JPS58137760A - 免疫学的活性複合体 - Google Patents
免疫学的活性複合体Info
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- JPS58137760A JPS58137760A JP1873882A JP1873882A JPS58137760A JP S58137760 A JPS58137760 A JP S58137760A JP 1873882 A JP1873882 A JP 1873882A JP 1873882 A JP1873882 A JP 1873882A JP S58137760 A JPS58137760 A JP S58137760A
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- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
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- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/58—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving labelled substances
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は発光物質（ルミネッセント）を用いる免疫定量
法の感度を向上させる方法に用いるルミネツセ／ト標識
試薬に関する。
法の感度を向上させる方法に用いるルミネツセ／ト標識
試薬に関する。
ルミネッセントを利用した免疫定量の歴史は比較的新し
いが、これまでに幾つかの報告がなされている。例えば
、ヒ） ＩｇＧにルミノールを標識してヒトＩｇＧを測
定したバーシュ（１，Ｓ、）ｌｅｒｌｌｂ）等ノ報告（
Ａｎａｌ Ｂｉｏｃｂｅｍ、、 ９３ 、２６７ （１
９７９））、抗ウサギＩｇＧ にルミノールを標識して
ウサギＩ ｇＧ ヲ測定しタシンｊ ：／ ン（Ｊ、
８． Ａ、５ｉｒＱ）Ｓｏｎ）等の報告（Ｎａｔｕｒｅ
、 ２７９．６４６（１９７９）、テストステロン・ア
ルブミンにルミノールを標識してテストステロンを測定
したプラット（Ｊ、Ｊ、ｐｒａｔｔ）寺の報告（Ｊ、Ｉ
ｍｍｕｎｏｌ Ｍｅｔｈｏｄｓ、 ２１．１９７（１９
７８））、Ｔ、にイソルミノールを標識してＴ、を測定
したシュン−ｐ−−（Ｈ，Ｒ，，５ｃｈｒｏｅａｅｒ）
等の報告（Ｊ、Ｉｍｍｕｎｏｌ Ｍｅｔｈｏｄｓ、２
５，２７５（１９７９））等が知られている。これ寺の
報告はまだ原理的なもので、得られた結果も、他の免疫
定量法に比較して、とくに高感度とは官えない。
いが、これまでに幾つかの報告がなされている。例えば
、ヒ） ＩｇＧにルミノールを標識してヒトＩｇＧを測
定したバーシュ（１，Ｓ、）ｌｅｒｌｌｂ）等ノ報告（
Ａｎａｌ Ｂｉｏｃｂｅｍ、、 ９３ 、２６７ （１
９７９））、抗ウサギＩｇＧ にルミノールを標識して
ウサギＩ ｇＧ ヲ測定しタシンｊ ：／ ン（Ｊ、
８． Ａ、５ｉｒＱ）Ｓｏｎ）等の報告（Ｎａｔｕｒｅ
、 ２７９．６４６（１９７９）、テストステロン・ア
ルブミンにルミノールを標識してテストステロンを測定
したプラット（Ｊ、Ｊ、ｐｒａｔｔ）寺の報告（Ｊ、Ｉ
ｍｍｕｎｏｌ Ｍｅｔｈｏｄｓ、 ２１．１９７（１９
７８））、Ｔ、にイソルミノールを標識してＴ、を測定
したシュン−ｐ−−（Ｈ，Ｒ，，５ｃｈｒｏｅａｅｒ）
等の報告（Ｊ、Ｉｍｍｕｎｏｌ Ｍｅｔｈｏｄｓ、２
５，２７５（１９７９））等が知られている。これ寺の
報告はまだ原理的なもので、得られた結果も、他の免疫
定量法に比較して、とくに高感度とは官えない。
前記シンプソン等の報告でも明らかなように、ルミノー
ルは抗体又は抗原に標識すると発光の童子収率がは下す
る。またルミノールの誘導体もほとんど同様の１唄向を
示す。さらに、抗体又は抗原分子にある分子数以上のル
ミノールが結合すると、抗体又は抗原の溶解性が低下し
、沈澱が生じる。
ルは抗体又は抗原に標識すると発光の童子収率がは下す
