JPH0614776A - プロリルエンドペプチダーゼ及びその製造方法 - Google Patents
プロリルエンドペプチダーゼ及びその製造方法Info
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- JPH0614776A JPH0614776A JP3164589A JP16458991A JPH0614776A JP H0614776 A JPH0614776 A JP H0614776A JP 3164589 A JP3164589 A JP 3164589A JP 16458991 A JP16458991 A JP 16458991A JP H0614776 A JPH0614776 A JP H0614776A
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- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
- C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
- C12N9/58—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from fungi
- C12N9/62—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from fungi from Aspergillus
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 アルペルギルス オリーゼ(Aspergillus ory
zae) FS1-32(微工研菌寄第12193 号) に由来するプロリ
ルエンドペプチダーゼを製造する。 【構成】 Aspergillus oryzae FS1-32(微工研菌寄第12
193 号) をタンニン酸を含有する培地にて培養しプロリ
ルエンドペプチダーゼを得る。得られたプロリルエンド
ペプチダーゼは至適pH５、至適温度37℃、pH４〜７で安
定、またpH５において52℃１時間の加熱でも約８割の活
性が残存する。 【効果】 本発明で得られるプロリルエンドペプチダー
ゼは至適pHが酸性域にあるため、ペプチドの苦味を除く
などの産業上の利用において、微生物の繁殖を抑えるこ
とのできる酸性域で使用することができる。
zae) FS1-32(微工研菌寄第12193 号) に由来するプロリ
ルエンドペプチダーゼを製造する。 【構成】 Aspergillus oryzae FS1-32(微工研菌寄第12
193 号) をタンニン酸を含有する培地にて培養しプロリ
ルエンドペプチダーゼを得る。得られたプロリルエンド
ペプチダーゼは至適pH５、至適温度37℃、pH４〜７で安
定、またpH５において52℃１時間の加熱でも約８割の活
性が残存する。 【効果】 本発明で得られるプロリルエンドペプチダー
ゼは至適pHが酸性域にあるため、ペプチドの苦味を除く
などの産業上の利用において、微生物の繁殖を抑えるこ
とのできる酸性域で使用することができる。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、微生物に由来する新規
プロリルエンドペプチダーゼ及びその製造方法に関す
る。
プロリルエンドペプチダーゼ及びその製造方法に関す
る。
【０００２】
【従来の技術】ペプチドの製造においては現在各種の市
販されているプロテアーゼが使用されている。しかし、
これらのプロテアーゼはプロリンの前後を切る能力が弱
い。そのため、ペプチドの中にプロリンが残ることにな
るが、これらプロリンを含んだペプチドは苦みの原因に
なり、ペプチドの製造において問題となっている。
販されているプロテアーゼが使用されている。しかし、
これらのプロテアーゼはプロリンの前後を切る能力が弱
い。そのため、ペプチドの中にプロリンが残ることにな
るが、これらプロリンを含んだペプチドは苦みの原因に
なり、ペプチドの製造において問題となっている。
【０００３】プロリルエンドペプチダーゼの由来源とし
ては、動物のほか担子菌及び細菌も報告されている。し
かし、これらに由来するプロリルエンドペプチダーゼの
至適pHは中性付近にあるため、長時間反応槽において反
応させる場合は中性条件下では腐敗の問題が発生する場
合がある。
ては、動物のほか担子菌及び細菌も報告されている。し
かし、これらに由来するプロリルエンドペプチダーゼの
至適pHは中性付近にあるため、長時間反応槽において反
応させる場合は中性条件下では腐敗の問題が発生する場
合がある。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、従来のプロ
リルエンドペプチダーゼが上述のような欠点を持つに鑑
み、酸性域に至適pHを有するプロリルエンドペプチダー
ゼ並びにその製造方法を提供しようとするものである。
リルエンドペプチダーゼが上述のような欠点を持つに鑑
