JPH082316B2 - アデノシンデアミナーゼ測定用試薬 - Google Patents
アデノシンデアミナーゼ測定用試薬Info
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- JPH082316B2 JPH082316B2 JP16433289A JP16433289A JPH082316B2 JP H082316 B2 JPH082316 B2 JP H082316B2 JP 16433289 A JP16433289 A JP 16433289A JP 16433289 A JP16433289 A JP 16433289A JP H082316 B2 JPH082316 B2 JP H082316B2
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Description
【発明の詳細な説明】 （産業上の利用分野） 本発明は体液、例えば血清中のアデノシンデアミナー
ゼの活性を測定する試薬に関する。
ゼの活性を測定する試薬に関する。
（従来技術） アデノシンデアミナーゼは核酸代謝に関与し、アデノ
シンを脱アミノ化してイノシンとアンモニアを生成する
酵素である。この酵素は各種悪性腫瘍、肝疾患、炎症性
疾患、細胞性免疫疾患などに関与することから、体液中
のアデノシンデアミナーゼ活性を測定することは臨床的
意義があるといわれている。
シンを脱アミノ化してイノシンとアンモニアを生成する
酵素である。この酵素は各種悪性腫瘍、肝疾患、炎症性
疾患、細胞性免疫疾患などに関与することから、体液中
のアデノシンデアミナーゼ活性を測定することは臨床的
意義があるといわれている。
従来から、アデノシンデアミナーゼ活性測定法として
は基質としてアデノシンを使用し、生成したアンモニア
をインドフェノール反応により定量する方法（インドフ
ェノール法）が公知である（検査と技術14巻135−140
頁、1986年）。この測定法は内因性アンモニアの影響を
受けるばかりでなく、アデノシンデアミナーゼによる酵
素反応とインドフェノール反応を分けて行う必要がある
ため、操作が煩雑で長時間を要する。また試料中にイン
ドフェノール反応を起こす成分、例えばフェノール誘導
体が存在するため、検体盲検が必要であるなどの欠点を
有する。
は基質としてアデノシンを使用し、生成したアンモニア
をインドフェノール反応により定量する方法（インドフ
ェノール法）が公知である（検査と技術14巻135−140
頁、1986年）。この測定法は内因性アンモニアの影響を
受けるばかりでなく、アデノシンデアミナーゼによる酵
素反応とインドフェノール反応を分けて行う必要がある
ため、操作が煩雑で長時間を要する。また試料中にイン
ドフェノール反応を起こす成分、例えばフェノール誘導
体が存在するため、検体盲検が必要であるなどの欠点を
有する。
一方、アデノシンデアミナーゼによる酵素反応で生成
したアンモニアをグルタミン酸脱水素酵素を用いて測定
する方法が公知である（検査と技術14巻、135−140頁、
1986年）。この測定法はアンモニアにα−ケトグルタル
酸と還元型ニコチンアミドジヌクレオチドリン酸（以下
NADPHと略する）の存在下でグルタミン酸脱水素酵素を
反応させ、NADPHの減少量を波長340nmで測定する方法で
ある。しかし、この方法はインドフェノール法と同様
に、体液中の内因性アンモニアの影響を大きく受けるた
めに、精度、正確性において問題があった。
したアンモニアをグルタミン酸脱水素酵素を用いて測定
する方法が公知である（検査と技術14巻、135−140頁、
1986年）。この測定法はアンモニアにα−ケトグルタル
酸と還元型ニコチンアミドジヌクレオチドリン酸（以下
NADPHと略する）の存在下でグルタミン酸脱水素酵素を
反応させ、NADPHの減少量を波長340nmで測定する方法で
ある。しかし、この方法はインドフェノール法と同様
に、体液中の内因性アンモニアの影響を大きく受けるた
めに、精度、正確性において問題があった。
またアンモニアを中間体としないアデノシンデアミナ
ーゼの測定法としては、アデノシンデアミナーゼによる
