JPH03503362A - ベーキング製品の固化阻止方法 - Google Patents
ベーキング製品の固化阻止方法Info
- Publication number
- JPH03503362A JPH03503362A JP1504001A JP50400189A JPH03503362A JP H03503362 A JPH03503362 A JP H03503362A JP 1504001 A JP1504001 A JP 1504001A JP 50400189 A JP50400189 A JP 50400189A JP H03503362 A JPH03503362 A JP H03503362A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- enzyme
- amylase
- aspergillus
- flour
- acid
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A21—BAKING; EDIBLE DOUGHS
- A21D—TREATMENT, e.g. PRESERVATION, OF FLOUR OR DOUGH, e.g. BY ADDITION OF MATERIALS; BAKING; BAKERY PRODUCTS; PRESERVATION THEREOF
- A21D8/00—Methods for preparing or baking dough
- A21D8/02—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking
- A21D8/04—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A21—BAKING; EDIBLE DOUGHS
- A21D—TREATMENT, e.g. PRESERVATION, OF FLOUR OR DOUGH, e.g. BY ADDITION OF MATERIALS; BAKING; BAKERY PRODUCTS; PRESERVATION THEREOF
- A21D8/00—Methods for preparing or baking dough
- A21D8/02—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking
- A21D8/04—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes
- A21D8/042—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes with enzymes
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Bakery Products And Manufacturing Methods Therefor (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Compounds Of Unknown Constitution (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるため要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
ベーキング製品の固化阻害方法
皇皿夏!量
1、肢歪分!
本発明は、生地に混入してベーカリ−製品の柔らかさを改善しそして固化を阻害
することができる、ある酵素組成物の使用に関する。
2、先丘肢五夏皿水
パンの固化現象は完全には理解されていない、パンの固化は通常デンプンの老化
、またはデンプン分子の会合により結晶性領域を生じその結果時間の経過ととも
にパンの堅さが増加することに関連する。固化ば、小売店における現商品の貯蔵
期間を約3または4日および購入後の消費者の家における付加的な数日間に限定
するので、固化は卸売ベーカリ−にとってかなり経済的に重要である。現商品の
短い貯蔵期間は、包装した食物の流通のための通常のルートと無関係に働く別の
流通系を持つ卸売ベーカリ−を必要とする。さらに、ベーカリ−の市場範囲は、
一般に、流通系が24時間以内にカバーできる最大半径により限定される。
穀類化学者およびベーカリ−技術者は、種々の化学乳化剤が現商品例えばパンの
貯蔵期間を延長することにいくぶん影響を有することを見出している。しかしな
がら、化学乳化剤は、パンの固化の減少に部分的にしか有効ではない、モノグリ
セリドおよび別の乳化剤はパンに添加されその柔らかさを改善する。
これらの乳化剤はより柔らかいパンを作り出すが、パンの固化速度の減少にほと
んど影響を及ぼさない、「現商品」という術語は、ロールパン、マフイン、ビス
