JPH084447B2 - ベーキング製品の固化阻止方法 - Google Patents
ベーキング製品の固化阻止方法Info
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- JPH084447B2 JPH084447B2 JP1504001A JP50400189A JPH084447B2 JP H084447 B2 JPH084447 B2 JP H084447B2 JP 1504001 A JP1504001 A JP 1504001A JP 50400189 A JP50400189 A JP 50400189A JP H084447 B2 JPH084447 B2 JP H084447B2
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- JP
- Japan
- Prior art keywords
- enzyme
- amylase
- aspergillus
- flour
- acid
- Prior art date
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-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A21—BAKING; EDIBLE DOUGHS
- A21D—TREATMENT, e.g. PRESERVATION, OF FLOUR OR DOUGH, e.g. BY ADDITION OF MATERIALS; BAKING; BAKERY PRODUCTS; PRESERVATION THEREOF
- A21D8/00—Methods for preparing or baking dough
- A21D8/02—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking
- A21D8/04—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes
-
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- A21D—TREATMENT, e.g. PRESERVATION, OF FLOUR OR DOUGH, e.g. BY ADDITION OF MATERIALS; BAKING; BAKERY PRODUCTS; PRESERVATION THEREOF
- A21D8/00—Methods for preparing or baking dough
- A21D8/02—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking
- A21D8/04—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes
- A21D8/042—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes with enzymes
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- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Bakery Products And Manufacturing Methods Therefor (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Compounds Of Unknown Constitution (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】 発明の背景 1.技術分野 本発明は、生地に混入してベーカリー製品の柔らかさ
を改善しそして固化を阻止することができる、ある酵素
組成物の使用に関する。
を改善しそして固化を阻止することができる、ある酵素
組成物の使用に関する。
2.先行技術の開示 パンの固化現象は完全には理解されていない。パンの
固化は通常デンプンの老化、またはデンプン分子の会合
により結晶性領域を生じその結果時間の経過とともにパ
ンの堅さが増加することに関連する。固化は、小売店に
おける焼商品の貯蔵期間を約３または４日および購入後
の消費者の家における付加的な数日間に限定するので、
固化は卸売ベーカリーにとってかなり経済的に重要であ
る。焼商品の短い貯蔵期間は、包装した食物の流通のた
めの通常のルートと無関係に働く別の流通系を持つ卸売
ベーカリーを必要とする。さらに、ベーカリーの市場範
囲は、一般に、流通系が24時間以内にカバーできる最大
半径により限定される。
固化は通常デンプンの老化、またはデンプン分子の会合
により結晶性領域を生じその結果時間の経過とともにパ
ンの堅さが増加することに関連する。固化は、小売店に
おける焼商品の貯蔵期間を約３または４日および購入後
の消費者の家における付加的な数日間に限定するので、
固化は卸売ベーカリーにとってかなり経済的に重要であ
る。焼商品の短い貯蔵期間は、包装した食物の流通のた
めの通常のルートと無関係に働く別の流通系を持つ卸売
ベーカリーを必要とする。さらに、ベーカリーの市場範
囲は、一般に、流通系が24時間以内にカバーできる最大
半径により限定される。
穀類化学者およびベーカリー技術者は、種々の化学乳
化剤が焼商品例えばパンの貯蔵期間を延長することにい
くぶん影響を有することを見出している。しかしなが
ら、化学乳化剤は、パンの固化の減少に部分的にしか有
効ではない。モノグリセリドおよび別の乳化剤はパンに
添加されその柔らかさを改善する。これらの乳化剤はよ
り柔らかいパンを作り出すが、パンの固化速度の減少に
ほとんど影響を及ぼさない。「焼商品」という術語は、
ロールパン、マフィン、ビスケット、ドーナツ、クラッ
カーおよびケーキのような製品に適用することをも包含
する。
化剤が焼商品例えばパンの貯蔵期間を延長することにい