酵素反応にプリンヌクレオチドフォスフォリラーゼ（以
下PNPと略する）とキサンチンオキシダーゼ（以下XODと
略する）を作用させ、生成するスーパーオキサイドアニ
オン▲Ｏ− ２▼に直接テトラゾリウム塩を作用させ、ホ
ルマザン色素を生成させる方法が公知である（臨床検査
29巻、705−708頁、1985年）。さらにアデノシンデアミ
ナーゼによる酵素反応にPNP,XODを共役させたとき生成
する過酸化水素をNADPHの存在下でテトラゾリウム塩を
用いてホルマザン色素を生成する方法も公知である（特
開昭62−40300号公報）。しかしながら、ホルマザン色
素を生成する方法は難溶性ホルマザン色素を使用するた
め、器具や測定ラインへの色素沈着の問題がある。特
に、前者（スーパーオキサイドアニオンを測定）は▲Ｏ
− ２▼の発生率が低く、感度不足の欠点がある。また後
者（過酸化水素を測定）はNADPHの関与する内因性乳酸
脱水素酵素の影響を受け、正誤差を生じる問題を有す
る。
ーゼの測定法としては、アデノシンデアミナーゼによる
酵素反応にプリンヌクレオチドフォスフォリラーゼ（以
下PNPと略する）とキサンチンオキシダーゼ（以下XODと
略する）を作用させ、生成するスーパーオキサイドアニ
オン▲Ｏ− ２▼に直接テトラゾリウム塩を作用させ、ホ
ルマザン色素を生成させる方法が公知である（臨床検査
29巻、705−708頁、1985年）。さらにアデノシンデアミ
ナーゼによる酵素反応にPNP,XODを共役させたとき生成
する過酸化水素をNADPHの存在下でテトラゾリウム塩を
用いてホルマザン色素を生成する方法も公知である（特
開昭62−40300号公報）。しかしながら、ホルマザン色
素を生成する方法は難溶性ホルマザン色素を使用するた
め、器具や測定ラインへの色素沈着の問題がある。特
に、前者（スーパーオキサイドアニオンを測定）は▲Ｏ
− ２▼の発生率が低く、感度不足の欠点がある。また後
者（過酸化水素を測定）はNADPHの関与する内因性乳酸
脱水素酵素の影響を受け、正誤差を生じる問題を有す
る。
（発明の解決しようとする課題） 本発明の目的は、アデノシンデアミナーゼ活性を測定
する方法において従来から問題にされていた内因性アン
モニアの影響、検体盲検測定の必要性、測定感度の不
足、測定ライン等への色素沈着、乳酸脱水素酵素等の共
存物質による正誤差等の問題を解決した、新規でかつ精
度の高いアデノシンデアミナーゼ測定用試薬を提供する
ことにある。
する方法において従来から問題にされていた内因性アン
モニアの影響、検体盲検測定の必要性、測定感度の不
足、測定ライン等への色素沈着、乳酸脱水素酵素等の共
存物質による正誤差等の問題を解決した、新規でかつ精
度の高いアデノシンデアミナーゼ測定用試薬を提供する
ことにある。
（課題を解決するための手段） 本発明はアデノシン、プリンヌクレオチドホスホラリ
ーゼ（以下PNPと略する）、リン酸またはリン酸塩、キ
サンチンオキシダーゼ（以下XODと略する）、ペルオキ
シダーゼ、４−アミノアンチピリンまたは３−メチル−
２−ベンゾチアゾリン−ヒドラゾンおよびＮ−エチル−
Ｎ−（２−ヒドロキシ−３−スルホプロピル）−ｍ−ト
ルイジンを含むことを特徴とするアデノシンデアミナー
ゼ測定用試薬である。本発明に用いるPNPは微生物由来
のものなどがある。本発明の試薬中、PNPの量は反応液
中0.1−30u/mlとなる量が好ましい。
ーゼ（以下PNPと略する）、リン酸またはリン酸塩、キ
サンチンオキシダーゼ（以下XODと略する）、ペルオキ
シダーゼ、４−アミノアンチピリンまたは３−メチル−
２−ベンゾチアゾリン−ヒドラゾンおよびＮ−エチル−
Ｎ−（２−ヒドロキシ−３−スルホプロピル）−ｍ−ト
ルイジンを含むことを特徴とするアデノシンデアミナー
ゼ測定用試薬である。本発明に用いるPNPは微生物由来
のものなどがある。本発明の試薬中、PNPの量は反応液
中0.1−30u/mlとなる量が好ましい。
本発明に用いるXODはミルク由来のもの、微生物由来
のものなどがあり、たとえば牛ミルク由来のXODが挙げ
られる。本発明の試薬中、XODの量は反応液中0.01−1.0
