JPH1156250A - 蛋白分解物及びその製造方法 - Google Patents
蛋白分解物及びその製造方法Info
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- JPH1156250A JPH1156250A JP9230822A JP23082297A JPH1156250A JP H1156250 A JPH1156250 A JP H1156250A JP 9230822 A JP9230822 A JP 9230822A JP 23082297 A JP23082297 A JP 23082297A JP H1156250 A JPH1156250 A JP H1156250A
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Abstract
(57)【要約】
【課題】 大豆蛋白質の主要構成成分のグリシニンが選
択的に分解されたグリシニン低含量大豆蛋白質分解物及
びその製造方法を提供することにある。 【解決手段】 大豆に蛋白質分解酵素を作用させて大豆
蛋白質中のグリシニンを選択的に分解させて得られグリ
シニン低含量大豆蛋白質分解物、及び大豆に蛋白
質分解酵素をｐＨ1.０〜2.８、好ましくはｐＨ1.５〜
2.５の下で作用さること を特徴とするグリシ
ニン低含量大豆蛋白質分解物の製造方法。
択的に分解されたグリシニン低含量大豆蛋白質分解物及
びその製造方法を提供することにある。 【解決手段】 大豆に蛋白質分解酵素を作用させて大豆
蛋白質中のグリシニンを選択的に分解させて得られグリ
シニン低含量大豆蛋白質分解物、及び大豆に蛋白
質分解酵素をｐＨ1.０〜2.８、好ましくはｐＨ1.５〜
2.５の下で作用さること を特徴とするグリシ
ニン低含量大豆蛋白質分解物の製造方法。
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、複数の構成蛋白質
を含む蛋白のうち、特定構成蛋白質を選択的に分解して
得られる特定構成蛋白質底含量蛋白分解物の製造方法に
関し、とりわけ、大豆蛋白質の主要構成成分のグリシニ
ンが選択的に分解されたグリシニン低含量大豆蛋白質分
解物及びその製造方法に関する。
を含む蛋白のうち、特定構成蛋白質を選択的に分解して
得られる特定構成蛋白質底含量蛋白分解物の製造方法に
関し、とりわけ、大豆蛋白質の主要構成成分のグリシニ
ンが選択的に分解されたグリシニン低含量大豆蛋白質分
解物及びその製造方法に関する。
【０００２】
【従来の技術】大豆は、良質の蛋白質を多く含み、古く
から優れた蛋白質素材として利用されてきた。特に分離
大豆蛋白質は、蛋白質含有量が高く且つ乳化性、ゲル化
性、保水性等の様々な機能特性を備えていることから優
れた食品素材として有用である。
から優れた蛋白質素材として利用されてきた。特に分離
大豆蛋白質は、蛋白質含有量が高く且つ乳化性、ゲル化
性、保水性等の様々な機能特性を備えていることから優
れた食品素材として有用である。
【０００３】大豆蛋白質は、高分子の複雑な高次構造を
有する各種の蛋白質から構成されているが、例えば超遠
心の沈降係数の差で分画する方法では、所謂２Ｓ、７
Ｓ、１１Ｓ、１５Ｓ等の蛋白に分けられ、これらの蛋白
は物性においても異なる特徴を有している。
有する各種の蛋白質から構成されているが、例えば超遠
心の沈降係数の差で分画する方法では、所謂２Ｓ、７
Ｓ、１１Ｓ、１５Ｓ等の蛋白に分けられ、これらの蛋白
は物性においても異なる特徴を有している。
【０００４】例えば脱脂大豆から水抽出した豆乳を酸沈
澱して得られる分離大豆蛋白質では、主に７Ｓグロブリ
ン（主としてβ−コングリシニン）と１１Ｓグロブリン
（主としてグリシニン）から構成されており、各成分は
固有の機能特性を有している。しかし、実際に利用する
上では、これら成分が混在した混合物である為、各成分
の固有機能特性が充分に生かされずにいる。
澱して得られる分離大豆蛋白質では、主に７Ｓグロブリ
ン（主としてβ−コングリシニン）と１１Ｓグロブリン
（主としてグリシニン）から構成されており、各成分は
固有の機能特性を有している。しかし、実際に利用する
上では、これら成分が混在した混合物である為、各成分
の固有機能特性が充分に生かされずにいる。
【０００５】そこで、これら各成分の固有機能を利用す
べく、各成分を分画する多くの試みがなされている。例
えば、ウォルフ等、タン等の実験室的分画法の研究・報
告例や特開昭４８−５６８４３号公報、特開昭４９−３
