JPH05103697A - アンモニウムイオン消去用組成物 - Google Patents
アンモニウムイオン消去用組成物Info
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- JPH05103697A JPH05103697A JP29821191A JP29821191A JPH05103697A JP H05103697 A JPH05103697 A JP H05103697A JP 29821191 A JP29821191 A JP 29821191A JP 29821191 A JP29821191 A JP 29821191A JP H05103697 A JPH05103697 A JP H05103697A
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- dehydrogenase
- ammonium ions
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 尿素窒素、クレアチニン等のアンモニウムイ
オンを生成しうる測定系あるいは一価の陽イオンの測定
系において、測定時に正誤差を与える内因性及び外因性
のアンモニウムイオンを消去するアンモニウムイオンの
酵素的消去用組成物を提供する。 【構成】 ａ）グルタミン酸デヒドロゲナーゼ、ｂ）グ
ルコースデヒドロゲナーゼ、ｃ）還元型ニコチンアデニ
ンジヌクレオシド（ＮＡＤＨ）または還元型ニコンアデ
ニンジヌクレオシドリン酸（ＮＡＤＰＨ）を含有するこ
とを特徴とする内因性または外因性のアンモニウムイオ
ン消去用組成物。
オンを生成しうる測定系あるいは一価の陽イオンの測定
系において、測定時に正誤差を与える内因性及び外因性
のアンモニウムイオンを消去するアンモニウムイオンの
酵素的消去用組成物を提供する。 【構成】 ａ）グルタミン酸デヒドロゲナーゼ、ｂ）グ
ルコースデヒドロゲナーゼ、ｃ）還元型ニコチンアデニ
ンジヌクレオシド（ＮＡＤＨ）または還元型ニコンアデ
ニンジヌクレオシドリン酸（ＮＡＤＰＨ）を含有するこ
とを特徴とする内因性または外因性のアンモニウムイオ
ン消去用組成物。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、尿素窒素、クレアチニ
ン等のアンモニウムイオンを生成しうる測定系あるいは
一価の陽イオンの測定系において、測定時に正誤差を与
える内因性及び外因性のアンモニウムイオンを消去する
ことにより、目的とする測定成分を、正確に精度よく測
定するためのアンモニウムイオン消去用組成物に関する
ものである。
ン等のアンモニウムイオンを生成しうる測定系あるいは
一価の陽イオンの測定系において、測定時に正誤差を与
える内因性及び外因性のアンモニウムイオンを消去する
ことにより、目的とする測定成分を、正確に精度よく測
定するためのアンモニウムイオン消去用組成物に関する
ものである。
【０００２】
【従来の技術】従来、アンモニウムイオンの影響を回避
する手段として、グルタミン酸デヒドロゲナーゼを用い
て、下記化１によりアンモニウムイオンを消去する方法
がある（ＣＬＩＮＩＣＡＬ ＣＨＥＭＩＳＴＲＹ、vol.
35、No.5、１９８９ ８１７）。この方法は高濃度のア
ンモニウムイオンを消去するのに、多量の補酵素を必要
とするため、吸光度の設定あるいは波長の設定等が困難
であるという問題があった。さらに、グルタミン酸デヒ
ドロゲナーゼとイソクエン酸デヒドロゲナーゼを組み合
わせてアンモニウムイオンを消去する方法が報告されて
いる（「臨床検査機器・試薬」１９９１、４月、vol.1
4、No.2）。しかしこの方法は、イソクエン酸デヒドロ
ゲナーゼの基質であるイソクエン酸が高価であり商業的
に用いる場合、試薬が廉価に提供できない、あるいはイ
ソクエン酸脱水素酵素の反応を停止するためには、金属
キレート剤を添加しなければならないが、金属キレート
剤は一価の陽イオン測定に際し負の誤差を与えるという
問題があった。
する手段として、グルタミン酸デヒドロゲナーゼを用い
て、下記化１によりアンモニウムイオンを消去する方法
がある（ＣＬＩＮＩＣＡＬ ＣＨＥＭＩＳＴＲＹ、vol.
