JPH092963A - マオウより得られる糖質分解酵素阻害物質及びそれを含有するダイエット食品 - Google Patents
マオウより得られる糖質分解酵素阻害物質及びそれを含有するダイエット食品Info
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- JPH092963A JPH092963A JP7153051A JP15305195A JPH092963A JP H092963 A JPH092963 A JP H092963A JP 7153051 A JP7153051 A JP 7153051A JP 15305195 A JP15305195 A JP 15305195A JP H092963 A JPH092963 A JP H092963A
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Abstract
(57)【要約】
【構成】マオウを水、極性溶媒或いはそれらの混合溶媒
より抽出して得られるα−アミラーゼ及びα−グルコシ
ダーゼの阻害物質。及び、該阻害物質を含有するダイエ
ット食品。 【効果】安全性及び有効性に優れ、体内の糖質の供給を
抑制するために肥満や糖尿病の予防・治療に有用であ
る。
より抽出して得られるα−アミラーゼ及びα−グルコシ
ダーゼの阻害物質。及び、該阻害物質を含有するダイエ
ット食品。 【効果】安全性及び有効性に優れ、体内の糖質の供給を
抑制するために肥満や糖尿病の予防・治療に有用であ
る。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、糖質分解酵素阻害物
質、特にα−アミラーゼ又はα−グルコシダーゼの阻害
物質及びそれを含有するダイエット食品に関する。
質、特にα−アミラーゼ又はα−グルコシダーゼの阻害
物質及びそれを含有するダイエット食品に関する。
【０００２】
【従来の技術】アミラーゼは、デンプン、グリコーゲン
等のα−１、４グリコジド結合を加水分解する酵素であ
り、α−アミラーゼ、βーアミラーゼ及び糖化型アミラ
ーゼに大別され、動植物、糸状菌、細菌に広く分布し、
これらから結晶状で得られている。α−アミラーゼは代
表的には、動物の唾液、膵液中に含まれる酵素として知
られており、口腔内又は消化管内でデンプンを糖に変換
する役割を果たしている。グリコシーダーゼは、配糖体
を加水分解する酵素であり、α−グリコシダーゼ、β−
グリコシダーゼに区別される。α−グリコシダーゼ（マ
ルターゼ）は、アミラーゼがデンプンを加水分解する事
によって生じるマルトトリオースやマルトース等を加水
分解する酵素であり、生物界に広く分布し、代表的には
動物の小腸上皮細胞に存在する。α−アミラーゼ阻害物
質は、α−アミラーゼの活性を阻害することにより、ま
た、α−グルコシダーゼ阻害物質はα−グルコシダーゼ
の活性を阻害することにより、体内への糖質の供給を抑
制する作用がある。近年、先進諸国において栄養過多等
の原因によると思われる種々の成人病が増加している。
これら成人病に中には、デンプン等の過剰摂取による血
糖上昇が誘因となって起こるものが多くあり、糖尿病や
肥満等を挙げることができる。一般にこのような疾患の
治療は、食餌療法が主体となるが、患者にとっては精神
的にかなり負担となり、加えてカロリー計算等にも配慮
しなければならず大変である。以上のような問題点を解
決すべく、日本人の食生活の中心である米・うどん等の
デンプン食品を食べる際に、前述のα−アミラーゼ阻害
物質、α−グリコシダーゼ阻害物質を利用して澱粉の消
化を阻害し、体内への糖質の供給を抑制しようとする方
法が考えられている。上述のα−アミラーゼ阻害物質、
α−グリコシダーゼ阻害物質は過剰なエネルギーの供給
を抑制するので糖尿病や肥満症の予防、治療に有効であ
る。
等のα−１、４グリコジド結合を加水分解する酵素であ
り、α−アミラーゼ、βーアミラーゼ及び糖化型アミラ
ーゼに大別され、動植物、糸状菌、細菌に広く分布し、
これらから結晶状で得られている。α−アミラーゼは代
表的には、動物の唾液、膵液中に含まれる酵素として知
られており、口腔内又は消化管内でデンプンを糖に変換
する役割を果たしている。グリコシーダーゼは、配糖体
を加水分解する酵素であり、α−グリコシダーゼ、β−
グリコシダーゼに区別される。α−グリコシダーゼ（マ
ルターゼ）は、アミラーゼがデンプンを加水分解する事
によって生じるマルトトリオースやマルトース等を加水
分解する酵素であり、生物界に広く分布し、代表的には
動物の小腸上皮細胞に存在する。α−アミラーゼ阻害物
質は、α−アミラーゼの活性を阻害することにより、ま
た、α−グルコシダーゼ阻害物質はα−グルコシダーゼ
の活性を阻害することにより、体内への糖質の供給を抑
制する作用がある。近年、先進諸国において栄養過多等
の原因によると思われる種々の成人病が増加している。
これら成人病に中には、デンプン等の過剰摂取による血
糖上昇が誘因となって起こるものが多くあり、糖尿病や
肥満等を挙げることができる。一般にこのような疾患の
治療は、食餌療法が主体となるが、患者にとっては精神
的にかなり負担となり、加えてカロリー計算等にも配慮
しなければならず大変である。以上のような問題点を解
決すべく、日本人の食生活の中心である米・うどん等の
デンプン食品を食べる際に、前述のα−アミラーゼ阻害
物質、α−グリコシダーゼ阻害物質を利用して澱粉の消
化を阻害し、体内への糖質の供給を抑制しようとする方
法が考えられている。上述のα−アミラーゼ阻害物質、
α−グリコシダーゼ阻害物質は過剰なエネルギーの供給
を抑制するので糖尿病や肥満症の予防、治療に有効であ
る。
【０００３】α−アミラーゼ阻害物質に関する研究は古
くから行われ、数多くのα−アミラーゼ阻害物質が開発
されてきた。特に、放線菌の産生するオリゴ糖系または
ペプチド系アミラーゼ阻害物質が報告されている。植物
由来のものでは、小麦より抽出した蛋白性物質、ビンロ
ウジ（Areca catechu L.)より抽出したフェノール性物
