ、アスパル
ターゼ、アミ′ルブリンデヒア ドラターゼ、カルボ＾ンヒドラターゼ；イソメラーゼ類
たとえばアミノ酸ラセマーゼ、トリオースフォスフアト
イソメラーゼ；リガーゼ類たとえばグルタチオンシンセ
ターゼ。
本発明の製品は特に蛋白質の高含量を有し、そし″で良
好な流体力学的性状と優れた機械的安定性を示す。その
ほかこれは製造が簡単である。
好な流体力学的性状と優れた機械的安定性を示す。その
ほかこれは製造が簡単である。
下記の実施例は蛋白質物の製造を説明するものである。
実施例１
実施例Ａにより製造された重合物（粒径２５０〜５００
１１ｒｎ）１ｏｏ１ｎ９を、０．０１％ヘモグロビン水
溶液１０ ｒＪＪｍｌ中で攪拌し、この溶液におけるヘ
モグロビンの減少を光度計により追跡する。２０分後に
蛋白質の１５％が、６０分後にはその４７％が重合体に
吸着される。
１１ｒｎ）１ｏｏ１ｎ９を、０．０１％ヘモグロビン水
溶液１０ ｒＪＪｍｌ中で攪拌し、この溶液におけるヘ
モグロビンの減少を光度計により追跡する。２０分後に
蛋白質の１５％が、６０分後にはその４７％が重合体に
吸着される。
実施例２
実施例Ｂにより製造された重合体（粒径２５０〜５００
．ａｍ） ２００１Ｖを、ｐＨ６，０１７） ０．００
５ Ｍ酢酸ナトリウム緩衝液中の、α−アミラーゼ１ｏ
ｏｍｇ（１６ｏ単位／ｒｎｙ）Ｉ）溶液２ｏｍｌの中で
、４℃で６４時間振動する。次いで担体な、ｐＨ６，０
の０．０５Ｍ酢酸ナトリウム緩衝液各５Ｏｍ１の中で、
それぞれ室温で５分間ずつ２回、及び１時間ずつ２回洗
浄する。固定された酵素活性を求めるために、担体を０
．０１６Ｍの酢酸ナトリウム緩衝液（ｐＨ６，ｏ ）中
の、ズルコウスキーにょる殿粉（メルク社製）５ｇの溶
液５ Ｑ ｍｌの中で５１１ ’Ｃで３０分間振動する
。生じたオリゴサツカライドを、イレンフェルト法（メ
ソツヅ・イン・エンゲイモロジー１巻１４９頁、アカデ
ミツク出版社１９５５年）により６，５−ジニトロサリ
チル酸を用いて定量する。担体の活性は、１ｇ及び１時
間につき加水分解された殿粉３．Ｏｇである。
．ａｍ） ２００１Ｖを、ｐＨ６，０１７） ０．００
５ Ｍ酢酸ナトリウム緩衝液中の、α−アミラーゼ１ｏ
ｏｍｇ（１６ｏ単位／ｒｎｙ）Ｉ）溶液２ｏｍｌの中で
、４℃で６４時間振動する。次いで担体な、ｐＨ６，０
の０．０５Ｍ酢酸ナトリウム緩衝液各５Ｏｍ１の中で、
それぞれ室温で５分間ずつ２回、及び１時間ずつ２回洗
浄する。固定された酵素活性を求めるために、担体を０
．０１６Ｍの酢酸ナトリウム緩衝液（ｐＨ６，ｏ ）中
の、ズルコウスキーにょる殿粉（メルク社製）５ｇの溶
液５ Ｑ ｍｌの中で５１１ ’Ｃで３０分間振動する
。生じたオリゴサツカライドを、イレンフェルト法（メ
ソツヅ・イン・エンゲイモロジー１巻１４９頁、アカデ
ミツク出版社１９５５年）により６，５−ジニトロサリ
チル酸を用いて定量する。担体の活性は、１ｇ及び１時
間につき加水分解された殿粉３．Ｏｇである。
実施例６
実施例Ｃにより製造された・重合体（粒径２５０〜５０
０μｍ）２００ｒｎ９を、０．０５Ｍ酢酸ナトリウム緩
衝液（ｐＨ４，８）中の、β−アミラーゼ（２８単位／
１ｎ９）ｌｏｏｍｐの溶液２０ ａｔの中で、４℃で６
４時間振動する。次いでｐＨ４゜８００．０５Ｍ酢酸ナ
トリウム緩衝液各５０１ｎｔの中で、担体を室温で５分
間ずつ２回及び１時間ずつ２回洗浄する。固定された酵
素活性を求めるために、′担体を０．０１６Ｍ酢酸ナト
リウム（ｐＨ４，８）中のズルコウスキーによる殿粉（
メルク社製）５ｇの溶液５０ｍ１の中で、３０℃で３０
分間振動する。生じたマルトースを、イレンフェルト法
（前掲）により６，５−ジニトロサリチル酸な用いて測
定する。担体の活性は、１ｇ及び１時間につき生成した
マルトース２．６ｇである。
０μｍ）２００ｒｎ９を、０．０５Ｍ酢酸ナトリウム緩
衝液（ｐＨ４，８）中の、β−アミラーゼ（２８単位／
１ｎ９）ｌｏｏｍｐの溶液２０ ａｔの中で、４℃で６
４時間振動する。次いでｐＨ４゜８００．０５Ｍ酢酸ナ
トリウム緩衝液各５０１ｎｔの中で、担体を室温で５分
間ずつ２回及び１時間ずつ２回洗浄する。固定された酵
素活性を求めるために、′担体を０．０１６Ｍ酢酸ナト
リウム（ｐＨ４，８）中のズルコウスキーによる殿粉（
メルク社製）５ｇの溶液５０ｍ１の中で、３０℃で３０
分間振動する。生じたマルトースを、イレンフェルト法
（前掲）により６，５−ジニトロサリチル酸な用いて測
定する。担体の活性は、１ｇ及び１時間につき生成した
マルトース２．６ｇである。
実施例４
実施例Ｂにより製造された重合体（粒径２５０〜５００