る。またルミノールの誘導体もほとんど同様の１唄向を
示す。さらに、抗体又は抗原分子にある分子数以上のル
ミノールが結合すると、抗体又は抗原の溶解性が低下し
、沈澱が生じる。
このような沈澱物は免疫試薬として使用することは出来
ない。
ない。
免疫定１ｔは、特定の惚微量生化学物實を多成分混合系
より分離、定置するために用いられるもので、高感度、
高Ｓ／Ｎ比でなければならない。さらにこれを臨床検査
などに応用するためには、試薬の性能が一定しており、
且つ安定でなければならない。
より分離、定置するために用いられるもので、高感度、
高Ｓ／Ｎ比でなければならない。さらにこれを臨床検査
などに応用するためには、試薬の性能が一定しており、
且つ安定でなければならない。
極微並生化学物質を定置する免疫定を法においては、極
微を物質を直接計測する代りに、計測手段に適した物質
を被測定物質と同種の抗原、又はこれに対する抗体に標
識として結合させ、この標鎗物質を計測して、間接的に
被測定物質を定量する。この標識物置は計測が容易であ
ると共に、計測に関して同じ性質の物質が被測定物質混
合液中に存在しないことが望まれる。ルミノール等の化
学ルミネッセントは上記の々求を満たすものとして近年
江目されてきた標識化合物である。
微を物質を直接計測する代りに、計測手段に適した物質
を被測定物質と同種の抗原、又はこれに対する抗体に標
識として結合させ、この標鎗物質を計測して、間接的に
被測定物質を定量する。この標識物置は計測が容易であ
ると共に、計測に関して同じ性質の物質が被測定物質混
合液中に存在しないことが望まれる。ルミノール等の化
学ルミネッセントは上記の々求を満たすものとして近年
江目されてきた標識化合物である。
しかし、一般に前記化学ルミネッセントはＩ）Ｈ中性付
近で水に不溶又は難治性のものが多く、等電点が中性付
近に広がっている抗体にそ２１らを結合させると、結合
数の増加に伴って抗体の溶解度が低下し、遂には不溶性
となる。また、定量感度を上げるためにケエ、抗体−分
子に結合させる化学ルミネッセントの分子数が多いほど
好ましいわけであるが、この結合分子数の増加に伴い、
前記の抵体の溶解度の低下の他に、抗体活性の低下も同
時に生じる。
近で水に不溶又は難治性のものが多く、等電点が中性付
近に広がっている抗体にそ２１らを結合させると、結合
数の増加に伴って抗体の溶解度が低下し、遂には不溶性
となる。また、定量感度を上げるためにケエ、抗体−分
子に結合させる化学ルミネッセントの分子数が多いほど
好ましいわけであるが、この結合分子数の増加に伴い、
前記の抵体の溶解度の低下の他に、抗体活性の低下も同
時に生じる。
本発明は、ルミネッセントを結合させる部位を多数持ち
、かつ水に溶解性の高い高分子化合物にルミネッセント
を多数結合させ、このルミネツセ／ト結合高分子化合物
に、酸素によシ分解した抗体の７ラグメントを複数個結
合させて、前記の問題点を解決し、商性能榛識抗体を作
り、免疫定量の感度を向上させたものである。とあ場会
、あらかじめルミネッセントを結合させた高分子化合物
に抗体フラグメントを結合させても良いし、抗体フラグ
メン）ｆ先に高分子化合物に結合させてから、ルミネッ
セントを結合させても良い。ルミネッセントがす；Ｊ記
高分子化合物と抗体フラグメントの両者に結合しても抗
体の特性が低下しなければ良いことはどうまでもない。
、かつ水に溶解性の高い高分子化合物にルミネッセント
を多数結合させ、このルミネツセ／ト結合高分子化合物
に、酸素によシ分解した抗体の７ラグメントを複数個結
合させて、前記の問題点を解決し、商性能榛識抗体を作
り、免疫定量の感度を向上させたものである。とあ場会
、あらかじめルミネッセントを結合させた高分子化合物
に抗体フラグメントを結合させても良いし、抗体フラグ
メン）ｆ先に高分子化合物に結合させてから、ルミネッ
セントを結合させても良い。ルミネッセントがす；Ｊ記
高分子化合物と抗体フラグメントの両者に結合しても抗
体の特性が低下しなければ良いことはどうまでもない。
通常免疫定量はＩ）Ｈ中性付近で行なうことが多い。し
たがって溶解性の高い高分子化合物として、等電点が中
性付近より大幅に離れた生体高分子が有効である。また