質 ＮＦ−８６Ｉ、ＮＦ−８６II（特願昭６２ー１５５
６８）、サトイモ（Colocasia esculenta）より抽出し
た蛋白性物質ＮＳＡＩ−Ｉ、ＮＳＡＩ−II（特願平２ー
９５９９２）、月桂樹（Laurus nobilis L.）より抽出
した粗エキス（特願平２ー１３０８５２）等が報告され
ている。α−グルコシダーゼ阻害物質に関する研究も古
くから行われ、α−アミラーゼ阻害物質同様、放線菌よ
り分離した疑似単糖系物質または疑似オリゴ糖系物質が
数多く報告されている。一例として、アカルボース（Pr
ogress in Clinical Biochemistry and Medicine,77-9
9,1988)、ボグリボース（Progress in Clinical Bioche
mistry and Medicine,77-99,1988)が挙げられる。
くから行われ、数多くのα−アミラーゼ阻害物質が開発
されてきた。特に、放線菌の産生するオリゴ糖系または
ペプチド系アミラーゼ阻害物質が報告されている。植物
由来のものでは、小麦より抽出した蛋白性物質、ビンロ
ウジ（Areca catechu L.)より抽出したフェノール性物
質 ＮＦ−８６Ｉ、ＮＦ−８６II（特願昭６２ー１５５
６８）、サトイモ（Colocasia esculenta）より抽出し
た蛋白性物質ＮＳＡＩ−Ｉ、ＮＳＡＩ−II（特願平２ー
９５９９２）、月桂樹（Laurus nobilis L.）より抽出
した粗エキス（特願平２ー１３０８５２）等が報告され
ている。α−グルコシダーゼ阻害物質に関する研究も古
くから行われ、α−アミラーゼ阻害物質同様、放線菌よ
り分離した疑似単糖系物質または疑似オリゴ糖系物質が
数多く報告されている。一例として、アカルボース（Pr
ogress in Clinical Biochemistry and Medicine,77-9
9,1988)、ボグリボース（Progress in Clinical Bioche
mistry and Medicine,77-99,1988)が挙げられる。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】以上のように、現在ま
でに多くのα−アミラーゼ，α−グルコシダーゼ阻害物
質が開発されてきた。しかし植物由来のものは未だ医薬
品及び食品への実用化は行われていない。従って、本発
明の目的は、毎日食用することにより肥満及び糖尿病の
予防及び改善が可能となり、かつ、生体に安全なα−ア
ミラーゼ，α−グルコシダーゼ阻害物質及びそれを含有
するダイエット食品を提供することにある。
でに多くのα−アミラーゼ，α−グルコシダーゼ阻害物
質が開発されてきた。しかし植物由来のものは未だ医薬
品及び食品への実用化は行われていない。従って、本発
明の目的は、毎日食用することにより肥満及び糖尿病の
予防及び改善が可能となり、かつ、生体に安全なα−ア
ミラーゼ，α−グルコシダーゼ阻害物質及びそれを含有
するダイエット食品を提供することにある。
【０００５】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、新規な糖
質分解酵素阻害物質を見いだすべく、スパイス、ハー
ブ、生薬、野菜、海藻等についてスクリーニングを行っ
た。その結果、マオウ（麻黄、Ephedra Herb, Ephedra
sinica Stapfの地上茎）及びその同属近縁植物（Ephedr
aceae ）の抽出エキス中に安全性及び有効性に優れ、肥
満及び糖尿病の予防及び改善に有用なα−アミラーゼ阻
害物質、α−グルコシダーゼ阻害物質を見いだし、本発
明を完成した。昔から現在に至るまで、マオウは、漢方
薬の要薬として用いられ、その効用は鎮咳去痰等が挙げ
られている。本発明で使用されるマオウの産地として
は、中国等が挙げられる。現在までにマオウ中に存在が
確認されている成分としては、フラボノイド、タンニ
ン、ephedrine、pseudoephedrine、ephedroxane、norep
hedrine、N-methylephedrine、N-methylpseudoephedrin
e、norpsuedoephedrine等が挙げられる。なお、マオウ
に含まれるアルカロイドであるエフェドリンのグリカン
であるフェドラン Ａ、Ｂ、Ｃ、Ｄ、Ｅには血糖下降作
用があると報告されているが（ Planta Med. 51,162,19
86:Konno,C., Mizuno, T., Hikino, H.）、ホルモンの
分泌に影響を与えることにより血糖上昇抑制効果を示す
ものであり、α−アミラーゼ、α−グルコシダーゼ等の
糖質分解酵素阻害による血糖上昇抑制効果を有すること
は、未だ報告されていない。
質分解酵素阻害物質を見いだすべく、スパイス、ハー
ブ、生薬、野菜、海藻等についてスクリーニングを行っ
た。その結果、マオウ（麻黄、Ephedra Herb, Ephedra
sinica Stapfの地上茎）及びその同属近縁植物（Ephedr
aceae ）の抽出エキス中に安全性及び有効性に優れ、肥
満及び糖尿病の予防及び改善に有用なα−アミラーゼ阻
害物質、α−グルコシダーゼ阻害物質を見いだし、本発
明を完成した。昔から現在に至るまで、マオウは、漢方
薬の要薬として用いられ、その効用は鎮咳去痰等が挙げ
られている。本発明で使用されるマオウの産地として
は、中国等が挙げられる。現在までにマオウ中に存在が
確認されている成分としては、フラボノイド、タンニ
ン、ephedrine、pseudoephedrine、ephedroxane、norep
hedrine、N-methylephedrine、N-methylpseudoephedrin
e、norpsuedoephedrine等が挙げられる。なお、マオウ
に含まれるアルカロイドであるエフェドリンのグリカン
であるフェドラン Ａ、Ｂ、Ｃ、Ｄ、Ｅには血糖下降作
用があると報告されているが（ Planta Med. 51,162,19
86:Konno,C., Mizuno, T., Hikino, H.）、ホルモンの
分泌に影響を与えることにより血糖上昇抑制効果を示す
