JPH05310796A - 新規なヒト細胞性フィブロネクチン - Google Patents
新規なヒト細胞性フィブロネクチンInfo
- Publication number
- JPH05310796A JPH05310796A JP4143757A JP14375792A JPH05310796A JP H05310796 A JPH05310796 A JP H05310796A JP 4143757 A JP4143757 A JP 4143757A JP 14375792 A JP14375792 A JP 14375792A JP H05310796 A JPH05310796 A JP H05310796A
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- Japan
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- fibronectin
- cell
- human
- cell adhesion
- cellular fibronectin
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Abstract
(57)【要約】 （修正有）
【構成】 下記の性質を有するヒト細胞性フィブロネク
チン。 非還元状態におけるＳＤＳポリアクリルアミドゲル電
気泳動により二量体が４７０ｋｄを示す。 等電点：ｐＨ５〜６ 免疫学的特異性 市販の抗細胞性フィブロネクチン抗体及び抗フィブロネ
クチン抗体と反応する。 サーモリシンによる断片化を行うことによって、細胞
接着部位を含む１２５ｋｄの断片物が得られるヒト細胞
性フィブロネクチンである。 現在までに報告されているフィブロネクチンの細胞接
着促進活性、ゼラチンビーズ凝集能及び細胞伸展活性等
の種々の生物学的作用を有する。 細胞ＨＵＨ−６ＹＭを培養し、得られた培養物から生
産することが可能である。 【効果】 フィブロネクチンは、研究用試薬、診断薬、
化粧品及び医薬品原料としての用途を有する。
チン。 非還元状態におけるＳＤＳポリアクリルアミドゲル電
気泳動により二量体が４７０ｋｄを示す。 等電点：ｐＨ５〜６ 免疫学的特異性 市販の抗細胞性フィブロネクチン抗体及び抗フィブロネ
クチン抗体と反応する。 サーモリシンによる断片化を行うことによって、細胞
接着部位を含む１２５ｋｄの断片物が得られるヒト細胞
性フィブロネクチンである。 現在までに報告されているフィブロネクチンの細胞接
着促進活性、ゼラチンビーズ凝集能及び細胞伸展活性等
の種々の生物学的作用を有する。 細胞ＨＵＨ−６ＹＭを培養し、得られた培養物から生
産することが可能である。 【効果】 フィブロネクチンは、研究用試薬、診断薬、
化粧品及び医薬品原料としての用途を有する。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、新規な構造を有するヒ
ト細胞性フィブロネクチンに関する。フィブロネクチン
は、研究用試薬、診断薬、化粧品及び医薬品原料として
の用途を有する。
ト細胞性フィブロネクチンに関する。フィブロネクチン
は、研究用試薬、診断薬、化粧品及び医薬品原料として
の用途を有する。
【０００２】
【従来の技術】一般にフィブロネクチンは、細胞接着性
因子としての作用を有する生理活性タンパク質である。
その種類としては、血漿中に存在する血漿性フィブロネ
クチンと主に線維芽細胞が産生し組織中に存在する細胞
性フィブロネクチンの２種類が知られている。この２種
類のフィブロネクチンは、主にその由来によって区別さ
れているが、その構造にも異なる部分が存在することが
知られている。図１はフィブロネクチン単量体のタンパ
ク構造の模式図である。
因子としての作用を有する生理活性タンパク質である。
その種類としては、血漿中に存在する血漿性フィブロネ
クチンと主に線維芽細胞が産生し組織中に存在する細胞
性フィブロネクチンの２種類が知られている。この２種
類のフィブロネクチンは、主にその由来によって区別さ
れているが、その構造にも異なる部分が存在することが
