JPH05148297A - 抗菌性ペプチドおよび抗菌剤 - Google Patents
抗菌性ペプチドおよび抗菌剤Info
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- JPH05148297A JPH05148297A JP4104933A JP10493392A JPH05148297A JP H05148297 A JPH05148297 A JP H05148297A JP 4104933 A JP4104933 A JP 4104933A JP 10493392 A JP10493392 A JP 10493392A JP H05148297 A JPH05148297 A JP H05148297A
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Abstract
性ペプチド、抗菌剤、抗菌性ペプチド配合物、およびこ
の抗菌剤で物品を処理する方法を提供する。 【構成】Lys−(またはArg−)X1−X2−X3
−X4−Lys(またはArg−)[ただしX1〜X4
は、システイン残基を除く任意のアミノ酸残基を示す]
のアミノ酸配列を含む抗菌性ペプチドまたはその誘導
体、この抗菌性ペプチドまたはその誘導体を有効成分と
して少なくとも1μMの濃度で含有する抗菌剤、この抗
菌性ペプチドまたはその誘導体を含有する配合物、およ
びこの抗菌性ペプチドまたはその誘導体を含有する抗菌
剤を用いて物品を処理する方法。
Description
び抗菌剤に関するものてある。さらに詳しくは、この発
明は、新規な抗菌性ペプチドまたはその誘導体、これを
有効成分として含有する抗菌剤および抗菌性ペプチド配
合物、さらにはその抗菌剤を用いて物品を処理する方法
に関するものである。
びペプチドはアイユーピーエーシー・アイユービー生化
学命名委員会(IUPAC−IUB CBN)で採用さ
れた略記法に基づいて表示され、例えば次の略号が使用
される。 Ala−:L−アラニン残基 Arg−:L−アルギニン残基 Asn−:L−アスパラギン残基 Asp−:L−アスパラギン酸残基 Cys−:L−システイン残基 Gln−:L−グルタミン残基 Glu−:L−グルタミン酸残基 Gly−:L−グリシン残基 His−:L−ヒスチジン残基 Ile−:L−イソロイシン残基 Leu−:L−ロイシン残基 Lys−:L−リジン残基 Met−:L−メチオニン残基 Phe−:L−フェニルアラニン残基 Pro−:L−プロリン残基 Ser−:L−セリン残基 Thr−:L−スレオニン残基 Trp−:L−トリプトファン残基 Tyr−:L−チロシン残基 Val−:L−バリン残基
用を有するペプチドまたはその誘導体については多数の
発明が知られている。例えば、グラム陽性菌およびグラ
ム陰性菌に有効なホスホノトリペプチド(特開昭57-106
689 号公報)、ホスホノジペプチド誘導体(特開昭58-1
3594号公報)、環状ペプチド誘導体(特開昭58-213744
号公報)、抗菌および抗ウィルス作用を示すペプチド
(特開昭59-51247号公報)、酵母に有効なポリペプチド
(特開昭60-130599 号公報)、グラム陽性菌に有効な糖
ペプチド誘導体(特開昭60-172998 号公報、特開昭61-2
51699 号公報、特開昭63-44598号公報)、グラム陽性菌
に有効なオリゴペプチド(特開昭62-22798号公報)、ペ
プチド系抗生物質(特開昭62-51697号公報、特開昭63-1
7897号公報)、その他北米産カブトガニの血球から抽出
した抗菌性ペプチド(特開平2-53799号公報)、蜜蜂の
血リンパから単離した抗菌性ペプチド(特開平2-500084
号公報)等が知られている。
る)は涙、唾液、末梢血、乳汁等に含まれている天然の
鉄結合性蛋白質であり、大腸菌、カンジダ菌、クロスト
リジウム菌等の有害微生物に対して抗菌作用を示すこと
が知られている[ジャーナル・オブ・ペディアトリクス
(Journal of Pediatrics )、第94巻、第1ページ、
1979年]。しかしながら、LFの加水分解物から単離さ
れ、特定のアミノ酸配列を有するペプチドの抗菌作用に