くぶん影響を有することを見出している。しかしなが
ら、化学乳化剤は、パンの固化の減少に部分的にしか有
効ではない。モノグリセリドおよび別の乳化剤はパンに
添加されその柔らかさを改善する。これらの乳化剤はよ
り柔らかいパンを作り出すが、パンの固化速度の減少に
ほとんど影響を及ぼさない。「焼商品」という術語は、
ロールパン、マフィン、ビスケット、ドーナツ、クラッ
カーおよびケーキのような製品に適用することをも包含
する。
種々のタイプの酵素が焼商品に使用されておりそして
そのうちいくつかは固化を抑制する特定の目的のために
使用されている。
そのうちいくつかは固化を抑制する特定の目的のために
使用されている。
大麦麦芽の形の穀類α−アミラーゼ酵素は、一般に、
パン用の小麦粉に添加されてベーキング作業を規格化す
る。穀類α−アミラーゼはpH約６かつ温度約70〜75℃で
最も活性である。
パン用の小麦粉に添加されてベーキング作業を規格化す
る。穀類α−アミラーゼはpH約６かつ温度約70〜75℃で
最も活性である。
術語としての「真菌α−アミラーゼ」酵素は、ベーキ
ングおよび酵素工業において使用され、一般にAspergil
lus oryzaeから作られる酵素に関連し、そしてベーキン
グ作業を規格化する。この酵素はpH約６かつ温度約50〜
55℃で最も活性である。
ングおよび酵素工業において使用され、一般にAspergil
lus oryzaeから作られる酵素に関連し、そしてベーキン
グ作業を規格化する。この酵素はpH約６かつ温度約50〜
55℃で最も活性である。
術語としての「細菌α−アミラーゼ」酵素は、ベーキ
ングおよび酵素工業において使用され、最もしばしば枯
草菌（Bacillus subtilis）から作られる酵素に関係
し、固化を抑制するために使用される。この酵素はpH約
７かつ温度約75〜80℃で最も活性である。
ングおよび酵素工業において使用され、最もしばしば枯
草菌（Bacillus subtilis）から作られる酵素に関係
し、固化を抑制するために使用される。この酵素はpH約
７かつ温度約75〜80℃で最も活性である。
「酸安定微生物α−アミラーゼ」酵素は、上述の穀
類、真菌及び細菌α−アミラーゼとは異なる。該酵素は
pH4かつ温度約65〜70℃で最も活性である。
類、真菌及び細菌α−アミラーゼとは異なる。該酵素は
pH4かつ温度約65〜70℃で最も活性である。
パンの固化を阻止する一つの酵素的アプローチはSton
eに付与された米国特許第2,615,810号に記載されており
そして熱安定細菌α−アミラーゼ酵素を使用してベーキ
ングの間にゼラチン状になったデンプン顆粒を攻撃する
ことを包含する。
eに付与された米国特許第2,615,810号に記載されており
そして熱安定細菌α−アミラーゼ酵素を使用してベーキ
ングの間にゼラチン状になったデンプン顆粒を攻撃する
ことを包含する。
Stoneのアプローチの改善がDeStefanisらに付与され
た米国特許第4,299,848号に記載されており、これはBac
illus subtilis,Bacillus sterothermophilisまたは別
の微生物源の抽出物から得られた市販の熱安定細菌α−
アミラーゼ酵素配合物中に存在する蛋白質加水分解酵素
の失活方法を開示している。
た米国特許第4,299,848号に記載されており、これはBac
illus subtilis,Bacillus sterothermophilisまたは別
の微生物源の抽出物から得られた市販の熱安定細菌α−
アミラーゼ酵素配合物中に存在する蛋白質加水分解酵素
の失活方法を開示している。
さらに進んだ改善はCarrollらに付与された米国特許
第4,654,216号に示されており、これはプルラナーゼと
共に熱安定細菌アミラーゼを使用してStoneおよびDeSte
fanisらのアプローチの問題に打ち勝つことを開示して
いる。Carrollらはさらに、ベーキング技術は一般にα
−アミラーゼをその源により、細菌、真菌および穀類α
−アミラーゼとして分類することを開示しており、真菌
アミラーゼは比較的低い熱安定性を示しそして65℃を越
えると急速に不活性になることにも言及している。従っ
て、穀類または細菌α−アミラーゼおよびプルラナーゼ
の酵素混合物を生地に小麦粉100gあたり0.25〜5SKB（α
−アミラーゼ単位）および５〜75PUN（脱分枝酵素単
位）の割合で添加することを包含するCarrollらの発明
を実施するために真菌アミラーゼは意図されない。
第4,654,216号に示されており、これはプルラナーゼと
共に熱安定細菌アミラーゼを使用してStoneおよびDeSte
fanisらのアプローチの問題に打ち勝つことを開示して
いる。Carrollらはさらに、ベーキング技術は一般にα
−アミラーゼをその源により、細菌、真菌および穀類α
−アミラーゼとして分類することを開示しており、真菌
アミラーゼは比較的低い熱安定性を示しそして65℃を越
えると急速に不活性になることにも言及している。従っ
て、穀類または細菌α−アミラーゼおよびプルラナーゼ
の酵素混合物を生地に小麦粉100gあたり0.25〜5SKB（α
−アミラーゼ単位）および５〜75PUN（脱分枝酵素単
位）の割合で添加することを包含するCarrollらの発明
を実施するために真菌アミラーゼは意図されない。
Stone、DeStefanisらおよびCarrollらのアプローチの
欠点は、熱安定細菌および穀類α−アミラーゼがベーキ
ング中に非常に長期にわたって活性のままでありかつ最
終製品においてゴム性を引き起こす傾向である。その結
果として、これらのアプローチは、用量および酵素比に
関してある程度の制御を必要とし、商業的に適用するの
に実際的でない。
欠点は、熱安定細菌および穀類α−アミラーゼがベーキ
ング中に非常に長期にわたって活性のままでありかつ最
終製品においてゴム性を引き起こす傾向である。その結
果として、これらのアプローチは、用量および酵素比に
関してある程度の制御を必要とし、商業的に適用するの
に実際的でない。
Coleに付与された米国特許第4,320,151号は、真菌α