ものであり、α−アミラーゼ、α−グルコシダーゼ等の
糖質分解酵素阻害による血糖上昇抑制効果を有すること
は、未だ報告されていない。
【０００６】本発明は、以下に示した方法によりマオウ
より得られるα−アミラーゼ、α−グルコシダーゼ阻害
物質、及びこれを含有する食品に関するものである。 （ａ）先ずα−アミラーゼ阻害物質として使用できるエ
キスとしては、 （１）精製水で抽出することによって得られるエキス。 （２）エタノールで抽出することによって得られるエキ
ス。 （３）含水エタノール溶液で抽出することによって得ら
れるエキス。 （４）メタノール溶液で抽出することによって得られる
エキス。 （５）含水メタノール溶液で抽出することによって得ら
れるエキス。 （６）上記抽出エキスをシリカゲルを用いた順相クロマ
トグラフィーにより分画して得られる親水性画分。 （７）上記抽出エキスを酢酸エチル、ブタノール及び水
で分配抽出して得られる酢酸エチル画分及びブタノール
画分及び水可溶画分。 （８）上記抽出エキスを吸着クロマトグラフィー用の合
成樹脂製担体（例えば、ＨＰ２０（株）三菱化成社製）
に吸着させ、分画して得られる３０％のエタノール水で
溶出される画分。 （９）精製水中で透析処理（透析膜としてSpectra/Por
Membran MWCO:6〜8000を使用）して得られる透析内液。 （１０）上記抽出エキスを疎水クロマトグラフィー用の
担体（例えばフェニルセファロースＣＬ ４Ｂ 、ファル
マシア社製）に吸着させ、６０％のメタノール水で溶出
される画分。 （１１）（１）〜（１０）を組み合わせることによって
得られる画分等が挙げられる。
より得られるα−アミラーゼ、α−グルコシダーゼ阻害
物質、及びこれを含有する食品に関するものである。 （ａ）先ずα−アミラーゼ阻害物質として使用できるエ
キスとしては、 （１）精製水で抽出することによって得られるエキス。 （２）エタノールで抽出することによって得られるエキ
ス。 （３）含水エタノール溶液で抽出することによって得ら
れるエキス。 （４）メタノール溶液で抽出することによって得られる
エキス。 （５）含水メタノール溶液で抽出することによって得ら
れるエキス。 （６）上記抽出エキスをシリカゲルを用いた順相クロマ
トグラフィーにより分画して得られる親水性画分。 （７）上記抽出エキスを酢酸エチル、ブタノール及び水
で分配抽出して得られる酢酸エチル画分及びブタノール
画分及び水可溶画分。 （８）上記抽出エキスを吸着クロマトグラフィー用の合
成樹脂製担体（例えば、ＨＰ２０（株）三菱化成社製）
に吸着させ、分画して得られる３０％のエタノール水で
溶出される画分。 （９）精製水中で透析処理（透析膜としてSpectra/Por
Membran MWCO:6〜8000を使用）して得られる透析内液。 （１０）上記抽出エキスを疎水クロマトグラフィー用の
担体（例えばフェニルセファロースＣＬ ４Ｂ 、ファル
マシア社製）に吸着させ、６０％のメタノール水で溶出
される画分。 （１１）（１）〜（１０）を組み合わせることによって
得られる画分等が挙げられる。
【０００７】（ｂ）α−アミラーゼ阻害物質の抽出方法
を以下に示す。なお、本発明で使用するマオウの性状
は、チップ状あるいは粉末状等を問わない。また、生の
状態でも乾燥状態のものでもよい。 （１）抽出温度は、４〜８０℃が使用できるが、通常は
室温による抽出が望ましい。 （２）抽出時間は、１時間〜２週間であるが、通常は１
週間程度である。 （３）抽出方法は、冷浸、振とうを問わない。なお、マ
オウ重量１に対し、１０〜３０倍の溶媒で３回程度繰り
返すことが望ましい。
を以下に示す。なお、本発明で使用するマオウの性状
は、チップ状あるいは粉末状等を問わない。また、生の
状態でも乾燥状態のものでもよい。 （１）抽出温度は、４〜８０℃が使用できるが、通常は
室温による抽出が望ましい。 （２）抽出時間は、１時間〜２週間であるが、通常は１
週間程度である。 （３）抽出方法は、冷浸、振とうを問わない。なお、マ
オウ重量１に対し、１０〜３０倍の溶媒で３回程度繰り
返すことが望ましい。
【０００８】本発明のα−アミラーゼ阻害エキスの性質
を以下に示す。 （１）酵素特異性：ブタ膵臓由来α−アミラーゼを阻害
する。 （２）分子量は、２５,０００以上である。 （３）吸着クロマトグラフィー担体ＨＰ２０（（株）三
菱化成社製）に吸着する。 （４）逆相クロマトグラフィー担体Ｃ１８（ウオーター
ズ社製）に吸着する。 （５）疎水クロマトグラフィーフェニルセファロースＣ
Ｌ ４Ｂ（ファルマシア社製）に吸着する。
を以下に示す。 （１）酵素特異性：ブタ膵臓由来α−アミラーゼを阻害
する。 （２）分子量は、２５,０００以上である。 （３）吸着クロマトグラフィー担体ＨＰ２０（（株）三
菱化成社製）に吸着する。 （４）逆相クロマトグラフィー担体Ｃ１８（ウオーター
ズ社製）に吸着する。 （５）疎水クロマトグラフィーフェニルセファロースＣ
Ｌ ４Ｂ（ファルマシア社製）に吸着する。
【０００９】以下、本発明で用いたα−アミラーゼ活性
測定方法及びα−アミラーゼ阻害活性算出方法を示す。 （ｃ）α−アミラーゼ活性測定方法：４０μＬの精製
水、６０μＬのバッファー（０．２Ｍ トリス マレイン
酸ー水酸化ナトリウムバッファー；ｐＨ７.０, ５ｍＭ
ＣａＣｌ２）、約０．２Ｕのブタ膵臓由来のα−アミラ
ーゼ（ worthington biochemical corporation製、酵素
活性１Ｕ＝２５℃、ｐＨ６．９の条件下にてデンプンか
ら１μＭのマルトースを遊離する活性）を含有する酵素
溶液１００μＬを混合し、３７℃にて５分間予備加熱を
行う。ついで、この溶液に４％可溶性デンプン溶液
（０．２Ｍ トリス マレイン酸ー水酸化ナトリウムバッ
ファー；ｐＨ７．０，５ｍＭ ＣａＣｌ２ に溶解）２０
０μＬを添加し、３７℃にて１２分間反応させる。この
反応液に０．５Ｎ 塩酸を５００μＬ添加し、振とうす
ることによりα−アミラーゼ反応を停止させる。この反
応液５０μＬを採取し、精製水９５０μＬ、ルゴール液
（０．００１６Ｎよう素含有）５００μＬを添加し、振