u/mlとなる量が好ましい。
のものなどがあり、たとえば牛ミルク由来のXODが挙げ
られる。本発明の試薬中、XODの量は反応液中0.01−1.0
u/mlとなる量が好ましい。
本発明に使用するペルオキシダーゼは植物由来のも
の、微生物由来のものなどがあり、たとえば西洋ワサビ
由来のものを挙げることができる。本発明の試薬中、ペ
ルオキシダーゼの量は反応液中0.01−50u/mlとなる量が
好ましい。
の、微生物由来のものなどがあり、たとえば西洋ワサビ
由来のものを挙げることができる。本発明の試薬中、ペ
ルオキシダーゼの量は反応液中0.01−50u/mlとなる量が
好ましい。
本発明の試薬中、４−アミノアンチピリンまたは３−
メチル−２−ベンゾチアゾリン−ヒドラゾン（以下、水
素供与体とも呼ぶ）の量は反応液中0.1〜10mMとなる量
であれば良い。
メチル−２−ベンゾチアゾリン−ヒドラゾン（以下、水
素供与体とも呼ぶ）の量は反応液中0.1〜10mMとなる量
であれば良い。
本発明に使用するアニリン誘導体とは、Ｎ−エチル−
Ｎ−（２−ヒドロキシ−３−スルホプロピル）−ｍ−ト
ルイジンである。
Ｎ−（２−ヒドロキシ−３−スルホプロピル）−ｍ−ト
ルイジンである。
本発明の試薬中、アニリン誘導体の量は反応液中0.1
−50mMとなる量が好ましい。
−50mMとなる量が好ましい。
本発明の試薬は通常、pH6−８の緩衝液とともに使用
する。
する。
本発明の試薬の液性の調整に用いる緩衝液はアデノシ
ンデアミナーゼの活性測定域で緩衝能を示すものであれ
ば特に制限されない。たとえばリン酸緩衝液、グッド緩
衝液、トリス緩衝液等が挙げられる。
ンデアミナーゼの活性測定域で緩衝能を示すものであれ
ば特に制限されない。たとえばリン酸緩衝液、グッド緩
衝液、トリス緩衝液等が挙げられる。
本発明の試薬には必要により、スーパーオキサイドジ
スムターゼ（以下SODと略する）、アスコルビン酸オキ
シダーゼ（以下ASOと略する）またはカタラーゼ、フェ
リシアン化カリウムを添加しても良い。
スムターゼ（以下SODと略する）、アスコルビン酸オキ
シダーゼ（以下ASOと略する）またはカタラーゼ、フェ
リシアン化カリウムを添加しても良い。
本発明の試薬には酵素反応または呈色反応を円滑に行
わせるために、他の化合物を添加しても良い。このよう
な化合物として、たとえば安定化剤、界面活性剤、賦活
剤等が挙げられる。
わせるために、他の化合物を添加しても良い。このよう
な化合物として、たとえば安定化剤、界面活性剤、賦活
剤等が挙げられる。
本発明の試薬は以下の測定反応を利用する。
本発明は上記式から明らかなように、アデノシンから
アデノシンデアミナーゼにより生成したイノシンに、PN
P,リン酸またはリン酸塩を作用させ、生成するヒポキサ
ンチンにXODを作用させて過酸化水素とキサンチンを生
成させる。生じたキサンチンにさらにXODを作用させて
過酸化水素と尿酸に分解させ、ヒポキサンチンにより生
じた過酸化水素との総量をペルオキシダーゼ、４−アミ
ノアンチピリンまたは３−メチル−２−ベンゾチアゾリ
ン−ヒドラゾンおよびアニリン誘導体を用いてキノン色
素を測定する。キノン色素の測定は通常、540〜650nmの
波長の吸光度測定を行う。
アデノシンデアミナーゼにより生成したイノシンに、PN
P,リン酸またはリン酸塩を作用させ、生成するヒポキサ
ンチンにXODを作用させて過酸化水素とキサンチンを生
成させる。生じたキサンチンにさらにXODを作用させて
過酸化水素と尿酸に分解させ、ヒポキサンチンにより生
じた過酸化水素との総量をペルオキシダーゼ、４−アミ
ノアンチピリンまたは３−メチル−２−ベンゾチアゾリ
ン−ヒドラゾンおよびアニリン誘導体を用いてキノン色
素を測定する。キノン色素の測定は通常、540〜650nmの
波長の吸光度測定を行う。
本発明の試薬は、試料に全測定試薬を１度に加えて反
応させる１ステップ法、試料に試薬を２回に分けて加え
て反応を行う２ステップ法に使用する。特にPNP,XOD,ペ
ルオキシダーゼおよび必要によりSODを含む試薬を第１
試薬とし、アデノシン、４−アミノアンチピリンまたは
３−メチル−２−ベンゾチアゾリン−ヒドラゾン、アニ
