JPS58137759A - 免疫学的活性複合体 - Google Patents
免疫学的活性複合体Info
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- JPS58137759A JPS58137759A JP1873182A JP1873182A JPS58137759A JP S58137759 A JPS58137759 A JP S58137759A JP 1873182 A JP1873182 A JP 1873182A JP 1873182 A JP1873182 A JP 1873182A JP S58137759 A JPS58137759 A JP S58137759A
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- luminescents
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- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
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- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/58—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving labelled substances
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- G—PHYSICS
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、免疫に駿法に用いる免疫学的活性複合体に関
する。とくに発光物質（ルミネセント）ｔ４する免疫学
的活性複合体に関する。
する。とくに発光物質（ルミネセント）ｔ４する免疫学
的活性複合体に関する。
ルミネセント、とくに化学ルミネセントを利用した兎投
足砿の歴史は比較的新しいが、これまでに幾つかの報告
がなされている。例えば、ヒトＩｇＧにルミノールを標
識してヒトＩｇＧを測定したバージ’−（Ｌ、８． Ｈ
ｅｒＳｈ ）等のＮ告（ＡｎａｌＢｉｏｃｈｅｍ、、
９３．２６７ （１９７９） ）、抗つサキＩｇＧにル
ミノール金種、試してウサギＩｇＧ ｔ−測定したシ／
ノソ７ （Ｊ、 Ｓ、 Ａ、 Ｓｉｍｐｓｏｎ）寺の報
告（Ｎａｔｕｒｅ、 ２７９．６４６ （１９７９）
）、テストステロン・アルブミンにルミノールヲ襟誠し
てテストステロンを測定したプラン） （Ｊ、 Ｊ、
Ｐｒａｔｔ ）等の報告（Ｊ、ｉｍｍｕｎｏｌ Ｍｅ
ｔｈｏｄｓ、２１，１７９ （１９７８））、Ｔ４にイ
ンルミノールを標識してＴ４を測定したシュレーダー（
ＨｌＲ，、３ｃｈｒｏｅｄｅｒ ）等の報告（Ｊ、
Ｉｍｍｕｎｏｌ Ｍｅｔｈｏｄｓ、 ２５． ２７
５ （１９７９） ）等が知られている。これ等の報告
はまだ原理的なもので、得られた結釆も、他の免疫足遠
法に比較して、とくに筒感度とは言えない。
足砿の歴史は比較的新しいが、これまでに幾つかの報告
がなされている。例えば、ヒトＩｇＧにルミノールを標
識してヒトＩｇＧを測定したバージ’−（Ｌ、８． Ｈ
ｅｒＳｈ ）等のＮ告（ＡｎａｌＢｉｏｃｈｅｍ、、
９３．２６７ （１９７９） ）、抗つサキＩｇＧにル
ミノール金種、試してウサギＩｇＧ ｔ−測定したシ／
ノソ７ （Ｊ、 Ｓ、 Ａ、 Ｓｉｍｐｓｏｎ）寺の報
告（Ｎａｔｕｒｅ、 ２７９．６４６ （１９７９）
）、テストステロン・アルブミンにルミノールヲ襟誠し
てテストステロンを測定したプラン） （Ｊ、 Ｊ、
Ｐｒａｔｔ ）等の報告（Ｊ、ｉｍｍｕｎｏｌ Ｍｅ
ｔｈｏｄｓ、２１，１７９ （１９７８））、Ｔ４にイ
ンルミノールを標識してＴ４を測定したシュレーダー（
ＨｌＲ，、３ｃｈｒｏｅｄｅｒ ）等の報告（Ｊ、
Ｉｍｍｕｎｏｌ Ｍｅｔｈｏｄｓ、 ２５． ２７
５ （１９７９） ）等が知られている。これ等の報告
はまだ原理的なもので、得られた結釆も、他の免疫足遠
法に比較して、とくに筒感度とは言えない。
前記シン１ソン等の報告でも明らかなように、ルミノー
ルは抗体又は抗原に［識すると発光の１子収率が低下す
る。またルミノールの４導体もほとんど同体の噴量を示