ついては、文献未記載であり、従来知られていない。更
に上記のアミノ酸配列を有するペプチドにおいて、抗菌
性を有する特定のアミノ酸配列については、全く知られ
ていない。
は、望ましくない副作用等(例えば抗原性等)がなく、
耐熱性があり、かつ強い抗菌作用を有する物質を自然界
から安価に単離することを企図し、チーズ製造時の副産
物であるホエーに着目し、この中に含まれているLFの
抗菌性について研究を行い、LFを酸または酵素により
加水分解した分解物が未分解のLFよりも強い耐熱性お
よび抗菌性を有することを見出し、既に特許出願を行っ
た(特願平2-13315 号。以下先願1と記載する)。先願
1を出願後、この発明の発明者等は、更にLF加水分解
物中に存在する抗菌性物質の究明を行ない、特定のアミ
ノ酸配列を有する新規な抗菌性ペプチドを単離し、既に
特記出願を行った(特願平2-238364号。以下先願2と記
載する)。さらに、この発明の発明者等は、先願2を出
願後、この新規な抗菌性ペプチド中の抗菌性を有するア
ミノ酸配列の追究を行なった結果、このペプチド中にさ
らに抗菌性を有する特定アミノ酸配列を見い出し、また
その化学的合成にも成功して、既に特許出願を行なった
(特願平3-48196 号)。
その後の研究から、先願発明とは異なる特定アミノ酸配
列を有する新規なペプチドまたはその誘導体にも、優れ
た抗菌性が存在することが見い出された。この発明は、
以上の通りの事情に鑑みてなされたものであり、先願発
明をさらに発展させ、LFの加水分解物から単離または
化学的に合成することのできる特定の抗菌性アミノ酸配
列を有する新規な抗菌性ペプチドまたはその誘導体を提
供することを目的としている。
またはその誘導体を有効成分として含有する抗菌剤と抗
菌性ペプチド配合物、およびこの抗菌剤を用いて物品を
処理する方法を提供することを目的としている。
を解決するものとして、以下の発明を提供する。 すな
わち、この発明の第1の発明は、少なくとも6個のアミ
ノ酸残基からなるペプチドまたはその誘導体であって、
N−末端およびC−末端のアミノ酸残基がアルギニン残
基またはリジン残基であり、かつ他の4個のアミノ酸残
基がシステイン残基を除く任意のアミノ酸残基で構成さ
れるアミノ酸配列を含む抗菌性ペプチドまたはその誘導
体である。
のアミノ酸残基からなるペプチドまたはその誘導体であ
って、N−末端およびC−末端のアミノ酸残基がアルギ
ニン残基またはリジン残基であり、かつ他の4個のアミ
ノ酸残基がシステイン残基を除く任意のアミノ酸残基で
構成されるアミノ酸配列を含むペプチドまたはその誘導
体、それらの薬理学的に許容される塩類、およびそれら
の2以上の混合物からなる群より選択される物質を有効
成分として含有することを特徴とする抗菌剤である。
のアミノ酸残基からなるペプチドまたはその誘導体であ
って、N−末端およびC−末端のアミノ酸残基がアルギ
ニン残基またはリジン残基であり、かつ他の4個のアミ
ノ酸残基がシステイン残基を除く任意のアミノ酸残基で
構成されるアミノ酸配列を含むペプチドまたはその誘導
体、それらの薬理学的または食品学的に許容される塩
類、およびそれらの2以上の混合物からなる群より選択
される物質を有効成分として含有することを特徴とする
抗菌性ペプチド配合物である。
のアミノ酸残基からなるペプチドまたはその誘導体であ
って、N−末端およびC−末端のアミノ酸残基がアルギ
ニン残基またはリジン残基であり、かつ他の4個のアミ
ノ酸残基がシステイン残基を除く任意のアミノ酸残基で
構成されるアミノ酸配列を含むペプチドまたはその誘導
体、それらの薬理学的または食品学的に許容される塩
類、およびそれらの2以上の混合物からなる群より選択
される物質を有効成分として含有する抗菌剤を用いて物
品を処理する方法である。
体は、常法により分離した牛LFまたは市販のLFから
酵素で加水分解して製造することができる。なお、抗菌
性ペプチド誘導体は、抗菌性ペプチドの一部置換体また
は付加化合物等のペプチド誘導体である。またこの発明
の抗菌性ペプチドは、化学的に合成することもでき、そ
の合成例を示せば次のとおりである。ペプチド自動合成
装置(例えば、ファルマシアLKBバイオテクノロジー