ケット、ドーナツ、クラッカーおよびケーキのような製品に適用することをも包
含する。
種々のタイプの酵素が現商品に使用されておりそしてそのうちのいくつかは固化
を抑制する特定の目的のために使用されている。
大麦麦芽の形の穀類α−アミラーゼ酵素は、一般に、パン用の小麦粉に添加され
てベーキング作業を規格化する。穀類α−アミラーゼはPH約6かつ温度約70
〜75℃で最も活性である。
術語としての「真菌α−アミラーゼ」酵素は、ベーキングおよび酵素工業におい
て使用され、一般にAspergiLLus oγyzaeから作られる酵素に
関連し、そしてベーキング作業を規格化する。
この酵素はpH約6かつ温度約50〜55℃で最も活性である。
術語としての「細菌α−アミラーゼ」酵素は、ベーキングおよび酵素工業におい
て使用され、最もしばしば枯草菌(Bacillas 5ubtiLis)から
作られる酵素に関係し、固化を抑制するために使用される。この酵素はpH約7
かつ温度約75〜80℃で最も活性である。
「酸安定微生物α−アミラーゼ」酵素は、上述の穀類、真菌及び細菌α−アミラ
ーゼとは異なる。該酵素はpH約4かつ温度約65〜70℃で最も活性である。
パンの固化を阻害する一つの酵素的アプローチは5toneに付与された米国特
許第2.615.810号に記載されておりそして熱安定細菌α−アミラーゼ酵
素を使用してベーキングの間にゼラチン状になったデンプン顆粒を攻撃すること
を包含する。
5toneのアプローチの改善がDsStefanisらに付与された米国特許
第4.299.848号に記載されており、これはBacillus 5ubt
i1is、 BttcilLus 5terotheraophiLisまたは
別の微生物源の抽出物から得られた市販の熱安定細菌α−アミラーゼ酵素配合物
中に存在する蛋白質加水分解酵素の失活方法を開示している。
さらに進んだ改善はCarrollらに付与された米国特許第4.654.21
6号に示されており、これはプルラナーゼと共に熱安定細菌アミラーゼを使用し
て5toneおよびDeStefanisらのアプローチの問題に打ち勝つこと
を開示している。 Carrollらはさらに、ベーキング技術は一般にα−
アミラーゼをその源により、細菌、真菌および穀類α−アミラーゼとして分類す
ることを開示しており、真菌アミラーゼは比較的低い熱安定性を示しそして65
℃を越えると急速に不活性になることにも言及している。
従って、穀類または細菌α−アミラーゼおよびプルラナーゼの酵素混合物を生地
に小麦粉100gあたり0.25〜53KB(α−アミラーゼ単位)および5〜
75 PUN (脱分技酵素単位)の割合で添加することを包含するCarro
llらの発明を実施するために真菌アミラーゼは意図されない。
5tone 、 DeStefanisらおよびCarroll らのアプロー
チの欠点は、熱安定細菌および穀類α−アミラーゼがベーキング中に非常に長期
にわたって活性のままでありかつ最終製品においてゴム性を引き起こす傾向であ
る。その結果として、これらのアプローチは、用量および酵素比に関しである程
度の制御を必要とし、商業的に適用するのに実際的でない。
Co1eに付与された米国特許第4.320.151号は、真菌α−アミラーゼ
の熱安定性は、酵素の水溶液を製糖溶液に分散させることにより実質的に増加さ
れることを開示している。I!が保護する真菌α−アミラーゼ酵素は、生地の中
への混入にもかかわらず生き残りそしてデンプンゼラチン化が起こる温度が達成
されるまで活性のままである。従って、糖が保護する真菌α−アミラーゼ溶液は
、酵素を通常完全に変性させるであろう温度をかなり越えた温度に加熱された場
合ですら、そのデンプン加水分解活性を保持する。しかしながら、処理および成
分の必要とされる変更は、このアプローチを多数のベーカリ−が適用するのに不
適当にする。
Gra園ppらに付与されたカナダ特許第880.703号は、慣用の細菌α−
アミラーゼのゴム性の問題への傾向がないであろう不耐熱性α−アミラーゼを開
示している。しかしながら、この酵素は固化を抑制するのに充分に温度安定でな
(かつ酸安定でない。
−ゼおよびグルコアミラーゼの利用J 、 Annoies De Techn
ologie AgricoLtt、第23(2)巻 第175〜189頁(1
974)において、パン製造技術における細菌源のα−アミラーゼおよびグルコ
アミラーゼの役割に関する研究を開示している。この文献は、細菌源のα−アミ
ラーゼのみが固化を阻害するのに有効であることを教示している。
上記引用文献に開示されたα−アミラーゼはいずれも酸安定本発明は、ある一定
の酸安定微生物α−アミラーゼ酵素がゴム性を引き起こすことなくまたは現商品
の、感覚器官を刺激する特性に悪影響を与λるごとなく9、焼商品の固化を阻害
するごとを見出したことに基づく。さらに特に、本発明は、生地にp工4約3.