知られている。図１はフィブロネクチン単量体のタンパ
ク構造の模式図である。
【０００３】現在までの報告によると、血漿性フィブロ
ネクチンには、図１中のＥＤ−Ａ及びＥＤ−Ｂ領域が存
在せず、細胞性フィブロネクチンには、ＥＤ−Ａ及びＥ
Ｄ−Ｂ領域の一方あるいは両方が存在することが知られ
ている。さらにCarnemalla Barbaraらによると（J. of
Cell Biol. 1989, 108:1139)、サーモリシンによる断片
化によってＲＧＤ配列を含む細胞接着部位を有する断片
は、血漿性フィブロネクチンでは、１１０ｋｄ、ＥＤ−
Ｂ領域を含む細胞性フィブロネクチンは、１２０ｋｄの
分子量を有することが明らかにされている。
ネクチンには、図１中のＥＤ−Ａ及びＥＤ−Ｂ領域が存
在せず、細胞性フィブロネクチンには、ＥＤ−Ａ及びＥ
Ｄ−Ｂ領域の一方あるいは両方が存在することが知られ
ている。さらにCarnemalla Barbaraらによると（J. of
Cell Biol. 1989, 108:1139)、サーモリシンによる断片
化によってＲＧＤ配列を含む細胞接着部位を有する断片
は、血漿性フィブロネクチンでは、１１０ｋｄ、ＥＤ−
Ｂ領域を含む細胞性フィブロネクチンは、１２０ｋｄの
分子量を有することが明らかにされている。
【０００４】フィブロネクチンには、細胞の接着及び伸
展作用だけではなく、細胞の走化性、食作用、分化、細
胞形態調節及び細胞運動などの生物学的作用を有するこ
とが報告されているが、各フィブロネクチンの構造の差
と生物学的作用については明らかにされておらず、血漿
性フィブロネクチンと細胞性フィブロネクチンの作用は
同一であると考えられている。
展作用だけではなく、細胞の走化性、食作用、分化、細
胞形態調節及び細胞運動などの生物学的作用を有するこ
とが報告されているが、各フィブロネクチンの構造の差
と生物学的作用については明らかにされておらず、血漿
性フィブロネクチンと細胞性フィブロネクチンの作用は
同一であると考えられている。
【０００５】しかし、ＤＮＡやｍＲＮＡの分析によると
細胞性フィブロネクチンは、その構造の違いにより多種
類存在すると考えられているが、現在までに純品として
分離・精製され、その分子構造まで明らかにされている
細胞性フィブロネクチンは少ない。
細胞性フィブロネクチンは、その構造の違いにより多種
類存在すると考えられているが、現在までに純品として
分離・精製され、その分子構造まで明らかにされている
細胞性フィブロネクチンは少ない。
【０００６】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、新規な構造
を有するヒト細胞性フィブロネクチンを提供することで
ある。
を有するヒト細胞性フィブロネクチンを提供することで
ある。
【０００７】
【問題を解決するための手段】本発明者らは、タンパク
質無添加培地で培養が可能で、且つ限界なく培養できる
ヒト肝芽腫由来変異株ＨＵＨ−６ＹＭ（以下、細胞株Ｈ
ＵＨ−６ＹＭとする。）を見いだし、これを株化細胞と
して確立した。本株化細胞は、細胞株ＨＵＨ−６ＹＭと
してＦＥＲＭ Ｐ−１２８９０で微工研に寄託されてい
る。
質無添加培地で培養が可能で、且つ限界なく培養できる
ヒト肝芽腫由来変異株ＨＵＨ−６ＹＭ（以下、細胞株Ｈ
ＵＨ−６ＹＭとする。）を見いだし、これを株化細胞と
して確立した。本株化細胞は、細胞株ＨＵＨ−６ＹＭと
してＦＥＲＭ Ｐ−１２８９０で微工研に寄託されてい
る。
【０００８】更に、本細胞株ＨＵＨ−６がヒト細胞性フ
ィブロネクチンを著量生産することを見いだし、細胞株
ＨＵＨ−６ＹＭを培養し、得られた培養液からヒト細胞
性フィブロネクチンを分離、精製し、高濃度に調製する
ことを特徴とするヒト細胞性フィブロネクチンの大量生
産法を確立した。
ィブロネクチンを著量生産することを見いだし、細胞株
ＨＵＨ−６ＹＭを培養し、得られた培養液からヒト細胞
性フィブロネクチンを分離、精製し、高濃度に調製する
ことを特徴とするヒト細胞性フィブロネクチンの大量生
産法を確立した。
【０００９】また、この細胞性フィブロネクチンの構造