とうする。この溶液の６５５ｎｍにおける吸光度をＣと
する。別にブランクとして上記酵素溶液のかわりに精製
水を用いて反応液を調製し、同様の操作を行う。これに
よって得られた吸光度をＢとする。このようにして得ら
れた吸光度Ｃ及びＢからα−アミラーゼ活性Ａが次式に
よって算出される。ここでＡの計算値が０．５となると
きのα−アミラーゼ活性を１単位とする。 Ａ＝（Ｂ−Ｃ）／Ｂ 従って、阻害物質が存在しない場合のα−アミラーゼ活
性をＡｏとするとＡｏは上記α−アミラーゼ活性を測定
と同様にして測定され、得られた吸光度をＴｏとする
と、次式を用いて算出される。 Ａｏ＝（Ｂ−Ｔｏ）／Ｂ （ｄ）α−アミラーゼ阻害活性算出方法：上記α−アミ
ラーゼ活性測定方法における反応系中の精製水４０μＬ
の代わりに阻害物質溶液４０μＬを用いて反応液を調製
し、同様の操作を行う。この操作によって得られた吸光
度をＴｉとする。阻害物質が存在する場合のα−アミラ
ーゼ活性をＡｉとするとＡｉは次式により算出される。 Ａｉ＝（Ｂ−Ｔｉ）／Ｂ 阻害物質が存在するときの阻害率をＩ（％）とすると、
Ｉは次式により算出される。 Ｉ＝（（Ａｏ−Ａｉ）×１００）÷Ａｏ 上記ブタ膵臓α−アミラーゼ活性の２単位の５０％を阻
害するα−アミラーゼ阻害物質の量を１阻害単位とする
と、α−アミラーゼ阻害物質の阻害活性は、次式により
算出される。 阻害活性＝（Ａｏ÷１）×（Ｉ÷５０）×阻害物質の希
釈倍率
測定方法及びα−アミラーゼ阻害活性算出方法を示す。 （ｃ）α−アミラーゼ活性測定方法：４０μＬの精製
水、６０μＬのバッファー（０．２Ｍ トリス マレイン
酸ー水酸化ナトリウムバッファー；ｐＨ７.０, ５ｍＭ
ＣａＣｌ２）、約０．２Ｕのブタ膵臓由来のα−アミラ
ーゼ（ worthington biochemical corporation製、酵素
活性１Ｕ＝２５℃、ｐＨ６．９の条件下にてデンプンか
ら１μＭのマルトースを遊離する活性）を含有する酵素
溶液１００μＬを混合し、３７℃にて５分間予備加熱を
行う。ついで、この溶液に４％可溶性デンプン溶液
（０．２Ｍ トリス マレイン酸ー水酸化ナトリウムバッ
ファー；ｐＨ７．０，５ｍＭ ＣａＣｌ２ に溶解）２０
０μＬを添加し、３７℃にて１２分間反応させる。この
反応液に０．５Ｎ 塩酸を５００μＬ添加し、振とうす
ることによりα−アミラーゼ反応を停止させる。この反
応液５０μＬを採取し、精製水９５０μＬ、ルゴール液
（０．００１６Ｎよう素含有）５００μＬを添加し、振
とうする。この溶液の６５５ｎｍにおける吸光度をＣと
する。別にブランクとして上記酵素溶液のかわりに精製
水を用いて反応液を調製し、同様の操作を行う。これに
よって得られた吸光度をＢとする。このようにして得ら
れた吸光度Ｃ及びＢからα−アミラーゼ活性Ａが次式に
よって算出される。ここでＡの計算値が０．５となると
きのα−アミラーゼ活性を１単位とする。 Ａ＝（Ｂ−Ｃ）／Ｂ 従って、阻害物質が存在しない場合のα−アミラーゼ活
性をＡｏとするとＡｏは上記α−アミラーゼ活性を測定
と同様にして測定され、得られた吸光度をＴｏとする
と、次式を用いて算出される。 Ａｏ＝（Ｂ−Ｔｏ）／Ｂ （ｄ）α−アミラーゼ阻害活性算出方法：上記α−アミ
ラーゼ活性測定方法における反応系中の精製水４０μＬ
の代わりに阻害物質溶液４０μＬを用いて反応液を調製
し、同様の操作を行う。この操作によって得られた吸光
度をＴｉとする。阻害物質が存在する場合のα−アミラ
ーゼ活性をＡｉとするとＡｉは次式により算出される。 Ａｉ＝（Ｂ−Ｔｉ）／Ｂ 阻害物質が存在するときの阻害率をＩ（％）とすると、
Ｉは次式により算出される。 Ｉ＝（（Ａｏ−Ａｉ）×１００）÷Ａｏ 上記ブタ膵臓α−アミラーゼ活性の２単位の５０％を阻
害するα−アミラーゼ阻害物質の量を１阻害単位とする
と、α−アミラーゼ阻害物質の阻害活性は、次式により
算出される。 阻害活性＝（Ａｏ÷１）×（Ｉ÷５０）×阻害物質の希
釈倍率
【００１０】次に、α−グルコシダーゼ阻害物質として
使用するエキスとしては、 （１）精製水で抽出することによって得られるエキス。 （２）エタノールで抽出することによって得られるエキ
ス。 （３）含水エタノール溶液で抽出することによって得ら
れるエキス。 （４）メタノール溶液で抽出することによって得られる
エキス。 （５）含水メタノール溶液で抽出することによって得ら
れるエキス。 （６）上記抽出エキスをシリカゲルを用いた順相クロマ
トグラフィーにより分画して得られる親水性画分。 （７）上記抽出エキスを酢酸エチル、ブタノール及び水
で分配抽出して得られる酢酸エチル抽出画分及びブタノ
ール抽出画分及び水可溶画分。 （８）上記抽出エキスを吸着クロマトグラフィー用の担
体である（例えば、ＨＰ２０（株）三菱化成社製）に吸
着させ、２０〜６０％のエタノール水で溶出される画
分。 （９）上記抽出エキスを疎水クロマトグラフィー用の担
体であるフェニルセファロース（例えばＣＬ ４Ｂ、フ
ァルマシア社製）に吸着させ、６０％のメタノール水で
溶出される画分および非吸着画分。 （１０）（１）〜（９）を組み合わせることによって得
られる画分等が挙げられる。
使用するエキスとしては、 （１）精製水で抽出することによって得られるエキス。 （２）エタノールで抽出することによって得られるエキ
ス。 （３）含水エタノール溶液で抽出することによって得ら
れるエキス。 （４）メタノール溶液で抽出することによって得られる
エキス。 （５）含水メタノール溶液で抽出することによって得ら
れるエキス。 （６）上記抽出エキスをシリカゲルを用いた順相クロマ
トグラフィーにより分画して得られる親水性画分。 （７）上記抽出エキスを酢酸エチル、ブタノール及び水
で分配抽出して得られる酢酸エチル抽出画分及びブタノ
ール抽出画分及び水可溶画分。 （８）上記抽出エキスを吸着クロマトグラフィー用の担
体である（例えば、ＨＰ２０（株）三菱化成社製）に吸
着させ、２０〜６０％のエタノール水で溶出される画
分。 （９）上記抽出エキスを疎水クロマトグラフィー用の担
体であるフェニルセファロース（例えばＣＬ ４Ｂ、フ
ァルマシア社製）に吸着させ、６０％のメタノール水で