35、No.5、１９８９ ８１７）。この方法は高濃度のア
ンモニウムイオンを消去するのに、多量の補酵素を必要
とするため、吸光度の設定あるいは波長の設定等が困難
であるという問題があった。さらに、グルタミン酸デヒ
ドロゲナーゼとイソクエン酸デヒドロゲナーゼを組み合
わせてアンモニウムイオンを消去する方法が報告されて
いる（「臨床検査機器・試薬」１９９１、４月、vol.1
4、No.2）。しかしこの方法は、イソクエン酸デヒドロ
ゲナーゼの基質であるイソクエン酸が高価であり商業的
に用いる場合、試薬が廉価に提供できない、あるいはイ
ソクエン酸脱水素酵素の反応を停止するためには、金属
キレート剤を添加しなければならないが、金属キレート
剤は一価の陽イオン測定に際し負の誤差を与えるという
問題があった。
【０００３】
【化１】
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】本発明の目的は、簡便
で廉価なアンモニウムイオンの酵素的消去組成物を提供
することである。
で廉価なアンモニウムイオンの酵素的消去組成物を提供
することである。
【０００５】
【課題を解決するための手段】本発明者は上記現状に鑑
み、アンモニウムイオンの酵素的消去法を検討したとこ
ろ、グルタミン酸デヒドロゲナーゼを用いることによ
り、低濃度のアンモニウムイオンを有効に消去できるこ
とを確認した。しかしながら、高濃度のアンモニウムイ
オンを消去することができず、完全に高濃度のアンモニ
ウムイオンを消去するためには、高濃度のＮＡＤＨある
いはＮＡＤＰＨの添加が必要であることがわかった。し
かしながら、ＮＡＤＨまたはＮＡＤＰＨは、還元作用を
有するため、高濃度のＮＡＤＨあるいはＮＡＤＰＨの存
在はペルオキシダーゼを用いる発色反応系に負の影響を
与え十分な感度が得られなくなる。また、脱水素酵素を
用いる酸化還元反応を利用して、生体試料中の成分を測
定する方法において、高濃度のＮＡＤＨあるいはＮＡＤ
ＰＨの存在は、測定波長の吸光度を大きくするため、分
光光度計の測定範囲を超えてしまい、測定することがで
きなくなってしまう。
み、アンモニウムイオンの酵素的消去法を検討したとこ
ろ、グルタミン酸デヒドロゲナーゼを用いることによ
り、低濃度のアンモニウムイオンを有効に消去できるこ
とを確認した。しかしながら、高濃度のアンモニウムイ
オンを消去することができず、完全に高濃度のアンモニ
ウムイオンを消去するためには、高濃度のＮＡＤＨある
いはＮＡＤＰＨの添加が必要であることがわかった。し
かしながら、ＮＡＤＨまたはＮＡＤＰＨは、還元作用を
有するため、高濃度のＮＡＤＨあるいはＮＡＤＰＨの存
在はペルオキシダーゼを用いる発色反応系に負の影響を
与え十分な感度が得られなくなる。また、脱水素酵素を
用いる酸化還元反応を利用して、生体試料中の成分を測
定する方法において、高濃度のＮＡＤＨあるいはＮＡＤ
ＰＨの存在は、測定波長の吸光度を大きくするため、分
光光度計の測定範囲を超えてしまい、測定することがで
きなくなってしまう。
【０００６】そこでさらに検討した結果、グルタミン酸
デヒドロゲナーゼを用いる反応により酸化されるＮＡＤ
ＨあるいはＮＡＤＰＨを、グルコースデヒドロゲナーゼ
を用いて還元することにより、再びグルタミン酸デヒド
ロゲナーゼを用いる反応に利用することが可能であるこ
とを見いだした。つまり、ＮＡＤＨあるいはＮＡＤＰＨ
をリサイクルさせることにより低濃度のＮＡＤＨまたは
ＮＡＤＰＨを用いて高濃度のアンモニウムイオンを効果
的に消去する反応系を完成するに至った。
デヒドロゲナーゼを用いる反応により酸化されるＮＡＤ
ＨあるいはＮＡＤＰＨを、グルコースデヒドロゲナーゼ
を用いて還元することにより、再びグルタミン酸デヒド
ロゲナーゼを用いる反応に利用することが可能であるこ
とを見いだした。つまり、ＮＡＤＨあるいはＮＡＤＰＨ
をリサイクルさせることにより低濃度のＮＡＤＨまたは
ＮＡＤＰＨを用いて高濃度のアンモニウムイオンを効果
的に消去する反応系を完成するに至った。
【０００７】すなわち本発明の要旨は、ａ）グルタミン
酸デヒドロゲナーゼ、ｂ）グルコースデヒドロゲナー
ゼ、ｃ）還元型ニコチンアデニンジヌクレオシド（ＮＡ
ＤＨ）または還元型ニコチンアデニンジヌクレオシドリ
ン酸（ＮＡＤＰＨ）を含有することを特徴とするアンモ
ニウムイオン消去用組成物に存する。