−アミラーゼの熱安定性は、酵素の水溶液を濃糖溶液に
分散させることにより実質的に増加されることを開示し
ている。糖が保護する真菌α−アミラーゼ酵素は、生地
の中への混入にもかかわらず生き残りそしてデンプンゼ
ラチン化が起こる温度が達成されるまで活性のままであ
る。従って、糖が保護する真菌α−アミラーゼ溶液は、
酵素を通常完全に変性させるであろう温度をかなり越え
た温度に加熱された場合ですら、そのデンプン加水分解
活性を保持する。しかしながら、処理および成分の必要
とされる変更は、このアプローチを多数のベーカリーが
適用するのに不適当にする。
−アミラーゼの熱安定性は、酵素の水溶液を濃糖溶液に
分散させることにより実質的に増加されることを開示し
ている。糖が保護する真菌α−アミラーゼ酵素は、生地
の中への混入にもかかわらず生き残りそしてデンプンゼ
ラチン化が起こる温度が達成されるまで活性のままであ
る。従って、糖が保護する真菌α−アミラーゼ溶液は、
酵素を通常完全に変性させるであろう温度をかなり越え
た温度に加熱された場合ですら、そのデンプン加水分解
活性を保持する。しかしながら、処理および成分の必要
とされる変更は、このアプローチを多数のベーカリーが
適用するのに不適当にする。
Gramppらに付与されたカナダ特許第880,703号は、慣
用の細菌α−アミラーゼのゴム性の問題への傾向がない
であろう不耐熱性α−アミラーゼを開示している。しか
しながら、この酵素は固化を抑制するのに充分に温度安
定でなくかつ酸安定でない。
用の細菌α−アミラーゼのゴム性の問題への傾向がない
であろう不耐熱性α−アミラーゼを開示している。しか
しながら、この酵素は固化を抑制するのに充分に温度安
定でなくかつ酸安定でない。
G.Bussiereらは「工業ベーキング技術におけるα−ア
ミラーゼおよびグルコアミラーゼの利用」,Annales De
Technologie Agricole,第23（２）巻 第175〜189頁（1
974）において、パン製造技術における細菌源のα−ア
ミラーゼおよびグルコアミラーゼの役割に関する研究を
開示している。この文献は、細菌源のα−アミラーゼの
みが固化を阻止するのに有効であることを教示してい
る。
ミラーゼおよびグルコアミラーゼの利用」,Annales De
Technologie Agricole,第23（２）巻 第175〜189頁（1
974）において、パン製造技術における細菌源のα−ア
ミラーゼおよびグルコアミラーゼの役割に関する研究を
開示している。この文献は、細菌源のα−アミラーゼの
みが固化を阻止するのに有効であることを教示してい
る。
上記引用文献に開示されたα−アミラーゼはいずれも
酸安定でない。
酸安定でない。
発明の概要 本発明は、ある一定の酸安定微生物α−アミラーゼ酵
素がゴム性を引き起こすことなくまたは焼商品の、感覚
器官を刺激する特性に悪影響を与えることなく、焼商品
の固化を阻止することを見出したことに基づく。さらに
特に、本発明は、生地にpH約3.0〜約5.0で温度約60〜約
75℃で最適活性を有する酸安定微生物α−アミラーゼ酵
素を添加することにより固化に対する耐性を提供する、
ベーカリー製品の製造方法を提供する。
素がゴム性を引き起こすことなくまたは焼商品の、感覚
器官を刺激する特性に悪影響を与えることなく、焼商品
の固化を阻止することを見出したことに基づく。さらに
特に、本発明は、生地にpH約3.0〜約5.0で温度約60〜約
75℃で最適活性を有する酸安定微生物α−アミラーゼ酵
素を添加することにより固化に対する耐性を提供する、
ベーカリー製品の製造方法を提供する。
好適な実施態様の開示 本発明によれば、酸安定微生物α−アミラーゼ酵素
は、ゴム性を引き起こすことなくまたは焼製品の、感覚
器官を刺激する別の特性に悪影響を与えることなく焼商
品の固化を阻止することが見出された。
は、ゴム性を引き起こすことなくまたは焼製品の、感覚
器官を刺激する別の特性に悪影響を与えることなく焼商
品の固化を阻止することが見出された。
本発明において使用される酸安定酵素はpH約３〜約５
で、好ましくは約3.5〜約4.5で、温度約60〜約75℃、好
ましくは約65〜約70℃で最適活性を有する。さらに、本
発明酵素は生地への混入にもかかわらず生き残りそして
デンプンゼラチン化が起こる約60℃を越えた温度で活性
なままであり、Coleに付与された米国特許第4,320,151
号に開示されたような糖保護の必要がない。本酵素はベ
ーキング過程の間のより後に起こる約70℃を越えるより
高い温度で完全に失活され従ってデンプンを過度に加水
分解してそして焼商品の最終製品中のゴム性を引き起こ
す傾向を持たない。
で、好ましくは約3.5〜約4.5で、温度約60〜約75℃、好
ましくは約65〜約70℃で最適活性を有する。さらに、本
発明酵素は生地への混入にもかかわらず生き残りそして
デンプンゼラチン化が起こる約60℃を越えた温度で活性
なままであり、Coleに付与された米国特許第4,320,151
号に開示されたような糖保護の必要がない。本酵素はベ
ーキング過程の間のより後に起こる約70℃を越えるより
高い温度で完全に失活され従ってデンプンを過度に加水
分解してそして焼商品の最終製品中のゴム性を引き起こ
す傾向を持たない。
本酵素は真菌類、例えば黒アスペルギルス（black As
pergilli）から得られ得る。黒アスペルギルスの例は、
Aspergillus awamori,Aspergillus usami,Aspergillus
niger,Aspergillus saitoi,Aspergillus inui,Aspergil
lus aureus,およびAspergillus nakazawaiを含む。
pergilli）から得られ得る。黒アスペルギルスの例は、
Aspergillus awamori,Aspergillus usami,Aspergillus
niger,Aspergillus saitoi,Aspergillus inui,Aspergil
lus aureus,およびAspergillus nakazawaiを含む。
上記アスペルギルスがグルコアミラーゼ酵素および酸