についてプロテアーゼによる断片化と免疫学的特異性に
ついて検討したところ、新規な構造を有するヒト細胞性
フィブロネクチンであることを見いだした。
についてプロテアーゼによる断片化と免疫学的特異性に
ついて検討したところ、新規な構造を有するヒト細胞性
フィブロネクチンであることを見いだした。
【００１０】本発明は、上記知見に基づき完成されたも
のであり、それは新規な構造を有するヒト細胞性フィブ
ロネクチンに関するものである。
のであり、それは新規な構造を有するヒト細胞性フィブ
ロネクチンに関するものである。
【００１１】
【発明の効果】本発明により、新規なヒト細胞性フィブ
ロネクチンが提供された。フィブロネクチンは、細胞の
接着、移動及び走化性に関して重要な因子と考えられ、
組織損傷時の細胞移動を供う修復剤、あるいは表皮細胞
の恒常性を保つ因子などとして特徴的な医薬品、化粧品
及びガン転移等の診断薬などの開発が進められている
が、本発明のヒト細胞性フィブロネクチンは、それらの
用途に対して有利な作用を有すると考えられる。
ロネクチンが提供された。フィブロネクチンは、細胞の
接着、移動及び走化性に関して重要な因子と考えられ、
組織損傷時の細胞移動を供う修復剤、あるいは表皮細胞
の恒常性を保つ因子などとして特徴的な医薬品、化粧品
及びガン転移等の診断薬などの開発が進められている
が、本発明のヒト細胞性フィブロネクチンは、それらの
用途に対して有利な作用を有すると考えられる。
【００１２】
【発明の具体的な説明】本発明のヒト細胞性フィブロネ
クチンは、細胞株ＨＵＨ−６ＹＭの培養上清から分離、
精製することによって生産が可能であるが、その生産方
法としては、それに限定されるものではなく、例えば遺
伝子工学的手法を用いて、本ヒト細胞性フィブロネクチ
ンの遺伝子を導入した細胞、あるいは本ヒト細胞性フィ
ブロネクチンを発現する細胞株を培養し、その培養物か
ら分離、精製することによって生産することができる。
クチンは、細胞株ＨＵＨ−６ＹＭの培養上清から分離、
精製することによって生産が可能であるが、その生産方
法としては、それに限定されるものではなく、例えば遺
伝子工学的手法を用いて、本ヒト細胞性フィブロネクチ
ンの遺伝子を導入した細胞、あるいは本ヒト細胞性フィ
ブロネクチンを発現する細胞株を培養し、その培養物か
ら分離、精製することによって生産することができる。
【００１３】生産方法の１例として細胞株ＨＵＨ−６Ｙ
Ｍを培養し、本発明のヒト細胞性フィブロネクチンを製
造する方法について説明する。
Ｍを培養し、本発明のヒト細胞性フィブロネクチンを製
造する方法について説明する。
【００１４】細胞株ＨＵＨ−６ＹＭの培養は、種培養と
してシャーレで培養する。継代を繰り返し、次の連続培
養で必要な細胞数を確保する。使用する培地としては、
市販されているｅ−ＲＤＦ培地が適しているが、これに
限定されるものではなく、その成分に準じて調製される
培地はどのようなものでも使用可能である。また添加成
分としては、タンパク性因子は特に必要ないが、細胞に
悪影響を与えない限り、添加されていてもかまわない。
してシャーレで培養する。継代を繰り返し、次の連続培
養で必要な細胞数を確保する。使用する培地としては、
市販されているｅ−ＲＤＦ培地が適しているが、これに
限定されるものではなく、その成分に準じて調製される
培地はどのようなものでも使用可能である。また添加成
分としては、タンパク性因子は特に必要ないが、細胞に
悪影響を与えない限り、添加されていてもかまわない。
【００１５】培養条件は、特に規定されるものではない
が、培養温度は３６〜３７℃で、気相条件は、シャーレ
等による種培養において５％程度のＣＯ2を含有する空
気が適当である。しかし、連続培養において特にＣＯ2
等を調製した空気の必要はない。
が、培養温度は３６〜３７℃で、気相条件は、シャーレ
等による種培養において５％程度のＣＯ2を含有する空
気が適当である。しかし、連続培養において特にＣＯ2
等を調製した空気の必要はない。
【００１６】連続培養の方法は、特に限定されるもので
はないが、一般的な方法であるローラボトルを用いた方
法で行うことが可能である。この場合、そのローラーボ