酸デヒドロゲナーゼ、ｂ）グルコースデヒドロゲナー
ゼ、ｃ）還元型ニコチンアデニンジヌクレオシド（ＮＡ
ＤＨ）または還元型ニコチンアデニンジヌクレオシドリ
ン酸（ＮＡＤＰＨ）を含有することを特徴とするアンモ
ニウムイオン消去用組成物に存する。
【０００８】なお、本発明以外の組成物を用いてアンモ
ニウムイオンを消去する方法としては、グルタミンシン
セターゼ、アスパラギンシンセターゼを用いてアンモニ
ウムイオンを消去する方法、グルタミン酸デヒドロゲナ
ーゼとイソクエン酸デヒドロゲナーゼを組合せてアンモ
ニウムイオンを消去する方法が挙げられるが、前者の方
法においてはアンモニウムイオンの消去反応により生成
したグルタミンあるいはアスパラギンが、アンモニウム
イオンを遊離しやすく、後者の方法においては有効にア
ンモニウムイオンを消去することができるもののイソク
エン酸デヒドロゲナーゼの基質となるイソクエン酸がグ
ルコースより高価である、またイソクエン酸デヒドロゲ
ナーゼの反応を停止するため、金属キレート剤の添加が
必要であるが金属クレート剤の添加は、金属イオン濃度
を測定する場合はできるかぎり添加を制限する必要があ
る。したがって、金属イオン濃度測定においてこれらの
方法の利用は商業的に困難である。従って、本発明の組
成物を用いてアンモニウムイオンを消去する方法が、簡
便性、コスト的に優れている。
ニウムイオンを消去する方法としては、グルタミンシン
セターゼ、アスパラギンシンセターゼを用いてアンモニ
ウムイオンを消去する方法、グルタミン酸デヒドロゲナ
ーゼとイソクエン酸デヒドロゲナーゼを組合せてアンモ
ニウムイオンを消去する方法が挙げられるが、前者の方
法においてはアンモニウムイオンの消去反応により生成
したグルタミンあるいはアスパラギンが、アンモニウム
イオンを遊離しやすく、後者の方法においては有効にア
ンモニウムイオンを消去することができるもののイソク
エン酸デヒドロゲナーゼの基質となるイソクエン酸がグ
ルコースより高価である、またイソクエン酸デヒドロゲ
ナーゼの反応を停止するため、金属キレート剤の添加が
必要であるが金属クレート剤の添加は、金属イオン濃度
を測定する場合はできるかぎり添加を制限する必要があ
る。したがって、金属イオン濃度測定においてこれらの
方法の利用は商業的に困難である。従って、本発明の組
成物を用いてアンモニウムイオンを消去する方法が、簡
便性、コスト的に優れている。
【０００９】本発明の組成物を利用して、試料中のアン
モニウムイオンを消去し生体成分を測定する方法として
は以下に例示されるものが挙げられる。ウレアーゼを用
いる尿素窒素の測定、クレアチニンデイミナーゼを用い
るクレアチニンの測定等アンモニウムイオンを反応中間
体として測定する方法、あるいはナトリウム、カリウム
などの一価の陽イオン濃度を酵素反応を利用して測定す
る方法等である。
モニウムイオンを消去し生体成分を測定する方法として
は以下に例示されるものが挙げられる。ウレアーゼを用
いる尿素窒素の測定、クレアチニンデイミナーゼを用い
るクレアチニンの測定等アンモニウムイオンを反応中間
体として測定する方法、あるいはナトリウム、カリウム
などの一価の陽イオン濃度を酵素反応を利用して測定す
る方法等である。
【００１０】本発明に用いられるグルタミン酸デヒドロ
ゲナーゼの起源は特に限定されるものではなく細菌、酵
母、牛の肝由来のものが用いられるが、好適には細菌由
来のものが用いられる。本発明に用いられるグルコース
デヒドロゲナーゼの起源は特に限定されるものではない
が好適には微生物由来のものが用いられる。還元型ニコ
チンアデニンジヌクレオシド（ＮＡＤＨ）、還元型ニコ
チンアデニンジヌクレオシドリン酸（ＮＡＤＰＨ）は特
に限定されるものでなく、如何なるものでも使用するこ
とができる。
ゲナーゼの起源は特に限定されるものではなく細菌、酵
母、牛の肝由来のものが用いられるが、好適には細菌由
来のものが用いられる。本発明に用いられるグルコース
デヒドロゲナーゼの起源は特に限定されるものではない
が好適には微生物由来のものが用いられる。還元型ニコ
チンアデニンジヌクレオシド（ＮＡＤＨ）、還元型ニコ
チンアデニンジヌクレオシドリン酸（ＮＡＤＰＨ）は特
に限定されるものでなく、如何なるものでも使用するこ
とができる。
【００１１】本発明の試薬のｐＨは緩衝液により、ｐＨ
６〜９に保たれているのが好ましい。例えばトリエタノ
