JP3405144B2 - 大豆蛋白分解物の製造方法 - Google Patents
大豆蛋白分解物の製造方法Info
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Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、大豆蛋白質の主要
構成成分のβ−コングリシニンが選択的に分解されたβ
−コングリシニン低含量大豆蛋白分解物の製造方法に関
する。
構成成分のβ−コングリシニンが選択的に分解されたβ
−コングリシニン低含量大豆蛋白分解物の製造方法に関
する。
【０００２】
【従来の技術】大豆は、良質の蛋白質を多く含み、古く
から優れた蛋白質給源として利用されてきた。特に分離
大豆蛋白は、蛋白質含有量が高く且つ乳化性、ゲル化
性、保水性等の様々な機能特性を備えていることから食
品素材として有用であり、食肉製品、水産練り製品、惣
菜、パン、製菓、飲料用素材等に幅広く用いられてい
る。
から優れた蛋白質給源として利用されてきた。特に分離
大豆蛋白は、蛋白質含有量が高く且つ乳化性、ゲル化
性、保水性等の様々な機能特性を備えていることから食
品素材として有用であり、食肉製品、水産練り製品、惣
菜、パン、製菓、飲料用素材等に幅広く用いられてい
る。
【０００３】大豆蛋白質は、高分子の複雑な高次構造を
有する各種の蛋白質から構成されているが、例えば超遠
心の沈降係数の差で分画する方法では、所謂２Ｓ、７
Ｓ、１１Ｓ、１５Ｓ等の蛋白に分けられ、これらの蛋白
は物性においても異なる特徴を有している。
有する各種の蛋白質から構成されているが、例えば超遠
心の沈降係数の差で分画する方法では、所謂２Ｓ、７
Ｓ、１１Ｓ、１５Ｓ等の蛋白に分けられ、これらの蛋白
は物性においても異なる特徴を有している。
【０００４】例えば脱脂大豆から水抽出した豆乳を酸沈
殿して得られる分離大豆蛋白質では、主に７Ｓグロブリ
ン（主としてβ−コングリシニン）と１１Ｓグロブリン
（主としてグリシニン）から構成されており、各成分は
固有の機能特性を有している。しかし、実際に利用する
上では、これら成分が混在した混合物である為、各成分
の固有機能特性が充分に生かされずにいる。
殿して得られる分離大豆蛋白質では、主に７Ｓグロブリ
ン（主としてβ−コングリシニン）と１１Ｓグロブリン
（主としてグリシニン）から構成されており、各成分は
固有の機能特性を有している。しかし、実際に利用する
上では、これら成分が混在した混合物である為、各成分
の固有機能特性が充分に生かされずにいる。
【０００５】そこで、これら各成分の固有機能を利用す
べく、各成分を分画する多くの試みがなされている。例
えば、ウォルフ等、タン等の実験室的分画法の研究・報
告例や特開昭４８〓５６８４３号公報、特開昭４９〓３
１８４３号公報、特開昭５１〓８６１４９号公報、特開
昭５５〓１２４４５７号公報、特開昭５５１５３５６２
号公報、特開昭５６〓６４７５５号公報、特開昭５７〓
１３２８４４号公報、特開昭５８〓３６３４５号公報等
が提案されている。
べく、各成分を分画する多くの試みがなされている。例
えば、ウォルフ等、タン等の実験室的分画法の研究・報
告例や特開昭４８〓５６８４３号公報、特開昭４９〓３
１８４３号公報、特開昭５１〓８６１４９号公報、特開
昭５５〓１２４４５７号公報、特開昭５５１５３５６２
号公報、特開昭５６〓６４７５５号公報、特開昭５７〓
１３２８４４号公報、特開昭５８〓３６３４５号公報等
が提案されている。
【０００６】しかし、これらの方法はいずれも実験室的
方法の域を免れず工業的な分画方法には不適当である。
方法の域を免れず工業的な分画方法には不適当である。