トル内の細胞数に応じて培地の交換を適切な時期に行っ
ていくものである。
はないが、一般的な方法であるローラボトルを用いた方
法で行うことが可能である。この場合、そのローラーボ
トル内の細胞数に応じて培地の交換を適切な時期に行っ
ていくものである。
【００１７】このような方法で得られた細胞株ＨＵＨ−
６ＹＭの培養上清が、次の精製の原料となる。
６ＹＭの培養上清が、次の精製の原料となる。
【００１８】細胞性フィブロネクチンの精製には、一般
的なタンパク質精製に用いられる方法を用いることがで
きるが、その１例をあげれば次の通りである。
的なタンパク質精製に用いられる方法を用いることがで
きるが、その１例をあげれば次の通りである。
【００１９】まず培養上清に適当なプロテアーゼインヒ
ビターを添加し、次に遠心分離に付し細胞片等の不純物
を除去した後に、限外ロ過法によって濃縮を行い、培養
上清中の細胞性フィブロネクチンを適当な濃度にまで上
げる。これは次の精製を効率化するためである。濃縮さ
れた上清は、ＰＢＳ（−）（Phosphate Buffered Salin
e）で平衡化してゼラチンアフィニティーカラムに負荷
する。その後、ＰＢＳ（−）に６Ｍ尿素を溶解した緩衝
液で溶出させ、その溶出画分を得る。この画分中での細
胞性フィブロネクチンの純度は、電気泳動法による検定
によると９５％以上であるが、さらに純度を高めるに
は、一般的なイオン交換法などの他の方法を用いて高純
度化することができるが、細胞性フィブロネクチンは、
通常ＰＢＳ（−）のような緩衝液中では非常に溶解度が
低いため、すべて尿素存在下で分離操作を行う必要があ
る。
ビターを添加し、次に遠心分離に付し細胞片等の不純物
を除去した後に、限外ロ過法によって濃縮を行い、培養
上清中の細胞性フィブロネクチンを適当な濃度にまで上
げる。これは次の精製を効率化するためである。濃縮さ
れた上清は、ＰＢＳ（−）（Phosphate Buffered Salin
e）で平衡化してゼラチンアフィニティーカラムに負荷
する。その後、ＰＢＳ（−）に６Ｍ尿素を溶解した緩衝
液で溶出させ、その溶出画分を得る。この画分中での細
胞性フィブロネクチンの純度は、電気泳動法による検定
によると９５％以上であるが、さらに純度を高めるに
は、一般的なイオン交換法などの他の方法を用いて高純
度化することができるが、細胞性フィブロネクチンは、
通常ＰＢＳ（−）のような緩衝液中では非常に溶解度が
低いため、すべて尿素存在下で分離操作を行う必要があ
る。
【００２０】その後、尿素を除去し、ある濃度以上の細
胞性フィブロネクチン溶液を調製するために５％ショ糖
を含むリン酸緩衝液と緩衝液交換を行う。緩衝液で交換
を行う方法としては、一般的な方法である膜透析法や限
外ロ過を用いたダイアフィルトレーション法によって行
うことができる。
胞性フィブロネクチン溶液を調製するために５％ショ糖
を含むリン酸緩衝液と緩衝液交換を行う。緩衝液で交換
を行う方法としては、一般的な方法である膜透析法や限
外ロ過を用いたダイアフィルトレーション法によって行
うことができる。
【００２１】以下に本発明のヒト細胞性フィブロネクチ
ンの諸性質を示す。 非還元状態におけるＳＤＳポリアクリルアミドゲル電
気泳動により二量体が４７０ｋｄを示す。 等電点：ｐＨ５〜６ 免疫学的特異性 市販の抗細胞性フィブロネクチン抗体及び抗フィブロネ
クチン抗体と反応する。 サーモリシンよる断片化を行うことによって、細胞接
着部位を含む１２５ｋｄの断片物が得られるヒト細胞性
フィブロネクチンである。 現在までに報告されているフィブロネクチンの細胞接
着促進活性、ゼラチンビーズ凝集能及び細胞伸展活性等
の種々の生物学的作用を有する。
ンの諸性質を示す。 非還元状態におけるＳＤＳポリアクリルアミドゲル電
気泳動により二量体が４７０ｋｄを示す。 等電点：ｐＨ５〜６ 免疫学的特異性 市販の抗細胞性フィブロネクチン抗体及び抗フィブロネ
クチン抗体と反応する。 サーモリシンよる断片化を行うことによって、細胞接
着部位を含む１２５ｋｄの断片物が得られるヒト細胞性
フィブロネクチンである。 現在までに報告されているフィブロネクチンの細胞接