ルミネッセントおよび抗体フラグメントの結合性による
高分子化合物の選択は、それぞれのルミネッセントなら
びに抗体フラグメントの結合様式に従って行なう必要が
ある。
たがって溶解性の高い高分子化合物として、等電点が中
性付近より大幅に離れた生体高分子が有効である。また
ルミネッセントおよび抗体フラグメントの結合性による
高分子化合物の選択は、それぞれのルミネッセントなら
びに抗体フラグメントの結合様式に従って行なう必要が
ある。
ルミネッセントとしては、化学ルミネッセントのほか、
生物発光物質、有機けい光物質などを用いることができ
るが、化学ルミネッセントを用いるのが好ましい。
生物発光物質、有機けい光物質などを用いることができ
るが、化学ルミネッセントを用いるのが好ましい。
化学ルミネッセンスを生じる化合物として、ルミノール
、ルシゲニン、ロフィン等多数のものが仰られているが
、以下ではルミノールを例にと９本発明の詳細な説明す
る。
、ルシゲニン、ロフィン等多数のものが仰られているが
、以下ではルミノールを例にと９本発明の詳細な説明す
る。
ルミノールは、次式の構造で表わされる化合物で５位置
のアミノ基を゛ジアゾ参化して容易に抗体にジアゾ結合
させることができる（ｓｉｍｐｓｏｎ。
のアミノ基を゛ジアゾ参化して容易に抗体にジアゾ結合
させることができる（ｓｉｍｐｓｏｎ。
ｅｔａｌ、 Ｎ””ｅ＋２７９＋６４６（ｉ９７９）。
♂
ルミノールは他のタンパク質にも同様にして結合させる
ことができる。タンパク質中のジアゾ結合に適した部位
はヒスチジン、チロシン残基であり、リジン、アルギニ
／等のアミノ酸残基にも結合させられる。
ことができる。タンパク質中のジアゾ結合に適した部位
はヒスチジン、チロシン残基であり、リジン、アルギニ
／等のアミノ酸残基にも結合させられる。
ルミノールおよび抗体担体として適した生体高分子化合
物は、前記のアミノ酸残基を含み、かり等電点が中性付
近に無いものが良い。この要求にあうものとして、アル
ブミン（等電点４．７〜５．２）ヒスチジンリッチ３．
８８μ２楯タンパク質（等電点５．６〜６．２）、一般
の糖タンパク質（等電点４〜６）、トランスフェリン（
等電点５．２〜５゜５）等多数存在する。また、ヒスチ
ジン、チロシン、リジン、アルギニ７、システィン等の
アミノ酸よシなる合成ポリペプチドも本発明のルミノー
ルおよび抗体担体として適している。
物は、前記のアミノ酸残基を含み、かり等電点が中性付
近に無いものが良い。この要求にあうものとして、アル
ブミン（等電点４．７〜５．２）ヒスチジンリッチ３．
８８μ２楯タンパク質（等電点５．６〜６．２）、一般
の糖タンパク質（等電点４〜６）、トランスフェリン（
等電点５．２〜５゜５）等多数存在する。また、ヒスチ
ジン、チロシン、リジン、アルギニ７、システィン等の
アミノ酸よシなる合成ポリペプチドも本発明のルミノー
ルおよび抗体担体として適している。
抗体を酵素により分解し、そのフラグメントを他のタン
パク質に結合するのは、公仰の方法に従って実施出来る
。例えば、抗体（イムノクロプリン）をペプシンで分解
し、メルカプトエチルアミンで還元してｐａｂ’を得、
さらにフェニレンジマレイミドを用いて酵素と結合でき
る（加藤９石川。
パク質に結合するのは、公仰の方法に従って実施出来る
。例えば、抗体（イムノクロプリン）をペプシンで分解
し、メルカプトエチルアミンで還元してｐａｂ’を得、
さらにフェニレンジマレイミドを用いて酵素と結合でき
る（加藤９石川。
化学と生物、 １４ 、７３７（１９７６））、ｐａｂ
’とこれにカップリングさせたタンパク質のカップリン
グ比は、カップリング反応液中の両者の組成比に存在し
て変化する。
’とこれにカップリングさせたタンパク質のカップリン
グ比は、カップリング反応液中の両者の組成比に存在し
て変化する。
アルブミンに前記の方法でルミノールを結合させ、セフ
ァデックス０２５カラムで、ゲル濾過して未反応ルミノ
ールを除いたアルブミン・ルミノール結合体に、上記の
方法で得た抗ヒ）ＩｇＧの液体フラグメント（ｐａｂ’
）にフェニレンジマレイミドを反応させ０．１ Ｍ酢酸
バッファでゲル濾過したｐａｂ’ フェニレンジマレ
イミド結合体を混合し、１昼夜４Ｃで故電−した後、セ