社製。LKB Biolynx 4170)を用い、シェパード等[ジャ
ーナル・オブ・ケミカル・ソサイエティー・パーキンI
(Journal of Chemical Society Perkin I)、第538
ページ、1981年]による固相ペプチド合成法に基づいて
合成する。アミン官能基を9−フルオレニルメトキシカ
ルボニル(Fmoc)基で保護したアミノ酸(以下Fmoc−ア
ミノ酸と略記する)に、N,N′−ジシクロヘキシルカ
ルボジイミドを添加して所望のアミノ酸の無水物を生成
させ、このFmoc−アミノ酸無水物を合成に用いる。ペプ
チド鎖を製造するためにC−末端のアミノ酸残基に相当
するFmoc−アミノ酸無水物を、そのカルボキシル基を介
し、ジメチルアミノピリジンを触媒としてウルトロシン
A樹脂(ファルマシアLKBバイオテクノロジー社製)
に固定する。次いでこの樹脂をピペリジンを含むジメチ
ルホルムアミドで洗浄し、C−末端アミノ酸のアミン官
能基の保護基を除去する。のち所望のペプチドのアミノ
酸配列のC−末端から2番目のアミノ酸残基に相当する
Fmoc−アミノ酸無水物を前記C−末端アミノ酸残基を介
して樹脂に固定された1番目のアミノ酸の脱保護アミン
官能基にカップリングさせる。以下同様にして順次所望
のアミノ酸を固定する。全部のアミノ酸のカップリング
が終了し、所望のアミノ酸配列のペプチド鎖が形成され
た後、溶媒[例えば、94%(重量。以下特に断りのな
い限り同じ)トリフルオロ酢酸、5%フェノールおよび
1%エタンジオールからなる]でアセトアミドメチル以
外の保護基の除去およびペプチドの脱離を行い、高速液
体クロマトグラフ法によりペプチドを精製する。 この
発明の抗菌性ペプチド誘導体の例としてカルボキシル末
端にアミド基を有するペプチドの製造法を示せば次のと
おりである。ウルトロシンB樹脂(ファルマシアLKB
バイオテクノロジー社製)を用いる以外は、前記と同一
の方法により順次アミノ酸残基を固定する。全部のアミ
ノ酸のカップリングが終了し、所望のアミノ酸配列のペ
プチド鎖が形成された後、94%トリフルオロ酢酸、5
%フェノール、および1%エタンジチオールからなる溶
媒でアセトアミドメチル以外の保護基の除去を行う。の
ち飽和アンモニア/メタノール溶液でペプチドを脱離
し、高速液体クロマトグラフ法によりペプチドを精製す
る。
れらの薬理学的に許容される塩類、またはそれらの2種
以上の混合物を有効成分として少なくとも1マイクロモ
ル、望ましくは5〜20マイクロモル、の濃度で含有さ
せ、この発明の抗菌剤を得ることができる。また、抗菌
性ペプチド誘導体についても同様にして、この発明の抗
菌剤を得ることができる。
誘導体は、そのまま人または動物に投与することがで
き、あるいは食品、医薬品(例えば、目薬、乳房炎治療
剤、下痢予防剤、水虫薬等)、医薬部外品(例えば、口
中洗浄剤、制汗剤、養毛剤等)、各種化粧品(例えば、
整髪料等)、各種歯磨用品(例えば、歯磨、歯ブラシ
等)、各種生理用品、各種ベビー用品(例えば、オムツ
等)、各種高齢者用品(例えば、入れ歯固定剤、オムツ
等)、各種洗剤(例えば、石鹸、薬用石鹸、シャンプ
ー、リンス、洗濯用洗剤、キッチン用洗剤、住宅用洗剤
等)、各種除菌用品(例えば、キッチン用除菌ペーパ
ー、トイレット用除菌ペーパー等)、飼料、それらの原
料となる素材等、その他一般に微生物の増殖の防止、抑
制が望まれるあらゆる物品に添加、配合、噴霧、付着、
被覆、含浸等を行っても良い。
はその誘導体は、各々単独または他の抗菌剤と併用して
食品、医薬品(例えば、目薬、乳房炎治療剤、下痢予防
剤、水虫薬等)、医薬部外品(例えば、口中洗浄剤、制
汗剤、養毛剤等)、各種化粧品(例えば、整髪料等)、
各種歯磨用品(例えば、歯磨、歯ブラシ等)、各種生理
用品、各種ベビー用品(例えば、オムツ等)、各種高齢
者用品(例えば、入れ歯固定剤、オムツ等)、各種洗剤
(例えば、石鹸、薬用石鹸、シャンプー、リンス、洗濯
用洗剤、キッチン用洗剤、住宅用洗剤等)、各種除菌用
品(例えば、キッチン用除菌ペーパー、トイレット用除
菌ペーパー等)、飼料、それらの素材等、その他一般に
微生物の増殖の防止、抑制が望まれるあらゆる物品の処