【０００７】そこで、特開昭６１〓１８７７５５号公報
では、亜硫酸化合物等の存在下、ｐＨ、温度の制御によ
って大豆蛋白成分が工業的な分離方法で分画できる方法
も提案されているが、これもｐＨ、温度の煩雑な制御を
必須としている。一方、プロテアーゼによる酵素分解を
利用した機能改良も多くの検討がなされている。例えば
特公昭４８〓２４２６２号公報、特公昭５５〓１０２８
号公報、特開昭６２〓２３２３４１号公報、特公平４〓
１４９４１号公報等であるが、いずれも酵素分解に際
し、大豆蛋白質を予め加熱変性させ分解を促進し、溶解
性や非ゲル化性等の機能の改変に係わるものであって、
大豆蛋白質の特定成分のみを分解するような機能改変の
試みは見あたらない。
では、亜硫酸化合物等の存在下、ｐＨ、温度の制御によ
って大豆蛋白成分が工業的な分離方法で分画できる方法
も提案されているが、これもｐＨ、温度の煩雑な制御を
必須としている。一方、プロテアーゼによる酵素分解を
利用した機能改良も多くの検討がなされている。例えば
特公昭４８〓２４２６２号公報、特公昭５５〓１０２８
号公報、特開昭６２〓２３２３４１号公報、特公平４〓
１４９４１号公報等であるが、いずれも酵素分解に際
し、大豆蛋白質を予め加熱変性させ分解を促進し、溶解
性や非ゲル化性等の機能の改変に係わるものであって、
大豆蛋白質の特定成分のみを分解するような機能改変の
試みは見あたらない。
【０００８】蛋白質は一般に未変性状態では、プロテア
ーゼの如き加水分解酵素に対してしばしば難分解性であ
り、大豆蛋白質も同様である。（Ｓ．Ｓ．Ｎｉｅｌｓｅ
ｎｅｔ．ａｌ．，Ｊ．Ａｇｒｉｃ．Ｆｏｏｄ Ｃｈｅ
ｍ．，３６，８６９（１９８８））その為に、分解に際
し加熱やアルコール等の蛋白変性の処理を施すことが常
識となっている。
ーゼの如き加水分解酵素に対してしばしば難分解性であ
り、大豆蛋白質も同様である。（Ｓ．Ｓ．Ｎｉｅｌｓｅ
ｎｅｔ．ａｌ．，Ｊ．Ａｇｒｉｃ．Ｆｏｏｄ Ｃｈｅ
ｍ．，３６，８６９（１９８８））その為に、分解に際
し加熱やアルコール等の蛋白変性の処理を施すことが常
識となっている。
【０００９】分離大豆蛋白質では、前述したように主に
７Ｓグロブリン（主としてβ−コングリシニン）と１１
Ｓグロブリン（主としてグリシニン）から構成される混
合物であり、外的影響による各成分の変性度合いは両者
で異なることが知られている。しかし、これまでの酵素
分解の方法では、予め過度の加熱やアルコール等の制御
しにくい蛋白変性処理をして分解する為か、大豆蛋白質
の特定成分のみを選択的に分解することができなかっ
た。
７Ｓグロブリン（主としてβ−コングリシニン）と１１
Ｓグロブリン（主としてグリシニン）から構成される混
合物であり、外的影響による各成分の変性度合いは両者
で異なることが知られている。しかし、これまでの酵素
分解の方法では、予め過度の加熱やアルコール等の制御
しにくい蛋白変性処理をして分解する為か、大豆蛋白質
の特定成分のみを選択的に分解することができなかっ
た。
【００１０】そこで、大豆蛋白質の特定成分のみを分解
することが出来れば、各成分が混在した混合物から固有
の機能特性を有する大豆蛋白質が得られ、食品分野への
利用拡大ができる。
することが出来れば、各成分が混在した混合物から固有
の機能特性を有する大豆蛋白質が得られ、食品分野への
利用拡大ができる。
【００１１】
【発明が解決しようとする課題】以上の実情に鑑み、本
発明は、大豆蛋白質の主要構成成分のβ−コングリシニ
ンが選択的に分解された大豆蛋白分解物の製造方法を提
供することにある。
発明は、大豆蛋白質の主要構成成分のβ−コングリシニ