ファローズＣＬ６０Ｂでカラム分画して、アル７゛ミン
１分子当り２分子以上のｐａｂ’がカップリングしたｐ
ａｂ’−アルブミン・ルミノール結合体を得た。前記の
ように、アルブミン１分子めたりに結合する抗体フラグ
メン） （Ｆａｂ’）数、およびルミノール分子数は反
応条件に依存するが、また、一般には、担体として用い
るタンパク質の特性にも依存する。
ァデックス０２５カラムで、ゲル濾過して未反応ルミノ
ールを除いたアルブミン・ルミノール結合体に、上記の
方法で得た抗ヒ）ＩｇＧの液体フラグメント（ｐａｂ’
）にフェニレンジマレイミドを反応させ０．１ Ｍ酢酸
バッファでゲル濾過したｐａｂ’ フェニレンジマレ
イミド結合体を混合し、１昼夜４Ｃで故電−した後、セ
ファローズＣＬ６０Ｂでカラム分画して、アル７゛ミン
１分子当り２分子以上のｐａｂ’がカップリングしたｐ
ａｂ’−アルブミン・ルミノール結合体を得た。前記の
ように、アルブミン１分子めたりに結合する抗体フラグ
メン） （Ｆａｂ’）数、およびルミノール分子数は反
応条件に依存するが、また、一般には、担体として用い
るタンパク質の特性にも依存する。
抗ヒ）ＩｇＧに前記の方法でルミノールを結合させ、沈
澱物を除き、さらに透析とセファデックス０２００力ラ
ム分画で未反応ルミノールを除いて得られた抗体・ルミ
ノール結合体とｐａｂ’−アルブミン−ルミノール結合
体とを抗体活性、および発光量について比較を行なった
。
澱物を除き、さらに透析とセファデックス０２００力ラ
ム分画で未反応ルミノールを除いて得られた抗体・ルミ
ノール結合体とｐａｂ’−アルブミン−ルミノール結合
体とを抗体活性、および発光量について比較を行なった
。
抗体活性の測定は、免疫拡散孜を用いて行なった。ｐａ
ｂ’−アルブミ７−ルミノール結合体は、抗体−ルミノ
ール結合体の約２分の１の濃度でも沈降線を与え、抗体
活性が向上していることが確認できた。
ｂ’−アルブミ７−ルミノール結合体は、抗体−ルミノ
ール結合体の約２分の１の濃度でも沈降線を与え、抗体
活性が向上していることが確認できた。
発光ｍは、タンパク質量（２８００ｍの吸光度で表わす
）とルミノール発光ｉｔ（溶液２０μｔを採り、１０ｍ
ＭＨ，０，１００μｔと５μＭヘミンのアルカリ溶液２
ｍｔを加えて発光させた）を測定し、１％タンパク質浴
溶液換算した発光強度、発光強度（ｍＶ）／１％タンパ
ク質、で比較した。ｐａｂ’−アルブミン−ルミノール
結合体は、発光強度／１％タンパク１ｇ＝ ２２０、抗
体−ルミノール結合体は、４４．５であった。
）とルミノール発光ｉｔ（溶液２０μｔを採り、１０ｍ
ＭＨ，０，１００μｔと５μＭヘミンのアルカリ溶液２
ｍｔを加えて発光させた）を測定し、１％タンパク質浴
溶液換算した発光強度、発光強度（ｍＶ）／１％タンパ
ク質、で比較した。ｐａｂ’−アルブミン−ルミノール
結合体は、発光強度／１％タンパク１ｇ＝ ２２０、抗
体−ルミノール結合体は、４４．５であった。
上記標識抗体（ｐａｂ’−アルブミン−ルミノール結合
体）を用いてヒ）ＩｇＧの免疫定量を行なった。Ｑ、
５ ｍｍφ のポリスチレンビーズの表面をアミノ化し
、これにグルタルアルデヒドで抗ヒトＩｇＧ を固定化
し、この抗体固定化ビーズ０．２ｇに１０′″″Ｍリン
酸バッフアサリーン（ｐＨ７）ｏ、 ｓ ｍ ｔと、ｌ
ｌｈの＃＃ｆＬの標準ヒトＩｇＧ 血清２０μｔを加え
、３７Ｃで４時間静かに振とうしてから前記バッファで
洗浄し、次いでバッファ０、５ ｍ ｔと標識抗体２０
μｔｔ−加え、同様に振とうしてから、十分洗浄し、ビ
ーズ上に残存する標識ルミノールの発光量を測定した。
体）を用いてヒ）ＩｇＧの免疫定量を行なった。Ｑ、
５ ｍｍφ のポリスチレンビーズの表面をアミノ化し
、これにグルタルアルデヒドで抗ヒトＩｇＧ を固定化
し、この抗体固定化ビーズ０．２ｇに１０′″″Ｍリン
酸バッフアサリーン（ｐＨ７）ｏ、 ｓ ｍ ｔと、ｌ
ｌｈの＃＃ｆＬの標準ヒトＩｇＧ 血清２０μｔを加え
、３７Ｃで４時間静かに振とうしてから前記バッファで
洗浄し、次いでバッファ０、５ ｍ ｔと標識抗体２０
μｔｔ−加え、同様に振とうしてから、十分洗浄し、ビ
ーズ上に残存する標識ルミノールの発光量を測定した。