Q〜・約5.0で温度約60〜約75°Cで最適活性を有する酸安定微生物α−
アミラーゼ酵素を添加すること番こより固化に対する耐性を提供する、ヘーカリ
ー製品の製造方法を提供する。
野jI「実−旅態楔q閉−禾
本発明によれば、酸安定微生物α−アミラーセ酵素は、ゴム性を引き起こすこと
なくまたは焼製品の、怒覚器官を刺激する別の特性に悪影響を与えることな(焼
製品の固化を阻害することが見出された。
本発明において使用される酸安定酵素はp H約3〜約5で、4好ましくは約3
.5〜約4.5で、温度約60〜約75“C1好ましくは約65〜約70°Cで
最適活性を有する。さらに、本発明酵素は生地への混入にもかかわらず生き残り
そしてデンプンゼラチン化が起こる約60″Cを越えた温度で活性なままであり
、Co1eに付与された米国特許第4.320.151号に開示されたような糖
保護の必要がない。本酵素はベーキング過程の間のより後に起こる約70°Cを
越えるより高い温度で完全に失活され従ってデンプンを過度に加水分解しそして
焼商品の最終製品中のゴム性を引き起こす傾向を持たない。
本酵素は真菌類、例えば黒アスペルギルス(black AspergilLり
から得られ得る。黒アスペルギルスの例は、Aspergi I Lusawa
mori、 Aspergillus usarai、 AspergiLLu
s niger、 AsperigiLLLs 5aitoi、 Asperg
ilLus 1nui、 AspergiLlus aureas、およびAs
pergiLLus nakazawaiを含む。
上記アスペルギルスがグルコアミラーゼ酵素および酸性条件下でその活性を失・
うα−アミラーゼ酵素をも産生ずることは一般に知られている。1963年6、
L Minodaらは、黒アスペルギルスが適当な条件で培養されると2、pH
2,5で約37°Cで約30分間酸処理1.た後ですらデキストリン化活性を示
す酸安定x−アミラーゼ酵素を産生ずることができることを報告した(Agy。
Biol、 Ch、em。9第27巻、、No、11.第806〜811頁、
1.963 (第1部);第32巻、 No、 1. 第104〜109 B
’(、1968(第2部);第32巻、No、 1. 第110〜113頁(
第3部))、異なる黒アスペルギルスを培養することによる酸安定α−アミラー
ゼの生産方法は、He1dt−Hansonらに付与されたヨーロッパ特許出願
第138.428号およびYaimadaらに付与されたカナダ特許第663.
274号に開示されている。
種々の黒アスペルギルス種中の酸安定α−アミラーゼの特性は、広範囲にわたる
注意と研究、例えばG、 K、 Kvesitadzeら1”Ac1d−5ta
ble and Ac1d−Labile Alpha Amylases o
f Mo1d。
fungi AspergiLLus″、 BIOCHEMISTRY US!
;R,43(9)第2部、第1330〜1336頁(i978); ’/、 M
inodaら、 ”The 5tructure And TheFuncti
on Of The Ac1d−3table Alpha−Aaiylase
of Black Aspeygtl!i″、 DENPUM KAGAKU
(Journal of the Japanese 5ocietyof
5tarch 5cience+ 第21巻、 No、 3+ 第172〜
189頁(1974); L、 B、 Wingard Jr、ら1編集者’A
ppliedBiochemistry and Bioengineerin
g″ 第2巻−Enzyrne Technology+ 第61頁+ (A
cademic Press 1979); T、 T、 Hansen+ ”
Industrial Applicatton Po5sibilities
for an Acid−3tableAlpha−Amylase fro
m AspergiLlus Niger’、 NEW APPROACHES
T。
RESEARCHON CEREAL CARBOHYDRATES、 第2
11〜216頁(Elsevier 5cience Publishers、
^msterdam、 1985)を受けている。
Ducrooらに付与されたヨーロッパ特許出願第140.410号は、アミロ
グルコシダーゼ、好ましくはAspergilLas nigerからの微生物
酸アミラーゼの単離を開示している。当該酸アミラーゼは、p H3,5〜5.