１８４３号公報、特開昭５１−８６１４９号公報、特開
昭５５−１２４４５７号公報、特開昭５５−１５３５６
２号公報、特開昭５６−６４７５５号公報、特開昭５７
−１３２８４４号公報、特開昭５８−３６３４５号公報
等が提案されている。しかし、これらの方法はいずれも
実験室的方法の域を免れず工業的な分画方法としては不
適当である。
べく、各成分を分画する多くの試みがなされている。例
えば、ウォルフ等、タン等の実験室的分画法の研究・報
告例や特開昭４８−５６８４３号公報、特開昭４９−３
１８４３号公報、特開昭５１−８６１４９号公報、特開
昭５５−１２４４５７号公報、特開昭５５−１５３５６
２号公報、特開昭５６−６４７５５号公報、特開昭５７
−１３２８４４号公報、特開昭５８−３６３４５号公報
等が提案されている。しかし、これらの方法はいずれも
実験室的方法の域を免れず工業的な分画方法としては不
適当である。
【０００６】そこで、特開昭６１−１８７７５５号公報
では、亜硫酸化合物等の存在下、ｐＨ、温度の制御によ
って大豆蛋白成分が工業的な分離方法で分画できる方法
も提案されているが、これもｐＨ、温度の煩雑な制御を
必須としている。
では、亜硫酸化合物等の存在下、ｐＨ、温度の制御によ
って大豆蛋白成分が工業的な分離方法で分画できる方法
も提案されているが、これもｐＨ、温度の煩雑な制御を
必須としている。
【０００７】一方、プロテアーゼによる酵素分解を利用
した機能改良も多くの検討がなされている。例えば特公
昭４８−２４２６２号公報、特公昭５５−１０２８号公
報、特開昭６２−２３２３４１号公報、特公平４−１４
９４１号公報等であるが、いずれも酵素分解に際し、大
豆蛋白質を予め加熱変性させ分解を促進し、溶解性や非
ゲル化性等の機能の改変に係わるものであって、大豆蛋
白質の特定成分のみを分解するような機能改変の試みは
未だなされていない。
した機能改良も多くの検討がなされている。例えば特公
昭４８−２４２６２号公報、特公昭５５−１０２８号公
報、特開昭６２−２３２３４１号公報、特公平４−１４
９４１号公報等であるが、いずれも酵素分解に際し、大
豆蛋白質を予め加熱変性させ分解を促進し、溶解性や非
ゲル化性等の機能の改変に係わるものであって、大豆蛋
白質の特定成分のみを分解するような機能改変の試みは
未だなされていない。
【０００８】蛋白質は一般に未変性状態では、プロテア
ーゼの如き加水分解酵素に対してしばしば難分解性であ
り、大豆蛋白質も同様である。（S.S. Nielsen et. a
l., J.Agric. Food Chem., 36, 869 (1988))その為に、
分解に際し加熱やアルコール等の蛋白変性の処理を施す
ことが常識となっている。
ーゼの如き加水分解酵素に対してしばしば難分解性であ
り、大豆蛋白質も同様である。（S.S. Nielsen et. a
l., J.Agric. Food Chem., 36, 869 (1988))その為に、
分解に際し加熱やアルコール等の蛋白変性の処理を施す
ことが常識となっている。
【０００９】分離大豆蛋白質では、前述したように主に
７Ｓグロブリン（主としてβ−コングリシニン）と１１
Ｓグロブリン（主としてグリシニン）から構成される混
合物であり、外的影響による各成分の変性度合いは両者
で異なることが知られている。例えば、酸性ｐＨに於い
て、１１Ｓグロブリンが７Ｓグロブリンよりも変性し易
いことが知られている。(I. Koshiyama, J. Sci. Fd Ag
ric., 23, 853 (1972)) また、加熱変性温度は７Ｓグロ
ブリンが１１Ｓグロブリンよりも低く、低い加熱温度で
変性が起きることも知られている。（S. Damodaran, J.
Agric. FoodChem.,36, 262 (1988))しかし、これまで
の酵素分解の方法では、予め過度の加熱やアルコール等
の制御しにくい蛋白変性処理をして分解する為か、大豆
蛋白質の特定成分のみを選択的に分解することができな
かった。
７Ｓグロブリン（主としてβ−コングリシニン）と１１
Ｓグロブリン（主としてグリシニン）から構成される混
合物であり、外的影響による各成分の変性度合いは両者
で異なることが知られている。例えば、酸性ｐＨに於い
て、１１Ｓグロブリンが７Ｓグロブリンよりも変性し易
いことが知られている。(I. Koshiyama, J. Sci. Fd Ag
ric., 23, 853 (1972)) また、加熱変性温度は７Ｓグロ
ブリンが１１Ｓグロブリンよりも低く、低い加熱温度で
変性が起きることも知られている。（S. Damodaran, J.