性条件下でその活性を失うα−アミラーゼ酵素をも産生
することは一般に知られている。1963年、Y.Minodaら
は、黒アスペルギルスが適当な条件で培養されると、pH
2.5で約37℃で約30分間酸処理した後ですらデキストリ
ン化活性を示す酸安定α−アミラーゼ酵素を産生するこ
とができることを報告した（Agr.Biol.Chem.,第27巻、N
o.11,第806〜811頁,1963（第１部）；第32巻,No.1,第10
4〜109頁,1968（第２部）；第32巻、No.1,第110〜113頁
（第３部））。異なる黒アスペルギルスを培養すること
による酸安定α−アミラーゼの生産方法は、Heidt−Han
sonらに付与されたヨーロッパ特許出願第138,428号およ
びYamadaらに付与されたカナダ特許第663,274号に開示
されている。
性条件下でその活性を失うα−アミラーゼ酵素をも産生
することは一般に知られている。1963年、Y.Minodaら
は、黒アスペルギルスが適当な条件で培養されると、pH
2.5で約37℃で約30分間酸処理した後ですらデキストリ
ン化活性を示す酸安定α−アミラーゼ酵素を産生するこ
とができることを報告した（Agr.Biol.Chem.,第27巻、N
o.11,第806〜811頁,1963（第１部）；第32巻,No.1,第10
4〜109頁,1968（第２部）；第32巻、No.1,第110〜113頁
（第３部））。異なる黒アスペルギルスを培養すること
による酸安定α−アミラーゼの生産方法は、Heidt−Han
sonらに付与されたヨーロッパ特許出願第138,428号およ
びYamadaらに付与されたカナダ特許第663,274号に開示
されている。
種々の黒アスペルギルス種中の酸安定α−アミラーゼ
の特性は、広範囲にわたる注意と研究、例えばG.K.Kves
itadzeら，“Acid−Stable and Acid−Labile Alpha Am
ylases of Mold,fungi Aspergillus",BIOCHEMISTRY USS
R,43（９）第２部、第1330〜1336頁（1978）;Y.Minoda
ら、“The Structure And The Function Of The Acid−
Stable Alpha−Amylase of Black Aspergilli",DENPUN
KAGAKU（Journal of the Japanese Society of Starch,
第21巻,No.3,第172〜189頁（1974）;L.B.Wingard Jr.
ら、編集者“Applied Biochemistry and Bioengineerin
g"第２巻−Enzyme Technology,第61頁，（Academic Pre
ss 1979）;T.T.Hansen,"Industrial Application Possi
bilities for an Acid−Stable Alpha−Amylase from A
spergillus Niger",NEW APPROACHES TO RESEARCH ON CE
REAL CARBOHYDRATES,第211〜216頁（Elsevier Science
Publishers, Amsterdam,1985）を受けている。
の特性は、広範囲にわたる注意と研究、例えばG.K.Kves
itadzeら，“Acid−Stable and Acid−Labile Alpha Am
ylases of Mold,fungi Aspergillus",BIOCHEMISTRY USS
R,43（９）第２部、第1330〜1336頁（1978）;Y.Minoda
ら、“The Structure And The Function Of The Acid−
Stable Alpha−Amylase of Black Aspergilli",DENPUN
KAGAKU（Journal of the Japanese Society of Starch,
第21巻,No.3,第172〜189頁（1974）;L.B.Wingard Jr.
ら、編集者“Applied Biochemistry and Bioengineerin
g"第２巻−Enzyme Technology,第61頁，（Academic Pre
ss 1979）;T.T.Hansen,"Industrial Application Possi
bilities for an Acid−Stable Alpha−Amylase from A
spergillus Niger",NEW APPROACHES TO RESEARCH ON CE
REAL CARBOHYDRATES,第211〜216頁（Elsevier Science
Publishers, Amsterdam,1985）を受けている。
Ducrooらに付与されたヨーロッパ特許出願第140,410
号は、アミログルコシダーゼ、好ましくはAspergillus
nigerからの微生物酸アミラーゼの単離を開示してい
る。当該酸アミラーゼは、pH3.5〜5.0で温度約60〜75℃
で最適の糖化をもたらしそして通常の貯蔵条件下で数ヵ
月間にわたって安定である。
号は、アミログルコシダーゼ、好ましくはAspergillus
nigerからの微生物酸アミラーゼの単離を開示してい
る。当該酸アミラーゼは、pH3.5〜5.0で温度約60〜75℃
で最適の糖化をもたらしそして通常の貯蔵条件下で数ヵ
月間にわたって安定である。
酸安定α−アミラーゼの活性は、次の反復アッセイ法
によって測定される。1mlあたり、定量された0.04〜0.1
0α−アミラーゼ単位（AU）を含む、酸安定α−アミラ
ーゼの水溶液を調製する。酵素溶液1mlを、pH3.8の0.12
5モル濃度（Ｍ）のアセタート緩衝液を含む60℃、1.25
％濃度のデンプン溶液4.0mlに添加する。正確に３分
後、1.0mlのアリコートを反応混合物から取り、3.0mlの
0.100％濃度のヨウ素溶液に直ちに添加しそして蒸留水
で稀釈して100mlにする。当該ヨウ素溶液は、2.0mlの5.