理に用いることができる。
く説明する。 (試験例1)この試験は、抗菌性ペプチドの抗菌活性を
調べるために行った。 (1)試料の調製 実施例1〜5と同一の方法により化学的に合成した試料
1〜5を用いた。
耳を採取し、標準寒天培地(日本製薬社製)に塗抹して
37℃で16時間好気培養し、標準寒天培地の表面に生
育したコロニーを白金耳でかき取り、減菌生理食塩水に
懸濁し、分光光度計(日立製作所製)で測定した濁度
(O.D. ; 660nm )を1.0 に調整し、前培養液を調製し
た。 2)基本培地の調製 バクトペプトン(ディフコ社製)を1%の濃度で精製水
に溶解し、1M水酸化ナトリウムでpHを7.0 に調整し、
115 ℃で15分間減菌し、基本培地(液体培地)を調製
した。
ー(アドバンテック社製)で除菌し、0.5 ,1,2,
5,10,20,50および100 マイクロモル(μM)
の濃度で基本培地に添加した試験培地および無添加の対
照培地を調製した。
度で接種し、37℃で16時間好気培養し、培養液を濁
度を上記と同様の方法で測定し、次式から大腸菌の増殖
阻止率を算出した。 増殖阻止率(%)= 100(1−A/B) [ここで、Aは試験培養液の濁度差(培養16時間後の
試験培養液の濁度と培養前の試験培養液の濁度との差)
を、Bは対照培地の濁度差(培養16時間後の対照培養
液の濁度と培養前の対照培養液の濁度との差)を、それ
ぞれ示す。なお、増殖阻止率の百分率は重量によるもの
ではない(以下同じ)。] (3)試験結果 この試験の結果は、表1に示したとおりである。
5は、いずれも1μMで抗菌性が認められ、5〜20μ
Mの範囲で強い抗菌性を示し、50μM以上では濃度の
増加による抗菌性の増加は認められなかった。従って、
抗菌性を有する濃度は、少なくとも1μM、望ましくは
5〜20μMである。この量は、アミノベンジルペニシ
リンとほぼ同等の抗菌活性である。
を有するペプチドおよびペプチド誘導体についても抗菌
性を試験したが、ほぼ同様な結果が得られた。 (試験例2)この試験は試験例1で使用した抗菌性ペプ
チドのアミノ酸配列を確認するために行った。
N塩酸で加水分解し、アミノ酸分析計を用いて常法によ
りアミノ酸組成を分析した。同一の試料を気相式シーク
ェンサー(アプライド・バイオシステムズ社製)を用い
てエドマン分解を行い、6個のアミノ酸残基の配列を決
定した。その結果、これらのペプチドは、6個のアミノ
酸残基からなり、次のアミノ酸配列を有していた。
−Trp−Arg 試料2:Arg−Arg−Arg−Gln−Trp−A
rg 試料3:Lys−Thr−Val−Ser−Trp−A
rg 試料4:Lys−Arg−Asn−Met−Arg−L
ys 試料5:Arg−Trp−Gln−Glu−Met−L
ys (試験例3)この試験は、抗菌性ペプチドを用いた物品
の処理方法の抗菌効果を確認するために行った。
菜)を、100 gずつ2群に分け、実施例1と同一の方法
により製造した抗菌性ペプチドの10μM水溶液にそれ
ぞれ30秒間浸漬し、充分に水を切り、5℃で保存し、
生菌数の変化を常法により経時的に測定した。なお、対
照として抗菌性ペプチドを添加しない水道水に浸漬した
試料についても、上記と同一の試験を行った。
る。
性ペプチドで処理した野菜は、顕著に細菌の増殖が抑制
されていた。なお、その他の実施例と同一の方法で合成
した抗菌性ペプチドおよびその誘導体についても、ほほ
同様の結果が得られた。(試験例4) この試験は、抗菌性ペプチドを配合した食品の抗菌効果
を確認するために行った。
ずつ試験管に分注して2群に分けた。一方の群(試料
1)に実施例2と同一の方法により製造した抗菌性ペプ
チドを30μMの濃度で添加して均一に混合し、密封し
た。他方の群(試料2)には何も添加せずに密封した。
各試験管を25℃に保存し、凝固するまでの日数を測定
した。
対して、試料2は2日で凝固したことから、この発明の
抗菌性ペプチドは牛乳の凝固を著しく延長することが認
められた。また、保存する前の試料1および試料2につ
いて官能試験を行ったところ、両試料間には風味、外観
等に何等の相違も認められなかった。なお、その他の実
施例と同一の方法で合成した抗菌性ペプチドおよびその