Agric. FoodChem.,36, 262 (1988))しかし、これまで
の酵素分解の方法では、予め過度の加熱やアルコール等
の制御しにくい蛋白変性処理をして分解する為か、大豆
蛋白質の特定成分のみを選択的に分解することができな
かった。
【００１０】そこで、大豆蛋白質の特定成分のみを分解
することができれば、各成分が混在した混合物から固有
の機能特性を有する大豆蛋白質が得られることができ
る。
することができれば、各成分が混在した混合物から固有
の機能特性を有する大豆蛋白質が得られることができ
る。
【００１１】
【発明が解決しようとする課題】以上の実情に鑑み、本
発明は特定構成蛋白質底含量蛋白分解物の製造方法、と
りわけ、大豆蛋白質の主要構成成分のグリシニンが選択
的に分解されたグリシニン低含量大豆蛋白質分解物及び
その製造方法を提供することにある。
発明は特定構成蛋白質底含量蛋白分解物の製造方法、と
りわけ、大豆蛋白質の主要構成成分のグリシニンが選択
的に分解されたグリシニン低含量大豆蛋白質分解物及び
その製造方法を提供することにある。
【００１２】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、上記課題
を解決すべく鋭意研究した結果、複数の構成蛋白質を含
む蛋白が特定の変性条件において各構成蛋白質の変性程
度が異なることに着目し、その変性条件下で蛋白質分解
酵素を作用することで特定構成蛋白質底含量蛋白質分解
物が得られることを見出した。ここで言う複数の構成蛋
白質を含む蛋白とは、異なる物理化学的性質を有し、公
知の分離精製方法により分離されうる蛋白質からなる蛋
白を指し、一般的には乳蛋白、肉蛋白、穀物蛋白等と総
称されるものであるが、例えば穀物蛋白もさらに大豆蛋
白、小麦蛋白、米蛋白等に分類され、そのうちの大豆蛋
白では前述したように主要構成成分としてグリシニンと
β−コングリシニンが知られている。これら大豆蛋白質
のグリシニンとβ−コングリシニンにおいては、例えば
特定の酸性pHではグリシニンとβ−コングリシニンの変
性程度が異なり、このｐＨで蛋白質分解酵素を作用する
ことでグリシニンが選択的に分解されたグリシニン底含
量蛋白質分解物が得られる。
を解決すべく鋭意研究した結果、複数の構成蛋白質を含
む蛋白が特定の変性条件において各構成蛋白質の変性程
度が異なることに着目し、その変性条件下で蛋白質分解
酵素を作用することで特定構成蛋白質底含量蛋白質分解
物が得られることを見出した。ここで言う複数の構成蛋
白質を含む蛋白とは、異なる物理化学的性質を有し、公
知の分離精製方法により分離されうる蛋白質からなる蛋
白を指し、一般的には乳蛋白、肉蛋白、穀物蛋白等と総
称されるものであるが、例えば穀物蛋白もさらに大豆蛋
白、小麦蛋白、米蛋白等に分類され、そのうちの大豆蛋
白では前述したように主要構成成分としてグリシニンと
β−コングリシニンが知られている。これら大豆蛋白質
のグリシニンとβ−コングリシニンにおいては、例えば
特定の酸性pHではグリシニンとβ−コングリシニンの変
性程度が異なり、このｐＨで蛋白質分解酵素を作用する
ことでグリシニンが選択的に分解されたグリシニン底含
量蛋白質分解物が得られる。
【００１３】すなわち、本発明は複数の構成蛋白質を含
む蛋白に蛋白質分解酵素を作用させて特定構成蛋白質を
選択的に分解させて得られる特定構成蛋白質底含量蛋白
質分解物の製造方法であって、特定構成蛋白質が選択的
に変性した条件下に、変性した特定構成蛋白質及びそれ
以外の構成蛋白からなる複数の構成蛋白質を含む蛋白へ
作用させる方法で、その変性条件はｐＨ調整または／お
よび温度調整により行われる。上記特定構成蛋白質底含
量蛋白質分解物においては、特定構成蛋白質の分解率が
60％以上好ましくは80％以上、特定構成蛋白質以外の主
要構成蛋白質の分解率が40％以下好ましくは20％以下で
ある。
む蛋白に蛋白質分解酵素を作用させて特定構成蛋白質を
選択的に分解させて得られる特定構成蛋白質底含量蛋白
質分解物の製造方法であって、特定構成蛋白質が選択的
に変性した条件下に、変性した特定構成蛋白質及びそれ