ンが選択的に分解された大豆蛋白分解物の製造方法を提
供することにある。
【００１２】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、上記課題
を解決すべく鋭意研究した結果、特定のｐＨと温度範囲
で大豆蛋白質の主要構成成分のグリシニンとβ−コング
リシニンの変性程度が異なることをに着目し、特定のｐ
Ｈと温度範囲で蛋白分解酵素を作用することで、β−コ
ングリシニンが選択的に分解された大豆蛋白分解物を得
ることが可能であることを見いだし本発明を完成したも
のである。
を解決すべく鋭意研究した結果、特定のｐＨと温度範囲
で大豆蛋白質の主要構成成分のグリシニンとβ−コング
リシニンの変性程度が異なることをに着目し、特定のｐ
Ｈと温度範囲で蛋白分解酵素を作用することで、β−コ
ングリシニンが選択的に分解された大豆蛋白分解物を得
ることが可能であることを見いだし本発明を完成したも
のである。
【００１３】即ち、本発明は大豆蛋白にｐＨ＝３〜４．
５、反応温度を５０℃を越え９０℃未満で蛋白質分解酵
素を作用させることを特徴とするβ−コングリシニン低
含量大豆蛋白分解物物の製造方法である。大豆蛋白分解
物のグリシニン／β−コングリシニンの比率は１．５以
上で、トリクロル酢酸可溶蛋白質の全蛋白質に対する割
合（重量％）が５〜２０％が好ましい。蛋白質分解酵素
は酸性プロテアーゼが好ましい。
５、反応温度を５０℃を越え９０℃未満で蛋白質分解酵
素を作用させることを特徴とするβ−コングリシニン低
含量大豆蛋白分解物物の製造方法である。大豆蛋白分解
物のグリシニン／β−コングリシニンの比率は１．５以
上で、トリクロル酢酸可溶蛋白質の全蛋白質に対する割
合（重量％）が５〜２０％が好ましい。蛋白質分解酵素
は酸性プロテアーゼが好ましい。
【００１４】
【発明の実施の形態】本発明のβ−コングリシニン低含
量大豆蛋白分解物の製造方法に適用される大豆蛋白とし
ては、大豆、剥皮大豆、大豆蛋白質を含有する全脂豆
乳、脱脂豆乳、濃縮大豆蛋白、分離大豆蛋白等であり、
蛋白変性を伴わない若しくは蛋白変性が軽度である加工
処理を行った大豆蛋白加工品が好ましく、品種、産地等
には限定されない。一般的には、ｎ−ヘキサンを抽出溶
剤として低温抽出処理を行った脱脂大豆が出発原料とし
て適当であり、特にＮＳＩ（窒素可溶係数）が６０以
上、好ましくは８０以上の低変性脱脂大豆が好ましい。
このような低変性脱脂大豆から水抽出された脱脂豆乳や
濃縮大豆蛋白、分離大豆蛋白が本発明に好適に用いられ
る。
量大豆蛋白分解物の製造方法に適用される大豆蛋白とし
ては、大豆、剥皮大豆、大豆蛋白質を含有する全脂豆
乳、脱脂豆乳、濃縮大豆蛋白、分離大豆蛋白等であり、
蛋白変性を伴わない若しくは蛋白変性が軽度である加工
処理を行った大豆蛋白加工品が好ましく、品種、産地等
には限定されない。一般的には、ｎ−ヘキサンを抽出溶
剤として低温抽出処理を行った脱脂大豆が出発原料とし
て適当であり、特にＮＳＩ（窒素可溶係数）が６０以
上、好ましくは８０以上の低変性脱脂大豆が好ましい。
このような低変性脱脂大豆から水抽出された脱脂豆乳や
濃縮大豆蛋白、分離大豆蛋白が本発明に好適に用いられ
る。
【００１５】本発明に使用する蛋白質分解酵素は、ｐＨ
＝３〜４．５、反応温度を５０℃を越え９０℃未満、好
ましくは５５〜８５℃より好ましくは６０〜８０℃の下
で蛋白質分解活性を有する酵素剤であることが必要で、
これらは植物や動物臓器或いは微生物起源の市販酵素剤
等その起源は特に限定されないが、酸性ｐＨで活性の高
い酸性プロテアーゼ、例えばペプシン、レンネットや微
生物起源（アスペルギルス属、リゾプス属、ムコール