す。さらに、抗体又は抗原分子にある分子数以上のルミ
ノールが結合すると、抗体又は抗原の暦鱗性が低下し、
沈澱が生じる。
ルは抗体又は抗原に［識すると発光の１子収率が低下す
る。またルミノールの４導体もほとんど同体の噴量を示
す。さらに、抗体又は抗原分子にある分子数以上のルミ
ノールが結合すると、抗体又は抗原の暦鱗性が低下し、
沈澱が生じる。
このような沈澱物は兎疫試楽として使用することは出来
ない。
ない。
免疫定量は、特定の極微音生化学物質を多成分混合系よ
り分離、定置するために用いられるもので、制感度、高
Ｓ／Ｎ比でなければならない。さらにこれを臨床検査な
どに応用するためには、試桑の性能が一定しておシ、且
つ安定でなければならない。
り分離、定置するために用いられるもので、制感度、高
Ｓ／Ｎ比でなければならない。さらにこれを臨床検査な
どに応用するためには、試桑の性能が一定しておシ、且
つ安定でなければならない。
億微麓生化学＃質を定量する免疫定型法においては、愼
微蓋＃質を直接計測する代りに、計測手段に通した物質
を被測定物置と同種の抗原、またはこれに対する抗体に
標識として結合させ、この標識物質を計測して、間接的
に被測定ａ質を定量する。この標識物質は、計測が容易
であるとともに、計測に関して同じ性質の物質が被測定
＊質混合版中に存在しないことがのぞまれる。ルミノー
ル等の化学ルミネッセントは上記の要求を満たすものと
して、近年注目されてきた一識化合物である。
微蓋＃質を直接計測する代りに、計測手段に通した物質
を被測定物置と同種の抗原、またはこれに対する抗体に
標識として結合させ、この標識物質を計測して、間接的
に被測定ａ質を定量する。この標識物質は、計測が容易
であるとともに、計測に関して同じ性質の物質が被測定
＊質混合版中に存在しないことがのぞまれる。ルミノー
ル等の化学ルミネッセントは上記の要求を満たすものと
して、近年注目されてきた一識化合物である。
しかし、一般に前記化学ルミネッセントはＩ）Ｈ中性付
近で水に不溶又は離溶性のものが多く、等電点が中性付
近に広がっている抗体にそれらを結合させると、結合畝
の増加に伴って抗体の浴解度が低下し、遂には不溶性と
なる。また、定ｉｔ感度を上げるためには、抗体１分子
に結合させる化学ルミネッセントの分子数が多いほど好
ましいわけであるが、この結合分子数の増加に伴い、前
ｄ己の抗体の浴屏匿の低下の他に、抗体活性の低下も同
時に生じる。
近で水に不溶又は離溶性のものが多く、等電点が中性付
近に広がっている抗体にそれらを結合させると、結合畝
の増加に伴って抗体の浴解度が低下し、遂には不溶性と
なる。また、定ｉｔ感度を上げるためには、抗体１分子
に結合させる化学ルミネッセントの分子数が多いほど好
ましいわけであるが、この結合分子数の増加に伴い、前
ｄ己の抗体の浴屏匿の低下の他に、抗体活性の低下も同
時に生じる。
このような問題を解決するために、本発明者等は、先に
、抗体又は抗原に、ルミネッセントを多数結合した、水
浴性の＾い高分子化合物を結合させた高性能標識抗体又
は抗原を提案した。しかし、この方法で作成した憚繊抗
体は、分子前が大きくなり、ときにより抗体活性が変化
する恐ｎがある。
、抗体又は抗原に、ルミネッセントを多数結合した、水
浴性の＾い高分子化合物を結合させた高性能標識抗体又
は抗原を提案した。しかし、この方法で作成した憚繊抗
体は、分子前が大きくなり、ときにより抗体活性が変化
する恐ｎがある。
本発明は、ルミネッセント、とくに化学ルミネッセント
を結合させる部位を多数持ち、かつ水に＃解性の高い尚
分子化合物にルミネッセントを多数結合させ、このルミ
ネッセント結合高分子を、酵素により分解した抗体フラ
グメントに結合させて、前記の問題点を解決し、高性能
標識抗体を作シ、免疫定量の感度を同上させたものであ
る。この場合、あらかじめルミネッセントを結合させた
尚分子化合物を抗体７ラグメントに結合させても良いし
、尚分子化合物を先に抗体フラグメントに結合させてお
いて、次にルミネッセントを結合させても良い。ルミネ
ッセントが前記高分子化合物と抗体７ラグメントの両者
に結合しても、抗体の特性が低下しなければ、良いこと
は言うまでもない。
を結合させる部位を多数持ち、かつ水に＃解性の高い尚
分子化合物にルミネッセントを多数結合させ、このルミ
ネッセント結合高分子を、酵素により分解した抗体フラ
グメントに結合させて、前記の問題点を解決し、高性能
標識抗体を作シ、免疫定量の感度を同上させたものであ