み、酸性域に至適pHを有するプロリルエンドペプチダー
ゼ並びにその製造方法を提供しようとするものである。
【０００５】
【課題を解決するための手段】本発明者は、プロリルエ
ンドペプチダーゼを生産する能力を多数の微生物につい
て探索し、さらにその中より酸性域に至適pHを有するプ
ロリルエンドペプチダーゼを生産する菌株を探索する実
験を繰り返した。その結果、アスペルギルスオリーゼ(A
spergillus oryzae)IFO 30113 株が、従来はカビに由来
するプロリルエンドペプチダーゼは知られていなかった
にもかかわらず本活性を含有することを見出し、この菌
株に対し変異処理を施しプロリルエンドペプチダーゼ活
性を高めた菌株Aspergillus oryzae FS1-32(微工研菌寄
12193 号) を得、本発明を完成するに到った。
ンドペプチダーゼを生産する能力を多数の微生物につい
て探索し、さらにその中より酸性域に至適pHを有するプ
ロリルエンドペプチダーゼを生産する菌株を探索する実
験を繰り返した。その結果、アスペルギルスオリーゼ(A
spergillus oryzae)IFO 30113 株が、従来はカビに由来
するプロリルエンドペプチダーゼは知られていなかった
にもかかわらず本活性を含有することを見出し、この菌
株に対し変異処理を施しプロリルエンドペプチダーゼ活
性を高めた菌株Aspergillus oryzae FS1-32(微工研菌寄
12193 号) を得、本発明を完成するに到った。
【０００６】本発明によれば、次の理化学的性質を有し
ているプロリルエンドペプチダーゼが提供される。 （イ）作用：ペプチド及び蛋白の中に存在するプロリン
のカルボキシル側を加水分解する。 （ロ）基質特異性： （１）CBZ-G1y-Pro-pNA (CBZ：カルボベンゾキシ、pNA
：ｐ−ニトロアニリド）に対する加水分解活性を 100
とした場合の、プロリルパラニトロアニリドに対する相
対活性は０である。 （２）CBZ-G1y-Pro-pNA に対するKm値は0.29mMである。 （ハ）至適pH：５付近 （ニ）至適温度：37℃ （ホ）pH安定性：37℃で２時間処理した場合、pH４〜７
において85％以上の残存活性を示す。 （ヘ）温度安定性：pH５において52℃、１時間処理で80
％以上活性が残存。
ているプロリルエンドペプチダーゼが提供される。 （イ）作用：ペプチド及び蛋白の中に存在するプロリン
のカルボキシル側を加水分解する。 （ロ）基質特異性： （１）CBZ-G1y-Pro-pNA (CBZ：カルボベンゾキシ、pNA
：ｐ−ニトロアニリド）に対する加水分解活性を 100
とした場合の、プロリルパラニトロアニリドに対する相
対活性は０である。 （２）CBZ-G1y-Pro-pNA に対するKm値は0.29mMである。 （ハ）至適pH：５付近 （ニ）至適温度：37℃ （ホ）pH安定性：37℃で２時間処理した場合、pH４〜７
において85％以上の残存活性を示す。 （ヘ）温度安定性：pH５において52℃、１時間処理で80
％以上活性が残存。
【０００７】Aspergillus oryzae FS1-32(微工研菌寄第
12193 号) の培養は、カビ一般の培養に通常採用される
方法に従って行うことができる。すなわち、培地には炭
素源としてブドウ糖、果糖、ショ糖、乳糖、糖蜜、でん
ぷん、デキストリン、グリセリン等を単独でまたは組み
合わせて適宜用いることができる。また、窒素源として
は硫酸アンモニウム、尿素、ペプトン、肉エキス、酵母
エキス、コーンスチープリカー、カザミノ酸、脱脂大豆
粉、大豆蛋白、などを用いることができる。培地にはま
たプロリルエンドペプチダーゼを誘導するためにタンニ
ン酸を加える必要があるが、タンニンを多く含む紅茶、
煎茶の粉末にても代用することができ、この場合コスト
的に有利である。培地にはそのほかに食塩、塩化カリウ
ム、燐酸塩、マグネシウム塩、カルシウム塩、カリウム
塩、鉄塩、マンガン塩、各種ビタミン、その他菌の生育
やプロリルエンドペプチダーゼの生産促進に有効な物質
を適宜添加することができる。好ましい培地pHは４〜７
である。培養法としては液体攪はん培養法が望ましいが
固体培養法を採用することもできる。好ましい培養温度
は28〜35℃である。好ましい培養期間は温度、pH、培地
によって異なるが、通常４〜５日程度であり、目的物で
あるプロリルエンドペプチダーゼの生産が最大に達した
頃に培養を停止する。
12193 号) の培養は、カビ一般の培養に通常採用される
方法に従って行うことができる。すなわち、培地には炭
素源としてブドウ糖、果糖、ショ糖、乳糖、糖蜜、でん
ぷん、デキストリン、グリセリン等を単独でまたは組み
合わせて適宜用いることができる。また、窒素源として
は硫酸アンモニウム、尿素、ペプトン、肉エキス、酵母
エキス、コーンスチープリカー、カザミノ酸、脱脂大豆
粉、大豆蛋白、などを用いることができる。培地にはま
たプロリルエンドペプチダーゼを誘導するためにタンニ
ン酸を加える必要があるが、タンニンを多く含む紅茶、
煎茶の粉末にても代用することができ、この場合コスト