00％濃度のヨウ素溶液（10gのヨウ素カリウムと5.00gの
再昇華されたヨウ素を蒸留水で稀釈して100mlにしたも
の）を4mlの５Ｍ酢酸に添加しそして蒸留水で稀釈して1
00mlにすることにより調製される。第二の1.0mlアリコ
ートを正確に13分後反応混合物から取りそして上述した
ように処理する。各試料の吸光度は650nmで1cmセルにお
いて測定される。
によって測定される。1mlあたり、定量された0.04〜0.1
0α−アミラーゼ単位（AU）を含む、酸安定α−アミラ
ーゼの水溶液を調製する。酵素溶液1mlを、pH3.8の0.12
5モル濃度（Ｍ）のアセタート緩衝液を含む60℃、1.25
％濃度のデンプン溶液4.0mlに添加する。正確に３分
後、1.0mlのアリコートを反応混合物から取り、3.0mlの
0.100％濃度のヨウ素溶液に直ちに添加しそして蒸留水
で稀釈して100mlにする。当該ヨウ素溶液は、2.0mlの5.
00％濃度のヨウ素溶液（10gのヨウ素カリウムと5.00gの
再昇華されたヨウ素を蒸留水で稀釈して100mlにしたも
の）を4mlの５Ｍ酢酸に添加しそして蒸留水で稀釈して1
00mlにすることにより調製される。第二の1.0mlアリコ
ートを正確に13分後反応混合物から取りそして上述した
ように処理する。各試料の吸光度は650nmで1cmセルにお
いて測定される。
酸安定α−アミラーゼの活性は次のように計算され
る： （但しＦ＝以下の資料から求められる、稀釈された酵素
の調製に使用される稀釈ファクター） 本発明を実施する際、酸安定微生物α−アミラーゼ酵
素配合物は、ベーキング目的に使用される小麦粉の補助
剤として使用される。本酵素は小麦粉1gあたり約0.1〜
約10、好ましくは約0.17〜約5.5そして最も好ましくは
約１〜約４のα−アミラーゼ単位のレベルで使用され
る。
る： （但しＦ＝以下の資料から求められる、稀釈された酵素
の調製に使用される稀釈ファクター） 本発明を実施する際、酸安定微生物α−アミラーゼ酵
素配合物は、ベーキング目的に使用される小麦粉の補助
剤として使用される。本酵素は小麦粉1gあたり約0.1〜
約10、好ましくは約0.17〜約5.5そして最も好ましくは
約１〜約４のα−アミラーゼ単位のレベルで使用され
る。
α−アミラーゼ酵素配合物は濃水溶液としてまたは固
体として使用されることができる。ベーキング過程にお
いて、本酵素は混合操作の間に小麦粉または水のいずれ
かに添加されることができる。
体として使用されることができる。ベーキング過程にお
いて、本酵素は混合操作の間に小麦粉または水のいずれ
かに添加されることができる。
本発明の方法により製造されるベーカリー商品は、良
好な抗固化特性を示しそしてVoland Penetrometerによ
り測定されるようにより長期間より柔らかいままであ
る。柔らかさの典型的改善は、約５〜６日貯蔵後に約20
〜75％である。本酵素の付加的な利益は、生地のピック
アップ後の減ぜられた混合時間、減ぜられたねかし時
間、分割および形成中の改善された生地の取扱い、およ
び約５〜10％ほど増加したローフ（loaf）体積である。
「生地のピックアップ」は、小麦粉および水が混合され
そして生地が先ず生地ミキサーの羽根によって一つのか
たまりとして取り上げられた時点を意味する。
好な抗固化特性を示しそしてVoland Penetrometerによ
り測定されるようにより長期間より柔らかいままであ
る。柔らかさの典型的改善は、約５〜６日貯蔵後に約20
〜75％である。本酵素の付加的な利益は、生地のピック
アップ後の減ぜられた混合時間、減ぜられたねかし時
間、分割および形成中の改善された生地の取扱い、およ
び約５〜10％ほど増加したローフ（loaf）体積である。
「生地のピックアップ」は、小麦粉および水が混合され
そして生地が先ず生地ミキサーの羽根によって一つのか
たまりとして取り上げられた時点を意味する。
本酵素の別の利益は別の成分例えば生地コンディショ
ナー、即ちナトリウムステアリルラクチラート、そして
柔軟剤、例えばモノグリセリド、ジグリセリドおよび別
の乳化剤の添加を減ずるかまたは除くことができること
である。
ナー、即ちナトリウムステアリルラクチラート、そして
柔軟剤、例えばモノグリセリド、ジグリセリドおよび別
の乳化剤の添加を減ずるかまたは除くことができること
である。
次の例は本発明の特定の実施態様を説明している。こ
れらの例においてそして明細書を通じて、全ての部およ
び％は、特記なき限り重量部および重量％である。
れらの例においてそして明細書を通じて、全ての部およ
び％は、特記なき限り重量部および重量％である。
例１ 小さいプラント規模でのベーキング試験を、混ざりも
ののない白パンフォーミュラおよび直捏生地法を用いて
行う。
ののない白パンフォーミュラおよび直捏生地法を用いて
行う。
パンを、350ポンドのバッチ中で製粉したばかりのそ
して麦芽で処理されていない小麦粉（unmalted flour）
を用いて次の基本的な白パンフォーミュラで焼いた。成分 重量％ 小麦粉 61.22 水 34.07 酵母 2.10 砂糖 1.70 塩 0.91 合計 100.00 種々の量の酸安定微生物α−アミラーゼ酵素が、この
基本的なフォーミュラに添加されて生成物特性に対する
α−アミラーゼの効果を測定する。対照のため、１つの
バッチを、大麦麦芽も真菌アミラーゼも含まない製粉し
たばかりの白パン小麦粉を用いて運転する。別のバッチ
において、小麦粉100ポンドあたり7741単位（小麦粉1g
あたり0.17単位）のMultifreshTMベーキングカルボヒド
ラーゼ（Enzyme Bio−Systems Ltd.,Englewood Cliffs,
NJ）、Aspergillus nigerの酸安定微生物α−アミラー
ゼを添加し、そして別のバッチにおいて、小麦粉100ポ
ンドあたり250,000単位（小麦粉1gあたり5.5単位）のMu
ltifreshTMベーキングカルボヒドラーゼを添加する。
して麦芽で処理されていない小麦粉（unmalted flour）
を用いて次の基本的な白パンフォーミュラで焼いた。成分 重量％ 小麦粉 61.22 水 34.07 酵母 2.10 砂糖 1.70 塩 0.91 合計 100.00 種々の量の酸安定微生物α−アミラーゼ酵素が、この
基本的なフォーミュラに添加されて生成物特性に対する
α−アミラーゼの効果を測定する。対照のため、１つの
バッチを、大麦麦芽も真菌アミラーゼも含まない製粉し
たばかりの白パン小麦粉を用いて運転する。別のバッチ
