JPH04149137A - ダイエット剤 - Google Patents
ダイエット剤Info
- Publication number
- JPH04149137A JPH04149137A JP2274253A JP27425390A JPH04149137A JP H04149137 A JPH04149137 A JP H04149137A JP 2274253 A JP2274253 A JP 2274253A JP 27425390 A JP27425390 A JP 27425390A JP H04149137 A JPH04149137 A JP H04149137A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- molecular weight
- agent
- dietetic
- protein
- free amino
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 235000005911 diet Nutrition 0.000 title claims abstract description 12
- 230000000378 dietary effect Effects 0.000 title abstract 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 23
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims abstract description 18
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims abstract description 17
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 claims abstract description 11
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims abstract description 9
- 108010016626 Dipeptides Proteins 0.000 claims abstract description 4
- 230000037213 diet Effects 0.000 claims description 9
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 abstract description 6
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 abstract description 6
- 230000037396 body weight Effects 0.000 abstract description 6
- 108010073771 Soybean Proteins Proteins 0.000 abstract description 4
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 abstract description 3
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 abstract description 3
- 238000009825 accumulation Methods 0.000 abstract description 3
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 abstract description 3
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 abstract description 3
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 abstract description 3
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 abstract description 3
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 abstract description 3
- 235000019710 soybean protein Nutrition 0.000 abstract description 3
- 101710118538 Protease Proteins 0.000 abstract description 2
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 abstract description 2
- 244000005700 microbiome Species 0.000 abstract 1
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 abstract 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 20
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 9
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 7
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 7
- 239000000047 product Substances 0.000 description 6
- 108010043535 protease S Proteins 0.000 description 5
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 5
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 241000699670 Mus sp. Species 0.000 description 4