る。この場合、あらかじめルミネッセントを結合させた
尚分子化合物を抗体７ラグメントに結合させても良いし
、尚分子化合物を先に抗体フラグメントに結合させてお
いて、次にルミネッセントを結合させても良い。ルミネ
ッセントが前記高分子化合物と抗体７ラグメントの両者
に結合しても、抗体の特性が低下しなければ、良いこと
は言うまでもない。
通常免疫定量は、ｐＨ中性付近で行なうことが多い。し
たがって溶解性の鵬い尚分子化合物として、等電点が中
性付近より大幅に離れた生体高分子もＭ効である。また
ルミネッセントの結合性による昼分子化合吻の選択は、
それぞれのルミネッセントの結合様式に従って行なう必
要がある。
たがって溶解性の鵬い尚分子化合物として、等電点が中
性付近より大幅に離れた生体高分子もＭ効である。また
ルミネッセントの結合性による昼分子化合吻の選択は、
それぞれのルミネッセントの結合様式に従って行なう必
要がある。
ルミネッセントとしては、化学ルミネセントのほかに生
り発光物質、有機けい光物質などがあるが、化学ルミネ
セントがもつとも好ましい。
り発光物質、有機けい光物質などがあるが、化学ルミネ
セントがもつとも好ましい。
化学ルミネッセンスを生じる化合物として、ルミノール
、ルシゲニン、ロフィン等多数のものが知られているが
、発光の量子収率、安定性、操作性等の諸性質を考慮す
ると、ルミノール、イソルミノール及びその誘導体が標
識化合物として適している。以下ルミノールを例にとり
本発明の詳細な説明する。
、ルシゲニン、ロフィン等多数のものが知られているが
、発光の量子収率、安定性、操作性等の諸性質を考慮す
ると、ルミノール、イソルミノール及びその誘導体が標
識化合物として適している。以下ルミノールを例にとり
本発明の詳細な説明する。
で、５位置のアミノ基をジアゾ化して容易に抗体にジア
ゾ結合させることが出来る（Ｓｉｍｐｓｏｎ。
ゾ結合させることが出来る（Ｓｉｍｐｓｏｎ。
ｅｔａｌ、 Ｎａｔｕｒｅ、 ２７９．６４６ （１９
７９） ）。ルミノールは他のタンバク質にも同様にし
て結合させることができる。タンパク買中のジアゾ結合
に適した部位は、ヒスチジン、チロシン残基でアシ、リ
ジン、アルギニン等のアミノ酸残基にも結合させられる
。
７９） ）。ルミノールは他のタンバク質にも同様にし
て結合させることができる。タンパク買中のジアゾ結合
に適した部位は、ヒスチジン、チロシン残基でアシ、リ
ジン、アルギニン等のアミノ酸残基にも結合させられる
。
ルミノール担体として適した生体−分子化合物は、前記
のアミノ酸残基を含み、かつ等１点が中性付近に無いも
のが良い。この要求に合うものとして、アルブミン（弄
電点４．７〜５．２ ） 、ヒスチジンリッチ３．８Ｓ
α、糖タンパク質（等篭点５．６〜６．２）、一般の糖
タンパク質（等電点４〜６）、トランスフェリン（等電
点５．２〜５．５）等多数存在する。また、ヒスチジン
、チロシン、リジン、アルギニン咎のアミノ酸よりなる
合成ポリペプチド、α−ヒドロキシナフタレン、ヒドロ
キンフェニル等を側鎖に持つ合成水浴性制分子化合吻も
、本発明のルミノール担体として適している。
のアミノ酸残基を含み、かつ等１点が中性付近に無いも
のが良い。この要求に合うものとして、アルブミン（弄
電点４．７〜５．２ ） 、ヒスチジンリッチ３．８Ｓ
α、糖タンパク質（等篭点５．６〜６．２）、一般の糖
タンパク質（等電点４〜６）、トランスフェリン（等電
点５．２〜５．５）等多数存在する。また、ヒスチジン
、チロシン、リジン、アルギニン咎のアミノ酸よりなる
合成ポリペプチド、α−ヒドロキシナフタレン、ヒドロ
キンフェニル等を側鎖に持つ合成水浴性制分子化合吻も
、本発明のルミノール担体として適している。
抗体を酵素分解し、抗体フラグメントを得、タンパク質
に結合する方法は、公知の方法に従って実施出来る。た
とえば、ペプシンで免疫グロブリンＧを分解し、次いで
メルカグトエチルアミンで還元してｐａｂ’を得、さら
にフェンレンジマレイミドを用いて酵素と結合させるこ
とが出来る（加藤兼房、石川栄治、化学と生物、１４．
７３７（１９７６））。
に結合する方法は、公知の方法に従って実施出来る。た
とえば、ペプシンで免疫グロブリンＧを分解し、次いで
メルカグトエチルアミンで還元してｐａｂ’を得、さら
にフェンレンジマレイミドを用いて酵素と結合させるこ
とが出来る（加藤兼房、石川栄治、化学と生物、１４．
７３７（１９７６））。