溶出される画分および非吸着画分。 （１０）（１）〜（９）を組み合わせることによって得
られる画分等が挙げられる。
【００１１】α−グルコシダーゼ阻害物質の抽出方法
は、前記、α−アミラーゼ阻害物質の抽出方法に同じで
ある。
は、前記、α−アミラーゼ阻害物質の抽出方法に同じで
ある。
【００１２】以下、本発明で用いた豚小腸由来α−グル
コシダーゼの調製方法、α−グルコシダーゼ活性の測定
方法、α−グルコシダーゼの阻害活性の算出方法を示
す。 豚小腸由来α−グルコシダーゼの調製方法：BENGT BORG
STROM and DAHLQVIST, Acta Chem Scand,12 (1958),No1
0 ,p1997-2006 を参考に調製した。すなわち、屠殺直後
の豚より小腸を摘出した。小腸を開いて生理食塩水で内
表面を洗浄し、付着している内容物を取り除いた。洗浄
後、内表面をスライドガラスで軽く擦り、上皮細胞を回
収した。回収した上皮細胞は、０．２５Ｍのシュクロー
スを含む０．０２Ｍリン酸バッファー（ｐＨ７）に懸濁
した。懸濁液は、ホモジネーターを用いて、ホモジネー
トした。ホモジネート液を６００ｇで１０分遠心分離
し、その上清を得た。次いで、７０００ｇで２０分遠心
分離し、上清を得た。沈殿は、０．２５Ｍのシュクロー
スを含む０.０２Ｍ リン酸バッファー（ｐＨ７）に懸濁
し、再度同条件で遠心分離して上清を得、先の上清と混
合した。上清を１０００００ｇで１時間超遠心分離し、
ミクロゾーム画分である沈殿物を得た。残留シュクロー
スを除くため、沈殿物を０.０２Ｍ リン酸バッファー
（ｐＨ７）に懸濁し、同条件にて再度、超遠心分離を行
った。以上の操作により得た沈殿物を、適当量の０.０
２Ｍ リン酸バッファー（ｐＨ７）に溶解し、α−グル
コシダーゼ溶液として用いた。
コシダーゼの調製方法、α−グルコシダーゼ活性の測定
方法、α−グルコシダーゼの阻害活性の算出方法を示
す。 豚小腸由来α−グルコシダーゼの調製方法：BENGT BORG
STROM and DAHLQVIST, Acta Chem Scand,12 (1958),No1
0 ,p1997-2006 を参考に調製した。すなわち、屠殺直後
の豚より小腸を摘出した。小腸を開いて生理食塩水で内
表面を洗浄し、付着している内容物を取り除いた。洗浄
後、内表面をスライドガラスで軽く擦り、上皮細胞を回
収した。回収した上皮細胞は、０．２５Ｍのシュクロー
スを含む０．０２Ｍリン酸バッファー（ｐＨ７）に懸濁
した。懸濁液は、ホモジネーターを用いて、ホモジネー
トした。ホモジネート液を６００ｇで１０分遠心分離
し、その上清を得た。次いで、７０００ｇで２０分遠心
分離し、上清を得た。沈殿は、０．２５Ｍのシュクロー
スを含む０.０２Ｍ リン酸バッファー（ｐＨ７）に懸濁
し、再度同条件で遠心分離して上清を得、先の上清と混
合した。上清を１０００００ｇで１時間超遠心分離し、
ミクロゾーム画分である沈殿物を得た。残留シュクロー
スを除くため、沈殿物を０.０２Ｍ リン酸バッファー
（ｐＨ７）に懸濁し、同条件にて再度、超遠心分離を行
った。以上の操作により得た沈殿物を、適当量の０.０
２Ｍ リン酸バッファー（ｐＨ７）に溶解し、α−グル
コシダーゼ溶液として用いた。
【００１３】α−グルコシダーゼ活性測定方法：４０μ
Ｌの精製水、１６０μＬのバッファー（０.１Ｍ リン酸
バッファーｐＨ６）、酵素溶液１００μＬを混合し、３
７℃にて５分間予備加熱を行う。ついでこの溶液に、
２．５ｍＭ の p-ニトロフェニル α-D-グルコピラノシ
ド（０．１Ｍ リン酸バッファー ｐＨ６に溶解）１００
μＬを添加し、３７℃にて１０分間反応させる。この反
応液に１ＭＮａ２ＣＯ３を４００μＬ添加し、振とうす
ることによりα−グルコシダーゼ反応を停止させる。こ
の反応液の４１０ｎｍにおける吸光度をＣとする。
Ｌの精製水、１６０μＬのバッファー（０.１Ｍ リン酸
バッファーｐＨ６）、酵素溶液１００μＬを混合し、３
７℃にて５分間予備加熱を行う。ついでこの溶液に、
２．５ｍＭ の p-ニトロフェニル α-D-グルコピラノシ
ド（０．１Ｍ リン酸バッファー ｐＨ６に溶解）１００
μＬを添加し、３７℃にて１０分間反応させる。この反
応液に１ＭＮａ２ＣＯ３を４００μＬ添加し、振とうす
ることによりα−グルコシダーゼ反応を停止させる。こ
の反応液の４１０ｎｍにおける吸光度をＣとする。
【００１４】α−グルコシダーゼ阻害活性の算出方法：
上記４０μＬの精製水の代わりに阻害物質溶液４０μＬ
を用いて反応液を調製し、同様の操作を行う。この反応
液の４１０ｎｍにおける吸光度をＳとする。阻害物質が
存在するときの阻害率をＩ（％）とすると、Ｉは次式に
より算出される。 Ｉ（％）＝（１−Ｓ÷Ｃ）×１００
上記４０μＬの精製水の代わりに阻害物質溶液４０μＬ
を用いて反応液を調製し、同様の操作を行う。この反応
液の４１０ｎｍにおける吸光度をＳとする。阻害物質が
存在するときの阻害率をＩ（％）とすると、Ｉは次式に
より算出される。 Ｉ（％）＝（１−Ｓ÷Ｃ）×１００
【００１５】
実施例１ マオウ（松浦薬品製）３５０ｇをメタノール５Ｌで、室
温にて１週間抽出し、濾紙にて濾過し、濾液を得た。エ
バポレータにて濃縮し、暗緑色のメタノール抽出エキス
１.２６６５ｇを得た。次にメタノール抽出エキスを精
製水に溶解し、酢酸エチル、ついでｎ−ブタノールにて
分配抽出を行った。結果、酢酸エチル抽出画分８７．５
ｍｇ，ｎ−ブタノール抽出画分３２７.６ｍｇおよび水
可溶画分７５２．８ｍｇを得た。各画分のα−アミラー
ゼ阻害活性のＩＣ５０値は３５μｇ／ｍＬ（反応液）、
２０μｇ／ｍＬ（反応液）、４μｇ／ｍＬ（反応液）で
あり、水可溶画分にα−アミラーゼ阻害物質を濃縮し
た。各画分のα−グルコシダーゼ阻害活性のＩＣ５０値
は０．４〜０．６ｍｇ／ｍＬ（反応液）、０．４５〜
１．１ｍｇ／ｍＬ（反応液）、０．８５〜２．３ｍｇ／
ｍＬ（反応液）であり、酢酸エチル、ブタノール抽出画
分及び水可溶画分にα−グルコシダーゼ阻害物質を濃縮
した。特に酢酸エチル画分に阻害物質が濃縮された。
温にて１週間抽出し、濾紙にて濾過し、濾液を得た。エ