着促進活性、ゼラチンビーズ凝集能及び細胞伸展活性等
の種々の生物学的作用を有する。
【００２２】以上の諸性質から本発明のヒト細胞性フィ
ブロネクチンは従来までに報告されていない新規な構造
を有することが明らかである。
ブロネクチンは従来までに報告されていない新規な構造
を有することが明らかである。
【００２３】
（１）分子量 上記、ヒト細胞性フィブロネクチンの標品の分子量をＳ
ＤＳポリアクリルアミドゲル電気泳動法によって、標準
タンパク質及びヒト血漿性フィブロネクチン標品（岩城
硝子社製）と還元及び非還元状態下で比較した。その結
果、本発明のヒト細胞性フィブロネクチン標品の分子量
は二量体が４７０ｋｄ、単量体が２４５ｋｄと２２５ｋ
ｄと推定され、ヒト血漿性フィブロネクチンよりも大き
な分子量を有することが明らかになった。（図２）
ＤＳポリアクリルアミドゲル電気泳動法によって、標準
タンパク質及びヒト血漿性フィブロネクチン標品（岩城
硝子社製）と還元及び非還元状態下で比較した。その結
果、本発明のヒト細胞性フィブロネクチン標品の分子量
は二量体が４７０ｋｄ、単量体が２４５ｋｄと２２５ｋ
ｄと推定され、ヒト血漿性フィブロネクチンよりも大き
な分子量を有することが明らかになった。（図２）
【００２４】（２）免疫学的特異性 血漿性フィブロネクチンには反応せず、細胞性フィブロ
ネクチンのみに反応する抗細胞性フィブロネクチン抗体
（シグマ社製、Ｐｒｏｄｕｃｔ Ｎｏ．Ｆ−６１４０）
を用いてウエスタンブロッティング後の免疫染色法によ
り反応性の確認を行った。その結果、本標品はこの特異
抗体と反応した。また抗ヒトフィブロネクチン抗体（宝
酒造製、ｃｌｏｎｅ３０−８）とも反応した。
ネクチンのみに反応する抗細胞性フィブロネクチン抗体
（シグマ社製、Ｐｒｏｄｕｃｔ Ｎｏ．Ｆ−６１４０）
を用いてウエスタンブロッティング後の免疫染色法によ
り反応性の確認を行った。その結果、本標品はこの特異
抗体と反応した。また抗ヒトフィブロネクチン抗体（宝
酒造製、ｃｌｏｎｅ３０−８）とも反応した。
【００２５】（３）プロテアーゼによる断片化 本ヒト細胞性フィブロネクチンを１ｍｇ／ｍｌの濃度の
サーモリシン（シグマ社製）によって、２２℃、１６時
間反応させ断片化を行った。この断片物をＳＤＳポリア
クリルアミドゲル電気泳動法によってこの断片物の分子
量を測定し、さらにウェスタンブロッティング後に抗細
胞性フィブロネクチン抗体（シグマ社製）及び細胞接着
活性部位を認織する抗ヒトフィブロネクチン抗体（宝酒
造製造、ｃｌｏｎｅ３０−８）を用いて免疫染色を行っ
た。その結果を図３に示す。
サーモリシン（シグマ社製）によって、２２℃、１６時
間反応させ断片化を行った。この断片物をＳＤＳポリア
クリルアミドゲル電気泳動法によってこの断片物の分子
量を測定し、さらにウェスタンブロッティング後に抗細
胞性フィブロネクチン抗体（シグマ社製）及び細胞接着
活性部位を認織する抗ヒトフィブロネクチン抗体（宝酒
造製造、ｃｌｏｎｅ３０−８）を用いて免疫染色を行っ
た。その結果を図３に示す。
【００２６】その結果、本ヒト細胞性フィブロネクチン
はＲＧＤ配列を含む細胞接着部位を有する１２５ｋｄの
断片が存在することが明らかとなった。さらにCarnemal
la Barbaraら（J. Cell Biol. 1989, 108:1139）の報告
による細胞性フィブロネクチンの断片化の結果と細胞接
着部位を含む断片物及び抗細胞性フィブロネクチン抗体
（シグマ社製）の認織する断片物の分子量が異なること
が明らかとなった。
はＲＧＤ配列を含む細胞接着部位を有する１２５ｋｄの
断片が存在することが明らかとなった。さらにCarnemal
la Barbaraら（J. Cell Biol. 1989, 108:1139）の報告
による細胞性フィブロネクチンの断片化の結果と細胞接
着部位を含む断片物及び抗細胞性フィブロネクチン抗体
（シグマ社製）の認織する断片物の分子量が異なること
が明らかとなった。
【００２７】（４）水溶性 既報によると、細胞性フィブロネクチンはｐＨ６から８
の緩衝液に対し、非常に溶解性が低いことが報告されて