以外の構成蛋白からなる複数の構成蛋白質を含む蛋白へ
作用させる方法で、その変性条件はｐＨ調整または／お
よび温度調整により行われる。上記特定構成蛋白質底含
量蛋白質分解物においては、特定構成蛋白質の分解率が
60％以上好ましくは80％以上、特定構成蛋白質以外の主
要構成蛋白質の分解率が40％以下好ましくは20％以下で
ある。
【００１４】さらに、本発明は、大豆蛋白に蛋白質分解
酵素を作用させて大豆蛋白中の特定構成蛋白質を選択的
に分解させて得られる特定構成蛋白質底含量蛋白質分解
物の製造方法である。上記特定構成蛋白質としては、グ
リシニンで蛋白質分解酵素をpH 1.0〜2.8,好ましくはpH
1.5〜2.5 の下で行われるものである。
酵素を作用させて大豆蛋白中の特定構成蛋白質を選択的
に分解させて得られる特定構成蛋白質底含量蛋白質分解
物の製造方法である。上記特定構成蛋白質としては、グ
リシニンで蛋白質分解酵素をpH 1.0〜2.8,好ましくはpH
1.5〜2.5 の下で行われるものである。
【００１５】以下、本発明について詳述する。本発明に
適用される複数の構成蛋白質を含む蛋白としては、特定
の変性条件においその変性程度が構成蛋白質間で異なる
複数の構成蛋白質を含むことが必要であり、例えば乳蛋
白、肉蛋白、穀物蛋白等が挙げられ、穀物蛋白では大豆
蛋白、小麦蛋白、米蛋白等が例示される。これらの複数
の構成蛋白質を含む蛋白は、特定の変性条件に先だって
過度の蛋白変性を受けているものは好ましくなく、蛋白
変性を伴わない若しくは蛋白変性が軽度である蛋白加工
品を用いるのが好ましく、特定の変性条件、言い換えれ
ば蛋白分解酵素を作用させる時において変性程度が構成
蛋白質間で異なっていれば良い。
適用される複数の構成蛋白質を含む蛋白としては、特定
の変性条件においその変性程度が構成蛋白質間で異なる
複数の構成蛋白質を含むことが必要であり、例えば乳蛋
白、肉蛋白、穀物蛋白等が挙げられ、穀物蛋白では大豆
蛋白、小麦蛋白、米蛋白等が例示される。これらの複数
の構成蛋白質を含む蛋白は、特定の変性条件に先だって
過度の蛋白変性を受けているものは好ましくなく、蛋白
変性を伴わない若しくは蛋白変性が軽度である蛋白加工
品を用いるのが好ましく、特定の変性条件、言い換えれ
ば蛋白分解酵素を作用させる時において変性程度が構成
蛋白質間で異なっていれば良い。
【００１６】複数の構成蛋白質を含む蛋白への蛋白分解
酵素処理は特定構成蛋白質を選択的に変性させた条件下
で行われる。特定構成蛋白質を選択的に変性させた条件
は、その構成蛋白質により異なり一該には規定できけな
いが、ｐＨ、温度、イオン強度、圧力、化学的変性剤等
の物理化学的条件が例示でき、これら複数の組み合わせ
による条件も可能である。グリシニン底含量大豆蛋白分
解物について詳述すると、本発明に適用される大豆蛋白
質としては、大豆、大豆蛋白質を主体とする全脂豆乳、
脱脂豆乳、濃縮大豆蛋白、分離大豆蛋白等であり、蛋白
変性を伴わない若しくは蛋白変性が軽度である加工処理
を行った大豆蛋白加工品が好ましく、品種、産地等には
限定されない。一般的には、ｎ−ヘキサンを抽出溶剤と
して低温抽出処理を行った脱脂大豆が出発原料として適
当であり、特にＮＳＩ（窒素可溶係数）が６０以上、好
ましくは８０以上の低変性脱脂大豆が好ましい。このよ
うな低変性脱脂大豆から水抽出された脱脂豆乳や濃縮大
豆蛋白、分離大豆蛋白が本発明に好適に用いられる。
酵素処理は特定構成蛋白質を選択的に変性させた条件下
で行われる。特定構成蛋白質を選択的に変性させた条件
は、その構成蛋白質により異なり一該には規定できけな
いが、ｐＨ、温度、イオン強度、圧力、化学的変性剤等
の物理化学的条件が例示でき、これら複数の組み合わせ
による条件も可能である。グリシニン底含量大豆蛋白分
解物について詳述すると、本発明に適用される大豆蛋白
質としては、大豆、大豆蛋白質を主体とする全脂豆乳、
脱脂豆乳、濃縮大豆蛋白、分離大豆蛋白等であり、蛋白
変性を伴わない若しくは蛋白変性が軽度である加工処理
を行った大豆蛋白加工品が好ましく、品種、産地等には