これにより１ｎｇ／ｍｔのＩｇＧが容易に測定できた。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、共有結合によって一体に結合した複数個のルミネツ
セ／上成分と水溶性尚分子成分と複数個の免疫学的活性
成分とからなり、上記免疫学的活性成分は酸素により分
解された抗体の抗体活性を有するフラグメントであるこ
とを特徴とする費疫字的活性複合体。 ト ２、上記ルミネッセン！成分が化学ルミネッセントであ
ることを特徴とする特許請求の範囲第１項記載の複合体
。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1873882A JPS58137760A (ja) | 1982-02-10 | 1982-02-10 | 免疫学的活性複合体 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1873882A JPS58137760A (ja) | 1982-02-10 | 1982-02-10 | 免疫学的活性複合体 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS58137760A true JPS58137760A (ja) | 1983-08-16 |
Family
ID=11980004
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP1873882A Pending JPS58137760A (ja) | 1982-02-10 | 1982-02-10 | 免疫学的活性複合体 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS58137760A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS60173469A (ja) * | 1983-07-29 | 1985-09-06 | ヘニング・ベルリン ゲー・エム・ベー・ハー ヘミー ウント フアルマベルケ | ルミネセンス免疫測定試薬キット及びその為に使用できる化学ルミネセンス標識ハプテン共役体並びにそれらの製造方法 |
| JPS6432170A (en) * | 1987-07-29 | 1989-02-02 | Agency Ind Science Techn | Production of novel fluorescent labeled antibody |
| US8183060B2 (en) | 2001-09-19 | 2012-05-22 | Daiichi Pure Chemicals Co., Ltd. | Luminescent polymer and use thereof in bioassay |
-
1982
- 1982-02-10 JP JP1873882A patent/JPS58137760A/ja active Pending
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS60173469A (ja) * | 1983-07-29 | 1985-09-06 | ヘニング・ベルリン ゲー・エム・ベー・ハー ヘミー ウント フアルマベルケ | ルミネセンス免疫測定試薬キット及びその為に使用できる化学ルミネセンス標識ハプテン共役体並びにそれらの製造方法 |
| JPS6432170A (en) * | 1987-07-29 | 1989-02-02 | Agency Ind Science Techn | Production of novel fluorescent labeled antibody |
| US8183060B2 (en) | 2001-09-19 | 2012-05-22 | Daiichi Pure Chemicals Co., Ltd. | Luminescent polymer and use thereof in bioassay |
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