において、小麦粉100ポンドあたり7741単位（小麦粉1g
あたり0.17単位）のMultifreshTMベーキングカルボヒド
ラーゼ（Enzyme Bio−Systems Ltd.,Englewood Cliffs,
NJ）、Aspergillus nigerの酸安定微生物α−アミラー
ゼを添加し、そして別のバッチにおいて、小麦粉100ポ
ンドあたり250,000単位（小麦粉1gあたり5.5単位）のMu
ltifreshTMベーキングカルボヒドラーゼを添加する。
生地をAmerican Institute of Bakingの標準方法に従
って混合しそして生地こねばち（dough trough）を使用
してブレッド・ディバイダー（dread divider）に移
す。約14.5オンスのローフを全てのバッチのために作
る。分割と整形（molding）の間に10分のねかし工程が
ある。ローフをパン皿に置きそして連続的プルーファー
（proofer）に移す。ねかし条件は全てのバッチについ
て一定に保たれる。
って混合しそして生地こねばち（dough trough）を使用
してブレッド・ディバイダー（dread divider）に移
す。約14.5オンスのローフを全てのバッチのために作
る。分割と整形（molding）の間に10分のねかし工程が
ある。ローフをパン皿に置きそして連続的プルーファー
（proofer）に移す。ねかし条件は全てのバッチについ
て一定に保たれる。
ローフを、長さ80フィート幅12フィートのベーキング
室を持つ６ゾーンUniversal Oven（Universal Oven Com
pany,Westbury,Long Island）中で焼く。オーブンプロ
フィールおよびベーキング時間は全てのバッチについて
一定に保たれる。ローフを透明なプラスチック製の袋に
入れそしてタブロックを用いて密閉する。貯蔵期間の研
究のための試料を室温で貯蔵する。
室を持つ６ゾーンUniversal Oven（Universal Oven Com
pany,Westbury,Long Island）中で焼く。オーブンプロ
フィールおよびベーキング時間は全てのバッチについて
一定に保たれる。ローフを透明なプラスチック製の袋に
入れそしてタブロックを用いて密閉する。貯蔵期間の研
究のための試料を室温で貯蔵する。
新さの試験は、１インチの平らなプローブ（Voland呼
称−TA11）を有するVoland Penetrometer（Voland Comp
any,Hawthorne,NY）を用いて測定される。ローフの各々
を同じ形状の部分に薄く切る。各部分を１秒あたり2mm
の速度で5mmの侵入のためにセットされた針入度計中に
置く。手順は、CEREAL FOODS WORLD中のBakerらによる
論文"Comparison of Bread Firmness Measurements by
Four Instruments",第486〜489頁，第32巻,No.7,（1987
年７月）に開示されたものと一致している。種々の生地
から製造されるパンの各スライスの結果を以下の第１表
に示す： 第１表の結果から明らかなように、本発明の酸安定α
−アミラーゼ0.17単位/gを用いたパンは対照のものより
長期間柔らかいままである。用量5.5単位/gで焼かれた
パンは用量0.17単位/gパンよりも長期間柔らかいままで
ある。
称−TA11）を有するVoland Penetrometer（Voland Comp
any,Hawthorne,NY）を用いて測定される。ローフの各々
を同じ形状の部分に薄く切る。各部分を１秒あたり2mm
の速度で5mmの侵入のためにセットされた針入度計中に
置く。手順は、CEREAL FOODS WORLD中のBakerらによる
論文"Comparison of Bread Firmness Measurements by
Four Instruments",第486〜489頁，第32巻,No.7,（1987
年７月）に開示されたものと一致している。種々の生地
から製造されるパンの各スライスの結果を以下の第１表
に示す： 第１表の結果から明らかなように、本発明の酸安定α
−アミラーゼ0.17単位/gを用いたパンは対照のものより
長期間柔らかいままである。用量5.5単位/gで焼かれた
パンは用量0.17単位/gパンよりも長期間柔らかいままで
ある。
例２ 生地サイズが500ポンドでありそして大麦麦芽（0.05
％）を含む小麦粉を使用することを除いて、例１の一般
的手順を操り返す。一続きの生地は、小麦粉100ポンド
あたり約120,000単位のMultifreshTMベーキングカルボ
ヒドラーゼ、Aspergillus nigerからの酸安定α−アミ
ラーゼ（2.6単位/g）を混入する。第二の一続きは、小
麦粉100ポンドあたり約250,000単位のMultifreshTMベー
キングカルボヒドラーゼ、Aspergillus nigerからの酸
安定α−アミラーゼ（5.5単位/g）を混入する。これら
の試験の結果を以下の第２表に示す。
％）を含む小麦粉を使用することを除いて、例１の一般
的手順を操り返す。一続きの生地は、小麦粉100ポンド
あたり約120,000単位のMultifreshTMベーキングカルボ
ヒドラーゼ、Aspergillus nigerからの酸安定α−アミ
ラーゼ（2.6単位/g）を混入する。第二の一続きは、小
麦粉100ポンドあたり約250,000単位のMultifreshTMベー
キングカルボヒドラーゼ、Aspergillus nigerからの酸
安定α−アミラーゼ（5.5単位/g）を混入する。これら
の試験の結果を以下の第２表に示す。
第２表に示された結果は、酸安定α−アミラーゼの量
を増加するとVoland PENETROMETER荷重試験に基づく貯
蔵期間において増加した改善が達成されることを証明す
る。
を増加するとVoland PENETROMETER荷重試験に基づく貯
蔵期間において増加した改善が達成されることを証明す
る。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (56)参考文献 特公 昭62−35736（ＪＰ，Ｂ２) 特公 昭60−55090（ＪＰ，Ｂ２) 米国特許4320151（ＵＳ，Ａ) 澱粉科学 第２巻第３号 第172〜189頁 （1974年)
Claims (13)
- 【請求項１】α−アミラーゼ酵素の添加によって阻止さ
れた固化特性を持つベーカリー製品の製造方法におい
て、ベーキング過程の間に約70℃より高い温度で不活性