限定されない。一般的には、ｎ−ヘキサンを抽出溶剤と
して低温抽出処理を行った脱脂大豆が出発原料として適
当であり、特にＮＳＩ（窒素可溶係数）が６０以上、好
ましくは８０以上の低変性脱脂大豆が好ましい。このよ
うな低変性脱脂大豆から水抽出された脱脂豆乳や濃縮大
豆蛋白、分離大豆蛋白が本発明に好適に用いられる。
【００１７】本発明に使用する蛋白質分解酵素は、ｐＨ
1.0〜2.8 に於いて蛋白質分解活性を有する酵素剤であ
ることが必要である。これらは植物や動物臓器或いは微
生物起源の市販酵素剤等その起源は特に限定されない
が、ペプシンが最も好適に使用される。
1.0〜2.8 に於いて蛋白質分解活性を有する酵素剤であ
ることが必要である。これらは植物や動物臓器或いは微
生物起源の市販酵素剤等その起源は特に限定されない
が、ペプシンが最も好適に使用される。
【００１８】本発明の実施に際して蛋白質分解酵素は、
大豆蛋白製造工程中、大豆蛋白質に添加され、ｐＨ 1.0
〜2.8 に於いてグリシニンの選択的分解反応を行う。例
えば分離大豆蛋白を製造する場合に於いて、低変性脱脂
大豆を水抽出し、水不溶性画分（オカラ）と水溶性画分
（豆乳）に分離し、該水溶性画分を等電点沈澱させ、水
不溶性画分（カード）と水溶性画分（ホエー）に分離し
て酸沈澱カードを得て、該カードの水性懸濁液をｐＨ
1.0〜2.8 に調整して、分解反応を行う。そして、反応
物を中和・殺菌・乾燥して製造する。あるいは、反応物
をβ−コングリシニンの等電点であるｐＨ 4.8付近で酸
沈澱し、遠心分離により、上清（グリシニンの分解物が
主体）と沈澱（未分解のβ−コングリシニンが主体）に
分離して、それぞれを中和・殺菌・乾燥して製造するこ
ともできる。
大豆蛋白製造工程中、大豆蛋白質に添加され、ｐＨ 1.0
〜2.8 に於いてグリシニンの選択的分解反応を行う。例
えば分離大豆蛋白を製造する場合に於いて、低変性脱脂
大豆を水抽出し、水不溶性画分（オカラ）と水溶性画分
（豆乳）に分離し、該水溶性画分を等電点沈澱させ、水
不溶性画分（カード）と水溶性画分（ホエー）に分離し
て酸沈澱カードを得て、該カードの水性懸濁液をｐＨ
1.0〜2.8 に調整して、分解反応を行う。そして、反応
物を中和・殺菌・乾燥して製造する。あるいは、反応物
をβ−コングリシニンの等電点であるｐＨ 4.8付近で酸
沈澱し、遠心分離により、上清（グリシニンの分解物が
主体）と沈澱（未分解のβ−コングリシニンが主体）に
分離して、それぞれを中和・殺菌・乾燥して製造するこ
ともできる。
【００１９】通常、蛋白質分解酵素は未変性大豆蛋白質
を含む水性懸濁液をｐＨ 1.0〜2.8に調整し、該水性懸
濁液の固形分に対して、0.００１〜0.５％、好ましくは
0.０１〜0.１％の範囲で添加し、酵素反応を実施すれば
よい。また反応温度は、一般に２０〜５０℃の範囲で、
好ましくは、３０〜４０℃の範囲が良い。また、通常５
分〜２時間、好ましくは、１０〜３０分程度反応させれ
ばよく、固定化酵素を充填したカラムに通液することで
連続処理も実施できる。
を含む水性懸濁液をｐＨ 1.0〜2.8に調整し、該水性懸
濁液の固形分に対して、0.００１〜0.５％、好ましくは
0.０１〜0.１％の範囲で添加し、酵素反応を実施すれば
よい。また反応温度は、一般に２０〜５０℃の範囲で、
好ましくは、３０〜４０℃の範囲が良い。また、通常５
分〜２時間、好ましくは、１０〜３０分程度反応させれ
ばよく、固定化酵素を充填したカラムに通液することで
連続処理も実施できる。
【００２０】酵素分解による大豆蛋白質中の各成分の変
化は、ＳＤＳ−電気泳動法により各成分を分離し、クマ
シーブルー染色したバンドの濃淡から簡単に調べること
が出来る。本発明によれば、グリシニンの分解率が６０
％以上、好ましくは８０％以上であり、且つβ−コング
リシニン分解率が４０％以下、好ましくは２０％以下で
あるもの、換言すればグリシニン含量が原料大豆のそれ
の４０％以下、好ましくは２０％以下であり、且つβ−
コングリシニン含量が原料大豆のそれの６０％以上、好
ましくは８０％以上であるグリシニン低含量大豆蛋白質