0で温度約60〜75°Cで最適の糖化をもたらしそして通常の貯蔵条件下で数
カ月rj1にわたって安定である。
酸安定α−アミラーゼの活性は、次の反復アッセイ法によって測定される。1m
l!あたり、定量された0、04〜0.10α−アミラーゼ単位(AU)を含む
、酸安定α−アミラーゼの水溶液を調製する。酵素溶液lH1を、pH3,8の
0.125モル濃度(M)のアセタート緩衝液を含む60°C11,25%濃度
のデンプン溶液4.Oiに添加する。正確に3分後、1.0iのアリコートを反
応混合物から取り、3.0 dの0.100%濃度のヨウ素溶液に直ちに添加し
そして蒸留水で稀釈して100 dにする。当該ヨウ素溶液は、2.0 mの5
.00%濃度のヨウ素溶液(Logのヨウ素カリウムと5、OOgの再昇華され
たヨウ素を蒸留水で稀釈して100 mにしたもの)を4dの5y酢酸に添加し
そして蒸留水で稀釈して10〇−にすることにより調製される。第二の1.0
mアリコートを正確に13分後反応混合物から取りそして上述したように処理す
る。
各試料の吸光度は650nsでICIセルにおいて測定される。
酸安定α−アミラーゼの活性は次のように計算される=(但しF−以下の資料か
ら求められる、稀釈された酵素の調製に使用される稀釈ファクター)
定量された活性 稀釈(ldまたはgあたり
ファクターのα−アミ−−ゼ 亡 −一穐釈一−−ユ旦Y−0
,1またはそれ以下 10.11〜0.25
40から100 dに 2.50.26〜0.50 1
0から100 dに 50.51〜1.0 10から100
dに 101.1〜2.5 40から1000mに 252
.6〜5.0 20から1000dに 505.1〜10.0
10から1000mに 100本発明を実施する際、酸安定微生
物α−アミラーゼ酵素配合物は、ベーキング目的に使用される小麦粉の補助剤と
して使用される0本酵素は小麦粉1gあたり約0.1〜約10、好ましくは約0
.17〜約5゜5そして最も好ましくは約1〜約4のα−アミラーゼ単位のレベ
ルで使用される。
α−アミラーゼ酵素配合物は濃水溶液としてまたは固体として使用されることが
できる。ベーキング過程において、本酵素は混合操作の間に小麦粉または水のい
ずれかに添加されることができる。
本発明の方法により製造されるベーカリ−商品は、良好な抗開化特性を示しそし
てVoland Penetrometerにより測定されるようにより長期間
より柔らかいままである。柔らかさの典型的改善は、約5〜6日貯蔵後に約20
〜75%である0本酵素の付加的な利益は、生地のピックアップ後の減ぜられた
混合時間、減ぜられたねかし時間、分割および形成中の改善された生地の取扱い
、および約5〜10%はど増加したローフ(loaf)体積である。「生地のピ
ックアップ」は、小麦粉および水が混合されそして生地が先ず生地ミキサーの羽
根によって一つのかたまりとして取り上げられた時点を意味する。
本酵素の別の利益は別の成分例えば生地コンディジシナ−1即ちナトリウムステ
アリルラクチラート、そして柔軟剤、例えばモノグリセリド、ジグリセリドおよ
び別の乳化剤の添加を減するかまたは除くことができることである。
次の例は本発明の特定の実施態様を説明している。これらの例においてそして明
細書を通じて、全ての部および%は、特記なき限り重量部および重量%である。
±1
小さいプラント規模でのベーキング試験を、混ざりもののない白パンフォーミュ
ラお′よび直埋生地法を用いて行う。
パンを、350ボンドのバッチ中で製粉したばかりのそして麦芽で処理されてい
ない小麦粉(un+walted flour)を用いて次の基本的な白パンフ
ォーミュラで焼いた。
−虞一分一 −一里lX−−
小麦粉 61.22
水 34.07
酵母 2.10
砂I11.70
塩 −一−コし1L−一一一 合計too、o。
種々の量の酸安定微生物α−アミラーゼ酵素が、この基本的なフォーミュラに添
加されて生成物の特性に対するα−アミラーゼの効果を測定する。対照のため、
1つのバッチを、大麦麦芽も真菌アミラーゼも含まない製粉したばかりの白パン
小麦粉を用いて運転する。別のバッチにおいて、小麦粉100ポンドあたり77
41単位(小麦粉1gあたり0.17単位)のMultifresh”ベーキン
グカルボヒドラーゼ(Enzyme Bio−3ystems Ltd、。
Engleivood C11ffs、 NJ)、Aspergillus n
igerの酸安定微生物α−アミラーゼを添加し、そして別のバッチにおいて、
小麦粉100ポンドあたり250.000単位(小麦粉1gあたり5.5単位)
のMultifresh”ベーキングカルボヒドラーゼを添加する。
生地をAmerican In5titute of Bakingの標準方法
に従って混合しそして生地こねばち(dough trough)を使用してブ
レッド・ディバイダー(bread divider)に移す、約14.5オン
スのローフを全てのバッチのために作る0分割と整形(molding)の間に
10分のねかし工程がある。ローフをパン皿に置きそして連続的ブルーファー(
proofer)に移す。ねかし条件は全てのバッチについて一定に保たれる。
ローフを、長さ80フイ一ト幅12フィートのベーキング室を持つ6ゾーン■n
1versal 0ven (Universal 0ven Company
。
Westbury、 Long l5land)中で焼く、オーブンプロフィー
ルおよびベーキング時間は全てのバッチについて一定に保たれる。ローフを透明
なプラスチック製の袋に入れそしてタブロックを用いて密閉する。貯蔵期間の研
究のための試料を室温で貯蔵する。
新さの試験は、1インチの平らなプローブ(Voland呼称−TAll)を有
するVoland Penetrometer (Voland Compan
y+Flawthorne、 NY)を用いて測定される。ローフの各々を同じ
形状の部分に薄く切る。各部分を1秒あたり2mの速度で5Wの侵入のためにセ