誘導体についても、ほぼ同様の結果が得られた。 (試験例5) この試験は、この発明の抗菌性ペプチドおよびその誘導
体の抗菌スペクトルを調べるために行った。 (1) 試料の調製 実施例1〜実施例5および実施例9と同一の方法により
抗菌性ペプチドおよびその誘導体を調製し、使用前にフ
ィルター(0.45μmマイレックス・フィルター)で
瀘過して除菌した。なお、これらの試料をそれぞれ試料
1〜試料6とした。 (2) 試験方法 表3に示した各種微生物の対数期の菌株を、0、1.5 、
3、6、12、25、50、100 、125 、および250 μM の割
合で各試料を含む1%バクトペプトン(ディフコ・ラボ
ラトリー社製)からなるペプトン培地に106 /ml の割
合で接種し、その160μlを96穴マイクロタイター
プレート(ファルコン社製)を用いて37℃で17時間培養
した。各種微生物の各種試料および濃度における成育状
態を660nm の吸光度で測定し、各種微生物の成育を完全
に阻止した各種試料の最小濃度から最小増殖阻止濃度
(MIC;μg/ml)を決定した。
も東京大学医科学研究所(IID) 、理化学研究所(JCM) 、
日本国際酪農連盟(IDF) から容易に入手できるものであ
り、MMI は出願人の研究所保存株である。 (3) 試験結果 この試験の結果は、表3に示すとおりである。表3から
明らかなように、抗菌性ペプチドは、グラム陽性細菌で
あるListeria monocytogenes IDF 1b (表3においてLM
と表示)、およびStaphylococcus aureus JCM 2151(表
3においてSAと表示)に対して100 μM 以下で抗菌作用
を示した。試料1のC末端のカルボキシル基にアミド基
を結合させた誘導体である試料6は試料1〜試料5の約
8倍の強い抗菌性を示した。
抗菌性ペプチド誘導体およびそれらの塩類についてもほ
ぼ同様の結果が得られた。
的に説明するが、この発明は以下の実施例に限定される
ものではない。
ノロジー社製。LKB Biolynx 4710)を用い、シェパード
等[ジャーナル・オブ・ケミカル・ソサイエティー・パ
ーキンI(Jornal of Chemical Societey Perkin
I)、第538 ページ、1981年]による固相ペフチド合成
法に基づいて次のようにして合成した。
カルボニル基で保護したアミノ酸に、N,N´−ジシク
ロヘキシルカルボジイミドを添加して所望のアミノ酸の
無水物を生成させ、このFmoc−アミノ酸無水物を合成に
用いた。ペプチド鎖を製造するためにC−末端のアルギ
ニン残基に相当するFmoc−アルギニン無水物を、そのカ
ルボキシル基を介し、ジメチルアミノピリジンを触媒と
してウルトロシンA樹脂(ファルマシアLKBバイオテ
クノロジー社製)に固定する。樹脂1g当たり0.1m mol
のFmoc−アルギニンを固定した樹脂をピペリジンを含む
ジメチルホルムアミドで洗浄し、C−末端アミノ酸のア
ミン官能基の保護基を除去する。のちアミノ酸配列のC
−末端から2番目に相当するFmoc−トリプトファン無水
物0.1m molを前記C−末端アミノ酸残基を介して樹脂に
固定されたアルギニンの脱保護アミン官能基にカップリ
ングさせた。以下同様にして順次グルタミン、トリプト
ファン、アルギニン、およびアルギニンを固定した。
所望のアミノ酸配列のペプチド鎖が形成された後、94
%トリフルオロ酢酸、5%フェノール、および1%エタ
ンジオールからなる溶媒でアセトアミドメチル以外の保
護基の除去およびペプチドの脱離を行い、高速液体クロ
マトグラフ法によりペプチドを精製した。この溶液を濃
縮し、乾燥し、ペプチド約6mgを得た。 実施例2 C−末端から4番目のアミノ酸残基をアルギニン残基に
変更した以外は、実施例1と同一の方法によりArg−
Arg−Arg−Gln−Trp−Argのアミノ酸配
列を有するペプチド約4mg得た。 実施例3 C−末端から3,4,5,および6番目のアミノ酸残基
を、それぞれセリン残基、バリン残基、スレオニン残
基、およびリジン残基に変更した以外は、実施例1と同
一の方法によりLys−Thr−Val−Ser−Tr
p−Argのアミノ酸配列を有するペプチド約6mg得