的に有利である。培地にはそのほかに食塩、塩化カリウ
ム、燐酸塩、マグネシウム塩、カルシウム塩、カリウム
塩、鉄塩、マンガン塩、各種ビタミン、その他菌の生育
やプロリルエンドペプチダーゼの生産促進に有効な物質
を適宜添加することができる。好ましい培地pHは４〜７
である。培養法としては液体攪はん培養法が望ましいが
固体培養法を採用することもできる。好ましい培養温度
は28〜35℃である。好ましい培養期間は温度、pH、培地
によって異なるが、通常４〜５日程度であり、目的物で
あるプロリルエンドペプチダーゼの生産が最大に達した
頃に培養を停止する。
【０００８】培養終了後、培養液から菌体をろ別し、ろ
液からプロリルエンドペプチダーゼを採取する。プロリ
ルエンドペプチダーゼの採取に特に困難はなく、各種酵
素の分離精製に通常採用される方法を適宜組み合わせて
行うことができる。たとえば、限外ろ過、減圧濃縮、塩
析、有機溶媒沈澱、透析、ゲルろ過、吸着クロマトグラ
フィー、イオン交換クロマトグラフィー、等電点電気泳
動、凍結乾燥等の方法を、後述する本発明のプロリルエ
ンドペプチダーゼの理化学的性質を考慮した条件で採用
すればよい。
液からプロリルエンドペプチダーゼを採取する。プロリ
ルエンドペプチダーゼの採取に特に困難はなく、各種酵
素の分離精製に通常採用される方法を適宜組み合わせて
行うことができる。たとえば、限外ろ過、減圧濃縮、塩
析、有機溶媒沈澱、透析、ゲルろ過、吸着クロマトグラ
フィー、イオン交換クロマトグラフィー、等電点電気泳
動、凍結乾燥等の方法を、後述する本発明のプロリルエ
ンドペプチダーゼの理化学的性質を考慮した条件で採用
すればよい。
【０００９】なお、プロリルエンドペプチダーゼの酵素
活性は、基質であるペプチドに作用してプロリンのカル
ボキシル側の加水分解反応を定量することにより求め
る。この明細書に記載した酵素活性は、CBZ-G1y-Pro-pN
A を基質として用いる下記の方法により測定されたもの
であって、１分間に１μモルのパラニトロアニリドを遊
離する酵素活性を１ユニットとしている。
活性は、基質であるペプチドに作用してプロリンのカル
ボキシル側の加水分解反応を定量することにより求め
る。この明細書に記載した酵素活性は、CBZ-G1y-Pro-pN
A を基質として用いる下記の方法により測定されたもの
であって、１分間に１μモルのパラニトロアニリドを遊
離する酵素活性を１ユニットとしている。
【００１０】CBZ-G1y-Pro-pNA 分解活性測定法：40％ジ
オキサン溶液に２mMのCBZ-G1y-Pro-pNA を溶解したもの
0.25mlに0.１Ｍクエン酸−リン酸２ナトリウム緩衝液
（pH5.０）１mlを加えたものを基質とする。これを37℃
10分間予熱後酵素溶液を0.１ml添加し、37℃で２時間反
応させる。反応後10％のTriton-X100 を含む１Ｍ塩化カ
リウム−塩酸緩衝液（pH２）（停止液）で反応を停止
し、停止液と酵素溶液を加える順序を逆にしたものを対
照液にして410nm において吸光度を測定する。
オキサン溶液に２mMのCBZ-G1y-Pro-pNA を溶解したもの
0.25mlに0.１Ｍクエン酸−リン酸２ナトリウム緩衝液
（pH5.０）１mlを加えたものを基質とする。これを37℃
10分間予熱後酵素溶液を0.１ml添加し、37℃で２時間反
応させる。反応後10％のTriton-X100 を含む１Ｍ塩化カ
リウム−塩酸緩衝液（pH２）（停止液）で反応を停止
し、停止液と酵素溶液を加える順序を逆にしたものを対
照液にして410nm において吸光度を測定する。
【００１１】
【実施例】実施例１ 培地として、酸カゼイン2.54％、キナ粉0.86％、小麦ふ
すま1.５％、コーンスターチ2.０％、タンニン酸1.６
％、および KH2PO4 2.66％を含むpH4.５のものを用意
し、その100ml を500ml 容の坂口フラスコに入れ、蒸気
滅菌後Aspergillusoryzae FS1-32(微工研菌寄第12193
号) の前培養液５mlを植菌し、32℃で４日間、250rpmで
振とう培養した。培養終了後、菌体をろ別し、酵素活性
が1.98ユニット／mlの培養ろ液100ml を得た。
すま1.５％、コーンスターチ2.０％、タンニン酸1.６
％、および KH2PO4 2.66％を含むpH4.５のものを用意
し、その100ml を500ml 容の坂口フラスコに入れ、蒸気
滅菌後Aspergillusoryzae FS1-32(微工研菌寄第12193
号) の前培養液５mlを植菌し、32℃で４日間、250rpmで
振とう培養した。培養終了後、菌体をろ別し、酵素活性
が1.98ユニット／mlの培養ろ液100ml を得た。
【００１２】実施例２ 実施例１で用いた培地と同じ培地20リットルを30リット
ルジャーファーメンターにいれ、120 ℃で15分間蒸気滅
菌した後、Aspergillus oryzae FS1-32(微工研菌寄第12
193 号) の前培養液１リットルを植菌し、32℃で４〜５
日間培養した。培養液より菌体を除いた後濃縮、凍結乾