ットされた針大度針中に置く0手順は、CEREALFOODS WORLD中
のBakerらによる論文″Comparison of BreadFirm
ness Measure+5ents by Four Instrumen
ts’+第486 A+489頁、第32巻、 No、 7. (1987年7
月)に開示されたものと一致している0種々の生地から製造されるパンの各スラ
イスの結果を以下の第1表に示す:
貯蔵時間 Multifresh”」わ−一 一対且
一一 仮H員址ム 紅り巣位ム1539±107 518±122
165±312554±123 594±80 201±48
3687±107 547土135 21B±714660±159
481±96 159±425838±198 466±9
1 178±196921±207 710±210 252±
40(a)−15回測定の平均
第1表の結果から明らかなように、本発明の酸安定α−アミラーゼ0.17単位
/gを用いたパンは対照のものより長期間柔らかいままである。用量5.5単位
/gで焼かれたパンは用量0.17単位/gパンよりも長期間柔らかいままであ
る。
肛
生地サイズが500ポンドでありそして大麦麦芽(0,052)を含む小麦粉を
使用することを除いて、例1の一般的手順を繰り返す、−続きの生地は、小麦粉
100ポンドあたり約120.000単位のMultifresh”ベーキング
カルボヒドラーゼ、Asperg、1Llus nigerからの酸安定α−ア
ミラーゼ(2,6単位/g)を混入する。第二の−続きは、小麦粉100ポンド
あたり約250.000単位のMultifresh”ベーキングカルボヒドラ
ーゼ、AspergiLLus nigerからの酸安定α−アミラーゼ(5,
5単位/g)を混入する。これらの試験の結果を以下の第2表に示す。
11表
VOLAND PENETROMETER”)貯蔵時間
Multifresh”」■−一 一対皿一一 LL単亘ム U皇位
ム1258±37 109±5166±292331±121 1
17±101 113±683342±124 183±80
129±634510±106 170±76 129±69561
0±96 338±57 229±46(b)−15回測定の平
均
第2表に示された結果は、酸安定α−アミラーゼの量を増加するとVoland
PENETROMBTER荷重試験に基づ(貯蔵期間において増加した改善が
達成されることを証明する。
補正書の翻訳文提出書
(特許法第184条の8)
平成2年9月7日
Claims (14)
- 1.α−アミラーゼ酵素の添加を通じて阻害された固化特性を持つベーカリー製 品の製造方法において、酸安定微生物α−アミラーゼ酵素を混入することを特徴 とする改良。
- 2.微生物α−アミラーゼ酵素がpH約3.0〜約5.0で温度約60〜約70 ℃で最適活性を有する、請求項1記載の方法。
- 3.微生物α−アミラーゼ酵素がpH約3.5〜約4.5で温度約65〜約70 ℃で最適活性を有する、請求項1記載の方法。
- 4.酵素が真菌類に由来する、請求項2記載の方法。
- 5.真菌類が黒アスペルギルス(black Aspergilli)である、 請求項4記載の方法。
- 6.黒アスペルギルスが、Aspergillus awamori,Aspe rgillususami,Aspergillus niger,Asper gillus saitoi,Aspergillus inui,Asper gillus aureusおよびAspergillus nakazawa iからなる群から選択される、請求項5記載の方法。
- 7.黒アスペルギルスがAspergilus nigerである、請求項6記 載の方法。
- 8.酵素が、小麦粉1gあたり約0.1〜約10α−アミラーゼ単位のレベルで 使用される、請求項1記載の方法。
- 9.酵素レベルが、小麦粉1gあたり約0.17から約5.5α−アミラーゼ単 位まで変化する、請求項8記載の方法。
- 10.酵素レベルが、小麦粉1gあたり約1から4α−アミラーゼ単位まで変化 する、請求項9記載の方法。
- 11.ベーカリー製品が、約5〜6日後約20〜70%の柔らかさの改善を経験 する、請求項9記載の方法。
- 12.生地ピックアップ後の混合時間が約50%まで減ぜられる、請求項1記載 の方法。
- 13.該酵素の使用が生地コンディショナー、及び/又は柔軟剤の添加を減ずる かあるいは除去する、請求項1記載の方法。
- 14.ベーカリー製品がパンである、請求項1記載の方法。
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US16692688A | 1988-03-11 | 1988-03-11 | |
US166,926 | 1988-03-11 | ||
PCT/US1989/000959 WO1989008403A1 (en) | 1988-03-11 | 1989-03-09 | Method for retarding staling of baking products |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH03503362A true JPH03503362A (ja) | 1991-08-01 |
JPH084447B2 JPH084447B2 (ja) | 1996-01-24 |
Family
ID=22605239
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP1504001A Expired - Lifetime JPH084447B2 (ja) | 1988-03-11 | 1989-03-09 | ベーキング製品の固化阻止方法 |
Country Status (16)
Country | Link |
---|---|
EP (1) | EP0403553B1 (ja) |