いる。
の緩衝液に対し、非常に溶解性が低いことが報告されて
いる。
【００２８】本発明のヒト細胞性フィブロネクチンも低
溶解性であったが、ショ糖溶液に対し高溶解性であるこ
とが見いだされた。表１に各濃度のショ糖を含有するＰ
ＢＳ（−）に対する溶解性を示す。
溶解性であったが、ショ糖溶液に対し高溶解性であるこ
とが見いだされた。表１に各濃度のショ糖を含有するＰ
ＢＳ（−）に対する溶解性を示す。
【００２９】
【表１】
【図１】既報（Carnemalla Barbara et al, J. Cell Bi
ol.1989, 108: 1139）等からフィブロネクチンの構造の
模式図とサーモリシンによる切断部位を示す。
ol.1989, 108: 1139）等からフィブロネクチンの構造の
模式図とサーモリシンによる切断部位を示す。
【図２】本発明の細胞性フィブロネクチンをＳＤＳポリ
アクリルアミドゲル電気泳動にかけた結果を示す。比較
対照としては、ヒト血漿性フィブロネクチン標品を用い
る。
アクリルアミドゲル電気泳動にかけた結果を示す。比較
対照としては、ヒト血漿性フィブロネクチン標品を用い
る。
【図３】本発明のヒト細胞性フィブロネクチンをサーモ
リシンによって断片化し、それをＳＤＳポリアクリルア
ミドゲル電気泳動にかけ、ウエスタンブロッティング後
に免疫染色を行った結果を示す。
リシンによって断片化し、それをＳＤＳポリアクリルア
ミドゲル電気泳動にかけ、ウエスタンブロッティング後
に免疫染色を行った結果を示す。
フロントページの続き (51)Int.Cl.5 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 (Ｃ１２Ｎ 5/08 Ｃ１２Ｒ 1:91） (Ｃ１２Ｐ 21/00 Ｃ１２Ｒ 1:91）
Claims (1)
- 【請求項１】 下記の性質を有するヒト細胞性フィブロ
ネクチン。 非還元状態におけるＳＤＳポリアクリルアミドゲル電
気泳動により二量体が４７０ｋｄを示す。 等電点：ｐＨ５〜６ 免疫学的特異性 市販の抗細胞性フィブロネクチン抗体及び抗フィブロネ
クチン抗体と反応する。 サーモリシンよる断片化を行うことによって、細胞接
着部位を含む１２５ｋｄの断片物が得られるヒト細胞性
フィブロネクチンである。 現在までに報告されているフィブロネクチンの細胞接
着促進活性、ゼラチンビーズ凝集能及び細胞伸展活性等
の種々の生物学的作用を有する。 細胞ＨＵＨ−６ＹＭを培養し、得られた培養物から生
産することが可能である。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4143757A JPH05310796A (ja) | 1992-05-11 | 1992-05-11 | 新規なヒト細胞性フィブロネクチン |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4143757A JPH05310796A (ja) | 1992-05-11 | 1992-05-11 | 新規なヒト細胞性フィブロネクチン |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH05310796A true JPH05310796A (ja) | 1993-11-22 |
Family
ID=15346317
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP4143757A Pending JPH05310796A (ja) | 1992-05-11 | 1992-05-11 | 新規なヒト細胞性フィブロネクチン |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH05310796A (ja) |
-
1992
- 1992-05-11 JP JP4143757A patent/JPH05310796A/ja active Pending
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