燥を行い、得られた酵素について下記のような理化学的
性質の試験を行った。
ルジャーファーメンターにいれ、120 ℃で15分間蒸気滅
菌した後、Aspergillus oryzae FS1-32(微工研菌寄第12
193 号) の前培養液１リットルを植菌し、32℃で４〜５
日間培養した。培養液より菌体を除いた後濃縮、凍結乾
燥を行い、得られた酵素について下記のような理化学的
性質の試験を行った。
【００１３】１．至適pH 前述の酵素活性測定法における緩衝液を他の種類のpHの
緩衝液にかえて酵素活性を測定することにより、本酵素
活性のpH依存性を調べた。その結果は図１の通りであっ
て、至適pHは5.０付近にある。
緩衝液にかえて酵素活性を測定することにより、本酵素
活性のpH依存性を調べた。その結果は図１の通りであっ
て、至適pHは5.０付近にある。
【００１４】２．至適温度 前述の酵素活性測定法における酵素反応の温度を種々変
更して酵素活性を測定することにより、本酵素の活性の
温度依存性を調べた。その結果は図２の通りであって、
至適温度は37℃付近にある。
更して酵素活性を測定することにより、本酵素の活性の
温度依存性を調べた。その結果は図２の通りであって、
至適温度は37℃付近にある。
【００１５】３．pH安定性 種々のpHの緩衝液に試料を１ユニット／mlになるように
溶解し、それぞれ37℃で２時間放置した。その後、酵素
活性を測定し、試験前の酵素活性と比較した。結果は図
３の通りであって、本発明によるプロリルエンドペプチ
ダーゼが安定なpHは４〜７であることがわかる。
溶解し、それぞれ37℃で２時間放置した。その後、酵素
活性を測定し、試験前の酵素活性と比較した。結果は図
３の通りであって、本発明によるプロリルエンドペプチ
ダーゼが安定なpHは４〜７であることがわかる。
【００１６】４．熱安定性 0.１Ｍクエン酸−燐酸２ナトリウム緩衝液（pH５）に試
料を溶解し、30〜62℃に１時間保った後残存する酵素活
性を測定した。その結果は図４のとおりであって、pH５
において52℃１時間加熱でも約８割の活性が残存する。
料を溶解し、30〜62℃に１時間保った後残存する酵素活
性を測定した。その結果は図４のとおりであって、pH５
において52℃１時間加熱でも約８割の活性が残存する。
【００１７】
【発明の効果】本発明のプロリルエンドペプチダーゼ
は、上述のように酸性域に至適pHがあり熱安定性もある
ため、微生物の繁殖が抑えられる酸性域で反応させるこ
とが可能である。このプロリルエンドペプチダーゼを利
用することにより、従来苦みの発生が問題となっていた
ペプチドの苦みを低減することができる。
は、上述のように酸性域に至適pHがあり熱安定性もある
ため、微生物の繁殖が抑えられる酸性域で反応させるこ
とが可能である。このプロリルエンドペプチダーゼを利
用することにより、従来苦みの発生が問題となっていた
ペプチドの苦みを低減することができる。
【図１】本発明の酵素の至適pHを示すグラフである。
【図２】本発明の酵素の至適温度を示すグラフである。
【図３】本発明の酵素のpH安定性を示すグラフである。
【図４】本発明の酵素の温度安定性を示すグラフであ
る。
る。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 橋本 征雄 千葉県柏市松ケ崎字井戸作396−４ ワコ ーレエレガンス104 (72)発明者 下田 忠久 茨城県筑波郡谷和原村絹の台５−７−１
Claims (2)
- 【請求項１】 下記の理化学的性質を有する微生物プロ
リルエンドペプチダーゼ。 （イ）作用：ペプチド及び蛋白の中に存在するプロリン
のカルボキシル側を加水分解する。 （ロ）基質特異性。 （１）CBZ-G1y-Pro-pNA(CBZ ：カルボベンゾキシ、pNA
：ｐ−ニトロアニリド）に対する加水分解活性を 100
とした場合の、プロリルパラニトロアニリドに対する相
対活性は０である。 （２）CBZ-G1y-Pro-pNA に対するKm値は0.29mMである。 （ハ）至適pH：５付近 （ニ）至適温度：37℃ （ホ）pH安定性：37℃で２時間処理した場合、pH４〜７
において85％以上の残存活性を示す。 （ヘ）温度安定性：pH５において52℃、１時間処理で80
％以上活性が残存。 - 【請求項２】 アスペルギルス（Aspergillus)属のかび
を培養し、培養液からプロリルエンドペプチダーゼを採
取することを特徴とするプロリルエンドペプチダーゼの
製造方法。
Priority Applications (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3164589A JPH0614776A (ja) | 1991-07-04 | 1991-07-04 | プロリルエンドペプチダーゼ及びその製造方法 |