上記の方法で作成した抗ヒ） ＩｇＧの抗体フラグ１７
） （Ｆａｂ’）Ｋフエニレンジマレイミ）（ＰＤＭ
Ｉ）を反応させ、０．１Ｍ酢酸バッファでゲル濾過して
ｐａｂ’−ＰＩ）ＭＩ結合体を分取し、そこに、前記の
方法でルミノールを結合したアルブミンを反応させ１昼
夜４Ｃで放置した後、まずセファロースＣＬ６Ｂで分画
し、次いで、活性化ＣＨ−セファロース４ＢにヒトＩｇ
Ｇをカップリングさせたアフイニテイクロマトグラフイ
ーで積装してｐａｂ’−アルブミン−ルミノール結合体
を得た。この結合体は、抗ヒトＩｇＧをそのままグルタ
ルアルデヒドを用いてアルブミンにカップリングさせて
作成した抗ヒトＩｇＧ−アルブミン−ルミノール軸合体
に比較し、分子菫で約１０万小さくすることができた。
） （Ｆａｂ’）Ｋフエニレンジマレイミ）（ＰＤＭ
Ｉ）を反応させ、０．１Ｍ酢酸バッファでゲル濾過して
ｐａｂ’−ＰＩ）ＭＩ結合体を分取し、そこに、前記の
方法でルミノールを結合したアルブミンを反応させ１昼
夜４Ｃで放置した後、まずセファロースＣＬ６Ｂで分画
し、次いで、活性化ＣＨ−セファロース４ＢにヒトＩｇ
Ｇをカップリングさせたアフイニテイクロマトグラフイ
ーで積装してｐａｂ’−アルブミン−ルミノール結合体
を得た。この結合体は、抗ヒトＩｇＧをそのままグルタ
ルアルデヒドを用いてアルブミンにカップリングさせて
作成した抗ヒトＩｇＧ−アルブミン−ルミノール軸合体
に比較し、分子菫で約１０万小さくすることができた。
発光量は、タンパク’Ｊ（ｊｇｔ（２８０ｎｍの吸光度
で表わす）とルミノール発光ｔ（浴液２０μｔを採’）
、１０ ”ＭＨ＊Ｏｔ １００μｔと５μＭヘミンノア
ルカｌＪ溶ｇ２ｍｔを加えて発光させた）を測定し、１
％タンパク質浴溶液換算した発光強度、発光強度（ｍＶ
）／１％タンパク質、で比較する。
で表わす）とルミノール発光ｔ（浴液２０μｔを採’）
、１０ ”ＭＨ＊Ｏｔ １００μｔと５μＭヘミンノア
ルカｌＪ溶ｇ２ｍｔを加えて発光させた）を測定し、１
％タンパク質浴溶液換算した発光強度、発光強度（ｍＶ
）／１％タンパク質、で比較する。
上記Ｆａｂ’−アルブミンールミノール結合体では、発
光強度／１％タンパク質＝７００であった。一方、抗ヒ
）ＩｇＧに前記の方法でルミノールを結合させ、沈澱吻
を除き、さらに透析とセファデックス０２００力ラム分
画で未反応ルミノールを除いた、抗ヒ）ＩｇＧ−ルミノ
ール結合体では、発光量ｍ／１％タンパク質＝ ４４．
５であった。
光強度／１％タンパク質＝７００であった。一方、抗ヒ
）ＩｇＧに前記の方法でルミノールを結合させ、沈澱吻
を除き、さらに透析とセファデックス０２００力ラム分
画で未反応ルミノールを除いた、抗ヒ）ＩｇＧ−ルミノ
ール結合体では、発光量ｍ／１％タンパク質＝ ４４．
５であった。
上記Ｆａｂ’−アルブミンールミノール結合体を用いて
ヒトＩｇＧの免疫定置を行なった。０．５ ｗｍφのポ
リスチレンビーズの表面をアミノ化し、これにグルオル
アルデヒドで抗ヒト■ｇＧを固定化し、この抗体固定化
ビーズ０．２ｇに１０−”Ｍリン酸バッフアサリーフ
（ｐＨ７，ｏ ） ０．５ｍｌ ｌ ｙｚ ｈの濃度の
標準ヒ）ＩｇＧ血清２０μｔを加え、３７Ｃで４時間靜
かに振とうしてから前記バッファーで洗浄し、次いでバ
ッファ０．５μｔと標識抗体２０μｔを加え、同様に振
とうしてから、十分洗浄し、ビーズ上に残存する標識ル
ミノールの発光量を測定した。これによＦ）１ｎｇ／ｍ
ＡのＩｇＧが容易に測定できた。
ヒトＩｇＧの免疫定置を行なった。０．５ ｗｍφのポ
リスチレンビーズの表面をアミノ化し、これにグルオル
アルデヒドで抗ヒト■ｇＧを固定化し、この抗体固定化
ビーズ０．２ｇに１０−”Ｍリン酸バッフアサリーフ
（ｐＨ７，ｏ ） ０．５ｍｌ ｌ ｙｚ ｈの濃度の
標準ヒ）ＩｇＧ血清２０μｔを加え、３７Ｃで４時間靜
かに振とうしてから前記バッファーで洗浄し、次いでバ
ッファ０．５μｔと標識抗体２０μｔを加え、同様に振
とうしてから、十分洗浄し、ビーズ上に残存する標識ル
ミノールの発光量を測定した。これによＦ）１ｎｇ／ｍ
ＡのＩｇＧが容易に測定できた。
上ｄ己実施例でも明らかなように、化学ルミネッセント
の結合性が高く、かつ溶解性の尚い制分子化合切に前記
ルミネッセントを結合させ、抗体の酵素分解フラグメン
トを標識することにより、分子菫の比較的小さい、しか
も発光強度の１ケタ以上高い標識抗体を得ることができ
、さらにこれを用いることにより、高感度、？１６Ｓｌ