ールアミン緩衝液、ＧＯＯＤ緩衝液、トリス緩衝液、ほ
う酸緩衝液等が挙げられる。
６〜９に保たれているのが好ましい。例えばトリエタノ
ールアミン緩衝液、ＧＯＯＤ緩衝液、トリス緩衝液、ほ
う酸緩衝液等が挙げられる。
【００１２】本発明の試薬は必要により、界面活性剤、
防腐剤、安定化剤、酵素賦活剤等を加えてもよい。界面
活性剤としては、非イオン界面活性剤が好適に用いられ
る。防腐剤としては、ＮａＮ3 、抗生物質が好適に用い
られる。安定化剤、酵素賦活剤としては効果を示すもの
であれば特に限定されない。例えばアルブミン、マグネ
シウムイオン等が挙げられる。還元型ニコチンアデニン
ジヌクレオシド（ＮＡＤＨ）、還元型ニコチンアデニン
ジヌクレオシドリン酸（ＮＡＤＰＨ）は測定に適した濃
度であれば特に制限はされないが好適には、０．００５
〜０．３ｍＭの範囲で用いられる。また、グルタミン酸
脱水素酵素及びグリコース脱水素酵素も測定に適した濃
度であれば特に制限はされないが、好適にはグルタミン
酸脱水素酵素は２０〜２００ｕ／ｍｌ、グルコース脱水
素酵素は１０〜１００ｕ／ｍｌの範囲で用いられる。
防腐剤、安定化剤、酵素賦活剤等を加えてもよい。界面
活性剤としては、非イオン界面活性剤が好適に用いられ
る。防腐剤としては、ＮａＮ3 、抗生物質が好適に用い
られる。安定化剤、酵素賦活剤としては効果を示すもの
であれば特に限定されない。例えばアルブミン、マグネ
シウムイオン等が挙げられる。還元型ニコチンアデニン
ジヌクレオシド（ＮＡＤＨ）、還元型ニコチンアデニン
ジヌクレオシドリン酸（ＮＡＤＰＨ）は測定に適した濃
度であれば特に制限はされないが好適には、０．００５
〜０．３ｍＭの範囲で用いられる。また、グルタミン酸
脱水素酵素及びグリコース脱水素酵素も測定に適した濃
度であれば特に制限はされないが、好適にはグルタミン
酸脱水素酵素は２０〜２００ｕ／ｍｌ、グルコース脱水
素酵素は１０〜１００ｕ／ｍｌの範囲で用いられる。
【００１３】本発明のアンモニウムイオン消去用組成物
を適用し、生体成分を測定する方法としてはウレアーゼ
を用いる尿素窒素の測定、クレアチニンデイミナーゼを
用いるクレアチニンの測定等アンモニウムイオンを反応
中間体として測定する方法、あるいはカリウムイオン濃
度、ナトリウムイオン濃度等の一価の陽イオン濃度の測
定に用いることができる。
を適用し、生体成分を測定する方法としてはウレアーゼ
を用いる尿素窒素の測定、クレアチニンデイミナーゼを
用いるクレアチニンの測定等アンモニウムイオンを反応
中間体として測定する方法、あるいはカリウムイオン濃
度、ナトリウムイオン濃度等の一価の陽イオン濃度の測
定に用いることができる。
【００１４】
実施例１ 試料中のアンモニウムイオンの消去能を以下の方法で測
定した。 試薬組成 ０．１Ｍ ＧＯＯＤ緩衝液 ｐＨ７．５ ０．１％ Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ−１００ １０ｍＭ α−ケトグルタル酸 ０．１Ｍ グルコース ０．２ｍＭ 還元型ニコチンアデニンジヌクレオシ
ドリン酸 ５０ｕ／ｍｌ グルタミン酸デヒドロゲナーゼ １０ｕ／ｍｌ グルコースデヒドロゲナーゼ 上記試薬３ｍｌ中に１００ｍＭの塩化アンモニウム水溶
液を０．０５ｍｌ添加し３４０ｎｍの波長で１０分間吸
光度を測定した。そのタイムコースを図１に示す。
定した。 試薬組成 ０．１Ｍ ＧＯＯＤ緩衝液 ｐＨ７．５ ０．１％ Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ−１００ １０ｍＭ α−ケトグルタル酸 ０．１Ｍ グルコース ０．２ｍＭ 還元型ニコチンアデニンジヌクレオシ
ドリン酸 ５０ｕ／ｍｌ グルタミン酸デヒドロゲナーゼ １０ｕ／ｍｌ グルコースデヒドロゲナーゼ 上記試薬３ｍｌ中に１００ｍＭの塩化アンモニウム水溶
液を０．０５ｍｌ添加し３４０ｎｍの波長で１０分間吸
光度を測定した。そのタイムコースを図１に示す。
【００１５】実施例２ 管理血清を試料とし、試料中の尿素窒素濃度を以下の方
法で測定した。 第一試薬 ０．１Ｍ ＧＯＯＤ緩衝液 ｐＨ７．５ ０．１％ Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ−１００ １０ｍＭ α−ケトグルタル酸 ０．１Ｍ グルコース ０．２ｍＭ 還元型ニコチンアデニンジヌクレオシ