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 4
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 4
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 4
- 239000012134 supernatant fraction Substances 0.000 description 4
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 4
- NHJVRSWLHSJWIN-UHFFFAOYSA-N 2,4,6-trinitrobenzenesulfonic acid Chemical compound OS(=O)(=O)C1=C([N+]([O-])=O)C=C([N+]([O-])=O)C=C1[N+]([O-])=O NHJVRSWLHSJWIN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 description 3
- 125000003277 amino group Chemical group 0.000 description 3
- 238000004364 calculation method Methods 0.000 description 3
- 230000002354 daily effect Effects 0.000 description 3
- 238000000034 method Methods 0.000 description 3
- 230000004584 weight gain Effects 0.000 description 3
- 235000019786 weight gain Nutrition 0.000 description 3
- 244000215068 Acacia senegal Species 0.000 description 2
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 description 2
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 description 2
- 229920000084 Gum arabic Polymers 0.000 description 2
- FZERHIULMFGESH-UHFFFAOYSA-N N-phenylacetamide Chemical compound CC(=O)NC1=CC=CC=C1 FZERHIULMFGESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000010489 acacia gum Nutrition 0.000 description 2
- 239000000205 acacia gum Substances 0.000 description 2
- 238000005903 acid hydrolysis reaction Methods 0.000 description 2
- 230000037228 dieting effect Effects 0.000 description 2
- 230000003203 everyday effect Effects 0.000 description 2
- 238000005227 gel permeation chromatography Methods 0.000 description 2
- 239000002198 insoluble material Substances 0.000 description 2
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 2
- 108010043393 protease N Proteins 0.000 description 2
- 238000011002 quantification Methods 0.000 description 2
- 210000004291 uterus Anatomy 0.000 description 2
- QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 5,5-dimethyl-2,4-dioxo-1,3-oxazolidine-3-carboxamide Chemical compound CC1(C)OC(=O)N(C(N)=O)C1=O QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000186361 Actinobacteria <class> Species 0.000 description 1
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 description 1
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 description 1
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 102000018389 Exopeptidases Human genes 0.000 description 1
- 108010091443 Exopeptidases Proteins 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 1
- 108010011756 Milk Proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000014171 Milk Proteins Human genes 0.000 description 1
- 241000699666 Mus <mouse, genus> Species 0.000 description 1
- 208000008589 Obesity Diseases 0.000 description 1
- 108010038807 Oligopeptides Proteins 0.000 description 1