| EP92111124A EP0522428A1 (en) | 1991-07-04 | 1992-07-01 | Prolyl endopeptidase and production thereof |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3164589A JPH0614776A (ja) | 1991-07-04 | 1991-07-04 | プロリルエンドペプチダーゼ及びその製造方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0614776A true JPH0614776A (ja) | 1994-01-25 |
Family
ID=15796054
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3164589A Pending JPH0614776A (ja) | 1991-07-04 | 1991-07-04 | プロリルエンドペプチダーゼ及びその製造方法 |
Country Status (2)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0522428A1 (ja) |
| JP (1) | JPH0614776A (ja) |
Families Citing this family (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| BR0115998B1 (pt) | 2000-12-07 | 2015-02-18 | Dsm Ip Assets Bv | Método para a prevenção ou redução de turvação em uma bebida, bem como bebidas obteníveis a partir de dito método. |
| DK1339837T3 (da) | 2000-12-07 | 2008-06-09 | Dsm Ip Assets Bv | Prolyl-endoprotease fra Aspergillus Niger |
| US20050256057A1 (en) | 2002-06-04 | 2005-11-17 | Luppo Edens | Protein hydrolysate rich in tripeptides |
| EP1511835B9 (en) * | 2002-06-07 | 2015-02-25 | DSM IP Assets B.V. | Improved method for the prevention or reduction of haze in beverages |
| DK2402425T3 (da) | 2006-07-13 | 2021-07-05 | Dsm Ip Assets Bv | Forbedret brygningsproces |
| CN104271729A (zh) | 2012-05-11 | 2015-01-07 | 诺维信公司 | 一种酿造方法 |
| WO2024200534A1 (en) | 2023-03-27 | 2024-10-03 | Dsm Ip Assets B.V. | Enzyme composition and beer brewing process |
| DK202300049U1 (en) | 2023-03-31 | 2024-10-09 | Dsm Ip Assets B V | Novel enzyme composition and novel beer brewing process |
Family Cites Families (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0065663A1 (en) * | 1981-05-11 | 1982-12-01 | Miles Laboratories, Inc. | Method for the preparation of a protein hydrolyzate from whey protein |
| JPS5836387A (ja) * | 1981-08-24 | 1983-03-03 | Seikagaku Kogyo Co Ltd | プロリンイミノペプチダ−ゼおよびその製造法 |
| JPH01291795A (ja) * | 1988-05-18 | 1989-11-24 | Takara Shuzo Co Ltd | プロリン残基特異的ペプチダーゼの製造方法 |
-
1991
- 1991-07-04 JP JP3164589A patent/JPH0614776A/ja active Pending
-
1992
- 1992-07-01 EP EP92111124A patent/EP0522428A1/en not_active Withdrawn
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0522428A1 (en) | 1993-01-13 |
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