バポレータにて濃縮し、暗緑色のメタノール抽出エキス
１.２６６５ｇを得た。次にメタノール抽出エキスを精
製水に溶解し、酢酸エチル、ついでｎ−ブタノールにて
分配抽出を行った。結果、酢酸エチル抽出画分８７．５
ｍｇ，ｎ−ブタノール抽出画分３２７.６ｍｇおよび水
可溶画分７５２．８ｍｇを得た。各画分のα−アミラー
ゼ阻害活性のＩＣ５０値は３５μｇ／ｍＬ（反応液）、
２０μｇ／ｍＬ（反応液）、４μｇ／ｍＬ（反応液）で
あり、水可溶画分にα−アミラーゼ阻害物質を濃縮し
た。各画分のα−グルコシダーゼ阻害活性のＩＣ５０値
は０．４〜０．６ｍｇ／ｍＬ（反応液）、０．４５〜
１．１ｍｇ／ｍＬ（反応液）、０．８５〜２．３ｍｇ／
ｍＬ（反応液）であり、酢酸エチル、ブタノール抽出画
分及び水可溶画分にα−グルコシダーゼ阻害物質を濃縮
した。特に酢酸エチル画分に阻害物質が濃縮された。
【００１６】実施例２ マオウ（松浦薬品製）２５０ｇを３０％エタノール水３
Ｌで、室温にて１０日間抽出し、濾紙にて濾過し、濾液
を得た。濾液３Ｌをエバポレータにて濃縮し、若干赤み
がかった茶色の３０％エタノール水抽出エキス３８．９
２ｇを得た。３０％エタノール水抽出エキス３８．９２
ｇを精製水５００ｍＬに溶解したところ、不溶物質１
７．９７ｇが生じた。本物質にα−アミラーゼおよびα
−グルコシダーゼ阻害活性が無いことを確認し、排除し
た。ついで、精製水可溶画分２０．９５ｇを吸着クロマ
トグラフィー用の担体であるＨＰ２０（三菱化成社製）
５００ｍＬに吸着させ、精製水３Ｌで洗浄後、３０％の
エタノール水３Ｌ、ついで１００％のエタノール溶液３
Ｌで溶出した。各溶出画分を所定濃度に調製し阻害活性
を測定した結果、α−アミラーゼ阻害物質は、非吸着画
分と３０％のエタノール水で溶出した画分に濃縮した。
α−アミラーゼ阻害活性のＩＣ５０値は非吸着画分が３
５０μｇ／ｍＬ（反応液）、３０％エタノール溶出画分
が５〜６μｇ／ｍＬ（反応液）であった。一方、α−グ
ルコシダーゼ阻害物質は、２０〜６０％のエタノール水
で溶出する画分に濃縮した。
Ｌで、室温にて１０日間抽出し、濾紙にて濾過し、濾液
を得た。濾液３Ｌをエバポレータにて濃縮し、若干赤み
がかった茶色の３０％エタノール水抽出エキス３８．９
２ｇを得た。３０％エタノール水抽出エキス３８．９２
ｇを精製水５００ｍＬに溶解したところ、不溶物質１
７．９７ｇが生じた。本物質にα−アミラーゼおよびα
−グルコシダーゼ阻害活性が無いことを確認し、排除し
た。ついで、精製水可溶画分２０．９５ｇを吸着クロマ
トグラフィー用の担体であるＨＰ２０（三菱化成社製）
５００ｍＬに吸着させ、精製水３Ｌで洗浄後、３０％の
エタノール水３Ｌ、ついで１００％のエタノール溶液３
Ｌで溶出した。各溶出画分を所定濃度に調製し阻害活性
を測定した結果、α−アミラーゼ阻害物質は、非吸着画
分と３０％のエタノール水で溶出した画分に濃縮した。
α−アミラーゼ阻害活性のＩＣ５０値は非吸着画分が３
５０μｇ／ｍＬ（反応液）、３０％エタノール溶出画分
が５〜６μｇ／ｍＬ（反応液）であった。一方、α−グ
ルコシダーゼ阻害物質は、２０〜６０％のエタノール水
で溶出する画分に濃縮した。
【００１７】実施例３ マオウを１００％メタノールで抽出したエキスをシリカ
ゲルを用いた順相クロマトグラフィーによって分画し
た。５６．８５ｇの試料をシリカゲルに吸着させた後、
クロロホルム：メタノール＝９：１溶液１０Ｌで溶出す
ることにより疎水性画分を除き、ついで１００％のメタ
ノール１０Ｌで溶出し、α−アミラーゼ及びα−グルコ
シダーゼの両阻害活性を示す物質１７．０８ｇを回収し
た。当該物質のα−アミラーゼ阻害活性のＩＣ５０値は
３４μｇ／ｍＬ（反応液）、α−グルコシダーゼ阻害活
性のＩＣ５０値は５００μｇ／ｍＬ（反応液）であっ
た。
ゲルを用いた順相クロマトグラフィーによって分画し
た。５６．８５ｇの試料をシリカゲルに吸着させた後、
クロロホルム：メタノール＝９：１溶液１０Ｌで溶出す
ることにより疎水性画分を除き、ついで１００％のメタ
ノール１０Ｌで溶出し、α−アミラーゼ及びα−グルコ
シダーゼの両阻害活性を示す物質１７．０８ｇを回収し
た。当該物質のα−アミラーゼ阻害活性のＩＣ５０値は
３４μｇ／ｍＬ（反応液）、α−グルコシダーゼ阻害活
性のＩＣ５０値は５００μｇ／ｍＬ（反応液）であっ
た。
【００１８】実施例４ 実施例３で得たメタノール溶出画分８０ｍｇを疎水クロ
マトグラフィー用の担体であるフェニルセファロース
ＣＬ ４Ｂ（ファルマシア社製）１００ｍＬに吸着さ
せ、精製水４００ｍＬで洗浄後、２０％のメタノール水
２００ｍＬ、４０％のメタノール水３００ｍＬ、６０％
のメタノール水２００ｍＬ、８０％のメタノール水２０
０ｍＬ、１００％のメタノール２００ｍＬによりステッ
プワイズ溶出した。各溶出画分の濃縮乾固後の収量は、
４５．９ｍｇ、１１．６ｍｇ、１０ｍｇ、６ｍｇ、４．
６ｍｇ、４．９ｍｇであった。各溶出画分を所定の濃度
に調製し、阻害活性を測定した結果、６０％のメタノー
ル水で溶出した画分にα−アミラーゼ，α−グルコシダ
ーゼ阻害物質を濃縮した。
マトグラフィー用の担体であるフェニルセファロース
ＣＬ ４Ｂ（ファルマシア社製）１００ｍＬに吸着さ
せ、精製水４００ｍＬで洗浄後、２０％のメタノール水
２００ｍＬ、４０％のメタノール水３００ｍＬ、６０％
のメタノール水２００ｍＬ、８０％のメタノール水２０
０ｍＬ、１００％のメタノール２００ｍＬによりステッ
プワイズ溶出した。各溶出画分の濃縮乾固後の収量は、
４５．９ｍｇ、１１．６ｍｇ、１０ｍｇ、６ｍｇ、４．
６ｍｇ、４．９ｍｇであった。各溶出画分を所定の濃度
に調製し、阻害活性を測定した結果、６０％のメタノー
ル水で溶出した画分にα−アミラーゼ，α−グルコシダ
ーゼ阻害物質を濃縮した。
【００１９】実施例５ １０％のエタノール水で抽出したエキス３０ｍｇを逆相
クロマトグラフィー用の担体を充填したカラム（セップ
ーパックカートリッジＣ１８（ウオーターズ社製））
０．８ｍＬに吸着させ、精製水３ｍＬ、２０％のメタノ
ール水５ｍＬ、４０％のメタノール水５ｍＬ、６０％の