ドリン酸 ５０ｕ／ｍｌ グルタミン酸デヒドロゲナーゼ １０ｕ／ｍｌ グルコースデヒドロゲナーゼ 第二試薬 ０．１Ｍ ＧＯＯＤ緩衝液 ｐＨ７．５ ０．１％ Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ−１００ １０ｕ／ｍｌ ウレアーゼ ０．０１ｍＭ モノヨードアセテート ０．２ｍＭ 還元型ニコチンアデニンジヌクレオシ
ドリン酸 血管血清０．０５ｍｌに上記第一試薬を２ｍｌ添加し、
３７℃で５分間インキュベートした後、第二試薬を２ｍ
ｌ添加し３４０ｎｍの波長で５分間吸光度を測定する。
そしてその吸光度の３〜５分の吸光度変化から尿素窒素
の濃度を求めた。比較として第一試薬を用いずに同じサ
ンプルを測定した結果も併せて表１に示す。
法で測定した。 第一試薬 ０．１Ｍ ＧＯＯＤ緩衝液 ｐＨ７．５ ０．１％ Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ−１００ １０ｍＭ α−ケトグルタル酸 ０．１Ｍ グルコース ０．２ｍＭ 還元型ニコチンアデニンジヌクレオシ
ドリン酸 ５０ｕ／ｍｌ グルタミン酸デヒドロゲナーゼ １０ｕ／ｍｌ グルコースデヒドロゲナーゼ 第二試薬 ０．１Ｍ ＧＯＯＤ緩衝液 ｐＨ７．５ ０．１％ Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ−１００ １０ｕ／ｍｌ ウレアーゼ ０．０１ｍＭ モノヨードアセテート ０．２ｍＭ 還元型ニコチンアデニンジヌクレオシ
ドリン酸 血管血清０．０５ｍｌに上記第一試薬を２ｍｌ添加し、
３７℃で５分間インキュベートした後、第二試薬を２ｍ
ｌ添加し３４０ｎｍの波長で５分間吸光度を測定する。
そしてその吸光度の３〜５分の吸光度変化から尿素窒素
の濃度を求めた。比較として第一試薬を用いずに同じサ
ンプルを測定した結果も併せて表１に示す。
【００１６】
【発明の効果】本発明によれば、測定時な誤差を与える
内因性及び外因性のアンモニウムイオンを消去すること
ができ、目的とする測定成分を正確に精度よく測定する
ことができる。
内因性及び外因性のアンモニウムイオンを消去すること
ができ、目的とする測定成分を正確に精度よく測定する
ことができる。
【図１】１００ｍＭ塩化アンモニウム水溶液と蒸留水を
添加したときのタイムコースを示す。
添加したときのタイムコースを示す。
【式１】
【表１】
Claims (1)
- 【請求項１】 ａ）グルタミン酸デヒドロゲナーゼ、
ｂ）グルコースデヒドロゲナーゼ、ｃ）還元型ニコチン
アデニンジヌクレオシド（ＮＡＤＨ）または還元型ニコ
ンアデニンジヌクレオシドリン酸（ＮＡＤＰＨ）を含有
することを特徴とする内因性または外因性のアンモニウ
ムイオン消去用組成物。
Priority Applications (4)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP29821191A JPH05103697A (ja) | 1991-10-17 | 1991-10-17 | アンモニウムイオン消去用組成物 |
| US07/942,579 US5334507A (en) | 1991-09-20 | 1992-09-09 | Composition for measurement of potassium ion concentration and composition for elimination of ammonium ions |
| DE69223710T DE69223710T2 (de) | 1991-09-20 | 1992-09-18 | Zusammensetzung zum Bestimmen der Kaliumionenkonzentration |
| EP92115988A EP0533183B1 (en) | 1991-09-20 | 1992-09-18 | Composition for the measurement of potassium ion concentration |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP29821191A JPH05103697A (ja) | 1991-10-17 | 1991-10-17 | アンモニウムイオン消去用組成物 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH05103697A true JPH05103697A (ja) | 1993-04-27 |