リン誘導体を含む試薬を第２試薬とする２ステップ法が
好ましい。
応させる１ステップ法、試料に試薬を２回に分けて加え
て反応を行う２ステップ法に使用する。特にPNP,XOD,ペ
ルオキシダーゼおよび必要によりSODを含む試薬を第１
試薬とし、アデノシン、４−アミノアンチピリンまたは
３−メチル−２−ベンゾチアゾリン−ヒドラゾン、アニ
リン誘導体を含む試薬を第２試薬とする２ステップ法が
好ましい。
２ステップ法では、第１ステップにおいて試料中に存
在する若干量のキサンチン、ヒポキサンチンおよびアス
コルビン酸等をPNP,XODまたカタラーゼ、ASOでもって前
処理をおこない、試料中のキサンチン、ヒポキサンチ
ン、アスコルビン酸の影響を回避することが出来る。第
２ステップでは基質のアデノシンを含む試薬が用いられ
て、アデノシンデアミナーゼの酵素反応と呈色反応が同
時に行われる。レート法ではこの呈色反応の単位時間当
りの呈色の増加を測定する。また、測定感度の向上のた
めSODを添加することが好ましい。
在する若干量のキサンチン、ヒポキサンチンおよびアス
コルビン酸等をPNP,XODまたカタラーゼ、ASOでもって前
処理をおこない、試料中のキサンチン、ヒポキサンチ
ン、アスコルビン酸の影響を回避することが出来る。第
２ステップでは基質のアデノシンを含む試薬が用いられ
て、アデノシンデアミナーゼの酵素反応と呈色反応が同
時に行われる。レート法ではこの呈色反応の単位時間当
りの呈色の増加を測定する。また、測定感度の向上のた
めSODを添加することが好ましい。
本発明に必要により使用するSODは動物由来のもの、
微生物由来のものがあり、たとえば牛血清由来のものを
挙げることができる。本発明の試薬中、SODの量は反応
液中２−1000μ/mlとなる量であれば良い。本発明に必
要により使用するASOは植物由来のものなどがあり、例
えばキュウリ由来のものを挙げることができる。
微生物由来のものがあり、たとえば牛血清由来のものを
挙げることができる。本発明の試薬中、SODの量は反応
液中２−1000μ/mlとなる量であれば良い。本発明に必
要により使用するASOは植物由来のものなどがあり、例
えばキュウリ由来のものを挙げることができる。
（発明の効果） 本発明ではPNPおよびXODにより生じた過酸化水素をペ
ルオキシダーゼ、４−アミノアンチピリンまたは３−メ
チル−２−ベンゾチアゾリン−ヒドラゾン、アニリン誘
導体により測定する方法であるから、乳酸脱水素酵素等
の共存物質の影響を受けることが少ない測定法である。
本発明の試薬はアニリン誘導体を使用するが、フェノー
ル誘導体を使用すると感度がアニリン誘導体に比べて低
くなる。
ルオキシダーゼ、４−アミノアンチピリンまたは３−メ
チル−２−ベンゾチアゾリン−ヒドラゾン、アニリン誘
導体により測定する方法であるから、乳酸脱水素酵素等
の共存物質の影響を受けることが少ない測定法である。
本発明の試薬はアニリン誘導体を使用するが、フェノー
ル誘導体を使用すると感度がアニリン誘導体に比べて低
くなる。
（実施例） 以下、本発明を実施例により詳細に説明する。
実施例 1. 下記組成ＡおよびＢを有する試液を調製し、血清２検
体に該試薬を添加して下記測定法を実施した。
体に該試薬を添加して下記測定法を実施した。
組成Ａ 第１試液:0.25Mリン酸緩衝液（pH7.0）に、PNPを６μ
/ml、XODを0.15μ/ml、ペルオキシダーゼを20μ/mlおよ
びＮ−エチル−Ｎ−（２−ヒドロキシ−３−スルホプロ
ピル）−ｍ−トルイジンを2mMの濃度になるように溶解
した。
/ml、XODを0.15μ/ml、ペルオキシダーゼを20μ/mlおよ
びＮ−エチル−Ｎ−（２−ヒドロキシ−３−スルホプロ
ピル）−ｍ−トルイジンを2mMの濃度になるように溶解
した。
第２試液:0.25Mリン酸緩衝液（pH7.0）に、アデノシ
ンを20mM、４−アミノアンチピリンを1mMの濃度になる
ように溶解した。
ンを20mM、４−アミノアンチピリンを1mMの濃度になる
ように溶解した。
組成Ｂ 第１試液：組成Ａの第１試液に、SODを200μ/mlの濃
度になるように添加した。
度になるように添加した。