- 102000015636 Oligopeptides Human genes 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- UCKMPCXJQFINFW-UHFFFAOYSA-N Sulphide Chemical compound [S-2] UCKMPCXJQFINFW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960001413 acetanilide Drugs 0.000 description 1
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- 239000003957 anion exchange resin Substances 0.000 description 1
- KGBXLFKZBHKPEV-UHFFFAOYSA-N boric acid Chemical compound OB(O)O KGBXLFKZBHKPEV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004327 boric acid Substances 0.000 description 1
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 1
- 239000002775 capsule Substances 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 229940116318 copper carbonate Drugs 0.000 description 1
- 150000004699 copper complex Chemical class 0.000 description 1
- GEZOTWYUIKXWOA-UHFFFAOYSA-L copper;carbonate Chemical compound [Cu+2].[O-]C([O-])=O GEZOTWYUIKXWOA-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 238000001514 detection method Methods 0.000 description 1
- 238000011161 development Methods 0.000 description 1
- 235000013325 dietary fiber Nutrition 0.000 description 1
- 235000021245 dietary protein Nutrition 0.000 description 1
- 235000001916 dieting Nutrition 0.000 description 1
- 235000014103 egg white Nutrition 0.000 description 1
- 210000000969 egg white Anatomy 0.000 description 1
- 238000010828 elution Methods 0.000 description 1
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 1
- 230000007717 exclusion Effects 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 230000037406 food intake Effects 0.000 description 1
- 235000012631 food intake Nutrition 0.000 description 1
- 238000005194 fractionation Methods 0.000 description 1
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 1
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 1
- 241000411851 herbal medicine Species 0.000 description 1
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 1
- 230000005764 inhibitory process Effects 0.000 description 1
- 230000002475 laxative effect Effects 0.000 description 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 1
- 235000021239 milk protein Nutrition 0.000 description 1
- 235000020824 obesity Nutrition 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 239000011347 resin Substances 0.000 description 1
- 229920005989 resin Polymers 0.000 description 1
- 239000012488 sample solution Substances 0.000 description 1
- 238000002791 soaking Methods 0.000 description 1
- 229940001941 soy protein Drugs 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 239000003826 tablet Substances 0.000 description 1
- 238000010998 test method Methods 0.000 description 1
- 239000011800 void material Substances 0.000 description 1
Landscapes
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、ダイエツト剤に関する。特に食物タンパク質