ｕｒｎ）２００ｍ９に、アミログルコシダーゼを実施例
２に記載の方法と同様にして結合させる。担体の活性は
、１１及び１時間につき生し 成胛だグルコース１５．５ｇである。
ｕｒｎ）２００ｍ９に、アミログルコシダーゼを実施例
２に記載の方法と同様にして結合させる。担体の活性は
、１１及び１時間につき生し 成胛だグルコース１５．５ｇである。
実施例５
実施例りにより製造された重合体２５〜を、インベルタ
ーゼ（１５０単位／ｒｎ９）２５ｏ〜の溶液と共に４℃
で６４時間振動する。次いで重合体を０．００２５Ｍ酢
酸ナトリウム緩衝液（ｐＨ５，６）各１００ ｍｌの中
で、５分間ずつ２回及び１時間１回洗浄する。この重合
体を、０．００１Ｍ酢酸ナトリウム緩衝液（ｐＨ５，５
）中のしよ糖１７、５．９’の溶液５０ ｍｌの中で、
１０分間振動し、加水分鮮度をへ旋光計により測定する
。担体の活性は、１ｇ及び１時間につきしよ糖２７５ｇ
、そして結合酵素量は、重合体１■当り２．４１ｎ９で
ある。
ーゼ（１５０単位／ｒｎ９）２５ｏ〜の溶液と共に４℃
で６４時間振動する。次いで重合体を０．００２５Ｍ酢
酸ナトリウム緩衝液（ｐＨ５，６）各１００ ｍｌの中
で、５分間ずつ２回及び１時間１回洗浄する。この重合
体を、０．００１Ｍ酢酸ナトリウム緩衝液（ｐＨ５，５
）中のしよ糖１７、５．９’の溶液５０ ｍｌの中で、
１０分間振動し、加水分鮮度をへ旋光計により測定する
。担体の活性は、１ｇ及び１時間につきしよ糖２７５ｇ
、そして結合酵素量は、重合体１■当り２．４１ｎ９で
ある。
実施例６
実施例５と同様にして、実施例Ｅにより製造された重合
体２５■にインベルターゼを負荷する。担体の活性は、
１ｇ及び１時間につきしよ糖ｓａＯｇ、そして結合酵素
量は重合体１１Ｒｇ当り１．３１ｎｇである。
体２５■にインベルターゼを負荷する。担体の活性は、
１ｇ及び１時間につきしよ糖ｓａＯｇ、そして結合酵素
量は重合体１１Ｒｇ当り１．３１ｎｇである。
実施例７
実施例５と同様にして、実施例Ｆにより製造された重合
体２５■にインベルターゼを負荷する。重合物の活性は
、１ｇ及び１時間につきしよ糖１９４ｇ、そして結合酵
素量は重合体１■当り１．５■である。
体２５■にインベルターゼを負荷する。重合物の活性は
、１ｇ及び１時間につきしよ糖１９４ｇ、そして結合酵
素量は重合体１■当り１．５■である。
実施例８
実施例５と同様にして、実施例Ｇにより得られた重合体
２５〜にインベルターゼを負荷する。
２５〜にインベルターゼを負荷する。
その活性は１ｇ及び１時間につきしよ糖１５０ｇである
。
。
実施例９
実施例５と同様にして、実施例Ｈにより得られた重合体
２５■にインベルターゼを負荷する。
２５■にインベルターゼを負荷する。
その活性は１ｇ及び１時間につきしよ糖６ｇである。
実施例１０
実施例Ｃにより製造された重合体１ｇに、実施例５と同
様にしてインベルターゼを負荷する。
様にしてインベルターゼを負荷する。
次いで重合体をカラムに充填し、３０℃の恒温におく。
カラムを通じて、しよ糖６４０ ｇ／４３のｐＨ５，３
に調節した溶液を、１００ｍ１／時間の流速によりポン
プ循環させる。しよ糖の加水分解を旋光針により追跡す
る。１日後の加水分解度は９２％、２０日後は６８％で
ある。
に調節した溶液を、１００ｍ１／時間の流速によりポン
プ循環させる。しよ糖の加水分解を旋光針により追跡す
る。１日後の加水分解度は９２％、２０日後は６８％で
ある。
実施例１１
実施例１０と同様にして負荷した担体を、０，１％グル
タルジアルデヒド水溶液２０ｍ１により使用に先立って
処理する。これによると１日後の加水分解度は９５％、
２０日後は８５％である。
タルジアルデヒド水溶液２０ｍ１により使用に先立って
処理する。これによると１日後の加水分解度は９５％、
２０日後は８５％である。
出願人 バスフ・アクチェンゲゼルシャフト代理人 弁
理土手 林 正 雄
理土手 林 正 雄
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、 Ｎ−ビニルイミダゾール又は置換Ｎ−ビニルイ
ミダゾール及びこれと共重合しうる単量体からの共重合
体を基礎とする水不溶性共重合物に、蛋白質を結合して
含有することを特徴とする、水に不溶の担体上の生物学
的に活性の蛋白質から成る、水に不溶の蛋白質物。 ２、共重合物として粒状重合物を含有することを特徴と
する特許請求の範囲第１項に記載の蛋白質物。 ６、担体が共重合可能な単量体として、オレフィン性不
飽和結合を２個以上有する成分を重合金有していること
を特徴とする特許請求の範囲第１項又は第２項に記載の