メタノール水５ｍＬ、８０％のメタノール水５ｍＬ、１
００％のメタノール５ｍＬでステップワイズ溶出した。
各溶出画分をエバポレーターで濃縮した後、所定の濃度
に調製し阻害活性を測定した。その結果、精製水で溶出
した非吸着画分及び２０％〜６０％のメタノール水で溶
出した画分にα−アミラーゼ阻害物質が回収された。
クロマトグラフィー用の担体を充填したカラム（セップ
ーパックカートリッジＣ１８（ウオーターズ社製））
０．８ｍＬに吸着させ、精製水３ｍＬ、２０％のメタノ
ール水５ｍＬ、４０％のメタノール水５ｍＬ、６０％の
メタノール水５ｍＬ、８０％のメタノール水５ｍＬ、１
００％のメタノール５ｍＬでステップワイズ溶出した。
各溶出画分をエバポレーターで濃縮した後、所定の濃度
に調製し阻害活性を測定した。その結果、精製水で溶出
した非吸着画分及び２０％〜６０％のメタノール水で溶
出した画分にα−アミラーゼ阻害物質が回収された。
【００２０】実施例６ ７〜９週齢のｄｄＹ系雄マウス（体重３０〜４０ｇ）
を、１群５匹として使用した。２０時間絶食させたの
ち、各群のマウスに精製水に溶かした澱粉２.５ｇ／ｋ
ｇを経口投与した。なお、被検試料投与群には、澱粉と
共に所定の被検試料を経口投与した。また、対照群に
は、被検試料のかわりに精製水のみを投与した。澱粉負
荷前及び澱粉負荷後、３０分、６０分、９０分に眼底静
脈叢よりヘマトクリット毛細管を用いて５０μＬの血液
を採血し、遠心分離により約２０μＬの血清を得た。血
清中のグルコース濃度はグルコースＣIIテストワコーを
用いて測定した。被検試料として実施例１に示した水可
溶画分を投与した結果を表１に示した。被検試料の投与
量は、１００ｍｇ／ｋｇ及び９００ｍｇ／ｋｇである。
各群ともに血糖値上昇抑制傾向が認められた。なお、９
００ｍｇ／ｋｇの投与群では３０分目で１％の危険率で
有意差が認められた。さらに、実施例で示した他のいず
れの調製法によっても、得られた阻害物質には、有意な
血糖値上昇抑制効果が認められた。
を、１群５匹として使用した。２０時間絶食させたの
ち、各群のマウスに精製水に溶かした澱粉２.５ｇ／ｋ
ｇを経口投与した。なお、被検試料投与群には、澱粉と
共に所定の被検試料を経口投与した。また、対照群に
は、被検試料のかわりに精製水のみを投与した。澱粉負
荷前及び澱粉負荷後、３０分、６０分、９０分に眼底静
脈叢よりヘマトクリット毛細管を用いて５０μＬの血液
を採血し、遠心分離により約２０μＬの血清を得た。血
清中のグルコース濃度はグルコースＣIIテストワコーを
用いて測定した。被検試料として実施例１に示した水可
溶画分を投与した結果を表１に示した。被検試料の投与
量は、１００ｍｇ／ｋｇ及び９００ｍｇ／ｋｇである。
各群ともに血糖値上昇抑制傾向が認められた。なお、９
００ｍｇ／ｋｇの投与群では３０分目で１％の危険率で
有意差が認められた。さらに、実施例で示した他のいず
れの調製法によっても、得られた阻害物質には、有意な
血糖値上昇抑制効果が認められた。
【００２１】
【表１】
【００２２】実施例７（ビスケット） 小麦粉１００ｇ、マオウの１０％エタノール抽出エキス
の凍結乾燥粉０．１ｇ、人工甘味料（アスパラテーム）
３０ｇ、ショートニング１２．５ｇ、食塩０．８ｇ、炭
酸水素ナトリウム０．５ｇ、炭酸アンモニウム０．７ｇ
および水１５ｇを用いて、常法によりドゥーを作成し、
成型、焙焼してビスケットを製造した。
の凍結乾燥粉０．１ｇ、人工甘味料（アスパラテーム）
３０ｇ、ショートニング１２．５ｇ、食塩０．８ｇ、炭
酸水素ナトリウム０．５ｇ、炭酸アンモニウム０．７ｇ
および水１５ｇを用いて、常法によりドゥーを作成し、
成型、焙焼してビスケットを製造した。
【００２３】実施例８（パン） 小麦粉１００ｇ、マオウの１０％エタノール抽出エキス
の凍結乾燥粉０．１ｇ、イースト２ｇ、イーストフード
０．１ｇ、人工甘味料（アスパラテーム）５ｇ、ショー
トニング５ｇ及び水９０ｇを用いて、常法によりドゥー
を作成し、成型、焙焼してパンを製造した。
の凍結乾燥粉０．１ｇ、イースト２ｇ、イーストフード
０．１ｇ、人工甘味料（アスパラテーム）５ｇ、ショー
トニング５ｇ及び水９０ｇを用いて、常法によりドゥー
を作成し、成型、焙焼してパンを製造した。
【００２４】実施例９（クッキー） ショートニング１００ｇ、牛乳５ｇ、人工甘味料（アス
パラテーム）２０ｇ、卵２０ｇ、小麦粉１００ｇ、ベー
キングパウダー０．３ｇ及びマオウの１０％エタノール
抽出エキスの凍結乾燥粉０．１ｇを用いて、常法により
ドゥーを作成し、成型、焙焼してクッキーを製造した。
パラテーム）２０ｇ、卵２０ｇ、小麦粉１００ｇ、ベー
キングパウダー０．３ｇ及びマオウの１０％エタノール
抽出エキスの凍結乾燥粉０．１ｇを用いて、常法により
ドゥーを作成し、成型、焙焼してクッキーを製造した。
【００２５】実施例１０（ドリンク剤） ビタミンＢ1、ビタミンＢ2０．３ｍｇ、ビタミンＢ6０．
４ｍｇ、ビタミンＤ３０ＩＵ、アスコルビン酸２０Ｉ
Ｕ、カルシウム２００ｍｇ、鉄４ｍｇ、人工甘味料（ア
スパラテーム）２０ｇ、マオウの１０％エタノール抽出
エキスの凍結乾燥粉０．１ｇ、水５０ｇおよび牛乳５０
ｇをミキサーで混合し、ドリンク剤を製造した。
４ｍｇ、ビタミンＤ３０ＩＵ、アスコルビン酸２０Ｉ
Ｕ、カルシウム２００ｍｇ、鉄４ｍｇ、人工甘味料（ア
スパラテーム）２０ｇ、マオウの１０％エタノール抽出
エキスの凍結乾燥粉０．１ｇ、水５０ｇおよび牛乳５０
ｇをミキサーで混合し、ドリンク剤を製造した。
【００２６】
【発明の効果】本発明のマオウより得られた糖質分解酵
素阻害活性を有するエキスは、安全性及び有効性に優
れ、体内の糖質の供給を抑制するために肥満や糖尿病の
予防・治療に有用である。また、このアミラーゼ阻害物
質を含有するダイエット食品は食物として摂取された澱
粉質の分解を阻害し、エネルギーとして消化されるのを
防ぎ肥満症、糖尿病等の過食に伴う疾病の発生を抑制す
ることができる。
素阻害活性を有するエキスは、安全性及び有効性に優
れ、体内の糖質の供給を抑制するために肥満や糖尿病の
予防・治療に有用である。また、このアミラーゼ阻害物