に由来するダイエツト剤に関する。
に由来するダイエツト剤に関する。
いわゆる痩身のだめのダイエツト剤として食物繊維ある
いは漢方薬等の一般に実質的には満腹感による食事量の
低下あるいは下剤的効果に基つくものか大部分であるの
が現状である。
いは漢方薬等の一般に実質的には満腹感による食事量の
低下あるいは下剤的効果に基つくものか大部分であるの
が現状である。
さらに、ペプチド鎖2〜10のオリゴペプチドか、かな
り激しい運動時に対象者に投与することにより、除脂効
果が得られることか開示されている(特開昭63−28
7462号公報及び特開平1−26946号公報参照)
か、通常の肥満者等か日常服用することにより有効なダ
イエツト効果については示唆されていない。
り激しい運動時に対象者に投与することにより、除脂効
果が得られることか開示されている(特開昭63−28
7462号公報及び特開平1−26946号公報参照)
か、通常の肥満者等か日常服用することにより有効なダ
イエツト効果については示唆されていない。
このような現状において、通常の肥満者等が日常服用す
ることにより、自然に無理なくダイエツト効果の上がる
ダイエツト剤の開発か期待されている。
ることにより、自然に無理なくダイエツト効果の上がる
ダイエツト剤の開発か期待されている。
本発明者は、上記課題を解決するために、低分子ペプチ
ドの持つ効果について鋭意検討を重ねたところ、遊離ア
ミノ酸含有量が5wt量%以下のジペプチド及びトリペ
プチドを主成分とする低分子ペプチド組成物に体重増加
抑制作用および脂肪蓄積抑制作用のあることを見いたし
、この新知見に基ついて本発明を完成させた。
ドの持つ効果について鋭意検討を重ねたところ、遊離ア
ミノ酸含有量が5wt量%以下のジペプチド及びトリペ
プチドを主成分とする低分子ペプチド組成物に体重増加
抑制作用および脂肪蓄積抑制作用のあることを見いたし
、この新知見に基ついて本発明を完成させた。
すなわち、本発明のダイエツト剤は、タンパク質を酵素
により加水分解することにより得た、分モミ700以上
のペプチド含有量か20wt%以下、遊離アミノ酸含有
量か5wt%以下のジペプチド及びトリペプチドを主成
分とする平均分子量か20C1−550である低分子ペ
プチド組成物を含有することを特徴とするものである。
により加水分解することにより得た、分モミ700以上
のペプチド含有量か20wt%以下、遊離アミノ酸含有
量か5wt%以下のジペプチド及びトリペプチドを主成
分とする平均分子量か20C1−550である低分子ペ
プチド組成物を含有することを特徴とするものである。
本発明において使用するタンパク質は、動物、植物、微
生物起源のいずれのものでも良く、乳タンパク質、大豆
タンパク質、卵タンパク質等が特に好ましい。
生物起源のいずれのものでも良く、乳タンパク質、大豆
タンパク質、卵タンパク質等が特に好ましい。
酵素は、中性領域で作用するエンドプロテアーセか好適
に使用され、その種類としては、エキソプロテアーゼ活
性かなけれは特に制限はない。由来としては、細菌、真
菌、放線菌、植物、動物のものがあり、特にバシルス属
由来のものか多い。
に使用され、その種類としては、エキソプロテアーゼ活
性かなけれは特に制限はない。由来としては、細菌、真
菌、放線菌、植物、動物のものがあり、特にバシルス属
由来のものか多い。
具体的には、市販のプロテアーゼSアマノ、プロテアー
ゼNアマノ、サモアーセPC−1,0、ビオタミラー七
などを挙げることかでき、さらに好ましくは、これらの
プロテアーゼを二種以上組み合わせて用いる。
ゼNアマノ、サモアーセPC−1,0、ビオタミラー七
などを挙げることかでき、さらに好ましくは、これらの
プロテアーゼを二種以上組み合わせて用いる。
反応条件は、使用する酵素に応じて適宜設定すれば良い
が、加水分解の一般的な条件は、温度か30°C〜70
°C1好ましくは、40°C〜60°C1時間か12時
間〜72時間、好ましくは、18時間〜48時間、基質
温度が1%〜20%、好ましくは、5%〜15%である
。
が、加水分解の一般的な条件は、温度か30°C〜70
°C1好ましくは、40°C〜60°C1時間か12時
間〜72時間、好ましくは、18時間〜48時間、基質
温度が1%〜20%、好ましくは、5%〜15%である
。
本発明のダイエツト剤は、所期の作用効果を奏するもの
である限り任意の形態で使用することかでき、例えば、
パウダー、顆粒、錠剤、カプセル、濃厚ドリンク等の形
態を挙げることかできる。
である限り任意の形態で使用することかでき、例えば、
パウダー、顆粒、錠剤、カプセル、濃厚ドリンク等の形
態を挙げることかできる。
本発明により、通常の肥満者等か日常服用することによ
り、自然に無理なくダイエツト効果の上かるダイエツト
剤か提供される。
り、自然に無理なくダイエツト効果の上かるダイエツト
剤か提供される。
(1)製剤例
各製剤例における、収率の計算、分子量700以上のペ
プチド含有量、サンプルのアミノ酸組成の分析、遊離ア
ミノ基の定量、及び遊離アミノ酸含有量の定量は、それ
ぞれ以下のようにして行った。
プチド含有量、サンプルのアミノ酸組成の分析、遊離ア
ミノ基の定量、及び遊離アミノ酸含有量の定量は、それ
ぞれ以下のようにして行った。
収率の計算
サンプル中の窒素含量は、NCアナライサー(住人化学
)を用いてアセトアニリドをスタンダードとして求めた
。
)を用いてアセトアニリドをスタンダードとして求めた
。
生成物の収率は以下の式で表わされる。
5ephadex G−10(排除分子量700)を用
いて、ゲルクロマトグラフィーを行ない(検出波長21
4nm)、ボイド画分を分取し、分子量700以上の高
分子量画分とした。分取後、高分子量画分中の窒素量を
測定した。代表的な溶出パターンを第2図に示す。
いて、ゲルクロマトグラフィーを行ない(検出波長21
4nm)、ボイド画分を分取し、分子量700以上の高
分子量画分とした。分取後、高分子量画分中の窒素量を
測定した。代表的な溶出パターンを第2図に示す。
分子量700以上のペプチド含有量
サンプルを常法に従い、6N塩酸中で110°C124
時間酸加水分解し、加水分解物をアミノ酸自動分析機(
日立L−8500)で分析した。
時間酸加水分解し、加水分解物をアミノ酸自動分析機(
日立L−8500)で分析した。
遊離アミノ基の定量
サンプルをTNBS(Tri−uitro−benze