になる、pH約3.0〜約5.0で温度約60〜約75℃で最適活性
を有する酸安定微生物α−アミラーゼ酵素を混入するこ
とを特徴とする方法。 - 【請求項２】微生物α−アミラーゼ酵素がpH約3.5〜約
4.5で温度約65〜約70℃で最適活性を有する、請求項１
記載の方法。 - 【請求項３】酵素が真菌類から得られる、請求項１記載
の方法。 - 【請求項４】真菌類が黒アスペルギルス（black Asperg
illi）である、請求項３記載の方法。 - 【請求項５】黒アスペルギルスが、Aspergillus awamor
i,Aspergillus usami,Aspergillus niger,Aspergillus
saitoi,Aspergillus inui,Aspergillus aureusおよびAs
pergillus nakazawaiからなる群から選択される、請求
項４記載の方法。 - 【請求項６】黒アスペルギルスがAspergillus nigerで
ある、請求項５記載の方法。 - 【請求項７】酵素が、小麦粉1gあたり約0.1〜約10α−
アミラーゼ単位のレベルで使用される、請求項１記載の
方法。 - 【請求項８】酵素レベルが、小麦粉1gあたり約0.17から
約5.5α−アミラーゼ単位まで変化する、請求項７記載
の方法。 - 【請求項９】酵素レベルが、小麦粉1gあたり約１から４
α−アミラーゼ単位まで変化する、請求項８記載の方
法。 - 【請求項１０】ベーカリー製品の柔らかさが、約５〜６
日後に約20〜70％改善される、請求項８記載の方法。 - 【請求項１１】生地のヒックアップ後の混合時間が約50
％まで減ぜられる、請求項１記載の方法。 - 【請求項１２】該酵素の使用が生地コンディショナー、
及び／又は柔軟剤の添加を減ずるかあるいは除去する、
請求項１記載の方法。 - 【請求項１３】ベーカリー製品がパンである、請求項１
記載の方法。
Applications Claiming Priority (3)
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|---|---|---|---|
| US16692688A | 1988-03-11 | 1988-03-11 | |
| US166,926 | 1988-03-11 | ||
| PCT/US1989/000959 WO1989008403A1 (en) | 1988-03-11 | 1989-03-09 | Method for retarding staling of baking products |
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| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH03503362A JPH03503362A (ja) | 1991-08-01 |
| JPH084447B2 true JPH084447B2 (ja) | 1996-01-24 |
Family
ID=22605239
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP1504001A Expired - Lifetime JPH084447B2 (ja) | 1988-03-11 | 1989-03-09 | ベーキング製品の固化阻止方法 |
Country Status (16)
| Country | Link |
|---|---|
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| JP (1) | JPH084447B2 (ja) |
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| AR (1) | AR245569A1 (ja) |
| AU (1) | AU626858B2 (ja) |
| CA (1) | CA1335484C (ja) |
| DE (1) | DE68911908T2 (ja) |
| DK (1) | DK216490D0 (ja) |
| ES (1) | ES2010429A6 (ja) |
| FI (1) | FI904197A0 (ja) |
| IE (1) | IE62887B1 (ja) |
| MX (1) | MX15188A (ja) |
| NZ (1) | NZ227998A (ja) |
| PH (1) | PH25408A (ja) |
| WO (1) | WO1989008403A1 (ja) |
| ZA (1) | ZA891181B (ja) |
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|---|---|---|---|---|
| DK348989D0 (da) * | 1989-07-14 | 1989-07-14 | Peter Larsen | Rullede deje hvor emnerne haeves og nedfryses i raa tilstand |
| US5209938A (en) * | 1989-09-13 | 1993-05-11 | Cpc International Inc. | Method for retarding staling of baked goods |
| USRE38507E1 (en) | 1989-09-27 | 2004-04-27 | Novozymes A/S | Antistaling process and agent |
| DK474589D0 (da) * | 1989-09-27 | 1989-09-27 | Novo Nordisk As | Fremgangsmaade til fremstilling af bageriprodukter |
| US5059430A (en) * | 1990-09-12 | 1991-10-22 | Enzyme Bio-Systems Ltd. | Enzyme composition for retarding staling of baked goods |
| EP0669082A1 (en) * | 1994-02-23 | 1995-08-30 | Unilever N.V. | Storage-stable enzyme solutions |