た。 実施例4 C−末端から1,2,3,4,および6番目のアミノ酸
残基を、それぞれリジン残基、アルギニン残基、メチオ
ニン残基、アスパラギン残基、およびリジン残基に変更
した以外は、実施例1と同一の方法によりLys−Ar
g−Asn−Met−Arg−Lysのアミノ酸配列を
有するペプチド約5mg得た。 実施例5 C−末端から1,2,3,4,および5番目のアミノ酸
残基の種類を、それぞれリジン残基、メチオニン残基、
グルタミン酸残基、グルタミン残基、およびトリプトフ
ァン残基に変更した以外は、実施例1と同一の方法によ
りArg−Trp−Gln−Glu−Met−Lysの
アミノ酸配列を有するペプチド約7mg得た。 実施例6 市販のナトリウムカゼイン(日成共益社製)1kgおよび
市販のマルトデキストリン(松谷化学社製)3kgを約2
0kgの温湯に溶解し、所定量のミネラルを添加し、65
℃に加熱した。次いで、この溶液に所定量の脂溶性ビタ
ミンを溶解した市販のとうもろこし油(太陽油脂社製)
0.5kg および市販のやし油(太陽油脂社製)0.3kg を添
加し、高圧均質機により乳化し、所定量の水溶性ビタミ
ンを添加した。この調乳液に実施例1と同一の方法によ
り合成した抗菌性ペプチド36mgを添加し、135 ℃で2
秒間減菌し、無菌処理した500ml 容の容器に無菌的に充
填し、経腸栄養剤49個を得た。 実施例7 次の配合の皮膚外用軟膏を常法により製造した。
の方法により合成した抗菌性ペプチド140mg を添加し、
均一に混合し、養豚用飼料を得た。
以外は、実施例1と同一の方法により順次アミノ酸残基
を固定した。全アミノ酸の結合が終了後、94%トリフル
オロ酢酸、5%フェノール、および1%エタンジチオールか
らなる溶媒でアセトアミドメチル以外の保護基を除去
し、飽和アンモニア/メタノール溶液でペプチドを離脱
し、高速液体クロマトクラフィーによりペプチドを精製
し、濃縮し、乾燥し、Arg-Arg-Trp-Gln-Trp-Arg-NH2 の
アミノ酸配列を有するペプチド約5mgを得た。 実施例10 次の配列の練歯磨を製造した。
って以下の効果が奏せられる。(1)この発明の抗菌性
ペプチドは、抗原性がなく顕著な抗菌作用を有してい
る。 (2) この発明の抗菌性ペプチドは、少量で抗菌効果
を呈するので、食品等に使用した場合風味への影響がほ
とんどない。
Claims (5)
- 【請求項1】 少なくとも6個のアミノ酸残基からなる
ペプチドまたはその誘導体であって、N−末端およびC
−末端のアミノ酸残基がアルギニン残基またはリジン残
基であり、かつ他の4個のアミノ酸残基がシステイン残
基を除く任意のアミノ酸残基で構成されるアミノ酸配列
を含む抗菌性ペプチドまたはその誘導体。 - 【請求項2】 少なくとも6個のアミノ酸残基からなる
ペプチドまたはその誘導体であって、N−末端およびC
−末端のアミノ酸残基がアルギニン残基またはリジン残
基であり、かつ他の4個のアミノ酸残基がシステイン残
基を除く任意のアミノ酸残基で構成されるアミノ酸配列
を含むペプチドまたはその誘導体、それらの薬理学的に
許容される塩類、およびそれらの2以上の混合物からな
る群より選択される物質を有効成分として含有すること
を特徴とする抗菌剤。 - 【請求項3】 有効成分が少なくとも1マイクロモル
(μM)の濃度で含有されている請求項2の抗菌剤。 - 【請求項4】 少なくとも6個のアミノ酸残基からなる
ペプチドまたはその誘導体であって、N−末端およびC
−末端のアミノ酸残基がアルギニン残基またはリジン残
基であり、かつ他の4個のアミノ酸残基がシステイン残
基を除く任意のアミノ酸残基で構成されるアミノ酸配列
を含むペプチドまたはその誘導体、それらの薬理学的ま
たは食品学的に許容される塩類、およびそれらの2以上
の混合物からなる群より選択される物質を有効成分とし
て含有することを特徴とする抗菌性ペプチド配合物。 - 【請求項5】 少なくとも6個のアミノ酸残基からなる
ペプチドまたはその誘導体であって、N−末端およびC
−末端のアミノ酸残基がアルギニン残基またはリジン残
基であり、かつ他の4個のアミノ酸残基がシステイン残
基を除く任意のアミノ酸残基で構成されるアミノ酸配列