属、リゾムコール属、ペニシリウム属等）が生産する一
連の酸性プロテアーゼが好適に使用される。
＝３〜４．５、反応温度を５０℃を越え９０℃未満、好
ましくは５５〜８５℃より好ましくは６０〜８０℃の下
で蛋白質分解活性を有する酵素剤であることが必要で、
これらは植物や動物臓器或いは微生物起源の市販酵素剤
等その起源は特に限定されないが、酸性ｐＨで活性の高
い酸性プロテアーゼ、例えばペプシン、レンネットや微
生物起源（アスペルギルス属、リゾプス属、ムコール
属、リゾムコール属、ペニシリウム属等）が生産する一
連の酸性プロテアーゼが好適に使用される。
【００１６】本発明の実施に際して蛋白質分解酵素は、
大豆蛋白製造工程中、大豆蛋白に添加され、ｐＨ＝３〜
４．５、反応温度を５０℃を越え９０℃未満、好ましく
は５５〜８５℃より好ましくは６０〜８０℃に於いてβ
−コングリシニンの選択的分解反応を行う。例えば分離
大豆蛋白を製造する場合に於いて、低変性脱脂大豆を水
抽出し、水不溶性画分（オカラ）と水溶性画分（豆乳）
に分離し、該水溶性画分を等電点沈殿させ、水不溶性画
分（カ−ド）と水溶性画分（ホエー）に分離して酸沈殿
カードを得て、該カードの水性懸濁液をｐＨ＝３〜４．
５に調製後、５０℃を越え９０℃未満、好ましくは５５
〜８５℃より好ましくは６０〜８０℃の下で分解反応を
行う。蛋白質分解酵素は未変性大豆蛋白を含む水性懸濁
液をｐＨ＝３〜４．５に調整し、該水性懸濁液の固形分
に対して、０．００１〜０．５％、好ましくは０．０１
〜０．１％の範囲で添加し、通常５分〜２時間、好まし
くは、１０〜３０分程度反応させればよく、固定化酵素
を充填したカラムに通液することで連続処理も実施でき
る。そして、反応物を中和し、殺菌・乾燥して製造す
る。必要に応じては、反応物をｐＨ＝６付近で、遠心分
離等によって上清（β−コングリシニンの分解物が主
体）と沈澱（未分解のグリシニンが主体）に分離して、
それぞれを中和、殺菌・乾燥して製造することもでき
る。また、必要があれば、分解物に油脂及び／又は乳化
剤を殺菌工程の前または殺菌工程の後、あるいは乾燥工
程の後に添加することも任意である。
大豆蛋白製造工程中、大豆蛋白に添加され、ｐＨ＝３〜
４．５、反応温度を５０℃を越え９０℃未満、好ましく
は５５〜８５℃より好ましくは６０〜８０℃に於いてβ
−コングリシニンの選択的分解反応を行う。例えば分離
大豆蛋白を製造する場合に於いて、低変性脱脂大豆を水
抽出し、水不溶性画分（オカラ）と水溶性画分（豆乳）
に分離し、該水溶性画分を等電点沈殿させ、水不溶性画
分（カ−ド）と水溶性画分（ホエー）に分離して酸沈殿
カードを得て、該カードの水性懸濁液をｐＨ＝３〜４．
５に調製後、５０℃を越え９０℃未満、好ましくは５５
〜８５℃より好ましくは６０〜８０℃の下で分解反応を
行う。蛋白質分解酵素は未変性大豆蛋白を含む水性懸濁
液をｐＨ＝３〜４．５に調整し、該水性懸濁液の固形分
に対して、０．００１〜０．５％、好ましくは０．０１
〜０．１％の範囲で添加し、通常５分〜２時間、好まし
くは、１０〜３０分程度反応させればよく、固定化酵素
を充填したカラムに通液することで連続処理も実施でき
る。そして、反応物を中和し、殺菌・乾燥して製造す
る。必要に応じては、反応物をｐＨ＝６付近で、遠心分
離等によって上清（β−コングリシニンの分解物が主
体）と沈澱（未分解のグリシニンが主体）に分離して、
それぞれを中和、殺菌・乾燥して製造することもでき
る。また、必要があれば、分解物に油脂及び／又は乳化
剤を殺菌工程の前または殺菌工程の後、あるいは乾燥工
程の後に添加することも任意である。
【００１７】酵素分解による大豆蛋白中の各成分の変化
は、ＳＤＳ−電気泳動法により各成分を分離し、クマシ