| ATE228307T1 (de) † | 1998-04-20 | 2002-12-15 | Novozymes As | Herstellung von teig sowie backprodukten |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4320151A (en) * | 1976-06-07 | 1982-03-16 | Cole Morton S | Antistaling baking composition |
| JPS6055090A (ja) * | 1983-09-07 | 1985-03-29 | Babcock Hitachi Kk | 石炭−水スラリの製造装置 |
| JPS6235736A (ja) * | 1985-08-09 | 1987-02-16 | Canon Inc | デ−タ通信方式 |
Family Cites Families (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US2615810A (en) * | 1948-03-04 | 1952-10-28 | Wallerstein Company | Retarding the staling of bakery products |
| US2665215A (en) * | 1949-09-30 | 1954-01-05 | Wallerstein Co Inc | Method of making bakery products and composition therefor |
| US4416903A (en) * | 1977-12-20 | 1983-11-22 | Cole Morton S | Antistaling baking composition |
| US5209938A (en) * | 1989-09-13 | 1993-05-11 | Cpc International Inc. | Method for retarding staling of baked goods |
| DK474589D0 (da) * | 1989-09-27 | 1989-09-27 | Novo Nordisk As | Fremgangsmaade til fremstilling af bageriprodukter |
-
1989
- 1989-02-15 NZ NZ227998A patent/NZ227998A/en unknown
- 1989-02-15 ZA ZA891181A patent/ZA891181B/xx unknown
- 1989-02-15 PH PH38201A patent/PH25408A/en unknown
- 1989-03-07 ES ES8900815A patent/ES2010429A6/es not_active Expired
- 1989-03-07 AR AR89313362A patent/AR245569A1/es active
- 1989-03-08 IE IE75689A patent/IE62887B1/en not_active IP Right Cessation
- 1989-03-08 MX MX1518889A patent/MX15188A/es unknown
- 1989-03-09 WO PCT/US1989/000959 patent/WO1989008403A1/en active IP Right Grant
- 1989-03-09 AU AU34369/89A patent/AU626858B2/en not_active Ceased
- 1989-03-09 DE DE89903873T patent/DE68911908T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1989-03-09 JP JP1504001A patent/JPH084447B2/ja not_active Expired - Lifetime
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- 1989-03-10 CA CA000593367A patent/CA1335484C/en not_active Expired - Fee Related
- 1989-11-10 KR KR89702093A patent/KR960009704B1/ko not_active IP Right Cessation
-
1990
- 1990-08-24 FI FI904197A patent/FI904197A0/fi not_active IP Right Cessation
- 1990-09-10 DK DK216490A patent/DK216490D0/da unknown
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4320151A (en) * | 1976-06-07 | 1982-03-16 | Cole Morton S | Antistaling baking composition |
| JPS6055090A (ja) * | 1983-09-07 | 1985-03-29 | Babcock Hitachi Kk | 石炭−水スラリの製造装置 |
| JPS6235736A (ja) * | 1985-08-09 | 1987-02-16 | Canon Inc | デ−タ通信方式 |
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| 澱粉科学第２巻第３号第１７２〜１８９頁（１９７４年） |
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|---|---|
| PH25408A (en) | 1991-07-01 |
| NZ227998A (en) | 1992-04-28 |
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| ZA891181B (en) | 1989-11-29 |
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| DE68911908T2 (de) | 1994-04-21 |
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