質を含有するダイエット食品は食物として摂取された澱
粉質の分解を阻害し、エネルギーとして消化されるのを
防ぎ肥満症、糖尿病等の過食に伴う疾病の発生を抑制す
ることができる。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 渡辺 常一 東京都港区東新橋１丁目１番19号 株式会 社ヤクルト本社内 (72)発明者 横倉 輝男 東京都港区東新橋１丁目１番19号 株式会 社ヤクルト本社内
Claims (4)
- 【請求項１】マオウを水、極性溶媒或いはそれらの混合
溶媒より抽出して得られる糖質分解酵素阻害物質。 - 【請求項２】糖質分解酵素がα−アミラーゼである請求
項１記載の阻害物質。 - 【請求項３】糖質分解酵素がα−グルコシダーゼである
請求項１記載の阻害物質。 - 【請求項４】請求項１〜３に記載のいずれか１つの阻害
物質を含有するダイエット食品。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP7153051A JPH092963A (ja) | 1995-06-20 | 1995-06-20 | マオウより得られる糖質分解酵素阻害物質及びそれを含有するダイエット食品 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP7153051A JPH092963A (ja) | 1995-06-20 | 1995-06-20 | マオウより得られる糖質分解酵素阻害物質及びそれを含有するダイエット食品 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH092963A true JPH092963A (ja) | 1997-01-07 |
Family
ID=15553913
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP7153051A Pending JPH092963A (ja) | 1995-06-20 | 1995-06-20 | マオウより得られる糖質分解酵素阻害物質及びそれを含有するダイエット食品 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH092963A (ja) |
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2000044484A (ja) * | 1998-07-31 | 2000-02-15 | Higashimaru Shoyu Co Ltd | アミラーゼ阻害活性物質及びその用途 |
| US7108869B2 (en) | 2002-11-07 | 2006-09-19 | Access Business Group International Llc | Nutritional supplement containing alpha-glucosidase and alpha-amylase inhibitors |
| US7150889B2 (en) | 2000-01-18 | 2006-12-19 | Nagaoka Perfumery Co., Ltd. | Anti-obestic composition |
| JP2010254578A (ja) * | 2009-04-21 | 2010-11-11 | Genichiro Soma | 小麦発酵抽出物配合物 |
| JP2019131536A (ja) * | 2018-01-30 | 2019-08-08 | 学校法人北里研究所 | 麻黄エキス、又はエフェドリンアルカロイド除去麻黄エキスより得られた高分子縮合型タンニンを含有する抽出分画物とその製法及び用途 |
-
1995
- 1995-06-20 JP JP7153051A patent/JPH092963A/ja active Pending
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2000044484A (ja) * | 1998-07-31 | 2000-02-15 | Higashimaru Shoyu Co Ltd | アミラーゼ阻害活性物質及びその用途 |
| US7150889B2 (en) | 2000-01-18 | 2006-12-19 | Nagaoka Perfumery Co., Ltd. | Anti-obestic composition |
| US7687085B2 (en) | 2000-01-18 | 2010-03-30 | Nagaoka Perfumery Co., Ltd | Anti-obestic composition |
| US7108869B2 (en) | 2002-11-07 | 2006-09-19 | Access Business Group International Llc | Nutritional supplement containing alpha-glucosidase and alpha-amylase inhibitors |
| US7354606B2 (en) | 2002-11-07 | 2008-04-08 | Access Business Group International Llc | Nutritional supplement containing alpha-glucosidase and alpha-amylase inhibitors |
| JP2010254578A (ja) * | 2009-04-21 | 2010-11-11 | Genichiro Soma | 小麦発酵抽出物配合物 |
| JP2019131536A (ja) * | 2018-01-30 | 2019-08-08 | 学校法人北里研究所 | 麻黄エキス、又はエフェドリンアルカロイド除去麻黄エキスより得られた高分子縮合型タンニンを含有する抽出分画物とその製法及び用途 |
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