ーブルー染色したバンドの濃淡から簡単に調べることが
出来る。本発明によれば、グリシニン／β−コングリシ
ニンの比率が１．５以上、好ましくは２．５以上より好
ましくは３．０以上であり、トリクロル酢酸可溶蛋白質
の全蛋白質に対する割合（以下 T.C.A. 可溶 N.%と言
う）が、５〜２０％好ましくは６〜１５％であるβ−コ
ングリシニン低含量大豆蛋白分解物が得られる。尚、
T.C.A. 可溶 N.%は、０．２２Ｍトリクロル酢酸可溶蛋
白質をケルダール窒素を測定する等の方法により定量す
ることが出来る。
は、ＳＤＳ−電気泳動法により各成分を分離し、クマシ
ーブルー染色したバンドの濃淡から簡単に調べることが
出来る。本発明によれば、グリシニン／β−コングリシ
ニンの比率が１．５以上、好ましくは２．５以上より好
ましくは３．０以上であり、トリクロル酢酸可溶蛋白質
の全蛋白質に対する割合（以下 T.C.A. 可溶 N.%と言
う）が、５〜２０％好ましくは６〜１５％であるβ−コ
ングリシニン低含量大豆蛋白分解物が得られる。尚、
T.C.A. 可溶 N.%は、０．２２Ｍトリクロル酢酸可溶蛋
白質をケルダール窒素を測定する等の方法により定量す
ることが出来る。
【００１８】本発明のβ−コングリシニン低含量大豆蛋
白分解物は、先に出願したβ−コングリシニン低含量大
豆蛋白分解物の製造方法（特願平８〓７４４３４号）に
開示された反応ｐＨと異なるとともに、得られるβ−コ
ングリシニン低含量大豆蛋白分解物の粘度挙動が若干異
なる。
白分解物は、先に出願したβ−コングリシニン低含量大
豆蛋白分解物の製造方法（特願平８〓７４４３４号）に
開示された反応ｐＨと異なるとともに、得られるβ−コ
ングリシニン低含量大豆蛋白分解物の粘度挙動が若干異
なる。
【００１９】このようにして得られるβ−コングリシニ
ン低含量大豆蛋白分解物は、グリシニンの機能特性を生
かした様々な食品素材等に使用される他、大豆蛋白の主
要アレルゲン蛋白であるβ−コングリシニン含量が低下
していることにより、栄養・生理機能にも優れている。
ン低含量大豆蛋白分解物は、グリシニンの機能特性を生
かした様々な食品素材等に使用される他、大豆蛋白の主
要アレルゲン蛋白であるβ−コングリシニン含量が低下
していることにより、栄養・生理機能にも優れている。
【００２０】
【実施例】以下、実施例により本発明の実施様態を具体
的に説明する。ただし、本発明はこれらの実施例にその
技術範囲が限定されるものではない。 実施例１ ｎ−ヘキサンを抽出溶剤として用いて得られた低変性脱
脂大豆（窒素可溶指数；ＮＳＩ＞８０）１００ｇに１０
倍量の水を加え、室温、ｐＨ＝７において１時間抽出
後、遠心分離し、脱脂豆乳９５０ｇを得た。この脱脂豆
乳９５０ｇに塩酸を加え、ｐＨ＝４．５とし、遠心分離
してホエー画分を除き酸沈殿カード１００ｇを得た。該
酸沈殿カード１００ｇに加水し、塩酸でｐＨ＝３．５に
調製後、該溶液の温度を７０℃に調整し、対乾物量当た
り０．０５％のペプシン（日本バイオコン社製）を加
え、３０分酵素反応を行った。酵素反応物を苛性ソーダ
で中和後、１４０℃，１５秒加熱した溶液を噴霧乾燥
し、大豆蛋白質３５ｇを得た（試験区）。対照として酸
沈殿カードの水性懸濁液を苛性ソーダで中和後、１４０
℃，１５秒加熱した溶液を噴霧乾燥したものを調製した
（対照区）。
的に説明する。ただし、本発明はこれらの実施例にその
技術範囲が限定されるものではない。 実施例１ ｎ−ヘキサンを抽出溶剤として用いて得られた低変性脱
脂大豆（窒素可溶指数；ＮＳＩ＞８０）１００ｇに１０
倍量の水を加え、室温、ｐＨ＝７において１時間抽出
後、遠心分離し、脱脂豆乳９５０ｇを得た。この脱脂豆