第２試液：組成Ａの第２試液と同じ組成である。
測定法 試料50μｌに、上記第１試液1.5mlおよび第２試液1.5
mlを添加し、第２試液分注後、３−５分後の吸光度変化
を、試薬ブランクを対照として、37℃、波長550nmで測
定した。測定結果を第１表に示す。
mlを添加し、第２試液分注後、３−５分後の吸光度変化
を、試薬ブランクを対照として、37℃、波長550nmで測
定した。測定結果を第１表に示す。
比較例 1. 下記組成Ｃを有する試液を調製し、血清２検体に該試
薬を添加して下記測定法を実施した。
薬を添加して下記測定法を実施した。
組成Ｃ 試液:0.05Mトリス緩衝液（pH8.0）に、アデノシンを2
0mM,α−ゲトグルタル酸を5mM、NADPHを0.16mM、および
グルタミン酸脱水素酵素10u/mlの濃度になるように溶解
した。
0mM,α−ゲトグルタル酸を5mM、NADPHを0.16mM、および
グルタミン酸脱水素酵素10u/mlの濃度になるように溶解
した。
測定法 試料20μｌ、試液3mlを加え、試液分注後、３−５分
後の吸光度変化を、試薬ブランクを対照として、37℃、
波長340nmで測定した。測定結果を第１表に示す。
後の吸光度変化を、試薬ブランクを対照として、37℃、
波長340nmで測定した。測定結果を第１表に示す。
比較例 2. 下記組成Ｄを有する試液を調製し、血清２検体に該試
薬を添加して下記測定法を実施した。
薬を添加して下記測定法を実施した。
組成Ｄ 第１試液:0.05Mリン酸緩衝液（pH7.15）に、XODを80
μ/l、ウリカーゼを100u/l、ペルオキシダーゼを3000μ
/l、フェノールを0.01％、ニトロテトラゾリウムブルー
を0.04％の濃度となるように溶解した。
μ/l、ウリカーゼを100u/l、ペルオキシダーゼを3000μ
/l、フェノールを0.01％、ニトロテトラゾリウムブルー
を0.04％の濃度となるように溶解した。
第２試液:0.05Mリン酸緩衝液（pH7.15）に、アデノシ
ンを0.5mM、PNPを50μ/l、NADPHを1.25Mおよびトリトン
Ｘ−100を0.1％の濃度になるように溶解した。
ンを0.5mM、PNPを50μ/l、NADPHを1.25Mおよびトリトン
Ｘ−100を0.1％の濃度になるように溶解した。
測定法 試料20μｌ、第１試液:1.0ml、第２試液1.0mlを加
え、37℃、10分間、加温後、反応停止液1.0mlを加え、
試薬ブランクを対照として波長580nmで吸光度変化を測
定した。その結果を第１表に示す。
え、37℃、10分間、加温後、反応停止液1.0mlを加え、
試薬ブランクを対照として波長580nmで吸光度変化を測
定した。その結果を第１表に示す。
第１表から明らかなように、本発明の試薬ＡおよびＢ
は従来の試薬ＣおよびＤに比べて感度が高い。
は従来の試薬ＣおよびＤに比べて感度が高い。
実施例 2. 下記組成ＥおよびＦを有する試薬を調製し、血清２検
体に実施例１と同じ方法を実施した。
体に実施例１と同じ方法を実施した。
組成Ｅ 第１試液:0.25Mリン酸緩衝液（pH7.0）に、PNPを６μ
/ml、XODを0.15μ/ml、ペルオキシダーゼを20μ/mlおよ
びＮ−エチル−Ｎ−（スルホプロピル−ｍ−アニシジン
を2mMの濃度になるように溶解した。
/ml、XODを0.15μ/ml、ペルオキシダーゼを20μ/mlおよ
びＮ−エチル−Ｎ−（スルホプロピル−ｍ−アニシジン
を2mMの濃度になるように溶解した。
第２試液:0.25Mリン酸緩衝液（pH7.0）に、アデノシ
ンを20mM、３−メチル−２−ベンゾチアゾリン−ヒドラ
ゾンを1mMの濃度になるように溶解した。
ンを20mM、３−メチル−２−ベンゾチアゾリン−ヒドラ
ゾンを1mMの濃度になるように溶解した。
組成Ｆ 第１試液：組成Ｅの第１試液にフェロシアン化カリウ
ムを0.001mg/mlの濃度になるように溶解した。
ムを0.001mg/mlの濃度になるように溶解した。
第２試液：組成Ｅの第２試液と同じである。
測定結果を第２表に示す。
比較例 3. 下記組成Ｇを有する試液を調製し、血清２検体に実施
例１と同じ方法を実施した。
例１と同じ方法を実施した。