分解物が簡単に得られる。このようにして得られるグリ
シニン低含量大豆蛋白質分解物は、β−コングリシニン
の機能を生かした食品素材として有効に利用される。
化は、ＳＤＳ−電気泳動法により各成分を分離し、クマ
シーブルー染色したバンドの濃淡から簡単に調べること
が出来る。本発明によれば、グリシニンの分解率が６０
％以上、好ましくは８０％以上であり、且つβ−コング
リシニン分解率が４０％以下、好ましくは２０％以下で
あるもの、換言すればグリシニン含量が原料大豆のそれ
の４０％以下、好ましくは２０％以下であり、且つβ−
コングリシニン含量が原料大豆のそれの６０％以上、好
ましくは８０％以上であるグリシニン低含量大豆蛋白質
分解物が簡単に得られる。このようにして得られるグリ
シニン低含量大豆蛋白質分解物は、β−コングリシニン
の機能を生かした食品素材として有効に利用される。
【００２１】
【実施例】以下、本発明を実施例により具体的に説明す
る。ただし、本発明はこれらの実施例にその技術範囲が
限定されるものではない。
る。ただし、本発明はこれらの実施例にその技術範囲が
限定されるものではない。
【００２２】〔実施例１〕ｎ−ヘキサンを抽出溶剤とし
て用いて得られた低変性脱脂大豆（窒素可溶指数；ＮＳ
Ｉ＞８０）１００ｇにその１０倍量の水を加え、室温、
ｐＨ 7.0において１時間抽出後、遠心分離し、脱脂豆乳
９５０ｇを得た。この脱脂豆乳９５０ｇに塩酸を加え、
ｐＨ 4.5とし、遠心分離してホエー画分を除き酸沈澱カ
ード１００ｇを得た。該酸沈澱カード１００ｇに加水し
た水性懸濁液に塩酸を加えｐＨ＝2.５に調整し、対乾物
量当たり0.０５％のペプシン（シグマ社製）を加え、３
７℃，３０分酵素反応を行った。酵素反応物を苛性ソー
ダで中和後、１４０℃，１５秒加熱した溶液を噴霧乾燥
し、大豆蛋白質３７ｇを得た（試験区）。対照として酸
沈澱カードの水性懸濁液を苛性ソーダで中和後、１４０
℃，１５秒加熱した溶液を噴霧乾燥したものを調整した
（対照区）。
て用いて得られた低変性脱脂大豆（窒素可溶指数；ＮＳ
Ｉ＞８０）１００ｇにその１０倍量の水を加え、室温、
ｐＨ 7.0において１時間抽出後、遠心分離し、脱脂豆乳
９５０ｇを得た。この脱脂豆乳９５０ｇに塩酸を加え、
ｐＨ 4.5とし、遠心分離してホエー画分を除き酸沈澱カ
ード１００ｇを得た。該酸沈澱カード１００ｇに加水し
た水性懸濁液に塩酸を加えｐＨ＝2.５に調整し、対乾物
量当たり0.０５％のペプシン（シグマ社製）を加え、３
７℃，３０分酵素反応を行った。酵素反応物を苛性ソー
ダで中和後、１４０℃，１５秒加熱した溶液を噴霧乾燥
し、大豆蛋白質３７ｇを得た（試験区）。対照として酸
沈澱カードの水性懸濁液を苛性ソーダで中和後、１４０
℃，１５秒加熱した溶液を噴霧乾燥したものを調整した
（対照区）。
【００２３】試験区と対照区の各サンプル１０マイクロ
グラムをＳＤＳ−電気泳動で分離し、クマシーブルー染
色後バンドの濃淡をデンシトメーターで調べた。対照区
のグリシニン及びβ−コングリシニン含量を各々１００
％とした時、試験区の各成分の低下率を求めたところ、
表１に示す通りである。この結果から、ほぼ大豆蛋白質
中のグリシニンのみが選択的に分解されていることがわ
かる。
グラムをＳＤＳ−電気泳動で分離し、クマシーブルー染
色後バンドの濃淡をデンシトメーターで調べた。対照区
のグリシニン及びβ−コングリシニン含量を各々１００
％とした時、試験区の各成分の低下率を求めたところ、
表１に示す通りである。この結果から、ほぼ大豆蛋白質
中のグリシニンのみが選択的に分解されていることがわ
かる。
【００２４】〔実施例２〕実施例１と同様に調製した酸
沈澱カードに加水した水性懸濁液に塩酸を加えｐＨ 2.0
に調整し、対乾物量当たり0.05％のペプシン（シグマ社
製）を加え、３７℃，３０分酵素反応を行った。酵素反
応物を苛性ソーダで中和後、１４０℃，１５秒加熱した
溶液を噴霧乾燥し、大豆蛋白質を調製した。
沈澱カードに加水した水性懸濁液に塩酸を加えｐＨ 2.0
に調整し、対乾物量当たり0.05％のペプシン（シグマ社
製）を加え、３７℃，３０分酵素反応を行った。酵素反