を含むペプチドまたはその誘導体、それらの薬理学的ま
たは食品学的に許容される塩類、およびそれらの2以上
の混合物からなる群より選択される物質を有効成分とし
て含有する抗菌剤を用いて物品を処理する方法。
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---|---|---|---|
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JP9449291 | 1991-04-24 | ||
JP10493392A JP3173858B2 (ja) | 1991-04-24 | 1992-04-23 | 抗菌性ペプチドおよび抗菌剤 |
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Publication Number | Publication Date |
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JPH05148297A true JPH05148297A (ja) | 1993-06-15 |
JP3173858B2 JP3173858B2 (ja) | 2001-06-04 |
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Family Applications (1)
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Country Status (1)
Country | Link |
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JP (1) | JP3173858B2 (ja) |
Cited By (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2008532513A (ja) * | 2005-03-08 | 2008-08-21 | フォンテラ コ−オペレイティブ グループ リミティド | 金属イオンラクトフェリンの高圧処理 |
JP2012229254A (ja) * | 2000-03-09 | 2012-11-22 | Lytix Biopharma As | 抗菌化合物および処方物 |
JP2013542950A (ja) * | 2010-11-09 | 2013-11-28 | アイエスピー インヴェストメンツ アイエヌシー. | 新規デルマトポンチン活性化ペプチド及びそれを包含する化粧品組成物 |
-
1992
- 1992-04-23 JP JP10493392A patent/JP3173858B2/ja not_active Expired - Fee Related
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---|---|---|---|---|
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JP2008532513A (ja) * | 2005-03-08 | 2008-08-21 | フォンテラ コ−オペレイティブ グループ リミティド | 金属イオンラクトフェリンの高圧処理 |
JP2013542950A (ja) * | 2010-11-09 | 2013-11-28 | アイエスピー インヴェストメンツ アイエヌシー. | 新規デルマトポンチン活性化ペプチド及びそれを包含する化粧品組成物 |
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Publication number | Publication date |
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JP3173858B2 (ja) | 2001-06-04 |
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