乳９５０ｇに塩酸を加え、ｐＨ＝４．５とし、遠心分離
してホエー画分を除き酸沈殿カード１００ｇを得た。該
酸沈殿カード１００ｇに加水し、塩酸でｐＨ＝３．５に
調製後、該溶液の温度を７０℃に調整し、対乾物量当た
り０．０５％のペプシン（日本バイオコン社製）を加
え、３０分酵素反応を行った。酵素反応物を苛性ソーダ
で中和後、１４０℃，１５秒加熱した溶液を噴霧乾燥
し、大豆蛋白質３５ｇを得た（試験区）。対照として酸
沈殿カードの水性懸濁液を苛性ソーダで中和後、１４０
℃，１５秒加熱した溶液を噴霧乾燥したものを調製した
（対照区）。
【００２１】実施例１の試験区と対照区の各サンプル１
０マイクログラムをＳＤＳ−電気泳動で分離し、クマシ
ーブルー染色後バンドの濃淡をデンシトメーターで調べ
た。対照区と試験区のグリシニン／βーコングリシニン
の比率及び T.C.A. 可溶 N.%を求めたところ、表１の結
果であり、試験区はほぼ大豆蛋白中のβ−コングリシニ
ンのみが選択的に分解されていた。 比較例１ 実施例１と同様に調製した酸沈殿カードに加水し、苛性
ソーダで中和後、該水性懸濁液の温度を７０℃に調整
し、対乾物量当たり０．０５％のパパイン（シグマ社
製）を加え、３０分酵素反応を行った。酵素反応物を１
４０℃，１５秒加熱した溶液を噴霧乾燥し、大豆蛋白を
調製した。 比較例２ 実施例１と同様に調製した酸沈殿カードに加水し、塩酸
でｐＨ＝２に調製後、該溶液の温度を７０℃に調整し、
対乾物量当たり０．０５％のペプシン（日本バイオコン
社製）を加え、３０分酵素反応を行った。酵素反応物を
苛性ソーダで中和後、１４０℃，１５秒加熱した溶液を
噴霧乾燥し、大豆蛋白を調製した。 比較例３ 実施例１と同様に調製した酸沈殿カードに加水し、塩酸
でｐＨ＝３．５に調製後、該溶液の温度を３７℃に調整
し、対乾物量当たり０．０５％のペプシン（日本バイオ
コン社製）を加え、３０分酵素反応を行った。酵素反応
物を苛性ソーダで中和後、１４０℃，１５秒加熱した溶
液を噴霧乾燥し、大豆蛋白を調製した。
０マイクログラムをＳＤＳ−電気泳動で分離し、クマシ
ーブルー染色後バンドの濃淡をデンシトメーターで調べ
た。対照区と試験区のグリシニン／βーコングリシニン
の比率及び T.C.A. 可溶 N.%を求めたところ、表１の結
果であり、試験区はほぼ大豆蛋白中のβ−コングリシニ
ンのみが選択的に分解されていた。 比較例１ 実施例１と同様に調製した酸沈殿カードに加水し、苛性
ソーダで中和後、該水性懸濁液の温度を７０℃に調整
し、対乾物量当たり０．０５％のパパイン（シグマ社
製）を加え、３０分酵素反応を行った。酵素反応物を１
４０℃，１５秒加熱した溶液を噴霧乾燥し、大豆蛋白を
調製した。 比較例２ 実施例１と同様に調製した酸沈殿カードに加水し、塩酸
でｐＨ＝２に調製後、該溶液の温度を７０℃に調整し、
対乾物量当たり０．０５％のペプシン（日本バイオコン
社製）を加え、３０分酵素反応を行った。酵素反応物を
苛性ソーダで中和後、１４０℃，１５秒加熱した溶液を
噴霧乾燥し、大豆蛋白を調製した。 比較例３ 実施例１と同様に調製した酸沈殿カードに加水し、塩酸
でｐＨ＝３．５に調製後、該溶液の温度を３７℃に調整
し、対乾物量当たり０．０５％のペプシン（日本バイオ
コン社製）を加え、３０分酵素反応を行った。酵素反応
物を苛性ソーダで中和後、１４０℃，１５秒加熱した溶
液を噴霧乾燥し、大豆蛋白を調製した。
【００２２】比較例１、比較例２及び比較例３の各サン
プルのグリシニン／βーコングリシニンの比率及び T.
C.A. 可溶 N.%を求めたところ、表１の結果であった。
プルのグリシニン／βーコングリシニンの比率及び T.