JP (1) | JPH084447B2 (ja) |
KR (1) | KR960009704B1 (ja) |
AR (1) | AR245569A1 (ja) |
AU (1) | AU626858B2 (ja) |
CA (1) | CA1335484C (ja) |
DE (1) | DE68911908T2 (ja) |
DK (1) | DK216490D0 (ja) |
ES (1) | ES2010429A6 (ja) |
FI (1) | FI904197A0 (ja) |
IE (1) | IE62887B1 (ja) |
MX (1) | MX15188A (ja) |
NZ (1) | NZ227998A (ja) |
PH (1) | PH25408A (ja) |
WO (1) | WO1989008403A1 (ja) |
ZA (1) | ZA891181B (ja) |
Families Citing this family (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
DK348989D0 (da) * | 1989-07-14 | 1989-07-14 | Peter Larsen | Rullede deje hvor emnerne haeves og nedfryses i raa tilstand |
US5209938A (en) * | 1989-09-13 | 1993-05-11 | Cpc International Inc. | Method for retarding staling of baked goods |
USRE38507E1 (en) | 1989-09-27 | 2004-04-27 | Novozymes A/S | Antistaling process and agent |
DK474589D0 (da) * | 1989-09-27 | 1989-09-27 | Novo Nordisk As | Fremgangsmaade til fremstilling af bageriprodukter |
US5059430A (en) * | 1990-09-12 | 1991-10-22 | Enzyme Bio-Systems Ltd. | Enzyme composition for retarding staling of baked goods |
EP0669082A1 (en) * | 1994-02-23 | 1995-08-30 | Unilever N.V. | Storage-stable enzyme solutions |
AU754470B2 (en) † | 1998-04-20 | 2002-11-14 | Novozymes A/S | Preparation of dough and baked products |
Family Cites Families (8)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US2615810A (en) * | 1948-03-04 | 1952-10-28 | Wallerstein Company | Retarding the staling of bakery products |
US2665215A (en) * | 1949-09-30 | 1954-01-05 | Wallerstein Co Inc | Method of making bakery products and composition therefor |
US4320151A (en) * | 1976-06-07 | 1982-03-16 | Cole Morton S | Antistaling baking composition |
US4416903A (en) * | 1977-12-20 | 1983-11-22 | Cole Morton S | Antistaling baking composition |
JPS6055090A (ja) * | 1983-09-07 | 1985-03-29 | Babcock Hitachi Kk | 石炭−水スラリの製造装置 |
JPS6235736A (ja) * | 1985-08-09 | 1987-02-16 | Canon Inc | デ−タ通信方式 |
US5209938A (en) * | 1989-09-13 | 1993-05-11 | Cpc International Inc. | Method for retarding staling of baked goods |
DK474589D0 (da) * | 1989-09-27 | 1989-09-27 | Novo Nordisk As | Fremgangsmaade til fremstilling af bageriprodukter |
-
1989
- 1989-02-15 ZA ZA891181A patent/ZA891181B/xx unknown
- 1989-02-15 PH PH38201A patent/PH25408A/en unknown
- 1989-02-15 NZ NZ227998A patent/NZ227998A/en unknown
- 1989-03-07 AR AR89313362A patent/AR245569A1/es active
- 1989-03-07 ES ES8900815A patent/ES2010429A6/es not_active Expired
- 1989-03-08 MX MX1518889A patent/MX15188A/es unknown
- 1989-03-08 IE IE75689A patent/IE62887B1/en not_active IP Right Cessation