蛋白質物。 ４、担体の不飽和結合を２個以上有する成分が、ジビニ
ルスチロール、アクリル酸もしくはメタクリル酸の多機
能エステル、オレフィン性不飽和結合を２個以上有する
尿素誘導体又はそのような酸アミドであることを特徴と
する特許請求の範囲第３項に記載の蛋白質物。 ５、担体が他のコモノマーとしてスチロール、０１〜Ｃ
４−アルキル−スチロール、アクリル酸、メタクリル酸
又はこれらのアルキルエステル又はアミノアルキルエス
テル又はビニル複素環化合物を重合金有していることを
特徴とする特許請求の範囲第４項に記載の蛋白質物。 ６、 共重合物を、生物学的に活性な蛋白質の水溶液又
は水性懸濁液と接触させることを特徴とする、Ｎ−ビニ
ルイミダゾール又は置換Ｎ−ビニルイミダゾール及びこ
れと共重合しうる単量体からの共重合体を基礎とする水
不溶性共重合物に、蛋白質を結合して含有する、水に不
溶の担体上の生物学的に活性の蛋白質がら成る、水に不
溶の蛋白質物の製法。 ｌ 酵素反応を行うために、特許請求の範囲第１項ない
し第５項のいずれかに記載の蛋白質物を使用する方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE19813138194 DE3138194A1 (de) | 1981-09-25 | 1981-09-25 | Wasserunloesliches poroeses proteinmaterial, dessen herstellung und verwendung |
| DE3138194.4 | 1981-09-25 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5869230A true JPS5869230A (ja) | 1983-04-25 |
| JPH0412952B2 JPH0412952B2 (ja) | 1992-03-06 |
Family
ID=6142598
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP57165122A Granted JPS5869230A (ja) | 1981-09-25 | 1982-09-24 | 水に不溶の蛋白質物 |
Country Status (4)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4478976A (ja) |
| EP (1) | EP0075815B1 (ja) |
| JP (1) | JPS5869230A (ja) |
| DE (2) | DE3138194A1 (ja) |
Families Citing this family (165)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB8725333D0 (en) * | 1987-10-29 | 1987-12-02 | Monsanto Europe Sa | Immobilised enzymes |
| DE3737335A1 (de) * | 1987-11-04 | 1989-05-18 | Basf Ag | Verfahren zur herstellung eines biokatalysators und dessen verwendung zur razematspaltung |
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| US5593852A (en) * | 1993-12-02 | 1997-01-14 | Heller; Adam | Subcutaneous glucose electrode |
| US6087557A (en) * | 1992-10-06 | 2000-07-11 | The Salk Institute For Biological Studies | Methods for the modulation of lignification levels |
| DE19532718A1 (de) * | 1995-09-05 | 1997-03-06 | Basf Ag | Pulverförmige, poröse, N-Vinylimidazol-Einheiten enthaltende Polymere, Verfahren zu ihrer Herstellung und ihre Verwendung |
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