組成Ｇ 第１試液:0.25Mリン酸緩衝液（pH7.0）に、PNPを６μ
/ml、XODを0.15μ/ml、ペルオキシダーゼを20μ/mlおよ
びフェノール2mMの濃度になるように溶解した。
/ml、XODを0.15μ/ml、ペルオキシダーゼを20μ/mlおよ
びフェノール2mMの濃度になるように溶解した。
第２試液：組成Ａの第２試液と同じである。
測定結果を第２表に示す。
第２表から明らかなように、本発明の試薬ＥおよびＦ
ではフェノール系化合物を使用する試薬Ｇに比べて感度
が高い。
ではフェノール系化合物を使用する試薬Ｇに比べて感度
が高い。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (56)参考文献 特開 昭62−40300（ＪＰ，Ａ) 日本農芸化学会編「ＡＢＣシリーズ」 酵素 −バイオテクノロジーへの指針 ▲Ｉ▼」朝倉書店（1985−３−20）Ｐ. 99〜100
Claims (1)
- 【請求項１】アデノシン、プリンヌクレオチドホスホリ
ラーゼ、リン酸またはリン酸塩、キサンチンオキシダー
ゼ、ペルオキシダーゼ、４−アミノアンチピリンまたは
３−メチル−２−ベンゾチアゾリン−ヒドラゾンおよび
Ｎ−エチル−Ｎ−（２−ヒドロキシ−３−スルホプロピ
ル）−ｍ−トルイジンを含むことを特徴とするアデノシ
ンデアミナーゼ測定用試薬。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP16433289A JPH082316B2 (ja) | 1989-06-27 | 1989-06-27 | アデノシンデアミナーゼ測定用試薬 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP16433289A JPH082316B2 (ja) | 1989-06-27 | 1989-06-27 | アデノシンデアミナーゼ測定用試薬 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0330699A JPH0330699A (ja) | 1991-02-08 |
| JPH082316B2 true JPH082316B2 (ja) | 1996-01-17 |
Family
ID=15791162
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP16433289A Expired - Fee Related JPH082316B2 (ja) | 1989-06-27 | 1989-06-27 | アデノシンデアミナーゼ測定用試薬 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH082316B2 (ja) |
Families Citing this family (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN102666869B (zh) | 2009-12-25 | 2014-07-09 | 三菱丽阳株式会社 | 使用微生物催化剂的丙烯酰胺的制备方法 |
| CN114480563B (zh) * | 2022-01-14 | 2024-07-26 | 广州达安基因股份有限公司 | 一种检测腺苷脱氨酶活性的组合物及试剂盒 |
-
1989
- 1989-06-27 JP JP16433289A patent/JPH082316B2/ja not_active Expired - Fee Related
Non-Patent Citations (2)
| Title |
|---|
| ▲Ｉ▼」朝倉書店（１９８５−３−２０）Ｐ．９９〜１００ |
| 日本農芸化学会編「ＡＢＣシリーズ」酵素−バイオテクノロジーへの指針 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0330699A (ja) | 1991-02-08 |
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