応物を苛性ソーダで中和後、１４０℃，１５秒加熱した
溶液を噴霧乾燥し、大豆蛋白質を調製した。
【００２５】〔実施例３〕実施例１と同様に調製した酸
沈澱カードに加水した水性懸濁液に塩酸を加えｐＨ2.8
に調整し、対乾物量当たり0.０５％のペプシン（シグマ
社製）を加え、３７℃，３０分酵素反応を行った。酵素
反応物を苛性ソーダで中和後、１４０℃，１５秒加熱し
た溶液を噴霧乾燥し、大豆蛋白質を調製した。
沈澱カードに加水した水性懸濁液に塩酸を加えｐＨ2.8
に調整し、対乾物量当たり0.０５％のペプシン（シグマ
社製）を加え、３７℃，３０分酵素反応を行った。酵素
反応物を苛性ソーダで中和後、１４０℃，１５秒加熱し
た溶液を噴霧乾燥し、大豆蛋白質を調製した。
【００２６】〔比較例１〕実施例１と同様に調製した酸
沈澱カードに加水した水性懸濁液に塩酸を加えｐＨ3.5
に調整し、対乾物量当たり0.05％のペプシン（シグマ社
製）を加え、３７℃，３０分酵素反応を行った。酵素反
応物を苛性ソーダで中和後、１４０℃，１５秒加熱した
溶液を噴霧乾燥し、大豆蛋白質を調製した。
沈澱カードに加水した水性懸濁液に塩酸を加えｐＨ3.5
に調整し、対乾物量当たり0.05％のペプシン（シグマ社
製）を加え、３７℃，３０分酵素反応を行った。酵素反
応物を苛性ソーダで中和後、１４０℃，１５秒加熱した
溶液を噴霧乾燥し、大豆蛋白質を調製した。
【００２７】〔比較例２〕実施例１と同様に調製した脱
脂豆乳を９０℃，３０分加熱したものから酸沈澱カード
を調製し、加水した水性懸濁液に塩酸を加えｐＨ＝2.５
に調整し、対乾物量当たり0.０５％のペプシン（シグマ
社製）を加え、３７℃，３０分酵素反応を行った。酵素
反応物を苛性ソーダで中和後、１４０℃，１５秒加熱し
た溶液を噴霧乾燥し、大豆蛋白質を調製した。
脂豆乳を９０℃，３０分加熱したものから酸沈澱カード
を調製し、加水した水性懸濁液に塩酸を加えｐＨ＝2.５
に調整し、対乾物量当たり0.０５％のペプシン（シグマ
社製）を加え、３７℃，３０分酵素反応を行った。酵素
反応物を苛性ソーダで中和後、１４０℃，１５秒加熱し
た溶液を噴霧乾燥し、大豆蛋白質を調製した。
【００２８】実施例２及び３並びに比較例１及び２の各
サンプル１０マイクログラムをＳＤＳ−電気泳動で分離
し、クマシーブルー染色後バンドの濃淡をデンシトメー
ターで調べた。実施例１の対照区のグリシニン及びβ−
コングリシニン含量を各々１００％とした時、各サンプ
ルの各成分の低下率を求めたところ、表１の通りであ
る。この結果から、比較例１及び比較例２のように、ｐ
Ｈが2.8 以上ではグリシニン、β−コングリシニン共に
殆ど分解されず、分解に先立ち予め過度の加熱変性を受
けたものは、もはやグリシニンのみならずβ−コングリ
シニンの分解も起こり、選択的分解物は得られないこと
がわかる。
サンプル１０マイクログラムをＳＤＳ−電気泳動で分離
し、クマシーブルー染色後バンドの濃淡をデンシトメー
ターで調べた。実施例１の対照区のグリシニン及びβ−
コングリシニン含量を各々１００％とした時、各サンプ
ルの各成分の低下率を求めたところ、表１の通りであ
る。この結果から、比較例１及び比較例２のように、ｐ
Ｈが2.8 以上ではグリシニン、β−コングリシニン共に
殆ど分解されず、分解に先立ち予め過度の加熱変性を受
けたものは、もはやグリシニンのみならずβ−コングリ
シニンの分解も起こり、選択的分解物は得られないこと
がわかる。
【００２９】
【表１】 ──────────────────────────────────── 反応のｐＨ グリシニンの低下率 β−コングリシニン （％） の低下率 （％） ──────────────────────────────────── ｐＨ２．５ ９６ ４ 実施例１ ｐＨ２．０ ９８ １５ 実施例２ ｐＨ２．８ ６５ ２ 実施例３ ──────────────────────────────────── ｐＨ３．５ ８ ２ 比較例１ ｐＨ２．５ ９６ ９４ 比較例２ （加熱変性あり） ────────────────────────────────────
【００３０】