ne 5uiphouicacid)と反応させ、発色
した試料を、420nmで比色定量した。(TNBS法
) 遊離アミノ酸含有量の定量 サンプル溶液を塩基性炭酸銅で処理することによりペプ
チドを銅錯体とし、これを陰イオン交換樹脂(グウエq
’)ス1×1)に吸着させた。次に0.05Mホウ酸緩
衝液を流し、溶出して来る遊離アミノ酸を分取し、自動
アミノ酸分析機で分析した。たたし、酸性アミノ酸は樹
脂に吸着し、溶出して来ないのでサンプルをそのままア
ミノ酸分析機にかけて定量した。
ne 5uiphouicacid)と反応させ、発色
した試料を、420nmで比色定量した。(TNBS法
) 遊離アミノ酸含有量の定量 サンプル溶液を塩基性炭酸銅で処理することによりペプ
チドを銅錯体とし、これを陰イオン交換樹脂(グウエq
’)ス1×1)に吸着させた。次に0.05Mホウ酸緩
衝液を流し、溶出して来る遊離アミノ酸を分取し、自動
アミノ酸分析機で分析した。たたし、酸性アミノ酸は樹
脂に吸着し、溶出して来ないのでサンプルをそのままア
ミノ酸分析機にかけて定量した。
平均分子量の計算
生成物の平均分子量は以下の式で計算した。
平均分子量=〔生成物中のアミノ酸の平均分子量〕遊離
アミン基の定量はTNBS法により、酸加水分解は6N
塩酸中で1.10°C124時間加水分解によって行な
った。また、遊離アミノ酸含有量の定量は、上記の方法
に従い行なった。
アミン基の定量はTNBS法により、酸加水分解は6N
塩酸中で1.10°C124時間加水分解によって行な
った。また、遊離アミノ酸含有量の定量は、上記の方法
に従い行なった。
製剤例1
市販分離大豆タンパク5.0gを水に分散し全容を1.
00dとしだ後50°Cに加温し、プロテアーゼペアマ
ノ(大野製薬社製)0.1g、プロテアーゼSアマノ(
大野製薬社製)0.2g、ビオタミラーゼP−1000
(長潮産業社製)0.1gを同時に添加し、反応温度5
0°Cにて低速で攪拌しなから24時間反応させた。反
応後、反応液を100°Cて10分間加熱して反応を停
止させた後、25.000gて10分間遠心分離し不溶
物を除去し上清画分を凍結乾燥した。得られた標品の平
均分子量は350、分子量700以上のペプチド含有量
12%、遊離アミノ酸含有量3.5%、収率91%てあ
った。
00dとしだ後50°Cに加温し、プロテアーゼペアマ
ノ(大野製薬社製)0.1g、プロテアーゼSアマノ(
大野製薬社製)0.2g、ビオタミラーゼP−1000
(長潮産業社製)0.1gを同時に添加し、反応温度5
0°Cにて低速で攪拌しなから24時間反応させた。反
応後、反応液を100°Cて10分間加熱して反応を停
止させた後、25.000gて10分間遠心分離し不溶
物を除去し上清画分を凍結乾燥した。得られた標品の平
均分子量は350、分子量700以上のペプチド含有量
12%、遊離アミノ酸含有量3.5%、収率91%てあ
った。
製剤例2
市販カゼイン5.0gを水に分散し全容を]00mjと
しだ後50°Cに加温し、プロテアーゼペアマノ(大野
製薬社製)0.1g、プロテアーセSアマノ(大野製薬
社製)0.2 g、ビオタミラーゼP”1000(長潮
産業社製)0.1gを同時に添加し、反応温度50°C
にて低速で攪拌しなから24時間反応させた。
しだ後50°Cに加温し、プロテアーゼペアマノ(大野
製薬社製)0.1g、プロテアーセSアマノ(大野製薬
社製)0.2 g、ビオタミラーゼP”1000(長潮
産業社製)0.1gを同時に添加し、反応温度50°C
にて低速で攪拌しなから24時間反応させた。
反応後、反応液を100°Cて10分間加熱して反応を
停止させた後、25.000gで10分間遠心分離し不
溶物を除去し上清画分を凍結乾燥した。得られた標品の
平均分子量は290、分子量700以上のペプチド含有
量10%、遊離アミノ酸含有量4.0%、収率84%で
あった。
停止させた後、25.000gで10分間遠心分離し不
溶物を除去し上清画分を凍結乾燥した。得られた標品の
平均分子量は290、分子量700以上のペプチド含有
量10%、遊離アミノ酸含有量4.0%、収率84%で
あった。
製剤例3
市販分離大豆タンパク5.0gを水に分散し全容を10
07としだ後50°Cに加温し、プロテアーゼペアマノ
(大野製薬社製)0.2gを添加し、反応温度50°C
にて低速で攪拌しながら12時間反応させた後、プロテ
アーゼSアマノ(大野製薬社製)0.1g、ピオタミラ
ーセP−1000(長潮産業社製)0゜1gを添加し、
さらに反応温度50°Cにて低速で攪拌しながら12時
間反応させた。反応後反応液を100°Cて10分間加
熱して反応を停止させた後、25.000gで10分間
遠心分離し不溶物を除去し上清画分を凍結乾燥した得ら
れた標品の平均分子量は300、分子量700以上のペ
プチド含有量9.0%、遊離アミノ酸含有量3.0%、
収率87%であった。
07としだ後50°Cに加温し、プロテアーゼペアマノ
(大野製薬社製)0.2gを添加し、反応温度50°C
にて低速で攪拌しながら12時間反応させた後、プロテ
アーゼSアマノ(大野製薬社製)0.1g、ピオタミラ
ーセP−1000(長潮産業社製)0゜1gを添加し、
さらに反応温度50°Cにて低速で攪拌しながら12時
間反応させた。反応後反応液を100°Cて10分間加
熱して反応を停止させた後、25.000gで10分間
遠心分離し不溶物を除去し上清画分を凍結乾燥した得ら
れた標品の平均分子量は300、分子量700以上のペ
プチド含有量9.0%、遊離アミノ酸含有量3.0%、
収率87%であった。
製剤例4
市販卵白アルブミン5.0gを水に分散し全容を100
イとしだ後50°Cに加温し、プロテアーセNアマノ(
大野製薬社製)0.05g、プロテアーゼSアマノ(大
野製薬社製)0.1g、ビオタミラーゼP−1000(
長潮産業社製)CLlgを同時に添加し、反応温度50
°Cにて低速で攪拌しなから24時間反応させた。
イとしだ後50°Cに加温し、プロテアーセNアマノ(
大野製薬社製)0.05g、プロテアーゼSアマノ(大
野製薬社製)0.1g、ビオタミラーゼP−1000(
長潮産業社製)CLlgを同時に添加し、反応温度50
°Cにて低速で攪拌しなから24時間反応させた。
反応後反応液を100°Cて10分間加熱して反応を停
止させた後、15. OOOrpmて10分間遠心分離
し不溶物を除去し、上清画分を凍結乾燥した。得られた
標品の平均分子量は300、分子量700以上のペプチ