Ｎ比の免疫定置を行なうことができた。
の結合性が高く、かつ溶解性の尚い制分子化合切に前記
ルミネッセントを結合させ、抗体の酵素分解フラグメン
トを標識することにより、分子菫の比較的小さい、しか
も発光強度の１ケタ以上高い標識抗体を得ることができ
、さらにこれを用いることにより、高感度、？１６Ｓｌ
Ｎ比の免疫定置を行なうことができた。
代理人 弁理士 薄田利辛
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、偶数個のルミネッセント成分と、水浴性有愼−分子
化合物と、抗体の酵素分解フラグメントで抗体活性ｔＭ
する免疫学的活性成分とが共肩紹合により一体に粘合し
た免疫学的活性複合体。 ２、上記ルミネッセント成分が化学ルミネッセント成分
である神許請求の範囲５＋４１ＪＡ記帳の免疫学的活性
複合体。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1873182A JPS58137759A (ja) | 1982-02-10 | 1982-02-10 | 免疫学的活性複合体 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1873182A JPS58137759A (ja) | 1982-02-10 | 1982-02-10 | 免疫学的活性複合体 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS58137759A true JPS58137759A (ja) | 1983-08-16 |
Family
ID=11979810
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP1873182A Pending JPS58137759A (ja) | 1982-02-10 | 1982-02-10 | 免疫学的活性複合体 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS58137759A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5958788A (en) * | 1997-05-28 | 1999-09-28 | Nalco Chemical Company | Luminol tagged polymers for treatment of industrial systems |
| US6077461A (en) * | 1998-09-30 | 2000-06-20 | Nalco Chemical Company | Cationic chemiluminescent monomers and polymers |
| US8183060B2 (en) | 2001-09-19 | 2012-05-22 | Daiichi Pure Chemicals Co., Ltd. | Luminescent polymer and use thereof in bioassay |
-
1982
- 1982-02-10 JP JP1873182A patent/JPS58137759A/ja active Pending
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5958788A (en) * | 1997-05-28 | 1999-09-28 | Nalco Chemical Company | Luminol tagged polymers for treatment of industrial systems |
| US6077461A (en) * | 1998-09-30 | 2000-06-20 | Nalco Chemical Company | Cationic chemiluminescent monomers and polymers |
| US8183060B2 (en) | 2001-09-19 | 2012-05-22 | Daiichi Pure Chemicals Co., Ltd. | Luminescent polymer and use thereof in bioassay |
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