Family
ID=17856659
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP29821191A Pending JPH05103697A (ja) | 1991-09-20 | 1991-10-17 | アンモニウムイオン消去用組成物 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH05103697A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2008066018A1 (en) * | 2006-11-29 | 2008-06-05 | Kaneka Corporation | Novel alcohol dehydrogenase, gene for the alcohol dehydrogenase, vector, transformant, and method for production of optically active alcohol by using them |
| US9315782B2 (en) | 2010-01-20 | 2016-04-19 | Kaneka Corporation | Isolated DNA encoding protein having improved stability |
| US9416350B2 (en) | 2011-06-28 | 2016-08-16 | Kaneka Corporation | Enzyme function modification method and enzyme variant thereof |
-
1991
- 1991-10-17 JP JP29821191A patent/JPH05103697A/ja active Pending
Cited By (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2008066018A1 (en) * | 2006-11-29 | 2008-06-05 | Kaneka Corporation | Novel alcohol dehydrogenase, gene for the alcohol dehydrogenase, vector, transformant, and method for production of optically active alcohol by using them |
| US8129163B2 (en) | 2006-11-29 | 2012-03-06 | Kaneka Corporation | Gene suitable for alcohol dehydrogenase, vector and transformant |
| JP5308163B2 (ja) * | 2006-11-29 | 2013-10-09 | 株式会社カネカ | 新規アルコール脱水素酵素、その遺伝子、ベクター、形質転換体、およびそれらを利用した光学活性アルコールの製造方法 |
| US9315782B2 (en) | 2010-01-20 | 2016-04-19 | Kaneka Corporation | Isolated DNA encoding protein having improved stability |
| US9376667B2 (en) | 2010-01-20 | 2016-06-28 | Kaneka Corporation | Protein having NADH and/or NADPH oxidase activity |
| US9416350B2 (en) | 2011-06-28 | 2016-08-16 | Kaneka Corporation | Enzyme function modification method and enzyme variant thereof |
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