C.A. 可溶 N.%を求めたところ、表１の結果であった。
【００２３】
【表１】
【００２４】
-------------------------------------------------------------------
反応温度 反応ｐＨ グリシニン／β−コン T.C.A.可溶
グリシニンの比率（倍） N.%
-------------------------------------------------------------------
実施例１ ７０℃ ３．５ ６．６ ８
比較例１ ７０℃ ７ ７．９ ８
比較例２ ７０℃ ２ １．７ ２５
比較例３ ３７℃ ３．５ １．５ ５
実施例１の対照区 （未分解） １．４ ４
-------------------------------------------------------------------
比較例２のように、反応ｐＨが３以下で反応温度が７０
℃では、βーコングリシニンのみならずグリシニンも分
解される。比較例３のように、反応ｐＨが３．５であっ
ても、反応温度が５０℃以下では、βーコングリシニン
のみならずグリシニンも殆ど分解されない。比較例１の
ように、反応ｐＨが７で反応温度が７０℃では、βーコ
ングリシニンの選択的分解が見られるが、実施例１の分
解物とは、その物性に明らかな違いが見られる。以下に
その比較試験例を示す。実施例１及び比較例1の比較試
験例実施例１と比較例1で調製した大豆蛋白をそれぞれ
１０重量％溶液（２重量％の食塩を含む）を調製し、そ
の粘度をＢ型粘度計で測定した（室温）。実施例１は６
５０ｃｐｓで、比較例1は３０ｃｐｓであり、粘度挙動
は全く異なるものであった。
℃では、βーコングリシニンのみならずグリシニンも分
解される。比較例３のように、反応ｐＨが３．５であっ
ても、反応温度が５０℃以下では、βーコングリシニン
のみならずグリシニンも殆ど分解されない。比較例１の
ように、反応ｐＨが７で反応温度が７０℃では、βーコ
ングリシニンの選択的分解が見られるが、実施例１の分
解物とは、その物性に明らかな違いが見られる。以下に
その比較試験例を示す。実施例１及び比較例1の比較試
験例実施例１と比較例1で調製した大豆蛋白をそれぞれ
１０重量％溶液（２重量％の食塩を含む）を調製し、そ
の粘度をＢ型粘度計で測定した（室温）。実施例１は６
５０ｃｐｓで、比較例1は３０ｃｐｓであり、粘度挙動
は全く異なるものであった。
【００２５】
【発明の効果】本発明によれば、β−コングリシニンの
みが選択的に分解された大豆蛋白質が簡単に得られ、様
々な食品分野への大豆蛋白利用拡大を図ることができ、
産業の発達に寄与するものである。
みが選択的に分解された大豆蛋白質が簡単に得られ、様
々な食品分野への大豆蛋白利用拡大を図ることができ、
産業の発達に寄与するものである。
「
【図１】」は実施例１における試験区及び対照区のＳＤ
Ｓ−電気泳動パターンを示す図面である。
Ｓ−電気泳動パターンを示す図面である。
─────────────────────────────────────────────────────
フロントページの続き
(72)発明者 釘宮 渉
茨城県筑波郡谷和原村絹の台４丁目３番
地 不二製油株式会社つくば研究開発セ
ンター内
(56)参考文献 特開 昭49−86562（ＪＰ，Ａ)
特開 平９−313111（ＪＰ，Ａ)
特開 昭60−176549（ＪＰ，Ａ)
特開 昭49−109551（ＪＰ，Ａ)
特開 平１−289454（ＪＰ，Ａ)
特開 平４−108348（ＪＰ，Ａ)
特開 平６−38687（ＪＰ，Ａ)
特開 平10−155455（ＪＰ，Ａ)
特開 平10−262619（ＪＰ，Ａ)