ド含有量13%、遊離アミノ酸含有量2.5%、収率9
2%であった。
止させた後、15. OOOrpmて10分間遠心分離
し不溶物を除去し、上清画分を凍結乾燥した。得られた
標品の平均分子量は300、分子量700以上のペプチ
ド含有量13%、遊離アミノ酸含有量2.5%、収率9
2%であった。
(1)試験方法
ICR系の雌性マウス(5週令、体重2020−3Oに
全硫化ブドウ糖(GTG) 500mg/Kg体重を腹
腔内投与し、10日ローマウスを対照群、上記製剤例1
の本発明の組成物200 mg/ Kg群、1000
mg/Kg群の各群に振り分け、以降34日にわたり各
試料を1%アラビアガムに懸濁しマウス体重]Og当り
0.1mlの割合で毎日−回経口的に投与した。またG
TGを投与していないマウスを正常群とし、正常群およ
び対照群には1%アラビアガムのみを投与した。給餌・
給水は試験開始から終了まて自由摂取とした。毎日体重
を測定するとともに、最終日には子宮のまわりに付着し
ている脂肪を摘出し、その重量も測定した。
全硫化ブドウ糖(GTG) 500mg/Kg体重を腹
腔内投与し、10日ローマウスを対照群、上記製剤例1
の本発明の組成物200 mg/ Kg群、1000
mg/Kg群の各群に振り分け、以降34日にわたり各
試料を1%アラビアガムに懸濁しマウス体重]Og当り
0.1mlの割合で毎日−回経口的に投与した。またG
TGを投与していないマウスを正常群とし、正常群およ
び対照群には1%アラビアガムのみを投与した。給餌・
給水は試験開始から終了まて自由摂取とした。毎日体重
を測定するとともに、最終日には子宮のまわりに付着し
ている脂肪を摘出し、その重量も測定した。
(2)試験結果
第1図に示すように、正常群に対して対照群では、10
日1以降有意な体重の増加か見られ、試験開始後35日
ローは正常群33.6gに対して対照群47.7gと肥
満状態を示していることかわかる。
日1以降有意な体重の増加か見られ、試験開始後35日
ローは正常群33.6gに対して対照群47.7gと肥
満状態を示していることかわかる。
この時本組成物を投与したものでは、200■/Kg群
で41.1g、1000■/Kg群で408gと有意に
体重の増加を抑制していた。対照群と本組成物群との体
重増加の差は試験開始直後がら現れている。
で41.1g、1000■/Kg群で408gと有意に
体重の増加を抑制していた。対照群と本組成物群との体
重増加の差は試験開始直後がら現れている。
さらに、第1表に示すように、子宮のまわりの脂肪重量
は、正常群0.40gに対し対照群3゜19gと顕著な
増加を示しており、本組成物投与200■/Kg、10
00■/Kg各群では2.62g、2.47gと対照群
と比較して明らかに脂肪の蓄積を抑制していることかわ
かる。
は、正常群0.40gに対し対照群3゜19gと顕著な
増加を示しており、本組成物投与200■/Kg、10
00■/Kg各群では2.62g、2.47gと対照群
と比較して明らかに脂肪の蓄積を抑制していることかわ
かる。
また、摂食量は正常群と比較してGTGを投与した対照
群および本組成物群では増加していたが、対照群と本組
成物群との間には差が認められず、本組成物を投与する
ことによって摂食阻害を引き起こしてはいなかった。
群および本組成物群では増加していたが、対照群と本組
成物群との間には差が認められず、本組成物を投与する
ことによって摂食阻害を引き起こしてはいなかった。
第1図は体重増加曲線を示すグラフ、第2図は本発明の
組成物の代表的なゲルクロマトグラフィー (Seph
adex G−10)での溶出パターン、および各フラ
クションの平均分子量を示す図である。
組成物の代表的なゲルクロマトグラフィー (Seph
adex G−10)での溶出パターン、および各フラ
クションの平均分子量を示す図である。
Claims (1)
- 分子量700以上のペプチド含有量が20wt%以下、
遊離アミノ酸含有量が5wt%以下のジペプチド及びト
リペプチドを主成分とする平均分子量が200−550
である低分子ペプチド組成物を含有することを特徴とす
るダイエット剤。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2274253A JPH04149137A (ja) | 1990-10-12 | 1990-10-12 | ダイエット剤 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2274253A JPH04149137A (ja) | 1990-10-12 | 1990-10-12 | ダイエット剤 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH04149137A true JPH04149137A (ja) | 1992-05-22 |
Family
ID=17539123
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2274253A Pending JPH04149137A (ja) | 1990-10-12 | 1990-10-12 | ダイエット剤 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPH04149137A (ja) |
Cited By (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH06293796A (ja) * | 1993-03-24 | 1994-10-21 | Ito Ham Kk | 脂肪細胞分化抑制ペプチド及び当該ペプチドを有効成分とする脂肪細胞分化抑制剤 |
JP2001069949A (ja) * | 1999-09-06 | 2001-03-21 | Nippon Meat Packers Inc | 豚肉分解物及びそれを含有する食品 |
FR2847256A1 (fr) * | 2002-11-15 | 2004-05-21 | Biochimie Appliquee Soc | Nouveau procede d'obtention d'acide chondroitine sulfurique et ses utilisations |
JP2005348650A (ja) * | 2004-06-10 | 2005-12-22 | Nagase Chemtex Corp | 緑豆蛋白分解物を含有するダイエット食品 |