- 1989-03-09 AU AU34369/89A patent/AU626858B2/en not_active Ceased
- 1989-03-09 WO PCT/US1989/000959 patent/WO1989008403A1/en active IP Right Grant
- 1989-03-09 EP EP89903873A patent/EP0403553B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1989-03-09 DE DE89903873T patent/DE68911908T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1989-03-09 JP JP1504001A patent/JPH084447B2/ja not_active Expired - Lifetime
- 1989-03-10 CA CA000593367A patent/CA1335484C/en not_active Expired - Fee Related
- 1989-11-10 KR KR89702093A patent/KR960009704B1/ko not_active IP Right Cessation
-
1990
- 1990-08-24 FI FI904197A patent/FI904197A0/fi not_active IP Right Cessation
- 1990-09-10 DK DK216490A patent/DK216490D0/da unknown
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
DK216490A (da) | 1990-09-10 |
FI904197A0 (fi) | 1990-08-24 |
AU626858B2 (en) | 1992-08-13 |
PH25408A (en) | 1991-07-01 |
EP0403553A4 (en) | 1991-04-03 |
KR900700013A (ko) | 1990-08-11 |
DE68911908D1 (de) | 1994-02-10 |
MX15188A (es) | 1994-02-28 |
IE890756L (en) | 1989-09-11 |
DE68911908T2 (de) | 1994-04-21 |
EP0403553A1 (en) | 1990-12-27 |
AU3436989A (en) | 1989-10-05 |
DK216490D0 (da) | 1990-09-10 |
JPH084447B2 (ja) | 1996-01-24 |
IE62887B1 (en) | 1995-03-08 |
ES2010429A6 (es) | 1989-11-01 |
KR960009704B1 (en) | 1996-07-23 |
WO1989008403A1 (en) | 1989-09-21 |
ZA891181B (en) | 1989-11-29 |
EP0403553B1 (en) | 1993-12-29 |
NZ227998A (en) | 1992-04-28 |
AR245569A1 (es) | 1994-02-28 |
CA1335484C (en) | 1995-05-09 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
US6197352B1 (en) | Antistaling process and agent | |
Sahlström et al. | Effects of enzyme preparations for baking, mixing time and resting time on bread quality and bread staling | |
US4299848A (en) | Modified enzyme system to inhibit bread firming method for preparing same and use of same in bread and other bakery products | |
EP0476462B1 (en) | Enzyme composition for retarding staling of baked goods | |
US6254903B1 (en) | Process for making baked articles that retain freshness | |
US6355282B1 (en) | Dough composition and preparation thereof | |
US5209938A (en) | Method for retarding staling of baked goods | |
JP2023103472A (ja) | 酵素を用いた澱粉含有食品の製造方法 | |
JPH03503362A (ja) | ベーキング製品の固化阻止方法 | |
USRE38507E1 (en) | Antistaling process and agent | |
Doğan | Effect of α‐amylases on dough properties during Turkish hearth bread production | |
JPS6279746A (ja) | でんぷん質食品の老化を防止する方法 | |
JPS6279745A (ja) | でんぷん質食品の老化防止方法 | |
US2819168A (en) | Protection of food against protein degradation | |
TH6236B (th) | วิธีหน่วงการเสื่อมเสียของผลิตภัณฑ์เบเกอรี |