特開 平11−56250（ＪＰ，Ａ)
特開 平９−313110（ＪＰ，Ａ)
(58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名)
A23J 3/34
A23J 3/16
Claims (3)
- 【請求項１】大豆蛋白にｐＨ＝３〜４．５、反応温度を
５０℃を越え９０℃未満で蛋白質分解酵素を作用させる
ことを特徴とするβ−コングリシニン低含量大豆蛋白分
解物の製造方法。 - 【請求項２】大豆蛋白分解物のグリシニン／β−コング
リシニンの比率が１．５以上で、トリクロル酢酸可溶た
ん白質の全たん白質に対する割合（重量％）が５〜２０
％である請求項１の製造方法。 - 【請求項３】蛋白質分解酵素が酸性プロテアーゼである
請求項１又は請求項２の製造方法。
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|---|---|---|---|
| JP26017997A JP3405144B2 (ja) | 1997-09-25 | 1997-09-25 | 大豆蛋白分解物の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
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| JP26017997A JP3405144B2 (ja) | 1997-09-25 | 1997-09-25 | 大豆蛋白分解物の製造方法 |
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| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH1189519A JPH1189519A (ja) | 1999-04-06 |
| JP3405144B2 true JP3405144B2 (ja) | 2003-05-12 |
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ID=17344430
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| JP26017997A Expired - Fee Related JP3405144B2 (ja) | 1997-09-25 | 1997-09-25 | 大豆蛋白分解物の製造方法 |
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| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3405144B2 (ja) |
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|---|---|---|---|---|
| JPWO2012137825A1 (ja) * | 2011-04-04 | 2014-07-28 | 味の素株式会社 | 呈味の増強された食品の製造方法及び食品の呈味増強方法 |
-
1997
- 1997-09-25 JP JP26017997A patent/JP3405144B2/ja not_active Expired - Fee Related
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH1189519A (ja) | 1999-04-06 |
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