US8160459B2 (en) | 2008-01-04 | 2012-04-17 | Ricoh Company, Ltd. | Image forming apparatus, tray ID management method, and computer-readable recording medium |
WO2017014149A1 (ja) * | 2015-07-17 | 2017-01-26 | サントリーホールディングス株式会社 | 抗肥満用組成物 |
-
1990
- 1990-10-12 JP JP2274253A patent/JPH04149137A/ja active Pending
Cited By (8)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH06293796A (ja) * | 1993-03-24 | 1994-10-21 | Ito Ham Kk | 脂肪細胞分化抑制ペプチド及び当該ペプチドを有効成分とする脂肪細胞分化抑制剤 |
JP2001069949A (ja) * | 1999-09-06 | 2001-03-21 | Nippon Meat Packers Inc | 豚肉分解物及びそれを含有する食品 |
FR2847256A1 (fr) * | 2002-11-15 | 2004-05-21 | Biochimie Appliquee Soc | Nouveau procede d'obtention d'acide chondroitine sulfurique et ses utilisations |
WO2004046199A3 (fr) * | 2002-11-15 | 2004-07-01 | Biochimie Appliquee Sa Soc | Procede d'obtention d'acide chondroitine sulfurique et ses utilisations |
JP2005348650A (ja) * | 2004-06-10 | 2005-12-22 | Nagase Chemtex Corp | 緑豆蛋白分解物を含有するダイエット食品 |
US8160459B2 (en) | 2008-01-04 | 2012-04-17 | Ricoh Company, Ltd. | Image forming apparatus, tray ID management method, and computer-readable recording medium |
WO2017014149A1 (ja) * | 2015-07-17 | 2017-01-26 | サントリーホールディングス株式会社 | 抗肥満用組成物 |
JPWO2017014149A1 (ja) * | 2015-07-17 | 2018-04-26 | サントリーホールディングス株式会社 | 抗肥満用組成物 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP5068174B2 (ja) | Dpp−ivを阻害するペプチド中に濃縮されたタンパク質の加水分解物及びその使用 | |
JP4376180B2 (ja) | トリペプチドに富むタンパク水解物 | |
JP5745402B2 (ja) | α−ラクトアルブミン由来のトリプトファン含有ペプチドを含有する乳漿タンパク質加水分解物およびその使用 | |
KR100734721B1 (ko) | 혈관 확장성 약제학적 제조물 및 건강식품 조성물 | |
Oste et al. | Effect of Maillard reaction products on protein digestion. In vitro studies | |
AU2003277644A1 (en) | Cysteine protease inhibitor | |
JPS6234396B2 (ja) | ||
Bau et al. | Preparation of colorless sunflower protein products: effect of processing on physicochemical and nutritional properties | |
KR100264344B1 (ko) | 혈액내 트리글리세라이드의 농도 증가를 저해하는 펩타이드 및 전기 펩타이드를 활성성분으로 함유하는 혈액내 트리글리세라이드 농도 증가 억제제 | |
EP0065663A1 (en) | Method for the preparation of a protein hydrolyzate from whey protein | |
JP3068656B2 (ja) | 新規なペプチド及びアンジオテンシン変換酵素阻害ペプチド並びにそれらを含有する経口摂食組成物 | |
US5021338A (en) | Enzyme extract from germinated sorghum for hydrolysis of protein material | |
JPH04149137A (ja) | ダイエット剤 | |
EP0090406A1 (en) | Health food and drink | |
JPH02138991A (ja) | 低分子量ペプチド組成物およびその製造方法 | |
JP3398490B2 (ja) | ホエータンパク質ペプチド組成物及びその製造法 | |
US5726291A (en) | Amylase inhibitors | |
Schingoethe et al. | Separation of a mouse growth inhibitor in soybeans from trypsin inhibitors | |
JPS62169732A (ja) | 血圧降下剤 | |
JPH04126039A (ja) | 脱苦味された機能性ペプチドの製造法 | |
JPH04149139A (ja) | 血糖降下剤 | |
US5444046A (en) | Amylase inhibitors | |
JP3448344B2 (ja) | ペプチド組成物 | |
JP3437738B2 (ja) | 臭気の低減された蛋白質加水分解物の製造方法 | |
JPH05209000A (ja) | 低アレルゲン化ペプチド組成物 |