【発明の効果】本発明によれば、グリシニンのみが選択
的に分解されたグリシニン低含量大豆蛋白質が簡単に得
られ、畜肉加工・水産加工・飲料等様々な食品分野への
大豆蛋白利用拡大を図ることができ、産業の発達に大き
く寄与するものである。
的に分解されたグリシニン低含量大豆蛋白質が簡単に得
られ、畜肉加工・水産加工・飲料等様々な食品分野への
大豆蛋白利用拡大を図ることができ、産業の発達に大き
く寄与するものである。
【図１】ＳＤＳ−電気泳動パターンを示す。
Claims (7)
- 【請求項１】 複数の構成蛋白質を含む蛋白に蛋白質分
解酵素を作用させて特定構成蛋白質を選択的に分解させ
て得られる特定蛋白質低含量蛋白分解物の製造法。 - 【請求項２】 特定構成蛋白質を選択的に変性させた条
件下に蛋白質分解酵素を作用させる請求項１記載の製造
法。 - 【請求項３】 特定構成蛋白質の選択的な変性が、ｐＨ
調整または／及び温度調整により行われる請求項２記載
の製造法。 - 【請求項４】 特定構成蛋白質の分解率が 60 ％以上好
ましくは80％以上、特定構成蛋白質以外の主要構成蛋白
質の分解率が 40 ％以下好ましくは20％以下である請求
項１乃至３記載の製造法。 - 【請求項５】 大豆蛋白に蛋白質分解酵素を作用させて
大豆蛋白中の特定構成蛋白質を選択的に分解させて得ら
れる特定蛋白質低含量大豆蛋白分解物の製造法。 - 【請求項６】 特定構成蛋白質がグリシニンである請求
項５記載の製造法。 - 【請求項７】 ｐＨ 1.0〜2.8 、好ましくはｐＨ 1.5〜
2.5 の下で蛋白質分解酵素を作用させる請求項５乃至６
記載の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP9230822A JPH1156250A (ja) | 1997-08-27 | 1997-08-27 | 蛋白分解物及びその製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP9230822A JPH1156250A (ja) | 1997-08-27 | 1997-08-27 | 蛋白分解物及びその製造方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH1156250A true JPH1156250A (ja) | 1999-03-02 |
Family
ID=16913835
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP9230822A Pending JPH1156250A (ja) | 1997-08-27 | 1997-08-27 | 蛋白分解物及びその製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH1156250A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2006501854A (ja) * | 2002-10-09 | 2006-01-19 | イミユセル・コーポレーシヨン | ランチビオティックの精製法 |
| WO2009116636A1 (ja) * | 2008-03-19 | 2009-09-24 | 不二製油株式会社 | ミネラル強化大豆蛋白溶液 |
-
1997
- 1997-08-27 JP JP9230822A patent/JPH1156250A/ja active Pending
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2006501854A (ja) * | 2002-10-09 | 2006-01-19 | イミユセル・コーポレーシヨン | ランチビオティックの精製法 |
| WO2009116636A1 (ja) * | 2008-03-19 | 2009-09-24 | 不二製油株式会社 | ミネラル強化大豆蛋白溶液 |
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